Активные формы кислорода и ионная проницаемость плазмалеммы в растительных клетках при стрессе тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, доктор биологических наук Минибаева, Фарида Вилевна

• Минибаева, Фарида Вилевна
• доктор биологических наук
• 2005

Оглавление диссертации доктор биологических наук Минибаева, Фарида Вилевна

ИСПОЛЬЗОВАННЫЕ СОКРАЩЕНИЯ

ВВЕДЕНИЕ.

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Кислород - двуликий Янус.

1.1.1. Активные формы кислорода: образование и биохимические свойства.

1.1.2. Токсическое действие АФК: Окислительное повреждение макромолекул.

1.1.2.1. Перекисное окисление липидов.

1.1.2.2. Окислительное повреждение нуклеиновых кислот.

1.1.2.3. Окислительное повреждение белков

1.1.3. Регуляторные эффекты АФК

1.2. Окислительный взрыв в растительных клетках.

1.2.1. Источники АФК в растительных клетках.

1.2.1.1. Редокс системы плазмалеммы.

1.2.1.1.1. Цитохромы 6-типа в плазматической мембране

1.2.1.1.2. НАДФ-Н -утилизирующие флавоферменты плазматической мембраны растений.

1.2.1.2. Пероксидаза как стрессовый фермент.

1.2.1.2.1. Продукция АФК экстраклеточными пероксидазами

1.2.1.2.2. Физиологические функции экстраклеточных пероксидаз при окислительном стрессе

1.2.1.2.3. Каталаза-подобная активность пероксидаз

1.3. Патоген-индуцированный стресс в клетках растений.

1.4. Обезвоживание клеток высших и низших растений.

1.5. Раневой стресс в клетках растений

1.6. Роль АФК в системе сигнальной трансдукции: связь с ионной проницаемостью плазмалеммы и энергетическим обменом растительных клеток

1.6.1. АФК и проницаемость мембран для Са2+, К+, Н*

1.6.2. Термогенез. Энергетические потери клетки как составляющая часть энергетического баланса.

Глава 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Объекты исследования

2.2. Методы исследования

Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Патоген-индуцированный окислительный взрыв в растительных клетках

3.1.1. Трех-компонентная система патоген-индуцированного окислительного взрыва в суспензионной культуре клеток фасоли

3.1.2. Сигнальные события при патоген-индуцированном окислительном взрыве в клетках фасоли

3.1.3. Окислительный взрыв в клетках хлореллы при инфицировании микоплазмой Acholeplasma laidlawii

3.2. Эффекты обезвоживания на продукцию АФК в клетках лишайников и бриофитов

3.2.1. Окислительный взрыв в клетках лишайников подотряда

Peltigerineae, индуцированный обезвоживанием

3.2.2. Окислительный взрыв в клетках печеночника Dumortiera hirsuta, индуцированный обезвоживанием и регидратацией.

3.2.3. Стехиометрия продукции АФК в тканях D. hirsuta.

3.3. Продукция АФК в растительных клетках и тканях при раневом стрессе

3.3.1. Роль супероксидного радикала в стрессовых ответах корней пшеницы при раневом стрессе.

3.3.2. Регуляция продукции и содержания О2" в корневых клетках при поранении

3.3.3. Возможные источники генерации супероксидного анион-радикала поверхностной мембраной растительных клеток

3.3.3.1. Вклад редокс-системы плазмалеммы в продукцию Ог'~ клетками корней пшеницы.

3.3.3.2. Участие пероксидаз клеточной поверхности в продукции Oí клетками корней пшеницы. Эксперименты in situ

3.3.4. Влияние салициловой и ряда других органических кислот на редокс-активность корней пшеницы

3.3.5. Выделение и очистка экстраклеточных пероксидаз клеток корней пшеницы

3.3.6. Происхождение и механизмы появления экстраклеточных пероксидаз при раневом стрессе.

3.3.7. Ионная проницаемость плазмалеммы и АФК

3.4. Участие супероксидного анион-радикала в детоксикации ксенобиотиков растительными клетками

3.5. Вклад продукции АФК в тепловыделение растительными клетками

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Активные формы кислорода и ионная проницаемость плазмалеммы в растительных клетках при стрессе»

Растения и животные постоянно испытывают на себе влияние экстремальных воздействий окружающей среды и различных антропогенных факторов. Способность к защите от действия неблагоприятных факторов среды (стрессоров) - столь же обязательное свойство любого организма, как питание, движение, размножение и другие. По словам Д.Н. Насонова, «центральным вопросом эволюции является адаптация, приспособление живого к среде» (цит. По Браун, Мозженок, 1987). В устойчивости растений к действию каждого из факторов внешней среды помимо специфических, зависящих от особенностей воздействия и вида растения, важную роль играют неспецифические реакции клетки, возникающие при действии любых неблагоприятных факторов. Стресс, как известно, - «это совокупность всех неспецифических изменений, возникающих под влиянием любых сильных воздействий и сопровождающихся перестройкой защитных систем организма» (Селье, 1972; Полевой, 1989). Hans Selye выделял три стадии генерализованного адаптационного синдрома: «реакцию тревоги», стадию резистентности и стадию истощения. «Реакция тревоги обозначает первоначальную, неспецифическую реакцию, представляющую собой соматическое выражение общего «призыва к оружию» защитных сил организма» (Селье, 1972). Необходимо отметить, что еще в 1901 г. Н.Е. Введенским была выдвинута гипотеза о всеобщей ответной реакции живых систем на клеточном уровне в ответ на раздражение (Введенский, 1901, цит. по Муртази, 1963). Видным физиологом животных и растений, многие годы работавшим в Казанском институте биологии, Фаридом Фатыховичем Муртази была доказана общность харатера неспецифических ответных реакций в клетках животных и растений (Муртази, 1963). Суть неспецифических реакций в значительной степени сводится к тем изменениям, которые обнаруживаются в мембранных образованиях клетки. Более того, найдена связь между устойчивостью растений к различным воздействиям и состоянием их мембранных компонентов (Чиркова, 2002).

Значительную роль в ответных реакциях на воздействия играют окислительные процессы, протекающие в живых организмах, в частности, свободнорадикальные реакции, связанные с участием кислородных радикалов.

Кислород играет ключевую роль в энергетике большинства живых существ. Он служит окислителем питательных веществ при дыхании животных, растений, грибов и бактерий. Без кислорода обходятся лишь сравнительно немногочисленные виды, обитающие в бескислородных (анаэробных) условиях и покрывающие свои энергетические потребности за счет брожения. Однако высокая окислительная способность кислорода, необходимая для его функционирования в дыхательной системе, из добра превращается в зло, если принять во внимание возможность «паразитных» химических реакций окисления кислородом различных химических веществ в живой клетке (Скулачев, 1996). Эти самопроизвольные, неферментативные реакции всегда начинаются с одноэлектронного восстановления молекулярного кислорода, давая его анион-радикал, или супероксид (02*~). Предположение о том, что в живых клетках существуют механизмы, активирующие кислород, возникло еще в 19 в. Швейцарский химик Х.Ф. Шейнбайн, открывший озон, в 1845 г. выступил с теорией окислительных процессов, согласно которой в живых клетках имеются соединения, способные легко окисляться в присутствии 02 и таким образом активировать кислород. Именно эти процессы обуславливают быстрое потемнение поверхности растительных тканей, таких как ткани яблок, картофеля, плодовых тел грибов (цит. по Полевой, 1989).

Таким образом, кислород необходим для живой клетки как окислитель питательных веществ, однако опасен как окислитель ДНК и других жизненно важных компонентов. Клетка располагает многоуровневой системой защиты от повреждающего действия кислорода (Мерзляк, 1989, Веселов и др., 2002). Эта система состоит из механизмов: (1) предотвращающих «паразитные» химические реакции одноэлектронного восстановления кислорода и (2) убирающих продукты такого восстановления. Клетки, не справившиеся с задачей защиты от кислородной опасности и, тем самым, поставившие под удар свой генетический аппарат, кончают самоубийством, включая апоптоз, вовлекающий активные формы кислорода (АФК).

С практической точки зрения, изучение роли активированного кислорода в клетках и тканях животных и человека оказалось исключительно плодотворным. В фокус этого направления попали такие фундаментальные медико-биологические проблемы как повреждение и устойчивость клетки, фагоцитоз, бактерицидные эффекты и др. Выяснилось, что активированный кислород выступает в роли важного патогенетического фактора при многих тяжелых заболеваниях: ишемической болезни сердца, лучевом поражении, катаракте, воспалительных процессах, авитаминозе, раке и т.д. Все это, естественно, привело к резкому нарастанию интереса к различным аспектам кислородной проблемы.

Таким образом, в потоке научной литературы, посвященной активированному кислороду, существует множество работ, выполненных на объектах животного происхождения. Еще до недавнего времени изучению этих процессов в растительных объектах уделялось недостаточно внимания, хотя роль активированного кислорода в мембранах растений огромна при самых разнообразных воздействиях (Мерзляк, 1989). Именно эти организмы способны к выделению кислорода, наиболее богаты пигментами-сенсибилизаторами, отличаются высокой реакционной способностью молекулярных компонентов и обладают развитой защитной системой. В настоящее время становится все более очевидным, что при действии на растения множества стрессовых факторов одна из самых ранних стрессовых реакций — это образование ряда активных форм кислорода (супероксидного анион-радикала, пероксида водорода, гидроксильного радикала и т.д.), которые могут выполнять роль сигнальных молекул, а также другие функции в ходе адаптации клеток.

Постановка проблемы, ее актуальность

Чрезвычайно широкий спектр биохимических эффектов АФК, в частности супер оксидного радикала, объединяет все возрастающий интерес к влиянию их на функциональную активность клеток. Долгое время доминирующими в этой области были представления, что АФК действуют лишь как разрушители и не обладают никакими регуляторными свойствами (Пескин, 1997). Перекисное окисление липидов, окислительные модификации белков, нуклеиновых кислот -типичные следствия токсичного действия кислородных радикалов. Возникает вопрос: «Неужели на всем протяжении эволюции в живых системах не было создано достаточно плодотворного механизма, полностью предотвращающего образование АФК, которые обладают необычайно высокой «агрессивностью» и способны повреждать практически все компоненты клетки, включая белки, ферменты, ДНК и мембранные структуры»? Возможно, разгадка кроется в другом. В настоящее время получены сведения о том, что АФК выполняют регуляторные функции в организме и в некоторых случаях выступают в качестве сигнальных молекул (Мерзляк, 1999). Вероятно, физиологические концентрации АФК не только не токсичны, но и необходимы для поддержания функций клеток. В последние годы были выявлены регуляторные функции АФК, а именно участие в гормональном сигналлинге, росте, клеточном и тканевом развитии. Они могут

С* контролировать такие важнейшие биологические процессы, как клеточное деление - митоз и программируемую клеточную смерть - апоптоз, играющие существенную роль в реализации программы индивидуального развития многоклеточных организмов (Шорнинг и др., 2000).

Важная роль отводится АФК в стрессовых ответах растительных клеток. В целом, в нормально функционирующем организме существует баланс между активацией и дезактивацией кислорода, поэтому содержание его активных форм поддерживается на безопасном уровне (Аверьянов, 1991). Баланс, однако, может сдвигаться в окислительную сторону при самых разнообразных патологических и стрессовых состояниях как животных, так и растительных клеток. Было показано, что при фагоцитозе чужеродных веществ резко увеличивается поглощение кислорода. Это явление, открытое еще в 30-е годы XX в., получило название «дыхательного (окислительного) взрыва» (Segal, Abo, 1993). Примечательно, что одним из первооткрывателей этого явления был ученый-медик Казанского университета Андрей Дмитриевич Адо (Ado, 1933, цит. по Владимирову, Шерстневу, 1989). Позднее оказалось, что образование супероксида (и других АФК) присуще не только фагоцитирующим клеткам, но происходит и в других типах клеток.

Особое внимание в настоящее время уделяется быстрой продукции АФК с последующим каскадом ответов (реакции окислительного взрыва) растительных клеток при воздействии биотических и абиотических стрессоров. Считается, что продукция 02*~ и пероксида водорода (Н202) является одной из ранних реакций, происходящих при патогенной атаке в растительных клетках (Bolwell et al., 1995; Alvarez et al., 1998). Показано, что окислительный взрыв может происходить в растительных клетках также при действии самых разнообразных абиотических стрессоров. Так, например, в развивающихся проростках кукурузы он индуцируется при действии низкой температуры (Prasad, 1996), в растениях гороха под влиянием засухи (Moran et al., 1994), в суспензионной культуре табака при гипоосмотическом и механическом воздействии (Cazalé et al., 1998). Причем, как свидетельствуют экспериментальные данные, основными источниками 02" и Н202 в ходе окислительного взрыва являются ферментативные системы, локализованные на внешней поверхности растительных клеток (Wojtaszek, 1997; Minibayeva et al., 2001). В связи с этим, редо кс-ферменты, локализованные на клеточной поверхности, в частности редокс-системы плазматической мембраны и пероксидазы клеточной поверхности, представляют особый интерес. Известно, что увеличение пероксидазной активности является неспецифическим ответом на биотические и абиотические стрессоры (Bolwell, Wojtaszek, 1997; Bernards et al., 1999; Sreenivasulu et al., 1999; Fang, Kao, 2000; Yelikova et al., 2000).

Предполагается, что пероксидаза может выступать в качестве регулятора формирования адаптационных процессов при различных физиологических нагрузках на клетки.

Таким образом, несмотря на широко известные токсические эффекты активированного кислорода, в настоящее время сформировалось представление об АФК как ключевых регуляторах метаболических и защитных реакций живых клеток. Выявление возможных источников продукции АФК, а также путей их детоксикации является важным подходом к изучению их роли при самых разнообразных стрессовых воздействиях. Исследование особенностей генерации АФК, а также выяснение роли АФК в каскаде сигнальных событий может внести существенный вклад в расшифровку механизмов адаптационных процессов растительных клеток.

Цель и задачи;

Основной целью исследований было изучение особенностей образования АФК растительными клетками, выявление источников их продукции на клеточной поверхности и участия АФК в в ранних ответных реакциях, в частности в сдвигах ионной проницаемости плазмалеммы, в ответ на биотические и абиотические стрессовые воздействия.

Были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать образование Н2О2 суспензионными клетками французской фасоли Phaseolus vulgaris L. при обработке элиситором, выделенным из патогенного гриба Colletotrichum lindemuthianum, изучить взаимосвязь продукции Н2О2 с другими сигнальными процессами.

2. Исследовать образование О2 одноклеточной водорослью хлорелла Chlorella vulgaris при инфицировании микоплазмой Acholeplasma laidlawii.

3. Изучить влияние обезвоживания и последующей регидратации на образование О2" и Н2О2 клетками лишайников и печеночника, а также выявить зависимость продукции АФК от метаболической активности клеток.

4. Исследовать образование Ог' и активность экстраклеточной пероксидазы в клетках корней пшеницы при раневом стрессе.

5. Выявить возможное участие редокс-системы плазмалеммы и пероксидаз клеточной поверхности в продукции супероксида клетками отсеченных корней пшеницы.

6. Выделить, очистить и охарактеризовать экстраклеточные изоформы пероксидаз клеток корней пшеницы. Выявить возможные механизмы появления новых индуцированных поранением экстраклеточных пероксидаз.

7. Исследовать экстраклеточные 02*~ - синтазную и пероксидазную активности при модификации ионной проницаемости плазмалеммы клеток корней пшеницы детергентами, трипсином, ионами металлов, ионами кальция, холестерина, ионофорами, салицилатом, рядом ди-, трикарбоновых кислот.

8. Изучить образование 02" и экстраклеточной пероксидазной активности при (<* действии на корни пшеницы ксенобиотика амидопирина.

9. Выявить возможную взаимосвязь между образованием супероксидного радикала и тепловыделением в клетках корней пшеницы и одноклеточной водоросли хлорелла Chlorella vulgaris.

Положения, выносимые на защиту:

1. Для производства патоген-индуцированного окислительного взрыва в суспензионной культуре клеток фасоли, необходимо наличие трехкомпонентной системы, включающей в себя пероксидазу клеточной стенки, подщелачивание апопласта, восстановитель.

2. В клетках лишайников и бриофитов окислительный взрыв при обезвоживании и последующей регидратации происходит у видов, характеризующихся высокой метаболической активностью.

3. В продукции 02*~ в ходе раневого стресса в клетках корней пшеницы участвуют редокс - система плазмалеммы и пероксидазы клеточной поверхности. Появление новых АФК - продуцирующих пероксидаз в апопласте связано с высвобождением этих молекул из плазмалеммы и клеточной стенки, а не секрецией из цитозоля.

4. Проницаемость плазмалеммы для протонов и изменение их содержания в апопласте регулируют вовлечение различных ферментных систем в продукцию АФК. Увеличение содержания НГ в апопласте растительных клеток свидетельствует об активации редокс-систем плазмалеммы, а уменьшение содержания Н+, приводящее к подщелачиванию апопласта, активирует экстраклеточные пероксидазы для продукции АФК.

5. Одной из физиологических функций АФК, производимых редокс -системами плазмалеммы и пероксидазами, локализованными на поверхности клеток корня, является детоксикация ксенобиотиков.

Научная новизна работы

Выявлено существование трехкомпонентной системы, необходимой для производства патоген-индуцированного окислительного взрыва в суспензионных клетках фасоли. Трехкомпонентная система включает в себя пероксидазу клеточной стенки, подщелачивание апопласта, восстановитель. Показано, что пероксидаза клеточной стенки способна производить Н2С>2 в течение 12-16 минут после инфицирования патогеном при наличии восстановителя и подщелачивании апопласта.

Впервые продемонстрировано производство взрыва 02*~ в клетках одноклеточной водоросли хлорелла при инфицировании микоплазмами.

Впервые продемонстрировано производство окислительного взрыва в клетках лишайников и бриофитов при обезвоживании и последующей регидратации. Показано, что существует корреляция высокой скорости продукции супероксида с индексами высокой метаболической активности клеток лишайников. Предполагается, что АФК могут обеспечивать защиту клеток криптогамов от патогенов, а также участвовать в снабжении клеток субстратами в результате разложения лигнина.

Впервые выявлена динамика продукции О2" в ходе развития раневого стресса корневых клеток и показана корреляция скорости его образования с изменениями проницаемости плазмалеммы для ионов калия и мембранного потенциала.

Впервые показано, что пероксидаза клеточной поверхности растительных клеток участвует в продукции О2" при раневом стрессе. Данный процесс может активироваться при подщелачивании апопласта, действии детергентов, ряда органических кислот, металлов. Стимулирующее действие органических кислот на образование О2" и пероксидазную активность может быть связано с ингибированием каталазы, а также с изменением поверхностного заряда плазмалеммы или проявления кислотами детергенто-подобных свойств.

Продемонстрировано появление двух новых гликозилированных экстраклеточных пероксидаз с м.в. 40 и 136 кДа и активация в 30 раз существующей негликозилированной пероксидазы с м.в. 38 кДа. С помощью хроматографического и электрофоретического анализа изолированных и очищенных белков пероксидаз получено прямое доказательство продукции 02*~ экстраклеточными пероксидазами корней пшеницы.

Впервые предположено, что продукция 02"~ на поверхности растительных клеток самоокисляющимся флавином плазмалеммы и пероксидазами клеточной стенки может являться начальным этапом процесса детоксикации растительными клетками ксенобиотиков.

Впервые выявлена сопряженность генерации Ог*- и общего тепловыделения растительных клеток. Вклад в тепловыделение вносит рекомбинация кислородных радикалов и окислительные процессы с участием Ог"-.

Выдвинуто положение о том, что при стрессовых воздействиях уменьшение содержания протонов в апопласте растительных клеток, приводящее к его подщелачиванию, стимулирует активность экстраклеточных пероксидаз по продукции АФК.

