Изучение взаимодействия TFIID - общего фактора транскрипции и PBAP - комплекса, ремоделирующего хроматин тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.03, кандидат биологических наук Сошникова, Наталия Валерьевна

• Сошникова, Наталия Валерьевна
• кандидат биологических наук
• 2009

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Сошникова, Наталия Валерьевна

Список сокращений

Введение

Обзор литературы

1. Общие принципы инициации транскрипции

1.1. Организация промотора Ю

1.2. Нуклеосомная организация промотора

1.3. Сборка преинициаторного комплекса

2. Общий фактор транскрипции TFIID

2.1. ТВР

2.2. Структура TFIED

2.3. Ферментативные активности субъединиц TFIID

3. Ремоделирование хроматина

3.1. Классификация ремоделирующих комплексов

3.2. SWI/SNF семейство

3.3. Доменная структура субъединиц ВАР и РВАР комплексов

3.3.1. Домены, опосредующие белковые взаимодействия

3.3.2. ДНК-связывающие домены

3.3.3. Актин как компонент SWI/SNF комплексов

3.4. Функции ВАР и РВАР комплексов

3.5. Механизм действия SWI/SNF комплексов

4. Упорядоченное рекрутирование: ген-специфичный механизм активации транскрипции

Экспериментальная часть

1. Объекты и задачи исследования

2. Материалы и методы

2.1. Материалы.

2.1.1. Штаммы и вектора Е. Coli.

2.1.2. Клеточные линии.

2.1.3. Работа с дрозофилами

2.1.4. Бактериальные среды

2.1.5. Ферменты и реактивы 5 о

2.1.6. Антитела

2.1.7. Праймеры

2.2. Работа с клетками

2.2.1. Трансформация S2 клеток

2.2.2. РНК интерференция

2.3. Работа с ДНК

2.3.1. Приготовление компетентных клеток

2.3.2. Трансформация бактерий

2.3.3. Щелочное выделение плазмидной ДНК

2.3.4. Обработка ДНК рестриктазами

2.3.5. Лигирование

2.3.6. Выделение геномной ДНК из мух

2.3.7. Гель-электрофорез ДНК.

2.3.8. ПЦР (PCR)

2.3.9. Секвенирование ДНК

2.4. Работа с РНК

2.4.1. Получение двухцепочечной РНК

2.5. Работа с белками

2.5.1. Экспрессия и очистка рекомбинантных белков

2.5.2. Получение антител и их очистка

2.5.3. Белковый гель-электрофорез

2.5.4. Вестерн-блот анализ

2.5.5. Соосаждение беклов антителами (иммунопреципитация)

2.5.6. Дот-блот анализ

2.5.7. Получение белковых экстрактов из S2 клеток

2.5.8. Выделение эмбрионального ядерного экстракта

2.5.9. Хроматографическая очистка комплекса

2.5.10. Гель-фильтрация

2.5.11. Фингер-принтный анализ с использованием MALDI-TOF масс-спектроскопии

2.6. Иммуноокрашивание политенных хромосом

2.7. Хроматиниммунопреципитация (ChIP)

2.8. Использованное программное обеспечение. 62 3. Результаты

3.1. Очистка SAYP-coдержащего комплекса из ядерного экстракта эмбрионов

3.2. Анализ компонентов комплекса:

3.2.1. Результаты фингер-принтного анализа с использованием MALDI

TOF масс-спектроскопии

3.2.2. Коиммунопреципитация компонентов комплекса

3.2.3. Истощение

3.3. Иммуноокрашивание политенных хромосом

3.4. Распределение компонентов комплекса на промоторе и кодирующей области SAYP-зависимых генов

3.5. Влияние «нокдаунов» компонентов комплекса на связывание общего комплекса с промоторами SAYP-зависимых генов:

3.5.1. Влияние «нокдауна» SAYP на распределение компонентов TFIID и

РВАР на промоторах SAYP-зависимых генов

3.5.2. Влияние «нокдауна» ВАР 170 на распределение SAYP и компонентов комплексов TFIID и РВАР на промоторах SAYP-зависимых генов

3.5.3. Влияние «нокдауна» TAF4 на распределение SAYP и компонентов 74 TFIID и РВАР на промоторах SAYP-зависимых генов

4. Обсуждение результатов

Выводы

Благодарности

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изучение взаимодействия TFIID - общего фактора транскрипции и PBAP - комплекса, ремоделирующего хроматин»

Живые организмы — сложно организованные системы, способные хранить и передавать потомкам свою генетическую информацию. Принципы и механизмы реализации наследственной информации интересуют исследователей с момента открытия основного постулата молекулярной биологии (ДНК О РНК=>бел ок). Генетическая информация о структуре отдельных белков и нуклеиновых кислот у всех организмов заключена в молекулах ДНК или РНК в виде последовательностей нуклеотидов, называемых генами. Координированная работа (экспрессия) большого числа генов возможна лишь благодаря наличию тонких регуляторных механизмов, определяющих место, время и уровень экспрессии конкретного гена или группы генов.

