Влияние структуры 5`-конца РНК на образование вирусных рибонуклеопротеидов с участием белка оболочки потексвирусов in vitro тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.02.02, кандидат наук Петрова, Екатерина Кирилловна
- Специальность ВАК РФ03.02.02
- Количество страниц 152
Оглавление диссертации кандидат наук Петрова, Екатерина Кирилловна
ОГЛАВЛЕНИЕ
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
ВВЕДЕНИЕ
ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1. Изучение образования вирионов вирусов растений
2. Роль клеточных факторов в упаковке генома вирусов растений со спиральной структурой
2.1. Модификации структурных вирусных белков клеточными ферментами при сборке вириона
2.2. Участие клеточных шаперонов в упаковке вирусного генома и сборке вириона
3. Функции белка оболочки у вирусов растений со спиральной структурой
3.1. Транспортная функция белка оболочки
3.2. Участие белка оболочки в векторном переносе вирусов
3.3. Другие функции вирусного белка оболочки
4. Образование вирусных и вирусоподобных частиц у потексвирусов in vitro
4.1. Образование вирусных и вирусоподобных частиц у X вируса картофеля in vitro
4.2. Образование вирусных и вирусоподобных частицу вируса мозаики папайи in vitro
4.3. Образование вирусных и вирусоподобных частицу других представителей группы потексвирусов
4.4. Изучение сигнала инициации сборки вирусных частиц
МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
1. Заражение растений X вирусом картофеля
2. Выделение препарата X вируса картофеля
3. Выделение препаратов других потексвирусов
4. Выделение препарата вируса мозаики костра
5. Выделение препарата вируса табачной мозаики
6. Выделение РНК из вирусных препаратов
7. Выделение белка оболочки X вируса картофеля
8. Электрофоретический анализ нуклеиновых кислот в агарозном геле
9. Электрофоретический анализ РНК в денатурирующем полиакриламидном геле
10. Трансляция в бесклеточной белоксинтезирующей системе из лизата ретикулоцитов кролика
11. Получение вирусных рибонуклеопротеидов
12. Электронная микроскопия
13. Атомно-силовая микроскопия
14. Ферментативный гидролиз РНК РНКазой Н
15. Полимеразная цепная реакция
16. Выделение фрагментов ДНК из агарозного геля
17. Рестрикция ДНК
18. Лигирование вектора и вставки
19. Трансформация бактериальных клеток
20. Выделение плазмидной ДНК
21. Конструирование плазмид - получение конструкций для транскрипции
22. Транскрипция in vitro
23. Кэпирование транскриптов in vitro
24. Обработка РНК кислой пирофосфатазой табака (ТАР)
25. Обработка РНК дрожжевой экзорибонуклеазой XRN-1
26. Метод анализа траекторий наночастиц (Nanoparticle tracking analysis -
NTA)
РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
1. Объект исследования
2. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с гетерологичными вирусными РНК
2.1. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с гетерологичными вирусными РНК, с помощью просвечивающей электронной микроскопии
2.2. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с гетерологичными вирусными РНК, с помощью атомно-силовой микроскопии
2.3. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с гетерологичными вирусными РНК, с помощью
трансляционного теста
3. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с компонентами генома ВМК и функционально активным фрагментом геномной РЖ 3 ВМК
3.1. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с компонентами генома ВМК и функционально активным фрагментом геномной РНК 3 ВМК, с помощью просвечивающей электронной микроскопии
3.2. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при
инкубации БО ХВК с компонентами генома ВМК и функционально активным фрагментом геномной РНК 3 ВМК, с помощью атомно-силовой микроскопии84
3.3. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с компонентами генома ВМК и функционально активным
фрагментом геномной РНК 3 ВМК, с помощью трансляционного теста
4. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с кэпированным функционально активным фрагментом геномной РНК 3 ВМК ^-фрагментом)
5. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с некэпированным и кэпированным 5'-концевым транскриптом РНК ХВК длиной 1320 нуклеотидов
5.1. Изучение вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с некэпированным и кэпированным 5'-концевым транскриптом РНК ХВК
длиной 1320 нуклеотидов, методом просвечивающей электронной микроскопии
5.2. Изучение вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с некэпированным и кэпированным 5'-концевым транскриптом РНК ХВК длиной 1320 нуклеотидов, методом атомно-силовой микроскопии
5.3. Изучение вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с некэпированным и кэпированным транскриптом РНК ХВК длиной 1320 нуклеотидов, с помощью трансляционного теста
5.4. Сравнительное изучение стабильности кэпированного и некэпированного транскриптов РНК ХВК длиной 1320 нуклеотидов при инкубации с БО ХВК
5.5. Изучение влияния на образование вРНП кэп-аналога, добавленного
в инкубационную смесь in trans
5. б. Изучение вРНП, образованных при инкубации кэпированного и некэпированного транскрипта РНК ХВК длиной 1320 нуклеотидов с БО ХВК, с помощью метода анализа траектории наночасти
6. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с некэпированным и кэпированным транскриптом ХВК с делецией первых 96 нуклеотидов с 5'-конца
7. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с некэпированными и кэпированными транскриптами ХВК различной длины
8. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО
ХВК с декэпированными транскриптами ХВК и геномной РНК ХВК
8.1. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с декэпированным транскриптом ХВК-1320
8.2. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с декэпированными транскриптами ХВКА и ХВК-3944
8.3. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с декэпированной геномной РНК ХВК
9. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с транскриптами, соответствующими 5'-концу молекулы геномной РНК
вируса мозаики альтернантеры
9.1. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при инкубации БО ХВК с 5'-концевым транскриптом геномной РНК вируса мозаики альтернантеры длиной 1320 нт
9.2. Изучение структуры и свойств вРНП, образованных при
инкубации БО ХВК с транскриптом ВМАльт с делецией 99 нт с 5'-конца
ЗАКЛЮЧЕНИЕ
ВЫВОДЫ
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
Названия вирусов:
АВК - А вирус картофеля (PVA - Potato virus А)
ВАМК - вирус аукубы мозаики картофеля (PAMV - potato aucuba mosaic virus) ВГТ - вирус гравировки табака (TEV - Tobacco etch virus)
ВКПО - вирус кольцевой пятнистости одонтоглоссума (ORSV - Odontoglossum ringspot virus)
ВМАльт - вирус мозаики альтернантеры (AltMV - Alternanthera mosaic virus)
ВМБК - вирус мозаики белого клевера (WC1MV - White clover mosaic virus)
ВМЖК - вируса мозаики жёлтого клевера (CYMV - Clover yellow mosaic virus)
BMK - вирус мозаики костра безостного (BMV - Brome mosaic virus)
ВМН - вирус мозаики нарцисса (NMV - Narcissus mosaic virus)
ВМПап - вирус мозаики папайи (PMV - Papaya mosaic virus)
ВМПер - вирус мозаики перца (PepMV - Pepino mosaic virus)
BOC - вирус оспы (шарки) сливы (PPV - Plum pox virus)
ВСК - вирус стволовидности кактуса (ВСК - Barrel Cactus Virus)
ВТМ - вирус табачной мозаики (TMV - Tobacco mosaic virus)
ВХККГ - вирус хлоротической крапчатости коровьего горошка (CCMV -
Cowpea chlorotic mottle virus)
XBK - X вирус картофеля (PVX - potato virus X)
YBK - Y вирус картофеля (PVY - potato virus Y)
Другие сокращения:
ACM - атомно-силовая микроскопия
АТФ - аденозинтрифосфат
БО - белок оболочки
ВПЧ - вирусоподобная частица
вРНП - вирусный рибонуклеопротеид
ГТФ - гуанозинтрифосфат
Да - дальтон
ДНК - дезоксирибонуклеиновая кислота
ДНП - дезоксирибонуклеопротеид
дНТФ - дезоксирибонуклеозидтрифосфат
ДСН - додецилсульфат натрия
ДТТ - дитиотреитол
кДНК - комплементарная ДНК
КК2 - казеинкиназа 2 (СК2 - casein kinase II)
нт - нуклеотид
ОРТ - открытая рамка трансляции ПААГ - полиакриламидный гель п. нт - пара нуклеотидов ПЭГ - полиэтиленгликоль
ПЭМ - просвечивающая электронная микроскопия
РНК - рибонуклеиновая кислота
РНП - рибонуклеопротеидный комплекс
рНТФ - рибонуклеозидтрифосфат
ТБ - транспортный белок
ТБГ - тройной блок генов
ТЕМЕД - 1Ч,Ы,1Я',М'-тетраметилэтилендиамин
УТФ - уридинтрифосфат
УФ - ультрафиолет
ЭДТА - этилендиаминтетраацетат натрия ЭМ - электронная микроскопия
ARM - arginine-rich RNA-binding motif (аргинин-богатый РНК-связывающий мотив)
CPIP - capsid protein interacting protein (белок, взаимодействующий с белком оболочки)
Hsp - heat shock protein (белок теплового шока)
Hsc - heat shock cognate protein (гомолог белка теплового шока)
Mr - молекулярная масса
NTA - nanoparticle tracking analysis (метод анализа траекторий наночастиц)
O-GlcNAc - O-linked N-acetylglucosamine (O-N-ацетилглюкозамин)
OGT - O-GlcNAc-transferase (O-P-N-ацетилглюкозамин-трансфераза)
STP - single tailed particle (однохвостая частица)
TAP - tobacco acid pyrophosphatase (кислая пирофосфатаза табака)
TLS - tRNA-like structure (тРНК-подобная структура)
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Вирусология», 03.02.02 шифр ВАК
Рибонуклеопротеиды и структурно-модифицированные частицы вирусов растений: строение и свойства2019 год, кандидат наук Никитин Николай Александрович
Новый вирусный вектор на основе генома потексвируса для экспрессии целевых белков в растениях2015 год, кандидат наук Путляев, Егор Валерьевич
Роль фосфорилирования белка оболочки X-вируса картофеля в трансляционной активации вирионной РНК2004 год, кандидат биологических наук Заякина, Ольга Владимировна
Биохимические свойства транспортных белков потекс- и гордеивирусов, кодируемых первым из трех генов транспортного модуля1999 год, кандидат биологических наук Самуилова, Ольга Витальевна
Исследование круга хозяев, полиморфизма и клонирование генома Х вируса шалота1999 год, кандидат биологических наук Калошин, Алексей Алексеевич
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Влияние структуры 5`-конца РНК на образование вирусных рибонуклеопротеидов с участием белка оболочки потексвирусов in vitro»
ВВЕДЕНИЕ
Исследование молекулярных механизмов распространения вирусной инфекции в растении является одним из основных вопросов современной молекулярной фитовирусологии. У большинства РНК-содержащих вирусов растений транспортной формой, перемещающейся из клетки в клетку, является вирион и/или вирусный рибонуклеопротеид (вРНП). Ключевым этапом сборки вирусной частицы или вРНП является селективное взаимодействие геномной РНК с белком оболочки (БО). Однако специфический сигнал упаковки (участок инициации сборки) до сих пор не охарактеризован для большинства вирусов растений. В связи с этим изучение сборки вирионов и вРНП и поиск сигналов упаковки вирусных геномов является актуальным и важным для понимания механизмов взаимодействия вирусных БО и РНК и процессов образования вирусной частицы. Исследование механизмов образования вирусных частиц служит основой для понимания природы фитовирусов, принципов их взаимодействия с заражённой клеткой, а также для разработки методов безвирусного растениеводства.
