Регуляция сборки и разборки микротрубочек в клетках тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.17, доктор биологических наук Гельфанд, Владимир Израилевич

• Гельфанд, Владимир Израилевич
• доктор биологических наук
• 1984

Оглавление диссертации доктор биологических наук Гельфанд, Владимир Израилевич

1. ВВЕДЕНИЕ

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. МЕТОДУ ИССЛЕДОВАНИЯ МИКРОТРУБОЧЕК.

2.2. СВОЙСТВА ТУБУЛИНА.

2.3. ПОСТТРАНСЛЯЦИОННЫЕ МОДИФИКАЦИИ ТУБУЛИНА

2.4. СВЯЗЫВАНИЕ ТУБУЛИНА С НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫМИ ЛИГАН-ДАМИ.

2.5. САМОСБОРКА МИКРОТРУБОЧЕК.

2.5.1. Общие свойства реакции и роль олигомера тубулина.

2.5.2. Сборка микротрубочек описывается механизмом нуклеации-полимеризации.

2.5.3. Промежуточные продукты при сборке

2.5.4. Роль ГГФ в сборке.

2.5.5. Полярность микротрубочек.

2.5.6. Центры сборки микротрубочек.

2.5.7. Регуляция сборки микротрубочек ионами кальция.

2.5.8. Влияние митостатиков на сборку микротрубочек

2.6. БЕЛКИ, АССОЦИИРОВАННЫЕ С МИКРОТРУБОЧКАМИ

2.7. ВОЗМОЖНЫЕ ФУНКЦИИ МИКРОТРУБОЧЕК.

3. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

3.1. БИОХИМИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ.

3.1.1. Препаративные методы.

3.1.2. Аналитические методы.

3.2. ЦИТОЛОГИЧЕСКИЕ И ИММУНОЛОГИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ

3.2.1. Цитологические методы.

3.2.2. Иммунологические методы.

4. РЕЗУЛЬТАТЫ

4.1. ИССЛЕДОВАНИЕ СБОРКИ И РАЗБОРКИ МИКРОТРУБОЧЕК т vitro

4.1.1. Состав препарата микротрубочек и постановка задачи по выделению MAP.

4.1.2. Термостабильность факторов и общий подход к выделению MAP.III

4.1.3. Выделение белка МАР2 из гомогената мозга

4.1.4. Выделение бежа MAPI и "нативного" белка МАР2 из препарата белков микротрубочек.

4.1.5. Роль высокомолекулярных MAP в сборке и их взаимодействие с микротрубочками

4.2. ИССЛЕДОВАНИЕ СБОРКИ И РАЗБОРКИ МИКРОТРУБОЧЕК ш vivo

4.2.1. Разработка метода экстракции клеток для выявления микротрубочек с помощью иммуно-флуоресцентного окрашивания.

4.2.2. МАР2 входит в состав микротрубочек в культивируемых клетках.

4.2.3. Гетерогенность цитоплазматических микротрубочек по чувствительности к деполимеризации охлаждением.

4.2.4. Связывание деполимеризованного тубулина с актином.

4.2.5. Сравнение действия колхицина и колцемида на микротрубочки.

4.2.6. Действие АТФ на деполимеризацию цитоплазматических мшфотрубочек.

4.2.7. Роль центриолей в стабилизации цитоплазматических микротрубочек.

5. ОБСУЖДЕНИЕ

5.1. РОЛЬ СБОРКИ И РАЗБОРКИ В ФУНКЦИОНИРОВАНИИ ЦИТО-ПЛАЗМАТИЧЕСКИХ МИКРОТРУБОЧЕК.

5.2. СВОЙСТВА ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ MAP И РЕГУЛЯЦИЯ ИМИ СБОРКИ МИКРОТРУБОЧЕК.

5.3. МЕХАНИЗМЫ, РЕГУЛИРУЮЩИЕ СБОРКУ И РАЗБОРКУ МИКРОТРУБОЧЕК В КЛЕТКАХ.

6. В Ы В О Д Ы

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Регуляция сборки и разборки микротрубочек в клетках»

5 I. Актуальность проблемы Одним из важнейших достижений современной цитологии является открытие системы фибриллярных структур клетки, объединяющих в единое целое все компоненты клеточной цитоплазмы, и получивших название цитоскелета. Существование подобных структур было предсказано еще Кольцовым (Кольцов, 1905), но лишь исследования последних лет позволили достоверно описать эти структуры и показать, что цитоскелет или, точнее, "опорно-двигательный" аппарат играет ключевую роль в организации цитоплазмы эукариотических клеток. Цитоскелетные структуры принимают участие во всех процессах внутриклеточного транспорта, обеспечивают упорядоченное расположение органелл в цитоплазме клеток, являются теми структурами, за счет которых происходит перемещение как одноклеточных организмов, так и отдельных клеток в составе многоклеточного организма. Более того, состояние цитоскелета может регулировать многие процессы внутриклеточного обмена, например, синтез ДНК и РНК. Есть основания считать, что генетически обусловленные изменения цитоскелетных структур лежат в основе многих патологических процессов, в том числе неопластической трансформации и, в частности, таких ее проявлений, как способность к неконтролируемой пролиферации, инвазии и метастазированию. Среди трех известных в настоящий момент типов цитоскелетных структур (микрофиламенты, промежуточные филаменты, микротрубочки) особенно важное место занимает система микротрубочек. Разрушение микротрубочек с помощью специфических ингибиторов приводит к потере полярности клеток, ингибирует многие формы внутриклеточного движения (митоз, аксоплазматический транспорт, В В Е Д Е Н И Е 6 некоторые формы секреции), нарушает нормальное распределение орган елл в цитоплазме (например, митохондрий, комплекса Гольджи, лизосом). В клетках с разрушенными микротрубочками происходит перестройка других компонентов цитоскелета, в том числе резкое перераспределение промежуточных филаментов и изменение расположения пучков микрофиламентов. Следовательно, микротрубочки определяют не только многие внутриклеточные процессы, но и нормальное функционирование других цитоскелетных структур. Микротрубочки являются универсальным компонентом эукариотических клеток. Они формируют также специализированные двигательные структуры реснички и жгутики, где вместе со специфической АТФазой, динеином и другими дополнительными белками обеспечивают превращение энергии АТФ в механическую энергию. Микротрубочки являются основным компонентом митотического веретена. На1сонец, они являются важнейшим компонентом цитоплазмы интерфазных клеток, причем в клетках, имеющих длинные отростки, например, в нейронах, белки микротрубочек могут составлять до 20 от общего клеточного белка. В клетках микротрубочки связаны с центрами организации центриолями с онружающими их структурами, кинетохорами метафазных хромосом и базальными телами ресничек и жгутиков. Основным компонентом микротрубочек является белок тубулин; он формирует стенку микротрубочек и способен в подходящих условиях образовывать микротрубочки. Кроме тубулина в состав микротрубочек входят и другие белки; их содержание в микротрубочках значительно ниже. Минорные компоненты микротрубочек получили название белков, ассоциированных с микротрубочками. Микротрубочки, как и другие компоненты цитоскелета, представляют собой весьма динамичные лабильные образования. В клетке 7 они постоянно подвергаются процессам сборки и разборки. Так, перед началом митоза происходит тотальная разборка щтоплазматических микротрубочек и построение из образующихся мономеров митотического веретена, а по завершении митоза микротрубочки митотического веретена разбираются и из этого материала вновь образуются цитоплазматические микротрубочки. Более того, даже в интерфазной клетке микротрубочки находятся в состоянии динамического равновесия с пулом деполимеризованного тубулина, Ингибирование любой из реакций, участвующих в подцержании равновесия (и сборки, и разборки), приводит к подавлению зависимых от микротрубочек функций. Таким образом, постоянная сборка и разборка микротрубочек необходима для их нормального функционирования. Однако, до сих пор механизмы, регулирующие сборку микротрубочек в клетке, оставались изученными весьма слабо. Ряд данных указывал, что сборка микротрубочек из тубулина может проходить лишь в присутствии минорных белков, ассоциированных с микротрубочками. Тем не менее, до сих пор эти белки не были получены в индивидуальном виде и их влияние на сборку микротрубочек не изучалось. Еще меньше данных имелось относительно регуляции сборки микротрубочек в живых клетках. В частности, не было изучено, как влияют на сборку микротрубочек и их стабильность такие основные параметры жизнедеятельности клеток, как концентрация АТФ в цитоплазме. Не было ясно, представляют ли собой цитоплазматические микротрубочки гомогенную популяцию или они различаются по чувствительности к деполимеризующим воздействиям. Хотя и было известно, что сборка цитоплазматических микротрубочек в клетке начинается от центриолей, не было исследовано, необходимы ли эти структуры для стабилизации уже собранных микротрубочек. Все ска

Заключение диссертации по теме «Цитология», Гельфанд, Владимир Израилевич

ВЫВОДЫ

I. Разработаны методы выделения из мозга крупного рогатого скота двух.основных белков, ассоциированных с микротрубочками, белков MAPI и MAP2.

2. Как MAPI, так и МАР2 стимулируют полимеризацию тубулина. В результате полимеризации образуются морфологически нормальные микротрубочки. Реакция сборки микротрубочек в присутствии любого из MAP, как и сборка микротрубочек в неочищенной системе, зависит от ГТФ и чувствительна к температуре. Полимеризующая активность MAP2 термостабильна (выдерживает прогревание при Ю0°С), тогда как активность MAPI термолабильна и утрачивается при кипячении. Таким образом, сборка шкротрубочек контролируется по крайней мере двумя высокомолекулярными ассоциированными белками, различающимися по свойствам.

3. В процессе полимеризации MAPI и МАР2 включаются в образующиеся микротрубочки и формируют на их поверхности периодически расположенные выросты ("ручки"). Белок MAPI вытесняется из шкротрубочек избытком белка МАР2. Следовательно связывание MAP с микротрубочками обратимо, а места связывания MAPI и МАР2 на стенках шкротрубочек перекрываются.

4. Против белка МАР2 получены моноспецифические антитела.

С помощью этих антител методом непрямой иммунофлуоресценции показано, что белок МАР2 входит в состав цитоплазматических микротрубочек, штотического веретена и индуцированных тубулином паракристаллов винбластина в культивируемых клетках fbt (эпителий трахеи крупного рогатого скота).

