Адгезивные белки тканей млекопитающих тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.02, доктор биологических наук Ямскова, Виктория Петровна

• Ямскова, Виктория Петровна
• доктор биологических наук
• 2003

Оглавление диссертации доктор биологических наук Ямскова, Виктория Петровна

Введение.

Глава I. Обзор литературы. Адгезивные белки тканей позвоночных

1.1. Клеточная адгезия: общие положения.Ю

1.2. Компоненты внеклеточного матрикса.

1.2.1. коллагены.

1.2.2. протеогликаны.

1.2.3. белки ВКМ.

1.3. Белки, участвующие в адгезии "клетка-клетка "

1.3.1. иммуноглобулины.

1.2.3. кадгерины.

1.2.4. селеюгины.

1.2.5. Н-САМ.

1.4. Особенности структуры молекул адгезивных белкое.

1.5. Рецепторы молекул адгезии.

1.6. Взаимодействие цитокинов с ВКМ.

1.7. Изменение биосинтеза и структуры компонентов клеточного микроокружеиия при патологических процессах.

1.$. Пространственно-функциональная организация межклеточного пространства печени

1.8.1. пространство Диссе, ультраструктуры межклеточного пространства, межгепацитарное пространство.

1.8.2. адгезивные белки печени.

1.8.3. изменение специализированных структур межклеточных контактов гепатоцитов при развитии патологических процессов.

Глава 2. Экспериментальная часть

2.1. Исследование адгезивных свойств клеток печени.

2.2. Выделение и очистка адгезивных гликопротеиков

2.2.1 получение экстрактов из тканей печени и легкого.

2.2.2 изоэлекгрофокусирование экстрактов ткани.

2.2.3 высаливание тканевых экстрактов.

2.2.4 выделение и очистка адгезивного гликопротеина из сыворотки крови.

2.2.5. выделение и очистка инактиватора ГП2.

2.2.6. высокоэффективная жидкостная хроматография.

2.2.7. электрофорез в полиакриламидном геле.

2.2.8. количественное определение белка.

2.2.9. аминокислотный анализ.

2.2.10. анализ углеводного состава.

2.2.11. спектры кругового дихроизма.

2.2.12. определение фосфора и серы в адгезивных белках.

2.3. Исследование биологической активности адгезивных белков

2.3.1. кратковременная органная культура ткани печени мышей.

2.3.2. кратковременная органная культура ткани печени, с предварительно ослабленными контактами.

2.3.3. влияние адгезивных белков на пролиферативную активность эмбриональных гепатоцитов в органных культурах.

2.3.4. измерение силы сцепленности клеток.

2.3.5. влияние адгезивных белков на интенсивность синтеза белка и проницаемость ПМ в гепатоцитах при культивировании in vitro.

2.3.6. исследование влияния ГГО на рост культуры фибробластов млекопитающих in vitro.

Глава 3. Методы исследования адгезивных свойств клеток

3.1. А дгези miempu чес кие методы исследования.

3.2. Адгезиметрические методы исследования, основанные на оценке вязкоупругих свойств ткани.

3.3. Выделение адгезивных белков из ткани печени.

Глава 4. Гликопротеин 1 (ГП1)

4.1. Очистка и молекулярные свойства IUI.

4.2. Биологическая активность ГП1.

Глава 5, Гликопротеин 2 (ГШ)

5.1. Очистка и молекулярные свойства ГП2.

5.2. Исследование состояния ГП2 в сыворотках крови на разных этапах онтогенеза.

5.3. Биологическая активность ГП

5.3.1. Влияние ГП2 на вязкоупругие свойства ткани печени и легкого млекопитающих in vitro.

5.3.2. Влияние ГП2 на проницаемость плазматической мембраны гепатоцитов и на уровень в них синтеза белка in vitro.

5.3.3. Влияние ГП2 на пролиферацию гепатоцитов in vitro.

5.3.4. Влияние ГП2 на рост фибробластов млекопитающих in vitro.

5.3.5. Применение ГП2 в качестве лекарственного средства.

Глава 6. Гликопротеин 3 (ГПЗ)

6.1. Очистка и молекулярные свойства ГПЗ.

6.2. Биологическая активность ГПЗ-фращии.

Глава 7. Адгезивные гликопротеины фракций ГП1, ГП2, ГГО как молекулярные инструменты исследования

7.1. Влияние фракций ГП1, ГП2 и ГПЗ на адгезивные свойства клеток в ткани печени взрослых особей мышей линии C57BL и СВА.

7.2. Биологическое действие ГП1-, ГП2-, ГШ-фракций на адгезивные и пролиферативные свойства клеток печени позднего плодного периода у мышей линии C57BL и СВА.

7.3. Влияние ГП1-фракции, выделенной из зрелой ткани легкого крыс, на морфогенез и чувствительность эмбриональной ткани мышей высокораковой линии А к токсическому и канцерогенному действию уретана в органных культурах in vitro.

7.4. Стимулирующее влияние на трансформацию асцитной формы тератокарциномы в солидную.

Глава 8. Гликопротеины ГШ, ГII2, ГПЗ- представители нового семейства функциональных белков клеточного микроокружения

8.1. Новый способ получения высокоочищенкых препаратов адгезивных гликопротеинов.

8.2. Свойства адгезивных гликопротеинов.

8.3. Определение молекулярной массы, аминокислотного и углеводного составов и фрагментов первичной структуры адгезивных гликопротеинов.

8 4. Физико-химические свойства адгезивных гликопротеинов.

8.5. Белки S100.

8.6. Белки-модуляторы биологической активности адгезивных гликопротеинов.

Глава 9. Общее обсуждение результатов. Концепция биологического действия физико-химических факторов в сверхмалых дозах.

Выводы.

Список литературы.274-зоз.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Адгезивные белки тканей млекопитающих»

Актуальность работы. В основе пространственной организации ткани лежит позиционное положение формирующих ее клеток. Строго фиксированное пространственное расположение каждой клетки обусловлено разнообразием морфогенетических реакций ее поверхности, среди которых определяющими являются контактные и адгезионные взаимодействия. Клеточная адгезия играет принципиальную роль в регуляции таких жизненно важных биологических процессов, как миграция, пролиферация и дифференцировка клеток, генная экспрессия, сигнальная трансдукция и морфогенез [Bissell et al, 1982; Bissell, Barsellos, 1987; Boudreau, Bissell, 1998; Cunningham, 1995; DePersio et al, 1991; Hemler, 1998; Takeichi, 1995; Yamada, Miyamoto, 1995; Yurchenko, O'Rear, 1994].

Современный экспериментальный подход для исследования молекулярных основ клеточной адгезии основан на применении методов иммунохимии и молекулярной генетики, с помощью которых осуществляется поиск, идентификация молекул адгезии, изучение их локализации в тканях, а также исследование генов, кодирующих их биосинтез [Edelman, Thiery 1985]. Такой экспериментальный подход имеет некоторые ограничения. Наиболее существенными из них являются возможность, во-первых, проявления молекулами адгезии слабых антигенных свойств, и, во-вторых, потери некоторых из них (например., слабо связанных с клеточной поверхностью) в процессе приготовления препаратов для иммунизации. Тем не менее, именно благодаря применению этого экспериментального подхода к настоящему времени удалось идентифицировать многие адгезивные белки, которые относятся к интегральным или полуинтегральным белкам плазматической мембраны клетки, а также белки, входящие в состав специализированных ультраструктур межклеточных контактов, и различные компоненты внеклеточного матрикса (ВКМ). Эти данные способствовали формированию современных представлений о пространственно-функциональной организации клеточного микроокружения как о сложнейшей надмолекулярной структуре межклеточного пространства, определяющей цитоархитектонику каждой ткани. Несмотря на значительный прогресс, достигнутый в этой области клеточной биологии, нельзя утверждать, что процесс исследования строения и функции межклеточного пространства завершен. В этом аспекте идентификация новых, ранее неизученных молекул адгезии продолжает оставаться одной из самых актуальных проблем современной биологии клетки.

Цель и задачи исследования. Целью настоящего исследования явилась идентификация новых адгезивных белков из тканей млекопитающих и изучение их физико-химических и биологических свойств.

Данная работа выполнена с помощью нового разработанного нами методического подхода, основу которого составляет комплекс оригинальных адгезиометрических методов исследования зрелых тканей млекопитающих, а также методы выделения, очистки белков, участвующих в адгезионных процессах в этих тканях.

В отдельные задачи работы входили:

1. разработка комплекса адгезиометрических методов исследования кооперативных клеточных процессов на примере зрелой ткани печени, легкого;

2. разработка методов выделения и очистки участвующих в клеточной адгезии белков, а также методов тестирования их биологической активности;

3. исследование физико-химических свойств выделенных из тканей млекопитающих адгезивных белков;

4. исследование влияния адгезивных белков на проницаемость и вязко-упругие свойства плазматической мембраны гепатоцитов in vitro, клеточную пролиферацию, рост клеточной культуры in vitro, синтез белка; исследование дозовой зависимости биологической активности адгезивных белков;

5. изучение с помощью разработанного комплекса адгезиометрических методов, а также применения адгезивных белков в качестве молекулярных инструментов исследования, состояния адгезионных межклеточных взаимодействий в ткани печени, генетически предрасположенной к спонтанному гепатобластомогенезу;

6. исследование адгезионных взаимодействий клеток печени человека при хронических диффузных заболеваниях с помощью разработанных адгезиометрических методов.

Научная новизна работы. Благодаря разработанному нами принципиально новому экспериментальному подходу к исследованию процессов клеточной адгезии в зрелых тканях млекопитающих удалось идентифицировать ранее неизвестные белки, характеризующиеся проявлением оригинальных физико-химических и биологических свойств: они исключительно устойчивы к воздействию различных физико-химических факторов, в том числе, термостабильны, проявляют слабые антигенные свойства. Обнаруженные нами белки оказывают влияние на адгезию и пролиферацию клеток, синтез белка в них, проявляют мембранотропное действие, изменяя свойства плазматической мембраны клетки in vitro. Эти белки проявляют биологическую активность в сверхмалых дозах - концентрациях, соответствующих 10"8-10"12мг белка в мл.

Адгезивные белки представляют собой гликопротеины (степень гликозилирования может достигать 50%), с молекулярной массой около 40 кДа. Вторичная структура молекул адгезивных белков характеризуется как бета-структура и описывается, в основном, в терминах статистического клубка. Адгезивные белки проявляют ярко выраженную тенденцию к образованию межмолекулярных ассоциатов. Применение идентифицированных нами гликопротеинов в качестве молекулярных инструментов исследования позволило изучить опосредуемые ими молекулярные механизмы клеточной адгезии в нормально развивающейся ткани печени млекопитающих, в также в ткани, наследственно предрасположенной к развитию злокачественных новообразований. Впервые было установлено, что в ткани печени, генетически предрасположенной к спонтанному гепатобластомогенезу, задолго до образования опухолей имеет место нарушение, по крайней мере, двух молекулярных механизмов клеточной адгезии, которые опосредованы, соответственно, кислым адгезивным белком из печени и слабокислым сывороточным гликопротеином.

Было показано, что становление адгезионных систем, участниками которых являются сывороточный гликопротеин и нейтральный белок из печени, происходит на поздних этапах эмбриогенеза, а адгезионной системы, опосредуемой кислым белком из печени,- в раннем постнатальном периоде.

