Ферменты первичной защиты от окислительного стресса у вакуолей клеток растений тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.05, кандидат биологических наук Ишеева, Оксана Дамбинимаевна

• Ишеева, Оксана Дамбинимаевна
• кандидат биологических наук
• 2010

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Ишеева, Оксана Дамбинимаевна

СПИСОК ПРИНЯТЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

1. ВВЕДЕНИЕ.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. Окислительный стресс.

2.1.1. Генерация активных форм кислорода.

2.1.2. Сенсоры АФК.

2.1.3. Антиоксидантная защита.

2.1.3.1. Классификация антиоксидантной системы.

2.1.3.2. Антикислородная система защиты.

2.1.3.3. Антирадикальная система защиты.

2.1.3.4. Антиперекисная система защиты.

2.1.4. Роль пероксидазы и СОД в регуляции редокс-статуса.

2.2. Центральная вакуоль клеток растений.

2.2.1. Вакуолярное содержимое.

2.2.2. Вакуолярная мембрана - тонопласт.

2.2.3. Функции центральной вакуоли.

2.2.4. Антиоксидантная система вакуолей клеток растений.

2.3. Выводы из обзора литературы, постановка цели и задач исследования.

3. ОБЪЕКТ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3.1. Растительный материал.

3.2. Выделение органелл.

3.2.1. Метод выделения вакуолей.

3.2.2. Выделение пластид.

3.2.3. Выделение ядер.

3.2.4. Выделение митохондрий.

3.3. Оценка степени загрязнения изолированных органелл.

3.3.1. Оценка степени загрязнения фракции вакуолей.

3.3.2. Оценка степени загрязнения фракций пластид и митохондрий .70 3.4. Получение водных экстрактов из ткани корнеплода и выделенных органелл.

3.5. Метод определения белка по Бредфорд.

3.6. Определение активности супероксиддисмутазы.

3.7. Определение активности пероксидазы.

3.8. Электрофоретические методы определения активности ферментов.

3.8.1. Электрофорез нативных белков.

3.8.2. Изоэлектрофокусирование белков.

3.8.3. Визуализация активности СОД в ПААГ.

3.8.4. Определение активности пероксидазы в ПААГ.

3.8.5. Определение активности каталазы в ПААГ.

3.9. Статистическая обработка данных.

3.10. Использованные реактивы.

4. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

4.1. Определение чистоты фракции вакуолей.

4.2. Исследование супероксиддисмутазы во фракциях изолированных органелл.

4.2.1. Идентификация супероксиддисмутазы в вакуолях.

4.2.2. Идентификация активности супероксиддисмутазы в пластидах, ядрах и митохондриях.

4.3. Исследование во фракциях изолированных вакуолей ферментов, утилизирующих перекись водорода.

4.3.1. Идентификация каталазы в вакуолях.

4.3.2. Идентификация и исследование активности пероксидазы во фракциях изолированных вакуолей.

4.3.3. Исследование способности пероксидазы окислять бетацианины вакуолей корнеплодов свеклы.

4.4. Динамика активности и изменение изоферментного состава СОД и пероксидазы в зависимости от стадии развития растения.

4.4.1. Активность и изоферментный состав СОД в онтогенезе растения.

4.4.2. Активность и изоферментный состав пероксидазы в онтогенезе растения.

4.5. Динамика рН клеточного сока корнеплодов в онтогенезе растения

4.6. Динамика активности ферментов и изменение изоферментного состава в зависимости от стрессовых условий.

4.6.1. Активность и изоферментный состав СОД и пероксидазы при абиотическом стрессе.

4.6.2. Активность и изоферментный состав СОД и пероксидазы при биотическом стрессе.

5. ОБСУЖДЕНИЕ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Ферменты первичной защиты от окислительного стресса у вакуолей клеток растений»

Растительные организмы в силу особенностей своего существования вынуждены постоянно приспосабливаться к действию стрессорных факторов абиотического и биотического происхождения. Воздействие различных факторов зачастую интегрируется в растительной клетке в ответную реакцию сверхпродукции активных форм кислорода (АФК), приводящую к развитию окислительного стресса. Возникающие при окислительном взрыве АФК, с одной стороны вовлекаются в окислительные реакции, выполняют защитные и сигнальные функции, с другой стороны могут быть источником повреждения клеточных структур. Поэтому в клетках осуществляется защита от избыточного кислорода и его активных форм с помощью различных компонентов антиоксидантной системы.

Система детоксикации активных форм кислорода у растений представлена низко- и высокомолекулярными соединениями. Компоненты антиоксидантной системы, особенно ферменты-антиоксиданты вызывают наибольший интерес и активно изучаются. Особое внимание уделяется таким ферментам, как супероксиддисмутаза (СОД), каталаза и пероксидаза, поскольку они стоят на первых рубежах защиты от АФК. Так, СОД с высокой скоростью катализирует дисмутацию супероксидрадикалов с образованием пероксида водорода (Бараненко, 2006). В свою очередь перекись водорода нейтрализуется каталазой и пероксидазами (Газарян и др., 2006). Однако каталитический цикл пероксидутилизирующих ферментов может находиться в различных редокс-состояниях. Поэтому пероксидаза, например, способна проявлять оксидазную активность, что приводит к образованию супероксида и перекиси водорода (Минибаева, Гордон, 2003). Имеются данные, что Си,2п-СОД может обладать пероксидазной активностью (Liochev, Fridovich, 2004; Kim et al., 2006). Таким образом, пероксидаза и СОД являются не только ферментами антиоксидантной системы защиты, но и редокс-ферментами. Они поддерживают концентрацию АФК в клетке на физиологически допустимом уровне, т.е. осуществляют контроль редокс-статуса клетки. Следует отметить, что в настоящее время СОД и пероксидазы активно исследуются в таких клеточных структурах, как пластиды, митохондрии, пероксисомы, клеточные стенки и т.д. (Бараненко, 2006; Газарян и др., 2006). В тоже время, обращает на себя внимание слабый интерес к этим ферментам у центральной вакуоли. О пероксидазе и СОД вакуолярной локализации мало сведений, как и об остальных ферментах антиоксидантной системы вакуолей. Если еще можно встретить информацию о пероксидазе центральной вакуоли (вакуолярного сока и тонопласта) (Газарян и др., 2006; Andrews et al., 2002), то о СОД вакуолярного происхождения практически ничего не известно (Ogawa et al., 1996; Carter et al., 2004). До сих пор обсуждение локализации этого фермента в вакуолях носит предположительный характер.

Указанные вопросы являются важным звеном в изучении антиоксидантных систем центральной вакуоли. Работа в направлении решения этих вопросов представляется интересной и необходимой, поскольку полученные результаты позволят сформировать представление о функционировании в вакуолях редокс-системы, вовлечении ее в ответные защитные реакции клетки и в поддержание внутриклеточного редокс-гомеостаза.

Поэтому настоящая исследовательская работа была посвящена изучению ферментативной системы антиоксидантной защиты у центральной вакуоли клеток растений. Поскольку вопрос о присутствии СОД в этом компартменте оставался открытым, основные усилия были направлены на идентификацию СОД в вакуолях, и изучение динамики ее активности и изоферментного состава. Известно, что эффективное функционирование СОД в клетках растений в значительной степени определяется функционированием пероксидутилизирующих ферментов - каталазы и пероксидазы. В связи с этим представлялось интересным и необходимым исследовать вакуолярные ферменты, способные удалять перекись водорода.

В результате были получены новые данные о ферментах антиоксидантной системы вакуолей. В частности, установлено, что центральная вакуоль, как и другие компартменты клеток растений, содержит супероксиддисмутазу. СОД вакуолярной локализации - Си^п-СОД, представленная несколькими изоформами. Из ферментов, утилизирующих перекись водорода в вакуолях на сегодня выявлена гваяколовая пероксидаза.

Идентифицированные в вакуолях корнеплодов свеклы {Beta vulgaris L.) Си^п-СОД и пероксидаза изменяли свою активность и изоферментный состав в стрессовых ситуациях, в связи с чем сделано заключение, что ферменты вакуолярной локализации могут быть частью системы антиоксидантной защиты клетки.