5. Разработан метод экстракции культивируемых клеток тритоном Х-100, полностью сохраняющий микротрубочки и другие цито-скелетные структуры. При такой экстракции из клеток удаляются плазматические мембраны и растворимые белки. В результате этого: а) при окрашивании клеток методом непрямой иммунофдуорес-ценции резко снижается флуоресцирующий дюн; б) цитоскелетные структуры становятся доступными для внешних воздействий.

6. При помощи разработанного нами метода экстракции показано, что система цитоплазматических микротрубочек в большинстве типов культивируемых клеток является гетерогенной по чувствительности к температурным воздействиям: большая часть микротрубочек разбирается при охлаждении клеток, тогда как оставшиеся микротрубочки выдерживают даже длительное охлаждение. Возможно, что микротрубочки с разной чувствительностью к охлаждению выполняют в цитоплазме различные функции.

7. При разборке основной массы микротрубочек в метках с помощью колцемида или охлаждения антитела к тубулину окрашивают в клетках пучки микрофиламентов. Показано, что это окрашивание обусловлено адсорбцией на пучках растворимого тубулина, концентрация которого в цитоплазме повышается при деполимеризации микротрубочек. Возможно, что обнаруженное сродство тубулина к актину обеспечивает взаимодействие микротрубочек и микрофиламентов в клетках.

8. Для изучения роли центриолей в стабилизации цитоплазматических микротрубочек получили не содержащие центриолей фрагменты из периферических частей мышиных эмбриональных фиброблас-тов. В таких фрагментах происходит постепенное разрушение микротрубочек, занимающее около 6 часов. За это время фрагменты не теряют жизнеспособности и в них не происходит разрушение других цитоскелетных структур - промежуточных филаментов и пучков микрофиламентов. Таким образом, центриоли не только служат центрами полимеризации микротрубочек, но и определяют стабильность микротрубочек по завершении их сборки.

9. Обработка культивируемых клеток ингибиторами энергетического обмена, снижающая содержание АТФ в клетках более, чем на 90%, резко стабилизирует микротрубочки в клетках так, что они перестают разрушаться митостатиками (колцемидом и винбластином). Действие ингибиторов не проявляется в присутствии глюкозы, когда недостаток АТФ в клетках может быть частично восполнен гликолизом. Таким образом, разборка микротрубочек является АТФ-зависи-мым процессом.

10. Инкубация экстрагированных тритоном Х-100 цитоскелетных препаратов в присутствии 0,2-2 мМ АТФ приводит к быстрой разборке микротрубочек. Подобным действием не обладают другие нуклео-зидтрифосфаты и нерасщепляемый аналог АТФ 5-аденилилметиленди-фосфонат. Эти опыты показывают, что деполимеризующее действие АТФ на микротрубочки обусловлено непосредственным взаимодействием нуклеотида с микротрубочками, а не опосредовано растворимыми компонентами цитоплазмы.

11. Результаты настоящей работы свидетельствуют, что состояние микротрубочек в клетках регулируется тремя факторами: белками, ассоциированными с микротрубочками, клеточными центрами и АТФ. От соотношения этих трех факторов и зависит скорость процессов сборки и разборки микротрубочек. Действие АТФ, вероятно, осуществляется через белки, ассоциированные с микротрубочками.

- 289

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Гельфанд, Владимир Израилевич, 1984 год

1. Бершадский А.Д., Васильев Ю.М., Ставровская A.A., Стромская Т.П. Округление клеток вариантных сублиний линии L , вызванное умеренным понижением температуры. Цитология, 1979, т.21, №7, с.703-709.

2. Васильев Ю.М., Гельфанд И.М., Домнина Л.В., Иванова О.Ю., Комм С.Г., Ольшевская Л.В. Действие метафазных ингибиторов на форму и движение фибробластов в культуре. Цитология, 1972, т. 14, М, с.80-87.

3. Васильев Ю.М., Щекутьева H.A. Перераспределение рецепторов конканавалина А на поверхности безъядерных клеточных фрагментов. Бюлл. эксп. биол. мед. 1982,т.91, №5, с.89-91.

4. Воробьев И.А., Ченцов Ю.С. Ультраструктура центросомы в клетках: кроветворной ткани аксолотля. Цитология, 1977, т.19, №6, с.598-603.

5. Воробьев И.А., Ченцов Ю.С. Центриоли в клеточном цикле. II. Интерфаза и первая половина митоза. Научн. доклады высш. школы. Биологич. науки, 1978, Ж1, с.54-64.

6. Воробьев И.А., Ченцов Ю.С. Динамика восстановления микротрубочек вокруг клеточного центра в культивируемых клетках после их охлаждения. Цитология, 1982, т.24, MI, с. 12861289.

7. Гельфанд В.И., Розенблат В.А. Равновесная ассоциация белка микротрубочек. Биоорганич. химия, 1976, т.2, ЖЗ, с.406-412.

8. Кольцов Н.К. Исследования о форме клеток. I. 0 спермиях десятиногих раков в связи с общими соображениями относительно организации клетки. 1905. В кн.: Н.К. Кольцов. Организация клетки. - Москва-Ленинград, 1936.

9. Кузнецов С.А., Родионов В.И., Гельфанд В.И., Розенблат В.А. Ассоциированный с микротрубочками белок MAPI: выделение и доказательства полимеризующей активности. Доклады

10. Adams R.J., Bray D." Rapid transport of foreign particlesmicroinjected into crab axons. Nature, 1983» v.303,p.718.720.

11. Afzelius Б.А. A human syndrome caused by immotile cilia.

12. Science, 1976, v.193, N4250, p.317-319. Albrecht-Buehler G. Autonomous movement of cytoplasmic fragments. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1980, v.77, Nil, p.6639x6643.

13. Amos L. Arrangement of high molecular weight associated proteins on purified microtubules. J. Cell Biol., 1977, v.72, p.642-654. Amos L. Structure of microtubules. - In:Microtubules, eds. K.

14. Roberts and J.S. Hyams, Acad. Press, London, 1979, p.1-64.

15. Anderson R.G.W., Floyd A.K. Electrophoretic analysis of basal body (centriole) proteins. Biochemistry, 1980, v.9» p. 5625-5631.

16. Arai T., Ihara Y., Arai K., Kaziro Y. Purification of tubulinfrom bovine brain and its interaction with guanine nucleotides. J. Biochem., 1975, v.77, N3, p.647-658.

17. Arce C.A., Rodriguez J.A., Barra H.S., Caputto R. Incorporation of L-tyrosine, L-phenylalanine and L-3,4-dihydroxyphe-nylalanine as single units iftto rat brain tubulin. Eur. J. Biochem., 1975, v.59, N1, p.145-149.

18. Arce C.A., Barra H.S. Association of tubulinyl-tyrosine car-boxypeptidase with microtubules. PEBS letters, 1983, v.I57, N1, p.75-78.

19. Ball E.H., Singer S.J. Association of microtubules and intermediate filaments in normal fibroblasts and its disruption upon transformation by a temperature-sensitive mutant of Rous sarcoma virus. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1981, v.78, N11, p.6986-6990.

20. Bell C.W. The molecular weight of dynein heavy chains. J.

21. Berne B. Interpretation of light scattering from long rods. -J. Mol. Biol., 1974, v.89, N4, p.755-758.

22. Berry R.W., Shelanski M.L. Interactions of tubulin with vinblastine and guanosine triphosphate. J. Mol. Biol., 1972, v.7I, HI, p.71-80.

23. Bershadsky A.D., Gelfand V.I., Svitkina T.M., Tint I.S. Destruction of microfilament bundles in mouse embryo fibroblasts treated with inhibitors of energy metabolism. .Exp. Cell Res., 1980, v.127, N3, p.421-429.

24. Bhattacharyya B., Wolff J. Anion induced increases in the rate of colchicine binding to tubulin. Biochemistry, 1976 a, v.I5, N11, p.2283-2288.

25. Bhattacharyya B., Wolff J. Tubulin aggregation and disaggregation: mediation by two distinct vinblastine-binding sites.-Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976b, V.73, N7, p.2375-2378.

26. Bibring T., Baxandall J., Denslow S., Walker B. Heterogeneity of the alpha subunit of tubulin and the variability of tubulin within a single organism. J. Cell Biol., 1976, v.69, N2, p.301-312.

27. Binder I., Dentler W., Rosenbaum J. Directionality of assembly of brain tubulin onto flagellar axonemes. J. Cell Biol., 1973, v.59, N2, pt2, p.24a, abstr.4b.

28. Binder I., Dentler W., Rosenbaum J. Assembly of chick brain tubulin onto flagellar microtubules from Chlamydomonas and sea urchin sperm. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975, v.72, N3, p.II22-II26.

29. Bloom G.S., Vallee R.B. Association of microtubule-associated protein 2 (MAP2) with microtubules and intermediate filaments in cultured brain cells. J. Cell Biol., 1983, v.96,1. N6, p.I523-I53I.

30. Bordas J., Mandelkow E.-M., Mandelkow E. Stages of tubulinassembly and disassembly studied by time-resolved synchrotron scattering. J. Mol. Biol., 1983, v.164, HI, p.89-135

31. Borisy G.G., Taylor E.W. The mechanism of action of colchicine.3

32. Binding of colchicine- H to cellular protein. J. Cell Biol., 1967a,v.34, N2, p.525-533.

33. Borisy G.G., Taylor E.W. The mechanism of action of colchicine. Colchicine binding to sea. urchin eggs and the mitotic apparatus. J. Cell Biol., 1967b, v.34, N2, p.535-548.

34. Borisy G.G. A rapid method for quantitative determination ofmicrotubule protein using DEAE-cellulose filters. Anal. Biochem., 1972, v.50, N4, p.373-385.

35. Borisy G.G., Olmsted J.B. Nucleated assembly of microtubulesin porcine brain extracts. Science, 1972, v. 177, N4055» p.1196-1197.

36. Borisy G.G., Olmsted J.B., Marcum J.M., Allen C. Microtubuleassembly in vitro. Fed. Proc., 1974, v.33, N2, p.167-174.

37. Borisy G.G., Johnson K., Marcum J.M. Self-assembly and site-initiated assembly of microtubules. In: Cold Spring

38. Harbor Conference on cell proliferation: Cell motility

39. Goldman R., Pollard T.D., Rosenbaum J., eds, -Cold Spring Harbor, I976,p.I093-H08.

40. Bottomley R.C., Trayer I.P. Affinity chromatography of immobilized actin and myosin. Biochem. J., 1975, v.149, N2, p.365-379.

