Механизм трансляционной активации РНК потексвирусов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.06, кандидат биологических наук Архипенко, Марина Владимировна

  • Архипенко, Марина Владимировна
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2004, Москва
  • Специальность ВАК РФ03.00.06
  • Количество страниц 125
Архипенко, Марина Владимировна. Механизм трансляционной активации РНК потексвирусов: дис. кандидат биологических наук: 03.00.06 - Вирусология. Москва. 2004. 125 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Архипенко, Марина Владимировна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

СТРОЕНИЕ ПЛАЗМОДЕСМ

ТРАНСПОРТ ВИРУСОВ В РАСТЕНИЯХ

Ближний транспорт

Дальний транспорт

ВИРУСЫ, КОДИРУЮЩИЕ ТРОЙНОЙ БЛОК 22 ГЕНОВ (ТБГ)

Организация генома вирусов семейства 23 Tubiviridae

Организация генома вирусов семейства 24 Potexviridae

БЕЛКИ ТРОЙНОГО БЛОКА ГЕНОВ

БЕЛКИ ТБ

Структурная организация ТБ

Биохимические свойства ТБ

Функциональные свойства ТБ

Внутриклеточная локалтзация

БЕЛКИ ТБ2 и ТБЗ

Структурная организация ТБ2 и ТБЗ

Внутриклеточная локализация ТБ2 и ТБЗ

Функциональные свойства

ТРАНСПОРТ ТГБ - СОДЕРЖАЩИХ ВИРУСОВ

Роль белка оболочки в межклеточном транспорте

Транспортная форма потексвирусов

Предполагаемый механизм транспорта ТБГ- 51 содержащих вирусов

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

Заражение растений ХВК

Выделение препарата Х-вируса картофеля

Обработка препаратов ХВК трипсином

Экспрессия рекомбинантных белков

Хроматографическая очистка (Гис)^- 57 рекомбинантных белков на Ni2+-нитрилотриацетатной агарозе

Трансляция в бесклеточной белоксинтезирующей ^ системе из экстракта зародышей пшеницы

Выделение белка оболочки ХВК

Электрофоретический анализ белков в 58 денатурирующем полиакриламидном геле

Иммуноблот-анализ

Выделение препаратов различных фракций из гомогената листьев N.tabacum и N.glutinosa

1. Получение препарата фракции клеточных 60 стенок

2. Получение препарата растворимой 61 (цитоплазматической) фракции

Фосфорилирование in vitro

Выделение РНК из вирусных препаратов ХВК

Электрофорез РНК в агарозном геле

Электрофорез РНК в ПААГ

Иммуноэлектронная микроскопия комплексов 64 ХВК-ТБ1 ХВК

Атомно-силовая микроскопия

Получение вРНП

РЕЗУЛЬТАТЫ

I. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ТРАНСПОРТНОГО БЕЛКА

ТБ1 С ВИРИОНАМИ ХВК ЯВЛЯЕТСЯ ОБРАТИМЫМ

II. ДЛЯ СВЯЗЫВАНИЯ ТБ1 СХВК НЕ НУЖНА

ИНТАКТНАЯ ВИРУСНАЯ РНК

1. Характеристика частиц ХВК, обработанных смесью РНКаз (ХВКдегрРНК) и их 69 комплексов с ТБ1.

2. Изучение методом атомно-силовой микроскопии разборки ХВК, индуцируемой транспортным белком III. ОСОБЕННОСТИ ТРАНСЛЯЦИОННОЙ РАЗБОРКИ ХВК

1. Кинетика трансляционной активации 79 РНК в составе комплекса ХВК-ТБ1 и фосфорилированного ХВК.

2. ТБ1-зависимая разборка ХВК на стадии инициации и начальных этапах транслокации трансляции.

