Динамика функциональной активности центросомы в клеточном цикле тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.25, доктор биологических наук Узбеков, Рустем Эдуардович

• Узбеков, Рустем Эдуардович
• доктор биологических наук
• 2004

Оглавление диссертации доктор биологических наук Узбеков, Рустем Эдуардович

ОГЛАВЛЕНИЕ

1. ВВЕДЕНИЕ

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

2.1. Строение центросомы и ассоциированных с ней структур

2.1.1. Центросома на светооптическом уровне

2.1.2. Ультраструктура центриолярных цилиндров

2.1.3. Перицентриолярные сателлиты

2.1.4. Центриолярные придатки

2.1.5. Полярность центриоли

2.1.6. Различия в строении материнской и дочерней центриолей

2.1.7. Перицентриолярный материал и связь между центриолями в клетке

2.1.8. Первичная ресничка

2.1.9. Исчерченные корешки

2.1.10. Другие структуры в составе интерфазной центросомы

2.1.11. Строение центросомы в митотических клетках

2.2. Механизмы и регуляция образования центриолей в клетках

2.2.1. Механизмы образования центриолей------------------:

2.2.2. Формирование de novo центриолярных цилиндров центросом и базальных телец

2.2.3. Дупликация центриолей вблизи уже существующих в клетке центриолярных цилиндров

2.2.4. Соотношение центриолярного и клеточного циклов

2.2.5. Регуляция центросомального цикла

2.2.6. Поддержание центросомой центрального положения в клетке ~

2.3. Система микротрубочек в клетке и роль центросомы в её организации

2.3.1. Структура, динамические свойства микротрубочек и факторы влияющие на их гетерогенность в клетке

2.3.2. Гетерогенность изоформ альфа- и бета-тубулина, входящих в состав микротрубочек

2.3.3 Посттрансляционные изменения тубулинов —

2.3.4. Микротрубочко-ассоциированные белки

2.3.5. Факторы, участвующие в нуклеации микротрубочек

2.3.6. Нуклеация микротрубочек на центросоме

2.4. Центросома — мультибелковый ко млеке

2.4.1. Новые белки тубулинового семейства

2.4.2. Нинеин

2.4.3. Белок Сер 110

2.4.4. Центрин

2.4.5. Ценексин —

2.4.6. Перицентрин

2.4.7. РСМ-белки

2.4.8. Белки СР60 и СР190.

2.4.9. Молекулярные шапероны.

2.4.10. Тектины.

2.4.11. Катанин

2.4.12. Центросомин

2.4.13. Белок ИиМА

2.4.14. Роль фосфорилирования в регуляции функциональной активности центросомы

2.4.15. Ассоциированные с МТ белки-моторы и их участие в процессе формирования митотического веретена

Цель и задачи работы

3.МАТЕРИЛЫ И МЕТОДЫ

Принятые сокращения

3.1. Биологические материалы

3.2. Химические реактивы

3.3. Прижизненные наблюдения за клетками

3.4. Ультрафиолетовое микрооблучение клеток

3.5. Антитела

3.6. Иммунофлуоресцентное исследование клеток

3.7. Авторадиографическое исследование клеток

3.8. Электронная микроскопия

3.8.1. Иммуно-электронная микроскопия

3.8.2. Негативное контрастирование препаратов для ЭМ

3.8.3. Крио-электронная микроскопия

3.9. Синхронизация клеток

3.10. Электрофорез и иммуноблоттинг белков

3.11 Афинная хроматография

3.12. Очисткатубулина

3.13. Выделение центросом из клеток КЕ37

3.14 Полимеризация МТ in vitro

3.15 Исследование киназной активности белков

3.16. Дифференциальная интерференционная микроскопия

3.17. Трансфекция клеток pEg2(GFP)

4. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

4.1. Исследование роли центросомы в клетке с помощью ультрафиолетового микрооблучения

4.1.1. Нормальный митоз в клетках СПЭВ

4.1.2. Контрольное микрооблучение

4.1.3. Облучение центросомы в ранней метафазе

4.1.4. Облучение центросомы в поздней метафазе

4.1.5. Облучение центросомы в анафазе: поведение центросом, веретена, и хромосом; выход клеток в интерфазу

4.1.6. Интерфазные клетки с облученной центросомой: формирование ядра и рост клеток

4.1.7. Система МТ и ультраструктура центросом в интерфазных клетках с облученным в анафазе полюсом веретена

4.1.8. Влияние микрооблучения центросомы на внутриклеточный транспорт

4.1.9. Синтетическая активность и продвижение по клеточному циклу клеток с облученной центросомой

4.1.10. Влияние микрооблучения центросомы на её способность к репликации

4.1.11. Формирование ядрышек и накопление в них белка В23 в клетках с облученной в анафазе центросомой

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Динамика функциональной активности центросомы в клеточном цикле»

Центросома и входящие в её состав центриоли, несомненно, являются наиболее удивительными компонентами эукариотической клетки, В ходе эволюционного развития центриоли появились у древних одноклеточных жгутиконосцев в виде базального тельца жгутика.Поразительная геометрически правильная пространственная организация, сочетающая в себе симметрию девятого порядка в поперечном направлении и полярность организации в продольном направлении, делает центриоль уникальным компонентом клетки, по степени упорядоченности расположения макромолекул, дающей основание сравнивать ее с вирусами. Функция формирования жгутика или реснички сохраняется у центриолей и в многоклеточных организмах — в клетках ресничного эпителия и в сперматозоидах. Однако в ходе эволюционного развития центриоли приобрели и другие важные для клетки функции. Этому способствовало то, что центры нуклеации МТ, расположенные на центриолях нуклеировали не только МТ ресничек, но и цитоплазматические МТ. Очевидное преимущество протекания многокомпонентных биохимЕгческих реакций на плоскости по сравнению с реакциями в объеме клетки привело в ходе эволюции к развитию сложно организованных мембранных органелл. Однако еще более термодинамически выгодно, если такие реакции происходят не на плоскости, а «в точке». Такой особой точкой в клетке в ходе эволюционного развития и стала центросома. Именно в центросоме концентрируются и взаимодействуют друг с другом многие регуляторные молекулы. Еще до того как при делении происходит разделение поровну между дочерними клетками хромосом и, тем более, до начала разделения цитоплазмы, в клетке образуются вместо одного центра два — центросома удваивается. Начало этого удвоения закладывается в инициации дупликации центриолей ещё в конце Gi-фазы клеточного цикла, что может служить первым морфологическим проявлением подготовки клетки к последующему митозу, В митозе две центросомы, включающие в себя 4 центриоли, участвуют в построении веретена деления. Также как и в жгутике, структурную основу веретена деления составляют МТ — еще более древние, чем центриоли, «живые полимеры», которые встречаются во всех эукариотических клетках.Все функции центросомы так или иначе связаны с организацией МТ. При образовании жгутика его МТ, кроме двух центральных, являются продолжением МТ центриолярного цилиндра. В веретене деления МТ или непосредственно нуклеируются в окружающем центриоли митотическом гало, или транспортируются туда моторными белками. Многие регуляторные молекулы, концентрирующиеся в районе центросомы, таюке доставляются туда по радиальной системе МТ интерфазных клеток.Таким образом, термин «центр организации МТ» (ЦОМТ) достаточно точно определяет центросому. Эти термины не вполне идентичны: в клетках могут быть ЦОМТ не совпадающие с центросомой, например в клетках ресничного эпителия базальные тельца ресничек являются ЦОМТ, но не являются центросомами. Во многих типах дифференцированных клеток центросомы уже не являются ЦОМТ, И в составе центриолей, и в веретене деления, и в жгутиках и ресничках, и в цитоплазме интерфазных клеток МТ имеют практически одинаковое строение. Не отличается, в целом, строение МТ и организмах различных таксономических групп, несмотря на существенные различия в аминокислотной последовательности составляющих их белков альфа и бета тубулинов. функция центриолей в клеточном делении не так очевидна, как в процессе инициации роста жгутика или реснички. В этом слз^ае МТ веретена не являются продолжением МТ центриолей, а растут от центров нуклеации, расположенных в окружающем центриоли митотическом гало.Кроме того, центриолей нет в полюсах веретена у высших растений, дрожжей и в полюсах мейотического веретена у многих организмов, в полюсах митотического веретена которых центриоли всегда имеются. Тем не менее бесцентриолярные полюса веретена деления содержат те же основные белки, необходимые для нуклеации МТ. Процесс формирования веретена в большой степени зависит от активности внутриклеточных белков-моторов, которые «фокусируют» минус-концы МТ и белка NuMA, который скрепляет эти концы МТ между собой. Такие искусственные веретена могут быть собраны без участия центросом. Однако в живой клетке в митозе две центросомы всегда выступают в качестве доминантных ЦОМТ, что обеспечивает формирование биполярного веретена и равномерное распределение генетического материала в две дочерних клетки.В предлагаемом далее обзоре литературы рассматриваются история изучения и современное представление о различных морфологических составляющих центросомы, способах удвоения этой клеточной органеллы, а также биохимические свойства, составляющих структурную основу центриолей, МТ и функциональный анализ, входящих в состав центросомы белков.

Заключение диссертации по теме «Гистология, цитология, клеточная биология», Узбеков, Рустем Эдуардович

5. ВЫВОДЫ.

1. Инактивация УФ микрооблучением одного из полюсов в ранней метафазе приводит в клетках СПЭВ к смещению всех хромосом к необлученному полюсу. Это свидетельствует в пользу того, что равноудаленное от полюсов веретена положение хромосом поддерживается за счет сил натяжения, передающихся через МТ.

2. УФ микрооблучение одного из полюсов веретена деления в анафазе в культивируемых клетках СПЭВ замедляет движение хромосом к облученному полюсу, но не препятствует завершению клеточного деления и реконструкции ядер в дочерних клетках. Облученная в анафазе центросома при переходе клетки в интерфазу не способна формировать нормальную радиальную систему МТ и образовывать первичную ресничку.

3. В клетках с облученной в анафазе центросомой нарушена структура ядрышек и снижен общий уровень синтеза РНК. Это, вероятно, связано с деструкцией УФ аккумулированного в митозе в районе центросомы белка В23 - одного из основных белков ядрышка.

4. Центросома в интерфазных клетках, в которых она в анафазе митоза была облучена УФ, не реплицируется, а сами эти клетки выходят из клеточного цикла, не вступая в Б-фазу.

5. В клетке существует два пула связанного с центросомой гамма-тубулина: конститутивный гамма-тубулин, который связан с центриолями вне зависимости от стадии клеточного цикла и гамма-тубулин лабильно* ассоциированный с центросомой и увеличивающий ее способность нуклеировать МТ.

6. Количество связанной с центросомой серин-треониновой протеинкиназы рЕ§2 семейства Аврора А в клетках линии ХЬ2 (Хепорш 1аеугя) зависит от стадии клеточного цикла. Белок pEg2 появляется в центросоме в конце Б-фазы клеточного цикла; его количество достигает максимума в митозе, а через 1 ч после митоза он уже не детектируется. Исчезновение белка pEg2 из центросомы после митоза связано с его убиквитин-зависимой деградацией, а не перераспределением в другие части клетки.

7. Кинезиноподобный белок XlEg5 появляется между содержащими pEg2 центросомами в момент начала их разделения в конце интерфазы. Количество XlEg5 в клетках XL2, также как и pEg2, достигает максимума в 02-фазе и митозе. Белки XlEg5 и pEg2 взаимодействуют in vitro и in vivo, XlEg5 является одним из субстратов фосфорилирования для протеинкиназы pEg2. Взаимодействие XlEg5 и pEg2, вероятно, необходимо для расхождения центросом.

8. Процесс расхождения центросом перед митозом происходит в две стадии: разделение центросом и собственно расхождение центросом. Разделение центросом зависит и от МТ и от актиновых филаментов, а расхождение центросом при разрушении актиновых филаментов резко замедляется, а при деполимеризации МТ, напротив, облегчается.

9. Ингибирование расхождения центросом при разрушении актиновых филаментов приводит к увеличению продолжительности профазы и прометафазы, в течение которых формируется веретено нормального размера. Время между моментом распада ядерной оболочки и началом анафазного движения хромосом не изменяется за счет существенного сокращения продолжительности метафазы.

10. В митотических клетках разделение и расхождение центросом происходит и при отсутствии МТ и актиновых филаментов, что показывает наличие дополнительной движущей силы этих процессов.

11. Белок pEg2 вызывает независимо от своей киназной активности стимуляцию полимеризации МТ в разбавленных растворах тубулина, в которых спонтанная самосборка МТ незначительна. Для инициации сборки МТ необходим N-концевой домен этого белка.

12. С-терминальный домен белка pEg2 служит для его связывания с центросомой, и такое взаимодействие подавляет способность центросомы нуклеировать МТ in vitro.

6. ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Уникальная центрально-симметричная структура порождала у многих исследователей поразительные, а порой и фантастические гипотезы о функции центросомы в клетке.

История исследования центросомы показала, что категоричность утверждений опровергалась сюрпризами, преподносимыми периодически этой клеточной органеллой, которую Wheatley (1982) назвал центральной загадкой клеточной биологии.

К началу 70-ых годов XX века описание ультраструктуры центросом и базальных телец было в целом завершено (обзоры: Brinkley, Stubblefield 1970; Fulton 1971). Последующие исследования добавили лишь некоторые небольшие детали, в большинстве своём характерные лишь для отдельных типов клеток. Однако функция центросомы в клетке так и оставалась загадочной. Несколько экспериментальных подходов были использованы для исследования центросомы — это, в первую очередь, исследование с помощью специфических антител белкового состава этой органеллы, и разработка методов выделения центросом, что внесло большой вклад в получение знаний о её биохимическом составе. В результате применения этих двух подходов было показано, что в состав центросомы входит множество важных для клетки белков, имеющих как структурную, так и регуляторную функцию.

