Пероксидазная ферментная система проростков пшеницы при развитии окислительного стресса в условиях смены светового режима тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Томилин, Михаил Вадимович

  • Томилин, Михаил Вадимович
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2011, Нижний Новгород
  • Специальность ВАК РФ03.01.04
  • Количество страниц 124
Томилин, Михаил Вадимович. Пероксидазная ферментная система проростков пшеницы при развитии окислительного стресса в условиях смены светового режима: дис. кандидат биологических наук: 03.01.04 - Биохимия. Нижний Новгород. 2011. 124 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Томилин, Михаил Вадимович

Введение.

1. Обзор литературы.

1.1. Свет как компонент сигнальной системы растений.

1.1.1. Механизм трансляции светового сигнала.

1.2. Стресс; устойчивость; адаптация.

1.3. Окислительный стресс.

1.3.1. Активные формы кислорода, их образование и роль.

1.3.2. Антиоксидантная система.

1.4. Пероксидазная система растений.

1.4.1.Пероксидаза: общее представление о ферменте.

1.4.2.Механизмы окислительных реакций с участием пероксидаз растений.

2. Материалы и методы.

2.1. Объект исследований и постановка опытов.

2.2. Экстракция и определение гемсодержащих белков (ГСБ).

2.3. Определение активности супероксиддисмутазы (СОД), каталазы (КАТ); пероксидазы (ПО).

2.4. Электрофоретический анализ изоформ ПО.

2.4.1. Нативный электрофорез белка в ПААГ.

2.4.21 Выявление пероксидазной активности* и'экстракция отдельных изоформ ПО из геля после электрофореза.

2.5. Количественный анализ моносахаридов изопероксидаз.

2.6. Определение содержания гидропероксидных группировок, супероксид-анион-радикала и антиоксидантов.

2.7. Экстракция и определение растворимых фенольных соединений.

2.8. Статистическая обработка результатов.

3. Результаты и их обсуяедение.

3.1. Пероксидазная ферментная система этиолированных и экспонированных на свету проростков пшеницы.

3.1.1.Влияние света на уровень гемсодержащих белков, локализованных в апопластном, цитозольном компартментах побегов и корней пшеницы.

3.1.2. Динамика светозависимых изменений пероксидазной активности

3.1.3.1. Идентификация отдельных изоформ в изоферментном спектре пероксидаз апопластного и цитоплазматического компартментов.

3.1.3.2.Пероксидазная и оксидазная активности отдельных изопероксидаз и их изменения в процессе экспонирования проростков пшеницы на свету.,

3.1.3.3. Исследование светозависимой модификации уровня гемсодержащих белков отдельных изопероксидаз и их углеводных компонентов.

3.2. Динамика светозависимой модификации активности супероксиддисмутазы, каталазы в апопластном и цитозольном компартментах побегов и корней проростков пшеницы.

3.3. Изменение генерации супероксидного анион-радикала, гидропероксидных группировок в цитоплазматическом и апопластном^ компартментах проростков пшеницы при смене светового режима.

3.4. Сравнительная характеристика уровня антиоксидантов, растворимых фенольных соединений цитоплазматической фракции и апопласт-омывающего раствора, экстрагированных из этиолированных и экспонированных на свету проростков пшеницы.843.5. Сопоставление полученных параметров и выявление возможных связей между изменениями в активности исследованных ферментов и уровне АФК проростков пшеницы при смене светового режима.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.01.04 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Пероксидазная ферментная система проростков пшеницы при развитии окислительного стресса в условиях смены светового режима»

Актуальность проблемы;

Известно, что любой фоторегулируемый процесс включает несколько последовательных стадий: поглощение кванта, света и образование электронно-возбужденного состояния фоторецептора; фотофизическую реализацию энергии; возбуждения и сенсибилизацию фотохимической реакции; образование промежуточных фотопродуктов; и конечное проявление фотобиологического эффекта (Конев; 1979; Полевой, 1989; Рубин, 1999). Примерами, в которых свет выступает в роли сигнала, является экспрессия ядерных генов стрессовых белков - ELIP, СОР, DET, FUS и. др., продукты которых регулируют морфогенез < растений (Головацкая, 2009; Осипенкова, 2009). В частности, опосредованно через; сигнальные белки, фитохромы А и В модифицируют факторы транскрипции, вызывая экспрессию генов; кодирующих пероксидазы (Креславский; 2010): Пероксидаза (ПО), имея различные функции (оксидазную и пероксидазную), способна катализировать разнообразные реакции;, что- позволяет предполагать в каталитическом действии ПО участие двух независимых активных? центров (Рогожин, 2004; Газарян, 2006; Граскова, 2008; Максимов; и др., 2011): Этот фермент может выступать как фактор, участвующий в элимировании Н2О2; в других ситуациях (например, при окислении пиридиннуклеотидов, индолов) — как, источник кислородных радикалов (Escribanoet all, 2002; Минибаева;Лгордощ 2003; PÔgany et al;, 2006; Graskova et: al., 2008): Таким образом, ПО, выполняя, двойственную функцию, может быть вовлечена в контроль уровня АФК и; соответственно; выступать в роли регулятора окислительных процессов. В этой связи, представляется актуальным исследовать участие пероксидазной ферментной системы в регуляции окислительно-восстановительных реакций в стрессовых ситуациях^ при действии изменяющихся, факторов, окружающей: среды на растения. Отдельной проблемой является механизм преобразования действия внешнего фактора в изменение активности фермента; также остается слабо изученным участие отдельных изопероксидаз в стрессорных реакциях и их роль в изменении функций пероксидазной ферментной системы.

Диссертационное исследование выполнено при финансовой поддержке ФЦП «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России» на 2009-2013 гг. (Государственный контракт № 14.740.11.0732 от 12.10.2010).

Цель и задачи исследования.

Целью работы являлось изучение интенсивности окислительных реакций, катализируемых пероксидазной ферментной системой, а также изменений уровня активных форм кислорода и низкомолекулярных антиоксидантов проростков пшеницы в условиях резкой смены светового режима.

Для достижения указанной цели были поставлены следующие задачи:

1 .Провести'сравнительную оценку влияния света на уровень гемсодержащих белков в апопластном, цитоплазматическом компартментах побегов и корней этиолированных проростков пшеницы.

2.Выявить во внутри- и внеклеточном компартментах проростков пшеницы динамику светозависимой модификации-активности пероксидазной ферментной системы, исследуя изоферментный состав пероксидаз, активность отдельных изоформ в реакциях с про-/антиоксидантными субстратами.

3.Определить уровень гемсодержащего белка и углеводных компонентов отдельных изопероксидаз, выделенных из этиолированных и-подвергнутых световому воздействию проростков пшеницы.

4.Выявить влияние света на активность супероксиддисмутазы и каталазы апопластного и цитозольного.компартментов опытных проростков.

5.Оценить изменения содержания супероксидного анион-радикала, гидропероксидных группировок, уровня низкомолекулярных антиоксидантов вовнутри- и внеклеточном компартментах проростков пшеницы при смене светового режима.

Основные положения, выносимые на защиту.

• Процесс восприятия светового сигнала опосредован изменениями в механизме генерации и утилизации АФК как. во вне-, так и во внутриклеточных компартментах побегов, корней проростков пшеницы.

• В инициации светозависимых изменений уровня АФК определяющее значение имеют модуляции про-/антиоксидантной активности пероксидазной ферментной«системы, при этом возможны следующие ситуации: а) сдвиг в соотношении оксидазно-пероксидазной активности фермента (вне- и внутриклеточный компартменты побегов); б) сбалансированность отмеченных изменений (корни- проростков пшеницы).

