Термодинамика образования, структура и гидратация комплексов меди(II) с аминокислотами и олигопептидами, кинетика реакций замещения и синтеза олигопептидов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.01, кандидат наук Серов Никита Юрьевич

• Серов Никита Юрьевич
• кандидат наук
• 2021

Оглавление диссертации кандидат наук Серов Никита Юрьевич

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

1.1. Пребиотические синтезы пептидов

1.1.1. Образование пептидов из аминокислот

1.1.2. Реакции конденсации аминокислот под действием минералов

1.1.3. Реакции конденсации аминокислот, инициируемые солями (81РБ)

1.1.4. Пептидный синтез с участием аминоациладенилатов

1.1.5. Синтез пептидов из аминокислот с участием конденсированных фосфатов31

1.2. Термодинамика образования, структура и гидратация комплексов меди(11) с аминокислотами, олигопептидами и кинетика реакций их замещения в растворах

1.2.1. Термодинамика образования и структура гомолигандных комплексов меди(11) с аминокислотами и олигопептидами

1.2.2. Гетеролигандное комплексообразование в растворах меди(11) с аминокислотами и олигопептидами

1.2.3. Гидратация комплексов меди(11) с аминокислотами и олигопептидами

1.2.4. Стереоселективные эффекты в образовании гомо- и гетеролигандных комплексов меди(11) с олигопептидами и аминокислотами

1.2.5. Кинетика и механизмы реакций замещения и обмена лигандов в растворах кооординационных соединений меди(П)

ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

3.1. Постановка задачи

3.2. Методы исследования

3.3. Растворы и реактивы

ГЛАВА 3. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

3.1. Кинетика и механизмы синтеза олигопептидов в проточной системе

3.1.1. Синтезы олигопептидов в системе глицин - триметафосфат натрия

3.1.2. Синтезы олигопептидов в системах глицин - триметафосфат натрия -имидазол и глицин - триметафосфат натрия - К-метилимидазол

3.1.3. Синтезы тирозин-содержащих олигопептидов

3.1.4. Механизмы синтеза олигопептидов

3.2. Термодинамика образования, структура и гидратация комплексов меди(11) с аминокислотами и олигопептидами и кинетика реакций замещения лигандов

3.2.1. Гидратация комплексов меди(11) с аминокислотами и олигопептидами

3.2.2. Гомолигандные комплексы меди(11) с дипептидами (глицилглицин, глицил-Ь-тирозин)

3.2.3. Комплексообразование в системах медь(11) - дипептид (глицилглицин, глицил-Ь-тирозин) - Ь/Б-гистидин

3.2.4. Гомолигандные комплексы меди(11) с трипептидами (глицилглицилглицин, глицилглицил-Ь-тирозин)

3.2.5. Комплексообразование в системах медь(11) - трипептид (глицилглицилглицин, глицилглицил-Ь-тирозин) - Ь/Б-гистидин

3.2.6. Кинетика реакций замещения в системах медь(11) - дипептид (глицилглицин, глицил-Ь-тирозин) - Ь/Б/БЬ-гистидин

3.2.7. Кинетика реакций замещения в системах медь(11) - трипептид (глицилглицилглицин, глицилглицил-Ь-тирозин) - Ь/Б/БЬ-гистидин

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК

ПРИЛОЖЕНИЕ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Термодинамика образования, структура и гидратация комплексов меди(II) с аминокислотами и олигопептидами, кинетика реакций замещения и синтеза олигопептидов»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность темы исследования. Проблема происхождения жизни является одной из центральных проблем современного естествознания. Ключевой вопрос возникновения жизни заключается в установлении происхождения гомохиральности природных объектов, т. е. исключительной энантиомерной однородности мономеров в составе пептидов и полисахаридов. Некоторые исследователи считают, что происхождение жизни и гомохиральности есть одно и то же событие. Попытка приблизить решение этих проблем и предпринята в настоящей работе.

Изучение термодинамики комплексообразования, кинетики реакций замещения, структуры и гидратации комплексов меди(П) важно не только для разработки проблемы специфичности и селективности процессов в живой природе, но и для понимания транспорта меди в живых организмах и функционирования медьсодержащих ферментов, что имеет большое практическое значение для разработки лекарственных средств на основе комплексов меди. Так, гетеролигандные комплексы меди(П) входят в состав композиций аминокислот с микроэлементами, которые обладают широким спектром биологической активности [1-3].

Степень разработанности темы исследования. Общепринятая концепция зарождения жизни подразумевает сложный и составной процесс, который происходил на Земле около 3.8 млрд. лет назад. Первоначальной стадией была химическая эволюция, в ходе которой неорганические вещества (газы атмосферы, вода) формировали простые органические соединения, такие как аминокислоты [4]. Эти соединения вступали в различные реакции конденсации, в ходе которых появились биополимеры [5]. Наиболее вероятно, что первыми биополимерами были пептиды в конденсированной фазе, которые образовались из достаточно простых мономеров (аминокислот) на поверхности минералов. Даже эти первые полимеры достаточно сложны, что связано с разнообразием мономеров в процессе химической эволюции [6]. Полимеры, подобные пептидам, скорее всего, были первыми макромолекулами, которые сыграли ключевую роль в дальнейших химических процессах, связанных с последующим образованием белков, участвующих в построении живых клеток.

Несмотря на достаточно большое количество работ, посвященных проблеме возникновения жизни, до сих пор нет точных ответов на вопросы, касающиеся деталей протекания каждого из этапов химической эволюции, проблемы отбора мономеров при

синтезе полимеров, а также образования живой клетки из макромолекул. Одной из причин отсутствия ответов на эти вопросы является, как указал Бернал [7], незнание точных пребиотических условий на Земле. Кроме того, некоторые из стадий могли быть достаточно быстрыми, из-за чего мы их просто «не видим» при современном уровне знания и развития инструментальных методов.

Особый интерес представляет проблема пептидного синтеза в пребиотических условиях, которая до сих пор остается нерешенной. Одним из руководящих принципов в этой области была гипотеза Бернала [7] о том, что природные минералы (в частности, глины) могли инициировать образование пептидов благодаря своим каталитическим свойствам и способности адсорбировать биополимеры, препятствующей их гидролизу. С тех пор было выполнено много работ по исследованию катализа пептидного синтеза на многих минералах, в особенности, на монтмориллоните. Наиболее значительным достижением в этой области следует признать обнаружение эффективного синтеза пептидов на монтмориллоните в присутствии аденилатов аминокислот [8]. Однако вопрос о получении таких аденилатов в условиях пребиотического синтеза остается открытым

[9].

Некоторые исследователи привлекли внимание к роли металлов в процессе пептидного синтеза. В этом отношении особую важность среди металлов представляет медь, ионы которой могут эффективно координировать аминокислоты и пептиды [1012]. Действительно, Роуд и соавторы утверждали, что медь(П) в присутствии хлорида натрия в растворах катализирует пептидный синтез (salt induced peptide formation, SIPF), и предложили для этого случая специальный механизм образования пептидов [13]. Однако до сих пор этот механизм остается не доказанным.

Следует обратить внимание на то парадоксальное обстоятельство, что попытки проточного пептидного синтеза в пребиотических условиях до сих пор не предпринимались, хотя потоки различных соединений, включая круговороты веществ, являются наиболее распространенными явлениями в природе. Для ликвидации этого пробела и выполнено данное исследование.

В плане решения проблемы происхождения гомохиральности природных объектов важно отметить, что даже незначительная стереоселективность в отдельных стадиях многократно повторяющихся процессов полимеризации-деполимеризации с участием аминокислот в течение нескольких миллионов лет принципиально могла приводить к

гомохиральности [14]. На наш взгляд, решающую роль в происхождении гомохирально-сти - отборе энантиомеров одинаковой хиральности - могли сыграть процессы координации к аминокислотам и олигопептидам ионов металлов, сопровождающиеся слабыми межлигандными, внешнесферными взаимодействиями и сольватацией в процессах ком-плексообразования, которые широко распространены в биологических системах. Поэтому детальное исследование тонких стереоселективных эффектов в процессах ком-плексообразования и замещения лигандов в растворах аминокислот и олигопептидов с биометаллами, в первую очередь с медью(11), представляется задачей первостепенной важности, которая и поставлена в настоящей работе.

Цель и задачи исследования. Цель работы заключалась в проведении пребиоти-ческих синтезов олигопептидов в проточной системе и в изучении закономерностей и стереоселективных эффектов в процессах комплексообразования и замещения лигандов с участием координационных соединений меди(11) с аминокислотами и олигопептидами.

Для достижения цели работы необходимо решение следующих задач:

1. определение кинетических параметров образования олигопептидов в системах глицин - триметафосфат натрия, глицин - триметафосфат натрия - имидазол, глицин -¿-тирозин - триметафосфат натрия и глицин - дипептид (глицилглицин, глицил-Ь-тирозин) - триметафосфат натрия в проточных условиях в термоциклическом режиме;

2. установление механизмов образования олигопептидов под дейтсвием триметафос-фата натрия без участия и с участием имидазола;

3. определение термодинамических параметров комплексообразования, структуры и гидратации комплексов в системах медь(11) - дипептид (глицилглицин, глицил-Ь-тирозин) - Ь/Б/БЬ-гистидин и медь(11) - трипептид (глицилглицилглицин, глицилг-лицил-Ь-тирозин) - Ь/Б/БЬ-гистидин;

4. получение кинетических характеристик реакций замещения олигопептидных лиган-дов;

5. выявление и структурная интерпретация стереоселективных эффектов в процессах комплексообразования и замещения лигандов.

Научная новизна работы состоит в том, что впервые: 1. Установлены кинетические зависимости концентраций интермедиатов и продуктов реакций пептидного синтеза в системах глицин - триметафосфат натрия, глицин -

триметафосфат натрия - имидазол, глицин - L-тирозин - триметафосфат натрия и глицин - дипептид (глицилглицин, глицил-£-тирозин) - триметафосфат натрия в проточных условиях в термоциклическом режиме с помощью новой проточной си-

31

стемы, ВЭЖХ анализа и спектроскопии ЯМР Р.

2. Путем моделирования кинетики пептидного синтеза по программе MAT DS оценены константы скорости реакций синтеза и деградации ди- и трипептидов в выбранных системах.

3. Установлены оптимальные условия наиболее эффективных синтезов ди- и трипептидов (рН, температура) в изученных системах в проточном термоциклическом режиме и показано, что по своей эффективности эти синтезы являются одними из наиболее эффективных среди описанных в литературе.

4. Модифицирован известный механизм пептидного синтеза в системах аминокислота - триметафосфат натрия, и с помощью квантово-химической оптимизации по программе GAMESS структур основных, переходных состояний и интермедиатов реакций выявлено хорошее соответствие рассчитанных активационных параметров реакций с экспериментальными.

5. Предложен новый механизм катализа имидазолом пептидного синтеза в системах аминокислота - триметафосфат натрия - имидазол и с помощью квантово-химической оптимизации переходного состояния с участием имидазола по программе GAMESS объяснен его каталитический эффект.

6. Выдвинута новая гипотеза о том, что при удлинении пептида N-имидазолил-О-аминоацилфосфаты играют в пребиотических системах выдающуюся роль, сходную с ролью аминоациладенилатов, образующихся в присутствии АТФ и аминоацил-тРНК-синтетазы в реальных биосистемах, а предложенный новый механизм катализа отражает ключевой путь пребиотической эволюции в процессе пептидного синтеза.

7. С помощью методов квантовой химии и молекулярной динамики рассчитаны структуры и динамические характеристики сольватного обмена для гидратных оболочек, подтверждающие пентакоординацию меди(11) растворах.

8. Методами рН-метрического и СФ-метрического титрования с привлечением ЭПР определены термодинамические параметры комплексообразования и спектральные характеристики ряда комплексов в системах медь(11) - дипептид (глицилглицин,

глицил-Ь-тирозин) - Ь/Б-гистидин и медь(11) - трипептид (глицилглицилглицин, глицилглицил-Ь-тирозин) - Ь/Б-гистидин.

9. Выявлены значимые стереоселективные эффекты в термодинамике образования ряда гетеролигандных комплексов в системах медь(11) - глицил-Ь-тирозин - Ь/Б-гистидин и медь(11) - глицилглицил-Ь-тирозин - Ь/Б-гистидин и дана их структурная интерпретация с учетом эффектов трансвлияния, межлигандного стэкинг-взаимодействия и ^-я-взаимодействия металл-лиганд.

10. Методом остановленной струи определены кинетические характеристики реакций замещения лигандов в системах медь(11) - дипептид (глицилглицин, глицил-Ь-тирозин) - Ь/Б/БЬ-гистидин и медь(11) - трипептид (глицилглицилглицин, глицилг-лицил-Ь-тирозин) - Ь/Б/БЬ-гистидин.

11. Обнаружены значимые эффекты стереоселективности в кинетике реакций замещения лигандов в системах медь(11) - глицил-Ь-тирозин - Ь/Б-гистидин, медь(11) - глицилглицилглицин - Ь/БЬ-гистидин и медь(11) - глицилглицил-Ь-тирозин - Ь/Б-гистидин и дана их интерпретация.

Теоретическая и практическая значимость работы. Результаты работы представляют ценность для развития неорганической, координационной, физической, бионеорганической и биоорганической химии, углубляя представления о роли фосфорных производных аминокислот, олигопептидов и имидазола в пептидных синтезах, а также о термодинамике образования, структуре, гидратации и кинетике реакций замещения ли-гандов из комплексов биометаллов с аминокислотами и олигопептидами. Установленные в работе оптимальные условия наиболее эффективных синтезов ди- и трипептидов (рН, температура) в проточном термоциклическом режиме до известной степени позволяют реконструировать пребиотические синтезы олигопептидов, что имеет не только теоретическую значимость для решения фундаментальной проблемы происхождения жизни, но и большое практическое значение для развития синтетической химии. Предложенный новый механизм катализа может отражать ключевой путь пребиотической эволюции в отношении пептидного синтеза. Выявленные в работе факторы стереоселек-тивности образования комплексов меди(11) с энантиомерными олигопептидами и реакций их замещения на гистидин существенны как для решения фундаментальной проблемы происхождения гомохиральности природных объектов, так и для разработки ме-

тодов направленного энантиоселективного синтеза с участием координационных соединений.

Методология и методы исследования. Основной методологический подход в работе заключался в комплексном использовании экспериментальных, расчетных и теоретических методов для детального описания термодинамики образования, структуры и гидратации комплексов меди(11) с олигопептидами, а также кинетики и механизмов реакций их замещения и синтеза. Полученные результаты анализировались на основе широкого привлечения литературных и собственных данных, накопленных в НИЛ координационных соединений КФУ. В работе были использованы такие экспериментальные приемы и методы, как проточные синтезы, ВЭЖХ анализ, ЯМР спектроскопия, рН-потенциометрия, спектрофотометрия, ЭПР спектроскопия и метод остановленной струи. Для обработки результатов экспериментов широко использовался математический аппарат с применением компьютерного моделирования на основе литературных и собственных программ. Важное применение в работе нашли квантово-химические расчеты и расчеты методом МД для определения структуры и гидратации веществ и энергетических параметров основных и переходных состояний в исследуемых реакциях.

Положения, выносимые на защиту:

1. Кинетические зависимости концентраций интермедиатов и продуктов реакций пептидного синтеза в системах глицин - триметафосфат натрия, глицин - триметафосфат натрия - имидазол, глицин - Ь-тирозин - триметафосфат натрия и глицин - дипептид (глицилглицин, глицил-Ь-тирозин) - триметафосфат натрия в проточных условиях в термоциклическом режиме и их интерпретация.

