Na +-транспортирующая АТФаза плазматической мембраны морской микроводоросли Tetraselmis (platymonas) viridis при ее адаптации к различной солености среды тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Стриж, Ирина Георгиевна

• Стриж, Ирина Георгиевна
• кандидат биологических наук
• 2002

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Стриж, Ирина Георгиевна

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Na+- ГОМЕОСТАЗ ЦИТОПЛАЗМЫ РАСТИТЕЛЬНЫХ КЛЕТОК В УСЛОВИЯХ ЗАСОЛЕНИЯ.

2. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ИОН-ТРАНСПОРТИРУЮЩИХ СИСТЕМ, УЧАСТВУЮЩИХ В РЕГУЛЯЦИИ СОДЕРЖАНИЯ Na+ В ЦИТОПЛАЗМЕ.

2.1. Системы, вовлеченные в пассивный вход ионов Na+ в цитоплазму.

2.2. Системы, вовлеченные в активное выведение Na+ из цитоплазмы.

3. ПЕРВИЧНЫЕ Ыа+-ПОМПЫ У ПРЕДСТАВИТЕЛЕЙ РАЗЛИЧНЫХ СИСТЕМАТИЧЕСКИХ ГРУПП.

3.1. Na+-noMnbi в клетках прокариот.

3.2. Na+-noMnbi в клетках эукариот - АТФазы Р-типа.

3.2.1. Общие принципы структурной и функциональной организации АТФаз Р-типа.

3.2.2. Na+,K+ - АТФаза животных клеток.

3.2.3. Na+ - АТФаза дрожжей.

3.2.4. Na+ - АТФазы галотолерантных водорослей.

4. РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ИОН-ТРАНСПОРТИРУЮЩИХ БЕЛКОВ В УСЛОВИЯХ ПОВЫШЕННОЙ КОНЦЕНТРАЦИИ NaCl.

4.1. Регуляция активности Н+-АТФазы плазматической мембраны в условиях засоления.

4.1.1. Н+-АТФаза плазмалеммы высших растений.

4.1.2. Н+-АТФаза плазмалеммы водорослей.

4.2. Индукция хлористым натрием биосинтеза мембранных белков.

4.2.1. Индукция биосинтеза мембранных белков в клетках высших растений.

4.2.2. Солеиндуцированные изменения в синтезе белков плазмалеммы водорослей.

4.3. Регуляция активности и индукция биосинтеза Na+-ATOa3 в условиях повышенной концентрации ионов Na+.

ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

1. Объект исследования.

2. Методы, используемые в исследованиях in vivo.

3. Получение фракции плазматической мембраны.

4. Аналитические методы.

4.1. Определение полипептидного состава плазмалеммы.

4.2. Регистрация образования фосфоинтермедиатаКа+-АТФазы.

4.3. Регистрация активности Na-транспортирующих систем плазмалеммы.

5. Математическая обработка полученных результатов.

6. Материалы, использованные в работе.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

1. Общая характеристика клеток водоросли Tetraselmis viridis при адаптации к различным концентрациям NaCl в среде культивирования.

1.1. Ростовые характеристики водоросли Т. viridis, адаптированной к средам различной солености.

1.2. Морфометрические показатели адаптированных клеток Т. viridis.

1.3. Концентрации ионов Na+ и К+ в клетках Т. viridis, адаптированных к средам различной солености.

1.4. Влияние солености среды на скорость фотосинтетического выделения О2 интактными клетками Т. viridis.

2. Полипептидный состав плазматической мембраны Tetraselmis viridis при адаптации водоросли к различным концентрациям NaCl в среде культивирования.

2.1. Обогащение фракции плазматической мембраны Т. viridis итегральными белками с помощью детергентов и подбор условий электрофоретического разделения белков плазмалеммы Т. viridis.

2.2. Сравнение полипептидных составов плазматической мембраны Т. viridis, адаптированной к различной солености среды.

2.3. Регистрация фосфоинтермедиата Ыа+-АТФазы в плазматической мембране

Т. viridis, адаптированной к средам различной солености.

3. Функциональные характеристики №+-транспортирующих систем плазматической мембраны водоросли Tetraselmis viridis, адаптированной к средам различной солености. 85 3.1. Трансмембранные потоки ионов Н+ как параметр, отражающий активность Na+-транспортирующих систем плазматической мембраны Т. viridis: Na+/H+ антипортера и

1Ча+-транспортирующей АТФазы.

3.2. Транспортные характеристики №+-транспортирующих систем плазмалеммы при адаптации Т. viridis к средам различной солености.

3.2.1. Na+/H+ антипортер.

3.2.2. Зависимость активности Na+- транспортирующей АТФазы от концентрации ионов Na+.

3.2.3. Зависимость активности №+-АТФазы от концентрации АТФ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Na +-транспортирующая АТФаза плазматической мембраны морской микроводоросли Tetraselmis (platymonas) viridis при ее адаптации к различной солености среды»

Высокая соленость среды - один из важнейших абиотических факторов, оказывающих неблагоприятное действие на растения. Понимание механизмов адаптации, позволяющих растениям выживать в условиях высоких концентраций NaCl в среде, является особо актуальной задачей в наши дни, в виду прогрессирующего засоления почвенных и водных ресурсов (Serrano et al., 1999).

Повышение содержания NaCl в среде оказывает множественное действие на растительные клетки. Основными эффектами являются: 1) неспецифический осмотический стресс, вызванный высокой концентрацией ионов в окружающем растворе (Shimper, 1898; Serrano and Rodriguez-Navarro, 2001) и 2) ион-специфические стрессы, являющиеся следствием токсичности повышенной концентрации ионов внутри клетки (Строгонов, 1962: Serrano, 1996; Serrano et al.,1999). Ответом на осмотический стресс является синтез осмолитов, таких как глицерин, сахароза, трегалоза, пролин и бетаины, понижающих осмотический потенциал клетки и стабилизирующих белки (Flowers et al., 1977; Greeneway and Munns, 1980; Serrano, 1996; Hasegawa et al., 2000). Токсичность ионов вызвана их конкурированием за места связывания, предназначенные для других ионов. Хлорид-ионы могут взаимодействовать с анионными сайтами, вовлеченными в связывание РНК, бикарбонат анионов, карбоксилатов и сахарофосфатов. Хорошо известна токсичность ионов Na+ для ряда метаболических реакций (Serrano and Rodriguez-Navarro, 2001).

Для достижения солеустойчивости должны быть соблюдены три условия: 1) повреждающий эффект должен быть предупрежден или устранен; 2) гомеостаз должен быть восстановлен в новых стрессовых условиях; 3) должен быть восстановлен рост, хотя возможно, и с заниженной скоростью (Zhu, 2001). Таким образом, солеустойчивость растений и растительных клеток является интегральным свойством, отражающим координацию множества процессов, происходящих в условиях засоления на различных уровнях от молекулярного до организменного (Cheeseman, 1988). Сопоставление адаптивных ответов у многих видов растений показывает, что некоторые солеустойчивые растения выработали узкоспециализированные сложные механизмы, позволяющие приспосабливаться к солевому стрессу. К ним могут быть отнесены различные морфологические структуры и физиологические процессы, протекающие на уровне целого растения (Serrano, 1996). Однако, как отмечают многие авторы, в силу ограниченности данных, а также из-за уникальности некоторых защитных приспособлений, например, наличия солевых желез, сопоставление механизмов адаптации к засолению между неродственными видами и выявление общих закономерностей, особенно на уровне целого растения, затруднительно (Niu et al., 1995; Rausch et al., 1996). Кроме того, высокие наружные концентрации NaCl могут быть просто необходимы для нормального роста и развития некоторых растений, в частности, галофитов, а изменение содержания соли в окружающей среде не всегда приводит к значительным изменениям на уровне целого растения (Cheeseman, 1988). В связи с этим, в последние десятилетия усилия экспериментаторов были направлены на идентификацию клеточных механизмов ионного и осмотического гомеостаза, как важнейших детерминант солеустойчивости. Теперь признано, что клеточные механизмы, лежащие в основе солеустойчивости, являются эволюционно более древними, нежели предполагалось ранее (Hasegawa et al., 2000).

В последние годы, в связи с адаптацией к солевому стрессу и изучением механизмов солеустойчивости, среди клеточных механизмов большое внимание уделяется регуляции ионного транспорта на уровне плазматической мембраны (Serrano et al., 1999; Serrano and Rodriguez-Navarro, 2001). Клеточные мембраны являются важнейшими структурами, участвующими в регуляции ионного содержимого клетки, а также местом первичных или вторичных эффектов хлористого натрия. Под действием высоких концентраций соли происходит изменение свойств и функций мембраны, например, селективной проницаемости, транспорта органических и неорганических веществ (Flowers et al., 1977; Greeneway and Munns, 1980). Солевой стресс вызывает изменения в белковом и липидном составе мембран, индуцирует ультраструктурные изменения (Wu et al., 1998; Bliss et al., 1984; Fukuhara et al., 1996). Вывод о важной роли плазматической мембраны в солеустойчивости растений следует из результатов исследований как гликофитов, так и галофитов (Lerner et al., 1983; Ben-Hayym and Ran, 1990). Установлено, что при адаптации к солевому стрессу часто наблюдается индукция или активация механизмов ионного транспорта функционирующих в плазмалемме (Niu et al., 1995; Wu and Seliskar, 1998).

