Реакции цикла зрительного пигмента в палочках у представителей амфибий и млекопитающих тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.03.01, кандидат биологических наук Кореняк, Дарья Александровна

  • Кореняк, Дарья Александровна
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2010, Санкт-Петербург
  • Специальность ВАК РФ03.03.01
  • Количество страниц 154
Кореняк, Дарья Александровна. Реакции цикла зрительного пигмента в палочках у представителей амфибий и млекопитающих: дис. кандидат биологических наук: 03.03.01 - Физиология. Санкт-Петербург. 2010. 154 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Кореняк, Дарья Александровна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Актуальность проблемы.;.

Цель и задачи исследования.

Научная новизна результатов исследования.

Основные положения, выносимые на защиту.

Теоретическая и практическая значимость работы.

Апробация работы и публикации результатов исследования.

Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Строение фоторецепторов позвоночных животных.

1.2. Структура и свойства зрительных пигментов.

1.3. Фотолиз родопсина палочек.

1.3.1. Быстрые стадии фотолиза родопсина.

1.3.2. Медленные стадии фотолиза родопсина.

1.4. Каскад фототрансдукции.

1.4.1. Активация каскада фототрансдукции.

1.4.2. Инактивация каскада фототрансдукции.

1.5. Электрический ответ фоторецепторов на свет.

1.6. Регуляция каскада фототрансдукции и световая адаптация.

1.7. Темновая адаптация и цикл зрительного пигмента.

1.7.1. Темновая адаптация.

1.7.2. Реакции зрительного цикла в фоторецепторах.

Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Экспериментальные животные.

2.2. Приготовление препарата.

2.3. Микроспектрофотометрия.

2.3.1. Устройство микроспектрофотометра.

2.3.2. Процедура измерения.

2.3.3. Обработка экспериментальных данных.

Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3.1. Фотолиз родопсина палочек.

3.1.1. Медленные стадии фотолиза родопсина палочек лягушки.

3.1.1.1. Спектры поглощения наружных сегментов палочек.

3.1.1.2. Временной ход изменения концентраций продуктов фотолиза

3.1.1.3. Кинетическая схема медленных стадий фотолиза родопсина.

3.1.2. Медленные стадии фотолиза родопсина палочек крысы.

3.1.2.1. Спектры поглощения интактных палочек.

3.1.2.2. Временной ход изменения поглощения фотопродуктов.

3.2. Диффузия родопсина и продуктов его фотолиза в мембранах дисков наружных сегментов палочек сетчатки амфибий.

3.3 Фотореакции метародопсина II.

3.3.1 Фотоконверсия метародопсина II в палочках сетчатки лягушки.

3.3.2. Фотоконверсия метародопсина II в палочках сетчатки крысы.

Глава 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

4.1. Влияние температуры на медленные стадии фотолиза родопсина в интактных палочках лягушки и крысы.

4.2. Сравнение результатов исследований фотолиза родопсина in vivo и in vitro.

4.3. Поведение продуктов медленных стадий фотолиза родопсина в интактных палочках.

4.4. Фотореакции метародопсина II в интактных палочках лягушки и крысы.

ВЫВОДЫ.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Физиология», 03.03.01 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Реакции цикла зрительного пигмента в палочках у представителей амфибий и млекопитающих»

Актуальность проблемы

Центральным событием, с которого- начинаются процессы, восприятия света, является» возбуждение фоторецепторов- сетчатки, — палочек и колбочек. Электрический сигнал генерируется« фоторецепторами' в ответ на.поглощение1 квантов? света молекулами зрительного пигмента, которые' локализуются! в> наружных сегментах этих клеток. Зрительные пигменты фоторецепторов многоклеточных принадлежат к суперсемейству семиспиральных трансмембранных рецепторов, передающих сигнал через ч

ГТФ-связывающие белки (G-Protein Coupled'Receptors, GPGR). Рецепторы этого суперсемейства» играют ключевую роль в механизмах транедукщпь в процессах сенсорной, гормональной^ и- синаптической; рецепции, а также в регуляции процессов роста и клеточной дифференцировки. Принципиальным отличием зрительных пигментов от рецепторов< других модальностей* является, то, что вместо сигнальной, молекулы (гормон, нейромедиатор, одорант), активатором рецептора в этом- случае выступает квант света. Молекула зрительного пигмента (родопсина)^ состоит из апобелка опсина и хромофорной^ группы - 11 -цис ретиналя. Поглощение фотона* вызывает изомеризацию' ретиналя^ из YY-цис формы в трансконфигурацию: Фотоизомеризация хромофора инициирует серию быстрых конформационных изменений в молекуле пигмента, приводящих^ к образованию1 его каталитически активной формы (метародопсина II), которая запускает биохимический каскад фототранедукции.

Для эффективного функционирования каскада необходимо своевременное выключение фотоактивированного пигмента. Как и в других GPC/?-сигнальных системах, выключение активированного рецептора (метародопсина П) протекает в результате его фосфорилирования специфической рецепторной киназой родопсинкиназой) и последующего связывания с аррестином. Однако хотя инактивированный метародопсин II и обладает небольшой каталитической? активностью (Ю-5 от значения, полностью активированного пигмента), он все-таки способен стимулировать постоянное возбуждение каскада5.

Дальнейшее ингибирование остаточной активности фосфорилированного и связанного с аррестиноМ' пигмента1 происходит в результате относительно медленных реакций, завершающихся, разрывом ковалентной связи; транс-ретиналя с опсином и освобождением транс-ретиналя из хромофорного центра (фотолизом). Эти события имеют большое значение также для* регенерации «темнового» зрительного пигмента и темновой адаптации' — процесса, восстановления чувствительности фоторецепторов при переходе от высоких освещенностей к низким.

Регенерация* «темнового» зрительного пигмента после его фотолиза в фоторецепторах позвоночных происходит в результате длинной' цепочки биохимических реакций, носящих название- зрительного цикла. Реакции зрительного цикла палочек протекают частично в самих фоторецепторах, а частично - в клетках пигментного эпителия сетчатки глаза, куда хромофор переносится после фотолиза. Вначале происходит восстановление транс-ретиналя в транс-ретинол. Однако до сих пор окончательно не установлено,- что служит субстратом ретинолдегидрогеназной реакции (РДГ-реакции): это может быть как свободный» транс-ретиналь, таю и транс-ретиналь, связанный с нехромофорными- сайтами на опсине. Образовавшийся^ транс-ретинол далее переносится из палочек в клетки пигментного эпителия, где он превращается в 11-г/г^с-ретиналь. Цикл завершается, когда 11-г/мс-ретиналь транспортируется обратно в наружные сегменты палочек. Там он рекомбинирует с опсином с образованием 1 родопсина, который вновь может активироваться светом.

