Взаимодействие кобаламинов с галогенокислородными соединениями тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.04, кандидат наук Шпагилев, Никита Игоревич

• Шпагилев, Никита Игоревич
• кандидат наук
• 2018

Оглавление диссертации кандидат наук Шпагилев, Никита Игоревич

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ....................................................................5

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ...........................................................................................9

1.1 Строение и важнейшие химические свойства кобаламинов и их производных........................................................................................9

1.2 Химические свойства гипохлорита, хлорита, диоксида хлора и периодата.....29

2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ И ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.................................................................................46

2.1 Характеристика объектов и методов исследования..............................46

2.2 Результаты и их обсуждение............................................................48

2.2.1. Взаимодействие аквакобаламина и кобаламина (II) с гипохлоритом, хлоритом и диоксидом хлора..................................................................48

2.2.2. Взаимодействие глутатионилкобаламина с гипохлоритом......................68

2.2.3. Влияние тиоцианата, иодида и бромида на реакцию аквакобаламина с гипохлоритом.....................................................................................76

2.2.4. Взаимодействие кобаламина (II) с периодатом....................................90

ЗАКЛЮЧЕНИЕ.................................................................................96

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ....................................................................98

Список сокращений и условных обозначений

Ado - 5'-дезоксиаденозил AdoCbl - аденозилкобаламин Ala - аланин

Base-on форма кобаламина- кобаламин, содержащий ДМБИ

Base-off форма кобаламина- кобаламин, не содержащий ДМБИ

Base-off/His-on форма кобаламина - кобаламин, содержащий гистидин, который

координирован к центральному атому кобальта

Cbl's - кобаламины

Ш(Ш) (B12a) - кобаламин(Ш)

Cbl(II) (B12r) - кобаламин(П)

Cbl(I) (B12s) - кобаламин(I)

Cbi - кобинамид

CHCA - а-циано-4-гидроксикоричная кислота Clds - хлорит дисмутазы CNCbl - цианокобаламин

DBPs - галогенированные побочные продукты дезинфекции

DHA - дегидроаскорбиновая кислота

DUOX - двойная оксидаза

EPO - эозинофильная пероксидаза

GAPDH - глицеральдегид-3-фосфат дегидрогеназа

GPO - желудочная пероксидаза

GSA - глутатион сульфонамид

GSCbl -глутатионилкобаламин

GSH - глутатион

GSSG - глутатион-дисульфид

HAAs - галоуксусные кислоты

HO--Cbl(III) - гидроксокобаламин

H2O-Cbl(III) - аквакобаламин

HRP - пероксидаза хрена

I-DBPs - иодированные побочные продукты

ITC - иодо-тиоцианатный комплекс

LPO - лактопероксидаза

Lys - лизин

MALDI-MS - матрично-активированная лазерная десорбционно-ионизационная-

масс спектрометрия

MeCbl - метилкобаламин

MPO - миелопероксидаза

NOCbl - нитроксилкобаламин

NOM - природные органические вещества

NOX1 - мембранная НАДФ-оксидаза-1

POD - пероксидазы

PODFeIn - железосодержащая миелопероксидаза ROS - активные формы кислорода Ser - серин

SOD - супероксид дисмyтаза

SPO - слюнная пероксидаза

THMs - тригалометаны

TPO - тиреоидная пероксидаза

WF10 - иммуномодулирующее лекарство

АТФ - аденозин трифосфат

ГМС - гидроксиметансульфинат

ДМБИ - 5,6-диметилбензимидазол

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Взаимодействие кобаламинов с галогенокислородными соединениями»

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ

Актуальность и степень разработанности темы. Ежегодно в мире публикуется более 900 статей, посвященных химии и биохимии витамина B12, а также его использованию в питании и медицине, причем число работ с каждым годом растет. Регулярно проводятся специальные конференции, на которых собираются химики, биохимики, медики, нутрициологи, исследующие свойства и применение витамина B12 (кобаламина). Последний такой симпозиум состоялся в 2017 г. в Дании. Специальный микросимпозиум по витамину B12 проводится в рамках Международных конференций по порфиринам и фталоцианинам. Все возрастающий интерес к витамину B12 (кобаламину, ОД^ связан с тем, что этот витамин обладает целым рядом уникальных свойств, выделяющих его среди других витаминов. Хотя синтезировать его способны только прокариоты, необходим он очень многим организмам. В связи с этим природа выработала сложные механизмы поступления и ассимиляции этого микронутриента. В организме человека кобаламинсодержащий фермент метионин синтаза играет важную роль в синтезе метионина в цитозоле. Другой фермент, имеющий в составе кобаламин - метилмалонил-CoA мутаза - катализирует превращение метилмалонил-CoA в сукцинил-CoA в митохондриях. В указанных реакциях участвуют три формы кобаламина (CЫ(Ш), CЫ(П), Cbl(I)), различающиеся степенью окисления центрального иона кобальта. Транспорт и утилизация кобаламина происходят как внутри, так и вне клетки, причем эти процессы проходят в разных "редокс условиях": внутри клетки они "восстановительные", а в межклеточном пространстве - "окислительные". К биологическим окислителям относятся многие галогенокислородные соединения, важнейшим из которых является гипохлорит - одна из активных форм кислорода. Хотя реакции гипохлорита со многими биомолекулами хорошо изучены, его влияние на свойства кобаламинов, особенно на корриновый лиганд в витамине B12, исследовано недостаточно. Малоизученными остаются и процессы взаимодействия кобаламинов с другими галогенокислородными окислителями.

В связи с вышеизложенным определена цель исследования.

Цель работы - определение кинетических параметров и механизмов процессов взаимодействия кобаламинов (III) и кобаламина (II) с гипохлоритом, хлоритом, диоксидом хлора и периодатом, а также состава продуктов, образующихся при модификации корринового лиганда кобаламинов указанными галогенокислородными соединениями. Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие задачи:

1. Исследовать кинетику реакций аквакобаламина и кобаламина (II) с гипохлоритом, хлоритом, диоксидом хлора и периодатом, а также реакции глутатионилкобаламина с гипохлоритом.

2. Исследовать кинетику реакции глутатионилкобаламина с гипохлоритом.

3. Выявить влияние добавок тиоцианата, иодида и бромида на кинетику и механизмы реакций кобаламинов с гипохлоритом.

4. Выявить влияние степени окисления кобальта в кобаламинах на состав продуктов их реакций с галогенокислородными соединениями.

Научная новизна. Впервые определены кинетические параметры реакций аквакобаламина с диоксидом хлора и периодатом в водных растворах. Показано, что гипохлорит модифицирует корриновое кольцо кобаламина; определен состав модифицированных продуктов. Впервые изучена кинетика реакции глутатионилкобаламина с гипохлоритом. Показано, что образование комплекса кобаламина с глутатионом способствует повышению стабильности корринового кольца в окислительных процессах. Установлено, что добавки тиоцианата и иодида стабилизируют корриновые комплексы кобальта, в присутствии же бромида скорость процессов модификации кобаламинов увеличивается.

Теоретическая и практическая ценность. Предложены или уточнены механизмы редокс реакций Cbl(Ш)/Cbl(II) с гипохлоритом, хлоритом, диоксидом хлора и периодатом. Установлено, что при окислении кобаламина (II) гипохлоритом и хлоритом образуются гидроксилированные модифицированные кобаламины («стабильные желтые корриноиды»), а при окислении аквакобаламина гипохлоритом и гипобромитом - хлорированные и

бромированные продукты, соответственно; реакция же аквакобаламина с диоксидом хлора сопровождается образованием оксигенированных продуктов, строение которых отличается от строения «стабильных желтых корриноидов». Выявлена и объяснена роль тиоцианата как протектора кобаламинов при их окислении гипохлоритом и гипобромитом.

Работа выполнена в соответствии с "Основными направлениями научных исследований Ивановского государственного химико-технологического университета по теме "Термодинамика, строение растворов и кинетика жидкофазных реакций", а также в соответствии с научной программой гранта Российского научного фонда, соглашение № 14-23-00204.

Методология и методы диссертационного исследования. Методологической основой исследования являются синтез, эксперимент, анализ и сравнение. Для достижения цели работы использовались современные методы исследования - спектрофотометрия, в том числе использующая метод остановленной струи (stopped-flow), матрично-активированная лазерная десорбционно-ионизационная-масс-спектрометрия (MALDI-MS), ионометрия, хроматография.

Для обоснования результатов исследований использованы обзорные и оригинальные статьи отечественных и зарубежных авторов в области координационной химии кобаламинов и их аналогов, а также химии галогенокислородных соединений.

Положения, выносимые на защиту:

1. Результаты исследования кинетики реакций аквакобаламина и кобаламина (II) с гипохлоритом, хлоритом, диоксидом хлора и периодатом.

2. Результаты исследования влияния глутатиона, тиоцианата, бромида и иодида на процессы модификации кобаламинов.

3. Механизмы реакций аквакобаламина и кобаламина (II) с хлоритом, диоксидом хлора, периодатом, а также гипохлоритом в отсутствие и в присутствии глутатиона, тиоцианата, бромида и иодида.

Степень достоверности полученных результатов обеспечивается использованием комплекса независимых методов исследования, подтверждается воспроизводимостью экспериментальных данных, полученных на современном высокоточном оборудовании и публикациями в журналах из Перечня рецензируемых научных изданий.

Апробация работы. Основные материалы диссертационной работы были представлены и обсуждены на следующих конференциях: IV Всероссийской конференции по органической химии (Москва, 2015); XVIII конференции молодых ученых-химиков Нижегородской области (Нижний Новгород, 2015); XII Международной конференции «Синтез и применение порфиринов и их аналогов» (ICPC-12) (Иваново, 2016); XIX Молодёжной конференции-школе по органической химии (Репино, Санкт-Петербург, 2016); Всероссийской школе-конференции «Фундаментальные науки - специалисту нового века» (студенческая научная конференция «Дни науки в ИГХТУ 2017») (Иваново, 2017); 27th International Chugaev Conference on Coordination Chemistry (Nizhny Novgorod, 2017); Всероссийской школе-конференции молодых ученых «Фундаментальные науки - специалисту нового века» (студенческая научная конференция «Дни науки в ИГХТУ 2018») (Иваново, 2018).

Личный вклад автора. Заключается в изучении и анализе источников литературы, разработке и подборе оптимальных условий проведения эксперимента, проведении экспериментальных исследований, анализе и интерпретации полученных результатов, формулировке выводов. Общее планирование работы, постановка цели и задач исследования и обсуждение результатов проводилось под руководством д.х.н., профессора Макарова С.В.

Публикации. Основные результаты диссертационной работы полностью отражены в 9 научных работах: 2-х статьях в журналах из Перечня рецензируемых научных изданий и в тезисах 7 докладов, представленных на конференциях различного уровня.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Строение и важнейшие химические свойства кобаламинов и их

производных

Химия и биохимия кобаламинов (производных витамина В12) привлекает интересы ученых уже на протяжении более шести десятилетий. Витамин В12 (цианокобаламин, R = С№, рис. 1) был впервые выделен в кристаллическом виде Фолкерсом, Смитом и Паркером в 1948 г. В 1956 г. его структура была определена Дороти Ходжкин [1].

Кобаламины (СЫ'б) являются важнейшими биокомплексами кобальта. Они являются производными коррина и состоят из центрального иона кобальта, окруженного тетрапиррольным макроциклом (корриновым кольцом), и нуклеотида, связанного с центральным ионом кобальта в нижнем (а) положении через атом азота 5,6-диметилбензимидазола (ДМБИ) (рис. 1). В верхнем (в) положении могут находиться различные лиганды

Рис. 1. Структура кобаламина и нумерация атомов углерода в кобаламине

В зависимости от типа заместителя различают несколько форм витамина В12. Метилкобаламин ^ = СН3"), аденозилкобаламин (R = Ado), аквакобаламин (R= Н2О), сульфитокобаламин (R = БОз2"), глутатионилкобаламин (R = ОБ"), нитритокобаламин (R = NO2"), нитроксилкобаламин (R = N0") были получены из тканей млекопитающих и являются важными биологическими формами кобаламинов [2]. Обнаружено, что при физиологических условиях производные витамина В12 находятся в степени окисления Со(111), Со(11), Со(1) [3] (схема 1). Редокс процессы играют ключевую роль в метаболизме витамина В12. Аксиальная координация кобальтового центра в комплексе зависит от степени окисления иона кобальта: как правило, число аксиальных лигандов уменьшается при понижении степени окисления кобальта. Следовательно, редокс реакции с участием производных витамина В12 сопровождаются изменением числа аксиальных лигандов, природа которых сильно влияет на перенос электрона центральному иону кобальта корринового кольца.

Н20

СЫ(Ш) (Н2ОСЫ+ = В12а) Cbl(ll) (B12r) Cb|d) (Bi2s)

Схема. 1. Окислительно-восстановительные переходы между аквакобаламином (III) (H2OCbl+, В12а), кобаламином (II) (Bi2r) и кобаламином (I) (Bi2s)

Разрыв Со-С связи в метил- и аденозилкобаламинах приводит к образованию восстановленных форм витамина B12, к которым относятся Cbl(II) и Cbl(I) (супернуклеофил). Существует два механизма разрыва Со-С связи: гомолитический и гетеролитический (схема 2). Аденозилкобаламин при физиологических условиях подвергается гомолитическому расщеплению с

образованием Со(П)-комплекса и аденозильного радикала. Метилкобаламин диссоциирует гетеролитически с образованием Cbl(I) [4].

Схема 2. Механизмы разрыва связи Со-С

Кобаламины чаще всего существуют в «base-отьформе, в которой нуклеотидное основание координировано в нижнем а-положении к иону кобальта [5] (схема 3). Однако они также могут переходить в «base-offo-форму, в которой отсутствует связь кобальт-ДМБИ. В нейтральных водных растворах большинство кобаламинов существует в «base-отьформе при комнатной температуре. Но доля «base-offo-формы может увеличиваться при увеличении температуры. Протонирование нуклеотидного основания также приввдит к переходу комплекса в «base-off»- форму [6]. Депротонирование приводит к полному переходу комплекса в «base-отьформу.

Схема 3. Равновесия между «base-off»- и «base-отьформами кобаламинов

Переход из «base-on»- в «base-off»^opMy влияет на реакционную способность центрального иона кобальта, связанного с корриновым кольцом [7,8].

