Роль факторов инициации в регуляции трансляции в клетках КРЕБС-2, зараженных вирусом энцефаломиокардита тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.03, кандидат биологических наук Дижур, Александр Михайлович

• Дижур, Александр Михайлович
• кандидат биологических наук
• 1984

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Дижур, Александр Михайлович

ВВВДЕНИЕ

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Глава I. ЭУМРИОТИЧЕСКИЕ ФАКТОРЫ ИНИЦИАЦИИ • ТРАНСЛЯЦИИ И ИХ УЧАСТИЕ В РЕГУЛЯЦИИ

СИНТЕЗА БЕЛКОВ

1.1. Общая характеристика факторов инициации. Ю

1.2. Участие факторов инициации в сборке

80S инициаторного комплекса

1.3. Роль факторов инициации в регуляции ранних этапов инициации трансляции

1.4. Роль факторов инициации в регуляции связывания различных клеточных мРЯК с 40 £, преинициаторным комплексом.

Глава 2. РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА БЕДКА В МЕТКАХ 1ЖК0ПИТАЮЩЙХ ПРИ ПИКОРНАВИРУСНОЙ ИНФЕКЦИИ .V.

2.1. Подавление синтеза клеточных белков при дикорнавирусной инфекции.

2.2. Кандидаты на роль вирус-специфического ингибитора трансляции

2.3. Нарушение активности кэп-связывающих белков в системах "пикорнавирусклетка" с кинетикой угнетения синтеза белка по типу I

2.4. Конкуренция вирусных и клеточных мРНК в системах "пикорнавирус-клетка" с кинетикой угнетения синтеза белка по типу II

2.5. Ионные условия в клетке и подавление синтеза клеточных белков

2.6. Общее угнетение синтеза белка на поздних стадиях инфекции

СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

Глава 3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДУ

3.1. Реактивы и биоматериалы.

3.2. Буферные растворы.

3.3. Пассирование клеток Кребс

3.4. Выращивание вируса ЭМК

3.5. Выделение белков, меченных радиоактивными аминокислотами

3.6. Определение радиоактивности в кислото-растворимой и кислотонерастворимой фракциях из клеток Кребс

3.7. Очистка вируса ЭМК и выделение вирионной РНК

3.8. Выделение цитоплазматической поли(А)-содержащей РНК из клеток Кребс

3.9. Выделение инициаторной тРНКф из клеток Кребс

3.10. Аминоацилирование тРНК- 3Н-метионином.

3.11. Выделение суммарных факторов инициации из клеток Кребс-2 и ретикулоцитов кролика

3.12. Бесклеточная белок-синтезирующая система из клеток Кребс

3.13. Анализ комплекса / 3Н-мет-тРНКф*40 S субчастица рибосомы /

3.14. Тестирование комплекса /3Н-мет-тРНКй-•eU-2'ГТФ/ на нитроцеллюлозных фильтрах

3.15. Электрофорез белков в ПААГ с ДСН и радиоавтография.

Глава 4. ИЗУЧЕНИЕ РАННИХ ЭТАПОВ ИНИЦИАЦИИ ТРАНСЛЯЦИИ В МЕТКАХ КРЕБС-2, ЗАРАЖЕННЫХ ВИРУСОМ ЭНЦЕФАЛОШОКАРДИТА

4.1. Изучение образования 40 5 преинициаторного комплекса in \fivо

4.2. Изучение активности факторов инициации, участвующих в образовании 40S преинициаторного комплекса

Глава 5. АКТИВНОСТЬ ФАКТОРОВ ИНИЦИАЦИИ В ЗАРАЖЕННЫХ КЛЕТКАХ И ВЛИЯНИЕ ФАКТОРОВ НА ОТНОСИТЕЛЬНУЮ ЭФФЕКТИВНОСТЬ ТРАНСЛЯЦИИ КЛЕТОЧНЫХ И ВИРУСНЫХ мРНК.

5.1. Влияние суммарных факторов инициации из зараженных клеток на трансляцию клеточных мРНК и РНК вируса ЭМК.

5.2. Влияние факторов инициации на трансляционную конкуренцию клеточных мРНК и РНК вируса ЭМК.

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ .,.

ВЫВОДЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Роль факторов инициации в регуляции трансляции в клетках КРЕБС-2, зараженных вирусом энцефаломиокардита»

Актуальность проблемы. Белковые факторы инициации играют важную роль в регуляции трансляции у эукариот, контролируя интенсивность синтеза белка на уровне образования 40 S преиници-аторного комплекса /40 S субчастица рибосомы*мет-тРНКф/, и относительную эффективность трансляции различных мРНК на уровне связывания мРНК с 40 S преинициаторным комплексом /108 , 20/. Одной из моделей для изучения ре гулят орной роли факторов инициации служат клетки млекопитающих, зараженные пикорнавируса-ми / 71 , 142 /.

В клетках млекопитающих при пикорнавирусной инфекции происходят глубокие качественные и количественные изменения в работе белок-синтезирующего аппарата. В первой половине инфекционного цикла развивается избирательное подавление синтеза белков клетки-хозяина на фоне нарастающего синтеза вирусных белков. На более поздних стадиях происходит общее неизбирательное угнетение синтеза клеточных и вирусных белков. Причины общего подавления белок-синтезирующей активности зараженных клеток изучены недостаточно. Имеется мало данных об эффективности отдельных этапов инициации на разных стадиях инфекции, в том числе об эффективности образования 40 S преинициаторного комплекса , и о функциональном состоянии факторов инициации, обеспечивающих его образование. Значительно лучше изучен механизм избирательного угнетения синтеза клеточных белков, однако имеющиеся в литературе данные относятся главным образом к системе "клетки Hela-вирус полиомиелита". Показано, что в зараженных полиовирусом клетках инактивируется один из факторов инициации, в результате чего прекращается инициация синтеза белка на клеточных, но не на вирусных матрицах /75 , 97 ,116/.

Вместе с тем, ряд фактов указывает на то, что в других системах "пикорнавирус-клетка" избирательное подавление синтеза клеточных белков может происходить в результате конкуренции между вирусными и клеточными мРНК за фактор (факторы) инициации / 86 , 181 , 221 /. Данные о возможной природе дискриминирующего фактора противоречивы / 86 ,181 /.

Все это свидетельствует об актуальности темы данной работы, посвященной выяснению роли факторов инициации трансляции в регуляции синтеза белков в клетках Кребс-2, зараженных вирусом энцефаломиокардита (ЭМК).

Актуальность цроблемы определяется также и тем, что к группе пикорнавирусов принадлежат возбудители инфекционных заболеваний человека и животных. Поэтому выявление специфических особенностей трансляции вирусных и клеточных мРНК при пикорна-вирусной инфекции может способствовать выработке стратегии избирательного воздействия на репликацию вируса в зараженной клетке.

