Разработка технологии темного солода с применением биокатализаторов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 05.18.07, кандидат технических наук Грибкова, Ирина Николаевна

• Грибкова, Ирина Николаевна
• кандидат технических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат технических наук Грибкова, Ирина Николаевна

Введение.стр.

1 Литературный обзор.стр.

1.1 Сорта пивоваренного ячменя.стр.

1.2 Химический состав ячменя.стр.

1.2.1 Содержание воды.стр.

1.2.2 Углеводы ячменя.стр.

1.2.3 Азотистые вещества.стр.

1.2.3.1 Простые белки.стр.

1.2.3.2 Сложные белки.стр.

1.2.4 Фенольные вещества.стр.

1.2.5 Жиры (липиды).стр.

1.2.6 Ферменты ячменя и солода.стр.

1.2.6.1 Образование и действие амилаз.стр.

1.2.6.2 Образование и действие цитолитических ферментов.стр.

1.2.6.3 Образование и действие протеолитических ферментов.стр.

1.2.6.4 Оксидоредуктазы ячменя.стр.

1.2.6.5 Ферменты, расщепляющие липиды.стр.

1.2.7 Фосфатазы ячменя.стр.

1.2.8 Минеральные вещества ячменя.стр.

1.2.9 Витамины.стр.

1.3 Ферментные препараты, применяемые в бродильных производствах.стр.

1.4 Процессы, протекающие при солодоращении.стр.

1.4.1 Замачивание зерна.стр.

1.4.2 Процесс проращивания зерна.стр.

1.4.3 Факторы, влияющие на проращивание зерна.стр.

1.4.4 Накопление низкомолекулярных веществ солода в результате проращивания.стр.

1.5 Процессы, протекающие при сушке солода.стр.

1.5.1 Влияние сушки на активность ферментов.стр.

1.5.2 Изменение низкомолекулярных веществ.стр.

1.5.3 Образование меланоидинов при сушке солода и их влияние на качество пива.стр.

1 .бТипы солода.стр.

1.7 Совершенствование способов получения темного солода.стр.

2 Экспериментальная часть.стр.

2.1 Материалы и методы исследования.стр.

2.1.1 Материалы исследования.стр.

2.1.1.1 Исследование ячменя с целью его пригодности для производства темного солода.стр.

2.1.1.2 Режимы получения темного солода.стр.

2.1.1.3 Ферментные препараты, применяемые для получения темного солода.стр.

2.1.2 Методы исследования.стр.

2.1.2.1 Определение влажности.стр.

2.1.2.2 Определение энергии и способности прорастания.стр.

2.1.2.3 Определение содержания азотистых веществ.стр.

2.1.2.4 Определение содержания редуцирующих веществ.стр.

2.1.2.5 Определение ферментативной активности . свежепроросшего и готового солода.стр.

2.1.2.5.1 Определение активности амилолитических и протеолитических ферментов.стр.

2.1.2.5.2 Определение Ci-активности в ферментном препарате и солоде.стр.

2.1.2.6 Определение экстрактивности солода.стр.

2.1.2.7 Определение цветности готового солода.стр.

2.1.2.8 Определение титруемой кислотности.стр.

2.1.2.9 Определение содержания меланоидинов.стр.

2.1.2.10 Определение содержания алкоголя и действительного экстракта в пиве.стр.

2.2 Результаты исследования и их обсуждение.стр.

2.2.1 Изучение влияния биокатализаторов на качественные показатели свежепроросшего солода.стр.

2.2.2 Изучение влияния температурного режима проращивания на показатели готового солода, полученного с применением биокатализаторов.стр.

2.2.3 Исследование целесообразности применения

МЭК при солодоращении.стр.

2.2.4 Исследование влияния подобранных МЭК на процесс солодоращения.стр.

2.2.5 Исследование изменения количества редуцирующих веществ и аминокислот в процессе сушки темного солода.стр.

