Электронодонорные свойства ортофосфата и синтез АТР в модельных системах тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, доктор биологических наук Гончарова, Наталья Владимировна

• Гончарова, Наталья Владимировна
• доктор биологических наук
• 1998

Оглавление диссертации доктор биологических наук Гончарова, Наталья Владимировна

ВВЕДЕНИЕ, КРАТКАЯ ПРЕЩЫСТОРИЯ ВОПРОСА И ЗАДАЧИ НАСТОЯЩЕГО

ИССЛЕДОВАНИЯ . о . • :.

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР. ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ФОТОФО СФОРМИРОВАНИЯ

1. Связь $отофосфорилирования с транспортом электронов

2. Образование АТР в двухстадийном фосфорилировании и при кислотно-основном переходе, а также под действием импульсов света и электрического тока . . . . .

3. Хемиосмотическая гипотеза, перемещение протонов, мембранный потенциал и Н^АТРаза.

4. Обменные реакции

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ. МОДЕЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ И МЕХАНИЗМ ФОТО

ФОСФОРИЛИРОВАНИЯ.

Глава I. РАЗРАБОТКА РАБОЧЕЙ ГИПОТЕЗЫ

1. Введение.

2. Фотофо сформирование на бесклеточных препаратах и хро~ матофорах фотосинтезирущей бактерии chromatid minutissimum ••••.••••.•••• а. Краткая характеристика фотосинтезирующихробактерий рода Chromatium « условия получения бесклеточных препаратов и условия проведения опытов по фотофосфорили-рованию б. Фотофосформирующая активность фрагментов, полученных после разрушения хроматофоров Oh. minutissimum ультразвуком.

1) Получение фрагментов хроматофоров

2) Фотофосфорилирующая активность .•••

3) Пигментный состав и содержание цитохромов

4) Определение коэффициента седиментации наиболее мелких фрагментов. в. Исследование роли экзогенного переносчика электронов -феназинметосульфата в фотофосфорилировании на бесклеточных экстрактах Ch. minutissimum

1) Феназинметосульфат - катализатор фотофосфорилиро-вания

2) Окисление феназинметосульфата в пиоцианин при осве~ щении водных растворов и в процессе фотофосфорили-рования.

3) Зависимость окисления феназинметосульфата в пиоцианин от состава реакционной среды

3. Образование пирофосфата при электролизе водных растворов ортофосфата калия а. Постановка опытов по электролизу б. Образование перфосфатов и пирофосфата при электролизе растворов KgHP04 . i . . с

4. Ионы ортофосфата как доноры электрона и предлагаемая рабочая гипотеза

Глава П. 0РТ0Ф0СФАТ-И0НЫ КАК ДОНОРЫ ЭЛЕКТРОНА ПРИ. ОБРАЗОВАНИИ АТР В МОДЕЛЬНЫХ СИСТЕМАХ

1. Перенос электрона от ионов ортофосфата и образование пирофосфата в водно-спиртовых растворах хлорофилла а. Влияние ортофосфата на спектр поглощения хлорофилла как свидетельство наличия комплекса между ними б. Фотофеофитинизация хлорофилла в присутствии ортофосфата в. Образование фосфатного анион-радикала. г. Образование пирофосфата в водно-спиртовых растворах хлорофилла д. Фотосенсибилизированное хлорофиллом а восстановление метилового красного е ионами ортофосфата в качестве доноров электрона

2. Фотофосфорилирование, катализируемое хлорофиллом в адсорбированном состоянии. а. Адсорбаты хлорофилла и других пигментов на окиси алюминия б. Разделение световой и темновой стадий в фотофосфори-лировании, катализируемом хлорофиллом» адсорбированным на силохроме.

1) Постановка опытов и определение выхода реакции

2) Разделение световой и темновой стадий и использование различных акцепторов метафосфат-иона

3. Фосфорилирование аденозинфоефатов при кислотно-основном переходе в модельной системе, содержащей адсорбированный хлорофилл • .••.».

4. Образование АТР в модельных системах при участии каталазы и пероксидазы а. Модельная система с каталазой. б. Фосфорилирование в модельной системе при участии пероксидазы

5. Модельные системы как путь для понимания закономерностей становления биохимических процессов в предбиологической эволюции

Глава Ш. РОЛЬ ФОСФАТ-ИОНОВ В ТРАНСПОРТЕ ЭЛЕКТРОНОВ И МЕХАНИЗМ Ф0Т0Ф0СФ0РИЛИР0ВШИ В ХЛОРОПЛАСТАХ ВЫСШИХ РАСТЕНИЙ

1. Зависимость транспорта электронов в хлоропластах от ионов ортофосфата а. Выделение хлоропластов и определение скорости транспорта электронов и фотофосфорилирования б. Влияние факторов внешней среды на содержание эндогенного ортофосфата в хлоропластах в. Зависимость фотовосстановления метилового красного фрагментами хлоропластов от ортофосфата г* Зависимость фотовосстановления феррицианида хлороплас-тами от ортофосфата. д. Зависимость выделения кислорода хлоропластами на свету от ортофосфата.Х е. Аргинин и креатин как акцепторы метафосфат-иона в фото-фосфорилировании

Жо Сравнение свойств хлоропластов и фрагментов хлоропластов

2. Образование фосфатного анион-радикала при освещении хлоропластов при 77 К

3. Образование катион-радикала Р680+ при недостатке эндогенного ортофосфата в хлоропластах

4. Повреждение реакционных центров фотосистемы П и I цри недостатке ортофосфата

5. Влияние эндогенного ортофосфата на спектры поглощения хлоропластов •

6. Механизм образования АТР и судьба гидроксильных радикалов в фотосистеме П. Опыты с импульсным светом . « а. Подготовка материала и проведение опытов б. Образование АТР, выделение кислорода и превращения каротиноидов при освещении хлоропластов короткими вспышками света. в. Новая гипотеза выделения молекулярного кислорода

7. Электронодонорная функция фосфата в фотосистеме П, окисление воды и изотопный состав выделяющегося кислорода.

8. Исследование изолированных реакционных центров фотосистемы П и проблема фосфата

9. Механизм образования АТР во втором фосфорилирующем участке хлоропластов.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Электронодонорные свойства ортофосфата и синтез АТР в модельных системах»

Использование модельных систем - это один из методов научног< познания, позволяющий раскрыть сущность явления, которую часто невозможно обнаружить путем прямого экспериментального исследования. Модельные системы для синтеза АТР из АДР и Рн в данной работе были созданы наш на основании изучения фотофосфорилирования.

Образование АТР за счет световой энергии, поглощенной хлорофиллом и другими фотосинтетическими пигментами, было открыт в 1954 г. Арноном (Arnon et ai.,1954) и названо фотосинтетическ: или фотофосфорилированием. Этому открытию предшествовала большая история, начинающаяся с работ В.А.Энгельгардта (1945; Engelhard 1930,1932), который в 30-ые годы обнаружил, что поглощение кислорода ядерными эритроцитами голубя сопровождается эстерификацией неорганического фосфата, иными словами, фосфорилирование сопряжено с дыханием. Позднее этот процесс был назван окислительным фосфорилированием. После открытия АТР (Piske, Subbarow ,1929; Lohmann, 1931) и работ Белицера и Цыбаковой (1939), Калькара (Kalckar t 1937), Очоа (Ochoa, 1940, 1941), Липмана (Lipmann , 1939) и др. по окислительному фосфорилированию уже в 40-ые годы стало ясно, что в биологических объектах в значительном большинстве случаев реакции, накапливающие энергию и ее потребляющие, сопрягаются через адениловую систему, которая является универсал] ным проводником энергии (Энгельгардт, 1945; Lipmann , 1941). В 1942 г. было открыто фосфорилирование, сопряженное с транспортом электронов у хемосинтетиков (Vogler et ai. ,1942). Так, у автотрофных бактерий Thiobaciiius thiooxidans удалось разграничить два совершенно различных процесса при хемосинтезе образование ATP при окислении серы и расходование АТР при фиксации и восстановлении углекислоты. Исходя из данных Фоглера и соавторов, Рубен ( Ruben , 1943) И затем Эмерсон ( Emerson et al. 1944) высказали предположение, что восстановление продуктов фиксации углекислоты фотосинтезирующими организмами происходит за счет макроэргических пирофосфатных связей. Последние, по Рубину, возникают в результате первичного фотохимического процесса. Первые работы по изучению условий образования АТР у зеленых растений проводились на хлорелле и других водорослях, а также на элодее и пурпурных бактериях. Сначала попытки показать зависящий от света цроцесс фосфорилирования были не удачны, но к 1950 г. было установлено, что образование фосфорных эфиров увеличивается на свету ( Aronoff, Calvin , 1948; Gest, Kamen , 1948). В работе Кандлера (Kandier , 1950) было показано, что содержание неорганического фосфата в клетках хлореллы снижается на 20% уже в первые 30 с экспозиции хлореллы на свету. Штреллер и Тоттер (strahier, Totter , 1952) обнаружили в клетках хлореллы быстрое увеличение количества АТР на свету в течение первых 15-30 с. Эти фактые а также слабая чувствительность фосфорилирования к понижению температуры свидетельствовали о тесной связи фотофосфорили-рования с фотохимическими реакциями в процессе фотосинтеза.

После того как была улучшена техника выделения хлоропластов и были получены изолированные хлоропласты, способные к выделению кислорода и фиксации С02» в 1954 г. Арнон и соавторы (аиоп. et al 1954) сообщили об открытии на хлоропластах шпината фотосинтетического фосфорилирования, сопряженного с транспортом электронов от воды к экзогенным акцепторам электронов или с циклическим транспортом электронов. В тот же год фотофосфорилирование было обнаружено на экстрактах и хроматофорах фотосинтезирующей бактерии Rhodospirillum rubrum (Prenkel , 1954, 1956, 1958).

Затем фотофосфорилирование было показано на хлорошшстах из других видов растений ( whatiey et al., I960), на экстрактах и хроматофорах ряда фотосинтезирующих бактерий (Williams , 1956;

Newton, Kamen , 1957; Vernon , 1964) И на бесклеточных препаратах ИЗ водорослей ( Thomas, Haans , 1955).

Образование ATP в окислительном и фотосинтетическом фосфори-лировании происходит в мембранах митохондрий и хлоропластов и поэтому, в отличие от субстратного фосфорилирования, получило название мембранного фосфорилирования. Молекулярный механизм мембранного фосфорилирования окончательно не выяснен. Основной вопрос, по которому не найдено общей точки зрения между исследователями, - это то, каким образом синтез АТР связан с транспортом электронов.

В субстратном фосфорилирования образованию фосфорильной груп-0. пы "^-О"* или в свободном состоянии мономерного метафосфат-0" иона f-0", фосфорилирующего АДР с образованием АТР, предшест-Ö вует окислительная активация ортофосфата (Коссовер, 1964; Ленинд-жер, 1974, 1985). Например, образованию 1,3-дифосфоглицерата, фосфорилирующего АДР, предшествует окисление глицеральдегид-3-фосфата, в результате которого связь между атомом углерода и фосфат-ионом образуется за счет пары электронов, принадлежащих атому кислорода фосфата, и после переноса фосфорильной группы на АДР этот атом кислорода вместе с парой электронов, образовывавших связь 0-Р, остается в составе 3-фосфоглицерата:

0 j) Ç- "

-5-фермент Ç-OPof" т <МГ

0 4 > РНОН ^ ÇH0H ~ + АТР

СН20Р0§~ СН20Р0§~ СН20Р0§~

Образование фосфоенолпирувата, также фосфорилирующего АДР, происходит в результате отщепления воды от второго и третьего углеродных атомов 2-фосфоглицерата, представляющего внутримолекулярный окислительно-восстановительный процесс, в результате которого степень окисления второго углеродного атома увеличивается, что облегчает разрыв связи 0-Р в фосфате, соединенном со вторым атомом углерода:

Н20Но -Но0 9*2 0 АДР 9%

С-ОН АТР

НС-0Р0§~

СООН енолаза

СНР

I * о

C-O-POg СООН

-Т9

С-ОН СООН

Механизм окислительной активации фосфата типа субстратного фосфорилирования был положен в основу химической гипотезы сопряжения (Lipmann , 1946; Slater, 1953). Химическая гипотеза сопряжения в общем виде может быть представлена следующим образом:

Area + 1 +

I + Е X А ох

I + В red ох

Аох + Р Н

Е А/1

I + Е~Р Е + АТР

Е~Р + АДР —»

А и В - два переносчика электронов, I - дополнительный фактор сопряжения, Е - фермент, катализирующий образование АТР. Были предложены и более простые варианты этой схемы (Ленинджер, 1974):

AHg-У

Аа/У + вн2

А + Р~У - АТР + У

АН2 + У АН2-У + В

А~У + Р н

Р~У + АДР —*

Здесь макроэргическая связь возникает в результате окисления комплекса восстановленного переносчика электронов АЕр с неизвестным компонентом У более электроположительным переносчиком электрон-транспортной цепи В. Затем фосфат замещает окисленный переносчик

А, образуя фосформированное производное Р~У, которое передает фосфат на АДР с образованием АТР. Химическая гипотеза сопряжения хорошо объясняла экспериментальные данные по взаимозависимости транспорта электронов и образования АТР. Однако судьба атома кислорода, который неизбежно должен был отделиться от ортофосфата, чтобы образовался метафосфат-ион, не рассматривалась. Если атом кислорода присоединяется к ферменту Е или к компоненту У по типу субстратного фосфорилирования, он будет вызывать их необратимую порчу, так как нет простого способа оторвать присоединившийся атом кислорода обратное Это наглядно видно на примере различных модельных систем, построенных по типу субстратного фосфорилирования. Например, образование АТР в результате окисления различных тиоэфиров бромом (bambeth, lardy , 1969), образование АТР в результате окисления бромом фосфорилированных производных адени-на, аденозина и никотинамида (Barltrop et ai. , 1963) и другие системы, обзор которых можно найти в статье Блэкберна и Коуена ( Blackburn, Cohen , 1969). Все эти модельные системы являются системами одноразового действия.

Неспособность химической гипотезы сопряжения удовлетворительно объяснить механизм мембранного фосфорилирования вызвала появление конформационной гипотезы (Бойер, 1964; Boyer , 1977), согласно которой образование АТР связано с конформационными изменениями белковых структур, возникающих в результате транспорта электронов. Первоначально предполагалось, что в образовании АТР участвует особый сократительный белок, который сокращается в результате окислительно-восстановительных реакций в цепи электронного транспорта (Бойер, 1964):

Белок

SH перенос е , сокращение

С00Н S

Белок I + АДР + Рн ХС0 расслабление

Белок. I + Н20 СО

SH

Белок ^ + АТР ^СООН

Предлагаемая схема носила чисто умозрительный характер, так как в биохимии не известны случаи превращения механической энергии в химическую. Затем было сделано предположение, что в синтезе АТР может быть использована энергия конформационных изменений мембранной Н+-АТРазы ( Воуег , 1977):

Рн + АДР

Энергия

Энергия требуется для связывания Рн и АДР с Н^-АТРазой и для высвобождения связанного АТР. Синтез связанного АТР из Р„ и АДР, л. связанных с АТРазой, происходит самопроизвольно. Молекулярный механизм связывания Рн и АДР с Н+-АТРазой не рассматривался.

