Кислые нуклеазы и их роль в приспособительных реакциях водных организмов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Амелина, Виолетта Сергеевна

• Амелина, Виолетта Сергеевна
• кандидат биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Амелина, Виолетта Сергеевна

ВВЕДЕНИЕ.

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Ферменты деполимеризации нуклеиновых кислот, классификация.

1. 1. 1. Локализация нуклеаз в клетке.

1.1.2. Структура ферментов.

1. 1.3. Механизм действия и специфичность нуклеаз.

1.2. Особенности нуклеаз водных организмов.

1.3. Биологическая роль кислых нуклеаз.

1. 4. Участие ферментов лизосом в адаптивных реакциях гидробионтов к некоторым факторам среды.^

Глава 2. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

2. 1. Характеристика материала.

2. 1. 1. Объекты исследования.

2.1.2. Определение возраста, пола и стадии зрелости гонад.

2. 1.3. Отбор и хранение биологических проб.

2. 2. Методы исследований.

2.2. 1. Приготовление гомогенатов тканей.

2. 2. 2. Определение активности кислых нуклеаз.

2.2. 3. Количественное определение содержания белка в тканях.

2.2. 4. Выявление множественных форм кислой дезоксирибонуклеазы методом электрофореза в полиакриламидном геле.^

2.2.5. Статистическая обработка данных.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

Глава 3. Распределение нуклеазной активности лизосом в органах и тканях различных видов рыб.

Глава 4. Влияние различных типов антропогенного загрязнения на активность кислых нуклеаз водных организмов.

4. 1. Влияние накопления ртути в тканях рыб в сочетании с закислением и гумификацией водоема на активность кислых нуклеаз окуня Perca fluviatilis.

4. 2. Изменение активности лизосомальных нуклеаз пресноводных рыб при загрязнении водоема отходами предприятий горно-обогатительной и металлургической промышленности Кольского полуострова.

4. 3. Влияние антропогенного загрязнения морских побережий на активность кислых нуклеаз беспозвоночных гидробионтов. ^

4.4. Изменение нуклеазной активности лизосом двустворчатых моллюсков МуШш ейиИя Ь. под действием нефтепродуктов и буровых ^ растворов в аквариальных экспериментах.

Глава 5. Влияние естественных (абиотических и биотических) факторов 103 на нуклеазную активность лизосом морских гидробионтов.

5. 1. Изменение активности кислых нуклеаз беломорских мидий

МуШш ейиИя Ь. в условиях экспериментальной аноксии.

5. 2. Лизосомальные нуклеазы в приспособительных реакциях морских моллюсков к различной солености воды.

5. 3. Влияние биотических взаимодействий на биохимические показатели мидий МуШиз еёиНБ Ь.

Глава 6. Альтерации спектра множественных молекулярных форм кислой дезоксирибонуклеазы под действием различных факторов среды.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Кислые нуклеазы и их роль в приспособительных реакциях водных организмов»

Актуальность темы. Проблема адаптации является центральной проблемой в биологии. По определению Дж. Харборна (1985), адаптация «представляет собой способность живых организмов приспосабливаться к изменяющимся условиям окружающей среды с одновременным повышением вероятности выживания и самовоспроизводства». На клеточном и тканевом уровне приспособительные реакции осуществляются за счет биохимических процессов, изменяющих тип, количество и функциональную активность таких биополимеров, как многочисленные ферменты и функционально специализированные неферментные белки (Хочачка, Сомеро, 1988). Включение механизмов биохимической адаптации невозможно без участия другой важнейшей группы биополимеров - нуклеиновых кислот.

ДНК является носителем наследственной информации. В основе реализации генетической информации, закодированной в геноме клетки, лежат три фундаментальных процесса - репликация (синтез ДНК), транскрипция (синтез РНК) и трансляция (синтез белка). Чрезвычайная важность ДНК и РНК в развитии и жизнедеятельности живых организмов обусловливает интерес к ферментам, участвующим в обмене нуклеиновых кислот.

Многочисленная группа ферментов, осуществляющих расщепление нуклеиновых кислот с образованием фрагментов различной длины, объединяется под названием нуклеазы (Шапот, 1968). К настоящему моменту детально изучены нуклеазы микроорганизмов (Desai, Shankar, 2003; Condon, 2003; Persson et al., 2000), млекопитающих и человека (Барановский и др., 2004; Ikeda et al., 1997; Brambila et al., 2001; Krieser et al., 2002; Evans, Aguilera, 2003), некоторых насекомых (Бочкова, 1980; Коничев и др., 1982; Kawane et al., 2003; Evans et al., 2002). Работы по изучению нуклеаз рыб и других водных организмов единичны (Бердышев, Бабенюк, 1985; Parnsnitskaia et al., 1972; Wagner et al., 1981; Thebault, Raffin, 1984).

Нуклеазы с максимальной активностью при кислых значениях pH локализованы, преимущественно, в лизосомах, где наряду с другими кислыми гидролазами осуществляют катаболические реакции, лежащие в основе важнейших физиологических и биохимических процессов (Покровский, Тутельян, 1976; Высоцкая, Руокалайнен, 1993). В частности, лизосомальным ферментам принадлежит большая роль в процессах внутриклеточного переваривания биополимеров, аутолизе структур и клеток, утративших своё значение, а также, в процессах оплодотворения, спермато- и оогенеза, метаморфоза, дифференцировки, деления и старения клеток, апоптозе, в защите организма от чужеродных агентов, начальных стадиях иммуногенеза, лизисе тканей при повреждении, детоксикации ксенобиотиков (Покровский, Тутельян, 1976; Немова, Высоцкая, 2004; Кулинский, 1999; Барановский и др., 2004; Kohler et al., 2002; Reddy et al., 2001; Evans, Aguilera, 2003; Terman et al., 2006).

Однако, не смотря на столь пристальное внимание, уделяемое роли лизосомальных нуклеолитических ферментов в различных физиологических и патологических процессах, значимость кислых нуклеаз в адаптации практически не исследована. Между тем, изучение модуляции нуклеазной активности лизосом под действием тех или иных факторов именно у водных обитателей, характерной особенностью которых является более тесная связь со средой, могло бы внести существенный вклад в понимание биохимических адаптивных механизмов живых существ.

Цели и задачи исследования. Цель работы - изучение активности кислых РНКаз и ДНКаз морских и пресноводных организмов, принадлежащих к разным таксонам, выяснение роли нуклеаз в приспособительных реакциях гидробионтов.

Для достижения цели были поставлены следующие задачи: • определить активность кислых нуклеаз в органах и тканях рыб и беспозвоночных гидробионтов;

• исследовать значимость нуклеаз в ответных реакциях пойкилотермных животных при воздействии на них естественных и антропогенных факторов среды;

• изучить фракционный состав кислых нуклеаз у разных видов гидробионтов;

• выяснить возможность применения исследуемых показателей в эколого-биохимическом мониторинге водоемов.

Научная новизна работы. Получены новые данные по изменению активности и молекулярной гетерогенности состава кислых нуклеаз морских и пресноводных гидробионтов под действием естественных факторов среды (соленость, гипоксия) и различных типов антропогенного загрязнения водоемов (тяжелые металлы, нефтепродукты, компоненты буровых растворов). Впервые показана возможность применения теста активности лизосомальных нуклеаз для оценки химических взаимовлияний животных в сообществах обрастания. Впервые исследована нуклеазная активность лизосом морских беспозвоночных. Охарактеризован спектр изоформ кислой дезоксирибонуклеазы у ранее не изученных в этом отношении объектов.

Практическое значение работы. Полученные данные расширяют представления о роли лизосомальных нуклеаз в биохимических адаптациях водных организмов к естественным, антропогенным и биотическим факторам окружающей среды. Результаты исследований по влиянию различных типов загрязнения воды на исследуемые биохимические показатели указывает на возможность их применения в эколого-биохимическом мониторинге для оценки физиологического состояния гидробионтов при техногенной трансформации водных экосистем.

Апробация работы. Основные результаты диссертации были представлены на международной конференции «Современные проблемы физиологии и биохимии водных организмов» (Карельский НЦ РАН, Петрозаводск, 2004), международной конференции «Проблемы изучения, рационального использования и охраны ресурсов Белого моря» (Карельский НЦ РАН, Петрозаводск, 2004), научной школе-конференции «Современные проблемы биологии развития и биотехнологии» (ИБР, Звенигород, 2005), международной конференции молодых исследователей «Физиология и медицина» (ИЭФиБ и СПбГУ, Санкт-Петербург, 2005), XII молодежной научной конференции «Актуальные проблемы биологии и экологии» (Коми НЦ Уральское отделение РАН, Сыктывкар, 2005), конференции «Структурно-функциональные особенности биосистем Севера (особи, популяции, сообщества)» (ПетрГУ, Петрозаводск, 2005), международной конференции «Современные проблемы водной токсикологии» (ИБВВ РАН, Борок, 2005), IV международной конференции «Биологические ресурсы Белого моря и внутренних водоемов европейского севера» (Вологда, 2005), международной школе молодых ученых «Адаптации гидробионтов» (Ростов-на-Дону, 2005), X Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология - наука XXI века» (Пущинский НЦ РАН, Пущино, 2006), международной конференции Московского общества испытателей природы «Биотехнология - охране окружающей среды» (МГУ, Москва, 2006), международной конференции, посвященной 60-летию Карельского НЦ, «Северная Европа в XXI веке: природа, культура, экономика». Секция «Биологические науки» (Карельский НЦ РАН, Петрозаводск, 2006), X научной конференции Беломорской биологической станции МГУ (пос. Пояконда, 2006), выездном заседании Бюро Отделения биологических наук РАН (Петрозаводск, 2006).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 25 печатных работ, из которых И статей и 14 тезисов докладов, в том числе, в центральной реферируемой печати статья и краткое сообщение.