Экспрессия генов в эукариотической клетке представляет собой сложный многостадийный процесс, включающий. в себя: транскрипцию генов (переписывание генетической информации с ДНК на специальные матричные РНК (мРНК)), процессинг и сплайсинг мРНК (модификации мРНК и удаление избыточных частей последовательностей мРНК), экспорт упакованных мРНК из ядра в цитоплазму, трансляцию (построение на основе мРНК белковой последовательности) и посттрансляционные модификации белков. Важнейшим этапом является транскрипция, осуществляемая главным ферментом ДНК-зависимой РНК-полимеразой и многочисленными регуляторными белками — факторами транскрипции. Факторы транскрипции взаимодействуют с регуляторными нуклеотидными последовательностями генов, друг с другом, с молекулами РНК-полимеразы и необходимы для правильного узнавания транскрипционным комплексом регуляторных последовательностей в составе генов, а их координированная работа приводит к повышению или понижению уровня или активации транскрипции соответствующих генов при ответе клеток на внешние или внутренние регуляторные сигналы.

В эукариотической клетке ДНК всегда связана с белками и организована в хроматин, который находится в различных состояниях, отличающихся степенью компактизации и транскрипционной активностью. Степень компактизации хроматина определяет доступность регуляторных элементов действию транскрипционных факторов, а соответственно, и транскрипционную активность. Существуют разнообразные коактиваторы транскрипции, которые в ответ на действие активаторов способны изменять строение хроматина и структурировать ДНК-матрицу для инициации транскрипции и функционирования транскрипционного комплекса. Одними из коактиваторов транскрипции являются хроматин-ремоделирующие комплексы.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Молекулярная биология», Сошникова, Наталия Валерьевна

выводы

1. Выделен и охарактеризован новый комплекс, состоящий из общего фактора транскрипции TFIID, ремоделирующего хроматин комплекса РВАР и коактиватора транскрипции SAYP. Показано, что в состав нового комплекса входят все субъединицы комплексов TFIID и РВАР

2. SAYP - основной фактор клетки, объединяющий TFIID - общий фактор транскрипции и РВАР - комплекс, ремоделирующий хроматин.

3. Единый комплекс, содержащий РВАР, TFIID и SAYP, локализуется на промоторах SAYP-зависимых генов и необходим для рекрутирования РНК-полимеразы II.

4. Все компоненты общего комплекса (SAYP, TFIID, РВАР) необходимы для его эффективного связывания с промоторами SAYP-зависимых генов.

БЛАГОДАРНОСТИ

Автор выражает сердечную благодарность коллегам, внесшим вклад в данную работу: Воробьвой Надежде Евгеньевне, Копытовой Дарье Владимировне, Николенко Юлии Владимировне, Набирочкиной Елене Николаевне, Краснову Алексею Николаевичу, Орловой Анастасии, Гурскому Дмитрию, Кузьминой Юлии, а также своим научным руководителям Шидловскому Юлию Влерьевичу и Георгиевой Софии Георгиевне за их терпеливое и чуткое руководство. Искреннюю благодарность автор выражает оппонентам и рецензентам данной работы.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Сошникова, Наталия Валерьевна, 2009 год

1. Albright, S.R. and Tjian, R. 2000. TAFs revisited: more data reveal new twists and confirm old ideas. Gene 242:1-13.

2. Allen, M. D., Religa, T. L., Freund, S. M. and Bycroft, M. 2007. Solution structure of the BRK domains from CHD7 J Mol Biol 371:1135-40.

3. Aoyagi S., Hayes, J.J. 2002. hSWI/SNF-catalyzed nucleosome sliding does not occur solely via a twist-diffusion mechanism. Mol. Cell. Biol. 35: 7484-7490.

4. Aravind, L., Ieyr L.M. 2002. The SWIRM domain: a conserved module found in chromosomal proteins points to novel chromatin-modifying activities. Genome Biol. 24;3(8).

