Реакции зрительного цикла в палочках сетчатки амфибий тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Колесников, Александр Викторович
- Специальность ВАК РФ03.00.04
- Количество страниц 156
Оглавление диссертации кандидат биологических наук Колесников, Александр Викторович
ВВЕДЕНИЕ
Актуальность проблемы.—.------.—.—.------.
Цель и задачи исследования.™^
Научная новизна результатов исследования —.-------.—.------.
Основные положения, выносимые на защиту.—.-------.—.
Теоретическая и практическая значимость работы---------.-------.--------.
Апробация работы и публикациирезулыпатов исследования.—.-------.
Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
1.1. Строение палочек и колбочек.—.-------.—.-------.—
1.2. Структура и свойства зрительных пигментов.-------.------.
1.3. Реакции фотолиза зрительного пигмента.--------.-------.
1.3.1. Быстрые стадии фотолиза родопсина.
1.3.1.1. Фотородопсин.
1.3.1.2. Батородопсин.
1.3.1.3. Синий продукт (Blue-shifted intermediate, BSI).
1.3.1.4. Люмиродопсин.
1.3.1.5. Метародопсин I.
1.3.2. Медленные стадии фотолиза родопсина.
1.3.2.1. Метародопсин II.
1.3.2.2. Метародопсин III.
1.3.2.3. Полностъю-транс ретиналь и опсин.
1.4. Механизм возбуждения каскада фототрансдукции.
1.5. Инактивация каскада фототрансдукции и его регуляция.-------.---------.
1.6. Реакции зрительного цикла и темновая адаптация фоторецепторов
1.6.1. Роль медленных стадий фотолиза в темновой адаптации.
1.6.2. Образование полностъю-транс ретинола в наружном сегменте.
1.6.3. Транспорт ретинола в клетки пигментного эпителия.
1.6.4. Образование 11 -цис ретиналя в пигментном эпителии.
1.6.5. Транспорт 11-цис ретиналя в наружный сегмент.
1.6.6. Рекомбинация 1 l-цис ретиналя с опсином в наружном сегменте.
1.7. Лимитирующая стадия (стадии) зрительного цикла в норме и при патологиях.
Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОД
2.1. Экспериментальные животные....
2.2. Микроспектрофотометрия.....
2.2.1. Приготовление препарата.
2.2.2. Микроспектрофотометр.
2.2.3. Процедура измерения.
2.2.4. Обработка результатов.
2.2.4.1. Процедура коррекции базовой линии.
Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.
3.1. Поздние стадии фотолиза родопсина в интактных палочках амфибий.
3.1.1. Изменения спектров поглощения изолированных НСП в ходе медленных стадий фотолиза.
3.1.2. Спектры поглощения метародопсинов I и II.
3.1.3. Спеетр поглощения метародопсина Ш.
3.1.4. Спектры конечных продуктов фотолиза в изолированных НСП.
3.1.5. Ориентация хромофорной группы в поздних продуктах фотолиза.
3.1.6. Временной ход изменения концентраций продуктов фотолиза.
3.1.7. Образование ретинола в интактных палочках.
3.1.8. Независимость кинетики распада метародопсинов II и III от активности пошостыо-транс ретинолдегидрогеназы.
3.1.9. Существование рН-зависимого равновесия между метародопсинами П и III.
3.1.10. Кинетическая схема медленных стадий фотолиза.
3.1.11. Образование метародопсина III при небольших степенях обесцвечивания родопсина.
3.2. Фоторегенерация родопсина из "индикатора желтого".,.—.
3.2.1. Фоторегенерация зрительного пигмента из Р
3.2.1.1. Временной ход фоторегенерации.
3.2.1.2. Устойчивость фоторегенерированного пигмента к гидроксиламину.
3.2.1.3. Состав фоторегенерированного пигмента.
3.2.1.4. Источники цис-хромофоров.
3.2.1.5. Состав конечной смеси продуктов после завершения фоторегенерации.
3.2.2. Фоторегенерация зрительного пигмента из "ретинального" компонента "индикатора желтого".
3.2.2.1. Временной ход фоторегенерации и состав регенерированного пигмента.
3.2.2.2. Источники образования цис-хромофоров.
Глава 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ
4.1. Характеристика метода исследования....
4.2. Поздние стадии фотолиза родопсина в интактных палочках..—.
4.2.1. Номенклатура и характеристика поздних продуктов фотолиза.
4.2.2. Кинетическая схема медленных стадий фотолиза.
4.2.3. Роль поздних продуктов фотолиза родопсина в темновой адаптации палочек.
4.3. Стадии, лимитирующие скорость работы зрительного цикла.
ВЫВОДЫ
Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК
Реакции цикла зрительного пигмента в палочках у представителей амфибий и млекопитающих2010 год, кандидат биологических наук Кореняк, Дарья Александровна
Фотолиз зрительного пигмента и темновая адаптация фоторецепторов2005 год, кандидат биологических наук Голобокова, Елена Юрьевна
Функции ретиналя - хромофора зрительного пигмента родопсина, в норме и при патологии2013 год, доктор биологических наук Фельдман, Татьяна Борисовна
Чувствительность и быстродействие палочек и колбочек: эволюционный аспект2023 год, кандидат наук Ротов Александр Юрьевич
Исследование взаимодействия полностью транс-ретиналя с компонентами фоторецепторной мембраны и ретиналь-переносящими белками2013 год, кандидат наук Аболтин, Павел Валерьевич
Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Реакции зрительного цикла в палочках сетчатки амфибий»
Поглощение квантов света молекулами зрительного пигмента, находящегося в наружных сегментах фоторецепторных клеток сетчатки — палочек и колбочек - является первой стадией процесса зрительного возбуждения. Зрительные пигменты позвоночных и беспозвоночных принадлежат к семейству трансмембранных рецепторных белков, аминокислотные остатки которых образуют семь спиральных участков. К данному семейству относятся также рецепторные белки обонятельной и вкусовой систем и некоторые рецепторы гормонов и нейромедиаторов. Их общей особенностью является дальнейшая передача сигнала через ГТФ-связывающие белки.
Наиболее исследованным представителем этого семейства рецепторов является зрительный пигмент палочек - родопсин. Поглощение им кванта света вызывает немедленную изомеризацию его хромофорной группы — 11-цис ретиналя — в полностью-тяранс форму, которая инициирует серию кон-формационных изменений в белковой части молекулы (опсине), приводящих в итоге к гидролизу связи Шиффова основания ретиналя. Этот процесс получил название фотолиза. Серия быстрых стадий фотолиза, хорошо изученных как в детергентных экстрактах родопсина, так и в интактных фоторецепторах, заканчивается появлением относительно долго живущей конформации — метародопсина П, которая запускает внутриклеточный каскад фототрансдукции, в ходе которого свет, поглощенный зрительным пигментом, вызывает электрический ответ фоторецепторной клетки. За последние 20 лет механизмы работы этого каскада основательно изучены, и сейчас можно представить детальную схему процессов, связывающих поглощение кванта и генерацию физиологического ответа (Фирсов и Говардовский, 2001; Каламкаров и Островский, 2002; Pugh & Lamb, 2000; Burns & Baylor, 2001; Burns & Lamb, 2003).