• Фоторегуляторный эффект света» на пероксидазную ферментную-систему сопряжен с изменениями в спектре изоформ пероксидаз, а также перераспределением, в ¡системе ионсвязанные - растворимые гемсодержащие белки отдельных изоформ.пероксидаз.

• Специфичность светозависимых изменений уровня АФК в апопластном и цитозольном* компартментах побегов и корней проростков пшеницы связана с вовлечением наряду с пероксидазной ферментной системой супероксиддисмутазы, каталазы и скооперированностью их функционирования, в котором, вероятно, приоритетное значение имеют изменения в пероксидазной,активности.

Научная новизна.

Получены новые данные, свидетельствующие о влиянии света на функционирование пероксидазной ферментной системы; выявлено, что пероксидазный отклик — часть защитного механизма, который вовлечен в реакцию растений на изменение светового режима.

Показано, что при быстром перемещении проростков из темноты на свет происходит изменение уровня АФК, количества низкомолекулярных антиоксидантов.

Установлено, что свет модифицирует активности оксидазно/пероксидазных реакций; инициирует перераспределение в системе растворимые — связанные белки, индуцируя изменения уровня растворимого гемсодержащего белка и углеводного компонента отдельных изоформ НО.

Впервые обнаружено; что в условиях смены светового режима в различных компартментах растений происходят неоднозначные изменения баланса про-/антиоксидантной: активности пероксидазной ферментной системы^ а также активности отдельных изопероксидаз, супероксиддисмутазы, каталазы, низкомолекулярных антиоксидантов.

Научно-гпрактическая значимость.

Полученные: результаты; важны; для. понимания* механизмов! участия изопероксидаз в адаптации растений к изменяющимся; условиям; окружающей; среды. Знания? особенностей модификаций, отдельных изопероксидаз; их вовлечения в. стресс-реакции расширяют представления о механизмах контроля? генерирования и детоксикации АФК в клетках растений; Данные о пероксидазной ферментной системе, в частности её про-/антиоксидантнош. функции;1. могут, быть полезными для использования! в индикации устойчивости растительных организмов, подвергнутых воздействиям экологических стресс-факторов. Основные выводы и результаты» исследований могут быть использованы в учебно-исследовательской работе, а так же включены в соответствующие разделы спецкурсов, лекций.общего.курса по биохимии.

Апробация работы.

Основные результаты; работы были; доложены; на; 14-й, 16-й и 1.7-й международной конференции по фундаментальным наукам среди студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов» (Москва,^2007, 2009, 2010), 12-й, 14-й и 15-й Нижегородской сессии молодых ученых (Нижний Новгород, 2007, 2009,2010), международной конференции «Физико-химические основы структурно-функциональной организации растений» (Екатеринбург, 2008), I международной научной конференции среди студентов, аспирантов и молодых ученых «Фундаментальные и прикладные исследования в биологии» (Донецк, 2009), 13-й и 14-й международной Пущинской школы-конференции молодых учёных «Биология — наука XXI века» (Пущино, 2009, 2010), 7-м международном симпозиуме по фенольным соединениям (Москва,

2009), на 3-м Всероссийском с международным участием конгрессе студентов и аспирантов-биологов «Симбиоз-Россия 2010» (Нижний Новгород, 2010), Всероссийском симпозиуме «Растение и стресс» (Москва,

2010), 7-м съезде ОФР (Нижний Новгород, 2011).

Публикации.

По материалам диссертации опубликовано 13 работ, в том числе 3 статьи в изданиях, рекомендованных ВАК.

Структура и объем диссертации

Диссертационная работа состоит из введения, обзора литературы, описания методов исследований, 5 глав результатов исследований и их обсуждения, заключения, выводов и списка литературы (241 источник, в том числе 109 иностранных). Работа изложена на 124 страницах, содержит 25 рисунков и 5 таблиц.

Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.01.04 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Томилин, Михаил Вадимович

Выводы

1. Выявлено, что свет оказывает влияние на уровень гемсодержащих белков, индуцируя снижение в апопластном, цитоплазматическом компартментах побегов и увеличение в корнях проростков пшеницы.

2. Анализ изоферментного спектра растворимой пероксидазы проростков пшеницы выявил:

• в корнях (апопластный, цитозольный компартмент) четыре изоформы;

• в побегах (апопласт) — одну в этиолированных и две в деэтиолированных проростках; в цитозольном компартменте - две изоформы пероксидазы.

При смене светового режима происходило изменение про-/антиоксидантной активности пероксидазы:

• в корнях свет индуцировал равнозначные изменения оксидазной и пероксидазной активности (в апопласте за счет изопероксидаз с 0.09 и 0.14; в цитозоле - изоформы с 0.02, 0.09);

• в побегах, свет стимулировал прооксидантную активность пероксидазы (в апопласте вследствие изменения активности изоформы с Ш" 0.02; в цитозоле - активности изопероксидаз с ЯГ 0.09 и 0.14).

3. Обнаружена сопряженность светозависимых изменений количества гемсодержащего белка и углеводного компонента у ряда изопероксидаз (ЯГ 0.02, 0.09, 0.14), что предполагает участие света в регуляции перехода растворимые - ионсвязанные белки.

4. На фоне светозависимой модификации активности изопероксидаз в опытных проростках выявлены неоднозначные изменения активности супероксиддисмутазы и каталазы: в апопласте побегов зафиксировано снижение, в цитоплазматическом компартменте и в корнях - стимуляция активности данных ферментов. Предполагается, что светозависимая регуляция супероксиддисмутазы, каталазы, скорее всего, связана с опережающими изменениями активности пероксидазной ферментной системы и, соответственно, уровня АФК, модулирующих активность этих ферментов.

5. Показано, что в побегах проростков пшеницы при смене светового режима происходит интенсификация окислительных процессов, о чем свидетельствует накопление АФК (в цитозоле Я-ООН, в апопласте Я-ООН и 02'~) и снижение количества низкомолекулярных антиоксидантов, то есть индуцируется фотоокислительный стресс. Особенностью корней на ранних стадиях онтогенеза проростков, по-видимому, является их повышенная устойчивость; в ответ на смену светового режима в данных органах не было зафиксировано смещения прооксидантно-антиоксидантного равновесия.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Суммируя вышеприведенные результаты, можно заключить, что световой режим оказывает существенное воздействие на функционирование пероксидазной ферментной системы и пероксидазный отклик — часть адаптационного механизма, который вовлечен в регуляцию генерации и детоксикации АФК и, соответственно, в формирование реакции растений на смену светового режима. Ряд авторов высказывают мнение, что растительные пероксидазы следует отнести к одной из групп маркеров стресса (Гамбург и др., 1990; Кашапо, 2003; Скрипников, Газарян, 2009; Часов и др., 2010). Мы полагаем, что более информативным показателем являются модификации в пероксидазной ферментной системе, в частности, изменения .в. балансе про-/антиоксидантной функции ПО. Кроме того, важна оценка именно экстраклеточной пероксидазной активности, поскольку последняя* может быть результатом модификации как в структуре и функции мембран (перераспределения отдельных изоформ ПО между вне- и внутриклеточными компартментами), так и соответствующих изменений в изоферментном спектре и непосредственно в- ферментативном белке. Основные функции апопластных изопероксидаз - регуляция уровня. АФК, фенольного обмена, а также изменение композиции матрицы клеточной стенки. Все перечисленные параметры изменяются- в- процессе адаптации растений к факторам, внешней среды, в частности к смене светового режима, что частично отражено в наших экспериментах.