5. Armstrong, J.A., Papoulas, O., Daubresse, G., Sperling, A.S., Lis, J.T., Scott, M.P., Tamkun, J.W. 2002. The Drosophila BRM complex facilitates global transcription by RNA polymerase II. EMBO J. 21: 5245- 5254.

6. Auty, R., Steen, H., Myers, L.C., Persinger, J., Bartholomew, В., Gygi, S.P., and Buratowski, S. 2004. Purification of active TFIDD from Saccharomyces cerevisiae. Extensive promoter contacts and co-activator fimction. J Biol Chem 279:4997349981.

7. Barton, M.C. and Crowe, A.J. 2001. Chromatin alteration, transcription and replication: What's the opening line to the story? Oncogene 20: 3094-3099.

8. Bartova, E., Krejci, J., Hamicarova, A., Galiova, G., Kozubek, S. 2008. Histone modifications and nuclear architecture. JHC 56(8):711-21.

9. Becker P.B. 2002. Nucleosome sliding: facts and fiction. EMBO J. 21: 4749-4753.

10. Becker, P.B., Horz, W. 2002. ATP-dependent nucleosome remodeling. Annu. Rev. Biochem. 71: 247-273.

11. Boehm, A.K., Saunders, A., Werner, J., and Lis, J.T. 2003. Transcription factor and polymerase recruitment, modification, and movement on dhsp70 in vivo in the minutes following heat shock. Mol Cell Biol. 23: 7628-7637.

12. Boyer, L.A., Latek, R.R., Peterson, C.L. 2004. The SANT domain: a unique histone-tail-binding module? Nat. Rev., Mol. Cell Biol. 5: 158- 163.

13. Burgers, W.A., Fuks, F., Kouzarides, T. 2002. DNA methyltransferases get connected to chromatin. Trends Genet. 18: 275-277.

14. Burke T.W. and Kadonaga J.T. 1997. The downstream core promoter element, DPE, is conserved from Drosophila to humans and is recognized by TAFII60 of Drosophila. Genes Dev. 11: 3020-31.

15. Burley, S.K. and Roeder, R.G. 1996. Biochemistry and structural biology of transcription factor IID (TFIID). Annu. Rev. Biochem. 65: 769-799.

16. Butler, J.E. and Kadonaga, J.T. 2001. Enhancer-promoter specificity mediated by DPE or TATA core promoter motifs. Genes. Dev. 15:2515-2519.

17. Cairns, B.R. 2005. Chromatin remodeling complexes: strength in diversity, precision through specialization Curr. Opin Genet. Dev. 15: 185-190.

18. Chalkley G.E. and Verrijzer C.P. 1999. DNA binding site selection by RNA polymerase П TAFs: a TAFn250-TAFnl50 complex recognizes the initiatior. EMBO J. 18: 4835-4845.

19. Chandrasekaran, R. and Thompson, M. 2007. Polybromo-l-bromodomains bind histone H3 at specific acetyl-lysine positions. Biochem Biophys Res Commun. 355: 661-6.

20. Chandy, M., Gutierrez, J.L., Prochasson, P., Workman, J. L. 2006. SWI/SNF displaces SAGA-acetylated nucleosomes. Eucariotic cell. 5: 1738-1747.

21. Chen, Z. and Manley, J.L. 2000. Robust mRNA transcription in chicken DT40 cells depleted of TAFII31 suggests both functional degeneracy and evolutionary divergence. Mol Cell Biol 20:5064-5076.

22. Collins, R.T., Furukawa, Т., Tanese, N., Treisman, J.E. 1999. Osa associates with the Brahma chromatin remodeling complex and promotes the activation of some target genes. EMBO J. 18: 7029-7040.

23. Cosma, M. P., Tanaka, Т., Nasmyth. K. 1999. Ordered recruitment of transcription and chromatin remodeling factors to a cell cycle- and developmentally regulated promoter. Cell. 97:299-311.

24. Cosma, M.P. 2002. Ordered recruitment: gene-specific mechanism of transcription activation. Mol. Cell. 10: 227-236.

25. Deng, W. and Roberts, S.G.E. 2005. A core promoter element downstream of the TATA box that is recognized by TFIIB. Genes Dev 19:2418-2423.

26. Dhalluin, С., Carlson, J.E., Zeng, L., He, C., Aggarwal, A.K., Zhou, M.M. 1999. Structure and ligand of a histone acetyltransferase bromodomain. Nature. 399: 491496.

27. Doerks, Т., Copley, R. R., Schultz, J., Ponting, C. P. and Bork, P. 2002. Systematic identification of novel protein domain families associated with nuclear functions Genome Res. 12:47-56.