Целесообразность привлечения механической энергии конформационных изменений белковых молекул к синтезу АТР вызывает сомнение. Однако существенным шагом вперед конформационной гипотезы, по сравнению с химической, было появление в схемах образования АТР молекул воды как одного из первичных продуктов реакции. Это означало, что гидроксильная группа, отделяющаяся от ортофосфата не присоединяется к ферментам, катализирующим реакцию, а сразу входит б состав воды. Этот вывод был основан на многочисленных фактах то по обмену атомов кислорода 0 между фосфатом и водой в процессе образования АТР, полученных в лаборатории Бойера (воуег , 1977).

В 60-ые годы Митчел ( Mitchell , 1961, 1966, 1967) предложил хемиосмотическую гипотезу сопряжения, в которой предполагается, что в синтезе АТР используется энергия трансмембранной разности концентраций ионов водорода, возникающей в результате транспорта электронов по электронтранспортной цели. Образование АТР происходит при движении ионов водорода по градиенту концентраций через . мембранную Н^-АТРазу, которая и осуществляет синтез АТР. Представления о молекулярном механизме образования АТР в хемиосмотичес-кой гипотезе долгое время оставались неразработанными. Затем предположили ( Mitchell f 1985; Николе, 1985; Скулачев, 1989), что фактор Pj, входящий в состав мембранной ЕГ^-АТРазы, поддерживает ортофосфат в полностью ионизированном состоянии. При одновременной атаке ортофосфата двумя ионами водорода и ионизированной молекулой АДР образуется переходное состояние, имеющее конфигурацию тригональной бипирамиды, которое распадается с образованием молекулы воды и АТР по схеме:

СГ "О р~ р~

2Н* + ~0-Р-0~ + ~0АДР Н* + Н0-Р^~0АДР -$>• HgO + "О-Р-ОАДР О 0 0

В последнее время принято считать, что образование АТР происходит в результате конформационных изменений в мембранной Н+-АТРазе-синтазе, и за I оборот фермента образуется 3 молекулы АТР (Boyer, 1993; Weber, Senior, 1997; Скулачев, 1997а и б; Виноградов, 1997; Блюменфельд, Тихонов, 1987). Образование АТР запускается протон-движущей силой, состоящей из трансмембранного электрического потенциала и/или градиента pH. Процесс обратим, и гидролиз АТР создает протон-движущую силу. Н+-АТРаза-синтаза включает две части: фактор f , который находится на поверхности мембраны и легко экстрагируется, и фактор fq , который погружен в мембрану. Предполагается, что АТР-синтаза состоит из б^ и fq , а АТРаза из ^ .

Для подтверждения представлений о том, что образование АТР может происходить в результате конформационных изменений были сделаны опыты с изолированной Н+-АТРазой-синтазой в условиях кислотно-основного перехода. Были использованы препараты, содержащие f>j и PqH только F1 , и во всех опытах был зарегистрирован небольшой выход АТР (Блюменфельд и др., 1987; Блюменфельд, ТИХОНОВ, 1987; Creczynski-Раэа, GraberJ994; Сгесzynski-Pasa et al. ,1997). Однако возможно, что при кислотно-основном переходе активируется окислительно-восстановительная реакция, про-юходящая при участии дисульфидных связей, входящих в состав белковых молекул, как это происходит в опытах при кислотно-основном переходе с окисленным глютатионом, имеющим дисульфид-ную связь (Гончарова, 1998).

В настоящем исследовании была изучена возможность образования

АТР в цепи электронного транспорта на примере фотофосфорилирования. Для выяснения механизма реакции были использованы простые модельные системы. В связи с большой сложностью биологических процессов использование модельных систем является эффективным средством в экспериментальных исследованиях и позволяет лучше понять принципы функционирования и организации живой материи

Теренин, 1951; Курганов, Топчиева, 1991; Рубин,Шинкарев, 1984).

Необходимость исследований по образованию АТР в цепи электронного транспорта вызвана также тем, что к настоящему времени накоплено большое количество данных по значению мембранных потенциалов в функционировании живых систем (Serrano, 1989). Оказалось, что мембранные потенциалы необходимы прежде всего для нормального функционирования клеток и субклеточных органелл: транспорта неорганических ионов, продуктов и субстратов биохимических реакций, для поддержания тургора, необходимого для пространственного разграничения различных биохимических процессов, для восприятия сигналов клеточной регуляции и других аналогичных функций. В последнее время мембранные потенциалы рассматривают как материальную основу устойчивого неравновесного состояния живых клеток (Полевой, Саламатова, 1991). Сохранение значения мембранных потенциалов на стационарном уровне является важнейшей составляющей гомеостаза и сопровождается постоянной тратой энергии, в том числе энергии АТР. Поэтому можно считать, что основная функция Н^АТРазы - поддержание на постоянном уровне мембранных потенциалов за счет готового ATP, а не его синтез.

Отцравной точкой для данного исследования послужила гипотеза I

М.Кальвина (1964; Calvin , 1962) об участии хлорофилла, в образовании АТР из АДР и Рд. Предложенный им механизм был выдержан в рамках химической гипотезы сопряжения и казался маловероятным. Однако идея о том, что хлорофилл реакционного центра, например, фотосистемы П, принимает участие в фотофосфорилировании, по нашему мнению,была правильной, так как она отражала прямую зависимость процесса от света и относительно небольшую чувствительность фотофоефорилирования к понижению температуры, характерную для световых реакций. В связи с этим мы считали необходимым выяснить возможный механизм взаимодействия ортофосфата с хлорофиллом, в результате которого могло бы произойти образование АТР,с помощью модельных систем с минимальным числом компонентов, а затем проверить на хлороплаетах, используется ли такой механизм в фотофосфорилировании. На примере хлорофилла можно было бы понять возможный механизм;образования АТР в цепи электронного транспорта и составить представление о механизме образования АТР в других фосфориI лирующих участках мембранного фосформирования.

На основании анализа литературы по химии соединений фосфора и, в частности, фосфатов (Ван Везер, 1962; Корбридж, 1982; Сухо-руков и др., 1966; Хрипко, Ясников 1976), а также многочисленной литературы по мембранному фосфорилированию (Скулачев, 1969, 1972, 1989; Jagendorf , 1962; Орт, Меландри, 1987) и наших опытов по фотофосфорилированию на препаратах из фотосинтезирующих бактерий Chromatium minutissimum (Гончарова, 1969; Гончарова, Евстигнеев, 1965, 1970, 1971, 1972) и в модельных системах (Гончарова, Евстигнеев, 1979; Goncharova, Goldfeld , 1990) МЫ цришли к заключению, что ионы ортофосфата сами участвуют в транспорте электронов. Отдавая электрон акцептору - переносчику электронов в фосфорилирующем участке, ион ортофосфата через промежуточное образование фосфатного анион-радикала превращается в метафосфат-ион, теряя при этом гидроксильный радикал:

9 J нТ g ,9 АДР НО-Р-О -Ъ НО-Р-О НО* + Р-0 -—АТР

1 и о о- о

Гидроксильные радикалы могут восстанавливаться до гидроксильных ионов восстановленными переносчиками электронов, находящимися перед фосфорилирующим участком в окислительном фосфорилировании и в фосфорилирующем участке, расположенном между фотосистемой П и I в хлоропластах. В фосфорилирующем участке, расположенном в донорной части фотосистемы П, гидроксильные радикалы могут служить субстратом для выделения кислорода (Гончарова и др.,19936). Наиболее подробно в настоящей работе был исследован механизм фотофосфорилирования в донорной части фотосистемы П, и в результате проведенного исследования мы пришли к заключению, что акцеппо-видимому, тором электронов от ортофосфат-ионау"является хлорофилл реакционного центра Р680 (Гончарова и др.„ 1990, 1991, 1993а). Возможность взаимодействия активированного светом хлорофилла с ионами ортофосфата как донорами электрона была подтверждена в модельных системах, где было показано, что фотосенсибилизированный хлорофиллом перенос электрона от фосфат-ионов сопровождается образованием АТР и пирофосфата (Гончарова, Евстигнеев, 1975, 1977; Гончарова и др., 1980; Гончарова, Гольдфельд, 1985; Goncharova, Goldfeld , 1990).

Изложению экспериментальной части диссертации, представленной в трех главах, предшествует небольшой литературный обзор, где рассматриваются хорошо известные основные свойства фотофосфорили-рования и транспорта электронов в хлоропластах, которые необходимо иметь в виду при объяснении механизма образования АТР. I

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР. ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ФОТОФОСФОРИЛИРОВАНИЯ

Литература, накопленная по проблеме мембранного фосфорилиро-вания к настоящему времени, имеет огромное количество работ. Она достаточно полно представлена в монографиях В.П.Скулачева (1969, 1972, 1989). Кроме того, литература по фотофосфорилированию собрана в ряде обзорных статей специального тома, посвященного фотосинтезу, международного издания Энциклопедии по физиологии растений (Encyclopedia of Plant Physiology, v. 5 (1977): Trebst and Avron, Arnon, Junge, Carmeli, Jagendorf,Hauska and others),, а также в обзорах Ягендорфа (Jagendorf , 1962), Аврона (Avron , 1977), Аврона и Неумана (Avron, Neumann , 1968), Орта и Меландри (1987), Рубина и Кренделевой (1972) и других авторов, в том числе в обзорах на протяжении многих лет регулярно публикуемых в международных ежегодных изданиях (Arm> Kev. Biochemistry, Ann. Rev. Plant Physiology and Plant Molecular Biology, Adv. Enzymol. and others ). цель настоящего обзора - рассмотреть основные факты, характеризующие фотофосфорилирование и имеющие непосредственное отношение к настоящей работе.

I. Связь фотофосфорилирования с транспортом электронов

Впервые в работах Арнона и соавторов (Атоп et а1., 1955, . 1956, 1957, 1958, 1959; Атоп , 1955, 1956, 1960, 1961 а,в, 1977; Арнон, 1962 а, б), сообщивших об открытии фотофосфорилирования в изолированных хлороплаетах, была установлена связь фотофосфори-. лирования с транспортом электронов. В хлороплаетах транспорт электронов инициируется хлорофиллом а реакционного центра фотосистемы Д Р680 и хлорофиллом а реакционного центра фотосистемы I Р700

-1.2 -1,0 -0,8 -0,6 -0,4 ш -0.2 0 ш

10,2 +0,4 + 0,6 +0,8 + 1,0 + 1,2

Н20

Р680)* ч Фоо.

Оо-^Г

РОч гегЭг

-Цит,— г о о гни

Р700)* Ч

Пч1-Лг ч хХРв

ЫАОР*

Рис.1. Современная г-схема (Орт, Говинджи, 1987), описывающая последовательность расположения переносчиков в электрон-транспортной цепи при фотосинтезе, сопровождающемся выделением кислорода.

Обозначения: I - фотосистема I, П - фотосистема П; Гв2$2 - железо-серный центр Риске; М - комплекс, накапливающий заряды при выделении кислорода, г - донор электронов для Р680; йд - первый хиноновый акцептор электронов, - второй хиноновый акцептор электронов, А0 - молекула типа хлорофилла а; к-^ - акцептор электронов, возможно пластохинон; Рд, Р^ - железо-серные центры X, А, В. за счет энергии света, поглощенного пигментами светособирающего комплекса, включающими хлорофилл а, хлорофилл в и каротиноиды. Фотосистема П осуществляет окисление воды и восстановление плас-тохинона, фотосистема I окисляет восстановленный пластоцианин и I восстанавливает ЯАДР+. Фотосистемы II и I функционируют последовательно в цепи электронного транспорта, которую представляют с помощью z-схемы ( Hin, Bendall , i960), хорошо отражающей имеющиеся экспериментальные данные. Современное изображение z -схемы (Орт, Говинджи, 1987) представлено на рис.1. Фотосистема П и фотосистема I имеет специфические акцепторы и доноры электрона, необходимые для стабилизации происходящего в реакционных центрах разделения зарядов, и связаны через пул пластохинонов и комплекс цитохромов Bg/£, в состав которого входит железо-серный центр Риске, цитохром £ и цитохром Bg. Выделенный комплекс цитохромов Bg/£ обладает пластохинол-пластоцианин-оксидоредуктазной активностью, которая ингибируется дибромотимохиноном и гидроксихинолин-хиноном (Каплан, Арнтцен, 1987). Ферредоксин, восстановленный фотосистемой I, может участвовать в циклическом транспорте электронов через комплекс цитохромов Bg/f# Фотосистемы встроены в тилакоидные мембраны и строго ориентированы в них.

На рис.1 показано время, необходимое для осуществления отдельных реакций. Наиболее быстро транспорт электронов происходит в акцепторной части фотосистемы П и I - I и 10 пс. Дяя восстановления хлорофилла реакционного центра фотосистемы П Р680 эндогенным донором электрона требуется 20-30 не, Р700 восстанавливается значительно медленнее. Наиболее медленно транспорт электронов происходит в области пула пластохинонов и комплекса цитохромов Bg/£ - от 5 до I мс. z -схема предполагает соотношение фотосистемы П и фотосистемы

I как 1:1. Такое соотношение характерно, например, для шпината, выращенного на свету высокой интенсивности, но оно может значительно варьировать в зависимости от условий выращивания и различно у разных растений (Melis, Brown , 1980). Исследование тила-коидных мембран в области стромы и в области гран, где они собраны в стопки, показало, что граны обогащены фотосистемой П, тогда как строма и краевые области гран содержат фотосистему I (Armond, Arntzen , 1977; Andersson, Haehnel , 1982). Взаимодействие между фотосистемами, расположенными далеко друг от друга может происходить, как предполагают, путем диффузии подвижных переносчиков электрона, обеспечивающих транспорт восстановительных эквивалентов в плоскости мембраны, например, пластохинона и пласто-цианина (Орт, Говинджи, 1987).

Образование АТР из АДР и Рц, сопровождающее эндогенный транспорт электронов в хлоропластах, не велико и составляет примерно, 1-5 мкмоль эстерифицированного Рд на I мг хлорофилла в час. Добавление в реакционную смесь с хлоропластами экзогенных переносчиков электрона, например, ЯАДР+, ферредоксина, ФМН, витамина Kg, феррицианида, метилвиологена, феназинметосульфата и др., увеличивает образование АТР В десятки И СОТНИ раз (Avron, Neumann , 1968; Arnon , I960, 1977; Jagendorf , 1977). Транспорт электронов с добавленными электронными переносчиками, за исключением феназинметосульфата, сопровождается выделением кислорода в фотосистеме П. Принимая электроны, ЯАДР* и феррицианид восстанавливаются, а ферредоксин, метилвиологен, ФМН и витамин Kg передают электроны на кислород воздуха, инициируя образование перекиси водорода.

