Синтетические регуляторы активности аминоксидаз тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, доктор биологических наук Бауманис, Эрвин Артурович

• Бауманис, Эрвин Артурович
• доктор биологических наук
• 1983

Оглавление диссертации доктор биологических наук Бауманис, Эрвин Артурович

1. ВВЕДЕНИЕ.

2. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

2.1. Основные виды аминоксидаз; их функциональные и структурные отличия, распространение в природе

2.2. Регуляция активности аминоксидаз; множественность типов МАО. Трансформация каталитических свойств

2.3. Влияние регуляторов окислительного распада биогенных аминов на развитие психических депрессий,-аллергических состояний и злокачественного роста

3. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

ЗЛ. Общий план исследований.

3.2. Материалы и методы.

3.3. Результаты.

3.3.1. Изучение некоторых физико-химических свойств алкилгидразидов, полученных на основе циануксусной кислоты, производных пропионовой и янтарной кислот в связи с проявляемой ими биологической активно

3.3.2. Влияние производных гидразина и некоторых других азотистых соединений на дезаминиро-вание аминов тканевыми аминокеидазами . III

3.3.3. Перспективные области применения регуляторов активности аминоксидаз

3.4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

3.4.1. О получении и биохимической характеристике агентов, регулирующих уровень биогенных аминов в тканях. Изыскание веществ с потенциальной антидепрессивной активностью

3.4.2. О стимуляции диаминоксидазной активности; связь ее с противогистаминным действием агентов

3.4.3. О торможении развития экспериментальных опухолей мозга в условиях регуляции ингибиторами МАО ферментативного распада аминов

4. ВЫВОДИ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Синтетические регуляторы активности аминоксидаз»

Биохимическая направленность, фармакологическое значение и возможные аспекты практического использования синтетических регуляторов активности аминоксидаз обусловлены многообразием присущих этим ферментам биологических функций, а также их исключительно важной ролью в механизме развития ряда патологических состояний (нервно-психических и сердечно-сосудистых расстройств, нарушений роста и иммунных реакций).

Общим свойством различных аминоксидаз является защита организма от токсических воздействий высоких концентраций аминных субстратов путем инактивации их окислительным дезаминированием: rch2ch2nh2 +о2 + н2а —- rch2dho + н2ог

R - различные жирноароматические и алифатические радикалы, в том числе содержащие аминогруппы.

В настоящее время достаточно широко изучена роль моноаминок-сидаз (МАО) в оптимизации интранейронального уровня моноаминных нейромедиаторов /135, 138, 139, 503, 576, 628/. Выявлены механизмы их высвобождения, обратного захвата, действия на моноаминерги-ческие структуры. Показана непосредственная роль серотонина (5-ОТ), катехоламинов, а также у -аминомасляной кислоты (ГАМК) в регуляции соотношения процессов возбуждения и торможения в нервной системе /10, 243, 301, 310, 503/. Специфическое значение МАО мозга связано с регуляцией переноса сквозь гематоэнцефалический барьер и другие биомембраны таких соединений, которые либо дез-аминируются ею, либо связываются этим ферментом, но дезаминирова-нию не подвергаются. В случае угнетения МАО мозга открывается доступ в него многим аминам и близким им соединениям, которые задерживаются гематоэнцефалическим барьером при нормальном функционировании этого фермента /138/. Помимо защитной функции, предупреждающей организм от токсического действия образующегося в кишечнике, почках, а также в ряде других тканей Гис /490/ диамин-оксидаза (ДАО) выполняет важную роль в плацентарно-эмбриональном обмене /353, 504/. Катализируя окисление предшественника полиаминов путресцина (Пут), ДАО косвенно участвует в регуляции уровня спермидина и спермина, способствующих синтезу клеточных макромолекул, в том числе и коллагена плаценты /364, 554, 564/. Целенаправленная активация окислительного распада названных полиаминов, метаболизируюгцихся полиаминоксидазами и частично аминоксидазой плазмы крови /73, 138, 353, 462, 523/, представляет интерес в качестве одного из биохимических факторов, позволяющих ограничивать пролиферативные процессы с образованием недифференцированных опухолевых клеток. Хотя субцеллюлярная локализация субстрата ДАО гистамина (Гис) и отличается от установленной для 5-ОТ и норад-реналина (НА), то обстоятельство, что региональное распределение этих субстратов почти одинаково, уже давно /446/ наводило на мысль о возможной роли Гис, а также метилгистамина в процессах химической передачи нервных импульсов. Дальнейшее развитие этих исследований подтвердило участие Гис в симпатической медиации и рецепции, а наличие этого амина в окончаниях аксонов корковых нейронов, освобождение его из нервных тканей гипоталамуса после электрической или химической поляризации позволяло считать вполне вероятным предположение, что Гис также является химическим медиатором нервного возбуждения /98, 99/.

Особое значение модуляция аминоксидазами баланса Гис, 5-ОТ и катехоламинов имеет в иммунологических реакциях /2, 8, 114, 132, 162, 172, 244/, что обусловлено наличием соответствующих рецепторов в иммунокомпетентных клетках - лимфоцитах /95, 161, 168, 257, 258, 304, 493, 560, 608/ и макрофагах /411/. Наиболее изученным медиатором аллергических реакций является Гис, который кроме опосредованного через Hj-гистаминорецепторы воздействия на клетки-мишени, оказывает обусловленный процессами обратной отрицательной связи модулирующий эффект через Р^-гистаминорецепторы, что тесно сопряжено с системой цАМФ /304, 312/. Это позволяет Гис оказывать влияние как на клеточный, так и на гуморальный иммунитет, в частности на пролиферативные свойства лимфоцитов и на выработку фактора, угнетающего миграцию макрофагов /411, 523/. Установлено присутствие в макрофагах кроме ферментов обмена Гис также МАО типа А, дезаминирующей 5-ОТ. Показано, что скорость распада 5-ОТ при фагоцитозе уменьшается, по-видимому, в связи с эндоцитозом некоторых серотониновых рецепторов поверхности макрофагов, участвующих в реакциях, которые катализируются МАО /411/. Среди нелимфо-идных клеток, обеспечивающих поддержание иммунологического гомео-стаза, весьма важным резервуаром гиперчувствительности являются тучные клетки (мастоциты) /158, 392/). Массивное высвобождение при их дегрануляции Гис, 5-ОТ и ряда функциональных аналогов, происходящее под действием иммуноглобулина ОдЕ (патохимическая фаза аллергических реакций /8/), приводит к увеличению проницаемости клеточных мембран, оказывая, в частности, значительное влияние на вегетативную нервную систему. То обстоятельство, что при взаимодействии высвобожденных аминов с рецепторами Т-лимфоцитов-супрес-соров активируется система "аденилатциклаза - цАМФ", устраняя эффект супрессии в результате снижения продукции фактора, ингиби-рующего миграцию макрофагов /158, 312/, подтверждает особую роль субстратов аминоксидаз при замыкании обратной связи между клетками специфического иммунитета и мастоцитарной системой. На основе данных о высокой полиаминоксидазной активности в макрофагах,обеспечивающей усиленное продуцирование альдегидных производных, высказано предположение о значении концентрации альдегидов при модуляции макрофагами пролиферативной активности лимфоцитов. Биогенные альдегиды, освобождающиеся в катализируемых аминоксидазами реакциях, могут участвовать в регуляции активности ферментов тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования, связанных с митохондриями /201/. Известно, что альдегиды оказывают тормозящее воздействие на Na+ , К+ и Mgz+ -зависимые АТФ-азы синапто-сом стволовой части мозга крыс. Фенилацетальдегид, который образуется при дезаминировании субстрата МАО типа Б р-фенилэтил-амина (ФЭА), угнетает активный транспорт кальция и активность Ca2+, Мд2+-зависимой АТФ-азы /137, 463/. Определенную регулятор-ную роль выполняют также карбоновые кислоты и спирты, продуцирующиеся при дальнейшем метаболизме биогенных альдегидов в зависимости от соотношения концентрации коферментов НАД/НАДН или НАДФ/ НАДФН /201/.

Известно, что в физиологических условиях важное значение в оптимизации действия МАО в тканях и органах принадлежит щитовидной железе, надпочечникам и плаценте, но особенно - гипоталамусу /138, 587, 628/. Помимо многогранного регулирующего аминоксидаз влияния АКТГ в последние годы изучаются и эффекты некоторых низкомолекулярных пептидов. Из числа нейропептидов, обладающих гип-ногенным действием, свойство активировать МАО типа А в опытах In vitro показано на примере пептида 8 -сна /20/. С воздействием на конформацию мембраносвязанной МАО этого же типа связывают и функцию энкефалинов, предотвращающих качественное изменение ее активности под влиянием способствующих трансформации факторов /138/. Выявлены также структурные закономерности, позволяющие АКТГ, бра-дикинину, полимиксину Б и некоторым их аналогам индуцировать де-грануляцию базофильных лейкоцитов и тучных клеток с освобождением субстрата ДАО Гис /472/. В последнее время интенсивно изучаются свойства и физиологическое значение найденного в моче низкомолекулярного природного ингибитора МАО, экскреция которого из орга

- 10 низма снижена при депрессивных состояниях /434/.

Своеобразную роль в регуляции соотношения в тканях активности МАО и ДАО выполняют продукты перекисного окисления мембранных ли-пидов, инициирующие, как было доказано В.З.Горкиным с сотр. /140, 144/, модификацию (трансформацию) каталитической активности МАО с приобретением ферментом свойства окислять диамины. Таким образом, несмотря на существенное различие в простетических группах МАО и ДАО /235, 478; 361, 505/, было подтверждено высказанное ранее А.Е.Браунштейном и М.М.Шемякиным предположение, согласно которому между МАО и ДАО помимо очевидного функционального сходства, проявляющегося в катализе одной и той же реакции окислительного дезаминирования биогенных аминов, должны быть и другие, пока неизвестные, черты сходства и еще неохарактеризованные взаимосвязи/432/

Важное значение для практической медицины имеет изучение патогенетической роли нарушений регуляции активности аминоксидаз и изыскание средств, обеспечивающих устранение таких нарушений. Отклонения в характере ферментативного дезаминирования аминных субстратов, как качественные, так и количественные, могут быть обнаружены при психоневрологических расстройствах, черепно-мозговых травмах, опухолевых заболеваниях мозга и печени, прогрессирующем циррозе, хронических гепатитах и ряде других заболеваний печени, вызванных лучевым поражением, при гипервитаминозе Dz , гипертонии, туберкулезе легких, а также в условиях гипербарической окси-генации /76, 98, 99, 137, 138, 146, 310, 324, 437, 438, 503, 628/.

Исследование кинетики дезаминирования моноаминов в тромбоцитах позволяет получить некоторое представление об изменении активности МАО и в других районах организма, в том числе в тканях головного мозга /139/. Повышенная активность МАО типа Б в тромбоцитах, отражающая увеличение скорости дезаминирования моноаминов в мозге (возможно,в связи с нарушением обмена липидов), установлена у больных с инволюционными психозами /576/, пониженная тирамин-дезаминазная активность - при маниакально-депрессивных психозах, хроническом алкоголизме, а также шизофрении /530, 542/. Хотя в последнем случае упомянутый тест не претендует на диагностическое значение, однако свидетельствует об общей слабости моноаминерги-ческой системы и предрасположенности организма к заболеваниям ЦНС /138, 530/.

Интерес для диагностики представляет определение активности бензиламиноксидазы крови человека, которая значительно повышена при патологических состояниях печени, прогрессирующем атеросклерозе и сахарном диабете. Диагностическое значение имеет также определение активности ДАО в крови при беременности; обсуждается его роль при некоторых опухолевых заболеваниях /364/.

Указания о тесной связи различных патологических состояний с изменениями баланса биогенных аминов в организме подтверждают исключительную важность многостороннего систематического исследования фармакологически активных соединений, позволяющих модулировать уровень названных субстратов в тканях. Особый интерес среди подобных агентов представляют синтетические регуляторы активности амин-оксидаз. Из числа таких агентов ингибиторы МАО уже получили известное применение в качестве антидепрессантов и средств для лечения некоторых сердечно-сосудистых заболеваний /569/. Однако более широко, чем в настоящее время, осуществить регуляцию активности амин-оксидаз в условиях организма мешает отсутствие подробной информации о биохимических свойствах и фармакологической активности малотоксичных, направленно действующих и технологически выгодных, предназначенных для данной цели синтетических веществ. Недостаточно до сих пор обоснованы другие перспективные аспекты применения таких агентов. Изучению упомянутых вопросов посвящена настоящая работа.

- 12

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Бауманис, Эрвин Артурович

- 288 -4. В Ы В О Д Ы

1. Введение различных по структуре ацилов в молекулу алкил-гидразина позволяет изменять интенсивность и специфику проявляемой гидразвдом антиМАО активности. Показано, что нуклеофильность заместителя в ациле и оптимизация длины его углеродной цепочки способствует образованию дополнительных контактных связей при непосредственном блокировании N 1-ацил- м^-алкилгидразинами элек-трофильного центра в активном участке митохондриальной МАО. Показано и опосредованное влияние на активность МАО ацилированных ал-килгидразинов в связи с изменением присущего исходному соединению свойства стимулировать накопление перекисей в биомембранах. Стабильность к гидролизу ^-алкилгидразидов карбоновых кислот наряду с проявляемым ими выраженным свойством тормозить серотониндез-аминазную активность митохондрий свидетельствует об участии в блокировании каталитического центра МАО и негидролизованной формы ингибиторов указанного типа.

Антисеротониндезаминазная активность производных аминоэфиров п -аминобензойной кислоты в опытах in vitro уступает соответствующей активности большинства ацилированных алкилгидразинов, а также трансамина.

2. Различие термодинамических и активационных характеристик отдельных этапов торможения ИГС дезаминирования 5-ОТ, ФЭА и Тир МАО митохондрий стволовой части мозга быка, а также различие соответствующих констант диссоциации промежуточных фермент-ингиби-торных комплексов свидетельствуют об участии в окислении указанных моноаминов различных типов, содержащихся в данном биологическом объекте моноаминоксидаз или различных каталитических центров молекулы этого фермента. Полученные результаты указывают на возможность использования гидразинных ингибиторов МАО для исследования множественных форм этого фермента.

- 289

3. В процессе изучения влияния ингибиторов МАО на функции ДАО животного и растительного происхождения доказано свойство производных алкилгидразинов вызывать угнетение активности этих ферментов. Вызываемое 1Чц-ацил- N * -алкилгидразинами торможение дезаминирования Пут ДАО почек свиньи в ряде случаев близко по интенсивности к эффектам их структурных аналогов из числа алкил-незамещенных гидразидов кислот.

4. Обработка in vitro митохоццрий мозга быка производными алкилгидразинов, некоторыми аралкиламинами, р-карболин ами и их аналогами из группы пиразиноиндолов позволяет индуцировать в условиях полного блокирования серотонющезаминазной активности качественно новое для данного биологического объекта свойство дез-аминировать ряд ди- и полиаминов, не являющихся субстратами ми-тохондриальных МАО, что обусловлено качественным модифицированием (трансформацией) каталитических свойств митохондриальных МАО типа А. Стимуляцию ферментативного окисления Кад, Гис и других субстратов ДАО наблюдали в условиях обработки рядом ингибиторов МАО в узком интервале оптимальных концентраций* Указанная стимуляция является обратимой и в зависимости от строения агентов варьирует как по времени наступления, так и по продолжительности сохранения выраженного диаминдезаминазного эффекта. Существенным предварительным условием качественного модифицирования каталитических свойств МАО является способность атакующей фермент молекулы ингибитора образовывать при взаимодействии с МАО проявляющую электроноакцепторное действие азометиновую связь.

5. Синтезированный впервые БГЯК вызывает in vivo (50 мг/кг, в/б) выраженное ингибирование активности МАО, приводящее к максимальному увеличению содержания 5-ОТ в мозгу в период от 6 до 15 часов после однократной инъекции. Вызывая также резкое повышение уровня НА в гипоталамусе (но не в сердце), БГЯК предупреж

- 290 дает токсическое действие резерпина, уменьшает или предотвращает характерные для резерпиновой депрессии изменения в экскреции ка-техоламинов. Результаты биохимического, а также первичного фармакологического исследования БГЯК позволяют считать целесообразными дальнейшие фармакологические и клинические испытания препарата в качестве антидепрессанта.

Ряд противоопухолевых препаратов из групп алкилирующих агентов, антиметаболитов и цитостатиков биологического происхождения, а также отдельные антиоксиданты, вызывают значительное снижение содержания 5-ОТ в печени и других тканях мышей; активация МАО при этом не обнаружена. б. Стимуляция ферментативного дезаминирования Гис в тканях в опытах на животных впервые осуществлена представителями двух различающихся по механизму биохимического действия видов азотистых соединений: а) некоторыми (хинуклидил-3)-диарилкарбинолами, лишенными свойств модулировать распад моноаминов; б) ингибиторами МАО, являющимися производными гидразина, а также первичных и вторичных аминов.

Активация дезаминирования Гис ДАО легких с сопровождающим ее снижением содержания этого амина в ткани в отличие от противогист-аминных препаратов других химических групп доказана введением крысам некоторых представителей (хинуклидил~3)~диарилкарбинолов -фенкарола, его ди(орто-толил) и ди(орто-метоксифенил)производных в режимах, обеспечивающих противогистаминное действие этих препаратов.