28. Dynlacht, B.D., Hoey, Т., and Tjian, R. 1991. Isolation of coactivators associated with the TATA-binding protein that mediate transcriptional activation. Cell. 66:563-576.

29. Featherstone M. 2002. Coactivators in transcription initiation: here are your orders. Curr. Opin. Genet. Dev. 12: 149-155.

30. Gangloff, Y.-G., Romier, C., Thuault, S.,Werten, S., and Davidson, I. 2001. The histone fold is a key structural motif of transcription factor TFIID. Trends Biochem Sci. 26:250-257.

31. Ge H., Martinez E., Chiang C-M. and Roeder R.G. 1996. Activator-dependent transcription by mammalian RNA polymerasell: in vitro reconstitution with general transcription factors and cofactors. Methods Enzymol. 27: 57-71.

32. Gegonne, A., Weissman, J.D., and Singer, D.S. 2001. TAFII55 binding to TAFII250 inhibits its acetyltransferase activity. Proc Natl Acad Sci USA. 98:12432-12437.

33. Geisberg, J.V., Moqtaderi, Z., Kuras, L., and Struhl, K. 2002. Motl associates with transcriptionally active promoters and inhibits the association of NC2 in yeast. Mol Cell Biol. 22: 8122-8134.

34. Georgieva, S.G., Nabirochkina, E.N., Georgiev, P.G., Soldatov, A.V. 2000. Gene enhancer of yellow 1 of Drosophila melanogaster codes for protein TAFII40. Dokl Biochem 375: 228-30.

35. Georgiev, P. G. and Т. I. Gerasimova. 1989. Novel genes influencing the expression of the yellow locus and mdg4 (gypsy) in Drosophila melanogaster. Mol. Gen. Genet. 220:121-126.

36. Giacinti, C. and Giordano, A. 2006. RB and cell cycle progression. Oncogene. 25: 5220-7.

37. Gregory, S.L. Kortschak, R.D. Kalionis, B. Saint, R. 1996. Characterization of the dead ringer gene identifies a novel, highly conserved family of sequence specific DNA-binding proteins. Mol. Cell. Biol. 16: 792-799.

38. Grob, P., Cruse, M.J., Inouye, C., Paris, M., Penczek, P.A., Tjian, R., Nogales, E. 2006. Cryo-electrom microscopy studies of human TFIID: Conformational breathing in the integration of gene regulatory cues. Structure. 14: 511-520.

39. Hassan, A. H., Neely, К. E., Workman. J. L. 2001. Histone acetyltransferase complexes stabilize Swi/Snf binding to promoter nucleosomes. Cell. 104: 817-827.

40. Hassan, A. H., Neely, К. E., Vignali, M., Reese, J. C., Workman. J. L. 2001. Promoter targeting of chromatin-modifying complexes. Front. Biosci. 6: 1054—1064.

41. Hilton, T.L., Li, Y., Dunphy, E.L., andWang, E.H. 2005. TAF1 histone acetyltransferase activity in Spl activation of the cyclin D1 promoter. Mol. Cell Biol. 25:4321-4332.

42. Hofmann W.A., Stojiljkovic L., Fuchsova B. et al. 2004. Actinis part of pre-initiation complexes and is necessary for transcription by RNA polymerase II. Nat. Cell Biol. 6:1094-1101.

43. Inoue, H., Furukawa, Т., Giannakopoulos, S., Zhou, S., King, D.S., Tanese, N. 2002. Largest subunits of the human SWI/SNF chromatin-remodeling complex promote transcriptional activation by steroid hormone receptors. J. Biol. Chem. 277: 41674— 41685.

44. I to, Т., Levenstein, M.E., Fyodorov, D.V., Kutach, A.K., Kobayashi, R., and Kadonaga, J.T. 1999. ACF consists of two subunits, Acfl and ISWI, that function cooperatively in the ATP-dependent catalysis of chromatin assembly. Genes Dev. 13: 1529-1539.

45. Kal, A.J., Mahmoudi, Т., Zak, N.B., and Verrijzer, C.P. 2000. The Drosophila brahma complex is an essential coactivator for the trithorax group protein zeste. Genes Dev. 14: 1058-1071.

46. Kanno, Т., Kanno, Y., Siegel, R.M., Jang, M.K., Lenardo, M.J., and Ozato, K. 2004. Selective recognition of acetylated histones by bromodomain proteins visualized in living cells. Mol Cell. 13: 33-43.