Использование ингибиторов электронного транспорта, действующих в разных местах электронтранспортной цепи хлоропластов, а также доноров и акцепторов электрона, реагирующих с различными компонентами электронтранспортной цепи, позволило обнаружить два участка, где возможно образование АТР из АДР и Рно Один участок лежит в области донорной части фотосистемы П между окислением воды и первичным акцептором электронов CL, а второй в цепи электронного транспорта между фотосистемой П и фотосистемой I и связан с транспортом электронов от пластохинона к цитохрому ( jagendorf , 1977). Эти два участка можно разделить, если с помощью ингибитора дибромтимохинона, который препятствует окислению восстановленных пластохинонов комплексом цитохромов вили диурона, инги-бирующего окисление первичного акцептора фотосистемы П заблокировать транспорт электронов между фотосистемой П и фотосистемой I. Тогда участок, катализируемый фотосистемой П, будет функционировать в присутствии акцептора электронов, принимающего электроны до места действия ингибитора, а участок, находящийся. между фотосистемами и катализируемый фотосистемой I, будет синтезировать АТР в присутствии донора электронов, поставляющего электроны в электронтранспортную цепь после места действия ингибитора, но до места образования АТР. Например, в присутствии диурона происходит выделение кислорода и образование АТР, катализируемое фотосистемой П, если акцептором электронов служит кремний-молиб-дат, принимающий электроны от фотосистемы П до первичного акцептора 0ч (Izawa, Berg, 1976; Rosa, Hall , 1976; Berg, Izawa , 1977). В присутствии диурона возможно также восстановление ЯАДР+ и образование АТР, катализируемое фотосистемой I, если донором электронов является восстановленный аскорбатом диаминодурол (Trebst, Pistorius f 1965, 1967) или 2,6-дихлорфенолиндофенол (Ort, Izawa , 1974). В присутствии дибромтимохинона возможно образование АТР, катализируемое фотосистемой П, при восстановив

НИИ п-бензохинона и 2,6-ДИМетИЛбеНЗОХИНОНа ( Trebst, Reimer ♦ 1973). Участок синтеза АТР, катализируемый фотосистемой I, можно исключить из транспорта электронов и без ингибиторов, если использовать в качестве акцептора электронов окисленный диаминодурен, принимающий электроны в области электронного транспорта, находящейся между фотосистемой П и I до цитохромного комплекса Bg/f. ' В этих опытах для прочно сопряженных тилакоидов было получено отношение Р/е2 близкое к 1,0 для каждого участка и близкое к 2,0 для ПОЛНОЙ цепи ( Reeves, Hall f 1973).

Каждая из фотосистем может катализировать образование АТР, сопровождающееся нециклическим и циклическим транспортом электронов ( Yocum , 1980; Hauska, 1980). Фотосистема П ( Yocum , 1980) может катализировать образование АТР, сопровождающееся нециклическим транспортом электронов от воды к феррицианиду через липофильный акцептор электронов ( Saha et al. , 1971), который,-проникая в мембрану, акцептирует электроны от восстановленного пластохинона и передает их на феррицианид. В качестве липофиль-ных акцепторов электрона были использованы п-фенилендиамин, ЯДДЛ'- тетраметил-п-фенилендиамин, 2,5-диметил-п-бензохинон, диаминодурен и 2,5-диаминотолуен. Фотосистему I исключали, добавляя KCJf в сочетании с ионами Hg, ингибирующими медь-содержащий донор электронов фотосистемы I - пластоцианин. Эффективность фосфорйлирования по отношению к транспорту электронов, который определяли по выделению кислорода, Р/е2, составила 0,3. В опытах по образованию АТР при циклическом транспорте электронов выделение кислорода ингибировали гидроксиламином, а в качестве акцептора электронов использовали п-фенилендиамин и JÍ,Я,JTJJf»-тетраметил-п-фенилендиамин.

Фотосистема I ( Hauska, 1980) в опытах, где фотосистему П ингибировали диуроном, катализирует образование АТР, сопровождающееся нециклическим транспортом электронов от восстановленного аскорбатом 2,6-дихлорфенолиндофенола или диаминодурена к ЯАДР+ в присутствии ферредоксина и ферредоксин~ЛАДР+-редуктазы, к метилвиологену или антрахинон-2-сульфонату, а также циклическим транспортом электронов в присутствии феназинметасульфата, пиоциа-нина и дихлорфенолиндофенола и диаминодурена без аскорбата. Отношение Р/eg для нециклического фосфорилирования в этих опытах составляло примерно 1,15.

Фотофосфорилирование так же, как и окислительное фосфорилиро-вание в митохондриях, ингибируется разобщителями, которые ускоряют электронный транспорт, отключая образование ATP ( Avraa, Neumann , 1968; Jagendorf , 1977; McCarty , 1980). Разобщители включают различные соединения, например, метиламин, Jffl^CI, жирные кислоты, различные анионы, детергенты, антибиотик грамицидин, азотистые основания. Общим их свойством, по-видимому, является то, что они могут представлять слабые кислоты. К разобщителям также относятся соединения, образующие нестабильные аденилаты (арсенат) или вызывающие гидролиз АТР, более быстрый, чем синтез. Ингибиторы транспорта энергии ингибируют и синтез ) АТР, И перенос электронов ( Avron, Neumann , 1968; Jagendorf , 1977; McCarty , 1980). К ним относятся такие соединения как флоризин, дициклогексилкарбодиимид и антибиотик Дио-9. Если к хлоропластам, у которых синтез АТР и перенос электронов отсутствуют в результате действия ингибитора транспорта' энергии, добавить разобщитель, то транспорт электронов восстанавливается. Такое же явление известно для окислительного фосфорилирования с олигомицином (Lardy et ai., 1958; Скулачев, 1969). .

Связь электронного транспорта с фотофосфорилированием нашла свое отражение в представлениях о фотосинтетичбском контроле, согласно которым фосфорилирование сопряжено с транспортом электронов и не происходит, пока нет электронного транспорта, и также электронный транспорт не происходит, пока в системе не присутствуют АДР и Рн, чтобы сделать возможным одновременное фосфорилирование. Обычно изолированные хлоропласты обладают небольшой скороi стью электронного транспорта ("базальная" скорость) в отсутствие t прибавленных АДР и Рц. Увеличение базальной скорости добавлением

АДР и Р выражают как отношение и называют "фотосинтетическим н контролем" по аналогии с дыхательным контролем в.митохондриях ( Chance, Williams , 1956). Скорость транспорта электронов определяют по восстановлению акцептора электронов:. ЛАДР+ ( Davenport , I960), феррицианида и ди- и трихлорфенолиндофенола (Avror et al. , 1958; Arnon et al. , 1958), или по выделению кислорода (West, Wiskich , 1968, 1973; Hall et al. , 197 j. Reeves, Hall , 1973).

Различают несколько состояний электронного транспорта. "Состояние 2" отражает скорость электронного транспорта в присутст-. вии электронного акцептора и неорганического фосфата, но без АДР. "Состояние 3" представляет фосфорилируюшую скорость электронного транспорта, когда к реакционной смеси добавлен АДР. "Состояние 4" отражает скорость после полного исчерпания АДР. Скорость электронного транспорта в "состоянии 4" ниже, чем в "состоянии 2", благодаря тому, что образовавшийся АТР ингибирует электронный . транспорт. Поэтому отношение фотосинтетического контроля определяется как отношение скорости электронного транспорта в "состоянии 3" к скорости в "состоянии 4". Зеленский и соавторы (1978) выделяют "состояние I", когда в реакционной смеси присутствует акцептор электронов, но нет АДР и Рй, и "состояние 5", когда

ПУРПУРНЫЕ БАКТЕРИИ

РАСТЕНИЯ

-----^

ЗЕЛЕНЫЕ БАКТЕРИИ

-1,0; -0,8 -0,6-0,4-0,20+0,2 + 0,4 +0,6+0,8-+ 1.0-+'1,2 О,

4, 3

Сукци наг J

Фио -0,61

7Т ь ь Он ч /) ь л пх

РеЗ

-{

Р680 1,1

Хл

X 0,73 ^ 7 ^ БХл|

-

Рой -0,55 Зг ь ь

РоЭ

0,16 Р840

Ров

С 0,16

Р840 0,24

Рис.2. Схемы электронного транспорта у пурпурных (серных и несерных ) бактерий, растений и зеленых (серных) бактерий (Рейт,1987).

В прямоугольных рамках - компоненты мембранных белковых комплексов, в кружках - растворимые или периферически расположенные компоненты. Цифры у некоторых символов указывают величины окислительно-восстановительных потенциалов для пурпурных бактерий ЕЗюйорзеийотопав зр*1аего1йеа И зеленых бактерий СЬ1огоМит

Ит1со1а # т

Б - первый возбужденный еинглетный уровень первичного донора электронов Р; Р870, Р680, Р700, Р840 - первичные доноры электронов реакционных центров фотосинтеза (цифры указывают максимум поглощения в нанометрах). Ре5 - железо-серные центры; в, с, £ -цитохромы в, с, X» соответственно; С^, С^^ - высоко- (вп) и низко- (нп) -потенциальные цитохромы с-типа, связанные с реакционным центром. Эти компоненты обведены прерывистой линией, так как встречаются не у всех пурпурных бактерий. и - высоко- и низкопотенциальные формы "первичного" (хинонового) акцептора в ФС ] $2~ - сульфид; «$2°32~ ~ тиосульфат; Т- донор электронов для Р680. реакционная смесь содержит разобщитель, при этом скорость выделения кислорода максимальна, а фосфорилирования нет. Отношения фотосинтетического контроля составляют величины 2 -5,7 ( West, Wiskich f 1968), 6,6 ( West, Wiskich, 1973) и 4-6 ( Hall et al,, 1971).

Цепь электронного транспорта в фотосинтетических мембранах цианобактерий так же, как у водорослей и высших растений, включает две фотосистемы. Фотосинтетические мембраны пурпурных и зеленых бактерий содержат только одну фотосистему. На рис. 2 представлены для сравнения цепи электронного транспорта пурпурных и зеленых бактерий и хлоропластов (Рейт, 1987). Фотосистема пурпурных бактерий, серных и несерных, например, рода Chroma tium, Bhodopseudomona s, Rhodospirillum , аналогична фотосистеме П хлоропластов, а фотосистема зеленых серных бактерий, например, . рода Chiorobium, Chioropseudomonas , аналогична фотосистеме I. Первичным акцептором электронов в фотосистеме I и у зеленых фотосинтезщ)ующих бактерий служит, соответственно, хлорофилл и бактериохлорофилл. В фотосистеме П хлоропластов и у пурпурных бактерий первичным акцептором электронов являются безмагниевые производные хлорофилла - феофитин и бактериофеофйтин. Следует отметить, что наличие феофитина в акцепторной части фотосистемы . П хлоропластов коррелирует с присутствием специфического эндогенного донора электронов, который восстанавливает хлорофилл реакционного центра в течение 35 не (рис.1). По аналогии можно предполагать, что такой же донор электронов должен быть и у пурпурных бактерий.

Цепь электронного транспорта у пурпурных и зеленых бактерий, имеет, по-видимому, один участок образования АТР (Орт, Меландри, 1987), а у фотоеинтезирующих бактерий, являющихся факультатив

НЫМИ анаэробами (рода Khodopseudomonas, Hhodospirillum ) одни и те же переносчики электронов могут участвовать в процессах фотосинтеза И дыхания ( Baccarini-Melandri,; Zannoni , 1978; Кондратьева и др., 1989).

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Гончарова, Наталья Владимировна

ВЫВОДЫ

1. На хроматофорах и хроматофорных фрагментах из фотосинте-ЗИрующеЙ пурпурной серобактерии СЬгота-Ьллш т1пи-Ь1аз1тшп установлено, что фотофосфорилирование связано с пигментной системой и сопровождается незамкнутым потоком электронов, который зависит от ортофосфата.

2. Показано, что продуктами окисления фосфата при электролизе являются моно- и диперфосфаты и пирофосфат. Общим предшественником этих соединений является фосфатный анион-радикал.

3. Сформулирована рабочая гипотеза, согласно которой ключевым соединением в синтезе АТР в фотофосфорилировании является анион-радикал ортофосфата. Последний распадается с образованием метафосфат-иона, фосфорилирующего АДР до АТР, и гидроксиль-ного радикала, судьба которого может быть различной в разных фосфорилирующих участках.

4. Установлено в модельных системах, что фосфат реагирует на свету с хлорофиллом как донор электронов. Процесс сопровождав-] ся образованием пирофосфата в спиртовых растворах хлорофилла и АТР в водных растворах, содержащих адсорбаты хлорофилла на хроматографической окиси алюминия или окиси кремния.

5. Показано образование АТР в модельной системе, содержащей каталазу, перекись водорода, АДР и ортофосфат, и образование АТР, аргининфосфата, креатинфосфата и пирофосфата в модельной системе, содержащей пероксидазу, перекись водорода, аскорбат, ортофосфат и соответствующий акцептор метафосфат-иона.

6.Установлено на основании изучения зависимости транспорта электронов через ФС П хлоропластов от эндогенного фосфата и исследования спектров ЭПР хлоропластов при температуре 77 К, что хлорофилл реакционного центра ФС П Р680 может реагировать неорганическим сУфосфатом как с донором электронов.

7. Показано при импульсном режиме освещения, что образование АТР в хлоропластах происходит на каждую вспышку света. Одновременно происходят изменения в составе каротиноидов, которые коррелируют с выделением кислорода.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

В диссертационной работе представлены модельные системы на образование АТР из АДР и ортофосфата, которые были созданы нами на основании исследования фотофосфорилирования на фрагментах хроматофоров и хроматофорах фотосинтезирующей пурпурной серобактерии Chroma-tium minutissiinum . Это исследование позволило выявить свойство ионов ортофосфата в процессе образования пирофосфатных связей отдавать электрон различным акцепторам электронов, в том числе возбужденному светом хлорофиллу. Электронодонорные свойства ионов ортофосфата были проверены в опытах по окислению ионов ортофосфата при электролизе и подтверждены анализом литературы по химии фосфатов. Свойство ионов ортофосфата отдавать электрон, превращаясь в анион-радикал, который затем распадается с образованием гидроксильного радикала и метафосфат-иона, фосфорилирующего аденозинфосфаты и другие соединения, было положено в основу модельной системы с хлорофиллом, реагирующим с ионами ортофосфата как с донорами электрона в процессе фотохимической реакции.

Модельные системы с хлорофиллом были подробно изучены. Были использованы различные конечные акцепторы электрона -метиловый красный и кислород воздуха, различные акцепторы метафосфат-иона - аденозинфосфаты, ортофосфат, образующий после фосфорилирования пирофосфат, и аргинин, образующий аргинин-фосфат. Опыты проводили в спиртовых растворах хлорофилла и в водной среде с адсорбатами хлорофилла на окиси алюминия и окиси кремния. В спиртовых растворах при 77 К был зарегистрирован сигнал ЭПР фосфатного анион-радикала, образующегося на свету в результате взаимодействия ионов ортофосфата с хлорофиллом. Выход реакции по образованию фосфорилированных соединений определяли различными методами: убыль ортофосфата в реакционной среде - колориметрическим методом, образование пирофосфата и фосфорилирование аденозинфосфатов - методом буя? мажной хроматографии, включение Р во вновь образующиеся продукты радиоактивным методом и образование АТР - хемилюминесцен-тным методом с люциферин-люциферазой. Как фотосенсибилизаторы в модельных системах были использованы различные фотосинтетические пигменты. Кроме того, образование АТР было показано в модельных системах, продуцирующих активные формы кислорода, которые также акцептируют электрон от ионов ортофосфата, - с каталазой и HgOg-» образующими синглетный кислород, и с перо-ксидазой, HgOg и аскорбатом, образующими гидроксильные радикалы.

