Механизм образования митотического веретена в клетках высших растений тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.25, доктор биологических наук Смирнова, Елена Александровна
Смирнова, Елена Александровна
доктор биологических наук
2004
- Специальность ВАК РФ03.00.25
- Количество страниц 348
Оглавление диссертации доктор биологических наук Смирнова, Елена Александровна
ГЛАВА 1. ВВЕДЕНИЕ
ГЛАВА 2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
I. МИКРОТРУБОЧКИ (МТ)
1. Общие свойства
2. Различия между МТ животных и растительных клеток
2.1. Реакция МТ на действие ингибиторов полимеризации тубулина
2.2. Молекулярные различия
2.3. Динамическое состояние
3. Структурные MAP(Microtubule Associated Proteins)
МТ растительных клеток
4. Моторные белки МТ растений
4.1. Белки семейства кинезинов
4.2. Семейство динеинов
5. NuMa (Nuclear Mitotic Apparatus Protein)
5.1. Общая характеристика NuMa
5.2. Распределение белка в ходе клеточного цикла животных клеток
5.3. Функции NuMA
5.4. NuMA растительной клетки 24 II. ОРГАНИЗАЦИЯ СИСТЕМЫ МТ В КЛЕТКАХ ВЫСШИХ РАСТЕНИЙ
1. ИНТЕРФАЗНАЯ СИСТЕМА МТ
1.1. Радиальная система МТ
1.2. Кортикальная сеть 27 1.2.1 .Структура кортикальной сети
1.2.2. Происхождение кортикальной сети
1.2.3. Функции кортикальной сети
2. ПРЕПРОФАЗНОЕ КОЛЬЦО МТ (ЛПК)
2.1. Структура ППК
2.2. Предполагаемые функции ППК
2.3. Стадии формирования ППК
2.4. Происхождение ППК
2.5. Взаимоотношения между ППК и ядром
3. ВЕРЕТЕНО ДЕЛЕНИЯ
3.1. Общая характеристика структуры веретена деления
3.2. Форма веретена
3.3. Образование веретена
3.4. Структура полюсов веретена
3.5. Молекулярный состав полюсов веретена 40 4. ФРАГМОПЛАСТ
4.1. Свойства фрагмопласта
4.2. Структура фрагмопласта
4.3. Молекулярный состав фрагмопласта
4.4. Происхождение фрагмопласта 47 Ш. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О МЕХАНИЗМЕ СБОРКИ ВЕРЕТЕНА В КЛЕТКАХ ВЫСШИХ РАСТЕНИЙ
1. Общий универсальный центр организации МТ (ЦОМТ)
2. Множественные специализированные ЦОМТ
3. Формирование новых систем МТ из предшествующих структур
IV. НЕЗАВИСИМАЯ ОТ ЦОМТ ОРГАНИЗАЦИЯ ВЕРЕТЕНА В КЛЕТКАХ ЖИВОТНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ И СИСТЕМАХ IN VITRO.
1. Удаление (инактивация) центросомы экспериментальным путем
2. Дополнительные нецентросомные центры нуклеации МТ
3. Молекулярные основы ЦОМТ-независимой организации полюса веретена
V. СПОНТАННАЯ САМО-ОРГАНИЗАЦИЯ МТ В ИЗОЛИРОВАННЫХ КЛЕТКАХ ЭНДОСПЕРМА HAEMANTHUS
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Гистология, цитология, клеточная биология», 03.00.25 шифр ВАК
Динамика функциональной активности центросомы в клеточном цикле2004 год, доктор биологических наук Узбеков, Рустем Эдуардович
Динамика микротрубочкового цитоскелета в аномальном мейозе у трансгенных растений табака (N. tabacum L.)2010 год, кандидат биологических наук Сидорчук, Юрий Владимирович
Цикл реорганизации цитоскелета в делении растительной клетки2005 год, доктор биологических наук Шамина, Наталия Владимировна
Посттрансляционные модификации тубулина в системе микротрубочек клеток млекопитающих в ходе стандартного митоза и при патологии деления2007 год, кандидат биологических наук Балашова, Елена Евгеньевна
Структура митотического аппарата при некоторых формах патологии митоза. Том 11984 год, кандидат биологических наук Быстревская, Виктория Борисовна
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Механизм образования митотического веретена в клетках высших растений»
Отличительным свойством живых организмов является их способность к пролиферации, которая осуществляется путем митотического деления (митоза). Целью митоза является передача эквивалентного наследственного материала от материнской клетки дочерним. В эукариотических клетках эта функция осуществляется при помощи веретена деления специализированной структуры, состоящей из антипараллельных систем микротрубочек (МТ), у которых минус-концы располагаются в полюсе веретена, а плюс-концы обращены к хромосомам (Mitchison and Salmon, 2001). В результате, веретено имеет эллиптическую биполярную форму, и именно биполярность веретена обеспечивает эквивалентное распределение хромосом в дочерние клетки (Wittmann et al., 2001). Благодаря динамическим свойствам МТ и активности ассоциированных с ними белков, сестринские хромосомы перемещаются к полюсам, где происходит восстановление ядерной оболочки и формирование ядер дочерних клеток. Принцип организации веретена деления один и тот же для всех типов клеток, но форма веретена и особенно структура полюсов может быть различной у разных организмов. Обычно в полюсе веретена находится дискретная структура, сводящая или фокусирующая МТ в одну точку, и регулирзгющая число, поведение и распределение МТ в клетке. Это структура вьтолняет функции центра организации МТ (ЦОМТ), который в большинстве эукариотических клеток представлен центросомой (Pickett-Heaps, 1969; Brinkley, 1985; Vorobjev and Nadezhdina, 1987; Archer and Solomon, 1994; Tassin and Bomens, 1999). «1Слассическая» или типичная центросома состоит из центриолей, окруженных аморфным перицешриолярным материалом (ПЦМ) (Brinkley, 1985; Vorobjev and Nadezhdina, 1987). Однако даже ранние цитологические наблюдения обобщенные Вилсоном (Wilson, 1928) заказывали на то, что полюс веретена деления клеток вьющих растений не имеет четкой организации, хараетерной для клеток животных, и морфогенез веретена у растений протекает со значительными отличиями от аналогичных процессов наблюдаемых в клетках животных. Самое распространенное и общепринятое представление об организации митотического веретена в растительных клетках заключается в том, что веретено имеет бочковидную форму, его полюса расширены и не содержат центриолей. В целом же веретено формируется и функционирует так же, как и в клетках, где в полюсе веретена находится классическая центросома. Такие упрощенные представления, к сожалению, до сих пор можно встретить в научных публикациях. Это может быть связано с определенными стереотипами мышления и автоматическим перенесением информации, ползенной при исследовании закономерностей митоза в животных клетках на клетки растительного происхождения. Немаловажную роль в этом играет и тот факт, что клетки высших растений методически более трудный объект для исследования такого динамического процесса как митоз, так как их практически невозможно использовать для наблюдений in vivo (прижизненные наблюдения, микроинъекции и микрохирургические манипуляции) в связи с наличием целлюлозной клеточной стенки. Единственным исключением является ткань и клетки эндосперма покрытосемянных растений на ранних стадиях дифференцировки (Bajer and Mole-Bajer, 1972). Использование вьщеленных на агаровую подложку клеток эндосперма Haemanthus (Scadoxus) katherinae (Bajer, 1957, 1958, 1968; Inoue and Bajer, 1961) позволило не только получить обширные данные о митозе в растительньпс клетках (Vos et al., 1999), но и внесло значительный вклад в установление общих закономерностей деления эукариотических клеток (Nasmyth et al., 2000). Кроме структуры полюсов веретена, система МТ в клетках животных и высших растений имеет и другие принципиальные различия. В клетках животного происхождения, в интерфазе МТ образуют радиальную сеть, отходящую от центросомы, которая является доминирующим ЦОМТ. В цитоплазме также могут присутствовать свободные МТ, не ассоциированные с центросомой. В начале митоза интерфазная сеть разбираетгся и вместо нее формируется эллиптическое биполярное веретено, в полюсах которого находится центросома (Andersen, 1999 b). В клетках высших растений, в ходе клеточного цикла последовательно формируются четьфе системы МТ кортикальная или радиальная сеть МТ в интерфазе, препрофазное кольцо МТ (ППК) в конце Сз-периода и начале митоза, митотическое веретено и фрагмопласт в митозе (Goddard et al., 1994; Lambert and Lloyd, 1994). Эти структуры последовательно заменяют одна другую, и, как правило, новая система собирается во время разборки предшествующей системы, что значительно отличается от реорганизации МТ в ходе клеточного цикла у животных клеток. Также следует отметить, что ППК и фрагмопласт являются специфическими «растительными» структурами, и не имеют аналогов в клетках животного происхождения. Существует несколько гипотез, объясняющих происхождение и формирование систем МТ в ходе клеточного цикла у растений. Среди них вопрос о происхождении митотического веретена является наиболее спорным и интригующим (Baskin and Cande, 1990; Marc, 1997; Vaughn and Нафег, 1998; Franklin and Cande, 1999; Canaday et al., 2000). Ранние электронно-микроскопические исследования показали отсутствие в полюсах митотического веретена клеток высших растений центриолей (Pickett-Heaps, 1969). Как оказалось, в этих клетках также отсутствует органелла, которая была бы морфологически сходна с центросомой или составляющими ее компонентами (Baskin and Cande, 1990). МТ веретена сходятся в обширную, богатую внутриклеточными мембранными пузырьками "полярн5жэ" зону (Baskin and Cande, 1990). Кроме этого, некинетохорный транспорт (Bajer et al., 1987) перемещает в зону полюсов митохондрии, цистерны аппарата Гольджи и эндоплазматического ретикулума, крахмальные включения и некие не идентифицированные гранулы. В области полюсов: также выявляются скопления пучков актиновых филаментов (Mole-Bajer et al., 1988). Вьщеление изолированных центросом из клеток животных (Bornens, 1992) дало возможность исследовать молекулярный состав центросомы (ЦОМТ) и получить коллекцию антител к многочисленным центросомальным белкам (Cande, 1991; Kuriyama, 1992; Kalt and Schliwa, 1993). Однако в связи с отсутствием в полюсах мргготического веретена растительных клеток каких-бы то ни было дискретных структур, аналогичный подход для анализа молекулярного состава полюсов оказался невозможным. Другими словами, митотическое веретено клеток высших растений не содержит морфологически выраженных структур, которые можно было бы вьщелить и использовать для молекулярно-биологического и иммунохимического анализа. Вместе с тем, было высказано предположение, что клетки высших растений могут содержать определенные центросомные белки, диффузно распределенные в полюсах митотического веретена, которые выполняют функцию ЦОМТ (Cande, 1990). Поскольку никаких подходов для вьщеления таких белков из полюсов веретена растительных клеток предложено не бьшо, основное направление исследований сосредоточилось на скриннинге антител к уже известным белкам центросомы животных клеток и установлении их кросс-реактивности с белками растительных клеток. Таким способом некоторые белки центросомы были идентифицированы в клетках высших растений (Chevrier et al., 1992; Liu et al., 1993; Hasezawa and Nagata, 1993; Schmit et al., 1994), но ни один из этих белков не бьш обнаружен в полюсе митотического веретена. В настоящее время, существует несколько гипотез о происхождении митотического веретена в клетках высших растений. 1) Долгое время доминировала гипотеза Мэзия (Mazia, 1987) о том, что за организацию всех систем МТ в растительных клетках отвечает единый универсальный ЦОМТ, представленный "диффузной центросомой" (Cande, 1990). 2) Сборка всех систем МТ высших растений, в том числе и веретена, регулируется несколькими специализированными ЦОМТ
Похожие диссертационные работы по специальности «Гистология, цитология, клеточная биология», 03.00.25 шифр ВАК
Роль цитоскелета в упорядоченной локализации и распределении органелл клеток высших растений2012 год, кандидат биологических наук Ван Вэньчжу
Центры организации микротрубочек в интерфазных и митотических меланофорах шпорцевой лягушки in vivo1999 год, кандидат биологических наук Рубина, Ксения Андреевна
Роль кинетохорассоциированного белка CENP-E в митотическом делении клеток млекопитающих2005 год, кандидат биологических наук Ладыгина, Надежда Григорьевна
Роль белков RCD1, RCD5 и MBD-R2 комплекса NSL в митозе культивируемых клеток S2 Drosophila melanogaster2020 год, кандидат наук Павлова Гера Алексеевна
Формирование радиальной системы микротрубочек в интерфазных клетках млекопитающих: роль динеина и протеинкиназы LOSK2005 год, кандидат биологических наук Коваленко, Ольга Викторовна
Заключение диссертации по теме «Гистология, цитология, клеточная биология», Смирнова, Елена Александровна
выводы
1. Полюса митотического веретена не являются функционально активными ЦОМТ. Эти функции в клетках меристемы корня выполняют ядро и хромосомы.