Значительно меньше известно о реакциях, которые происходят после появления метародопсина II. Эти медленные стадии фотолиза играют важную роль в выключении каскада и приводят в конце концов к восстановлению исходного темнового состояния фоторецептора, что обеспечивает темновую адаптацию — процесс, в результате которого клетки восстанавливают свою чувствительность при переходе от высоких освещенностей к низким.
Известно, что метародопсин П инактивируется путем его множественного фосфорилирования родопсинкиназой и последующего связывания с аррестином всего за несколько секунд. Однако предполагается, что это не обеспечивает полного выключения каскада фототрансдукции, поскольку остаточная каталитическая активность инактивированного метародопсина II может стимулировать постоянное возбуждение каскада и тем самым понижать чувствительность фоторецептора. Следовательно, для полного выключения каскада необходим распад метародопсина II, который приводит к снижению уровня возбуждения и этим определяет временной ход темновой адаптации. Еще одним важным фактором темновой адаптации является распад следующего продукта фотолиза - метародопсина III, также обладающего некоторой каталитической активностью. Природа и свойства этого продукта до конца не выяснены и активно обсуждаются в современной литературе. Помимо устранения их каталитической активности, распад метапродуктов на полностью-транс ретиналь и опсин необходим для того, чтобы освободить хромофорное место на белке и сделать его доступным для связывания новой молекулы 11 -цис ретиналя, что обеспечивает полное восстановление темнового состояния зрительного пигмента.
Совокупность реакций, обеспечивающих регенерацию родопсина, принято называть зрительным циклом. Однако до недавнего времени стадии фотолиза рассматривались отдельно от остальных реакций цикла, приводящих непосредственно к регенерации зрительного пигмента. Лишь в последних обзорах они были включены в общую последовательность реакций зрительного цикла (Kuksa et al., 2003; Lamb & Pugh, 2004).
На конечном этапе распада метародопсинов образуется свободный оп-син и полностью-тяранс ретиналь. Свободный полностыо-транс ретиналь восстанавливается в попностью-транс ретинол в ходе ретинолдегидрогеназ-ной реакции. Образующийся ретинол связывается с транспортным белком и переносится из палочек в клетки пигментного эпителия, где он может храниться в виде ретиниловых эфиров. Затем он изомеризуется в 1 \ -цис ретинол и окисляется до 1 \-цис ретиналя с помощью специфичной к нему ретинолде-гидрогеназы. В дальнейшем 11 -цис ретиналь переносится обратно в наружные сегменты палочек и рекомбинирует с опсином, регенерируя родопсин.
Поскольку зрительный цикл представляет в основном неразветвленную последовательность реакций, он может быть прерван на любом этапе (как экспериментально, так и в реальных патологических условиях). Сейчас известен ряд наследственных или приобретенных дефектов цикла, которые приводят к нарушению темновой адаптации и являются причиной многих заболеваний сетчатки. Среди этих болезней можно выделить болезнь Штар-гардта (Weng et al., 1999), стационарную ночную слепоту (Jang et al., 2001), палочко-колбочковую дегенерацию, различные формы возрастной макуляр-ной дегенерации и, возможно, некоторые формы пигментного ретинита (Maugeri et al., 2000). Все эти сложные нарушения зрения на системном уровне могут вызываться одиночной мутацией. Следовательно, для полного понимания процессов, лежащих в основе зрительного цикла, необходимо исследовать его как в целом, так и на уровне клеток и отдельных реакций.
До последнего времени стадии зрительного цикла исследовались преимущественно in vitro — на биохимических препаратах изолированных фоторецепторных мембран, в детергентных экстрактах родопсина и с использованием выделенных ферментов. Такой аналитический подход может дать лишь ограниченную информацию о полной картине цикла, поскольку параметры отдельных реакций и возможные регуляторные механизмы могут критически зависеть от морфологической целостности клетки и нативности окружения реагирующих молекул. Таким образом, процессы, происходящие в интактных клетках, могут существенно отличаться от тех, которые исследуются в биохимических экспериментах. Следует отметить, что общим недостатком имеющихся работ, посвященных изучению медленных стадий фотолиза родопсина и реакций зрительного цикла в палочках (Donner & Reuter, 1969; Baumann, 1972; Reuter, 1973; Baumann, 1978; Donner & Hemila, 1975; Chabre & Breton, 1979), является то, что они выполнены с использованием методик, обладающих низким временным разрешением и при этом не позволяющих надежно идентифицировать все продукты.
Цель и задачи исследования
Целью настоящей работы было исследование медленных стадий фотолиза и других реакций зрительного цикла, протекающих в интактных наружных сегментах палочек сетчатки амфибий. Примененный в работе метод скоростной поляризационной микроспектрофотометрии позволил решить следующие задачи:
1. Определить природу метародопсина III и его положение в общей кинетической схеме взаимопревращений долгоживущих интермедиатов фотолиза.
2. На основе знаний структуры и взаимопревращений продуктов, образующихся в ходе медленных стадий фотолиза, оценить их возможную роль в процессе тем новой адаптации палочек амфибий.
3. Выяснить, может ли какая-либо из реакций зрительного цикла, происходящих в наружном сегменте палочки (распад метапродуктов, образование полностъю-транс ретинола и рекомбинация 11 -цис ретиналя с опсином), лимитировать скорость работы цикла в нормальных условиях.
Научная новизна результатов исследования
Применение скоростной поляризационной микроспектрофотометрии впервые позволило надежно идентифицировать все долгоживущие продукты фотолиза в интактных палочках, определить природу этих продуктов и установить кинетическую схему взаимопревращений между ними.
Оказалось, что в состоянии метародопсина III хромофорный центр оп-сина по-прежнему занят полностью-шранс ретиналем, в отличие от спектрально неотличимого от него в предыдущих исследованиях продукта (Р-440), представляющего собой протонированную форму Шиффовых оснований уже освобожденного ретиналя с различными неспецифическими сайтами * фоторецепторной мембраны.
В работе впервые удалось сопоставить временной ход распада метаро-допсинов с кинетикой затухания "эквивалентного фонового света", вызывающего десенситизацию палочек. На основе этого был сделан вывод о том, что по крайней мере при низких уровнях обесцвечивания родопсина распад метапродуктов может являться фактором, контролирующим процесс темно-вой адаптации палочек.
Исследование кинетики распада метародопсинов, образования ретинола и рекомбинации 11 -цис ретиналя с опсином, т.е. стадий зрительного цикла, протекающих в наружных сегментах палочек, позволило установить, что при высоких уровнях освещенности все они не являются лимитирующими в работе цикла в нормальных условиях, поскольку происходят в несколько раз быстрее, чем регенерация пигмента в интактном глазу.
Основные положения, выносимые на защиту
1. В процессе фотолиза родопсина в интактных палочках происходит параллельный распад метародопсинов II и III на полностью-трянс ретиналь и опсин. При этом хромофорный центр белка становится доступным для последующей регенерации пигмента с \ \-цис ретиналем.
2. Распад метародопсинов может лимитировать скорость темновой адаптации палочек при низких уровнях обесцвечивания.