Считаю своим долгом выразить огромную благодарность всем сотрудникам лаборатории экологической биохимии Института биологии КарНЦ РАН за участие и поддержку, ценные рекомендации и помощь в работе.

Особая благодарность моему научному руководителю д.б.н Римме Ульяновне Высоцкой.

Благодарю к.б.н. И. Н. Бахмета, к.б.н. Н. К. Шустову, Н. Н. Фокину за организацию аквариальных экспериментов и к.б.н. В. В. Халамана, за новое интересное направление исследований.

Хочу поблагодарить моих первых учителей в области биохимии -преподавателей кафедры молекулярной биологии, биологической и органической химии ПетрГУ, а также моих родных и близких за понимание и моральную поддержку.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Амелина, Виолетта Сергеевна

выводы

1. Сравнительное изучение активности лизосомальных нуклеаз у ряда видов рыб не выявило связи между уровнем нуклеазной активности и видовой принадлежностью объекта. Исследованные виды пресноводных и морских рыб обнаруживают сходное распределение активности кислых нуклеаз в разных органах и тканях. Наибольшая рибо- и дезоксирибонуклеазная активность присуща активно метаболизирующим органам - печень, почки и гонады половозрелых самцов.

2. Показано изменение общей активности кислых нуклеаз, фракционного состава и перераспределение активности между отдельными изоформами ДНКазы под действием естественных и антропогенных факторов у рыб и беспозвоночных. Активация лизосомальных нуклеаз направлена на реализацию компенсаторных перестроек нуклеинового и тесно связанного с ним белкового обмена, а также освобождение клеток от модифицированных макромолекул. Степень активации нуклеаз зависит от природы и силы действующего фактора.

3. Характер варьирования нуклеазной активности лизосом у рыб и водных беспозвоночных при изменении условий обитания указывает на различие стратегий адаптации, обусловленных, помимо таксономической принадлежности, особенностями биологии организмов.

4. Ингибирование кислых нуклеаз токсикантами (в первую очередь, тяжелыми металлами) приводит к снижению адаптивных возможностей организма, уменьшая возможность выживания и успешного размножения.

5. Высокая чувствительность лизосомальных нуклеаз водных организмов к различным типам антропогенного загрязнения позволяет использовать определение активности и молекулярной гетерогенности кислых нуклеаз для оценки состояния гидробионтов в условиях техногенной трансформации водных экосистем.

ИСПОЛЬЗУЕМЫЕ СОКРАЩЕНИЯ:

АК - аминокислота АЦ - активный центр фермента БСА - бычий сывороточный альбумин ДСН - додецилсульфат натрия ПААГ - полиакриламидный гель ПАВ - поверхностно-активные вещества Поли-А - полирибоадениловая кислота Поли-Г - полирибогуаниловая кислота Поли-У - полирибоуридиловая кислота Поли-Ц - полирибоцитидиловая кислота шМ - микромоль Мг - молекулярная масса

ИТ - относительная электрофоретическая подвижность

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В материалах диссертационной работы предпринята попытка выяснения особенностей функционирования лизосомальных нуклеаз в адаптивных реакциях водных организмов на воздействие ряда факторов среды, как естественных, так и обусловленных деятельностью человека.

Изучению значимости кислых нуклеаз в приспособительных реакциях гидробионтов на комплексное воздействие антропогенных и абиотических факторов в природных водоемах предшествовало сравнительное исследование особенностей распределения кислых нуклеаз у рыб в их естественной среде обитания, не затронутой хозяйственной деятельностью человека, с присущими этим водоемам уникальными характеристиками гидрологического режима, которые невозможно смоделировать в аквариальных экспериментах. Анализ полученных данных показал, что при всей очевидности сходства тканевого распределения рибо-и дезоксирибонуклеазной активности у рыб, для этих ферментов характерна высокая степень эколого-физиологической вариабельности, обнаруживаемая уже при сравнении родов и видов, что не позволяет выявить зависимость показателей нуклеазной активности от систематического положения объекта.

Чрезвычайно острая проблема ухудшения качества природных вод в индустриально развитых районах предопределила исследование влияния различных типов загрязнения на благополучие гидробионтов, обитающих в антропогенно трансформированных экосистемах. Сопоставление нуклеазной активности в тканях рыб из водоемов Кольского полуострова с максимальным и фоновым уровнем загрязнения отходами горнообогатительной и металлургической промышленности позволило сделать вывод о различии адаптивных возможностей исследованных видов рыб к воздействию тяжелых металлов - превалирующих компонентов промышленных стоков. К действию указанного типа загрязнения наиболее устойчив окунь, перестройки нуклеинового обмена в тканях этого вида минимальны, несколько меньшую, но также достаточно выраженную резистентность проявляет ряпушка, а наиболее уязвимый вид - сиг. Степень изменения активности коррелированна с уровнем антропогенной нагрузки на биотоп.

Характер варьирования исследуемых показателей выявил различие стратегий адаптивного ответа у разных экологических групп костистых рыб. Так, у пелагических форм приспособительные реакции направлены, главным образом, на повышение барьерной функции жабр, о чем свидетельствует активация ферментных систем лизосом, с одновременным усилением экскреции токсикантов через жаберный эпителий. В то время как, у бентофагов, по-видимому, в основе адаптации к техногенно измененной среде лежит мобилизация детоксикационных функций печени.

Анализ результатов натурного исследования комплексного воздействия накопления ртути в тканях рыб на фоне закисления и повышенного уровня гумусности водоема показал, что сопутствующие факторы (содержание гуминовых и фульвокислот, низкий рН воды) влияют не только на биодоступность токсиканта, но и существенно сказываются на устойчивости гидробионтов к интоксикации организма соединениями ртути. У окуней, выловленных из наиболее неблагополучных по сочетанию указанных факторов озер, наблюдается значительное ингибирование общей нуклеазной активности и выпадение некоторых фракций лизосомальных нуклеаз, что, несомненно, накладывает определенные ограничения на катаболическую компоненту обмена нуклеиновых кислот. В свою очередь, это влечет за собой снижение способности к эффективной модуляции метаболизма, освобождению клеток от полинуклеотидов с нарушенной структурой и, как следствие, угнетение приспособительных возможностей организмов.

При сравнении специфики изменения активности лизосомальных нуклеаз, обусловленных полом рыб, обнаружена большая чувствительность самцов к загрязнению воды промышленными стоками. Сделанный вывод подтверждается численным преобладанием самок в озерах с высокой техногенной нагрузкой.

Исследования изменения общей активности и фракционного состава Беломорских мидий М. еёиШ под влиянием естественных (соленость, гипоксия) факторов и ксенобиотиков различной природы (нефтепродукты, компоненты буровых растворов, сложные комплексные загрязнения в прибрежной зоне Белого моря) выявили чрезвычайно высокую устойчивость мидий приливно-отливной зоны к различным внешним воздействиям, обусловленную неспецифическими механизмами. Основной адаптивной реакцией моллюсков в стрессовых условиях является снижением общего уровня метаболизма. Происходящие при этом изменения, происходящие в организме мидий, не ограничиваются только снижением интенсивности биохимических реакций. Как было показано и в наших исследованиях, и в работах других авторов, переход на новый уровень метаболизма сопряжен с качественными перестройками ферментных систем. Роль нуклеаз наиболее важна на начальных этапах перестройки обмена, и состоит, по-видимому, в обеспечении процессов синтеза новых каталитических и структурных белков пластическим материалом.

Эффективность компенсаторных реакций на уровне нуклеазной активности лизосом у подопытных моллюсков того же вида, но взятых из константной среды, существенно ниже, что свидетельствует о менее развитых приспособительных механизмах. С другой стороны, в силу этой особенности моллюски данной экологической группы представляются более удачным тест-объектом в эколого-токсикологических исследованиях, нежели литоральные.

Таким образом, высокая и адекватная действующим факторам реактивность кислых нуклеаз гидробионтов свидетельствует об их важной роли в адаптационных перестройках обмена нуклеиновых кислот, заключающейся в обеспечении синтеза новых нуклеиновых кислот в клетке за счет реутилизации менее важных и дефектных полинуклеотидов.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Амелина, Виолетта Сергеевна, 2006 год

1. Аминева В. А., Яржомбек А. А. Физиология рыб. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1984. 200 с.

2. Барановский А. Г., Бунева В. Н., Невинский Г. А. Дезоксирибонуклеазы человека // Биохимия. 2004. Т. 69. № 6. С. 725-742.

3. Батурина И. Д., Бердышев Г. Д. Дезоксирибонуклеазы из внутренних органов карпа. Выделение и некоторые свойства. В кн.: Разнокачественность онтогенеза у рыб. Киев: Наукова думка, 1981. С. 164-172.