Было установлено, что в зрелых тканях млекопитающих адгезивные белки могут присутствовать совместно с веществами-модуляторами, которые оказывают влияние на их биологическую активность. Один из таких модуляторов - инактиватор биологической активности слабокислого сывороточного гликопротеина был выделен и очищен, он представляет собой, ранее неизвестный сывороточный белок, по ряду физико-химических свойств проявляющий сходство с бычим сывороточным преальбумином.

Результаты исследования физико-химических и биологических свойств белков, выделенных и очищенных из тканей млекопитающих, указывают на их принадлежность к группе ранее не изученных молекул адгезии.

Практическая значимость работы. Полученные нами результаты нашли применение в медицине: была разработана концепция создания на основе адгезивных белков, выделенных из тканей млекопитающих, фармакологических препаратов нового поколения. Были разработаны два фармакологических препарата -"Адгелон глазные капли" и "Адгелон для инъекций", субстанцией для которых является слабокислый адгезивный белок из сыворотки крови крупного рогатого скота. Оба фармакологических препарата нашли применение, соответственно, в офтальмологии (лечение кератопатий любой этиологии) и травматологии (лечение артрозов, артритов и постгравматическая реабилитация суставов). На фармакологический препарат "Адгелон глазные капли" получен пакет разрешительных документов, позволяющих его промышленный выпуск и применение на территории России.

Применение адгезиометрического метода при исследовании биопсийного материала печени человека способствовало разработке экспресс-метода диагностики синдрома холестаза, имеющего место у больных с тяжелейшими гепатопатологиями - хроническим холестатическим гепатитом и первичным билиарным циррозом.

Апробация результатов исследования. Материалы диссертации были доложены: на международном симпозиуме "Химия белков и пептидов", Киев, 1974; на Всесоюзной конференции по кейлонам, Москва, 1981; на 1-ом Всесоюзном биофизическом съезде, Москва, 1982; на советско-финляндском симпозиуме по биологии развития, Тбилисси, 1984; на советско-финляндском симпозиуме по биологии развития, Ташкент, 1987; на научной сессии НИИ экспериментальной и клинической терапии Грузии, посвященной современным проблемам гастроэнтерологии и гепатологии, Тбилисси, 1988; International Conference Biocatalysis-98, Puschino, Russia, June 13-18, 1998; 25 FEBS Meeting, Copenhagen, Denmark, 5-10 July, 1998; на симпозиуме по теории и практике хроматографии и электрофореза, Москва, 13-17 апреля 1998; на 6-ой Международной конференции "Новые достижения в использовании хитина и хитозана", Москва, 22-24 октября, 2001 г.; на 7-ом Всероссийском съезде сердечно-сосудистых хирургов, Москва, 2630 ноября 2001 г.

Результаты работы в виде лекций были представлены на V и X школах по биологии развития, Звенигород, 1978 и 1983; на I и II школах по механизмам взаимодействия клеток, Каунас, 1978, Друскининкай, 1984.

Структура и объем диссертации. Диссертация изложена на страницах и включает следующие главы:

Введение;

Литературный обзор, в котором представлена современная модель пространственно-функциональной организации межклеточного пространства эпителиальных тканей. Для более детального описания строения межклеточного пространства зрелых тканей млекопитающих рассмотрена ткань печени. В связи с этим, при написании обзора не ставилась задача осуществить как можно более подробное цитирование литературных источников, касающихся исследования всех изученных в настоящее время компонентов внеклеточного матрикса, специализированных ультраструктур межклеточных контактов и всех идентифицированных к данному моменту адгезивных белков, а также молекулярно-генетического аспекта исследования молекул адгезии;

Главу "Экспериментальная часть", которая содержит описание методик, использованных в ходе выполнения работы;

Главы 3-8, в которых изложены результаты собственного исследования и их обсуждение;

Главу 9 "Общее обсуждение результатов", в которой результаты работы рассмотрены в свете новой разработанной нами концепции биологического действия физико-химических факторов в сверхмалых дозах.

Заключение;

Выводы.

Диссертация содержит 15 таблиц, 60 рисунков, 3 схемы, 390 литературных ссылок

Публикации. По теме диссертации опубликовано 72 работы, из которых 56-статьи; получено 2 патента РФ, 1 авторское свидетельство.

JO

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Ямскова, Виктория Петровна

ВЫВОДЫ

1. Разработан новый экспериментальный подход к изучению молекулярных основ клеточной адгезии в тканях млекопитающих, представляющий собой комплекс адгезиометрических и биохимических методов исследования.

2. В тканях млекопитающих (печень и сыворотка крови) обнаружены новые

8 12 адгезивные белки, которые в сверхмалых дозах, соответствующих 10" -10" мг белка/мл, оказывают влияние на клеточную адгезию и пролиферацию, ход внутриклеточных биосинтетических процессов, а также проницаемость плазматической мембраны гепатоцитов in vitro.

Установлено, что мембранотропное действие адгезивных белков предшествует их влиянию на пролиферативную активность клеток in vitro.

3. Показано, что биологическая активность адгезивных гликопротеинов характеризуется наличием дозовой зависимости и проявляется в сверхмалых дозах только при сохранении тканевой структуры органа in vitro (органное культивирование).

4. Установлено, что в водно-солевых экстрактах, полученных из печени, а также в сыворотке крови млекопитающих адгезивные белки присутствуют совместно с модулирующими их биологическую активность веществами-модуляторами. Показано, что биологическая активность исследованных адгезивных белков различается в присутствии и отсутствии модуляторов. Так, сывороточный адгезивный белок в присутствии соответствующего ему модулятора обратимо утрачивает свою биологическую активность, а адгезивные белки, выделенные из печени, в присутствии модуляторов проявляют тканеспецифический характер биологического действия. При удалении веществ-модуляторов адгезивные белки не проявляют тканеспецифической биологической активности.

5. При исследовании физико-химических свойств адгезивных белков, выделенных из печени и сыворотки крови млекопитающих и очищенных до гомогенного состояния, показано, что они представляют собой различные белки, проявляющие, в то же время, схожие свойства.

Установлено, что адгезивные белки относятся к гликопротеинам, в состав гликозидной части которых входят олигоманнозидные цепи. Значение молекулярного веса адгезивных белков около 40 кДа. Они значительно различаются по заряду: нейтральный адгезивный белок, выделенный из печени, имеет значение изоэлектрической точки в области рН 6,8-7,2; слабокислый адгезивный белок из сыворотки крови, имеет значение изоэлектрической точки в области рН 4,5-5,1 и выделенный из печени кислый адгезивный белок характеризуется наличием значительного отрицательного заряда. Молекулы адгезивных белков содержат большое количество остатков глицина, серина и глутаминовой (+глутамин) кислоты. Вторичная структура полипептидной цепи изучаемых белков, в основном, представлена {}-структурами в основном, антипараллельными. Третичная структура сывороточного адгезивного гликопротеина описывается в терминах расплавленной глобулы. Молекулы изучаемых нами адгезивных белков проявляют выраженную тенденцию к образованию четвертичной структуры (межмолекулярных ассоциатов).

Установлено, что адгезивные гликопротеины проявляют исключительную устойчивость к воздействию различных физико-химических факторов и не изменяют своей биологической активности после воздействия высоких и низких температур, хелатирующих ионы металлов агентов, органических растворителей; они растворимы в концентрированных растворах солей.

6. Показано, что выделенный из сыворотки крови модулятор слабокислого сывороточного адгезивного гликопротеина представляет собой белок, который обратимо инактивирует сывороточный гликопротеин. По физико-химическим и биологическим свойствам инактиватор отличается от адгезивных белков: это-негликозилированный белок с мол. весом около 70 кДа, денатурирующий при нагревании и осаждающийся в концентрированных растворах солей. Молекула белка-инактиватора содержит 79% а-спиралей, 2% (3-структур.

Согласно данным аминокислотного анализа, белок-инактиватор имеет высокую степень гомологии с преальбумином быка, однако, 10-членный Ы-концевой домен молекулы инактиватора не идентифицируется как фрагмент первичной структуры бычьего сывороточного альбумина.

7. Показано, что сывороточный адгезивный гликопротеин обратимо активируется белком-инактиватором, выделенным из сыворотки крови, и значительную роль в процессе инактивации играют ионы Са +2. Инактивация прекращается в насыщенных растворах солей, действии Са+2-хелатирующих агентов, при этом адгезивный белок переходит в биологически активное состояние.

8. Установлено, что состояние слабокислого адгезивного белка в сыворотках теплокровных различается на отдельных этапах онтогенеза.

Показано, что в первые две трети эмбрионального развития адгезивный белок находится в сыворотке крови в активном состоянии. В последней трети эмбриогенеза адгезивный белок инактивируется, и в таком неактивном состоянии далее присутствует в крови теплокровных во всем постнатальном периоде.

9. С помощью адгезиометрических методов исследования, показано, что в ткани печени у животных с генетической предрасположенностью к спонтанному гепатобастомогенезу задолго до образования бластом имеет место нарушение процессов клеточной адгезии.

Используя идентифицированные нами в тканях млекопитающих адгезивные белки в качестве молекулярных инструментов исследования, было показано, что в ткани печени у животных, генетически предрасположенных к спонтанному образованию гепатом, нарушено, по крайней мере, две адгезионные системы, опосредуемые, соответственно, сывороточным слабокислым белком и кислым гликопротеином из печени.

Установлено, что слабокислый адгезивный сывороточный белок оказывает различное действие на нормально развивающуюся ткань печени и ткань с генетической предрасположенностью к спонтанному гепатобластомогенезу in vitro: этот белок влияет на вязкоупругие свойства генетически неустойчивой ткани печени, а также стимулирует в ней пролиферативную активность гепатоцитов, но не оказывает влияния на адгезивные и пролиферативные свойства клеток печени, генетически устойчивой по этому признаку.

10. При сравнительном исследовании фракций кислого адгезивного гликопротеина, выделенных, соответственно, из зрелой ткани печени с генетической предрасположенностью к спонтанному новообразованию (задолго до образования гепатом), и из ткани печени, устойчивой по этому признаку, показано, что нарушение адгезионной системы, опосредуемой кислым адгезивным гликопротеином, в генетически неустойчивой ткани связано с аномальной инактивацией этого белка его модулятором.

11. Применение трех идентифицированных нами адгезивных белков в качестве молекулярных инструментов исследования способствовало изучению становления опосредованных этими белками адгезионных систем в ткани печени м лекопитающих.

Было показано, что опосредованная сывороточным белком адгезионная система в ткани печени формируется на позднем этапе эмбрионального развития. В этот период нормально развивающаяся ткань печени характеризуется переходом "эмбрионального" типа этой системы клеточной адгезии на "взрослый" тип. У животных с генетической предрасположенностью к спонтанному гепатобластомогенезу не происходит такого переключения, и у этих животных во всем постнатальном периоде сохраняется "эмбриональный" тип данной адгезионной системы.

Становление системы адгезии, опосредованной кислым гликопротеином, заканчивается в печени в раннем постнатальном периоде. В зрелой печени у животных, генетически предрасположенных к спонтанному гепатобластомогенезу, опосредуемая кислым белком адгезионная система оказалась нарушенной.