Поскольку зрительный цикл представляет собой, в, основном, неразветвленную последовательность реакций, он может быть прерван на любом этапе. Многочисленные работы последних лет указывают на генетические дефекты определенных белков цикла зрительного пигмента как на возможную причину различных заболеваний» сетчатки. Однако подавляющее большинство работ такого рода выполнено in vitro на детергентных экстрактах зрительного пигмента; препаратах изолированных фоторецепторных мембран и*экстрагированных ферментах. Изучение отдельных реакций цикла, без исследования влияния определенных молекулярных дефектов^ на процессы на' уровне фоторецепторов, не дает представлений о реальной картине цикла в интактных клетках, особенно у теплокровных животных. Это диктует необходимость изучения« процессов- фотолиза и* регенерации зрительных пигментов в условиях in vivo.

Цель и задачи исследования

Реакции зрительного цикла, в том числе и процессы фотолиза, лежат в основе процессов, регенерации зрительного пигмента и восстановления сниженной на ярком свету чувствительности фоторецепторов1 (темновой адаптации). Работы по исследованию процессов фотолиза и регенерации» пигмента, выполненные в условиях in vitro, не позволяют охарактеризовать реальную ситуацию в интактных фоторецепторах и тем'самым-определить критические стадии цикла в нормальных условиях и при различных патологических состояниях.

Поэтому целью данной работы было изучение реакций зрительного цикла и возможности фоторегенерации родопсина в интактных палочках амфибий и млекопитающих в. условиях, приближенных к физиологическим.

В рамках работы решались следующие задачи:

1. Исследовать состав продуктов фотолиза* родопсина и кинетику их взаимопревращений в интактных палочках амфибий (лягушка) и млекопитающих (крыса) при температурах, физиологических для каждого животного, и сопоставить, полученные результаты, с имеющимися- в литературе физиологическими данными по темновой адаптации.

Т. Провести сравнительное исследование влияния? температуры; на кинетику переходов между дол гожи ву щим и продуктами; в интактных палочках амфибий (лягушка) и млекопитающих (крыса) и оценить, насколько) результаты, экспериментов in vitro■ соответствуют, ситуации? in vivo.

3. Исследовать латеральную (поступательную)- диффузию? молекул: родопсина в фоторецепторной мембране и поведение дол гожи вущих продуктов фотолиза в ходе зрительного цикла в интактных палочках; амфибий (лягушка; саламандра).

4. Оценить эффективность фоторегенерации родопсина в интактных палочках амфибий? (лягушка), и млекопитающих (крыса) и возможный вклад этого процесса в восстановление «темнового» пигмента^

Научная новизна результатов исследования

В данной- работе - впервые проведено:- сравнительное: исследование реакций зрительного; цикла в? интактных, палочках амфибий и млекопитающих в условиях, приближенных к физиологическим. Это-позволило сопоставить ход процессов фотолиза родопсина в интактных клетках с результатами,,полученными в экспериментах в условиях in vitro, а также оценить роль медленных стадий фотолиза в процессе темновой адаптации. Было показано; что процессы фотолиза протекают по-разному в интактной клетке и в детергентном экстракте родопсина. Сопоставление полученных- результатов с физиологическими5 данными по темновой адаптации показало, что кинетика: медленных стадий-; фотолиза определяет скорость зрительного цикла и восстановление чувствительности палочек после освещения.

Исследование латеральной диффузии пигментов, в фоторецепторной мембране интактных палочек позволило охарактеризовать поведение продуктов фотолиза родопсина в «ходе зрительного цикла, что важно для понимания работы цикла.

Кроме того, в« работе впервые представлены! результаты, по фоторегенерации родопсина из, метародопсина в интактных палочках. Полученные данные позволяют говорить о существованииг альтернативного механизма восстановления «темнового» родопсина, который может проявлять себя в экспериментальных условиях.

Основные положения, выносимые на защиту

1. Качественно- сходный ход процессов фотолиза родопсина в интактных палочках лягушки и крысы сопровождается отличиями в кинетике взаимопревращений,долгоживущих продуктов.

2. Процессы фотолиза родопсина лягушки» и крысы ускоряются с повышением температуры, однако в палочках крысы они протекают медленнее, чем у лягушки, даже при соответствующих физиологических температурах (17 - 25 °С длялягушки и 37 °С для крысы).

3. Кинетика, процессов фотолиза в интактных палочках лягушки и крысы является одним из факторов, определяющих скорость зрительного-цикла и темновую адаптацию палочек у этих животных.

4. Поведение долгоживущих продуктов фотолиза противоречит популярной сейчас «туннельной гипотезе», согласно которой диссоциация ретиноидов от опсина возможна только при поступлении в наружный сегмент 11-г/ме-ретиналя и регенерации «темнового» родопсина.

5. Фоторегенерация родопсина из метародопсина II* может быть, альтернативой биохимическому зрительному циклу и вносить вклад в восстановление «темнового» родопсина, но, главным образом, в экспериментальных условиях освещения.

Теоретическая и практическая значимость работы

Проведенное исследование позволило установить ход процессов фотолиза в интактных палочках сетчатки при физиологической температуре; охарактеризовать поведение долгоживущих продуктов фотолиза родопсина; оценить эффективность фоторегенерации родопсина в условиях, приближенных к физиологическим.

В целом, полученные результаты важны для понимания молекулярных механизмов темновой адаптации, функционирующих в нормальных условиях и при различных патологических состояниях.

Апробация работы и публикации результатов исследования

Основные материалы диссертации были доложены и обсуждены на следующих научных конференциях:

- VII Международном симпозиуме «Visionarium» (Твярминне, Финляндия, 2008);

- VIII Международном симпозиуме «Visionarium» (Твярминне, Финляндия,

2009);

- IX Международном симпозиуме «Visionarium» (Твярминне, Финляндия,

2010).

По материалам диссертации опубликовано 7 печатных работ (5 тезисов докладов и 2 статьи в рецензируемых журналах).

Похожие диссертационные работы по специальности «Физиология», 03.03.01 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Физиология», Кореняк, Дарья Александровна

выводы

1. Последовательность, взаимопревращений продуктов фотолиза: в палочках сетчатки амфибий (лягушки?Rana; temporaria): и млекопитающих: (крысы? Wistar) одинакова. Образовавшиеся после поглощения света метародопсины 1 и 1Г медленно переходят в метародопсин III, и; затем- все гри метародопсина распадаются* на даранс-ретиналь и опсин. В! метаболически активных; интактных палочках тра//с-рети нал ь восстанавливается^ в транс-ретинол.