2.2.6 Исследование процесса образования меланоидинов.стр.

2.2.7 Определение эффективного режима солодоращения и сушки.стр.

2.2.8 Определение количества темного солода при получении темного пива.стр.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Разработка технологии темного солода с применением биокатализаторов»

За последнее десятилетие наметился рост в производстве пива в России и он составил 107% к 2004 г. или 892,4 млн дал в 2005 г. [30], а производство солода составило 1,002 млн т. В соотношении долей пива по цвету [7] подавляющую долю продаж составляет светлое (96%). Остальной объем распределяется между нефильтрованным, полутемным и темным пивом.

Для производства данных видов продукции необходимы специальные солода, которые в большом объеме ввозятся к нам из-за рубежа, так как основного производства у нас, в России, еще недостаточно для удовлетворения потребностей всех производителей пива.

Для производства качественного солода необходим ячмень, по своим качественным показателям удовлетворяющий ГОСТ 5060-86, однако большая часть российского ячменя не отвечает стандартам пивоварения.

В настоящее время около 70% ячменя, потребляемого российскими пивоварами, импортируется из Европы [1, 11]. Поэтому пивоваренные предприятия вынуждены заниматься организацией выращивания пивоваренного ячменя элитных сортов, востребованных пивной отраслью.

Как отмечают аналитики, бурный рост пивного рынка в России [1, 30], происходивший в течение последних семи лет, позволил пивоваренным компаниям инвестировать заработанную прибыль в укрепление своих сырьевых подразделений. Динамика строительства новых солодовенных мощностей в РФ позволяет рассчитывать на достижение полного обеспечения внутренних потребностей в солоде к 2006-2007 гг. При этом прогнозируется существенное снижение внутреннего уровня цен на солод, что будет стимулировать дальнейшее развитие отрасли.

В таблице 1 приводится список вводимых в производство и действующих солодовен на территории РФ.

Необходимо отметить, что каждая пивоваренная компания, работающая в России, поставила своей целью [30] в ближайшее время обеспечить свое производство отечественным солодом.

Таблица 1 - Список солодовен

Организация-производитель Местонахождение Мощность, тыс. т

ОАО «Русский солод» Московская обл., пос. Вороново Воронежская обл., пос. Элеваторный Орловская обл., пос. Знаменка 100 100 100

Очаково» Липецкая обл., пос. Тербуны Белгородская обл., Добринский элеватор 100 50

Балтика» Ленинградская обл. Тульская обл. 105 100

Сан Интербрю» Республика Мордовия г. Саранск Реконструкция старых заводов 85 130-150

Красный Восток» г. Новосибирск 50

Каргилл» (США) г. Белгород, г. Новосибирск 100 100

За рубежом, например, заводы Великобритании вырабатывают: черный солод цветностью 1300 ед. ЕВС - используемый для подкрашивания пива, шоколадный солод цветностью 200 ед. ЕВС - используется для регулирования вкусовых характеристик пива, бронзовый солод -используется для производства бронзовых сортов пива (эль и стаут), янтарный солод - используется при производстве элитных сортов пива золотистого цвета [87, 101, 130].

Таким образом, широкий ассортимент пивоваренной продукции Великобритании тесным образом связан с разнообразием вырабатываемых сортов солода.

Выработка специальных сортов солода требует новейшего оборудования, соблюдения технологии и требований к применяемому сырью, что возможно в условиях крупного современного производства, но для солодовен с меньшим объемом выпускаемого солода введение новой технологии производства ведет повышению себестоимости конечного продукта вследствие дополнительных затрат на производство солода.

Следует отметить, что в долгосрочной перспективе в более выгодном положении окажутся предприятия-лидеры отрасли, которые смогут упрочить свои позиции за счет вытеснения с рынка более мелких производителей, постепенно теряющих свою конкурентоспособность ввиду ухудшающихся условий доступа к источникам дешевого сырья [1]. Уже сейчас, по данным «Бизнес Аналитики», восемь компаний контролируют 87% рынка. За последние пять лет доля средних и небольших пивоваренных предприятий снизилась в общем объеме в 2 раза, а в ближайшие годы, по мнению экспертов, на рынке останется не более пяти национальных компаний [1].

