Гликозилированный флагеллин полярного жгутика бактерий рода Azospirillum: выделение и свойства тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Беляков, Алексей Евгениевич

• Беляков, Алексей Евгениевич
• кандидат биологических наук
• 2010

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Беляков, Алексей Евгениевич

Список сокращений.

Введение.

Глава 1. Обзор литературы.

1.1. Жгутики бактерий как важный компонент поверхности прокариотической клетки.

1.1.1. Строение бактериальных жгутиков.

1.1.2. Механизмы сборки бактериального жгутика.

1.1.3. Общие свойства бактериальных флагеллинов.

1.2. Гликозилирование белка в прокариотических организмах.

1.2.1. Феномен гликозилирования бактериальных белков.:.

1.2.2. Гликозилирование флагеллина бактериальных жгутиков.

1.3. Характеристика бактерий рода АгояртПит.

1.3.1. Разнообразие азоспирилл.

1.3.2. Поверхностные антигены бактерий рода АгозртИит.

Глава 2. Материалы и методы исследования.

2.1. Бактериальные штаммы и условия выращивания бактерий.

2.2. Получение антител.

2.3. Получение препаратов липополисахаридов

2.4. Получение препаратов флагеллина полярного жгутика бактерий рода АгозртИит.

2.5. Водно-фенольная экстракция флагеллин-содержащих систем.

2.6. Спектроскопические исследования.

2.7. Гидролиз флагеллина и деградация полисахаридов

2.8. Линейный иммуноэлектрофорез

2.9. Денатурирующий электрофорез в полиакриламидном геле и иммуноблоттинг.

2.10. Твердофазный непрямой иммуноферментный анализ

2.11. Просвечивающая электронная микроскопия.

Глава 3. Полученные результаты и их обсуждение.

3.1. Выделение и очистка гликозилированного флагеллина полярного жгутика бактерий рода АгоБршИит.

3.1.1. Оценка удельного содержания флагеллина на разных стадиях роста бактериальной культуры.

3.1.2. Сравнение эффективности различных методов отделения жгутика от бактериальной клетки.^

3.1.3. Оптимизированная схема выделения гликозилированного флагеллина.

3.1.4. Осаждение флагеллина полярного жгутика А. ЬгаяИепзе 8р раствором сульфата аммония.

3.1.5. Водно-фенольная экстракция флагеллин-содержащих систем.

3.2. Изучение физико-химических и иммунохимических свойств флагеллина полярного жгутика А. ЬгазИете Бр7.

3.2.1. Иммунохимический анализ флагеллина полярного жгутика азоспирилл.

3.2.2. Исследование углеводных фрагментов гликозилированного флагеллина полярного жгутика А. ЬгаяИете 8р7.

3.2.3. Серологические свойства флагеллина азоспирилл.

3.2.4. Термостабильность белковых антигенных детерминант гликозилированного флагеллина азоспирилл.

Выводы.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Гликозилированный флагеллин полярного жгутика бактерий рода Azospirillum: выделение и свойства»

Полярные жгутики ассоциативных микроорганизмов рода Azospirillum являются одними из главных клеточных структур, определяющих успешность к взаимодействия азоспирилл с растениями. Они отвечают за направленное перемещение бактерий» (Zhulin and Armitage, 1993), выполняют функцию адгези-нов * (Michiels et al., 1991), участвуют в реализации социальной подвижности (Кацы, 2007) и представляют собой один из важнейших поверхностных антигенов азоспирилл (Бурыгин, 2003).

Гликозилирование белка в прокариотических организмах - относительно редкий процесс посттрансляционной модификации. Более десяти лет назад был установлен факт гликозилирования главного структурного'белка азоспирилл -флагеллина (Moens et al., 1995а), что ставит эти бактерии в один ряд с такими, представителями прокариот как Campylobacter (Logan et al., 1989), Helicobacter (Josenhans et al., 1999), Aeromonas (Rabaanef al., 2001), Caulobacter (Johnson et al., 1983), Pseudomonas (Takeuchi et al., 2003), Agrobacterium (Deakin et al., 1999),.Listeria (Schirm et al., 2004), Clostridium (Arnold et al., 1998). Однако до сих пор в известной нам литературе отсутствуют сведения- о размерах, структуре и функциях (^-связанного углевода гликозилированного флагеллина, полярного жгутика A brasilense Sp7, а также о наличии углеводных фрагментов в составе флагеллинов* других штаммов азоспирилл. Отчасти это объясняется сложностью получения достаточных для анализа объемов химически чистого гликозилированного флагеллина, освобожденного от весьма прочно ассоциированного с ним чехла полисахаридной природы, который изолирует от окружающей среды филамент полярного жгутика азоспирилл (Бурыгин с соав!., 2007). Это обстоятельство делает актуальными усилия, направленные на разработку приемов выделения и очистки гликозилированного флагеллина данных почвенных бактерий.

Изучение структуры и свойств полярных жгутиков ассоциативных азоспирилл является весьма перспективной фундаментальной задачей, имеющей большое значение для понимания механизмов взаимодействия микроорганизмов с растениями. При этом следует отметить, что изучение гликозилирован-ных бактериальных флагеллинов представляет несомненный практический интерес, поскольку основанная на полученных знаниях углеводная инженерия может способствовать решению проблемы микробного производства гликопро-теинов с заданными свойствами.

Целью настоящей работы было получение новых сведений о строении и свойствах гликозилированного флагеллина полярного жгутика ассоциативных бактерий рода. Люярп-Шит.

Для достижения поставленной цели в работе были сформулированы следующие задачи:

1. Оптимизировать способ препаративного получения химически чистого гликозилированного флагеллина полярного жгутика бактерий рода А2ояр1гШит.

2. Изучить структуру углеводных фрагментов флагеллина типового штамма^. ЬгазИете.

3. Провести сравнительный анализ антигенных свойств белковых и углеводных доменов флагеллинов различных штаммов азоспирилл.

4. Оценить вариабельность углеводных фрагментов в составе флагеллина у штаммов азоспирилл, относящихся к различным О-серотипам.

Научная новизна работы.

Проведена оптимизация метода выделения и очистки гликозилированного флагеллина полярного жгутика азоспирилл, позволившая впервые получить данный белок в препаративном количестве. В работе впервые показано наличие нетипичной для бактериальных гликозилированных флагеллинов доли углеводных фрагментов у типового штамма А. ЬгазИепБе 8р7. Впервые установлено строение повторяющегося звена О-связанного полисахарида, входящего в состав молекулы гликозилированного флагеллина полярного жгутика А. Ьгаййете 8р7, состоящего из остатков рамнозы, глюкозамина, фукозы и галактозы. Впервые показана серологическая вариабельность углеводных фрагментов флагеллинов азоспирилл.

