Сравнительное исследование О- и Н-антигенов почвенных бактерий рода Azospirillum тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.07, кандидат биологических наук Бурыгин, Геннадий Леонидович

• Бурыгин, Геннадий Леонидович
• кандидат биологических наук
• 2003

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Бурыгин, Геннадий Леонидович

Список сокращений.

Введение.

Глава 1. Обзор литературы.

1.1. Бактерии рода АгоярМИит — модельный объект в исследованиях эффектов ассоциативности.

1.2. Строение наружной мембраны и характеристика основных поверхностных антигенов грамотрицательных бактерий.

1.2.1. Строение наружной мембраны грамотрицательных бактерий.

1.2.2. Основные антигены грамотрицательных микроорганизмов и их взаимодействие с иммунной системой животных.

1.3. Липополисахарид грамотрицательных бактерий.

1.3.1. ЛПС как соматический антиген.

1.3.2. Гетерогенность препаратов ЛПС в отношении их физико-химических свойств.

1.3.3. Изменения ЛПС в зависимости от возраста и условий культивирования бактерий.

1.4. Капсульные полисахариды.

1.5. Бактериальный жгутик.

1.5.1. Строение бактериальных жгутиков.

1.5.2. Жгутик как Н-антиген.

1.5.3. Гликозилирование полярного жгутика.

1.5.4. Выявление чехла на поверхности полярного жгутика.

1.6. Формулировка задач исследования.

Глава 2. Материалы и методы исследования.

2.1. Бактериальные штаммы, условия выращивания бактерий и использованные реактивы.

2.2. Получение антител, специфичных к бактериальным липополисахаридам.

2.3. Получение препаратов липополисахаридов.

2.4. Получение препаратов полярного жгутика.

2.5. Изучение подвижности бактериальных клеток.

2.6. Двойная иммунодиффузия.

2.7. Денатурирующий электрофорез в полиакриламидном геле и иммуноблоттинг.

2.8. Дот-анализ целых клеток и иммуноэлектронная микроскопия.

2.9. Спектрофотометрический анализ препаратов ЛПС.

2.10. Конкурентный иммуноанализ.

Глава 3. Полученные результаты и их обсуждение.

3.1. Исследование антигенов полярного жгутика бактерий р. АгоэрШиит.

3.1.1. Выявление липополисахаридного чехла на поверхности полярного жгутика.

3.1.2. Исследование углеводных фрагментов гликозилиро-ванного флагеллина полярного жгутика.

3.1.3. Получение и анализ антител на флагеллин

А. ЬгаБИете Эр7.

3.1.4. Исследование изменений подвижности клеток азос-пирилл при взаимодействии с антителами к О- и Н-антигенам.

3.2. Изучение О-антигенов азоспирилл.

3.2.1. Сравнительный анализ ЛПС различных штаммов азоспирилл.

3.2.2. Конкурентный иммуноанализ в оценке строения углеводных эпитопов бактерий.

3.3.Изменения иммунохимических характеристик ЛПС азоспирилл в зависимости от возраста бактериальной культуры и условий выращивания бактерий.

3.3.1.Влияние возраста культуры на экспонированность различных О-ПС в составе ЛПС.

3.3.2. Изменение антигенных свойств ЛПС азоспирилл при модификации условий культивирования.

3.4. Модификация способа получения высокоочищенных препаратов ЛПС.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Сравнительное исследование О- и Н-антигенов почвенных бактерий рода Azospirillum»

Молекулярная архитектура клеточной оболочки грамотрицательных бактерий достаточно хорошо изучена. Однако авторы, как правило, уточняют, что приведенные сведения справедливы для семейства ЕшегоЪаМе-пасеае. В тоже время, разнообразие грамотрицательных микроорганизмов не исчерпывается представителями этого семейства. Очевидно, что экстраполяция представлений о клеточной стенке семейства энтеробактерий на всю группу грамотрицательных прокариот не вполне правомерна.

Основанием для этого, в частности, служат результаты, полученные при изучении клеточной поверхности почвенных ассоциативных бактерий рода АюБртИит. К числу таких результатов можно отнести: способность азоспирилл к образованию на поверхности клетки полярного пучка пилей (Шелудько и Кацы, 2001); наличие углеводных фрагментов в составе полярного жгутика (МоепБ et а1, 1995); обнаружение липополисахарид-белковых и полисахарид-липидных комплексов в составе капсульного материала (Кон-нова с соавт., 1994); отсутствие индивидуального капсульного антигена (Ма-тора и Щеголев, 2002); установленный для азоспирилл характер Я-Б диссоциации, нетипичный для грамотрицательных микроорганизмов (Серебренникова, 1998) и др.

Таким образом, азоспирилла, являясь, безусловно, типичным представителем грамотрицательных бактерий, демонстрирует особенности строения своей наружной мембраны. В первую очередь, это относится к структуре основных антигенов - соматического, жгутикового и капсульного. Исследование деталей строения этих важнейших бактериальных антигенов представляет фундаментальный интерес, поскольку дает возможность узнать, как организована поверхность бактерий, функционирующих в ризосфере растений. А ответ на вопрос «как устроено?» несомненно, поможет ответить на вопрос «как функционирует?».

Целью настоящей работы было получение новых сведений о строении жгутикового и соматического антигенов азоспирилл типовых штаммов и изучение топографической диспозиции этих антигенов в составе клеточной поверхности бактерий.

Примененный в работе комплексный иммунохимический анализ с использованием антител, специфичных к изучаемым структурам, а также использование мутантных штаммов, дефектных по синтезу данных структур, позволили впервые получить сведения о деталях строения и топографическом распределении О- и Н-антигенов в составе клеточной поверхности бактерий p. Azospirillum. Впервые выявлено наличие чехла (ли-по)полисахаридной природы, экранирующего флагеллин полярного жгутика бактерий p. Azospirillum. Обнаружена иммунохимическая идентичность углеводных фрагментов гликозилированного флагеллина полярного жгутика и О-специфического полисахарида соматического антигена у азоспирилл. Продемонстрировано наличие антигенных перекрестов у Н-антигена бактерий для представителей видов A. brasilense и A. lipoferum. Определен иммунодоми-нантный моносахарид в составе антигенных детерминант ЛПС типового штамма A. brasilense Sp245. Продемонстрированы изменения экспонирован-ности О-специфических полисахаридов в составе ЛПС азоспирилл на разных фазах роста культуры. Кроме того, установлено, что структура антигенных детерминант ЛПС азоспирилл может изменяться под влиянием изменений состава среды культивирования.

