Изучение принципов пространственной организации гликопротеинов методом теоретического конформационного анализа тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат биологических наук Аванов, Александр Яковлевич

• Аванов, Александр Яковлевич
• кандидат биологических наук
• 1989

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Аванов, Александр Яковлевич

Страницы

Введение.

Глава I. Литературный обзор.

1.1. Структурные особенности гликопротеинов.

1.1.1. Груп то специфические гликопротеины.

1.1.2. Анти*ризные гликопротеины.

1.1.3. Структурные условия ж-гликозилирования.

1.2. Теоретический конформационный анализ и методика расчёта.

Глава II. Конформационный анализ гликопептидных фрагментов группоспецифических гликопротеинов.

II. 1. Гликопептидные фрагменты с дисахаридными звеньями Gal^i-ЗбаЗЖоеО в боковых цепях.,.

II.2. Гликогептапептид Pro-Thr(Sug)n-Tiir(Sug)n-Thr(Sug) -Pro-Ser(Sue) -Thr(Sug) ИЗ группо-специфического гликопротеина со специфичностью А.

Глава III. Пространственная модель группоспецифических гликопротеинов. ш.1. о<-Спираль.

III.2. Зигзаг.

Ш.З. Jb-Структура. т.4. ^-Структурная шпилька.

III.5. 6-Баррел.

Глава IV. Конформадионнкй анализ гликопептилных фрагментов группоспецифических гликопротеинов с трисахаридными боковыми цепями.

IV. 1 . Трисахариды Fucoil -2Gal^e>1 -3GalNAcotf, Galpl -3 (GlcM<p1 -6)GallAc<xi

GlcNAcofl ~4Gal^1 -3GalMAco(1.

IV.2. Гликопептиды CH3CO-Thr(Sug)3~imCH3.

IV.3• Гликодипептиды CH3CG-Thr(Sug)Tlir(Sug)3зшсьц.»•.

IV.4. Гликотрипептиды CH^CO-Tlir(Sug)3-Ala

Thr (Sug) -5-Ш1СНо.

Глава v. Конформационный анализ антифризных гликопротеинов. v.1. Возможные структурные модели антифризных гликопротеинов.

V.2. Физико-химическая модель -функционирования антифризных гликопротеинов.

Глава VI. Конформационный анализ гликозилированного остатка Asn и сайта к-гликозилирования.2об

VI. 1 . Гликопептид CH3GO- (GlcNAcyo.1 -4GlcMc^>1 )Asn

ШСН3. vi. 2. Сайт и-гликозилирования.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изучение принципов пространственной организации гликопротеинов методом теоретического конформационного анализа»

Из всех классов биологически активных шкросоединенжй глико-протеины изучены менее всего. И хотя о роли и функциях большинства из них известно крайне мало, значение этих биополимеров трудно переоценить. Об этом свидетельствует тот ^акт, что к гликопротеинам относятся соединения самого широкого спектра метаболической активности : гормоны, нейропептиды, антигены, антитела, группоспецифичес-кие вещества, структурные белки, белки крови, мышц, биологические антифризы.

Как показывают исследования последних лет, многие белки оказываются носителями углеводных цепей, то есть гликопротеинами. Они настолько широко представлены в жвых организмах, что с уверенностью можно утвервдать, что большинство белков гликозилировано.

Обнаружение углеводных цепе? в составе молекул белковой природы вызываем осооый интерес к изучению их роли в гликопротеинах. Сами по себе углеводы, наряду с балками, являются важными компонентам химического состава организма. Их значение и роль е функционировании живых систем достаточно хорошо известны. В составе же гли-копротеинов их функции практически не изучены. Предполагается, что на поверхности клеточных мембран углеводы' принимают участие в межклеточных контактах; олигосахаридные цепи на поверхности гликопро-теинов способствуют транспортировке после,дних, в том числе, через ■мембрану клетки /1/; углеводные цепи играют роль антигенных детерминантов гликопротёинов и гликолипидов, находящихся на поверхности клеток.

Информация о химической структуре биополимеров играет нередко ключевую роль при определении их функций и механизма функционирования. Однако, на Фоне достижений в области пространственной организации полипептидных (и полинуклеотидных) макромолекул успехи анаяогичных исследований углеводов значительно скромнее. В ещё большей степени это относится к гликопротеинам. Отсутствие информации о пространственной структуре гликопротеинов существенно ограничивает возможности изучения многих важных процессов с их участием.

По типу гликозидной связи гликопротеины делятся на о- и ы-гликозилпротеины. Участие о- и н-гликанов в Армировании пространственной структуры соответствующих гликопротеинов обусловлено числом, структурой и взаимным- расположением углеводных цепей в молекуле. Так, доминирующая роль углеводных цепей в структурообразова-нии о-гликозилпротеинов определяется их преобладанием в составе этих соединений. Частным проявлением структуры о-гликозилпротеинов, отражающим специфический характер углевод-углеводных контактов в богатых олигосахаридными цепями гликопротеинах, является устойчивость последних воздействию протеолитических ферментов /2/.

Б н-гликозилпротеинах олигосахари,иные цепи представлены значительно реже, но благодаря своей сильно разветвлённой структуре, они принимают участие в углевод-пептидных и углевод-углеводных взаимодействиях и таким образом влияют на формирование пространственной структуры полипептидно?- цепи.

В последние года достигнут значительный прогресс в изучении гликопротеинов: установлены метаболические пути их биосинтеза с описанием роли клеточных органелл /3-14/; определены участники и некоторые структурные условия гликозилирования, характеризующие присоединение О- и н-гликанов; выявлены новые физиологически активные гликопротеины и процессы, в которых они принимают участие; интенсивно ведутся исследования структуры и Функции их углеводных составляющих /15-17/.

Несмотря на известный успех, достигнутый в установлении первичной структуры гликопротеинов, в настоящее время мало что известно как о прищипах пространственной организации этого класса макромолекул, так и структуре конкретных его представителей.

Настоящая работа посвящена изучению роли олигосахаридных цепей в пространственной организации гликопротеинов на примере модельных гликопептидов, фрагментов группоспециФических гликопротеинов крови (ГСГП), н-гликозилпротеинов, а также антифризных гликопротеинов (АФГП).