Бурное развитие новых экспериментальных подходов приводит к возможности исследовать центросому с новых, пока неизвестных, сторон. В настоящее время наука о центросоме настолько разрослась, что появились целые отдельные направления исследований, посвященные участию центросомы в каком-то одном аспекте жизнедеятельности клетки: в организации системы интерфазных микротрубочек, в поддержании и изменении формы клетки, в образовании клеточной полярности, в регуляции внутриклеточного транспорта, в формировании мультибелковых ансамблей, ответственных за регуляцию клеточного цикла, в осуществлении равномерного распределения хромосом в митозе и мейозе, в процессе формирования ресничек и жгутиков и в других клеточных процессах.

Такое многообразное участие центросомы и связанных с нею структур в жизнедеятельности клетки, естественно, приводит к тому, что нарушение нормального функционирования центросомы может иметь фатальные последствия, как для индивидуальной клетки, так и для организма в целом. Ещё Boveri (1914) предполагал, что нарушение расхождения центросом может приводить через неправильное разделение хромосом к злокачественному перерождению клеток. Эта гениальная догадка нашла своё подтверждение во множестве современных исследований. Гиперэкспрессия некоторых центросомальных белков приводила к нарушению деления с одной стороны, и, с другой стороны, в раковых клетках обнаруживалось увеличение синтеза центросомальных белков. В частности, во многих злокачественных клетках в настоящее время обнаружена гиперэкспрессия одного из ключевых регуляторных центросомальных белков - киназы Аврора А, что приводит к неправильному расхождению центросом в митозе, анеуплоидии и малигнизации клеток.

К настоящему времени описано уже более 150 центросомальных белков, но процесс изучения характера их взаимодействия друг с другом ещё только начинается. На наших глазах мозаичность знаний о центросоме сменяется структурированностью, обнаруживаются функциональные связи между различными центросомальными белками. Мощный арсенал молекулярно-биологических и генетических методов, в сочетании с детальным изучением морфологии позволяет накапливать огромное количество новых фактов, обработка и анализ которых становится невозможным без современных информационных технологий. Примечательно, что чем больше мы узнаём о центросоме, тем более важная роль в клетке ей отводится. Поэтому не будет преувеличением сказать, что понимание регуляторных функций мультибелкового комплекса, каким является центросома, видимо уже в недалеком будущем приведет к более глубокому проникновению в тайны организации живой материи.

7. БЛАГОДАРНОСТИ.

Я выражаю свою искреннюю благодарность профессору Юрию Сергеевичу Ченцову, чьи ценные замечания существенно помогли при выполнении и подготовке к защите настоящей работы.

Я благодарен профессору Владимиру Юрьевичу Полякову, чью поддержку я постоянно чувствовал, где бы я ни находился.

Обсуждение результатов настоящей работы с Проф. И.А. Воробьёвым, Prof. M. Philippe, Dr. С. Prigent, Dr. Arlot-Bonnemains, Проф. O.B. Зацепиной, Prof. M. Bornens, Prof. K. Le Guellec, д.б.н. E.C Надеждиной, Dr. R. Giet, д.б.н. И.Б. Алиевой, к.б.н. И.И. Киреевым, к.б.н. Г.А. Журавлевой, Dr. D. Chretien, Dr. I. Arnal и многими другими моими коллегами помогло мне в критическом осмыслении полученных данных. Я хотел бы поблагодарить всех моих коллег и друзей в отделе к

Электронной микроскопии НИИ им. А.Н. Белозерского, в группах «Структура и Динамика Цитоскелета» лаборатории CNRS UMR 6026

Франция) и «Клеточный цикл» в лаборатории CNRS UMR 6061 (Франция) за многолетнее плодотворное сотрудничество.

Благодарю всех соавторов моих публикаций, как по теме диссертации, так и по другим направлениям моей научной работы. Не меньшую благодарность мне хотелось бы выразить анонимным рецензентам всех моих статей.

Не в последнюю очередь то, что работа была завершена несомненная заслуга всей моей семьи - моего папы Э.И. Узбекова, жены C.B. Узбековой, брата Н.Э. Узбекова и дочерей Ольги и Алисы.

Отдельно хочу поблагодарить за помощь в работе с первоисточниками на немецком языке Е.В. Башкову и на французском языке C.B. Узбекову.

Нельзя не отметить и библиотекарей Медицинского факультета Университета г. Ренн H. De Villemeur и научного центра Нузийи H. Bosc и M-L. Touze за неоценимую помощь в получении научной литературы, особенно научных работ 19 века и начала-середины 20 века.

Эта работа в разное время была поддержана грантами РФФИ, Международного Научного фонда, ARC (Association pour la Recherche contre Cancer, France), Rennes Metropole, FRM (Fondation pour la Recherche Médicale).

Кроме того, для выполнения исследований я получал финансовую поддержку от Национального Центра Научных Исследований Франции (CNRS, France), Национального Института Агрономических Исследований (INRA, France), которые финансировали мою работу в качестве приглашенного исследователя и Университета города Ренн, который финансировал мою работу в качестве приглашенного профессора.

8. СПИСОК ПЕЧАТНЫХ РАБОТ, ОПУБЛИКОВАННЫХ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ.

1. Узбеков Р.Э., Воробьев И.А. (1991) Влияние УФ микрооблучения центросомы на поведение клеток. 1. Микрооблучение в метафазе: дезорганизация веретена и блок клеточного деления. Цитология, Т. 33, N2, с. 15-22.

2. Узбеков Р.Э., Воробьев И.А. (1991) Влияние УФ микрооблучения центросомы на поведение клеток. Цитология, Т. 33, N 9, с. 104-105.

3. Узбеков Р.Э., Воробьев И.А. (1991) Влияние УФ микрооблучения центросомы на поведение клеток. 2. Микрооблучение в анафазе: завершение клеточного деления и судьба интерфазных клеток. Цитология, Т. 33, N 10, с. 79-84.

4. Узбеков Р.Э., Воробьев И.А. (1992) Влияние УФ микрооблучения центросомы на поведение клеток. 3. Ультраструктура центросомы после ультрафиолетового микрооблучения. Цитология, Т. 34, N 2, с. 62-67.

5. Uzbekov R.E., and Vorobjev I.A. (1993) Cell behavior after ultraviolet microirradiation of the centrosome in mitosis. Marburg, Abstr. of 5 Congress of the European Society for Photobiology p 264.

6. Uzbekov R.E., Neverova A.L., and Vorobjev I.A. (1994). Ultrastructure and functional activity of the centrosome after UV microirradiation. Cell Biol Intern. 18, N5, p. 422.

7. Uzbekov R.E, Speranskaya S.R., Neverova A.L., and Vorobjev I.A. (1994). Effects of UV microirradiation of the centrosome on cell behaviour. 9th Annual Meeting of the European Cytoskeleton Forum. Dundee, pi 1.

8. Uzbekov R.E., and Vorobjev I.A. (1994). Continuation of mitosis after centrosome UV microirradiation. Intern. Symposium on Biological Motility. Puschino, p. 229-230.

9. Uzbekov R.E., and Vorobjev I.A. (1994). Continuation of mitosis after UV microirradiation of the centrosome. Mol. Biol. Cell V. 5, 414a.

10. Uzbekov R.E., Alieva I.B., and Vorobjev I.A. (1995). Chromosome and centrosome movement after UV microirradiation of mitotic spindle. Eur. J. Cell Biol, Sup. V. p. 195.

11. Uzbekov R.E., Votchal M.S., and Vorobjev I.A. (1995) Role of the centrosome in mitosis: UV microirradiation study J. Photochem. Photobiol. (ser. В) V 29, p 163-170.

12. Uzbekov R.E., and Vorobjev I.A. (1995). Effects of ultraviolet microirradiation of the centrosome on chromosome movement in mitosis. Abstr. of 6-th Congress of the European Society for Photobiology p 104.

13. Alieva I.B., Uzbekov R.E., and Vorobjev I.A. (1995). Ultraviolet microirradiation of mitotic tissue cultures cells destructs chromosome and centrosome movement. Abstr. of 6-th Congress of the European Society for Photobiology p 105.

14. Узбеков Р.Э., Воробьев И.A. (1995). Динамика и ультраструктура митотического веретена после УФ микрооблучения в митозе. Цитология, Т. 38, N 2. с. 256.

15. Комарова Ю. А., Рябов Е.А., Узбеков Р.Э., Узбекова С.В., Алиева И.Б., Воробьёв И.А. (1995). Локализация гамма-тубулина в клетках различных клеточных линий. Цитология, Т. 38, N 2 с. 211.

16. Komarova Yu.A., Е.А. Ryabov, R.E. Uzbekov, I.B. Alieva, S.V. Uzbekova, and I.A. Vorobjev. (1995). Gamma-tubulin is associated with centrioles rather than microtubule organizing centers. Mol. Biol. Cell, V.6, 39a.

17. Узбеков Р.Э., Воробьев И.A. (1996). Поведение митотического аппарата после ультрафиолетового микрооблучения полюса веретена. Биофизика, Т.41, N 1, 153-158.

Uzbekov R.E., and I.A. Vorobjev. (1996) Behaviour of the mitotic apparatus after ultraviolet microirradiation of the spindle pole. Biophysics, V. 41, N lpp. 161-166.

18. Неверова A.JI., Узбеков Р.Э., Вотчал M.C., Воробьев И.А. (1996) Влияние УФ микрооблучения центросомы на поведение клеток. 4. Синтетическая активность, распластывание и рост клеток с облученной центросомой. Цитология, Т. 38, N 2, с. 145-154.

19. Комарова Ю. А., Рябов Е.А., Алиева И.Б., Узбеков Р.Э., Узбекова С.В., Воробьёв И.А. (1996) Локализация гамма-тубулина в клетках различных клеточных линий. Биол. Мембр. Т. 13, N 5 с. 468-475. Komarova Yu.A., Е.А. Ryabov, I.B. Alieva, R.E. Uzbekov, S.V. Uzbekova, and I.A. Vorobjev. (1997) Polyclonal antibodies against human gamma-tubulin stain centrioles in mammalian cells from different tissues, Membr. Cell Biol, V. 10 (5),pp 503-513.

20. Alieva I.B., Uzbekov R.E., and Vorobjev I.A. (1996) Effect of ultraviolet microirradiation on mitotic cells., Int. Meeting on UV/Blue Light., Philipps University, Marburg, p.86.

21. Neverova A.L., Uzbekov R.E. and Vorobjev I.A. (1996) UV-microirradiation of the centrosome: distant cell events. Int. Meeting on UV/Blue Light., Philipps University, Marburg, p.96.

22. Chernobelskaya A.A., Uzbekov R.E., Vorobjev I.A. (1997) UV microirradiation of microtubule system leads to dramatic changes in character of saltatory granule movements in polarized fibroblasts VERO. Abstr. of 7th Congress of the European Society for Photobiology. Stresa, Italy, 1997, p. 148.

23. Neverova A.L., Uzbekov R.E., Vorobjev I.A. (1997) Centrosome photoinactivation results in changes of spreading and granules saltatory movements. Abstr. of 7th Congress of the European Society for Photobiology. Stresa, Italy, p. 115.

24. Uzbekov R.E., Neverova A.L., Votchal M.S., Zatscpina O.V., Vorobjev

I.A. (1997) Postmitotical reconstruction of nucleoli in culture cells with photoinactivation centrosome. Abstr. of 7th Congress of the European Society for Photobiology. Stresa, Italy, p. 118.

25. Узбеков Р.Э., Арлё-Бонпемэ Я., Шартраи И., н Филипп М. (1998) Кинетический анализ роста клеточной популяции в процессе культивирования in vitro. Биол. Мембр., Т. 15, N 6, с. 614-622. Uzbekov R.E., Arlot-Bonnemains У., Chartrain I., and Philippe M. (1999) Kinetic analysis of cell population growth in process of cultivation in vitro. Membr. Cell Biol V. 12 N 6, p. 773-782.

26. Неверова АЛ., Узбеков Р.Э., Вотчал M.C., Зацепина О.В., Воробьев И.А. (1998) Постмитотическая реконструкция ядрышек в клетках с центросомой фотоинактивированной УФ микрооблучением. Биол. Мембр., Т. 15 N 6, с. 639-647.

Neverova A.L., R.E Uzbekov, M.S. Votchal, O.V. Zatsepina, and Vorobjev I.A. (1999) Postmitotic reconstruction of nucleoli in culture cells with UV-microbeam photoinactivated centrosome. Membr. Cell Biol V 12(6), p. 805-815.

27. Roghi C., Giet R., Uzbekov R., Morin N., Chartrain I., Le Guellec R., Couturier A., Doree M., Philippe M., and Prigent C. (1998) The Xenopus Protein Kinase pEg2 Associated with the Centrosome in the Cell Cycle-Dependent Manner, Bind to the Spindle Microtubules and is involved in Bipolar Mitotic Spindle Assembly. J. Cell Sci. V.lll, p. 557-572.

28. Uzbekov R., Chartrain I., Philippe M and Arlot-Bonnemains Y. (1998). Cell cycle analysis and conditions of synchronization of Xenopus cell culture line XL-2. Exp. Cell Res. V. 242, p. 60-68.

29. Komarova Yu.A., Alieva I.B., Uzbekov R.E., and Vorobjev I.A. (1998) The content of gamma-tubulin in the centrosome after stabilization and after depolymerization of microtubules. Abstr. ASCB Meeting, Mol. Biol Cell V. 9, p. 11a.

30. Uzbekov R., Prigent C., and Arlot-Bonnemains Y. (1999). Cell Cycle Analysis and Synchronization of the Xenopus laevis XL2 Cell Line: Study of the Kinesin Related Protein XlEg5. Micr. Res Tech. V. 45, p. 31-42.

31. Giet R., Uzbekov R., Cubizolles F., Le Guellec K., and Prigent C. (1999) The Xenopus laevis aurora-related protein kinase pEg2 associates with and phosphorylates the kinesin-related protein XlEg5. J. Biol. Chem, V.274, p. 15005-15013.

