Ca2+/рековерин-зависимая регуляция фототрансдукции тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.10, доктор химических наук Сенин, Иван Иванович

• Сенин, Иван Иванович
• доктор химических наук
• 2008

Оглавление диссертации доктор химических наук Сенин, Иван Иванович

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. Общая схема фототрансдукции.

1.1. Строение глаза, сетчатки и фоторецепторных клеток.

1.2. Морфология и состав наружных сегментов палочек.

1.3. Передача зрительного сигнала.

1.4. Восстановление темнового состояния.

2. Родопсинкиназа.

2.1. Ген и тканевая локализация родопсинкиназы.

2.2. Характеристика доменов родопсинкиназы и посттрансляционные модификации.

2.3. Взаимодействие родопсинкиназы с родопсином и ее активация.

2.4. Участки фосфорилирования родопсина родопсинкиназой.

2.5. «Фосфорилирование родопсина с высоким выходом».

3. Молекулярные механизмы Са2+-зависимой регуляции ф ототр анс дукции.

3.1. Светозависимое изменение концентрации кальция в НСП.

3.2. Ионы кальция и гуанилатциклаза.'.

3.3. Ионы кальция и аденилатциклаза.

4. Белки семейства нейрональных Са2+ сенсоров.

4.1. Общая характеристика семейства нейрональных Са2+ сенсоров.

4.2. Рековерин.

4.2.1. Тканевая и клеточная локализация.

4.2.2. Ген и первичная структура.

4.2.3. Т^-концевое ацилирование.

4.2.4. Са2+-связывающие центры рековерина.

4.2.5. Пространственная структура и модель Са -миристоильного пер еключателя.

4.3. вСДР-белки.

4.4. Визининподобные белки.

4.5. Фреквенины.

4.6. КСЫР-белки.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

1. Действие рековерина в реакции фосфорилирования фотовозбужденного родопсина, катализируемой родопсинкиназой.

1.1. Изучение влияния кальция на фосфорилирование родопсина в суспензии НСП.

1.2. Изучение влияния рековерина на фосфорилирование родопсина в реконструированной системе.

1.3. Изучение роли Ы-концевого миристоилирования рековерина на его физико-химические и функциональные свойства.

1.3.1. Получение миристоилированной и немиристоилированной форм рекомбинантного рековерина.

1.3.2. Влияние ТЧ-концевого миристоилирования рековерина на его эффективность как ингибитора родопсинкиназы.

1.4. Влияние содержания холестерина фоторецеторных мембран на взаимодействие рековерина с фоторецепторнымимембранами и регуляцию фосфорилирования родопсина.

1.4.1. Исследование влияния холестерина на взаимодействие рековерина с мембранами.

1.4.2. Влияние содержания холестерина на Са /рековерин зависимую регуляцию фосфорилирования родопсина.

1.5. Сравнение влияния рековерина на фосфорилирование "темнового" и фотовозбужденного родопсина.

1.5.1. Определение соотношения фосфородопсин/фосфоопсин при различных уровнях обесцвечивания родопсина.

1.5.2. Сравнение ингибирующей эффективности рековерина в реакции фосфорилирования "темнового" и фотовозбужденного родопсина в реконструированной системе.

1.5.3. Сравнение ингибирующей эффективности рековерина в реакциях фосфорилирования "темнового" и фотовозбужденного родопсина в суспензии НСП.

1.6. Изучение механизма Са2+/рековерин - зависимой регуляции родопсинкиназы.

1.6.1. Выявление участков родопсинкиназы, вовлеченных во взаимодействие с рековерином.

1.6.2. Изучение влияния рековерина на процесс фосфорилирования светоактивированного родопсина, катализируемый родопсинкиназой.

1.6.2.1. Изучение влияния рековерина на образование комплекса между светоактивированным родопсином и родопсинкиназой.

1.6.2.2. Изучение влияния рековерина на фосфорилирование С-концевого пептидного фрагмента родопсина.

1.6.2.3. Изучение функциональных свойств рековеринсвязывающего участка родопсинкиназы.

ВЫВОДЫ

глава 1).

2. Изучение механизма Са2+-миристоилыюго переключателя на примере рековерина.

2.1. Исследование механизма связывания ионов кальция с рековерином.

2.2. Изучение роли Са2+-связывающих центров рековерина в функционировании его Са2+ -миристоильного переключателя.

2.2.1. Кальцийзависимое экспонирование гидрофобного "кармана" рековерина.

2.2.2. Кальцийзависимое ингибирование родопсинкиназы рековерином.

2.2.3. Кальцийзависимое экспонирование миристоильного остатка рековерина.

2.2.4. Исследование взаимодействия рековерина дикого типа и его мутантов по кальцийсвязывающим центрам с иммобилизованным липидным бислоем методом БРЯ-спектроскопии.

2.2.4.1. Характеристика метода ЭРЫ-спектроскопии применительно к связыванию рековерина с липидным бислоем, иммобилизованным на БРЯ-чипе.

2.2.4.2. Определение сродства миристоилированных форм АЛ^-рсковерина и мутанта ЯсЕ85СЗ к липидному бислою, иммобилизованному на 8РЫ-чипе.

2.2.4.3. Исследование кальцийзависимого экспонирования миристоильного остатка рековерина методом ЭРЫ-спектроскопии.

2.2.4.4. Кинетика диссоциации миристоилированных форм \\Ф-рековерина и мутанта 11сн85(3 из комплекса с липидным бислоем, иммобилизованным на БРЯ-чипе.

2.3. Структурные предпосылки механизма Са2+-миристоильного переключателя (обсуждение результатов главы 2).

ВЫВОДЫ

глава 2).

3. Исследование функциональных свойств рековерина, содержащего реконструированный 4 Са2+-связывающий центр ЕР4.

3.1. Связывание ионов кальция мутантами рековерина, модифицированными по четвертому Са -связывающему центру.

3.2. Са2+-зависимое взаимодействие мутантов рековерина, модифицированных по четвертому Са2+-связывающему центру, с фоторецепторными мембранами.

3.3. Са -зависимое ингибирование родопсинкиназы мутантами рековерина, модифицированными по четвертому Са -связывающему центру.

3.4. Изучение взаимодействия мутантов рековерина по четвертому Са2+-связывающему центру с иммобилизованным липидным бислоем методом ЗРЯ-спектроскопии.

3.4.1. Применимость метода SPR-спектроскопии для изучении взаимодействия мутанта рековерина EF+4 с иммобилизованным липидным бислоем.

3.4.2. Кинетика диссоциации мутантов EF+4, EF-2+4 и EF-3+4 из комплекса с липидным бислоем, иммобилизованным на SPR-чипе.

ВЫВОД

глава 3).

4. Са /рековерин - зависимая регуляция фототрансдукции и патологии зрения.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Ca2+/рековерин-зависимая регуляция фототрансдукции»

Ионы кальция и процессы фосфорилирования/ дефосфорилирования белков используются клетками всех типов для передачи и регуляции самых разнообразных внешних и внутриклеточных сигналов, управляющих такими фундаментальными биологическими функциями, как клеточная пролиферация и дифференцировка, иммунитет, транспорт. Благодаря методическому удобству работы с фоторецепторными клетками (исключительно высокое содержание сигнальных белков, возможность "запуска" передачи сигнала светом), зрительный пигмент родопсин, принадлежащий к семейству сопряженных с С-белками мембранных рецепторов, и зрительный каскад родопсин - трансдуцин - сОМР-фосфодиэстераза послужили прототипами для большого числа работ по системам рецептор - С-белок -эффекторный белок, функционирующим в клетках других типов.

Многие эффекты Са2+ на системы клеточной сигнализации опосредованы Са2+-связывающими белками, мишенями для которых часто служат протеинкиназы и протеинфосфатазы. Са2+-связывающим белкам и механизмам регуляции ими процессов фосфорилирования/ дефосфорилирования посвящено большое число работ; фоторецепторная клетка в этом отношении - была исключение. К моменту начала настоящей работы была ясна общая картина и многие детали зрительной трансдукции у позвоночных животных, в частности, доказана важность фосфорилирования родопсина для атгенюации сигнала в зрительном каскаде и для световой адаптации фоторецепторной клетки. Однако систематическое и интенсивное исследование роли Са2+-связывающих белков в регуляции фототрансдукции у позвоночных животных, в том числе - в регуляции фосфорилирования зрительного рецептора (родопсина) и соответствующей протеинкиназы (родопсинкиназы), было начато благодаря обнаружению в 1991 году Са2+-связывающего белка рековерина, функция которого к моменту начала настоящей работы не была установлена.

Рековерин - родоначальник белков семейства нейрональных Са2+-сенсоров, как и остальные представители этого семейства, содержит на 1ч[-конце миристоильный остаток. В свободном от Са2+ состоянии миристоильный остаток рековерина погружен в гидрофобный "карман" белка, вследствие чего рековерин находится в растворимой фазе. В присутствии Са2+, благодаря экспонированию миристоильного остатка из гидрофобного "кармана", рековерин транслоцируется из раствора на

VI мембрану. Этот механизм, получивший название Са -миристоильного переключателя, впервые описан для рековерина и позднее - также для других нейрональных Са2+-сенсоров.

Актуальность данной работы обусловлена тем, что к моменту начала работы отсутствовала информация о (1) функции рековерина в фоторецепторных клетках и (и) механизме Са2+ -миристоильного переключателя рековерина и других представителей семейства нейрональных Са2+-сенсоров и о роли каждого Са2+-связывающего центра белка в работе этого механизма.

Заключение диссертации по теме «Биоорганическая химия», Сенин, Иван Иванович

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

С учетом результатов, полученных в настоящей работе, суммируем основные сведения по ключевым механизмам фототрансдукции по состоянию на сегодняшний день.

