Цитологические основы адаптации морских моллюсков к изменениям солености тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.11, доктор биологических наук Харазова, Александра Давидовна

• Харазова, Александра Давидовна
• доктор биологических наук
• 1999

Оглавление диссертации доктор биологических наук Харазова, Александра Давидовна

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

1.1. Актуальность проблемы

1.2. Цели и задачи работы

1.3. Научная новизна

1.4. Научная и практическая значимость.

1.5. Положения, выносимые на защиту

1.6. Апробация работы

1.7. Структура и объем работы

ГЛАВА 2. КЛЕТОЧНЫЕ АДАПТАЦИИ. СТЕПЕНЬ ИЗУЧЕННОСТИ И 14 ПОСТАНОВКА ПРОБЛЕМЫ.

ГЛАВА 3. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ

3.1. Сроки и место проведения исследований

3.2. Объекты исследования.

3.3. Содержание животных и условия постановки экспериментов.

3.4. Общая характеристика методов исследования

3.5. Статистическая обработка данных

ГЛАВА 4. СИНТЕЗ БЕЛКА И РНК

4.1. Введение.

4.2. Методы исследования

4.3. Результаты и обсуждение

4.3.1. Динамика синтеза белка и РНК

4.3.2. Влияние дозы фактора

4.3.3. Комбинированное действие температуры и солености

4.3.4. Сравнение видов с различными экологическими особенностями

4.3.5. Синтетическая активность клеток в процессе деакклимации

4.3.6. Тканевая специфика реакции на изменение солености

4.3.7. Адаптивные реакции изолированных тканей

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Цитологические основы адаптации морских моллюсков к изменениям солености»

5.2. Методы исследования 113

5.3. Результаты и обсуждение 118

5.3.1. Ритм синтеза белка в тканях мидий 118

5.3.2. Сезонная динамика ритма синтеза белка в тканях мидий 123

5.3.3. Ритм синтеза белка в тканях других беспозвоночных 126

5.4. Заключение 127

ГЛАВА 6. СИНТЕЗ ДНК 137

6.1. Введение 137

6.2. Методы исследования 138

6.2.1. Авторадиография на срезах. 138

6.2.2. Авторадиография нитей ДНК на стекле 139

6.3. Результаты и обсуждение 140

6.3.1. Морфологическая характеристика жаберного эпителия мидий 140

6.3.2. Пролиферация и физиологическая регенерация жаберного эпителия мидий. 141

6.3.3. Влияние пониженной солености на пролиферативные процессы жаберного эпителия 149 мидий

6.3.4. Синтез ДНК в нервных клетках голожаберных моллюсков Coryphella sp. 152

6.3.5. Репликация ДНК жаберного эпителия мидий 157

6.4. Заключение 161

ГЛАВА 7. УСТОЙЧИВОСТЬ ФЕРМЕНТОВ К НИЗКОЙ СОЛЕНОСТИ 189 (ГИСТОХИМИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ)

7.1. Введение 189

7.2. Методы исследования 190

7.2.1. Использование давленых препаратов для гистохимических исследований ферментов 190

7.2.2. Методика изготовления давленых препаратов 191

7.2.3. Методы гистохимического выявления ферментов 192

7.2.4. Сравнение результатов гистохимического окрашивания давленых препаратов и замороженных срезов 193

7.2.5. Изучение устойчивости ферментов 194

7.3. Результаты и обсуждение 195

7.4. Заключение 200

ГЛАВА 8. УЛЬТРАСТРУКТУРНЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ КЛЕТОК 201

8.1. Введение 201

8.2. Методы исследования 201

8.2.1. Проблема фиксации тканей животных, содержавшихся в гипотонической среде 201

8.2.2. Постановка экспериментов 202

8.3. Результаты и обсуждение 202

8.3.1. Ультраструктура жаберного эпителия контрольных животных 202 3

8.3.2. Результаты методических экспериментов по фиксации тканей животных, содержавшихся в гипотонической среде 204

8.3.3. Влияние пониженной солености на ультраструктуру жаберного эпителия мидий 206

8.4. Заключение 209

ГЛАВА 9. СТРЕССОВЫЕ БЕЛКИ 221

9.1. Введение 221

9.2. Методы исследования 225

9.3. Результаты и обсуждение 227

9.4. Заключение 231

Заключение диссертации по теме «Эмбриология, гистология и цитология», Харазова, Александра Давидовна

Выводы

1. В клетках исследованных животных в ответ на изменение солености среды наблюдаются существенные преобразования синтеза белка, РНК и ДНК. Синтез белка и РНК обычно угнетается на первоначальных этапах воздействия и частично или полностью восстанавливается впоследствии по ходу адаптации. Степень угнетения синтетической активности и эффективность ее восстановления зависят от величины внешнего воздействия (дозы фактора), эвригалинности исследованных организмов, морфо-функциональных особенностей тканей и уровня дифференцировки клеток.

2. Способность клеток к адаптивным преобразованиям синтетической активности при изменении солености среды обладает значительной автономностью и сохраняется у изолированных тканей.

3. Клеткам исследованных морских беспозвоночных (моллюски, актинии, полихеты) свойственны околочасовые ритмы синтеза белка, которые сохраняются в течение длительного времени переживания тканей вне организма. В разных тканях колебания белкового синтеза происходят не синхронно, но с одинаковым периодом. Ритмические изменения синтеза белка обнаруживаются как в нормальных условиях, так и при изменении солености. Снижение солености среды не вызывает изменений периода колебаний синтеза белка. Меняется лишь средний уровень синтетической активности.

4. Адаптивный ответ организма затрагивает и процессы синтеза ДНК. На начальных этапах действия пониженной солености изменяется число точек инициации репликации и протяженность активной зоны реплицирующейся ДНК. В дальнейшем, в ходе адаптации к пониженной солености эти показатели в зависимости от величины внешнего воздействия нормализуются частично или полностью.

5. У исследованных нами осмоконформеров выявлены две группы ферментов, различающихся по уровню устойчивости к экстремально низкой солености -стабильные (с высокой устойчивостью) и лабильные (с низкой устойчивостью). В процессе адаптации моллюсков к пониженной солености происходит адаптивное повышение устойчивости лабильных ферментов. Устойчивость стабильных ферментов остается неизменной.

6. При снижении солености среды в клетках исследованных моллюсков наблюдаются обратимые изменения ультраструктуры, коррелирующие с перестройками синтетической деятельности.

7. Понижение солености среды, так же как и повышение температуры индуцируют в клетках моллюсков появление стрессовых белков 1^70.

8. Таким образом, при решении адаптивных задач организм использует механизмы, лежащие в основе его жизнедеятельности, одним из которых является синтез белка. Реализация адаптивных явлений идет на уровне изменения работы генома и проявляется в конкретных модификациях процесса белкового синтеза.

9.4. Заключение

В клетках моллюсков после теплового шока происходит интенсивная наработка стрессовых белков, представленных фракциями Ьзр70 и ЬэрЗО. Белки Ьэр-70 содержат сходные, если не идентичные, антигенные детерминанты с белками, выявляющимися в клетках НеЬа при тепловом шоке.

Действие солености, так же как и температуры и этилового спирта, вызывает в тканях мидий синтез стрессовых белков фракций Ьзр70. Прослеживается влияние дозы фактора - при более сильном опреснении индукция БТШ происходит раньше, чем при менее резком воздействии. Выявлен и синтез белков теплового шока при деакклимации, т. е. при снятии воздействия.

Глава 10. Заключение.

Роль отдельных механизмов в общей системе клеточных адаптаций к изменениям солености)

Рассматривая материалы, представленные выше, можно сделать следующее общее заключение.

Ответ клетки на изменение солености характеризуется следующими особенностями. На ранних этапах действия агента (смена солености) в клетке происходят более или менее резкие изменения синтетической деятельности. Как правило, это - угнетение синтеза, тем более значительное, чем сильнее воздействие. В дальнейшем в процессе адаптации к новым соленостным условиям синтетическая активность клеток нормализуется частично или полностью в зависимости от степени воздействия (дозы фактора), достигая более или менее стабильного уровня, который может либо отличаться, либо не отличаться от исходного. Как подавление, так и последующее восстановление синтетических процессов зависят также от чувствительности исследованных организмов (степени их эвригалинности) и специфических особенностей тканей.

Таким образом, выявленная динамика изменений синтетических процессов при адаптации морских моллюсков к смене солености среды свидетельствует о том, что реакции клетки на внешнее воздействие данного типа свойственны следующие закономерности: более интенсивный первичный ответ и фазность преобразований синтетической активности.

Наблюдаемое при первичном ответе на смену солености резкое отклонение как от исходного, так и от нового, устанавливающегося в процессе адаптации стабильного уровня синтетических процессов, не является чем-то уникальным для соленостных адаптаций моллюсков. Колебательный характер синтетической деятельности клеток отражает одну из наиболее распространенных особенностей процесса фенотипической адаптации - общую закономерность преобразования функциональной активности. Этот феномен был неоднократно описан для биологических систем разных уровней организации. Такой тип реагирования был охарактеризован Г.Ф. Гаузе (1941) как "избыточное реагирование". Подобные явления были также описаны позже под названием "overshoot- / undershoot effects" (Grainger, 1958) или "перерегулирование" (Карандеева, 1966).

Кроме того, "избыточное реагирование" и фазность преобразования синтетической деятельности являются также отражением общих свойств адаптивных процессов - их фазности. Это явление характерно для различных биологических систем (Гаузе, 1941; Лобашев, 1949; Полянский, 1957; Grainger, 1958; Prosser, 1958; Серавин, 1958, 1972; Хлебович, Бергер, 1975; Khlebovich, 1996). В его основе лежат присущее живому свойство реагировать на воздействие таким образом, что при этом чередуются фазы угнетения и возбуждения. Эта особенность была замечена достаточно давно и легла в основу ряда крупных общебиологических обобщений, таких, как теория парабиоза (Введенский, 1901) и теория адаптационного синдрома (Селье, 1972).

Наличие переходных процессов, имеющих ярко выраженный колебательный (фазный) характер, свидетельствует о регуляции преобразований функциональной активности в процессе адаптации. Если такие закономерности являются очевидными для гомеостатического регулирования, то для конформеров, в том числе и осмоконформеров, лишенных организменных регуляторных систем, это можно трактовать как доказательство существования регуляторных адаптационных систем на клеточном уровне. Рассматривая подобные случаи, Л.Н.Серавин (1972) предложил термин "анастатическая регуляция".

Таким образом, изменения синтетической активности клетки в процессе соленостной адаптации морских моллюсков можно рассматривать как одно из проявлений присущей клеткам этих животных способности к анастатической регуляции функциональной активности. Это свойственно и другим функциям, помимо синтеза белка и РНК. При адаптации к смене солености в клетках наблюдались аналогичные фазные изменения энергетического метаболизма, тестированного по скорости потребления кислорода (Луканин, 1976; Харазова и др., 1984), конформационной жесткости белковых молекул (Бергер, Харазова, 1971), специфической и неспецифической устойчивости клеток (Бергер, 1986) и других характеристик жизнедеятельности клеток.

При этом очевидно, что изменения синтетической активности, происходящие в клетках в процессе адаптации к смене солености среды, играют ведущую роль в общем комплексе клеточных механизмов анастатической регуляции. В пользу этого заключения свидетельствует прежде всего то обстоятельство, что завершение адаптивных преобразований синтетической деятельности происходит гораздо быстрее, чем перестройка других функциональных отправлений клетки. Так, для синтеза белка и РНК эти сроки составляют, как правило, не более 24-48 ч, тогда как для других перечисленных выше функций, судя по имеющимся данным, необходимо значительно больше времени - обычно более 7-10 суток. В связи с этим логично предположить, что приспособление синтетической деятельности клеток к новым соленостным условиям является тем первичным фундаментом, на котором впоследствии возводится все здание системы адаптивных преобразований в клетке.

Этот вывод представляется достаточно очевидным еще и потому, что полностью соответствует той ключевой роли, которую играют макромолекулярные синтезы как в жизнедеятельности клетки в целом, так и в обеспечении отдельных функциональных отправлений.

Обсуждая роль адаптивных преобразований синтетических процессов в общей системе клеточных адаптаций морских моллюсков к изменениям солености среды, необходимо рассмотреть следующие возможные механизмы.

Во-первых, изменения синтетической активности могут быть направлены на восполнение компонентов клетки, разрушенных при внешнем воздействии. Известно, что при повреждении может происходить распад белков и белковых комплексов протоплазмы, их депротеидизация (Браун, 1960; Булычев, 1964; Бродский, 1966). Следовательно, во всех подобных случаях увеличение синтеза белка и РНК при длительном воздействии повреждающего агента будет направлено на обеспечение нормального функционирования клеточных структур. Материалом для усиленного синтеза белка при этом могут служить и продукты распада белковых молекул.

Во-вторых, перестройки синтетической деятельности могут лежать в основе перехода клетки на работу "адаптивных" изоферментов, более приспособленных для функционирования в изменившихся условиях. Это явление, по-видимому, достаточно универсально для различных биологических систем (Markert, 1968; Shaw, 1969; Брумберг, Певзнер, 1975; Apte, Bhagwat, 1989; Bhagwat, Apte, 1989; Schaeffer et al, 1995; Wankhade et al., 1996; Barryn, de Mcjna, 1998.). При этом надо отметить, что экспериментальные данные касаются, в основном, адаптации к изменениям температуры различных организмов, в том числе и водных животных (Хочачка, Сомеро, 1977,1988).

Аналогичные механизмы характерны и для соленостных адаптаций различных организмов. Так, в работе, выполненной на беломорских Littorina littorea (Бергер и др., 1975), было показано, что при изменении солености среды изменяется состав множественных молекулярных форм ЛДГ и неспецифических эстераз в клетках различных тканей моллюсков. При акклимации литторин к пониженной солености появляются новые, отсутствующие в контроле формы эстераз и ЛДГ, и изменяется активность отдельных фракций.

Сходные результаты были получены и при исследовании спектра неспецифических эстераз в тканях насекомых при изменениях общей осмотической концентрации и соотношения одно- и двухвалентных катионов в инкубационной среде (Marek, Kroeger, 1974, 1976). При этом наблюдалась индукция новых форм неспецифических эстераз, отсутствовавших в контроле.