Исследования, проведенные на модельных одноклеточных организмах, таких как бактерии, дрожжи и водоросли, оказались высоко результативными, и они продолжают предоставлять массу информации, позволяющей лучше понимать механизмы солеустойчивости растительных клеток (Serrano et al., 1999; Hasegawa et al., 2000; Zhu, 2001). Одним из уникальных объектов для изучения механизмов транспорта ионов и адаптации к засолению на клеточном уровне является галотолерантная зеленая микроводоросль Tetraselmis (Platymonas) viridis (класс Prasinophyceae). Зеленые водоросли и высшие растения, как полагают, берут начало от общих предков: они обладают тесными родственными связями, что подтверждается сходством состава фотосинтетических пигментов, клеточной оболочки, механизмов ассимиляции углерода, строения вегетативных и репродуктивных клеток и пр. (Вассер и др., 1989). Способность Т. viridis расти при высоком содержании хлористого натрия в среде свидетельствует о существовании в ПМ эффективных механизмов, предотвращающих токсическое накопление ионов Na+ в цитоплазме. По-видимому, основным механизмом выноса ионов Na+ в клетках Т. viridis является обнаруженная ранее в ПМ №+-транспортирующая АТФаза (Balnokin and Popova, 1994; Balnokin et al., 1997). Было показано, что при адаптации клеток водорослей к среде с повышенной концентрацией NaCl коэффициент проницаемости ПМ для ионов Na+ понижается (Калашникова и др., 1987; Балнокин и др., 1989), однако какие изменения происходят с системами активного транспорта, в частности, с Ма+-транспортирующей АТФазой при адаптации к различной солености среды, до настоящего времени, выяснено не было.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Стриж, Ирина Георгиевна

выводы.

1. Клетки морской микроводоросли Tetraselmis (Platymonas) viridis способны адаптироваться к различной солености среды в широком диапазоне концентраций NaCl (от 0,01М до 1М NaCl), эффективно осуществляя в этом диапазоне функцию ионного гомеостатирования, а также ростовую, фотосинтетическую и осморегуляторные функции.

2. №+-транспортирующая АТФаза обнаруживается в плазматической мембране Т. viridis, растущей как при высоких (0,5М - 1,2М) так и при низких (0,01М - 0,05М) концентрациях NaCl в среде культивирования.

3. Высокие концентрации NaCl индуцируют появление в полипептидном спектре плазматической мембраны Т.viridis белков с молекулярной массой, близкой молекулярной массе Na+-АТФазы.

4. Активность Na+-АТФазы в препаратах плазматической мембраны водоросли, адаптированной к низкой концентрации NaCl в среде (0,05М), подавляется высокими концентрациями ионов Na+, а в препаратах плазматической мембраны водоросли, адаптированной к средам высокой солености (0,5М NaCl и выше), наблюдается стимуляция активности высокими концентрациями ионов Na+.

5. Предложена гипотеза о функционировании двух изоформ Na+-АТФазы в ПМ Т.viridis, и математическая модель, описывающая работу этих изоферментов, один из которых характеризуется высоким (кажущаяся Км = 0,17±0,03 мМ), а другой - низким (кажущаяся Км = 7,6±3,8 мМ) сродством к ионам Na+.

6. Высокоафинная изоформа является конститутивной и ингибируемой высокими концентрациями ионов Na+. Низкоафинная изоформа является индуцируемым ферментом и обнаруживается в плазматической мембране водоросли, адаптированной к высокой солености среды.

7. Функционирование индуцируемой изоформы Na^-АТФазы удовлетворительно описывается в рамках модели, согласно которой этот изофермент присутствует в плазматической мембране в двух формах: мономерной и олигомерной. Мономерная форма характеризуется высоким (кажущаяся Км = 0,25±0,07 мМ) сродством к АТФ, а олигомерная - низким (Ко,5 = 1,7±0,1 мМ) сродством к АТФ.

Я искренне признательна всем сотрудникам кафедры физиологии растений биологического факультета МГУ им. М.В. Ломоносова и, особенно, заведующему кафедрой профессору Ермакову И.П. за заботу, дружеское отношение, сотрудничество и помощь в работе на протяжении всех лет моего обучения на кафедре.

Считаю своим приятным долгом поблагодарить моих научных руководителей: заведующего лабораторией солевого обмена и солеустойчивости Института физиологии растений им. К.А. Тимирязева профессора Балнокина Ю.В. и старшего научного сотрудника лаборатории Попову Л. Г. за предоставленную возможность принять участие в исследованиях, выполняемых в лаборатории, за постоянное внимание, неоценимую помощь, всестороннюю поддержку и дружеское отношение, оказанные на всех этапах работы.

Я благодарна всем сотрудникам Института физиологии растений и, особенно, старшему научному сотруднику лаборатории мембран растительных клеток Андрееву И.М. за предоставленную возможность проведения экспериментов с использованием флуоресцентного спектрофотометра, за участие в обсуждении результатов. Считаю своим долгом поблагодарить Смирнова В.А. и Старовскую Н.Е. за предоставленную возможность работать на оборудовании института и неоценимую помощь в работе, а также сотрудников фотолаборатории, которые запечатлели результаты моей работы. Я искренне признательна и глубоко благодарна всему коллективу лаборатории солевого обмена и солеустойчивости за постоянную дружескую поддержку и приятную творческую атмосферу в лаборатории, а также за ценные и полезные советы.

Я признательна и благодарна сотрудникам Государственного Океанографического Института д.б.н. Сыроешкину А.В. и Лебедеву И.М. за предоставленную возможность работы на приборе "Malvern 3600 Ее", за участие в обсуждении результатов.

Я искренне признательна и благодарна профессору Курганову Б.И., который помог в обсуждении результатов и внес ценные замечания и предложения.

Мне особенно приятно поблагодарить сотрудников кафедры биохимии биологического факультета МГУ, особенно д.б.н. Лопину О.Д., Мает Н.В. и Шорину Е.А. за их благосклонное отношение, полезные советы, участие и поддержку.

Я искренне признательна и глубоко благодарна моим родным и близким, которые оказывали неоценимую помощь и способствовали моей работе.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Tetraselmis viridis относится к эвригалинным организмам, обитающим в средах различной солености. Этот вид как планктонный организм широко распространен во всех теплых морях и океанах, где концентрация Na+ является практически постоянной и близкой к 500 мМ NaCl. В то же время одним из наиболее типичных мест обитания Т. viridis являются прибрежные зоны и, в частности, эстуарии рек, где, благодаря приливам и отливам, суточные колебания солености могут происходить с большой амплитудой. При этом концентрация NaCl в течение суток может меняться практически от 0 до 500 мМ. Таким образом, клетки этой водоросли должны осуществлять №+-гомеостаз при постоянно изменяющихся концентрациях Na+ в среде обитания. Проведенные нами исследования указывают на то, что клетки микроводоросли Т. viridis хорошо растут в средах различной солености (в диапазоне концентраций NaCl от 0,01 М до 1,2 М) и способны эффективно поддерживать ионный гомеосгаз, осморегуляторную и фотосинтетическую функции.

Очевидно, что в адаптацию морских водорослей к средам высокой солености должны быть вовлечены №+-транспортирующие системы ПМ, отвечающие как за пассивный, так и за активный транспорт этих ионов. Адаптация может быть связана с изменением проницаемости плазмалеммы для ионов Na+, как это было показано, например, для Chlorella pyrenoidosa (Балнокин и др., 1989), либо с изменением эффективности работы №+-откачивающих механизмов, а именно №+-транспортирующей АТФазы, которая была функционально идентифицирована в ПМ Т. viridis (Balnokin and Popova, 1994; Balnokin et al., 1997). Регуляция активности Na+-АТФазы в условиях повышенной концентрации NaCl возможна а) на уровне генной экспрессии и белкового синтеза, приводящих к увеличению содержания белка или замене одной изоформы фермента на другую; б) на биохимическом уровне - изменением кинетических свойств фермента.

При исследовании полипептидного состава плазмалеммы Т. viridis мы обнаружили, что стандартная процедура ЭФ разделения белков по Лэммли не позволяет визуально идентифицировать белки в высокомолекулярной области, что, по-видимому, связано с низким процентным содержанием интересующего нас белка (его количество не превышает 2-3 % от всех белков плазмалеммы). В результате обработки мембранных фракций детергентами было получено обогащение фракции ПМ интегральными белками и обнаружено, что в полипептидном спектре ПМ водоросли, адаптированной к средам высокой солености (0,5 М NaCl и выше), помимо белка с молекулярной массой 100 кДа, обнаруживается полипептид с молекулярной массой приблизительно 112 кДа, который, также, возможно, является Ыа+-АТФазой. Модифицированные условия ЭФ разделения белков ПМ Т. viridis, позволили визуально идентифицировать белки в высокомолекулярной области также и во фракциях ПМ не обработанных детергентами. В результате также была обнаружена индукция синтеза нескольких белков с молекулярными массами около 118, 112 и 100 кДа при увеличении концентрации NaCl в среде культивирования.

Теоретически, об индукции №+-АТФазы можно судить по усилению интенсивности включения 32Р при образовании ее фосфоинтермедиата. Фосфоинтермедиат Na+-АТФазы регистрируется в препаратах ПМ всех пяти культур водоросли, причем везде уровень его образования достаточно высок. Наличие Ыа+-АТФазы в ПМ водоросли, адаптированной к 0,01М NaCl, свидетельствует о необходимости данного фермента даже при низких концентрациях NaCl в среде выращивания. Высокая интенсивность включения метки в фосфоинтермедиаты во всех вариантах опыта не позволяет достоверно оценить изменения уровня биосинтеза Ш^-АТФазы при адаптации водоросли к различным концентрациям NaCl. Тем не менее, визуальное сравнение интенсивности пятен на авторадиограмме позволяет говорить о некоторой интенсификации включения метки в случае "высокосолевых" культур.

