Изучение фотосинтетического электронного транспорта в солюбилизированных и встроенных в липосомы пигмент-белковых комплексах фотосистемы 1 тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, кандидат биологических наук Плутахин, Геннадий Андреевич

• Плутахин, Геннадий Андреевич
• кандидат биологических наук
• 1984

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Плутахин, Геннадий Андреевич

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ ОБ ОРГАНИЗАЦИИ ФОТОСИНТЕТИЧЕСКОЙ ЭЛЕКТРОН-ТРАНСПОРТНОЙ ЦЕПИ ВЫСШИХ РАСТЕНИЙ.

1.1. Пигмент-белковые и белковые комплексы фотосинтетических мембран и их функции

1.2.Цитохромы высших растений.

1.3.Пигмент-белковые комплексы фотосистемы I и структура реакционного центра

1.4.Пластоцианин и его место в электрон-транспортной цепи.

1.5.Взаимодействие ферредоксина и ферредок-син-НАДФ-редуктазы с компонентами электрон-транспортной цепи

1.6.Циклический электронный транспорт

ГЛАВА 2. ЗАДАЧИ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

2.1. Вццеление хлоропластов

2.2. Выделение ПБК ФС

2.3.Определение относительного обогащения

ПБК реакционными центрами.

2.4.Приготовление липосом с ПБК ФС

2.5.Спектры поглощения и дифференциальные спектры "окисление минус восстановление"

2.6. Спектры флуоресценции

2.7. Запись дифференциальных спектров "свет минус ' темнота" и кинетики фотоиндуцированных окислительно-восстановительных реакций

2.8.Восстановление НАДФ

2.9.Измерение фотоиндуцированного поглощения кислорода.

2.10.Потенциометрическое титрование

2.11.Регистрация замедленной флуоресценции

2.12.Регистрация фотоиндуцированной энергизации протеолипосом

2.13.РеактиЕЫ и препараты

ГЛАВА 3. ОДНОЛУЧЕВОЙ ДШФЕРЕНЩАЛЬНЫЙ СПЕКТРОФОТОМЕТР

3.1.Физические основы метода дифференциальной спектрофотометрии

3.2.Устройство, принцип работы и технические характеристики однолучевого дифференциального спектрофотометра.

ГЛАВА 4. ИЗУЧЕНИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ПИГМЕНТ-ЕЕЖОВЫХ

КОМПЛЕКСОВ С ЭКЗОГЕННЫМИ ДОНОРАМИ И АКЦЕПТОРАМИ.

ЭЛЕКТРОНОВ.

4.1.Некоторые характеристики ПЕК ФС

4.2.Окислительно-восстаноЕИТ ельные превращения Р700 в отсутствие доноров и акцепторов электронов.

4.3.Кислород как один из возможных акцепторов электронов.

4.4.Влияние экзогенных доноров и акцепторов электронов на окислительно-восстановительные процессы в ПБК ФС1.

4.5.Кинетические характеристики электрон-транспортной цепи,способной восстанавливать НАДФ.

4.6.Обсуждение результатов главы

ГЛАВА 5. ИССЛЕДОВАНИЕ ПУТЕЙ ЭЛЕКТРОННОГО ТРАНСПОРТА НА АКЦЕПТОРНОЙ СТОРОНЕ РЕАКЦИОННОГО ЦЕНТРА ФОТОСИСТЕМЫ I.

5.1.Реконструкция циклического электронного транспорта,индуцируемого ПЕК ФС1 в присутствии цитохрома

5.2.Исследование восстановления НАДФ и циклического электронного транспорта в ПБК

ФС1 с неполным субъединичным составом

5.3.Влияние глицерина на электрон-транспортные функции акцепторной части реакционного центра ФС1.

5.4.Влияние обработки мочевиной на электронный, транспорт на акцепторном участке реакционного центра.

5.5.Обсуждение результатов главы

ГЛАВА 6. ИССЛЕДОВАНИЕ ЭЛЕКТРОН-ТРАНСПОРТНЫХ СВОЙСТВ ПИШЕНТ-БЕЖОВЫК КОМПЛЕКСОВ ФОТОСИСТЕМЫ I, ВСТРОЕННЫХ В ЛИПОСОМЫ.

6.1.Влияние встраивания ПБК ФС1 в липосомы на характеристики окислительно-Еосстанови-тельных превращений Р700 в отсутствие доноров и акцепторов электронов

6.2.Окислительно-восстановительные процессы при добавлении к протеолипосомам доноров и акцепторов.

6.3.Взаимодействие Р700 с пластоцианином, ци-тохромом с и влияние на взаимодействие азолектиновой мембраны

6.4.Краткое обсуждение результатов главы

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Изучение фотосинтетического электронного транспорта в солюбилизированных и встроенных в липосомы пигмент-белковых комплексах фотосистемы 1»

В результате фотохимических и химических процессов при фотосинтезе происходит преобразование энергии солнечного света в энергию химических связей, протекающее в несколько этапов. За трансформацию энергии у высших растений ответственны специализированные органеллы фотосинтезирующих клеток - хлоропласты,имеющие сложную мембранную организацию. Фотоиндуцированный транспорт электронов в мембранах тилакоидов протекает с участием пяти типов мембранных комплексов, взаимодействие между которыми осуществляется с помощью подвижных переносчиков различной химической природы. Изучение механизмов фотосинтетических процессов с целью прогнозирования продуктивности сельскохозяйственных растений на ранних этапах селекционного отбора является существенной научно-практической задачей. Интенсивное развитие генетики и генной инженерии позволяет надеяться на разработку в будущем способов совершенствования фотосинтетического аппарата. С другой стороны, весьма перспективным может быть использование положенных природой в основу фотосинтеза принципов преобразования солнечной энергии в другие формы, в том числе химическую и электрическую ( Calvin 1976»Борисов 1978, Клейтон 1984) путем создания искусственных систем.

Исследование многообразия процессов,приводящих к запасанию солнечной энергии, требует использования широкого круга современных методов.Немалая роль в этом принадлежит биофизическим методам. Первичные процессы фотосинтеза с момента поглощения хлорофиллом света до разделения и стабилизации зарядов в реакционных центрах фотосистем протекают по законам квантовой механики. В последующих темновых процессах электронного транспорта важную роль играют физико-химические процессы, а их исследование основано на анализе кинетики окислительно-восстановительных реакций,в которых участвуют редокс-компоненты электрон-транспортной цепи.

Поскольку фотосинтезирующие органеллы клеток высших растений сложны, весьма перспективным представляется исследование электронного транспорта на фрагментах хлоропластных мембран и отдельных молекулярных комплексах хлоропластов, а также в реконструированных мембранных системах, содержащих минимальное число компонентов, необходимых для выполнения отдельных фотосинтетических функций.

В настоящей работе исследуются электрон-транспортные пути, индуцируемые на свету пигмент-белковыми комплексами фотосистемы I из хлоропластов шпината в солюбилизированном состоянии и после встраивания их в азолектиновые липосомы. Основным методом исследования является анализ кинетики фотоиндуцированных окислительно-восстановительных превращений Р700 и экзогенных доноров и акцепторов электронов. Необходимые для этого экспериментальные данные получены высокочувствительным методом дифференциальной спектро-фотометрии, для чего был построен однолучевой дифференциальный спектрофотометр с несколькими рабочими режимами. Использование разных режимов работы спектрофотометра дало возможность подобрать оптимальные условия для решения конкретных задач исследований.