Цель и задачи исследования. Целью работы являлось изучение влияния инфекции на функциональное состояние факторов инициации трансляции, осуществляющих образование 40S преинициа-торного комплекса, и факторов инициации, регулирующих эффективность трансляции клеточных мРНК и РНК вируса ЭМК, а также выявление тех фракций факторов инициации, которые способны воздействовать на трансляционную конкуренцию вирусных и клеточных мРНК. В связи с этим перед нами стояли следующие задачи: разработка способа тестирования 40 S преинициаторного комплекса в зараженных клетках; сравнение эффективности образования 40 $ преинициаторного .комплекса на разных стадиях инфекции; изучение влияния инфекции на активность фактора е1Е-2, играющего ключевую роль в образовании преинициаторного комплекса /120, 188 /; сравнение способности факторов инициации из зараженных и незараженных клеток поддерживать трансляцию клеточных мРНК in vitro ; исследование влияния различных факторов и фракций факторов инициации на конкуренцию между вирусными и клеточными мРНК в нефракционированной белок-синтезирующей системе из клеток Кребс-2.

Научная новизна и практическая ценность работы. Впервые изучена эффективность протекания ранних стадий инициации в клетках Кребс-2, зараженных вирусом ЭМК. Впервые показано, что общее неизбирательное подавление синтеза белков в зараженных клетках коррелирует с нарушением образования 40 5 дреинициа-торного комплекса. Обнаружено, что фактор eIF-2 и другие макро-молекулярные компоненты, участвующие в образовании 40 S комплекса, выделенные из зараженных клеток, сохраняют функциональную активность in vitro . Показано, что в клетках Кребс-2, зараженных вирусом ЭМК, инфекция не вызывает инактивации факторов инициации, необходимых для трансляции клеточных мРНК. Впервые показано, что конкуренция между РНК вируса ЭМК и клеточными мРНК, приводящая к избирательному вытеснению клеточных матриц из транслирующего аппарата, происходит за функционально немодифицированные факторы инициации. Установлено, что факторы eIF-2, -3 и -4В не снимают конкуренцию между РНК вируса ЭМК и клеточными мРНК в нефракционированной бесклеточной системе из клеток Кребс-2, то есть эти факторы не лимитируют их совместную трансляцию. Впервые обнаружено, что способность препаратов суммарных факторов инициации восстанавливать трансляцию клеточных мРНК, подавляемую в присутствии вирусных РНК, складывается из действия компонентов, разнохарактерных по своему влиянию на конкуренцию матриц. Полученные данные имеют значение для понимания механизмов регуляции трансляции у эукариот.

Апробация работы состоялась на совместном заседании кафедры вирусологии Биологического факультета МГУ и отдела взаимодействия вируса и клетки Межфакультетской проблемной НИЛ им. А.Н.Белозерского МГУ 14 декабря 1984 г. Материалы работы доложены на международном симпозиуме "Стратегия генома РНК-со-держащих вирусов животных" (Москва,1980), на втором советско-итальянском симпозиуме "Макромолекулы в функционирующей клетке" (Пущино, 1980), 16-й конференции ФЕБ0( Москва, 1984) ш ■*

Структура и объем диссертации. Диссертация изложена на 157 страницах машинописного текста и состоит из разделов: оглавление, введение, обзор литературы (2 главы), собственные исследования (3 главы), обсуждение, выводы, список цитирован

V * ной литературы. Работа содержит 25 рисунков и 6 таблиц. Список литературы включает 234 наименований.

Все экспериментальные данные получены самостоятельно.

- 10 -ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Молекулярная биология», Дижур, Александр Михайлович

ВЫВОДЫ

1. Показано, что в клетках Кребс-2, зараженных вирусом ЭЖ, начиная с середины инфекционного цикла, нарушается образование 403 преинициаторного комплекса / мет-тРНК^-403 субчастица рибосомы /. Интенсивность синтеза белка в зараженных клетках коррелирует с уровнем образования 405 преинициаторного комплекса in vivo . Таким образом, общее подавление синтеза вирусных и клеточных белков, развивающееся во второй половине инфекционного цикла, связано с нарушением ранних стадий инициации трансляции.

2. Проведена оценка функционального состояния компонентов 40$ преинициаторного комплекса, выделенных из зараженных вирусом ЭМК клеток Кребс-2 на поздних стадиях инфекции. Установлено, что in viit-o фактор инициации eIF-2 полностью активен как в реакции образования тройного комплекса /мет-тРНКф-е1Г-2-ГТФ/, так и в образовании 40$ преинициаторного комплекса с эндоген г* ныгли мет-тРНКй и 40$ субчастицами рибосом. .,.»

3. Показано, что на стадии избирательного угнетения синтеза клеточных белков в зараженных вирусом ЭЖ клетках Кребс-2 не происходит инактивации факторов инициации, лимитирующих трансляцию клеточных мРНК. Таким образом, конкуренция между РНК вируса ЭЖ и клеточными мРНК происходит за немодифицирован-ные факторы инициации.

4. Показано, что в нефракционированной бесклеточной системе из клеток Кребс-2 конкуренция между РНК вируса ЭЖ и клеточными мРНК снимается суммарными факторами инициации из клеток Кребс-2, но не снимается очищенными факторами инициации eIF-2, eIF-2 и е!Р-4В.

5. Восстановление трансляции клеточных мРНК в условиях конкуренции с РНК вируса ЭМК суммарными факторами инициации связано с присутствием в них факторов(а), лимитирующих одноврек менную инициацию трансляции этих мРНК, а также с присутствием компонента, избирательно подавляющего трансляцию РНК вируса ЭМК.

-130

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Дижур, Александр Михайлович, 1984 год

1. С. Вартапетян А.Б., Дрыгин Ю.Ф.,Чумаков.Фосфодиэфирная связь РНК вируса энцефаломиокардита с остатком тирозинабелка vp .-Виоорг.химия, IS79, т.5,№12, с.I876-1878.

2. Вартапетян А.Б., Кунин Е.В., Чумаков К.М. .Богданов А.А., Агол В.И Инициация синтеза РНК вируса ёнцефалошокардита в бесклеточной сис ;теме и возможное участие в этом процессе белка vPo.о

3. ДАН СССР, 1982, т.267, М, с. 963-965.

4. Гиневская В.А., Угарова Т.Ю., Свиткин Ю.В., Агол В.И. Стабильность цитоплазматических поли (А)-содержащих РНК в клетках, зараженных вирусом энцефаломиокардита. ДАН СССР, 1974, т.219, №2, с. 477-480.

5. Дижур A.M., Угарова Т.Ю. Угнетение образования преинициаторно-го комплекса /мет-тРНКфМет-40 s субчастицы рибосом/ в клетках Кребс II, зараженных вирусом энцефаломиокардита. -ДАН СССР, 1979, т.247, №4,с. 990-993.

