Разнообразие компактных форм денатурированных белков тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, доктор физико-математических наук Уверский, Владимир Николаевич

• Уверский, Владимир Николаевич
• доктор физико-математических наук
• 1998

Оглавление диссертации доктор физико-математических наук Уверский, Владимир Николаевич

ГЛАВА I. ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА II. СКОЛЬКО СУЩЕСТВУЕТ РАЗЛИЧНЫХ РАСПЛАВЛЕННЫХ

ГЛОБУЛ?.

1.Введени е.

2. Белковая молекула как объект физических исследований. Основные определения

3. История открытия расплавленной глобулы.

4. Разнообразие денатурированных форм белковой молекулы - расплавленная глобула, высоко структурированная расплавленная глобула, предшественник расплавленной глобулы.

ЧАСТЬ ПЕРВАЯ. КОМПАКТНЫЕ ДЕНАТУРИРОВАННЫЕ

СОСТОЯНИЯ И СВОРАЧИВАНИЕ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

ГЛАВА III. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ СТРУКТУРНЫХ СВОЙСТВ КОМПАКТНЫХ ДЕНАТУРИРОВАННЫХ СОСТОЯНИЙ

БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ.

§1. Как зарегистрировать формирование равновесного промежуточного состояния? Общее состояние вопроса.

§2. Условия эксперимента.:.

§3. Высокоэффективная гель-фильтрация как уникальный инструмент для количественного и качественного описания процессов денатурации и разворачивания глобулярных белков. п. 3.3.а. Введение. п. 3.3. б. Определение величин радиуса Стокса для нашивных и полностью развернутых белков (анализ литературных данных). п. 3.3. в. Количественный анализ разворачивания глобулярных белков сильными денатурантами с помощью гель-фильтрации. п. 3.3.г. 1. Калибровка гель-фильтрационной колонки Superóse-12. п.З.З.г.2. Определение величин радиуса Стокса для нативных и полностью развернутых белков с помощью гель-фильтрации. п.З.З.г.З. Определение величин радиуса Стокса для белков в состоянии расплавленной глобулы с помощью гель-фильтрации. п. 3.3. д. Качественный анализ процессов денатурации и разворачивания глобулярных белков с помощью гель-фильтрации. Получение кривых, описывающих структурные переходы в белках. п. 3.3. е. Гель-фильтрация прямо указывает на существование переходов типа "все-или-ничего " между компактным и менее компактным состояниями белковой молекулы. п. 3.3.ж. Использование гель-фильтрации для разделения конформационных состояний, отличающихся по гидродинамическим размерам, и исследования их свойств.

§4. Применение метода затухания флуоресценции гидрофобного зонда 8

АНС для исследования структурных превращений в глобулярных белках. п. 3.4. а. Введение. п. 3.4. б. Самоассоциация молекул 8-АНС. Спектральные характеристики п. 3.4. б. 2. Спектральные свойства 8-АНС в водных растворах.

Влияние самоассоциации на спектральные свойства 8-АНС.

Роль ионов в ассоциации молекул АНС. п. 3.4.6.3. Спектральные свойства 8-АНС в органических растворителях . 66 Общий эффект растворителя на спектральные свойства 8-АНС. 66 Влияние ассоциации на спектральные свойства молекул 8-АНС в органических растворителях.

Влияние ионов магния на спектральные свойства 8-АНС в органических растворителях. п. 3.4. б. 4. Спектральные свойства 8-АНС в комплексах с белками.

Характеристики затухания флуоресценции зонда в комплексах АНСбелок.

Короткоживущая компонента флуоресценции комплексов АНС-белок относится к молекулам зонда, находящимся на поверхности белковой молекулы и доступным растворителю.

Долгоживущая компонента флуоресценции комплексов АНС-белок относится к молекулам зонда, погруженным внутрь белковой молекулы и недоступным растворителю.

Использование метода затухания флуоресценции гидрофобного зонда 8-АНС для исследования структурных превращений в глобулярных белках.

Долгоживущая компонента флуоресценции комплексов 8-АНС-белок больше в том случае, когда зонд взаимодействует с белком, находящимся в состоянии расплавленной глобулы.

Модельный механизм флуоресценции 8-АНС в комплексах этого зонда с белками. п. 3.4. б. 5. Основные выводы.

ГЛАВА IV. РАСПЛАВЛЕННАЯ ГЛОБУЛА - ТРЕТЬЕ ТЕРМОДИНАМИЧЕСКОЕ СОСТОЯНИЕ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ.

§1. Условия эксперимента.

§2. Индуцированные сильными денатурантами переходы между нашивным состоянием, состоянием расплавленной глобулы и клубкообразным состоянием являются переходами типа "все-или-ничего". Анализ экспериментальных данных. п.4.2.а. Введение. п.4.2.6. Зависимость кооперативности индуцированных мочевиной или GdmCl Н—>Р переходов в глобулярных белках. Разворачивание небольших белков является внутримолекулярным аналогом фазового перехода. п.4.2.в. Индуцированные растворителем переходы Н—>Р, Н—>РГ и РГ-+Р в небольших глобулярных белках являются переходами типа "все-илиничего ".

Переходы Н->Р.

Переходы Н->РГ.

Переходы РГ^Р. п. 4.2. г. Реабилитация полученных результатов. п. 4.2.д. Индуцированные сильными денатурантами переходы между натив-ным состоянием, состоянием расплавленной глобулы и клубкообразным состоянием протекают по принципу "все-или-ничего ".

§3. Результаты прямого эксперимента: Индуцированное при 4°С гуанидин-гидрохлоридом разворачивание состояния расплавленной глобулы карбо-ангидразы В и (3-лактамазы протекает по принципу "все-или-ничего. п. 4.3.а. Введение. п. 4.3. б. Как экспериментально показать, что исследуемый переход является переходом типа "все-или-ничего"?. п.4.3.в. Мультипараметрическое исследование разворачивания ККАВ гуанидингидрохлоридом при 4°С. п. 4.3.г. Мультипараметрическое исследование денатурации /3-лактамазы гуанидингидрохлоридом при 4°С. п. 4.3.д. Хроматографическое исследование денатурации белков. п. 4.3. е. Индуцированное гуанидингидрохлоридом при 4°С разворачивание состояния расплавленной глобулы карбоангидразы В и (З-лактамазы 118 протекает по принципу "все-или-ничего ".

ГЛАВА V. ПРЕДШЕСТВЕННИК РАСПЛАВЛЕННОЙ ГЛОБУЛЫ - НОВОЕ

РАВНОВЕСНОЕ СОСТОЯНИЕ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ.

§1. Введение.

§2. Условия эксперимента.

§3. Трехстадийное равновесное разворачивание карбоангидразы В и /3-лактамазы гуанидингидрохлоридом при низких температурах. п. 5.3. а. Введение. п. 5.3. б. Одностадийное разворачивание малых глобулярных белков. п.5.3.в. Двухстадийноеразворачивание малых глобулярных белков. Расплавленная глобула. п.5.3.г. Трехстадийное разворачивание малых глобулярных белков. Расплавленная глобула и ее предшественник. п. 5.3. д. Структурные свойства карбоангидразы В и /З-лактамазы в новом промежуточном состоянии - предшественнике расплавленной глобуп.5.3.е. Трехстадийный механизм равновесного разворачивания небольших глобулярных белков. Сходство с кинетической схемой сворачивания и моделью поэтапного сворачивания глобулярных белков.

§4. Индуцированное анионами сворачивание стафилококковой нуклеазы. п. 5.4.а. Введение. п.5.4.6. Краткая характеристика объекта исследования. Конформационные переходы, индуцируемые в нуклеазе изменениемрН. Разворачивание белка мочевиной. п.5.4.в. Влияние анионов на развернутую кислотой стафилококковую нуклеазу. Разнообразие компактных денатурированных состояний. п.5.4.г. Структурные свойства стафилококковой нуклеазы в различных анион-индуцированных А-формах. п. 5.4.г. Равновесное разворачивание форм А2 и A3 сопровождается формированием промежуточного состояния. п. 5.4.е. Пять равновесных конформаций нуклеазы. Структурные характерыстики.

§5. рН-индуцируемое сворачивание статистического сополимера гидрофобных и гидрофильных аминокислот сопровождается формированием ин~ термедиата со свойствами состояния-предшественника расплавленной глобулы. п. 5.5.а. Введение. п. 5.5.в. рН-индуцируемое сворачивание случайного сополимера. Изменения в спектрах КД. п. 5.5.г. рН-Индуцируемое сворачивание случайного сополимера. Гельфильтрация и тушение флуоресценции. п. 5.5. д. Стабильности полипептида в различных конформационных состояниях. Влияние мочевины. п. 5.5. е. Стабильности полипептида в различных конформационных состояниях. Эффект температуры. п.5.5.ж. Структурные свойства молекулы случайного сополимера в промежуточной конформации.

§6. Главы IV и V: Резюме и рассуждения. п. 5. б. а. Структурные свойства полипептидной цепи в состоянии-предшественнике расплавленной глобулы. 2 g п.5.6. б. Как отличить одно "расплавленное " состояние от другого? Конформационное пространство белковой молекулы. п. 5. б. в. Состояние-предшественник расплавленной глобулы является равновесным аналогом первого кинетического интермедиата сворачивания глобулярных белков. п.5.6.г. Природа состояния-предшественника расплавленной глобулы. Предшественник расплавленной глобулы тождественен глобуле Лифшица? . 190 п. 5. б. д. Как выглядит фазово-конформационное пространство белковой молекулы?.

ГЛАВА VI. ВЛИЯНИЕ ОЛИГОМЕРИЗАЦИИ НА СТРУКТУРНЫЕ СВОЙСТВА ДЕНАТУРИРОВАННЫХ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ.

§6.1. Ассоциация денатурированных белковых молекул, как структурирующий фактор.

§6.2. Структурные свойства нуклеазы в различных формах, индуцированных олигомеризацией.

§6.3. Ассоциация интермедиата разворачивания более структурированных форм Аг и Аз.

§6.4. Конформационные переходы, индуцируемые в развернутой кислотой стафилококковой нуклеазе анионами и ассоциацией.

ЧАСТЬ ВТОРАЯ. КОМПАКТНЫЕ ДЕНАТУРИРОВАННЫЕ СОСТОЯНИЯ БЕЛКОВ ш vivo.

Введение. Откуда берутся денатурированные белки в клетке?.