СолюбилизирОЕанный ПБК ФС1, как показано нами, в отсутствие акцепторов электронов способен восстанавливать растворенный в реакционной среде кислород. После введения в реакционную среду фер-редоксина и ферредоксин-НАДФ-редуктазы электронный поток на.акцепторной стороне реакционного центра переключается на НАДФ.Последующее добавление цитохрома с инициирует циклический электронный транспорт, за интенсивностью которого удобно следить по стационарному уровню окисленности цитохрома с. Обработка ПБК ДЕух-молярной мочевиной, а также удаление некоторых минорных субъединиц, ингибирует нециклический электронный транспорт.Полученные результаты показывают, что на акцепторной стороне реакционного центра ФС1 на уровне железо-серных центров А и В имеет место разделение электронного потока на циклический и нециклический с участием двух пулов растворимого ферредоксина.

Встраивание ПБК ФС1 в азолектиновые липосомы позволило реконструировать трансмембранную функцию реакционного центра,фото-индуцированный электронный транспорт в присутствии восстановленных ФМС и ДХФИФ в таких условиях находится под контролем энерги-зованного состояния мембраны. В присутствии пластоцианина кинетика темнового восстановления Р700 у протеолипосом имеет двухфазный характер, что, по нашему мнению, отражает различную ориентацию ПБК относительно внешней поверхности мембраны.Исследование характеристик обеих фаз в различных условиях позволило предположить, что местом локализации пластоцианина в нативных хлоропластах является внутренняя поверхность мембраны тилакоидов, на которой находится и Р700. В протеолипосомах пластоцианин способствует восста-навлению реакционных центров,донорная часть которых отделена от него фосфолипидной мембраной.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Плутахин, Геннадий Андреевич

ВЫВОДЫ

1.Собран однолучевой дифференциальный спектрофотометр с несколькими режимами работы электронной и оптико-механической части,что позволило подобрать оптимальные условия для решения конкретных задач в зависимости от свойств изучаемых объектов.

2.Изучены пути электронного транспорта.индуцируемые светом в солюбилизированных ПБК из хлоропластов шпината в присутствии экзогенных доноров и акцепторов электронов.Определены кажущиеся константы псевдомономолекулярного взаимодействия использованных доноров с Р700. Показано, что фактор эффективности реакции взаимодействия аскорбата натрия и Р700, в отличие от аналогичного параметра для других доноров, меньше единицы. Построена математическая модель электронного транспорта в присутствии медиаторов электронного транспорта, и на ее основе разработаны критерии для оценки и уточнения свойств использованных медиаторов.

3.Реконструирована циклическая электрон-транспортная цепь, включающая цитохром с и пластоцианин в донорной части реакционного центра ФС1 и ферредоксин в акцепторной. Величина стационарного уровня фотоиндуцированной окисленноети цитохрома с в таких условиях может служить критерием интенсивности циклического потока электронов.

4.После удаления полипептида 16 кД ПБК ФС1 не восстанавливает НАДФ. Сохранившаяся при этом способность реакционных центров восстанавливать ферредоксин утрачивается после дополнительного удаления полипептида 8 вД.

5.При трансмембранном встраивании ЦБК SOI в азолектиновые липосомы окислительно-восстановительным потенциал Р700 уменьшается на 40 мВ. В реконструированной системе изменяется световая зависимость окислительно-восстановительных превращений Р700 в присутствии ШО или ДХФИФ, что свидетельствует об энергетическом контроле интенсивности электронного транспорта.

6.Вклад быстрого компонента в кинетике темнового восстановления Р700 в протеолипосомах в присутствии пластоцианина равен доле ПБК, ориентированных донорной стороной наружу. Константа взаимодействия пластоцианина с Р700 реакционных центров,ориентированных донорной стороной внутрь липосом, на четыре порядка ниже аналогичной константы для солюбилизированной ЕПК. Экзогенный цитохром с одинаково эффективно восстанавливает реакционные центры обеих ориентации.Встраивание ПБК в азолективные липосомы нарушает взаимодействие ферредоксина с реакционными центрами.

В заключение хочу выразить признательность и глубокую благодарность моему научному руководителю Кренделевой Татьяне Евгеньевне за предложенную интересную и полезную для меня тему, за постоянное внимание, всестороннюю помощь и поддержку в процессе работы.

Хочу искренне поблагодарить Калачева В.А.»Верхотурова В.Н. за то участие, которое они приняли при изготовлении и наладке дифференциального спектрофотометра.

Я глубоко признателен Кукарских Г.II. за большую помощь,оказанную при выделении ПЕК ФС1 и постоянное внимание к моей работе.

Хочу поблагодарить аспирантку кафедры биофизики Биологического факультета МГУ 1^укасян Г.Б. за плодотворное сотрудничество, Ризниченко Г.Ю., Воробьеву Т.Н. за дискуссии в процессе работы над математической моделью, Тулбу Г.В. за помощь при проведении электрофоретических работ, Васильева И.Р. за помощь при измерении замедленной флуоресценции, Верховского М.И., Чаморовско-го С.К., Шинкарева В.П. за полезное обсуждение экспериментального материала, Низовскую Н.В., Храмову Г.А., Аббель Н. за содействие , оказанное в рутинной работе, а также сотрудников кафедры Биофизики Биологического факультета МГУ за всестороннюю помощь.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Представление о структурно-функциональной организации фотосинтетического аппарата высших растений включает набор переносчиков электронов, встроенных определенным образом в сопрягающую мембрану.Исследование их взаимодействия друг с другом, а также физические принципы, по которым происходит обмен электронами и которыми определяется направление электронного потока,являются важными с точки зрения как функции отдельных участков фотосинтетического аппарата,так и фотосинтеза в целом.

Результаты проведенных нами исследований позволили уточнить некоторые важные особенности во взаимодействии нативных компонентов электрон-транспортной цепи хлоропластов шпината, что отражено в схемах на рисунке 34.Полученные препараты ПЕК фотохимически активны: под действием света они способны производить фотоиндуци-рованное разделение зарядов, а после встраивания в липосомы - к генерации трансмембранной разности электрохимических потенциалов. При добавлении доноров электронов и акцепторных белков ПБК способны восстанавливать НАДФ.Реконструировать циклический транспорт удается добавлением к ПБК цитохрома с вместо отсутствующего в препаратах - цитохромного комплекса. Цитохром с включается в перенос электронов между Фд и Пц (рис.34А), а уровень его стационарной фотоокисленности в различных условиях позволяет оценить интенсивность циклического электронного транспорта.

Нами показано,что избирательное ингибирование активности железо-серного центра В в акцепторной части РЦ ФС1 уменьшает интенсивность нециклического транспорта, в то время как интенсивность циклического уменьшается при дополнительном ингибировании центра А. Это позволяет предположить, что и в нативных хлоропластах центр А обеспечивает отток электронов в циклическую цепь,а центр В

Фд-НАДФz рес/укта 5 а

Рис.34. Схема структурно-функциональной организации ПЕК ФС1 (А), протеолипосом с различной ориентацией гЦ (Б),мембран стромы хлоропластов (В) и пути фотоиндуцированного электронного транспорта. (В основу схем положены модели РЦ ФС1 и фотосинтетической мембраны, предложенные Bengis, Nelson (1977), Anderson, Andersson (1980) соответственно). сл to участвует в восстановлении НАДФ (рис.34В). Распределение потока по двум альтернативным путям может осуществляться с участием двух фондов растворимого ферредоксина, один из которых включается между центром В и Фд-НАДФ-редуктазой.Повышенная концентрация Фд способствует переносу электронов преимущественно в циклическую цепь, возможно за счет интенсификации оттока электронов от центра А.Наше предположение об участии железо-серных центров А и В в разных потоках противоположно мнению,высказанному на основании представления о том, что функционально важный линейный транспорт должен осуществляться переносчиком с более высоким (центр А) окислительно-восстановительным потенциалом (Клейтон 1984). Однако показано, что в некоторых линиях ячменя и в сине-зеленой водоросли 11 Р1югш1(Ииш 1апп.поБит " более положительный потенциал имеет центр В ( Сашпаск et а1. 1979; líuget et а1. 1981 ). По некоторым оценкам (Попоеэ 1984) функция синтеза АТФ в процессе циклического электронного транспорта не менее важна,чем функция восстановления НАДФ. По-видимому, определяющим направление преимущественного электронного потока являются не столько окислительно-восстановительные потенциалы центров, сколько константы скорости их взаимодействия с компонентами электрон-транспортной цепи. Не исключено, что изменение констант в зависимости ОТ внешних И внутренних факторов ( СЬатогоУзку,Саттаск 1982 ) может быть одним из путей регуляции фотосинтеза.