Работа выполнена в лаборатории физиологии растительной клетки Сибирского института физиологии и биохимии растений СО РАН.

Автор выражает глубокую благодарность своему научному руководителю, кандидату биологических наук Елене Владимировне Прадедовой за постоянное внимание, всестороннюю помощь в работе и ценные замечания при написании рукописи. Сердечная благодарность за помощь в работе научному руководителю лаборатории члену-корреспонденту РАН Рюрику Константиновичу Саляеву и доктору биологических наук Наталье Игоревне Рекославской. Кроме того, автор благодарит сотрудников лаборатории физиологии растительной клетки и института за обсуждение результатов, за дружеское участие и поддержку.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Ишеева, Оксана Дамбинимаевна

7. ВЫВОДЫ

1. В вакуолях клеток корнеплода столовой свеклы {Beta vulgaris L.) присутствует ферментативная система защиты от окислительного стресса, представленная Си,2п-СОД и пероксидазой.

2. Во фракции изолированных вакуолей выявлена Си,7п-СОД. Фермент представлен тремя изоформами, величины pi которых находятся в пределах от 5 до 3. Изоферментный состав вакуолярной Си,2п-СОД изменяется в зависимости от стадии развития корнеплода, но остается неизменным в стрессовых ситуациях;

3. Уровень активности СОД в вакуолях выше, чем в других органеллах клетки (ядрах, пластидах и митохондриях);

4. Динамика активности СОД зависит от стадии развития корнеплода и воздействия стрессорных факторов;

5. Пероксидаза вакуолей имеет наиболее высокое сродство к 3.3'-диаминобензидину и оптимальные условия для активности при низких значениях рН (рН 5.0-6.0), а ее изоферментный состав разнообразен, и представлен широким спектром анионных и катионных изоформ;

6. В зависимости от стадии развития корнеплода и стрессовых нагрузок оптимальные значения рН и изоферментный состав пероксидаз вакуолей изменяются;

7. СОД и пероксидаза, локализованные в вакуолях, являются элементами системы защиты растительной клетки от окислительного стресса.

6. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Все вышеизложенное позволяет взглянуть на центральную вакуоль с новой стороны, поскольку, в вакуолях обнаружена Си,2п-СОД, которой отводится важная роль в защите клеток и тканей от окислительных повреждений в процессах роста и развития растений, а также при действии неблагоприятных факторов. Становится ясно, что центральная вакуоль способна самостоятельно защищать свои молекулярные структуры от супероксидного радикала.

Однако при работе СОД образуется пероксид водорода. Перекись водорода способна продуцировать и гваяколовая пероксидаза, локализованная в вакуолях. Наличие этих ферментов в вакуолярном пространстве указывает на то, что вакуоль в состоянии самостоятельно поддерживать и регулировать внутренний вакуолярный редокс-гомеостаз.

В настоящей работе отмечалось, что СОД и пероксидазы вакуолярной локализации наиболее активно реагировали на воздействие стрессорных факторов, в отличие от ферментов другой локализации. Высокая активность вакуолярных ферментов, возможно, обусловлена тем, что центральная вакуоль вовлечена в общую регуляцию внутриклеточного редокс-равновесия (рис. 30).

Известно, что в регуляции редокс-гомеостаза клетки главную роль играет перекись водорода, которая образуется в таких клеточных структурах, как митохондрии, пластиды, пероксисомы, клеточные стенки и др. (Октябрьский, Смирнова, 2007). Благодаря функционированию Си,2п-СОД и гваяколовой пероксидазе, Н202 должна продуцироваться и в вакуолях. Возможно, она используется для окислительных реакций и редокс-регуляции метаболических процессов в самой вакуоли, но не исключено, что участвует в поддержании тех же процессов и в цитозоле, и других компартментах клетки. Н2О2, продуцируемая вакуолью, может служить не только редокс-регулятором, но сигналом, выступая в качестве мессенджера сигнальной системы, называемой НАД(Ф)Н-оксидазной. Сигнал передачи информации с ее участием будет осуществляться в результате активации МАР-киназ (Колупаев, 2007), которые, в свою очередь, влияют на факторы транскрипции генов антиоксидантных ферментов и PR-белков (Тарчевский, 2002).

С другой стороны, образовавшийся в цитозоле при окислительном взрыве избыток перекиси водорода может транспортироваться в вакуоль, где будет происходить его нейтрализация (рис. 30).

Рисунок 30. Гипотетическая схема участия вакуоли в редокс-гомеостазе клетки: POXcat - катиониая пероксидаза; РОХап - анионная пероксидаза; NOX - НАДФ-оксидаза плазмалеммы; Cu,Zn-SOD - Си^п-СОД вакуолей и апопласта.

Таким образом, появляется основание полагать, что вакуоль можег вовлекаться в поддержание не только водного, рН-, осмотического- и ионного гомеостаза, но и редокс-гомеостаза клетки.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Ишеева, Оксана Дамбинимаевна, 2010 год

1. Албертс, Б. Молекулярная биология клетки: В 3-х т. Т.З. / Б. Албертс, Д. Брей, Дж. Льюис и др. / под ред. Г.П. Георгиева, Ю.С. Ченцова. -М.: Мир, 1994.-504 с.

2. Андреев, В.А. Фермент пероксидаза: участие в защитном механизме растений / В.А. Андреев. М.: Наука, 1988. - 128 с.

3. Андреев, И.М. Функции вакуоли в клетках высших растений / И.М. Андреев // Физиол. растений. 2001,- Т.48, №5. - С.777-787.

4. Бараненко, В.В. Супероксиддисмутаза в клетках растений / В.В. Бараненко // Цитология. 2006. - Т.48, № 6. - С.465-474.

5. Болдырев, А.А. Окислительный стресс и мозг / А.А. Болдырев // СОЖ. 2001. - Т.7, №4. - С.21-28.

6. Быстрова, М.Ф. Перекись водорода и пероксиредоксины в редокс-регуляции внутриклеточной сигнализации / М.Ф. Быстрова, Е.Н. Буданова // Биол. мембраны. 2007. - Т.24, №2. - С. 115-125.

7. Владимиров, Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах / Ю.А. Владимиров // СОЖ. 2000. - Т.6, №12. - С. 13-19.

8. Воденев, В.А. Дистанционные электрические сигналы у растений / В.А. Воденеев, В.А. Опритов, С.А. Мысягин и др. Нижний Новгород, 2007. - 97 с.

9. Гааль, Э. Электрофорез в разделении биологических макромолекул / Э. Гааль, Г. Медбети, Л. Верецкеи. М.: Мир, 1982. - 448 с.

10. Газарян, И .Г. Особенности структуры и механизма действия пероксидаз растений / И.Г. Газарян, Д.М. Хушпульян, В.И. Тишков // Успехи биол. хим. 2006. - Т.46. - С.303-322.

11. Гудвин, Т. Введение в биохимию растений: В 2-х т. Т.1. / Т. Гудвин, Э. Мерсер / под ред. B.JI. Кретовича. — М.: Мир, 1986. 393 с.

12. Диксон, М. Ферменты: В 3-х т. Т.1. / М. Диксон, Э. Уэбб / под ред. В.К. Антонова, А.Е. Браунштейна. — М.: Мир, 1982. 392 с.

13. Долгова, Л.Г. Активность пероксидазы — показатель устойчивости растений-интродуцентов в условиях степной зоны Украины / Л.Г. Долгова // Вестник Днепропетровского национального университета. -2004. Вып. 12, №1. - С.38-41.

14. Жолкевич, В.Н. Водный обмен растений / В.Н. Жолкевич, Н.А. Гусев, А.В. Капля и др. М.: Наука, 1989. - 256 с.

15. Зубо, Я.О. Применение метода run-on транскрипции для изучения регуляции экспрессии пластидного генома / Я.О. Зубо, В.В. Кузнецов // Физиол. растений. 2008. - Т.55, №1. - С. 114-122.

16. Катков, Б.Б. Сохранение нативных свойств изолированных вакуолей корнеплода красной свеклы, выделенных в растворах на основе КС1 и сорбита / Б.Б. Катков, A.M. Корзун, Р.К. Саляев // Физиол. растений. -1990. Т.37, вып.2. - С.362-370.