ГЛАВА VII. ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ, КАК СЛЕДСТВИЕ ИЗМЕНЕНИЯ АМИНОКИСЛОТНОЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТИ. ТОЧЕЧНЫЕ МУТАЦИИ. ЦИРКУЛЯРНАЯ ПЕРМУТАЦИЯ.

ИСКУССТВЕННЫЕ БЕЛКИ.

§7.1. Введение.

§7.2. Условия эксперимента.

§7.3. Влияние точечных аминокислотных замен на стабильность лизоцима фага Т4. Переход белковой молекулы в состояние расплавленной глобулы при тройной замене AsplO—>His, AsnlOl —>Asp, Argl48—>Ser. п. 7.3.a. Введение. п. 7.3.6. Растворимая форма тройного мутанта лизоцима фага Т4 обладает свойствами расплавленной глобулы.

§7.4. Дигидрофолатредуктаза с циркулярно пермутированной аминокислотной последовательностью обладает свойствами расплавленной глобулы, но при взаимодействии с лигандами восстанавливает функциональную третичную структуру. п. 7.4.а. Введение. п. 7.4.6. Пермутанты ДГФР в отсутствие лигандов обладают свойствами расплавленной глобулы. п. 7.4.6 1. Молекулы пермутантов ДГФР не имеют жесткой третичной структуры. п. 7.4.6.2. Пермутированные формы ДГФР распознаются молекулярным шапероном Сго-ЕЬ. п. 7.4.6.3. Пермутанты в отсутствии лигандов компактны. п. 7.4.6.4. Пермутированные формы ДГФР имеют выраженную вторичную структуру. п. 7.4. в. Влияние лигандов на структурные свойства и стабильность ДГФР и ее пермутированных форм. п. 7.4.г. Взаимодействие с лигандами индуцирует в пермутированных формах ДГФР переход расплавленная глобула - нативное состояние . . . 241 п. 7.4. д. Индуцированный взаимодействием с лигандами переход расплавленная глобула - нашивное состояние и генетические болезни.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Разнообразие компактных форм денатурированных белков»

§8.2. Условия эксперимента. .256

§8.3. Индуцированные метанолом структурные изменения в ß-лактоглобулине.258 п. 8.3.а. Денатурация белка. Спектры КД в ближней УФ области.258 п.8.3.6. Изменение вторичной структуры (Спектры КД в дальней УФ области) .259 п.8.3.в. Изменение компактности (Триптофановая флуоресценция).260 п. 8.3.г. Взаимодействие с гидрофобным флуоресцирующим зондом (Затухание флуоресценции АНС).262 п. 8.3. д. Индуцированное метанолом промежуточное состояние белковой молекулы.263

§8.4. Влияние других органических растворителей на структурные свойства

-лактоглобулина.266 п. 8.4. а. Денатурация (Спектры КД в ближней УФ области).266 п.8.4.6. Изменение вторичной структуры (Спектры КД в дальней УФ области) .267 п. 8.4. в. Изменение компактности (Триптофановая флуоресценция).268 п. 8.4.г. Взаимодействие с АНС.268 п. 8.4. д. Расплавленная глобула, индуцированная уменьшением диэлектрической проницаемости раствора. 270

§8.5. Заключение. 273

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Уверский, Владимир Николаевич

ГЛАВА XI. ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ

Как говорилось в водной части (см. Главу I), при работе над данной диссертацией рассматривался достаточно широкий круг вопросов. Отмечалось также, что некоторые из исследованных проблем имели принципиальное значение для понимания процесса самоорганизации белковой молекулы (в частности, в области равновесных исследований поэтапного сворачивания глобулярных белков, см. Таблицу 1.2), тогда как результаты, полученные в качестве ответов на другие вопросы, носят скорее иллюстративный характер. Необходимо отметить, что часть важных наблюдений была получена также как следствие разработки экспериментальных подходов для исследования структурных превращений белков в ходе их равновесного разворачивания.

Часть из принципиально важных результатов, полученных в ходе работы над данной диссертацией, суммирована в Таблице 11.1 (см. выделение курсивом).

Список литературы диссертационного исследования доктор физико-математических наук Уверский, Владимир Николаевич, 1998 год

1. Ануфриева Е.В., Некрасова Т.Н., Шевелева Т.В., Краковяк М.Г. // Строение и структурные превращения макромолекул водорастворимых полимеров и люминесценция магниевой соли 8-анилинонафталин-1-сульфоновой кислоты. Высокомол. Соед. 1994. Т.36. С.449-456.

2. Болотина И.А. // Определение вторичной структуры белков из спектров кругового дихроизма. V. Вторичная структура белков в состоянии расплавленной глобулы. Молекуляр. биология. 1987. Т.21. С.1625-1635.

3. Бычкова В.Е., Птицын О.Б. // Состояние расплавленной глобулы белковой молекулы становится скорее правилом, чем исключением. Биофизика. 1993. Т.38. С.58-66.

4. Бычкова В.Е., Бартошевич С.Ф., Кленин С.И. // Сравнительное исследование коэффициентов диффузии а-лактальбуминов и лизоцима с помощью поляризационного интерферометра. Биофизика. 1990. Т.35. С.242-248.

5. Бычкова В.Е., Семисотнов Г.В., Птицын О.Б., Гудкова О.В., Митин Ю.В., Ануфриева Е.В. // Компактная структура статистических сополимеров из гидрофобного и гидрофильного аминокмслотных остатков. Молекуляр. Биология. 1980. Т.14. С.278-286.1. Г-Д

6. Дюйсекина А.Е., Бычкова, В.Е., Фантуцци, А., Росси, Дж.-Л., Птицын, О.Б. // Освобождение гидрофобного лиганда из ретинол-связывающего белка в условиях, моделирующих поле мембраны. Молекуляр. Биология. 1998, в печати.к-л-н

7. Карнуп A.C. // Синтез модельного статистического сополимера Glux:Leuy:Trpz и его структурные исследования. Дипломная работа. Пушино: Институт белка РАН. 1995. 73 с.

8. Ландау Л.Д., Лифшиц Е.М. // Теоретическая физика. Электродинамика постоянных сред. Т. 8. Наука. Москва. 1982. С.60.

9. Лейбман Д.Я., Тиктопуло Е.И., Привалов П.Л. // Исследование конформационных переходов в сывороточном альбумине методом сканирующей микрокалориметрии. Биофизика. 1975. Т.20. С.376-379.

10. Лифшиц И.М. // Журнал Эксп. Теор. Физики. 1968. Т. 55. С.2408-2420.

11. Лифшиц И.М., Гросберг А.Ю., Хохлов А.Р. // Объемные взаимодействия в статистической физике полимерной макромолекулы. Успехи Физ. Наук. 1979. Т. 127. С.353-389.

12. Нарижнева Н.В., Уверский В.Н. // Понижение диэлектрической проницаемости среды может трансформировать белковую молекулу в состояние расплавленной глобулы. Биохимия. 1998. Т.63. С.100-108.

13. Нарижнева Н.В., Иванова Т.В., Томашевский А.Ю., Уверский В.Н. // Сравнение структурных свойств гомологичных белков сывороточного альбумина и а-фетопротеина человека. Молекуляр. Биология. 1997. Т. 31. С.1128-1133.1. О-П-Р-С-Т

14. Остерман Л.А. //Хроматография белков и нуклеиновых кислот / 1985. Москва. Наука.

15. Птицын О.Б. // Стадийный механизм самоорганизации белковых молекул. Докл. АН СССР. 1973. Т.210. С.1213-1215.

16. Птицын О.Б., Долгих Д.А., Гильманшин Р.И., Шахнович Е.И., Финкелыитейн A.B. // Флуктуирующее состояние белковой глобулы .Молекуляр. биология. 1983. Т. 17. С.569-576.

17. Родионова H.A., Семисотнов Г.В., Кутышенко В.П., Уверский В.Н., Болотина И.А., Бычкова В.Е., Птицын О.Б. // Стадийность равновесного разворачивания карбоангидразы В сильными денатурантами. Молекуляр. Биология. 1989. Т.23. С.683-692.

18. Семисотнов Г.В. // Исследование равновесных и кинетических промежуточных состоянийна пути самоорганизации глобулярных белков. Автореф. дисс. докт. физ.-мат. наук. Пущино: Институт белка РАН. 1994. 50 с.

19. Северин Ф.Ф. // Белки, ассоциированные с микротрубочками. Биохимия. 1991. Т.56. С.963-975.

20. Томашевский А.Ю., Уверский В.Н. // Новая схема выделения а-фетопротеина человека. Биоорганическая Химия. 1998. Т.23.У

21. Уверский В.Н. // Разворачивание "расплавленной глобулы" как фазовый переход первого рода. Дис. канд. физ.-мат. наук. Пущино: Институт белка АН СССР. 1991. 200с.

22. Уверский В.Н. // Разнообразие денатурированных форм глобулярных белков: I. Индуцированное анионами сворачивание стафилококковой нуклеазы. Молекуляр. Биология. 1998а. Т.32. N0. 3. С.482-487.

23. Уверский В.Н. // Разнообразие денатурированных форм глобулярных белков: II. Структурные характеристики А-форм. Молекуляр. Биология. 19986. Т.32. N0. 3. С.488-497.

24. Уверский В.Н. // Равновесное разворачивание частично свернутых форм Аг и Аз стафилококковой нуклеазы сопровождается формированием промежуточного состояния. Биохимия. 1998в. Т.63. С.125-130.

25. Уверский В.Н. // Сколько существует различных расплавленных глобул? (Обзор) Биофизика. 1998г.

26. Уверский В.Н., Нарижнева Н.В. // Влияние природных лигандов на структурные свойства и конформационную стабильность белков (Обзор). Биохимия. 1998. Т.63. С.68-83.

27. Уверский В.Н., Птицын О.Б. // Трехстадийное равновесное разворачивание небольших глобулярных белков сильными денатурантами: I. Карбоангидраза В. Молекуляр. биология. 1996а. Т.30. С. 1124-1134.

28. Уверский В.Н., Птицын О.Б. // Трехстадийное равновесное разворачивание небольших глобулярных белков сильными денатурантами: II. (З-Лактамаза и общая модель. Молекуляр. биология. 19966. Т.30. С. 1135-1143.