32. Arlot-Bonnemains Y., Giet R., Uzbekov R., and Prigent C. (1999) Cell cycle dependant regulation of the kinase pEg2 in Xenopus cells. Abstr. BSCD/BSDB Joint Spring Meeting, Manchester, p.l 13.

33. Giet R., Uzbekov R., Kireev I., and Prigent C. (1999) The Xenopus laevis centrosome aurora-related kinase. Biol Cell, V 91, 461-470.

34. Воробьёв И.А., Узбеков Р.Э., Комарова Ю. А., Алиева И.Б. (2000) Распределение гамма-тубулина в интерфазных и митотических клетках при стабилизации и деполимеризации микротрубочек. Биол. Мембраны, V17N2, р. 173-187.

Vorobjev I.A., Uzbekov R.E., Komarova Yu.A., Alieva I.B. (2000) The content of gamma-tubulin in interphase and mitotic cells after stabilization and after depolymerization of microtubules. Membr Cell Biol., V 14(2), 219235.

35. Узбеков Р.Э., Арлё-Боннема Я. (2001) Изучение уровня экспрессии белков в клеточном цикле на синхронизованных клетках. Цитология, V43 N4 р. 404.

36. Узбеков Р.Э., Арлё-Боннема Я. Жие Р., Прнжон К. (2001) Уровень экспрессии протеинкиназы pEg2 и ее локализация в центросоме зависит от стадии клеточного цикла. Цитология, V43 N4 р.404-405.

37. Узбеков Р.Э., Жие Р., Прижон К. (2001) Центросомальная протеинкиназа pEg2 колокализуется с кинезин-подобным белком XlEg5 и фосфорилирует его в процессе формирования митотического веретена. Цитология, V43 N4 р.405.

38. Arlot-Bonnemains Y., Klotzbucher A., Giet R., Uzbekov R., Prigent C.

2001) The Aurora-Ipl-related kinase pEg2 contains a functional "destruction box". Abstr. ISREC Conference "Cancer and the Cell Cycle", Lausanne, Switzerland, P7.

39. Uzbekov R., Kireev I., and Prigent C. (2001) Centrosome separation: respective role of microtubules and actin filaments. New prophase checkpoint? Abstr. ISREC Conference "Cancer and the Cell Cycle", Lausanne, Switzerland, PI38.

40. Uzbekov R.E., Giet R., Arlot-Bonnemains Y., Prigent C. (2001) Role of pEg2 kinase in mitotic spindle construction process. Biol. Cell, V. 93, p. 337.

41. Arlot-Bonnemains Y., Klotzbucher A., Giet R., Uzbekov R., and Prigent C. (2001) Identification of a functional destruction box in the Xenopus laevis aurora-A kinase pEg2. Abstr. EMBO workshop "G2/M progression and associated checkpoints", Salamanca, Spain, p. 53.

42. Arlot-Bonnemains Y., Klotzbucher A., Giet R., Uzbekov R., Bihan R., and Prigent C. (2001) Identification of a functional destruction box in the Xenopus laevis aurora-A kinase pEg2. FEBS Letters , V. 508 (1) p. 149152.

43. Uzbekov R., Kireev I., and Prigent C. (2002) Centrosome separation: respective role of microtubules and actin filaments. Biol. Cell, 94(4-5), p 275-288.

44. Uzbekov R.E., Arlot-Bonnemains Y., Arnal I., Prigent C., Chretien D.

2002) Aurora A kinase pEg2 increases self-assembly of microtubules and inhibits the nucleation activity of centrosomes in vitro. Abstr. Conference "Rencontres Biologie-Physique du Grand Quest" (RBPGO, Rennes 2002).

45. Uzbekov R., Timirbulatova E., Watrin E., Cubizolles F., Ogereau D., Gulak P., Legagneux V. , Polyakov V.Ju., Le Guellec K. and Kireev I.

2003) Nucleolar association of pEg7 and XCAP-E, two members of Xenopus laevis condensin complex in interphase cells. J. Cell Sci., V. 116, 1667-1678

46. Узбеков Р.Э. (2004) Исследование сравнительного уровня экспрессии белков в синхронизованных на различных стадиях клеточного цикла клетках XL2. Цитология, Т. 46, N 3, с. 249-256.

47. Узбеков Р.Э. (2004) Анализ клеточного цикла и методика исследования динамики уровня экспрессии белков на его различных фазах с использованием синхронизованных клеток. Биохимия, Т. 69, N 5, с. 597-611.

48. Uzbekov R.E., Arlot-Bonnemains Y., Arnal I., Prigent C., Chretien D.

2004) Xenopus laevis Aurora A kinase pEg2 interacts with MTs and centrosomes in vitro and changes dynamics of MTs polymerization. Biol. Cell, (подготовлена к печати).

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Узбеков, Рустем Эдуардович, 2004 год

1. Абумуслимов С.С., Надеяедина Е.С., Чепцов Ю.С. (1991) Множественные бесцентрнолярные центры организации микротрубочек в гигантских клетках слюнных желез Chironomus cingulatus. Цитология, 33 (12), 36-40.

2. Алиева И.Б. (1999) Роль центросомы в динамической организации системы микротрубочек в клетке. Автореферат докт. диссертации. МГУ, Москва.

3. Алиева И.Б., Воробьёв И.А. (1988) Нокодазол приводит к инактивации центров организации микротрубочек и появлению областей локальной полимеризации микротрубочек в К-митозе. Биополимеры и клетка, 4(2), 91-100.

4. Воробьев И.А., Драчев В.А., Ченцов Ю.С. (1988) Инактивация центросом в митозе лазерным микрооблучением. Биополимеры и клетка. 4(N6), 313-321.

5. Воробьёв И.А., Надеждина Е.С. (1987) Центриолярный аппарат и его роль в организации микротрубочек. Под редакцией Ю.С. Ченцова Итоги науки и техники. ВИНИТИ. Общие проблемы физико-химической биологииЛ, 1-164.

6. Воробьёв И.А., Чепцов Ю.С. (1977) Ультраструктура центросомы в клетках гемопоэтических тканей аксолотля. Цитология, 19, 598-603. Воробьёв И.А., Чепцов Ю.С. (1987) Ультраструктура центросомы в L-клетках. Онтогенез, 18(4), 354-359.

7. Зацепина О.В., Желев Н., Джордан Г. (1995) Иммунолокализация ядрышкового белка В23 в центросомах в митозе. Мол. Биол., 29, 13591367.

8. Львов К.М., Асланов Р.Б., Гасымов O.K., Мамедов Ш.В. (1975) Фотообразование радикалов N=CH , НСО в белках после УФ облучения. Биофизика, 20, 763-767.

9. Неверова А.Л., Узбеков Р.Э., Вотчал М.С., Воробьев И.А. (1996) Влияние УФ-микрооблучения центросомы на поведение клеток. IV. Синтетическая активность, распластывание и рост клеток с инактивированной центросомой. Цитология, 38(N 2), 145-154.

10. Сахаров В.Н., Воронкова Л.Н. (1966) О последствиях локального облучения ядрышка живой клетки ультрафиолетовым микролучом. Генетика, 6, 144-148.

11. Сахаров В.Н., Воронкова Л.Н. (1993) Кинетика перехода к синтезу ДНК в клеточном цикле у сестринских клеток линии СПЭВ в культуре. Цитология. 35 ^ 6/7), 79-85.

12. Узбеков Р.Э., Воробьев И.А. (1991 б) Влияние ультрафиолетового микрооблучения центросомы на поведение клеток. 2. Последствия облучения в анафазе: завершение деления и судьба интерфазной клетки. Цитология, 33 ^ 10), 79-84.

13. Adachi Y., Copeland T.D., Hatanaka M. and Oroszian S. (1993) Nucleolar targeting signal of Rex protein of human T-cell leukemia virus type I spesifically binds to nucleolar shuttle protein B-23. J. Biol. Chem., 268, 1393013934.

14. Allen R.D. (1969) The morphogenesis of basal bodies and accessory structures of the cortex of the ciliated protozoan Tetrahymena pyriformis. J. Cell Biol. 40(3), 716-733.

15. Amos L.A. (1977) Arrangement of high-molecular weight associated proteins on purified mammalian brain microtubules. J. Cell Biol. 72, 642-654. Andersen R.S. (1991) The cytoskeleton of chromophyte algae. Protoplasma, 164, 143-159.

16. Andersen S.S.L. (1999) Molecular Characteristics of the centrosome. Int. Rev Cytology, 187,51- 156.

17. Anderson R. G. (1972) The three-dimensional structure of the basal body from the rhesus monkey oviduct. J.Cell Biol. 54(2), 246-265.

18. Anizet, M.P., Huwe, B., Pays, A. and Picard, J.J. (1981) Characterization of a new cell line, XL2, obtained from Xenopus laevis and determination of optimal culture conditions. In vitro, 17(4), 267-274.

19. André J., and Thiéry J.-P. (1963) Mise en evidence d'une sous-structure fibrillaire dans les filaments axonématiques des flageles. J. Microscopie, 2,7180.

20. André J. (1964) Le centriole et la région centrosomienne. J. Microscopie, 3, 23.

21. Andresson T. and Ruderman J.V. (1998) The kinase Eg2 is a component of the Xenopus oocyte progesterone-activated signalling pathway. EMBO J., 17, 5627-5637.

22. Archer FL, Wheatley DN. (1971) Cilia in cell-cultured fibroblasts. II. Incidence in mitotic and post-mitotic BHK 21-C13 fibroblasts. J Anat. 109(2), 277-292.

23. Argarana C.E., Barra H.S., and Caputto R. (1978). Release of 14C.-tyrosine from tubulinyl-[14C]-tyrosine by brain extract. Separation of a carboxypeptidase from tubulin tyrosine ligase. Mol. Cell. Biochem. 19, 17-22.

24. Arlot-Boiinemains, Y., Giet, R., Klotzbucher, A., Uzbekov, R., Bihan R.,and Prigent C. (2001) Identification of a functional destruction box in the

25. Xenopus laevis aurora-A kinase pEg2. FEBSLett. 508, 149-152.

26. Audebert S., Koulakoff A., Berwald-Netter Y., Gros F., Denoulet P. and

27. Edde B. (1994) Developmental regulation of polyglutamylated alpha- and betatubulin in mouse brain neurons. J. Cell Sci. 107(8), 2313-2322.

28. Baas P.W., and Black M.M. (1990). Individual microtubules in the axonconsist of domains that differ in both composition and stability. J. Cell Biol.1.l, 495-509.

29. Bailly E., Doree M., Nurse P., and Bornens M. (1989) p34cdc2 is located in both nucleus and cytoplasm; part is centrosomally associated at G2/M and enters vesicles at anaphase. EMBO J., 8, 3985-3995.

30. Balczon R., Varden C. and Schroer T. (1999). A role for microtubules incentrosome doubling in Chinese hamster ovary cells. Cell Motil. Cytoskel.42, 60-72.

31. Balczon R. and West K. (1977) The identification of mammalian centrosomal antigens using human autoimmune anticentrosome antisera. Cell Motil Cytoskeleton, 20(2), 121-135.

32. Banerjee A., Roach M.C., Trcka P., and Luduena R.F. (1992) Preparation of a monoclonal antibody specific for the class IV isotype of beta-tubulin.

33. Baron A.T., and Salisbury J.L. (1988) Identification and localization of a novel, cytoskeletal, centrosome associated protein in PtK2 cells. J.Cell Biol. 107, 2669-2678.

34. Baron A.T., and Salisbury J.L. (1992) Role of centrin in spindle pole dynamics. In: The Centrosome (ed. V. I. Kalnins). San-Giego, CA : Academic Press, Inc. 167-195.

35. Baron A.T., Suman V.J., Ncmeth E., and Salisbury J.L. (1994) The pericentriolar lattice of PtK2 cells exhibits temperature and calcium-modulated behavior. J. Cell Sci. 107, 2993-3003.

36. Bartel P.L., Chien C.T., Sternglanz R. and Fields S. (1993) In: Cellular Interactions in Development: A Practical Approach (Ed. Hartley D.A.), Oxford University Press, Oxford, 153-179.

37. Baum P., Furlong C., and Byers B. (1986). Yeast gene required for spindle pole body duplication: homology of its product with Ca2+-binding proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 83, 5512-5516.

38. Beneden E. van (1876) Recherches sur les Dicyemides, survivants actuels d'un embranchement des mesozoaires. Bull. Acad. Roy. Med. Belg., 41 (ser. II), 1160-1205.

39. Bcncden E. van, and Neyt A. (1887) Nouvelles recherches sur la fécondation et la division mitosique ches l'Ascaride megalocephale. Bull. Acad. Roy. Méd. Belg., 14 (ser. III), No 8.

40. Bernard M., Sanseau P., Henry C., Couturier A., Prigent C. (1998) Cloning of STK13, a third human protein kinase related to Drosophila aurora and budding yeast Ipll that maps on chromosome 19ql3.3-ter. Genomics, 53, 406-409.

41. Biggiogera M., Kaufmann S.H., Shaper J.H., Gas N., Amalric F., Fakan S.1991) Distribution of nucleolar proteins B23 and nucleolin during mouse spermatogenesis. Chromosoma, 100, 162-172.

42. Bischoff J.R. and Plowman G.D. (1999) The Aurora/Ipllp kinase family: regulators of chromosome segregation and cytokinesis. Cell Biol. 9, 454459.

43. Blangy, A., Lane, H.A., d'Herin, P., Harper, M., Kress, M., Nigg, E.A. (1995) Phosphorylation by p34cdc2 regulates spindle association of human Eg5, a kinesin-related motor essential for bipolar spindle formation in vivo. Cell, 83, 1159-1169.

44. Bloom G.S. and Endow S.A. (1994) Kinesin. In Protein Profile, Volume 1, (ed. E. Shaterline) London, Academic Press.

45. Bonifacino J.S., Klausner R.D., and Sandoval I.V. (1985) A widely distributed nuclear protein immunologically related to the microtubule-associated protein MAPI is associated with the mitotic spindle. Proc Natl Acad SciUSA, 82(4), 1146-1150.