Необходимым условием восстановления НАДФ является,по-видимому, образование тесного комплекса между ПБК ФС1 и белковыми компонентами акцепторного участка электрон-транспортной цепи ФС1. Способность Фд-НАДФ-редуктазы включаться в нециклический перенос электронов может зависеть от конфомационного состояния реакционного центра, которое изменяется после удаления минорных субъединиц.В отсутствие полипептида 16 кД НАДФ не восстанавливается, хотя Фд эффективно принимает электроны и передает их в циклическую цепь на цитохром с. По-видимому, полипептид 8 кД включает в себя железо-серные центры А и В, поскольку ПЕК ФС1 без этой субъединицы не способны восстанавливать ферредоксин.

Между аскорбатом и Р700,по-видимому, включается некоторый медиатор,способствующий их взаимодействию. Понижение до 0,33 значения фактора эффективности в случае аскорбата как донора электронов может отражать более высокий порядок реакции.Претендентом на роль медиатора может быть хлорофиллид.Показано, что после очистки ПЕК ФС1 от хлорофиллида Р700 аскорбатом не восстанавливается ( ВоокоапБ et а1., 1984). Хлорофиллид, по-видимому,способствует переносу электронов через мембрану,на что указывает мо-ноэкспоненщальный характер восстановления Р700 аскорбатом в про-теолипосомах.

В нативной системе, как известно,интенсивность электронного транспорта находится под контролем Д>)ин+. Энергетический контроль восстанавливается после встраивания ПЕК в искусственную везикулярную мембрану. Генерация досуществляется в процессе конверсии электрической энергии трансмембранно разделенных зарядов в электрохимическую с помощью восстановленных ФМС или ДХФИФ,осуществляющих перенос через мембрану протонов (рис.34Б). В нативной системе это - функция пластохинонов и цитохромного комплекса, а энергия заряженной мембраны используется АТФазой для синтеза АТФ (рис.34В).

Суспензия протеолипосом состоит из двух популяций,различающихся ориентацией РЦ относительно внешней поверхности мембраны (рис.34Б).Когда реакционные центры ориентированны донорной стороной внутрь (как и у хлоропластов), константа взаимодействия экзогенного пластоцианина с Р700 более чем на три порядка ниже, чем при противоположной ориентации РЦ. Это может служить подтверждением точки зрения,согласно которой пластоцианин в хлоропластах локализован с внутренней стороны мембраны, как и F700. ( Anderson, AnderssonJ982). Интересной с нашей точки зрения представляется способность Пц восстанавливать реакционные центры, отделенные от него мембраной. По многим оценкам (см.например,Рубин,Кренделева 1972) экзогенный Пц эффективно восстанавливает РЦ в субхлоропласт-ных частицах несмотря на то, что первичный донор отделен от него мембраной.Математическое моделирование электрон-транспортных процессов с участием эндогенного и экзогенного пластоцианина позволило оценить константы соответствующих реакций и предположить, что трансмембранный перенос электронов от экзогенного Пц к Р700 протекает по туннельному механизму с виртуальным возбуждением (Воробьева и др. 1983).Полученное нами различие в значениях констант взаимодействия Пц с Р700,находящимся снаружи и внутри про-теолипосом (что соответствует взаимодействию эндогенного и экзогенного Пц с Р700 субхлоропластных частиц), позволяет предположить, что реакция между Пц и Р700,разделенными мембраной,протекает по туннельному механизму.Поскольку фактор эффективности в последнем случае меньше единицы, следует, что реакция не является обычной псевдомономолекулярной, а для объяснения низкого значения j, требуется введение дополнительных условий. Можно предположить, что дополнительным условием протекания реакции является наличие .стадии диффузии! пластоцианина к Р700 на расстояние, при котором возможен акт туннелирования электронов (Шайтан и др. 1978 ).

Наши экспериментальные данные не позволяют однозначно указать причину отсутствия взаимодействия Фд с РЦ,ориентированными акцепторной стороной наружу. Поскольку азолектиновая мембрана и Фд заряжены одноименно, большое значение в их взаимодействии могут играть кулоновские силы отталкивания.Не исключено также, что нару-шение переноса электронов связано с липид-белковым взаимодействием мевду ПБК и мембраной.Пршлером влияния мембраны может служить изменение окислительно-восстановительного потенциала Р700 после встраивания ПБК в липосомы. Аналогичный сдвиг потенциала у железо-серных центров может предотвращать перенос электронов от Р430 к ферредоксину.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Плутахин, Геннадий Андреевич, 1984 год

1. Акулова Е.А., Рощина В.В. Фотосинтетический перенос электрона на уровне цитохрома ^ и пластоцианина. Биохимия, 1977,т.42, в. 12,с.2140-2148.

2. Антонов В.Ф. Липиды и ионная проницаемость мембран. М./'Наука", 1982.

3. Белл Л.Н.Энергетика фотосинтезирующей растительной клетки.-М.,"Наука", 1980.

4. Борисов А.Ю. Фотосинтез как прообраз солнечной энергетики нового типа. 1.Хлорофильный аппарат фотосинтеза. Молекулярная биологии, 1978, т.12, в.2, с.267-275.

5. Булычев А.А.,Курелла Г.А.»Уразманов Р.И. Биохимия, 1979,Т.44, в.8., с.1460-1466.Энергозависимое поглощение феназинметосуль-фата в изолированных хлоропластах.

6. Бурбаев Д.Ш.,Лебанидзе А.Б.»Мухин Е.Н.,Незнайко Н.Ф. Исследование методом ЭПР двух форм растворимого ферредоксина из листьев гороха. Биофизика, 1979, т.ШУ, в.1, с. 15-20.

7. Бухов Н.Г. Исследование переноса электронов в фотосистеме I по фотопрегращениям Р700. Дисс. канд.биол.наук, M.I979.

8. Бухов Н.Г.,Карапетян Н.В. Исследование акцепторной части фотосистемы I по температурной зависимости фотопревращений P7D0. -Молекулярная биология, 1978, т.12, в.4, с. 868-878.

9. Ю.Бухов Н.Г. ,Карапетян Н.В. Независимость от температуры скорости быстрой фазы темнового восстановления Р700.- Биофизика,1979,1. Т.ХХ1У, & 5, с.806-810.

10. Васильев И.Р.,Маторин Д.Н.,Рубин А.Б. Замедленная флуоресценция фотосистемы I зеленых растений. -Физиология растений, 1984, т.31, № 5, с.961-969.

11. Вашакмадзе Г.Ш.Васильев И.Р.Кукарских Г.П.,Маторин Д.Н., Кренделева Т.Е.,Рубин А.Б. О замедленной флуоресценции диг-мент-белкоЕых комплексов фотосистемы I, встроенных в липосо-мы. Докл. АН СССР 1983 ,т.268, № 3, с.723-726.

12. Вашакмадзе Г.Ш.,Кренделева Т.Е.,Кукарских Г.П.Драмова Г.А., Рубин А.Б. О реконструкции функции сопрягающего комплекса хлоропластов на фосфолипидных везикулах. Биохимия, 1982, 47, №9, II56-II62.