Эти адаптивные изменения паттерна ферментов, и в первую очередь, индукция новых изозимных фракций, могут базироваться на дерепрессии локусов ДНК, кодирующих синтез соответствующих полипептидов. Об этом, в частности, свидетельствуют данные об изменениях типа пуффинга при смене ионно-солевого состава среды, полученные на политенных хромосомах насекомых (Kroeger, 1963, 1967; Lezzi, 1970). При этом оказалось, что отдельные локусы хромосом обладают дифференциальной чувствительностью к изменениям как концентрации отдельных ионов, так и общей осмолярности среды.

Данные, полученные в последние годы, недвусмысленно свидетельствуют о том, что изменения осмолярности среды индуцируют процессы транскрипции генов. Так, осмотический стресс вызывает экспрессию осмопротектантов у растений (Moons et al., 1997; Strizhov et al., 1997; Rüssel et al., 1998) и накопление осмотически активных веществ (пролин) у бактерий (Rajendrakumar et al., 1997). Продемонстрировано также изменение спектра изоэнзимов у растений и бактерий при изменении концентрации солей в среде (Forsthoefel et al., 1995; Schaeffer et al., 1995; Barryn, de Mejna, 1998). Сходные данные получены и для клеток культуры тканей (Ferraris, Garcia-Perez, 1996) и на почках млекопитающих (Burg, 1995; Miyakawa et al., 1999).

Следует отметить, что аналогичные цитированным выше прямые данные о воздействии солености на экспрессию генов у морских моллюсков отсутствуют. Однако, такой вывод вполне правомочен, если учесть данные о влиянии ингибиторов синтеза белка и РНК на процессы соленостной адаптации клеток различных морских беспозвоночных, в том числе и моллюсков (Бергер и др., 1970; Бергер, Луканин, 1972; Луканин, Хлебович, 1979). Кроме того, если вспомнить также приведенные выше (глава 6) данные о модификации характера синтеза ДНК при действии солености, то участие генетического аппарата клеток морских моллюсков в процессе их фенотипических соленостиых адаптации: можно считать доказанным.

Модификации спектра изоферментов при смене солености среды могут лежать в основе адаптивных изменений устойчивости ферментов. Как показали полученные нами данные (глава 7), ферменты разделяются на две группы по уровню их устойчивости к экстремально низкой солености. Некоторые из них (стабильные) обладают крайне высокой устойчивостью, тогда как устойчивость других (лабильных) ферментов сравнительно невелика. В процессе соленостной акклимации моллюсков происходит адаптивное повышение устойчивости лабильных ферментов, которые могут определять, по крайней мере частично, соответствующие изменения клеточной устойчивости.

Существуют данные о том, что различные фракции отдельных ферментов, в частности, лактатдегидрогеназы, имеют разную устойчивость к абиотическим факторам среды. В связи с этим можно предположить, что обнаруженное нами повышение устойчивости некоторых ферментов обусловлено, по крайней мере частично, появлением новых фракций, более устойчивых к низкой солености, и/ или исчезновением соответствующих менее устойчивых компонентов.

Еще один возможный механизм повышения устойчивости ферментов связан с изменениями скорости синтеза белка и соответствующей активацией репараторных процессов, в частности заменой поврежденных макромолекул вновь синтезированными (Харазова, 1987; 1994).

Помимо этого, изменения устойчивости ферментов могут быть обусловлены также и соответствующими конформационными изменениями белковых молекул. Конформационные перестройки белковых молекул характерны для реакции клетки на любое воздействие (Александров, 1975; 1985; Левин, 1976; Jaenicke, 1991; Rüssel et al., 1994; Danson, Hough, 1998), в том числе и на изменение солености среды. Как показано в экспериментах на беломорских Littorina litiorea (глава 4), максимальное увеличение сорбции красителя мышцами литторин в ответ на снижение солености наблюдается как раз в то время, когда происходит наибольшее угнетение синтеза белка в клетках. Снижение интенсивности синтетической деятельности клетки на первом этапе действия повреждающего агента может происходить вследствие нарушения конформации, необходимой для осуществления своих функций молекулами ферментов, занятых в процессе синтеза РНК и белка. Легкость обратимых конфигурационных переходов белка в биологических системах

Koschland, 1964; Кушнер, 1977; Anfinsen, Sheraga, 1975; Baldwin, 1975; Можаев, Мартинек, 1982; Danson, Hough, 1998) обуславливает восстановление исходной конформации молекул фермента при снятии действия повреждающего агента или при длительном действии повреждения. В последнем случае труднее объяснить, каким образом это происходит, и вопрос о пусковом звене такого процесса требует дальнейшего исследования. Однако и при длительном действии повреждающего агента конфигурация полипептидной цепи, вероятно, возвращается в исходное состояние; на это указывает и нормализация сорбции витального красителя, происходящая в этих условиях (глава 4).

Что же является первичным в процессе репарации - конформационные изменения или активация синтетической деятельности? На этот вопрос в настоящее время ответить трудно. Данные, имеющиеся в нашем распоряжении, позволяют лишь констатировать наличие изменений и указать, что значительные перестройки конформации белковых молекул сопровождаются угнетением синтеза белка и наоборот, возвращение полипептидных цепей в исходное состояние сопутствует интенсификации синтетической деятельности клетки.

Взаимоотношения конформационных перестроек и синтетической деятельности клеток, вероятно, могут рассматриваться и иным образом. Первым звеном, обуславливающим стабильность клетки в случае кратковременного повреждения могут быть как раз конформационные изменения клеточных белков. Это может быть демпфирование повреждающего воздействия с помощью обратимого распада белковых комплексов протоплазмы, изменений четвертичной структуры белка, действия антиденатурирующих факторов, поддерживающих конформационную жесткость полипептидных цепей - словом, использованием любых механизмов, направленных против резких изменений конформации макромолекул и на поддержание их структурной жесткости. Уже вслед за этим будут вступать более мощные механизмы, затрагивающие глубокие уровни организации клетки и имеющие большие резервные возможности - перестройка деятельности синтетического аппарата клетки.

Наконец, в процессе соленостной адаптации принимают участие и так называемые стрессовые белки. Как отмечалось выше (глава 9), несмотря на большое разнообразие воздействий, вызывающих индукцию стрессовых белков, вопрос о соленостном шоке в этом плане оставался открытым. Белки этой группы были выявлены при соленостном шоке лишь у растений (King et al., 1984; Sacher et al.,

1984; Martin et al., 1993; Wankhade et al., 1996), архей и некоторых бактерий (Bhagwat, Apte, 1989; Mojika et al., 1997). Существовали также данные об индукции БТШ в клетках культуры тканей (эмбриональные фибробласты цыпленка) при изменении концентрации солей в питательной среде (Petronini, 1987). Поиски этих белков у животных организмов или не проводились, или не увенчались успехом (Black, Bloom, 1984).

В связи с этим выявление белков теплового шока при действии пониженной солености у представителей высших эукариот свидетельствует об универсальности этих белков и их участии в общей системе клеточных соленостных адаптаций. Однако, конкретные функции стрессовых белков в этих процессах еще недостаточно ясны. Этот вопрос требует подробного исследования.

Пока же можно представить себе следующую картину ответа клетки на изменение солености. На первом этапе на фоне общего угнетения синтетической активности индуцируется синтез стрессовых белков, которые затем запускают дальнейший комплекс реакций, приводящий к восстановлению нормальной синтетической деятельности клетки. Временные параметры этих процессов вполне сопоставимы. Функция БТШ в клетках при этом - "классическое" обеспечение репарации поврежденных белков.

Надо также иметь в виду, что более позднее (по сравнению с другими агентами) появление БТШ при умеренном (10-18%о) понижении солености может свидетельствовать о каких-то специфических особенностях, свойственных ответу клетки на действие именно соленостного фактора. Однако при большем опреснении (до 5%о) белки теплового шока выявляются в соответствии с классической схемой, т.е. столь же рано, что и при реакции клетки на повышение температуры и другие внешние воздействия.

Нельзя исключить, однако, что при осмотическом стрессе происходит и усиленный синтез конститутивной фракции белков теплового шока. Тогда усиленный синтез БТШ направлен на обслуживание нормальной синтетической деятельности клетки, т.е. выполнение свойственных шаперонам функций -обеспечение правильной укладки полипептидных цепей и придания белковым молекулам необходимой конформации. Поскольку в процессе адаптации происходит резкая интенсификация белкового синтеза (глава 4), то для обеспечения укладки большего количества новосинтезированных белков, необходим также и усиленный синтез компонентов, относящихся к "обслуживающему персоналу", т. е. белков теплового шока. Для выяснения роли стрессовых белков в процессах соленостной адаптации необходимы дальнейшие исследования.

Обсуждение вопроса о роли синтетических процессов в системе соленостных адаптаций было бы неполным, если не рассмотреть возможную связь синтетической активности клетки с системой ее осмо- и волюморегуляции. Исходя из огромного количества фактов, свидетельствующих о увеличении содержания свободных аминокислот в клетке при повышении солености и уменьшение их концентрации при опреснении среды (Florkin, Schoeffeniels, 1969; Lange, 1972; Gilles, 1975; Schoeffeniels, 1976; Yancey et al., 1982; Bishop et al., 1994; Pierce, 1994) весьма заманчиво было бы предположить, что при повышении солености усиливается катаболизм белка, а при снижении солености - его синтез. Однако имеющиеся данные свидетельствуют о значительно более сложной взаимосвязи этих процессов, в особенности, если речь идет о морских моллюсках и некоторых других пойкилосмотических организмах.

В отличие от ракообразных и многих других животных, у которых изменение содержания свободных аминокислот является основой клеточной осмо- и волюморегуляции, у моллюсков аминокислотная компонента в этом отношении играет весьма подчиненную роль. Так, пересчет данных Дж. Хойо с соавторами (Hoyaux et al., 1976) показал, что доля аминокислот и таурина в общей осмолярности клеток весьма невелика и варьирует у разных видов от 4 до 30% (Наточин, Бергер, 1979). Показательно также, что один из наиболее эвригалинных пойкилосмотиков Elysia chlorotica, обитающий при солености от 1 до 85%о (от 24 до 2480 моем), имеет очень низкий внутриклеточный пул свободных аминокислот: всего около 30 мкм на г сухой массы тканей (Pierce, 1982). Кроме того, в общем пуле низкомолекулярных азотстдержащих соединений, выступающих в роли осмотических эффекторов у моллюсков основная роль играют не свободные аминокислоты, а таурин. На его долю может приходиться до 50% и более от общего содержания осмотических эффекторов клетки (Gilles, 1975). Таурин представляет собой продукт декарбоксилирования цистеина, а пути регуляции его содержания в клетке практически не изучены.

Основным путем регуляции внутриклеточного пула свободных аминокислот в клетках эвригалинных ракообразных и ряда других животных является изменение активности ферментов (глутаматдегидрогеназы, пируваткиназы и др.), обеспечивающих синтез ряда важнейших аминокислот, таких как аланин, пролин, серии, глицин, глутамат (Хочачка, Сомеро, 1977; 1988). Модификация активности этих ключевых ферментов происходит под влиянием ионов, концентрация которых меняется при изменении солености среды (Florkin, Schoeffeniels, 1969; Schoeffeniels, 1976). В тканях моллюсков активность одного из перечисленных выше ключевых ферментов - глутаматдегидрогеназы - либо чрезвычайно низка, либо этот фермент вовсе не выявляется (Campbell, Bishop, 1970).

У моллюсков регуляция внутриклеточного содержания аминокислот изучена гораздо хуже. Показано, что она осуществляется в основном с помощью трансмембранного переноса аминокислот, ускорения или замедления их катаболизма (дезаминирования), и, наконец, посредством изменения скорости абсорбции аминокислот из внешней среды (Pierce, Grienberg, 1973; 1976; Bartberger, Pierce, 1976; Pierce, Amende, 1981; Pierce, 1994).

Таким образом, связь между синтетическими процессами в клетках морских моллюсков и их осмо- и волюморегуляцией с помощью свободных аминокислот, очевидно, существует, но при настоящем уровне наших познаний по этому вопросу ее трудно оценить однозначно. С наибольшей вероятностью можно предполагать, что такая связь имеет место при активации синтетических процессов при длительной акклимации - в процесс усиленного синтеза белка могут вовлекаться свободные аминокислоты. Подтверждением возможности такой связи является тот факт, что снижение содержания свободных аминокислот и повышение интенсивности синтеза белка вполне сопоставимы по времени (Харазова и др., 1982; 1994). Материалом для усиленного синтеза белка при этом могут служить также и продукты распада белковых молекул.

Необходимо отметить еще одну сторону взаимосвязи синтетической активности клеток морских моллюсков с процессами осмотической и объемной регуляции, происходящими на клеточном уровне. Еще в 1958 г. В. Поттс (1958) показал, что для аддуктора мидий характерно участие неорганических ионов в осморегуляции клеток при смене солености среды. Позже работами ряда исследователей было убедительно продемонстрировано, что ведущую роль в осмо-и волюморегуляции клеток морских моллюсков и некоторых других беспозвоночных играют неорганические ионы и прежде всего, ионы натрия и хлора (Freel, 1978; Natochin et al., 1979; Наточин, Бергер, 1979; и др.). Так, например, в аддукторе мидий, акклимированных к изменениям солености от 4 до 60%о, концентрация ионов натрия увеличивалась соответственно в 15 раз. Параллельно изменялось содержание ионов хлора (Кузьмина, 1982).

Поскольку в клетках моллюсков при смене солености среды происходят столь существенные изменения концентрации ионов, можно сделать вывод, что именно этим и обусловлено влияние (глава 4) меняющейся солености на синтетические процессы. Конкретные механизмы модифицирующего действия ионной компоненты достаточно хорошо известны. Показано, что неорганические ионы являются основными модуляторами многих клеточных процессов. Они воздействуют на транспортные процессы, организацию цитоскелета, состояние мембран, сборку рибосомных субъединиц и многие другие важнейшие стороны организации и функционирования клетки (обзоры: Заварзин и др., 1992; Alberts et al, 1994).

