Взаимодействие селенита натрия с серосодержащими восстановителями тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, кандидат наук Молодцов Павел Алексеевич

• Молодцов Павел Алексеевич
• кандидат наук
• 2022

Оглавление диссертации кандидат наук Молодцов Павел Алексеевич

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

Список сокращений и условных обозначений

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Биологические активные соединения селена и их реакционная способность

1.2 Синтез, реакционная способность и применение серосодержащих восстановителей 20 Глава 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ 35 Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1 Взаимодействие селенита натрия с тиолами

3.2 Использование селено- и серосодержащих соединений в процессах гидроксилирования терефталевой кислоты и кумарина

3.3 Взаимодействие селенита натрия с гидроксиметансульфинатом натрия и диоксидом тиомочевины 84 ЗАКЛЮЧЕНИЕ 97 СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность и степень разработанности темы исследования.

Серо- и селеносодержащие соединения - Ь-цистеин, Ь-цистин, Ь-метионин, Ь-глутатион, сероводород, селено-Ь-цистеин, селено-Ь-метионин, селеноводород, а также ферменты, фрагментами которых являются указанные соединения, играют важную роль в жизнедеятельности человека. Селено- и серокислородные соединения - селениты и сульфиты - используются в качестве пищевых или кормовых добавок; расширяется использование наноселена и селенидов. В различных областях промышленности широко применяются серосодержащие восстановители - гидроксиметансульфинат натрия (ронгалит) и диоксид тиомочевины. Между тем взаимопревращения серо- и селеносодержащих соединений при их совместном присутствии в водных растворах изучены слабо, не исследованы кинетика и механизм этих реакций, а также влияние на них различных параметров (рН, соотношения реагентов и т.д.). Не изучены возможности, предоставляемые редокс системами селенит - тиол для активации кислорода. Не исследована возможность использования серокислородных восстановителей для получения селена и селенидов.

На основании вышеизложенного сформулирована цель работы -определение кинетических характеристик и механизмов взаимодействия селенита натрия с серосодержащими восстановителями в анаэробных и аэробных условиях. Задачи исследования:

- определение кинетических параметров процессов взаимодействия селенита натрия с Ь-глутатионом, Ь-цистеином, К-ацетил-Ь-цистеином, тиогликолевой кислотой и 2-меркаптоэтанолом;

- исследование процессов генерации гидроксильного радикала с использованием систем селенит натрия - тиол - кислород и диоксид тиомочевины - пероксид водорода;

- исследование процессов синтеза наноселена и селенида водорода с использованием реакций селенита натрия с гидроксиметансульфинатом натрия и диоксидом тиомочевины.

Научная новизна исследования. Изучены кинетика и механизм реакций селенита натрия с алифатическими (Ь-глутатионом, Ь-цистеином, К-ацетил-Ь-цистеином, 2-меркаптоэтанолом, тиогликолевой кислотой), ароматическими (5-тио-2-нитробензойной кислотой) тиолами и бычьим сывороточным альбумином, в состав которого входит Ь-цистеин. Показано, что интермедиатами процесса являются тиол-Б-селениты Я8-8е02-. Установлено, что наиболее эффективной тиол-селенитсодержащей системой для активации кислорода является водный раствор селенита натрия и Ь-глутатиона.

Теоретическая и практическая значимость работы. Определены кинетические параметры процессов взаимодействия селенита натрия с тиолами в водных растворах. Показано, что смеси селенита с Ь-глутатионом, а также диоксида тиомочевины с пероксидом водорода могут быть использованы для активации кислорода и/или его восстановленных форм и получения гидроксилированных продуктов (2-гидрокситерефталевой кислоты и 7-гидроксикумарина). Определены условия эффективного использования гидроксиметансульфината натрия и диоксида тиомочевины в процессах синтеза селена и селенидов.

Работа выполнена в соответствии с «Основными направлениями научных исследований Ивановского государственного химико-технологического университета» по теме «Термодинамика, строение растворов и кинетика жидкофазных реакций», а также в соответствии с тематикой гранта Российского фонда фундаментальных исследований №

Методология и методы исследования. В работе применялись современные методы исследования: спектрофотометрия, спектрофлуориметрия, электроспрей масс-спектрометрия. Выводы по работе сделаны с учетом последних результатов, полученных отечественными и зарубежными учеными.

Положения, выносимые на защиту:

1. Данные, полученные при исследовании кинетики и механизмов процессов взаимодействия селенита натрия с тиолами в водных растворах.

2. Результаты исследований процессов гидроксилирования терефталевой кислоты и кумарина системами селенит натрия - тиол - кислород и диоксид тиомочевины - пероксид водорода в водных растворах.

3. Результаты исследований процессов взаимодействия селенита натрия с гидроксиметансульфинатом натрия и диоксидом тиомочевины в отсутствие и в присутствии добавок бычьего сывороточного альбумина и трипсина; результаты определения оптимальных условий получения селена и селенидов при восстановлении селенита указанными серосодержащими восстановителями.

Степень достоверности и апробация результатов работы. Достоверность результатов обеспечена надежностью используемых научных приборов, воспроизводимостью данных экспериментов, отсутствием противоречий с опубликованными ранее научными результатами. Основные материалы диссертации обсуждены на следующих конференциях: Всероссийской школе конференции молодых ученых (с международным участием) «Фундаментальные науки - специалисту нового времени» («Дни науки в ИГХТУ») (Иваново, 2017); Всероссийской школе конференции молодых ученых «Фундаментальные науки -специалисту нового времени» («Дни науки ИГХТУ») (Иваново, 2019); 73-ей Всероссийской научно-технической конференции студентов, магистрантов и аспирантов с международным участием (Ярославль, 2020); Всероссийской школе конференции молодых ученых (с международным участием) «Фундаментальные науки - специалисту нового времени» (Иваново, 2020); IV Международной конференции «Современные синтетические методологии для создания лекарственных препаратов и функциональных материалов» (MOSM2020) (Екатеринбург, 2020); Всероссийской школе конференции молодых ученых (с международным участием) «Фундаментальные науки - специалисту нового времени» («Дни науки ИГХТУ») (Иваново, 2021); XXV Всероссийской

конференции молодых ученых-химиков (с международным участием) (Нижний Новгород, 2022).

Публикации. Результаты работы опубликованы в 13 научных работах: 7 статьях (в том числе в 6 статьях в профильных журналах из Перечня рецензируемых научных изданий) и тезисах 6 докладов, представленных на всероссийских и международных конференциях.

Личный вклад автора состоял в анализе и обобщении данных литературы, проведении экспериментальных исследований, анализе и интерпретации полученных результатов, а также формулировании выводов по работе. Постановка цели и задач работы, анализ ее результатов проведены совместно с научным руководителем.

Структура и объем диссертации. Диссертация состоит из введения, списка сокращений и условных обозначений, обзора литературы, экспериментальной части, результатов и их обсуждения, заключения, списка литературы, включающего 255 наименований. Работа изложена на 128 страницах, содержит 68 рисунков, 1 схему и 3 таблицы.

Список сокращений и условных обозначений

Cbl - кобаламин

Cys - L-цистеин

CysSSCys - L-цистин

CysSeSeCys - селено-Ь-цистин

DIO - йодтирониндейодиназа

DTNB - 5,5'-дитиобис-(2-нитробензойная кислота)

GPx - глутатионпероксидаза

GSH - L-глутатион

ME - 2-меркаптоэтанол

Met - L-метионин

NAC - N-ацетил-L-цистеин

NADPH - никотинамидадениндинуклеотидфосфат RSH - тиол

Sec - селено-Ь-цистеин

SeMet - селено-Ь-метионин

TA - терефталевая кислота

TA-OH - 2-гидрокситерефталевая кислота

TIO - тиогликолевая кислота

TNB - 5-тио-2-нитробензойная кислота

TrxR - тиоредоксинредуктаза

БСА - бычий сывороточный альбумин

ГМС - гидроксиметансульфинат натрия

ДДТ - дитиотрейтол

ДМСО - диметилсульфоксид

ДОТМ - диоксид тиомочевины

МОТМ - монооксид тиомочевины

ТМ - тиомочевина

ТОТМ - триоксид тиомочевины

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ 1.1 Биологические активные соединения селена и их реакционная

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Взаимодействие селенита натрия с серосодержащими восстановителями»

способность

Селен ^е) был впервые обнаружен в 1817 году шведским химиком М.Г. Клапротом, который ошибочно принял микроэлемент за теллур при анализе красного осадка в шламовом материале при производстве серной кислоты. Другой шведский ученый, Й.Я. Берцелиус, первым провел анализ селена, охарактеризовал химические свойства и назвал его в честь богини Луны [1].

До начала 60-х годов XX века селен и его соединения считали исключительно токсичными для живых организмов, доказательством чего явились массовые отравления животных в США. Было установлено, что причиной токсикоза оказалось высокое содержание селена в пастбищных растениях [2].

В 1957 г. ученые К. Шварц и С. Фольц обнаружили, что селен необходим для предотвращения некроза печени у крыс [3]. Тогда же Г. Миллс обнаружил селеносодержащий фермент - глутатионпероксидазу, являющийся важным компонентом антиоксидантной системы живых организмов [4]. В последующие годы была доказана взаимосвязь между недостатком селена и беломышечной болезнью, миопатией желудка и сердца, фиброзной дегенерацией поджелудочной железы, экссудативным диатезом и гепатозом [5]. Установлено, что восстановление дегидроаскорбиновой кислоты до аскорбиновой кислоты катализируется селеносодержащим ферментом - тиоредоксинредуктазой. Аскорбиновая кислота, в свою очередь, восстанавливает радикальную форму витамина Е, образующуюся в бимолекулярных липидных слоях при взаимодействии со свободнорадикальными частицами [6]. Многочисленными исследованиями и клиническими испытаниями подтверждена взаимосвязь между низким уровнем селена в организме человека и высоким риском развития раковых заболеваний [7].

Содержание селена в земной коре составляет 1,4 10-5 масс% [8], его концентрация изменяется в широких пределах в зависимости от вида почв [9]. В Российской Федерации самые низкие концентрации селена обнаружены в Читинской области, Бурятии и Хабаровском крае; по данным Института питания РАМН [10], примерно у 80 % населения обеспеченность селеном ниже оптимального уровня. Почти 90 % селена человек получает с растительной и животной пищей. Физиологическая потребность в селене для взрослых составляет 70 мкг для мужчин и 55 мкг для женщин в сутки [11].

Селен является аналогом серы и имеет те же степени окисления в соединениях - от -2 до +6 (табл. 1) [2]. Элементарный селен Se(0) существует в нескольких аллотропных модификациях: красный моноклинный селен, красный аморфный селен, черный стекловидный селен, серый «металлический» селен [12]. Селен может восстанавливаться тиолами, дитиотрейтолом (ДТТ), а также микробиологическим путем с образованием селеноводорода [13, 14].

Селен входит в состав аминокислот и белков [15]. В организм человека и животных микроэлемент поступает, в основном, в виде селеносодержащих аминокислот - селено-Ь-цистеина и селено-Ь-метионина. Селено-Ь-цистеин (Sec) является 21-ой протеиногенной аминокислотой (рис. 1), по структуре аналогичной L-цистеину, в котором вместо атома серы присутствует атом селена. При физиологических условиях селено-Ь-цистеин находится преимущественно в депротонированной форме (pKa = 5,24 [2]). Селено-Ь-цистеин не существует в свободном виде внутри клетки, т.к. легко окисляется [16, 17].

соон

Рис. 1. Структурная формула селено-Ь-цистеина

Таблица 1

Степени окисления селена и серы в их соединениях

Степень окисления элемента Соединение селена Соединение серы

+6 Селенат (SeO42-) Сульфат (SO42-)

+4 Селенит (SeOs2-) Сульфит (SO32-)

0 Селен Сера

Селенид (Se2-) Сульфид (S2-)

-2 Селеномочевина (SeC(NH2)2) Тиомочевина (SC(NH2)2)

Селеноцианаты (RSeCN) Тиоцианаты (RSCN)

Селенолы (RSeH) Тиолы (RSH)

Биосинтез Sec имеет ряд особенностей. В отличие от других аминокислот, селено-Ь-цистеин синтезируется на своей собственной тРНК, промежуточным соединением является серин. Процесс требует участия специального селеносодержащего фермента - SPS2, участвующего в создании активного донора селена - моноселенофосфата [18]. Селенофосфат участвует в синтезе ряда селенопротеинов, таких, как глутатионпероксидаза, йодотирониндейодиназа, тиоредоксинредуктаза [19].

Получающийся при окислении Sec селено-Ь-цистин катализирует восстановление кобаламинов Cbl(III) L-цистеином до Cbl(II) [20]. Основными стадиями процесса являются: обратимая реакция L-цистеина и селено-Ь-цистина с образованием селенола и селеносульфида; взаимодействие селеносульфида с тиолом, в результате которого образуются Sec и дисульфид; взаимодействие селено-Ь-цистеина с кобаламином. Предполагается, что промежуточным продуктом взаимодействия кобаламина и селено-Ь-цистеина является комплекс RSe-Cbl(III). В работе [21] установлено, что восстановление глутатионилкобаламина селено-Ь-цистеином протекает по двум маршрутам,

включающим нуклеофильную атаку селенольной формой Sec связи Co(III)-S и быстрое образование комплекса селено-Ь-цистеина с глутатионилкобаламином и его последующий распад до Cbl(II), тиолат-иона и селанильного радикала.

Аналог L-метионина - селено-Ь-метионин (SeMet, рис. 2) поступает в организм с пищей и запасается в клетках печени и мышцах. Затем SeMet превращается или в селено-Ь-цистеин, или в метилселенол [22]. Селено-Ь-метионин способен замещать L-метионин в белках [23]; скорость этого процесса зависит от количества цистеиновых и метиониновых фрагментов в первичной последовательности белка и количества свободного Ь-метионина [10].