Выявлены экспериментальные условия, позволяющие модифицировать МАО митохондрий мозга мышей с приобретением ею диаминокси-дазоподобной активности при использовании трансамина, фенгармана, пиразидола, ипразида, ИГС, ОГЦК, БГЯК, а также ряда неацили-рованных алкилгидразинов. Показана возможность сиюфонного прижизненного индуцирования гистаминдезаминазной активности и в ряде других тканей. Фармакологические опыты, проведенные с целью изучения противогистаминного действия ингибиторов МАО, выявили свойство ипразида предотвращать или уменьшать (в зависимости от дозы и времени введения) бронхоконстрикторные и токсические эффекты Гис.

7. Субстраты МАО типов А и Б - 5-ОТ и ФЭА, избирательные ингибиторы их дезаминирования - хлоргилин и депренил, а также БГЯК и трансамин (I мкМ), вызывая значительное торможение включения о

5-СНд- Hj-тимидина в состав ДНК клеток культуры глиобластомы ЭПНТ -5 мышей, обеспечивают выраженное снижение митотической активности клеток данного вила опухоли. В отличие от этого дигидразид DL -яблочной кислоты, лишенный свойств ингибитора МАО, существенно не изменяет скорость биосинтеза ,ПНК и не влияет на митоз в опухоли. - Введение ингибиторов МАО трансамина и БГЯК крысам с привитой де-дифференцированной астроцитомой способствует компенсации образующегося в опухоли дефицита эндогенного 5-ОТ и вызывает снижение ее массы с появлением дистрофических и некротических изменений. Обработка названными ингибиторами МАО животных на ранних стадиях индуцированного ДМБА бластомогенеза в мозжечке, вызывая подавление в опухоли митотической активности и уменьшение обшего выхода глио-блаетом, астроцитом и эпендимобластом, приводит к снижению летальности животных с упомянутыми опухолями.

8. Выявлены новые перспективные аспекты применения синтетических регуляторов активности аминоксидаз:

- гидразинных ингибиторов МАО (на примере ИГС -для изучения множественности ферментов, дезаминирующих моноамины;

- гидразино- и аминопроизводных (ипразил, ОГЦК, пиразидол,

- 292 фенгарман, трансамин и др.), модифицирующих МАО с индуцированием свойств дезаминировать диамины - в качестве препаратов, проявляющих противогистаминную активность и лишенных побочного се-дативного действия;

- представителей (хинуклидил-3)-диарилкарбинолов фенкарола и отдельных его аналогов, активирующих ДАО легких - в качестве противоаллергических средств с новым механизмом действия;

- замещенных гидразидов карбоновых кислот и аралкиламинов, подавляющих окислительное дезаминирование 5-ОТ и других моноаминов -в качестве антиканцерогенных агентов в нейроонкологии.

Включение б-СНз-3!^тимидина

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Бауманис, Эрвин Артурович, 1983 год

1. Абакумова О.Ю., Федоров Н.А. Циклический аденозин-3,5-моно-фосфат и его биологическая роль. Вопр.мед.химии, 1970,т.16, вып.1, с.3-19.

2. Абрамчик Г.В. Клинические аспекты терапии аутоиммунных нарушений серотонином. В кн.: Регуляция иммунного гомеоста1за. Материалы докл.: III Всесоюзн.симп., Л., 1982, с.191-193.

3. Авакян О.М. Вещества, действующие на симпатоадреналовую систему, Ереван, АН АрмССР, 1980, 259 с.

4. Авруцкий Г.Я., Громова В.В., Зайцев С.Г. Лечение депрессий пиразидолом. Ж.Невропатол. и психиатр., 1975, Ж, с.734-741.

5. Авруцкий Г.Я., 1Урович И.Я., Громова В.В. Фармакотерапия психических заболеваний. М., 1974, Медицина, 471 с.

6. Авцин А.П., Абдуллаходжаева М.С. Современное состояние вопроса о структуре и химизме экспериментальных опухолей нервной системы. Успехи совр.биол., 1970, т.70, вып.3(6), с.430-442.

7. Авцин А.П., Яблоновская Л.Я., Спрышнова Н.А. Химический бластомогенез и функции щитовидной железы и коры надпочечников. Научно-практ.конф.нейрохирургов. Тез.докл. Ставрополь, 1973, с.21-23.

8. Адо А.Д. Патохимическая стадия развития химергических реакций. Аллергия и нервная система. В кн.: Общая аллергология. М., Медицина, 1978, с.188-344; 310-345.

9. Алесенко А.В., Бурлакова Е.Б., Дзюба Н.М. О термостабильности тканевых ингибиторов. Биофизика, 1967, т.12, вып.4, с.735-737.

10. Альтшулер Р.А., Гранник В.Г. Фармакологическая регуляция функции норадренергических нейронов (физико-химический аспект) . Ж. Всесоюзн.хим.об-ва им. Д.И.Менделеева, 1976, т.21, № 2, с.171-181.

11. Анисимов В.Н. Эпифиз (шишковидная железа) и опухолевый рост. Вопр.онкол., 1980, т.26, №8, с.97-105.

12. Аничков С.В. Избирательное действие медиаторных средств. Л., Медицина, 1974, 295 с.

13. Аничков С.В., Нейрофармакология, Л., Медицина, 1982, 384 с.

14. Аничков С.В., Заводская И.О., Морева Е.В., Веденеева Э.И. Нейрогенные дистрофии и их фармакотерапия. Л., Медицина, 1969, 238 с.

15. Аристархов В.М., Пирузян Л.А., Цыбышев В.П. Действие постоянного магнитного поля на растворы белков. Изв.АН СССР, сер.биол., 1977, № I, с.44-53.

16. Артюх М.А. Фармакологическая характеристика гидразидов молочной кислоты. Автореф.дисс.на соиск.уч.степени канд.мед. наук, Рига, 1964, 19 с.

17. Аузиня А.Б. Изменения костномозгового кроветворения у он-колонических больных при химиотерапии и возможности их уменьшения зимозаном и триптофаном. Автореф.дисс.на соискание учен.степени канд.мед.наук, Рига, 1966, 46 с.

18. Ашмарин И.П., Доведова Е.Л. Влияние пептида «s-сна на активность ацетилхолинэстеразы и моноаминоксидазы в синалто-сомах и митохондриях мозга кролика in vitro. Доклады АН СССР, 1980, т.255, № 6, с.1501-1503.

19. Бакеева Л.Е., Ясайтис А.А. Изменения структуры митохондрий в ответ на функциональные воздействия. В кн.: Митохондрии. Молекулярные механизмы ферментативных реакций. М., Наука, 1972, с.56-64.

20. Балицкий К.П., Векслер И.Г. 0 влиянии некоторых психостимуляторов и антидепрессантов на противоопухолевую резистентность организма. 4-ый Всесоюзный симпозиум по целенаправленному изысканию физиологически активных веществ. Тез. докл., Рига, 1981, с.77.

21. Балицкий К.П., Виницкий В.Б. Нейрорегуляторные факторы в регуляции иммунного гомеостаза при опухолевом процессе. -В кн.: Регуляция иммунного гомеостаза. Материалы докл. III Всесоюзн.симп., Л., 1982, с.6-7.

22. Балткайс Я.Я. Влияние некоторых алкилгидразидов яблочной кислоты на действие резерпина. Изв.АН ЛатвССР, 1968, № 8, с.125-130.

23. Балткайс Я.Я., Вейнберга З.А., Бауманис Э.А., Логина А.Ж. Изучение фармакологической активности некоторых алкилгидразидов яблочной кислоты. Изв.АН ЛатвССР, 1968, № 6, с.106-III.

24. Балткайс Я., Витолиня Р., Шустер Я. К анализу периферического действия трансамина, фенамина и пиридрола. Изв.АН ЛатвССР, 1965, № 4, с.105-110.

25. Бару A.M. Исследование катехоламинов св моче человека. Биохимия, 1962, т.27, вып.2, с.260-265.

26. Бару A.M. Влияние дисульфирама как ингибитора е-гидрокси-лирования дофамина на катехоламиновую характеристику и течение "резерпиновой депрессии" у белых крыс. В кн.: Дофамин, Материалы симп., М., 1969, с.ПО-119.

27. Бару A.M., Мысько Г.Н. Депонирование катехоламинов при шизофрении. Вопр.мед.химии, 1977, т.23, вып.4, с.550-554.

28. Басс-Шадхан Х.Ф. Зимозан (методы получения, биохимическая характеристика и перспективы применения). Рига, Зинатне, 1970, 315 с.

29. Бауманис Э.А. О стимуляции диаминоксидазной активности азотистыми основаниями. Изв.АН ЛатвССР, 1981, № I, с.100-119.

30. Бауманис Э.А. Цитостатические свойства психотропных агентов, производных гидразинов и аминов. 4-ый Всесоюзный симп. по целенаправленному изысканию физиологически активных веществ. Тез.докл., Рига, 1981, с.71.

31. Бауманис Э.А. Изыскание антиканцерогенных агентов среди регуляторов активности аминоксидаз. Изв. АН ЛатвССР, 1981,6, с.72-86.

32. Бауманис Э.А., Бару A.M., Костюковская Л.С., Титкова A.M., Балткайс Я.Я., Фатеев В.А., Калниня И.Э., Кайране Л.Б. Биологическая активность дибензилгидразида DL-яблочной кислоты. Изв. АН ЛатвССР, 1983, № 2, с.44-54.

33. Бауманис Э.А., Биедрис И.А., Соминский В.Н. Оценка влияния некоторых модуляторов злокачественного роста на обмен се-ротонина. В кн.: Материалы 5-ой Биохим.конф. Прибалт, республик и Белорусской ССР, Таллин, 1976, т.1, с.217-218.

34. Бауманис Э.А., Горкин В.З., Калниня И.Э., КаминкаМ.Э., Машковский М.Д. Влияние противогистаминного препарата фен-карола и других хинуклидилдиарилкарбинолов на активность тканевых аминоксидаз. Фармакол. и токсикол., 1980, т.43,1. I, с.36-41.

35. Бауманис Э.А., Гринштейн В.Я. Синтез изопропилгидразидов DL-серина и DL-аланина и их действие на моноаминоксидазу in vitro. Изв.АН ЛатвССР, сер.хим., 1962, № 4, с.571-575.

36. Бауманис Э., Гринштейн В. Зависимость анти-МАО активности производных гидразидов цианкарбоновых кислот от их химического строения. Изв.АН ЛатвССР, 1963, № 2, с.79-84.

37. Бауманис Э., Гринштейн В., Фреймане Т., Орвид 3. Сравнительное изучение влияния транс-2-фенилвдклопропиламина (трансамина) и фенамина на ферментативную активность моноаминоксидазы. Изв.АН ЛатвССР, сер.хим., 1962, № 4, с.563-569.

38. Бауманис Э.А., Кайране Ч.Б. О механизме ферментативной инактивации гистамина некоторыми антидепрессантами из группы ингибиторов моноаминоксидазы. 4-ый Всесоюзн.симп. по целе-напр.изысканию физиол.активных веществ. Тез.докл., Рига, 1981, с.72.

39. Бауманис Э.А., Калашник С.М., Карклиня М.Я., Закенфельд Г.К. Изменение уровня серотонина при воздействии противоопухолевых препаратов (в эксперименте). Вопр.онкол., 1972,т.18, № II, с.66-69.

40. Бауманис Э.А., Калниня И.Э., Балткайс Я.Я., Шустер Я.Я. О значении аятимоноаминоксидазного действия нового анестетика целновокаина. 2-ой Всесоюзн.съезд фармацевтов. Тез. докл., Рига, 1974, с.258-259.

41. Бауманис Э.А., Калниня И.Э., Брусованник В.И., Яблонов-ская Л.Я. Сравнительное изучение действия ингибиторов моноаминоксидазы и фторафура на рост дедифференцированной астроцитомы. Архив.патол., 1976, т.38, №6, с.45-51.

42. Бауманис Э.А., Калниня И.Э., Иристе А.А. Модифицирование гистаминдезаминазной активности митохондрий ингибиторами моноаминоксидазы. 4-ый Всесоюзный биохим.съезд. Тез.докл., Л., 1979, т.З, с.86.

43. Бауманис Э.А., Калниня И.Э., Иристе А.А., Горкин В.З. Модифицирование активности митохондриальных моноаминоксидаз некоторыми аминными ингибиторами. Вопр.мед.хим., 1981,т.26, № I, с.72-76.

44. Бауманис Э.А., Калниня И.Э., Калнинь Т.К. О факторах, определяющих влияние постоянного магнитного поля (ПМП) на митохондриальный фермент. 9-ое Рижское совещание по магнитной гидродинамике. Тез.докл., Саласпилс, 1978, с.149-150.

45. Бауманис Э.А., Калниня И.Э., Москвитина Т.А., Козлов Л.В., Горкин В.З. О множественности моноаминоксидаз: торможение изопропилгидразидом DL-серина моноаминоксидазной активности митохондрий. Биохимия, 1978, т.43, вып.8, с.1496-1503.

46. Бауманис Э.А., Калниня И.Э., Ротберг Ю.Т. Сравнительное изучение анти-моноаминоксидазной активности в ряду N ^замещенных ГИДраЗИДОВ ЭМИНО- И ОКСИПрОПИОНОВЫХ КИСЛОТ (invito). -В кн.: Наука пректике фармации, Рига, 1974, с.138-147.

47. Бауманис Э.А., Калниня И.Э., Страдиня Л.К., Ротберг Ю.Т.

48. Синтез и механизмы биохимического действия бензилгидразино-производных дикарбоновых кислот. Хим.-фарм.журн., 1981, т.15, № 8, с.71-75.

49. Бауманис Э.А., Калниня И.Э., Щустер Я.Я., Балткайс Я.Я., Соминский В.Н. Изучение антисеротониндезаминазной активности некоторых полимерно модифицированных анестетиков. -В кн.: Энзимология патологических процессов, Рига, Зи-натне, 1980, с.60-64.

50. Бауманис Э.А., Круминя В.М., Калниня И.Э. Некоторые аспекты окислительного дезаминирования аминов в растительном материале. В кн.: Наука - практике фармации, Рига, 1974, с.I3I-I38.

51. Бауманис Э.А., Лиепиня В.А., Калашник С.М. Влияние зимозана на обмен серотонина в тканях мышей. В кн.: Зимозан в эксперименте и клинике, Рига, 1969, с.115-118.

52. Бауманис Э.А., Логина А., Балткайс Я. Изучение влияния некоторых алкилгидразидов DL-яблочной кислоты на активность моноаминоксидазы in vivo. Изв.АН ЛатвССР, 1968,5, с.116-119.

53. Бауманис Э.А., Плауде 0.0., Буйкис И.М. О развитии экспериментальных опухолей мозга в условиях модуляции обмена аминов. Вопр.онкол., 1978, т.34, № 9, с.71-77.

54. Бауманис Э.А., Плауде 0.0., Буйкис И.М. Новые данные о действии ингибиторов моноаминоксидазы на химический блас-тогенез в мозжечке. В кн.: Энзимология патологических процессов, Рига, Зинатне, 1980, с.66-70.

55. Бауманис Э.А., СаукаМ.Я., Дук Э.А., Фелдмане Г.Я. Оценка цитотоксических свойств некоторых модуляторов обмена аминов на модели культуры эмбриональных фибробластов мышей. Фар-макол.и токсикол., 1979, деп.ВИНИТИ, М., № 3648-79, 15 с.

56. Бауманис Э.А., Шванка А.К., Калниня И.Э., Дубур Г.Я., Калвишке В.А. О возможной биохимической конкуренции эндогенного серотонина с синтетическими антиоксидантами. Изв. АН ЛатвССР, 1974, № 5, с. 33-89.

57. Бауманис Э.А., Шустер Я.Я., Калниня И.Э., Элксните И.Э. Особенности влияния целновокаина на окислительное дезаминирование серотонина. -В кн.: Материалы совещания по актуальным проблемам нейрофармакологии. Тарту, 1973, с.96-97.

58. Бауманис Э.А., Элксните И.Э., Лиепиня В.А. Влияние противоопухолевых препаратов на ферменты метаболизма серотонинав печени мышей. Вопр.онкол., 1973, т.19, № II, с.36-39.

59. Беленький М.Л., Витолиня М.А., Бауманис Э.А. О влиянии аломорфина на инактивацию адреналина в организме кошек.

60. Бкшл.эксп.биол.мед., 1966, т.61, № 4, с.54^-55.

61. БелоусоваА.К. Вмешательство в регуляторные механизмы опухолей клетки новый этап в химиотерапии рака. - В кн.: Актуальные проблемы экспериментальной химиотерапии опухолей. Материалы Всесоюзного совещания, Черноголовка, 1980, т.2, с.65-68.

62. Белоусова А.К., Солнцева Т.И. К вопросу о роли циклических нуклеотидов в регуляции опухолевого роста, Вестник АМН СССР, 1980, № 6, с.86-89.

63. Бердинских Н.К., Хоменко А.К., Залеток С.П., Доженко В.П., Лялюшко Н.М. Полиамины, особенности ферментов их синтезаи катаболизма при беременности и опухолевом росте, Вестник АМН СССР, 1980, Ш 6, с.72-74.

64. Бердышева Л.В., Маркова Л.Н. Цитологический анализ действия холино-, адрено- и серотонинолитиков на оплодотворение яйцеклетки морского ежа. Цитология, 1967, т.9, № 8, с.912-921.

65. Березов Т.Т., Буробина С.С., Горкин В.З., Спрышкова Н.А., Яблоновская Л.Я. 0 гисто- и энзимопатологии мозжечка крыс в процессе химического канцерогенеза. Бкшл.эксп.биол.мед., 1971, & II, с.74-76.