На данный момент особенности формирования вирионов у фитовирусов изучены недостаточно, причём большинство существующих работ посвящены икосаэдрическим вирусам растений (Rao, 2006). Основные исследования, связанные с изучением сборки вирусов растений со спиральной структурой, были опубликованы около 30 лет назад. Наиболее подробно процесс образования вирусных частиц и сигналы сборки были исследованы для вируса табачной мозаики (ВТМ) (Zimmern, 1977; Butler, 1984). В последнее время процессы формирования вирусных частиц спиральных фитовирусов изучаются в основном в свете транспортных функций (Santa Cruz et al., 1996; Taliansky et al., 2003; Ozeki et al., 2009) или белок-белковых взаимодействий (Anindya and Savithri, 2003; Alzhanova et al., 2007). Объект нашего исследования - X вирус картофеля (ХВК) - гибкий нитевидный вирус со спиральным типом симметрии, типичный представитель рода Potexvirus семейства Alfaflexiviridae. В 1996 году
Kim и Hemenway предположили, что 5'-район РНК ХВК участвует в координации образования вирусной частицы, транспорте и репликации. До сих пор участок инициации сборки ХВК полностью не охарактеризован, хотя в ряде работ было подтверждено, что для ХВК он находится на 5'-конце молекулы РНК (Kwon et al., 2005; Lough et al., 2006; Karpova et al., 2006). Ранее было показано, что БО ХВК способен in vitro образовывать вРНП не только с РНК ХВК, но и с гетерологичными нуклеиновыми кислотами (Новиков и др., 1972), однако структура и свойства этих вРНП не были изучены.
Целью настоящей работы было изучение особенностей структуры и свойств вРНП, образующихся при инкубации БО ХВК с гетерологичными геномными РНК вирусов, относящихся к различным таксономическим группам, фрагментом геномной РНК и 5'-концевыми транскриптами потексвирусов in vitro, а также поиск сигнала или необходимого структурного элемента, влияющего на упаковку вирусного генетического материала в вРНП при инкубации с БО ХВК. В связи с поставленными задачами в обзоре литературы были рассмотрены научные работы, посвященные изучению образования вирионов вирусов растений in vitro и in vivo, роли клеточных факторов в образовании вирусных частиц вирусов растений со спиральной структурой и функциям белка оболочки спиральных фитовирусов, которые он способен выполнять в ходе развития инфекции.
ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1. Изучение образования вирионов вирусов растений.
Одним из важнейших этапов жизненного цикла любого вируса является образование вириона. Ключевым этапом сборки вирусной частицы является специфическое узнавание вирусной геномной РНК белком оболочки (БО).
Клеточные РНК, в отличие от вирусных, не должны упаковываться в вирион при сборке вирусной частицы. Подобная дискриминация осуществляется благодаря специфическому узнаванию последовательностей и/или структур, так называемых участков инициации сборки или сигналов упаковки вирусного генома. Однако в настоящее время специфический сигнал упаковки до сих пор не охарактеризован для большинства вирусов. Для РНК-содержащих вирусов эукариот наиболее подробно изучен сигнал инициации сборки ВТМ, представляющий собой участок длиной 69 нт, расположенный в открытой рамке считывания транспортного белка ВТМ (Zimmern, 1977). Для фитовирусов с икосаэдрической симметрией специфические сигналы упаковки были определены только для вируса морщинистости турнепса (Qu and Morris, 1997) и вируса мозаики костра (ВМК) (Choi and Rao, 2003; Damayanti et al., 2003). Однако присутствие сигнала упаковки само по себе не гарантирует инкапсидацию РНК в вирион, так как на эффективность образования вирусной частицы также влияют некоторые дополнительные факторы, среди которых размер нуклеиновой кислоты и вторичная структура, положение участка инициации сборки относительно генетического контекста, а также его цис- или транс-положение относительно упаковываемой молекулы (Choi and Rao, 2003; Damayanti et al., 2003; Rao, 2006).
Вирусный БО проявляет как специфичную, так и неспецифичную РНК-связывающую активность (Wei and Morris, 1991; Duggal and Hall, 1993), причём сила связывания (афинность) и специфичность определяется различными РНК-связывающими мотивами, одним из которых является аргинин-богатый РНК-связывающий мотив (arginine-rich RNA-binding motif - ARM). ARM БО и
участки РНК, участвующие в сборке вириона, были определены для ряда икосаэдрических вирусов растений (Lazinski et al., 1989; Burd and Dreyfuss, 1994; Rao and Grantham, 1996; Rao, 2006).
Многие вирусы растений обладают уникальной способностью к самосборке in vitro. Впервые реконструкция вирионов in vitro была осуществлена на примере вируса табачной мозаики (ВТМ) (Fraenkel-Conrat and Williams, 1955). В 1972 году в работе Новикова с соавторами было продемонстрировано, что аналогичным способом in vitro может быть реконструирован нитевидный потексвирус растений - X вирус картофеля (ХВК). Позже было показано, что другие потексвирусы также способны к реконструкции in vitro из вирусного белка оболочки и РНК (Новиков и др., 1972; Goodman et al., 1975, 1976; Kaftanova et al., 1975; Erickson et al, 1978; Abouhaidar and Bancroft, 1980; Erickson and Bancroft, 1980; Мухамеджанова и др., 2009).
Большинство работ по изучению процессов сборки и разборки у фитовирусов выполнены in vitro, однако полученные результаты нельзя напрямую экстраполировать на процессы сборки in vivo. Живая клетка является гораздо более сложной и многокомпонентной системой, чем условия, создаваемые в пробирке. Исследование процессов формирования вирусных частиц in vivo имеет ряд трудностей и ограничений. В частности, направленный мутагенез может задеть жизненно важные гены как вируса, так и клетки-хозяина или повлиять на ранние этапы репликации вирусного генома. Кроме того, зачастую не удаётся разделить процессы репликации и упаковки вирусного генетического материала. Действие некоторых клеточных компонентов невозможно убрать или ослабить без повреждения самой клетки, что необходимо учитывать при проведении экспериментов in vivo (Rao, 2006). Например, в работе Choi с сотрудниками (2002) было показано in vitro, что для эффективной упаковки в вирионы РНК ВМК на 3'-конце должна присутствовать тРНК-подобная структура (tRNA-like structure - TLS). Мутанты всех четырёх РНК ВМК с делениями по З'-концу оказались не способны
образовать вирусные частицы in vitro. Чтобы подтвердить эти наблюдения in vivo, Annamalai и Rao (2007) провели ряд экспериментов с использованием агробактериальной системы экспрессии вирусных РНК и БО, в которых показали, что РНК 1 и РНК 2 ВМК с делециями TLS упаковываются в вирионы in vivo. Можно предположить, что TLS не нужна для образования вирионов in vivo, однако авторы считают, что эффективная упаковка in vivo вызвана комплементацией необходимой функции TLS in trans клеточными тРНК или РНК 4 ВМК. Проверить правильность данного предположения in vivo на данный момент не представляется возможным, так как нельзя полностью исключить воздействие клеточных тРНК. Поиск сигнала упаковки у икосаэдрического вируса жёлтой мозаики турнепса привел к обнаружению двух шпилек, расположенных в 5'-нетранслируемой области (Bink et ai, 2003), вероятно, влияющих на формирование вириона, но они являются недостаточными сигналами и требуют дополнительной проверки (Rao, 2006). Как и для ВМК, для вируса жёлтой мозаики турнепса было показано, что упаковка in vivo геномной РНК не зависит от TLS (при делеции TLS упаковка геномной РНК не нарушается). Однако и в этом случае также нельзя исключить возможность влияния на упаковку клеточных тРНК, как и для ВМК (Cho and Dreher, 2006). Для вируса хлоротической крапчатости коровьего горошка (ВХККГ) было продемонстировано, что его БО осуществляет упаковку РНК in vitro независимо от первичной последовательности, образуя при этом вирионы с морфологией ВХККГ. В то же время зрелые вирусные частицы ВХККГ не содержат клеточную РНК", при этом механизм селективной упаковки вирусной РНК ВХККГ in vivo неизвестен (Annamalai and Rao, 2005).
Хотя вирусные частицы могут быть реконструированы in vitro, и условия реконструкции, а также продукты сборки можно изучить достаточно подробно, про процессы образования вирионов in vivo у растительных вирусов известно очень мало. Большинство существующих работ посвящены икосаэдрическим вирусам растений (Rao, 2006). Основные усилия исследователей направлены на поиск белок-белковых и специфических и неспецифических РНК-белковых
взаимодействий, а данные работы являются анализом возможности взаимодействия мутатной РНК и/или белка оболочки. Хотя для ряда вирусов растений определены участки взаимодействия вирусных БО и РНК, этого недостаточно для понимания механизма сборки вириона и описания процесса формирования вирусной частицы (Lazinski et al., 1989; Burd and Dreyfuss, 1994; Rao and Grantham, 1996). Имеются данные, что в вирион вируса мозаики нарцисса (ВМН) и вируса мозаики бамбука, помимо геномной РНК, могут упаковываться субгеномные РНК, отличающиеся по нуклеотидной последовательности от геномной (Short and Davies, 1983; Lee et al., 1998; Choi and Rao, 2000; Annamalai and Rao, 2006). Обсуждая упаковку вирусного генома в БО, нельзя не учитывать феномен генетического маскирования (гетероинкапсидации, трансинкапсидации), при котором генетический материал одного вируса одевается в БО другого (Atabekova et al., 1975; Rao, 2006) и механизм которого до сих пор не известен. Зачастую дефектные БО или РНК, неспособные образовать вирионы in vitro, восстанавливают эту способность in vivo, что ещё раз указывает на важную роль хозяйских компонентов, которые вирус привлекает для комплементации утраченной функции или структуры (Calhoun et al., 2007; Wispelaere et al., 2011). В последнее время работы, в которых затрагиваются процессы формирования вирусных частиц спиральных фитовирусов in vivo, в основном посвящены изучению транспортных функций (Santa Cruz et al., 1996; Taliansky et al., 2003; Ozeki et al., 2009) или белок-белковых взаимодействий (Anindya and Savithri, 2003; Alzhanova et al., 2007).
Безусловно, разработка подходов для изучения механизмов сборки вирусных частиц in vivo является важной и актуальной. Однако на данный момент времени исследование образования вирионов in vivo имеет определенные сложности, так как невозможно полностью исключить воздействие ряда клеточных факторов и компонентов без повреждения самой клетки, а процессы репликации и упаковки вирусного генетического материала зачастую не удаётся разделить. В настоящий момент активно разрабатываются
подходы для изучения сборки in vivo, в частности на основе агробактериальной системы экспрессии, но их крайне мало и область их применения на данном этапе весьма ограничена (Chaturvedi et al., 2012). Агроинфильтрация нарушает нормальные клеточные процессы, происходящие в инфицированной клетке, что необходимо учитывать при анализе полученных результатов. В связи с этим не следует недооценивать возможности изучения сборки вирионов и вРНП in vitro, которое позволяет последовательно определить влияние различных факторов и компонентов, необходимых для образования вирусной частицы. Экстраполировать полученные данные на процессы, происходящие в живой клетке, следует с большой аккуратностью, а полученные результаты требуют дальнейшей проверки in vivo.