Наличие информации о роли углевод-углеводных и углевод-пептидных взаимодействий в детерминировании структуры гликопротеинов является, на наш взгляд, необходимым звеном в изучении принципов построения сложной структуры гликопротеинов. С этой целью проведён расчётный анализ, прежде всего, ближних углевод-пептидных взаимодействий в гликопептидах с двумя возможными типами гликозидной связи ('Иаг-О-Зие и где - углеводная цепь), а также средних углевод-углеводных взаимодействий на гликоде- и трипептид-ных фрагментах. Дальние углевод-углеводные взаимодействия рассмотрены на гликозшшрованном политреонине. Рэзультаты, полученные при анализе модельных гликопептидов, были использованы для предсказания пространственной структуры конкретных гликопротеинов.

Чтобы получить представление о пространственной структуре таких сложных молекул, как ГСГП, был проведён конФормационный анализ их реальных олигогликопептидных Фрагментов.

Считая справедливым основной тезис молекулярной биологии о структурно-функциональном соответствии, следует признать, что знание пространственной организации макромолекул может пролить свет на механизм их Функционирования. Наш рассмотрена пространственная структура антифризного гликопротеина, для которого накопилось достаточно экспериментальных данных, позволяющих судить о достоверности теоретических расчётов. Пространственная структура АФГП, обусловлс-ннбя средним углевод-углеводными взаимодействиями, объясняет механизм аномального понижения температуры замерзания жидкости этими гликопротеинами.

Сведения о пространственной организации активных центров в каталитических реакциях - как на ферменте, так и субстрате - необходимы для понимания стере ©химических условий ферментативного акта. Поэтому кроме анализа ближних взаимодействий в гликозилированном остатке аспарагина и с учётом этих данных исследованы также кон-формационные особенности специфической аминокислотной последовательности Азп-х-тьг, являющейся сайтом ж-гликозилирования (х -аминокислотный остаток).

Диссертация состоит из шести глав, выводов и библиографии. Первая глава включает литературный обзор по гликопротеинам и описание метода теоретического конФормационного анализа (ТКА). Здесь же приводится принципиальная схема работы программы и алгоритм расчёта.

Вторая глава посвящена конформационному анализу коротких гликопептидов, в которых остатки треонина и серина содержат в боковых цепях дисахаридные звенья, инвариантные для о-гликозилпротеи-нов.

В третьей главе рассматриваются элементы известных вторичных структур и возможность их реализации для молекул ГСГП. Предлагаемая пространственная модель учитывает особенности их химического состава ж аминокислотной последовательности и удовлетворяет имеющимся физико-химическим данным о ГСГП.

В четвёртой главе описан конформационный анализ некоторых ди-и трисахаридов, а также гликопептидов с трисахаридными боковыми цепями. В результате сравнения полученных данных с данными второй главы постулируется "дисахаршдное приближение", как модель при анализе более сложных гликопептидов.

Б пятой главе приведён конформационный анализ антифризных гликопротеинов. Предлагаемая пространственная модель АФГП периодична по структуре и позволяет объяснить их активность в понижении температуры замерзания через механизм адсорбции на эмбриональных кристаллах льда.

В шестой главе рассмотрены стереохимические аспекты ж-глико-зилирования. Сначала проведён конформационный анализ гликозилиро-ванного остатка аспарагина, затем описан анализ трипептидной маркерной последовательности, служащей сайтом и-гликозилирования, до и после гликозилированиЯо

Б заключении даётся сжатое описание результатов расчёта; подчёркивается важность ближних, средних и дальних взаимодействий с участием углеводных фрагментов боковых цепей и их взаимообусловленность в детерминировании уникальной пространственной структуры гликопротеинов.

Выводы, содержащие краткое перечисление основных итогов работы, и список цитируемой литературы завершают текст диссертации.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Аванов, Александр Яковлевич

Выводы.

1. Показано, что в гликозилированных остатках ближние невалентные взаимодействия углеводной цепи с пептидным остовом допускают ограниченный набор конФормацик.

2. Показано, что в 0-гликозилпептидах, включающих несколько глико-зилированных остатков треонина, возможна плотная упакоЕка между боковыми углеводными цепями.

3. Показано, что в расчётах конФормациЙ гликопептидов в боковых цепях достаточно ограничиться дисахаридным кором.

4. Показано, что в реальных фрагментах группоспециФических глико-протеинов Еысока вероятность образования^б-структурных шпилек.

5 . Предложена модель пространственной структуры группоспецифичес-ких гликопротеинов в виде уЗ -баррела с компактной внешней оболочкой из углеводных цепей.

6. Предложена модель пространственной структуры антиФризных гликопротеинов е виде левой спирали с осью симметрии з-го порядка и на её основе обсуждается механизм их Функционирования.

7. Найдены активные конФормации сайта и-гликозилирования и рассмотрено влияние гликозилирования на его конФормационное состояние.

8. Показано, что конФормашя пептидного остова о- и ж-гликозилпеп-тидов полностью детерминирована углевод-углеводными и углевод-пептидными взаимодействиями.

9. Разработаны программы для конФормационных расчётов на ЭВМ.

Заключение.

Результаты теоретического конформационного анализа о- и ы-гликозилпептидов, гликозилироЕанных полипептидов, а также Фрагментов молекул группоспецифических и антифризных гликопротеинов и сайта ж-гликозилирования позволяют сделать вполне конкретные еыеоды о пространственном строении некоторых сложных гликопротеинов и высказать определённые соображения относительно связи структуры с функциональной ролью таких молекул.

Анализ метиламидов ж-ацетильных производных треонина и аспа-рагина, гликозилированных ди- и трисахаридными цепями, показывает значительное сходство в конФормациях, выражающееся в одинаковых значениях соответствующих параметров ^, ^ боковой цепи и $ и ^ пептидного остова, определяющих углевод-пептидные взаимодействия на уровне контактов ближнего порядка. Каждый из углов и ^ имеет лишь одну область определения. Это обстоятельсто значительно ограничивает число возможных конФормационных состояний остатков тьг(сно) и Аап(сно). Такая жёсткость особенно существенна в отношении угла который в остатках тьг и Аап имеет большую свободу вращения.

Свобода вращения по углу %2 в остатках тьг и Аап настолько велика, что вносимое гликозилированием ограничение воспринимается не столько как различие, сколько конкретизация значения этого угла. Угол в остатках тьг и Азп отсутствует. Угол Д , как и в остатках тьг и Азп, имеет три области определения, соответствующие минимумам торсионного потенциала. Значения углов ^, Ф и Ф взаимообусловлены в такой же степени, как в остатках тЬг ж Аап. Это наблюдение имеет особо важное значение при сопоставлении конФормаци-онных свойств аминокислотных остатков и их гликозилированных производных: известно, что чем ближе переменная боковой цепи к пептидно

МУ остову, тем больше её влияние не только на ближние, но и средние и, повидимому, дальние взаимодействия. В этом смысле угол не играет столь важной роли, поэтому можно сделать вывод, что гли-козилирование, практически, не влияет на конФормадионные свойства треонина и аспарагина.