47. Kim, Т.К., Zhao,Y., Ge, H., Bernstein, R., and Roeder, R.G. 1995. TATAbinding protein residues implicated in a functional interplay between negative cofactor NC2 (Drl) and general factors TFIIA and TFIIB. J Biol Chem 270: 10976-10981.

48. Kim, Т.Н., Barrera, L.O., Zheng, M., Qu, C., Singer, M.A., Richmond, T.A., Wu, Y., Green, R.D., and Ren, B. 2005a. A high-resolution map of active promoters in the human genome. Nature. 436: 876-880.

49. King, I.F., Francis, N.J., Kingston, R.E. 2002. Native and recombinant polycomb group complexes establish a selective block to template accessibility to repress transcription in vitro. Mol. Cell. Biol. 22: 7919- 7928.

50. Klejman, M.P., Pereira, L.A., van Zeeburg, H.J., Gilfillan, S., Meisterernst, M., and Timmers, H.T.M. 2004. NC26 interacts with BTAF1 and stimulates its ATP-dependent association with TATA-binding protein. Mol Cell Biol. 24: 10072-10082.

51. Klejman, M.P., Zhao, X., van Schaik, F.M.A., Herr, W., and Timmers, H.T.M. 2005. Mutational analysis of BTAF1-TBP interaction: BTAF1 can rescue DNA-binding defective TBP mutants. Nucleic Acids Res. 33: 5426-5436.

52. Kokubo, Т., Swanson, M.J., Nishikawa, J.-I., Hinnebusch, A.G., and Nakatani, Y. 1998. The yeast TAF145 inhibitory domain and TFIIAcompetitively bind to TATAbinding protein. Mol Cell Biol 18:1003-1012.

53. Kornberg R. and Lorch Y. 1999. Twenty-five years of the nucleosome, fundamental particle of the eukaryote chromosome. Cell. 98: 285-294.

54. Rravchenko J.E., Rogozin I.B., Koonin E.V., Chumakov P.M. 2005. Trancription of mammalian messenger RNAs by a nuclear RNA polymerase of mitochondrial origin. Nature. 436: 735-739.

55. Kurshakova M., Maksimenko O, Golovnin A., Pulina M., Georgieva S., Georgiev P., Krasnov A. 2007b. Evolutionarily conserved E(y)2/Susl protein is essential for the barrier activity of Su(Hw)-dependent insulators in Drosophila. Mol Cell. 27(2): 332-8.

56. Kutach A. and Kadonaga J.T. 2000. The downstream prommoter element DPE appers to be as widely used as TATA box in Drosophila core promoters. Mol Cell Biol. 20: 4754-4764.

57. Ladurner, A.G., Inouye, C., Jain, R., Tjian, R. 2003. Bromodomains mediate an acetyl-histone encoded antisilencing function at heterochromatin boundaries. Mol. Cell. 11: 365- 376.

58. Lagrange, Т., Kapanidis, A.N., Tang, H., Reinberg, D., and Ebright, R.H. 1998. New core promoter element in RNA polymerase Independent transcription: sequence-specific DNA binding by transcription factor IIB. Genes Dev. 12: 34—44.

59. Lee, C.K., Shibata, Y., Rao, В., Strahl, B.D., and Lieb, J.D. 2004. Evidence for nucleosome depletion at active regulatory regions genome-wide. Nat. Genet. 36: 900905.

60. Lee, D.-H., Gershenzon, N., Gupta, M., Ioshikhes, LP., Reinberg, D., and Lewis, B.A. 2005b. Functional characterization of core promoter elements: the downstream core element is recognized by TAF1. Mol Cell Biol. 25: 9674-9686.

61. Lee Y., Kim M., Han J. et al. 2004. MicroRNA genes are transcribed by RNA polymerase П. EMBO J. V. 23. P. 4051-4060

62. Lemon, B. and Tjian, R. 2000. Orchestrated response: a symphony of transcription factors for gene control. Genes Dev. 14: 2551-2569.

63. Leurent, C., Sanders, S.L., Demeny, M.A., Garbett, K.A., Ruhlmann, C., Weil, P.A., Tora, L., and Schultz, P. 2004. Mapping key functional sites within yeast TFIID. EMBO J. 23: 719-727.

64. Levine M. and Tjian R. 2003. Transcription regulation and animal diversity. Nature. 424(6945): 147-51.

65. Li, В., Carey M., Workman J.L. 2007. The Role of Chromatin during Transcription. Cell. 128: 707-719.

66. Li, X.-Y., Bhaumik, S.R., and Green, M.R. 2000. Distinct classes of yeast promoters revealed by differential TAF recruitment. Science. 288:1242-1244.

