Структура и динамическое поведение комплексов меди(II) с N,O-содержащими лигандами в растворах по данным методов ЭПР и ЯМР-релаксации тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 02.00.01, кандидат наук Бухаров, Михаил Сергеевич

• Бухаров, Михаил Сергеевич
• кандидат наук
• 2014

Оглавление диссертации кандидат наук Бухаров, Михаил Сергеевич

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1 ИССЛЕДОВАНИЕ КОМПЛЕКСОВ МЕДИ(П) С АЗОТ- И КИСЛОРОДСОДЕРЖАЩИМИ ЛИГ АНДАМИ МЕТОДАМИ ЭПР И ЯМР-

РЕЛАКСАЦИИ

1Л. Взаимосвязь параметров спин-гамильтониана со структурой комплексов меди(П)

1.2. Стереоселективные эффекты комплексообразования и параметры спектров ЭПР

1.3. Влияние ковалентности связей металл-лиганд на параметры спин-гамильтониана

1.4. Вращательная динамика парамагнитных комплексов по данным метода ЭПР

1.5. Динамические параметры парамагнитных комплексов по данным метода ЯМР-релаксации

ГЛАВА 2 ПОСТАНОВКА ЗАДАЧИ И МЕТОДИКА ЭКСПЕРИМЕНТА

2.1. Постановка задачи

2.2. Объекты исследования

2.3. Методы исследования

ГЛАВА 3 ЭПР КОМПЛЕКСОВ МЕДИ(И) С АМИНОКИСЛОТАМИ, ОЛИГОПЕПТИДАМИ И КОМПЛЕКСОНАМИ В РАСТВОРАХ

3.1. Цис-транс равновесие и динамика вращения комплексов меди(И) с аминокислотами

3.2. Стереоселективные эффекты в спектрах ЭПР бшс-комплексов меди(П) с /,/£)£-гистидином

3.3. Структурные эффекты в растворах комплексов меди(П) с олиго-пептидами и комплексонами

ГЛАВА 4 СТРУКТУРА И ДИНАМИКА СОЛЬВАТНОГО ОКРУЖЕНИЯ КОМПЛЕКСОВ МЕДИ(Н) С АЗОТ- И КИСЛОРОДСОДЕРЖАЩИМИ ЛИГ АНДАМИ ПО ДАННЫМ МЕТОДА ЯМР-РЕЛАКСАЦИИ

4.1. Динамическое поведение комплексов меди(П) с аминокислотами

4.2. Структурно-динамические характеристики комплексов меди(П) с ди- и триглицином

4.3. Структура и динамика гидратного окружения комплексонатов меди(П)

ОСНОВНЫЕ РЕЗУЛЬТАТЫ И ВЫВОДЫ

ЛИТЕРАТУРА

ПРИЛОЖЕНИЕ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Структура и динамическое поведение комплексов меди(II) с N,O-содержащими лигандами в растворах по данным методов ЭПР и ЯМР-релаксации»

ВВЕДЕНИЕ

Изучение взаимосвязи между строением и динамическим поведением координационных соединений меди(П) с Ы,0-содержащими лигандами в водных растворах жизненно важно для понимания транспорта меди в живых организмах и функционирования медьсодержащих ферментов [1, 2]. Наибольший интерес среди таких лигандов представляют аминокислоты, олигопептиды и комплексоны (аминокарбоксилаты).

Несмотря на то, что термодинамика образования комплексов меди(П) с Ы,0-содержащими лигандами исследована достаточно подробно, многие структурно-динамические аспекты их поведения в растворах изучены слабо. Прежде всего до сих пор практически отсутствуют сведения о структуре и динамике гидратного окружения подобных комплексов, включая вторую и внешнюю координационные сферы. В литературе имеются противоречивые данные о равновесиях цис-транс-изомеризации биокомплексов меди(П) с аминокислотами. Остаются невыясненными многие факторы, определяющие стереоселективность образования таких комплексов. Не решена проблема влияния природы заместителей в боковой цепи аминокислот и олигопептидов на структурно-динамические характеристики их координационных соединений с медью(П). Все отмеченные пробелы существенно препятствуют пониманию реакционной способности комплексов меди(Н) и, особенно, функционирования медьсодержащих ферментов. Попытка восполнить эти пробелы предпринята в настоящей работе.

Исследование структуры и динамического поведения комплексов меди(П) с природными аминокислотами имеет кроме теоретического и большое практическое значение. Действительно, такие комплексы входят в состав композиций аминокислот с микроэлементами, которые созданы в настоящей научной группе, обладают широким спектром биологической активности и имеют перспективы применения в медицине [3, 4, 5]. Поэтому

изучение динамического поведения таких комплексов существенно для понимания природы биологической активности и создания новых композиций аминокислот с микроэлементами.

Уникальные возможности для исследования комплексов меди(П) с N,0-содержащими лигандами в растворах предоставляет сочетание взаимодополняющих методов ЭПР и многочастотной ЯМР-релаксации. Из температурных зависимостей измеряемых параметров двух методов принципиально возможно с большой достоверностью получать как структурную, так и динамическую информацию о парамагнитных комплексах. Разработка методов получения такой информации путем совместного анализа данных ЭПР и многочастотной ЯМР-релаксации представляет значительный интерес для развития химической физики конденсированного состояния.

В настоящей работе сочетанием методов ЭПР, ЯМР-релаксации и математического моделирования с привлечением термодинамических данных и квантово-химических расчетов исследованы структура и динамическое поведение комплексов меди(П) с аминокислотами (глицин, £)-аланин, Л-валин, Ь-серин, ¿-аспарагиновая кислота, ¿-глутаминовая кислота, ¿-лизин, ¿-пролин, Ы-метилглицин, £/£)/,-гистидин), дипептидами (глицилглицин, глицил-/,-тирозин, £-тирозил-£-лейцин, ¿-тирозил-Х-фенилаланин, £-тирозил-£-тирозин), трипептидами (глицилглицилглицин, глицилглицил-£-тирозин) и комплексонами (иминодиуксусная кислота, нитрилотриуксусная кислота). Исследования выполнены в условиях максимального накопления комплексных форм заданного состава с контролем рН среды на различных солевых фонах, создаваемых нитратом калия, в диапазонах температур от 276 до 324 К.

Цель работы заключалась в том, чтобы на основе совместного анализа данных ЭПР, многочастотной ЯМР-релаксации и квантово-химических расчетов определить структурно-динамические характеристики первой координационной сферы и гидратного окружения комплексов меди(Н) с рядом ами-

нокислот, олигопептидов и комплексонов и выявить их зависимость от состава, способов координации, конфигурации лигандов и концентрации фонового электролита.

Научная новизна работы состоит в том, что впервые:

• По данным ЭПР определены параметры спин-гамильтониана, времена корреляции и энергии активации вращения 28 комплексов меди(И) с аминокислотами, олигопептидами и комплексонами в водных растворах в интервале температур 277-324 К на фоне нитрата калия различной концентрации.

• На основе данных ЭПР выполнено однозначное спектральное отнесение цис- и транс-изомеров бпоаминокислотных комплексов меди(И) и определены доли их накопления.

• По данным ЭПР обнаружен и интерпретирован тот факт, что увеличение концентрации нитрата калия в растворе сдвигает равновесие цис-транс-изомеризации биокомплексов меди(П) с аминокислотами в сторону цис-изомеров.

• Из спектров ЭПР в системах медь(П) - £/£)£-гистидин установлена зависимость долей накопления ЗЫ и 4Ы форм комплексов от конфигурации ли-ганда и концентрации фонового электролита (ЮЧГ03).

• Из анализа параметров спинового гамильтониана комплексов меди(Н) с ди-пептидами (ЬН) состава Си(ЬН.])(ОН)" установлено сильное трансвлияние гидроксид-аниона.

• По данным ЭПР оценены константы скорости химического обмена между двумя формами нитрилотриацетатного комплекса Си(ЫТА)" - с аксиальной координацией карбоксильной группы и без нее.

• Развит подход к совместному количественному анализу данных ЭПР и многочастотной ЯМР-релаксации растворов парамагнетиков в широком диапазоне температур, что позволило определить структурно-динамические параметры для 13 комплексов меди(П) с аминокислотами, олигопептидами и комплексонами.

• Найдено хорошее соответствие между геометрическими параметрами соль-ватной оболочки, полученными для бис-(глицинато)меди(Н) экспериментально и рассчитанными квантово-химическим методом ЭГТ для модельного гидратированного комплекса состава Си(01у)2'44Н20.

• Из анализа данных ЯМР-релаксации и квантово-химических расчетов получены свидетельства в пользу пентакоординационного окружения меди(И) во всех исследованных комплексах.

• Выявлены основные факторы, контролирующие структурно-динамические параметры гидратных оболочек изученных комплексов меди(Н): размер ли-ганда; аксиальная координация дополнительной функциональной группы лиганда; захват молекул воды второй координационной сферы дополнительными функциональными группами лиганда или его циклами; сильное донирование электронной плотности депротонированными пептидными группами лиганда.

• Найдены и интерпретированы необычно короткие времена жизни молекул воды во второй координационной сфере изученных комплексов (4-13 пс при 298 К).