2. Фотолиз родопсина у крысы протекает медленнее, чем у лягушки, даже при соответствующих физиологических температурах (17 — 25 °С для. лягушки и 37 °С для крысы).

3. Кинетика медленных стадий фотолиза родопсина лягушки и крысы является одним из факторов, определяющих скорость зрительного цикла и темновую адаптацию палочек у этих животных.

4. Эксперименты.; по? латеральной, диффузии родопсина- и, его фотопродуктов показывают, что после освобождения из хромофорного центра -транс-ретиналь остается связанным, с опсином. Связанный транс-ретиналь может восстанавливаться^ в» транс-ретинол, который свободно, диффундирует в фоторецепторной мембране и может покидать наружные сегменты палочек.

5. Возможность освобождения транс-ретинола" и выхода его из наружного сегмента противоречит популярной сейчас, «туннельной, гипотезе», согласно; которой диссоциация ретиноидов от опсина возможна только при поступлении в наружный сегмент 11-г/мс-ретиналя; и регенерации í «темнового» родопсина;

6. Освещение метародопсина II 380-нм вспышкой света приводит к немедленной фоторегенерации до 45%¡исходного родопсина; содержащего 11 -цис хромофор, без заметной примеси других г/г/с-изомеров. Фоторегенерация из; метародопсина II может быть альтернативой; биохимическому зрительному циклу и вносить вклад в восстановление «темнового» родопсина (главным образом, в экспериментальных условиях освещения).

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Кореняк, Дарья Александровна, 2010 год

1. Авакян А.Э. Ткачук В.А. Структурная и функциональная организация систем передачи сигнала через; рецепторы, сопряженные; с G-белками // Российский физиологический журнал; им. И.М.Сеченова.-2003. Т. 89, № 2. - С. 219-239.

2. Говардовский В .И. Латеральная диффузия в поверхностной' мембране палочки сетчатки крысы// Биофизика. 1976: - Т. 21. - С. 101910231

3. Говардовский В.И. Фоторецепторы и зрительные пигменты сетчатки позвоночных: сравнительный: и эволюционный: аспект // Руководство по физиологии: Эволюционная физиология. Л.: Наука. - 1983. - Ч. 2. - С. 229-261.

4. Говардовский В .И., Зуева Л.В. Скоростной : микроспектрофотометр для исследования! фотолиза зрительных пигментов in situ // Сенсорные системы: 2000: - Т. 14: - С. 288-296.

5. Каламкаров Г.Р., Островский М.А., Молекулярные механизмы зрительной рецепции // М.: Наука. 2002. - С. 279.

6. Кронгауз В.А., Федорович И:Б., Шифрина P.P., Островский М.А. Фотохромия? зрительных пигментов. 3. Сравнительное исследование фотопревращений родопсина быка и лягушки//Биофизика. 1975: - Т. 20. - С.426-430.

7. Овчинников Ю.А., Абдулаев Н.Г., Фейгина М.Ю. и др. Полная аминокислотная последовательность зрительного родопсина // Биоорганическая химия. 1982.- Т. 8, №10. - С. 1424-1427.

8. Трифонов Ю.А., Чайлахян А.Л., Бызов А.Л: Исследование природы электрических ответов горизонтальных клеток сетчатки рыб- // Нейрофизиология. 1971. - Т. 3, №1. - С. 89-98.

9. Фельдман Т.Б., Федорович4 И.Б., Островский М.А. Особенностифотопревращения родопсина на ранних стадиях фотолиза // Российский физиологический журнал им: И.М. Сеченова. 2003. - Т. 89, №2. - С. 113122.

10. Фирсов M.JL, Говардовский ВМ. Световая адаптация фоторецепторов: смысл* и механизмы // Сенсорные системы. 2001. - Т. 15.-С. 102-1*15.

11. Шуколюков С.А. Ключевые реакции зрительного цикла позвоночных и беспозвоночных: активация и регенерация родопсина // Журнал эволюционной биохимии и физиологии: 1999: - Т. 35. - С. 441452.

12. Abrahamson E.W., Marquisee J., Gavuzzi P., Roubie J. Flash photolysis of visual pigments // Z: Electrochem. 1960. - V. 64. - P. 177-180.

13. Antonny В., Otto-Bruc A., Chabre M., Vuong T.M. GTP hydrolysis by purifiedi alpha-subunit of transducin and- its complex with the cyclic GMP phosphodiesterase inhibitor // Biochemistry. 1993. - V. 32. - P. 8646-8653.

14. Applebury M.E., Hargrave P.A. Molecular biology of the visual pigments // Vision research. 1986. - V. 26. - P. 1881-1895.

15. Amis S., Hofmann K.P. Two different forms of metarhodopsin II: Schiff. base deprotonation precedes proton uptake and signaling state // Proceedings of the National-Academy of Sciences of the United States of America. — 1993. V. 90. - P. 7849-7853

16. Arshavsky V.Yu. Like night and day: rods and cones have different pigment regeneration pathways // Review. Neuron. - 2002. - V. 36. - P. 1-3.

17. Arshavsky V.Yu., Lamb T.D., Pugh E.N Jr. G proteins and' phototransduction // Annual review of physiology. 2002. - V. 64. - P. 153-187.

18. Arshavsky V.Yu., Antoch M.P., Philippov P.P. On the role of transducin GTPase in the quenching of a > phosphodiesterase cascade of vision // FEBS letters. 1987. - V. 224. - P. 19-22.

19. Arshavsky V.Yu., Bownds M.D. Regulation of deactivation of photoreceptor G protein by its target enzyme and cGMP // Nature. 1992. - V. 357.-P. 416-417.

20. Baehr W., Devlin M J., Applebury M.L. Isolation and characterization of cGMP phosphodiesterase from bovine rod outer segments // The Journal of biological chemistry. 1979. - V. 254. - P. 11669-11677.

21. Baehr, W., Palczewski K. Focus on molecules: guanylate cyclase-activating proteins (GCAPs) // Experimental eye research. 2009. - V. 89. - P. 2-3.

22. Baehr W., Wu S.M., Bird A.C., Palczewski K. The retinoid cycle andretina disease // Vision research. 2003. - V. 43. - P. 2957-2958.

23. Bargoot F.G., Williams T.P. Flash photolysis of visual pigments in solution II. The effect of preparation on the observed kinetics // Vision research. 1977. — V. 17.-P. 165-168.