4. Безбородова А. А. Нуклеазы микроорганизмов. М.: Наука, 1974. 328 с.

5. Бергер В. Я. Эвригалинность морских моллюсков. Экологические, морфофункциональные и эволюционные аспекты. Л.: Зоол. ин-т АН СССР. 1985, 1980.29 с.

6. Бергер В. Я., Луканин В. В. Адаптивные реакции мидии Белого моря на изменение солености среды. В кн.: Исследование мидии Белого моря. Л.: Зоол. ин-т АН СССР, 1985. С. 4-21.

7. Бергер В. Я., Луканин В. В., Лапшин В. В. Дыхание некоторых литоральных беломорских моллюсков в процессе акклимации к изменениям солености среды // Экология. 1970. Т. 5. С. 69-72.

8. Бердышев Г. Д., Бабенюк Ю. Д. Нуклеазы рыб и их изменение в постнаталыюм онтогенезе // В кн.: Нуклеазы. Биологическая роль и практическое использование. Киев: Наукова думка. 1985. С. 77103.

9. Бердышев Г. Д., Проценко Н. А. Генетическая теория гибели тихоокеанских лососей // Современные вопросы экологической физиологии рыб. М.: Наука, 1979. С. 151-159.

10. Благой Ю. П. Взаимодействие ДНК с биологически активными веществами (ионами металлов, красителями, лекарствами) // Соросовский образовательный журнал. 1998. № 10. С. 18-24.

11. Бондарева JI. А. 2004. Влияние некоторых факторов среды на внутриклеточный протеолиз у гидробионтов: Автореф. дис. . канд. биол. наук. Петрозаводск, 23 с.

12. Боровский H.A. Изменение гидрохимических показателей воды при попадании буровых компонентов // Газовая промышленность. 1990. N6. С. 30-38.

13. Бочкова А. П. Нуклеазы насекомых. В сб.: Биохимия насекомых. М.: МГПИ, 1980. С. 48-57.

14. Высоцкая Р. У. Лизосомальные ферменты у рыб и влияние на них природных, антропогенных и патогенных факторов. Автореф. диссер. д-ра биол. наук. Петрозаводск, 1999.

15. Высоцкая Р. У., Амелина В. С., Ломаева Т. А., Шустова Н. К. Изучение влияния компонентов буровых растворов на активность ферментов беломорских мидий (Mytilus edulis L.) // Мат. IV

16. Междунар. конф. «Биологические ресурсы Белого моря и внутренних водоемов европейского севера». Вологда, 2005. Ч. 1. С. 94-95.

17. Высоцкая Р. У., Руокалайнен Т. Р., Крупнова М. Ю. Кислые нуклеазы пресноводных рыб. В сб.: Биохимия пресноводных рыб Карелии. Петрозаводск: Карельский филиал АН СССР, 1980. С. 4752.

18. Высоцкая Р. У., Руокалайнен Т. Р. Об экологической значимости лизосомальных ферментов. В сб.: Теоретические аспекты экологической биохимии. Петрозаводск: КарНЦ РАН, 1993. С. 78-91.

19. Высоцкая Р. У., Руокалайнен Т. Р. К вопросу о методике определения активности лизосомальных ферментов. В сб.: Оперативно-информациоиные материалы. Комплексные исследования биоресурсов Карелии. Петрозаводск: Карельский филиал АН СССР, 1978. С. 48-51.

20. Теннис Р. Биомембраны: Молекулярная структура и функции. М. Мир, 1997. 624 с.

21. Глушанкова М. А., Пашкова И. М. Аккумуляция тяжелых металлов тканями рыб озер Псковско-Чудского и Выртсъярв // Тез. докл. II всесоюзн. конф по рыбохоз. токсикологии. СПб, 1991. Т. 1. С. 116117.

22. Горбунова А. В. Влияние повышенной мутности на планктонных фильтраторов // Тр. I всесоюз. конф. по рыбохозяйственной токсикологии. Рига, 1988. Ч. 1. С. 45-46.

23. Горомосова С. А. Влияние гипоксии и некоторых ядов на скорость распада и синтеза углеводов в тканях мидий // Биология моря. 1979. Т. 48. С. 66-69.

24. Горомосова С. А., Таможняя В. А. Уровень трансаминазной активности в тканях мидий в норме и в условиях гипоксии // Биология моря. 1979. Т. 48. С. 70-75.

25. Горомосова С. А., Шапиро А. 3. Основные черты биохимии энергетического обмена мидий. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1984. 120 с.

26. Груздев А.И. Метод электрофоретического анализа изоферментов лакгатдегидрогеназы рыб // Биохимические методы в экологических и токсикологических исследованиях. Петрозаводск, КарНЦ РАН, Институт биологии. 1993. С. 52-57.

27. Еськова Л. А., Слоним А. Д. Влияние Холодовой акклиматизации на терморегуляцию у монгольской песчанки Meriones unguiculatus II Физиол. журн. СССР. 1975. Т. 61. № 3. С. 454-459.

28. Кашулин Н. А., Лукин А. А., Амундсен П.-А. Рыбы пресных вод субаркгики как биоиндикаторы техногенного загрязнения. Апатиты. 1999. 142 с.

29. Керова Н. И., Пухова Г. Г., Чеботарёв Е. Е. Естественные ингибиторы нуклеаз. Киев: Наук, думка, 1974.

30. Кирпичников В. С. Генетика и селекция рыб. Л.: Наука, 1987. 520 с.

31. Кокунин В.А. Статистическая обработка данных при малом числе опытов // Украинский биохимический журнал. 1975. Т. 47, №6. С. 776-790.

32. Колупаев Б. И. Нормальные и патологические изменения у гидробионтов // Биологические науки. 1989. № 4. С. 51-55.

33. Комаровский Ф. Я., Полищук Л. Р. Ртуть и другие тяжелые металлы в водной среде: миграции, накопление, токсичность длягидробионтов (обзор) // Гидробиологический журнал. 1981. Т. 17. №5. С. 71-82

34. Коничев А. С., Водолеев А. С., Севастьянова Г. А., Филиппович Ю. Б. Выделение, очистка и свойства кислой рибонуклеазы лизосомальной фракции грены тутового шелкопряда // Биохимия. 1980. Т. 45. №5. С. 821-828.

35. Куриненко Б. М., Юсупова Д. В. Некоторые аспекты биологической роли ДНК-деполимераз в связи с их локализацией в клетке. В кн.: Некоторые подходы к изучению биологической роли нуклеаз. Казань: Изд-во Казансткого ун-та, 1972. С. 2-26.

36. Кярнер Ю.К. Роль лизосом в дифференцировке и функционировании клеток развивающихся и дефинитивных тканей: Автореф. докт. биол. наук. Л., 1983. 41с.

37. Левицкий А.П., Барабаш Р.Д., Коновец В.М. Сезонные особенности активности рибонуклеазы и а-амилазы слюны и слюнных желез у крыс линии Вистар // Биохимическая эволюция. Л.: Наука, 1973. С. 192-195.

38. Леменовский Д. А. Соединения металлов в живой природе // Соросовский образовательный журнал. 1997. № 9. С. 48-53.

39. Леонов А. В., Чичерина О. В. Вынос биогенных веществ в Белое море с речным стоком // Водные ресурсы. 2004. Т. 31. № 2. С. 170 -192.

40. Луканин В. В. Изменение обмена и диапазона активности у беломорских мидий при акклимации к различным соленостям. В кн.: Моллюски: Пути, методы и итоги изучения. Л.: Наука, 1971. С. 36-37.

41. Луканин В. В. Распространение мидии МуШш ейиИь в Белом море. В кн.: Исследование мидии Белого моря. Л.: Зоол. ин-т АН СССР,1985. С. 45-58.

42. Лукьяненко В. И. Экологические аспекты ихтиотоксикологии. М.: ВО «Агропромиздат», 1987. 240 с.

43. Максимович Н. В., Морозова М. В. Структурные особенности макрообрастания субстратов промышленной марикультуры мидий (Белое море)//Труды БиНИИ СПбГУ. 2000. Т. 46. С. 85-108.

44. Маурер Г. Диск-электрофорез: теория и практика электрофореза в полиакриламидном геле. М.: Мир. 1971.247 с.

45. Миронов О. Г. Проблема самоочищения и гидробиологический метод борьбы с загрязнением морской среды. В кн.: Биологическое самоочищение и формирование качества воды. М.: Наука, 1975. С. 19-22.

46. Моисеенко Т. И., Кудрявцева Л. П. Экотоксикологическая оценка техногенных гидрохимических аномалий (на примере Кольского горно-металлургического комплекса) // Геохимия. 1999. № 10. С. 1112-1130.

47. Моисеенко Т. И., Шарова Ю. Н. Физиологические механизмы деградации популяций рыб в закисленных водоемах // Экология. 2006. № 4. С. 287-293.

48. Мур Дж.В., Рамамурти С. Тяжелые металлы в природных водах. М.: Наука, 1987.285 с.

49. Назаренко И.И., Кислоева И.В., Кашина Л.И. и др. Атомно-абсорбционное определение ртути в водах после сорбционного концентрирования на полимерном тиоэфире. Журн. Анал. Химии.1986. Т. 11. Вып. 8. С. 1385-1390.