3. Фракционирование в градиенте концентрации сахарозы комплексов ТБ1-ХВК и ХВК-Р, проинкубированных в ЭЗП

4. RT-PCR-анализ 3'-концевой области РНК ХВК

IV. ИССЛЕДОВАНИЕ СВОЙСТВ ТРОЙНОГО КОМПЛЕКСА РЕКОНСТРУИРОВАННОГО IN VITRO ИЗ РНК, БЕЛКА ОБОЛОЧКИ И ТРАНСПОРТНОГО БЕЛКА ХВК

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

ВЫВОДЫ

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Вирусология», 03.00.06 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Механизм трансляционной активации РНК потексвирусов»

Транспорт вирусной инфекции в зараженном растении в настоящее время является одной из наиболее интенсивно изучаемых проблем современной фитовирусологии. Исследование молекулярных механизмов данного процесса, представляющего собой частный случай общей физиологической функции транспорта макромолекул в растениях, имеет не только важное теоретическое значение, но и обеспечивает фундаментальные основы для разработки эффективных методов борьбы с вирусными агентами.В момент заражения растения вирусом только небольшое количество клеток оказывается инфицированными. Для развития инфекции необходимо перемещение вируса от зараженных клеток к здоровым. Ранее считалось, что межклеточный транспорт вирусов процесс пассивный, теперь совершенно очевидно, что в нем играют важнейшую роль специфические вирусные транспортные белки (ТБ).Они обеспечивают как внутриклеточный транспорт вирусного генома от места репликации к плазмодесмам, так и его межклеточный транспорт из зараженной клетки в соседние здоровые. Вирусная РНК перемещается из зараженной в здоровые клетки в составе нуклеопротеидной структуры, являющейся транспортной формой.Предполагается, что во время транспорта РНК исключается из процессов трансляции и репликации, а после проникновения в здоровую клетку становится доступной для рибосом и, соответственно, - для продолжения развития инфекции.На примере транспортной формы ВТМ было показано, что РНК в комплексе с транспортным белком недоступна для рибосом, но фосфорилирование ТБ ВТМ делает трансляцию возможной. Известно, что трансляция РНК ВТМ происходит в результате котрансляционного "раздевания" ВТМ рибосомами (Wilson and Shaw, 1987).Объектом нашего исследования являлся X вирус картофеля (ХВК) - типичный представитель рода Potexvirus, содержащий геномную одноцепочечную «плюс» РНК. Предложены две модели транспорта потексвирусов из клетки в клетку через плазмодесмы: либо перемещение генома в составе вириона (Chapman et al, 1992; Oparka et al, 1996; Santa Cruz et al, 1998), либо транспорт генома вируса в виде рибонуклеопротеида, содержащего РНК, белок оболочки (БО) и транспортный белок 1 (ТБ1) (Lough et al, 1998,2000) Ранее в нашей лаборатории было показано, что РНК ХВК, в отличие от РНК ВТМ, не способна транслироваться in vitro в составе вирусных частиц, но может быть трансляционно активирована двумя разными способами: (i) в результате фосфорилирования белка оболочки ХВК (Atabekov et al., 2000, 2001) или (ii) в результате взаимодействия вируса с транспортным белком 1 (ТБ1).Настоящая работа посвящена дальнейшему изучению механизмов трансляционной активации РНК

Похожие диссертационные работы по специальности «Вирусология», 03.00.06 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Вирусология», Архипенко, Марина Владимировна

выводы.

1. После обработки смесью РНКаз получили хвКдегрРНК частицы, не содержащие интактную РНК и морфологически не отличающиеся от нативного ХВК.

2. Показано, что для образования комплекса ТБ1-ХВК не нужна интактная РНК. Молекулы ТБ1 селективно взаимодействуют с субъединицами БО, расположенными на 5'-конце РНК, что приводит к линейной дестабилизации белковой спирали в комплексе ТБ1-ХВК и ТБ1- ХВКдегрРНК

3. Для разборки дестабилизированной белковой спирали в комплексе требуются дополнительные факторы: а) частицы ХВК быстро и кооперативно разбираются на начальных этапах трансляции РНК в комплексах ТБ 1 -ХВК. б) разборка белковой спирали ТБ1-ХВКдегрРНК происходит при центрифугировании и в условиях АСМ.