66. Березов Т.Т., Буробина С.С., Спрышкова Н.А., Алексеева Р.И.0 механизме повышенной резистентности тиреоидэктомированных крыс к бластомогеиному действию 9,10-диметил-1,2-бензантра-цена на мозжечок крыс. Вопр.мед.химии, 1975, т.21, вып.4, с. 359-363.

67. Билезикян Дж. Взаимосвязь между ft-адренергическими рецепторами и активностью аденилатциклазы в эритроцитах индейки. -В кн.: Взаимодействие гормонов с рецепторами (под ред. Дж.Леви), М., Мир, 1979, с.341-363.

68. Биоантиокислители (под ред. И.И.Иванова). М., Наука, 1975, с.5-186.

69. Благовещенский А.В. Биохимия обмена азотсодержащих веществ и растений, М., АН СССР, 1958, 346 с.

70. Бобро Л.И. Изменения биогенных аминов и соединительной ткани в процессе химического канцерогенеза. Вопр.онкол., 1978, т.24, №5, с.35-40.

71. Браунштейн А.Е., Шемякин М.М. Теория процессов аминокислотного обмена, катализируемых пиридоксалевыми энзимами. Биохимия, 1953, т.18, вып.4, с.393-411.

72. Бреманис Г.А., Дршис Т.Т., Гринберга В.А. Синтез и анти-МАО активность некоторых производных Г4-пропаргил-2-окси-бензиламина. Изв.АН ЛатвССР, 1978, №5, с.597-602.

73. БрусоваЕ.Г., Кривченкова Р.С. Нарушение окислительного дезаминирования биогенных аминов в сердечной мышце при экспериментальном атеросклерозе. Вопр.мед.химии, 1979, т.25, № 2, с.198-204.

74. Бурлакова Е.В. Свободнорадикальный механизм регуляции клеточного метаболизма и его связь с другими регуляторными.системами. В кн.: Свободнорадикальное окисление липидов в норме и патологии. Материалы симп., М., Наука, 1976, с.18-19.

75. Еурлакова Е.В. Влияние липидов мембран на ферментативную активность. В кн.: Липиды. Структура, биосинтез, превращение и функции, М., Наука, 1977, с.16-27.

76. Еурлакова Е.В., Алесенко А.В., Молочкина Е.М., Пальмина Н.П., Хралова Н.Г. Биоантиоксиданты при лучевом поражении и злокачественном росте, М., Наука, 1975, 214 с.

77. Еурлакова Е.Б., Гвахария В.О., Глущенко Н.Н., Дугин A.M. Исследование роли липидов в регуляции микросомальной глю

78. К030-6-ф0Сф0ТаЗЫ При МОДИфИКаЦИИ МИКрОСОМ in vivo и in vitro. Влияние фосфолипидов-эффекторов на активность глюкозо-6-фосфотазы. Биохимия, 1979, т.44, вып.6, c.IIII-III6.

79. Еурлакова Е.Б., ДзюбаН.М., Пальмина Н.П. Синтетические ингибиторы и природные антиоксиданты. I. Действие ингибиторов свободнорадикальных реакций на антиокислительную активность липидов печени мышей. Биофизика, 1965, т.10, вып.5, с.766-769.

80. Еурлакова Е.Б., Джалябова М.И., Гвахария В.0., Глущенко Н.Н, Молочкина Е.М., Штолько В.Н. Влияние липидов мембран на активность ферментов (Препринт). Черноголовка, 1978, 33 с.

81. Бурлакова Е.Б., Молочкина Е.М. Роль липидов в резтуллции мембраносвязанных ферментов. В кн.: Регуляция биохимических процессов у микроорганизмов. Материалы симп., Цущино, 1979, с.23-33.

82. Быкова А.А., Закс А.С. Иммунофармакологический анализ гал-тенсвязывающих структур мембраны лимфоцитов крыс. Иммунология, 1981, № 5, с.15-19.

83. Вайбель С. Идентификация органических соединений, М., ИЛ, 1957, 340 с.

84. Вайсфельд И.Л. Гистамин в деятельности нервной системы и значение антигистаминных препаратов в регуляции его обмена.

85. Ж.Всесоюзн.хим. о-ва им. Д.И.Менделеева, 1976, т.21, № 2, с.204-209.

86. Вайсфельд И.Л., Кассиль Г.Н. Гистамин в биохимии и физиологии, М., Наука, 1981, 278 с.

87. Валтер Р.Э. Кольчато-цепная изомерия в органической химии. Рига, Зинатне, 1978, 238 с.

88. Валтер Р.Э., Бауманис Э.А., Страдыня Л.К., Лиепинып Э.Э. Спектроскопическое исследование 1-дианацетил-2-алкилгидра-зинов и их кольчатых изомеров 1-алкил-5-амино-3-пиразоло-нов, ХГС, 1981, №4, с.516-519.

89. Вальдман А.В. Новые данные о нейрохимических механизмах действия антидепрессантов. Вестник АМН СССР, 1982, Ш I, с.3-8.

90. Васильев В.10., Николаева З.К., Сащенко Л.П., Северин Е.С. Ингибирование у-аминобутират-глутаматтрансаминазы цикло-глутаминовыми кислотами. Биохимия, 1973, т.38, вып.6,с.1192-1197.

91. Васильев Ю.М. Изменения клеточной поверхности при опухолевой эволюции. Ж. Всесоюзн. хим.общества им. Д.И.Менделеева, 1973, т.13, Ш 6, с.621-629.

92. Васильевых Л.Г., Глушков Р.Г., Горкин В.З., Каган З.С., Андреева Н.И., Машковский М.Д. Кинетика ингибирования митохондриальной моноаминоксидазы инказаном. Хим.-фарм.журн., 1979, т.13, J6 7, с.20-24.

93. Васильевых Л.Г., Горкин В.З., Каган З.С. Особенности кинетики реакций, катализируемых мембраносвязанными моноамино-оксидазами. Биохимия, 1979, т.44, вып.9, с.1542-1550.

94. Векслер И.Г., Рябуха В.Н. Фармакологическая коррекция реакции клеточного иммунитета при экспериментальном опухолевом росте с помощью некоторых психотропных препаратов. -В кн.: Регуляция иммунного гомеостаза. Материалы докл.

95. I Всесоюзн.симп., Л., 1982, с.134-136.

96. Векслер И.Г., Рябуха В.Н., Балицкий К.П., Альтшулер Р.А., Машковский М.П. Об иммуностимулирующем и противоопухолевом действии некоторых психотропных препаратов сидноимин-ного ряда. Фармакол. и токсикол., 1980, т.40, № 3, с.349-352.

97. Велена А.Х. Исследование действия антиоксидантов дигидро-пиридинового ряда на биологические мембраны и их модели. Дисс.на соиск.уч.степени канд.биол.наук, Рига, 1974, 35 с.

98. Веревкина И.В., Горкин В.З., Гриднева Л.И., Лерман М.И., Романова Л.А., Ходера А. О торможении активности мито-хондриальных аминоксидаз некоторыми трициклическими соединениями. Доклады АН СССР, 1964, т. 157, №1, с.191-193.

99. Вина И.А., Блума Р.К., Жагат Р.А. Ферментативная модификация L-аспарагиназы E.coli. Химия природн.соед., 1972, Я 3, с.404.

100. Винницкий В.Б. О механизме противоопухолевого и защитного по отношению к костному мозгу действия серотонина. Автореф.дисс.на соискание учен.степени канд.мед.наук, Киев, 1970, 17 с.

101. Винницкий В.Б. Коррекция функционального состояния гипоталамуса с целью повышения противоопухолевой эффективности иммуностимуляторов. Эксперимент.онкология, 1980, т.2, № 6, с.40-45.

102. Винницкий В.Б., Якименко В.А. Влияние фенформина, l-ДОФА и п-хлорфенилаланина на иммунологическую реактивность и развитие химического канцерогенеза у мышей balb/c. Вопр. онкол., 1981, т.27, № 6, с.45-89.

103. Вировец О.А. Аденилциклаза и возможный механизм действия некоторых гормонов. Успехи совр.биол., 1968, т.65, вып.З,• с.384-397.

104. Висоцкая Н.Б., Щугина Г.М. Содержание катехоламинов в стволе мозга белых крыс и седативный эффект некоторых транквилизаторов. Фармакол. и токсикол., 1967, т.30, № 5, с.553-556.

105. Владимиров Ю.А., Арчаков А.И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах, М., Наука, 1972, 252 с.

106. Влияние магнитных полей на биологические объекты (под ред. Ю.А.Холодова) М., Наука, 1971, 216 с.

107. Волрат А.-А., Александрова Н.А., Зиемеле Э.А. Влияние комбинированного воздействия вируса Коксаки В-5 и сарколизи-на на рост крысиной ретикулосаркомы КРС. Изв.АН ЛатвССР, 1969, № 12, с.58-65.

108. Гаришвили Т.Г., Кривченкова Р.С., Горкин В.З. Дезаминиро-вание азотистых соединений в митохондриальных мембранахпри стимуляции перекисного окисления липидов. Вопр.мед. химии, 1975, т.21, вып.5, с.511-517.

109. Гаркави Л.Х., Квакина Е.Б., Мулатова А.К., Шихлярова А.И. 0 повышении противоопухолевой резистентности с помощью малых доз адреналина. Вопр.онкол., 1980, т.26, № 6, с.48-53.

110. Гаркави Л.Х., Квакина Е.Б., Уколова М.А. Адапционные реакции организма и противоопухолевая резистентность. В кн.: Механизмы повреждения, резистентности, адаптации и компенсации, Ташкент, 1976, с.149-150.

111. Геодакян С.В., Чернов В.А. Роль клеточной поверхности в механизме действия лекарственных средств (обзор литературы) . Хим.-фарм.журн., 1977, т.II, В 9, с.3-15.

112. Геодакян С.В., Чернов В.А. Методические проблемы первичного низучения механизма действия новых противоопухолевых соединений. Хим.-фарм.журн., 1980, т.14, II, с.21-40.

113. Гилев А.П. Центральные антагонисты серотонина. Автореф. дисс.на соиск.уч.степени докт.мед.наук, Москва, 1970, 36 с.

114. Гилев А.П., Тетенчук Э.В. Влияние периферических антагонистов серотонина и ингибиторов моноаминоксидазы на некоторыецентральные эффекты индолалкиламинов. Фармакол и токсикол., 1968, т.31, № 2, с.159-163.

115. Голиков А.П., Голиков П.П. Сезонные биоритмы в физиологии и патологии, М., Медицина, 1973, 167 с.

116. Гончаренко Е.Н., Кудряшов Ю.Б., Алиева Л.И. Роль эндогенного серотонина в радиационном действии аминотиолов. Доклады АН СССР, 1969, т.185, № 6, с.1437-1438.

117. Гордон Д.С., Бочкарев В.А., Андреев С.Н. Уточнения тучно-клеточного теста, документирующего статус тканевых биогенных аминов. В кн.: Регуляция иммунного гомеостаза. Материалы докл. III Всесоюзн.симп., Л., 1982, с.138-139.

118. Горкин В.З. Биохимия полиаминов. Успехи современ.биол., 1962, т.4, вып.2, с.157-172.

119. Горкин В.З. Современные достижения в изучении природы и физиологической роли митохондриалъной моноаминоксидазы. Вопр.мед.химии, 1964, т.10, вып.2, с.115-134.

120. Горкин В.З. Новые данные о природе и свойствах моноамин-оксидаз и ингибиторах этих ферментов. Ж.Всесоюзн.хим. об-ва им. Д.И.Менделеева, 1976, т.21, № 2, с.181-185.

121. Горкин В.З. Трансформация ферментов. Молекулярная биология, 1976, т.10, вып.4, с.717-736.

122. Горкин В.З. Достижения в изучении моноаминоксидаз, ингибиторов моноаминоксидаз и их значение для изыскания новых лекарственных средств. Хим.-фарм.журн., 1977, т.II, Ifc I, с.6-13.

123. Горкин В.З. Аминоксидазы и их значение в медицине, М., Медицина, 1981, 336 с.

124. Горкин В.З. Современные достижения в исследованиях специфического ингибирования и природы моноаминоксидаз (Обзор). Вопр.мед.химии, 1982, т.20, вып.2, с.2-9.

125. Горкин В.З., Елистратова Н.А. Дезаминирование биогенных аминов при экспериментальном туберкулезе. Вопр.мед.химии, 1979, т.25, вып.6, с.578-582.

126. Горкин В.З., Кривченкова Р.С. 0 механизме тормозящего действия изониазида на активность аминоксидазы крови (спер-миноксидазы). Вопр.мед.химии, 1964, т.10, вып.2, с.149-154.

127. Горкин В.З., Татьяненко Л.В., Москвитша Т.А. 0 превращении in vitro митохондриальной моноаминоксидазы в фермент, подобный диаминоксидазе. Биохимия, 1968, т.33, вып.2, с.393-40!

128. Городецкий В.К., Саливанов И.Л. Использование фенолфталеина при определении глюкозы ферментативным (глюкозоокси-дазным) методом. Прикладная биохимия и микробиология, 1969, № 5, с.353-359.

129. Горошинская И.А., Броновицкая З.Т. Влияние ингибиторов моноаминоксидазы на перекисное окисление липидов в мозгу крыс. Изв.Сев.-Кавказ.научного центра высшей школы Естеств. науки, 1978, № 3, с.88-89.

130. Горяченкова Е.В., Ершова Э.А. Исследование субстратной специфичности и кофакторов диаминоксидазы из почек свиньи. Биохимия, 1965, т.30, вып.1, с.165-173.

131. Горяченкова Е.В., Щербатюк Л.И., Воронина Е.А. Получение высокоочищенных препаратов диаминоксидазы из почек свиньи. Биохимия, 1967, т.32, вып.2, с.398-402.

132. Грандберг И.И., Кост А.Н. Строение, физические свойства и синтез пиразольных колец. Изв. Тимирязевской сельскохоз. акад., М., 1967, J6 5, C.2IO-236.

133. Грандберг И.И., Крохина Н.Ф. Синтез ряда 5-аминопиразолов с потенциальной физиологической активностью. Хим.-фарм. журн., 1968, т.2, № I, с.16-22.

134. Гринштейн В., Бауманис Э. N-алкил- и N-ацилпроизводные гидразида циануксусной кислоты. Изв.АН ЛатвССР, I960, № 2, с.107-112.

135. Гринштейн В., Бауманис Э., Блума Р., Шериня Л. Результаты биохимического изучения некоторых новых ингибиторов моно-аминоксидаз с оксигруппами в молекуле. 2-ая конф.биохимиков Прибалтийских республик. Тез.докл., Рига, 1965, с.427.

136. Гринштейн В.Я., Вина И.А. О монохимическом строении активного центра митохондриальных моноаминоксидаз и механизма действия фермента. 7-ой Междунар.симп.по химии природн. соед. Тез.докл., Рига, 1970, с.174-175.

137. Гринштейн В.Я., Прикулис А.А., Гринберга Б.А., Шустерс Я.Я., Скутелис А.П. О взаимосвязи между торможением активности фермента моноаминоксидазы и анестезирующей активностью некоторых соединений. Хим.-фарм.журн., 1977, т.II, № 2,с.51-54.

138. Гринштейн В., Юкна Р., Бауманис Э. Гидразиды цианкарбоно-вых кислот и их производные. Изв. АН ЛатвССР, I960, № II, с.I07-II2.

139. Гринштейн Д?к., Виниц М. Химия аминокислот и пептидов, М., Мир, 1975, 821 с.

140. Гущин И.С. Немедленная аллергия клетки. М., Медицина, 1976, 176 с.

141. Гюллинг Э.В., Дюсовская Л.А. Роль тучных клеток в развитии иммунологических реакций. Успехи совр.биол., 1979, т.88, вып.3(6), с.401-409.

142. Давидовская Ю.А. Полярография азометинов с внутриполеку-лярной водородной связью. Автореф.дисс. на соиск.степени канд.хим.наук, М., 1966, 19 с.

143. Дауварте А.Ж., Зидермане А.А., Жагат Р.А. Фермент L-acna-рагиназа как медицинский препарат для лечения лейкозов. Изв. АН ЛатвССР, 1978, № 4, c.III-123.

144. Девойно Л.В., Альперина Е.Л. Взаимодействие дофаминерги-ческой и серотонинергических систем в регуляции иммунного ответа. В кн.: Регуляция иммунного гомеостаза. Материалы докл. III Всесоюзн.симп., Л., 1982, с.48-50.

145. Девойно JI.В., Елисеева Л. С., Еремина О.Ф., Идова Г.В. Роль серотонина в регуляции продукции гуморальных и клеточных антител. В кн.: Регуляторная функция биогенных аминов. Тез. докл., Л., 1970, с.35-36.

146. Действие физиологической активности соединений на биологические мембраны (под ред. Л.А.Пирузяна и И.Б.Паперной), М., Наука, 1974, с.142-172.

147. Димант И.Н. О механизмах бластогенеза в ЦНС (некоторые итоги экспериментального изучения процессов канцерогенеза в тканях головного мозга. В кн.: Механизм повреждения, резистентности и компенсации. Тез.докл., Ташкент, 1976, с.153-154.

148. Дубров А.П. Геомагнитное поле и жизнь, Л., Гидрометиздат, 1974, 175 с.

149. Дубур Г.Я. I,4-Дигидропиридины, их реакционная способность ж биологические свойства. Дисс.на соиск.учен.степени докт. хим.наук, Рига, 1978, 349 с.

150. Дубур Г.Я., Улдрикис Я.Р., Вальдман А.Р., Спруж Я.Я., Тир-зит Г.Д., Петерсон И.О., Мелберг Я.В. Стабилизатор каротина. Авт. свид. 365988 (1972), Бюлл. изобр., 1973, В 7, с.8.