Поэтому инновации в области производства солода скорее необходимы предприятиям среднего уровня для того, чтобы удержаться на рынке и иметь доход от своего производства.

Для получения специального солода, в том числе и темного, необходимо достигнуть хорошего растворения эндосперма зерна, чего по классической технологии можно добиться, вводя изменения в технологический режим его производства. Однако, на степень растворения можно повлиять, в частности, применением биокатализаторов.

В последнее время получило международное признание такое перспективное направление интенсификации пищевых производств, как использование высокоактивных биологических катализаторов, способствующих существенному увеличению выхода, улучшению качества и продления сроков хранения готовой продукции в спиртовой, пивоваренной и других пищевых отраслях АПК [20, 33, 45, 46, 48].

Предположительно, представляется возможным использовать биокатализаторы для получения темного солода.

1 Литературный обзор

Заключение диссертации по теме «Биотехнология пищевых продуктов (по отраслям)», Грибкова, Ирина Николаевна

результатов исследования

Для обработки экспериментальных данных, полученных при проведении анализа, применяют методы математической статистики. С помощью данных методов можно оценить воспроизводимость анализа, то есть степень разброса отдельных результатов определений (измерений) вокруг их среднего значения и тем самым установить величину случайных ошибок, а также исключить результаты, содержащие промахи; установить правильность полученного результата анализа, то есть наличие или отсутствие систематических ошибок; оценить надежность результатов анализа, то есть определить во скольких случаях из 100 среднее арифметическое значение полученного результата анализа при данном числе опытов будет находиться в пределах ошибки определения.

С целью определения точности метода для примера приведены данные измерения амилолитической, протеолитической активности свежепроросшего солода четвертых суток проращивания и содержания меланоидинов колориметрическими методами в 7-и повторностях. Данные представлены в таблице 1.

Оценку точности и правильности анализа проводят по следующим критериям, указанным ниже, также представленным в таблице.

Среднеарифметическое значение случайной величины равняется сумме результатов, полученных при всех определениях, деленной на их число: хср= (xi+x2+x3+. .+xn)/n= l/n£xj

Единичное отклонение отдельных определений среднеарифметического рассчитывают по формуле:

8j Xj XCp

Дисперсия найденных значений при п параллельных опытов определяется:

S2=[Z(xi-xcp)2]:(n-l) 134

Стандартное отклонение, или среднеквадратичная ошибка отдельного определения рассчитывается:

S = V[nxrxcp)2]:(n-l)'

Дисперсия среднего результата при п параллельных опытах составляет:

Sxcp S :п

Стандартное отклонение среднего результата, или среднеквадратичная ошибка среднего арифметического результата вычисляется по формуле:

Sxcp= S:VrT

Данная зависимость показывает влияние количества проведенных опытов п на величину среднеквадратичной ошибки среднего результата. Эта зависимость является также теоретической основой важнейшего практического правила, согласно которому единичного определения недостаточно, чтобы судить о точности полученных результатов анализа.

Для определения значения п, при котором значение хср приближается к истинному значению а, введена новая величина, которую называют коэффициентом Стьюдента и обозначают ta: ta= I а - х I-SxCp

Коэффициент Стьюдента показывает, во сколько раз разность между истинным и средним результатом больше стандартного отклонения среднего разультата.

Точность результата анализа при выбранном коэффициенте надежности а определяется величиной отклонения среднего результата от истинного (ожидаемого) и выражается уравнением:

Ец Хср - а ta-Sxcp

Доверительный интервал и доверительная вероятность (надежность) при выбранном коэффициенте надежности а описывается выражением: хСр- ta-S:W< а < хср+ ta-S:Vn

Также вычисляют в ряду параллельных опытов ошибку, или число, отличающееся от других с помощью Умах:

VMax = I (хср " Хк)/ S I, где хк - результат, подозреваемый как промах.