Рис. 2. Структурная формула селено-Ь-метионина

Селеносодержащие белки - глутатионпероксидазы (GPx) являются первыми белками, в каталитическом центре которых был обнаружен Sec. Эти ферменты содержится, в основном, в цитозоле и митохондриях [24]. GPx являются гомотетрамерами, масса субъединицы - около 19 кДа. Глутатионпероксидазы катализируют восстановление пероксида водорода и органических гидропероксидов до H2O и спиртов (уравнения 1, 2) [22]. Система L-глутатион -GPx защищает клетки от окислительного повреждения [25]. Каталитической аминокислотной триадой глутатионпероксидаз является фрагмент селено-Ь-цистеин - глутамин - триптофан.

соон

R-OOH + 2GSH ^ R-OH + H2O + GSSG, GSSG + H+ + NADPH ^ 2GSH + NADP+.

(1) (2)

Селеноцистеин входит в состав активных центров селеносодержащих тиоредоксинредуктаз (TrxR) [26, 27] и йодтирониндейодиназ (DIO) [28, 29], регулирующих биохимические процессы с участием селена. Совместный дефицит селена и йода приводит к патогенному состоянию, называемому микседематозным кретинизмом. Снижение активности DIO и GPx приводит к развитию этой болезни, что связано с окислительным повреждением тканей щитовидной железы из-за недостатка GPx, а также с уменьшением выработки гормонов щитовидной железы из-за недостатка DIO [30].

Селеносодержащие [SeNiFe]-гидрогеназы катализируют обратимое взаимопревращение протонов и молекулярного водорода [31]. Доказано, что селен в структуре гидрогеназ значительно увеличивает эффективность фермента по сравнению с [№Ре]-гидрогеназами, а также защищает от окислительного действия кислорода и других низкомолекулярных окислителей, предотвращая необратимую инактивацию белковых структур.

Известны и другие селеносодержащие ферменты, выполняющие различные функции - структурные, регуляторные, транспортные, защитные [32].

Широкий диапазон терапевтического действия имеют многие селеносодержащие органические соединения (эбселен, бензоселеназиноны, бензоселеназолиноны, камфора-содержащие селененамиды, 2-

фенилселенилнафтол, R-(фенилселено)-кетоны и кислородсодержащие диселениды) [33]. Авторами работы [34] синтезирован ряд органических селеносодержащих соединений, а также проведена оценка их эффективности против нескольких типов раковых клеток. Показано, что N,N'-((диселандиилбис(2,1 -фенилен))бис(метилен))диэтиламин обладает мощной антипролиферативной активностью in vitro в отношении раковых клеток MCF7 и проявляет синергетический эффект в отношении цис-[Р1:(КН3)2С12] и ингибирует фермент глутатион-Б-трансферазу.

Одним из органических соединений селена, представленной в живой природе, является метилселениновая кислота (MSA, CH3SeO2H). Ее метаболизм

тесно связан с метаболизмом метилселенола (GH3SeH), образующимся в результате реакции метилселениновой кислоты с восстановителями, например, тиолами (глутатионом и др.) [35]. Метилселенол является катализатором реакций, способствующих образованию активных форм кислорода (АФК), в частности, супероксида O2^- [36]. Метилселениновая кислота эффективно применяется в качестве средства, снижающего риск развития раковых заболеваний [37]. Преимущество использования MSA в качестве противоракового средства обеспечивается ее стабильностью в растворе, легкостью как ферментативного, так и неферментативного восстановления [37]. В работе [38] предложена следующая схема восстановления бензолселениновой кислоты тиолами в 60 % диоксане:

Реакция протекает в две стадии, обе характеризуются первым порядком по тиолу. На первой стадии образуется промежуточное соединение с максимумом поглощения при 265 нм - тиолселенинат PhSe(O)SR. Конечными продуктами реакции являются селенилсульфид и дисульфид.

В статье [39] изучено образование супероксида в результате реакции метилселениновой кислоты с L-глутатионом с использованием люцегенина в качестве ловушки радикалов. Показано, что продукт реакции - метилселенол способствует накоплению супероксид-радикала в присутствии тиолов, в то время как восстановление диметилдисульфида не приводит к образованию супероксида. Наличие 02^- доказано опытами с супероксиддисмутазой.

В работе [40] представлены результаты исследования реакции метилселениновой кислоты с GSH. Конечными продуктами реакции восстановления являются метилселенол и окисленная форма L-глутатиона. Накопление метилселенола может также протекать при восстановлении

PhSeO2H + RSH ^ PhSe(O)SR + H2O, PhSe(O)SR + 2RSH ^ PhSeSR + RSSR + H2O, 2PhSeSR ^ PhSeSePh + RSSR.

(3)

(4)

(5)

метиселеноглутатиона (СНзSeSG) и диметилдиселенида ((СНз)2Бе2) (уравнения 6 - 9). Предполагается, что механизм токсичности СНзSeН для микроорганизмов S. cerevisiae основан на его ферментативном превращении в селено-Ь-метионин, который, в свою очередь, способствует агрегации белков.

Наиболее важными неорганическими соединениями селена являются селенаты (соли селеновой кислоты), селениты (соли селенистой кислоты) и селеноводород (рКа = 3,89). В средах, близких к нейтральным, селенит в основном находится в виде аниона SeOзH-, селеноводород - в виде аниона SeH- [41].

В организме селенат- и селенит-анионы восстанавливаются до селеноводорода. Основным восстановителем, участвующим в этих процессах, является L-глутатион [40]. Селеноводород, как и его S-содержащий аналог -сероводород, а также некоторые другие соединения селена, чрезвычайно токсичны [2]. Однако в малых количествах селеноводород проявляет свойства, аналогичные свойствам сигнальных молекул - оксида азота (N0), монооксида углерода (СО) и сероводорода (Н^Б) [42]. H2Se образуется в организме в результате деметилирования метилселенола [43] и при восстановлении селенита тиоредоксинредуктазами [44]. Селеносахара и метилированные производные являются главными экскреторными формами селена [45].

Важнейшим продуктом восстановления неорганических соединений селена является элементарный селен Se(0). Он синтезируется в результате восстановления селенита железом ^е(0)) [46], аскорбиновой кислотой [47], супервосстановленным кобаламином [48], дитионитом [49], сульфитом [50]. Все большее значение приобретает наноразмерный селен, имеющий размеры частиц

СНз8е02Н + 2GSH ^ СНзБеОН + ОББО + Н2О, СНзБеОН + GSH ^ СНзБеБО + Н2О, СНзБеБО + ОБН ^ СНзБеН + ОББО, СНзБеН + СНзБеБО ^ ((СНз^ + ОБН.

(6)

(7)

(8) (9)

до 100 нм [51]. Для его получения используются аскорбиновая кислота [52], органические кислоты [53, 54], глюкоза [55]. Известны методы получения наноселена по реакциям селенита с тиолами (L-цистеином, L-глутатионом) [56, 57], а также микробиологические способы с использованием различных штаммов микроорганизмов [58, 59]. Наноселен используется в качестве эффективного средства доставки биологически активных соединений в клетки и ткани живых организмов [60]. Показано, что наноселен способен связывать свободные радикалы in vitro и повышать активность ферментов [16].

В зависимости от соотношения концентраций селенита и восстановителя, температуры и рН возможно получить частицы селена разного размера. Чем меньше размер частиц, тем выше их активность [61]; поглощение in vitro частиц размером 0,1 мкм в 2,5 и 6 раз выше по сравнению с частицами размером 1 и 10 мкм, соответственно [62, 63]. Для торможения агрегирования наноселена используют инкапсуляцию или вещества-стабилизаторы: хитозан [64], белки [65, 66], в частности, бычий сывороточный альбумин (БСА) [67, 68]. Показано, что красный аморфный наноселен, полученный при восстановлении селенита глутатионом в присутствии БСА, в несколько раз менее токсичен, чем селенит натрия [69]. В работе [65] высказано предположение, что селен связывается с альбумином за счет относительно слабых нековалентных взаимодействий; установлено также, что ресуспендированный селен в отсутствие альбумина не проявляет биологической активности. Наночастицы селена, диспергированные в белке, стабильны и обладают высокой биодоступностью, в то время как элементарный Se легко образует агрегаты биоинертного селена. При образовании комплексов наноселена наблюдается статический механизм тушения флюоресценции [70]. Разработан способ получения полупроводниковых квантовых точек в системе SeO32- - GSH - БСА. Квантовые точки, синтезированные с использованием БСА, стабильны в различных буферных системах. Они взаимодействуют с NADPH в водных растворах с образованием высокомолекулярного комплекса, что используется для определения NADPH в

биологических объектах [71]. Значительно меньшее внимание уделяется, однако, влиянию белков и других стабилизирующих добавок на скорость образования селена.

Селенит натрия (Na2SeO3) может быть получен из селената (Na2SeO4) химическим и электрохимическим способами [72 - 76]. In vivo основной реакцией восстановления селенита является его взаимодействие с L-глутатионом (рис. 3). Первые исследования реакции селенита с тиолами были проведены в 1970-1980-х гг.; Г. Гюнтер установил, что тиолы взаимодействуют с селенитом в соотношении 4 к 1 (уравнение 12) [77]. В работах [57, 78 - 81] показано, что промежуточными продуктами реакции селенита с тиолами являются селенодитиолы (селенотрисульфиды, RS-Se-SR), которые затем превращаются в дисульфиды (RSSR) и Se(0) (уравнения 10-12):

Известно, что поступление селенита в организм способствует образованию селеноводорода [10]. В результате реакции селеноводорода с кислородом образуются активные формы кислорода - супероксид, пероксид водорода, гидроксильный радикал [82 - 84]. Образованию активных форм кислорода способствует также окисление перселенида глутатиона (GS-Se-) - продукта реакции селенита с Ь-глутатионом [85]:

SeO32- + 4RSH + 2H+ ^ RS-Se-SR + RS-SR + ЗН2О, RS-Se-SR + RSH ^ RS-SeH + RS-SR, RS-SeH ^ Se(0) + RSH.

(10) (11) (12)

SeO32- + 4GSH + 2H+ ^ GS-Se-SG + GS-SG + ЗН2О, GS-Se-SG + GSH ^ GS-Se- + GS-SG + H+.

(13)

(14)

Рис. 3. Восстановление селенита Ь-глутатионом

В малых количествах селенит оказывает положительное влияние на организм. В работе [86] показано, что селенит натрия является эффективным защитным средством против хронического воздействия высоких доз ионизирующего излучения. Селенит снижает повреждения клеточных структур, вызванные действием свободных радикалов. Установлено, что селенит натрия позволяет поддерживать уровень селена в крови у пациентов, перенесших хирургические операции [87].

Авторами работы [88] показано, что селенит натрия способен снижать повреждение клеток, вызванное дезоксиниваленолом - цитотоксическим микотоксином, нарушающим синтез белка. Положительное действие №2ЗеО3

проявлялось в меньшей степени в клетках со сниженной активностью фермента GPx1 по сравнению с нормальными клетками. Показано, что №2Бе0з в зависимости от концентрации (0,1 - 1 мкмоль/л) стимулирует пролиферацию и апоптоз мезенхимальных стволовых клеток костного мозга; 0,1 мкмоль/л раствор селенита регулирует превращения липидов [89].

В обзорной статье [90] приведены основные достоинства и недостатки применения селенита натрия в качестве противоракового средства. Известны несколько теорий антиканцерогенного действия селена. Так, предполагается участие селенита в процессах окисления тиольных групп, вызывающих конформационные изменения белков, и, следовательно, нарушающих метаболизм раковых клеток. Ингибируя реакции дисульфидного обмена белков, селенит предотвращает образование гидрофобного полимера - парафибрина, накопление которого в кровеносной системе связано с многочисленными нарушениями в организме человека. Парафибрин образует устойчивое к действию протеаз лимфоцитов белковое покрытие вокруг клеток опухоли, затрудняющее действие иммунной системы. Противораковые свойства соединений селена зависят не только от типа соединения, но и от их доз и типа опухоли. Исследование [91] показало, что при использовании селенита натрия при лечении рака предстательной железы у большинства пациентов наблюдалось снижение уровня простатического специфического антигена и болевых показателей, у некоторых доказана регрессия опухоли.

Вопрос о коррекции селенового статуса и профилактики селеновой недостаточности у различных групп населения, в том числе у детей и подростков, актуален в связи с низким уровнем обеспеченности селеном населения Российской Федерации. Ранняя коррекция дефицита селена позволяет уберечь организм от перспективы развития широкого спектра заболеваний.

В работе [92] оценена возможность применения наноселена в качестве альтернативного источника Se в составе пищевой добавки, а также определено влияние селенита натрия и наночастиц селена на антиоксидантный статус

организма животных. Показано, что №2Бе0з и Se(0) оказывает значительное влияние на соотношение восстановленного и окисленного L-глутатиона. Применение наноразмерного селена имеет ряд преимуществ по сравнению с использованием селенита. Возможность осуществления модификаций поверхности и размера наночастиц селена, а также сравнительно низкая токсичность и высокая биодоступность делают наноселен перспективным источником селена.

Селенит натрия может успешно применяться в качестве пищевой добавки в кормах как единственный источник Se, так и совместно с селенизированными дрожжами [93]. В работе [94] отмечается, что №2Бе0з замедляет рост клеток и повреждает внутренние органы мышей - сердце, печень, селезенку и почки. Авторы работы [95] отмечают, что селенит при концентрации 0,3 мг Se/кг стимулирует окислительный стресс, сопровождающийся повышением экспрессии генов, ответственных за поддержание окислительно-восстановительного баланса.

Помимо использования в фармакологии и пищевой технологии, селеносодержащие соединения находят широкое применение в химической технологии в синтезе функциональных материалов [16].