29. Уверский В.Н., Финк А.Л. // Олигомеризация может структурировать белковые молекулы, находящиеся в промежуточных частично свернутых состояниях. Биохимия. 1998а. Т.63. С.109-116.

30. Уверский В.Н., Финк A.JI. // Структурные свойства стафилококковой нуклеазы в олиго-мерных А-формах. Биохимия. 19986. Т.63. С.117-124.

31. Уверский В.Н., Леонтьев В.В., Гудков А.Т. // Влияние точечных аминокислотных замен на стабильность лизоцима фага Т4: I. Замена Asnl01-»Asp. Биофизика. 1993. Т.38. С. 602-605.

32. Уверский В.Н., Семисотнов Г.В., Птицын О.Б. // Разворачивание расплавленной глобулы сильными денатурантами протекает по принципу "все-или-ничего". Биофизика. 1993. Т.38. С.37-46.1. Ф-Х-Ш

33. Финкельштейн A.B. // Структура и Биосинтез Белка. / Спирин A.C., Ред. Пущино. 1988. Вып. З.С.10-15.

34. Финкельштейн A.B. // Пакет прикладных программ «ALB» для расчета вторичной структуры белков и полипептидов. 1982. Пущино.

35. Хохлов А.Р. // Статистическая физика макромолекул. 1985. Изд. Московского университета. 190 с.

36. Шахнович Е.И., Финкельштейн A.B. // К теории кооперативных переходов в белковых молекулах. ДАН СССР. 1982. Т.267. С. 1247-1250.A

37. Ackers G.L. // A new calibration procedure for gel-filtration columns. J. Biol. Chem. 1967. V.242. P.3237-3238.

38. Ackers G.L. // Analytical gel-filtration of proteins. Adv. Protein Chem. 1970. V.24. P.343-446. Abelev G.I. // Alpha-fetoprotein in ontogenesis and its assosiation with malignant tumors. Adv.

39. Adams J.A., Johnson K., Matthews R., Benkovic S.J. // Effect of distal point-site mutations on the binding and catalysis of dihydrofolate reductase from Escherichia coli. Biochemistry. 1991. V.28.P.6611-6618.

40. Adinolfi A., Adinolfi M. Lessof // Alpha-feto-protein during development and in disease. J. Med. Genet. 1975. V.12. P.138-151.

41. Adler A.J., Greenfield N.J., Fasman G.D. // Circular dichroism and optical rotatory dispersion of proteins and polypeptides. Methods Enzymol. 1973. V.27. P.675-735.

42. Ahmad F., Bigelow C.C. // Denaturation of ribonuclease A by combination of urea and salt dénaturants. J. Mol. Biol. 1979. V.131. P.607-617.

43. Ahmad F., Salahuddin A. // Influence of temperature on the intrinsic viscosities of proteins in random coil conformation. Biochemistry. 1974. V.13. P.245

44. Alexandrescu A.T., Ng Y.-L., Dobson C.M. // Characterization of a TFE-induced partially folded state of a-lactalbumin. J. Mol. Biol. 1994. V.235. P.587-599.

45. Alpert E., Drysdale J.W., Isselbacher K.J. // Isoelectric focusing of human fetoprotein: an aid in purification and characterization of microheterogeneity. Ann. NY Acad. Sci. 1973. V.209. P.387-391.

46. Alter T., Bell J.A., Sun Dao-Pin Nicholson H., Wozniak J.A., Cook S., Matthews B.W. // Replacement of Pro86 in phage T4 lysozyme extend an a-helix but do not alter protein stability. Science. 1988. V.239. P.631-635.

47. Anantanarayanan V.S., Ahmad F., Bigelow C.C. // Denaturation of P-lactoglobulin-A at pH 2. Biochim. Biophys. Acta. 1977. V.492. P. 194-203.

48. Anderson D.E., Becket W.J., Dahlquist F.J. // pH-Induced denaturation of proteins: a single salt bridge contributes 3-5 Kkal/mol to the free energy of folding of T4 lysozime. Biochemisstry. 1990. V.29, P.2403-2408.

49. Andrews P. // The gel-filtration behaviour of proteins related to their molecular weights over a wide range. Biochem. J. 1965. V.96. P.595-600.

50. Anfincen C.B., Haber E., Sela M., White F.N. // Kinetics of formation of native ribonuclease during oxidation of the reduced polypeptide chain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1961. V.47. P.1309-1314.

51. Aune K.C., Salahuddin A., Zarlenyo M.H., Tanford C. // Evidence for residual structure in acid-and heat-denatured proteins. J. Biol. Chem. 1967. V.242. P.4486-4489.B

52. Back J.F., Oakenfull D., Smith M.B. // Increased thermal stability of proteins in the presence ofsugars and polyols. Biochemistry. 1979. V. 18. P. 5191-5196. Baldwin R.L. // Molten globule: Specific or non-specific folding intermediate? Chemtracts:

53. Biochem Mol. Biol. 1991. V.2. P.379-389. Baldwin R.L. // Pulsed H/D-exchange studies of folding intermediates. Curr. Opin. Struct. Biol. 1993. V.3.P.84-91.

54. Baldwin R.L. // The nature of protein folding pathways: The classical versus new view. J. Biomol. NMR. 1995. V.5. P. 103-109.

55. Baldwin R.L., Roder H. // Curr. Opin. Struct. Biol. 1991. V.l. P.218-220.

56. Balig M.M. II Anal. Biochem. 1980. V.101. P.200-203.

57. Barrick D., Baldwin R.L. // Three-state analysis of serm whale apomyoglobin folding. Biochemistry. 1993. V.32. P.3790-3796.

58. Baum J., Dobson C.M., Evans P.A., Hanly C. // Characterization of a partly folded protein by NMR methods: studies on the molten globule state of guinea pig alpha-lactalbumin. Biochemistry. 1989. V.28. P.7-13.

59. Benditt, E., Cohen, A., Costa, P., Franklin, E., Glenner, G., and Husby, G. // Amyloid and Amyloidosis. Int. Congr. Ser. No. 497. (Pinho e Costa P. and Falcao de Freitas A. eds). 1980. Elsevier. N. Y.

60. Berne B.J., Pecora R. // Dynamic Light Scattering / New York: Wiley and Sons. 1976.

61. Betton Z.-M., Desmadrill M., Mitraki A., Yon J.M. // Unfolding-refolding transitions of a hinge bending enzyme horse muscle phosphoglycerate kinase — induce by guanidinehydrochloride. Biochemistry. 1985. V.23. P.6654-6661.

62. Betz S.F., Raleigh D.P., DeGrado W.F. // Native-like and structurally characterized designed alpha-helical bundles. Curr. Opin. Struct. Biol. 1993. V.3. P.601-610.

63. Binder L.I., Frankfurter A., Rebhun L.I. // The distribution of tau in the mammalian central nervous system. J. Cell Biol. 1985. V.101. P.1371-1378.

64. Birkenmeier G., Usbeck E., Kopperschlager G. // Affinity partitioning of albumin and alpha-fetoprotein in an aqueous two-phase system using poly(ethylene glycol)-bound triazine dyes. Anal. Biochem. 1984. V.l36. P.264-271.

65. Bhattacharyya T., Bhattacharyya A., Roy S. // A fluorescence spectroscopic study of glutaminyl-tRNA synthetase from Escherichia coli and its implications for the enzyme mechanism. Eur. J. Biochem. 1991. V.200. P.739-745.

66. Blacklock, T., Hirschmann, R., Veber, D. // In The Peptides. Analysis, Synthesis, Biology. V.9. Part C. Udenfriend, S.; Meienhofer, J., Eds. New York: Academic Press. 1993 P. 39-102.

67. Braak H., Braak E. // Staging of Alzheimer's disease-related neurofibrillary changes. Neorobiol. Aging. 1995. V.16. P.271-278.

68. Braak E., Braak H., Mandelkow E.M. // A sequence of cytoskeleton changes related to the formation of neurofibrillary tangles and neuropil threads. Acta Neuropathol. 1994. V.87. P.554-567.

69. Bradshaw R.A., Shearer W.T., Gurd F.R.N. // Sites of binding of copper (II) ion by peptide (124) of bovine serum albumin. J. Biol. Chem. 1968. V.243. P.3817-3825.

70. Brandts J.E., Hunt I. // The thermodynamics of protein denaturation. Ill The denaturation of ribo-nuclease in water and aqueous urea and aqueous methanol mixtures. Am. Chem. Soc. 1967. V.89. P.4826-4838.

71. Brass A., Fiszer A., Clamp M. // Lattice models of protein folding. Biochem. Soc. Transact. 1995. V.23.P.715-719.

72. Brazhnikov E.V., Chirgadze Yu.N., Dolgikh D.A., Ptitsyn O.B. // Non-cooperative temperature melting of globular protein without specific tertiary structure: acid form of acid carbonic an-hydrase B. Biopolymers. 1985. V.24. P.1899-1907.

73. Brems D.N., Brown P.L., Beeker G.W. // Equilibrium denaturation of human growth hormon and its cysteine-modified forms. J. Biol. Chem. 1990. V.265. P.5504-5511.

74. Brems D.N., Brown P.L., Heckenlaible L.A., Frank B.H. // Equilibrium denaturation of insulin and proinsulin EB080. Biochemistry. 1990. V.29. P.9289-9293.

75. Brems D.N., Plaisted S.M., Havel H.A., Tomich C.-S.C. // Stabilization of an associated folding intermediate of bovine growth hormone by site-directed mutagenesis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V.85. P.3367-3371.

76. Brems D.N., Plaisted S.M., Havel H.A., Kauffman E.W., Stodola Z.D., Eaton L.C., White R.D. // Equilibrium denaturation of pituitary- and recombinant-derived bovine growth hormone. Biochemistry. 1985. V.24. P.7662-7668.

77. Brion J.P., Guilleminot J., Couchie D., Flament-Durand J., Nunez J. // Both adult and juvenile tau microtubule-associated proteins are axon specific in the developing and adult rat cerebellum. Neuroscience. 1988. V.25. P.139-146.

78. Brock D.J., Scrimgeour J.B., Nelson M.M. // Amniotic fluid alphafetoprotein measurements in the early prenatal diagnosis of central nervous system disorders. Clin. Genet. 1975. V.7. P.163-169.

79. Brown J.R. 1/ Fed. Proc., Fed. Am. Soc. Exp. Biol. 1975. V.34. V.591.

80. Buchwalder A., Szadkowsky H., Kirschner K. // A fully active variant of dihydrofolate reductase with circularly permuted sequence. Biochemistry. 1992. V.31. P.1621-1630.