Созданные нами модельные системы дают простой путь синтеза пирофосфата и АТР, который может происходить в отсутствие специфических ферментов. Таким путем образование пирофосфата и АТР могло происходить в условиях предбиологической эволюции в процессе происхождения жизни на Земле.

В последующей работе модельная система с хлорофиллом была использована в опытах с хлоропластами для предсказания и выявления ранее неизвестных свойств фотосинтетического транспорта электронов и фотофосфорилирования. Был обнаружен целый ряд новых фактов, которые оставались вне поля зрения исследователей, например зависимость транспорта электронов от эндогенного ортофосфата, взаимодействие ионов ортофосфата с хлорофиллом реакционного центра фотосистемы П Р680, существование комплекса между хлорофиллом и ионами ортофосфата, образование АТР на отдельные вспышки света с одновременным изменением в составе каротиноидов и др. Полученные факты свидетельствуют о том, что образование АТР в мембранном фосфорилировании, по-видимому, может происходить в цепи электронного транспорта независимо от Н+-АТРазы.

Исследования, выполненные на биологических объектах в рамках модельной системы, учитывают только некоторые факторы, являющиеся основными с точки зрения данной модельной системы, поэтому получаемая информация может быть неполной. Однако в условиях большой сложности природных систем такой подход представляется вполне оправданным.

Проведенное исследование имеет теоретическое значение для понимания механизма фотофо сформирования и фотосинтеза. Кроме того, обнаруженный в работе факт, что повреждение реакционных центров фотосистемы I и П в результате освещения при пониженных температурах связано с отсутствием эндогенного ортофосфата в хлоропластах из-за его плохой проницаемости через мембраны при этих температурах, по-видимому, может объяснить причины повреждения фотосинтетического аппарата при низких температурах в природных условиях и подсказать подходы в селекции растений при получении сортов для возделывания в северных районах.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Гончарова, Наталья Владимировна, 1998 год

1. АЛЬТШУЛЕР С.А., КОЗЫРЕВ Б.М., 1961. Электронный парамагнитныйрезонанс. ФИЗМАТГИЗ, М., 368 с.

2. АНДРЕЕВА Т.Ф., ПЕРСАНОВ В.М., 1970. Влияние продолжительностифосфорного голодания на интенсивность фотосинтеза и рост листьев в связи с продуктивностью конских бобов. Физиол. рас тений, т. 17, » 3, с. 478-484.

3. АРНОН Д., 1962а. Фотосинтетическое фосфорилирование и единаясхема фотосинтеза. Тр. У Междунар. биохим. конгресса, симпозиум У1, с. 208-242.

4. АРНОН Д., 19626. Хлоропласты и фотосинтез. В кн.: Структура ифункция фотосинтетического аппарата, с. 181-236, ИЛ, М.

5. БЕНИНА P.M., КРАСНОВСКИЙ A.A., 1970. Фотофосфорилирующая активность при различных методах разрушения хлоропластов. Биохимия, т.35, № I, с.132-139.

6. БЕЛИЦЕР В.А., ЩЕЛКОВА Е.Т., 1939. О механизме фосфорилирования, сопряженного с дыханием. Биохимия, т. 4, Ш 5, с.516-535

7. БЕРЖЕРОН Дж. , 1962. Хроматофоры бактерий. В кн. : Структура ифункция фотосинтетического аппарата, с. I3I-I43, ИЛ, М.

8. БЛЮМЕНФЕЛЬД Л.А., ТИХОНОВ А.Н., 1987. Возможный механизм образования АТФ в энергопреобразующих биологических мембранах. Биофизика, т. 32, В 5, с. 800-812.

9. ВАН ВЕЗЕР Дк. Р., 1962. Фосфор и его соединения. ИЛ, М.,687 с.

10. ВАСИЛЬЕВА Л.Ю., 1997. Роль каротиноидов в фотосинтетическом аппарате. Биофизика, т. 42, № I, с. 156-159.

11. ВЕРТЦ Дж., БОЛТОН Дж., 1975. Теория и практические приложенияметода ЭПР. Мир, М., 548 с.

12. ВИНОГРАДОВ А.Д., 1997. Пол Бойер и Джон Уокер (химия).

13. Биохимия, т. 62, № 12, с. I70I-I702.

14. ВИНОГРАДОВ А.П., ТЕЙС Р.В., 1941. Изотопный состав кислородаразного происхождения (кислород фотосинтеза, воздуха, (Х^, Н20). Доклада АН СССР, т.ЗЗ, № 9, с. 497-501.

15. ВЛАДИМИРОВ Ю.А., ЛИТВИН Ф.Ф., 1964. Практикум по общей биофизике. Фотобиология и спектральные методы исследования. Высш. школа, М., 210 с.

16. ВЫДДИНСКИЙ Т. Ж., 1987. Выделение кислорода цри фотосинтезе.

17. В кн.: Фотосинтез под ред. Говинджи, т.1, с. 633-679.

18. ГАВРИЛЕНКО В.Ф., ЛАДОГИНА М.Е., ХАНДОБЙНА Л.М., 1975. Большойпрактикум по физиологии растений. Высш. школа, М., с.198.

19. ГАЛУТВА O.A., КУЗНЕфВА Т.А., НЕКРАСОВ Л.И., 1979. Фотосенсибилизированное хлорофиллом восстановление метилового красного в растворах детергента. Биофизика, т. 24, № I, с. ,5-8.

20. ГЕРАСИМЕНКО В.В., ГОЛЬДФЕЛЬД М.Г., ХАНГУЛОВ C.B., АНДРЕЕВА

21. Н.Е., БАРЫНИН В.В., ГРЕБЕНКО А.И., 1989. Марганец, гем и каталазная активность фотосинтетических мембран. Биофизика, т. 34, $ 4, с. 618-622.

22. ГИНОДМАН Л.М., 1964. Хроматография белков на ионообменникахи фракционирование смесей, содержащих белки, на колонках с еефадекеом. В кн. : Современные методы в биохимии, с. 37.

23. ГОЛЬДФЕЛЬД М.Г., 1982. Парамагнитные центры электрон-транспортной цепи фотосинтеза высших растений. Биофизика, т. 27, № 6, с. 954-965.

24. ГОЛЬДФЕЛЬД М.Г., ГОНЧАРОВА Н.В., 1989. Армированные липосомыи происхождение живых систем. Журнал Всееоюзн. Хим. общества им. Д.И.Менделеева, т. 34, $ 3, с. 386-394.

25. ГОЛЬДФЕЛЬД М.Г., ДМИТРОВСКИЙ Л.Г., БЛЮМЕНФЕЛЬД Л.А., 1978а.

26. Эффективность фотофосфорилирования в хлоропластах в стационарном и импульсном режимах освещения. Молекуляр. биология, т. 12, № I, 179-190.

27. ГОЛЬДФЕЛЬД М.Г., ДМИТРОВСКИЙ Л.Г., БЛЮМЕНФЕЛЬД Л.А., 19786.

28. Температурная зависимость фотофосфорилирования в хлороплас-тах при импульсном возбуждении и механизм сопряжения. Молекулярная биология, т.12, № 4, с. 857-862.

29. ГОЛЬДФЕЛЬД М.Г., МИКОЯН В.Д., СУСКИНА В.И., ТИМОФЕЕВ В.П.,

30. Шапиро А.Б., 1980. Температурная зависимость скорости реакции Хилла и структурно-кинетические корреляции в хлоро-пластах. Физиол. растений, т. 27, В 6, с. II43-II53.

31. ГОНЧАРОВА H.B., 1969. О механизме фотофосфорилирования в

32. Chromatium minutissimom . П Всесоюзный биохим. съезд, тезисы секционных сообщений, 19 секция, с. 22-23.

33. ГОНЧАРОВА H.B., 1981. Фотосенсибилизированное хлорофилломпотребление неорганического фосфата в водно-спиртовых растворах. Биохимия, т. 46, Ä I, с. 16-21.

34. ГОНЧАРОВА. H.B., 1993. Образование АТР в модельной системе сцитохром с-оксидазой. Известия РАН, серия биол., № 2, с. I9I-I99. ~

35. ГОНЧАРОВА H.B., 1998. Образование АТФ при кислотно-основном переходе в модельной системе с окисленным глютатио-ном. Известия РАН, серия биол., в печати.

36. ГОНЧАРОВА Н.В., ГОЛЬДФЕЛЬД М.Г., 1983. Влияние эндогенногофосфата на транспорт электронов в хлоропластах. Биохимия, т. 48, № 5, с. 725-731.

37. ГОНЧАРОВА Н.В., ГОЛЬДФЕЛЬД М.Г., 1985. Фотоиндуцированныесопряженные реакции фосфата и метилового красного в спиртовых растворах хлорофилла. Биохимия, т. 50, № I, с. 148-153.

38. ГОНЧАРОВА Н.В., ГОЛЬДФЕЛЬД М.Г., 1988. Изменение спектрапоглощения хлоропластов при потреблении эндогенного фосфата. Биохимия, 53, № 5, с. 747-752.

39. ГОНЧАРОВА (ЮШКОВА) Н.В., ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., 1965. Об условияхфотофосфорилирования в экстрактах из анаэробной серобактерии Chromatium . Биохимия, Т. 30, № 6, с. 1245-1250.

40. ГОНЧАРОВА Н.В., ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., 1970. Методические аспектыисследования фотофосфорилирования на бесклеточных препаратах фотосинтезирующих бактерий. В сб.: Методы исследования фотофосфорилирования, с. 49-68.

41. ГОНЧАРОВА Н.В., ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., 1971. Об участии феназинметосульфата в фотофосфорилировании на бесклеточных препаратах Chromatium minutissimum и возможном механизме фотофосфо-рилирования. Биохимия, т. 36, № 2, с. 3II-32I.

42. ГОНЧАРОМ Н.В., ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., 1972. Фотофосфоршшрущаяактивность фрагментов, полученных после разрушения хромато-форов Chromatium minutissimum ультразвуком. БИОХИМИЯ, т. 37, В I, с. 221-226.

43. ГОНЧАРОВА Н.В., ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., 18776. Фосфоршшровакие црикислотно-основном переходе в модельной системе, содержащей хлорофилл. Доклады АН СССР, т. 235, I, с. 220-223.

44. ГОНЧАРОВА Н.В., ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., 1979. Электронное строениефосфатов в связи е проблемой синтеза и использования АТФ. Биофизика, т. 24, $ I с.9-14.

45. ГОНЧАРОВА Н.В., ГОЛЬДФЕЛЬД М.Г., ДМИТРОВСКИЙ Л.Г., 1980а.

46. Фотофосфорилирование при участии адсорбированного хлорофилла, разделение световой и темновой стадий. Биохимия, т.45, № 8, с. I352-1360.

47. ГОНЧАРОВА Н.В., ГОЛЬДФЕВД М.Г., МАСИН0ВСКИЙ З.Б., ДМИТРОВ

48. СКИЙ Л.Г., САМОЙЛЕНКО A.A., 19806. Фосфорилирование при участии пероксидазы. Доклады АН СССР, т. 251, № 3, с. 734738.

49. ГОНЧАРОВА Н.В., ЧЕТВЕРИКОВ А.Г., ЛАДЫГИН В.Г., 1990. Фотовосстановление феррицианида хлоропластами в условиях недостатка эндогенного неорганического фосфата. Известия АН СССР, серия биол., № I, с. 84-90.

50. ГОНЧАРОВА Н.В., БИНЮКОВ В.И., ТИХОНОВ А.Н., 1991. Влияниенеорганического фосфата на спектры ЭПР хлоропластов. Биофизика, т. 36, № I, с. 97-101.

51. ГОНЧАРОВА Н.В., ГОЛЬДФЕЛЬД М.Г., БИНЮКОВ В.И., 1993а. Образование фосфатного анион-радикала в фотосистеме П хлоропластов. Известия РАН, серия биол., № 5, с.645-651.

52. ГРИБОМ З.П., ЕВСТИГНЕЕМ Р.П., МИРОНОВ А.Ф., КАШИН Л.П.,

53. ЛУЗГИНА В.Н., ПИСКУНОВ А.К., 1963. Исследование электронного парамагнитного резонанса триплетного состояния порфи-ринов и ароматических аминокислот. Биофизика, т. 8, $ 5, с. 550-555.

54. ДМИТРОВСКИЙ Л.Г., ГОЛЬДФЕШЬД М.Г., 1977. Фотофосфоршшрование,сопряженное с реакциями переноса электрона на различных участках электронтранспортной цепи. Доклады АН СССР, т.235, Л I, с. 224-227.

55. Доман Н.Г., Чернядьев И.И., 1970. Ассимиляция монокарбоновыхорганических соединений фото- и хемосинтезирующими микроорганизмами. Успехи микробиол., т. 6, с.3-18.

56. ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., 1963. О механизме фотосенсибшшзирующегодействия хлорофилла. Биофизика, т. 8, В 6, с. 664-676.

57. ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., 1966. Исследование фотосенсибилизации окислительно-восстановительных реакций хлорофиллом и его аналогами электрометрическими методами. В кн.: Элементарные фотопроцессы в молекулах, с. 243-266, Наука, М.-Л.

58. ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., 1967. Механизм фотосенсибилизации хлорофиллом. В кн.: Биоэнергетика и биологическая слектрофотометрия, с. I4I-I48, Наука, М.

59. ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., ГАВРШЮМ В.А., i960. О способности хлорофилла к фотосенсибилизации окислительно-восстановительных реакций в адсорбированном состоянии. Биофизика, т. 5, $ 5, с. 599-608.

60. ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., ГАВРЙЛОМ В.А., КРАСНОВСКИЙ A.A., 1950.

61. Влияние посторонних молекул на спектр поглощения и флуоресценцию фталоцианина магния и хлорофилла в растворе. Доклады АН СССР, т. 70, Л 2, с. 261-264.

62. ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., САДОВНИКОМ H.A., КОСТИКОВ А.П., ГРИБОМ З.П.,

63. КАШИН Л.П., 1971. Зависимость сигнала электронного парамагнитного резонанса при фотоокислении хлорофилла хиноном от кислотности среды. Биофизика, т. 16, № 3, с. 431-436.

64. ЖАГАТ P.A., КАРСАКЕЕИЧ A.C., 1977. Иммобилизация ферментовна силикатных носителях. Успехи биол. химии, т. 18, с.140-161, Наука, М.

65. ЗЕЛЕНСКИЙ М.И., МОГИЛЕВА Г.А., САХАРОВА О.В., 1978. Фосфатакцепторный контроль и стехиометрия фосфорилирования в изолированных хлоропластах. Успехи соврем, биол., т. 85, Jfc I, с. 33-49.

66. ИВАНОВ И.Д., ДЕМИНА Н.С., 1968. Связь между процессом выделения молекулярного водорода и фосфорилирования в клетках Chromatium minutissimum . Доклады АН СССР, т. 180, Л? I, с. 223-224.

67. КАЛЬВИН М., 1964. Возможные пути эволюции фотосинтеза и конверсии квантов. В кн.: Горизонты биохимии, с. 24-48,Мир, М.

68. КАПЛАН С., АРНТЦЕН Ч.Дд., 1987. Структура и функция фотосинтетических мембран. В кн.: Фотосинтез под ред. Говинджи, т. I, с. 162-265, Мир, М.

69. КАРНАУХОВ В.Н., 1988. Биологические функции каротиноидов.1. Наука, М., 241 с.

