Секвенирование и анализ генома вируса оспы обезьян тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.03, кандидат биологических наук Уварова, Елена Александровна

• Уварова, Елена Александровна
• кандидат биологических наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Уварова, Елена Александровна

Список сокращений.

ВВЕДЕНИЕ.

1. Обзор литературы.

1.1. История открытия вируса оспы обезьян.

1.2. Оспа обезьян у животных.

1.3. Оспа обезьян у человека.

1.3.1. Вспышки оспы обезьян у человека.

1.3.2. Клинические проявления оспы обезьян у человека.

1.3.3. Эпидемиология и экология BOO.

1.4. Биологические свойства вируса оспы обезьян.

2. Материалы и методы.

2.1. Материалы.

2.2 Методы.

3. Результаты и обсуждение.

3.1. Создание клонотеки рекомбинантных плазмид, содержащих фрагменты геномной ДНК штамма ZAI-96-I-16 вируса оспы обезьян.

3.2. Создание клонотеки рекомбинантных плазмид, содержащих фрагменты геномной ДНК штамма Congo-8 вируса оспы обезьян.

3.3. Расшифровка нуклеотидных последовательностей генома BOO.

3.4 Анализ организации генома вируса оспы обезьян.

3.4.1. Сравнительный анализ нуклеотидных последовательностей генома двух штаммов BOO.

3.4.2. Сравнительный анализ последовательностей из генома BOO с гомологичными последовательностями из геномов других ортопоксвирусов

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Секвенирование и анализ генома вируса оспы обезьян»

Оспа обезьян - зоонозная инфекция, циркулирующая в тропических лесах Центральной и Западной Африки. Причиной заболевания является вирус из рода Orthopoxvirus - вирус оспы обезьян (BOO), который поражает широкий круг млекопитающих и является патогенным для человека.

Заболевание оспой обезьян для людей нередко оканчивается летальным исходом (до 15%). Клинические проявления оспы обезьян у человека сходны с таковыми для натуральной оспы и на протяжении последних тридцати лет неоднократно ставился вопрос об опасности адаптации BOO к человеческому организму и переходу BOO в ВНО-подобный вариант (Breman and Henderson, 1998). Оспа обезьян с гораздо меньшей эффективностью передается от человека к человеку, чем натуральная оспа. В отличае от ВНО вирус оспы обезьян способен поражать широкий круг животных разных видов.

С момента открытия в 1970 году оспы обезьян у человека случаи этого заболевания у людей регулярно регистрировали в Африке. Подавляющее число случаев было обнаружено в Демократической Республике Конго (ДРК - ранее Заир). Недавно вспышка оспы обезьян у людей была зафиксирована вне африканского континента - в США в 2003 году.

Вследствие прекращения после 1980 г. вакцинации людей против натуральной оспы за истекшие годы сформировалась большая прослойка людей, не защищенных от ортопоксвирусной инфекции, что обеспечивает возможность распространения в человеческих популяциях зоонозных ортопоксвирусов, таких, например, как BOO. Таким образом, вирус оспы обезьян в настоящее время представляет реальную угрозу жизни и здоровью людей.

В связи со всем вышесказанным важно было выявить отличия и сходства в организации геномов BOO и ВНО, оценить возможный потенциал эволюционного преобразования BOO. Наиболее прямым и информативным подходом для решения подобных задач является расшифровка нуклеотидной последовательности генома вируса и сравнение его с геномами близкородственных вирусов. К началу нашего исследования сведения о структуре протяженных участков ДНК BOO отсутствовали.

Целью данного исследования было изучение организации генома BOO.

В процессе работы решались следующие задачи:

1. Получение библиотек рекомбинантных плазм ид, содержащих фрагменты генома BOO штаммов ZAI-96-I-16 и Congo-8;

2. Секвенирование полной последовательности генома штамма ZAI-96-I-16 и концевых вариабельных участков генома штамма Congo-8;

3. Построение трансляционных карт генома BOO;

4. Сравнение организации вариабельных участков генома двух штаммов BOO;

5. Сравнение организации генома BOO и других патогенных для человека ортопоксвирусов, таких, как вирусы натуральной оспы, оспы коров и осповакцины.

Научная новизна и практическая значимость работы. Получены представительные библиотеки рекомбинантных плазм ид, несущих фрагменты генома BOO-ZAI-96-I-16 и BOO-Congo-8. Впервые определена^ полная нуклеотидная последовательность ДНК генома штамма BOO-ZAI-96-1-16 и нуклеотидная последовательность ДНК вариабельных районов штамма BOO-Congo-8. Проведен сравнительный анализ гомологичных районов двух штаммов. Осуществлен подробный анализ организации генома BOO-ZAI-96-1-16 и его сравнение с геномами BHO-IND, ВОВ-СОР и BOK-GRI. Изучена структура гена, кодирующего вирусный комплементсвязывающий белок для пяти центральноафриканских штаммов BOO, двух западноафриканских и впервые показано что BOO кодирует либо укороченную форму VCP (центральноафриканский подтип вируса), либо ген, кодирующий этот белок, делегирован (западноафриканский подтип BOO). Так же для ряда штаммов BOO изучена структура двух генов, кодирующих внутриклеточные факторы устойчивости ортопоксвирусов к действию интерферона и впервые обнаружено, что у BOO видоспецифичным образом нарушены гены C3L и F3L, кодирующие внутриклеточные факторы устойчивости ортопоксвирусов к действию интерферона. На основании полученных данных и проведенного анализа сделан вывод о том, что BOO не является эволюционным предшественником ВНО и наоборот.

Вклад автора. Клонирование фрагментов ДНК двух штаммов BOO осуществлено автором совместно с д.б.н. Петровым H.A. и к.б.н. Рязанкиной О.И.; секвенирование фрагментов генома BOO выполнено автором совместно с д.б.н. Петровым H.A., к.б.н. Сафроновым П.Ф., Гуторовым В.В. Клонирование и секвенирование генов C3L и F3L BOO осуществлено лично автором. Компьютерный анализ генома BOO выполнен автором при участии K.6.H. Тотменина A.B. и к.б.н. Сафронова П.Ф.

Публикация и апробация работы. По материалам диссертации опубликованы 5 статей в реферируемых изданиях. Результаты работы представлены на международных конференциях: 12th International Poxvirus Symposium (St.Thomas, USA 1998), International Conference on Bacterial and Viral Virulence Factors (Smolenice, Slovakia 2000), 13th International Poxvirus and Iridovirus Symposium (Montpellier, France. 2000), 15th International Poxvirus and Iridovirus Conference (Oxford, UK. 2004).

Основные положения, выносимые на защиту:

• Охарактеризованные библиотеки рекомбинантных плазмид, содержащих фрагменты генома вируса оспы обезьян (BOO) штаммов ZAI-96-I-16 и Congo 8.

• Полная нуклеотидная последовательность ДНК 196858 п.н. BOO штамма ZAI-96-I-16. Последовательности 28659 п.н. из концевых вариабельных последовательностей генома BOO штамма Congo-8.

• Большая степень идентичности (>99%) гомологичных последовательностей ДНК двух штаммов BOO ZAI-96-I-16 и Congo-8.

• BOO кодирует либо укороченную форму VCP (центральноафриканский подтип вируса), либо ген, кодирующий этот белок, делегирован (западноафриканский подтип BOO).

• У BOO видоспецифичным образом нарушены гены C3L и F3L, кодирующие внутриклеточные факторы устойчивости ортопоксвирусов к действию интерферона.

• Вирус оспы обезьян представляет собой вид с множественными отличиями по структуре ДНК от вируса натуральной оспы и других ортопоксвирусов, патогенных для человека.

Заключение диссертации по теме «Молекулярная биология», Уварова, Елена Александровна

5. Выводы

1. Получены и охарактеризованы библиотеки рекомбинантных плазмид, содержащих фрагменты генома вируса оспы обезьян (BOO) штаммов ZAI-96-I-16 и Congo-8.

2. Впервые определена полная нуклеотидная последовательность ДНК BOO штамма ZAI-96-I-16. Данная последовательность 196858 пар нуклеотидов (п.н.) аннотирована и зарегистрирована в GenBank под номером AF 380138. В результате компьютерного анализа в геноме BOO-ZAI идентифицировано 190 потенциальных открытых рамок трансляции (ОРТ), кодирующих полипептиды размером не менее 60 аминокислотных остатков. Длина кодирующей последовательности ДНК BOO-ZAI имеет размер 195118 п.н. G+C состав ДНК BOO-ZAI равен 33,1%.

3. Секвенировано 28659 п.н. из концевых вариабельных районов генома BOO штамма Congo-8. Обнаружена большая степень идентичности (>99%) гомологичных последовательностей ДНК двух штаммов BOO ZAI-96-I-16 и Congo 8, что позволяет сделать предположение о высокой консервативности генома центральноафриканских штаммов BOO.

4. Впервые обнаружено, что у вируса оспы обезьян, в отличие от других изученных ортопоксвирусов, нарушен ген, комплементсвязывающего белка. При этом у центральноафриканских штаммов BOO ОРТ, кодирующая комплементсвязывающий белок, укорочена, а у западноафриканских штаммов BOO - делегирована.

5. Впервые показано, что у BOO видоспецифичным образом нарушены гены C3L и F3L, кодирующие внутриклеточные факторы устойчивости ортопоксвирусов к действию интерферона.

Впервые доказано что вирус оспы обезьян представляет собой вид с множественными отличиями по структуре ДНК от вируса натуральной оспы и других ортопоксвирусов.