В проведенных исследованиях нами зафиксированы светозависимые модификации:

• уровня ГСБ, АФК, содержания низкомолекулярных антиоксидантов, в том числе кислых и нейтральных фракций фенольных соединений;

• выявлены неоднозначные, индуцированные световым воздействием изменения в корнях и побегах проростков пшеницы активности пероксидазной ферментной системы, СОД, а так же КАТ;

• обнаружено изменение активности изопероксидаз в реакциях с про- и антиоксидантными субстратами, уровня ГСБ и связанных с ним углеводных компонентов отдельных изоформ.

Следует отметить, что все выявленные изменения, несомненно, важны в реализации ответа растений на световой сигнал. В частности, модифицирующее воздействие света на апофермент изопероксидаз (изменение степени гликозилирования) - один из возможных механизмов инициации молекулярно-структурных перестроек и влияния света на чувствительность пероксидазного белка к протеолизу (Duarte-Vazquez et al., 2003). Известно, что нейтральные и аминосахара в структуре ПО поддерживают стабильность и модулируют полярность ферментативного белка (Рогожин, 2004; Рогожин и др., 2004). Таким образом, модификации гликозилирования могут привести к изменению уровня» ГСБ, что было показано нами при количественном анализе изоформ ПО в апопластном и цитоплазматическом компартментах; кроме того выявлено светозависимое появление в апопласте побегов отсутствующей в этиолированных проростках пшеницы изоформы с Rf 0.93. Возможно, изменения уровня изопероксидаз при экспонировании проростков- пшеницы на свету связаны с модификациями в системе связанные (ионсвязанные) - растворимые ГСБ и высвобождением белков» плазмалеммы, клеточной стенки в апопласт. Однако, помимо указанных механизмов, нельзя исключить влияние света на процессы транспорта отдельных изопероксидаз; секретирующая функция* растительных ПО цитохимически была подтверждена в работах C.S. Bestwick et al (1998), G.Pi Bolwell et al (1999).

В наших экспериментах при смене светового режима в побегах (оба компартмента) зафиксирована стимуляция активности отдельных изопероксидаз с прооксидантными и снижение с антиоксидантным субстратам, т.е. свет повышал оксидазную функцию ПО, инициируя избыточное накопление АФК. Однако в апопласте побегов активность СОД и в световом варианте была снижена, о чем свидетельствует увеличение как уровня R-OOH, так и Ог*". В цитозоле выявлено светозависимое повышение активности данных ферментов, снижение продуцирования 02т~, причем генерация R-OOH, несмотря на увеличение активности КАТ, оставалась высокой. Мы полагаем, что в надземных органах проростков пшеницы в первые минуты светового воздействия (5-15 мин) развивается экстремальный (во внеклеточном компартменте) или более мягкий (в цитозоле) окислительный стресс. Подтверждением интенсификации окислительных процессов в тканях побегов при смене светового режима может служить усиленный расход в этих условиях низкомолекулярных антиоксидантов.

Ответ корней на изменение светового режима, в отличие от побегов, не сопровождался развитием окислительного стресса, что обусловлено скоординированностью реакций между: оксидазно/пероксидазной функцией-ПО; активности СОД/КАТ; изменением уровня R-OOH, 02-" /низкомолекулярных антиоксидантов. При этом уровень, 02*~ либо снижался (внеклеточный компартмент); либо оставался неизменным (внутриклеточное, пространство). За утилизацию R-OOH в апопласте корней проростков пшеницы ответственна гваякол-пероксидаза, роль которой; вероятно,связана со светоиндуцированным усилением лигнификации клеточной стенки,, что согласуется со светозависимым накоплением фенольных соединений, в частности уровня фенолкарбоновых кислот (повышение в 1.5 раза); в цитоплазматическом компартменте активируется/ ПО в реакциях с аскорбатом,; что, по-видимому, предполагает светозависимую активацию; редокс системы (аскорбат-глутатионового цикла). Таким образом, во внутри-и внеклеточном компартментах корней в наших экспериментальных условиях (при смене светового режима) сохраняется сбалансированность прооксидантно-антиоксидантного равновесия^ и; соответственно, в данных органах в отличие от побегов проростков пшеницы, не возникает окислительный стресс и не развивается стресс — реакция.

Важной особенность клеток растений при развитии окислительного стресса, является наличие мощной системы антиоксидантной защиты за счет изменений активности СОД и КАТ (Bolwell, 1999; Van Breusegem et al., 2001;

Кошкин, 2010). Однако, регуляция активности этих ферментов в клетках растительных организмов строго зависит от кислородных метаболитов (Pires de Melo et al., 1998; Тарчевский и др., 1999; Тарчевский, 2000). Гидропероксидные группировки инактивируют активность СОД; КАТ специфична в реакции с Н2О2, при этом 02*~ вызывает снижение ее активности (Тарчевский и др., 1999, Corpas et al., 2001; Чиркова, 2002). В отличие от СОД и КАТ, пероксидазная ферментная система (оксидазная/пероксидазная функция ПО), как отмечалось выше, способна не только к детоксикации кислородных метаболитов, но и к их генерации (Kawano, 2003; Рогожин, 2004; Passardi et al., 2005; Газарян и др., 2006; Граскова, Войников, 2009). Такая двойственность ПО системы важна в реализации первых, быстрых реакций регуляции АФК и, несомненно, отражает эффективность пероксидазной ферментной системы в контроле окислительно-восстановительного метаболизма, увеличении способности к формированию адаптационных реакций растений, в том числе в условиях смены светового режима.

Реакция растений на свет, как известно, опосредуется через систему фоторецепторов, их возбуждение может вызвать, например: 1) изменения в окислительно-восстановительном режиме, участником которого являются изопероксидазы; 2) через цепь сигналов, индуцировать сдвиг в балансе фитогормонов. Однако нельзя исключить вариант прямого воздействия света на различные изоформы ПО. ГСБ обладают способностью поглощать свет с длиной волны 403 нм, что предполагает возможность фотоизменения каталитической активности, в том числе исследуемых в данных экспериментах спектров изопероксидаз. Однако, в целом, механизм специфической активации в разных компартментах побегов и корней отдельных изоформ ПО" и выяснение их роли в адаптации растений к световым условиям, а также действию любых изменяющихся факторов внешней среды, остается пока мало изученным и требует дальнейших исследований.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Томилин, Михаил Вадимович, 2011 год

1. Аверьянов A.A. Активные формы кислорода и иммунитет растений // Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. С. 722-737

2. Аверьянов A.A., Лапикова В.П., Николаев О.Н., Степанов А.И. Зависящая от активированного кислорода защита риса от пирикуляриоза с помощью рибофлавина и розеофлавина. //Биохимия. 2000. Т. 65. С. 1530-1537

3. Алпеева И.С., Сахаров И.Ю. Окисление люминола, катализируемое пероксидазой, выделенное из листьев королевской пальмы // Прикладная биохимия и микробиология. 2007. Т. 43. С.31-35

4. Альтергот В.Ф. Действие повышенной температуры на растение в эксперименте и природе. Москва: Наука, 1981. 56 с.

5. Айзенштадт М:А., Боголицин К.Г. Пероксидазное окисление лигнина и его модельных соединений // Химия растительного сырья. 2009. № 2. С. 518

6. Барабой В.А. Механизмы стресса и перекисное окисление липидов // Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. С. 923-93 h

7. Барабой В.А., Брехман И.И., Болотин В.Г., Кудряшов Ю.Б. Перекисное окисление и стресс. СПб.: Наука, 1992. 148 с.