4. Реконструированные in vitro из БО и РНК ХВК не полностью одетые белком оболочки РНП-частицы трансляционно активируются при связывании ТБ1. Сборка частиц инициируется с 5'-конца РНК ХВК.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Архипенко, Марина Владимировна, 2004 год

1. Новиков, В.К., Кимаев, В.З., Атабеков, И.Г. (1971). Реконструкция нуклеопротеида вируса X картофеля. Доклады Академии наук СССР. 204, (5), 1259-1262.

2. Тальянский, М.Э. (1984). Молекулярно-биологические основы взаимодействия между вирусами растений. Докторская диссертация.

3. Эзау, К. Анатомия семенных растений. М., Мир, 1980.

4. AbouHaidar, M.G. and Erickson, J.W. (1985). Structure and in vitro assembly of papaya mosaic virus. In Molecular Plant Virology, Vol.1 85-121, CRC Press, Boca Raton, FL.

5. Atabekov, I. G., Rodionova, N. P., Karpova, О. V., Kozlovsky, S. V., Poljakov, V. Yu. (2000). The movement protein triggered in situ conversion of potato virus X virion RNA from a nontranslatable into a translatable form. Virology, 271, 259-263.

6. Atabekov, J.G., Rodionova, N.P., Karpova, O.V., Kozlovsky, S.V., Novikov, V.K., Arkhipenko, M.V. (2001). Translational activation of encapsidated potato virus X RNA by coat protein phosphorylation. Virology, 286, 466-474

7. Bancroft, J.B., Rouleau, M., Jonson, R., Prins, L., Mackie G.A. (1991). The entire nucleotide sequence of foxtail mosaic virus RNA. Jornal of General Virology, 72(9), 2173-2181.

8. Baratova, L.A., Grebenshchikov, N.I., Shishkov, A.V., Kashirin, I.A., Radavsky, J.I., Jarvekulg, L., Saarma, M. (1992). J.Gen. Virol., 1Ъ, 229-235.

9. Batten, J.S., Yoshinari, S. and Hemenway, C. (2003). Potato virus X: a model system for virus replication, movement and gene expression. Molecular Plant Pathology, 4(2), 125-131.

10. Beck, D.L., Guilford, P.J., Voot, D.M., Andersen, M.T. and Forster, R.L.S. (1991). Triple gene block proteins of white clover mosaic potexvirus are required for transport. Virology, 183(2), 695-702

11. Bleykasten, C., Gilmer, D., Guilley, H., Richards, K.E and Jonard, G. (1996). Beet necrotic yellow vein virus 42 kDa triple gene block protein binds nucleic acid in vitro. Jornal of General Virology, 77, 889897.

12. Brakke, M.k., Ball, E.M., Langenberg, W.G. (1988). A non capsid protein associated with unencapsidated vims RNA in barley infected with barley stripe mosaic vims. Journal of General Virology, 69, 481491.

13. Brisco, MJ., Hull, R., Wilson, TMA. (1985). Southern bean mosaic vims-specific proteins are synthesized in an in vitro system supplemented with intact, treated virions. Virology. 148., 392-398.

14. Brisco, MJ., Hull, R., Wilson, TMA. (1986). Swelling of isometric and of bacilliform plant vims nucleocapsids is required for vims-specific protein synthesis in vitro. Virology, 148

15. Brisco, MJ, Haniff, C, Hull, R, Wilson, TMA, Sattelle, DB. (1986b). The kinetics of swelling of southern bean mosaic vims: a study using photon corrlation spectroscopy. Virology, 148

16. Carrington JC, Kasschau KD, Mahajan SK, Schaad MC. (1996). Cell-to-Cell and Long-Distance Transport of Vimses in Plants. Plant Cell, 8(10):1669-1681.