Витамин В12 синтезируется исключительно микроорганизмами: бактериями, актиномицетами и сине-зелёными водорослями [9]. Кобаламины поступают в организм человека только с пищей [10]. Из животных тканей наиболее богаты витамином В12 печень и почки. У высших животных кобаламины обеспечивают кроветворение, рост и поддержание нервной системы в нормальном состоянии

[11]. Дефицит витамина B12 приводит к развитию таких патологических состояний, как мегалобластная анемия, парестезия, периферическая невропатия

[12]. Кобаламины при попадании в организм могут преобразовываться во внутриклеточные производные - ферменты, которые подразделяются на три группы [13]:

1) AdoCbl-зависимые изомеразы [14];

2) MeCbl-зависимые метилтрансферазы [15];

3) восстановительные дегалогеназы, которые найдены только в бактериях,

разлагающих органогалогениды [16].

Во многих В12-зависимых ферментах кофакторы, такие, как AdoCbl и MeCbl, существуют в «base-off» или «base-off/His-on» формах. В последнем случае, вместо ДМБИ-основания к центральному атому кобальта координируется гистидин [15].

Такие AdoCbl-зависимые ферменты, как глутамат мутаза, метилмалонил КоА мутаза, диолдегидраза и др., катализируют реакции изомеризации, а рибонуклеотидредуктазы являются катализаторами окислительно-восстановительных реакций [4]. Реакционная способность AdoCbl в металлоорганических реакциях связана прежде всего с его гомолитическим распадом с образованием 5/-деоксиаденозильного радикала и Cbl(II) (B12r) (схема 4) [17]. Эта реакция является основной стадией, с которой начинается каталитический цикл 1,2-изомеризации радикалов, связанных с протеинами (схема 5, стадия А). Аденозильный радикал далее присоединяет водород от субстрата, превращая его в радикал (стадия В), который затем подвергается

перегруппировке После стадии образуются конечный продукт и

аденозильный радикал, рекомбинация которого с Б12г приводит к образованию ЛёоСЫ, тем самым катализатор регенерируется Таким образом, ЛёоСЫ является обратимо действующим источником органических радикалов и кобаламина (II) (Б12Г), который представляет собой эффективную радикальную ловушку.

он

н0<уЛ

/ N

N МН2

-со1" у

ОС

кофермент В12 (ДЬоСЬ!)

СЫ(!1) (В12г)

^ он

+ .1

НзС^о

N=4

5'-деокси-5'-аденозильный радикал (Дс1о-^СН2)

Схема 4. Механизм гомолитического разрыва связи Со-С в аденозилкобаламине

Схема 5. Механизм каталитического цикла переноса водорода AdoCbl-зависимой

изомеразой

В^-зависимые метилтрасферазы играют ключевую роль в каталитических процессах метилирования гомоцистеина в метионин, где в качестве каталитически активного корриноида выступает MeCbl, а также в метаболическом образовании метана в метаногенных бактериях с участием Cbl(I). Одним из важных процессов в метаболизме человека, животных и бактерий является ферментативное превращение гомоцистеина в метионин, катализируемое метионин синтазой. Этот фермент, выделенный из Escherichia coli, состоит из одной полипептидной цепи и простетической группы - «base-off/His-on» метилкобаламина (MeCbl) [15]. Катализ переноса метильной группы, который включает две стадии (схема 6) [4]. На первой стадии (A) связанная с кобальтом метильная группа MeCbl отделяется гомоцистеином, и образуются метионин и кобаламин (I), связанный с ферментом (схема 6). Далее (стадия B) этот высоко нуклеофильный Co^-коррин отщепляет метильную группу от N5-метилтетрагидрофолата (моно- или полиглутаматных форм), находящегося в активированном состоянии. Данный процесс завершает каталитический цикл.

Схема 6. Механизм катализа переноса метильной группы с участием метионин-

синтазы

Перенос метильной группы включает перенос метильного катиона и происходит с полным сохранением конфигурации (две реакции нуклеофильного замещения ^N2), в которых происходит стереохимическая инверсия).

Кобаламин-зависимые восстановительные дегалогеназы изучены к настоящему времени сравнительно слабо. Показано, что микроорганизмы, в которых присутствуют В12-зависимые восстановительные дегалогеназы, могут вытеснять галогеновые заместители из органических галогенидов [18]. Реакции с участием данных ферментов снижают вредное влияние галогеносодержащих соединений на окружающую среду. Эти процессы протекают через восстановление ^(Ш) до нуклеофильного ^(Г), который далее реагирует с электрофильным галогенидом ^-Х), образуя дегалогенированный продукт (схема

7) [19].

кобаламин

N

растворитель

к—н

N

Схема 7. Механизм дегалогенирования, катализируемого витамином B12

Спектры поглощения корриноидов кобальта очень чувствительны к изменению степени окисления иона кобальта, количества или природы аксиальных лигандов [20].

Зависимость скорости замещения аксиального лиганда от природы экваториального лиганда (в случае кобаламина - корринового кольца) называют цис-эффектом, который имеет кинетический характер. Цис-влияние имеет термодинамическую природу. Воздействие аксиальных лигандов друг на друга называют транс-влиянием или транс-эффектом [21].

Транс-влияние часто соотносится со значением длин связей Co(III)- Nax (ДМБИ), которое линейно коррелирует со значением pKa (base-off) [22]. Трансвлияние увеличивается в следующем ряду лигандов: H2O < SCN- < Cl- < N3- ~ NO2-< CN- ~ (NH2)2CS < SeCN- ~ O2- < S2O32- < SO32- < CH3- ~ CHF2- ~ (i-Pr)2-фосфито- < аденил- < Ado- < (R)-2,3-дигидроксипропил- ~ изоамил- [23].

Выделяют электронное и пространственное составляющие транс-влияния в кобаламинах. Последнее приводит к увеличению расстояния между ионом кобальта и аксиальным лигандом за счет искажения плоскости корринового кольца объемной аксиальной группой. Под электронной составляющей подразумевается распределение электронной плотности вдоль оси, перпендикулярной плоскости макроцикла.

Транс-эффекты подразделяют на нормальный и обратный. При нормальном транс-эффекте длина одной из аксиальных связей уменьшается, а другой увеличивается, вследствие увеличения электронодонорных свойств одного из экстралигандов. При обратном транс-эффекте длины обеих связей увеличиваются. Данное явление характерно для объемных алкильных групп, обладающих сильными электронодонорными свойствами [22].

Строение экваториального лиганда существенно влияет на значения pKa воды, координированной в ß положении. Известны модифицированные по Сю атому корриновые комплексы, в которых атом водорода замещен на Cl и NO-фрагменты. Для перехода H2O-Cbl(III) в -HO-Cbl(III) величина pKa составляет 7.75 при 25°С [24], для перехода H2O-Cbl(III) (Cl-C10) в гидроксоформу - 8.09 [25], а для депротонирования H2O-Cbl(III) (NO-C10) - 10.71 [26]. Изменение значений pKa связано с увеличением электроноакцепторных свойств цис-лиганда

в данной последовательности, что приводит к появлению более выраженной ионной связи Co(Ш)-OH- в Р-гидроксокомплексах.

Реакционная способность кобаламинов в окислительно-восстановительных процессах сильно зависит от координационного состояния иона кобальта [27].

Со(Ш)-корриноиды являются в основном гексакоординированными комплексами, а Со(П) и ^(И) - пента- и тетракоординированными, соответственно (рис. 2) [3].

^

-N

base-on

+ H ;Н20

NH Н20 base-off

Co(III)

-N

base-on

+ h+;h20

h,0

NH

co

2±

base-off

X

Co(II)

N

Co(I)

Рис. 2. Координационные состояния Co(III), Co(II) и Co(I)- корринов

Следует отметить, что существует ряд исключений. Например, наличие аксиального лиганда, обладающего сильным транс-влиянием, приводит к образованию пентакоординированных Со(Ш)-корриновых комплексов. Это наблюдается в случае нитроксилкобаламина (Cbl(Ш)-NO-), в нейтральных и щелочных водных растворах которого присутствует значительное количество депротонированной «base-off»-формы [24]. Так как нитроксильный анион оказывает сильное транс-влияние, предполагается, что «base-off»-форма является пентакоординированной.

Несколько исключений существует и для СЫ(П) [28-30]. В результате взаимодействия кобаламина с дитионитом ($2042-) и тиоцианатом (БСК-) образуются гексакоординированные комплексы СЬ1(11) [31]. Известны также примеры тетракоординированных комплексов СЬ1(11) [32,33].

Несмотря на то, что результаты различных спектральных и расчетных методов показывают, что СЬ1(1) является тетракоординированным комплексом [34], рентгеноструктурные данные, подтверждающие этот вывод, в литературе отсутствуют. Основываясь на DFT расчетах, предполагают образование одной или двух водородных связей между Со(1) и Н-донорами, такими, как Н^ [35,36], протонированный имидазол [35], тирозин [37] (рис. 3).

н-х н-х

Рис. 3. Водородная связь в кобаламине (I)

Значительное внимание уделяется предшественнику кобаламина в биосинтезе [38] - кобинамиду (СЫ) (рис. 4), в молекуле которого отсутствует нуклеотидная часть.

N4 ОН

Рис. 4. Структура кобинамида

Отсутствие ДМБИ приводит к трем существенным различиям между кобаламином и кобинамидом. Во-первых, в кобинамиде имеется возможность для присоединения лиганда и в а, и в в положения. Во-вторых, повышается сродство лиганда, находящегося в в-положении, вследствие уменьшения транс-эффекта диметилбензимидазольного фрагмента [39]. И, наконец, отсутствие ДМБИ-нуклеотида существенно повышает растворимость кобинамида [40]. Данные преимущества определеяют преимущества использования СЫ в качестве антидота [41] и хемосенсора на цианид [42]. Совместно с нитропруссидом кобинамид используется также как вспомогательное средство в терапии гипертонии и сердечно-сосудистой недостаточности, способствуя снятию токсического эффекта выделяющегося цианида без влияния на процесс образования N0 [43]. Показано также, что СЫ-ЫО является эффективным донором N0 [44].

В зависимости от типа заместителя (Я) различают несколько форм витамина В12, которые выполняют важные функции в организме человека. В ходе многочисленных исследований было установлено, что наиболее часто встречающимися в клетке человека кобаламинами являются аденозилкобаламин (АёоСЫ, Я= 5'-деоксиаденозин), метилкобаламин (МеСЬ1, Я=СНз), аквакобаламин (Н2О-СЫ, Я= Н2О) и сульфитокобаламин (БОзСЫ, Я= БОз2") [45]. Недавно было показано, что к биологически важным формам витамина В12 можно отнести глутатионилкобаламин (ОБСЫ, Я=глутатион) (рис. 5). ОБСЫ является комплексом кобаламина (III), в в-положении которого находится глутатион. Впервые существование данного комплекса было доказано в 1964 году [46]. Спустя 40 лет были проведены кинетические и термодинамические исследования реакции между ОБН и аквакобаламином, которые показали, что СЫ(Ш) очень прочно связывает ОБН (константа связывания тиолатного глутатиона равняется 109 М-1 при 25 °С) [45]. Далее была установлена кристаллическая структура ОБСЫ [47].

ын

у*сн3 \

Рис. 5. Структура глутатионилкобаламина

Предполагается, что ОБСЬ1 образуется внутри клеток [48]. ОБСЬ1 участвует в образовании метилкобаламина и аденозилкобаламина [49] и обладает антиоксидантными свойствами [50]. ОБСЬ1 является продуктом взаимодействия СЬ1(11) и дегидроаскорбиновой кислоты в присутствии ОБИ [51,52]. Глутатионилкобаламин способен выполнять другие важные внутриклеточные функции, в частности влиять на реакционную способность КО-синтаз [53,54]. ОБСЬ1 с высокой скоростью реагирует с оксидом азота (II), образуя нитроксилкобаламин (КОСЬ1) [55].

Нитроксилкобаламин может образовываться также при взаимодействии восстановленной формы аквакобаламина (СЬ1(11) или В12г) с N0 (константа связывания ККО=3*107 М-1) [56]. Большой интерес к нитроксилкобаламину вызван участием CЫ(П) в модификации физиологического действия N0 в организме человека. Образование К0СЬ1 приводит к ингибированию СЬ1-зависимых ферментов [57,58]. Предполагается, что NOCbl имеет перспективы применения в лечении рака и при заживлении ран [59]. Кроме того, реакция кобаламина с NO

играет важную роль во взаимодействии восстановленного кобаламина и нитропруссида (известного гипотензивного средства) [60].

Окислительно-восстановительные переходы между Со(Ш), Со(11) и Со(1) формами кобаламинов являются ключевыми процессами во многих взаимодействиях. Механизмы этих реакций достаточно разнообразны.

Восстановление аква-Со(Ш)-корриноидов в Со(11) комплексы протекает относительно легко. Это объясняется достаточно высоким потенциалом пары Со(Ш)/Со(П). Кроме того, высокоподвижная молекула воды легче замещается восстановителем. Окислительно-восстановительный потенциал Н2О-СЫ(Ш)ьа8е-оп / СЫ(П)ьазе-0£г пары составляет +0.20 В (22°С, отн. стандартного водородного электрода, СВЭ) [61], что выше, чем потенциал многих других биологически важных соединений.

Окислительно-восстановительный потенциал Н2О-СЫ(Ш) зависит от рН. Значение +0.20 В (22°С) не меняется только в интервале рН 2.9-7.8 и становится более отрицательным при рН выше 7.8 и более положительным при рН ниже 2.9 [61]. Данные эффекты связаны с изменением природы аксиальных лигандов в зависимости от кислотности среды. При значении рН > 7.8 Н2О-лиганд депротонируется, образуя гидроксид, а при рН < 2.9 к ДМБИ присоединяется протон и образуются «Ьаэе^йьформы.

Многие соединения способны восстанавливать Н2О-СЫ(Ш) в СЫ(П). К ним относятся аскорбиновая кислота [62], моносахариды [63], борогидрид натрия [64], формиат натрия [65], тиолы [66].

Аскорбиновая кислота является эффективным восстановителем аквакобаламина, константа скорости редокс реакции равняется 24 М-1 с-1 при рН 7.0, 25°С [62]. В присутствии окислителя, однако, происходить разрушение макроцикла [62,67].

Важным препаративным способом получения восстановленных кобаламинов является восстановление борогидридом натрия [64]. В зависимости от концентрации восстановителя реакция может быть остановлена на стадии образования СЫ(П), либо продолжена до комплекса Со(1). Избыток

восстановителя удаляют при pH 4-5 или добавлением ацетона после полного завершения процесса восстановления кобаламина [27].