A. Ингибитор полимеризации МТ колхицин вызывает разборку МТ в клетках меристемы корня Triticum aestivum и переход клеток в К-митоз. В К-митотических клетках колхицин индуцирует формирование немикротрубочковых тубулиновых агрегатов. После удаления колхицина тубулиновые агрегаты разрушаются, и затем начинается полимеризация МТ. МТ восстанавливаются от ядра и хромосом, что ведет к формированию нормальных биполярных и многополюсных митотических веретен. Б. Синтетический аналог колхицина колцемид вызывает разборку МТ в клетках меристемы корня Allium сера и переход клеток в К-митоз. После удаления колцемида МТ в митотических клетках восстанавливаются от хромосом, что ведет к организации нормальных биполярных и многополюсных митотических веретен.
B. Ингибитор МТ и ЦОМТ хлоралгидрат подавляет рост МТ от поверхности ядра и формирование веретена в профазе в клетках меристемы корня Allium сера, что ведет к переходу клеток в К-митоз. В то же время, хлоралгидрат существенно не влияет на структуру уже сформированного митотического веретена.
Г. Пониженная температура индуцирует разборку МТ в клетках меристемы корня Triticum aestivum. После действия пониженной температуры МТ восстанавливаются в виде ЦКМТ, отрастающих от ядра или хромосом. Конвергирующие концы ЦКМТ, ассоциированные с ядром, содержат ацетилированный а-тубулин.
2. В клетках эндосперма Haemanthus система МТ состоит из элементарных структурных компонентов — ЦКМТ, которые при формировании митотического веретена функционально замещают центросому (ЦОМТ).
А. ЦКМТ имеют следующие свойства: 1) Функциональная полярность, выражающаяся в разном поведении конвергирующих и дивергирующих концов ЦКМТ. Конвергирующие концы ассоциируют латерально, а дивергирующие - конец в конец. 2) Тенденция к формированию конечных и стабильных МТ структур, таких как фрагмопласт. 3) Отсутствие метафазного типа МТ структур при трансформации прометафазных конфигураций в телофазные (фрагмопласт). 4) Способность к автономному перемещению в цитоплазме, путем роста (удлинения) плюс-конца и укорочения минус-конца (treadmilling) МТ.
Б. Одним из характерных признаков перехода из интерфазы в митоз является независимость хромосомного и МТ циклов, которые обычно синхронизируются в прометафазе. Профазное веретено имеет разную форму и конфигурации, а метафазное веретено всегда биполярно. Разрушение ядерной оболочки запускает коррекционные механизмы организации веретена. Ассоциированные с ядром ЦКМТ участвуют в организации профазного веретена и используются как заготовки для будущих К-фибрилл, которые являются составным компонентом митотического веретена.
3. В полюсах митотического веретена клеток высших растений отсутствуют белковые комплексы, которые могли бы выполнять функции диффузной центросомы. Белки центросомы (ЦОМТ) животных клеток присутствуют в клетках эндосперма Haemanthus katherinae. Фосфорилированные белки митотических ЦОМТ, распознаваемые антителами МРМ-2 выявляются в составе митотических МТ. у-тубулин присутствует в интерфазных и митотических МТ. МРМ-2 и у-тубулин не выявляются в полюсах митотического веретена.
4. В полюсах митотического веретена клеток высших растений присутствуют белки, которые участвуют в ЦОМТ-независимой организации митотического веретена (NuMa и КСВР).
А. Белок ядерного матрикса и митотического веретена NuMa в клетках эндосперма Haemanthus и меристемы корня Allium сера выявляется в полюсах митотического веретена. NuMa также присутствует в составе фрагмопласта, и отсутствует в ядре и в ППК. Такое распределение NuMa может изменяться при действии агентов, вызывающих деполимеризацию, стабилизацию и дезорганизацию МТ. Деполимеризация МТ оризалином приводит к необратимой агрегации NuMa в цитоплазматические конгломераты. Стабилизация МТ таксолом вызывает появление NuMa в ППК и разобщение кол окал изации NuMa и МТ в составе фрагмопласта. Разобщение колокализации NuMa и МТ в составе фрагмопласта также происходит при действии хлоралгидрата. В индуцированных многополюсных митотических веретенах, NuMa выявляется не во всех полюсах. Так как белок всегда присутствует в полюсе биполярного веретена контрольных клеток, можно заключить, что NuMa участвует в установлении и поддержании биполярности веретена. Б. В клетках эндосперма Haemanthus минус конец-ориентированный кинезиноподобный белок КСВР принимает участие в реорганизации полюсов митотического веретена. Во время метафазы КСВР ассоциирован с МТ веретена, а во время анафазы выявляется в его полюсах. Перераспределение КСВР в полюса коррелирует с трансформацией диффузных полюсов веретена в фокусированные. Следовательно, КСВР стягивает К-фибриллы в фокусированный полюс, что обеспечивает группирование хромосом в ядрах дочерних клеток
5. На основании имеющихся данных, нами была предложена модель независимой от ЦОМТ организации митотического веретена в клетках высших растений. МТ в клетках высших растений собираются в виде «заготовок» - ЦКМТ. ЦКМТ находятся в свободном состоянии в цитоплазме или ассоциированы с ядром. При вступлении в митоз, ЦКМТ отделяются от поверхности ядра. Они перемещаются в околоядерную цитоплазму, где начинаются циклические изменения МТ — само-реорганизация. В результате, формируются разнообразные веретеновидные структуры. Таким образом, ЦКМТ используются как строительные блоки для организации веретена. Координация этого процесса осуществляется хромосомами, которые после разрушения ядерной оболочки "вставляют" себя в цикл самоорганизации МТ путем ассоциации с плюс-концами ЦКМТ. Хромосомы инициируют изменение динамического состояния МТ и используют их механические возможности для расхождения к полюсам.
IV. ЗАКЛЮЧЕНИЕ
Центры конвергенции МТ (ЦКМТ) являются универсальными структурными образованиями, которые присутствуют в разных типах клеток высших растений. Начальные стадии их формирования включают в себя латеральное взаимодействие контактирующих МТ, после чего следует сборка-разборка концов МТ. Вместе с тем, нельзя исключить и спонтанную нуклеацию МТ, за которой следует элонгация МТ сегментов. ЦКМТ особенно отчетливо выявляются на таких стадиях как переход из телофазы в интерфазу и из интерфазы в митоз, и индуцируются изменением температурного режима. Кроме этого, сборка ЦКМТ требует определенной пространственной организации сети МТ, о чем свидетельствует характер формирования ЦКМТ в безъядерных клеточных фрагментах эндосперма. К-фибриллы веретена могут рассматриваться как ЦКМТ с избыточным количеством боковых или придаточных МТ, в результате чего К-фибрилла получила название «еловое дерево» (Microtubular Fir Tree - MTFT) (Bajer and Mole-Bajer, 1986). Мы выделяем четыре основных свойства ЦКМТ. Первое свойство — это функциональная полярность, выражающаяся в разном поведении конвергирующих и дивергирующих концов ЦКМТ. Конвергирующие концы ассоциируют латерально, а дивергирующие — конец в конец. Вторым свойством ЦКМТ является тенденция к формированию конечных стабильных МТ структур, таких как замкнутые кольца МТ или фрагмопласты (Bajer and Mole-Bajer, 1986). Третьим признаком является отсутствие метафазного типа МТ структур при трансформации прометафазных конфигураций в телофазные (фрагмопласт). Четвертым свойством является их автономное поведение, которое выражается в способности ЦКМТ к перемещению. ЦКМТ могут перемещаться как в сторону плюс, так и минус конца. Перемещение вперед дивергирующих концов ЦКМТ происходит в телофазе (возможный механизм-treadmilling), а перемещение вперед конвергирующих концов — в профазе (возможный механизм - отделение от ядерной поверхности и неупорядоченное движение). Мы предполагаем, что все эти свойства ЦКМТ являются основополагающими факторами, регулирующими формирование и реорганизацию веретена.
На основании проведенных исследований и данных литературы, мы предлагаем следующую модель организации митотического веретена. МТ в ацентросомальных клетках высших растений собираются в виде "заготовок" - ЦКМТ. Обычно ЦКМТ находятся в свободном состоянии в цитоплазме (как в большинстве клеток с целлюлозной клеточной стенкой). В клетках с радиальной системой МТ, ЦКМТ конвергирующими концами ассоциированы с ядром. При поступлении сигналов (здесь возможно участие RAN белков) из ядра, ЦКМТ отделяются от поверхности ядра (возможно, при участии катанина). Как только такое отсоединение произошло, начинаются циклические изменения МТ — их само-реорганизация (за счет основных свойств ЦКМТ, указанных выше). В результате, формируются биполярные веретеновидные структуры (при участии моторных белков, NuMa и т.д.). Таким образом, ЦКМТ используются как строительные блоки для организации веретена. По существу, они являются предшественниками К-фибрилл. Координация этого процесса осуществляется хромосомами, которые в определенный момент "вставляют себя" в цикл МТ путем ассоциации с плюс-концами ЦКМТ. Если этого не происходит (из-за десинхронизации циклов), плюс-концы МТ ассоциируют друг с другом конец в конец, и формируется фрагмопласт. Хромосомы, захватывая плюс-концы МТ, препятствуют взаимодействию плюс-концов МТ и их стабилизации в составе фрагмопласта. Хромосомы инициируют изменение динамического состояния МТ и рспользуют их механические возможности для расхождения к полюсам. При этом присущая МТ структурам тенденция к формированию биполярных структур, реализуется для точной сегрегации хромосом.
Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Смирнова, Елена Александровна, 2004 год
1. Быстревская В.Б., Онищенко Г.Е. и Ченцов Ю.С. 1981. Ультраструктура митотического аппарата в метафазных клетках при действии 2-меркаптоэтанола на культуру ткани СПЭВ. Цитология .23:745-751.
2. Иванов В.Б. 1987. Пролиферация клеток в растениях. Итоги науки и техники. Серия «Цитология». Москва, ВИНИТИ. Т.5 219с.
3. Поддубная-Арнольди, В.А. 1976. Цитоэмбриология покрытосемянных растений. Основы и перспективы. Издательство «Наука», Москва. 508с.
4. Петрова Т.Ф. 1977. Цитоэмбриология лилейных. Подсемейство Liliodeae. Издательство «Наука», Москва. 214с.
5. Ahmad F.A., Echeverri СЛ., Valee R.B. and Baas P.W. 1998. Cytoplasmic dynein and dynactin are required for the transport of microtubules into the axon. J. Cell Biol. 140:391-401.
6. Amos L.A. and Hirose K. 1997. The structure of microtubule-motor complex. Curr. Opin. Cell Biol. 9:4-11.
7. Andersen S. 1999a. Balanced regulation of microtubule dynamics during the cell cycle: a contemporary view. BioEssays 21:53-60.
8. Andersen S. 1999b. Molecular characteristics of centrosome. Int. Rev. Cytol. 187:51-109.
9. Andreu J.M.and TimashefifS.N. 1982. Tubulin bound to colchicine forms polymers different from microtubules. Proc Natl Acad Sci USA 79:6753-6756.
10. Andreu J.M., Wagenknecht T. and Timasheff S.N. 1983. Polymerization of the tubulin-colchicine complex: relation to microtubule assembly. Biochemistry 22:1556-1566.
11. Apostolakos P., Galatis В., Katsaros C. and Schnepf E. 1990. Tubulin conformation in microtubule-free cells of Vigna sinensis. An immunofluorescent and electron microscopy study. Protoplasma 154:132-143.