6. Дижур A.M., Угарова Т.Ю. Активность факторов инициации трансляции в клетках Кребс-2, зараженных вирусом энцефаломиокардита.-ДАН СССР, 1981, т.261, МaI0I3-I0I6.

7. Куроедов А.А., Калинина Н.О., Скардат И.В. Структура, содержащая клеточную мРНК при пикорнавирусной инфекции.-Мол. биол., 1981, т.15, J£5,c.II23-II30.

8. Свиткин Ю.В. Изучение механизма угнетения синтеза клеточных белков в клетках асцитной карциномы Кребс II, зараженных вирусом энцефаломиокардита. Автореф.канд.дис. :М. ,1977.

9. Скарлат И.Б., Калинина Н.О. Белок, обнаруживаемый при инфекции вирусом энцефаломиокардита в структуре, содержащей клеточную мРНК.-ДАН СССР, 1978, т.243, №3,с 797-800,

10. Тэч Р,Э,, Колберн Т. ,Йен Г. ,Уолден У. Брендлер Т., Детьен Б. Механизмы ингибирования синтеза клеточных белков РНК-содержащими вирусами. В сб. тезисов симпозиума "Стратегия генома РНК-содержащих вирусов животных", М.,1980,с. 46-47

11. Угарова Т.Ю., Свитнин Ю.В. , Гиневская В.А. , Агол В.И. Трансляция клеточных и вирусных мРНК в экстрактах из клеток, зараженных вирусом энцефаломиокардита.-ДАНСССР, 1974,т.214, 164fc.I2I0-I2I3.

12. Угарова Т.Ю., Гиневская В.А. ,Свиткин Ю.В.,Агол В.И. Функциональная активность информационных РНК, выделенных из клеток Кребс II, зараженных вирусом энцефаломиокардита. -ДАН СССР, 1975, т. 223, М/JI269-I272.

13. Угарова Т.Ю.,Свиткин Ю.В. Бесклеточный синтез белков в экстрактах, выделенных из клеток асцитной карциномы Кребс II. В сб.: "Фи^йко-химические методы в молекулярной биологии", изд.МГУ, М., 1978, ст.96-118.

14. Чернов екая Т.В. Изучение инициации трансляции РНК вирусов энцефаломиокардита и клещевого энцефалита in vitro , Автореф. Дис.канд.биол.наук. М., 1983.

15. Чумаков К.М. Изучение полицитидиловой последовательностив РНК вируса энцефаломиокардита.Автореф. Дис.канд. биол. наук, М., 1979.

16. Amesz H., Goumans H., Haubrighch-Moree Т., Voorma H.O.,

17. Benne R. Purification and characterization of a protein factor that reverses inhibition of protein synthesis by the heme-regulated inhibitor. Eur. J. Biochem., 1979, v. 98, N 2, p. 513-520.

18. Anderson W.F., Boch L., Cohn V/.E., Lodish H., Merrick W.C.,

19. Weissbach H., Witmann H., Wool I.G. International symposium on protein synthesis. Summary of Fogarty center NIH workshop held in Bethesda. FEBS Lett., v. 76, N 1, p. 1-10.

20. Austin S.A., Clemens M.J. Control of protein synthesis inmammalian cells. FEBS Lett., 1980, v. 110, N 1, p. 1-10.

21. Baan R.A., Keller P.B., Dahlberg A.E. Isolation of eukaryotic initiation factor 2 from yeast. J. Biol. Chem., 1981, v. 256, N 2, p. 1063-1071.

22. Bablanian R., Eggers J., Tamm I. Studies on the mechanism ofpoliovirus-induced cell damage. Virology, 1965, v. 26, II 1, p. 114-121.

23. Baglioni C., Simili M., Schaffritz D.A. Initiation activityof encephalomzocarditis virus RHA binding to initiation factor eIF-4B and shut-off host protein synthesis. Nature (London), 1978, v. 275, p. 240-243.

24. Baglioni C., Maroney P.A., Simili M. The role of initiationfactors in the shut-off of protein synthesis. In: "The molecular biology of picomaviruses", Plenum Press, N.Y., 1979, p. 101-110.

25. Baltimore D., Franklin R.M. Mengovirus-induced inhibitionof host ribonucleic acid and protein synthesis. Biochim. Biophys. Acta, 1963, v. 76, N 3, P. 425-430.

26. Baltimore D. The replication of picornaviruses. In: Biochemistry of viruses", Levy ed., N.Y., 1969, p. 101-176.

27. Baltimore D., Ambros V., Flanegan J., Petterson R., Ros J.- Abst, of the 4th International congress for virology, Hague, 1978, p. 62-63.

28. Benne R., Brown-buedi M., Hershey J.W.B, Purification andcharacterization of initiation factors eIF-1, eIF-4C, eiP-4D and eIF-5 from rabbit reticulocytes. J. Biol. Chem., 1978, v. 252, N 6, p. 3070-3077.

29. Benne R., Hershey J.W.B. The mechanism of action of proteinsynthesis initiation factors. J. Biol. Chem., 1978, v. 253, N 6, p. 3078-3087.

30. Blair G., Dahl H.H., Truelsen E., belong J.C, Functional identity of a mouse ascytes and rabbit reticulocyte initiation factors required for natural mRNA translation. Nature, 1977, p. 651-653.

31. Bonner W.M., Laskey R.A. Film detection method for tritiumlabeled proteins and nucleic acids in polyacrylamide gels.- Eur. J. Biochem., 1974, v. 46, N 1, p. 83-88.

32. Breiidler Т., Godefroy-Colburn Т., Carill R.D., Thach R.E.

33. Brown P., Martin S.J., Underwood В. A study of the kineticsof protein and RNA synthesis induced by foot-and-mouth disease virus. Biochim. Biophys. Acta, 1966, v. 129, N 1, p. 166-177.

34. Buttler J.S., Clark J.M. Eucaryotic initiation factor 4Bof wheat germ binds to the translation initiation region of a messenger ribonucleic acid. Biochemistry, 1984, v. 23, N 3, p. 809-815.

35. Butterworth B.E., Rueckert R.R. Gene order of encephalomyocarditis virus as determined by studies with pactamycin. -J. Virol., 1972, v. 9, N 3, P. 833-838.

36. Carrasco L., Smith A.E. Sodium ions and the shut-off of hostcell protein synthesis. Nature (London), 1976, v. 264, p. 807-809.

37. Carrasco L. The inhibition of cell functions after viral infection. FEBS Lett., 1977, v. 76, N 1, p. 11-15.

38. Carrasco L. Membrane leakness after viral infection. Nature1.ndon), 1978, v. 272, p. 694-699.

39. Celma M.L., Ehrenfeld E. Effect of poliovirus double-stranded

40. RITA on viral and host-cell protein synthesis. Proc. Nat . Acad. Sci USA, 1974, v. 71, N 7, p.2440-2444.

41. Celma M.L., Ehrenfeld E. Translation of poliovirus RNA invitro: detection of two initiation sites. J. Mol. Biol., 1975, v. 98, N 4, p. 761-768.