Практическая значимость работы.

Выделены и иммунохимически охарактеризованы флагеллины полярных j жгутиков 22 штаммов бактерий рода Azospirillum, которые могут быть рекомендованы к использованию в in vitro экспериментах по исследованию роли этих структур в реализации различных типов межорганизменных взаимодействий. Полученные в работе препараты были использованы при выполнении плановых НИР ИБФРМ РАН. Результаты диссертационной работы использованы при подготовке курсовых и дипломных работ студентами химического факультета Саратовского госуниверситета.

Основные положения, выносимые на защиту:

- Типовой штамм A. brasilense Sp7 обладает нетипичной для бактериальных гликозилированных флагеллинов долей углеводных фрагментов, представленных полисахаридом. Соотношение белковой и углеводной долей флагеллина составляет 3:1.

- Углеводные фрагменты флагеллина полярного жгутика типового, штамма A. brasilense Sp7 состоят из остатков рамнозы, глюкозами на, фукозы и галактозы в равном соотношении.

- Серологическая вариабельность углеводных фрагментов сочетается с родовой специфичностью белковых детерминант флагеллина азоспирилл.

Апробация работы. Основные положения диссертации были представлены в виде устных и стендовых сообщений на 2-ой и 4-ой Региональных и 5-ой Всероссийской конференциях молодых ученых «Стратегия взаимодействия микроорганизмов и растений с окружающей средой» (Саратов, 2004; 2008; 2010); Международной научной конференции молодых ученых «Микробные биотехнологии» (Одесса, Украина, 2006); 12-ой, 13-ой и 14-ой Международных Пущинских школах-конференциях молодых ученых «Биология - наука XXI века» (Пущино, 2008; 2009; 2010) и 5-ой Молодежной школе-конференции с международным участием «Актуальные аспекты современной микробиологии» (Москва, 2009).

Диссертация обсуждена и одобрена на расширенном заседании лаборатории иммунохимии ИБФРМ РАН 8 октября 2010 года.

Работа выполнена в лаборатории иммунохимии ИБФРМ РАН в соответствии с плановыми темами НИР «Комплексный иммунохимический анализ антигенных структур, определяющих ассоциативные взаимодействия микроорганизмов с растениями» (№ гос. регистрации 01200606177, научный руководитель зав. лаб. д.х.н., профессор Щеголев С.Ю.) и «Комплексный иммунохимический анализ эктосимбиотических растительно-микробных систем» (№ гос. регистрации 01200904388, научный руководитель зав. лаб. д.х.н., профессор Щеголев С.Ю.). Работа поддержана грантами Президента РФ №№ НШ-6177.2006.4 и НШ-3171.2008.4 для молодых российских ученых и ведущих научных школ Российской Федерации.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Беляков, Алексей Евгениевич

ВЫВОДЫ

1. Оптимизирован способ препаративного получения химически чистого гликозилированного флагеллина полярного жгутика азоспирилл, позволивший выделить и иммунохимически охарактеризовать флагеллины двух десятков штаммов азоспирилл.

2. Впервые продемонстрировано наличие О-полисахарида в составе бактериального флагеллина.

3. Показано, что в состав углеводных фрагментов флагеллина типового штамма А. brasilen.se Бр7 входят остатки рамнозы, глюкоза-мина, фукозы и галактозы в равном соотношении.

4. Продемонстрирована серологическая вариабельность углеводных фрагментов, сочетающаяся с родовой специфичностью детерминант собственно флагеллина азоспирилл.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В настоящей работе изучены особенности строения и антигеных свойств гликозилированного флагеллина полярного жгутика ассоциативных бактерий рода Azospirillum. При этом большое внимание отведено решению проблемы получения химически чисюго фла1 еллина, освобожденною oí весьма прочно ассоциированного с ним чехла полисахаридной природы (Бу-рыгин с соавт., 2007). В этой связи определены фаза роста бактериальной культуры, на которой обеспечивается эффективное выделение флагеллина полярного жгутика с минимальным содержанием других примесных макромолекул, и наиболее эффективный способ отделения нити жгутика от бак i е-риальной клетки. В процессе отработки процедуры препаративного получения флагеллина азоспирилл доказана неспособность к самосборке надмолекулярных структур при варьировании кислотности среды (возможно, определяемая присутствием углеводных фрагментов в составе жгутика). Обнаружено, что гликозилированный флагеллин полярного жгутика азоспирилл при водно-фенольной экстракции переходит в фенольную фракцию; а при высаливании сульфатом аммония наиболее эффективны концентрации 50-70% от насыщенной.

В работе впервые показана нетипично большая для бактериальных полярных жгутиков доля углеводных фрагментов в составе гликозилированного флагеллина и установлено сходство моносахаридного состава и антигенных свойств этих углеводных фрагментов и Л ПС у типового штамма А. brasilense Sp7. В качестве одного из наиболее существенных результатов работы мы рассматриваем получение приоритетных данных о наличии О-полисахарида в составе субъединиц полярного жгутика азоспирилл. Следуе1 отметить, что ранее в составе гликозилированных флагеллинов бактерий другие исследователи описывали только моно- или олигосахаридные заместители (Logan, 2006).

Обнаружение полисахарида в составе флагеллина хорошо объясняет природу прочной ассоциации ранее выявленного (липо)полисахаридного чехла* с нитью полярного жгутика у бактерий рода АгоБртПит (Бурыгин с соавт., 2007), поскольку основой прочной связи могу г являться углевод-углеводные взаимодействия О-полисахарида флагеллина с соответствующими структурами в составе чехла.

Оптимизированный в.работе способ препаративного получения высо-коочищенного гликозилированного флагеллина полярного жгутика азоспи-рилл позволил выделить и иммунохимически охарактеризовать флагеллины двух десятков штаммов азоспирилл, относящихся к трем видам: А. Ьга$Иеп$е. А. Нро/егит и А. /гакете. Методом иммуноэлектрофореза выявлены две изо-формы флагеллина, проявляющие антигенную идентичность и формирующие сливающиеся полосы преципитации.

