Влияние некоторых факторов среды на внутриклеточный протеолиз у гидробионтов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Бондарева, Людмила Александровна

• Бондарева, Людмила Александровна
• кандидат биологических наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Бондарева, Людмила Александровна

ВВЕДЕНИЕ.

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Общая характеристика внутриклеточного протеолиза.

1.1. Протеолитические ферменты.

1.1.1. Сериновые протеиназы.

1.1.2. Цистеиновые (тиоловые) протеиназы.

1.1.2.1. Лизосомальные протеиназы.

1.1.2.2. Са2+-активируемые нейтральные протеиназы цитозоля.

1.1.3. Аспартильные (карбоксильные) протеиназы.

1.1.4. Металлопротеиназы.

1.1.5. Мультикаталитические протеиназы.

2. Особенности протеолитических ферментов водных организмов и их участие в эколого-биохимических адаптациях.

3. Влияние загрязнения и сопутствующих факторов среды на водные организмы.

3.1. Общие положения токсичности.

3.2. Влияние промышленных и бытовых сточных вод.

3.3. Влияние тяжелых металлов.

3.4. Влияние соединений ртути.

4. Роль солености окружающей среды для гидробионтов.

Глава 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

2.1. Материал.

1.2. Характеристика материала.

1.3. Методика отбора и хранения биологических проб.

2.2. Методы исследований.

2.2.1. Определение стадии зрелости исследуемых организмов.

2.2.2. Приготовление гомогенатов тканей и экстракция протеиназ.

2.2.3. Количественное определение водорастворимого белка в тканях.

2.2.4. Определение активности протеиназ.

2.2.4.1. Определение активности катепсина В.

2.2.4.2. Определение активности катепсина D.

2.2.4.3. Определение активности Са -зависимых нейтральных протеиназ

2.2.5. Схема выделения и очистки исследуемых протеиназ.

2.2.5.1. Разделение белков из тканей исследуемых объектов методом гель-фильтрации на колонках с ультрагелем АсА 34 и сефадексом S

2.2.5.2. Определение молекулярной массы исследуемых белков методом гель-фильтрации.

2.2.5.3. Ионообменная хроматография на колонках с ДЭАЭ-целлюлозой.

2.2.5.4. Оценка чистоты препаратов протеиназ методом электрофореза в полиакрил амидном геле.

2.2.6. Статистическая обработка данных.

РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

Глава 3. Частичная очистка, распределение, видо-, тканеспецифичность и некоторые физико-химические свойства Са2+-активируемых нейтральных протеиназ гид-робионтов.

3.1.Активность и тканеспецифичность кальпаинов рыб и водных беспозвоночных.

3.2. Свойства Са2+-зависимых протеиназ из гомогенатов цельных амфипод Gammaridae spp.

3.3. Свойства Са2+-зависимых протеиназ из эритроцитов форели Salmo trutta L.

Глава 4. Влияние антропогенного загрязнения водоемов на внутриклеточный протеолиз у водных организмов.

4.1. Влияние антропогенного загрязнения прибрежной акватории Белого моря на внутриклеточный протеолиз у амфипод Gammaridae spp. и мидий Mytilus edulis L.

4.2. Влияние стоков горно-обогатительного производства на внутриклеточный протеолиз у щуки Esox lucius и плотвы Rutilus rutilus.

Глава 5. Влияние соединений ртути на внутриклеточный протеолиз у рыб и млекопитающих.

5.1. Влияние ртутного загрязнения в сочетании с сопутствующими факторами (ацидификация, гумифицированность) на протеолиз в тканях окуня Perca flu-viatilis L. из малых озер Вологодской области и Карелии.

5.2. Влияние пищевой интоксикации соединениями ртути на внутриклеточный протеолиз у карася Carassius carassius и окуня Perca fluviatilis L. в аквариальных условиях.

5.3. Влияние пищевой интоксикации солями ртути, различными по растворимости, на внутриклеточный протеолиз в органах крыс и протекторная роль эн-теросорбентов.

Глава 6. Роль солености окружающей среды для водных организмов.

6.1. Влияние различной солености среды на показатели внутриклеточного протеолиза у мидий Mytilus edulis L. в аквариальных условиях.

6.2. Влияние солености среды на некоторые показатели белкового обмена у личинок атлантического лосося Salmo salar L.

6.3. Влияние солености среды на показатели белкового обмена у наваги Eleginus navaga Pall.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние некоторых факторов среды на внутриклеточный протеолиз у гидробионтов»

Актуальность проблемы. Выяснение биохимических механизмов развития адаптивных реакций у животных является важным аспектом решения одной из фундаментальных проблем биологии - взаимодействия организма и среды. Особый интерес представляет изучение биохимических адаптаций у водных организмов (беспозвоночных и рыб), являющихся пойкилотермными животными, у которых легче, чем у теплокровных, установить взаимосвязь со средой, так как у них эта система в большей степени открыта. Результаты таких исследований могут иметь несомненное значение для выяснения как специфических, так и общих механизмов развития адаптационного процесса. В современных условиях состояние организмов в природных водоемах в значительной степени зависит от степени антропогенной нагрузки, которое зачастую усугубляется естественными абиотическими и биотическими факторами. Водоемы Карелии, расположенные в зоне северной тайги, отличаются от более южных водных экосистем повышенной чувствительностью и низкой устойчивостью к антропогенному загрязнению (Заличева и др., 2002; Моисеенко, 2003). Известно, что действие на организм факторов среды сопровождается вовлечением различных механизмов регуляции гомеостаза. Среди них важное место занимает протеолиз, являющийся прерогативой выживания организмов. Протеолитические ферменты действуют на первом, ключевом этапе мобилизации белковых резервов клетки, и поэтому их роль в механизмах биохимических адаптаций невозможно переоценить (Антонов, 1983; Локши-на, 1986; Мосолов, 1988; Немова, 1996; Barrett, 1977; Bohley, 1987). При действии экстремальных факторов повышается активность внутриклеточных протеиназ, образуются биологически активные вещества, которые в последующем влияют на синтез белка и нуклеиновых кислот. Так индуцируются структурные перестройки, характерные для долговременной адаптации, что, по-видимому, является проявлением общего адаптационного синдрома. Нарушение регуляции и нормального функционирования протеолитических ферментов приводит к развитию патологических состояний.

Цель настоящей работы состояла в выяснении особенностей функционирования системы внутриклеточных протеолитических ферментов у гидробионтов, выявлении приспособительных ответных реакций на уровне протеолиза у водных организмов, принадлежащих к разным таксонам, при воздействии на них факторов среды различной природы, в том числе антропогенных.

В задачи исследований входило:

1. охарактеризовать в сравнительном аспекте основные ферменты системы внутриклеточного протеолиза (лизосомальные и кальцийактивируемые протеиназы цитозоля) у гидробионтов - представителей различных таксонов, включая ракообразных, моллюсков и костистых рыб;

2. изучить уровень активности и свойства протеиназ в органах рыб, различающихся особенностями биологии;

3. в натурных и аквариальных экспериментах изучить ответные реакции различных таксономических групп гидробионтов на действие наиболее характерных для водоемов Северо-Запада России факторов, включая антропогенное загрязнение;

4. провести сравнительный анализ состояния системы протеолиза в тканях гидробионтов, обитающих в акваториях с разным уровнем антропогенной нагрузки;

5. на основании анализа полученных данных выяснить возможность использования показателей внутриклеточного протеолиза в качестве биотестов при оценке качества сред обитания гидробионтов, их физиологического состояния и адаптивных возможностей при воздействии неблагоприятных факторов среды.

Научная новизна работы. Большая часть представленных в настоящей работе данных о протеолитических ферментах рыб и морских беспозвоночных получена впервые. Впервые выделены и изучены свойства кальций-зависимых протеиназ у ряда ранее не исследованных в этом отношении объектов. Показано, что под влиянием изменяющихся факторов среды внутриклеточные протеиназы вовлекаются в адаптивные или патологические перестройки в клетках в зависимости от силы и длительности воздействия фактора, резистентности организма, половой принадлежности, тканевой специфичности. Таким образом, научная новизна работы состоит в установлении общих и специфических черт ответных реакций различных таксономических групп гидробионтов на уровне внутриклеточного катаболизма белков на действие вариабельных факторов водной среды, естественных и антропогенных.

Практическая значимость работы. Работа является частью многолетних исследований, проводимых в лаборатории экологической биохимии Института биологии КарНЦ РАН в рамках основных направлений биологических наук РАН (5.15, 5.21), грантов РФФИ №98-04-48482а, №02-04-48451, №03-04-06351 мае, ФЦП "Интеграция" №641, №3 3010/2354, грантов Санкт-Петербургского конкурса для молодых ученых (№М 01-2.6К-714, №М03-2.6.К-588), гранта Президента РФ "Ведущие научные школы" (НШ-894.2003.4). Результаты исследований имеют практическое значение для оценки физиолого-биохимического состояния организмов. Исследуемые показатели белкового катаболизма (уровень активности лизосомальных катепсинов В и D, молекулярных форм кальпаинов цитозоля) могут быть использованы в качестве дополнительных биохимических критериев при разработке системы эколого-биохимического мониторинга водоемов. Результаты, полученные в ходе исследований, могут послужить основой для более углубленного изучения сравнительно-эволюционных и физиолого-биохимических аспектов протеолиза у животных. Материалы диссертации используются в лекционных курсах "Экологическая биохимия" и "Введение в энзимологию" для студентов Петр ГУ и КГПУ.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на V conference "Ich-thyohaematology" (Protivin, Czech Republic, 1998), V international conference "Mercury as a global pollutant" (Rio de Janeiro, Brasil, 1999), 3rd international Lake Ladoga symposium "Monitoring and sustainable management of Lake Ladoga and other large lakes" (Petrozavodsk, 1999), международной конференции "Биологические основы изучения, освоения и охраны жив. и раст. мира, почв, покрова Восточной Фенноскандии" (Петрозаводск, 1999), международной конференции "Атлантический лосось Salmo Salar. биология, запасы, воспроизводство" (Петрозаводск, 2000), IX Всероссийской конф. "Экологическая физиология и биохимия рыб" (Ярославль, 2000), VIth European symposium on calcium binding proteins in normal and transformed cells (Paris, France, 2000), международной конференции "Биокатализ 2000" (Москва, 2000), XX-XXI Workshops "Biological essentiality of trace and ultratrace elements" (Jena, Germany, 2000, 2002), международной конференции "Экологическая физиология и биохимия рыб" (Ярославль, 2000), конференции "Поморье в Баренц Регионе: Экономика, экология, культура" (Архангельск, 2000), Ш-IV international symposia "Micro and trace elements in human: new perspectives" (Athens, Greece, 2001, 2003), конференции "Экологические проблемы онтогенеза рыб (физиолого-биохими-ческие аспекты)" (Москва, 2001), конференции "Современные проблемы биоиндикации и биомониторинга" (Сыктывкар, 2001), V симпозиуме по химии протеолитических ферментов (Москва, 2002), Ш съезде биохимического общества России (Санкт-Петербург, 2002), конференции "Современные проблемы водной токсикологии" (Борок, 2002), XIth symposium on trace elements in man and animals (Berkeley, USA, 2002), международном семинаре "Современные проблемы физиологии и экологии морских животных (рыбы, птицы, млекопитающие)" (Ростов-на-Дону, 2002), П АМАР symposium on environmental pollution of the Arctic (Rovaniemi, Finland, 2002), IIIrd young scientists conference "XXI century: ecological science in Armenia" (Yerevan, 2002), IInd international conference on enzymes in the environment: activity, ecology and applications (Praha, Czech Republic, 2003), 9th meeting of PhD students in evolutionary biology (Fiesch, Switzerland, 2003), конференции "Экологические проблемы бассейнов крупных рек - 3" (Тольятти, 2003), международной конференции "Инновации в науке и образовании-2003" (Калининград, 2003), 10th meeting of PhD students in evolutionary biology (Shrewsbury, Great Britain, 2004).