Таким образом, исследование полипептидного состава плазмалеммы клеток водоросли, адаптированной к различной солености среды, показало, что (1) Na+ -АТФаза присутствует в ПМ клеток, растущих даже при такой низкой концентрации NaCl, как 0,01 М (конститутивная изоформа), и (2) при адаптации водоросли к высокой солености среды, в области локализации №+-АТФазы происходит индукция синтеза нескольких белков, близких по молекулярной массе Na -АТФазе.

Анализ зависимостей активности Na+-АТФазы от концентрации ионов Na+ показал, что полученные закономерности могут быть наилучшим образом описаны моделью предполагающей наличие в ПМ Т. viridis двух изоформ Na+-АТФазы: одна из которых функционирует при всех исследованных концентрациях NaCl (конститутивная изоформа), а другая - индуцируется при адаптации водоросли к высокой солености среды. Конститутивная изоформа характеризуется высоким сродством (Км=0,17±0,03 мМ Na+) к ионам Na и ингибируется высокими концентрациями Na in vitro (в исследованном диапазоне). Вторая изоформа №+-АТФазы, индуцируемая при повышении концентрации

NaCl в среде выращивания, отличается более низким сродством к ионам Na+ (Км - 7,6+3,8 мМ Na+) и ее активность не подавляется возрастающими концентрациями ионов Na+ в исследованном диапазоне.

Исследование зависимости активности конститутивной изоформы №+-АТФазы от концентрации АТФ показало, что она подчиняется кинетике Михаэлиса-Ментен и характеризуется относительно низким сродством к АТФ (Км = 1,7±0,4 мМ АТФ). Субстратные кривые, полученные для трех "высокосолевых" культур и отражающие работу индуцируемой изоформы Na^-АТФазы, не описываются простой гиперболой: они характеризуются промежуточным плато в области концентраций 0,5-1 мМ АТФ, а в области высоких концентраций субстрата наблюдается дополнительная активация фермента. Мы предположили, что подобная зависимость отражает пребывание индуцируемой изоформы №+-АТФазы ПМ Т. viridis в мономерной и олигомерной формах. В этом случае, при низких концентрациях АТФ транспорт ионов Na+ в соответствии с кинетикой Михаэлиса-Ментен осуществляет мономер фермента, характеризующийся высоким сродством к АТФ (Км = 0,25±0,07 мМ АТФ). Олигомерная форма имеет более низкое сродство к АТФ (Ко,5 = 1,7±0,1 мМ АТФ) и характеризуется положительными кооперативными взаимодействиями между субъединицами, что и приводит к появлению сигмоидального характера зависимости активности фермента от концентрации субстрата.

Наличие изоформ хорошо известно для многих АТФаз Р-типа, в частности Na+,K+-АТФазы (Sweadner, 1989), Н+-АТФазы ПМ растительных: клеток (Palmgren, 1998), а также №+-АТФазы ПМ дрожжей (Garciadeblas et al., 1993; Rodrigues-Navarro et al., 1994), поэтому полученные нами результаты могут являться прямым отражением существования нескольких изоформ №+-АТФазы и в ПМ Т. viridis. Обусловлена ли обнаруженная множественность форм генетическими причинами, либо посттрансляционными модификациями - является предметом дальнейших исследований: об этом можно окончательно сказать только после определения первичной структуры соответствующих белков. Современная идентификация изоформ, в частности, каталитической субъединицы Na+,K+-АТФазы основана главным образом на определении N-концевой аминокислотной последовательности (Sweadner, 1989; Mercer, 1993). Полученная в ходе этой работы фракция ПМ Т. viridis, обогащенная интегральными белками, может быть использована для очистки Na+-ATOa3bi с целью определения ее аминокислотной последовательности, в частности, для анализа первичной структуры ее N-концевой последовательности.

Наличие двух изоформ №+-АТФазы, различающихся по своим транспортным характеристикам, может являться биохимической адаптацией к меняющейся солености среды. Конститутивная изоформа Na+ -АТФазы, характеризующаяся низким сродством к АТФ и высоким к Na+, по-видимому, эффективна при низкой солености среды, когда поступление Na+ в клетку происходит с относительно низкой скоростью и цитоплазматические концентрации Na+ низки. В этих условиях, по-видимому, нет дефицита АТФ и его концентрация в цитоплазме оптимальна для эффективной работы этой изоформы фермента. Переход от пресной к соленой среде сопровождается возрастанием пассивного потока Na+ через ПМ из окружающего клетки раствора в цитоплазму и, соответственно, увеличением цитоплазматических концентраций Na+. Возрастание концентрации Na+ в цитоплазме приводит к ингибированию этой формы фермента и к индукции биосинтеза изоформы, эффективно работающей при высоких концентрациях Na+ и характеризующейся низким сродством к этому иону. Появление новой изоформы фермента позволяет клетке перейти на другой, более эффективный, режим откачки Na+ в условиях засоления. Надо отметить, что колебания концентрации NaCl в наружной среде приводят не только к колебаниям внутриклеточной концентрации Na+, но и к изменению содержания АТФ. Ответная реакция клеток галотолерантных водорослей на возрастание солености среды была подробно описана (Балнокин, 1993). Основу этой реакции составляют активация ^^экспортирующей системы (Ыа+-АТФазы) и включение системы биосинтеза осмолитов. Оба процесса являются энергозависимыми, они требуют значительных затрат АТФ и приводят, по-видимому, к дефициту АТФ в клетке. Математическая модель, предложенная в данном исследовании для описания работы индуцируемой изоформы №+-АТФазы, предполагает, что эта изоформа существует в мембране в виде мономера, обладающего высоким сродством к АТФ, и олигомера, характеризующегося низким сродством к АТФ. В условиях дефицита АТФ в клетке, являющегося следствием гиперосмотического солевого шока, именно мономерная форма является наиболее эффективной для откачки Na+ из цитоплазмы. В условиях постоянно высоких концентраций Na+ в наружной среде, когда есть потребность постоянно откачивать поступающий из наружной среды Na+, но вместе с тем в клетках нет дефицита АТФ, активной, по-видимому, является изоформа с низким сродством к Na+ в олигомерной форме, характеризующейся также низким сродством к АТФ.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Стриж, Ирина Георгиевна, 2002 год

1. Алешина Н.В., Балнокин Ю.В. Влияние NaCl на цитохромоксидазу, сукцинатдегидрогеназу и фумаразу галофильных водорослей Dunaliella in vitro. Известия АНСССР, 1984, сер. Биологическая, с.722-728.

2. Балнокин Ю.В. Ионный гомеостаз и осморегуляция у галотолерантных микроводорослей. Физиология растений, 1993, т. 40,4, с.567-576.

3. Балнокин Ю.В. Ионный гомеостаз у галотолерантных водорослей. Дисс. док. биол. наук, Москва, 1995.

4. Балнокин Ю.В., Мазель ЮЛ. Проницаемость плазматической мембраны галофильных водорослей Dunaliella для ионов натрия. Физиология растений, 1985, т.32, в.1, с.33-41.

5. Балнокин Ю.В., Медведев А.В. Влияние ионов на транспорт электронов в хлоропластах галофильных водорослей Dunaliella. Физиология растений, 1980, т.27, в.6, с.1229-1236.

6. Балнокин Ю.В., Медведев А.В. Транспорт Na+, К+ и Н+ через плазмалемму К+ -дефицитных клеток галофильной водоросли Dunaliella maritima. -Физиология растений, 1984, т.31, в.5, с.805-809.

7. Балнокин Ю.В., Строгонов Б.П. Значение солевого обмена в солеустойчивости растений. В кн. Проблемы солеустойчивости растений. Ташкент, "ФАН", 1989, с.З-33.

8. Балнокин Ю.В., Фохт А.С. Амперометрический метод определения скорости кислородного обмена фотосинтезирующих организмов при различном содержании кислорода в среде. Физиология растений, 1977, т. 24, с.207-214.

9. Балнокин Ю.В., Строгонов Б.П., Кукаева Е.А., Медведев А.В. Защтиная функция мембран клеток Dunaliella при высоких концентрациях NaCl в среде. Физиология растений, 1979, т.26, вып.З, с.552-559.

10. Балнокин Ю.В., Калашникова Т.С., Мазель Ю.Я. Барьерные свойства плазмалеммы при адаптации водоросли Chlorella pyrenoidosa к засолению.Известия ТСХА, 1989, в.6, с.64-71.

11. Балнокин Ю.В., Медведев А.В., Калашникова Т.С., Галкина И.В. Ионный гомеостаз в цитозоле одноклеточных водорослей при засолении среды хлористым натрием. Журнал общей биологии, 1990, т. 51, в.2, с.234-246.

12. Болдырев А. А. Роль межбелковых взаимодействий в регуляции Са-насоса саркоплазматического ретикулума. Украинский биохимический журнал, 1983, т.55, н.6, с. 677-689.

13. Болдырев А.А., Мельгунов В.И. Транспортные АТФазы. Итоги науки и техники, 1985, т.17, 241с.

14. Болдырев А.А., Рубцов A.M. Кооперативные свойства транспортных АТФаз. В кн. Регуляция функции ферментов. М., 1982, стр.82-96.