Практическая значимость. Результаты работы представляют ценность для развития бионеорганической, координационной и физической химии переходных 3 ¿/-металлов, углубляя представления о структуре и динамике гид-ратного окружения комплексов с биолигандами и их аналогами. Развит подход к совместному использованию методов ЭПР и многочастотной ЯМР-релаксации, позволяющий определять структурно-динамические параметры парамагнитных комплексов, что вносит вклад в развитие химической физики конденсированного состояния. Выявленные в работе факторы, контролирующие структуру и динамическое поведение изученных комплексов ме-ди(Н) с аминокислотами, олигопептидами и комплексонами, позволяют объяснять и до некоторой степени прогнозировать свойства комплексов других металлов с различными лигандами. Установленные особенности строения и динамического поведения комплексов меди(П) с аминокислотами открывают

возможность для лучшего понимания их биологической роли в составе разрабатываемых композиций аминокислот с микроэлементами, которые имеют перспективы медицинского применения.

На защиту выносятся:

1. Результаты исследования методом ЭПР структуры и динамического поведения комплексов меди(П) с аминокислотами, олигопептидами и комплек-сонами при различных температурах и солевых фонах.

2. Результаты исследования структуры и динамики гидратного окружения комплексов меди(П) с аминокислотами, олигопептидами и комплексонами методом ЯМР-релаксации в широких диапазонах температур и резонансных частот.

3. Структурная интерпретация равновесий г/иотрамоизомеризации в растворах биокомплексов меди(П) с аминокислотами в зависимости от концентрации фонового электролита, стереоселективности комплексообразо-вания в системах медь(П) - /7£>£-гистидин, необычных параметров спин-гамильтониана комплексов меди(Н) с ди- и трипептидами, содержащих фенильные или феноксильные заместители в боковой цепи, необычного уширения линий ЭПР нитрилотриацетатного комплекса меди(П).

4. Результаты квантово-химических расчетов структур комплексов меди(П) с 9 аминокислотами, модельного гидратированного комплекса состава Си(01у)2-44Н20 и их соответствие данным эксперимента.

5. Интерпретация данных об экваториальной и аксиальной координации молекул воды, структуре и динамике второй и внешней координационной сферы изученных комплексов меди(П) в зависимости от природы координированных лигандов.

Личный вклад автора состоит в исследовании методами ЭПР и ЯМР-релаксации растворов комплексов меди(Н) с Ы,0-содержащими лигандами, математической обработке и моделировании экспериментальных данных, проведении квантово-химических расчетов, анализе и обобщении полученных результатов.

Апробация работы. Результаты работы доложены на VIII, IX, X научных конференциях молодых ученых, аспирантов и студентов НОЦ КГУ «Материалы и технологии XXI века» (Казань 2008, 2009, 2011); XII Международной молодежной научной школе «Actual problems of magnetic resonance and its application. New aspects of magnetic resonance application» (Казань,

2009); Международной конференции «XVII International Conference on Chemical Thermodynamics in Russia» (Казань, 2009); Всероссийской молодежной научной школе с международным участием «Магнитный резонанс в химической и биологической физике» (Новосибирск, 2010); Юбилейной научной конференции физического факультета КФУ (Казань,

2010); XXV Международной Чугаевской конференции по координационной химии и II Молодежной конференции-школе «Физико-химические методы в химии координационных соединений» (Суздаль, 2011); V, VI, VII Всероссийской молодежной научно-инновационной школе «Математика и математическое моделирование (Саров, 2011, 2012, 2013); XIX Всероссийской конференции «Структура и динамика молекулярных систем» (Яльчик, 2012); Международной конференции «3rd International workshop on statistical physics and mathematics for complex systems» (Казань, 2012); Итоговой научной конференции КФУ за 2012 г. (Казань, 2013).

Публикации. По материалам диссертации опубликованы 1 статья в журнале «Dalton Transactions» (2012 г.), 2 статьи в журнале «Journal of Physics: Conference Series» (2012 г.), 1 статья в журнале "Physical Chemistry Chemical Physics" (2014 г.), 1 статья в сборнике, материалы и тезисы 14 докладов.

Структура и объем работы. Диссертационная работа состоит из введения, литературного обзора (1 глава), трех глав экспериментальной части, выводов, списка цитируемой литературы и приложения. Работа изложена на 133 страницах, содержит 10 таблиц, 41 рисунок и 7 схем. Список литературы насчитывает 156 источников. На 7 страницах приложения приведены 5 рисунков и 1 таблица.

Диссертационная работа выполнена на кафедре неорганической химии и в научно-исследовательской лаборатории координационных соединений отдела неорганической и координационной химии Химического института им. A.M. Бутлерова КФУ, на кафедре квантовой электроники и радиоспектроскопии и в научно-исследовательской лаборатории магнитной радиоспектроскопии и квантовой электроники Института физики КФУ, в лаборатории физики полимеров Технического университета Ильменау. Работа является частью исследований по основному научному направлению Химического института им. A.M. Бутлерова КФУ «Синтез, строение, реакционная способность и практически полезные свойства органических, элементоорганических и координационных соединений» в рамках темы «Стереоселективные процессы с участием органических, элементоорганических и координационных соединений. Фундаментальные и прикладные аспекты» (per. № 6.2.06).

Автор считает своим долгом выразить искреннюю благодарность научному руководителю Валерию Григорьевичу Штырлину и научному консультанту Георгию Владимировичу Мамину, а также Анвару Шарафулисламовичу Мухтарову, Зигфриду Штапфу, Карлосу Матте, Наилю Фидаиевичу Фаткуллину, Юлии Игоревне Журавлевой, Эдуарду Махмутовичу Гилязетдинову, Александру Александровичу Крутикову, Никите Юрьевичу Серову, Александру Николаевичу Ильину, Александру Александровичу Родионову, Дмитрию Германовичу Звереву, всем сотрудникам кафедры неорганической химии и студентам и сотрудникам НИЛ координационных соединений, всем сотрудникам кафедры квантовой электроники и радиоспектроскопии и НИЛ магнитной радиоспектроскопии и квантовой электроники за оказанную помощь и поддержку.

ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

ГЛАВА 1

ИССЛЕДОВАНИЕ КОМПЛЕКСОВ МЕДИ(П) С АЗОТ- И КИСЛОРОДСОДЕРЖАЩИМИ ЛИГАНДАМИ МЕТОДАМИ ЭПР И ЯМР-РЕЛАКСАЦИИ

1.1. Взаимосвязь параметров спин-гамильтониана со структурой

комплексов меди(П)

Структуры большинства комплексов меди(П), изученных методом ЭПР, имеют эффективную симметрию координационного узла близкую к Э4ь и представляют собой плоский квадрат или вытянутый октаэдр [6, 7]. Спектры ЭПР таких комплексов в твердом виде (стеклах, порошках, кристаллах) обычно описываются аксиально-симметричным спиновым гамильтонианом (СГ) следующего вида:

Н = /?[>ДЯ, + 81(8хНх+8уНу)] + ^8111+А1(8х1х+8у1у)3 (1)

где £ц и ^^ — главные значения ^-тензора; Нх, Ну и Н2 - проекции внешнего магнитного поля на оси х, у и г; Бу и5г- компоненты оператора спина не-спаренного электрона (£ = 1/2); Ац и А± - компоненты тензора сверхтонкого взаимодействия (СТВ) спина неспаренного электрона с ядерным спином атома меди (СТВ часто называют сверхтонкой структурой, СТС); 1Х, 1У, 12 -компоненты оператора спина ядра (/ = 3/2). В случае, когда неспаренный электрон имеет ненулевую вероятность нахождения на атомах лигандов, ядра которых обладают магнитными моментами, в уравнение (1) включаются дополнительные члены, учитывающие сверхтонкие взаимодействия спина электрона с магнитными ядрами лигандов (суперсверхтонкое взаимодействие, ССТВ, или суперсверхтонкая структура, ССТС).

Благодаря различным видам движения и вращения анизотропные параметры СГ (компоненты ^-тензора и тензора сверхтонкого взаимодействия) в растворах усредняются по всем направлениям, и в случае достаточно быстро-

го вращения положение линий спектра ЭПР описывается изотропным СГ следующего вида:

Ъ = gopsн + AйSI, (2)

где goиAo — изотропные ^-фактор и константа СТС соответственно.

Таким образом, для соединений меди(П) из экспериментальных спектров ЭПР можно получить следующие параметры: £ц, g±, go, А\\, А±, А0, константы ССТС, а также ширины линий (АН) и интегральные интенсивности, которые пропорциональны концентрациям парамагнитных частиц.