Научно-практическая ценность работы

Полученные результаты могут служить теоретической и методологической основой для исследования функциональной значимости АФК в адаптации и ее срыва при неблагоприятных воздействиях. В работе намечены дальнейшие пути решения задач по выявлению механизмов регуляции систем, как генерирующих АФК, так и участвующих в детоксикации АФК. Материалы работы могут быть использованы в лекционных курсах и проведении лабораторных работ в университетах, академических институтах и других научных заведениях.

Апробация работы

Материалы диссертации были доложены на итоговых конференциях и семинарах КИББ КНЦ РАН (1997, 1999, 2000, 2003 гг.), а также на Всесоюз. совещ. «Ионный транспорт и регуляция функций клетки» (Ленинград, 1990), Всесоюз. совещ. «Клеточные механизмы адаптации» (Чернигов, 1991), II съезде ВОФР ^ (Минск, 1990), III съезде ВОФР (С.-Петербург, 1993), II съезде украинских физиологов растений (Киев, 1993), Int. Symp. on Plant Biology (Lund, Sweden, 1994), 9th ISBC conf. «Calorimetry and thermodynamics of biological processes» (Berlin, Germany, 1994), 9th FESPP Congress (Brno, Czech Republic, 1994), Int. workshop «Plant Respiration: Physiological Aspects» (Сыктывкар, Россия, 1995), Winter Meeting of SFRR (Aberdeen, UK, 1995), 2 Респ. конф. «Актуальные экологические проблемы Респ. Татарстан» (Казань, 1995), 2nd Int. conf. «Oxygen, free radicals and enviromental iL stress in plants» (Vienna, Austria, 1996), 5 Symp. Int. Soc. on Root Research (South Carolina, USA, 1996), Int. conf. «The Life and Death of the Cells» (Edinburgh, UK, 1996), II съезде биохим. об-ва РАН (Москва, 1997), VI мол. конф. ботаников (Санкт-Петербург, 1997), Summer meeting of SFRR (Pisa, Italy, 1997), Int. symp. «Plasma membrane redox systems and their role in biological stress and disease» (Antwerpen, Belgium, 1998), Eur. conf. «Oxygen, free radicals and oxidative stress in plants» (Granada, Spain, 1998), Int. conf. «The Supporting roots: structure and function» (Bordeaux, France, 1998), Int. conf. «Biothermodynamics: molecular, organismal, and Ecological» (Uta, USA, 1999), Всеросс. мол. науч. конф. «Растение и почва» (Санкт-Петербург, 1999), 5 Int. symp. «Plasma Membrane Redox and its Role in Biological Stress and Disease» (Гамбург, Германия, 2000), Всеросс. конф. мол. уч. «Молодые ученые - агропромышленному комплексу» (Казань, 2000), Школе-конф.

Горизонты физико-химической биологии» (Пущино, 2000), Междунар. конф. «Митохондрии, клетки и активные формы кислорода» (Пущино, 2000), Всеросс. конф. «Клеточная биология на пороге XXI века» (Санкт-Петербург, 2000), XI Int. conf. «Magnetic resonance in chemistry and biology» (Звенигород, Россия, 2001), Int. symp. «Signaling systems of plant cells» (Москва, 2001); XII conf. ISBC «Calorimetry a Tool in Health and Environmental Studies» (Santiago de Compostela, Spain, 2001), Междунар. конф. «Актуальные вопросы экологической физиологии растений в XXI веке» (Сыктывкар, 2001), Науч. конф. мол. уч. «Молодые ученые Волго-Уральского региона на рубеже веков» (Уфа, 2001), 5 Int. conf. «Oxygen, free radicals and oxidative stress in plants» (Nice, France, 2001), Int. conf. «Plasma membrane redox systems and their role in biological stress and disease» (Ravenna, Italy, 2002), 7th Int. Mycological Congress (Oslo, Norway, 2002), Int. workshop on desiccation tolerance in plants (Saldahna, South Africa, 2003), Int. conf. «Plant stress, reactive oxygen species and antioxidants» (Freising, Germany, 2003), XIII Int. conf. ISBC «Calorimetry a Tool in Health and Environmental Studies» (Würzburg, Germany, 2003), Междунар. конф. «Проблемы физиологии растений Севера» (Петрозаводск, Россия, 2004), Int. Lichenological Congress (Tartu, Estonia, 2004), Всеросс. конф. «Стрессовые белки растений» (Иркутск, 2004).

Публикации по теме диссертационной работы

Содержание диссертационной работы изложено в 86 работах, включая 49 тезисов и 36 статей, в том числе 9 в отечественных и 17 в зарубежных рецензируемых журналах.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Минибаева, Фарида Вилевна

выводы

1. Суспензионная культура клеток фасоли в течение 12-16 мин после добавления патогенного элиситора производят окислительный взрыв Н202. Для производства Н202 показана необходимость наличия трехкомпонентной системы, включающей в себя пероксидазу клеточной стенки, подщелачивание апопласта, восстановитель. Патоген-индуцированный окислительный взрыв в клетках фасоли зависит от концентрации ионов кальция, цАМФ, кальмодулин-зависимого фосфорилирования.

2. Клетки лишайников и бриофитов производят взрыв АФК при обезвоживании и последующей регидратации. Существует положительная корреляция высокой скорости продукции супероксида с индексами высокой метаболической активности клеток лишайников.

3. Развитие раневого стресса в клетках корней пшеницы характеризуется двухфазной динамикой продукции 02"~, коррелирующей с изменениями проницаемости плазмалеммы для ионов калия и мембранного потенциала.

4. В продукции 02* клеток корней пшеницы участвуют редокс-системы плазмалеммы и пероксидазы клеточной поверхности. Появление новых АФК - продуцирующих пероксидаз в апопласте корневых клеток при раневом стрессе связано с освобождением этих молекул из плазмалеммы и клеточной стенки, а не секрецией из цитозоля. Данный процесс стимулируется при действии салициловой и некоторых карбоновых кислот, детергентов, металлов. Стимулирующее действие салициловой и ряда карбоновых кислот на образование 02*~ и пероксидазную активность может быть связано с изменением поверхностного заряда плазмалеммы, а также проявлением кислотами слабых протонофорных и детергенто-подобных свойств.

При раневом стрессе из корней пшеницы происходит освобождение двух новых экстраклеточных гликозилированных пероксидаз с м. в. 40 и 136 кДа и активация в 20 раз существующей негликозилированной пероксидазы с м.в. 38 кДа. Путем хроматографического и электрофоретического анализа изолированных и очищенных данных белков получено прямое доказательство продукции 02*~ экстраклеточными пероксидазами корней пшеницы.

Уменьшение проницаемости плазматической мембраны клеток корней пшеницы под действием кальция, гадолиния, холестерина приводит к значительному росту 02"~ - синтазной и пероксидазной активностей клеток корней пшеницы. Значительная диссипация ионных градиентов с помощью ионофоров приводит к снижению уровня АФК.

Проницаемость плазмалеммы для протонов в апопласте регулирует вовлечение различных ферментных систем в продукцию АФК. Выдвинуто положение о том, что при стрессовых воздействиях уменьшение содержания протонов в апопласте растительных клеток («минус-протон»), приводящее к его подщелачиванию, активирует экстраклеточные пероксидазы для продукции АФК.

АФК, производимые на клеточной поверхности растительных клеток, участвуют в реакциях детоксикации ксенобиотиков, в частности производного соединения анилина - амидопирина. Предполагается участие в этом процессе как флавопротеинов, так и пероксидаз клеточной поверхности.

Впервые выявлена сопряженность генерации О2"- и общего тепловыделения растительных клеток. Вклад в тепловыделение вносит рекомбинация кислородных радикалов и окислительные процессы с участием 02*~.

Усиленная продукция АФК на клеточной поверхности является ранней неспецифической ответной реакцией растительных клеток как на биотические, так и абиотические стрессовые воздействия. Эти первичные ответные реакции являются критичными для формирования адаптации и приобретения устойчивости или развития патологии, приводящей к истощению растительного организма.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Полученные результаты показали, что продукция АФК является ранней ответной реакцией растительных клеток на разнообразные воздействия биотической и абиотической природы. Увеличение содержания свободных радикалов относится к субстанциальным изменениям, которые, в отличие от функциональных изменений, наблюдаются у многих клеток при действии разнообразных неблагоприятных факторов (Браун, Моженок, 1987). Как и инфицирование патогенами, так и поранение, тяжелые металлы, обезвоживание, ксенобиотики вызывают в клетках стресс, приводящий к увеличению образования АФК (Гордон и др., 1999; Bolwell et al., 1999; Минибаева, Гордон, 2003; Beckett et al., 2003). Несмотря на широко известные токсические эффекты активированного кислорода, в настоящее время сформировалось представление об АФК как ключевых регуляторах метаболизма и защитных реакций живых клеток. Эти первичные ответные реакции являются критичными для определения конечного ответа клеток, а именно, произойдет ли адаптация и приобретение устойчивости или развитие патологии, приводящее к истощению и смерти организма. К ряду физиологических функций АФК в растительных клетках при стрессовых воздействиях относятся сигналлинг, борьбу с патогенами, заживление раны, выживание при обезвоживании, детоксикацию ксенобиотиков.

Важным вопросом в изучении редокс-процессов, протекающих в растительных клетках, является выявление источников образования АФК. Изучение особенностей образования супероксида на клеточной поверхности клеток корня показало, что в этом процессе могут принимать участие редокс-системы плазмалеммы. Полученные данные также свидетельствуют о том, что вклад редокс-системы плазмалеммы в общее экстраклеточное образование 02"~ корневыми клетками при раневом стрессе невелик. Однако при увеличении функциональных нагрузок на корни активность ее значительно возрастает, что приводит к повышенной продукции 02*~. Помимо редокс-систем плазмалеммы, на поверхности клетки существуют и другие источники АФК, в частности, различные изоформы пероксидаз. Наши эксперименты показали, что протон-регулируемая пероксидаза клеточной стенки является одним из основных генераторов супероксидного радикала и пероксида водорода в растительных клетках при патогенном и раневом стрессе (рис. 75). Полученные нами данные свидетельству-у ют о значительном усилении активности экстраклеточных пероксидаз растительных клеток, индуцированном инфицированием патогенным элиситором и отсечением корней (Во1\уе11 е1 а1., 1999; МниЬауеуа е1 а1., 2001; Часов и др., 2002), что, по-видимому, является одним из защитных механизмов растения в ответ на стрессор.

Наше исследование впервые описало в деталях кинетику продукцию АФК в I тканях бриофитов. Нами показано, что существует корреляция высокой скорости продукции супероксида с индексами высокой метаболической активности клеток лишайников. Предполагается, что АФК могут обеспечивать защиту клеток криптогамов от патогенов, а также участвовать в снабжении клеток субстратами в результате разложения лигнина. Различная окислительно-восстановительная активность клеток криптогамов в стрессовых условиях свидетельствует о различных стратегиях адаптации у видов, растущих медленно и характеризующихся высокой концентрацией вторичных метаболитов, и видов, растущих быстро и способных динамично реагировать на воздействие стрессоров путем продукции АФК с высокой скоростью.

Активные формы кислорода, являясь частью сложной сигнальной системы, могут выполнять разнообразные функции, в том числе вносить вклад в регуляцию ионных потоков в растительных клетках. Существует сложная система взаимоотношений между проницаемостью плазмалеммы для ионов, ионными потоками через плазматическую мембрану и АФК. Важным фактором, существенно влияющим не только на ионные потоки через мембраны, но и уровень продукции АФК, является изменение микровязкости плазмалеммы и поверхностного заряда клеток. Так, снижение проницаемости плазмалеммы для К+, как было показано в наших экспериментах при воздействии на корни Са2+ и холестерина, сопровождается усилением Ог"-- синтазной активности. Небольшие,

Рис. 75. Гипотетическая схема генерации АФК на поверхности растительных клеток: КС - клеточная стенка; МДГ - малатдегидрогеназа; МП -мембранный потенциал; ОАц - оксалоацетат; ПМ - плазмалемма; ПО -пероксидаза; СК - салициловая кислота; ЯК - янтарная кислота; КТХ -аминотриазол; ЯН - восстановитель контролируемые клеткой сдвиги ионного гомеостаза также приводят к стимуляции продукции АФК, в то же время существенные, неконтролируемые сдвиги ионного гомеостаза угнетают АФК-синтазную активность. Подобный эффект наблюдался в наших экспериментах при раневом и патогенном стрессе. Таким образом, одной из функций АФК является регуляция ионных потоков в растительных клетках. АФК обладают свойством увеличивать время состояния открытости кальциевых и калиевых каналов. Учитывая универсальную триггерную роль Са2+, можно л I полагать, что АФК и Са являются двумя взаимо-стимулирующими и взаимодополняющими сигнальными системами. В то же время вклад К+ в АФК-индуцированные процессы не столь однозначен. АФК-регулироемое переключение Са и К проводимостей может обеспечить поддержание безопасного уровня мембранного потенциала.

Кроме того, одной из ранних ответных реакций при действии многих стрессовых факторов на растительные клетки, являются сдвиги рН апопласта. Внутри тонкого апопластного слоя рН является одним из наиболее важных параметров, поскольку он оптимизирует как мембранный транспорт, так и ферментативную активность (Felle et al., 2004). Изменение апопластного рН может «включать» и «выключать» редокс-ферменты на клеточной поверхности. В то время, как увеличение концентрации протонов и АФК в апопласте может являться следствием активной работы редокс-систем плазматической мембраны, в частности НАДФН оксидазы, уменьшение количества протонов в апопласте («минус-протонный» сигнал) является необходимым условием для генерации АФК рН-зависимыми пероксидазами клеточной стенки. Приходится признать, что в нашем знании о протонном сигнале до сих пор существует много пробелов. Учитывая неоднозначность влияния многих стрессовых факторов окружающей среды на рН (Wilkinson, 1999), а также колоссальную КГ-буферную емкость клеточной стенки (Воробьев, 1988), зачастую этот сигнал трудно выделить и охарактеризовать. В последнее время появились данные о том, что были выделены так называемые «факторы быстрого подщелачивания» апопласта пептидной природы, которые, вероятно, функционируют и при стрессовых воздействиях (Haruta, Constabel, 2003). Можно полагать, что рН сигнал является чрезвычайно важным для способности растений выживать в стрессовых условиях или, по крайней мере, эффективно использовать доступные растению ресурсы.

Таким образом, изменение концентрации ионов кальция, калия и протонов влияет на интенсивность продукции АФК и опосредует их регуляторные и токсические эффекты.

Полученные нами результаты позволяют предположить возможность различных механизмов стимуляции продукции АФК в апопласте растения, в частности при действии салициловой и ряда других органических кислот. Имеются данные о том, что корни различных растений способны выделять в среду органические кислоты (Красильников, 1958; Osawa, Matsumoto, 2001). В наших экспериментах исследование эффекта экзогенной салициловой кислоты и ряда ди-и трикарбоновых кислот на корневые клетки пшеницы показало, что они вызывают как увеличение активности пероксидазы в ЭКР, так и усиление образования Ог*-. Известно, что салициловая кислота, обладающая широким физиологическим спектром действия, как и Н2О2, является вторичным посредником и необходима для запуска системной приобретенной устойчивости и экспрессии защитных генов (Тарчевский, 2000; Шакирова, 2000). Показано, что экзогенная салициловая кислота может стимулировать накопление Н202 (Shirasu et al., 1997). Мы полагаем, что не только салициловая, но и некоторые карбоновые кислоты способны стимулировать окислительно-восстановительную активность в апопласте растительных клеток. Это может быть обусловлено изменением кислотами поверхностного заряда клеток, их протонофорными свойствами, а также детергенто-подобным действием, приводящим к модификации плазматической мембраны.

Результаты полученных экспериментов свидетельствуют о том, что при раневом стрессе в корнях пшеницы появление в апопластном растворе новых гликозилированных и значительное увеличение активности негликозилированных изоформ пероксидаз, вероятнее всего, не связано с синтезом этих белков de novo и последующей секрецией из цитозоля. Мы полагаем, что основной вклад в этот процесс вносят уже существующие изоформы пероксидаз, локализованные в плазмалемме и клеточной стенке и освобождающиеся в апопласт при стрессовых воздействиях. Различные мембранотропные соединения (органические кислоты, детергенты, ионы металлов) могут значительно стимулировать освобождение этих пероксидаз.

Один из наиболее важных вопросов касается возможных физиологических функций экстраклеточных пероксидаз, индуцированных стрессовым воздействием. Результаты наших экспериментов свидетельствуют, что индуцированные поранением и инфицированием патогеном экстраклеточные рН-зависимые пероксидазы при наличии восстановителей могут производить АФК. Одним из ферментов, обеспечивающих восстановителями, может быть малатдегидрогеназа, активность которой в апопласте значительно усиливается при раневом стрессе (рис. 75). Одной из функций апопластных пероксидаз является участие посредством продукции АФК в лигнификации клеточной стенки для защиты от патогена, а также с целью заживления раны при раневом стрессе.

Кроме того, возможным механизмом функционирования экстраклеточных пероксидаз, индуцированных поранением, является их каталаза-подобная функция. Об этом свидетельствует парадоксально мощная активность экстраклеточных пероксидаз по метаболизации экзогенного Н202. Примечательно, что при каталаза-подобном функционировании пероксидазы могут производить 02*~, используя в качестве субстрата лишь Н202 без использования восстановителя. Таким образом, при наличии соответствующих условий (рН, достаточно высокая 02*~ -синтазная активность, достаточное количество пероксидаз) вероятно возникновение цикличности образования и метаболизации АФК, когда, едва образовавшись в результате реакции дисмутации, Н202 может расходоваться пероксидазами на производство 02*~.

Наши результаты о влиянии на образование супероксида и экстраклеточную пероксидазную активность ксенобиотика амидопирина позволяют совершенно по-новому подойти к проблеме детоксикации в растительных клетках. Детоксикация амидопирина, вероятно, связана с образованием Л^-окиси на поверхности корневых клеток с участием флавинового фермента, локализованного в плазмалемме, или происходит в реакциях ко-оксидации с участием пероксидазы клеточной стенки. Таким образом, как мы полагаем, одним из начальным этапов детоксикации растительными клетками чужеродных соединений, еще до вовлечения в процесс цитохрома Р450, локализованного в эндоплазматическом ретикулуме, является окисление ксенобиотика редокс-ферментами на клеточной поверхности.

Протекание свободнорадикальных окислительных реакций сопряжено с возникновением ряда соединений, обладающих физиологической активностью и способных при достаточной их продукции вызывать значительные изменения в метаболизме растительной клетки (Мерзляк, 1989). Считается, что таким образом осуществляется передача сигналов в случаях различного рода повреждений, стрессовых состояний, а также достигается координация биохимических процессов в онтогенезе растений. Мы предполагаем, что существует пул растворимых пероксидаз, способных легко «отрываться» от клеточной стенки и циркулировать по апопласту целого растения, запуская в нужном для организма растения месте «иммунный ответ», подобно лейкоцитам млекопитающих, в ответ на изменения ионного гомеостаза и растительные «интерлейкины» - ди-, трикарбоновые кислоты. В связи с этим, можно отметить, что более 30 лет назад было выдвинуто положение о том, что жидкость, заключенная в свободном пространстве растительных клеток, омывает все клетки и представляет собой нечто подобное своеобразной лимфатической системе растений (Саляев, 1969). АФК обеспечивают селективную защиту растений от болезнетворных организмов, проявляя реакцию сверхчувствительности. Здесь обнаруживается определенное сходство с клеточным иммунитетом животных, при котором такой важный процесс, как фагоцитоз, осуществляемый лейкоцитами крови, сопровождается окислительным взрывом и образованием различных кислородных радикалов, направленных на повреждение и уничтожение чужеродных клеток. Мы предполагаем, что протон-регулируемая пероксидаза апопласта, изменяя уровень АФК, при различных физиологических нагрузках на клетки выступает в качестве регулятора формирования адаптационных процессов в необходимом для организма растения месте.