46. Bornens, M., Paintrand, M., Berges, J., Marty, M. C., and Karsenti, E. (1987). Structural and chemical characterization of isolated centrosomes, Cell. Motil. Cytoskeleton, 8, 238-249.

47. Bouck G.B., and Brown D.L. (1973) Microtubule biogenesis and cell shape in Ochromonas. I. The distribution of cytoplasmic and mitotic microtubules. J. Cell Biol. 56, 340-359.

48. Boveri T. (1888) Zellenstudien II., Die Befruchtung und Teiling des Eies von Ascaris megalocephala. Jena Zeit.Naturw., 22, 685-822. Citation from Wilson (1900).

49. Boveri T. (1895) Uber das Verhalten der Centrosomen bei der Befruchtung des Seeigeleies, etc. Verhandl. Phys. Med. Ges. Wurzburg, XXIX. Citation from Wilson (1900).

50. Brewis N.D., Street A.J., Prescott A.R., and Cohen P.T. (1993) PPX, a new protein serine/threonine phosphatase localized to centrosome. EMBO J., 12, 987-996.

51. Brinkley B.R., and Cartwright J. Jr. (1975) Cold-labile and cold-stable microtubules in the mitotic spindle of mammalian cells. Ann. N.Y. Acad. Sci. 253, 428-439.

52. Brinkley B.R., Cox S.M., Pepper D.A., Wible L., Brenner S.L., and Pardue

53. Brown C. R., Doxsey S. J., Hong-Brown L. Q., Martin R. L., and Welch W.

54. J. (1996 a) Molecular chaperones and the centrosome. A role for TCP-1 in microtubule nucleation. J. Biol. Chem. 271, 824-832.

55. Brown, C. R., Hong-Brown, L. Q., Doxsey, S. J., and Welch, W. J. (1996 b)

56. Molecular Chaperones and the Centrosome A Role for HSP 73 in centrosomalrepair followings heat shock treatment. J. Biol. Chem. 271, 833-840.

57. Bryan J., and Wilson L. (1971) Are cytoplasmic microtubulesheteropolymers? Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 68, 1762-1766.

58. Bulinski J.C., and Gundersen G.G. (1991). Stabilization and posttranslationalmodification of microtubules during cellular morphogenesis. Bioessays, 13,285.293.

59. Bulinski J.C., Richards J.E., and Piperno G. (1988) Posttranslational modifications of alpha tubulin: detyrosination and acetylation differentiatepopulations of interphase microtubules in cultured cells. J Cell Biol 106 (4), 1213-1220.

60. Burgos M. H., and Fawcett D.W. (1955) Studies on the fine structure of themammalian testis. I. Différenciation of the spermatids in the cat (Felisdomestica). J. Biophys. Biochem. Cytology, 1(4), 287-300.

61. Burns R.G. (1991) a- , p- , and y-tubulins: sequence comparisons andstructural constraints. CellMotil.Cytoskeleton, 20, 181-189.

62. Busson S., Dujardin D., Moreau A., Dompierre J. and De Mey J.R. (1998)

63. Dynein and dynactin are localized to astral microtubules and at cortical sites inmitotic epithelial cells. Curr. Biol., 8, 541-544.

64. Centouse V.E. and Borisy G.G. (1990) Nucleation of microtubules from mitotic centrosomes is modulated by a phosphorylated epitope. J. Cell Sci. 95 (Pt 3), 405-411.

65. Centouse V.E., Vandre D.D., and Borisy G.G. (1986) Growth of microtubules on mitotic centrosomes is blocked by MPM-2. J. Cell Biol. 103, 412a.

66. Chan C.S., and Botstein D. (1993) Isolation and characterization of chromosome-gain and increase-in-ploidy mutants in yeast. Genetics, 135, 677-691.

67. Chang P., Giddings T.H., Winey M., and Stearns T. (2003) Epsilon-tubulin is required for centriole duplication and microtubule organization. Nat. Cell Biol. 5(1), 71-76.

68. Chang P. and Stearns T. (2000) S-Tubulin and ^-Tubulin: two new human centrosomal tubulins reveal new aspects of centrosome structure and function. Nature Cell Biol 2, 30-35.

69. Chau A.S., and Shibuya E.K. *(1998) Mos-induced p42 mitogen-activated protein kinase activation stabilizes M-phase in Xenopus egg extracts after cyclin destruction. Biol Cell 90(8), 565-572.

70. Chen R., Perrone C.A., Amos L.A., and Linck R.W. (1993) Tektin B1 fromciliary microtubules: primary structure as deduced from the cDNA sequenceand comparison with tektin A1. J. Cell Sci. 106 (3), 909-918.

71. Chretien D., Buendia B., Fuller S.D., and Karsenti E. (1997) Reconstructionof the Centrosome Cycle from Cryoelectron Microgrphs. J. Structural Biol120,117-133.

72. Chretien D., Fuller S.D., Karsenti E. (1995) Structure of growing microtubule ends: two-dimensional sheets close into tubes at variable rates. J. Cell Biol 129(5), 1311-1328.

73. Chretien D., Janosi I., Taveau J-C., and Flyvbjerg H. (1999) Microtubule's Conformational Cap. Cell Structure and Function, 24, 299-303.

74. Chretien D., Metoz F., Verde F., Kersenti E., Wade R.H. (1992) Lattice defects in microtubules: protofilament numbers vary within individual microtubules. J. Cell Biol 117(5), 1031-1040.

75. Chong, J.P., Blow, J.J. (1996) DNA replication licensing factor. Prog. Cell Cycle Res., 2, 83-90.

76. Clark S.W., and Meyer D.I. (1992) Centractin is an actin homologue associated with the centrosome. Nature, 359, 246-250.

77. Clark S.W., and Meyer D.I. (1994) ACT3: a putative centractin homologue in S. cerevisiae is required for proper orientation of the mitotic spindle. J. Cell Biol 127, 129-138.

78. Clemens J.C., Worby C.A., Simonson-Leff N., Mud a M., Maehama T., Hemmings B.A. and Dixon J.E. (2000) Use of double-stranded RNA interference in Drosophila cell lines to dissect signal transduction pathways. Proc. Natl Acad. Sci. USA. 97, 6499-6503.

79. Cleveland D.W., Hwo S.Y., and Kirschner M.W. (1977) Physical and chemical properties of purified tau factor and the role of tau in microtubule assembly. J. Mol Biol 116(2), 227-247.

80. Cole D.G., Saxton W.N., Sheehan K.B. and Scholey J.M.A. (1994) "Slow" homotetrameric kinesin-related motor protein purified from Drosophila embryons. J. Biol Chem. 269, 22913-22916.

81. Connolly J.A., Kiosses B.W., and Kalnins V.I. (1995) Centrioles are lost as embryonic myoblasts fuse into myotubes in vitro. Eur. J. Cell Biol 39 (2), 341-345.

82. Cook T.A., Nagasaki T., and Gundersen G.G. (1998). Rho guanosine triphosphatase mediates the selective stabilization of microtubules induced by lysophosphatidic acid. J. Cell Biol 141, 175-185.

83. Corthesy-Theulaz I., Pauloin A. and Pfeffer S.R. (1992) Cytoplasmic dynein participates in the centrosomal localization of the Golgi complex. J. Cell Biol 118(6),1333-1345.

84. CtiIIum N.A., Mahon J., Stringer K., and McLean W.G. (1991) Glycation of rat sciatic nerve tubulin in experimental diabetes mellitus. Diabetologia, 34(6), 387-389.

85. Dalcq A.M. (1964). Le centrosome. Bull. Classe Sci Acad. Roy. Belg. 50, 14081449.

86. De Brabander M., De May J., Joniau M., Geuens G. (1977) Ultrastructural immunocytochemical distribution of tubulin in cultured cells treated with microtubule inhibitors. Cell Biol. Int. Rep. 1(2), 177-183.

87. De Brabander M, Geuens G, Nuydens R, Willebrords R, Aerts F, De Mey

88. Desai A., Verma S., Mitchison T.J. and Walczak C.E. (1999) Kin I kinesins are microtubule-destabilizing enzymes. Cell, 96, 69-78.de The G. (1964) Cytoplasmic microtubules in different animal cells. J. Cell Biol. 23, 265-275.

89. Dettman R.W. (1993) A genetic analysis of a developmentally regulated beta-tubulin in Drosophila melanogaster. PhD thesis, Indiana University, Bloomington, Indiana.

90. Diaz-Nido J., Serrano L., Lopez-Otin C., Vandekerckhove J., and Avila J.1990) Phosphorylation of a neuronal-specific beta-tubulin isotype. J. Biol Chem. 265, 13949-13954.

91. Dippel R.Y. (1968) The development of basal bodies in Paramecium. Proc. Nat. Acad. Sci. (Wash.) 61, 461-468.

92. Dirksen E.R. (1961) The presence of centrioles in artificially activated sea urchin eggs. J. Biophys. Biochem Cytol, 11, 244-247.

93. Dirksen E.R. (1971) Centriole morphogenesis in developing ciliated epithelium of the mouse oviduct. J. Cell Biol, 51, 286-302. Dirksen E.R. (1991) Centriole and basal body formation during ciliogenesis revisited. Biol Cell, 72, 31-38

94. Dirksen E.R., and T.T. Croker (1966) Centriole replication in differentiating ciliated cells of mammalian respiratory epithelium . An electron microscopic study. J. Microscopie, 5, 629-644.

95. Ditchfield C., Johnson V.L., Tighe A., Ellston R., Haworth C., Johnson T.,MortIock A., Keen N. and Taylor S.S. (2003) Aurora B couples chromosome alignment with anaphase by targeting BubRl, Mad2, and Cenp-E to kinetochores. J.CellBiol. 161, 267-280.

96. Doxsey S.J., Stein P., Evans L., Calarco P.D., and Kirschner M. (1994) Pericentrin, a highly conserved protein involved in microtubule organization. Cell, 76, 639-650.

97. Doolin P.F. and Birge W.J. (1966) Ultrastructural organization of cilia and basal bodies of the epithelium of the choroid plexus in the chick embryo. J. Cell Biol. 29, 333-345.

98. Dujardin D.L., and Vallee R.B. (2002) Dynein at the cortex. Curr. Opin. Cell Biol. 14, 44-49.

99. Dutcher S.K. (2001) The tubulin fraternity: alpha to eta. Curr. Opin. Cell Biol. 13(1), 49-54.

100. Dvorak M. (1978) The differentiation of rat ova during cleavage. Adv. Anat. Embryol. Cell Biol., 55 (2), 5-81.

101. Echeverri C.J., Paschal, B.M., Vaughan, K.T., Vallee, R.B. (1996) Molecular characterization of the 50-kD subunit of dynactin reveals function for the complex in chromosome alignment and spindle organization during mitosis. J. Cell Biol., 132, 617-633.

102. Enos A.P. and Morris N.R. (1990) Mutation of a gene that encodes a kinesin-like protein blocks nuclear division in A. nidulans. Cell, 60, 1019-1027. Erickson H.P. (2000) Gamma-tubulin nucleation: template or protofilament? Nat. Cell Biol. 2(6), E93-E96.

103. Erickson H.P., and Stoffler D. (1996) Protofilaments and rings, two conformations of the tubulin family conserved from bacterial FtsZ to alpha/beta and gamma tubulin. J. Cell Biol. 135(1), 5-8.

104. Ersfeld K., Wehland J., Plessman U., Dodemont H., Gcrke V., and Weber

105. K. (1993). Characterization of the tubulin-tyrosine ligase. J. Cell Biol 120, 725-732.

106. Eshel D., Urrestarazu L.A., Vissers S., Jauniaux J.C., van Vliet-Reedijk J.C., Planta R.J. and Gibbons I.R. (1993) Cytoplasmic dynein is required for normal nuclear segregation in yeast. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 90(23), 1117211176.

107. Fankhauser C., Izauralde E., Adachi Y., Wingfield P., Laemmli U. (1991) Spesific complex of human immunodeficiency virus type I Rev and nucleolar B23 proteins: dissotiation by the Rev response element. Mol. Cell Biol, 11, 2567-2575.

108. Faragher A.J., Fry A.M. (2003) Nek2A kinase stimulates centrosome disjunction and is required for formation of bipolar mitotic spindles. Mol Biol Cell, 14, 2876-2889.

109. Faure S., Vigneron S., Doree M., Morin N. (1997) A member of the Ste20/PAK family of protein kinases is involved in both arrest of Xenopusoocytes at G2/prophase of the first meiotic cell cycle and in prevention of apoptosis. isMBO./., 16, 5550-5561.

110. Fawcett D.W. (1958) The structure of the mammalian spermatozoon. Int. Rev. Cytol. 7, 195-235.

111. Fawcett D.W. and Porter K.R. (1954) A study of the fine structure of ciliated epithelia. J. of Morphology. 94, 221-282.

112. Flory M.R, and Davis T.N. (2003) The centrosomal proteins pericentrin and kendrin are encoded by alternatively spliced products of one gene. Genomics, 82(3), 401-405.

113. Forer, A. (1965) Local reduction of spindle fiber birefrigence in living Nephrotoma surturalis. (Leow) spermatocytes induced by ultraviolet microbeam irradiation. J. Cell Biol., 25, 95—117.

114. Forer, A., and Pickett-Heaps, J.D. (1998) Cytochalasin D and latrunculin affect chromosome behaviour during meiosis in crane-fly spermatocytes. Chromosome. Res., 6, 533—549.

115. Francisco L., Wang W. and Chan C.S. (1994) Type 1 protein phosphatase acts in opposition to IpLl protein kinase in regulating yeast chromosome segregation. Mol. Cell Biol. 14, 4731-4740.

116. Friedlandcr M, Wahrman J. (1970) The spindle as a basal body distributor: a study in the meiosis of the male silkworm moth, Bombyx mori. J Cell Sci. 7, 65.