24. Barlow H.B. Dark and light adaptation: psychophysics // In Handbook of sensory physiology, eds. Jameson D., Hurvich L.M. Berlin: Springer-Verlag. -1972. - V. 7. - Chapter 4. - P. 1-28.

25. Baumann C. Flash photolysis of rhodopsin in the isolated frog retina // Vision research. 1970. - V. 10. - P. 789-798.i ?

26. Baumann C. Kinetics of slow thermal reactions during the bleaching ofrhodopsin» in the perfused frog retina // Journal of physiology. 1972. - V. 222. -P. 643-663.

27. Baumann C. The equilibrium» between metarhodopsin I and metarhodopsin ll in the isolated frog retina // Journal of physiology. 1978. -V. 279.-P. 71-80.

28. Baumann C., Bender S. Kinetics of rhodopsin bleaching in the isolated human retina // Journal of physiology. 1973. - V. 235. - P. 761-773.

29. Baumann C., Zeppenfeld W. Effect of pH on the formation and decay of the metarhodopsins of the frog // The JournaLof physiology. 1981. - V. 317. -P. 347-364.

30. Bavik C.O., Eriksson* U., Allen R.A., Peterson P.A. Identification and partial characterization of a retinal pigment epithelial membrane receptor for plasma retinol-binding protein // The Journal of biological chemistry. 1991. -V. 266.-P. 14978-14985.

31. Baylor D.A. Photoreceptor Signals and Vision. Proctor Lecture // Investigative ophthalmology and visual science. 1987. - V. 28. - P. 34-49.

32. Baylor D.A., Lamb T.D., Yau K.W. Responses of retinal rods to single photons // Journal of physiology (Lond.). 1979. - V. 288. - P. 613-634.

33. Becker R.S. The visual process: photophysics and photoisomerization of model visual pigments and the primary reaction // Review. Photochemistry and photobiology. - 1988. - V. 48. - P. 369-399.

34. Bennett N. Light-induced interactions between rhodopsin and the GTP-binding protein. Relation with phosphodiesterase activation // European journal of biochemistry. 1982. - V. 123. - P. 133-139

35. Bennett N., Michel-Villaz M., Kuhn H. Light-induced interaction between rhodopsin and the GTP-binding protein. Metarhodopsin II is the major photoproduct involved // European journal of biochemistry. 1982. - V. 127. -P. 97-103.

36. Bennett N., Sitaramayya A. Inactivation of photoexcited rhodopsin in retinal rods: the roles of rhodopsin kinase and 48-kDa protein (arrestin) // Biochemistry. 1988. - V. 27. - P. 1710-1715.

37. Berman. D.M., Gilman A.G. Mammalian RGS proteins: barbarians at the gate // Journal of biological chemistry. 1998. - V. 273. - P. 1269-1272.

38. Bernstein P.S., Law W.C., Rando R.R. Biochemical characterization4 of the retinoid isomerase system of the eye // The Journal of biological chemistry. — 1987. V. 262. - P. 16848-16857.

39. Birnbaumer L. Expansion of signal transduction by G proteins. The second 15 years or so: From 3 to 16 a subunits plus py dimers // Biochimica et biophysica acta. 2007. - V. 1768. - P. 772-793.

40. Bosch E., Horwitz J., Bok D. Phagocytosis of outer segments by retinal epithelium: phagosome-lysosome interaction)// The journal of histochemistry and cytochemistry. 1993. - V. 41. - P. 253-263.

41. Bowmaker J.K. The ecology of visual pigments // Novartis Foundation symposium. 1999. - V. 224. - P. 21-31; discussion 31-5.

42. Bowmaker J.K., Loew E.R. The action of hydroxylamine on visual pigments in the intact retina of the frog (Rana temporaria) // Vision research. -1976.-V. 16.-P. 811-818.

43. Bownds D., Gordon-Walker A., Gaide-Huguenin A.C., Robinson^ W. Characterization and analysis of frog photoreceptor membranes // The Journal of general physiology. 1971. - V. 58. - P. 225-237.

44. Bridges C.D., Alvarez R.A. The visual cycle operates via an isomerase acting on all-trans retinol in the pigment epithelium // Science. 1987. - V. 236. -P. 1678-1680.

45. Brown P.K. Rhodopsin rotates in the visual receptor membrane // Nature: New Biology. 1972. - V. 236. - P. 35-38.

46. Burns M.E., Arshavsky V.Y. Beyond counting photons: trials and trends in vertebrate visual transduction // Neuron. 2005. - V. 48. - P. 3 87-401.

47. Burns M.E., Baylor D.A. Activation, deactivation and adaptation in vertebrate photoreceptor* cells // Annual review of neuroscience. 2001. — V. 24. -P. 779-805.

48. Bums M.E., Lamb T.D. Visual transductions by rod' and1 cone photoreceptors // In The visual neurosciences, eds. Chalupa L.M., Werner L.S: -Cambridge, MA: MIT Press. 2003. - Chapter 16: - P. 215-233.

49. Bums M.E., Mendez A., Chen J., Baylor D.A. Dynamics of cyclic GMP' synthesis in retinal rods //Neuron. 2002. - V. 36. - P. 81-91.

50. Chabre M., Breton J. The orientation of the chromophore of vertebrate rhodopsin in the "meta" intermediate states and» the reversibility of the meta II-meta III transition // Vision research. 1979. - V. 19. - P. 1005-1018.

51. Chen C.K. The vertebrate phototransduction cascade: amplification and? termination mechanisms // Reviews of physiology, biochemistry and' pharmacology. 2005. - V. 154. - P. 101-121.

52. Chen C.K., Bums M.E., He W., WensefT.G., Baylor D.A., Simon M.I. Slowed recovery of rod photoresponse in mice lacking the GTPase accelerating protein RGS9-1 // Nature: 2000: - V. 403. - P. 557-560.

53. Chen J., Makino C.L., Peachey N.S., Baylor D.A., Simon M.I. Mechanisms of rhodopsin inactivation in vivo as revealed by a COOH-terminal truncation mutant // Science. 1995. - V. 267. - P. 374-377.

54. Chen Y., Noy N. Retinoid specificity of interphotoreceptor retinoid-binding protein // Biochemistry. 1994. - V. 33. - P. 10658-10665.

55. Cobbs W.H., Barkdoll* A.E. 3rd, Pugh EN.Jr. Cyclic GMP increases photocurrent and light sensitivity of retinal cones // Nature. 1985. - V. 317. -P. 64-66.