Применяя метод ЭПР, можно определять влияние электронного строения хелатных комплексов меди(П) на параметры СГ или из параметров спектров оценивать характер связи металл-лиганд и окружение парамагнитного иона. Многочисленными работами было установлено, что на параметры СГ влияют состав и геометрия (цис, транс) координационного узла, природа удаленных заместителей в хелатных лигандах, а также заряд хелатного комплекса [8, 9, 10]. Значения ¿^-факторов для определенного состава координационной сферы с экваториальным расположением атомов лигандов лежат в узких интервалах: [С1Ю4] - 2.25ч-2.30; [транс-СиЫ202] - 2.200-^-2.228; [цис-Си1Ч202] - 2.180-2.190; [СиИ4] - 2.15^2.17; [СиЫ4]2+ - 2.26ч-2.28 [8, 11, 12]. Различие в параметрах для цис- и транс-изомеров согласно авторам [12] объясняется тем, что переход от цис- к транс-изомеру для комплексов меди(П)

2 2

сопровождается понижением энергии орбитали |х -у > и примешиванием к

2 2

ней 45-функции. Понижение энергии орбитали |х -у > приводит к уменьше-

2 2

нию энергетического интервала между |х -у > и |ху> орбиталями и, следовательно, к увеличению ^-фактора, а примешивание 4^-функции - к уменьшению константы СТС. С этим объяснением согласуется тот факт, что для неискаженного транс-изомера с хромофором СиЫ202 характерны параметры = 2.200±0.005,= 2.052±0.005, А\\ = (175±5>10"4 см"1 и А± = (15±5) -10"4 см"1, а в случае неискаженного г^ис-изомера - = 2.188±0.002, g± = 2.044±0.004, А\\ = (204.5±1>10"4 см'1,А± = (30.5±2) -10"4 см"1 [8].

Для определения низкосимметричных искажений структуры комплексов меди(П) была предложена эмпирическая методика [6], согласно которой величинам параметра |£цА4ц| < 135 см соответствует плоско-квадратное окружение иона металла, а |£цА4ц| > 150 см - тетраэдрическое искажение металлохе-лата.

Рассмотрим влияние координации различных лигандов на параметры спектров ЭПР.

При координации более сильного донора в экваториальной плоскости

2 2

иона меди(П) происходит увеличение энергии перехода с1ху - с!х _у , что уменьшает величину £ц [13], а, следовательно, и go (§1 изменяется в значительно меньшей степени). Донорные способности различных лигандов соответствуют ряду: молекула воды < карбоксигруппа, гидроксогруппа < имидазоль-ный атом азота < аминогруппа < депротонированный пептидный атом азота. Так, при замещении экваториальной молекулы воды карбоксильным атомом кислорода величина go сдвигается примерно на 0.005-0.01, а при координации аминного атома азота - примерно на 0.030 для первого и 0.015-0.020 для

последующих атомов [14]. Аксиальная координация донора приводит к уве-

2 2

личению £ц (и go) для основного состояния с1х _у. Уменьшение величины изотропного ^-фактора, как правило, сопровождается увеличением абсолютного значения константы СТС для комплексов меди(Н) с эффективной симметрией [15]. В то же время однонаправленное изменение этих параметров говорит о ромбическом искажении хелата, которое вызывает ЗйМ^ смешивание электронных орбиталей меди(Н) [16]. В работе [17] было проанализировано большое число комплексов меди(Н) с различными лигандами и построена диаграмма (рис. 1) изменений параметров go и А0 при координации различных доноров.

Гудман и соавт. [18] исследовали комплексы меди(П) с различными аминокислотами в растворе 020. Было установлено, что для большинства комплексов состава СиЬ изотропный ^-фактор лежит в пределах

2.148^-2.152, а константа сверхтонкого взаимодействия (А0) составляет 55-Н55

Гс, что характерно для комплексов с одним экваториально координированным атомом азота. Исключением являются комплексы меди(П) с гистидином (с двумя экваториально координированными атомами азота и карбоксигруп-пой в аксиальной позиции) и глицином, для которых значения £0 составили

90 л

85- □

80-

75- о < 70- ¿А

65-

60-

55-

50- -1-1—

шР

ш а

■ ШГ

вз

ш

А

^ООж

8

о

—,—]— 2.09 2.10 2.11

—I—--1-'—|—1-1—1-)—

2.12 2.13 2.14 2.15 2.16 9о

1 N

• М(а)0(р)

о N{3)0(0

2Ы

♦ Ы(2а)0(2р)

Ф М(2а)0{2с)

О Ы(а,р)0(с)

❖ Ы(а,р)0(с)В

Ф М(а,р)0(с,р)

зы

д Ы(2а,р)0(р)

А Ы(алр)

Ф Ы(алр)В

А

а Ы(а,2р)0(с)

■ N(3,2!,р)

ш N(43)

в N(21^)

о Ы(!,3р)

Рис. 1. Зависимость А0 от g0 для серии комплексов меди(Н) с аминокислотами и пептидами в водных растворах, имеющих различное число атомов азота в экваториальной плоскости [17]. Обозначения на рисунке: а - аминогруппа; р - депротонированный пептидный атом азота для N или карбонильный атом кислорода для О; 1- имидазольный атом азота; \ъ - депротонированный имидазольный атом азота; с - карбоксильный атом кислорода; В - ОН". Оставшиеся позиции в экваториальной плоскости заняты молекулами воды.

2.144 и 2.157 соответственно. Для бис-комплексов СиЬ2 были найдены следующие параметры: go = 2.118^-2.127, А0 = 64-^71 Гс. Следует отметить, что в спектрах ЭПР некоторых биокомплексов наблюдалась разрешенная ССТС от атомов азота. Благодаря тому, что комплексы с цис- и транс-строением координационной сферы имеют различные значения констант ССТС, авторы смогли установить относительное содержание цис- и транс-изомеров в растворе. Как объяснили авторы [18], различия в величине констант ССТС для цис- и транс-форм обусловлены значительным трансвлиянием координиро-

ванного атома азота, приводящим к ослаблению связи иона меди(П) с другим атомом, расположенными на транс-координате. То есть в транс-изомерах взаимное ослабление связей Си-Ы сильнее, чем в г/мс-изомерах.

Позднее теми же авторами были определены параметры СГ для каждого изомера [19]. Причем в противоположность работе [18] компоненты спектра с меньшей изотропной константой ССТС (на 1.2-1.9 Гс) и СТС (на 7-12 Гс) авторы отнесли к комплексам с ^мс-строением координационного узла, объясняя это примешиванием 4з-орбиталей к основному состоянию иона ме-ди(П) из-за более низкой симметрии по сравнению с транс-изомером. Такой вывод, однако, противоположен результатам, получающимся в модели углового перекрывания [12] и при учете трансвлияния.

8гаЬо-Р1апка с сотр. при исследовании комплексов состава СиЬ2 в системах медь(П) - (3-замещенные (3-аминокислоты [20] (Схема 1, где Я = Н, Ме, Е1, /Ви, /Рг, сНех, 1-Е1Рг и ¿Ви) и медь(П) - £-серин [21] также отнесли к цис-изомерам формы с меньшими значениями констант СТС, объясняя это ромбическим искажением их структуры. При этом для |3-замещенных Р-аминокислот различия в параметрах СГ для двух изомеров были значительно больше, чем для обычных аминокислот [19].

В более поздней работе [22] комбинацией методов ЭПР и ЭРТ/РСМ Басоси с сотр. было установлено, что транс-изомер бис-комплекса меди(Н) с глицином в смеси вода-глицерин (1:1) имеет меньшее значение константы ССТС, чем г/мс-изомер, что не подтверждает предположения авторов работ [19, 20,21].

В исследовании [23] было обнаружено влияние диоксана на цис-транс равновесие в дейтерированном водном растворе бис-комплекса меди(П) с ва-лином. В растворе, содержащем 36% и более диоксана, присутствовал лишь один изомер, который авторы отнесли к транс-изомеру.

Большое значение для изучения биологических систем имеют комплексы меди(Н) с гистидином (ИбН), структура которых в жидких водных рас-

СОО"

/

сн / \ ♦

Схема 1

творах зависит от величины рН. В работе [18] было высказано предположение о равновесном сосуществовании двух форм с тремя и четырьмя экваториально координированными атомами азота для биокомплекса меди(Н) с гистидином при рН 7.

Возможность двух типов координации к меди(Н) гистидина при физиологическом рН (~7) была подтверждена в работе [24]. Однако найденное относительное содержание двух форм отличалось от полученного авторами [18] и составило 1:4 против 1:1 в работе [18] для форм с тремя (ЗЫ) и четырьмя (4К) экваториально координированными атомами азота соответственно. По данным работы [24] значения изотропного ^-фактора составили 2.098 для формы ЗЫ и 2.1045 для формы 4Ы. Константы СТС (А0) оказались примерно равными для этих форм и составили 61.5Гси61.6Гс соответственно. Константы ССТС были оценены в 11.1 Гс для всех атомов азота обеих форм.

Однако в работе [25] были получены существенно иные результаты в ходе сравнительного исследования комплексов меди(И) с гистамином и гистидином, образующихся при различных значениях рН, и были предложены возможные структуры таких комплексов. Для комплексов состава СиЬ2 авторы также обнаружили существование двух форм (Схема 2). Причем для формы ЗЫ с обоими лигандами четвертый атом азота предполагался координированным в аксиальное положение, что в случае гистамина представляется абсурдным ввиду сохранения свободной экваториальной позиции, которую следовало бы занимать более сильному лиганду, а не молекуле воды.

Различие значений изотропных параметров go и Ло между соответствующими комплексами с гистамином и гистидином, как считают авторы [25], объясняется координацией в аксиальное положение карбоксильной группы гистидина. По данным [25] в случае комплекса СиЬ2 с гистидином значения go составили 2.1223 и 2.1141, а константы А0 - 67.2 и 63.4 Гс для форм ЗЫ и 4Ы соответственно. Константы ССТС равнялись 12.4, 8.9, 8.9 Гс для формы ЗЫи 11.3, 11.3, 11.3, 11.3 Гс для формы 4Ы.