Значительные изменения концентрации ионов, происходящие при соленостной адаптации морских моллюсков, несомненно, влияют на синтетическую активность клеток, оказывая действие на РНК-полимеразу и другие ферменты, обеспечивающие процессы биосинтеза. При этом все вышесказанное вовсе не означает, что ионная компонента играет монопольную роль в воздействии смены солености на синтетические процессы в клетке. Как известно, реакция на меняющуюся соленость определяется соответствующими изменениями как концентрации ионов, так и общей осмолярности среды (Хлебович, 1976).

Изменения содержания ионов является наиболее важным, но не единственным элементом данного двухкомпонентного эффекта, оказываемого сменой солености на синтетические процессы. Достаточно значимую роль играют также изменения осмолярности, о чем свидетельствуют приведенные выше данные (глава 4), полученные в экспериментах по модификацией осмолярности среды посредством добавлением маннита в качестве осмотического эффектора.

Описанные нами изменения синтетических процессов в клетках морских моллюсков при адаптации к меняющейся солености, по-видимому, отражают общность неспецифической ответной реакции клетки на различные внешние повреждающие воздействия. Так, например, снижение синтеза РНК выявлено при электрической стимуляции изолированных гигантских нейронов беспозвоночных (Дьяконова, 1970; Bocharova et al., 1972). Увеличение интенсивности синтеза РНК наблюдалось при длительной синаптической активации мотонейронов спинного мозга лягушки (Даринский и др., 1983). Изменения интенсивности синтеза белка были обнаружены при действии гипотонии на изолированные нервные клетки предсердия лягушки (Ермакович, 1971). Фазные изменения синтеза белка и РНК. происходят в «хлоридных» клетках жаберного эпителия карася при снижении pH и солености среды (Матей и др., 1981; Матей, Харазова, 1982, 1983). Активация синтеза белка при компенсации температурного повреждения отмечалась в мышечной ткани (Схолль, 1962; 1963; Pao, 1964; Das, Prosser, 1967) и печени (Mews, 1957; Haschmeyer, 1968) различных позвоночных. Угнетение синтеза белка при термическом повреждении наблюдаются и в растительных, и в животных клетках (Pouchelet, 1974; Benzioni, Itai, 1975; Bernstam, 1978; Spieler et al., 1978; Li, Webb, 1982; Apte, Bhagwat, 1989; Martin et al., 1993).

Представление о неспецифической реакции клетки в ответ на самые разнообразные повреждающие воздействия, как указывалось выше (глава 2), было сформулировано еще в широко известной работе Д. Н. Насонова и В. Я. Александрова (1940) при изложении теории паранекроза. Выводы этой работы во многом предвосхитили результаты исследований настоящего времени, которые позволили развить концепцию неспецифического ответа клетки на действие внешнего агента в плане биохимических и молекулярных механизмов. Так, закономерные изменения синтетических процессов безусловно могут быть отнесены к комплексу неспецифических реакций клетки на повреждающее воздействие. Однако, как указывали еще авторы теории паранекроза, на фоне неспецифической реакции всегда выступают черты частные, специфические (Александров, 1948, Насонов, 1959), т. е., отдавая должное неспецифической компоненте в реакции клетки на внешнее воздействие, необходимо помнить и об особенностях воздействия каждого альтерирующего фактора и о характерных чертах ответа, присущего каждому субстрату.

Специфические черты, свойственные разным агентам, проявляются в основном при репарации повреждения, определяя ту или иную степень развития компенсаторных процессов в клетках. Как указывалось выше (глава 2), наиболее сильными компенсаторными процессами характеризуется реакция клеток на изменение концентрации солей в окружающей среде (Ильинская, Ушаков, 1952; Ильинская, 1960; Жирмунский, 1962), что особенно четко выявляется при сопоставлении этих реакций с ответом клеток на действие высокой температуры. Как известно, теплоустойчивость клеток многоклеточных животных относительно постоянна (Александров, 1952; Ушаков, 1959; Schlieper et al., 1958), тогда как солеустойчивость их при изменении солености среды меняется довольно быстро

Schlieper, 1958; Жирмунский, 1959, 1962). Относительное постоянство клеточной реакции на действие повышенной температуры и ее лабильность при действии измененной солености могут свидетельствовать о различиях в механизмах этих реакций. По-видимому, при изменении солености реакция клеток в несравненно большей степени зависит от активных репарационных процессов, чем при действии повышенной температуры.

Как было показано выше, при смене солености в клетках морских эври-галинных организмов происходит активация синтетической деятельности, в значительной мере, вероятно, обуславливающая репараторный процесс. В этом плане весьма показательны эксперименты, проведенные на планулах Aurelia aurita (Бергер, 1976) с использованием активаторов синтеза белка дибазола и витамина В12. Эти вещества не влияют на устойчивость клеток мерцательного эпителия жабр M.edulis и личинок A. aurita к пониженной солености, резко увеличивая при этом устойчивость объектов к этиловому спирту, т. е. на процессы фенотипической соленостной адаптации активаторы синтеза белка практически не оказывают влияния, а неспецифическая сопротивляемость при этом резко увеличивается. По-видимому, при адаптации к солености клетка не нуждается в дополнительной активации синтеза белка, который и так идет с максимальной скоростью.

В этой связи интересно отметить, что повышенная температура, осмотический стресс и изменение концентрации солей (при той же тоничности) вызывают у цианобактерий рода Anabaena индукцию определенного спектра полипептидов, причем некоторые из них характерны для всех видов воздействия, а другие уникальны для теплового шока. При этом осмотический стресс и изменение концентрации солей не отличаются по спектру индуцируемых полипептидов (Bhagwat, Apte, 1989). У галофильных бактерий адаптация к пониженной солености вызывает синтез новых белков, отличных от индуцируемых повышением температуры (Katinakis, 1989). Сходные данные получены и на растениях (Wankhade et al., 1996).

Интересно отметить также, что спектр белков, синтезируемых в ответ на повреждение, зависит от интенсивности воздействия - "дозы фактора". Так, у растений при изменении содержания солей в среде одни белки индуцируются при низкой концентрации NaCl, другие характерны для умеренной и высокой концентрации, а третьи появляются во всех случаях (Martin et al., 1993).Сходные данные получены для архей (Mojika et al., 1997), цианобактерий (Apte, Bhagwat, 1989) и дрожжей (Blomberg, 1995).

Специфические черты реакции на повреждение присущи также и разным субстратам. Как указывалось выше (глава 4), разным тканям исследованных животных и даже клеткам разных уровней дифференциации свойственны специфические особенности изменений синтетических процессов, наиболее ярко выраженные в период репарации. Специфичность реакции разных тканей на внешнее воздействие может быть обусловлена различными пластическими ресурсами и функциональной активностью данных тканей.

В этой связи интересно отметить, что лизосомы разных тканей проявляют неодинаковую^^устойчивость по отношению к осмотическому и механическому шоку (Thebault, Raffln, 1984). Различия в реакции жаберного эпителия и мантии Mytilus edulis были отмечены при анализе стрессовых белков, накапливающихся в тканях моллюсков при загрязнении морской воды ионами меди.

Завершая обсуждение рассматриваемых вопросов, необходимо остановиться еще на одной достаточно важной проблеме - автономности механизмов соленостных адаптаций и, в первую очередь, автономности адаптивного преобразования синтетических процессов в клетках морских моллюсков. Сопоставление синтетической деятельности в клетках изолированных жабр моллюсков и тех же тканей интактного организма в процессе адаптации к пониженной солености позволяет сделать заключение об автономности систем, обеспечивающих адаптивные преобразования синтетических процессов в клетках ходе адаптации моллюсков к меняющейся солености. Этот вывод соответствует аналогичным данным, свидетельствующим о способности изолированных тканей морских беспозвоночных к быстрой и достаточно эффективной регуляции уровня гидратации, содержания различных неорганических ионов (Natochin et al., 1979) и свободных аминокислот (Gilles, 1979) в клетках и их энергетического обмена (глава 4) при изменении солености среды.

Тем не менее наличие у изолированных тканей достаточно эффективной регуляции вышеупомянутых обменных процессов вовсе не означает отсутствия регулирующих влияний организма. Роль организменной регуляции заключатся, по-видимому, в координации деятельности отдельных адаптационных механизмов, функционирующих на суборганизменном (и в том числе и клеточном) уровнях. При

247 этом могут нивелироваться различия реакции на изменении солености среды отдельных тканей и клеток разных уровней дифференциации (глава 4).

Координирующая роль в этих процессах может принадлежать нервной и/или нейросекреторной системам. Известно, например, что при адаптации беломорских мидий к понижению солености среды происходят резкие изменения функциональной активности нейросекреторной системы (выведение нейросекрета из нейросекреторных клеток в первое время после смены солености среды и образование расширенных терминалей аксонов), а затем постепенно вырабатывается новый режим секреторного цикла, соответствующий измененным условиям среды (Кулаковский, 1976). Эти перестройки деятельности нейросекреторной системы сопоставимы по времени с преобразованиями метаболических процессов в клетках интактных мидий (Харазова и др., 1983).

Таким образом, анализируя полученные данные по цитологическим основам адаптаций клеток морских моллюсков к изменениям солености среды, можно прийти к заключению, что при решении адаптивных задач организм использует механизмы, лежащие в основе его жизнедеятельности; одним из таких механизмов является синтез белка. Реализация адаптивных явлений идет на уровне изменения работы генома и проявляется в конкретных модификациях процесса белкового синтеза.

В заключение хочу выразить глубокую благодарность моему учителю профессору Алексею Алексеевичу Заварзину и всем моим коллегам, с которыми мне посчастливилось работать в течение многих лет.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Харазова, Александра Давидовна, 1999 год

1. Александров В.Я. О связи между теплоустойчивостью протоплазмы итемпературными условиями существования // Докл. АН СССР. 1952. Т. 83, № 1.С. 149 -152

2. Александров В.Я. Проблема авторегуляции в цитологии. Репараторная способность клеток // Цитология. 1964. Т. 6, № 2 . С. 133 -151

3. Александров В.Я. Проблема авторегуляции в цитологии. Реактивное повышение устойчивости клеток к действию повреждающих агентов (адаптация) Цитология //1965. Т. 7, № 4 . С. 447 466

4. Александров В.Я. Клетки, макромолекулы, температура. JL: Наука, 1975. 330 с.

5. Александров В.Я. Реактивность клеток и белки. JL: Наука, 1985. 320 с.

6. Андреева E.H. Влияние дибазола, а также некоторых стимуляторов белкового синтеза на теплоустойчивость портняжной мышцы лягушки. В кн.: Синтез белка и резистентность клеток. JI. 1971. С.36-46.

7. Андреева Т.Ф. Особенности репликации различных по частоте повторяемости нуклеотидных последовательностей фракций генома морского ежа Strongylocentrotus droebachiensis во время раннего эмбриогенеза. Дисс. на соиск. уч. ст. к.б.н., JI. 1988. 308 с.

8. Анисимов А.П. Клеточное размножение и соматическая полиплоидия в тканяхбрюхоногих моллюсков: обзор. V. Нервная система // Цитология. 1999. Т. 41. №1. С. 15-22

9. Арронет Н.И. Клеточная и организменная теплоустойчивость Rana temporaria (L) и Unió crassus (Philipsa) в разные сезоны года // Цитология. 1959. Т. 1, № 4 . С. 443 449

10. Ашофф Ю., ред. Биологические ритмы. М.: Мир, 1984. Т. 1 и 2 . 263 и 412 с.

11. Бандас E.JL, Бобович М.А. Влияние хлористых солей калия и кальция натеплоустойчивость мышц лягушки // Цитология. 1961. Т. 3, № 1. С. 100 -103.

12. Безручко С. М., Воженина Н. И., Газарян К. Г., Кульминская А. С., Кухтин В. А.

13. Авторадиографическое исследование синтеза ДНК в гигантских нейронах Tritonia diomedia II Биофизика. 1969. Т. 14, № 6. С. 1052-1054

14. Безручко С.М., Воженина Н.И., Аджимолаев М.А., Газарян К.1". Локализация и кинетика синтеза РНК и белка в изолированной нервной системе Tritonia diamedia II Биофизика. 19706. Т. 15, С. 1036,1043.

15. Бергер В.Я. Осмотическая регуляция в выводковой сумке Littorina saxatilis. В кн.: Моллюски. Пути, методы и итоги их изучения. Л. 1971. С.39-40.

16. Бергер В. Я. О приспособлениях к меняющейся солености некоторых литоральных беломорских моллюсков В кн.: Соленостные адаптации водных организмов. Л.: Наука, 1976. С. 59-111

17. Бергер В. Я. Адаптация морских моллюсков к изменениям солености среды. Л.: Наука, 1986. 216 с.

18. Бергер В. Я., Лаврова Е. А., Наточин Ю. В., Шахматова Е. И., Яковлева М. Ф. Роль электролитов и аминокислот в адаптации клеток аддуктора мидии съедобной к меняющейся солености // Биология моря. 1984. № 5. С. 68 70

19. Бергер В.Я., Луканин В.В. Подавление актиномицином Д способности личинок Aurelia aurita (L.) к акклимации при изменении солености среды // ДАН СССР. 1972. Т.202, №1, с.205-207.

20. Бергер В. Я., Луканин В. В., Лапшин В. Н. Дыхание некоторых литторальных моллюсков в процессе акклимации к изменениям солености среды // Экология. 1970. Т. 1, № 5. С. 68 72.

21. Бергер В. Я., Харазова А. Д. Исследование субстанциональных изменений и синтеза белка в процессе адаптации некоторых беломорских моллюсков к изменению солености среды//Цитология. 1971. Т. 13, № 10. С. 1299-1303

22. Бергер В. Я., Харазова А. Д. Влияние пониженной солености на переход РНК из ядер в цитоплазму клеток ктенидиального эпителия моллюсков Littorina littorea I I Цитология. 1977. Т. 19, № 2. С. 233-236

23. Бергер В.Я., Чернышева Н.М. Сравнительные исследования реакций баренцевоморских и беломорских литторин на изменения солености среды // Экология. 1975. Т.5, с.49-53.

24. Браун А.Д. Выход кретина и других веществ из скелетных мышц при действии на них раздражителей. В сб.: Вопросы цитологии и протистологии. М. 1960. С.121-133.