56. Cone R.A. Rotational diffusion of rhodopsin in the visual > receptor membrane // Nature: New Biology. 1972. - V. 236. - P. 39-43.

57. Cooper A. Energy uptake in the first step of visual excitation // Nature. -1979. V. 2821 - P. 531-533.

58. Cooper. A., Converse C.A. Energetics of primary processes in visula escitation: photocalorimetry of rhodopsin in rod outer segment membranes // Biochemistry. 1976. - V. 15. - P. 2970-2978,

59. Cornwall M.C., Fain G.L. Bleached pigment activates transduction in isolated rods of the salamander retina // The Journal of physiology. 1994. - V. 480:-P. 261-279.r

60. National Academy of Sciences of the United States of America. 1975. - V. 72. -P. 1538-1542.

61. Daemen F.J., De Grip W.J., Jansen P.A. Biochemical aspects of the visual process. XX. The molecular weight of rhodopsin // Biochimica et biophysica acta. 1972. - V. 271. - P. 419^28.

62. Das S.R., Bhardwaj N., Kjeldbye H., Gouras P. Muller cells of chicken retina synthesize 11-cis-retinol // The Biochemical journal. 1992. - V. 285. -P.907-913.

63. DeGrip W.J., Daemen F.J., Bonting S.L. Enrichment of rhodopsin in rodouter segment membrane preparations. Biochemical aspects of the visual process // Vision research. 1972. - V. 12. - P. 1697-1707.

64. DeGrip W.J., Rothschild K.J. Structure and mechanisms of vertebrate visual pigments // In Handbook of biological physics, eds. Stavenga D.G., DeGrip W.J., Pugh E.N. Jr. Elsevier Science B.V. - 2000. - V. 3. - Chapter 1. -P. 1-54.

65. Denton E.J. The contribution' of" oriented photosensitive and other molecules to the absorption of whole retina // Proceedings of the Royal Society B. 1959. - V. 150. - P. 78-94.

66. Deterre P., Bigay J., Forquet F., Robert M., Chabre M. cGMP phosphodiesterase of retinal rods is regulated by two inhibitory subunits // Proceedings of the National Academy of Sciences of the Uniteds States of America. 1988. - V. 85. - P. 2424-2428.

67. Dizhoor A.M., Hurley J.B. Regulation of photoreceptor membrane guanylyl cyclases by guanylyl cyclase activator proteins // Methods. 1999. -V. 19.-P. 521-531.

68. Dizhoor A.M., Olshevskaya E.V., Peshenko I.V. Mg2+/Ca2+ cation binding cycle of guanylyl cyclase activating proteins (GCAPs): role in regulation of photoreceptor guanylyl cyclase // Molecular and cellular biochemistry. -2010.-V. 334.-P. 117-124.

69. Dizhoor A.M., Ray S., Kumar S., Niemi G., Spencer M., Brolley D., Walsh K.A., Philipov P.P., Hurley J.B., Stryer L. Recoverin: a calcium,sensitive activator of retinal rod guanylate cyclase // Science. 1991. - V. 251. - P. 915-918.

70. Donner K.O., Hemila S. Kinetics of long-lived rhodopsin photoproducts in the frog retina as a function of the amount bleached // Vision research. — 1975.-V. 15.-P. 985-995.

71. Donner K.O., Reuter T. The photoproducts of rhodopsin in the isolated retina of the frog // Vision research. 1969. - V. 9. - P. 815-847.

72. Edwards R.B., Adler A.J. Exchange of retinol" between IRBP and CRBP // Experimental eye research: 1994. - V. 59. - P. 161-170.

73. Einterz C.M., Hug S.J., Lewis J.W., Kliger D.S. Early photolysis intermediates* of the artificial visual pigment 13-demethylrhodopsin // Biochemistry. 1990. - V. 29. - 1485-1491.

74. Emeis D., Kiihn H., Reichert J., Hofmann K.P. Complex formation between metarhodopsin II and GTP-binding protein in bovine photoreceptor membranes leads to a shift of the photoproduct equilibrium // FEBS letters. -1982.-V. 143.-P. 29-34.

75. Ernst W., KempC.M., White HA. Studies of the effects of bleaching amphibian rod pigments in situ. II. The kinetics of slow bleaching reactions in axolotl red rods // Experimental5eye research. 1978. - V. 26. - P. 337-350.

76. Fain G.L., Matthews H.R., Cornwall M.C., Koutalos Y. Adaptation in vertebrate photoreceptors // Physiological reviews. 2001. - V. 81. - P. 117-151.

77. Fesenko E.E., Kolesnikov S.S., Lyubarsky A.L. Induction by cyclic GMP of cationic conductance in plasma membrane of retinal rod outer segment //Nature. 1985. - V. 313. - P. 310-313.

78. Firsov M.L., Golobokova E.Yu., Govardovskii V.I. Two-stage quenching of cone phototransduction cascade // Сенсорные системы. 2007. -Т. 21, № l.-C. 55-59.

79. Firsov M.L., Kolesnikov A.V., Golobokova E.Y., Govardovskii, V.I. Two realms of dark adaptation // Vision research. 2005. - V. 45. — P. 147—151.

80. Fotiadis D., Jastrzebska B:, Philippsen A., Muller D.J., Palczewski K., Engel A. Structure of the rhodopsin dimer: a* working model for G-protein-coupled receptors // Current opinion in structural biology. 2006. - V. 16. - P. 252-259.

81. Fotiadis D., Liang Y., Filipek S., Saperstein D.A., Engel A., Palczewski K. Atomic-force microscopy: rhodopsin dimers in- native disc membranes // Nature. 2003. - V. 421. - P.1 127-128:

82. Fotiadis D., Liang Y., Filipek S., Saperstein DA., Engel A., Palczewski K. The G protein-coupled receptor rhodopsin in the native membrane // FEBS letters. 2004. - V. 564. - P. 281-288.

83. Fung B.K., Hurley J.B., Stryer L. Flow of information in the light-triggered cyclic nucleotide cascade of vision // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 1981. — V. 78. - P. 152-156.

84. Godchaux W. 3rd, Zimmerman W.F. Membrane-dependent guanine nucleotide binding and GTPase activities of soluble protein from bovine rod cell outer segments // The Journal of biological chemistry. 1979. — V. 254. - P. 7874-7884.

85. Gollapalli D.R., Maiti P., Rando R.R. RPE65 operates in the vertebrate visual cycle by stereospecifically binding all-trans retinyl esters // Biochemistry. 2003. - V. 42. - P. 11824-11830.