117. Fry, A.M., Mayor, T., Meraldi, P., Stierhof, Y.D., Tanaka, K., Nigg, E.A. (1998 a) C-Napl, a novel centrosomal coiled-coil protein and candidate substrate of the cell cycle-regulated protein kinase Nek2. J. Cell Biol., 141, 1563-1574.

118. Fry, A.M., Meraldi, P., Nigg, E.A. (1998 b) A centrosomal function for the human Nek2 protein kinase, a member of the NIMA family of cell cycle regulators. EMBOJ., 17, 470-481.

119. Frydman J., and Hartl F.U. (1996) Principles of chaperone-assisted protein foldind: Differences between in vitro and in vivo mechanisms. Science, 272, 1497-1502.

120. Fuller S.D., Gowcn B.E., Reinsch S., Sawyer A., Buendia B., Wepf R. and Karsenti E. (1995) The core of the mammalian centriole contains gamma-tubulin.C«/r. Biol. 5(12), 1384-1393.

121. Fuller S.D., Kenney J.M., and Karsenti E. (1992) Centrosomes. Curr. Opin. in Structural Biol. 2, 264-274.

122. Fulton C. (1971) Centrioles. In: Origin and continuity of cell organelles. Springer-Verlag New-York Inc., New York, 170-221.

123. Gaertig J., Thatcher T.H., McGrath K.E., Callahan R.C., and Gorovsky

124. M.A. (1993) Perspectives on tubulin isotype function and evolution based on the observations that Tetrahymena thermophila microtubules contain a single a-and B-tubulin. Cell Motil. Cytoskelet. 25, 243-253.

125. Gaglio, T., Dionne, M.A., Compton, D.A. (1997) Mitotic spindle poles are organized by structural and motor proteins in addition to centrosomes. J. Cell Biol., 138, 1055-1066.

126. Gaglio, T., Saredi, A., Bingham, J.B., Hasbani, M.J., Gill, S.R., Schroer, T.A., Compton, D.A. (1996). Opposing motor activities are required for theorganization of the mammalian mitotic spindle pole. J. Cell Biol., 135, 399414.

127. Gaglio, T., Saredi, A., Compton, D.A. (1995) NuMA is required for the organization of microtubules into aster-like mitotic arrays. J. Cell Biol., 131, 693-708.

128. Gall J.G. (1961) Centriole Replication. A study of Spermatogenesis in the Snail Viviparus. The Journal of Biophysical and Biochemical Cytology. 10, 163-193.

129. Gard D.L. and Kirschner M.W. (1985) A polymer-dependent increase in phosphorylation of beta-tubulin accompanies differentiation of a mouse neuroblastoma cell line. J. Cell Biol. 100, 764-774.

130. Garreau de Loubresse N., Ruiz F., Beisson J., and Klotz C. (2001) Role of delta-tubulin and the C-tubule in assembly of Paramecium basal bodies. BMC Cell Biol. 2(1), 4.

131. Gasch A., Hinz U., Leiss D., and Renkavvits-Pohl R. (1988) The expression of pi and (33 tubulin genes of Drosophila melanogaster is spatially regulated during embryogenesis. Mol. Gen. Genet. 211, 8-16.

132. Gavet O., Alvares C., Gaspar P., and Bornens M. (2003) Centrin4p, a novel Mammalian centrin specifically expressed in ciliated cells. Mol. Biol. Cell, 14(5), 1818-1834.

133. Gavin, R.H. (1997) Microtubule-microfilament synergy in the cytoskeleton. Int. Rev. Cytol, 173, 207-242.

134. George P., Journey L.J., and Goldstein M.N. (1965) Effect of vincristine on the fine structure of HeLa cells during mitosis. J. Natl. Cancer Inst. 35, 355375.

135. Gibbons IR. (1965) Chemical dissection of cilia. Arch Biol (Liege). 76(2), 317352.

136. Gibbons IR. (1966) Studies on the adenosine triphosphatase activity of 14 S and 30 S dynein from cilia of Tetrahymena. J. Biol. Chem. 241(23), 5590-5596.

137. Gibbons I.R. and Grimstone A.V. (1960) On flagellar structure in certain flagellates. J. Biophys. Biochem. Cytol. 7, 697-716.

138. Giet R., McLean D., Descamps S., Lee M.J., Raff J.W., Prigent C., and Glover D. M. (2002) Drosophila Aurora A kinase is required to localize D-TACC to centrosomes and to regulate astral microtubules. J. Cell Biol. 156(3), 437-451.

139. Giet R., and Prigent C. (2001).The non-catalytic domain of the Xenopus laevis auroraA kinase localises the protein to the centrosome. J. Cell Sci. 114, 2095-2104.

140. Giet R., Uzbekov R., Cubizolles F., Le Guellec K., and Prigent C. (1999). The Xenopus laevis aurora-related protein kinase pEg2 associates with and phosphorylates the kinesin-related protein XlEg5. J. Biol. Chem, 274, 1500515013.

141. Gill S.R., Schroer T.A., Szilak I., Steuer E.R., Sheetz M.P. and Cleveland

142. D.W. (1991) Dynactin, a conserved, ubiquitously expressed component of an activator of vesicle motility mediated by cytoplasmic dynein. J. Cell Biol., 115(6), 1639-1650.

143. Glover D.M., Ohkura H. and Tavares A. (1996) Polo kinase: the choreographer of the mitotic stage? J Cell Biol. 135 (6 Pt 2), 1681-1684.

144. Gosti-Testu F., Marty M-C., Berges J., Maunoury R., and Bornens M.1986) Identification of centrosomal proteins in a human lymphoblastic cell line. EMBOJ. 5 (10), 2545-2550.

145. Gundersen, G.G., and Bulinski, J.C. (1988). Selective stabilization of microtubules oriented toward the direction of cell migration. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 85, 5946-5950.

146. Gundersen G.G., Kalnoski M.H., and Bulinski J.C. (1984). Distinct populations of microtubules: tyrosinated and nontyrosinated cc-tubulin are distributed differently in cells. Cell, 38, 779-789.

147. Gundersen G.G., Khawaja S., and Bulinski J.C. (1987). Postpolymerization detyrosination of a-tubulin: a mechanism for subcellular differentiation of microtubules. J. Cell Biol. 105, 251-264.

148. Gundersen, G.G., Khawaja, S., and Bulinski, J.C. (1989). Generation of a stable, posttranslationally modified microtubule array is an early event in myogenic differentiation. J. Cell Biol. 109, 2275-2288.

149. Gyoeva F.K., and Gelfand V.I. (1991) Coalignment of vimentin intermediatefilaments with microtubules depends on kinesin. Nature, 353, 445-448.

150. Hackney D.D., Lavitt J.D. and Suhan J. (1992) Kinesin undergoes a 9 S to 6 Sconformational transition. J. Biol. Chem., 267(12), 8696-8701.

151. Hackney D.D., Lavitt J.D. and Wagner D.D. (1991) Characterization of alpha2 beta 2 and alpha 2 forms of kinesin. Biochem. Biophys. Res. Commun., 174(2),810.815.

152. Ha Kim Y., Yeol Choi J., Jeong Y., Wolgemuth D.J., Rhee K. (2002) Nek2 localizes to multiple sites in mitotic cells, suggesting its involvement in multiple cellular functions during the cell cycle. Biochem Biophys Res Commun.290, 730-736.

153. Hallak M.E., Rodriguez J.A., Barra H.S., and Caputto R. (1977). Release of tyrosine from tubulin. Some common factors that affect this process and the assembly of tubulin. FEBS Lett. 73, 147-150.

154. Hamelin M., Scott I.M., Way J.C., and Culotti J.G. (1992) The mec-7 beta-tubulin gene of Caenorhabditis elegans is expressed primarily in the touch receptor neurons. EMBO J. 11(8), 2885-2893.

155. Hames R.S. and Fry A.M. (2002) Alternative splice variants of the human centrosome kinase Nek2 exhibit distinct patterns of expression in mitosis. Biochem. J. , 361, 77-85.

156. Hamilton, B.T., Snyder, J.A. (1982) Rapid completion of mitosis and cytokinesis in PtK cells following release from nocodazole arrest. Eur. J. Cell Biol, 28, 190-194.

157. Hannak E., Kirkham M., Hyman A., and Oegema K., (2001). Aurora-A kinase is required for centrosome maturation in Caenorhabditis elegans. J. Cell Biol 155(7), 1109-1116.

158. Harris G. S., Keath E.J., and Medoff J. (1989) Characterization of alpha and beta tubulin genes in the dimorphic fungus Histoplasma capsulatum. J.Gen. Microbiol, 135, 1817-1832.

159. Hart P.E., Glantz J.N., Orth J.D., Poynter G.M., and Salisbury J.L. (1999). Testis-specific murine centrin, Cetnl: genomic characterization and evidence for retroposition of a gene encoding a centrosome protein. Genomics, 60, 111120.

160. Heald R., Tournebize R., Blank T., Sandaltzopoulos R., Becker P., Hyman A. and Karsenti E. (1996) Self-organization of microtubules into bipolar spindles around artificial chromosomes in Xenopus egg extracts. Nature, 382(6590), 420-425.

161. Heck, M.M., Pereira, A., Pesavento, P., Yannoni, Y., Spradling, A.C., Goldstein, L.S. (1993) The kinesin-like protein KLP61F is essential for mitosis in Drosophila. J. Cell Biol, 123, 665-679.

162. Heidemann S.R. and Sander G. (1977) Evidence for a functional role of RNA in centrioles. Cell, 10(3), 337-350.

163. Heidi A.L. and Nigg E.A. (1997) Cell-cycle control: POLO-like kinases jointhe outer circle. Trends Cell Biol 7, 63-68.

164. Heindenhain M. (1907) Plasma und Zelle, Pt. I, Fischher, Jena.

165. Henneguy L.F. (1898). Sur les rapports des cils vibrátiles avec lescentrosomes. Arch. Microsc. Morph. Exp. 1, 481-496.

166. Hernandez-Verdun D., and Gautier T. (1994) The chromosomes periphery during mitosis. BioEssays., 16, 179-185.

167. Hino M., Kijima Suda I., Nagai Y., and Hosoya H. (2003) Glycosylation of the alpha and Beta tubulin by sialyloligosaccharides. Zoolog. Sci. 20(6), 709715.

168. Hong, Y. R., Chen, C. H., Chang, J. H., Wang, S., Sy, W. D., Chou, C. K. and Howng, S. L. (2000). Cloning and characterization of a novel human ninein protein that interacts with the glycogen synthase kinase 3beta. Biochim. Biophys. Acta. 1492, 513 -516

169. Horio T., Uzawa S., Jung M.K., Oakley B.R., Tanaka K., and Yanagida M.1991) The fission yeast gamma-tubulin is essential for mitosis and is localizedat microtubule organizing centers. J. Cell Sci. 99 (4), 693-700.

170. Houliston E., and Maro B. (1989). Posttranslational modification of distinctmicrotubule subpopulations during cell polarization and differentiation in themouse preimplantation embryo. J. Cell Biol. 108, 543-551.

171. Howard A. and Pele S.R. (1953) Synthesis of Desoxyribonucleic acid innormal and irradiated cells and its relation to chromosome breakage. Heredity1. Suppl. 6, 261-273.

172. Janosi I.M., Chretien D., and Flyvbjerg H. (2002) Structural microtubule cap: stability, catastrophe, rescue, and third state. Biophysical J., 83(3), 13171330.

173. Joshi H.C. (1994) Microtubule organizing centers and gamma-tubulin. Curr. Opin. Cell Biol. 6(1), 54-62.

174. Karki S. and Holzbaur E.L. (1995) Affinity chromatography demonstrates a direct binding between cytoplasmic dynein and the dynactin complex. J. Biol. Chem., 270(48), 28806-28811.

175. Karsenti E., Newport J., Hubble R., and Kirshner M.W. (1984) Interconversion of metaphase and interphase microtubule arrays as studied by the injection of centrosomes and nuclei into Xenopus eggs. J. Cell Biol. 98, 1730-1745.

176. Kenney J., Karsenti E., Gowen B., and Fuller S.D. (1997) Three-dimensional reconstruction of the mammalian centriole from cryoelectron micrographs: the use of common lines for orientation and alignment. J. Struct. Biol. 120(3), 320-328.

177. Khodjakov A., Cole R.W., Oakley B.R. and Rieder C.L. (2000) Centrosome-independent mitotic spindle formation in vertebrates. Current Biol. 10, 59-67.

178. Khodjakov A., Cole R.W., and Rieder C.L. (1997) A synergy of technologies: combining laser microsurgery with green fluorescrnt protein tagging. Cell Motil. Cytoskel. 38, 311-317.

179. Khodjakov A. and Rieder C.L. (1999) The sudden recruitment of gamma-tubulin to the centrosome at the onset of mitosis and its dynamic exchangethroughout the cell cycle, do not require microtubules. J. Cell Biol. 146(3), 585596.

180. Khodjakov A. and Rieder C.L. (2001) Centrosomes enhance the fidelity of cytoknesis in vertebrates and are required for cell cycle progression. J. Cell Biol 153, 237-242.

181. Khodjakov A., Rieder C.L., Sluder G., Cassels G., Sibon O. and Wang CL. (2002) De novo formation of centrosomes in vertebrate cells arrested during S phase. J. Cell Biol 158, 1171-1181.

182. Knop M., and Schiebel E. (1998) Receptors determine the cellular localization of a gamma-tubulin complex and thereby the site of microtubule formation. EMBOJ., 17(14), 3952-3967.

183. Kochanski R.S. and Borisy G.G. (1990) Mode of Centriole Duplication and Distribution. J. Cell Biol. 110, 1599-1605.

184. Komarova Yu.A., Akhmanova A.S., Shin-ichiro K., Galjart N., and Borisy

185. G.G. (2002) Cytoplasmic linker proteins promote microtubule rescue in vivo. J. Cell Biol 159(4), 589-599.

186. Komarova Yu.A., Ryabov, E.V., Alieva, I.B., Uzbekov, R.E., Uzbekova, S.V., Vorobjev, I.A. (1997). Polyclonal antibodies against human y -tubulin stain centrioles in mammalian cells from different tissues. Membr. Cell Biol, 10,503-513.