Восстановление производных кобаламина, содержащих прочно связанные лиганды в ß-положении (например, CN", CH3", Ado- и другие), протекает намного медленнее, чем восстановление аквакобаламина. Электрохимическое восстановление цианокобаламина в смеси ДМСО-пропанол происходит при -0.76 В, продуктом является Cbl(I) [61]. Лимитирующей стадией процесса является реакция отщепления ДМБИ, после которой протекает реакция образования

комплекса с восстановителем и перенос электронов (схема 8).

CN" CN" CN"

Схема 8. Механизм реакции восстановления цианокобаламина (Red =

восстановитель)

В отличие от других Со(Ш)-комплексов, Со(Ш)-кобаламины довольно легко вступают в реакцию замещения лигандов, что свойственно лабильным комплексам Co(II). Для тетраамминокомплексов, кобалоксимов, порфириновых и корриновых Со3+-комплексов получено следующее соотношение констант скорости реакций замещения лигандов: 1: 104 : 106 : 109 [22]. Следует отметить, что ненасыщенность увеличивается при переходе от тетраамминового к порфириновому экваториальному лиганду. Однако коррин характеризуется меньшей ненасыщенностью, чем порфирин. Предполагается, что увеличение цис-эффекта корринового лиганда связано с ростом поляризуемости макроцикла и уменьшением размера полости тетрапиррола, приводящим к увеличению перекрывания между его орбиталями, а также орбиталями иона кобальта [22].

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Шпагилев, Никита Игоревич, 2018 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Hodgkin, D.C. Structure of vitamin B12 / D.C. Hodgkin, J. Kamper, M. Mackay, J. Pickworth, K.N. Trueblood, J.G. White // Nature. - 1956. - V. 178. - P. 64-66.

2. Hannibal, L. Accurate assessment and identification of naturally occurring cellular cobalamins / L. Hannibal, A. Axhemi, A.V. Glushchenko, E.S. Moreira, N.E. Brasch, D.W. Jacobsen // Clin. Chem. Lab. Med. - 2008. - V. 46. - P. 1739-1746.

3. Kräutler B. Vitamin B12: chemistry and biochemistry // Biochem. Soc. Trans. - 2005. - V. 33. - P. 806-810.

4. Gruber, K. Vitamin B12-derivatives-enzyme cofactors and ligands of proteins and nucleic acids / K. Gruber, B. Puffer, B. Kräutler// Chem. Soc. Rev. - 2011. - V. 40. - P. 4346-4363.

5. Gschosser, S. B12-retro-Riboswitches: Constitutional Switching of B12-Coenzymes Induced by Nucleotides / S. Gschosser, K. Gruber, C. Kratky, C. Eichmuller, B. Krautler // Angew. Chem. Int. Ed. - 2005. - V. 44. - P. 2284-2288.

6. Brown K.L. Chemistry and enzymology of vitamin B12 // Chem. Rev. - 2005. - V. 105. - P. 2075-2150.

7. Butler, P.A. Vitamin B12: a methyl group without a job? / P.A. Butler, M.-O. Ebert, A. Lyskowski, K. Gruber, C. Kratky, B. Kräutler // Angew. Chem. Int. Ed. - 2006. - V. 45. - P. 989-993.

8. Anderson, P.J. One pathway can incorporate either adenine or dimethylbenzimidazole as an alpha-axial ligand of B12 cofactors in Salmonella enterica / P.J. Anderson, J. Lango, C. Carkeet, A. Britten, B. Kräutler, B. Hammock, J. R. Roth // J. Bacteriol. - 2008. - V. 190. - P. 1160-1171.

9. Hamza, M. Detailed kinetic and thermodynamic studies on the cyanation of alkylcobalamins. A generalized mechanistic description / M. Hamza, X. Zou, K. Brown, R. van Eldik // Dalton Trans. - 2002. - V. 124. - P. 3832-3839.

10. Wolters, M. Cobalamin: a critical vitamin in the elderly / M. Wolters, A. Strohle, A. Hahn // Prev. Med. - 2004. - V. 39. - P. 1256-1266.

11. Banerjee, R. Chemistry and Biochemistry of Bi2 / R. Banerjee, J. Wiley // Inc.: New York. - 1999. - P. 350-351.

12. Schloss, J.M. Chemotherapy-induced peripheral neuropathy and vitamin B12 deficiency / J.M. Schloss, M. Colosimo, C. Airey, L. Vitetta // Supp. Care Cancer -2015. - V. 23. - P. 1843-1850.

13. Banerjee, R. The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes / R. Banerjee, S.W. Ragsdale // Annu. Rev. Biochem. - 2003. - V. 72. - P. 209-247.

14. Buckel, W. Radical enzymes in anaerobes / W. Buckel, B.T. Golding // Ann. Rev. Microbiol. - 2006. - V. 60. - P. 27-49.

15. Matthews R.G. Cobalamin-dependent methyltransferases // Acc. Chem. Res. -2001. - V. 34. - P. 681-689.

16. Kräutler, B. The cofactor of tetrachloroethene reductive dehalogenase of Dehalospirillum multivorans is norpseudo-B12, a new type of a natural corrinoid / B. Kräutler, W. Fieber, S. Ostermann, M. Fasching, K.H. Ongania, K. Gruber, C. Kratky,

C. Mikl, A. Siebert, G. Diekert // Helv. Chim. Acta. - 2003. - V. 86. - P. 3698-36716.

17. Halpern J. Mechanisms of coenzyme B12-dependent rearrangements // Science. -1985. - V. 227. - P. 869.

18. Giedyk, M. Vitamin B12 catalysed reactions / M. Giedyk, K. Goliszewskaab, D. Gryko // Chem. Soc. Rev. - 2015. - V. 44. - P. 3391-3404.

19. Proinsias, K.O. Vitamin B12: chemical modifications / K. O. Proinsias, M. Giedyk,

D. Gryko // Chem. Soc. Rev. - 2013. - V. 42. - P. 6605-6619.

20. Pratt, J.M. Inorganic Chemistry of Vitamin B12 / J.M. Pratt. - London: Academic Press, 1972. - 335 p.

21. De March, M. Trans and cis influences and effects in cobalamins and in their simple models / M. De March, N. Demitri, S. Geremia, N. Hickey, L. Randaccio // J. Inorg. Biochem. - 2012. - V. 116. - P. 215-227.

22. Chemaly, S.M. Probing the Nature of the Colli Ion in Corrins: The Structural and Electronic Properties of Dicyano- and Aquacyanocobirinic Acid Heptamethyl Ester and a Stable Yellow Dicyano- and Aquacyanocobyrinic Acid Heptamethyl Ester / S.M.

Chemaly, K.L. Brown, M.A. Fernandes, O.Q. Munro, C. Grimmer, H.M. Marques // Inorg. Chem. - 2011. - V. 50. - P. 8700-8718.

23. Perry, C.B. Probing the cis and trans Influence in Cobalamin Chemistry by Electronic Spectroscopy / C.B. Perry, H.M. Marques // S. Afr. J. Chem. - 2005. - V. 58. - P. 9-15.

24. Hassanin, H.A. Mechanistic Studies on the Reaction between R2N-NONOates and Aquacobalamin: Evidence for Direct Transfer of a Nitroxyl Group from R2NNONOates to Cobalt(III) Centers / H.A. Hassanin, L. Hannibal, D.W. Jacobsen, M.F. El-Shahat, M.S.A. Hamza, N.E. Brasch // Angew. Chem. Int. Ed. - 2009. - V. 48. - P. 8909-8913.

25. Brown, K.L. Cis Effects in the Cobalt Corrins. 1. Crystal Structures of 10-Chloroaquacobalamin Perchlorate, 10-Chlorocyanocobalamin, 10-Chloromethylcobalamin / K.L. Brown, S. Cheng, X. Zou, J.D. Zubkowski, E.J. Valente, L. Knapton, H.L. Marques // Inorg. Chem. - 1997. - V. 36. - P. 3666-3675.

26. Marques, H.M. Probing the nature of the Co(III) ion in cobalamin: deactivation of the metal toward ligand substitution in 10-nitrosoaquacobalamin, and the kinetics of the ligand substitution reactions of iodocobalamin / H.M. Marques, L. Knapton, X. Zou, K.L. Brown // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 2002. - P. 3195-3200.

27. Dereven'kov, I.A. Redox chemistry of cobalamin and its derivatives / I.A. Dereven'kov, D.S. Salnikov, R. Silaghi-Dumitrescu, S.V. Makarov and O.I. Koifman // Coord. Chem. Rev. - 2016. - V. 309. - P. 68-83.

28. Kräutler, B. Coenzyme B12 Chemistry: The Crystal and Molecular Structure of Cob(II)alamin / B. Kräutler, W. Keller, C. Kratky // J. Am. Chem. Soc. - 1989. - V. 111. - P. 8936-8938.

29. Van Doorslaer, S. Axial Solvent Coordination in "Base-Off" Cob(II)alamin and Related Co(II)-Corrinates Revealed by 2D-EPR / S. Van Doorslaer, G. Jeschke, B. Epel, D. Goldfarb, R.-A. Eichel, B. Kräutler, A. Schweiger // J. Am. Chem. Soc. -2003. - V. 125. - P. 5915-5927.

30. Giorgetti, M. In situ X-ray absorption spectroelectrochemical study of hydroxocobalamin / M. Giorgetti, I. Ascone, M. Berrettoni, P. Conti, S. Zamponi, R. Marassi // J. Biol. Inorg. Chem. - 2000. - V. 5. - P. 156-166.

31. Salnikov, D.S. Cobalamin reduction by dithionite. Evidence for the formation of a six-coordinate cobalamin(II) complex / D.S. Salnikov, R. Silaghi-Dumitrescu, S.V. Makarov, R. van Eldik, G.R. Boss // Dalton Trans. - 2011. - V. 40. - P. 9831 - 9834.

32. Maurice, M.St. Structural Characterization of a Human-Type Corrinoid Adenosyltransferase Confirms That Coenzyme B12 Is Synthesized through a Four103 Coordinate Intermediate/ M.St. Maurice, P. Mera, K. Park, T.C. Brunold, J.C. Escalante-Semerena, I. Rayment // Biochemistry. - 2008. - V. 47. - P. 5755-5766.

33. Stich, T.A. Spectroscopic Evidence for the Formation of a Four-Coordinate Co2+ Cobalamin Species upon Binding to the Human ATP: Cobalamin Adenosyltransferase/ T.A. Stich, M. Yamanishi, R. Banerjee, T.C. Brunold // J. Am. Chem. Soc. - 2005. - V. 127. - P. 7660-7661.

34. Liptak, M. D. Spectroscopic and Computational Studies of Co1+Cobalamin: Spectral and Electronic Properties of the "Superreduced" B12 Cofactor / M.D. Liptak, T.C. Brunold // J. Am. Chem. Soc. - 2006. - V. 128. - P. 9144-9156.

35. Kumar, M. Co+-H interaction inspired alternate coordination geometries of biologically important cob(I)alamin: possible structural and mechanistic consequences for methyltransferases / M. Kumar, H. Hirao, P.M. Kozlowski // J. Biol. Inorg. Chem. -2012. - V. 17. - P. 1107-1121.

36. Kumar, M. A Biologically Relevant Co1+ ••• H Bond: Possible Implications in the Protein Induced Redox Tuning of Co2+/Co1+ Reduction / M. Kumar, P.M. Kozlowski // Angew. Chem. Intern. Ed. - 2011. - V. 50. - P. 8702-8705.

37. Kumar, M. Can the local enzyme scaffold act as an H-donor for a Co(I) H bond formation? The curious case of methionine synthase-bound cob(I)alamin / M. Kumar, P.M. Kozlowski // J. Inorg. Biochem. - 2013. - V. 126. - P. 26-34.

38. Escalante-Semerena, J.C. Conversion of Cobinamide into Coenzyme B12 // J.C. Escalante-Semerena, J.D. Woodson, N.R. Buan, C.L Zayas. Tetrapyrroles: Birth, Life and Death. - Austin, Tex.: Landes Bioscience; New York, N.Y.: Springer Science & Business Media - 2009. - P. 300-316.

39. Jiang, J. Hydrogen Sulfide - Mechanisms of Toxicity and Development of an Antidote / J. Jiang, A. Chan, S. Ali, A. Saha, K.J. Haushalter, W-L. M. Lam, M.

Glasheen, J. Parker, M. Brenner, S.B. Mahon, H.H. Patel, R. Ambasudhan, S.A. Lipton, R.B. Pilz, G.R. Boss // Sci. Rep. - 2016. - V. 6 - 20831.

40. Salnikov, D. S. Kinetics and mechanism of the reaction of hydrogen sulfide with diaquacobinamide in aqueous solution / D.S. Salnikov, S.V. Makarov, R van Eldik, P.N. Kucherenko, G.R. Boss // Eur. J. Inorg. Chem. - 2014. - V. 25. - P. 4123-4133.

41. Brenner, M. Intramuscular Cobinamide Sulfite in a Rabbit Model of Sublethal Cyanide Toxicity / M. Brenner, J.G. Kim, S.B. Mahon, J. Lee, K.A. Kreuter, W. Blackledge, D. Mukai, S. Patterson, O. Mohammad, V.S. Sharma, G.R. Boss // Ann. Emerg. Med. - 2010. - V. 55. - P. 352-363.

42. Mannel-Croisé, C. Rapid visual detection of blood cyanide / C. Mannel-Croisé, F. Zelder // Anal. Methods. - 2012. - V. 4. - P. 2632-2634.

43. Broderick, K. E. The Cobalamin Precursor Cobinamide Detoxifies Nitroprusside-Generated Cyanide / K.E. Broderick, M. Balasubramanian, A. Chan, P. Potluri, J. Feala, D.D. Belke, A. McCulloch, V.S. Sharma, R.B. Pilz, T.D. Bigby, G.R. Boss // Exp. Biol. Med. - 2007. - V. 232. - P. 789-798.

44. Broderick, K.E. Nitrosyl-Cobinamide, a New and Direct Nitric Oxide-Releasing Drug Effective In Vivo / K.E. Broderick, L. Alvarez, M. Balasubramanian, D.D. Belke, A. Makino, A. Chan, V.L. Woods, Jr., W.H. Dillmann, V.S. Sharma, R.B. Pilz, T.D. Bigby, G.R. Boss // Exp. Biol. Med. - 2007. - V. 232. - P. 1432-1440.