4. Заключение

В ДРК среди людей в последние годы увеличилась заболеваемость оспой обезьян, удлинились цепочки передачи вируса от человека к человеку, а также изменилась возрастная группа, чувствительная к вирусу. В то же время выполненые в данной работе сравнение структуры вариабельных районов генома двух центральноафриканских штаммов BOO, выделенных с промежутком в 26 лет от людей в ДРК, демонстрируют консервативность этого подтипа BOO. Таким образом, изменение эпидемиологической картины, сопутствующей оспе обезьян у человека, нельзя объяснить изменением генетической структуры вируса, а, по-видимому, можно объяснить тем, что в центральной Африке за последние двадцать лет существенно уменьшилась прослойка населения, иммунная к ортопоксвирусам.

В результате секвенирования и компьютерного анализа вирусного генома нами обнаружено, что особенностью генома BOO является то, что в его структуре отсутствуют или значительно изменены некоторые гены, кодирующие иммуномодуляторные белки, обнаруженные у других патогенных для человека ортопоксвирусов, таких как вирус натуральной оспы, оспы коров и осповакцины.

Так у центральноафриканских штаммов BOO укорочен ген, кодирующий вирусный комплементсвязывающий белок. Возможно, это значительно влияет на свойства вирусного белка как ингибитора воспалительных реакций и обусловливает у инфицированных BOO людей лимфаденопатию и снижение вирулентных свойств вируса. В геноме западноафриканских штаммов BOO этот ген отсутствует, что может приводить к дальнейшему снижению их патогенности для чувствительных животных и человека. По-видимому, именно этим обусловлено малое число случаев оспы обезьян, выявляемое у людей в Западной Африке, и отсутствие при этом летальных исходов.

В 2003 г. впервые вспышка оспы обезьян среди людей была зафиксирована вне Африканского континента. Возбудитель этой инфекции был завезен в США с больными грызунами из Ганы, предназначенными для продажи в качестве домашних животных. Доказано, что данную вспышку обусловил западноафриканский подтип BOO (Reed et al., 2004). Полученные нами в настоящей работе данные о делетировании у западноафриканских штаммов BOO гена, кодирующего VCP, по-видимому, могут объяснить причину отсутствия летальных исходов среди 72 человек, заболевших оспой обезьян во время этой инфекционной вспышки в США. Очевидно, что завоз в какие-либо страны центральноафриканского варианта BOO может привести к вспышкам инфекционного заболевания среди людей с более тяжелыми последствиями. Поэтому необходимо осуществлять тщательный контроль всех животных, вывозимых из Африки на другие континенты, на зараженность их ортопоксвирусами.

У вируса оспы обезьян разрушена ОРТ C3L, кодирующая гомолог elF-2а - один из внутриклеточных факторов устойчивости к интерферону. Кроме того, в геноме BOO укорочена ОРТ F3L, которая кодирует белок ингибитор IFN-индуцируемой DAI киназы, также являющийся внутриклеточным фактором устойчивости к интерферону. Это, возможно, приводит к снижению уровня размножения вируса in vivo и, как следствие, к снижению эффективности передачи BOO от больного человека к здоровому воздушно-капельным путем. Следует отметить, что последовательности этих двух генов были секвенированы нами для нескольких центральноафриканских и западноафриканских штаммов BOO и во всех случаях выявлено совпадение в организеции этих генов, что указывает на строгую видовую спецефичность в их структуре.

Обнаружены также видоспецефичные отличия в структуре генов, кодирующих хемокин-связывающий белок, TNF-связывающий белок, белок эпидермального фактора роста и yIFN-связывающий белок. Кроме того, геном BOO отличается от геномов других ортопоксвирусов по спектру генов, кодирующих ankyrin- и kelch-подобные белки.

BOO имеет существенные отличия от ВНО по строению нуклеотидных последовательностей как в правом, так и левом концевых районах генома. Эти отличия в первую очередь обусловлены протяженными делениями (см. Приложение 1). Исходя из наших данных, можно сделать вывод, что, несмотря на то, что оспа обезьян и натуральная оспа у человека очень похожи по клиническим проявлениям, BOO не является эволюционным предшественником ВНО и наоборот.

Множественные генетические различия BOO и ВНО указывают также на то, что оспа обезьян не является полноценной моделью натуральной оспы при разработке химиотерапии и вакцин против натуральной оспы. Поэтому вопрос о разработке системы модельных животных для ВНО имеет большое значение не только для фундаментальной науки, но и для медицины.

Суммируя результаты сравнительного анализа структуры геномов BOO-ZAI и других ортопоксвирусов, патогенных для человека, можно заключить, что вирус оспы обезьян представляет собой вид с множественными отличиями от других видов ортопоксвирусов. Эволюция BOO шла независимо от других ортопоксвирусов после отделения этого вида от общего предка, роль которого, по-видимому, мог выполнять вирус оспы коров.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Уварова, Елена Александровна, 2004 год

1. Ежек 3., Ходакевич Л., Счениовский М. Обезьянья оспа человека: эпидемиологическая характеристика. // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунологии 1988 - Т. 6 - С.23-30.

2. Клонирование ДНК. Методы: Пер. с англ. Под ред. Д. Гловера. М: Мир, 1988. - 538 с.

3. Ладный И.Д., Огородникова З.И., Шелухина Э.М., Герасименко Р.Т., Воронин Ю.С. Изучение распространения вирусов оспенной группы среди животных. // Пробл. особо опасных инфекций. Саратов - 1975 -Вып. 3-4-С. 165-167.

4. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. М: Мир, 1984.-480 с.

5. Маренникова С.С., Шелухина Э.М., Мальцева H.H., Ладный И.Д. Вирус оспы обезьян возбудитель оспоподобного заболевания человека // Вопросы вирусологии - 1971 - Вып. 4 - С. 463-469.

6. Маренникова С.С., Шелухина Э.М., Шенкман Л.С. Мальцева H.H., Мацевич Г.Р. Результаты обследования дикоживущих обезьян наналичие противооспенных антител и вирусов оспенной группы // Вопросы вирусологии 1975 - Вып. 3 - С. 321-326.

7. Маренникова С.С., Шелухина Э.М., Ходакевич Л.И, Янова Н. Н. Выделение вируса оспы обезьян от дикоживущей африканской белки // Вопросы вирусологии 1986 -Вып.2.- С. 238-241.

8. Маренникова С.С., Щелкунов С.Н. Патогенные для человека ортопоксвирусы. КМК - 1998 - 386 с.

9. Сафронов П.Ф., Петров H.A., Рязанкина О.И., Тотменин A.B., Щелкунов С.Н., Сандахчиев Л.С. Гены круга хозяев вируса оспы коров // Докл. РАН 1996 - Т.249. - С. 829-833.

10. Ходакевич H.H. Экологические и эпидемиологические аспекты оспы обезьян./ Дисс. докт. Москва - 1990.

11. Щелкунов С.Н. Иммуномодуляторные белки ортопоксвирусов // Молекулярная биология 2003 -Т. 37 - С. 41-53.

12. Щелкунов С.Н., Рязанкина О.И., Крыкабаев P.A., Белавин П.А. Экспрессия последовательностей ДНК ортопоксвирусов в клетках Escherichia coli. II Молекулярная биология. 1992. - № 25. - С. 772779.

13. Щелкунов С.Н., Блинов В.М., Ресенчук С.М., Денисов С.И., Тотменин A.B., Сандахчиев J1.C. Семейство анкиринподобных белков ортопоксвирусов // Докл. РАН 1993- Т.328- С. 256-258.

14. Ярилин A.A. Основы иммунологии М. - Медицина, 1999. - 608 с.

15. Human monkeypox-Kasai Oriental, Zaire, 1996-1997. // MMWR Morb.Mortal.Wkly.Rep. 1997. - V. 46. - № 14. - P. 304-307.

16. Multistate outbreak of monkeypox-Illinois, Indiana, and Wisconsin, 2003. // MMWR Morb.Mortal.Wkly.Rep. 2003a. - V. 52. - № 23. - P. 537-540.

17. Update: multistate outbreak of monkeypox-Illinois, Indiana, Kansas, Missouri, Ohio, and Wisconsin, 2003. // MMWR Morb.Mortal.Wkly.Rep. -2003. V. 52. - № 27. - P. 642-646.

18. Adams J., Kelso R., Cooley L. The kelch repeat superfamily of proteins: propellers of cell function. // Trends Cell Biol. 2000. - V. 10. - № 1. - P. 17-24.

19. Ahn B.Y., Gershon P.D., Jones E.V., Moss B. Identification of rpo30, a vaccinia virus RNA polymerase gene with structural similarity to a eucaryotic transcription elongation factor. // Mol.Cell Biol. 1990. - V. 10. -№10.-P. 5433-5441.

20. Ahn B.Y., Jones E.V., Moss B. Identification of the vaccinia virus gene encoding an 18-kilodalton subunit of RNA polymerase and demonstration of a 5' poly(A) leader on its early transcript. // J.Virol. 1990. - V. 64. - № 6. -P. 3019-3024.

21. Ahn B.Y., Moss B. Glutaredoxin homolog encoded by vaccinia virus is a virion-associated enzyme with thioltransferase and dehydroascorbate reductase activities. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1992. - V. 89. - № 15. -P. 7060-7064.

22. Ahn B.Y., Moss B. RNA polymerase-associated transcription specificity factor encoded by vaccinia virus. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1992. - V. 89. - № 8. - P. 3536-3540.