50. Наумов А. Д., Оленев А. В. Зоологические экскурсии на Белом море: Пособие для летней учебной практики по зоологии беспозвоночных. Л.: Изд-во Ленингр. Ун-та, 1981. 176 с.

51. Недовесова 3. П. Активность нуклеаз овулировавшей икры и зародышей карпа (Cyprinus carpió) // IV Всесоюзн. совещание эмбриологов. Тез. докл. М.: Наука, 1981. С. 131-132.

52. Нейфах А. А., Тимофеева М. Я. Молекулярная биология процессов развития. М.: Наука, 1977. 312 с.

53. Немировская И. А. Антропогенные и природные углеводороды в экосистеме Белого моря // Матер. IX междунар. конф. «Проблемы изучения, рационального использования и охраны ресурсов Белого моря». Петрозаводск, 2005. С. 244-248.

54. Немова H. Н. Биохимические эффекты накопления ртути у рыб. М.: Наука, 2005. 169 с.

55. Немова H. Н., Высоцкая Р. У. Биохимическая индикация состояния рыб. М.: Наука, 2004.215 с.

56. Немова H.H. Распределение активности кислой протеиназы во фракциях белка из икры форели до и после оплодотворения // Сравнительная биохимия водных животных. Петрозаводск: Карел, фил. АН СССР, 1983. С. 111-118.

57. Нечаевский Ю. В., Иванов В. А. Кислая ДНКаза сперматозоидов вьюна Misgurnus fossilis L. (кандидат на роль фермента, инициирующего элиминацию клеток) // Докл. АН. 1995. Т. 343. № 4. С. 551-554.

58. Ньюсхолм Э., Старт К. Регуляция метаболизма. М. Мир, 1977. 407 с.

59. Озернюк Н. Д. Механизмы адаптаций. М.: Наука, 1992. 272 с.

60. Озернюк Н. Д. Феноменология и механизмы адаптационных процессов. М.: Изд-во МГУ, 2003.215 с.

61. Оно С. Генетические механизмы прогрессивной эволюции. М.: Мир, 1973.227 с.

62. Отчет ТИНРО. Оценка воздействия нефтегазовых разработок на биоресурсы Охотского моря. 1996. http://www.sakhalin.environment.ru/oil/burothod/material/tinro.php

63. Панин JI. Е. Энергетические аспекты адаптации. М.: Медицина. 1978. 192 с.

64. Патин С.А. Добыча нефти и газа на морском шельфе: эколо-го-рыбохозяйственный анализ // Рыбное хозяйство. 1994. N 5. С. 3033.

65. Паус К.Ф. Буровые растворы. М.: Недра. 1973. 216 с.

66. Позднякова Ю. М., Пивненко Т. Н., Касьяненко Ю. И Влияние эндогенных ферментов на состав олигонуклеотидов при их выделении из гонад гидробионтов 2003// Прикладная биохимия и микробиология. 2003. Т. 39. № 5. С. 524-529.

67. Покровский А. А., Крыстев JI. П. Печень, лизосомы и питание. София. 1977. 208 с.

68. Покровский А. А., Тутельян В. А. Лизосомы. М.: Наука, 1976. 382 с.

69. Покровский А.А., Арчаков А.И. Методы разделения и ферментной идентификации субклеточных фракций // Современные методы в биохимии. М.: Медицина, 1968. С. 5-59.

70. Проблемы химического загрязнения вод Мирового океана. Том 4. Влияние нефти и нефрепродуктов на морские организмы и их сообщества / под ред. Миронова О. Г. Л.: Гидрометеоиздат, 1985. 136 с.

71. Райдер К., Тейлор К. Изоферменты. М.: Мир, 1983.107 с.

72. Рассказов В. А., Кожемяко В. Б. О специфичности кислых ДНКаз морских организмов к локальной конформации В-ДНК // Докл. АН СССР. 1987. Т. 294. № 6. С. 1497-1500.

73. Руднева И.И. Ответные реакции морских животных на антропогенное загрязнение Черного моря. Автореф на соиск. ученой степени докт. биол. наук. Москва, 2000.

74. Сибирцев Ю. Т., Рассказов В. А. Энлонуклеазы зрелых яйцеклеток морского ежа 51гоп^у1осеЫгоЫ8 ШегтесИш, производящие органический гидролиз ДНК // Докл. АН СССР. 1983. Т. 271. № 2. С. 478-480.

75. Сидоренко С. В. Инфекционный процесс как "диалог" между хозяином и паразитом // Клиническая микробиология и антимикробная химиотерапия. 2001. Т. 3. N 4. С. 301-315.

76. Слоним А.Д. Экологическая физиология животных. М.: Высшая шк., 1971.447 с.

77. Степанова И.К., Комов В.Т. Ртуть в абиотических и биотических компонентах озер Северо-Запада России // Экология. 1996. Т.27. № 3. С. 198-203.

78. Тарасенко С. Н., Христов О. А., Кочет В. Н. Особенности накопления металлов рыбами в условиях техногенного загрязнения водной среды // Тез. докл. VI съезда Всесоюзн. гидробиол. общ. Мурманск, 1991. Т. 2. С. 144-146.

79. Трахтенберг И. М., Иванова Л. А. Современные представления о воздействии ртути на клеточные мембраны // Гигиена и санитария. 1984. №5. С. 59-63.

80. Трахтенберг И. М., Колесников В. С., Луковенко В. П. Тяжелые металлы во внешней среде. Минск, 1994. С. 10-13.

81. Фролов В. А. О связи количества лизосом в миокарде с интенсивностью деления митохондрий и коэффициентом их энергетической активности // Бюл. эксперим. биол. и мед. 1974. Т. 77. №3. С. 106-109.

82. Халаман В. В. Сопряженность пространственных распределений организмов в Беломорских сообществах обрастания // Журнал общей биологии. 1998. Т. 59. № 1. С. 58-73.

83. Харазова А. Д., Луканин В. В., Насонова Е. А. Включение ЗН-уридина в камбиальные и дифференцированные клетки жиберного эпителия мидий {Муй1ш ейиИ£) при комбинированном действии температуры и солености // Цитология, 1980. Т. 22. № 8. С. 930937.

84. Харазова А.Д., Бергер В.Я. Изменения синтеза РНК в тканях моллюска ЬШоппа ГШогеа при понижении солености среды // Цитология. 1974. Т. 16. № 2. С. 241-243.

85. Харборн Дж. Введение в экологическую биохимию. М.: Мир, 1985. 312 с.

86. Хлебович В. В. Акклимация водных животных. Л.: Наука, 1981. 136 с.

87. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М.: Мир, 1988. 568 с.

88. Хьюз М. Неорганическая химия биологических процессов. 1983. 414 с.

89. Чекунова М. П., Фролова А. Д. Роль лизосом в токсикологии металлов // Структура и функции лизосом: Тез. докл. 3-го Всесоюз. симпоз. Тбилиси: ХОЗУ Минуралсибстроя СССР. 1986. С. 228-229.

90. Челомин В. П., Бельчева Н. Н., Захарцев М. В. Биохимические механизмы адаптации мидии МуШш 1го5Би1ш к ионам кадмия и меди // Биология моря. 1998. Т. 24. № 5. С. 319-325.

91. Шапиро А. 3., Бобкова А. Н. Изменение активности ферментов гликолиза в тканях балянусов под влиянием некоторых ядов // Биология моря. 1979. Т. 48. С. 75-84.

92. ШапотВ. С. Нуклеазы. М.: Медицина, 1968. 212 с.

93. Шляховенко В. А., Негрей Г. 3. О роли перестроек изоэлектрических и электрофоретических спектров рибонуклеаз в лейкозогенезе. В кн.: Нуклеазы. Биологическая роль и практическое использование. Киев: Наукова думка, 1985. С. 11-17.

94. Штадлер Д. В., Миронова Н. JL, Зенкова М. А., Власов В. В. Основы специфичности взаимодействия белков и нуклеиновых кислот//Вестник ВОГиС. 2006. Т. 10. № 2. С. 286-297.

95. Ahokas R. A., Duerr F. G. Salinity tolerance and extracellular osmoregulation in two species of euryhaline teleosts, Culaea inconstans and Fundulus diaphanous II Сотр. Biochem. Physiol. 1975. V. 52. N 3. P. 445-448.

96. Altieri A. H., Witman J. D. Local extinction of a foundation species in a hypoxic estuary: integrating individuals to ecosystem // Ecology. 2006 V. 87. №3. P. 717-730.

97. Arctic Pollution (AMAP). Oslo, 2002.212 p.

98. Ashe H., Seamon E., Vinskis H. V., Levine L. Characterization of a deoxyribonuclease of Mystelus canis liver // Biochim. et biophys. acta. 1975. V. 99. N2. P. 298-306.

99. Bacchiocchi S., Principato G. Mitochondrial contribution to metabolic changes in the digestive gland of Mytilus galloprovincialis during anaerobiosis // J. Exp. Zool. 2000. V. 286. P. 107-113.

100. Baker K. P., Baron W. F., Henzel W. J., Spencer S. A. Molecular cloning and characterization of human and murine DNase II // Gene. 1998. V. 215. N2. P. 281-289.