Углевод-пептидные и углевод-углеводные взаимодействия между соседними или разделёнными одним аминокислотным остатком гликози-лированными остатками треонина показали, что представление боковой олигосахаридной цепи дисахаридным кором достаточно для выявления конформационных особенностей, определяемых этими взаимодействиями. Поскольку олигосахаридные цепи соседних гликозилированных остатков расходятся в гиде Еекторов от пептидного остова в оптимальной свёрнутой конФормации, постольку остатки на невосстанавлиЕающих концах трисахаридных и более длинных боковых цепей не вступают между собой е средние взаимодействия.

Для гликопептидных фрагментов, в которых гликозилированные остатки разделены одним аминокислотным остатком, средние взаимодействия между их олигосахаридными боковыми цепями детерминируют разЕёрнутую конФормацию пептидного остова. При этом, взаимодействующие между собой боковые олигосахаридные цепи располагаются по одну сторону от плоскости пептидного остова и имеют тоздественные конФормации и одинаковую ориентацию в пространстве. Как и в свёрнутой конФормации, в этих взаимодействиях принимают участие, в основном, атомы и группы атомов, входящие в состав дисахаридных коров, что позволяет сделать выеод о возможности моделирования оли-госахаридных цепей дисахаридным кором ("дисахаридное приближение").

Учёт дальних углевод-углеводных взаимодействий существенен при анализе пространственной структуры гликопротеинов. В предложенной наш пространственной структуре ГСГП дальние взаимодействия также хорошо описываются в "дисахаридном приближений". Этому способстЕует то обстоятельство, что в предлагаемой структуре контакты между олигосахаридными цепями далеко отстоящих в полипептидной цепи друг от друга гликозилированных остатков не зависят от их длины. Это обусловлено спецификой гликозид-пептидной связи и оптимальными конФормациями, продиктованными ближними взаимодействиями. В результате боковой радикал гликозилированного остатка отходит почти перпендикулярно от пептидного остова лишь на начальном Фрагменте С°*-С1 .длиной 6-7 А. Олигосахаридная же составляющая, независимо от её длины, расположена в плоскости, параллельной плоскости пептидного остова.

В предложенной нами .для молекул ГСГП структуре многослойного баррела, каждый слой которого состоит из двухтяжевойр-шпильки, олигосахаридные цепи из соседних слоёв (^3 -шпилек) вступают друг с другом в очень сильные дисперсионные взаимодействия (стекинги), стабилизирующие структуру. Эта модель предусматривает надёжную экранизацию пептидного остова ГСГП от внешней среды, которую обеспечивает компактная внешняя оболочка из углеводных цепей.

Расчётный анализ реального Фрагмента, выделенного из ГСГП и весьма характерного для него, подтвердил возможность реализации для него отдельных элементов баррела.

Аналогичное соответствие классификации внутримолекулярных взаимодействий структурной иерархии макромолекул выявлено также при исследовании молекул антиФризного гликопротеина. Молекулы АШ1, подобно молекулам ГСГП, являются о-гликозилпротеинами, однако, в отличие от последних, имеют регулярную аминокислотную последовательность. Это обстоятельство, несомненно, делает АФГП более подходящим объектом для теоретического конформационного анализа, если принять, что регулярной первичной структуре должна соответствовать регулярная же пространственная структура.

С другой стороны, исходя из тезиса о структурно-Функциональном соответствии, очевидно, что пространственная структура анти-Фризных гликопротеинов должна объяснять механизм понижения температуры замерзания. Поэтому справедливо предположить, что пространственная структура АФГП в определённом смысле должна быть комплементарна структуре льда, так что информация о последней также может оказаться полезной при определении пространственной структуры молекул АФГП. Так, используя данные о механизме активности молекул АФГП через их адсорбцию на поверхности эмбриональных кристаллов льда, а также о структуре кристаллографической решётки льда, мы показали, что антиФризная активность полностью детерминирована аминокислотной последовательностью молекул АФГП.

Предлагаемая на основе конФормационного анализа пространственная структура АФГП объясняет механизм их активности в понижении температуры замерзания через их адсорбцию на поверхности раздела жидкой и твёрдой фаз. Именно в структуре левой спирали типа полиРго и с осью симметрии з-го порядка средние углевод-углеводные взаимодействия являются наиболее эффективными, то есть для молекул АФГП, как и ГСГП, наличие углеводных цепей играет решающую роль в формировании пространственной структуры. Так, очевидно, что негликозилированная аминокислотная последовательность,аналогичная таковой в АФГП, предпочитает конФормацию (X-спирали, тогда как реальные молекулы АФГП могут функционировать только в конформации левой спирали типа полирго п. Эта структура уникальна тем, что углеводные цепи располагаются не только специфическим образом, соответствующим структуре льда I, но и создают плотно упакованную гидрофобную оболочку вокруг пептидного остова. Этому способствуют метильные группы в боковой цепи остатков треонина и аланина, которые блокируют доступ молекул воды к поверхности растущего кристалла льда после адсорбции на нём молекул АФГП.

Таким образом, в о-гликозилпротеинах углевод-углеводные и углевод-пептидные взаимодействия являются определяющими при Формировании их пространственной структуры. В обоих рассмотренных случаях совершенно очевидно, что углеводные компоненты выполняют, по меньшей мере, две Функции: специфическую, определяющую биологическую активность конкретного соединения, и общую, экранирующую, по предохранению пептидной цепи от внешних воздействий.

Наличие углеводного Фрагмента в боковой цепи аспарагина отражается на конформационном состоянии метиламида и-ацетиласпараги-на приблизительно в такой же степени, как в случае о-гликозилпептид-ной связи. Так, для угла ^ предпочтительна область положительных значений; углы ^ и ^ являются жёсткими конФормационными параметрами. Сочетание оптимальных значений углов и ^ приводит к тому, что в обоих случаях олигосахаридный фрагмент боковой цепи ориентируется, практически, параллельно плоскости развёрнутого пептидного остова. Однако, на этом аналогия с о-глико-зилпротеинами исчерпывается.