Анализ методом иммуноблоттинга препаратов флагеллинов серологически различных штаммов азоспирилл с использованием Ат к флагеллину типового штамма А. ЬгаБПете 8р7 выявил высокую консервативность белковых антигенных детерминант Н-антигена данных бактерий. В то время как результаты иммуноблоттинга препаратов флагеллинов с Ат к О-антигенам азоспирилл выявили различия в антигенных свойствах углеводных фрагментов флагеллинов. Для штаммов азоспирилл, относящихся к разным серологическим типам (8р7 и 8р245) установлено, что углеводные фрагменты их флагеллинов проявляют групповую серологическую специфичность, сходную со специфичностью их О-антигенов. Совокупность полученных результатов и анализ литературных данных позволили сделать вывод о близком сходстве полисахаридных структур флагеллина и ЛПС у бактерий рода А208рич11ит.

Установлено, что углеводные фрагменты в составе флагеллина не обладают иммуногенной активностью, и в процессе получения Ат к флагеллину синтезируются иммуноглобулины, специфичные только к белковой части молекулы. При этом показано, что белковые детерминанты флагеллина полярного жгутика азоспирилл характеризуются очень высокой термостабильностью, вероятно, обеспечиваемой полисахаридными фрагментами гликози-лированного флагеллина. Таким образом, с учетом полученных данных о не-иммуногенности этих структур в составе флагеллина наряду с их способностью in vitro взаимодействовать с О-специфическими антителами, весьма непротиворечивым выглядит предположение о том, что полисахаридные фрагменты у азоспирилл могут участвовать в формировании нити бактериального жгутика.

Полученные в работе результаты существенным образом расширяют представления о строении главного структурного белка бактерий, а выделенные и охарактеризованные препараты флагеллинов различных штаммов почвенных бактерий рода Azospirillum могут быть рекомендованы для детального исследования роли этих структур в реализации молекулярных механизмов взаимовыгодных растительно-микробных взаимоотношений.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Беляков, Алексей Евгениевич, 2010 год

1. Аленькина С.А., Петрова Л.П., Никитина В.Е. Получение и характеристика мутанта Azospirillum brasilense Sp7 по лектиновой активности // Микробиология. 1998. - Т. 63, №6 - С. 763-768.

2. Бойко A.C. Структурные особенности липополисахаридов азоспирилл в связи с их участием в коммуникации микроорганизмов в ризосфере: Автореф. дис. канд. биол. наук. Саратов: ИБФРМ РАН, 2009. 24 с.

3. Бурыгин Г.Л., Матора Л.Ю., Щеголев С.Ю. Изменение антигенных свойств липополисахаридов Azospirillum brasilense при внесении в среду культивирования трис(гидроксиметил)аминометана // Прикл. био-хим. и микробиол. 2002. - Т.38, №3. - С. 292-294.

4. Бурыгин Г.Л. Сравнительное изучение О- и Н-антигенов почвенных бактерий рода Azospirillm: Автореф. дис. канд. биол. наук. Саратов* ИБФРМ РАН, 2003. 22 с.

5. Бурыгин ГЛ., Широков A.A., Шелудько A.B., Кацы Е.И., Щеголев С.Ю., Матора Л.Ю. // Выявление чехла на поверхности полярного жгутика Azospirillum brasilense // Микробиология. 2007. - Т. 76, №6 - С. 822-829.

6. Дорошенко Е.В., Булыгина Е.С., Спиридонова Е.М., Турова Т.П., Кравченко И.К. Выделение и характеристика азот фиксирующих бак хер и й рода Azospirillum из почвы сфагнового болота // Микробиология. -2007. Т. 76, №1 - С. 107-115.

7. Каталог коллекции микроорганизмов ИБФРМ РАН: Электронный документ. (http://www.ibppm.saratov.ru/PDF/collcct.pdi). Проверено 25.11.2010.

8. Кацы Е.И. Молекулярно-генетические процессы, влияющие на ассоциативное взаимодействие почвенных бактерий с растениями. Саратов: Изд-во Сарат. ун-та; 2003. 172 с.

9. Кацы Е.И. Молекулярная генетика ассоциативного взаимодействия бактерий и растений / Под. ред. В.В. Игнатова. М.: Наука, 2007. - 86 с.

10. П.Матора Л.Ю., Серебренникова О.Б., Петрова Л.П., Бурыгин Г.Л., Ще-голев С.Ю. Нетипичный характер R-S диссоциации Azospirillum brasilense II Микробиология. 2003. - Т. 72, №1 - С. 60-63.

11. Матора Л.Ю., Шварцбурд Б.И., Щеголев С.Ю. Иммунохимический анализ О-специфических полисахаридов почвенных азотфиксирующих бактерий Azospirillum brasilense II Микробиология. 1998. - T. 67, №6 -С. 815-820.

12. Матора Л.Ю., Щеголев С.Ю. Антигенная идентичность липополисаха-ридов, капсулы и экзополисахаридов Azospirillum brasilense II Микробиология. 2002. - T. 71, №2 - С. 211-214.

13. Метлина А.Л. Жгутики прокариот как система биологической подвижности // Успехи биол. химии. 2001. - Т. 41. - С. 229-282.

14. Метлина А.Л., Поглазов Б.Ф. Изучение конформационных изменений флагеллина при самосборке методом дисперсии оптического вращения // Биохимия. 1970. - Т. 35. - В. 5. - С. 994-1001.

15. Петрова Л.П., Матора Л.Ю., Бурыгин Г.Л., Борисов И.В., Кацы Е.И. Анализ ДНК, ряда культурально-морфологических свойств и структуры липополисахаридов у близкородственных штаммов Azospirillum brasilense II Микробиология. 2005. - T. 74, № 2. - С. 224-230.

16. Позднякова Л.И., Каневская C.B., Леванова Г.Ф. Таксономическое изучение азоспирилл, выделенных из злаков Саратовской области // Микробиология. 1988. - Т. 57, № 2. - С. 275 - 278.

17. Тимаков В.Д., Левашев B.C., Борисов Л.Б. Микробиология. М.: Медицина, - 1983. - 512с.

18. Широков А.А. Иммунохимическая идентификация поверхностных структур Azospirillum brasilense, участвующих в реализации «социального» поведения бактерий: Дис. канд. биол. наук. Саратов: ИБФРМ РАН, 2008. 24 с.

19. Agarwala-Dutt R., Tilak K.V.B.R., Rana J.P.S. Isolation of Azospirillum from interior of various parts of some graminaceous plants // Z. Mikrobiol. -1991.-B. 146.-S. 217-219.