42. Centerella M., Lucas-Lenard J. Regulation of protein synthesisin vesicular stomatitis virus infected cells by decreased protein synthesis initiation factor 2 activity. J. Virol., 1982, v. 41, N 4, p. 781-791.

43. Chamberlain J.P. Fluorographic detection of radioactivity inpolyacrylamide gels with water-soluble fluor? sodium sali- 135 cylate. Anal. Biochem., 1979, v. 98, N 1, p. 132-135.

44. Chaterjee N.K., Polatnick J., Bacharach H. Cell-free translation of foot-and-mouth disease virus RNA into identifable noncapsid and capsid polypeptides. Virology, 1976, v. 70, N 2, p. 484-492.

45. Clemens M.J., Henshaw E.C., London I.M. Met-tRIJA^et bindingto 40S ribosomal subunit: a site for regulation of protein synthesis by hemin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v. 71, И 6, p. 2946-2950.

46. Clemens M.J., Pain V.M., Henshaw E.C., London I.M. Characterization of macromolecular inhibition of polypeptide chain initiation from Ehrlich ascites tumor cells. Biochem. Bio-phys. Res. Commune,, 1976, v. 72, N 3, p. 768-773.

47. Colby D., Pinnerty V., Lucas-Lenard J. Pate of mRNA of1.cells infected with mengovirus. J.Virol., 1974, v. 13? N 3, P. 858-869.

48. Cole C.N., Baltimore D, Defective interfering particles ofpoliovirus. J. Mol. Biol., 1973, v. 76, N 2, p. 325-343.

49. Collins P.D., Roberts W.K. Mechanism of mengo virus-inducedcell injury in L cells; use of inhibitors of protein synthesis to dissociate virus-specific events. J. Virol., 1972, v. 10, N 4, P. 969-978.

50. Cooper P.D., Steiner-Prior A., Wright P.J. A proposed regulator for poliovirus: the equestron. Intervirology, 1973» v. 1, N 1, p. 1-10.

51. Cooper P.D., Agol V.I., Bacharach H.L., Brown P., Ghendon Y.,

52. Gibbs A.J., Gillespie J.H., Lonberg-Holm R., Mandel, Melnick J.V., Mahanty S.B., Povey R.C., Rueckert R.R., Shaffer P.L., Tyrrel D. Picornaviridae: second report. Intervirology, 1978, v. 10, N 2, p. 165-168.

53. Dalgarno L., Cox R.A., Martin E.M. Polyribosomes in normal

54. Krebs-2 ascites tumor cells and in the cells infected with encephalomyocarditis virus, Biochim. Biophys. Acta, 1967, v. 138, N 2, p. 316-328.

55. Daniels-McQeen S., Detjen B.M., Grifo J.A., Merrick W.C.,

56. Thach R.E. Unusual requirements for optimum translation of poliovirus RNA in vitro. J. Biol. Chem., 1983, v. 258.

57. Das A., Gupta U.K. Protein synthesis in rabbit reticulocytes.

58. Supernatant factor (П-DP) inhibits ternary complex dissociation and Met-tRNA binding to 40S ribosomes. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1977, v. 77, N 4, p. 1307-1316.

59. Das A., Ralston R.O., Grace M., Palmieri S., Gupta U.K.

60. Protein synthesis in rabbit reticulocytes: mechanism of inhibition by heme-regulated inhibitor. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1979, v. 76, N 10, p. 5076-5079.

61. Dasgupta A., Majumdar A., George A.D., Gupta N.K. Proteinsynthesis in rabbit reticulocytes. Isolation of a riboso-mal protein factor CoEIF-1 which stimulates Met-tRNA^ binding. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1976, v. 71, N 4, p. 1231-1234.

62. Dasgupta A., Roy R., Palmieri S., Das A., Ralston R., Gupta N.K. Protein synthesis in rabbit reticulocytes: a heat stabledializable factor modulates Met-tRNA^ binding to EIF-1. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1978, v. 82, N 3, p. 10191027.

63. Darnbrough C., Hunt Т., Jackson R.J. A complex between Met-tRNAj and native 40S subunit in reticulocyte lysates and its disappearance during incubation with double-stranded RNA. Biochem.Biophys.Res.Communs., 1972, v. 48, N 4, P. 1556-1564,

64. Darnbrough С., Legon S., Hunt Т., Jackson R.I. Initiationof protein synthesis: evidence for mRITA-inde pendent binding of Met-tRNA to 40S ribosomal subunit. J. Mol. Biol., 1973, v. 76, N 3, P. 379-403.

65. Darnell J.E., Baltimore D., Summers D.F., Maizel J.V. Thesynthesis and translation of poliovirus RNA. In: "The molecular biology of viruses", Goiter J.S., ed., N.Y., 1967, p. 375-401.

66. Datta A., de Наго C., Sierra I.M., Ochoa S. Role of 3':5'cyclic AMP-dependent protein kinase in regulation of protein synthesis in reticulocyte lysates. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1977, v. 74, N 3, p. 1463-1467.

67. Datta A., deHaro C.} Ochoa S. Translational control by heminis due to binding to cyclic AMP-dependent protein kinase. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1978, v. 75, N 3, p. 1145-1149.

68. Di Segni G., Rosen H., Kaempfer R. Competition betv/een Jland o(-globin messenger ribonucleic acids for eukaryotic initiation factor 2. Biochemistry, 1979, v. 18, N 13, p. 2847-2854.

69. Doyle S., Holland J. Virus-induced interference in heterologously infected HeLa cells. J.Virol., 1972, v. 126, N 3, p. 719-726.

70. Duncan R., Etchinson D., Hershey J.W.B. Protein synthesisinitiation factors 4A and 4B are not altered by poliovirus infection in HeLa cells. J.Biol.Chem., 1983, v. 258, N 11, p. 7236-7239.

71. Egberts E., Hackett P.B., Traub P. Protein synthesis in postnuclear supernatant from mengovirus infected Ehrlich ascites tumor cells. Hoppe-Seyler's Z. physiol.Chem., 1976, v.357, N 5, p. 1779-1792.

72. Egberts E., Hackett P.В., Traub P. Alteration of the intracellular energetic and ionic conditions by mengavirus infection. J.Virol.,. 1977, v. 22, N 2, p. 591-597.

73. Ehrenfeld E., Hunt T. Double-stranded poliovirus RNA inhibitsinitiation of protein synthesis by reticulocyte lysates. -- Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1971, v. 68, N 3, p. Ю75-Ю78.