Предложенный оригинальный способ получения высокоочищенных препаратов ЛПС может быть использован при решении широкого круга исследовательских и практических задач.

Работа выполнена в лаборатории физической химии клеточных структур ИБФРМ РАН в соответствии с плановой темой НИР «Разработка эффективных тест-систем к антигенным структурам клеток микроорганизмов и растений» (№ гос. per. 01890017743, научный руководитель зав. лаб. д. х. н. профессор Щеголев С. Ю.).

Работа была также поддержана грантами Комиссии РАН по работе с молодежью по итогам конкурсов 2002 и 2003 г.г. по поддержке базовых кафедр и филиалов кафедр, созданных при институтах РАН, грантом РФФИ № 02-04-58780з для поездки на 10-й Международный Конгресс по бактериологии и прикладной микробиологии «Мир микробов» (Париж, Франция, 2002) и гратом Президента РФ № НШ-1529.2003.4 на поддержку молодых российских ученых и ведущих научных школ.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Бурыгин, Геннадий Леонидович

Выводы

1. Выявлены и охарактеризованы структуры, определяющие антигенные перекресты между соматическим антигеном и полярным жгутиком бактерий р. АгозртИит.

2. Установлено наличие чехла полисахаридной природы, ассоциированного с поверхностью полярного жгутика и экранирующего флагеллин у типовых штаммов А. ЪгаьНете.

3. Показано, что углеводные фрагменты гликозилированного флагеллина полярного жгутика штамма А. ЪгазИете Бр7 антигенно идентичны одному из двух О-специфических полисахаридов соматического антигена.

4. Продемонстрировано наличие антигенных перекрестов у Н-антигена бактерий для представителей видов А. ЪгавИете и А. Иро/егит.

5. Для серологически различных штаммов азоспирилл установлены характерные отличия спектров поглощения света препаратами ЛПС и отмечены изменения спектров, наблюдаемые внутри одного серотипа, коррелирующие с иммунохимическими и биохимическими различиями штаммов.

6. Показана роль галактозы как иммунодоминантного моносахарида в составе антигенных детерминат липополисахаридбелкового комплекса, выделенного из капсульного материала штамма А. ЬгаяИете 8р245.

7. Установлено, что структура антигенных детерминант О-специфических полисахаридов ЛПС может изменяться под влиянием условий культивирования бактерий на лабораторных средах. При этом экспонированность самих О-ПС в составе соматического антигена варьирует в зависимости от фазы роста бактериальной культуры.

8. Показано, что усовершенствованный способ выделения высокоочищен-ных ЛПС из солюбилизата наружных мембран бактерий обеспечивает получение препаратов, демонстрирующих эффективное разделение при электорофорезе в ПААГ и обладающих полным спектром антигенных детерминант.

Заключение

Проведенный нами комплексный анализ поверхностных структур клеток, содержащих О- и Н- антигены, дает представление о распределении данных антигенов в пределах клеточной поверхности азоспирилл. В свою очередь, это позволяет судить о возможной роли соматического и жгутикового антигенов (относящихся к категории важнейших) при разнообразных контактных взаимодействиях исследуемых бактерий.

Установленная достаточно высокая консервативность Н-антигена может быть обусловлена наличием на нем чехла (липо)полисахаридной природы, экранирующего флагеллин от непосредственных взаимодействий с окружающей средой. По этой же причине, вероятно, углеводные структуры в составе гликозилированного флагеллина полярного жгутика (оказавшиеся ан-тигенно идентичными О-ПС) не расширяют антигенный спектр исследуемых бактерий, а выполняют, главным образом, структурообразующую функцию.

Обнаруженная иммунохимическая идентичность углеводных фрагментов гликозилированного флагеллина полярного жгутика штамма А. Ьга-йИете 8р7 одному из двух О-специфических полисахаридов соматического антигена представляется достаточно важным наблюдением. С учетом полученных ранее данных об идентичности антигенных детерминант в составе капсульных полисахаридов, экзополисахаридов и липополисахаридов азоспирилл (Матора и Щеголев, 2002), это позволяет предположить наличие некоего общего пути (либо нескольких перекрещивающихся путей) биосинтеза углеводных поверхностных структур у бактерий рода АгоБрггШит.

Выявление чехла (липо)полисахаридной природы на флагеллине полярного жгутика бактерий р. АгоБртИит, а также описание роли полярного жгутика на этапе адсорбции этих бактерий на корнях растений (МкЫеЬ ег а1., 1991), позволяют расценивать поверхностные полисахариды азоспирилл как субстанцию, обеспечивающую адсорбцию данных бактерий на корнях растения. Кроме того, результаты, полученные при исследовании изменений подвижности азоспирилл под влиянием различных антител и свидетельствующие об экранирующем эффекте полисахаридного чехла, могут иметь практическое приложение. Тест на ингибирование подвижности бактерий при добавлении к клеточной суспензии штаммоспецифичных антител на ЛПС может быть использован для быстрой штаммовой идентификации азоспирилл.

Продемонстрированная роль галактозы как иммунодоминантного моносахарида в составе антигенных детерминант соматического антигена А. ЬгазНете Бр245 (с учетом результатов, полученных ранее для штамма 8р7) побуждает нас продолжить исследования в данном направлении. Их целью является проверка предположения о том, что галактоза может служить терминальным моносахаридом любого биологического повторяющегося звена О-ПС азоспирилл, вне зависимости от его иммунохимической специфичности и, соответственно, штаммовой принадлежности.

Существенными представляются также установленные нами факты, свидетельствующие об изменениях экспонированности О-специфических полисахаридов в составе ЛПС на разных фазах роста культуры. Мы предполагаем продолжить исследования строения и времени экспрессии липополиса-харидных антигенов азоспирилл, поскольку эти факторы могут быть ответственны за экологическое поведение данных бактерий.

Выявленное модифицирующее влияние ТРИС свидетельствует о том, что параметры культивирования азоспирилл в лабораторных условиях могут изменять структуру антигенных детерминат их ЛПС. Тот факт, что ТРИС не является инертным соединением и может взаимодействовать с исследуемой системой, на наш взгляд, должен учитываться при различных экспериментах с бактериальными культурами.