70. КАЮШИН Л.П., БРЖВВШЯ О.Н., НЕДЕЛИНА О.С., ШЕКШЕЕВ Э.М.,1979. Исследование митохондрий в основных метаболических состояниях при различных уровнях активности АТФ-синтетазы методом ЭПР, Биофизика, т.24, & 2, с. 248-253.

71. КИРБИ А., УОРРЕН С., 1974. Органическая химия фосфора. Мир,1. М., 404 с.

72. КОЛЕСНИКОВ М.П., ЕГОРОВ И.А., 1977. Порфирины в ювенильномвулканическом пепле. Доклады АН СССР, т. 234, Л I, с.219-222.

73. КОЛЕСНИКОВ М.П., ВОРОНОВА Н.И., ЕГОРОВ И.А., 1979. Металлопорфирины и протеиноиды в связи с проблемой химической эволюции на Земле. Доклады АН СССР, т. 249, J& 4, с. 10081012.

74. КОМИССАРОВ Г.Г., ПТИЩН Г.А., 1993. Влияние Н202 на фотосинтетическое выделение кислорода. Доклады РАН, т. 329, № 5, с. 661-662.

75. КОМИССАРОВ Г.Г., ГАВРШЮВА В. А., НЕКРАСОВ Л.И., КОБОЗЕВ Н.й.,

76. ЕВСТИГНЕЕВ В.Б., 1964. О фотосесибилизирующей способности адсорбированного каротина. Доклады АН СССР, т. 155, № 5, с. II94-II97.

77. КОНДРАТЬЕВА E.H., 1963. Фотосинтезирующие бактерии. Изд.

78. Академии наук СССР, м., 316 с.

79. КОНДРАТЬЕВА E.H., 1972. Фотосинтезирующие бактерии и бактериальный фотосинтез. Изд. МГУ, М., 76 с.

80. КОНДРАТЬЕВА E.H., МАКСИМОВА И.В., САМУИЛОВ В.Д., 1989. Фототрофные микроорганизмы. Изд. МГУ, 376 с.76* КОНДРАШОВА М.Н., МИРОНОВА Г.Д., 1971. Необходимость кислорода для фосфорилироЕания АД# в условиях цианидного блока. Биохимия, т. 36, № 4, с. 864-866.

81. К0РЖЯ1ЕНК0 Г.А., 1986. Влияние феррицианида на образованиелютеин-5,6-эпоксида в изолированных хлоропластах. Физиол. растений, т. 33, гё 6, с. 1069-1077.

82. КОРНЮШЕНКО Г.А., САПОЖНИКОВ Д.И., 1969. Методика определениякаротиноидов зеленого листа с помощью тонкослойной хроматографии. В сб. : Методы комплексного изучения фотосинтеза, Изд. ВИР, Л., с. I8I-I93.

83. КОРЕРИДЕ Д., 1982. Фосфор. Основы химии, биохимии, технологии.1. Мир, М., 680 с.

84. КОСОВЕР Э., 1964. Молекулярная биохимия. Мир, М., 336 с.

85. КОТЕЛЬНИКОВА A.B., ДОШДОВА Е.Л., СОЛОМАТИНА В.В., 1959. Разделение аденозинфосфорных кислот при помощи отечественных анионитов. Биохимия , т. 24, tè 2, с. 215-221.

86. КРАСНОВСКИЙ A.A., 1966. Фотохимия хлорофилла и его аналогов.

87. В кн.: Элементарные фотопроцессы в молекулах, с. 213-242, Наука, М.-^Л.

88. КРАСНОВСКИЙ A.A.,мл., 1986. Синглетный кислород в фотосинтезирующих организмах. Журнал Всесоюзного Хим. общества им. Д.И.Менделеева, т. 31, Я 6, с. 562-567.

89. КРАСНОВСКИЙ A.A., БРИН Г.П., 1968. Нарушение реакции Хилладействием нагревания, растворителей и детергентов; условия реактивации. Доклады АН СССР, т. 179, № 3, с. 726-729.

90. КРАСНОВСКИЙ A.A., БРИН Г.П., 1973. Фотовосстановление метилвиологена, сенсибилизированное неорганическими полупроводниками. Доклады АН СССР, т. 213, № 6, с. I43I-I434.

91. КРАСНОВСКИЙ A.A., ПАКШИНА Е.В., 1963. Сравнительное изучениеобразования феофитинов из хлорофилла и его аналогов в темноте и при освещении. Доклады АН СССР, т. 148, 1 4, с.935-938.

92. КРАСНОВСКИЙ A.A., УМРЮШНА A.B., 1972. Абиогенное образованиепорфирина, хлорина и бактериохлорина. Доклады АН СССР, т. 202, В I, с. 221-224.

93. КРАСНОВСКИЙ A.A., БРИН Г.П., ЛУГАНСКАЯ А.Н., НИКАНДРОВ В.В.,1979. Фотосенсибилизация окислительно-восстановительных реакций сульфидом кадмия. Доклады АН СССР, т.249,11 4,с.896-899.

94. КУРГАНОВ Б.И., ТОПЧИЕВА И.Н., 1991. Проблемы биошшетической химии. Биохимия, т. 56, $ II, с. 1946-1959.

95. ЛАДЫГИН В.Г., 1970. Пигментные мутанты Chiamydomonas reinhardii Dang. , индуцированные Ji-нитрозоэтилмочевиной и ультрафиолетовыми лучами. Генетика, т. 6, № 3, с.42-50.

96. ЛАДЫГИН В.Г., КЛИМОВ В.В., ШУВАЛОВ В.А., ТАГЕЕВА C.B., 1976,

97. Характеристика фотохимических реакционных центров трех типов «мутантов Ch.lamydomonas reinhardii С неактивными фотосистемами. Физиол. растений, т. 23, В 4, с. 681-689.

98. ЛЕВИН Я.А., ВОРКУНОВА Е.И., Гемолитическая химия фосфора.1. Наука, М., 320 е., 1978.

99. ЛЕНИН,ЩЕР А., 1974. Биохимия. Молекулярные основы структурыи функций клетки. Мир, М., 958 с.

100. ЛЕНИЩЩЕР А., 1985. Основы биохимии,в трех томах. Мир, М.

101. ЛОШАДКИН H.A., 1964. Механизм нуклеофильного замещения утетраэдрического атома фосфора. В кн.: 0*Брайн Р. "Токсические эфиры кислот фосфора", с. 457-609, Мир, М.

102. МАНОЙЛОВ С.Е., 1967. О роли каталазы в процессах тканевогодыхания. В кн.: Митохондрии. Биохимия и морфология, Наука, М., с. 61-68.

103. МАНОЙЛОВ С.Е., 1971. Биохимические основы злокачественногороста. Изд. Медицина, Л.

104. МАРКОВСКИЙ А.Л., КАНИВЕЦ Н.П., ВАСИЛЕНОК Л.И., ЯСНИКОВ A.A.,1989. Синтез АТФ, сопряженный с окиелительно-восстанови-тельными реакциями цитохрома с. Доклады АН Укр.ССР, серия Б, № 8, с. 38-41.

105. МИРОНОВ Г.П., МИРОНОВА Г.Д., КОНДРАТОМ М.Н., 1973. Тиолы,дисульфиды и перекисные соединения при окислительном фосфорилировании. В кн. : Митохондрии. Биохимия и ультраструктура, с. 41-44, Наука, М.

106. МОЛОТКОВСКИЙ Ю.Г., ДЗЮБЕНКО B.C., 1970. Стимулирующее влияние К* и #а+ на светозависимые реакции изолированных хлороштстов. Физиол. растений, т. 17, $ 2, с. 280-288.

107. МОСКАЛЕНКО A.A., 1990. Изоляция стабильных реакционныхцентров фотосистемы П. Биол. мембраны, т. 7, № 7, с. 736-741.

108. Г04. НЕДЕЛИНА О.С., 1989. Редокс-катализ в активации синтеза АТФ в окислительном фосфорилировании. Автореферат докт. диссертации, Институт химической физики РАН, 41 с.

109. НЕЩЕЛИНА О.С., БРЖЕВСКАЯ О.Н., КАШИН Л.П., I98X. Свободнорадикальный механизм синтеза аденозинтрифосфата в окислительном фосфорилировании. Изд. ВИНИТИ, Институт химической физики АН СССР, М., 51 с.

110. НИКОЛС Д.Дд., 1985. Биоэнергетика. Введение в хемиосмотичеекую теорию. Мир, М., 190 с.

111. ОРТ Д.Р., ГОВИЩЩИ, 1987. Общие представления о преобразовании энергии при фотосинтезе. В кн.: Фотосинтез, под ред. Говинджй, T.I, с. 8-89, Мир, М. 10а ОРТ Д.Р., МЕЛАНДРИ Б.А., 1987. Механизм синтеза АТР. В кн.:

112. ПАКШИНА E.B., ЛЕБЕДЕВ H.H., ЛАДЫГИН В. Г., КЛИМОВ В.В.,

113. КРАСНОВСКИЙ A.A., 1990. Феофитин в мутантах ciiiamidomonas reinhardii и в препаратах мембран, содержащих ФС П. Физиол. растений, т. 37, * I, с. 47-53.

114. КОМИССАРОВ Г.Г., 1988. Влияние биоантиоксиданта на выделение кислорода хлореллой при импульсном освещении.

115. Известия АН СССР, сер. биол. $ 6, с. 939-942. IIS. ШЖЬМАН Б., ПЮЛЬМАН А., 1965. Квантовая биохимия. Мир, М., 654 с.

116. РАБИНОВИЧ Е., 1953. Фотосинтез, т. 2, ИЛ, М., 652 с.

117. РЕЙТ К.А., 1987. Современное состояние исследований по фотосинтезу. В кн.: Фотосинтез под ред. Говинджи, т. I, с. 108 161, Мир, М.

118. РИХИРЕМ Г.Т., ГРИБОМ З.П., КАЮШИН Л.П., УМРИХИНА A.B.,

119. РУБИН А.Б., КРЕНДЕЛЕМ Т.Е., 1972. Фотосинтетический перенос электронов и сопряженные с ним процессы фосфорилирования у растений. Успехи современной биологии, т. 73, $ 3, с. 364- 385.

120. РУБИН А.Б., ШИНКАРЕВ В.П., 1984. Транспорт электронов вбиологических системах. Наука, М., 320 с.

121. САМУИЛОВ В.Д., 1997. Фотосинтетический кислород: роль Н202. Биохимия, т. 62, № 5, с. 531-534.

122. САПОЖНИКОВ Д.И., АЛХАЗОВ Д.Г., ЭЙДЕЛЬМАН З.М., БАЖАНОВА Н.В.

123. ЛЕМБЕРГ И.Х., МАСЛОМ Т.Г., ГИРШИН А.Б., ПОПОВА И.А., СААКОВ B.C., ПОПОМ О.Ф., ШИРЯЕМ Г.А., 1961. Бот. журн.,т. 46, В 5, с. 673-676.

124. САПОЖНИКОВ Д.И., КУТЮРИН В.М., МАСЛОМ Т.Г., УЛУБЕКОМ М.В.,

125. НАЗАРОВ Н.М., АРТАШШНА И.Ю., СЕМЕНКЖ К.Г., 1967. Доклады АН СССР, т. 175, & 5, с. II82-II85.

126. СКУЛАЧЕВ В.П., 1969. Аккумуляция энергии в клетке. Наука,1. М., 440 с.

127. СКУЛАЧЕВ В.П., 1972. Трансформация энергии в биомембранах.1. Наука, М., 204 с.

128. СКУЛАЧЕВ В.П., 1989. Энергетика биологических мембран. Наука1. М., 565 с.

129. СКУЛАЧЕВ В.П., 1997а. Эволюция биологических механизмовзапасания энергии. Соросовский образовательный журнал, № 5, с. 11-19.

130. СКУЛАЧЕВ В.П., 19976. Все нобелевские лауреаты 1997 годапо химии, физиологии и медицине биохимики. Биохимия, т. 62, Ш 12, с. 1700.

131. СУХ0РУК0В Б.И., КИРПИЧНЙКОВА Н.П., БЛЮМЕНФЕЯЬД Л.А., ЗЕНИН

132. C.B., 1966. Взаимодействие фосфатов с электронными акцепторами. Биофизика, т. II, Л 3, с. 526-528.

133. ТЕЙЛОР Дж., 1956. Выделение белков. В кн. : Белки, под ред.

134. Г.Нейрата и К.Бейли, т. I, с. 5, ИЛ, М.

135. ТЕРЕНИН А.Н., 1951. Фотохимия хлорофилла и фотосинтез.

136. У1 Баховские чтения, Изд. Академии наук СССР, 23 с.

137. ТУЕВА О.Ф., 1966. Фосфор в питании растений. Наука, М., 296с.

138. УОЛД Дж., 1964. Почему живое вещество базируется на элементах второго и третьего периодов периодической системы? Почему фосфор и сера способны к образованию макроэргичес-ких связей? В кн. : Горизонты биохимии, с. I02-II3, Мир, М.

139. ХОЛМОГОРОВ В.Е., БАРАНОВ Э.В., ТЕРЕНИН А.Н., 1963. Исследование методом ЭПР сенсибилизации фотореакции дегидрирования спиртов при 77 К. Доклады АН СССР, т. 149, J& I, с. 142 -145.

140. Х0ТЧЕНК0В В.П., ДРОЗДОВА H.H., КРАСНОВСКИЙ A.A., 1987. Молекулярная организация реакционных центров фотосинтезирую-щих бактерий. Биофизика, т. 32, tè 2, с. 359-368.

141. ХРИПКО С.С., ЯСНИКОВ A.A., 1976. Об образовании пирофосфатной связи в реакции фосфорнокислого серебра с цистеином. Доклады АН СССР, т. 231, № 2, с. 359-361.

142. ЧЕСН0К0В В.А., БАЗЫРИНА E.H., БУШУЕВА Т.М., ИЛЬИНСКАЯ Н.Л.,

143. Выращивание растений без почвы. Изд. ЛГУ, Л., с. I50-151.

144. ЧЕТВЕРИКОВ А.Г., 1983. Использование ЭПР-спектроскопии дляизучения физиологии фотосинтеза. Физиол. растений, т. 30, Ш 4, с. 682-692.

145. ШКИПИТЕР В.О., 1964. Методы исследования биополимеров спомощью аналитической ультрацентрифуги. В кн. : Современные методы в биохимии, с. 5, Медицина, М.

146. ШЛЫК A.A., 1965. Метаболизм хлорофилла в зеленом растении.

147. Наука и техника, Минск, 396 с.

148. ШНОЛЬ С.Э., 1979, Физико-химические факторы биологическойэволюции. Наука, М., 262 с.

149. ШОЛЪЦ К.Ф., ОСТРОВСКИЙ Д.Н., 1975. Ячейка для амперометрического определения кислорода. В кн. : Методы современной биохимии, с. 52-58, Наука, М.

150. ЭЛЬДИНЕР И.Е., 1963. Ультразвук. Физико-химическое и биологическое действие. Гос. изд. физико-математ. литературы, М., 420 с.

151. ЭНГЕЯЬГАРДТ В.А., 1945. Фосфорная кислота и функции клетки.