15. Боулинг Д.Ж.Ш., Туркина М.В., Красавина М.С., Крючешникова A.JI. Na+, К+-активируемая АТФаза проводящих тканей.Физиология растений, 1972, т. 19, вып.5, с.968-977.

16. Варфоломеев С.Д., Гуревич К.Г. Биокинетика. Практический курс. М., "Фаир-Пресс", 1999, 720с.

17. Вассер С.П., Кондратьева Н.В., Масюк Н.П. и др. Водоросли: сравочник. Киев, "Наукова Думка", 1989, 608с.

18. Диксон М., Уэбб Э. (1982) Ферменты, т. 1, 2. изд. 3, М., "Мир".

19. Калашникова Т.С., Балнокин Ю.В., Мазель Ю.Я. Адаптация пресноводной водоросли Chlorella pyrenoidosa к NaCl. Физиология растений, 1987, т.34, вып.6, с.1159-1166.

20. Каменир Ю.Г. Исследование структуры живого вещества водоемов на основе размерных спектров. Биологические науки, 1987, н.8, стр.70-77.

21. Курганов Б.И. (1978) Аллостерические ферменты. М., "Наука", 248с.

22. Лопина О. Д. №,К-зависимая АТФаза: молекулярные механизмы регуляции активности. Дисс. Док. Биол. Наук, М., 1998.

23. Мишустина Н.Е., Тихая Н.И., Чаплыгина Н.С. (1Ча+-К+)АТФазная активность изолированных мембран побегов галофита Halocnemum strobilaceum. Физиология растений, 1979, т.26, вып.З, с.541-547.

24. Нобел П. Физиология растительной клетки. Москва, "МИР", 1973, 288с.

25. Пагис Л.Я., Попова Л.Г., Андреев И.М., Балнокин Ю.В. Ионная специфичность Na+-транспортирующих систем в плазматической мембране галотолерантной водоросли Tetraselmis (Platymonas) viridis Rouch. Физиология растений, 2001, т.48, н.З, с.334-340.

26. Попова Л.Г., Балнокин Ю.В., Мясоедов Н.А., Лапушкин Е.В., Белов А.П. Характеристика АТФазной активности плазматической мембраны морской водоросли Platymonas viridis. Докл. АН СССР, 1991, т.317, н.1, с.251-256.

27. Попова Л.Г., Шумкова Г.А., Андреев И.М., Балнокин Ю.В. Na+-зависимая электрогенная АТФаза плазматической мембраны галотолерантной микроводоросли Dunaliella maritima. Докл. Акад. Наук. 2000, т.375, н.4, с.544-547.

28. Сапожников Д.И., Бажанова Н.В., Маслова Т.Г. Об извлечении пигментов из одноклеточных зеленых водорослей. Ботанич. Журнал, 1961, т.46, н.10, с. 1543-1544.

29. Скулачев В.П. Натриевая энергетика живых систем. Биологические мембраны, 1986, т.З, с.5-25.

30. Скулачев В.П. Биоэнергетика. Мембранные преобразователи энергии. М, "Высшая школа", 1989.

31. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. Москва, "Наука", 1989.

32. Строгонов Б.П. Физиологические основы солеустойчивости растений. М., 1962.

33. Тихая Н.И., Мишустина Н.Е., Куркова Е.Б., Вахмистров Д.Б., Самойлова С.А. Оуабаин-чувствительная (Т4а+-К+)АТФазная активность клеточных мембран,изолированных из корней ячменя. Физиология растений, 1976, т.23, вып.6, с. 11971206.

34. Шумкова Г.А., Попова Л.Г., Балнокин Ю.В. Экспорт Na+ из клеток галотолерантной микроводоросли Dunaliella maritima\ Na+/H+ антипортер или первичная Na+-noMna? Биохимия, 2000, т.65, н.8, с.1080-1087.

35. Шумкова Г.А. Протонный и натриевый насосы в плазматической мембране галотолерантной водоросли Dunaliella maritima massjuk. Дисс. Канд. Биол. Наук М., 2001.

36. Anthon G.E., Spanswick R.M. Purification and properties of the H+-translocating ATPase from the plasma membrane of tomato roots. Plant Physiology, 1986, v.81, p. 1080-1085.

37. Avruch J., Fairbanks G. Demonstration of a phosphopeptide intermediate in the Mg2+ -dependent Na+ and K+-stimulated Adenosine Triphosphatase reaction of the erythrocyte membrane. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1972, v.69, n.5, p.1216-1220.

38. Ayala F., O'Leary J.W., Schumaker K.S. Increased vacuolar and plasma membrane H+-ATPase activities in Salicornia bigelovii Torr. in response to NaCl. J. Exp. Bot., 1996, v.47, n.294, p.25-32.

39. Balnokin Y.V., Popova L., Myasoedov N.A. Plasma membrane ATPase of marine unicellular alga Platymonas viridis. Plant. Physiol. Biochem.,1993, v.31,n.2, p.151-168.

40. Balnokin Yu.V., Popova L.G. The ATP-driven Na+-pump in the plasma membrane of the marine unicellular alga Platymonas viridis. FEBS Letters, 1994, v.343, p. 61-64.

41. Balnokin Yu. V., Popova L., Gimmler H. Further evidence for an ATP-driven sodium pump in the marine alga Tetraselmis (Platymonas) viridis. J.Plant Physiol., 1997,v.l50, p.264-270.

42. Balnokin Yu. V., Popova L. G., Andreev I. M. Electrogenicity of the Na+-ATPase from the marine microalga Tetraselmis (Platymonas) viridis and associated H+ countertransport. FEBS Lett., 1999, v. 462, p. 402-406.

43. Banuelos M.A., Rodrigues-Navarro A. P-type ATPases mediate sodium and potassium effluxes m Schwanniomyces occidentalis. J. Biol. Chem., 1998, v.273,n.3, p. 1640-1646.

44. Banuelos M.A., Quintero F.J., Rodrigues-Navarro A. Functional expression of the ENA1(PMR2)-ATPase of Saccharomyces cerevisiae in Schizosaccharomyces pombe. BBA, 1995, v.1229, p.233-238.

45. Bardsley W.G. The 3:3 functions in enzyme kinetics possible shapes of v/s and (l/v)/(l/s) plots for third degree steady-state rate equations. Journ. Theor. Biology, 1977, v.65, p.281-316.

46. Bardsley W.G., Chilids R.E. Sigmoid curves, non-linear double-reciprocal plots and allosterism. Biochem. J., 1975, v. 149, p.313-328.

47. Bardsley W.G., Leff P., Kavanagh J., Waight R.D. Deviations from Michaelis Menten kinetics. Biochem. J., 1980, v. 187, p.739-765.

48. Barkla B.J., Zingarelli L., Blumwald E. and Smith J.A.C. Tonoplast Na+/H+ antiport activity and its energization by the vacuolar H+-ATPase in the halophytic plant Mesembryanthemum crystallinum L. Plant Physiol., 1995, v. 109, 549-556.

49. Ben-Hayyim G., Vaadia Y., Williams B.G. Proteins associated with salt adaptation in citrus and tomato cells: involvment of 26 kDa polypeptides. Physiologia plantarum, 1989, v.77, p.332-340.

50. Ben-Hayyim G., Ran U. Salt-induced cooperativity in ATPase acyivity of plasma membrane-enriched fractions from cultured Citrus cells: kinetic evidence. Physiologia Plantarum, 1990, v.80, p.210-216.

51. Benito В., Quintero F.J., Rodriguez-Navarro A. Overexpression of the sodium ATPase of Saccharomyces cerevisiae: conditions for phosphorylation from ATP and Pi. BBA, 1997, v.1328, p.214-225.

52. Bentrup K.H., Ubbink-Kok T.,Lolkema J.S., Konings W.N. An Na+-pumping ViWATPase complx in the thermophilic bacterium Clostridium fervidus. J. Bacteriology, 1997, v. 179, n.4, p.1274-1279.

53. Berberian G., Helguera G., Beauge L. ATP activation of plasma membrane yeast H+-ATPase shows complex kinetics independently of the degree of purification. BBA, 1993, v.1153, p.283-288.

54. Binzel M.L., Hess F.D., Bressan R.A., Hasegawa P.M. Intracellular compartmentation of ions in salt adapted tobacco cells. Plant Physiology, 1988, v.86, p.607-614.

55. Bliss R. D., Piatt- Aloia K.A., Thomson W.W. Chages in plasmalemma organisation in cowpea radicle during imbibition in water and NaCl solutions. Plant, Cell and Environment, 1984, v.7, p.601-606.

56. Blumwald E. Sodium transport and salt tolerance in plants. Curr. Opin. Cell Biol.,2000, v.12, p.431-434.

57. Blumwald E., Poole R.J. Na+/H+ antiport in isolated tonoplast vesicles from storage tissue of Beta vulgaris. Plant Physiol., 1985, v.78, p.163-167.

58. Blumwald E., Poole R.J. Salt tolerance in suspension cultures of sugar beet. Induction of Na+/H+ antiport activity at the tonoplast by growth in salt. Plant Physiol., 1987, v. 83, 884887.

59. Blumwald E., Aharon G.S., Apse MP. Sodium transport in plant cells. BBA, 2000, v. 1465, p.140-151.

60. Booz M.L., Travis R.L. Electrophoretic comparison of polypeptides from enriched plasma membrane fractions from developing soybean roots. Plant Physiology, 1980, v.66, p. 10371043.

61. Bowman B.J. Kinetic evidence for interacting active sites in the Neurospora crassa plasma membrane ATPase. J. Biol. Chem., 1983, v.258, n.21, p.13002-13007.