17. Chapman, S, Hills, G, Watts, J, Baulcombe, D. (1992). Mutational analysis of the coat protein gene of potato vims X: effects on virion morphology and viral pathogenicity. Virology, 191, 223-230.

18. Chen, M.H, Sheng, J, Hind, G, Handa, A.K, Citovsky, V. (2000). Interaction between the tobacco mosaic vims movement protein andhost cell pectin methylesterases is required for viral cell-to-cell movement. EMBО Journal, 19, 913-920.

19. Citovsky, V., Knorr, D., Schuster, G. And Zambryski, P. (1990). The p30 movement protein of tobacco mosaic virus is a single-strand nucleic acid binding protein. Cell, 60, 637-647.

20. Citovsky, V. Probing plasmodesmal transport with plant viruses. (1993). Plant Physiol., 102, 1071-1076.

21. Citovsky, V., Zambryski, P. (2000). Systemic transport of RNA in plants. Trends Plant Sci., 5(2), 52-54.

22. Davenport, G.F. and Baulcombe, D.C. (1997). Mutation of the GKS motif of the RNA-dependent RNA polymerase from potato virus X disables or eliminates vims replication. Jornal of General Virology, 78, 1247-1251.

23. Davies, C., Hills, J. and Baulcombe, D. C. (1993). Sub-cellular localization of the 25-kDa protein encoded in the triple gene block of potato virus X. Virology, 197, 166-175.

24. Deom CM, Lapidot M, Beachy RN. (1992). Plant virus movement proteins. Cell., 69(2):221-224/

25. Ding, В., Haudenshield, J.S., Hull, R.J., Wolf, S., Beachy, R.N., Lucas, W.J. (1992). Secondary plasmodesmata are specific of localization of the tobacco mosaic virus movement protein in transgenic tobacco plants. Plant Cell, 4, 915-938.

26. Ding, В., Li, Q., Nguyen, L., Palukaitis, P., Lucas, W.J. (1995). Cucumber mosaic virus 3a protein potentiates cell-to-cell trafficking of CMV RNA in tobacco plants. Virology, 207, 345-353.

27. Ding Biao (1998). Intercellular protein trafficking plasmodesmata. Plant Molecular Biology, 38, 279-310.

28. Dobrov, E.N. and Atabekov, J.G. (1989). Reconstitution of plant viruses. In Plant Viruses (Mandahar, C.L., ed), Vol. 1, .173-205, CRC Press, Inc. Boca Raton, FL

29. Dolja, V.V., Haldeman-Cahill, R., Montgomery, A.E., Vandenbosch, K.A., Carrington, J.C. (1995). Capsid protein determinants involved in cell-to-cell and long distance movement of tobacco etch potyvirus. Virology, 206, 1007-1016

30. Dorokhov IuL, Miroshnichenko NA, Aleksandrova NM, Atabekov IG. (1984). Analysis of polypeptides of virus-specific informosomes induced by tobacco mosaic vims and potato virus X. Mol Biol, 18(4):1001-1010.

31. Dorokhov IuL, Aleksandrova NM, Miroshnichenko NA, Rupasov VV, Atabekov IG. (1984). Virus-specific informosomes in tobacco cells infected with tobacco mosaic virus. Mol Biol, 18(1):83-91.

32. Donald, R.G.K., Lawrence, D.M. and Jackson, A.O. (1997). The barley stripe mosaic virus 58-kilodalton B-protein is a multifunctional RNA binding protein. (1997). Jornal of Virology, 1538-1546.

33. Erhard, M.,Stussi-Garaud, C., Guilley, H., Richards, K.E., Jonard, G., Bouzoubaa, S. (1999). The first triple gene block protein of peanut clump virus localizes to the plasmodesmata during virus infection. Virology, 264, 220-229.