Сочетание результатов спектроскопических исследований ЛПС с данными иммунохимического анализа позволило сделать заключения о принципиальных различиях (или сходстве) в общей химической структуре О-специфических полисахаридов, входящих в состав ЛПС азоспирилл. В этой связи представляются важными результаты, свидетельствующие о том, что иммунохимическая гетерогенность О-специфических полисахаридов в пределах ЛПС одного штамма не связана с радикальными различиями их моно-сахаридного состава. Было бы весьма интересно проверить этот вывод с использованием более детальных структурных исследований ЛПС химическими методами.

Усовершенствованный способ быстрого выделения высокоочищен-ных бактериальных ЛПС, апробированный на бактериях р. АгоБртЦит, может быть использован при получении препаратов ЛПС для разнообразных микробиологических и биохимических исследований.

Реализованный в работе усовершенствованный вариант метода спек-тротурбидимерии, позволивший впервые для изучаемых систем определить как размер, так и состав коллоидных частиц нерастворимых иммунных комплексов, создает основу для более корректных количественных исследований процессов комплексообразования в иммунохимических системах.

В заключение я выражаю глубокую признательность Богатырёву В.А, Серебренниковой О.Б., Сумарока М.В., Дыкману Л.А., Александре Г., Жули-ну И.Б., Хлебцову Н.Г., Хлебцову Б.Н., Кацы Е.И., Шелудько А.В., Панасен-ко В.И., Конновой С.А. и Федоненко Ю.П за предоставленные объекты для исследования и возможность использовать соответствующее оборудование, за помощь в проведении экспериментов и плодотворное сотрудничество.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Бурыгин, Геннадий Леонидович, 2003 год

1. Аленькина С.А., Петрова Л.П., Никитина В.Е. Получение и характеристика мутанта Azospirillum brasilense Sp7 по лектиновой активности // Микробиология. 1998. - Т. 63. - С. 763-768 .

2. Антонюк Л.П., Игнатов В.В. О роли агглютинина зародышей пшеницы в растительно-бактериальном взаимодействии: гипотеза и экспериментальные данные в её поддержку // Физиология растений. 2001. - Т. 48. — С. 427-433.

3. Баканчикова Т.И., Лобанок Е.В., Павлова-Иванова Л.К., Редькина Т.В., Нагапстян Ж.А., Майсурян А.Н. Подавление процесса опухолеобразова-ния у двудольных растений штаммами Azospirillum brasilense // Микробиология. 1993. - Т. 62. - С. 515-523.

4. Бахолдина С.И., Красикова И.Н., Соловьёва Т.Ф. Влияние способа культивирования и фазы роста на липополисахаридный состав Yersinia pseudotuberculosis П Биоорг. химия. 2001. -Т. 27. - С. 151-155.

5. Громов Б.В. Строение бактерий. Л.: Изд-во Ленингр. ун-та, 1985. — 190 с.

6. Гусев М.В., Минеева Л.А. Микробиология. М.: Изд-во Моск. ун-та, 1985. -376 с.

7. Домарадский И.В. Роль поверхностных структур клеток-реципиентов при конъюгации бактерий // Молекулярная генетика, микробиология и вирусология- 1985. -№12. -С. 3-11.

8. Кацы Е.И. Молекулярно-генетические процессы, влияющие на ассоциативное взаимодействие почвенных бактерий с растениями. Саратов: Изд-во Сарат. ун-та, 2003. — 172 с.

9. Книрель Ю.А. Липополисахариды грамотрицательных бактерий // Прогресс химии углеводов / Под ред. И.В. Торгова — М.: Наука, 1985. — С. 5471.

10. Ю.Книрель Ю.А., Кочетков H.K. Строение липополисахаридов грамотрица-тельных бактерий. I. Общая характеристика липополисахаридов и структура липида А (обзор) // Биохимия. 1993. - Т. 58. - С. 166-181.

11. Коннова С.А., Брыкова О.С., Сачкова O.A., Егоренкова И.В., Игнатов В.В. Исследование защитной роли полисахаридных компонентов капсулы бактерий Azospirillum brasilense II Микробиология. — 2001. Т. 70. - С. SOSSOS.

12. Коннова С.А., Скворцов И.М., Макаров O.E., Игнатов В.В. Свойства полисахаридных комплексов, продуцируемых Azospirillum brasilense, и получаемых из них полисахаридов // Микробиология. 1994. - Т. 63. — С. 1020-1030.

13. Кэбот Е., Мейер М. Экспериментальная иммунохимия. М.: Медицина, 1968.-684 с.

14. И.Матвеев В.Ю., Петрова Л.П., Журавлева Е.А., Панасенко В.И. Особенности диссоциации в культурах Azospirillum brasilense Sp7 II Молекулярная генетика, микробиология и вирусология. 1987. - №8. — С. 16-18.

15. Матора Л.Ю., Серебренникова О.Б., Петрова Л.П., Бурыгин Г.Л., Щеголев С.Ю. Нетипичный характер R-S диссоциации Azospirillum brasilense II Микробиология. 2003. - Т. 72. - С. 60-63.

16. Матора Л.Ю., Шварцбурд Б.И., Щеголев С.Ю. Иммунохимический анализ О-специфических полисахаридов почвенных азотфиксирующих бактерий Azospirillum brasilense II Микробиология. 1998. - Т. 67. - С. 815-820.

17. Матора Л.Ю., Щеголев С.Ю. Антигенная идентичность липополисахаридов, капсулы и экзополисахаридов Azospirillum brasilense II Микробиология. 2002. - Т. 71. - С. 211-214.

18. Метлина А.Л. Жгутики прокариот как система биологической подвижности // Успехи биол. химии. 2001. - Т. 41. - С. 229-282.

19. Муравлёв А.И., Чикаев H.A., Никонова A.A., Шелковникова Э.М., Мертвецов Н.П. Иммунохимическая идентификация белковых продуктов трёхновых генов из области р13-14 хромосомы 11 человека // Молекул, биология. 1999. - Т. 33. - С. 163-168.

20. Никитина В.Е. Лектины азоспирилл: свойства, биологическая активность и перспективы их практического использования: Автореф. дисс. д-ра биол. наук. Саратов: РНИПЧИ "Микроб", 2001. 43 с.

21. Никитина В.Е., Аленькина С.А., Итальянская Ю.В., Пономарёва Е.Г. Очистка и сравнение лектинов с клеточной поверхности активных и неактивных по гемагглютинации клеток азоспирилл // Биохимия. 1994. - Т. 59. — С. 656-662.

22. Серебренникова О.Б. Изучение липополисахаридов бактерий рода Azospi-rillum и их роли при контактных взаимодействиях микроорганизмов с растениями: Автореф. дисс. канд. биол. наук. Саратов: РНИПЧИ "Микроб", 1998. 18 с.