3. Именно распад метапродуктов, а не активность ретинолдегидрогена-зы, определяет скорость образования ретинола в наружном сегменте.
4. Рекомбинация 1 \-цис ретиналя с опсином в наружном сегменте происходит значительно быстрее, чем регенерация родопсина в интактном глазу.
5. В нормальных условиях скорость работы зрительного цикла палочек при высоких уровнях обесцвечивания определяется какой-то стадией (стадиями), протекающей за пределами наружного сегмента — при транспорте ретиноидов через межфоторецепторное пространство или ферментативном ресинтезе 11 -цис ретиналя в пигментном эпителии.
Теоретическая и практическая значимость работы
Подробное исследование медленных стадий фотолиза, проведенное в данной работе, позволило приблизиться к пониманию молекулярных механизмов, лежащих в основе процесса темновой адаптации фоторецепторов -восстановления их абсолютной чувствительности после освещения.
Следует отметить, что результаты исследований, полученные на палочках амфибий, могут быть справедливы и для палочек млекопитающих, включая палочки человека, поскольку в настоящее время предполагается, что процесс фотолиза родопсина у холоднокровных и теплокровных позвоночных во многом сходен (Hofmann, 2000; De Grip & Rothschild, 2000). Они также могут оказаться полезными при изучении других клеточных сигнальных систем, о которых известно значительно меньше, чем о передаче сигнала при зрительном возбуждении.
Кроме того, в результате работы был сделан шаг к выяснению вопроса о том, где лежит лимитирующая стадия (стадии) зрительного цикла позвоночных в нормальных условиях. Полученные данные необходимы для дальнейшего изучения механизмов функционирования зрительного цикла при различных заболеваниях сетчатки, связанных с нарушениями темновой адаптации.
Апробация работы и публикации результатов исследования
Основные материалы диссертации были доложены и обсуждены на следующих научных конференциях:
V Всероссийской медико-биологической конференции молодых ученых (Санкт-Петербург, 2002);
VI Пущинской конференции молодых ученых (Пущино, 2002);
II Международном симпозиуме "Visionarium II" (Твярминне, Финляндия, 2003);
III Съезде биофизиков России (Воронеж, 2004);
XVI Международном конгрессе по исследованию зрения (ICER) (Сидней, Австралия, 2004);
III Международном симпозиуме "Visionarium III" (Твярминне, Финляндия, 2004).
По материалам диссертации опубликовано 6 тезисов докладов на российских и международных конференциях и 3 научные статьи в рецензируемых журналах, 2 из которых - в международных. Еще одна статья подготовлена к публикации, также в международном журнале.
Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.00.04 шифр ВАК
Механизмы адаптации фоторецепторов позвоночных2012 год, доктор биологических наук Фирсов, Михаил Леонидович
Механизмы фототрансдукции в зрительной клетке1999 год, доктор биологических наук Каламкаров, Григорий Рафаэлевич
Фотохромные реакции ретинальсодержащих белков – зрительного родопсина и бактериородопсина – в фемто- и пикосекундном диапазоне времен2022 год, кандидат наук Смитиенко Ольга Александровна
Структурно-функциональные исследования белка рековерина1998 год, кандидат химических наук Щульга-Морской, Сергей Владиславович
Родопсины: структура и функции1985 год, доктор химических наук Абдулаев, Нажмутин Гаджимагомедович
Заключение диссертации по теме «Биохимия», Колесников, Александр Викторович
выводы
1. В интактных палочках амфибий существует рН-зависимое обратимое равновесие между метародопсинами I и II. Переход метародопсина II в метародопсин III также обратим.
2. Хромофорная группа в метародопсине III, как и в темновом родопсине и в метародопсине П, ориентирована преимущественно параллельно плоскости фоторецепторной мембраны.
3. Кинетика распада метародопсинов не зависит от наличия или отсутствия дальнейшего восстановления ретиналя в ретинол. В совокупности с пунктами 1 и 2 это означает, что в метародопсине III хромофор остается ковалентно связанным с исходным местом на молекуле опсина — остатком лизина-296.
4. В процессе фотолиза происходит параллельный распад метародопсинов II и Ш на потюстыо-транс ретиналь и опсин. При этом доля ретиналя, образующегося из метародопсина III, у трех исследованных видов амфибий составляет 25—50%.
5. Ретиналь, освободившийся в результате распада метародопсинов II и III, находится в обратимом рН-зависимом равновесии с продуктами своего неспецифического связывания с аминогруппами белков и фосфатидилэтаноламинов фоторецепторной мембраны. Совокупность этих продуктов и свободного ретиналя составляет "индикатор желтый".
6. Ретиналь в "индикаторе желтом" ориентирован преимущественно поперек плоскости мембраны дисков. Это означает, что протонированная форма Шиффовых оснований ретиналя (Р-440) и метародопсин III являются совершенно разными продуктами фотолиза, хотя и обладают сходными спектрами поглощения.
7. Метародопсин III образуется даже при низких (до 3—4%) уровнях обесцвечивания родопсина. При этом временной ход распада всех метапро-дуктов, включая метародопсин III, хорошо коррелирует с временным ходом затухания "эквивалентного фонового света". Следовательно, распад метародопсинов может быть фактором, контролирующим темновую адаптацию палочек, по крайней мере при обесцвечивании нескольких процентов родопсина.
8. При высоких уровнях обесцвечивания родопсина распад метапродук-тов в палочках амфибий происходит намного быстрее, чем регенерация пигмента в интактном глазу, и, следовательно, не является лимитирующим этапом в зрительном цикле. Однако именно он, а не ретинолдегидрогеназная реакция, лимитирует скорость образования полностью-транс ретинола в наружном сегменте, который далее служит субстратом для ресинтеза 11 -цис ретиналя в клетках пигментного эпителия.
9. Скорость зрительного цикла также не лимитируется скоростью реакции рекомбинации 11 -цис ретиналя с опсином, исследованной с помощью фоторегенерации зрительного пигмента из "индикатора желтого".
10. Таким образом, в нормальных условиях скорость темновой адаптации палочек после интенсивных засветок определяется реакциями зрительного цикла, протекающими за пределами наружного сегмента — либо на этапах доставки ретиноидов в клетки пигментного эпителия и из них, либо на этапах процессинга ретиноидов внутри пигментного эпителия.
Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Колесников, Александр Викторович, 2004 год
1. Говардовский В.И. Фоторецепторы и зрительные пигменты сетчатки позвоночных: сравнительный и эволюционный аспект // Руководство по физиологии. Эволюционная физиология. — JL: Наука. 1983. - Ч. 2. - С. 229-261.
2. Говардовский В.И., Зуева JI.B. Скоростной микроспектрофотометр для исследования фотолиза зрительных пигментов in situ // Сенсорные Системы. 2000. - Т.14. - С. 288-296.
3. Каламкаров Г.Р., Островский М.А. Молекулярные механизмы зрительной рецепции // М.: Наука. 2002. - С. 279.
4. Кронгауз В.А., Федорович И.Б., Шифрина P.P., Островский М.А. Фотохромия зрительных пигментов. 1. Образование изохромных продуктов при обратимых превращениях родопсина лягушки // Биофизика. 1975. - Т. 20. -С. 219-224.