151. Заводская И.О., Морева Е.В., Новикова Н.А. Влияние нейро-тропных средств на нейрогенные поражения сердца.

152. М., Медицина, 1977, 190 с.

153. Зидермане А.А., Дубур Г.Я., Зилбере A.M., Верпеле Р.К., Улдрикис Я.Р., Кумсар К.К. Противоопухолевое действиепроизводных дигидропиридина и дигидропиримидина. Изв. АН ЛатвССР, 1971, № 4, с.77-83.

154. Зюсс Р., Кинцель В., Скрибнер Дж.Ж.Рак: эксперименты и гипотезы, М., Мир, 1977, 358 с.

155. Идова Г.В., Чейдо М.А. Участие различных клеточных популяций в иммунном ответе (и igG) при действии биогенного амина серотонина. Вестник АМН СССР, 1981, Jfc 5, с.39-41.

156. Ионов И.Д. Антигистаминные препараты (обзор литературы). Хим.-фарм.журн., 1978, т.12, №3, с.33-43.

157. Ионов И.П. Новый класс фармакологических препаратов бло-каторы гистаминных ^-рецепторов. Фармакол. и токсикол., 1978, т.41, № 5, с.624-632.

158. Кавецкий Р.Е. Механизмы канцерогенеза и антиканцерогенеза. В кн.: Реактивность организма и опухолевый рост, Киев, Наукова Думка, 1981, с.226-296.

159. Кавецкий Р.Е., Хаецкий И.К. Антиканцерогенез и клеточныемеханизмы регуляции пролиферации и противовирусных препаратов, Рига, Зинатне, 1978, с.19-42.

160. Калниня И.Э., Бауманис Э.А., Иристе А.А., Соминский В.Н. О значении методических параметров при оценке антимоно-аминоксидазного действия агентов. Энзимология патологических процессов, Рига, Зинатне, 1980, с.116-123.

161. Калниня И.Э., Бауманис Э.А., Кайране Ч.Б., Горкин В.З. Модифицирование активности митохондриальных моноаминоксидаз мозга некоторыми производными гидразина. Вопр.мед. химии, 1981, т.27, вып.6. с.773-779.

162. Калниня И.Э., Бауманис Э.А., Калвишке В.А., Лаце З.М. К методике оценки активности моноамиоксидазы. В кн.: Наука - пректике фармации, Рига, 1974, с.161-168.

163. Калниня И.Э., Бауманис Э.А., Микажанс В.Д., Фатеев В.А., Балткайс Я.Я., Щустер Я.Я. Влияние серотонина и ингибиторов моноаминоксидазы на анестезию роговицы, вызываемую целновокаином и новокаином. Фармакол. и токсикол., 1974, т.40, № 4, с.393-397.

164. Каминка М.Э. Фенкарол противогистаминный препарат из группы хинуклидилкарбинолов. Фармакол. и токсикол., 1977, т.40, № 2, с.158-162.

165. Каминка М.Э., Михлина Е.Е., Воробьева В.Я., Янина А.П.,

166. Комарова Н.А., Машковский М.Д., Яхонтов Л.Н. Синтез и изучение нового противогистаминного препарата фенкарола. Хим.-фарм.журн., 1976, т.10, № 6, с.48-52.

167. КаминкаМ.Э., МихлинаЕ.Е., Воробьева В.Я., Янина А.Д., Комарова Н.А., Машковский М.Д., Яхонтов Л.Н. Синтез и фармакологическое изучение хинуклидил-3-дифенилкарбинолов с заместителями в фенильных ядрах. Хим.-фарм.журн., 1976,т.10, J& 9, с.22-27.

168. КаминкаМ.Э., Спрышкова Р. А., Голованова И. В. Фармакокине-тика нового отечественного противогистаминного препарата фенкарола, меченного тритием. Фармакол. и токсикол., 1978, т.41, № 3, с.279-283.

169. Камишанская Н.С., Москвитина Т.А. Множественные формы моноаминоксидазы мозга человека. Вопр.мед.химии, 1981, т.27, вып.2, с.261-266.

170. Китаев Ю.Т., Бузикин В.И. Гидразоны, М., Наука, 1974, 415 с.

171. Кляшторин Л.В., Гриднева Л.И. Сульфгидрильные группы митохондриальной моноаминоксидазы. Биохимия, 1966, т.31, вып.4, с.831-839.

172. Ковалев И.Е. Иммунофармакология успехи и перспективы. Хим.-фарм.журн., 1980, т.14, № II, с.11-21.

173. Козлов Ю.П. Свободные радикалы и их роль в нормальных и патологических процессах, М., 1973, 174 с.

174. Колла В.Э., Берлинский Н.С. Фармакология и химия производных гидразина, Йошкар-Ола, 1976, 264 с.

175. Комиссарова Н.В. Методы определения моноаминоксидазы.

176. В кн.: Физиология и биохимия биогенных аминов, М., Наука, 1969, 305 с.

177. Кондакова Л.И., Чудиновская Н.В., Халанский А.С., Асни-кина Р.И. Новая клеточная линия эпендимобластомы мыши. Цитология, 1977, т.19, № I, с.95-100.

178. Концевой В.М. К фармакологическому анализу антимитотичес-кого действия адреналина. В кн.: Регуляторная функция биогенных аминов, Тез.докл., Л., 1970, с.60.

179. Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики, М., Мир, 1979, 280 с.

180. Коровин Н.В. Гидразин, М., Химия, 1980, с.104-118.

181. Кост А.Н., Сагитуллин Р.С. Реакции производных гидразина. XII. 1-Бензилпиразолоны. Вестник МГУ, сер.хим., 1959, № I, с.225-228.

182. Кост А.Н., Сагитуллин Р.С. Моноалкилгидразины. Успехи химии, 1964, т.33, вып.4, с.361-395.

183. Кривченкова Р.С. Биогенные альдегиды и функции мозга. Ж.Всесоюзн.хим.об-ва им. Д.И.Менделеева, 1976, т.21, № 2, с.186-190.

184. Крохина Н.Ф. Синтез, свойства и фармакологическая активность 5-окси- и 5-аминопиразолов. Автореф.дисс.на соиск. уч.степени канд.хим.наук, М., 1968, 14 с.

185. Круминя Г.А. Полихимиотералия в комплексном лечении больных с глиальными опухолями головного мозга. Автореф.дисс. на соиск.уч.степени канд.мед.наук, М., 1981, 20 с.

186. Кудрин А.Н., Гаврилова А.Д., Гаврилова Л.П. Влияние ингибиторов моноаминоксидазы на сердечно-сосудистую систему. -В кн.: Биогенные амины (труды 1-го Московского медицинского ин-та им. И.М.Сеченова), М., 1967, с.192-206.

187. Кузнецов В.И., Танк Л.И. Фармакология и клиническое применение аминотиолов, М., Медицина, 1966, 170 с.

188. Кумсар К.К., Белена А.Х., Дубур Г.Я., Улдрикис Я.Р., Зи-дермане А.А. Действие производных 1,4-дигидропиридина и I,6-дигидропиридина на энергетический обмен нормальных и опухолевых клеток. Биохимия, 1971, т.36, № 6, с.1204-1209.

189. Курский М.Д., Бакшеев Н.С. Биохимические основы механизма действия серотонина, Киев, Наукова Думка, 1974, 296 с.

190. Лапаева Л.А. О механизме воздействия слабых электромагнитных полей на живые организмы. В кн.: Труды Крымского государственного Медицинского института, Харьков, 1973, т.53, с.13-18.

191. Лапин И.П. Тест для оценки фармакологической активности антидепрессантов. Фармакол. и токсикол., 1964, т.27, № 4, с.498-501.

192. Лапин И.П. Биохимическая фармакология обмена катехинами-нов. В кн.: Химические факторы регуляции активности и биосинтеза ферментов, М., Медицина, 1969, с.216-246.

193. Лапин И.П. Кинурениновый путь обмена триптофана и его роль в функции нервной системы и в действии психотропных препаратов. Ж.Всесоюзн.хим.об-ва им. Д.И.Менделеева, 1976,т.21, № 2, с.I5I-I57.

194. Левин П.И., Михайлов В.В. Механизм действия антиоксидан-тов и синергизм их композиции. Успехи химии, 1970, т.39, J& 9, с.1687-1706.

195. Левченко Л.И., Промыслов М.Ш. Обмен серотонина в ткани глиальных опухолей мозга. Вопр.мед.химии, 1979, т.24, вып.5, с.599-603.

196. Лидак М.Ю. Применение витаминов, гормонов, метаболитови иммуностимуляторов в качестве антибластомогенных веществ. Хим.-фарм.журн., 1977, т.II, № II, с.47-52.

197. Лидак М.Ю. Антибластомогенные средства для химиопрофилак-тики рака. Хим.-фарм.журн., 1978, т.12, № I, с.36-38.

198. Лидак М.Ю., Паэгле Р.А. Проблемы изыскания новых антибластомогенных веществ. Хим.-фарм.журн., 1977, т.II, Jfe 10, С.21-27.

199. Лясковская Ю.Н., Пиульская В.И. Методы исследования окислительной порчи жиров, М., ГОСИНТИ, I960, с.4-10.

200. Майоре А.Я., Зариня Л.А., Дубурс Г.Я., Берман Э.С. Действие антиоксиданта этидина на пораженную сернокислым гидразином печень крыс. Изв. АН ЛатвССР, 1972, №7, с.107-112.

201. Маленков А.Г. Ионный гомеостаз и автономное поведение опухоли, М., Наука, 1976, с.104-123.

202. Мальцева Л.Ф. Зависимость противоопухолевого действия серотонина от дозы и пути введения. Вопр.онкол., 1966, т.12, № 3, с.67-71.

203. Мальцева Л.Ф. Экспериментальное изучение противоопухолевого действия серотонина. Автореф.дисс. на соиск.уч.степени канд.мед.наук, М., 1968, 18 с.

204. Манько 10.К. Серотонин и противоопухолевые препараты из группы хлорэтиламинов и комбинированной терапии опухолей (экспериментально-морфологические исследования). Автореф. дисс.на соиск.уч.степени канд.мед.наук, М., 1968, 17 с.

205. Манько Ю.К., Юшков С.Ф. Цитотоксические изменения в перевиваемых опухолях под влиянием хлоргидрата 5-окситриптами-на. Фармакол. и токсикол., 1973, т.36, № 5, с.605-608.

206. Машковский М.Д., Векслер И.Г., Каминка М.Э., Якименко В.А. Влияние новых противогистаминных препаратов на иммунологическую реактивность организма. Бюлл.эксп.биол.мед., 1981, № 3, с.340-342.

207. Машковский М.Д., Андреева Н.И., Полежаева А.И. Ингибиторы моноаминоксидазы как лекарственные средства. Хим.-фарм. журн., 1980, т.14, № 2, с.6-12.

208. Машковский М.Д., Горкин В.З., Андреева Н.И., Веревки-наИ.В., Синюхин В.Н., АснинаВ.В., Журавлева Г.В. Исследование механизма действия нового антидепрессанта пира-зидола. Фармакол. и токсикол., 1975, т.38, & 5, с.531-536.

209. Машковский М.Д., Горкин В.З., Веревкина И.В., Ленина В.В., 1Упикина С.М. Избирательное ингибирование пиразидолом моноаминоксидазы типа А. Бюлл.экспер.биол.мед., 1981,т.41, № 2, с.169-171.

210. Машковский М.Д., Каминка М.Э., Горкин В.З., Калниня Н.Э., Бауманис Э.А. Противовоспалительные свойства у ингибиторов моноаминоксидазы. Хим.-фарм.журн., 1980, т.14, № 6, с.23-26.

211. Машковский М.Д., Мутина Е.С., Каминка М.Э. Фенкарол и его применение в терапии аллергических заболеваний. Клин, медицина, 1978, т.56, №11, с.22-28.

212. Машковский М.Д., Полежаева А.И., Андреева Н.И. Новые психотропные препараты (обзор). I. Антидепрессанты. Хим.-фарм.журн., 1979, т.13, .№ 6, с.19-29.

213. Механизмы противоопухолевой резистентности (под ред. К.П.Балицкого), Киев, Наукова думка, 1978, 208 с.

214. Мещеряков С.А., Герасимова Ц.И. Флюориметрический метод определения содержания гистамина и серотонина в одной пробе. Лаб.дело, 1974, № II, с.641-670.

215. Мирзорян Р.А., Промыслов М.Ш. Содержание путресцина, спер-мидина и спермина в ткани глиальных опухолей мозга человека. Украинский биохим.журн., 1979, т.51, № 5, с.474-476.

216. Москвитина Т.А. Современные достижения в изучении структуры и специфичности флавиновых ферментов. Успехи совре-мен.биол., 1976, т.81, вып.1, с.68-81.

217. Науменко Е.В., Попова Н.К. Серотонин и мелатонин в регуляции эндокринной системы, Новосибирск, Наука, 1975, 218с.

218. Неспецифические стимуляторы реактивности организма и их применение в онкологии (под ред. Х.Ф.Басо-Щадхан , Г.К.За-кенфельда, В.Э.Лиепа, А.А.Стенгревица), Рига, Зинатне, 1977, 165 с.

219. Николаева Т.Г., Добринин Я.В. Исследование действия нук-леозидов интроиндола на синтез нуклеиновых кислот. В кн.: Актуальные проблемы экспериментальной химиотерапии опухолей. Материалы Всесоюзн.совещания, Черноголовка, 1980,т.2, с.173-176.

220. Оаэ С. Химия органических соединений серы, М., Химия, 1975, 511 с.

221. Общие и местные изменения при предопухолевых заболеваниях и раке желудка (под ред. И.В.Касьяненко), Киев, Наукова думка, 1974, с.77-92.

222. Овербергер Ч.Дж., Ансельм Ж.П., Ломбардино Дж.Г. Органические соединения со связью азот-азот, Л., Химия, 1970, с.15-29, 30-40, 86-97.

223. Одрит Л., бгг Б. Химия гидразина, М., ИЛ, 1954, 237 с.

224. Оржеховская А.Г., Цыпин А.В., Макаров А.А. Участие местных гормонов в регуляции иммунологического ответа.

225. В кн.: Регуляция иммунного гомеостаза. Материалы докл. III Всечоюзн.симп., Л., 1982, с.158-159.

226. Осинская В.О. Исследование обмена адреналина и норадрена-лина в тканях животного организма. Биохимия, 1957, т.22, вып.З, с.537-545.

227. Пальмина Н.П., Бурлакова Е.Б. Изменение антиокислительной активности при развитии перевиваемых опухолей. В кн.: Физико-химические механизмы злокачественного роста, М., Наука, 1970, с.185-189.

228. Пальмина Н.П., Гаинцева В.Д., Изина Н.П. 0 возможности использования антиоксидантов в комбинированной химиотерапии опухолей. Вопр.онкологии, 1980, т.26, № I, с.80-83.

229. Паэгле Р.А., Лидак М.Ю., Жук Р.А., Мауриньш Ю.А., Зидер-мане А.А., Килевица М.К., Авт.свид. № 724533. Бюлл.изобр. 1980, J6 12, с.90.

230. Переводчикова Н.И., Мороз Л.В. Некоторые актуальные вопросы клинической химиотерапии опухолевых заболеваний. Сов.медицина, 1974, № 10, с.8-15.

231. Петрова М.Ф., Меньшиков Г.П. Исследование оснований коры hippophae rhamnoides, ЗГОХ, 1961, т.31, № 4, C.24I3-24I5.

232. Пидевич И.Н. Фармакология серотонинреактивных структур, М., Медицина, 1977, 280 с.

233. Пирузян Л.А., Глезер В.М., Дементьев В.А., Ломоносов В.А., Чибрикин В.М. О механизме биологического действия постоянных магнитных полей. Изв.АН СССР, сер.биол., 1970,4, с.535-539.

234. Планельес Х.Х., Попенкова З.А. Серотонин и его значение в инфекционной патологии, М., Медицина, 1965, 266 с.

235. Поволоцкая К.Л., Калиберная З.Б. Микрометод определения остаточных количеств гидразида малеиновой кислоты в растительных тканях. В кн.: Гидразид малеиновой кислоты как регулятор роста растений, М., Наука, 1973, с.303-309.

236. Полевой Л.Г., Кудрин А.Н. Спектр фармакологической активности аминопиразолов. В кн.: Современные психотропные средства. Дипазон действия и методы оценки. Материалы конф., М., 1967, с.81.

237. Полевой Л.Г., Кудрин А.Н., Капитонов Н.И. О возможности оценки быстрого и медленного компонентов в действии психофармакологических веществ в опытах на животных.

238. В кн.: Современные психотропные средства. Диапазон действия и методы оценки. Материалы конф., М., 1967, с.86.

239. Полтавщенко Г.М. Влияние адренергических препаратов на формирование иммунологическиз реакций. В кн.: Регуляция иммунного гомеостаза. Материалы докл. III Всечоюзн.симп., Л., 1982, с.165-166.

240. Полтавщенко Г.М., 1Ущин Г.В. Исследование участия адренергических механизмов в реакции на антиген. В кн.: Регуляция иммунного гомеостаза. Материалы докл. III Всечоюзн. симп., Л., 1982, с.164-165.

241. Полумбрик О.М., Дворко Г.Ф., Гришин О.М., Пономарева Э.А. Перенос водорода в реакции трифенилвердазилов с 2,6-диме-тил-3,5-дикарбметокси-1,4-дигидропиридином, Украинский хим.журн., 1871, т.37, №2, с.167-172.