2. Роль клеточных факторов в упаковке генома вирусов растений со спиральной структурой
Большинство растительных вирусов строят капсид при непосредственном взаимодействии БО с вирусной нуклеиновой кислотой. Существуют данные, подтверждающие участие в сборке вирионов, помимо вирусных белков, и клеточных компонентов. К ним можно отнести ферменты, осуществляющие модификации вирусных структурных белков и РНК, а также компоненты клетки-хозяина, непосредственно участвующие в сборке вирусной частицы. Для спиральных вирусов растений было выявлено, что на процесс образования вириона могут влиять модификации вирусных белков, такие как О-гликозилирование и фосфорилирование. Кроме того, в ряде работ показано, что в формировании вирусных частиц могут участвовать клеточные шапероны.
2.1. Модификации структурных вирусных белков клеточными ферментами при сборке вириона
К клеточным механизмам, влияющим на сборку вирусных частиц, относятся посттрансляционные модификации вирусного БО. Для вирусов растений описано сравнительно немного примеров фосфорилирования и О-
гликозилирования белков. О-гликозилирование заключается в присоединении по остатку серина или треонина моносахарида N-ацетилглюкозамина (О-GlcNAc). Среди белков животных такие модификации широко распространены: О-гликозилированию подвергаются транскрипционные факторы (Gewinner et al, 2004), белки цитоскелета (Dong et al., 1993), РНК-полимераза II (Kelly et al., 1993), белки ядерной поры (Holt et al, 1987), белки 26S протеасомы (Zhang et al, 2003), онкогенные продукты (Chou et al, 1995), супрессоры опухолей. Кроме того, структурные белки некоторых вирусов животных (цитомегаловирус, аденовирус, бакуловирус) тоже несут O-GlcNAc, но функции этих модификаций не известны (Mullis et al, 1990; Whitford and Faulkner, 1992; Greis et al, 1994). Однако про О-гликозилирование белков растений и растительных вирусов известно мало.
О-гликозилирование имеет много общих свойств с фосфорилированием. В ряде случаев процессы фосфорилирования и гликозилирования оказываются конкурентными, затрагивающими одни и те же или соседние гидроксильные группы (Comer and Hart, 2001). Кроме того, часто О-гликозилирование влияет на белок и его функции противоположно действию фосфорилирования. Однако отношения О-гликозилирования и О-фосфорилирования, вероятно, более сложны и разнообразны и предоставляют практически неограниченные возможности для модуляции функций белков (Vosseller et al, 2002; Slawson et al, 2006).
О-гликозилирование осуществляется O-ß-N-ацетилглюкозамин-трансферазами (OGT). Эти ферменты высоко консервативны и представлены и у животных, и у растений. Но у животных известна только одна OGT, а у растений в ходе исследований на Arabidopsis thaliana были обнаружены две: Secret Agent (SEC) и SPINDLY (SPY) (Hartweck et al, 2002). SEC и SPY родственны OGT животных, растений и грибов и имеют уникальные и лишь частично перекрывающиеся функции в A.thaliana (Olszewski et al, 2010). Двойные мутации, влияющие одновременно на SEC и SPY, оказываются летальными, что свидетельствует о важности О-гликозилирования у растений
(Hartweck et al., 2002). Растения, несущие мутантный ген spy, дефектны по ряду процессов, включая гиббереллиновый и цитокиновый ответы, время цветения, циркадные ритмы, реакцию на свет и др. Эти эффекты не обнаруживаются или гораздо слабее у растений, мутантных по гену sec. Предполагают, что белок SPY участвует в модификациях, специфичных для растений. Вероятно, SPY взаимодействует с некоторыми субстратами, которые SEC модифицировать не способен. Мутации одновременно по генам sec и spy приводят к гибели растения на зародышевых стадиях, то есть SEC и SPY имеют частично перекрывающиеся и необходимые для эмбриогенеза функции (Hartweck et al., 2002; 2006).
До сих пор не известно, что у растений является мишенью для этих ферментов, однако было показано, что их используют некоторые фитовирусы. Для вирусов растений со спиральной структурой типичное О-гликозилирование впервые было продемонстрировано для вируса оспы (шарки) сливы (ВОС), относящегося к потивирусам (Fernandez-Fernandez et al., 2002). Кроме того, было обнаружено, что экспрессия белков SEC и SPY резко увеличивается в ответ на вирусную инфекцию (Babu et al., 2008). Было показано, что SEC взаимодействует с БО ВОС напрямую (Scott et al., 2006) и осуществляет О-гликозилирование БО ВОС (Kim et al., 2011). О-гликозилирование БО ВОС увеличивает его инфекционность, а немодифицированный БО ВОС более чувствителен к протеазам. Вероятно, О-гликозилирование влияет на структуру вириона в целом, на его образование или стабильность (Pérez et al., 2013).
Как правило, белки, подвергающиеся О-гликозилированию, также способны фосфорилироваться и в ряде случаев формировать обратимые мультимерные комплексы. БО потивирусов могут быть не только О-гликозилированы, но и фосфорилированы. БО ВОС подвергается фосфорилированию и О-гликозилированию (Fernandez-Fernandez et al., 2002; Chen et al., 2005). В работе, посвященной изучению процессов взаимодействия БО А вируса картофеля (АВК) с серин-треониновыми киназами в ходе развития вирусной инфекции, было показано, что фосфорилирование БО АВК снижает
его РНК-связывающую активность в 100 раз (Ivanov et al, 2001). Реакцию фосфорилирования осуществляет клеточная киназа КК2 (казеинкиназа 2) по остаткам серина и треонина (Ivanov et al., 2003). БО АВК связывает РЖ с образованием вРНП при межклеточном транспорте вируса, а при фосфорилировании БО АВК происходит раздевание РНК. Таким образом, фосфорилирование регулирует образование и стабильность вирионов и вРНП (Ivanov et al., 2001, 2003). Было показано, что БО АВК в составе вирусной частицы не способен подвергаться фосфорилированию, а выделенный из того же препарата свободный белок - способен. Таким образом, в связанном с РНК белке сайты фосфорилирования недоступны для фермента (Ivanov et al, 2001). Авторы предполагают, что на ранних стадиях инфекции фосфорилирование БО АВК предотвращает преждевременное образование зрелых вирусных частиц, а на поздних стадиях происходит его дефосфорилирование и сборка вирионов (Ivanov et al, 2003). По-видимому, модификации БО у потивирусов необходимы для инициации сборки дочерних вирусных частиц (Ivanov and Makinen, 2012).
Для потексвирусов показано, что БО ХВК может быть фосфорилирован (Atabekov et al, 2001) и гликозилирован (Tozzini et al, 1994). В отличие от АВК, сайты фосфорилирования БО ВОС и ХВК экспонированы на поверхности вириона (Baratova et al, 1992а, b; Fernandez-Fernandez et al, 2002). Фосфорилирование БО у АВК и ХВК приводит к разборке вирусной частицы (Atabekov et al., 2001; Ivanov et al, 2001, 2003). Так как О-гликозилирование противоположно по действию фосфорилированию, то, вероятно, O-GlcNAc защищает N-конец БО от действия киназ при формировании зрелого вириона ВОС (Fernandez-Fernandez et al, 2002). Можно предположить, что сходную функцию выполняют остатки Сахаров на поверхности вирионов ХВК.
Экспонированный на поверхности вириона ХВК N-конец БО О-гликозилирован и содержит остаток галактозы или фукозы, присоединённый к первому остатку серина (Baratova et al, 2004). Было показано, что остатки Сахаров на поверхности нативного вириона ХВК формируют вокруг вирусной
частицы гидратную оболочку, своего рода чехол из связанных молекул воды. Этому также способствует высокое содержание окси-аминокислот в N-конце БО (Baratova et al., 2004). Известно, что присутствие воды в непосредственной близости от поверхности белков существенно для их сворачивания, стабильности, узнавания и активности (Gerken et al., 1989). Вероятно, подобные взаимодействия имеют большое значение для формирования правильной структуры вириона.
В работах Atabekov с соавторами (2000, 2001) было показано, что БО ХВК может быть фосфорилирован in situ протеинкиназами серинового типа. В результате этой модификации происходит разборка вирусной частицы, и вирионная РНК становится доступной для рибосом. Таким образом, фосфорилирование БО ХВК может служить регуляторным механизмом, необходимым при распространении вирусной инфекции по растению аналогично тому, как это происходит у АВК (Ivanov et al., 2001, 2003).
2.2. Участие клеточных шаперонов в упаковке вирусного генома и сборке вириона
Среди клеточных белков, играющих определённую роль в формировании вирусных частиц, отдельную группу составляют шапероны. Шапероны впервые были открыты как класс неструктурных белков, обеспечивающих правильную укладку других белков, но не входящих в конечный продукт (Sullivan and Pipas, 2001). Ранние исследования показали, что их экспрессия увеличивается при клеточном стрессе (высокая температура, химические вещества) для защиты белков от денатурации. Сейчас очевидно, что шапероны постоянно продуцируются в клетке и участвуют в ряде функций в нестрессовых ситуациях. К ним относятся белковый фолдинг и разборка белков, сборка/диссоциация олигомерных комплексов, транспорт белков через мембраны, деградация белков, защита белков от агрегации, везикулярный транспорт вдоль микротрубочек и вирус-специфические активности.
Большинство функций осуществляется шаперонами с затратой энергии гидролиза АТФ (Bukau and Horwich, 1998; Sullivan and Pipas, 2001).
Существует большое количество работ, посвященных вирус-индуцированной гиперэкспрессии шаперонов (Collins and Hightower, 1982; Morozov et al, 1995; Glotzer et al, 2000; Babu et al., 2008; Verchot, 2012). Взаимодействия вирусных белков с клеточными шаперонами достаточно детально описаны для ряда вирусов животных и бактериофагов. Было показано, что шапероны участвуют в репликации вирусной ДНК бактериофага X (Papovaviridae) (Alfano and McMacken, 1989; Ang et al, 2000), регуляции экспрессии генов у SV40 (Brodsky and Pipas, 1998) и вируса гриппа (Melville, et al, 1999), транспорте вирусной ДНК в ядро {Adenovirus) (Glotzer et al, 2000), в сборке и созревании вирионов у бактериофага A, (Zylicz et al, 1989; Hoffmann et al, 1992) и фага Т4 (van der Vies et al, 1994). Цитозольный Hsp70 играет важную роль в репликации и межклеточном транспорте у многих (+) РНК-содержащих вирусов растений, включая потексвирусы, тобамовирусы, потивирусы, кукумовирусы, томбусвирусы и кармовирусы (Verchot, 2012). Описаны примеры их участия в репликации Tombusvirus (Wang et al, 2009) и межклеточном транспорте Closteroviridae (Agranovsky et al, 1991; Satyanarayana et al, 2000), BTM (Shimizu et al., 2009) и вируса полосатости риса (Lu L. et al, 2009). Однако про участие шаперонов в формировании вирусной частицы среди вирусов растений известно очень немного (Sullivan and Pipas, 2001).