67. Lim, C.Y., Santoso, В., Boulay, Т., Dong, E., Ohler, U., and Kadonaga, J.T. 2004. The MTE, a new core promoter element for transcription by RNA polymerase П. Genes Dev. 18: 1606-1617.

68. Lorch, Y., Zhang, M., and Romberg, R.D. 1999. Histone octamer transfer by a chromatin-remodeling complex. Cell 96: 389-392

69. Luger, K., Mader, A.W., Richmond, R.K., Sargent, D.F., and Richmond, T.J. 1997. Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution. Nature. 389: 251-260.

70. Lusser, A., Kadonaga, J.T. 2003. Chromatin remodeling by ATP-dependent molecular machines. Bioessays. 12: 1192-200.

71. Maile, Т., Kwoczynski, S., Katzenberger, R.J.,Wassarman, D.A., and Sauer, F. 2004. TAF1 activates transcription by phosphorylation of serine 33 in histone H2B. Science. 304: 1010-1014.

72. Marmorstein, R. 2001. Protein modules that manipulate histone tails for chromatin regulation. Nat. Rev. Mol. Cell Biol 2: 422- 432.

73. Mittal, V. and Hernandez, N. 1997. Role for the amino-terminal region of human TBP in U6 snRNA transcription. Science. 275: 1136-1140.

74. Mohrmann, L., Langenberg, K., Krijgsveld, J., Kal, A.J., Heck, A.J., Verrijzer, C.P. 2004. Differential targeting of two distinct SWI/SNF-related Drosophila chromatin-remodeling complexes, Mol. Cell. Biol. 24: 3077- 3088.

75. Mohrmann, L., Verrijzer, P. 2005. Composition and functional specificity of SWI2/SNF2 class chromatin remodeling complexes. Biochimica et Biophysica Acta. 1681:59-73.

76. Montecino, M., Stein, J.L., Stein, G.S., Lian, J.B., van Wijnen A.J., Gutierrez J.L. 2007. Nucleosome organization and targeting of SWI/SNF chromatin-remodeling complexes: contributions of the DNA sequence. Biochem. Cell Biol. 85: 419-425.

77. Moshkin, M.Y., Mohrmann, L., van Ijcken, W.F.J., Verrijzer P.C. 2007. Functional Differentiation of SWI/SNF Remodelers in Transcription and Cell Cycle Control. MolCellBiology. 651-661.

78. Naar, A.M., Lemon, B.D., and Tjian, R. 2001. Transcriptional coactivator complexes. Annu Rev Biochem 70:475-501.

79. Narlikar, G.J., Phelan, M.L., and Kingston, R.E. 2001. Generation and interconversion of multiple distinct nucleosomal states as a mechanism for catalyzing chromatin fluidity. Mol Cell. 8: 1219-1230.

80. Narlikar G.J., Fan H.Y., Kingston R.E. 2002. Cooperation between complexes that regulate chromatin structure and transcription. Cell. 108: 475-487.

81. Nikolov, D.B., and Burley S.K. 1994. 2.1 A resolution refined structure of a TATA box-binding protein (TBP). Nat Struct Biol. 1: 621-637.

82. Nikolov, D.B., Chen, H., Halay, E.D., Hoffman, A., Roeder, R.G., and Burley, S.K. 1996. Crystal structure of a human TATA box-binding protein/TATA element complex. Proc Natl Acad Sci USA. 93: 4862-4867.

83. Nourani, A., Utley, R.T., Allard, S., and Cote, J. 2004. Recruitment of the NuA4 complex poises the PH05 promoter for chromatin remodeling and activation. EMBO J. 23:2597-2607.

84. Olave, I.A., Reek-Peterson, S.L., Crabtree, G.R. 2002. Nuclear actin and actin-related proteins in chromatin remodeling. Annu. Rev. Biochem. 71: 755-781.

85. Onodera Y., Haag J.R., Ream Т., Nunes P.C., Pontes O. and Pikaard C.S. 2005. Plant nuclear RNA polymerase IV mediates siRNA and DNA methylation-dependent heterochromatin formation. Cell. 120: 613-622.

86. Orphanides G. and Reinberg D. 2002. A unified theory of gene expression. Cell. 108: 439-451.

87. Owen-Hughes, T. and Workman, J.L. 1996. Remodeling the chromatin structure of a nucleosome array by transcription factor-targeted /гада-displacement of histones. EMBO J. 15:4702-4712.

