Теоретический конформационный анализ фрагмента HIS\1- ARG\17 молекулы глюкагона тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 01.04.15, кандидат физико-математических наук Аль-Зейди, Али Казим

  • Аль-Зейди, Али Казим
  • кандидат физико-математических науккандидат физико-математических наук
  • 1984, Баку
  • Специальность ВАК РФ01.04.15
  • Количество страниц 133
Аль-Зейди, Али Казим. Теоретический конформационный анализ фрагмента HIS\1- ARG\17 молекулы глюкагона: дис. кандидат физико-математических наук: 01.04.15 - Молекулярная физика. Баку. 1984. 133 с.

Оглавление диссертации кандидат физико-математических наук Аль-Зейди, Али Казим

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР.

I.Ii Подход к расчету стабильных конформаций олигопептидов и гормонов • •••••.

1.2. Классификация пептидных структур

1.3. Метод теоретического конформационного анализа

1;4. Невалентные взаимодействия

1.5. Торсионные потенциалы • •.••••••

1.6. Электростатические взаимодействия . 31 1.7; Водородные связи ••••«•••••••

1.8. Методика расчета.

1.9. Задачи исследований.

ГЛАВА П. КОШОРМАЩОННЫЙ АНАЛИЗ ГЕЕГГАПШТИДНОГО

ФРАГМЕНТА HIÖ1-0?HR7 МОЛЕКУЛЫ ГЛЮКАГОНА

2.1; Молекула глюкагона

2.2; Трипептиды His1 - Gin5 и Thr5 « Ihr7 ♦ 'î

2.3. Пентапептид His1 - Th^ i

2Ai Гептапептид His1 - Thr7 ;.

ГЛАВА Ш. КОШОРМАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ ДОДЕКАПШТИДНОГО

ФРАГМЕНТА HIS1 - LYS12 МОЛЕКУЛЫ ГЛЮКАГОНА

ЗЯ. Тетрапептид ihr7 - Туг

3.2; Декапептид His1 - Туг

3;3. Три- и тетрапептиды Туг10 - i#s12 и

Asp9 - lyà12.

3.4. Додекапептид His1 - Ъуа

ГЛАВА 1У. КОНФОРМАЦИОННЫЙ АНАЛИЗ ГЕПТАДЕШЕПТЩЩОГО

ФРАГМЕНТА HIS1 - ARG17.

4¿I¿ Тетрапептид. iors12- Asp15 ••••••

4,2¿- Трипептвд Asp15 - Ar¿17 IOI

4.3. Гексапептид i&b12 - Arg17 i . . . •

4i4. Гептадекапептид Hi в1 - Arg17 • • •

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Молекулярная физика», 01.04.15 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Теоретический конформационный анализ фрагмента HIS\1- ARG\17 молекулы глюкагона»

Общая характеристика работы. Диссертационная работа посвящена исследованию пространственного строения N -концевого гепта-декапептидного фрагмента His1-Arg'1^ молекулы глюкагона. Поставленная задача решена применением метода теоретического конформа-ционного анализа. Потенциальная энергия фрагмента представлена в виде суммы слагаемых энергию взаимодействий валентно несвязанных атомов» электростатических, торсионных взаимодействий и водородной связи. Для поиска минимума потенциальной энергии применялся ; метод сопряженных градиентов. В расчетах была использована разработанная в проблемной лаборатории "Молекулярной биофизики" Азербайджанского Государственного университета им. С.М.Кирова универсальная программа, написанная на алгоритмическом языке " ФОРТРАН". Расчеты проводились на электронно-вычислительных машинах EC-I033 и БЭСМ-6,

Актуальность темы. Многие биологические процессы осуществляются при непременном участии белков и гормонов. Реализация многочисленных функций белков и гормонов неразрывно связана со спецификой их пространственной организации и динамическими кон-формационными свойствами. Поэтому решение многих биологических проблем сталкивается с необходимостью изучения пространственной структуры биомолекул. Установление связи между аминокислотной последовательностью молекулы и её пространственной структурой является наиболее актуальной проблемой молекулярной биофизики. Проблема изучения пространственной организации и конформационных возможностей сложных молекул является необходимым этапом для выяснения молекулярных оенов механизма их функционирования и, в конечном итоге, для понимания физиологических процессов, протекавдих в живой клетке и организме.