81. Bushnell G.W., Louire G.V., Brayer G.D. // High-resolution three-dimensional structure of horse heart cytochrome c. J. Mol. Biol. 1990. V.214. P.585-595.

82. Buck M., Radford S.E., Dobson C.M. I I A partially-folded state of hen egg while lysozyme in trifluoroethanol: structural characterization and implication for protein folding. Biochemistry. 1993. V.32. P.669-678.

83. Butner K.A, Kirschner M.W. // Tau protein binds to microtubules through a flexible array of distributed weak sites .J Cell Biol. 1991. V.115. P.717-730.

84. Bychkova V.E., Ptitsyn O.B. // The molten globule in vitro and in vivo. Chemtracts: Biochem. Mol. Biol. 1993. V.4. P. 133-163.

85. Bychkova V.E., Ptitsyn O.B. // Folding intermediates are involved in genetic diseases? FEBS Lett. 1995. V.359. P.6-8.

86. Bychkova V.E., Pain R.H., Ptitsyn O.B. // The molten globule is involved in the translocation of proteins across membranes? FEBS Lett. 1988. V. 238. P.231-234.

87. Bychkova V.E., Berni R., Rossi J.-L., Kutyshenko V.P., Ptitsyn O.B. //Retinol-binding protein is in the molten globule state at low pH. Biochemistry. 1992. V.31. P.7566-7571.

88. Bychkova V.E., Gudkov A.T., Miller W.G., Mitin Yu.V., Ptitsyn O.B., Shpungin I.L. // Biopolymers. 1975. V.14. P.1739-1743.

89. Bychkova V.E., Dujsekina A.E., Klenin S.I., Tiktopulo E.I., Uversky V.N., Ptitsyn O.B. // Molten globule state of cytochrome c under conditions modelling those near the membrane surface. Biochemistry. 1996. V.35. P.6058-6063.

90. Bystroff C., Kraut J. // Crystal structure of unligated Escherichia coli dihydrofolate reductase. Ligand-induced conformational changes and cooperativity of binding. Biochemistry. 1991. V.29. P.2227-2239.c

91. Caceres A., Kosik K.S. // Inhibition of neurite polarity by tau antisense oligonucleotides in primary cerebellar neurons.Nature. 1990. V.341. P.461-463.

92. Caceres A., Potrebic S., Kosik K.S. // The effect of tau antisense oligonucleotides on neurite formation of cultured cerebellar macroneurons. J. Neurosci. 1991. V. 11 P.1515-1523.

93. Calam D.H., Davidson J. // High-performance liquid chromatographic investigations on some enzymes of papaya latex. J. Chromatogr. 1981. V.218. P.581-588.

94. Calwell, J.L., Severson, C.D., Thompson, J.S. // Human alpha-fetoprotein: embryonic alpha-globulin with in vitra immunosupressive activity. Fed. Proc. Fed. Am. Soc. Exp. Biol. 1973. V.32. P.979.

95. Carpenter J.F., Crowe J.H. // The mechanism of cryoprotection of proteins by solutes. Cryobiology. 1988. V. 25. P. 244-255.

96. Carpenter J.F., Crowe J.H. // An infrared spectroscopy study of the interaction of carbohydrates with dried proteins. Biochemistry. 1989. V. 28. P. 3916-3922.

97. Carra J.H., Anderson E.A., Privalov P.L. // Thermodynamics of staphylococcal nuclease denatu-ration. II The A-state. Protein Sci. 1994. V.3. P.952-959.

98. Carrey E.A., Pain R.H. // Conformation of a stable intermediate on the folding pathway of Staphylococcus aureus penicilinase. Biochim. Biophys. Acta. 1978. V.533. P.12-22.

99. Chaffotte A.F., Guijarro J.I., Guillou Y., Delepierro M., Goldberg M.E. // The "pre-molten globule", a new intermediate in protein folding. J. Protein. Chem. 1997. V.16. P.433-439.

100. Chakrabartty A., Kortemme T., Padmanabhan S., Baldwin R.L. // Aromatic side-chain contribution to far ultraviolet circular dichroism of helical peptides and its effect on measurement of helix properties. Biochemistry. 1993. V.32. P.5560-5565.

101. Chen, R.F. // Removal of fatty acids from serum albumin by characoal treatment. J. Biol. Chem.1967. V.242. P.173-181. Christensen H., Pain R.H. // Molten globule intermediates and protein folding. Eur. Biophys. J. V.19. P.221-229.

102. Dobson C.M. // Curr. Opin. Struct. Biol. 1991. V.l. P.22-27.

103. Dobson C.M. // Unfolded proteins, compact states and molten globules. Curr. Opin. Struct. Biol.1992. V.2. P.6-12.

104. Dolgikh D.A., Kolomiets A.P., Bolotina I.A., Ptitsyn O.B. // Molten globule accumulates in carbonic anhydrase folding. FEBSLett. 1984. V.165. P.88-92.

105. Dolgikh D.A., Gabrielian A.E., Uversky V.N. // Protein enginnering of de novo protein with predesigned structure and activity. Applied Biochem. and Biotechnol. 1996a. V.61. P.

106. Dolgikh D.A., Gilmanshin R.I., Brazhnikov E.V. Bychkova V.E., Semisotnov G.V., Venyaminov S.Yu., Ptitsyn O.B. // a-Lactalbumin: compact state with fluctuating tertiary structure? FEBS Lett. 1981. V.136. P.311-315.

107. Drubin D.G., Kirschner M.W. // Tau protein function in living cells. J. Cell Biol. 1984. V.103. P.2738-2746.

108. Dryden D., Weir M.P. // Evidence for an acid-induced molten globule state in interleukin-2. A fluorescence and circular dichroism study. Biochim. Biophys. Acta. 1991. V.1078. P.94-100.

109. Dufour E., Haertle T. // Alcohol-induced changes of ß-lactoglobulin-retinol stoichiometry. Protein Engineering. 1990. V.4. P.185-190.

110. Dufour E., Haertle T. // Temperature-induced folding changes of ß-lactoglobulin in hydro-metha-nol mixtures. Int. J. Biol. Macromol. 1993. 15, 293-297.

111. Dufour E., Bertrand-Harb C., Haertle T. // Reversible effect of medium dielectric constant on structural transformation of ß-lactoglobulin and its retinol binding properties. Biopolymers. 1993. V.33. P.589-598.

112. Dyson H.J., Wright P.E. // Peptide conformation and protein folding. Curr. Opin. Struct. Biol. 1993. V.3.P.60-65.

113. Dyson H.J., Merutka G., Waltho J.P., Lerner R.A., Wright P.E. // Folding of peptide fragments comprising the complete sequence of proteins. Model for the initiation of protein folding. I.

114. Myohemerythrin. J. Mol. Biol. 1992. V.226. P.795-817.E

115. Eftink M.R., Ghiron C.A. // Fluorescence quenching studies with proteins. Anal. Biochem. 1981. V.114. P.199-227.

116. Elwell M., Schelman J. // Phage T4 lysozyme. Physical properties and irreversible unfolding.

117. Fan P., Bracken C., Baum J. // Structural characteriztion of monellin in the alcohol-denaturedstate: evidence for p-sheet to a-helix conversion. Biochemistry. 1993. V.32. P.463-479. Farthing A.C. II J. Chem. Soc. 1950. P.3213.

118. Feigin L.A., Svergun D.I. // Structural analysis by small-angle X-ray and neutron scattering. /

119. New York: Plenum Press. 1987. Fersht A.R. // Protein folding and stability: the pathway of folding of barnase. FEBS Lett. 1993. V.325. P.5-16.

120. Filman D.J., Bolin J.T., Matthews D.A., Kraut J. // Crystal structure of Escherichia coli and La-cobacillus Casei dihydrofolate reductase refined at 1.7 A. J. Biol. Chem. 1982. V.257. P.3663-3672.

121. Fink A.L. // Molten globules. Methods Mol. Biol. 1995a. V.40. P.343-360. Fink A.L. // Compact intermediate states in protein folding. Annu. Rew. Biophys. Biomol. Struct. 1995b. V.24. P.495-522.

122. Finkelstein A.V., Ptitsyn O.B. // Why do globular proteins fit the limited set of folding patterns?

123. M.A., Eds), pp. 53-84. Pergamon Press. Oxford. 1977. Fôrster T. // Zwischenmolekulare energiewanderung und fluoreszenz. Annu. Phys., 6. Folge. 1948. V.2. P.55-65.G

124. Gittis A.G., Stites W.E., Lattman E.E. I I The phase transition between a compact denatured state and a random coil state in staphylococcal nuclease is first order. J. Mol. Biol. 1993. V.232. P.718-724.

125. Glatter O., Kratky O. // Small Angle X-ray Scattering / London: Academic Press. 1982. P. 1-515.

126. Goedert M. // Tau protein and the neurofibrillary pathology of Alzheimer's disease. Trends Neu-rosci. 1993. V. 16. P.460-465.

127. Goedert M., Spillantini M.G., Cairns N.J., Crowther R.A. // Tau-protein of Alzheimer paired helical filaments Abnormal phosphorylation of all six brain isoforms. Neuron. 1992. V.8. P.159-168.

128. Goedert M., Jakes R., Spillantini M.G., Hasegawa M., Smith M.J., Crowther R.A. // Assembly of microtubule-associated protein tau into Alzheiner-like filaments induced by sulphated gly-cosaminoglycans. Nature. 1996. V.383. P.550-553.

129. Goldberg M.E., Semisotnov G.V., Friguet B., Kuwajima K., Ptitsyn O.B., Sugai S. // An early immunoreactive foldimg intermediate of the tryptophan synthase 2-subunit is a molten globule. FEBS Lett. 1990. V.263. P.945-952.

130. Goldenberg D.P., Creighton T.E. // Circular and circularly permuted forms of bovine pancreatic trypsin inhibitor. J. Mol. Biol. 1983. V.165. P.633-651.

131. Goldenberg D.P., Creighton T.E. // Gel electrophoresis in studies of protein conformation and folding. Anal. Biochem. 1984. V.138. P.l

132. Goldenberg D.P., King J. // Temperature-sensitive mutants blocked in folding or subunit assembly of the bacteriophage P22 tail spike protein: Active mutant proteins matured at 30°C. J. Mol. Biol. 1981. V.145. P.633-651.