Было показано, что правильная упаковка БО ВТМ в вирионы с гетерологичной РНК in vivo в клетках Escherichia coli происходит при участии хозяйских шаперонов (Hwang et al, 1998). При мутациях по генам groEL или dnaK количество тотального и растворимого БО ВТМ значительно уменьшалось, а также в несколько раз уменьшался выход собранных вирусных частиц. И GroEL, и DnaK оказывали значительный эффект на общую экспрессию, стабильность, фолдинг и сборку БО ВТМ в клетках E.coli. Гиперэкспрессия одновременно GroEL и GroES в два раза увеличивала
количество растворимого БО ВТМ и в четыре раза увеличивала количество образующихся собранных ВТМ-подобных (псевдовирусных) частиц. Авторы предположили, что GrpE и комплекс GroEL/GroES обеспечивают правильное сворачивание и сборку БО ВТМ in vivo, обеспечивая фолдинг БО и, следовательно, его растворимость в большей степени, чем образование четвертичной структуры агрегатов (Hwang et al., 1998). Безусловно, использованная в данной работе система не воспроизводит процессы, происходящие в растительной клетке при сборке вириона ВТМ, и может лишь косвенно указывать на возможную роль хозяйских факторов при образовании вирусных частиц.
На данный момент времени нет данных, указывающих на роль шаперонов при сборке вирусных частиц in vivo, но при определённых условиях, например, при точечных мутациях БО, препятствующих правильному сворачиванию белковой молекулы, они могут, по-видимому, внести свой вклад в формирование вириона (Satyanarayana et al., 2000).
Существуют данные, что клеточный белок Hsp70 способствует правильному сворачиванию БО АВК и препятствует его агрегации (Hafren et al., 2010).
С использованием дигибридной дрожжевой системы было показано, что БО Y вируса картофеля (YBK), относящегося к группе потивирусов, взаимодействует с новым классом DnaJ-подобных белков (Hsp40) табака, названных NtCPIP (Nicotiana tabacum capsid protein interacting protein) (Hofius et al., 2007). Эти шапероны взаимодействуют с внутренним участком БО YBK, который необходим при сборке вирусной частицы и при транспорте через плазмодесмы. Их способность к взаимодействию также подтвердили исследования in vitro и in planta (методом бимолекулярной флуоресцентной комплементации). При экспрессии делетиционного NtCPIP количество YBK резко уменьшалось, а доминантно-негативные мутанты растений по NtCPIP являлись устойчивыми к вирусу. Основной вклад в распространение вируса белки NtCPIP вносят, участвуя в сборке вириона и межклеточном, но не
дальнем транспорте. Следует отметить, что в данной работе Hofius с соавторами (2007) изучали влияние взаимодействия шаперонов с БО на транспорт YBK, но они высказали предположение, что полученные результаты могут быть объяснены влиянием шаперонов на упаковку YBK.
DnaJ-белки являются кошаперонами, то есть дополнительными, и регулируют работу Hsp70, стимулируя их АТФазную активность, путём взаимодействия с J-доменом. J-домен NtCPIP не требуется для связывания с БО YBK, но необходим для распространения инфекции. Авторы предположили, что белки NtCPIP могут служить посредниками при взаимодействии Hsp70 с БО YBK для сборки вирусных частиц и межклеточного транспорта. Сборка вириона необходима для транспорта у потивирусов, поэтому участие хозяйских шаперонов может влиять на транспорт, влияя на сборку вирионов и БО (Dolja et al, 1994; Hofius et al.t 2007).
БО вируса мозаики перца (ВМПер) взаимодействует с клеточными шаперонами Hsc70, привлекая их для межклеточного транспорта вируса и способствуя развитию вирусной инфекции (Mathioudakis et al., 2012).
Похожие диссертационные работы по специальности «Вирусология», 03.02.02 шифр ВАК
Вирус мозаики альтернантеры: вирионы, вирусоподобные и структурно модифицированные частицы, структура и свойства2024 год, кандидат наук Манухова Татьяна Ивановна
Изучение сферических частиц, образующихся при термической перестройке вируса табачной мозаики, и области их применения2013 год, кандидат биологических наук Трифонова, Екатерина Алексеевна
Контроль трансляции РНК нуклеопротеидных комплексов, участвующих в межклеточной транслокации вирусного генома2000 год, кандидат биологических наук Козловский, Станислав Владимирович
Молекулярно-биологические свойства российских изолятов вируса оспы сливы2020 год, кандидат наук Шевелева Анна Александровна
Факторы растительного ядра, контролирующие защитный ответ растений на вирусную инфекцию2020 год, кандидат наук Махотенко Антонида Викторовна
Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Петрова, Екатерина Кирилловна, 2013 год
СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ
1. Мухамеджанова А.А., Карпова О.В., Родионова Н.П., Атабеков И.Г.
»
Неспецифическая активация трансляции инкапсидированной РНК потесквирусов с участием транспортного белка ТБГ1 X вируса картофеля // ДАН. - 2009. - Т. 428. № 2. - С. 266-268.
2. Никитин Н.А., Сушко А.Д., Архипенко М.В., Родионова Н.П., Карпова О.В., Яминский И.В. Сравнение структуры и свойств нуклеопротеидов, полученных с использованием белка оболочки фитовируса // Коллоидный журнал.-2011.-Т. 73. №4.-С. 512-519.
3. Новиков В.К., Кимазев В.З., Атабеков И.Г. Реконструкция рибонуклеопротеида вируса X картофеля. // ДАН. - 1972. - Т. 204. - С. 1259-1262.
4. Патрушев Л.И. Экспрессия генов. - М.: Наука, 2000. - 803 с.
5. Серазев Т.В., Надеждина Е С., Шанина Н.А., Лещинер А Д., Калинина Н.О, Морозов С.Ю. Вирионы и белок оболочки Х-вируса картофеля взаимодействуют с микротрубочками и способствуют полимеризации тубулина in vitro II Молекулярная биология. - 2003. - Т. 37 № 6. - С. 1080-1088.
6. Abouhaidar М., Bancroft J.B. The initiation of papaya mosaic virus assembly // Virology. - 1978. - Vol. 90 (1). - P. 54-59.
7. Abouhaidar M., Bancroft J.B. Sequential encapsidation of heterologous RNAs with papaya mosaic virus protein // Virology. - 1979. - Vol. 93 (1). - P. 253-5.
8. Abouhaidar M.G., Bancroft J.B. The polarity of assembly of papaya mosaic virus and tobacco mosaic virus RNAs with PMV-protein under conditions of nonspecificity // Virology. - 1980. - Vol. 107 (1). - P. 202-207.
9. Abouhaidar M., Erickson J.W., Bancroft J.B. The inhibition of papaya mosaic virus assembly related to the effect of cations on its RNA // Virology. - 1979. -Vol. 98 (l).-P. 116-120.
10. AbouHaidar M.G. and Erickson J.W. Structure and in vitro assembly of papaya mosaic virus // Molecular Plant Virology. - 1985. - Vol. 1. - P. 85-121.
11. Agranovsky A.A., Boyko V.P., Karasev A.V., Koonin E.V., Dolja V.V. Putative 65 kDa protein of beet yellows closterovirus is a homologue of HSP70 heat shock proteins // J. Mol. Biol. - 1991. - Vol. 217 (4). - P. 603-610.
12. Agranovsky A.A., Folimonov A.S., Folimonova S.Yu., Morozov S.Yu., Schiemann J., Lesemann D., Atabekov J.G. Beet yellows closterovirus HSP70-like protein mediates the cell-to-cell movement of a potexvirus transport-deficient mutant and a hordeivirus-based chimeric virus // J. Gen. Virol. -1998.-Vol. 79.-P. 889-895.
13. Ahlquist P. Bromoviruses // In: Encyclopedia of Virology (Webster, R.G., and Granoff A., ed.). - 1994. - Vol. 1. - P. 181-185. Academic Press, San Diego.
14. Alfano C., and McMacken R. Heat shock protein-mediated disassembly of nucleoprotein structures is required for the initiation of bacteriophage lambda DNA replication // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264 (18). - P. 10709-10718.
15. Alzhanova D.V., Prokhnevsky A.I., Peremyslov V.V., Dolja V.V. Virion tails of Beet yellows virus: Coordinated assembly by three structural proteins // Virology. 2007. - V. 359(1). - P. 220-226.
16. Ang D., Keppel F., Klein G., Richardson A., and Georgopoulos C. Genetic analysis of bacteriophage-encoded cochaperonins // Annu. Rev. Genet. - 2000. -Vol. 34.-P. 439-456.
17. Anindya R., Savithri H.S. Surface-exposed amino- and carboxy-terminal residues are crucial for the initiation of assembly in Pepper vein banding virus: a flexuous rod-shaped virus // Virology. 2003. - V. 316(2). - P. 325-236.
18. Annamalai P., Rao A.L. Dispensability of 3' tRNA-like sequence for packaging cowpea chlorotic mottle virus genomic RNAs // Virology. - 2005. -Vol. 332.-P. 650-658.
19. Annamalai P., and Rao A.L. Delivery and expression of functional viral RNA genomes in planta by agroinfiltration // Curr. Protoc. Microbiol. - 2006. - Vol. l.-P. 16B. 2.1-2.15.
20. Annamalai P., and Rao A.L. In vivo packaging of brome mosaic virus RNA 3, but not RNAs 1 and 2, is dependent on a cis-acting 3'-tRNA-like structure // J. Virol. - 2007. - Vol. 81. - P. 173-181.
21. Aoki K., Kragler F., Xoconostle-Cazares B., Lucas W.J. A subclass of plant heat shock cognate 70 chaperones carries a motif that facilitates trafficking through plasmodesmata // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2002. - Vol. 99 (25). -P. 16342-16347.
22. Arnold E., Luo M., Vriend G., Rossmann M.G., Palmenberg A.C., Parks G.D., Nicklin M.J., Wimmer E. Implications of the picornavirus capsid structure for polyprotein processing // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1987. - Vol. 84 (1). -P. 21-25.
23. ASTM Standard E2834. Standard Guide for Measurement of Particle Size Distribution of Nanomaterials in Suspension by Nanoparticle Tracking Analysis (NTA) // ASTM International, West Conshohocken, PA. DOI: 10.1520/E2834-12. www.astm.org.
24. Atabekov J.G. Potexvirus. In: Murphy F.A., Fauquet C.M., Bishop D.H.L., Ghabrial S.A., Martelli G.P., Mayo M.A., Summers M.D. (eds) Virus Taxonomy. Classification and Nomenclature of Viruses. Sixth Report of the International Commitee on Taxonomy of Viruses. Springer, Wien New York. -1995.-P. 479-482.
25. Atabekov J.G., Rodionova N.P., Karpova O.V., Kozlovsky S.V., Poljakov V.Y. The movement protein-triggered in situ conversion of potato virus X
virion RNA from a nontranslatable into a translatable form // Virology. - 2000. -Vol. 271 (2).-P. 259-263.