Углевод-углеводные взаимодействия в к-гликозилпротеинах, по всей видимости, имеют иной характер, чем в о-гликозилпротеинах. Об этом можно судить по тому обстоятельству, что гликозилирован-ные остатки аспарагина отстоят далеко друг от друга в аминокислотной последовательности, поэтому взаимодействия между их углеводными цепями правильнее относить к дальним. Тем не менее, эти углеводные цепи (и-гликаны) имеют настолько разветвлённую и объёмную структуру, что и в случае ж-гликозилпротеинов можно говорить об образовании компактной Енешней оболочки. Таким образом, отсутствие большого числа гликозилированных остатков в и-гликозилпротеинах компенсируется большой площадью поверхности каждого н-гликана. Естественно, что такие большие и сложные углеводные цепи могут быть присоединены к пептидной цепи в наиболее экспонированных её участках, то есть в конФормациях, доступных по стереохимическим критериям. Таковыми, как известно, являются повороты пептидной цепи, петли, в частности кон*ормация р-изгиба.

Проведённый конформационный расчёт показывает, что условия, необходимые дня протекания реакции н-гликозилирования, выполняются при нахождении остатка Asn в i+2-ом положении ^-изгиба. Однако, появление массивной углеводной цепи вносит коррективы при Формировании пространственной структуры N-гликозилпротеинов после полного синтеза молекулы. В частности, об этом можно судить по изменению конФормации сайта w-гликозилирования после присоединения дисахарид-ного звена, что прежде всего выражается в переориентации боковой цепи остатка аспарагина.

Подводя итог теоретического конформационного анализа 0- и н-гликозилпептидов, можно сказать, что в обоих случаях наиболее важным параметром, ответственным за углевод-пептидные взаимодействия ближнего порядка, является угол fa: именно этот угол и только он претерпевает заметные изменения (ограничения) при гликозилировании остатков Thr и Asn. Значения этого угла в обоих типах гликопептидов определяют расположение углеводного Фрагмента боковой цепи соответствующего остатка относительно плоскости его пептидного остова независимо от значений угла ¡С^. На уровне средних и дальних взаимодействий, а также в вопросах структурно-Функционального соответствия доминирующее влияние имеют значения угла fa.

На примере проведённого исследования хорошо прослеживается взаимообусловленность внутримолекулярных взаимодействий, условно поделённых на три уровня: ближние углевод-пептидные взаимодействия определяют оптимальные конФормации гликозилированных остатков, что в свою очередь обусловливает специфические средние углевод-углеводные взаимодействия, детерминирующие оптимальные конФормации вторичных структур отдельных Фрагментов пептидного остова гликопротеинов, которые, благодаря дальним углевод-углеводным взаимодействиям складываются в некоторую уникальную пространственную структуру, характеризующуюся компактной упаковкой углеводных цепей вокруг пептидного остова.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Аванов, Александр Яковлевич, 1989 год

1. Bauer Н.С., Parent J.В., Olden K.- Biochera. Biophys. Res. Comiriun. 1985, v.128, p.368-375-

2. Bernard В.А., Yarnada K.M., Olden K.- J. Biol. Chern. 1982, v.257, p.8549-8554.

3. Rothman J.3., Lodish H.I?.- liature 1977, v.269, p.775-780.

4. Kruppa J.- Biochem. J. 1979, v.181, p.295-300.

5. Katz Б1.!., Rothiaan J.iD., Knipe D.M., Lodisii H.F.- J. Supra-raol. Struct. 1977, v.7, p.353-370.

6. Klenk H.B.- In: The molecular basis of microbiological pha-togenicity /Smith H., Skehel J., Turner Li., eds. .Valriheim, 1980, p.55-66.

7. Blobel G., Dobberstein В.- J. Cell Biol. 1975, v.67, p.835-851.

8. Лодиш X., Ротмен Дж.- В сб.: "Молекулы и клетки"/?ед. Георгиев Г.П. М.: Мир,1982, вып. 7, с. 149-175.

9. Melchers 1?.- Biochemistry 1971, v.10, p.653-659.

10. Rothman J.a.- Science 1981, v.213, p.1212-1219.

11. Roth M.J., Berger F.G.- J. Cell Biol. 1982, v.22, p.223-229.

12. Balch У/.Е., Dunphy W.G., Brael W.A., Rothman J.E.- Cell 1984, v.39, p.405-416.

13. Зайдес B.M., Березин B.3., Дданов B.M.- Вопросы вирусологии1986, N2, с, 133-148.

14. Habbard S.C., Ivatt R.S.- Ann. Rev. Biochem. 1981, v.50,p.55-83.

15. Липкинд Г.М., Веровский B.E., Кочетков H.K.- Биоорган, химия1982, т. 8, С. 963-970.

16. Веровский В.Е., Липкинд Г.М., Кочетков HJC«- Биоорган, химия1984» т.10, с. 1680-1687.

17. Веровский В.Е. Теоретический конформационный анализ углеводных цепей гликопротеинов. Диссертация на соискание учёной степени канд. хим. наук, М. 1986

18. Деревицкая В.А., Кара-Мурза С.Г., Кочетков Н.К.- Доклады АН СССР 1965, т.163, с.650

19. Kochetkov N.K., Derevitskaya V.A., Kara-Murza S.G.- Carbohydr. Res. 1967, v.3, p.403

20. Eylar E.H.- Biochem. Biophys. Res. Commun. 1962, v.8, p. 195

21. Marks G.S., Marshall R.D., Heuberger A.- Bioeliem. J. 1963, v.87, p.274

22. Montreuil J., Biserta G., Chosson А.- Сотр. Rend. 1963, v.256, p.3372

23. Rothfus J.A., Smith E.L.- J. Biol. Chem. 1963, v.238, p.1402

24. Gottschalk A., Murphy W.H.- Bioehim. Biophys. Acta 1961, v.46, p.81

25. Tomita M., Marchesi V.T.- Proc. Natl. Acad. Sci. 1975, v.72, p.2964

26. Nilsson В., Norden N.E., Svensson S.- J. Biol. Chem. 1979, v.254, p.4545

27. Spiro R.G.-Adv. Prot. Chem. 1973, v.27, p.349

28. Haselbach A., Tanner W.- FEBS Lett. 1983, v. 158, p.335

29. Hanover J.A., Lennarz W.J.- Arch. Biochem. Biophys. 1981, v.211, p.1

30. Scholander P.E., llagg W., Walters V., Irving L.- Physiol. Zool. 1953, v.26, p.67

31. Shier W.T., Lin Y., De Vries A.L.- Bioehim. Biophys. Acta 1972, v.263, p.406

32. Веровский В.E., Липкинд Г.М., Кочетков Н.К.- Биоорган, химия 1983, т.9, с.254