133. Goode B.L., Feinstein S.C. // Identification of a novel microtubule binding and assembly domain in the developmental^ regulated inter-repeat region of tau. J Cell Biol. 1994. V.124. P.769-782.

134. Van der Goot F.G., Gonzales-Manas J.M., Lakey J.H., Pattus F. // A 'molten-globule' membrane-insertion intermediate of the pore-forming domain of colicin A. Nature. 1991. V.354. P.408-410.

135. Goto Y., Fink A.L. // Conformational states of (3-lactamase: Molten globule state at acidic and alkaline pH with high salt. Biochemistry. 1989. V.28. P.945-952.

136. Goto Y., Fink A.L. // Phase diagram for acidic conformational states of apomyoglobin. J. Mol. Biol. 1990. V.214. P.803-805.

137. Goto Y., Calciano L.J., Fink A.L. // Acid-induced folding of proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1990a. V.87. P.573-577.

138. Goto Y., Takahashi N., Fink A.L. // Mechanism of acid-induced folding of proteins. Biochemistry. 1990. V.29b. P.3480-3488.

139. Green S.M., Gittis A.G., Meekler A.K., Lattman E.E. // One-step evolution of a dimer from a monomertic protein. Nature Struct. Biol. 1995. V.2. P.746-751.

140. Greenberg S.G., Davies P., Schein J.D., Binder L.I. // Hydrofluoric acid-treated tau PHF proteins display the same biochemical properties as normal tau. J. Biol. Chem. 1992. V.267. P.564-569.

141. Greenfield N., Fasman G.D. // Computed circular dichroism spectra for the evaluation of protein conformation. Biochemistry. 1969. V.8. P.4108-4118.

142. Greenstein, J.; Winitz, M. // Chemistry of the Amino Acids. New York: John Wiley, Sons Inc. 1961.

143. Gupta B.B. // Determination of native and denatured milk proteins by high-performance size exclusion chromatography. J. Chromatogr. 1983. V.282. P.463-475.

144. Gurd, F.R.N., Wilcox, P.E. H Adv. Protein Chem. 1956. V.l 1. P.311-427.

145. Gustke N., Trinczek B., Biernat J., Mandelkow E.M., Mandelkow E. // Domains of tau protein and interactions with microtubules. Biochemistry. 1994 V.33. P.9511-9522.H

146. Hagelstedt G., Lichtenberg B., Wille H., Mendelkow E.M., Mendelkow M. // Tau protein becomes long and stiff upon phosphorylation: Correlation between paracrystalline structure and degree of phophorylation. J. Cell Biol. 1989. V.109. P.1643-1651.

147. Halbrech I., Klibanski C. II Nature. 1956. V.178. P.794-795.

148. Hall J.C., Freiden C. // Protein fragments as probes in the study of proteins folding mechanism: differencial effects of dihydrofolate reductase fragments on refolding of intact protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V.86. P.3060-3064.

149. Hamada D., Segawa S., Goto Y. // Non-native alpha-helical intermediate in the refolding of P-lactoglobulin, a predominantly P-sheet protein. Nature Struct. Biol. 1996. V.3. P.868-873.

150. Hamada D., Kuroda Y., Tanaka T., Goto Y. // High helical propensity of the peptide fragments from P-lactoglobulin, a predominantly (3-sheet protein. J. Mol. Biol. 1995. V.254. P.737-746.

151. Hasumi H., Ohmori D. // Studies on the molecular structure of spinach ferredoxin. II. Effect of urea and sodium-chloride. Biochim. Biophys. Acta. 1989. V.996. P. 173-180.

152. He, X.M., Carter, D.C. // Atomic structure and chemistry of human serum albumin. Nature 1992. V.358. P.209-211.

153. Hermans J., Jr., Acampora G. // Reversible denaturation of sperm whale myoglobin: II Thermodynamic studies. J. Am. Chem. Soc. 1967. V.89. P. 1547-1552.

154. Hill T.L. // Thermodynamics of the Smal Systems. / New-York: Wiley. 1963-1964.

155. Himmler A. // Structure of bovine tau-gen Alternatively spliced transcripts generate a protein family. Mol. Cell. Biol. 1989. V.9. P.1389-1396.

156. Hirai H. // Biochemical Markers for Cancer / Ed. T. Ming Chu. N. Y.: Marcel Dekker, 1985. P.25.

157. Holladay L.A., Hammonds R.G. Jr., Puett D. // Growth hormone conformation and conformational equilibria. Biochemistry. 1974. V.13. P.1653-1661.

158. Holladay L.A., Savage C.R., Cohen S., Puett D. // Conformation and unfolding thermodynamics of epidermal growth factor and derivatives. Biochemistry. 1976. V.15. P. 2624-2633.

159. Hof P.R., Perl D.P., Loerzel A.J., Morrison J.H. // Neurofibrillary tangle distribution in the cerebral cortex of Parkinsonism-dementia cases from Guam-Differences with Alzheimer's disease. Brain Res. 1991. V.564. P.306-313.

160. Horiike K., Tojo H., Yamano T., Nozaki M. // Interpretation of the stokes radius of macromole-cules determined by gel filtration chromatography. J. Biochem. (Tokyo). 1983. V.93. P.99-106.

161. Horiike K., Tojo H., Iwaki M., Yamano T., Nozaki M. // Gel chromatographic evidence for the participation of the higher polymers in the self-association system of a flavoenzyme D-amino acid oxidase. Biochem. Int. 1982. V.4. P.477-481.

162. Horowitz P.M., Criscimagna N.L. // Stable intermediates can be trapped during the reversible refolding of urea-denatured rhodanase. J. Biol. Chem. 1990. V.265. P.2576-2583.

163. Houglum J.E., Chappel G.S. // J. LiquidChromatogr. 1984. V.7. P.2895

164. Howell E.E., Villafranca J.E., Warren M.S., Oatley S.J., Kraut J. // Functional role of aspartatic asid-27 in dihydropholate reductase revealed by mutagemesis. Science. 1986. V.31. P. 11231128.

165. Howell E.E., Warren M.S., Booth C.L., Villafranca J.E., Kraut J. // Construction of an altered proton domain mechanism in Escherichia coli and dihydropholate reductase. Biochemistry. 1987. V.26. P.8591-8598.

166. Hsia, J.C., Er, J.S., Tan, C.T., Ester, T., Ruoslahti, E. // a-Fetoprotein binding specificity for arachidonate, bilirubin, docosahexaenoate, and palmitate. A spin label study. J. Biol. Chem. 1980. V.255. P.4224-4227.

167. Hughson F.M., Barrick D., Baldwin R.L. // Probing the stability of a partialy folded apomyoglo-bin intermediate by site-directed mutagenesis. Biochemistry. 1991. V.30. P.4113-4118.

168. Hurle M.R., Anderson S., Kuntz I.D. // Conformation of the predicted source of a slow folding reaction proline-8 of a bovine pancreatic trypsin inhibitor. Protein Engng. 1991. V.4. P.451-455.

169. Jackson M., Manisch H.H. // Halogenated alcohols as solvents for proteins: FTIR spectroscopic results. Biochim. Biophys. Acta. 1992. V.1118. P.139-143.

170. Jacobsen J. // Studies of the affinity of human serum albumin for binding of bilirubin at different temperatures and ionic strength. Int. J. Pept. Protein Res. 1977. V.9. P.235-239.

171. Jaenicke, L. // A rapid micromethod for the determination of nitrogen and phosphate in biological material. Anal. Biochem. 1974. V.61. P.623-627.

172. Jagannadham M.V., Balasubramanian D. // The molten globule intermediate forms in the folding pathway of human carbonic anhydrase B. FEBS Lett. 1985. V.188. P.326-330.

173. Janssen J.A.T. // Direct spectrophotometric assay for penicilline ß-lactamase (penicillinase). Biochim. Biophys. Acta. 1965. V.99. P.171-172.

174. Jeng M.-F., Englander S.W. // Stable submolecular units in a non-compact form of cytochrome c. J. Mol. Biol. 1991. V.221. P.1045-1061.

175. Jeng M.-F., Englander S.W., Elove G.A., Wang A.I., Roder H. // Structural description of acid-denatured cytochrome c by hydrogen exchange and 2D NMR. Biochemistry. 1990. V.29. P.10433-10437.

176. Jennings P.A., Wright P.E. // Formation of a molten globule intermediate early in the kinetic pathway of apomyoglobin. Science. 1993. V.262. P.892-896.

177. Joachim C.L., Morris J.H., Kosik K.S., Selkoe D.J. // Tau antisera recognize neurofibrillary tangles in a range of neorodegenerative disorders. Ann. Neurol. 1987. V.22. P.514-520.K

178. Kamatari, Y.O., Konno T., Kataoka M., Akasaka K. // The methanol-induced globular and expanded denatured states of cytochtome c: A study by CD, fluorescence, NMR and small-angle X-ray scattering. J. Mol. Biol. 1996. V.259. P.512-523.

179. Kanazawa, I. 6 Hamaguchi, K. // Unfoldingf by temperature and guanidine hydrochloride of chicken pancreatic polypeptide. J. Biochem. 1986. V.100. P.207-212.

180. Kapadia G.G., Kortright K.H., Lee S.Y., Mclntire K.R., Waldmann T.A. // Isolation of human alpha-fetoprotein in two fractionation steps and demonstration of homogeneity. Prep. Biochem. 1979. V.9. P. 109-132.

181. Kappor M., O'Brien M.D., Quon D., Winston B.W. // Studies on the structure-function relationships of Neurospora crassa pyruvat kinase: refolding and reactivation following denaturationin guanidine hydrochloride. Int. J. Biochem. 1981. V.13. P.71-81.

182. Karnoup A.S., Uversky V.N. // Sequential compactization of random copolymer of hadrophilic and hydrophobic amino acid residues. Macromolecules. 1997. V.30. P.7427-7434.

183. Kataoka M., Hagihara Y., Mihara K., Goto Y. // Molten globule of cytochrome c studied by small angle X-ray scattering. Proteins: Struct. Funct. Genet. 1993. V.229. P.591-596.

184. Kataoka M., Kuwajima K., Tokunaga F., Goto Y. // Structural characterization of the molten globule of a-lactalbumin by solution X-ray scattering. Protein Science. 1997. V.6. P.422-430.