17. Козаренко, Т.Д. Аминокислотный состав белковых фракций вакуолярной мембраны красной столовой свеклы / Т.Д. Козаренко, Н.В. Озолина, Р.К. Саляев и др. // Опер, информ. материалы СИФИБР СО АН СССР. Иркутск. - 1982. - С.32-35.

18. Колупаев, Ю.Е. Активные формы кислорода в растениях при действии стессоров: образование и возможные функции / Ю.Е. Колупаев // Вестник Харьковского национального аграрного университета, Серия Биология. 2007. - Вып.З, №12. - С.6-26.

19. Колупаев, Ю.Е. Регуляция активности каталазы в колеоптилях пшеницы: возможная роль ионов Са~ и кальмодулина / Ю.Е. Колупаев, Ю.В.

20. Карпец // Вестник Харьковского национального аграрного университета, Серия Биология. 2008. - Вып.1, №13. - С. 15-21.

21. Коржов, В.И. Роль системы глутатиона в процессах детоксикации и антиоксидантной защиты / В.И. Коржов, В.Н. Жадан, М.В. Коржов // "Журн. АМН Укра'ши". 2007. - Т. 13, №1. - С.3-19.

22. Красновский, А. А. Первичные механизмы фотоактивации молекулярного кислорода. История развития и современное состояние исследований / А.А. Красновский // Биохимия. 2007. — Т.72, вып. 10. — С.1311-1331.

23. Кузеванов, В .Я. Общие принципы выделения вакуолей и вакуолярных мембран / В .Я. Кузеванов, Б.Б. Катков, Р.К. Саляев // Структура и функции биологических мембран растений / под ред. Р.К. Саляева, В.К. Войникова. Новосибирск: Наука, 1985. - С.93-107.

24. Кулинский, В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита / В.И. Кулинский // СОЖ. 1999. - №1. - С.2-7.

25. Лакин, Г.Ф. Биометрия / Г.Ф. Лакин. М.: Высш. шк., 1990. - 352 с.

26. Лебедева, О.В. Кинетическое изучение реакции окисления о-дианизидина перекисью водорода в присутствии пероксидазы из хрена / О.В.Лебедева, Н.Н. Угарова, И.В. Березин // Биохимия. 1977. - Т.42, №8. -С.1372-1379.

27. Левитес, Е.В. Генетика изоферментов растений / Е.В. Левитес. -Новосибирск: Наука, 1986. 146 с.

28. Лущак, В.И. Окислительный стресс и механизмы защиты от него у бактерий / В.И. Лущак // Биохимия. 2001. - Т.66, вып.5. - С.592-609.

29. Лю, Б.Н. Антиоксидантная система клетки и канцерогенез / Б.Н. Лю, МЛ. Ефимов // Успехи совр. биол. 1976. - Т.82, вып.2. - № 5. - С.236-251.

30. Ляхович, В.В. Активная защита при окислительном стрессе. Антиоксидант-респонсивный элемент / В.В. Ляхович, В.А, Вавилин, Н.К. Зенков и др. // Биохимия. 2006. - Т.71, вып.9. - С.1183-1197.

31. Мазо, В.К. Глутатион как компонент антиоксидантной системы желудочно-кишечного тракта / В.К. Мазо // Российский журнал гастроэнтерологии, гепатологии, калопроктологии. 1998. — №1. - С.47-53.

32. Макаренко, С.П. Химический состав и структура липидов вакуолярных мембран / С.П. Макаренко, Т.А. Коненкина, Р.К. Саляев // Биол. мембраны. 1992. - Т.9, №3. - С.290-300.

33. Макаренко, С.П. Особенности жирнокислотного состава липидов вакуолярных мембран высших растений / С.П. Макаренко, Т.А. Коненкина, Р.К. Саляев // Биол. мембраны. 1999. - Т. 16, №5. - С.556-562.

34. Макаренко, С.П. Жирнокислотный состав липидов вакуолярных мембран корнеплодов / С.П. Макаренко, Т.А. Коненкина, С.В. Хотимченко // Физиол. растений. 2007. - Т.54, №2. - С.223-228.

35. Медведев, С.С. Кальциевая сигнальная система растений / С.С. Медведев // Физиол. растений. 2005. - Т.52, №2. - С.282-305.

36. Меныцикова, Е.Б. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов / Е.Б. Меныцикова, Н.К. Зенков // Успехи совр. биол. 1993. - Т.113, вып.4. - С.442-455.

37. Мерзляк, М.Н. Активированный кислород и окислительные процессы в мембранах растительной клетки / М.Н. Мерзляк // Итоги науки и техн. ВИНИТИ. Серия Физиология растений. 1989. - Т.6. - С. 1-168.

38. Мерзляк, М.Н. Активированный кислород и жизнедеятельность растений / А.Н. Мерзляк // СОЖ. 1999. - №9. - С.20-26.

39. Методы биохимического исследования растений / под ред. А.И. Ермакова. Л.: Агропромиздат, 1987. - 430 с.

40. Методы изучения мембран растительных клеток / под ред. В.В. Полевого, Г.Б. Максимова, Н.Ф. Синютиной. Л.: Изд-во Ленингр. ун-та, 1986.- 192 с.

41. Минибаева, Ф.В. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе / Ф.В. Минибаева, Л.Х. Гордон // Физиол. растений. 2003. - Т.50, №3. - С.459-464.

42. Наумов, Н.А. Болезни сельскохозяйственных растений (фитопатология) / Н.А. Наумов. — М: "Сельхозгиз", 1940. - 566 с.

43. Октябрьский, О.Н. Редокс-регуляция клеточных функций / О.Н. Октябрьский, Г.В. Смирнова//Биохимия. -2007. Т.72, вып.2. - С.158-174.

44. Пахомова, В.М. Основные положения современной теории стресса и неспецифический адаптационный синдром у растений / В.М. Пахомова// Цитология. 1995. - Т.37, №1-2. - С.66-91.

45. Побежимова, Т.П. Методы изучения митохондрий растений. Полярография и электрофорез / Т.П. Побежимова, А.В. Колесниченко, О.И. Грабельных. М.: "НПК Промэкобезопасность", 2004. - 98 с.

46. Полевой, В.В. Физиология растений / В.В. Полевой. М.: Высш. шк., 1989.-464. с.

47. Полесская, О.Г. Растительная клетка и активные формы кислорода / О.Г. Полесская. М.: Книжный Дом Университет, 2007. - 140 с.

48. Пузанова, Н.А. Изучение химического состава вакуолярного сока корнеплодов красной столовой свеклы. / Н.А. Пузанова, С.В. Лобохо, Т.Д.

49. Козаренко и др. // Опер, информ. материалы СИФИБР СО АН СССР. -Иркутск. 1982. - С.16-19.

50. Пузанова, Н.А. Буферная емкости вакуолярного сока корнеплодов красной столовой свеклы (Beta vulgaris L.) / Н.А. Пузанова, В.И. Пузанов, Р.К. Саляев // Опер, информ. материалы СИФИБР СО АН СССР. -Иркутск. 1982. - С.25-28.

51. Радюкина, H.JI. Гомеостаз полиаминов и антиоксидантные системы корней и листьев Plantago major при солевом стрессе / H.JI. Радюкина, С. Мапелли, Ю.В. Иванов и др. // Физиол. растений. — 2009. — Т.56, №3. С.359-368.

52. Рейвн, П. Современная ботаника: В 2-х т. Т.1. / П. Рейвн, Р. Эверт, С. Айкхорн / под ред. A.JI. Тахтаджяна. М.: Мир, 1990. - 348 с .

53. Ригетти, П. Изоэлектрическое фокусирование. Теория, методы и применение / П. Ригетти; пер. JI.A. Остермана, А.Л. Остермана. М.: Мир, 1986.-398 с.

54. Рогожин, В.В. Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы живых организмов / В.В. Рогожин. СПб.: ГИОРД, 2004. - 240 с.

55. Романова, Е.В. Ферменты в антиокислительной системе растений: супероксидцисмутаза / Е.В. Романова // Агро XXI. 2008. - №7-9. - С.27-30.