23. Aizawa Y., Akita K., Taniai M., Torigoe K., Mori T., Nishida Y., Ushio S., Nukada Y., Tanimoto T., Ikegami H., Ikeda M., Kurimoto M. Cloning and expression of interleukin-18 binding protein. // FEBS Lett. 1999. - V. 445. -№2-3.-P. 338-342.

24. Alcami A., Smith G.L. A soluble receptor for interleukin-1 beta encoded by vaccinia virus: a novel mechanism of virus modulation of the host response to infection. // Cell. 1992. - V. 71. - № 1. - P. 153-167.

25. Alcami A., Smith G.L. Vaccinia, cowpox, and camelpox viruses encode soluble gamma interferon receptors with novel broad species specificity. // J.Virol. 1995. - V. 69. - № 8. - P. 4633-4639.

26. Alcami A., Smith G.L. A mechanism for the inhibition of fever by a virus. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1996. - V. 93. - № 20. - P. 11029-11034.

27. Almazan F., Tscharke D.C., Smith G.L. The vaccinia virus superoxide dismutase-like protein (A45R) is a virion component that is nonessential for virus replication. // J.Virol. 2001. - V. 75. - № 15. - P. 7018-7029.

28. Amegadzie B.Y., Ahn B.Y., Moss B. Identification, sequence, and expression of the gene encoding a Mr 35,000 subunit of the vaccinia virus DNA-dependent RNA polymerase. // J.Biol.Chem. 1991. - V. 266. - № 21. -P. 13712-13718.

29. Antoine G., Scheiflinger F., Doraer F., Falkner F.G. The complete genomic sequence of the modified vaccinia Ankara strain: comparison with other orthopoxviruses. // Virology. 1998. - V. 244. - № 2. - P. 365-396.

30. Arita I., Gispen R., Kalter S.S., Wah L.T., Marennikova S.S., Netter R., Tagaya I. Outbreaks of monkeypox and serological surveys in non-human primates. // Bull.World Health Organ. 1972. - V. 46. - P. 652-631.

31. Baek S.H., Kwak J.Y., Lee S.H., Lee T., Ryu S.H., Uhlinger D.J., Lambeth J.D. Lipase activities of p37, the major envelope protein of vaccinia virus. // J.Biol.Chem. 1997. - V. 272. - № 51. - P. 32042-32049.

32. Banham A.H., Smith G.L. Characterization of vaccinia virus gene B12R. // J.Gen.Virol. 1993. - V. 74 ( Pt 12). - P. 2807-2812.

33. Baroudy B.M., Venkatesan S., Moss B. Incompletely base-paired flip-flop terminal loops link the two DNA strands of the vaccinia virus genome into one uninterrupted polynucleotide chain. // Cell. 1982. - V. 28. - № 2. - P. 315-324.

34. Baroudy B.M., Venkatesan S., Moss B. Structure and replication of vaccinia virus telomeres. // Cold Spring Harb.Symp.Quant.Biol. 1983. - V. 47 Pt 2. - P. 723-729.

35. Bayliss C.D., Smith G.L. Vaccinia virion protein I8R has both DNA and RNA helicase activities: implications for vaccinia virus transcription. // J.Virol. 1996. - V. 70. - № 2. - P. 794-800.

36. Bayliss C.D., Wilcock D., Smith G.L. Stimulation of vaccinia virion DNA helicase I8R, but not A18R, by a vaccinia core protein L4R, an ssDNA binding protein. // J.Gen.Virol. 1996. - V. 77 ( Pt 11). - P. 2827-2831.

37. Beattie E., Kauffman E.B., Martinez H., Perkus M.E., Jacobs B.L., Paoletti E., Tartaglia J. Host-range restriction of vaccinia virus E3L-specific deletion mutants. // Virus Genes. 1996. - V. 12. - № 1. - P. 89-94.

38. Beattie E., Tartaglia J., Paoletti E. Vaccinia virus-encoded eIF-2 alpha homolog abrogates the antiviral effect of interferon. // Virology. 1991. - V. 183. -№ 1. - P. 419-422.

39. Bedson H.S., Dumbell K.R. The effect of temperature on the growth of poxviruses in the chick embrio. // Journal of Hygiene. 1961. - V. 59. - P. 457-469.

40. Blasco R., Cole N.B., Moss B. Sequence analysis, expression, and deletion of a vaccinia virus gene encoding a homolog of profilin, a eukaryotic actin-binding protein. // J.Virol. 1991. - V. 65. - № 9. - P. 4598-4608.

41. Blasco R., Moss B. Extracellular vaccinia virus formation and cell-to-cell virus transmission are prevented by deletion of the gene encoding the 37,000-Dalton outer envelope protein. // J.Virol. 1991. - V. 65. - № 11. - P. 5910-5920.

42. Blomquist M.C., Hunt L.T., Barker W.C. Vaccinia virus 19-kilodalton protein: relationship to several mammalian proteins, including two growth factors. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1984. - V. 81. - № 23. - P. 73637367.

43. Born T.L., Morrison L.A., Esteban D.J., VandenBos T., Thebeau L.G., Chen N., Spriggs M.K., Sims J.E., Buller R.M. A poxvirus protein that binds to and inactivates IL-18, and inhibits NK cell response. // J.Immunol. 2000. -V. 164. -№6. -P. 3246-3254.

44. Breman J.G. Monkeypox: an emerging infection for humans? 2000. -Emerging Infections 4.

45. Breman J.G., Nakano J.H., Coffi E., Godfrey H., Gautun J.C. Human poxvirus disease after smallpox eradication. // Am.J.Trop.Med.Hyg. 1977. -V. 26.-№2.-P. 273-281.

46. Breman J.G., Henderson D.A. Poxvirus dilemmas—monkeypox, smallpox, and biologic terrorism. // N.Engl.J.Med. 1998. - V. 339. - № 8. - P. 556559.

47. Breman J.G., Arita I., Fenner F. Preventing the return of smallpox. // N.Engl.J.Med. 2003. - V. 348. - № 5. - P. 463-466.

48. Brick D.J., Burke R.D., Minkley A.A., Upton C. Ectromelia virus virulence factor p28 acts upstream of caspase-3 in response to UV light-induced apoptosis. // J.Gen.Virol. 2000. - V. 81. - № Pt 4. - P. 1087-1097.

49. Brown C.K., Turner P.C., Moyer R.W. Molecular characterization of the vaccinia virus hemagglutinin gene. // J.Virol. 1991. - V. 65. - № 7. - P. 3598-3606.

50. Brown J.P., Twardzik D.R., Marquardt H., Todaro GJ. Vaccinia virus encodes a polypeptide homologous to epidermal growth factor and transforming growth factor. // Nature. 1985. - V. 313. - № 6002. - P. 491492.

51. Broyles S.S., Fesler B.S. Vaccinia virus gene encoding a component of the viral early transcription factor. // J.Virol. 1990. - V. 64. - № 4. - P. 15231529.

52. Broyles S.S., Moss B. Identification of the vaccinia virus gene encoding nucleoside triphosphate phosphohydrolase I, a DNA-dependent ATPase. // J.Virol. 1987. -V. 61. -№5. - P. 1738-1742.

53. Buller R.M., Chakrabarti S., Moss B., Fredrickson T. Cell proliferative response to vaccinia virus is mediated by VGF. // Virology. 1988. - V. 164. - № 1. - P. 182-192.

54. Calderara S., Xiang Y., Moss B. Orthopoxvirus IL-18 binding proteins: affinities and antagonist activities. // Virology. 2001. - V. 279. - № 1. - P. 22-26.

55. Cao J.X., Koop B.F., Upton C. A human homolog of the vaccinia virus Hindlll K4L gene is a member of the phospholipase D superfamily. // Virus Res. 1997.-V. 48.-№ l.-P. 11-18.

56. Cassetti M.C., Merchlinsky M., Wolffe E.J., Weisberg A.S., Moss B. DNA packaging mutant: repression of the vaccinia virus A32 gene results in noninfectious, DNA-deficient, spherical, enveloped particles. // J.Virol. -1998. V. 72. - № 7. - P. 5769-5780.

57. Chang H.W., Jacobs B.L. Identification of a conserved motif that is necessary for binding of the vaccinia virus E3L gene products to double-stranded RNA. // Virology. 1993. - V. 194. - № 2. - P. 537-547.

58. Chang H.W., Watson J.C., Jacobs B.L. The E3L gene of vaccinia virus encodes an inhibitor of the interferon-induced, double-stranded RNA-dependent protein kinase. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1992. - V. 89. - № 11.-P. 4825-4829.

59. Chang W., Lim J.G., Hellstrom I., Gentry L.E. Characterization of vaccinia virus growth factor biosynthetic pathway with an antipeptide antiserum. // J.Virol. 1988. - V. 62. - № 3. - P. 1080-1083.

60. Chen W., Drillien R., Spehner D., Buller R.M. Restricted replication of ectromelia virus in cell culture correlates with mutations in virus-encoded host range gene. // Virology. 1992. - V. 187. - № 2. - P. 433-442.

61. Cho C.T., Bolano C.R., Kamitsuka P.S., Wenner H.A. Methisazone and monkey pox virus: studies in cell cultures, chick embryos, mice and monkeys. // Am.J.Epidemiol. 1970. - V. 92. - № 2. - P. 137-144.

62. Christen L.M., Sanders M., Wiler C., Niles E.G. Vaccinia virus nucleoside triphosphate phosphohydrolase I is an essential viral early gene transcription termination factor. // Virology. 1998. - V. 245. - № 2. - P. 360-371.