Благодарности. Автор выражает искреннюю благодарность сотрудникам лаб. экологической биохимии Института биологии КарНЦ РАН (особенно с.н.с. Е.И. Кяйвяряйнен и с.н.с. М.Ю. Крупновой), кафедры молекулярной биологии, биологической и органической химии ПетрГУ, ББС ЗИН РАН "Картеш", ИБВВ РАН (пос. Борок Ярославской обл.), Кандалакшского государственного природного заповедника (Мурманская обл.), ИВПС КарНЦ РАН за помощь в получении биологического материала, в постановке экспериментов и обсуждении результатов исследований.

Публикации. По теме диссертации опубликовано 37 работ, в том числе 12 статей и 25 тезисов докладов.

Структура и объем диссертации. Диссертация изложена на 174 страницах машинописного текста и состоит из введения, обзора литературы, описания материала и методов исследований, четырех глав результатов исследования, заключения, выводов, списка литературы и приложения. В работе имеется 44 таблицы, 42 рисунка. Список литературы включает 361 источник, из них 116 на русском и 245 на иностранных языках.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Бондарева, Людмила Александровна

выводы

1. Основные внутриклеточные протеолитические ферменты у исследуемых рыб и водных беспозвоночных, представленные лизосомальными катепинами В и D и кальций-активируемыми протеиназами цитозоля, участвуют в регуляции их функционального состояния. При этом показано их синергическое действие в различных эколого-физиологических ситуациях.

2. Протеиназы исследуемых ракообразных, моллюсков, костистых рыб по физико-химическим свойствам обнаруживают сходство между собой и различаются только уровнем активности и лабильностью в ряде экологических ситуаций. Это указывает на их определенную эволюционную консервативность.

3. Реактивность протеолитических ферментов у водных организмов в ответ на изменение солености среды зависит от степени сформированности осморегуляторного аппарата и физиологической толерантности вида к фактору солености.

4. Активность и свойства изученных протеиназ отражают степень загрязнения водоемов поллютантами различной природы - компонентами промышленных и бытовых сточных вод, при этом хищные виды рыб и самцы обнаруживают меньшую резистентность.

5. Активность и свойства внутриклеточных протеиназ отражают биохимический статус гидробионтов в условиях загрязнения водоемов ртутью, при этом значителен вклад сопутствующих факторов среды (ацидности и гумификации) в биодоступность соединений ртути. Внутриклеточные протеиназы принимают участие в процессах поддержания клеточного гомеостаза при кратком (в эксперименте) и хроническом воздействии ртути.

6. Изменение активности внутриклеточных протеиназ у исследуемых водных организмов в условиях изменяющихся факторов среды свидетельствует об участии этих ферментов в развитии компенсаторного или патологического процесса. Динамика активности и свойства протеиназ в различных эколого-физиологических ситуациях позволяет оценить пределы резистентности и толерантности внутриклеточного протеолиза у изученных видов и служит дополнительным биохимическим критерием при оценке влияния на гидробионтов изменяющихся естественных и антропогенных факторов среды.

Автор выражает искреннюю благодарность сотрудникам лаборатории экологической биохимии Института биологии КарНЦ РАН (особенно с.н.с. Е.И. Кяйвяряйнен и с.н.с. М.Ю. Крупновой), кафедры молекулярной биологии, биологической и органической химии ПетрГУ, Беломорской биологической станции ЗИН РАН "Картеш", Института биологии внутренних вод РАН (пос. Борок Ярославской обл.), Кандалакшского государственного природного заповедника (Мурманская обл.) за помощь в получении биологического материала, в постановке экспериментов и обсуждении результатов исследований.

ИСПОЛЬЗУЕМЫЕ СОКРАЩЕНИЯ:

БСА - бычий сывороточный альбумин

ДЭАЭ-целлюлоза - диэтил-аминоэтил-целлюлоза

ИЭТ - изоэлектрическая точка

ПААГ - полиакриламидный гель

GSH - глутатион

Мг - молекулярная масса

PMSF - фенилметилсульфонил фторид пХМБ - парахлормеркурийбензоат

ME - международные единицы

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В материалах диссертационной работы предпринята попытка выяснения общих и специфических особенностей ответных реакций водных организмов (беспозвоночных и рыб) на воздействие изменяющихся факторов среды, включая естественные и вызванные деятельностью человека, а также сочетанное действие экологических факторов. Несмотря на очевидные успехи, достигнутые в изучении протеиназ микроорганизмов и высших животных, включая человека, следует признать некоторую фрагментарность сведений о свойствах и биологической роли протеиназ в развитии приспособительных реакций водных организмов, особенно беспозвоночных.

Выделены и изучены некоторые свойства кальций-зависимых протеиназ из ряда ранее неисследованных в этом отношении объектов. Выявлены специфические особенности уровня активности, молекулярной массы, термостабильности Са2+-активируемых протеиназ морских беспозвоночных, обнаруживающих, тем не менее, значительное сходство с кальпаинов млекопитающих и рыб по многим параметрам (оптимум рН, чувствительность к Са2+, ингибиторам), что говорит о высокой степени эволюционной консервативности исследуемых протеиназ. Эволюционные особенности Са -активируемых протеиназ наряду с сохранением основных биологических функций показаны на примере кальпаинов из эритроцитов форели.

Комплексное загрязнение поверхностных вод, вызванное деятельностью человека, в значительной мере определяет благополучие водных организмов, обитающих в районах с высокой антропогенной активностью. Исследование представителей пресноводных рыб, выловленных в зоне выброса сточных вод горнообогатительного производства, а также бентосных беспозвоночных, обитающих в прибрежной зоне Белого моря, наиболее сильно трансформируемой человеком, показало изменения в активности и свойствах протеиназ, зависящие от степени загрязнения и чувствительности вида. Так, выявлена большая чувствительность хищных видов рыб, являющихся завершающим звеном водной трофической цепи. При сравнении специфики изменений в процессе протеолиза, обусловленной полом организмов, обнаружена меньшая устойчивость самцов рыб, что подтверждается некоторыми признаками популяционного неблагополучия в загрязненных зонах. Весьма чувствительна к загрязнению биота прибрежной зоны моря, которая, исходя из особенностей местообитания, преадаптирована к значительным колебаниям абиотических факторов среды. У ракообразных и моллюсков из наиболее трансформированных деятельностью человека акваторий Белого моря наблюдаются перестройки на биохимическом уровне, характеризующие развитие патологического процесса в тканях.

Ртутное загрязнение является распространенным антропогенным фактором, воздействующим на водную биоту Севера России, учитывая существующую проблему закисления поверхностных вод и высокой степени органического загрязнения. Реактивность системы протеолиза у рыб, обитающих в этих водоемах указывает на синергический эффект указанных факторов: при фоновых концентрациях соединений ртути в среде наблюдается повышенная аккумуляция ртути в органах рыб, пропорциональная степени закисления и гумифицированности водоемов. Повышение биодоступности токсиканта сказывается на активности и свойствах изучаемых ферментов, которые могут как непосредственно взаимодействовать с соединениями ртути, выступая в качестве SH-содержащих биоли-ганд, так и принимают участие в процессах их биотрансформации и экскреции, являясь регуляторами иных звеньев клеточного метаболизма. Так, у рыб из "умеренно" неблагополучных озер наблюдается определенная супрессия протеолитических процессов на фоне общего снижения интенсивности метаболизма белков. Значительные перестройки в белковом катаболизме, указывающие на лабилизацию ферментных белков, вероятные нарушения основных физических свойств биомембран и кальциевого гомеостаза, показаны у окуней с высоким уровнем ртути в тканях из ацидных и высокогумифицированных озер. Модельные эксперименты подтверждают способность соединений ртути накапливаться в организме, преимущественно в печени и мышцах, что приводит к угнетению некоторых метаболических путей, в том числе системы внутриклеточного протеолиза. В эксперименте по интоксикации крыс солями ртути, проведенном для сравнения ответных реакций рыб и теплокровных животных, была выявлена большая чувствительность крыс к острому воздействию соединений ртути, наряду с большей устойчивостью при продолжительном их воздействии, выражающейся в нивелировании отклонений в изучаемых параметрах, вероятно, за счет более сформированной системы защитных реакций, главным образом, низкомолекулярных серосодержащих соединений.