Темновое состояние фоторецепторной клетки: компоненты каскада (родопсин, трансдуцин, ФДЭ) находятся в неактивированном состоянии; [cGMP] высокая и катионные каналы в плазматической мембране

94открыты; [Са ]f высокая, поэтому: (i) кальмодулин а) способствует поддержанию cGMP-зависимых катионных каналов в открытом состоянии и б) активир-ует аденилатциклазу, что - через активацию РКА и ингибирова-ние фосдуцина - предотвращает ингибирование трансдуцина; (ii) АГЦ 1 и 2 не активируют гуанилатциклазу, синтез cGMP гуанилатциклазой идет с низкой скоростью; (iii) рековерин находится в комплексе с родопсинкиназой и предотвращает фосфорилирование родопсина. Поглощение кванта света приводит к активации компонентов каскада, падению цитоплазматического уровня cGMP, закрыванию cGMP-завиеимых катионных каналов, гиперполяризации плазматической мембраны НСП и электрофизиологическому ответу; [Ca2+]f и функциональное состояние Са2+ -связывающих белков (кальмодулина, АГЦ 1 и 2, рековерина) то же, что и в темновом состоянии.

Возврат фоторецепторной клетки к темновому состоянию (recovery): в дополнение к понижению цитоплазматической [cGMP] происходит падение [Ca2+]f, в результате: (i) кальмодулин а) диссоциирует из комплекса с cGMP-завиеимыми катионными каналами, что способствует связыванию cGMP с каналами и их открыванию и б) диссоциирует из комплекса с аденилатциклазой, что приводит к снижению ее активности и затем - через уменьшение уровня сАМР и активности РКА - к прекращению фосфорилирования фосдуцина, что создает условия для ингибирования трансдуцина фосдуцином; (ii) АГЦ 1 и 2 активируют гуанилатциклазу, синтез cGMP ускоряется, что сопровождается повышением концентрации cGMP и открыванием cGMP-зависимых катионных каналов; (iii) рековерин диссоциирует из комплекса с родопсинкиназой.

Особого рассмотрения требует вопрос о том, на какую из реакций -фосфорилирование "темнового" или фотовозбужденного родопсина -направлено ингибирующее действие рековерина.

Большинство результатов по Са2+ -зависимому ингибированию фосфорилирования родопсина рековерином было получено в условиях in vitro: на суспензии НСП или в реконструированной системе. Если, однако, принять, что эти результаты могут быть экстраполированы к физиологическим условиям и что функция рековерина (или по крайней мере одна из его функций) в фоторецепторной клетке состоит в зависимой регуляции родопсинкиназы, то, с учетом наших данных о способности рековерина ингибировать фосфорилирование как фотовозбужденного, так и "темнового" родопсина, следует рассмотреть следующие возможные механизмы его действия in vivo: (1) рековерин ингибирует родопсинкиназу только в реакции фосфорилирования фотовозбужденного родопсина, тем самым обеспечивая кальциевый контроль передачи сигнала в зрительном каскаде родопсин - трансдуцин -ФДЭ; (2) рековерин Са -зависимым образом ингибирует родопсинкиназу только в реакции фосфорилирования темнового родопсина, но не действует на фосфорилирование Rho* и, соответственно, на передачу сигнала в каскаде; (3) в фоторецепторной клетке реализуются обе указанные возможности (1) и (2). Если функция рековерина в фоторецепторной клетке действительно заключается в

Са2+

-зависимом ингибировании фосфорилирования "темнового" родопсина, или, иначе говоря, "фосфорилирования с высоким выходом", то возникает вопрос, каков может быть физиологический смысл описанного явления?

Ответ на этот вопрос указывают следующие весьма специфические характеристики палочек сетчатки: а) концентрация родопсина в фоторецепторной мембране составляет величину порядка ЗмМ, что совершенно беспрецедентно для мембранных рецепторов; б) палочка способна работать в режиме счетчика квантов, когда насыщение ее электрофизиологического ответа достигается при фотовозбуждении всего лишь нескольких десятков молекул родопсина на НСП. Вследствие этого концентрация Rho в НСП в физиологических условиях может на много порядков превышать концентрацию Rho*.

Огромное число данных по киназам, фосфорилирующим сопряженные с G-белками рецепторы (к ним относится также и родопсин), указывает на то, что их функция заключается в фосфорилировании и тем самым в "выключении" (в англ. литературе используется термин down-regulation) активированного рецептора (в нашем случае - фотовозбужденного родопсина). В большинстве клеток концентрация мембранных рецепторов ничтожно мала, и благодаря высокой специфичности киназ в отношении активированных рецепторов, по сравнению с неактивированными, вероятность побочной реакции фосфорилирования нестимулированного рецептора невелика. Иное дело -палочка сетчатки, где в норме концентрация активированного рецептора (Rho*) на порядки ниже, чем концентрация нестимулированного рецептора (Rho), а это создает условия для конкуренции "темнового" родопсина с фотовозбужденным пигментом за родопсинкиназу, концентрация которой в НСП более чем на 2 порядка ниже концентрации родопсина, и тем самым для ее участия в "паразитной" реакции фосфорилирования Rho.

Если это так, то схему функционирования рековерина в палочке сетчатки можно представить следующим образом:

Л ,

- в темноте, когда [Са ^ в цитоплазме НСП высока, родопсинкиназа находится в комплексе с рековерином;

- свет вызывает появление Шю* и передачу сигнала в каскаде Шю* - трансдуцин - ФДЭ;

94- затем начинается снижение [Са в цитоплазме, как следствие, комплекс родопсинкиназа-рековерин диссоциирует, родопсинкиназа связывается с Шю*, активируется им и фосфорилирует его;

- фосфорилирование Шю* (в совокупности с некоторыми другими механизмами, функционирующими в НСП) выключает передачу сигнала в каскаде, при этом в цитоплазме НСП повышаются концентрации свМР и, что особенно важно в данном контексте, - [Са ;

- с увеличением числа фосфатных остатков, включенных в молекулу Шю*, сродство киназы к Шю*-Р снижается, она диссоциирует из комплекса, но фосфорилировать присутствующие в избытке (по отношению к Шю*) молекулы Шю не может, т.к. вновь связывается с рековерином и переходит в неактивную форму, - клетка вернулась к исходному "темновому" состоянию.

Таким образом, согласно нашей гипотезе, одной из функций рековерина в фоторецепторной клетке может быть предотвращение нежелательного фосфорилирования "темпового" родопсина родопсинкиназой, находящейся в активированном состоянии после ее диссоциации из комплекса с фотовозбужденным родопсином.

Список литературы диссертационного исследования доктор химических наук Сенин, Иван Иванович, 2008 год

1. Филиппов П.П., Аршавский В.Ю., Дижур A.M. (1987). Биохимия зрительной рецепции. Итоги науки и техники. ВИНИТИ, т.26.

2. Николлс Дж.Г., Мартин А.Р., Валлас Б.Дж., Фукс П.А. (2003). Передача и кодирование сигнала в сетчатке глаза. От нейрона к мозгу, гл.19.

3. Philippov, Р. (2000). Phototransduction and calcium. Membr. Cell. Biol. 13, p. 195206.

4. Ostroy SE. (1977). Rhodopsin and the visual process. Biochim Biophys Acta., 463(1), p. 91-125.

5. Chabre, M. (1985). Trigger and amplification mechanisms in visual phototransduction. Ann. Rev. Biophys. Chem. 14, p. 331-360.

6. Абдулаев, Н.Г. и Артамонов, И.Д. (1984). Биоорганическая химия Биохимия зрительного процесса. Биол. мембраны. 1, с. 775-793.

7. Dratz, Е.А. and Hargrave, P.А. (1983). The structure of rhodopsin and the rod outer segment disk membrane. Trends Biochem. Sci. 8, p. 128-131.

8. Hamm, H.E. and Bownds, M.D. (1986). Protein complement of rod outer segments of frog retina. Biochemistry 25, p. 4512-4525.

9. Schwartz, E.A. (1981). First events in vision: the generation of responses in vertebrate rods. J. Cell Biol. 90, p. 271-278.

10. Ovchinnikov, Y.A. (1982). Rhodopsin and bacteriorhodopsin: structure function relationships. FEBS Lett. 148, 179-191.

11. Mullen, E. and Akhtar, M. (1982). Topographic and active site studies on bovine rhodopsin. FEBS Lett. 132, 261-264.

12. Ovchinnikov, Y.A., Abdulaev, N.G. and Bogachuk, A.S. (1988). Two adjacent cysteine residues in the C-terminal cytoplasmic fragment of bovine rhodopsin are palmitylated. FEBS Lett. 230,1-5.

13. Yamazaki, A., Hayashi, F., Tatsumi, M., Bitensky, M.W. and George, J.S. (1990). Interactions between the subunits of transducin and cyclic GMP phosphodiesterase in Rana catesbiana rod photoreceptors. J. Biol. Chem. 265, 11539-11548.

14. Kuhn, H. (1980). Light- and GTP-regulated interaction of GTPase and other proteins with bovine photoreceptor membranes. Nature 283, 587-589.

15. Bennett, N. and Dupont, Y. (1985). The G-protein of retinal rod outer segments (transducin). Mechanism of interaction with rhodopsin and nucleotides. J. Biol. Chem. 260, 4156-4168.

16. Stryer, L. (1985). Molecular design of an amplification cascade in vision. Biopolymeres 24, 29-47.

17. Stryer, L., Hurley, J.B. and Fung, B.K. (1981). First stage of amplification in the cyclic nucleotide cascade of vision. Trends Biochem. Sci. 6, 245-247.

18. Hurley, J.B. (1992). Signal transduction enzymes of vertebrate photoreceptors. J. Bioenerg. and Biomemb. 24, 219-226.

19. Arshavsky, V.Y., Dizhoor, A.M., Shestakova, I.K. and Philippov, P.P. (1985). The effect of rhodopsin phosphorylation on the light-dependent activation of phosphodiesterase from bovine rod outer segments. FEBS Lett. 181, 264-266.