63. Chung C.S., Hsiao J.C., Chang Y.S., Chang W. A27L protein mediates vaccinia virus interaction with cell surface heparan sulfate. // J.Virol. 1998. -V. 72.-№2.-P. 1577-1585.

64. Douglass N., Dumbell K. Independent evolution of monkeypox and variola viruses. // J.Virol. 1992. - V. 66. - № 12. - P. 7565-7567.

65. Douglass N.J., Richardson M., Dumbell K.R. Evidence for recent genetic variation in monkeypox viruses. // J.Gen.Virol. 1994. - V. 75 ( Pt 6). - P. 1303-1309.

66. Duncan S.A., Smith G.L. Vaccinia virus gene SalF5R is non-essential for virus replication in vitro and in vivo. // J.Gen.Virol. 1992. - V. 73 ( Pt 5). -P. 1235-1242.

67. Dyster L.M., Niles E.G. Genetic and biochemical characterization of vaccinia virus genes D2L and D3R which encode virion structural proteins. // Virology. 1991. - V. 182. - № 2. - P. 455-467.

68. Earl P.L., Jones E.V., Moss B. Homology between DNA polymerases of poxviruses, herpesviruses, and adenoviruses: nucleotide sequence of the vaccinia virus DNA polymerase gene. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1986. -V. 83. -№ 11.-P. 3659-3663.

69. Engelstad M., Howard S.T., Smith G.L. A constitutively expressed vaccinia gene encodes a 42-kDa glycoprotein related to complement control factors that forms part of the extracellular virus envelope. // Virology. 1992. - V. 188.-№2.-P. 801-810.

70. Engelstad M., Smith G.L. The vaccinia virus 42-kDa envelope protein is required for the envelopment and egress of extracellular virus and for virus virulence. // Virology. 1993. - V. 194. - № 2. - P. 627-637.

71. Esposito J.J., Knight J.C. Nucleotide sequence of the thymidine kinase gene region of monkeypox and variola viruses. // Virology. 1984. - V. 135. - № 2. - P. 561-567.

72. Esposito J.J., Knight J.C. Orthopoxvirus DNA: a comparison of restriction profiles and maps. // Virology. 1985. - V. 143. - № 1. - P. 230-251.

73. Evans E., Klemperer N., Ghosh R., Traktman P. The vaccinia virus D5 protein, which is required for DNA replication, is a nucleic acid-independent nucleoside triphosphatase. // J.Virol. 1995. - V. 69. - № 9. - P. 5353-5361.

74. Fenner F. Risks and benefits of vaccinia vaccine use in the worldwide smallpox eradication campaign. // Res.Virol. 1989. - V. 140. - № 5. - P. 465-466.

75. Fenner F. Adventures with poxviruses of vertebrates. // FEMS Microbiol.Rev. 2000. - V. 24. - № 2. - P. 123-133.

76. Fenner, F. and Nakano, J. H. Poxviridae. In "Laboratory Diagnosis of Infectious Diseases. Vol. II. Viral, Rickettsial and Chlamydial Diseases" (E. H. Lennette, P. Halonen and F. A. Murphy, eds.) Springer-Verlag, New York 1988a.

77. Fenner, F., Henderson, D.A., Arita, I., Jezek, Z., and Ladnyi I.D. "Smallpoxand Its Eradication". 19886. - World Health Organization, Geneva, Switzerland.

78. Fenner, F., Wittek, R., and Dumbell, K.R. The Orthopoxviruses. 1989. -Academic Press, Inc., San Diego.

79. Fine P.E., Jezek Z., Grab B., Dixon H. The transmission potential of monkeypox virus in human populations. // Int.J.Epidemiol. 1988. - V. 17. -№ 3. - P. 643-650.

80. Foster S.O., Brink E.W., Hutchins D.L., Pifer J.M., Lourie B., Moser C.R., Cummings E.C., Kuteyi O.E., Eke R.E., Titus J.B., Smith E.A., Hicks J.W., Foege W.H. Human monkeypox. // Bull.World Health Organ. 1972. - V. 46. - № 5. - P. 569-576.

81. Frischknecht F., Moreau V., Rottger S., Gonfloni S., Reckmann I., Superti-Furga G., Way M. Actin-based motility of vaccinia virus mimics receptor tyrosine kinase signalling. // Nature. 1999. - V. 401. - № 6756. -P. 926-929.

82. Funahashi S., Sato T., Shida H. Cloning and characterization of the gene encoding the major protein of the A-type inclusion body of cowpox virus. // J.Gen.Virol. 1988. - V. 69 (Pt 1). - P. 35-47.

83. Garon C.F., Barbosa E., Moss B. Visualization of an inverted terminal repetition in vaccinia virus DNA. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1978. - V. 75. - № 10. - P. 4863-4867.

84. Gershon P.D., Ahn B.Y., Garfield M., Moss B. Poly(A) polymerase and a dissociable polyadenylation stimulatory factor encoded by vaccinia virus. // Cell. 1991. - V. 66. - №6. - P. 1269-1278.

85. Gershon P.D., Moss B. Early transcription factor subunits are encoded by vaccinia virus late genes. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1990. - V. 87. -№ 11. - P. 4401-4405.

86. Gillard S., Spehner D., Drillien R., Kirn A. Localization and sequence of a vaccinia virus gene required for multiplication in human cells. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1986. - V. 83. - № 15. - P. 5573-5577.

87. Gispen R., Brand-Saathof B. "White" poxvirus strains from monkeys. // Bull.World Health Organ. 1972. - V. 46. - № 5. - P. 585-592.

88. Gispen R., Brand-Saathof B.B., Hekker A.C. Monkeypox-specific antibodies in human and simian sera from the Ivory Coast and Nigeria. // Bull.World Health Organ. 1976. - V. 53. - № 4. - P. 355-360.

89. Gispen R., Verlinde J.D., Zwart P. Histopathological and virological studies on monkeypox. // Arch.Gesamte Virusforsch. 1967. - V. 21. - № 2. -P. 205-216.

90. Goebel S.J., Johnson G.P., Perkus M.E., Davis S.W., Winslow J.P., Paoletti E. The complete DNA sequence of vaccinia virus. // Virology. -1990. V. 179. - № 1. - P. 247-263.

91. Golini F., Kates J.R. Transcriptional and translational analysis of a strongly expressed early region of the vaccinia virus genome. // J.Virol. -1984. V. 49. - № 2. - P. 459-470.

92. Gross C.H., Shuman S. The nucleoside triphosphatase and helicase activities of vaccinia virus NPH-II are essential for virus replication. // J.Virol. 1998. - V. 72. - № 6. - P. 4729-4736.

93. Guan K.L., Broyles S.S., Dixon J.E. A Tyr/Ser protein phosphatase encoded by vaccinia virus. // Nature. 1991. - V. 350. - № 6316. - P. 359362.

94. Gvakharia B.O., Koonin E.K., Mathews C.K. Vaccinia virus G4L gene encodes a second glutaredoxin. // Virology. 1996. - V. 226. - № 2. -P. 408-411.

95. Hall, Nucl. Acids Symp. Ser. 1999,41 P. 95-98

96. Hay S., Kannourakis G. A time to kill: viral manipulation of the cell death program. // J Gen.Virol. 2002. - V. 83. - № Pt 7. - P. 1547-1564.

97. Hirt P., Hiller G., Wittek R. Localization and fine structure of a vaccinia virus gene encoding an envelope antigen. // J.Virol. 1986. - V. 58. - № 3. - P. 757-764.

98. Hsiao J.C., Chung C.S., Chang W. Vaccinia virus envelope D8L protein binds to cell surface chondroitin sulfate and mediates the adsorption of intracellular mature virions to cells. // J Virol. 1999. - V. 73. - № 10. - P. 8750-8761.

99. Hu F.Q., Smith C.A., Pickup D.J. Cowpox virus contains two copies of an early gene encoding a soluble secreted form of the type II TNF receptor. // Virology. 1994. - V. 204. - № 1. - P. 343-356.

100. Hu X., Wolffe E.J., Weisberg A.S., Carroll L.J., Moss B. Repression of the A8L gene, encoding the early transcription factor 82-kilodalton subunit, inhibits morphogenesis of vaccinia virions. // J.Virol. 1998. - V. 72. -№ 1. - P. 104-112.

101. Hughes S.J., Johnston L.H., de Carlos A., Smith G.L. Vaccinia virus encodes an active thymidylate kinase that complements a cdc8 mutant of Saccharomyces cerevisiae. // J.Biol.Chem. 1991. - V. 266. - № 30. - P. 20103-20109.

102. Ichihashi Y., Takahashi T., Oie M. Identification of a vaccinia virus penetration protein. // Virology. 1994. - V. 202. - № 2. - P. 834-843.

103. Isaacs S.N., Wolffe E.J., Payne L.G., Moss B. Characterization of a vaccinia virus-encoded 42-kilodalton class I membrane glycoprotein component of the extracellular virus envelope. // J.Virol. 1992. - V. 66. - № 12.-P. 7217-7224.

104. Ishii K., Moss B. Role of vaccinia virus A20R protein in DNA replication: construction and characterization of temperature-sensitive mutants. // J.Virol. 2001. - V. 75. - № 4. - P. 1656-1663.

105. Jezek Z., Gromyko A.I., Szczeniowski M.V. Human monkeypox. // J.Hyg.Epidemiol.Microbiol.Immunol. 1983. - V. 27. - № 1. - P. 13-28.

106. Jezek Z., Arita I., Mutombo M., Dunn C., Nakano J.H., Szczeniowski M. Four generations of probable person-to-person transmission of human monkeypox. //Am.J.Epidemiol. 1986. - V. 123. - № 6. - P. 1004-1012.