34. Erickson, J.W., Bancroft, J.B. (1978). The kinetics of papaya mosic virus assembly. Virology, 90(1), 47-53.

35. Forster, R.L.S., Bevan, M.W., Harbison, S.-A., Gardner, R.C. (1988). The complete nucleotide sequence of the potexvirus of white clover mosaic virus. Nucleic Acids Res. 16, 291-303.

36. Forster, R.L.S., Beck, D.L., Guilford, P.J., Voot, D.M., Van Dolleweerd, C.J., Andersen, M.T. (1992). The coat protein of white clover mosaic potexvirus has a role in facilitating cell-to-cell transport in plants. Virology. 191,480-484.

37. Fraenkel-Conrat, H., Singer, В., Tsugita, A. (1961). Purification of viral RNA by means of bentonit. Virology, 14:54-8.

38. Gal-On A, Kaplan I, Roossinck MJ, Palukaitis P. (1994). The kinetics of infection of zucchini squash by cucumber mosaic virus indicate a function for RNA 1 in virus movement. Virology, 205(l):280-289.

39. Geering, A.W.D. and Thomas, J.E. (1999). Characterisation of a virus from Australia that is closely related to papaya mosaic potexvirus. Archives of Virology, 144, 577-592

40. Gilmer, D., Bouzoubaa, S., Hein, A., Guilley, H., Richards, K. and Lonard, G. (1992). Efficient cell-to-cell movement of beet necrotic yellow vein virus requires 3' proximal genes located on RNA 2. Virology, 189(1), 40-47.

41. Goodman RM. (1975). Reconstitution of potato vims X in vitro. I. Properties of the dissociated protein structural subunits. Virology, 68(2):287-98

42. Goodman RM, Home RW, Hobart JM. (1975). Reconstruction of potato virus X in vitro. II. Characterization of the reconstituted product. Virology, 68(2):299-308.

43. Goodman, R.M. (1977). Reconstitution of potato vims X in vitro. III. Evidence for a role for hydrophobic interactions. Virology 76, 72- 78.

44. Gorbalenya, A.E., Koonin, E.V., Donchenko, A.P. and Blinov, V.M.1989). Two related superfamilies of putative helicases involved in replication, recombinatiobn, repair and expression of DNA and RNA genomes. Nucleic Acids Res 17, 4713-4730.

45. Gorbalenya, A.E. and Koonin, E.V. (1993). Helikases: amino acid sequence comparisons and structure-function relationships. Curr Opin Struct Biol 3,419-429.

46. Heinlein M and Epel B. (2004) Macromolecular transport and signaling through plasmodesmata. International Review of Cytology, 235, 93-?

47. Herzog, E., Hemmer, O., Hauser, S., Meyer, G., Bouzoubaa, S., Fritsch, C. (1998). Identification of genes involved in replication and movement of peanut clump virus. Virology. 248(2). 312-322.

48. Hiscox, JA and Ball LA. (1997). Cotranslational disassembly of Flock House Virus in a cell-free system. Journal of Virology, 71(10) 79747977.

49. Hunter, B.G., Heaton, L.A., Bracker, C.E. and Jackson A.O. (1986). Structural comparsion of poa semilatent virus and barlye stripe mosaic virus. Phytopathology, 76, 322-326.

50. Hunter, A.R, Jackson, R.J. and Hunt, T (1997). The role of complexes between the 40S ribosomal submit and Met-tRNAfMet in initiation of protein synthesis in the wheat-germ system. Eur. J. Biochem., 75, 159170.

51. Jackson, A.O. Hunter, B.G. and Gustafson, G.D. (1989). Hordeiviruses relationships and genome organization. Annual Review Phytopathology, 27, 95-121

52. Jelkmann, W, Maiss, E, Martin, R.R. (1992). The nucleotide sequence and genome organization of strawberry mild yellow edge-associated potexvirus. Jornal of General Virology, 73(2), 475-479.