45. Xia, L. Studies on the Formation of Glutathionylcobalamin: Any Free Intracellular Aquacobalamin Is Likely to Be Rapidly and Irreversibly Converted to Glutathionylcobalamin / L. Xia, A.G. Cregan, L.A. Berben, N.E. Brasch // Inorg. Chem. - 2004. - V. 43. - P. 6848-6857.

46. Wagner, F. New Aspects of the Structure of Corrinoid Coenzymes / F. Wagner, K. Bernhauer // Ann. N. Y. Acad. Sci. - 1964. - V. 112. - P. 580-589.

47. Hannibal L. The X-Ray Crystal Structure of Glutathionylcobalamin Revealed / L. Hannibal, C.A. Smith, D.W. Jacobsen // Inorg. Chem. - 2010. - V. 21. - P. 9921-9927.

48. Schumacher, L.A. Kinetic Studies on the Decomposition of Thiolatocobalamins in Acidic Solution / L.A. Schumacher, R. Mukherjee, J.M. Brown, H. Subedi, N.E. Brasch // Eur. J. Inorg. Chem. - 2011. V. 20111. - P. 4717-4720.

49. Suto, R.K. Synthesis, characterization, solution stability and X-ray crystal structure of the thiolatocobalamin c-glutamylcysteinylcobalamin, a dipeptide analog of glutathionylcobalamin: insights into the enhanced Co-S bond stability of the natural product glutathionylcobalamin / R.K. Suto, N.E. Brasch, O.P. Anderson, R.G. Finke // Inorg. Chem. - 2001. - V. 40. - P. 2686-2692.

50. Birch, C.S. A novel role for vitamin B(12): Cobalamins are intracellular antioxidants in vitro / C.S. Birch, N.E. Brasch, A. McCaddon, J.H. Williams // Free Radic. Biol. Med. - 2009. - V. 47. - P. 184-188.

51. Dereven'kov, I.A. Redox turnover of organometallic B12 cofactors recycles vitamin C: Sulfur assisted reduction of dehydroascorbic acid by cob(II)alamin / I.A. Dereven'kov, L. Hannibal, M. Dürr, D.S. Salnikov, T.T. Bui Thi, S.V. Makarov, O.I. Koifman, I. Ivanovic-Burmazovic // J. Organomet. Chem. - 2017. - V. 839. - P. 53-59.

52. Dereven'kov, I.A. Effect of amino acids on the interaction between cobalamin(II) and dehydroascorbic acid / I.A. Dereven'kov, T.T. Bui Thi, D.S. Salnikov, S.V. Makarov // Russ. J. Phys. Chem. A. - 2016. - V. 90. - P. 596-600.

53. Wheatley C. The return of the Scarlet Pimpernel: cobalamin in inflammation II -cobalamins can both selectively promote all three nitric oxide synthases (NOS), particularly iNOS and eNOS, and, as needed, selectively inhibit iNOS and nNOS // J. Nutr. Environ. Med. - 2007. - V. 16. - P. 181-211.

54. Wheatley C. Cobalamin in inflammation III — glutathionylcobalamin and methylcobalamin/adenosylcobalamin coenzymes: the sword in the stone? How cobalamin may directly regulate the nitric oxide synthases // J. Nutr. Environ. Med. -2007. - V. 16. - P. 212-226.

55. Zheng, D. The Reaction of Nitric Oxide with Glutathionylcobalamin / D. Zheng, R.L. Birke // J. Am. Chem. Soc. - 2002. - V. 124. - P. 9066-9067.

56. Wolak, M. Kinetics and Mechanism of the Reversible Binding of Nitric Oxide to Reduced Cobalamin B12r (Cob(II)alamin) / M. Wolak, A. Zahl, T. Schneppensieper, G. Stochel, R. van Eldik // J. Am. Chem. Soc. - 2001. - V. 123. - P. 9780-9791.

57. Nicolau, A. In vitro inactivation of mammalian methionine synthase by nitric oxide / A. Nicolau, S.H. Kenyon, J.M. Gibbons, T. Ast, W.A. Gibbons // Eur. J. Clin. Invest. -1996. - V. 26. - P. 167-170.

58. Kambo, A. Nitric Oxide Inhibits Mammalian Methylmalonyl-CoA Mutase / A. Kambo, V.S. Sharma, D.E. Casteel, V.L. Woods, Jr., R.B. Pilz, G.R. Boss // J. Biol. Chem. - 2005. - V. 280. - P. 10073-10082.

59. Bauer J.A. Hydroxocobalamins as biologically compatible donors of nitric oxide implicated in the acceleration of wound healing // Med. Hypotheses. - 1998. - V. 51. -P. 65-67.

60. Wolak, M. Mechanistic Studies on the Interaction of Reduced Cobalamin (Vitamin B12r) with Nitroprusside / M. Wolak, G. Stochel, R. van Eldik // J. Am. Chem. Soc. -2003. - V. 125. - P. 1334-1351.

61. Lexa, D. The Electrochemistry of Vitamin B12 / D. Lexa, J.-M. Saveant // Acc. Chem. Res. - 1983. - V. 16. - P. 235-243.

62. Nazhat, N.B. Destruction of vitamin B12 by reaction with ascorbate: the role of hydrogen peroxide and the oxidation state of cobalt / N.B. Nazhat, B.T. Golding, G.R. A. Johnson, P. Jones // J. Inorg. Biochem. - 1989. - V. 36. - P. 75-81.

63. Деревеньков, И.А. Взаимодействие кобинамида с глюкозой и фруктозой/ И.А. Деревеньков, Д.С. Сальников, Н.И. Шпагилев, С.В. Макаров, Е.Н. Тараканова // Макрогетероциклы. - 2012. - V. 5. - P. 260-265.

64. Brown, K.L. Acid-Base Properties of a-Ribazole and the Thermodynamics of Dimethylbenzimidazole Association in Alkylcobalamins / K.L. Brown, J.M. Hakimi, D.M. Nuss, Y.D. Montejano, D.W. Jacobsen // Inorg. Chem. - 1984. - V. 23. - P. 14631471.

65. Linn, D.E. Electron Transfer. 92. Reductions of Vitamin B12a (Hydroxocobalamin) with Formate and Related Formyl Species / D.E. Linn, Jr.E.S. Gould // Inorg. Chem. -1988. - V. 27. - P. 1625-1628.

66. Faruk, N. Interaction of cysteine with vitamin B12a: kinetic and thermodynamic investigations / N. Faruk, J.H. Fendler // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1976. - P.1212-1219.

67. Ahmad, I. Effect of Ascorbic Acid on the Degradation of Cyanocobalamin and Hydroxocobalamin in Aqueous Solution: A Kinetic Study / I. Ahmad, K. Qadeer, S. Zahid, M.A. Sheraz, T. Ismail, W. Hussain, I.A. Ansari // AAPS PharmSciTech. - 2014. V. 15. - P. 1324-1333.

68. Marques, H.M. Factors affecting the rate of ligand substitution reactions of aquacobalamin (vitamin Bm) / H.M. Marques, L. Knapton // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1997. - P. 3827-3833.

69. Marques, H.M. The Ligand-substitution Reactions of Aquahydroxocobinamide Proceed Through a Dissociative Interchange Mechdnism / H.M. Marques, J.C. Bradley, K.L. Brown, H. Brooks // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1993. - P. 3475-3478.

70. Stich, T.A. Spectroscopic and Computational Studies of Co2+Corrinoids: Spectral and Electronic Properties of the Biologically Relevant Base-On and Base-Off Forms of Co2+Cobalamin / T.A. Stich, N.R. Buan, T.C. Brunold // J. Am. Chem. Soc. - 2004. -V. 126. - P. 9735-9749.

71. Meier, M. Ligand-substitution reactions of aquacobalamin (vitamin B12a) revisited. Conclusive evidence for the operation of a dissociative interchange mechanism / M. Meier, R. van Eldik // Inorg. Chem. - 1993. - V. 32. - P. 2635-2639.

72. Salnikov, D.S. Kinetics and mechanism of the reaction of hydrogen sulfide with cobalamin in aqueous solution / D.S. Salnikov, P.N. Kucherenko, I.A. Dereven'kov, S.V. Makarov, R. van Eldik // Eur. J. Inorg. Chem. - 2014. V. 2914.- P. 852-862.

73. Salnikov, D.S. Kinetics and mechanism of oxidation of super-reduced cobalamin and cobinamide species by thiosulfate, sulfite and dithionite / D.S. Salnikov, I.A. Dereven'kov, E.N. Artyushina, S.V. Makarov // Russ. J. Phys. Chem. A. - 2013. - V. 87. - P. 44-48.

74. Salnikov, D.S. Kinetics of reduction of cobalamin by sulfoxylate in aqueous solution / D.S. Salnikov, I.A. Dereven'kov, S.V. Makarov, E.S. Ageeva, A. Lupan, M. Surducan, R. Silaghi-Dumitrescu // Rev. Roum. Chim. - 2012. - V. 57. - P. 353-359.

75. Dereven'kov, I.A. Comparative study of reaction of cobalamin and cobinamide with thiocyanate / I.A. Dereven'kov, D.S. Salnikov, S.V. Makarov, M. Surducan, R. Silaghi-Dumitrescu, G.R. Boss // J. Inorg. Biochem. - 2013. - V. 125. - P. 32-39.

76. Dereven'kov, I.A. Comparative studies of reaction of cobalamin (II) and cobinamide (II) with sulfur dioxide / I.A. Dereven'kov, P.A. Ivlev, C. Bischin, D.S. Salnikov, R. Silaghi-Dumitrescu, S.V. Makarov, O.I. Koifman // J. Biol. Inorg. Chem. - 2017. - V. 22. - P. 969-975.

77. Dereven'kov, I.A. Kinetic and Mechanistic Studies on the Reaction between Aquacobalamin and Selenocysteine / I.A. Dereven'kov, A.Yu. Polyakova, S.V. Makarov // Eur. J. Inorg. Chem. - 2017. V. 2017.- P. 4174-4179.

78. Birch, C.S. A novel role for vitamin B12: Cobalamins are intracellular antioxidants in vitro / C.S. Birch, N.E. Brasch, A.Mc Caddon, J.H. Williams // Free Radic. Biol. Med. - 2009. - V. 47. - P. 184-188.

79. Vara, D. Reactive Oxygen Species: Physiological Roles in the Regulation of Vascular Cells / D. Vara, G. Pula // Curr. Mol. Med. - 2014. - V. 14. - P. 1103-1125.

80. Katsuyama, M. Physiological roles of NOX/NADPH oxidase, the superoxidegenerating enzyme / M. Katsuyama, K. Matsuno, C. Yabe-Nishimura // J. Clin. Biochem. Nutr. - 2012. - V. 50. - P. 9-22.

81. Surducan, M. Redox and linkage isomerism with ligands relevant to oxidative and nitrosative stress in cobalamin / M. Surducan, S.V. Makarov, R. Silaghi-Dumitrescu // Polyhedron. - 2014. - V. 78. - P. 72-84.

82. Suarez-Moreira, E. Vitamin B12 and Redox Homeostasis: Cob(II)alamin Reacts with Superoxide at Rates Approaching Superoxide Dismutase (SOD) / E. Suarez-Moreira, J. Yun, C.S. Birch, J.H. Williams, A. McCaddon, N.E. Brasch // J. Am. Chem. Soc. -2009. - V. 131. - P. 15078-15079.

83. Moreira, E.S. Vitamin B12 protects against superoxide-induced cell injury in human aortic endothelial cells / E.S. Moreira, N.E. Brasch, J. Yun // Free Radic. Biol. Med. -2011. - V. 51. - P. 876-883.

84. Johns, P.W. Cocoa polyphenols accelerate vitamin B12 degradation in heated chocolate milk / P.W. Johns, A. Das, E.M. Kuil, W.A. Jacobs, K.J. Schimpf, D.J. Schmitz // Int. J. Food Sci. Tech. - 2015. - V. 50. - P. 421-430.

85. Wolak, M. Reactivity of Aquacobalamin and Reduced Cobalamin toward S-Nitrosoglutathione and S-Nitroso-N-acetylpenicillamine / M. Wolak, G. Stochel, R. van Eldik // Inorg. Chem. - 2006. - V. 45. - P. 1367-1379.

86. Wolak, M. Aquacobalamin (vitamin Bm) does not bind NO in aqueous solution. Nitrite impurities account for observed reaction / M. Wolak, G. Stochel, M. Hamza, R. van Eldik // Inorg. Chem. - 2000. - V. 39. - P. 2018-2019.

87. Mukherjee, R. Mechanistic Studies on the Reaction between Cob(II)alamin and Peroxynitrite: Evidence for a Dual Role for Cob(II)alamin as a Scavenger of Peroxynitrous Acid and Nitrogen Dioxide / R. Mukherjee, N.E. Brasch // Chem. Eur. J. - 2011. - V. 17. - P. 11805-11812.

88. Pacher, P. Nitric oxide and peroxynitrite in health and disease / P. Pacher, J.S. Beckman, L. Liaudet // Physiol. Rev. - 2007. - V. 87. - P. 315-424.

89. Abu-Soud, H.M. The reaction of HOCl and cyanocobalamin: Corrin destruction and the liberation of cyanogen chloride / H.M. Abu-Soud, D. Maitra, J. Byun, C.E.A. Souza, J. Banerjee, G.M. Saed, M.P. Diamond, P.R. Andreana, S. Pennathur // Free Radic. Biol. Med. - 2012. - V. 52. - P. 616-625.

90. Szinicz, L. History of chemical and biological warfare agents / L. Szinicz // Toxicology. - 2005. - V. 214. - P. 167-181.

91. Turrens, J.F. Ubisemiquinone is the electron donor for superoxide formation by complex III of heart mitochondria / J.F. Turrens, A. Alexandre, A.L. Lehninger // Arch. Biochem. Biophys. - 1985. - V. 237. - P. 408-414.

92. Na, C.Z. Mechanism and Kinetics of Cyanogen Chloride Formation from the Chlorination of Glycine / C.Z. Na, T.M. Olson // Environ. Sci. Technol. - 2006. - V. 40. - P. 1469-1477.

93. Mates, J.M. Roles of dioxins and heavy metals in cancer and neurological diseases using ROS-mediated mechanisms / J.M. Mates, J.A. Segura, F.J. Alonso, J. Marquez // Free Radic. Biol. Med. - 2010. - V. 49. - P. 1328-1341.