74. Ehrenfeld E., Lund H. Untranslated vesicular stomatitis virusmRNA after poliovirus infection. Virology, 1977, v. 80, N 1, p. 297-308.

75. Ehrenfeld E., Manis S. Inhibition of 80S initiation complexformation by infection with poliovirus. J. Gen. Virol., 1979, v. 43, N 2, p. 441-445.

76. Ehrenfeld E. Poliovirus-induced inhibition of host cell protein synthesis. Cell, 1982, v. 28, N 3, p. 435-436.

77. Erni B. Initiation of mammalian protein biosynthesis. Purification and characterization of initiation factors. Diss. ETH No. 5862, Zurich, 1976.

78. Ernst V., Levin D.H., London I.M. Inhibition of protein synthesis by oxidized glutathione. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1978, v. 75, N 8, p. 4110-4114.

79. Ernst V., Levin D.H., London I.M. In situ phosphorylation ofthe -subunit of eukaryotic initiation factor 2 in reticulocyte lysates. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1979, v. 76, N 4, p. 2118-2122.

80. Etchinson D., Milburn S., Edery I., Sonenberg N., Hershey

81. Farell P.J., Balkow K., Hunt Т., Jackson R.J., Trachsel H.

82. Phosphorylation of initiation factor eIF-2 and control of reticulocyte protein synthesis. Cell, 1977, v. 11, N 1, p. 187-200.

83. Farrell P.J., Hunt Т., Jackson R.J. Analysis of phosphorylation of protein synthesis initiation factor eIF-2. Eur. J. Biochem., 1978, v. 89, N 3, p. 517-521.

84. Fernandez-Munoz R., Darnell J.E. Structural difference between the 5'-terminal of viral and cellular mRNA in poliovi-rus-infected cells. J. Virol., 1976, v. 18, N 3, p. 719726.

85. Fernandez-Puents C., Garrasco L. Viral infection permealizesmammalian cells to protein toxins. Cell, 1980, v. 20, N 3, p. 769-775.

86. Golini P., Tach R.E. Inhibition of host cell protein synthesis by encephalomyocarditis virus. INSERM, 1975* v. 47, p. 369-372.

87. Golini P., Thach S.H., Birge C.H., Safer В., Merrick W.C.

88. Thach R.E. Competition between cellular and viral mesenger RITAs in vitro is regulated by a messenger discriminatory initiation factor. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, v. 73, N 9, p. 3040-3044.

89. Gorbalenya A.E., Svitkin Yu.V., Kazachkov Yu.A., Agol V.I.

90. Encephalomyocarditis virus-specific polypeptide p-22 is involved in the processing of the viral precursors polypeptide. PEBS Lett., 1979, v. 108, N 1, p. 1-5.

91. Gorbalenya A.E., Svitkin Yu.V., Agol V.I. Proteolytic activity of the nonstructural polypeptide p22 of encephalomyocarditis virus. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1981, v. 98, N 4, p. 952-960.

92. Grifo J.S., Tahara E., Levis J., Morgan M., Shatkin A., Merrick W.C. Characterization of eukaryotic initiation factor eIF-4A, involved in ATP-dependent binding of globin mRNA.-- J. Biol. Chem., 1982, v. 257, N 9, p. 5246-5252.

93. Grifo J.A., Tahara S.M., Morgan M.A., Shatkin A.J., Merrick

94. W.C. New initiation factor activity for globin mRNA translation. J. Biol. Chem., 1983, v. 258, N 9, p. 5804-5810.

95. Girette W.R., Heywood S. Translation of myosin heavy chainmRNA in eukaryotic initiation factor 3 dependent cell-free system. - J.Biol. Chem., 1979, v. 254, N 17, p. 9879-9885.

96. Gross M. The control of protein synthesis by hemin. Mol.and Cell Biochem., 1980, v. 31, N 1, p. 25-36.

97. Gross М., Mendelevsky J. Additional evidence that the hemincontrolled repressor is a protein kinase. Biochem. Biophys. Res. Communs•, 1977, v. 74, IT 2, p. 559-569.

98. Gross M., Rabinowitz M. Control of globin synthesis by hemin:factors, influencing formation of an inhibitor of globin chain initiation. Biochim. Biophys. Acta, 1972, v. 287, N 2, p. 340-352.

99. Goumans H., Thomas A., Verhoeven A., Voorma H.O. The role ofeIF-4C in protein synthesis initiation complex formation.- J. Biol. Chem., 1980, v. 252, IT 9, p. 5798-5803.

100. Hansen J., Ehrenfeld E. Presence of the cap-binding proteinin initiation factors preparations from poliovirus-infected cells. J. Virol., 1981, v. 38, IT 2, p. 438-445.

101. Hay A.J., Skehel J.J., Butk D.C. Protein synthesized in chickcells following infection v/ith Semliki forest virus. J.Gen. Virol., 1968, v. 3, N 1, p. 175-184.- 142

102. Helentjaris Т., Ehrenfeld E. Inhibition of host cell protein synthesis by UV-inactivated poliovirus. J. Virol., 1977, v. 21, N 1, p. 259-267.

103. Helentjaris Т., Ehrenfeld E. Control of protein synthesis in extracts from poliovirus-infected cells. mRNA discrimination by crude initiation factors. J. Virol., 1978, v. 26, N2, p. 510-521.

104. Helentjaris Т., Ehrenfeld E., Brown-Luedi M., Hershey J.W.B. Alteration in initiation factor activity from poliovirus-infected cells. J.Biol.Chem., 1979, v. 254, N 21, p. Ю973-10978.

105. Hewlet M.J., Rose J.K., Baltimore D. 5'-terminal structure of poliovirus polyribosomal RITA is pUp. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, v. 73,N 2, p. 327-330.

106. Hunt Т., Vanerhoff G., London I.M. Control of globin synthesis: role of heme. J. Mol. Biol., 1972, v. 66, N 3, p.471-481.

107. Нал J., Ilan J. Unwinding protein specific for mRNA translation fractionated together т/ith initiation factor 3 complex. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1978, v. 74, N 6, p. 2325-2329.

108. Jackson J. The mechanism and cytoplasmic control of mammalianprotein synthesis. In: "The molecular biology of picorna-viruses", Perez-Bezcoff ed., N.Y., 1978, p. 191-200.

109. Jagus R., Safer B. Activity of eukaryotic protein synthesis initiation factor 2 is modified by process distinct from phosphorylation. J.Biol.Chem., 1981, v. 256, N 3, p.1317-1328.

110. Jagus R., Safer B. Activity of initiation factor 2 is modifiedby oxidation reduction state of its sulphhydryl groups.- J. Biol. Chem., 1981, v. 256, N 3, p. 1324-1330.