152. Известия АН СССР, сер. биол., № 2, с. 182-196. I5B. ЮНГЕ В., ДЖЕКСОН Д.Б., 1987. Формирование разности электрохимических потенциалов на фотосинтетических мембранах. В кн. : Фотосинтез, под ред. Говинда, т. 2, с. 65-135, Мир, М.

153. ЯРОШЕВСКИЙ В.А., БУРЕНЬ В.М., 1965. Факторостатная камерадля научно-исследовательских работ. Записки Ленингр. Сель-скохоз. института, т. 90, № 5, с. 69-73.

154. ЯСНИКОВ A.A., 1982. Органические катализаторы, кофакторы иферменты. Наукова думка, Киев, 272 с.

155. ЯСНИКОВ A.A., 1986. Синтез аденозинтрифосфата: химическиемодели фотофосфорилирования. Зурнал Всесоюзн. Хим. общества им. Д.И.Менделеева, т. 31, № 6, с. 556-561.

156. ALIEN G., 1988. Genetic information could be integratedext rinsi cally for simplest life forms. Origins Life Evol. Biosphere, 18 , 289 298.

157. ALLEN J.P., HALL D.0., 1973. Superoxide reduction as amechanism of ascorbate-stimulated oxygen uptake by isolated chloroplasts. Biochem. Biophys. Res. Communs, ¿2, 3, 856-862.

158. ALLEN R.J.L., 1940. The estimation of phosphorus. Biochem.1. J'> 34, 6, 858-865.

159. ANBAR M., 1966. Oxidation of molecular nitrogen by excitedsinglet oxygen molecules in aqueous solution. J. Am. Chem. Soc., 88, 5924-5926.

160. ANDERSON I.C., FULLER R.C., 1958. Photophosphorylation byisolated chromatophores of the purple sulfur bacteria. Arch. Biochem. Biophys., 76, 1, 168-179.

161. ANDERSSON B. , HAEHNEL W. , 1982. Location of photosystem Iand photosystem II reaction centers in different thylakoid regions of stacked chloroplasts. FEBS letters, 146, 1, 1317.

162. ANDREASSON I.E., VANNG1RD T. , 1988. Electron transport inphotosystems I and II. Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 32, 379-411.

163. ARMOND P.A., ARNTZEN C.J., 1977. Localization and characterization of photosystem II in grana and stroma lamellae. Plant Physiol., 59, 3, 398-404.

164. ARNON D. I. , 1955. The chloroplast as a complete photosynthetic unit. Science, 122, 3157» 9-16.

165. ARNON D. I. , 1956. Phosphorus metabolism and photosynthesis.

166. Ann. Rev. Plant Physiol., 7, 325-354.

167. ARNON D.I., 1960. The chloroplast as a functional unit inphotosynthesis. In: Encyclopedia of Plant Physiology, v.5, p. I, p. 773-829. Springer-Verlag, Berlin.

168. ARNON D.I., 1961a.Photosynthetic phosphorylation and theenergy conversion process in photosynthesis. In: Biological Structure and Function, L.-N.Y., v. 2, p.339.

169. ARNON D.I., 1961b. Cell-free photosynthesis and the energyconversion process. In: Light and Life (McElroy W.D., Glass B., ed.), p. 489-566, Johns Hopkins Press, Baltimore.

170. ARNON D.I., 1977. 1950-75: Changing concepts and perspectives. Encyclopedia of Plant Physiology, New Series, v.5, Р» 1» Р» 7-56, A.Pirson and M.H.Zimmermann, ed., Springer-Verlag, Berlin, Heidelberg, New York.

171. ARNON D.I., ALLEN M.B., WHATLEY P.R., 1954. Photosynthesisby isolated chloroplasts. Nature, 174, 394-396.

172. ARNON D.I., WHATLEY F.R., ALLEN M.B., 1954. Photosynthesisby isolated chloroplasts. II. Photosynthetic phosphorylation, the conversion of light into phosphate bond energy. J. Amer. Chem. Soc. , J§.t 6324.

173. ARNON D.I., WHATLEY P.R. , ALLEN M.B., 1955. Vitamin К asa cofactor of photosynthetic phosphorylation. Biochim. et biophys. acta, 16, 4, 607-608.

174. AVRON M., 1960. Photophosphorylation by swiss chard chloroplasts. Biochim. et biophys. acta, 40, 2, 257-271.

175. AVRON M. , 1962. Light-dependent adenosine triphosphatase inchloroplasts. J. Biol. Chem., 232» 6> 2011-2017. 189» AVRON M., 1963. A coupling factor in photophosphorylation.

176. Biochim. et biophys. acta, 77, 4, 699-702. 190- AVRON M. , 1977. Energy transduction in chloroplasts. Ann0

177. AVRON M. , KROGMANN D.W., JAGENDORF A.T., 1958. The relationof photosynthetic phosphorylation to the Hill reaction. Biochim. et biophys, acta, 30» 1» 144-153.

178. BACCARINI-MELANDRI A., MELANDRI B.A., 1980. Coupling factorsfrom photosynthetic bacteria. Methods Enzym., 313-321, Academic Press, N. Y.

179. BACCARINI-MELANDRI A., ZANNONI D. , 1978. Photo synthetic andrespiratory electron flow in the dual functional membrane of facultative photosynthetic bacteria. J. Bioenergetics Biomembranes, 10, 3-4, 109-138.

180. BACCARINI-MELANDRI A., CASADIO R., MELANDRI B.A., 1977.

181. Physiology, New Series, v.5, p.1 (A.Pirson, M.H.Zimmermann, eds), Springer-Verlag, Berlin, Heidelberg, New York.

182. BALTSCHEFFSKY H. , AEWIDSSON B., 1962. Evidence for twophosphorylation sites in bacterial cyclic photophosphorylation. Biochim. et biophys. acta, 65, 3, 425-428.

183. BANNISTER T.T., 1959. Photoreduction of chlorophyll a inthe presence of ascorbic acid in pyridine solutions. Plant Physiology, 34, 3, 246-254.

184. BARLTROP ¿.A., GRUBB P.W., HESP B. , 1963. Mechanisms foroxidative phosphorylation at the pyridine nucleotide/flavo-protein level. Nature, 199. 759-761.

185. BARTSCH R.C., KAMENM.D., 1960. Isolation and propertiesof two soluble heme proteins in extracts of the photoanaerobe Chromatium. J. Biol. Chem. , 235, 3, 825-831.

186. BENNUNA., AVRONM., 1964. Light-dependent and light-triggered adenosine triphosphatases in chloroplasts. Biochim. et biophys. acta, 79, 3, 646-648.

187. BERG S. P. , IZAWA S., 1977. Pathways of silicomolybdatephotoreduction and the associated photophosphorylation in tobacco chloroplasts. Biochim. et biophys. acta, 460, 1, 206-219.

188. BERINGER R. , CASTLE J. G., 1951. Microwave magnetic resonancespectrum of oxygen. Phys. Rev., 81, 1, 82-88.

189. BLACK E.D., HAY0N E., 1970. Pulse Radiolysis of phosphateanions H2P0HPO^2"", P0^~ and in aqueous solutions

190. J. Phys. Chem., 74, 17, 3199-3203.

191. BLACKBURN G.M. , COHEN J.S., 1969. Chemical oxidative phosphorylation. Topics in Phosphorus Chemistry, 6, 187-234.

192. BLANKENSHIP R. E., BABCOCK G. T. , WARDEN J. T. , SAUER K., 1975.

193. Observation of a new EPR transient in chloroplasts that may reflect the electron donor to photosystem II at room temperature. FEBS Letters, 51, 1, 287-293.

194. BOLYCHEVTSEVA Y. V. , RAKHIMBERDIEVA M. G. , KARAPETYAN N.V. ,

195. POPOV V.I. , MOSKALENKO A. A., KUZNETSOVA N.Y. , 1995. The development of carotenoid-deficient membranes in plastids of barley seedlings treated with norflurazon. J. Photochem. Photobiol., B: Biology, 27, 153-160.

196. BOSE S.K., GEST H. , 1963. Bacterial photophosphorylation:regulation by redox balance. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 49., 3, 337-345.

197. BOYER P. D. , 1977. Coupling mechanisms in capture, transmission and use of energy. Ann. Rev. Biochem., 46, 957-966.

198. BOYER P.L., 1993. The binding change mechanism for ATPsynthase some probabilities and possibilities. Biochim. et biophys. acta, 1140, N 3, 215-250.

199. BOYER P.D., LUCHSINGER W.W., FALCONE A.B., 1956. 180 and32

200. P exchange reactions of mitochondria in relation to oxidative phosphorylation, J. Biol. Chem. , 223, 1, 405-421

201. BRUDVIG G.W., 1987. The tetranuclear manganese complex ofphotosystem II. J. Bioenergetics Biomembranes, Ij), 2, 91104.

202. CALVIN M. , 1962. Evolutionary possibilities for photosynthesis and quantum conversion. In: Horizonts in Biochemistry, p. 23-56, Academic Press, N.Y.-London.

203. CALVIN M., 1969. Chemical Evolution. Oxford, At the Clarendon Press.

204. CARMELI C., 1977. Exchange reactions. Encyclopedia of Plant

205. CHANCE B., WILLIAMS G.R., 19 56. The respiratory chain andoxidative phosphorylation. Advances in Enzymology, 17» 65-134.

206. CHANCE B., NISHIMURA M., 1960. On the mechanism of chlorophyll-cytochrome interaction: the temperature insensitivi-ty of light-induced cytochrome oxidation in Chromatium. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 46, 1, 19-24.

207. CHANG C.-H., EL-KABBANI 0., TIEDE D. , NORRIS J.,

208. SCHIFFER M. , 1991. Structure of the membrane-bound protein photosynthetic reaction center from Rhodobacter sphaeroides. Biochemistry, ¿0, N 22, 5352-5360.

209. CHIBAY., SUGAHARA K., OKU T., 1964. Photophosphorylationactivity of chloroplast particles obtained by sonical treatment. Plant and Cell Physiol., 5, 381.

210. CLAYTON R.K.,1963a. Photosynthesis: primary physical andchemical processes. Ann. Rev. Plant Physiol., .14, 159-180.

211. CLAYTON R.K., 1963b. Absorption spectra of photosyntheticbacteria and their chlorophylls. In: Bacterial Photosynthesis, p. 495, The Antioch. Press, Yellow Springs, Ohio.

212. COCKBURNW., BALLRY C.W., WALKER D.A., 1967. Oxygen evolution by isolated chloroplasts with carbon dioxide as the hydrogen acceptor. A requirement for orthophosphate or pyrophosphate. Biochim. et biophys. acta, 131, 3, 594-596.

213. COHN W.E., CARTER C.E., 1950. The separation of adenosinepolyphosphates by ion exchange and paper chromatography. J. Amer. Chem. Soc., 72» 9, 4273-4275.

214. COHN M., LRYSDALE G.R., 1955. A study with 180 of adenosinetriphosphate formation in oxidative phosphorylation. J. Biol. Chem., 216, 2, 831-846.

215. COMAR C.L., ZSCHEILE F.P., 1942. Analysis of plant extractsfor chlorophylls a and b by a photoelectric spectrophoto-metric method. Plant Physiol., .12» 2» 198-209.

216. CRECZYNSKI-PASA T.B. , GR&BER P., ALVES E. W. , PERREIRA A.T.,

217. SCOPANO H.M., 1997. Phosphatase activity of H+-ATPase from chloroplasts. Biochim. et biophys. acta, 1320, N 1, 58-64.

218. CRUICKSHANK D.W.J., 1961. The role of 3cL-orbitals in TT-bondsbetween (a) silicon, phosphorus, sulphur or chlorine and (b) oxygen or nitrogen. J. Chem. Soc. , p. 5486.

219. CUSANOVICH M.A., KAMEN M. D., 1968. Light-induced electrontransfer in Chromatium strain D. III. Photophosphorylation by Chromatium chromatophores. Biochim. et biophys. acta, 153, 2, 418-426.

220. DAVENPORT H.E., 1960. A protein from leaves catalysing thereduction of metmyoglobin and triphosphopyridine nucleotide by illuminated chloroplasts. Biochem. J., 22» 3, 471-477.

221. DEBUS R. J., 1992. The manganese and calcium ions ofphotosynthetic oxygen evolution. Biochim. et biophys. acta, 1102, N 3, 269-352.242 . DEISENHOFER J., EPP 0., MIKI K. , HUBER R. , MICHEL H. ,1985.

222. DE LAS RIVAS J., BARBER J., 1997. Structure and thermalstability of photosystem II reaction centers studied by infrared spectroscopy. Biochemistry, 36, N 29, 88978903.

223. DE PAULA J.C., INNES J.B., BRUDVIG G.W., 1985. Electrontransfer in photosystem II at cryogenic temperatures. Biochemistry, 24, 27, 8114-8120.

224. DEL VALLE-TASCON S. , VAN GRONDELLE R., DUYSENS L.N.M., 1978.

225. Plash-induced photophosphorylation in Rhodospirillum rubrum chromatophores. I. The relationship between cytochrome c-420 content and photophosphorylation. Biochim. et biophys. acta, 504, 1, 26-39.

226. DI SABATO G., JENCKS W. P. , 1961. Mechanism and catalysisof reactions of acyl phosphates. II. Hydrolysis. J. Am. Chem. Soc., 83, 21, 4400-4405.

227. DISMUKES G. C. , SIDERER Y., 1981. Intermediates of a polynuclear manganese center involved in photo synthetic oxidation of water. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 78, 1, 274278.

228. DORFMAN L.M., ADAMS G.E., 1973. Reactivity of the hydroxylradical in aqueous solution. Nat. Stand. Reference Data Series Nat. Bureau Stand., v. 46.

229. D0R0UGH C.D., CALVIN M. , 1951. J. Amer. Chem. Soc., 23, 5,2362-2365. The path of oxygen in photosynthesis.

230. DOSE K. , ZAKI L., 1971. Z. Naturforsch., 26 B, 2, 144-148.

231. The peroxidatic and catalatic activity of hemoproteinoids.

232. DUYSENS L. N.M. , 1965. On the structure and function of theprimary reaction centres of photosynthesis. Arch. Biol. (Liege), 76, 251.

233. EIJCKELHOFF C., DEKKER J. P., BOEKEMA E.J., 1997.

234. Characterization by electron microscopy of dimeric photosystem II core complexes from spinach with and without CP43. Biochim. et biophys. acta, 1321, N 1, 10-20.

235. ELSDEN S.B., 1962. Photosynthesis and lithotrophic carbondioxide fixation. In: The Bacteria, v. 3» p. 1 (Gunsalus I. C, , Stainer R.Y. , ed.), Academic Press, N.Y.

236. EMERSON R. , STAUFFER J., UMBREIT W., 1944. Relationshipsbetween phosphorylation and photosynthesis in Chlorella. Amer. J. Bot., 31, 107.

237. ENGELHARDT W.A., 1930. Ortho- und Pyrophosphat im aerobenund anaeroben Stoffwechsel der Blutzellen. Biochem Z., 227, 16-38.

238. ENGELHARDT W.A., 1932. Die Beziehungen zwischen Atmung und

239. Pyrophosphatumsatz in Vogelerythrocyten. Biochem. Z., 251» 343-368.

240. EPEL B.L., NEUMANN J., 1973. The mechanism of the oxidationof ascorbate and Mn by chloroplasts. The role of the radical superoxide. Biochim. et biophys. acta, 325, 3, 520-529.