2. Выявленные оптимальные условия наиболее эффективных синтезов ди- и трипепти-дов (рН, температура) в изученных системах в проточном термоциклическом режиме и результаты модельного расчета констант скорости реакций синтеза и деградации ди- и трипептидов.

3. Механизмы пептидного синтеза в системах аминокислота - триметафосфат натрия и аминокислота - триметафосфат натрия - имидазол, основанные на экспериментальных данных и квантово-химических расчетах структур основных, переходных состояний и интермедиатов реакций.

4. Гипотеза о том, что при удлинении пептида К-имидазолил-О-аминоацилфосфаты играют в пребиотических системах роль, сходную с ролью аминоациладенилатов в био-

системах, так что предложенный новый механизм катализа отражает ключевой путь пребиотической эволюции в отношении пептидного синтеза.

5. Термодинамические параметры комплексообразования и спектральные характеристики комплексов в системах медь(П) - дипептид (глицилглицин, глицил-£-тирозин) -L/D-гистидин и медь(П) - трипептид (глицилглицилглицин, глицилглицил-£-тирозин) - L/D-гистидин, обнаруженные в них значимые стереоселективные эффекты и их структурная интерпретация.

6. Структурные и динамические характеристики гидратных оболочек, подтверждающие пентакоординацию меди(11) в растворах на основе результатов квантово-химических расчетов и моделирования методом МД.

7. Кинетические характеристики реакций замещения лигандов в системах медь(П) -дипептид (глицилглицин, глицил-£-тирозин) - L/D/DL-гистидин и медь(П) -трипептид (глицилглицилглицин, глицилглицил-L-тирозин) - L/D/DL-гистидин, выявленные в них значимые эффекты стереоселективности и их интерпретация.

Личный вклад автора состоит в исследовании экспериментальными методами кинетики и механизмов синтеза олигопептидов в пребиотических условиях, термодинамики комплексообразования и кинетики реакций замещения лигандов в растворах гомо-и гетеролигандных комплексов меди(11) с олигопептидами и гистидином, спектров поглощения и спектров ЭПР координационных соединений, математической обработке и моделировании экспериментальных данных, проведении квантово-химических расчетов, участии в анализе и обобщении полученных результатов.

Степень достоверности результатов. Развитые в работе методологические подходы, использованный комплекс химических, физических и математических методов, критический анализ результатов эксперимента и расчетов гарантировали получение высокоточной и достоверной информации об исследованных системах.

Апробация результатов. По материалам диссертации опубликовано 5 статей в международных журналах, входящих в международные системы цитирования Scopus и Web of Science. Результаты диссертации докладывались и обсуждались на XXVI Международной Чугаевской конференции по координационной химии (Казань, 2014 г.), IX Всероссийской молодежной научно-инновационной школе «Математика и математическое моделирование» (Саров, 2015 г.), VII Всероссийской молодежной школе-конференции «Квантово-химические расчеты: структура и реакционная способность ор-

ганических и неорганических молекул» (Иваново, 2015 г.), международной конференции «EuropaCat XII. Catalysis: Balancing the use of fossil and renewable resources. European Congress on Catalysis» (Казань, 2015 г.), I Международной школе-конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Биомедицина, материалы и технологии XXI века» (Казань, 2015 г.), X Всероссийской молодежной научно-инновационной школе «Математика и математическое моделирование» (Саров, 2016 г.), международной конференции «21 st International Conference on Phosphorus Chemistry» (Казань, 2016 г.), XX Менделеевском съезде по общей и прикладной химии (Екатеринбург, 2016 г.), XI Всероссийской молодежной научно-инновационной школе «Математика и математическое моделирование» (Саров, 2017 г.), XXVII Международной Чугаевской конференции по координационной химии (Нижний Новгород, 2017 г.), Всероссийском кластере конференций по неорганической химии «InorgChem 2018» (Астрахань, 2018 г.), XXI Менделеевском съезде по общей и прикладной химии (Санкт-Петербург, 2019 г.), XIV Всероссийской молодежной научно-инновационной школе «Математика и математическое моделирование» (Саров, 2020 г.), XV Всероссийской молодежной научно-инновационной школе «Математика и математическое моделирование» (Саров, 2021 г.).

Публикации. По теме диссертационного исследования опубликовано 22 печатные работы, из них 5 статей в рецензируемых научных изданиях, из перечня рекомендованных Министерством науки и высшего образования Российской Федерации, индексируемых в базах данных Web of Science, Scopus и 17 работ (статья и тезисы) по материалам всероссийских и международных конференций. Научные труды по теме диссертационной работы опубликованы совместно с сотрудниками (Штырлин В.Г., Хаяров Х.Р., Гилязетдинов Э.М., Бухаров М.С., Захаров А.В., Родионов А.А., Гоголашвили Э.Л.) и студентами (Ермолаев А.В., Уразаева К.В.) Химического института им. А.М. Бутлерова, а также Крутиковым А.А. и Ильиным А.Н.

Работа выполнена на кафедре неорганической химии и в научно-исследовательской лаборатории координационных соединений отдела неорганической и координационной химии Химического института им. А.М. Бутлерова КФУ. Работа является частью исследований по основному научному направлению Химического института им. А.М. Бутлерова КФУ «Синтез, строение, реакционная способность и практически полезные свойства органических, элементоорганических и координационных соединений». Исследования проводили при поддержке проектов

РФФИ № 16-33-00691 «Гидратное окружение комплексов меди(11) с биолигандами в растворах» и РФФИ № 18-33-20072 «Противоопухолевая активность и физико-химические свойства гетеролигандных комплексов меди(11)».

Объем и структура работы. Данная диссертационная работа изложена на 211 страницах, содержит 16 таблиц, 124 рисунка, 19 схем и 323 библиографических ссылки на работы российских и зарубежных авторов. Основными разделами диссертационной работы являются: введение, три главы (литературный обзор, экспериментальная часть, обсуждение результатов), заключение, библиографический список и приложение. На 36 страницах приложения приведены 39 рисунков, 8 таблиц и 1 схема.

В первой главе представлены литературные данные по пребиотическим синтезам пептидов из аминокислот с участием различных реагентов и рассмотрены механизмы образования пептидной связи в упомянутых системах. Затем представлены сведения о термодинамике комплексообразования и гидратации меди(11) с олигопептидами и аминокислотами, а также кинетике реакций замещения и обмена лигандов.

Во второй главе содержатся постановка задачи и методика эксперимента.

В третьей главе обсуждаются результаты работы. Первая часть посвящена кинетическим результатам образования олигопептидов в проточной системе по данным методов ВЭЖХ и ЯМР, а также механизмам пептидного синтеза с катализом и без катализа имидазолом с привлечением квантово-химических расчетов. Во второй части представлены результаты исследования гомо- и гетеролигандных комплексов меди(11) с олигопептидами по данным рН потенциометрии, СФ-метрии и ЭПР, сведения о структуре и гидратации комплексов из данных квантово-химических расчетов и моделирования методом молекулярной динамики, а также результаты исследования кинетики и механизмов реакций замещения лигандов методом остановленной струи.

Автор считает своим долгом выразить искреннюю благодарность научному руководителю Валерию Григорьевичу Штырлину, а также Хасану Рафаэлевичу Хаярову, Михаилу Сергеевичу Бухарову, Эдуарду Махмутовичу Гилязетдинову, Анвару Шарафулисламовичу Мухтарову, Юлии Игоревне Журавлевой, Александру Александровичу Крутикову, Александру Николаевичу Ильину, Антону Валерьевичу Ермолаеву, Родионову Александру Александровичу, Никите Сергеевичу Аксенину, Кире Валерьевне Уразаевой и всем сотрудникам кафедры неорганической химии и студентам и сотрудникам НИЛ координационных соединений Химического института им. А.М. Бутлерова КФУ за оказанную помощь и поддержку.

ГЛАВА 1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР 1.1. Пребиотические синтезы пептидов

1.1.1. Образование пептидов из аминокислот

Значимость неорганических веществ, таких как минералы и соли, для пребиоти-ческого синтеза пептидов была рассмотрена в различных обзорах, например [5, 7, 1518]. Гипотеза образования первых биополимеров в условиях древних морей и океанов не нашла экспериментального подтверждения. Биополимеры, такие как белки и нуклеиновые кислоты, образуются в результате реакций конденсации, в ходе которых выделяется вода как дополнительный продукт [19, 20]. Гидролиз является обратной и конкурирующей по отношению к конденсации реакцией и превалирует в условиях разбавленных растворов. Реалистичные сценарии пребиотического образования биополимеров едва ли могут включать высокоэнергетические соединения, которые могли бы увеличивать выходы в реакции конденсации. Даже если бы такие соединения могли образоваться в первичном океане, они бы присутствовали в ограниченных количествах в течение очень короткого промежутка времени из-за их чувствительности к гидролизу [19]. Более реалистичные теории обсуждают образование первых биополимеров в условиях, где могло достигаться концентрирование исходных мономеров. Такие места включают озера и лагуны, где концентрации могли меняться периодически в процессах осушения-увлажнения [21-23]. Некоторые эксперименты подтверждают, что циклические условия более благоприятны для образования олигопептидов. Наиболее серьезные теории обсуждают роль комплексов переходных металлов, включая медь(11) [13]. Экспериментальные исследования подтвердили возможность образования пептидных связей из различных аминокислот, предпочтительно из а-изомеров, в растворах хлорида меди(11) и хлорида натрия. К сожалению, эти реакции ограничиваются образованием небольших олигопептидов. Многие исследователи предполагают, что длинные олигопептиды образовались на поверхности каталитически активных минералов.

В Таблице 1 приведены данные по образованию пептидов из аминокислот, полученные в работах, посвященных пребиотическим пептидным синтезам. Эксперименты осуществлялись как в растворах, так и в твердой фазе.

Таблица 1. Образование пептидов из аминокислот и дипептидов

Аминокислота Реагенты, катализаторы t, °C pH Время Продукты и выходы Примечания Лит.

Gly, Ala, Asp триметафосфат, тетраметафосфат, полифосфаты 20, 70 5-11 69-552 часов GlyGly (до 35 %) AlaAla (до 8 %) AspAsp (до 2 %) Реакция проводилась в растворе, наилучшие результаты достигнуты с триметафосфатом в слабощелочной среде; приведена схема с участием карбокси-группы аминокислоты [24]

Gly триметафосфат, тетраметафосфат, полифосфаты * к.т., 70 5-11 70-428 часов GlyGly (до 36 %) Реакция проводилась в растворе, работа является кратким изложением [24] [25]

Gly, Ala, Ser триметафосфат, полифосфаты к.т. 11 72-120 часов GlyGly (до 40 %) AlaAla (до 12.2 %) Реакция проводилась в водном растворе с поддержанием рН; приведена схема с участием циклического фосфата аминокислоты [26]

Gly триметафосфат к.т. 8-12 1-18 дней GlyGly (до 28 %) Реакция проводилась в водном растворе с поддержанием рН; приведена схема с участием циклического фосфата аминокислоты [27]

Gly ортофосфаты, пирофосфат 140 - 50 часов (Gly)n (n = 8-14, 34, конверсия до 53 %) Реакция протекала после испарения раствора [28]

Gly ортофосфаты, KCNO 95 - 20 дней GlyGly (до 10.5 %) GlyGlyGly (до 3.9 %) Реакция проводилась в твердой фазе [29]

Gly ATP, MgCl2, имидазол к.т. -100 7.5-8.0 1-168 часов GlyGly (до 15 %) GlyGlyGly (до 6 %) GlyGlyGlyGly (до 5 %) (Gly)n (n = 5-8) Реакция проводилась в твердой фазе [30]

Gly полифосфаты, MgCl2, имидазол к.т. -100 8.0 1-240 часов GlyGly (до 13 %) GlyGlyGly (до 7 %) GlyGlyGlyGly (до 5 %) (Gly)n (n = 5-10) Реакция проводилась в твердой фазе; приведена схема с участием триме-тафосфата и имидазола [31]

Аминокислота Реагенты, катализаторы t, °C pH Время Продукты и выходы Примечания Лит.

Asp, Glu, смесь из 16 ам.кисл. 65, 75, 85 81 день Протеноиды с молярными массами до 10 кДа Реакция проводилась в твердой фазе [32]

Gly, Phe, Lys, Pro трифосфаты нуклеозидов, MgCl2, имидазол 70 7.8-8.7 24 часа ау^у (до 6 %) РЬеРЬе (до 0.8 %) LysLys (до 1.2 %) РгоРго (до 0.1 %) Небольшие количества тримеров и тетрамеров Реакция проводилась после упаривания в твердой фазе. Авторами была обнаружена и параллельная конденсация нуклеотидов [33]

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Серов Никита Юрьевич, 2021 год

БИБЛИОГРАФИЧЕСКИЙ СПИСОК

1. Штырлин, В.Г. Патент № 2125874 C1 RU от 10.02.1999. Заявл. 04.07.1994, № 94025068/14. МКИ 6 A 61 K 31/195, 9/08. Композиция аминокислот с микроэлементами, обладающая противоопухолевой и антигипоксической активностью / В.Г. Штырлин, Р.Х. Хафизьянова, Л.Н. Залялютдинова и др. // Бюлл. изобр. - 1999. - № 4. - С. 474.

2. Залялютдинова, Л.Н. Патент № 2151596 C1 RU от 27.06.2000. Заявл. 10.03.1999, № 94104169/14. МКИ 7 A 61 K 31/197, 33/24. Композиция аминокислот с микроэлементами и кальцием, обладающая противоопухолевой, антидепрессивной и противоаритмической активностью / Л.Н. Залялютдинова, А.В. Захаров, В.Г. Штырлин и др. // Бюлл. изобр. - 2000. - № 18.

3. Хафизьянова, Р.Х. Патент № 2173553 C2 RU от 20.09.2001. Заявл. 10.03.1999, № 94104167/14. МКИ 7 A 61 K 31/197, 33/24. Композиция аминокислот с микроэлементами, обладающая противоаритмической активностью / Р.Х. Хафизьянова, Я.В. Костин, В.Г. Штырлин и др. // Бюлл. изобр. - 2001. - № 26.

4. Miller, S.L. A production of amino acids under possible primitive Earth conditions / S.L. Miller // Science. - 1953. - V. 117, N. 3046. - P. 528-529.

5. Rode, B.M. Peptides and the origin of life / B.M. Rode // Peptides. - 1999. - V. 20, N. 6. - P. 773-786.

6. Kunin, V. A system of two polymerases - a model for the origin of Life / V. Kunin // Orig. Life Evol. Biosph. - 2000. - V. 30, N. 5. - P. 459-466.

7. Bernal, J.D. The Physical Basis of Life / J.D. Bernal // Proc. Phys. Soc. Sec. A. - 1949. - V. 62, N. 9. - P. 537-558.

8. Paecht-Horowitz, M. Prebiotic synthesis of polypeptides by heterogeneous polycondensation of amino-acid adenylates / M. Paecht-Horowitz, J. Berger, A. Katchalsky // Nature. - 1970. - V. 228, N. 5272. - P. 636-639.

9. Warden, J.T. A re-examination of the zeolite-promoted, clay-mediated peptide synthesis / J.T. Warden, J.J. McCullough, R.M. Lemmon, M. Calvin // J. Mol. Evol. - 1974. -V. 4, N. 2. - P. 189-194.