62. Bowman B.J., Blasco F., Slayman C.W. Purification and characterization of the plasma maembrane ATPase of Neurospora crassa. J. Biol. Chem., 1981, v.256, n.23, p. 1234312349.

63. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantites of proteinutilizing the principle of protein-dye binding. Analyt. Biochem., 1976, v.72, p.248-254.

64. Braun Y., Hassidim M., Lerner H.R., Reinhold L. Evidence for a Na+/H+ antiporter in membrane vesicles isolated from roots of the halophyte Atriplex nummularia. Plant Physiology, 1988, v.87, p. 104-108.

65. Briskin D.P. The plasma membrane H+-ATPase of higher plant cells : biochemistry and transport function. BBA, 1990, v. 1019, p.95-109.

66. Briskin D.P., Leonard R.T. Phosphorylation of the Adenosine Triphosphatase in a deoxycholate treated plasma membrane fraction from corn roots. Plant Physiology, 1982, v.70, n.5, p.1459-1464.

67. Bruggemann W., Janiesch P. Characterisation of plasma membrane H+-ATPase from salt tolerant and salt sensitive Plantago species. J. Plant Physiology, 1987, v.130, p.395-411.

68. Bruggemann W., Janiesch P. Properties of native and solubilized plasma membrane ATPase from the halophyte Plantago crassifolia, grown under saline and non-saline conditions. Physiologia Plantarum, 1988, v.74, p.614-622.

69. Bruggemann W., Janiesch P. Comparison of plasma membrane ATPase from salt-treated and salt-free grown Plantago maritima L. J. Plant Physiology, 1989, v. 134, n.l, p.20-25.

70. Brummer В., Parish R.W. Identification of specifc proteins and glycoprateins associated with membrane fractions isolated from Zea mays L. coleoptiles. Planta, 1983, v. 157, p.446-453.

71. Cheeseman J.M. Pump-leak sodium fluxes in low salt corn root. J. Membrane Biology, 1982, v.70, p.157-164.

72. Cheeseman J.M. Mechanisms of salinity tolerance in plants. Plant Physiology, 1988, v.87, p.547-550.

73. Cleland W.W. Steady state kinetics. The Enzymes, Kinetics and Mechanism, 1970, v.II, ed. By P.D. Boyer, Acad. Press, New York, p. 1-65

74. Clement N.R., Gould J.M. Pyranine (8-Hydroxy-l,3,6-pyrenetrisulfonate) as a probe of internal aqueous hydrogen ion concentration in phospholipid vesicles. Biochemistry, 1981, v. 20, p. 1534-1538.

75. Dame J.B., Scarborough G.A. Idetiflcation of the hydrolytic moiety of the Neurospora plasma membrane H+-ATPase and demonstration of a phosphoryl-enzyme intermediate in its catalytic mechanism. Biochemistry, 1980, v.19, p.2931-2937.

76. Davenport R.J., Tester M. A weakly voltage dependent, nonselective cation channel mediates toxic sodium influx in wheat. Plant Physiol., 2000, v. 122, p. 823-834.

77. Dickson D.M.J., Kirst G.O. The role of р-dimethylsulphoniopropionate, glycine betaine and homarine in the osmoacclimation of Platymonas subcordiformis. Planta, 1986, v. 167, p.536-543.

78. Du Pont F.M. Salt-induced changes in ion transport: regulation of primary pumps and secondary transporters. Transport and Receptor Proteins of Plant Membranes. Plenum Press, New York, 1992, p.91-100.

79. Du Pont F.M., Tanaka C.K., Hurkman W. Separation and immunological characterization of membrane fraction from barley roots. Plant Physiol., 1988, v.86, p.717-724.

80. Einspahr K.J., Maeda M., Thompson G.A. Concurrent changes in Dunaliella salina ultrastructure and membrane phospholipid metabolism after hyperosmotic shock. Journal of Cell Biology, 1988, v. 107, p.529-538.

81. Ericson M.C., Alfinito S.H. Proteins produced during salt stress in tobacco cell culture. Plant Physiology, 1984, v.74, p.506-509.

82. Evans D.E., Williams L.E. P-type calcium ATPases in higher plants biochemical, molecular and functional properties. BBA, 1998, v.1376, p.1-25.

83. Ewing N.N., Wimmers L.E., Meyer D.J., Chetelat R.T., Bennett A.B. Molecular cloning of tomato plasma membrane H+-ATPase. Plant Physiology, 1990, v.94, p.1874-1881.

84. Fairbanks G., Avruch J. Four gel systems for electrophoretic fractionation of membrane proteins using ionic detergents. J. Supramol. Structure, 1972, v.l, n.l, p.66-75.

85. Fairbanks G., Steck T.L., Wallach D.F.H. Electrophoretic analysis of the human erythrocyte membrane. Biochemistry, 1971, v. 10, n.l3, p.2606-2617.

86. Fernandes J.A., Garcia-Sanchez M.J., Felle H.H. Physiological evidence for a proton pump and sodium exclusion mechanisms at the plasma membrane of the marine angiosperm Zoostera marina L. J. Exp. Bot, 1999, v.50, n 341, p.1763-1768.

87. Fisher M., Pick U., Zamir A. A salt-induced 60-kilodalton plasma membrane protein plays a potential role in the extreme halotolerance of the alga Dunaliella. Plant Physiology, 1994, v.106, p.1359-1365.

88. Fisher M., Gokhman I., Pick U., Zamir A. A salt-resistant plasma membrane carbonic anhydrase is induced by salt in Dunaliella salina. J. Biol. Chem., 1996, v.271, n.30., p.17718-17723.

89. Fisher M., Gokhman I., Pick U., Zamir A. A structurally novel transferrin-like protein accumulates in the plasma membrane of the unicellular green alga Dunaliella salina grown in high salinities. J. Biol. Chem., 1997, v.272, n.3, p.1565-1570.

90. Flowers T.J., Troke P.F., Yeo A.R. The mechanism of salt tolerance in halophytes. Annu. Rev. Plant. Physiol., 1977, v.28„ p.89-121.

91. Fukuhara Т., Рак J.-Y., Ohwaki Y., Tsujimura H., Nitta T. Tissue specific expression of the gene for a putative plasma membrane H+-ATPase in a seagrass. Plant Physiology, 1996, v.l 10, p.35-42.

92. Fox T.C., Guerinot M.L. Molecular biology of cation transport in plants. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 1998, v.49, p.669-696.

93. Gallagher S.R., Leonard R.T. Electrophoretic characterization of a detergent-treated plasma membrane fraction from corn roots. Plant Physiology, 1987, v.83, p.265-271.

94. Galvez A.F., Gulick P. J., Dvorak J. Characterization of the early stages of genetic salt stress responses in salt- tolerant Lophopyrum elongatum, salt-sensitive wheat and their amphiploid. Plant Physiology, 1993, v.103, p.257-265.

95. Gaxiola R., de Larrinoa I.F., Villalba J.M., Serrano R. A novel and conserved salt-induced protein is an important determinant of salt-tolerance in yeast. The EMBO Journal, 1992, v.ll, n.9, p.3157-3164.

96. Ginzburg B.Z., Cohen M., Ginzburg M. Detection of a protein specific to high-salt Dunaliella cells. J. Plant Physiology, 1990, v.137., p.247-248.

97. Gisbert C., Rus A.M., Bolaron M.C., Lopez-Coronado J.M., Arrillaga I., Montesinos C., Саго M., Serrano R., Moreno V. The yeast HAL1 gene improves salt tolerance of transgenic tomato. Plant Physiology, 2000, v.123, p.393-402.

98. Golldack D., Dietz K.-J., Gimmler H. Salt-dependent proyein compositon in the halotolerant green alga Dunaliella parva. Botanica Acta, 1995, v.108, p.227-232.

99. Golldack D., Dietz K.-J., Gimmler H. The effect of suden salt stress on protein synthesis in the green alga Dunaliella parva. J.Plant Physiol., 1995, v. 146, p.508-514.

100. Greene R.V., Lanyi J.K. Proton movements in response to a light-driven electrogenic pump for sodium ions in Halobacterium halobium membranes. J. Biol. Chem., 1979, v.254, p. 10986-10994.

101. Greenway H., Munns K. Mechanisms of salt tolerance in nonhalophytes. Ann. Rev. Plant Physiol., 1980, v.31, p.149-190.

102. Grouzis J.-P., Gibrat R., Riguard J., Ageorges A., Grignon C. Potassium stimulation of corn root pasmalemma ATPase. I Hydrolytic activity of native vesicles and purified enzyme. Plant Physiology, 1990, v.93, p.l 175-1182.

103. Hames B.D., Rickwood D. Gel electrophoresis of proteins: a practical approach., IRL Press Limited, 1981.

104. Haro R., Garciadeblas В., Rdriguez-Navarro A. A novel P-type ATPase from yeast involved in sodium tranport. FEBS Lett., 1991, v.291, n.2, p.189-191.

105. Наго R., Banuelos M.A., Quintero F.J., Rubio F., Rdriguez-Navarro A. Genetic basis of sodium exclusion and sodium tolerance in yeast. A model for plants. Physiologia Plantarum, 1993, v.89, p.868-874.

106. Harper J.F., Surowy Т.К., Sussman M.R. Molecular cloning and sequence of cDNA encoding the plasma membrane proton pump (H+-ATPase) of Arabidopsis thaliana. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1989, v.86, p. 1234-1238.