242. Пормале М.Я., Кашкина Н.А., Вейнберга Э.И. Способ получения модифицированных производных целлюлозы. Авт.свид. J& 405362. Бюлл.изобр. 1976, № 35, с.152.

243. Проблемы канцерогенеза и антиканцерогенеза (под ред. А.И.Быкореза), Киев, Наукова .Пумка, 1979, 455 с.

244. Пухальская ЕЛ. Проблема серотонина и рак. Вестник АМН СССР, I960: № 12, с.61-73.

245. Пухальская ЕЛ. Механизм действия серотонина на опухоль. Защита активных групп 5-окситриптамина в организме. Вопр. мед.химии, 1962, т.8, вып.1, с.42-47.

246. Пухальская ЕЛ., Люфачун А.С. О стимулирующем действии серотонина на кроветворение опухолевых крыс. Радиобиол.,1963, т.З, вып.5, с.703-710.

247. Пухальская ЕЛ., Манько Ю.К. Действие серотонина на мито-тическую активность в некоторых органах крыс и блокада моноаминоксидазы. Бюлл. эксп.биол.мед., 1964, т.57, № II, C.I07-III.

248. Пухальская ЕЛ., Новинская М.М. Комплексное лечение мела-номы мышей, включающее лекарственное, иммунологическоеи лучевое воздействие. В кн.: 1-ая Всесоюзн.конф. по химиотерапии злокачественных опухолей. Тез.докл., Рига, 1968, с.350.

249. Пухальская ЕЛ., Петрова М.Ф., Меньшиков Г.П. 5-0кситрипт-амин из Hippophae Rhamnoides как противоопухолевый препарат в опытах на животных. Бюлл.эксп.биол.мед., 196,0,т.50, № 10, с.105-110.

250. Пухальская ЕЛ., Широкова Т.Г. 0 цитостатическом действии 5-окситриптамина (серотонина) на культуры тканей. Бюлл.эксп.биол.мед., 1968, т.14, №3, C.II3-II5.

251. Пыльдвере К.И. Рост и дифференциация эмбриональных эпендимоглиальных тканей и мозговых оболочек в тканевой культуре. Автореф.дисс.на соиск.уч.степени докт.мед.наук, Тарту, 1971, 49 с.

252. Пыльдвере К.И. 0 некоторых спорных вопросах гистогенеза нейроглии по данным тканевых культур. Арх.анат., 1971, т.60, № I, с.27-28.

253. Пыльдвере К.И. Общегистологические аспекты проблемы биологии первичных трипсинизированных культур. Арх.анат., 1971, т.60, № 4, с.42-50.

254. Рапопорт С.М. Медицинская биохимия, М., Медицина, 1966, с. 59.

255. Ратенберг Н.С., Бауманис Э.А. К фармакологии транс амина. X Всесоюзн.конф.фармакологов. Тез.докл., Волгоград, 1962, с.297.

256. Раушенбах М.О. Возможности коррекции бластомогенного действия ароматических метаболитов триптофана. В кн.: Факторы антиканцерогенеза, Киев, Наукова думка; 1974, с.62-63.

257. Романенко В.И. Бластомогенная активность 5-метоксииндолил-3-уксусной кислоты. Эксперимент.онкол., 1982, т.4, № 4,с.67-70.

258. Рубана Н.Э., Климова Г.И., Бауманис Э.А. Действие некоторых гидразидных ингибиторов моноаминоксидазы на окислительное дезаминирование путресцина диаминоксидазой. Изв. АН ЛатвССР, 1975, № 3, с.98-105.

259. Рудзит В.К. Триптофан, Л., Медицина, 1973, 167 с.

260. Рудзит Э.А., Мальцева Л.Ф. 5-0кситриптамин и опухолевый рост. Патол.физиол., 1970, т.14, № 4, с.84-93.

261. Рудзит Э.А., Мальцева Л.Ф., Бражникова И.Л. Влияние серо-тонина на дыхание и гидролиз опухолевой ткани. Вопр.он-кол., 1968, т.14, № 7, с.46-50.

262. Руководство по изучению биологического окисления полярографическим методом (под ред. Г.М.Франка, М.Н.Кондрашо-вой, Е.Н.Моховой, Ю.С.Ротенберг ), М., Наука, 1973, 221 с.

263. Сагдеев Р.З., Садиков К.М., Молин Ю.Н. Влияние магнитного поля на процессы с участием радикалов и триплетных молекул в растворах. Успехи химии, 1977, т.46, вып.4,с.569-601.

264. Самойлович И.М. Фармакологический анализ серотонинчувст-вительных структур в окончаниях афферентных нервов роговицы. Бюлл.экспер.сиол.мед., 1965,т.61, Jfc 9, с.67-70.

265. Сафразбекян P.P., Сукасян Р.С., Арзанунц Э.М. Об активирующем действии индолилгидразидов на моноаминоксидазу мозга крыс. Вопр.мед.химии, 1978, т.25, № 5, с.640-645.

266. Сафразбекян P.P., Сусакян Р.С., Арзанунц Э.М. Значение исходной активности моноаминоксидазы для развития активирующего или ингибирующего действия индолилгидразидов. Вопр.мед.химии, 1979, т.26, Jfc 3, с.311-314.

267. Свободные радикалы в биологии (под ред. У.Прайор), М., Мир, 1979; т.1, 318 е.; т.2, 328 с.

268. Северина И.С. 0 множественности митохондриальных' моноаминоксидаз и путях избирательного блокирования активности фермента. Биохимия, 1976, т.41, вып.6, с.955-967.

269. Северина И.С. О возможном механизме избирательного торможения хлоргилином и депренилом активности митохондриальной моноаминоксидазы печени крыс. Биохимия, 1979, т.44, с.195-206.

270. Северина И.С. О механизме торможения хлоргилином и депренилом окислительного дезаминирования тирамина митохондриальной моноаминоксидазой печени крыс. Биохимия, 1980, т.45, вып.10, с.1897-1908.

271. Симхович Б.З., Лидак М.Ю., Гилев А.П. Роль циклического аденозин-3,5-монофосфата в возникновении и развитии опухолей. Хим.-фарм.журн., 1978, т.12, № 6, с.17-31.

272. Синтез органических препаратов, М., ИЛ, 1949, т.1, с.357-364.

273. Синтез органических препаратов, М.,ИЛ, 1949, т--2, с.202-205.

274. Синтез органических препаратов, М.,ИП, В49, т.2, с. 199-201.

275. Скакун Н.П. Влияние факторов внешней среды на активность ферментов и метаболизм лекарственных средств. Ритмичность в действии лекарственных веществ и активности ферментов. -В,кн.: Основы фармакогенетики, Киев, 1976, Здоровя, с.с.40-45.

276. Скулачев В.П. Трансформация энергии в биомембранах, М., Наука, 1972, 203 с.

277. Сливко С.Ф. Влияние холиномиметиков, биогенных аминов и их антагонистов на местноанестезирующий эффект. Бгалл. экспер.биол., 1967, т.63, № 6, с.35-57.

278. Смирнов Л.И. Опухоли головного мозга и спинного мозга, М., Медгиз, 1962, 188 с.

279. Снежневский А.В., Вартанян М.Е. Новые аспекты биологической психиатрии. Вестник АМН СССР, 1979, № 7, с.3-9.

280. Соркс Т.Л. Катехоламины центральной нервной системы. Обмен катехоламинов в связи с нервными и психическими заболеваниями. Ж.Всесоюзн.хим.об-ва им. Д.И.Менделеева, 1964, т.9, № 4, с.381-394.

281. Спирин А.С. Спектрофотометрическое определение суммарного количества нуклеиновых кислот. Биохимия, 1958, т.23, вып. 5, с.656-662.

282. Суворов Н.Н. Производные индола в нейрофизиологии и психофармакологии. Ж.Всесоюзн.хим.об-ва им. Д.И.Менделеева, 1976, т.21, & 2, с.144-151.

283. Сыроешкина Т.В., Ахметжанова С.А., Гладышева В.П. Новые физико-химические методы определения несимметричного ди-метилгидразина. III Всесоюзн.конф.по анал.хим.орг.соед. Тез.докл., М., Наука, с.206.

284. Сытинский И.А. Гамма-аминомасляная кислота медиатор торможения, Л., Наука, 1977, 140 с.

285. Томилец В.А. Опосредованная Н-2 рецепторная модуляция гистамином первичного и вторичного иммунного ответа. Иммунология , 1981, J I, с.60-61.

286. Туркевич Н.М., Балицкий К.П. Развитие перевиваемых опухолей у животных в условиях фармакологических воздействий на центральную нервную систему, Врачебное дело, 1953,3, с.201-204.

287. Туровецкий В.Б., Ситковский М.В., Данилов B.C., Козлов Ю.П.

288. Переокисление липидов митохондрий в различных функциональных состояниях. В кн.: Биоантиокислители, 1975, М., Наука, с.100-103.

289. Уманский Ю.А. Восстановление имцунного надзора как фактор антиканцерогенеза. В кн.: Факторы антиканцерогенеза, Киев, Наукова думка, 1974, с.77-79.

290. Умбрейт В.В., Буррис Р.Х., Штрауффер Дж.Ф. Манометрический метод изучения тканевого обмена, М., ин.лит., 1951, 360 с.

291. Урсова Л.Г. Терапевтическая эффективность пиразидола при депрессивных состояниях. Ж.Невропатол.и психиатр., 1975, № 6, с.905-910.

292. Утевский A.M., Бару A.M. Некоторые аспекты биохимии кате-холаминов в физиологии и патологии нервной системы. Ж.Всесоюзна хим.об-ва им. Д.И.Менделеева, 1964, т.9, № 4,с.374-380.

293. Фатеев В.А., Балткайс Я.Я., Бауманис Э.А. Влияние бензил-дигидразида яблочной кислоты и трансамина на потенцирующее действие резерпина в отношении судорог, вызываемых бемегридом. Изв.АН ЛатвССР, 1970, Ш 5, с.98-100.

294. Федоров Н.А. Циклические нуклеотиды в регуляции кроветворения и иммуногенеза. Проблемы гематол.и перелив.крови, 1979, т.24, № 9, с.58-62.

295. Федоров Н.А. ДНК как главная мишень для канцерогенных, мутагенных и противоопухолевых веществ. Успехи совр.биол., 1981, т.91, вып.1, с.61-73.

296. Фель В.Я. Об иммунологических факторах антиканцерогенеза. -В кн.: Факторы антиканцерогенеза, Киев, Наукова думка, 1974, с.81-82.

297. Франкфурт О.С. Клеточные механизмы химиотерапии опухолей, М., Медицина, 1976, 390 с.

298. Фрейманис Я.Ф. Химия енаминокетонов, енаминоиминов, енами-нотионов, Рига, Зинатне, 1974, 274 с.

299. Халанский А.С. Культура нервной ткани в нейроонкологии. -В кн.: Руководство по культивированию нервной ткани, М., Наука, 1976, с.266-280.

300. Харамоненко С.С., Ракитянская А.А. Электрофорез клеток крови в норме и патологии, Минск, Беларусь, 1974, 143 с.

301. Хиллар М., Уонг Д.С., Столц Д. Механизм действия гистонов на транспорт протонов и катионов через мемдрану митохондрий. Биохимия, 1977, т.42, вып.4, с.589-597.

302. Холодов Ю.А. Реакция нервной системы и электромагнитного поля, М., Наука, 1975, 208 с.

303. Хоменко А.К., Долженко В.П., Дячок Ф.И. Антиполиаминыи антиканцерогенез. В кн.: Факторы антиканцерогенеза, Киев, Наукова думка, 1974, с.85-86.

304. Хоминский Б.С. Гистологическая диагностика опухолей центIральной нервной системы, М., Медицина, 1969, 240 с.

305. Хралова Н.Г. Кинетические характеристики синаптических ингибиторов и их связь с противоопухолевым действием. -В кн.: Физико-химические механизмы злокачественного роста, М., Наука, 1970, с.227-231.

306. Хужамбердиев М., Горкин В.З., Элышнер И.Е. Моноаминокси-дазная активность ядер клеток печени мышей с привитой злокачественной опухолью. Вопр.мед.химии, 1972, т.18,3, с.294-296.

307. Чазов В.И., Исаченков В.А. Эпифиз: место и роль в синтезе нейроэндокринной регуляции, М., Наука, 239 с.

308. Чернов В.А. Опосредованное действие противоопухолевых лекарственных средств. Вестник АМН COOP, 1977, № 10, с.70-74.

309. Чернов В.А., Володарская С.М., Лыткина Л.Г. Противоопухолевая активность некоторых аминов и аминокислот индольного ряда. Вопр.онкол., 1964, т.10, № 8, с.76-81.

310. Шапот B.C. Молекулярно-биологические аспекты неопластического превращения. Вестник АМН СССР, 1979, № 8, с.48-55.

311. Шатемирова К.К., Веревкина И.В., Горкин В.З. 0 торможении производными 3-црсшншшша активности моноаминокси-даз типов А и Б. Вопр.мед.химии, 1977, т.23, вып.2,с.220-226.

312. Шатемирова К.К., Веревкина И.В., Горкин В.З. О трансформации митохондриальных моноаминоксидаз типов А и Б. Билл.эксп.биол.мед., 1977, т.83, № 6, с.669-670.

313. Шатемирова К.К., Давыдова Г.А., Веревкина И.В., Точил-кин А.И. Влияние новых производных 2-пропиниламина на активность митохондриальных моноаминоксидаз. Вопр.мед.химии, 1977, т.23, вып.5, с.609-618.

314. Швалев В.Н. Некоторые предпосылки современных представлений о нейрогенных дистрофиях. В кн.: Вицеральная патология при поражениях центральной нервной системы, Л., Медицина, 1975, с.8-16.

315. Шишкин Л.М., Бурлакова Е.Б., Дзюба М.М. Сезонные изменения антиокислительной активности липидов. Радиобиол., 1974, т.14, вып.1, с.35-38.

316. Щустер Я. Повышение эффективности действия нейротропных лекарственных веществ водородрастворимыми полимерами. Автореф.дис.на соиск.уч.степени докт.мед.наук, М., 1977, 46 с.

317. Шустер Я.Я., Калниньш А.И., Кашкина Н.А. Материалы к фармакологическому изучению полимерных производных лекарственных веществ. Сообщ.З. Влияние целновокаина на роговицу глаза кролика. Изв.АН ЛатвССР, 1974, № I, с.100-104.

318. Щустер Я.Я., Микажан В.Д., Кашкина Н.А., Скутелис А.П., Пормале М.Я., Пурвиныи И.В., Янковскис С.К. Целновокаин -новый местный анестетик пролонгированного действия.

319. В кн.: Ученые медики Латвийской ССР практике здравоохранения, Рига, 1972, с.267-269.

320. Эгерт В.Э., Бауманис Э.А., Калниня И.Э., Лейтис Л.Я. Способ количественного определения алкил- и аралкилгидразинов. Авт.свид. № 840715. Бюлл.изобр. 1981, № 23, с.186.

321. Эмануэль Н.М. Кинетика экспериментальных опухолевых процессов, М., Наука, 1977, 416 с.

322. Эмануэль Н.М. Фундаментальные принципы создания новых эффективных противоопухолевых препаратов. В кн.: Актуальные проблемы химиотерапии опухолей. Материалы III

323. Всесоюзн.совещания, Черноголовка, 1980, т.1, с.7-18.

324. Эмануэль Н.М., Липатова Л.П., Пелевина И.И. Избирательное уменьшение содержания РНК в опухолевых клетках и потеря ими способности прививаться при воздействии in vitro ингибиторов цепных реакций. Докл.АН СССР, 1959, т.125,2, с.411-413.

325. К)ценфренд С. Флюоресцентный анализ в биологии и медицине, М., Мир, 1965, 484 с.

326. Яблоновская Л.Я. Экспериментальные опухоли головного мозга, полученные методом гетеротрансплантации и индуцирования, Л., Медицина, 1967, 175 с.

327. Яблоновская Л.Я., Спрышкова Н.А. Морфологическая и биологическая характеристика экспериментальных опухолей мозжечка крыс. Архив патол., 1971, т.33, № 2, с.50-53.

328. Яковлев В.А. Кинетика ферментативного катализа, М., Наука, 1865, 248 с.

329. Янсон У .В., Арман М.Г., ^уйкис И.М. Цифровой сканисующе-интегрирующий цитоспектрофотометр. Цитология, 1976, т.18, № 6, с.773-777.

330. Achee F.M., Gabay S., Tipton К.F. Some aspects of monoamine oxidase activity in brain. Progr.Neurobiol., 1977, v.8, p.325-348.

331. Akopyan Zh.J., Stesina L.N., Gorkin V.Z. New properties of highly purified bovine liver mitochondrial monoamine oxidase. J.Biol.Chem., 1971, v.246, p.4610-1618.

332. Albert A. Mode of action of isoniazid. Nature, 1956, v.177, p.525-526.

333. Allen N. Biochemical study of tumors of the nervoussystem. In: Research Methods in Neurochemistry, v.4 (Edited by N.Marks and R.Rodnight), New York, London, Plenum Press, 1978, p.3-55.

334. Ambrose E.J., Eastu D.M., Jones P.G. Specific reactions of polyelectrolytes with the surfaces of normal and tumor cells. Cancer, 1958, v.42, p.439-447.

335. Ambrose E.J., James A.M., Lowick J.K. Differences between the electrical charge carried by normal and homologous tumor cells. Nature, 1956, v.177, p.576-577.

336. Anderson A., Henningsson S., Rosengren E. Diamine oxidase.-In: Polyamines in biomedical research (Edited by J.M.Gau-gas), Chichester, New York, Brisbane, Toronto, John Wiley and Sohns Ltd, 1980, p.273-283.