56. Саляев, Р.К. Выделение и очистка вакуолей и вакуолярных мембран из клеток растений / Р.К. Саляев, В.Я. Кузеванов, В.Я. Хаптагаев и др. // Физиол. растений. 1981. - Т.28, №6. - С. 1295-1305.

57. Саляев, Р.К. Содержание липидов, белков и углеводов в мембране изолированных вакуолей красной свеклы / Р.К. Саляев, В.Я. Кузеванов, Н.В. Озолина и др. // Физиол. растений. 1982. - Т.20, вып.5. - С.933-939.

58. Саляев, Р.К. Об ультраструктуре изолированных вакуолярных мембран / Р.К. Саляев., С.Б. Хаптагаев, В.Я. Кузеванов и др. // Цитология. -1983. Т.35, №6. - С.643-648.

59. Серегин, И.В. Фитохелатины и их роль в детоксикации кадмия у высших растений / И.В. Серегин // Успехи биол. хим. 2001. - Т.41. - С.283-300.

60. Скулачев, В.П. Кислород в живой клетке: добро и зло / В.П. Скулачев // СОЖ. 1996. - №3. - С.4-10.

61. Тарчевский, И.А. Сигнальные системы клеток растений / И.А. Тарчевский. М.: Наука, 2002. - 294 с.

62. Тиунов, JI.A. Механизмы естественной детоксикации и антиоксидантной защиты / JI.A. Тиунов // Вестн. РАМН. 1995. - №3. - С.9-13.

63. Тихонова, JI. И. Ионные каналы вакуолярной мембраны высших растений / Л.И. Тихонова // Биол. мембраны. 1998. - Т.15, №3. - С.245-258.

64. Физиология растений / Н.Д. Алехина, Ю.В. Балнокин, В.Ф. Гавриленко / под ред. И.П. Ермакова. М.: Издательский центр "Академия", 2007. - 640 с.

65. Хавинсон, В.Х. Свободно-радикальное окисление и старение / В.Х. Хавинсон, В.А. Баринов, А.В. Арутюнян и др. СПб.: Наука, 2003. - 327 с.

66. Ху, Ю.Ф. Ферменты антиоксидантной защиты и физиологические характеристики двух сортов топинамбура при солевом стрессе / Ю.Ф. Ху, Ж.П. Лиу // Физиол. растений. 2008. - Т.55, №6. - С.863-868.

67. Чеснокова, Н.П. Общая характеристика источников образования свободных радикалов и антиоксидантных систем / Н.П. Чеснокова, Е.В. Понукалина, М.Н. Бизенкова // Успехи совр. естест. 2006. - №7. - С.37-41.

68. Чупахина, Г.Н. Система аскорбиновой кислоты растений / Г.Н. Чупахина. — Калининград: Калинингр. ун-т, 1997. 120 с.

69. Шакирова Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция / Ф.М. Шакирова. М.: Гилем, 2001. — 160 с.

70. Шижнева, И.А. Аквапорины тонопласта и плазмалеммы из осевых органов семян бобов в процессе прорастания / И.А. Шижнева, Г.В. Новикова, Н.В. Обручева // Доклады АН. 2007. - Т.413, №1. - С. 116-119.

71. Шугаев, А.Г. Выделение интактных митохондрий из корнеплода сахарной свеклы / А.Г. Шугаев, Э.И. Выскребенцева // Физиол. растений. — 1982. Т.29, вып.4. - С.799-803.

72. Янковский, О.Ю. Токсичность кислорода и биологические системы (эволюционные, экологические и медико-биологические аспекты) / О.Ю. Янковский. СПб.: Игра, 2000. - 296 с.

73. Ahmad, P. Reactive oxygen species, antioxidants and signaling in plants / P. Ahmad, M. Sarwat, S. Sharma//J Plant Biol. 2008.-V.51,№3.-P. 167-173.

74. Alfenito, MR. Functional complementation of anthocyanin sequestration in the vacuole by widely divergent glutathione-S-transferases / MR. Alfenito, E. Souer, CD. Goodman et al. //Plant Cell. 1998. - V. 10, №7. - P. 1135-1149.

75. Almagro, L. Class III peroxidases in plant defence reactions / L. Almagro, L.V. Gomez Ros, S. Belchi-Navarro et al. // J Exp. Bot. 2009. - V.60, №2. - P.377-390.

76. Alscher, R.G. Role of superoxide dismutases (SODs) in controlling oxidative stress in plants / R.G. Alscher, N. Erturk, L.S. Heath // J Exp. Bot. -2002. V.53, №372. -P.1331-1341.

77. Amaria, K. Oxidative stress induction by Prunus necrotic ringspot virus infection in apricot seeds // K. Amaria, P. Diaz-Vivancosb, V. Pallas et al. // Physiologia Plantarum. 2007. - V.131, №2. -P.302-310.

78. Anderson, M.D. Differential gene expression in chilling-acclimated maize seedlings and evidence for the involvement of abscisic acid in chilling tolerance / M.D. Anderson, Т.К. Prasad, B.A. Martin et al. // Plant Physiol. 1994. - V.105, №1. -P.331-339.

79. Andrews, J. Subcellular localization of peroxidase in tomato fruit skin and the possible implications for the regulation of fruit growth / J. Andrews, S.R. Adams, K.S. Burton et al. // J Exp. Bot. 2002. - V.53, №378. - P.2185-2191.

80. Apel, K. Reactive oxygen species: metabolism, oxidative stress, and signal transduction / K. Apel, H. Hirt // Annu Rev Plant Biol. 2004. - V.55. -P.373-399.

81. Arora, A. Oxidative stress and antioxidative system in plants / A. Arora, R.K. Sairam, G.C. Srivastava // Current science. 2002. - V.82, №10. -P.1227-1238.

82. Asada, K. Photoreduction of 1802 and H2I802 with concomitant evolution of l602 in intact Spinach chloroplasts: evidence for scavenging of hydrogen peroxide by peroxidase / K. Asada, M.R. Badger // Plant & Cell Physiol. 1984.-V.25, №7.-P.l 169-1179.

83. Asai, S. МАРК signaling regulates nitric oxide and NADPH oxidase-dependent oxidative bursts in Nicotiana benthamiana / S. Asai, K. Ohta, H. Yoshioka // Plant Cell. 2008. - V.20, №5. - P. 1390-1406.

84. Barata-Soares, A.D. Ascorbic acid biosynthesis: a precursor study on plants / A.D. Barata-Soares, ML. P.A. Gomez, C.H. de Mesquita et al. // Braz. J. Plant Physiol. 2004. - V. 16, №3. - P. 147-154.

85. Barondeau, D.P. Nickel superoxide dismutase structure and mechanism / D.P. Barondeau, C.J. Kassmann, C.K. Bruns et al. // Biochem. -2004. V.43, №25. - P.8038-8047.

86. Beauchamp, C. Superoxide dismutase: improved assays and an assay applicable to acrylamide gels / C. Beauchamp, I. Fridovich // Anal. Biochem. -1971. V.44, №1. - P.276-287.

87. Beebo, A. Life with and without AtTIPl;l, an Arabidopsis aquaporin preferentially localized in the apposing tonoplasts of adjacent vacuoles / A. Beebo, D. Thomas, C. Der et al. // Plant Mol Biol. 2009. - V.70, №1-2. - P. 193-209.

88. Bindschedler, LV. Peroxidase-dependent apoplastic oxidative burst in Arabidopsis required for pathogen resistance / LV. Bindschedler, J. Dewdney, KA. Blee et al. // Plant J. 2006. - V.47, №6. - P.851-863.

89. Blokhina, O. Antioxidants, oxidative damage and oxygen deprivation stress: a review / O. Blokhina, E. Virolainen, KV. Fagerstedt // Ann Bot (Lond). -2003. V.91, №2.-P.179-194.

90. Bolwell, GP. The apoplastic oxidative burst in response to biotic stress in plants: a three-component system / GP. Bolwell, LV. Bindschedler, KA. Blee et al. //J Exp. Bot. 2002.-V.53, №372.-P.1367-1376.