Адгезионная система, опосредованная нейтральным белком, формируется в эмбриогенезе до наступления позднего плодного периода и остается таковой на протяжении всего последующего развития. Результаты сравнительного исследования данного типа адгезионной системы в ткани печени у животных, генетически предрасположенных к спонтанному гепатобластомогенезу, и устойчивых по этому признаку, указывают об отсутствии различий в ее функционировании.

12. На основе разработанного адгезиометрического метода исследования создан экспресс-метод диагостики синдрома холестаза у человека (хронический холестатический гепатит, первичный билиарный цирроз печени).

13. На основе идентифицированного в сыворотке крови млекопитающих слабокислого адгезивного белка были разработаны новые фармакологические препараты: "Адгелон глазные капли" и "Адгелон для инъекций". Лекарственная форма офтальмологического препарата разрешена приказом Министерства здравоохранения России к промышленному выпуску и применяется в клиниках г. Москвы при лечении кератопатий различной этиологии (регистрационные удостоверения Р.000070/01-2000 - на субстанцию

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Ямскова, Виктория Петровна, 2003 год

1. Архипенко В.И., Гербильский Л.В., Черненко Ю.П. Чуич Г.А. Структура и функции межклеточных контактов //В кн.: Структура и функции биологических мембран. М. Наука. 1975. С. 77-95.

2. Архипенко В.И., Рогова Н.С. Опухолевый процесс и состояние межклеточных контактов // В кн.: Структура и функции межклеточных контактов. Киев. Здоров'я. 1982. С. 143-155.

3. БингиВ. Препринт N3: МГГЦВЕНГ. 1991. 35 С.

4. Блюменфельд Л.А. Биофизика. 1993. N1. С. 129-132.

5. Бочарова О. А. Модянова Е.А. Изменение межклеточных контактов гепатоцитовв онтогенезе у мышей инбредных линий с высокой (СВА) и низкой (С57В1) частотой спонтанных гепатом // Онтогенез. 1982. Т. 13. N4. С.427-429.

6. Браун Г., Уолкен Дж. Жидкие кристаллы и биологические структуры Я М. Мир. 1982. 200С.

7. Бродский В., Нечаева Н. Ритм синтеза белка // М Наука. 1988. 239С.

8. Бурлакова Е.Б. // Вест. РАН. 1994. Т.64. N5. С.425-431.

9. Бурлакова Е.Б., Корадов А.А. Худяков И.В. // Изв. РАН, серия биол. 1990. N2. С.184-193.

10. Бычков С.М., Кузьмина С.А. Изучение механизма стерического исключения клеток, осуществляемого протеогликанами // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1992а. N10. С.360-362.

11. Бычков С.М., Кузьмина С.А. Протеогликаны как факторы стерического исключения в адгезии клеток // Успехи соврем, биологии. 19926. Т. 112. N2. С.273280.

12. Васильев Ю.М., Маленков А.Г. Клеточная поверхность и реакции клеток // Л. Медицина. 1968. 294С.

13. Гелыдтейн В.И. Прогрессия перевиваемых мышиных гепатом // Цитология. 1971. N1. С.3-14.

14. Дарбре А.(ред) Практическая химия белка. 1989.М. Мир.с.301-303.

15. Дыбан П. Особенности роста и дифференцировки тератокарциномы ОС1581 в сингенных иаллогенных мышах// Бюлл. экспер. биол. и мед. 1984. Т.1. С.71-72.

16. Зимина Н.П., Рыкова В.И., Архипова И.А. Протеогликаны животных тканей как нерегулярные биополимеры: информативность структуры и контроль биосинтеза // Успехи соврем, биологии. 1992. Т.112. вып.4. С.571-590.

17. Колесниченко Т.С. Возникновение аденом легких в органных культурах эмбриональной ткани мышей // Вопр. онкологии. 1966. Т. 12. N12. С.39-48.

18. Колесниченко Т.С. Возникновение аденом легких в органных культурах эмбриональной легочной ткани мышей // Вопр. онкологии. 1968. Т. 12. N1 .С.39-44.

19. Колесниченко Т.С. Органные культуры легких как модель для изучения чувствительности мышей к действию уретана // Вопр. онкологии. 1974. Т.20. N8. С.72-75.

20. Колесниченко Т.С., Попова Н.В. Трансплацентарное и непосредственное действие ортоаминоазотолуола (ОААТ) на органные культуры эмбриональной печени мышей // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 1976. N9.C. 1116-1118.

21. Левенталь В.И., Чуич Г. А. Влияние pH на выделение клеток из печени // Биофизика. 1976. Т.21. С.330-332.

22. Логинов A.C., Чебанов С.М. Печень и гомеостаз холестерина при заболеваниях холестатическим гепатитом и первичным билиарным циррозом (электронно-гистохимическое исследование) // Сборник трудов ЦНИИ гастроэнтерологии. 1982. С.5-24.

23. Лурия Е.А. Пьяченко И. Культивирование лимфатических узлов морских свинок в органных культурах в среде гомологичной // Бюл. эксперим. биологии и медицины АМН СССР. 1967. Т.43. Т6. С.80-85.

24. Маленков А.Г. Ионный гомеостаз и автономное поведение опухоли // М. Наука. 1976. 171С.

25. Маленков А.Г. Модянова Е.А. Прочность межклеточных контактов и пролиферативный пул в мышиных гепатомах // Цитология. 1968. N9. С.1087-1093.

26. Маленков А.Г. Модянова Е.А.„ Ушаков В.Ф. Влияние адгезионного фактора печени-контактина на механические свойства ультраструктурных элементов контакта гепатоцитов//Биофизика. 1979. Т.24. N6. С. 1054-1058.

27. Маленков А.Г. Чуич Г. А. Межклеточные контакты и реакция ткани // М. Медицина. 1979. 135С.

28. Маленков А.Г., Штамм Е.В. Изменение величины силы сцепления клеток в ряду: нормальная печень-солидная гепатома-асцитная гепатома // Цитология. 1965. Т.7. N3. С.414-416.

29. Мальцева Е.П., Белоконева О С., Зайцев C.B., Варфаламеев С.Д. Роль изменения микровязкости синаптических мембран в процессе инактивации связываниялигандов с опиоидными рецепторами мембран головного мозга крыс //Биол. мембраны. 1991. Т.8. N8. С.830-834

30. Материалы 2-го международного симпозиума "Действие химических факторов и ионных излучений в сверхмалых дозах". 1994. 128С.

31. Минц Р.И. Кононенко Е.В. Жидкие кристаллы в биологических системах // М. ВИНИТИ: серия биофизика. 1982. Т. 13. 150С.

32. Модянова Е.А. Изучение контактов паренхиматозных клеток печени методом диспергирования ткани // Цитология. 1968. N9. С. 1081-1086.

33. Модянова Е.А. Свойства контактов клеток гепатом с минимальными отклонениями (гепатомы Гелыитейн) // Цитология. 1970. T. XII. N1. С.35-40.

34. Модянова Е.А., Бочарова O.A., Ушаков В.Ф. Механические свойства межклеточных контактов гепатоцитов у мышей инбредных линий и предрасположенность к спонтанным гепатомам // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1980. Т.89. N4. С.459-462.

35. Нечаева Н.В., Айзенштадт Т.Е., Лурия Е.А. Культивирование околоушной слюной железы. Световая и электронная микроскопия железистых клеток // Цитология. 1970. Т.12. N4. С. 465.

36. Новикова Т.Е. Нечаева Н.В. Ритм концентрации белков и включения 3Н-лизина в гепатоциты in vitro II Арх. анатомии, гистологии и эмбриологии. 1979. Т.77. N9. С. 103-107.

37. Новикова Т., Нечаева Н., Фатеева В., Бродский В. Околочасовые колебания выделения белка из непатоцитов в монослойной культуре // Цитология. 1982. Т.77. N9. С. 103-107.

38. Ольшевская Л.В. Электронно-микроскопическое исследование межклеточных контактов в перевиваемых гепатомах мышей // Цитология. 1971. Т. 13. N2. С. 148152.

39. Ольшевская Л.В., Модянова Е.А. Влияние ионов кальция и магния на ультраструктуру контактов клеток печени//Цитология. 1971. T.XIII. N.1. С. 37-42.

40. Подымова С.Д. Болезни печени // М. Медицина. 1984. 1I2C.

41. Сазанов Л.А. Зайцев C.B. // Биохимия. 1992. Т.57. вып. 10. С. 1443-1459.

42. Советский энциклопедический словарь. М. 1989. С. 2.

43. Ушаков В.Ф,. Черненко Ю.П. Адгезионная прочность ультраструктурных элементов контактов гепатоцитов //Биофизика. 1978. Т.23. N3. С.558-559.

44. Ушаков В.Ф. Механическая модель контакта гепатощггов // Биофизика. 1980. Т.25. N3. С.491-493.

45. Ушаков В.Ф. Механические свойства межклеточных контактов // Киев. Здоров'я. 1982. С.33-53.

46. Ушаков В.Ф., Палиенко Л.А., Лившиц К.И., Гриша Н.П., Крамарь С.Д. Филимонова JI.A. Состояние клеточной поверхности гепатоцитов при действии четыреххлористого углерода// Архив анат., гистол. и эмбриол. 1990. N12. С.44-48.

47. Хасигов П.З., Хасанбаева ГШ., Рубачев П.Г. Николаев А.Я., Грачев С.В. Белки базальных мембран //Биохимия. 1996 Т.61.вып.7. С.1152-1168.

48. Хьюз Р. Гликопротеины. // 1985. М. Мир. 83С. (Hughes R. Glycoproteins. 1983. London. New York. Chapman and Hall Inc.)

49. Шабад JIM.- Колесниченко Т.С. Сорокина Ю.Д. Трансплацетарный бластомогенез и органные культуры // М. Медицина. 1975. 280С.

50. Щеголев А., Мишев М. Структурно-метаболитическая характеристика синусоидальных клеток печени // Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. С. 7382.

51. Энгельгардт Н.В. Синтез белков плазмы крови и альфа-фетопротеина в онтогенезе // Иммунологичесие аспекты биологии развития. М. Наука. 1984. С. 92100.

52. Эрайзер Т.Д. Эльгорт Д.Ф., Шилова Л.Я. Продукция альфа-фетопротеина и сывороточного альбумина индивидуальными гепатоцитоами в онтогенезе. В кн.: Вопросы молекулярной биологии. Материалы научной конференции. Ереван. 1979. С.42-26.

53. Abercrombie М. Contact inhibition in tissue culture // In vitro. 1970. V. 6. P. 128-142.

54. Adams C.„ Nelson W. Cytomechanics of cadherin-mediated cell-cell adhesion // Curr. Opin. Cell Biol. 1998. V.10. N5. P. 572-578.

55. Albelda S. Buck C. Integrins and other cell adhesion molecules // FASEB J. 1990. V. 4. P. 2868-2880.

56. Albrechtsen R. Wewer LL Thorgeirsson S. De novo deposition of laminin positive basement membrane in vitro by normal hepatocytes and during hepatocarcinogenesis // Hepatology. 1988. V.8. P. 538-546.