10. Эйхгорн, Г. Неорганическая биохимия в 2 томах / Г. Эйхгорн. - М.: Мир, 1978. -Т. 1. - 712 с.

11. Holm, R.H. Structural and functional aspects of metal sites in biology / R.H. Holm, P. Kennepohl, E.I. Solomon // Chem. Rev. - 1996. - V. 96, N. 7. - P. 2239-2314.

12. Sigel, H. Coordinating properties of the amide bond. Stability and structure of metal ion complexes of peptides and related ligands / H. Sigel, R.B. Martin // Chem. Rev. - 1982. - V. 82, N. 4. - P. 385-426.

13. Rode, B.M. The possible role of Cu(II) for the origin of life / B.M. Rode, Y. Suwannachot // Coord. Chem. Rev. - 1999. - V. 190-192, - P. 1085-1099.

14. Varfolomeev, S.D. Kinetic models of the prebiological evolution of macromolecules / S.D. Varfolomeev // Mend. Comm. - 2007. - V. 17, N. 1. - P. 7-9.

15. Schwartz, A.W. Did minerals perform prebiotic combinatorial chemistry? / A.W. Schwartz // Chem. Biol. - 1996. - V. 3, N. 7. - P. 515-518.

16. Schoonen, M. A Perspective on the role of minerals in prebiotic synthesis / M. Schoonen, A. Smirnov, C. Cohn // AMBIO: J. Hum. Env. - 2004. - V. 33, N. 8. -P. 539-551.

17. Cleaves, H.J. Mineral-organic interfacial processes: potential roles in the origins of life / H.J. Cleaves, 2nd, A. Michalkova Scott, F.C. Hill, J. Leszczynski, N. Sahai, R. Hazen // Chem. Soc. Rev. - 2012. - V. 41, N. 16. - P. 5502-5525.

18. Jakschitz, T.A. Chemical evolution from simple inorganic compounds to chiral peptides / T.A. Jakschitz, B.M. Rode // Chem Soc Rev. - 2012. - V. 41, N. 16. - P. 5484-5489.

19. Hulshof, J. Prebiotic condensation reactions in an aqueous medium: A review of condensing agents / J. Hulshof, C. Ponnamperuma // Orig. Life. - 1976. - V. 7, N. 3. -P. 197-224.

20. Bujdak, J. On the mechanisms of oligopeptide reactions in solution and clay dispersion / J. Bujdak, B.M. Rode // J. Pept. Sci. - 2004. - V. 10, N. 12. - P. 731-737.

21. Lahav, N. The possible role of solid surface area in condensation reactions during chemical evolution: Reevaluation / N. Lahav, S. Chang // J. Mol. Evol. - 1976. - V. 8, N. 4. - P. 357-380.

22. Lahav, N. Peptide formation in the prebiotic era: thermal condensation of glycine in fluctuating clay environments / N. Lahav, D. White, S. Chang // Science. - 1978. -V. 201, N. 4350. - P. 67-69.

23. Lahav, N. A possible role of fluctuating clay-water systems in the production of ordered prebiotic oligomers / N. Lahav, D.H. White // J. Mol. Evol. - 1980. - V. 16, N. 1. -P. 11-21.

24. Rabinowitz, J. Recherches sur la formation et la transformation des esters LXXXIII [1]. Reactions de condensation et/ou de phosphorylation, en solution aqueuse, de divers composes organiques a fonctions -OH, COOH, NH2, ou autres, a l'aide de polyphosphates lineaires ou cycliques / J. Rabinowitz // Helv. Chim. Acta. - 1969. -V. 52, N. 8. - P. 2663-2671.

25. Rabinowitz, J. Peptide formation in the presence of linear or cyclic polyphosphates / J. Rabinowitz, J. Flores, R. Krebsbach, G. Rogers // Nature. - 1969. - V. 224, N. 5221. - P. 795-796.

26. Rabinowitz, J. Peptide and amide bond formation in aqueous solutions of cyclic or linear polyphosphates as a possible prebiotic process / J. Rabinowitz // Helv. Chim. Acta. - 1970. - V. 53, N. 6. - P. 1350-1355.

27. Chung, N.M. The mechanism of the trimetaphosphate-induced peptide synthesis / N.M. Chung, R. Lohrmann, L.E. Orgel, J. Rabinowitz // Tetrahedron. - 1971. - V. 27, N. 6. - P. 1205-1210.

28. Choughuley, A.S.U. Peptide formation in the presence of simple inorganic phosphates / A.S.U. Choughuley, A.S. Subbaraman, Z.A. Kazi, M.S. Chadha // Curr. Mod. Biol. -

1972. - V. 5, - P. 48-53.

29. Flores, J.J. Peptide formation mediated by cyanate / J.J. Flores, J.O. Leckie // Nature. -

1973. - V. 244, N. 5416. - P. 435-437.

30. Sawai, H. Prebiotic peptide-formation in the solid state / H. Sawai, R. Lohrmann, L.E. Orgel // J. Mol. Evol. - 1975. - V. 6, N. 3. - P. 165-184.

31. Sawai, H. Prebiotic peptide-formation in the solid state / H. Sawai, L.E. Orgel // J. Mol. Evol. - 1975. - V. 6, N. 3. - P. 185-197.

32. Rohlfing, D. Thermal polyamino acids: synthesis at less than 100 degrees C / D. Rohlfing // Science. - 1976. - V. 193, N. 4247. - P. 68-70.

33. Weber, A.L. Simultaneous peptide and oligonucleotide formation in mixtures of amino acid, nucleoside triphosphate, imidazole, and magnesium ion / A.L. Weber, J.M. Caroon, J.T. Warden, R.M. Lemmon, M. Calvin // Biosys. - 1977. - V. 8, N. 4. -P. 277-286.

34. Rabinowitz, J. Quantitative polyphosphate-induced "prebiotic" peptide formation in H2O by addition of certain azoles and ions / J. Rabinowitz, A. Hampaï // J. Mol. Evol. -1985. - V. 21, N. 2. - P. 199-201.

35. Tsuhako, M. The reaction ofcyclo-triphosphate with L-a- or P-alanine / M. Tsuhako, A. Nakajima, T. Miyajima, S. Ohashi, H. Nariai, I. Motooka // Bull. Chem. Soc. Jpn. -1985. - V. 58, N. 11. - P. 3092-3098.

36. Inoue, H. Formation of dipeptide in the reaction of amino acids with cyclo-triphosphate / H. Inoue, Y. Baba, T. Furukawa, Y. Maeda, M. Tsuhako // Chem. Pharm. Bull. -1993. - V. 41, N. 11. - P. 1895-1899.

37. Gao, X. a-Amino acid behaves differently from P- or y-amino acids as treated by trimetaphosphate / X. Gao, Y. Liu, P.X. Xu, Y.M. Cai, Y.F. Zhao // Amino Acids. -2008. - V. 34, N. 1. - P. 47-53.

38. Degens, E.T. Template catalysis: asymmetric polymerization of amino-acids on clay minerals / E.T. Degens, J. Matheja, T.A. Jackson // Nature. - 1970. - V. 227, N. 5257. -P. 492-493.

39. Flores, J.J. On the asymmetric polymerization of aspartic acid enantiomers by kaolin / J.J. Flores, W.A. Bonner // J. Mol. Evol. - 1974. - V. 3, N. 1. - P. 49-56.

40. Lawless, J.G. The role of metal ions in chemical evolution: Polymerization of alanine and glycine in a cation-exchanged clay environment / J.G. Lawless, N. Levi // J. Mol. Evol. - 1979. - V. 13, N. 4. - P. 281-286.

41. White, D.H. Catalysis of peptide bond formation by histidyl-histidine in a fluctuating clay environment / D.H. White, J.C. Erickson // J. Mol. Evol. - 1980. - V. 16, N. 3-4. -P. 279-290.

42. White, D.H. Enhancement of peptide bond formation by polyribonucleotides on clay surfaces in fluctuating environments / D.H. White, J.C. Erickson // J. Mol. Evol. - 1981. - V. 17, N. 1. - P. 19-26.

43. White, D.H. Acyl silicates and acyl aluminates as activated intermediates in peptide formation on clays / D.H. White, R.M. Kennedy, J. Macklin // Orig. Life. - 1984. -V. 14, N. 1-4. - P. 273-278.

44. Bujdâk, J. On the possible role of montmorillonites in prebiotic peptide formation / J. Bujdak, H. Slosiarikova, N. Texler, M. Schwendinger, B.M. Rode // Mon. Chem. Chem. Mon. - 1994. - V. 125, N. 10. - P. 1033-1039.

45. Bujdâk, J. Peptide chain elongation: A possible role of montmorillonite in prebiotic synthesis of protein precursors / J. Bujdak, K. Faybikovâ, A. Eder, Y. Yongyai, B.M. Rode // Orig. Life Evol. Biosph. - 1995. - V. 25, N. 5. - P. 431-441.

46. Bujdâk, J. The effect of smectite composition on the catalysis of peptide bond formation / J. Bujdâk, B.M. Rode // J. Mol. Evol. - 1996. - V. 43, N. 4. - P. 326-333.

47. Bujdâk, J. The effect of reaction conditions on montmorillonite-catalysed peptide formation / J. Bujdak, H. Son, Y. Yongyai, B.M. Rode // Cat. Lett. - 1996. - V. 37, N. 3-4. - P. 267-272.

48. Bujdâk, J. Silica, alumina, and clay-catalyzed alanine peptide bond formation / J. Bujdâk, B.M. Rode // J. Mol. Evol. - 1997. - V. 45, N. 5. - P. 457-466.

49. Bujdâk, J. Glycine oligomerization on silica and alumina / J. Bujdâk, B.M. Rode // React. Kin. Cat. Lett. - 1997. - V. 62, N. 2. - P. 281-286.

50. Zamaraev, K.I. Modelling of the prebiotic synthesis of oligopeptides: silicate catalysts help to overcome the critical stage / K.I. Zamaraev, V.N. Romannikov, R.I. Salganik, W.A. Wlassoff, V.V. Khramtsov // Orig. Life Evol. Biosph. - 1997. - V. 27, N. 4. -P. 325-337.

51. Huber, C. Peptides by activation of amino acids with CO on (Ni,Fe)S surfaces: implications for the origin of life / C. Huber, G. Wachtershauser // Science. - 1998. -V. 281, N. 5377. - P. 670-672.

52. Porter, T.L. Site-specific prebiotic oligomerization reactions of glycine on the surface of hectorite / T.L. Porter, M.P. Eastman, M.E. Hagerman, L.B. Price, R.F. Shand // J. Mol. Evol. - 1998. - V. 47, N. 4. - P. 373-377.

53. Bujdâk, J. Silica, alumina and clay catalyzed peptide bond formation: enhanced efficiency of alumina catalyst / J. Bujdâk, B.M. Rode // Orig. Life Evol. Biosph. - 1999. - V. 29, N. 5. - P. 451-461.

54. Bujdâk, J. The effect of clay structure on peptide bond formation catalysis / J. Bujdâk, B.M. Rode // J. Mol. Cat. A: Chem. - 1999. - V. 144, N. 1. - P. 129-136.

55. Bujdâk, J. Activated alumina as an energy source for peptide bond formation: Consequences for mineral-mediated prebiotic processes / J. Bujdak, B.M. Rode // Amino Acids. - 2001. - V. 21, N. 3. - P. 281-291.

56. Porter, T.L. Analysis of peptides synthesized in the presence of SAz-1 montmorillonite

2+

and Cu exchanged hectorite / T.L. Porter, M.P. Eastman, E. Bain, S. Begay // Biophys. Chem. - 2001. - V. 91, N. 2. - P. 115-124.

57. Bujdak, J. Preferential amino acid sequences in alumina-catalyzed peptide bond formation / J. Bujdak, B.M. Rode // J. Inorg. Biochem. - 2002. - V. 90, N. 1-2. - P. 1-7.

58. Bujdak, J. Peptide bond formation on the surface of activated alumina: peptide chain elongation / J. Bujdak, B.M. Rode // Cat. Lett. - 2003. - V. 91, N. 3/4. - P. 149-154.

59. Schwendinger, M.G. Possible role of copper and sodium chloride in prebiotic evolution of peptides / M.G. Schwendinger, B.M. Rode // Anal. Sci. - 1989. - V. 5, N. 4. -P. 411-414.

60. Le Son, H. Salt-induced peptide formation from amino acids in the presence of clays and related catalysts / H. Le Son, Y. Suwannachot, J. Bujdak, B.M. Rode // Inorg. Chim. Acta. - 1998. - V. 272, N. 1-2. - P. 89-94.

61. Rode, B.M. The combination of salt induced peptide formation reaction and clay catalysis: a way to higher peptides under primitive Earth conditions / B.M. Rode, H.L. Son, Y. Suwannachot, J. Bujdak // Orig. Life Evol. Biosph. - 1999. - V. 29, N. 3.

- P. 273-286.

62. Plankensteiner, K. Stereoselective differentiation in the salt-induced peptide formation reaction and its relevance for the origin of life / K. Plankensteiner, H. Reiner, B.M. Rode // Peptides. - 2005. - V. 26, N. 4. - P. 535-541.

63. Plankensteiner, K. Catalytic effects of glycine on prebiotic divaline and diproline formation / K. Plankensteiner, H. Reiner, B.M. Rode // Peptides. - 2005. - V. 26, N. 7.

- P. 1109-1112.

64. Plankensteiner, K. Catalytically increased prebiotic peptide formation: ditryptophan, dilysine, and diserine / K. Plank ensteiner, H. Reiner, B.M. Rode // Orig. Life Evol. Biosph. - 2005. - V. 35, N. 5. - P. 411-419.

65. Reiner, H. The possible influence of L-histidine on the origin of the first peptides on the primordial Earth / H. Reiner, K. Plankensteiner, D. Fitz, B.M. Rode // Chem. Biodivers.

- 2006. - V. 3, N. 6. - P. 611-621.

66. Fitz, D. The catalytic effect of L- and D-histidine on alanine and lysine peptide formation / D. Fitz, T. Jakschitz, B.M. Rode // J. Inorg. Biochem. - 2008. - V. 102, N. 12. - P. 2097-2102.

67. Li, F. Methionine peptide formation under primordial earth conditions / F. Li, D. Fitz,

D.G. Fraser, B.M. Rode // J. Inorg. Biochem. - 2008. - V. 102, N. 5-6. - P. 1212-1217.

68. Li, F. Isoleucine as a possible bridge between exogenous delivery and terrestrial enhancement of homochirality / F. Li, D. Fitz, B.M. Rode // Amino Acids. - 2013. -V. 44, N. 2. - P. 725-732.

69. Paecht-Horowitz, M. Synthesis of amino acyl-adenylates under prebiotic conditions / M. Paecht-Horowitz, A. Katchalsky // J. Mol. Evol. - 1973. - V. 2, N. 2-3. - P. 91-98.

70. Paecht-Horowitz, M. Clays as possible catalysts for peptide formation in the prebiotic era / M. Paecht-Horowitz // Orig. Life. - 1976. - V. 7, N. 4. - P. 369-381.

71. Paecht-Horowitz, M. Polymerization of alanine in the presence of a non-swelling montmorillonite / M. Paecht-Horowitz, N. Lahav // J. Mol. Evol. - 1977. - V. 10, N. 1. - P. 73-76.