23. Соловьёва Т.Ф., Оводов Ю.С. Липополисахарид-белковые комплексы внешней мембраны грамотрицательных бактерий // Биоорган, химия. -1983.-9.-С. 725-733.

24. Тимаков В.Д., Левашев B.C., Борисов Л.Б. Микробиология. М.: Медицина, - 1983. - 512с.

25. Хлебцов Н.Г., Мельников А.Г., Давыдов М.В., Шварцбурд Б.И. Спектро-турбидиметрический метод изучения дрожжевых суспензий // Прикл. биохим. микробиол. 1988. - Т. 24. - С. 581-586.

26. Шелудько А.В., Кацы Е.И. Образование на стенке Azospirillum brasilense полярного пучка пилей и поведение бактерий в полужидком агаре // Микробиология. 2001. - Т. 70. - С. 662-667.

27. Щёголев С.Ю. Физико-химический анализ дисперсных систем на основе спктротурбидиметрии: Автореф. дис. д-ра хим. наук. Саратов: СГУ им. Н.Г. Чернышевского, 1999. 39 с.

28. Яковлев М.Ю. «Эндотоксиновая агрессия» как предболезнь или универсальный фактор патогенеза заболеваний человека и животных // Успехи современной биологии. 2003. - Т. 123. - С. 31-40.

29. Agarwala-Dutt R., Tilak K.V.B.R., Rana J.P.S. Isolation of Azospirillum from interior of various parts of some graminaceous plants // Z. Mikrobiol. — 1991. — B. 146.-S. 217-219.

30. Albrecht S.L., Okon Y., Lonnquist L., Burris R.H. Nitrogen fixation by corn-Azospirillum associations in a temperate climate // Crop. Sci. 1981. - V. 21. -P. 301-306.

31. Alexander C., Rietschel E.T. Bacterial lipopolysaccharides and innate immunity // J. Endotoxin Res. 2001. - V. 7. - P. 167-202.

32. Alexandre G., Rohr R., Bally R. A phase variant of Azospirillum lipoferum lacks a polar flagellum and constitutively expresses mechanosensing lateral flagella // Appl. Environ. Microbiol. 1999. - V. 65. - P. 4701-4704.

33. Arora S. K., Bangera M., Lory S., Ramphal R. A genomic island in Pseudomonas aeruginosa carries the determinants of flagellin glycosylation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.-2001.-V. 98.-P. 9342-9347.

34. Attridge S.R., Fazeli A., Manning P.A., Stroeher U.H. Isolation and characterization of bacteriophage-resistant mutants of Vibrio cholerae 0139 // Microb. Pathog. 2001. - V. 30. - P. 237-246.

35. Baldani V.L.D., Baldani J.I., Dobereiner J. Effects of Azospirillum inoculation on root infection and nitrogen incorporation in wheat // Can. J. Microbiol. -1983.-V. 29.-P. 924-929.

36. Baldani V.L.D., Baldani J.I., Dobereiner J. Inoculation of field-grown wheat (Triticum aestivum) with Azospirillum sp. // Brasil. Biol. Fertil. Soils. — 1987. — 4.-P. 37-40.

37. Baldani V.L.D., Dobereiner J. Host-plant specificity in the infection of cerals with Azospirillum spp. // Soil Biol. Biochem. 1980. - 12. - P. 433-439.

38. Barbieri P., Zanelli T., Galli E., Zanetti G. Wheat .inoculation with Azospirillum brasilense Sp6 and some mutants altered in nitrogen fixation and indole-3-acetic acid production // FEMS Microbiol. Lett. 1986. - V. 36. - P. 87-90.

39. Bashan Y., Holguin G. Azospirillum-plant relationships: environmental and physiological advances (1990-1996) I I Can. J. Microbiol. 1997. - V. 43. - P. 103-121.

40. Bashan Y., Levanony H. Active attachment of Azospirillum brasilense Cd to quartz sand and to light-textured soil by protein bridging // J. General Microbiol. 1988. - V. 134. - P. 2269-2279.

41. Bashan Y., Levanony H. Current status of Azospirillum inoculation technology: Azospirillum as a challenge for agriculture I I Can. J. Microbiol. 1990. — V. 36. -P. 591-608.

42. Bashan Y., Levanony H., Klein E. Evidence for a weak active external adsorption of Azospirillum brasilense Cd to wheat roots // J. Gen. Microbiol. — 1986. -V. 132.-P. 3069-3073.

43. Baxa U., Cooper A., Weintraub A., Pfeil W., Seckler R. Enthalpic barriers to the hydrophobic binding of oligosaccharides to phage P22 tailspike protein // Biochemistry. 2001. - 40. - P. 5144-5150.

44. Beijerinck M.W. Über ein Spirillum, welches freien Stickstoff binden kann? // Zentralbl. Bakteriol. Parasitenkun. Infektionskr. Hyg. 1925. - B. 63. - S. 353359.

45. Berg H. C., Brown D. A. Chemotaxis in Escherichia coli analyzed by three-dimensional tracking//Nature. 1972. - 239. - P. 500-504.

46. Bilar R., Rasul G., Arshad M., Malik K.A. Attachment, colonization and proliferation of Azospirillum brasilense and Enterobacter spp. on root surface of grasses II Word J. Microbiol. Biotechnol. 1993. - V. 9. - P. 63-69.

47. Bogatyrev V.A., Dykman L.A., Matora L.Y., Schwartsburd B.I. The serotyping of Azospirillum spp. by cell-gold immunoblotting // FEMS Microbiol. Lett. — 1992. — V. 96.-P. 115-118.

48. Bradford M. N. A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. - V. 72. - P. 248-254.

49. Brimer C.D., Montie T.C. Cloning and comparison offliC genes and identification of glycosylation in the flagellin of Pseudomonas aeruginosa a-type strains // J Bacteriol. 1998. - V. 180. - P. 3209-3217.

50. Carlin N.I., Lindberg A.A., Bock K., Bundle D.R. The Shigella flexneri O-antigenic polysaccharide chain. Nature of the biological repeating unit // Eur. J. Biochem. 1984. - V. 139. - P. 189-194.

51. Carlson R.W., Kalembasa S., Turowski D., Pachori P., Noel K.D. Characterization of the lipopolysaccharide from a mutant of Rhizobium phaseoli which isdefective in infection thread development I I J. Bacteriol. 1987. - V. 169. - P.4923-4928.