57. Altieri A. // Science. 1991. V. 254. P. 1200-1202.

58. Anderson H. Adhesion molecules and animal development. // Experientia. 1990. V. 46. P. 2-13.

59. Andres J. Stanley K., Cheifetz S„ Massague J. // J. Cell Biol. 1989. V. 109. P. 31373145.

60. Argraves W. Fibulin // In "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T. and Vale R. 1993. Oxford University Press. P.58-60.

61. Aruffo A. Stamenkovic L, Meinick M., Underhill C„ Seed B. // Cell. 1990. V. 61. P. 1303-1313.

62. Ben-Ze'ev A., Geiger B. Differential molecular interactions of b-catenin and plakoglobin in adhesion, signaling and cancer. // Curr. Opin. Cell Biol. 1998. V.10. N5. P. 629-640.

63. Begovac P., Shur B. // J. Cell Biol. 1990. V. 110. P. 461-470.

64. Behrens J., Mareel M„ Van Roy F., Birchmeier W. Dissecting tumor cell invasion: epithelial cells acquire invasive properties after the loss of uvomorulin-mediated cell-cell adhesion// J. Cell Biol. 1989. V. 108. P. 2435-2447.

65. Berg E„ Goldstein L., Jutila N/L Nakache M., Picker L. Streeter P. Wu N. Zhou P., Butcher E.// Immunol. Rev. 1989. V.108. P. 1-18.

66. Berry M„ Friend D. High-yield preparation of isolated rat liver parenchymal cells. A biochemical and fine structural study // J. Cell Biol. 1969. V.43. N3. P.506-509.

67. Bertolotti R., Rutishauser U. Edelman G. A cell surface molecule involved in aggregation of embrionic liver cells // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1980. V. 77. N8. P. 4831-4835.

68. Bevilacqua M. Pober J„ Mendrick P., Cotran R. Gimbrone J.// Proc. Natl. Acad. Sci. 1987. V. 84. P. 9238-9242.

69. Bevilacqua M. Spengeling S., Gimbrone J., Seed B. // Science. 1989. V. 243. P. 11601165.

70. Bevilacqua M.„ Butcher E. Furie B., Gallatin M.„ Gimbrone M. Harlan J., Kishimoto K., Lasky L., McEver R„ Paulson J„ Rosen S., Seed B„ Siegelman M., Springer T.,

71. Stoolman L., Tedder T., Yalki A., Wagner P., Weissman I., Zimmerman G. //Cell. 1991. V.67. P. 233.

72. Birchmeier W. Behrens J. Cadherin expression in carcinomas: role in the formation of cell junctions and the prevention of invasiveness // Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1198. P. 11-26.

73. Birkedal-Hansen H. Proteolytic remodeling of extracellular matrix // Curr. Opin. Cell Biol. 1995. V. 7. N5. P. 728-735.

74. Binhi V. // Electro-Magnetobiology. 1997. V.16. N3. P.203-214.

75. Bissell M„ Hall H„ Parry G. How does extracellular matrix direct gene expression? // J. Theor. Biol. 1982. V. 99. P. 31-68.

76. Bissell M., Barcellos-Hoff M. Influence of ECM on gene expression I I J. Cell Sci. Suppl. 1987. V. 8. P. 327-343.

77. Biork L. Lindahl U. // Mol. Cell Biochem. 1982. V.48. P. 161-182.

78. Blasi F. Urokinase and urokinase receptor: a paracrine/autocrine system regulating cell migration and invasion // Bioessays. V. 15. P. 105- 111.

79. Boiler K.,Vestweber P. Kemler R. Cell-adhesion molecule uvomorulin is localized in the intermediate junction of adult intestinal epithelial cells // J. Cell Biol. 1985. V.100. P.327-332.

80. Bork P., Ouzounis C„ Sander C., Schrf M., Schneider R.„ Sonnhammer E. // Protein Sci. 1992. V.l. P. 1677-1699.

81. Bourdon №. Ruoslahti E. // J. Cell Biol. 1989. V.108. P.1149-1155.

82. Boudreau N., Bissell M. Extracellular matrix signaling: integration of form and function in normal and malignant cells // Curr. Opin. Cell Biol. 1998. V.10. N5. P.640-647.

83. Boyer J.L. Tight junction in normal and cholestatic liver: does the paracellular pathway have junctional significance? //Hepathology. 1983. V.3. N4. P. 614-617.

84. Boyer J.L. and Thiery J.P. Epithlial cell adhesion mechanisms // J. Membran. Biol. 1989. V.l 12. P.97-108.

85. Brackenbury R., Thiery J.P., Rutishauser U. and Edelman G. Adhesion among neural cells of chick embryo. 1. An immunological assay for molecules involved in cell-cell binding//J. Biol. Chem. 1977. V.252. P.6835-6840.

86. Brady-Kalnay S., Tonks J. Protein tyrosine phosphatases as adhesion receptors // Curr. Opin. Cell Biol. 1995. V. 7. N5. P. 650-658.

87. Brennan M. // Dev. Biol. 1983. V. 97. P. 391-397.

88. Brooks P., Lin J.-M., French P. Quiglev J. Subtractive immunization yields monoclonal antibodies that specifically inhibit metastasis // J. Cell Biol. 1993. V. 122. P. 1351-1359.

89. Brooks P., Clark R., Cheresh D. Requirement of integrin aVb3 for angiogenesis // Science. 1994a. V. 264. P. 569-571.

90. Brooks P., Montgomery A., Rosenfeid M. Reisfeid R.„ Hu T.jClier G., Cherech D. Integrin aV(33 antagonists promote tumor regression by inducing apoptosis of angiogenic blood vessels//Cell. 1994b. V. 79. P. 1157-1164.

91. Brooks P., Strombland S.„ Klemke R.,Visscher P., Sarkar F., Cheresh D. Anti-integrin aVp3 blocks human breast cancer growth and angiogenesis in humanskin // J. Clin. Invest. 1995. V. 96. P. 1815-1822.

92. Brown J. // Fed. Proc. 1975. V.34., P.581-591.

93. Brown J., Moon R. Wnt signaling: why is everything so negative? // Curr. Opin. Cell Biol. 1998. V. 10. P. 182-187.

94. Bullions L. Levine A. The role of beta-catenin in cell adhesion, signal transduction, and cancer // Curr. Opin. Cell Biol. 1998. V. 10. P.81-87.

95. Burridge K. Substrate adhesion in normal and transformed fibroblasts: organizition and regulation of cytoskeletal, membrane and extracellular matrix components at focal contacts //CancerRev. 1986. V. 24. P. 68-78.

96. Burridge K. Chzanowska-Wodnicka M., Zhong C. Focal adhesion assembly // Trends Cell Biol. 1997. V. 7. P. 342-347.

97. Burridge K. Chzanowska-Wodnicka M. Focal adhesion, contractility, and signaling // Ann. Rev. Cell Pev. Biol. 1996. V. 12. P.453-518.

98. Calof A., Lander A. // J.Cell Biol. 1991. V.I15. P.779-794.

99. Carlsson R„ Engvall E., Freeman A. Rouslanti E. Laminin and fibronectin in cell adhesion: enchanced adhesion of cells from regenerating liver to laminin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. V. 78. P. 24003-24006.

100. Caron J. Induction of albumin gene transcription in hepatocytes by extracellular matrix proteins // Mol. Cell Biol. 1990. Mar. P. 1239-1243.

101. Cepek K., Shaw S., Parker C„ Russel G., Morrow J., Rimm P., Brenner M. Adhesion between epithelial cells and T lymphocytes mediated by E-cadherin and the aVb7 integrm. //Nature. 1994. V. 372. P. 190-193.

102. Chakravarti S., Tam M., Chung A. The basement membrane glycoprotein entactin promotes cell attachment and binds calcium ions // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 1059710603.

103. Chiguet-Ehrismann. Tenascin // In "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. KreisT. and Vale R. 1993. Oxford University Press. P.93-95.

104. Citi S. The molecular organization of tight junctions I J J. Cell Biol. 1993. V.121. P.485-489.

105. Clement B„ Grimaud J.A., Campion J.P. Deugnier Y., Guillouzo A. Cell types involved in collagen and fibronectin production in normal and fibrotic human liver // Hepatology. 1986. V.6. P.225-234.

106. ComanD.R. Decreased mutual adhesiveness, a property of cell from squamous-cell carcinomas//Cancer res. 1944. V.4. P. 625-629.

107. ComanD.R. Cellular adhesiveness in relation to invasioness of cancer: electron microscopy of liver perfused with a chelating agent//Cancer res. 1954. V. 14. N7. P. 519-521.

108. Coman D.R. Adhesiveness and stickiness: two independent properties of the cell surface// Cancer res. 1961. V. 21. P. 1436-1438.

109. Cowin P. Franke W., Grund C., Kapprell H.P. Kartenbeck J. // In "The cell in contact". Eds. Edelman G., Thiery J.-P.: The Neuroscieces Institute Publication JOHN WILEY & SONS. 1985. P. 427-461.

110. Cunningham B. Structure of cell adhesion molecules // In: The cell in contact. Eds: Edelman G.M. and Thiery J.-P. Aneurosciences Institute Publication. N.Y. Chichester/. Brisbane. Toronto. Singapore. John Wiley & Sons. 1985. Ch.9. P.197-217.

111. Cunningham B. Cell adhesion molecules as morphoregulators // Curr. Opin. Cell Biol. 1995. V.7. N.5. P.628-634.

112. Damsky C., Knudsen K., Buck C. Integral membrane glycoproteins in cell-cell and cell-substratum adhesion // In: The biology of glycoproteins. R. Ivatt. Ed. 1984. Plenum N.Y. P. 1-64.

113. Damsky C., Richa J., Solter P., Knudsen K., Buck C. Identification and purification of a cell surface glycoprotein mediating intercellular adhesion in embryonic and adult tissue // Cell. 1983. V.34. P.455-456.

114. Payer J.-M., Ricard-Blum S. Kaufmann M.-T. Herbage D. Type IX collagen is potent inducer of PGE2 and interleukin 1 production by human monocyte macrophages // FEBS Lett. 1986. V.198, P.208-212.

115. Dannies P. and Levine L. Structural properties of bovine brain S-100 protein //J. Biol. Chem. 1971. V.246. P. 6276-6283.

116. Deal P. Bowlos C. Bourgeosis S. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V.84, P. 1876-1880.

117. Denhardt P. Prince C. Osteopontin/Secreted Phosphoprotein (OPN/SPP) // In "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T. and Vale R. 1993. Oxford University Press. P.76-79.

118. PePersio C,„ Jackson., Zaret K. The extracellular matrix coordinately modulates liver transcription factors and hepatocyte morphology // Mol. Cell Biol. 1991. V.ll, P.4405-4414.

119. Pike L„ Farmer S. Cell adhesion induces expression of growth-associated genes in suspension-arrested fibroblasts // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. V.85. P.6792-6796.

120. Ping A., Wright S-. Nathan C. Activation of mouse peritoneal macrophages by monoclonal antibodies to MAC-1 (complement receptor type 3) // J. Exp. Med. 1987. V.165. P.733-749.

121. Ponato R. S-100 proteins //Cell Calcium. 1986. V.7. P.123-145.

122. Ponato R. //Biochim. Biophys. Acta. 1999. V. 1450. N3. P. 191-231.

123. Pziadek M. Adamson P. Lokalization and synthesis of alpha-fetoprotein in postimplantation mouse embryos. J. Embryol. and Exp. Morphol. 1978. V.43. C.289-313.