107. Jezek Z., Szczeniowski M., Paluku K.M., Mutombo M. Human monkeypox: clinical features of 282 patients. // J.Infect.Dis. 1987. - V. 156.-Xs2.-P. 293-298.

108. Jezek Z., Fenner F. Human monkeypox In: JL Melnick, editor. Monographs in virology Volume 17. Basel: Karger 1988a

109. Jezek Z., Grab B., Szczeniowski M.V., Paluku K.M., Mutombo M. Human monkeypox: secondary attack rates. // Bull.World Health Organ. -19886. V. 66. - Xq 4. - P. 465-470.

110. Jezek Z., Szczeniowski M., Paluku K.M., Mutombo M., Grab B. Human monkeypox: confusion with chickenpox. // Acta Trop. 1988b. - V. 45.-Xo4.-P. 297-307.

111. Kane E.M., Shuman S. Temperature-sensitive mutations in the vaccinia virus H4 gene encoding a component of the virion RNA polymerase. // J.Virol. 1992. - V. 66. - X® 10. - P. 5752-5762.

112. Kane E.M., Shuman S. Vaccinia virus morphogenesis is blocked by a temperature-sensitive mutation in the 17 gene that encodes a virion component. // J.Virol. 1993. - V. 67. - № 5. - P. 2689-2698.

113. Kao S.Y., Bauer W.R. Biosynthesis and phosphorylation of vaccinia virus structural protein VP11. // Virology. 1987. - V. 159. - № 2. - P. 399407.

114. Karupiah G., Fredrickson T.N., Holmes K.L., Khairallah L.H., Buller R.M. Importance of interferons in recovery from mousepox. // J Virol. -1993. V. 67. - № 7. - P. 4214-4226.

115. Keck J.G., Baldick C.J., Jr., Moss B. Role of DNA replication in vaccinia virus gene expression: a naked template is required for transcription of three late trans-activator genes. // Cell. 1990. - V. 61. - № 5. - P. 801809.

116. Keck J.G., Kovacs G.R., Moss B. Overexpression, purification, and late transcription factor activity of the 17-kilodalton protein encoded by the vaccinia virus AIL gene. // J.Virol. 1993. - V. 67. - № 10. - P. 5740-5748.

117. Kerr S.M., Smith G.L. Vaccinia virus encodes a polypeptide with DNA ligase activity. // Nucleic Acids Res. 1989. - V. 17. - № 22. - P. 9039-9050.

118. Khodakevich L., Jezek Z., Messinger D. Monkeypox virus: ecology and public health significance. // Bull. World Health Organ. 1988. - V. 66. -№ 6. - P. 747-752.

119. Khodakevich L., Szczeniowski M., Manbu m.D., Jezek Z., Marennikova S., Nakano J., Messinger D. The role of squirrels in sustaining monkeypox virus transmission. // Trop.Geogr.Med. 1987. - V. 39. - № 2. -P. 115-122.

120. Klemperer N., McDonald W., Boyle K., Unger B., Traktman P. The A20R protein is a stoichiometric component of the processive form of vaccinia virus DNA polymerase. // J Virol. 2001. - V. 75. - № 24. - P. 12298-12307.

121. Kolodkin A.L., Matthes D.J., Goodman C.S. The semaphorin genes encode a family of transmembrane and secreted growth cone guidance molecules. // Cell. 1993. - V. 75. - № 7. - P. 1389-1399.

122. Koonin E.V. A highly conserved sequence motif defining the family of MutT-related proteins from eubacteria, eukaryotes and viruses. // Nucleic Acids Res. 1993. - V. 21. - № 20. - P. 4847.

123. Kotwal G.J., Moss B. Vaccinia virus encodes a secretory polypeptide structurally related to complement control proteins. // Nature. 1988. - V. 335.-№6186.-P. 176-178.

124. Kotwal G.J., Moss B. Vaccinia virus encodes two proteins that are structurally related to members of the plasma serine protease inhibitor superfamily. // J.Virol. 1989. - V. 63. - № 2. - P. 600-606.

125. Kovacs G.R., Moss B. The vaccinia virus H5R gene encodes late gene transcription factor 4: purification, cloning, and overexpression. // J.Virol. -1996. V. 70. - № 10. - P. 6796-6802.

126. Kovacs G.R., Vasilakis N., Moss B. Regulation of viral intermediate gene expression by the vaccinia virus B1 protein kinase. // J.Virol. 2001. -V. 75. - № 9. - P. 4048-4055.

127. Ladnyj I.D., Ziegler P., Kima E. A human infection caused by monkeypox virus in Basankusu Territory, Democratic Republic of the Congo // Bull World Health Organ 1972- 46(5)-P. 593-7

128. Lalani A.S., Masters J., Graham K., Liu L., Lucas A., McFadden G. Role of the myxoma virus soluble CC-chemokine inhibitor glycoprotein, MTl, during myxoma virus pathogenesis. // Virology. 1999. - V. 256. - № 2. - P. 233-245.

129. Law K.M., Smith G.L. A vaccinia serine protease inhibitor which prevents virus-induced cell fusion. // J.Gen.Virol. 1992. - V. 73 ( Pt 3). - P. 549-557.

130. Lee-Chen G.J., Bourgeois N., Davidson K., Condit R.C., Niles E.G. Structure o f the transcription initiation and termination sequences of seven early genes in the vaccinia virus Hindlll D fragment. // Virology. 1988. -V. 163.-№ l.-P. 64-79.

131. Lin S., Broyles S.S. Vaccinia protein kinase 2: a second essential serine/threonine protein kinase encoded by vaccinia virus. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1994. - V. 91. - № 16. - P. 7653-7657.

132. Lin S., Chen W., Broyles S.S. The vaccinia virus B1R gene product is a serine/threonine protein kinase. // J.Virol. 1992. - V. 66. - № 5. - P. 27172723.

133. Liszewski M.K., Atkinson J.P. In: The Human Complement System in Health and Disease. New York-Basel-Hong Kong: Marcel Dekker, Inc., 1998. P. 149-165.

134. Lux S.E., John K.M., Bennett V. Analysis of cDNA for human erythrocyte ankyrin indicates a repeated structure with homology to tissue-differentiation and cell-cycle control proteins. // Nature. 1990. - V. 344. -№6261.-P. 36-42.

135. Maa J.S., Esteban M. Structural and functional studies of a 39,000-Mr immunodominant protein of vaccinia virus. // J.Virol. 1987. - V. 61. - № 12.-P. 3910-3919.

136. Maa J.S., Rodriguez J.F., Esteban M. Structural and functional characterization of a cell surface binding protein of vaccinia virus. // J.Biol.Chem. 1990. - V. 265. - № 3. - P. 1569-1577.

137. Manshande J.P., Kabaya w.R. Human monkeypox transmitted by a chimpanzee. // Lancet. 1983. - V. 1. - № 8333. - P. 1110-1 111.

138. Marennikova S.S., Seluhina E.M. Susceptibility of some rodent species to monkeypox virus, and course of the infection. // Bull.World Health Organ. 1976. - V. 53. - № 1. - P. 13-20.

139. Marennikova S.S., Seluhina E.M., Mal'ceva N.N., Cimiskjan K.L., Macevic G.R. Isolation and properties of the causal agent of a new variolalike disease (monkeypox) in man. // Bull.World Health Organ. 1972. - V. 46. - № 5. - P. 599-611.

140. Marennikova S.S., Shelukhina E.M., Shenkman L.S. Role of the temperature of incubation of infected chick embryos in the differentiation of certain poxviruses according to pock morphology. // Acta Virol. 1973. - V. 17.-№4.-P. 362.

141. Martin K.H., Grosenbach D.W., Franke C.A., Hruby D.E. Identification and analysis of three myristylated vaccinia virus late proteins. // J.Virol. 1997. - V. 71. - № 7. - P. 5218-5226.

142. Martinez-Pomares L., Thompson J.P., Moyer R.W. Mapping and investigation of the role in pathogenesis of the major unique secreted 35-kDa protein of rabbitpox virus. // Virology. 1995. - V. 206. - № 1. - P. 591600.

143. Massague J., Pandiella A. Membrane-anchored growth factors. // Annu.Rev.Biochem. 1993. - V. 62. - P. 515-541.

144. Massung R.F., Liu L.I., Qi J., Knight J.C., Yuran T.E., Kerlavage A.R., Parsons J.M., Venter J.C., Esposito J.J. Analysis of the complete genome of smallpox variola major virus strain Bangladesh-1975. // Virology. 1994. - V. 201. - № 2. - P. 215-240.

145. Matsuguchi T., Okamura S., Aso T., Sata T., Niho Y. Molecular cloning of the cDNA coding for proline-rich protein (PRP): identity of PRP as C4b-binding protein. // Biochem.Biophys.Res Commun. 1989. - V. 165. -№ 1. - P. 138-144.

146. Maxam A.M., Gilbert W. Sequencing end-labeled DNA with base-specific chemical cleavages. // Methods Enzymol. 1980. - V. 65. - № 1. - P. 499- 560.

147. McConel SJ., Herman Y.F., Mattson D.E., Erickson L. Monkey pox disease in irradiated cynomolgus monkeys. // Nature. 1962. - V. 195. - P. 1128.

148. McFadden G., Kane K. How DNA viruses perturb functional MHC expression to alter immune recognition. // Adv.Cancer Res. 1994. - V. 63. -P. 117-209.