Надежным и пока практически единственным экспериментальным методом установления пространственной структуры белков и гормонов является рентгеноструктурный анализ. Однако, результаты рентгеноструктурного анализа касаются лишь статического состояния молекул и почти не содержат информации о её динамических характеристиках. Но для понимания механизма функционирования белков и гормонов на молекулярном уровне требуется знание не только нативной структуры, но и её потенциальной возможности к изменению, что требует теоретического подходам

Цель работы. Диссертация посвящена изучению пространственного строения и конформационных возможностей N -концевого гепта-декапептида His1 - Arg17 молекулы глюкагона. Расчет конформационных возможностей фрагмента His1 - Arg17 был необходим для изучения трехмерной структуры всей молекулы глюкагона.

Не менее важной целью данного исследования является изучение некоторых общих вопросов, касающихся принципов пространственной организации пептидных молекул: выяснение роли внутри- и межостаточных взаимодействий в укладке полипептидной цепи в на-тивную структуру«

Научная новизна» Методом теоретического конформационного анализа проведен расчет пространственного строения N -концевого гептадекапептвда His1 - Arg17 молекулы глюкагона. Полученные из расчета конформационные параметры основной и боковых цепей всех аминокислотных остатков фрагмента His1 - Arg1^ молекулы глюкагона сопоставлены с экспериментальными данными и находятся с ними в хорошем соответствии.

Практическая ценность. Проведенный расчет ещё раз показал возможность предсказания геометрии и конформационных возможностей больших участков белковых молекул и гормонов с помощью метода полуэмпирического конформационного анализа. Полученные результаты необходимы для дальнейшего расчета пространственного строения всей молекулы глюкагона, что поможет выяснить возможности теории и метода для предсказания трехмерной структуры белков и гормонов на основе аминокислотной последовательности. Результаты представляются необходимыми для изучения биологической активности и механизма функционирования глюкагона.

Основные положения, выносимые на защиту:

1. Расчет пространственной структуры н -концевого гептаде-капептида глюкагона и изучение конформационных возможностей его остатков исходя из аминокислотной последовательности*

2. Подтверждение наличия в нативной конформации белков и гормонов согласованности между ближними, средними и дальними взаимодействиями,

3. Доказательство перспективности метода полуэмпирического конформационного анализа к предсказанию пространственного строения сложных пептидных фрагментов и гормонов и их упаковки в глобулу.

Апробация работы. Результаты работы докладывались на У1 Всесоюзном симпозиуме по межмолекулярному взаимодействию и кон-формациям молекул ( Вильнюс, 1982 г. ), на I Всесоюзном биофизическом съезде { Москва, 1982 г. ), на Республиканской конференции молодых ученых по физико-химической биологии ( Баку, 1981 г. ), а также на семинарах кафедры оптики и молекулярной физики и проблемной лаборатории "Молекулярной биофизики".

Публикация. Основное содержание диссертации изложено в шести публикациях.

Структура и объем диссертации. Диссертационная работа изложена на 133 страницах машинописного текста, состоит из введения, пяти глав и выводов, содержит 14 рисунков, 34 таблицы и список цитированной литературы, включающий 70 наименований.

Похожие диссертационные работы по специальности «Молекулярная физика», 01.04.15 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Молекулярная физика», Аль-Зейди, Али Казим

ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ

1. На основе известной аминокислотной последовательности выполнен априорный теоретический конформационный анализ N -концевого гептадекапептида His1 - Arg17 молекулы глюкагона.

2. Полученные результаты сравнены с данными рентгенострук-турного анализа и находятся с последними в удовлетворительном согласии.

3. Подтверждена справедливость одного из основных положений теоретического подхода о наличии в нативной конформации белка согласованности между ближними, средними и дальними взаимодействиями.

4. Выявлена роль внутри- и межостаточных взаимодействий в укладке полипептидной цепи в нативную конформацию.

5. Оценены вклады в конформационную энергию стабильных структур фрагмента His1 - Arg17 молекулы глюкагона дисперсионных, электростатических и торсионных взаимодействий и водородных связей.

6. Полученные результаты указывают на перспективность метода теоретического конформационного анализа в предсказании нативной пространственной структуры и конформационных возможностей белковых фрагментов и гормонов с известными аминокислотными последовательностями.