Изложенный выше материал показывает, что интерес к соединениям селена растет с каждым годом. Однако остается ряд неизученных вопросов, связанных, в частности, с кинетикой и механизмами взаимодействия соединений селена с тиолами и другими серосодержащими соединениями.

1.2 Синтез, реакционная способность и применение серосодержащих

восстановителей

Сера занимает одно из важнейших мест среди незаменимых структурных элементов живых организмов. Она входит в состав биологически активных соединений - аминокислот (Ь-цистеин, L-метионин), витаминов (биотин, тиамин), гликозидов (синигрин) и др. Сера является компонентом структурного белка коллагена и хондроитинсульфата. Кроме того, важными серосодержащими метаболитами являются сульфолипиды, эстроген, гепарин, гемоглобин. Сера в большом количестве содержится в поверхностных слоях кожи в составе кератина, а также в пигменте меланине [96].

Природный цикл серы включает разнообразные биохимические превращения и переходы между ее неорганическими и органическими соединениями. Серосодержащие соединения активно участвуют в регуляции синтеза белков и гормонов, обеспечении пространственной организации молекул, поддержании внутриклеточного окислительно-восстановительного потенциала, в защите клеток от окислительного повреждения и токсического действия чужеродных веществ [97].

Сера поступает в организм человека с пищевыми продуктами. Наиболее богатыми серой являются мясо, рыба, яйца, сыр, молоко, капуста, фасоль. Неорганические соединения серы (сульфаты, сульфиты, сульфиды и др.) не всасываются и выделяются из организма. Органические соединения (Ь-цистеин, Ь-метионин, тиомочевина, тиоэфиры, белки и др.) подвергаются расщеплению и всасываются в кишечнике [98].

В редокс реакциях соединения серы проявляют окислительные, так и восстановительные свойства. К наиболее важным серосодержащим восстановителям относятся сероводород и неорганические сульфиды, полисульфиды, тиолы, персульфиды, дитиониты, сульфиты,

гидроксиметансульфинат натрия (ГМС, ронгалит), диоксид тиомочевины

Важнейший тиол - аминокислота L-цистеин (Cys, рис. 4) и его окисленная форма (Ь-цистин), участвуют в окислительно-восстановительных реакциях в организме человека [99]. Ь-Цистеин способен восстанавливать различные биологически активные соединения [100]. Наличие цистиновых дисульфидных мостиков в молекулах белков способствует формированию третичной и четвертичной структур белков [101].

Рис. 4. Структурная формула L-цистеина

L-метионин (Met, рис. 5) представляет собой гидрофобную аминокислоту, участвующую в построении белковых структур. Белки, богатые L-метионином, выполняют транспортную функцию и задействованы в антиоксидантной системе живых организмов [102]. Met выступает в качестве предшественника S-аденозилметионина (SAM) - донора метильной группы в реакциях трансметилирования, необходимых в синтезе нейротрансмиттеров, гормонов, фосфолипидов [103].

(ДОТМ).

О

nh2

о

nh2

Рис. 5. Структурная формула L-метионина

Ь-цистеин входит в состав трипептида Ь-глутатиона (GSH) (рис. 6) [104]. Ь-глутатион является важнейшим тиолом, присутствующим в клетках живых организмов [105]. GSH участвует в каталитическом цикле GPx и глутатионредуктазы, защищает клеточные структуры от окислительного повреждения [106]. Аналогично L-цистеину, L-глутатион регулирует пролиферацию клеток и апоптоз [96].

Рис. 6. Структурная формула L-глутатиона

Известно, что тиолы - тиогликолевая кислота, 2-меркаптоэтанол и К-ацетил-Ь-цистеин (рис. 7) используются для модификации фибриллярных белков, обладающих высокой механической прочностью, в частности, кератина [107, 108]. Показано, что для модификации белков можно использовать пероксид водорода, как отдельно, так и в комбинации с мочевиной [109].

Рис. 7. Структурные формулы 2-меркаптоэтанола (1), тиогликолевой кислоты (2), К-ацетил-Ь-цистеина (3)

Сероводород является высокотоксичным соединением [110]. Установлено, однако, что наряду с монооксидами азота и углерода сероводород является

важнейшей сигнальной молекулой [111]. В клетках сероводород присутствует преимущественно в виде аниона HS- (pKa 6,9 [41]). H2S участвует во взаимопревращениях L-цистеина, L-цистина и L-гомоцистеина [112]. Сероводород является сильным восстановителем [113].

Восстановление субстратов тиолами представляет собой реакцию нуклеофильного замещения SN2 типа. Рассмотрим взаимодействие тиолов с дисульфидами. На первой стадии происходит депротонирование тиола до тиолат -аниона, который обладает сильными нуклеофильными свойствами (уравнение 15) (чем ниже pKa тиола, тем более эффективным восстановителем он является). Далее тиолат-анион атакует атом серы в дисульфиде (уравнение 16) с образованием более «кислого» тиола R3SH. Значительное влияние на протекание данной реакции также оказывают растворитель и стерические ограничения [100].

Подробно изучены реакции тиолов с витамином В12, сопровождающиеся образованием промежуточных комплексов тиол - кобаламин [114 - 118]. Показано [117], что в результате фотолиза комплекса К-ацетил-Ь-цистеин - СЬ1(Ш) образуется тиильный радикал; Ь-цистеин ингибирует фотолиз гидроксокобаламина. Отмечается, что на фотолиз кобаламинов в присутствии Ь-цистеина оказывают значительное влияние кислотно-основные свойства аминокислоты [118].

Известно, что окисление сульфида до сульфата включает нескольких последовательных стадий; важными промежуточными продуктами этого процесса являются сульфеновая кислота (ШОН, тиопероксид водорода) и сульфоксиловая кислота ^(ОН)2) [119, 120]. Сульфоксиловая кислота обладает очень сильными восстановительными свойствами [121, 122], тогда как сульфеновая кислота

Ri-SH ^ Ri-S- + H+, Ri-S- + R2S-SR3 ^ R2S-SR1 + R3-S-, R3-S- + H+ ^ R3-SH.

(15)

(16) (17)

способна как окислять, так и восстанавливать различные субстраты [123]. Образование сульфеновой и сульфоксиловой кислот в результате окисления сульфида протекает в соответствии с реакциями 18 и 19:

Окисление свободной тиольной группы сывороточных альбуминов приводит к образованию сульфеновой, сульфиновой и сульфоновой кислот, что оказывает значительное влияние на физиологическую активность и стабильность белков [124, 125].

В плазме человека сывороточные альбумины играют роль антиоксидантов, их активность обусловлена окислительно-восстановительными свойствами цистеинового остатка Cys-34 и способностью связывать ионы меди и железа. Cys-34 находится как в восстановленной (около 70 %), так и в окисленной, в виде дисульфидов (25 - 30 %), формах [126, 127]. Установлено [128], что наиболее эффективными восстановителями, присутствующими в сыворотке крови человека, при pH 7,4 являются L-цистеин и цистеинилглицин, а наименее эффективным - GSH. Значения констант скорости реакций восстановления коррелируют со значениями pKa тиолов. Окисление Cys-34 с образованием смешанных дисульфидов происходит по двум маршрутам: 1) реакция с низкомолекулярными дисульфидами - L-цистином, гомоцистином, окисленным глутатионом и др.; 2) реакция с пероксидами - H2O2 и др., образующимися в результате окислительного стресса. Отмечается, что цистеинилглицин, концентрация которого in vivo составляет примерно одну четвертую от концентрации L-цистеина, реагирует с сульфеновой кислотой с более высокой скоростью, чем L-цистеин.

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Молодцов Павел Алексеевич, 2022 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

[1] Perrone, D. The Chemistry of Selenium. Chapter 1 / D. Perrone, M. Monteiro, J.C. Nunes / Selenium: Chemistry, Analysis, Function and Effects / V.R. Preedy -Cambridge : Royal Society Of Chemistry. - 2015. - P. 3-15.

[2] Reich, H.J. Why Nature Chose Selenium / H.J. Reich, R.J. Hondal // ACS Chem. Biol. - 2016. - V. 11. - N 4. - P. 821-841.

[3] Schwarz, K. Selenium as an Integral Part of Factor 3 Against Dietary Necrotic Liver Degeneration / K. Schwarz, C.M. Foltz // J. Am. Chem. Soc. - 1957. - V. 79. -N 12. - P. 3292-3293.

[4] Mills, G.C. Hemoglobin catabolism. I. Glutathione peroxidase, an erythrocyte enzyme which protects hemoglobin from oxidative breakdown / G.C. Mills // J. Biol. Chem. - 1957. - V. 229. - N 1. - P. 189-197.

[5] Shamberger, R.J. Selenium in the environment / R.J. Shamberger // Sci Total Environ. - 1981. - V. 17. - N 1. - P. 59-74.

[6] May, J.M. Reduction of dehydroascorbate to ascorbate by the selenoenzyme thioredoxin reductase / J.M. May, S. Mendiratta, K.E. Hill, R.F. Burk // J. Biol. Chem. -1997. - V. 272. - N 36. - P. 22607-22610.

[7] Lippman, S.M. Effect of Selenium and Vitamin E on Risk of Prostate Cancer and Other Cancers: The Selenium and Vitamin E Cancer Prevention Trial (SELECT) / S.M. Lippman, E.A. Klein, P.J. Goodman, M.S. Lucia, I.M. Thompson, L.G. Ford, H.L. Parnes, L.M. Minasian, J.M. Gaziano, J.A. Hartline, J.K. Parsons, J.D. Bearden 3rd, E.D. Crawford, G.E. Goodman, J. Claudio, E. Winquist, E.D. Cook, D.D. Karp, P. Walther, M.M. Lieber, A.R. Kristal, A.K. Darke, K.B. Arnold, P.A. Ganz, R.M. Santella, D. Albanes, P.R. Taylor, J.L. Probstfield, T.J. Jagpal, J.J. Crowley, F.L. Meyskens Jr, L.H. Baker, C.A. Coltman Jr. // JAMA. - 2009. - V. 301. - N 1. - P. 3951.

[8] Rayman, M.P. Selenium and human health / M.P. Rayman // Lancet. - 2012. - V. 379. - N 9822. - P. 1256-1268.

[9] Gorini, F. Selenium: An Element of Life Essential for Thyroid Function / F. Gorini, L. Sabatino, A. Pingitore, C. Vassalle // Molecules. - 2021. - V. 26. - N 23. -34885664.

[10] Полубояринов, П.А. Метаболизм и механизм токсичности селенсодержащих препаратов, используемых для коррекции для коррекции дефицита микроэлемента селена / П.А. Полубояринов, Д.Г. Елистратов, В.И. Швец // Тонкие хим. технологии. - 2019. - Т. 14. - № 1. - С. 5-24.

[11] Нормы физиологических потребностей в энергии и пищевых веществах для различных групп населения Российской Федерации. Методические рекомендации. М.: Федеральный центр гигиены и эпидемиологии Роспотребнадзора, 2009. - 36 с.

[12] El-Ramady, H.R. Selenium in Agriculture: Water, Air, Soil, Plants, Food, Animals and Nanoselenium. Chapter 5 / H.R. El-Ramady, E. Domokos-Szabolcsy, T.A. Shalaby, J. Prokisch, M. Fari / CO2 Sequestration, Biofuels and Depollution / E. Lichtfouse, J. Schwarzbauer, D. Robert - Berlin : Springer - 2015. - P. 153-232.

[13] Nuttall, K.L. Hydrogen selenide ion and colloidal selenium in the catalytic oxidation of thiols / K.L. Nuttall, S.A. Fritz // Inorg. Chim. Acta. - 1984. - V. 93. -N 2. - P. 85-88.

[14] Herbel, M.J. Reduction of elemental selenium to selenide: Experiments with anoxic sediments and bacteria that respire Se-oxyanions / M.J. Herbel, J.S. Blum, R.S. Oremland, S.E. Borglin // Geomicrobiol. J. - 2003. - V. 20. - N 6. - P. 587-602.

[15] Hatfield, D.L. Selenium and selenocysteine: roles in cancer, health and development / D.L. Hatfield, P.A. Tsuji, B.A. Carlson, V.N. Gladyshev // Trends Biochem. Sci. - 2014. - V. 39. - N 3. - P. 112-120.

[16] Iwaoka, M. From Sulfur to Selenium. A New Research Arena in Chemical Biology and Biological Chemistry / M. Iwaoka, K. Arai // Curr. Chem. Biol. - 2013. -V. 7. - N 1. - P. 2-24.

[17] Peng, J.J. Mechanisms Affecting the Biosynthesis and Incorporation Rate of Selenocysteine / J.J. Peng, S.Y. Yue, Y.H. Fang, X.L. Liu, C.H. Wang // Molecules. -2021. - V. 26. - N 23. - 7120.

[18] Xu, X.M. Biosynthesis of selenocysteine on its tRNA in eukaryotes / X.M. Xu, B.A. Carlson, H. Mix, Y. Zhang, K. Saira, R.S. Glass, M.J. Berry, V.N. Gladyshev, D.L. Hatfield // PLoS Biol. - 2006. - V. 5. - N 1. - e4.

[19] Birringer, M. Trends in selenium biochemistry / M. Birringer, S. Pilawa, L. Flohe // Nat. Prod. Rep. - 2002. - V. 19. - N. 6. - P. 693-718.

[20] Dereven'kov, I.A. Kinetic and mechanistic studies on reaction between aquacobalamin and selenocysteine / I.A. Dereven'kov, A.Yu. Polyakova, S.V. Makarov // Eur. J. Inorg. Chem. - 2017. - V. 2017. - N 36. - P. 4174-4179.

[21] Dereven'kov, I.A. Mechanistic studies on the reaction between glutathionylcobalamin and selenocysteine / I.A. Dereven'kov, S.V. Makarov // J. Coord. Chem. - 2019. - V. 72. - N 8. - P. 1298-1306.