72. Paecht-Horowitz, M. The influence of various cations on the catalytic properties of clays / M. Paecht-Horowitz // J. Mol. Evol. - 1978. - V. 11, N. 2. - P. 101-107.

73. Paecht-Horowitz, M. The polymerization of amino acid adenylates on sodium-montmorillonite with preadsorbed polypeptides / M. Paecht-Horowitz, F.R. Eirich // Orig. Life Evol. Biosph. - 1988. - V. 18, N. 4. - P. 359-387.

74. Basiuk, V.A. Mechanisms of amino acid polycondensation on silica and alumina surfaces / V.A. Basiuk, T.Y. Gromovoy, V.G. Golovaty, A.M. Glukhoy // Orig. Life Evol. Biosph. - 1990. - V. 20, N. 6. - P. 483-498.

75. Cheng, C.M. N-Phosphoryl amino acids and biomolecular origins. Review paper in honor of the 50th anniversary of the publication of "A production of amino acids under possible primitive Earth conditions" (Miller, 1953) / C.M. Cheng, X.H. Liu, Y.M. Li, Y. Ma, B. Tan, R. Wan, Y.F. Zhao // Orig. Life Evol. Biosph. - 2004. - V. 34, N. 5. -P. 455-464.

76. Ponnamperuma, C. Clay and the origin of life / C. Ponnamperuma, A. Shimoyama,

E. Friebele // Orig. Life. - 1982. - V. 12, N. 1. - P. 9-40.

77. Karki, M. Nitrogenous derivatives of phosphorus and the origins of life: plausible prebiotic phosphorylating agents in water / M. Karki, C. Gibard, S. Bhowmik, R. Krishnamurthy // Life. - 2017. - V. 7, N. 3. - P. 32.

78. Katchalsky, A. Phosphate anhydrides of amino acids / A. Katchalsky, M. Paecht // J. Amer. Chem. Soc. - 1954. - V. 76, N. 23. - P. 6042-6044.

79. Paecht-Horowitz, M. The possible role of clays in prebiotic peptide synthesis / M. Paecht-Horowitz // Orig. Life. - 1974. - V. 5, N. 1-2. - P. 173-187.

80. Miller, S.L. Production of some organic compounds under possible primitive Earth conditions / S.L. Miller // J. Amer. Chem. Soc. - 1955. - V. 77, N. 9. - P. 2351-2361.

81. Oró, J. Amino-acid synthesis from hydrogen cyanide under possible primitive Earth conditions / J. Oró, S.S. Kamat // Nature. - 1961. - V. 190, N. 4774. - P. 442-443.

82. Ponnamperuma, C. Synthesis of adenosine triphosphate under possible primitive Earth conditions / C. Ponnamperuma, C. Sagan, R. Mariner // Nature. - 1963. - V. 199, N. 4890. - P. 222-226.

83. Steinman, G. Synthesis of amino acid residues with reactive side chainsunder simple conditions / G. Steinman // Science. - 1966. - V. 154, N. 3754. - P. 1344-1346.

84. Gabel, N.W. Model for origin of monosaccharides / N.W. Gabel, C. Ponnamperuma // Nature. - 1967. - V. 216, N. 5114. - P. 453-455.

85. Yoshino, D. Origin of organic matter in early solar system—III. Amino acids: catalytic synthesis / D. Yoshino, K. Hayatsu, E. Anders // Geochim. Cosm. Acta. - 1971. -V. 35, N. 9. - P. 927-938.

86. Fripiat, J.J. Zeolite as catalysts for the synthesis of amino acids and purines / J.J. Fripiat, G. Poncelet, A.T. Van Asschet, J. Mayaudon // Clays Clay Miner. - 1972. - V. 20, N. 5. - P. 331-339.

87. Feldmann, W. Ringaufspaltung des trimetaphosphations, P3O9 ", durch Aminosäuren in wäßriger Lösung; Über die Knüpfung von Peptidbindungen mit P3O9" / W. Feldmann // Z. Chem. - 1969. - V. 9, N. 4. - P. 154-155.

88. Yamagata, Y. Volcanic production of polyphosphates and its relevance to prebiotic evolution / Y. Yamagata, H. Watanabe, M. Saitoh, T. Namba // Nature. - 1991. -V. 352, N. 6335. - P. 516-519.

89. Osipovitch, D.C. Systems chemistry and Parrondo's paradox: computational models of thermal cycling / D.C. Osipovitch, C. Barratt, P.M. Schwartz // New J. Chem. - 2009. -V. 33, N. 10. - P. 2022-2027.

90. Barratt, C. Computational models of thermal cycling in chemical systems / C. Barratt, D.M. Lepore, M.J. Cherubini, P.M. Schwartz // Int. J. Chem. - 2010. - V. 2, N. 2. -P. 19-27.

91. Манорик, П.А. Разнолигандные биокоординационные соединения металлов в химии, биологии и медицине / П.А. Манорик. - Киев: Наук. думка, 1991. - 272 с.

92. Яцимирский, К.Б. Константы устойчивости комплексов металлов с биолигандами: Справочник / К.Б. Яцимирский, Е.Е. Крисс, В.Л. Гвяздовская; Под общ. ред. акад. АН УССР К.Б. Яцимирского. - Киев: Наук. думка, 1979. - 225 с.

93. Sundberg, R.J. Interactions of histidine and other imidazole derivatives with transition metal ions in chemical and biological systems / R.J. Sundberg, R.B. Martin // Chem. Rev. - 1974. - V. 74, N. 4. - P. 471-517.

94. Shtyrlin, V.G. Composition, stability, and lability of copper(II) dipeptide complexes / V.G. Shtyrlin, E.L. Gogolashvili, A.V. Zakharov // J. Chem. Soc., Dalton Trans. -1989. - N. 7. - P. 1293-1297.

95. Kozlowski, H. Specific structure-stability relations in metallopeptides / H. Kozlowski, W. Bal, M. Dyba, T. Kowalik-Jankowska // Coord. Chem. Rev. - 1999. - V. 184, N. 1. - P. 319-346.

96. Sovago, I. Metal ion selectivity of oligopeptides / I. Sovago, K. Osz // Dalton Trans. -2006. - N. 32. - P. 3841-3854.

97. Pettit, L.D. Metal-peptide complex formation / L.D. Pettit, R.A. Robinson // Handbook of Metal-Ligand Interaction in Biological Fluids / Ed. G. Berthon. - New York: Marcel Dekker, 1995. - V. 1, Pt. 3. - Ch. 2.

98. Pettit, L.D. Complex formation between metal ions and peptides / L.D. Pettit, J.E. Gregor, H. Kozlowsky // Perspectives of Bioinorganic Chemistry / Eds. R.W. Hay, J.R. Dolworth, K.B. Nolan. - London: Jai Press, 1991. - V. 1. - P. 1-41.

99. Sovago, I. Metal complexes peptides and their derivatives // Biocoordination Chemistry / Ed. K. Burger. - New York: Ellis Horwood, 1990. - P. 135-184.

100. Farkas, E. Metal complexes of amino acids and peptides / E. Farkas, I. Sovago // Specialist Periodical Reports. Amino Acids, Peptides and Proteins / Eds. G.C. Barrett, J.S. Davies. - Cambridge: Royal Society of Chemistry, 1998. - V. 29. - P. 324-386.

101. Farkas, E. Metal complexes of amino acids and peptides / E. Farkas, I. Sovago // Specialist Periodical Reports. Amino Acids, Peptides and Proteins / Eds. G.C. Barrett, J.S. Davies. - Cambridge: Royal Society of Chemistry, 2000. - V. 31. - P. 336-411.

102. Farkas, E. Metal complexes of amino acids and peptides / E. Farkas, I. Sovago // Specialist Periodical Reports. Amino Acids, Peptides and Proteins / Eds. G.C. Barrett, J.S. Davies. - Cambridge: Royal Society of Chemistry, 2002. - V. 33. - P. 295-364.

103. Гилязетдинов, Э.М. Термодинамика образования, кинетика реакций замещения, структура комплексов и стереоселективные эффекты в растворах меди(П) с гистидином и олигопептидами: дисс. ...канд. хим. наук / Э.М. Гилязетдинов. -Казань, 2010. - 174 c.

104. Martin, R.B. The association of divalent cations with acylated histidine derivatives / R.B. Martin, J.T. Edsall // J. Amer. Chem. Soc. - 1960. - V. 82, N. 5. - P. 1107-1111.

105. Bryce, G.F. Cupric ion complexes of histidine-containing peptides / G.F. Bryce, R.W. Roeske, F.R.N. Gurd // J. Biol. Chem. - 1965. - V. 240, N. 10. - P. 3837-3846.

106. Morris, P.J. Tetramer formation in tetragonal transition metal ion complexes of glycyl-L-histidine / P.J. Morris, R. Bruce Martin // J. Inorg. Nucl. Chem. - 1971. - V. 33, N. 9. - P. 2913-2918.

107. Aiba, H. Copper(II) complexes of L-histidylglycine and L-histidylglycylglycine in aqueous solution / H. Aiba, A. Yokoyama, H. Tanaka // Bull. Chem. Soc. Jpn. - 1974. -V. 47, N. 1. - P. 136-142.

108. Aiba, H. Copper(II) complexes of glycyl-L-histidine, glycyl-L-histidylglycine, and glycylglycyl-L-histidine in aqueous solution / H. Aiba, A. Yokoyama, H. Tanaka // Bull. Chem. Soc. Jpn. - 1974. - V. 47, N. 6. - P. 1437-1441.

109. Yokoyama, A. Acid dissociation constants of some histidine-containing peptides and formation constants of their metal complexes / A. Yokoyama, H. Aiba, H. Tanaka // Bull. Chem. Soc. Jpn. - 1974. - V. 47, N. 1. - P. 112-117.

110. Agarwal, R.P. Stability constants of complexes of copper(II) ions with some histidine peptides / R.P. Agarwal, D.D. Perrin // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1975. - N. 3. -P. 268-272.

111. Sovago, I. Studies on transition-metal-peptide complexes. Part 7. Copper(II) complexes of dipeptides containing L-histidine / I. Sovago, E. Farkas, A. Gergely // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1982. - N. 11. - P. 2159-2163.

112. Pogni, R. Multi-microwave frequency EPR in the structural characterization of copper(II) dipeptide complexes / R. Pogni, G. Della Lunga, R. Basosi // J. Amer. Chem. Soc. - 1993. - V. 115, N. 4. - P. 1546-1550.

113. Rainer, M.J.A. The complex formation of copper(II) with GHL and related peptides / M.J.A. Rainer, B.M. Rode // Inorg. Chim. Acta. - 1985. - V. 107, N. 2. - P. 127-132.

114. Masuda, H. Structure of an L-tyrosyl-L-histidine-copper complex involving an axial copper(II)-phenol OH bonding. Implication for substrate binding at the active site of tyrosinase / H. Masuda, A. Odani, O. Yamauchi // Inorg. Chem. - 1989. - V. 28, N. 4. -P. 624-625.

115. Brookes, G. Thermodynamics of formation of complexes of copper(II) and nickel(II) ions with glycylhistidine, ß-alanylhistidine, and histidylglycine / G. Brookes, L.D. Pettit // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1975. - N. 20. - P. 2112-2117.

116. Brown, C.E. Chelation chemistry of carnosine. Evidence that mixed complexes may occur in vivo / C.E. Brown, W.E. Antholine // J. Phys. Chem. - 1979. - V. 83, N. 26. -P. 3314-3319.

117. Baran, E.J. Spectroscopic, magnetic, and electrochemical behavior of the copper(II) complex of carnosine / E.J. Baran, B.S. Parajón-Costa, T. Rojo, R. Sáez-Puche, F. Fernández, R.M. Tótaro, M.C. Apella, S.B. Etcheverry, M.H. Torre // J. Inorg. Biochem. - 1995. - V. 58, N. 4. - P. 279-289.

118. Freeman, H.C. Crystallographic studies of metal-peptide complexes. V. (ß-Alanyl-L-histidinato)copper(II) dihydrate / H.C. Freeman, J.T. Szymanski // Acta Cryst. - 1967. -V. 22, N. 3. - P. 406-417.

119. Lenz, G.R. Metal complexes of carnosine / G.R. Lenz, A.E. Martell // Biochem. - 1964. - V. 3, N. 6. - P. 750-753.

120. Livera, C.E. A thermodynamic and spectroscopic study of the proton and copper(II) complexes of L-prolyl-L-histidine, D-prolyl-L-histidine, L-histidyl-L-histidine, and D-histidyl-L-histidine / C.E. Livera, L.D. Pettit, M. Bataille, B. Perly, H. Kozlowski, B. Radomska // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1987. - N. 3. - P. 661.

121. Hefford, R.J.W. Potentiometric and spectrophotometry study of the co-ordination compounds formed between copper(II) and dipeptides containing tyrosine / R.J.W. Hefford, L.D. Pettit // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1981. - N. 6. - P. 1331-1335.

122. Yamauchi, O. Copper(II) complexes of tyrosine-containing dipeptides. Effects of side-chain groups on spectral and solution chemical properties and their structural implication / O. Yamauchi, K. Tsujide, A. Odani // J. Amer. Chem. Soc. - 1985. -V. 107, N. 3. - P. 659-666.

123. Kiss, T. Studies on transition-metal-peptide complexes. Part 12. Copper(II) complexes of dipeptides containing phenylalanine and tyrosine / T. Kiss, Z. Szucs // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1986. - N. 11. - P. 2443-2447.

124. Radomska, B. Tyrosinate and lysinate as bridging residues in copper(II) dipeptide complexes / B. Radomska, I. Sovago, T. Kiss // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1990. -N. 1. - P. 289-292.

125. Ilakin, V.S. Structure, stability, and lability of copper(II) complexes with triglycine / V.S. Ilakin, V.G. Shtyrlin, A.V. Zakharov, A.L. Kon'kin // Russ. J. Gen. Chem. - 2002.

- V. 72, N. 3. - P. 349-357.

126. Nagy, N.V. Great structural variety of complexes in copper(II)-oligoglycine systems: microspeciation and coordination modes as studied by the two-dimensional simulation of electron paramagnetic resonance spectra / N.V. Nagy, T. Szabo-Plânka, A. Rockenbauer, G. Peintler, I. Nagypâl, L. Korecz // J. Amer. Chem. Soc. - 2003. -V. 125, N. 17. - P. 5227-5235.

127. Gorboletova, G.G. Thermodynamic parameters of the formation of deprotonated single-ligand complexes in the Cu(ïï)-triglycme system in aqueous solutions / G.G. Gorboletova, A.A. Metlin, S.A. Bychkova // Russ. J. Phys. Chem. A. - 2017. -V. 91, N. 12. - P. 2370-2376.

2+

128. Metlin, A.A. Study of triglycine complexation with Cu ions in aqueous solution / A.A. Metlin, G.G. Gorboletova, S.A. Bychkova, N.M. Berezina // Russ. J. Inorg. Chem.

- 2017. - V. 62, N. 8. - P. 1116-1119.

129. Pham Thi, L. Thermodynamics of the complex formation between Cu2+ and triglycine in water-ethanol solutions at 298 K / L. Pham Thi, T.R. Usacheva, T.M. Khrenova, V.A. Sharnin // Russ. J. Phys. Chem. A. - 2017. - V. 91, N. 7. - P. 1235-1240.