5. Овчинников Ю.А., Абдуллаев Н.Г., Фейгина Н.Ю., Артамонов И.Д., Золотарев А.С. Полная аминокислотная последовательность зрительного родопсина// Биоорганическая Химия. 1982. - Т. 8. - С. 1224-1227.
6. Омельяненко В.Г., Михайлов А.И., Каламкаров Г.Р., Островский М.А., Гольданский В.И. Исследование динамических характеристик фоторецепторной мембраны рекомбинационно-кинетическим методом // ДАН СССР. 1977. - Т. 273. - С. 1498-1501.
7. Островский М.А., Говардовский В.И. Механизмы фоторецепции позвоночных // Руководство по физиологии. Физиология зрения. М.: Наука. -1992.-С. 5-58.
8. Фельдман Т.Б., Федорович И.Б., Островский М.А. Особенности фотопревращения родопсина на ранних стадиях фотолиза // Российский Физиологический Журнал им. И.М. Сеченова. 2003. - Т. 89. - С. 113-122.
9. Фирсов M.JL, Говардовский В.И. Световая адаптация фоторецепторов: смысл и механизмы // Сенсорные Системы. 2001. - Т. 15. - С. 102-115.
10. Хартридж Г. Современные успехи физиологии зрения // М.: Издательство иностранной литературы. 1952.
11. Шуколюков С.А. Ключевые реакции зрительного цикла позвоночных и беспозвоночных: активация и регенерация родопсина // Журнал Эволюционной Биохимии и Физиологии. 1999. - Т. 35. - С. 441-452.
12. Amis S., Fahmy К., Hofmann К.Р., Sakmar Т.Р. A conserved carboxylic acid group mediates light-dependent proton uptake and signaling by rhodopsin // J. Biol. Chem. 1994. - V. 269. - P. 23879-23881.
13. Amis S., Hofmann K.P. Two different forms of metarhodopsin II: Schiff base deprotonation precedes proton uptake and signaling state // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. - V. 90. - P. 7849-7853.
14. Arshavsky V.Y., Lamb T.D., Pugh E.N. Jr. G proteins and phototransduc-tion // Review. Ann. Rev. Physiol. - 2002. - V. 64. - P. 153-187.
15. Azuma K., Azuma M., Sickel W. Regeneration of rhodopsin in frog rod outer segments // Journal of Physiology. 1972. - V. 271. - P. 747-759.
16. Bartl F.J., Ritter E., Hofmann K.P. Signaling states of rhodopsin: absorption of light in active metarhodopsin II generates an all-trans retinal bound inactive state // Journal of Biological Chemistry. 2001. - V. 276. - P. 30161-30166.
17. Baumann C. Flash photolysis of rhodopsin in the isolated frog retina // Vision Research. 1970. - V. 10. - P. 789-798.
18. Baumann C. Kinetics of slow thermal reactions during the bleaching of rhodopsin in the perfused frog retina II Journal of Physiology. 1972. - V. 222. -P. 643-663.
19. Baumann C. The equilibrium between metarhodopsin I and metarhodopsin II in the isolated frog retina // Journal of Physiology. 1978. - V. 279. - P. 71-80.
20. Baumann C., Bender S. Kinetics of rhodopsin bleaching in the isolated human retina // Journal of Physiology. 1973. - V. 235. - P. 761-773.
21. Baumann C., Zeppenfeld W. Effect of pH on the formation and decay of the metarhodopsins of the frog // Journal of Physiology. 1981. - V. 317. - P. 347-364.
22. Becker R.S. The visual process: photophysics and photoisomerization of model visual pigments and the primary reaction // Review. Photochem. Photo-biol. - 1988. - V. 48. - P. 369-399.
23. Bonting S.L., Rotmans J.P., Daemen F.J.M. Chromophore migration after illumination of rhodopsin // In Biochemistry and Physiology of Visual Pigments, ed. Langer H. Berlin: Springer. - 1973. - P. 39-44.
24. Borggreven J.M., Daemen F.J., Bonting S.L. Biochemical aspects of the visual process. VI. The lipid composition of native and hexane-extracted cattle rod outer segments // Biochim. Biophys. Acta. 1970. - V. 202. - P. 374-381.
25. Bowmaker J.K. The photoproducts of retinal-based visual pigments in situ: a contrast between Rana pipiens and Gecko gecko II Vision Research. — 1973. -V. 13.-P. 1227-1240.
26. Bridges C.D.B. Studies on the flash photolysis of visual pigments. IV. Dark reactions following the flash-irradiation of frog rhodopsin in suspensions of isolated photoreceptors // Vision Research. 1962. - V. 2. - P. 215-232.
27. Briggs C.E, Rucinski D., Rosenfeld P.J., Hirose Т., Berson E.L., Dryja T.P. Mutations in ABCR (ABCA4) in patients with Stargardt macular degeneration or cone-rod degeneration // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 2001. - V. 42. - P. 2229-2236.
28. Brin K.P., Ripps H. Rhodopsin photoproducts and rod sensitivity in skate retina // Journal of General Physiology. 1977. - V. 69. - P. 97-120.
29. Brown P.K. Rhodopsin rotates in the visual receptor membrane // Nature- New Biology. 1972. - V. 236. - P. 35-38.
30. Burns M.E., Baylor D.A. Activation, deactivation and adaptation in vertebrate photoreceptor cells // Ann. Rev. Neurosci. 2001. - V. 24. - P. 779-805.
31. Burns M.E., Lamb T.D. Visual transduction by rod and cone photoreceptors // In The Visual Neurosciences, eds. Chalupa L.M., Werner L.S. Cambridge, MA: MIT Press. - 2003. - Chapter 16. - P. 215-233.
32. Burstedt M.S.I., Sandgren O., Holmgren G., Forsman-Semb K. Bothnia dystrophy caused by mutations in the cellular retinaldehyde-binding protein gene (RLBP1) on chromosome 15q26 // Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 1999. - V. 40. -P. 995-1000.
33. Calvert P.D., Govardovskii V.I., Arshavsky V.Y., Makino C.L. Two temporal phases of light adaptation in retinal rods // J. Gen. Physiol. 2002. - V. 119.- P. 129-145.
34. Calvert P.D., Govardovskii V.I., Krasnoperova N., Anderson R.E., Lem J., Makino C.L. Membrane protein diffusion sets the speed of rod phototransduc-tion // Nature. 2001. - V. 411. - P. 90-94.
35. Chabre M., Breton J. The orientation of the chromophore of vertebrate rhodopsin in the "meta" intermediate states and the reversibility of the meta II -meta П1 transition // Vision Research. 1979. - V. 19. - P. 1005-1018.
36. Chen J., Makino C.L., Peachey N.S., Baylor D.A., Simon M.I. Mechanisms of rhodopsin inactivation in vivo as revealed by a COOH-terminal truncation mutant // Science. 1995. - V.267. - P. 374-377.
37. Chen Y., Noy N. Retinoid specificity of interphotoreceptor retinoid-binding protein // Biochemistry. 1994. - V. 33. - P. 10658-10665.