41. Bray D., Bunge M.B. Serial analysis of microtubules in cultered rat sensory axons. J. Neurocytol., 1981, v.10, p.589-605.

42. Brenner S., Branch A., Meredith S., Berns M.W. The absence ofcentrioles from spindle poles or rat Kangaroo (Ptl^) cells undergoing meiotic-like reduction division in vitro. 1. Cell Biol., 72, N2, p.368-380,1977.

43. Brinkley B.R., Cartwright J. Organization of microtubules in mitotic spindle: Differential effects of cold shock on microtubule stability. J. Cell Biol., 1970, v.47, N2, pt.2, 25a.

44. Brinkley B.R., Cartwright J. Cold labile and cold stable microtubules in the mitotic spindle of mammalian cells. Ann. N.Y. Acad. Sci., 1975, v.253, p.428-435.

45. Brinkley B.R., Puller G.M., Highfield D.P. Cytoplasmatic microtubules in normal and transformed cells in culture: analysis by tubulin antibody immunofluorescence. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975, v.72, N12, p.4981-4985.

46. Brinkley B.R., Pistel S.H., Marcum J.M., Pardue R.L. Microtubules in cultured cells; indirect immunofluoresceni staining with tubulin antibody. Int. Rev. Cytol., 1980, v.63, p.59-95.

47. Brinkley B.R., Cox S.M., Pepper D.A., Wible L., Brenner S.L., Pardue R.L. Tubulin assembly sites and the organizationof cytoplasmic microtubules in cultured mammalian cells.-J. Cell Biol., 1981, v.90, N3, p.554-562.

48. Brown B.A., Nixon R.A., Marotta C.A. Posttranslational processing of -tubulin during axoplasmic transport in CNS axons. J. Cell Biol., 1982, v.94, N1, p. 159-162.

49. Brunke K.J., Collis P.SL, Weeks D.P. Posttranslational modification of tubulin dependent on organelle assembly. -Nature, 1982, v.297, p.516-519.

50. Bryan J., Wilson L. Are cytoplasmic microtubules heteropolymers? Proc. Natl. Acad Sci. USA, 1971, v.68, N8, p.1762-1766.

51. Bryan J.»Definition of three classes of binding sites in isolated microtubule crystals. Biochemistry, 1972, v.II, N14, p.2611-2616.

52. Bulinski J.C., Borisy G.G. Self-assembly of microtubules inthe extracts of cultured HeLa cells and the identification HeLa microtubule-associated proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1979, v.76, N1, p.293-297.

53. Bulinski J.C., Borisy G.G. Immunofluorescence localization of HeLa cell microtubule-associated proteins on microtubules in vitro and in vivo. J. Cell Biol., 1980a,v.87, N3, p.792-801.

54. Bulinski J.C., Borisy G.3 Widespread distribution of a 210 000 molecular weight microtubule-associated protein in cells and tissues of primates. J. Cell Biol., 1980b,v. 87, N3, p.802-808.

55. Mr microtubule-associated proteins and their Ca -dependent proteolysis in synaptosomal cytosol. FEBS letters,1982, v.146, N2, p.273-277.2+

56. Burke B.E., DeLorenzo R.J. Ca and calmodulin-stimulatedendogenous phosphorylation of neurotubulin. Proc. Natl. Acad. Sci., 1981, v.78, N2, p.991-995. Burns R.G., Pollard T.D. A dynein-like protein from brain.

57. Distribution and subcellular localization of calmodulin in adult and developing brain tissue. Neuroscience,1983, v.10, N2, p.449-461.

58. Chen L.V., Summerhayes I.C., Johnson L.V., Walsh M.L., Bernal S.D., Lampidus T.J. Probing mitochondria in living cells with rhodamine 123. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1982, v.46, p.I4I-I56.

59. Cleveland D.W., Hwo S.-L., Kirschner M.W. Purification oftau, a microtubule-associated protein that induces assembly of microtubules from purified tubulin. J. Mol. Biol., 1977a, v.II6, K2, p.207-22.6.

60. Cleveland D.W., Hwo S.-L., Kirsahner M.W. Physical and chemical properties of purified tau factor and the role of tau in microtubule assembly. J. Mol. Biol., 1977b, v.H6, N2, p.227-247.

61. Cleveland D.W. Fischer S.G., Kirschner M.W., Laemmli U.K.

62. Peptide mapping by limited proteolysis in sodium dodecyl sulfate and analysis by gel electrophoresis. J. Biol. Chem., 1977c, v.252, N9, p.II02-II06.

63. Cote G.P., Smile L.B. The interaction of equine platelet tropomyosin with skeletal muscle actin. J. Biol. Chem., 1982, v.256, N15, 7257-7261.

64. Couchman J.R., Rees D.A. Organelle-cytoskeleton relationship in fibroblasts: mitochondria, Golgi apparatus and endo-plasmatic reticulum in phases of movement and growth. -Eur. J. Cell Biol., 1982, v.27, N1,.p.47-54.

65. Cox J.V., Schenk E.A., Olmsted J.B. Human anticentromereantibodies: distribution, characterization of antigens, and effect on microtubule organization. Cell, 1983, v.35, HI, p.331-339.

66. Daleo G.R., Piras M.M., Piras R. The presence of phospholipids and diglyceride kinase activity in microtubules from different tissues. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1974, v.6l, N3, p.1043-1050.

67. David-Pfeuty T., Erickson H.P., Pantaloni D. Guanosinetri-phosphatase activity of tubulin associated with microtubule assembly. Proip, Natl. Acad. Sci. USA, 1977, v.74, N12, p.5372-5376.

68. David-Pfeuty T., Laporte J., Pantaloni D. GTPase activity at ends of microtubules. Nature, 1978, v.272, N5650, p. 282-284.

69. Davis J., Bennet V. Microtubule-associated protein 2, a microtubule-associated protein from brain, is immunologically related to the <A-subunit of erythrocyte spectrin. J. Biol. Chem., 1982, v.257, N10, p.5816-5820.

70. Cancer Res., 1976, v.36, N3, p.905-916.1

71. De Brabander M.J., Geuens G., Nuydens R., Willebrords R., De

72. Mey J. Microtubule assembly in living cells after release from nocodazole block: the effects of metabolic inhibitors taxol and pH. Cell Biol. Int. Rep., I98Ia,v.5, N9, p. 913-920.

73. De Brabander M.J. A model for the microtubule organizingactivity of the centrosomes and kinetochores in mammalian cells. Cell Biol. Int. Rep., 1982, v.6, N10, p.901.915.

74. Deery W.J., Weisenberg R.C,. Kinetic and steady-state analysis of microtubules in the presence of colchicine. Biochemistry, 1981, v.20, N8, p.2316-2324.

75. Deery W.J., Brinkley B.R. Cytoplasmic microtubule assemblydisassembly from endogenous tubulin in a Brij-lysed cell model. J. Cell Biol., 1983, v.96, N6, p.1631-1641.

76. Denoulet P., Edde B., Jeantet C., Gros P. Evolution of tubulin heterogenity during muuse brain development. Biochimie, 1982, v.64, N3, p.165-172.

77. Dentler W.L.S., Granett S., Witman G.B., Rosenbaum J.L. Directionality of brain microtubule assembly in vitro. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v.71, p.I7I0-I7I4.

78. Dentler W.L., Granett S., Rosenbaum J.L. Ultrastruetural localization of the high molecular weight proteins associated with in vitro-assembled brain microtubules. J. Cell Biol., 1975, v.65, N1, p.237-241.

79. De The G. Cytoplasmic microtubules in different animal cells.-J. Cell Biol., 1964, v.23, N2, p.265-275.

80. Detrich H.W. III., Williams R.C. Reversible dissociation of the oC,p -dimer of calf brain tubulin. J. Cell Biol., 1977, v.75, N2, pt.2, 277a.

81. Doenges K.H., Biedert S., Paweletz N. Characterization of a20S component in tubulin from mammalian brain. Biochemistry, 1976, v.I5, N14, p.2995-2999.

82. Doenges K.H., Nagle B.W., Uhlmann A., Bryan J. In vitro assembly of tubulin from non-neural cells (Ehrlich ascites tumor cells). Biochemistry, 1977, v.16, N15, p.3455-3459.

83. Doenges K.H., Weissinger M., Fritasche R., Schroeter D. Assembly of non-neural microtubules in the absenoe of glycerol and microtubule-associated proteins. Biochemistry, 1979, v.18, N9, p.1698-1702.

84. Duerr A., Pallas S., Solomon F. Molecular analysis of cytoplasmic microtubules in situ: identification of both widespread and specific proteins. Cell, 1981, v.24, N1, p.203-211.

85. Dustin P. Some recent advances in the study of microtubules and microtubule poisons. Arch. biol. (Belg.), 1974, v.85, N2, p.263-288.

86. Earle W.R. Production of malignancy in vitro: the mouse fibroblast. cultures and changes seen in the living cells.-J. Natl. Cancer Inst., 1943, v.4, N1, p.165-212.

87. Edde B., Jeantet C., Gros F. One -.tubulin sibunit accumulates during nsurite outgrowth in mouse neuroblastoma cells. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1981, v. 103, N3, p.I035-I043.

88. Eipper B.A. Rat brain microtubule protein: purification and determination of covalenjrly bound phosphate and carbohydrate. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1972, v.69, N8, p.2283-2287.

89. Eipper B.A. Rat brain tubulin and protein kinase activity. -J. Biol. Chem., 1974a, v.249, N5, p.I398-I406.

90. Eipper B.A. Properties of rat brain tubulin. J. Biol. Chem., 1974b, v.249, N5, p.I407-I4I6.

91. Erickson H.P. Assembly of microtubules from preformed, ring-shaped protofilaments and 6S tubulin. J. Supramolec. Struct., 1974a, v.2, N2-4, p.393-411.

92. Erickson H.P. Microtubule surface lattice and subunit structure and observations on reassembly. J. Cell Biol., 1974b, v.60, N1, p.153-167.

93. Erickson H.P. The structure and assembly of microtubules. -Ann. N.Y. Acad. Sci., 1975, v.253, N1, p.60-77.

94. Erickson H.P. Facilitation of microtubule assembly by poly-cations. In: Cold Spring Harbor Conference on cell proliferation: Cell motility (Goldman R., Pollard T.D., Rosenbaum J., eds., - Cold Spring Harbor, 1976, p.1069-1080.