20. Baehr, W., Delvin, M.J. and Applebury, M.L. (1979). Isolation and characterization of cGMP phosphodiesterase from bovine ROS. J. Biol. Chem. 254, 11669-11677.

21. Hurley, J.B. and Stryer, L. (1982). Purification and characterization of the gamma regulatory subunit of the cGMP phosphodiesterase from retinal rod outer segments. J. Biol. Chem. 257, 11094-11099.

22. Florio, S.K., Prusti, R.K and Beavo, J.A. (1996). Solubilization of membrane-bound phosphodiesterase by the rod phosphodiesterase recombinant 8 subunit. J. Biol. Chem. 271, 24036-24047.

23. Palczewski, K. and Saari, J.C. (1997). Activation and inactivation steps in the visual transduction pathway. Curr. Opin. Neurobiol., 7, 500-504.

24. Yamazaki, A., Hayashi, F., Tatsumi, M., Bitensky, M.W. and George, J.S. (1990). Interactions between the subunits of transducin and cyclic GMP phosphodiesterase in Rana catesbiana rod photoreceptors. J. Biol. Chem. 265, 11539-11548.

25. Lipkin, V.M., Dumler, I.L., Muradov, K.G., Artemyev, N.O. and Etingof, R.N. (1988). Active sites of the cyclic GMP phosphodiesterase gamma-subunit of retinal rod outer segment. FEBS Lett. 234, 287-290.

26. Stryer, L. (1986). Cyclic GMP cascade of vision. Annu. Rev. Neurosci. 9, 87-119.

27. Cook, N.J., Hanke, W. and Kaupp, U.B. (1987). Identification, purification and functional reconstitution of the cyclic GMP-dependent channel from rod photoreceptors. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84, 585-589.

28. Yau, K.-W. and Baylor, D.A. (1989). Cyclic GMP-activated conductance of retinal photoreceptor cells. Annu. Rev. Neurosci. 12, 289-327.

29. Fesenko, E.E., Kolesnikov, S.S. and Lyubarsky, A.L. (1985). Induction by cyclic GMP of cationic conductance in plasma membrane of retinal rod outer segments. Nature 313, 310-313.

30. Дижур, A.M., Аршавский, В.Ю., Шестакова, И.К. и Филиппов, П.П. (1984). Влияние фосфорилирования родопсина на светозависимую активацию фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов из наружных сегментов палочек сетчатки быка. Биологич. мембраны 10, 1051-1056.

31. Pfister, С., Chabre, M., Plouet, J., Tuyen, V.V., De Kozak, Y., Faure J.P. and Kuhn, H. (1985). Retinal S antigen identified as the 48K protein regulating light-dependent phosphodiesterase in rods. Scince 228, 891-893.

32. Kuhn, H. and Wilden, U. (1987). Deactivation of photoactivated rhodopsin by rhodopsin kinase and arrestin. J. Recept. Res. 7, 283-298.

33. Hargrave, P.A. and McDowell, J.H. (1992). Rhodopsin and phototransduction: a model system for G protein-linked receptors. FASEB Journal 6, 2323-2331.

34. Gurevich, V.V. and Benovic, J.L. (1992). Cell-free expression of visual arrestin. Truncation mutagenesis identifies multiples domains involved in rhodopsin interaction. J. Biol. Chem. 267, 21919-21923.

35. Arshavsky, V.Y. and Bownds, M.D. (1992). Regulation of deactivation of photoreceptor G protein by its target enzyme and cGMP. Nature 357, 416-417.

36. Faurobert, E. and Hurley, J.B. (1997). The core domain of new retina specific RGS protein stimulates the GTPase activity of transducin in vitro. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94,2945-2950.

37. Chen, C.-K., Wieland, T. and Simon, M.I. (1996). RGS-r, a retinal specific RGS protein, binds an intermediate conformational of transducin and enchances recycling. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93, 12885-12889.

38. He, W., Cowan, C.W. and Wensel, T.G. (1998). RGS9, a GTPase accelerator for phototransduction. Neuron 20, 95-102.

39. Tsang, S.H., Burns, N.E., Calvert, P.D., Gouras, P., Baylor, D.A., Goff, S.P. and Arshavsky, V.Y. (1998). Role for the target enzyme in deactivation of photoreceptor G protein in vivo. Science 282,117-121.

40. Cote, R.H., Bownds, M.D. and Arshavsky, V.Y. (1994). cGMP binding sites on photoreceptor phosphodiesterase: role in feedback regulation of visual transdaction. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91, 4845-4849.

41. Yamazaki, A., Bondarenko, V.A., Dua, S., Yamazaki, M., Usukura, J. and Hayashi, F. (1996). Possible stimulation of retinal rod recovery to dark state by cGMP release from a cGMP phosphodiesterase non catalytic site. J. Biol. Chem. 51, 32495-32498.

42. Lee, R.H., Lieberman, B.S. and Lolley, R.N. (1987). A novel complex from bovine visual cells of a 33,000-dalton phosphoprotein with beta and gamma transducin: purification and subunit structure. Biochemistry 28, 3983-3990.

43. Willardson, B.M., Wilkins, J.F., Yoshida, T. and Bitensky, M.W. (1996). Regulation of phosducin phosphorylation in retinas rods by Ca2+/calmodulin-dependent adenylyl cyclase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93, 1475-1479.

44. Arshavsky VY. (2002). Rhodopsin phosphorylation: from terminating single photon responses to photoreceptor dark adaptation. Trends Neurosci. 25(3), p. 124-6.

45. Kohout TA, Lefkowitz RJ. (2003). Regulation of G protein-coupled receptor kinases and arrestins during receptor desensitization. Mol Pharmacol. 63(1), p. 9-18.

46. Lee SJ, Xu H, Montell C. (2004). Rhodopsin kinase activity modulates the amplitude of the visual response in Drosophila. Proc Natl Acad Sci USA. 101(32), p. 11874-9.

47. Maeda T, Imanishi Y, Palczewski K. (2003). Rhodopsin phosphorylation: 30 years later. Prog Retin Eye Res.22(4), p. 417-34.

48. Konstantin Levay, Daulet K. Satpaev, Alexey N. Pronin, Jeffrey L. Benovic, Vladlen Z. Slepak. (1998). Localization of the Sites for Ca2+-Binding Proteins on G Protein-Coupled Receptor Kinases. Biochemistry, 37, p. 13650-13659.

49. Palczewski K, Carruth ME, Adamus G, McDowell JH, Hargrave PA. (1990). Molecular, enzymatic and functional properties of rhodopsin kinase from rat pineal gland. Vision Res.;30(8), p. 1129-37.

50. Kunapuli P, Gurevich YY, Benovic JL. (1994). Phospholipid-stimulated autophosphorylation activates the G protein-coupled receptor kinase GRK5. J Biol Chem., 269(14), p. 10209-12.

51. Firsov D, Elalouf JM. (1997). Molecular cloning of two rat GRK6 splice variants. Am J Physiol., 273(3 Pt 1), p. C953-61.

52. Cassill, J.A., Whitney, M., Joazeiro, C.A., Becker, A., Zuker, C.S., (1991). Isolation of Drosophila genes encoding G protein-coupled receptor kinases. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 88, p. 11067-11070.

53. Kikkawa, S., Yoshida, N. Nakagawa, M., Iwasa, T., Tsuda, M. (1998). A novel rhodopsin kinase in octopus photoreceptor possesses a pleckstrin homology domain and is activated by G protein betagamma-subunits. J. Biol. Chem. 273, p. 7441-7447.

54. Mayeenuddin, L.H., Mitchell, J. (2001). cDNA cloning and characterization of a novel squid rhodopsin kinase encoding multiple modular domains. Vis. Neurosci. 18, p. 907-915.

55. Brown, N.G., Fowles, C., Sharma, R., Akhtar, M. (1992). Mechanistic studies on rhodopsin kinase. Light-dependent phosphorylation of C-terminal peptides of rhodopsin. Eur. J. Biochem. 208, p. 659-667.

56. Dean, K.R., Akhtar, M. (1996). Novel mechanism for the activation of rhodopsin kinase: implications for other G protein-coupled receptor kinases (GRK'S). Biochemistry 35, p. 6164-6172.

57. McCarthy, N.E., Akhtar, M. (2002). Activation of rhodopsin kinase. Biochem. J. 363, p. 359-364.

58. Dean, K.R. and Akhtar, M. (1993). Phosphorylation of solubilized dark-adapted rhodopsin. Insights into the activation of rhodopsin kinase. Eur. J. Biochem. 21, p. 881-890.

59. Hisatomi, O., Matsuda, S., Satoh, T., Kotaka, S., Imanishi, Y., Tokunaga, F. (1998). A novel subtype of G-protein-coupled receptor kinase, GRK7, in teleost cone photoreceptors. FEBS Lett. 424, p. 159-164.

60. Chen, C.K., Zhang, K., Church-Kopish, J., Huang, W., Zhang, H., Chen, Y.J., Frederick, J.M., Baehr, W. (2001). Characterization of human GRK7 as a potential cone opsin kinase. Mol. Vis. 7, p. 305-313.

61. Zhao, X., Huang, J., Khani, S.C., Palczewski, K. (1998). Molecular forms of human rhodopsin kinase (GRK1). J. Biol. Chem. 273, p. 5124-5131.

62. Sears, S., Erickson, A., Hendrickson, A. (2000). The spatial and temporal expression of outer segment proteins during development of macaca monkey cones. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 41, p. 971-979.

63. Lyubarsky, A.L., Chen, C., Simon, M.I., Pugh Jr., E.N. (2000). Mice lacking g-protein receptor kinase 1 have profoundly slowed recovery of cone-driven retinal responses. J. Neurosci. 20, p. 2209-2217.