12. Archer J. and Solomon F. 1994. Deconstructing the microtubule-organizing center. Cell 76:.589-591.
13. Asada Т., Sonobe S. and Shibaoka H. 1991. Microtubule translocation in the cytokinetic apparatus of cultured tobacco cells. Nature 350:238-241.
14. Asada T. and Shibaoka H. 1994. Isolation of polypeptides with microtubule-translocating activity from phragmoplasts of tobacco BY-2 cells. J. Cell Sci. 107:2249-2257.
15. Asada T., Kuriyama R. and Shibaoka H. 1997. TKRP125, a kinesin-related protein involved in the centrosome-independent organization of the cytokinetic apparatus in tobacco BY-2 cells. J. Cell Scl 110:179-189.
16. Asada T. and Collings D. 1997. Molecular motors in higher plants. Trends Plant Sci. 2:29-37.
17. Astrom H. 1992. Acetylated a-tubulin in the pollen tube microtubules. Cell Biol Int Rep. 16:871-881.
18. Ausubel F.M., Brent R-, Kungston R.E., Moore D.D., Seidman J.D., Smith J.A., and Struhl K. 1992. Short Protocols in Molecular Biology. A Compendium of Methods from Current Protocols in Molecular Biology. Wiley and Sons, N-Y.
19. Azimzadeh J., Traas J. and Pastuglia M. 2001. Molecular aspects of microtubule dynamics in plants. Curr. Opin. Cell Biol. 4:513-519.
20. Baas P.W. and Ahmad F.J. 1992. The plus ends of stable microtubules are the exclusive nucleating structures for microtubules in the axon. J. Cell Biol. 116:1231-1241.
21. Baas P.W. and Brown A. 1997. Slow axonal transport: the polymer transport model. Trends Cell Biol. 7:380-383.
22. Bajer A.S. 1957. Cine-micrographic studies on mitosis in endosperm. HI. The origin of the mitotic spindle. Exp. Cell Res. 13:493-502.
23. Bajer A.S. 1958. Cine-micrographic studies on mitosis in endosperm. IV. The mitotic contraction stage. Exp. Cell Res. 14:245-256.
24. Bajer A.S. 1968. Behavior and fine structure of spindle fibers during mitosis in endosperm. Chromosoma. 25:249-281.
25. Bajer A.S. 1982. Functional autonomy of monopolar spindle and its evidence for oscilatory movement in mitosis. J. Cell Biol. 93:33-48.
26. Bajer A.S. 1987. Substructure of the kinetochore and reorganization of kinetochore microtubules during early prometaphase in Haemanthus endosperm. Eur. J. Cell Biol. 43:2334.
27. Bajer A.S. 1990. The elusive organization of the spindle and the kinetochore fiber: a conceptual retrospect. In "Advances in cell biology" (K.R.Miller, Ed.) JAI Press, Greenwich. V.3:65-93.
28. Bajer A. and Ostergren G. 1961. Centromere-like behaviour of non-centromericbodies. I. Neo-centric activity in chromosome arms at mitosis. Hereditas 47:563-98.
29. Bajer A.S. and Mole-Bajer J. 1969. Formation of spindle fibers, kinetochore orientation and behavior of the nuclear envelope during mitosis in endosperm. Chromosoma 27:448-484.
30. Bajer A.S. and Mole-Bajer J. 1972. Spindle dynamics and chromosome movements. Int. Rev Cytol. Suppl. 1. Acad. Press, NY and London. 271 p.
31. Bajer A.S-, Mole-Bajer, J. and Lambert A-M. 1975. Lateral interaction of microtubules and chromosome movement. In "Microtubules and Microtubule Inhibitors" (Borgers M. and DeBrabander M., Eds). Amsterdam, North Holland Publ. Comp., Elsevier. 393-423.
32. Bajer A.S. and Mole-Bajer J. 1982. Asters, poles and transport properties within spindle-like microtubule arrays. Cold Spring Harbor Symp. 46:263-283.
33. Bajer A.S. and Mole-Bajer J. 1986. Reorganization of microtubules in endosperm cells and cell fragments of the higher plant Haemanthus in vivo. J. Cell BioL 102:263-281.
34. Bajer A.S., Vantard M. and Mole-Bajer J. 1987. Multiple mitotic transports expressed by chromosome and particle movements. Forschritte der Zool. 34:171-186.
35. Bakhuizen R-, van Spronsen P.C., Sluiman-den Hertog F.A.J., VenveHoo C.J. and Goosen-de Roo L. 1985. Nuclear envelope radiating microtubules in plant cells during interphase mitosis transition. Protoplasma 128:43-51.
36. Balczon R. 1996. The centrosome in animal cells and its functional homologs in plant and yeast cells. Int. Rev. Cytol. 169:25-82.
37. BaluShka F. and Barlow P.W. 1993. The role of the microtubular cytoskeleton in determining nuclear chromatin structure and passage of maize root cells through the cell cycle. Eur. J. Cell Biol. 61:160-167.
38. Balushka F„ Barlow P.W., Parker J.S. and Volkmann D. 1996a. Symmetric reorganization of radiating microtubules around pre- and post-mitotic nuclei of dividing cells organized within intact root meristem. J. Plant PhysioL 149:119-128.
39. BaluShka F., Volkmann D. and BaHow P.W. 1996b. Nuclear components with microtubule-organizing properties in multicellular eukaryotes: functional and evolutionary considerations. Int. Rev. Cytol. 175:91-135.
40. Balushka F., Barlow P.W., Lichtscheidl I.K. and Volkmann D. 1998. The plant cell body: a cytoskeletal tool for cellular development and morphogenesis. Protoplasma 202:1-10.
41. Banas M., Tiriapur U.K., Charzynska M. and Cresti M. 1996. Some events of mitosis and cytokinesis in the generative cell of Ornithogalum virens L. Planta 199:202-208.
42. Barroso C., Chan J., Allan VM Doonan J., Hussey P. and Lloyd C. 2000. Two kinesin-related proteins associated with the cold-stable cytoskeleton of carrot cells: characterization of a novel kinesin, DcKRP 120-2. Plant J. 24:859-868.
43. Bartels P.G. and Hilton J.L. 1973. Comparison of trifluralin, oryzalin, pronamide, propham, and colchicine treatments on microtubules. Pest. Biochem. Physiol. 3:462-472.
44. Barton N.R. and Goldstein L.S.B, 1996. Going mobile: microtubule motors and chromosome segregation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93:1735-1742.
45. BaskinT.L 2001. On the alignment of cellulose microfibrils by cortical microtubules: A review and a model. Protoplasma 215:150-171.
46. Baskin T.L and Cande W.Z. 1990. The structure and function of the mitotic spindle in flowering plants. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 41:277-315.
47. Belmont L.D., Hyman A.A., Sawin K.E. and Mitchison T.J. 1990. Real-time visualization of cell cycle-dependent changes in microtubule dynamics in cytoplasmic extracts. Cell 62:579-589.
48. Bennett M.D. and Smith J.B. 1979. Colchicine-induced paracrystals in the tapetum of wheat anthers. J Cell Sci. 38:23-32.
49. Bench K.G. and Malawista S.E. 1969. Microtubular crystals in mammalian cells. J Cell Biol. 40:95-107.
50. BinarovA P., House B., Dolezel J. and Draber P. 1998. Association of y-tubulin with kinetochore/cenromeric region of plant chromosomes. Plant J. 14:751-757.
51. Binarova P., Cenkovd V., Hause B., Kubatova E., Lys^k 1VL, Dolezel J., Borge L. and Draber P. 2000. Nuclear y-tubulin during acentriolar plant mitosis. Plant Cell 12:433442.
52. Blackman L.M^ Harper J.D.L and Overall R.L. 1999. Localization of a centrin-like protein to higher plant plasmodesmata. Eur. J. Cell Biol. 78:297-304.
53. Bonaccorsi S., Giansanti M.G. and Gatti M. 1998. Spindle self-organization during male meiosis in asterless mutants of Drosophila melanogaster. J. Cell Biol. 142:751 -761.
54. Bornens M. 1992. Structure and function of isolated centrosomes. In "The Centrosome" (V.I.Kalnins, Ed.), Acad. Press, Inc. 1-43.
55. Bowser S.S., McGee-Russell S.M. and Rieder C.L. 1984. Multiple fission in Allogromia sp., strain NF (Foraminiferida): release, dispersal, and ultrastructure of offspring. J Protozool. 31:272-275.
56. Bowser J. and Reddy A.S.N. 1997. Localization of a kinesin-like calmodulin-binding protein in dividing cells of Arabidopsis and tobacco. Plant J. 12:1429-1437.
57. BrinkleyB.R. 1985. Microtubule organizing centers. Ann. Rev. Cell Biol. 1:145172
58. Brown R.C. and Lemmon B.E. 1992. Pollen development in orchids 4. Cytoskeleton and ultrastructure of the unequal pollen mitosis in Phalaenopsis. Protoplasma 167:183-192.
59. Brown R.C., Lemmon B.E. and Olsen OA. 1994. Endosperm development in barley: microtubule involvement in the morphogenetic pathway. Plant Cell 6:1241-1252.
60. Brown R.C., Lemmon B.E- and Olsen OA. 1996. Development of the endosperm in rice (Oryza sativa L.): cellularization. J. Plant Res. 109:301 -313.
61. Brown R.C., Lemmon B.E., Stone B.A. and Olsen O.A. 1997. Cell wall (l-»3)-and (1—>3, l->4)-p-glucans during early grain development in rice (Oryza sativa L.). Planta 202:414-426.
62. Brown R.C. and Lemmon B.E. 1997. Transition from mitotic apparatus to cytokinetic apparatus in pollen mitosis of the slipper orchid. Protoplasma 198:43-52.
63. Brown R.C. and Lemmon B.E. 1998. Division polarity and plasticity of the meiosis I spindle in Cypripedium californicum (Orchidaceae). Protoplasma 203:168-174.
64. Brunet S., Polanski Z., Verlhac M-H„ Kubiak J.Z. and Maro B. 1998. Bipolar meiotic spindle formation without chromatin. Curr. Biol. 8:1231-1234.
65. Bulinski J.C. and Gundersen G.G. 1991. Stabilization and posttranslational modifications of microtubules during cellular morphogenesis. BioEssays 13:285-293.
66. Burk D.H. and Ye Z-H. 2002. Alteration of oriented deposition of cellulose microfibrils by mutation of a katanin-like microtubule-severing protein. Plant Cell 14:21452160.
67. Calarco-Gillam P.D., Siebert M.C-, Hubble R., Mitchison T. and Kirschner M.1983. Centrosome development in early mouse embryos as defined by an auto-antibody against pericentriolar material. Cell 35:621-629.
68. Canaday J., Stoppin-Mellet V., Muterer J., Lambert A-M. and Schmit A-C. 2000. Higher plant cells: gamma-tubulin and microtubule nucleation in the absence of centrosomes. Micr. Res. Techn. 49:487-495.
69. CandeW.Z. 1990. Centrosomes: composition and reproduction. Curr. Opin. Cell Biol. 2:301-305.
70. Carazo-Salas R.E., Gruss O.J., Mattaj LW. and Karsenti E. 2001. Ran-GTP coordinates regulation of microtubule nucleation and dynamics during mitotic-spindle assembly. Nature Cell Biol. 3:228-234.
71. Cassimeris L., Inoue S. and Salmon E.D. 1988. Microtubule dynamics in the chromosomal spindle fiber: analysis by fluorescence and high-resolution polarization microscopy. Cell Motil. Cytoskel. 10:185-196.
72. Centonze V.E. and Borisy G.G. 1990. Nucleation of microtubules from mitotic centrosomes is modulated by a phosphorylated epitope. J. Cell Sci. 95:405-411.
73. Chan A. and Cande W.Z. 1998. Maize meiotic spindles assemble around chromatin and do not require paired chromosomes. J. Cell Sci. 111:3507-3515.
74. Chapin S.J. and Bulinski J.C. 1994. Cellular microtubules heterogeneous in their content of microtubule-associated protein 4 (MAP4). Cell Motil. Cytoskel. 27:133-149.