95. Erickson H.P., Voter W.A. Polycation-induced assembly of purified tubulin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, v.73, N8, p.2813-2817.

96. Euteneuer U., Mcintosh J.R. Polarity of some motility-related microtubules. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1981a, v.78, N1, p.372-376.

97. Euteneuer U., Mcintosh J.R. Structural polarity of kinetochore microtubules in PtKj cells. J. Cell Biol., 1981b, v.89, N2, p.338-345.

98. Parrell K.W., Wilson L. Proposed mechanism for colchicine poisoning of microtubules reassembled in vitro from Strongylocentrotus purpuratus sperm tail outer doublet tubulin. Biochemistry, 1980, v.19, N13, p.3048-3054.

99. Forgue S.T., Dahl J.L. Rat brain tubulin : subunit heterogenity and phosphorylation. J. Heurochem., 1979, v.32, p.1015-1025.

100. Frankel F.R. Organization and energy dependent growth of microtubules in cells. Proc. Natl. Acad. Sci., 1976, v.73, N8, p.2798-2802.

101. Freed J.J., Leibowitz M.H. The association of a class of sol-tatory movements with microtubules in cultured cells. -J. Cell Biol., 1970, v.45, N2, p.334-354.

102. Frigon R.P., Lee J.C. The stabilization of calf-brain microtubule protein by sucrose. Arch, biochem. biophys., 1972, v.I53, N2, p.587-589.

103. Frixione E. Firm structural associations between migratory pigment granules and microtubules in crayfish retinula cells. J. Cell Biol., 1983, v.96, N5, p.I258-I265.

104. Fujiwara K., Tilney L.G. Substructural analysis of the microtubule and its polymorphic forms. Ann. N.Y. Acad. Sci., 1975, v.253, p.27-50.

105. Fuller G.M., Brinkley B.R., Boughter J.M. Immunofluorescence of mitotic spindles using monospecific antibody against bovine brain tubulin. Science, 1975, v.187, N4180, p. 948-950.

106. Gaskin F., Cantor C.R., Shelanski M.Li Turbidimetric studies of the in vitro assembly and disassembly of porcine microtubules. J. Mol. Biol., 1974, v.89, N4, p.737-755.

107. Geahlen R.L., Haley B.E. Interactions of a photoaffinity analog of GTP with the proteins of microtubules. Proc. Natl. Acad. Sci. USiL, 1977, v.74, N10, p.4375-4377.

108. Geiger B., Singer S.J. Association of microtubules and intermediate filaments in chicken gizzard cells as detectedby double immunofluorescence. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1980, v.77, N8, p.4769-4773.

109. Gelfand V.I., Gyoeva P.K., Rosenblat V.A., Shanina N.A. A new ATPase in cytoplasmatic microtubule preparations. FEBS Letters, 1978, v.88, N2, p.197-200.

110. George H.J., Misra L., Field D., Lee J.C. Polymorphism of brain tubulin. Biochemistry, 1981, v.20, N9, p.2402-2409.

111. Geuens G., De Brabander M., Nuydens R., De Mey J. The interaction between microtubules and intermediate filaments in cultured cells treated with taxol and nocodazole. Cell Biol. Int. Rep., 1983, v.7, N1, p.35-48.

112. Gibbons I.R. Studies on the protein components of cilia from

113. Tetrahymena pyriformis. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1963, v.50, N5, p.I002-I0I0.

114. Gibbons I.R. Chemical dissection of cilia. Arch, de biologie (Liege), 1965, v.76, N2-4, p.317-352.

115. Gibbons I.R., Rowe A.J. Dynein: a protein with adenosine triphosphatase activity from cilia. Science, 1965, v.149» p.424-426.

116. Gibbons I.R. Studies on the adenosine triphosphatase activityof I4S and 30S dynein from cilia of Tetrahymena. J. Biol. Chem., 1966, v.241, p.5590-5596.

117. Gibbons B.H., Gibbons I.R. Functional recombination of dynein I with deihemtoranated sea urchin sperm partially extracted with KC1. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1976, v.73, N1, p.1-6.

118. Gibbons B.H., Ogawa K., Gibbons I.R. The effect of antidynein I serum on the movement of reactivated sea urchin sperm. -J. Cell Biol., 1976, v.7I, N3, p.823-831.

119. Gibbons I.R., Fronk E. A laient ATPase from dynein I from sea. urchin sperm flagella. J. Biol. Chem., 1979, v.254, N2, p.187-196.

120. Gibbons I.R. Cilia and flagella of eukaryotes. J. Cell Biol., 3/981, v.91, H3, pt.2, I07s-I24s.

121. Goodman D.B.P., Rasmussen H., DiBella P., Guthrow C.E.,Jr. Cyclic adenosine 3',5'-monophosphate stimulated phosphorylation of isolated neurotubule subunits. Proc. ^atl. Acad. Sci. USA, 1970, v.67, N4, p.652-659.

122. Gorowski M.A., Carlson K., Rosehbaum J. Simple method of quantitative densitometry of polyacrylamide gels using fast green. Anal. Biochem., I97o, v.35,N2, p.359-370.

123. Gould R.R. The basal bodies of Chlamydomonas reinhardi. Formation from probasal bodies, isolation and partial characterization. J. Cell Biol., 1975, if.65, HI, p.65-74.

124. Gould R.R., Borisy G.G. The pericentriolar material in Chinese hamater ovary cells nucleates microtubule formation. J. Cell Biol., 1977, v.73, H4, p.601-615.

125. Gobbs I., Sweadner K.J. Multiple tubulin forms are expressed by a single neurone. Nature, 1981, v.294, N5840, p.477-480.

126. Greene L.A., Liem R.K.H., Shelanski M.L. Regulation of a high molecular weight microtubule-associated protein in PC 12 cells by nerve growth factor. J. Cell Biol., 1983, v.96, N1, p.76-83.

127. Griffith L.M., Pollard T.D. Evidence for actin-microtubule in -teraction mediated by microtubule-associated proteins. -J. Cell Biol., 1978, v.73, N3, p.958-965.

128. Haimo L.T., Telzer B.R. Dynein-microtubule interactions: ATP-sensitive dynein binding and the structural polarity ofmitotic microtubules. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1982, v.46, p.207-217.

129. Heggeness M.H., Simon M., Singer S.J. Association of mitochondria with microtubules in cultured cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, N8, p.3863-3866.

130. Heidemann S.R., Mcintosh J.R. Visualization of the structural polarity of microtubules. Nature, 1980, v.286, N5772, p. 517-519.

131. Heidemann S.R., Landers J.M., Hamborg M.A. Polarity orientation of axonal microtubules. J. Cell Biol., 1981, v.91, N3, pt.I, p.661-665.

132. Herzog W., Weber K. Fractionation of brain microtubule-associa-ted proteins. Isolation of two different proteins which stimulate tubulin polymerization in vitro. Eur. J. Biochem., I9#8a,v.92, N1, p.1-8.

133. Herzog W., Weber K. Microtubule formation by pure brain tubulinin vitro. The influence of dextran and poly(ethylene glycol).-Eur. J. Biochem., 19781?,v.91, N1, p.249-254.

134. Hill T., Kirschner M. Subunit treadmilling of microtubules oractin in the presence of cellular barriers: possible conversion of chemical free energy into mechanical work. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1982a,v.79, N2, p.490-492.

135. Hill T., Kirschner M. Bioenergetics and kinetics of microtubuleand actin filament assembly-disassembly. Int. Rev. Cytol., 1982b, v.78, p.80-92.

136. Jacobs M., Smith H., Taylor E.W. Tubulin: Nucleotide binding and enzymic activity. J. Mol. Biol., 1974, v.89, N3, p«455-468.

137. Jacobs J.C., Caplow M. Microtubular protein reaction with nucleotides. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1976, v.68, N1, p.127-135.

138. Jacobs M., Huitorel P. Tubulin-associated nucleoside diphospho-kinase. Eur. 3. Biochem., 1979, v.99, N3, p.613-622.

139. Jameson 1., Prey T., Zeeberg B., Dalldorf P., Caplow M. Inhibition of microtubule assembly by phosphorylation of microtu-bule-associated proteins. Biochemistry, 1980, v.I9, N11, p.2472-2478.

140. Jameson L., Caplow M. Modification of microtubule steady-statedynamics by phosphorylation of the microtubule-associated proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1981, v.78, N6, p. 3413-3417.

141. Jemiolo D.K., Grisham C.M. Divalent cation-nucleotide complex at the exchangeable nucleotide binding site of tubulin. J. Biol. Chem., 1982, v.257, N14, p.8I48-8I52.

142. Job D., Fischer E.H., Margolis R.L. Cold-disassembly of cold-stable microtubules by calmodulin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA* 1981, v.78, N8, p.4679-4682.

143. Job D., Rauch C.T., Pischer E.H., Margolis R.L. Recycling of cold-stable microtubules: evidence that cold stability is due to substoichiometric polymer blocks. Biochemistry, 1982, v.21, N3, p.509-515.

144. Johnson K.A., Borisy G.G. Kinetic analysis of microtubule self-assembly in vitro. J. Mol. Biol., 1977, v.117, NI,p.I-3I.

145. Johnson L.V., Walsh M.L., Chen L.V. Location of mitochondria in living cells with rhodamine 123. Proc. Natl. Acad. Sci.

146. USA, 1980, v.77, N3, p.990-994.2+

147. Kakuichi S., Sobue K. Ca and calmodulin-dependent flip-flop mechanism in microtubule assembly-disassembly. - FEBS Letters, 1981, v.132, N1, p.141-143.

148. Karr T.L., Purich D.L. A microtubule assembly/disassembly model based on drug effects and depolymerization kinetics after dilution. J. Biol. Chem., 1979, v.254, N24, p.I0885-I0888.

149. Karr T.L., Podarsky A.E., Purich D.L. Participation of guanine nucleotides in nucleation and elongation steps of microtubule assembly. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1979a, v.76, N11, p.5475-5479.

150. Karr T.L., White H.D., Purich D.L. Characterization of brain microtubule proteins prepared by selective removal of mi .tochondrial and synaptosomal components. J. Biol. Chem., 197913,v.254, N13, p.6107-6111.