64. Ho, A.K., Somers, R.L., Klein, D.C. (1986). Development and regulation of rhodopsin kinase in rat pineal and retina. J. Neurochem. 46, p. 1176-1179.

65. Somers, R.L., Klein, D.C. (1984). Rhodopsin kinase activity in the mammalian pineal gland and other tissues. Science 226, p. 182-184.

66. Zhao, X., Haeseleer, F., Fariss, R.N., Huang, J., Baehr, W., Milam, A.H., Palczewski, K. (1997). Molecular cloning and localization of rhodopsin kinase in the mammalian pineal. Vis. Neurosci. 14, p. 225-232.

67. Wilden U., Kuhn H. (1982). Light-dependent phosphorylation of rhodopsin: number of phosphorylation sites. Biochemistry, 21, p. 3014-3022.

68. Premont, R.T., Inglese, J., Lefkowitz, RJ. (1995). Protein kinases that phosphorylate activated G protein-coupled receptors. Faseb J. 9 (2), p. 175-182.

69. Palczewski, K., Buczylko, J., Lebioda, L., Crabb, J.W., Polans, A.S. (1993). Identi.cation of the N-terminal region in rhodopsin kinase involved in its interaction with rhodopsin. J. Biol. Chem. 268, p. 6004-6013.

70. Siderovski, D.P., Hessel, A., Chung, S., Mak, T.W., Tyers, M. (1996). A new family of regulators of G-protein-coupled receptors? Curr. Biol. 6, p. 211-212.

71. He, W., Cowan, C.W., Wensel, T.G. (1998). RGS9, a GTPase accelerator for phototransduction. Neuron 20, p. 95-102.

72. Ross, E.M., Wilkie, T.M. (2000). GTPase-activating proteins for heterotrimeric g proteins: regulators of G protein signaling (RGS) and RGS-like proteins. Annu. Rev. Biochem. 69, p. 795-827.

73. Lorenz W., Inglese J., Palczewski K., Onorato JJ, Caron MG, Lefkowitz RJ.1991). The receptor kinase family: primary structure of rhodopsin kinase reveals similarities to the beta-adrenergic receptor kinase. Proc Natl Acad Sci USA, 88(19), p. 8715-9.

74. Inglese, J., Glickman, J.F., Lorenz, W., Caron, M.G., Lefkowitz, RJ. (1992a). Isoprenylation of a protein kinase. Requirement of farnesylation/alpha-carboxyl methylation for full enzymatic activity of rhodopsin kinase. J. Biol. Chem. 267, p. 1422-1425.

75. Inglese, J., Koch, W.J., Caron, M.G., Lefkowitz, RJ. (1992b). Isoprenylation in regulation of signal transduction by G-proteincoupled receptor kinases. Nature 359, p. 147-150.

76. Palczewski K, Buczylko J, Van Hooser P, Carr SA, Huddleston MJ, Crabb JW.1992). Identification of the autophosphorylation sites in rhodopsin kinase. J Biol Chem., 267(26), p. 18991-8.

77. Buczylko J, Gutmann C, Palczewski K. (1991). Regulation of rhodopsin kinase by autophosphorylation. Proc Natl Acad Sci U S A., 88(6), p. 2568-72.

78. Palczewski K, Ohguro H, Premont RT, Inglese J. (1995). Rhodopsin kinase autophosphorylation. Characterization of site-specific mutations. J Biol Chem., 270(25), p. 15294-8.

79. Satpaev DK, Chen CK, Scotti A, Simon MI, Hurley JB, Slepak VZ. (1998). Autophosphorylation and ADP regulate the Ca2+-dependent interaction of recoverin with rhodopsin kinase. Biochemistry, 37(28), p. 10256-62.

80. Palczewski, K., McDowell, J.H., Hargrave, P.A., 1988a. Purification and characterization of rhodopsin kinase. J. Biol. Chem. 263, p. 14067-4073.

81. Ovchinnikov, Y.A. (1982). Rhodopsin and bacteriorhodopsin: structure function relationships. FEBS Lett. 148, p. 179-191.

82. Mullen, E. and Akhtar, M. (1982). Topographic and activesite studies on bovine rhodopsin. FEBS Lett. 132, p. 261-264.

83. Ovchinnikov, Y. A., Abdulaev, N. G. and Bogachuk, A. S. (1988). Two adjacent cysteine residues in the C-terminal cytoplasmic fragment of bovine rhodopsin are palmitylated. FEBS Lett. P. 230,1-5.

84. Palczewski K, McDowell JH, Hargrave PA. (1988). Rhodopsin kinase: substrate specificity and factors that influence activity. Biochemistry, 27(7), p. 2306-13.

85. Pulvermuller A, Palczewski K, Hofmann KP. (1993). Interaction between photoactivated rhodopsin and its kinase: stability and kinetics of complex formation. Biochemistry, 32(51), p. 14082-8.

86. McCarthy NEM. (1998) Mechanistic studies on rhodopsin kinase: a farnesylated protein. PhD Thesis. Southampton University, Southampton.

87. Pullen N, Akhtar M. (1994). Rhodopsin kinase: studies on the sequence of and the recognition motif for multiphosphorylations. Biochemistry, 33(48), p. 14536-42.

88. Frank RN, Buzney SM. (1975). Mechanism and specificity of rhodopsin phosphorylation. Biochemistry, 14(23), p. 5110-7.

89. McDowell JH, Kuhn H. (1977). Light-induced phosphorylation of rhodopsin in cattle photoreceptor membranes: substrate activation and inactivation. Biochemistry, 16(18), p. 4054-60.

90. Fowles C., Sharma R., Akhtar M. (1988). Mechanistic studies on the phosphorylation of photoexcited rhodopsin. FEBS Lett., 238, p. 56-60.

91. Arshavsky, V.Y. and Bownds, M.D. (1992). Regulation of deactivation of photoreceptor G protein by its target enzyme and cGMP. Nature 357,416-417.

92. Palczewski, K., Buczylko, J., Kaplan, M.W., Polans, A.S., Crabb, J.W. (1991). Mechanism of rhodopsin kinase activation. J. Biol.Chem. 266, p. 12949-12955.

93. Langen, R., Cai, K., Altenbach, C., Khorana, H.G., Hubbell, W.L. (1999). Structural features of the C-terminal domain of bovine rhodopsin: a site-directed spin-labeling study. Biochemistry 38, p. 7918-7924.

94. Филиппов П.П. (1998) Как внешние сигналы передаются внутрь клетки // Соросовский Образовательный Журнал. № 3. С. 28-34.

95. Buczylko, J., Saari, J.C., Crouch, R.K., Palczewski, К. (1996). Mechanisms of opsin activation. J. Biol. Chem. 271, p. 20621-20630.

96. Shi, W., Osawa, S., Dickerson, C.D., Weiss, E.R. (1995). Rhodopsin mutants discriminate sites important for the activation of rhodopsin kinase and Gt. J. Biol. Chem. 270, p. 2112-2119.

97. Thurmond, R.L., Creuzenet, C., Reeves, P.J., Khorana, H.G. (1997).

98. Structure and function in rhodopsin: peptide sequences in the cytoplasmic loops of rhodopsin are intimately involved in interaction with rhodopsin kinase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94, p. 1715-1720.

99. Karnik, S.S., Ridge, K.D., Bhattacharya, S., Khorana, H.G. (1993). Palmitoylation of bovine opsin and its cysteine mutants in COS cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90, p. 40-44.

100. Hargrave, P.A. (2001). Rhodopsin structure, function, and topography the friedenwald lecture. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 42, p. 3-9.

101. McDowell, J.H., Nawrocki, J.P., Hargrave, P.A. (1993). Phosphorylation sites in bovine rhodopsin. Biochemistry 32, p. 4968-4974.

102. Ohguro, H., Palczewski, K. (1995). Separation of phospho- and nonphosphopeptides using reverse phase column chromatography. FEBS Lett. 368, p. 452—454.

103. Papac, D.I., Oatis Jr., J.E., Crouch, R.K., Knapp, D.R. (1993). Mass spectrometric identi.cation of phosphorylation sites in bleached bovine rhodopsin. Biochemistry 32, p. 5930-5934.

104. Mendez, A., Burns, M.E., Roca, A., Lem, J., Wu, L.W., Simon, M.I., Baylor, D.A., Chen, J. (2000). Rapid and reproducible deactivation of rhodopsin requires multiple phosphorylation sites. Neuron 28, p. 153-164.

105. Senin, I.I., Zargarov, A.A., Alekseev, A.M., Gorodovikova, E.N., Lipkin, V.M. and Philippov, P.P. (1995). N-myristoylation of recoverin enhances its efficiency as an inhibitor of rhodopsin kinase. FEBS Lett. 376, p. 87-90.

106. Ostroy, S.E. (1977). Characterization of carbohydrate-binding protein p33/41. FEBS Lett. 148, p. 179-191.

107. Binder, B.M., OConnor, T.M., Bownds, M.D., Arshavsky, V.Y. (1996). Phosphorylation of non-bleached rhodopsin in intact retinas and living frogs. J. Biol. Chem. 271, p. 19826-19830.

108. Kuhn, H. and Wilden, U. (1987). Deactivation of photoactivated rhodopsin by rhodopsin kinase and arrestin. J. Recept. Res. 7, 283-298.

109. Lagnado, L. and Baylor, D.A. (1994). Calcium controls light-triggered formation of catalytically active rhodopsin. Nature 367, 273-277.

110. Hsu, Y.-T. and Molday, R.S. (1993) Modulation of the cGMP-gated channel of rod photoreceptor cell by calmodulin. Nature 361, 76-79.

111. Woodruff, M.L. and Bownds, M.D. (1979). Regulation of the cGMP-gated channel of rod photoreceptor cell. J. Gen. Physiol. 73, 629-653.

112. Hackos, D.H. and Korenbrot, J.I. (1997). Calcium modulation of ligand affinity in the cyclic GMP-gated ion channels of cone photoreceptors. J. Gen. Physiol. 110, 515-528.