38. Cone RA. Rotational diffusion of rhodopsin in the visual receptor membrane // Nat. New. Biol. 1972. - V. 236. - P. 39-43.
39. Cooper A. Energy uptake in the first step of visual excitation // Nature. -1979. V. 282. - P. 531-533.
40. Cooper A., Converse C.A. Energetics of primary processes in visula excitation: photocalorimetry of rhodopsin in rod outer segment membranes // Biochemistry. 1976. - V. 15. - P. 2970-2978.
41. Daemen F.J. Vertebrate rod outer segment membranes // Review. Bio-chim. Biophys. Acta. - 1973. - V. 300. - P. 255-288.
42. Dartnall HJ.A. The visual pigments. Chapter II: The visual pigments and their photoproducts // London: Methuen & Co. 1957. - P. 25-59.
43. De Grip W.J., Daemen F.J., Bonting S.L. Enrichment of rhodopsin in rod outer segment membrane preparations. Biochemical aspects of the visual process // Vision Research. 1972. - V. 12. - P. 1697-1707.
44. De Grip W.J., Rotschild K.J. Structure and mechanisms of vertebrate visual pigments // In Handbook of Biological Physics, eds. Stavenga D.G., De Grip
45. W.J., Pugh E.N. Jr. Elsevier Science B.V. - 2000. - V. 3. - Chapter 1. - P. 1-54.
46. De Pont J.J., Daemen F.J., Bonting S.L. Biochemical aspects of the visual process. 8. Enzymatic conversion of retinylidene imines by retinoldehydrogenase from rod outer segments // Arch. Biochem. Biophys. 1970. - V. 140. - P. 275-285.
47. Denton E.J. The contribution of orientated photosensitive and other molecules to the absorption of whole retina // Proceedings of the Royal Society B. -1959.-V. 150.-P. 78-94.
48. Donner K.O. Rod dark-adaptation and visual pigment photoproducts // In Biochemistry and Physiology of Visual Pigments, ed. Langer H. Berlin: Springer. - 1973. - P. 205-209.
49. Donner K.O., Hemila S. Dark-adaptation of the aspartate-isolated receptor potential of the frog retina: threshold measurements // Journal of Physiology. -1979.-V. 287.-P. 93-106.
50. Donner K.O., Hemila S. Kinetics of long-lived rhodopsin photoproducts in the frog retina as a function of the amount bleached // Vision Research. 1975. -V. 15.-P. 985-995.
51. Donner K.O., Reuter T. Dark-adaptation processes in the rhodopsin rods of the frog's retina // Vision Research. 1967. - V. 7. - P. 17-41.
52. Donner K.O., Reuter T. The photoproducts of rhodopsin in the isolated retina of the frog // Vision Research. 1969. - V. 9. - P. 815-847.
53. Doukas A.G., Junnarkar M.R., Alfano R.R., Callender R.H., Kakitani Т., Honig B. Fluorescence quantum yield of visual pigments: evidence for subpico-second isomerization rates // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. - V. 81. - P. 4790-4794.
54. Ebrey T.G., Yoshizawa T. The circular dichroism of rhodopsin and lumir-hodopsin // Experimental Eye Research. 1973. - V. 17. - P. 545-556.
55. Edwards R.B., Adler A.J. Exchange of retinol between IRBP and CRBP И Experimental Eye Research. 1994. - V. 59. - P. 161-170.
56. Einterz C.M., Hug S.J., Lewis J.W., Kliger D.S. Early photolysis intermediates of the artificial visual pigment 13-demethylrhodopsin // Biochemistry. 1990. - V. 29. - P. 1485-1491.
57. Ernst W., Kemp C.M. Studies on the effects of bleaching amphibian rod pigments in situ. HI. Linear dichroism in axolotl red rods before and during bleaching // Experimental Eye Research. 1978. - V. 27. - P. 101-116.
58. Ernst W., Kemp C.M., White H.A. Studies of the effects of bleaching amphibian rod pigments in situ. II. The kinetics of slow bleaching reactions in axolotl red rods // Experimental Eye Research. 1978. - V. 26. - P. 337-350.
59. Fahmy K., Siebert F., Sakmar T.P. Photoactivated state of rhodopsin and how it can form //Review. Biophys. Chem. - 1995. -V. 56. -P. 171-181.
60. Fain G.L., Matthews H.R., Cornwall M.C., Koutalos Y. Adaptation in vertebrate photoreceptors // Physiological Review. 2001. -V. 81.-P. 117-151.
61. Fesenko E.E., Kolesnikov S.S., Lyubarsky A.L. Induction by cyclic GMP of cationic conductance in plasma membrane of retinal rod outer segment // Nature. 1985. - V. 313. - P. 310-313.
62. Filipek S., Stenkamp R.E., Teller D.C., Palczewski K. G protein-coupled receptor rhodopsin: a prospectus // Review. Ann. Rev. Physiol. - 2003. — V. 65. -P. 851-879.
63. Firsov M.L., Donner K., Govardovskii V.I. pH and rate of "dark" events in toad retinal rods: test of a hypothesis on the molecular origin of photoreceptor noise // Journal of Physiology. 2002. - V. 539. - P. 837-846.
64. Firsov M.L., Kolesnikov A.V., Golobokova E.Y., Govardovskii V.I. Two realms of dark adaptation // Vision Research. 2005. - V. 45. - P. 147-151.
65. Frank R.N. Photoproducts of rhodopsin bleaching in the isolated, perfused frog retina // Vision Research. 1969. - V. 9. - P. 1415-1433.
66. Futtennan S., Hendrickson A., Bishop P.E., Rollins M.H., Vacano E. Metabolism of glucose and reduction of retinaldehyde in retinal photoreceptors // J. Neurochem. 1970. - V. 17. - P. 149-156.
67. Gollapalli D.R., Maiti P., Rando R.R. RPE65 operates in the vertebrate visual cycle by stereospecifically binding all-trans retinyl esters // Biochemistry. -2003. -V. 42. -P. 11824-11830.
68. Gonzalez-Fernandez F. Evolution of the visual cycle: the role of retinoid-binding proteins // J. Endocrinol. 2002. - V. 175. - P. 75-88.
69. Gorodovikova E.N., Gimelbrant A.A., Senin I.I., Philippov P.P. Recov-erin mediates the calcium effect upon rhodopsin phosphorylation and cGMP hydrolysis in bovine retina rod cells // FEBS Letters. 1994. - V. 349. - P. 187-190.
70. Govardovskii V.I., Fyhrquist N., Reuter Т., Kuzmin D.G., Donner K. In search of the visual pigment template // Visual Neuroscience. 2000. - V. 17. - P. 509-528.
71. Grabowski S.R., Рак W.L. Intracellular recordings of rod responses during dark adaptation // Journal of Physiology. 1975. - V. 247. - P. 363-391.
72. Grabowski S.R., Pinto L.H., Рак W.L Adaptation in retinal rods of axo-lotl: intracellular recordings // Science. 1972. - V. 176. - P. 1240-1243.
73. Gribakin F.G., Govardovskii V.I. The role of the photoreceptor membrane in photoreceptor optics // In Photoreceptor optics, eds. Snyder A.W., Menzel R. -Berlin-Heidelberg-New York: Springer-Verlag. 1975. - P. 526.