20. Aizawa S. Flagellar motor proteins // Tanpakushitsu kakusan koso. 2001. -V. 46.-P. 1750-1753.

21. Aizawa S. A top runner of the flagellar world has unexpectedly gone // Biochim. Biophys. Acta. 2004. - V. 1694(1-3). - P. 3-4.

22. Aizawa S.-I. What is essential for flagellar assembly? // Pili and flagella: current research and future trends / Ed. K.F. Jarrell. Caister Academic Press, 2009.-P. 91-98.

23. Alexandre G., Rohr R., Bally R. A phase variant of Azospirillum lipoferum lacks a polar flagellum and constitutively expresses mechanosensing lateral flagella // Appl. Environ. Microbiol. 1999. - V. 65. - P. 4701 -4704.

24. Aim R.A., Trust T.J. Analysis of the genetic diversity of Helicobacter pylori: the tale of two genomes // J. Mol. Med. 1999. - V. 77. - P. 834846.

25. Apweiler R., Hennjakob H., Sharon N. On the frequency of protein glycosylation, as deduced from analysis of the SWISS-PROT database // Biochim. Biophys. Acta. 1999. - V. 1473(1). - P. 4-8.

26. Arnold, F., Bedouet, L., Batina, P., Robreau, G., Talbot, F., Lecher, P. & Malcoste, R. Biochemical and immunological analyses of the flagellin of Clostridium tyrobutyricum ATCC 25755 // Microbiol. Immunol. 1998. -V. 42.-P. 23-31.

27. Arora S. K., Bangera M., Lory S., Ramphai R. A genomic island in Pseudomonas aeruginosa carries the determinants of flagellin glycosylation I I Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 2001. - V. 98. - P. 9342-9347.

28. Arora S.K., Neely A.N., Blair B., Lory S., Ramphai R. Role of motility and flagellin glycosylation in the pathogenesis of Pseudomonas aeruginosa burn wound infections // Infect. Immun. 2005. - V. 73. - P. 4395-4398.

29. Asakura S., Eguchi G., lino T. Reconstitution of bacterial flagella in vitro II J. Mol. Biol. 1964. - V. 10. - P. 42-56.

30. Baldani V.L.D., Baldani J.I., Döbereiner J. Effects of Azospirillum inoculation on root infection and nitrogen incorporation in wheat // Can. J. Microbiol. 1983. - V. 29. - P. 924-929.

31. Baldani V.L.D., Baldani J.I., Döbereiner J. Inoculation of field-grown wheat (Triticum aestivum) with Azospirillum sp. // Brasil. Biol. Fertil. Soils. -1987.-4.-P. 37-40.

32. Barbieri P., Zanelli T., Galli E., Zanetti G. Wheat inoculation with Azospirillum brasilense Sp6 and some mutants altered in nitrogen fixation and indole-3-acetic acid production // FEMS Microbiol. Lett. 1986. - V«. 36.-P. 87-90.

33. Bashan Y., Holguin G. Azospir ilium-p 1 ant relationships: environmental and physiological advances (1990-1996) 11 Can. J. Microbiol. 1997. - V. 43. -P. 103-121.

34. Bashan Y., Levanony H. Active attachment of Azospirillum brasilense Cd to quartz sand and to light-textured soil by protein bridging // J. General Microbiol. 1988. - V. 134. - P. 2269-2279.

35. Bashan Y., Holguin G., de-Bashan L.E. Azospirillum-plant relationships: physiological, molecular, agricultural, and environmental advances (19972003) // Can. J. Microbiol. 2004. - V. 50. - P. 521-577.

36. Bashan Y., de-Bashan L.E. How the plant growth-promoting bacterium Azospirillum promotes plant growth a critical assessment // Adv. Agronomy.-2010.-V. 108.-P. 77-136.

37. Beijerinck M.W. Über ein Spirillum, welches freien Stickstoff binden kann? // Zentralbl. Bakteriol. Parasitenkun. Infektionskr. Hyg. 1925. - B. 63. - S. 353-359.

38. Bekri M.A., Desair J., Keijers V., Proost .P, Searle-van Leeuwen M., Vanderleyden J., Vande Broek A. Azospirillum irakense produces a novel type of pectate lyase // J. Bacteriol. 1999. - V. 181(8). - P. 2440-2447.

39. Bhattacharya P. Mode of utilization of amino acids as growth substrates by Azospirillum brasilense II Indian J. Exp. Biol. 2005. - V. 43. - P. 11821191.

40. Bradford M. N. A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. - V. 72. - P. 248-254.

41. Brimer C.D., Montie T.C. Cloning and comparison of fliC genes and identification of glycosylation in the flagellin of Pseudomonas aeruginosa atype strains// J. Bacteriol. 1998.- V. 180.-P. 3209-3217.J

42. Carlson M. Oligosaccharides isolated from pig submaxillary mucin // J. Biol. Chem. 1966. - V. 241. - P. 2984-2986.

43. Castric P. pilO, a gene required for glycosylation of Pseudomonas aeruginosa 1244 pilin//Microbiology. 1995.-V. 141.-P. 1247-1254.

44. Day J.M., Dobereiner J. Physiological aspects of N2-fixation by a Spirillum from Digitaria roots II Soil Biol. Bochem. 1976. - V.8. - P. 45-50.

45. Dazzo F.B., Brill W.J. Bacterial polysaccharide which binds Rhizobium trifolii to clover root hairs // J. Bacteriol. 1979. - V. 137(3). - P. 13621373.

46. Del Gallo M., Negi M., Neira C.A. Calcofluor- and lectin-binding exocellular polysaccharides of Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum ¡1 J. Bacteriol. 1989. - V. 171. - P. 3504-3510.

47. Del Gallo M., Haegi A. Characterization and quantification of exocellular polysaccharides in Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum // Symbiosis.-1990.-V. 9.-P. 1-3.

48. Dennis J.W., Granovsky M., Warren C.E. Glycoprotein glycosylation and cancer progression//Biochim. Biophys. Acta. 1999. - V. 1473(1). - P. 2134.

49. Diaz-Zortia M., Fernandez-Canigia M.V. Field performance of a liquid formulation of Azospirillum brasilense on dryland wheat productivity // Eur. J. Soil Biol. 2009. - V. 45. - P. 3-11.

50. Dobereiner J., Baldani V.L. Selective infection of maize roots by streptomycin-resistant Azospirillum lipoferum and other bacteria // Can. J. Microbiol. 1979.- V. 25-P. 1264-1269.