88. Papoulas, О. Beek, S.J. Moseley, S.L. McCallum, C.M. Sarte, M. Shearn, A. Tamkun, J.W. 1998. The Drosophila trithorax group proteins BRM, ASH1 and ASH2 are subunits of distinct protein complexes. Development. 125: 3955— 3966.

89. Papoulas, O., Daubresse, G., Armstrong, J.A., Jin, J., Scott, M.P., Tamkun, J.W., 2001. The HMG domain protein BAP111 is important for the function of the BRM chromatin-remodeling complex in vivo. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 98: 5728-5733.

90. Park, Y.J., Chodaparambil, J.V., Bao, Y„ McBryant, S.J., and Luger, K. (2005). Nucleosome assembly protein 1 exchanges histone H2A-H2B dimers and assists nucleosome sliding. J. Biol. Chem. 280: 1817-1825

91. Pereira, L.A., van der Knaap, J.A., van den Boom, V., van den Heuvel, F.A.J., and Timmers, H.T.M. 2001. TAFII170 interacts with the concave surface of TATA-binding protein to inhibit its DNA binding activity. Mol. Cell. Biol. 21: 7523-7534.

92. Pereira, L.A., Klejman, M.P., and Timmers, H.T.M. 2003. Roles for BTAF1 and Motlp in dynamics of TATA-binding protein and regulation of RNA polymerase II transcription. Gene 315: 1-13.

93. Pham, A.-D. and Sauer, F. 2000. Ubiquitin-activating/conjugating activity of TAFII250, a mediator of activation of gene expression in Drosophila. Science 289:2357-2360. 255: 1127-1229.

94. Phelan, M. L., Schnitzler, G. R., Kingston. R. E. 2000. Octamer transfer and creation of stably remodeled nucleosomes by human SWI-SNF and its isolated ATPases. Mol. Cell. Biol. 20: 6380-6389.

95. Placek, B.J., Harrison, L.N., Villers, B.M., and Gloss, L.M. 2005. The H2A.Z/H2B dimer is unstable compared to the dimmer containing the major H2A isoform. Protein Sci. 14: 514-522.

96. Raisner, R.M., Hartley, P.D., Meneghini, M.D., Bao, M.Z., Liu, C.L., Schreiber, S.L., Rando, О J., and Madhani, H.D. 2005. Histone variant H2A.Z marks the 5'-ends of both active and inactive genes in euchromatin. Cell 123: 233-248.

97. Reinke, H., and W. Horz. 2003. Histones are first hyperacetylated and then lose contact with the activated PH05 promoter. Mol. Cell. 11:1599-1607.

98. Richards E.J., Elgin S.C. 2002. Epigenetic codes for heterochromatin formation and silencing: Rounding up the usual saspects. Cell. 108:489-500

99. Richmond, T.J. 2006. Genomics: predictable packaging. Nature 442: 750-752

100. Roeder R.G. and Rutter W.J. 1969. Multiple forms of DNA-dependend RNA polymerase in eucaryotic organisms. Nature 224: 234-237.

101. Roeder R.G. and Rutter W.J. 1970. Specific nucreolar and nucleoplasms RNA polymerases. Proc Natl Acad Sci USA 65: 675-682.

102. Sandaltzopoulos, R., Quivy, J.P., Becker P.B. 1995. Analysis of protein/DNA interactions by solid-phase footprinting. Methods Mol. Cell. Biol. 5: 176-181.

103. Schafer, D.A., Schroer, T.A. 1999. Actin-related proteins. Anna. Rev. Cell Dev. Biol. 15:341-363.

104. Shao, H., Revach, M., Moshonov, S., Tzuman, Y., Gazit, K., Albeck, S., Unger, Т., and Dikstein, R. 2005. Core promoter binding by histonelike TAF complexes. Mol Cell Biol 25:206-219.

105. Shen, X., Ranallo, R., Choi, E., Wu, C. 2003. Involvement of actin-related proteins in ATP-dependent chromatin remodeling. Mol. Cell. 12: 147- 155.

106. Shen, W., Xu, C., Huang, W., Zhang, J., Carlson, J. E., Tu, X., Wu, J. and Shi, Y. 2007. Solution structure of human Brgl bromodomain and its specific binding to acetylated histone tails Biochemistry. 46: 2100-10.

107. Sif, S., Saurin A J., Imbalzano, A.N., Kingston, N.E. 2001. Purification and characterization of mSin3A-containing Brgl and hBrm chromatin remodeling complexes. Genes and Development 15: 603-618.