151. Keats R.A.B., Hall R.H. Tubulin requires an accessory protein for self assembly into microtubules. Nature, 1975, v.257, N 5525, p.418-421.

152. Kilmartin J.V., Wright B., Milstein C. Rat monoclonal antitubulin antibodies derived by using a new. nonsecreting rat cell line. J. Cell Biol., 1982, v.93, N3, p.576-582.

153. Kim H. The periodic association of MAP2 with brain microtubules in vitro. -J. Cell Biol., 1979, v.80, N2, p.266-276.

154. Kirkpatrick J.B., Hyams L., Thomas V.L., Howley P.M. Purification of intact microtubules from brain. J. Cell Biol., 1970, v.47, N2, pt.I, p.384-393.

155. Kirschner M.W. Suter M.M., Weingarten M.D., Litman D.R. The role of rings in the assembly of microtubules in vitro. Ann. N. Y. Acad. Sci., 1975a, v.253, p.90-106.

156. Kirschner M.W., Honig L.S., Williams R.C. Quantitative electronmicroscopy of microtubule assembly in vitro. J. Mol. Biol., 1975b,v.99, p.263-276.

157. Kirschner M.W. Implication of treadmilling for the stability and polarity of actin and tubulin polymers in vitro. J. Cell Biol., 1980, v.86, N2, p.330-334.

158. Klein I., Willingham M., Pastan I. A high molecular weight phosphoprotein in cultured fibroblasts that associated with polymerized tubulin. Exp. Cell Res., I$78, v.114, p.229-238.- 311

159. Klein I., Lehotay D., Gondek M. Characterization of a calciumactivated protease that hydrolyzes a microtubule-associated protein. Arch. Biochem. Biophys., 1981, v.208, N2, p.520-527.

160. Kobayashi T. Dephosphorylation of tubulin-bound guanosine triphosphate during microtubule assembly. J. Biochem., 1975» v.77, N6, p.1193-1197.

161. Kraus E., Little M., Kempf T., Hofer-Warbinek R., Ade W., Ponstingl H. Complete aminm acid sequence of £ -tubulin from porcine brain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1981, v.78, N7, p.4156-4X60.

162. Kumar N., Flavin M. Preferential action of a brain detyrosinola-ting carboxypeptidase on polymerized tubulin. J. Biol. Chem., 1981, v.256, N14, p.7678-7686.

163. Kupfer A., Louvard D., Singer S.J. Polarization of the Golgi apparatus and the microtubule-organizing center in cultured fibroblasts at an edge of an experimental wound. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1982, v.79,N5, p.2603-2607.

164. Kuznetsov S.A., Rodionov V.I., Gelfand V.I., Rosenblat V.A. Purification of thermostabile high molecular weight factor promoting tubulin polymerization. FEBS Letters, 1978a, v.95^ N2, p.339-342.

165. Kuznetsov S.A., Gelfand V.I., Rodionov V.I., Rosenblat V.A.,

166. Machatkova M., Pospisil Z. Biological characterization of celllines derived from the respiratory trackt of a bovine foetus, (growth characteristics/karyotype). Folia Biologica (Pra-ha), 1975, v.21, p.II7-I2I.

167. McHeal R.K., Purich D.L. On the role of the tubulin nonexchange-able GTP site in bovine neurotubule assembly. J. Bi&l. Chem., 1977, v.252, N13, p.4440-4442.

168. McNeal R.K., Purich D.L. Stoichiometry and role of GTP hydrolysis in bovine neurotubule assembly. J. Biol. Chem., 1978a, v.253, N13, p.4683-4687.

169. McNeal R.K., Purich D.L. Cromium (III)-nucleotide complexes asprobes of the guanosine 51-triphosphate-induced microtubule assembly. Arch. Biochem. Biophys., 1978, v.191, N1, p. 233-243.

170. Malaisse W.J., Van Obberghen E., Devis G., Somers G., Ravazzola M. Dynamics of insulin release and microtubular-microfila-mentous system. V. A model for the phasis release of insulin.-Eur. J. Clin. Invest., 1974, v.4, N5, p.313-318.

171. Manfredi J.J., Parness J., Horwitz S.B. Taxol binds to cellularmicrotubules. J. Cell Biol., 1982, v.94, N3, p.688-696.

172. Manso-Martinez R., Villasante A., Avila J. Incorporation of thehigh-molecular-weight microtubule-associated protein 2 (MAP2) into microtubules at steady state in vitro. Eur. J. Biochem. 1980, v.105, N2, p.307-313.

173. Marantz R., Shelanski M.L. Structure of microtubular crystalsinduced by vinblastine in vitro. J. Cell Biol., 1970, v.44, HI, p.234-238.

174. Marcum J.M., Dedman J.R., Brinkley B.R., Means A.R. Control ofmicrotubule assembly-disassembly by calcium-dependent regulator protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, N8, p.3771-3775.

175. Margolis R.L. Wilson L. Addition of colchicine-tubulin complexto microtubule ends: the mechanism of substoichiometric colchicine poisoning. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1977, v.74, N8, p.3466-3470.

176. Margolis R.L., Wilson L. Opposite end assembly and disassembly of microtubules at steady state in vitro. Cell, 1978, v.I3, N1, p.1-8.

177. Margolis R.L., Wilson L., Kiefer B.I. Mitotic mechanism based on intrinsic microtubule behaviour. Nature, 1978, v.272, N5652, p.450-452.

178. Margolis R.L., Rauch C.T., Wilson L. Mechanism of colchicine-dimer addition to microtubule ends: implication for the microtubule polymerization mechanism. Biochemistry, 1980, v.I9, N24, p.5550-5557.

179. Margolis R.L., Wilson L. Regulation of the microtubule steady state in vitro by ATP. Cell, 1979, v.18, N3, p.673-679

180. Margolis R.L., Wilson L. Microtubule treadmills-possible molecular machinery. Nature, 1981, v.293, N5835, p.705-711.

181. Margolis R.L., Rauch C.T. Characterization of rat brain microtubule assembly: correlation of cold stability with the phosphorylation state of a microtubule-associated 64K protein. -Biochemistry, 1981, v.20, N15, p.4451-4458.

182. Maro B., Bornens M. The centriole-nucleus association: effect of cytochalasin B and nocodazole. Biol. Cellulaire, 1980, v.39, N3, p.287-290.

183. Matsumura P., Hayashi M. Polymorphism of tubulin assembly. Invitro formation of sheet, twisted ribbon and micro tubule.-Biochim. Biophys. Acta, 1976, v.453, N1, p.162-175.

184. McGill M., Brinkley B.R. Human chromosomes and centrioles as nucleating sites for the in vitro assembly of microtubules from brain tubulin. J. Cell Biol., 1975, v.67, N1, p. 189-199.

185. Mcintosh J.R., Cande W.Z., Snyder J.A., Vanderslice K. Studieson the mechanism of mitosis. Ann. N.Y. Acad. Sci., 1975, v.253, p.407-427.

186. Mcintosh J.R., Euteneuer U., Neighbors B. Intrinsic polarity as a factor in microtubule function. In: Microtubules and Microtubule inhibitors, M.De Brabander and J. De Mey, eds., Elsevier/North Holland, Amsterdam, 1980, p.357-370.

187. McNitt R. Centriole ultrastructure and its possible role in microtubule formation in an aquatic fungus. Protoplasma, 1974, v.80, N1-3, p.91-108.

188. Minami J., Murofushi H., Sakai I. Interaction of tubulin withneurofilaments: formation of networks by neurofilament-de-pendsnt tubulin polymerization. J. Biochem., 1982, v.92, N3, p.889-898.

189. Mohri H. Aminoacid composition of "tubulin" constituting microtubules of sperm flagella. Nature, 1968, v.217, p.1053-1054.

190. Moskalewski S., Thyberg J., Friberg U. In vitro influence of colchicine on the Golgi complex in A- and B-cells of guinea pig pancreatic islets. J. Ultrastruct. Res., 1976, v.54, N2, p.304-317.

191. Moskalewski S., Thyberg J., Friberg U. Cold and metabolic inhibitor effects on cytoplasmatic microtubules and the Golgi complex in cultured rat epiphyseal chondrocytes. Cell Tissue Res., 1980, v.210, N3, p.403-415.

192. Murphy D.B., Borisy G.G. Association of high-molecular-weight proteins with microtubules and their role in microtubule assembly in vitro. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975, v.72, N7, p.2696-2700.

193. Murphy D.B., Vallee R.B., Borisy G.G. Identity and polymerization-stimulatory activity of the nontubulin proteins associated with microtubules. Biochemistry, 1977a, v.16, N12, p.2598-2605.

194. Murphy D.B., Johnson K.A., Borisy G.G. Role of tubulin-associated proteins in microtubule nucleation and elongation. J. Mol. Biol., 1977b, v.117, N1, p.33-52.

195. Murthy A.S.N., Flavin M. Microtubule assembly using the microtu-bule-associated protein MAP-2 prepared in defined states of phosphorylation with protein kinase and phosphatase. Eur. J. Cell Biol., 1983, v.I37, N1-2, p.37-46.

196. Nadezhdina E.S., Pais D., Chentsov J.S. Partial purification of centrioles from spleen cells. Cell Biol. Int. Rep., 1978,iv.2, N3, p.601-606.

197. Nadezhdina E.S., Pais D., Chentsov J.S. On the association ofcentrioles with the interphase nucleus. Eur. J. Cell Biol., 1979, v.I9, N1, p.109-115.

198. Nagle B.W., Bryan J. Factors affecting nucleation and elongationof microtubules in vitro. In: Cold Spring Harbor Conference on cell proliferation: Cell motility, Goldman R., BuLilard T., Rosenbaum J., eds., - Cold Spring Harbor , 1976, p.I2I3-I232.

199. Nagle B.W., Doenges K.H., Bryan J. Assembly of tubulin from cultured cells and comparison with the neua?otubulin model.-Cell, 1977, v.I2, N3, p.573-586.

200. Nath J., Flavin M., Schiffmann E. Stimulation of tubulin tyrosi-nolation in rabbit leukocytes evoked by the chemoattractant formyl-methionyl-leucyl-phenylalanine. J. Cell Biol., 1981, v.9I, N1, p.232-239.

201. Newbould B.B. Production of allergic encephalomyelitis in ratsby injection of spinal cord adjuvant into the inguinal lymph nodes. Immunology, 1965, v.9, N4, p.613-614.