113. Schnetkamp, P.P.M., Szerencsei, R.T. and Basu, D.K. (1991). Unidirectional Na+, Ca2+ and K+ fluxes through the bovine rod outer segment Na+ -Ca2+-K+-cxchanger. J. Biol. Chem. 266, 198-206.

114. Dean, K.R., Akhtar, M. (1996). Novel mechanism for the activation of rhodopsin kinase: implications for other G protein-coupled receptor kinases (GRK'S). Biochemistry 35, p. 6164-6172.

115. Cervetto, L., Lagnado, L., Perry, R.J., Robinson, D.W. and McNaughton, P.A. (1989). Extrusion calcium from rod outer segments is driven by both sodium and potassium gradients. Nature 337, 740-743.

116. Ratto, G.M., Payne, R., Owen, W.G. and Tsien, R.Y. (1988). The concentration of cytosolic free calcium in vertebrate rod outer segments measured with Fura-2. J. Neurosci. 8, 3240-3246.

117. McCarthy, N.E., Akhtar, M. (2002). Activation of rhodopsin kinase. Biochem. J. 363, p. 359-364.

118. Kaupp, U.B. and Koch, K.-W. (1992). Role of cGMP and Ca2+ in vertebrate photoreceptor excitation and adaptation. Annu. Rev. Physiol. 54, 153-175.

119. Duda, T., Goraczniak, R., Surgucheva, I., Rudnicka-Nawrot, M., Gorczyca, W.A., Palczewski, K., Sitaramayya, A., Baehr, W. and Sharma, R.K. (1996). Calcium modulation of bovine photoreceptor guanylate cyclase. Biochemistry 35, 8478-8482.

120. Yang, R.-B. and Garbers, D.L. (1997). Chromosomal localization and genomic organization of genes encoding guanylyl cyclase receptors expressed in olfactory sensory neurons and retina. J. Biol. Chem. 272, 13738-13742.

121. Koch, K.-W. and Stryer, L. (1988). Highly cooperative feedback control of retinal rod guanylate cyclase by calcium ions. Nature 334, 64-66.

122. Koch, K.-W. (1991). Purification and identification of photoreceptor guanylate cyclase. J. Biol. Chem. 266, 8634-8637.

123. Gorczyca, W.A., Polans, A.S., Surgucheva, I.G., Subbaraya, I., Baehr, W. and Palczewski, K. (1995). Guanylyl cyclase activation protein. J. Biol. Chem. 270, 22029-22036.

124. Dizhoor, A.M., Lowe, D.G., Olshevskaya, E.V., Laura, R.P. and Hurley, J.B. (1994). The human photoreceptor membrane guanylyl cyclase, RetGC, is present in outer segments and is regulated by calcium and a soluble activator. Neuron. 12, 13451352.

125. Haeseleer, F., Sokal, I., Li, N., Pettenati, M., Rao, N., Bronson, D., Wechter, R., Baehr, W. and Palczewski, K. (1999). Molecular characterization of a third member of the guanylyl cyclase-activating protein subfamily J. Biol. Chem. 274, 6526-6535.

126. Cuenza, N., Lopez, S. and Kolb, H. (1998). The localization of guanylyl cyclase-activating proteins in the mammalian retina. Invest.Ophthalmol. Vis. Sci. 39, 12431250.

127. Dizhoor, A.M., Lowe, D.G., Olshevskaya, E.V., Laura, R.P. and Hurley, J.B. (1994). The human photoreceptor membrane guanylyl cyclase, RetGC, is present in outer segments and is regulated by calcium and a soluble activator. Neuron. 12, 13451352.

128. Dizhoor, A.M. and Hurley, J.B. (1996). Inactivation of EF-hand makes GCAP-2 (p24) a constitutive activator of photoreceptor guanylyl cyclase by preventing a Ca2+ induced activator-to-inhibitor transition. J. Biol. Chem. 271, 19346-19350.

129. Koch, K.-W. (1991). Purification and identification of photoreceptor guanylate cyclase. J. Biol. Chem. 266, 8634-8637.

130. Yang, Z. and Wensel, T.G. (1992). Inorganic pyrophosphatase from bovine retinal rod outer segments. J. Biol. Chem. 267, 24634-24640.

131. Margulis, A., Pozdnyakov, N. and Sitaramayya, A. (1996). Activation of bovine photoreceptor guanylate cyclase by SI00 proteins. Biochem. Biophys. Res. Commun. 218, 243-247.

132. Gray-Keller, M.P. and Detwiler, P.B. (1994). Regulation of the cAMP synthesis by calcium in rods. Neuron 13, 846-861.

133. Nicholson, D.G. (1994). Proteins, transmitters and synapses. Blackwell Scientific Publication: Oxford, 198-239.

134. Walsh, D.A. and Van Patten, S.M. (1994). Multiple pathway signal transduction by the cAMP-dependent protein kinase. FASEB J. 8, 1227-1236.

135. Lee, R.H., Lieberman, B.S. and Lolley, R.N. (1987). A novel complex from bovine visual cells of a 33,000-dalton phosphoprotein with beta and gamma transducin: purification and subunit structure. Biochemistry 28, 3983-3990.

136. Willardson, B.M., Wilkins, J.F., Yoshida, T. and Bitensky, M.W. (1996). Regulation of phosducin phosphorylation in retinal rods by Ca2+/calmodulin-dependent adenylyl cyclase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93, 1475-1479.

137. Herzberg, O. and James, M.N. (1988). Refined crystal structure of troponin С from turkey skeletal muscle at 2.0A resolution. J. molec. Biol. 203, 761-779.

138. Skelton, N.J., Korder, J., Akke, M., Forsen, S. and Chazin, W.J. (1994). Signal transduction versus buffering activity in Ca2+-binding proteins. Nature struct. Biol. 1, 239-245.

139. Finn, B.E., Drakenberg, T. and Forsen, S. (1993). The structure of apocalmodulin: a 1H NMR examination of the carboxy-terminal domain. FEBS Lett. 336, 368-374.

140. Nef, P. (1996). Neuron-specific calcium sensors (the NCS subfamily). Guidebook to the calcium-binding proteins. Oxford University Press, New York, 9498.

141. Crivici, A. and Ikura, M. (1995). Molecular and structural basis of target recognition by calmodulin. Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 24, 85-116.

142. Дижур A.M., Некрасова Э.Н., Филиппов П.П. (1991). Новый специфичный для фоторецепторных клеток белок с молекулярной массой 26 кДа, способный связываться с иммобилизованным делипидизированным родопсином. Биохимия 56, 225-229.

143. Dizhoor, A.M., Ray, S., Kumar, S., Niemi, G., Spencer, M., Brolley, D., Walsh, K.A., Philipov, P.P., Hurley, J.B., Stryer, L. (1991). Recoverin: a calcium sensitive activator of retinal rod guanylate cyclase. Science 251, 915-918.

144. Lambrecht, H.-G. and Koch, K.-W. (1991). Light-dependent phosphorylation a 26 kd calcium binding protein from bovine rod outer segments. FEBS Lett. 317, 4548.

145. Korf, H.W., White, B.H., Schaad, N.C. and Klein, D.C. (1992). Recoverin in pineal organs and retinae of various vertebrate species including man. Brain Research 595, 57-66.

146. Milam, A.H., Dacey, D.M. and Dizhoor, A. (1993). Recoverin immunoreactivity in mammalian cone bipolar cells. Vis. Neurosci. 10, 1-12.

147. Wiechmann, A.F. and Hammarback, J.A. (1993). Expression of recoverin mRNA in the human retina: localization by in situ hybridization. Exp. Eye Res. 57, 763-769.

148. Nakanishi, S. (1996). Second-order neurones and receptor mechanisms in visual-and olfactory-information processing. Trends Neurosci. 18, 359-364.

149. De Raad, S., Comte, M., Nef, P., Lenz, S.E., Gundelfmger, E.D. and Cox, J.A. (1995). Distribution pattern of three neural calcium-binding proteins (NSC-1, VILIP and recoverin) in chicken, bovine and rat retina. Histochem. J. 27, 524-535.

150. Mo, Y., Campos, B., Mealy, T., Commodore, L., Head, J., Dedman, J.R. and Seaton, B.A. (2003). Interfacial Basic Cluster in Annexin V Couples Phospholipid Binding and Trimer Formation on Membrane Surfaces. J. Biol. Chem. 278, 2437 -2443.

151. Bitto, E., Cho, W. (1998). Roles of individual domains of annexin I in its vesicle binding and vesicle aggregation: a comprehensive mutagenesis study. Biochemistry 37(28), 10231-7.

152. McGinnis, J.F., Stepanik, P.L., Jariangprasert, S. and Lerious, V. (1997). Functional significance of recoverin localization in multiple retina cell types. J. Neurosci. Res. 50, 487-495.

153. Lambert, O., Gerke, V., Bader, M.F., Porte, F. and Brisson, A. (1997). Structural analysis of junctions formed between lipid membranes and several annexins by cryoelectron microscopy. J. Mol. Biol. 272, 42-55.

154. Naka, M., Qing, Z.X., Sasaki, T., Kise, H., Tawara, I., Hamaguchi, S., Tanaka, T. (1994). Purification and characterization of a novel calcium-binding protein, S100C, from porcine heart. Biochim. Biophys. Acta 1223(3), 348-53.

155. Johnsson, N., Nguyen Van, P., Soling, H.D. and Weber, K. (1986). Functionally distinct serine phosphorylation sites of p36, the cellular substrate of retroviral protein kinase; differential inhibition of reassociation with pi 1. EMBO J. 5, 3455 3460.

156. Sudo, T. and Hidaka, H. (1998). Regulation of calcyclin (S100A6) binding by alternative splicing in the N-terminal regulatory domain of annexin XI isoforms. J. Biol. Chem. 273, 6351-6357.