8. Ю.Бараненко В.В. Супероксиддисмутаза в клетках растений // Цитология. 2006. Т. 48. С. 465-474

9. П.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: Медицина, 1998. 704 с.

10. Борисова Т.А., Бугадже С.М., Мешкова Н.В., Власов П.В. Тепловой шок повышает устойчивость растений к УФ-облучению. 1. Рост, развитие иводообеспеченность тканей // Физиология растений. 2001. Т. 48. С. 589595

11. Бурлакова Е.Б., Крашаков А., Храпова Н.Г. Роль токоферолов в пероксидном окислении липидов' мембран // Биологические мембраны. 1998. Т. 15. С. 137-163

12. Веселова Т.В., Веселовский В:А., Чернавский Д.С. Стресс у растений (Биофизический подход). М.: МГУ, 1993. 144 с.

13. Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах // Соросовский образовательный журнал. 2000. Т. 6. С. 13-19

14. Воденеев В.А. Механизмы генерации и функциональная роль потенциалов возбуждения у высших растений // Автореф. дисс. докт. биол. наук. Москва. 2009:42 с.

15. Гааль Э., Медбеши Г., Верецкеи Л. Электрофорез в разделении' биологических макромолекул. М.: Мир, 1982. 448 с.

16. Гавриленко В.Ф., Ладыгина М:Е., Хандобина Л.М. Большой практикум по физиологии растений. М.: Высшая школа, 1975. 327 с.

17. Газарян И.Г. Биотехнология пероксидаз растений и грибов // Итоги науки и техники. Сер. Биотехнология. Т. 36. М:: ВИНИТИ. 1992. С. 4-54

18. Газарян И.Г., Хушпульян Д.М., Тишков В.И. Особенности структуры и< механизма действия пероксидаз растений*// Успехи биологической химии. 2006. Т. 46. С. 303-322

19. Гамбург К.З., Рекославская Н.И., Швецов С.Г. Ауксины в культурах тканей и клеток растений: Новосибирск: Наука; 1990. 243 с.

20. Генкель П.А. Физиология жаро- и засухоустойчивости растений. М., 1982. 280 с.

21. Гланц С. Медико-биологическая статистика. М.: Практика, 1999:459 с.

22. Граскова И.А., Войников В.К. Слабосвязанные с клеточной стенкой пероксидазы и их участие в защитных механизмах растений // Устойчивость организмов к неблагоприятным факторам внешней среды:

23. Материалы всеросийской начной конференции, 24-28 августа 2009г. -Иркутск: НЦ PBX ВСНЦ СО РАМН, 2009. С. 105-109

24. Граскова И.А., Эпова К.Ю., Кузнецова Е.В., Колесниченко A.B., Войников В.К. Роль слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз в устойчивости картофеля* при инфицировании кольцевой гнили // Доклады академии наук. 2008. Т. 423. С. 414-416

25. Головацкая И.Ф. Регуляторная роль зеленого света в морфогенезе и гормональном статусе растений // Автореф. дисс. докт. биол. наук. Красноярск. 2009. 45 с.

26. Донцов В.И., Крутько В:Н., Мрикаев Б.М., Уханов G.B. Активные формы кислорода как система: значение в физиологии, патологии и естественном старении // Труды института системного анализа РАН: 2006. Т. 19. С. 5069

27. Досон Р., Элиот Д., Элиот У., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир, 1991.544 с.

28. Дроздов С.Н., Курец В.К., Титов А.Ф. Терморезистентность активно вегетирующих растений. JL: Наука, 1984. 168 с.

29. Дэвени Т., Гергей Я. Аминокислоты, пептиды и белки. М.: Мир, 1976. 366 с.

30. Ермаков А.И., Арасимович В.В:, Яронг Н.П., Перуанский Ю.В^, Луковникова Г. А., Иконникова М.И. Методы биохимического исследования растений. Л.:, Агропромиздат, 1987. С. 44-45

31. Журавлев А.И. Развитие идей Б.И. Тарусова о роли цепных процессов в биологии // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии / Под ред. А.И. Журавлева. М.: Наука, 1982. С. 3-36

32. Иевиныи Г.В. Пероксидаза растений // Известия АН J1CCP. 1987. Т. 480. С. 90-97

33. Ищенко A.A. Физиологическая роль НАДФН-оксидазной ферментной системы бобового растения на начальных этапах взаимодействия с Rhizobium при воздействии неблагоприятных внешних факторов // Автореф. дисс. канд. биол. наук. Иркутск. 2010. 22 с.

34. Калуев A.B. К вопросу о регуляторной роли активных форм кислорода в клетке//Биохимия. 1998. Т. 63. С. 1305-1306

35. Карпец Ю.В., Колупаев Ю.Е. Ответ растений на гипертермию: молекулярно-клеточные аспекты // Вестник харьковского национального аграрного университетат серия биология. 2009. Т. 1. С. 19-38

36. Келети Т. Основы ферментативной кинетики. М.: Мир, 1990. 350 с.

37. Кения М.В., Лукаш А.И., Гуськов Е.П. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе // Успехи современной биологии. 1993. Т. 113. С. 456-471

38. Колупаев Ю.Е. Активные формы кислорода в растениях при действии стрессоров: образование и возможные функции // Вестник харьковского национального аграрного университетат серия биология. 2007. Т. 3. С. 626

39. Конев C.B., Волотовский И.Д. Фотобиология. Минск: БГУ, 1979. 385 с.

40. Коппель JI.A., Синещеков В.А. Фитохром в бесхлорофилльном мутанте ячменя albostrians // Сборник тезисов докладов на IV съезде фотобиологов-России, 26-30 сентября 2005 г. Саратов. 2005. С. 85-87

41. Корягин A.C. Эколого-физиологическая характеристика адаптогенных свойств зоотоксинов при повреждающем действии гамма-облучения на организм экспериментальных животных // Автореф. дисс. докт. биол. наук. Нижний Новгород. 2007. 40 с.

42. Косаковская И.В. Стрессовые белкифастений. Киев: Сталь, 2008. 153 с.

43. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высшая школа, 1971. 352 с.

44. Кошкин E.Hi Физиология устойчивости сельскохозяйственных культур. М.: Дрофа, 2010. 638 с.

45. Креславский В.Д., Аллахвердиев С.И. Механизмы трансдукции фоторецепторного сигнала в растительной клетке // Биологические мембраны. 2006. Т. 23. С. 275-295

46. Креславский В.Д. Регуляция стресс — устойчивости фотосинтетического аппарата индукторами разной природы // Автореф. дисс. докт. биол. наук. Москва. 2010. 40 с.

47. Кудоярова Г.Р. Иммунохимические исследования гормональной системы растений: регуляторы роста и ответы на внешние воздействия // Автореф. дисс. докт. биол. наук. С.- Пб., 1996. 46 с.