94. Wang, T.J. Multiple biomarkers for the prediction of first major cardiovascular events and death / T.J. Wang, P. Gona, M.G. Larson, G.H. Tofler, D. Levy, C. Newton-

Cheh, P.F. Jacques, N. Rifai, J. Selhub, S.J. Robins, E.J. Benjamin, R.B. D'Agostino, R. S. Vasan // N. Engl. J. Med. - 2006. - V. 355. - P. 2631-2639.

95. Boob-Bavnbek, B. Mitochondria and metabolic signals in ß-cells / B. Boob-Bavnbek, B. Klösgen, J. Larsen, F. Pociot, E. Renström, P. Maechler // In: S. Choi, Ed. BetaSys. New York: Springer. - 2011. - P. 53-71.

96. Rochette, L. Diabetes, oxidative stress and therapeutic strategies / L. Rochette, M. Zeller, Y. Cottin, C. Vergely // Biochim. Biophys. Acta. - 2014. - V. 1840. - P. 27092729.

97. Urbanski, K. Oxidative stress and vascular function / K. Urbanski, M. Nowak, T.J. Guzik // Postepy Biochem. - 2013. - V. 59. - P. 424-431.

98. Liu-Smith, F. Updates of reactive oxygen species in melanoma etiology and progression / F. Liu-Smith, R. Dellinger, F.L. Meyskens Jr. // Arch. Biochem. Biophys.

- 2014. - V. 563. - P. 51-55.

99. Ximenes, V.F. Hypobromous acid, a powerful endogenous electrophile: Experimental and theoretical studies / V.F. Ximenes, N.H. Morgon, A.R. de Souza // J. Inorg. Biochem. - 2015. - V. 146. - P. 61-68.

100. Szpyrkowicz, L. Electrochemical Oxidation of Dyeing Baths Bearing Disperse Dyes / L. Szpyrkowicz, C. Juzzolino, S.N. Kaul, S. Daniele, M.D. De Faveri // Ind. Eng. Chem. Res. - 2000. - V. 39. - P. 3241-3248.

101. Hicks, S.D. Non-Heme Manganese Catalysts for On-Demand Production of Chlorine Dioxide in Water and Under Mild Conditions / S.D. Hicks, D. Kim, S. Xiong, G.A. Medvedev, J. Caruthers, S. Hong, W. Nam, M.M. Abu-Omar // J. Am. Chem. Soc.

- 2014. - V. 136. - P. 3680-3686.

102. Malech, H.L. Neutrophils in human diseases / H.L. Malech, J.I. Gallin // N. Engl. J. Med. - 1987. - V. 317. - P. 687-694.

103. Klebanoff, S.J. Myeloperoxidase: friend and foe / S.J. Klebanoff // J. Leukoc. Biol.

- 2005. - V. 77. - P. 598-625.

104. Furtmüller, P.G. Reaction of myeloperoxidase compound I with chloride, bromide, iodide and thiocyanate / P.G. Furtmüller, U. Burner, C. Obinger // Biochem. - 1998. -V. 35. - P. 17923-17930.

105. Senthilmohan, R. Bromination and chlorination reactions of myeloperoxidase at physiological concentrations of bromide and chloride / R. Senthilmohan, A.J. Kettle // Arch. Biochem. Biophys. - 2006. - V. 445. - P. 235-244.

106. Kettle, A.J. A kinetic analysis of the catalase activity of myeloperoxidase / A.J. Kettle, C.C. Winterbourn // Biochem. - 2001. - V. 40. - P. 10204-10212.

107. Adam, L. Hypochlorous acid decomposition in the pH 5-8 region / L. Adam, I. Fabian, K. Suzuki, G. Gordon // Inorg. Chem. - 1992. - V. 31. - P. 3534-3541.

108. Kettle, A.J. Assays for the chlorination activity of myeloperoxidase / A.J. Kettle, C.C. Winterbourn // Methods Enzymol. - 1994. - V. 233. - P. 502-512.

109. Weiss, S. J. Tissue destruction by neutrophils / S. J. Weiss // N. Engl. J. Med. -1989. - V. 320. - P. 365-376.

110. Biedron, R. Oxidation by neutrophils-derived HOCl increases immunogenicity of proteins by converting them into ligands of several endocytic receptors involved in antigen uptake by dendritic cells and macrophages / R. Biedron, M.K. Konopinski, J. Marcinkiewicz, S. Jozefowski // PLoS One. - 2015. - V. 10. - P. 1-8.

111. Davies, M.J. Mammalian heme peroxidases: from molecular mechanisms to health implications / M.J. Davies, C.L. Hawkins, D.I. Pattison, M.D. Rees // Antioxid. Redox Signal. - 2008. - V. 10. - P. 1199-1234.

112. Goud, A.P. Reactive oxygen species and oocyte aging: role of superoxide, hydrogen peroxide, and hypochlorous acid / A.P. Goud, P.T. Goud, M.P. Diamond, B. Gonik, H.M. Abu-Soud // Free Radic. Biol. Med. - 2008. - V. 44. - P. 1295-1304.

113. Vivekanadan-Giri, A. Mass spectrometric quantification of amino acid oxidation products identifies oxidative mechanisms of diabetic end-organ damage / A. Vivekanadan-Giri, J.H. Wang, J. Byun, S. Pennathur // Rev. Endocr. Metab. Disord. -2008. - V. 9. - P. 275-287.

114. Pennathur, S. Mechanisms for oxidative stress in diabetic cardiovascular disease / S. Pennathur, J.W. Heinecke // Antioxid. Redox Signal. - 2007. - V. 9. - P. 955-969.

115. Choi, D.K. Ablation of the inflammatory enzyme myeloperoxidase mitigates features of Parkinson's disease in mice / D.K. Choi, S. Pennathur, C. Perier, K. Tieu, P.

Teismann, D.C. Wu, V. Jackson-Lewis, M. Vila, J.P. Vonsattel, J.W. Heinecke, S. Przedborski // J. Neurosci. - 2005. - V. 25. - P. 6594-6600.

116. Green, P.S. Neuronal expression ofmyeloperoxidase is increased in Alzheimer's disease / P.S. Green, A.J. Mendez, J.S. Jacob, J.R. Crowley, W. Growdon, B.T. Hyman, J.W. Heinecke // J. Neurochem. - 2004. - V. 90. - P. 724-733.

117. Hawkins, C. L. Hypochlorite-induced oxidation of amino acids, peptides and proteins / C.L. Hawkins, D.I. Pattison, M.J. Davies // Amino Acids. - 2003. - V. 25. -P. 259-274.

118. Carr, A.C. Oxidation of neutrophil glutathione and protein thiols by myeloperoxidase-derived hypochlorous acid / A.C. Carr, C.C. Winterbourn // Biochem. J. - 1997. - V. 327. - P. 275-281.

119. Fu, X. Generation of Intramolecular and Intermolecular Sulfenamides, Sulfinamides, and Sulfonamides by Hypochlorous Acid: A Potential Pathway for Oxidative Cross-Linking of Low-Density Lipoprotein by Myeloperoxidase / X. Fu, D.M. Mueller, J.W. Heinecke // Biochemistry. - 2002. - V. 41. - P. 1293-1301.

120. Davies, M.J. Hypochlorite-induced oxidation of thiols: formation of thiyl radicals and the role of sulfenyl chlorides as intermediates / M.J. Davies, C.L. Hawkins // Free Radic. Res. - 2000. - V. 33. - P. 719-729.

121. Harwood, D.T. Production of glutathione sulfonamide and dehydroglutathione from GSH by myeloperoxidase-derived oxidants and detection using a novel LC-MS/MS method / D.T. Harwood, A.J. Kettle, C.C. Winterbourn // Biochem. J. - 2006. -V. 399. - P. 161-168.

122. Harwood, D.T. Simultaneous determination of reduced glutathione, glutathione disulphide and glutathione sulphonamide in cells and physiological fluids by isotope dilution liquid chromatography-tandem mass spectrometry / D.T. Harwood, A.J. Kettle, S. Brennan, C.C. Winterbourn // J. Chromatogr. B. Analyt. Technol. Biomed. Life Sci. - 2009. - V. 877. - P. 3393-3399.

123. McKenzie, S.M. 5-aminosalicylic acid prevents oxidant mediated damage of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in colon epithelial cells / S.M. McKenzie, W.F. Doe, G.D. Buffinton // Gut. - 1999. - V. 44. - P. 180-185.

124. Hawkins, C.L. Inactivation of protease inhibitors and lysozyme by hypochlorous acid: role of side-chain oxidation and protein unfolding in loss of biological function / C.L. Hawkins, M.J. Davies // Chem. Res. Toxicol. - 2005. - V. 18. - P. 1600-1610.

125. Kim, H.Y. Methionine sulfoxide reductases: selenoprotein forms and roles in antioxidant protein repair in mammals / H.Y. Kim, V.N. Gladyshev // Biochem J. -2007. - V. 407. - P. 321-329.

126. Peskin, A.V. Oxidation of Methionine to Dehydromethionine by Reactive Halogen Species Generated by Neutrophils / A.V. Peskin, R. Turner, G.J. Maghzal, C.C. Winterbourn, A.J. Kettle // Biochemistry. - 2009. - V. 48. - P. 10175-10182.

127. Pattison, D.I. Absolute rate constants for the reaction of hypochlorous acid with protein side chains and peptide bonds / D.I. Pattison, M.J. Davies // Chem. Res. Toxicol. - 2001. - V. 14. - P. 1453-1464.

128. Hawkins, C.L. Reaction of HOCl with amino acids and peptides: EPR evidence for rapid rearrangement and fragmentation reactions of nitrogen-centred radicals / C.L. Hawkins, M.J. Davies // J. Chem. Soc. Perkin Trans. 2. - 1998. - P. 1937-1945.

129. Panasenko, O.M. Hypochlorous Acid as a Precursor of Free Radicals in Living Systems / O.M. Panasenko, I.V. Gorudko, A.V. Sokolov // Biochemistry (Moscow). -2013. - V. 78. - P. 1466-1489.

130. Winterbourn, C.C. Biological reactivity and biomarkers of the neutrophil oxidant, hypochlorous acid / C.C. Winterbourn // Toxicology. - 2002. - V. 181-182. - P. 223227.

131. Prutz, W.A. Hypochlorous acid interactions with thiols, nucleotides, DNA, and other biological substrates / W.A. Prutz // Arch. Biochem. Biophys. - 1996. - V. 332. -P. 110-120.

132. Gould, J.P. The formation of stable organic chloramines during the aqueous chlorination of cytosine and 5-methylcytosine / J.P. Gould, J.T. Richards, M.G. Miles // Water Res. - 1984. - V. 18. - P. 991-999.

133. Henderson, J.P. Bromination of deoxycytidine by eosinophil peroxidase: a mechanism for mutagenesis by oxidative damage of nucleotide precursors / J.P.

Henderson, J. Byun, M.V. Williams, M.L. McCormick, W.C. Parks, L.A. Ridnour, J.W. Heinecke // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2001. - V. 98. - P. 1631-1636.

134. Henderson, J.P. Phagocytes produce 5-chlorouracil and 5-bromouracil, two mutagenic products of myeloperoxidase, in human inflammatory tissue / J.P. Henderson, J. Byun, J. Takeshita, J.W. Heinecke // J. Biol. Chem. - 2003. - V. 278. - P. 23522-23528.

135. Whiteman, M. 8-Chloroadenine: a novel product formed from hypochlorous acid-induced damage to calf thymus DNA / M. Whiteman, A. Jenner, B. Halliwell // Biomarkers. - 1999. - V. 4. - P. 303-310.

136. Masuda, M. Chlorination of guanosine and other nucleosides by hypochlorous acid and myeloperoxidase of activated human neutrophils. Catalysis by nicotine and trimethylamine / M. Masuda, T. Suzuki, M.D. Friesen, J.L. Ravanat, J. Cadet, B. Pignatelli, H. Nishino, H. Ohshima // J. Biol. Chem. - 2001. - V. 276. - P. 4048640496.

137. Kawai, Y. Endogenous formation of novel halogenated 2'-deoxycytidine. Hypohalous acid-mediated DNA modification at the site of inflammation / Y. Kawai, H. Morinaga, H. Kondo, N. Miyoshi, Y. Nakamura, K. Uchida, T. Osawa // J. Biol. Chem. - 2004. - V. 279. - P. 51241-51249.

138. Takeshita, J. Myeloperoxidase generates 5-chlorouracil in human atherosclerotic tissue: a potential pathway for somatic mutagenesis by macrophages / J. Takeshita, J. Byun, T.Q. Nhan, D.K. Pritchard, S. Pennathur, S.M. Schwartz, A. Chait, J.W. Heinecke // J. Biol. Chem. - 2006. - V. 281. - P. 3096-3104.

139. Prütz, W.A. Interactions of hypochlorous acid with pyrimidine nucleotides, and secondary reactions of chlorinated pyrimidines with GSH, NADH, and other substrates / W.A. Prütz // Arch. Biochem. Biophys. - 1998. - V. 349. - P. 183-191.

140. Güngör, N. Genotoxic effects of neutrophils and hypochlorous acid / N. Güngör, A.M. Knaapen, A. Munnia, M. Peluso, G.R. Haenen, R.K. Chiu, R.W.L. Godschalk, F.J. van Schooten // Mutagenesis. - 2010. - V. 25. - P. 149-154.

141. Tantry, I.Q. Hypochlorous acid induced structural and conformational modifications in human DNA: A multi-spectroscopic study / I.Q. Tantry, S. Waris, S.

Habib, R.H. Khan, R. Mahmood, A. Ali // Int. J. Biol. Macromol. - 2018. - V. 106. - P. 551-558.

142. Spalteholz, H. Formation of reactive halide species by myeloperoxidase and eosinophil peroxidase / O.M. Panasenko, J. Arnhold // Arch. Biochem. Biophys. - 2006.

- V. 445. - P. 225-234.

143. Albert, C.J. Eosinophil peroxidase-derived reactive brominating species target the vinyl ether bond of plasmalogens generating a novel chemoattractant, alpha-bromo fatty aldehyde / C.J. Albert, A.K. Thukkani, R.M. Heuertz, A. Slungaard, S.L. Hazen, D.A. Ford // J. Biol. Chem. - 2003. - V. 278. - P. 8942-8950.

144. Ford, D.A. Lipid oxidation by hypochlorous acid: chlorinated lipids in atherosclerosis and myocardial ischemia / D.A. Ford // Clin. Lipidol. - 2010. - V. 5. -P. 835-852.