107. Hasegawa P.M., Bressan R.A., Zhu J.-K. Plant cellular and molecular responses to high salinity. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 2000, v.51, p.463-499.

108. Heefner D.L., Harold F.M. ATP-linked sodium transport in Streptococcus faecalis. I The sodium circulation. J. Biol. Chem., 1980, v.255, n.23, p. 11396-11402.

109. Heefner D.L., Kobayashi H., Harold F.M. ATP-linked sodium transport in Streptococcus faecalis. II Energy coupling in everted membrane vesicles. J. Biol. Chem., 1980, v.255, n.23, p.l 1403-11407.

110. Helenius Am, McCaslin D.R., Fries E., Tanford C. Properties of detergents. Meth. Enzymol., 1979, v.56, p.734-749.

111. Hellebust J.A. Effect of salinity on photosynthesis and mannitol synthesis in the green flagellate Platymonas suecica. Can. J. Bot., 1976, v.54, p.1735-1741.

112. Herrera V.L.M., Emanuel J.R., Ruiz-Opazo N., Levenson R., Nadal-Ginard B. Three differentially expressed Na,K-ATPase a-subunit isoforms: structural and functional implications. J. Cell Biol., 1897, v.105, p.1855-1865.

113. Hjelmeland L.M.,Chrambach A. Solubilization of functional membrane proteins. Meth. Enzymol., 1984, v. 104, p.305-318.

114. Hurkman W.J., Tanaka C.K. The effects of salt on the pattern of protein synthesis in barley roots. Plant Physiol., 1987, v.83, p.517-524.

115. Hurkman W.J., Tanaka C.K., Du Pont F.M. The effects of salt stress on polypeptides in membrane fractions from barley roots. Plant Physiology, 1988, v.88, p. 1263-1273.

116. Jordan E.M., Raymond S. Gel electrophoresis: a new catalyst for acid systems. Analyt. Biochem., 1969, v.27,p.205-211.

117. Jorgensen P.L. Purification and characterization of (Na+ + K+)-ATPase. V. Conformational changes in the enzyme. Transitions between the Na-form and K-form studied with tryptic digestion as a tool. BBA, 1975, v. 401, p. 399-415.

118. Jefferis R.L., Reid R.J. Lamprothamnium, a euryhaline charophyte. III. Ionic fluxes and compartmental analysis at steady state. J. Exp. Bot., 1984, v.35, p.912-92.

119. Jewell E.A., Lingrel J.B. Comparison of the substrate dependence properties of the rat Na,K-ATPase al, a2, and a3 isoforms expressed in HeLa cells. J. Biol. Chem., 1991, v.266, n.25, p.16925-16930.

120. Jorgensen P.L. Mechanism of the Na+ ,K+ pump. Protein stucture and conformations of the pure (Na+ + K+)-ATPase. BBA, 1982, v.694, p.27-68.

121. Капо K., Fendler J.H. Pyranine as a sensitive pH probe for liposome interiors and surfaces. pH gradients across phospholipid vesicles. BBA, 1978, v. 509, p. 289-299.

122. Karlsson J., Kylin A. Properties of Mg2+-stimulated and (Na+-K+)activated adenosine-5-triphosphatase from sugar beet cotyledons. Physiol. Plantarum, 1974, v.32, p. 136-142.

123. Kasamo K. Purification and properties of the plasma membrane H+-translocating Adenosine Triphosphatase of Phaseolus mungo L. roots. Plant Physiology, 1986, v.80, p.818-824.

124. Katz A., Kaback H.R., Avron M. Na+ /H+ antiport in isolated plasma membrane vesicles from the halotolerant alga Dunaliella salina. FEBS Letters, 1986, v. 202, n.l, p. 141-144.

125. Katz A., Pick U., Avron M. Characterization and reconstitution of the Na+ /H+ antiporter from the plasma membrane of the halotolerant alga Dunaliella. BBA, 1989, v.983, p.9-14.

126. Katz A., Bental M., Degani H., Avron M. In vivo pH regulation by a Na+ /H+ antiporter in the halotolerant alga Dunaliella salina. Plant Physiology, 1991, v.96, p.l 10-115.

127. Katz A., Pick U., Avron M. Modulation of Na+ /H+ antiporter activity by extreme pH and salt in the halotolerant alga Dunaliella salina. Plant Physiology, 1992, v. 100, p. 1224-1229.

128. Kiegle E.A., Bisson M.A. Plasma membrane Na+ transport in a salt-tolerant charophyte. Plant Physiology, 1996, v. 11, p. 1191 -1197.

129. King G.J., Hussey C.E., Turner V.A. A protein induced by NaCl in suspension cultures of Nicotiana tabacum accumulates in whole plant roots. Plant Molecular Biology, 1986, v.7., p.441-449.

130. Kirst G.O. Correlation between content of mannitol and osmotic stress in the brakish-water alga Platymonas subcordiformis Hazen. Z.Pflanzenphysiol., 1975, v.76, n.4, p.316-325.

131. Kirst G.O. Coordination of ionic relations and mannitol concentrations in the euryhaline unicellular alga, Platymonas subcordiformis (Hazen) after osmotic shocks. Planta, 1977, v.135, p.69-75.

132. Kirst G.O. Salinity tolerance of eukariotic marine algae. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol, 1990, v.41. p.21-53.

133. Kirst G.O., Kramer D. Cytological evidence for cytoplasmic volume control in Platymonas subcordiformis after osmotic stress. Plant, Cell Environ., 1981, v.4, p.455-462.

134. Koland J.G., Hammes G.G. Steady state kinetic studies of purified yeast plasma membrane proton-translocating ATPase. J. Biol. Chem., 1986, v.261, n.13, p.5936-5942.

135. Krulwich T.A. Na+ /H+ antiporties. BBA, 1983, v.726, p.245-264.

136. Kylin A., Gee R. Adenosine triphosphate activities in leaves of the mangrove Avicennia nitida Jacg. Influence of sodium to potassium ratios and concentrations. Plant Physiol., 1970, v.45, p.169-172.

137. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, v.227, p.680-685.

138. Lerner H.R., Reinhold L., Guy R., Braun Y., Hasidim M., Poljakoff-Mayber A. Salt activation and inhibition of the membrane ATPase from roots of the halophyte Atriplex nummularia. Plant, Cell and Environment, 1983, v.6, p.501-506.

139. Lin H., Salus S.S., Schumaker K.S. Salt sensitivity and the activities of the H+-ATPases in cotton seedlings. Crop Science, 1997, v.37, p. 190-197.

140. Lindley E.V., Mac Donald R.E. A second mechanism for sodium extrusion in Halobacterium halobium: a light-driven sodium pump. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1979, v.88, p.491-499.

141. Liu J., Ishitani M., Haffier U., Kim C.-S., Zhu J.-K. The Arabidopsis thaliana SOS2 gene encodes a protein kinase that is required for salt tolerance. PNAS, 2000, v.97, n.7, p.3730-3734.

142. Lolkema J.S., Speelmans G., Konings W.N. Na+-coupled versus H+-coupled energy transduction in bacteria. BBA, 1994, v.1187, p.211-215.

143. Mac Donald R.E., Greene R.Y., Clark R.D., Lindley E.V. Characterisation of the light-driven sodium pump of Halobacterium halobium. Consequences of sodium efflux as the primary light-driven event. J. Biol. Chem., 1979, v.254, p. 11831-11838.

144. MacKnight A.D.C., Leaf A. Annu.Rev.Physiol., 1977, v.57, p.510-573.

145. Maeda M., Thompson G.A. On the mechanism of rapid plasma membrane and chloroplast envelope expansion in Dunaliella salina exposed to hypoosmotic shock. J. Cell Biol., 1986, v.102, p.289-297.

146. Marquez J.A., Serrano R. Multiple transduction pathways regulate the sodium-extrusion gene PMR 2/ ENA 1 during salt stress in yeast. FEBS Letters, 1996, v.382, p. 89-92.

147. McLachlan J. The effect of salinity on growth and chlorophyll content in representative classes of unicellular marine algae. Can. J. Microbiol., 1961, v.7, p.399-406.

148. McLachlan J. Some considerations of the growth of marine algae in artificial media. Can. J. Microbiol., 1964, v. 10, p.769-782.

149. Mendoza I., Rubio F., Rodriguez-Navarro A., Pardo J.M. The protein phosphatase cacineurin is essential for NaCl tolerance of Saccharomyces cerevisiae. J. Biol. Chem., 1994, v.269, p.8792-8796.

150. Mercer R.W. The structure of Na,K-ATPase. Int. Rev. Cytol. 1993, 137C, p.139-168.

151. Michelet В., Boutry M. The plasma membrane H+-ATPase. Plant Physiology, 1995, v. 108, p.1-6.

152. Mills D., Hodges Т.К. Characterisation of plasma membrane ATPase from roots of Atriplex nummularia. J. Plant Physiology, 1988, v.132, n.5, p.513-519.

153. M0ller J.V., Juul В., le Maire M. Structural organization, ion transport and energy transduction of P-type ATPases. BBA, 1996, v. 1286, p. 1-51.

154. Murata Т., Yamato I., Igarashi K., Kakinuma Y. Intracellular Na+ regulates transcription of the ntp operon ehcoding a vacuolar-type Na+-translocating ATPase in Enterococcus hirae. J. Biol. Chem., 1996, v.271, n.39, p.23661-23666.