Материалы диссертации докладывались: на У1 Всесоюзном симпозиуме по межмолекулярному взаимодействию и конформациям молекул (Вильнюс, 1982 г.), на I Всесоюзном биофизическом съезде (Москва, 1982 г.), на Республиканской конференции молодых ученых по физико-химической биологии (Баку, 1981 г.), а также на семинарах кафедры оптики и молекулярной физики и проблемной Лаборатории "Молекулярной биофизики" Азгоеуниверси-тета им,С.М.Кирова.

По теме диссертации опубликованы следующие работы:

1. Али Казим Аль-Зейди, Годжаев Н.М. Полуэмпирический рас

Л 12 чет фрагмента His - lys молекулы глюкагона. - Тематический сборник научных трудов А1У им. С.М.Кирова, 1983, с. 135 - 138.

2. Агаева Г.А., Али Казим Аль-Зейди, Усейнова С.М. Теоретический конформационный анализ фрагментов молекулы глюкагона. -Материалы У1 симпозиума по межмолекулярному взаимодействию и конформациям молекул. Вильнюс, 1982, с. 48.

3. Усейнова С.М., Али Казим Аль-Зейди, Дамиров А.Г., Годжаев Н.М. Конформационный анализ дипептидного фрагмента Gin5

- Gly4 молекулы глюкагона. -Доклады АН Аз ерб. ССР, 1983, т. ХШХ, В 2, с. 33 - 36.

4. Усейнова С.М., Абасова H.A., Али Казим Аль-Зейди. Теоре

Q ю и тический конформационный анализ фрагментов Asp7 -Туг -Ser

-lys12 и Asp1 ^ -Ser16 -Arg17 молекулы глюкагона. - Тематический сборник научных трудов АГУ им. С.М.Кирова, 1983, с. 145 - 147.

5. Усейнова С.М., Али Казим Аль-Зейди, Бедалова Я.А. Теоре

4 5 '6 тический конформационный анализ фрагмента Gly : -Thr-' -Phe молекулы глюкагона. - Материалы молодых ученых по физико-химической биологии, Баку, 1981, с. 103.

- 124 "

6. Агаева Г.А., Али Казим Аль-Зейди, Усейнова С.М. Исследование пространственной структуры отдельных фрагментов молекулы глюкагона. - Тезисы докладов I Всесоюзного биофизического съезда» Москва, 1982, т. I, с. II,

В заключение выражаю искреннюю благодарность профессору Годжаеву Н.М. за постановку проблемы, всестороннюю поддержку и помощь при выполнении работы.

Считаю приятным долгом поблагодарить кандидатов физико-математических наук Ахмедова H.A. и Мусаева Ш.М. за помощь при выполнении диссертационной работы, а также сотрудников проблемной лаборатории "Молекулярной биофизики" за совместную работу и помощь в проведении расчетов отдельных фрагментов молекулы глюкагона.

Список литературы диссертационного исследования кандидат физико-математических наук Аль-Зейди, Али Казим, 1984 год

1. Попов Е.М. Подход к априорному расчету стабильных конформа-ций белковых молекул. Мол.биол., 1975, т. 9, №4, с. 578 -593.2;. Popov Е.М. Quantitative Approach to Conformations of Proteins. Int.J.Quant.Chem., 1979» v.16, p. 707 - 737.

2. Попов Е.М., Липкинд Г.М:, Архипова С.Ф., Дашевский В.Г. Теоретическое исследование конформаций метиламида N -ацетил глицина, к -ацетил- L-валина и N -ацетил-ь -пролина. Мол.биол. , 1968, т. 2, с. 622 - 630.

3. Липкинд Г.М., Архипова С.Ф«, Попов Е.М. Теоретическое исследование конформаций метиламида N -ацетил-L -фенилаланина. Изв. АН СССР, сер.хим., 1970, с? 315 - 322.

4. Kreissler M.A., bipkind G.M., Arkhipova S.Pi, Popov E.M. Analyse conformationelle theoretique de l*acide L-aspartique N-acetyl-N-methylamide. J.Chim.Phys.1973, v. 70, p. 1371^ 1378.

5. Kreissler M.A.,Arkhipova S.P.,bipkind G.M.,Popov E.M.Analyse conformationnelle theorique du N-acetyl-b-threonine methyl-amide.- J.Chim.Phys., 1974-, v.?1, p. 907 912.