74. Gyllenberg G., Reuter Т., Sippel H. Long-lived photoproducts of rhodopsin in the retina of the frog // Vision Research. 1974. - V. 14. - P. 1349-1357.
75. Hargrave P.A, McDowell J.H., Curtis D.R., Wang J.K., Juszczak E., Fong S.L., Rao J.K., Argos P. The structure of bovine rhodopsin // Biophys. Struct. Mech. 1983. - V. 9. - P. 235-244.
76. Harosi F.I. Absorption spectra and linear dichroism of some amphibian photoreceptors // Journal of General Physiology. 1975. - V. 66. - P. 357-382.
77. H&rosi F.I., MacNichol E.F. Jr. Dichroic microspectrophotometer: a computer-assisted, rapid, wavelength-scanning photometer for measuring linear dichroism in single cells // Journal of the Optical Society of America. 1974. - V. 64.-P. 903-918.
78. Harosi F.I., Malerba F.E. Plane-polarized light in microspectrophotometry // Vision Research. 1975. - V. 15. - P. 379-388.
79. He W., Cowan C.W., Wensel T.G. RGS9, a GTPase accelerator for photo-transduction // Neuron. 1998. - V. 20. - P. 95-102.
80. Hecht S., Schlaer S., Pirenne M.H. Energy, quanta, and vision // J. Gen. Physiol. 1942. - V. 25. - P. 819-840.
81. Heck M., Schadel S.A., Maretzki D., Hofinann K.P. Secondary binding sites of retinoids in opsin: characterization and role in regeneration // Vision Research. 20036. - V. 43. - P. 3003-3010.
82. Henselman R.A., Cusanovich M.A. Characterization of the recombination reaction of rhodopsin // Biochemistry. 1976. - V. 15. - P. 5321-5325.
83. Hodgkin A.L., McNaughton P.A., Nunn B.J. Measurement of sodium-calcium exchange in salamander rods // Journal of Physiology. 1987. - V. 391. -P. 347-370.
84. Hofinann K.P. Late photoproducts and signaling states of bovine rhodopsin // In Handbook of Biological Physics, eds. Stavenga D.G., De Grip W.J., Pugh, E.N. Jr. Elsevier Science B.V. - 2000. - V. 3. - Chapter 3. - P. 91-142.
85. Hofinann K.P. Photoproducts of rhodopsin in the disk membrane // Photobiochemistry and Photobiophysics. 1986. - V.l 3. - P. 309-327.
86. Hofinann K.P., Jager S., Ernst O.P. Structure and function of activated rhodopsin // Israel Journal of Chemistry. 1995. - V. 35. - P. 339-355.
87. Hofinann K.P., Pulvermiiller A., Buczylko J., Van Hooser P., Palczewski K. The role of arrestin and retinoids in the regeneration pathway of rhodopsin // Journal of Biological Chemistiy. 1992. - V. 267. - P. 15701-15706.
88. Hsu Y.T., Molday R.S. Modulation of the cGMP-gated channel of rod photoreceptor cells by calmodulin // Nature. 1993. - V. 361. - P. 76—79.
89. Huang В., Karwoski C.J. Light-evoked expansion of subretinal space volume in the retina of the frog // Journal of Neuroscience. 1992. - V. 12. - P. 4243-4252.
90. Hubbard R. Geometrical isomerization of vitamin A, retiene and retiene oxime // J. Amer. Chem. Soc. 1956. - V. 78. - P. 4662-4667.
91. Hubbard R., Brown P.K., Bownds D. Methodology of vitamin A and visual pigments II Methods Enzymol. 1971. - V. 18. - P. 615-653.
92. Hug S.J., Lewis J.W., Einterz C.M., Thorgeirsson Т.Е., Kliger D.S. Nanosecond photolysis of rhodopsin: evidence for a new, blue-shifted intermediate // Biochemistry. 1990. - V. 29. - P. 1475-1485.
93. Isono K., Tanimura Т., Oda Y., Tsukahara Y. Dependency on light and vitamin A derivatives of the biogenesis of 3-hydroxyretinal and visual pigment in the compound eyes of Drosophila melanogaster II J. Gen. Physiol. 1988. — V. 92.-P. 587-600.
94. Jager F., Fahmy K., Sakmar T.P., Siebert F. Identification of glutamic acid 113 as the Schiff base proton acceptor in the metarhodopsin II photointerme-diate of rhodopsin// Biochemistry. 1994. - V. 33. - P. 10878-10882.
95. Kandori H., Shichida Y., Yoshizawa T. Absolute absorption spectra of ba-tho- and photorhodopsins at room temperature. Picosecond laser photolysis of rhodopsin in polyacrylamide // Biophys. J. 1989. - V. 56. - P. 453-457.
96. Kawamura S. Rhodopsin phosphorylation as a mechanism of cyclic GMP phosphodiesterase regulation by S-modulin // Nature. 1993. - V. 362. - P. 855-857.
97. Kennedy M.J., Lee K.A., Niemi G.A., Craven K.B., Garwin G.G., Saari J.C., Hurley J.B. Multiple phosphorylation of rhodopsin and the in vivo chemistryunderlying rod photoreceptor dark adaptation // Neuron. 2001. - V. 31. - P. 87-101.
98. Kito Y., Seki Т., Suzuki Т., Uchiyama I. 3-Dehydroretinal in the eye of a bioluminescent squid Watasenia scintillans II Vision Research. 1986. — V. 26. -P. 275-279.
99. Klenchin V.A., Calvert P.D., Bownds M.D. Inhibition of rhodopsin kinase by recoverin. Further evidence for a negative feedback system in photo-transduction // J. Biol. Chem. 1995. - V. 270. - P. 16147-16152.
100. Kliger D.S., Lewis J.W. Spectral and kinetic characterization of visual pigment photointermediates // Israel Journal of Chemistry. 1995. - V. 35. - P. 289-307.
101. Knowles A., Dartnall H.J.A. The photobiology of vision // In The Eye, ed. Davson H. London-New York: Academic Press. - 1977. - V. 2B. - P. 53-101.
102. Kochendoerfer G.G., Lin S.W., Sakmar T.P., Mathies R.A. How color visual pigments are tuned // Review. Trends in Biochem. Sci. - 1999. - V. 24. -P. 300-305.
103. Kropf A. The structure and reactions of visual pigments // In Handbook of Sensory Physiology. Physiology of Photoreceptor Organs, ed. Fuortes M.G.F. -New York-Heidelberg-London: Springer. 1972. - V. 7/2. - P. 239-278.
104. Kuhn H., Bennett N., Michel-Villaz M., Chabre M. Interactions between photoexcited rhodopsin and GTP-binding protein: kinetic and stoichiometric analyses from light-scattering changes // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981. - V. 78.-P. 6873-6877.
105. Kuksa V., Imanishi Y., Batten M., Palczewski K., Moise A.R. Retinoid cycle in the vertebrate retina: experimental approaches and mechanisms of isom-erization. // Vision Research. 2003. - V. 43. - P. 2959-2981.