[22] Mattmiller, S.A. Regulation of inflammation by selenium and selenoproteins: impact on eicosanoid biosynthesis / S.A. Mattmiller, B.A. Carlson, L.M. Sordillo // J. Nutr. Sci. - 2013. - V. 2. - e28.

[23] Schrauzer, G.N. Selenomethionine and selenium yeast: appropriate forms of selenium for use in infant formulas and nutritional supplements / G.N. Schrauzer // J. Med. Foods. - 1998. - V. 1. - N 3. - P. 201-206.

[24] Huang, J. Distribution of glutathione and glutathione-related enzyme systems in mitochondria and cytosol of cultured cerebellar astrocytes and granule cells / J. Huang, M.A. Philbert // Brain Res. - 1995. - V. 680. - N 1-2. - P. 16-22.

[25] Toppo, S. Evolutionary and structural insights into the multifaceted glutathione peroxidase (Gpx) superfamily / S. Toppo, S. Vanin, V. Bosello, S.C. Tosatto // Antioxid. Redox Signaling. - 2008. - V. 10. - N 9. - P. 1501-1513.

[26] Mustacich, D. Thioredoxin reductase / D. Mustacich, G. Powis // Biochem. J. - 2000. - V. 346 (Pt 1). - P. 1-8.

[27] Papp, L.V. From Selenium to Selenoproteins: Synthesis, Identity, and Their Role in Human Health / L.V. Papp, J. Lu, A. Holmgren, K.K. Khanna // Antioxid. Redox Signal. - 2007. - V. 9. - N 7. - P. 775-806.

[28] Gereben, B. Cellular and molecular basis of deiodinase-regulated thyroid hormone signaling / B. Gereben, A.M. Zavacki, S. Ribich, B.W. Kim, S.A. Huang, W.S. Simonides, A. Zeöld, A.C. Bianco // Endocrinol. Rev. - 2008. - V. 29. - N 7. -P. 898-938.

[29] Darras, V.M. Iodothyronine deiodinase structure and function: from ascidians to humans / V.M. Darras, S.L.J. van Herck // J. Endocrinol. - 2012. - V. 215. -N 2. - P. 189-206.

[30] Kohrle, J. Selenium, the thyroid, and the endocrine system / J. Kohrle, F. Jakob, B. Contempre, J.E. Dumont // Endocrinol. Rev. - 2005. - V. 26. - N 7. -P. 944-984.

[31] Wombwell, C. [NiFeSe]-hydrogenase chemistry / C. Wombwell, C.A. Caputo, E. Reisner // Acc. Chem. Res. - 2015. - V. 48. - N 11. - P. 2858-2865.

[32] Labunskyy, V.M. Selenoproteins: molecular pathways and physiological roles / V.M. Labunskyy, D.L. Hatfield, V.N. Gladyshev // Physiol. Rev. - 2014. -V. 94. - N 3. - P. 739-777.

[33] Akhoon, S.A. Synthetic Organo-Selenium Compounds in Medicinal Domain / S.A. Akhoon, T. Naqvi, S. Nisar, M.A. Rizvi // Asian J. Chem. - 2015. - V. 27. - N 8. - P. 2745-2752.

[34] Krasowska, D. Diselenides and Benzisoselenazolones as Antiproliferative Agents and Glutathione-S-Transferase Inhibitors // D. Krasowska, N. Iraci, C. Santi, J. Drabowicz, M. Cieslak, J. Kazmierczak-Baranska, M. Palomba, K. Krolewska-Golinska, J. Magiera, L. Sancineto // Molecules. - 2019. - V. 24. - N 16. - 2914.

[35] Ip, C. In vitro and in vivo studies of methylseleninic acid: Evidence that a monomethylated selenium metabolite is critical for cancer chemoprevention / C. Ip, H.J. Thompson, Z. Zhu, H.E. Ganther // Cancer Res. - 2000. - V. 60. - N 11. -P. 2882-2886.

[36] Fernandes, A.P. Methylselenol formed by spontaneous methylation of selenide is a superior selenium substrate to the thioredoxin and glutaredoxin systems / A.P. Fernandes, M. Wallenberg, V. Gandin, S. Misra, F. Tisato, C. Marzano, M.P. Rigobello, S. Kumar, M. Bjornstedt // PLoS One. - 2012. - V. 7. - N 11. - e50727.

[37] Tarrado-Castellarnau, M. Methylseleninic acid promotes antitumour effects via nuclear FOXO3a translocation through Akt inhibition / M. Tarrado-Castellarnau, R. Cortés, M. Zanuy, J. Tarragó-Celada, I.H. Polat, R. Hill, T.W. Fan, W. Link, M. Cascante // Pharmacol. Res. - 2015. - V. 102. - P. 218-234.

[38] Spallholz, J.E. Dimethyldiselenide and Methylseleninic Acid Generate Superoxide in an In Vitro Chemiluminescence Assay in the Presence of Glutathione: Implications for the Anticarcinogenic Activity of L-Selenomethionine and L-Se-Methylselenocysteine / J.E. Spallholz, B.J. Shriver, T.W. Reid // Nutr. Cancer. - 2001. - V. 40. - N 1. - P. 34-41.

[39] Dauplais, M. Methylselenol Produced In Vivo from Methylseleninic Acid or Dimethyl Diselenide Induces Toxic Protein Aggregation in Saccharomyces cerevisiae / M. Dauplais, K. Bierla, C. Maizeray, R. Lestini, R. Lobinski, P. Plateau, J. Szpunar, M. Lazard // Int. J. Mol. Sci. - 2021. - V. 22. - N 5. - 2241.

[40] Davis, C.D. Selenium supplementation and cancer prevention / C.D. Davis // Curr. Nutr. Rep. - 2012. - V. 1. - N 1. - P. 16-23.

[41] Mokmeli, M. Kinetics study of selenium removal from copper sulfate-sulfuric acid solution / M. Mokmeli, B. Wassink, D. Dreisinger // Hydrometallurgy. -2013. - V. 139. - P. 13-25.

[42] Samra, K. The Pharmacology and Therapeutic Utility of Sodium Hydroselenide / K. Samra, M. Kuganesan, W. Smith, A. Kleyman, R. Tidswell, N. Arulkumaran, M. Singer, A. Dyson // Int. J. Mol. Sci. - 2021. - V. 22. - N 6. - 3258.

[43] Ohta, Y. Methylation and demethylation of intermediates selenide and methylselenol in the metabolism of selenium / Y. Ohta, K.T. Suzuki // Toxicol. Appl. Pharmacol. - 2008. - V. 226. - N 2. - P. 169-177.

[44] Kang, X. Cysteine-Activated Small-Molecule H2Se Donors Inspired by Synthetic H2S Donors / X. Kang, H. Huang, C. Jiang, L. Cheng, Y. Sang, X. Cai, Y. Dong, L. Sun, X. Wen, Z. Xi, L. Yi // J. Am. Chem. Soc. - 2022. - V. 144. - N 9. -P. 3957-3967.

[45] Cupp-Sutton, K.A. Biological Chemistry of Hydrogen Selenide / K.A. Cupp-Sutton, M.T. Ashby // Antioxidants (Basel). - 2016. - V. 5. - N 4. - e42.

[46] Liang, L. Kinetics of selenite reduction by zero-valent iron / L. Liang, X. Jiang, W. Yang, Y. Huang, X. Guan, L. Li // Desalin. Water Treat. - 2015. - V. 53. -N 9. - P. 2540-2548.

[47] Pettine, M. The reaction of selenium (IV) with ascorbic acid: its relevance in aqueous and soil systems / M. Pettine, F. Gennari, L. Campanella // Chemosphere. -2013. - V. 90. - N 2. - P. 245-250.

[48] Деревеньков, И.А. Взаимодействие супервосстановленного кобаламина с селенитом / И.А. Деревеньков, Д.С. Сальников, С.В. Макаров // Журн. физ. химии. - 2017. - T. 91. - № 12. - C. 2097-2101.

[49] Geoffroy, N. Reductive Precipitation of Elemental Selenium from Selenious Acidic Solutions Using Sodium Dithionite / N. Geoffroy, G.P. Demopoulos // Ind. Eng. Chem. Res. - 2009. - V. 48. - N 23. - P.10240-10246.

[50] Ball, S. Studies on the interaction of selenite and selenium with sulfur donors. Part 3. Sulfite / S. Ball, J. Milne // Can. J. Chem. - 1995. - V. 73. - N 5. -P. 716-724.

[51] Dawood, M.A.O. Selenium Nanoparticles as a Natural Antioxidant and Metabolic Regulator in Aquaculture: A Review / M.A.O. Dawood, M.F.E. Basuini, S. Yilmaz, H.M.R. Abdel-Latif, Z.A. Kari, M.K.A. Abdul Razab, H.A. Ahmed, M. Alagawany, M.S. Gewaily // Antioxidants. - 2021. - V. 10. - N 9. - 1364.

[52] Chung, S. Green synthesized bsa-coated selenium nanoparticles inhibit bacterial growth while promoting mammalian cell growth / S. Chung, R. Zhou, T.J. Webster // Int. J. Nanomed. - 2020. - V. 15. - P. 115-124.

[53] Dwivedi, C. An organic acid-induced synthesis and characterization of selenium nanoparticles / C. Dwivedi, C.P. Shah, K. Singh, M. Kumar, P.N. Bajaj // J. Nanotechnol. - 2011. - V. 2011. - 651971.

[54] Wen, S. Biosynthesis and antioxidation of nano-selenium using lemon juice as a reducing agent / S. Wen, Y. Hui, W. Chuang // Green Process. Synth. - 2021. -V. 10. - N 1. - P. 178-188.

[55] Chen, H. Selenium nanowires and nanotubes synthesized via a facile template-free solution method / H. Chen, D.W. Shin, J.G. Nam, K.W. Kwon, J.B. Yoo // Mater. Res. Bull. - 2010. - V. 45. - P. 699-704.

[56] Chen, Z. L-Cysteine-Assisted Controlled Synthesis of Selenium Nanospheres and Nanorods / Z. Chen, Y. Shen, A. Xie, J. Zhu, Z. Wu, F. Huang // Cryst. Growth Des. - 2009. - V. 9. - N 3. - P. 1327-1333.

[57] Kessi, J. Similarities between the abiotic reduction of selenite with glutathione and the dissimilatory reaction mediated by Rhodospirillum rubrum and Escherichia coli / J. Kessi, K.M. Hanselmann // J. Biol. Chem. - 2004. - V. 279. - N 49. - P. 50662-50669.

[58] Dawood, M.A.O. The evaluation of growth performance, blood health, oxidative status and immune-related gene expression in Nile tilapia (Oreochromis niloticus) fed dietary nano selenium spheres produced by lactic acid bacteria / M.A.O. Dawood, M. Zommara, N.M. Eweedah, A.I. Helal // Aquaculture. - 2020. - V. 515. -734571.

[59] Faramarzi, S. Nanobiotechnology approach in intracellular selenium nanoparticle synthesis using Saccharomyces cerevisiae - Fabrication and characterization / S. Faramarzi, Y. Anzabi, H. Jafarizadeh-Malmiri // Arch. Microbiol. -2020. - V. 202. - N 5. - P. 1203-1209.

[60] Khurana, A. Therapeutic applications of selenium nanoparticles / A. Khurana, S. Tekula, M.A. Saifi, P. Venkatesh, C. Godugu // Biomed. Pharmacother. -2019. - V. 111. - P. 802-812.

[61] Torres, S.K. Biosynthesis of selenium nanoparticles by Pantoea agglomerans and their antioxidant activity / S.K. Torres, V.L. Campos, C.G. León, S.M. Rodríguez-Llamazares, S.M. Rojas, M. González, C. Smith, M.A. Mondaca // J. Nanopart. Res. -2012. - V. 14. - N 11. - 1236.

[62] Desai, M.P. The mechanism of uptake of biodegradable microparticles in Caco-2 cells is size dependent / M.P. Desai, V. Labhasetwar, E. Walter, R.J. Levy, G.L. Amidon // Pharm. Res. - 1997. - V. 14. - N 11. - P. 1568-1573.

[63] Hosnedlova, B. Nano-selenium and its nanomedicine applications: a critical review // B. Hosnedlova, M. Kepinska, S. Skalickova, C. Fernandez, B. Ruttkay-Nedecky, Q. Peng, M. Baron, M. Melcova, R. Opatrilova, J. Zidkova, G. Bj0rklund, J. Sochor, R. Kizek // Int. J. Nanomedicine. - 2018. - V. 13. - P. 2107-2128.

[64] Zhai, X. Antioxidant capacities of the selenium nanoparticles stabilized by chitosan / X. Zhai, C. Zhang, G. Zhao, S. Stoll, F. Ren, X. Leng // J. Nanobiotechnology. - 2017. - V. 15. - N 1. - 4.

[65] Jain, R. Extracellular polymeric substances govern the surface charge of biogenic elemental selenium nanoparticles / R. Jain, N. Jordan, S. Weiss, H. Foerstendorf, K. Heim, R. Kacker, R. Hübner, H. Kramer, E.D. van Hullebusch, F. Farges, P.N. Lens // Environ. Sci. Technol. - 2015. - V. 49. - N 3. - P. 1713-1720.

[66] Zhang, J.S. Biological effects of a nano red elemental selenium / J.S. Zhang, X.Y. Gao, L.D. Zhang, Y.P. Bao // Biofactors. - 2001. - V. 15. - N 1. - P. 27-38.

[67] Валуева, С.В. Структурно-морфологические и биологические свойства наночастиц селена, стабилизированных бычьим сывороточным альбумином / С.В. Валуева, Л.Н. Боровикова, В.В. Коренева, Я.И. Назаркина, А.И. Киппер, В.В. Копейкин // Журн. физ. химии. - 2007. - Т. 81. - № 7. - С. 1329-1333.