48. Кузнецов Вл.В., Рощупкин Б.В., Хыдыров Б.Т., Борисова H.H. Взаимодействие исходной и адаптивной устойчивости растений при засолении // Доклады Академии Наук СССР. 1990. Т. 314. С. 509-512

49. Кузнецов Вл.В., Хыдыров Б.Т., Шевякова H.H., Ракитин В.Ю. Индукция тепловым шоком солеустойчивости хлопчатника: участие полиаминов, этилена и пролина // Физиология растений. 1991. Т. 38. С. 1203-1210

50. Кулаева О.В. Как свет регулирует жизнь растений // Соросовский образовательный журнал. 2001. Т. 7. С. 6-12

51. Лукаткин A.C., Башмаков Д.И., Кипайкина Н.В. Протекторная роль обработки тидиазуроном проростков огурца при действии тяжелых металлов и охлаждения // Физиология растений. 2003. Т. 50. С. 346-348

52. Лукаткин A.C., Левина Т.Е. Влияние экзогенных модификаторов перекисного окисления липидов на холодовое повреждение листьев огурца // Физиология растений. 1997. Т. 44. С. 397-403

53. Максименко А.В. Модифицированные препараты супероксиддисмутазы и; каталазы для защиты сердечно-сосудистой системы и легких // Успехи современной биологии. 1993. Т. 113. С. 351-365

54. Максимов И.В., Черепанова Е.А. Про-/Антиоксидантная система и устойчивость растений: к патогенам // Успехи современной: биологии; 2006. Т. 126. С. 250-261

55. Максимов И.В., Черепанова; Е.А., Хайруллин Р.М. Поиск хитинспецифичных пероксидаз в растениях // Вестник Башкирского университета. 2001. № 2. С. 95-98

56. Максимов И.В., Черепанова Е.А., Буркханова Г.Ф., Сорокан А.В;,. Кузьмина О.И. // Структурно? — : функционалные особенности изопероксидаз растений.// Биохимия; 2011. Т. 76: С. 749-763

57. Мальдонадо К., Палич Е. Стабильность и авторегуляторные свойствам цитоплазматической окислительно-восстановительнош системы вЯН/ОББС у растений пшеницы, при« воздействии» умеренного; водного? дефицита //Физиология ¡растений; ! 997. Т.44. С!.517-522

58. Медведев С.С., Батов А.Ю., Мошков А.В., Маркова И.В. Роль ионных каналов в трансдукции ауксинового сигнала // Физиология'растений. 1999:. Т. 46. С: 771-717

59. Меныиикова Е.Б., Зенков Н.К. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных; окислительных процессов«// Успехи^ современной« бйологиш 1993: Т. 113. С. 442-455 *

60. Меныцикова Е.Б., ЗенковН.К. Окислительный, стресс: при воспалении? // Успехи современной биологии. 1997. Т. 117. С. 155-171.

61. Метелица Д.И. Моделирование окислительно-восстановительных ферментов. Минск.: Наука и Техника, 1984. 293 с.

62. Метелица Д.И., Еремин А.Н., Свиридов Д.О., Камышников B.C. Инициирование и ингибирование радикальных процессов в системах Н202-метмиоглобин (метгемоглобин)-2,2' -фзино-бис-(3 -этилбензтиазолин -6-сульфокислота) //Биохимия. 2001. Т. 66. С. 628-639

63. Метелица Д.И., Карасева Е.И. Инициирование и ингибирование свободнорадикальных процессов в биохимических пероксидазных системах // Прикладная биохимия и микробиология. 2007. Т. 43. С. 537564

64. Минибаева Ф.В., Гордон JI.X. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физиология растений. 2003. Т. 50. С. 459-464

65. Минибаева Ф.В. Активные формы кислорода и ионная проницаемость плазмалеммы в растительных клетках при стрессе // Автореф. дисс. докт. биол. наук. С.- Пб., 2005. 46 с.

66. Нобель П. Физиология растительной клетки. М.': Мир, 1973. 288 с.

67. Паду Э.Х. Свойства пероксидазы и фенил-аммиак-лиазы при образовании и лигнификации клеточных стенок стебля пшеницы // Физиологоия растений: 1995. Т. 42. С. 408-415

68. Пахомова В;М: Основные положения современной теории стресса и неспецифический адаптационный синдром у растений // Цитология. 1995: Т. 37. С. 66-91

69. Пахомова В.М., Чернов И; А., Некоторые: особенности индукции? фазы неспецифического адаптационного синдрома у растений // Известия; РАН.

70. Серия биологическая. 1996. Т. 6. С. 705-715

71. Пескин А.В. Взаимодействие активного кислорода с ДНК // Биохимия; 1997. Т. 62. С. 1571-1578

72. Полевой^ В1В; Физиология!растений> МЬ Высшажшкола^ 19891264 с.

73. Полесская О.Г. Растительная клетка и активные формы кислорода: М.: КДУ, 2007. 140 с. •

74. Половинкина Е.О. Состояние ' системы перекисного гомеостаза хлоропластов гороха в условиях слабого воздействия физических факторов различной природы // Автореф. дисс. канд. биол. наук. Нижний Новгород: 2007. 20 с.

75. Прадедова Е.В., Ишеева;ОД., Сапяев Р.К. Супероксиддисмутаза вакуолей-клеток растений // Биологические мембраны. 2009. Т. 26. № 1. С. 21-30

76. Пустовойтова; Т. Н: Стрессовые воздействия и изменения уровня? регуляторов роста растений // Рост растений и дифференцировка. М.: Наука, 1981. С. 225-244

77. Пятыгин С.С. Биоэлектрическое звено низкотемпературного стресса у высших растений: особенности, механизмы, значение. Н.Новгород: НижГМА, 2007. 96 с.

78. Пятыгин С.С., Воденеев В.А., Опритов В.А. Деполяризация плазматической мембраны как универсальная первичная биоэлектрическая реакция растительных клеток на действие различных факторов // Успехи современной биологии. 2006. Т. 126. С. 493-502

79. Ретивин В.Г., Опритов В.А., Федулина С.Б. Предадаптация тканей стебля Cucurbita pepo к повреждающему действию низких температур, индуцированная потенциалом действия // Физиология растений. 1997. Т. 44. О. 499-510

80. Роговин В.В:, Муравьева P.A., Фомина В.А»., Муштакова В.М. Пероксидазосомы клеток растений // Известия РАН. Серия биологическая. 1996. №1. С. 16-22

81. Рогожин В.В i Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы живых организмов. СПб.: ГИОРД, 2004. 240 с.

82. Рогожин В.В., Верхотуров В.В., Рогожина Т.В. Пероксидаза: строение и механизм действия. Иркутск: ИГТУ, 2004. 199 с.

83. Рогожина Т.В. Исследование активного центра и механизма действия пероксидазы с помощью, функционально активных веществ // Автореф: дисс. канд. биол. Саратов. 2006. 22 с.

84. Рогинский В.А. Фенольные антиоксиданты: реакционная способность и эффективность М.: Наука, 1988. 246 с.

85. Рубин А.Б. Биофизика клеточных процессов // Фоторегуляторные и фотодеструктивные процессы / Под, ред. А.Б. Рубина. М.: МГУ, 1999. С. 422-461

86. Рубин Б.А., Арциховская Е.В., Аксенова В.А. Биохимия и физиология иммунитета растений: М.: Высшая»школа, 1975. 320 с.

87. Савич И. М. Пероксидазы стрессовые белки растений // Успехи современной биологии. 1989. Т. 107. С. 406-417

88. Сафонов В.И., Сафонова М.П. Исследование белков и ферментов растений методом электрофореза в полиакриламидном геле // Биохимические методы в физиологии растений. М.: Наука, 1971. С. 113137

89. Селье Г. На уровне целого организма. М.: Наука, 1972. 122 с.