Реакции гидробионтов на изменение солености среды обитания, оцениваемые по показателям протеолитических процессов, зависят от специфики вида, главным образом, от степени сформированное™ осморегуляторных биохимических механизмов. В аквари-альном эксперименте по содержанию двустворчатых моллюсков мидий при пониженной и повышенной солености среды выявлена достаточно низкая чувствительность организмов к фактору солености. У обитающих в акваториях с неустойчивым соленостным режимом моллюсков, вероятно, функционирует комплекс механизмов, называемых псевдоосморе-гуляторными. Критически низкой соленостью для голубой мидии, являющейся морским видом, является, по-видимому, соленость 5%о, когда наблюдается резкая активация лизо-сомапьных протеиназ. У личинок атлантического лосося достоверно изменяются показатели кальций-зависимого протеолиза, что объясняется важностью ионной компоненты для функционирования данных протеиназ, а также присутствием других, неионных модуляторов активности кальпаинов (например, фосфолипидов мембран). Для адекватного реагирования на смену солености среды принципиально важна стадия развития молоди лосося, обусловливающая становление осморегуляторной способности.

Таким образом, показана реактивность внутриклеточных протеолитических ферментов у водных организмов при воздействии ряда факторов, действующих как индивидуально (в эксперименте), так и сочетанно (в природных условиях). Показатели обмена белков могут указывать как на становление адаптивных перестроек в тканях, так и на развитие патологических изменений. Степень лабильности протеиназ в указанных условиях зависит от силы и длительности воздействия факторов, изучаемого вида, пола, стадии зрелости организма. Если воздействующий фактор превышает пороговые значения, то адаптивные возможности организма рыб (в первую очередь на уровне регуляции протеолиза, как прерогативы выживания), резко снижаются и возможно развитие патологических состояний.

Следует отметить, что высокая и адекватная действующим факторам реактивность систем внутриклеточного протеолиза говорит о ее важной роли в развитии ответных реакций организма на изменение условий внешней среды как одного из инструментов биохимической адаптации клеток, направленной на перестройку метаболизма и обновление клеточных структур. Трансформируя или отвечая на внешний сигнал запуском внутриклеточных каскадов реакций, протеиназы участвуют в осуществлении направленных изменений функций клеток, связанных с качественными изменениями обмена. Эти процессы могут лежать в основе клеточной дифференцировки и трансформации клеток, адаптационной перестройки обмена. Естественно, что такие сложные изменения не могут быть реализованы с помощью только одного регуляторного механизма. Они осуществляются при координационном действии различных регуляторных систем, и протеиназы могут служить одним из индукторных или регуляторных механизмов.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Бондарева, Людмила Александровна, 2004 год

1. Авцин А.П., Жаворонков А.А., Риш М.А. Микроэлементозы человека, этиология, классификация, органопатология. М.: Медицина, 1994. с. 216-218.

2. Александров В.Я. Проблема авторегуляции в цитологии. Реактивное повышение устойчивости клеток к действию повреждающих агентов (адаптация). Цитология. 1965. Т.7. №4. с. 447-466.

3. Алексеенко Л.П. Определение активности протеиназ по расщеплению белковых субстратов. В кн.: Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1968. Т.2. С. 112-137.

4. Алякринская И.О. Биохимические адаптации водных моллюсков к воздушной среде. Зоол. журн. 1972. Т.51. С. 1630-1636.

5. Антонов В.К. Химия протеолиза. М.: Мир. 1983. 367 с.

6. Артамонова В.Г., Дадали В.А., Полканова Е.К. Современные аспекты ртутных интоксикаций и проблемы реабилитации. Ртуть. Комплексная система безопасности. 1996. с. 10-14.

7. Беляев Г.М. Физиологические особенности представителей одних и тех же видов беспозвоночных в водоемах различной солености. Тр. Всесоюзн. гидробиол. о-ва, 1957. Т.8. с. 321-353.

8. Бергер В.Я. Исследование адаптации некоторых литоральных беломорских моллюсков к изменениям солености среды: Дис. канд. биол. наук. Л., 1971.

9. Бергер В.Я., Ковалева Н.М. Соленостные адаптации и характер распределения брюхо-ногого моллюска Littorina saxatilis в эстуариях Кандалакшского залива Белого моря. В кн.: Экспериментальная экология морских беспозвоночных. Владивосток, 1976. с. 2326.

10. Бергер В. Я., Харазова А.Д. Исследование субстанциональных изменений и синтеза белка в процессе адаптации некоторых беломорских моллюсков к пониженной солености среды. Цитология. 1971. Т.13, № 10, с. 1299-1303.

11. Бондарева Л.А., Кяйвяряйнен Е.И., Немова Н.Н., Шкляревич Г.А. Кальцийактивируе-мые протеолитические ферменты (кальпаины) у амфипод (Gammaridae). Тез. докл. V симпозиума "Химия протеолитических ферментов". Москва, 2002. С. 53.

12. Ведемейер Г.А., Мейер Ф.П., Смит JI. Стресс и болезни рыб: Пер. с англ. Москва: Легкая и пищевая промышленность, 1981.128 с.

13. Воробьев В.И., Самилкин Н.С. Микроэлементы у растительноядных рыб. В сб.: Роль микроэлементов в жизни водоемов. М., 1980. С. 24-49.

14. Гинецинский А.Г. Физиологические механизмы водно-солевого равновесия. М.; Л., 1963.427 с.

15. Грин Н.В., Ермаченко А.В., Беседина Е.И., Говорунова Н.Н., Николаенко В.Д. Состояние генеративной функции животных при круглосуточном ингаляционном воздействии смеси ртутьсодержащих солей. Гигиена и санитария .1981, №10, с. 88-90.

16. Гублер Е.В., Генкин А.А. Применение критериев непараметрической статистики для оценки различий двух групп наблюдений в медико-биологических исследованиях. М.: Медицина. 1969. С. 9-11,24.

17. Дин Р. Процессы распада в клетке. М.: Мир, 1981.120 с.

18. Дингл Дж. Лизосомы. Методы исследования. М.: Мир. 1980. 344 с.

19. Дэвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды, белки. М.: Мир, 1976. 364 с.

20. Евтихина З.Ф., Орехович В.Н., Шпикитер В.О. Очистка и некоторые свойства высокореактивного катепсина из селезенки. Вопросы мед. химии. 1963. Т.9. с. 626.

21. Жарская В.Д., Куликов A.M. Ртутные отравления в повседневной жизни. СПб., 1999. с. 34-48.

22. Жирмунский А.В. Реакция клеток мерцательного эпителия мидий и актиний на повышение солености. Журн. общ. биологии. 1962. Т. 23. № 2. с. 119-126.

23. Зайцева О.В., Куриленко В.В. Универсальные методы биотестирования с использованием культур брюхоногих моллюсков для целей водной токсикологии и мониторинга. Тез. докл. Всерос. конф. "Современные проблемы водной токсикологии", Борок, 2002. с. 141.

24. Зарубин C.JL, Ботяжова О.А. Оценка степени токсичности загрязняющих стоков, воды и грунта методами биотестирования. Тез. докл. Всерос. конф. "Современные проблемы водной токсикологии", Борок, 2002, с. 142.

25. Зарубин C.JL, Цветков И.Л., Урванцева Г.А. Энзимоиндикация токсичности природных и сточных вод по степени активности фермента кислой фосфатазы речных моллюсков. Тез. докл Всерос конф. "Современные проблемы водной токсикологии", Борок, 2002, с. 144.

26. Иванова JI.K., Нижарадзе М.З. Токсичность хлорида, иодида и амидохлорида ртути на различных структурно-функциональных уровнях организма. Гигиена труда и профессиональные заболевания. 1997, №4, с.43-45.

27. Иванова JI.A., Коршун М.Н., Савченко М.В. Сравнительная токсичность иона ртути (П) в виде катиона и комплексного аниона на организменном и клеточном уровнях. Гигиена труда. 1991, №3, с. 42-43.

28. Казакова О.В., Локшина Л.Н, Тарханова И.О., Орехович В.Н. Иммунохимические исследования катепсинов D у человека. Вопр. мед. химии. 1980. Т.26. С. 114-117.

29. Казакова О.В., Орехович В.Н. Выделение катепсинов группы D с помощью хроматографии по сродству. Биохимия. 1975. Т.40. С. 969-977.

30. Карандеева О.Г. Процессы, обеспечивающие осморегуляцию у водных беспозвоночных. В кн.: Физиология морских организмов. М. 1966. с. 176-232.

31. Кизеветтер И.В. Биохимия сырья водного происхождения. М.: Пищевая промышленность, 1973.

32. Киршке X. Характеристика и функциональные свойства лизосомальных протеиназ. В сб. тез. докл. Ш всесоюз. симп. "Строение и функции лизосом". М. 1986. С.249-250.

33. Комов В.Т. Природное и антропогенное закисление малых озер Северо-Запада России: причины, последствия, прогноз. Автореф. Дис. д-ра биол. наук. С-Пб. 1999.

34. Коновалов Ю.Д., Местечкина А.Я. Активность пептидгидролаз в эмбриональном развитии карпа. Онтогенез. 1975. Т.6. с. 201-205.

35. Коршун М.Н. О токсичности неорганических производных ртути. Гигиена и санитария. 1989.№ I.e.169-170.

36. Котеров А.Н., Требенюк В.А., Пушкарева Н.Б., Никольский В. Стимуляция экзогенным Zn-MT репликативного синтеза ДНК и пролиферации клеток костного мозга мышей. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1966. №1. с. 505-508.

37. Котеров А.Н., Сазыкин А.Ю., Филиппович И.В. Связь между содержанием металло-тионеинов в костном мозге, печени и выживаемостью облученных мышей после введения хлористого кадмия. Радиобиология. 1993. №1. с. 122-127.

38. Косинова Н.Р. Влияние фосфорорганических пестицидов на уровень метаболизма некоторых видов рыб. Автореф. канд. дисс. Севастополь, 1978.24 с.

39. Кузьмина О.Ю. Роль внутриклеточных неорганических ионов в адаптации некоторых пойкилоосмотических животных к изменению солености среды: Дис. . канд. биол. наук. Л., 1982. 172 с.

40. Локшина Л.А. Регуляторная роль протеолитических ферментов. Молекулярная биология. 1979. Т. 13. С. 1205-1229.

41. Локшина Л. А. Кальций-активируемые нейтральные протеиназы и их регуляторная роль. Вестн.АМН СССР. 1986. Т.59, N 8. С.59-68.