[68] Gurinder, K. Biomineralization of Fine Selenium Crystalline Rods and Amorphous Spheres // K. Gurinder, I. Mohammad, B.M. Singh // J. Phys. Chem. C. -2009. - V. 113. - N 31. - P. 13670-13676.

[69] Mal, J. A comparison of fate and toxicity of selenite, biogenically, and chemically synthesized selenium nanoparticles to zebrafish (Danio rerio) embryogenesis

/ J. Mal, W.J. Veneman, Y.V. Nancharaiah, E.D. van Hullebusch, W.J. Peijnenburg, M.G. Vijver, P.N. Lens // Nanotoxicology. - 2017. - V. 11. - N 1. - P. 87-97.

[70] Prasanth. S. Elucidating the interaction of L-cysteine-capped selenium nanoparticles and human serum albumin: spectroscopic and thermodynamic analysis / S. Prasanth, C. Sudarsanakumar // New J. Chem. - 2017. - V. 41. - N 17. -P. 9521-9530.

[71] Zhou, M. Rapid synthesis of NADPH responsive CdSe quantum dots from selenium nanoparticles / M. Zhou, B. Liu, C. Lv, Z. Chen, J. Shena // RSC Adv. -2014. - V. 4. - N 105. - P. 61133-61136.

[72] Seby, F. A critical review of thermodynamic data for selenium species at 25 °C / F. Seby, M. Potin-Gautier, E. Giffaut, G. Borge, O.F.X. Donard // Chem. Geology. - 2001. - V. 171. - N 3-4. - P. 173-194.

[73] Bard, A.J. Standard potentials in aqueous solution / A.J. Bard, R. Parsons, J. Jordan - New York : M. Dekker - 1985. - 834 p.

[74] Masscheleyn, P.H. Biogeochemical behavior of selenium in anoxic soils and sediments: an equilibrium thermodynamic approach / P.H. Masscheleyn, R.D. Delaune, W.H. Patrick // J. Environ. Sci. Health. - 1991. - V. 26. - N 4. - P. 555-573.

[75] Onoguchi, A. Kinetics and mechanism of selenate and selenite removal in solution by green rust-sulfate / A. Onoguchi, G. Granata, D. Haraguchi, H. Hayashi, C. Tokoro // R. Soc. Open Sci. - 2019. - V. 6. - N 4. - 182147.

[76] Zingaro, R. Selenium / R. Zingaro, C.W. Cooper. - New York : Van Nostrand Reinhold Company - 1974. - 835 p.

[77] Ganther, H.E. Selenotrisulfides. Formation by reaction of thiols with selenious acid / H.E. Ganther // Biochemistry. - 1968. - V. 7. - N 8. - P. 2898-2905.

[78] Kice, J.L. Mechanism of the reaction of thiols with selenite / J.L. Kice, T.W.S. Lee, S.T. Pan // J. Am. Chem. Soc. - 1980. - V. 102. - N 13. - P. 4448-4455.

[79] Gennari, F. Reduction of selenite by cysteine in ionic media / F. Gennari, V. K. Sharma, M. Pettine, L. Campanella, F.J. Millero // Geochim. Cosmochim. Acta. -2014. - V. 124. - P. 98-108.

[80] Tsen, C.C. Catalytic oxidation of glutathione and other sulfhydryl compounds by selenite / C.C. Tsen, A.L. Tappel // J. Biol. Chem. - 1958. - V. 233. - P. 1230-1232.

[81] Cui, S.Y. Interaction of Glutathione and Sodium Selenite In vitro Investigated by Electrospray Ionization Tandem Mass Spectrometry / S.Y. Cui, H. Jin, S.J. Kim, A.P. Kumar, Y.I. Lee // J. Biochem. - 2008. - V. 143. - N 5. - P. 685-693.

[82] Lazard, M. Recent advances in the mechanism of selenoamino acids toxicity in eukaryotic cells / M. Lazard, M. Dauplais, S. Blanquet, P. Plateau // Biomol. Concepts. - 2017. - V. 8. - N 2. - P. 93-104.

[83] Peyroche, G. Sodium Selenide Toxicity Is Mediated by O2-Dependent DNA Breaks / G. Peyroche, C. Saveanu, M. Dauplais, M. Lazard, F. Beuneu, L. Decourty, C. Malabat, A. Jacquier, S. Blanquet, P. Plateau // PLoS One. - 2012. - V. 7. - N 5. -e36343.

[84] Tobe, T. Thiol-mediated multiple mechanisms centered on selenodiglutathione determine selenium cytotoxicity against MCF-7 cancer cells / T. Tobe, K. Ueda, M. Ando, Y. Okamoto, N. Kojima // J. Biol. Inorg. Chem. - 2015. - V. 20. - N 4. - P. 687-694.

[85] Chen, J.J. Oxidation of glutathione and superoxide generation by inorganic and organic selenium compounds / J.J. Chen, L.M. Boylan, C.K. Wu, J.E. Spallholz // BioFactors. - 2007. - V. 31. - N 1. - P. 55-66.

[86] Yamasaki, M.C. Radioprotective Effect of Sodium Selenite on Mandible of Irradiated Rats / M.C. Yamasaki, R. CavalcanteFontenele, Y. Nejaim, D.Q. Freitas // Braz. Dent. J. - 2019. - V. 30. - N 3. - P. 232-237.

[87] Schmidt, T. Effect of high-dose sodium selenite in cardiac surgery patients: A randomized controlled bi-center trial / T. Schmidt, H. Pargger, E. Seeberger, F. Eckhart, S. von Felten, C. Haberthur // Clin. Nutr. - 2018. - V. 37. - N 4. -P. 1172-1180.

[88] Ren, Z. Sodium selenite inhibits deoxynivalenol-induced injury in GPX1-knockdown porcine splenic lymphocytes in culture / Z. Ren, Y. Fan, Z. Zhang, C. Chen,

C. Chen, X. Wang, J. Deng, G. Peng, Y. Hu, S. Cao, S. Yu, X. Ma, L. Shen, Z. Zhong, Z. Zhou, Z. Xu, Z. Zuo // Sci. Rep. - 2018. - V. 8. - N 1. - 17676.

[89] Yan, D. Sodium Selenite Improves The Therapeutic Effect Of BMSCs Via Promoting The Proliferation And Differentiation, Thereby Promoting The Hematopoietic Factors / D. Yan, B. Tang, L. Yan, L. Zhang, M. Miao, X. Chen, G. Sui, Q. Zhang, D. Liu, H. Wang // Onco Targets Ther. - 2019. - V. 12. - P. 9685-9696.

[90] Kieliszek, M. Application of Sodium Selenite in the Prevention and Treatment of Cancers / M. Kieliszek, B. Lipinski, S. Blazejak // Cells. - 2017. - V. 6. -N 4. - e39.

[91] Knox, S.J. Results from a Phase 1 Study of Sodium Selenite in Combination with Palliative Radiation Therapy in Patients with Metastatic Cancer / S.J. Knox, P. Jayachandran, C.A. Keeling, K.J. Stevens, N. Sandhu, S.L. Stamps-DeAnda, R. Savic, L. Shura, M.K. Buyyounouski, K. Grimes // Transl. Oncol. - 2019. - V. 12. - N 11. -P. 1525-1531.

[92] Urbankova, L. Antioxidant status of rats' blood and liver affected by sodium selenite and selenium nanoparticles / L. Urbankova, P. Horky, J. Skladanka, M. Pribilova, V. Smolikova, P. Nevrkla, N. Cernei, Z. Lackova, J. Hedbavny, A. Ridoskova, V. Adam, P. Kopel // Peer J. - 2018. - V. 6. - e4862.

[93] Han, X.J. Effect of sodium selenite and selenium yeast on performance, egg quality, antioxidant capacity, and selenium deposition of laying hens / X.J. Han, P. Qin, W.X. Li, Q.G. Ma, C. Ji, J.Y. Zhang, L.H. Zhao // Poult. Sci. - 2017. - V. 96. - N 11. -P. 3973-3980.

[94] Wang, X. Safety Assessment and Comparison of Sodium Selenite and Bioselenium Obtained from Yeast in Mice / X. Wang, Y. Yang, H. Zhang, J. Liu // Biomed. Res. Int. - 2017. - V. 2017. - 3980972.

[95] Falka, M. Effects of dietary sodium selenite and organic selenium sources on immune and inflammatory responses and selenium deposition in growing pigs / M. Falk, A. Bernhoft, T. Framsta, B. Salbud, H. Wisl0ff, T.M. Kortner, A.B. Kristoffersen, M. Oropeza-Moe // J. Trace Elem. Med. Biol. - 2018. - V. 50. - P. 527-536.

[96] Palego, L. Sulfur Metabolism and Sulfur-Containing Amino Acids: I-Molecular Effectors / L. Palego, L. Betti, G. Giannaccini // Biochem. Pharmacol. 2015.

- V. 4. - N 7. - 1000158.

[97] Leustek, T. Pathways and Regulation of Sulfur Metabolism Revealed Through Molecular and Genetic Studies / T. Leustek, M.N. Martin, J.A. Bick, J.P. Davies // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. - 2000. - V. 51. - P. 141-165.

[98] Schwartz, N.B. Sulfate activation and transport in mammals: system components and mechanisms / N.B. Schwartz, S. Lyle, J.D. Ozeran, H. Li, A. Deyrup, K. Ng, J. Westley // Chem. Biol. Interact. - 1998. - V. 109. - N 1-3. - P. 143-151.

[99] Miura, Y. Antioxidant activities of cysteine derivatives against lipid oxidation in anhydrous media / Y. Miura, S. Honda, A. Masuda, T. Masuda // Biosci. Biotechnol. Biochem. - 2014. - V. 78. - N 8. - P. 1452-1455.

[100] Mthembu, S.N. Breaking a Couple: Disulfide Reducing Agents / S.N. Mthembu, A. Sharma, F. Albericio, B.G. de la Torre // Chembiochem. - 2020. - V. 21.

- N 14. - P. 1947-1954.

[101] Qin, M. Protein folding guides disulfide bond formation / M. Qin, W. Wang, D, Thirumalai // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2015. - V. 112. - N 36. -P. 11241-11246.

[102] Brosnan, J.T. The sulfur-containing amino acids: an overview / J.T. Brosnan, M.E. Brosnan // J. Nutr. - 2006. - V. 136. - P. 1636S-1640S.

[103] Finkelstein, J.D. Metabolic regulatory properties of S-adenosylmethionine and S-adenosylhomocysteine / J.D. Finkelstein // Clin. Chem. Lab. Med. - 2007. -V. 45. - N 12. - P. 1694-1699.

[104] Sies, H. Glutathione and its role in cellular functions / H. Sies // Free Radical Biol. Med. - 1999. - V. 27. - P. 916-921.

[105] Dalle-Donne, I. S-glutathionylation in protein redox regulation / I. Dalle-Donne, R. Rossi, D. Giustarini, R. Colombo, A. Milzani // Free Radic. Biol. Med. -2007. - V. 43. - P. 883-898.

[106] Deponte, M. Glutathione catalysis and the reaction mechanisms of glutathione-dependent enzymes / M. Deponte // Biochim. Biophys. Acta. - 2013. - V. 1830. - N 5. - P. 3217-3266.

[107] Shanbhag, P.P. Drug delivery through nails: Present and future / P.P. Shanbhag, U. Jani // New Horiz. Transl. Med. - 2017. - V. 3. - N 5. - P. 252-263.

[108] Aldini, G. N-Acetylcysteine as an antioxidant and disulphide breaking agent: the reasons why / G. Aldini, A. Altomare, G. Baron, G. Vistoli, M. Carini, L. Borsani, F. Sergio // Free Radic. Res. - 2018. - V. 52. - N 7. - P. 751-762.

[109] Khengar, R.H. Nail swelling as a pre-formulation screen for the selection and optimisation of ungual penetration enhancers / R.H. Khengar, S.A. Jones, R.B. Turner, B. Forbes, M.B. Brown // Pharm. Res. - 2007. - V. 24. - N 12. - P. 2207-2212.

[110] Powell, C.R. A review of hydrogen sulfide (H2S) donors: Chemistry and potential therapeutic applications / C.R. Powell, K.M. Dillon, J.B. Matson // Biochem. Pharmacol. - 2018. - V. 149. - P. 110-123.

[111] Scrivner, O. Expanding the Reactive Sulfur Metabolome: Intracellular and Efflux Measurements of Small Oxoacids of Sulfur (SOS) and H2S in Human Primary Vascular Cell Culture / O. Scrivner, A. Ismaeel, M.R. Kumar, K. Sorokolet, P. Koutakis, P.J. Farmer // Molecules. - 2021. - V. 26. - N 23. - 7160.

[112] Szabo, C. Hydrogen sulphide and its therapeutic potential / C. Szabo // Nat. Rev. Drug. Discov. - 2007. - V. 6. - N 11. - P. 917-935.

[113] Myszkowska, J. Biosynthesis, Quantification and Genetic Diseases of the Smallest Signaling Thiol Metabolite: Hydrogen Sulfide / J. Myszkowska, I. Derevenkov, S.V. Makarov, U. Spiekerkoetter, L. Hannibal // Antioxidants (Basel). -2021. - V. 10. - N 7. - 1065.

[114] Wingert, V. Thiolatocobalamins repair the activity of pathogenic variants of the human cobalamin processing enzyme CblC / V. Wingert, S. Mukherjee, A.J. Esser, S. Behringer, S. Tanimowo, M. Klenzendorf, I.A. Derevenkov, S.V. Makarov, D.W. Jacobsen, U. Spiekerkoetter, L. Hannibal // Biochimie. - 2021. - V. 183. - P. 108-125.