51. Dobereiner J., Day J.M. Associative symbiosis in tropical grasses: characterization of microorganisms and dinitrogen-fixing sites // Proc. Intern. Symp. on N2-Fixation. Washington, 1976. - P. 518-537.

52. Dobereiner J., Pedrosa F.O. Nitrogen-fixing bacteria in nonleguminous crop plants. Berlin, 1987. - 150 p.

53. Doig P., Kinsella N., Guerry P., Trust T. J. Characterization of a post-translational modification of Campylobacter flagellin: identification of asero-specific glycosyl moiety // Mol. Microbiol. 1996. - V. 19. - P. 379387.

54. Driks A., Bryan R., Shapiro L., DeRosier D.J. The organization of the Caulobacter crescentus flagellar filament // J. Mol. Biol. 1989. - V. 206(4). - P. 627-636.

55. Dubois M., Gilles K. A., Hamilton J. K., Roberts P. A., Smith F. Colorimetric method for determination of sugar and related substances // Anal. Biochem. 1956. - V. 72. - P. 350-356.

56. Eckert B., Weber O.B., Kirchhof G., Halbritter A., Stoffels M., Hartmann A. Azospirillum doebereinerae sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium associated with the C4-grass Miscanthus. // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2001. - V. 51.-P. 17-26.

57. Emerson S.U., Tokuyasu K., Simon M.I. Bacterial flagella: polarity of elongation// Science. 1970. - V. 169. - P. 190-192.

58. Evans L.D., Stafford G.P., Ahmed S., Fraser G.M., Hughes C. An escort mechanism for cycling of export chaperoncs during flagellum assembly // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2006. - V. 103(46). - P. 17474-17479.

59. Ewing C.P., Andreishcheva E., Guerry P. Functional characterization of flagellin glycosylation in Campylobacter jejuni 81-176 // J. Bacteriology. -2009.-V.188 (12).-P. 7086-7093.

60. Feizi T. Carbohydrate-mediated recognition systems in innate immunity // Immunol. Rev. 2000. - V. 173. - P. 79-88.

61. Felix G., Duran J.D., Volko S., Boiler T. Plants recognise bacteria through the most conserved domain of flagellin // Plant J. 1999. - V. 18. - P. 265276.

62. Fischer S.E., Miguel M.J., Mori G.B. Effect of root exudates on the exopolysaccharide composition and the lipopolysaccharide profile of Azospirillum brasilense Cd under saline stress // FEMS Microbiol. Lett. -2003.-V. 219(1).-P. 53-62.

63. Franklin C.L., Gorelick P.L., Riley L.K., Dewhirst F.E., Livingston R.S., Ward J.M., Beckwith C.S., Fox J.G. Helicobacter typhlonius sp. nov., a novel vurine urease-negative Helicobacter species // J. Clin. Microbiol. -2002. V. 39. - P. 3920-3926.

64. Fujii M., Shibata S., Aizawa S. Polar, peritrichous. and lateral flagella belong to three distinguishable flagellar families // J. Mol. Biol. 2008. - V. 379(2).-P. 273-283.

65. Ge Y., Li C., Corum L., Slaughter C. A., Charon N. W. Structure and expression of the FlaA periplasmic flagellar protein of Borrelia burgdorferi II J. Bacteriol. 1998. - 180. - P. 2418-2425.

66. Gómez-Gómez L., Bauer Z., Boiler T. Both the extracellular leucinc-rich repeat domain and the kinase .activity of FSL2 are required for flagellin binding and signaling in Arabidopsis II Plant Cell. 2001. - 13. - P. 11551163.

67. Gómez-Gómez L., Boiler T. FLS2: A LRR receptor-like kinase involved in recognition of the flagellin elicitor in Arabidopsis II Mol. Cell. 2000. - V. 5.-P. 1-20.

68. Gómez-Gómez L., Felix G., Boiler T. A single locus determines sensitivity to bacterial flagellin in Arabidopsis thaliana II Plant J. 1999. - V. 18. - P. 277-284.

69. Gryllos I., Shaw J.G., Gavin R., Merino S., Tomas J.M. Role offlm locus in mesophilic Aeromonas species adherence // Infect. Immun. 2001. - V. 69. -P. 65-74.

70. Goon S., Kelly J.F., Logan S.M., Ewing C.P., Guerry P. Pseudaminic acid, the major modification on Campylobacter flagellin, is synthesized via the Cjl293 gene // Mol. Microbiol. 2003. - V. 50(2). - P. 659-671

71. Hall>P.G., Krieg N.R. Application of the indirect immunoperoxidase stain technique to the flagella of Azospirillum brasilense II Appl. Environ. Microbiol. 1984. - V. 47. - P. 433-435.

72. Halsall D.M., Gibson A.H. Cellulose Decomposition and Associated Nitrogen Fixation by Mixed Cultures of Cellulomonas gelida and Azospirillum Species or Bacillus macerans II Appl. Environ. Microbiol. -1985.-V. 50(4).-P. 1021-1026.

73. Hadas R., Okon Y. Effect of Azospirillum brasilense inoculation on root morphology and respiration in tomato seedlings 11 Biol. Fertil. Soils. 1987. -V. 5.-P. 241-247.

74. Hartmann A., Bashan Y. Ecology and application of Azospirillum and other plant growth-promoting bacteria (PGPB) // Eur. J. Soil Biol. 2009. - V. 45.-P. 1-2.

75. Herrmann J.L., O'Gaora P., Gallagher A., Thole J.E., Young D.B. Bacterial glycoproteins: a link between glycosylation and proteolytic cleavage of a 19 kDa antigen from Mycobacterium tuberculosis II EMBO J. 1996. - V. 15(14).-P. 3547-3554.

76. Hitchcock P.J., Brown T.M. Morphological heterogeneity among Salmonella polysaccharide chemotypes in silver-stain polyacrylamide gels // J. Bacteriol. 1983. -V. 154. - P. 269-277.

77. Hitchen P.G., Dell A. Bacterial glycoproteomics // Microbiology. 2006. -V. 152.-P. 1575-80.

78. Johnson, R. C., Ferber, D. M. & Ely, B. Synthesis and assembly of flagellar components by Caulobacter crescentus motility mutants // J. Bacteriol. -1983.-V. 154.-P. 1137-1144.

79. Josenhans C., Ferrero R. L., Labigne A., Suerbaum S. Cloning and allelic exchange mutagenesis of two flagellin genes of Helicobacter felis // Mol. Microbiol. 1999. - V. 33. - P. 350-362.