52. Castric P. pilO, a gene required for glycosylation of Pseudomonas aeruginosa 1244 pilin // Microbiology.- 1995. -V. 141.-P. 1247-1254.

53. Chaudhury S., Sengupta A. Association of nitrogen fixing bacteria with leaves of Avicennia officinalis L. a tidal mangrove tree of Sandarban // Indian. J. Microbiol. 1991.-V. 31.-P. 321-322.

54. Choma A. Lipopolysaccharides from Mesorhizobium huakuii and Mesorhizo-bium cicereti: chemical and immunological comparative data // Acta Biochim. Polonica. 2002. - V. 49. - P. 1043-1052.

55. Ciacci-Woolwine F., Blomfield I. C., Richardson S. H., Mizel S. B. Salmonella flagellin induces tumor necrosis factor alpha in a human promonocytic cell line I I Infect. Immun. 1998. - V. 66. - P. 1127-1134.

56. Dahm H., Rozycki H., Strzelczyk E., Li C.Y. Production of B-group vitamins by Azospirillum spp. grown in media of different pH at different temperatures // Z. Mikrobiol.- 1993. -B. 148. S. 195-203.

57. Dazzo F.B., Brill W.J. Bacterial polysaccharide which binds Rhizobium trifolii to clover root hairs // J. Bacteriol. 1979. - V. 137. - P. 1362-1373.

58. Del Gallo M., Negi M., Neira C.A. Calcofluor- and lectin-binding exocellular polysaccharides of Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum II J. Bacterid. 1989.- V. 171.-P. 3504-3510.

59. Deloe I.M., Gilchrist J.E. Release of endotoxin in the form of cell wall blebs in vitro growth of Neisseria meningitidis II J. Exp. Med. — 1973. — V. 138. — P. 1156-1167.

60. Dobereiner J., Baldani V.L. Selective infection of maize roots by streptomycin-resistant Azospirillum lipoferum and other bacteria // Can. J. Microbiol. 1979. - V. 25 - P. 1264-1269.

61. Dobereiner J., Day J.M. Associative symbiosis in tropical grasses: characterization of microorganisms and dinitrogen-fixing sites // Proc. Intern. Symp. on N2-Fixation. Washington, 1976. - P. 518-537.

62. Doig P., Kinsella N., Guerry P., Trust T. J. Characterization of a post-translational modification of Campylobacter flagellin: identification of a serospecific glycosyl moiety // Mol. Microbiol. 1996. - V. 19. - P. 379-387.

63. Doig P., Trust T.J. Identification of surface-exposed outer membrane antigens of Helicobacter pylori II Infect. Immun. 1994. - V. 62. - P. 4526-4533.

64. Dow M., Newman M.A., von Roepenack E. The induction and modulation of plant defense responses by bacterial lipopolysaccharides // Annu. Rev. Phyto-pathol. 2000. - V. 38. - P. 241-261.

65. Dubois M., Gilles K. A., Hamilton J. K., Roberts P. A. Smith F. Colorimetric method for determination of sugar and related substances // Anal. Biochem. — 1956.-V. 72.-P. 350-356.

66. Eckert B., Weber O.B., Kirchhof G., Halbritter A., Stoffels M., Hartmann A. Azospirillum doebereinerae sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium associated with the C4-grass Miscanthus. I I Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2001. - V. 51. -P. 17-26.

67. Fedonenko Y.P., Zatonsky G.V., Konnova S.A., Zdorovenko E.L., Ignatov V.V. Structure of the O-specific polysaccharide of the lipopolysaccharide of Azospirillum brasilense Sp245 // Carbohydr. Res. 2002. - V. 337. - P. 869872.

68. Felix G., Duran J.D., Volko S., Boiler T. Plants recognise bacteria through the most conserved domain of flagellin // Plant J. 1999. - V. 18. - P. 265-276.

69. Freer J.H. Illustrated guide to the anatomy of the bacterial cell envelope // In: Immunology of the bacterial cell envelope / Eds. D.E.S. Stewart-Tull and M. Davies. John Wiley & Sons. - 1985. - P. 355-384.

70. Fuerst J.A., Perry J.W. Demonstration of lipopolysaccharide on sheathed flagella of Vibrio cholerae 0:1 by protein A-gold immunoelectron microscopy // J. Bacteriol.-1988.-V. 170.-P. 1488-1494.

71. Ge Y., Li C., Corum L., Slaughter C. A., Charon N. W. Structure and expression of the FlaA periplasmic flagellar protein of Borrelia burgdorferi // J. Bac-teriol.- 1998.- 180.-P. 2418-2425.

72. Golenbock D.T., Hampton R.Y., Raetz C.R., Wright S.D. Human phagocytes have multiple lipid A-binding sites // Infect. Immun. 1990. - V. 58. - P. 40694075.

73. Gómez-Gómez L., Bauer Z., Boller T. Both the extracellular leucine-rich repeat domain and the kinase activity of FSL2 are required for flagellin binding and signaling in Arabidopsis II Plant Cell. 2001. - 13. - P. 1155-1163.

74. Gómez-Gómez L., Boiler T. FLS2: A LRR receptor-like kinase involved in recognition of the flagellin elicitor in Arabidopsis H Mol. Cell. 2000. — V. 5. — P. 1-20.

75. Gómez-Gómez L., Felix G., Boller T. A single locus determines sensitivity to bacterial flagellin in Arabidopsis thaliana I I Plant J. 1999. - V. 18. - P. 277284.

76. Gryllos I., Shaw J.G., Gavin R., Merino S., Tomas J.M. Role of flm locus in mesophilic Aeromonas species adherence I I Infect. Immun. 2001. - V. 69. - P. 65-74.

77. Gustafsson B., Holme T. Rapid detection of Vibrio cholerae 0:1 by motility inhibition and immunofluorescence with monoclonal antibodies // Eur. J. Clin. Microbiol. 1985. - V. 4. - P. 291-294.

78. Hadas R., Okon Y. Effect of Azospirillum brasílense inoculation on root morphology and respiration in tomato seedlings // Biol. Fértil. Soils. 1987. - V. 5. -P. 241-247.

79. Hayashi F., Smith K.D., Ozinsky A., Hawn T.R., Yi E.C., Goodlett D.R., Eng J.K., Akira S., Underhill D.M., Aderem A. The innate immune response to bacterial flagellin is mediated by Toll-like receptor 5 // Nature. 2001. - V. 410. - P. 1099-1103.