185. Kato Y., Komiya K, Sasaki H., Hashimoto T. // High-speed aqueous gel-permeation chromatography of proteins. J. Chromatogr. 1980. V.190. P.297-303.

186. Kanazava I., Hamaguchi K. // Unfolding by temperature and guanidine hydrochloride of chicken pancreatic polypeptide. J. Biochem. 1986. V.100. P.207-212.

187. Kellies Z.T., Nyberg K, Sali D., Fersht A.R. // Contribution of hydrophobic interaction to protein stability. Nature. 1988. V.333. P.784-786.

188. Kelly L., Holladay L.A. // Thermodynamics of alligator myoglobim unfolding. Biophys. Chem. 1987. V.27. P.77-85.

189. McKenzie H.A., Ralston G.B. // The denaturation of proteins: Two state? Reversible or irreversible? Experimentia. 1971. V.27. P.617-624.

190. Kiefhaber T., Schnid F.X., Renner M., Hinz H.-J., Hahn V., Quaas R. // Stability of recombinant Lys25 -ribonuclease T1 .Biochemistry. V. 29. P.8250-8257.

191. Kim P.S., Baldwin R.L. // Specific intermediates in the folding reactions of small proteins and the mechanism of protein folding. Ann. Rew. Biochem. 1982. V.51. P.459-489.

192. King, T.P., Spencer, E.M. // Amino acid sequences of the amino and the carboxyl terminal cyanogen bromide peptides of bovine plasma albumin. Arch. Biochem. Biophys. 1972. V.153. P.627-640.

193. Klopfenstein, W.E. // Thermodynamics of binding lysolecithin to serum albumin. Biochim. Biophys. Acta 1969. V.187. P.272-274.

194. Knapp J. A., Pace C.N. // Guanidine hydrochloride and acid denaturation of horse, cow and Candida krusei cytochrome c. Biochemistry. 1974. V.13. P.1289-1294.

195. Kondo J., Honda T., Mori H., Hamada Y., Miura R., Ogawara M., Ihara Y. // The carboxyl third of tau is tightly bound to paired helical filaments. Neuron. 1988. V.l. P.827-834.

196. Kowall N.W., Kosik K.S. // Axonal disruption and aberrant localization of tau protein characterize the neuropil pathology of Alzheimer's disease. Ann. Neurol. 1987. V.22. P.639-643.

197. Kragh-Hansen, U. // Molecular aspects of ligand binding to serum albumin. Pharmacol. Rev. 1981. V.33.P.17-53.

198. Mandal K., Chakrabarti B., Thompson J., Seizen R.J. // Structure and stability of y-crystallins. Denaturation and proteolitic behaviour. J. Biol. Chem. 1987. V.262. P.8096-8102.

199. Mann D.M.A., Prinja D., Davies C.A., Ihara Y., Delacourte A., Defossez A., Mayer R.J., Landon M. // Immunocytochemical profile of neurofibrillary tangles in Downs syndrome patients of different ages. J. Neurol. Sci. 1989. V.92. P.247-260.

200. Manning M.C., Woody R.W. // Theoretical study of the contribution of aromatic side chains in the circular dichroism of basic bovine pancreatic trypsin inhibotor. Biochemistry. 1989. V.28. P.8609-8613.

201. Rubber Co. 1972. P. 364. Mirny L.A., Abkevich V., Shakhnovich E.I. // Universality and diversity of the protein folding scenarios: a comprehensive analysis with the aid of a lattice model. Folding Design. 1996. V.l. P.103-116.

202. Mitchel R.M. // The spacial distribution of moving macromolecules undergoing izomerization.

203. Biopolymers. 1976. V.15. P.1717-1727. Mitchison T., Kirschner M. // Cytoskeletal dynamics and nerve growth. Neuron. 1988. V.l. P.761-772.

204. Mitraki A., King J. // Protein folding intermediates and inclusion body formation. BioTechnology. 1989. V.7. P.690-697.

205. Morinaga, T., Sakai, M., Wegmann, G., Tamaoki, T. // Primary structure of human a-fetoprotein and mRNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1983. V.80. P.4604-4608.N

206. Nagai M., Becker J.D., Deutsch H.F. // The fatty acid levels of rat alpha-fetoprotein derived from fetuses, pregnancy and hepatoma sera. Oncodev. Biol. Med. 1982. V.3. P.343-350.

207. Nakazato K., Yamamura Y., Satake K. // Different stability of N-domain and C-domain of difteric ovotransferrin in urea and application to the determination of iron distribution between the two domains. J. Biochem. 1988. V.103. P.823-828.

208. Nandedkar A.K., Nurse C.E., Friedbreg F. // Mn2+ binding by plasma proteins. Int. J. Pept. Protein Res. 1973. V.5. P.279-281.

209. Narizhneva N.V., Uversky V.N. // Human a-fetoprotein is in the molten globule state under conditions modelling protein environment near the membrane surface. Protein and Peptide Letters. 1997. V. 4. P.243-249.

210. Neurath H., Greenstein J.P., Putnam F.W., Erickson, J.O. // Chem. Rew. 1944. V.34. P.157-.

211. Nicholson H., Soderlind E., Tronrud D.E., Matthews B.W. // Contributions of left-handed helical residues to the structure and stability of bacteriophage T4 lysozyme. J. Mol. Biol. 1989. V.210. P.181-193.

212. Nishi S. // Isolation and characterization of a human fetal-alpha-globulin from the sera of fetuses and a hepatoma patient. Cancer Res. 1970. V.30. P.2507-2513.

213. Nishi S., Matsue H., Yoshida H., Yamamoto R., Sakai M. // Localization of the estrogen-binding site of alpha-fetoprotein in the chimeric human-rat proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V.88. P.3102-3105.

214. Nojima H., Ikai A., Oshima T., Noda H. // Reversible thermal unfolding of thermostable phos-phoglycerate kinase. Thermostability associated with mean zero enthalpy change. J. Mol. Biol. 1977. V. 116. P.429-442.

215. Nozaka M., Kuwajima K., Nitta K., Sugai S. // Detection and characterization of the intermediate of the folding pathway of human a-lactalbumin. Biochemistry. 1978. V.17. P.3753-3758.

216. Nozaki Y., Reynolds J.A., Tanford C. // Conformational states of a hydrophobic protein. The coat protein of fd bacteriophage. Biochemistry. 1978. V. 17. P.1239-1246.

217. Nozaki Y., Schechter N.M., Reynolds J.A., Tanford C. // Use of gel chromatography for the determination of the Stokes radii of proteins in the presence and absence of detergents. A reexamination. Biochemistry. 1976. V.15. P.3884-3890.

218. Nunez E.A., Cristef N., Auclair M.C., Benessay C., Carli A. // Nonesterified fatty acids: role in the molecular events linking endocrinology and oncology via nutrition. Tumor Biol. 1987. V. 8. P. 273-280.1. O-P

219. Oberg K., Chrunyk B.A., Wetzel R. Fink A.L. // Native-like secondary structure in interleukin-1/b inclusion bodies by attenuated total reflectance FTIR. Biochemistry. 1994. V.33. P.2628-2634.

220. Ohgushi M., Wada A. // «Molten-globule state»: a compact form of globular proteins with mobile side-chains. FEBS Letters. 1983. V.164. P.21-24.

221. Oliviery J.R., Craievich A.F. // The subdomain structure of human serum albumin in solution under different pH conditions studied by small angle X-ray scattering. Eur. Biophys. J. 1995. V.24. P.77-84.

222. Olmsted J.B. // Microtubule-associated proteins. Annu. Rev. Cell Biol. 1986. V.2. P.421-457.

223. Pace C.N. // Determination and analysis of urea and guanidine hydrochloride denaturation curves. Methods Enzymol. 1986. V.131. P.266-280.

224. Pace C.N., Laurents D.V. // A new method for determining the heat-capacity change for protein folding. Biochemistry. 1989. V.28. P.2520-2525.

225. Pace C.N., Shirley B.A., Thompson J.A. // Measuring the conformational stability of a protein. In Protein Structure. A practical approach. / Creighton T.E., Ed. Oxford, New York, Tokyo: IRL Press. 1989. P.311-330.

226. Page M. // Alpha-foetoprotein: purification on sepharose-linked concanavalin-A. Can. J. Biochem. 1973. V.51. P.1213-1215.

227. Palleros D.R., Shi L., Reid K.L., Fink A.L. // Three-state denaturation of DnaK induced by guanidine hydrochloride. Evidence for an expandable intermediate. Biochemistry. 1993. V.32. P.4214-4221.

228. Panda D., Goode B.L., Feinstein S.C., Wilson L. // Kinetic stabilization of microtubule dynamics at steady state by tau and microtubule-binding domains of tau. Biochemistry. 1995. V.34. P.11117-11127.

229. Parmelee D.C., Evenson M.A., Deutsch H.F. // The presence of fatty acids in human alpha-fetoprotein. J. Biol. Chem. 1978 V.253. P.2114-2119.

230. Pearlman W.F., Crepy O. // Steroid-protein interaction with particular reference to testosterone binding by human serum. J. Biol. Chem. 1967. V.242. P. 182-189.

231. Pedersen, K.O. // An analysis of measured and calculated calcium quantities in serum. Scand. J. Clin. Lab. Invest. 1978. V.38. P.659-667.

232. Peng Z., Kim P.S. // A protein dissection study of the molten globule. Biochemistry. 1994. V.33. P.2136-2141.

233. Perczel A., Hollosi M., Tusnady G., Fasman G.D. // Convex constrain analysis: a natural decon-volution of circular dichroism spectra of proteins. Protein Engng. 1991. V.4. P.669-679.

234. Perry L.J., Wetzel R. // Unpaired cysteine interferes with ability of an engineered disulfide bound to stabilize T4 lysozyme. Biochemistry. 1986. V.25. P.733-739.

235. Perry, L.J., Onuffer, J.J., Gittelman, M.S., Barmat, L., Mattwes, C.R. // Long-range interactions can influence the folding, stability and cooperativity of dihydropholate reductase. Biochemistry . V. 28. P.7961-7968.

236. Peters, T. Jr. // Serum albumin. Adv. Protein Chem. 1985. V.37. P.161-245.

237. Pfannkoch E., Lie K.C., Regnier F.E., Brath H.G. // Characterization of some commertial highperformance size-exclusion chromatography columns for water-soluble polymers. J. Chro-matogr. Sci. 1980. V.18. P.430-439.