80. Kagawa Ii., Morishita H., Enomoto M. Reconstitution in vitro of flagellar filaments onto hook structures attached to bacterial cells // J. Mol. Biol. -1981.-V. 153(2).-P. 465-470.

81. Kapulnik Y., Okon Y., Henis Y. Changes in root morphology of wheat caused by Azospirillum inoculation // Can. J. Microbiol. 1985. - V. 31. -P. 881-887.

82. Katzy E.I., Matora L. Yu., Serebrennikova O.B., Scheludko A.V. Involvement of a 120-Mda plasmid of Azospirillum brasilense Sp245 in the production of lipopolysaccharides // Plasmid. 1998. - V. 40. - P. 73-83.

83. Khammas K.M., Ageron E., Grimont P.A.D., Kaiser P. Azospirillum , irakense sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium associated with rice roots and rhizosphere soil // Res. Microbiol. 1989. - V. 140. - P. 679-693.

84. Krieg N.R., Dobereiner J. Genus Azospirillum Tarrand, Krieg and Dobereiner 1979 // Bergey's Manual of Systematic Bacteriology. V. 1. -Baltimore/London: Williams & Wilkins, 1984. P. 94-104.

85. Krupski G., Gotz R., Ober K., Pleier E., Schmitt R. Structure of complex flagellar filaments in Rhizobium meliloti II J. Bacteriol. 1985. - V. 162(1). -P. 361-366.

86. Kubori T., Shimamoto N., Yamaguchi S., Namba K., Aizawa S. Morphological pathway of flagellar assembly in Salmonella typhimurium II J. Mol. Biol. 1992. - V. 226(2). - P. 433-446.

87. Kutsukake K., Okada T., Yokoseki T., lino T. Sequence analysis of the JlgA gene and its adjacent region in Salmonella typhimurium, andidentification of another flagellar gene, flgN II Gene. 1994. - V. 143(1). -P. 49-54.

88. LeClerc G., Wang S. P., Ely B. A new class of Caulobacter crescentus flagellar genes // J. Bacteriol. 1998. - V. 180. - P. 5010-5019.

89. Levanony H., Bashan Y. Enhancement of cell division in root tips and growth of the elongation zone in wheat roots induced by Azospirillum brasilense Cd // Can. J. Bot. 1989. - V. 67. - P. 56-61.

90. Levanony H., Bashan Y. Localization of Specific Antigens of Azospirillum brasilense Cd in Its Exopolysaccharide by Immuno-Gold Staining // Curr. Microbiol.- 1989.-V. 18.-P. 145-149.

91. Lin S.Y., Young C.C., Hupfer H., Siering C., Arun A.B., Chen W.M., Lai W.A., Shen F.T., Rekha P.D., Yassin A.F. Azospirillum picis sp. nov., isolated from discarded tar // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2009. - V. 59. -P. 761-765.

92. Lisowska E. The role of glycosylation in protein antigenic properties // Cell. Mol. Life Sci. 2002. - V. 59(3). - P. 445-455.

93. Logan S.M., Trust T.J., Guerry P. Evidence for posttranslational modification and gene duplication of Campylobacter flagellin // J. Bacteriol. 1989.-V. 171(6).-P. 3031-3038.

94. Logan S.M. Flagellar glycosylation a new component of the motility repertoire? //Microbiology. -2006. - V. 152.-P. 1249-1262.

95. Logan S.M., Kelly J.F., Thibault P., Ewing C.P., Guerry P. Structural heterogeneity of carbohydrate modifications affects serospecificity of Campylobacter flagellins // Mol. Microbiol. 2002. - V. 46. - P. 587-597.

96. Lu D., Wu Sh., He P., Shan L. Phosphorylation of receptor-like cytoplasmic kinases by bacterial flagellin // Plant Signal Behav. 2010. - V. 5.-P. 598-600.

97. Macnab R.M. How bacteria assemble flagella // Annu. Rev. Microbiol. -2003.-V. 57.-P. 77-100.

98. Magalhaes F.M., Baldani J.I., Souto S.M., Kuykendall J.R., Dobereiner J. A new acid-tolerant Azospirillum species // An. Acad. Brasil Cienc. 1983. - 55.-S. 417-430.

99. Martin-Didonet C.C., Chubatsu L.S., Souza E.M:, Kleina M., Rego F.G., ■ Rigo L.U., Yates M.G., Pedrosa F.O. Genome structure of the genus

100. Azospirillum II J. Bacteriol. 2000. - V. 182(14). - P. 4113-4116.

101. McGarter L.L. Dual'flagellar systems enable motility under different circumstances // J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 2004. - V. 7(1-2). - P. 1829.

102. McMurry J.L., Murphy J.W., Gonzalez-Pedrajo B. The FliN-FliH interaction mediates localization of flagellar export ATPase Flil to the C ring complex // Biochemistry. -2006. V. 45(39). - P. 11790-11798.

103. Mehnaz S., Weselowski B., Lazarovits G. Azospirillum canadense sp: nov., a nitrogen-fixing bacterium isolated from corn rhizosphere // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2007. - V. 57. - P. 620-624.

104. Mescher M.F., Strominger J.L. Purification and characterization of a prokaryotic glucoprotein from the cell envelope of Halobacterium salinarium II J. Biol. Chem. 1976. - V. 251(7). - P. 2005-2014.

105. Michiels K., Croes C.L., Vanderleyden J. Two different modes of attachment of Azospirillum brasilense Sp7 to wheat roots // J. Gen. Microbiol. 1991. - V. 137. - P. 2241-2246.

106. Mimori-Kiyosue Y., Yamashita I., Yamaguchi S., Namba K. Role of the outermost subdomain of Salmonella flagellin in the filament structure revealed by electron microscopy // J. Mol. Biol. 1998: - V. 284. — P. 521530.

107. Minamino T., Yamaguchi S., Macnab R. M. Interaction between FliE and FlgB, a proximal rod component of the'flagellar basal body of Salmonella II J. Bacteriol. 2000. - V. 182. - P. 3029-3036.

108. Minamino T., Namba K. Self-assembly and type III protein export of the bacterial flagellum // J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 2004. - V. 7. - P. 5-17.

109. Minamino T., Imada K., Namba K. Mechanisms of type III protein export for bacterial flagellar assembly // Mol. Biosyst. 2008. - V. 4. - P.^l 1051115.