145. Wang, W.Y. Alpha-chlorofatty acid accumulates in activated monocytes and causes apoptosis through reactive oxygen species production and endoplasmic reticulum stress / W.Y. Wang, C.J. Albert, D.A. Ford // Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. - 2014.

- V. 34. - P. 526-532.

146. Messner, M.C. Identification of lysophosphatidylcholine-chlorohydrin in human atherosclerotic lesions / M.C. Messner, C.J. Albert, J. McHowat, D.A. Ford // Lipids. -2008. - V. 43. - P. 243-249.

147. Bauer, G. HOCl and the control of oncogenesis / G. Bauer // J. Inorg. Biochem. -2018. - V. 179. - P. 10-23.

148. Bauer, G. Targeting extracellular ROS signaling of tumor cells / G. Bauer // Anticancer Res. - 2014. - V. 34. - P. 1467-1482.

149. Lee, K.A. Bacterial uracil modulates Drosophila DUOX-dependent gut immunity via Hedgehog-induced signaling endosomes / K.A. Lee, B. Kim, J. Bhin, D.H. Kim, H. You, E.K. Kim, S.H. Kim, J.H. Ryu, D. Hwang, W.J. Lee // Cell Host Microbe. - 2015.

- V. 17. - P. 191-204.

150. Bauer, G. Central Signaling Elements of Intercellular Reactive Oxygen/Nitrogen Species-dependent Induction of Apoptosis in Malignant Cells / G. Bauer // Anticancer Res. - 2017. - V. 37. - P. 499-513.

151. Quan, Y. Peroxynitrite dominates sodium nitroprusside-induced apoptosis in human hepatocellular carcinoma cells / Y. Quan, Y. Liu, C. Lin, X. Wang, T. Chen // Oncotarget. - 2017. - V. 8. - P. 29833-29845.

152. Riethmuller, M. Singlet oxygen treatment of tumor cells triggers extracellular singlet oxygen generation, catalase inactivation and reactivation of intercellular apoptosis-inducing signaling / M. Riethmuller, N. Burger, G. Bauer // Redox Biol. -2015. - V. 5. - P. 157-168.

153. Goldstein, S. Peroxynitrous Acid Decomposes via Homolysis: Evidence from High-Pressure Pulse Radiolysis / S. Goldstein, D. Meyerstein, R. van Eldik, G. Czapski // J. Phys. Chem. A. - 1999. - V. 103. - P. 6587-6590.

154. Steinebach, C. An alternative signalling pathway based on nitryl chloride during intercellular induction of apoptosis / C. Steinebach, G. Bauer // In vitro Appl. Mol. Toxicol. - 2001. - V. 14. - P. 107-120.

155. Ashby, M.T. Redox Buffering of Hypochlorous Acid by Thiocyanate in Physiologic Fluids / M.T. Ashby, A.C. Carlson, M.J. Scott // J. Am. Chem. Soc. - 2004. - V. 126. - P. 15976-15977.

156. Fragoso, M.A. Transcellular thiocyanate transport by human airway epithelia / M.A. Fragoso, V. Fernandez, R. Forteza, S.H. Randell, M. Salathe, G.E. Conner. J Physiol. - 2004. - V. 561. - P. 183-94.

157. Chandler, J.D. Thiocyanate: A potentially useful therapeutic agent with host defense and antioxidant properties / J.D. Chandler, B.J. Day // Biochem. Pharmacol. -2012. - V. 84. - P. 1381-1387.

158. Kalmar, J. Mechanism of Decomposition of the Human Defense Factor Hypothiocyanite Near Physiological pH / J. Kalmar, K.L. Woldegiorgis, B. Biri, M.T. Ashby // J. Am. Chem. Soc. - 2011. - V. 133. - P. 19911-19921.

159. Hawkins, C.L. The role of hypothiocyanous acid (HOSCN) in biological systems / C.L. Hawkins // Free Radic. Res. - 2009. - V. 43. - P. 1147-1158.

160. Kumar, K. Kinetics and mechanism of general-acid-assisted oxidation of bromide by hypochlorite and hypochlorous acid / Kumar K., Margerum D.W. // Inorg. Chem. -1987. - V. 26. - P. 2706-2711.

161. Nagy, J.C. Nonmetal redox kinetics: oxidation of iodide by hypochlorous acid and by nitrogen trichloride measured by the pulsed-accelerated-flow method / J.C. Nagy, K. Kumar, D.W. Margerum // Inorg. Chem. - 1988. - V. 27. - P. 2773-2780.

162. Bichsel, Y. Oxidation of iodide and hypoiodous acid in the disinfection of natural waters / Y. Bichsel, U. von Gunten // Environ. Sci. Technol. - 1999. - V. 33. - P. 40404045.

163. Richardson, S.D. Occurence and mammalian cell toxicity of iodinated disinfection by-products in drinking water / S.D. Richardson, F. Fasano, J.J. Ellington, G.F.Crumley, K.M. Buettner, J.J. Evans, B.C. Blount, L.K. Silva, T.J. Waite, G.W. Luther, B.A. McKague, R.J. Miltner, E.D. Wagner, M.J. Plewa // Environ. Sci. Technol.

- 2008. - V. 42. - P. 8333-8338.

164. Criquet, J. Iodate and iodo-trihalomethane formation during chlorination of iodide-containing waters: role of bromide / J. Criquet, S. Allard, E. Salhi, C.A. Joll, A. Heitz, U. von Gunten // Environ. Sci. Technol. - 2012. - V. 46. - P. 7350-7357.

165. Allard, S. Mechanistic study on the formation of Cl-/Br-/I-Trihalomethanes during chlorination/chloramination combined with a theoretical cytotoxicity evaluation / S. Allard, J. Tan, C.A. Joll, U. von Gunten // Environ. Sci. Technol. - 2015. - V. 49. - P. 11105-11114.

166. Criquet, J. Reaction of bromine and chlorine with phenolic compounds and natural organic matter extracts - electrophilic aromatic substitution and oxidation / J. Criquet, E.M. Rodriguez, S. Allard, S. Wellauer, E. Salhi, C.A. Joll, U. von Gunten // Water Res.

- 2015. - V. 85. - P. 476-486.

167. Liu, J. Comparative toxicity of new halophenolic DBPs in chlorinated saline wastewater effluents against a marine alga: halophenolic DBPs are generally more toxic than haloaliphatic ones / J. Liu, X. Zhang, // Water Res. - 2014. - V. 65. - P. 64-72.

168. Cancho, B. Determination of the odor threshold concentrations of iodinated trihalomethanes in dinking water / B. Cancho, C. Fabrellas, A. Diaz, F.J. Ventura // Agric. Food Chem. - 2001. - V. 49. - P. 1881-1884.

169. Kussendrager, K. D. Lactoperoxidase: physico-chemical properties, occurrence, mechanism of action and applications / K.D. Kussendrager, A. van Hooijdonk // Br. J. Nutr. - 2000. - V. 84. - P. 19-25.

170. de Wit, J.N. Structure, functions and applications of lactoperoxidase in natural antimicrobial systems / J.N. de Wit, A.C.M. van Hooydonk // Neth. Milk Dairy J. -1996. - V. 50. - P. 227-244.

171. Seifu, E. Significance of the lactoperoxidase system in the dairy industry and its potential applications: a review / E. Seifu, E.M. Buys, E.F. Donkin // Trends Food Sci. Technol. - 2005. - V. 16. - P. 137-154.

172. Bosch, E.H. The lactoperoxidase system: the influence of iodide and the chemical and antimicrobial stability over the period of about 18 months / E.H. Bosch, H. van Doorne, S. De Vries // J. Appl. Microbiol. - 2000. - V. 89. - P. 215-224.

173. Ahariz, M. Candida albicans susceptibility to lactoperoxidase-generated hypoiodite / M. Ahariz, P. Courtois // Clin. Cosmet. Investig. Dent. - 2010. - V. 2. - P. 69-78.

174. Tonoyan, L. Antibacterial Potential of an Antimicrobial Agent Inspired by Peroxidase-Catalyzed Systems / L. Tonoyan, G.T.A. Fleming, P.H. Mc Cay, R. Friel, V. O'Flaherty // Front. Microbiol. - 2017. - V. 8. - P. 680-688.

175. Furtmuller, P.G. Spectral and Kinetic Studies on the Formation of Eosinophil Peroxidase Compound I and Its Reaction with Halides and Thiocyanate / P.G. Furtmuller, U. Burner, G. Regelsberger, C. Obinger // Biochemistry. - 2000. - V. 39. -P. 15578-15584.

176. Prutz, W.A. On the irreversible destruction of reduced nicotinamide nucleotides by hypohalous acids / W.A. Prutz, R. Kissner, W.H. Koppenol, H. Ruegger // Arch. Biochem. Biophys. - 2000. - V. 380. - P. 181-191.

177. Pattison, D.I. Kinetic analysis of the reactions of hypobromous acid with protein components: implications for cellular damage and use of 3-bromotyrosine as a marker of oxidative stress / D.I. Pattison, M.J. Davies // Biochemistry. - 2004. - V. 43. - P. 4799-4809.

178. Davies, M.J. Myeloperoxidase-derived oxidation: mechanisms of biological damage and its prevention / M.J. Davies // J. Clin. Biochem. Nutr. - 2011. - V. 48. - P. 8-19.

179. Wedes, S.H. Urinary bromotyrosine measures asthma controlandpredicts asthma exacerbations in children / S.H. Wedes, W. Wu, S.A. Comhair, K.M. McDowell, J.A. DiDonato, S.C. Erzurum, S.L. Hazen // J. Pediatr. - 2011. - V. 159. - P. 248-255.

180. Сатарина, Т.Е. Типичные дисэлементозы у молодых людей, проживающих на территории Ивановской области / Т.Е. Сатарина, А.Г. Калачева, Т.Р. Гришина,

0.А. Громова, Р.Р. Шиляев, Н.Ю. Жидоморов // Вестник ИвГМА. - 2009. - Т. 14, №3. - С. 12-16.

181. Jakopitsch, C. Mechanism of reaction of chlorite with mammalian heme peroxidases / C. Jakopitsch, K.F. Pirker, J. Flemmig, S. Hofbauer, D. Schlorke, P.G. Furtmüller, J. Arnhold, C. Obinger // J. Inorg. Biochem. - 2014. - V. 135. - P. 10-19.

182. Mlynek, G. Unexpected Diversity of Chlorite Dismutases: a Catalytically Efficient Dimeric Enzyme from Nitrobacter winogradskyi / G. Mlynek, B. Sjoblom, J. Kostan, S. Fureder, F. Maixner, K. Gysel, P.G. Furtmuller, C. Obinger, M. Wagner, H. Daims, K. Djinovic-Carugo // J. Bacteriol. - 2011. - V. 193. - P. 2408-2417.

183. Lee, A.Q. Mechanism of and exquisite selectivity for O-O bond formation by the heme-dependent chlorite dismutase / A.Q. Lee, B.R. Streit, M.J. Zdilla, M.M. Abu-Omar, J.L. DuBois // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. - 2008. - V. 105. - P. 15654-15659.

184. Hofbauer, S. Transiently Produced Hypochlorite Is Responsible for the Irreversible Inhibition of Chlorite Dismutase / S. Hofbauer, C. Gruber, K.F. Pirker, A. Sündermann,

1. Schaffner, C. Jakopitsch, C. Oostenbrink, P.G. Furtmüller, C. Obinger // Biochemistry. - 2014. - V. 53. - P. 3145-3157.

185. Haddy, A. EPR spectroscopy of the manganese cluster of photosystem II / A. Haddy // Photosynth. Res. - 2007. - V. 92. - P. 357-368.

186. George, P. Intermediate compound formation with peroxidase and strong oxidizing agents / P. George. // J. Biol. Chem. - 1953. - V. 201. - P. 413-426.

187. Shahangian, S. The reaction of chloroperoxidase with chlorite and chlorine dioxide / S. Shahangian, L.P. Hager // J. Biol. Chem. - 1981. - V. 256. - P. 6034-6040.

188. Jakopitsch, C. Mechanism of reaction of horseradish peroxidase with chlorite and chlorine dioxide / C. Jakopitsch, H. Spalteholz, P.G. Furtmuller, J. Arnhold, C. Obinger // J. Inorg. Biochem. - 2008. - V. 102. - P. 293-302.

189. Hagedoorn, P.L. Spectroscopic characterization and ligand-binding properties of chlorite dismutase from the chlorate respiring bacterial strain GR-1 / P.L. Hagedoorn, D.C. de Geus, W.R. Hagen // Eur. J. Biochem. - 2002. - V. 268. - P. 4905-4911.

190. Giese, T. Differential effects on innate versus adaptive immune responses by WF10 / T. Giese, M.S. McGrath, S. Stumm, H. Schempp, E. Elstner, S.C. Meuer // Cell. Immunol. - 2004. - V. 229. - P. 149-158.

191. Kuhne, L. WF10 Stimulates NK Cell Cytotoxicity by Increasing LFA-1-Mediated Adhesion to Tumor Cells / L. Kuhne, M. Konstandin, Y. Samstag, Meuer S., Giese T., Watzl C. // J. Biomed. Biotech. - 2011. - V. 2011. - P. 1-6.

192. Lubbers, J.R. Controlled clinical evaluations of chlorine dioxide, chlorite and chlorate in man / J.R. Lubbers, S. Chauhan, J.R. Bianchine // Fund. Appl. Toxicol. -1981. - V. 1. - P. 334-338.

193. Veerasarn, V. A phase II study to evaluate WF10 in patients with late hemorrhagic radiation cystitis and proctitis / V. Veerasarn, W. Boonnuch, C. Kakanaporn // Gynecol. Oncol. - 2006. - V. 100. - P. 179-184.

194. Wabnitz, G.H. The pro-oxidative drug WF-10 inhibits serial killing by primary human cytotoxic T-cells / G.H. Wabnitz, E. Balta, S. Schindler, H. Kirchgessner, B. Jahraus, S. Meuer, Y. Samstag // Cell Death Discovery. - 2016. - V. 2. - P. 1-11.

195. Habermann, E. Oxoferin® and sodium chlorite — A comparison / E. Habermann, B. Muller // Klin. Wochenschr. - 1989. - V. 67. - P. 20-25.

196. Volk, C.J. Implementation of chlorine dioxide disinfection: Effects of the treatment change on drinking water quality in a full-scale distribution system / C.J. Volk, R. Hofmann, C. Chauret, G.A. Gagnon, G. Ranger, R.C. Andrews // J. Environ. Eng. Sci. -2002. - V. 1. - P. 323-330.