75. Chen C„ Marcus A., Li W., Hu W., Calzada J-P., Grossniklaus U., Cyr R.J. and Ma H. 2002. The Arabidopsis ATK1 gene is required for spindle morphogenesis in male meiosis. Development 129:2401-2409.
76. Clayton L., Black C.M. and Lloyd C.W. 1985. Microtubule nucleating sites in higher plant cells identified by auto-antibody against pericentriolar material. J. Cell BioL 101:319-324.
77. Cleary A.L. and Hardham A.R. 1988. Depolymerization of microtubule arrays in root tip cells by oryzalin, and their recovery by modified nucleation patterns. Can. J. Bot. 66:2353-2366
78. Cleary A.L., Gunning B.E.S„ Wasteneys G.O. and Hepler P.K. 1992. Microtubule and F-actin dynamics at the division site in living Tradescantia stamen hairs. J. Cell Sci. 103:977-988,
79. Compton D.A. 1998. Focusing on spindle pole. J. Cell Sci. 111:1477-1481.
80. Compton D.A^ Szilak L and Cleveland D.W. 1992. Primary structure of NuMa, an intracellular protein that defines a novel pathway for segregation of proteins at mitosis. J. Cell Biol. 116:1395-1408.
81. Condeelis J. 1993. Life at the leading edge: the formation of cell protrusions. Annu. Rev. Cell Biol. 9:411-444.
82. Cosgrove D.J. 1998. Cell wall loosening by expansins. Plant Physiol. 118:333-339.
83. Cyr RJ. 1994. Microtubules in plant morphogenesis: role of the cortical arrays. Annu. Rev. Cell Biol. 10:153-180.
84. Cyr R.J. and Palevitz B.A. 1995. Organization of cortical microtubules in plants. Curr. Opin. Cell Biol. 7:65-71.
85. Dales S., Hsu K.C. and Nagayama A. 1973. The fine structure and immunological labeling of the achromatic mitotic apparatus after disruption of cell membrane. J Cell Biol. 59:643-660.
86. DassoM. 2001. Running on Ran: nuclear transport and the mitotic spindle. Cell 104:321-324.
87. Davis F.M., Tsao T.Y., Fowler S.K. and Rao P.N. 1983. Monoclonal antibodies to mitotic cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 80:2926-2930.
88. Davis F.M. and Rao P.N. 1987. Antibodies to mitosis-specific phosphoproteins. In "Molecular Regulation of Nuclear Events in Mitosis and Meiosis" (R.A. Schlegel, M.S. Halleck and P.N. Rao, Eds.), Academic Press, Inc. 259-293.
89. Dawe K.R, Reed L.M., Yu H-G., Muszynski M.G. and Hiatt E.N. 1999. A maize homolog of mammalian CENPC is a constitutive component of the inner kinetochore. Plant Cell 11:1227-1238.
90. De Brabander M., Geuens G., Nuydens R~, Willebrords R. and De Mey J. 1981. Taxol induces the assembly of free microtubules in living cells and blocks the organizing capacity of the centrosomes and kinetochores. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78:5608-5612.
91. De Mey J., Lambert A.M., Bajer A.S., Moeremans M. and De Brabander M. 1982. Visualization of microtubules in interphase and mitotic plant cells of Haemanthus endosperm with immuno-gold staining method. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 79:1898-1902.
92. Del Casino C., Li Y.Q., MoscateUi A., Scali M., Tiezzi A. and Cresti M. 1993. Distribution of microtubules during the growth of tobacco pollen tubes. Biol Cell. 79:125132.
93. Del Casino C., Bohdanowitcz J., Lewandowska B. and Cresti M. 1999. The organization of microtubules during generative-cell division in Convallaria majalis. Protoplasma 207:147-153.
94. Del Vechio A.J., Harper J.D.I., Vaughn K.C., Baron A.T., Salisbury J.L. and Overall R.L. 1997. Centrin homologues in higher plants are prominently associated with the developing cell plate. Protoplasma 196:224-234.
95. Deysson G. 1975. Microtubules and antimitotic substances. In "Microtubules and Microtubule Inhibitors" (Borgers M. and DeBrabander M., Eds). Amsterdam, North Holland Publ. Comp., Elsevier. 427-451.
96. Dionne M.A., Howard L. and Compton D.A. 1999. NuMa is a component of an insoluble matrix at mitotic spindle poles. Cell Motil Cytosk. 42:189-203.
97. Dixit R, and Cyr RJ. 2002. Spatio-temporal relationship between nuclear-envelope breakdown and preprophase band disappearance in cultured tobacco cells. Protoplasma 219:116-121.
98. Downing K.H. and Nogales E. 1998. Tubulin and microtubule structure. Curr. Opin. Cell Biol. 10:16-22.
99. Doxey D. and Rhodes A. 1951. The effect of the gamma-isomer of benzene hexachloride on plant growth and on mitosis. Ann. Bot. 15:47-52.
100. Duckett C.M. and Lloyd C.W. 1994. Gibberellic acid-induced microtubule reorientation in dwarf peas is accompanied by rapid modification of an a-tubulin isotype. Plant J. 5:363-372.
101. Dustin P. 1978. Microtubules. Springer-Verlag, Berlin Heidelberg New York.452p.
102. Earnshaw W.C. 1994. Structure and molecular biology of the kinetochore. In "Microtubules" (J.S. Hyams and C.W. Lloyd, Eds.), Wiley-Liss, New York. 13:393-412.
103. Echeverri C.J., Paschal BJVf., Vaughan K.T. and Vallee R.B 1996 Molecular characterization of the 50-kD subunit of dynactin reveals function for the complex in chromosome alignment and spindle organization during mitosis. J. Cell Biol. 132:617-633.
104. Edson K., Weisshaar B. and Matus A. 1993. Actin depolymerization induces process formation on MAP2-transfected non-neuronal cells. Development 117:689-700.
105. Eigsti O.J. and Dustin P. 1955. Colchicine in agriculture, medicine, biology and chemistry. Iowa State Coll. Press, Aimes, Iowa. 470p.
106. Eleftheriou E.P. 1985. Abundance of microtubules in preprophase bands of some Triticum species. Planta 163:175-182.
107. Emons A.M.C. and Mulder B.M. 1998. The making of the architecture of the plant cell wall: How cells exploit geometry. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95:7215-7219.
108. Endow S.A., Chandra R., Komma D.J., Yamamoto A.H. and Salmon E.D. 1994. Mutants of the Drosophila ncd microtubule motor protein cause centrosomal and spindle pole defects in mitosis. J. Cell Sci. 107:859-867.
109. Endow S.A. and Komma D.J. 1996. Centrosome and spindle function of the Drosophila Ncd microtubule motor visualized in live embryos using Ncd-GFP fusion protein. J. Cell Sci. 109:2429-2442.
110. Endow S.A. and Komma D.J. 1998. Assembly and dynamics of an anastral: astral spindle: the meiosis II spindle of Drosophila oocytes. J. Cell Sci. 111:2487-2495.
111. Engle D.E., Doonan J. 11, and Morris N.R. 1988. Cell-cycle modulation of MPM-2 specific spindle pole body phosphorylation in Aspergillus nidulans. Cell Motil. Cytoskel. 10:432-437.
112. EsauK. 1975. Anatomy of seed plants. New York: Jonh Wiley and Sons. 550p.
113. Esponda P., Fonzo S. and TafTarel M. 1982. Presence of macrotubules and their induction by colchicine in grasshopper spermatids. Cell Biol Intl Rep. 6:837-842.
114. Euteneuer U., Jackson W.T. and Mcintosh J.R. 1982. Polarity of spindle microtubules vciHaemanthus endosperm. J. Cell Biol. 94:644-653.
115. Falconer M. and Seagull R. 1987. Amiprophosmethyl (APM:): a rapid, reversible anti-microtubule agent for plant cell cultures. Protoplasma 136:118-124.
116. Falconer MJVL, Donaldson G. and Seagull R.W. 1988. MTOCs in higher plants: an immunofluorescent study of microtubule assembly sites following depolymerization by APM. Protoplasma 144:46-55.
117. Field C., Li R. and Oegema K 1999. Cytokinesis in eukaryotes: a mechanistic comparison. Curr. Opin. Cell Biol. 11:68-80.
118. Flanders D.J., Rawlins D.J., Shaw P.J. and Lloyd C.W. 1990. Nucleus-associated microtubules help determine the division plane of plant epidermal cells: avoidance of four-way junctions and the role of cell geometry. J. Cell Biol. 110:1111-1122.
119. Fosket D.E. and Morejohn L.C. 1992. Structural and functional organization of tubulin. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 43:201-240.
120. Fowke L.C. 1993. Microtubules in dividing root cells of the conifer Pirtus radiata and the cycad Zamiafurfuracea. Cell Biol. Int. 17:143-151.
121. Fowke L.C., Attree S.M., Wang H. and Dunstan D.I. 1990. Microtubule organization and cell division in embryogenic protoplast cultures of white spruce. Protoplasma 158:86-94.
122. Franklin A.E. and Cande W.Z. 1999. Nuclear organization and chromosome segregation. Plant Cell 11:523-534.
123. Fuge H. and Falke D. 1991. Morphological aspects of spindle fibers mMesostomcr. "microtubular fir-tree" structures and microtubule association with kinetochores and chromatin. Protoplasma 160.39-48.
124. Gaglio T., Saredi A. and Compton DA. 1995. NuMa is required for the organization of microtubules into aster-like mitotic arrays. J. Cell Biol. 131:693-708.
125. Gaglio T., Saredi A~, Bingham J.B., Hasbani MJ., Gill S.R., Schroer T.A. and Compton D.A. 1996. Opposing motor activities are required for the organization of the mammalian mitotic spindle pole. J. Cell BioL 135:399-414.
126. Gaglio T., Dionne M.A. and Compton D.A. 1997. Mitotic spindle poles are organized by structural and motor proteins in addition to centrosomes. J. Cell Biol. 138:1055-1066.
127. Galatis B. and Apostolakos P. 1991. Patterns of microtubule reappearance in root cells of Vigna sinensis recovering from a colchicine treatment. Protoplasma 160:131-143.
128. Gilmer S., Clay P., MacRae T.H. and Fowke L.C. 1999a. Acetylated tubulin is found in all microtubule arrays of two species of pine. Protoplasma 207:174-185.
129. Gilmer S„ Clay P., MacRae T.H. and Fowke L.C. 1999b. Tyrosinated, but not detyrosinated, a-tubulin is present in root tip cells. Protoplasma 210:92-98.
130. Giménez-Abián M.I., Giménez-Martín G., Navarrete M.II. and De la Torre C. 1997. Microtubular structures developed in response to a carbamate herbicide in plant mitosis. Protoplasma 200:65-70.
131. Goddard RH., Wick S.M., Silflow C.D. and Snustad P.D. 1994 Microtubule components of the plant cell cytoskeleton. Plant. Physiol. 104:1-6.
132. Gordon M.B., Howard L. and Compton D.A. 2001. Chromosome movement in mitosis requires microtubule anchorage at the spindle poles. J. Cell Biol. 152:425-434.
133. Granger C.L. and Cyr RJ. 2000. Microtubule reorganization in tobacco BY-2 cells stably expressing GFP-MBD. Planta 210:502-509.
134. Gu X. and Verraa D.P.S. 1996. Phragmoplastin, a dynamin-like protein associated with cell plate formation in plants. EMBO J. 15:695-704.
135. Gu X. and Verma D.P.S. 1997. Dynamics of phragmoplastin in living cells during cell plate formation and uncoupling of cell elongation from the plane of cell division. Plant Cell 9:157-169.
136. Gueth-Hallonet C., Antony C., Aghion J., Santa-Maria A., Lajoie-Mazenc I., Wright M. and Maro B. 1993. y-Tubulin is present in acentriolar MTOCs during early mouse development. J. Cell Sci. 105:157-166.
137. Gunning B.E.S. 1980. Spatial and temporal regulation of nucleating sites for arrays of cortical microtubules in root tip cells of the water fern Azolla pinnata. Eur J Cell Biol. 3:53-65.
138. Gunning B.E.S., Hardham A.R. and Hughes J.E. 1978. Evidence of initiation of microtubules in discrete regions of the cell cortex in Azolla root-tip cells, and a hypothesis on the development of cortical arrays of microtubules. Planta 143:161-179.