33. Derevitskaya Y.A., Arbatsky I.P., Kochetkov N.K.- Eur. J.

34. Biochem. 1976, v.86, p.42334* Derevitskaya V.A.- Pure Appl. Chem. 1981, v.53, p.89

35. Деревицкая В.А.- В кн.: Прогресс химии углеводов /под ред. ТорговаИ.В. 1985, с.97, М.:Наука

36. Хъгоз Р.- Гликопротеины. М.: Мир, 1985

37. Montreuil J.- Adv. Carbohydr. Chem. Biochem. 1980, v.37, p.157

38. Montreuil J.- Pure Appl. Chem. 1975, v.42, p.431

39. Montreuil J.- Pure Appl. Chem. 1984, v.56, p.859

40. Homans S.W., Dwek R.A., Boyd J., Mahmoudian M., Richards W.G., Rademacher T.W.- Biochemistry 1986, v.25, p.6342

41. Brisson J.-R., Carver J.P.- Biochemistry 1983, v.22, p.3680

42. Brisson J.-R., Carver J.P.- Can. J. Biochem. Cell Biology 1983, v.61, p.1067

43. Brisson J.-R., Carver J.P.- Can. J. Biochem. Cell Biology 1983, v.61, p.1077

44. Li Z.-Q., Perkins S.J., Loucheux-Lefebvre M.H.- Eur. J. Biochem. 1983, v.130, p.270

45. Липкинд Г.М., Веровский B.E., Кочетков H.K.- Биоорган, химия 1983, т.9, с.1269

46. Longmore G.D., Schachter Н.- Carbohydr. Res. 1982, v.100, p.365

47. Brisson J.-R., Carver J.P.- Biochemistry 1983, v.22, p.1362

48. Paulsen H., Peters Т., Sinnwell V., Lebuhn R., Ueyer B.-Liebigs Ann. Chem. 1985, N3, p.489

49. Sutton B.J., Phillips B.C.- Biochem. Soc. Trans. 1983, v.11, p.130

50. Deisenhofer J.- Biochemistry 1981, v.20, p.2361

51. Деревицкая В.А., Лихошёрстов Л.М., Медведев С.А., Кочетков Н.К.-Извеатия АН СССР 1974, сер. хим. В2, с.461

52. Кочетков Н.К., Лихошёрстов Л.М#, Медведев С.А., Деревицкая В.А.-Доклады АН СССР 1976, т.227, C. 5&4

53. Kochetkov U.K., Derevitskaya V.A., Arbatsky N.P.- Eur. J.

54. Biochem. 1976, v.67, p.129

55. Goodwin S.D., Watkins W.M.- Eur. J. Biochem. 1974, v.47, p.371

56. Хургин Ю.И., Шерман Ф.Б., Лихошёрстов Л.М., Мартынова М.Д.-Доклады АН СССР 1983, т.268, о,502

57. Pusztai A., Morgan W.T.J.- Biochem. J. 1963, v.88, p.546

58. Donald A.S.R.r Boichim. Biophys. Acta 1973, v.317, p.42063♦ Kabat S.A., Bassett E.W., Pryzwansky K., Lloyd K.O., Kaplan I.E. Layng E.J.- Biochemistry 1969, v.4, p.1632

59. Donald A.S.R., Creeth J.M., Morgan W.T.J., Watkins W.M.-Biocliem. J. 1969, v.115, p.125

60. Derevitskaya V.A., Likhosherstov L.M., Martynova M.D., Kochet-kov U.K.- Carbohydr. Res. 1983, v.120, p.85

61. Watkins W.M.- In: Glycoproteins /Gottschalk A., ed. BBA Library 1972, v.5, part B, p.830

62. Шерман Ф.Б., Хургин Ю.И.- В сб.: Кон*ормационные изменения биополимеров в растворах. 1980, Тбилиси, Мецниереба, о.146

63. Tanford С.- The hydrophobic effect: formation of micelles and biological membranes. Wiley, New York, 1973

64. Scholander P.P., Van Dam L., Kanwisher J.?/., Hammel H.T., Gordon M.S.- J. Cell Сотр. Physiol. 1957, v.49, p.5

65. Gordon M.S., Amdur B.H., Scholander P.P.- Biol. Bull. 1962, y.122, p.52

66. De Tries A.L., Wohlschlag D.E.- Science 1969, v.163, p.1073

67. Black V.S.- Univ. Toronto Biol. Ser. 1951, v.59, p-53

68. De Vries A.L.- Ph. D. Thesis, Stanford Univ., 1968

69. Duman J.G., De Vries A.L.- Nature 1974, v.247, p.237

70. Scholander P.P., Maggert J.E.- Cryobiology 1971, v.8, p.371

71. Hargens A.R.- Science 1972, v.176, p. 184

72. Raymond J.A., Lin X., De Vries A.L.- J. Exp. Zool. 1975, v.193, p.125

73. De Vries A.L., Komatsu S.K., Peeney R.E.- J. Biol. Chem. 1970, v.245, p.2901

74. Komatsu S.K., De Vries A.L., Peeney R.E.- J. Biol. Cliem. 1970, v.245, p.2909

75. Komatsu S.K.- Ph. D. Thesis, Univ. Calif., Davis, 1969

76. De Vries A.L., Vandehheede J.R., Peeney R.E.- J. Biol. Chem. 1971, v.247, p.305

77. Peeney R.E.- Amer. Sci. 1974, v.62, p.712

78. Lin Y., Duman J.G., De Vries A.L.- Biochem. Biophys. Rss. Commun. 1972, y.46, p.87

79. Morris H.R., Thompson M.R., Osuga D.T., Ahmed A.I., Chan S., Vandenheede J.R., Peeney R.E.- J. Biol. Chem. 1978, v.253, p.5155