130. Gorboletova, G.G. Thermodynamics of the formation of bis-complexes of copper(II) and triglycine in aqueous solutions / G.G. Gorboletova, S.A. Bychkova // Russ. J. Phys. Chem. A. - 2019. - V. 93, N. 9. - P. 1722-1728.

131. Bryce, G.F. Visible spectra and optical rotatory properties of cupric ion complexes of L-histidine-containing peptides / G.F. Bryce, F.R.N. Gurd // J. Biol. Chem. - 1966. -V. 241, N. 1. - P. 122-129.

132. Bryce, G.F. L-Histidine-containing peptides as models for the interaction of copper(II) and nickel(II) ions with sperm whale apomyoglobin / G.F. Bryce, R.W. Roeske, F.R.N. Gurd // J. Biol. Chem. - 1966. - V. 241, N. 5. - P. 1072-1080.

133. Lau, S.-J. A peptide molecule mimicking the copper(II) transport site of human serum albumin: a comparative study between the synthetic site and albumin / S.-J. Lau, T.P.A. Kruck, B. Sarkar // J. Biol. Chem. - 1974. - V. 249, N. 18. - P. 5878-5884.

134. Kruck, T.P.A. Equilibriums and structures of the species in the ternary system of L-histidine, copper(II) and diglycyl-L-histidine, a peptide mimicking the copper(II)-transport site of human serum albumin / T.P.A. Kruck, B. Sarkar // Inorg. Chem. -1975. - V. 14, N. 10. - P. 2383-2388.

135. Österberg, R. The metal complexes of peptides and related compounds—VIII / R. Österberg, B. Sjöberg // J. Inorg. Nucl. Chem. - 1975. - V. 37, N. 3. - P. 815-827.

136. Agarwal, R.P. Copper(II) and zinc(II) complexes of glycylglycyl-L-histidine and derivatives / R.P. Agarwal, D.D. Perrin // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1977. - N. 1. -P. 53-57.

137. Sakurai, T. Solution equilibrium in the ternary copper(II) - L-histidine - diglycyl-L-histidine system / T. Sakurai, A. Nakahara // Inorg. Chim. Acta. - 1979. - V. 34, -P. L245-L246.

138. Sakurai, T. Interaction of copper(II) and nickel(II) with L-histidine and glycylglycyl-L-histidine as an albumin model / T. Sakurai, A. Nakahara // Inorg. Chem. - 1980. -V. 19, N. 4. - P. 847-853.

139. Lau, S.-J. A critical examination of the interaction between copper(II) and glycylglycyl-L-histidine / S.-j. Lau, B. Sarkar // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1981. - N. 2. -P. 491-494.

140. Farkas, E. Studies on transition-metal-peptide complexes. Part 9. Copper(II) complexes of tripeptides containing histidine / E. Farkas, I. Sovago, T. Kiss, A. Gergely // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1984. - N. 4. - P. 611-614.

141. Daniele, P.G. Thermodynamic and spectroscopic study of copper(II)-glycyl-L-histidylglycine complexes in aqueous solution / P.G. Daniele, O. Zerbinati, V. Zelano, G. Ostacoli // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1991. - N. 10. - P. 2711-2715.

142. Hay, R.W. Kinetic and thermodynamic studies of the copper(II) and nickel(II) complexes of glycylglycyl-L-histidine / R.W. Hay, M.M. Hassan, C. You-Quan // J. Inorg. Biochem. - 1993. - V. 52, N. 1. - P. 17-25.

143. McDonald, M.R. Copper(III) complexes of tripeptides with histidine and histamine as the third residue / M.R. McDonald, W.M. Scheper, H.D. Lee, D.W. Margerum // Inorg. Chem. - 1995. - V. 34, N. 1. - P. 229-237.

144. Demaret, A. Etude de la complexation du cuivre(II) avec des tripeptides con-tenant L'histidine / A. Demaret, A. Ensuque, G. Lapluye // J. Chim. Phys. et Phys.-Chim. Biol.

- 1983. - V. 80, N. 5. - P. 475-480.

145. Sarkar, B. Treatment of Wilson and Menkes Diseases / B. Sarkar // Chem. Rev. - 1999.

- V. 99, N. 9. - P. 2535-2544.

146. Kiss, T. Copper(II) complexes of tyrosine-containing tripeptides / T. Kiss // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1987. - N. 5. - P. 1263.

147. Mrabet, B. Potentiometric, calorimetric and spectroscopic study of copper(II) complexes of leucine-encephalin and tripeptides containing tyrosine / B. Mrabet, M. Jouini, J. Huet, G. Lapluye // J. Chim. Phys. et Phys.-Chim. Biol. - 1992. - V. 89, N. 11-12. - P. 2187-2205.

148. Kozlowski, H. Spectroscopic and magnetic resonance studies on Ni(II), Cu(II) and Pd(II) complexes with Gly-Leu-Tyr and Tyr-Gly-Gly tripeptides / H. Kozlowski // Inorg. Chim. Acta. - 1978. - V. 31, - P. 135-140.

149. Franks, W.A. The crystal and molecular structure of the dimeric copper(II) chelate of glycyl-L-leucyl-L-tyrosine / W.A. Franks, D. Van der Helm // Acta Cryst. B. - 1971. -V. 27, N. 7. - P. 1299-1310.

150. Martin, R.-P. Ternary coordination complexes between glycine, copper(II), and glycine peptides in aqueous solution / R.-P. Martin, L. Mosoni, B. Sarkar // J. Biol. Chem. -1971. - V. 246, N. 19. - P. 5944-5951.

151. Sigel, H. Ternary complexes in solution. 25. Influence of alkyl side chains with hydroxy or thioether groups on the stability of binary and ternary copper(II)-dipeptide complexes / H. Sigel, C.F. Naumann, B. Prijs, D.B. McCormick, M.C. Falk // Inorg. Chem. - 1977.

- V. 16, N. 4. - P. 790-796.

152. Nair, M.S. Effect of copper(II) ternary complex formation on the co-ordination behaviour of dipeptides in aqueous solution / M.S. Nair // J. Chem. Soc., Dalton Trans.

- 1982. - N. 3. - P. 561-566.

153. Yamauchi, O. Structure-stability relationship in ternary copper(II) complexes involving aromatic amines and tyrosine or related amino acids. Intramolecular aromatic ring stacking and its regulation through tyrosine phosphorylation / O. Yamauchi, A. Odani // J. Amer. Chem. Soc. - 1985. - V. 107, N. 21. - P. 5938-5945.

154. Lim, M.C. Crystal structure of a mixed-ligand complex of copper(II), 1,10-phenanthroline, and glycylglycine dianion: glycylglycinato (1,10-phenanthroline)copper(II) trihydrate / M.C. Lim, E. Sinn, R.B. Martin // Inorg. Chem. -1976. - V. 15, N. 4. - P. 807-811.

155. Gergely, A. Studies on transition-metal-peptide complexes. Part 6. Influence of side-chain donor group on the equilibrium and thermodynamics of binary and ternary copper(II)-dipeptide complexes / A. Gergely, E. Farkas // J. Chem. Soc., Dalton Trans.

- 1982. - N. 2. - P. 381-386.

156. Sovâgo, I. Effects of mixed-ligand complex formation on deprotonation of amide groups in acid amides and peptides / I. Sovâgo, B. Harman, A. Gergely, B. Radomska // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1986. - N. 2. - P. 235-239.

157. Захаров, А.В. Быстрые реакции обмена лигандов. Исследование лабильных комплексов переходных металлов / А.В. Захаров, В.Г. Штырлин. - Казань: Изд-во Казанск. ун-та, 1985. - 128 с.

158. Гоголашвили, Э.Л. О двух типах координации дипептида в координационных соединениях меди(П) / Э.Л. Гоголашвили, А.В. Захаров, В.Г. Штырлин // Ж. неорган. химии. - 1983. - Т. 28, № 10. - С. 2572-2576.

159. Shelke, D.N. Coordination selectivity in the mixed-ligand formation of copper(II)-glycyl-DL-serine with some amino acids / D.N. Shelke // Inorg. Chim. Acta.

- 1983. - V. 80, - P. 255-258.

160. Shoukry, M.M. Binary and ternary complexes involving copper(II), glycyl-DL-leucine and amino acids or amino acid esters: hydrolysis and equilibrium studies / M.M. Shoukry, E.M. Khairy, R.G. Khalil // Trans. Met. Chem. - 1997. - V. 22, N. 5. -P. 465-470.

161. Nagypâl, I. Studies on transition-metal-peptide complexes. Part 2. Equilibrium study of the mixed complexes of copper(II) with aliphatic dipeptides and amino-acids / I. Nagypâl, A. Gergely // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1977. - N. 11. - P. 1109-1111.

162. Arbad, B.R. Complex formation in the ternary systems: copper(II)-glycylsarcosine-amino acids / B.R. Arbad, D.N. Shelke, D.V. Jahagirdar // Inorg. Chim. Acta. - 1980. -V. 46. - P. L17-L19.

163. Arbad, B.R. Stability constants of Cu(II)-glycyl-L-asparagine-amino acids ternary complexes & thermodinamic parameters of their formation / B.R. Arbad, D.V. Jahagirdar // Ind. J. Chem. - 1986. - V. 25A, N. 3. - P. 253-255.

164. Chakraborty, D. Intramolecular interligand interactions in Cu(II) ternary complexes involving dipeptides and amino acids / D. Chakraborty, P.K. Bhattacharya // J. Inorg. Biochem. - 1990. - V. 39, N. 1. - P. 1-8.

165. Jahagirdar, D.V. Formation constants in the ternary systems: Cu(II)-dipeptideamino acids / D.V. Jahagirdar, B.R. Arbad // Trans. Met. Chem. - 1988. - V. 13, N. 3. -P. 238-240.

166. Nair, M.S. Mixed-ligand complex formation by copper(II) with imidazole derivatives and dipeptides in aqueous solution / M.S. Nair, M. Santappa, P. Natarajan // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1980. - N. 11. - P. 2138-2142.

167. Yajima, T. n-n Stacking assisted binding of aromatic amino acids by copper(II)-aromatic diimine complexes. Effects of ring substituents on ternary complex stability / T. Yajima, R. Takamido, Y. Shimazaki, A. Odani, Y. Nakabayashi, O. Yamauchi // Dalton Trans. - 2007. - N. 3. - P. 299-307.

168. Gorboletova, G.G. Thermodynamics of mixed-ligand complexation of copper(II) with triglycine and L-histidine / G.G. Gorboletova, S.A. Bychkova, K.O. Frolova // Russ. J. Phys. Chem. A. - 2019. - V. 93, N. 7. - P. 1225-1229.

169. Gajda, T. Proton and metal ion interactions with glycylglycylhistamine, a serum albumin mimicking pseudopeptide / T. Gajda, B. Henry, A. Aubry, J.-J. Delpuech // Inorg. Chem. - 1996. - V. 35, N. 3. - P. 586-593.

17 2+

170. Powell, D.H. "O nuclear magnetic resonance in aqueous solutions of Cu : The combined effect of Jahn-Teller inversion and solvent exchange on relaxation rates / D.H. Powell, L. Helm, A.E. Merbach // J. Chem. Phys. - 1991. - V. 95, N. 12. -P. 9258-9265.

171. I. Bertini, C. Luchinat, G. Parigi. 1H NMRD profiles of paramagnetic complexes and metalloproteins // Advances in Inorganic Chemistry V. 57.: Academic Press, 2005. -P. 105-172.

172. Nomura, M. Concentration dependence of EXAFS and XANES of copper(II) perchlorate aqueous solution: comparison of solute structure in liquid and glassy states / M. Nomura, T. Yamaguchi // J. Phys. Chem. - 1988. - V. 92, N. 21. - P. 6157-6160.

173. Onori, G. Cu K-edge XANES of Cu(II) ions in aqueous solution: A measure of the axial ligand distances / G. Onori, A. Santucci, A. Scafati M. Belli, S. Della Longa,

A. Bianconi, L. Palladino // Chem. Phys. Lett. - 1988. - V. 149, N. 3. - P. 289-294.

2+

174. Benfatto, M. Evidence of distorted fivefold coordination of the Cu aqua ion from an X-ray-absorption spectroscopy quantitative analysis / M. Benfatto, P. D'Angelo, S. Della Longa, N.V. Pavel // Phys. Rev. B. - 2002. - V. 65, N. 17. - P. 174205.

175. Persson, I. Structure of Jahn-Teller distorted solvated copper(II) ions in solution, and in solids with apparently regular octahedral coordination geometry / I. Persson, P. Persson, M. Sandstrom, A.-S. Ullstrom // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 2002. - N. 7. -P. 1256-1265.

2+

176. Frank, P. The solution structure of [Cu(aq)] and its implications for rack-induced bonding in blue copper protein active sites / P. Frank, M. Benfatto, R.K. Szilagyi, P. D'Angelo, S. Della Longa, K.O. Hodgson // Inorg. Chem. - 2005. - V. 44, N. 6. -P. 1922-1933.

2+

177. Chaboy, J. The hydration of Cu : can the Jahn-Teller effect be detected in liquid solution? / J. Chaboy, A. Munoz-Paez, P.J. Merkling, E.S. Marcos // J. Chem. Phys. -

2006. - V. 124, N. 6. - P. 064509.

2+

178. Frank, P. Solution [Cu(amm)] is a strongly solvated square pyramid: a full account of the copper K-edge XAS spectrum within single-electron theory / P. Frank, M. Benfatto,

B. Hedman, K.O. Hodgson // Inorg. Chem. - 2008. - V. 47, N. 10. - P. 4126-4139.

179. Frank, P. The X-ray absorption spectroscopic model of the copper(II) imidazole complex ion in liquid aqueous solution: a strongly solvated square pyramid / P. Frank, M. Benfatto, B. Hedman, K.O. Hodgson // Inorg. Chem. - 2012. - V. 51, N. 4. -P. 2086-2096.

180. Zitolo, A. X-ray absorption study of the solvation structure of Cu in methanol and dimethyl sulfoxide / A. Zitolo, G. Chillemi, P. D'Angelo // Inorg. Chem. - 2012. -V. 51, N. 16. - P. 8827-8833.

2+ 2+

181. D'Angelo, P. Solvation structure of Zn and Cu ions in acetonitrile: a combined EXAFS and XANES study / P. D'Angelo, V. Migliorati // J. Phys. Chem. B. - 2015. -V. 119, N. 10. - P. 4061-4067.

182. Pasquarello, A. First solvation shell of the Cu(II) aqua ion: evidence for fivefold coordination / A. Pasquarello, I. Petri, P.S. Salmon, O. Parisel, R. Car, É. Toth, D.H. Powell, H.E. Fischer, L. Helm, A.E. Merbach // Science. - 2001. - V. 291, N. 5505. - P. 856-859.

2+

183. Bowron, D.T. The hydration structure of Cu : more tetrahedral than octahedral? / D.T. Bowron, M. Amboage, R. Boada, A. Freeman, S. Hayama, S. Diaz-Moreno // RSC Advances. - 2013. - V. 3, N. 39. - P. 17803-17812.

184. Blumberger, J. Electronic structure and solvation of copper and silver ions: a theoretical picture of a model aqueous redox reaction / J. Blumberger, L. Bernasconi, I. Tavernelli, R. Vuilleumier, M. Sprik // J. Amer. Chem. Soc. - 2004. - V. 126, N. 12.

- P. 3928-3938.