111. И1. Jen G., Birge C.H., Thach R.E. Comparison of initiation rates of encephalomyocarditis virus and host protein synthesis in infected cells. J.Virol., 1978, v. 35, N 1, p. 150-156.

112. Jen G., Detjen B.M., Thach R.E. Shut-off of HeLa cells protein synthesis by encephalomyocarditis virus and poliovirus: a comparative study. J. Virol., 1980, v. 35, N 1, p. 150156.

113. Jen G., Thach R.E. Inhibition of host translation in encephalomyocarditis virus-infected L cells: a novel mechanism. J. Virol., 1982, v. 43, N 1, p. 250-261.

114. Joklik V7.K., Merigan Т.О. Concerning the mechanism of action of interferon. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1966, v. 56,1. N 2, p. 558-565.

115. Kabat D., Chappel M.R. Competition between globin messenger RNA for a discriminatory initiation factor. J. Biol. Chem., 1977, v. 252, N 5, p. 2684-2690.

116. Kaufmann Y., Goldstein A., Penman S. Poliovirus-induced inhibition of polypeptide initiation in vitro on native polyribosomes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, v. 73, N 2, p.1834-1838.

117. Kaempfer R., Van Emello J., Fiers W. Specific binding of eIF-2 to satellite tobacco necrosis virus RNA at 5'-terminal sequence comprising ribosome binding site. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1981, v. 78, N 3, p. 1542-1546.

118. Kaempfer R., Rosen H., Israeli R. Translational control: recognition of the methylated 5'-end and internal sequence in eukaryotic mRNA by the initiation factor. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, N 1, p. 650-654.

119. Kaverin N.V., Kukhanova M.K. Effect of multiplicity of infection on the rate of protein synthesis in encephalomyocar-ditis virus-infected L cells. Acta Virol., 1967, v. 11,p. 195-198.

120. Kerr I.M., Martin E.M. Simple method for the isolation of encephalomyocarditis virus RITA. J. Virol., 1972, v. 9, N 2, p. 559-561.

121. Korant B.D. Role of cellular and virus proteases in processing of picornaviral proteins. In: "The molecular biology of picornaviruses". N.Y., 1979, p. 149-173.

122. Korant B.D., Butterworth B.E. Inhibition of zinc of rhinovi-rus protein cleavage. J. Virol., 1976, v. 18, N 1,p. 248-306.

123. Korant B.D., Kauer J.C., Butterworth B.E. Zinc ions inhibit replication of picornaviruses. Nature, 1974, v. 248,p. 588-590.

124. Koshel K. Poliovirus infection and poly(A) sequences of cytoplasmic cellular RNA. J. Virol., v. 13, N 4, p. Ю61-1066.

125. Kosower N.S., Vanderhoff G.A, Glutathione: effect of glutathione disulfide on initiation of protein synthesis. Bio-chim. Biophys. Acta, 1972, v. 272, N 4,p. 623-631.

126. Kozak M. Influence of mRNA secondary structure on binding and migration of 4OS ribosomal subunits. Cell, 1980, v. 19, N 1,p. 79-90.

127. Kozak M. Evaluation of the "scanning" model for initiation of protein synthesis. Cell, 1980, v. 22, N 1, p. 7-8.

128. Kozak M. Comparison of initiation of protein synthesis in prokaryotes, eukaryotes and organelles. Microbiol. Rev., 1983, v. 47, IT 1, p. 1-45.

129. Lawrence C., Thach R.E. Encephalomyocarditis virus infection of mouse plasmacytoma cells. Inhibition of cellular protein synthesis. J. Virol., 1974, v. 14, N 2, p. 598-610.

130. Legon S., Jackson R.J., Hunt T. Control of protein synthesis in reticulocyte lysates. Nature New Biol., 1973, v. 241,1. N 109, p. 150-152.

131. Leibowitz R., Penman S. Regulation of protein synthesis in HeLa cells during poliovirus infection. J. Virol., 1971, v. 8, N 4, p. 661-668.

132. Levin D.H., Kyner D., Acs G.:Protein synthesis initiation on eukaryotes: formation and function of a ternary complex composed of ribosomal factor, Met-tRNA^ and GTP. J. Biol.

133. Chem., 1973, v. 248, p. 6416-6425.

134. Levin D., London I.M. Regulation of protein synthesis: activation by double-stranded RNA of a protein kinase, that phos-phorylates eIF-2. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, p. 1121-1125.

135. Lewis J., Falcoff E., Falcoff R. Interferon and (buble-stranded RNA inhibition of protein synthesis. Eur. J. Biochem. 1978, v. 86, N2, p. 497-509.

136. Lodish H.F. Alfa- and beta-globin mRNA different amount and rate of initiation of translation. J.Biol.Chem., 1971, v. 246, N 23, p. 7131-7138.

137. Lodish H.F., Jakobsen H. Regulation of translation and

138. Chem., 1972, v. 247, N 11, p. 3622-3629.

139. Lodish H.F. Model for regulation of messenger RNA translation applied to globine synthesis, Nature, 1974, v. 251, N 5474, p. 385-388.

140. Lowry O.H., Rosenberg N.J., Parr A.G., Randall R.J. Protein measurement with Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 1951, v. 193, N 1, p. 265-269.

141. Lucas-Lenard J. Inhibition of cellular protein synthesis after virus infection. In: "The molecular biology of pi-cornaviruses", N.Y., 1979, p. 79-100.

142. Martin E.M., Malec J., Sved S., Work T.S. Studies on protein and nucleic acid metabolism in virus-infected ташта11ал cells. Biochem.J., 1961, v. 80, p. 585-597.

143. Martin E.M., Kerr I.M. Virus-induced changes in host-cell macromolecular synthesis. In: "The molecular biology of picornaviruses". London, 1968, p. 15-56.termination of c<-gi0bin

144. Martin E.M., Work T.S. Studies on protein metabolism in picornavirus-infected mammalian cells. Biochem. J., 1961, v. 81, p. 514-520.

145. McCormick W., Penman S. Inhibition of RITA synthesis in HeLa and L cells by mengovirus. Virology, 1967, v. 31, N 1,p. 135-141.

146. McLean C., Rueckert R.R. Picornaviral gene order: comparison of rhinovirus with cardiovirus. J. Virol., 1973, v. 11,1. 2, p. 341-344.

147. Medvedkina O.A., Scarlat I.V., Kalinina N.O., Agol V.I. Virus-specific proteins associated with ribosomes of Krebs II cells infected with encephalomyocarditis virus. FEBS Lett., 1974, v. 39, IT 1, p. 4-8.

148. Meyer L.J., Brown-Luedi M.L., Gorbett S., Hershey J.W.B. The purification and characterization of multiple forms of protein synthesis initiation factors 2, 3 and 5 from reticulocytes. J.Biol.Chem., 1981, v. 256, IT 1, p. 350-359.