124. Pziadek M. Timpl R. //Pev. Biol. 1985. V.lll. P.372-382.

125. Pustin M. Springer T. T-cell receptor cross-linking trasiently stimulates adhesiveness through LFA-1//Nature. 1989. V.341. P.619-624.

126. Edelman G., Gallin Delouvee A., Cunningham B.„ Thiery J. Early epochal maps of two different cell adhesion molecules // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1983. V.14. P.4384-4388.

127. Edelman G. Modulation of cell adhesion during induction histogenesis and perinatal development of the nervous system // Ann. Rev. Neurosci. 1984. V.27. P.339-377.

128. Edelman G. Expression of cell adhesion molecules during embriogenesis and regeneration // Exp. Cell Res. 1985a. V.161, P.l-16.

129. Edelman G. Thiery J.-P.(Eds) The cell in contact //N.Y. Chichester. Brisbane. Toronto. Singapore. John Wiley&Sons. 1985. 508P.

130. Edwards P., Murphy G., Reynolds J. Whitham S., DochertyA. Angel P., Heath J. Transforming growth factor beta modulates the expression of collagenase and metalloproteinase inhibitor // EMBO J. 1987. V.6. P. 1899-1904.

131. Eierman P., Johnson C., Haskill J. Human monocyte inflammatory mediator gene expression is selectively regulated by adherence substrates I I J. Immunol. 1989. V.142. P. 1970-1976.

132. Eisenhaber F„ Imperiale F.„ Argos P., Froemmel C. //Proteins: Structure, Function, Pesign. 1996. V.25. N2. P. 169-179.

133. Eisenhaber F., Froemmel C., Argos P. // Proteins: Structure, Function, Pesign. 1996. Y.25.N2. P. 169-179.

134. Elias H. Liver morphology. Biol.Rev.Cambr.Phill.Soc. 1955. V.30. N3. C.263-310.

135. Elias H. Sherrick H. Morphology of the liver. N.Y. 1969.

136. Elices M„ Hemier M. // Proc. Natl. Acad. Sci.(USA). 1989. V.86. P. 9906-9910.

137. Elices M., Urrv L. Hemier M. // J. Cell Biol. 1990. V.112. P. 169-181.

138. Elysee-Collen B. Lencki R. // Biotechnol. Prog. 1997. V.13.N6. P.849-856.

139. Engel J.// FEBS lett. 1989. V.25L P.l-7.

140. Engel J. Laminins and other strange proteins // Biochemistry. 1992, V.31. P. 10643-10651.

141. Engvall E. Laminin // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P.66-68.

142. Erickson H. Carrell N7/ J. Biol. Chem. 1983. V.258. P. 14539-14544.

143. Fahrig T„ Landa C. Pesheva P., Kuhn K. Schachner M. // EMBO J. 1987. V.6. P.2875-2883.

144. Fano G-, Biocca S. Fulle S. Mariggio M.A., Belia S. Calissano P. The S-100:a protein family in search of a function. // Progress in Neurobiology. 1995. Y.46. P.71 -82.

145. Farquhar M., Palade G. Junctional complexes in various epithelia // J. Cell Biol. 1963. V.17. P.375-412.

146. Fentiman J. Taylor-Paradimitrou Y. Cuitured human breast cancer cells lose selectivity in direct intercellular communication // Nature. 1977. V.269. P. 156-158.

147. Fitardo E., Brooks P., Deming S. Damsky C. Cheresh D. Regurement of the NPXY motif in the integrin b3 subunit cytoplasmic tail for melanoma cell migration in vitro and in vivo//J. Cell Biol. 1995. V.130. P.441-450.

148. Finne J., Finne H. Bazin-Deagostini A., Goridis C. Occurence of a-2-8-linked polysialosyl units in a neural cell adhesion molecule // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1983. V.112. P.482-487.

149. Fournier T., Medioubi-N N. Porquet D. Alpha-1-acid glycoprotein // BBA. 2000. V.1482. P. 157-171.

150. Frixen U. Behrens J., Sachs M., Eberle G„ Voss B. Warda A. Lochner P., Birchmeier W. E-cadherin-mediated cell-cell adhesion prevents invasiveness of human carcinoma cell//J. Cell Biol. 1991. V.113. P. 173-185.

151. Galbraith C„ Sheetz M. Forces on adhesive contacts affect cell function //Current Opinion in Ceil Biology. 1998. V. 10. N5. P.566-572.

152. Garrod D. Desmocollins // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 130-132.

153. Gallin W. Edelman G., Cunningham B. Characterisation of L-CAM, a major cell adhesion molecule from embryonic liver cells // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1983. V.80. P.1038-1042.

154. Gallagher J.//Curr. Opinions Cell Biol. 1989. V.l. P. 1201-1218.

155. Gendrault J.L., Montecino-Rodrigues E., Cinqualbre J. Sinusoidal liver cells // Eds. Knock D.L., Wisse E. Amsterdam: Elsevier Bioched. Press. 1982. 137P.

156. Giancotti F., Mainiero F. Integrin-mediated adhesion and signaling in tumorigenesis // Boichim. Biophys. Acta. 1994. V.1198. P.47-64.

157. Gilula N. Structure of intercellular junctions // In: " Intercellular Junction fnd Synapses: Receptor and Recognition". Eds. Feldman J., Gilula N., Pitts J. Chapman and Hall. London. 1978. V.2. P.1-I9.

158. Gilula N. Gap junctional contact between cells // In: "The cell in contact". Eds. Edelman G., Thiery J.-P.: The Neuroscieces Institute Publication John Wiley&Sons. 1985. P.395-411.

159. Glauman H., Ericsson J. Evidence for the participation of the Golgi apparatus in the intercellular trasport of nascent albumin in the liver cell// J.Cell Biol. 1971 .V.47.C.555-567.

160. Goodenough P., Revel J. A fine structural analisis of intercellular junctions in the mouse liver//J. Cell Biol. 1970. V.45. C.278-290.

161. Guillouzo A. Plasma protein production by cultured adult hepotocytes. Isolated and cultured hepatocytes // Les Editions Inserm. 1986.

162. Goodenough P. Revel J. A fine structural analisis of intercellular juctions in the mouse liver//J. Cell Biol. 1970. V.45. P.278-290.

163. Goodenough P. Gilula N. The aplitting of hepatocyte gap junctions and zonula occludentes with hypertonic disaccharides // J. Cell Biol. 1974. Y.61. P.575-590.

164. Ghersi G.„ Salamone ML, Polo V., Levi G.„ Vittorelli M. Differential expression and function of cadherin-like proteins in the sea urchin embryo // Mech. Pev. 1993. V.41. P.47-55.

165. Gressner A., Vasel A. Pevelopmental changes of proteoglycan synthesis in rat liver and isolated hepatocytes //Mech. Age. Pevelop. 1985. V.31. P.307-327.

166. Grumet VL Edelman G. Heterotypic binding between neuronal membrane vesicles and glial cells is mediated by specific cell adhesion molecule // J.Cell Biol. 1984. V.98. P. 1746-1756.

167. Guan J-L. Hvnes R.// Cell. 1990. V.60. P.53-61.

168. Gumbiner B. Signal transduction by (3-catenin // Current Opinion in Cell Biology. 1995. V.7. N5. P.634-641.

169. Gumbiner B. Cell adhesion: the molecular basis of tissue architecture and morphogenesis// Cell. 1996a. Y.84. P.345-357.

170. Gumbiner B.M. Epitheliai morphogenesis // Cell. 1996b. Y.84. N2. P.345-357. Gumbiner B.„ McCrea P. Catenins as mediators of the cytoplasmic functions of adhesion molecules // J. Cell Sci. 1993. V.17(suppl). P. 135-158.

171. Gunthert U. Hofmann M., Rudy W. Reber S.„ Zoller ML Haubmann I., Matzku S., Wenzel A., Ponta H., Herrlich P. A new variant of glycoprotein CD44 confers metastatic potential to rat carcinoma cells // Cell. 1991. V.65. P.13-24.

172. Hahn E. Wick P., Pencev R., Timpl R. Distribution of basement membrane proteins in normal and fibrotic human liver: collagen type IV, laminin and fibronectin // Gut. 1980. V.21. P.63-71.

173. Hatta K., Okada T., Takeichi M. A monoclonal antibody disrupting calcium-dependent cell-cell adhesionof brain tissues: possible role of its target antigen in animal pattern formation //Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1985. Y.82. P.2789-2793.

174. Hausman R. Moscona A. Purification and characterization of the retina specific cell-aggregating factor // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1975. V.72. P.916-919.

175. Hay E. Cell biology of extracellular matrix // Ed. Hay E. N.-Y.-L. Plenum press. 1982. 417 P.

176. Hazan R.„ Kang L., Roe S„ Borgen P., Rimm D. Vinculin is associated with the E-cadherin adhesion complex // J. Cell Biol. 1998.V. 141. P. 755-764.

177. Havnes B„ Telen M„ Hale L., Denning S. // Immunology Today. 1989. Y. 10. P.423-428.

178. He H.-T., Barbet J., Chain J.-C., Goridis C. Phosphatidylinositol is involved in the membrane attechment of NCAM-120, the smallest component of the neural cell adhesion molecule //EMBO J. 1986. V.5. P.2489-2494.

179. Heath S., Wissing S. Fine structure of the surface of mouse hepatic cells // Am. J. Anat. 1966. V.119. P.97-127.

180. Hedeecock E. Culotti J. Hall D. if Neuron. 1990. V.4. P. 61-85.

181. HedinU. Differentiation// 1987. V.33. P.239-246.

182. Hedrick L., Cho K. Vogelstein B. Cell adhesion molecuies as tumour suppressors // Trends Cell Biol. 1993. V.3. P.36-39.

183. Heino J. Ignotz ML, Hemler C. Crouse C., Massague J. // Regulation of cell adhesion receptors by transforming growth factor-p. Concomitant regulation of integrins that share a common pi subunit // J. Biol. Chem. 1989. V.264. P. 380-388.

184. Henriksen J. Horn T. Christoffersen P. The blood-lymph barrier in the liver. A review based onmorphological and functional concepts of normal and cirrhotic liver // Liver. 1984. V.4. P.221-232.

185. Hemler M. Integrins // In "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 143-145 .

186. Hemler M. Integrin associated proteins // Curr.Opin.Cell Biol. 1998. V.10. N5. P.578-586.

187. Herrenknecht K., Ozawa M. Eckerskorn C.„ Lottspeich F., Lente M„ Kemler R. The uvomorulin-anchorage protein alpha-catenin is a vinculin homologue // Proc. Nat. Acad. Sci. Usa. 1991. Y.88. P. 9156-9160.

188. Hirano S., Kimoto Y., Shimovama. Y. Hirohashi S. Takeichi M. Identification of neural a-catenin as a key regulator of cadherin function and multicellular organization // Cell. 1992. V. 70. P. 293-301.

189. HobohmU. Houthaeve T., Sander C. // Anal. Biochem. 1994. V.222. P.202-209.

190. Holtfreter J.// Arch. Exp. Zellforschung. 1939. V.23. P. 169-209.

191. Hoffman S. Edelman G. A proteoglycan with HNK-1 antigenic determinants is a neuron -associated ligand for cytotactin// Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1987. Y.84. P.2523-2527.