25. Браун А. Д. Взаимоотношения структуры и метаболизма при обратимомповреждении клетки II Всесоюзн. биохим. съезд, Ташкент 1969. С. 219 220

26. Брейди Дж. Ритмы поведения у беспозвоночных. В сб. Биологические ритмы М.: Мир, 1984. С. 125 -151

27. Бродский В .Я. Нуклеиновые кислоты в мотонейронах спинного мозга при действии барбамила и уретана // ДАН СССР. 1957. Т. 112, №4, 753-755.

28. Бродский В.Я. Цитоспектрофотометрическое исследование синтеза РНК в ядрах ганглиозных клеток сетчатки //ДАН СССР. 1960. Т. 130, с. 189-192.

29. Бродский В. Я. Трофика клетки. М.: Наука. 1966. 312 с.

30. Бродский В. Я. Околочасовые клеточные ритмы // Цитология. 1976. Т. 18, № 4. С. 397 407

31. Бродский В.Я., Арефьева A.M., Кузнецова Л.П. О деструктивной фазе физиологической регенерации нейрона (интерферометрическое и электрофизиологическое исследование) // Цитология. 1966. Т.8, №5, с.662-664.

32. Бродский В.Я., Кузнецова А.Ф. Интерференционная микроскопия ганглиозных клеток при различных функциональных состояниях сетчатки // Цитология. 1961. Т.З, №1, с.89-91.

33. Бродский В.Я., Нечаева Н.В. Количественное цитохимическое исследование РНК в различных нейронах зрительного пути при действии светового раздражителя // Цитология. 1959. Т.1, №2, с. 172-176.

34. Бродский В. Я., Нечаева Н. В. Ритм синтеза белка. М.: Наука. 1988. 239 с.

35. Бродский В. Я., Урываева И. В. Клеточная полиплоидия. Пролиферация и дифференцировка. М.: Наука. 1974.248 с.

36. Брумберг В.А. Влияние плавания различной продолжительности на содержание РНК в нейронах и нейроглии двигательных и чувствительных отделов спинного мозга // ДАН СССР. 1968. Т. 182, №1, с.228-230.

37. Брумберг В.А., Певзнер Л.З. Нейрохимия изоферментов. Л. 1975. 124 с.

38. Булычев А.Г. Изменение биохимических свойств изолированных митохондрий под влиянием температурного фактора// Цитология. 1964. Т.6, №2, с.245-249.

39. Бураков В. В., Онищенко Г. Е., Ченцов Ю. С. Структурные особенностиприцентромерного хроматина мышей // Цитология. 1980. Т. 22, № 5. С. 514 -519

40. Васильева В.Ф. Гинецинский А.Г., Закс М.Г., Соколова М.М. Два типа приспособлений пойкилоосмотических морских животных к гипотонической среде. В кн.: Вопросы цитологии и общей физиологии. Л. 1960. С.50-60.

41. Введенский Н. Е. Возбуждение, торможение и наркоз. 1901 // Избранные произведения. М., 1951. Т. 11. С. 509 679.

42. Вепринцев Б. Н., Крастс И. В., Сахаров Д. А. Нервные клетки моллюска ТгЫота ШотесНа II Биофизика. 1969. Т. 9, №3. С. 327-336.

43. Владимиров Г.В., Иванова Т.Н., Правдина Н.И. Влияние функционального состояния на обмен фосфорных соединений в мозговой ткани // Биохимия 1954. Т. 19. N. 5. Р 578-585

44. Войников В.К., Иванова Г.Г. Физиологический стресс и регуляция активностигенома клеток эукариот// Успехи совр. Биологии. 1988. Т. 105. Вып.1. С.З-16.

45. Воскресенский К. А. Пояс фильтратов как биогидрологическая система моря // Тр. Гос. океаногр. ин-та. 1948. Т. 6, № 18. С. 55 120.

46. Гаузе Г.Ф. Экологическая приспособляемость // Успехи совр. биологии. 1941. Т. 14, №2, с.227-242.

47. Гендерсон Л. Ж. Среда жизни. Исследование физико-химических свойствнеорганического мира с точки зрения их приспособленности к потребностям жизни. М.: Л.: ГИЗ . 1924. 197 с

48. Гинецинский А.Г. Физиологические механизмы водно-солевого равновесия. М.-Л. 1963.427с.

49. Гинецинский А.Г., Васильева В.Ф., Закс М.Г., Наточин Ю.В., Соколова М.М.

50. Методы исследования осморегулирующей системы рыб // Руководство по методике исследования физиологии рыб. М., 1962. С. 204 215.

51. Городилов Ю.Н. Теплоустойчивость клеток пескожила в зависимости оттемпературы среды обитания // Цитология. 1961. Т.З, №4, с.469-471.

52. Грунтенко Н.Е., Захаренко Л.П., Раушенбах И.Ю. Ионизирующая радиациявызывает развитие стресс-реакции у йгоьоркИа melanogaster // Доклады АН. МАИК, Наука. 1998. Т.360. №3. С.415-416.

53. Гундерина Л.И. Анализ динамики включения меченых предшественников ДНК в ядра клеток эукариот в ходе Б-периода. Дисс. на соиск. уч. степени к.б.н. Новосибирск. 1977. 115 с.

54. Турина В.И. Авторадиографческое исследование синтеза белка и РНК в кишечном эпителии беломорских мидий при адаптации к различным соленостям среды // Вестник ЛГУ. 1976. №3, с.59-63.

55. Даринский Ю. А., Харазова А. Д., Чивилева О. Г. Изменение синтеза РНК внейронах в зависимости от интенсивности их синаптической активации. Цитология // 1983. Т. 25, № 9. С. 1066-1072

56. Дрегольская И. Н. Теплоустойчивость мерцательного эпителия жабр черноморской мидии в разные сезоны года. Проблемы цитоэкологии животных Л.: Наука. 1963. С. 43-50.

57. Ильинская Н. Б., Ушаков Б. П. Особенности солевого парабиоза (местноговозбуждения) ретракторов Phascolosoma margaritaceum // Докл. АН СССР. 1952. Т. 83, № 6. С. 961 964

58. Камшилов М. М. О системном и клеточном приспособлении // Труды Мурм. Морск. Биол. Ин-та. 1960. Т. 2, № 6. С. 226 235

59. Карандеева О.Г. Процессы, обеспечивающие осморегуляцию у водных беспозвоночных. В кн.: Физиология морских организмов. М. 1966. С.176-232.

60. Карпевич А. Ф. Приспособленность обмена дрейссен Северного Каспия кизменению солевого режима // Зоол. журн. 1947а. Т. 26, № 4. С. 331 338

61. Карпевич А.Ф. Выносливость рыб и беспозвоночных при изменении солености среды и методики ее определения // Тр. Карадаг. биол. станции. 1960. Т. 16, с.86-131.

62. Карпевич А.Ф. Значение адаптации видов при определении их солеустойчивости // Гидробиол. журн. 1968. Т.4, №2, с. 15-23.

63. Козлитина JI.M. Устойчивость некоторых моллюсков и их клеток к опреснению в связи с условиями обитания // Научн. сообщ. Ин-та биологии моря, Владивосток, 1971. Т.2. С. 106 -107

64. Козлитина JLM. Устойчивость к опреснению некоторых моллюсков и влияние на нее тоничности солевого раствора// Биол. моря. 1976. №1, с.36-40.

65. Кондратенков А. П., Хлебович В. В. Динамика соленостной адаптации кдеакклимации брюхоного моллюска Hydrobia ulvae // Биология моря. 1981. №4. С. 55-58

66. Кондрашева М.JI. К биохимической характеристике парабиотического процесса. Бюлл. эксп. биол. мед. 1954 Т. 37, № 1. С. 40 43

67. Королькова Е.Д., Харазова А.Д. Электронно-микроскопическое исследование жаберного эпителия мидий при понижении солености среды I. Влияние условий фиксации на ультраструктуру клетки Цитология. 1994. Т. 36, № 8. С. 69-75

68. Краевский A.A., Куханова М.К. Репликация ДНК у эукариот. В кн.: Молекулярная биология. Итоги науки и техники. М.:ВИНИТИ АН СССР. 1986. Т.22, с.З-164.

69. Крепе Е.М. О влиянии изменения концентрации солей в окружающей среде на литоральные формы Balanidae // Тр. ЛОЕ. 1925. Т.25, вып.1, с.11-28.

70. Крепе Е.М. Исследование над газообменом у Baianus crenatus при разной концентрации солей в окружающей среде // Тр. Мурман. биол. станции. 1929. Т.З, с. 1-32.

71. Крепе Е.М. Липиды клеточных мембран. Л. Наука, 1981. 339 с.

72. Крепе Е.М., Ченыкаева Е.Ю. Исследование влияния гипоксии на содержание нуклеопротеидов в клетках коры головного мозга крыс методом ультрафиолетовой микроскопии // ДАН СССР. 1955. Т.104, №2, с.276-279.

73. Кузнецов В.В. Белое море и биологические особенности его флоры и фауны. М.-Л. 1960. 322с.

74. Кузьмина О.Ю. Роль внутриклеточных неорганических ионов в адаптации некоторых пойкилоосмотических животных к изменению солености среды. Дисс. . к.б.н. Л. 1982. 172с.

75. Кулаковский Э. Е. Влияние опреснения на нейросекреторную систему мидий Mytilus edulis (L) Белого моря. Соленостные адаптации водных организмов Л.: Наука. 1976. С. 160-166

76. Леб Ж. Динамика живого вещества. Одесса, 1910. 352 с.

77. Левин C.B. Структурные изменения клеточных мембран. Л. 1976. 224с.

78. Лойда 3., Гроссрау Р., Шиблер Т. Гистохимия ферментов (лабораторные методы).

79. М., Мир. 1982. 272 с. Лозовская Е.Р., Евгеньев М.Б. Тепловой шок у дрозофилы и регуляция активности генома // Итоги науки и техники, сер. Молекулярная биология. 1984. Т. 20. С. 142 185.

80. Матей В. Е., Харазова А. Д., Виноградов Г. А. Реакция хлоридных клеток жаберного эпителия колюшки Оаь1его51е№ аси1еШш Ь. на изменения рН и солености среды // Цитология. 1981. Т. 23, № 2. С. 159 -165

81. Машанский В. Ф., Рабинович И. М. Ранние реакции клеточных органоидов. Л.: Наука, 1987. 198 с.

82. Меерсон Ф.З. Пластическое обеспечение функций организма. М. 1967.

83. Меерсон Ф.З. Гиперфункция, гипертрофия и недостаточность сердца. Медицина, М. 1968.

84. Мовчан О. Т. Пролиферативная активность в тканях двустворчатых моллюсков. I. О камбиальных зонах в жабрах мидий Грайана // Цитология. 1971. Т. 13, № 2. С. 175-181

85. Мовчан О. Т., Лейбсон Н. Л. Клеточное размножение в клетках моллюсков разных классов // Журн. общ. биол. 1973. Т. 34, № 3. С. 425 434

86. Можаев В.В., Мартинек К. Инактивация и реактивация белков (ферментов) // Мол. биология. 1982. Т.16, №4, с.676-694.

87. Насонов Д.Н., Александров В.Я. Реакция живого вещества на внешнее воздействие. М.; Л. 1940.252с.

88. Насонов Д.Н. Контрактуры поперечно-полосатых мышц, вызванные действием сулемы // ДАН СССР. 1949. Т.64, №4, с.595-598.

89. Насонов Д.Н. Местная реакция протоплазмы и распространяющееся возбуждение. М.; Л. 1959.422с.

90. Насонов Д.Н. Местная реакция протоплазмы и распространяющееся возбуждение. Изд-во АН СССР. М.-Л. 1962. 426 с.

91. Наточин Ю.В. Транспорт воды и натрия в осморегулирующих организмах. Автореф. дисс. . д.б.н. Л. 1967. 35 с.

92. Наточин Ю.В. Ионорегулирующая функция почки. Л. 1976. 267с.

93. Наточин Ю.В., Бергер В.Я. Ионный состав клеток моллюсков эволюционный и экологический аспекты // Журн. эвол. Биохимии и физиологии. 1979. Т. 15, №3, С295-302.

94. Наточин Ю. В., Михайлова О. Ю., Лаврова Е. А., Хлебович В. В. Содержание воды и электролитов в клетках аддуктора мидии МуШт ес1иШ в широком диапазоне солености морской воды // Биология моря. 1979. № 4. С. 54 60

95. Несветаева Н.М. Изменение содержания креатинфосфата, аденозинтрифосфорной кислоты и гликогена при развитии контрактуры скелетной мышцы лягушки. В сб.: Вопросы цитологии и протистологии. М.-Л. 1960а. С. 141-146.

96. Несветаева Н.М. Изменение энергетического обмена скелетных мышц в процессе развития контрактур, вызванных хлористым натрием. В сб.: Вопросы цитологии и общей физиологии. М.-Л. 19606. с. 169-174.

97. Несветаева Н.М. Изменение энергетического обмена скелетных мышц в процессе развития контрактур, вызванных хлористым калием // Цитология. 1960в. Т.4, с.453-456.

98. Нечаева Н. В. Биологические ритмы в секреторной функции слюнной железы (количественное цитохимическое исследование). Автореф. дисс.докт. биол. наук Москва ИБР им Н. К. Кольцова АН СССР 1977.46 с

99. Нечаева Н. В., Бродский В. Я. Ритм скорости включения 3Н-лизина в клеточныебелки околоушной слюнной железы // Докл. АН СССР. 1977. Т. 232, № 5. С. 1197- 1200

100. Нечаева Н. В., Фатеева В. И., Бергер В. Я., Харазова А. Д. Ритмичность синтеза белка в клетках изолированных жабр мидий и ее изменение при смене солености среды // Цитология. 1982. Т. 24, № 1. С. 104-106

101. Нечаева Н. В., Фатеева В. И., Харазова А. Д. Околочасовой ритм синтеза белка в тканях беспозвоночных Тезисы докладов 4-го симпозиума СССР ГДР "Хронобиология и хрономедицина". Астрахань, 1988. С. 85

102. Нечаева Н. В., Харазова А. Д., Фатеева В. И. Околочасовая периодичность синтеза белка в тканях некоторых беспозвоночных // Цитология 1989. Т. 31, № 5. С. 601-604

103. Новикова Т. Е., Нечаева Н. В., Фатеева В. И., Бродский В. Я. Околочасовые колебания выделения белка из гепатоцитов монослойной культуры // Цитология. 1982. Т. 24, № 1. С. 35 40

104. Обухова Е. В. Авторадиографическое исследование динамики клеточных популяций эпителия пищеварительной железы и его некоторых производных у голожаберного моллюска Cotyphella rufibranchialis // Цитология. 1975. Т. 17. С. 917- 923.