13. Венедиктов П.С.,Маторин Д.П.Кренделева "Т.Е.,Низовская Н.В., Рубин А.Б. О роли длинноволновой фотосистемы в генерации послесвечения зеленых растений. № Биологические науки, 197I, № II, с.50-54.

14. Верхотуров В.Н.,Калачев В.А.,Рубин А.Б.Высокочувствительный двухволновый дифференциальный спектрофотометр. Приборы и техника эксперимента,1974, № 4, с.172-175.

15. Воробьева Т.Н., Кренделева Т.Е.,Ризниченко Г.Ю.,Шайтан К.В., Рубин А.Б. Функциональная роль пластоцианина в электронном транспорте фотосистемы I высших растений. Математическая модель и физические представления. Мол.биология, 1983, т.17, с.82-92.

16. Гинс В.К.,Тихонов А.Н., Мухин E.H., Рууге Э.К. Особенности функционирования двух молекулярных форм ферредоксина гороха в цепи электронного транспорта хлоропластов.-Биохимия, 1982,т.47, в.II,c.I859-I866.

17. Гуляев Б.А.,Кукарских Г.П.,Тимофеев К.Н.,Кренделева Т.Е. Фотохимические и спектральные свойства частиц,обогащенных реакционными центрами фотосистемы I. Биохимия, 1379,т.44, в.З, с. 564-568.

18. Гуляев Б.А., Тетенькин В.Л. Спектральная анизотропия хлоро-пластов,субхлоропластных частиц и пигмент-белкоЕЫх комплексов. & Биофизика, 1981, т.Ш1,с.288-294.

19. Захарова Н.И.,Шубин В.В.,Бухов Н.Г.,Карапетян Н.В. Влияние вторичной структуры на скорость темнового восстановления Р700 аскорбатом комплекса фотосистемы I. Биофизика, 1982, т.ХХУП, в.4, с.572-577.

20. Иванов Б.Н.»Овчинникова В.И.»Шмелева В.П. Измеряемая стехиометрия протон-электронного сопряжения в тилакоидных мембранах в присутствии валиномицина и дициклогексилкарбодиимида (ДЩД) равна 3. 16-я конференция ФЕБО, тезисы докладов,с.284»Москва, 1984.

21. Иванов Б.Н.»Тихонова Л.Н. Поглощение протонов изолированными хлоропластами при циклическом и нециклическом транспортах электронов,катализируемых фотосистемой I в присутствии фер-редоксина. Биохимия, 1979, т.44, в.6.

22. Каратаев М.К.»Глаголева Т.А.»Зеленский О.В. Об участии циклического фотофосфорилирования е цикле Кальвина.-Физиология растений, 1977, т.24, № 4, с.677-683.

23. Карапетян H.B.,Литвин Ф.Ф.,Красновский A.A. Исследование световых превращений хлорофилла методом дифференциальной спектрометрии. Биофизика, 1963, т.8, JS 2, с.191-120.

24. Карапетян Н.В.,Рахимбердиева М.Г.,Бухов Н.Г. Природа изменения выхода флуоресценции фрагментов хлоропластов,обогащенных Р700. Биохимия, 1978,43, с.1319-1327.

25. Клейтон Р.К. Фотосинтез.Физические механизмы и химические модели. М. "Мир", 1984.

26. Климов В.В.,Красновский A.A. Участие феофитина- в первичных процессах переноса электронов в реакционных центрах фотосистемы II. Биофизика, 1982, т.ХХУП, & I, с. 179-189.

27. Кононенко A.A.,Андрейцев А.П.,Рубин А.Б. Высокочувствительный дифференциальный спектрофотометр для исследования некоторых первичных стадий фотосинтеза. Биологические науки 1967, .Ш, с.138-144.

28. Макаров А.Д.,Карташов И.М. Некоторые особенности окисления и восстановления НАДФ хлоропластами. Биофизика, 197I, Т.ХУ1, в.З, с.467.

29. Маторин Д.Н.,Маренков B.C.»Добрынин С.А.,0ртоидзе Г.В.»Венедиктов П.С. Установка для регистрации замедленной флуоресценции фотосинтезирующих организмов с импульсным режимом освещения. -Биол.науки.,1978, № II, с.127-131.

30. Мухин E.H.Роль ферредоксина в фотосинтезе. Успехи сов.биологии,1969, т.67, в.2, с.201-220.

31. Незнайко Н.Ф.,ЧугуноЕ Б.А.,Мухин E.H.Гетерогенность ферредок-сина в листьях Zea mays, ДАН СССР, 1978, 6, I49I-I494.

32. Зб.ОстрОЕОкая Л.К. Морфологическая и функциональная неоднородность мембран хлоропластов. Успехи современной биологии, 1979, т.87, в.1, с.93-107.

33. Попова A.B. Влияние дефицита азота на функционирование первичных реакций фотосинтеза у хлореллы. -Автореферат дис. кан.биол. наук.,М.,1984.

34. Редько Т.П.»Шмелева В.Л.,Иванов Б.Н.»Мухин E.H. Соотношение между нециклическим и псевдоциклическим транспортом электронов Е хлоропластах гороха в зависимости от концентрации фер-редоксина. Биохимия, 1982, т.47,вып.10, с.1695-1699.

35. Рубин А.Б.,Кренделева Т.Е. Фотосинтетический перенос электронов и сопряженные с ним процессы фосфорилирования у растений.-Успехи сов.биологии, 1972, т.73,в.3, с.364-385.

36. Рубин А.Б.,Шинкарев В.П. Транспорт электронов в биологических системах. М. "Наука", 1984.

37. Салаи Л.,Варкони 3.,Томбатц Э.Электрохимическая регуляция переноса энергии возбуждения в хлорофилл-белковых комплексах.-Биофизика, т.ШТ,в.4, 1981, с.628-631.

38. Самуилов В.Д.Конверсия энергии в мембранах фотосинтезирующих бактерий. Успехи современной биологии, 1982, т.93, № I,с.46-63.

39. Самуилов В.Д. Фотосинтетический аппарат как преобразователь световой энергии в электрическую. Итоги науки и техники. Биофизика, т.14, "ВИНИТИ", М.,1983.

40. Соколов B.C.,Черный В.В.,Абидор И.Г. Определение поверхностного заряда бислойных липидных мембран.- ДАН СССР, 1980,т.255, с.236-239.

41. Тетенькин В.Л.,Верховский М.И.,Гуляев В.А.,Кауров B.C. Реконструкция электрогенных свойств изолированных препаратов реакционных центров ФС1. ДАН СССР, 1981, т.257, 1474-1477.

42. Тихонов А.Н.,Тимошин А.А.,Рууге Э.К.,Влюменфельд А.А.Поверхностный потенциал тилакоидной мембраны,фотоиндуцированное поглощение протонов и фотофосфорилирование в хлоропластах. ДАН СССР, 1982, т.266, с.130-133.

43. Христин М.С. Исследование взаимодействия иммобилизованного пластоцианина с цитохромом / и реакционным центром фотосистемы I в реконструированной системе. Биохимия; 1984, т.48, в.7. с.1067-1073.

44. Христин М.С.,Акулова Е.А. Две формы ферредоксина листьев гороха. Биохимия 1976, т.41, в.З, с.500-505.50Ламоровский С.Н.,Каммак Р. Окислительно-восстановительноетитрование акцепторов в фотосистеме I. Биофизика,1983,т.ХХУШ; в.4, с.549-554.

45. Шайтан К.В.,Полторак О.М.,Пряхин А.Н. Вычисление фактора эффективности реакции поверхности цилиндрической поры для переходной области. Вестник Московского университета, сер. хим. ,1978, т.19, JS 4, с.414-420.