337. Anderson B.M., Kaplan N.O. Enzymatic studies with analogues of diphosphopyridine nucleotide. J.Biol.Chem., 1959, v.234, p.1226-1232.

338. Ash A.S.F., Schild H.O. Receptors mediating some actions of histamine. Brit.J.Pharmacol., 1966, v.27, p.427-439.

339. Atkins F.L., Bearen M.A. Ornithine decarboxylase and histaminase (diamine oxidase) activities in rat thymus and their relationship to the thymus lymphocyte. Biochem. Pharmacol., 1975, v.24, p.763-768.

340. Axelrod J. The metabolism of catecholamines in vivo and in vitro. Pharmacol.Rev., 1959, v.11, p.402-408.

341. Baker S.P., Hemsworth B.A. Effect of mitochondrial lipid peroxidation on monoamine oxidase. Biochem. Pharmacol., 1978, v.27, p.805-806.

342. Baker S.P., Hemsworth В.A. Effect of phospholipid depletion by phospholipases on the properties and formation of the multiple forms of monoamine oxidase in the rat liver. Europ.J.Biochem., 1978, v.92, p.165-174.

343. Bardsley W.G., Childs R.E., Grabbe M.J.C. Inhibition of enzymes by metal ion-chelating reagents. The action of cooper-chelating reagents on diamine oxidase. Biochem. J., 1974, v.137, p.61-66.

344. Bardsley W.G., Hill C.M., Lobley R.W. A reinvestigation of the substrate specificity of pig kidney diamine oxidase. Biochem.J., 1970, v.117, p.169-176.

345. Baumanis E.A., Kalnina I.E., Kaminka M.E., Mashkovsky M.D., Gorkin V.Z. Modification of the activity of mitochondrial monoamine oxidases in vitro and in vivo. Agents and actions, 1981, v.ll, p.146-153.

346. Baylin S.B., Stevens S.A., Shakir K.M.M. Association of diamine oxidase and ornithine decarboxylase with maturing cells in rapidly prolyferating epithelium. Biochem.Bio-phy.Acta, 1978, v.541, p.415-419.

347. Belenky M.L., Vitolinya M., Baumanis E., Vitolinya R. On the effect of anomorphine on adrenergic processes. 23rd International congress of physiological sciences, Abstracts of papers, Tokyo, 1965, p.523.

348. Belleau В., Morgan J. The mechanism of action of the 2-phenylcyclopropylamine type of monoamine oxidase inhibitors. J.Med.Pharm.Chem., 1962, v.5, p.215-219.

349. Benitez L.V., Allison W.S. The inactivation of the acyl phosphatase activity catalyzed by the sulfenic form of glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase by dimedons and olefins. J.Biol.Chem., 1974, v.249, p.6234-6243.

350. Ben-Or S., Eisenberg S., Doljynski F. Electrophoretic mobilities of normal and regenerating liver cells. Nature, 1960, v.180, p.1200-1202.

351. Bernheim M.L.C., Ottolenghi A., Bernheim F. Antioxidant effect on serotonin. Biochem.Biophys.Acta, 1957, v.23, p.431-432.

352. Biedler J.L., Rofler-Tarlov S., Schachner M., Freedman L.S. Multiple neurotransmitter systhesis by human neuroblastoma cells lines and clones. Cancer Res., 1978, v.38, p.3751-3757.

353. Bindoli A., Cavallini L., Siliprandi N. Effect of thiols oxidation on lipid peroxidation in rat liver mitochondria. Chem.-Biol.Interactions, 1977, v.19, p.383-386.

354. Birkmayer W., Riederer P., Amdrozi L. Implications of combined treatment with madopar and L-deprenil in Parkinson's disease. Lancet, 1977, v.1, p.439-443.

355. Bishop E., Webber T.J.N. Differential electrolytic paten-tiometry with periodic polarisation. Analyst, 1973, v.98, p.769-776.

356. Blaschko H. The natural history of amine oxidases. Rev. Physiol.Biochem.Pharmacol., 1974, v.70, p.83-138.

357. Borghesani G., Puludori F., Pedrialli R., Bighi C. Reduction mechanism of nitrogen compounds at the dropping mercury electrode. Polarographic reduction of aliphatic N-nitrosamines. J.Electroanal.Chem., 1971, v.32, p.303-308.

358. Bowden K., Brown B.G., Batty J.E. 5-Hydroxytryptamine: its occurence in cowhage. Nature, 1954, v.174, p.925-926.

359. Brody T.M., Bain J.S. A mitochondrial preparation from mammalian brain. J.Biol.Chem., 1952, v.195, p.685-696.

360. Brown D.D., Tomchick R., Axelrod J. The distribution and properties of a histamine-methylating enzyme. J.Biol. Chem., 1959, v.234, p.2948-2950.

361. Brown G.K., Powel J.F., Craig I.W. Molecular weight differences between human platelet and placental monoamine oxidase. Biochem.Pharmacol., 1980, v.29, p.2595-2603.

362. Brown R.D., Kearley R.A. The preparation of ethylhydrazine by direct ethylation. J.Am.Chem.Soc., 1950, v.72, p.2762-2772.

363. Bucckoltz N.S., Bogan W.O. Monoamine oxidase inhibition in brain and liver produced by B-carbolines: structure-activity relationship and substrate specifity. Biochem. Pharmacol., 1977, v.26, p.1991-1996.

364. Buffoni F. Histaminase and related amine oxidases. Pharmacol.Rev., 1966, v.18, p.1163-1199.

365. Bxilbring E., Wajda J. Biological comparison of local anesthetics. J.Pharmacol.Exp.Therap., 1945, v.85, p.78-84.

366. Cahn J.W., Powell R.E. The raschig synthesis of hydrazine. J.Am.Chem.Soc., 1954, v.76, p.2565-2567.

367. Cawthon R.M., Breakefield X.O. Differences in A and Вforms of monoamine oxidase revealed by limited proteolysis and peptide mapping. Nature, 1979, v.281, p.692-694.

368. Chew L.H., Carper W.R., Issaq H.J. Effects of metal substitution on pig liver monoamine oxidase. Biochem.Biophys. Res.Commun., 1974, v.66, p.217-221.

369. Clarke A.J., Mann P.J.G. The oxidation of tryptamine to 3-indolylacetoaldehyde by plant amine oxidase. Biochem. J., 1957, v.65, p.763-774.

370. Clarke A.J., Mann P.J.G. Plant enzyme reactions leading to the formations of heterocyclic compounds. 3. Plant amine oxidase and the formation of pyrrolidine and pipe-ridine alkaloids. Biochem.J., 1959, v.71, p.596-609.

371. Conway E,J. Monoamine oxidase and histaminase in tissues. -In: Conway E.J. Microdiffusion analysis and volumetric error. New York, Chemical Publ. Co, 1963, p.190-194.

372. Cotzias G.C., Grenough J.J. Quantitative estimation of amine oxidase. Nature, 1959, v.183, p.1732-1734.

373. Crile G.Jr., Inhibition of growth of mouse tumours by injections of serotonin or serotonin and histamine combined. Cleveland Clin.Quart., 1966, v.33, p.25-29.

374. Csaba В., Nilzen A. Chemical mediators of immediate hypersensitivity. The role of mast cells in the antigen-antibody reaction, In: Immunological aspects of allergyand allergic diseases, v.l., London, New York, 1972, p.373-384.

375. Csatary L. Chlorpromazines and cancer. Lancet, 1972, v.2, p.338-339.

376. Cymerman-Graig G., Willis D., Robbo S.D. Mode of actionof isonicotinic hydrazine. Nature, 1955, v.176, p.34-35.

377. Davison A.N. The mechanism of irreversible inhibition of rat liver monoamine oxidase by iproniazid (Marsilid). Biochem.J.,1967, v.67, p.318-322.

378. Desai O.D., Sawant P.L., Tappel A.L. Peroxidative and radiation damige to isolated lysosomes. Biochem.Biophys. Acta, 1964, v.86, p.277.

379. Dial E. Clarke D.E. Phenylethylamine deamination by multiple types of monoamine oxidase. Biochem.Phermacol., 1978, v.27, p.2374-2375.

380. Di Carle V., Di Carlo R. The inhibitory effect of monoamine oxidase inhibitors on local anesthetics. Arch. Ital.Sci.Pharmacol., 1963, v.12, p.207-212.

381. Donnelly C.H., Richelson E., Murphy D.L. Properties of monoamine oxidase in mouse neuroblastoma N1E-115 cells. Biochem.Pharmacol., 1976, v.25, p.1639-1643.

382. Driscoll J.S., Melnick N.R., Quinn F.R., Davignon J.P., Ing R., Abbot B.J., Congletori G., Dudeck L. Psychotropic drugs as potential antitumor agents: a selective screening study. Cancer treatment reports, 1978, v.62, p.45-74.

383. Dulbecco R., Vogt M. Plaque formation and isolation of pure lines with polymyelitic viruses. J.Exp.Med., 1954, v.99, p.167-182.

384. Eberson L.E., Persson K. Monoamine oxidase inhibitors. I. The autooxidation of B-phenylisopropylhydrazine as model reaction for irreversible monoamine oxidase inhibition. J.Med.Pharm.Chem., 1962, v.5, p.738-752.

385. Egashira Т. Studies of monoamine oxidase. XVIII Enzymatic properties of placental oxidase. Japan J.Pharmacol., 1976, v.26, p.493-500.

386. Egashira T., Ekstedt B., Oreland L. Inhibition by clor-gyline and deprenyl of the different forms of monoamine oxidase in rat liver mitochondria. Biochem.Pharmacol., 1976, v,25, p.2583-2586.

387. Egashira Т., Kuroiwa Y., Kamijo K. Multiple catalytic sites of rat brain mitochondrial monoamine oxidase. Arch. Biochem.Biophys., 1978, v. 191, p.714-718.

388. Ekstedt B. Substrate specifity of the different formsof monoamine oxidase in rat liver mitochondria. Biochem. Pharmacol., 1976, v.25, p.1133-1138.

389. Ekstedt В., Magyar K., Knoll J. Does the 6-form selective monoamine oxidase inhibitor lose selectivity by long time treatment? Biochem.Pharmacol., 1979, v.28, p.919-923.

390. Ekstedt В., Oreland L. Heterogenity of pig liver and pig brain mitochondrial monoamine oxidase. Arch.Int.Pharmaco-dyn., 1976, v.222, p.157-165.

391. Elguero J., Marzin C., Katritzky A.R., Lindo P. Tautomeria of heterocyles. New York, San Francisco, London, Academic Press, 1976, 655 p.

392. Erwin V.G., Hellerman L. Mitochondrial monoamine oxidase. I. Purification and characterization of the bovine kidney enzyme. J.Biol.Chem., 1967, v.242, p.4330-4238.

393. Fabian J., Aronson M. Monoamine oxidase activity of macrophages at rest and during phagocytosis. Biochem.Pharmacol., 1978, v.27, p.1901-1911.

394. FatejewW.A., Baltkajs J.J. Badania Porownawcze Aktyvnosci przeciwrezerpinowej benzylodwuhydrazydu kwasu jablkowegoi transaminy. II Zjazd Folskiego Towarzystwa Farmakologic-znego streszczenia wykladow i doniedien, Warszawa, p.15.

395. Florvall L., Ask A.L., Ogren S.O., Ross S.D. Selective monoamine oxidase inhibitors. I Compounds related to 4-aminophenethylamine. J.Med.Chem., 1978, v.21, p.56-63.

396. Floyd R.A., Soong L.M., Walker R.N., Shart M. Lipid hydroperoxide activation of N-hydroxy-N-acetylaminofluorene' with a free radical route. Cancer Res., 1976, v.36,p.2761-2767.

397. Fowler C.J., Callingham B.A. The inhibition by clorgyline of 5-hydroxytryptamine deamination by the rat liver. J. Pharm.Pharmacol., 1978, v.30, p.304-309.

398. Fowler C.J., Callingham B.A. The inhibition of rat heart type A monoamine oxidase by clorgyline as a method for the estimation of enzymes active centres. Molec.Pharmacol., 1979, v.16, p.546-555.

399. Fowler C.J., Callingham B.A., Houslay M.D. The effect of tris buffers on rat liver mitochondrial monoamine oxidase. J.Pharm.Pharmaco1., 1977, v.29, p.411-415.

400. Fowler C.J., Callingham B.A., Mantle T.J., Tipton K.F. Monoamine oxidase A and B: a useful concept? Biochem. Pharmacol., 1978, v.27, p.97-101.

401. Fowler C.J., Callingham B.A., Mantle T.J., Tipton K.P. The effect of lipophilic compounds upon the activity of rat liver mitochondrial monoamine oxidase*A and -B. Biochem. Pharmacol., 1980, v. 29, p.1177-1183.

402. Fowler C.J., Norqvist A., Oreland L., Saramios E., Vid-berg A, Monoamine oxidase activity in ox, elk and reindeer brains. Сотр.Biochem.Physio1., 1981, v.68C, p.145-149,

403. Fowler C.J., Oreland L. The effect of lipid-depletion on the kinetic properties of rat liver monoamine oxidase-B. J.Pharm.Pharmacol., 1980, v.32, p.681-688.

404. Fowler C.J., Oreland L., Callingham B.A. The acetylenic monoamine oxidase inhibitors chlorgyline, deprenyl, pargy-line and J-508: their properties and applications. J. Pharm.» Pharmacol., 1981, v.33, p.341-347.

405. Fuentes J.A., Neff N.H. Inhibition by pargyline of cardiovascular amine oxidase activity. Biochem.Pharmacol., 1977, v.26, p.2107-2112.

406. Fujita T. Structure-activity relationships of monoamine oxidase inhibitors. J.Med.Chem., 1973, v.16, p.923-930.

407. Fuller R.W. Selective inhibition of monoamine oxidase. Adv.Biochem.Psychopharmacol., 1972, v.5, p.339-354.

408. Fuller R.W, Selectivity among monoamine oxidase inhibitors and its possible importance for development of antidepressant drugs. Progr.Neuro-Psychopharmacol., 1978, v.2, р*303-311.

409. Gabai S., Achee F.M., Mentes G. Some parameters affecting the activity of monoamine oxidase in purified brain mitochondria.

410. J.Neurochem., 1976, v.27, p.415-424.

411. Gagnon P.E., Boiwin Y.L., Boiwin P.A., Yones R.N. The synthesis and ultraviolet spectre of some pyrazolones. Canad.J.Chem., 1951, v.29, p.182-191.

412. Gagnon P.E., Boiwin Y.L., Chisholm A. Study of 4-mono and4,4-disubstituted-3-imino-2-benzoyl-5-pyrazolones. Canad. J.Ghem., 1952, v.30, p.52-61.

413. Gamble D.S. Photometric analysis of trace amounts of hydrazine with p-dimethylaminobenzaldehyde. Chemical equilibria. Part II. Canad.J.Chem., 1968, v.46, p.1365-1371.

414. Gaugas J.M. Biogenic diamine and polyamine in support and in inhibition of lymphocyte proliferation. In: Poly-amines in Biomedical Research, (Edited by J.M.Gaugas) Chichester, New York, Brisbane, Toronto, John Wiley and Sohns Ltd., 1980, p.343-361.

415. Georgieff K.K. Free radical inhibitory effect of some anticancer compounds. Science, 1971, v.173, p.537-539.

416. Glover V., Revely M.A., Sandler M. A monoamine oxidase inhibitor in human urine. Biochem.Pharmacol., 1980, v.29, p.467-470.

417. Gomes В., Igane J., Kloepfer H.D. Amine oxidase. XV. The sulfhydryl groups of beef liver mitochondrial amine oxidaser Arch.Biochem.Biophys., 1969, v.132, p.28-33.

418. Gordon D., Lewis G.P., Nouri A.M.E. Inhibition of lymphocyte proliferation by histamine and related compounds not mediated via H^- or t^-receptors. Br,J.Pharmac., 1981,v.74, p.137-141.

419. Gorkin V.Z. Monoamine oxidases: versality of catalytic properties and possible biological function. Adv.Pharmac., 1971, v.ll, p.1-50.

420. Gorkin V.Z. Monoamine oxidase inhibitors and the transformation of monoamine oxidases. In: Monoamine oxidase and the inhibition, Giba Foundation Symp., Amsterdam, 1976, v.39, p.61-81.

421. Gorkin V.Z., Tatyanenko L.V. Transformation of mitochondrial monoamine oxidase in to diamine oxidase-like enzyme in vitro. Biochem.Biophys.Res.Commun., 1967, v.27, p.613-617.

422. Gornall A.G., Bardawill G.J., David M.M. Determination of serum protein by means of the biuret reaction. J.Biol. Chem., 1949, v.177, p.751-766.

423. Graham В., Poter M.D., Weissberger A. Investigation of pyrazole compounds. VIII. Synthesis and acylation of pyrazolones derived from hydrazine and methylhydrazine. J.Am.Chem.Soc., 1949, v.71, p.983-988.

424. Graham-Smith D.G. The biosynthesis of 5"hydroxytryptamine in brain. Biochem.J., 1967, v.1, p.351-360.

425. Green A.L, Studies on the mechanism of inhibition of monoamine oxidase by hydrazine derivatives. Biochem.Pharmacol., 1964, v.13, p.249-261.

426. Green H., Ericson R.W. Effect of trans-2-phenylcyclopro-pylamine upon norepinephrine concentration and monoamine oxidase activity of rat brain. J.Pharm.Exp.Therap., 1960, v.129, p.237-242.