26. Atabekov I.G., Rodionova N.P., Karpova O.V., Kozlovsky S.V., Novikov V.K., Arkhipenko M.V. Translational activation of encapsidated potato virus X RNA by coat protein phosphorylation // Virology. - 2001. - Vol. 286. - P. 466-474.
27. Atabekov J., Dobrov E., Karpova O., and Rodionova N. Potato virus X: structure, disassembly and reconstitution // Mol. Plant Pathol. - 2007. - Vol. 8 (5).-P. 667-675.
28. Atabekova T.I., Taliansky M.E., Atabekov J.G. Specificity of protein-RNA and protein-protein interaction upon assembly of TMV in vivo and vitro II Virology. - 1975. - Vol. 67 (1). - P. 1-13.
29. Babu M., Griffiths J.S., Huang T.S., and Wang, A. Altered gene expression changes in Arabidopsis leaf tissues and protoplasts in response to Plum pox virus infection // BMC Genomics. - 2008. - Vol. 9. - P. 325.
30. Bancroft J.B., Abouhaidar M., Erickson J.W. The assembly of clover yellow mosaic virus and its protein // Virology. - 1979. - Vol. 98 (1). - P. 121-130.
31. Bancroft J.B., Hills G. J., and Richardson J. F. A re-evaluation of the structure of narcissus mosaic virus and polymers made from its protein // J. Gen. Virol. - 1980. - Vol. 50. - P. 451-454.
32. Baratova L.A., Grebenshchikov N.I., Dobrov E.N., Gedrovich A.V., Kashirin I.A., Shishkov A.V., Efimov A.V., Jarvekulg L., Radavsky Y.L., and Saarma M. The organization of potato virus X coat proteins in virus particles studied by tritium planigraphy and model building // Virology. - 1992a. - Vol. 188. -P. 175-180.
33. Baratova L.A., Grebenshchikov N.I., Shishkov A.V., Kashirin I.A., Radavsky J.I., Jarvekulg L., Saarma M. The topography of the surface of potato virus X:
tritium planigraphy and immunological analysis // J.Gen. Virol. - 1992b. -Vol. 73.-P. 229-235.
34. Baratova L.A., Fedorova N.V., Dobrov E.N., Lukashina E.V., Kharlanov A.N., Nasonov V.V., Serebryakova M.V., Kozlovsky S.V., Zayakina O.V., and Rodionova N.P. N-terminal segment of potato virus X coat protein subunits is glycosylated and mediates formation of a bound water shell on the virion surface // Eur. J. Biochem. - 2004. - Vol. 271. - P. 3136-3145.
35. Baulcombe D.C., Lloyd J., Manoussopoulos I.N., Roberts I.M., Harrison B.D. Signal for potyvirus-dependent aphid transmission of potato aucuba mosaic virus and the effect of its transfer to potato virus X // J. Gen. Virol. - 1993. -Vol. 74 (Pt 7). - P. 1245-1253.
36. Baulcombe D.C., Chapman S., Santa Cruz S. Jellyfish green fluorescent protein as a reporter for virus infections // Plant J. - 1995. - Vol. 7 (6). - P. 1045-1053.
37. Beck D.L., Guilford P.J., Voot D.M., Andersen M.T., Forster R.L.S. Triple gene block proteins of white clover mosaic potexvirus are required for transport // Virology. - 1991. - Vol. 183 (2). - P. 695-702.
38. Bendahmane A., Kanyuka K., Baulcombe D.C. The Rx gene from potato controls separate virus resistance and cell death responses // Plant Cell. - 1999. -Vol. 11 (5).-P. 781-92.
39. Betti C., Lico C., Maffi D., DAngeli S., Altamura M.M., Benvenuto E., Faoro F., Baschieri S. Potato virus X movement in Nicotiana benthamiana: new details revealed by chimeric coat protein variants // Mol. Plant Pathol. - 2012. -Vol. 13 (2).-P. 198-203.
40. Bink H.H., Schirawski J., Haenni A.L., Pleij C.W. The 5'-proximal hairpin of turnip yellow mosaic virus RNA: its role in translation and encapsidation // J. Virol. - 2003. - Vol. 77. - P. 7452-7458.
41. Bol J.F. Role of capsid proteins // Methods in Molecular Biology. - 2008. -Vol. 451.-P. 21-31.
42. Brodsky J.L., and Pipas J.M. Polyomavirus T antigens: Molecular chaperones for multiprotein complexes // J. Virol. - 1998. - Vol. 72 (7). - P. 5329-5334.
43. Bukau B., and Horwich A.L. The Hsp70 and Hsp60 chaperone machines // Cell. - 1998. - Vol. 92 (3). - P. 351-366.
44. Burd C.G., Dreyfuss G. Conserved structures and diversity of functions of RNA-binding proteins // Science. - 1994. - Vol. 265. - P. 615-621.
45. Butler P.J.G. The current picture of the structure and assembly of tobacco mosaic virus // J. Gen. Virol. - 1984. - Vol. 65. - P. 253-279.
46. Calhoun S.L., Speir J.A., Rao A.L. In vivo particle polymorphism results from deletion of a N-terminal peptide molecular switch in brome mosaic virus capsid protein // Virology. - 2007. - Vol. 364 (2). - P. 407-421.
47. Callaway A., Giesman-Cookmeyer D., Gillock E.T., Sit T.L., Lommel S.A. The multifunctional capsid proteins of plant RNA viruses // Annu. Rev. Phytopathol. - 2001. - Vol. 39. - P. 419-460.
48. Campbell R.N. Fungal transmission of plant viruses // Annu. Rev. Phytopathol. - 1996.-Vol. 34.-P. 87-108.
49. Chapman S., Hills G., Watts J., Baulcombe D. Mutational analysis of the coat protein gene of potato virus X: effects on virion morphology and viral pathogenicity // Virology. - 1992. - Vol. 191. - P. 223-230.
50. Chaturvedi S, Jung B, Gupta S, Anvari B, Rao AL. Simple and robust in vivo and in vitro approach for studying virus assembly // J. Vis. Exp. - 2012. - Vol. (61).-E. 3645.
51. Chen D., Hartweck J.L., Alamillo J.M., Mateo C.S., Perez J.J., Fernandez-Fernandez M.R., Olszewski N.E., Garcia J.A. Identification of secret agent as the O-GlcNAc transferase that participates in plum pox virus infection // J. Virology. - 2005. - Vol. 79. - P. 9381-9387.
134
52. Cho S.Y., Cho W.K., Sohn S.H., Kim K.H. Interaction of the host protein NbDnaJ with Potato virus X minus-strand stem-loop 1 RNA and capsid protein affects viral replication and movement // Biochemical and Biophysical Research Communications. - 2012. - Vol. 417 (1). - P. 451-456.
53. Cho T.J., Dreher T.W. Encapsidation of genomic but not subgenomic Turnip yellow mosaic virus RNA by coat protein provided in trans // Virology. -2006. - Vol. 356 (1-2). - P. 126-135.
54. Choi Y.G., Rao A.L. Packaging of tobacco mosaic virus subgenomic RNAs by Brome mosaic virus coat protein exhibits RNA controlled polymorphism // Virology. - 2000. - Vol. 275 (2). - P. 249-257.
55. Choi Y.G., Dreher T.W., Rao A.L. tRNA elements mediate the assembly of an icosahedral RNA virus // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2002. - Vol. 99. - P. 655-660.
56. Choi Y.G., Rao A.L. Packaging of brome mosaic virus RNA3 is mediated through a bipartite signal // J. Virol. - 2003. - Vol. 77. - P. 9750-9757.
57. Chou T.Y., Hart G.W., and Dang C.V. c-Myc is glycosylated at threonine 58, a known phosphorylation site and a mutational hot spot in lymphomas // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270. - P. 18961- 18965.
58. Chou Y.L., Hung Y.J., Tseng Y.H., Hsu H.T., Yang J.Y., Wung C.H., Lin N.S., Meng M., Hsu Y.H., Chang B.Y. The stable association of virion with the triple-gene-block protein 3-based complex of Bamboo mosaic virus // PLoS Pathog. - 2013. - Vol. 9 (6). el003405.
59. Christensen N., Tilsner J., Bell K., Hammann P., Parton R., Lacomme C., Oparka K. The 5'cap of Tobacco Mosaic Virus (TMV) is required for virion attachment to the actin/ER network during early infection // Traffic. - 2009. -Vol. 10.-P. 536-551.
60. Collins P.L., and Hightower L.E. Newcastle disease virus stimulates the cellular accumulation of stress (heat shock) mRNAs and proteins // J. Virol. -1982. - Vol. 44 (2). - P. 703-707.
61. Comer F.I., Hart G.W. Reciprocity between O-GlcNAc and O-phosphate on the carboxyl terminal domain of RNA polymerase II // Biochemistry. - 2001. -Vol. 40.-P. 7845-7852.
62. Damayanti T.A., Tsukaguchi S., Mise K., Okuno T. cis-acting elements required for efficient packaging of brome mosaic virus RNA3 in barley protoplasts // J. Virol. 2003. - V. 77(18). - P. 9979-9986.
63. Dawson W.O. Tobamovirus-plant interactions // Virology. - 1992. - Vol. 186 (2).-P. 359-367.
64. Ding B., Haudenshield J.S., Hull R.J., Wolf S., Beachy R.N., Lucas W.J. Secondary plasmodesmata are specific of localization of the tobacco mosaic virus movement protein in transgenic tobacco plants // Plant Cell. - 1992. -Vol. 4.-P. 915-938.
65. Dobrov E.N., and Atabekov J.G. Reconstitution of plant viruses // In: Plant Viruses (Mandahar, C.L., ed.). - 1989. - Vol. 1. - P. 173-205, CRC Press, Inc. Boca Raton, FL.
66. Dolja V.V., Haldeman R., Robertson N.L., Dougherty W.G., and Carrington J.C. Distinct functions of capsid protein in assembly and movement of tobacco etch poty virus in plants//EMBO J. - 1994. - Vol. 13.-P. 1482-1491.
67. Dolja V.V., Haldeman-Cahill R., Montgomery A.E., Vandenbosch K.A., Carrington J.C. Capsid protein determinants involved in cell-to-cell and long distance movement of tobacco etch potyvirus // Virology. - 1995. - Vol. 206. -P. 1007-1016
68. Dong D.L., Xu Z.S., Chevrier M.R., Cotter R.J., Cleveland D.W., and Hart G.W. Glycosylation of mammalian neurofilaments. Localization of multiple O-
linked N-acetylglucosamine moieties on neurofilament polypeptides L and M // J. Biol. Chem. - 1993. - Vol. 268. - P. 16679-16687.
69. Donis-Keller H. Site specific enzymatic cleavage of RNA // Nucleic Acids Res. - 1979. - Vol. 7(1).- P. 179-192.
70. Dufresne P.J., Thivierge K., Cotton S., Beauchemin C., Ide C., Ubalijoro E., Laliberte J.F., Fortin M.G. Heat shock 70 protein interaction with Turnip mosaic virus RNA-dependent RNA polymerase within virus-induced membrane vesicles // Virology. - 2008. - Vol. 374. - P. 217-227.