Таким образом, стресс - индуцированная продукция АФК растительными клетками имеет функциональное значение (сигналлинг, борьба с патогенами, заживление раны, выживание при обезвоживании, детоксикация ксенобиотиков). Освобождение в апопласт АФК - продуцирующих пероксидаз может быть общим стрессовым ответом растительных клеток. Активация апопластных АФК -продуцирующих пероксидаз, происходящая при подщелачивании апопласта, является компонентом протонной сигнальной системы.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Минибаева, Фарида Вилевна, 2005 год

1. Аверьянов А А. Активные формы кислорода и иммунитет растений. // Успехи совр. биол. 1991. Т. 111. Вып. 5. С. 722-737.

2. Аверьянов A.A., Лапикова В.П., Николаев О.Н., Степанов А.И. Зависящая от активированного кислорода защита риса от пирикуляриоза с помощью рибофлавина и розеофлавина. //Биохимия. 2000. Т. 65. С. 1530-1537.

3. Анатычук Л.И., Лусте О.Я. Микрокалориметрия. // Львов: Высшая школа. 1981. 159. 182 с.

4. Аннабердыева Е.М., Пучкова Т.В., Шарова B.C. Активация макрофагов импульсами электрического поля. // Биол. мембраны. 1998. Т. 5. № 2. С. 181186.

5. Антонов В.Ф. Липиды и ионная проницаемость мембран. // М.: Наука. 1982. 150 с.

6. Аскарова Э.А., Капитанов А.Б., Кольтовер В.К., Татищев О.С. Генерация супероксидных радикалов и текучесть мембранных липидов Acholeplasma landlawii при старении культуры клеток. // Биофизика. 1987. Т. 32. В. 1. С. 95-101.

7. Алексеева В.Я., Гордон Л.Х., Николаев Б.А., Лыгин A.B. Изменения липидного состава и дыхательной активности корней проростков пшеницы при действии ингибитора фосфоинозитидного цикла ионов лития. // Цитология. 2002. Т. 44. № 4. С. 350-356.

8. Балаур Н.С. Перспективы изучения биоэнергетических основ формирования продуктивности и устойчивости растений. // Известия АН МССР, сер. Биол. и хим. наук. 1988. № 1. С. 70-77.

9. Бахов Н.М., Александрова Л.З., Титов В.Н. и др. // Успехи совр. биол. 1987. Т. 104. В. 2(5). С. 281-296.

10. Бахъ А.Н. Химизмъ дыхательных процессов. // Журнал Рускаго Физико-Химическаго общества. 1912. Т. 44. № 2. С. 1-73.

11. Белл J1.H. Энергетика фотосинтезирующей растительной клетки. // М.: Наука. 1980. 333 с.

12. Берберова Н.Т. Из жизни свободных радикалов. // Соросовский образ, журнал. 2000. Т. 6. № 5. С. 39 44.

13. Блюменфельд Л.А. Проблемы биологической физики. //М.:Наука. 1974. 335с.

14. Болдырев A.A. Окислительный стресс и мозг. // Соросовский образ, журнал. 2001. Т. 7. №4. С. 21-28.

15. Болдырев A.A., Куклей М.Л. Свободные радикалы в нормальном и ишемическом мозге. //Нейрохимия. 1996. № 13. С. 271-278.

16. Бондарь О.П., Холодова Ю.Д., Смирнова И.П., Водиан П.А. Поверхностный заряд мембран эритроцитов при нарушениях липидного обмена по данным микроэлектрогенеза, -титрования и флуоресцентных исследований. // Укр. биох. журнал. 1988. Т. 60. № 1. С. 74-84.

17. Борхсениус С.Н., Чернова O.A. Микоплазмы: молекулярная и клеточная биология, патогенез, диагностика. // Л.: Наука. 1989. 156 с.

18. Борхсениус С.Н., Чернова O.A., Чернов В.М., Вонский М.С. Микоплазмы. // СПб.: Наука. 2002. 320 с.

19. Браун А.Д., Мозженок Т.П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы. // Л.: Наука. 1987. 232 с.

20. Вальтер O.A., Пиневич Л.М., Варасова H.H. Практикум по физиологии растений с основами биохимии. // М., Л.: Сельхозгиз. 1957. 344 с.

21. Вартанян Л.С., Садовникова И.П., Гуревич С.М, Соколова И.С. Образование супероксидных радикалов в мембранах субклеточных органелл регенерирующей печени. //Биохимия. 1992. Т. 57. В. 5. С. 671.

22. Вартапетян Б.Б. Кислород и структурно-функциональная организация растительной клетки. // XLIII Тимирязевские чтения. М.: Наука. 1985. 89 с.

23. Веселов А.П., Курганова Л.Н., Лихачева A.B., Сушкова У.А. Возможное регуляторное влияние перекисного окисления липидов на активность Н4

24. АТФазы плазмалеммы в условиях стресса. // Физиол. раст. 2002. Т. 49. Вып.З. С. 385-389.

25. Владимиров Ю.А. Биологические мембраны и ^запрограммированная смерть клетки. // Соросовский образ, журнал. 2000. Т. 6. № 9. С. 2 9.

26. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. //М.: Наука. 1972. 252 с.

27. Владимиров Ю.А., Шерстнев М.П. Хемилюминесценция клеток животных. // Итоги науки и техники. Биофизика. М.: ВИНИТИ. 1989. Т. 24. 176 с.

28. Волотовский И.Д. Са2+ и внутриклеточный сигналлинг в растительных клетках: роль в фитохромной трансдукции. // Биол. мембраны. 1998. Т. 15. С. 573-587.

29. Воробьев JI.H. Регулирование ионного транспорта: теоретические и практические аспекты минерального питания. // Итоги науки и техники. Физиология растений. М.: ВИНИТИ. 1988. Т. 5. 179 с.

30. Гавриленко В.Ф., Ладыгина М.Е., Хандобина Л.М. Большой практикум по физиологии растений. // М.: Высшая школа. 1975. 392 с.

31. Гаврилов В.Б., Конев C.B. Активный транспорт протонов и энергизация плазматичекской мембраны дрожжевых клеток: индукция, регуляция и сопряжение с метаболизмом // Биол. мембраны. 1993. Т.10. № 3. С. 255-271.

32. Гамалей И.А., Клюбин И.В. Перекись водорода как сигнальная молекула. // Цитология. 1996. Т. 38. С. 1233-1247.

33. Гамалей И.А., Клюбин И.В., Арнаутова И.П., Кирпичникова K.M. Пострецепторное образование активных форм кислорода в клетках, не являющихся профессиональными фагоцитами. // Цитология. 1999. Т. 41. № 5. С. 394-399.

34. Гелетюк В И., Казаченко В.Н. Синхронизация активности калиевых каналов нейронов моллюска индуцированная феррицианидом и барием. // Биофизика. 1987. Т. 32. В. 1. С. 73-78.

35. Гельман Н.С., Лукоянова М.А., Островский Д.Н. Мембраны растений и дыхательная цепь. // М.: Наука. 1972. 246 с.

36. Гордеева A.B., Звягильская P.A., Лабас Ю.А. Взаимосвязь между активными формами кислорода и кальцием в живых клетках. // Биохимия. 2003. Т. 68. Вып. 10. С. 1318-1322.

37. Гордон Л.Х. Водный обмен, его связь с дыханием и проницаемостью растительных клеток для воды. // Дис. .докт. биол. наук. Казань. 1983. 339 с.

38. Гордон Л.Х. Функциональная характеристика адаптивного старения отсеченных корней пшеницы. // Физиол. и биох. культ, раст. 1992. Т. 24. № 2. С. 128-133.

39. Гордон Л.Х., Бичурина A.A. О дыхательной активности поверхностной плазматической мембраны (плазмалеммы) корней пшеницы. // Докл. АН СССР. 1971. Т. 197. № 6. С. 1438-1440.

40. Гордон Л.Х., Колесников О.П., Минибаева Ф.В. Образование супероксида редокс-системой плазмалеммы корневых клеток и ее участие в детоксикации ксенобиотиков. // Докл. РАН. 1999. Т. 367. № 3. С. 409-411.

41. Гордон Л.Х., Минибаева Ф.В., Рахматуллина Д.Ф., Алябьев А.Ю., Лосева Н.Л., Николаев Б. А. Термогенез корневых клеток пшеницы при модификации функциональной активности плазмалеммы и детоксикации ксенобиотиков. //Докл. РАН. 1995. Т. 341. № 5. С. 714 716.

42. Гордон Л.Х., Фильченкова В.И. Генерация супероксидного аниона при функциональных нагрузках на клетки корней пшеницы. // В сб.: Биоэлектрогенез и мембранный транспорт у растений. Горький: Изд-во ГГУ. 1990. С. 49-53.

43. Гречкин А.Н. Пути образования октадеканоидов в высших растениях: Автореф. дис. . докт. хим. наук. // М. 1992. 39 с.

44. Гуковская A.C. Роль ионов в активации лимфоцитов. // Успехи совр. биол. 1984. Т. 97. Вып. 2. С. 179-192.

45. Гуковская A.C., Ариас П.У., Зинченко В.П. Ингибиторы окисления арахидоновой кислоты подавляют рост концентрации кальция в тимоцитах под действием кальциевого ионофора иономицина. // Биол. мембраны. 1990. Т. 7. № 1. С. 31-35.

46. Гусев М.В., Гохлернер Г.Б. Свободный кислород и эволюция клетки. // М.: МГУ. 1980. 223 с.

47. Дубинина Е.Е. Биологическая роль супероксидного анион-радикала и супероксиддисмутазы в тканях организма. // Успехи совр. биол. 1989. Т. 108. В. 1 (4). С. 3-17.

48. Жолкевич В.Н. О некоторых проблемах биоэнергетики // Изв. АН СССР Сер. Биол. 1963. №4. С. 562-566.

49. Жолкевич В.Н. Энергетика дыхания в условиях водного дефицита. // М.: Наука, 1968. 230 с.

50. Жолкевич В.Н., Борисова Т.А., Пейсахзон Б.И. Перераспределение энергии в в клетках непосредственно перед их делением или растяжением // Физиол. раст. 1972. Т. 19. Вып. 6. С. 1245-1249.

51. Жолкевич В.Н., Четвериков А.Г., Корецкая Т.Ф. Сигнал ЭПР и сверхслабое свечение корней Cucumis sativus L. // Докл. АН СССР. 1970. Т. 193. № 4. С. 955-957.

52. Закржевский ДА., Балахнина Т И., Степневский В. и др. // Физиол. раст. 1995. Т. 42. №2. С. 272.

53. Зотин А.И. Термодинамические основы реакции организмом на внешние и внутренние факторы. // М. 1988. 271 с.

54. Зотин А.И. Зотина P.C. Феноменологическая теория развития роста и старения организма. // М.: Наука. 1993. 364 с.

55. Иванов Б.Н. Восстановление кислорода в хлоропластах и аскорбатный цикл. //Биохимия. 1998. Т. 63. Вып. 2. С. 165-170.

56. Иванова А.Б., Ярин А.Ю., Анцыгина JI.JI., Гордон Л.Х., Гречкин А.Н. 12-гидрокси-9^)-додеценовая кислота индуктор потребления кислорода и изменения pH внеклеточной среды отсеченными корнями пшеницы. // Докл. РАН. 2001. Т. 379. № 6. С. 1-3.

57. Игамбердиев А.У. Роль пероксисом в организации метаболизма растений. // Соросовский образ, журнал. 2000. Т. 6. № 12. С. 20 26.

58. Кальве Э., Прат А. Микрокаллориметрия. // М.: ИЛ. 1963. 477 с.

59. Каримова Ф.Г., Тарчевская О.И., Леонова С.А., Жуков С.Н. Некоторые характеристики цАМФ-зависимой протеинкиназной активности и цАМФ-зависимого фосфоршгарования белков листьев гороха. // Физиол. раст. 1991. Т. 38. №5. С. 923-929.

60. Каримова Ф.Г., Леонова С.А., Гордон Л.Х., Фильченкова В.И. Секреция цАМФ клетками растений. // Физиол. и биох. культ, раст. 1993. Т. 25. № 4. С. 362-367.

61. Клгобин И.В., Гамалей И.А. НАДФН-оксидаза специализированный ферментативный комплекс для образования активных метаболитов кислорода. //Цитология. 1997. Т. 39. № 4/5. С. 320-340.

62. Клюбин И.В., Кирпичникова K.M., Ищенко A.M., Жахов A.B., Гамалей И.А. Роль активных форм кислорода в изменении мембранного потенциала макрофагов и астроцитов. //Биол. мембраны. 1999. Т. 16. № 4. С. 453-460.

63. Колесников О.П. Образование супероксида на поверхности корневых клеток компонент ранней ответной реакции на воздействие. // Автореф. дис. . канд. биол. наук. Казань. 2000. 24 с.

64. Конев C.B., Гаврилов В.Б., Орехова Т.А., Матус В.К. Кооперативная гибель дрожжевых клеток при озон-индуцированном сбросе протонного градиента на мембране // Докл. АН СССР. 1985. Т. 281. № 2. С. 454-457.

65. Кондрашова М.Н., Евтодиенко Ю.В., Миронова Г.Д. и др. Биофизика сложных систем и радиационных нарушений. //М.: Наука. 1977. С. 249-271.

66. Коркина Л.Г., Корепанова Е.А., Величковский Б.Т. Мембранный механизм активации макрофагов. I. Особенности активации клеток поликатионами пептидной природы, протамином и полимиксином В и М. // Биол. мембраны. 1986. Т. 3. № 12. С. 1250-1259.

67. Красавина М.С., Малышенко С.И., Радугина Г.Н., Бурмистрова H.A., Носов A.B. Может ли салициловая кислота влиять на межклеточный транспорт вируса табачной мозаики через изменение проводимости плазмодесм. // Физиол. раст. 2002. Т. 49. № 1. С.71-77.

68. Красильников H.A. Микроорганизмы почвы и высшие растения. // М.: Изд-во АН СССР. 1958. 463 с.

69. Кулинский В.И. Активные формы кислорода и оксидативная модификация макромолекул: польза, вред и защита. // Соросовский образ, журнал. 1999. № 1. С 2-7.

70. Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Биологическая роль глютатиона // Успехи совр. биологии. 1990. Т. 110. В.1 (4). С. 20-33.

71. Куркова Е.Б., Верховская М.Л. Редокс-компоненты в плазмалемме растительных клеток // Физиол. раст. 1984. Т. 31. № 3. С. 496-501.

72. Лебедева О.В., Угарова H.H. Стационарная кинетика реакции окисления NADH пероксидом водорода в присутствии пероксидазы хрена. // Биохимия. 1997. Т. 62. Вып. 2. С. 249-253.

73. Левин С.В. Структурные изменения клеточных мембран. // Л.: Наука. Ленингр. отд-ние. 1976. С. 224.

74. Левицкий Д.О., Лебедев A.B. Антибиотики в липидном бислое: переносчики и каналоформеры (полиэфирные антибиотики) // Итоги науки и техники. М.: ВИНИТИ. 1988. 90 с.

75. Лукьянова Л.Д., Балмуханов Б.С., Уголев А.Т. Кислородзависимые процессы в клетке и ее функциональное состояние. // М.: Наука. 1982. 302 с.

76. Лыгин A.B., Гордон Л.Х., Алексеева В.Я., Балашова Т.К. Изменение содержания стеринов и жирнокислотного состава фосфолипидов в процессе адаптивного старения отсеченных корней пшеницы // Физиол. и биох. культ, раст. 1990. Т. 22. №6. С. 581 586.

77. Лялин О.О., Смирнова И.Н. Сравнительное изучение действия одновалентных катионов на биоэлектрический потенциал корня растения. // Физико-химические основы авторегуляции в клетках. М.: Наука. 1968. С. 158-163.

78. Медведев С.С. Физиология растений. // СПб.: Изд-во С.-Петерб. Ун-та. 2004. 336 с.

79. Меденцев А.Г., Аринбасарова А.Ю., Акименко М.Л. Рефляция и физиологическая роль цианид-резистентной оксидазы в грибах и растениях // Биохимия. 1999. Т. 64. С. 1457-1472.

80. Мерзляк М.Н. Активированный кислород и окислительные процессы в мембранах растительной клетки. // Итоги науки и техники. Сер. Физиология растений. М.: ВИНИТИ. 1989. Т. 6. С.1 168.

81. Мерзляк М.Н. Активированный кислород и жизнедеятельность растений. // Соросовский образ, журнал. 1999. № 9. С 20-26.

82. Мерзляк М.Н., Иванова Д.Г., Решетникова И.В., Гужова Н.В., Гольдштейн Н.И. Перекись водорода индуцированная люминол-зависимая хемилюминесценция раневых диффузатов листьев картофеля // Биохимия. 1991. Т. 56. С. 1269-1275.

83. Мерзляк М.Н., Соболев A.C. Роль супероксидных анион-радикалов и синглетного кислорода в патологии мембран. // Итоги науки и техники. Биофизика. М.: ВИНИТИ. 1975. Т. 5. С. 118-165.

84. Минибаева Ф.В. Особенности действия холестерина на мембранный потенциал корней пшеницы. // В сб.: Биоэлектрогенез и мембранный транспорт у растений. Горький: Изд-во ГГУ. 1990. С. 76-80.

85. Минибаева Ф.В., Гордон JI.X. Некоторые особенности действия ионов кальция и Са-ионофора А23187 на мембранный потенциал и дыхание корневых клеток. // Физиол. и биох. культ, раст. 1990. Т. 22. С. 225-230.

86. Минибаева Ф.В., Гордон JI.X. Продукция супероксида и активность экстраклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе. // Физиол. раст. 2003. Т. 50. № 3. С. 459-464.

87. Минибаева Ф.В., Лыгин A.B., Гордон Л.Х. Изменение состава структурных липидов при модификации мембран корневых клеток кальциевым ионофором. // В сб.: Водообмен и устойчивость растений. Казань: Изд-во КГУ. 1993. С. 107-110.

88. Минибаева Ф.В., Рахматуллина Д.Ф., Гордон Л.Х., Вылегжанина H.H. Роль супероксида в формировании неспецифического адаптационного синдрома корневых клеток // Докл. РАН. 1997. Т. 355. С. 554-556.

89. Муртази Ф.Ф. Устойчивость растений к неблагоприятным условиям среды. // Изв. КФАН СССР. 1963. Сер. биол. наук. В. 9. С. 5-58.

90. Николаев Б.А., Алексеева В.Я., Гордон Л.Х. Влияние ионов лития на рост корней пшеницы и роль фосфоинозитидного цикла в регуляции ростовых процессов. //Цитология. 2001. Т. 43. № 10. С. 969-974.

91. Николаев Б.А., Гордон JI.X., Алексеева В.Я. К вопросу о существовании в плазмалемме растительных клеток окислительно-восстановительной системы. // Деп. ВИНИТИ. 06.08.1980. № 3472-80. 12 с.

92. Новак В.А., Иванкина Н.Г. Светоиндуцированное поглощение ионов клетками пресноводных растений. // Физиол. раст. 1978(а). Т. 25. Вып. 2. С. 315-322.

93. Новак В.А., Иванкина Н.Г. Природа электрогенеза и транспорта ионов в растительных клетках // Докл. АН СССР. 1978(6). Т. 242. Вып. 5. С. 12291232.