427. Green J.P. Histamine and the nervous system. Feder.Proc., 1964, v.23, p.1092-1102.

428. Guba S.R. Inhibition of purified rat liver mitochondrial monoamine oxidase by trans-2-phenyl-cyclopropylamine. Biochem.Pharmacol., 1966, v.15, p.161-168.

429. Hakanson R., Hedenbro J., Liedberg G., Rehfeld J.F., Stadll F. Activation of histamine decarboxylase by H2~re-ceptor blockade: mechanism of action. Br.J.Pharmac., 1975, v.53, p.127-130.

430. Hall D.W.R., Logan B.V., Parson G.H. Further studies on the inhibition of monoamine oxidase by MgB 9302 (clor-gyline). I. Substrate specificity in various mammalian species. Biochem.Pharmacol., 1969, v.18, p.1447-1454.

431. Hardegg W., Heilbronn E. Oxidation of serotonin and tyr-amine by rat-liver mitochondria. Biochem.Biophys.Acta, 1961, v.51, p.552-560.

432. Hassan S.S.M. Gasometric microdetermination of hydrazine, nitrate and arsenic compounds by redox reactions with organic reagents. Analyt.Ghim.Acta, 1972, v.60, p.442-446.

433. Hawkins M.Ir., Breakfield X.0. Monoamine oxidase A and В in cultured cells. J.Neurochem., 1978, v.30, p.1391-1397.

434. Heard B.H., Seaman V.F., Simon-Reuss B. Electrophoretic mobility of cultured mesodermal tissue cells. Nature, 1961, v.190, p.1009-1011.

435. Hess S., Weissbach H., Redfield B.C., Udenfriend S. The relationship between iproniazid metabolism and the duration of its effect on monoamine oxidase. J.Pharm. Exp. Therap., 1958, v.124, p.189-193.

436. Hill J.M. Diamine oxidase (pea seedling). In: Methods in enzymology (Edited by H.Tabor and C.W.Tabor), New York and London, Academy Press, 1971, v.17B, p.730-735.

437. Hill J.M., Mann P.J.C. Further properties of diamine oxidase of pea seedlings. Biochem.J., 1964, v.91, p.171-182.

438. Hinman R.L. Base strengths of some alkylhydrazines. J.Org. Chem., 1958, v.23, p.1587-1588.

439. Hinman R., Flores M. Alkylation of acetylhydrazines. The synthesis of trimethylamine-benzimide. J.Org.Chem., 1959, v.24, p.660-664.

440. Ho B.T. Monoamine oxidase inhibitors. J.Pharm.Sci., 1972, v.61, p.821-837.

441. Hoffmann La Roche A G. Substituted amino acid hydrazides. АНГЛ.пат. 836.332. 1960.

442. Hollister L.E. Antidepressants. In: Clinical pharmacology of psychotherapeutic drugs (Monographs in clinical pharmacology, edited by D.L.Azarnoff), New York, Edinburgh, London, Churchill Livingstone, 1978, v.l, p.68-129.

443. Holtta E. Oxidation of spermidine and spermine in rat liver: purification and properties of poliamine oxidase. Biochemistry, 1977, v.16, p.91-100.

444. Housley M.D. Lipid substitution of mitochondrial monoamine oxidase can lead to the abolition of clorgyline selective inhibition without alteration in the A/B ratio assessedby substrate utilization. Biochem.Pharmacol., 1980, v.29, p.467-470.

445. Houslay M.D., Tipton K.F. The nature of electrophoreti-cally separable multiple forms of rat liver monoamine oxidase. Biochem.J., 1973, v.135, p.173-186.

446. Houslay M.D., Tipton K.F. A kinetic evaluation of monoamine oxidase activity in rat liver mitochondrial outer membranes. Biochem.J., 1974, v.139, p.645-652.

447. Huang R.H., Eiduson AS. Significance of multiple forms of brain monoamine oxidase in situ as probed by electrone spin resonance. J.Biol.Chem., 1977, v.252, p.284-290.

448. Huang R.A., Faulkner R. Lipid-protein interaction in the multiple forms on monoamine oxidases: Lipases as probes using purified intact rat brain mitochondria. Molec. Pharmacol., 1980, v.18, p.267-272.

449. Huber R., Teichmann B. Gift es experimentelle Anhalts-punkte fur eine Anwendung radioprotektiver Substanzen in der Strahlentherapie. Arch.Geschwulstforsch., 1971, Bd.37, S.213-245.

450. Inamasu M., Yasunobu K.T., Wilfriend A.K. Cofactor investigation of bovine plasma amine oxidase. J.Biol.Chem., 1974, v.249, p.5265-5268.

451. Яншшшева Н., Маринова Е., Бакаливанов С. Оценка на степента на окисление на липидите на лиофилизиран жълтьк и меланж при дългосрочно оъхранение. Хранителна промышленост, 1978, № 10, с.37-41(на болгарском языке).

452. Jasani В., Kreil G., Mackler B.F., Stanworth D.R. Further studies on the structural requirements for polypeptide-mediated histamine release from rat mast cells. Biochem. J., 1979, v.181, p.623-632.

453. Johnston J.P. Some observations upon a new inhibitor of monoamine oxidase in brain tissue. Biochem.Pharmacol., 1968, v.17, p.1281-1285.

454. Jouce D. 5-Hydroxytryptamine content of glioma. Experientia, 1963, v.19, p.187-188.

455. Kandaswani C., D'lorio A. On rat liver mitochondrial monoamine oxidase activity and lipids. Arch.Biochem.Biophys., 1978, v.190, p.847-849.

456. Kapeller-Adler R. Amine oxidases and methods for their study*' New York, London, John Wiley Interscience, 1970, 319 p.

457. Kazutaka A. Studies on the amine oxidase in the liver and other tissues of rats fed with 4-dimethylaminobenzene. Gann: The Japan Journ. of Cancer Res., 1959, v.50, p,367-373.

458. Kenten R.H., Mann P.J.G. The oxidation of amines by extracts of pea seedlings. Biochem.J., 1952, v.50, p.360-369.

459. Kitz R., Wilson I.B. Esters of methanesulfonic acid as irreversible inhibitors of acetylcholinesterase. J.Biol. Chem., 1962, v.237, p.3245-3249.

460. Kline N.S., Cooper T.B. Monoamine oxidase inhibitors as antidepressants. In: Handbook of experimental pharmacology (Edited by F.Hoffmeister, G.Stille), v.55/1, Psychotropic Agents, Part 1, Berlin, Heidelbeng, New York,

461. Springer-Verlag, 1980, p.369-397.

462. Knoll J. Analysis of pharmacological effects of selective monoamine oxidase inhibitors. Monoamine oxidase and its inhibitors. Ciba Foundation Symp., Amsterdam, 1976, v.39, p.135-161.

463. Knoll J. Monoamine oxidase inhibitors: chemistry and pharmacology. In: Enzyme inhibitors as drugs (Edited by M.Sandler), London, Macmillan Press, 1980, p.151-171.

464. Knoll J., Escery Z., Magyar K., Satory E. Novel ( ) dep-renil derived selective inhibitors of B~ type monoamine oxidase. The relation of structure to their action. Biochem. Pharmacol. , 1978, v.27, p.1739-1747.

465. Knoll J., Magyar K. Some puzzling pharmacological effectsof monoamine oxidase inhibitors. Adv.Biochem.Psychopharma-col., 1972, v.5, p.393-399.

466. Kol B.K., Corney R.F. Inhibition of rat brain tryptophan hydroxylation with p-chloroamphetamine. Biochem.Pharmacol., 1976, v.25, p.31-35.

467. Krivis A.F., Supp G.R. Determination of organic hydrazines. Microchem. J., 1969, v.14, p. 603-607.

468. Kroon M.C., Veldstra H. Multiple forms of rat brain mitochondrial monoamine oxidase: subcellular localization. FEBS Letters, 1972, v.24, p.173-177.

469. Kusche J., Richter H., Schmidt J. Diamine oxidase in rabbit small intestine: separation from a soluble monoamine oxidase, properties and pathophysiological significance in intestinal ischemia. Agents and Actions, 1975, v.5, p.431-439.

470. Kutter E., Hanch C. Steric parameters in drug design monoamine oxidase inhibitors and antihistamines. J.Med.Chem., 1969, v.21, p.647-652.

471. Laborit H., Niaussat P., Broussolle R., Jonny J.M. The biological significance of serotonin. Int.Rec.Med., 1959, v.172, p.361-366.

472. Lang I., Gergely P., Petranyi Gy. Effect of .histamine receptor blocking on human spontaneus lymphocyte-mediated cytotoxicity. Scand. J. Immunology., 1981, v. 14, p. 573-576.

473. Langer G., Karobath M. Biochemical effects of antidepressants in man. In: Handbook of experimental pharmacology (Edited by F.Hoffmeicter, G.Stille), v.55/1, Psychotropic Agents, Part 1, Berlin, Heidelberg, New York, Springer-Verlag, 1980, p.491-504.

474. Larsen В., Olsen H. Inhibitory effect of polycations on the transplantability of mouse leukemia reversid by heparin. Europ.J.Cancer, 1968, v.4, p.157-165.

475. Lidaka M. Antiblastomogene Mittel zur Krebs-Chemoprophy-laxe. Deutsche Apothek.Zeit., 1979, 119 Jahrg., S.201-202.

476. Lineweaver H., Burk D. Determination of enzyme dissociation constants. J.Am.Chem.Soc., 1934, v.56, p.658-666.

477. Lochte H.L., Noyes W.A., Bailey J.R. Symmetrical di-iso-propyl-hydrazine and its derivatives. II. J.Am.Chem.Soc., 1922, v.44, p.2556-2567.

478. Lowick J.K., Purdom L., Janes A.M., Ambrose E.J. Some microelectrophoretic studies of normal and tumor cells. J.Roy.Micr.Soc., 1961, v.88, p.47-59.

479. Lyles G.A., Callingham B.A. The effect of thyroid hormones of monoamine oxidase in the rat heart. J.Pharm.Pharmacol., 1974, v.26, p.921-930.

480. McCauley R. Properties of a monoamine oxidase from rat liver mitochondrial outer membranes. Arch.Biochem.Biophys., 1978, v.189, p.8-13.

481. McCauley R., Rucker E. Separation of two monoamine oxidases from bovine brain. Molec.Cell.Biochem., 1973, v.l,p.73-81.

482. McGeer P.L., Eccles J.C., McGeer E.G. The serotonin neuron. In: Molecular neurobiology of the mammalian brain, New York, London, Plenum Press, 1980, p.295-319.

483. Macholan L. Selective and reversible inhibition of diamine oxidase by 1,5-diamino-3-pentanone. Collection of Czechosl. Chem. Commun., 1974, v.39, p.653-661.

484. Macholan L., Haubrova J. Isolation and some characteristics of diamine oxidase etiolated pea seedlings. Collection of ChechoSlovak Chemical Comm., 1976, v.41, p.2987-2996.

485. Malone H.E., Anderson D.M.W. The determination of mixtures of hydrazine, monomethylhydrazine and 1,1-dimethylhydra-zine. Analyt.Chim.Acta, 1969, v.48, p.87-91.

486. Mann P.J.G. Further purification and properties of the amine oxidase of pea seedlings. Biochem.J., 1961, v.79, p.623-631.

487. Mann P.J.G., Smithies W.H. Plant enzyme reactions to the formations of heterocyclic compounds. Biochem.J., 1955, v.61, p.89-100.

488. Mann P.J.G., Smithies W.H. Plant enzyme reactions liading to the formation of heterocyclic compounds. Biochem.J., 1955, v.61, p.101-105.

489. Mantle T.J., Houslay M.D., Cirrett N.J., Tipton K.F. 5-Hydroxytriptamine is a substrate for both species of monoamine oxidase in beef heart mitochondria. J.Pharm. Pharmacol., 1965, v.28, p.667-671.

490. Mantle T.J., Tipton K.F., Garrett N.J. Inhibition of monoamine oxidase by amphetamine and related compounds. Biochem. Pharmacol. , 1976, v.25, p.2073-2077.

491. Mantle T.J., Wilson K., Long R.F. Kinetic stadies of membrane bound rat liver monoamine oxidase. Biochem.Pharmacol., 1973, v.24, p.2039-2046.

492. Martin Y.C., Martin W.B., Taylor J.D. Regression analysis of the relationship between physical properties and thein vitro inhibition of monoamine oxidase by propynylamines.

493. J.Med.Chem., 1975, v.18, p.883-888.

494. Matsushita S., Ibuki F. Antioxidative and prooxidative abilities of some biological substances and physiologically active substances on the oxidation of unsaturated fatty acids. Agr.Biol.Chem., 1965, v.29, p.792-795.

495. Maxwell M.H. Observations pertinent to antihypertensive mechanisms of MAO inhibitors using DL-serine isopropyl-hydrazine. Ann.New York Acad.Sci., 1963, v.107, p.993-1007.

496. Medne K. Cianetilcskabes hidrazida un ta atvasinajumu tu-berkulostatiska iedarbiba atkariba no strukturas. Изв. ah Латвссср, i960, N 2, С.113-122 (на латышском языке).

497. Mehrishi J. Effect of lysine polypeptides on the surface charge of normal and cancer cells. Eur.J.Cancer, 1969, v.5, p.427-435.

498. Molnar G., Toth S., Ungar B. Serotonin content in glioma. -In: Clinical experiences in brain stem diserders, Budapest, 1966, p.165-169.

499. Mondovi В., Costa M.Т., Finnazi-Agro A., Rotilio G. Pyri-doxal phosphate as a prosthetic group of pig kidney diamine oxidase. Arch.Biochem.Biophys., 1967, v. 199, p.373-381.

500. Mondovi В., Rotilio G., Costa M.T., Agio A.F. Diamine oxidase (pig kidney). In: Methods in enzymology (Edited by H.Tabor and C.W.Tabor), New York, London, Academic Press, 1971, V.17B, p.735-740.

501. Mondovi В., Scioscia Santoro A., Rotilio G., Costa M.T., Flanazziargo A. In vivo antihistaminic activity of histami-nase. Agents and Actions, 1975, v.5, p.460-461.

502. Monsour Т.Е., Sutherland E.W., Rail Т., Bueding E. The effect of serotonin (5-hydroxytryptamine) on the formation of adenosine 3'.5'-phosphate by tissue particles from the liver fluke, Facsiola hepatica. J.Biol.Chem., 1960, v.235, p.466-470.

503. Morgan D.M.L. Polyamine oxidases. In: Polyamines in biochemical research (Edited by J.M.Gaugas), Chichester, New York, Brisbane, London, John Wiley and Sons Ltd., 1980, p.285-301.

504. Morgan D.M.L., Ferulga J., Allison A.C. Polyamine oxidase and macrophage function. In: Polyamine in biochemical research (Edited by J.M.Gaugas), 1980, Chichester, New York, Brisbane, Toronto, John Willey and Sons Ltd.,p.303-308.

505. Mori M., Sugimura M., Matsuuka H. Histochemical observations of monoamine oxidase activity in human tumors. Ann. Histochim., 1970, v.15, p.97-111.

506. Moroson H. Polyaction-treated tumor cells in vivo and in vitro, Cancer Res., 1971, v.31, p.373-380*

507. Moskvitina T.A., Kamyshinskaya N.S., Garishvili T.G., Gorkin V.Z. On preparative separation of brain mitonondrial monoamine oxidases. Prep.Biochim., 1979, v.9, p.171-196.

508. Moskvitina T.A., Kamyshanskaya N.S., Kaverina L.P., Gorkin V.Z. Quantitative alteration in substrate specifity of mitochondrial monoamine oxidase in brain. J.Neurochem.,1976, v.26, p.209-210.

509. Murphy D. The behavioral toxicity of monoamine oxidase-inhibiting antidepressants. Adv.Pharmacol.Chemotherap.,1977, v.14, p.71-105.

510. Murphy D.L. Substrate selective monoamine oxidase inhibitor, tissue, species and functional differences. Biochem. Pharmacol. , 1978, v.27, p.1839-1893.

511. Nagano K., Kinoshita H., Hirakowa Z. Metal complexes of isonicotinoylhydrazine and related compounds. III. Consecutive formation constants for various metal ions the infiltration method. Chem.Pharm.Bu11., 1965, v.11, p.999-1013.

512. Nagatsu Т., Nakano Т., Kato Т., Higashida H. Expression of A and В types of monoamine oxidase in neuroblastoma hybrid cells. Neurochem.Int., 1981, v.3, p.137-142.

513. Nanda R.N., Johnson R.H., Keogh H.J. Treatment of neurogenic orthostatic hypotension with a monoamine oxidase inhibitor and tyramine. Lancet, 1970, v.2, p.1164-1167.

514. Naoi M., Yagi K. Effect of phospholipids on beef heart mitochondrial monoamine oxidase. Arch.Biochem.,Biophys., 1980, v.205, p.18-26.

515. Neff N.H., Yang H.Y. Another look at the monoamine oxidase inhibitor drugs. Life Sci., 1974, v.14, p.2061-2074.

516. Neff N.H., Yang H.Y.Т., Goridis C., Bialek D. The metabolism of indolealkylamines by type A and В monoamine oxidase in brain. Serotonin New vistas. Biochem. and Behavioral Clin.Stud., Amsterdam - New York, 1974, p.51-58.

517. Negwer M. Organisch-chemische Arzneimittel und ihre Synonyma, Berlin, Akademie-Verlag, 1978, Bd.2, N 3569 (S.648).

518. Nicolson C.L., Poste G. The cancer cell dynamic aspects and modification in cell surface organization. N.Engl.J. Med., 1976, v.295, p.197-203.