105. Певзнер JI.3. Влияние гипоксии на послойное содержание цитоплазматической РНК в нейронах разных функциональных зон коры головного мозга // ДАН СССР. 1962. Т. 145, №2,447-449.

106. Певзнер JI.3. Содержание нуклеиновых кислот в нервных клетках при различных функциональных состояниях (по данным количественных цитохимических исследований) // Укр. биохим. журн. 1963. Т.35, №3, с.448-477.

107. Певзнер JI.3. Обмен веществ в нейроне. В сб.: Механизмы деятельности центрального нейрона. M.-J1. 1966. С.7-33.

108. Певзнер JI.3. Функциональная биохимия нейроглии. JI. 1972.

109. Певзнер JI.3., Коваль В.А., Кучин А.А. Цитоспектрофотометрическое и интерферометрическое исследование клеток симпатического ганглия в покое и при возбуждении // Цитология. 1964. Т.6, №2, с.216-219.

110. Певзнер JI.3., Хайдарлиу С.Х. Содержание нуклеиновых кислот в чувствительных и двигательных нейронах спинного мозга и их глиальных клеток сателлитах - при различных функциональных состояниях нервной системы // Цитология. 1967. Т.9, №7, с.840-847.

111. Пейдж Т. Нервный и эндокринный контроль циркадиальной ритмичности у беспозвоночных. Биологические ритмы. М.: Мир. 1984. Т. 1. С. 152 -187

112. Петелина Е. В., Харазова А. Д. Изменение интенсивности синтеза РНК в нервныхклетках голожаберных моллюсков при акклимации к пониженной солености и в процессе деакклимации // Цитология. 1987. Т. 29, № 5. С. 606- 610

113. Петелина Е. В., Харазова А. Д. Исследование синтеза ДНК в нервных клеткахмоллюска Coryphella rufibranchialis разного возраста // Цитология. 1989. Т. 31, №4. С. 495-499

114. Петелина Е. В., Харазова А. Д. Синтез ДНК в нейронах голожаберных моллюсков // Цитология. 1981. Т. 23, № 10. С. 1487

115. Полянский Ю.И. Температурные адаптации у инфузорий. 1. Зависимость теплоустойчивости Paramecium caudatum от температурных условий существования // Зоол. журн. 1957. Т.36, №11, с.1630-1646.

116. Проссер JI. Обмен воды, осмотический баланс, гормональная регуляция.

117. Сравнительная физиология животных. М.: Мир, 1977. Т. 1. С. 27 -176

118. Пунин М.Ю. Гистологическая организация кишечных эпителиев приапулид,брахиопод, двустворчатых моллюсков и полихет. Наука, СПб. 1991.248с.

119. Рао К. П. Некоторые биохимические механизмы акклимации тропических пойкилотермных животных к низкой температуре В сб. Клетка и температура среды М.: JL: Наука. 1964. С. 73 80

120. Розенгард В.Н., Маслова М.Н. Скорость обновления белков мозга и печени при судорожных состояниях. Тр. Всесоюзн. конф. по мед. радиол. Экспериментальная медицинская радиология. М. 1957. С.224-228.

121. Розин М. А. Производные бензимидазола и неспецифическая сопротивляемость В кн. Производные бензимидазола и клеточная резистентность Л., 1967. С.5-32.

122. Розин М.А. Изучение роли синтеза белка в механизме влияния фармакологических средств на клеточную резистентность. В кн.: Синтез белка и резистентность клеток. Л. 1971. С.3-7.

123. Ромейс Б. Микроскопическая техника. ИЛ. М. 1962. 719 с.

124. Савватеев В. Б. О физиологии приспособления балянусов к колебаниям солености // Зоол. журн. 1952 Т. 31, №6. С. 861 865

125. Сахаров Д. А. Генеалогия нейрона. М.: Наука. 1974. 248 с.

126. Селье Г. На уровне целого организма. М., Наука. 1972.;123с.

127. Серавин Л.Н. Изменение резистентности Paramecium caudatum в процессе адаптации к солям СаС12, NaCl и КС1 // ДАН СССР. 1958. Т.126, №6, с.1090-1092.

128. Серавин Л.Н. Зависимость времени выживания водных животных от концентрации химического агента в среде // Тр. Петергоф, биол. ин-та ЛГУ. 1962. Т. 19, с.149-160.

129. Серавин Л.Н. Анализ понятия "гомеостаз" // Тр. Петергоф, биол. ин-та ЛГУ. 1972. Т.21, с.3-27.

130. Серавин Л.Н., Скобло И.И., Осипов Д.В. Влияние температурной адаптации на теплоустойчивость ферментов инфузорий Paramecium caudatum. В сб.: Теплоустойчивость клеток животных. 1965. М.-Л. С. 161-170.

131. Сергеева Э. П., Харазова А. Д., Фатеева В. И., Нечаева Н. В. Периодичность синтеза белка в клетках изолированных жабр мидии съедобной в разное время года // Биология моря. 1987. № 3. С. 19-22

132. Синицина В. Ф., Харазова А. Д. Гистохимические исследования устойчивостиферментов жаберного эпителия мидий к действию низкой солености Матер. X Всесоюзн. совещания по эволюционной физиологии, поев, памяти акад. Л. А. Орбели 1990 Л. С. 373-374

133. Скарлато О. А. Двустворчатые моллюски умеренных широт западной части Тихого океана Л.: Наука. 1981.479 с

134. Скульский И.А., Пивоварова Н.Б., Иванова Г.И., Леонтьев В.Г., Буровина И.В., Федоров А.Ф. Адаптация мышечных и нервных клеток мидий к пониженной солености. В кн.: I Всесоюз. конф. по морской биологии. Владивосток. 1977. С.129-130.

135. Смирнова Е. А., Гребенщикова В. И., Ченцов Ю. С. Адаптационные свойства клеток культуры СПЭВ при действии гипотонической Среды // Цитология. 1986. Т. 28, № 8. С. 848 853

136. Смирнова Е. А., Казачкина Н. И., Гребенщикова В. И., Ченцов Ю. С. Устойчивость разных типов клеток к действию гипотонии // Цитология. 1987. Т. 29, № 1. С. 47-53

137. Соколова М.М. Определение концентрации осмотически активных веществ вбиологических жидкостях // Лабораторное дело. 1976. Т. 10. С. 581 591. Введенский Н. Е. Возбуждение, торможение и наркоз. 1901 // Избранные произведения. М., 1951. Т. 11. С. 509 - 679.

138. Соколовский В.В. Влияние антихолинэстеразных веществ на содержание рибонуклеиновой кислоты в нервной клетке // Цитология. 1959. Т.1, №4, с.431-435.

139. Солдатова И. Н. Влияние условий различной солености на двустворчатого моллюска

140. Teredo navalis II Тр. ин-та океанологии АН СССР 1961 Т. 49. С. 162 -179 Солдатова И. Н. Об отношении к изменению солености среды черноморских двустворчатых моллюсков семейства Terenidae // Вопр. экологии 1962 Т. 5. С. 205 206

141. Солдатова И. Н. Реакция клеток мерцательного эпителия двустворчатых моллюсков рода Teredo на изменение солености морской воды // Цитология. 1970. Т. 12, № 3. С. 330 370

142. Зоол. журн. 1958 Т. 37, № 5. С. 693 Ушаков Б. П. О механизме адаптации клеток животных // Цитология. 1959а. Т. 1, № 1С. 36-47

143. Ушаков Б. П. Физиология клетки и проблема вида в зоологии // Цитология. 19596 Т. 1, № 5 С. 541 565

144. Харазова А. Д. Авторадиографическое исследование синтеза белка и РНК припаранекрозе и последующей репарации // Цитология. 1971. Т. 13, № 1. С. 6975

145. Харазова А. Д. Исследование метаболизма белков и РНК в различных тканяхосенних лягушек при обратимом повреждении // Цитология. 1971. Т. 13, № 12. С. 1483-1490

146. Харазова А. Д. Роль пластического обмена в адаптации гидробионтов к абиотическим факторам среды В сб. Вопросы теории адаптации Л.: Наука. 1987. С. 59-84

147. Харазова А. Д., Луканин В. В., Насонова Е. А. Включение 3Н-уридина в камбиальные и дифференцированные клетки жаберного эпителия мидий при комбинированном действии температуры и солености // Цитология. 1980. Т. 22, № 8. С. 930-937

148. Харазова А. Д., Фатеева В. И., Нечаева Н. В. Определение скорости синтеза белка в тканях мидий при понижении солености среды // Цитология. 1981. Т. 23, № 3. С. 323-327

149. Харазова А. Д., Федосеева С. В. Влияние изменений солености на синтез белка в тканях мидии съедобной // Биология моря. 1981. № 5. С. 76-78

150. Хиден X., Ланге Н.В. Образование в нейронах и глии РНК, богатой аденином и урацилом, как результат генной стимуляции при облучении. Вопрос о транспортной роли РНК из глии в нейроны. В сб.: Биохимия и функция нервной системы. Л. 1967. С.21-34.

151. Хлебович В.В. Особенности состава водной фауны в зависимости от солености среды // Журн. общ. биологии. 1962. Т.23, №2, с.90-97.

152. Хлебович В.В. Критическая соленость биологических процессов. Л. 1974. 230с.

153. Хлебович В.В. Активность некоторых беломорских беспозвоночных при раздельном изменении ионной силы и общей осмотической концентрации среды // Исслед. Фауны морей. 1976. Т. 17(25), С.226-232.

154. Хлебович В.В. Акклимация животных организмов. Л. 1981.135с.

155. Хлебович В.В., Бергер В.Я. Некоторые аспекты изучения фенотипических адаптаций // Журн. общ. биологии. 1975. Т.35, №1, с. 11 -25.

156. Хлебович В.В., Кондратенков А.Г. Динамика акклимации и деакклимации Нус1гоЫа \ilva // Биология моря. 1980. Т.8, №5, с.48-52.

157. Хлебович В. В., Олонцева О. И. Изменение концентрации свободных аминокислот тканей мидии МуШш ейиИв в зависимости от солености внешней среды // Докл. АН СССР. 1970. Т. 195, № 2. С. 493 495

158. Хочачка П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. М. 1977. 398с.

159. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М., Мир. 1988. 568с.

160. Черепанова Т.Н., Суздальская И.П. Совместное действие некоторых агентов наткани холоднокровных животных // Вест. Ленингр. унив. 1954. Т. 1. С. 9193.

161. Четвериков Д.А. Фосфорный обмен мозга при кислородном голодании // ДАН СССР. 1955. Т. 105, №6, с.1300-1302.

162. Шлипер К. Экологические адаптации и реакции клеток, наблюдаемые на переживающей изолированной ткани жабр двустворчатых моллюсков. В сб. Клетка и температура среды М.: Л.: Наука. 1964. С. 122 -134

163. Шлипер К., Тиде Г. Приспособление морских животных к абиотическим факторам среды // Биология моря. 1975. № 6. С. 3 25

164. Шляхтер Т. А. Влияние повышения солености на функциональную активностьклеток мерцательного эпителия жабр мидии и перловицы // Автореф. канд дисс., Л., 1968.18 с.

165. Шмидт-Ниельсен К. Физиология животных. Присбособление и среда. Изд. Мир, М. 1982. Т.1,416с., Т.2, 384с.

166. Эккерт Р., Рэндэлл Д., Огастин Дж. Физиология животных. Механизмы и адаптация. Изд. Мир, М. 1991. Т. 1,424с.

167. Эккерт Р., Рэндэлл Д., Огастин Дж. Физиология животных. Механизмы и адаптация. Изд. Мир, М. 1992. Т.2, 344с.

168. Ярославцева Л. М., Жирмунский А. В. Приспособление морских беспозвоночных к изменениям солености // Биология моря. 1978. №. 2. С. 3 21.

169. Ярославцева Л. М., Карпенко Л. А. Исследование роли организменных и клеточных механизмов в адаптации к опреснению некоторых прибрежных моллюсков // Биология моря. 1978. № 3. С. 80 87.

170. Ярославцева Л.М., Карпенко Л.А. Исследование роли организменных и клеточных механизмов в адаптации к опреснению некоторых прибрежных моллюсков // Биол. моря. 1980. №3, с.80-87.

171. Ярославцева Л. М., Федосеева С. А. Об адаптации некоторых морских моллюсков к обитанию в эстуарии // Биология моря. 1978. № 5. С. 20 28

172. Ярославцева JI.M., Павленко В.А., Федосеева С.В. О соотношени клеточной устойчивости к опреснению и способности к соленостной акклимации некоторых морских моллюсков // Биология моря. 1981. № 1. С. 40 48.

173. Adams C., Rinne R.W. Stress protein formation: gene expression environmental interactions with evolutionary significance // Intern. Rev. Cytol. 1982. V.79 P.305-315.

174. Ahmad S., Ahuja R., Venner T.J., Gupta P.S. Identification of a protein altered in mutants resistant to microtubule inhibitors as a member of the major heat shock protein (hsp70) family // Mol. Cell. Biol. 1990. V.10. №10. P.5160-5165.

175. Alberts В., Bray D., Lewis J., Raff M., Roberts K., Watson J.D. Molecular biology of the cell. Garland Publishing, Inc. New York and London, 1994. 1396 pp.

176. Alderdice D. F. Responses of marine poikilothermes to environmental factors acting in concern // Marine Ecol. 1972. V. 1 P. 1659 1722.

177. Altmann J. Autoradiographic examination of behaviorally induced changes in the protein and nucleic acid metabolism of the brain. In: Macromolecules and behavior. Appleton, New York. 1966. P.103-126.

178. Altmann J. Difference in the utilization of tritiated leucine by single neurons in normal and exercised rats: an autoradiographic investigation with microdencitometry // Nature. 1963. V. 199 N4895 P.777-780.

179. Ananthan J., Goldberg A.L., Voelmy R. Abnormal proteins serve as eucaryotic stress signals and trigger the activation of heat shock genes // Science. 1986. V.232 P.522-524.