94. Новак В.А., Миклашевич А.И. Феррицианидредуктазная активность листьев элодеи и ее связь с энергетическим метаболизмом. // Физиол. раст. 1984. Т. 31. №3. С. 489-495.

95. Нонхибел Д., Теддер Дж., Уолтон Дж. Радикалы. // М.: Мир. 1982. 266 с.

96. Обухов Л.К., Эмануэль Н.М. Роль свободнорадикальных реакций окисления в молекулярных механизмах старения. // Успехи химии. 1983. Т. 52. № 3. С. 353-372.

97. Пескин A.B. Роль кислородных радикалов, образующихся при функционировании мембранных редокс-цепей, в повреждении ядерной ДНК. //Биохимия. 1996. Т. 61. Вып. 1. С. 65-71.

98. Пескин A.B. Взаимодействие активного кислорода и ДНК. // Биохимия. 1997. Т. 62. Вып. 12. С. 1571-1578.

99. Петров В.Е., Сейфуллина Н.Х., Байрашева С.Р., Лосева Н.Л. Энергетика ассимилирующих клеток и фотосинтез. О соотношении между энерго- и газообменом в фотосинтезирующих клетках. Влияние температуры. // Ботан. журнал. 1974. Т. 59. Вып. 3. С. 321-331.

100. Пирузян Л.А., Ковалев В.И., Лаврецкая Е.Ф. Действие физиологически активных соединений на биологические мембраны. // М.: Наука. 1974. 387 с.

101. Погосян С. И., Аверьянов А. А., Мерзляк М. Н.,. Веселовский В. А Внеклеточная хемилюминесценция корней растений // Докл. АН СССР. 1978. Т. 239. №4. С. 96-98.

102. Полевой В.В. Роль ауксина в системах регуляции у растений. // Тимирязевские чтения. Л.: Наука ЛО. 1986. 79 с.

103. Полевой В.В. Физиология растений. // М.: Высшая школа. 1989. 464 с.

104. Полевой В.В., Саламатова Т.С. О механизме действия ауксина на мембранный транспорт ионов водорода. // Физиол. раст. 1975. Т. 22. Вып. 3. С. 519-526.

105. Полевой В.В., Шарова Е.И., Мало А.Х. Кинетика действия ауксина и кальциевого ионофора А23187 на рост отрезков колеоптилей кукурузы. // Докл. АН СССР. 1988. Т. 299. С. 250-253.

106. Пучкова Е.В., Путвинский А.В., Владимиров Ю.А., Парнев О.М. Электрический пробой фосфолипидных везикулярных мембран диффузным потенциалом. // Биофизика. 1881. Т. 26. С. 265-272.

107. Рахматуллина Д.Ф. Дыхание и термогенез клеток корней пшеницы при изменении К'ТЬГ1"- обмена на плазмалемме. // Автореф. дис. . канд. биол. наук. Казань. 2002. 20 с.

108. Рэкер Э. Биоэнергетические механизмы. // М.: Мир. 1967. С. 291.

109. Сала А., Зарини С., Бола М. Лейкотриены: липидные биоэффекторы воспалительных реакций. // Биохимия. 1998. Т. 63. № 1. С. 101-110.

110. Саламатова Т.С., Иванова М.С., Исаченко Л.А. Метаболизм и механизм действия фитогормонов.//Иркутск. 1979. С. 186-192.

111. Саляев Р.К. Поглощение веществ растительной клеткой. // М.: Наука. 1969. 206 с.

112. Сафина Г.Ф., Гордон Л.Х., Алексеева В.Я., Бичурина А.А. О гидроксилирующей активности растительных тканей. // Физиол. раст. 1978. Т. 25. № 1.С. 70-75.

113. Селье Г. На уровне целого организма. // М.: Наука. 1972. 122 с.116117118119120121122123,124,125.126.127.128.129.

114. Скулачев В.П. Энергетика биологических мембран. // М.: Наука. 1989. 564 с. Скулачев В.П. Кислород в живой клетке: добро и зло. // Соросовский образ, журнал. 1996. № 3. С. 4 10.

115. Скулачев В.П. Альтернативные функции клеточного дыхания. // Соросовский образ, журнал. 1998. № 8. С. 2-7.

116. Скулачев В.П. Н2О2 сенсоры легких и кровеносных сосудов и их роль в антиоксидантной защите организма. // Биохимия. 2001. Т. 66. Вып. 10. С.1425-1429.

117. Тарчевский И.А. Процессы деградации у растений. // Соросовский образ, журнал. 1996. № 6. С. 3-19.

118. Тарчевский И.А. Элиситор-индуцируемые сигнальные системы и их взаимодействие // Физиол. раст. 2000. Т. 47. № 2. С. 321-331. Тарчевский И.А. Метаболизм растений при стрессе. // Казань: Фэн. 2001. 448с.

119. Тарчевский И.А., Максютова Н. Н., Яковлева В. Г., Гречкин А. Н. Янтарная кислота миметик салициловой кислоты. // Физиол. раст. 1999. Т. 46. № 1. С. 23-28.

120. Тихонов А.Н. Электронный парамагнитный резонанс в биологии. // Соросовский образ, журнал. 1997. № 11. С. 8 15.

121. Турков М.И. Супероксиддисмутаза: свойства и функции. // Успехи совр. биол. 1976. Т. 81. Вып. 3. С. 341-357.

122. Фридович И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода. // Свободные радикалы в биологии. М.: Мир. 1979. Т. 1. С. 272314.

123. Хавкин Е.Е. Формирование метаболических систем в растущих растительных клетках. // Новосибирск: Наука. 1977. 221 с.

124. Хайруллин P.M., Юсупова З.Р., Максимов И.В. Защитные реакции пшеницы при инфицировании грибными патогенами. 1. Взаимодействие анионных пероксидаз с хитином и телеоспорами Tilletia caries. II Физиол. раст. 2000. Т. 47. № 1.С. 108-113.

125. Ходоров Б.И. Общая физиология возбудимых мембран. // М.: Наука. 1975. 406 с.

126. Холодова Ю.Д., Бондарь О.П. Изменение плотности зарядов мембран эритроцитов при обогащении их холестерином. // Укр. биох. журнал. 1981. Т. 53. №4. С. 80-87.

127. Часов A.B., Гордон JI.X., Колесников О.П., Минибаева Ф.В. Пероксидаза клеточной поверхности генератор супероксид-аниона в корневых клетках пшеницы при раневом стрессе. // Цитология. 2002. Т. 44. № 7. С. 691-696.

128. Чередниченко JI.K. Физиологическая калориметрия. // M.-JL: Наука. 1965. 136 с.

129. Черномордик JI.B. Биомедицинское применение электрического пробоя клеточных мембран. // Успехи совр. биол. 1985. Т. 99. С. 67-80.

130. Чиркова Т.В. Клеточные мембраны и устойчивость растений к стрессовым воздействиям. // Соросовский образовательный журнал. 1997. № 9. С. 12-17.

131. Чиркова Т.В. Физиологические основы устойчивости растений. // СПб: Изд-во С.-Петерб. Ун-та. 2002. 244 с.

132. Шакирова Ф.М. Салициловой кислоты индуктор устойчивости растений к неблагоприятным факторам. // Агрохимия. 2000. № 11. С. 87-94.

133. Шорнинг Б.Ю., Смирнова Е.Г., Ягужинский JI.C., Ванюшин Б.Ф. Необходимость образования супероксида для развития этиолированных проростков пшеницы. // Биохимия. 2000. Т. 65. Вып. 12. С. 1612-1617.

134. Штерн JI.C. Специфичность водородных акцепторов в дыхательных процессах животных тканей и каталазная система. // Биохимия. 1957. Т. 22. Вып. 1-2. С. 421-429.

135. Эмануэль Н.М., Денисов Е.Т., Майзус З.К. Цепные реакции углеводородов в жидкой фазе. // М.: Наука. 1965. 375 с.

136. Able A.J., Guest D.I., Sutherland M.W. Hydrogen peroxide yields during the incompatible interaction of tobacco suspension cells inoculated with Phytophthora nicotianae. //Plant Physiol. 2000. V. 124. P. 899-910.

137. Abramson J.J., Salama Y. Critical sulfhydryls regulate calcium release from sarcoplasmic reticulum. // J. Bioenerg. Biomembr. 1989. V. 21. P. 283-294.

138. Ado A.D. Z. Gesamte Exp. Med. 1933. V. 87. P. 473-480.

139. Aharon G.S., Gelli A., Snedden W.A., Blumwald E. Activation of a plant plasma9+membrane Ca channel by TGal, a heteromeric G protein a-subunit homologue. // FEBS Lett. 1998. V.424. P.17-21.

140. Agostini E., De Forchetti S.M., Tigier H.A. Production of peroxidases by hairy roots of Brassica napus. II Plant Cell, Tissue and Organ Culture. 1997. V. 47. P. 177-182.

141. Alamillo J. M., Bartels D. Light and stage of development influence the expression of desiccation-induced genes in the resurrection plant Craterostigma plantagineum. //Plant, Cell Environ. 1996. V. 19. P. 300-310.

142. Allan A.C., Fluhr R. Two distinct sources of elicited reactive oxygen species in tobacco epidermal cells. // Plant Cell. 1997. V. 9. P. 1559-1572.

143. Alpert P. The discovery, scope, and puzzle of desiccation tolerance in plants. // Plant Ecology. 2000. V. 151. P. 5-17.

144. Alvarez M.E., Pennel R.I., Meijer P.J., Ishikawa A., Dixon R.A., Lamb C. Reactive oxygen intermediates mediate a systemic signal network in the establishment of plant immunity. // Cell. 1998. V. 92. P. 1-20.

145. Andreoli T.E., Monahan M.C. The interaction of polyene antibiotics with thin lipid membranes. // J. Gen. Physiol. 1968. V. 52. P. 300-325.

146. Antelo L., Cosio E.G., Hertkorn N., Ebel J. Partial purification of a GTP-insensitive (l-->3)-beta-glucan synthase from Phytophthora sojae. II FEBS Lett. 1998. V. 433(3). P. 191-195.

147. Asada K. The water-water cycle in chloroplasts: scavenging of active oxygen and dissipation of excess photons. // Ann, Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1999. V. 50. P. 601-639.

148. Asada K., Takahashi M. Production and scavenging of active oxygen in photosynthesis. // In: Photoinhibition. D.J.Kule, C.B.Osmond, C.J.Arntzen (eds.). Elsevier Science Publishers. 1987. P. 227-287.

149. Asard H., Horemans N., Briggs W.R., Caubergs RJ. Blue light perception by endogeneous redox components of the plant plasma membrane. // Photochem. Photobiol. 1995. V. 61. P. 518-522.

150. Assmann S.M. Cyclic-AMP as a 2nd messenger in higher plants status and future prospects. // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 885-889.

151. Auh C.K., Murphy T.M. Plasma-membrane redox enzyme is involved in the synthesis of O2* and H2O2 by Phytophtora elicitor-simulated rose cells. // Plant Physiol. 1995. V. 107. P. 1241-1247.

152. Azari Т., Kaplan В., Fromm H. A high affinity calmodulin-binding site in a tobacco plasma-membrane channel protein coincides with a characteristic element of cyclic-nucleotide-binding domains. //Plant Mol. Biol. 2000. V. 42. P. 591-601.

153. Bach M., Schnitzler J.P., Seitz H.U. Elicitor-induced changes in Ca2+ influx, K+ efflux, and 4-hydroxybenzoic acid synthesis in protoplasts of Daucus carota L. // Plant Physiol. 1993. V. 103(2). P. 407-412.

154. Bakardjieva N.T., Izvorska N.D., Hristova N. Influence of Ca2+ on the activity of peroxidase from tobacco callus tissues. // Докл. Болг. АН. 1987. V. 40. № 8. P. 85-88.

155. Baker C.J., Deahl K., Domek J., Orlandi E.W. Scavenging of H202 and production of oxygen by horseradish peroxidase. // Arch. Biochem. Biophys. 2000. V. 382. P. 232-237.

156. Baker C.J., Orlandi E.W. Active oxygen in plant pathogenesis. // Annu. Rev. Phytopathol. 1995. V. 33. P. 299-321.

157. Baker C.J., Orlandi E.W., Mock N.M. Harpin, an elicitor of the hypersensitive response in tobacco caused by Erwinia amylovora, elicits active oxygen production in suspension cells. // Plant Physiol. 1993. V. 102. P. 1341-1344.

158. Ballou D., Palmer G., Massey. V. Direct demonstration of superoxide anion production during the oxidation of reduced flavin and its catalytic decomposition by erythrocuprein. //Biochem. Biophys. Res. Comm. 1969. V. 36. P. 898-904.

159. Barber M.J., Andersson B. Too much of a good thing: light can be bad for photosynthesis. // Trends Biochem. Sci. 1992. V. 17. P. 61-66.

160. Barber M.J., Kay C.J. Superoxide production during reduction of molecular oxygen by assimilatory nitrate reductase. // Arch. Biochem. Biophys. 1996. V. 326. P. 227-232.

161. Barr D.P., Aust S.D. Conversion of lignin peroxidase compound III to active enzyme by cation radicals. // Arch. Biochem. Biophys. 1994. V. 312. P. 511-515.

162. Baudouin E., Meskiene I., Hirt H. Unsaturated fatty acids inhibit MP2C, a protein phosphatase 2C involved in the wound-induced MAP kinase pathway regulation. // Plant J. 1999. V. 20. P. 343-348.

163. Beauchamp C., Fridovich I. Superoxide dismutase: improved assays and an assay applicable to acrylamide gels. // Anal. Biochem. 1971. V. 44. P. 276-287.

164. Beckett R.P., Minibayeva F.V. Wounding induces a burst of extracellular superoxide production in Peltigera canina. II Lichenologist. 2003. V. 35. P. 87-89.

165. Beckett R.P., Minibayeva F.V., Liithje S., Bottger M. Reactive oxygen species metabolism in desiccation-stressed thalli of the liverwort Dumortiera hirsuta (S W) Nees. // Physiol. Plant. 2004. V. 122. P. 3-10.

166. Belanger K.D., Quatrano R.S. Membrane recycling occurs during asymmetric tip growth and cell plate formation in Fucus distichus zygotes. // Protoplasma. 2000. V. 212. P. 24-37.

167. Berczi A., Moller I.M. Redox enzymes in the plant plasma membrane and their possible roles. // Plant, Cell Environ. 2000. V. 23. P. 1287-1302.

168. Bergey D.R., Ryan C.A. Wound- and systemin-inducible calmodulin gene expression in tomato leaves. // Plant Mol. Biol. 1999. V. 40. P. 815-823.

169. Bernards M.A., Fleming W.D., Llewellyn D.B., Priefer R., Yang X., Sabatino A., Plourde G.L. Biochemical characterization of the suberization-associated anionic peroxidase of potato. // Plant Physiol. 1999. V. 121. P. 135-146.

170. Bestwick C.S., Brown I.R., Bennett M.H.R., Mansfield J.W. Localization of hydrogen peroxide accumulation during the hypersensitive reaction of lettuce cells to Pseudomonas syringae pvphaseolicola. II Plant Cell. 1997. V. 9. P. 209-221.

171. Bewley D.J. Physiological aspects of desiccation tolerance. // Ann. Rev. Plant Physiol. 1979. V. 30. P. 195-238.

172. Bi J.L., Felton G.W. Foliar oxidative stress and insect herbivory primary compounds, secondary metabolites, and reactive oxygen species as components of induced resistance.//J. Chem. Ecol. 1995. V. 21. P. 1511-1530.

173. Bianchi G., Gamba A., Murelli C., Salamini F., Bartels D. Novel carbohydrate metabolism in the resurrection plant Craterostigma plantagineum. II Plant J. 1991. V. l.P. 355-359.

174. Bindschedler L.V., Minibayeva F., Gardner S., Gerrish C., Davies D.R., Bolwell G.P. Early signalling events in the apoplastic oxidative burst in suspension cultured French bean cells involve cAMP and Ca2+. // New Phyt. 2001. V. 151. P. 185-194.

175. Black M., Pritchard H.W. Desiccation and plant survival. // CABI Publishing. 2002.412 p.

176. Bliss R.D., Platt-Aloia K.A., Thompson W.W. Changes in plasmalemma organisation in cowpea radicle during imbibition in water and NaCl solutions. // Plant, Cell Environ. 1984. V. 7. P. 601-606.

177. Blokina O.B, Chirkona T.V., Fagerstedt K.V. Anoxic stress leads to hydrogen formation in plant cells. // J. Exp. Bot. 2001. V. 52. P. 1-12.

178. Blume B., Nürnberger T., Nass N., Scheel D. Receptor-mediated increase in cytoplasmic free calcium required for activation of pathogen defense in parsley. // Plant Cell. 2000. V. 12. P. 1425-1440.

179. Blumwald E., Aharon G.S., Lam B. C.-H. Early signal transduction pathways in plant-pathogen interactions. // Trends Plant Sei. 1998. V. 3. P. 342-345.

180. Böckle B., Martinez M.J., Guillen F., Martinez A.T. Mechanism of peroxidase inactivation in liquid cultures of the lignolytic fungus Pleurotus pulmonarius. // Appl. Environ. Microbiol. 1999. V. 65. P. 923-928.

181. Boevink P., Martin B., Oparka K., Santa Cruz S., Hawes C. Transport of virally expressed green fluorescent protein through the secretory pathway in tobacco leaves is inhibited by cold shock and brefeldin A. // Planta. 1999. V. 208. P. 392400.

182. Boevink P., Oparka K., Santa Cruz S., Martin B., Betteridge A., Hawes C. Stacks on tracks: The plant Golgi apparatus traffics on an actin/ER network. // Plant J. 1998. V. 15. P. 441-447.

183. Bogre L., Ligterink W., Meskiene I., Barker P.J., Heberle-Bors E., Huskisson N.S., Hirt H. Wounding induces the rapid and transient activation of a specific MAP kinase pathway. // Plant Cell. 1997. V. 9. P. 75-83.

184. Bohn M., Heinz E., Lüthje S. Lipid composition and fluidity of plasma membranes isolated from corn (Zea mays L.) roots. // Arch. Biochem. Biophys. 2001. V. 387. P. 35-40.

185. Boller T. Chemoperception of microbial signals in plant cells. // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1995. V. 46. P. 189-214.

186. Bolwell G.P. A role for phosphorylation in the down-regulation of phenylalanine ammonia-lyase in suspension-cultured cells of French bean. // Phytochemistry. 1992. V.31.P. 4081-4086.

187. Bolwell G.P. Cyclic AMP the reluctant messenger in plant cells. // Trends Biochem. Sci. 1995. V. 20. 492-495.

188. Bolwell G.P. The origin of the oxidative burst in plants. // Biochem. Soc. Trans. 1996. V. 24. P. 438-442.

189. Bolwell G.P. Role of active oxygen species and NO in plant defense responses. // Opin. Plant Biol. 1999. V. 2. P. 287-294.

190. Bolwell G.P., Bindschedler L., Blee K.A., Butt V.S., Davies D.R., Gardner S., Gerrish C., Minibayeva F. The apoplastic oxidative burst in response to biotic stress in plants: a three-component system. // J. Exp. Bot. 2002. V. 53(372). P. 1367-1376.

191. Bolwell G.P., Butt V.S., Davies D.R., Zimmerlin A. The origin of the oxidative burst in plants. // Free Radical Res. 1995. V. 23. P. 517-532.

192. Bolwell G.P., Davies D.R., Gerrish C., Auh C.-K., Murphy T.M. Comparative biochemistry of the oxidative burst produced by rose and French bean cells reveals two distinct mechanisms // Plant Physiol. 1998. V. 116. P. 1379-1385.