108. Sif, S. 2004. ATP-dependent nucleosome remodeling complexes: enzymes tailored to deal with chromatin. J Cell Biochem 91: 1087-98.

109. Simon, J.A., Tamkun, J.W., 2000. Programming off and on states in chromatin: mechanisms of Polycomb and trithorax group complexes. Curr. Opin. Genet. Dev. 12: 210-218.

110. Smith, T.F., Gaitatzes, C., Saxena, K., Neer, E.J. 1999. The WD repeat: a common architecture for diverse functions. TIBS 4: 01384-5.

111. Soldatov, A., Nabirochkina, E., Georgieva, S., Belenkaja, Т., and Georgiev, P. 1999. TAFII40 protein is encoded by the e(y)l gene: biological consequences of mutations. Mol Cell Bio., 19: 3769-3778.

112. Szerlong, H., Saha, A., Cairns, B.R. 2003. The nuclear actin-related proteins Arp7 and Arp9: a dimeric module that cooperates with architectural proteins for chromatin remodeling. EMBO J. 22: 3175-3187.

113. Thomas, J.O., Travers, A.A. 2001. HMG1 and 2, and related darchitecturalT DNA-binding proteins. Trends Biochem. Sci. 26: 167- 174.

114. Thomas M.C. and Chiang C.M. 2006. The general transcription machinery and general cofactors. Crit Rev Biochem Mol Biol. 41(3): 105-78.

115. Topalidou, I., Papamichos-Chronakis, M., Thireos, G., and Tzamarias, D. 2004. Spt3 and Motl cooperate in nucleosome remodeling independently of TBP recruitment. EMBO J23:1943-1948.

116. Tora, L. 2002. A unified nomenclature for TATA box binding protein (TBP)-associated factors (TAFs) involved in RNA polymerase II transcription. Genes Dev 16:673-675.

117. Trotter, K.W., Archer, Т. K. 2007. Nuclear receptors and chromatin remodeling machinery. Mol Cell Endocrinol. 265: 162-7.

118. Trotter, K.W., Archer, Т. K. 2008. The BRG1 transcriptional coregulator. Nuc Rec Signaling. 6: 1-12.

119. Tyler J.K. 2002 Chromatin assembly. Cooperation between histone shaperones and ATP-dependent nucleosome remodeling machines. Eur. J. Biochem. 269:2268-2274

120. Verrijzer, C.P., Tjian, R. 1996. TAFs mediate transcriptional activation and promoter selectivity. Trends Biochem Sci. 21(9):325-6.

121. Wang, W., Xue, Y., Zhou, S., Kuo, A., Cairns, B.R., Crabtree, G.R. 1996. Diversity and specialization of mammalian SWI/SNF complexes. Genes Dev. 10: 2117-2130.

122. Whitehouse, I., Flaus, A., Cairns, B.R., White, M.F., Workman, J.L., and Owen-Hughes, T. 1999. Nucleosome mobilization catalysed by the yeast SWI/SNF complex. Nature. 400: 784-787.

123. Willy, P.J., Kobayashi, R., and Kadonaga, J.T. 2000. A basal transcription factor that activates or represses transcription. Science 290:982-985.

124. Wright, K., Marr II, M.T., Tjian, R. 2006. TAF4 nucleates a core subcomplex of TFIID and mediates activated transcription from a TATA-less promoter. PNAS 103.3.

125. Wu, S.-Y., Thomas, M.C., Hou, S.Y., Likhite, V., and Chiang, C.-M. 1999. Isolation of mouse TFIID and functional characterization of TBP and TFIID in mediating estrogen receptor and chromatin transcription. J Biol Chem 274:23480-23490.

126. Yuan, G.C., Liu, Y.J., Dion, M.F., Slack, M.D., Wu, L.F., Altschuler, S.J., and Rando, O.J. 2005. Genome-scale identification of nucleosome positions in S. cerevisiae. Science 309: 626-630.

127. Zeng, L., Zhou, M.M. 2002. Bromodomain: an acetyl-lysine binding domain. FEBS Lett. 513:124- 128.

128. Zhao, X. and Herr, W. 2002. A regulated two-step mechanism of TBP binding to DNA: a solvent-exposed surface of TBP inhibits TATA box recognition. Cell 108:615-627.

129. Zhou T. and Chiang C.-M. 2002. Spl and AP2 regulate but do not constitute TATA-less human TAFII55 core promoter activity. Nucleic Acid Res. 30: 4145-4157.

130. Патрушев Л.И. 2000. Экспрессия генов. M.: Наука, 528с.