101. Bakhmet I. N., Berger V. Ja. and Khalaman V.V. The effect of salinity change on the heart rate of Mytilus edulis specimens from differentecological zones // J. Experim. Marine Biology and Ecology. 2005. V. 318. N2. P. 121-126.

102. Ball T. K., Benedik M. J. Disulfide bonds are required for Serratia marscense nuclease activity // Nucleic Acids Research. Vol. 20. N. 19. P. 4971-4974.

103. Barnard E. A. Ribonucleases // Annu. Rev. Biochem. 1969. V. 38. P. 677-732.

104. Barrett A.J., Heath M.F. Lysosomal enzymes // Lysosomes. A laboratory Handbook. Amsterdam-N.Y.-Oxford, 1977. P. 19-145.

105. Bartholeyns J., Baudhuin P. Purification of rat liver particulate neutral ribonuclease and comparison of properties with pancreas and serum ribonucleases // Biochem. J. 1977. V. 164. N 3. P. 675-83.

106. Bayne B. L., Moore M. R., Koehn R. K. Lysosomes and the response by Mutilus edulis L. to an increase un salinity // Mar. Biol. Lett. 1981. N2. P. 193-204.

107. Beintema J. J., Blank A., Schieven G. L., Dekker C. A., Sorrentino S., Libonati M. Differences in glycosylation pattern of human secretory ribonucleases //Biochem. J. 1988. V. 255. N 2. P. 501-505.

108. Belli S. I., Goding J. W. Biochemical characterization of human PC-1, an enzyme possessing alkaline phosphodiesterase I and nucleotide pyrophosphatase activities // Eur. J. Biochem. 1994. V. 226. N 2. P. 433-443.

109. Bernardi G. Dimeric structure and allosteric properties of spleen acid deoxyribonuclease // J. Mol. Biol. 1965. V. 13. N 2. P. 603-605.

110. Birnboim F. Cellular site in Bacillus subtilis of a nuclease which preferentially degrades single-stranded nucleic acids // J. Bacteriol. 1966. V.91.N3.P. 1004-1011.

111. Bitensky L. Lysosomes and connective tissue diseases // J. Clin. Path. V. 31. (Roy. Coll. Path. V. 12). 1978. P. 105-116.

112. Bose S., Ghosh P., Bhattacharya S. Distribution kinetics of inorganic mercury in the subcellular fractions of fish liver. Sci. Total Environ. 1993. Suppl. Pt. l.P. 533-558.

113. Boyd J. B. Characterization of an acid active deoxyribonuclease from the larval salivary gland of Drosophila hydei II Biochim. Biophys. Acta. 1970. V. 209 N2. P. 349-356.

114. Brambila E., Tenorio N., Garcia-Luna E., Waalkes M. P. Effect of abdominal surgery on the activity of acid and alkaline ribonucleases in rats // Exp. Mo.l Pathol. 2001. V. 71. N 2. P. 125-131.

115. Bulnheim H.P. Comparative studies on the physiological ecology of five euryhaline Gammarus species. Oecologia (Berl.). 1979. Vol. 44, pp. 80-86.

116. Cacia J., Quan C. P., Pai R., Frenz J. Human DNase I contains mannose 6-phosphate and binds the cation-independent mannose 6-phosphate receptor//Biochemistry. 1998. V. 37. N 43. P. 154-161.

117. Chow T. Y., Fraser M. J. Purification and properties of single strand DNA-binding endo-exonuclease of Neurospora crassa II J. Biol. Chem. 1983. V. 258. N19. P. 110-118.

118. Clark P., Eichhorn G. L. A predictable modification of enzyme specificity. Selective alteration of DNA bases by metal ions to promote cleavage specificity by deoxyribonuclease // Biochemistry. 1974. V. 13. N25. P. 5098-5102.

119. Condon C. RNA processing and degradation in Bacillus subtilis II Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2003. V. 67. N 2. P. 157-174.

120. Cordis G. A., Goldblatt P.-J., Deutscher M. Purification and characterization of a major endonuclease from rat liver nuclei // Biochemistry. 1975. V. 14. P. 596-603.

121. Côté J., Renaud J., Ruiz-Carrillo A. Recognition of (dG)n.(dC)n sequences by endonuclease G. Characterization of the calf thymus nuclease // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. N 6. P 3301-3310.

122. Côté J., Ruiz-Carillo A. Primers for mitochondrial DNA replication generated by endonuclease G // Science. 1993. V. 261. P. 765-769.

123. Crary S. M., Niranjanakumari S., Fierke C.A. The protein component of Bacillus subtilis ribonuclease P increases catalytic efficiency by enhancing interactions with the 5' leader sequence of pre-tRNAAsp // Biochemistry. 1998. V. 37. N 26. P. 409-416.

124. Davenport J. Osmotic control in marine animals // Symp. Soc. Exp. Biol. 1985. V. 39. P. 207-244.

125. Davis B.J. Disc electrophoresis. II. Method and application to human serum proteins//Ann. N.-Y. Acad. Sci. 1964. V. 121. P. 404-427.

126. Deane E. E., Kelly S. P., Luk J. C., Woo N.Y. Chronic salinity adaptation modulates hepatic heat shock protein and insulin-like growth factor I expression in black sea bream // Mar. Biotechnol. N.-Y. 2002. V.4.N2. P. 193-205.

127. Decker R. S., Wildenthal K. Lysosomal alterations in hypoxic and reoxygenated hearts. I. Ultrastructural and cytochemical changes // Am. J. Pathol. 1980. V. 98. № 2. P. 425-444.

128. Desai N. A., Shankar V. Single-strand-specific nucleases // FEMS Microbiol. Rev. 2003. V. 26. N 5. P. 457-91.

129. Dobretsov S., Dahms H-U, Qian P.Y. Antilarval and antimicrobial activity of waterborne metabolites of the sponge Callyspongia (Euplacella) pulvinata: evidence of allelopathy // Mar. Ecol. Prog. Ser., 2004, V. 271, P.133-146.

130. Doherty A. J., Worrall A. F., Connolly B. A. The roles of arginine 41 and tyrosine 76 in the coupling of DNA recognition to phosphodiesterbond cleavage by DNase I: a study using site-directed mutagenesis // J. Mol. Biol. 1995. V. 251. N 3. P. 366-377.

131. Domouhtsidou G. P., Dimitriadis V. K. Lysosomal and lipid alterations in the digestive gland of mussels, Mytilus galloprovincialis (L.) as biomarkers of environmental stress // Environ. Pollut. 2001. V. 115. N l.P. 123-137.

132. Drew H. R. Structural specificities of five commonly used DNA nucleases // J. Mol. Biol. 1984. V. 176. N 4. P. 535-357.

133. Egami F., Nakamura K. Microbial ribonucleases. N-Y.: Springer, 1969. 36 p.

134. Engel S., Pawlik J.R. Allelopathic activities of sponge extracts // Mar. Ecol. Progr. Ser. 2000. V. 207. P. 273-281.

135. Eskin B., Morgan A. R. DNA nicking-closing activity from salmon testes // Can. J. Biochem. 1978. V. 56. N 2. P. 89-91.

136. Evans C. J., Aguilera R. J. DNase II: genes, enzymes and function // Gene. 2003. V. 322. P. 1-15.

137. Fan T. W., Higashi R. M., Macdonald J. M. Emergence and recovery response of phosphate metabolites and intracellular pH in intact Mytilus edulis as examined in situ by in vivo 31P-NMR // Biochim. Biophys. Acta. 1991. V. 1092. N 1. P. 39-47.

138. Fan T. W., Higashi R. M., Macdonald J. M. Emergence and recovery response of phosphate metabolites and intracellular pH in intact Mytilus edulis as examined in situ by in vivo 31P-NMR // Biochim. Biophys. Acta. 1991. V. 1092. № 1. P. 39-47.

139. Fang X. W., Yang K., Littrell S., Niranjanakumari P., Pan T. The Bacillus subtilis RNase P holoenzyme contains two RNase P RNA and two RNase P protein subunits // RNA. 2001. V. 7. P. 233-241.

140. Favre D., Ngai P. K., Timmis K. Relatedness of a Periplasmic, Broad-Specificity RNase from Aeromonas hydrophila to RNase I of Escherichia coli and to a Family of Eukaryotic RNases // J. Bacteriol. 1993. V. 175. N12. P. 3710-3722.

141. Fernandez M., Cao J., Villamarin J. A. In vivo phosphorylation of phosphofruetokinase from the bivalve mollusk Mytilus galloprovincialis II Arch. Biochem. Biophys. 1998. V. 353. P. 251-256.

142. Fisher S.W. Changes in the toxicity of three pesticides as a function of environmental pH and temperature. Bull. Environ. Contam. Toxicol. 1991. Vol. 46, pp. 197-202.

143. Franke I., Meiss G., Blecher D., Gimadutdinow O., Urbanke C., Pingoud A. Genetic engineering, production and characterisation of monomeric variants of the dimeric Serratia marcescens endonuclease // FEBS Lett. 1998. V. 425. N 3. P. 517-22.

144. George S. G. Subcellular accumulation and detoxication of metals in aquatic animals // Physiological mechanisms of marian pollutant toxicity. N.-Y., 1982. P. 3-52.