193. Bolwell G.P., Wojtaszek P. Mechanisms for the generation of oxygen species in plant defence a broad perspective. // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1997. V. 51. P. 347-366.

194. Bors W., Michel C., Saran M. Flavonoid antioxidants: rate constants for reactions with oxygen radicals. // Methods Enzymol. 1994. V. 234. P. 420-429.

195. Boudet A.M. A new view of lignification. // Trends Plant Sci. 1998. V. 3. P. 6771.

196. Bown A., Hall D.E., MacGregor K.B. Insect footsteps on leaves stimulate the accumulation of 4-aminobutyrate and can be visualized through increased chlorophyll fluorescence and superoxide production. // Plant Physiol. 2002. V. 129. P. 1430-1434.

197. Braam J., Davis R.W. Rain-, wind-, and touch-induced expression of calmodulin and calmodulin-related genes in Arabidopsis. // Cell. 1990. V. 60. P. 357-364.

198. Bradford M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of proteins utilizing the principle of protein-dye binding. // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248-254.

199. Bradley D.J., Kjellbom P., Lamb C.J. Elicitor- and wound-induced oxidative cross-linking of a proline-rich plant cell wall protein: a novel, rapid defense response. // Cell. 1992. V. 70(1). P. 21-30.

200. Bray E.A. Plant responses to water deficit. // Trends Plant Sci. 1997. V. 2. P. 4854.

201. Brockerhoff H., Agengar W.K.N., Lipton L.C. The hydrogen belts of membranes: Effect of o-substituted cholesterols on membrane condensation and closure. // Fed. Proc. 1978. V. 37. P. 1725-1736.

202. Brot N., Weissbach H. The biochemistry of methionine sulfoxide residues in proteins. // Trends Biochem. Sci. 1982. V. 7. P. 137-139.

203. Buck G.W., Brown D.H. The effect of desiccation on cation location in lichens. // Ann. Bot. 1979. V. 44. P. 265-277.

204. Buckhout T.J., Hrubec T.C. Pyridine nucleotide-dependent ferricyanide reduction associated with isolated plasma membranes of maize (Zea maize L.) roots. // Protoplasma. 1986. V. 135. P. 144-154.

205. Buitink J., Claessens M.M.A.E., Hemmings M.A.,Hoekstra F.A. Influence of water content and temperature on molecular mobility and intracellular glasses in seeds and pollen. // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 531-541.

206. Buitink J., Hemmings M.A., Hoekstra F.A. Is there a role for oligosacharrides in seed longevity? An assessment on intracellular glass stability. // Plant. Physiol. 2000. V. 122. P. 1217-1224.

207. Bunkelmann J.R., Trelease R.N. Ascorbate peroxidase. A prominent membrane protein in oilseed glyoxysomes. // Plant Physiol. 1996. V. 110. P. 589-598.

208. Burke M.J. The glassy state and survival of anhydrous biological systems. // In: A.C. Leopold (ed). Membrane, metabolism and dry organisms. Ithaca, NY: Cornell University Press. 1986. P. 358-363.

209. Byczskovski J.Z., Gessner T. Biological role of superoxide ion-radical. // Int. J. Biochem. 1988. V. 20. V. 6. P. 569-580.

210. Cakmak I., Marschner H. Enhanced superoxide radical production in roots of zinc-deficient plants. //J. Exp. Bot. 1988. V. 39. P. 1449-1460.

211. Cakmak I., van de Wetering D.A.M., Marschner H., Bienfait H.F. Involvement of superoxide radical in extracellular ferric reduction by iron-deficient bean roots. // Plant Physiol. 1987. V. 85. P. 310-314.

212. Carmichael A.J., Samuni A., Rietsz P. Photogeneration of superoxide and decarboxylated peptide radicals by carboquone, mitomycin C and streptonigrin. // Photochem. Photobiol. 1985. V. 41. P. 635-641.

213. Castillo F.J. Extracellular peroxidases as markers of stress? // In: H. Greppin, C. Penel, Th. Gaspar (eds). Molecular and Physiological Aspects of Plant Peroxidases, Univ. Geneva. 1985. P. 419-426.

214. Cazale A.C., Rouet-Mayer M.A., Barbier-Brygoo H., Mathieu Y., Lauriere C. Oxidative burst and hypoosmotic stress in tobaco cell suspensions. // Plant Physiol. 1998. V. 16. P. 659-669.

215. Cazale A.C., Droillard M.J., Wilson C., Heberle-Bors E., Barbier-Brygoo H., Lauriere C. MAP kinase activation by hypoosmotic stress in tobacco cells suspensions: towards the oxidative burst response? // Plant J. 1999. V. 19. P. 297307.

216. Cerana R., Spelta M., Bonetti A., Lado P. On the effects of cholesterol on H* extrusion and on growth in maize root segments: comparison with brassinosteroid. //Plant Sci. 1985. V. 38. P. 99-105.

217. Cessna S.G., Low P.S. Activation of the oxidative burst in aequorin-transformed Nicotiana tabacum cells is mediated by protein kinase- and anion channel-dependent release of Ca2+ from internal stores. // Planta. 2001. V. 214. P. 126-134.

218. Chandra S., Cessna S.G., Yahraus T., Devine R., Low P.S. Homologous and heterologous desensitization and synergy in pathways leading to the soybean oxidative burst. // Planta. 2000. V. 211. P. 736-742.

219. Chandra S., Low P.S. Role of phosphorylation in elicitation of the oxidative burst in cultured soybean cells. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 41204123.

220. Chandra S., Low P.S. Measurement of Ca2+ fluxes during elicitation of the oxidative burst in aequorin-transformed tobacco cells. // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 28274-28280.

221. Chandra S., Martin G.B., Low P.S. The Pto kinase mediates a signaling pathway leading to the oxidative burst in tomato. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 13393-13397.

222. Charles S.A., Halliwell B. Effect of hydrogen peroxide on spinach (Spinacia oleracea) chloroplast fructose bisphosphatase. //Biochem J. 1980. V. 189. P. 373376.

223. Chen S.X., Schopfer P. Hydroxyl-radical production in physiological reactions. A novel function of peroxidase. // Eur. J. Biochem. 1999. V. 260. P. 726-735.

224. Chen Z, Silva H., Klessig D.F. Active oxygen species in the induction of plant systemic acquired resistance by salicylic acid. // Science. 1993. V. 262. № 5141. P. 1883-1886.

225. Chico J.M., Raices M., Tellez-Inon M.T., Ulloa R.M. A calcium-dependent protein kinase is systemically induced upon wounding in tomato plants. // Plant Physiol. 2002. V. 128. P. 256-270.

226. Chivasa S., Ndimba B.K., Simon W.J., Robertson D., Yu X.-L., Bolwell P., Slabas A.R. Proteomic analysis of the Arabidopsis thaliana cell wall. // Electrogenesis. 2002. V. 23. P. 1754-1765.

227. Cipollini D.F.Jr. The induction of soluble peroxidase activity in bean leaves by wind-induced mechanical perturbation. // Amer. J. Bot. 1998. V. 85. P. 15861591.

228. Claret M., Garay R., Giraud F. The effect of membrane cholesterol on sodium pump in red blood cells. // J. Physiol. 1978. V. 274. P. 247-263.

229. Clarke A., Desikan R., Hurst R.D., Hancock J.T., Neil SJ. NO way back: nitric oxide and programmed cell death in Arabidopsis thaliana suspension cultures. // Plant J. 2000. V. 24. P. 667-677.

230. Claus H., Faber G., König H. Redox-mediated decolorization of synthetic dyes by fungal laccases // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. V. 59. P. 672-678.

231. Cohen R., Jensen K.A., Houtman C.J., Hammel K.E. Significant levels of extracellular reactive oxygen species produced by brown rot basidiomycetes on cellulose. //FEBS Lett. 2002. V. 531. P. 483-483.

232. Coley P.D., Bryant J.P., Chapin F.S. Resource availability and plant antiherbivore defense. // Science. 1985. V. 230. P. 895-899.

233. Collen J., Pedersen M. A stress-induced oxidative burst in Euchema platycladum Rhodophyta. //Physiol. Plant. 1994. V. 92. P. 417-422.

234. Cooke C.J., Smith C.J., Walton T.J., Newton R.P. Evidence that cyclic-AMP is involved in the hypersensitive response of Medicago sativa to a fungal elicitor. // Phytochemistry. 1994. V. 35. P. 889-895.

235. Córdoba-Pedregosa M., Gonzalez-Reyes J.A., Cañadillas M., Navas P., Cordoba F. Role of apoplastic and cell-wall peroxidases on the stimulation of root elongation by ascorbate. // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 1119-1125.

236. Corpas F.J., Barroso J.B., del Rió L.A. Peroxisomes as a source of reactive oxygen species and nitric oxide signal molecules in plant cells. // Trends Plant Sci. 2001. V. 6.P. 145-150.

237. Cramer G. R., Jones R. L. Osmotic stress and abscisic acid reduce cytosolic calcium activities in roots of Arabidopsis thaliana. II Plant, Cell Environ. 1996. V. 19. P. 1291-1298.

238. Crofts A.J., Leborgne-Castel N., Hillmer S., Robinson D.G., Phillipson B., Carlsson L.E., Ashford D.A., Denecke J. Saturation of the endoplasmic reticulum retention machinery reveals anterograde bulk flow. // Plant Cell. 1999. V. 11. P. 2233-2247.

239. Cross A.R., Jones O.T.G. The effect of the inhibitor diphenilene iodonium on the superoxide-generating system of neutrophils: specific labelling of a component polypeptide of the oxidase. // Biochem. J. 1986. V. 237. P. 111-116.

240. Crowe J.H., Hoekstra F.A., Crowe L.M. Anhydrobiosis. // Ann. Rev. Physiol. 1992. V. 54. P. 579-599.

241. Crowe J.H., Hoekstra F.A., Crowe L.M. The role of vitrification in anhydrobiosis. // Annu. Rev. Physiol. 1998. V. 60. P. 73-103.

242. Dangl J.L., Dietrich R.A., Richberg M.H. Death don't have no mercy: Cell death programs in plant-microbe interactions. // Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1793-1807.

243. Dat J.F., Vandenabeele, Vranova E., Van Montagu M., Inze D., Van Breusegem F. Dual action of the active oxygen species during plant stress responses. // Cell Mol. Life Sci. 2000. V. 57. P. 779-795.

244. Delaney T.P., Uknes S., Vernoij B., Friedrich L., Weyman K., Negrotto D., Gaffney T., Gut-Rella M., Kessmann H., Ward E., Ryals J. A central role of salicylic acid in plant disease resistance. // Science. 1994. V. 266. P. 1247-1250.

245. Demel R.A., Brockedorfer K.R., Van Deenen L. The effect of sterol structure on the permeability of liposomes to glucose, glycerol and Rb". // BBA. 1968. V. 150. P. 666-693.

246. Demidchik V., Shabala S.N., Coutts K.B., Tester M.A., Davies J.M. Free oxygen radicals regulate plasma membrane Ca and K -permeable channels in plant root cells // J. Cell Sci. 2003. V. 116. P. 81-88.

247. Desikan R., A-H-Mackerness S., Hancock J.T., Neill S.J. Regulation of the Arabidopsis transcriptome by oxidative burst stress. // Plant Phys. 2001. V. 127. P. 159-172.

248. Desikan R., Clarke A., Hancock J.T., Neill S.J. H2O2 activates a MAP kinase-like enzyme in Arabidopsis thaliana suspension cultures. // J. Exp. Bot. 1999. V. 50. P. 1863-1866.

249. Desikan R., Hancock J.T., Coffey M.J., Neill S J. Generation of active oxygen in elicited cells of Arabidopsis thaliana is mediated by a NADPH oxidase-like enzyme. // FEBS Lett. 1996. V. 382. P. 13-17.

250. Dixon R.A., Paiva N.L. Stress-induced phenylpropanoid metabolism. // Plant Cell. 1995. V. 7. P. 1085-1097.

251. Doherty H.M., Bowles D.J. The role of pH and ion-transport in oligosaccharide-induced proteinase-inhibitor accumulation in tomato plants. // Plant, Cell Environ. 1990. V. 13. P.851-855.

252. Doke N., Miura Y., Sanchez L.M., Park H.J., Noritake T., Yoshioka H., Kawakita K. The oxidative burst protects plants against pathogen attack: mechanism and role as an emergency signal for plant bio-defence. // Gene. 1996. V. 179. P. 45-51.

253. Doke N., Ohashi Y. Involvement of an 0{~ generating system in the induction of necrotic lesions on tobacco leaves infected with tobacco mosaic virus. // Physiol. Mol. Plant. Pathol. 1988. V. 32. P. 163-175.

254. Döring O., Lüthje S. Molecular components and biochemistry of electron transport in plant plasma membranes (review). // Mol. Membr. Biol. 1996. V. 13. P. 127142.

255. Dudley S.A., Lechowicz M.J. Losses of polyol through leaching in subarctic lichens. // Plant Physiol. 1987. V. 83. P. 813-815.

256. Duprat F., Guillemare E., Romey G., Fink M., Lesage F., Lazdunski M., Honore E. Susceptibility of cloned K+ channels to reactive oxygen species. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1995. V. 92. P. 11796-11800.

257. Durner J., Klessig D.F. Salicylic acid is a modulator of tobacco and mammalian catalases. // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 28492-28501.

258. Dybvig K., Voelker L. Molecular biology of mycoplasmas. // Ann. Rev. Microbiol. 1996. V. 50. P. 25-57.

259. Ebel J., Cosio E.G. Elicitors of plant defense response. // Int. Rev. Cytol. 1994. V. 448. P. 1-36.

260. Ederli L., Pasqualini S., Batini P., Antonielli M. Photoinhibition and oxidative stress: effects of xanthophyll cycle, scavenger enzymes and abscisic acid content in tobacco plants. // J. Plant Physiol. 1997. V. 151. P. 422-428.

261. Edward D.G. // J. Gen. Microbiol. 1974. V. 1. P. 238-245.

262. Ellis J., Dodds P., Pryor T. Structure, function and evolution of plant disease resistance genes. // Curr. Opin. Plant Biol. 2000. V. 3. P. 278-284.

263. Elstner E.F., Heupel A. Formation of hydrogen peroxide by isolated cell walls from horseradish (Armoracia lapatholia). // Planta. 1976. V. 130. P. 175-180.

264. Elstner E.F. Mechanisms of oxygen activation in different compartments of plant cells // In: Active Oxygen / Oxidative Stress and Plant Metabolism. Pell E.J. and Steffen K.L. (eds.) American Soc. Plant Physiol. Rockville M.D. 1991. P. 13-25.

265. Enyedi A .J., Yalpani N., Silverman P., Raskin I. Localization, conjugation, and function of salicylic acid in tobacco during the hypersensitive reaction to tobacco mosaic virus. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89(6). P. 2480-2484.

266. Espellie K.E., Francheshi V.R., Kollattukudy P.E. Immunocytochemical localisation and time course of appearance of an anionic peroxidase associated with suberinization in wound-healing potato tuber tissue. // Plant Physiol. 1986. V. 81. P. 487-492.

267. Espelie K.E., Kolattukudy P.E. Purification and characterization of an abscisic acid-inducible anionic peroxidase associated with suberization in potato (Solarium tuberosum). // Arch. Biochem. Biophys. 1985. V. 240. P. 539-545.

268. Fang W.-C., Kao C.H. Enhanced peroxidase activity in rice leaves in response to excess iron, copper and zinc. // Plant Science. 2000. V. 158. P. 71-76.

269. Farr S.B., Kogama T. Oxidative stress responses in Escherichia coli and Salmonella typhimurium. //Microbiol. Rev. 1991. V. 55. P. 561-585.

270. Farrant J.M. A comparison of mechanisms of desiccation tolerance among three angiosperm resurrection plant species. // Plant Ecol. 2000. V. 151. P. 29-39.

271. Fecht-Christoffers M.M., Braun H.P., Lemaitre-Guillier C., Van Dorsselaer A., Horst W.J. Effect of manganese toxicity on the proteom of leaf apoplast in cowpea. // Plant Physiol. 2003. V. 133. P. 1935-1946.

272. Felix G., Boiler T. Systemin induces rapid ion fluxes and ethylene biosynthesis in Lycopersiconperuvianum cells. // Plant J. 1995. V. 7. P. 381-389.

273. Felix G., Duran J.D., Volko S., Boiler T. Plants have a sensitive perception system for the most conserved domain of bacterial flagellin. // Plant J. 1999. V. 18. P. 265-276.

274. Felix G., Regenass M., Boller T. Sensing of osmotic pressure changes in tomato cells. //PlantPhysiol. 2000. V. 124. P. 1169-1179.

275. Fellbrich G., Blume B., Brunner F., Hirt H., Kroj T., Ligterink W., Romanski A., Nürnberger T. Phytophthora parasitica elicitor-induced reactions in cells of Petroselinum crispum. II Plant Cell Physiol. 2000. V. 41. P. 692-701.

276. Felle H.H., Herrmann A., Hanstein S., Hückelhoven R., Kogel K.-H. Apoplastic pH signaling in barley leaves attacked by the powdery mildew fungus Blumeria graminis f.sp. hordei. II MPMI. 2004. V. 17. P. 118-123.

277. Ferguson D.L., Burke J.J. A new method of measuring protein-methionine-S-oxide reductase activity. // Plant Physiol. 1992. V. 100. P. 529-532.

278. Ferrer M.A., Pedreno M.A., Munoz R., Ros Barcelö A. Oxidation of coniferyl alcohol by cell wall peroxidases at the expense of indol-3-acetic acid and 02. // FEBS Lett. 1990. V. 276. P. 127-130.

279. Fita I., Rossmann M.G. The active center of catalase. II J. Mol. Biol. 1985. V. 185. P. 21-37.

280. Foote C.S. Photosensitized oxidation and singlet oxygen: consequences in biological systems. // Free Radicals in Biology. N. Y.: Academic Press. 1976. V. 2 P. 85-134.

281. Foyer C., Noctor G. Redox sensing and signalling associated with reactive oxygen in chloroplasts, peroxisomes and mitochondria. // Physiol. Plant. 2003. V. 119. P. 355-364.

282. Frahry G., Schopfer P. Inhibition of 02-reducing activity of horseradish peroxidase by diphenyleneiodonium. // Phytochemistry. 1998. V. 48. P. 223-227.

283. Fritig B., Heitz T., Legrand M. Antimicrobial proteins in induced plant defense. // Curr. Opin. Immunol. 1998. V. 10. P. 16-22.

284. Fry S.C. Cross-linking of matrix polymers in the growing cell walls of angiosperms. //Ann. Rev. Plant Physiol. 1986. V. 37. P. 165-186.

285. Fry S. C. Oxidative scission of plant cell wall polysaccharides by ascorbate-induced hydroxyl radicals. // Biochem. J. 1998. V. 332. P. 507-515.

286. Fridovich I. Quantitative aspects of the production of superoxide anion radical by milk xanthine oxidase. //J. Biol Chem. 1970. V. 245. P. 4053-4057.

287. Fu X.W., Wang D., Nurse C.A., Dinauer M.C., Cutz E. NADPH oxidase is an 02 sensor in airway chemoreceptors: Evidence from K+ current modulation in wildtype and oxidase-deficient mice. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97(8). P. 4374-4379.

288. Fujiwara T., Oda K., Yokota S., Takatsuki A., Ikehara Y. Brefeldin A causes disassembly of the Golgi complex and accumulation of secretory proteins in the endoplasmic reticulum. // J. Biol. Chem. 1988. V. 263. P. 18545-18552.

289. Gaff D.F. Desiccation tolerant vascular plants of southern Afrcia. // Oecologia. 1977. V. 31. P. 95-109.

290. Gaff D.F. Protoplasmic tolerance of extreme stress. // In: Turner N.C., Kramer P J. (eds.) Adaptation of plants to water and high temperature stress. New York: John Wiley and Sons. 1980. P. 207-230.