238. Pfeil W., Bychkova V.E., Ptitsyn O.B. // Physical nature of the phase transition in globular proteins. FEBS Lett. 1986. V.198. P.287-291.

239. Pfeil W., Nulting B.O., Jung C. // Apocytochrome P450cam is a native protein with some intermediate-like properties. Biochemistry. 1993. V.32. P.8856-8862.

240. McPhie P. // A reversible unfolding reaction of swine pepcin implication for pepsinogen folding mechanism. Biochem. Biophys. Res. Comm. 1989. V.158. P.115-119.

241. Porath J. // Nature. 1968. V.218. P.834-835.

242. Porath J., Flodin P. II Nature. 1959. V.183. P.1657-1658.

243. Porath J., Olin B. // Immobilized metal ion affinity adsorption and immobilized metal ion affinity chromatography of biomaterials. Serum protein affinities for gel-immobilized iron and nickel ions. Biochemistry. 1983. V.22. P.1621-1630.

244. Potschka M. // Universal calibration of gel permeation chromatography and determination of molecular shape in solution. Anal. Biochem. 1987. V. 162. P.47-64.

245. Prats M., Teissie J., Tocanne J.-F. // Lateral proton conduction at lipdOwater interfaces and its implication for the chemiosmotic-coupling hypothesis. Nature. 1986. V.322. P.756-758.

246. Privalov P.L. // Stability of proteins. Small globular proteins. Adv. Prot. Chem. 1979. V.33. P.167-241.

247. Privalov P.L. // Stability of proteins. Proteins which do not present a single cooperative unit. Adv.

248. Prot. Chem. 1982. V.35. P.l-104. Privalov P.L. // Physical basis of the stability of the folded conformations of proteins. In: Protein

249. Ptitsyn O.B. // How does protein synthesis give rise to the 3D-structure? FEBS Lett. 1991. V.258. P.176-181.

250. Ptitsyn O.B. // The molten globule state. In: Protein Folding / Creighton T.E., Ed. N.-Y.:

251. Freeman and Co. 1992. P.243-300. Ptitsyn O.B. // Kinetic and equilibrium intermediates in protein folding. Protein Engng. 1994. V.7. P.593-596.

252. Ptitsyn O.B., Uversky V.N. // The molten globule is the third thermodynamical state of protein molecules. FEBS Lett. 1994. V.341. P.15-18.

253. Ptitsyn O.B., Volkenstein M.V. // Protein structure and neutral theory of evolution. J. Biomol. Struct. Dyn. 1986. V.4. P. 137-156.

254. Ptitsyn O.B., Bychkova V.E., Uversky V.N. // Kinetic and equilibrium folding intermediates. Phil. Trans. R. Soc. Lond. B. 1995. V.348. P.35-41.

255. Ptitsyn O.B., Zanotti G., Denesyuk A.L., Bychkova V.E. // Mechanism of pH-induced release of retinol from retnol-binding protein. FEBS Lett. 1993. V.317. P.181-184.

256. Ptitsyn O.B., Pain R.H., Semisotnov G.V., Zerovnik E., Razgulyaev O.I. //Evidence for a molten globule satte as a general intermediate in protein folding. FEBS Lett. 1990. V.262. P.20-24.

257. Puett D. // The equilibrium unfolding parameters of horse and sperm whale myoglobim. Effect of guanidine hydrochloride, urea and acid. J. Biol. Chem. 1973. V.248. P. 4623-4634.

258. Purves L.R., Bersohn I., Geddes E.W. // Serum alpha-feto-protein and primary cancer of the liver in man. Cancer. 1978. V.25. P.1261-1270.

259. Purves L.R., Vender M., Bersohn I. // Variants of alpha-fetoprotein. Lancet. 1970. V.2. P.464-465.R

260. Radford S.E., Dobson C.M., Evans P.A. // The folding of hen lysozyme involves partially structured intermediates and multiple pathways. Nature. 1992. V.358. P.302-307.

261. Rao S.P., Carlstrom D.E., Miller W.G. // Collapsed structure polymers. A scattergun approach to amino acid copolymers. Biochemistry 1974. V.13. P.943-.

262. Redfield C., Smith R.A.G., Dobson C.M. // Structural characterization of a highly-ordered 'molten globule' at low pH. Nature Struct. Biol. 1994. V.l. P.23-29.

263. Regan L., DeGrado W.F. // Characterization of a helical protein designed from first principles. Science. 1988. V.241. P.976-978.

264. Rennell D., Bouvier S.E., Hardy L.W., Poteete A.R. // Systematic mutation of bacteriophage T4 lysozyme. J. Mol. Biol. 1991. V.222. P.67-87.

265. Rischel C., Poulsen F.M. // Modification of a specific tyrosine enables tracing of the end-to end distance during apomyoglobin folding. FEBS Lett. 1995. V.374. P.105-109.

266. Rischel C., Thyberg P., Rigler R., Poulsen F.M. // Time-resolved fluorescence studies of the molten globule state of apomyoglobin. J. Mol. Biol. 1996. V.257. P.877-885.

267. Robson B., Pain R.H. // The mechanism of folding of globular proteins: Stability of a penicillinase from Staphylococcus aureus as a model for refolding studies. Biochem J. 1976a. V.155. P.322-330.

268. Ruoslahti E., Ester T., Seppala M. // Binding of bilirubin by bovine and human alpha-fetoprotein. Biochim. Biophys. Acta. 1979. V.578. P.511-519.

269. Sander C. // Design of protein structures: Helix handle and byond. Trends Biotechnol. 1994. V.12. P.163-167.

270. Sasai M. // Conformation, energy, and folding ability of selected amino acid sequences. Proc.

271. Semisotnov G.V., Zikherman K.K., Kasatkin S.B., Ptitsyn O.B., Anufrieva E.V. // Polarized luminescence and mobility of tryptophan residues in polypeptide chain. Biopolymers. 1981. V.20. P.2287-2309.

272. Seppala, M. // Fetal pathophysiology of human alpha-fetoprotein. Ann. NY Acad. Sci. 1975. V.259. P.59-73.

273. Shakhnovich E.I., Finkelstein, A.V. // Theory of cooperative transitions in protein molecule: I. Why denaturation of globular proetin is a first order phase transition. Biopolymers. 1989. V.28. P.1667-1680.

274. Shiraki K., Nishikawa K., Goto Y. // Trifluoroethanol-induced stabilization of the a-helical structure of p-lactoglobulin: implication for non-hoerarchial protein folding. J. Mol. Biol. 1995. V.245. P.l80-194.

275. Smuckler E.A., Koplitz M., Sell S. // alpha-Fetoprotein in toxic liver injury. Canser Res. 1976. V.36. P.4558-4561.

276. Sogami M., Foster J.F. // Isomerisation reaction of charocoal-defatted bovine plasma albumin.

277. Spector A.A., Fletcher J.E. // in Disturbance in Lipid and Lipoprotein Metabolism (1978) pp. 229-248. Amer. Physiol. Soc. Rockville, Maryland.

278. Steiner R.F., Albaugh S., Kilhoffer M.-C. // Distribution of separations between groups in an engineered calmodulin. // J. Fluorescence. V.l. P. 15-22.

279. Stryer L. // The intraction of naphthalene dye with apomyoglobin and apohemoglobin: A fluorescent probe of non-polar binding sites. JMol. Biol. 1965. V.13. P.482-495.

280. Stryer L. // Fluorescence spectroscopy of proteins. Science. 1968. V.162. P.526-540.

281. Sugawara T., Kuwajima K., Sugai Sh. // Folding of Staphylococcal nuclease-A studied by equilibrium and kinetic circular dichroism spectra. Biochemistry. 1991. V.30. P.2698-2706.

282. Sulkowski E. // Purification of proteins by IMAC. Trends Biotechnol. 1985. V.3. P.1-7.

283. Sun Dao-Pin, Sauer U., Nickolson H., Matthews B.W. // Contribution of engineered salt bridges to the stability of T4 lysozyme determined by directed mutagenesis. Biochemistry. 1991. V.30. P.7142-7153.T

284. Takeda A., Hirano K., Shiroya Y., Samejima T. // On the denaturation of porcine erythrocyte catalase with alkali, urea and guanidine chydrochloride in relation to its subunit structure. J. Biochem. 1983. V.93. P.967-975.

285. Tanaka S., Kawata Y., Wada K., Hamagachi K. // Extrinsic 33-kilodalton protein of spinach oxi-gen-evolving complex. Kinetic studies of folding and disulfide reduction. Biochemistry. 1989. V.28. P.7188-7193.

286. Tanaka T., Kuroda Y., Kimura H., Kidokoro S., Nakamura H. // Cooperative deformation of a de novo protein. Protein Engng, 1994 a. V.7. P.969-976.

287. Tanaka T., Hayashi M., Kimura H., Oobatake M., Nakamura H. // De novo design and creation of a stable artificial protein. Biophys. Chem. 1994 6. V.50. P.47-61.

288. Tanaka T., Kimura H., Hayashi M., Fujiyoshi Y., Fukahara K, Nakamura H. // Characterization of a de novo protein. Protein Sci. 1994 b. V.3. P.419-427.

289. Tandon Sh., Horowitz P.M. // Reversible folding of rhodanese shows presence of intermediate(s) at equilibrium. J. Biol. Chem. 1989. V.264. P.9859-9866.

290. Tanford, C. // Physical Chemistry of Macromolecules.: New York: John Wiley, Sons Inc. 1961.

291. Tanford C. // Protein denaturation. Adv. Prot. Chem. 1968. V.23. P.121-282.

292. Tanford C. // Protein denaturation. Adv. Prot. Chem. 1970. V.24. P. 1-123.

293. Tanford C, De P.K., Taggart V.G. // The role of a-helix in the structure of proteins: optical rotatory dispersion of p-lactoglobulin. J. Am. Chem. Soc. 1960. V.82. P.6028-6034.

294. Tanford C., Kawahara K., Lapanje S. // Proteins as random coils. 3. Optical rotatory dispersion in 6 M guanidine hydrochloride. J. Am. Chem. Soc. 1967. V.89. P.729

295. Tecce M.F., Terrana B. // High-yield and high-degree purification of human alpha-fetoprotein produced by adaptation of the human hepatoma cell line Hep G2 in a serum-free medium. Anal. Biochem. 1988. V.169. P.306-311.