106. Lagnado L., Cervetto L., McNaughton P.A. Calcium homeostasis in the outer segments of retinal rods from the tiger salamander // Journal of Physiology. -1992.-V. 455.-P. 111-142.
107. Lamb T.D. The involvement of rod photoreceptors in dark adaptation // Vision Research. 1981. - V. 21. - P. 1771-1782.
108. Lamb T.D., Pugh E.N. Jr. Dark adaptation and the retinoid cycle of vision // Progress in Retinal and Eye Research. 2004. - V. 23. - P. 307-380.
109. Leibrock C.S., Lamb T.D. Effect of hydroxylamine on photon-like events during dark adaptation in toad rod photoreceptors // Journal of Physiology. 1997. - V. 501. - P. 97-109.
110. Leibrock C.S., Reuter Т., Lamb T.D. Dark adaptation of toad rod photoreceptors following small bleaches // Vision Research. 1994. - V. 34. — P. 2787-2800.
111. Leibrock C.S., Reuter Т., Lamb T.D. Molecular basis of dark adaptation in rod photoreceptors // Eye. 1998. - V. 12. - P. 511-520.
112. Lewis J.W., Kliger D.S. Photointermediates of visual pigments // Review. J. Bioenerg. Biomembr. - 1992. - V. 24. - P. 201-210.
113. Lewis J.W., Liang J., Ebrey T.G., Sheves M., Livnah N., Kuwata O., Jager S., Kliger D.S. Early photolysis intermediates of gecko and bovine artificial visual pigments // Biochemistry. 1997a. - V. 36. - P. 14593-14600.
114. Lewis J.W., Van Kuijk F.J.G.M., Carruthers J.A., Kliger D.S. Metar-hodopsin III formation and decay kinetics: comparison of human and bovine rhodopsin // Vision Research. 1997b. - V. 37. - P. 1-8.
115. Li J-D., Gallemore R.P., Dmitriev A.V., Steinberg R.H. Light-dependent hydration of the space surrounding photoreceptors in chick retina // Investigative Ophthalmology and Visual Science. 1994a. - V. 35. - P. 2700-2711.
116. Li J-D., Govardovskii V.I., Steinberg R.H. Light-dependent hydration of the space surrounding photoreceptors in the cat retina // Visual Neuroscience. -1994b. V. 11. - P. 743-752.
117. Liebman P. A. Microspectrophotometry of photoreceptors // Handbook of Sensory Physiology. Photochemistry of Vision, ed. Dartnall H.J.A. Berlin-Heidelberg-New York: Springer-Verlag. -1972. - V. 7/1. - P. 481-528.
118. Lin S.W., Sakmar T.P. Colour tuning mechanisms of visual pigments // Review. -Novartis Found Symp. 1999. - V. 224. - P. 124-135.
119. Liou G.I., Geng L., Baehr W. Interphotoreceptor retinoid-binding protein: biochemistry and molecular biology // Prog. Clin. Biol. Res. 1991. - V. 362. P. 115-137.
120. Lolley R.N., Racz E. Calcium modulation of cyclic GMP synthesis in rat visual cells // Vision Research. 1982. - V. 22. - P. 1481-1486.
121. Lythgoe R.G., Quilliam J.P. The relation of transient orange to visual purple and indicator yellow // Journal of Physiology. 1938. - V. 93. — P. 399-410.
122. Mathies RA., Lugtenburg J. The primary photoreaction of rhodopsin // In Handbook of Biological Physics, eds. Stavenga D.G., De Grip W.J., Pugh, E.N. Jr. Elsevier Science B.V. - V. 3. - Chapter 2. - 2000. - P. 55-90.
123. Matthews H.R., Murphy RL., Fain G.L., Lamb T.D. Photoreceptor light adaptation is mediated by cytoplasmic calcium concentration // Nature. — 1988. — V. 334.-P. 67-69.
124. Matthews R.G., Hubbard R., Brown P.K., Wald G. Tautomeric forms of metarhodopsin // Journal of General Physiology. 1963. - V. 47. - P. 215-240.
125. McBee J.K., Palczewski K., Baehr W., Pepperberg D.R. Confronting complexity: the interlink of phototransduction and retinoid metabolism in the vertebrate retina // Prog. Retinal Eye Res. 2001. - V. 20. - P. 469-529.
126. Mendez A., Burns M.E., Roca A., Lem J., Wu L.W., Simon M.I., Baylor D.A., Chen J. Rapid and reproducible deactivation of rhodopsin requires multiple phosphorylation sites //Neuron. 2000. - V. 28. - P. 153-164.
127. Nakatani K., Yau K.W. Calcium and light adaptation in retinal rods and cones // Nature. 1988. - V. 334. - P. 69-71.
128. Nathans J. The evolution and physiology of human color vision: insights from molecular genetic studies of visual pigments // Neuron. 1999. - V. 24. - P. 299-312.
129. Okada Т., Palczewski K. Crystal structure of rhodopsin: implications for vision and beyond // Review. Curr. Opin. Struct. Biol. - 2001. - V. 11. - P. 420-426.
130. Ono Т., Shichida Y., Yoshizawa T. Low temperature spectrophotometric study of cattle bathorhodopsins produced from rhodopsin and isorhodopsin in transparent medium without cracks // Photochem. Photobiol. 1986. - V. 43. - P. 285-289.
131. Ostroy S.E., Erhardt F., Abrahamson E.W. Protein configuration changes in the photolysis of rhodopsin. II. The sequence of intermediates in thermal decay of cattle metarhodopsin in vitro II Biochemica and Biophysica Acta. 1966. - V. 112.-P. 265-277.
132. Palczewski K., Jager S., Buczylko J., Crouch R.K., Bredberg D.L., Hof-mann K.P., Asson-Batres M.A., Saari J.C. Rod outer segment retinol dehydrogenase: substrate specificity and role in phototransduction // Biochemistry. 1994. -V. 33.-P. 13741-13750.
133. Palczewski K., Kumasaka Т., Hon Т., Behnke C.A., Motoshima H., Fox B.A., Le Trong I., Teller D.C., Okada Т., Stenkamp R.E., Yamamoto M., Miyano M. Crystal structure of rhodopsin: a G protein-coupled receptor // Science. 2000. - V. 289. - P. 739-745.
134. Pellicone C., Nullans G., Virmaux N. Localization of light-induced conformational changes in bovine rhodopsin // FEBS Letters. 1985. - V. 181. - P. 179-183.
135. Poo M, Cone R.A. Lateral diffusion of rhodopsin in the photoreceptor membrane // Nature. 1974. - V. 247. - P. 438-441.
136. Protasova T.B., Fedorovich I.B., Ostrovsky M.A. Retinal isomers in photo- and electro-induced rhodopsin intermediates // Light in Biol, and Med. — 1991.-V. 2.-P. 545-556.
137. Rando R.R. The biochemistry of the visual cycle // Chem. Rev. 2001. -V. 101.-P. 1881-1896.
138. Reuter T. 1964. Kinetics of rhodopsin regeneration in the eye of the frog // Nature. 1964. - V. 202. - P. 1119-1120.