187. Komesli S., Tournier F., Paintrand M., Margolis R.L., Job D., and Bornens

188. M. (1989) Mass Isolation of Calf Thymus Centrosomes: Identification of a Specific Configuration. J.CellBiol 109(6), 2869-2878.

189. Krstic K. (1976) Ultrastructure of the Mammalian Cell. New-York, SpringerVerlag. 114-115.

190. Kubo A., Sasaki H., Yuba Kudo A., Tsukita S., and Shiina N. (1999) Centriolar satellites: molecular characterization, ATP-dependent movement toward centrioles and possible involvement in ciliogenesis. J. Cell Biol. 147(5), 969-980.

191. Kufer T.A., Sillje H.H., Korner R., Gruss O.J., Meraldi P. and Nigg E.A. (2002) Human TPX2 is required for targeting Aurora A kinase to the spindle. J. Cell Biol. 158, 617-623.

192. Kumar N., and Flavin M. (1981) Preferential action of a brain detyrosinolating carboxypeptidase on polymerized tubulin. J. Biol. Chem., 256, 7678-7686.

193. HernauIt, S.W., and Rosenbaum, J.L. (1985). Chlamydomonas »-tubulin is posttranslationally modified by acetylation on the E-amino group of a lysine. Biochemistry. 24, 473-478.

194. Q., and Joshi H.C. (1995) gamma-tubulin is a minus end-specificmicrotubule binding protein. J. Cell Biol. 131(1), 207-214.

195. Maccioni R.B., and Cambiazo V. (1995) Role of microtubule-associated proteins in the control of microtubule assembly. Physiological Rev. 75(4), 835864.

196. Mack, G. J., Recs, J., Sandblom, O., Balczon, R., Fritzler, M. J. and Rattncr, J. B. (1998). Autoantibodies to a group of centrosomal proteins in human autoimmune sera reactive with the centrosome. Arthritis Rheum. 41,551 -558.

197. Maekawa T., Leslie R. J., Kuriyama R. (1991) Identification of a minus end-specific microtubule-associated protein located at the mitotic poles in cultured mammalian cells. Eur. J. Cell Biol. 54(2), 255-267.

198. Maney T., Hunter A.W., Wagenbach M. and Wordeman L. (1998) Mitotic centromere-associated kinesin is important for anaphase chromosome segregation. J. Cell Biol., 142, 787-801.

199. Maniotis A. and Schliwa M. (1991) Microsurgical removal of centrosomes blocks cell reproduction and centriole generation in BSC-1 cells. Cell. 67, 495504.

200. Margolis R.L., and Wilson L. (1978) Opposite end assembly and disassembly of microtubules at steady state in vitro. Cell, 13(1), 1-8.

201. Margolis R.L., and Wilson L. (1981) Microtubule treadmills-possible molecular machinery. Nature, 293(5835), 705-711.

202. Marks D.M., West J., and Weeks D. (1987) The relatively large beta-tubulin gene family of Arabidopsis contains a member with an unusual transcribed 5' noncoding sequence. Plant Mol. Biol. 10, 91-104.

203. Maro B. and Bornens M. (1980) The centriole-nucleus association: effects of cytochalasin B and nocodazole. Biol. Cell., 39, 287-290.

204. Maro B., Howlett S. K., and Webb M. (1985). Non-spindle microtubule organizing centers in metaphase II-arrested mouse oocytes. J. Cell Biol. 101, 1665-1672.

205. Mary J., Redeker V., Le Caer J.-P., Rossier J., and Schmitter J.M. (1996). Posttranslational modifications in the C-terminal tail of axonemal tubulin from sea urchin sperm. J. Biol. Chem. Ill, 9928-9933.

206. Matthews K.A., Miller D.F., and Kaufman T.C. (1989) Developmental distribution of RNA and protein products of the Drosophila alpha-tubulin gene family. Dev. Biol. 132(1), 45-61.

207. Matthews K.A., Rees D., and Kaufman T.C. (1993) A functionally specialized alpha-tubulin is required for oocyte meiosis and cleavage mitoses in Drosophila. Development, 117(3), 977-991.

208. Mazia D. (1961) Mitosis and the Physiology of cell division. In: " The Cell"(Ed. J. Brachet and A. Mirsky) Vol. Ill, Academic Press, New York and London.

209. McKean P.G., Vaughan S., and Gull K. (2001) The extended tubulin superfamily. J. Cell Sci. 114(15), 2723-2733.

210. McNally F.J., Okawa K., Iwamatsu A., and Vale R.D. (1996). Katanin, the microtubule-severing ATPase, is concentrated at centrosomes. J. Cell Sci. 109, 561 -567.

211. Melki R., Carlier M.F., Pantaloni D., and Timasheff S.N. (1989) Cold depolymerization of microtubules to double rings: geometric stabilization of assemblies. Biochemistry, 28, 9143-9152.

212. Mendez R., Hake L.E., Andresson T., Littlepage L.E., Rudcrman J.V. and Richter J.D. (2000) Phosphorylation of CPE binding factor by Eg2 regulates translation of c-mos mRNA. Nature, 404, 302-307.

213. Meraldi, P., Honda R., and Nigg E.A. (2002) Aurora-A overexpression reveals tetraploidization as a major route to centrosome amplification in p53-/-cells. EMBO J., 21(4), 483-492.

214. Meraldi, P., Lukas, J., Fry, A.M., Bartek, J., Nigg, E.A. (1999) Centrosome duplication in mammalian somatic cells requires E2F and Cdk2-cyclin A. Nat. Cell Biol, 1, 88-93.

215. Meselson M., and Stahl F. W. (1958) The replication of DNA in Escherichia coli. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 44, 671-682.

216. Middendorp S., Paoletti A., Schiebel E., and Bornens M. (1997). Identification of a new mammalian centrin gene, more closely related to Saccharomyces cerevisiae CDC31 gene. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 94, 91419146.

217. Mignot J-P. (1996) The centrosomal big bang: from a unique central organelle towards a constellation of MTOCs. Biol Cell, 86, 81-91.

218. Mikami A., Paschal B.M., Mazumdar M. and Vallee R.B. (1993) Molecular cloning of the retrograde transport motor cytoplasmic dynein (MAP 1C). Neuron, 10(5), 787-796.

219. Mitchison T. (1989). Polewards microtubule flux in the mitotic spindle: evidence from photoactivation of fluorescence. J. Cell Biol 109, 637 -652.

220. Mitchison T., and Kirschner M. (1984a). Microtubule assembly nucleated by isolated centrosomes. Nature, 312(5991), 232-237.

221. Mitchison T. and Kirschner M.W. (1984b) Dynamic instability of microtubule growth. Nature Lond. 312(5991), 237-242.

222. Mogensen M.M., Malik A., Piel M., Bouckson Castang V., and Bornens M.2000) Microtubule minus-end anchorage at centrosomal and non-centrosomal sites: the role ofninein. J. Cell Sci. 113 (17), 3013-3023.

223. Moritz M., Braunfeld M.B., Sedat J.W., Alberts B., and Agard D.A.1995) Microtubule nucleation by gamma-tubulin-containing rings in the centrosome. Nature, 378(6557), 638-640.

224. Moritz M., Zheng Y., Alberts B.M., Oegema K. (1998) Recruitment of the gamma-tubulin ring complex to Drosophila salt-stripped centrosome scaffolds. J.Cell Biol. 142(3),775-786.

225. Moudjou M., Bordes N., Paintrand M., and Bornens M. (1996) gamma-Tubulin in mammalian cells: the centrosomal and the cytosolic forms. J. Cell Sci. 109 (4), 875-887.

226. Mountain, V., Simerly, C., Howard, L., Ando, A., Schatten, G., Comp-ton,

227. D.A. (1999) The kinesin-related protein, HSET, opposes the activity of Eg5 andcross-links microtubules in the mammalian mitotic spindle. J. Cell Biol., 147, 351-366.

228. Multigner L., Pignot-Paintrand I., Saoudi Y., Job D., Plessmann U., Rüdiger M., and Weber K. (1996) The A and B tubules of the outer doublets of sea urchin sperm axonemes are composed of different tubulin variants. Biochemistry 35, 10862-10871.

229. Murata Y., Tsuji M., Tani M. (1984) Ultrastructure of glomus tumor J. Cutan.Pathol.ll(l), 53-58.

230. Murray R.G., Murray A.S., and Pizzo A. (1965) The fine structure of mitosis in rat thymic lymphocytes. J. Cell Biol. 26, 601-619.

231. Nachury M.V., Maresca T.J., Salmon W.G., Waterman-Storer C.M., Heald R., Weis K. (2001) Importin beta is a mitotic target of the small GTPase Ran in spindle assembly. Cell, 104, 95-106.

232. Nigg E.A. (1998) Polo-like kinases: positive regulators of cell division from start to finish. Curr. Opin. Cell Biol., 10, 776-783.

233. Nigg E.A. (2001) Mitotic kinases as regulators of cell division and its checkpoints. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2, 21-32.

234. Nogales E., Whittaker M., Milligan R.A., and Downing K.H. (1999) High-resolition model of the microtubule. Cell, 96(1), 79-88.

235. Nojima D., Linck R.W., and Egelman E.H. (1995) At least one of the protofilaments in flagellar microtubules is not composed of tubulin. Curr. Biol. 5(2), 158-167.

236. Oakley B.R., Oakley C.E., Yoon Y., and Jung M.K. (1990) Gamma-tubulin is a component of the spindle pole body that is essential for microtubule function in Aspergillus nidulans. Cell, 61(7) 1289-1301.

237. Oakley C.E., and Oakley B.R. (1989) Identification of gamma-tubulin, a new member of the tubulin superfamily encoded by mipA gene of Aspergillus nidulans. Nature,338(6217), 662-664.

238. O'Hara P. T. (1970) Spiral Tilt of Triplet Fibers in Human Leukocyte Centrioles. J. Ultrastructure Research, 31, 195-198.

239. Ohkura H., Hagan I.M., and Glover D.M. (1995) The conserved Schizosaccharomyces pombe kinase plol, required to form a bipolar spindle, the actin ring, and septum, can drive septum formation in Gi and G2 cells. Genes Dev. 9,1059-1073.

240. Okuda M., Horn H. F., Tarapore P., Tokuyama Y., Smulian A.G., Chan P. K., Knudsen E. S., Hofmann I. A., Snyder J. D., Bove K. E., Fukasawa K.2000) Nucleophosmin/B23 is a target of CDK2/cyclin E in centrosome duplication. Cell, 103 (1), 127-140.

241. Olmsted J.B. (1986) Microtubule-associated proteins. Annu. Rev. Cell Biol. 2, 421-457.

242. Oppenheim D.S., Hausehka B.T., and Mcintosh J.R. (1973) Anaphase motions in dilute colchicine. Exp.CellRes. 79, 95-105.

243. Oppenheimer D.G., Haas N., Silflow C., and Snustad D.P. (1988) The (3-tubulin gene family of Arabidopsis thaliancr. Preferential accumulation of the (31 transcript in roots. Gene, 63, 87-102.

244. Osborn M., and Weber K. (1976) Cytoplasmic microtubules in tissue culture cells appear to grow from an organizing structure towards the plasma membrane. ProcNatl. Acad. Sci. USA, 73(3), 867-871.

245. Ou Y.Y., Mack G.J., Zhang M., and Rattner J.B. (2002) CEP110 and ninein are located in a specific domain of the centrosome associated with centrosome maturation. J. Cell Sci. 115(9), 1825-1835.

246. Overy H.R., and R.E. Priest (1966) Mitotic cell division in postnatal cardiac growth. Lab. Invest. 15, 1100.

247. Paintrand M., Moudjou M., Delacroix H., and Bornens M. (1992)

248. Centrosome Organization and Centriole Architecture: Their Sensitivity to

249. Divalent Cations. J. Structural Biol. 108, 107-128.

250. Palazzo R.E., Vaisberg E., Cole R.W., Rieder C.L. (1992) Centrioleduplication in Iysates of Spisula solidissima oocytes. Science, 256, 219-221.

251. Palmer, R.E., Sullivan, D.S., Huffaker, T., Koshland, D. (1992) Role ofastral microtubules and actin in spindle orientation and migration in the buddingyeast, Saccharomyces cerevisiae. J. Cell Biol, 119, 583-593.

252. Panda D., Miller H.P., and Wilson L. (1999) Rapid treadmilling of brainmicrotubules free of microtubule-associated proteins in vitro and its suppressionby tau. Proc Natl Acad Sci USA, 96(22), 12459-12464.

253. Paoletti, A., and Bornens, M. (1997) Organisation and functional regulation of the centrosome in animal cells. Prog. Cell Cycle Res., 3, 285-299.

254. Paoletti A., Moudjou M., Paintrand M., Salisbury J.L., and Bornens M.1996). Most of centrin in animal cells is not centrosome-associated and centrosomal centrin is confined to the distal lumen of centrioles. J. Cell Sci. 109,3089-3102.

255. Paschal B.M., Holzbaur E.L., Pfister K.K., Clark S., Meyer D.I. and Vallee

256. R.B. (1993) Characterization of 50 kD polypeptide in cytoplasmic dynein preparations reveals a complex with pi50 Glued and a novel actin. J.Biol.Chem. 268, 15318-15323.

257. Paschal B.M., Shpetner H.S. and Vallee R.B. (1987) MAP 1C is amicrotubule-activated ATPase which translocates microtubules in vitro and has dynein-like properties. J.Cell Biol. 105(3), 1273-1282.