53. Kaftanova, A.S, Kiselev, N.A, Novikov, V.K. and Atabekov, J.G. (1975). Structire of products of protein reassembly and reconstruction of potato virus X. Virology, 65, 283-287.

54. Kalinina, N.O., Fedorkin, O.N, Samuilova, O.V, Maiss, E, Korpela, T, Morozov, S.Yu, Atabekov, J.G. (1996). Expression and biochemical analyses of the recombinant potato virus X 25K movement protein. FEBSLetters, 397, 75-78.

55. Kalinina NO, Rakitina DV, Solovyev AG, Schiemann J, Morozov SY. RNA helicase activity of the plant virus movement proteins encoded by the first gene of the triple gene block. (2002). Virology, 296(2), 321-9.

56. Karpova, O.V., Ivanov, K.I., Rodionova, N.P., Dorokhov, Yu.L., Atabekov, J.G. (1997). Nontranslatability and dissimilar behavior in plants and protoplasts of viral RNA and movement protein complexes formed in vitro. Virology, 230, 11-21

57. Karpova OV, Rodionova NP, Ivanov KI, Kozlovsky SV, Dorokhov YL, Atabekov JG. (1999). Phosphorylation of tobacco mosaic virus movement protein abolishes its translation repressing ability. Virology, 261(l):20-24.

58. Kasteel DT, Wellink J, Goldbach RW, van Lent JW. (1997). Isolation and characterization of tubular structures of cowpea mosaic virus. J Gen Virol., (Pt 12):3167-3170.

59. Kasteel DT, van der Wei NN, Jansen KA, Goldbach RW, van Lent JW. (1997). Tubule-forming capacity of the movement proteins of alfalfa mosaic virus and brome mosaic virus. J Gen Virol., (Pt 8):2089-2093.

60. Kiseleva, O.I., Yaminsky, I.V., Karpova, O.V., Rodionova, N.P., Kozlovsky, S.V., Arkhipenko, M.V. and Atabekov, J.G. (2003). AFM study of potato virus X disassembly induced by movement protein. J. Mol. Biol., 332, 321-325.

61. Koenig, R., Stegemann, M.E., Francksen, H., and Paul, H.L. (1970). Protein subunits in potato virus X group. Determination of the molecular weights by polyacrylamide electrophoresis. Biochemica et Biophysica Acta, 207, 184-189.

62. Koening, R, Commandeur U., Loss, S, Beier, C., Kaufmann, A., Lesemann, D.E. (1997a). Beet soil-borne virus RNA 2: similarities anddissimilarities to the coat protein gene-carrying RNAs of other furoviruses. Jornal of General Virology. 78(2), 469-477.

63. Koening, R., Loss, S. (1997b). Beet soil-borne virus RNA 1: genetic analysis enabled by a starting sequence generated with primers to hyghly conserved helicase-encoding domains. Jornal of General Virology, 78(12;, 3161-3165.

64. Koening, R., Pleij, C.W., Beier, C., Commandeur, U. (1998). Genome properties of beet virus Q, a new furo-like virus from sugarbeet, determined from unpurified virus. Jornal of General Virology. 79(8), 2027-2036.

65. Koonin, E.V., and Dolja, V.V. (1993). Evolution and taxonomy of positiv-strand RNA viruses: implication of comparative analysis of amino acid sequences. Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology, 28(5), 375-430.

66. Kozak M. (1979). Migration of 40 S ribosomal subunits on messenger RNA when initiation is perturbed by lowering magnesium or adding drugs. J Biol Chem, 254(11):4731-4378.

67. Kozak, M. (1989). Context effects and inefficient initiatio at non-AUG codons in eucaryotic cell-free translation systems. Molecular and Cellular Biology, 9, 5073-5080.