42. Лужников Е.А. Клиническая токсикология. М.: Медицина. 1994. с. 216-218.

43. Луканин В.В. Исследование адаптивных реакций сцифомедузы Белого моря Aurelia aurita L. к изменению солености внешней среды. В кн.: Соленостные адаптации водных организмов. Л., 1976. с. 26-58.

44. Маляревская А.Я. Биологические механизмы интоксикации гидробионтов. В кн.: Экспериментальная водная токсикология. 1985. с. 15-21.

45. Медико-биологические требования и санитарные нормы качества продовольственного сырья и пищевых продуктов. М. 1990.

46. Маурер Г. Диск-электрофорез. Теория и практика электрофореза в полиакриламидном геле. М., 1971.258 с.

47. Мельянцев В.Г. Рыбы. Петрозаводск: Карелия, 1974.

48. Мецлер Д. Биохимия. М. 1980. Т. 3. 487 с.

49. Миронова О.Г. Некоторые направления исследований в морской водной токсикологии. В кн.: Проблемы водной токсикологии, Петрозаводск, 1975, с. 14.

50. Моисеенко Т.И. Экотоксикологический подход к определению критических нагрузок на водные экосистемы. Тез. докл. Всерос. конф. "Современные проблемы водной токсикологии". Борок, 2002а, с. 149.

51. Моисеенко Т.И. Биоэнергетические механизмы изменчивости организмов и популяций рыб в условиях длительного загрязнения вод. Тез. докл. Всерос. конф. "Современные проблемы водной токсикологии", Борок, 20026, с. 130.

52. Моисеенко Т.И. Закисление вод: факторы, механизмы и экологические последствия. М.: Наука, 2003. 276 с.

53. Морозов А.К. Химический состав воды. В сб.: Современное состояние водных объектов. Петрозаводск: изд-во КНЦ РАН, 1998.

54. Мосолов В.В. Протеолитические ферменты. М.: Наука, 1971.413 с.

55. Мосолов В.В. Механизмы контроля протеолиза. Успехи биол. химии. М., 1988. Т. 28. С. 125-144.

56. Мухин В.А. Протеолитические ферменты в тканях некоторых морских беспозвоночных: Дис. .канд. биол. наук. Москва, 1998.

57. Мухин В.А., Немова Н.Н., Крупнова М.Ю., Кяйвяряйнен Е.И. Выделение и очистка кислой протеиназы из гепатопанкреаса камчатского краба (Paralitodes kamtschatica). Проблемы рыбохозяйственной науки в творчестве молодых. ПИНРО. 1995: 176-187.

58. Мухин В.А., Немова Н.Н., Кяйвяряйнен Е.И., Крупнова М.Ю. Кальций-активируемая нейтральная протеиназа в гаметах морского ежа Strongylocentrotus droebachiensis. Журн. эвол. биох. физиол., 2000. Т.36. № 1. С. 6-9.

59. Мухин В.А., Новиков В.Ю. Ферментные белковые гидролизаты тканей морских гид-робионтов: получение, свойства и практическое использование. М. 2001.

60. Назаренко И.И., Кислоева И.В., Кашина Л.И. и др. Атомно-абсорбционное определение ртути в водах после сорбционного концентрирования на полимерном тиоэфире. Журн. Анал. Химии. 1986. Т. 11. Вып. 8. С. 1385-1390.

61. Наточин Ю.В. Реакция мидий на раздельные изменения осмотической концентрации и солености среды. Журн. общ. биологии, 1966, т. 27, № 14, с. 473-479.

62. Наточин Ю.В. Транспорт воды и натрия в осморегулирующих организмах: Дис. . д-ра биол. наук. Л., 1967.

63. Наточин Ю.В., Бергер В.Я. Ионный состав клеток моллюсков эволюционный и экологический аспекты. Журн. эволюц. биохимии и физиологии, 1979, т. 15,№ 3, с. 295302.

64. Наточин Ю.В., Михайлова О.Ю., Лаврова Е.А., Хлебович В.В. Вода и электролиты в аддукторе Mytilus edulis при акклимации к сниженной солености in vivo и in vitro. Журн. эволюц. биохимии и физиологии, 1976,т. 15, № 2, с. 170-176.

65. Наточин Ю.В., Михайлова О.Ю., Лаврова Е.А., Хлебович В.В. Содержание воды и электролитов в клетках аддуктора мидии Mytilus edulis в широком диапазоне солености морской воды. Биология моря, 1979, № 4, с. 54-60.

66. Наумов А.Д., Оленев А.В. Зоологические экскурсии на Белом море: Пособие для летней учебной практики по зоологии беспозвоночных. Под ред. А.А. Стрелкова. Л.: Изд-во Ленингр. Ун-та, 1981. 176 с.

67. Нгуен Ким Хунт. Аминокислотный состав кефалей Черного моря и Шаболатского лимана. В кн.: Биол. пробл. океанографии южных морей. Киев, 1969. с. 151-153.

68. Нейфах А.А., Давидов Е.Р. Отсутствие ядерного контроля над увеличением активности катепсина в раннем эмбриональном развитии. Биохимия. 1964. Т.29. с. 273-282.

69. Нейфах А.А., Тимофеева М.Я. Молекулярная биология процессов развития. М, 1977. 312 с.

70. Немова Влияние некоторых неблагоприятных факторов зимовки на активность лизосомальных протеиназ тканей карпа. Биохимия рыб в зимовальный период. Петрозаводск, 1987. С. 99-101.

71. Немова Н.Н. Свойства и физиологическая роль внутриклеточных протеиназ в тканях рыб. Успехи совр. биол. 1991. Том Ш, вып. 6. С. 948-954.

72. Немова Н.Н. Внутриклеточные протеолитические ферменты у рыб. Петрозаводск: изд-воКНЦРАН, 1996.

73. Немова Н.Н., Крупнова М.Ю., Кяйвяряйнен Е.И., Волков И.В. Влияние токсических факторов на протеолитическую активность в икре и ранних личинках рыб. Известия РАН. Сер. биол. 1994. №4. С. 605-610.

74. Немова Н.Н., Сидоров B.C. Внутриклеточное распределение и активность катепсинов в яйцах сига до и после оплодотворения. Онтогенез. 1980. №1. с. 85-87.

75. Немова Н.Н., Сидоров B.C. Влияние некоторых токсических факторов на лизосомаль-ные протеиназы пресноводных рыб. Гидробиол. журнал. 1990. Т. 26, №4. С. 69-73.

76. Николаев С.А. Сукцессии ихтиоценозов малых рек вследствие загрязнения. В сб.: Физиологические аспекты токсикологии гидробионтов. Ярославль, 1989. С. 47-51.

77. Палладии А.В., Белик Я.В., Полякова Н.М. Белки головного мозга и их обмен. Киев: Наук, думка. 1972. 313 с.

78. Патин С.А., Морозов Н.П. Микроэлементы в морских организмах и экосистемах. М., 1981.153 с.

79. Пименова И.В., Калинкина Н.М. Реакция некоторых видов пресноводного зоопланктона на комбинированное действие калия, натрия, кальция и магния. Борок, 2002. с. 119.

80. Покровский А.А., Тутельян В.А. Лизосомы. М.: Наука. 1976. С. 12-95,244-294.

81. Проссер К.Л. Сравнительная физиология животных. М., 1977, т. 1. 608с.

82. Репин B.C. Критические факторы химической регуляции развития. М., 1980. 247 с.

83. Руднева И.И. Ответные реакции морских животных на антропогенное загрязнение Черного моря. Автореф на соиск. ученой степени докт. биол. наук, Москва, 2000.

84. Руоколайнен Т.Р., Высоцкая Р.У. Активность лизосомальных ферментов в печени окуня из разных зон Онежского озера. В кн.: Сравнительная биохимия водных животных, Петрозаводск, 1983. с. 85-92.

85. Сейсума З.К. и др. Тяжелые металлы в гидробионтах Рижского залива. Рига, 1984. с. 179.

86. Сидоров B.C. Эволюционные и экологические аспекты биохимии рыб: Автореф. дис. .докт. биол. наук. Москва, 1986.

87. Сидоров B.C. и др. Принципы и методы эколого-биохимического мониторинга водоемов. В кн. Биохимия экто- и эндотермных организмов в норме и при патологии, 1990, с. 5.

88. Скоупс Р. Методы очистки белков. М.: Мир. 1985. С. 197-213.

89. Скульский И.А. О роли калия в адаптации морских моллюсков к пониженной солености внешней среды. В кн.: Экспериментальная экология морских беспозвоночных. Владивосток, 1976. с. 165-166.

90. Степанова И.К., Комов В.Т. Накопление ртути в рыбе из водоемов Вологодской области. Экология. 1997. Т.28, №4. С. 196-202.

91. Степанова И.К., Комов В.Т. Биоценотические закономерности накопления ртути в рыбе внутренних водоемов. Экология, 2002. № 4. с. 317-318.

92. Строганов Н.С. Моделирование возможных изменений экосистемы при загрязнениях по чувствительности гидробионтов к токсикантам. Л.: 1979, с. 142-149.

93. Токин И.Б., Зензеров B.C. К проблеме изучения механизмов действия загрязнителей на клеточном и субклеточном уровнях. В кн.: Проблемы изучения действия загрязнений на экосистемы северных морей. Апатиты, 1977, с. 22-43.

94. ЮО.Трахтенберг И.М., Иванова Л.А. Современные представления о воздействии ртути на клеточные мембраны. Гигиена и санитария. 1984. N5. С. 59-63.

95. Ю1.Трахтенберг И.М., Колесников B.C., Луковенко В.П. Тяжелые металлы во внешней среде. Минск, 1994, с. 10-13.

96. Ш.Уильямс Б., Уилсон К. Методы практической биохимии. М.: Мир, 1978.268 с.

97. ЮЗ.Уоддингтон К.Х. Основные биологические концепции. В кн.: На пути к теоретической биологии. М., 1970, с. 11-38.

98. Фауна беспозвоночных Карского, Баренцева и Белого морей (информатика, экология, биогеография). Коллектив авторов. Апатиты: Изд. КНЦ РАН, 2003. 385 с.

99. Харазова А.Д. Исследование изменений синтеза белка и РНК при реакции клеток на внешнее воздействие: Дис. канд. биол. наук. Л., 1974. 157 с.