6. Липкинд Г.М., Архипова С.Ф., Будковская В.Н., Попов Е.М. Теоретический конформационный анализ метиламидов н -ацетил-ь -глутаминовой кислоты и N -ацетил-ь -глутамина.- Мол.биол., 1984, т. 8, с. 902 912.

7. Максумов И.С; Архипова С.Ф., Липкинд Г.М., Попов Е.М. Теоретический конформационный анализ метиламида N -ацетил-ь -лейцина. Хим.природа.соед., 1975, № 2, с. 211 - 219.

8. Жоров B.C., Попов Е.М., Говырин В.А. Теоретический конформационный анализ метиламида N -ацетил-ь -лизина. Мол.биол., 1975, т. 9, с. 415 - 425.

9. Жоров B.C., Попов Е.М., Говырин В.Д. Теоретический конформационный анализ метиламида N -ацетил-L -аргинина. Мол.биол., 1975, т. 9, с. 710 - 715.

10. Берлин П., Крейслер М.А., Архипова С.Ф., Липкинд Г.М., Попов Е.М. Теоретический конформационный анализ метиламида N -ацетил-ь -гистидина. Хим.природн.соед., 1976, № 4, с. 371 -378.

11. Иванов В.Т., Костецкий П.В., Балашова I.A., Портнова С.Л., Ефремов Е.С., Овчинников Ю.А. Конформационные состояния ме-тиламидов N -ацетил-об-аминокислот и их N -метильных производных. П. Спектры ЯМР-Н. Хим.природн.соед., 1973, № 4, с. 339 - 348.

12. Ефремов Е.С., Костецкий П.В., Иванов В.Т., Попов Е.М., Овчинников Ю.А. Конформационные состояния метиламидов N -ацетил-^ -аминокислот и их H -метильных производных. Ш. Дипольные моменты. Хим.природн.соед., 1973, № 4, с. 348 - 353.

13. Ефремов Е.С., Костецкий П.В., Иванов В.Т., Попов Е.М. , Овчинников Ю.А. Конформационные состояния метиламидов N -ацетил-об -аминокислот и их N -метильных производных. 17. Ассоциация в растворах. Хим.природн.соед., 1973, № 4, с. 354 - 363.

14. Иванов В.Т., Костецкий П.В., Мещерякова Е.А., Ефремов Е.С., Попов Е.М., Овчинников Ю.А. Конформационные состояния метиламидов N -ацетил-об-аминокислот и их N-метильных производных. У. Спектры УФ, ЕД и ДОБ. Хим. природн. соед., 1973, № 4, с. 363 - 372.

15. Marrand M., Nell J. Stüde de la conformation de molecules di-peptiduques derivees d*amino^acides trifonctionnels. J, Chim.Pbys., 1972, v.69, N 3, p. 841 - 844.

16. Попов Е.М., Липкинд Г.М. Конформационные состояния аминокислотных остатков в белках. Основная цепь. Мол.биол., 1971, т. 5, № 4, с. 624 - 636.

17. Липкинд Г.М., Попов Е.М. Конформационные состояния аминокислотных остатков в белках. Боковые цепи. Мол.биол., 1971, т. 5, В 5, с. 667 - 679.

18. Goodman М., Langaam М., Roaen I.G. Conformational aspects of polypeptides.-Biopolymers, 1966, v*4, N 2, p. 505 309.

19. Goodman, m.»Verdini A.S.,Tonido C*,Phillips W.D.,Bovey F.A. Sensitive criteria for the critical size for helix formation in oligopeptides. -Proc .N at. Ac ad . Sci • USA, 196$,v.64,p ь 444^-450.

20. Goodman M;,Su С¿,Niu G. Conformational aspects of polypeptide structure.-J.Amer.GhenuSoc.^1970,v.; ¡92, N 12,p.5220 5222.

21. Goodman M.,Haider F.,Toniolo C. Circular dichroism studies of Isoleicine oligopeptides.in solution.- Biopolymers, 1971» v.10, H 6, p. 1719 1733.

22. Goodman M., Masuda.Y., Verdini A.S. Conformational aspects of polapeptide structure. Biopolymers, 1971» v. 10, N 4, p. 1031 - 1037.

23. Yoron A. »Katchalski Ei,Berger A.,Fasman G.D.,Sober H.A. The chaine lenght dependence of the conformation for oligomers of L-lysine in aqueous solytion. Biopolymers, 1971» v. 10, N 4, p. 1107 - 1120.