91. Bordanovic, J. Multiple of superoxide dismutase in apoplast and whole-needle extract of Serbian spruce (Picea omorica (Panz) Purkyne) / J. Bordanovic, R. Prodanovic, N. Milosavic et al. // Arch. Biol. Sci. 2006. - V.58, №4. - P.211-214.

92. Bradford, M. A rapid and sensitive method for the quantitation of protein utilising the principal of protein-dye binding / M. Bradford // Anal. Biochem. 1976. - V.72, №1-2. - P.248-254.

93. Brandes, R.P. Vascular NADPH oxidases: molecular mechanisms of activation / R.P. Brandes, J. Kreuzer // Cardiovascular Research. — 2005. V.65, №1.-P. 16-27.

94. Buettner, G.R. A new paradigm: manganese superoxide dismutase influences the production of H202 in cells and thereby their biological state / G.R. Buettner, C.F. Ng, M. Wang et al. // Free Radic Biol Med. 2006. - V.41, №8. -P.1338-1350.

95. Canovas, D. The role of thiol species in the hypertolerance of Aspergillus sp. P37 to Arsenic / D. Canovas, R. Vooijs, H. Schat et al. // J Biol. Chem. 2004. - V.279, №49. - P.51234-51240.

96. Carol, R.J. The role of reactive oxygen species in cell growth: lessons from root hairs / R.J. Carol, L. Dolan // J Exp. Bot. 2006. - V.57, №8. - P. 1829-1834.

97. Carter, С. The vegetative vacuole proteome of Arabidopsis thaliana reveals predicted and unexpected proteins / C. Carter, S. Pan, J. Zouhar et al. // Plant cell. 2004. - V.16, №12. - P.3285-3303.

98. Chang, CC.C. Arabidopsis chloroplastic glutathione peroxidases play a role in cross talk between photooxidative stress and immune responses / CC.C. Chang, I. Slesak, L. Jorda et al. // Plant Physiol. 2009. - V. 150, №2. - P.670-683.

99. Chanson, A. Active transport of proton and calcium in higher plant cell / A. Chanson // Plant Physiol. Biochem. 1993. - V.31, №6. - P.943-955.

100. Chaumont, F. Characterization of a maize tonoplast aquaporin expressed in zones of cell division and elongation / F. Chaumont, F. Barrieu, EM. Herman et al. // Plant Physiol. 1998. - V.l 17, №4. - P.l 143-1152.

101. Chen, Z. Differential accumulation of salicylic acid and salicylic acid-sensitive catalase in different rice tissues / Z. Chen, S. Lyer, A. Caplan et al. // Plant Physiol. 1997. - V. 114, №1. - P. 193-201.

102. Costa, MMR. Molecular cloning and characterization of a vacuolar class III peroxidase involved in the metabolism of anticancer alkaloids in Catharanthus roseus / MMR. Costa, F. Hilliou, P. Duarte et al. // Plant Physiol. -2008. V.146, №2. - P.403-417.

103. Couee, I. Involvement of soluble sugars in reactive oxygen species balance and responses to oxidative stress in plants / I. Соиёе, С. Sulmon, G. Gouesbet, A. El Amrani // J Exp. Bot. 2006. - V.57, №3. - P.449-459.

104. Crevecoeur, M. Peroxidase activity in shoot apical meristem from Spinacia / M. Crevecoeur, M. Pinedo, H. Greppin et al. // Acta Histochem. 1997. - V.99, №2. - P.177-186.

105. Cruz de Carvalho, M. Drought stress and reactive oxygen species / M. Cruz de Carvalho // Plant Signal Behav. 2008. - V.3, №3. - P.l56-165.

106. Culotta, V.C. Activation of superoxide dismutases: putting the metal to the pedal / V.C. Culotta, M. Yang, T.V. O' Halloran // Biochim Biophys Acta. -2006. V.1763, №7. - P.747-758.

107. Dat, J. Dual action of the active oxygen species during plant stress responses / J. Dat, S. Vandenabeele, E. Vranova et al. // CMLS, Cell. Mol. Life Sci. 2000. - V.57, №5. - P.779-795.

108. Davey, M.W. Plant L-ascorbic acid: chemistry, function, metabolism, bioavailability and effects of processing / M.W. Davey, M.V. Montagu, D. Inze et al. // J Sci. Food & Agriculture. 2000. - V.80, №7. - P.825-860.

109. Davies, K.J.A. Intracellular proteolytic systems may function as a secondary antioxidant defences: an hypothesis / K.J.A. Davies // J Free Rad. Biol. Med. 1986,- V.2.-P.155-173.

110. Del Rio, L.A. The activated oxygen role of peroxisomes in senescence / L.A. Del Rio, G.M. Pastori, J.M. Palma et al. // Plant Physiol. 1998. - V.116, №4.-P. 1195-1200.

111. Droillard, M. Isozymes of superoxide dismutase in mitochondria and peroxisomes isolated from petals of Carnation (Dianthus caryophyllus) during senescence / M. Droillard, A. Paulin // Plant Physiol. 1990. - V.94, №3. -P.1187-1192.

112. Durner, J. Salicilic acid is a modulator of tobacco and mammalian catalases / J. Durner, D.F. Klessig // J Biol. Chem. 1996. - V.271, №45. -P.28492-28501.

113. Escribano, J. Subcellular localization and isoenzyme pattern of peroxidase and polyphenol oxidase in beet root (Beta vulgaris L.) / J. Escribano, F. Gandia-Herrero, N. Caballero et al. // J Agric Food Chem. 2002. - V.50, №21. -P.6123-6129.

114. Faraci, F.M. Vascular protection: superoxide dismutase isoforms in the vessel wall / F.M. Faraci, S.P. Didion // Arterioscler Thromb Vase Biol. -2004. V.24, №8. -P.1367-1373.

115. Foyer, C.H. Oxidant and antioxidant signaling in plants: a re-evaluation of the concept of oxidative stress in a physiological context / C.H. Foyer, G. Noctor//Plant Cell & Envirom. -2005. V.28, №8. -P. 1056-1071.

116. Fu, J. Involvement of antioxidants and lipid peroxidation in the adaptation of two cool-season grasses to localized drought stress / J. Fu, B. Huang // Environ. Exp. Bot. 2001. - V.45, №2. - P. 105-114.

117. Gao, F. Extracellular superoxide dismutase in pulmonary fibrosis / F. Gao, V.L. Kinnula, M. Myllarniemi et al. // Antioxid Redox Signal. 2008. -V. 10, №2. - P.343-354.

118. Geiszt, M. NADPH oxidases: new kids on the block / M. Geiszt // Cardiovasc Res. 2006. - V.71, №2. - P.289-299.

119. Gerbeau, P. Aquaporin Nt-TIPa can account for the high permeability of tobacco cell vacuolar membrane to small neutral solutes / P. Gerbeau, J. GQ9IU, P. Ripoche et al. // Plant J. 1999. - V. 18, №6. - P.577-587.

120. Ghamsari, L. Kinetics properties of guaiacol peroxidase activity in Crocus sativus L. corm during rooting / L. Ghamsari, E. Keyhani, S. Golkhoo //' Iranian Biomed. J. 2007. - V. 11, №3. - P. 137-146.

121. Giannopolitis, C.N. Superoxide dismutases: I. Occurrence in higher plants / C.N. Giannopolitis, S.K. Ries // Plant Physiol. 1977. - V.59, №2. -P.309-314.

122. Gomez, L. The intercellular distribution of glutathione synthesis and its response to chilling an mase / L. Gomez, H. Vanacker, P. Buchner et al. // Plant Pysiol. 2004. - V.134, №4. - P. 1662-1671.

123. Griesen, D. Localization of an ascorbate-reducible cytochrome b561 in the plant tonoplast / D. Griesen, D. Su, A. Berczi et al. // Plant Physiol. 2004. -V.134, №2.-P.726-734.

124. Guan, L. Two structurally similar maize cytosolic superoxide dismutase genes, sod4 and sod4A, respond differentially to abscisic acid and high osmoticum / L. Guan, J.G. Scandalios // Plant Physiol. 1998. - V.117, №1. -P.217-224.

125. Guan, L. Effects of the plant growth regulator abscisic acid and high osmoticum on the developmental expression of the maize catalase genes / L. Guan, J.G. Scandalios//Physiol, plantarum. 1998. - V. 104, №3. - P.413-422.