100. Юб.Харазова А.Д., Бергер В.Я. Изменения синтеза РНК в тканях моллюска Littorina lit-torea при понижении солености среды. Цитология, 1974, т. 16, № 2, с. 241-243.

101. Ю7.Харазова А.Д., Бергер В.Я. Роль пластического обмена в соленостных адаптациях ос-моконформеров. В сб. I Всесоюз. конф. по морской биологии. Владивосток, 1977, с. 146-147.

102. Ю8.Харазова А.Д., Ростова В.В. Исследование изменений синтеза белка и РНК в тканях беломорского моллюска Coryphella rufibranchialis при пониженной солености среды. В кн.: Соленостные адаптации водных организмов. Л., 1976, с. 142-155.

103. Ю9.Хлебович В.В. Критическая соленость биологических процессов. Л., 1974. 230с.

104. ПО.Хлебович В.В. Особенности состава водной фауны в зависимости от солености среды. Журн. общ. биологии, 1962, т. 23, № 2, с. 90-97.

105. Ш.Хочачка П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. М.: Мир, 1977.

106. Чекунова М.П., Фролова А.Д. Роль лизосом в токсикологии металлов. Тезисы докл. 3-го всесоюз. симпоз. "Структура и функции лизосом". Тбилиси: изд-во ХОЗУ Мину-ралсибстроя СССР, 1986. С. 228-229.

107. ПЗ.Чухловина М.Л. Поражение нервной системы при ртутной интоксикации. Ртуть. Комплексная система безопасности. 1996, с. 27-31.

108. Ш.Шкляревич Г.А. Экология сообществ макробентоса Белого моря. Автореф на соиск. степени докт. биол. наук, Петрозаводск, 2002

109. Шлипер К., Тиде Г. Приспособление морских животных к абиотическим факторам среды. Биология моря, 1975, № 6, с. 3-25.

110. Пб.Шипунов Ф.Ф., Степанов A.M., Фролов В.А. Загрязнение биосферы в северном полушарии. Антропогенные нарушения и природные изменения наземных экосистем. М. 1981. С. 7-28.

111. Atchinson W., HareM. FASEB J. 1994. 8: 622.

112. Bailey В., Koran P., Bradley H.C. The autolysis of muscle of highly active and less active fish. Biol. Bull. mar. biol. Lab., Woods Hole. 1942, 83:129-136.

113. Barrett A.J. (Edit.) Proteinases in mammalian cells and tissues. North Holland, Amsterdam. 1977.218 р.

114. Barrett A.J., Heath M.F. In: Lysosomes: a laboratory handbook (ed. J.T. Dingle) North Holland, Amsterdam. 1977. pp. 19-145.

115. Becker D.S., Bigham G.N. Distribution of mercury in the aquatic food web of Onondaga Lake, New York. Water Air Soil Pollut. 1995. 80: 563-571.

116. Becker D.S., Bilyard G.R., Ginn T.C. Comparison between sediment bioassays and alterations of benthic macroinvertebrate assemblages at a marine superfund site: Commencement Bay, Washington. Environ. Toxicol. Chem. 1990. Vol. 9, pp. 669-685.

117. Berger V.Ja., Khlebovich V.V., Kovaleva N.M., Natochin Vu.V. The changes of ionic composition and cell volume during adaptation of molluscs (Littorina) to lowered salinity. Сотр. Biochem. Physiol. 1978. Vol. 60A. N 3. pp. 447-452.

118. Beyette J.R., Ma J.Sh., Kykles D.L. Purification and autolytic degradation of calpain-like calcium-dependent proteinase from lobster (Homarus americanus) striated muscle. Сотр. Biochem. Physiol. 1993,104B (1): 95-99.

119. Bloom N.S. On the chemical form of mercury in edible fish and marine invertebrate tissues. Can. J. Fish. Aquat. Sci. 1992. 49: 1010-1017.

120. Bodaly R.A., Hecky, R.E., and Fudge, R.J.P. Increases in fish mercury levels in lakes flooded by the Churchill River diversion, northern Manitoba. Can. J. Fish. Aquat. Sci. 1984. Vol. 41. pp. 682-691.

121. Bodaly R.A., Rudd J.W.M., Fudge R.J.P., Kelly C.A. Mercury concentrations in fish related to size of remote Canadian Shield lakes. Can. J. Fish Aquat. Sci. 1993. Vol. 50. P. 980-987.

122. Bohley P. Intracellular proteolysis. Hydrolytic enzymes. Biomedical division. 1987. P. 307332.

123. Bondareva L., Kaivarainen E., Krupnova M., Nemova N. The effect of ore-dressing sewage on cell proteolytic enzyme system in some fish. In: Macro and Trace Elements. Jena, Germany. 2002. P. 711-716.

124. Bonete M.J., Manjon A., Llorca F., Iborra J.L. Acid proteinase activity in fish. П. Purification and characterization of cathepsin В and D from Mujil auratus muscle. Сотр. Biochem. Physiol. 1984. Vol.75B, №1. P. 207-210.

125. Borowitzka L.J., Brown A.D. The salt relations of marine and halophilic species of the unicellular green alga, Dunaliella: The role of glycerol as a compatible solute. Arch. Microbiol., 1974, N 1 , vol. 96, p. 37-52.

126. Bose S., Ghosh P., Bhattacharya S. Distribution kinetics of inorganic mercury in the subcellular fractions offish liver. Sci. Total Environ. 1993. Suppl. Pt. 1: 533-538.

127. Boudou A., Ribeyre F. Experimental study of trophic contamination of Salmo gairdneri by two mercury compounds HgCb and CFbHgCl. Analysis at the organism and organ levels. Water Air Soil Poll. 1985. 26: 137-148.

128. Boyd T.A., Cha Chung-ja, Forster R.P., Goldstein L. Free amino acids in tissues of the skate Raja erinacea and the stingray Dasyatis sabina: effects of environmental dilution. J. Exp. Zool., 1977. Vol. 199, N3, pp. 435-442.

129. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 1976, 72:248-254.

130. Bragadin M., Scutari G., Manente S., Toninello A. The interaction of methylmercury with lysosomes from rat liver. Inorganica Chimia Acta. 2002. 336: 163-167.

131. Brett J.R. Implications and assessment of environmental stress. In: Investigation of fish power problems. H.R. MacMillan Lectures in Fisheries, 1958. pp. 69-97.

132. Bulnheim H.P. Comparative studies on the physiological ecology of five euryhaline Gamma-rus species. Oecologia (Berl.). 1979. Vol. 44, pp. 80-86.

133. Burton G.A. Sediment toxicity assessment. 1992. Lewis Publishers, Boca Raton, FL, USA.

134. Burton R.T. Cell potassium and the significance of osmolality in vertebrates. Сотр. Biochem. Physiol. 1968. Vol. 27, N 4., pp. 763 -773.

135. Burton R.T. The significance of ionic concentrations in the internal media of animals. Biol. Rev. 1973. Vol. 48, N2, pp. 195 -231.

136. Cabana G., Tremblay A., Kalff J. Rasmussen J. Can. J. Fish Aquat. Sci. 1994. Vol. 51. P. 381.

137. Callow P. Handbook of Ecotoxicology (vol. 2) Blackwell Scientific Publications. UK, 1994, p. 416.

138. Cao Y., Bark A.W., Williams W.P. Measuring the responses of macroinvertebrate communities to water pollution: a comparison of multivariate approaches, biotic and diversity indices. Hydrobiologia. 1996. Vol. 341, pp. 1-19.

139. Castagna M., Chanley P. Salinity tolerance of some marine bivalves and estuarine environments in Virginia waters on the Midatlantic coast. Malacologia, 1973, vol. 12, N1, p. 47-96.

140. Chapman P.M. Current approaches to developing sediment quality criteria. Environ. Toxicol. Chem. 1989, Vol. 8, pp. 589-599.

141. Chesley LC. The concentration of proteases, amylase and lipase in certain marine fishes. Biol. Bull. mar. biol. Lab., Woods Hole. 1934,66:133-144.

142. Ciarelli S., Vonch W., van Straalen N.M. Reproducibility of spiked-sediment bioassays using the marine benthic amphipod, Corophium volutator. Mar. Environ Res., 1997, Vol. 43, pp. 329-343.

143. Claisse D., Cossa D., Bretaudeau-Sanjuan J., Touchard G., Bombled B. Methylmercury in mollusks along the French coast. Mar. Pollut. Bull. 2001. Vol. 42. No. 4. pp. 329-332.

144. Clarke A. Seasonality in the Antarctic environment. Сотр. Biochem. Physiol. 90B (3). 1988, pp. 461-473.

145. Clarkson T.W. Factors involved in heavy metal poisoning. Fed. Proc. 1977. V.6. №5. P. 1634-1639.

146. Clarkson T.W. The toxicology of mercury. Crit. Rev. Clin. Lab. Sci. 1997. Vol.34. №4. P. 369-403.

147. Close A.H., Guo T.L., Shuker B.J. Toxicol. Sci. 1999. 48: 68.

148. Coleman N. Water loss from aerially exposed mussels. J. Exp. Mar. Biol, and Ecology, 1973. Vol. 12, N 1, pp. 145-155.

149. Conlan K.E. Amphipod crustaceans and environmental disturbance: a review. J. Nat. Hist., Lond. 1994. Vol.28, 519-554.

150. Constantini M.L., Fazi S., Rossi L. Size distribution of the amphipod P. walkeri (Stebbing) along a depth gradient in Antarctica Hydrobiology, 1996, 337, pp. 107-112

151. Conte F.P., Wagner H.H., Fessler J., Gnose C. Development of osmotic and ionic regulation in juvenile coho salmon, Oncorhynchus kisutch. Сотр. Biochem. Physiol. 1966. Vol. 18, pp. 1-15.

152. Cordier D., Barnoud R., Brandon A.M. Influence du passage de l'eau douce a l'eau salee sur le taux de l'azote amine et de l'azote non proteique du plasma chez la tanche (Tinka vulgaris L.). Compt. rend. Soc. biol. 1958. Vol. 152, N 7. Pp. 1147-1149.

153. Costa F.O., Correia A.D., Costa M.H. Acute marine sediment toxicity: A potential new test with the amphipod Gammarus locusta. Ecotox. Environ. Safety. 1998. Vol.40. P. 81-87.