202. Nickerson J.A., Wells W.W. Association of nucleosidediphosphate kinase with microtubules. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1978, v.85, N2, p.820-826.

203. Nishida E., Sakai H. Calcium-sensitivity of the microtubule reassembly system. Difference between crude brain extract and purified microtubular proteins. J. Biochem., 1977, v.82, p.303-306.

204. Nishida E. Effects of solution variables on the calcium sensitivity of the microtubule assembly.- J. Biochem., 1978, v.84, p.507-512.oxu —

205. Nishida E., Kuwaki T., Sakai H. Phosphorylation of microtubule-associated proteins (MAPs) and pH of the medium control interaction between MAPs and actin filaments. J. Biochem., 1981, v.90, N2, p.575-578.

206. Olmsted J.B., Marcum J.M., Johnson K.A., Allen C., Borisy G.G.

207. Microtubule assembly: some possible regulatory mechanisms. -J. Supramolec. Struct., 1974, v.2, H2, p.429-450.

208. Olmsted J.B., Borisy G.G. Ionic and nucleotide requirements for microtubule polymerization in vitro. Biochemistry, 1975, v.14, N13, p.2996-3005.

209. Olmsted J.B. The role of divalent cations and nucleotides in microtubule assembly in vitro. In:Cold Spring Harbor Conference on cell proliferation: Cell motility, R. Goldman, T.D. Pollard, J. Rosenbaum, eds., - Cold Spring Harbor, 1976, p.I08I-I092.

210. Olmsted J.B., Lyon H.D. A microtubule-associated protein specific to differentiated neuroblastoma cells. J. Biol. Chem., 1981, v.256, N7, p.3507-3511.

211. Oosawai1., Kasai M. A theory of linear and helical aggregationsof macroraolecules. J. Mol. Biol., 1962, v.4, N1, p.10-21.

212. Ooaawa P., Kasai M. Actin. In: Subunits in biological systems. S.N. Timasheff and C.D. Pasman, eds., Dekker, New York, 1971, p.261-322.

213. Osborn M., Weber K. Cytoplasmic microtubules in tissue culture cells appear to grow from an organizing structure towards the plasma membrane. Proc. ^atl. Acad. Sci. USA, 1976a, v,73, N4, p.867-871.

214. Osborn M., Weber K. Tubulin specific antibody and the expression of microtubules in 3^3 cells after attachment to a substratum. Exp. Cell Res., 1976b, v.103, N2, p.331-340.

215. Osborn M., Weber K. The display of microtubules in transformed cells. Cell, 1977, v.12, N3, p.561-571.

216. Osborn M., Webster R.E., Weber K. Individual microtubules viewed by immunofluorescence and electron microscopy in the same PtK2 cell. J. Cell Biol., 1978, v.77, R27-R34.

217. Pallas D., Solomon P. Cytoplasmatic microtubule-associated proteins: phosphorylation at novel sites is correlated with their, incorporation into assembled microtubules. Cell, 1982, v.30, N2, p.407-414.

218. Paulson J.C., McClure W.O. Microtubules and axoplasmic transport Inhibition of transport by podophyllotoxin: an interaction with microtubule protein. J. Cell Biol., 1975, v.67, N2, pt I, p.461-467.

219. Pedersen H., Rebbe H. Absence of arms in the axoneme of immobilehuman spermatozoa. Biol. Reprod., 1975, v.12, p.541-544. Penningroth S.M., Eirschner M.W. Nucleotide specificity in microtubule assembly in vitro. - Biochemistry, 1978, v.17, p.734-740.

220. Piras R., Piras M.M. Changes in microtubule phosphorylation during cell cycle of HeLa cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA,1975, v.72, N3, p.II6I-II65.

221. Porter K.R. Cytoplasmic microtubules and their functions. -CIBA

222. Found. Symp. Principles of Biomolecular Organization , G.E.W. Wolsfcenholme, M. O'Connor, eds.,1966, Churchil LTD, London, p.308-356.

223. Porter K.R. Microtubules in intracellular locomotion. CIBA

224. Found. Symp., 1973, North Holland, Amsterdam, v.14, p. 149166.

225. Portier M.-M., Croizat B., Gros F. A sequence of changes in cyto-skeletal components during neuroblastoma differentiation. -FEBS Letters, 1982, v.146, N2, p.283-288.

226. Prus K., Wallin M. Characterization of acid and alkaline phosphatase activity in preparations of tubulin and microtubule-associated proteins. FEBS Letters, 1983, v.151, N1, p.54-58.

227. Purich D.L., McNeal R.K. Properties of tubulin treated with alkaline phosphatase to remove guanine nucleotides from the exchangeable binding site. FEBS Letters, 1978, v.96, N1, p. 83-86.

228. Rappaport L., Letterrier J.F., Nunez J. Non phosphorylation in vitro of the 6S tubulin from brain and thyroid tissue. -FEBS Letters, 1972, v.26, N1, p.349-352.

229. Rappaport L., Leterrier J.F., Virion A., Nunez J. Phosphorylation of microtubule-associated proteins. Eur. J. Biochem., 1976, v.62, N3, p.539-549•

230. Ray P., Strott C.A., Nath J. Purification of bovine adrenocortical and brain tubulin. A comparative study. Biochem. Bio-phys.Acta, 1979, v.581, MI, p.79-86.

231. Eaybin D., Flavin M. An- enzyme tyrosylating ¿.-tubulin and itsrole in microtubule assembly. Bichem. Biophys. Res. Commun., 1975, v.65, N3, p.1088-1095.

232. Raybin D., Flavin M. Modification of tubulin by tyrosylation incells and extracts and its effect on assembly in vitro. -J. Cell Biol., 1977, v.73, N3, p.492-504.

233. Rice R.V., Roslansky P.P., Pascoe N., Houghton S.M. Bridges between microtubules and neurofilaments visualized by stereo electron microscopy. J. Ultrastruct. Res., 1980, v.71,p.303-310.

234. Regula C.S., Pfeiffer J.R., Berlin R.D. Microtubule assembly and disassembly at alkaline pH. J. Cell Biol., 1981, v.89, N1, p.45-53.

235. Robbins E., Gonatas N.K. The ultrastructure of amammalian cell during the mitotic cycle. J. Cell Biol., 1964, v.21, N2, p.429-442.

236. Rodriguez J.A., Borisy G.G. Tyrosination state of free tubulin subunits and tubulin disassembled from microtubules of rat brain tissue. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1979, v.89, N3, p.893-899.

237. Rosenfeld A.C., Zackroff R.V., Weisenberg R.C. Magnesium stimulation of calcium binding to tubulin and calcium induced depo-lymerization of microtubules. FEBS. Letters, 1976, v.65, N2, p.144-147.

238. Runge M.S., Detrich H.W., Williams R.C.,Jr. Identification of the major 68000-dalton protein of microtubule-preparations as a 10 nm-filament protein and its effect on microtubule assembly in vitro. Biochemistry, 1979, v.18, N9, p.1689-1698.

239. Runge M.S., Williams R.C., Jr. Formation of an ATP-dependent micro tubule-neurofilament complex in vitro. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1982, v.46,p.483-494.

240. Sabatini D.S., Bensch K., Barnett R.J. Cytochemistry and electron microscopy, the preservation of cellular ultrastructure and enzymatic activity by adenylate treatment. J. Cell Biol.,1963, v.I7, HI, p.19-58.

241. Sandoval V., Cuatrecasas P. Proteins associated with tubulin.-Biochem. Biophys. Res. Commun., 1976$,v.68, HI, p.169-177.

242. Sandoval V., Cuatrecasas P. Protein kinase associated with tubulin: affinity chromatography and propertied. Biochemistry, 1976b, v.15, N16, p.3424-3432.

243. Sandoval V., Weber K. Calcium-induced inactivation of microtubule formation in brain extracts. Presence of a calcium-dependent protease acting onpolymerization-stimulating microtubule-associated proteins. Eur. J. Biochem., 1978, v.92, N2, p.463-470.

244. Sandoval V., Vandekerhove J.S. A comparative study of the in vitro polymerization of tubulin in the presence of the microtubule-associated proteins MAPg and tau. J. Biol. Chem., 1981, v.256, N1, p.8795-8800.

245. Sattilaro R.P., Dentler W.L. LeCluyse E.l. Microtubmle-associated proteins (MAPs) and the organization of actin filaments in vitro. J. Cell Biol., 1981, v.90, N2, p.467-473.

246. Schiff P.B., Pant J., Horwitz S.B. Promotion of microtubule assembly in vitro by taxol. Nature, 1979, v.277, p.665-667.

247. Schiff P.B., Horwitz S.B. Taxol stabilized microtubules in mouse fibroblast cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1980, v.77, N3, p.I56I-I565.

248. Schiff P.B., Horwitz S.B. Taxol assembles tubulin in the absence of exogenous guanosine 5'-triphosphate or microtubule-associated proteins. Biochemistry, 1981, v.20, Nil, p.3247-3252.

249. Schliva M. The role of divalent cations in the regulation of microtubule assembly, in vivo studies on microtubules of the heliozoan axopodium using the ionophore A23I87. J. Cell

250. Biol., 1976, v.70, N3, p.527-540.

251. Schliwa M. Microtubular apparatus of melanophores. Three-dimenti-onal organization. J. Cell Biol., 1978, v.76, p.-605-615.

252. Schliwa M., Euteneuer U. Quantitative analysis of the microtubule system in isolated fish melanophores. J. Supramolec. Struct., 1978, —v. 8,-~N2, -p .-I77-1-90 •

253. Schliwa M., Euteneuer U., Herzog W., Weber K.,Evidence for rapid structural and functional changes of the melanophore micro-tubule-organizing center upon pigment movement. J. Cell Biol., 1979, v.83, N3, p.623-632.

254. Schliwa M, Euteneuer U., Bulinski J.C., Izant J. Calcium lability of cytoplasmic microtubules and its modulation by microtubule-associated proteins. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1981, v.78, N2, p.1037-1041.

255. Schliwa M. Mechanisms of intracellular organelle transport.1.: Cell and Muscle Motility, J.W. Shay, ed., 1984, Plenum Publishing Corp., v.5, p.1-82 and 403-406.

256. Seeds N.W., Maccioni R.B. Proteins from morphologically differentiated neuroblastoma cells promote tubulin polymerization.-J. Cell Biol., 1978, v.76, N4, p.547-555.