291. Gaff D.F. // In: Mechanisms of Environmental Stress Resistance in Plants. Basra A.S. and Basra R.K. (eds.). The Netherlands: Harwood Academic Publishers, 1997. P. 43-58.

292. Galau G.A., Jakobsen K.S., Hughes D.W. The controls of late dicot embryogenesis and early germination. // Physiol. Plant. 1991. V. 81. P.280-288.

293. Gardner P.R., Fridovich I. Superoxide sensitivity of Escherichia coli 6-phosphogluconate dehydratose. //J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 1478-1483.

294. Gay C., Gebicki J.M. A critical evaluation of the effect of sorbitol on the ferric-xylenol orange hydroperoxide assay. //Anal. Biochem. 2000. V. 284. P. 217-220.

295. Gilbert O.L. Lichens. // London: Harper Collins. 2000. P. 288.

296. Glazebrook J. Genes controlling expression of defense responses in Arabidopsis. II Curr. Opin. Plant Biol. 1999. V. 2. P. 280-286.

297. Golovina E.A., Hoekstra F.A., Hemmings M.A. Drying increases intracellular partitioning of amphiphilic substances into the lipid phase. // Plant Physiol. 1998. V. 114. P. 975-986.

298. Gotoh T., Shikama K. Generation of the superoxide radical during the autoxidation of oxymyoglobin. // J. Biochem. 1976. V. 80. P. 397-399.

299. Graham M.Y., Graham T.Z. Rapid accumulation of anionic peroxidases and phenolic polymers in soybean cotyledon tissues following treatment with Phytophtora megasperma f. sp. glicinea wall glucan. // Plant Physiol. 1991. V. 97. P. 1445-1455.

300. Granado J., Felix G., Boiler T. Perception of fungal sterols in plants (subnanomolar concentrations of ergosterol elicit extracellular alkalinization in tomato cells). //Plant Physiol. 1995. V. 107(2). P. 485-490.

301. Grechkin A.N. Recent developments in biochemistry of the plant lipoxygenase pathway. II Progr. Lipid Res. 1998. V. 37. P. 317-352.

302. Green T.R., Ryan C.A. Wound-induced proteinase inhibitors in plant leaves: a possible defense against insects. // Science. 1972. V. 175. P. 776-777.

303. Grill E., Winnacker E.-L., Zenk M.N. Phytochelatins, a class of affects of heavy-metal-binding peptides from plants, are functional analogous to metallothioneins. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 8. P. 439-443.

304. Grime J.P. Plant strategies and vegetation processes. // Chichester: John Wiley and Sons Ltd. 1979. 222 p.

305. Groom Q.J., Torres M.A., Fordham-Kelton A.P., Hammond-Osack K.E., Robinson N.J., Jones D.J. RbohA, a rice homologue of the mammalian gp91phox respiratory burst oxidase gene. // Plant J. 1996. V. 10. P. 515-522.

306. Gross G.G. The biochemistry of lignification. // Adv. Bot. Res. 1980. V. 8. P. 2563.

307. Gross G.G., Janse C., Elstner E.F. Involvement of malate, monophenols and superoxide radical in hydrogen peroxide formation by isolated cell walls from horseradish (Armoracia lapathifolia Gilib.). II Planta. 1977. V. 136. P. 271-276.

308. Grube M., Winka K. Progress in phylogeny and classification of lichenized ascomycetes. //Mycologist. 2002. V. 16. P. 67-76.

309. Grunwald C. Effects of free sterols, steryl ester and steryl glycoside on membrane permeability. //Plant Physiol. 1971. V. 48. P. 653-655.

310. Guan L.M., Scandalios J.G. Hydrogen-peroxide-mediated catalase gene expression in response to wounding. // Free Radie. Biol. Med. 2000. V. 28. P. 1182-1190.

311. Guillén F., Muñoz C., Gómez-Toribio V., Martínez A.T., Martínez M.J. Oxygen activation during oxidation of methoxyhydroquinones by lacease from Pleurotus eryngii. II Appl. Environ. Microbiol. 2000. V. 66. P. 170-175.

312. Guo Z.J., Lamb C., Dixon R.A. Potention of the oxidative burst and isoflavonoid phytoalexin accumulation by serine protease inhibitors. // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1487-1497.

313. Hahlbrock K., Schell D. Physiology and molecular-biology of phenylpropanoid metabolism. // Ann. Rev. Plant. Physiol. Plant. Mol. Biol. 1989. V. 40. P. 347-369.

314. Hahn M.G. Microbial elicitors and their receptors in plants. // Annu. Rev. Phytopathol. 1996. V. 34. P. 387-412.

315. Hale M.D.C., Eaton R.A. Wood: Decay, Pests and Protection. // London: Chapman & Hall. 1993. P. 546.

316. Hale M.E. Growth. // In: The Lichens. V. Ahmadjian and M.E. Hale (eds.). London: Academic Press. 1973. P. 473-492.

317. Halliwell B. Superoxide dismutase, catalase, and glutathione peroxidase: solutions to the problem of living with oxygen. //New Phytol. 1974. V. 73. P. 1075-1086.

318. Halliwell B. Lignin synthesis: the generation of hydrogen peroxide and superoxide by horseradish peroxidase and its stimulation by manganese (II) and phenols. // Planta. 1978. V. 140. P. 81-99.

319. Halliwell B.A. The toxic effects of oxygen on plant tissue. // Superoxide dismutase. Boca Raton. FL: CRC Press. 1982. V. 1. P. 89-123.

320. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Free radicals in biology and medicine. // Oxford: Claredon Press. 1985. 259 p.

321. Hammond-Kosack K.E., Jones J.D.G. Resistance gene-dependent responses. // Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1773-1791.

322. Harding S.A., Oh S.H., Roberts D.M. Transgenic tobacco expressing a foreign calmodulin gene shows an enhanced production of active oxygen species. // EMBO J. 1997. V. 16. P. 1137-1144.

323. Harding S.A., Roberts D.M. Incompatible pathogen infection resuts in enhanced reactive oxygen and cell death responses in transgenic tobacco expressing a hyperactive mutant calmodulin. // Planta. 1998. V. 206. P. 253-258.

324. Hariharan P.V., Cerutti P.A. Formation of products of the 5,6-dihydroxydihydrothymine type by ultraviolet light in HeLa cells. // Biochemistry. 1977. V. 16. P. 2791-2795.

325. Haruta M., Constabel C.P. Rapid alkalinization factors in poplar cell cultures. Peptide isolation, cDNA cloning, and differential expression in leaves and methyl jasmonate-treated cells. //Plant Physiol. 2003. V. 131. P. 814-823.

326. Haslekas C., Stacy R.A.P., Nygaard V., Culianez Macia F.A., Aalen R.B. The expression of a peroxiredoxin antioxidant gene, AtPerl, in Arabidopsis thaliana is seed specific and related to dormancy. // Plant Mol. Biol. 1998. V. 36. P. 833-845.

327. Hassan H.M., Fridovich I. Superoxide radical and the oxygen enhancement of the toxicity of paraquat in Escherichia coli. II J. Biol. Chem. 1978. V. 253. P. 81438148.

328. Heath M.C. Apoptosis, programmed cell death and the hypersensitive response. // Eur. J. Plant Pathol. 1998. V. 104. P. 117-124.

329. Heim K.E., Tagliaferro A.R., Bobilya D.J. Flavonoid antioxidants: chemistry, metabolism and structure-activity relationships. // J. Nutr. Biochem. 2002. V. 13. P. 572-584.

330. Henderson J., Satiat-Jeunemaitre B., Napier R., Hawes C. Brefeldin A-induced disassembly of the Golgi apparatus is followed by disruption of the endoplasmic reticulum in plant cells. //J. Exp. Bot. 1994. V. 45. P. 1347-1351.

331. Henderson L.M. NADPH oxidase subunit gp91phox: a proton pathway. // Protoplasma. 2001. V. 217. P. 37-42.

332. Henderson L.M., Banting G., Chappel J.B The arachidonate-activable, NADPH oxidase-associated H1" channel. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 5909-5916.

333. Henderson L.M., Chappel J.B. NADPH oxidase of neutrophils. // Biochim. Biophys. Acta. 1996. V. 1273. P. 87-107.

334. Hendry G.A.F Oxygen free radical processes and seed longevity. // Seed Sci. Res. 1993. V.3.P. 141-153.

335. Hernández-Ruiz J., Arnao M.B., Hiner A.N.P., García-Cánovas F., Acosta M. Catalase-like activity of horseradish peroxidase: relationship to enzyme inactivation by H202. // Biochem. J. 2001. V. 354. P. 107-114.

336. Hiner A.N.P., Hernández-Ruis J., Williams G.A., Arnao M.B., García-Cánovas F., Acosta M. Catalase like oxygen production by horseradish peroxidase must predominantly be an enzyme-catalyzed reaction. // Arch. Biochem. Biophys. 2001. V. 392. P. 295-302.

337. Hiner A.N.P., Rodriguez-Lopez J.N., Arnao M.B., Raven L.R., Garcia-Canovas F., Acosta M. Kinetic study of the inactivation of ascorbate peroxidase by hydrogen peroxide. // Biochem. J. 2000. V. 348. P. 321-328.

338. Hiraga S., Sasaki K., Ito H., Ohashi Y., Matsui H. A large family of class III plant peroxidases. //Plant Cell Physiol. 2001. V. 42. P. 462-468.

339. Hirata T., Ashida Y., Mori H., Yoshinaga D., Goad L. A 37-kDa peroxidase secreted from liverworts in response to chemical stress. // Phytochemistry. 2000. V. 55. P. 197-202.

340. Hohn D.C., Lehere R.L. NADPH oxidase deficiency in X-linked chronic granulomatous disease. // J. Clin Invest. 1975. V. 53. P. 707-713.

341. Horbowicz M., Oberndorf R.L. Seed desiccation tolerance and storability: dependence on flatulence-producing oligosaccharides and cyclitols review and survey. // Seed Sci. Res. 1994. V. 4. P. 385-405.

342. Hoson T., Kamisaka S. Yamashita M., Masuda Y. Morphogenesis and cell wall changes in maize shoots under simulated microgravity conditions. // Biol. Sci. Space. 1995. V. 9. P. 337-344.

343. Huneck S., Yoshimura I. Identification of lichen substances. // Berlin: SpringerVerlag. 1996. P. 493.

344. Hush J.M., Newman I.A., Overall R.L. Utilization of the vibrating probe and ion-selective microelectrode techniques to investigate electrophysiological responses to wounding in pea roots.//J. Exp. Bot. 1992. V. 43. P. 1251-1257.

345. Imlay J .A., Linn S. DNA damage and oxygen radical toxicity. // Science. 1986. V. 240. P. 1302-1309.

346. Ingram J., Bartels D. The molecular basis of dehydration tolerance in plants. // Annu. Rev. Plant Physiol. 1996. V. 47. P. 377-403.

347. Ishida A., Ono K., Matsusaka T. Cell wall associated peroxidase in cultured cells of liverwort Marchantía polymorpha L. Changes of peroxidase level and its localization in the cell wall. // Plant Cell Rep. 1985. V. 4. P. 54-57.

348. Ishida A., Ookubo K., Ono K. Formation of hydrogen peroxide by NAD(P)H oxidation with isolated cell wall-associated peroxidase from cultured liverwort cells, Marchantía polymorpha L. // Plant Cell Physiol. 1987. V. 28. P. 723-726.

349. Iwamoto H., Kobayashi T., Hasegawa E., Morita Y. Reactions of human myeloperoxidase with hydrogen peroxide and its true catalase activity. // J. Biochem. 1987. V. 101. P. 1407-1412.

350. Jaakola L., Maatta-Riihinen K., Karenlampi S., Hohtola A. Activation of flavonoid biosynthesis by solar radiation in bilberry ( Vaccinium myrtillus L.) leaves. // Planta. 2004. V. 218. P. 721-728.

351. Jacks T.J., Davidonis G.H. Superoxide, hydrogen peroxide, and the respiratory burst of fungally infected plant cells. // Mol. Cell Biochem. 1996. V. 158. P. 7779.

352. Jackson A.O., Taylor C.B. Plant-microbe interactions: Life and death at the interface. //Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1651-1668.

353. Jakopitsch C., Auer M., Regelsberger G., Jantschko W., Furtmüller P.G., Rüker F., Obinger C. Distal site aspartate is essential in the catalase activity of catalase-peroxidases. //Biochemistry. 2003. V. 42. P. 5292-5300.

354. Jenzer H., Jone W., Kohler H. On the molecular mechanism of lactoperoxidase-catalysed H202 metabolism and irreversible enzyme inactivation. // J. Biol. Chem. 1986. V. 261. P. 15550-15556.

355. Johannes E., Collings D.A., Rink J.C., Allen N.S. Cytoplasmic pH dynamics in maize pulvinal cells induced by gravity vector changes. // Plant Physiol. 2001. V. 127. P. 119-130.

356. Johnson S.M., Doherty S.J., Croy R.R.D. Biphasic superoxide generation in potato tubers. A self-amplifying response to stress. // Plant Physiol. 2003. V. 131. P. 1440-1449.

357. Johnston R.B., Lehmeyer J.E., Guthrie L.A. Generation of superoxide anion and chemiluminescence by human monocytes during phagocytosis and on contact with surface-bound immunoglobulin G. // J. Exp. Med. 1976. V. 143. P. 1551-1556.

358. Jones O.T.G. The regulation of superoxide production by the NADPH oxidase of neitrophils and other mammalian cells. // BioEssays. 1994. V. 16. P. 919-923.

359. Jones O.T.G., Jones S.A., Wood J.D. Expression of comopnents of the superoxide generating NADPH oxidase by human leucocytes and other cells. // Protoplasma. 1995. V. 184. P. 79-85.

360. Joo J. H., Bae Y. S., Lee G. S. Role of auxin-induced reactive oxygen species in root gravitropism. // Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 1055-1060.

361. Kagan V.E., Serbinova E.A., Packer L. Generation and recycling of radicals from phenolic antioxidants. //Arch. Biochem. Biophys. 1990. V. 280. P. 33-39.

362. Katsu T., Kabayashi Y., Fujita Y. Mode of action of gramicidin S on Escherichia coli membrane. // BBA: Biomembranes. 1986. V. 860(3). P. 608-611.

363. Kappen L., Valladares F. Opportunistic growth and desiccation tolerance: the ecological success of poikilohydrous autotrophs. // In: Handbook of functionalplant ecology. Pugnaire F.I., Valladares F. (eds.). New York: Marcel Dekker. 2001. P. 10-80.

364. Kauss H., Jeblick W. Influence of salicylic acid on the induction of competence for H202 elicitation. // Plant Physiol. 1996. V. 111. P. 755-763.

365. Kawano T. Roles of the reactive oxygen species-generating peroxidase reactions in plant defense and growth induction. // Plant Cell Rep. 2003. V. 21. P. 829-837.

366. Kawano T., Kadono T., Furuichi T., Muto S., Lapeyrie F. Aluminum-induced distortion in calcium signaling involving oxidative bursts and channel regulation in tobacco BY-2 cells. // Biochem. Biophys. Res. Comm. 2003. V. 308. P. 35-42.

367. KawanoT., Muto S. Mechanism of peroxidase actions for salicylic acid-induced generation of active oxygen species and an increase in cytosolic calcium in tobacco suspension culture. // J. Exp. Bot. 2000 (a). V. 51. P. 685-693.

368. Kawano T., Sahashi N., Uozumi N., Muto S. Involvement of apoplastic peroxidase in the chitosaccharide-induced immediate oxidative burst and a cytosolic Ca increase in tobacco suspension cells. // Plant Peroxidase Newslett. 2000 (r). V. 14. P. 117-124.

369. Keller T., Damude H.G., Werner D., Doerner P., Dixon R.A., Lamb C. A plant homologue of the neutrophil NADPH oxidase gp91phox subunit gene encodes a plasma membrane protein with Ca2+ binding motifs. // Plant Cell. 1998. V. 10. P. 255-266.

370. Kemp R.B. Microcalorimetric studies of tissue cells in vitro. // In. Biological Microcalorimetry. Beezer A.E. (ed.). N.Y.: Acad. Press. 1980. P. 281.

371. Kende H., Hanson A.D. On the role of ethylene in aging: // Proc. 9th Conf. Lausanne. Plant Growth Regulators. Berlin. 1977. P. 172-180.

372. Kettle A.J., Winterbourn C.C. A kinetic analysis of the catalase activity of myeloperoxidase. // Biochemistry. 2001. V. 40. P. 10204-10212.

373. Knight H., Trewavas A J., Knight M.R. Calcium signalling in Arabidopsis thaliana responding to drought and salinity. // Plant J. 1997. V. 12. P. 1067-1078.

374. Kohler C., Merkle T., Neuhaus G. Characterization of a novel gene family of putative cyclic nucleotide- and calmodulin-regulated ion channels in Arabidopsis thaliana. // Plant J. 1999. V. 18. P. 97-104.

375. Köhler B., Hills A., Blatt M.R. Control of guard cell ion channels by hydrogen peroxide and abscisic acid indicates their action through alternate signaling pathways. // Plant Physiol. 2003. V. 131. P. 385-388.

376. Komada H., Nakabayashi H., Nakano H. et al. Calcium ion influx during mitogenic stimulation of lymphocytes // Cell Struct. Funct. 1987. V. 12. P. 345355.

377. Kombrink E., Somssich I.E. Defense responses of plants to pathogens. // Adv. Bot. Res. 1995.V. 21. P. 1-34.

378. Konze J.R., Kende H. Etylene formation from 1-aminocyclopropane-l-carboxylic asid in homogenates of etiolated pea seedlings. // Planta. 1979. V. 146. P. 293301.

379. Koppenol W.H. Thermodynamics of the Fenton-driven Haber-Weiss and related reactions. // Oxyradicals and their scavenger systems. Molecular Aspects. Amsterdam: Elsevier. 1983. V. 1. P. 84-88.

380. Kovtun Y., Chiu W.-L., Tena G., Sheen J. Functional analysis of oxidative stress-activated mitogen-activated protein kinase cascade in plants. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2000. V. 97. P. 2940-2945.

381. Kranner I., Beckett R.P., Wornik S., Zorn M., Pfeifhofer H.W. Revival of a resurrection plant correlates with its antioxidant status // Plant J. 2002. V. 31(1). P. 13-24.

382. Kroj T., Rudd J.J., Nürnberger T., Gabler Y., Lee J., Scheel D. Mitogen-activated protein kinases play an essential role in oxidative burst-independent expression of pathogenesis-related genes in parsley. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 22562264.

383. Kudla J., Xu Q., Harter K., Gruissem W., Luan S. Genes for calcineurin B-like proteins in Arabidopsis are differentially regulated by stress signals. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1999. V. 96. P. 4718-4723.

384. Kumar D, Klessig D.F. Differential induction of tobacco MAP kinases by the defense signal nitric oxide, salicylic acid, ethylene, and jasmonic acid. // Mol. Plant Microbe Interact. 2000. V. 13. P. 347-351.

385. Küpper F.C., Kloareg B., Guern J., Potin P. Oligoguluronates elicit an oxidative burst in the brown algal kelp Laminaria digitata. II Plant Physiol. 2001. V. 125. P. 278-291.

386. Kurosaki F., Kaburaki H., Nishi A. Synthesis and degradation of cyclic-AMP in cultired carrot cells treated with forskolin. // Arch. Biochem. Biophys. 1993. V. 303. P. 177-179.

387. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. //Nature. 1970. V. 227. P. 680-685.