80. He X., Rivkina M., Stocker B., Robinson W. S. Hypervariable region IV of Salmonella gene fliCd encodes a dominant surface epitope and a stabilizing factor for function flagella // J. Bacteriol. 1994. - V. 176. - P. 2406-2414.

81. Heckels J.E., Virji M. Preparation of lipopolysaccharide and enterobacterial common antigen // In: Bacterial Cell Surface Techniques / Eds. I. Hancock and I. Poxton. John Wiley & Sons. - 1988. - P. 90-96.

82. Henrichsen J. Bacterial surface translocation: a survey and a classification // Bacteriol. Rev. 1972. - V. 36. - P. 478-503.

83. Hitchcock P.J., Brown T.M. Morphological heterogeneity among Salmonella polysaccharide chemotypes in silver-stain polyacrylamide gels // J. Bacteriol. — 1983.-V. 154.-P. 269-277.

84. Holme T., Rahman M., Jansson P.E., Widmalm G. The lipopolysaccharide of Moraxella catarrhalis structural relationships and antigenic properties // Eur. J. Biochem. 1999. - V. 265. - P. 524-529.

85. Hrabak E., Urbano M., Dazzo F. Growth-phase-dependent immunodetermi-nants of Rhizobium trifolii lipopolysaccharide which bind trifoliin A, a white clover lectin //J. Bacteriol. 1981. - V. 148. - P. 697-711.

86. Irvin R.T., MacAlister T.J., Costerton J.W. Tris(hydroxymethyl)-aminometane buffer modification of Escherichia coli outer membrane permeability // J. Bacteriol. 1981. - V. 145. - P. 1397-1403.

87. Jacques M. Role of lipo-oligosaccharides and lipopolysaccharides in bacterial adhesion // Trends Microbiol. 1996. - V. 4. - P. 408-410.

88. Jain D., Partiquin D. Root hair deformation, bacterial attachment and plant growth in wheat-Azospirillum association // Appl. Environ. Microbiol. 1984. -V.48.-P. 1208-1213.

89. Jann B., Jann K. Structure and biosynthesis of the capsular antigens of Escherichia colill Curr. Top. Microbiol. Immunol. 1990. - V. 150. - P. 19-42.

90. Jann K., Westphal O. Microbiol polysaccharides // The antigens / Ed. M. Sela. New York, 1975. - P. 1-126.

91. Josenhans C., Ferrero R. L., Labigne A., Suerbaum S. Cloning and allelic exchange mutagenesis of two flagellin genes of Helicobacter felis // Mol. Microbiol.- 1999.-V. 33.-P. 350-362.

92. Kabat E.A. Basic principles of antigen-antibody reaction // Meth. Enzymol. Immunochemical Techniques. New York: Acad. Press, 1980. - V. 70. - P. 349.

93. Kannenberg E.L., Carlson R.W. Lipid A and O-chain modifications cause Rhizobium lipopolysaccharides to become hydrophobic during bacteroid development // Mol. Microbiol. 2001. - V. 39. - P. 379-391.

94. Kapulnik Y., Okon Y., Henis Y. Changes in root morphology of wheat caused by Azospirillum inoculation // Can. J. Microbiol. 1985. - V. 31. - P. 881-887.

95. Katzy E.I., Matora L. Yu., Serebrennikova O.B., Scheludko A.V. Involvement of a 120-Mda plasmid of Azospirillum brasilense Sp245 in the production of lipopolysaccharides // Plasmid. 1998. - V. 40. - P. 73-83.

96. Kenne L., Lindberg B. Bacterial polysaccharides // In: The polysaccharides, V. 2 / Ed. Aspinall G.O. Academic Press, Inc., 1983. - P. 287-363.

97. Khammas K.M., Ageron E., Grimont P.A.D., Kaiser P. Azospirillum irakense sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium associated with rice roots and rhizos-phere soil I I Res. Microbiol. 1989. - V. 140. - P. 679-693.

98. Kijne J.W. The Rhizobium infection process // In: Biogical Nitrogen Fixation / Eds. G. Stacey, R.H. Burris, H.J. Evans. Chapman and Hall, New York. - 1992.-P. 349-398.

99. Koch A.L. The biophysics of the gram-negative periplasmic space // Crit. Rev. Microbiol. 1998. - V. 24. - P. 23-59.

100. Korhonen T.K, Tarkka E., Ranta H, Haahtela K. Type 3 fimbriae of Klebsiella sp.: molecular characterization and role in bacterial adhesion to plant roots //J. Bacteriol. 1983. - V. 155. - P. 860-865.

101. Krieg N.R., Döbereiner J. Genus Azospirillum Tarrand, Krieg and Döbereiner 1979 // Bergey's Manual of Systematic Bacteriology. V. 1. — Baltimore/London: Williams & Wilkins, 1984. P. 94-104.

102. Lechner J., Wieland F. Structure and biosynthesis of prokaryotic glycoproteins // Annu. Rev. Biochem. 1989. - V. 58. - P. 173-194.

103. LeClerc G., Wang S. P., Ely B. A new class of Caulobacter crescentus flagellar genes // J. Bacteriol. 1998. - V. 180. - P. 5010-5019.

104. Leive L., Shovlin V.K., Mergemhagen S.E. Physical, chemical and immunological properties of lipopolysaccharides released from Escherichia coli by ethylenediaminetetraacetate // J. Biol. Chem. 1968. - V. 243. - P. 6384-6391.

105. Lerouge I., Vanderleyden J. O-antigen structural variation: mechanisms and possible roles in animal/plant-microbe interactions // FEMS Microbiol. Rev. -2001.-V. 26.-P. 17-47.

106. Levanony H., Bashan Y. Enhancement of cell division in root tips and growth of the elongation zone in wheat roots induced by Azospirillum brasilense Cd // Can. J. Bot. 1989. - V. 67. - P. 56-61.

107. Levanony H., Bashan Y. Localization of Specific Antigens of Azospirillum brasilense Cd in Its Exopolysaccharide by Immuno-Gold Staining // Curr. MiI crobiol. — 1989. V. 18.-P. 145-149.

108. Logan S.M., Kelly J.F., Thibault P., Ewing C.P., Guerry P. Structural heterogeneity of carbohydrate modifications affects serospecificity of Campylobacter flagellins // Mol. Microbiol. 2002. - V. 46. - P. 587-597.

109. Lugtenberg В., van Aphen L. Molecular architecture and functioning of the outer membrane of Escherichia coli and other Gram-negative bacteria // Bio-chem. Biophis. Acta. 1983. - V. 737. - P. 51-115.