46. ШинкареЕ В.П.»Венедиктов П.С. Вероятностное описание процессов транспорта электронов в комплексах молекул-переносчиков. -Биофизика,1977, т.22, в.З, с.413-417.

47. Шувалов В.А.,КрасноЕский А.А.Изучение фотовосстановления Og хлоропластами методом хемилюминесценции люминола и хлорофилла.-Биохимия, 1975, т.40, вып.2,с.358-367.

48. Шувалов В.А.,Красновский А.А. Фотохимический перенос электрона в реакционных центрах фотосинтеза, Биофизика,1981, т.ХХУТ,3, с.544-556.

49. Шувалов В.А.,Климов В.В. ,Красновский А.А. Исследование первичных фотопроцессов в легких фрагментах хлоропластов. -Молекулярная биология, 1976, т.10, с.326-339.

50. Aasa R.,Bergstrom I., Varmgard Т. On the interaction and orientation of the iron-sulfur centres A and В in chloroplasts of higher plants. Biochim. Biophys. acta, 1981, v.637,p.118-123.

51. Allen J.F. Photosynthesis and phosphorylation of light-harvesting chlorophyll a/b-protein in intact chloroplasts.Effect of uncouplers. FEBS Lett.,1984,v.166, К 2, 237-244.

52. Amesz I. The function of plastoguinone in photosynthetic electron transport.- Biochim.Biophys. acta, 1973,v.301,p.35-51.

53. Anderson J.M. Consequences of spatial separation of photosystem I and 2 in thylakoid membranes of higher plant chloroplasts. FEBS Lett., 1980, v. 124-, H 1, p.1-10.

54. Anderson J.M. Distribution of the cytochromes of spinachchloroplasts between the appressed membranes of grana stacks and stroma exposed thylakoid regions.- FEBS Lett.,1982a, v. 138, N 1, p.62-66.

55. Anderson J.M. The role of chlorophyll-protein complexes in the function and structure of chloroplast thylakoids. -Mol.Cell. Biochem., 1982b, v.46, p.161-172.

56. Anderson J.M.,Andersson B. The architecture of photosynthetic membranes: lateral and transverse organization.- TIBS, 1982, august, p. 282-292.

57. Anderson J.M.,Maikin R. An EPR study of the lateral organization of electron carriers in. chloroplast thylakoids.- FEBS Lett., 1982, v. 148, p. 293-296.

58. Anderson J.M.,Melis A. Localization of different photosystems in separate regions of chloroplast membranes.- Proc.Uatl. Acad. Sci.USA, 1983, v. 80, p. 745-749.

59. Andersson B., Anderson J.M. Lateral heterogenity in the distribution of chlorophyll-protein complexes of the thylakoid membrane of spinach chloroplasts.- Biochim. Biophys.acta, 1980, v.593, N 2, p. 427-440.

60. Andersson B., Haehnel W. Localization of photosystem I and photosystem II reaction centers in different thylakoids regions of stacked chloroplasts.- I'EBS Lett., 1982, v.146, N 1, p.13-17.

61. Arnon D.I. Copper enzymes in isolated chloroplasts. Polyphe-noloxidase in Beta vulgaris.- Plant Physiol., 1949, 24,p.1-15.

62. Arnon D.I., Tsuhmoto H.Y., Hiyama T. Electron paramagnetic resonance studies of photosynthetic electron transport: Photoreduction of ferredoxin and membrane-bound ironsutfur centers. Proc.NAT.Acad.Sci.USA, 1977, v.74, N 9,p.3826-3830.

63. Arnon D.I., Chain R.K. Role of oxygen in ferredoxin-catalyzed cyclic photophosphorylations. FEBS Lett., 1977, v.82, IT 2, p.297-302.

64. Baltimore B.G.,Malkin R. Spectral characterization of the intermediate electron acceptor (A^) of photosystem.- PEBS Lett. , 1980, v. 110, p.1.

65. Barsky E.L., Gusev M.V.,Kondrashin A.A., Samuilov V.D. Recostitution of electrogenic function in isolated Pigmentprotein complex of Anabaena Variabilis.- Biochim. Biophys. acta, 1982, v.690, p. 304-309.

66. Barber J. Membrane surface charges and potentials in relation to photosynthesis.-Biochim.Biophys acta, 1980, v. 594,p.253--308.

67. Baltscheffsky M., Hall D.O. Photophosphorylation and the 518nm absorbance change in tightly coupled chloroplasts.- FEBS Lett., 1974, v. 39, N 3, p. 345-348.

68. Bearden A.J., Malkin R. The bound ferredoxin of chloroplasts: • a role of the primary electron acceptor of photosystem I.-Biochem. Biophys. Research Comm.,1972a, v.46,"N 3,p.1299- 1305.

69. Bearden A.J., Malkin R. Quantitative EPR studies of the primary reaction of photosystem I in chloroplasts.- Biochem. Biophys. acta. 1972b, 283, p.456-468.

70. Bearden A.J., Malkin R. Correlation of reaction-center chlorophyll (P700) oxidation and bound iron-sulfur protein photoreduction in chloroplast photosystem I at low temperatures.» Biochim. Biophys. acta, 1975, v.346, p.538-547.

71. Bennett J.Regulation of photosynthesis by reversible phosphorylation of the light-harvesting chlorophyll a/b protein.-Biochem. J., 1983, v. 212, p.1-13.

72. Bengis G., Kelson N. Purification and Properties of the photosystem I reaction centre from chloroplasts.-J.Biol.Ghem., 1975, v. 250, p. 2783-2788.

73. Bengis G. , Nelson 1J. Subunits structure of chloroplast photosystem I reaction center.- J. Biol.Ghem., 1977, v.252, N 13, p. 4564-4569.

74. Bhardwaj R., Burkey K.O., Tripathy B.C.,Gross E.L. Effect of trypsin treatment of photosystem I particles on the electron donation to P700. Plant Physiol., 1982, v.70, p. 424-429.

75. Bolton J.R. Photosystem I photoreactions.- Jn: Primary processes of photosynthesis /Ed J.Barber. Amsterdam etc.: Elsevier/Worth Holland Biomed.press., 1977,p.187-202.

76. Bookjans G., Weinstein J.,San Pietro A.,- Photobiochem.Photo-biophys. 1984, H 7, p. 153-162.

77. Borovjagin V.L.,Noshkov D.A. A study of the ultrastructural organization of cytochrome G-phospholipid membranes as revealed by various experimental treatment.-I.Membr.Biol.,1973, v.13, p.245-262.

78. Bouges-Bocquet B. Electron and proton transfers from P430 to ferredoxin-HADP -reductase in clorella cells.Biochim.Biop-hys. acta, 1980, v.590, p.233-233.

79. Bouges-Becquet B.Reactions, leading to the photoinduced reduction of ferredoxin-HADP-reductase (EHR) in Chlorella cells. FEBS Lett., 1978b, v.94, N 1, p.95-99.

80. Brown J.S. Coupled P700 photooxidation and cytochrome b^ reduction in chlorophyll-protein complex.- Photosynthetica, 1978, v. 12, p.310-315.

81. Butler W.L. On the role of cytochrome bg^ in oxygen evolution in photosynthesis.- FEBS Lett., 1978, v.95, N1,p.19-24.

82. Calvin M. Photosinthesis as a resource for energy and materials. Photochem.Photobiol., 1976, v.23, N 6,p.425-444.

83. Cammack R., Ryan M.D., Stewart A.C. The EPR spectrum of ironsulfur center B in photosystem I of Phormidium Lamino-sum. PEBS Lett., 1979, v.107, p. 422-426.