519. Nil-Sarink M.J., Pandit U.K. Chemioselectivity of the reduction of phenyl-substituted o£,B-unsaturated iminium salts by an NADH model. Tetrahedron Letters, 1979, N 26, p.2449-2452.

520. Nir S., Andersen M. Van der Waals interactions between cells surfaces. J.Membrane Biol., 1977, v.31, p.1-13.

521. O'Braien T.G. Tumor promoters and polyamines. In: Polyamines in Biochemical Research (Edited by J.M.Gaugas), Chichester, New York, Brisbane, Toronto, John Wiley and Sons Ltd., 1980, p.237-253.

522. Oswald A.A., Wallace T.J. Anionic oxidation of thiols and cooxidation of thiols with olefins. In: Organic sulfur compounds, v.2, Pergamon Press, 1966, p.205-232.

523. Pandit U.K., Van Dam H., Steevens J.B. Metal ion catalysis of the reduction of carbonnitrogen double bond linkage by NADH models. Tetrahedron Letters, 1977, N 11, p.913-916.

524. Parker D.J., Allison W.S. The mechanism of inactivation of glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase by tetrathionate, o-iodobenzoate and iodine monochloride. J.Biol.Chem., 1969, v.244, p.180-189.

525. Patek D.R., Hellerman L. Mitochondrial monoamine oxidase mechanism inhibition by phenylhydrazine and by aralkylhyd-razine. Role of enzymatic oxidation. J.Biol.Chem., 1974, v.249, p.2373-2380.

526. Paulsen H., Stoye D. Chemistry of hydrazides. In: The chemistry of amides (Edited by J.Zabicky), London, New York, Sydney, Toronto. Interscience, 1970, p.515-600.

527. Penneman R.A., Audrieth L.F. Quantitative determination of hydrazine. Analyt.Chem., 1948, v.20, p.1058-1061.

528. Peters D.A. Inhibition of brain tryptophan-5-hydroxylase by amino acids the role of L-tryptophan uptake inhibition. Biochem.Pharmacol., 1972, v.21, p.1051-1053.

529. Pletscher A., Gey K.F. Beeinflussung des Monoaminstiff-wechsels in vivo durch Alkylhydrazide von Aminosauren. Helv.Physiol.Acta, 1958, Bd.16, S.26-30.

530. Pletscher A., Gey K.F., Zeller P. Monoaminoxidase Hemmer, Forschr.Arzneimittel-Forsch., 1960, Bd.2, S.417-590.

531. Попов А., Янишлиева H. Изследования върху йодометричного опреднляне на перекисното в липидите и разработване на модифициран метод за определянете му, Маоло-салунена промыш-ленност, 1971, с.1-10 (на болгарском языке).

532. Raina A., Eloranta Т., Pajula R.L., Mantyjarvi R., Tuomi К. Polyamines in rapidly growing tissues. In: Polyaminesin biochemical research (Edited by J.M.Gaugas) Chichester,i

533. New York, Brisbane, Toronto, John Wiley and Sons Ltd., 1980, p.35-49.

534. Rando R.R. Chemistry and enzymology of Ecat inhibitors. Science, 1974, v.185, p.320-324.

535. Reite O.B. Comparative physiology of hystamine. Physiol. Rev., 1972, v.52, p.778-819.

536. Richard A., Kier L.B. Structure-activity analysis of hydra-zide monoamine oxidase inhibitors using molecular connectivity. J.Pharm.Sci., 1980, v.69, p.124-126.

537. Robev S., Yankova D. Serotonin as radioprotector of poly-uridilic acid in the relation to its coding function. Докл.Болг. AH, 1969, т.22, N 11, c.1313-1315.

538. Robin M.B., Bovey F.A., Bash H. Molecular and electronic structure of the amide group. In: Chemistry of amides (Edited by J.Zabicky), London, New York, Sydney, Toronto. Interscience, 1970, p.1-72.

539. Rocklin R.E., Breard J., Gupta S., Good R.A., Melmon K.L. Characterization of the human blood lymphocytes, that produce a histamine-induced suppressor factor (HSF). Cell, immuno1., 1980, v.51, p.226-237.

540. Ronco K., Prijs В., Erlenmeyer H. Aminosaure-Analoge aus der Hydrazinreihe II-III- Helv.Chim.Acta, 1956, v.39,p.1253-1257; 2088-2095.

541. Roppel R.M. Cancer and metal illness. Science, 1978, v.201, p.398.

542. Roppel R.M. The Cancer-Schizophrenia Linkage. Agressologie, 1978, v.19, p.239-247.

543. Roth J.A. Inhibition of human brain type В monoamine oxidase by tricyclic psychoactive drugs. Molec.Pharmacol., 1978, v.14, p.164-171.

544. Russel D.H. Polyamines in growth-normal and neoplastic. -In: Polyamine in normal and neoplastic growth, New York, Raven Press, 1973, p.1-13.

545. Salach J.I. Monoamine oxidase from beef liver mitochondria: simplified isolation procedure, properties and determination of its cysteinyl flavin content. Arch.Biochem.Biophys., 1979, v.192, p.128-137.

546. Sandler M. The role of 5-hydroxyindoles in the carcinoid syndrome. Adv.Pharmacol., 1968, v.6, p.127-142.

547. Sandler M., Glover V., Elsworth J.D. Monoamine oxidase inhibition: some clinical dimensions. In: Enzyme inhibitors as drugs (Edited by M.Sandlers), London, Macmillan Press, 1980, p.173-181.

548. Schneider W.C., Hogeboom G.H. Intracellular distribution of enzymes. Further studies on the distribution of cytochrome in rat liver homogenates. J.Biol.Chem., 1950,v.183, p.123-128.

549. Schogl K., Derkosch J., Wawersisch E. Zur Kenntnis der об-amino-N-carbonsaure-dihydrazide und ihrer derivate. Mh. Chem., 1954, Bd.85, S.607-626.

550. Seiden L.S., Westley J. Mechanism of iproniazid inhibition of brain monoamine oxidase. Arch.Int.Pharmacodyn., 1963, v.146, p.145-162.

551. Shayer R.W., Relly M.A. Histamine metabolism in guinea pigs, rats and mice. Europ.J.Pharmacol., 1974, v.25, p.101-103.

552. Sheehan J.C., Hess G.F. A new method of forming peptide bonds. J.Am.Chem.Soc., 1955, v.77, p.1067-1068.

553. Shellenberger M.K., Gordon J.H. A rapid simplified procedure for simultaneous assay of norepinephrine, dopamine and 5-hydroxytryptamine from discreate brain areas. Analyt. Biochem., 1971, v.39, p.356-372.

554. Shih J.C. Monoamine oxidase in aging human brain. In: Monoamine oxidase: structure, function and altered functions (Edited by T.P.Singer, R.W.von Korf, D.L.Murphy), New York, Academic Press, 1979, p.413-421.

555. Shirley A., Price P., West B. Further studies of the biosynthesis of 5-hydroxytryptamine. J.Pharmacol., 1960,v.10, p.617.

556. Shore A.P., Burkhalter A., Cohn V.H. A method for the assay of histamine in tissues. J.Pharmaco1.Exp.Therap., 1959, v.127, p.182-186.

557. Shore P.A., Cohn W.H. Comparative effects of monoamine oxidase inhibitors on monoamine oxidase and diamine oxidase. Biochem.Pharmacol., 1960, v.5, p.91-95.

558. Shurr А., Но B.T., Schoolar J.C. Human brain monoamine oxidase: one molecular entity-multiple binding sites? J.Pharmacol., 1981, v.33, p.165-170.

559. Simpson L.L. Evidence that derpenyl, a type В monoamine oxidase inhibitor, is an indirectly acting sympathomimetic amine. Biochem.Pharmacol., 1978, v.27, p.1591-1595.

560. Singer Т.P. Active site-directed irreversible inhibitors of monoamine oxidase. In: Monoamine oxidase: structure, function and altered functions (Edited by T.P.Singer, R.W.von Korf, D.L.Murphy), New York, Academic Press, 1979, p.413-421.

561. Singer T.P., von Korf R.W., Murphy D.L. Monoamine oxidase: structure, function and altered functions, Paper from a Symposium Held at the Michigan Molecular Institute Midland. New York, Academic Press, 1979, 557 pp.

562. Singh S., Sarma V.K. Reductive amination of aromatic aldehydes using NADH models. Tetrahedron Letters, 1979, N 29, p.2733-2734.

563. Smith Т.Е., Weissbach H., Udenfriend S. Studies on monoamine oxidase: the mechanism of inhibition of monoamine oxidase by iproniazid. Biochemistry, 1963, v.2, p.746-751.

564. Sourkes T.L. Properties of the monoamine oxidase of rat liver mitochondria. Advances Pharmacol., 1968, v.6(A), p.61-69.

565. Sourkes T.L. Influence of hormones, vitamines and metals on monoamine oxidase activity. In: Monoamine oxidase structure, function and altered functions (Edited by

566. T.P.Singer, R.W.von Korf, D.L.Murphy), New York, Academic Press, 1979, p.291-307.

567. Sourkes T.L., Missala K. Action of inhibitors of monoamine and diamine metabolism in the rat. Canad.J.Biochem., 1977, v.55, p.56-59.

568. Spitzy G. Zur analgetischen Wirkung des praparates Niamid bei der internen Behandlung bestrahlter Karzinompatienten. Der Krebsarzt, 1960, Bd.15, S.315-318.

569. Squires R.F. Multiple forms of monoamine oxidase in intact mitochondria as characterized by selective inhibitors and thermal stability: a comparison of eight mammalian species. Advances Biochem.Psychopharmacol., 1972, v.5, p.355-370.

570. Stab H.A. Uber reaktionsfahige heterocyclische Saureamide. Angew.Chem., 1959, Bd.71, S.164.

571. Stepantschitz G. Uber den Behandlungserfolg mit Niamid bei schmerzhaften malignen Erkrankungen. Wien.Med.Mschr., 1960, Bd.110, S.977-978.

572. Stesina L.N., Akopyan Zh.I., Gorkin V.Z. Modification of catalytic properties of amine oxidases. FEBS Lett., 1971, v.16, p.339-351.

573. Sutherland E.W. On the biological role of cyclic AMF. JAMA, 1970, v.214, p.1281-1288.

574. Tallman J.F., Smith C.C., Henneberry C. Induction of functional B-adrenergic receptors in HeLa cells. Proc. Natl.Acad.Sci.USA, 1977, v.74, p.873-877.

575. Tarbel D.S. Mechanism of oxidation of thiols to disulfides. In: Organic sulfur compounds, Pergamon Press, 1961, v. 1, p.97-102.

576. Terasaki Т., Miyamoto K. Correlation of the electrophore-tic mobility and oxygen uptake of Ehrlich ascites tumor cells. Cancer Res., 1979, v.39, p.250-256.

577. Tipton K.F. The prosthetic groups of pig brain mitochondrial monoamine oxidase. Biochem.Biophys.Acta, 1968, v.159, p.451-459.

578. Tipton K.F. Monoamine oxidase. In: Enzymatic Basis of Detoxication, v.l, New York, London, Academic Press, 1980, p.355-370.

579. Tipton K.F., Spires J.P.C. Oxidation of 3-phenylethylhyd-razine by monoamine oxidase. Biochem.Pharmacol., 1972,v.21, p.268-270.

580. Udenfriend S., Weissbach H., Brodie B.B. The estimation of 5-hydroxytryptamine (serotonin) in biological tissues.

581. J.Biol.Chem., 1955, v.215, p.337-344.

582. Udenfriend S., Weissbach H., Brodie B. Assay of serotonin and related metabolites, enzymes and drugs. In: Methods of biochemical analysis (Edited by D.Glick), New York, 1958, v.6, p.95-116.

583. Vasilikiotis G.S., Stratis J. Phenylhydrazones of pyridine -2- and 4-aldehyde as new acid-base indicators. Analyt. Chim.Acta, 1975, v.75, p.227.

584. Vinar 0., Vinarova M., Gross J., Hosek L., Diabec A., Trcka V. Moznosti pouziti hydrazinu kyselinu kyanoctove v psychiatrii. Ceskosl.Fysiol., 1960, v.9, p.96-97.

585. Voekel A. Der Monoaminoxydase Inhibitor Serin-isopropyl hydrazid in der klinischen Psychiatrie. Klinische Wochen-schrift, 1959, Bd.ll, S.613-614.

586. Wallace T.J., Schriescheim A.J. Solvent effects in the oxidation of sulfur compound. Anionic oxidation of high-molecular-weight thiols and disulfides to sulfonic salts. J.Appl.Chem. (London), 1967, v.17, p.48-52.

587. Wang S.R., Zweiman S. Inhibitory effects of corticosteroids and histamine on human lymphocytes. J.Allergy and Clin. Immunol., 1981, v.67, p.39-44.

588. Wassar P.S. Electrophoretic mobility of human tumor cells. Nature, 1973, v.197, p.1210-1218.

589. Watt G.W., Chrisp J.D. A spectrophotometry method for the determination of hydrazine. Analyt.Chem., 1952, v.24,p.2006-2008.

590. Werle E., Beaucamp G., Schirren V. Uber die Aminoxydase von Erbsenkeimlingen und ihre Bedeuting fur die Keimung. Planta, 1959, Bd.53, S.125-133.

591. Werle E., Hartung G. Zur Kenntnis der Diaminoxydase mit besonderer Beruck sichtigung des Enzymes aus Rotklee. Mit Biochem.Ztschr., 1956, Bd.328, S.228-238.

592. Werle E., Pechmann E.V. Uber die Diamin-oxidase der Pflanzen und ihre adaptative Bildung durch Bakterien. J.Lieb.Ann.Chem., 1949, Bd.562, S.44-60.

593. Werle E., Roewer F. Monoaminoxydase in Pflanzen. Biochem. Ztschr., 1950, Bd.320, S.298-301.

594. Werle E., Roewer F. Uber tierische und pflanzliche Mono-aminoxydasen. Biochem.Ztschr., 1952, Bd.322, S.320-326.

595. Werle E., Zabel A. Uber die Verbreitung der Histaminase Pflanzenreich.Biochem.Ztschr., 1948, Bd.318, S.555-559.

596. White H.L., Glassman A.T. Multiple binding sites of human brain and liver monoamine oxidase: substrate specificities, selective inhibitors and attempts to separate enzyme forms. J.Neurochem., 1977, v.29, p.987-997.

597. White H.L., Wu J.C. Multiple binding sites of human brainmonoamine oxidase as indicated by substance competition. J.Neurochem., 1975, v.25, p.21-26.

598. Wiltshire G.H. The oxidation of tryptophan in pea-seedling tissues and extracts. Biochem.J., 1953, v.55, p.408-416.

599. Yamafuji K., Murakami H., Shinozuka M. Antitumor activity of dopa, dopamine, noradrenaline or adrenaline and their reaction with nucleic acid. Z.Krebsforsch. und klin.Onkol., 1970, Bd.73, S.195-203.

600. Yamamura S.S., Sikes J.H. Analysis of ammonia-hydrazine mixtures for both components. Analyt.Chem., 1963, v.35, p.1958-1960.

601. Yasunoby K.T., Ishizaki H., Minamiura N. The molecular, mechanic and immunological properties of amine oxidases. Molec.Cell.Biochem., 1976, v.13, p.3-29.

602. Yoshida Sh., Masaki Sh., Ando T. Effects of polyamines on in vitro DNA synthesis by DNA polymerases from calf thymus. J.Biochem., 1970, v.79, p.895-901.

603. Youdim M.B.H. Multiple forms of monoamine oxidase and their properties. Ins Monoamine oxidases - New vistas. Adv.Biochem.Psychopharmacol., 1972, v.5, p.67-77.

604. Youdim M.B.H. Heterogeneity of rat brain mitochondrial monoamine oxidase. Serotonin New vistas. Biochim.and

605. Behavioral and Clin.Stud., Amsterdam, New York, 1974, p.59-63.

606. Youdim M.B.H., Collins G.G.S., Sandler M. Multiple formsof rat brain monoamine oxidase. Nature, 1969, v.223, p.626-628.

607. Youdim M.B.H., Holzbauer M. Physiological and pathological changes in tissue monoamine oxidase activity. Journ.of Neutral Transmission, 1976, v.38, p.193-229.

608. Zeller E.A. Ober den enzymatischen Abbau von Histamine und Diaminen. Helv.Chim.Acta, 1938, Bd.21, S.880-890.

609. Zeller E.A. Studies on the active center of monoamine oxidase. Experientia, 1960, v.16, p.399-402.

610. Zeller E.A., Blanksma L.A., Burkard W.L., Pacha W.L., La-zanas J.C. In vitro and in vivo inhibition of amine oxidases. Ann. New York Acad.Sci., 1959, v.80, p.583-589.

611. Zeller E.A., Blanksma L.A., Carbon J.A. Ober die Wirkung von optisch aktiven Hydrasiden auf die Diaminoxydase. Helv.Chim.Acta, 1957, Bd.40, S.257-260.

612. Zeller E.A., Sarkar S. Amine oxidases. XIX. Inhibition of monoamine oxidase by phenylcyclopropylamines and iproniazid. J.Biol.Chem., 1962, v.237, p.2333-2336.

613. Zeller P., Pletscher A., Gey K.F., Hegediis В., Straub 0. Amino acid and fatty acid hydrazides;chemistry and action on monoamine oxidase. Ann. New York Acad.Sci., 1959, v.80, p.555-567.

614. Zipf H.P. Die Wirkungsmechanismen der Lokalanasthetica. Pharm.Acta Helv., 1967, Bd.42, S.480-483.