126. Guan, L. Hydrogen peroxide-madiated catalase gene expression in response to woundibg / L. Guan, J. Scandalios // Free Rad. Boil. Med. 2000. -V.28, №8. - P.1182-1190.

127. Guoyao, W. Glutathione metabolism and its implications for health / W. Guoyao, F. Yun-Zhong, Y. Sheng et al. // J Nutr. 2004. - V.134, №3. -P.489-492.

128. Irani, NG. Light-induced morphological alteration in anthocyanin-accumulating vacuoles of maize cells / NG. Irani, E. Grotewold // BMC Plant Biol. -2005. V.5, №7. -P.1-15.

129. Jaing, M. Effects of abscisic acid on active oxygen species, antioxidative defence system and oxidative damage in leaves of maize seedlings / M. Jaing, J. Zhang // Plant &cell physiol. 2001. - V.42, № 11. - p.1265-1273.

130. Jaleel, CA. Physiological basis of defense mechanisms in Withania somnifera under water Deficit Stress / CA. Jaleel // Global J. Environ. Res. — 2009. V.3, №2. - P.82-86.

131. Jaquinod, M. A proteomics dissection of Arabidopsis thaliana vacuoles isolated from cell culture / M. Jaquinod, F. Villiers, S. Kieffer-Jaquinod et al. // Mol Cell Proteomics. 2007. - V.6, №3. - P.394-412.

132. Jauh, G.Y. Tonoplast intrinsic protein isoforms as markers for vacuolar functions / G.Y. Jauh, Т.Е. Phillips, J.C. Rogers // Plant cell. 1999. -V.l 1, №10. - P. 1867-1882.

133. Jones, M.A. NADPH oxidase-dependent reactive oxygen species formation required for root hair growth depends on ROP GTPase / M.A. Jones, M.J. Raymond, Z. Yang et al. //J Exp. Bot. 2007. - V.58, №6. - P. 1261-1270.

134. Kaiser, G. Polypeptide pattern and enzymic character of vacuoles isolated from barley mesophyll protoplasts / G. Kaiser, E. Martinoia, J.M. Schmitt, et al. // Planta. 1986. - V. 169, №3. - P.345-355.

135. Ken, C.F. Characterization of Fe/Mn-superoxide dismutase from diatom thallassiosira weissflogii: cloning, expression, and property / C.F. Ken, T.M. Hsiung, Z.X. Huang et al. // J Agric. Food Chem. 2005. - V.53, №5. -P.1470-1474.

136. Kim, YM. Cu,Zn-Superoxide dismutase is an intracellular catalyst for the FbCb-dependent oxidation of dichlorodihydrofluorescein / YM. Kim, JM. Lim, ВС. Kim et al. //Mol. Cells. -2006. -V.21, №1. P. 161-165.

137. Kim, SS. Purification and characterization of a cationic peroxidase Cs in Raphanus sativus / SS. Kim, DJ. Lee // Plant Physiol. 2005. - V.162, №6. -P.609-617.

138. Kirkman, HN. Catalase: a tetrameric enzyme with four tightly bound molecules of NADPH / HN. Kirkman, GF. Gaetani // Proc. Natl. Acad. Sci. -1984. V.81, №14. - P.4343-4347.

139. Kirkman, HN. The function of catalase-bound NADPH / HN. Kirkman, S. Galiano, GF. Gaetani //J Biol. Chem. 1987. - V.262, №2. - P.660-666.

140. Kitajima, S. Hydrogen peroxide-mediated inactivation of two chloroplastic peroxidases, ascorbate peroxidase and 2-cys peroxiredoxin / S. Kitajima //Photochem Photobiol. -2008. V.84, №6. - P. 1404-1409.

141. Kobayashi, M. Calcium-dependent protein kinases regulate the production of reactive oxygen species by potato NADPH oxidase / M. Kobayashi, I. Ohura, K. Kawakita et al. //Plant Cell. 2007. - V.l 9, №3. - P. 1065-1080.

142. Kolodziejczak, M. Variability of cathodic peroxidases in sugar beet (Beta vulgaris L.) cultivars / M. Kolodziejczak, M. Krzakowa // J Appl. Genet. -2003. V.44, №1. - P.55-62.

143. Kristensen, B.K. Barley coleoptile peroxidases. Purification, molecular cloning, and induction by pathogens / B.K. Kristensen, H. Bloch, S.K. Rasmussen // Plant Physiol. 1999. - V.120, №2. - P.501-512.

144. Lambeth, JD. NOX enzymes and the biology of reactive oxygen / JD. Lambeth //Nat Rev Immunol. 2004. - V.4, №3. - P. 181-189.

145. Li, GW. Transport functions and expression analysis of vacuolar membrane aquaporins in response to various stresses in rice / GW. Li, YH. Peng, X. Yu et al. / J Plant Physiol. 2008. - V. 165, №18. - P. 1879-1888.

146. Li, M. The influence of drought stress on the activity of cell protection enzymes and lipid peroxidation in plantlets of Glycyrrhiza uralensis / M. Li, G.-X. Wang // Acta Ecol. Sin. 2002. - V.22, №4. - P. 503-507.

147. Lien, A.PH. Free radicals, antioxidants in disease and health / A.PH. Lien, H. Hua, PH. Chuong // J Biomed Sci. 2008. - V.4, №2. - P.89-96.

148. Lin, W. Membrane-bound ATPase of intact vacuoles and tonoplasts isolated from mature plant tissue / W. Lin, G.J. Wagner, H.W. Siegelman et al. // BBA. 1977. - V.465, №1. - P.l 10-117.

149. Liochev, S.I. Copper- and zinc-containing superoxide dismutase can act as a superoxide reductase and a superoxide oxidase / S.I. Liochev, I. Fridovich // J. Biol. Chem. 2000. - V.275, №49. - P.38482-38485.

150. Liochev, S.I. C02, not HC03 , facilitates oxidations by Cu,Zn superoxide dismutase plus H202 / S.I. Liochev, I. Fridovich // PNAS. 2004. -V.101, № 3. — P.743-744.

151. Liso, R. Localization of ascorbic acid, ascorbic acid oxidase, and glutathione in roots of Cucurbita maxima L. / R. Liso, MC. De Tullio, S. Ciraci et al. // J Exp. Bot. 2004. - V.55, №408. - P.2589-2597.

152. Loque, D. Tonoplast intrinsic proteins AtTIP2;l and AtTIP2;3 facilitate NH3 transport into the vacuole / D. Loque, U. Ludewig, L. Yuan et al. // Plant physiol. 2005. - V.137, №2. - P.671-680.

153. Lopez, F. Characterization in maize of ZmTIP2-3, a root-specific tonoplast intrinsic protein exhibiting aquaporin activity / F. Lopez, A. Bousser, I. Sissoeff et al. // J Exp. Bot. 2004. - V.55, №396. - P.539-541.

154. Lopez-Molina, D. Purification and characterization of a new cationic peroxidase from fresh flowers of Cynara scolymus L. / D. Lopez-Molina, H.A. Heering, G. Smulevich et al. // J Inorg Biochem. 2003. - V.94, №3. - P.243-254.

155. Lopez-Serrano, M. Effect of fosetyl-Al on peroxidase from grapevine (Vitis vinifera) cells / M. Lopez-Serrano, MA. Ferrer, A. Ros Barcelo et al. // Eur J Histochem. 1995. - V.39, №1. -P.69-74.

156. Maeshima, M. Tonoplast transporters: organization and function / M. Maeshima // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 2001. - V.52. - P.469-497.

157. Magbanua, ZV. Is catalase activity one of the factors associated with maize resistance to Aspergillus flavus? / ZV. Magbanua, CM. De Moraes, TD. Brooks et al. // Mol Plant Microbe Interact. 2007. - V.20, №6. - P.697-706.

158. Margis, R. Glutathione peroxidase family an evolutionary overview / R. Margis, C. Dunand, FK. Teixeira et al. // FEBS J. - 2008. - V.275, №15. -P.3959-3970.