86. Gollapalli D.R., Rando R.R. All-inms-retinyl esters are the substrates for isomerization in the vertebrate visual cycle // Biochemistry. 2003. - V. 42. -P. 5809-5818.

87. Golobokova E.Yu., Govardovskii V.I. Late stages of visual pigment photolysis in situ: Cones vs. rods // Vision research. 2006. - V. 46. - P. 2287-2297.

88. Govardovskii V.I., Fyhrquist N., Reuter T., Kuzmin D.G., Donner K. In search of the visual pigment template // Visual neuroscience. 20006. - V. 17.-P. 509-528.

89. Gray-Keller M.P., Detwiler P.B. The calcium feedback signal in the phototransduction cascade of vertebrate rods // Neuron. 1994. - V. 13. - P. 849-861.

90. Gyllenberg G., Reuter T., Sippel H. Long-lived photoproducts of rhodopsin in the retina of the frog // Vision research. 1974. - V. 14. - P. 1349-1357.

91. Hagins W.A., Penn R.D., Yoshikami S. Dark current and photocurrent in retinal rods // Biophysical journal. 1970. - V. 10. - P. 380-412.

92. Hall M. O., Bok D., Bacharach A. D. E. Biosynthesis and assembly of the rod outer segment membrane system. Formation and fate of visual pigment in the frog retina // Journal of molecular biology. 1969. - V. 45. - P. 397-406.

93. Hargrave P., McDowell J.H., Feldmann R.J. et al. Rhodopsins's protein and carbohydrate structure: Selected aspects // Vision research. 1984. -V. 24. - P. 1487-1799.

94. Harosi F.I., Malerba F.E. Plane-polarized light; in microspectrophotometry // Vision research. —1975: V. 15. - P: 379-388.

95. He W., Cowan G.W., WenselT. G. RGS9, a GTPase accelerator for phototransduction //Neuron:- 1998: V: 20i - Pf 95-102:

96. Hecht S., Haig C., Chase A.M. The influence of light adaptation on subsequent dark adaptation- of the eye // The Journal of general physiology. -1937.-V. 20.-P. 831-850.

97. Hecht S., Shiaer S. An adaptometer for measuring human dark adaptation // Journal!oft'the-:optical! society of America. 1938. - V. 28. - P: 269-275.

98. Heck M:, Schadel Si A., MaretzkiD., HofinannK.P.' Secondaiybinding sites of retinoids in opsin: characterization and role in? regeneration* // Vision-research. 20036. - V. 43.- P. 3003-3010.

99. Wi: Hsu; Y.T.,. Möldäy R: S; Modulation iofi the cGMP-gatedl channellofi rod i photoreceptor cellssby calmodülini//Nature: 1993: - V., 361.- P! 76-79:

100. Kawamura S. Rhodopsin phosphorylation as a mechanism, of cyclic GMP phosphodiesterase regulation by S-modulin // Nature. 1993. - V. 362. -P.' 855-857.

101. Kennedy M.J., Lee K.A., Niemi G.A., Craven K.B., Garwin G.G., Saari J.C., Hurley J.B. Multiple phosphorylation of rhodopsin and the in vivo chemistry underlying rod photoreceptor dark adaptation // Neuron. 2001. - V. 31.-P. 87-10L

102. Klenchin V.A., Calvert P.D., Bownds M.D. Inhibition of rhodopsin kinase by recoverin. Further evidence for a negative feedback system in phototransduction // The Journal of biological chemistry. 1995. - V. 270. - P. 16147-16152.

103. Kliger D.S., Lewis J. W. Spectral and kinetic characterization of visual/ pigment photointermediates // Israel journal of chemistry. 1995. - V. 35. — P. 289-307.

104. Kobilka B.K. G protein coupled receptor structure and activation // Biochimica et biophysica acta. 2007. - V. 1768. - P. 794-807.

105. Kolesnikov A. V, Golobokova E. Y., Govardovskii V. I. The identity of metarhodopsin III // Visual neuroscience. 2003. - V. 20. - P. 249-265.

106. Korenbrot J.I. Signal mechanisms of phototransduction in retinal-rod // CRC critical reviews in biochemistry. 1985. - V. 17. - P. 223-256.

107. Krispel C.M., Chen D., Melling N., Chen Y.J., Martemyanov K.A., Quillinan N., Arshavsky V.Y., Wensel T.G., Chen- C.K., Burns M.E. RGS expression rate-limits recovery of rod photoresponses // Neuron. 2006. - V. 51.-P. 409-416.

108. Kiihn H. Light-dependent phosphorylation of rhodopsin in living frogs //Nature. 1974. - V. 250. - P. 588-590.

109. Kühn H., Hall S.W., Wilden U. Light-induced binding of 48-kDa protein to photoreceptor membranes is highly enhanced by phosphorylation of rhodopsin//FEBS letters. 1984. -V. 176. - P. 473-478.

110. Kühn H., Wilden U. Deactivation of photoactivated rhodopsin by rhodopsin-kinase and arrestin // Journal of receptor research. 1987. - V. 7. - P. 283-298.

111. Kuksa, V., Imanishi, Y., Batten, M., Palczewski, K., & Moise, A. R. Retinoid cycle in the vertebrate retina: experimental approaches and mechanisms of isomerization // Vision research. 2003. - V. 43. - P. 2959-2981.

112. Kusakabe T.G., Takimoto N., Jin M., Tsuda M. Evolution and the origin of the visual retinoid cycle in vertebrates // Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences. 2009. - V. 364. -P. 2897-2910.

113. Lagnado L., Cervetto L., McNaughton P.A. Calcium homeostasis in the outer segments of retinal rods from the tiger salamander // The Journal of physiology. 1992. - V. 455. - P. 111-142.

114. Lagnado L., McNaughton P.A. Electrogenic properties of the Na:Ca exchange // The Journal of membrane biology. 1990. - V. 113. - P. 177-191.

115. Lamb T.D. Transduction in vertebrate photoreceptors: the roles of cyclic GMP and calcium // Trends neurosciences. 1986. - V. 9. - P. 224-228.

116. Lamb T.D., Collin S.P., Pugh E.N. Jr. Evolution of the vertebrate eye: opsins, photoreceptors, retina and eye cup // Nature reviews. Neuroscience. — 2007. V. 8. - P. 960-976.

117. Lamb T.D., Pugh E.N. Jr. Dark adaptation and the retinoid cycle ofvision // Progress in retinal and eye research. 2004. - V. 23. - P. 307-380.