155. Murata Т., Takase K., Yamato I., Igarashi K., Kakinuma Y. Purification and reconstitution of Na+-translocating vacuolar ATPase from Enterococcus hirae. J. Biol. Chem., 1997, v.272, n.40, p.24885-24890.

156. Navarre C., Goffeau A. Membrane hyperpolarization and salt sensitivity induced by deletion of PMP3, a highly conserved small protein of yeast plasma membrane. EMBO J., 2000, v. 19, n.ll,p.2515-2524.

157. Niu X., Zhu J.-K., Narasimhan M.L., Bressan R.A., Hasegawa P.M. Plasma membrane H+-ATPase gene expression is regulated by NaCl in cells of the halophyte Atriplex nummularia L. Planta, 1993, v. 190, p.433-438.

158. Niu X., Narasimhan M.L., Salzman R.A., Bressan R.A., Hasegawa P.M. NaCl regulation of plasma membrane H+-ATPase gene expression in a glycophyte and a halophyte. Plant Physiology, 1993, v. 103, p.713-718.

159. Niu X., Bressan R.A., Hasegawa P.M., Pardo J.M. Ion homeostasis in NaCl stress enviroments. Plant Physiology, 1995, v.109, p.735-742.

160. Niu X., Damsz В., Kononowicz A.K., Bressan R.A., Hasegawa P.M. NaCl-induced alterations in both cell structure and tissue-specific plasma membrane H+-ATPase gene expression. Plant Physiol., 1996, v.l 11, p.679-686.

161. Okamoto H., Suzuki Z. Intrazellular concentration of ions in a halophilic strain of Chlamydomonas. I. Concentration of Na+, K+ and СГ in the cell. Z. Allg. Microbiol., 1964, v.4, n. 5, p.350-357.

162. Overly C.C., Lee K.-D., Berthiaume E., Hollenbeck P.J. Qyantative measurment of intraorganelle pH in the endosomal lysosomal pathway in neurons by using ratiometric imaging with pyranine. Proc. Natl. Acad. Sci.USA, 1995, v. 92, p.3156-3160.

163. Padan E., Zilberstein D., Schuldinner S. pH homeostasis in bacteria. BBA, 1981, v.650, p.151-166.

164. Рак J.-Y., Fukuhara Т., Nitta T. Discrette subcellular localization of membrane- bound ATPase activity in marine angiosperms and marine alga. Planta, 1995, v. 196, p. 15-22.

165. Palmgren M.G. Proton gradients and plant growth: role of the plasma membrane H+-ATPase. Advances in Botanical Research incorporating Advances in Plant Physiology, 1998, v.28,p.l-70.

166. Palmgren M.G., Axelsen K.B. Evolution of P-type ATPases. BBA, 1998, v.l365, p.37-45.

167. Palmgren M.G., Christensen G. Functional comparisons between plant plasma membrane H+-ATPase isoforms expressed in yeast. J. Biol. Chem., 1994, v.269, n.4, p.3027-3033.

168. Palmgren M.G., Harper J.F. Pumping with plant P-type ATPases. J. Exp. Bot., 1999, v.50, p.883-893.

169. Palmgren M.G., Larsson C., Sommarin M. Proteolitic activation of the plant plasma membrane H+-ATPase by removal of a terminal segment. J. Biol. Chem., 1990, v.265, n.23, p.13423-13426.

170. Palmgren M.G., Sommarin M., Serrano R., Larsson C. Identification of an autoinhibitory domain in the С-terminal region of the plant plasma membrane H+-ATPase. J. Biol. Chem., 1991, v.266, n.30, p.20470-20475.

171. Perez-Prat E., Narasimhan M.L., Binzel M.L., Botella M.A., Chen Z., Valpuesta V., Bressan R.A., Hasegawa P.M. Induction of a putative1. Ca -ATPase mRNA in NaCladapted cells. Plant physiology, 1992, v.100, p.1471-1478.

172. Popova L., Balnokin Y.Y. H+ -translocating ATPase and Na+/H+ antiport in the plasma memrane of the marine alga Plalymonas viridis. FEBS Letters, 1992, v.309, n.3, p.333-336.

173. Popova L., Balnokin Y., Dietz K.-J., Gimmler H. Na+-ATPase from the plasma membrane of the marine alga Tetraselmis (Platymonas) viridis forms a phosphorylated intermediate. FEBS Letters, 1998, v.426, p. 161-164.

174. Post R.L., Kume S. Evidence for an aspartyl phosphate residue at the active site of Sodium and Potassium ion transport Adenosine Triphosphatase. J. Biol. Chem., 1973, v.248, n.20, p.6993-7000.

175. Post R.L., Sen A.K., Rosenthal A.S. A phosphorylated intermediate in Adenosine Triphosphatase-dependent Sodium and Potassium transport acros kidney membranes. J. Biol. Chem., 1965, v.240, n.3, p.1437-1445.

176. Pressley, T.A. Ion concentration-dependent regulation of Na,K-pump abundance. J. Membr. Biol., 1988, v.l05,p. 187-195.

177. Rasi-Caldogno F., Camelli A., De Michelis M.I. Identification of the plasma membrane Ca -ATPase and of its autoinhibitory domain. Plant Physiology, 1995, v. 108, p. 105-113.

178. Rausch Т., Kirsch M., Low R., Lehr A., Viereck R., Zhigang A. Salt stress responses of higher plants: the role of proton pumps and Na+/H+ antiporters. J. Plant Physiol., 1996, v.148, p.425-433.

179. Rea P.A., Sanders D. Tonoplast energization: two H+ pumps, one membrane. Physiologia Plantarum, 1987, v.71, p.131-141.

180. Reed R.H., Collins J.C. Membrane potential measurement of marine microalgae: Porphyra purpurea and Ulva lactuca. Plant Cell Environ., 1981, v.4, p.257-260.

181. Reuveni M. Utilization of metabolic energy under saline conditions: changes in properties of ATP dependent enzymes in plant cells grown under saline conditions. Biologia Plantarum, 1992, v. 34, n.3-4, p. 181-191.

182. Roberts S., Tester M. A patch clump study of Na+ transport in maize roots. J. Experimental Botany, 1997, v.48, p.431-440.

183. Rodriguez-Navarro A. Potassium transport in fungi and plants. BBA, 2000, v.1469, p.1-30.

184. Rodriguez-Navarro A., Quintero F.J., Garciadeblas B. Na+-ATPases and Na+/H+ antiporters in fungi. BBA, 1994, v. 1187, p.203-205.

185. Rubio F., Gassmann W., Schroeder J.I. Sodium-driven potassium uptake by the plant potassium transporter HKT1 and mutations conferring salt tolerance. Science, 1995, v.270, n.8, p.1660-1663.

186. Sadka A., Himmelhoch S., Zamir A. A 150 kilodalton cell surface protein is induced by salt n the halotolerant green alga Dunaliella salina. Plant Physiology, 1991, vv. 95, p.822-831.

187. Sanders D., Slayman C.L. Transport at the plasma membrane of plant cells: a review. Plant membrane transport. J.Dainty et al. editors, Elsevier Science Publishers B.V. (Biochem.-Division), 1989, p.3-11.

188. Schachtman D., Liu W. Molecular pieces to the puzzle of the interaction between potassium and sodium uptake in plants. Trends Plant Sci., 1999, v. 4, n. 7, p. 281-287.

189. Schachtman D.P., Schroeder J.I. Structure and transport mechanism of high-affinity potassium uptake transporter from higher plants. Nature, 1994, v.370, n.25, p.655-658.

190. Schaller G.E., Sussman M.R. Phosphorylation of the plasma membrane H+-ATPase of oat roots by a calcium-stimulated protein kinase. Planta, 1988 (b), v.173, p.509-518.

191. Schimper A.F. Pflanzen geographie auf physiolgischer grundlage. Jena, 1898.

192. Sen A.K., Post R.L. Stoichiometry and localization of adenosine triphosphate-dependent sodium and potassium transport in the erythrocyte. J. Biol. Chem. 1964, v.239, p.345-352.

193. Serrano R. Structure and function of proton translocating ATPase in plasma memranes of plants and fungi. BBA, 1988, v.947, p.1-28.

194. Serrano R. Structure and function of plasma membrane ATPase. Annu. Rev. Plant. Physiol. Plant Mol. Biol., 1989, v.40, p.61-94.

195. Serrano R. Salt tolerance in plants and microorganisms: toxity targets and defence responses. International Review of Cytology, 1996, v.165, p.1-52.

196. Serrano R., Mulet J.M., Rios G., Marquez J.A., Larrinoa I.F., Leube M.P., Mendizabal I., Pascual-Ahuir A., Proft M., Montesinos C. A glimpse of the mechanisms of ion homeostasis during salt stress. J. Exp. Botany, 1999, v.50, p.1023-1036.

197. Serrano R., Rodriguez-Navarro A. Ion homeostasis during salt stress in plants. Cuur. Opin. Cell Biology, 2001, v.13, p.399-404.

198. Shi H., Ishitani M., Kim C., Zhu J.-K. The Arabidopsis thaliana salt tolerance gene SOS1 encodes a putative Na+/H+ antiporter. PNAS, 2000, v.97, n.12, p.6896-6901.

199. Shono M., Wada M., Fujii T. Partial purification of a Na+-ATPase from the plasma membrane of the marine alga Heterosigma akashiwo. Plant Physiology, 1995, v. 108, p.1615-1621.

200. Shono M., Hara Y., Wada M., Fujii T. A sodium pump in the plasma membrane of the marine alga Heterosigma akashiwo. Plant Cell Physiol., 1996, v.37, n.3, p.385-388.