139. Reuter T. Long-lived photoproducts in the retina of the frog and the crucian carp // In Biochemistry and Physiology of Visual Pigments, ed. Langer H. -Berlin: Springer. 1973. - P. 83-88.
140. Reuter T. Photoregeneration of rhodopsin and isorhodopsin from metarhodopsin III in the frog retina // Vision Research. 1976. - V. 16. - P. 909-917.
141. Reuter Т., Donner K.O. Observations on metarhodopsin I and II in the retina of the frog // Experimental Eye Research. 1969. - V. 8. - P. 245.
142. Rodieck R.W. The First steps in seeing // Sunderland, MA: Sinaeur Associates, Inc. Publishers. 1998.
143. Rotmans J.P., Daemen F.J., Bonting S.L. Biochemical aspects of the visual process. XIX. Formation of isorhodopsin from photolyzed rhodopsin by bacterial action // Biochimica and Biophysica Acta. 1974. - V. 267. - P. 583587.
144. Saari J.C., Garwin G.G., Van Hooser J.P., Palczewski K. Reduction of all-trans retinal limits regeneration of visual pigment in mice // Vision Research. — 1998. V. 38. - P. 1325-1333.
145. Sagoo M.S., Lagnado L. The action of cytoplasmic calcium on the cGMP-activated channel in salamander rod photoreceptors // Journal of Physiology. 1996. - V. 497. - P. 309-319.
146. Sakmar T.P. Rhodopsin: a prototypical G protein-coupled receptor // Review. Prog. Nucleic. Acid. Res. Mol. Biol. - 1998. - V. 59. - P. 1-34.
147. Sasaki N., Tokunaga F., Yoshizawa T. The formation of two forms of bathorhodopsin and their optical properties // Photochem. Photobiol. 1980. - V. 32.-P. 433—441.
148. Schadel S.A., Heck, M., Maretzki D., Filipek S., Teller D.C., Palczewski K., Hofmann K.P. Ligand channeling with a G protein-coupled receptor // J. Biol. Chem. 2003. - V. 278. - P. 24896-24903.
149. Schoenlein R.W., Peteanu L.A., Mathies R.A., Shank C.V. The first step in vision: femtosecond isomerization of rhodopsin // Science. 1991. - V. 254. — P. 412-415.
150. Shichida Y., Kropf A., Yoshizawa T. Photochemical reactions of 13-demethyl visual pigment analogues at low temperatures // Biochemistry. 1981. — V. 20.-P. 1962-1968.
151. Skiba N.P., Hopp J.A., Arshavsky V.Y. The effector enzyme regulates the duration of G protein signaling in vertebrate photoreceptors by increasing theaffinity between transducin and RGS protein // J. Biol. Chem. 2000. - V. 275. -P. 32716-32720.
152. Sun H., Molday R.S., Nathans J. Retinal stimulates ATP hydrolysis by purified and reconstituted ABCR, the photoreceptor-specific ATP-binding cassette transporter responsible for Stargardt disease // J. Biol. Chem. 1999. - V. 274. -P. 8269-8281.
153. Szundi I., Lewis J.W., Van Kuijk F.J.G.M., Kliger D.S. Effect of NADPH on formation and decay of human metarhodopsin III at physiological temperatures // Vision Research. 2000. - V. 40. - P. 3039-3048.
154. Tachibanaki S., Imai H., Mizukami Т., Okada Т., Imamoto Y., Matsuda Т., Fukada Y., Terakita A., Shichida Y. Presence of two rhodopsin intermediates responsible for transducin activation // Biochemistry. — 1997. V. 36. - P. 14173— 14180.
155. Thompson D.A., Gal A. Vitamin A metabolism in the retinal pigment epithelium: genes, mutations and diseases // Progress in Retinal and Eye Research.- 2003. V. 22. - P. 683-703.
156. Thorgeirsson Т.Е., Lewis J.W., Wallace-Williams S.E., Kliger D.S. Photolysis of rhodopsin results in deprotonation of its retinal Schiff s base prior to formation of metarhodopsin II // Photochem. Photobiol. 1992. - V. 56. - P. 1135-1144.
157. Ujj L., Jager F., Atkinson G.H. Vibrational spectrum of the lumi intermediate in the room temperature rhodopsin photo-reaction // Biophysical Journal.- 1998. -V. 74. — P. 1492-1501.
158. Vogel R., Ludeke S., Radu I., Siebert F., Sheves M. Photoreactions of metarhodopsin III // Biochemistry. 20046. - V. 43. - P. 10255-10264.
159. Vogel R., Siebert F., Zhang X.Y., Fan G., Sheves M. Formation of Meta III during the decay of activated rhodopsin proceeds via Meta I and not via Meta II // Biochemistry. 2004a. - V. 43. - P. 9457-9466.
160. Wald G. The molecular basis of visual excitation // Nature. — 1968. — V. 219.-P. 800-807.
161. Wald G. Vision // Fed. Proc. 1953. - V. 12. - P. 606-611.
162. Wald G., Brown P.K. The molar extinction of rhodopsin // J. Gen. Physiol. 1953. -V. 37. P. 189-200.
163. Wald G., Brown P.K., Gibbons I.R. The problem of visual excitation // J. Opt. Soc. Amer. 1963. - V. 53. - P. 20-35.
164. Wald G., Hubbard R. The reduction of retinenel to vitamin Al in vitro II J. Gen. Physiol. 1949. - V. 32. - P. 367-389.
165. Weng J., Mata N.L., Azarian S.M., Tzekov R.T., Birch D.G., Travis G.H. Insights into the function of Rim protein in photoreceptors and etiology of Stargardt's disease from the phenotype in Abcr knockout mice // Cell. — 1999. V. 98.-P. 13-23.
166. Williams T.P. Photolysis of metarhodopsin II: rates of production of P470 and rhodopsin // Vision Research. 1968. - V. 8. - P. 1457-1466.
167. Xu J., Dodd R.L., Makino C.L., Simon M.I., Baylor D.A., Chen J. Prolonged photoresponses in transgenic mouse rods lacking arrestin // Nature. — 1997. -V.389.-P. 505-509.
168. Yau K.W., Nakatani K. Electrogenic Na-Ca exchange in retinal rod outer segment // Nature. 1984. - V. 311. - P. 661-663.
169. Yokoyama S. Molecular evolution of vertebrate visual pigments // Progress in Retinal and Eye Research. 2000. - V. 19. - P. 385-419.
170. Yokoyama S. Molecular genetic basis of adaptive selection: examples from color vision in vertebrates // Ann. Rev. Genet. — 1997. — V. 31. — P. 315—336.
171. Yokoyama S., Yokoyama R. Adaptive evolution of photoreceptors and visual pigments in vertebrates // Ann. Rev. Ecol. Syst. — 1996. V. 27. — P. 543— 567.
172. Yoshizawa Т., Shichida Y., Matuoka S. Primary intermediates of rhodopsin studied by low temperature spectrophotometry and laser photolysis. Bathorhodopsin, hypsorhodopsin and photorhodopsin // Vision Research. — 1984. -V. 24. 1455-1463.
173. Young R.W., Droz B. The renewal of protein in retinal rods and cones // J. Cell Biol. 1968. - V. 39. - P. 169-184.
Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.