При исследовании замороженных растворов комплексов меди(П) с гис-тидином методами ЭПР [26, 27] и ДЭЯР [28] было установлено существование только одной формы с четырьмя экваториально координированными атомами азота от четырех молекул гистидина, что является весьма неожиданным результатом.

Таким образом, несмотря на значительные успехи, достигнутые рядом авторов, проблема строения комплексов меди(П) с гистидином оставалась нерешенной до сих пор.

Histamine

1-Histidine

НгО

ft*

,Н20 .NHj

re

HjO NH

[CuLjH]

3N isomer

HjO

t

4N isomer {CuLj] Схема 2

Другими, не менее значимыми с биологической точки зрения системами, являются системы медь(И) - олигопептиды. Пептиды часто являются эффективными лигандами для ионов различных металлов. Они могут содержать несколько донорных атомов, включая различные боковые группы, и образо-

вывать комплексы с различными конформациями металлоциклов [29]. Исследование таких комплексов важно для моделирования медьсодержащих белков и металлоферментов.

Наиболее простой системой медь(П) - дипептид, используемой в качестве эталонной, является система медь(П) - глицилглицин (С1уС1уН, ЬН). В данной системе комплекс СиЬН.] имеет типичные для соединения с двумя экваториально координированными атомами азота значения g0 = 2.1213 и константы СТС А0 = 67.6 Гс [30]. Однако при депротонировании молекулы воды в экваториальной позиции и образовании комплекса Си(ЬН_1)(ОН)~ величины ^-фактора и константы СТС неожиданно уменьшаются до 2.1165 и 37.1 Гс соответственно. Такое поведение параметров СГ авторы [30] связали с ромбическим искажением хелатного узла, которое вызвано электростатическим отталкиванием между карбоксильной группой и гидроксид-ионом (Схема 3). Наличие низкосимметричного искажения также подтверждается и по спектрам замороженных растворов [31]. При переходе от комплекса СиЬН.) к Си(ЬН.1)(ОН)" величина Ац уменьшается с 185-10"4 см"1 до 152-10"4

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Бухаров, Михаил Сергеевич, 2014 год

ЛИТЕРАТУРА

1. Metall Ions in Biological Systems. V.12. Properties of Copper / Ed. H. Sigel // New York and Basel: Marcel Dekker, 1981. - 353 p.

2. Sarkar, B. Treatment of Wilson and Menkes disease / B. Sarkar // Chem. Rev. -1999. - V. 99, N 9. - P. 2535-2544.

3. Патент № 2125874 CI RU от 10.02.1999. Заявл. 04.07.1994, № 94025068/14. МКИ 6 A 61 К 31/195, 9/08. Композиция аминокислот с микроэлементами, обладающая противоопухолевой и антигипоксической активностью / В.Г. Штырлин, Р.Х. Хафизьянова, Л.Н. Залялютдинова и др. // Бюлл. изобр. -1999.-№4.

4. Патент № 2151596 CI RU от 27.06.2000. Заявл. 10.03.1999, № 94104169/14. МКИ 7 А 61 К 31/197, 33/24. Композиция аминокислот с микроэлементами и кальцием, обладающая противоопухолевой, антидепрессивной и противо-аритмической активностью / Л.Н. Залялютдинова, А.В. Захаров, В.Г. Штырлин и др. // Бюлл. изобр. - 2000. - № 18.

5. Патент № 2173553 С2 RU от 20.09.2001. Заявл. 10.03.1999, № 94104167/14. МКИ 7 А 61 К 31/197, 33/24. Композиция аминокислот с микроэлементами, обладающая противоаритмической активностью/ Р.Х. Хафизьянова, Я.В. Костин, В.Г. Штырлин и др. // Бюлл. изобр. - 2001. - № 26.

6. Керрингтон А. Магнитный резонанс и его применение в химии / А. Кер-рингтон, Э. Мак-Лекчлан. - М.: Мир, 1970. - 448 с.

7. Ларин Г.М. Делокализация электронов в координационных соединениях / Г.М. Ларин // Коорд. химия. - 1992. - Т. 18, № 7. - С. 699-728.

8. Ларин Г.М. Низкосимметричные искажения хелатного узла в комплексах меди(П). Параметры спин-гамильтониана и поворотная изомерия / Г.М. Ларин // Коорд. химия. - 1994. - Т. 20, №12. - С. 883-910.

9. Ларин Г.М. Взаимное влияние металлов и лигандов в координационных соединениях // Коорд. химия. - 1993. - Т. 19, №5. - С. 335-357.

• 2+

10. Bates С.A. Paramagnetic resonance of Cu ion in tetrahedral crystal field /

C.A. Bates, W.S. Moore, K.J. Standley, K.W.H. Stevens // Proc. Phys. Soc. -1962.-V. 79, N. l.-P. 73-83.

11. Pilbrow J.R. Transition Ion Electron Paramagnetic Resonance. - Oxford: Clarendon Press, 1990. - 717 p.

12. Ракитин Ю.В. Интерпретация спектров ЭПР координационных соединений / Ю.В. Ракитин, Г.М. Ларин, В.В. Минин. - М.: Наука, 1993. - 399 с.

13. Szabo-Planka Т. Electron spin resonance study of copper(II) complexes of X-glycine and glycyl-X type dipeptides, and related tripeptides. Variation of coordination modes with ligand excess and pH in fluid and frozen aqueous solutions / T. Szabo-Planka, G. Peintler, A. Rockenbauer, M. Gyor, M. Varga-Fabian, L. In-stitorisz, L. Balazspiri // J. Chem. Soc. Dalton Trans. - 1989. - N 10. - P. 19251932.

14. Nagy N.V. Great structural variety of complexes in copper(II)-oligoglycine systems: microspeciation and coordination modes as studied by the two-dimensional simulation of electron paramagnetic resonance spectra / N.V. Nagy, T. Szabo-Planka, A. Rockenbauer, G. Peintler, I. Nagypal, L. Korecz // J. Am. Chem. Soc. - 2003. - V. 125, N 17. - P. 5227-5235.

15. Maki A.H. Electron spin resonance in transition metal chelates. II. Copper(II) bis-salicylaldehyde-imine / A.H. Maki, B.R. McGarvey // J. Chem. Phys. - 1958. -V. 29, N l.-P. 31-34.

16. Rockenbauer A. The Fermi contact hyperfine interaction in cupric complexes / A. Rockenbauer // J. Magn. Reson. - 1979. - V. 35, N 3. - P. 429-438.

17. Bruni S. Speciation and structure of copper(II) complexes with histidine-containing peptides in aqueous medium: a combined potentiometric and spectroscopic study / S. Bruni, F. Cariati, P.G. Daniele, E. Prenesti // Spectrochimica Acta Part A. - 2000 - V. 56, N4.-P. 815-827.

18. Goodman B. ESR study of copper(II)-amino-acid complexes: evidence for cis and trans isomers and the structures of copper(II)-histidinate complexes in

aqueous solution / B. Goodman, D. McPhail, K. Powell // J. Chem .Soc. Dalton Trans. - 1981. -N 3. - P. 822-827.

19. Goodman B. Electron spin resonance parameters for some copper(II)-bis(amino-acid) complexes / B. Goodman, D. McPhail // J. Chem .Soc. Dalton Trans. - 1985. -N 8. - P. 1717-1718.

20. Arkosi Zs. An electron paramagnetic resonance study of copper(II) - [3-substituted P-amino acid systems by the two-dimensional simulation method: first evidence of primarily steric effects of substituents on equilibria of metal complexes / Zs. Àrkosi, T. Szabô-Plànka, A. Rockenbauer, N.V. Nagy, L. Làzàr, F. Fulôp // Inorg. Chem. - 2003. - V. 42, N 16. - P. 4842-4848.

21. Szabô-Plànka T. An ESR study of co-ordination modes in copper(II) complexes of 1-serine in aqueous solution at ligand excess above pH 7 / T. Szabô-Plànka, A. Rockenbauer, L. Korecz // Polyhedron. - 1999. - V. 18, N 14. - P. 1969-1974.

22. Pezzato M. The cis/trans isomerization of Cu(II)-bis-(glycinato) complex in solution: a computer aided multifrequency EPR and DFT/PCM calculation study / M. Pezzato, G. Delia Lunga, M.C. Baratto, A. Sinicropi, R. Pogni, R. Basosi // Magn. Reson. Chem. - 2007. - N 45. - P. 846-849.

23. Noethig-Laslo V. Dependence of co-ordination sphere in Bis(valinato)-copper(II) complexes on solvent and alkylation at nitrogen / V. Noethig-Laslo, N. Paulic // J. Chem. Soc. Dalton Trans. - 1992. - N 13. - P. 2045-2047.

24. Basosi R. Multifrequency ESR with Fourier analysis of Cun(His)n. 2. Mobile phase / R. Basosi, M. Pasenkiewicz-Gierula, W. Froncisz, W.E. Antholine // Inorg. Chem. - 1987. - V. 26, N 6. - P. 801-805.