[115] Salnikov, D.S. Kinetics and Mechanism of the Reaction of Hydrogen Sulfide with Cobalamin in Aqueous Solution / D.S. Salnikov, P.N. Kucherenko, I.A. Dereven'kov, S.V. Makarov, R. van Eldik // Eur. J. Inorg. Chem. - 2014. - V. 2014. -N 25. - P. 852-862.

[116] Xia, L. Studies on the Formation of Glutathionylcobalamin: Any Free Intracellular Aquacobalamin Is Likely to Be Rapidly and Irreversibly Converted to Glutathionylcobalamin / L. Xia, A.G. Cregan, L.A. Berben, N.E. Brasch // Inorg. Chem. - 2004. - V. 43. - N 21. - P. 6848-6857.

[117] Rodgers, Z.L. Fluorophore assisted photolysis of thiolato-cob(III)alamins / Z.L. Rodgers, T.A. Shell, A.M. Brugh, H.L. Nowotarski, M.D.E. Forbest, D.S. Lawrence // Inorg. Chem. - 2016. - V. 55. - N 5. - P. 1962-1969.

[118] Qadeer, K. Photochemical interaction of cyanocobalamin and hydroxocobalamin with cysteine / K. Qadeer, A. Arsalan, I. Ahmad, K. Fatima, Z. Anwar, S. Ahmed, S.R. Khattak, S. Mahmud // J. Mol. Struct. - 2021. - V. 1228. -129441.

[119] Giles, G.I. The Reactive Sulfur Species Concept: 15 Years On / G.I. Giles, M.J. Nasim, W. Ali, C. Jacob // Antioxidants (Basel). - 2017. - V. 6. - N 2. - 38.

[120] Gruhlke, M.C. The biology of reactive sulfur species (RSS) / M.C. Gruhlke, A.J. Slusarenko // Plant. Physiol. Biochem. - 2012. - V. 59. - P. 98-107.

[121] Betterton, E.A. Kinetics and Mechanism of the Oxidation of Aqueous Hydrogen Sulfide by Peroxymonosulfate / E.A. Betterton, M.R. Hoffmann // Environ. Sci. Technol. - 1990. - V. 24. - P. 1819-1824.

[122] Макаров, С.В. Новые направления в химии серосодержащих восстановителей / С.В. Макаров // Успехи химии. - 2001. - Т. 70. - № 10. -С. 996-1007.

[123] Makarov, S.V. Reactivity of Small Oxoacids of Sulfur / S.V. Makarov, A.K. Horvath, A.S. Makarova // Molecules. - 2019. - V. 24. - N 15. - 2768.

[124] Oettl, K. Physiological and pathological changes in the redox state of human serum albumin critically influence its binding properties / K. Oettl, R.E. Stauber // Br. J. Pharmacol. - 2007. - V. 151. - N 5. - P. 580-590.

[125] Jalan, R. Acute-on-chronic liver failure: pathophysiological basis of therapeutic options / R. Jalan, R. Williams // Blood Purif. - 2002. - V. 20. - N 3. -P. 252-261.

[126] Bujacz, A. Structures of bovine, equine and leporine serum albumin / A. Bujacz // Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. - 2012. - V. 68(Pt 10). - P. 1278-1289.

[127] Watanabe, H. Clinical implications associated with the posttranslational modification-induced functional impairment of albumin in oxidative stress-related diseases / H. Watanabe, T. Imafuku, M. Otagiri, T.J. Maruyama // Pharm. Sci. - 2017. -V. 106. - N 9. - P. 2195-2203.

[128] Bocedi, A. Thiol disulfide exchange reactions in human serum albumin: the apparent paradox of the redox transitions of Cys34 / A. Bocedi, G. Cattani, L. Stella, R. Massoud, G. Ricci // FEBS J. - 2018. - V. 285. - N 17. - P. 3225-3237.

[129] Nakashima, F. Structural and functional insights into S-thiolation of human serum albumins / F. Nakashima, T. Shibata, K. Kamiya, J. Yoshitake, R. Kikuchi, T. Matsushita, I. Ishii, J.A. Giménez-Bastida, C. Schneider, K. Uchida // Sci. Rep. - 2018. - V. 8. - N 1. - 932.

[130] Bailey J.L. Studies on the reaction of sulfite with proteins / J.L. Bailey, R.D. Cole // J. Biol. Chem. - 1959. - V. 234. - N 7. - P. 1733-1739.

[131] Swan, J.M. Thiols, Disulphides and Thiosulphates: Some New Reactions and Possibilities in Peptide and Protein Chemistry / J.M. Swan // Nature - 1957. -V. 180. - P. 643-645.

[132] Kella, N.K.D. Effect of oxidative sulfitolysis of disulfide bonds of bovine serum albumin on its structural properties: a physiochemical study / N.K.D. Kella, Y.J. Kang, J.E. Kinsella // J. Protein. Chem. - 1988. - V. 7. - N 5. - P. 535-548.

[133] Stone, M.J. Homogeneous sulfopeptides and sulfoproteins: synthetic approaches and applications to characterize the effects of tyrosine sulfation on

biochemical function / M.J. Stone, R.J. Payne // Acc. Chem. Res. - 2015. - V. 48. -P. 2251-2261.

[134] Schneider, J.F. Metabolic interrelations of sulfur in proteins, thiosulfate, and cysteine / J.F. Schneider, J. Westley // J. Biol. Chem. - 1969. - V. 244. - N 20. -P. 5735-5744.

[135] Jarabak, R. Serum albumin and cyanide detoxication. Kinetic characterization of a reactive albumin-sulfur complex / R. Jarabak, J. Westley // J. Biol. Chem. - 1986. - V. 261. - N 23. - P. 10793-10796.

[136] Balkrishna, S.J. An ebselen like catalyst with enhanced GPx activity via a selenol intermediate / S.J. Balkrishna, S. Kumar, G.K. Azad, B.S. Bhakuni, P. Panini, N. Ahalawat, R.S. Tomar, M.R. Detty, S. Kumar // Org. Biomol. Chem. - 2014. -V. 12. - N 8. - P. 1215-1219.

[137] Arai, K. Preparation of selenoinsulin as a long-lasting insulin analogue / K. Arai, T. Takei, M. Okumura, S. Watanabe, Y. Amagai, Y. Asahina, L. Moroder, H. Hojo, K. Inaba K, M. Iwaoka // Angew. Chem. Int. Ed. - 2017. - V. 56. - N 20. -P. 5522-5526.

[138] Gowda, R. Simultaneous targeting of COX-2 and AKT using selenocoxib-1-GSH to inhibit melanoma / R. Gowda, S.V. Madhunapantula, D. Desai, S. Amin, G.P. Robertson // Mol. Cancer Ther. - 2013. - V. 12. - N 1. - P. 3-15.

[139] Haratake, M. Thiol-targeted introduction of selenocysteine to polypeptides for synthesis of glutathione peroxidase mimics / M. Haratake, T. Sakano, T. Fuchigami, M. Nakayama // Metallomics. - 2011. - V. 3. - N 7. - P. 702-709.

[140] Steinmann, D. Selenium and sulfur in exchange reactions: a comparative study / D. Steinmann, T. Nauser, W.H. Koppenol // J. Org. Chem. - 2010. - V. 75. -N 19. - P. 6696-6699.

[141] Mugesh, G. Biomimetic studies on iodothyronine deiodinase intermediates: modeling the reduction of selenenyl iodide by thiols / G. Mugesh, W.W. du Mont, C. Wismach, P.G. Jones // Chembiochem. - 2002. - V. 3. - N 5. - P. 440-447.

[142] Kice, J.L. Oxidation-Reduction Reactions of Organoselenium Compounds. 1. Mechanism of the Reaction between Seleninic Acids and Thiols / J.L. Kice, T.W.S. Lee // J. Am. Chem. Soc. - 1978. - V. 100. - N 16. - P. 5094-5102.

[143] Abdo, M. Seleninate in place of phosphate: irreversible inhibition of protein tyrosine phosphatases / M. Abdo, S. Liu, B. Zhou, C.D. Walls, L. Wu, S. Knapp, Z.Y. Zhang // J. Am. Chem. Soc. - 2008. - V. 130. - N 40. - P. 13196-13197.

[144] Abdo, M. Biohybrid -Se-S- coupling reactions of an amino acid derived seleninate / M. Abdo, Z. Sun, S. Knapp // Molecules. - 2013. - V. 18. - N 2. -P. 1963-1972.

[145] Hamsath, A. Chemistry and Chemical Biology of Selenenyl Sulfides and Thioseleninic Acids / A. Hamsath, M. Xian // Antioxid. Redox. Signal. - 2020. - V. 33. - N 16. - P. 1143-1157.

[146] Patarasakulchai, N. Comparative reactivities of selenosulfates and selenenylthiosulfates with thiols / N. Patarasakulchai, P.T. Southwell-Keely // Phosph. Sulfur Silicon Relat. Elem. - 1985. - V. 22. - N 3. - P. 277-282.

[147] Wang, Y. Hydrogen sulfide mediated tandem reaction of selenenyl sulfides and its application in fluorescent probe development / Y. Wang, C.T. Yang, S. Xu, W. Chen, M. Xian // Org. Lett. - 2019. - V. 21. - N 18. - P. 7573-7576.

[148] Schützenberger, P. Sur un Nouvel Acide de Soufre / P. Schützenberger // Compt. Rendus. - 1869. - V. 69. - P. 196-201.

[149] Ullmann, F. Ullmann's encyclopedia of industrial chemistry, 40 Volume Set, 7th Edition / F. Ullmann - Weinheim : Wiley-VCH - 2011. - 29456 p.

[150] Drozdova, Y.R. Structures and Energies of Various Isomers of Dithionous Acid, H2S2O4, and of Its Anion HS2O4-1 / Y.R. Drozdova, R. Steudel, R.H. Hertwig, W. Koch, T. Steiger // J. Phys. Chem. A. - 1998. - V. 102. - P. 990-996.

[151] Salnikov, D.S. Cobalamin reduction by dithionite. Evidence for the formation of a six-coordinate cobalamin(II) complex / D.S. Salnikov, R. Silaghi-Dumitrescu, S.V. Makarov, R. van Eldik, G.R. Boss // Dalton Trans. - 2011. - V. 40. -P. 9831-9834.

[152] Adeyemo, A. Kinetics of the Reduction of Cyano Cobalt (III) Porphyrins by Dithionite / A. Adeyemo, A. Valiotti, P. Hambright // Inorg. Chim. Acta. - 1982. -V. 64. - P. L251-L253.

[153] Kudrik, E.V. Kinetics and Mechanism of the Iron Phthalocyanine Catalyzed Reduction of Nitrite by Dithionite and Sulfoxylate in Aqueous Solution / E.V. Kudrik, S.V. Makarov, A. Zahl, R. van Eldik // Inorg. Chem. - 2005. - V. 44. -P. 6470-6475.

[154] Reinking, K. Zur Constitution der Aldehydschwefligsauren Salze und der Hydroschwefligen Säure / K. Reinking, E. Dehnel, H. Labhardt // Chem. Ber. - 1905. -V. 38. - P. 1069-1080.

[155] Makarov, S.V. Sodium Dithionite and Its Relatives: Past and Present / S.V. Makarov, R. Silaghi-Dumitrescu // J. Sulfur Chem. - 2013. - V. 34. - P. 444-449.

[156] Буданов, В.В. Химия серосодержащих восстановителей (ронгалит, дитионит, диоксид тиомочевины) / В.В. Буданов, С.В. Макаров - М. : Химия -1994. - 140 с.

[157] Макаров, С.В. Полярографическое исследование раствора ронгалита / Макаров С.В., Поленов Ю.В., Буданов В.В. // Журн. неорган. химии. - 1984. -Т. 29. - № 10. - С. 2456-2460.

[158] Münchow, V. The Decomposition of Aqueous Dithionite and Its Reactions with Polythionates SnO62- (n = 3-5) Studied by Ion-Pair Chromatography / V. Münchow, R. Steudel // Z. Anorg. Allg. Chem. - 1994. - V. 620. - N 1. - P. 121-126.

[159] Makarov, S.V. Reactive Oxygen Species in the Aerobic Decomposition of Sodium Hydroxymethanesulfinate / S.V. Makarov, C. Mundoma, S.A. Svarovsky, X. Shi, P.M. Gannett, R.H. Simoyi // Arch. Biochem. Biophys. - 1999. - V. 367. - N 2. -P. 289-296.

[160] Kotha, S. Rongalite: a useful green reagent in organic synthesis / S. Kotha, P. Khedkar // Chem. Rev. - 2012. - V. 112. - N 3. - P. 1650-1680.

[161] Власова Е.А. Восстановление нитрита гидроксиметансульфинатом натрия в присутствии тетрасульфофталоцианинов кобальта и железа / Е.А.

Власова, С.В. Макаров, А.С. Макарова, Е.С. Агеева // Изв. вузов. Химия и хим. технол. - 2010. - T. 53. - № 5. - P. 74-78.

[162] Arellano, O. Novel synthesis of SrSe by reduction of selenium into rongalite solutions / O. Arellano, A. Rojas-Hernández, R. Gómez-Fuentes, R. Ochoa-Landín, D. Berman-Mendoza, T. Reynoso, L. Ramírez-Rodríguez, S. Castillo // J. Ovonic. Res. - 2014. - V. 10. - N 2. - P. 55-59.

[163] Jiang, L.F. Optical properties of SrSe thin films grown by molecular beam epitaxy / L.F. Jiang, W.Z. Shen // J. Appl. Phys. - 2002. - V. 91. - N 11. -P. 9015-9018.

[164] Makarov, S.V. Recent Developments in the Chemistry of Thiourea Oxides / S.V. Makarov, A.K. Horváth, R. Silaghi-Dumitrescu, Q. Gao // Chem. Eur. J. - 2014. -V. 34. - P. 14164-14176.