139. Gunning B.E.S. and Hardham A.R. 1982. Microtubules. Ann. Rev. Plant Physiol. 33:651-698.
140. Guskin F., Cantor C.R. and Shelanski M.L. 1974. Turbidimetric studies of the in vitro assembly and disassembly of porcine neurotubules. J. Mol. Biol. 89:737-758.
141. Hardham A.R. and Gunning B.E.S. 1978. Structure of cortical microtubule arrays in plant cells. J. Cell Biol. 77:14-34.
142. Hardham A.R. and Gunning B.E.S. 1979. Interpolation of microtubules into cortical arrays during cell elongation and differentiation in roots ofAzolla pinnata. J. Cell Sci. 37:411-442.
143. Haren L. and Merdes A. 2002. Direct binding of NuMa to tubulin is mediated by a novel sequence motif in the tail domain that bundles and stabilizes microtubules. J. Cell Sci. 115:1815-1824.
144. Harper J.D.L, Mitchison JJVL., Williamson R.E. and John P.C.L. 1989. Does the autoimmune serum 5051 specifically recognize microtubule organizing centers in plant cells? Cell Biol. Int. Rep. 13:471-483.
145. Harper J.D.L, Rao P.N. and John P.C.L. 1990. The mitosis-specific monoclonal antibody MPM-2 recognizes phosphoproteins associated with the nuclear envelope in Chlamidomonas reinhardtii cells. Eur. J. Cell Biol. 51:272-278.
146. Harper J.D.L, Fowke L.C., Gilmer S., Overall R.L. and Marc J. 2000. A centrin homologue is localized across the developing cell plate in gymnosperms and angiosperms. Protoplasma 211:207-216.
147. Hetzer iM., Gruss O.J. and Mattaj LW. 2002. The Ran GTPase as a market of chromosome position in spindle formation and nuclear envelope assembly. Nature Cell Biol. 4:177-184.
148. Hillman G. and Ruthman A. 1982. Effect of mitotic inhibitors on the ultrastructure of root meristem cells. Planta 155:124-132.
149. Hirokawa N. 1994. Microtubule organization and dynamics dependent on microtubule-associated proteins. Curr. Opin. Cell Biol. 6:74-81.
150. Hirokawa N. 1998. Kinesin and dynein superfamily proteins and the mechanism of organelle transport. Science 279:519-526.
151. Hirokawa N., Terada S., Funakoshi T. and Takeda S. 1997. Slow axonal transport: the subunit transport model. Trends Cell Biol. 7:384-388.
152. Hirokawa N., Noda Y. and Okada Y. 1998. Kinesin and dynein superfamily proteins in organelle transport and cell division. Curr. Opin. Cell Biol. 10:60-73.
153. HoIIeran E.A., Karki S. and Holzbaur E.L.F 1998. The role of the dynactin complex in intracellular motility. Int. Rev. Cytol. 182:69-109.
154. Hsu H-L. and Yeh N-H. 1996. Dynamic changes of NuMa during the cell cycle and possible appearance of a truncated form of NuMa during apoptosis. J. Cell Sci. 109:277-288.
155. Huang R.F. and Lloyd C.W. 1999. Gibberellic acid stabilizes microtubules in maize suspension cells to cold and stimulates acetylation of a-tubulin. FEBS Let. 443:317-320.
156. Huitorel P. and Kirschner M.W. 1988. The polarity and stability of microtubule capture by the kinetochore. J. Cell Biol. 106:151-159.
157. Hush JJVL, Wadsworht P., CaUaham D.A. and Hepler P.K. 1994. Quantification of microtubule dynamics in living plant cells using fluorescence redistribution after photobleaching. J. Cell Sci. 107:775-784.
158. Hussey P.J., Snustad P.D. and Silflow C.D. 1991. Tubulin gene expression in higher plants. In 'The Cytoskeletal Basis of Plant Growth and Form". (C.W.Lloyd, Ed.), Acad. Press, London. 15-27.
159. Hussey P.J. and Hawkins T.J. 2001. Plant microtubule-associated proteins: the HEAT is off in temperature-sensitive morl. Trends Plant Sci. 6:389-392.
160. Jackson W.T. 1969. Regulation of mitosis II. Interaction of isopropyl N-phenyl-carbamate and melatonin. J. Cell Sci. 5:745-755.
161. Jiang CJ. and Sonobe S 1994. Identification and preliminary characterization of a 65-kDa higher-plant microtubule-associated protein. J. Cell Sci. 105:891-901.
162. Jordan MjV. and Wilson L. 1999. The use and action of drugs in analyzing mitosis. In "Mitosis and meiosis" Methods in Cell Biology (C.L. Rieder, Ed.), Academic Press, San Diego. 61:267-295.
163. JoshilLC. 1998. Microtubule dynamics in living cells. Curr. Opin. Cell Biol. 10:35-44.
164. Joshi H.C. and Palevitz B.A. 1996. Gamma-tubulin and microtubule organization in plants. Trends Cell Biol. 6:41-44.
165. Jensen C.G. 1982. Dynamics of spindle microtubule organization: kinetochore fiber microtubules of plant endosperm. J. Cell Biol. 92:540-558.
166. Kahana J.A. and Cleveland D.W. 1999. Beyond nuclear transport: Ran-GTP as a determinant of spindle assembly. J. Cell Biol. 146:1205-1209.
167. Kallajoki M., Weber K. and Osborn M. 1991. A 210 kDa nuclear matrix protein is a functional part of the mitotic spindle; a microinjection study using SPN monoclonal antibodies. EMBO J. 10:3351-3362.
168. Kallajoki M., Weber K. and Osborn M. 1992. Ability to organize microtubules in taxol treated mitotic PtK2 cells goes with the SPN antigen and not with cenlrosome. J. Cell Sci. 102:91-102.
169. Kallajoki M., Harborth J., Weber K. and Osborn M. 1993. Microinjection of a monoclonal antibody against SPN antigen, now identified by peptide sequences as NuMa protein, induces micronuclei in PtK2 cells. J. Cell Sci. 104:139-150.
170. Harris P.J., Clason E.L. and Prier K.R 1989. Tubulin polymerization in unfertilized sea-urchin eggs induced by elevated temperature. J. Cell Sci. 93:9-17.
171. Harris PJ. and Clason E.L. 1992. Conditions for assembly of tubulin-based structures in unfertilized sea urchin eggs. Spirals, monasters and cytasters. J. Cell Sci. 104:1035-1046.
172. Hatsumi M. and Endow S.A. 1992a. Mutants of the microtubule motor protein, nonclaret disjunctional, affect spindle structure and chromosome movement in meiosis and mitosis. J. Cell Sci. 101:547-559.
173. Hatsumi M. and Endow S.A. 1992b. The Drosophila ncd microtubule motor protein is spindle-associated in meiotic and mitotic cells. J. Cell Sci. 103:1013-1020.
174. He D., Zheng C. and Brinkley B.R. 1995. Nuclear matrix proteins as structural and functional components of the mitotic apparatus. Int. Cell Biol. 162B: 1-73.
175. Heald R., Tournebize R., Blank T., Sandaltzopoulos R-, Becker P., Hyman A. and Karsenti E. 1996. Self-organization of microtubules into bipolar spindle around artificial chromosomes in Xenopus egg extracts. Nature 382:420-425.
176. Heald R., Tournebize R., Habermann A., Karsenti E. and Hyman A. 1997. Spindle assembly in Xenopus egg extracts: respective roles of centrosomes and microtubule self-organization. J. Cell Biol. 138:615-628.
177. Heald R. and Walczak C.E. 1999. Microtubule-based motor function in mitosis. Curr. Opin. Struct. Biol. 9:268-274.
178. Hecht R.M., Berg-Zabelshansky M., Rao P.N. and Davis FJVI. 1987. Conditional absence of mitosis-specific antigens in a temperature sensitive embryonic-arrested mutant of Caenorhabditis elegans. J. Cell Sci. 87:305-314.
179. Hepler P.K. and Jackson W.T. 1969. Isopropyl N-phenylcarbamate affects spindle microtubule orientation in dividing endosperm cells of Haemanthus katherinae baker. J. Cell Sci. 5:727-743.
180. Hervas J.P. and Gimenes-Martin G. 1977. Measurement of multipolar anaphases production by hexachlorcyclohexane in onion root tip cells. Cytobiologie 9:229-239.
181. Kalt A. and Schliwa M. 1993. Molecular components of the centrosome. Trends Cell BioL 3:118-128.
182. Kanai Y., Takemura R., Oshima T, Mori H, lhara Y., Yanagisawa M, Masaki T. and Hirokawa N. 1989. Expression of multiple tau isoforms and microtubule bundle formation in fibroblasts transfected with a single tau cDNA. J. Cell Biol. 109:1173-1184.
183. Karagiannidou T.H., Eleftheriou E.R., Tsekos I., Galatis B. and Apostolakos P. 1995. Colchicine-induced paracrystals in root cells of wheat (Triticum aestivum L). Annals Bot. 76:23-30.
184. Karki S. and Holzbaur E.L.F. 1999. Cytoplasmic dynein and dynactin in cell division and intracellulat transport. Curr. Opin. Cell Biol. 11:45-53.
185. Karsenti E., Kobayasbi S-, Mitchison T. and Kirschner M. 1984. Role of the centrosome in organizing the interphase microtubule array: properties of cytoplasts containing or lacking centrosomes. J. Cell Biol. 98:1763-1776.
186. Keating T.J. and Borisy G.G. 1999. Centrosomal and non-centrosomal microtubules. Biol. Cell. 91:321-329.
187. Keryer G., Davis F.M., Rao P.N. and Beisson J. 1987. Protein phosphorylation and dynamics of cytoskeletal structures associated with basal bodies in Paramecium. Cell Motil. Cytoskel. 8:44-54.
188. Khodjakov A. and Rieder C. 1999. The sudden recruitment of y-tubulin to the centrosome at the onset of mitosis and its dynamic exchange throughout the cell cycle, do not require microtubules. J. Cell Biol. 146:585-596.
189. Khodjakov A., Cole R.W., Oakley B.R. and Rieder C.L. 2000. Centrosome-independent mitotic spindle formation in vertebrates. Curr. Biol. 10:59-67.
190. King S.M. 2002. Dyneins motor on in plants. Traffic. 3:930-931.
191. Kirschner M.W. 1980. Implications of treadmilling for the stability and polarity of actin and tubulin polymers in vivo. J. Cell Biol. 86:330-334.
192. Kirschner M. and Mitchison T. 1986. Beyond self-assembly: from microtubules to morphogenesis. Cell. 45:329-342.
193. Knops J, Kosik K.S., Lee G„ Pardee J.D., Cohen-Gould L. and McConlogue L. 1991. Overexprerssion of tau in a nonneuronal cell induces long cellular processes. J. Cell Biol. 114:725-733.
194. Komis G., Apostolakos P. and Galatis B. 2002. Hyperosmotic stress induces formation of tubulin macrotubules in root-tip cells of Triticum turgidum: their probable involvement in protoplast volume control. Plant Cell Physiol. 43:911-922.
195. Kost B. and Chua N-H. 2002. The plant cytoskeleton: vacuoles and cell walls make the difference. Cell 108:9-12.
196. Koury S.T., Bowser S.S. and McGee-Russell S.M. 1985. Ultrastructural changes during reticulopod withdrawl in the foraminiferan protozoan Allogromia sp., strain NF. Protoplasma 129:149-156.
197. Kuang J. and Ashorn C.L. 1993. At least two kinases phosphorylate the MPM-2 epitope during Xenopus oocyte maturation. J. Cell Biol. 123:859-868.
198. Kuang J., Ashorn C.L., Gonzalez-Kuyvenhoven M. and Penkala J.E. 1994. cdc25 is one of the MPM-2 antigens involved in the activation of maturation-promoting factor. Mol. Biol. Cell 5:135-145.
199. Kuriyama R. 1992. Monoclonal antibodies to microtubule-organizing center antigens. In "The Centrosome" (V.I.Kalnins, Ed.), Acad. Press, New-York. 131-165.