258. Paturle-Lafanechere L., Edde B., Denoulet P., Van Dorsselaer A., Mazarguil H., Le Caer J.P., Wehland J., and Job D. (1991) Characterization of a major brain tubulin variant which cannot be tyrosinated. Biochemistry, 30, 10523-10528.

259. Paulin-Levasseur M. and Brown D. L. (1989) Organization of the vimentin system and its spatial relationship to the microtubule complex during the division of mammalian cells growing attached and in suspension. Eur. J. Cell Biol. 49, 189-195.

260. Pease D.C. (1963) The ultrastructure of flagellar fibrils. J. Cell Biol. 18, 313326.

261. Pereira G., and Schiebel E. (1997) Centrosome-microtubule nucleation. J. Cell Sci. 110 (3), 295-300.

262. Pereira G., Knop M., and Schiebel E. (1998) Spc98p directs the yeast gamma-tubulin complex into the nucleus and is subject to cell cycle-dependent phosphorylation on the nuclear side of the spindle pole body. Mol. Biol. Cell, 9(4), 775-793.

263. Peterson S.P. and Berns M.W. (1997) The Centriolar Complex. Int. Rev. Cytology, 64, 81-106.

264. Pfarr C.M., Coue M., Grissom P.M., Hays T.S., Porter M.E. and Mcintosh

265. J.R. (1990) Cytoplasmic dynein is localized to kinetochores during mitosis. Nature, 345(6272), 263-265.

266. Piperno G., LeDizet M., and Chang X.J. (1987) Microtubules containing acetylated alpha-tubulin in mammalian cells in culture. J. Cell Biol 104(2), 289-302.

267. Pirner M.A., and Linck R.W. (1994) Tektins are heterodimeric polymers in flagellar microtubules with axial periodicities matching the tubulin lattice. J. Biol Chem. 269(50); 31800-31806.

268. Plessmann U. and Weber K. (1997) Mammalian sperm tubulin: an exceptionally large number of variants based on several posttranslational modifications. J Protein Chem. 16, 385-390.

269. Pollard T.D. and Earnshaw W.C. (2002) Cell Biology (ed. Earnshaw W.C.) Saunders. Philadelphia (PA), 805 p.

270. Popov A.V., Severin F. and Karsenti E. (2002) XMAP215 is required for themicrotubule-nucleating activity of centrosomes. Curr Biol. 12 (15), 1326-1330.

271. Porter K.R. (1966) Cytoplasmic microtubules and their functions. In:

272. Principles of Biomolecular Organization. G.E.W. Wolstenholme and M.

273. O'Connor, editors. Churchill ( J. & A.) Ltd., London. 308-356.

274. Prigent C. and Giet R. (2003) Aurora A and mitotic commitment. Cell. 114,531.532.

275. Przybylski R.J. (1971) Occurrence of centrioles during skeletal and cardiac myogenesis. J. Cell Biol. 49, 214-221.

276. Raff E.C. (1994) The role of multiple tubulin isoforms in cellular microtubule function. In: Microtubules, Wiley-Liss, Inc. 85-109.

277. Raff E.C., Fuller M.T., Kaufman T.C., Kemphues K., Rudolph J.E., and Raff R. A. (1982) Regulation of tubulin gene expression during embryogenesis in Drosophila melanogaster. Cell, 28, 33-40 .

278. Raff J.W., Kellog D.R., and Alberts B.M. (1993) Drosophila gamma-tubulin is part of a complex containing two previously identified centrosomal MAPs. J. Cell Biol 121(4), 823-835.

279. Raich W.B., Moran A.N., Rothman J.H. and Hardin J. (1998) Cytokinesisand midzone microtubule organization in Caenorhabditis elegarts require thekinesin-like protein ZEN-4. Mol. Biol Cell, 9, 2037-2049.

280. Rao P.N., Zhao J.Y., Ganju R.K., and Ashorn C.L. (1989) Monoclonalantibody against the centrosome. J. Cell Sci. 93 (1), 63-69.

281. Rattner J.B. (1972) Observation of centrioles formation in male meiosis. J.1. Cell Biol 54,20-29.

282. Rattner J.B., and Phillips S.G. (1973) Independence of centriole formation and DNA synthesis. J Cell Biol May;57(2), 359-372.

283. Ray bin, D., and Flavin, M. (1977). Enzyme which adds tyrosine to the tx-chain of tubulin. Biochemistry, 16, 2189-2194.

284. Rieder C.L. (1979) Ribonucleoprotein staining of centrioles and kinetochores in newt lung cell spindles J. Cell Biol 80, 1-9.

285. Rieder C.L. and Alexander S.P. (1990) Kinetochores are transported poleward along a single astral microtubule during chromosome attachment to the spindle in newt lung cells. J. Cell Biol 110, 81 -96.

286. Rieder C.L. and Borisy G.G. (1982) The centrosome cycle in PtK2 cells: asymmetric distribution and structural changes in pericentriolar material. Biol. Cell. 44, 117-132.

287. Rieder C.L. and Cole R. (2000) Microtubule disassembly delays the G2-M transition invertebrates. Curr.Biol. 10, 1067-1070.

288. Rieder C.L., Jensen CG, Jensen LC. (1979) The resorption of primary cilia during mitosis in a vertebrate (PtKl) cell line. J. Ultrastruct. Res. 68(2), 173185.

289. Rieder C.L. and Salmon E.D. (1994) Motile kinetochores and polar ejection forces dictate chromosome position on the vertebrate mitotic spindle. J. Cell Biol. 124,223-233.

290. Robbins E., Jentzsch G., and Micali A. (1968) The centriole cycle in synchronized HeLa cells. J. Cell Biol. 36, 329-339.

291. Rodionov V.l., and Borisy G.G. (1997) Microtubule treadmilling in vivo. Science, 275(5297), 215-218.

292. Ruiz F., Krzywicka A., Klotz C., Keller A., Cohen J., Koll F., Balavoine G., and Beisson J. (2000) The SMI 9 gene, required for duplication of basal bodiesin Paramecium, encodes a novel tubulin, eta-tubulin. Curr. Biol. 10(22), 14511454.

293. Rumyantsev P.P., and Snigirevskaya E. S. (1968) The ultrastructure of differetiating cells of the heart muscle in the state of mitotic division. Acta Morphol. AcadSci. Hung. 16, 271.

294. Sabatini D.D., Bensch K.G., and Barnett R.J. (1963) Cytochemistry and electron microscopy. The preservation of cellular ultrastructure and enzymatic activity by aldehyde fixation. J. Cell Biol. 17, 19-58.

295. Sager P.R., Rothfîeld N.L., Oliver J.M., Berlin R.D. (1986) A novel mitotic spindle pole component that originated from the cytoplasm during prophase. J. Cell Biol 103, 1863-1872.

296. Sakaguchi H. (1965) Pericentriolar filamentous bodies. J. Ultrastruct. Research. 12, 13-21.

297. Salisbury J.L. (1983) Contractile flagellar roots: role of calcium. J. Submicrosc. Cytol. 15, 105-110.

298. Salisbury J.L. (1992) Centrin-based calcium-sensitive contractile fibers of the green algae. In: The Cytoskeleton of Algae (ed. D. Menzel). Boca Raton, FL: CRC Press Inc. 393-410.

299. Salisbury J.L. (1995) Centrin, centrosomes, and mitotic spindle poles. Curr. Opin. Cell Biol. 7, 39-45.

300. Salisbury J.L., Baron A., Surek B., and Melkonian M. (1984) Striated flagellar roots: isolation and partial characterization of a calcium-modulated contractile organelle. J. Cell Biol. 99(3), 962-970.

301. Sanders M.A., and Salisbury J.L. (1989) Centrin-mediated microtubule severing during flagellar excision in Chlamydomonas reinhardtii. J. Cell Biol. 108 (5), 1751-1760.

302. Sasse R., Glyn M.C., Birkett C.R., and Gull K. (1987) Acetylated alphatubulin in Physarum: immunological characterization of the isotype and itsusage in particular microtubular organelles. J. Cell Biol. 104(1) 41-49.

303. Savage C., Hamelin M., Culotti J.G., Coulson A., Albertson D.G., and

304. Chalfie M. (1989) mec-7 is a beta-tubulin gene required for the production of15.protofilament microtubules in Caenorhabditis elegans. Genes Dev. 3(6),870.881.

305. Sawin, K.E., Le Guellec, K., Philippe, M., Mitchison, T.J. (1992) Mitotic spindle organization by a plus-end-directed microtubule motor. Nature, 359, 540-543.

306. Sawin K.E. and Mitchison T.J. (1995) Mutation in the kinesin-like protein Eg5 disrupting localization to the mitotic spindle. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92, 4289-4293.

307. Schafer D.A., Gill S.R., Cooper J.A., Heuser J.E., Schroer T.A. (1994) Ultrastructural analysis of the dynactin complex: an actin-related protein is a component of a filament that resembles F-actin. J. Cell Biol, 126(2), 403-412.

308. Schatten, G., Simerly, C. and Schatten, H. (1985). Microtubule configuration during fertilization, mitosis and early development in the mouse. Proc. Nat. Acad. Sei. USA 82, 4152-4156.

309. Schatten H., Walter M., Biessmann H., Schatten G. (1988) Microtubules are required for centrosome separation in sea urchin eggs during fertilization and mitosis. Cell Motil. Cytoskel. 11, 248-259.

310. Schatz P.J., Solomon F., and Botstein D. (1986a) Genetically essential and nonessential a-tubulin genes specify functionally interchangeable proteins. Mol. Cell Biol. 6, 3722-3733.

311. Schatz P.J., Pillus L., Grisafi P., Solomon F., and Botstein D. (1986b) Two functional a-tubulin genes of the yeast Saccharomyces cerevisiae encode divergent proteins. Mol. Cell Biol. 6,3711-3721.

312. Scheer U., and Benavente R. (1990) Functional and dynamic aspects of the mammalian nucleolus. BioEssays, 12,14-21.

313. Scheer U., and Weisenberger D. (1994) The nucleolus. Current Opinion Cell Biol., 6, 354-359.

314. Schliwa M. (1978) Microtubular apparatus of melanophores. J.Cell Biol. 76, 605-614.

315. Schmidt-Zachmann M.S., Hugle-Dorr B., Franke W.W. (1987) A constitute nucleolar protein identified as a member of the nucleoplasmin family. EMBO J.,6, 1881-1890.

316. Schreiner A. and Schreiner K.E. (1905)Arch.biol. 21, 315. Schroder H.C., Wehland J., and Weber K. (1985). Purification of brain tubulin-tyrosine ligase by biochemical and immunological methods. J. Cell Biol. 106, 276-281.

317. Schroer T.A., Bingham J.B., and Gill S.R. (1996) Actin-related protein 1 and cytoplasmic dynein-based motility what's the connection? Trends Cell Biol., 6(6), 212-215.

318. Schulze E., Asai D.J., Bulinski J.C., and Kirschner M. (1987). Posttranslational modifications and microtubule stability. J. Cell Biol. 105, 2167-2177.

319. Schwann Th. (1839) Mikroscopische Untersuchungen uber die Uebereinstimmung in der Structur und dem Wachsthum der Thiere und Pflanzen. Berlin. Translation in Sydenham Soc., XII. London, 1847. Citation from Wilson (1900).

320. Selby C.C. (1953) Electron micrographs of mitotic cells of the Ehrluch mouse ascites tumor in thin section. Exp. Cell Res. 5, 386.

321. Sen S., Zhou H. and White R.A. (1997) A putative serine/threonine kinaseencoding gene BTAK on chromosome 20ql3 is amplified and overexpressed inhuman breast cancer cell lines. Oncogene, 14,2195-2200.

322. Severson A.F., Hamill D.R., Carter J.C., Schumacher J. and Bowerman

323. B. (2000) The aurora-related kinase AIR-2 recruits ZEN-4/CeKLPl to themitotic spindle at metaphase and is required for cytokinesis. Curr.Biol. 10,1162-1171.

324. Shaw P. J., and Jordan E.G. (1995) The nucleolus. Annu. Rev. Cell Dev. Biol, 11,93-121.

325. Sharp D.J., McDonald K.L., Brown H.M., Matthies H.J., Matthics H.J., McDonald H.B., Goldstein L.S. and Theurkauf W.E. (1996) Anastral meiotic spindle morphogenesis: role of the non-claret disjunctional kinesin-like protein. J. Cell Biol 134,455-464.

326. Sharp D.J., Rogers G.C. and Scholey J.M. (2000) Microtubule motors in mitosis. Nature, 407, 41-47.

327. Sharp, D.J., Yu, K.R., Sisson, J.C., Sullivan, W., Scholey, J.M. (1999) Antagonistic microtubule-sliding motors position mitotic centrosomes in Drosophila early embryos. Nat. Cell Biol, 1, 51—54.

328. Sloboda R.D., and Belfi L.M. (1998) Purification of tubulin and microtubule-associated proteins by membrane ion-exchange chromatography. Protein Expr. Puri, 13(2), 205-209.

329. Sloboda R.D., Dentler W.L., and Rosenbaum J.L. (1976). Microtubule-associated proteins and the stimulation of tubulin assembly in vitro. Biochemistry, 15, 4497-4505.

330. Sluder G. (1989) Centrosomes and the cell cycle. J. Cell Sci, Supple 12, 253275.

331. Sluder, G., and Hinchcliffe, E.H. (1999) Control of centrosome reproduction: the right number at the right time. Biol Cell, 91, 413-427.

332. Smith, J.C., and Tata, J.R. (1991) Methods in Cell Biology, Vol. 32. In: Wilson, L. (Ed.). Academic Press, pp. 635-654.

333. Smrzka O.W., Delgehvr N., Bornens M. (2000) Tissue-specific expression and subcellular localisation of mammalian delta-tubulin. Curr Biol. 10(7), 413416.

334. Snell W.J., Dentler W.L., Haimo L.T., Binder L.I., and Rosenbaum J.L.1974) Assembly of chick brain tubulin onto isolated basal bodies of Chlamydomonas reinhardi. Science 185(148), 357-360.