84. Carrillo lu, Lucero H.A., Vallejos R.H. Light modulationof chloroplast membrane bound ferredoxin-MDP-oxidoreductase. -J. Biol. Chem., 1980, v.256, p.1053-1059.

85. Chance B. Spectrofotomefry of intracellular respiratorypigments.- Science, 1954, v.120, p.767-773.h

86. Chen P-C. , Arnon D.I. Characterization of ferredoxin-catali-zed cyclic phot©phosphorylation under anaerobic conditions.-Physiol.Veg., 1983, v. 21, N 3, 415-427.

87. Clovacek R.E., Crowther D., Hind G. Cytochrome function in the cyclic electron transport pathway of chloroplasts.

88. Biochim. Biophys. acta, 1979, v.547, p.138-148.

89. Colvert K.K.,Davis D.J. Effec;t of pH, salt, and coupling state on the interaction of ferredoxin with, the chloroplast memrane .- Arch. Biochim. Biophys, 1983, v. 225, N 2,p.936-943.

90. Cox C.P.,Miller K.R. The organization of polypeptides in thetphotosystem 1 reaction center.- Photosynthetica, 1983» v. 17, N 3, p.422 425.

91. Crofts A.R. , Wraight C.A. The electrochemical domain of photosynthesis.- Biochim. Biophys. acta, 1983, v.726, p.149-185.

92. Crowther D., Mills J.D., Hind G. Protonmotive cyclic electron flow around photosystem I in intact chloroplasts.- PEBS Lett.,1979, v. 98, p. 386-390.

93. Crowther D., Hind G. Partial characterization of cyclic electron transport in intact chloroplasts.- Arch. Biochem.Biophys.,1980, v. 204, N 2, p. 568-577.

94. Curtis V.A., Siedow J.N., San Pietro A. Studies on photosystem I. II. Involvement of ferredoxin in cyclic electron flow.--Arch. Biochem. Biophys., 1973, v.158, p.898-902.

95. Davis D.J., Krogmann D.W., San Pietro A. Electron donation to photosystem I.- Plant physiol., 1980, v.65, N 4, p.697-702.

96. Diner B.,Mauzerall D. Feedback controlling oxygen production in cross-reaction between two photosystems in photosynthesis.- Biochim. Biophys. acta, 1973, v. 305, N 2, p.329-352.

97. Dornemann D., Senger H. Physical and chemical properties of chlorophyll RCI extracted from photosystem I of spinach leaves and from green algae.- Photochem.Photobiol. ,1'982,v. 35, p. 821-826.

98. Duysens L.M.N. Reversible changes in the absorbtion spectrum of chlorella upon irradiation.- Science, 1954» v. 20,p. 353-354.

99. Button J.E. , Rogers L.J. Comparative studies on the properties of two ferredoxins from Pisum sativum L.- J.Exper. Botany, 1980, v. 31, N 121, p. 379-391.

100. Evans l.i.C.V/. The effect of the redox state of the bound iron-sulphur centres in spinach chloroplasts on the reversibility of the P700 photooxidation at low temperatures.- Biochem. Biophys. Reserch Comm.,1975, v.63, N 1,p.187- 193.

101. Evans M.C.W,, Heathcote P. Effects of glycerol on the redox properties of the electron acceptor complex in spinach photosystem I particles. Biochim.Biophys. acta, 1980, v.590, p.89 96.

102. Evans E.H., Dickson D.P.E., Jonson Ch.E., Ruch J.D., Evans M.C.W. Mossbauer spectroscopic studies of the nature of centre X of photosystem I reaction centres from the cyanobacterium.-Eur. J. Biochem.,1981,v.118, N 1, p.81-84.

103. Eytan G.D. Use of liposomes for reconstitution of biological functions.- Biochim. Biophys. acta, 1982, v.694,p.185-202.

104. Port G. Studies on the photoreduction of ferredoxin and the ferredoxin-NADP-reductase flavoprotein by chloroplasts fragments: effect of pyrophosphate. Arch. Biochem. Biophys., 1970, v. 140, p. 107-112.

105. Foyer C.H.,Hallivell B. The presence of glutatione and glutathione reductase in chloroplasts: proposed role in ascor-r bic acid metabolism.- Planta, 1976, v. 133, p.21-25.

106. Gerola P.D. Thylakoid membrane stacking : structure and mechanism. -Physiol, veget. 1981, v.19, p.565-580.

107. Golbeck J.H.,Kok B. Further studies of the membrane-bound iron-sulfur proteins and P700 in a photosystem I subchloro-plast particle.- Arch.Biochem.Biophis.,1978,v.188,p.233-242.

108. Golbeck J.H., Warden J.T. Electron spin resonance studies of the bound iron-sulfur centers in photosistem I. Photoreduction of center A occurs in the absence of center B. -Biochim. Biophys. acta, 1982,v.681,p.77-84.

109. Gozzer C., Lanetti G., Galiano M., Sacchi G.A.,Minchiotti L.,e

110. Gurti B. Molecular heterogenity of ferredoxin-EADP-reduc-tase from spinach leaved Biochim. Biophys. acta, 1977,v.485i p. 278-290.

111. Haehnel. V/. , Hesse V.,Proper A. Electron transfer from plasto-cyanin to P700. function of a subunit of photosystem I reaction center.- PEES Lett., 1980, v.Ill, p.79-82.

112. Haehnel M. , Berzborn R.I,',Anderson B. Localization of the reaction side of plastocyanin from immunological and kinetic studies with iside-out thylakoid vesicles.- Biochim. Biophys.:. acta, 1981, v.637,p.389-399.

113. Haehnel W. , Propper A. ,Krause H. Evidence for immediate electron donor of P700.- Biochim. Biophys. acta, 1979, v.593,p. 384-399.

114. Hauska G. Biochemical aspects of electron transport and phosphorylation in chloroplasts.- Ber.Deutsch.Bot.Ges., 1975, Bd. 88, s. 303.

115. Hauska G. Transmembrane chage separation within large subunit of photosystem I reaction centers from chloroplasts.-PEBS. Lett. 1980, v.119, N 2, p.232-234.

116. Hart G.J.,Leslie R.B.,Davis M.A.P., Lawrence Miss G.A. Theinteraction between cytochromes and purified phospholipids.

117. Biophis. Research Comm. 1983, v.110, N 1, p.280-286.

118. Hamorth P., Melis A. Phosphorylation of chloroplast thyla-koid membrane proteins does not increase the absorbtion cros»section of photosystem I.- FEBS Lett., 1983, v.160,1. 1,2, p.277-280.

119. Haworth P.,Watson J.L.,Arntzen C.J.- The detection, isolation and characterization of a light-harvesting complex which is specifically associated with photosystem I.- Biochim. Biophys. acta, 1983, v.724, p.151-158.

120. Heathcote P., Williams-Smith D.L., Sihra G.K.,Evans M.C.ff. The role of the membrane-bound iron-sulphur centres A and B reaction centre of spinach chloroplasts.- Biochim. Biophys. acta ,1978, v.503,p.333-342.

121. Hiyama T.,Ke B. A new photosynthetic pigment, P430Î its possible role as the primary electron acceptor of photosystem I.- Proc.Nat. Acad. Sci.»U.S.A.»1971, v.68, N 5,p.1010.

122. Hiyama T., Ke B. Difference spectra and extinction coefficients of P700.- Biochim. Biophys. acta, 1972, v.267, p.160--171.

123. Hiyama T., McSwain B.D., Arnon D.J. P700 and the Photoreduc-tion of 1IADP in chloroplast fragments.—Biochim.Biophys. acta, 1977, v. 460, p.65-77.