110. Moens S., Michiels K., Vanderleyden J. Glycosylation of the flagellin of the polar flagellum of Azospirillum brasilense, a gram-negative nitrogen-fixing bacterium // Microbiology. 1995. - V. 141. - P. 2651-2657.

111. Moens S., Michiels K., Keijers V., van Leuven F., Vanderleyden J. Cloning, sequencing, and phenotypic analysis of lafl, encoding the flagellin of the lateral flagella of Azospirillum brasilense Sp7 // J. Bacteriol. 1995. -V. 177.-P. 5419-5426.

112. Nambu T., 'Minamino T., Macnab R.M., Kutsukake K. Peptidoglycan-hydrolyzing activity of the FlgJ protein, essential for flagellar rod formation in Salmonella typhimurium I I J. Bacteriol. 1999. - V. 181(5). - P. 15551561.

113. Novikov V.V., Metlina A.L., Poglazov B.F. A study on the mechanism of polymerisation of Bacillus brevis flagellin // Biochem. Mol. Biol. Int. -1994. V. 33(4). - P. 723-728.

114. Nlihse T.S., Peck S.G., Hirt H., Boiler T. Microbial elicitors induce activation and dual phosphorylation of the Arabidopsis thaliana МАРК 6 // J. Biol. Chem. 2000. - V. 275. - P. 7521-7526.

115. Nur I., Okon Y., Henis Y. Comparative studies of nitrogen-fixing bacteria associated with grasses in Israel with Azospirillum brasilense II Can. J. Microbiol. 1980. -V. 26. - P. 714-718.

116. Okon Y., Albrecht S.L., Burris R.H. Factors affecting growth and nitrogen fixation of Spirillum lipoferum //J. Bacteriol. 1976. - V. 127(3), - P. 12481254.

117. Okon Y., Kapulnik Y. Development and function of Azospirillum-inoculated roots // Plant Soil. 1986. - V. 90. - P. 3-16.

118. Onyeocha I., Vieille C., Zimmer W., Baca B.E., Flores M., Palacios R., Elmerich C. Physical map and properties of a 90-MDa plasmid of Azospirillum brasilense Sp7 // Plasmid. 1990. - V. 23(3). - P. 169-182.

119. Parge H.E., Forest K.T., Hickey M.J., Christensen D.A., Getzoff E.D., Tainer J.A. Structure of the fibre-forming protein pilin at 2.6 A resolution // Nature. 1995. - V. 378. - P. 32-38.

120. Paul K., Erhardt M., Hirano Т., Blair D.F., Hughes K.T. Energy source of flagellar type III secretion // Nature. 2008. - V. 451(7177). - P. 489-492.

121. Peng, G., Wang, H., Zhang, G., Hou, W., Liu, Y., Wang, E. Т., Tan, Z. Azospirillum. melinis sp. nov., a group of diazotrophs isolated from tropical molasses grass // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 2006.- 56. - 1263-127.

122. Power'P.M., Jennings M.P. The genetics of glycosylation in Gramnegative bacteria // FEMS Microbiol. Lett. 2003. - V. 218. - P. 211-222.

123. Rabaan, A.A., Gryllos, I., Tomas, J.M., Shaw, J. G. Motility and the polar flagellum are required for Aeromonas caviae adherence to HEp-2 cells // Infect. Immun. 2001. - V. 69. - P. 4257-4267.

124. Reinhold B.B., Hauer C.R., Plummer T.H., Reinhold VN. Detailed structural analysis of a novel, specific O-linked glycan from the prokaryote Flavobacterium meningosepticum II J. Biol. Chem. 1995. - V. 270. - P. 13197-13203.

125. Reuter G., Gabius H.J. Eukaryotic glycosylation: whim of nature or multipurpose tool? // Cell. Mol. Life Sei. 1999. - V. 55. - P. 368-422.

126. Sadasivan L., Neyra C.A. Flocculation in Azospirillum brasilense and Azospirillum lipoferum: exopolysaccharides and cyst formation // J. Bacteriol. 1985. - V. 163(2). - P. 716-723.

127. Schirm M., Kalmakoff M., Aubry A., Thibault P., Sandoz M., Logan S.M. Flagellin from Listeria monocytogenes glycosylated with beta-O-linked N-acetylglucosamine // J. Bacteriol. 2004. - V. 186. - P. 6721-6727.

128. Schirm M., Schoenhofen I.C., Logan S.M., Waldron K.C., Thibault P. Identification of unusual bacterial glycosylation by tandem massspectrometry analyses of intact proteins // Anal. Chem. 2005. - V. 77(23).- P. 7774-7782.

129. Schloter M., Bode W., Hartmann A. Characterization of monoclonal antibodies against cell surface structures of Azospirillum brasilense Sp 7 using ELISA Techniques // Symbiosis. 1992. - v. 13. - p. 37-45.

130. Schrader K.N., Fernandez-Castro A., Cheung W.K., Crandall C.M., Abbott S.L. Evaluation of commercial antisera for Salmonella serotyping // J. Clin. Microbiol. 2008. - V. 46. - P. 685-688.

131. Soufiane B., Xu D., Côté J.C. Flagellin (FliC) protein sequence diversity among Bacillus thuringiensis does not correlate with H.serotype diversity // Antonie Van Leeuwenhoek. 2007. - 92(4). - P. 449-461.

132. Steenhoudt O., Vanderleyden J. Azospirillum, a free-living nitrogen-fixing bacterium closely associated with grasses: genetic, biochemical and ecological aspects // FEMS Microbiol. Rev. 2000. - V. 24,- P. 487-506.

133. Stevenson G., Neal B., Liu D., Hobbs M., Packer N.H., Batley M„ Redmond J.W., Lindquist L., Reeves P. Structure of the O antigen of Escherichia coli K-12 and the sequence of its rfb gene cluster // J. Bacteriol.- 1994. V. 176(13). - P. 4144-4156.

134. Suzuki T., lino T., Horiguchi T., Yamaguchi S. Incomplete flagellar structures in nonflagellate mutants of Salmonella typhimurium II J. Bacteriol. 1978. -V. 133(2). - P. 904-915.

135. Szymanski C.M., Yao R., Ewing C.P., Trust T.J., Guerry P. Evidence for a system of general protein glycosylation in Campylobacter jejuni // Mo I. Microbiol. 1999. -V. 32(5). - P. 1022-1030.

136. Szymanski C.M., Burr D.H., Guerry P. Campylobacter protein glycosylation affects host cell interactions // Infect. Immun. 2002. - V. 70. - P. 2242-2244.