149. McGeoch D.J. Protein sequence comparisons show that the 'pseudoproteases' encoded by poxviruses and certain retroviruses belong to the deoxyuridine triphosphatase family. // Nucleic Acids Res. 1990. - V. 18. -№ 14. - P. 4105-4110.

150. Mcintosh A.A., Smith G.L. Vaccinia virus glycoprotein A34R is required for infectivity of extracellular enveloped virus. // J.Virol. 1996. -V. 70.-№1.-P. 272-281.

151. Meis R.J., Condit R.C. Genetic and molecular biological characterization of a vaccinia virus gene which renders the virus dependent on isatin-beta-thiosemicarbazone (IBT). // Virology. 1991. - V. 182. - № 2. - P. 442-454.

152. Meyer H., Pfeffer M., Rziha H.J. Sequence alterations within and downstream of the A-type inclusion protein genes allow differentiation of Orthopoxvirus species by polymerase chain reaction. // J.Gen. Virol. 1994. -V. 75 (Pt8). - P. 1975-1981.

153. Meyer H., Ropp S.L., Esposito J.J. Gene for A-type inclusion body protein is useful for a polymerase chain reaction assay to differentiate orthopoxviruses. // J.Virol.Methods. 1997. - V. 64. -N2 2.- P. 217-221.

154. Meyer H., Rziha H.J. Characterization of the gene encoding the Atype inclusion protein of camelpox virus and sequence comparison with other orthopoxviruses. // J Gen.Virol. 1993. - V. 74 (Pt 8). - P. 1679-1684.

155. Milhaud C., Klein M., Virat J. Analyse d'un cas de variola du singe (monkey-pox) chez le chimpazee (Pan troglodytes). // Exp.Anim. 1969. -V. 2.-P. 121.

156. Moore J.B., Smith G.L. Steroid hormone synthesis by a vaccinia enzyme: a new type of virus virulence factor. // EMBO J. 1992. - V. 11.-№ 5. - P. 1973-1980.

157. Morgan J.R., Cohen L.K., Roberts B.E. Identification of the DNA sequences encoding the large subunit of the mRNA-capping enzyme of vaccinia virus. // J.Virol. 1984. - V. 52. - № 1. - P. 206-214.

158. Morgan J.R., Roberts B.E. Organization of RNA transcripts from a vaccinia virus early gene cluster. // J.Virol. 1984. - V. 51. - № 2. - P. 283297.

159. Mukinda V.B., Mwema G., Kilundu M., Heymann D.L., Khan A.S., Esposito J.J. Re-emergence of human monkeypox in Zaire in 1996. Monkeypox Epidemiologic Working Group. // Lancet. 1997. - V. 349. - № 9063.-P. 1449-1450.

160. Najarro P., Traktman P., Lewis J.A. Vaccinia virus blocks gamma interferon signal transduction: viral VH1 phosphatase reverses Statl activation. // J.Virol. 2001. - V. 75. - № 7. - P. 3185-3196.

161. Nakanishi Y., Kamijo R., Takizawa K., Hatori M., Nagumo M. Inhibitors of cyclooxygenase-2 (COX-2) suppressed the proliferation and differentiation of human leukaemia cell lines. // Eur.J Cancer. 2001. - V. 37. -№ 12. - P. 1570-1578.

162. Nakano J. H. Human poxvirus diseases and laboratory diagnosis, In L. M. de la Maza, and E. M. Peterson (ed.), Medical virology. Elsevier, New York, N.Y. 1985 - p. 125-147.

163. Nash P., Barrett J., Cao J.X., Hota-Mitchell S., Lalani A.S., Everett H., Xu X.M., Robichaud J., Hnatiuk S., Ainslie C., Seet B.T., McFadden G. Immunomodulation by viruses: the myxoma virus story. // Immunol.Rev. -1999. -V. 168. P. 103-120.

164. Neubauer H., Reischl U., Ropp S., Esposito J.J., Wolf H., Meyer H. Specific detection of monkeypox virus by polymerase chain reaction. // J.Virol.Methods. 1998. - V. 74. - № 2. - P. 201-207.

165. Ng A., Tscharke D.C., Reading P.C., Smith G.L. The vaccinia virus A41L protein is a soluble 30 kDa glycoprotein that affects virus virulence. // J.Gen. Virol. 2001. - V. 82. - № Pt 9. - P. 2095-2105.

166. Niles E.G., Seto J. Vaccinia virus gene D8 encodes a virion transmembrane protein. // J.Virol. 1988. - V. 62. - № 10. - P. 3772-3778.

167. Novick, D. Kim, S-H., Fantuzzi, G., Reznikov, L.L., Dinarello, C.A. and Rubinstein, M. Interleukin-18 Bind ing Protein: A Novel modulator of the Thl cytokine Response. // Immunity 1999 - 10- P. 127-136,

168. Palumbo G.J., Pickup D.J., Fredrickson T.N., Mclntyre L.J., Buller R.M. Inhibition of an inflammatory response is mediated by a 38-kDa protein of cowpox virus. // Virology. 1989. - V. 172. - № 1. - P. 262-273.

169. Panicali D., Paoletti E. Construction of poxviruses as cloning vectors: insertion of the thymidine kinase gene from herpes simplex virus into the DNA of infectious vaccinia virus. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1982. - V. 79.-№16.-P. 4927-4931.

170. Parkinson J.E., Sanderson C.M., Smith G.L. The vaccinia virus A38L gene product is a 33-kDa integral membrane glycoprotein. // Virology. -1995. V. 214. - № 1. - P. 177-188.

171. Parkinson J.E., Smith G.L. Vaccinia virus gene A36R encodes a M(r) 43-50 K protein on the surface of extracellular enveloped virus. // Virology. 1994. - V. 204. - № 1. - P. 376-390.

172. Patel A.H., Gaffney D.F., Subak-Sharpe J.H., Stow N.D. DNA sequence of the gene encoding a major secreted protein of vaccinia virus, strain Lister. // J Gen.Virol. 1990. - V. 71 ( Pt 9). - P. 2013-2021.

173. Pearson W.R., Lipman D.J. Improved tools for biological sequence comparison // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1988. V. 85. - N 8. - P. 2444 - 2448.

174. Perkus M.E., Goebel S.J., Davis S.W., Johnson G.P., Limbach K., Norton E.K., Paoletti E. Vaccinia virus host range genes. // Virology. 1990. -V. 179. -№1.- p. 276-286.

175. Peters J.K. A monkeypox-enzooty in the "Biljdorp" Zoo. // Tijdschr.Diergeneeskd. 1966. - V. 91. - P. 387.

176. Prier J.E., Sauer R.M., Malsberger R.G., Sillaman J.M. Studies on a pox disease on monkeys. II. Isolation of the etologic agent. // Am.J.Vet.Res. 1960.-V. 21.-P. 381.

177. Rajagopal I., Ahn B.Y., Moss B., Mathews C.K. Roles of vaccinia virus ribonucleotide reductase and glutaredoxin in DNA precursor biosynthesis. // J.Biol.Chem. 1995. - V. 270. - № 46. - P. 27415-27418.

178. Ramsey-Ewing A., Moss B. Restriction of vaccinia virus replication in CHO cells occurs at the stage of viral intermediate protein synthesis. // Virology. 1995. - V. 206. - № 2. - P. 984-993.

179. Ravanello M.P., Hruby D.E. Conditional lethal expression of the vaccinia virus L1R myristylated protein reveals a role in virion assembly. // J.Virol. 1994. - V. 68. - № 10. - P. 6401-6410.

180. Ray C.A., Black R.A., Kronheim S.R., Greenstreet T.A., Sleath P.R., Salvesen G.S., Pickup D.J. Viral inhibition of inflammation: cowpox virus encodes an inhibitor of the interleukin-1 beta converting enzyme. // Cell. -1992. V. 69. - № 4. - P. 597-604.

181. Reed K.D., Melski J.W., Graham M.B., Regnery R.L., Sotir M.J., Wegner M.V., Kazmierczak J.J., Stratman E.J., Li Y., Fairley J.A., Swain

182. G.R., Olson V.A., Sargent E.K., Kehl S.C., Frace M.A., Kline R., Foldy S.L., Davis J.P., Damon I.K. The detection of monkeypox in humans in the Western Hemisphere. // N.Engl.J Med. 2004. - V. 350. - № 4. - P. 342-350.

183. Reid K.B., Day A.J. Structure-function relationships of the complement components. // Immunol.Today. 1989. - V. 10. - № 6. - P. 177-180.

184. Reid K.B.M. The complement system: A major effector mechanism in humoral immunity // Immunologist- 1995- 3 P. 206-211

185. Rempel R.E., Traktman P. Vaccinia virus B1 kinase: phenotypic analysis of temperature-sensitive mutants and enzymatic characterization of recombinant proteins. // J.Virol. 1992. - V. 66. - № 7. - P. 4413-4426.

186. Resenchuk S.M., Blinov V.M. ALIGNMENT SERVICE: creation and processing of alignments of sequences of unlimited length. // Comput.Appl.Biosci. 1995. - V. 11. - № 1. - P. 7-11.

187. Rivas C., Gil J., Melkova Z., Esteban M., Diaz-Guerra M. Vaccinia virus E3L protein is an inhibitor of the interferon (i.f.n.)-induced 2-5A synthetase enzyme. // Virology. 1998. - V. 243. - № 2. - P. 406-414.

188. Rochester S.C., Traktman P. Characterization of the single-stranded DNA binding protein encoded by the vaccinia virus 13 gene. // J.Virol. -1998. V. 72. - № 4. - P. 2917-2926.