124. Hurt E. , Hauska G. Identification of the polypeptides in cytochrome bg/f complex from spinach chloroplasts with redox-center carrying subunits.- J.Bioenerg. Biomemb., 1982,v.14, N 5/6, p.405-424.

125. Hurt E.,Hauska G. Cytochrome bg from isolated cytochrome bg/f complexes. Evidence for two spectral forms with different midpoint potentials.- FEBS Lett., 1983, v.153, N 2, p.413-419.

126. Hurt E., Hauska G., Malkin R. Isolation of the Rieske iron-sulfur protein from the cytochrome bg/f comlex of spinach chloroplasts.- FEBS Lett., 1981, v.124, N 1, p.1-5.

127. Hurt E.C., Hauska G., Shanak Y. Electrogenic proton translocation by the chloroplast cytochrome bg/f complex reconstituted into phospolipid vesicles.- PEBS Lett., 1982, v.19, N 2,p. 211-216.

128. Joliot P. Kinetic studies of photosystem II in phorosynthesis.- Photochem. Photobiol., 1968, v.8, p. 151.

129. Junge W. Physical aspects of the electron transport and photophosphorylation in green plants. Ber. Deutsch. Bot.Ges. 1975, Bd.88, p.283-301.

130. Ke B. One-way electron discharge subsequent to the photochemical charge separation in photosystem I. Biochim.Biophys. acta, 1972, v. 267, p. 595-599.

131. Ke B. The primary electron acceptor of photosystem I.-Biochira. Biophys. acta, 1973, v. 301, p.1-33.

132. Iie B. The primary electron acceptor in green-plant photosystem I and photosynthetic bacteria.- Current topics Bio-energetics, 1978, v.7, p.76-138.

133. Ke B., Demeter S.,Zamaraew K.I.,Khairutdinov R.F. Charge recombination in photosystem I at low temperatures.Kinetics of electron tunneling.- Biochim. Biophys. acta,1979, v.545, p.265-284.

134. Ke B., Hansen R.E., Beinert H.Oxidation-reduction potentials of bound iron-sulfur proteins of photosystem I.-Proc.

135. Nat.Acad.Sci.USA, 1973, v.70, N10,p.2941-2945.

136. Ке В., Shaw Е. Reconstitution of photosystem I and II using spinach subchloroplast fragments fractinated by Triton treatment.- Biochim. Biophys. acta, 1972, v.275,p.192-198.

137. Ке В., Demeter S., Zamaraev K.I., Khairutdinov R.F. Charge recombination in photosystem I at low temperatures. Kinetics of electron tunneling.- Biochim. Biophys. acta,1979» v.545, p.265-284.

138. Kimelberg H.K.,Papandjopoulos D. Interactions of basic proteins with phospholipid mernbrames. Binding and changes in the sodium permeability of phosphatidyl-serine vesieles.- J. Biol. Chem., 1971, v. 246, p.1142.

139. Kimimura M., Katoh S. Studies on electron transport associated with photosystem I. Function site of plastocyanine: inhibitory effects of Hg Clg on electron transport and plastocyanine in chloroplasts.- Biochim.Biophys. acta,1972, v.283,p.279-292.

140. К1оЬ W., Kaudler 0., Tanner W. The role of cyclic pho$ophos-phorvlation in vivo. Plant Phisiol.,1973» v.51, N 5,p. 825 827.

141. Кок B. Absorption changes induced by photochemical reactions of photosynthesis.- Nature, 1957, v.179, p.583.

142. Krinner M. ,Hauska G., Hurt E.,Lockau V/. A cytochrome f-b^ complex with plastoquinol-plastocyanin-oxidoreductase acti-viti from Anabaena variabilis.-Biochim. Biophys.acta,1982, v. 681, p.110-117.

143. Kyle D.Y. ,Haworth P.,Arntzen C.J. '^'hylakoid membrane protein phosphorylation leads to a decrease in connectivity between photosystem II reaction centers.-Biochim.Biophys.acta, 1982, v.680, p.336-342.-

144. Kyle D.J., Staehelin L.A.,Arntzen C.J. Lateral mobility .of the light-harvesting complex in chloroplasts membranes controls energy distribution in higher Plants.- Arch. Biochem. Biophys., 1983, v.222, N 2, p.527-541.

145. Kylin A., Okkeh A. Titration of photophosphorylation,oxidative phosphorylation and glycolisis in Scenedesmus with desaspidin: regulation between pathways and sites for photophosphorylation.-Physiol. Plant.,1974, v.30,p.58-63.

146. Kyiin A.,Saunberg I., Tillberg J.E. Titration with 3-(3»4-dichlorphenyl )-l,1-dimethylurea (DCLIU) as evidence for ' several photophosphorylation sites in Scenedesmus. Physiol. Plant.,1972, v.27, p. 376-383.

147. Malkin R., Bearden A.J. Primary reactions of photоsynthesis: photoreduction of a hound chloroplasts ferredoxin at low temperatures as detected by EPR spectroscopy.- Proc.Natl. Acad. Sci. USA, 1971, v.68, p.16-19.

148. Malkin R., Bearden A. The role of plastocyanin in the photo-■ synthetic electron transport chain as studied by EPR spectroscopy.- Annals New York Academy of Sciences, 1972,v.222, p.846-857.

149. Mansfield R.W.,Bendall D.S. Cytochrome distribution across chloroplast thylakoid membranes controlled proteolysis of isideout and rightside-out vesicles.-Biochim.Biophys.acta, 1984, v. 766, p. 62-69.

150. Markwell J.P.»Thormberg P.,Bogge B.T. Higher plant chlorophyll exists as chlorophyll-protein complexes.- Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1979, v.76, N 3, p.1233-1235.

151. Mathis P. Study by fast-responge absorption spectroscopy of the kinetics and mechanisms of reduction of the primary donor of photosystem I and 2 of green plants.

152. В сб."Быстропротекающие процессы преобразования световой энергии при фотосинтезе."Всесоюзный семинар.М., Наука, 1980, с.46-50.

153. Mathis P., Conjfand H. Rapid reduction of P700 photooxidized by a flash at low temperature in spinach chloroplasts. -Photochem. Photobiol., v. 29, p.833-837, 1979.

154. Mathis P., Paillotin G. Primary processes of photosynthesis. In: The Biochemistry of plants (Hatch,Boardman ed.),1981, v.8, Photosynthesis, p.97-161.

155. Mathis P., Sauer K. Rapidly reversible flash-induced electron transfer in a P700 chlorophyll-protein complex isolated with SDS. FEBS Lett., 1978, v.88, If 2, p.275-278.

156. Matorin D.N., Venediktov P.S., Gashimov R.M.,Rubin A.B. Millisecond delayed light emission activated by reduced DPIP in DCMU-treated chloroplasts and in subchloroplasts particles.- Photosynthetica, 1976, v.1, p.266-272.

157. Matsuda H.,Butler V/.K. Restoration of high-p>otential cytochrome b-559 in liposomes.- Biochim. Biophys. acta, 1983> v.724, p.123-127.

158. Matsuzaki E., Kamimura Y., Yamasaki T.,Yakushiji E. Purification and properties of cytochrome f from Brassica komat-suna leaves.- Plant, cell physiol., 1975> v.16,p.237-246.

159. McSwain B.D., Arnon D.I. Factors influencing photocynthetic enhancement in isolated chloroplasts.- Biochem. Biophys. Comm., 1972, v.49, N 1.

160. Melis A., Anderson J.M. Structural and functional organization of the photosystems in spinach chloroplasts. Antenna size, relative electron transport capacity and chlorophyll composition.- Biochim. Biophys. acta,1983, v.724, p.473-484.

161. Miller K.R., Staehelin L.A. Analysis of the thylakoid outer surface: coupling factor is limited to unstacked membrane regions.- J.Cell biol., 1976, v.68, p. 30-47.