80. Duman J.G., De Vries A.L.- CryoMology 1972, v.9, p.469

81. Raymond J. A., De Vries A.L.- Cry etiology 1972, v. 9, p. 541

82. Osuga D.T., Peeney R.E.- J. Biol. Chem. 1978, v.253, p.5338

83. Smith R.N.- In: Antarctic Ecology /Holdgate M.W., ed. 1970, v.1, p.329, Acad. Press, London

84. Umminger B.L.- J. Exp. Zool. 1969, v.172, p.409

85. Peeney R.E., Hofmann R.- Nature 1973, v.243, p.357

86. Tomimatsu Y., Scherer J., Yeh Y., Peeney R.E.- J. Biol. Chem. 1970, v.251, p.2290

87. Haschemeyer A.E., Guschlbauer W.- Nature 1977, v.269, p.87

88. Ahmed A.I., Peeney R.E., Osuga D.T., Yeh Y.- J. Biol. Chem. 1975, v.250. p.3344

89. Pranks P., Morris E.R.- Biochim. Biophys. Acta 1978, v.540, p. 346

90. Raymond J.A. Ph. D. Thesis, Univ. Calif., San Diego, 1976

91. Sekerka R.P.- J. Crystal Growth 1968, v.3, p.71

92. Раннелс I.К.- В сб.: Физика твёрдого тела /под ред. Жданова Г.С.-2521972, вып.7, с.38

93. Raymond J.А., De Vries A.L.- Proc. Natl. Acad. Sei. 1977, v.74» p.2589

94. Fletcher H.H.- The chemical physics of ice. Cambridge Univ. Press, Cambridge, England, 1970, p.111

95. De Yries A.L.- Science 1971, v.172, p.1152

96. Brown R.A., Yeh Y., Burcham T.S., Feeney R.E.- Biopolymers1985, v.24, p.1379

97. Burcham T.S., Osuga D.T., Yeh Y., Feeney R.E.- J. Biol. Chem.1986, v.261, p.6390

98. Burcham T.S., Knauf M.J., Osuga D.T., Feeney R.E., Yeh Y.-Biopolymers 1984, v.23, p.1379

99. Tiffany M.L., Krimm S.- Biopolymers 1969, v.8, p.347

100. De Yries A.L., Lin Y.- Bioehim. Biophys. Acta 1977, v.495, p. 388

101. Lin Y., Gross J.K.- Proc. Natl. Acad. Sei. 1981, v.78, p.2825

102. Ananthanarayana Y.S., Hew C.L.- Biochem. Biophys. Res. Commun. 1977, v.74, p.685

103. Raymond J.A., Radding 1., De Yries A.L.- Biopolymers 1977, v.16, p.2575

104. Ananthanarayana Y.S., Hew C.L.- In: Biomolecular Structure, Conformation, Function and Evolution /Srinivason R., ed. 1980, v.2, p.191. Pergamon Press, Oxford

105. Yeh Y., Feeney R.E.- Accounts Chem. Res. 1978, v.11, p.129

106. Feeney R.E., Yeh Y.- Adv. Prot. Chem. 1978, v.32, p.191

107. Yandenheede J.R.,Ahmed A.I., Feeney R.E.- J. Biol. Chem. 1972, v.247, p.7885

108. Means G.E., Feeney R.E.- Chemical Modification of Proteins, p.20. Holden-Day Inc., San Francisco, 1971

109. Feeney R.E., Yandenheede J.R., Osuga D.T.- Naturwissenschaften1972, 3d.59, S.22

110. Zittle C.A.- Adv. Enzymol. 1952, v.12, p.439

111. Acree T.E.- Adv. Chem. Ser. 1973, v.117, p.208

112. De Vries A.L.- In: Pish Physiology /Hoar W.H., Randall R.E., eds. 1971, v. 6. Acad. Press, Hew York

113. Ahmed A.I., Osuga D.T., Peeney R.E.- J. Biol. Chem. 1973, v.248, p.8524

114. Ahmed A.I., Yeh Y., Osuga D.T., Peeney R.E.- J. Biol. Chem. 1976, v.251, p.3033

115. Chen W.W., Lennarz W.J., Tarentino A.L., Maley P.- J. Biol. Chem. 1975, v.250, p.7006

116. Lucas J.J., Waechter C.J., Lennarz I.J.- J. Biol. Chem. 1975, v.250, p.1992

117. Kiely M.L., McKnight G.S., Schimke T.S.- J.Biol. Chem. 1976, v.251, p.5490

118. Parodi A.L., Leloir L.P.- Biochim. Biophys. Acta 1979, v.559, p.1

119. Jonson J., Clamp J.R.- Biochem. J. 1971, v.123, p.739

120. Parkhouse R.M.E., Melchers P.- Biochem. J. 1971, v. 125, p.235

121. Melchers P.- Biochemistry 1973, v.12, p.1471127. ßepeBmKaa B.A.- EHoopraH. xhmhh 1983, t.9, c.58I

122. Chen W.W., lennarz W.J.- J. Biol. Chem. 1978, v.253, p.5774

123. Marshall R.D., Neuberger A.- Adv. Carbohydr. Chem Biochem. 1970, v.25, p.407

124. Marshall R.D.- Abstr. Intern. Congr. Biochem. 7-th, 1967,p.574

125. Pless D.D., Lennarz W.J.- Proc. Uatl. Acad. Sei. 1977, v.74, p.134

126. Ronin C., Granier C., Van Riet schoten J., Bouehilloux S.~ Biochem. Biophys. Res. Commun. 1978, v.81, p.772-254133. Ronin С., Bouchilloux S., Granier G., Van Rietschoten J.-PEBS Lett. 1978, v.96, p.179