90. Синькевич М.С: Дерябин А.Н., Трунова Т.И. Особенности окислительного стресса у растений картофеля с измененным углеводным метаболизмом// Физиология растений. 2009. Т. 56. С. 186-192

91. Скрипников А.Ю., Газарян И.Г. Физиологическая и биохимическая роль пероксидазы в процессах роста и развития высших растений // Вестник Мичуренского государственного аграрного университета. 2009. №1. С. 123-130

92. Скулачев В.П. Альтернативные функции клеточного дыхания. // Соросовский образовательный журнал. 1998. № 8. С. 2-7

93. Скулачев В.П. Н202 сенсоры легких и кровеносных сосудов и их роль в антиоксидантной защите организма. // Биохимия. 2001. Т. 66. С. 14251429

94. Суворов В.И.,. Чудинова JI.A. Изменение активности пероксидазной системы при действии гипертермии и засоления NaCl // Вестник Пермского университета. 2004. № 2. С. 151-153

95. Суковатая И.Е., Кратасюк В.А., Межевикин В.В., Свидерская И.В.,S

96. Есимбекова E.H., Немцева Е.В. Фотобиофизика. Красноярск: ИПК СФУ, 2008. 438 с.

97. Тарчевский И.А. Метаболизм растений при стрессе. Казань: Фэн, 2001. 448 с.

98. Тарчевский И.А. Сигнальные системы клеток растений. М.: Наука, 2002. 294 с.

99. Тарчевский И.А., Максютова H.H., Яковлева В.Г., Гречкин А.Н. Янтарная кислота миметик салициловой кислоты // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 23-28

100. Тарчевский И.А. Элиситор-индуцибельные сигнальные системы и их взаимодействие // Физиология растений. 2000. Т. 47. С. 321-331

101. Титов А.Ф., Таланова В.В., Акимова Т.В. Динамика холодо- и теплоустойчивости растений при действии различных стресс-факторов на их корневую систему // Физиология растений. 2003. Т. 50. С. 94-99

102. Трач В.В., Островская JI.K. Супероксиддисмутаза при карбонатном хлорозе растений // Физиология и биохимия-культурных растений. 1986. Т. 18. С. 260-265

103. Угарова H.H., Кутузова Г.Д. Стабилизация пероксидазы хрена при ' ацетилитировании фермента и в присутствии солеи кальция // Биоорганическая химия. 1981. Т. 7. С. 75-85

104. Угарова H.H., Лебедева О.В. Структура и функции пероксидазы из хрена//Биохимия. 1978. Т. 43. С. 1731-1742

105. Ху Ю.Ф., Лиу Ж.П. Ферменты антиоксидантной защиты и физиологические характеристики двух сортов топинанмбура при солевом стрессе // Физиология .растений. 2008. Т. 55. С. 863-868

106. Храпова Н.Г. Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии. М.: Наука, 1982. 59 с.

107. Часов A.B., Гордон Л.Х., Колесников О.П., Минибаева Ф.В. Пероксидаза клеточной поверхности генератор супероксид-аниона в корневых клетках пшеницы при раневом стрессе // Цитология. 2002. Т. 44. С. 691-696

108. Часов A.B., Алексеева В.Я., Колесников О.П., Минибаева Ф.В. Активация экстраклеточной пероксидазы корней пшеницы при действииксенобиотиков // Прикладная биохимия и микробиология. 2010. Т. 46. С. 472-478

109. Чевари С., Чаба И., Секей И. Роль супероксиддисмутазы в окислительных процессах клетки и метод определения её в биологических материалах//Лабораторное дело. 1985. Т. 11. С. 578-681

110. Чиркова Т.В. Физиологические основы устойчивости растений. СПб.: СПбГУ, 2002. 244 с.

111. Чупахина Г.Н. Система аскорбиновой кислоты растений. Калининград: КГУ, 1997. 120 с.

112. Шакирова Ф.М*. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и её регуляция. Уфа: Гилем, 2001. 160 с.

113. Akimova G.P., Sokolova M.G. Low temperature impact on protein content and peroxidase activity during pea inoculation-with Rhizobium leguminosarum II Journal of Stress Physiology & Biochemistry. 2010. V. 6. P. 81-89

114. Alexieva V., Ivanov S., Sergiev I., Karanov E. Interaction between stresses // Bulgarian Journal, of Plant Physiology. 2003. V. 29. P. 1-17

115. Alscher R.G., Donahue J.L., Cramer C.L. Reactive oxygen species and antioxidants: Relationships in green cells // Physiology Plantarum. 1997. V. 100. P. 224-233

116. Alscher R.G., Erturk N., Heath L.S. Role of superoxide dismutases (SODs) in controlling oxidative stress in plants // Journal Experimental Botany. 2002. V. 53. P. 1332-1341

117. Amao M.B., Acosta M:, Del Rio J.A., Garcio-Canovas F. Inactivation of peroxidase by hydrogen peroxide and its pretection by a reductant agent // Biochemistry Biophysics Acta. 1990. V. 1038. P. 85-88

118. Amao- M.B., Acosta M., Del Rio J.A., Varon R., Garcio-Canovas F. A kinetic study on the suicide inactivation of peroxidase by peroxide // Biochemistry Biophysics Acta. 1990. V. 1041. P. 43-47

119. Asada K. Askorbate peroxidase: A hydrogen peroxide scavenging enzymes in plants // Physiology Plant. 1992. V. 85. P. 235 - 241

120. Asada K. Oxidative stress and the molecular biology of antioxidant defences. New York: Cold Spring Harbor Lab. Press. 1997. P. 715-735

121. Ator M.A., David S.K., De Montellano P.R.O. Structure and catalytic mechanism of horseradish peroxidase. Regiospecific meso alkylation of the prosthetic heme group by alkylhydrazines // Journal Biology Chemistry. 1987. V. 262. P. 14954-14960

122. Bakalova S., Nikolova A., Nedeva D. Isoenzyme profiles of peroxidase, catalase and superoxide dismutase as affected by dehydration- stress and aba during germination of wheat seeds // Bulgarian Journal of Plant Physiology. 2004. V. 30. P. 64-77

123. Barber M.J., Kay C.J: Superoxide production during reduction of molecular oxygen by assimilatory nitrate reductase // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1996. V. 326. P. 227-232

124. Baudouin E., Meskiene I., Hirt H. Unsaturated fatty acids inhibit MP2C, a protein phosohatase 2C involved in the wound-induced MAP kinase pathway regulation // The Plant Journal. 1999. V. 20. P. 343-348

125. Becana M., Moran J.F., Iturbe-Ormaetxe I. Iron dependent oxygen-free radical generation in plants subjected to environmental stress. Toxicity and antioxidant protection // Plant and Soil. 1998. V. 201. P. 137-147

126. Berglund G.I., Carlsson G.H., Smith A.T., Szoke H., Henriksen A., Hajdu J. The catalytic pathway of horseradish peroxidase at high resolution // Nature. 2002. V. 417. P. 463-468

127. Bestwick C.S., Brown I.R., Mansfield JiW. Localized changes in peroxidase activity accompany hydrogen peroxide generation during the development of a nonhost hypersensitive reaction in lettuce // Plant Physiology. 1998. V. 118. P. 1067-1078

128. Brownleader M. D:, Hopkins J., Mobasheri A. Role of extentin peroxidase in tomato (Lycopersicon esculentum Mill) seedling growth // Planta. 2000. V. 210. P. 668-676

129. Bolwell G.P. Role of active oxygen species and NO in plant defence responses // Current Opinion in Plant Biology. 1999. V. 2. P. 287-294

130. Bowler C., Van Montagu M., Inze D. Superoxide dismutase and stress tolerance // Annu. Rev. Plant Physiology. Plant Molecular Biology. 1992. V.43. P. 83-116

131. Bhattacharjee S. Reactive oxygen species and oxidative burst: Roles in stress, senescence and signal transduction in plants // Current Science. 2005. V. 89. P. 1113-1121