118. Lamb T.D., Pugh E.N. Jr. Phototransduction, dark adaptation, and rhodopsin regeneration. The Proctor Lecture // Investigative ophthalmology & visual science. -2006. -V. 47. P. 5138-5152.

119. Lasater E.M., Dowling J.E. Carp horizontal' cells in culture respond' selectively to L-glutamate and its agonists // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 1982. - V. 79: - P. 936-940:

120. Leibrock C. S., Reuter T., Lamb T. D. Molecular basis of dark adaptation in rod photoreceptors // Eye. 1998. - V. 12. - P. 511-5201

121. Leibrock C.S., Reuter T., Lamb T.D. Dark adaptation of toad rod photoreceptors following smalLbleaches // Vision-research. 1994. - V. 34. - P. 2787-2800.

122. Lewis D.M., Regeneration of rhodopsin in the albino rat // The Journal of physiology. 1957. - V. 136. - P. 624-631.

123. Lewis J.W., Kliger D.S. Absorption spectroscopy in studies of visual pigments: spectral and kinetic characterization of intermediates // Methods in enzymology. 2000. - V. 315. - P. 164-178.

124. Lewis J.W., Van Kuijk F.J.G.M., Carruthers J.A., Kliger D.S. Metarhodopsin III formation» and decay kinetics: comparison of human and bovine rhodopsin // Vision research. 1997. - V. 37. - P. 1-8.

125. Liang Y., Fotiadis D., Filipek S., Saperstein D.A., Palczewski K.,

126. Engel A. Organizationofthe GProtein-coupled receptors rhodopsin and?opsin in. native membranes // The Journal of biological chemistry. 2003. - V. 278. P. 21655-216621

127. Liebman P.A., Parker K.R., Dratz E.A. The molecular mechanism of visualiexcitationandvits relationtothe structurerand composition ofithe rodiouter segment«// Annuallreview of physiology. 1987. - V?.A9i - P. 165-19 T.

128. Liou G.I:, Gcng L., Baehr W. Interphotoreceptor: retinoid-binding protein: biochemistryandsmolecularibiology // Progress in clinical and biological* research: 1991. - V. 3621 Pi 115-1371.

129. Makino. C.E., Dodd; R.E., Burns: MlE., Roca A., Simon M.I. Baylor D.A. Recoverin regulates light-dependent phosphodiesterase activity in retinal rods // The journal of general physiology. 2004. - V. 123. - P. 729-741.

130. Mata N.L., Radu R.A, Clemmons R.S., Travis G.H. Isomerization and oxidation« of vitamin A in cone-dominant retinas: a novel pathway for visual pigment regeneration in daylight // Neuron. 2002. - V. 36. - P. 69-80:

131. Matthews H.R., Murphy R.L., Fain G.L., Lamb T.D. Photoreceptor light adaptation is mediated» by cytoplasmic- calcium concentration // Nature. -1988. V. 334. - P. 67-69;

132. Matthews R.G., Hubbard: R., Brown P.K., Wald G. Tautomeric forms of metarhodopsin // The Journal of general physiology. 1963. - V. 47. - P. 215-240.

133. McBee J.K., Palczewski K., Baehr W., Pepperberg D.R. Confronting complexity: the interlink of phototransduction and retinoid' metabolism in the vertebrate»retina // Progress in retinal and eye research. 2001. - V. 20. - P. 469-529.

134. Melia T.J., Cowan C.W., Angleson J.K., Wensel T.G. A comparison of the efficiency of G-protein activation by ligand-free and light-activated forms of rhodopsin//Biophysical journal. 1997. -V. 73. -P. 3182-3191.

135. Mendez A., Burns M.E., Roca A., Lem J., Wu L.W., Simon M.I., Baylor D.A., Chen J. Rapid and reproducible deactivation of rhodopsin requires multiple phosphorylation sites //Neuron. 2000. - V. 28. - P. 153-164.

136. Miller A.M., Schwartz E.A. Evidence for the identification of synaptic transmitters released by photoreceptors of the toad retina // The Journal of physiology. 1983. - V. 334. - P. 325-349.

137. Moiseyev, G., Chen, Y., Takahashi, Y., Wu, B. X., et al. RPE65 is the isomerohydrolase in the retinoid visual cycle // Proceedings of the National5 Academy Science United States of America. 2005. - V. 102. - PI 1241312418.

138. Moiseyev, G., Takahashi, Y., Chen, Y., Gentleman, S., Redmond, T. M., et al. RPE65 is an iron(II)-dependent isomerohydrolase in the retinoid visual cycle«// The Journal of biological chemistiy. 2006. - V. 281. - P. 2835-2840.

139. Mustafi D., Engel A.H., Palczewski K. Structure of Gone Photoreceptors // Progress in retinal' and eye research. 2009. - V. 28. - P. 289-302.

140. Nakatani K., Yau K.W. Calcium and light adaptation in retinal rods and,cones // Nature. 1988. - V. 334. - P. 69-71.

141. Nathans J. The evolution and physiology of human color vision: insights from molecular genetic studies of visual pigments // Neuron. 1999. -V. 24.-P. 299-312.

142. Ostroy S.E. Rhodopsin and the visual' process// Biochimica et biophysica acta. 1977. - V. 463. - P. 91-125.

143. Ostroy S.E., Erhardt F., Abrahamson E.W. Protein configuration changes in the photolysis of rhodopsin. II. The sequence of intermediates in thermal decay of cattle metarhodopsin in vitro II Biochemica and Biophysica Acta. 1966. - V. 112. - P. 265-277.

144. Owen W.G. Ionic conductances in rod photoreceptors // Annual review of physiology. 1987. - V. 49. - P. 743-764.

145. Palczewski K., Buczylko J., Imami N.R., McDowell J.H., Hargrave P.A. Role of the carboxyl-terminal region of arrestin in binding tophosphorylated rhodopsin // The Journal of biological chemistry. 1991. - V. 266.-P. 15334-15339.

146. Papermaster D.S., Dreyer W.J. Rhodopsin content in the outer segment membranes of bovine and frog retinal rods // Biochemistry. 1974. - V. 13. - P. 2438-2444.

147. Park P. S.-H., Filipek S., Wells J.W., Palczewski K. Oligomerization of G protein-coupled receptors: past, present, and future // Biochemistry. 2004. -V. 43.-P. 15643-15656.4

148. Parkes J.H., Gibson S.K., Liebman P.A. Temperature and pH dependence of the metarhodopsin, L metarhodopsin II equilibrium and the binding of metarhodopsin II toiG protein in rod disk membranes // Biochemistry. - 19991 - V. 38. - P. 6862-6878.