71. Duggal R., Hall T.C. Identification of domains in brome mosaic virus RNA-1 and coat protein necessary for specific interaction and encapsidation // J. Virol. - 1993. - Vol. 67. - P. 6406-6412.
72. Duke G.M., Hoffman M.A., Palmenberg A.C. Sequence and structural elements that contribute to efficient encephalomyocarditis virus RNA translation // J. Virol. - 1992. - Vol. 66 (3). - P. 1602-1609.
73. Erickson J.W., Bancroft J.B., Home R.W. The assembly of papaya mosaic virus protein // Virology. - 1976. - Vol. 72 (2). - P. 514-517.
74. Erickson J.W., Abouhaidar M., Bancroft J.B. The specificity of papaya mosaic virus assembly // Virology. - 1978. - Vol. 90 (1). - P. 60-66.
75. Erickson J.W., Bancroft J.B. The self-assembly of papaya mosaic virus // Virology. - 1978a. - Vol. 90 (1). - P. 36-46.
76. Erickson J.W., Bancroft J.B. The kinetics of papaya mosaic virus assembly. // Virology. - 1978b. - Vol. 90. - P. 47-53.
77. Erickson J.W., Bancroft J.B. The assembly of papaya mosaic virus coat protein with DNA // Prog. Clin. Biol. Res. - 1980. - Vol. 40. - P. 293-300.
78. Erickson J.W., Bancroft J.B., Stillman M.J. Circular dichroism studies of papaya mosaic virus coat protein and its polymers // J. Mol. Biol. - 1981. -Vol. 147 (2).-P. 337-349.
79. Erickson J.W., Hallett F.R., Bancroft J.B. Subassembly aggregates of papaya mosaic virus protein // Virology. - 1983. - Vol. 129 (1). - P. 207-211.
80. Fedorkin O.N., Merits A., Lucchesi J., Solovyev A.G., Saarma M., Morozov, S.Y. and Makinen K. Complementation of the movement-deficient mutations in Potato virus X: Potyvirus coat protein mediates cell-to-cell trafficking of C-terminal truncation but not deletion mutant of potexvirus coat protein // Virology. - 2000. - Vol. 270. - P. 31-42.
81. Fedorkin O., Solovyev A., Yelina N., Zamyatnin A.Jr., Zinovkin R., Makinen K., Schiemann J., and Morozov S.Yu. Cell-to-cell movement of potato virus X involves distinct functions of the coat protein // J. Gen. Virol. - 2001. - Vol. 82.-P. 449-458.
82. Fernandez-Fernandez M.R., Camafeita E., Bonay P., Mendez E., Albar J.P., and Garcia J.A. The capsid protein of a plant single-stranded RNA virus is modified by O-linked N-acetylglucosamine // J. Biol. Chem. - 2002. - Vol. 277.-P. 135-140.
83. Fraenkel-Conrat H, Williams RC. Reconstitution of active tobacco mosaic virus from its inactive protein and nucleic acid components // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1955. - V. 41(10). - P. 690-698.
84. Fraenkel-Conrat H., Singer B., Tsugita A. Purification of viral RNA by means of bentonite // Virology. - 1961. - Vol. 14. - P. 54-58.
85. Furuichi Y., and Shatkin A.J. Viral and cellular mRNA capping: past and prospects // Adv. Virus Res. - 2000. - Vol. 55. - P. 135-184.
86. Geering A.D., Thomas J.E. Characterisation of a virus from Australia that is closely related to papaya mosaic potexvirus // Arch. Virol. - 1999. - Vol. 144 (3).-P. 577-592.
87. Gerken T.A., Butenhof K.J. and Shogren R. Effects of glycosylation on the conformation and dynamics of O-linked glycoproteins: carbon-13 NMR studies of ovine submaxillary mucin // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28 (13). -P. 5536-5543.
88. Glotzer J.B., Saltik M., Chiocca S., Michou A.I., Moseley P., and Cotten M. Activation of heat-shock response by an adenovirus is essential for virus replication // Nature. - 2000. - Vol. 407 (6801). - P. 207-211.
89. Goelet P., Lomonossoff G.P., Butler P.J., Akam M.E., Gait M.J., Karn J. Nucleotide sequence of tobacco mosaic virus RNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1982.-Vol. 79 (19).-P. 5818-22.
90. Goodman R.M. Reconstitution of potato virus X in vitro. I. Properties of the dissociated protein structural subunits // Virology. - 1975. - Vol. 68 (2). - P. 287-298.
91. Goodman R.M., Home R.W., Hobart J.M. Reconstruction of potato virus X in vitro. II. Characterization of the reconstituted product // Virology. - 1975. -Vol. 68 (2).-P. 299-308.
92. Goodman R.M., McDonald J.G., Home R.W., Bancroft J.B. Assembly of flexuous plant viruses and their proteins // Philos. Trans. R. Soc. (London) B. Biol Sci. - 1976. - Vol. 276 (943). - P. 173-179.
93. Goodman R.M. Reconstitution of potato virus X in vitro. III. Evidence for a role for hydrophobic interactions // Virology. - 1977. - Vol. 76. - P. 72-78.
94. Greis K.D., Gibson W., and Hart G.W. Site-specific glycosylation of the human cytomegalovirus tegument basic phosphoprotein (UL32) at serine 921 and serine 952 // J. Virol. - 1994. - Vol. 68. - P. 8339-8849.
95. Guilley H., Jonard G., Kukla B., Richards K.E. Sequence of 1000 nucleotides at the 3' end of tobacco mosaic virus RNA // Nucleic Acids Res. - 1979. - Vol. 6(4).-P. 1287-1308.
96. Hafren A., Hofius D., Ronnholm G., Sonnewald U., Makinen K. HSP70 and its cochaperone CPIP promote potyvirus infection in Nicotiana benthamiana by regulating viral coat protein functions // Plant Cell. - 2010. - Vol. 22 (2). - P. 523-535.
97. Hammond J., Reinsel M.D., Maroon-Lango C.J. Identification and full sequence of an isolate of Alternanthera mosaic potexvirus infecting Phlox stolonifera II Arch. Virol. - 2006. - Vol. 151 (3). - P. 477-493.
98. Harrison B.D., Robinson D.J. Tobraviruses // In: Handbook of Plant Virus Infections and Comparative Diagnosis (Kurstak, E., ed.). - 1981. - P. 515-540. New York: Elsevier.
99. Hartweck L.M., Scott C.L., Olszewski N.E. Two O-linked N-acetylglucosamine transferase genes of Arabidopsis thaliana L. Heynh. have overlapping functions necessary for gamete and seed development // Genetics. -2002.-Vol. 161.-P. 1279-1291.
100. Hartweck L.M., Genger R.K., Grey W.M., and Olszewski N.E. SECRET AGENT and SPINDLY have overlapping roles in the development of Arabidopsis thaliana L. Heyn // J. Exp. Bot. - 2006. - Vol. 57. - P. 865-875.
101. Hilf M.E., Dawson W.O. The tobamovirus capsid protein functions as a host-specific determinant of long-distance movement // Virology. - 1993. - Vol. 193 (l).-P. 106-114.
102. Hoffmann H.J., Lyman S.K., Lu C., Petit M.A., and Echols H. Activity of the Hsp70 chaperone complex - DnaK, DnaJ, and GrpE - in initiating phage lambda DNA replication by sequestering and releasing lambda P protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1992. - Vol. 89 (24). - P. 12108-12111.
103. Hofius D., Maier A.T., Dietrich C., Jungkunz I., Bornke F., Maiss E., Sonnewald U. Capsid protein-mediated recruitment of host DnaJ-like proteins is required for Potato virus Y infection in tobacco plants // J. Virol. - 2007. -Vol. 81 (21).-P. 11870-11880.
104. Holt G.D., Snow C.M., Senior A., Haltiwanger R.S., Gerace L. and Hart G.W. Nuclear pore complex glycoproteins contain cytoplasmically disposed O-linked N-acetylglucosamine // J. Cell Biol. - 1987. - Vol. 104. - P. 1157-1164.
105. Hwang D.-J., Turner N.E., and Wilson T.M.A. Chaperone protein GrpE and the GroEL/GroES complex promote the correct folding of tobacco mosaic virus coat protein for ribonucleocapsid assembly in vivo II Arch. Virol. - 1998. -Vol. 143.-P. 2203-2214.
106. Ivanov K.I., Puustinen P., Merits A., Saarma M., and Makinen K. Phosphorylation down-regulates the RNA binding function of the coat protein of potato virus A // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276. - P. 13530-13540.
107. Ivanov K.I., Puustinen P., Gabrenaite R., Vihinen H., Ronnstrand L., Valmu L., Kalkkinen N., and Makinen K. Phosphorylation of the potyvirus capsid protein by protein kinase CK2 and its relevance for virus infection // Plant Cell. - 2003. - Vol. 15. - P. 2124-2139.
108. Ivanov K.I., Makinen K. Coat proteins, host factors and plant viral replication // Curr. Opin. Virol. - 2012. - Vol. 2 (6). - P. 712-718.
109. Ivanov P.A., Mukhamedzhanova A.A., Smirnov A.A., Rodionova N.P., Karpova O.V., Atabekov J.G. The complete nucleotide sequence of Alternanthera mosaic virus infecting Portulaca grandiflora represents a new strain distinct from phlox isolates // Virus Genes. - 2011. - Vol. 42. - P. 268271.
110. Jeong J.K., Yoon G.S., Ryu W.S. Evidence that the 5'-end cap structure is essential for encapsidation of hepatitis B virus pregenomic RNA // J. Virol. -2000. - Vol. 74 (12). - P. 5502-5508.
111. Kaftanova A.S., Kiselev N.A., Novikov V.K., and Atabekov J.G. Structure of products of protein reassembly and reconstruction of potato virus X // Virology. - 1975. - Vol. 65. - P. 283-287.
112. Kao C.C., Quadt R., Hershberger,R.P., and Ahlquist P. Brome mosaic virus RNA replicase proteins la and 2a from a complex in vitro // J. Virol. - 1992. -Vol. 66. - P. 6322-6329.
113. Karpova O.V., Tyulkina L.G., Atabekov K.J., Rodionova N.P., and Atabekov J.G. Deletion of the intercistronic poly(A) tract from brome mosaic virus RNA3 by ribonuclease H and its restoration in progeny of the religated RNA3 // J. Gen. Virol. - 1989. - Vol. 70. - P. 2287-2297.
114. Karpova O.V., Ivanov K.I., Rodionova N.P., Dorokhov Yu.L., and Atabekov J.G. Nontranslatability and dissimilar behavior in plants and protoplasts of viral RNA and movement protein complexes formed in vitro II Virology. -1997.-Vol. 230.-P. 11-21.
115. Karpova O.V., Zayakina O.V., Arkhipenko M.V., Sheval E.V., Kiselyova O.I., Poljakov V.Y., Yaminsky I.V., Rodionova N.P., Atabekov J.G. Potato virus X RNA-mediated assembly of single-tailed ternary 'coat protein-RNA-movement protein' complexes II J. Gen. Virol. - 2006. - Vol. 87 (9). - P. 2731-2740.