189. Rodriguez D., Esteban M., Rodriguez J.R. Vaccinia virus A17L gene product is essential for an early step in virion morphogenesis. // J.Virol. -1995. V. 69. - № 8. - P. 4640-4648.

190. Rodriguez J.F., Esteban M. Mapping and nucleotide sequence of the vaccinia virus gene that encodes a 14-kilodalton fusion protein. // J.Virol. -1987. V. 61. - № 11. - P. 3550-3554.

191. Rodriguez J.F., Kahn J.S., Esteban M. Molecular cloning, encoding sequence, and expression of vaccinia virus nucleic acid-dependent nucleoside triphosphatase gene. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1986. - V. 83.- № 24. P. 9566-9570.

192. Rollins B.J. Chemokines. // Blood. 1997. - V. 90. - № 3. - P. 909928.

193. Roper R.L., Moss B. Envelope formation is blocked by mutation of a sequence related to the HKD phospholipid metabolism motif in the vaccinia virus F13L protein. // J.Virol. 1999. - V. 73. - № 2. - P. 1108-1117.

194. Roper R.L., Payne L.G., Moss B. Extracellular vaccinia virus envelope glycoprotein encoded by the A33R gene. // J.Virol. 1996. - V. 70.- № 6. P. 3753-3762.

195. Roper R.L., Wolffe E.J., Weisberg A., Moss B. The envelope protein encoded by the A33R gene is required for formation of actin-containing microvilli and efficient cell-to-cell spread of vaccinia virus. // J.Virol. -1998. V. 72. - № 5. - P. 4192-4204.

196. Ropp S.L., Jin Q., Knight J.C., Massung R.F., Esposito J.J. PCR strategy for identification and differentiation of small pox and other orthopoxviruses. // J.Clin.Microbiol. 1995. - V. 33. - № 8. - P. 2069-2076.

197. Rosales R., Sutter G., Moss B. A cellular factor is required for transcription of vaccinia viral intermediate-stage genes. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1994. - V. 91. - № 9. - P. 3794-3798.

198. Rosel J., Moss B. Transcriptional and translational mapping and nucleotide sequence analysis of a vaccinia virus gene encoding the precursor of the major core polypeptide 4b. // J.Virol. 1985. - V. 56. - № 3. - P. 830838.

199. Roulston A., Reinhard C., Amiri P., Williams L.T. Early activation of c-Jun N-terminal kinase and p38 kinase regulate cell survival in response to tumor necrosis factor alpha. // J Biol.Chem. 1998. - V. 273. - № 17. - P. 10232-10239.

200. Rutherfurd K.J., Chen S.A., Shively J.E. Isolation and amino acid sequence analysis of bovine adrenal 3 beta-hydroxysteroid dehydrogenase/steroid isomerase. // Biochemistry. 1991. - V. 30. - № 33. -P. 8108-8116.

201. Rychlik W, Rhoads RE. A computer program for choosing optimal oligonucleotides for filter hybridization, sequencing and in vitro amplification of DNA // Nucleic Acids Res. 1989 Nov 11;17(21):8543-51.

202. Sanderson C.M., Parkinson J.E., Hollinshead M., Smith G.L. Overexpression of the vaccinia virus A38L integral membrane proteinpromotes Ca2+ influx into infected cells. I IJ Virol. 1996. - V. 70. - № 2. -P. 905-914.

203. Sanz P., Moss B. Identification of a transcription factor, encoded by two vaccinia virus early genes, that regulates the intermediate stage of viral gene expression. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1999. - V. 96. - № 6. - P. 2692-2697.

204. Sarov I., Joklik W.K. Studies on the nature and location of the capsid polypeptides of vaccinia virions. // Virology. 1972. - V. 50. - № 2. - P. 579-592.

205. Sauer R.M., Prier J.E., Buchanan R.S., Creamer A.A., Fegley H.S. Studies on a pox disease of monkeys. I. Pathology. // Am.J.Vet.Res. 1960. -V. 21. - P. 377.

206. Schmitt J.F., Stunnenberg H.G. Sequence and transcriptional analysis of the vaccinia virus Hindlll I fragment. // J.Virol. 1988. - V. 62. - № 6. -P. 1889-1897.

207. Schwarz D.A., Katayama C.D., Hedrick S.M. Schlafen, a new family of growth regulatory genes that affect thymocyte development. // Immunity. 1998. - V. 9. - № 5. - P. 657-668.

208. Seet B.T., McCaughan C.A., Handel T.M., Mercer A., Brunetti C.,

209. McFadden G., Fleming S.B. Analysis of an orf virus chemokine-binding protein: Shifting ligand specificities among a family of poxvirus viroceptors. // Proc Natl Acad Sci USA.- 2003. V. 100. - № 25. - P. 15137-15142.

210. Seki M., Oie M., Ichihashi Y., Shida H. Hemadsorption and fusion inhibition activities of hemagglutinin analyzed by vaccinia virus mutants. // Virology. 1990. - V. 175. - № 2. - P. 372-384.

211. Senkevich T.G., Koonin E.V., Buller R.M. A poxvirus protein with a RING zinc finger motif is of crucial importance for virulence. // Virology. -1994. -V. 198. -№ 1. P. 118-128.

212. Senkevich T.G., Weisberg A.S., Moss B. Vaccinia virus El OR protein is associated with the membranes of intracellular mature virions and has a role in morphogenesis. // Virology. 2000. - V. 278. - № 1. - P. 244-252.

213. Seregin S.V., Babkina I.N., Nesterov A.E., Sinyakov A.N., Shchelkunov S.N. Comparative studies of gamma-interferon receptor-like proteins of variola major and variola minor viruses. // FEBS Lett. 1996. -V. 382. - № 1-2. - P. 79-83.

214. Shchelkunov S.N., Blinov V.M., Sandakhchiev L.S. Genes of variola and vaccinia viruses necessary to overcome the host protective mechanisms. // FEBS Lett. 1993a. - V. 319. - № 1-2. - P. 80-83.

215. Shchelkunov S.N., Blinov V.M., Sandakhchiev L.S. Ankyrin-like proteins of variola and vaccinia viruses. // FEBS Lett. 19936. - V. 319. -№ 1-2. - P. 163-165.

216. Shida H. Nucleotide sequence of the vaccinia virus hemagglutinin gene. // Virology. 1986. - V. 150. - № 2. - P. 451-462.

217. Shida H., Tanabe K., Matsumoto S. Mechanism of virus occlusion into A-type inclusion during poxvirus infection. // Virology. 1977. - V. 76. - № 1.-P. 217-233.

218. Shors T., Keck J.G., Moss B. Down regulation of gene expression by the vaccinia virus D10 protein. // J.Virol. 1999. - V. 73. - № 1. - P. 791796.

219. Shuman S. Vaccinia virus RNA helicase: an essential enzyme related to the DE-H family of RNA-dependent NTPases. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1992. - V. 89. - № 22. - P. 10935-10939.

220. Shuman S., Morham S.G. Domain structure of vaccinia virus mRNA capping enzyme. Activity of the Mr 95,000 subunit expressed in Escherichia coli. // J.Biol.Chem. 1990. - V. 265. - № 20. - P. 11967-11972.

221. Shuman S., Moss B. Identification of a vaccinia virus gene encoding a type I DNA topoisomerase. // Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A. 1987. - V. 84. -№21. - P. 7478-7482.

222. Simpson D.A., Condit R.C. Vaccinia virus gene A18R encodes an essential DNA helicase. // J.Virol. 1995. - V. 69. - № 10. - P. 6131-6139.

223. Smith G.L. Vaccinia virus glycoproteins and immune evasion. The sixteenth Fleming Lecture. // J.Gen.Virol. 1993. - V. 74 ( Pt 9). - P. 17251740.

224. Smith G.L., Chan Y.S. Two vaccinia virus proteins structurally related to the interleukin-1 receptor and the immunoglobulin superfamily. // J.Gen.Virol. 1991. - V. 72 ( Pt 3). - P. 511-518.

225. Smith G.L., Chan Y.S., Kerr S.M. Transcriptional mapping and nucleotide sequence of a vaccinia virus gene encoding a polypeptide with extensive homology to DNA ligases. // Nucleic Acids Res. 1989. - V. 17. -№22. - P. 9051-9062.

226. Smith G.L., de Carlos A., Chan Y.S. Vaccinia virus encodes a thymidylate kinase gene: sequence and transcriptional mapping. // Nucleic Acids Res. 1989. - V. 17. - № 19. - P. 7581-7590.

227. Smith G.L., Howard S.T., Chan Y.S. Vaccinia virus encodes a family of genes with homology to serine proteinase inhibitors. // J.Gen.Virol. -1989. V. 70 (Pt 9). - P. 2333-2343.

228. Spehner D., Gillard S., Drillien R., Kirn A. A cowpox virus gene required for multiplication in Chinese hamster ovary cells. // J.Virol. 1988. -V. 62.-№4.-P. 1297-1304.

229. Spriggs M.K. Shared resources between the neural and immune systems: semaphorins join the ranks. // Curr.Opin.Immunol. 1999. - V. 11. - № 4. - P. 387-391.

230. Spriggs M.K., Hruby D.E., Maliszewski C.R., Pickup D.J., Sims J.E., Buller R.M., VanSlyke J. Vaccinia and cowpox viruses encode a novelsecreted interleukin-1 -binding protein. // Cell. 1992. - V. 71. - № 1. - P. 145-152.

231. Stuart D.T., Upton C., Higman M.A., Niles E.G., McFadden G. A poxvirus-encoded uracil DNA glycosylase is essential for virus viability. // J.Virol. 1993. - V. 67. - № 5. - P. 2503-2512.