[165] de Barry Barnett, E. VII. - The Action of Hydrogen Dioxide on Thiocarbamides / E. de Barry Barnett // J. Chem. Soc. - 1910. - V. 97. - P. 63-65.

[166] Kim, K. Monosubstituted Guanidines from Primary Amines and Aminoiminomethanesulfonic Acid / K. Kim, Y.T. Lin, H.S. Mosher // Tetrahedron Lett. - 1988. - V. 29. - N 26. - P. 3183-3186.

[167] Li, W. Paired Electrosynthesis of Aminoiminomethanesulfonic Acids / W. Li, T. Nonaka // Electrochim. Acta. - 1999. - V. 44. - P. 2605-2612.

[168] Zhou, W. Theoretical Mechanism for the Oxidation of Thiourea by Hydrogen Peroxide in Gas State / W. Zhou, K. Peng, F. Tao // J. Mol. Struct.: THEOCHEM. - 2007. - V. 821. - N 1-3. - P. 116-124.

[169] Csekö, G. Kinetic Evidence of Tautomerism of Thiourea Dioxide in Aqueous Acidic Solutions / G. Csekö, Y. Hu, Y. Song, T.R. Kégl, Q. Gao, S.V. Makarov, A.K. Horváth // Eur. J. Inorg. Chem. - 2014. - V. 11. - P. 1875-1879.

[170]. Hu, Y. Kinetic Study on Hydrolysis and Oxidation of Formamidine Disulfidein Acidic Solutions / Y. Hu, J. Feng, Y. Li, Y. Sun, L. Xu, Y. Zhao, Q. Gao // Sci. China Chem. - 2012. - V. 55. - N 2. - P. 235-241.

[171] Gao, Q. Simultaneous tracking of sulfur species in the oxidation of thiourea by hydrogen peroxide / Q. Gao, G. Wang, Y. Sun, I.R. Epstein // J. Phys. Chem. A. -2008. - V. 112. - N 26. - P. 5771-5773.

[172] Poulsen, L.L. S-Oxygenation of N-Substituted Thioureas Catalyzed by the Pig Liver Microsomal FAD-Containing Monooxygenase / L.L. Poulsen, R.M. Hyslop, D.M. Ziegler // Arch. Biochem. Biophys. - 1979. - V. 198. - N 1. - P. 78-88.

[173] Ojo, J.F. Organosulfur Oxoacids. Part 1. Synthesis, Structure, and Reactivity of Dimethylaminoiminomethanesulfinic Acid / J.F. Ojo, J.L. Petersen, A. Otoikhian, R.H. Simoyi // Can. J. Chem. - 2006. - V. 84. - N 5. - P. 825-830.

[174] Kis, Z. Computational Investigations on the Electronic Structure and Reactivity of Thiourea Dioxide: Sulfoxylate Formation, Tautomerism and Dioxygen Liberation / Z. Kis, S.V. Makarov, R. Silaghi-Dumitrescu // J. Sulfur Chem. - 2010. -V. 31. - N 1. - P. 27-39.

[175] Hu, Y. Oxidations at Sulfur Centers by Aqueous Hypochlorous Acid and Hypochlorite: Cl+ Versus O Atom Transfer / Y. Hu, G. Xie, D.M. Stanbury // Inorg. Chem. - 2017. - V. 56. - P. 4047-4056.

[176] Chigwada, T. S-Oxygenation of Thiocarbamides V: Oxidation of Tetramethylthiourea by Chlorite in Slightly Acidic Media / T. Chigwada, W. Mbiya, K. Chipiso, R.H. Simoyi // J. Phys. Chem. A. - 2014. - V.118. - P. 5903-5914.

[177] Ajibola, R.O. S-Oxygenation of Thiocarbamides IV: Kinetics of Oxidation of Tetramethylthiourea by Aqueous Bromine and Acidic Bromate / R.O. Ajibola, R.H. Simoyi // J. Phys. Chem. A. - 2011. - V.115. - N 3. - P. 2735-2744.

[178] Li, D. Non Corrosive, Non-Absorbing Organic Redox Couple for Dye-Sensitized Solar Cells / D. Li, H. Li, Y. Luo, K. Li, Q. Meng, M. Armand, L. Chen // Adv. Funct. Mater. - 2010. - V. 20. - N 19. - P. 3358-3365.

[179] Liu, Y. An Organic Redox Mediator for Dye-Sensitized Solar Cells with Near Unity Quantum Efficiency / Y. Liu, J. R. Jennings, M. Parameswaran, Q. Wang // Energy Environ. Sci. - 2011. - V. 4. - N 2. - P. 564-571.

[180] Яровенко, Е.Я. Синтез и свойства алкил (арил) замещенных формамидинсульфиновых кислот / Е.Я. Яровенко, Р.П. Ластовский // Журн. орган. химии. - 1970. - Т. 6. - № 5. - С. 947-949.

[181] Havel, J.J. A synthesis of formamidinesulfinic acids and formamidines / J.J. Havel, R.Q. Kluttz // Synth. Commun. - 1974. - V. 4. - N 6. - P. 389-393.

[182] Hoffmann, M. Kinetics and Mechanism of the Oxidation of Thiourea and N,N'-dialkylthioureas by Hydrogen Peroxide / M. Hoffmann, J.O. Edwards // Inorg. Chem. - 1977. - V. 16. - N 12. - P. 3333-3338.

[183] Saha, S.K. Isothiocarbamido Radicals from Thiourea: Electron Spin Resonance Spectroscopy of N-Benzylidene-t-butylamine-N-Oxide and 5,5-Dimethyl-1-Pyrroline-N-Oxide Spin Adducts / S.K. Saha, D.J. Greenslade // Bull. Chem. Soc. Jpn. -1992. - V. 65. - P. 2720-2723.

[184] Sullivan, R.A.L. The Crystal and Molecular Structure of Thiourea Dioxide / R.A.L. Sullivan, A. Hargreaves // Acta Cryst. - 1962. - V. 15. - P. 675-682.

[185] Gao, Q. Oxidation and Decomposition Kinetics of Thiourea Oxides / Q. Gao, B. Liu, L. Li, J. Wang // J. Phys. Chem. A. - 2007. - V. 111. - N 5. - P. 872-877.

[186] Miller, A.E. Chemistry of Aminoiminomethanesulfonic and Sulfonic Acids Related to the Toxicity of Thioureas / A.E. Miller, J.J. Bischoff, K. Pae // Chem. Res. Toxicol. - 1988. - V. 1. - N 3. - P. 169-174.

[187] Makarov, S.V. Sodium Dithionite, Rongalite and Thiourea Oxides: Chemistry and Application / S.V. Makarov, A.K. Horváth, R. Silaghi-Dumitrescu, Q. Gao - Singapore: World Scientific - 2016. - 219 р.

[188] Svarovsky, S.A. Reactive oxygen species in aerobic decomposition of thioureas dioxides / S.A. Svarovsky, R.H. Simoyi, S.V. Makarov // J. Chem. Soc. Dalton Trans. - 2000. - V. 2000. - N 4. - P. 511-514.

[189] Borgogno, R. Reduction of Organic Sulfur Compounds by Formamidinesulfinic Acid Under Phase-Transfer Conditions / R. Borgogno, S. Colonna, R. Fornasier // Synthesis - 1975. - V. 7. - P. 529-531.

[190] Salnikov, D.S. Kinetics of reduction of cobalamin by sulfoxylate in aqueous solutions / D.S. Salnikov, I.A. Dereven'kov, S.V. Makarov, E.S. Ageeva, A. Lupan, M. Surducan, R. Silaghi-Dumitrescu // Rev. Roum. Chim. - 2012. - V. 57. -N 4-5. - P. 353-359.

[191] Ziegler-Skylakakis, K. S-Oxygenation of Thiourea Results in the Formation of Genotoxic Products / K. Ziegler-Skylakakis, S. Nill, J.F. Pan, U. Andrae // Environ. Mol. Mutagen. - 1998. - V. 31. - N 4. - P. 362-373.

[192] Henderson, M.C. Human flavin-containing monooxygenase form 2 -oxygenation: sulfenic acid formation from thioureas and oxidation of glutathione / M.C. Henderson, S.K. Krueger, J.F. Stevens, D.E. Williams // Chem. Res. Toxicol. - 2004. -V.17. - N 5. - P. 633-640.

[193] Smith, R.L. The Metabolism of Arylthioureas-I. The Metabolism of 1,3-Diphenyl-2-Thiourea (Thicarbanilide) and its Derivatives / R.L. Smith, R.T. Williams // J. Med. Chem. - 1961. - V. 4. - P. 97-107.

[194] Senning, A. Sulfur in Organic and Inorganic Chemistry // A. Senning. -N.Y.: Marcel Dekker - 1972. - 416 p.

[195] Бусев, А.И. Аналитическая химия серы / А.И. Бусев, Л.Н. Симонова -М. : Наука - 1975. - 272 с.

[196] Brandt, C. Transition Metal-Catalyzed Oxidation of Sulfur (IV) Oxides. Atmospheric-Relevant Processes and Mechanisms / C. Brandt, R. van Eldik // Chem. Rev. - 1995. - V. 95. - P. 119-190.

[197] Wu, Z. Capture of SO3 isomers in the oxidation of sulfur monoxide with molecular oxygen / Z. Wu, B. Lu, R. Feng, J. Xu, Y. Lu, X. Wan, A.K. Eckhardt, P.R. Schreiner, C. Xie, H. Guo, X. Zeng // Chem. Commun. - 2018 - V. 54. - N 14. -P. 1690-1693.

[198] Eriksen, T.E. Pulse Radiolytic Investigation of the SO2 - Radical Ion / T.E. Eriksen // Radiochem. Radioanal. Lett. - 1975. - V. 22. - N 1. - P. 33-40.

[199] Neta, P. Free-Radical Chemistry of Sulfite / P. Neta, R.E. Huie // Environ. Health Persp. - 1985. - V. 64. - P. 209-217.

[200] Wang, X.B. Sulfur Dioxide, a Double-faced Molecule in Mammals / X.B. Wang, J.B. Du, H. Cui // Life Sci. - 2014. - V. 98. - P. 63-67.

[201] Verma, S. PEG-Embedded Thiourea Dioxide (PEG.TUD) as a Novel Organocatalyst for the Highly Efficient Synthesis of 3,4-Dihydropyrimidinones / S. Verma, S.L. Jain, B. Sain // Tetrahedron Lett. - 2010. - V. 51. - N 52. - P. 6897-6900.

[202] Verma, S. Thiourea Dioxide Promoted Efficient Organocatalytic One-Pot Synthesis of a Library of Novel Heterocyclic Compounds / S. Verma, S. Kumar, S.L. Jain, B. Sain // Org. Biomol. Chem. - 2011. - V. 9. - N 20. - P. 6943-6948.

[203] Garcia-Fuentes, A.R. Short Review of Sulphites as Food Additives / A.R. Garcia-Fuentes, S. Wirtz, E. Vos, H. Verhagen // Eur. J. Nutr. Food Saf. - 2015. - V. 5. - N 2. - P. 113-120.

[204] Hebeish, A. Graft copolymerization of vinyl monomers onto modified cotton. IX. Hydrogen peroxide-thiourea dioxide redox system induced grafting of 2-methyl-5-vinylpyridine onto oxidized celluloses / A. Hebeish, M.H. El-Rafie, A. Waly, A.Z. Moursi // J. Appl. Polym. Sci. - 1978. - V. 22. - N 7. - P. 1853-1866.

[205] Покровская, Е.А. Получение модифицированного крахмала с использованием системы пероксид водорода - диоксид тиомочевины / Е.А. Покровская, С.В. Макаров, А.В. Аманова, Е.В. Кудрик // Журн. прикл. химии. -2019. - Т. 92. - № 11. - С. 1416-1419.

[206] Guo, L. Structural and functional modification of cellulose nanofibrils using graft co-polymerization with glycidyl methacrylate by Fe2+-thiourea dioxide-H2O2 redox system / L. Guo, D. Li, H. Lennholm, H. Zhai, M. Ek // Cellulose. - 2019. -V. 26. - N 8. - P. 4853-4864.

[207] Burriss, D. Removal of selenite from water using a synthetic dithiolate: an experimental and quantum chemical investigation / D. Burriss, W. Zou, D. Cremer, J. Walrod, D. Atwood // Inorg. Chem. - 2014. - V. 53. - N 8. - P. 4010-4021.

[208] Zhang, J. MS07116 sodium selenosulfate synthesis and demonstration of its in vitro cytotoxic activity against HepG2, Caco2, and three kinds of leukemia cells / J. Zhang, H. Lu, X. Wang // Biol. Trace Elem. Res. - 2008. - V. 125. - N 1. - P. 13-21.

[209] Forastiere, D.O. Reaction Mechanism of Selenate (IV) Ions with Several Thiols in Aqueous Media / D.O. Forastiere, E.B. Borghi, P.J. Morando // Helv. Chim. Acta. - 2007. - V. 90. - N 6. - P. 1152-1159.

[210] House, K.L. Structural characterization of selenosubtilisin by selenium-77 NMR spectroscopy / K.L. House, R.B. Dunlap, J.D. Odom, Z. Wu, D. Hilvert // J. Am. Chem. Soc. - 1992. - V. 114. - P. 8573-8579.

[211] Landino, L.M. Oxidation of 5-thio-2-nitrobenzoic acid, by the biologically relevant oxidants peroxynitrite anion, hydrogen peroxide and hypochlorous acid / L.M. Landino, C.B. Mall, J.J. Nicklay, S.K. Dutcher, K.L. Moynihan // Nitric Oxide. - 2008. - V. 18. - N 1. - P. 11-18.