25. Szabô-Plânka T. An electron spin resonance study of coordination modes in the copper(II)-histamine and copper(II)-histidine systems in fluid aqueous solution / T. Szabô-Plânka, A. Rockenbauer, L. Korecz, D. Nagy // Polyhedron. - 2000. - V. 19,N5.-P. 1123-1131.

26. Basosi R. Multifrequency ESR of Cu(II)-(His)n. 1. Immobile phase / R. Basosi, G. Valensin, E. Gaggelli, W. Froncisz, M. Pasenkiewicz-Gierula, W.E. Antholine, J.S. Hyde // Inorg. Chem. - 1986. - V. 25, N 17. - P. 3006-3010.

27. Valko M. High affinity binding site for copper(II) in human and dog serum albumins (an EPR Study) / M. Valko, H. Morris, M. Mazur, J. Telser, E.J.L. Mclnnes, F.E. Mabbs // J. Phys. Chem. B. - 1999. -V. 103, N 26. - P. 5591-5597.

28. Goldfarb D. Structure of copper(II)-histidine based complexes in frozen aqueous solutions as determined from high-field pulsed ENDOR / D. Goldfarb, P. Manikandan, B. Epel // Inorg. Chem. - 2001. - V 40, N 4. - P. 781-787.

29. Pettit L.D. Complex formation between metal ions and peptides / L.D. Pettit, J.E. Gregor, H. Kozlowski - In: Perspectives in Bioinorganic Chemistry / Eds. R.W. Hay, J.R. Dilworth, K.B. Nolan. - London: JAI Press, 1991. - V. 1. - P. 131.

30. Szabo-Planka T. ESR study of the copper(II)-glycylglycine equilibrium system in fluid aqueous solution. Computer analysis of overlapping multispecies spectra / T. Szabo-Planka, A. Rockenbauer, L. Korecz // Magn. Reson. Chem. - 1999. - N 37.-P. 484-492.

31. Lukas M. Complexing properties of [(glycylamino)methyl]phosphinic acids towards Co , Ni , Cu and Zn ions in aqueous solutions / M. Lukas, M. Kyva-la, P. Hermann, I. Lukes, D. Sanna, G. Micera // J. Chem. Soc. Dalton Trans. -2001.-N 19.-P. 2850-2857.

32. Pogni R. Multi-microwave frequency EPR in the structural characterization of copper(II) dipeptide complexes / R. Pogni, G.D. Lunga, R. Basosi // J. Am. Chem. Soc. - 1993. - V 115, N 4. - P. 1546-1550.

33. Szabo-Planka T. An ESR study of the copper(II)-glycyl-L-histidine system in aqueous solution by the simultaneous analysis of multi-component spectra. Formation constants and coordination modes / T. Szabo-Planka, N. Nagy, A. Rockenbauer, L. Korecz // Polyhedron. - 2000. - V. 19, N 18-19. - P. 2049-2057.

34. Szabó-Plánka T. An ESR study of the copper(II)-glycyl-L-serine and cop-per(II)-L-seryl-glycine systems by the simultaneous analysis of multi-component isotropic spectra. Formation constants and coordination modes / T. Szabó-Plánka, Z. Arkosi, A. Rockenbauer, L. Korecz // Polyhedron. - 2001. - V. 20, N 9-10. - P. 995-1003.

35. Facchin G. Structural characterization of a series of new Cu-dipeptide complexes in solid state and in solution / G. Facchin, E. Kremer, E.J. Baran, E.E. Castellano, O.E. Piro, J. Ellena, A.J. Costa-Filho, M.H. Torre // Polyhedron. - 2006. -V. 25, N 13.-P. 2597-2604.

36. Yokoi H. Molecular association of the 1:2 complexes of copper(II) with amino acids in aqueous media / H. Yokoi, T. Isobe // Chem. Lett. - 1972. - V. 1, N 2. - P. 95-98.

37. Sportelli L. ESR and optical absorption studies on the copper(II) interaction with small peptides containing aromatic amino acids / L. Sportelli, H. Neubacher, W. Lohmann // Biophys. Struct. Mechanism. - 1977. - V. 3, N 3-4. - P. 317-326.

38. Kozlowski H. Specific structure stability relations in metallopeptides / H. Kozlowski, W. Bal, M. Dyba, T. Kowalik-Jankowska // Coord. Chem. Rev. -1999.-V. 184, N 1.-P. 319-346.

39. Varnagy K. Equilibrium and structural studies on copper(II) complexes of tetra-, penta- and hexa-peptides containing histidyl residues at the C-termini / K. Varnagy, J. Szabo, I. Sóvágó, G. Malandrinos, N. Hadjiliadis, D. Sanna, G. Micera // J. Chem. Soc. Dalton Trans. - 2000. - N 4. - P. 467-472.

40. Jancsó A. Solution chemical properties and catecholase-like activity of the copper(II)-Ac-His-His-Gly-His-OH system, a relevant functional model for copper containing oxidases / A. Jancsó, Z. Paksi, N. Jakab, B. Gyurcsik, A. Rockenbauer T. Gajda//Dalton Trans.-2005.-N 19.-P. 3187-3194.

41. Boka B. Copper(II) and zinc(II) complexes of the peptides Ac-HisValHis-NH2 and Ac-HisValGlyAsp-NH2 related to the active site of the enzyme CuZnSOD / B.

Boka, A. Myari, I. Sovago, N. Hadjiliadis // J. Inorg. Biochem. - 2004. - V. 98, N l.-P. 113-122.

42. Casoralo M. Spectroscopic and potentiometric study of copper(II) complexes with L-histidyl-glycyl-L-histidyl-glycine in aqueous solution / M. Casoralo, M. Chelli, M. Ginanneschi, F. Laschi, M. Muniz-Miranda, A.M. Papini, G. Sbrana // Spectrochim. Acta. Part A. - 1999. - V 55, N 7-8. - P. 1675-1689.

43. Kiss T. Complexes of aminophosphonates-10. Copper(II) complexes of phos-phonic derivatives of iminodiacetate and nitrilotriacetate / P. Buglyó, T. Kiss, M. Dyba, M. Jezowska-Bojczuk, H. Kozlowski, S. Bouhsina // Polyhedron. - 1997. -V. 16, N 19.-p. 3447-3454.

44. Tabbi G. Determination of formal redox potentials in aqueous solution of cop-per(II) complexes with ligands having nitrogen and oxygen donor atoms and comparison with their EPR and UV-Vis spectral features / G. Tabbi, A. Giuffrida, R.P. Bonomo // J. Inorg. Biochem. - 2013. - V. 128. - P. 137-145.

45. Román-Alpiste M.J. Synthesis, XRD structures and properties of di-aqua(iminodiacetato)copper(II), [Cu(IDA)(H20)2], and aqua(benzimida-zole)(iminodiacetato)copper(II), [Cu(IDA)(HBzIm)(H20)] / M.J. Román-Alpiste,

r _

J.D. Martin-Ramos, A. Castiñeiras-Campos, E. Bugella-Altamirano, A.G. Sicilia-Zafra, J.M. González-Pérez, J. Niclós-Gutiérrez // Polyhedron. - 1999. - V. 18, N 25.-P. 3341-3351.

46. Yokoi H. An ESR study of the 1:2 complexes of copper(II) with optically-active and racemic a-amino acids / H. Yokoi, M. Sai, T. Isobe // Bull. Chem. Soc. Japan. - 1972. - V. 45, N 11. - P. 3488-3490.

47. Bonomo R.P. Copper(II) complexes of diastereoisomeric dipeptides in aqueous solution. Effect of side-chain groups on the thermodynamic stereoselectivity / R.P. Bonomo, R. Cali, V. Cucinotta, G. Impellizzeri, E. Rizzarelli // Inorg. Chem. -1986. - V. 25, N 10. - P. 1641-1646.

48. Freeman H.C. Crystal structure studies of cupric-peptide complexes. - In: The Biochemistry of Copper / Eds. J. Peisach, P. Aisen, W. E. Blumberg. - Academic: New York, 1966. - P. 77-114.

49. Nagane R. How amino acids control the binding of Cu(II) ions to DNA. Part III. A novel interaction of a histidine complex with DNA / R. Nagane, M. Chikira, M. Oumi, H. Shindo, W.E. Antholine // J. Inorg. Biochem. - 2000. - V. 78, N3.-P. 243-249.

50. Harada W. How amino acids control the binding of Cu(II) ions to DNA: I - the role of the hydroxyl group of serine and threonine in fixing the orientation of the complexes / W. Harada, T. Nojima, A. Shibayama, H. Ueda, H. Shindo, M. Chikira // J. Inorg. Biochem. - 1966. - V. 64, N 4. - P. 273-285.

51. Chikira M. How amino acids control the binding of Cu(II) ions to DNA (II): Effect of basic amino acid residues and the chirality on the orientation of the complexes / M. Chikira, M. Inoue, R. Nagane, W. Harada, H. Shindo // J. Inorg. Biochem. - 1997. - V. 66, N2.-P. 131-139.

52. Hamada H. DNA-fiber EPR investigation of the influence of amino-terminal residue stereochemistry on the DNA binding orientation of Cu(II)-Gly-Gly-His-derived metallopeptides / H. Hamada, Y. Abe, R. Nagane, Y-Y. Fang, M.A. Lewis, E.C. Long, M. Chikira // J. Inorg. Biochem. - 2007. - V. 101, N 10. - P. 15291536.