24. Rreissler M.A., Akhmedov N.A., Arkhipova S.P., Lipkind G.M., Popov E;M. Analyse conformationnelle du N-Acetyli-b-Phenylala-nyl-L-Phenyl alanine methyl amide. J. Chim. Phys., 1974-, v.6, p. 91З-919.

25. Попов Е.М., Ахмедов H.A., Липкинд Г.М. Подход к расчету стабильных конформаций олигопептидов. I. Ди- и трипептиды с остатками аланина и фенилаланина. Биоорган.химия, 1975, т. I, В 9, с. 1268 - 1279.

26. Липкинд Г.М,, Ахмедов Н.А., Попов Е.М. Подход к расчету стабильных конформаций олигопептидов. П. Три- и пентапептиды с чередующимися остатками аланина и фенилаланина. Биоорган, химия, 1975, т. I, № 9, с. 1280 - 1290.

27. Мельников П.Н., Ахмедов H.A., Липкинд Г.М., Попов Е.М. Подход к расчету стабильных конформаций олигопептидов. Ш. Олигопеп-тиды с чередующимися остатками пролина и фенилаланина. Биоорган, химия, 1976, т. 2, № I, с. 28 - 42.

28. Ахмедов H.A., Липкинд Г.М., Мельников П.Н., Попов Е.М. Подход к расчету стабильных конформаций олигопептидов. 1У. Ди- и трипептиды с остатками аспарагина и аспарагиновой кислоты. -Биоорган.химия, 1976, т. 2, №6, с. 746 761.

29. Архипова С.Ф., Севастьянова H.H., Липкинд Г.М., Попов Е.М. Теоретический конформационный анализ брадикининпотенцирущего пептида LGlu Trp- Pro- Arg- Pro- Gin- lie- Pro- Pro. I. -Биооргаш. Химия, 1977, т. 3, Л 3, с. 335 - 347.

30. Севастьянова H.H., Липкинд Г.М., Архипова С.Ф., Попов Е.М. Теоретический конформационный анализ брадикининпотенцирущего пептида LGlu Тгр- Pro- Arg- Pro- Gin- lie- Pro- Pro. П. -Биоорган.химия, 1977, т. 3, В 4, с. 473 - 484.

31. Севастьянова H.H., Попов Е.М. Теоретический конформационный анализ брадикининпотенцирущего пентапептида LGlu Lys- Trp-- Ala- Pro. Ш. - Биоорган.химия, 1978, т. 4, № 8, с. 997 -1016.

32. Севастьянова H.H., Попов Е.М. Теоретический конформационный анализ брадикининпотенцирущего 1 пептида i»Glu Lys-Phe -Pro-Pro . 1У, - Биоорган.химия, 1979, т. 5, Ш I, с. II - 23.

33. Севастьянова H.H., Попов Е.М. Теоретический конформационный анализ брадикининпотенцируицих пептидов. У. LGlu -Aen -Тгр --Pro -Arg -Pro -Gin -lie -Pro -Pro . Биоорган.химия, 1980,т. 6, ft 4, с. 547 562.

34. Севастьянова H.H., Попов Е.М. Теоретический конформационный анализ брадикининпотенцирущих пептидов. УП. Синтетические аналоги. Биоорган:химия, 1981, т. 7, № 4, с. 518 - 523.

35. Попов Е.М., Севастьянова H.H. Теоретический конформационный анализ брадикининпотенцирущих пептидов. УШ. Структура и функция. Биоорган.химия, т. 7, № 10, с. 1478 - 1487.

36. S©vastlyanova N.N., Popov Е.М. The spatial structures of several bradykinin-potentiating peptides. J.Mol.Struct., 1980, v.65, p. 125 - 140.

37. Попов Е.М., Касумова Л.И., Ахмедов H.A., Максумов И.С., Год-жаев Н.М. Теоретический конформационный анализ фрагмента Arg1 -Pro2 -Asp5 -Phe4—Cys^ -Leu6—Glu7 -Pro8 -Pro9 молекулы EPTI. Препринт ЙТФ-79-43Р, 1979, Киев.

38. Годжаев H.M., Касумова Л.И., Попов Е.М. Априорный расчет1. Л ЛЦтрехмерной структуры фрагмента Arg' Cys молекулы ВРИ. -Препринт ИТФ-79-45Р, 1979, Киев.