2+

185. Amira, S. Distorted five-fold coordination of Cu (aq) from a Car-Parrinello molecular dynamics simulation / S. Amira, D. Spângberg, K. Hermansson // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2005. - V. 7, N. 15. - P. 2874-2880.

186. de Almeida, K.J. Conformations, structural transitions and visible near-infrared absorption spectra of four-, five- and six-coordinated Cu(II) aqua complexes / K.J. de Almeida, N.A. Murugan, Z. Rinkevicius, H.W. Hugosson, O. Vahtras,

H. Âgren, A. Cesar // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2009. - V. 11, N. 3. - P. 508-519.

2+

187. Liu, X. Hydration mechanisms of Cu : tetra-, penta- or hexa-coordinated? / X. Liu, X. Lu, E. Jan Meijer, R. Wang // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2010. - V. 12, N. 36. -P. 10801-10804.

188. van Duin, A.C.T. Development and validation of a ReaxFF reactive force field for Cu cation/water interactions and copper metal/metal oxide/metal hydroxide condensed phases / A.C.T. van Duin, V.S. Bryantsev, M.S. Diallo, W.A. Goddard, O. Rahaman, D.J. Doren, D. Raymand, K. Hermansson // J. Phys. Chem. A. - 2010. - V. 114, N. 35.

- P. 9507-9514.

189. Xiang, J.Y. A valence bond model for aqueous Cu(II) and Zn(II) ions in the AMOEBA polarizable force field / J.Y. Xiang, J.W. Ponder // J. Comput. Chem. - 2013. - V. 34, N. 9. - P. 739-749.

190. Xiang, J.Y. An angular overlap model for Cu(II) ion in the AMOEBA polarizable force field / J.Y. Xiang, J.W. Ponder // J. Chem. Theor. Comput. - 2014. - V. 10, N. 1. -P. 298-311.

191. Chillemi, G. Equilibrium between 5- and 6-fold coordination in the first hydration shell of Cu(II) / G. Chillemi, E. Pace, M. D'Abramo, M. Benfatto // J. Phys. Chem. A. -2016. - V. 120, N. 22. - P. 3958-3965.

192. Schwenk, C.F. Influence of heteroligands on structural and dynamical properties of hydrated Cu2+: QM/MM MD simulations / C.F. Schwenk, B.M. Rode // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2003. - V. 5, N. 16. - P. 3418-3427.

193. Schwenk, C.F. Extended ab initio quantum mechanical/molecular mechanical molecular

2+

dynamics simulations of hydrated Cu / C.F. Schwenk, B.M. Rode // J. Chem. Phys. -

2003. - V. 119, N. 18. - P. 9523-9531.

194. Schwenk, C.F. New insights into the Jahn-Teller effect through ab initio quantum-mechanical/molecular-mechanical molecular dynamics simulations of Cu(II) in water / C.F. Schwenk, B.M. Rode // Chem. Phys. Chem. - 2003. - V. 4, N. 9. - P. 931-943.

195. Hofer, T.S. Characterization of dynamics and reactivities of solvated ions by ab initio simulations / T.S. Hofer, H.T. Tran, C.F. Schwenk, B.M. Rode // J. Comput. Chem. -

2004. - V. 25, N. 2. - P. 211-217.

196. Moin, S.T. Dynamics of ligand exchange mechanism at Cu(II) in water: An ab initio quantum mechanical charge field molecular dynamics study with extended quantum mechanical region / S.T. Moin, T.S. Hofer, A.K.H. Weiss, B.M. Rode // J. Chem. Phys. - 2013. - V. 139, N. 1. - P. 014503.

197. Burda, J.V. Theoretical model of copper Cu(I)/Cu(II) hydration. DFT and ab initio quantum chemical study / J.V. Burda, M. Pavelka, M. Simanek // J. Molec. Struct.:

THEOCHEM. - 2004. - V. 683, N. 1. - P. 183-193.

2+ +

198. Xia, F.-F.Hydrates of Cu and CuCl in dilute aqueous solution: a density functional theory and polarized continuum model investigation / F.-F. Xia, H.-B. Yi, D. Zeng // J. Phys. Chem. A. - 2010. - V. 114, N. 32. - P. 8406-8416.

199. Galvân-Garcia, E.A. [Cu(H2O)n] (n = 1-6) complexes in solution phase: a DFT hierarchical study / E.A. Galvân-Garcia, E. Agacino-Valdés, M. Franco-Pérez,

R. Gomez-Balderas // Theor. Chem. Acc. - 2017. - V. 136, N. 3. - P. 29.

2+

200. Ganesan, A. Density functional study of Cu -phenylalanine complex under micro-solvation environment / A. Ganesan, J. Dreyer, F. Wang, J. Akola, J. Larrucea // J. Molec. Graph. Model. - 2013. - V. 45. - P. 180-191.

201. Bukharov, M.S. Study of structural and dynamic characteristics of copper(II) amino acid complexes in solutions by combined EPR and NMR relaxation methods / M.S. Bukharov, V.G. Shtyrlin, A.S. Mukhtarov, G.V. Mamin, S. Stapf, C. Mattea, A.A. Krutikov, A.N. Il'in, N.Yu. Serov // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2014. - V. 16, N. 20. - P. 9411-9421.

2+

202. Franklin, L.M. A DFT study of isolated histidine interactions with metal ions (Ni ,

2+ 2+

Cu , Zn ) in a six-coordinated octahedral complex / L.M. Franklin, S.M. Walker, G. Hill // J. Molec. Model. - 2020. - V. 26, N. 6. - P. 116.

203. Sabolovic, J. Structure prediction of bis(amino acidato)copper(II) complexes with a new force field for molecular modeling / J. Sabolovic, V. Gomzi // J. Chem. Theor. Comput. - 2009. - V. 5, N. 7. - P. 1940-1954.

204. Impellizzeri, G. Origins of thermodynamic stereoselectivity in the protonation of some dipeptides / G. Impellizzeri, R.P. Bonomo, R. Cali, V. Cucinotta, E. Rizzarelli // Therm. Acta. - 1984. - V. 72, N. 3. - P. 263-268.

205. Impellizzeri, G. Influence of non-covalent interactions on the thermodynamic stereoselectivity of the protonation of some dipeptides / G. Impellizzeri, R.P. Bonomo, R. Cali, V. Cucinotta, E. Rizzarelli // Therm. Acta. - 1984. - V. 80, N. 2. - P. 275-279.

206. Bonomo, R.P. Copper(II) complexes of diastereoisomeric dipeptides in aqueous solution. Effect of side-chain groups on the thermodynamic stereoselectivity / R.P. Bonomo, R. Cali, V. Cucinotta, G. Impellizzeri, E. Rizzarelli // Inorg. Chem. -1986. - V. 25, N. 10. - P. 1641-1646.

207. Bonomo, R.P. Copper(II) complexes of diastereoisomeric methionylmethionines in aqueous solution. Favoring of the amide-deprotonated complex in the L,L-dipeptide without sulfur coordination / R.P. Bonomo, G. Maccarrone, E. Rizzarelli, M. Vidali // Inorg. Chem. - 1987. - V. 26, N. 17. - P. 2893-2897.

208. Cucinotta, V. Weak forces in the thermodynamic stereoselectivity of proton and copper(II) complexes with diastereoisomeric dipeptides containing aromatic side chains / V. Cucinotta, G. Grasso, G. Maccarrone, L. Mastruzzo, G. Pappalardo // Inorg. Chim. Acta. - 1995. - V. 228, N. 2. - P. 119-125.

209. Brookes, G. Stereoselective complex formation between simple dipeptides and hydrogen and copper(II) ions / G. Brookes, L.D. Pettit // J. Chem. Soc., Dalton Trans. -1975. - N. 21. - P. 2302-2304.

210. Arena, G. Thermodynamic stereoselectivity assisted by weak interactions in metal complexes. Copper(II) ternary complexes of cyclo-L-histidyl-L-histidine and L- or D-amino acids in aqueous solution / G. Arena, R.P. Bonomo, L. Casella, M. Gullotti, G. Impellizzeri, G. Maccarrone, E. Rizzarelli // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1991. -N. 12. - P. 3203-3209.

211. D.W. Margerum, G.R. Cayley, D.C. Weatherburn, G.K. Pagenkopf. Kinetics and mechanisms of complex formation and ligand exchange // Coordination Chemistry V. 2. Martell A.E. — Washington DC: Amer. Chem. Soc., 1978. — P. 1-220.

212. Захаров, А.В. Кинетика и механизмы реакций замещения лигандов в координационных соединениях меди(П) / А.В. Захаров, В.Г. Штырлин // Коорд. химия. - 1989. - Т. 15, № 4. - С. 435-457.

213. Margerum, D.W. Substitution Reactions of Chelates / D.W. Margerum // 1982. -V. 198. - P. 3-38.

214. Cox, P.F. Proton spin relaxation in aqueous solutions of paramagnetic ions. IV. Temperature dependence in solutions of copper(II)-ethylenediamine complexes / P.F. Cox, L.O. Morgan // J. Amer. Chem. Soc. - 1959. - V. 81, N. 24. - P. 6409-6412.

215. Morgan, L.O. Proton spin relaxation in aqueous solutions of paramagnetic ions. III. Copper(II)-diamine complexes / L.O. Morgan, J. Murphy, P.F. Cox // J. Amer. Chem. Soc. - 1959. - V. 81, N. 19. - P. 5043-5047.

216. Pearson, R.G. Rates of rapid ligand exchange reactions by nuclear magnetic resonance line broadening studies / R.G. Pearson, R.D. Lanier // J. Amer. Chem. Soc. - 1964. -V. 86, N. 5. - P. 765-771.

217. Pearson, R.G. Geschwindigkeit des ligandenaustausches in komplex-ionen / R.G. Pearson, M.M. Anderson // Angew. Chem. - 1965. - V. 77, N. 8. - P. 361-368.

218. Nagypal, I. NMR study of the kinetics of the proton-exchange reactions in aqueous solutions of copper(II)-amino acid parent complexes / I. Nagypal, E. Farkas, A. Gergely // J. Inorg. Nucl. Chem. - 1975. - V. 37, N. 10. - P. 2145-2149.

219. Штырлин, В.Г. Лабильность координационных соединений меди(П) с аминокислотами / В.Г. Штырлин, Я.Е. Зильберман, А.В. Захаров, И.И. Евгеньева // Ж. неорган. химии. - 1982. - Т. 27, № 9. - С. 2291-2295.

220. Штырлин, В.Г. Природа "пентааминного эффекта" и реакционной способности пентакоординированных соединений меди(П) / В.Г. Штырлин, А.В. Захаров, И.И. Евгеньева // Ж. неорган. химии. - 1983. - Т. 28, № 2. - С. 435-441.

221. Попель, А.А. Исследование кинетики обмена лигандов ряда смешанных аминных комплексов меди(П) методом спинового эха / A.A. Попель, А.В. Захаров, И.И. Кострова // Кинетика и катализ. - 1975. - Т. 16, № 5. - С. 1326-1328.

222. Захаров, А.В. Равновесия и кинетика реакций обмена лигандов в растворах комплексов меди(П) с треонином / А.В. Захаров, И.И. Евгеньева, В.Г. Штырлин // Изв. ВУЗов. Химия и хим. технология. - 1983. - Т. 26, № 2. - С. 151-154.

223. Киреева, Н.Н. Влияние растворителя на лабильность аминокислотных комплексов меди(П) / Н.Н. Киреева, В.Г. Штырлин, А.В. Захаров // Ж. неорган. химии. - 1990. - Т. 35, № 5. - С. 1203-1209.

224. Киреева, Н.Н. Лигандный обмен в водно-диоксановых растворах комплексов меди(П) с аминокислотами / Н.Н. Киреева, В.Г. Штырлин, А.В. Захаров // Ж. неорган. химии. - 1990. - Т. 35, № 5. - С. 1210-1215.

225. Liehr, A.D. Topological Aspects of the Conformational Stability Problem. Part I. Degenerate Electronic States1 / A.D. Liehr // J. Phys. Chem. - 1963. - V. 67, N. 2. -P. 389-471.

226. Liehr, A.D. Topological Aspects of the Conformational Stability Problem. Part II. Non-Degenerate Electronic States1 / A.D. Liehr // J. Phys. Chem. - 1963. - V. 67, N. 2. -P. 471-494.

227. Helm, L. Solvent exchange in hexakis(methanol)copper(II) ion. Oxygen-17 NMR variable-temperature, pressure, and frequency study / L. Helm, S.F. Lincoln, A.E. Merbach, D. Zbinden // Inorg. Chem. - 1986. - V. 25, N. 15. - P. 2550-2552.

228. Powel, D.H. Solvent exchange and Jahn-Teller inversion on Cu in water and N,N'-

17

dimethylformamide: a high-pressure O NMR study / D.H. Powell, P. Furrer, P.-A. Pittet, A.E. Merbach // J. Phys. Chem. - 1995. - V. 99, N. 45. - P. 16622-16629.

229. Штырин, В.Г. Исследование простых и разнолигандных фторидных комплексов меди(П) методом ЯМ релаксации 19F / В.Г. Штырлин, А.В. Захаров, З.А. Сапрыкова // Ж. коорд. химии. - 1982. - Т. 8, № 7. - С. 931-935.

230. Powell, D.H. Evidence for a chelate-induced changeover in the substitution mechanism of aquated copper(II). Volume profile analyses of water exchange and complex-formation reactions / D.H. Powell, A.E. Merbach, I. Fabian, S. Schindler, R. van Eldik // Inorg. Chem. - 1994. - V. 33, N. 20. - P. 4468-4473.

231. Lincoln, S.F. Proton nuclear magnetic resonance study of N,N-dimethylformamide exchange on (N,N-dimethylformamide)(2,2',2''-tris(dimethylamino)triethylamine)-manganese(II) and its cobalt(II) and copper(II) analogs / S.F. Lincoln, A.M. Hounslow, D.L. Pisaniello, B.G. Doddridge, J.H. Coates, A.E. Merbach, D. Zbinden // Inorg. Chem. - 1984. - V. 23, N. 8. - P. 1090-1093.

232. Lincoln, S.F. Proton nuclear magnetic resonance study of N,N-diethylformamide exchange on (N,N-diethylformamide)2,2'2"-tris(dimethylamino)triethylamine)cobalt(II) and its copper(II) analogue / S.F. Lincoln, A.M. Hounslow, B.G. Doddridge, J. M. Coates, A.E. Marbach, D. Zbinden // Inorg. Chim. Acta. - 1985. - V. 100, N. 2. -P. 207-210.

233. Штырлин, В.Г. Лабильность гомо- и гетеролигандных комплексов меди(П) с моно-, ди- и триаминами / В.Г. Штырлин, А.В. Захаров, Н.Н. Киреева, З.А. Сапрыкова // Ж. неорган. химии. - 1988. - V. 33, N. 4. - P. 971-976.

234. Nagypal, I. NMR relaxation studies in solution of transition metal complexes. XI. Dynamics of equilibria in aqueous solutions of the copper(II) ■ ammonia system / I. Nagypal, F. Debreczeni // Inorg. Chim. Acta. - 1984. - V. 81. - P. 69-74.

235. Debreczeni, F. NMR relaxation studies in solutions of transition metal complexes. IX. Dynamics of equilibria in aqueous solutions of some copper(II) ■ nitrilotriacetate-B ligand mixed ligand complexes / F. Debreczeni, I. Nagypal // Inorg. Chim. Acta. -1983. - V. 72. - P. 61-65.