149. Perlman I. Kinetics of bleaching and' regeneration of rhodopsin in abnormal (RCS) and normal albino rats in vivo // The Journal of physiology. -1978.-V. 278.-P. 141-159.

150. Poo M., Cone R.A. Lateral diffusion of rhodopsin in the photoreceptor membrane // Nature. 1974. - V. 247. - P. 438-441.

151. Pugh E. N. Jr. // In Stevens' handbook of experimental psychology (second edition), eds. Atkinson R. C., Herrnstein R. J., Lindsey G., Luce R. D. -New York: Wiley. 1988. - V. 1. - P. 75-163.

152. Rando R.R. The biochemistry of the visual cycle // Chemical reviews. -2001.-V. 101.-P. 1881-1896

153. Reuter T. Formation of isorhodopsin in the frog eye during continuous illumination // Nature. 1964. - V. 204. - P. 784-785.

154. Reuter T. Long-lived photoproducts in the retina of the frog and the crucian carp // In Biochemistry and physiology of visual Pigments, ed. Langer H. Berlin: Springer-Verlag. - 1973. - P. 83-88.

155. Reuter T. Photoregeneration of rhodopsin and isorhodopsin from metarhodopsin III in the frog retina // Vision research. 1976. - V. 16. - P. 909-917.

156. Ross E.M. Coordinating speed1 and amplitude in G-protein signaling // Current biology. 2008. - V. 18. - P: R777- R783:

157. Ross E.M., Wilkie T.M. GTPase-activating proteins for heterotrimeric G/proteins: regulators of G protein signaling (RGS) and RGS-like proteins // Annual review of biochemistry. 2000: - V. 69. - P. 795-827.

158. Ruiz* A., Winston A., Lim Y.Hi, Gilbert B.A., Rando R.R., Bok D. Molecular and'biochemical characterization of lecithin, retinol1 acytransferase // The Journal of biological chemistry. 1999. - V. 2741 - P. 3834-384!.

159. Rushton W.A'. Visual^ adaptation« // Biophysics of structure and1 mechanism. 1977. - V. 3'. - P. 159-162.

160. Rushton'W.A. Dark-adaptation and4 the regeneration» of rhodopsin // The Journal'of physiology. 1961. - V. 156. - P. 166-178.

161. Saari J.C. Biochemistry of Visual Pigment Regeneration. The Friedenwald Lecture // Investigative ophthalmology & visual science. 2000: -V.41.-P. 337-348.

162. Suda K., Filipek S., Palczewski; K., Engel A., Fotiadis D. The; supramolecular structure of the GPCR rhodopsin in solution; and native: disc membranes // Molecular membrane biology. 2004. - V. 21. - P. 435-446.

163. Szundi I., Lewis J.W., van Kuijk F.J., Kliger D.S. Effect of NADPBon formation and decay of human metarhodopsin III1 at physiological temperatures // Vision research. 2000. - V. 40. - Pi 3039-3048.

164. Thompson»DiA., Gal A. Vitamin A metabolism in the retinal pigment epithelium: genes, mutations, and diseases // Progress in retinal and eye research. 2003. - V. 22. - P. 683-703.

165. Travis G.H., Golczak M., Moise A.R., Palczewski K. Diseases caused by defects in the visual cycle: retinoids as potential therapeutic agents // Annual1 review of pharmacology and toxicology. 2007. - V. 47. - P. 469-512.

166. Vogel Rl, Ludeke S., RaduT., Siebert F., Sheves M. Photoreactions of metarhodopsin III // Biochemistry. 2004a. - V. 43. - P. 10255-10264.

167. Vogel R., Siebert F., Zhang X.Y., Fan G., Sheves M. Formation of Meta III during the decay of activated rhodopsin proceeds via Meta I and not via Meta II // Biochemistry. 20046. - V. 43. - P. 9457-9466.

168. Wald G. The molecular basis of visual excitation // Nature. 1968. -V.219.-P. 800-807.

169. Wald G. Visual excitation and blood clotting // Science. — 1965. — V. 150.-P. 1028-1030.

170. Williams T.P. Upper limits to the bleaching of rhodopsin by high intensity flashes // Vision research. 1974. - V. 14. - P. 603-607.

171. Winston A., Rando R. R. Regulation of isomerohydrolase activity in the visual cycle // Biochemistry. 1998.- V. 37.- P. 2044-2050.

172. Wolf G. The visual cycle of the cone photoreceptors of the retina // Nutrition reviews. 2004.- V. 62. - P. 283-286.

173. Wulff V.J*, Adams R:G:, Linschitz H., Abrahamson E.W. Effect of Hash illumination on rhodopsin in solution // Annals of the New York Academy of Sciences. 1959. - V. 74.- P. 281-290.

174. Xu J., Dodd R.L., Makino C.L., Simon M.I., Baylor D.A., Chen J. Prolonged photoresponses in transgenic mouse rods lacking arrestin // Nature. -1997. V. 389. - P. 505- 509.

175. Yau K.W., Nakatani K. Electrogenic Na-Ca, exchange in retinal rod outer segment //Nature. 1984. - V. 311. — P. 661-663.

176. Yau K.W., Nakatani K. Light-induced reduction of cytoplasmic free calcium in retinal rod outer segment // Nature. 1985. - V. 313. - P. 579-582.

177. Yoshizawa T., Shichida Y. Low-temperature spectrophotometry of intermediates of rhodopsin // Methods in enzymology. 1982. - V. 81. - 333354.

178. Yoshizawa T., Shichida Y., Matuoka S. Primary intermediates of rhodopsin studied by low temperature spectrophotometry and laser photolysis. Bathorhodopsin, hypsorhodopsin and photorhodopsin // Vision research. 1984. -V. 24.- 1455-1463.

179. Yoshizawa T., Wald G. Pre-lumirhodopsin and the bleaching of visual pigments // Nature. 1963. - V. 197. - P. 1279-1286.

180. Young R.W. Shedding of discs from rod outer segments in the rhesus monkey // Journal of ultrastructure research. 1971. — V. 34. - P. 190—203.

181. Young R.W. The renewal of photoreceptor cell outer segments // The Journal of cell biology. 1967. - V. 33. - P. 61-72.

182. Young R.W., Bok D. Participation of the retinal pigment epithelium in the rod outer segment renewal process // The Journal of cell biology. 1969. -V. 42.-P. 392^403.

183. Young R.W., Droz B. The renewal of protein in retinal rods and cones // The Journal of cell biology. 1968. - V. 39. - P. 169-184.

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.