241. ERREDE В., KAMEN M.D. , HATEFI Y., 1978. Preparation andproperties of complex IV. Methods Enzymol., N.Y.: Acad. Press, v. 53, p. 40-47.

242. EVANS M.O.W., BUCHANAN B.B., 1965. Photoreduction of ferredoxin and its use in carbon dioxide fixation by a subcellular system from a photosynthetic bacterium. Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 53, 6, 1420-1425.

243. PAN I —JI, CHIEN YUE-CHIN , CHIANG I-HWA, 1978. The inorganic photoreduction of nadp to nadph and photophosphorylation of adp to atp in visible light. Sei Sinica, 22, 5, 663-668.

244. FELDMAN R.I. , BOYER P.D., 1985. The role of tightly bound

245. ADP on chloroplast ATPase. J.Biol. Chem., 260, 24, 1308813094.

246. FELDMAN R.I., SIGMAN D.S., 1982. The synthesis of enzymebound ATP by a soluble chloroplast coupling factor. J. Biol Chem., 25Z, 4, 1676-1683.

247. FELDMAN R. I. , SIGMAN D.S., 1983. The synthesis of ATP by the32membranebound ATP synthase complex from medium P^ under completely uncoupled conditions. J. Biol. Chem., 258, 20, 12178-12183.

248. FICHTER F., MULLER J., 1918. Das Verhalten von Phosphatenan der Anode. Helv. Chim. Acta, 1, 297 -3 05.

249. FICHTER P., RIUS Y MIRÖ A., 1919. Die elektrochemische

250. Darstellung von Salzen der Perphosphorsaure und der Phos-phormonopersaure. Helv. Chim. Acta, 2, 1, 3-26.

251. PICHTER P., GUTZWILLER E. , 1928. Uber elektrochemisch dargestellte Perphosphate. Helv. Chim. Acta, 11., 323-337.

252. FISCHER H. , STERN A., 1940. Die Chemie des Pyrrols, Bd. 2,1. H. 2, S. 56, Leipzig.

253. PISKE C.H., SUBBAROW Y., 1929, Science,II, 381.

254. Цитируется ПО статье; К.Lohmann (Biochem. Z., 233,460.469 (1931)).

255. FRASCH W.D., Mei R., 1987. Hydrogen peroxide as an alternatesubstrate for the oxygen-evolving complex. Biochim. et biophys. acta, 891, 1, 8-14.

256. FRENKEL A. W., 1954. Light-induced phosphorylation by cellfree preparations of photosynthetic bacteria. J. Amer. Chem. Soc., 26, 2, 5568-5569.

257. FRENKEL A.W., 1956. Phosphorylation of adenine nucleotidesby cell-free preparations of purple bacteria. J. Biol. Chem., 222, 2, 823-834.

258. FRIEDHEIM E.A.H., 1934. XXV. The effect of pyocyanine onthe respiration of some normal tissues and tumours. Biochem. J., 28, 1, 173-179.

259. FULLER R. C. , ANDERSON I.C., 1958. Suppression of carotenoidsynthesis and its effect on the activity of photosynthetic bacterial chromatophores. Nature, 181, 4604, 252-254.

260. GARCIA A.F., VERNON L.P., MOLLENHAUER H.H., 1966a. Properties of Chromatium subchromatophore particles obtained by treatment with Triton X-100. Biochemistry, 5, 7, 23992407.

261. SELLER D.M., LIPMANN P., 1960. Photophosphorylation inextracts of Rhodospirillum rubrum. J. Biol. Chem., 23£, 8, 2478-2484.

262. GEORGE P., IRVINE D.H., 1956. A kinetic study of the reaction between ferrimyoglobin and hydrogen peroxide. J. Coll. Sci., 21* 327.

263. GERKEN C., BRETTELK., SCHLODDER E., WITT H.T. , 1988.

264. Optical characterization of the immediate electron donor to chlorophyll a^j in O^-evolving photosystem II complexes. Tyrosine as possible electron carrier between chlorophyll ajj and the water-oxidizing manganese complex. FEBS Letters, 232, 69-75.

265. GINNS I. S., SYMONS M.C.R. , 1975. Radiation mechanisms. Part

266. Inorganic salts in aqueous solutions: electron spin resonance studies of ^-irradiated aqueous glasses containing oxyanions. J. Chem. Soc. Dalton, No 6, 514-521.

267. GOLDFELD M. G., HALILOV R. I. , HANGULOV S.V. , KONONENKO A. A.,

268. GOODWIN T.W., 1980. The biochemistry of carotenoids, v. I,

269. Plants, L.-N.Y. : Chapman and Hall, 377 p.

270. GORMAN D. S. , LEVINE R. P. , 1965. Cytochrome f and plastocyanin: their sequence in the photosynthetic electron transport chain of Chlamydomonas reinhardii. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, ¿4, 6, 1665-1669.

271. GORNALL A.G. , BARD AY/ILL C.J. , DAVID M. M.,,1949. Determination of serum proteins by means of the biuret reaction. J. Biol. Chem., 171, 2> 751-766.294. grabner g. , getoff n. SCHWOBER f., 1973. Pulsradiolyse von

272. H^PO^, H2P0~, HP0^2~ und P2074~ in wassriger lösung. I. Geschwindigkeitskonstanten der reaktionen mit den primärprodukten der wasserradiolyse. Int. J. Radiat. Phys. Chem. , 5, 393-403.

273. HAIL D.O., ARNON D.I., 1962. Photosynthetic phosphorylationabove and below 0°C. Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 48, 5, 833-839.

274. HALL D.O., REEVES S. G. , BALTSCHEFFSKY H. , 1971. Photosynthetic control in isolated spinach chloroplasts with endogenous and artificial electron acceptors. Biochem. Biophys. Res. Communs, 43, 2, 359-366.

275. HAGER A., 1975. The reversible, light-induced conversionsof xanthophylls in the chloroplast. Ber. Deutsch. Bot. Ges. 88, 1, 27-44.

276. HAGER A., MEYER-BERTENRATH T., 1967. Die Identifizierung deran Dünnschichten getrennten Carotinoide grüner Blätter und Algen. Planta, 76, 2, 149-168.

277. HAUSKA G., 1977. Artificial acceptors and donors. Encyclopedia of Plant Physiology, New Series, v. 5, p. 1, p. 253265, ed. A.Pirson and M.H.Zimmermann, Springer-Verlag, Berlin, Heidelberg, New York.

278. HAUSKA G., 1980. Measurement of phosphorylation associatedwith photosystem I. Methods in Enzymology, 69, 648-658.

279. HEITHIER H. , MOHWALD H.L., 1983. Chlorophyll-lipid-interac-tions in monomo1ecular layers. Z. Naturforsch, 38 C, 11-12, 1003-1010.3Q5. HENDLEY D.D. , 1955. Endogenous fermentation in Thiorhoda-ceae. J. Bacterid., £0, 625.

280. HILL R. , WALKER D.A. , 1959. Pyocyanine and phosphorylationwith chloroplasts. Plant Physiol., 34, 3, 240-245.

281. HILL R. , BENDALL P. ,1960. Function of two cytochrome components in chloroplasts: a working hypothesis. Nature, 186, 4719, 136-137.

282. HOCHMAN A., CARMELI C., 1971. PEBS Letters, 13, 1, 36-40.

283. A coupling factor from Chromatium strain D chromatophores.

284. HODGSON G.W. , PONNAMPERUMA C.A. , 1968. Proc. Natl. Acad.1. Sci. USA., 5£, 1, 22-28.

285. HORIO T., KAMEN M.D., 1962. Optimal oxidation-reductionpotentials and endogenous Co-factors in bacterial photophosphorylation. Biochemistry, 1, 144.

286. HORIO T. , NISHIKAWA K. , KATSUMATA M. , YAMASHITA J., 1965.

287. HUGHES W.E., MOULTON W.G., 1963. Electron spin resonance ofirradiated KH2P04 and KD2PC>4. J. Chem. Phys. , 39, 13591360.

288. HULCHER F.H., CONTI S.P., 1960. Cytochromes in chlorophyllcontaining particles of Chromatium and Chlorobium thiosul-fatophilum. Biochem. Biophys. Res. Communs, 3, 5, 497-503.

289. HURLBERT R.E., IASCELLES J., 1964. Ribulose diphosphatecarboxylase in Thiorhodaceae. J. Gen. Microbiol., 33, 445.

290. HURT E. , HAUSKA G., 1981. A cytochrome f/bg complex of fivepolypeptides with plastoquinol-plastocyanin-oxidoreductase activity from spinach chloroplasts. Eur. J. Biochem. 117» 3, 591-599.

291. HUSAIN S. , PARTINGTON J. R. , 1928. Perphosphoric acids andperphosphates. Trans. Faraday Soc., 24, 235.

292. IRIYAMA K. , OGURA N. , TAKAMIYA A., 1974. A simple methodfor extraction and partial purification of chlorophyll from plant material using dioxane. J. Biochem., 1*3, 4, 805-810.

293. IZAWA S., 1980. Acceptors and donors for chloroplast electron transport. Methods Enzymol., 69, 413-434.

294. IZAWA S., BERG S. P. , 1976. Phosphorylation associated withthe DCMU-insensitive Hill reaction. Biochem. Biophys. Res, Communs, J2, 4, 1512-1518.

295. IZAWA S., GOOD N.E., 1968. The stoichiometric relation ofphosphorylation to electron transport in isolated chloroplasts. Biochim. et biophys. acta, 162, 3, 380-391.

296. IZAWA S., GOULD J., ORT D., FELKER P., GOOD N., 1973. Electron transport and photophosphorylation in chloroplasts as function of the electron acceptor. III. A dibromothymoqui-none-insensitive phosphorylation reaction associated with photosystem II.

297. JAGENDORF A.T., 1962. Biochemistry of energy transformationsduring photosynthesis. Survey Biol. Progress, 4, 181-344.

298. JAGENDORF A. T., MARGULIES M.M. , 1960. Inhibition of spinachchloroplast photosynthetic reactions by p-chlorophenyl-1,1-dimethylurea. Arch. Biochem. Biophys., 90, 2, 184-195.

299. JAGENDORF A. T., HIND G., 1963. Studies on the mechanism ofphotophosphorylation. In: Photosynthesis mechanisms in green plants (Kok B. , Jagendorf A.T., ed. ), p. 599-610, Nat. Acad. Sci. Nat. Res. Council, 1145, Washington.

300. JOLIOT P., BARBIERI G. , CHABOUD R., 1969. Unnouveau modeledes centres photochimiques du systeme II. Photochem. Pho-tobiol., 10, 5, 309-329.

301. JUNGE W., RUMBERG B., SCHRODER H. , 1970. The necessity ofan electric potential difference and its use for photophosphorylation in short flash groups. Eur. J. Biochem., 14, 3, 575-581.

302. KAHN J.S. , JAGENDORF A.T. , 1961. An enzyme from spinachchloroplasts catalyzing adenosine triphosphate — adenosine diphosphate exchange. J. Biol. Chem., 236, 3, 940-943.

303. KALCKARH., 1937. Phosphorylation in kidney tissue. Enzymol2, 47-52.

304. KANDLER 0., 1950. Uher die Beziehungen zwischen Phosphathaushalt und Photosynthese.I. Phosphatspiegelschwankungen bei Chlorella pyrenoidosa als Folge des Licht-Dunkel-Wechsels. Z. Naturforsch., 5 B, 8, 423-437.

305. KAPLAN J.H., URIBE E. , JAGENDORF А.Т., 1967. ATP hydrolysiscaused by acid-base transition of spinach chloroplasts. Arch. Biochem. Biophys. , 120, 2, 365-375.

306. KARL-KROUPA E. , 1956. Use of paper chromatography for differential analysis of phosphate mixtures. Analyt. Chem., 28, 77, 1091-1097.

307. KASHA Mo, KHAN A.U., 1970. Ann N.Y, Acad. Sci., 121, 5-23.

308. Цитируется ПО статье: Porter D.J.T. and Ingraham L.L.,1974.

309. KING Т.Е., 1963. Reconstitution of respiratory chain enzymesystems. XI. Use of artifical electron acceptors in the assay of succinate-dehydrogenating enzymes. J. Biol. Chem. , 238, 12, 4032-4036.

310. KLIMOV V.V. , DOLAN E., SHAW E.R., KE В., 1980. Interactionbetween the intermediary electron acceptor (pheophytin) and a possible plastoquinone-iron complex in photosystem II reaction centres. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 72, 12, 7227-7231.

311. KLIMOV V.V. , ANANYEV G.M., ZASTRYZHNAYA O.M. , WYDRZYNSKI Т.,

312. RENGER G., 1993. Photo pro duct ion of hydrogen peroxide in photosystem II particles. Abstracts of International Conference"Modelling of Primary Stages of Photosynthesis ", Moscow-Pushchino, Russia, p.4.

313. KOLESNIKOV M.P., VORONOVA N.I., EGOROV I.A., 1981. Molecular complexes of amino acids with porphyrins as possible precursors of pigment-protein systems. Origins Life, 11, 3, 223-231.

314. KOULOUGLIOTIS D., INNES J.B., BRUDVIG G.W. , 1994. Locationof chlorophyll^ in photosystem II. Biochemistry,33, 11814-11822.

315. KROGMANN D.Yi. , JAGENDORF A. T. , AVRON M. , 1959. Uncouplersof srinach chloroplast photosynthetic phosphorylation. Plant Physiol., 34, 3, 272-277.

316. LAMBETH D.0., LARDY H.A., 1969. The oxidation of thioethersby bromine. A model system for oxidative phosphorylation. Biochemistry, 8, 8, 3395-3402.

317. LARDY H.A,, JOHNSON D., McMURRAY W.C., 1958. A survey oftoxic antibiotics in respiratory, phosphorylation and glycolytic systems. Arch. Biochem. Biophys. 78, 2, 587597.

318. LIPMANN F., 1939. Coupling between pyruvic acid dehydroge-nation and adenylic acid phosphorylation. Nature, 143, 3616, 281.

319. MARKGRAF T. , OELMULLER R., 1991. Evidence that carotenoidsare required for the accumulation of a functional photosystem II, but not photosystem I in the cotyledons of murtard seedlings. Planta, 185, 97-104.

320. MASINOVSKY Z., 1984. Some aspects of the origin and earlyevolution of bioenergetic processes. Origins of life, 14, 315-322.

321. MAYNE B.C., CLAYTON R., 1966. Luminescence of chlorophyll in spinach chloroplasts induced by acid-base transition. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 3, 494-497.

322. McCARTY R.E., RACKER E., 1967. Effect of a coupling factorand its antiserum on photophosphorylation and hydrogen ion transport. In: Energy Conversion by the Photosynthetic Apparatus, p. 202-214, Brookhaven Sympos. Biol., Upton, New York.

323. McCARTY R.E. , 1980. Delineation of the mechanism of ATPsynthesis in chloroplasts: use of uncouplers, energy transfer inhibitors and modifiers of coupling factor 1. Methods Enzymol., 69, 719-728.

324. McILWAIN H., 1937. The phenazine series. Part VI. Reactionsof alkyl phenazonium salts, the phenazyls. J. Chem Soc., 1704.

325. McPHEE J., BRODY S.S., 1973. Photophosphorylation by monomolecular films at an air-water interface. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 70, 1, 50-53.