236. Захаров, А.В. Новые гетеролигандные комплексы кобальта(П), никеля(П) и меди(П) c аденозин-5'-трифосфатом и аминокислотами / А.В. Захаров,

В.Г. Штырлин, Г.А. Назмутдинова, Я.Е. Зильберман // Ж. общей химии. - 1998. -Т. 68, № 11. - С. 1892-1897.

237. Gogolashvili, E.L. Exchange kinetics of amino acid anions in solutions of ternary copper(II) complexes with diethylenetriamine / E.L. Gogolashvili, V.G. Shtyrlin, A.V. Zakharov // React. Kin. Cat. Lett. - 1987. - V. 33, N. 1. - P. 167-171.

238. Гоголашвили, Э.Л. Лабильность аминокарбоксилатов меди(11) / Э.Л. Гоголашвили, В.Г. Штырлин, А.В. Захаров // Ж. неорган. химии. - 1990. - Т. 35, № 7. - С. 1752-1757.

239. Штырлин, В.Г. Ускорение реакций химического обмена анионов аминокислот в растворах разнолигандных комплексов меди(П) / В.Г. Штырлин, Н.Н. Киреева,

A.В. Захаров // Коорд. химия. - 1987. - Т. 13, № 7. - С. 875-878.

240. Штырлин, В.Г. Устойчивость и лабильность гетеролигандных комплексов меди(П) с дифосфатом и аминокислотами в водных и водно-этанольных средах /

B.Г. Штырлин, А.В. Захаров, Н.Н. Киреева, З.А. Сапрыкова // Ж. неорган. химии. - 1993. - Т. 38, № 3. - С. 509-514.

241. Бычкова, Т.И. Устойчивость и лабильность гомо- и гетеролигандных комплексов меди(П) с гидразидом изоникотиновой кислоты / Т.И. Бычкова, В.Г. Штырлин, А.В. Захаров // Ж. неорган. химии. - 1989. - Т. 34, № 11. - С. 2820-2826.

242. Илакин, В.С. Строение, устойчивость и лабильность комплексов меди(П) с триглицином / В.С. Илакин, В.Г. Штырлин, А.В. Захаров, А.Л. Конькин // Ж. общей химии. - 2002. - Т. 72, № 3. - С. 377-385.

243. Dukes, G.R. Hydroxide ion catalysis of the mono- and bis(triglycinato)cuprate(II) interconversion and the preference for cis vs. trans N-peptide bonding to copper(II) / G.R. Dukes, D.W. Margerum // J. Amer. Chem. Soc. - 1972. - V. 94, N. 24. -P. 8414-8420.

244. Shtyrlin, V.G. Structure, stability, and ligand exchange of copper(II) complexes with oxidized glutathione / V.G. Shtyrlin, Yu.I. Zyavkina, V.S. Ilakin, R.R. Garipov, A.V. Zakharov // J. Inorg. Biochem. - 2005. - V. 99, N. 6. - P. 1335-1346.

245. Pasternack, R.F. Complexation kinetics of leucine with nickel(II), cobalt(II), and copper(II) / R.F. Pasternack, E. Gibbs, J.C. Cassatt // J. Phys. Chem. - 1969. - V. 73, N. 11. - P. 3814-3819.

246. Pasternack, R.F. Reactions of labile metal ions with oligopeptides. V. Copper (II) with glycylglycine and glycylsarcosine / R.F. Pasternack, M. Angwin, E. Gibbs // J. Amer. Chem. Soc. - 1970. - V. 92, N. 20. - P. 5878-5882.

247. Pasternack, R.F. Thermodynamics and kinetics of complex formation between cobalt(II), nickel(II), and copper(II) with glycyl-L-leucine and L-leucylglycine / R.F. Pasternack, L. Gipp, H. Sigel // J. Amer. Chem. Soc. - 1972. - V. 94, N. 23. -P. 8031-8038.

248. Pasternack, R.F. The reactions of L-carnosine with metal ions. Copper(II) / R.F. Pasternack, K. Kustin // J. Amer. Chem. Soc. - 1968. - V. 90, N. 9. - P. 2295-2299.

249. Pasternack, R.F. Mechanism for the proton-transfer reactions of a peptide hydrogen in copper (II) triglycine / G.K. Pagenkopf, D.W. Margerum // J. Amer. Chem. Soc. - 1968.

- V. 90, N. 25. - P. 6963-6967.

250. Pagenkopf, G.K. Steric factors in the kinetics of ligand exchange with copper(II)-triglycine (CuH-2L-) / G.K. Pagenkopf, D.W. Margerum // J. Amer. Chem. Soc. - 1970.

- V. 92, N. 9. - P. 2683-2686.

251. Kodama, M. Kinetics of macrocyclic tetraamine reactions with copper(II) triglycine / M. Kodama, E. Kimura // Inorg. Chem. - 1978. - V. 17, N. 12. - P. 3716-3717.

252. Hassan, M.M. Reactions of py[13]aneN4 with the copper(II) complexes of diglycine and triglycine / M.M. Hassan, H.M. Marafie, M.S. El-Ezaby // J. Coord. Chem. - 2004.

- V. 57, N. 7. - P. 553-569.

253. Hauer, H. Ethylenediamine and diethylenetriamine reactions with copper (II)-triglycine / H. Hauer, E.J. Billo, D.W. Margerum // J. Amer. Chem. Soc. - 1971. - V. 93, N. 17. -P. 4173-4186.

254. Dukes, G.R. Triglycine autocatalysis of the reaction between copper-triglycine and ethylenediaminetetraacetate ion / G.R. Dukes, G.K. Pagenkopf, D.W. Margerum // Inorg. Chem. - 1971. - V. 10, N. 11. - P. 2419-2424.

255. Dukes, G.R. Amino acid catalysis of the transfer of copper(II) from oligopeptide complexes to ethylenediaminetetraacetate / G.R. Dukes, D.W. Margerum // Inorg. Chem. - 1972. - V. 11, N. 12. - P. 2952-2959.

256. Hauer, H. Peptide steric effects on the kinetics of copper(II)-tripeptide reactions / H. Hauer, G.R. Dukes, D.W. Margerum // J. Amer. Chem. Soc. - 1973. - V. 95, N. 11.

- P. 3515-3522.

257. Schwederski, B.E. Methyl group steric effects on the kinetics of the copper(II)-tripeptide reactions with triethylenetetramine / B.E. Schwederski, F. Basile-D'Alessandro, P.N. Dickson, H.D. Lee, J.M.T. Raycheba, D.W. Margerum // Inorg. Chem. - 1989. - V. 28, N. 18. - P. 3477-3480.

258. Schwederski, B.E. Effect of hydroxide ion on the kinetics of triethylenetetramine displacement of tripeptides from copper(II) complexes / B.E. Schwederski, D.W. Margerum // Inorg. Chem. - 1989. - V. 28, N. 18. - P. 3472-3476.

259. Cooper, J.C. Letter: Ligand displacement of glycylglycyl-L-histidine from its copper(II) complex. A proton-assisted mechanism initiated at a nonterminal position / J.C. Cooper, L.F. Wong, D.L. Venezky, D.W. Margerum // J. Amer. Chem. Soc. - 1974. - V. 96, N. 24. - P. 7560-7562.

260. Long, L.F. Kinetics of copper(II)-glycylglycyl-L-histidine reactions. Acid decomposition and proton-assisted nucleophilic displacement by triethylenetetramine / L.F. Wong, J.C. Cooper, D.W. Margerum // J. Amer. Chem. Soc. - 1976. - V. 98, N. 23. - P. 7268-7274.

261. Kodama, M. Kinetics of ligand-displacement reactions of copper(II) complexes of deprotonated linear and macrocyclic dioxotetra-amines. Comparative studies with glycylglycylglycine and glycylglycylhistidine / M. Kodama, T. Yatsunami, E. Kimura // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1979. - N. 11. - P. 1783-1788.

262. Youngblood, M.P. Proton-transfer and nucleophilic displacement reactions of the triply deprotonated tetraglycine complex of copper(II) / M.P. Youngblood, D.W. Margerum // Inorg. Chem. - 1980. - V. 19, N. 10. - P. 3072-3077.

263. Dennis, C.R. Nucleophilic ligand substitution in triply deprotonated tetrapeptide complexes of copper(II) and nickel(II) with 1,10-phenanthroline and 2,2-bipyridine / C.R. Dennis, J.C. Swarts, E.H.G. Langner // Trans. Met. Chem. - 2018. - V. 43, N. 5. -P. 387-395.

264. Hanaki, A. Transport of Cu(II) from an albumin mimic peptide, GlyGlyHisGly, to histidine and penicillamine / A. Hanaki, A. Odani // J. Inorg. Biochem. - 2007. -V. 101, N. 10. - P. 1428-1437.

265. Hanaki, A. Ternary Cu(II) complexes, Cu(H-1L)(ACys-) and Cu(H-2L)(ACys-); L = peptides, ACys- = N-acetyl-cysteinate. Analogous complexes to the intermediates in the

transport of Cu(II) from Cu(H.2L) to cysteine / A. Hanaki, Y. Funahashi, A. Odani // J. Inorg. Biochem. - 2006. - V. 100, N. 3. - P. 305-315.

266. Krutikov, A.A. New program for computation of the thermodynamic, spectral, and NMR relaxation parameters of coordination compounds in complex systems / A.A. Krutikov, V.G. Shtyrlin, A.O. Spiridonov, N.Yu. Serov, A.N. Il'yin, M.S. Bukharov,

E.M. Gilyazetdinov // J. Phys. Conf. Ser. - 2012. - V. 394. - P. 012031.

267. Shtyrlin, V.G. Stability, lability, spectral parameters and structure of complexes and stereoselective effects in the nickel(II) - L/D/DL-histidine - L/D/DL-methionine systems / V.G. Shtyrlin, E.M. Gilyazetdinov, N.Yu. Serov, D.F. Pyreu, M.S. Bukharov, A.A. Krutikov, N.S. Aksenin, A.I. Gizatullin, A.V. Zakharov // Inorg. Chim. Acta. -2018. - V. 477. - P. 135-147.

268. Garipov, R.R. Combined EPR and DFT study of the copper(II) complexes with N-phosphoryl thioureas / R.R. Garipov, V.G. Shtyrlin, D.A. Safin, Yu.I. Zyavkina,

F.D. Sokolov, A.L. Konkin, A.V. Aganov, A.V. Zakharov // Chem. Phys. - 2006. -V. 320, N. 2-3. - P. 59-74.

269. Stoll, S. EasySpin, a comprehensive software package for spectral simulation and analysis in EPR / S. Stoll, A. Schweiger // J. Magn. Reson. - 2006. - V. 178, N. 1. -P. 42-55.

270. Deshpande, S.V. EPR and electronic absorption studies of interaction of Cu(II) ■ glycylglycine complexes with nucleosides / S.V. Deshpande, R.K. Sharma, T.S. Srivastava // Inorg. Chim. Acta. - 1983. - V. 78. - P. 13-17.

271. Szabo-Planka, T. Electron spin resonance study of copper(II) complexes of X-glycine and glycyl-X type dipeptides, and related tripeptides. Variation of co-ordination modes with ligand excess and pH in fluid and frozen aqueous solutions / T. Szabo-Planka,

G. Peintler, A. Rockenbauer, M. Györ, M. Varga-Fabian, L. Institorisz, L. Balazspiri // J. Chem. Soc., Dalton Trans. - 1989. - N. 10. - P. 1925-1932.

272. Tabbi, G. Determination of formal redox potentials in aqueous solution of copper(II) complexes with ligands having nitrogen and oxygen donor atoms and comparison with their EPR and UV-vis spectral features / G. Tabbi, A. Giuffrida, R.P. Bonomo // J. Inorg. Biochem. - 2013. - V. 128. - P. 137-145.

273. Schmidt, M.W. General atomic and molecular electronic structure system / M.W. Schmidt, K.K. Baldridge, J.A. Boatz, S.T. Elbert, M.S. Gordon, J.H. Jensen,

S. Koseki, N. Matsunaga, K.A. Nguyen, S. Su, T.L. Windus, M. Dupuis, J.A. Montgomery // J. Comput. Chem. - 1993. - V. 14, N. 11. - P. 1347-1363.

274. Neese, F. The ORCA program system / F. Neese // WIREs Comput. Molec. Sci. - 2012.

- V. 2, N. 1. - P. 73-78.

275. Kohn, W. Density functional theory of electronic structure / W. Kohn, A.D. Becke, R.G. Parr // J. Phys. Chem. - 1996. - V. 100, N. 31. - P. 12974-12980.

276. Becke, A.D. Density-functional thermochemistry. III. The role of exact exchange / A.D. Becke // J. Chem. Phys. - 1993. - V. 98, N. 7. - P. 5648.

277. Lee, C. Development of the Colle-Salvetti correlation-energy formula into a functional of the electron density / C. Lee, W. Yang, R.G. Parr // Phys. Rev. B. - 1988. - V. 37, N. 2. - P. 785-789.

278. Yanai, T. A new hybrid exchange-correlation functional using the Coulomb-attenuating method (CAM-B3LYP) / T. Yanai, D.P. Tew, N.C. Handy // Chem. Phys. Lett. - 2004.

- V. 393, N. 1-3. - P. 51-57.

279. Schäfer, A. Fully optimized contracted Gaussian basis sets of triple zeta valence quality for atoms Li to Kr / A. Schäfer, C. Huber, R. Ahlrichs // J. Chem. Phys. - 1994. -V. 100, N. 8. - P. 5829.

280. Perdew, J.P. Generalized gradient approximation made simple / J.P. Perdew, K. Burke, M. Ernzerhof // Phys. Rev. Lett. - 1996. - V. 77, N. 18. - P. 3865-3868.

281. Cossi, M. Energies, structures, and electronic properties of molecules in solution with the C-PCM solvation model / M. Cossi, N. Rega, G. Scalmani, V. Barone // J. Comput. Chem. - 2003. - V. 24, N. 6. - P. 669-81.

282. Jensen, J.H. Molecular modeling basics / J.H. Jensen. - USA: CRC Press, 2010. -189 p.

283. Abraham, M.J. GROMACS: High performance molecular simulations through multilevel parallelism from laptops to supercomputers / M.J. Abraham, T. Murtola, R. Schulz, S. Pall, J.C. Smith, B. Hess, E. Lindahl // SoftwareX. - 2015. - V. 1-2, -P. 19-25.

284. Schmid, N. Definition and testing of the GROMOS force-field versions 54A7 and 54B7 / N. Schmid, A.P. Eichenberger, A. Choutko, S. Riniker, M. Winger, A.E. Mark, W.F. van Gunsteren // Eur. Biophys. J. - 2011. - V. 40, N. 7. - P. 843-856.

285. Humphrey, W. VMD: Visual molecular dynamics / W. Humphrey, A. Dalke, K. Schulten // J. Molec. Graph. - 1996. - V. 14, N. 1. - P. 33-38.

286. Tsuhako, M. The reaction of cyclo-triphosphate with L-valine / M. Tsuhako, N. Fujita,

A. Nakahama, T. Matsuo, M. Kobayashi, S. Ohashi // Bull. Chem. Soc. Jpn. - 1980. -V. 53, N. 7. - P. 1968-1972.

287. Карякин, Ю.В. Чистые химические вещества / Ю.В. Карякин, И.И. Ангелов. -М.: "Химия", 1974. - 408 с.