137. Szymanski C.M., Logan S.M., Linton D., Wren B.W. Campylobacter a tale of two protein glycosylation systems // Trends Microbiol. - 2003. - V. 11(5).-P. 233-238.

138. Szymanski C.M., Wren B.W. Protein glycosylation in bacterial mucosal pathogens // Nat. Rev. Microbiol. 2005. - V. 3(3). - P. 225-237.

139. Taguchi F., Shimizu R., Inagaki Y., Toyoda K., Shiraishi T., Ichinose Y Post-translational modification of flagellin determines the specificity of HR induction // Plant Cell Physiol. 2003. - V. 44. - P. 342-349.

140. Takahashi N., Mizuno S., Hirano T., Chevance F.F., Hughes K.T., Aizawa S. Autonomous and FliK-dependent length control of the flagellar lod in Salmonella enterica II J. Bacteriol. 2009. - V. 191(20). - P. 6469-6472.

141. Takai R., Isogai A., Takayama S., Che F.S. Analysis of flagellin perception mediated by flg22 receptor OsFLS2 in rice // Mol. Plant Microbe Interact. -2008.-V.21.-P. 1635-1642.

142. Takeuchi, K., Taguchi, F., Inagaki, Y., Toyoda, K., Shiraishi, T. & Ichinose, Y. // Flagellin glycosylation island in Pseudomonas syringae pv glycinea-and its role in host specificity // J. Bacteriol. 2003. - V. 185. - P 6658-6665.

143. Thibault P, Logan SM, Kelly JF, Brisson JR, Ewing CP, Trust TJ, Guerry P. Identification of the carbohydrate moieties and glycosylation motifs in Campylobacter jejuni flagellin // J. Biol. Chem. 2001. - V. 276(37). - P. 34862-34870.

144. Tien T.M., Diem H.G., Gaskins M.H., Hubbell D.H. Polygalacturonie acid transeliminase production by Azospirillum species // Can. J. Microbiol. -1981.-V. 27.-P. 426-431.

145. Tronick S.R, Martinez'R.J. Methylation of the flagellin of Salmonellattyphimurium IIJ Bacteriol. 1971. - V. 105. - P. 211-219.

146. Tsai C.M., Frasch C.E. A sensitive silver stain for detecting lipopolysaccharidesin polyacrylamide gels // Anal. Biochem. 1982. - V. 119.-P. 115-119.

147. Tsang V.C.W., Peralta J.M., Simons A.R. Enzyme-linked immunoelectrotransfer blot techniques (ELISA) for studying the specificities of antigens and antibodies separated by gel electrophoresis // Methods Enzymol. 1983. - V. 92. - P. 377-391.

148. Tsuboi S., Fukuda M. Roles of O-linked oligosaccharides in immune responses // Bioessays. 2001. - V. 23(1). - P. 46-53.

149. Tyler M.E., Milam J.R., Smith R.L., Schank S.C., Zuberer D.A. Isolation of Azospirillum from diverse geographic regions // Can. J. Microbiol. -1979.-V. 25.-P. 693-697.

150. Umali-Garcia M., Hubbell D., Gaskins M., Dazzo F. Association of Azospirillum with grass roots I I Appl. Environ. Microbiol. 1980. - V. 53. -P. 1397-1405.

151. Vanbleu E., Choudhuru B.P., Carlson R.W., Vanderleyden J. The nodPQ genes in Azospirillum brasilense Sp7 are involved in sulfation of lipopolysaccharides // Environ. Microbiol. 2005. - V. 7. - P. 1769-1774.

152. Van den Steen P., Rudd P.M., Dwek R.A., Opdenakker G. Concepts and principles of (9-linked glycosylation // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. -1998.-V. 33(3).-P. 151-208.

153. Verma A., Schirm M., Arora S.K., Thibault P., Logan S.M., Ramphai R. Glycosylation of b-type flagellin of Pseudomonas aeruginosa: structural andgenetic basis // J. Bacteriology. 2006. - V.188 (12). - P. 4395-4403.i

154. Weil E., Felix A. Untersuchungen über das Wesen der Flickfieberagglutination // Wien Klin. Wochenschr. 1917. - B. 30. - S. 393-399.

155. Westby C.A., Cutshall D.S., Vigil G.V. Metabolism of various carbon sources by Azospirillum brasilense II J. Bacteriol. 1983. - V. 156(3). - P. 1369-1372.

156. Wieland F., Paul G., Sumper M. Halobacterial flagellins are sulfated glycoproteins // J. Biol. Chem. 1985. -V. 260(28). - P. 15180-15185.

157. Wyss C. Flagellins, but not endoflagellar sheath proteins, of Treponema-pallidum and of pathogen-related oral spirochetes are glycosylated // Infect. Immun. 1998.-V. 66.-P. 5751-5754.

158. Xie, C.-H., Yokota, A. Azospirillum oryzae sp. nov., a nitrogen-fixing bacterium isolated from,the roots of the rice plant Oryza sativa II Int. J. Syst. Evol. Microbiol. -2005 -V. 55. P. 1435-1438.

159. Yegorenkova I.V., Konnova S.A., Sachuk V.N., Ignatov V.V. Azospirillum brasilense colonisation of wheat root and the role of lectin-carbohydrate interactions in bacterial adsorption and root-hair deformation // Plant Soil. -2001. V. 231. - P. 275-282.

160. Yonekura K., Maki S., Morgan D.G., DeRosier D.J., Vonderviszt F., Imada K., Namba K. The bacterial flagellar cap as the rotary promoter of flagellin self-assembly // Science. 2000. - V. 290. - P. 2148-2152.

161. Young C.C., Hupfer H., Siering C., Ho M.J., Arun A.B., Lai W.A., Rekha P.D., Shen F.T., Hung M.H., Chen W.M., Yassin A.F. Azospirillum rugosum sp. nov., isolated from oil-contaminated soil // Int. J. Syst. Evol. Microbiol. -2008.-V. 58.-P. 959-963.

162. Zhou Y., Wei W., Wang X., Xu L., Lai R. Azospirillum palatum sp. nov., isolated from forest soil in Zhejiang province, China // J. Gen. Appl. Microbiol. 2009. - V. 55(1). - P. 1-7.

163. Zhulin I.B, Armitage J.P. Motility, chemokinesis and methylation-independent chemotaxis in Azospirillum brasilense II J. Bacteriol. 1993. -V. 175.-P. 952-958.