257. Selden S.C., Pollard T.D. Phosphorylation of microtubule-associa-ted proteins (MAPs) regulates their interaction with actin filaments. J. Cell Biol., 1982, v.95, N2, pt2, p.348a.

258. Sharp G.A., Dsborn M., Weber K. Ultrastructure of multiple microtubule initiation sites in mouse neuroblastoma cells. J. Cell Biol., 1981, v.47, NI, p.1-24.

259. Sharp G.A., Weber K., Osborn M. Centriole number and process formation in established neuroblastoma cells and primary dorsal root ganglion neurons. Eur. J. Cell Biol., 1982, v29, p. 97-103.

260. Shelanski M.L., Taylor E.W. Isolation of a protein subunit from microtubules. J. Cell Biol., 1967, v.34, N2, p.549-554.

261. Shelanski M.L., Taylor E.W. Properties of the protein subunit of central-pair and outer-doublet microtubules of sea urchin flagella. J. Cell Biol., 1968, v.38, N2, p.304-315.

262. Shelanski M.L., Gaskin P., Cantor C.K. Microtubule assembly in the absence of added nucleotides. Procl, Natl. Acad. Sci. USA, 1973, v.70, N3, p.765-768.

263. Shelanski M.L. Methods for the neurochemical study of microtubules. Research methods in neurochemistry, 1974, New York-London, v.2, p.281-300.

264. Sheridan V., Schroeder D., Walker C., Payne M., Rebhun L.I.,

265. Binder L.J. Monoclonal antibodies to beta tubulin distinguish different microtubule classes in CHO cells. J. Cell Biol., 1983, v.95, N5, pt2, 207a.

266. Sherline P., Leung J.T., Kipnis D.M. Binding of colchicine to purified microtubule protein. J. Biol. Chem., 1975, v.250, N14, p.5481-5486.

267. Sherline P., Lee J.C., Jackobs L.S. Binding of microtubules topituitary secretory granules and secretory granules membranes. J. Cell Biol., 1977, v.72, N2, p.380-389.

268. Sheterline P., Schofield J.G. Endogenous phosphorylation and de-phosphorylation of microtubule-associated proteins isolated from bovine anterior pituitary. FEBS Letters, 1975, v.56, N2, p.297-302.

269. Sheterline P. Phosphorylation of pig brain microtubule proteins. General properties and partial characterization of endogenous substrate and cyclic AMP-dependent protein kinase. Biochem. J., 1977, v.168, N3, p.533-539.

270. Shigekawa B.L., Olsen R.W. Resolution of cyclic AMP-stjimulatedprotein kinase from polymerization-purified brain microtubules. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1975, v.63, N2, p. 455-462.

271. Shimo-Oka Т., Watanabe J. Stimulation of actomyosin Mg^+—ATPase activity by a brain microtubule-associated protein fraction . High molecular-weight actin-binding protein is the stimulating factor. J. Biochem., 1981, v.90, N5, p.I297-I307.

272. Singer S.J., Ball E.H., Geiger В., Chen W.-T. Immunolabeling studies of cytoskeletal associations in cultured cells. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol., 1982, v.46, p.303-316.

273. Sloboda R.D., Rudolf S.A., Rosenbaum J.L., Greengard P. Cyclic AMP-dependent endogenous phosphorylation of a microtubule-associated protein. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975, v.72, N1, p.I77-I8I.

274. Sloboda R.D., Dentler W.L., Rosenbaum J.L. Microtubule-associated proteins and the stimulation of tubulin assembly in vitro. -Biochemistry, 1976b, v.15, N20, p.4497-4505.

275. Sloboda R.D., Rosenbaum J.L. Decoration and stabilization of intact, smooth-walled microtubules with microtubule-associated proteins. Biochemistry, 1979, v.18, N1, p.48-55»

276. Small J.V., Isenberg G., Celis J.E. Polarity of actin at the leading edge of cultured cells. Nature, 1978, v.272, p.638-639.

277. Smith D.S. On the significance of cross-bridges between microtubules and synaptic vesicles. Philos. Trans. R. Soc. Lond. Ser. B; Biol. Sci. - 1971, v.261, p.395-403.

278. Smith D.S., Jarlfors U., Befanek B.F. Morphological evidence for the participation of microtubules in axonal transport. -Ann. N.Y. Acad. Sci., 1975, v.253, p.472-506.

279. Smith D.S., Jarlfors U., Gayer M.L., Cameron B.F. Structuralcross-bridges between microtubules and mitochondria in central axons of an insect (Periplaneta americana). J. Cell Sci., 1977, v.27, N2, p.255-272.

280. Smith R.S. The short term accumulation of axonally transportedorganelles in the region of localized lesions of single myelinated axons. J. Neurocytol., 1980, v.9, N1, p.39-65.

281. Snyder J.A., Mcintosh J.R. Initiation and growth of microtubules from mitotic centers in lysed mammalian cells. J. Cell Biol., 1975, v.67, N3, p.744-760.

282. Soifer D.;Enzymatic activity in tubulin preparations: cyclic

283. AMP dependent protein kinase activity of brain microtubule protein. J. Neurochem., 1975, v.24, N1, p.21-33.

284. Solomon F., Monard D., Rentsch M. Stabilization of colchicine-binding activity of neuroblastoma. J. Mol. Biol., 1973, v.78, N3, p.569-573.

285. Solomon F., Gysin R., Rentsch M., Monard D. Purification of tubulin from neuroblastoma cells: absence of covalently bound p phosphate in tubulin from normal and morphologically differentiated cells. FEBS Letters, 1976, -1&.63, N2, p.316-319.

286. Solomon F. Binding sites for calcium on tubulin. Biochemistry, 1977, v.16, N3, p.358-363.

287. Solomon F., Magendantz M., Salzman A. Identification with cellular microtubules of one of the co-assembling microtubule-associated proteins. Cell, 1979, v.18, N2, p.431-438.

288. Spiegelman B.M., Penningroth S.M., Kirschner M.W. Turnover of tubulin and the N site GTP in Chinese Hamster ovary dells. -Cell, 1977, v. 12., N3,p.587-600.

289. Spiegelman B.M., Lopata M.A., Kirschner M.W. Multiple sites for the initiation of microtubule assembly in mammalian cells.-Cell, I9799~,v.16, N2, p.239-252.

290. Spiegelman B.M., Lopata M.A., Kirschner M.W. Aggregation of microtubule initiation sites preceding neurite outgrowth in mouse neuroblastoma cells. CellV,1979b,v.16, N2, p.253-263.

291. Spudich J.A., Watt S. The regulation of rabbit skeletal musclecontraction. I. Biochemical studies of the interaction of the tropomyosin-troponin complex with actin and the proteolytic fragments of myosin. J. Biol. Chem., 1971, v.246, N15, p. 4866-4871.

292. Spurr A. A low-viscosity epoxy resin embedding medium for electron microscopy. J. Ultrastruct. Res., 1969, v.26, p.31-43«

293. Stearns M.E., Brown D.L. Purification of cytoplasmic tubulin andmicrotubule organizing center proteins functionizing in microtubule initiation from the alga Polytomella. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, v.76, N11, p.5745-5749.

294. Stephens R.E., Renaud P.L., Gibbons J.R. Guanine nucleotide associated with the protein of the outer fibers of flagella and cilia. Science, 1967, v.156, p.1606-1608.

295. Stephens R.E. Reassociation of microtubule protein. J. Mol. Biol., 1968, v.33, N2, p.517-519.

296. Sternlicht H., Ringel I. Colchicine inhibition of microtubule assembly via copolymer formation. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, N20, p.I0540-I0550.

297. Sternlicht H., Ringel I., Szasz J. A kinetic model for colchicine inhibition of microtubule assembly. Biophys. J., 1980, v. 32, N1, p.445-448.

298. Summers K.E., Gibbons I.R. Adenosine triphosphate-induced sliding of tubules in trypsin-treated flagella of sea-urchin sperm. -Proc. Natl. Acad. Sci.USA, 1971, v.68, p.3092-3096.

299. Summers K.E., Kirschner M.W. Characterization of the polar assembly and disassembly of microtubules observed in vitro by darkfield microscopy. J. Cell Biol., 1979, v.83, p.205-217.

300. Suprenant K.A., Dentler W.L., Association between endocrine pancreatic secretory granules and in vitro-assembled microtubules is dependent upon microtubule-associated proteins. J. Cell Biol., 1982, v.93, N1, p.164-174.

301. Tash J.S., Welsh M.J., Means A.R. Protein inhibitor of cAMP-dependent protein kinase: production and characterization of antibodies and intracellular localization. Cell, 1980, v.21, N1, p.57-65.

302. Telzer B.R., Moses M.J., Rosenbaum J.L. Assembly of microtubules onto kinetochores of isolated mitotic chromosomes of HeLa cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975, v.72, N10, p.4023-4027.

303. Telzer B.R., Rosenbaum J.L. Cell cycle-dependent, in vitro assembly of microtubules onto the pericantriolar material of HeLa cells. J. Cell Biol., 1979, v.81, N2, p.484-497.

304. Telzer B.R., Haimo L.T. Decoration of spindle microtubules withdynein: evidence for uniform polarity. J. Cell Biol., 1981, v.89, N2, p.373-378.

305. Theurkauf W.E., Vallee R.B. Molecular characterization of the CAcAMP-dependent protein kinase bound to microtubule-associatedprotein 2. J. Biol. Chem., 1982, v.257, N6, p.3284-3290.

306. Theurkauf W.E., Vallee R.B. Extensive cAMP-dependent and cAMP-independent phosphorylation of microtubule-associated protein 2. J. Cell Biol., 1983, v.258, N12, p.7883-7886.

307. Thompson W.C., Deanin G.G., Gordon M.W. Intact microtubules are required for rapid turnover of carboxyl-terminal tyrosine of ^-tubulin in cell culture. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1979, v.76, N3, p.1318-1322.

308. Tilney L.G., Goddard J. Nucleating sites for the assembly of cytoplasmic microtubules in the ectodermal cells of blastulae of Arbacia punctulata. J. Cell Biol., 1970, v.46, N3, p.564-575.

309. Tucker W., Pardee A.B., Fujiwara K. Centriole ciliation is related to quiscence and DNA synthesis in 3T3 cells. Cell, 1979, V.I7, p.527-535.