388. Lagrimini L.M. Wound-induced deposition of polyphenols in transgenic plant over-expressing peroxidase. //Plant Physiol. 1991. V. 96. P. 577-583.

389. Lamb C., Dixon R.A. The oxidative burst in plant disease resistanse. // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 251-275.

390. Langebartels C., Wohlgemuth H., Kschieschan S., Grün S., Sandermann H. Oxidative burst and cell death in ozone-exposed plants. // Plant Physiol. Biochem. 2002. V. 40. P. 567-575.

391. Lawrey J.D. Biology of lichenized fungi. // New York: Praeger. 1984. P. 315.

392. Lawrey J.D. Lichen secondary compounds: evidence for a correspondence between antiherbivore and antimicrobial function. // Bryologist. 1989. V. 92. P. 326-328.

393. Lawrey J.D. The chemical ecology of lichen mycoparasites: a review. // Canadian J. Bot. 1995. V. 73. P. 603-608.

394. Lee S.H., Lee M.H., Chung W.I., Liu J.R. WAPK, a Ser/Thr protein kinase gene of Nicotiana tabacum, is uniquely regulated by wounding, abscisic acid and methyl jasmonate. //Mol. Gen. Genet. 1998. V. 259. P. 516-522.

395. Legendre L., Heinstein P.F., Low P.S. Evidence for participation of GTP-binding' proteins in elicitation of rapid oxidative burst in cultured soybean cells. // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 20140-20147.

396. Legendre L., Rueter S., Heistein P.F., Low P.S. Characterisation of the oligogalacturonide-induced oxidative burst in cultured soybean (Glycine max) cell. //Plant Physiol. 1993. V. 102. P. 233-240.

397. Legge R.L., Thompson J.E., Baker J.A. Free radical mediated formation of etylen from 1-aminocyclopropane-l-carboxylic asid: a spin trap study. // Plant Cell Physiol. 1982. V. 23. № 2. P. 171-177.

398. Leng Q., Mercier R.W., Yao W., Bertkowitz G.A. Cloning and first function characterization of a plant cyclic nucleotide-gated cation channel. // Plant Physiol. 1999. V. 121. P. 753-761.

399. León J., Rojo E., Sanchez-Serrano J.J. Wound signalling in plants. // J. Exp. Bot. 2001. V. 52. P. 1-9.

400. Leopold A.C., Sun W.Q., Bernal Lugo I. The glassy state in seeds: analysis and function. // Seed Sci. Res. 1994. V. 4. P. 267-274.

401. Leprince O., Hendry G.A.F., McKersie B.D. The mechanisms of desiccation tolerance in developing seeds. // Seed Sci. Res. 1993. V. 3. P. 231-246.

402. Leshem Y.Y. Membrane phospholipid catabolism and Ca2+ activity in control of senescence. //Physiol. Plant. 1987. V. 69. № 3. P. 551-559.

403. Leshem Y.Y. Plant senescence processes and free radical. // Free Rad. Biol. Med. 1988. V. 5. P. 39-49.

404. Leshem Y.Y., Wurzburger J., Grossman S., Frimer A.A. Cytokinin interaction with free radical metabolism and senescence: Effects of endogenous lipoxygenase and purine oxidation. //Physiol. Plant. 1981. V.53. № 1. P. 9-12.

405. Lessire R., Hartmann-Bouillon M.A., Cassagne C. Very long chain fatty acids: occurrence and biosynthesis in membrane fractions from etiolated maise coleoptiles. //Phytochem. 1982. V. 21. P. 55-59.

406. Levine A., Pennell R.I., Alvarez M.E., Palmer R., Lamb C. Calcium-mediated apoptosis in a plant hypersensitive disease resistance response. // Curr. Biol. 1996. V. 6. P. 427-437.

407. Levine A, Tenhaken R, Dixon R, Lamb C. H202 from the oxidative burst orchestrates the plant hypersensitive disease resistance response. // Cell. 1994. V. 79. P. 583-593.

408. Li W.W., Luan S., Schreiber S.L., Assmann S.M. Cyclic-AMP stimulates K+ channel activity in mesophyll cells of Vicia faba K. // Plant Physiol. 1994. V. 106. P. 957-961.

409. Lin C.C., Kao C.H. Abscisic acid induced changes in cell wall peroxidase activity and hydrogen peroxide level in roots of rice seedlings. // Plant Sci. 2001. V. 160. P. 323-329.

410. Liovich S.I., Fridovich I. Superoxide generated by glutatione reductase initiates a vanadate-dependent free radical chain oxidation of NADH. // Arch. Biochem. Biophys. 1992. V. 294. № 2. P. 403-406

411. Lohr G.W., Waller H.D. Glucose-6-phosphate dehydrogenase. // In: Bergmeyer H.U. (ed.) Methods of Enzymatic Analysis. New York: Academic Press. 1974. V. 2. P. 636-643.

412. Loschen G., Azzi A., Floheßp L. Mitochondrial H202 formation: Relationship with energy conversion. // FEBS Lett. 1973. V. 33. P. 84-88.

413. Loschen G., Azzi A., Richter C., Floheßp L. Superoxide radicals as precursors of mitochondrial hydrogen peroxide. // FEBS Lett. 1974. V. 42. P. 68-72.

414. Ludwig-Müller J., Hilgenberg W. Tryptophan oxidizing enzyme and basic peroxidase isoenzymes in Arabidopsis thaliana (L.) Heynh.: Are they identical? // Plant Cell Physiol. 1992. V. 33. P. 1115-1125.

415. Ludwig-Müller J., Rausch T., Lang S., Hilgenberg W. Plasma membrane-bound high pi peroxidase isoenzymes convert tryptophan to indole-3-acetaldoxime. // Phytochemistry. 1990. V. 29. P. 1397-1400.

416. Lundegardh H. An electro-chemical theory of salt absorption by plants. // Nature. 1939. V. 143. P. 203-117.

417. Lüthje S., Böttger M., Döring O. Are plants stacked neutrophiles? Comparison of pathogen-induced oxidative burst in plants and mammals. // Progress in Botany. 2000. V. 61. P. 187-222.

418. Lüthje S., Döring O., Heuer S., Lüthen H., Böttger M. Oxidoreductases in pant plasma membranes. // Biochim. Biophys. Acta. 1997. V. 1331. P. 81-102.

419. Lüthje S., Van Gestelen P., Córdoba-Pedregosa M.C., González-Reyes J.A., Asard H., Villalba J.M., Böttger M. Quinones in plant plasma membranes a missing link? // Protoplasma. 1998. V. 205. P. 43-51.

420. Lutzoni F., Pagel M., Reeb V. Major fungal lineages are derived from lichen symbiotic ancestors. // Nature. 2001. V. 411. P. 937-940.

421. Lynch D.V., Thompson J.A. Lipoxygenase mediated production of superoxide anion in senescing plant tissue. // FEBS Lett. 1984. V. 173. P. 251-254.

422. Maehly A.C. Plant peroxidase. // Methods in Enzymology. 1955. V. 2. P. 801-812.

423. Manthey J.A., Hager L.P. Characterization of the oxidized states of bromoperoxidase. // J. Biol. Chem. 1985. V. 260. P. 9654-9659.

424. Marquez L.A., Huang J.T., Dunford H.B. Spectral and kinetic studies on the formation of myeloperoxidase compounds I and II: roles of hydrogen peroxide and superoxide. //Biochemistry. 1994. V. 33. P. 1447-1454.

425. Martin G.B. Functional analysis of plant disease genes and their downstream effectors. // Curr. Opin. Plant Biol. 1999. V. 2. P. 273-279.

426. Marx J.L. Oxygen free radicals linked to many diseases. // Science. 1985. V. 235. P. 529-531.

427. Mathieu Y., Jouanneau J.P., Thomine S., Lapous D., Guern J. Cytosolic protons as secondary messengers in elicitor-induced defence responses. // Biochem. Soc. Symp. 1993. V. 60. P. 113-130.

428. Mathieu Y., Lapous D., Thomine S., Lauriere C., Guern J. Cytoplasmic acidification as an early phosphorylation dependent response of tobacco cells to elicitors. // Planta. 1996. V. 199. P. 416-424.

429. Mayer A.M., Staples R.C. Laccase: new functions for an old enzyme. // Phytochemistry. 2002. V. 60. P. 551-565.

430. McAinsh M.R., Hetherington A.M. Encoding specificity in Ca2+ signalling systems. // Trends Plant Sci. 1998. V. 3. P. 32-36.

431. McAinsh M.R., Clayton H., Mansfield T.A., Hetherington A.M. Changes in stomatal behavior and guard cell cytosolic free calcium in response to oxidative stress.//PlantPhysiol. 1996. V. 111. P. 1031-1042.

432. McCord J.M., Fridovich I. Production of superoxide anion in photolyzed water demonstrated through the use of superoxide dismutase. // Photochem. Photobiol. 1973. V. 17. P. 115-121.

433. McDowell J.M., Dangl J.L. Signal transduction in the plant immune response. // Trends Biochem. Sci. 2000. V. 25. P. 79-82.

434. McGoy R.E., Caudwell A., Chang C.Y. et al. Plant diseases associated with mycoplasma-like organisms. // In: The Mycoplasmas. R.F. Whitcomb, Y.C. Tully (eds.), New York: Academic Press. 1989. V. 5. P. 545-560.

435. McRae D.G., Baker J.E., Thompson J.E. Evidence for the involvement of the superoxide radical in the conversion of 1-aminocyclopropane-l-carboxylic acid to ethylene by pea microsomal membranes. // Plant Cell Physiol. 1982. V. 23. P. 375-383.

436. Mehdy M.C. // Plant Physiol. 1994. V. 105. P. 467-472.

437. Melon J.F. Purification and characterization of isoperoxidases elicited by Aspergillus flavus in cotton ovule cultures. // Plant Physiol. 1991. V. 95. P. 14-20.

438. Mera N., Aoyagi H., DiCosmo F., Tanaka H. Production of cell wall accumulative enzymes using immobilized protoplasts of Catharanthus roseus in agarose gel. // Biotechnol. Lett. 2003. V. 25. P. 1687-1693.

439. Merril C.R., Goldman D., Van Keuren M.L. Gel protein stains: silver stain. // Methods Enzymol. 1984. V. 104. P. 441-447.

440. Messiaen J., von Cutsem P. Pectic signal transduction in carrot cells membrane, cytosolic and nuclear responses induced by oligogalacturonides. // Plant Cell Physiol. 1994. V. 35. P. 677-689.

441. Michaelis L. Free radicals as intermediate steps of oxidation reduction. // Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology. L.I., N.Y., Cold Spring Harbor. The Biol. Lab. 1939. V. 7. P. 33-49.

442. Miedema H., Bothwell J.H.F., Brownlee C., Davies J.M. Calcium uptake by plant cells channels and pumps acting in concert. // Trends Plant Sci. 2001. V. 6. P. 514-519.

443. Mika A., Ltithje S. Properties of guaiacol peroxidase activités isolated from corn root plasma membranes. // Plant Physiol. 2003. V. 132. P. 1489-1498.

444. Mika A., Minibayeva F., Beckett R.P., Liithje S. Possible functions of extracellular peroxidases during oxidative stress // Phytochemistry Rev. 2004. V. 3. V. 173-193.

445. Miller E., Schreier P. Studies on flavonol degradation by peroxidase (donor: H202-oxidoreductase, EC 1.11.1.7). Part 1: kaempferol. // Food Chem. 1985. V. 17. P. 143-154.

446. Miller R.W., Rapp U. The oxidation of catechols by reduced flavins and dehydrogenases. An electron spin resonance study of the kinetics and initial products of oxidation. // J. Biol. Chem. 1973. V. 248. P. 6084-6090.

447. Min K.-L., Kim Y.-H., Young Woon Kim Y.W., Jung H.S., Hah Y.C. Characterization of a novel laccase produced by the wood-rotting fungus Phellinus ribis. //Arch. Biochem. Biophys. 2001. V. 392. P. 279-286.

448. Minagawa N., Koga S., Nakano M., Sakajo S., Yoshimoto A. Possible involvement of superoxide anion in the induction of cyanide-resistant respiration in Hansenula anomala // FEBS Lett. 1992. V. 302. P 217-219.

449. Minibayeva F., Beckett R.P. High rates of extracellular superoxide production in bryophytes and lichens, and an oxidative burst in response to rehydration following desiccation //New Phyt. 2001. V. 152. P. 333-343.

450. Minibayeva F.V., Gordon L.K., Kolesnikov O.P., Chasov A.V. Role of extracellular peroxidase in the superoxide production by wheat root cells // Protoplasma. 2001. V. 217. P. 125-128.

451. Minibayeva F.V., Kolesnikov O.P., Gordon L.K. Contribution of a plasma membrane redox system to the superoxide production by wheat roots. // Protoplasma. 1998. V. 205. P. 101-106.

452. Minibayeva F.V., Mika A., Lttthje S. Salicylic acid changes the properties of extracellular peroxidase activity secreted from wounded wheat (Triticum aestivum L.) roots. // Protoplasma. 2003. V. 221. P. 67-72.

453. Minibayeva F., Polygalova O., Alyabyev A., Gordon L. Structural and functional changes in root cells induced by calcium ionophore A23187. // Plant and Soil. 2000. V. 219. P. 169-175.

454. Misra H.P., Fridovich I. The generation of superoxide radical during the autoxidation of ferredoxins. // J. Biol. Chem. 1971. V. 246. P. 6886-6890.

455. Misra H.P., Fridovich I. The univalent reduction of oxygen by reduced flavins and quinones. // J. Biol. Chem. 1972(a). V. 247. P. 188-192.

456. Misra H.P., Fridovich I. The generation of superoxide radical during the autoxidation of hemoglobin. //J. Biol. Chem. 1972(6). V. 247. P. 6960-6962.

457. Mitra S.N., Slungaard A., Hazen S.L. Role of Eosinophil Peroxidase in the Origin of Protein Oxidation in Asthma. // Redox Reports. 2000. V. 5. P. 215-224.

458. Mollenhauer H.H., More D.J., Rowe L.D. Alteration of intracellular traffic by monensin; mechanism, specificity and relationship to toxicity. // BBA. 1990. V. 1031(2). P.225-246.

459. Moran J.F., Becana M., Iturbeormaetxe I., Frechilla S., Klucas R.V., Apariciotejo P. Drought induces oxidative stress in pea-plants. // Planta. 1994. V. 194. P. 346352.

460. Morre D.J., Brightman A.O., Wu L.Y., Barr R., Leak, B., Crane F.L. Role of plasma membrane redox activities in elongation growth in plants. // Physiol. Plant. 1988. V. 73. P. 187-193.

461. Moyen C., Johannes E. Systemin transiently depolarizes the tomato mesophyll cell membrane and antagonizes fusicoccin-induced extracellular acidification of mesophyll tissues. //Plant, Cell Environ. 1996. V. 19. P. 464-470.

462. Mur L.A.J., Naylor G., Warner S.A.J., Sugars J.M., White R.F., Draper J. Salicylic acid potentiates defence gene expression in tissue exhibiting acquired resistance to pathogen attack. // Plant J. 1996. V. 9. P. 559-572.

463. Murata N., Sato N., Takahashi N. Very-long-chain saturated fatty acids in phosphatidylserine from higher plant tissues. // BBA. 1984. V. 795. P. 147-150.

464. Nair A.R., Showalter A.M. Purification and characterization of a wound-inducible cell wall cationic peroxidase from carrot roots. // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1996. V. 226. P. 254-260.

465. Narvâez-Vâsquez J., Florin-Christensen J., Ryan C.A. Positional specificity of a phospholipase A activity induced by wounding, systemin, and oligosaccharide elicitors in tomato leaves. // Plant Cell. 1999. V. 11. P. 2249-2260.

466. Navari-Izzo F., Quartacci M.F., Melfi D., Izzo R. Lipid composition of plasma membranes isolated from sunflower seedlings grown under water-stress. // Physiol. Plant. 1993. V. 87. P. 508-514.

467. Navazio L., Moscatiello R., Bellincampi D., Baidan B., Meggio F., Brini M., Bowler C., Mariani P. The role of calcium in oligogalacturonide-activated signaling in soybean cells. // Planta. 2002. V. 215. P. 596-605.

468. Neill S.J., Desikan R., Clarke A., Hurst R.D., Hancock J.T. Hydrogen peroxide and nitric oxide as signalling molecules in plants. // J. Exp. Bot. 2002. V. 53. P. 1237-1247.

469. Nicotera P., Bellomo G., Orrenius S. Calcium mediated mechanisms in chemically -induced cell death. // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1992. V. 32. P. 449-470.

470. Nishikimi M. Oxidation of ascorbic acid with superoxide anion generated by the xanthine/XO system. //Biochem. Biophys. Res. Com. 1975. V. 63. P. 463-468.

471. Nürnberger T., Nennstiel D., Jabs T., Sacks W.R., Hahlbrock K., Scheel D. High affinity binding of a fungal oligopeptide elicitor to parsley plasma membranes triggers multiple defense responses. // Cell. 1994. V. 78. P. 449-460.1

472. Ogawa K., Kanematsu S., Asada K. Generation of superoxide anion and localization of Cu/Zn-superoxide dismutase in the vascular tissue of spinach hypocotyls: their association with lignification. // Plant Cell Physiol. 1997. V. 38. P. 1118-1126.

473. Okushima Y., Koizumi N., Kusano T., Sano H. Secreted proteins of tobacco cultured BY2 cells: identification of a new member of pathogenesis-related proteins. // Plant Mol. Biol. 2000. V. 42. P. 479-488.

474. Oleinick, N.L., Chiu, S., Ramakrishman N., Xue, L. The formation, identification, and significance of DNA-protein cross-links in mammalian cells. // Brit. J. Cancer. 1986. V. 8. P. 135-140.

475. Oliver M.J. Influence of protoplasmic water loss on the control of protein synthesis in the desiccation-tolerant moss Tortula ruralis: ramification for a repair-based mechanism of desiccation-tolerance. // Plant Physiol. 1991. V. 97. P. 1501-1511.

476. Oliver M.J., Bewley J.D. Desiccation-tolerance of plant tissues: a mechanistic overview. // In: Horticultural Reviews 18. Janic J. (ed.). New York: Wiley and Sons. 1997. P. 171-213.

477. Oliver M.J., Velten J., Wood A.J. Bryophytes as experimental models for the study of environmental stress: desiccation-tolerance in mosses. // Plant Ecol. 2000. V. 151. P. 73-84.

478. Olson P.D., Varner J.E. Hydrogen peroxide and lignification. // Plant J. 1993. V. 4. P. 887-892.

479. Orozco-Cardenas M.L., Narvaez-Vasquez J., Ryan C.A. Hydrogen peroxide acts as a second messenger for the induction of defense genes intomato plants inresponse to wounding, systemin, and methyl jasmonate. // Plant Cell. 2001. V. 13. P. 179-191.

480. Orozco-Cardenas M., Ryan C.A. Hydrogen peroxide is generated systemically in plant leaves by wounding and systemin via the octadecanoid pathway. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96. P. 6553-6557.

481. Orrenius S. Mechanisms of oxidant-induced cell damage. // J. Cell. Biochem. 1988. V. 12. P. 34-44.

482. Orth A.B., Royse D.J., Tien M. Ubiquity of lignin-degrading peroxidases among various wood-degrading fungi. //Appl. Environ. Microbiol. 1993. V. 59. P. 40174023.

483. Osawa H., Matsumoto H. Possible involvement of protein phosphorylation in aluminum-responsive malate efflux from wheat root apex. // Plant Physiol. 2001. V. 126(1). P.411-420.

484. Oshino N., Chance B., Sies H. The role of H202 generation in perfused rat liver and the reaction of catalase compound I and hydrogen donors. // Arch. Biochem. andBiophys. 1973. V. 154. P. 117-131.