135

Далее по таблице находят соответствующее Умах коэффициент |3, если данный коэффициент больше 0,1, то результат не является промахом; если коэффициент меньше 0,1, но больше 0,01, то результат можно отбросить, но можно и оставить; при коэффициенте меньшем 0,01 результат является промахом и его отбрасывают.

С помощью данных, приведенных в таблице 1, можно рассчитать, не является ли любой результат промахом, так как он отличается от других данных. Для анализа берем результат 24,3 (амилолитическая активность - 1), 0,42 (протеолитическая активность - 2) и 212,7 (содержание меланоидинов - 3).

Вычисляем для них Умах:

1. VMax= I (24,128 - 24,3)/0,111 1 = 1,549, р = 0,1;

2. VMax= I (0,41 - 0,42) / 0,07071 = 0,1414, Р = 0,1;

3. VMax = I (212,543 - 212,7) / 0,0889 I = 1,766, Р = 0,1.

Как видно из данных вычислений, все приведенные значения не являются промахами, и их нужно оставить.

Далее вычислим точность определения среднего результата при коэффициенте надежности а = 0,95. Для числа степеней свободы к = 7 - 1 = 6 коэффициент Стьюдента равен ta = 2,447, тогда точность определения

1. в0)95 = 2,447- 0,0419 = 0,1025 = 0,1;

2. s0)95 = 2,447-0,0267 = 0,0653 = 0,07;

3. 8о,95 = 2,447- 0,0336 = 0,0822 = 0,08.

Далее устанавливаем, содержит ли метод систематическую ошибку, для чего рассчитываем модуль разности между средним результатом определения и истинным показателем:

1. 124,1 -24,128 1 = 0,028, что ниже 0,1;

2.1 0,40 - 0,411 = 0,01, что ниже 0,07;

3. 1212,5-212,543 1 = 0,043, что ниже 0,08.

Так как величины разности меньше величины заданной точности, то методы не содержат систематической ошибки и дают правильные результаты.

Относительная ошибка среднего результата анализа с надежностью 0,95 будет:

Список литературы диссертационного исследования кандидат технических наук Грибкова, Ирина Николаевна, 2006 год

1. Алексейчева Е.Ю. Факторы повышения конкурентоспособности пивоваренных предприятий. Пиво и напитки, 4, 2005. С. 8-10.

2. Андреев Н.Р., Филиппова Н.И. Исследование процесса замачивания ячменя для разрушения его структуры при производстве крахмала. Хранение и переработка сельхозсырья, 8, 1997. С.24-25.

3. Андреева В.А. Фермент пероксидаза,- М.: Наука, 1988.- 160с.

4. Андреева О.В., Жашко К.Т., Тартаковская И.Э. Влияние биологически активных веществ на качество светлого ячменного пивоваренного солода. Пиво и напитки, 4, 1999. С.20-22.

5. Аникеева JI.A., Кузовлев В.А., Хакилежанов A.JI. Гранулы крахмала и их гидролиз амилазой. Тезисы докладов Пятой конференции биохимиков республики Средней Азии и Казахстана, Ташкент, 1991. С. 143.

6. Базарнова Ю.Г., Колодязная B.C., Дмитриева И.В. Исследование антиоксидантной активности фитодобавок флавоноидной природы в молочном жире пищевых продуктов при холодном хранении. Хранение и переработка сельхозсырья, 11, 2003. - С. 48-51.

7. Беличенко A.M. Состояние и особенности развития рынка пива в РФ. Пиво и напитки, 1,2005.- С.10-12.