180. Anderson J.W., Bedford W.B. Physiological response of the estuarine clam Rangia cuneata to salinity // Biol. Bull. 1973. V.144 N2 P.229-247.

181. Anfinsen C.B., Sheraga H.A. Experimental and theoretical aspects of protein folding // Adv. Protein Chem. 1975. V.29 P.205-300.

182. Apte S.K., Bhagwat A. A. Salinity-stress-induced proteins in two nitrogen-fixing Anabaena strains differentially tolerant to salt. // J Bacteriol, 1989, V. 171, P. 909-15

183. Arrigo A.P., Fakan S., Tissieres A. Localization of the heat shock proteins in Drosophila melanogaster tissue culture cells // Dev. Biol. 1980. V.78. P.86-103.

184. Ashburner M., Bonner J.J. The induction of gene activity in Drosophila by heat shock // Cell. 1979. V.17. P.241-254.

185. Awapara J. Free aminoacids in invertebrates: a comparative study of their distribution and metabolism In: Amino acid pools. J.T. Holden. 1962. P. 158-175

186. Baginski R.M., Pierce S.K. A comparison of amino acid accumulation during high salinityadaptation with anaerobic metabolism in the ribbed mussel, Modiolus demissusdemissus И J.Exp. Zool. 1978. V.203, P.419-428.

187. Baldwin R.L. Intermediates in protein folding reactions and the mechanisms of protein folding // Ann. Rev. Biochem. 1975. V.44 P.453-475.

188. Ballinger D.G., Pardue M.L. The control of protein synthesis during heat shock in

189. Drosophila cells involves altered polypeptide elongation rates // Cell. 1983. V.33. P.103-114.

190. Bartberger C.A., Pierce S.K. Relatioship between ammonia excretion rates and hemolymph nitrogenous compounds of eurihaline bivalve during low salinity acclimation // Biol. Bull. 1976. V.150, N1, P.l-14.

191. Bayne B.L (Ed). Marine mussels: their ecology and physiology. Cambridge, Camridge Univ. Press. 1976.

192. Bayne B.L., Moore N.M., Koehn R.K. Lysosomes and the response by Mytilus edulis L. to an increase in salinity // Marine Biol. Lett. 1981. V.2, P.193-204.

193. Benzioni A., Itai C. Preconditioning of tobacco and bean leaves to heat shock by high temperature or NaCl // Physiol. Plant. 1975. V.35 P.453-475.

194. Berezney R., Mortillaro M.J., Ma H., Wei X., Samarabandu J. The nuclear matrix; a structural mileu for nuclear genomic function // Intern. Rev. Cytol. 1995. V. 162A. P. 2 66.

195. Berger V. Ya., Kharazova A. D. Mechanisms of salinity adaptations of marine molluscs // Hydrobiologia. 1997. V. 355, P. 115-126

196. Bernstam V.A. Heat effect on protein biosynthesis // Ann. Rev. Plant. Physiol. 1978. V.29 P.25-46.

197. Bhagwat A. A., Apte S.K. Comparative analysis of proteins induced by heat shock, salinity, and osmotic stress in the nitrogen-fixing cyanobacterium Anabaena sp. strain L-31. // J Bacteriol, 1989, V.171, P. 5187-9

198. Bishop S.H. Nitrogen metabolism and excretion: regulation of intracellular amino acidconcentrations. In: M. Wiley, ed. Estuarine processes. Academic Press, NY. 1976. V.l, P.414-431.

199. Bishop S.H., Greenwalt D.E., Kapper M.A., Paynter K.T., Ellis L.L. Metabolic regulation of proline, glycine and alanine accumulation as intracellular osmolytes in ribbed mussel gill tissue // J. Exp. Zool. 1994. V.268 P.151-161.

200. Black R. E., Bloom L. Heat shock priteins in Aurelia (Cnidaria, Scyphozoa) // J. Exper. Zool. 1984. V. 230. P.303 307.

201. Blomberg A. Global changes in protein synthesis during adaptation of the yeast

202. Saccharomyces cerevisiae to 0.7 M NaCl. // J. Bacteriol, 1995, V. 177, P. 3563-72

203. Blomstrand C. Effect of hypoxia on protein metabolism in neuron and neuroglia cell-enriched fractions from rabbit brain // Exp. Neurol. 1970. V.29, N1, P.175-188.

204. Bocharova L. S., Borovyagin V. L., Dyakonova T., L.,Warton S. S., Veprintsev B. N. // Brain Res. 1971 V. 36 N 2. P. 371 384.

205. Bocharova L.S., Borovyagin V.L., Dyakonova T.L., Warton S.S., Veprintsev B.N. Ultrastructure and RNA synthesis in a molluscan giant neuron under electrical stimulation // Brain Res. 1972. V.36 N2 P.371-384.

206. Boer H.H., Groot C., De Yong-Brink M., Cornelliss C. J. Polyploidy in the fresh-water snail Lymnaea stagnalis. A cytophotometric analysis of the DNA in neurons and some other cell types //Netherl. J. Zool. 1977. V. 27. P. 242-252

207. Bohcn S.P., Yamamoto K.R. Isolation of Hsp90 mutants by screening for decreased steroid receptor function // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V.90, No 23. P. 1142411428.

208. Bowler K. Cellular heat injury: are membranes involved? // Temperature and animal cells. Simposia of the Society for Experimental Biology. 1987. №41. P. 157-185.

209. Braig K. Chaperonins // Curr. Opin. Struct. Biol. 1998. V.8. №2. P.159-165.

210. Brattgard S. The importance of adequate stimulation for the chemical cells during early post-natal development//Acta Radiol. 1952. Suppl. P.96.

211. Brattgard S., Hyden H The composition of the nerve cells studied with new methods // Intern. Rev. Cytol. 1953. V. 3. P. 455 457

212. Brodsky J.L. Post-translational protein translocation: not all hsc70s are created equal // TIBS. 1996. V.21, N.4, P.122-126.

213. Buchner J. Supervising the fold: Functional principles of molecular chaper-ones // FASEB

214. J. 1996. V. 10 P. 10-19. Bulloch A. G. M. Development and plasticity of the molluscan nervous system // Themollusca. V.8. Neurobiology and behaviour. Pt 1. Orlando; Acad. Press, 1985. P. 385-410

215. Burg M.B. Molecular basis of osmotic regulation // Amer. J. Physiol. 1995. V.6. Pt.2. P. 983-996.

216. Burhans W., Huberman J. DNA replication origins in animal cells: a question of context? //

217. Science (Wash. DC). 1994. V.263, P.639-640. Buzzard K.A., Giaccia A.J., Killender M., Anderson R.l. Heat shock protein 72 modulates pathways of stress-induced apoptosis // J. Biol. Chem. 1998. V.273. P. 1714717153.

218. Cheong M.K., Leung T. Expression of human hsp70 in E.coli II3. Heat shock 11. Abstr. of

219. Craig E.A., Gross C.A. Is hsp70 the cellular thermometer? // Trends Biochem. Sci. 1991. V.16. №4. P.135-140.

220. Craven R.A., Tyson J.R., Stiding C.J. A novel subfamily of hsp70s in the endoplasmic reticulum // Trends Cell. Biol. 1997. V.7. P.277-283.

221. Danson M.J., Hough D.W. Structure, function and stability of enzymes from the Archaea. // Trends Microbiol, 1998, V.6, P. 307-14

222. Das A. B., Prosser C. L. Biochemical changes in tissues of goldfish acclimated to high and low temperatures. 1. Protein synthesis // Comp. Biochem. Physiol. 1967. V. 21. № 3. P. 449 467

223. David H. Quantitative ultrastructure data of animal and human cells. Leipzig, 1977. 23 lp.

224. David H. Zellschadigung und Disfunktion Protoplasmatologia // 1970. Bd. 10. S. 1-621

225. Debec A., Courgeon A.M., Maingourd M., Maisonhaute C. The response of the centrosome to heat shock and related stresses in a Drosophila cell line // J. Cell Sei. 1990. V.96. P.403-412.

226. DePamphilis M.L. Origins of DNA replication in metazoan chromosomes // J. Biol. Chem. 1993. V.268,P.l-4.

227. Derenzini M., Pession Beizzi A., Betts- Eusebi C., Novello F. Relationship between fine structural organization of chromatin and nucleic acid synthesis in regenerating rat hepatocytes // J. ultrastr. Res. 1981. V. 75. P. 229 242

228. Duina A.A., Kaiton H.M., Gaber R.F. Requirement for hsp90 and a Cyp-40-type cyclophilin in negative regulation of the heat shock response // J. Biol. Chem. 1998. V.273 P. 18974-18978.

229. Edstrom J.E., Eichner D. Quantitative Ribonukleinsäure Untersuchungen an den Ganglienzellen des Nucleus supraopticus der Albino ratte unter experimentellen Bedigungen (Kochsalz-Belastung) //Z. Zellfosch. 1958. V.48 P. 187-200.

230. Ellis J. Proteins as a molecular chaperones // Nature. 1987. V.328. №6129. P.378-379.

231. Evans R. G. The lethal temperature of some common British littoral molluscs // J. Anim. Ecology. 1948. V. 17, № 2. P. 165 -173

232. Feige U., Morimoto R.I., Yahara I., Polla B.S., eds. Stress-inducible Cellular responses. Basel, Birkhausen 1996.

233. Ferguson J. C. Comparative study of the metabolic benefits derived from the uptake and release of free amino acids by marine invertebrates // Biol. Bull. 1982. V. 162. P. 1 -17

234. Fiala-Medioni A., Metivier C., Herry A., LePennecM. Ultrastructure of the gill of thehydrothermal vent mytilid Bathymodiolus sp. // Mar. Biol. 1986. V. 92. P. 65- 72

235. Field I. A. 1923 Biology and economic value of the sea mussel Mytilus edulis // Bulletin U.S. Bureau of Fisheries. V. 38. P. 127 -160

236. Floberg L., Hamberger C., Hyden H. Inhibition of nucleic acid production in vestibular nerve cells by streptomycin // Acta oto-laryngol. Suppl. 1949. V.75, P/36-51.

237. Florkin M., La regulation isoosmotique intracellulaire chez les invertebres marine eurihalins // Bull. Acad. Roy. Belg. 1962. V.48, N.8, P.687-694.

238. Florkin M., Schoffeniels E. Molecular approaches to ecology N.Y.: Acad. Press, 1969 243 p.

239. Forsthoefel N.R., Vernon D.M., Cushman J.C. A salinity-induced gene from the halophyte M. crystallinum encodes a glycolytic enzyme, cofactor-independent phosphoglyceromutase. // Plant Mol Biol, 1995, V.29, P. 213-26

240. Fredericq L. Sur la concentration moleculaire du sang et des tissues des animaux aquatiques // Arch. Biol. 1904. V.20, N5, P.709-730.

241. Freel R.W. Patterns of water and solute regulation in the muscle fibres of osmoconforming marine decapod crustaceans // J. Exp. Biol. 1978. V.72, N.l, P. 107-126.

242. Freel R.W., Medier S.G., Clark M.E. Solute adjusments in the coelomic fluid and muscle fibres of a euryhaline polychaete Neanthes succinea, adapted to various salinities // Biol. Bull. 1973. V. 144, N.2, P.262-268.

243. Fry F. The lethal temperature as a tool in taxonomy // Ann. Biol. 1957. ser. 3. V. 33, № 16. P. 205;

244. Frydman J., Hohfeld J. Chaperones get in touch: the Hip-Hop connection // Trends Biocem. Sei. 1997. V.22, P.87-92.

245. Fukuyama K., Epstein W.L., Epstein J.H. Effect of ultraviolet light on RNA and protein synthesis in differentiated epidermal cell //Nature. 1967. V.216, P.1031-1032.

246. Gaitonde M.K., Richter D. The metabolic activity of the proteins of the brain // Proc. Roy. Soc. Ser. B. 1956. V.145, N918, P.83-99.

247. Garthwaite R. The genetics of California populations of Geukensia demissa (Dyllwyn) (Mollusca): further evidence on the selective importance of leucine aminopeptidase variation in salinity acclimation I I Biol. J. Linn. Soc. 1986. V.28, P.343-358.

248. Gething M.J., Sambrook J. Protein folding in the cell // Nature. 1992. V.355. P.33-45.

249. Gething M-J. Guidebook to Molecular Chaperones and Protein-Folding Catalysts. Oxford University Press, Oxford, UK. 1997.

250. Gilles R. Mechanisms of iono- and osmoregulation. In: Marine ecology. N.Y. 1975. V.2, N.l, P.259-347.

251. Gilles R. Mechanisms of osmoregulation in animals. Maintenance of cell volume. Chichester: Wiley. 1979. 667 p

252. Gilles R. Osmotic behavior in three molluscs: Acanthochitona discrepans (Brown), Glycymeris glycymeris (L.) and Mytilus sdilis (L.) // Biol. Bull. 1973. V.142, N.l, P.25-35.

253. Gomirato G., Baggio H. Metabiloc relations between the neurons of the pathway in various functional conditions // J. Neuropathol. Exp. Neurol. 1962. V.21, P.634-644.

254. Good M. J., Stommel E. W., Stephens.R. E. Mechanical sensitivity and cell coupling in the ciliated cells of Mytilus edulis gill. An ultrastructural and developmental analysis // Cell Tissue Res. 1990. V. 259. P. 51 60

255. Gordon M.W., Nürnberger J.G. Acute cold-induced changes in cellular protein and nucleic acid in rat liver and brain // Exp. Cell Res. 1955. V.8, P.279-304.

256. Gourdon 1, Guerin MC, Torreilles J. Cellular and molecular mechanisms of the stress response in marine bivalves C R Seances Soc Biol Fil, 1998,192:4, 749-74

257. Grainger J.N.R. First stages in the adaptation of poikilotherms to temperature changes. In: Physiological adaptation. Washington, 1958. P.79-91.

258. Gray J.C., Row P.E. Protein translocation across chloroplast envelope membranes // Trends Cell Biol. 1995. V.5, P.243-247.

259. Haas I.G. BiP (GRP78), an essential hsp70 resident protein in the endoplasmic reticulum // Experientia. 1994. V.4, P.1012-1020.