53. Kivelson D. ESR studies on the bonding in copper complexes / D. Kivelson, R. Neiman //J. Chem. Phys. - 1961. - V. 35, N l.-P. 149-155.

54. Gersmann H.R. Electron paramagnetic resonance spectra of copper complexes / H.R. Gersmann, J.D. Swalen // J. Chem. Phys. - 1962. - V. 36, N 12. - P. 32213233.

55. Casella L. Complexes with diastereoisomeric ligands. 1. Copper(II) complexes with the tridentate Schiff bases of (lR)-3-(hydroxymethylene)camphor or (lR)-2-(hydroxymethylene)methone and (S)- or (R)-amino acids / L. Casella, M. Gullotti, A. Pasini, A. Rockenbauer // Inorg. Chem. - 1979. - V. 18, N 10. - P. 2825-2835.

56. Stevens K.W.H. On the magnetic properties of covalent XY6 complexes / K.W.H. Stevens // Proc. Roy. Soc. London A. - 1953. - V. 219, N 1139. - P. 542555.

57. Owen J. The colours and magnetic properties of hydrated iron group salts, and evidence for covalent bonding / J. Owen // Proc. Roy. Soc. London A. - 1955. - V. 227, N 1169.-P. 183-200.

58. McGarvey B.R. The isotropic hyperfine interaction / B.R. McGarvey // J. Phys. Chem. - 1967. - V. 71, N l.-P. 51-66.

59. Kuska H.A. Effect of substituents on the ESR hyperfine splittings in copper acetylacetonates / H.A. Kuska, M.T. Rogers // J. Chem. Phys. - 1965. - V. 43, N 5. -P. 1744-1747.

60. Kuska H.A. Effect of substituents on the anisotropic electron spin resonance parameters in copper acetylacetones / H.A. Kuska, M.T. Rogers, R.E. Drullinger // J. Phys. Chem. - 1967. - V. 71, N 1. - P. 109-114.

61. Yokoi H. On the hyperfine structure of the ESR spectra of copper(II) complexes / H. Yokoi, T. Isobe // Bull. Chem. Soc. Japan. - 1966. - V. 39, N 9. - P. 2054.

62. Zink J.I. Interpretation of electron spin resonance parameters for transition metal complexes / J.I. Zink, R.S. Drago // J. Am. Chem. Soc. - 1972. - V. 94, N 13.-P. 4550-4554.

63. Kuska H.A. Interpretation of electron spin resonance copper(II) isotropic hyperfine splittings / H.A. Kuska // J. Am. Chem. Soc. - 1975. - V. 97, N 8. - P. 2289-2290.

64. Watson R.E. Origin of effective fields in magnetic materials / R.E. Watson, A.J. Freeman // Phys. Rev. - 1961. - V. 123, N 6. - P. 2027-2047.

65. Bryce G.F. Electron paramagnetic resonance study of cupric-peptide complexes / G.F. Bryce // J. Phys. Chem. - 1966. - V. 70, N 11. - P. 3549-3557.

66. Конькин A.JI. Спектроскопия ЭПР и динамическое поведение комплексов меди(И) с Ы-(тио)фосфорилированными тиоамидами / А.Л. Конькин, В.Г.

Штырлин, Н.Г. Забиров, А.В. Аганов, Л.Э. Запечельнюк, С.В. Кашеваров, А.В. Захаров // Журн. неорган, химии. - 1996. - Т. 41, N 7. - С. 1156-1167.

67. Finazzo С. Matrix effects on copper(II) phtalocyanine complexes. A combined continuous wave and pulse EPR and DFT study / C. Finazzo, C. Calle, S. Stoll, S. Van Doorslaer, A. Schweiger // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2006. - V. 8, N 16. -P. 1942-1953.

68. Wilson R. ESR linewidths in solution. I. Experiments on anisotropic and spin-rotational effects / R. Wilson, D. Kivelson // J. Chem. Phys. - 1966. - V. 44, N 1. -P. 154-168.

69. Альтшулер C.A. Электронный парамагнитный резонанс соединений элементов промежуточных групп / С.А. Альтшулер, Б.М. Козырев. - Изд. 2-е, перераб. -М.: Наука, 1972. - 672 с.

70. Mei Е. Motions of single molecules and proteins in trehalose glass / E. Mei, J. Tang, J.M. Vanderkooi, R.M. Hochstrasser // J. Am. Chem. Soc. - 2003. - V. 125, N9.-P. 2730-2735.

71. Hinze G. Rotational correlation functions of single molecules / G. Hinze, G. Diezemann, Th. Bashe // Phys. Rev. Lett. - 2004. - V. 93, N.20. - P. 203001(1-4).

72. Bruno G.V. Electron spin resonance line shapes of vanadyl complexes in the slow tumbling region. / G.V. Bruno, J.K. Harrington, M.P. Eastman // J. Phys. Chem.- 1977.-V. 81,N 11.-P. 1111-1117.

73. Lunga G.D. Computer simulation of EPR spectra in the slow-motion region for copper complexes with nitrogen ligands / G.D. Lunga, R. Pogni, R. Basosi // J. Phys. Chem. - 1994. - V. 98, N 15. - P. 3937-3942.

74. Pogni R. EPR and 02" scavenger activity: Cu(II)-peptide complexes as superoxide dismutase models / R. Pogni, M.C. Baratto, E. Busi, R. Basosi // J. Inorg. Biochem. - 1999. - V. 73, N 3. - P. 157-165.

75. Basosi R. ESR and NMR investigation of structure and dynamics of the Cu(II) complex of melanostatin in DMSO solution / R. Basosi, E. Gaggelli, N. Gaggelli, R. Pogni, G. Valensin // Inorg. Chim. Acta. - 1998. - V. 275-276. - P. 274-278.

76. Гарипов P.P. ЭПР и структура комплексов меди(П) с N,0,P,S-содержащими лигандами: дисс... канд. физ.-мат. наук / P.P. Гарипов. - КГУ, Казань, 2005.- 193 с.

77. Garipov R.R. Combined EPR and DFT study of the copper(II) complexes with N-phosphoryl thioureas / R.R. Garipov, V.G. Shtyrlin, D.A. Safin, Yu.I. Zyavkina, F.D. Sokolov, A.L. Konkin, A.V. Aganov, A.V. Zakharov // Chem. Phys. - 2006. -V. 320, N2-3.-P. 59-74.

78. Wilson R. ESR linewidths in solution. III. Experimental study of the solvent dependence of anisotropic and spin-rotational effects / R. Wilson, D. Kivelson // J. Chem. Phys. - 1966. - V. 44, N 12. - P. 4440-4444.

79. Kowert B. ESR linewidths in solution. VIII. Two-component diamagnetic solvents / B. Kowert, D. Kivelson // J. Chem. Phys. - 1976. - V. 64, N 12. - P. 52065217.

80. Herring F.G. The electron spin relaxation and reorientational correlation times of Cu(II)-£>/s(dimethyldithiocarbamate) in solution / F.G. Herring, J.M. Park // J. Magn. Reson. - 1979. - V. 36, N3,-P. 311-323.

81. Gierer A. Molekulare Theorie der Mikroreibung / A. Gierer, K. Wirtz // Z. Naturforsch. Teil A. - 1953. - Bd. 8. - S. 532-538.

82. Kivelson D. A molecular quasi-hydrodynamic free-space model for molecular rotational relaxation in liquids / J.L. Dote, D. Kivelson, R.N. Schwartz // J. Phys. Chem. - 1981. - V. 85, N 15. - 2169-2180.

83. Hill N.E. Dielectric relaxation, viscosity and freezing / N. E. Hill // Proc. R. Soc. London. Ser. A. - 1957. - V. 240, N 1220. - P. 101-107.

84. Hynes J.T. Molecular rotation and reorientation: Microscopic and hydrody-namic contributions / J.T. Hynes, R. Kapral, M. Weinberg // J. Chem. Phys. -1978. - V. 69, N 6. - P. 2725-2733.

85. Roy M. Rotational dynamics of nonpolar solutes in different solvents: comparative evaluation of the hydrodynamic and quasihydrodynamic models / M. Roy, S. Doraiswamy//J. Chem. Phys. - 1993. - V. 98, N4.-P. 3213-3223.

86. Rodriguez A.A. Analysis of the reorientational motion of Сбо in toluene-dg: effects of solute-solvent interactions on rotational times in various solvents / A.A. Rodriguez, X. Shang, M.H. Issa // J. Phys. Chem. A. - 1998. - V. 102, N 40. - P. 7731-7734.

87. Chen J.W. Use of EPR to investigate rotational dynamics of paramagnetic contrast agents / J.W. Chen, F.P. Auteri, D.E. Budil, R.L. Belford, R.B. Clarkson // J. Phys. Chem. - 1994. - V. 98, N 51. - P. 13452-13459.

88. Chen J.W. Second-sphere and outer-sphere proton relaxation of paramagnetic complexes: from EPR to NMRD / J.W. Chen, R.L. Belford, R.B. Clarkson // J. Phys. Chem. A.-1998.-V. 102, N 12.-P. 2117-2130.

89. Попель A.A. Магнитно-релаксационный метод анализа неорганических веществ / A.A. Попель. - М.: Химия, 1978. - 224 с.