145. Givol D., Goldberger R. F., Anfinsen C. B. Oxidation and disulfide interchange in the reactivation of reduced ribonuclease // J. Biol. Chem. 1964. V. 239. P. 3114-3116.

146. Grahl K., Franfe P., Hallebach R. The excretion of heavy methals by fish // Symposia Biologia Hungarica. 1985. № 29. P. 357-365.

147. Gray J.S. The ecology of marine sediments. Cambridge University Press, Cambridge, 1981.

148. Guerra-Rivas G., Gomez-Gutierrez C. M., Marquez-Rocha F. J. Effect of polycyclic aromatic hydrocarbons on the pallial fluid bufferingcapacity of the marine mussel, Mytilus galloprovincialis II Comp. Biochem. Physiol. 2002. V. 132. P. 171-179.

149. Gutte B. Study of RNase A mechanism and folding by means of synthetic 63-residue analogs // J. Biol. Chem. 1977. V. 252. N 2. P. 663-670.

150. Haines A. T., Komov V.T., Jagoe C.H. Lake acidity and mercury content of fish in Darvin National Reserve, Russia // Environ. Pollut. 1992. Vol. 78. P. 107-112.

151. Halton D. W. Nutritional adaptations to parasitism within the platyhelminthes // Int. J. Parasitol. 1997. V. 27. N 6. P. 693-704.

152. Harosh I., Mezzina M., Harris P. V., Boyd J.B. Purification and characterization of a mitochondrial endonuclease from Drosophila melanogaster embryos // Eur. J. Biochem. 1992. V. 210. N 2. P. 455460.

153. Harwell M. A., Gentile J. H. Ecological significance of residual exposures and effects from the Exxon Valdez oil spill // Integr. Environ. Assess. Manag. 2006. V. 2. N 3. P. 204-246.

154. Heppel L. A. Selective release of enzymes from bacteria. // Science. 1967. V. 156. N 781. P. 1451-1455.

155. Hintelmann H., Welbourn P. M., Evans R. D. Measurement of complexation of methylmercury (II) compounds by freshwater humic substances using equilibrium dialysis // Environ. Sci. and Technol. 1997. Vol. 31. P. 489-495.

156. Ibarguren I., Villamarin J. A., Barcia R., Ramos-Martinez J. I. Effect of hypoxia on glycolysis in the adductor muscle and hepatopancreas of themarine mussel Mytilus galloprovincialis Lmk // Rev. Esp. Fisiol. 1989. V. 45. №4. P. 349-355.

157. Ikeda S., Hasegawa H., Kaminaka S. A 55-kDa endonuclease of mammalian mitochondria: comparison of its subcellular localization and endonucleolytic properties with those of endonuclease G // Acta. Med. Okayama. 1997. V. 51. N 2. P. 55-62.

158. Impact of oil, individual hydrocarbons and related chemicals on the marine environment, including used lubricant oils, oil spill control agents and chemicals used offshore. Rep.Stud. GESAMP, 1993.178 p.

159. Ito K., Matsuura Y., Minamiura N. Purification and characterization of fungal nuclease composed of heterogeneous subunits // Arch. Biochem. Biophys. 1994. V. 309. N 1. P. 160-167.

160. Jackson J. B. C., Buss L. W. Allelopathy and spatial competition among coral reef invertebrates // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1975. V.72. P. 5160-5163.

161. James K., Hargreave T. B. Immunosupression by seminal plasma and its possible clinical significance // Immunol. Today. 1984. V. 5. P. 357-363.

162. Jernelov A., Rosenberg R. Stress tolerance of ecosystems. Environ. Conserv. 1976. Vol. 3, pp. 43-46.

163. Jones S. J., Worrall A. F., Connolly B. A. Site-directed mutagenesis of the catalytic residues of bovine pancreatic deoxyribonuclease I // J. Mol. Biol. 1996. V. 264. N 5. P. 1154-1163.

164. Joullie, M. M., Leonard, M. S., Portonovo, P., Liang, B., Ding, X. B. and La Clair, J. J. Chemical defense in ascidians of the Didemnidae family // Bioconjugate Chem., 2003, V.14, P. 30-37.

165. Junowicz E, Spencer JH.Studies on bovine pancreatic deoxyribonuclease A. II. The effect of different bivalent metals on thespecificity of degradation of DNA.Biochim Biophys Acta. 1973b. V. 312. N l.P. 85-102.

166. Junowicz E., Spencer J. H. Studies on bovine pancreatic deoxyribonuclease A. I. General properties and activation with different bivalent metals // Biochim. Biophys. Acta. 1973a. V. 312. N 1. P. 7284.

167. Karin M. Metallothioneins: protein in search of function // Cell. 1985. V. 41. P. 9-10.

168. Kawane K., Fukuyama H., Yoshida H., Nagase H., Ohsawa Y., Uchiyama Y., Okada K., Iida T., Nagata S. Impaired thymic development in mouse embryos deficient in apoptotic DNA degradation //Nat. Immunol. 2003. V. 4. N 2. P. 138-144.

169. Kit I. I., Shuvaiva H. I., Drel V. R. Ihumentseva N. I., Drobot L. B. Study of expression of deoxyribonucleases in mammalian cells by a protein renaturation method in polyacrylamide gel // Ukr. Biochim. Zn. 2002. V. 74. N3. P. 116-119/

170. Klerowsky R. Z. The influence of low salinity and dessication on the survival, osmoregulation and water balance of Littorina littorea II Polsk. Arch. Hydrobiol. 1963. V. 11. N 2. P. 241-250.

171. Kohler A., Wahl E., Soffker K. Functional and morphological changes of lysosomes as prognostic biomarkers of toxic liver injury in a marine flatfish (Platichthys flesus (L.)) // Environ. Toxicol. Chem. 2002. V. 21. N 11. P. 434-444.

172. Krieser R. J., Eastman A. The cloning and expression of human deoxyribonuclease II. A possible role in apoptosis // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. N47. P. 909-914.

173. Krug P. J. Defense of benthic invertebrates against surface colonization by larvae: a chemical arms race // Prog. Mol. Subcell. Biol. 2006. V. 42. P. 1-53.

174. Kuligowska E., Klarkowska D., Szarowsky J. W. Purification and properties of endonuclease from wheat chloroplasts, specific for single-stranded DNA//Phytochemistiy. 1998. V. 27. P. 1275-1279.

175. KunitzM. Crystalline desoxyribonuclease; isolation and general properties; spectrophotometric method for the measurement of desoxyribonuclease activity//J. Gen. Physiol. 1950. V. 33. P. 349-362.

176. Kurz A. K., Schliess F., Haussinger D. Osmotic regulation of the heat shock response in primary rat hepatocytes // Hepatology. 1998. V. 28. N 3.P. 774-781.

177. Laskowski M. Sr. Enzymes hydrolyzing DNA // Ann. N.-Y. Acad. Sci. 1959. V. 81. P. 776-783.

178. Laskowski M. Sr. DNases and their use in the studies of primary structure of nucleic acids // Adv. Enzymol. Relat. Areas. Mol. Biol. 1967. V. 29. P. 165-220.

179. Laskowski M. Sr. Purification and properties of the mung bean nuclease • // Methods Enzymol. 1980. V. 65. N 1. P. 263-276.

180. Lawrence A.J., Poulter C. Development of a sub-lethal pollution bioassay using the estuarine amphipod Gammarus duebeni. Wat. Res. 1998. Vol.32,No.3,pp. 569-578.193. Lyon etal., 2000

181. Lee O. O., Qian P. Y. Chemical control of bacterial epibiosis and larval settlement of Hydroides elegans in the red sponge Mycale adherens II Biofouling. 2003. V. 19. P. 171-180.

182. Lee RF, Sauerheber R, Benson AA. Petroleum hydrocarbons: uptake and discharge by the marine mussel Mytilus edulis // Science. 1972. V. 177. P. 344-346.

183. Liao Y. D. A pyrimidine-guanine sequence-specific ribonuclease from Rana catesbeiana (bullfrog) oocytes // Nucleic. Acids. Res. 1992. V. 20. N6. P. 1371-1377.

184. Libonati M., Gotte G. Oligomerization of bovine ribonuclease A: structural and functional features of its multimers // Biochem. J. 2004. V. 380. N2. P. 311-327.

185. Libonati M., Sorrentino S. Degradation of double-stranded RNA by mammalian pancreatic-type ribonucleases // Methods Enzymol. 2001. V. 341. P. 234-248.

186. Libonati M., Sorrentino S. Revisiting the action of bovine ribonuclease A and pancreatic-type ribonucleases on double-stranded RNA // Mol. Cell. Biochem. 1992. V. 117. N2. P. 139-151.

187. Lindahl T., Gaily J. A., Edelman G. M. Deoxyribonuclease IV: a new exonuclease from mammalian tissues // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1969. V. 62. N2. P. 597-603.

188. Lindahl T., Gaily J. A., Edelman G. M. Properties of deoxyribonuclease 3 from mammalian tissues. J Biol Chem. 1969b. Sep 25;244(18):5014-9. No abstract available.

189. Lindquist N., Hay M.E. Can small rare pray be chemically defended? // Ecology. 1995. V. 76. N 4. P. 1347-1358.

190. Linn S. Tabulation of some well-characterized enzymes with deoxyribonuclease activity. In: Nucleases. N.-Y., 1982. P. 341-357.