154. Costa F.O., Costa M.H. Life history of the amphipod Gammarus locusta in the Sado estuary (Portugal). Acta Oecologica 1999. Vol.20. P. 327-332.

155. Cowey C.B. Amino acids and related substances in fish. In: Studies in Comparative Biochemistry (K.A. Munday, ed.). Pergamon Press, Oxford. 1965. Chapter 3, pp. 41-61.

156. Cowey C.B., Daisley K.W. & Parry G. Study of amino acids, free or as components of protein, and of some В vitamins in the tissues of the Atlantic salmon, Salmo salar, during spawning migration. Сотр. Biochem. Physiol. 1962. Vol. 7, pp. 29-38.

157. Cunningham P.A., Tripp M.R. Accumulation, tissue distribution and elimination of 203HgCl2 and CH3203HgCl in the tissues of the American oister Crassostrea virginica. Mar. Biol. 1975. 31:321-334.

158. Dayton W.R., Goll D.E., Stromer M.H., Revill WJ.,Zeece M.G., Robson R.M. Proteases and biological control. New York: Cold Spring Harbor Lab. Press, 1975,2: 551-577.

159. Dayton W.R., Revill W J., Goll D.E., Stromer M.H. A Ca2+-activated protease possibly involved in myofibrillar protein turnover. Purification from porcine muscle. Biochemistry. 1976. V.15. N 10. P. 2150-2158.

160. Dean R.T. Direct evidence of the importance of lysosomes in the degradation of intracellular proteins. Nature (London). 1975. pp. 414-416.

161. De Martino G.N. Calcium-dependent proteolytic activity in rat liver: identification of two proteases with different calcium requirements. Arc. Biochem. and Biophys. 1981. Vol.211. №1. P. 253-257.

162. Depledge M.H., Rainbow P.S. Models of regulation and accumulation of trace metals in marine invertebrates. Сотр. Biochem. Physiol. 1990.97C, 1-7.

163. DeWitt Т.Н., Swartz R.C., Lamberson J.O. Measuring the acute toxicity of estuarine sediments. Environ. Toxicol. Chem. 1989. Vol. 8, pp. 1035-1048.

164. DeWitt Т.Н., Redmond M.S., Sewall J.E., Swartz R.C. Development of a chronic sediment toxicity test for marine benthic amphipods. 1992. Contribution № N-240, US Environmental Protection Agency for the Chesapeake Bay Program, Newport, 99 pp.

165. Di Giulio R.T., Benson W.H., Sanders B.M., Van Veld P.A. Biochemical mechanisms: metabolism, adaptation, and toxicity. In: Fundamentals of aquatic toxicology. 2nd Edition. Ed. Gary M. Rand (Taylor and Francis, 1995). P. 523-561.

166. Epel D., Nishioka D., Perry G. The role of Ca2+ in triggering development at fertilization. Biol. Cell. 1978. Vol. 32. P. 135-140. 1978

167. Fimreite, N. and Reynolds, L.M. Mercury contamination of aquatic birds in north-western Ontario. J. Wildl. Manage. 1974. Vol. 37. pp. 62-68.

168. Fish G.R. The comparative activity of some digestive enzymes in the alimentary canal of tilapia and perch. Hydrobiologia. 1960,15: 161-178.

169. Fisher S.W. Changes in the toxicity of three pesticides as a function of environmental pH and temperature. Bull. Environ. Contam. Toxicol. 1991. Vol. 46, pp. 197-202.

170. Florkin M., Stoffeniels E. Euryhalinity and the concept of physiological radiation. In: "Studies in Comparative Biochemistry" (K.A. Munday, ed.). Pergamon Press, Oxford. 1965, pp. 6-40.

171. Florkin M., Schoffeniels E. Molecular approaches to ecology. New York, 1969. 203 pp.

172. Forster R.P., Goldstein L. Intracellular osmoregulatory role of amino acids and urea in marine elasmobranches. Amer. J. Physiol. 1975. Vol. 230, №4. P. 925-931.

173. Forster R.P., Hannafin J.A., Goldstein L. Osmoregulatory role of amino acids in brain of the elasmobranch, Raja erinacea. Сотр. Biochem. Physiol. 1978. Vol. A60, N 1. Pp. 25-30.

174. Fowler S.W., Benayoun G. Experimental studies on cadmium fluxes through marine biota. In: Comparative studies of food and environmental contamination IAEA, Vienna, 1974. pp. 159-178.

175. Freel R.W., Medler S.G., Clark M.E. Solute adjustments in the coelomic fluid and muscle fibers of a euryhaline polychaete Neanthes succinea, adapted to various salinities. Biol. Bull. 1973. Vol. 144, N2, pp. 262-268.

176. Fritz H., Muller M., Henshem A. Proteolysis Mid fertilization. In: Biol. Function of proteinases. Mosbacher Kolloqium der Gessellschaft fur Biol. Chem. "Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem.", 1979. B36, p. 492.

177. Gagne F., Marion M., Denizeau F. Metallothionein induction and metal homeostasis in rainbow trout hepatocytes exposed to mercury. Toxicol. Lett. 1990. 51 (1): 99-107.

178. Gates B. J., Travis J. Shrimp trypsin. Biochemistry. 1969. Vol. P. 4483.

179. Gilles R. Mechanisms of osmoregulation in animal. Chichister etc., 1979. 667 p.

180. Gilmour C.C., Henry E.A., Mitchell R. Sulfate stimulation of mercury Methylation in freshwater sediments. Environ. Sci. Technol. 1992. 26: 2261-2287.

181. Goll D.E., Thompson V.F., Taylor R.G., Zalewska T. Is calpain activity regulated by membranes and autolysis or by calcium and calpastatin? Bioessays. 1992. V.14, N 8. P. 549-556.

182. Goralski H., Frol H. Encephalopathy after poisoning with organic mercury compounds. Neurol Neurochir Pol. 1979,13 (4): P.371-376.

183. Gray J.S. The ecology of marine sediments. Cambridge University Press, Cambridge, 1981.

184. Grieb T.M., Driscoll C.T., Gloss S.P., Schogield C.L., Bowie G.L., Porcella D.B. Factors affecting mercury accumulation in fish in the upper Michigan peninsula. Environ. Toxicol. Chem. 1990. 9: 919-930.

185. Groninberg H.S. Partial purification of cathepsin and some properties of a proteinase from Albacore muscle. Agr. Biohem. Biophys. 1964. Vol. 108, N. 2. P. 175-182.

186. Hall, B.D., Bodaly, R.A., Fudge, R.J.P., Rudd, J.W.M., and Rosenberg, D.M. Food as the dominant pathway of methylmercury uptake by fish. Water Air Soil Pollut. 1997. Vol. 100. pp.13-24.

187. Handeland S.O., Berge A., Bjornsson B.Th., Stefansson S.O. Effects of temperature and salinity on osmoregulation and growth of Atlantic salmon (Salmo salar L.) smolts in seawater. Aquaculture. 1998. Vol. 168. pp. 289-302.

188. Handeland S.O., Stefansson S.O. Effects of salinity acclimation on pre-smolt growth, smolt-ing and post-smolt performance in off-season Atlantic salmon smolts (Salmo salar L.). Aquaculture. 2002. Vol. 209. pp. 125-137.

189. Hare M.F., Atchinson W.D. Toxicologist. 1992. Vol.12. P. 313.

190. Harris R.C., Snodgrass W.J. Bioenergetic imulations of mercury uptake and retention in walleye (Stizostedion vitreum) and yellow perch (Perca flavescens). Water Poll. Res. J. Canada. 1993. 28 (1): 217-236.

191. Harvey M., Vincent B. Spatial and temporal variations of the reproduction cycle and energy allocation of the bivalve Macoma balthica (L.) on a tidal flat. J. Exp. Mar. Biol. Ecol. 1989, Vol. 129, pp. 199-217.

192. Herbert D.W.M., Merkins J.C. The effect of suspended mineral solids on the survival of trout. Int. J. Air Water Poll. 1961, 5. 46-55.

193. Hintelmann H., Welbourn P.M., Evans R.D. Binding of methylmercury compounds by hu-mic and fulvic acids. Water Air Soil Pollut. 1995. 80: 1031-1034.

194. Hintelmann H., Welbourn P.M., Evans R.D Measurement of complexation of methylmercury (П) compounds by freshwater humic substances using equilibrium dialysis. Environ. Sci. Technol. 1997. 31: 489-495.

195. Houston A.H., Threadgold L.T. Body fluid regulation in smolting Atlantic salmon. J. Fish. Res. Bd Can. 1963. Vol. 20. pp. 1355-1369.

196. Huckabee J.W., Elwood J.W., Hildebrand S.G. Accumulation of mercury in freshwater biota. In: The Biogeochemistry of Mercury in the Environment. J.O. Nriagu, Ed. (Elsevier/North Holland, New York), 1979. 277-302.

197. Hughes G.M. The dimensions of fish gills in relation to their function. J. exp. Biol. 1966,45: 177-195.

198. Jeng H.W., Wei Ch.M., Jong Ch.S., Ching S. Ch.,Shann T.J. Comparison of the properties of m-calpain from tilapia and grass shrimp muscles. J. of Agricultural and Food Chem. 1993, 41(9): 1379-1384.218Jensen S., Jernelov A. Nature. 1969. 223: 753.

199. Jernelov A., Rosenberg R. Stress tolerance of ecosystems. Environ. Conserv. 1976. Vol. 3, pp. 43-46.

200. Johnels A., Tyler G. Westermark T. Ambio. 1979. Vol. 8. P. 160-167.

201. Johnson P. Calpains (intracellular calcium activated cysteine proteinases): structure - activity relationships and involvement in normal and abnormal cellular metabolism. Int. J. Biochem. 1990,22(8): 811-822.

202. Kagley A.N., Snider R.G., Krishnakumar P.K., Casillas E. Assessment of seasonal variability of cytochemical responses to contaminant exposure in the blue mussel Mytilus edulis (Complex) Arch.Environ. Contam Toxicol. 2003. V 44. N1. pp. 43-52.

203. Kaivarainen, E., Nemova, N., Krupnova, M., Bondareva, L.: The effect of toxic factors on intracellular proteinase activity in freshwater fish. Acta vet. Brno 67. 1998. P. 306-316.