90. Вашман А.А. Ядерная магнитная релаксация и ее применение в химической физике / А.А. Вашман, И.С. Пронин. - М.: Наука, 1979. - 236 с.

91. Чижик В.И. Ядерная магнитная релаксация / В.И. Чижик. - СПб.: СПбГУ, 2004. - 384 с.

11

92. Swift T.J. NMR-relaxation mechanisms of О in aqueous solutions of paramagnetic cations and the lifetime of water molecules in the first coordination sphere / T.J. Swift, R.E. Connick // J. Chem. Phys. - 1962. - V. 37, N 2. - P. 307320.

93. Luz Z. Proton relaxation in dilute solution of cobalt(II) and nickel(II) ions in methanol and the rate of methanol exchange of the solution sphere / Z. Luz, S. Meiboom // J. Chem. Phys. - 1964. - V. 40, N 9. - P. 2686-2692.

94. Solomon I. Relaxation processes in a system of two spins / I. Solomon // Phys. Rev. - 1955. - V. 99, N 2. - P. 559-565.

95. Bloembergen N. Proton relaxation times in paramagnetic solutions / N. Bloem-bergen // J. Chem. Phys. - 1957. - V. 27, N 2. - P. 572-573.

96. Polnaszek C.F. Nitroxide radical induced solvent proton relaxation: Measurement of localized translational diffusion / C.F. Polnaszek, R.G. Bryant // J. Chem. Phys. - 1984. - V. 81, N 9. - P. 4038-4045.

97. Hwang L.-P. Dynamic effects of pair correlation functions on spin relaxation by translational diffusion in liquids / L.-P. Hwang, J.H. Freed // J. Chem. Phys. -1975. - V. 63, N 9. - P. 4017-4025.

98. Bennett H.F. Effects of nitroxides on the magnetic field and temperature dependence of 1/T, of solvent water protons / H.F Bennett, R.D. Brown III; S.H. Koenig, H.M. Swartz // Magn. Reson. Med. - 1987. - V. 4, N 2. - P. 93-111.

99. Stoll S. Easy Spin, a comprehensive software package for spectral simulation and analysis in EPR / S. Stoll, A. Schweiger // J. Magn. Reson. - 2006. - V. 178, N 1. - P. 42-55.

http://www.easyspin.org/

100. Rotilio G. EPR study of Cu(II) complexes of tridentate amino acids / G. Roti-lio, L. Calabrese // Arch. Biochem. Biophys. - 1971. - V. 143, N 1. - P. 218-225.

101. Allien H.C. EPR spectra of some copper(II)-amino acid complexes / H.C. Allien, M.I. Mandrioli, W. Becker // J. Chem. Phys. - 1972. - V. 56, N 2. - P. 997999.

102. Cocetta P. Spectroscopic analysis of binary and ternary copper(II) complexes formed by histidine and glutamic acid / P. Cocetta, S. Deiana, L. Erre, G. Micera, P. Piu // J. Coord. Chem. - 1983. - V. 12, N 3. - P. 213-218.

103. Jezowska-Trzebiatowska B. Complex compounds as models of biologically active systems / B. Jezowska-Trzebiatowska // Pure Appl. Chem. - 1974. - V. 38, N3.-P. 367-390.

104. Yokoi H. ESR of copper(II) complexes in magnetically non-dilute crystals. II. Polycrystals of various bis(amino acidato)copper(II) complexes / H. Yokoi // Bull. Chem. Soc. Japan. - 1974. - V. 47, N 3. - P. 639-644.

105. Conato Ch. Copper(II) complexes with L-lysine and L-ornithine: is the side-chain involved in the coordination? A thermodynamic and spectroscopic study /

Ch. Conato, A. Contino, G. Maccarrone, A. Magri, M. Remelli, G. Tabbi // Ther-mochimica Acta. - 2000. - V. 362, N 1-2. - P. 13-23.

106. Яцимирский К.Б. Константы нестойкости комплексных соединений / К.Б. Яцимирский, В.П. Васильев. - М.: Изд-во АН СССР, 1959. - 207 с.

107. Яцимирский К.Б. Константы устойчивости комплексов металлов с био-лигандами / К.Б. Яцимирский, Е.Е. Крисс, B.JI. Гвяздовская. - Киев: Наукова думка, 1979.-228 с.

108. Stability Constants of Metal-Ion Complexes. Part B. Organic Ligands / Ed. D.D. Perrin. - Oxford: Pergamon Press, 1979. - 1263 p.

109. Shtyrlin V.G. Composition, stability, and lability of copper(II) dipeptide complexes / V.G. Shtyrlin, E.L. Gogolashvili, A.V. Zakharov // J. Chem. Soc. Dal-ton Trans. - 1989. - N 7. - P. 1293-1297.

110. Илакин B.C. Строение, устойчивость и лабильность комплексов меди(П) с триглицином / B.C. Илакин, В.Г. Штырлин, А.В. Захаров, A.JI. Конькин // Журн. общей химии. - 2002. - Т. 72, Вып. 3. - С. 377-385.

111. Гилязетдинов Э.М. Термодинамика образования, кинетика реакций замещения, структура комплексов и стереоселективные эффекты в растворах меди(П) с гистидином и олигопептидами: дисс... канд. хим. наук. - Казань: КФУ, 2011.-297 с.

112. Сальников Ю.И. Полиядерные комплексы в растворах / Ю.И. Сальников, А.Н. Глебов, Ф.В. Девятое. - Казань: Изд-во Казанск. ун-та, 1989. - 288 с.

113. Krutikov A.A. New program for computation of the thermodynamic, spectral, and NMR relaxation parameters of coordination compounds in complex systems / A.A. Krutikov, V.G. Shtyrlin, A.O. Spiridonov, N.Yu. Serov, A.N. Il'yin, E.M. Gi-lyazetdinov, M.S. Bukharov // J. Phys.: Conf. Ser. - 2012. - V. 394. - 012031(1-6)

114. Захаров А.В. Быстрые реакции обмена лигандов. Исследование лабильных комплексов переходных металлов / А.В. Захаров, В.Г. Штырлин. - Казань: Изд-во Казанск. ун-та, 1985. - 128 с.

115. Штырлин В.Г. Лабильность координационных соединений меди(П) с аминокислотами / В.Г. Штырлин, Я.Е. Зильберман, A.B. Захаров, И.И. Ев-геньева // Журн. неорган, химии. - 1982. - Т. 27, № 9. - С. 2291-2295.

116. Kohn W. Density functional theory of electronic structure / W. Kohn, A.D. Becke and R.G. Parr // J. Phys. Chem. - 1996. - V. 100, N 31. - P. 12974-12980.

117. Laikov D.N. PRIRODA-04: a quantum-chemical program suite. New possibilities in the study of molecular systems with the application of parallel computing / D.N. Laikov, Yu.A. Ustynyuk // Russ. Chem. Bull., Int. Ed. - 2005. - V. 54, N3.-P. 820-826.

118. Perdew J.P. Generalized gradient approximation made simple / J.P. Perdew, K. Burke, M. Ernzerhof// Phys. Rev. Lett. - 1996. - V. 77, N 18. - P. 3865-3868.

119. Laikov D.N. A new class of atomic basis functions for accurate electronic structure calculations of molecules / D.N. Laikov // Chem. Phys. Lett. - 2005. - V. 416,N 1-3.-P. 116-120.

120. Schmidt M.W. General Atomic and Molecular Electronic Structure System / M.W. Schmidt, K.K. Baldridge, J.A. Boatz, S.T. Elbert, M.S. Gordon, J.H. Jensen, S. Koseki, N. Matsunaga, K.A. Nguyen, S.J. Su, T.L. Windus, M. Dupuis, J.A. Montgomery//J. Comput. Chem. - 1993. - V. 14, N11.-P. 1347-1363.

121. Becke A.D. Density-functional thermochemistry. III. The role of exact exchange // J. Chem. Phys. - 1993. - V. 98, N 7. - P. 5648-5652.

122. Lee C.T. Development of the Colle-Salvetti correlation-energy formula into a functional of the electron density / C.T. Lee, W.T. Yang and R.G. Parr // Phys. Rev. B. - 1998. - V. 37, N 2. - P. 785-789.

123. Schäfer A. Fully optimized contracted Gaussian basis sets of triple zeta valence quality for atoms Li to Kr / A. Schäfer, С. Huber and R. Ahlrichs // J. Chem. Phys. - 1994. - V. 100, N 8. - 5829-5835.

124. Cossi M. Energies, structures, and electronic properties of molecules in solution with the C-PCM solvation model / M. Cossi, N. Rega, G. Scalmani, V. Barone // J. Comput. Chem. - 2003. - V. 24, N 6. - P. 669-681.

125. Bukharov M.S. Structural and dynamic characteristics of copper(II) amino acid complexes in solutions by combined EPR and NMR relaxation methods / M.S. Bukharov, V.G. Shtyrlin, A.Sh. Mukhtarov, G.V. Mamin, S. Stapf, C. Mattea, A.A. Krutikov, A.N. Il'in, N.Yu. Serov // Phys. Chem. Chem. Phys. -2014. - V. 16, N 20. -P. 9411-9421.