127. Bause E.- PEBS Lett. 1979, v.103, p.296

128. Bause E., Lehle L.- Eur. J. Biochem. 1979, v.101, p.531

129. Hunt L.T., Dayhoff Ш.О.- Biochem. Biophys. Res. Commun. 1970, v.39, p.757

130. Chou P.Y., Pasman G.D.- Biochemistry 1974, v.13, p.211

131. Venkatachalam C.M.- Biopolymers 1968, v.6, p.1425

132. Zimmermann S.S., Scheraga H.A.- Biopolymers 1977, v.16, p.811

133. Lewis P.I., Momany F.A., Scheraga H.A.- Biochim. Biophys. Acta 1973, v.303, p.211

134. Prasad R., Hudson В., Butkowski R., Hamilton J .W., Ebuer K.E.-J. Biol. Ghem. 1979, v. 254, p.10607

135. Bush C.A.- Biopolymers 1982, v.21, p.535

136. Beeley J.G.- Biochem. Biophys. Res. Commun. 1977, v.76, p.1051

137. Aubert J.-P., Biserte G., Loucheux-Lefebvre M.-H.- Arch. Biochem. Biophys. 1976, v. 175, р.4Ю

138. Hart G.W., Brew K., Grant G.A., Bradshaw R.A., Lennarz W.J.-J. Biol. Chem. 1979, v.254, p.9747

139. Bause E., Hettkamp H., Legler G.- Biochem. J. 1982, v.203, p.761.

140. Wilson L.A., Skehel J.J., Wiley D.C.- Nature 1981, v.289, p.366

141. Wilson L.A., Ladner R.C., Skehel J.J., Wiley D.C.- Biochem. Soc. Trans. 1983, v.11, p.145

142. Beintema J.J.- Bioscience Rep. 1986, v.6, p.709

143. Mononen I., Karjalainen E.- Biochim. Biophys. Acta 1984, v.788, p.364

144. Struck D.K., Lennarz W.J., Blew K.- J. Biol. Chem. 1978, v.253, p.5786-255152. Aubert J.-P., Helbeque sr., Lefebvre M.H.P.- Arch. Biochem. Biophys. 1981, v.208, p.20

145. Waechter C.J., Lennarz W.J.-Ann. Rev. Biochem. 1976, v.45, p.95

146. Marshall R.D.- Ann. Rev. Biochem. 1972, v.41, p.673

147. Marshall R.D.- Biochem. Soc. Symp. 1974, v.40, p.17

148. Bause E., Hettkamp H., Legier G.- In: Glycopeptides /Yamakawa T Osawa Т., Handa S., eds., Tokyo, 1981

149. Bause E., Legier G.- Biochem. J. 1981, v.195, p.639

150. Ishii H., Suzuki A., Inoue Y., Chujo R.- Polymer J. 1983, v.15, p.617

151. Bush G.A., Düben A., Ralapati S.- Biochemistry 1980, v.19, p.501

152. Ohanessian J., Avenel D., Neuman A., Giller-Pandraud H.-Carbohydr. Res. 1980, v.80, p.1

153. Bush C.A., Blumberg К., Brown J.N.- Biopolymers 1982, v.21, p.1971

154. Delbaere L.T.J.- Biochem. J. 1974, v.143, p.197

155. Born M., Oppenheimer R.- Ann. der Phys. 1927, v.84, p.457

156. Hill T.L.- J. Chem. Phys. 1946, v.14, p.465

157. Hill T.L.- J. Chem. Phys. 1948, v.16, p.938

158. Westheimer F.H.- J. Chem. Phys. 1947, v.15, p.252

159. Rigir M., Westheimer P.H.- J. Amer. Chem. Soc. 1950, v.72, p.19

160. Китайгородский А.И.- Изв. АН СССР 1951, сер. Физ. т.15, с.157

161. Ramachandran G.N., Ramakrishnan С., Sasisekharan V.- J. Mol. Biol. 1963, v.7, p.95

162. Sasisekharan V.- Proc. Ind. Acad. Sei. 1961, A53, p.291

163. Lennard-Jones J.E.- J. Physica 1957, v.4, p.941

164. Slater J.C., Kirkwood J.G.- J. Phys. Rev. 1931, v.37, p.682

165. London P.- Z. physik. Chem. 1930, B11, p.222

166. Matsen P.A.- J. Amer. Chem. Soc. 1970, v.92, p.3526

167. Scott R.A., Scheraga H.A.- J. Chem. Phys. 1965, v.42, p.2209

168. Scott R.A., Scheraga H.A.- J. Chem. Phys. 1966, v.45, p.2091

169. Brant D.A., Plory P.J.- J. Amer. Chem. Soc. 1965, v.87, p.2791

170. Gibson K.D., Scheraga H.A.- Proc. Natl. Acad. Sci. 1967, v.58, p.1317

171. Gibson K.D., Scheraga H.A.- Proc. Natl. Acad. Sci. 1967, v.58, p.420

172. Липкинд Г.M., АрхипоЕа С.Ф., Попов Е.М,- I. структ. химии 1970, т.II, о.121

173. Smyth С.P.- Dielectric Behavior and Structure. McGraw Hill, New York, 1955

174. Poland D., Scheraga H.A.- Biochemistry 1967, v.6, p.3791

175. Del Re G.- J. Chem. Soc. 1958, p*4031

176. Del Re G.- Biochim. Biophys. Acta 1963, v.75, p.153

177. Berthod H., Pullman A.- J. Chem. Phys. 1965, v.62, p.942

178. Пюльман Б., Пшьман А.« Квантовая биохимия. M.: Мир, 1965

179. Rees D.A., Smith P. J.P.- J. Chem. So.pPerkin II 1975, ÎT8, p.830

180. Rees D.A., Smith P.J.P.- J. Chem. Soc. Perkin II 1975, IT8. p. 836

181. Kemp P.D., Pitzer K.S.- J. Amer. Chem. Soc. 1937, v.59, p.276

182. IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature. J. Mol. Biol. 1970, v.52, p.1

183. Попов E.M., Дашевский В.Г., Липкинд Г.M., Архипова С.Ф.-Молекулярн. биол. 1968, т.4, с.612