110. Magalhaes F.M., Baldani J.I., Souto S.M., Kuykendall J.R., Dobereiner J. A new acid-tolerant Azospirillum species // An. Acad. Brasil Cienc. — 1983. — 55. -S. 417-430.

111. Mamat U., Seydel U., Grimmecke D., Hoist O., Rietschel E.T. Lipopolisac-charides // Carbohydrates and Their Derivative Including Tannins, Cellulose and Related Lignins / Ed. Pinto B.M. Amsterdam: Elsevier, 1999. - V. 3. — P. 179-239.

112. Marceau M., Forest K., Beretti J.L., Tainer J., Nassif X. Consequences of the loss of O-linked glycosylation of meningococcal type IV pilin on piliation and pilus-mediated adhesion // Mol. Microbiol. 1998. - V. 27. - P. 705-715.

113. McCartney A.C., Wardlaw A.C. Endotoxin activities of lipopolysaccharides // Immunology of the Bacterial Cell Envelope / Eds. D.E.S. Stewart-Tull and

114. M. Davies. Chichester, John Wiley & Sons, 1985. - P. 203-238.

115. McDermott P.F., Ciacci-Woolwine F., Snipes J.A., Mizel S.B. High-affinity interaction between gram-negative flagellin and a cell surface polypeptide results in human monocyte activation // Infect. Immun. 2000. - V. 68. — P. 5525-5529.

116. Michiels K., Croes C.L., Vanderleyden J. Two different modes of attachment of Azospirillum brasilense Sp7 to wheat roots // J. Gen. Microbiol. -1991.-V. 137.-P. 2241-2246.

117. Mimori-Kiyosue Y., Yamashita I., Yamaguchi S., Namba K. Role of the outermost subdomain of Salmonella flagellin in the filament structure revealed by electron microscopy // J. Mol. Biol. 1998. - V. 284. - P. 521-530.

118. Minamino T., Yamaguchi S., Macnab R. M. Interaction between FliE and FlgB, a proximal rod component of the flagellar basal body of Salmonella II J. Bacteriol. 2000. - V. 182. - P. 3029-3036.

119. Moens S., Michiels K., Vanderleyden J. Glycosylation of the flagellin of the polar flagellum of Azospirillum brasilense, a gram-negative nitrogen-fixing bacterium//Microbiology.-1995.-V. 141.-P. 2651-2657.

120. Moors M.A., Li L., Mizel S.B Activation of interleukin-1 receptor-associated kinase by gram-negative flagellin // Infect. Immun. 2001. - V. 69. P. 4424-4429.

121. Murty M.G., Ludha J.K. Differential colonization of Azospirillum lipoferum on roots of two varieties of rice (Oryza sativa L.) // Biol. Fertil. Soils. 1987. -V. 4.-P. 3-7.m

122. Namba K., Yamashita I., Vonderviszt F. Structure of the core and central channel of bacterial flagella // Nature. 1989. - 342. - P. 648-654.

123. Newman M.A., Van Roepenack E., Daniels M., Dow M. Lipopolysaccha-rides and plant responses to phytopathogenic bacteria // Plant Pathol. 2000. -V. l.-P. 25-31.

124. Newton S.M.C., Wasley R.D., Wilson A., Rosenberg L.T., Miller J.F., Stocker B.A. Segment IV of a Salmonella flagellin gene specifies flagellar antigen epitopes // Mol. Microbiol. 1991. - V. 5. - P. 419-425.

125. Noel K.D. Rhizobial polysaccharides required in symbiosis with legumes // Molecular signals in Plant-Microbe Communications / Ed. D.P.S. Verma. -CRC Press, Boca Raton, 1992. - P. 341-357.

126. Noel K.D., Duelli D.M., Neumann V.J. Rhizobium etli lipopolysaccharide alterations triggered by host exudate compounds // Biology of Plant-Microbe Interactions / Eds. Stacey G., Mullin B., P. Gresshoff. St. Paul, USA. - 1996. -P. 337-342.

127. Nosko P., Bliss L.C., Cook F.D. The association of free-living nitrogen-fixing bacteria with the roots of High Arctic graminoids // Arct. Alp. Res. — 1994.-V. 26.-P. 180-186.

128. Niihse T.S., Peck S.C., Hirt H., Boiler T. Microbial elicitors induce activation and dual phosphorylation of the Arabidopsis thaliana MAPK 6 // J. Biol. Chem. 2000. -V. 275. - P. 7521-7526.

129. Ohta-Tada U., Takagi A., Koga Y., Kamiya S., Miwa T. Flagellin gene diversity among Helicobacter pylori strains and IL-8 secretion from gastric epithelial cells // Scand. J. Gastroenterol. 1997. - V. 32. - P. 455-459.

130. Okon Y., Kapulnik Y. Development and function of Azospirillum-inoculated roots // Plant Soil. 1986. - V. 90. - P. 3-16.

131. Okon Y., Itzigsohn R. Poly-p-hydroxybutyrate metabolism in Azospirillum brasilense and the ecological role of PHB in the rhizosphera // FEMS Microbiol. Lett.- 1992.-V. 103.-P. 131-139.

132. Orskov F., Orskov I. Escherichia coli serotyping and disease in man and animals // Can. J. Microbiol. 1992. - V. 38. - P. 699-704.

133. Ouchterlony O., Nilsson L.-A. Immunodiffusion and immunoelectrophoresis // Handbook of Experimental Immunology. Vol. 1. Immunochemistry / Ed. D.M. Weiz. Oxford: Alden Press, 1979. - P. 19-33.

134. Parge H. E., Forest K. T., Hickey M. J., Christensen D. A., Getzoff E. D., Tainer J. A. Structure of the fibre-forming protein pilin at 2.6 A resolution // Nature. 1995. - V. 378. - P. 32-38.

135. Patriquin D.J., Dobereiner J. Light microscopy observations of tetrazolium-reducing bacteria in the endorhizosphere of maize and other grasses in Brasil // Can. J. Microbiol. 1978. - V. 24. - P. 734-747.

136. Power P.M., Jennings M.P. The genetics of glycosylation in Gram-negative bacteria // FEMS Microbiol. Lett. 2003. - V. 218. - P. 211-222.

137. Qadri F, Haque A, Hossain A, Albert MJ. Production of slime polysaccharides by Shigella dysenteriae type 1 // Microbiol Immunol. 1994. — V. 38. - P. 11-18.