[212] Eyer, P. Molar absorption coefficients for the reduced Ellman reagent: reassessment / P. Eyer, F. Worek, D. Kiderlen, G. Sinko, A. Stuglin, V. Simeon-Rudolf, E. Reiner // Anal. Biochem. - 2003. - V. 312. - N 2. - P. 224-227.

[213] Dereven'kov, I.A. Comparative study of reaction of cobalamin and cobinamide with thiocyanate / I.A. Dereven'kov, D.S. Salnikov, S.V. Makarov, M. Surducan, R. Silaghi-Dumitrescu, G.R. Boss. // J. Inorg. Biochem. - 2013. - V. 125. -P. 32-39.

[214] Dereven'kov, I.A. Kinetic, spectroscopic and in silico characterization on the first step of the reaction between glutathione and selenite / I.A. Dereven'kov, L. Hannibal, P.A. Molodtsov, A.M.V. Branzanic, R. Silaghi-Dumitrescu, S.V. Makarov // Inorg. Chim. Acta - 2020. - V. 499. - 119215.

[215] Dereven'kov, I.A. Kinetic and mechanistic studies of the first step of the reaction between thiols and selenite / I.A. Dereven'kov, P.A. Molodtsov, S.V. Makarov // Reac. Kinet. Mech. Cat. - 2020. - V. 131. - P. 555-566.

[216] Молодцов, П.А. Кинетика и механизм реакции селенита и тиолов / П.А. Молодцов, И.А. Деревеньков // Тезисы доклада. Всероссийская школа-конференция молодых ученых «Фундаментальные науки - специалисту нового времени» («Дни науки ИГХТУ»). - Иваново: ИГХТУ, 2019. - С. 471.

[217] Молодцов, П.А. Кинетика реакции цистеин^-селенита с сульфитом / П.А. Молодцов, И.А. Деревеньков, С.В. Макаров // Сборник материалов конференции. В 2 ч. Ч. 1. Семьдесят третья всероссийская научно-техническая конференция студентов, магистрантов и аспирантов с международным участием.

- Ярославль: ЯГТУ, 2020. - С. 37-40. URL: https://www.ystu.ru/files/nauka/73%20%D0%9D%D0%A2%D0%9A%201 %20%D 1 % 87%D0%B0%D 1 %81 %D 1 %82%D 1 %8C.pdf (дата обращения 12.04.2022).

[218] Rabenstein, D.L. Nuclear magnetic resonance studies of the acid-base chemistry of amino acids and peptides. I. Microscopic ionization constants of glutathione and methylmercury-complexed glutathione / D.L. Rabenstein // J. Am. Chem. Soc. - 1973. - V. 95. - N 9. - P. 2797-2803.

[219] Coates, E. Ionization of cysteine in aqueous solutions. Part 2. Specific-ionization constants / E. Coates, C.G. Marsden, B. Rigg // Trans. Faraday. Soc. - 1969.

- V. 65. - P. 3032-3036.

[220] Sales, M.G.F. Construction and Evaluation of Cysteine Selective Electrodes for FIA Analysis of Pharmaceuticals / M.G.F. Sales, A. Pille, P.C.B. Paiga // Anal. Lett.

- 2003. - V. 36. - N 14. - P. 2925-2940.

[221] Guzeloglu, §. The determination of stability constants of N-acetyl-L-cysteine chrome, nickel, cobalt and iron complexes by potentiometric method / §. Guzeloglu, G. Yalcin, M. Pekin // J. Organomet. Chem. - 1998. - V. 568. - N 1-2. -P. 143-147.

[222] Houk, J. Measurement of Thiol-Disulfide Interchange Reactions and Thiol pKa Values / J. Houk, R. Singh, G.M. Whitesides // Methods Enzymol. - 1987. -V. 143. - P. 129-140.

[223] Hoffman, M.Z. Pulse radiolysis study of sulfhydryl compounds in aqueous solution / M.Z. Hoffman, E. Hayon // J. Phys. Chem. - 1973. - V. 77. - N 8. -P. 990-996.

[224] Janssen, M.J. Physical properties of organic thiones. Part V. Effect of substituents with thiocarbonyl functions on acid strength / M.J. Janssen // Recl. Trav. Chim. Pays-Bas - 1963. - V. 82. - N 9. - P. 931-940.

[225] Dereven'kov, I.A. Formation of hydroxyl radical in aqueous solutions containing selenite and glutathione / I.A. Dereven'kov, S.V. Makarov, A.M.V. Branzanic, R. Silaghi-Dumitrescu, P.A. Molodtsov, E.A. Pokrovskaya // Polyhedron. -2021. - V. 198. - 115072.

[226] Молодцов, П.А. Взаимодействие диоксида тиомочевины и пероксида водорода с кумарином / П.А. Молодцов, А.С. Макарова, С.В. Макаров, А.А. Кузнецова, О.И. Койфман // Журн. общей химии. - 2018. - Т. 88. - № 6. -С. 905-908.

[227] Молодцов, П.А. Образование гидроксильного радикала в водных растворах, содержащих селенит и глутатион / И.А. Деревеньков, П.А. Молодцов // Тезисы доклада. Всероссийская школа-конференция молодых ученых (с международным участием) «Фундаментальные науки - специалисту нового времени» («Дни науки ИГХТУ»). - Иваново: ИГХТУ, 2021. - С. 28.

[228] Молодцов, П.А. Гидроксилирование кумарина с использованием системы диоксид тиомочевины - пероксид водорода / П.А. Молодцов, А.А. Кузнецова // Тезисы доклада. Всероссийская школа-конференция молодых ученых (с международным участием) «Фундаментальные науки - специалисту нового времени» («Дни науки в ИГХТУ»). - Иваново: ИГХТУ, 2017. - С. 192.

[229] Fang, X. OH radical formation by ultrasound in aqueous solution Part I: chemistry underlying the tereohthalae dosimeter / X. Fang, G. Mark, C. von Sonntag // Ultrason. Sonochem. - 1996. - V. 3. - N 1. - P. 57-63.

[230] Zerjav, G. Revisiting terephthalic acid and coumarin as probes for photoluminescent determination of hydroxyl radical formation rate in heterogeneous photocatalysis / G. Zerjav, A. Albreht, I. Vovk, A. Pintar // Appl. Catal. A. - 2020. -V. 598. - 117566.

[231] Hiller, K.O. Mechanism of the hydroxyl radical induced oxidation of methionine in aqueous solution / K.O. Hiller, B. Masloch, M. Goebl, K.D. Asmus // J. Am. Chem. Soc. - 1981. - V. 103. - N 10. - P. 2734-2743.

[232] Rahmanto, A.S. Selenium-containing amino acids as direct and indirect antioxidants / A.S. Rahmanto, M.J. Davies // IUBMB life. - 2012. - V. 64. - N 11. -P. 863-871.

[233] Steiner, M.G. Quantitation of the hydroxyl radical by reaction with dimethyl sulfoxide / M.G. Steiner, C.F. Babbs // Arch. Biochem. Biophys. - 1990. -V. 278. - N 2. - P. 478-481.

[234] Prutz, W.A. Reduction of resazurin by glutathione activated by sulfanes and selenite / W.A. Prutz // J. Chem. Soc. Chem. Commun. - 1994. - V. 1994. - N 14. -P. 1639-1640.

[235] Toohey, J.I. Thiosulfoxide (sulfane) sulfur: new chemistry and new regulatory roles in biology / J.I.Toohey, A.J.L. Cooper // Molecules. - 2014. - V. 19. -N 8. - P. 12789-12813.

[236] Ferrari, A.M. Relationship between quantum-chemical descriptors of proton dissociation and experimental acidity constants of various hydroxylated coumarins. Identification of the biologically active species for xanthine oxidaseinhibition / A.M. Ferrari, M. Sgobba, M.C. Gamberini, G. Rastelli // Eur. J. Med. Chem. - 2007. - V. 42. - N 7. - P. 1028-1031.

[237] Kadla, J. Reactions of Lignin with Cyanamide Activated Hydrogen Peroxide. Part 2. The Degradation Mechanism of Phenolic Lignin Model Compounds / J. Kadla, HM. Chang, L. Chen, J.S. Gratzl // Hofzforschung. - 1998. - V. 52. -P. 513-520.

[238] Kadla, J.F. An EPR investigation into the reactions of alkaline hydrogen peroxide with cyanamide / J.F. Kadla, C.R. Cornman // J. Chem. Soc. Perkin Trans. 2. -1998. - V. 1998. - N 10. - P. 2309-2314.

[239] Власова, Е.А. Взаимодействие пероксида водорода и тиомочевины или ее оксидов с терефталевой кислотой / Е.А. Власова, А.А. Кузнецова, Е.С.

Головашова, С.В. Макаров // Журн. общей химии. - 2017. - Т. 87. - № 4. -С. 565-569.

[240] Foley, S. Radiolysis of confined water: production and reactivity of hydroxyl radicals / S. Foley, P. Rotureau, S. Pin, G. Baldacchino, J.F. Renault, J.C. Mialocq // Angew. Chem. Int. Ed. - 2005. - V. 44. - N 1. - P. 110-112.

[241] Charbouillot, T. Performance and selectivity of the terephthalic acid probe for radical OH as a function of temperature, pH and composition of atmospherically relevant aqueous media / T. Charbouillot, M. Brigante, G. Mailhot, P.R. Maddigapu, C. Minero, D. Vione // J. Photochem. Photobiol. (A) - 2011. - V. 222. - N 1. - P. 70-76.

[242] Wang, W. Radical cations in the OH-radical-induced oxidation of thiourea and tetramethylthiourea in aqueous solutions / W. Wang, M.N. Schuchmann, H.P. Schuchmann, W. Knolle, J. von Sonntag, C. von Sonntag // J. Am. Chem. Soc. - 1999. - V. 121. - N 1. - P. 238-245.

[243] Christensen, H. Reactions of hydroxyl radicals with hydrogen peroxide at ambient and elevated temperatures / H. Christensen, K. Sehested, H. Corfitzen // J. Phys. Chem. - 1982. - V. 86. - N 9. - P. 1588-1590.

[244] Lou, E.K. Evaluation of Hydroxyl Radical Diffusion and Acidified Thiourea as a Scavenger during Intracoronal Bleaching / E.K. Lou, P. Cathro, V. Marino, F. Damiani, G.S. Heithersay // J. Endod. - 2016. - V. 42. - N 7. -P. 1126-1130.

[245] Макаров, С.В. Взаимодействие селенита натрия с гидроксиметансульфинатом натрия и диоксидом тиомочевины в водных растворах / С.В. Макаров, П.А. Молодцов, И.А. Деревеньков, Е.В. Найденко // Изв. вузов. Химия и хим. технология. - 2021. - Т. 64. - № 11. - С. 65-70.

[246] Молодцов, П.А. Влияние белков на взаимодействие селенита натрия с серосодержащими восстановителями / П.А. Молодцов, С.В. Макаров, И.А. Деревеньков, А.С. Макарова // Изв. вузов. Химия и хим. технология. - 2022. -Т. 65. - № 4. - С. 56-61.

[247] Молодцов, П.А. Взаимодействие селенита с серосодержащими восстановителями / П.А. Молодцов, Д.А. Львова // Тезисы доклада. Всероссийская школа-конференция молодых ученых (с международным участием) «Фундаментальные науки - специалисту нового века». - Иваново: ИГХТУ, 2020. - С. 44.

[248] Молодцов, П.А. Взаимодействие сульфинатов с селенитом / П.А. Молодцов, Д.А. Львова, И.А. Деревеньков, С.В. Макаров // Тезисы доклада. IV Международная конференция «Современные синтетические методологии для создания лекарственных препаратов и функциональных материалов» (MOSM2020). - Екатеринбург, 2020. - С. 64.

[249] Молодцов, П.А. Влияние белков на взаимодействие селенита натрия с гидроксиметансульфинатом натрия и диоксидом тиомочевины / П.А. Молодцов, С.В. Макаров, И.А. Деревеньков // Тезисы доклада. XXV Всероссийская конференция молодых учёных-химиков (с международным участием). - Нижний Новгород: ННГУ им. Н.И. Лобачевского, 2022. - С. 198.

[250] Jiang, F. Facile Synthesis and Optical Properties of Small Selenium Nanocrystals and Nanorods / F. Jiang, W. Cai, G. Tan // Nanosc. Res. Lett. - 2017. -V. 12. - P. 401-406.

[251] Lin, Z.H. Evidence on the size-dependent absorption spectral evolution of selenium nanoparticles / Z.H. Lin, C.R.C. Wang // Mat. Chem. Phys. - 2005. - V. 92. -N 2-3. - P. 591-594.

[252] Dereven'kov, I.A. Characterization of the complex between native and reduced bovine serum albumin with aquacobalamin and evidence of dual tetrapyrrole binding / I.A. Dereven'kov, L. Hannibal, S.V. Makarov, A.S. Makarova, P.A. Molodtsov, O.I. Koifman // J. Biol. Inorg. Chem. - 2018. - V. 23. - N 5. - P. 725-738.

[253] Kaur, J. Trypsin Detection Strategies: A Review / J. Kaur, P.K. Singh // Crit. Rev. Anal. Chem. - 2020. - P. 1-19.

[254] Hermodson, M.A. Determination of the amino acid sequence of porcine trypsin by sequenator analysis / M.A. Hermodson, L.H. Ericsson, H. Neurath, K.A. Walsh // Biochemistry. - 1973. - V. 12. - N 17. - P. 3146-3153.

[255] Макаров, С.В. Влияние L-цистеина и ^ацетил^-цистеина на восстановительную активность диоксида тиомочевины в водных растворах / С.В. Макаров, Е.А. Покровская, Д.С. Сальников, А.В. Аманова // Изв. вузов. Химия и хим. технол. - 2020. - Т. 63. - № 10. - С. 4-10.