335. Snustad D.P., Haas N.A., Kopczak S.D., and Silflow C.D. (1992) The small genome of Arabidopsis contains at least nine expressed P-tubulin genes. Plant Cell, 4, 549-556.

336. Spector D.L., Ochs R.L., Busch H. (1984) Silver staining, immunofluorence, and immunoelectron microscopic localisation of nucleolar phosphoproteins B23 and C23. Chromosoma, 90, 139-148.

337. Spector I., Shobet N.R., Blasberger D., Kashman Y. (1989) Latrunculin-novel marine macrolides that disrupt microfilament organization and affect cell growth: I. Comparison with cytochalasin D. Cell Motil. Cytoskeleton, 13, 127144.

338. Steffen W., Faier E.A., and Linck R.W. (1994) Centrosomal components immunologically related to tektins from ciliary and flagellar microtubules. J. Cell Sci. 107 (8), 2095-2105.

339. Stenoien D.L., Sen S., Mancini M.A. and Brinkley B.R. (2003) Dynamic association of a tumor amplified kinase, Aurora-A, with the centrosome and mitotic spindle. Cell Motil. Cytoskeleton, 55, 134-146.

340. Stephens R.E. (1970) Thermal fractionation of outer fiber doublet microtubules into A- and B- sub fiber components. A- and B-tubulin. J. Mol. Biol. 47, 353363.

341. Stephens R.E. and Lamieux N.A. (1998) Tektins as structural determinants in basal bodies. Cell Motil. Cytoskel 40, 379-392.

342. Steuer E.R., Wordeman L., Schroer T.A and Sheetz M.P. (1990) Localization of cytoplasmic dynein to mitotic spindles and kinetochores. Nature, 345, 266-268.

343. Stevenson V.A., Kramer J., Kuhn J., Theurkauf W.E. (2001) Centrosomes and the Scrambled protein coordinate microtubule-independent actin reorganisation. Nat. Cell Biol., 3, 68-75.

344. Stockinger L. und Cireli E. (1965) Eine bisher unbekannte art der zentriolenvermehrung. Zeitschrift fur Zellforschung und mikroskopische anatomie, 68, 733-740.

345. Stubblefield E. (1965) Centriole differentiation in cells in culture: Formation of basal bodies and cilia in Chinese hamster fibroblasts following Colcemid treatment. J. Cell Biol. 27, 101 A-102A.

346. Stubblefield E., and Brinkley B.R. (1967) Architecture and Function of the Mammalian Centriole. In: "Formation and Fate of Cell organelles" (Ed. K.B. Warren), New York, Academic Press Inc. 175-218.

347. Sullivan K.F. and Cleveland D.W. (1986) Identification of conserved isotypedefining variable region sequences for four vertebrate beta tubulin polypeptideclasses. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 83(12), 4327-4331.

348. Szollosi D. (1964). The structure and function of centrioles and their satellitesin the jellyfish Phialidium gregarium. J. Cell Biol. 21,465-479.

349. Szollosi D., Calarco P., and Donahue R. P. (1972). Absence of centrioles inthe first and second meiotic spindles of mouse oocytes. J. Cell Sci. 11, 521-541.

350. Taillon B.E., Adler S.A., Suhan J.P., and Jarvik J.W. (1992). Mutationalanalysis of centrin: an EF-hand protein associated with three distinct contractilefibers in the basal body apparatus of Chlamydomonas. J. Cell Biol. 119, 1613—1624.

351. Tanaka T., Kimura M., Matsunaga K., Fukada D., Mori H., and Okano Y.1999) Centrosomal kinase AIK1 is overexpressed in invasive ductal carcinoma of the breast. Cancer Res. 59,2041-2044.

352. Terada Y., Uetake Y. and Kuriyama R. (2003) Interaction of Aurora-A and centrosomin at the microtubule-nucleating site in Drosophila and mammalian cells. J.CellBiol., 162(5), 757-763.

353. Theesfeld, C.L., Irazoqui, J.E., Bloom, K., Lew, D.J. (1999) The role of actin in the spindle orientation changes during the Saccaromyces cerevisiae cell cycle. J. Cell Biol., 146, 1019-1031.

354. Tilney L.G. and Goddard J., (1970) Nucleating sites for the assembly of cytoplasmic microtubules in the ectodermal cells of blastulae of Arbacia purtctulata. J. Cell Biol. 46, 564-575.

355. Toktiyama, Y., Horn, H.F., Kawamura, K., Tarapore, P., Fukasawa, K.2001) Specific phosphorylation of nucleophosmin on Thrl99 by cyclin-dependent kinase 2-cyclin E and its role in centrosome duplication. J. Biol. Chem., 276, 21529-21537.

356. Tournier F., and Bornens M. (1994) Cell Cycle regulation of Centrosome Function. In: Microtubules, Wiley-Liss, Inc. 303-324.

357. Tournier F., Karsenti E., and Bornens M. (1989) Parthenogenesis in Xenopus eggs injected with centrosomes from synchronized human lymphoid cells. Dev. Biol. 136, 321-329.

358. Tschachotin S.S. (1912) Eine Microoperationsvorrichtung. Zs. Wiss. Mikrosk. 29, 188.

359. Uzbekov R., Chartrain I., Philippe M., and Arlot-Bonnemains Y. (1998). Cell cycle analysis and conditions of synchronisation of Xenopus cell culture line XL-2. Exp. Cell Res. 242, 60-68.

360. Uzbekov R.E., Giet R., Arlot-Bonnemains Y., Prigent C. (2001) Role of pEg2 kinase in mitotic spindle construction process. Biol. Cell, V. 93, p. 337.

361. Uzbekov R., Kireev I., and Prigent C. (2002) Centrosome separation: respective role of microtubules and actin filaments. Biol. Cell, 94(4-5), 275288.

362. Vaizel-Ohayon D., and Schejter E.D. (1999) Mutations in centrosomin reveal requirements for centrosomal function during early Drosophila embryogenesis Curr. Biol. 9,889-898.

363. Vale, R. D. (1991). Severing of stable microtubules by a mitotically activated protein in Xenopus egg extracts. Cell. 64:827-839.

364. Vale R.D., Reese T.S., Sheetz M.P. (1985) Identification of a novel forcegenerating protein, kinesin, involved in microtubule-based motility. Cell, 42(1), 39-50.

365. Vallee R.B. (1992) Dynamin: motor protein or regulatory GTPase. J. Muscle Res. Cell Motil. 13(5), 493-496.

366. Vallee R.B. and Gee M.A. (1998) Make room for dynein. Trends Cell Biol. 8(12), 490-494.

367. Van Beneden E. cm. Beneden E. van.

368. Vandre D.D., Kronebusch P., and Borisy G.G. (1984b) Interphase-mitosis transition: microtubule rearrangements in cultured cells and sea urchin eggs. In: Molecular biology of the cytoskeleton (Borisy G.G., Cleveland D.M., Murphy D.B. editors), 3-16.

369. Vasquez R.J., Gard D.L. and Cassimeris L. (1994) XMAP from Xenopus eggs promotes rapid plus end assembly of microtubules and rapid microtubule polymer turnover. J. Cell Biol. 127(4), 985-993.

370. Vaughan K.T. and Vallee R.B. (1995) Cytoplasmic dynein binds dynactin through a direct interaction between the intermediate chains and pl50Glued. J. Cell Biol, 131(6 ptl), 1507-1516.

371. Vernos, I., and Karsenti, E. (1996) Motors involved in spindle assembly and chromosome segregation. Curr. Opin. Cell Biol., 8, 4-9.

372. Virchow R. (1855) Cellular-Pathologie. Arch. Fur Path. Anat., VIII., p. 23. Citation from Wilson (1900).

373. Vorobjev I.A., and Chentsov Yu.S. (1983) The dynamics of reconstitution of microtubults around the cell center after cooling. Eur. J. Cell Biol 30(2), 149153.

374. Walczak C., Vale R.D., Mitchison T.J. and Scholey J.M. (1999) The bipolar kinesin, KLP61F, cross-links microtubules within interpolar microtubule bundles of Drosophila embryonic mitotic spindles. J.Cell Biol, 144(1), 125138.

375. Walczak, C.E., Verma, S., Mitchison, T.J. (1997) XCTK2: a kinesin-related protein that promotes mitotic spindle assembly in Xenopus laevis egg extracts. J.: Cell Biol, 136, 859-870.

376. Walczak C.E., Vernos I., Mitchison T.J., Karsenti E. and Heald R. (1998) A model for the proposed roles of different microtubule-based motor proteins in establishing spindle bipolarity. Curr.Biol. 8, 903-913.

377. Wang D., Umekawa H., Olson M.O.J. (1993) Expression and subcellular location of two forms of nucleolar protein B23 in rat tissue cells. Cell Mol. Biol Res., 39, 33-42.

378. Wang S.Z. and Adler R. (1995) Chromokinesin: a DNA-binding, kinesin-like nuclear protein. J. Cell Biol 128, 761-768.

379. Webster D.R., Gundersen G.G., Bulinski J.C., and Borisy G.G. (1987a). Differential turnover of tyrosinated and detyrosinated microtubules. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 84, 9040-9044.

380. Webster D.R., Gundersen G.G., Bulinski J.C., and Borisy G.G. (1987b). Assembly and turnover of detyrosinated tubulin in vivo. J. Cell Biol 105, 265276.

381. Weingarten M.D., Suter M.M., Littman D.R., and Kirschner M.W. (1974) Properties of the depolymerization products of microtubules from mammalian brain. Biochemistry, 13(27), 5529-5537 .

382. Weisenberg R.C., Borisy G.G., and Taylor E.W. (1968) The colchicine-binding protein of mammalian brain and its relation to microtubules. Biochemistry, 7, 4466-4479.

383. Went H.A. (1977)- Can a reverse transcriptase by involved in centriole duplication? J. TheorBiol 68(1) 95-100.

384. Wheatley D.N. (1969) Cilia in cell-cultured fibroblasts. I. On their occurrence and relative frequencies in primary cultures and established cell lines. J. Anat. 105(2), 351-362.

385. Wheatley D.N. (1974) Pericentriolar virus-like particles in Chinese hamster ovary cells. J. Gen. Virol, 24(2), 395-399.

386. Wheatley D.N. (1982) The Centriole: a central enigma of cell biology. Elsevier Biomedical Press, Amsterdam/New York, 232 p.

387. Whitfield W.G., Chaplin M.A., Oegema K., Parry H., and Glover D.M.1995) The 190 kD centrosome-associated protein of Drosophila contains fourzinc finger motifs and binds to specific sites on polytene chromosomes. J. Cell Sci. 108, 3377-3387.

388. Whitfield W.G., Millar S.E., Saumweber H., Frasch M., and Glover D.M.1988) Cloning of a gene encoding an antigen associated with the centrosome in Drosophila. J. Cell Sci. 89, 467-480.

389. Wiese C., Wilde A., Moore M.S., Adam S.A., Merdes A., Zheng Y. (2001) Role of importin-beta in coupling Ran to downstream targets in microtubule assembly. Science, 291, 653-656.

390. Wiese C. and Zheng Y. (1999) Gamma-tubulin complexes and their interaction with microtubule-organizing centers. Curr. Opin. Struct. Biol. 9(2), 250-259.

391. Wilson E.B. (1925)"The Cell in Development and Inheritance." 3rd ed. The Macmillan Company, New York.

392. Wolfe J., (1972) Basal body fine structure and chemistry. Adv.Cell Mol. Biol. 2, 151-192.

393. Wolkowicz M.J., Naaby-Hansen S., Gamble A.R., Reddi P.P., Flickinger C.J., and Herr J.C. (2002) Tektin B1 demonstrates flagellar localization in human sperm. Biol Reprod. 66(1), 241-250.

394. Yaffe D., and Gershon D. (1967) Multinucleated muscle fibers: induction of DNA synthesis and mitosis by polyoma virus infection. Nature (London), 215, 421.

395. Yang J.T., Laymon R.A. and Goldstein L.S. (1989) A three-domain structure of kinesin heavy chain revealed by DNA sequence and microtubule binding analyses. Cell, 56(5), 879-889.

396. Yang S., Ayscough, K.R., Drubin, D.G. (1997) A role for the actin cytoskeleton of Saccharomyces cerevisae in bipolar bud site selection. J. Cell Biol, 136, 111-123.

397. Yen T.J, Li G., Schaar B.T., Szilak I. and Cleveland D.W. (1992) CENP-E is a putative kinetochore motor that accumulates just before mitosis. Nature, 359, 536-539.

398. Yvon A.M., and Wadsworth P. (1997). Non-centrosomal microtubule formation and measurement of minus end microtubule dynamics in A498 cells. J. Cell Sci. 110, 2391-2401.

399. Zatsepina O.V., Rousselet A., Chan P.K., Olson M.O., Jordan E.G., Bornens M. (1999) The nucleolar phosphoprotein B23 redistributes in part to the spindle poles during mitosis. J. Cell Sci., 112 (Pt 4), 455-466.

400. Zhang Z., Tanaka Y., Nanaka S., Aizawa H., Kawasaki H., Nakata T. and Hirokawa N. (1993) The primary structure of rat brain (cytoplasmic) dynein heavy chain, a cytoplasmic motor enzyme Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 90(17), 7928-7932.

401. Zheng Y., Jung M.K., and Oakley B.R. (1991) Gamma-tubulin is present in Drosophila melanogaster and Homo sapiens and is associated with the centrosome. Cell, 65(5), 817-823.

402. Zheng Y., Wong M.L., Alberts B., Mitchison T. (1995) Nucleation of microtubule assembly by a gamma-tubulin-containing ring complex. Nature, 378(6557), 578-583.

403. Zhou H., Kuang J., Zhong L., Kuo W.L., Gray J.W., Sahin A., Brinkley

404. B.R., and Sen S. (1998) Tumour amplified kinase STK15/BTAK induces centrosome amplification, aneuploidy and transformation. Nat Genet. 20, 189-193.