197. McGrath, M.S. Development of WF10, a novel macrophage-regulating agent / M.S. McGrath, J.O. Kahn, B.G. Herndier // Curr. Opin. Investig. Drugs. - 2002. - V. 3. - P. 365-373.

198. Kuhne, L. WF10 Stimulates NK Cell Cytotoxicity by Increasing LFA-1-Mediated Adhesion to Tumor Cells / L. Kuhne, M. Konstandin, Y. Samstag, S. Meuer, T. Giese,

C. Watzl // J. Biomed. Biotech. - 2011. - V. 2011. - P. 1-6.

199. Raffanti, S.P. Randomized, double-blind, placebo-controlled trial of the immune modulator WF10 in patients with advanced AIDS / S.P. Raffanti, W. Schaffner, C.F. Federspiel, R.B. Blackwell, O.A. Ching, F.-W. Kühne // Infection. - 1998. - V. 26. - P. 202-207.

200. Browne, C.N. A Narrative Review on the Pathophysiology and Management for Radiation Cystitis / C.N. Browne, F. Davis, E. Mac Craith, G.M. Lennon, D.W. Mulvin,

D.M. Quinlan, G.P. Mc Vey, D.J. Galvin // Adv. Urology. - 2015. - V. 2015. - P. 1-7.

201. Veerasarn, V. A phase II study to evaluate WF10 in patients with late hemorrhagic radiation cystitis and proctitis / V. Veerasarn, W. Boonnuch, C. Kakanaporn // Gynecol Oncol. - 2006. - V. 100. - P. 179-184.

202. McGrath, M.S. Balanced Macrophage Activation Hypothesis: A Biological Model for Development of Drugs Targeted at Macrophage Functional States / M.S. McGrath, V. Kodelja // Pathobiology. - 1999. - V. 67. - P. 277-281.

203. Wright, H. Multiplex Cytokine Profiling of Initial Therapeutic Response in Patients with Chronic Hepatitis C Virus Infection / H. Wright, P. Alex, T. Nguyen, T. Bader, A. Gurakar, A. Sebastian, L. Gonzales, G. Wallis, M. Naylor, I. Dozmorov, M. Centola, B. Nour // Digestive Diseases and Sciences. - 2005. - V. 50. - P. 1793-1803.

204. Epstein, I.R. In Oscillations and Traveling Waves in Chemical Systems / I.R. Epstein, M. Orban, R.J. Field, M. Burger. - Eds. Wiley: New York, 1985. - P. 258-286.

205. Orban, M. Mechanistic study of oscillations and bistability in the Briggs-Rauscher reaction / M. Orban, C. Dateo, P. De Kepper, I.R. Epstein // J. Am. Chem. Soc. - 1982. - V. 104. - P. 49-55.

206. Orban, M. Systematic design of chemical oscillators. Part 14. Inorganic bromate oscillators. Bromate-chlorite-reductant / M. Orban, I.R. Epstein // J. Phys. Chem. -1983. - V. 87. - P. 3212-3219.

207. Peintler, G. Systematic design of chemical oscillators. 60. Kinetics and mechanism of the reaction between chlorite ion and hypochlorous acid / G. Peintler, I. Nagypal, I.R. Epstein // J. Phys. Chem. - 1990. - V. 94. - P. 2954-2958.

208. Peintler, G. An improved chemical model for the quantitative description of the front propagation in the tetrathionate-chlorite reaction / G. Peintler, G. Cseko, A. Petz, A.K. Horvath // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2010. - V. 12. - P. 2356-2364.

209. Baranyi, N. Kinetics and Mechanism of the Chlorite-Periodate System: Formation of a Short-Lived Key Intermediate OQOIO3 and Its Subsequent Reactions / N. Baranyi, G. Cseko, L. Valkai, L. Xu, A.K. Horvath // Inorg. Chem. - 2016. - V. 55. - P. 24362440.

210. Epstein, I.R. Systematic design of chemical oscillators. 78. Kinetics and mechanism of the chlorite-thiourea reaction in acidic medium / I.R. Epstein, K. Kustin, R.H. Simoyi // J. Phys. Chem. - 1992. - V. 96. - P. 5852-5856.

211. Simoyi, R.H. Travelling wave in the chlorite-thiourea reaction / R.H. Simoyi, J. Masere, C. Muzimbaranda, M. Manyonda, S. Dube // Int. J. Chem. Kinet. - 1991. - V. 23. - P. 419-429.

212. Xu, L. High Performance Liquid Chromatography Study on the Kinetics and Mechanism of Chlorite-Thiosulfate Reaction in Slightly Alkaline Medium / L. Xu, A.K. Horvath, Y. Hu, C. Ji, Y. Zhao, Q. Gao // J. Phys. Chem. A. - 2011. - V. 115. - P. 1853-1860.

213. Liu, Y. Convection-Induced Fingering Fronts in the Chlorite-Trithionate Reaction / Y. Liu, W. Zhou, T. Zheng, Y. Zhao, Q. Gao, C. Pan, A.K. Horvath // J. Phys. Chem. A. - 2016. - V. 120. - P. 2514-2520.

214. Horvath, A.K. Three autocatalysts and self-inhibition in a single reaction: a detailed mechanism of the chlorite-tetrathionate reaction / A.K. Horvath, I. Nagypal, I.R. Epstein // Inorg. Chem. - 2006. - V. 45. - P. 9877-9883.

215. Curtin, M. Kinetics and Mechanism of the Reduction of Sodium Chlorite by Sodium Hydrogen Ascorbate in Aqueous Solution at Near Neutral pH / M. Curtin, S. Dwyer, D. Bukvic, C.J. Doona, K. Kustin // Inc. Int. J. Chem. Kinet. - 2014. - V. 46. -P. 216-219.

216. Hu, Z. Catalytic reactions of chlorite with a polypyridylruthenium(II) complex: disproportionation, chlorine dioxide formation and alcohol oxidation / Z. Hu, H. Du, M. W.-L. Man, C.-F. Leung, H. Liang, T.-C. Lau // Chem. Commun. - 2012. - V. 48. - P. 1102-1104.

217. Troitskaya, N.V. The ClO2 + e- = ClO2 - equilibrium in aqueous solutions at various temperatures / N.V. Troitskaya, K.P. Mishchenko, I.E. Flis // Russ. J. Phys. Chem. - 1959. - V. 33. - P. 1614-1617.

218. Gordon, G. The role of transition metal ions on oxyhalogen redox reactions / G. Gordon // Pure Appl. Chem. - 1989. - V. 61. - P. 873-878.

219. Csordas, V. Kinetics and Mechanism of Catalytic Decomposition and Oxidation of Chlorine Dioxide by the Hypochlorite Ion / V. Csordas, B. Bubins, I. Fabian, G. Gordon // Inorg. Chem. - 2001. - V. 40. - P. 1833-1836.

220. Wang, L. Hypohalite Ion Catalysis of the Disproportionate of Chlorine Dioxide / L. Wang, D.W. Margerum // Inorg. Chem. - 2002. - V. 41. - P. 6099-6105.

221. Wang, L. Bromite Ion Catalysis of the Disproportionation of Chlorine Dioxide with Nucleophile Assistance of Electron-Transfer Reactions between ClO2 and BrO2 in Basic Solution / L. Wang, J.S. Nicoson, K.E. Huff Hartz, J.S. Francisco, D.W. Margerum // Inorg. Chem. - 2002. - V. 41. - P. 108-113.

222. Junli, H. Disinfection effect of chlorine dioxide on bacteria in water / H. Junli, W. Li, R. Nanqi, M. Fang // Water Res. - 1997. - V. 31. - P. 607-613.

223. Lee, Y.S. Reaction and diffusion of chlorine dioxide gas under dark and light conditions at different temperatures / Y. Lee, G. Burgess, M. Rubino, R. Auras // J. Food Eng. - 2015. - V. 144. - P. 20-28.

224. Noszticzius, Z. Chlorine Dioxide Is a Size-Selective Antimicrobial Agent / Z. Noszticzius, M. Wittmann, K. Kaly-Kullai, Z. Beregvari, I. Kiss, L. Rosivall, J. Szegedi // PLoS One. - 2013. - P. 1-32.

225. Hua, G.H. Comparison of disinfection byproduct formation from chlorine and alternative disinfectants / G.H. Hua, D.A. Reckhow // Water Res. - 2007. - V. 41. - P. 1667-1678.

226. Yang, X. Formation of disinfection byproducts upon chlorine dioxide preoxidation followed by chlorination or chloramination of natural organic matter / X. Yang, W.H. Guo, W. Lee // Chemosphere. - 2013. - V. 91. - P. 1477-1485.

227. Righi, E. Trihalomethanes, chlorite, chlorate in drinking water and risk of congenital anomalies: A population-based case-control study in Northern Italy / E. Righi, P. Bechtold, D. Tortorici, P. Lauriola, E. Calzolari, G. Astolfi, M.J. Nieuwenhuijsen, G. Fantuzzi, G. Aggazzotti // Environ. Res. - 2012. - V. 116. - P. 6673.

228. Trinetta, V. Use of high-concentration-short-time chlorine dioxide gas treatments for the inactivation of Salmonella enterica spp. Inoculated onto Roma tomatoes / V. Trinetta, M. Morgan, R. Linton // Food Microbiol. - 2010. - V. 27. - P. 1009-1015.

229. Gomez-Lopez, V.M. Shelf-life of minimally processed lettuce and cabbage treated with gaseous chlorine dioxide and cysteine / V.M. Gomez-Lopez, P. Ragaert, V. Jeyachchandran, J. Debevere, F. Devlieghere // Int. J. Food Microbiol. - 2008. - V. 121. - P. 74-83.

230. Nama, H. Efficacy of gaseous chlorine dioxide in inactivating Bacillus cereus spores attached to and in a biofilm on stainless steel / H.S. Seo, J. Bang, H. Kim, L.R. Beuchat, J.H. Ryu // Int. J. Food Microbiol. - 2014. - V. 188. - P. 122-127.

231. Smith, D.J. Distribution and Chemical Fate of 36Cl-Chlorine Dioxide Gas during the Fumigation of Tomatoes and Cantaloupe / D.J. Smith, W. Ernst, J.M. Giddings // J. Agric. Food Chem. - 2014. - V. 62. - P. 11756-11766.

232. Sy, K.V. Efficacy of gaseous chlorine dioxide as a sanitizer for killing Salmonella, yeasts, and molds on blueberries, strawberries, and raspberries / K.V. Sy, K.H. McWatters, L.R. Beuchat // J. Food Prot. - 2005. - V. 68. - P. 1165-1175.

233. Wu, V.C.H. A simple instrument-free gaseous chlorine dioxide method for microbial decontamination of potatoes during storage / V.C.H. Wu, Rioux, A. // Food Microbiol. - 2010. - V. 27. - P. 179-184.

234. Ison, A. Kinetics and mechanisms of chlorine dioxide and chlorite oxidations of cysteine and glutathione / A. Ison, I.N. Odeh, D.W. Margerum // Inorg. Chem. - 2006. -V. 45. - P. 8768-8775.

235. Loginova, I.V. Oxidation by chlorine dioxide of methionine and cysteine derivatives to sulfoxide / I.V. Loginova, S.A. Rubtsova, A.V. Kuchin // Chem Nat. Comp. - 2008. - V. 44. - P. 752-754.

236. Napolitano, M.J. Chlorine dioxide oxidations of tyrosine, N-acetyltyrosine, and Dopa / M.J. Napolitano, B.J. Green, J.S. Nicoson, D.W. Margerum // Chem. Res. Toxicol. - 2005. - V. 18. - P. 501-508.

237. Stewart, D.J. Kinetics and mechanisms of chlorine dioxide oxidation of tryptophan / D.J. Stewart, M.J. Napolitano, E.V. Bakhmutova-Albert, D.W. Margerum // Inorg. Chem. - 2008. - V. 47. - P. 1639-1647.

238. Behnkle, S. Chlorine dioxide disinfection of single and dual species biofilms, detached biofilm and planktonic cells / S. Behnkle, A.K. Camper // Biofouling. - 2012.

- V. 28. - P. 635-647.

239. Sanekata, T. Evaluation of the antiviral activity of chlorine dioxide and sodium hypochlorite against feline calicivirus, human influenza virus, measles virus, canine distemper virus, human herpesvirus, human adenovirus, canine adenovirus and canine parvovirus / T. Sanekata, T. Fukuda, T. Miura, H. Morino, C. Lee, K. Maeda, K. Araki, T. Otake, T. Kawahata, T. Shibata // Biocontrol Sci. - 2010. - V. 15. - P. 45-49.

240. Hinenoya, A. Chlorine Dioxide is a Better Disinfectant than Sodium Hypochlorite against Multi-Drug Resistant Staphylococcus aureus, Pseudomonas aeruginosa, and Acinetobacter baumannii / A. Hinenoya, S.P. Awasthi, N. Yasuda, A. Shima, H. Morino, T. Koizumi, T. Fukuda, T. Miura, T. Shibata, S. Yamasaki // Jpn. J. Infect. Dis.

- 2015. - V. 68. - P. 276-279.

241. Hand, C.E. Biological Chemistry of Naturally Occurring Thiols of Microbial and Marine Origin / C.E. Hand, J.F. Honek // J. Nat. Prod. - 2005. - V. 68. - P. 293-308.

242. Rabai, G. Kinetics and mechanism of the oxidation of thiourea by chlorine dioxide / G. Rabai, R.T. Wang, K. Kustin // Int. J. Chem. Kinet. - 1993. - V. 25. - P. 53-62.

243. Hu, Y. Mechanism Involving Hydrogen Sulfite Ions, Chlorite Ions, and Hypochlorous Acid as Key Intermediates of the Autocatalytic Chlorine Dioxide-Thiourea Dioxide Reaction / Y. Hu, A.K. Horvath, S. Duan, G. Csekö, S.V. Makarov, Q. Gao // Eur. J. Inorg. Chem. - 2015. - V. 2015. - P. 5011-5020.

244. Figlar, J.N. Kinetics and a Revised Mechanism for the Autocatalytic Oxidation of SCN- by ClO2 / J.N. Figlar, D.M. Stanbury // J. Phys. Chem. A. - 1999. - V. 103. -P. 5732-5741.