485. Pairoba C.F., Colombo S.L., Andreo C.S. Flavonoids as inhibitors of NADP-malic enzyme and PEP carboxylase from C4 plants. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1996. V. 60. P. 779-783.

486. Palmqvist K., Dahlman L., Valladares F., Tehler A., Sancho L.G., Mattson J-E. C02 and thallus nitrogen across 75 contrasting lichen associations from different climate zones. // Oecologia. 2002. V. 133. P. 295-306.

487. Palmqvist K., Sundberg B. Light use efficiency of dry matter gain in 5 macrolichens relative impact of microclimate conditions and species-specific traits. // Plant, Cell Environment 2000. V. 23. P. 1-14.

488. Papadakis A.K., Roubelakis-Angelakis K.A. The generation of active oxygen species differs in tobacco and grapevine mesophyll protoplasts. // Plant Physiol. 1999. V. 121. P. 197-206.

489. Papahadjopoulos D., Watkins J.C. Phospholipid model membranes. II. Permeability properties of hydrated liquid crystals. // BBA. 1967. V. 135. P. 639652.

490. Pearce G., Moura D.S., Stratmann J., Ryan C.A. RALF, a 5-kDa ubiquitous polypeptide in plants, arrests root growth and development. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V. 98. P. 12843-12847.

491. Pei Z.-M., Murata Y., Benning G., Thomine S., Kliisener B., Allen G.J., Grill E., Schroeder J.I. Calcium channels activated by hydrogen peroxide mediate abscisic acid signalling in guard cells. // Nature. 2000. V. 406. P. 731-734.

492. Pellinen R., Palva T., Kangasjarvi J. Subcellular localization of ozone-induced hydrogen peroxide production in birch (Betula pendula) leaf cells. // Plant J. 1999. V. 3. P. 349-56.

493. Peng M., Kuc J. Peroxidase-generated hydrogen peroxide as a source of antifungal activity in vitro and on tobacco leaf disk. // Phytopathol. 1992. V. 82. P. 24942498.

494. Perin M.S., Fried V.A., Slaughter C.A., Siidhof T.C. The structure of cytochrome b561, a secretory vesicle-specific electron transport protein. // EMBO J. 1988. V. 7. P. 2697-2703.

495. Peters N.K., Frost J.W., Long S.RA plant flavone, luteolin, induces expression of Rhizobium meliloti nudolation genes. // Science. 1986. V. 233. P. 977-980.

496. Piedras P., Hammond-Kosack K., Harrison K., Jones J.D.G. Rapid, Cf-9- and Avr9-dependent production of active oxygen species in tobacco suspension cultures. // Molecular Plant Microbe Interact. 1998. V. 11. P. 1155-1166.

497. Pimpl P., Movafeghi A., Coughlan S., Denecke J., Hillmer S., Robinson D.G. In situ localization and in vitro induction of plant COPI-coated vesicles. // Plant Cell. 2000. V. 12. P. 2219-2235.

498. Piqueras A., Olmos E., Martinez-Solano J.R., Hellin E. Cd-induced oxidative burst in tobacco BY2 cells: time course, subcellular location and antioxidant response. // Free Radical Res. 1999. V. 31. Suppl. 33-38.

499. Piatt K.A., Oliver M.J., Thompson W.W. Membranes and organelles of dehydrated Selaginella and Tortula retain their normal configuration and structural integrity: freeze fracture evidence. // Protoplasma. 1994. V. 178. P. 57-65.

500. Piatt-Aloia K.A., Lord E.M., DeMason D.A., Thompson W.W. Freeze-fracture observations on membrane of dry and hydrated pollen from Collomia, Phoenix and Zea. // Planta. 1986. V. 168. P. 291-298.

501. Polevoi V.V., Salamatova T.S. Auxin, proton pump and cell tropics. Regulation of cell membrane activities in plants. // Amsterdam: Elsevier / North-Holland Biomedical Press. 1977. P. 202-216.

502. Porembski S., Barthlott W. Granitic and gneissic outcrops (incelbergs) as center of diversity for desiccation-tolerant vascular plants. // Plant Ecol. 2000. V. 151. P. 19-28.

503. Prasad T.K. Mechanisms of chilling-induced oxidative stress injury and tolerance in developing maize seedlings: Changes in antioxidant system, oxidation of proteins and lipids, and protease activities. // Plant J. 1996. V. 10. P. 1017-1026.

504. Proctor M.C.F. The bryophyte paradox: tolerance of desiccation, evasion of drought. II Plant Ecol. 2000. V. 151. P. 41-49.

505. Purvis A.C. Role of the alternative oxidase in limiting superoxide production by plant mitochondria. //Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 165-170.

506. Qiu Q.S., Liang H.G. Lipid peroxidation caused by the redox system of plasma membranes from wheat roots. // J. Plant Physiol. 1995. V. 145. P. 261-265.

507. Quartacci M.F., Cosi E., Navari-Izzo F. Lipids and NADPH-dependent superoxide production in plasma membrane vesicles from roots of wheat grown under copper deficiency or excess. // J. Exp. Bot. 2001. V. 52. P. 77-84.

508. Rabinovitch H.D., Fridovich I. Superoxide radical, superoxide dismutases and oxygen toxicity in plants. // Photochem. and Photobiol. 1983. V. 37. № 6. P. 679690.

509. Raeymaekers T., Potters G., Asard H., Guisez Y., Horemans N. Copper-mediated oxidative burst in Nictiana tabacum L. cv. Bright Yellow 2 cell suspension cultures. // Protoplasma. 2003. V. 221. P. 93-100.

510. Ranieri A., Petacco F., Castagna A., Soldatini G.F. Redox state and peroxidase system in sunflower plants exposed to ozone. // Plant Sci. 2000. V. 159. P. 159167.

511. Rajasekhar V.K., Lamb C., Dixon R.A. Early events in the signal pathway for the oxidative burst in soybean cells exposed to avirulent Pseudomonas syringae pv. Glycinea. II Plant Physiol. 1999. V. 120. P. 1137-1146.

512. Rao M.V., Davis K.R. Ozone-induced cell death occurs via two distinct mechanisms in Arabidopsis: the role of salicylic acid. // Plant J. 1999. V.6. P. 603614.

513. Rapoport T.A. Transport of proteins across the endoplasmic reticulum membrane.// Science. 1992. V. 258. P. 931-936.

514. Raskin I. Role of salicylic acid in plants. // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1992. V. 43. P. 439-463.

515. Rawyler A., Arpagaus S., Braendle R. Impact of oxygen stress and energy availability on membrane stability of plant cells. // Ann. Bot. (Lond). 2002. V. 90. P. 499-507.

516. Razem F.A., Bernards M.A. Reactive oxygen species production in association with suberization: evidence for an NADPH-dependent oxidase // J. Exp. Bot. 2003. V. 54. P. 935-941.

517. Reymond P., Farmer E.E. Jasmonate and salicylate as global signals for defense gene expression.//Curr. Opin. Plant Biol. 1998. V. l.P. 404-411.

518. Reymond P., Weber D., Damond M., Farmer E.E. Differential gene expression in response to mechanical wounding and insect feeding in Arabidopsis thaliana. II Plant Cell. 2000. V. 13. P. 153-165.

519. Rich P.R., Bonner W.DJr. The sites of superoxide anion generation in higher plant mitochondria. // Arch. Biochem. Biophys. 1978. V. 188. P. 206-213.

520. Richardson D.H.S. The Vanishing Lichens. Their History, Biology and Importance. //Newton Abbot: David and Charles. 1975. P. 231.

521. Richberg M.H., Aviv D.H., Dangl J.L. Dead cells do tell tales. // Curr. Opin. Plant Biol. 1998. V. l.P. 480-485.

522. Roberts J.K., DeSimone N.A., Lingle W.L., Dure L. Cellular concertrations and uniformity of cell-type accumulation of two LEA proteins in cotton embryos. // Plant Cell. 1993. V. 5. P. 769-780.

523. Robertson D., Davies D.R., Gerrish C., Jupe S.C., Bolwell G.P. Rapid changes in oxidative metabolism as a consequence of elicitor treatment of suspensioncultered cells of French bean (Phaseolus vulgaris L.). // Plant Mol. Biol. 1995. V. 27. P. 59-67.

524. Robertson R.N. Studies in the metabolism of plant cells. I. Accumulation of chlorides by plant cells and its relation to respiration. // Aust. J. Exp. Biol. 1941. V. 19. P. 265-278.

525. Robineau S., Chabre M., Antonny B. Binding site of brefeldin A at the interface between small G protein ADP-ribosylation factor 1 (ARF1) and the nucleotide-exchange factor Sec7 domain. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 9913-9918.

526. Romeis T., Piedras P., Jones J.D. Reisitance gene-dependent activation of calcium-dependent protein kinase in the plant defense response. // Plant Cell. 2000. V. 12. P. 803-815.

527. Ros Barceló A. Lignification in plant cell walls. // Int. Rev. Cytol. 1997. V. 176. P. 87-132.

528. Ros Barceló A. Some properties of the H202/ 02" generating system from the lignifying xylem of Zinia elegans. // Free Radical Res. 1999. V. 31. P. S147-154.

529. Ros Barceló A. Peroxidase and H202 production by plant cells: truths and clues. // Curr. Top. Phytochem. 2000. V. 3. P. 197-202.

530. Ros Barceló A., Ferrer M.A. Does diphenylene iodonium chloride have any effect on the 02"-generating step of plant peroxidase? // FEBS Lett. 1999. V. 462. P. 254256.

531. Rossi M., Goggin F.L., Milligan S.B., Kaloshian I., Ullman D.E., Williamson V.M. The nematode resistance gene Mi of tomato confers resistance against the potato aphid. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 9750-9754.9>>

532. Rufty T.W., Thomas J.F., Remmler J.L., Campbell W.H., Volk R.J. Intracellular localization of nitrate reductase in roots. // Plant Physiol. 1982. V. 82. P. 675-680.

533. Rusterucci C., Stallaert V., Milat M.L., Pugin A., Ricci P., Blein J.P. Relationship between active oxygen species, lipid peroxidation, necrosis, and phytoalexin production induced by elicitins in Nicotiana. II Plant Physiol. 1996. V. 111. P.885-891.

534. Rustin P., Dupont J., Lance C. Involvement of lipid peroxy radicals in the cyanid-resistant electron transport pathway. //Physiol. Veg. 1984. V. 22. P. 643-663.

535. Ryan C.A. Protease inhibitors in plants: genes for improving defenses against insects and pathogens. // Annu. Rev. Phytopathol. 1990. V. 28. P. 425-449.

536. Sagot C., Rochefort L. Sphagnum desiccation tolerance. // Cryptogamie, Bryologie et Lichenologie. 1996. V. 17. P. 171-183.

537. Sakihama Y., Cohen M.F., Grace S.C., Yamasaki H. Plant phenolic antioxidant and prooxidant activities: phenolics-induced oxidative damage mediated by metals in plants. // Toxicology. 2002. V. 177. P. 67-80.

538. Salguero J., Bottger M. Secreted catalase activity from roots of developing maize (Zea mays L.) seedlings. // Protoplasma. 1995. V. 184. P. 72-78.

539. Samuel M.A., Miles G.P., Ellis B.E. Ozone treatment rapidly activates MAP kinase signalling in plants. // Plant J. 2000. V. 22. P. 367-376.

540. Sanders D., Bethke P. Membrane transport. // In: B.B. Buchanan, W. Gruissem, R.L. Jones (eds.) Biochemistry and Molecular Biology of Plants. American Society of Plant Biologists, Rockville, MD. 2000. P. 110-158.

541. Sanders D., Pelloux J., Brownlee C., Harper J.F. Calcium at the crossroads of signalling. //Plant Cell. 2002. V. 14: Suppl. 401-417.

542. Satiat-Jeunemaitre B., Hawes C. Redistribution of a Golgi glycoprotein in plantcells treated with brefeldin A. // J. Cell Sci. 1992. V. 103. P. 1153-1166.

543. Satiat-Jeunemaitre B., Hawes C. The distribution of secretory products in plant cells is affected by brefeldin A. // Cell Biol. Int. 1993. V. 17. P. 183-193.

544. Saunders M.Y., Hepler P.K. Calcium ionophore A23187 stimulates cytokynin-like mitosis in Funaria. // Science. 1982. V. 217. P. 943-945.

545. Scott P. Resurrection plants and the secrets of eternal leaf. // Ann. Bot. 2000. V. 85. P.159-166.

546. Schaller A., Oecking C. Modulation of plasma membrane F^-ATPase activity differentially activates wound and pathogen defense responses in tomato plants. // Plant Cell. 1999. V. 11. P. 263-272.

547. Scheel D. Resistance response physiology and signal transduction. // Curr. Opin. Plant Biol. 1998. V. l.P. 305-310.

548. Scheer J.M., Ryan C.A. A 160-kD systemin receptor on the surface of Lycopersicon peruvianum suspension-cultured cells. // Plant Cell. 1999. V. 11. P. 1525-1535.

549. Schopfer P., Liszkay A., Bechtold M., Frahry G., Wagner A. Evidence that hydroxyl radicals mediate auxin-induced extension growth. // Planta. 2002. V. 214. P. 821-828.

550. Schraudner M., Langebartels C., Sandermann H. Jr. Plant defence systems and ozone. //Biochem. Soc. Trans. 1996. V. 24. P. 456-61.

551. Schutzendiibel A., Polle A. Plant responses to abiotic stresses: heavy metal-induced oxidative stress and protection by mycorrhization. // J. Exp. Bot. 2002. V. 53. P.1351-1365.

552. Schwacke R., Hager A. Fungal elicitors induce a transient release of active oxygen species from cultured spruce cells that is dependent on Ca2+ and protein kinase activity. // Planta. 1992. V. 187. P. 136-141.

553. Scott P. Resurrection plants and the secrets of eternal leaf. // Ann. Bot. 2000. V. 85. P. 159-166.

554. Segal A.W. The NADPH oxidase of phagocytic cells is an electron pump that alkalinizes the phagocytic vacuole. // Protoplasma. 1995. V. 184. P. 86-103.

555. Segal A.W, Abo A. The biochemical basis of the NADPH oxidase of phagocytes. //Trends Biochem. Sci. 1993. V. 18(2). P. 43-47.

556. Senaratna T., McKersie B.D., Stinson R.H. Antioxidant levels in germinating soybean seed axes in relation to free radical and dehydration tolerance. // Plant Physiol. 1985. V. 78. P. 168-171.

557. Seo S., Okamoto N., Seto H., Ishizuka K., Sano H., Ohashi Y. Tobacco map kinase a possible mediator in wound signal-transduction pathways. // Science. 1995. V. 270. P. 1988-1992.

558. Seo S., Sano H., Ohashi Y. Jasmonate-based wound signal transduction requires activation of WIPK, a tobacco mitogen-activated protein kinase. // Plant Cell. 1999. V. 11. P. 289-298.

559. Sheen J. Ca2+-dependent protein kinases and stress signal transduction in plants. // Science. 1996. V. 274(5294). P. 1900-1902.

560. Sherwin H.W., Farrant J.M. Protection mechanisms against excess light in the resurrection plants Craterostigma wilmsii and Xerophyta viscosa. II Plant Growth Regul. 1998. V. 24. P. 203-210.

561. Shin K., Hayasawa H., Lonnerdal B. Mutations affecting the calcium-binding site of myeloperoxidase and lactoperoxidase. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. V. 281. P. 1024-1029.

562. Shirasu K., Nakajima H., Rajasekhar V.K., Dixon R.A., Lamb C. Salicylic acid potentiates an agonist-dependent gain control that amplifies pathogen signals in the activation of defense mechanisms. // Plant Cell. 1997. V. 9. P. 261-270.

563. Showalter A.M. Structure and function of plant cell wall proteins. // Plant Cell. V. 5. P. 9-23.

564. Simon E.V. Phospholipids and plant membrane permeability. // New Phyt. 1974. V. 73. P. 337-420.

565. Simontacchi M., Puntarulo S. Oxygen radical generation by isolated microsomes from soybean seedlings. // Plant Physiol. 1992. V. 100. P. 1263-1268.

566. Smirnoff N. Role of active oxygen in the response of plants to water deficits and desiccation. //New Phytol. 1993. V. 125. P. 27-58.

567. Snedden W.A., Fromm H. Calmodulin, calmodulin-related proteins and plant responses to the environment. // Trends Plant Sei. 1998. V. 3. P. 299-304.

568. Somssich I, Hahlbrock K. Pathogen defense in plants a paradigm of biological complexity. //Trends Plant Sei. 1998. V. 3. P. 86-90.

569. Stadtman E.R. Oxidation of proteins by mixed-function oxidation systems: implication in protein turnover, aging and neutrophil function. // Trends Biochem. Sei. 1986. V. 11. P. 11-12.

570. Sticher L., Mauch-Mani B., Metraux J.P. Systemic acquired resistance. // Ann. Rev. Phytopathol. 1997. V. 35. P. 235-270.

571. Sticher L., Penel C., Greppin H. Calcium requirement for the secretion of peroxidases by plant cell suspensions. //J. Cell Sei. 1981. V. 48. P. 345-353.

572. Stöhr C., Tischner R., Ward M.R. Characterization of the plasma-membrane-bound nitrate reductase in Chlorella saccharophila (Krüger) Nadson. // Planta. 1993. V. 191. P. 79-85.

573. Stöhr C., Ullrich W.R. Generation and possible roles of NO in plant roots and their apoplastic space. // J. Exp. Bot. 2002. V. 53. P. 2293-2303.

574. Stratmann J.W., Ryan C.A. Myelin basic protein kinase activity in tomato leaves is induced by wounding and increases in response to systemin and oligosaccharide elicitors. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. V. 94. P. 11085-11089.

575. Stratmann J.W., Stelmach B.A., Weller E.W., Ryan C.A. UVB/UVA radiation activates a 48 kDa myelin basic protein kinase and potentiates wound signaling in tomato leaves. //Photochem. Photobiol. 2000. V. 71. P. 116-123.

576. Stubbe J. Radicals in biological analysis. // Biochemistry. 1988. V. 27. № l.P. 3893-3899.

577. Sun W., Kadima T.A., Pickard M.A., Durnford H.B. Catalase activity of chloroperoxidase and its interaction with peroxidase activity. // Biochem. Cell Biol. 1994. V. 72. P. 321-331.

578. Sundberg B., Ekblad A., Nasholm T., Palmqvist K. Lichen respiration in relation to active time, nitrogen and ergosterol concentrations. // Functional Ecology. 1999. V. 13. P. 119-125.

579. Sutherland M.W. The generation of oxygen radicals during host plant responses to infection. // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1991. V. 39. P. 79-93.

580. Sutherland M.W., Learmonth B.A. The tetrazolium dyes MTS and XTT provide new quantitative assays for superoxide and superoxide dismutase. // Free Radical Res. 1997. V. 27 P. 283-289.

581. Suzuki A., Gadal P., Oaks A. Intracellular distribution of enzymes associated with nitrogen assimilation in roots. // Planta. 1981. V. 151. P. 457-461.

582. Suzuki K, Shinshi H. Transient activation and tyrosine phosphorylation of a protein kinase in tobacco cells treated with a fungal elicitor. // Plant Cell. 1995. V. 7(5). P. 639-647.

583. Takahama U. Hydrogen peroxide-dependent oxidation of flavonoids and hydroxycinnamic acid derivatives in epidermal and guard cells of Tradescantia virginiana L. //Plant Cell Physiol. 1988. V. 29. P. 475-481.

584. Takahama U. A role of hydrogen peroxide in the metabolism of phenolics in mesophyll cells of Viciafaba L. // Plant Cell Physiol. 1989. V. 30. P. 295-301.