184. Соколов Н.Д.- В кн.: Водородная связь. М.: Наука, 1964, с.7

185. Lippincott E.R., Schroeder R.- J.Chem. Phys. 1955, v.23, p.1099

186. Schroeder R., Lippincott E.R.- J. Phys. Chem. 1957, v.61, p.921

187. Scott R.A., Scheraga H.A.- J. Chem. Phys. 1966, y.44, p.3054

188. Ooi T., Scott R.A., Yanderkooi G., Epand R.P., Scheraga H.A.-J. Amer. Chem. Soc. 1966, v.88, р.5б80

189. De Santis P., Giglio E., Loquori A.M., Ripamonti A.- Nature 1965, v.206, p.456

190. Liquori A.M.- J. Polymer Sei. 1966, part 6, v.12, p.209

191. Reeves R.E.- J. Amer. Chem. Soc. 1949, v-71, p.1737

192. Reeves R.E.- J. Amer. Chem. Soc. 1950, v.72, p.1499

193. Reeves R.E.- J. Amer. Chem. Soc. 1949, v.71, p.215

194. Scheraga H.A.- Adv. Phys. Org. Chem. 1968, v.6, p.103

195. Momany P.A., McGuire R.P., Burgess A.W., Scheraga H.A.-J. Phys. Chem. 1975, v.79, p.2361

196. Schellmann I.A.- Comp. rend. trav. lab. Carlsberg ser. chim. v.29, p.223

197. Klotz T.M., Pransen I.S.- J. Amer. Chem. Soc. 1962, v.84, p.3461

198. Lemieux R.U., Chu N.J.- Abstr. Pap. Amer. Chem. Soc. 1958, v.133, p-31N

199. Hermans J.Jr., Ferro D.- Biopolymers 1971, v.10, p.1121

200. Ponnuswamy P.K., McGuire R.P., Scheraga H.A.- Int. J. Pept. Prot. Res. 1973, v.5, p.73

201. Гурская Г.В.- Структура аминокислот. М.: Наука, 1966

202. Arnott S., Scott W.E.- J. Chem. Soc. Perkin II 1972, ЖЗ, p.324

203. Kreissler M.A., Arkhipova S.P., Lipkind G.M., Popov Е.1.-J. Chim. Phys. 1974, v.71, p.907

204. Липкинд Г.М., Архипова С.Ф., Попов E.M.- Изв. АН СССР 1970,сер. хим., т.2, с.315

205. Липкинд Г.М., Попов Е.М.- Молекулярн. биол. I97E, т,5, с.667

206. Липкинд Г.М., АвановАЛ., Кочетков Н.К.- Биоорган, химия 1982, т.8, с.512-258215. Düben A.J., Bush C.A.- Arch. Biochem. Biophys. 1983, v.225, p.1

207. Maeji N.J., Inoue Y., Chujo R — Biopolymers 1987, v.26, p.1753

208. Липкинд Г.М., Архипова С.Ф., Попов Е.М,- Молекулярн. биол. 1970, т.4, с.331

209. Lipkind G.M., Popov Е.М.- Int. j. Pept. Prot. Res. 1973, v.5, p.371

210. Попов E.M., Липкинд Г.М0- Молекулярн. биол. 197Г, т.5, с.624

211. Chou P.Y., Fasman G.D.- J. Mol. Biol. 1977, v.115, p.135

212. Birktoft J.J., Blow D.M.- J. Mol. Biol. 1972, v.68,p.187

213. Ramachandran G.M., Sasisekharan V.- Adv. Prot. Chem. 1968, v.23, p.438

214. Schimmel P.R., Flory P.J.- J. Mol. Biol. 1968, v.34, p.105

215. Bohak Z., Katchalski E.- Biochemistry 1963, v.2, p.228

216. Poljak R.J., Amzel L.M., Phizackerly R.P.- Progr. Biophys. Molec. Biol. 1976, v.31, p.67

217. Шульц Г., Ширмер P.- Принципы структурной организации белков. М.: Мир, 1982, с.115

218. Richardson J., Thomas К.A., Rubbin Н., Richardson D.C.-Proc. Natl. Acad. Sei. 1975, v.72, p.1349

219. Blake C.C.F., Geisow M.J., Oatley S.J.- J. Mol. Biol. 1978, v.121, p.339

220. Segal D.M., Padlan E.A., Cohen G.H., Rudikoff S., Potter M., Davies D.R.- Proc. Natl. Acad. Sei. 1974, v.71, p.4298

221. Banner D.W., Bloomer A.C., Petsko C.A., Phillips D.C.,

222. Pogson C.I., Wilson I.A., Corran P.H., Furth A.J., Millman J.R., Offord R.E., Priddle J.D., Waley S.G.- Nature 1975, v.255, p.609

223. Липкинд Г.М.t Аванов АЛ.- Биоорган химия 1989, т.15, с.821232. fvaroska I», Perez S.S., Marchessault R.H.- Carbohydr. Res. 1978, v.61, p.97

224. Hassel 0., Ottar В.- Acta Chem. Scand. 1947, v.1, p.929

225. Илиел Э., Аллинджер H., Энжиал С., Моррисон Г.- Конформа-ционный анализ. М.: Мир, 1969, с.68

226. Попов Е.М,- Молекулярн. биол. 1975, т.9, с.578

227. Bush С.А., Raiapati S., Matson G.M., Yamasaki R.B., Osuga D.T., Yeh Y., Feeney R.E.- Arch. Biochem. Biophys. 1984, v.232, p.624

228. Аванов А.Я., ЛнпкиндГ.М., Кочетков H.K.- Биоорган, химия 1982, т.8, 0,616

229. Bush O.A., Feeney R.E., Osuga D.T., Ralapati S., Yeh Y.-Int. J. Pept. Prot. Res. 1981, v.17, p.125

230. Bush C.A., Feeney R.E.- Int. J. Pept. Prot. Res. 1986, v.28, p.386

231. Berman E., Allerhand A., De Vries A.L.- J. Biol. Chem. 1980, v.255, p.4407

232. Rao B.N.W., Bush C.A.- Biopolymers 1987, v.26, p.1227

233. Homans S.W., De Vries A.b., Parker S.B.- FEBS Lett. 1985, v.183, p.133

234. Pauling Ъ.- J. Amer. Chem. Soc. 1935, v.57, p.2680

235. Tait M.J., Suggett A., Franks F., Abbett S., Quickended P.A.-J. Solution Chem. 1972, v.1, p.131

236. Lipkind G.M., Arkhipova S.F., Popov E.M.- Int. J. Pept. Prot. Res. 1973, v.5, p.381

237. Tvaroska I., Bleha Т.- Tetrahedron Lett. 1975, M, p.249

238. Lipkind G.M., Verovsky V.E., Kochetkov U.K.- Carbohydr. Res.1984, v.133, p.1

239. Lipkind G.M., Schashkov A.S., Kochetkov U.K.- Carbohydr. Res.1985, v.141, p.191

240. Sathyanarayana S.K., Rao V.S.R.- Biopolymers 1971, v.10, p.1605

241. Mann J., Marrinan H.J.- J. Polymer Sei. 1958, v.32, p.357

242. Lang C.Y., Marchessault R.H.- J. Polymer Sei. 1959, v.37, p.385

243. Ishii H., Inoue Y., Chujo R.- Polymer J. 1985, v.17, p.693

244. Avignon M., Huong P.V.- Biopolymers 1970, v.9, p.427

245. Nemethy G., Scheraga H.A.- Biochem. Biophys. Res. Commun. 1980, v.95, p.320

246. Ricart J.M., Perez J.J., Pons M., Giralt E.- Int. J. Biol. Macromol. 1983, v.5, p.279