149. Murphy W., Attardy G. Stability of cytoplasmic messenger RITA in HeLa cells. Proc.ITatl.Acad.Sci USA, 1973, v.70, IT 1,p. 115-119.

150. Nair C.N., Stower J.W., Sigfeld B. Guanidin-sensitive Na+ accumulation by poliovirus-infected cells. J.Virol., 1979, v. 31, N 1, p. 184-189.

151. Nomoto A,, Lee Y.F,, Wimmer E. The 5'-end of poliovirus mRNAYis not capped with m'Gppp(5' )Np, Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1976, v. 73, N 1, p. 375-380.

152. Nuss D.L., Oppermann H.O., Koch G. Selective blocage of initiation of host translation in RNA-virus Infected cells.- Proc, Natl. Acad.Sci USA, 1975, v. 72, N 3, p.1258-1262.

153. Ochoa S. Regulation of protein synthesis in mammalian cells.- Eur. J. Cell Biol., 1979, v. 19, N 1, p. 95-101.

154. Otsuki K., Diansani P., Baron S. Decreased initiation factor eIF-2 activity in mouse L-cells treated with interferon, -Nature, 1977, v. 269, p. 536-538.

155. Padilla M., Canaani D., Grogner Y., Weinshein J., Merrick W.C., Shafritz D. Initiation factor eIF~4B-dependent recognition and translation capped versus uncapped mRNA. -J.Biol.Chem., 1978, v. 253, p. 6386-6393.

156. Pagnotti P., Degner A.M., Facchini J. et al. J. Virol., 1983, v. 45, N 3, p. 889-893.

157. Paimenberg А. Частное сообщение.

158. Paretz-Soler A., Reibel L., Shapira G. Differential stimulation of <x- and j3-globin mRNA translation by Mr50000 and 28000 polypeptide-containing fraction from reticulocyte polysomes. FEBS Lett., 1981, v. 136, N 2, p. 259-264.

159. Penman S., Summers D. Effects on host cell metabolism following synchroneous infection with poliovirus, Virology, 1965, v. 27, N 3, p. 614-620.

160. Penmann S., Sherrer K., Becker Y., Darnell J.E. Polyribosomesin normal and poliovirus-infected cells and their relationship- 149 to messenger RITA. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1969, v. 49, N 3, p. 654-662.

161. Peterson D.T., Merrick W.C., Safer B. Binding and release of radiolabeled eukaryotic initiation factor 2 and 3 during 80S initiation complex formation. J.Biol.Chem., 1979,v. 254, p. 2509-2516.

162. Peterson.D.T., Safer В., Merrick W.C. Role of eukaryotic initiation factor 5 in the formation of 80S initiation complex. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, N 16, p. 7730-7735.

163. Person A., Ben-Hamida P., Beaud G. Inhibition of 40S-Met1TG "fc-tRNA ribosomal initiation complex formation by vaccinia virus. Nature (London), 1980, v. 287, p. 355-357.

164. Plageman P.G. Mengovirus replication in Novikoff gepatoma and mouse L cells: effect on synthesis of host cell macromo-lecules. J. Virol., 1968, v. 2, N 2, p. 461-473.

165. Plageman P.G., Replication of mengovirus. J. Bacterid., 1966, v. 91, N 8, p. 2317-2326.

166. Ralston R.O., Grace M., Das A., Gupta N.K. Protein synthesis in rabbit reticulocytes: further studies of the protein factor that reverses the inhibition of protein synthesis in heme-deficient lysates. Fed. Proc., 1981, v. 40, N 6,p. 1549.

167. Ranu R.S., London I.M. Regulation of protein synthesis in rabbit reticulocyte lysates: purification of protein kinase- 1 зо of heme-regulated translational inhibition. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1976, v. 73, N 12, p. 4349-4353.

168. Ranu R.S., London I.M., Das A., Dasgupta N.K., Gupta N.K. Regulation of protein synthesis in rabbit reticulocyte lysates by the heme-regulated protein kinase. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1978, v. 75, N 2, p. 745-749.

169. Ranu R.S., Wool I.G. Preparation and characterization of initiation factor eIF-3-Met-tRNAf and ternary (EIF-3.Met-tRNAf*GTP) complex formation. J. Biol. Chem., 1976, v.251, N 7, p. 1926-1931.

170. Robertson H.D., Mathews H.B. Double-stranded RNA as an inhibitor of protein synthesis and as a substrate for nuclease in extracts of Krebs II ascites cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1973, v. 70, N 1, p. 225-229.

171. Rose J.K., Tp-achsel H., Leong K., Baltimore D. Inhibition of translation by poliovirus: inactivation of specific initiation factors. Proc. Natl. Acad. Sci.USA, 1978, v. 75, N 6, p. 2732-2736.

172. Rosen H., Di Segni G., Kaempfer R. Translation control by messenger RNA competition for eukaryotic initiation factor

173. J. Biol. Chem., 1982, v. 257, N 2, p. 946-952.

174. Rosen H., Kaempfer R. Mutually exclusive binding of a messenger RITA and initiator met-tRNA^ to eIF-2. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1979, v. 91, IT 2, p. 449-455.

175. Rosen H., Knoller S., Kaempfer R. mRNA specificity in the inhibition of eukaryotic translation by double-stranded RITA. Biochemistry, 1981, v. 20, IT 11, p. 3011-3020.

176. Roy R., Ghosh-Dastidar P., Das A., Gupta N.K. CoEIF-2A reverses mRlTA inhibition of ternary complex formation by EIF-2. J. Biol. Chem., 1981, v. 256, N 1, p. 4719-4722.

177. Safer В., Adams S.J., Anderson W.F., MerrickW.C. Binding of met-tRNA^ and GTP to homogeneous initiation factor MP.-- J. Biol. Chem., 1975, v. 250, IT 23, p. 9067-9082.

178. Safer В., Jagus R., Grouch D. Indirect inactivation of eIF-2 in reticulocyte lysates by haemin. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, IT 14, p. 6913-6917.

179. Safer В., Jagus R. The regulation of eIF-2 function during protein synthesis initiation. Biochimie, 1981, v. 63,p. 709-717.

180. Salzman IT.P., Locart R.Z., Sebring E. Alterations in HeLa cell metabolism resulting from poliovirus infection. -Virology, 1959, v. 9, N 2, p. 244-259.

181. Samuel C.E. Mechanism of interferon action: phosphorylation of protein synthesis initiation factor 2 in interferontreated mammalian cells. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1979, v. 76, N 2, p. 600-604.

182. Scraba D. Picornavirion structure and assembly. In: "The molecular biology of picornaviruses", N.Y., 1979, p. 1-23.

183. Sharff M.D., Shatkin A.J., Levintow L. Association of newly formed viral protein with specific polyribosomes. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1963, v. 50, N 3, p. 686-694.