245. Pan, C. Kinetics of the Initial Steps in the Aqueous Oxidation of Thiosulfate by Chlorine Dioxide / C. Pan, D.M. Stanbury // J. Phys. Chem. A. - 2014. - V. 118. - P. 6827-6831.

246. Valkai, L. Clarifying the Equilibrium Speciation of Periodate Ions in Aqueous Medium / L. Valkai, G. Peintler, A.K. Horvath // Inorg. Chem. - 2017. - V. 56. - P. 11417-11425.

247. Hodacova, J. New Synthetic Path to 2,2'-Bipyridine-5,5'-dicarbaldehyde and Its Use in the [3+3] Cyclocondensation with trans-1,2-Diaminocyclohexane / J. Hodacova, M. Budesinsky // Org. Lett. - 2007. - V. 9. - P. 5641-5643.

248. Kinzie, C.R. Synthesis of cyclic dimeric methyl morpholinoside - a common synthetic precursor to cyclic dinucleotide analogs / C.R. Kinzie, A.D. Steele, S.M. Pasciolla, W.M. Wuest // Tetrahedron Lett. - 2014. - V. 55. - P. 4966-4968.

249. Codou, A. Partial periodate oxidation and thermal cross-linking for the processing of thermoset All-Cellulose composites / A. Codou, N. Guigo, L. Heux, N. Sbirrazzuoli // Compos. Sci. Technol. - 2015. - V. 117. - P. 54-61.

250. Sudalai, A. Sodium periodate mediated oxidative transformations in organic synthesis / A. Sudalai, A. Khenkin, R. Neumann // Org. Biomol. Chem. - 2015. - V. 13.

- p. 4374-4394.

251. Parent, A.R. Sodium Periodate as a Primary Oxidant for Water-Oxidation Catalysts / A.R. Parent, T.P. Brewster, W. de Wolf, R.H. Crabtree, G.W. Brudvig // Inorg. Chem.

- 2012. - V. 51. - P. 6147-6152.

252. Szel, V. Kinetics and Mechanism of the Oxidation of Bromide by Periodate in Aqueous Acidic Solution / V. Szel, G. Csekö, A.K. Horvath // J. Phys. Chem. A. -2014. - V. 118. - P. 10713-10719.

253. Alekseeva, I.I. Kinetic Determination of Trace Amount of Arsenic with Amperometric Reaction Rate Detection / I.I. Alekseeva, L.V. Kurtova // Zh. Anal. Khim. - 1988. - V. 43. - P. 1449-1452.

254. Arab, C.M. Determination of Trace Amounts of Thiocyanate by a New Kinetic Procedure Based on an Induction Period / C.M. Arab, G. Bagherian, N. Salek-Gilani // Spectrochim. Acta, Part A. - 2007. - V. 67A. - P. 1252-1256.

255. Arab, C.M. A New Induction Period Based Reaction Rate Method for Determination Trace Amounts of Phenylhydrazine in Water Samples / C.M. Arab, G. Bagherian, S. Ameri // J. Hazard. Mater. - 2009. - V. 166. - P. 701-705.

256. Zhang, A. Simultaneous Determination of Micro Bromide and Iodide by Kinetic Spectrophotometric Method / A. Zhang, S. Wang, L. Du, H. Cui // Anal. Lett. - 2000. -V. 33. - P. 2321-2331.

257. Bokare, A.D. Singlet-Oxygen Generation in Alkaline Periodate Solution / A.D. Bokare, W. Choi // Environ. Sci. Technol. - 2015. - V. 49. - P. 14392-14400.

258. Kim, H. Selective oxidative degradation of organic pollutants by singlet oxygen-mediated photosensitization: Tin porphyrin versus C60 aminofullerene systems / H. Kim, W. Kim, Y. Mackeyev, G.S. Lee, H.J. Kim, T. Tachikawa, S. Hong, S. Lee, J. Kim, L.J. Wilson, T. Majima, P.J.J. Alvarez, W. Choi, J. Lee // Environ. Sci. Technol. -2012. - V. 46. - P. 9606-9613.

259. Lee, J. Photochemical and antimicrobial properties of novel C60 derivatives in aqueous systems / J. Lee, Y. Mackeyev, M. Cho, D. Li, J.H. Kim, L.J. Wilson, P.J.J. Alvarez // Environ. Sci. Technol. - 2009. - V. 43. - P. 6604-6610.

260. Cho, M. Visible light sensitized inactivation of MS-2 bacteriophage by a cationic amine-functionalized C60 derivative / M. Cho, J. Lee, Y. Mackeyev, L.J. Wilson, P.J.J. Alvarez, J.B. Hughes, J.H. Kim // Environ. Sci. Technol. - 2010. - V. 44. - P. 66856691.

261. Harris, D.R. Modern cross-linking strategies for synthesizing acellular hemoglobin-based oxygen carriers / D.R. Harris, A.F. Palmer // Biotechnol. Prog. -2008. - V. 24. - P. 1215-1225.

262. Riess, J.G. Oxygen Carriers ("Blood Substitutes") - Raison d'Etre, Chemistry, and Some Physiology / J.G. Riess // Chem. Rev. - 2001. - V. 101. - P. 2797-2920.

263. Scurtu, F. Periodate-oxidized alginate as polycondensation reagent for hemoglobin / F. Scurtu, A. Popa, R. Silaghi-Dumitrescu // Studia UBB, Chemia. - 2017. - V. 62. -P. 59-66.

264. Deac, F. Derivatization of haemoglobin with periodate-generated reticulation agents: evaluation of oxidative reactivity for potential blood substitutes / F. Deac, B. Iacob, E. Fischer-Fodor, G. Damian, R. Silaghi-Dumitrescu // J. Biochem. - 2011. - V. 149. - P. 75-82.

265. Xu, L. Autocatalysis-Driven Clock Reaction II: Kinetics of the Pentathionate-Periodate Reaction / L. Xu, A.K. Horvath // J. Phys. Chem. A. - 2014. -V. 118. - P. 9811-9819.

266. Rauscher, E. On the Complexity of Kinetics and the Mechanism of the ThiosulfatePeriodate Reaction / E. Rauscher, G. Cseko, A.K. Horvath // Inorg. Chem. -2011. - V. 50. - P. 5793-5802.

267. Suarez-Moreira, E. A simple, convenient method to synthesize cobalamins: synthesis of homocysteinylcobalamin, N-acetylcysteinylcobalamin, 2-N-acetylamino-2-carbomethoxyethanethiolatocobalamin, sulfitocobalamin and nitrocobalamin / E. Suarez-Moreira, L. Hannibal, C.A. Smith, R.A. Chavez, D.W. Jacobsen, N.E. Brasch // Dalton Trans. - 2006. - V. 28. - P. 5269-5277.

268. Furman, C.S. Mechanism of Chlorine Dioxide and Chlorate Ion Formation from the Reaction of Hypobromous Acid and Chlorite Ion / C.S. Furman, D.W. Margerum // Inorg. Chem. - 1998. - V. 37. - P. 4321-4327.

269. Chen, T. Spectrophotometric determination of microquantities of chlorate, chlorite, hypochlorite, and chloride in perchlorate / T. Chen // Anal Chem. - 1967. - V. 39. - P. 804-813.

270. Kormanyos, B. Effect of Chloride Ion on the Kinetics and Mechanism of the Reaction between Chlorite Ion and Hypochlorous Acid / B. Kormanyos, I. Nagypal, G. Peintler, A.K. Horvath // Inorg. Chem. - 2008. - V. 47. - P. 7914-7920.

271. Tokunaga, S. Modification of IkBa by taurine bromamine inhibits tumor necrosis factor a-induced NF-kB activation / S. Tokunaga, A. Kanayama, Y. Miyamoto // Inflamm. Res. - 2007. - V. 56. - P. 479-486.

272. Dereven'kov, I.A. Reactions of aquacobalamin and cob(II)alamin with chlorite and chlorine dioxide / I.A. Dereven'kov, N.I. Shpagilev, L. Valkai, D.S. Salnikov, A.K. Horvath, S.V. Makarov // J. Biol. Inorg. Chem. - 2017. - V. 22. - P. 453-459.

273. Шпагилев, Н.И. Взаимодействие кобаламина (II) с хлоритом и диоксидом хлора / Н.И. Шпагилев, И.А. Деревеньков, Д.С. Сальников, С.В. Макаров // В сб. тезисов IV Всероссийской конференции по органической химии. - Москва. -2015. - C. 292.

274. Шпагилев, Н.И. Взаимодействие кобаламина (II) и нитроксилкобаламина с хлоритом / Н.И. Шпагилев, И.А. Деревеньков, С.В. Макаров // В сб. тезисов XVIII конференции молодых ученых-химиков Нижегородской области. - Нижний Новгород. - 2015. - C. 98.

275. Шпагилев, Н.И. Взаимодействие кобаламина с гипохлоритом / Н.И. Шпагилев, И.А. Деревеньков, Д.С. Сальников, С.В. Макаров // В сб. тезисов XII Международной конференции «Синтез и применение порфиринов и их аналогов» (ICPC-12). - Иваново. - 2016. - C. 175.

276. Шпагилев, Н.И. Взаимодействие кобаламина с хлоритом, гипохлоритом и диоксидом хлора / Н.И. Шпагилев, И.А. Деревеньков, С.В. Макаров // В сб. тезисов XIX Молодёжной конференции-школы по органической химии. - Репино, Санкт-Петербург. - 2016. - C. 324.

277. Шпагилев, Н.И. Взаимодействие кобаламина(П) и нитроксилкобаламина с хлоритом / Н.И. Шпагилев // В сб. тезисов Всероссийской школе-конференции «Фундаментальные науки - специалисту нового века». - Иваново. - 2017. - C. 197.

278. Dassanayake, R.S. Kinetic studies on the reaction of cob(II)alamin with hypochlorous acid: Evidence for one electron oxidation of the metal center and corrin ring destruction / R.S. Dassanayake, M.M. Farhath, J.T. Shelley, S. Basu, N.E. Brasch // J. Inorg. Biochem. - 2016. - V. 163. - P. 81-87.

279. Prinsloo, F.F. Complex-formation reactions of aquacobalamin revisited: effect of chloride on the rate and activation parameters / F.F. Prinsloo, E.L.J. Breeta, R. van Eldik // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1995. - P. 685-688.

280. Balasubramanian, P.N. Electron transfer. 70. Reductions of oxyhalogens by vitamin B12r (Cob(II)alamin) / P.N. Balasubramanian, E.S. Gould // Inorg. Chem. -1984. - V. 23. - P. 3689-3693.

281. Dereven'kov, I.A. Studies on reaction of glutathionylcobalamin with hypochlorite. Evidence of protective action of glutathionyl-ligand against corrin modification by hypochlorite / I.A. Dereven'kov, S.V. Makarov, N.I. Shpagilev, D.S. Salnikov, O.I. Koifman // Biometals. - 2017. - V. 5. - P. 757-764.

282. Shpagilev, N.I. Reaction of glutathionylcobalamin with hypochlorite / N.I. Shpagilev, I.A. Dereven'kov, S.V. Makarov // In the Book of Abstracts of 27th International Chugaev Conference on Coordination Chemistry. - Nizhny Novgorod. -2017. - P. 164.

283. Subedi, H. Mechanistic Studies on the Reaction of Nitroxylcobalamin with Dioxygen: Evidence for Formation of a Peroxynitritocob(III)alamin Intermediate / H. Subedi, N.E. Brasch // Inorg. Chem. - 2013. - V. 52. - P. 11608-11617.

284. Storkey, C. Reevaluation of the rate constants for the reaction of hypochlorous acid (HOCl) with cysteine, methionine, and peptide derivatives using a new competition kinetic approach / C. Storkey, M.J. Davies, D.I. Pattison // Free Radic. Biol. Med. -2014. - V. 73. - P. 60-66.

285. Peskin, A.V. Kinetics of the reactions of hypochlorous acid and amino acid chloramines with thiols, methionine, and ascorbate / A.V. Peskin, C.C. Winterbourn // Free Radic. Biol. Med. - 2001. - V. 30. - P. 572-579.

286. Nagy, P. Reactive Sulfur Species: Kinetics and Mechanisms of the Oxidation of Cysteine by Hypohalous Acid to Give Cysteine Sulfenic Acid / P. Nagy, M.T. Ashby // J. Am. Chem. Soc. - 2007. - V. 129. - P. 14082-14091.

287. Hu, Y. Oxidations at Sulfur Centers by Aqueous Hypochlorous Acid and Hypochlorite: Cl+ Versus O Atom Transfer / Y. Hu, G. Xie, D.M. Stanbury // Inorg. Chem. - 2017. - V. 56. - P. 4047-4056.

288. Nagy, P. Kinetics and Mechanism of the Oxidation of the Glutathione Dimer by Hypochlorous Acid and Catalytic Reduction of the Chloroamine Product by Glutathione Reductase / P. Nagy, M.T. Ashby // Chem. Res. Toxicol. - 2007. - V. 20. - P. 79-87.

289. Pullar, J.M. Glutathione Oxidation by Hypochlorous Acid in Endothelial Cells Produces Glutathione Sulfonamide as a Major Product but Not Glutathione Disulfide / J.M. Pullar, M.C.M. Vissers, C.C. Winterbourn // J. Biol. Chem. - 2001. - V. 276. - P. 22120-22125.

290. Winterbourn, C.C. Characterization of the oxidation products of the reaction between reduced glutathione and hypochlorous acid / C.C. Winterbourn, S.O. Brennan // Biochem. J. - 1997. - V. 326. - P. 87-92.

291. Harwood, D.T. Molecular Structure and Dynamic Properties of a Sulfonamide Derivative of Glutathione That Is Produced under Conditions of Oxidative Stress by Hypochlorous Acid / D.T. Harwood, S.L. Nimmo, A.J. Kettle, C.C. Winterbourn, M.T. Ashby // Chem. Res. Toxicol. - 2008. - V. 21. - P. 1011-1016.

292. Шпагилев, Н.И. Влияние тиоцианата, иодида и бромида на реакцию аквакобаламина с гипохлоритом / Н.И. Шпагилев // В сб. тезисов Всероссийской школе-конференции «Фундаментальные науки - специалисту нового века». -Иваново. - 2018. - C. 35.

293. Klaning, U.K. Laser Flash Photolysis and Pulse Radiolysis of Iodate and Periodate in Aqueous Solution / U.K. Klaning, K. Sehested, T. Wolff // J. Chem. Soc., Faraday Trans. 1. - 1981. - V. 77. - P. 1707-1718.