310. Valenzuela P., Quiroga M., Zaldivar J., Rutter W.J,, Kirschner M.W., Cleveland D.W. Nucleotide and corresponding amino acid sequences encoded by tubulin and p tubulin mRNAs.-Nature, 1981, v.289, p.650-655.

311. Vallee R.B., Borisy G.G. Removal of the projections from cytoplasmic microtubules in vitro by digestion with trypsin. -J. Biol. Chem., 1977., v.252, N1, p.377-382.

312. Vallee R.B. Structure and phosphorylation of microtubule-associated protein 2 (MAP2). Proc Natl. Acad. Sci. USA, 1980, v.77, N6, p.3206-32I0.1. Vallee

313. R.B., DiBartolomeis M.J., Theurkauf W.E. A protein kinase bound to the projection portion of MAP-2 (microtubule-asso-ciated protein 2). J. Cell Biol., 1981, v.90, p.568-576.

314. Vallee R.B., Davis S.E. Low molecular weight microtubule-associated proteins are light chains of microtubule-associated protein I (MAPI). Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1983, v.80, N5, p.1342-1346.

315. Ventilla M., Cantor C.R., Shelanski M.L. A circular dichroism study of microtubular protein. Biochemistry, 1972, v.II, N9, p.I554-I56l.

316. Wani M.C., Taylor H.L., Wall M.E., Coggon P., McPhail A.T. Plant antitumor agents. YI. The isolation and structure of taxol & novel antileukemia and antitumor agent from Taxus brevi-folica. J. Am. Chem. Soc., 1971, v.93, p.2325-2327.

317. Warner F.D. Cross-bridge mechanism in ciliary motility: the sli-ding-bending conversion. In: Cold Spring Harbor Conference on cell proliferation: Cell motility, R. Goldman, T.D. Pollard and J.L. Rosenbaum, eds., - Cold Spring Harbor, 1976, p.891-914.

318. Weatherbee J.iL., luftig R.B., Weinhing R. Binding of adenovirus to microtubules. II. Depletion.of high-molecular-weight, microtubule-associated protein content reduces specificity of in vitro binding. J. Virol., 1977, v.21, N2, p.732-742.

319. Weatherbee J.A., Luftig R.B., Weihing R. In vitro polymerization of microtubules from HeLa cells. J. Cell Biol., 1978, v.78, N1, p.47-57.

320. Weatherbee J.A., Luftig R.B., Weihing R. Purification and irecon-stitution of HeLa cell microtubules. Biochemistry, 1980, v.I9, N17, p.4116-4123.

321. Webb B.C., Wilson L. Cold-stable microtubules from brain. Biochemistry, 1980, v.I9, N9, p.1993-2001.

322. Weber K., Osborn M. The reliability of molecular weight determination by dodecyl sulphate-polyacrilamide gel electrophoresis. J. Biol. Chem., 1969, v.244, p.4406-4412.

323. Weber K., Pollack R., Bibring T. Antibody against tubulin: thespecific visualization of cytoplasmic microtubules in tissue culture cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975, v.72, p. 459-463.

324. Wegner A. Head to tail polymerization of actin. J. Mol. Biol., 1976, v.108, N1, p.139-150.

325. Wegner A. Kinetic analysis of actin assembly suggests that tropomyosin inhibits spontaneous fragmentation of actin filaments.-J. Mol. Biol., 1982, v.161, p.217-227.

326. Wegner A., Isenberg G. 12-fold difference between the criticalmonomer concentration of the two ends of actin filaments in physiological salt concentration. Proc. Natl. Acad, Sci. USA. , 1983, v.80, p.4922-4925.

327. Wehland J., Henkart M., Klausner Sandoval I.V. Role of microtubules in the distribution of the Goldgi apparatus: effect of taxol and microinjected anti- -tubulin antibodies. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1983a,v.80, N14, p.4286-4290.

328. Weingarten M.D., Suter M.M., Litman D.R., Kirschner M.W. Properties of the depolymerization products of microtubules from mammalian brain. Biochemistry, 1974, v.13, N27, p.5529-5537.

329. Weingarten M.D., Lockwood A.H., Hwo S.Y., Kirschner M.W. A protein factor essential for microtubule assembly. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1975, v.75, N5, p.I858-I862.

330. Weisenberg R.C., Borisy G.G., Taylor E.W. The colchicine-bindingprotein of mammalian brain and its relation to microtubules.-Biochemistry, 1968, v.7, N12, p.4466-4479.

331. Weisenberg R.C., Timasheff S.N. Aggregation of microtubule subunit protein. Effect of divalent cations, colchicine and vinblastine. Biochemistry, 1970,v.9, N21, p.4IIO-4H6.

332. Weisenberg R.C. Microtubule formation in vitro in solutions containing containing low calcium concentrations. Science, 1972, v.177, p.1104-1105.

333. Weisenberg R.C. The role of ring aggregates and other structures in the assembly of microtubules. J. Supramolec. Struct., 1974, v.2, N2, p.451-465.

334. Weisenberg R.C., Deery W.J., Dickinson P.J. Tubulin-nucleotideinteractions during the polymerization and depolymerization of microtubules. Biochemistry, 1976a,v.15, N19, p.4248-4254.

335. Weisenberg R.C., Deery/W.J. Role of nucleotide hydrolysis in microtubule assembly . Nature, 1976, v.263, H5580, p.792-793.

336. Welsh M.J., Dedman J.R., Brinkley B.R., Means A.R. Calcium-dependent regulator protein: Localization in mitotic apparatus of eukaryotic cells. Proc. ^atl. Acad. Sci. USA, 1978, v.75, N4, p.I867-I87I.

337. Welsh M.J., Dedman J.R., Brinkley B.R., Means A.R. Tubulin andcalmodulin: Effects of microtubule and microfilament inhibitors on localization in the mitotic apparatus. J. Cell Biol., 1979, v.8I, N3, p.624-634.

338. Wiche G., Honig J.S., Cole D. Microtubule protein preparationsfrom Cg glial cells and their spontaneous polymer formation. J. Cell Biol., 1979, v.80, N3, p.553-563.

339. Wiklicky V., Draber P., Hasek J., Bartek J. Production and characterization of a monoclonal antitubulin antibody. Cell Biol. Int. Rep., 1982, v.6, N8, p.725-731.

340. Williams J.A., Lee M. Microtubules and pancreatic amylase release by mouse pancreas in vitro. J. Cell Biol., 1976, v.71, N3, p.795-806.

341. Wilson L,, Priedkin M. The biochemical events of mitosis. II. Thein vivo and in vitro binding of colchicine in grasshopper embryos and its possible relation, to inhibition of mitosis.-Biochemistry, 1967, v.6, N10, p.3126-3135.

342. Wilson L. Properties of colchicine binding protein from chickembryo brain. Interactions with Vinca alckaloids and podo-phyll6toxin. Biochemistry, 1970, v.9, №5, p.4999-5007.

343. Wilson L., Bryan J., Ruby A., Mazia D. Precipitation of proteins by vinblastine and calcium ions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1970. v.66, N3, p.807-814.

344. Wilson L., Meza I. The mechanism of action of colchicine. Colchicine binding properties of sea urchin sperm tail outer doublet tubulin. J. Cell Biol., 1973, v.58, N3, p.709-719.

345. Wilson L. Microtubules as drug receptors: pharmacological properties of microtubule protein. Ann. N.Y. Acad. Sci., 1975, v.253, p.213-225.

346. Wilson L., Creswell K.M., Chin D. The mechanism of action of3vinblastine. Binding of acetyl- H vinblastine to embryonic chick brain tubulin and tubulin from sea urchin sperm tail outer doublet microtubules. — Biochemistry, 1975, v.14, p. 5586-5592.

347. Witman G.B., Cleveland D.W., Weingarten M.D., Kirschner M.W. Tubulin requires tau for growth onto microtubule initiating sites. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, v.73, N11, p. 4070-4074.

348. Wolff J., Bhattacharyya B. Microtubules and thyroid hormone mobilization. Ann. N.Y. Acad. Sci., 1975, v.253, p.763-770.

349. Wooten G.F., Kopin I.J., Axelrod J. Effects of colchicine andvinblastine on axonal transport and transmitter release in sympathetic nerves. Ann. N.Y. Acad. Sci., 1975, v.253» p.528-534.

350. Yamamoto H., Fukunaga. K., Tanaka E., Miyamoto E. Ca2+- and cal-modulin-dependent phosphorylation of microtubule-associated protein 2 and T factor, and inhibition of microtubule assembly. J. Neurochem., 1983, v.41, N4, p.III9-II25.

351. Zabrecky J.R., Cole R.D. ATP-induced aggregates of tubulin rings.v.

352. J. Biol. Chem., 1980, v.255, N24, p.II98I-II985.

353. Zabrecky J.R., Cole R.D. Localization ofthe ATP binding site on Jb-tubulin. Arch. Biochem. Biophys., 2983, v.225, N2, p. 475-481.

354. Zackroff R.V., Steinert P., Aynardi-Whitman M., Goldman R.D. Intermediate filaments. In: Cytoskeletal elements and plasma membrane organization. G.Poste and G.L. Nickolson, eds., North Holland, Amsterdam, 1981, p.56-99.

355. Zechel K. Dissociation of the DNAse-I-actin complex by formamide -Eur. J. Biochem., 1980, v.IIO, p.337-341.

356. Zeeberg B., Cheek.J., Caplow M. Exchange of tubulin dimer into rings in microtubule assembly-disassembly. Biochemistry, 1980, v.I9, p.5078-5086.

357. Zetterberg A., Auer G. Proliferative activity and cytochemicalproperties of nuclear chromatin related to local density of epithelial cells. Exp. Cell Res., 1970, v.62, p.262-266.

358. Zieve G., Solomon F. Proteins specifically associated with themicrotubules of the mammalian mitotic spindle. Cell, 1982, v.28, N2, p.233-242.

359. Zumbe A., Stahli C., Trachsel H. Association of a Mr 50 000 cap-binding protein with the cytoskeleton in baby hamster kidney cells. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1982, v.79, N9, p.2927-2931.

360. Zweig M.H., Chingell G.P. Interaction of some colchicine analogs vinblastine and podophyllotoxin with brain microtubule protein. Biochem. Pharmacol., 1973, v.22, N17, p.2I4I-2I50.