39. Алиев Р.Э., Годжаев Н.М., Аббасов С.Г., Ахмедов H.A. Теоретический конформационный анализ фрагмента Asn45 -Asn44 Phe4^ панкреатического трипсинового ингибитора. - ДАН Азерб. ССР, 1979, т. тУ, ft I, с. 37 - 39.

40. Годжаев Н.М., Алиев Р.Э., Ахмедов H.A. Априорный расчет трехл о сомерной структуры фрагмента Ala Ala-70 бычьего панкреатического трипсинового ингибитора (ВРП). -ДАН Азерб. ССР, 1979,1. Т. ХХХУ, Jé 10, с. 29 32,

41. Алиев P.E., Годжаев Н.М., Ахмедов H.A. Теоретический конформационный анализ фрагмента Asp 50 -Cys^1 Met52 панкреатического трипсинового ингибитора. - Известия АН Азерб. ССР, сер.физ.тех.мат.н., 1979, № 4, с. 117 - 122.

42. Касумов И.А., Годжаев Н.М., Ахмедов Н.А; Теоретический кон-формационный анализ молекул H -Met -Glu -His -ОН и H -Met --Glu -His -Phe -он . Известия АН Азерб. ССР, сер.физ.тех. мат.н., 1980, № 3, с. 108 - III.

43. Попов Е.М., Ахмедов H.A., Касумов O.K., Касумов И.А., Годжа-ев Н.М. Теоретический конформационный анализ пептидов мозга*

44. Стимулятор сна. Биоорган.химия, 1980, т. 6, № II, с. 1620 - 1631.55; Спасов В.З., Попов Е.М. Теоретический конформационный анализ цистинсодержащих пептидов I. Модельные пептиды и окситоцин.- Биоорган.химия, 1981, т. 7, të I, с. 25 41.

45. Попов Е.М;, Липкинд Г.М. Конформационное состояние и механизм функционирования грамицидина А. Мол.биол., 1979, т. 13, В2, с. 363 376.

46. Дашевский В.Г. Конформация органических молекул. М., Химия, 1974, - 432 с.

47. Дашевский В.Г; Конформационный анализ органических молекул.- М., Химия, 1972, 272 с.

48. Ахмедов H.A. Теоретический конформационный анализ олигопепти-дов» Дис.канд.физ. -мат.наук, М-, 1975, - 124 с;

49. Китайгородский А.И. Невалентные взаимодействия атомов в органических кристаллах и молекулах. УФН, 1979, т. 127, в. 3, с. 391 - 420.

50. Полозов Р.В. Метод полуэмпирического силового поля в конфор-мационном анализе биополимеров; М., Наука, 1981, - 119 с.

51. Scott R.A*, Scheraga Н.А. Conformational analysis of macro-molecules. III.Helical structures of polyglycine and poly-L-alanine. J.Chem.Phys., 1966, v.45,p. 2091 - 2101.

52. Липкинд Г.М., Архипова С.Ф., Попов Е.М. Теоретическое исследование конформаций метиламида N -ацетил-ъ -аланина в различных средах. Ж.структ.химии, 1970, т; II, е. 121 - 126.

53. Попов Е.М., Дашевский В.Г., Липкинд Г.М*, Архипова С.Ф. Метод расчета конформаций пептидных цепей. Потенциальные функции. -Мол.биол., 1968, т. 2, с. 612 -620.

54. Максумов И.С., Исмаилова Л.И., Годзкаев Н.М. Программа полуэмпирического расчета конформаций молекулярных комплексов на ЭВМ. Ж.струк.химии, 1983, т. 24, Л 4, с. 147 - 148.

55. Физиология эндокринной системы. Отв. ред. Баранов В.Г. Л., Наука, 1979* - 680 е.

56. Sasaki К., Dockerill S., Mamiak D.A., Tickle I.J., Blundell . Ti, X-ray analysis of glucagon and its relationship to receptor binding. -Nature, 1975» v. 257, p. 751.

57. IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature. Abbreviations.and. symbols for the di script ion of the conformation, of poly-peptide chains. Biochem. Biophys. Acta., 1971» v. 229, p. 1 - 17.

58. Tasumi M., Takeuchi H., Ataka S., Dwivedi A.M., Krimm S. Norraall vibeations of proteins: glucagon. Biopolymers,. 1982, v. 21, N 3, p. 711 - 714.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.