200. Maekawa T., Leslie R. and Kuriyama R. 1991. Identification of a minus end-specific microtubule-associated protein located at the mitotic poles in cultured mammalian cells. Eur. J. Cell Biol. 94:255-267.
201. Manfredi J.J. and Horwitz S.B. 1984. Vinblastine paracrystals from cultured cells are calcium-stable. Exp Cell Res. 150:205-212.
202. Maniotis A. and Schliwa M. 19911 Microsurgical removal of centrosome blocks cell reproduction and centriole generation in BSC-1 cells. Cell 67:495-504.
203. Marc J. 1997. Microtubule organizing centers in plants. Trends Plant Sei. 2:223229.
204. Marcus A.I., Li W„ Ma H. and Cyr R.J. 2003. A kinesin mutant with atypical bipolar spindle undergoes normal mitosi s. Mol. Biol. Cell 14:1717-1726.
205. Margolis R.L. and Wilson L. 1978. Opposite end assembly and disassembly of microtubules at steady-state in vitro. Cell 13:1 -8.
206. Margolis R.L. and Wilson L. 1981. Microtubule treadmills possible molecular machinery. Nature 293:705-711.
207. Margolis R.L. and Wilson L. 1998. Microtubule treadmilling: what goes around comes around. BioEssays 20:830-836.
208. Masuda H., Sevik M. and Cande W.Z. 1992. In vitro microtubule-nucleating activity of spindle pole bodies in fission yeast Schizosaccharomycespombe: cell cycle-dependent activation in Xenopus cell-free extracts. J. Cell Biol. 117:1055-1066.
209. Masurovsky E.B. and Horwitz S.B. 1989. Ultrastructural effects of colchicine, vinblastine, and taxol in drug-sensitive and multidrug-resistant J774.2 cells. Protoplasma 148:138-149.
210. Mattei X., Romand R. and Thiaw O.T. 1985. Microtubules and macrotubules in fish meiosis. J Ultrastr Res. 91:83-91.
211. Matthies ILJ.G„ McDonald H.B., Goldstein L.S.B. and Therkauf W.E. 1996. Anastral meiotic spindle morphogenesis: role of the non-claret disjunctional kinesis-like protein. J. Cell Biol. 134:455-464.
212. Mazia D. 1984. Centrosomes and mitotic poles. Exp. Cell Res. 153:1-15.
213. Mazia D. 1987. The chromosome cycle and the centrosome cycle in the mitotic cycle. Int. Rev. Cytol. 100:49-92.
214. McClinton R.S„ Chandler J.S. and Callis J, 2001. cDNA isolation, characterization, and protein intracellular localization of a katanin-like p60 subunit from Arabidopsis thaliana. Protoplasma 216:181-190.
215. McDonald H.B., Stewart R-J. and Goldstein L.S.B. 1990. The kinesin-like ncd protein oiDrosophila is a minus end-directed microtubule motor. Cell 63:1159-1165.
216. McKean P.G., Vaughn S., and Gull K. 200L The extended tubulin superfamily. J Cell Sci. 115:2723-2733.
217. McNally F.J., Okawa IC, Iwamatsu A. and Vale R.D 1996. Katanin, the microtubule-severing ATPase, is concentrated at centrosomes. J. Cell Sci. 109:561-567.
218. McNiven M.A., Wang M. and Porter K.R. 1984. Microtubule polarity and the direction of pigment transport reverse simultaneously in surgically severed melanophore arms. Cell 37:753-765.
219. McNiven MA and Porter K.R 1988. Organization of microtubules in centrosome free cytoplasm. J. Cell Biol. 106:1593-1605.
220. Mercies A., Ramyar K., Vechio J.D. and Cleveland D.W. 1996. A complex of NuMa and cytoplasmic dynein is essential for mitotic spindle assembly. Cell 87:447-458.
221. Merdes A. and Cleveland D.W. 1997. Pathways of spindle pole formation: different mechanisms; conserved components. J. Cell Biol. 138:953-956.
222. Merdes A., Heald R^ Samejima K., Earnshaw W.C. and Cleveland D.W. 2000. Formation of spindle poles by dynein/dynactin-dependent transport of NuMa. J. Cell Biol. 149:851-861.
223. Millar S.E., Freeman M. and Glover D.M. 1987. The distribution of a 'mitosis specific1 antigen during Drosophila development. J. Cell Sci. 87:95-104.
224. Miller M. and Solomon F. 1984. Kinetics and intermediates of marginal band reformation: evidence for peripheral determinants of microtubule organization. J. Cell Biol. 99:70s-75s.
225. Mineyukf Y. 1999. The preprophase band of microtubules: its function as a cytokinetic apparatus in higher plants. Int. Rev. Cytol. 187:1-49.
226. Mitch ison T«J. 1992. Self-organization of polymer-motor systems in the cytoskeleton. Phil. Trans. R: Soc. Lond. B. 336:99-106.
227. Mitchison T.J. and Salmon E.D. 2001. Mitosis: a history of division. Nature Cell Biol. 3:E17-E21.
228. Mitsui 1L, Yamaguchi-Shinozaki IC, Nishikawa K. and Takahashi H. 1993. Identification of a gene family (kat) encoding kinesin-like proteins in Arabidopsis thaliana and the characterization of secondary structure of KatA. Mol. Gen. Genet. 238:362-368.
229. Mitsui IL, Nakatani K., Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K., Nishikawa K. and Takahashi H. 1994. Sequencing and characterization of the kinesin-related genes katB and katC of Arabidopsis thaliana. Plant Mol. Biol. 25:865-876.
230. Mizuno K. 1993. Microtubule nucleation sites on nuclei of higher plant cells. Protoplasma 173:77-85.
231. Mole-Bajer J. 1967. Chromosome movements in chloral hydrate treated endosperm cells in vitro. Chromosoma (Berl.). 22:465-480.
232. Mole-Bajer J. 1969. Fine structural studies of apolar mitosis. Chromosoma (Berl.). 26:427-448.
233. MoI£-Bajer J. and Bajer A.S. 1983. The action of taxol on mitosis: Modification of microtubule arrangements of the mitotic spindle. J. Cell Biol. 96:527-540.
234. Mole-Bajer J., Inoue S., and Bajer A.S. 1988. Three-dimensional localization and redistribution of F-actin in higher plant mitosis and cell plate formation. Cell. Motil. Cytoskel. 10:217-228.
235. Mole-Bajer J., Bajer A.S., Zinkowski R.P., Balczon R.D. and Brinkley B.R. 1990. Autoantibodies from a patient with scleroderma CREST recognized kinetochores of the higher plant Haemanthus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 87:3599-3603.
236. Moore R.C., Zhang M., Cassimeris L. and Cyr R.J. 1997. In vitro assembled plant microtubules exhibit a high state of dynamic instability. Cell Motil. Cytoskel. 38: 278-286.
237. Morejohn L.C., Bureau T.E., Mole-Bajer J., Bajer A.S. and Fosket D.E. 1987. Oryzalin, a dinitroaniline herbicide, binds to plant tubulin and inhibits microtubule polymerization in vitro. Planta 172:252-264.
238. Morejohn L.C. 1991. The molecular pharmacology of plant tubulin and microtubules. In 'The cytoskeletal basis of plant growth and form" (C.W. Lloyd, Ed.), Acad.Press, London. 29-43.
239. Morejohn L.C. and Fosket D.E. 1991. The biochemistry of compounds with anti-microtubule activity in plant cells. Pharmac. Ther. 51:217-230.
240. Moritz M., Braunfeld M.B., Sedat J.W., Alberts B. and Agard D.A. 1995. Microtubule nucleation by y-tubulin-containing rings in the centrosome. Nature 378:638640.
241. Moscateili A., Del Casino C., Lozzi L., Cai G., Scali M., Tiezzi A. and Cresti M.1995. High molecular weight polypeptides related to dynein heavy chains in Nicotiana tabacum pollen tubes. J. Cell Sci. 108:1117-1125.
242. Moudjou M., Bordes N., Paintrand M. and Bornens M. 1996. y-Tubulinin mammalian cells: the centrosomal and the cytosolic forms. J. Cell Sci. 109:875-887.
243. Mountain V., Simerly C., Howard L., Ando A., Shatten G. and Compton D.A. 1999. The kinesin-related protein, HSET, opposes the activity of Eg5 and cross-links microtubules in the mammalian mitotic spindle. J. Cell Biol. 147:351-365.
244. Mountain V. and Compton D.A. 2000. Dissecting the role of molecular motors in the mitotic spindle. Anat. Rec. 261:14-24.
245. Na G.C. and TimashefT S.N. 1982. In vitro vinblastine-induced tubulin paracrystals. J Biol. Chem. 257:10387-10391:
246. Narasimhulu S.B., Kao Y.L. and Reddy A.S.N. 1997. Interaction of Arabidopsis kinesin-like calmodulin-binding protein with tubulin subunits: modulation by Ca2+-calmodulin. Plant J. 12:1139-1149.
247. Narasimhulu S.B. and Reddy A.S.N. 1998. Characterization of microtubule binding domains in the Arabidopsis kinesin-like calmodulin binding protein. Plant Cell 10.957-965.
248. Nasmyth IC, Peters J-M. and Uhlmann F. 2000. Splitting the chromosome: cutting the ties that bind sister chromatids. Science 288:1379-1384.
249. Nedelec F.J., Surrey T., Maggs A.C. and Leibler S. 1997. Self-organization of microtubules and motors. Nature 389:305-308.
250. Nemec B. 1903. Über die Einwirkung des Chloralhydrates auf kern und Zellteilung. Jb. wiss. Bot. 39:645-730.
251. NewcombW. 1978. The development of the cells in the coenocytic endosperm of the African blood lily Haemanthus katharinae. Can. J. Bot. 56:483-501.
252. Nick P. 1999. Signals, motors, morphogenesis the cytoskeleton in plant development. Plant Biol. 1:169-179.
253. Nigg E.A. 1991. The substrate of the cdc2 kinases. Sem Cell Biol. 2:261-270.
254. Nishihama R. and Machida Y. 2001. Expansion of the phragmoplast during plant cytokinesis: a MAPK pathway may MAP it out. Curr. Opin. Plant Biol. 4:507-512.
255. Nishihama R-, Ishikawa M^ Araki S., Soyano T., Asada T. and Machida Y. 2001. The NPK1 mitogen-activated protein kinase kinase kinase is a regulator of cell-plate formation in plant cytokinesis. Genes Developm. 15:352-363.
256. Oakley B.R. 1994. y-tubulin. In "Microtubules". (J.S. Hyams and C.W. Lloyd, Eds). Wiley-Liss, NY, Modern Cell Biol. 13:33-45.
257. Ohba TM Nakamura M., Nishitani H. and Nishimoto T. 1999. Self-organization of microtubule asters induced 'mXenopus egg extracts by GTP-bound Ran. Science 284:13561358.
258. Otegui M. and Staehelin A.L. 2000a. Syncytial-type cell plates: a novel kind of cell plate involved in endosperm cellularization of Arabidopsis. Plant Cell 12:933-947.
259. Otegui M. and Staehelin A.L. 2000b. Cytokinesis in flowering plants: more than one way to divide the cell. Curr. Opin. Plant Biol. 3:493-502.
260. Pay A., Resch K, Frohnmeyer H., Fejes E., Nagy F. and Nick P. 2002. Plant RanGAPs are localized at the nuclear envelope in interphase and associated with microtubules in mitotic cells. Plant J. 30:699-709.
261. Palevitz BA 1988, Microtubular fir-trees in mitotic spindles of onion root tips. Protoplasma 142:74-78.
262. Palevitz BA 1991. Potential significance of microtubule rearrangement, translocation and reutilization in plant cells. In "The Cytoskeletal Basis of Plant Growth and Form" (C.W. Lloyd, Ed.), Acad. Press, London. 45-55.
263. Palevitz B.A. 1993a. Organization of the mitotic apparatus during generative cell division in Nicotiana tabacum. Protoplasma 174:25-35.
264. Palevitz B.A. 1993b. Morphological plasticity of the mitotic apparatus in plants and its developmental consequences. Plant Cell 5:1001-1009.