157. Garbuglia, M., Verzini, M. and Donato, R. (1998). Annexin VI binds S100A1 and S100B and blocks the ability of S100A1 and S100B to inhibit desmin and GFAP assemblies into intermediate filaments. Cell Calcium 24, 177-191.

158. Bandorowicz-Pikula, J. and Awasthi, Y.C. (1997). Interaction of annexins IV and VI with ATP. An alternative mechanism by which a cellular function of these calcium- and membrane-binding proteins is regulated. FEBS Lett., 409(2), 300-6.

159. Tzima, E., Trotter, P.J., Orchard, M.A. and Walker, J.H. (2000). Annexin V relocates to the platelet cytoskeleton upon activation and binds to a specific isoform of actin. Eur. J. Biochem. 267, 4720-4730.

160. Dalil-Thiney, N., Bastianelli, E., Pochet, R., Reperant, J. and Versaux-Botteri, C. (1998). Recoverin and hippocalcin distribution in the lamprey (Lampreta fluviatilis) retina. Neurosci. Lett. 247, 163-166.

161. Bazhin, A.V., Poplinskaya, V.A., Tikhomirova, N.K. et al. (2003) Immunochemical localization of calcium-binding protein recoverin in retina of newt Pleurodeles wait. Biol. Bull. (Moscow), (in press).

162. Kim, S.W., Rhee, H.J., Ko, J., Kim, Y.J., Kim, H.G., Yang, J.M., Choi, E.C. and Na, D.S. (2001). Inhibition of Cytosolic Phospholipase A2 by Annexin I. J. Biol. Chem. 276(19), 15712-9.

163. Bastianelli, E. and Pochet, R. (1994). Calbindin-D28k, calretinin, and recoverin immunoreactivities in developing chick pineal gland. J. Pineal. Res. 17, 103-111.

164. Bastianelli, E., Polans, A.S., Hidaka, H. and Pochet R. (1995). Differential distribution of six calcium-binding proteins in the rat olfactory epithelium during postnatal development and adulthood. J. Comp. Neurol. 354, 395-409.

165. Baimbridge, K.G., Celio, M.R. and Greenberg, M.E. (1992). Calcium-binding protein in the neuros system. Trends Neurosci. 15, 303-308.

166. Wiechmann, A.F. and Hammarback, J.A. (1993). Expression of recoverin mRNA in the human retina: localization by in situ hybridization. Exp. Eye Res. 57, p. 763-769.

167. McGinnis, J.F., Stepanik, P.L., Jariangprasert, S. and Lerious, V. (1997). Functional significance of recoverin localization in multiple retina cell types. J. Neurosci. Res. 50, p. 487-495.

168. Dalil-Thiney, N., Bastianelli, E., Pochet, R., Reperant, J. and Versaux-Botteri, C. (1998). Recoverin and hippocalcin distribution in the lamprey (Lampreta fluviatilis) retina. Neurosci. Lett. 247, p. 163-166.

169. Bastianelli, E. and Pochet, R. (1994). Calbindin-D28k, calretinin, and recoverin immunoreactivities in developing chick pineal gland. J. Pineal. Res. 17, p. 103-111.

170. Bastianelli, E., Polans, A.S., Hidaka, H. and Pochet R. (1995). Differential distribution of six calcium-binding proteins in the rat olfactory epithelium during postnatal development and adulthood. J. Comp. Neurol. 354, p. 395-409.

171. Wiechmann, A.F.(1995). Molecular cloning recoverin from human retina. Exp. Eye Res. 58, p. 630-637.

172. Bazhin, A.V., Poplinskaya, V.A., Tikhomirova, N.K. et al. (2008) Immunochemical localization of calcium-binding protein recoverin in retina of newt Pleurodeles wait. Biol. Bull. (Moscow), (in press).

173. Milam, A.H., Dacey, D.M. and Dizhoor, A. (1993). Recoverin immunoreactivity in mammalian cone bipolar cells. Vis. Neurosci. 10, p. 1-12.

174. Wiechmann, A.F. and Hammarback, J.A. (1993). Molecular cloning and nucleotide sequence of a cDNA encoding recoverin from human retina. Exp. Eye Res. 56, 463-470.

175. Wiechmann, A.F., Akots, G., Hammarback, J.A., Pettenati, M.J., Rao, P.N. and Bowden, D.W. (1994). Genetic and physical mapping of human recoverin: a gene expressed in retinal photoreceptors. Invest. Ophtalmol. Vis. Sci. 35, 325-331.

176. Korf, H.W., White, B.H., Schaad, N.C. and Klein, D.C. (1992). Recoverin in pineal organs and retinae of various vertebrate species including man. Brain Research 595, p. 57-66.

177. De Raad, S., Comte, M., Nef, P., Lenz, S.E., Gundelfinger, E.D. and Cox, J.A. (1995). Distribution pattern of three neural calcium-binding proteins (NSC-1, VILIP and recoverin) in chicken, bovine and rat retina. Histochem. J. 27, p. 524-535.

178. Ray, S., Zozulya, S., Niemi, G.A., Flaherty, K.M., Brolley, D., Dizhoor, A.M., McKay, D.B., Hurley, J.B. and Stryer, L. (1992). Cloning, expression, and crystallization of recoverin, a calcium sensor in vision. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 89, 5705-5709.

179. Lambrecht, H.-G. and Koch, K.-W. (1991). Light-dependent phosphorylation a 26 kd calcium binding protein from bovine rod outer segments. FEBS Lett. 317, p. 45-48.

180. Дижур A.M., Некрасова Э.Н., Филиппов П.П. (1991). Новый специфичный для фоторецепторных клеток белок с молекулярной массой 26 кДа, способный связываться с иммобилизованным делипидизированным родопсином. Биохимия 56, с. 225-229.

181. Wiechmann, A.F., Akots, G., Hammarback, J.A., Pettenati, M.J., Rao, P.N. and Bowden, D.W. (1994). Genetic and physical mapping of human recoverin: a gene expressed in retinal photoreceptors. Invest. Ophtalmol. Vis. Sci. 35, p. 325-331.

182. Bourne, Y., Dannenberg, J., Pollmanni, V., Marchot, P. and Pongsi, O. (2001). Immunocytochemical localization and crystal structure of human frequenin (neuronal calcium sensor 1). J. Biol. Chem. 276, p. 11949-11955.

183. Sanada, K., Kokame, K., Yoshizawa, T., Takao, T., Shimonishi, Y. and Fukada, Y. (1995). Role of heterogeneous N-terminal acylation of recoverin in rhodopsin phosphorylation. J. Biol. Chem. 270, 15459-15462.

184. Dean, K.R. and Akhtar, M. (1993). Phosphorylation of solubilized dark-adapted rhodopsin. Insights into the activation of rhodopsin kinase. Eur. J. Biochem. 21, p. 881-890.

185. Johnson, R.S., Ohguro, H., Palczewski, K., Hurley, J.B., Walsh, K.A. and Neubert, T.A. (1994). Heterogeneous N-acylation is a tissue- and species-specific posttranslational modification. J. Biol. Chem. 269,21067-21071.

186. Zozulya, S. and Stryer, L. (1992). Calcium-myristoyl protein switch. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89,11569-11573.

187. Kretsinger, R.H. (1980). Structure and evolution of calcium-modulated proteins. CRC Crit. Rev. Biochem. 8,119-174.

188. Flaherty, K.M., Zozulya, S., Stryer, L. and McKay, D.B. (1993). Three-dimensional structure of recoverin, a calcium sensor in vision. Cell 75, 709-716.

189. Hisatomi, O., Matsuda, S., Satoh, T., Kotaka, S., Imanishi, Y., Tokunaga, F. (1998). A novel subtype of G-protein-coupled receptor kinase, GRK7, in teleost cone photoreceptors. FEBS Lett. 424, p. 159-164.

190. Hughes, R.E., Brzovic, P.S., Klevit, R.E. and Hurley, J.B. (1995). Calcium-dependent solvation of the myristoyl group of recoverin. Biochemistry 34, 1141011416.

191. Kretsinger, R.H., Rudnick, S.E. and Weissman, L.J. (1986). Crystal structure of calmodulin. J. Inorg. Biochem. 28, 289-302.

192. Babu, Y.S., Bugg, C.E. and Cook, W.J. (1988). Three-dimensional structure of calmodulin refined at 2.2 A resolution. J. Molec. Biol. 204, 191-204.

193. Ames, J.B., Ishima, R., Tanaka, T., Gordon, J.I., Stryer, L. and Ikura, M. (1997) Molecular mechanics of calcium-myristoyl switches. Nature 389, 198-202.

194. De Castro, E., Nef, S., Fiumelli, H., Lenz, S.E., Kawamura, S. and Nef, P. (1995). Regulation of rhodopsin phosphorylation by a family of neuronal calcium sensors. Biochem. Biophys. Res. Commun. 216 (1), p. 133-140.

195. Tachibanaki, S., Nanda, K., Sasaki, K., Ozaki, K. and Kawamura, S. (2000) Amino acid residiues of S-modulin responsible for interaction with rhodopsin kinase. J. Biol. Chem. 275, 3313-3319.

196. Ratto, G.M., Payne, R., Owen, W.G. and Tsien, R.Y. (1988). The concentration of cytosolic free calcium in vertebrate rod outer segments measured with Fura-2. J. Neurosci. 8, 3240-3246.

197. Kaupp, U.B. and Koch, K.-W. (1992). Role of cGMP and Ca2+ in vertebrate photoreceptor excitation and adaptation. Annu. Rev. Physiol. 54, 153-175.

198. Koch, K.-W. and Stryer, L. (1988). Highly cooperative feedback control of retinal rod guanylate cyclase by calcium ions. Nature 334, 64-66.

199. Koch, K.-W. (1991). Purification and identification of photoreceptor guanylate cyclase. J. Biol. Chem. 266, 8634-8637.