192. Horn T., Lyon H., Christoffersen P. The blood hepatocytic barrier: a light microscopical, transmission- and scanning electron microscopic study // Liver. 1986. V.6. P.233-245.

193. Hynes R. Fibronectins // Springer-Yeriag. New York. 1990. 223P.

194. Hynes R. Integrins: versatility, modulation, and signaling in cell adhesion // Cell. 1992. V.69. P. 11-25.

195. Hynes R. Fibronectins // In "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 56-58.

196. Ignotz R., Heino A., Massague J. Regulation of cell adhesion receptors by transforming growth factor-beta. Regulation of vitronectin receptor and LFA-1 // J. Biol. Chem. 1989. V.264. P. 389-392.

197. Ingber P. Folkman J. Mechanochemical switching between growth and differentiation during fibroblast growth factor-stimulated angiogenesis in vitro: role of extracellular matrix//J. Cell Biol. 1989a. V.109. P.317-330.

198. Ingber P. Folkman J. How does extracellular matrix control capillary morphogenesis? //Cell. 1989b. V.58. P.803-805.

199. Ingber P., Prusty P., Frangioni J., Cragoe E., Lechene C.„ Schwartz M. Control of intracellular pH and growth by fibronectin in capillary endothelial cells // J. Cell Biol. 1990. V.110. P.1803-1811.

200. JacksonR. Busch S. Cardin A. //Physiol. Rev. 1991. V.71. P.481-539

201. Jalkanen S. Jalkanen M. // J. Cell Biol. 1992. V.116.P.817-825.

202. Janicke R„ Mannel P. Distinct tumor cell membrane constituents activate human monocytes for tumor necrosis factor synthesis//J.Immunol. 1990. Y.144. P. 1144-1150.

203. John S. Meyer J., Idzerda R., Gallatin W. // Cell. 1990. Y.60. P. 45-52.

204. Johnsen M., Lund L. Romer J., Almholt K., Dane K. Cancer invasion and tissue remodeling: common themes in proteolytic matrix degradation // Current Opinion in Cell Biology. 1998. V.10. N5. P.667-671.

205. Johnston G. Cook R„ McEver R. Cloning of GMP-140, a granule membrane protein of platelets and endothelium: sequece similarityto proteins involved in cell adhesion and inflammation// Cell. 1989. V.56. P. 1033-1044.

206. Kalomiris E. Bourguigon L. // J. Cell Biol. 1988. V.106. P.319-327.

207. Karecla P. Bowden S.„ Green S., Kishaw P. Recognition of E-cadherin on epithelial cells by the mucosal T cell integrin aM290(37(aEp7) // Eur. J. Immunol. 1995. V.25. P.825-856.

208. Kartenbeck J., Koch P., Franke W. Desmoglein // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Yale R. 1993. Oxford University Press. P. 133-135.

209. Keane R„ Mehta P., Rose B. Neural differentiation, NCAM-mediated adhesion, and gap functional communication in neuroectoderm. A study in vitro // J. Cell Biol. 1988. V.106. P.1307-1320.

210. Kinzler K. Nilbert M. Vogelstein B. Bryan T. Lew P., Smith K., Preisinger A. Hedge P., McKechnie D. Identification of FAP locus genes from chromosome 5q21 // Science. 1991. V.253. P.661-665.

211. Kirchhofer P. Languino L., Ruoslahti E. Pierschbatsher M. // J. Cell Biol. 1990. Y.265. P.615-618.

212. Kitamura K. Eto T. // Curr. Opin. Nephrol. Hypertens. 1997. V.6. N. 1. P.80-87.

213. Kleiner P., Stetler-Stevenson W. Structural biochemestry and activation of matrix metalloproteases //Curr. Opin. Cell Biol. 1993. V.5. P.891-897.

214. Kraemer M., Vassy J. Foucrier J., Chalumeau M. Ultrastructural localization oftransferrin synthesis in rat hepatocytes during prenatal and postnatal development // Cell. Differ. 1981. Y.10. C.211-217.

215. Kuroda Y. Preparation of an aggregation-promoting supernatant from embryonic chick liver cells // Exp. Cell Res. 1968. V.49. P.626-637

216. Laemmli U. //Nature. 1970. V.227. P.680-684.

217. Lander A. Proteoglycans // In: "Guidebook to the extracellular matrixand adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 12-17.

218. Larsen C. Pulmonary tumor induction by transplacental exposure to urethane //J. Nat. Cancer Inst. 1947. V.8. N2. P.63-70.

219. Larsen E., Cell A., Gilbert G„ Furie B., Erban J., Bonfanti R. Wagner P., Furie B. //Cell. 1989. V.59. P.305-312.

220. Laurie G., Rada J., Chakravarti S., Hassell J. Perlecan // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P.79-81.

221. Lawler J. Hynes R. // J. CellBiol. 1986. V.103. P.1635-1648.

222. Linsenmayer T. Collagen // In: "Cell Biology of Extracellular Matrix". Edn 2. Ed. by Hay E. 1991. New York: Plenum Publishihg. P.7-44.

223. Le Bouton A., Masse J. A random arrangement of albumin-containing hepatocytes seen with histo-immunologic methods. Il.Conditions that produse the artefact. Anat. Res. 1980. V. 197. C. 195-203.

224. Littman D. CD4, CD8 // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 120-123.

225. Lotz M.„ Gueme P.-A. Interleukin-6 induces the synthesis of tissue inhibitor of metalloporteinases-l/erythroid potentiating activity (T1MP-1/EPA) H J. Biol Chem. 1991. V.266. P.2017-2020.

226. Lowry O.H. Rosenbrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J.Biol.Chem. 1951. V. 193. P.265-272.

227. Magnani J. Thomas W.„ Steinberg M. Two distinct adhesion mechanisms in embryonic neural retina cells. 1. A kinetic analysis II Dev. Biol. 1981. V.81. P.96-105.

228. Marcum J. Reilly C. Rosenberg R. // in Biology of Proteoglycans. Ed. Wight T., MechamR. 1987 . Academic Press. San Diego. CA. P.301-343.

229. Martin G., Sank C. Extracellular matrices, cells, and growth factors // In: "Peptide Groth Factors and Their Receptors". 1990. V.2. Eds: Sporn M. and Roberts A. Ed. Springer-Verlag. Berlin. P.463-477.

230. Martin G-R-. Rohrbach D. H , Terranova V P. Liotta L.A. Structure, function and pathology of basement membranes // In Connective Tissue Diseases. 1983. Eds: Wagner B.M. and Fleischmajer R. Ed. Williams & Wilkins. Baltimore. P.57-69.

231. Martinez-Hernandez A. The hepatic extracellular matrix. I. Electron immunohistochemical studiesin normal rat liver //Lab. Invest. 1984. V.51. P.57-75.

232. McCreaP. Turck C. Gumbiner B. A homolog of the armadillo protein in Drosophila (Plakoglobin) associated with E-cadherin // Science. 1991. V.254. P.1359-1361.

233. Mercurio A. Shaw L. Laminin binding proteins // BioEssay. 1991. V. 13. P.469-473.

234. Mercurio A., Woo H.-J. Laminin binding proteins (LBP, CBP35) // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P.68-70.

235. Merril C. // Meth. Enzymol. 1990. V.182. P.477-486.

236. Mirvish S. The carcinogenic action and metabolism of urethane and N-hydroxyurethane // Adv. Cancer Res. 1968. V. 11. P. 1-42.

237. Miyamoto S. Teramoto H. Coso P., Gutkind J. Burbelo P. Akivama S. Yamada K. Integrin function: molecular hierarchies of cytoskeletal and signaling molecules // J. Cell Biol. 1995. V. 131. P.791-805.

238. Modjanova E.„ Malenkov A. Alteration of properties of cell contacts during progression of hepatomes // Exp. Cell. Res. 1973. Y.76. P.305-314.

239. Montgomery A. Reisfeld R. Cheresh D. Integrin otVp3 rescues melanoma cells from apoptosis in three-dimensional dermal collagen // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V.91. P. 8856-8860.

240. Moore B. A soluble protein characteristic of the nervous system // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1965. V.19. P.739-744.

241. Moore.B. Perez V. Gehring M. Assay and regional distribution of a soluble protein characteristic of the nervous system. // J. Neurochem. 1968. V. 15. P.265-272.

242. Moscona A Rotation mediatrd histogenetic aggregation of dissociated cells // Exp. Cell Res. 1961. V.22. C.455-458.

243. Moscona A. Studies of cell aggregation: demonstration of material with selective cell-binding activity //Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1963. V.49. P.743-748.

244. Moscona A. A. Ceil agregation: properties of specific cell-ligands and their role in the formation of multicellular systems //Develop. Biol. 1968. V.18. C.250-277.

245. Moscona A., Moscona H. The dissociation and aggregation of cells from organ rudiments of early chick embryo // J. Anat. 1952. V.86. N3. C.287-292.

246. Mosher D. (ed.) Fibronectin //1989. Academic Press. New York.

247. Mould A. Huphries M. // EMBO J. 1991. Y.10. P.4089-4095.

248. Mourad W„ Gena R., Chatila T. Engagement of major histocompatibility complex class II molecules induces sustained, lymphocyte function-associated molecule 1-dependent cell adhesion // J. Exp. Med. 1990. V. 172. P.1513-1516.

249. Muller W., Zahn R. Purification and characterization of a species-specific aggregation factor in sponges //Exp. Cell Res. 1973. V.80. C.95-104.

250. Muller W., Muller I., Zahn R. Two different aggregation principles in reaggragation process of dissociated sponge cell (Geodia cydonium) // Experrientia.1974. V.30. C.899-901.

251. Muller W.„ Muller I. Zahn R. Species-specific aggragation factor in sponges. IV. Inactivation of the aggregation factor by mucoid cells from another species // Exp. Cell Res. 1976. V.98.C.31-40.

252. Murray B., Hemperlv J. Prediger E. Alternatively spliced mRNAs code for different polypeptide chaines of the chicken neuralmcell adhesion molecule (N-CAM) // J. Cell Biol. 1986a. V.102. P. 189-193.

253. Murray B„ Owens G„ Prediger E. Cell surface modulation of the neural adhesion molecule resulting from alternative mRNA splicing in a tissue-specific develomental sequence // J. Cell Biol. 1986b. V. 103. P. 1431-1439.

254. Murphv-Ullrich E. Lightner V. Aukhil L. Yan Y. Rickson. N. Hook M. // J. Cell Biol. 1991. V.115. P. 1127-1136.

255. Nakagawa S., Takeichi M. Neural crest cell-cell adhesion controlled by seguential and subpopulation-specific expression of novel cadherins // Development. 1995. V.121. P. 1321-1332.

256. Nathan C., Sanchez E. Tumor necrosis factor and CD11/CD18 ((32) integrins act synergistically to lower cAMP in human neutrophils//J. Cell Biol. 1990. V.lll. P. 21712181.

257. Nathan C. Sporn M. Cytokines in context // J. Cell Biol. 1991. V.113. N.5. P. 981986.

258. Nicola N.(ed) Guidebook to cytokines and their receptors // A Sambook and Tooze Publication.Oxford University Press. O. N.Y.T. 1994. 261 P.