265. Pallas D. and Solomon F. 1982. Cytoplasmic microtubule-associated proteins: phosphorylation at novel sites is correlated with their incorporation into assembled microtubules. Cell 30:407-414.
266. Panteris E., Apostolakos P., Graf R. and Galatis B. 2000. Gamma-tubulin colocalizes with microtubule arrays and tubulin paracrystals in dividing vegetative cells of higher plants. Protoplasma 210:179-187.
267. Pereira G. and Schiebel E. 1997. Centrosome-microtubule nucleation. J. Cell Sci. 110:295-300.
268. Pfarr C.M., Coue M-, Grissom P.M., Hays T.S., Porter M.E. and Mcintosh J.R.1990. Cytoplasmic dynein is localized to kinetochores during mitosis. Nature 345:263-265.
269. Pickett-Heaps J.D. 1967. The effect of colchicine on the ultrastructure of dividing plant cells, xylem wall differentiation and distribution of cytoplasmic microtubules. Dev. Biol. 15:206-236.
270. Pickett-Heaps J.D. 1969. The evolution of the mitotic apparatus: An attempt at comparative ultrastructural cytology in dividing plant cells. Cytobios 3:257-280.
271. Pickett-Heaps J.D., Forer A. and Spurck, T. 1997. Traction fibre: toward a "tensegral" model of the spindle. Cell Motil. Cytoskel. 37:1-6.
272. Pickett-Heaps J.D., Gunning B.E.S., Brown R.C., Lemmon B.E. and Cleary A.L. 1999. The cytoplast concept of dividing plant cells: cytoplasmic domains and the evolution of spatially organized cell division. Am. J. Botany 86:153-172.
273. Piperno G. and Fuler M.T. 1985. Monoclonal antibodies specific for an acetylated form of a-tubulin recognize the antigen in cilia and flagella from a variety of organisms. J Cell Biol. 101:2085-2094.
274. Piperno G., LeDizet M. and Chang X. 1987. Microtubules containing acetylated a-tubulin in mammalian cells in cultures. J Cell Biol. 104:289-302.
275. Pluta A.F., Mackay AJVL, Ainsztein A.M., Goldberg LG. and Earnshaw W.C. 1995. The centromere: hub of chromosomal activities. Science 270:1591-1594.
276. Prusikiewicz P. and Hanan J. 1989. Lindenmayer Systems, Fractals, and Plants. Berlin, Springer Verlag. 120p.
277. Reddy A.S.N. 2001. Molecular motors and their function in plants. Int. Rev. Cytol. 204:97-178.
278. Reddy A.S.N., Safadi F„ Narasimhulu S.B., Golovkin M. and Hu X. 1996a. A novel plant calmodulin-binding protein with a kinesin heavy chain motor domain. J. Biol. Chem. 271:7052-7060.
279. Reddy A.S.N., Narasimhulu S.B., Safadi, F., and Golovkin M. 1996b. A plant kinesin heavy chain-like protein is a calmodulin-binding protein. Plant J. 10:9-21.
280. Reddy A.S.N., Narasimhulu S.B. and Day LS. 1997. Structural organization of a gene encoding a novel calmodulin-binding kinesin-like protein from Arabidopsis. Gene 204:195-200.
281. Regemorter D. 1926. Les troubles cintetiques dans les racines chloralisees. La Cellule 37:43-73.
282. Rieder C.L. 1982. The formation, structure and composition of the mammalian kinetochore and kinetochore fiber. Int. Rev. Cytol. 79:1-58.
283. Rieder C.L. and Bajer A.S. 1977. Effect of elevated temperature on spindle microtubules and chromosome movements in cultured newt lung cells. Cytobios 18:201-234.
284. Rieder C.L. and Palazzo R.E. 1992. Colcemid and the mitotic cycle. J. Cell Sci. 102:387-392.
285. Rieder C.L. and Salmon E.D. 1998. The vertebrate cell kinetochore and its role during mitosis. Trends Cell Biol. 8:310-318.
286. Rodionov V.L and Borisy G.G. 1997a. Self-centring activity of cytoplasm. Nature 386:170-173.
287. Rodionov V.L and Borisy G.G. 1997b. Microtubule treadmilling in vivo. Science 275:215-218.
288. Rodionov V., Nadezhdina E. and Borisy G. 1999. Centrosomal control of microtubule dynamics. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96:115-120.
289. Rost T.L., Barbour M.G., Stocking C.R. and Murphy, T.M. 1998 Plant Biology. Wadsworth Publ. Company, An Intern. Thompson Publ. Comp., Belmont, CA. 537p.
290. Rupp G., Bowser S.S., Mannella C.A. and Rieder C.L. 1986. Naturally occurring tubulin-containing paracrystals in Allogrotnia: immunocytochemical identification and functional significance. Cell Motil. Cytoskel. 6:363-375.
291. Sakamura T. 1916. Über die Beeinflussung der Zell- und Kernteilung durch Chloralisierung mit besonderer Berücksichtigung des Verhaltens der Chromosomen. Bot. Mag. (Tokyo). 30:375-399.
292. Salisbury J.L. 1995. Centrin, centrosomes and mitotic spindle poles. Curr. Opin. Cell Biol. 7:39-45.
293. Saltarelli D. and Pantaloni D. 1982. Polymerization of the tubulin-colchicine complex and guanosine 5'-triphosphate hydrolysis. Biochemistry 21:2996-3006.
294. Samuels A.L., Giddings T.H. and Staehelin L.A. 1995. Cytokinesis in tobacco BY-2 and root tip cells: a new model of cell plate formation in higher plants. J. Cell Biol. 130:1345-1357.
295. Saredi A., Howard L. and Compton DA. 1996. NuMa assembles into extensive filamentous structure when expressed in the cell cytoplasm. J. Cell Sei. 109:619-630.
296. Saredi A., Howard L. and Compton DA. 1997. Phosphorylation regulates the assembly of NuMa in a mammalian mitotic extract. J. Cell Sei. 110:1287-1297.
297. Saxton W. M., Stemple D. L., Leslie R. J., Salmon E. D„ Zavortink M. and Mcintosh J. R. 1984. Tubulin dynamics in cultured mammalian cells. J. Cell Biol. 99:2175-2186.
298. Schatten H. and Chakrabarti A. 1998. Centrosome structure and function is altered by chloral hydrate and diazepam during the first reproductive cell cycles in sea urchin eggs. Eur. J. Cell Biol. 75:9-20.
299. Schellenbaum P., Vantard M. and LambertA-M. 1992. Higher plant microtubule-associated proteins (MAPs): A survey. Biol. Cell 76:359-364.
300. Schiebel E. 2000. y-tubulin compexes: binding to the centrosome, regulation and microtubule nucleation. Curr. Opin. Cell Biol. 12:113-118.
301. Schmit A-C., Vantard M„ De Mey J. and Lambert A-M. 1983. Aster-like microtubule centers establish spindle polarity during interphase-mitosis transition in higher plant cells. Plant Cell Rep. 2:285 288.
302. Schmit A-C., Stoppin V., Chevrier V., Job D. and Lambert A-M. 1994. Cell cycle dependent distribution of a centrosomal antigen at the perinuclear MTOC or at the kinetochores of higher plant cells. Chromosoma 103:343-351.
303. Schutze E. and Kirschner M. 1986. Microtubule dynamics in interphase cells. J. Celt Biol. 102:1020-1031.
304. Sharp D.J., Kuriyama R., Essner R. and Baas P.W. 1997. Expression of a minus-end-directed motor protein induced Sf9 cells to form axon-like processes with uniform microtubule polarity orientation. J Cell Sci 110:2373-2380.
305. Sharp D.J., Rogers G.C. and Scholey JJVf. 2000. Microtubule motors in mitosis. Nature 407:41-47.
306. Shaw S.L., Kamyar R. and Ehrhardt D.W. 2003. Sustained vicrotubule treadmilling in Arabidopsis cortical arrays. Science 300:1715-1718.
307. Sherwin Y. and Gull K. 1989. Visualization of detyrosination along single microtubules reveals novel mechanism of assembly during cytoskeletal duplication in trypanosomes. Cell 57:211-221.
308. Simmonds D.H., Conibear E. and Setterfleld G. 1989. Microtubule organization during the cell cycle of cultured Vicia hajastana Grossh. Biochem. Cell Biol. 67:545-552.
309. Smertenko A., Saleh N., Igarashi II., Mori IL, Hauser-Hahn I., Jiang C-J., Sonobe S., Lloyd C. and Hussey P. 2001. A new class of microtubule-associated proteins in plants. Nature Cell Biol. 2:750-753.
310. Smith L.G. 1999. Divide and conquer: cytokinesis in plant cells. Curr. Opin. Plant Biol. 2:447-453.
311. Song IL, Golovkin M., Reddy A.S.N. and Endow S. 1997. In vitro motility of AtKCBP, a calmodulin-binding kinesin protein of Arabidopsis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 94:322-327.
312. Sparks C.A., Fey E.G., Vidair C.A. and Doxey S.J. 1995. Phosphorylation of NuMa occurs during nuclear breakdown and not mitotic spindle assembly. J. Cell Sci. 108:3389-3396.
313. Staehelin A.L. and Hepler P.K. 1996. Cytokinesis in higher plants. Cell 84:821824.
314. Staiger C J. and Cande Z.W. 1990. Microtubule distribution in dv, a maize meiotic mutant defective in the prophase to metaphase transition. Devel. Biol. 138:231-242.
315. Starling D. 1976. Two ultrastructurally distinct tubulin paracrystals induced in sea-urchin eggs by vinblastine sulphate. J Cell Sci. 20:79-89.
316. Steuer E.R., Wordeman L., Schroer T.A. and Sheetz M.P. 1990. Localization of cytoplasmic dynein to mitotic spindles and kinetochores. Nature 345:266-268.
317. Stoppin V., Vantard IVL, Schmit A-C. and Lambert A-M. 1994 Isolated plant nuclei nucleate microtubule assembly: the nuclear surface in higher plants has centrosome-like activity. Plant Cell 6:1099-1106.
318. Stoppin V., Lambert A-M. and Vantard M. 1996. Plant microtubule-associated proteins (MAPs) affect microtubule nucleation and growth at plant nuclei and mammalian centrosomes. Eur. J. Cell Biol. 69:11-23.
319. Stoppin-Mellet V., Peter C. and Lambert A-M. 2000. Distribution of y-tubulin in higher plants: cytosolic y-tubulin is part og high molecular weight complexes. Plant Biol. 2:290-296.
320. Stearns T. and Kirschner M. 1994. In vitro reconstitution of centrosome assembly and function: the central role of y-tubulin. Cell 76:623-637.
321. Suprenant ICA. and Marsh J.C. 1987. Temperature and pH govern the self-assembly of microtubules from unfertilized sea-urchin extracts. J. Cell Biol. 87:71-84.
322. Surrey T., Nedelec F., Leibler S. and Karsenti E. 2001. Physical properties determining self-organization of motors and microtubules. Science 292:1167-1171.
323. Taimen P., Vijamaa M. and Kallajoki M. 2000. Preferential expression of NuMa in the nuclei of proliferating cells. Exp. Cell Res. 256:140-149.
324. Takanari H., Yosida T., Morita J., Izutsu K. and Ito T. 1990. Instability of pleomorphic tubulin paracrystals artificially induced by Vinca alkaloids in tissue-cultured cells. Biol. Cell 70:83-90.
325. Takanari II., Morita J., Yamanaka H., Yada K., Takahashi A. and Izutsu K. 1994. Effect of acidic pH on the formation of vinblastine-induced paracrystals in Chinese hamster ovary cell. Biol Cell 82:51-57.
326. Takemura R., Okabe S., Umeyama T., Kanai Y., Cowan N.J. and Hirokawa N. 1992. Increased microtubule stability and alpha tubulin acetilation in cells transfected with microtubule-associated proteins MAP1B, MAP2 or tau. J. Cell Biol. 103:953-964.
327. Takemura R., Okabe S., Umeyama T. and Hirokawa N. 1995. Polarity orientation and assembly process of microtubule bundles in nocodazole-treated, MAP2c-transfected COS cells. Mol. Biol. Cell 6:981-996.