116. Kaye N.M., Emmett K.J., Merrick W.C., Jankowsky E. Intrinsic RNA binding by the eukaryotic initiation factor 4F depends on a minimal RNA length but not on the m7G cap // J. Biol. Chem. - 2009. - Vol. 284 (26). - P. 1774217750.
117. Kavanagh T., Goulden M., Santa-Cruz S., Chapman S., Barker I., Baulcombe D. Molecular analysis of a resistance-breaking strain of potato virus X // Virology. - 1992. - Vol. 189. - P. 609-617.
118. Kelly W.G., Dahmus M.E., and Hart G.W. RNA polymerase II is a glycoprotein // J. Biol. Chem. - 1993. - Vol. 268. - P. 10416-10424.
119. Kim K.H., Hemenway C. The 5' nontranslated region of potato virus X RNA affects both genomic and subgenomic RNA synthesis // J. Virol. - 1996. - Vol. 70 (8).-P. 5533-5540.
120. Kim Y.C., Udeshi N.D., Balsbaugh J.L., Shabanowitz J., Hunt D.F., Olszewski N.E. O-GlcNAcylation of the Plum poxvirus capsid protein catalyzed by SECRET AGENT: characterization of O-GlcNAc sites by electron transfer dissociation mass spectrometry // Amino Acids. - 2011. - Vol. 40 (3). - P. 869-876.
121. Kiselyova O.I., Yaminsky I.V., Karpova O.V., Rodionova N.P., Kozlovsky S.V., Arkhipenko M.V., Atabekov J.G. AFM study of potato virus X disassembly induced by movement protein // J. Mol. Biol. - 2003. - Vol. 332 (2).-P. 321-325.
122. Kwon S.J., Park M.R., Kim K.W., Plante C.A., Hemenway C.L., Kim K.H. cis-Acting sequences required for coat protein binding and in vitro assembly of Potato virus X // Virology. - 2005. - Vol. 334 (1). - P. 83-97.
123. Laliberté Gagné M.E, Lecours K., Gagné S., Leclerc D. The F13 residue is critical for interaction among the coat protein subunits of papaya mosaic virus // FEBS J. - 2008. - Vol. 275 (7). - P. 1474-1484.
124. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. - 1970. - Vol. 227 (5259). - P. 680-685.
125. Lazinski D., Grzadzielska E., Das A. Sequence-specific recognition of RNA hairpins by bacteriophage antiterminators requires a conserved arginine-rich motif// Cell. - 1989. - Vol. 59. - P. 207-218.
126. Lee C.C., Ho Y.N, Hu R.H., Yen Y.T., Wang Z.C., Lee Y.C, Hsu Y.H, Meng M. The interaction between bamboo mosaic virus replication protein and coat protein is critical for virus movement in plant hosts // J. Virol. - 2011. - Vol. 85 (22).-P. 12022-12031.
127. Lee Y.F, Nomoto A, Detjen B.M, Wimmer E. A protein covalently linked to poliovirus genome RNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1977. - Vol. 74 (1). -P. 59-63.
128. Lee Y.S., Lin B.Y., Hsu Y.H., Chang B.Y., Lin N.S. Subgenomic RNAs of bamboo mosaic potexvirus-V isolate are packaged into virions // J. Gen. Virol.
- 1998.-Vol. 79 (7).-P. 1825-1832.
129. Lok S., Abouhaidar M. The polar alkaline disassembly of papaya mosaic virus //Virology. - 1981. -Vol. 113 (2).-P. 637-643.
130. Lok S., Abouhaidar M.G. The nucleotide sequence of the 5' end of papaya mosaic virus RNA: site of in vitro assembly initiation // Virology. - 1986. -Vol. 153 (2).-P. 289-296.
131. Lough T.J., Shash K., Xoconostle-Cazares B., Hofstra K.R., Beck D.L., Balmori E., Forster R.L.S., Lucas W.J. Molecular dissection of the mechanism by which potexvirus triple gene block proteins mediate cell-to-cell transport of infectious RNA // Mol. Plant-Microbe Interact. - 1998. - Vol. 11. - P. 801814.
132. Lough T.J., Netzler N.E., Emerson S.J., Sutherland P., Carr F., Beck D.L., Lucas W.J., Forster R.L. Cell-to-cell movement of potexviruses: evidence for a ribonucleoprotein complex involving the coat protein and first triple gene block protein // Mol. Plant-Microbe Interact. - 2000. - Vol. 13. - P. 962-974.
133. Lough T.J., Lee R.H., Emerson S.J., Forster R.L., Lucas W.J. Functional analysis of the 5' untranslated region of potexvirus RNA reveals a role in viral replication and cell-to-cell movement // Virology. - 2006. - Vol. 351 (2). - P. 455-465.
134. Lu H.C., Chen C.E., Tsai M.H., Wang H.I., Su H.J., Yeh H.H. Cymbidium mosaic potexvirus isolate-dependent host movement systems reveal two movement control determinants and the coat protein is the dominant. Virology.
- 2009. - Vol. 388 (1). - P. 147-159.
135. Lu L., Du Z., Qin M., Wang P., Lan H., Niu X., Jia D., Xie L., Lin Q., Xie L., Wu Z. Pc4, a putative movement protein of Rice stripe virus, interacts with a
type I DnaJ protein and a small Hsp of rice // Virus Genes. - 2009. - Vol. 38 (2).-P. 320-327.
136. Lu R, Folimonov A, Shintaku M, Li W.X, Falk B.W, Dawson W.O, Ding S.W. Three distinct suppressors of RNA silencing encoded by a 20-kb viral RNA genome // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2004. - Vol. 101. - P. 1574215747.
137. Lukashina E, Badun G, Fedorova N, Ksenofontov A, Nemykh M, Serebryakova M, Mukhamedzhanova A, Karpova O, Rodionova N, Baratova L, Dobrov E. Tritium planigraphy study of structural alterations in the coat protein of Potato virus X induced by binding of its triple gene block 1 protein to virions // FEBS J. - 2009. - Vol. 276 (23). - P. 7006-7015.
138. Malloy A. Count, size and visualize nanoparticles // Materials Today. — 2011.— Vol. 14 (4).-P. 170-173.
139. Mathioudakis M.M, Veiga R, Ghita M, Tsikou D, Medina V, Canto T, Makris A.M., Livieratos I.C. Pepino mosaic virus capsid protein interacts with a tomato heat shock protein cognate 70 // Virus Res. - 2012. - Vol. 163 (1). -P. 28-39.
140. Melville M.W, Tan S.L, Wambach M, Song J., Morimoto R.I, and Katze M.G. The cellular inhibitor of the PKR protein kinase, P58 (IPK), is an influenza virus-activated co-chaperone that modulates heat shock protein 70 activity // J. Biol. Chem. - 1999. - Vol. 274 (6). - P. 3797-3803.
141. Miki T, Oshima N. Chemical studies on the structural protein of potato aucuba mosaic virus // Virology. - 1972. - Vol. 48 (2). - P. 386-393.
142. Morozov S.Yu, Miroshnichenko N.A, Zelenina D.A, Fedorkin O.N, Solovyev A.G, Lukasheva L.I, Karasev A.V, Dolja V.V, and Atabekov J.G. Expression strategy of the potato virys X triple gene block // J. Gen. Virol. -1991. - Vol. 72. - P. 2039-2043.
143. Morozov A., Subjeck J., and Raychaudhuri P. HPV16 E7 oncoprotein induces expression of a 110 kDa heat shock protein // FEBS Lett. - 1995. - Vol. 371 (3).-P. 214-218.
144. Mukhamedzhanova A.A., Smirnov A.A., Arkhipenko M.V., Ivanov P.A., Chirkov S.N., Rodionova N.P., Karpova O.V., Atabekov J.G. Characterization of Alternanthera mosaic virus and its Coat Protein // Open Virol. J. - 2011. -Vol. 5.-P. 136-140.
145. Mullis K.G., Haltiwanger R.S., Hart G.W., Marchase R.B., and Engler J.A. Relative accessibility of TV-acetylglucosamine in trimers of the adenovirus types 2 and 5 fiber proteins // J. Virol. - 1990. - Vol. 64. - P. 5317-5323.
146. Niehl A., Heinlein M. Cellular pathways for viral transport through plasmodesmata // Protoplasma. - 2011. - Vol. 248. - P. 75-99.
147. Novikov V.K., Atabekov J.G. A study of the mechanism controlling the host range of plant virus. I. Virus-specific receptors of Chenopodium amaranticolor // Virology. - 1970. - Vol. 41. - P. 101-107.
148. Olszewski N.E., West C.M., Sassi S.O., Hartweck L.M. O-GlcNAc protein modification in plants: Evolution and function // Biochim. Biophys. Acta. -2010.-Vol. 1800 (2).-P. 49-56.
149. Oparka K.J., Roberts A.G., Roberts I.M., Prior D.A.M., Santa Cruz S. Viral coat protein is targeted to, but does not gate, plasmodesmata during cell-to-cell movement of potato virus X // Plant Journal. - 1996. - Vol. 10. - P. 805-813.
150. Ozeki J., Hashimoto M., Komatsu K., Maejima K., Himeno M., Senshu H., Kawanishi T., Kagiwada S., Yamaji Y., Namba S. The N-terminal region of the Plantago asiatica mosaic virus coat protein is required for cell-to-cell movement but is dispensable for virion assembly // Mol. Plant-Microbe Interact. - 2009. - Vol. 22 (6) - P. 677-685.
151. Park M.R., Park S.H., Cho S.Y., Kim K.H. Nicotiana benthamiana protein, NbPCIPl, interacting with Potato virus X coat protein plays a role as
susceptible factor for viral infection // Virology. - 2009. - Vol. 386. - P. 257269.
152. Peremyslov V.V, Hagiwara Y, and Dolja V.V. HSP70 homolog functions in cell-to-cell movement of a plant virus // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1999. -Vol. 96 (26).-P. 14771-14776.
153. Pérez J. de J, Udeshi N.D, Shabanowitz J, Ciordia S, Juárez S, Scott C.L, Olszewski N.E, Hunt D.F, García J.A. O-GlcNAc modification of the coat protein of the potyvirus Plum pox virus enhances viral infection // Virology. -2013.-Vol. 442 (2).-P. 122-131.
154. Pilipenko E.V, Blinov V.M, Chernov B.K, Dmitrieva T.M, Agol V.I. Conservation of the secondary structure elements of the 5'-untranslated region of cardio- and aphthovirus RNAs // Nucleic Acids Res. - 1989. - Vol. 17 (14). -P. 5701-5711.
155. Qu F, Morris T.J. Encapsidation of turnip crinkle virus is defined by a specific packaging signal and RNA size // J. Virol. 1997. - Vol. 71 (2). - P. 1428-1435.
156. Qu F, Ren T, Morris T.J. The coat protein of turnip crinkle virus suppresses posttranscriptional gene silencing at an early initiation step // J. Virol. - 2003. -Vol. 77.-P. 511-522.
157. Rakitina D.V, Kantidze O.L, Leshchiner A.D, Solovyev A.G, Novikov V.K, Morozov S.Y, Kalinina N.O. Coat proteins of two filamentous plant viruses display NTPase activity in vitro // FEBS Lett. - 2005. - Vol. 579 (22). -P.4955-4960.