191. Loeb V., Siegel V., Holm-Hansen O., Hewitt R., Fraser W., Trivelpiece W., Trivelpiece S. Effects of sea-ice extent and krill or salp dominance on the Antarctic food web. Nature. 1997. Vol. 387, pp. 897-900.

192. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin reagent // J. Biol. Chem. 1951. Vol. 193. P. 265-275.

193. Lu B. C., Wong W., Fanning L., Sakaguchi K. Purification and characterization of an endonuclease from fruiting caps of basidiomycete Coprinus cinereus II Eur. J. Biochem. 1988. V. 174. N 4. P. 725-732.

194. MacLea K. S., Krieser R. J., Eastman A. Revised structure of the active form of human deoxyribonuclease II alpha // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. V. 292. N2. P. 415-421.

195. Maeda M., Taga N. Extracellular nuclease produced by a marine bacterium. II. Purification and properties of extracellular nuclease from a marine Vibrio sp. // Can. J. Microbiol. 1976. V. 10. P. 1443-1452.

196. Manio J. Response of headwater lakes to air pollution changes in Finland. Helsinki. 2001.63 p.

197. Marigomez J. A., Soto M., Angulo E. Responses of winkles digestive cells and their lysosomal system to environmental salinity changes // Cell. Mol. Biol. 1991. V. 37. N 1. P. 29-39.

198. Marigomez I., Baybay-Villacorta L. Pollutant-specific and general lysosomal responses in digestive cells of mussels exposed to model organic chemicals // Aquat. Toxicol. 2003. V. 64. N 3. P. 235-257.

199. Marshall J. M. Distributions of chymotrypsinogen, procarboxypeptidase, desoxyribonuclease, and ribonuclease in bovine pancreas // Exp. Cell. Res. 1954. V. 6. N 1. P. 240-242.

200. Matousek J., Trnena L., Oberhauser R., Lichtenstein C. P., Nellen W. dsRNA degrading nucleases are differentially expressed in tobacco anthers // Biol. Chem. Hoppe. Seyler. 1994. V. 375. N 4. P. 261-269.

201. Mazeaud M. M., Mazeaud F. The role of catecholamines in the stress response of fish // Stress and fish. Ed. Pickering A. D. London: Academic. 1981. P. 49-75.

202. McDonald D. G. The effects of H+ upon the fish gills of freshwater fish // Can. J. Zool. 1983. V. 61. P. 691-703.

203. McDonald M. R. Deoxyribonuclease from salmon testes. I. Purification and properties // J. Gen. Phys. 1962. V. 45. N 4. P. 77-92.

204. McLucky D., Bryant V. and Campbell R. The effects of temperature and salinity on the toxicity of heavy metals to marine and estuarine invertebrates // Oceanogr. Mar. Biol. Ann. Rev. 1986. Vol. 24, pp. 481520.

205. Mela L., Goodwin C. W., Miller L. D. In vivo control of mitochondrial enzyme concentrations and activity by oxygen//Am. J. Physiol. 1976. V. 231. P. 1811-1816.

206. Mercury study report to congress: Overwiew / U. S. EPA (U. S. Environmental Protection Agency). N. Y., Washington DS. 1997.

207. Miller M. D., Krause K. L. Identification of the Serratia endonuclease dimer: structural basis and implications for catalysis // Protein Sci. 1996. V. 5.N1.P. 24-33.

208. Miyagawa T., Enguchi Y. Acid deoxyribonuclease, acid phosphodiesterase and acid phosphotase of neww born rat epidermis (skin): multiple forms and glycoprotein nature // Comp. Biochem. and Phisiol. 1981. V. 69. N. l.P. 39-43.

209. Moiseenko T., Kudryavtseva L. Trace metal accumulation and fish pathologies in areas affected by mining and metallurgical enterprises in Kola region, Russia// Environ. Poll. 2002. V. 114. P. 285-297.

210. Moloney C.L., Ryan P.G. Antarctic marine food webs. In: Nierenberg, W.A. (Ed.), Encyclopedia of Environmental Biology. 1995. Vol. 1. Academic Press, San Diego.

211. Monko M., Kuligowska E., Szarowsky J. R. A single-strand specific nuclease from a fraction of wheat chloroplast stromal protein // Phytochemistry. 1994. V. 37. P. 301-305.

212. Moore M. N., Viarengo A. Lysosomal membrane fragility and catabolism of cytosolic proteins: evidence for a direct relationship // Experimentia. 1987. V. 43. P. 320-323.

213. Moore M.N. Cellular responses to pollutants // Mar. Pollut. Bull. 1985. Vol. 16. P. 134-139.

214. Moore M. N. Cellular responses to polycyclic aromatic hydrocarbons and Phénobarbital in Mytilus edulis // Mar. Environ. Res. 1979. V. 2. P. 255-263.

215. Morosoli R., Lusena C. V. An endonuclease from yeast mitochondrial fractions //Eur. J. Biochem. 1980. V. 110. N 2. P.431-417.

216. Muko S., Sakai K., Iwasa Y. Dynamics of marine sessile organisms with space-limited growth and recruitment: application to corals // J. Theor. Biol. 2001. V. 210. P. 67-80.

217. Murai K., Yamanaka M., Akagi K., Anai M. Purification and properties of deoxyribonuclease II from human urine // J. Biochem. (Tokyo). 1980. V. 87. N4. P. 1097-1103.

218. Nagelkerken I. A., Debrot A. O. Mollusc communities of tropical rubble shores of CuraDao: long-term (7+ years) impact of oil pollution // Marine Pollution Bull. 1995. V. 30. № 9. p. 592-598.

219. Naseem I., Hadi S. M. Single-strand-specific nuclease of pea seeds: glycoprotein nature and associated nucleotidase activity // Arch. Biochem. Biophys. 1987. V. 255. N 2. P. 437-445.

220. Natochin Ju. V., Berger V. Ja., Khlebovich V. V., Lavrova E. A., Mikhailova O. Ju. The participation of electrolytes in adaptation mechanisms of intertidal moluscs cells to altered salinity // Compar. Biochem. Physiol. 1979. V. 63A. P. 115-119.

221. Neu H. C., Heppel L. A. The release of ribonuclease into the medium when Escherichia coli cells are converted to spheroplasts // J. Biol. Chem. 1964. V. 23. P. 3893-3900.

222. Novikoff A.B. Lysosomes: a personal account // Lysosomes and Storage Diseases. London: Academic Press. 1973. P. 1-41.

223. Obinata M., Mizuno D. Intracellular localization of deoxyribonucleases in Escherichia coli 11 Biochim. Biophys. Acta. 1968. V. 155. N 1. P. 98106.

224. Oefner C., Suck D. Crystallographic refinement and structure of DNase I at 2 A resolution // J. Mol. Biol. 1986. V. 192. N 3. P. 605-632.

225. Olea M.T., Ma H., Nagata T. Quantitative assessment of lysosomal size, number and enzyme activity in mouse kidney during maturational development // Cell, and Mol. Biol. 1991. Vol. 37. N 7. P. 679-685.

226. Ozoh P.T.E. The effect of salinity, temperature and time on the accumulation and depuration of copper in ragworm, hediste Nereis diversicolor (O.F. Muller). Environ. Monitor. Assess. 1994. Vol. 29, pp. 155-166.

227. Pan C. Q., Lazarus R. A. Ca2+-dependent activity of human DNase I and its hyperactive variants // Protein. Sci. 1999. V. 8. N 9. P. 17801788.

228. Pan C. Q., Lazarus R. A. Engineering hyperactive variants of human deoxyribonuclease I by altering its functional mechanism // Biochemistry. 1997. V. 36. N 22. P. 6624-6632.

229. Pan C. Q., Ulmer J. S., Herzka A., Lazarus R. A. Mutational analysis of human DNase I at the DNA binding interface: implications for DNA recognition, catalysis, and metal ion dependence // Protein. Sci. 1998. V.7.N3.P. 628-636.

230. Parnsnitskaia A. J., Rasskazov V. A., Berdyshev G. D. Purification and some properties of ribonuclease from the liver of Oncorhynchus gorbusha Walb. // Ibid. 1972. V. 41B. N 26. P. 32-75.

231. Pellerin-Massicotte J., Peletier E., Paquet M. Cellular and biochemical indicators assessing the quality of a marin environment // Hydrobiologia. 1989. V. 189. P. 587-594.

232. Persson M., Glatz E., Rutberg B. Different processing of an mRNA species in Bacillus subtilis and Escherichia coli II J. Bacteriol. 2000. V. 182. N3. P. 689-695.

233. Perugini M., Giammarino A., Olivieri V., Guccione S., Lai O. R., Amorena M. Polychlorinated biphenyls and organochlorine pesticidelevels in tissues of Caretta caretta from the Adriatic Sea // Dis. Aquat. Organ. 2006. V. 71. N 2. P. 155-161.

234. Pollack J. D., Razin S., Cleverdon R. C. Localization of Enzymes in Mycoplasma // J. Bacteriol. 1965. V. 90. N 3. P. 617-622.