159. Martinez-Parra, J. Characterization of betacyanin oxidation catalyzed by a peroxidase from Beta vulgaris L. roots. / J. Martinez-Parra, R. Munoz // J Agric. Food Chem. 2001. - V.49, №8. - P.4064-4068.

160. Martinoia, E. Transport processes of solutes across the vacuolar membrane of higher plants / E. Martinoia, N. Frangne // Plant Cell Physiol. 2000- V.41, №11. P. 1175-1186.

161. Martinoia, E. Vacuolar transporters and their essential role in plant metabolism / E. Martinoia, M. Maeshima, HE. Neuhaus // J Exp. Bot. 2007. -V.58, №1. - P.83-102.

162. Mendosa-Cozatl, D. Sulfur assimilation and glutathione metabolism under cadmium stress in yeast, protists and plants / D. Mendosa-Cozatl, H. Losa-Tavera, A. Hernandez-Navarro et al. // FEMS Microbiol Rev. 2005. - V.29, №4.- P.653-671.

163. Miller, AF. Superoxide dismutases: active sites that save, but a protein that kills / AF. Miller // Current Opinion in Chemical Biology. 2004. - V.8, №2.- P.162-168.

164. Minibayeva, F. Wound-induced apoplastic peroxidase activities: their roles in the production and detoxification of reactive oxygen species / F. Minibayeva, O. Kolesnikov, A. Chasov et al. // Plant Cell Environ. 2009. - V.32, №5. - P.497-508.

165. Mohamed, SA. Properties of a cationic peroxidase from Citrus jambhiri cv. Adalia / SA. Mohamed, MO. El-Badry, EA. Drees et al. // Appl Biochem Biotechnol. 2008. - V. 150, №2. - P. 127-137.

166. Moran, JF. Functional characterization and expression of a cytosolic iron-superoxide dismutase from cowpea root nodules / JF. Moran, EK. James, MC. Rubio et al. // Plant Physiol. 2003. -V.33, №2. - P.773-782.

167. Moreau, F. Electron transport in the membrane of lutoids from the Latex of Hevea brasiliensis / F. Moreau, J. Jacob, Dupont et al. // Biochem. Biophis. Acta. 1975.-V.396, №1. - p. 116-124.

168. Miintz, K. Protein dynamics and proteolysis in plant vacuoles / K. Muntz // J Exp. Bot. 2007. - V.58, №10. - P.2391-2407.

169. Nakamae, H. Effects of metabolic inhibitors on anthocyanin accumulation in petals of Rosa hybrida Hort. ev. Ehigasa / H. Nakamae, N. Nakamura // Plant cell physiol. 1983. - V.24, №6. - P.995-1002.

170. Nishikimi, M. The occurrence of superoxide anion in the reaction of reduced phenazine methosulfate and molecular oxygen / M. Nishikimi, N. Appaji, K. Yagi // Biochem Biophys Res Commun. 1972. - V.46, №2. - P.849-854.

171. Nozik-Grayck, E. Extracellular superoxide dismutase / E. Nozilc-Grayck, H.B. Suliman, C.A. Piantadosi // J Biochem Cell Biol. 2005. - V.37, №12. - P.2466-2471.

172. Ogawa, K. Intra- and extra-cellular localization of "Cytosolic" Cu,Zn-superoxide dismutase in Spinach leaf and hypocotyl / K. Ogawa, S. Kanematsu, K. Asada // Plant Cell Physiol. 1996. - V.37, №6. - P.790-799.

173. Okubo-Kurihara, E. Acceleration of vacuolar regeneration and cell growth by overexpression of an aquaporin NtTIPl;l in tobacco BY-2 cells / E. Okubo-Kurihara, T. Sano, T. Higald et al. // Plant Cell Physiol. 2009. - V.50, №1.-P.151-160.

174. Olbrich, A. Newly formed vacuoles in root meristems of barley and pea seedlings have characteristics of both protein storage and lytic vacuoles / A.

175. Olbrich, S. Hillmer, G. Hinz et al. // Plant Physiol. 2007. - V.145, №4. -P.1383-1394.

176. Ono, E. Localization of a flavonoid biosynthetic polyphenol oxidase in vacuoles / E. Ono, M. Hatayama, Y. Isono et al. // Plant J. 2006. - V.45, №2. -P.133-143.

177. Otani, M. Characterization of vacuolar transport of the endogenous alkaloid berberine in Coptis japonica / M. Otani, N. Shitan, K. Sakai et al. // Plant Physiol. -2005. -V. 138, №4. P. 1939-1946.

178. Ozga, JA. Hormone and seed-specific regulation of pea fruit growth / JA. Ozga, R. van Huizen, DM. Reinecke // Plant Physiol. 2002. - V.128, №4. -P.1379-1389.

179. Paris, N. Plant cells contain two functionally distinct vacuolar compartments / N. Paris, C.M. Stenley, R.L. Jones et al. // Cells. 1996. - V.85, №4. - P.563-572.

180. Pei, Z.M. Calcium channels activated by hydrogen peroxide mediated abscisic acid signaling in gusrd cells / Z.M. Pei, Y. Muraya, G. Benning et al. // Nature. 2000. - V.406, №6797. - P.731-734.

181. Pham-Huy, L.A. Free radicals, antioxidants in disease and health / L.A. Pham-Huy, H. He, C. Pham-Huy // J Biomed Sci. 2008. - V.4, №2. - P.89-96.

182. Pietta, PG. Flavonoids as antioxidants / PG. Pietta // J Nat. Prod. -2000. V.63, №7. - P.1035-1042.

183. Prodanovic, O. Antioxidative enzymes during germination of two lines of Serbian spruce Picea omorika (Рапс.) Ригкупё. / О. Prodanovic, R. Prodanovic, J. Bogdanovic et al. // Arch. Biol. Sci. 2007. - V.59, №3. - P.209-216.

184. Quan, LJ. Hydrogen peroxide in plants: a versatile molecule of the reactive oxygen species network. / LJ. Quan, B. Zhang, WW. Shi et al. // J Integr Plant Biol. -2008. -V.50, №1. -P.2-18.

185. Rahman, I. Oxidative stress and regulation of glutathione in lung inflammation / I. Rahman, W. MaeNee // Eur Respir J. 2000. - V.16, №3. -P.534-554.

186. Ramachandra, A. Water stresmediated changes in antioxidant enzyme activities of mulberry (Morus alba L.) / A. Ramachandra, K.V. Reddy, K.V. Chaitanya et al.//J. Seric. Sci. Jpn. 2000. - V.69, №3. -P. 169-175.

187. Ranieri, A. Iron deficiency differently affects peroxidase isoforms in sunflower / A. Ranieri, A. Castagna, B. Baldan et al. // J Exp. Bot. 2001. - V.52, №354. - P.25-35.

188. Rausch, T. Novel insight into the regulation of GSH biosynthesis in higher plants / T. Rausch, R. Gromes, V. Liedschulte et al. // Plant Biol (Stuttg). -2007. -V.9, №5. P.565-572.

189. Rea, P.A. Tonoplast energisation: two H^-pumps? One membrane / P.A. Rea, D. Sanders //Physiol. Plantarum. 1987. - V.71, №1. -P. 131-141.

190. Roach, T. An oxidative burst of superoxide in embryonic axes of recalcitrant sweet chestnut seeds as induced by excision and desiccation / T. Roach, M. Ivanova, RP. Beckett et al. // Physiol Plant. 2008. - V.133, №2. -P.131-139.

191. Rogers, JC. Multiple vacuoles in plant cells / JC. Rogers // Plant Physiol. 2008. - V.146, №3. - P. 1024-1025.

192. Sagi, M. Production of reactive oxygen species by plant NADPH oxidases / M. Sagi, R. Fluhr // Plant Physiol. 2006. - V. 141, №2. - P.336-340.

193. Saroussi, S. The little we know on the structure and machinery of V-ATPase / S. Saroussi, N. Nelson // J Exp. Biol. 2009. - V.212, № 11. - P. 1604-1610.

194. Schmidt, UG. Novel tonoplast transporters identified using a proteomic approach with vacuoles isolated from cauliflower buds / UG. Schmidt, A. Endler, S. Schelbert et al. // Plant Physiol. 2007. - V.l45, №1. - P.216-229.