200. Surgucheva, I., Dizhoor, A.M., Hurley, J.B., Palczewski, K. and Baehr, W. (1997). Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 38, S477.

201. Willardson, B.M., Wilkins, J.F., Yoshida, T. and Bitensky, M.W. (1996). Regulation of phosducin phosphorylation in retinas rods by Ca2+/calmodulin-dependent adenylyl cyclase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93, 1475-1479.

202. Schnetkamp, P.P.M., Basu, D.K. and Szerencsei, R.T. (1989). Na+ -Ca2+ exchanger in bovine rod outer segment requires and transports. Am. J. Physiol. 257, C153-157.

203. Schnetkamp, P.P.M., Szerencsei, R.T. and Basu, D.K. (1991). Unidirectional Na+, Ca2+ and K+ fluxes through the bovine rod outer segment Na+ -Ca2+-K+-exchanger. J. Biol. Chem. 266,198-206.

204. Cook, NJ. and Kaupp, U.B. (1988). Solubilisation, purification and reconstitution of the sodium-calcium exchanger from bovine retinal rod outer segment. J. Biol. Chem. 263, 11382-11388.

205. McNaughton, P.A., Cervetto, L. and Nunn, B.J. (1986). Measurement of the intracellular free calcium concentration in salamander rods. Nature. 322, 261-263.

206. Semple-Rowland, S.L., Gorczyca, W.A., Buczylko, J., Helekar, B.S., Ruiz, C.C., Subbaraya, I., Palczewski, K. and Baehr, W. (1996). Expression of GCAP1 and GCAP2 in the retinal degeneratiom mutant chicken retina. FEBS Lett. 385, 47-52.

207. Dizhoor, A.M. and Hurley, J.B. (1999). Regulation of photoreceptor membrane guanylyl cyclases by guanylyl cyclase activator proteins. Methods 19, 521-531.

208. Dizhoor, A.M. and Hurley, J.B. (1996). Inactivation of EF-hand makes GCAP-2 (p24) a constitutive activator of photoreceptor guanylyl cyclase by preventing a Ca2+ induced activator-to-inhibitor transition. J. Biol. Chem. 271,19346-19350.

209. Boguta, G. and Bierzynski, A. (1989). Conformational properties of Ca2+-binding segments of proteins from the troponin C superfamily. Biophys. Chem. 31, 133-137.

210. Olshevskaya, E.V., Ermilov, A.N. and Dizhoor, A.M. (1999). Dimerization of guanylyl cyclase-activating protein and a mechanism of photoreceptor guanylyl cyclase activation. J. Biol. Chem. 274,25583-25587.

211. Forsen, S. and Linse, S. (1995). Cooperativity: over the Hill. Trends Biochem. Sci. 20, 495-497.

212. Krishnan, A., Goraczniak, R.M., Duda, T. and Sharma, R.K. (1998). Third calcium-modulated rod outer segment membrane guanylate cyclase transduction mechanism. Mol. Cell Biochem. 178, 251-259.

213. Braunewell, K.-H. and Gundelfinger, E.D. (1999). Intracellular neuronal calcium sensor proteins: a family of EF-hand calcium-binding proteins in search of a function. Cell. Tissue Res. 295, 1-12.

214. Okazaki, K., Watanabe, M., Ando, Y., Hagiwara, M., Terasawa, M., Hidaka, H. (1992). Full sequence of neurocalcin, a novel calcium-binding protein abundant in central nervous system. Biochem. Biophys. Res. Commun. 185, 147-153.

215. Kumar, S.V. and Kumar, V.D. (1999). Crystal structure of recombinant neurocalcin. Nature Struct. Biol. 6, 80-88.

216. Ladant, D. (1995). Calcium and membrane binding properties of bovine neurocalcin delta expressed in Escherichia coli. J. Biol. Chem. 270, 3179-3185.

217. Moncrief, N.D., Kretsinger, R.H. and Goodman, M. (1990). Evolution of EF-hand calcium-modulated proteins. I. Relationships based on amino acid sequences. J. Mol. Evol. 30, p. 522-562.

218. Heizmann, C.W. and Hunziker, W. (1991). Intracellular calcium-binding proteins: more sites than insight. Trends Biochem. Sci. 16, 98-103.

219. Ikura, M. (1996). Calcium binding and conformational response in EF-hand proteins. Trends Biochem. Sci. 21, 14-17.

220. Chazin, W.J. (1995). Releasing the calcium trigger. Nature struct. Biol. 2, 707710.

221. Skelton, N.J., Korder, J., Akke, M., Forsen, S. and Chazin, W.J. (1994). Signal transduction versus buffering activity in Ca2+-binding proteins. Nature struct. Biol. 1, 239-245.

222. Finn, B.E., Drakenberg, T. and Forsen, S. (1993). The structure of apocalmodulin: a 'H NMR examination of the carboxy-terminal domain. FEBS Lett. 336, 368-374.

223. Skeleton, N.J., Korderl, J., Akke, M., Forsem, S. and Chazin, W.J. (1994). Signal transduction versus buffering activity in Ca2+-binding proteins. Nature Struct. Biol. 1, 239-245.

224. Faurobert, E., Chen, C.K., Hurley, J.B. and Teng, D.H. Drosophila neurocalcin, a fatty acylated, Ca2+-binding protein that associates with membranes and inhibits in vitro phosphorylation of bovine rhodopsin. J. Biol. Chem. 271,10256-10262.

225. Ames, J. B., Hendricks, K. B., Strahl, T., Huttner, I. G., Hamasaki, N. & Thorner, J. (2000). Structure and calcium-binding properties of Frql, a novel calcium sensor in the yeast Saccharomyces cerevisiae.Biochemistry, 39, p. 12149-12161.

226. Hendricks, K.B, Wang, B.Q., Schnitders, E.A. and Thorner, J. (1999). Yeast homologue of neuronal frequenin is a regulator of phosphatidylinositol-4-OH kinase. Nat. Cell Biol. 1,234-241.

227. McFerran, B., Graham, M.E. and Burgoyne, R.D. (1998). Lack of bioeffects of ultrasound energy after intravenous administration of FS069 (Optison) in the anesthetized rabbit. J. Biol. Chem. 273, 22768-22772.

228. Olafsson, P., Soares, H.D., Herzog, K.H., Wang, T., Morgan, J.I. and Lu, B. (1997). The Ca2+-binding protein, frequenin is a nervous system-specific protein in mouse preferentially localized in neurites. Brain Res. Mol. Brain Res. 44, 73-81.

229. Olafsson, P., Wang, T. and Lu, B. (1995). The Ca2+-binding protein, frequenin is a nervous system-specific protein in mouse preferentially localized in neurites. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 92, 8001-8005.

230. Bourne, Y., Dannenberg, J., Pollmanni, V., Marchot, P. and Pongsi, O. (2001). Immunocytochemical localization and crystal structure of human frequenin (neuronal calcium sensor 1). J. Biol. Chem. 276, 11949-11955.

231. Towler, D.A., Gordon, J.I., Adams, S.P. and Glaser, L. (1988). The biology and enzymology of eukaryotic protein acylation. Annu. Rev. Biochem. 57, 69-99.

232. Afshar, M. (1994). Investigating the high affinity and low sequence specificity of calmodulin binding to its targets. J. Biol. Chem. 244, 554-571.

233. Nakamura, T.Y., Pountney, D.J., Ozaita, A., Nandi, S., Ueda, S., Rudy, B. and Coetzee, W.A. (2001). A role for frequenin, a Ca2+-binding protein, as a regulator of Kv4 K+-currents. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98, 12808-12813.

234. De Castro, E., Nef, S., Fiumelli, H., Lenz, S.E., Kawamura, S. and Nef, P. (1995). Regulation of rhodopsin phosphorylation by a family of neuronal calcium sensors. Biochem. Biophys. Res. Coramun. 216, 133-140.

235. Ames, J.B., Hendricks, K.B., Strahl, T., Huttner, I.G., Hamasaki, N. and Thorner, J. (2000). Structure and calcium-binding properties of Frql, a novel calcium sensor in the yeast Saccharomyces cerevisiae. Biochemistry 39, 12149-12161.

236. Kretsinger, R.H., Rudnick, S.E. and Weissman, L.J. (1986). Crystal structure of calmodulin. J. Inorg. Biochem. 28, 289-302.

237. An, W.F., Bowlby, M.R., Betty, M., Cao, J., Ling, H.P., Mendoza, G., Hinson, J.W., Mattsson, K.I., Strassle, B.W., Trimmer, J.S. and Rhodes, K.J. (2000). Modulation of A-type potassium channels by a family of calcium sensors. Nature 403, 553-556.

238. Takimoto, K., Yang, E.K. and Conforti, L. (2002). Palmitoylation of KChIP splicing variants is required for efficient cell surface expression of Kv4.3 channels. J. Biol. Chem. 277, 26904-26911.

239. Cheung, W.Y. Regulatory properties of bovine brain calmodulin-dependent phosphatase. Calcium and calcium binding proteins. Eds. C. Gerday et al. B.; Heidelberg: Springer, 1988,163-178.

240. Nicholson, D.G. Proteins, Transmitters and Synapses. Blackwell Scientific Publication: Oxford, 1994, 31-39.

241. Bahring, R., Dannenberg, J., Peters, H.C., Leicher, T., Pongs, O. and Isbrandt, D. (2001). Conserved Kv4 N-terminal domain critical for effects of Kv channel-interacting protein 2.2 on channel expression and gating. J. Biol. Chem. 276, 2388823894.

242. Buxbaum, J.D., Choi, E.K., Luo, Y., Lilliehook, C., Crowley, A.C., Merriam, D.E. and Wasco, W. (1998). Calsenilin: a calcium-binding protein that interacts with the presenilins and regulates the levels of a presenilin fragment. Nat. Med. 4, 11771181.