158. Rao A.L, Grantham G.L. Molecular studies on bromovirus capsid protein. II. Functional analysis of the amino-terminal arginine-rich motif and its role in encapsidation, movement, and pathology // Virology. - 1996. - Vol. 226. - P. 294-305.
159. Rao A.L. Genome packaging by spherical plant RNA viruses // Annu. Rev. Phytopathol. - 2006. - Vol. 44. - P. 61-87.
160. Ready K.F., Bancroft J.B. The assembly of barrel cactus virus protein // Virology. - 1985. - Vol. 141 (2). - P. 302-305.
161. Rodionova N.P., Karpova O.V., Kozlovsky S.V., Zayakina O.V., Arkhipenko M.V., Atabekov J.G. Linear remodeling of helical virus by movement protein binding // J. Mol. Biol. - 2003. - Vol. 333 (3). - P. 565-572.
162. Ryabov E.V., Robinson D.J., Taliansky M.E. A plant virus-encoded protein facilitates long-distance movement of heterologous viral RNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1999. - Vol. 96 (4). - P. 1212-1217.
163. Saito T., Yamanaka K., Okada Y. Long-distance movement and viral assembly of tobacco mosaic virus mutants // Virology. - 1990. - Vol. 176. - P. 329-336.
164. Santa Cruz S.S., Chapman S., Roberts A.G., Roberts I.M., Prior D.A., Oparka K.J. Assembly and movement of a plant virus carrying a green fluorescent protein overcoat // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1996. - Vol. 93 (13). - P. 6286-6290.
165. Santa Cruz S., Roberts A.G., Prior D.A.M., Chapman S., Oparka K.J. Cell-to-cell and phloem-mediated transport of potato virus X: the role of virions // Plant Cell. -1998. - Vol. 10. - P. 495-510.
166. Satyanarayana T., Gowda S., Mawassi M., Albiach-Marti M.R., Ayllon M.A., Robertson C., Garnsey S.M., and Dawson W.O. Closterovirus encoded HSP70 homolog and p61 in addition to both coat proteins function in efficient virion assembly // Virology. - 2000. - Vol. 278 (1). - P. 253-265.
167. Schaad M.C., Carrington G.C. Suppression of long-distance movement of tobacco etch virus in a nonsusceptible host // J. Virol. - 1996. - Vol. 70. - P. 2556-2561.
168. Scholthof H.B. Plant virus transport: motions of functional equivalence // Trends in Plant Science. - 2005. - Vol. 10. - P. 376-382.
169. Scott C.L., Hartweck L.M., Pérez J.J., Chen D., García J.A., and Olszewski N.E. SECRET AGENT, an Arabidopsis thaliana O-GlcNAc transferase,
modifies the Plum pox virus capsid protein // FEBS Lett. - 2006. - Vol. 580. -P. 5829-5835.
170. Seddas P, and Boissinot S. Glycosylation of beet western yellows virus proteins is implicated in the aphid transmission of the virus // Arch. Virol. -2005.-Vol. 151 (5).-P. 967-984.
171. Shimizu T, Yoshii A, Sakurai K, Hamada K, Yamaji Y, Suzuki M, Namba S, Hibi T. Identification of a novel tobacco DnaJ-like protein that interacts with the movement protein of tobacco mosaic virus // Arch. Virol. - 2009. -Vol. 154 (6).-P. 959-967.
172. Short M.N, Davies J.W. Narcissus mosaic virus: a potexvirus with an encapsidated subgenomic messenger RNA for coat protein // Biosci. Rep. -1983.-Vol. 3 (9).-P. 837-846.
173. Sit T.L, Leclerc D, AbouHaidar M.G. The minimal 5' sequence for in vitro initiation of papaya mosaic potexvirus assembly // Virology. - 1994. - Vol. 199(1).-P. 238-242.
174. Skryabin K..G, Morozov S.Yu, Kraev A.S, Rozanov M.N, Chernov B.K, Lukasheva L.I, Atabekov J.G. Conserved and variable elements in RNA genomes of potexviruses // FEBS Lett. - 1988. - Vol. 240. - P. 33-40.
175. Slawson C, Housley M.P, and Hart G.W. O-GlcNAc cycling: how a single sugar post-translational modification is changing the way we think about signaling networks // J. Cell. Biochem. - 2006. - Vol. 97. - P. 71-83.
176. Smirnyagina E.V, Karpova O.V, Miroshnichenko N.A, Rodionova N.P, and Atabekov J.G. Translational in vitro activity of the 3a gene and the coat protein derived from brome mosaic virus RNA3 by site-specific cleavage with RNase H // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 254 (1, 2). - P. 66-68.
177. Sonenberg N, Morgan M, Merrick W.C, and Shatkin A.J. A polypeptide in eukaryotic initiation factors that crosslinks specifically to the 5'-terminal cap in mRNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1978. - Vol. 75. - P. 4843-4847.
178. Spillane C., Verchot J., Kavanagh T.A., Baulcombe D.C. Concurrent suppression of virus replication and rescue of movement-defective virus in transgenic plants expressing the coat protein of potato virus X // Virology. -1997.-Vol. 236.-P. 76-84.
179. Sullivan C.S., Pipas J.M. The virus-chaperone connection // Virology. - 2001. -Vol. 287(1).-P. 1-8.
180. Taliansky M., Roberts I.M., Kalinina N., Ryabov E.V., Raj S.K., Robinson D.J., Oparka K.J. An umbraviral protein, involved in long-distance RNA movement, binds viral RNA and forms unique, protective ribonucleoprotein complexes // J. Virol. 2003. - V. 77(5). - P. 3031-3040.
181. Tian T., Rubio L., Yeh H.-H., Crawford B., and Falk B.W. Lettuce infectious yellows virus: In vitro acquisition analysis using partially purified virions and the whitefly, Bemisia tabaci II J. Gen. Virol. - 1999. - Vol. 80. - P. 11111117.
182. Tollin P., and Wilson H.R. Particle structure // In: The Filamentous Plant Viruses in the Plant Viruses 4 (Milne, R.C., ed.). - 1988. - P. 51-83.
183. Tozzini A.C., Ek B., Palva E.T. and Hopp H.E. Potato virus ^fcoat protein: a glycoprotein // Virology. - 1994. - Vol. 202. - P. 651-658.
184. Tremblay M.H., Majeau N., Gagné M.E., Lecours K., Morin H., Duvignaud J.B., Bolduc M., Chouinard N., Paré C., Gagné S., Leclerc D. Effect of mutations K97A and El28A on RNA binding and self assembly of papaya mosaic potexvirus coat protein // FEBS J. - 2006. - Vol. 273 (1). - P. 14-25.
185. Tyulkina L.G., Karpova O.V., Rodionova N.P., Atabekov J.G. Site-specific cleavage and religation of viral RNAs. I. Infectivity of barley stripe mosaic virus RNA religated from functionally active segments and restoration of the internal poly(A) tract in progeny // Virology. - 1987. - Vol. 159 (2). - P. 312320.
186. Van der Vies S.M, Gatenby A.A, and Georgopoulos C. Bacteriophage T4 encodes a co-chaperonin that can substitute for Escherichia coli GroES in protein folding // Nature. - 1994. - Vol. 368 (6472). - P. 654-656.
187. Verchot-Lubicz J, Torrance L, Solovyev A.G, Morozov S.Y, Jackson A.O, Gilmer D. Varied movement strategies employed by triple gene block-encoding viruses // Mol. Plant-Microbe Interact. - 2010. - Vol. 23 (10). - P. 1231-1247.
188. Verchot J. Cellular chaperones and folding enzymes are vital contributors to membrane bound replication and movement complexes during plant RNA virus infection // Front Plant Sci. - 2012. - Vol. 3. 275. - P. 1-12.
189. Vosseller K, Sakabe K, Wells L, and Hart G.W. Diverse regulation of protein function by O-GlcNAc: a nuclear and cytoplasmic carbohydrate post-translational modification // Curr. Opin. Chem. Biol. - 2002. - Vol. 6. - P. 851-857.
190. Waigmann E, Ueki S, Trutnyeva K, Citovsky V. The Ins and Outs of nondestructive cell-to-cell and systemic movement of plant viruses // Critical Reviews in Plant Sciences. - 2004. - Vol. 23 (3). - P. 195-250.
191. Wang R.Y.-L, Stork J, Pogany J, Nagy P.D. A temperature sensitive mutant of heat shock protein 70 reveals an essential role during the early steps of tombusvirus replication // Virology. - 2009. - Vol. 394 (1). - P. 28-38.
192. Wei N, Morris T.J. Interactions between viral coat protein and a specific binding region on turnip crinkle virus RNA // J. Mol. Biol. - 1991. - Vol. 222. -P. 437-443.
193. Whitford M, and Faulkner P. A structural polypeptide of the baculovirus Autographa californica nuclear polyhedrosis virus contains O-linked N-acetylglucosamine // J. Virol. - 1992. - Vol. 66. - P. 3324-3329.
195.
196.
197.
198.
199.
200.
201.
de Wispelaere M., Chaturvedi S., Wilkens S., Rao A.L. Packaging and structural phenotype of brome mosaic virus capsid protein with altered N-terminal (3-hexamer structure // Virology. - 2011. - Vol. 419(1). - P. 17-23.
Yogo Y., Wimmer E. Polyadenylic acid at the 3'-terminus of poliovirus RNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1972. - Vol. 69 (7). - P. 1877-82.
Zayakina O., Arkhipenko M., Kozlovsky S., Nikitin N., Smirnov A., Susi P., Rodionova N., Karpova O., Atabekov J. Mutagenic analysis of potato virus X movement protein (TGBpl) and the coat protein (CP): in vitro TGBpl-CP binding and viral RNA translation activation // Mol. Plant Pathol. - 2008. -Vol. 9(1).-P. 37-44.
Zayakina O., Arkhipenko M., Smirnov A., Rodionova N., Karpova O., Atabekov J. Restoration of potato virus X coat protein capacity for assembly with RNA after His-tag removal // Arch. Virol. - 2009. - Vol.154 (2). - P. 337-341.
Zhang F., Su K., Yang X., Bowe D.B., Paterson A.J., and Kudlow J.E. O-GlcNAc modification is an endogenous inhibitor of the proteasome // Cell. -2003.-Vol. 115.-P. 715-725.
Zimmern D. The nucleotide sequence at the origin for assembly on tobacco mosaic virus RNA // Cell. 1977. - V. 11(3). - P. 463-482.
Zuidema D., Linthorst H.J., Huisman M.J., Asjes C.J., Bol J.F. Nucleotide sequence of narcissus mosaic virus RNA // J. Gen Virol. - 1989. - Vol. 70 (Pt 2). - P.267-276.
Zylicz M., Ang D., Liberek K., and Georgopoulos C. Initiation of lambda DNA replication with purified host- and bacteriophage-encoded proteins: The role of the dnaK, dnaJ and grpE heat shock proteins // EMBO J. -1989. -Vol. 8 (5).-P. 1601-1608.
/
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.