259. Obrink B. Epithelial cell adhesion//Exp. Cell Res. 1986. V.163. P.l-21.

260. Obrink B. Cell adhesion and cell-cell proteins // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993a Oxford University Press. P. 109-113.

261. Obrink B. C-CAM (Cell-CAM 105) // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993b, Oxford University Press. P. 123-124.

262. Ocklind C. Forsum U. Obrink B. Cell surface localization and tissue distribution of hepatocyte cell-cell adhesion glycoprotein Cell-CAM 105 //J. Cell Biol. 1983. V.96. N4. P. 1168-1172.

263. Ocklind C„ Obrink B. Intercellular adhesion of rat hepatocytes. Indentification of a cell surface glycoprotein involved in the initial adhesion process // J. Biol. Chem. 1982. V.257. N12. P.6788-6795.

264. Oda H., Uemura T„ Harada Y., Iwai Y. Takeichi M. A Drosophila homolog of cadherin associated with Armadillo and essential for embryonic cell-cell adhesion // Dev. Biol. 1994. V. 165. P.716-726.

265. Oda H., Uemura T., Shiomi K., Nagafuchi A., Tsukita S. Takeichi M. Identification of a Drosophila homologue ofa-catenin and its association with the armadillo protein // J. Cell Biol. 1993. V.121. P. 1133-1140.

266. Ogou S.-I. Yoshida-Noro C., Takeichi M. Calcium-dependent cell-cell adhesion molecules common to hepatocytes and teratocarcinoma stemm cells // J.Cell Biol. 1983. V.97.P.944-948.

267. Olsen B.R. Collagen biosynthsis // In: "Cell Biology of Extracellular Matrix". Ed. by Hay E. 1991. New York: Plenum Publishihg. P. 177-220.

268. Olsen B.R. New insights into the function of collagens from genetic analysis // Current Opinion in Cell Biology. 1995. V.7. N5. P.720-728.

269. Overduin M. Harvev T. Barbv S. Tohg K. Yau P. Takeichi M. Ikura M. Solution structure of the epithelial cadherin domain responsible for selective cell adhesion // Science. 1995. V.267. P.386-389.

270. Overton J. Cell junction and their development // Prog. Surf. Membr. 1974. V.8. P. 161-208.

271. Owens G., Edelman G., Cunningham B. Organization of the neural cell adhesion molecules (N-CAM) gene: alternative exon usage as the basis for different membrane-associated domains. Pros. Nat. Acad. USA. 1987. V.84. P.294-289.

272. Ozawa M„ Rihgwald M. Kemler R. Uvomorulin-catenin complex formaton is regulated by specific domain in the cytoplasmic region of the cell aghesion molecule // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1990. V.87. P. 4245-4250.

273. Paul D. Connexins // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., ValeR. 1993. Oxford University Press. P. 127-130.

274. Paulsson M„ Aumaillev M. Deutzmann R. Timpl R., Beck K.„ Engel J. Laminm-nidogen complex//Eur. J. Biochem. 1987. V.166. P.ll-19.

275. Peifer M. Cell adhesion and signal transduction: the Armadillo connection // Trends Cell Biol. 1995. V.5. P.224-229.

276. Pepper M. Vassalli J.-P., Wilks J., Schweigener Orci L. Montesano R. Modulation of bovine microvascular endothelial cell proteolytic properties by inhibitors of angiogenesis //J. Cell Biochem. 1994. V.55. P.419-434.

277. Peters T. The biosynthesis of rat serum albumin. 1. Properties of rat albumin gene expression in chick embryo hepatocytes cultured without hormones and its partial reversal by insulin. //J. Biol. Chem. 1983. V.258. C. 13355-13360.

278. Perl A. Wilgenbus P., Dahl U„ Semb H. Christofori G. A causal role for E-cadherin in the transition from adenoma to carcinoma // Nature. 1998. V.392. P. 190-193.

279. Persechini A., Moncrief N. Kretsinger R. The EF-hand family of calcium-modulated proteins // TENS. 1989. V. 12. N.ll. P. 462-467.

280. Pierson R„ Temin H. The partial purification from calf serum of a fraction with multiplication-stimulating activity for chicken fibroblasts in cell culture and with non-suppressible insulin-like activity // J. Cell Physiol. 1972. V.79. P.319-330.

281. Pollerberg G. Burridge K.„ Krebs K. The 180-kD component of the neural cell adhesion molecule N-CAM is involved in cell-cell contacts and cytoskeleton-membrane interactions // Cell Tissue Res. 1987. Y.250. P.227-236.

282. Puck T. Quentitative colonial growth of single mamalian cells // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1958. V.71.P. 1141-1142.

283. Radin N., Lavin F. Brown J. Determination cerebrosides // J.Biol. Chem. 1955. V.217.

284. Reisner A., Nemes P. Bucholtz C. // Anal. Biochem. 1975. V.64. P. 590.

285. Reynolds A. Roesel P., Kanner S„ Parsons J. Transformation-specific tyrosine phosphorylation of a novel cellular protein in chicken cells expressing oncogenic variants of the avain cellular src gene//Mol. Cell Biol. 1989. V.9. P.629-638.

286. Reynolds A., Daniel J. McCrea P., Wheelock M., Wu J., Zhang Z. Identification of a new catenin: the tyrosine kinase substrate pl20(cas) associates with E-cadherin complexes //Mol. Cell Biol. 1994. V.14, P.8333-8342.

287. Rescan P., Clement B.„ Grimaud J„ Guillois B.„ Strain A., Guillouzo A. Participation of hepatocytes in the production of basement membrane components in human and rat liver during the perinatal period. Cell Diff. dev. 1989. V.26. C. 131-144.

288. Revel J.-P.Yancev B. Nicholson B. // In: "The cell in contact". Eds. Edelman G., Thiery J.-P. The Neuroscieces Institute Publication JOHN WILEY & SONS. 1985. P.411-427.

289. Rimm P., Koslov E., Kebriaei P. Clanci P., Morrow J. al(E)-catenin is a novel actin binding and bunding protein mediating the attachment of F-actin to the membrane adhesion complex//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V.92. P.4946-4950.

290. Ringwald M. Schuh R. Vestweber P. Eistetter H. Lottspeich F. Engel J. Polz r. Jahnig F. Eppien J. MaverS. Muller C. Kemler R. //EMBO J. 1987. V.6. P. 3647-3653.

291. Roberts P., Rao C. Magnani J. Spoitainik S. Liotta L. Ginsburg V. // Proc. Natl. Acad. Sci. (USA). 1985. V.82. P. 1306-1311.

292. Rodriguez-Boulan E„ Nelson W. Morphogenesis of the polarized epithlial cell phenotype. Science. 1989. V.245. C.718-725.

293. Rosen S. Selectins // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P.168-171.

294. Rosenman S. John T. CD44 // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P.27-30.

295. Rosental E. Identification of homologues to p-catenin/plakoglobin/armadillo in two invertebrates Urechis Caupo and Tripneustes gratilla. Biochim. Biophys Acta. 1993. V.1173. P.337-341.

296. Roskellev C., Srebrow A., Bissell M. A hierarchy of ECM-mediated signalling regulates tissue-specific gene expression // Cur. Opin. Cell Biol. 1995. V.7. N.5. P.736-747.

297. Rothbard J., Braanckenburv R., Cunnigham B. Edelman G. Differences in the carbohydrate structures of neural cell adhesion molecules from adult and embrionic chicken brains//J. Biol. Chem. 1982. V. 257. P. 11064-11069.

298. Rubin K., Kiellen L. Obrink B. Intercellular adhesion between juvenile liver cells // Exp. Cell Res. 1977. V. 109. P. 413-422.

299. Rubinfeld B., Souza B., Albert I., Muller 0., Chamberlain S., Masiarz F„ Munemitsu S., Polakis P. Association of the APC gene product with (3-catenin // Science. 1993. V.262. P. 1731-1734.

300. Rudd P., Morgan B. Wormald M. Harvev P. Van der Berg C. Davis S. Ferguson M.Dwek R. // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P.7229-7234.

301. Ruggeri Z. Fibrinogen/Fibrin // In "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T. and Vale R. 1993. Oxford University Press. P.52-54.

302. Ruoslanti E. Fibronectin and its receptors // Ann. Rev.Biochem. 1988. V.57. P. 375413.

303. Ruoslanti E. // J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 13369-13372.

304. Ruoslanti E.„ Pierschbacher M. New perspectives in cell adhesion: RGD and integrins // Science. 1987. V.238. P.491-497.

305. Ruoslanti E., Pierschbacher M. Molecular basis of cell-extracellular matrix interaction // In: "The Liver: Biology and Pathology". 1988. 2nd. Ed. New York: Raven. P.739-745.

306. Ruoslanti E., Vaheri A. Cell-to-cell contact and extracellular matrix //Current Opinion in Cell Biology. 1997. V.9. P.603-754.

307. Rutishauser U. Neural cell adhesion molecule (N-CAM) 11 In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins" .Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 158-159.

308. Rutishauser U.„ Jessell T. Cell adhesion molecules in veterbrane neural development //Physiol. Rev. 1988. V.68. P.819-857.

309. Saber M., Novikoff P. Shafritz D. Albumin and collagen mRNA expressionin normal and analbuminemic rodent liver: analyses by in situ hybridization using biotinylated probes // J.Histochem. Cytochem. 1990. V.38.N2. C.199-207.

310. Saksela O. Rifkin D. // J. Cell Biol. 1990. V. 110. P.767-775.

311. Sanes J. Schachner M. Covault J. //J.Cell Biol. 1986.V.102.P.420-431.

312. Santella L. The role of calcium in the cell cycle: facts and hypotheses // Biochemical and Biophysical Research Communications. 1998. V. 244. P. 317-324.

313. Sato H, Takino T„ Okada Y., Cao J., Shinagawa A. Yamamoto E. Seiki M. A matrix metalloproteinase expressed on the surface of invasive tumor cells II Nature. 1994. V.370. P.61-65.

314. Schachner M. LI //In "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 146-147.

315. Schafer B. Heizmann C. The S100 family of EF-hand calcium-binding proteins: function and pathology//TIBS. 1996. V.21-April. P. 134-140.

316. Schafer B. Wicki R. Engelkamp P. Mattei M.-G. Heizmann C. II Genomics. 1995. V.25. P.638-643.

317. Seglen P. Preparation of rat liver cells //Exp. Cell Res. 1972. V.74. P.450-454.

318. SilversteinR. Harpel P., Nachman R. // J. Biol. Chem. 1986. V.261. P. 9959-9965.

319. Shapiro L., Fannon A., Kwong P., Thompson A. Lehmann M., Grübet G., Legrand J-F. Als-Nielsen Colman P., Hendrickson W. Structural basis of cell-cell adhesion by Cadherins //Nature. 1995. V.374, P. 327-337.

320. Shapiro S. Matrix metalloproteinase degradation of extracellular matrix: biological consequences //Current Opinion in Cell Biology. 1998. V.10. N5. P.602-609.

321. Shashoua V.E., Hesse G.W., Moore B.W. Proteins of the brain extracellular fluid: evidence for release of S-100 protein // J. of Neurochemistry. 1984. V. 42. N 6. P. 15361541.