184. Shatkin A.J. Capping of eukaryotic mRNAs. Cell, 1976, v. 9, N 4, p. 645-653.

185. Shreier M.H., Erni В., Staehelin T. Initiation of mammalian protein synthesis. I. Purification of seven initiation factors. J.Ivlol. Biol., 1977, v. 116, p. 727-753.

186. Sierkerka J., Mitsui K., Ochoa S. Mode of action of the heme-controlled translational inhibitor: relationships eIF-2~stimulating protein to translation restoring factor. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1981, v. 78, N 1, p. 220-223.

187. Sierkerka J., Ochoa S. Interaction of eIF-2 and GTP with a factor that restored translation inhibited by the heme-controlled inhibitor. Fed. Proc., 1981, v. 40, N 6, abst, N 61.

188. Scup D., Millward S. Reovirus-induced modification of cap-dependent translation in infected L cells. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1980, v. 77, N 1, p. 155-156.

189. Smith K.E., Henshaw E.C. Binding of met-tRNAf to native 40S ribosomal subunits in Ehrlich ascites tumor cells. J.Biol. Chem., 1975, v. 250, N 17, p. 6880-6884.

190. Sonenberg IT., Morgan M., Merrick W.C., Shatkin A.J. A polypeptide in eukaryotic initiation factors that cross-links specifically to the 5*-terminal cap in mRNAs. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1978, v. 75, N 10, p. 4843-4847.- 153

191. Sonenberg N., Rupprecht K.M., Hecht S.M., Shatkin A.J.

192. Eukaryotic mRNA cap-binding protein: purification by affini7ty chromatography on Sepharose-coupled 'mGDP. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1979, v. 76, N 9, p. 4345-4349.

193. Sonenberg N., Trachsel H., Hecht S., Shatkin A.J. Differential stimulation of capped mRNA translation in vitro by cap binding protein. Nature, 1980, v. 285, p. 331-333.

194. Sonenberg N., Scup D., Trachsel H., Milliard S. In vitro translation in reovirus aлd poliovirus-infected cell extracts. Effect of anti-cap binding protein monoclonal antibody. - J. Biol. Chem., 1981, v. 256, N 8, p. 41384141.p >

195. Sonenberg N. ATP/Mg """-dependent cross-linking of cap-binding proteins to the 5'-end of eukaryotic mRNA. Nucl. Acids Res., 1981, v. 9, N 4, p. 1б43-1б5б.

196. Sonenberg N., Gruertin D., Cleveland D. Probing the function of eukaryotic 5'-cap stsucture by using a monoclonal antibody directed against cap-binding protein. Cell, 1981,v. 27, N 2, p. 563-572.

197. Stringer E.A., Chaudhuri A., Maitra I. Purified eIF-2 from calf liver consists of 2 polypeptide chains of 48000 and 38000 daltons. J.Biol.Chem., 1979, v. 254, N 15, p.6845-6848.

198. Steiner-Pryor. A., Cooper P.D. Temperature-sensitive poliovirus mutants defective in repression of host protein synthesis are also defective in structural protein. J. Gen. Virol., 1973, v. 4, N 2, p. 215-225.

199. Stone A.B. A simplified method for preparating sucrose gradients. Biochem. J., 1974, v. 137, N 1, p. 117-118.

200. Summers D.F., Shew E.N,, Stewart M.L., Maizel J.V. Inhibition of cleavage of large poliovirus-specific proteins in infected HeLa cells by inhibitors of proteolytic enzymes. J. Virol., 1972, v. 10, N 3, p. 880-884.

201. Summers D.F., Maizel J.V. Determination of the gene sequence of poliovirus with pactamicin. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1971, v. 68, N 7, p. 2852-2856.

202. Svitkin Yu.V., Agol V.I., Complete translation of encephalomyocarditis virus RITA and faitful cleavage of virus-specific proteins in a cell-free system from Krebs-II. FEBS Lett., 1978, v. 87, N 1, p. 7-11.

203. Svitkin Yu.V., Agol V.I. Translational barrier in central region of encephalomyocarditis virus genome. Modulation by elongation factor-2 (eIF-2ji. Eur. J. Biochem., 1983,v. 133, N 1, p. 145-154.

204. Trachsel H., Erni В., Shreier M., Staechelin T. Initiation of mammalian protein synthesis. II. The assembly of the initiation complex with purified initiation factors. J.Mol. Biol., 1977, v. 116, p. 755-767.

205. Tahara S.M., Morgan M.A., Shatkin A.J. Two forms of purified rrjG-cap-binding protein with different effects on capped mRNA translation in extracts of uninfected and poliovirus-infected HeLa cells. J. Biol. Chem., 1981, v. 256, N 24, p. 11739-11746.

206. Temple G., Lodish H.F. Competition between ^-globin and- 155 jg-globin messenger RITA. Biochem. Biophys. Res. Communs., 1975, v. 63, N 4, p. 971-979.

207. Thomas A., Gromans H., Voorma H.O., Benne R. The mechanism of action of eIF-4C in protein synthesis. Eur. J. Biochem., 1980, v. 107, И 1, p. 39-45.

208. Thomas H., Spaan W., Van Steeg H., Voorma H.O., Benne R. Mode of action of protein synthesis initiation factor eIF-1 from rabbit reticulocytes. FEBS Lett., 1980, v. 116, IT 1, p. 67-71.

209. Trachsel H., Staechelin T. Initiation of mammalian protein synthesis. The multiple functions of the initiation factor eIF-3. Biochim. Biophys. Acta, 1979, v. 565, IT 2, p. 305314.

210. Trachsel H., Staechelin T. Binding and release of eukaryotic initiation factor eIF-2 and GTP during protein synthesis initiation. Proc. Natl. Acad. Sci USA, 1978, v. 75, N 1, p. 204-208.

211. Ugarova T.Yu., Svitkin Yu.V., Ginevskaya V.A., Agol V.I. Acell-free model of encephalomyocarditis virus induced inhibition of host cell protein synthesis.

212. Viriology^ 1978, v.87, N 1,p.199-203.

213. Zarble H., Skup D., Millward . Reovirus progeny subviral particles sjoithesize uncapped mRNA. J. Virol., 1980, v. 34, N 2, p. 497-505.

214. Zimmerman Б.Р., Heeter M., Darnell J.E. RITA synthesis in poliovirus-infected cells. Virology, 1963, v. 19, IT 2, p. 400-408.

215. Vlasik J.IT., Domogatsky S.P., Bezlepkina T.A., Ovchinnikov L.P. RITA-binding activity of eukaryotic initiation factors of translation. FEBS Lett., 1980, v. 116, IT 1, p. 8-10.

216. Voorma И.О., Groumans H., Amez И.О., Benne R. Rate of initiation of eukaryotic protein synthesis. Curr, T. Cell., 1983, v. 22, p. 51-70.