162. Mitchell P. Chemiosmotic coupling in oxidative and photosyn-thetic phosphorylation.- Clynn labaratories, Bodmin.»Cornwall, England, 1966.

163. Nechushtai R. , Nelson IJ. Photosystem I reaction centersfrom Chlamydomonas and higher plant chloroplasts.- J.Bioerg. Biomembr.,1981, b.13, N 5/6, p.295-306.

164. Nelson N. , Notsany B. Function and organization of individual polypeptides in chloroplast photosystems I reaction center. In: L.Pacher, ed. Bioenergetics of membrames. Elsevier, North, Holland, 1977, p. 233-244.

165. Nelson N., Neumann J. Isolation of cytochrome bg-f particle from chloroplasts.- J.Biol. Chem.,1972, v.247, p.1817-1824.195«Nelson N.,Racker E. Partial resolution of the enzymes catalyzing phot©phosphorylation.

166. X. Purification of spinach by resolved photosystem I particles. J.Biolog. Chem., 1972, v.247, N 12, p.3848-3853

167. Nugent J.H.A., Moller B.L.,Evans M.C.W. Comparison of the EPR properties of the photosystem I iron-sulfur centres A and В in spinach and barley.- Biochirn., Biophys. acta, 1981 , v.634, p.249-255.

168. Plensnicar M.,Bendall D.S. Some evidence on the site of action of plastocyanin in the pliotosynthetic electron-transport chain between cytochrome f and P700.- Eur. J. Biochem., 1973, v.34, p.483-488.

169. Prince R.C. The localization, orientation and stoichiometry of the Rieske iron-sulfur cluster in membranes from Rhodo-pseudomonas sphaeroides.- Biochim. Biophys. acta, 1983,v.723, p.133-138.

170. Reeves S.G., Hall D.O. The stoVn/iometry (ATP/2e~ ratio) of noncyclic photophosphorylation in isolated spinach chloroplast s.- Biochim. Biophys. acta, 1973, v.314, N 1,p.66-78.

171. Rich P.R.,Bendall D.S* The redox potentials of the b-t^pe •. cytochromes of higher plant chloroplasts.- Biochim.Biophys. acta, v.591, 1980, p.153-161.

172. Riznichenko G.Yu.,Pyt'eva N.F.,Krendeleva T.E.,Kononenko

173. A.A.,Rubin A.B. Light-indused electron transport and coupled processes in digitonin-fractionated pea subchloroplast particles enriched in photosystem I. 'II.Theoretical study.-Plant Science Lett., 1978, If 11, p.19-25.

174. Rosa Jj. The ATR/2e ratio during photosynthesis in intact spinach chloroplasts.- Biochem. Biophys.Reserch.Coram.,• 1979, v. 88, N 1, p.154-162.

175. Rutherford A.W. , Evans IvI.C.V/. Direct mesurement of the redox potential of the primary and secondary quinone electron acceptors in R'hodopseudomonas sphaeroides (mild-tipe) "by EPR spectrometry. i'EBS Lett., 1980, v. 110, N 2, p.257-261.

176. Sane P.B.,Goodchild D.J., Park B. Characterization of chloro-plast photosystem I and II separated• "by a nondetergent method.- Biochim.Biophys acta, 1970, v.216, p.162-178.

177. Saphon S.,Crofts A.R.The H+/e ratio in chloroplasts is 2. Possible errors in determination.- L.ltfaturforsch., 1977, Bd.132, s.810-816.

178. Sauer K.,Mathis P.,Acker S., Van Best J.A. Electron acceptors associated with P700 in triton solubilized photosystem I particles from spinach chloroplasts.- Biochim. Biophys.acta, 1978,v.503, p.120-134.

179. Selak M.A. , Vihitmarsh J. Kinetics of the electrogenic step and cytochrome bg and f redox changes in chloroplasts. Evidence for a Q cycle .- FEBS Lett., 1982, v.150', IT 2, p. 286-292.

180. Shuvalov V.A., Dolan E. , Ke B. Spectral and kinetic evidence for two early electron acceptors in photosystem I. Proc. Natl. Acad. Sci.USA, 1979, v.70,N2, p.770-778.

181. Slovacek R.E.,Mills J.D.,Hind G. The function of cyclicelectron transport in photosynthesis.- PEBS Lett., 1978, v.77, N 1, p.73-76.

182. Swarthoff I.,Gast P.G.,AmeszJ., Buisman H.P. Photoaccumulation of reduced primary electron acceptors of photosystem I of photosynthesis.- PEBS Lett.,1982, v.146, N 1, p.129-132.

183. Takabe T.,Ishikawa H. , Iliwa S. , Iton S. Electron transfer between plastocyanin and P700 in highly-purified photosystem I reaction center complex. Effect of pH,cations and subunit peptide composition.- J.Biochem., 1983, v.94,p. 1901-1911.

184. Takano II. , Takahashi M.A. ,Asada K. Reduction of photosystem1.reaction center, P700, by plastocyanin in stroma thylakoids from spinach: lateral diffusion of plastocyanin.- Arch. Biochem. Biophys.,1982, v.218, N 2, p.369-375.

185. Tamura N.,Yamamoto Y.,Nishimura M. Effect of surface potential on P700 reduction in chloroplasts.- Biochim.Biophys.acta, 1980, v.592, p.536-545.

186. Tamura Ii., Iton S. ,Yamamoto Y. , Nishimura M. Electrostatic interation between plastocyanin and P700 in the electron transfer reaction of photosystem 1-enriched particles.- Plant and cell physiol., 1981, 22(4): p.603-612.

187. Telfer A, Bottin H. , Barber J. , Mat his P. The effectjof magnesium and photophosphorylation of light-harvesting chlorophyll a/b-protein on the yield of P700 photooxidation in peachloroplasts. Biochim. Biohys.acta, 1984, v.764,p.324-330.

188. Telfer A., Cammak R., Evans M.O.W. Hydrogen peroxide as the product of autooxidation of ferredoxin: reduced either chemically or by illuminated chloroplasts.- FEBS Lett.,1970, v.10, N 1, p.21-24.

189. Trebst A. Energy conservation in photosynthetic electron transport of chloroplasts.- Ann. Rev.Piant Physiol1974,v. 25, p.423.

190. Urbach W., Gimmer H. Photophosphorylierung und photosynthetische C1402 fixierung in vivo.I. Vergllicli von cyclische und nichtcyclische Photophosphorylierung mit der photosynthetischen - fixierung.- L.Pflanzenphysiol., 1970, Bd.62, Ii 3, s.276-286.

191. Valle E.Ivl. , Carrillo N. , Vallejos R.H. Functional sulfhydryl groups of ferredoxin-IIADP oxidoreductase.- Biochim.Biophys. acta, 1982, v.681, p.412-418.

192. Vidaver W. , Popovic R., Bruce D. , Colbiw K. Oxygen quenching of Chlorophyll fluorescence in chloroplasts.- Photochem. Photobiol., 1981, v.34, N 5, p.633-636.

193. Visser I.W., Rijgersberg K.P., Amesz J. Light-induced reactions of ferredoxin and P700 at low temperatures.- Biochim. Biophys. acta, 1974, v.368, p.235-246.

194. Warden J.T., Bolton J.R. Flash photolysis-electron spin resonance studies of the dinamics of photosystem I in green plant photosynthesis. 1. Effects of acceptors and donors in subchloroplast particles.- Photochem. Photobiol., 1974» v.20, p.251-262.

195. Wood P.M.,Bendal D.S. The kinetics and specificity of electron transfer from cytochromes and copper proteins to P700.-Biochim. Biophys. acta, 1975, v.387, p.115-128.