132. Corpas F.J, Barroso J.B; del Rio L.A. Peroxisomes as a source of reactive oxygen species and nitric oxide signal molecules in plant cells // Trends Plant Science. 2001. V. 8. P. 145-150

133. Couee Ii, Sulmon; C., Gouesbet G., Amrani A. E. In-volvement of soluble sugars in reactive oxygentspe-cies balance and responses to oxidative stress in plants // Journal Experimental Botany. 2006. V. 57. P. 449-459

134. Cheeseman K.H., Slater T.F. An introduction to free radical'biochemistry // British Medical Bulletins 1993. V. 49. P. 481-493

135. Chen Hi, Vierling R.A. Molecular cloning and characterization of soybean peroxidaze gene families//Plant Science. 2000. V. 150. P. 129-137

136. Chen S.X., Schopfer P. Hydroxyl-radical production in physiological reactions. A novel function of peroxidase // European Journal of Biochemistry.1999. V. 260. P. 726-735

137. Droog F. Plant glutathione S-transferases, a tile of theta and tau // Journal Plant Growth Reg. 1997. V. 16. P. 95-107

138. DuarteTVazquez M.A., Garca-Almendarez BE., Rojo-Domnguez A., Whitaker J.R., Arroyave-Hernandez G., Regalado G. Monosaccharide composition and properties of a deglycosylated turnip peroxidase isozyme // Phytochemistry. 2003. V. 62. P. 5-11

139. Fecht-Christoffers M.M., Fiihrs H., Braun Hans-Peter, Horst W.J: The rolei . .■'■■' ■ ■■".•'■' of hydrogen peroxide-producing and hydrogen peroxide-consumingperoxidases in the leaf apoplast of cowpea in manganese tolerance // Plant;

140. Physiology. 2006. V. 140. P. 1451-1463

141. Filek Mi, Koscielniak J. The effect of wounding the. roots by high temperature on the respiration rate of the shoot and propagation of electric signal in horse bean seedlings (Vicia faba L. minor) // Plant Science. 1997. V. 123. P: 39-46

142. Finkel T. Redox-dependent signal transduction // FEBS Letters. 2000. V. 476. P. 52-54

143. Foyer Ch.H., Noctor G. Ascorbate and glutathione: the heart of the redox hub // Plant Physiology. 2011. V. 155. P. 2-18

144. Garnczarska M., Bednarski W., Morkunas I. Re-aeration induced oxidative stress and antioxidative defenses in hypoxically pretreated lupine roots // Journal'Plant Physiology. 2004. V. 161. P. 415-422

145. Graskova I.A., Epova K.Y., Kusnetsova E.V., Kolesnichenko A.V., Voinikov V.K. Weak-associated with cell wall peroxidase during the root infection // Journal of Stress Physiology & Biochemistry. 2008. V. 4. P. 4-10

146. Gibson D.M. The inhibition of peroxidase and indole-3-acetic acid oxidase activity by British1 antilewisite // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1978. V.186. P. 317-324

147. Gui F., Chen F., Wu J., Wang Z., Liao X., Hu X. Inactivation and structural change of horseradish peroxidase treated with supercritical1 carbon, dioxide // Food Chemistry. 2006. V. 97. P. 480-489

148. Hiraga S., Sasaki K., Ito H., Ohashi Y., Matsui H. A large family of class III plant peroxidase // Plant Cell Physiology. 2001. V. 42. P. 462-468

149. Iturbe-Ormaexte I., Escuredo P.R., Arrese-Igor C., Becana M^ Oxidative damage in Pea plants exposed to water deficit or paraquat // Plant Physiology. 1998. V. 116. P. 173-181

150. Jaleel C.A., Gopi R., Manivannan P., Panneerselvam R. Antioxidative Potentials as a Protective Mechanism in Catharanthus roseus (L.) G.Don. Plants under Salinity Stress // Turk Journal Botany. 2007. V. 31. P. 245-251

151. Jiao Y., Lau O.S., Deng X.W. Light-regulated transcriptional networks in higher plants // Nature Reviews Genetics. 2007. V. 8. P. 217-230

152. Kaminska-Rozek E., Pukacki P. Effect of water deficit on oxidative stress and degradation of cell; membranes in1 needles of Norway spruce {Picea abies) // Acta Physiology plant. 2004. V. 26. P: 431 -442

153. Kawanoí T. Roles of the reactive oxygen species-generating peroxidase reactions in plant defense and growth-induction // Plant Cell-Repts. 2003. V. 21. , P. 829-837

154. Kawanoj T., Muto S. Mechanism of peroxidase actions for, salicylic 1 acidinduced generation, of active oxygen-species and an increase in cytosolic calcium in tobacco cell suspension culture // Journal- of. Experimental Botany. 2000. V. 5l.P: 685-693

155. Kliebenstein D.J., Monde R.A., Last R1L. Superoxide dismutase in . arabidopsís: anf eclectic enzyme family with disparate regulation* and protein* < localization7/ Plant Physiology. 1998. V. 118. P. 637-650 *

156. Kubo A., Aono M., NakajimaN., Saji Hi, Tanaka K., Kondo N. Differential responses in activity of antioxidant enzymes to different* environmental stresses mArabidopsis taliana 11 Journal Plant Res. 1999: Y. 112. P. 279-290'

157. Kuzniak E, Sklodowska M. Compartment-specific role of the ascorbate glutathione cycle in the response of tomato leaf cells to. Botrytis cinerea infection//Journal of Experimental Botany. 2005. V. 56. P. 921-933

158. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. V. 227. P. 680-685

159. Lariguet P., Dunand Ch. Plant Photoreceptors: Phylogenetic Overview // Journal Molecular Evol. 2005. V. 61. P. 559-569

160. Lee D.H., Kim Y.S., Lee C.B. The inductive responses of the* antioxidant enzymes by salt stress in the rice (Oryza sativa L.) // Journal Plant Physiology. 2001. V. 158'. P. 737-745

161. Loukili A., Limam F., Ayadr A., Boyer N., Ouelhazi L. Purification and characterization of a neutral peroxidase induced by rubbing tomato internodes // Plant Physiology. 1999: V. 105. P. 24-31

162. Mathur Sudha R., Shukla K.B: Effect of tree canopy shade- on, enzyme activity and'photosynthetic pigment in French bean (Phaseolus vulgaris L.). // Journal Plant Science. 2006. V. 1. P: 45-47

163. Mensen R:, Hager A., Salzer P. Elicitor-induced,changes-of wall-bound and secreted peroxidase activities in-suspension-cultured spruce (Picea abies) cells are attenuated by auxins // Physiology Plant. 1998. V. 102. C. 539-546

164. Mittler R. Oxidative stress, antioxidants and-stress tolerance // Trends Plant Science. 2002. V. 7. P: 405-410

165. Nakamura Y., Kato T., Yamashino T., Murakami, M., Mizuno T. Characterization of a set of phytochrome-interacting factor-like bHLH.proteins in Oryza sativa // Bioscience Biotechnology Biochemistry. 2007. V. 71. P: 1183-1191

166. Newmyer S.L., Sun J., Loehr T.M., Ortis de Montellano P.R. Rescue of the horseradish peroxidase His-170~> Ala mutant activity by imidazole: importance of proximal ligand tethering // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 1278812795

167. Noctor G., Foyer C.H, Ascorbate and glutathione: keeping active oxygen under control // Annu. Rev. Plant Physiology. Plant Molecular Biology. 1998. V.49. P. 249-279

168. Ogawa S., Shira Y., Morishima I. Calcium binding by horseradish peroxidase C and the heme enviromental structure// Biochemistry Biophysics Research Communication. 1979. V. 90. P. 674-678