138. Reinhold B. B., Hauer C. R., Plummer T. H., Reinhold V. N. Detailed structural analysis of a novel, specific O-linked glycan from the prokaryote Flavobacterium meningosepticum II J. Biol. Chem. — 1995. — V. 270. — P. 13197-13203.

139. Rodelas B., Salmeron V., Martinez-Toledo M.V., Gonzalez-Lopez J. Productions of vitamins by Azospirillum brasilense in chemically-defined media // Plant Soil. 1993. -V. 153. - P. 97-101.

140. Russel S., Muszyski S. Reduction of 4-chloronitrobenzene by Azospirillum lipoferum II Azospirillum VI and Related Microorganisms / Eds. I. Fendrik, M.

141. Del Gallo, M. de Zamaroczy, J.Vanderleyden. Berlin: Springer, 1995. — P. 369-375.

142. Sarig S., Blum A., Okon Y. Improvement of the water status and yield of field-grown grain sorghum {Sorghum bicolor) by inoculation with Azospirillum brasilense II J. Agric. Sci 1988. - V. 110. - P. 271-277.

143. Schank S.C., Smith R.L., Weiser G.C. Fluorescent antibody technique to identify Azospirillum brasilense associated with roots of grasses // Soil Biol. Biochem. 1979. - V. 11. - P. 287-295.

144. Schloter M., Bode W., Hartmann A. Characterization of monoclonal antibodies against cell surface structures of Azospirillum brasilense Sp 7 using ELISA Techniques // Symbiosis. 1992. - V. 13. - P. 37-45.

145. Sen K., Nikaido H. Lipopolysaccharide structure required for in vitro trimerization of Escherichia coli OmpF porin // J. Bacteriol. 1991. - V. 173. — P. 926-928.

146. Shah S., Karkhanis V., Desai A. Isolation and characterization of sidero-phore, with antimicrobial activity, from Azospirillum lipoferum II Curr. Microbiol. 1992. - V. 25. - P. 347-351.

147. Skerman V.B.D., McGowan V., Sneath P.H.A. Approved lists of bacterial names // Int. J. Syst. Bacteriol. 1980. - V. 30. - P. 225-420.

148. Skvortsov I.M., Ignatov V.V. Extracellular polysaccharides and polysaccha-ride-containing biopolymers from Azospirillum species: properties and possible role in interaction with plant roots // FEMS Microbiol. Lett. 1998. - V. 165. -P. 223-229.

149. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Correlation between extracellular fibrils and attachment of Rhizobium leguminosarum to pea root hair tips // J. Bacteriol. 1986. - V. 168. - P. 821-827.

150. Smit G., Kijne J.W., Lugtenberg B.J.J. Roles of flagella, lipopolysaccharideIand Ca -dependent cell surface protein in attachment of Rhizobium leguminosarum biovar viciae to pea root hair tips // J. Bacteriol. 1989. - V. 171. - P. 569-572.

151. Soto G.E., Hultgren S.J. Bacterial adhesins: common themes and variations in architecture and assembly // J. Bacteriol. 1999. - V. 181. - P. 1059-1071.

152. Steenhoudt O., Vanderleyden J. Azospirillum, a free-living nitrogen-fixing bacterium closely associated with grasses: genetic, biochemical and ecological aspects // FEMS Microbiol. Rev. 2000. - V. 24 - P. 487-506.

153. Syzmanski C. M., Yao R., Ewing C. P., Trust T. J., Guerry P. Evidence for a system of general protein glycosylation in Campylobacter jejuni II Mol. Microbiol. 1999.-V. 32.-P. 1022-1030.

154. Tapia-Hernandez A., Mascarua-Esparza M.A., Caballero Mellado J. Production of bacteriocins and siderophore-like activity by Azospirillum brasilense I I Microbiology. 1990. - V. 64. - P. 73-83.

155. Thomashow L.S., Rittenberg S.C. Isolation and composition of sheathed flagella from Bdellovibrio bacteriovorus 109J I I J. Bacteriol. 1985. - V. 163. — P. 1047-1054.

156. Tronick S.R, Martinez R.J. Methylation of the flagellin of Salmonella typhi-murium II. J Bacteriol. 1971. - V. 105. - P. 211-219.

157. Tsai C.M., Frasch C.E. A sensitive silver stain for detecting lipopolysaccha-ridesin Polyacrylamide gels // Anal. Biochem. 1982. - V. 119. - P. 115-119.

158. Tsang V.C.W., Peralta J.M., Simons A.R. Enzyme-linked immunoelectro-transfer blot techniques (ELISA) for studying the specificities of antigens and antibodies separated by gel electrophoresis // Methods Enzymol. 1983. - V. 92.-P. 377-391.

159. Tyler M.E., Milam J.R., Smith R.L., Schank S.C., Zuberer D.A. Isolation of Azospirillum from diverse geographic regions // Can. J. Microbiol. 1979. - V. 25. - P. 693-697.

160. Umali-Garcia M., Hubbell D., Gaskins M., Dazzo F. Adsorption and mode of entry of Azospirillum brasilense to grass roots // Associative ^-Fixation, Boca Raton: CRC Press, 1981. Vol. 1. - P. 49-62.

161. Umali-Garcia M., Hubbell D., Gaskins M., Dazzo F. Association of Azospirillum with grass roots // Appl. Environ. Microbiol. — 1980. V. 53. - P. 13971405.

162. Westphal O., Lüderitz O. Chemische Erforschung von lipopolysacchariden gramnegativer Bakterien // Angew. Chem. 1954. - B. 66. - S. 407-417.

163. Wyss C. Flagellins, but not endoflagellar sheath proteins, of Treponema pallidum and of pathogen-related oral spirochetes are glycosylated // Infect. Immun. 1998. - V. 66. - P. 5751-5754.

164. Yegorenkova I.V., Konnova S.A., Sachuk V.N., Ignatov V.V. Azospirillum brasilense colonisation of wheat root and the role of lectin-carbohydrate interactions in bacterial adsorption and root-hair deformation // Plant Soil. 2001. — V.231.-P. 275-282.

165. Yonekura K., Maki S., Morgan D.G., DeRosier D.J., Vonderviszt F., Imada K., Namba K. The bacterial flagellar cap as the rotary promoter of flagellin self-assembly II Science. 2000. - V. 290. - P. 2148-2152.

166. Zhulin I.B, Armitage J.P. Motility, chemokinesis and methylation-independent Chemotaxis in Azospirillum brasilense II J. Bacterid. — 1993. — V. 175.-P. 952-958.