8. Бисенбаев А.К., Таиров М.М., Берсимбаев Р.И. Взаимосвязь биосинтеза белка и ионов Са с механизмом действия гибберелловой кислоты на секрецию амилазы из изолированного алейронового слоя зерна пшеницы. Биохимия, 12,1992.-С. 1834-1840.

9. Болотов Н.А., Ишков В.И., Сербулов Ю.С. Влияние температурных режимов проращивания на азотистые вещества солода. Легкая и пищевая промышленность, №3, 1984.- С.29-31.

10. Ю.Болотов Н.А. Исследование влияния режимов соложения на качество темного пивоваренного солода. Материалы 35 Отчетной научной конференции Воронежской государственной технической академии, Воронеж, ч. 1, 1997.- С.58.

11. П.Быков В.Г., Павлюченков А.К. Зерновые ресурсы и рынок зерна в Российской Федерации. Хранение и переработка сельхозсырья, 9, 2004. -С. 14-16.

12. Великая Е.И., Суходол В.Ф. Лабораторный практикум по курсу общей технологии бродильных производств. М.: Легкая и пищевая промышленность, 1983.- 312 с.

13. Востриков С.В., Яковлев А.Н., Бушин М.А. Влияние различных факторов на накопление аминного азота в процессе водно-тепловой обработки зернового сырья. Хранение и переработка сельхозсырья, 10, 2004. С.34-35.

14. Верхотуров В.В., Топорищева В.К. Изменение антиоксидантного статуса ячменя при производстве пивоваренного солода. Известия вузов. Пищевая технология, 5-6, 2004. С. 30-31.

15. Верхотуров В.В., Топорищева В.К., Лобова Н.В. Окислительные процессы и антиоксидантная система при анаэробном солодоращении ячменя. Хранение и переработка сельхозсырья, 8, 2004. С.9-12.

16. Вонг М., Бакуйзен Р., Хеймоваора- Джикстра С., Ван-Зейль и др. Роль абсцизовой кислоты и гиббереллина в проявлении покоя семян ячменя. Сравнение состояния покоя зародыша и клеток алейронового слоя. Физиология растений, 5,1994. С. 659-667.

17. Главарданов Р. Ферменты микробиологического происхождения -улучшители фильтруемости сусла и пива. Пиво и напитки, 1, 2004.- С.32-34.

18. Грачева И.М, Кривова А.Ю. Технология ферментных препаратов. 3-е изд.М.: Изд-во «Элевар», 2000. - 512с.

19. Гусева Т. Промышленный опыт применения ферментных препаратов компании «Энде Индастриал Корпорейшн». Ликероводочное производство и виноделие, 1, 2001. С.4-6.

20. Давидянц С.Б. Темное царство меланоидинов. Химия и жизнь, 7-8, 1996.-С. 25-27.

21. Дамдисурен А., Фараджева Е.Д., Вострикова С.В Ферментные препараты при производстве светлого пивоваренного солода. Пиво и напитки, 6, 2003.- С.22-23.

22. Дарманьян Е.Б., Дарманьян П.М. Межмолекулярная ассоциация гемицеллюлоз и растительных белков. Прикладная биохимия и микробиология, т.31, 1995. С.346-352.

23. Ежов И.С. Биологическая сущность пигментов. Сборник трудов Научно-исследовательской лаборатории Санкт-Петербургского комбината пивоваренной и безалкогольной промышленности им. Степана Разина. -С.-Пб., 1994.- 75с.

24. Ермолаева Г.А. Характеристика пивоваренного ячменя и требования к его качеству. Пиво и напитки, 5, 2004. -С. 16-17.

25. Жеребцов Н.А., Корнеева О.С., Фараджева Е.Д. Ферменты: их роль в технологии пищевых продуктов. Воронеж, ВГУ, 1999.- 160 с.

26. Иванова Е.Г., Киселева JI.B., Ленец Н.Г., Петрова Г.А. Влияние геммицеллюлаз на гидролиз некрахмальных полисахаридов. Пиво и напитки, 2, 2002. С. 19-22.