328. Tang T.K., Tang C-J-C., Chao Y-J. and Wu C-VV 1994. Nuclear mitotic apparatus protein (NuMa): spindle association, nuclear targeting and differential subcellular localization of various NuMa isoforms. J. Cell Sci. 107:1389-1402.
329. Tassin A-M. and Bornens M. 1999. Centrosome structure and microtubule nucleation in animal cells. Biol. Cell 91:343-354.
330. Thaler C.D. and Haimo L.T. 1996. Microtubules and microtubule motors: mechanisms of regulation. Int. Rev. Cytol. 164:269-327.
331. Theurkauf W.E. and Hawley R.S. 1992. Meiotic spindle assembly in Drosophila females: behavior of non-exchange chromosomes and the effect of mutations in the nod kinesin-like protein. J. Cell Biol. 116:1167-1180.
332. Traas J.A., Beven A.F., Doonan J.H., Cordewener J. and Shaw P.J. 1992. Cell-cycle-dependent changes in labelling of specific phosphoproteins by the monoclonal antibody MPM-2 in plant cell. Plant J. 2:723-732.
333. Tombes R.M., Peloquin J.G. and Borisy G.G. 1991. Specific association of an M-phase kinase with isolated mitotic spindles and identification of two of its substrates as MAP4 and MAP IB. Cell Regulation 2:861-874.
334. Tousson A., Zeng C., Brinkley B.R. and Valdivia M.M. 1991. Centrophilin: a novel mitotic spindle protein involved in microtubule nucleation. J. Cell Biol. 112:427-440.
335. Twell D., Park S.K., Hawkins T.J., Schubert D., Schmidt R-, Smertenko A. and Hussey P.J. 2002. MOR1/GEM1 has an essential role in the plant-specific cytokinetic phragmoplast. Nature Cell Biol. 4:711-714.
336. Umeyama T., Okabe S., Kanai Y. and Hirokawa N. 1993. Dynamics of microtubules bundled by microtubule associated protein 2C (MAP2C). J. Cell Biol. 120:451465.
337. Utrilla L., Sans J. and De La Torre C. 1989. Colchicine-resistant assembly of tubulin in plant mitosis. Protoplasma 152:101-108.
338. Vale R.D. 2003. The molecular motor toolbox for intracellular transport. Cell 112:467-480.
339. Vallee R.B. 1980. Structure and phosphorylation of microtubule-associated protein-2 (MAP2). Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77:3206-3210.
340. Vandre D.D., Davis F.M., Rao P.N. and Borisy G.G. 1984. Phosphoproteins are components of mitotic microtubule organizing centers. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81:44394443.
341. Vandre D.D., Davis F.M., Rao P.N. and Borisy G.G. 1986. Distribution of cytoskeletal proteins sharing a conserved phosphorylated epitope. Eur. J. Cell Biol. 41:7281.
342. Vandre D.D. and Borisy G.G. 1989. Anaphase onset and dephosphorylation of mitotic phosphoproteins occur concomitantly. J. Cell Sci. 94:245-258.
343. Vandre D.D., Centonze V.E., Peloquin J„ Tombes RM. and Borisy G.G. 1991. Proteins of the mammalian mitotic spindle: phosphorylation/dephosphorylation of M AP4 during mitosis. J. Cell Sci. 98:577-588.
344. Vandre D.D. and Burry RW. 1992. Immunoelectron microscopic localization of phosphoproteins associated with the mitotic spindle. J. Histochem. Cytochem. 40:18371847.
345. Vantard M., Levilliers N., Hill A-M., Adoutte A. and Lambert A-M. 1990. Incorporation of Paramecium axonemal tubulin into higher plant cells reveals functional sites of microtubule assembly. Pnoc. Natl. Acad. Sci. USA. 87:8825-8829.
346. Vantard M-, Schellenbaum P., Fellous A. and Lambert A-M. 1991. Characterization of maize microtubule-associated proteins, one of which is immunologically related to Tau. Biochemistry 30:9335-9340.
347. Vantard M^ Peter C., Fellous A., Schellenbaum P. and Lambert A-M. 1994. Characterization of a 100-kDa heat-stable microtubule-associated protein from higher plants. Eur. J. Cell Biol. 220:847-853.
348. Vantard M., Cowling R and Delichère C. 2000. Cell cycle regulation of the microtubular cytoskeleton. Plant Mol. Biol. 43:691-703.
349. Vaughn K.C. and Harper J.D. 1998. Microtubule-organizing centers and nucleating sites in land plants. Int. Rev. Cytol. 181:75-149.
350. Verde F., Labbé J.-Q, Dorée M. and Karsenti E. 1990. Regulation of microtubule dynamics by cdc2 protein kinase in cell-free extracts ofXenopus eggs. Nature 343:233-238.
351. Verde F., Berrez J-M., Antony C. and Karsenti E. 1991. Taxol-induced microtubule asters in mitotic extracts of Xenopus eggs: requirement for phosphorylated factors and cytoplasmic dynein. J. Cell Biol. 112:1177-1187.
352. Verde F., Dogterom M., Stelzer E.t Karsenti E. and Leibler S. 1992. Control of microtubule dynamics and length by cyclin A and cyclin B-dependent kinases in Xenopus egg extracts. J. Cell Biol. 118:1097-1108.
353. Vernos L and Karsenti E. 1995. Chromosomes take the lead in spindle assembly. Trends Cell Biol. 5:297-301.
354. Volker A., Stierhof Y.D. and Jurgens G. 2001. Cell cycle-independent expression of the Arabidopsis cytokinesis-sprcific syntaxin KNOLLE results in mistargeting to the plasma membrane and is not sufficient for cytokinesis. J. Cell Sci. 114:3001-3012.
355. Vorobjev LA. and Nadezhdina E.S. 1987. The centrosome and its role in organization of microtubules. Int. Rev. Cytol. 106:227-293.
356. Vos J.W., Valster A.H. and Hepler P.K. 1999. Methods for studying cell division in higher plants. In "Mitosis and Meiosis", Methods in Cell Biology (C.L. Rieder, Ed.), Academic Press, San Diego. 61:413-437.
357. Vos J.W., Safadi F, Reddy A.S.N. and Hepler P.K. 2000. The kinesin-like calmodulin binding protein is differentially involved in cell division. Plant Cell 12,979-990.
358. Wade R.H. and Hyman A.A. 1997. Microtubule structure and dynamics. Curr. Opin. Cell Biol. 9:12-17.
359. Wadsworth P. and Salmon E.D. 1986. Analysis of the treadmilling model during metaphase of mitosis using fluorescence redistribution after photobleaching. J. Cell Biol. 102:1032-1038.
360. Walczak C.E. 2000. Microtubule dynamics and tubulin interacting proteins. Curr. Opin. Cell Biol. 12:52-56.
361. Walzcak C.E., Verma S. and Mitchison T.J. 1997. XCTK2: a kinesin-related protein that promotes mitotic spindle assembly in Xenopus laevis egg extracts. J. Cell Biol. 136:859-870.
362. Walczak C.E., Vernos L, Mitchison T.J., Karsenti E. and Heald R 1998. A model for proposed roles of different microtubule-based motor proteins in establishing spindle bipolarity. Curr. Biol. 8:903-913.
363. Wang H., Cutler A. J. and Fowke L.C. 1991. Microtubule organization in cultured soybean and black spruce cells: interphase-mitosis transition and spindle morphology. Protoplasma 162:46-54.
364. Wasteneys G.O. 2000. The cytoskeleton and growth polarity. Curr. Opin. Plant Biol. 3:503-511.
365. Wasteneys G.O. 2002. Microtubule organization in the green kingdom: chaos or self-order? J. Cell Sci. 115:1345-1354.
366. Wasteneys G.O. and Williamson R.E. 1989. Reassembly of microtubules in Nitella tasmanica: assembly of cortical microtubules in branching clusters and its relevance to steady-state microtubule assembly. J. Cell Sci. 93:705-714.
367. Waters J.C. and Salmon E.D. 1997. Pathways of spindle assembly. Curr. Opin. Cell Biol. 9:37-43.
368. Weisshaar B., Doll T. and Matus A. 1992. Reorganization of the microtubular cytoskeleton by embryonic microtubule-associated protein 2 (MAP2c). Development 116:1151-1161.
369. Welnhofer E.A. and Travis J.L. 1998. Evidence for a direct conversion between two tubulin polymers microtubules and helical filaments in the Foraminiferan, Allogromia laticollaris. Cell Motil. Cytoskel. 41:107-116.
370. Whittington A., Vugrek O., Wei K.J., Hasenbein N.G., Sugimoto IC, Rashbrooke M.C. and Wasteneys G.O. 2001. MORI is essential for organizing cortical microtubules in plants. Nature 411:610-613.
371. Wick S.M. 1991. The preprophase band. In "The Cytoskeletal Basis of Plant Growth and Form". (C.W.Lloyd, ed.) Acad. Press, London. 231-244.
372. Wick S.M. and Duniec J. 1983. Immunofluorescence microscopy of tubulin and microtubule arrays in plant cells. I. Preprophase band development and concomitant appearance of nuclear envelope-associated tubulin. J. Cell Biol. 97:235-243.
373. Wick S.M. and Duniec J. 1984. Immunofluorescence microscopy of tubulin and microtubule arrays in plant cells. II. Transition between the pre-prophase band and the mitotic spindle. Protoplasma 122:45-55.
374. Wilson E.B. 1928. The cell in development and heredity. NY and London, MacMillan. 1232 p.
375. Witt PJU, Ris H. and Borisy G.G. 1980. Origin of kinetochore microtubules in Chinese hamster ovary cells. Chromosoma 81:483-505.
376. Wittman T„ Wilm M, Karsenti E. and Vernos 1. 2000. TPX2, a novel Xenopus MAP involved in spindle pole organization. J. Cell Biol. 149:1405-1418.
377. Wittman T^ Hyman A. and Desai A. 2001. The spindle: a dynamic assembly of microtubules and motors. Nature Cell Biol. 3:E28-E34.
378. Wolf K. 1996. Acetylation of a-tubulin in male meiotic spindles of Pyrrhocoris apterus, an insect with holokinetic chromosomes. Protoplasma 191:148-157.
379. Wordeman L., Davis F.M„ Rao P.N. and Cande W.Z. 1989. Distribution of phosphorylated spindle-associated proteins in the diatom Stephanopyxis turns. Cell Motil. Cytoskel. 12:33-41.
380. Wymer C.L., Fisher D.D., Moore R.C. and Cyr R.J 1996. Elucidating the mechanism of cortical microtubule reorientation in plant cells. Cell Motil. Cytoskel. 35:162173.
381. Yang C.H., Lambie E.J. and Snyder M. 1992. NuMA: An unusually long coiled-coil related protein in the mammalian nucleus. J. Cell. Biol. 116:1303-1317.
382. Yasuhara H., Muraoka M., Shogaki H„ Mori H. and Sonobe S. 2002. TMBP200, a microtubule bundling polypeptide isolated from telophase tobacco BY-2 cells is a MORI homologue. Plant Cell Physiol. 43:595-603.
383. Yu H-S. and Russell S.D. 1993. Three-dimensional ultrastructure of generative cell mitosis in the pollen tube of Nicotiana tabacum. Eur. J. Cell Biol. 61:338-348.
384. Yu H.-G., Muszynski M.G. and Dawe R.K. 1999. The maize homologue of the cell cycle checkpoint protein MAD2 reveals kinetochore substructure and contrasting mitotic and meiotic localization pattern. J. Cell Biol. 145:25-435.
385. Yu W. and Moreno Dias de la Espina S. 1999. The plant nucleoskeleton: ultrastructural organization and identification of NuMa homologues in the nuclear matrix and mitotic spindle of plant cells. Exp. Cell Res. 246:516-526.
386. Zheng Y., Wong M.L., Alberts B. and Mitchison T. 1995. Nucleation of microtubule assembly by a y-tubulin-containing ring complex. Nature 378:578-583.
387. Zeng C. 2000. NuMa: a nuclear protein involved in mitotic centrosome function. Micr. Res. Techn. 49:467-477.
388. Zhang D., Wadsworth P. and Hepler P.K. 1990. Microtubule dynamics in living dividing plant cells: confocal imaging of microinjected fluorescent brain tubulin. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 87:8820-8824.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.