204. Kawashima S., Inomata M., Imahori K. Autolytic and proteolytic process of calcium-activated neutral protease and independent from each other. Biomed. Res. 1986, 7 (5): 327331.

205. Kidd K.A., Hesslein R.H., Fudge R.J.P., Hallard K.A. The influence of trophic level as measured by delteN15 on mercury concentrations in freshwater organisms. Water, Air, and Soil Pollut. 1995. Vol. 80. P. 1011-1015.

206. Kinne O. Salinity animals - invertebrates. In: Marine ecology. London etc., 1971. Vol.1, N2, pp. 820-995.

207. Koch H.J.A., Evans J.C., Bergstrom E. Sodium regulation in the blood of parr and smolt stages of the Atlantic salmon. Nature. Lond., 1959. Vol. 184. 283 only.

208. Komulainen H., Bondy S.C. Toxicol. Appl. Pharmacol. 1987. 88: 77.

209. Kremer M., Judd J., Rifkin В., Auszmann J., Ousler M.J. Estrogen modulation of osteoclast lysosomal enzyme secretion. J. Cell. Biochem. 1995. V. 57, N 2. P. 271-279.

210. Kroeger H. Hormones, ion balance and gene activity in dipteran chromosomes. Mem. Soc. Endocrinol. 1967. Vol. 15. №1. P. 55-66.

211. Kroeger H. The control of puffing by ions: a reply. Molec. Cell. Endocrinol. 1977. Vol.7, N l,pp. 105-110.

212. Kubota S., Ohsawa N., Takaku F. Purification of calcium-activated neutral proteinase from human placenta. Biochem. Biophys. Acta. 1984. Vol. 802. №1. P. 379-383.

213. Laurent T.S., Killander J.A. A theory of gel filtration and its experimental verification. J. Chromatogr. 1964. Vol. 14. p. 317.

214. Lawrence A .J., Poulter C. Development of a sub-lethal pollution bioassay using the estuarine amphipod Gammarus duebeni. Wat. Res. 1998. Vol. 32, No.3, pp. 569-578.

215. Lezzi M. Differential gene activation in isolated chromosomes. Intern. Rev. Cytol., 1970. Vol. 29, N1. Pp. 127-168.

216. Lindqvist O., Johansson K., Aastrup M., Andersson A., Bringmark L., Havsenius G. et al. Mercury in the Swedish environment recent research and causes. Water Air Soil Poll., Special Issue. 1991. Vol. 55.

217. Lindquist S., Craig E.A. The heat shock proteins. Annu. Rev. Genet. 1988,22: 631-677.

218. Loeb V., Siegel V., Holm-Hansen O., Hewitt R., Fraser W., Trivelpiece W., Trivelpiece S. Effects of sea-ice extent and krill or salp dominance on the Antarctic food web. Nature. 1997. Vol. 387, pp. 897-900.

219. Lovern J.A. Some causes of variation in the composition of fish oils. J. Soc. Leath. Trades Chem. 1950, 34, pp. 7-21.

220. Lowe D.M., Clarke K.R. Contaminant -induced changes in the structure of the digestive epithelium of Mytilus edulis. Aquat. Toxicol. 1989. Vol. 15, pp. 345-358.

221. Mace H.H. Disposal of wastes from water treatment plants. Pub. Works. 1953. 7, pp. 73-76.

222. MacNeil C., Dick J.T.A., Elwood R.W. Differential physico-chemical tolerances of amphipod species revealed by field transplantations. Oecologia. 2000. Vol. 124, pp. 1-7.

223. Madsen S.S., Naamansen E.T. Plasma ionic regulation and gill Na+, K+-ATPase changes during rapid transfer to seawater of yearling rainbow trout, Salmo gairdneri: time course and seasonal variation. J. Fish. Biol. 1989. Vol. 34, pp. 829-840.

224. Maeda O., Ojima Т., Nishita K. Comparative studies on heat stability and autolysis of scallop (Patinopecten yessoensis) calpain П-like proteinase and rabbit calpain П. Сотр. Biochem. Physiol. 1992,102B (1): 155-157.

225. Maki M., Hatanaka M., Takano E., Murachi T. In: Intracellular calcium-dependent proteolysis (Mellgren R.L. and Murachi T. eds.). CRC Press, Inc., Boca Raton, FL. P. 37-54.

226. Makinodan Y., Akasaka Т., Toyohara H., Ikeda S. Purification and properties of carp muscle cathepsin D. J. Food Sci. 1982. Vol.47. №2. P. 647-652.

227. Marques J.C., Nogueira A. (1991) Life cycle, population dynamics and production of Echi-nogammarus marinus Leach (Amphipoda) in the Mondego estuary (Portugal). Oceanol. Acta 11,213-223.

228. Mason R.P., Reinfelder J.R., Morel F.M.M. Uptake, toxicity and trophic transfer of mercury in a coastal diatom. Environ. Sci. Technol. 1996. 30: 1835-1845.

229. Matsuda K., Misaka E. Studies on cathepsin D of rat liver lysosomes. I. Purification and multiple form. Biochem. 1974. V.76. p. 639-649.

230. McCormick S.D. Hormonal control of gill Na+, K+-ATPase and chloride cell function. In: Wood C.M., Shuttleworth T.J. (Eds.), Cellular and Molecular Approaches to Fish Ionic Regulation. Academic Press, New York, 1995. pp. 285-315.

231. McKee J.E., Wolf H.W. Water quality criteria, 2nd ed. Resources Agency of California, State Water Quality Control Board, Sacramento, 1963. Publ. No. 3-A. 548 pp.

232. McLusky D.S. Ecology of estuaries. London, 1971.144 p.

233. McLucky D., Bryant V. and Campbell R. The effects of temperature and salinity on the toxicity of heavy metals to marine and estuarine invertebrates. Oceanogr. Mar. Biol. Ann. Rev. 1986. Vol. 24, pp. 481-520.

234. Melloni E., Salamino F., Sparatore B. The calpain calpastatin system in mammalian cells: properties and possible functions. Biochem. 1992, 74 (3): 217-223.

235. Mercuric chloride nephrotoxicity and its influence on the metabolism of essential elements in rats. Master thesis in medical science from the Dep. of Environmental Medicine Faculty of Medicine. University of Umea, Sweden, 1991.

236. Milanesi A.A., Bird J.W.C. Lysosomal enzymes in aquatic species. П. Distribution and particle properties of thermally acclimated muscle lysosomes of rainbow trout Salmo gairdneri. Сотр. Biochem. Physiol. 1972. Vol.41B. №3. P. 573-591.

237. Miskimmin B.M., Rudd J.W.M., Kelly C.A. Influence of dissolved organic carbon, pH, and microbial respiration rates on mercury methylation and demethylation in lake water. Can. J. Fish. Aquat. Sci. 1992. 49: 17-22.

238. Moloney C.L., Ryan P.G. Antarctic marine food webs. In: Nierenberg, W.A. (Ed.), Encyclopedia of Environmental Biology. 1995. Vol. 1. Academic Press, San Diego.

239. Moore D.W., Dillon T.M. The relationship between growth and reproduction in the marine polychaete Nereis arenaceodentata (Moore): implications for chronic sublethal sediment bioassays. J. Exp. Mar. Biol. Ecol. 1993. Vol. 173. P. 231-246.

240. Moore M.N. Cellular responses to pollutants. Mar. Pollut. Bull. 1985. Vol. 16, pp. 134-139.

241. Moszczynski P., Slowinski S., Rutkowsky J., Bern S., Jacus Stoga D. Lymphocytes, T and NK cells in men, occupationally exposed to mercury vapours. Int. J. Occup. Med. And Environ. Health. 1995. V. 8, N 1. p. 49-56.

242. Murachi T. Calpain and calpastatin. Rinsho Byori. 1990. Vol. 38. № 4. P. 337-346.

243. Murachi Т., Hatanaka M., Yasumoto Y., Tanaka K. A quantitative distribution study on cal-pain and calpastatin in rat tissues and cells. Biochem. Int. 1981,2 (6): 651-656.

244. Murachi, Т., Takano, E., Tanaka, K. Proteinase Inhibitors: Medical and Biological Aspects. Japanese Science Society Press Tokyo (Springer, Berlin). 1983. p. 165-172.

245. Murakami Т., Hatanaka M., Murachi T. J. Biochem. (Tokyo). 1981. Vol. 90. P. 1809-1816.

246. Muus B.J. The fauna of Danish estuaries and lagoons: Distribution and ecology of dominating species in the shallow beaches of the mezohaline zone. Meddelelser fra Danmarks Fisk-eriog Havundersgelser. 1967. Vol.5. N 1. p. 3-316.

247. Mykles D.L., Skinner D.M. Ca2+-proteolytic activity in Crab Claw muscle. J. Biol. Chem. 1983. Vol. 258. № 17. P. 10474-10480.

248. Mykles D.L., Skinner D.M. Atrophy of crustacean somatic muscle and the proteinases that do the job. A review. J. Crust. 1990. Vol.10. №4. P. 577-594.

249. Nathanson M.H., Mariwalla K., Ballatori N., Boyer J.L. Effects of Hg2+ on cytosolic Ca2+ in isolated skate hepatocytes. Cell. Calcium. 1995. 18 (5): 429-439.

250. Nichols F.H., Cloern J.E., Luoma S.N. & Peterson D.H. The modification of estuary. Science. 1986. Vol. 231, pp. 567-573.

251. PARCOM. A sediment bioassay using an amphipod Corophium sp. PARCOM protocols on methods for the testing of chemicals used in the offshore industry. Oslo and Paris Commissions, London, 1995, 35 pp.

252. Parry G. Osmotic and ionic changes in blood and muscle of migrating salmonids. J. Exp. Biol. 1961. Vol. 38. pp. 411-427.

253. Pequignot J., Serfaty A. Influence of salinity on the respiration of teleostean tissues. Experi-entia. 1965. Vol. 21. pp. 227-230.

254. Phillips D.J.H. The common mussel Mytilus edulis as an indicator of pollution by zinc, cadmium, lead and copper. I. Effects of environmental variables on uptake of metals. Mar. Biol. 1976. 38: 59-69.