27. Ишков В.И. Разработка способа производства светлого пивоваренного солода на основе изучения активности протеолитических ферментов. -Автореферат диссертации на соискание ученой степени кандидата технических наук. М., 1982.- С.5-6.

28. Казакова Е.А. Интенсификация солодоращения с применением биокатализаторов при производстве светлого пивоваренного солода. Автореферат диссертации, Москва, 2005. 26с.

29. Кайшев В.Г. Состояние и развитие продовольственного комплекса России. Пиво и напитки, 1, 2006.- С.6-8.

30. Калунянц К.А, Яровенко В.Л., Домарецкий В.А, Колчева Р.А. Технология солода, пива и безалкогольных напитков. М.: Колос, 1992. - 446с.

31. Капранчиков B.C., Жеребцов Н.А., Попова Т.Н. Влияние рН и температуры на активность и устойчивость липазы зародышей пшеницы. Хранение и переработка сельхозсырья, 4,2003. С.40-43.

32. Кислухина О., Кюдулис И. Биотехнологические основы переработки растительного сырья. Каунас: Технология. - 1997. - 183с.

33. Колотуша П.В., Домарецкий В.А. Интенсификация солодовенного производства. Киев, «Техника», 1987.- 160с.

34. Кунце В., Мит Г. Технология солода и пива. СПб.: Изд-во «Профессия», 2003.- 912с.

35. Лернер И.Г., Лифшиц Д.Б. Достижения в технологии солода и пива. М. «Пищевая промышленность», 1980. - С. 16.

36. Мальцев П.М., Великая Е.И., Зазирная М.В., Колотуша П.В. Химико-технологический контроль производства солода и пива.- М.: «Пищевая промышленность», 1976.- 448с.

37. Мальцев П.М. Технология бродильных производств.- М.: Пищевая пром-сть, 1980.- 233с.

38. Меледина Т.В. Сырье и вспомогательные материалы в пивоварении. -СПб.: «Профессия», 2003. 304с.

39. Нарцисс Л. Технология солода. М. Изд-во «Пищевая промышленность», 1980.- 503с.

40. Пащенко Л.П., Никитин И.А., Минаева М.Н. Исследование влияния некоторых факторов на активность ос- и (3-амилаз неферментированных солодов. Хранение и переработка сельхозсырья, 7, 2005.- С.40-43.

41. Поляков В.А., Римарева Л.В. О научно-техническом обеспечении биотехнологии ферментных препаратов для перерабатывающих отраслей АПК. Хранение и переработка сельхозсырья, 8, 2003.- С. 106-111.

42. Римарева Л.В. Повышение эффективности биотехнологических процессов спиртового производства. Производство спирта и ликероводочных изделий, 4, 2003.- С.13-16.

43. Рогожин В.В., Верхотуров В.В., Курилюк Т.Т. Антиоксидантная система в прорастании семян пшеницы. Известия АН. Сер. Биол., 2, 2001.- С. 15-16.

44. Солярек Л., Назаров П.Г., Чечнев Р.В. Эволюция ферментных препаратов «Новозаймс» для производства спирта. Производство спирта и ликероводочных изделий, 2, 2003. С.23-25.

45. Степаненко И.Ю., Шаненко Е.Ф., Попов М.П., Эль-Регистан Г.И. Влияние алкилбензолов на белковое растворение солода. Пиво и напитки, 2, 2001. -С. 36-38.

46. О.Тихомиров В.Г. Технология пивоваренного и безалкогольного производства. -М.: Колос, 1999.- 448с.51 .Технологическая инструкция по производству солода и пива ТИ-18-6-47-85.-М., 1985.-165с.

47. Технологическая инструкция по производству солода пивоваренного ячменного с использованием ферментного препарата Целловиридин (ТИ 10-05031531-1833-97).