260. Hamberger C., Hyden H. Cytochemical changes in hte cochlear ganglion caused by acoustic stimulation and trauma // Acta oto-laringol., suppl., 1945. V. 61. P.l-53.

261. Hamberger C., Hyden H. Transneuronal chemical changes in Deiter's nucleus // Acta oto-laringol., suppl., 1949. V. 75. P. 32 -113.

262. Hard F.U. Molecular chaperones in cellular protein folding // Nature (Lond.). 1996. V.381, P.571-580.

263. Haschmeyer A. E. V. Compensation of liver protein synthesis in temperature- acclimated toad fish, Opsanus tau//Biol. Bull. 1968. V. 135, №3. P. 130 -140

264. Hazel J.R., Williams E.E. The role of alterations in membrane lipid composition inenabling physiological adaptation of organisms to their physical environment. // Prog Lipid Res, 1990, V. 29, P. 167-227

265. Hendrick J.P., Hartl F.I. Molecular chaperone functions of heat shock proteins // Annu. Rev. Biochem. 1993. V.62. P.349-384.

266. Heyrovska N., Frydman J., Hohfeld J., Hartl F.U. Directionality of polypeptide transfer in the mitochondrial pathway of chaperone-mediated protein folding // Biol. Chem. 1998. V.379, P.301-309.

267. Hochberg G., Hyden H. The cytochemical correlate of motor nerve cell in spastic paralysis // Acta Physiol. Scand. 1949. V. 17, Suppl., N60, P.5-63.

268. Hoyaux J., Gilles R., Heuniax C. Osmoregulation in molluscs of the intertidal zone // Copm. Biochem. Physiol. 1976. V.A53, N.2, P.261-365.

269. Huberman J.A., Riggs A.D. On the mechanism of DNA replication in mammalian chromosomes // J. Mol. Biol. 1968. V.32, P.327-341.

270. Huot J., Houle F., Spitz D.R., Landry J. HSP27 phosphorilatio-mediated resistance against actin fragmentation and cell death induced by oxidative stress // Cancer Res. 1996. V.56, P.273-279.

271. Huppa J.B., Ploegh H.L. The eS-Sence of -SH in the ER // Cell. 1998. V.92, P.145-148.

272. Hyden H. Protein metabolism in the nerve cell during growth and function // Acta Physiol Scand. 1943. V.6 Suppl., N17.

273. Jaatella M. Over-expression of hsp70 confers tumorigenicity of mouse fibrosarcoma cells // Int. J. Cancer. 1995. V.60, P.689-693.

274. Jaatella M., Wissing D., Bauer P.A., Li G.C. Major heat shock protein hsp70 protects tumor cells from tumor necrosis factor cytotoxicity // EMBO J. 1992. V.l 1, P.3507-3512.

275. Jacklet J.W. Neural organization and cellular mechanisms of circadian pacemakers // Int. Rev. Cytol. 1984. V. 89. P. 251 294

276. Jaenicke R. Protein stability and molecular adaptation to extreme conditions. // Eur J Biochem 1991, V.202, P. 715-28

277. Jankowsky H. L. Über der hormonale Beeinflussung der Temperatur-Adaptation beim

278. Grasfrosh (Rana temporaria L.) // Zeitschrift vergl. Physiol. 1960 Bd. 43, H. 3. S. 392 410

279. Jerss K., Bittorf T., Vikler T. Influence of salinity and ratio of lipid to protein in diets on certain enzyme activities in rainbow trout (Salmo gairdneri Richardson). // Comp Biochem Physiol B., 1985, V.81, P. 73-9

280. Jerss K., Bittorf T., Vikler T., Wacke R. Effects of temperature, food deprivation andsalinity on growth, RNA/DNA ratio and certain enzyme activities in rainbow trout (Salmo gairdneri Richardson). // Comp Biochem Physiol B., 1987, V.87, P.241-53

281. Jorgensen C. B. August Putter, August Krogh and modern ideas on the use of dissolved organic matter in aquatic environments // Biol. Rev. 1976. V. 51. P. 291 328

282. Jorgensen C. B. On gill function in the mussel Mytilus edulis // Ophelia. 1975. V. 13. P. 127-132

283. Kanwischer J. W. Freezing of intertidal animals // Biol. Bull. Mar. Lab. Woods Hole. 1955. V. 109. P. 56 63.

284. Kapp N.L., Painter R.B. DNA replication fork movement rates in mammalian cells // Int.

285. Khan H. R., Ashton M. L., Saleuddin A. S. M. Fine structure of the kidneys of osmotically stressed Vytilus, Mercenaria and Anodonta // Can. J. Zool. 1986. V. 64. P. 2779 -2787

286. Khan H. R., Saleuddin A. S. M. Cell contacts in the kidney epithelium of Helisome

287. Kinne O. The effect of temperature and salinity on marine and brackish water animals //

288. Oceanogr. Mar. Biol. Ann. Rev. 19646. V. 2. P. 281 339 Kinne O., Kinne E.M. Rates of development in embryos cyprinodont fish exposed to different temperature-salinity-oxygen combinations // Canad. J. Zool. 1962. V.40, P.231-253.

289. Kittredge J. S., Simonsen D. G., Roberts E., Jelinek B. Free amino acids of marine invertebrates In: Amino acid pools. J.T. Holden. 1962. P. 176 -186

290. Koschland D.E. Conformation changes at the active site during enzyme action // Federal.

291. Nature. 1963. V.200, N.4912, P.1234-1235. Kroeger H. Hormones, ion balance and gene activity in dipteran chromosomes // Mem.

292. Soc. Endocrinol. 1967. V.15, N.l, P.55-66. Kroeger P.E., Morimoto R.I. The heat shock transcriptional response // Inducible geneexpression. 1995. V.l. P.24-61. Kroeger P.E., Rowe T.C. Analysis of topoisomerase 1 and n cleavage sites on the

293. Drosophila actin and hsp70 heat shock genes // Biochemistry. 1992. V.31. №9. P.2492-2501.

294. Krogh A. Osmotic regulation in aquatic animals. Cambridge. 1939.242pp. Kuhlman A. B. Bestimmung des DNS-gehaltes in Zellkernen des nerven Gewebes von

295. Madsen H. A. Study of littoral fauna of northwest Greenland // Medd. Gronland. 1940. V. 124. P. 1 24

296. Margulis B. A., Antropova O. Yu., Kharazova A. D. 70 kDa heat shock proteins from mollusc and human cells have common structural and functional domains // Comp. Biochem. Physiol. 1989. V. 94B, № 4. P. 621-623

297. Marek M., Kroeger H. Influence of Na, K, Mg and cooling on proteosynthesis in hemocytes of Galleria mellonella II Comp. Biochem. Physiol. 1976. V.53B, N1, P.45-47.

298. Marek M., Kroeger H. Influence of Na/Mg on the pattern of esterases in explanted Galleria mellonella midgat // Comp. Biochem. Physiol. 1974. V.47B, N3, P.503-506.

299. Markert C.L. The molecular basis for isozymes // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1968. V.151, P. 1440.

300. Martelo M.-J., Zanders J. P. Modification of gill ultrastructure and ionic compositions in the crab Goniopsis cruentata acclimated to various salinities // Comp. Biochem. Physiol. 1986. V. 84A. P. 383 389

301. Martin J., Hartl FU. Chaperone-assisted protein folding // Curr Opin Struct Biol 1997. V.7, P.41-52.

302. Martin J.P., Elavummoottil O.C., Moreno M.L. Changes on protein expression associated with salinity tolerance in Brassica cell cultures. // Cell Biol Int, 1993, V.17, P.839-45

303. Mathews C.K., Slabaugh M.B. Eucariotic DNA metabolism are deoxyribonucleotides channeled to replication in situ? // Exp. Cell Res. 1986. V.162, N.2, P.285-295.

304. Mestril R., Giordano F.J., Conde A.G., Dillmann W.H. Adenovirus-mediated gene transfer of a heat shock protein 70 (hsp 70i against simulated ischemia) // J. Mol. Cell. Cardiol. 1996. V.28, P. 2351-2358.

305. Mews H. H. Temperature adaptation and resistance in the digestive enzymes // Zeitschrift vergl. Physiol. 1957 Bd. 40, H. 4. S. 345 355.

306. Michels A.A., Kanon B., Konings A.W., Ohtsuka K., Bensaude O., Kampinga H.II. Hsp70 and hsp40 chaperone activities in the cytoplasm and the nucleus of mammalian cells // J. Biol. Chem. 1997. V.272. P.33283-33289.

307. Moffett S. B. Neural regeneration in gastropod molluscs // Progr. Neurobiol. 1995. V. 46. P. 289 330

308. Mojica F.J., Cisneros E., Ferrer C., Rodriguez Valera F., Juez G. Osmotically induced response in representatives of halophilic prokaryotes: the bacterium Halomonaselongate and the archaeon Haloferax volcanii. // J Bacterid, 1997, V. 179, P.5471 -81

309. Moon T.W., Prithard A.W. Metabolic adaptation in vertically separated population of Mytilus californianus Conrad // J. Exp. Mar. Biol. Ecol. 1970. V.5, P.35-46.

310. Moons A., Gielen J., Vandekerckhove J., Van der Straeten D., Gheysen G., Van Montagu M. An abscisic-acid- and salt-stress-responsive rice cDNA from a novel plant gene family. //Planta 1997; V.202, P.443-54

311. Moore M.N., Koehn R.K., Bayne B.L. Leucine aminopeptidase (aminopeptidase-1), N-acetyl-beta-hexosaminidase and lysosomes in the mussel, Mytilus edulis L., in response to salinity changes // J. Exp. Zool. 1980. V.214, P.239-249.

312. Morimoto R.I. Chaperoning the nascent polypeptide chain // Curr. Biol. 1993. V.3. P.101-102.

313. Morimoto R.I., Kline M.P., Bimston D.N., Cotto J.J. The heat shock response: regulation and functions of heat shock proteins and molecular chaperones // Essays Biochem. 1997. V.32, P. 17-29.

314. Mykles D. L. The ultrastructure of the posterior midgut caecum of Pachygrapsus crassipes (Decapoda, Brachiura) adapted to low salinity // Tissue and Cell. 1977. V. 9. P. 681 691

315. Nagata K. Hsp47: a collagen-specific molecular chaperone // TIBS. 1996. V.21, P.23-26.

316. Natochin Yu. V., Berger V. Ya., Khlebovich V. V., Lavrova E. A., Michailova O. Yu. The participation of electrolytes in adaptation mechanisms of intertidal molluscs cells to altered salinity // Comp. Biochem. Physiol. 1979. V. 63 A. P. 115 -119

317. Netzer W.J., Hartl F.U. Protein folding in the cytosol: chaperone-dependent and -independent mechanisms // TIBS. 1998. V.23, P.68-73.

318. Newell R.C., ed. Adaptation to environment: essays on the physiology of marine animals. 1976. Butterworths, London, Boston. 539 pp.

319. Nilsson E., Ghassemifar R., Brunk U.T. Lysosomal heterogeneity between and within cells with respect to resistance against oxidative stress. // Histochem J 1997, V.29, P.857-65

320. Nishida E., Koyasu S., Sakai H., Yaharas I. Calmodulin-regulated binding of the 90 kDa heat shock protein to actin filaments // J. Biol. Chem. 1986. V.261, P. 1600316036.

321. Nollen E.A., Brunsting G.F., Roelofsen H., Weber L.A., Kampinga H.H. In vivo chaperone activity of heat shock protein and thermotolerance // Mol. Cell Biol. 1999. V.19. P.2069-2079. --------------------------------------

322. Ollinger K., Brunk U.T. Cellular injury induced by oxidative stress is mediated through lysosomal damage. // Free Radic Biol Med 1995, V.19, P.565-74

323. Orton G. H. The mode of feeding of Crepidula with an account of the current producing mechanism on the mantle cavity and some remarks on mode of feeding in-Gastropods and Lamellibranchs // J. Mar. Biol. Assoc. U. K. 1910. V. 9. P. 444 448

324. Pelham H.R.B. Heat shock and the sorting of luminal ER proteins // EMBO J. 1989. V.8. P.3171-3176.

325. Pelham H.R.B. Hsp70 accelerates the recovery of nucleolar morphology after heat shock // EMBO J. 1984. V.3. P.3095-3100.

326. Pelham H.R.B. Speculation on the function of the major heat shock and glucose-regulated proteins // Cell. 1986. V.46. P.959-961.

327. Petronini P.G., Tramacere M., Mazzini A., Piedimonte G., Silvotti L., Borghetti A.F. Hyperosmolarity-induced stress proteins in chick embrio fibroblasts // Exp. Cell Res. 1987. V.172, P.450-462.

328. Pfanner N., Meijer M. Pulling in the proteins // Curr. Biol. 1995. V.5, N.2, P.132-135.

329. Pierce S.K. Invertebrate cell volume control mechanism: a coordinated use of intracellular amino acid and inorganic ions as osmotic solute // Biol. Bull. 1982. V.169, N.2, P.405-419.

330. Pierce S.K. Osmolyte permeability in molluscan red cells is regulated by Ca2+ and membrane protein phosphorilation: the present perspective // J. Exp. Zool. 1994. Y.268, P.166-170.

331. Pierce S.K., Amende L.M. Control mechanisms of amino acid-mediated cell volume regulation in salinity-stressed molluscs // J. Exp. Zool. 1981. V.215, N.3, P.247-257.

332. Pierce S.K., Grienberg M.J. Hypoosmotic cell volume regulation in marine bivalves: the effect of membrane potential change and metabolic inhibition // Physiol. Zool. 1976. V.49, N.4, P.417-426.

333. Pierce S.K., Grienberg M.J. The initiation and and control of free amino acid regulation of cell volume in salinity stressed marine bivalves // J. Exp. Zool. 1973. V.59, N.3, P.435-446.

334. Plumier J.C., Krueger A.M., Currie R.W., Kontoyiannis D., Kollias G., Pagoulatos G.N. Transgenic mice expressing the human inducible hsp70 have hippocampal neurons resistant to ischemic injury // Cell Stress Chap. 1997. V.2, P. 162-167.

335. Potten C. S., Morris R .J. Epithelial stem cells in vivo 11 J. Cell Sei. 1988 suppl. 10. p. 45 62.

336. Potts W.T.W. The inorganic and amino acid composition of some lamellibranch muscles // J. Exp. Biol. 1958. V.35,N.4, P.749-764.