326. MEI R., GREEN J. P. , SAYRE R. T., FRASCH W.D., 1989. Manganese-binding proteins of the oxygen-evolving complex. Biochemistry, 28, 13, 5560-5567.

327. MELANDRI B.A. , VENTUROLI G. , DE SANTIS A., BACCARINI-MELAN

328. METZNER H,, FISCHER K. , BAZLEN 0., 1979. Isotope ratios inphotosynthetic oxygen. Biochim. et biophys. acta, ¿48, 2, 287-295.

329. MEGERSON S., KUHNE.E. , RAMIREZ F. , MARECEK J.F., OKAZAKI

330. MICHAELIS L. , HILL E. S. , SCHUBERT M. P. , 1932. Lie reversible zweistufige Reduktion von Pyocyanin und oi-Oxyphena-zin. Biochem. Z., 255» 66-81.

331. MILLER A.-F., BRUDVIG G.W.,1991. A guide to electronparamagnetic resonance spectroscopy of photosystem II membranes. Biochim. et biophys acta, 1056, N 1, 1-18.

332. MITCHELL P., 1966. Chemiosmotic coupling in oxidative andphotosynthetic phosphorylation. Biol. Rev. Cambridge Philos. Soc., £1, 445-502.

333. MITCHELL P., 1967. Proton-translocation phosphorylation inmitochondria, chloroplasts and bacteria: natural fuel cells and solar cells. Federat. Proc., 26, 5, 1370-1379.

334. MITCHELL P., 1985. Molecular mechanics of protonmotive

335. FoF/.-ATPases. Rolling well and turnstile hypothesis. FEBS Letters,- 182, 1, 1-8.

336. MORITA S. , 1968. Evidence for three photochemical systemsin Chromatium D. Biochim. et biophys. acta, 153, 1, 241247.

337. NAKASHIMA M., HAYON E., 1970. Rates of reaction of inorganic phosphate radicals in solution. J. Phys. Chem., 74, 17 , 3290-3291.

338. NAKATANI H.Y,, BARBER J., 1977. An improved method for isolating chloroplasts retaining their outer membranes. Biochim. et biophys. acta, 461, 3, 510-512.

339. NELSON N., 1977. Chloroplast coupling factor. Encyclopediaof Plant Physiology, New Series, v. 5» P«1, p. 393—404, ed. A.Pirson and M.H.Zimmermann, Springer-Verlag, Berlin, Heidelberg, New York.

340. NELSON N. , NEUMANN J., 1972. Isolation of cytochrome bg-fparticle from chloroplasts. J. Biol. Chem., 247, 6, 1817-1824.

341. NEUMANN J.,JAGENDORF A.T., 1964. Light-induced pH changesrelated to phosphorylation by chloroplasts. Arch. Biochem. Biophys., 102, 1, 109-119*

342. NEUMANN J., JAGENDORF A.T., 1965. Uncoupling photophosphorylation by detergents. Biochim. et biophys. acta, 109, 2, 38 2-389.

343. NEWTON J.W. , KAMEN M. L., 1957. Pho ^phosphorylation by subcellular particles from Chromatium. Biochim. et biophys. acta, 25, 3, 462-474.

344. NISHIMURA M., 1962b. Studies on bacterial photophosphoryla-tion. II. Effects of reagents and temperature on light-induced and dark phases of photophosphorylation in Rhodo-spirillum rubrum chromatophores. Biochim. et biophys. acta, 12» 1, 96-103.

345. OCHOA S., 1940. Nature of oxidative phosphorylation inbrain tissue. Nature, 146, 3695, 267.

346. OCHOA S., 1941. "Coupling"of phosphorylation with oxidationof pyruvic acid in brain. J. Biol. Chem.,138, 2, 751-773.

347. OLSON J.M. , 1966. Complexes derived from green photosynthetic bacteria. In: The Chlorophylls (Vernon L.P. , Seely G. R, ed.), p.413, Academic Press, N.Y.

348. ORT D.R. , IZAWA S., 1974. Studies on the energy-couplingsites of photophosphorylation. V. Phosphorylation efficiencies (P/eg) associated with aerobic photooxidation of artificial electron donors. Plant Physiol. , J53, 3, 370-376o

349. ORT D.R., LILLEY R.A. , GOOD N.E., 1976. Photophosphorylation as a function of illumination time. II. Effects of per-meant buffers. Biochim. et biophys. acta, 449, 1, 108-124.

350. PADAN E., ROTTENBERG H. , 1973. Respiratory control andproton electrochemical gradient in mitochondria. Eur. J<> Biochem., 40, 2, 431-437.

351. РАЖ R.B., 1966. Subunits of chloroplast structure andquantum conversion in photosynthesis. Internat. Rev. Cytol. 20, 67.

352. PAUL K. G., 1963. Peroxidases. In: The Enzymes (P.D.Boyer,

353. H.Lardy and K.Myrback, eds), 2nd ed., v. 8, p. 227-274.

354. PETRACK В., LIPMANN P., 1961. Photophosphorylation and photohydrolysis in cell-free preparations of blue-green alga. In: Light and Life (McElroy W.D. , Glass В., ed. ), p. 621630, Johns Hopkins Press, Baltimore.

355. PETRACK В., CRAST0N A. , SHEPPY P. , FARR0N P. , 1965. Studieson the hydrolysis of adenosine triphosphate by spinach chloroplasts. J. Biol. Chem., 240, 2, 906-914. 405« PFENNIG N. , 1967. Photosynthetic bacteria. Ann. Rev. Microbiol., 21, 285.

356. PORTER D.J.T., INGRAHAM L. L., 1974. Concerning the formation of singlet 02 during the decomposition of H202 by catalase. Biochim. et biophys. acta, 334, 1, 97-102.

357. RADMER B. , OLDINGER 0., 1980. Isotopic composition of pho1Rtosynthetic Og flash yields in the presence of H2 0 and HC1803"\ FEB S Letters, 110, 1, 57-61.

358. RAJAGOPALAN K. V. , HANDLER P., 1962. Oxidation of phenazinemethosulfate by hepatic aldehyde oxidase. Biochem. Biophys, Res. Communs, 8, 1, 43-47.

359. RAMIREZ F., MARECEK J.P., YEMUL S.S., 1982. Reactions ofthe monomeric methaphosphate anion generated from different sources. J. Amer. Chem. Soc. , 104, 5, 1345-1349.

360. REEVES S.G., HALL D.O., 1973. The stoichiometry (ATP/2e~ratio) of non-cyclic photophosphorylation in isolated spinach chloroplasts. Biochim. et biophys.- acta, 314, 1, 66-78.

361. REEVES S.G., HALL D.O., 1980. Higher plant chloroplastsand grana: general preparative procedures (excluding high carbon dioxide fixation ability chloroplasts). Methods Enzymol., 6^, 85-94, N.Y.: Acad. Press.

362. ROSA L. , HALL D.O., 1976. Phosphorylation in isolated chloroplasts coupled to dichlorophenyldimethylurea-insensitive silicomolybdate reduction. Biochim. et biophys. acta, 449, 1, 23-36.

363. RUBENS., 1943. Photosynthesis and phosphorylation. J. Amer1. Chem. Soc., 65, 279.

364. RUBEN S. , RANDALL M. , KAMEN M., HYDE J.L. , 1941. J. Amer.

365. Chem. Soc., 63, 4, 877-879.

366. SAPOZHNIKOV D.I. , 1973. Investigation of the violaxanthincycle. Pure Appl. Chem., ¿5, 47-61.

367. SAYGIN 0., 1981. Nonenzymatic photophosphorylation withvisible light. A possible mode of prebiotic ATP formation. Naturwissenschaften, 68, 1?, 617-619.

368. SERRANO R., 1989. Structure and function of plasma membrane

369. SHEN Y.K. , SHEN G.M., 1962. Studies on photophosphorylation.1.. The "light intensity effect" and intermediate steps of photophosphorylation. Sci. Sinica (Peking), 11, 8, 10971106.

370. SIEFERMANN D. , YAMAMOTO H. , 1975. light-induced de-epoxidation of violaxanthin in lettuce chloroplasts. IV. The effects of electron-transport conditions on violaxanthin availability. Biochim. et biophys. acta, 387. 1, 149-158.

371. STEWART B.W., RIENITSK. G., 1968. Light-triggered, thioldependent ADP-ATP exchange activity in spinach chloroplasts Biochim. et biophys. acta, 153, 4, 907-909.

372. SUBRAMANIAN S. , SYIMS M.C.R., WARDALE H.W. , 1970. Oxidesand oxyions of the non-metals. Part XIII. Electron spin2—resonance studies of the PO^ radical and related species in y -irradiated phosphates. J. Chem. Soc. (A), No 8, 1239-1242.

373. SZUTKA A., 1964. Porphine-like substances: probable synthesis during chemical evolution. Nature, 202, 4938, 12311232.

374. TELPER A., DE LAS RIVAS J., BARBER J., 1991 .jß-Carotenewithin the isolated photosystem II reaction centre: photooxidation and irreversible bleaching of this chromophore by oxidised P680. Biochim. et biophys. acta, 1060, N 1, 106-114.

375. THOMAS J.B., HAANS A.M.J., 1955. Photosynthetic activity offragments of Spirogyra chloroplasts. Biochim. et biophys. acta, 18, 2, 286-288.

376. TOMO T., MIMURO M. , IWAKI M. , KOBAYASHI M. , ITOH S.,

377. SATOH K., 1997'. Topology of pigments in the isolated photosystem II reaction center studied by selective extraction. Biochim. et biophys. acta, 1321, N 1, 21-30.

378. TREBST A., PISTORIUS E. , 1965. Zum Mechanismus des photosynthetischen Elektronentransportes in isolierten Chloroplas-ten. Z. Naturforsch., 20 B, 2, 143-147.

379. TREBST A., PISTORIUS E., 1967. ATP-formation coupled tophotosynthetic NADP+ reduction with artificial electron donors. Biochim. et biophys. acta, 131, 3, 580-582.

380. TREBST A., AVRON M., 1977. Introduction. Encyclopedia of

381. Plant Physiology, New Series, v.5, p.I, p. 1-4, ed. Pirson A and Zimmermann M.H., Springer-Verlag, Berlin, Heidelberg, New York.442

382. VAN NIEL C.B., 1963. Ajbrief survey of the photo syntheticbacteria. In: Bacterial Photosynthesis, p. 459, The Antiocl Press, Yellow Springs, Ohio.

383. VERNON L.P., 1964. Bacterial photosynthesis. Ann. Rev. Plain1. Physiol., 15, 73.

384. VERNON L.P., ASH O.K., 1960. Coupled photooxidation andphotoreduction reactions and associated phosphorylation by chromatophores of Rhodospirillum rubrum, J. Biol. Chem., 235, 9, 2721-2727.

385. VERNON. L. P., Shaw E.R., 1969. Photoreduction of 2,6-dichlorophenolindophenol by diphenylcarbazide: a photosystem 2reaction catalyzed by tris-washed chloroplasts and subchlo-roplast fragments. Plant Physiol., 44, 11, 1645-1649.

386. WANG J.H., 1967. The molecular mechanism of oxidative phosphorylation. Proc. Nat. Acad. Sci. USA., ¿8, 1, 37-44.

387. WANG J.H., 1970. Oxidative and photosynthetic phosphorylation mechanisms. Science, 167, 3914, 25-30.

388. WEAVER E.C., 1968. EPR studies of free radicals in photosynthetic systems. Ann. Rev. Plant Physiol. , 19., 283- 294.

389. WEBER J., SENIOR A. E. , 1997. Catalytic mechanism of

390. F1-ATPase. Biochim. et biophys. acta, -1319, N 1, 19-58. 453. WESSELS J.S.C., 1963. Separation of the two photochemical systems of photosynthesis by digitonin fragmentation of spinach chloroplasts. Proc. Roy. Soc., 157 B, 968, 345-35!

391. WEST K.R., WISKICH J.T., 1968» Photosynthetic control byisolated pea chloroplasts. Biochem. J., 109, 4, 527-532.

392. WEST K.R., WISKICH J.T., 1973. Evidence for two phosphorylation sites accociated with the electron transport chain of chloroplasts. Biochim. Biophys. Acta, 29 2, 1, 197-205.

393. WHATLEY F.R. , ALLEN M.B., TREBST A.V. , ARNON D. I. , 1960.

394. Photosynthesis by isolated chloroplasts. IX. Photosynthetic phosphorylation and COg assimilation in different species. Plant Physiol., 35, 2, 188-193.

395. W IK ST ROM M.K.F., KRAB K., SARASTE M., 1981. Cytochrome

396. Oxidase. A synthesis. L. , N.Y. : Acad. Press, 198 p.

397. WILLIAMS A.M., 1956. Light-induced uptake of inorganic phoiphate in cell-free extracts of obligately anaerobic photo-synthetic bacteria. Biochim. et biophys. acta, 3, 57<

398. WILLIAMS R.J. P., 1978a. The multifarious couplings of energy transduction. Biochim. et biophys. acta, 505, 1, 1-44«

399. WITT H.T., 1979. Energy conversion in the functional membrane of photosynthesis. Analysis by light pulse and electric pulse methods. The central role of the electric field. Biochim. et biophys. acta, 505, No 3-4, 355-427.

400. WITT H.T., 1971. Quart. Rev. Biophys., 4, 2, 365-477.

401. WITT H.T., SCHLODDER E., GRABER P., 1976. Membrane-bound

402. YAMAMOTO H.Y., CHICHESTER C.O. , NAKAYAMA T.O.M.,1962. Xanthophylls and the Hill reaction. Photochem. Photobiol. , 1., 1, 53-57.

403. YOCUM C.F., 1980. Measurement of photophosphorylation associated with photosystem II. Methods Enzymol., 69, 576-584.

404. YOSIDA T. , MORI ТА N. , TAMIYA H. , NAKAYAMA H. , HUZISIGE H. ,1942. Acta Phytochimica (Jap.), 13, 1, 11. Цитируется no кн. EоРабиновича "Фотосинтез", т,3, М.: ЮГ, 1959, 936 с0

405. ZAUGG W.S., 1964. Spectroscopic characteristics and somechemical properties of N-methylphenazinium methyl sulfate (phenazine methosulfate) and pyocyanine at the semiquinoid oxidation level. J. Biol. Chem., 239, 11, 3964-3970.

406. ZAUGG W. S., VERNON L. P. , TIRPACK 0., 1964. Photoreductionof ubiquinone and photоoxidation of phenazine methosulfate by chromatophores of photosynthetic bacteria and bacterio-chlorophyll. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 51, 2, 232-238.

407. ZAUGG W.S., "VERNON L. P., HELMER G., 1967. Light-inducedelectron transfer reactions and adenosine triphosphate for mation by Hhodospirillum rubrum chromatophores. Arch. Biochem. Biophys., 119, No 1-3, 560-571.

408. ZSCHEILE P.P., COMAR C.L., 1940. Influence of preparativeprocedure on the purity of chlorophyll components as shown by absorbtion spectra. Bot. Gaz., 102, 463.

409. Z1EIG G., AVRON M., 1965. Dependence of photophosphorylatioby isolated chloroplasts on the oxidation-reduction stat oftf-methylphenazinium methyl sulphate (phenazine methosul-phate), Nature, 208, 5006, 190-191»