126. Noethig-Laslo V. Dependence of the co-ordination sphere in bis(valinato)-copper(II) complexes on solvent and alkylation at nitrogen / V. Noethig-Laslo, N. Paulic // J. Chem. Soc. Dalton Trans. - 1992. - N 13. - P. 2045-2047.

127. Misumi S. The powder ESR spectra of some bis(amino acidato)copper(II) complexes / S. Misumi, T. Isobe, Sh. Kimoto // Bull. Chem. Soc. Japan - 1972. -V. 45, N9.-P. 2695-2697.

128. Melnik M. Structural isomerism of copper(II) compounds / M. Melnik // Coord. Chem. Rev. - 1982. - V. 47, N 3. - P. 239-261.

129. Bukharov M.S. EPR study of structural features of the copper(II) complexes with histamine and dipeptides / M.S. Bukharov, E.M. Gilyazetdinov, V.G. Shtyrlin, G.V. Mamin, Yu.I. Zyavkina, M.M. Malyukina, R.R. Garipov // «New Aspects of Magnetic Resonance Application»: Proc. of the XII Intern. Youth Scien. School «Actual problems of magnetic resonance and its application» (5-9 October 2009, Kazan). - Kazan: Kazan State University, 2009. - P. 158-161.

130. Дьячков П.Н. Вибронная теория относительной стабильности изомеров в неорганических молекулах и комплексах / П. Н. Дьячков, А. А. Левин; ГК СМ СССР по науке и технике, АН СССР, ВИНИТИ. - М., 1987. - 191 с. (Итоги науки и техники: Строение молекул и химическая связь; 1987/11).

131. Левин А.А. Электронное строение, структура и превращения гетероли-гандных молекул / А.А. Левин, П.Н. Дьячков. - М.: Наука, 1990. - 256 с.

132. Levin A.A. Heteroligand Molecular Systems: Bonding, Shapes and Isomer Stabilities / A.A. Levin, P.N. Dyachkov. - NY, London: Taylor and Francis, 2002. -272 p.

133. Басоло Ф. Механизмы неорганических реакций / Ф. Басоло, Р. Пирсон. -М.: Мир, 1971.-592 с.

134. Shtyrlin V.G. Complex formation, chemical exchange, species structure, and stereoselective effects in the copper(II) - L/DL-histidine systems / V.G. Shtyrlin, Y.I. Zyavkina, E. M. Gilyazetdinov, M.S. Bukharov, AA. Krutikov, R.R. Garipov, A.S. Mukhtarov, A.V. Zakharov // Dalton Trans. - 2012. - V. 41, N 4. - P. 12161228.

135. Гилязетдинов Э.М. Комплексообразование и стереоселективные эффекты в системах медь(И) - L/D-гистидин - дипептид / Э.М. Гилязетдинов, А.А. Крутиков, М.С. Бухаров, А.Ш. Мухтаров, Ю.И. Зявкина, В.Г. Штырлин // IX Научн. конфер. молодых ученых, аспирантов и студентов НОЦ КГУ «Материалы и технологии XXI века» (7-8 декабря 2009 г., Казань): Тез. докл. - Казань, 2009.-С. 31.

136. Бухаров М.С. Исследование структурных особенностей комплексов ме-ди(Н) с глицином, L/DL-гистидином, ди- и трипептидами методом ЭПР / М.С. Бухаров, Э.М. Гилязетдинов, В.Г. Штырлин, Г.В. Мамин, Ю.И. Зявкина, P.P. Гарипов, А.Ш. Мухтаров // Всеросс. молодёжи, школа с междунар. участием «Магнитный резонанс в химической и биологической физике» (6-10 сентября 2010 г., Новосибирск): Тез. докл. - Новосибирск, 2010. - С. 49.

137. Методы исследования быстрых реакций / Ред. Г. Хеммис. - М.: Мир, 1977.-717 с.

138. Bertini I. *Н NMRD profiles of paramagnetic complexes and metalloproteins / I. Bertini, C. Luchinat, G. Parigi // Adv. Inorg. Chem. - 2005. - V. 57. - P. 105172.

139. Hattori T. Chemical exchange reaction of glycinatocopper(II) complex in water: a theoretical study / T. Hattori, T. Toraishi, T. Tsuneda, Sh. Nagasaki, S. Tana-ka // J. Phys. Chem. A. - 2005. - V. 109, N 45. - P. 10403-10409.

17 2+

140. Powell D.H. О nuclear magnetic resonance in aqueous solutions of Cu : the combined effect of Jahn-Teller inversion and solvent exchange on relaxation rates /

D.H. Powell, L. Helm, A.E. Merbach // J. Chem. Phys. - 1991. - V. 95, N 12. -9258-9265.

141. Pasquarello A. First solvation shell of the Cu(II) aqua ion: evidence for fivefold coordination / A. Pasquarello, I. Petri, P.S. Salmon, O. Parisel, R. Car, È. Tôth, D.H. Powell, H.E. Fischer, L. Helm, A.E. Merbach // Science. - 2001. - V. 291, N5505.-P. 856-859.

142. Holz M. Temperature-dependent self-diffusion coefficients of water and six selected molecular liquids for calibration in accurate 1H NMR PFG measurements / M. Holz, S.R. Heil, A. Sacco // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2000. - V. 2, N 20. -P. 4740-4742.

143. Freeman H.C. A refinement of the structure of bisglycino-copper(II) monohydrate, Cu(NH2CH2C00)2H20 / H.C. Freeman, M.R. Snow, I. Nitta, K. Tomita // Acta Cryst. - 1964.-V. 17, N 11.-P. 1463-1470.

144. D'Angelo P. X-ray absorption study of copper(II)-glycinate complexes in aqueous solution / P. D'Angelo, E. Bottari, M.R. Festa, H.-F. Nolting, N.V. Pavel // J. Phys. Chem. В - 1998.-V. 102, N 17.-P. 3114-3122.

145. Frank P. The X-ray absorption spectroscopic model of the copper(II) imidazole complex ion in liquid aqueous solution: a strongly solvated square pyramid / P. Frank, M. Benfatto, B. Hedman, K.O. Hodgson // Inorg. Chem. - 2012. - V. 51, N 4. - P. 2086-2096.

146. Штырлин В.Г. Природа «пентааминного эффекта» и реакционной способности пентакоординационных соединений меди(П) / В.Г. Штырлин, А.В. Захаров, И.И. Евгеньева // Журн. неорган, химии. - 1983. - Т. 28, № 2. - С. 435-441.

147. Chaboy J. The hydration of Cu2+: can the Jahn-Teller effect be detected in liquid solution? / J. Chaboy, A. Munoz-Pâez, P.J. Merkling, E. Sànchez Marcos // J. Chem. Phys. - 2006. - V. 124, N 6. - 064509 (1-9).

148. Смирнов П.Р. Структурные параметры гидратных комплексов Си2+ в водных растворах его солей / П.Р. Смирнов, В.Н. Тростин // Журн. общ. химии. - 2009. - V. 79,N8.-Р. 1233-1241.

9-4149. Liu X. Hydration mechanisms of Си : tetra-, penta- or hexa-coordinated? / X.

Liu, X. Lu, E.J. Meijer, R. Wang // Phys. Chem. Chem. Phys. - 2010. - V. 12, N

36.-P. 10801-10804.

150. Xiang J.Y. A valence bond model for aqueous Cu(II) and Zn(II) ions in the AMOEBA polarizable force field / J.Y. Xiang, J.W. Ponder // J. Сотр. Chem. -2013. - V. 34, N 9. - P. 739-749.

151. Bowron D.T. The hydration structure of Cu2+: more tetrahedral than octahedral? / D.T. Bowron, M. Amboage, R. Boada, A. Freeman, S. Hayama, S. Diaz-Moreno // RSC Advances - 2013. - V. 3, N 39. - P.17803-17812.

152. Bertini I. Solvent lH NMRD study of hexaaquochromium(III): inferences on hydration and electron relaxation /1. Bertini, M. Fragai, C. Luchinat, G. Parigi // Inorg. Chem. - 2001. - V. 40, N 16. - P. 4030-4035.

153. Rode B.M. Coordination and ligand exchange dynamics of solvated metal ions / B.M. Rode, C.F. Schwenk, T.S. Hofer, B.R. Randolf// Coord. Chem. Rev. -2005. - V. 249, N 24. - P. 2993-3006.

154. Bukharov M.S. Rotational dynamics of copper(II) amino acid complexes by EPR and NMR relaxation methods / M.S. Bukharov, V.G. Shtyrlin, G.V. Mamin, A.S. Mukhtarov, E.M. Gilyazetdinov // J. Phys.: Conf. Ser. - 2012. - V. 394. -012030(1-6).

155. Hofer T.S. Dynamics of ligand exchange mechanism at Cu(II) in water: an ab initio quantum mechanical charge field molecular dynamics study with extended quantum mechanical region / S.T. Moin, T.S. Hofer, A.K.H. Weiss, B.M. Rode // J. Chem. Phys.-2013.-V. 139, N 1. - 014503 (1-10).

156. Frank H.S. Ion-solvent interaction. Structural aspects of ion-solvent interaction in aqueous solutions: a suggested picture of water structure /H.S. Frank, W.Y. Wen // Disc. Faraday Soc. - 1957. - V. 24. - P. 133-140.