232. Symons J.A., Alcami A., Smith G.L. Vaccinia virus encodes a soluble type I interferon receptor of novel structure and broad species specificity. // Cell. 1995. - V. 81. - № 4. - P. 551-560.

233. Takahashi T., Oie M., Ichihashi Y. N-terminal amino acid sequences of vaccinia virus structural proteins. // Virology. 1994. - V. 202. - № 2. - P. 844-852.

234. Tamagnone L., Comoglio P.M. Signalling by semaphorin receptors: cell guidance and beyond. // Trends Cell Biol. 2000. - V. 10. - № 9. - P. 377-383.

235. Tengelsen L.A., Slabaugh M.B., Bibler J.K., Hruby D.E. Nucleotide sequence and molecular genetic analysis of the large subunit ofribonucleotide reductase encoded by vaccinia virus. // Virology. 1988. - V. 164.-№ l.-P. 121-131.

236. Tracey K.J., Cerami A. Tumor necrosis factor: a pleiotropic cytokine and therapeutic target. // Annu.Rev.Med. 1994. - V. 45. - P. 491-503.

237. Traktman P., Caligiuri A., Jesty S.A., Liu K., Sankar U. Temperature-sensitive mutants with lesions in the vaccinia virus F10 kinase undergo arrest at the earliest stage of virion morphogenesis. // J.Virol. 1995. - V. 69. -№ 10.-P. 6581-6587.

238. Turner P.C., Baquero M.T., Yuan S., Thoennes S.R., Moyer R.W. The cowpox virus serpin SPI-3 complexes with and inhibits urokinase-type and tissue-type plasminogen activators and plasmin. // Virology. 2000. - V. 272. - № 2. - P. 267-280.

239. Ueda Y., Morikawa S., Matsuura Y. Identification and nucleotide sequence of the gene encoding a surface antigen induced by vaccinia virus. // Virology. 1990. - V. 177. - № 2. - P. 588-594.

240. Upton C., Macen J.L., Schreiber M., McFadden G. Myxoma virus expresses a secreted protein with homology to the tumor necrosis factor receptor gene family that contributes to viral virulence. // Virology. 1991. -V. 184.-№ l.-P. 370-382.

241. Upton C., Macen J.L., Wishart D.S., McFadden G. Myxoma virus and malignant rabbit fibroma virus encode a serpin-like protein important for virus virulence. // Virology. 1990. - V. 179. - № 2. - P. 618-631.

242. Upton C., Schiff L., Rice S.A., Dowdeswell T., Yang X., McFadden G. A poxvirus protein with a RING finger motif binds zinc and localizes in virus factories. // J Virol. 1994. - V. 68. - № 7. - P. 4186-4195.

243. Van Meir E., Wittek R. Fine structure of the vaccinia virus gene encoding the precursor of the major core protein 4 a. // Arch.Virol. 1988. -V. 102. -№ 1-2. - P. 19-27.

244. Varich N.L., Sychova I.V., Kaverin N.V., Antonova T.P., Chernos V.I. Transcription of both DNA strands of vaccinia virus genome in vivo. // Virology. 1979. - V. 96. - № 2. - P. 412-430.

245. Wang S., Shuman S. Vaccinia virus morphogenesis is blocked by temperature-sensitive mutations in the F10 gene, which encodes protein kinase 2. // J.Virol. 1995. - V. 69. - № 10. - P. 6376-6388.

246. Wang S.P., Shuman S. A temperature-sensitive mutation of the vaccinia virus El 1 gene encoding a 15-kDa virion component. // Virology. -1996. V. 216. - № 1. - P. 252-257.

247. Watson J.C., Chang H.W., Jacobs B.L. Characterization of a vaccinia virus-encoded double-stranded RNA-binding protein that may be involved in inhibition of the double-stranded RNA-dependent protein kinase. // Virology. 1991.-V. 185.-№1.-P. 206-216.

248. Weinrich S.L., Hruby D.E. A tandemly-oriented late gene cluster within the vaccinia virus genome. // Nucleic Acids Res. 1986. - V. 14. - № 7.-P. 3003-3016.

249. Weir J.P., Moss B. Nucleotide sequence of the vaccinia virus thymidine kinase gene and the nature of spontaneous frameshifit mutations. // J.Virol. 1983. - V. 46. - № 2. - P. 530-537.

250. Wenner H.A., Bolano C.R., Cho C.T., Kamitsuka P.S. Studies on the pathogenesis of monkey pox. 3. Histopathological lesions and sites of immunofluorescence. // Arch.Gesamte Virusforsch. 1969. - V. 27. - № 2. -P. 179-197.

251. Wenner H.A., Cho C.T., Bolano C.R., Kamitsuka P.S. Studies on the pathogenesis of monkey pox. II. Dose-response and virus dispersion. // Arch.Gesamte Virusforsch. 1969. - V. 27. - № 2. - P. 166-178.

252. Wenner H.A., Macasaet F.D., Kamitsuka P.S., Kidd P. Monkey pox. I. Clinical, virologic and immunologic studies. // Am .J.Epidemiol. 1968. - V. 87. -№3. - P. 551-566.

253. Whitaker-Dowling P., Youngner J.S. Characterization of a specific kinase inhibitory factor produced by vaccinia virus which inhibits the interferon-induced protein kinase. // Virology. 1984. - V. 137. - № 1. - P. 171-181.

254. White C.L., Weisberg A.S., Moss B. A glutaredoxin, encoded by the G4L gene of vaccinia virus, is essential for virion morphogenesis. // J.Virol.- 2000. V. 74. - № 19. p. 9175-9183.

255. Whitehead S.S., Hruby D.E. A transcriptionally controlled trans-processing assay: putative identification of a vaccinia virus-encoded proteinase which cleaves precursor protein P25K. // J.Virol. 1994. - V. 68. -№ 11.-P. 7603-7608.

256. Williams O., Wolffe E.J., Weisberg A.S., Merchlinsky M. Vaccinia virus WR gene A5L is required for morphogenesis of mature virions. // J.Virol. 1999. - V. 73. - № 6. - P. 4590-4599.

257. Wittek R., Menna A., Muller H.K., Schumperli D., Boseley P.G., Wyler R. Inverted terminal repeats in rabbit poxvirus and vaccinia virus DNA.//J.Virol. 1978.-V. 28. - № l.-P. 171-181.

258. Wittek R., Moss B. Tandem repeats within the inverted terminal repetition of vaccinia virus DNA. // Cell. 1980. - V. 21. - № l.-P. 277284.

259. Wolffe E.J., Isaacs S.N., Moss B. Deletion of the vaccinia virus B5R gene encoding a 42-kilodalton membrane glycoprotein inhibits extracellular virus envelope formation and dissemination. // J.Virol. 1993. - V. 67. - № 8.-P. 4732-4741.

260. Wolffe E.J., Katz E., Weisberg A., Moss B. The A34R glycoprotein gene is required for induction of specialized actin-containing microvilli and efficient cell-to-cell transmission of vaccinia virus. // J.Virol. 1997. - V. 71.- № 5. P. 3904-3915.

261. Wolffe E.J., Moore D.M., Peters P.J., Moss B. Vaccinia virus A17L open reading frame encodes an essential component of nascent viralmembranes that is required to initiate morphogenesis. 11 J Virol. 1996. - V. 70. - № 5. - P. 2797-2808.

262. Wolffe E.J., Weisberg A.S., Moss B. Role for the vaccinia virus A36R outer envelope protein in the formation of virus-tipped actin-containing microvilli and cell-to-cell virus spread. // Virology. 1998. - V. 244. - № 1. -P. 20-26.

263. Xiang Y., Simpson D.A., Spiegel J., Zhou A., Silverman R.H., Condit R.C. The vaccinia virus A18R DNA helicase is a postreplicative negative transcription elongation factor. // J.Virol. 1998. - V. 72. - № 9. - p. 70127023.

264. Xue F., Cooley L. kelch encodes a component of intercellular bridges in Drosophila egg chambers. // Cell. 1993. - V. 72. - № 5. - P. 681-693.

265. Yang W.P., Kao S.Y., Bauer W.R. Biosynthesis and post-translational cleavage of vaccinia virus structural protein VP8. // Virology. 1988. - V. 167. - № 2. - P. 585-590.

266. Zajac P., Spehner D., Drillien R. The vaccinia virus J5L open reading frame encodes a polypeptide expressed late during infection and required for viral multiplication. // Virus Res. 1995. - V. 37. - № 2. - P. 163-173.

267. Zhang W.H., Wilcock D., Smith G.L. Vaccinia virus F12L protein is required for actin tail formation, normal plaque size, and virulence. // J.Virol. 2000. - V. 74. - № 24. - P. 11654-11662.

268. Zhang Y., Ahn B.Y., Moss B. Targeting of a multicomponent transcription apparatus into assembling vaccinia virus particles requires RAP94, an RNA polymerase-associated protein. // J Virol. 1994. - V. 68. -№3. - P. 1360-1370.

269. Zhang Y., Moss B. Immature viral envelope formation is interrupted at the same stage by lac operator-mediated repression of the vaccinia virus D13L gene and by the drug rifampicin. // Virology. 1992. - V. 187. - № 2. -P. 643-653.

270. Ziegler D.W., Hutchinson H.D., Koplan J.P., Nakano J.H. Detection by radioimmunoassay of antibodies in human smallpox patients and vaccinees. // J.Clin.Microbiol. 1975. - V. 1. - № 3. - P. 311-317.