235. Princewill T. J., Oakley C. L. Deoxyribonucleases and hyaluronidases of Clostridium chauvoei. Ill Relationship between the two organisms // Med. Lab. Sci. 1976. Vol. 33. №2. P. 105-118.

236. Przykorska A., Solecka K., Olszak K., Keith G., Nawrot B., Kuligowska E. Wheat (Triticum vulgare) chloroplast nuclease ChSI exhibits 5' flap structure-specific endonuclease activity // Biochemistry. 2004. V. 43. N 35. P. 11283-11294.

237. Rangarajan E. S., Shankar V. Sugar non-specific endonucleases // FEMS Microbiol. Rev. 2001 V. 25. N 5. P. 583-613.

238. Rangarajan S., Shankar V. Extracellular nuclease from Rhizopus stolonifer: purification and characteristics of single strand preferential - deoxyribonuclease activity // Biochim. Biophys. Acta. 1999. V. 1473. N 2-3. P. 293-304.

239. Rasskazov A. V., Galkin V. V., Kogemajako V. B., Gaphurov Ju. M Some properties of acid DNase from actinia Radianthus macrodactilus tentacles // Compar. Biochem. and Physiol. 1986. V. 85. N 4. P. 819823.

240. Razin S, Kniszynski A., Lifshitz Y. Nucleases of mycoplazma // J. Gen. Microbiol. 1964. V. 36. P. 323-332.

241. Reddy A., Caler E. V., Andrews N. W. Plasma membrane repair is mediated by Ca(2+)-regulated exocytosis of lysosomes // Cell. 2001. V. 106. N2. P. 157-169.

242. Regoli F., Nigro M., Orlando E. Lysosomal and antioxidant responses to metals in the Antarctic scallop Adamussium colbecki // Aquat. Toxicol. 1992. V. 40. P. 375-392.

243. Reich C., Olsen G. J., Pace B., Pace N. R. Role of the protein moiety of ribonuclease P, a ribonucleoprotein enzyme // Science. 1988. V. 239. N 36. P. 178-181.

244. Riba I, Del Vails T. A., Forja J. M., Gomez-Parra A. The influence of pH and salinity on the toxicity of heavy metals in sediment to the estuarine clam Ruditapes philipinarium II Environ. Toxicol. Chem. 2004. V. 23 (5). P. 1100-1107.

245. Ribeyre F., Boudou A. Trophic chains and experimental ecosystems: Study of bioaccumulation and transfer processes // Aquatic toxicology: Fundamental concepts and methodologies. Boca Raton (FL.): CRC Press. 1998. P. 3-46.

246. Riley D. E. Deoxyribonuclease I generates single-stranded gaps in chromatin deoxyribonucleic acid // Biochemistry. 1980. V. 24. N 13. P. 2977-2992.

247. Ritz D.A. Tolerance of intertidal amphipods to fluctuating conditions of salinity, oxygen and copper. J. Mar. Biol. Ass. UK. 1980. Vol. 60, pp. 489-498.

248. Sheader M. The reproductive biology and ecology of Gammarus duebeni (Crustacea: Amphipoda) in southern England. J. Mar. Biol. Assoc. U.K. Vol. 63, 1983, pp. 517-540.

249. Shepard J.L., Olsson B., Tedengren M., Bradley B. Protein expression signatures identified in Mytilus edulis exposed to PCBs, copper and salinity stress // Mar. Environ. Res. 2000. Vol. 50. N 1-5. P. 337-340.

250. Shuai K„ Das Gupta C. K. , Hawley R. S., Chase J. W., Stone K. L., Williams K. R. Purification and characterization of an endo-exonuclease from adult flies of Drosophila melanogaster // Nucleic Acids Res. 1992. V. 20. N 6. P. 1379-1385

251. Sierakowska H., Shugar D. Mammalian nucleolytic enzimes. Prog. Nucleic. Acid. Res. Mol. Biol. 1977. V. 20. P. 59-130.

252. Siwecka M. A., Rytel M., Szarkowski J. W. Purification and characterization of nuclease I associated with rye germ ribosomes // Acta Biochim. Pol. 1989. V. 36. N 1. P. 45-62.

253. Smith A. D., Winkler H. The localization of lysosomal enzymes in chromaffin tissue // J. Physiol. 1966. V. 183. N 1. P. 179-188.

254. Sorensen E. M. Metal poisoning in fish. U. S. A.-Texas: CRC Press. 1992.362 p.

255. Sorrentino S., Libonati M. Structure-function relationships in human ribonucleases: main distinctive features of the major RNase types // FEBS Lett. 1997. V. 404. N 1. P. 1-5.

256. Stegerman J. J., Teal J. M. Accumulation, release and retention of petroleum hydrocarbons by the oyster Crassostrea virginica II Mar. Biol. 1973. V. 22. P37-44.

257. Sternlieb I., Goldfisher S. Heavy metals and lysosomes. Front. Biol. 1976. V. 45. P. 185-200.

258. Stoecker D. Relationships between chemical defense and ecology in benthic ascidians // Marine Ecology Progress Series, 1980, V.3, N 3, P. 257-265.

259. Suck D. DNA recognition by DNase I // J. Mol. Recognit. 1994. V. 7. N 2. P. 65-70.

260. Svobodova Z., Dusek L., Heitmanek M. Bioaccumulation of mercury in various fish species from Orlik and Kamyk water reservoirs in the Crech Republic // Ecotoxicol. Environ. Safety. 1999. Vol. 43. № 3. P. 231-240.279. Takeshita et al., 1995;

261. Takeshita H., Yasuda T., Iida R., Nakajima T., Hosomi O., Nakashima Y., Mori S., Nomoto H., Kishi K. Identification of the three non-identical subunits constituting human deoxyribonuclease II // FEBS Lett. 1998. V. 440. N 1-2. P. 239-242.

262. Tanimizu N., Ueno H., Hayashi R. Replacement of Hisl2 or Hisl 19 of bovine pancreatic ribonuclease A with acidic amino acid residues for the modification of activity and stability // J. Biosci. Bioeng. 2002. V. 94.N1.P. 39-44.

263. Taniuchi H., Anflnsen C. B. The amino acid sequence of an extracellular nuclease of Staphylococcus aureus. I. Linear order of the fragments produced by cleavage with cyanogen bromide // J. Biol. Chem. 1966. V. 241. N 19. P. 4366-4385.

264. Tavernier P. E., Gray E. D. Effects of divalent cations on activity and specificity of streptococcal nucleases B and D. Biochemistry. 1970. Vol. 7. № 14. P. 2846-2852.

265. Terman A., Kurz T., Gustafsson B., Brunk U. T. Lysosomal labilization // UBMB Life. 2006. V. 58. N 9. 531-539.

266. The nomenclature of multiple forms of enzymes. Recommendations // Eur. J. Biochem. 1971. V. 24. N. 1. P. 1-3.

267. Thebault M. T, Raffin J. P. Properties of the lysosomes from liver and gill of rainbow trout, Salmo gairdnerii R.: effect of starvation, salinity and 2,4,5-T // Comp. Biochem. Physiol. B. 1984.V. 79. N 4. P. 541547.

268. Tomkinson A. E., Linn S. Purification and properties of a single strand-specific endonuclease from mouse cell mitochondria // Nucleic Acids Res. 1986. V. 14. N 24. P. 9579-9593.

269. Viarengo A., Zannicchi G., Moore M. N., Orunesu M. Accumulation and detoxication of copper be mussel Mytilus golloprovincialis Lam.: A study of the subcellular distribution in the digestive gland cells // Aquat. Toxicol. 1981.N l.P. 147-157.

270. Vosyliene M. Z., Kazlauskiene N., Joksas K. Toxic effects of crude oil combined with oil cleaner simple green on yolk-sac larvae and adult rainbow trout Oncorhynchus mykiss II Environ. Sci. Pollut. Res. Int. 2005. V. 12. N3. P. 136-139.

271. Wagner A. P., Caloianu-iordachel M., Wagner L. P. The purification and properties of a ribinuclease of a roe of the fis Cyprinus carpio L. // Compar. Biochem. Biophys. 1981. V. 70. N 1. P. 147-151.

272. Ward M. A., Ward W. S. A model for the function of sperm DNA degradation //Reprod. Fertil. Dev. 2004. V. 16. N 5. P. 547-554.

273. Wei C. F., Alianell G. A. , Bencen G. H., Gray H. B. Isolation and comparison of two molecular species of the BAL 31 nuclease from Alteromonas espejiana with distinct kinetic properties // J. Biol. Chem. 1983. V. 258. N22. P. 506-212.

274. Wiener E., Ashworth J. M. The isolation and characterization of lysosomal particles from myxamoebae of the cellular slime mould Dictyostelium discoideum II Biochem. J. 1970. V. 118. N 3. P. 505-512.

275. Yang L. H., Lee O. O., Jin T., Li X. C., Qian P. Y. Antifouling properties of lObeta-formamidokalihinol-A and kalihinol A isolated from the marine sponge Acanthella cavernosa II Biofouling. 2006. V. 22. P. 23-32.

276. Youson J. H. Absorption and transport of ferritin and exogenous horseradish peroxidase in the opisthonephric kidney of the sey lamprey II. The tubular nephron // Cell. Tissue Res. 1975. V. 157. N. 4. P. 503516.