201. Shono M., Wada M., Нага Y., Fujii Т. Molecular cloning of Na+-ATPase cDNA from a marine alga Heterosigma akashiwo. BBA, 2001, v.1511, p. 193-199

202. Simpson I.A., Sonne O. A simple, rapid, and sensitive method for measuring protein concentration in subcellular membrane fraction prepared by sucrose density ultracentrifugation. Analyt. Biochem., 1982, v. 119, p.424-427.

203. Singh N.K., Handa A.K., Hasegawa P.M., Bressan R.A. Proteins associated with adaptation of cultured tobacco cells to NaCl. Plant Physiol., 1985, v.79, p. 126-137.

204. Skou J.C. The influence of some cations on an adenosine triphosphatase from periferal nerves. BBA, 1957, v.23, p.394-401.

205. Skulachev V.P. Sodium Bioenergetics. Trends in Biochemical Sciences, 1984, v.9, n.ll, p.483-485.

206. Skulachev V.P. The latest news from the sodium world. BBA, 1994, v. 1187, p.216-221.

207. Smahel M., Hamann A., Gradmann D. The prime plasmalemma ATPase of the halophilic alga Dunaliella bioculata: purification and characterization. Planta, 1990, v. 181, p.496-504.

208. Smith F.A., Walker N.A. Transport of potassium in Chara australis: I. A symport with sodium. J. Membr. Biol., 1989, v. 108, p.125-137.

209. Spickett C.M., Smirnoff N., Ratcliffe R.G. An in vivo nuclear magnetic resonance investigation of ion transport in maize (Zea mays) and Spartina anglica roots during exposure to high salt concentrations. Plant Phyiology, 1993, v. 102, n.2, p.629-638.

210. Stein W.D. Transport and diffusion across cell membranes. Academic press, San Diego, CA, 1986, p.477-571.

211. Sullivan C.W., Volcani B.B. Synergistically stimulated (Na+, K+)-adenosine Triphosphatase from plasma membrane of a marine diatom. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v.71, p.4376-4380.

212. Sussman M.R. Molecular analysis of proteins in plant plasma membrane. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 1994, v. 45, p.211-234.

213. Sussman M.R., Harper J.F. Molecular biology of the plasma membrane of higher plants. The Plant Cell, 1989, v.l, p.953-960.

214. Sussman M.R., Surowy Т.К. Physiology and molecular biology of membrane ATPases. Oxford Surveys of Plant Molecular and Cell Biology, 1987, v.4, p.47-70.

215. Sweadner K.J. Two molecular forms of (Na+K+)-stimulated ATPase in brain. Separation, and difference in affinity for strophanthidin. J. Biol. Chem., 1979, v.254, n. 13, p. 60606067.

216. Sweander K.J. Enzymatic properties of separated isazymes of the Na,K-ATPase. Substrate affinities, kinetic cooperativity, and ion transport stoichiometry. J. Biol. Chem., 1985, v.260, n.21, p. 11508-11513.

217. Sweadner K.J. Isozymes of the Na+/K+- ATPase. BBA, 1989, v.988, p. 185-220.

218. Sweadner K.J. Anomalies in the electrophoretic resolution of Na+/K+- ATPase catalytic subunit isoforms reveal unusual protein-detergent interaction. BBA, 1990, v. 1029, p. 13-23.

219. Sweander K.J., Gilkeson R.C. Two isozymes of the Na,K-ATPase have distinct antigenic determinants. J. Biol. Chem., 1985, v.260, n.15, p. 9016-9022.

220. Sze H. H+-translocating ATPases: advances using membrane vesicles. Annu. Rev. Plant Physiol., 1985, v.36, p.175-208.

221. Sze H., Li X., Palmgren M.G. Energization of plant cell membranes by H+-pumping ATPases: regulation and biosynthesis. The Plant Cell, 1999, v.ll, p.677-689.

222. Tanner M.J.A. Isolation of integral membrane proteins and criteria for identifying carrier proteins. Curr. Top. Membr. Transp., 1979, v. 12, p. 1-51.

223. Teipel J., Koshland D.E. The significance of intermediary plateau regions in the enzyme saturation curves. Biochemistry, 1969, v.8, n.l 1, p.4656-4663.

224. Tyerman S., Skerrett M., Garrill A., Findlay G., Leigh R. Pathways for permeation of Na+ and СГ into protoplasts derived from the cortex of wheat roots. J. Exp. Botany, 1997, v.48, p.459-480.

225. Urayama O., Shutt H., Sweander K.J. Identificion of three isozyme proteins of the catalytic subunit of the Na,K-ATPase in rat brain. J. Biol. Chem., 1989, v.264, n.14, p. 8271-8280.

226. Vara F., Serrano R. Partial purification and properties of the proton-translocating ATPase of plant plasma membranes. J. Biol. Chem., 1982, v.257, n.2, p. 12826-12830.

227. Venema K., Palmgren M.G. Metabolic modulation of transport coupling ratio in yeast plasma membrane H+-ATPase. J. Biol. Chem., 1995, v.270, n.33, p. 19659-19667.

228. Wada M., Satoh S., Kasamo K., Fujii T. Presence of a Na+-activated ATPase in the plasma membrane of the marine raphidophycean Heterosigma akashiwo. Plant Cell Physiology, 1989, v.30, n.6, p.923-928.

229. Wada M., Urayama О., Satoh S., Нага Y., Ikawa Y., Fujii T. A marine algal Na+-activated ATPase possesses an immunologically identical epitope to Na+,K+-ATPase. FEBS Lett., 1992, v.309, n.3, p.272-274.

230. Watad A.E.-A., Reuveni M., Bressan R.A., Hasegawa P.M. Enhanced net K+ uptake capacity of NaCl-adapted cells. Plant Physiol., 1991, v.95, p.1265-1269.

231. Wieland J., Nitsche A.M., Strayle J., Steiner H., Rudoloph H.K. The PMR2 gene cluster encodes functionally distinct isoforms of a putative Na+ pump in the yeast plasma membrane. EMBO J., 1995, v. 14, n. 6, p.3870-3882.

232. Weiss M., Pick U. Primary structure and effect of pH on the expression of the plasma membrane H+-ATPase from Dunaliella acidophila and Dunaliella salina. Plant Physiology, 1996, v. 112, p.1693-1702.

233. Weiss M., Sekler I., Pick U. Characterization of soluble and membrane-bound forms of a vanadate-sensitive ATPase from plasma membrane of halotolerant alga Dunaliella salina. BBA, 1989, v.974, p.254-260.

234. White P.J. The molecular mechanism of sodium influx to root cells. Trends Plant Sci., 1999, v. 4, n. 7, p. 245-246.

235. Whittington J., Bisson M.A., Na+ fluxes in Chara under salt stress. J. Exp. Botany, 1994, v.45, n.274, p.657-665.

236. Wilson C., Shannon M.C. Salt-induced Na+/H+ antiport in root plasma membrane of a glycophytic and halophytic species of tomato. Plant Science, 1995, v. 107, p. 147-157.л

237. Wimmers L.E., Ewing N.N., Bennett A.B. Higher plant Ca ATPase: primary structure and regulation of mRNA abundance by salt. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1992, v.89, p.9205-9209.

238. Winicov I. New molecular approaches to improving salt tolerance in crop plants. Annals of Botany, 1998, n.82, p.703-710.

239. Wolitzky, B.A., Fambrough, D.M. Regulation of the (Na+K)-ATPase in cultured chick skeletal muscle. Modulation of expression by the demand for ion transport. J. Biol. Chem., 1986, v.261,p. 9990-9999.

240. Wolf A.H., Slayman C.W., Gradmann D. Primary structure of the plasma membrane H+-ATPase from halotolerant alga Dunaliella bioculata. Plant Mol. Biol., 1995, v.28, p.657-666.

241. Wu J., Seliskar D. M. Salinity adaptation of plasma membrane H+-ATPase in the salt marsh plant Spartina patens: ATP hydrolysis and enzyme kinetics. J. Exp. Botany, 1998, v.49, n.323, p.1005-1013.

242. Wu J., Seliskar D.M., Gallagher J.L. Stress tolerance in the marsh plant Spartina patens: impact of NaCl on growth and root plasma membrane lipid composition. Physiologia Plantarum, 1998,v.l02, p.307-317.

243. Yao X., Bisson M.A. Passive proton conductance is the major reason for membrane depolarization and conductance increase in Chara buckellii in high-salt conditions. Plant Physiology, 1993, v. 103, p. 197-203.

244. Yao X., Bisson M.A., Brzezicki L.J. ATP-driven proton pumping in two species of Chara differing in salt tolerance. Plant, Cell and Environment, 1992, v.l 5, p.199-210.

245. Yen H.E., Zhang D., Lin J.-H., Edwards G.E., Ku M.S.B. Salt induced changes in protein composition in light-grown callus of Mesembryanthemum crystallinum. Physiologia Plantarum, 1997, v.101, p.526-532.

246. Yeo A. Molecular biology of salt tolerance in the context of whole-plant physiology. J. Exp. Botany, 1998, v.49, n.323, p.915-929.

247. Yu X., Carroll S., Rigaud J.-L., Inesi G. H+ countertransport and electrogenicity of the sarcoplasmic reticulum Ca2+ pump in reconstituted proteoliposomes. Biophys. J., 1993, v.64, p.1232-1242.

248. Zhu J.-K. Plant salt tolerance. Trends in Plant Sci., 2001, v.6, n.2, p.66-71.