195. Schopfer, P. Hydroxyl radical-induced cell-wall loosening in vitro and in vivo: implications for the control of elongation growth / P. Schopfer // Plant J. -2001. V.28, №6. - P.679-688.

196. Schopfer, P. Plasma membrane-generated reactive oxygen intermediates and their role in cell growth of plants / P. Schopfer, A. Liszkay //' Biofactors. 2006. - V.28, №2. -P.73-81.

197. Sekhar, P.N. In silico modeling and hydrogen peroxide binding study of rice cayalase / P.N. Sekhar, P.B.K. Rishor, L.A. Reddy et al. // ISB. 2006. -V.6, №5.-P.435-447.

198. Shao, HB. Primary antioxidant free radical scavenging and redox signaling pathways in higher plant cells / HB. Shao, LY. Chu, ZH. Lu et al. // J Biol. Sci. 2008. -V.4, №1. - P.8-14.

199. Shimaoka, T. Isolation of intact vacuoles and proteomic analysis of tonoplast from suspension-cultured cells of Arabidopsis thaliana / T. Shimaoka, M. Ohnishi, T. Sazuka et al. // Plant cell physiol. 2004. - V.45, №6. - P.672-683.

200. Shigeoka, S. Regulation and function of ascorbate peroxidase isoenzymes / S. Shigeoka, T. Ishikawa, M. Tamoi et al. // J Exp. Bot. 2002. -V.53, №372. - P. 1305-1319.

201. Smirnoff, N. Ascorbic acid in plants: biosynthesis and function / N. Smirnoff, GL. Wheeler // Crit Rev Biochem Mol Biol. 2000. - V.35, №4. -P.291-314.

202. Sohn, EJ. The shoot meristem identity gene TFL1 is involved in flower development and trafficking to the protein storage vacuole / EJ. Sohn, M. Rojas-Pierce, S. Pan et al. // Proc Natl Acad Sci USA. 2007. - V.104, №47. -P.18801-18806.

203. Sumimoto, H. Structure, regulation and evolution of Nox-family NADPH oxidases that produce reactive oxygen species / H. Sumimoto // FEBS J. — 2008. V.275, №13. - P.3249-3277.

204. Sottomayor, M. Peroxidase from Catharanthus roseus (L.) G. Don and the biosynthesis of alpha-3',4'-anhydrovinblastine: a specific role for a multifunctional enzyme / M. Sottomayor, A. Ros Barcelo // Protoplasma. 2003. -V.222, №1-2. — P.97-105.

205. Sutka, M. Tonoplast vesicles of Beta vulgaris storage root show functional aquaporins regulated by protons / M. Sutka, K. Alleva, M. Parisi et al. // Biol Cell. 2005. - V.97, №11. - P.837-846.

206. Tepperman, JM. Transformed plants with elevated levels of chloroplastic SOD are not more resistant to superoxide toxicity / JM. Tepperman, P. Dunsmuir // Plant Mol Biol. 1990. - V. 14, №4. - P.501-511.

207. Terzi, R. Tolerance to drought stress in relation to changes of antioxidant enzyme system in Ctenanthe setosa // R. Terzi, A. Kadioglu // Acta Biol. Cracow. Ser. Bot. 2006. - V.48, №2. - P.89-96.

208. Tester, M. Plant ion channels: whole-cell and single-channel studies / M. Tester //Now Phytol. 1990. - V.l 14, №3. - P.305-340.

209. Thakur, PS. Peroxidase isozymes in relation to developing water deficits in two Zea mays L. cultivars / PS. Thakur, G. Singh, VK. Rai // New Phytologist. 1981. - V.89, №. 1. - P.25-32.

210. Thom, M. Vacuoles from sugarcane suspension cultures / M. Thom, A. Maretzki, E. Komor//Plant. Physiol. 1982. - V.69, №6. - P. 1315-1319.

211. Thomas, SR. Coantioxidants make alpha-tocopherol an efficient antioxidant for low-density lipoprotein / SR. Thomas, J. Neuzil, D. Mohr et al. // Am J Clin Nutr. 1995. -ЛЛ62, №6. — P. 1357S-1364S.

212. Tsukamoto, S. A novel cis-element that is responsive to oxidative stress regulates three antioxidant defense genes in rice / S. Tsukamoto, S. Morita, E. Hirano et al. // Plant Physiol. 2005. -V. 137, №1. - P.317-327.

213. Upston, JM. Tocopherol-mediated peroxidation of lipoproteins: implications for vitamin E as a potential antiatherogenic supplement / JM. Upston, AC. Terentis, R. Stacker // FASEB J. 1999. - V.13, №9. - P.977-994.

214. Unyayar, S. Changes in antioxidative enzymes of young and mature leaves of tomato seedlings under drought stress / S. Unyayar, F.O. Cekic // Turk J Biol. 2005. - V.29, №4. - P.211-216.

215. Ushio-Fukai, M. Redox signaling in angiogenesis: role of NADPH oxidase / M. Ushio-Fukai // Cardiovasc Res. 2006. - V.71, №2. - P.226-235.

216. Vanacker, H. Pathogen-induced changes in the antioxidant status of the apoplast in Barley leaves / H. Vanacker, TL.W. Carver, CH. Foyer // Plant Physiol. 1998. - V.l 17, №3. - P. 1103-1114.

217. Van den Berg, B.M. A comparative study of a cationic peroxidase from peanut and an anionic peroxidase from petunia / B.M. van den Berg, R.N. Chibbar, R.B. van Huystee // Plant Cell Rep. 1983. - V.2, №6. - P.304-307.

218. Verhoek, B. Lipids and enzymatic activities in vacuolar membranes isolated via protoplasts from oat primary leaves / B. Verhoek, R. Haas, K. Wrage et al. 1983. - V.38. №9-10. - P.770-777.

219. Vetrano, A.M. Characterization of the oxidase activity in mammalian catalase / A.M. Vetrano, D.E. Heck, T.M. Mariano et al. // J Biol. Chem. 2005. -V.280, №42. - P.35372-35381.

220. Wagner, G.J. Enzymes and protein character of tonoplast from Hippeatrum vacuoles / G.J. Wagner // Plant physiol. 1981. - V.81, №2. - P.497-499.

221. Wang, L. Purification and cloning of a Chinese red radish peroxidase that metabolise pelargonidin and forms a gene family in Brassicaceae / L. Wang, K. Burhenne, BIC. ICristensen et al. // Gene. 2004. - V.343, №2. - P.323-335.

222. Watanabe, M. An anthocyanin compound in buckwheat sprouts and its contribution to antioxidant capacity / M. Watanabe // Biosci Biotechnol Biochem. 2007. - V.71, №2. - P.579-582.

223. Wingsle, G. Isolation, purification, and subcellular localization of isozymes of superoxide dismutase from scots pine (Pinus sylvestris L.) Needles1 / G. Wingsle, P. Gardestrom, JE. Haligren et al. // Plant Physiol. 1991. - V.95, №1. - P.21-28.

224. Wolf, A.T. Degradation of glutathione S-conjugates by a carboxypeptidase in the plant vacuole / A.T. Wolf, K.J. Dietz, P. Schroder // FEBS Lett. 1996.- V.384,№l.-P.31-34.

225. Wudick, MM. A look inside: localization patterns and functions of intracellular plant aquaporins / MM. Wudick, DT. Luu, C. Maurel // New Phytol. -2009. V. 184, №2. - P.289-302.

226. Zechmann, B. Immunocytochemical localization of glutathione precursors in plant cells / B. Zechmann, G. Zellnig, M. Muller // J Elec. Micros. -2006.-V.55, №3.-P.173-181.

227. Zhou, H. Effects of water stress in spring on membrane lipid peroxidation in in leaves of Ligusticum chuanxiong / H. Zhou, Q. Fan, S. Zheng et al. // Zhongguo Zhong Yao Za Zhi. 2009. - V.34, №2. - P132-137.

228. Zimmermann, P. The correlation between oxidative stress and leaf senescen during plant development / P. Zimmermann, U. Zentgraf // Cell. Mol. Boil. Lett. 2005. - V. 10, №3. - P.515-534.