243. Carrion, A.M., Link, W.A., Ledo, F., Mellstrom, B. and Naranjo, J.R. (1999).• 2+

244. DREAM is a Ca -regulated transcriptional repressor. Nature 398, 80-84.

245. Gorodovikova, E.N. and Philippov, P.P. (1993). The presense of a calcium-sensitive p26-containing complex in bovine retina rod cell. FEBS Lett. 335, 277-279.

246. Kawamura, S. (1993). Rhodopsin phosphorylation as a mechanism of cyclic GMP phosphodiesterase regulation by S-modulin. Nature 362, 855-857.

247. Stryer, L., Hurley, J.B. and Fung, B.K.K. (1981). First stage of amplification in the cyclic nucleotide cascade of vision. Trends Biochem. Sci. 6, 245-247.

248. Dizhoor, A.M., Ericsson, L.H., Johnson, R.S., et al. (1992). The NH2 terminus of retinal recoverin is acylated by a small family of fatty acids. J.Biol.Chem. 267, 16033-16036.

249. Fliesler, S.J., Anderson, R.E. (1983). Chemistry and metabolism of lipids in the vertebrate retina. Prog. Lipid Res., 22, p. 79-131.

250. Boesze-Battaglia, K., Schimmel, R. (1997). Cell membrane lipid composition and distribution: implications for cell function and lessons learned from photoreceptors and platelets.J. Exp. Biol., 200(23), p. 2927-36.

251. Boesze-Battaglia, K., Hennessey, T., Albert, A.D. (1990). Cholesterol heterogeneity in bovine rod outer segment disk membranes. J. Biol. Chem., 264(14), p. 8151-5.

252. Boesze-Battaglia, K., Fliesler, S.J., Albert, A.D. (1990). Relationship of cholesterol content to spatial distribution and age of disc membranes in retinal rod outer segments. J. Biol. Chem., 265,18867-18870.

253. Boesze-Battaglia, K. and Albert, A.D. (1990). Cholesterol modulation of photoreceptor function in bovine retinal rod outer segments. J. Biol. Chem., 265(34), p. 20727-30.

254. Albert, A.D. and Boesze-Battaglia, K. (2005). The role of cholesterol in rod outer segment membranes. Prog. Lipid Res., 44(2-3), p. 99-124.

255. Schnapf, J.L. (1983). Dependence of the single photon response on longitudinal position of absorption in toad rod outer segments. J. Physiol., 343, p. 147-59.

256. Niu, S.-L., Mitchell, D.C., Litman, B.J. (2002). Manipulation of cholesterol levels in rod disk membranes by methyl-beta-cyclodextrin: effects on receptor activation. J. Biol. Chem., 277(23), p. 20139-45

257. Zozulya, S. and Stryer, L. (1992). Calcium-myristoyl protein switch. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89, 11569-11573.

258. Strissel, K.J., Lishko, P.V., Trieu, L.H., Kennedy, M.J., Hurley, J.B., Arshavsky, V.Y. (2005). Recoverin undergoes light-dependent intracellular translocation in rod photoreceptors. J. Biol. Chem., 80(32), p. 29250-5.

259. Brown, B.M., Carlson, B.L., Zhu, X., Lolley, R.N., Craft, C.M. (2002). Light-driven translocation of the protein phosphatase 2A complex regulates light/dark dephosphorylation of phosducin and rhodopsin. Biochemistry, 41(46), p. 13526-38.

260. Martin, R.E., Elliott, M.H., Brush, R.S., Anderson, R.E. (2005). Detailed characterization of the lipid composition of detergent-resistant membranes from photoreceptor rod outer segment membranes. Invest. Ophthalmol. Vis.Sci., 46(4), p. 1147-54.

261. Liu, H., Seno, K., Hayashi, F. (2003). Active transducin alpha subunit carries PDE6 to detergent-resistant membranes in rod photoreceptor outer segments. Biochem. Biophys. Res. Commun., 303(1), p. 19-23.

262. Nair, K.S., Balasubramanian, N. Slepak, V.Z. (2002). Signal-dependent translocation of transducin, RGS9-l-Gbeta5L complex, and arrestin to detergent-resistant membrane rafts in photoreceptors. Curr. Biol., 12(5), p. 421-5.

263. Erickson, M.A., Lagnado, L., Zozulya, S., Neubert, T.A., Stryer, L., Baylor, D.A. (1998). The effect of recombinant recoverin on the photoresponse of truncated rod photoreceptors. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 95(11), p. 6474-6479.

264. Koutalos Y, Nakatani K, Yau KW. (1995). The cGMP-phosphodiesterase and its contribution to sensitivity regulation in retinal rods. J Gen Physiol., 106(5), p. 891921

265. Gray-Keller MP, Detwiler PB. (1996). Ca2+ dependence of dark- and light-adapted flash responses in rod photoreceptors. Neuron., 17(2), p.323-31.

266. Erickson MA, Lagnado L, Zozulya S, Neubert ТА, Stryer L, Baylor DA. (1998). The effect of recombinant recoverin on the photoresponse of truncated rod photoreceptors. Proc Natl Acad Sci U S A., 95(11), p. 6474-9.

267. Nikonov S, Lamb TD, Pugh EN Jr. (2000). The role of steady phosphodiesterase activity in the kinetics and sensitivity of the light-adapted salamander rod photoresponse. Gen Physiol., 116(6), p. 795-824.

268. Makino CL, Dodd RL, Chen J, Burns ME, Roca A, Simon MI, Baylor DA. (2004). Recoverin regulates light-dependent phosphodiesterase activity in retinal rods. J Gen Physiol., 123(6), p. 729-41.

269. Edwards, H.C. and Crumpton, M.J. (1991). Ca(2+)-dependent phospholipid and arachidonic acid binding by the placental annexins VI and IV Eur. J. Biochem., 198, 121 129.

270. Franke, P.R., Sakmar, T.P., Graham, R.M., and Khoran, H.G. (1992). Structure and function in rhodopsin. Studies of the interaction between the rhodopsin cytoplasmic domain and transducin. J. Biol. Chem. 267,14767-14774.

271. Strynadka, N.C.J, and James, M.N.G. (1989) Crystal structures of the helix-loop-helix calcium-binding proteins. Annu. Rev. Biochem. 58, 951-998.

272. Moncrief, N.D., Kretsinger, R.H. and Goodman, M. (1990). Evolution of EF-hand calcium-modulated proteins. I. Relationships based on amino acid sequences. J. Mol. Evol. 30, 522-562.

273. Lefkowitz, R.J. (1993). G protein-coupled receptor kinase. Cell 74, 409-412.

274. Polans, A.S., Buczylko, J., Crabb, J. and Palczewski, K. (1991). A photoreceptor calcium binding protein is recognized by autoantibodies obtained from patients with cancer-associated retinopathy. J. Cell. Biol. 112, 981-989.

275. Kawamura, S., Takamatsu, K. and Kitamura, K. (1992). Purification and characterization of S-modulin, a calcium-dependent regulator on cGMP phosphodiesterase in frog rod photoreceptors. Biochem. Biophys. Res. Commun. 186, 411-417.

276. Senin, I.I., Koch, K.-W., Akhtar, M. and Philippov, P.P. (2002). Ca2+-dependent control of rhodopsin phosphorylation: recoverin and rhodopsin kinase. Photoreceptors and Calcium, 24-32.

277. Calvert, P., Klenchin, V. and Bownds, M. (1995). Rhodopsin kinase inhibition by recoverin. J. Biol. Chem. 270, 24127-24129.

278. Stenberg, E., Persson, H., Roos, H. and Urbaniczky, C. (1991). Quantitative determination of surface concentration of protein with surface plasmon resonance by using radiolabeled proteins. J. Colloid Interface Sci. 143, 513-526.

279. Lange, C. and Koch, K.-W. (1997). Calcium-dependent binding of recoverin to membranes monitored by surface plasmon resonance spectroscopy in real time. Biochemistry 36, 12019-12026.

280. Tanaka, T., Ames, J.B., Harvey, T.S., Stryer, L. and Ikura, M. (1995). Sequestration of the membrane-targeting myristoyl group of recoverin in the calcium-free state. Nature 376,444-447.

281. Senin I.I., Vaganova S.A., Weiergraber O.H., Ergorov N.S., Philippov P.P., Koch K.-W. (2003). Functional restoration of the Ca2+-myristoyl switch in a recoverin mutant. J. Mol. Biol., 330(2), p. 409-18.

282. Herzberg, O. and James, M.N. (1988). Refined crystal structure of troponin C from turkey skeletal muscle at 2.OA resolution. J. molec. Biol. 203, p. 761-779.

283. Skelton, N.J., Korder, J., Akke, M., Forsen, S. and Chazin, W.J. (1994). Signal• • • • 24" • • *transduction versus buffeting activity m Ca -binding proteins. Nature struct. Biol. 1, p. 239-245.

284. Finn, B.E., Drakenberg, T. and Forsen, S. (1993). The structure of apocalmodulin: a 1H NMR examination of the carboxy-terminal domain. FEBS Lett. 336, p. 368-374.

285. Senin I.I., Vaganova S.A., Weiergraber O.H., Ergorov N.S., Philippov P.P, Koch K.-W. (2003). Functional Restoration of the Ca2+-myristoyl Switch in a Recoverin Mutant. J. Mol. Biol. 330, p. 409-418.

286. Vijay-Kumar, S. & Kumar, V. D. (1999). Crystal structure of recombinant bovine neurocalcin. Nature Struct. Biol. 6, p. 80-88.

287. Kuhn, H. and Dreyer, WJ. (1972). Light dependent phosphorylation of rhodopsinby ATP. FEBS Lett. 20, 1-6.

288. Shichi, H. and Somers, R.L. (1978). Light-dependent phosphorylation of rhodopsin. J. Biol. Chem. 253, 7040-7046.