68. Kozak M. (1999). Initiation of translation in prokaryotes and eukaryotes. Gene, 234(2): 187-208.

69. Krishnamurthy K, Mitra R, Payton ME, Verchot-Lubicz J. (2002). Cell-to-cell movement of the PVX 12K, 8K, or coat proteins maydepend on the host, leaf developmental stage, and the PVX 25K protein. Virology, 300(2):269-281.

70. Kwon SJ, Park MR, Kim KW, Plante CA, Hemenway CL, Kim KH. (2005). cis-Acting sequences required for coat protein binding and in vitro assembly of Potato virus X. Virology, 334(l):83-97.

71. Laemmli, U.K. (1970). Cleavage of structufal protein during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 211, 680-685.

72. Lawrence, D.M., Rozanov, M.N and Hilman, B.I. (1995). Autocatalytic processing of the 223-kDa protein of blueberry scorch carlavirus by a papain-like proteinase. Virology. 207(1). 127-135.

73. Lawrence, D.M. and Jackson, A.O. (2001). Interaction of the TGB1 protein during cell-to cell movement Barley stripe mosaic virus. Journal of Virology, 75(18), 8712-8723.

74. Li, O., Palukaitis, P. (1996). Comparison of the nucleic acid- and NTP-binding properties of the movement protein of cucumber mosaic cucumovirus and tobacco mosaic tobamovirus. Virology, 216, 71-79.

75. Lok, S. And AbouHaidar, M.G. (1986). The nucleotide sequence of the 5' end of Papaya Mosaic Virus RNA: site of in vitro assembly initiation. Virology, 153, 289-296.

76. Lough TJ, Emerson SJ, Lucas WJ, Forster RL. (2001). Trans-complementation of long-distance movement of White clover mosaic virus triple gene block (TGB) mutants: phloem-associated movement of TGBpl. Virology, 288(l):18-28.

77. Lucas, W., Ding, В., Van der Schoot, C. (1993). Plasmodesmata and the supracellulas nature of plants. New Phytol., 125, 435-476.

78. Lucas, W.J. and Gilbertson, R.L. (1994). Plasmodesmata in relation to viral movement within leaf tissues. Annual Review of phytopathlogy, 32,387-411.

79. Lucas, W., Bousche-Pillon, S., Jackson, D.P., Nguyen, L., Baker, L., Ding, В., Hake, S. (1995). Selective trafficking of KNOTTED 1 homeodomain protein and its mRNA through plasmodesmata. Science, 270, 1980-1983.

80. Martelli, G.P., Jelkmann, W. (1998). Foveavirus, a new plant virus genus. Archives of Virology, 143, 1245-1249.

81. Mas P, Beachy RN. (1999). Replication of tobacco mosaic virus on endoplasmic reticulum and role of the cytoskeleton and virus movement protein in intracellular distribution of viral RNA. J Cell Biol, 147(5):945-958.

82. McLean, В., Zupan, J., Zambryski, P. (1995). Tobacco mosaic virus movement protein associates with cyto skeleton in tobacco cells. Plant Cell, 7,2101-2114.

83. Morozov, S.Yu., Lukasheva, L.I., Chernov, B.K., Skryabin, K.G. and Atabekov, J.G. (1987). Nucleotide sequence of the open reading frames adjacent to the coat protein cistron in potato virus X genome. FEBS Letters, 213, 438-442.

84. Morozov, S.Y., Dolia, V.V., Atabekov, I.G. (1989). Probable reassortment of genomic elements among elongated RNA-containing plant viruses. J. Mol. Evol., 29, 52-62.

85. Morozov, S.Y., Solovyev, A.G., Kalinina, N.O., Fedorkin, O.N., Samuilova, O.V., Schiemann, J., Atabekov, J.G. (1999). Evidence for two nonoverlapping functional domains in the potato virus X 25K movement protein. Virology, 260, 55-63.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.