296. Teschke C.M., King J., Prevelige P.E. Jr. // Folding of the phage P22 coat protein in vitro. Biochemistry. 1993. V.32. P. 10839-10847.

297. Tiktopulo E.I., Uversky V.N., Lushchik V.B., Klenin S.I., Bychkova V.E., Ptitsyn O.B. // "Domain" coil-globule transition in homopolymer. Macromolecules. 1995. V.28. P.7519-.

298. Timasheff S.N. // Biophysics of Water. (Frank F., Mathis S., eds.) NY. Willey. 1982. PP.70-72.

299. Thomas P.D., Dill K.A. // Local and non-local interactions in globular proteins and mechanism of alcohol denaturation. Protein Sci. 1993. V.2. P.2050-2065.

300. Thompson J., Schurtenberger P., Thurston G., Benedek G. // Binary liquid phase separation and critical phenomena in a protein/water solution. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V.84. P.7079-7082.

301. Torres J.M., Laborda J., Naval J., Darracq N., Calvo M., Mishal Z., Uriel J. // Expression of alpha-fetoprotein receptors by human T-lymphocytes during blastic transformation. Mol. Immunol. 1989. V. 26. P. 851-857.

302. Touchette N.A., Perry K.M., Matthews C.R. // Folding of dihydropholate reductase from Escherichia coli. Biochemistry. 1986. V.25. P.5445-5452.

303. Toyama H., Esaki N., Yoshimura T., Tanizawa K, Soda K. // Thermostable alanine racemase of Bacillus stearothermophilus subunit dissosiation and unfolding. J.Biochem. 1991. V.110. P.279-283.

304. Trojanowski J.Q., Schuck T., Schmidt M.L., Lee V.M.Y. // Distribution of tau proteins in the normal human central and peripheral nervous system. J. Histochem. Cytochem. 1989. V.37. P.209-215.u

305. Ui N. // Rapid estimation of the molecular weights of protein polypeptide chains using highpressure liquid chromatography in 6 M guanidine hydrochloride. Anal. Biochem. 1979. V.97. P.65-71.

306. Unger, W.G. // Binding of prostaglandin to human serum albumin. J. Pharm. Pharmacol. 1972. V.24. P.470-477.

307. Uversky V.N. // Gel-permeation chromatography as a unique instrument for quantitative and qualitative analysis of protein denaturation and unfolding. Int. J. Bio-Chromatography. 1994. V.l. P.103-114.

308. Uversky V.N. // Diversity of compact forms of denatured globular proteins.(Review). Protein,

309. Uversky V.N., Leontiev V.V., Gudkov A.T. // Triple point mutation AsplO-»His, Asnl01-»Asp, Argl48-»Ser in T4 lysozyme leads to the molten globule. Protein Engng. 1992a, V.5.P.781-783.

310. Uversky V.N., Winter S., Lober G. // Use of fluorescence decay times of 8-ANS-protein complexes to study the conformational transitions in proteins wjich unfold through the molten globule state. Biophys. Chem. 1996a. V.60. P.79-88.

311. Uversky V.N., Winter S., Lober G. // Mg2+-mediated self-association of 8-anilino-l-naphthalene-sulfonate molecules: Spectroscopic characterization and aplication to the investigation of protein folding. Biochim. Biophys. Acta. 1998a. Послано в редакцию.

312. Uversky V.N., Segel D.J., Doniach S., Fink A.L. // Association-induced Folding of Globular proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998b. In press.

313. Uversky V.N., Semisotnov G.V., Pain R.H., Ptitsyn O.B. // "All-or-none" mechanism of the molten globule unfolding. FEBS Lett. 19926. V.314. P.89-92.

314. Uversky V.N., Karnoup A.S., Segel D.J., Seshadri S., Doniach S., Fink A.L. // Anion-induced

315. Folding of Staphylococcal Nuclease: Characterization of Multiple Equilibrium Partially-folded Intermediates J. Mol. Biol. 1998c. In press.

316. Uversky V.N., Karnoup A.S., Khurana R., Segel D.J., Doniach S., Fink A.L. // Association of partially-folded intermediates of Staphylococcal nuclease induces structure and stability. Protein Sci. 1998d. In press.

317. Uversky, V.N., Narizhneva, N.V., Ivanova, T.V., Tomashevski, A.Yu. // Rigidity of human a-fetoprotein tertiary structure is under the ligand control. Biochemistry. 1997b. V. 36. P.13638-13645.

318. Uversky, V.N., Narizhneva, N.V., Ivanova, T.V., Kirkitadze, M.D., Tomashevski, A.Yu. // Li-gand-free form of human a-fetoprotein: Evidence for the molten globule state. FEES Lett. 1997c. V.410. P.280-284.V

319. Van Dael H., Haezebrouck P., Morozova L., Arico-Muendel C., Dobson C.M. // Partially folded states of equine lysozyme. Structural characterization and significanca for protein folding. Biochemistry. 1993. V.32. P.l 1886-11894.

320. Vassilenko K.S., Uversky V.N., Ptitsyn O.B. // Native-like secondary structure of molten globules. FEBSLett. 1998. In press.

321. Vita C., Dalzoppo D., Fontana A., Rashin A. // Independent folding of the carboxyl terminal fragment 228-316 of thermolysin. Appendix: Prediction of stabilities of thermolysin fragments. Biochemistry. 1984. V.23. P. 5512-5519.

322. Vita C., Fontana A., Chaiken I.M. // Folding of thermolysin fragments. Correlation between conformational stability and antigenecity of carboxyl-terminal fragments. Eur. J. Biochem. 1985.V. 151. P.191-196.

323. McVittle J.D., Esnout M.P., Peacocke A.R. // The denaturation-renaturation of chicken-muscle triosephosphate isomerase in guanidinium chloride. Eur. J. Biochem. 1977. V.81. P.307-315.

324. Volz K.W., Matthews A.D., Alder R.A., Freer S.T., Nansch C., Kaufman B.T., Kraut J. // Crystal structure of avian dihydrofolate reductase containing phenyltriasin and NADPH. J. Mol. Biol. 1982. V.257. P.2528-2536.

325. Vulliet R., Halloran S.M., Braun R.K., Smith A.J., Lee G. // Proline-directed phosphorylation of human tau-protein. J. Biol. Chem. 1992. V.267. P.22570-22574.1. W-Y-Z

326. Wallevik, K. // Reversible denaturation of human serum albumin by pH, temperature, and gua-nidine hydrochloride followed by optical rotation. J. Biol. Chem. 1973. V.248. P.2650-2655.

327. Waltho J.P., Feher V.A., Merutka G., Dyson H.J., Wright P.E. // Peptide models of protein folding initiation steps. I. Secondary structure formation by peptides corresponding to the G- and HOneiices of myoglobin. Biochemistry. 1993. V.32. r.6337-6355.

328. Wend B., et al., Forsen S. // Effect of amino acid substitutions and deletion on the thermal stability, the pH stability and unfolding by urea of bovine calbindin D9k. Eur. J. Biochem. 1988. V.175. P.439-445.

329. Werner T.C., Hoffman R.M. // Relation between an exited state geometry change and the solvent dependence of 9-methyl anthroate fluorescence. J. Phys. Chem. 1973. V.77. P.1611-1619.

330. West S.M., Price N.C. // The unfolding and refolding of glutamate dehydrogenase from bovine liver, bakers yeast and Clostridium symbosium. Biochem. J. 1988. V.251. P.135-139.

331. Wetzel R. // Investigation of the structural roles of disulfides by protein engineering: a stady with T4 lysozyme. Protein Engng. 1986.

332. Wetzel, R. // in Protein Engineering A Practical Approach (Rees A.R., Sternberg A.R. and

333. Wetzel R. eds). IRL Press at Oxford University Press. Oxford. 1992. pp.191-219.

334. Wetzel, R. // in Stability of Protein Pharmaceaticals: In Vivo Pathways of Degradation and Strategies for Protein Stabilization (Ahern T .J. and Manning M.C. eds). Academic Press. N. Y. 1992. pp.43-88.

335. Wetzel R., Perry L.J., Baase W.A., Becktel W.J. // Disulfide bounds and thermal stability of T4 lysozyme. Proc. Natal. Acad. Sci. USA. 1988. V.85. P.401-405.

336. Wiengarten M.D., Lockwood A.H., Hwo S.-Y., Kirschner M.W. // A protein factor essential for microtubule assembly. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. V.72. P.1858-1862.

337. Wilkinson K.D., Mayer A.N. // Alcohol-induced conformational changes of ubiquitin. Arch. Biochem Biophys. 1986. V.250. P.390-399.

338. Wischik C.M., Novak M., Edwards P.C., Klug A., Tichelaar W., Crowther R.A. // Structural characterization of the core of the paired helical filament of Alzheimer disease. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V.85. P.4506-4510.

339. Wong K.-P., Hamlin L.M. // Acid denaturation of bovine carbonic anhydrase B. Biochemistry. 1974. V.13. P.2678-2683.

340. Wong K.P., Tanford C. // Denaturation of bovine carbonic anhydrase B by guanidine hydrochloride. A process involving separatable sequential conformational transotions. J. Biol. Chem.1973. V.248. P.8518-8523.

341. Wu L.C., Laub P.B., Elove G.A., Carey J., Roder H. // A noncovalent peptide complex as a model for an early folding intermediate of cytochrome c. Biochemistry. 1993. V.32. P.10271-10276.

342. Yang J.T., Wu C.-S.C., Martinez H.M. // Calculation of protein conformation from circular di-chroism. Methods Enzymol. 1986. V.130. P.208-269.

343. Yutani K., Oganara K., Kimura A., Sugino Y. // Effect of single amino acid substitutions at the same position on stability of a 2-domain protein. J. Mol. Biol. 1982. V.160. P.387-390.

344. Zhang T., Bertelsen E., Benvegnu D., Albert T. // Circular permutation of T4-lysozyme. Biochemistry. 1993. V.32. P.12311-12318.

345. Zhang Y.-L., Zhou J.-M., Tsou C.-L. // Sequential unfolding of adenilate kinase during denatura-tion by guanidine hydrochloride. Biochem. Biophys. Acta. 1996. V.1295. P.239-244.

346. Zhang T., Bertelsen E., Benvegnu D., Alber T. // Circular permutation of T4 lysozyme. Biochemistry. 1993. V.32. P.12311-12318.