337. Pouchelet M. Etude autoradiographic sur cellules L929 de 1'incorporation des presurseurs marques des DNA, RNA et des proteines pendant Taction d'un choc thermique et lors du retour a 37°C // Exp. Cell Res. 1974. V.83, P.207-219.

338. Pratt W.B., Toft D.O. Steroid receptor interactions with heat shock protein and immunophilin chaperones // Endocr. Rev. 1997. V.18, P.306-360.

339. Prosser C.L. General summary: The nature of physiological adaptation. In: Physiological adaptation. 1958. Washington, P.167-180.

340. Rajendrakumar C.S., Suryanarayana T., Reddy A.R., DNA helix destabilization byproline and betaine: possible role in the salinity tolerance process. //FEBS Lett 1997, V.410, P.201-5

341. Ranade M.R. Effects of temperature and salinity on the oxygen consumption in clams // J. Bombay Natur. Hist. Soc. 1973. V.70, P. 128-146.

342. Ranson N.A., White H.E., Saibil H.R. Chaperonins // Biochem. J. 1998. V.333. P.233-242.

343. Rassow J., von Ahsen O., Bomer U., Pfanner N. Molecular chaperones: towards acharacterization of heat-shock protein 70 family // TIBS. 1997. V.7. P. 129-133.

344. Rassow J., Voos W., Pfanner N. Partner proteins determine multiple functions of Hsp70 // Trends Cell Biol. 1995. V.5, P.207-212.

345. Remane A., Schlieper C. Die Biologie des Brackwassers: Die Binnengewässer. Stuttgart. 1958. Bd.22, 348s.

346. Reshöft K. Untersuchungen zur zellularen osmotischen und termischen Resistanz vershiedener Lamellibranchier der deutchen Küstengewasser // Kieler Meeresforsch. 1961. Bd. 17, № 1. S. 65 84

347. Revathi C.J., Chattopadhyay A., Srinivas U.K. Change in membrane organization induced by heat shock // Biochem. Mol. Biol. Int. 1994. V.32. №5. P. 941-950.

348. Ritossa F. A new puffing pattern induced by temperature shock and DNP in Drosophila II Experentia. 1962. V.18. P.571-573.

349. Robinson D. G., Ehlers U., Herken R., Hermann B., Mayer F., Schurman F-W. Methods of preparation for electron microscopy. Springer Verlag, Berlin Tokyo, 1987.215 P

350. Russell B.L., Rathinasabapathi B., Hanson A.D. Osmotic stress induces expression ofcholine monooxygenase in sugar beet and amaranth. // Plant Physiol, 1998, V.l 16, P.859-65

351. Russell R.J., Hough D.W., Danson M.J., Taylor G.L. The crystal structure of citratesynthase from the thermophilic archaeon, Thermoplasma acidophilum. // Structure 1994, V.2, P. 1157-67

352. Rutherford S.L., Lindquist S. Hsp90 as a capacitor for morphological evolution //Nature. 1998. V.396. P.336-342.

353. Sacher R.F., Staples R.C., Thompson B. Salinity shock protein in tomato roots // J. Cell Biocem. 1984. Suppl. 8B, abstr.1460.

354. Sanders B.M. Stress proteins in aquatic organisms: an environmental perspective // Crit. Rev. Toxicol. 1993;23(l):49-75

355. Sanders B.M., Martin L.S., Howe S.R., Nelson W.G., Hegre E.S., Phelps D.K. Tissue-specific differences in accumulation of stress proteins in Mytilus edulis exposed to a range of copper concentrations // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1994. V.l25, P.206-213.

356. Satir P., Gilula N. B. The cell junction in a Lamellibranch gill ciliated epithelium // J. Cell Biol. 1970. V. 47. P. 468-487.

357. Schett G., Steiner C.-W., Groger M., Winkler S., Graninger W., Smolen J., Xu Q., Steiner G. Activation of Fas inhibits heat-induced activation of HSF1 and up-regulation of hsp70 // FASEB J. 1999. V.13. P.833-842.

358. Schirmer E.C., Glover J.R., Singer M.A., Lindquist S. HSP100/Clp proteins: a common mechanism explains diverse functions // TIBS. 1996. V.21, P.389-295.

359. Schlesinger M.J. Heat shock proteins: the search for the functions // J.Cell Biol. 1986. V.103. P.321-325.

360. Schlesinger M.J., Aliperti M., Kelley P.M. The response of cells to heat shock // Trends Biochem. Sei. 1982. V.7. P.222-224.

361. Schlieper C. Die Brackwassertiere und ihre Lebensbedingungen II Verh. Intern. Vetereinig. Limnol. 1933. Bd.6, S.218-224.

362. Schlieper C. Physiologie des Brackwässer. Die Binnengewässer, Stuttgart. 1958 V. 22. P. 217-238 ------------------ --------------------------- -------------------------- -----------------------

363. Schliepcr C., Flügel H., Rudolph J. Temperature and salinity relationships in marine bottom invertebrates // Experientia 1960 V. 16, № 10. P. 470 472

364. Schlieper C., Kowalski R. Quantitative Beobachtungen (luber physiologische1.nenvirkungen in Brackwasser // Kieler Meeresforsch. 1956. B. 13, № 2. S. 154 -165

365. Schlieper C., Kowalski R., Ermann P. Beitrag zur okologisch-zellphysiologishen

366. Characterisierung des borealen Lamellibranchiers Modiolus modiolus L. // Kieler Meeresforsch., 1958 V. 14, № 1. P. 3 -10

367. Schoffeniels S. Adaptation with respect to salinity // Biochem. Soc. Symp. 1976. V. 41.P. 179 204

368. Schumacher R.J., Hansen W.J., Freeman B.C., Alnemri E., Litwack G., Toft D.O.

369. Cooperative action of hsp70, hsp90 and DNAJ proteins in protein renaturation // Biochemistry. 1996. V.35. №47. P. 14889-14498.

370. Schwartz J.A., Mizukami H., Skafar D.F. A metallinced gapped zipper model is proposed for the hsp90 glucocorticoid receptor interaction // FEBS Lett. 1993. V.315, N2, P.109-113.

371. Shaw C. Isozymes: Classification, frequency and significance // Int. Rev. Cytol. 1969. V.25, P.297-332.

372. Sirrenberg C., Bauer M.F., Guiard B., Neupert W., Brunner M. Import of carrier proteins into the mitochondrial inner membrane mediated by Tim22. Cytosolic factors in mitochondrial protein import // Nature. 1996. V.384, P.582-585.

373. Smeekens S., Weisbeek P., Robinson C. Protein transport into and within chloroplasts // TIBS. 1990. V. 15, P.73-76.

374. Spieler P.J., Ibrahim N.I., Freedman M.L. Heat inhibition of reticulocyte protein synthesis : Evidence for a mechanism indepenmdent of the hemin-controlled repressor // Biochem. Biophys. Acta. 1978. V.518, P.366-379.

375. Spradling A., Pardue M.L., Penman S. Messenger RNA in heat shocked Drosophila cells // J. Mol. Biol. 1977. V.109. P.559-587.

376. Spradling A., Penman S., Pardue M.L. Analysis of Drosophila mRNA by in situhybridization: sequences transcribed in normal and heat shock cultured cells // Cell. 1975. V.4. P.395-404.

377. Sriram M., Osipiuk J., Freeman B., Morimoto R., Jochimiak A. Human Hsp70 molecular chaperone binds two calcium ions within the ATPase domain // Structure. 1997. V.5, P.403-414.

378. Stevenson M.A., Calderwood S.K. Members of the 70-kilodalton family contein highly conserved calmodulin-binding domain // Mol. Cell Biol. 1990. Y.10. P.1234-1238.

379. Stewart M.G. Studies of aminoacid absorption by tissue of the bivalve mollusc Mya arenaria. In: Ph.D. Thesis, The Queen's University of Belfast. 1975. 212p.

380. Stewart M.G., Bamford D. R. The effect of environmental factors on the absorption of amino acids by isolate gill tissue of the bivalve Mya arenaria (L) // J. Exp. Mar. Biol. Ecol. 1976. V. 24. P. 205 212

381. Sunchez E.R. Heat shock induces translocation to the nucleus of the unliganded glucocorticoid receptor // J. Biol. Chem. 1992. V.267, N1, P. 17-20.

382. Suzuki K., Sawa Y., Kaneda Y., Ichikawa H., Shirakura R., Matsuda H. In vivo gene transfection with heat shock protein 70 enhances myocardial tolerance to ischemia-reperfusion injury in rat // J. Clin. Invest. 1997. V.99, P.1645-1650.

383. Tanguay R.M. Transcriptional activation of heat shock genes in eukaryotes // Biochem Cell Biol. 1988. V.66, N 6. P.584-593.

384. Terada K., Kanazawa M., Bukau B., Mori M. The human DnaJ homologue dj2 facilitates mitochondrial protein import and luciferase refolding // J. Cell Biol. 1997. V.139, P. 1089-1095.

385. Thebault M.T., Raffin J.P. Properties of the lysosomes from liver and gill of rainbow trout, Salmo gairdnerii R.: effect of starvation, salinity and 2,4,5-T. // Comp Biochem Physiol B. 1984, V.79, P.541-7

386. Theede H., Lassig G. Comparative studies on cellular resistance of bivalves from marineand brackish waters // Helgol. Wass. Meeresunters. 1967. V. 16, № 1. P. 119 -129

387. Theede H. Vergleichende experimentelle Untersuchungen uber zellulare Gofrierre-sistenz mariner Muscheln//Kieler Meeresforsch. 1965. Bd.21, H.2, S.153-166.

388. Tiedtke P. J. Uber die ocologishe Bedeutung eines extrem kalten Winters fur die eulitorale Hartbodenfauna der Kieler Forde // Schriften naturw. 1967. Y. 35. P. 33 60

389. Tissieres A., Mitchel H.K., Tracy U.M. Protein synthesis in salivary glands of Drosophila melanogaster // J. Mol. Biol. 1974. V.84, P.389-398.

390. Towbin H., Staechelin T., Gordon J. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gel to nitrocellulose sheets: procedure and some applications // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1979. V.76, P.4350-4354.

391. Tsang T.C. New model for 70 kDa heat-shock proteins^ potential mechanisms of functions //FEBS Lett. 1993. V.323. №1/2. P. 1-3.

392. Ulmasov K.A., Shammakov S., Karaev K., Evgen'ev M.B. Heat shock proteins and thermoresistance in lizards // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V.89. №5. P. 1666-1670.

393. Velazques J.M., DiDomenico B.J., Lindquist S. Intracellular localisation of heat shock proteins in Drosophila // Cell. 1980. V.20. №3. P.679-689.

394. Vincent M., Camato R., Tanguay R. Heat-dependent intracellular redistribution of heat shock proteins and modification of cellular proteins upon heat in Drosophila // Biol. Cell. 1982. V.45, N2, P. 109.

395. Wang T.-F., Chang J., Wang A. Identification of the peptide binding domain of hsc70. 18-kilodalton fragment located immediately after ATPase domain is sufficient for high affinity binding // J. Biol. Chem. 1993. V.268. №35. P.26049-26051.

396. Wankhade S., Apte S.K., Rao K.K. Salinity and osmotic stress-regulated proteins in cowpea Rhizobium 4a (peanut isolate). // Biochem Mol Biol Int, 1996, V.39, P.621-8

397. Wearsh P.A., Voglino L., Nicchitta C.V. Structural transitions accompanying the activation of peptide binding to the endoplasmic reticulum Hsp90 chaperone GRP94 // Biochemistry. 1998. V.37, P.5709-5719.

398. Welch W.J. The role of heat-shock proteins as molecular chaperones // Curr. Opin. Cell Biol. 1991. V.3. P.1033-1038.

399. Welch W.J., Suhan J.P. Morphological study of the mammalian stress response:

400. Characterization of changes in cytoplasmic organelles, cytoskeleton and nucleoli and appearance of intranuclear actin filaments in rat fibroblasts after heat-shock treatment // J. Cell Biol. 1985.V.101.P.1198-1211.

401. Westermann B., Gaume B., Herrmann J.M., Neupert W., Schwartz E. Role of the mitochondrial DnaJ homolog Mdjlp as a chaperone for mitochondrially synthesized and imported proteins // Mol. Cell Biol. 1996. V.16, P.7063-7071.

402. Westwood J.T., Steinhardt R.A. Effect of heat and other inducers of stress response on protein degradation in Chinese hamster and Drosophila cells // J. Cell Physiol. 1989. V.139,N1, P. 196-209.

403. Wright S. H., Secomb T. W., Bradley T. Y. Apical membrane permeability of Mytilus gill: influence of ultrastructure, salinity and competitive inhibitors on amino acid fluxes // J. Exp. Biol. 1987. V. 129. P. 205 230276

404. Wu C. Heat shock transcription factors: structure and regulation // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1995. V.11.P.441-469.

405. Yancey P.H., Clark M.E., Hand S.C., Bowlus R. D., Somero G. N. Living with water stress: evolution of osmolyte system // Science. 1982. V. 217, N 4566. P. 1214 -1222.

406. Yang Y., Turner R.S., Gaut J.R. The chaperone BiP/Grp78 binds to amyloid precursor protein and decreases Abeta40 and Abeta42 secretion // J. Biol. Chem. 1998. V.273, P.25552-25555.

407. Young J.P.W., Koehn R.K., Arnheim N. Biochemical characterization of "LAP", apolymorphic amonopeptidase from the blue mussel, Mytilus edulis II Biochem. Genet. 1979. V.17,P.315-325.

408. Zandi E., Tran T-N.T., Chamberlain W., Parker C.S. Nuclear entry, oligomerization and DNA binding of the Drosophila heat shock transcription factor are regulated by a unique nuclear localization sequence // Genes Dev. 1997. V.ll, N10, P. 12991314.

409. Ziemiecki A., Catelli M.-G., Joab I., Moncharmont B. Association of the heat shock protein Hsp90 with steroid hormone receptors and tyrosine kinase oncogene products//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1986. V.138. P.1298-1307.

410. Zimarino V., Tsai C., Wu C. Complex modes of heat shock factor activation // Mol. Cell Biol. 1990. V.10. №2. P.752-759.