322. Shaw L. Mercurio A. Interferon and lipopolysacharide promote macrophage adherence to basement membrane glycoproteins II J. Exp. Med. 1989. V.169. P.303-308.

323. Shaw L., Messier J., Mercurio A. The activation dependent adhesion of macrophages to laminin involves cytoskeletal anchoring and phosphorylation of the a6(33 integrin // J. Cell Biol. 1990. V.110. P. 2167-2174.

324. Shaw L., Qlsen B. Collage in the FASIT group: diverse molecular bridges in extracellular matrices// Trends Biochem. Sci. 1991. V.16. P.191-194.

325. Simcha I., Shtutman M., Salomon P., Zhurinsky J., Sadot E., Geiger P. Ben-Ze'ev A Pifferential nuclear translocation and transactivation potential of p-catenin and plakoglobin // J. Cell Biol. 1998. V.141. P. 1433-1448.

326. Sonnenberg A. Integrins and their ligands // Curr. Top. Microbiol. Immunol. 1993. V. 184. P.7-35.

327. Spring 1. Beck K„ Chiquet-Ehrismann R. // Cell. 1989. V.59. P.325-334.

328. Springer T.//Nature. 1990. V.346. P.425-434.

329. Staat2 W. // J. Cell Biol. 1989. V.109. P. 1917-1924.

330. Staddon J. Herrenknecht K., Smales C., Rubin L. Evidence that tyrosine phosphorylation may increase tight junction permeability // J. Cell Sci. 1995a. V.108. P.609-619.

331. Staddon J. Smales C. Schulze C., Eash F. Rubin L. pl20, a pl20-related protein (plOO), and the cadherin\catenin complex //J. Cell Biol. 1995b. V.130. P.369-381.

332. Stamenkovic I., Amiot M, Pesando J„ Seed B. A lymphocyte molecule implicated in lymph node homing is a member of the cartilage link protein family // Cell. 1989. V.56. P. 1057-1062.

333. Stephens R. Vaheri A. Plasminogen // In "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T. and Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 81-83.

334. Stetler-Stevenson W., Brown P. Onisto M., Lew A., Liotta A. Tissue inhibitor of metalIoproteinases-2 (TIMP-2) mRNA expression in tumor cell lines and human tumor tissues// J. Biol.Chem. 1990. V.265. P. 13933-13938.

335. Stewart M., Thiel M., Hogg N. Leukocyte integrins // Current Opinion in Cell Biology. 1995. V.7N.5. P.690-697.

336. Stoolman L. Adhesion molecules controlling lymphocyte migration // Cell. 1989. V.56. P.907-910.

337. Streuli C. Schmidhauser C. Kobrin M. Bissel M. Pervnck R. Extracellular matrix regulates expression of the TGF-pl gene //J. Cell Biol. 1993. V.120. P.253-260.

338. Streuli C., Schmidhauser C- Bailey N. Yurchenco P. Slcubitz A. Roskellev C., Bissell M. Laminin mediates tissue-specific gene expression in mammary epithelia // J. Cell Biol. 1995. V.129. P.591-603.

339. Strvdom P. Tarr G„ Pan Y.-C, Paxton R. // In: Techniques in Protein Chemisyry. III. 1992. (Angeletti, R. Y., Ed.), Academic Press. New York.

340. Su L. Vogelstein B., Kinzler K. Association of the APC tumor suppressor protein with catenins // Science. 1993. V.262. P. 1734-1737.

341. Takeichi M. Cadherins: molecular family essential for selective cell-cell adhesion and animal morphogenesis// Trend. Genet. 1987. Y.3. P.213-217.

342. Takeichi M. The cadherins: cell-cell adhesion molecules controlling animal morphogenesis // Pevelopment. 1988. V.102. P.639-655.

343. Takeichi M. Cadherins: molecular family important in selective cell-cell adhesion // Ann. Rev. Biochem. 1990. V.59. P.237-258.

344. Takeichi M. Cadherin cell adhesion receptors as a morphogenetic regulator // Science. 1991. V.251. P.1451-1455.

345. Takeichi M. Cadherins // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993a. Oxford University Press. P. 116-118.

346. Takeichi M. Cadherins in cancer: implications for invasion and metastasis // Curr. Opin. Cell Biol. 1993b. V.25. P.806-811.

347. Takeichi M. Morphogenetic roles of classic cadherins // Current Opinion in Cell Biology. 1995. V.7. N.5. P. 619-628.

348. Timpl R. Pziadek M. Fuiiwara S. Nowack H. Wick G. // Eur. J. Biochem. 1983. V. 137. P.455-465.

349. Timpl R. Nidogen/Entactin // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993a. Oxford University Press. P. 116-118.

350. Thiery J. Brackenbury R. Rutishauser U. Edelman G. Adhesion among neural cells of chick embryo. II. Purification and characterization of a cell adhesion molecule (CAM) from neural retina //J. Biol. Chem. 1977. V.252. P.6841-6849.

351. Thierv J., Delouvee A., Gallin W., Cunningham B., Edelman G. Ontogenetic expression of cell adhesion molecules: L-CAM is found in epithelia derived from the three primary germ layers // Dev. Biol. 1984. V. 102. P.61-78.

352. Thierv J„ Tucker G., Aovama H. Gangliogenesis in avian embryo: migration and adhesion properties of neural crest cells. Molecular basis of neural development // N.Y.Acad. Press. 1985.

353. Thomas W.A., Steinberg M Two distinct adhesion mechanisms in embryonic neural retina cells. II. An immunological analysis // Dev. Biol. 1981. V.81. P. 106-114.

354. Thorens B., Mermod J.-J., Vassalli P. Phagocytosis and inflammatory stimuli induce GM-CSF mRNA in macrophages through posttranscriptional regulation // Cell. 1987. V.48. P.671-679.

355. Troccoli N.M., Hausman R.E. Retina cognin does not bind to itself during membrane interaction in vitro II Cell Differ. 1988. V.22. P.225-232.

356. Tryggvason K. The laminin family.// Curr. Opin. Cell Biol. 1993. V.5. P. 877-882.

357. Tsukita S., Itoh M., Nagafuchi A., Yonemura S. Submembranous junctional plaque proteins include potential tumour suppressor molecules // J. Cell Biol. 1993. V. 123. P. 1049-1053.

358. Turner M.L. Cell adhesion molecules: a unifying approach to topographic biology // Biol. Rev. 1992. V.67. P.359-377.

359. Umbreit J., Roseman S. A requirement for reversible binding between aggregating embryonic cells before stable adhesion // J. Biol. Chem. 1975. V.250. P.9360-9368.

360. Uthne K. Human somatomedins. Purification and some studies on their biological action // Acta Endocrinology (Suppl.) V. 175. P. 1-35.

361. Van der Rest M. Gamme R. Collagen family of proteins // FASEB J. 1991. V.5. P.2814-2823.

362. Vasiliev J.fVL Gelfand I.M. Morphogenetic reactions and locomotory behaviour of trasformed cells in culture // In: "Fundamental aspects of metastasis". Ed. L.Weiss. Amsterdam. 1976. P.71.

363. Vasiliev J.ML Gelfand I.ML Domnina I.Y. Contact inhibition of phagocytosis in epithelial sheets: alterations of cell surface properties induced by cell-cell contacts // Proc. Nat. Sci. USA. 1975.V.72. P.719-722.

364. Vleminckx K.Vakaet L., Mareel M., Fries W.„ Van Roy F. Genetic manipulation of E-cadherin expression by epithelial tumor cells reveals an invasion suppressor role // Cell. 1991. V.66. P.107-119.

365. Wang X.-F. Lin H.Y. Ng-Eaton E. Downward J- Lodish H.F., Weinberg R.A. // Cell. 1991. V.67. P.797-805.

366. Warren L. The thiobarbituric acid assay of sialic acids // J.Biol. Chem. 1959. V.234. P. 1832-1842.

367. WavnerE. Carter W. // J. Cell Biol. 1987. V. 105. P.1873-1884.

368. Wavner E., Orlando R. Cheresh D. // J. Cell Biol. 1991.V.113. P.919-929.

369. Webb P. Shimizu Y. Van Seventer G. Shaw S., Gerrard T. LFA-3. Cd44, and CP45: physiologic triggers of human monocyte TNF and IL-1 release // Science. 1990. V.249. P.1295-1297.

370. Weinstein R.S. Merk F.B., Alroy J. The structure and function of intercellular junctions in cancer // Advan. Cancer Res. 1976. V.23. P.23-89.

371. Weiss E., Kroemker ML Rudiger A., Jockusch B. Rudiger M. Vinculin is part of the cadherin-catenin junctional complex: complex formation between a-catenin and vinculin // J. Cell Biol. 1998. V.141. P.755-764.

372. West C. Lanza R. // Cell. 1979. V.17. P.491-501.

373. Willent K. Nusse R. p-catenin: a key modulator of Wnt signaling // Curr. Opin. Genet. Pev. 1998. V.8. P.95-102.

374. Williams A., Barclay A. Cell Adhesion molecules // Ann. Rev. Immunol. 1988. V.6. P.381-405.

375. Williams A. Beyers A. CP2 // In: "Guidebook to the extracellular matrix and adhesion proteins". Eds. Kreis T., Vale R. 1993. Oxford University Press. P. 118-119.

376. Wilson H. //J. Exp. Zool. 1907. V.5. P.245-258.

377. Wilson C. // Meth. Enzymol. 1983. V. 91. P.236-247.

378. Woo H-J. Shaw L„ Messier J., Mercurio A. //J. Biol Chem. 1990. V.265. P.7097-7099.

379. Yamada K. Cell surface interactions with extracellular materials // Ann. Rev. Biochem. 1983. V.52. P.761-799.

380. Yamada K. Adhesive recognition seguences // J. Biol. Chem. 1991. V.266. P.12809-12812.

381. Yamada K., Miyamoto S. Integrin transmembrane signaling and cytoskeletal control // Curr. Opin. Cell Biol. 1995. V.7. N5. P.681-690.

382. Yamaguchi Y., Mann P. Ruoslanti E. Negative regulation of transforming growth factor-p by the proteoglycan decorin // Nature, 1990. V.346. P.281-284.

383. Yap A. The morphogenetic role of cadherin cell adhesion molecules in human cancer: athematic review//Cancer Invest. 1998.Y.16. P.252-261.

384. Yavon A., Klagsbrun M. Esko J„ Leder P., Ornitz D. // Cell. 1991.V. 64. P.841-848.

385. Yee A.G., Revel J.P. // J. Cell Biol. 1975. V.66. P.200-206.

386. Yelian F.„ Edgeworth N., Dong L„ Chung A. Armant D. Recombinant entactin promotes mouse primary trophoblast cell adhesion and migration through the RGD recognition seguence // J. Cell Biol. 1993. V. 121. P.923-929.

387. Yocota S. Fahimi H. Immunocytochemical localization of albumin in the secretory apparatus of rat liver parenchymal cells. Proc. Natl. Acad. Sci. 1981. V.78. C.4970-4974.

388. Yoshida C„ TakeichiM. Teratocarcinoma cell adhesion: identification of cell surface protein involved in calcium-dependent cell aggregation // Cell. 1982. V.28. P.217-224.

389. Yurchenko P. O'Rear J. Basal lamina assembly // Curr. Opin. Cell Biol. 1994. Y.6. P.674-681.