169. Orozco-Cardenas M.L., Narvaez-Vasquez J., Ryan C.A. Hydrogen peroxide acts as a second messenger for the induction of defense genes intomato plants in response to wounding, systemin, and methyl jasmonate // Plant Cell. 2001. V. 13. P. 179-191

170. Papadakis A.K., Roubelakis-Angelakis K.A. The generation of active oxygen species differs in tobacco and grapevine mesophyll protoplasts // Plant Physiology. 1999. V. 121. P. 197-206

171. Paranidharan V., Palaniswami A., Vidhyasekaran P., Velazhahan R. 1-Induction of enzymatic scavengers of active oxygen species in rice in response to infection by Rhizoctonia solani // Acta Physiology Plant. 2003. V. 25. P. 98112

172. Passardi F., Cosio C., Penel C., Dunand C. Peroxidases have more functions than a Swiss army knife // Plant Cell Rep. 2005. V. 24. P. 255-265

173. Passardi F., Penel C., Dunand C. Performing paradoxical: how plant peroxidases modify the cell wall // Trends in Plant Science. 2004. V. 9. P. 534540

174. Patterson B.D., Payne L.A., Chen Yi-Zhu, Graham P. An inhibitor of catalase induced by cold in chilling-sensitive plants // Plant Physiology. 1984. V. 76. P. 1014-1018

175. Pires de Melo M., Curi T.C., Miyasaka C.K. et al. Effect of indole acetic acid on oxygen metabolism in cultured rat neutrophill // General Pharmacology. 1998. V. 31. P. 573-578

176. Pogany M., Harrach B.D., Hafez Y.M., Barna B., Kiraly Z., Paldi E. Role of reactive oxygen species in abiotic and biotic stresses in plants // Acta phytopathology et entomology hung. 2006. V. 41. P. 23-35

177. Polle A. Dissecting the superoxide dismutase-ascorbate-glutathione-pathway in chloroplasts by metabolic modeling. Computer simulations as a step towards flux analesis // Plant Physiology. 2001. V. 126. P. 445-462

178. Potters G., Horemans N., Jansen M.A.K. The cellular redox state in plant stress biology A charging concept // Plant Physiology and Biochemistry. 2010. V. 44. P. 292-300

179. Pujari D.S., Chanda S.V. Effect of salinity stress on growth; peroxidase and IAA oxidase activities in vigna seedlings // Acta Physiology Plant. 2002. V. 24. P. 312-327

180. Qiu Q.S., Hardin S.C., Mace J., Brutnell T.P., Huber S.C. Light and metabolic signals control the selective degradation of sucrose synthase in maize leaves during deetiolation // Plant Physiology. 2007. V. 144. P. 468-478

181. Quecini M.I., Zucchi J.B., Pinheiro N.A., Velio V. In silico analysis of candidate4 genes involved in light sensing and signal transduction pathways in soybean // Plant Biotechnology Rep. 2008. V. 2. P. 59-73

182. Radu L. Silaghi-Dumitrescu M. HRP: A summary of its structure, mechanism and substrate diversity // Plant Peroxidase. News. 2000. V. 15. P. 56-68

183. Rao M.V., Paliyath G., Ormrod D.P. Ultraviolet-B and ozone-induced biochemical changes in antioxidant enzymes of Arabidopsis thaliana // Plant Physiology. 1996. V. 110. P. 125-136

184. Reading N.S., Aust S.D: Engineering a disulfide bond in recombinant manganese peroxidase results in increased thermostability // Biotechnology Prog. 2000. V. 16. P. 326-333

185. Rockwell N.C., Su Y.S., Lagarias J.C. Phytochrome structure and signaling mechanisms // Annu Rev Plant Biology. 2006. V. 57. P. 837-858

186. Rodrigues-Lopez J.N., Gilabert M.A., Tubela J., Thorneley R.N., GarciaT

187. Canovas F. Reactivity of horseradish peroxidase compound II toward substrates: kinetic evidence for a two step mechanism // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 13201-13209

188. Sandhu S.K., Kaur G. Mitochondrial electron transport chain complexes in aging rat brain and lymphocytes // Biogerontology. 2003. V. 4. P. 19-29

189. Sang Sh., Yang Ch.S., Ho Chi-Tang. Peroxidase-mediated oxidation of catechins // Phytochemistry. 2004. V. 3. P. 229-241

190. Saraiva J.A., Nunes C.S., Coimbra M.A. Purification and characterization of olive (Olea europaea L.) peroxidase Evidence for the occurrence of a pectin binding peroxidase // Food Chemistry. 2007. V. 101. P. 1571-1579

191. Savitsky P.A., Gazaryan I.G., Tishkov V.I., Lagrimini L.M., Ruzgas T., Gorton L. Oxidation of indole-3-acetic acid by dioxygen catalysed by plantperoxidases: specificity for the enzyme structure // Biochemistry Journal. 1999. V. 340. P. 579-583

192. Schloss P., Walter C., Mader M. Basic peroxidases in isolated vacuoles of Nicotiana tabacum L. / // Planta. 1987. V. 170. P. 225-235

193. Sheehan M.J., Kennedy L.M., Costich D.E., Brutnell T.P. Subfunctionalization of PhyBl andPhyB2 in the control of seedling and mature plant,traits in maize // Plant Journal. 2007. V. 49. P. 338-353

194. Srivalli B., Ghinnusamy V., Chopra R.K. Antioxidant defense in response to abiotic stresses in plants // Journal Plant Biology. 2003: V. 30/ P. 121-139

195. Syros T., Yupsanis T., Zafiriadis H., Economou A. Activity and isoforms of peroxidases, lignin and anatomy, during adventitious rooting in. cuttings of Ebenus creticaL. // Journal Plant Physiology. 2004. V. 1-61. P. 69-77

196. Takahama U. Oxidation, of vacuolar and'apoplastic phenolic substrates by peroxidase: Physiological significance of the oxidation reactions // Phytochemistry. 2004. V. 3. P. 207-219

197. Tsang W.T., Bowler G., Herouart D., Van.Gamp W., Villarroel R.,.Genetello C., Van Montagu.M:, Inze D. Differential regulation of-superoxide dismutase in plants exposed to,environmental stress // The Plant Cell. 1991. V. 3. P. 783-792

198. ValeriovL., De Meyer Mi, Penel C., Dunand Gh. Expression analysis of the Arabidopsis peroxidase multigenic family // Phytochemistry. 2004. V. 65. P. 1331-1342

199. Van Breusegem F., Vranova E., Dat J., Inze D. The Role of Active Oxigenspecies in Plant1 Signal Transduction // Plant Science. 2001. V. 161. P. 405-414

200. Veitch N.C. Structural determinants of plant peroxidase function // Phytochemistry. 2004. V. 3. P. 3-18

201. Wanders R.J.A., Denis S. Identification of superoxide dismutase in rat liver peroxisomes//Biochemistry Biophysics Acta. 1992. V. 1115. P. 259-262

202. Weller J.L., Kendrick R.E. Photobiology. The Science of Life and Light // Photomorphogenesis and Photoperiodism in Plants / Edited by L.O. Bjorn: Springer, 2007. P. 417-463

203. Yost F., Fridovich I. An iron-containing superoxide dismutase from Escherichia colii I I Journal Biology. Chemistry. 1973V.V.:248^ P. 4905-4908

204. Zhu D., Scandalios J.G: Differential accumulation of manganese-superoxide dismutase transcriptsun maze in response to abscisic acid and high osmoticum //Plant Physiology. 1994. V. 106. P. 173-178 .

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.