288. Serov, N.Yu. The kinetics and mechanisms of reactions in the flow systems glycine-sodium trimetaphosphate-imidazoles: the crucial role of imidazoles in prebiotic peptide syntheses / N.Yu. Serov, V.G. Shtyrlin, Kh.R. Khayarov // Amino Acids. - 2020. -V. 52, I. 5. - P. 811-821.

289. Серов, Н.Ю. Синтез олигопептидов глицина в проточной системе / Н.Ю. Серов,

B.Г. Штырлин // Сборник тезисов Всероссийской школы-конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Материалы и технологии XXI века» / Отв. ред. А.В. Герасимов. [Электронный ресурс]. - Казань: Изд-во КФУ, 2014. - С. 318. - 1 электрон. опт. Диск (CD-ROM); 12 см. - Систем. требования: ПК с процессором 486+; Windows 95; дисковод CD-ROM; Adobe Acrobat Reader.

290. Серов, Н.Ю. Проточные синтезы олигопептидов глицина с участием триметафосфата натрия / Н.Ю. Серов, В.Г. Штырлин, Х.Р. Хаяров // XXI Менделеевский съезд по общей и прикладной химии (9-13 сентября 2019 г., Санкт-Петербург): сборник тезисов. - В 6 т. Т. 1. - Санкт-Петербург, 2019. -

C. 447.

291. Serov, N.Yu. Trimetaphosphate and imidazole - possible reagents in prebiotic peptide synthesis / N.Yu. Serov, V.G. Shtyrlin, K.R. Khayarov // Phosph. Sulf. Silic. Rel. Elem.

- 2016. - V. 191, N. 11-12. - P. 1558-1559.

292. Serov, N.Yu. Catalytic flow syntheses of oligopeptides in the glycine -trimetaphosphate - imidazole system / N.Yu. Serov, V.G. Shtyrlin // EuropaCat XII. Catalysis: Balancing the use of fossil and renewable resources. European Congress on Catalysis. Kazan (Russia) 30th Aug. - 4th Sept., 2015. [Electronic resource] / ed.: V.I. Bukhtiyarov, A.Yu. Stakheev - Novosibirsk: Boreskov Institute of Catalysis, 2015.

- P. 1931-1932. - 1 USB flash.

293. Серов, Н.Ю. Синтез олигопептидов в системе глицин - триметафосфат натрия -имидазол / Н.Ю. Серов, В.Г. Штырлин // Сборник тезисов I Международной школы-конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Биомедицина, материалы и технологии XXI века» (Казань, 25-28 ноября 2015 г.). -[Электронный ресурс] / Отв. ред. А.В. Герасимов. - Казань: Изд-во Казан. ун-та, 2015. - С. 546. - 1 электрон. опт. Диск (CD-ROM); 12 см. - Систем. требования: ПК с процессором с тактовой частотой не менее 1ГГц; Windows XP; дисковод CD-ROM; Adobe Acrobat Reader.

294. Serov, N.Yu. Trimetaphosphate and imidazole - possible reagents in prebiotic peptide synthesis / N.Yu. Serov, V.G. Shtyrlin, Kh.R. Khayarov // XXI Международная конференция по фосфорной химии (Казань, 5-10 июня 2016 г.): тезисы докладов. -М.: Эко-Пресс, 2016. - С. 254.

295. Kompanichenko, V.N. Hydrothermal systems of Kamchatka are models of the prebiotic environment / V.N. Kompanichenko, V.A. Poturay, K.V. Shlufman // Orig. Life Evol. Biosph. - 2015. - V. 45, N. 1-2. - P. 93-103.

296. Серов, Н.Ю. Квантово-химическое моделирование механизма синтеза олигопептидов в системе глицин - триметафосфат натрия - имидазол / Н.Ю. Серов, В.Г. Штырлин // Квантово-химические расчеты: структура и реакционная способность органических и неорганических молекул: сборник статей VII Всероссийской молодежной школы-конференции (Иваново, 14-17 апреля 2015 г.). - Иваново: Иван. гос. ун-т, 2015. - С. 270-272.

297. Серов, Н.Ю. Моделирование кинетики и механизма синтеза олигопептидов в проточной системе / Н.Ю. Серов, В.Г. Штырлин // Математика и математическое моделирование: сборник материалов IX Всероссийской молодежной научно-инновационной школы (Саров, 8-10 апреля 2015 г.). - Саров: ООО «Интерконтакт», 2015. - С. 121-122.

298. Серов, Н.Ю. Квантово-химическое моделирование механизмов синтеза олиго-пептидов в системах аминокислота - триметафосфат натрия - имидазол / Н.Ю. Серов, В.Г. Штырлин // Математика и математическое моделирование: сборник материалов X Всероссийской молодежной научно-инновационной школы (Саров, 12-14 апреля 2016 г.). - Саров: ООО «Интерконтакт», 2016. - С. 132-133.

299. Серов, Н.Ю. Моделирование кинетики и механизма пептидного синтеза в проточной системе / Н.Ю. Серов, Х.Р. Хаяров, В.Г. Штырлин // Математика и математическое моделирование: сборник материалов XIV Всероссийской молодежной научно-инновационной школы (Саров, 7-9 апреля 2020 г.). - Саров: Интерконтакт, 2020. - С. 23-24.

300. Shtyrlin, V.G. Prebiotic syntheses under shock in the water - formamide - potassium bicarbonate - sodium hydroxide system / V.G. Shtyrlin, V.A. Borissenok, N.Yu. Serov, V.G. Simakov, V.A. Bragunets, I.R. Trunin, I.A. Tereshkina, S.A. Koshkin, M.S. Bukharov, E.M. Gilyazetdinov, E.E. Shestakov, A.G. Sirotkina, A.V. Zakharov // Orig. Life Evol. Biosph. - 2019. - V. 49, N. 1-2. - P. 1-18.

301. Bukharov, M.S. Hydration of copper(II) amino acids complexes / M.S. Bukharov, V.G. Shtyrlin, E.M. Gilyazetdinov, N.Yu. Serov, T.I. Madzhidov // J. Comput. Chem. -2018. - V. 39, N. 14. - P. 821-826.

302. Bukharov, M.S. Structure and dynamics of solvation shells of copper(II) complexes with N,O-containing ligands / M.S. Bukharov, V.G. Shtyrlin, G.V. Mamin, S. Stapf, C. Mattea, A.S. Mukhtarov, N.Yu. Serov, E.M. Gilyazetdinov // Inorg. Chem. - 2015. -V. 54, N. 20. - P. 9777-9784.

303. Freeman, H.C. A refinement of the structure of bisglycinocopper(II) monohydrate, Cu(NH2CH2COO)2-H2O / H.C. Freeman, M.R. Snow, I. Nitta, K. Tomita // Acta Cryst. - 1964. - V. 17, N. 11. - P. 1463-1470.

304. D'Angelo, P. X-ray Absorption Study of Copper(II)-Glycmate Complexes in Aqueous Solution / P. D'Angelo, E. Bottari, M.R. Festa, H.F. Nolting, N.V. Pavel // J. Phys. Chem. B. - 1998. - V. 102, N. 17. - P. 3114-3122.

305. Impey, R.W. Hydration and mobility of ions in solution / R.W. Impey, P.A. Madden, I.R. McDonald // J. Phys. Chem. - 1983. - V. 87, N. 25. - P. 5071-5083.

306. Serov, N.Yu. Complex formation thermodynamics, substitution reactions kinetics and stereoselective effects in the copper(II) - oligopeptide - L/D/DL-histidine systems / N.Yu. Serov, A.V. Ermolaev, V.G. Shtyrlin // XXVII Международная Чугаевская конференция по координационной химии и IV Молодежная школа-конференция «Физико-химические методы в химии координационных соединений», 2-6 октября 2017 г., Нижний Новгород: тезисы докладов конференции, посв. 80-летию академика РАН Г.А.Абакумова. - Нижний Новгород, 2017. - С. Y38.

307. Серов, Н.Ю. Термодинамика образования, кинетика реакций замещения и структура комплексов в системах медь(П) - олигопептиды - гистидин / Н.Ю. Серов, А.В. Ермолаев, Э.М, Гилязетдинов, М.С. Бухаров, Э.Л. Гоголашвили, В.Г. Штырлин // Математика и математическое моделирование: сборник материалов XV Всероссийской молодежной научно-инновационной школы (Саров, 13-15 апреля 2021 г.). - Саров: Интерконтакт, 2021. - С. 9-10.

308. Гилязетдинов, Э.М. Моделирование структуры, термодинамики и стереоселективности образования комплексов в системах медь(П) - D/L-гистидин - олигопептиды / Э.М. Гилязетдинов, Н.Ю. Серов, М.С. Бухаров, А.А. Крутиков, В.Г. Штырлин // Математика и математическое моделирование: сборник материалов IX Всероссийской молодежной научно-инновационной школы (Саров, 8-10 апреля 2015 г.). - Саров: ООО «Интерконтакт», 2015. - С. 118-119.

309. Frost, A.E. Chelating Tendencies of N,N'-Ethylenebis-[2-(o-hydroxyphenyl)]-glycine / A.E. Frost, H.H. Freedman, S.J. Westerback, A.E. Martell // J. Amer. Chem. Soc. -1958. - V. 80, N. 3. - P. 530-536.

310. Bogges, R.K. Copper(II) chelation by Dopa, epinephrine, and other catechols / R.K. Boggess, R.B. Martin // J. Amer. Chem. Soc. - 1975. - V. 97, N. 11. - P. 3076-3081.

311. Штырлин, В.Г. Структура и стереоселективность образования гомо- и гетеролигандных комплексов 3d-переходных металлов с аминокислотами в растворах / В.Г. Штырлин, М.С. Бухаров, Э.М. Гилязетдинов, Н.Ю. Серов, А.А. Крутиков, А.Н. Ильин, А.В. Захаров // XXVI Международная Чугаевская конференция по координационной химии (Казань, 6-10 октября, 2014 г.): тезисы докладов. - Казань: Изд-во Казан. ун-та, 2014. - С. 101.

312. Штырлин, В.Г. Природа стереоселективности комплексообразования ионов переходных металлов с биолигандами / В.Г. Штырлин, Э.М. Гилязетдинов, М.С. Бухаров, Н.Ю. Серов, А.А. Крутиков, А.В. Захаров // XX Менделеевский съезд по общей и прикладной химии (Екатеринбург, 26-30 сентября 2016 г): тезисы докладов. В 5 т. Т. 1. Фундаментальные проблемы химической науки. -Екатеринбург: Уральское отделение Российской академии наук, 2016. - С. 110.

313. Shtyrlin, V.G. Stereoselective effects in structure, formation thermodynamics, and ligand substitution reactions kinetics of 3d-metal complexes with amino acids and oligopeptides / V.G. Shtyrlin, EM. Gilyazetdinov, N.Yu. Serov, М^. Bukharov, A.A.

Krutikov, A.V. Zakharov // XXVII Международная Чугаевская конференция по координационной химии и IV Молодежная школа-конференция «Физико-химические методы в химии координационных соединений», 2-6 октября 2017 г., Нижний Новгород: тезисы докладов конференции, посв. 80-летию академика РАН Г.А.Абакумова. - Нижний Новгород, 2017. - С. 0103.

314. Shtyrlin, V.G. Complex formation, chemical exchange, species structure, and stereoselective effects in the copper(II) - L/DL-histidine systems / V.G. Shtyrlin, Yu.I. Zyavkina, E.M. Gilyazetdinov, M.S. Bukharov, A. A. Krutikov, R.R. Garipov, A.S. Mukhtarov, A.V. Zakharov // Dalton Trans. - 2012. - V. 41, N. 4. - P. 1216-1228.

315. Serov, N.Yu. Kinetics and mechanisms of substitution reactions and redox processes with participation of copper(II) tripeptide complexes / N.Yu. Serov, K.V. Urazaeva, A.V. Ermolaev, E.M. Gilyazetdinov, M.S. Bukharov, V.G. Shtyrlin // Всероссийский кластер конференций по неорганической химии «InorgChem 2018» (Астрахань, 17-21 сентября 2018 г.) [Электр. ресурс]: тезисы докладов. - Астрахань: Изд-во АГТУ, 2018. - C. 206-207. - Режим доступа: 1 электрон. опт. диск (CD-ROM).

316. Serov, N.Yu. Complex structures, formation thermodynamics and substitution reaction kinetics in the copper(II) - glycylglycylglycine - L/D/DL-histidine system / N.Yu. Serov, V.G. Shtyrlin, M.S. Bukharov, A.V. Ermolaev, E.M. Gilyazetdinov, A.A. Rodionov // Polyhedron. - 2021. - V. 197. - Номер статьи 115041.

317. Patel, R.N. Novel copper(II)-dien-imidazole/imidazolate-bridged copper(II) complexes. Crystal structure of [Cu(dien)(Him)](Cl04)2 and of [(dien)Cu(^-im)Cu(dien)](Cl04)3, a homobinuclear model for the copper(II) site of the CuZn-superoxide dismutase / R.N. Patel, N. Singh, K.K. Shukla, U.K. Chauhan // Spectrochim. Acta. Part A, Molec. Biomolec. Spectr. - 2005. - V. 61, N. 1-2. - P. 287-297.

318. Szilagyi, I. Speciation study of an imidazolate-bridged copper(II)-zinc(II) complex in aqueous solution / I. Szilagyi, I. Labadi, K. Hernadi, I. Palinko, N.V. Nagy, L. Korecz, A. Rockenbauer, Z. Kele, T. Kiss // J. Inorg. Biochem. - 2005. - V. 99, N. 8. - P. 16191629.

319. Hammes, G.G., ed. Investigation of rates and mechanisms of reactions, part II, 3rd edn. - New York: John Wiley&Sons Inc, 1974. - 682 p.

320. Серов, Н.Ю. Кинетика, механизмы и стереоселективность реакций замещения лигандов в растворах комплексов меди(П) с олигопептидами и гистидином / Н.Ю.

Серов, А.В. Ермолаев, В.Г. Штырлин // Математика и математическое моделирование: сборник материалов XI Всероссийской молодежной научно-инновационной школы (Саров, 11-13 апреля 2017 г.). - Саров: ООО «Интерконтакт», 2017. - С. 203-204.

321. Frank, F.C. On spontaneous asymmetric synthesis / F.C. Frank // Biochim. Biophys. Acta. - 1953. - V. 11, N. 4. - P. 459-463.

322. Blackmond, D.G. The origin of biological homochirality / D.G. Blackmond // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. - 2010. - V. 2, N. 5. - P. a002147.

323. Shtyrlin, V.G. On the origin of dissymmetry and homochirality of natural objects / Shtyrlin V.G. // XIX Mendeleev Congress on general and applied chemistry. -Volgograd: Publishing house of education-scientific literature of VSTU, - 2011. -P. 380.

ПРИЛОЖЕНИЕ

31

Таблица П 1. Параметры спектров ЯМР Р с развязкой от протонов при комнатной температуре в щелочной среде.

№ Соединение Сигналы ЯМР 31Р (хим. сдвиги и мультиплетность)

1 Триметафосфат (Р3т) -21.5 м.д. (синглет)

2 Триполифосфат (Р3) -5.0 м.д. (дублет), -20.0 м.д. (триплет)

3 Пирофосфат (Р2) -6.3 м.д. (синглет)

4 Ортофосфат (Р1) 2.5 м.д. (синглет)

5 К-фосфорил имидазол (Рг(К)1т) -4.8 м.д. (синглет)