255. Pinter M., Friedrich P. Biochem. J. 1988,253: 467-473

256. Porte C., Biosca X., Sole M., Albaiges J. The integrated use of chemical analysis, cytochrome P450 and stress proteins in mussels to assess pollution along the Galician coast (NW Spain). Environmental Pollution. 2001. Vol. 112, pp. 261-268.

257. Potts W.T.W., Parry G. Osmotic and ionic regulation in animals. Oxford-London, 1964. P. 1-423.

258. Press E.M., Porter R.R., Cebra J. The isolation and properties of a proteolytic enzyme, cathepsin D, from bovine spleen. Biochem. J. 1960. 74. p. 501.

259. Rainbow P.S., Phillips J.H., Depledge M.H. The significance of trace metal concentrations in marine invertebrates a need for laboratory investigation of accumulation strategies. Mar. Poll. Bull. 1990. 21, pp. 321-324.

260. Rainbow P.S., White S.L. Comparative strategies of heavy metal accumulation by crustaceans: zinc, copper and cadmium in a decapod, an amphipod and a barnacle. Hydrobiology 1989,174, pp. 245-258.

261. Rasmussen R.A., Rasmussen L.E. Some observations on the protein and enzyme levels and fractions in normal and stressed elasmobranchs. Trans. N.Y. Acad. Sci. 1967. Vol. 29. Ser. П, pp. 397-413.

262. Reddy P.K., Constantides S.M., Dymsza H.A. Catheptic activity of fish muscle. J. Food Sci. 1972. Vol. 37. P. 643-648.

263. Reish, D.J. (1993). Effects of metals and organic compounds on survival and bioaccumula-tion in two species of marine gammaridean amphipod, together with a summary of toxico-logical research on this group. J. Nat. Hist., Lond. 27, 781-794.

264. Ribeyre F., Boudou А. ТгорЫс chains and experimental ecosystems: study of bioaccumula-tion and transfer processes. In: Boudou A., Ribeyre F. (Ed.), Aquatic Toxicology: Fundamental Concepts and Methodologies. CRC Press, Boca Raton, FL. 1989. pp. 3-46.

265. Richmond C.E., Woodin S.A. Effect of salinity reduction on oxygen consumption by larval estuarine invertebrates. Marine Biology, 1999,134, pp. 259-267.

266. Ritz D.A. Tolerance of intertidal amphipods to fluctuating conditions of salinity, oxygen and copper. J. Mar. Biol. Ass. UK. 1980. Vol. 60, pp. 489-498.

267. Roch M., McCarter J.A., Matheson A.T., Clark M.J.R., Olafson R.W. Hepatic metal-lothionein in rainbow trout (Salmo gairdneri) as an indicator of metal pollution in the Campbell River system. Can. J. Fish Aquat. Sci. 1982, 39: 1596-1601.

268. Rodgers D.W. In: Mercury Pollution: Integration and Synthesis, Lewis Publishers, Boca Raton, 1994. P. 427

269. Roesijadi G. Metallothioneins in metal regulation and toxicity in aquatic animals. Aquat. Toxicol. 1992, 22: 81-114.

270. Rousefell G.A., Everhart W.H. Fishery science. Ita methodsand applications. John Wiley and Sons, Inc., New York. 1953.444 pp.

271. Rudd J.W.M., Furutani A., Turner M.A. Appl. Environ. Micro. 1980. 40: 777.

272. Rudd J.W.M., Turner M.A. The English-Wabigoon River system: V. Mercury and selenium bioaccumulation as a function of aquatic primary productivity. Can. J. Fish. Aquat. Sci. 1983.40:2251-2259.

273. Ryan R.E., Sloane B.F., Sameni M., Wood P.L. Microglial cathepsin B: An immunological examination of cellular and secreted species. J. Neurochem. 1995. V. 65, N 3. P. 1035-1045.

274. Sakamoto M., Ikegami N., Nakano A. Protective effect of Ca2+ channel blockers against methyl mercury toxicity. Pharmacol. Toxicol. 1996. 78: 193-199.

275. Salanki J. Invertebrates in neurotoxicology. Acta Biol. Hung. 2000. Vol.5l.N.2-4.pp 287307.

276. Sanders B.M. Stress proteins in aquatic organisms: an environmental perspective. Crit. Rev. Toxicol. 1993, 23: 49-75.

277. Scheuhammer A.M., Blancher P.J. Potential risk to common loons (Gavia Immer) from me-thylmercury exposure in acidified lakes. Hydrobiologia. 1994. 279/280: 445-455.

278. Schlenk D., Brouwer M. Induction of metallothionein mRNA in the blue crab (Callinectes sapidus) after treatment with cadmium. Сотр. Biochem. Physiol. 1993,104C: 317-321.

279. Selye H. Stress and the general adaptation syndrome. Brit. Med. J. 1950, 1. pp. 1383-1392.

280. Sharma A. Clastogenic effects of metals on higher organisms. In: "7th Int. Bioindicators Symposium & Workshop on Environmental Health, Kuopio, Eds. S. Roy, L. Karenlampi & O. Hanninen, 1992. P. 50.

281. Sheader M. The reproductive biology and ecology of Gammarus duebeni (Crustacea: Am-phipoda) in southern England. J. Mar. Biol. Assoc. U.K. Vol. 63,1983, pp. 517-540.

282. Shenker B.J., Guo T.L., Shapiro J.M. Toxicol. Appl. Pharmacol. 1999.157: 23.

283. Shepard J.L., Olsson В., Tedengren M., Bradley B. Protein expression signatures identified in Mytilus edulis exposed to PCBs, copper and salinity stress. Mar. Environ. Res. 2000. Vol. 50. N 1-5. pp. 337-340.

284. Siebert G., Schmitt A., Traxler G. Reinigung und proteolytische spezifitat eines neues kathepsins aus dorschmilz. Z. physiol. Chem. 1963. 332. p. 160-166.

285. Somero G.N., Low P.S. Enzyme hydrotation may explain catalytic efficiency differences among lactats dehydrogenase homologues. Nature, 1977, vol. 266, N 4287, p. 276-278.

286. Somero G.N., Neubauner M., Low P.S. Neutral salt effect on the velocity and activation volume of the lactate denydrogenase reaction: evidence for enzyme hydration during catalysis. Arch. Biochem. Biophis., 1977, vol. 181, N 2, p. 225-247.

287. Sorimachi H., Saido T.C., Suzuki K. New era of calpain research. FEBS Lett. 1994. Vol. 343. №1. P. 1-5.

288. Sorimachi H., Ishiura S., Suzuki K. Structure and physiological function of calpains. Biochem. J. 1997. V. 328, Pt 3. P. 721-732.

289. Spry D.J., Wiener J.G. Metal bioavailability and toxicity to fish in low-alkalinity lakes: a critical review. Environ. Pollut. 1991. Vol. 71. P. 243-304.

290. Stefansson S.O. Berge A.I., Gunnarsson G.S. Changes in seawater tolerance and gill Na+, K+-ATPase activity during desmoltification in Atlantic salmon kept in freshwater at different temperatures. Aquaculture. 1998. Vol. 168. P. 271-277.

291. Stuhlbacher A., Maltby L. Cadmium resistance in Gammarus pulex (L.). Arch. Environ.

292. Takano E., Hamakubo Т., Kawatani Y., Ueda M., Kannagi R., Murachi T. Multiple forms of calpastatin in pig brain. Biochem. Int. 1989. Vol. 19. №3. P. 633-642.

293. Theede H., Lassig J. Comparative studies on cellular resistance of bivalves from marine and brackish waters. Helgolander wiss. Meeresunters., 1967, Bd 16, H. 1, S. 119-129.

294. Toyohara H., Makinodan Y., Ikeda S. Detection of calpain and calpastatin in carp eggs. Bull. Soc. Sci. Fish. 1985a, Vol. 51. № 8. P. 1281-1286.

295. Toyohara H., Makinodan Y., Ikeda S. Detection and some properties of calpain П (high Ca2+-requiring form of calpain) in carp (Cyprinus carpio) erythrocytes. Сотр. Biochem. Physiol. 1985b. Vol. 81B. №3. P. 583-586.

296. Toyohara H., Makinodan Y., Tanaka K., Ikeda S. Mutual inhibitory effect of calpastatins on calpains from carp muscle, carp erythrocytes and rat liver. Сотр. Biochem. Physiol. 1985c. Vol. 81. №3. P. 579-581.

297. Toyohara H., Makinodan Y. Comparison of calpain I and calpain П from carp muscle. Сотр. Biochem. Physiol. 1989. V.92. № 3. P. 577-581.

298. Wong A.H.K., McQueen D.J., Williams D.D., Demers E. Transfer of mercury from benthic invertebrates to fishin lakes with contrasting fish community structures. Can. J. Fish. Aquat. Sci. 1997. Vol. 54. P. 1320-1330.

299. World Health Organization (Ed.), IPCS, Environmental Health Criteria 101. Methylmercury, World Health Organization, Geneva, 1990. P. 60-99.

300. Wren C.D., MacCrimmon H.R. Mercury levels in the sunfish, Lepomis gibbosus, relative to pH and other environmental variables of Precambrian Shield lakes. Can. J. Fish. Aquat. Sci. 1983. Vol. 40. P. 1737-1744.

301. XiaoXia Т., Cuye Т., Castoldi A., Manzo L., Costa L., J. Toxicol. Environ. Health. 1993. Vol. 38. P. 159.

302. Xun L., Campbell N.E.R., Rudd J.W.M. Measurements of specific rates of net methyl mercury production in the water column and surface sediments of acidified and circumneutral lakes. Can. J. Fish. Aquat. Sci. 1987. Vol. 44. P. 750-757.

303. Yamashita M., Konagaya S. High activities of cathepsins B, D, H and L in the white muscle of chum salmon in spawning migration. Сотр. Biochem. Physiol. 1989. Vol.94. №1. P. 149-152.

304. Yoshizawa Т., Sorimachi H., Tomioka S., Ishiura S., Suzuki K. Calpain dissociates into sub-units in the presence of calcium ions. Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1995. Vol. 208. №1. P. 376-383.

305. Zamuda C.D., Sunda W.G. Bioavailability of dissolved copper to the American oyster Crassostrea virginica. I. Importance of chemical speciation. Mar. Biol. 1982. Vol. 66. P. 7782.