48. Тунгусов Н.Г. Исследование регулирования аромата меланоидинов из глюкозамина условиями реакции. Труды Международной научной конференции 27-29 сент. 1999г., т.Ш, Владивосток. С.58-59.

49. Хатунцева Л.И. Разработка рациональных режимов солодоращения пивоваренного ячменя с различным содержанием белковых веществ. Автореферат диссертации, Москва, 1978,- С.11-15.

50. Хорунжина С.И. Биохимические и физико-химические основы технологии солода и пива. М.: Колос, 1999. - 312 с.

51. Шабурова Г.В. Пивоваренные качества ярового ячменя Пензенской области. Пиво и напитки, 2, 2004.- С.40-41.

52. Шабурова Г.В. Фракции белка пивоваренного ячменя. Пиво и напитки, 3, 2004.-С. 18.

53. Щербаков В.Г. Биохимия.- М., Колос, 1999.- С. 50-53.

54. Юрьев Д.Н., Голубев В.Н., Квасенков О.И., Ратников А.Ю. Способ производства красящего солода. Патент 2122571, Россия, С12 С 1/18. Опубл. 27.11.98, бюлл. №33.

55. Agu R.C., Palmer G.H. The effect of nitrogen level on the perfomance of malting barley varieties during germination. J. Inst. Brew., 2, 2001. Pp.93-98.

56. Baca E. Jackose wody w produkcji slodu. Przem. Ferment, owoc.-warz., 1, 1999.-S.39.

57. Bacic A., Harris P. J., Stone B.A. Structure and function of plant cell walls. The Biochemistry of plants, 14, 1998.- Pp. 297-371.

58. Bamforth C.W., Muller R.E. The importance of the amino acids in malting proctsess. J. Amer. Brew. Soc. Chem., 51, 1993.- Pp. 79-83.

59. Basarova G. The formation of amino acides in germination seeds and their importyanes in brewring. Kvasny Prum., 43,1997,- Pp. 164-170.

60. Batty R.S. p-glucan content and viscosities of barleys and their roller milled flour and brain products. Cereal Chem.,69,1992.- Pp. 496-471.

61. Begtsson St. Studies on structures and properties of soluble cell-wall polysaccharides in rye and barley: Dissertation. UPpsala, 1991.- 23s.

62. Boekel M.A.J.S. Kinetic acpects of the Maillard reaction: a critical review. Food, vol. 45, 3, 2001.- Pp. 150-159.

63. B6hme N. and Kulike. Rheological studies of barley (1—»3)(1—»4)-P-glucan in concentrated solution: investigation of the viscoelastic flow behavior in the sol-strate. Carbogydr. Res.,315,1999.- Pp. 293-301.

64. Breddam К., Sorensen S.B. Isolation of carboxypeptidase III from malted barley by affinity chromatografy. Carlsberg Res. Commun., 52, 1997. Pp. 275-283.

65. Briggs D.E. Barley germination: Biochemical changes and hormonal control. Barley: Genetics, Biochemistry, Molecular Biology and Bionecnology, 1992.-Pp. 369-401.

66. Briskin D.P. Ca2+-transporting ATPase of the plant plasma membrane. Plant Physiol., 4, 1996.- Pp. 397-400.

67. Brown J.V.S., Ersland D.R., Hall T.C. Molecular aspects of storage protein synthesis during seed development. The Physiology and Biochemistry of Seed Development, Dormancy and Germination, 1992.- Pp.3-42.

68. Burgess S.R.,Shewry P.R., Matlashewski G.J. Characteristics of oat seed globulins. J. Exp. Bot., 34, 1993. -Pp. 1320-1332.

69. Bush D.S., Biswas A.K., Jons R.L. Hormonal regulation of Ca2+ transport in the endomembrane system of the darley aleyron. Planta, №4,1993.- Pp.507-515.

70. Buttimer E.T., Briggs D.E. Mechanisms of the release of bound p-amilase. Journal of the Inst, of brewring, 106, №2,2003.-Pp.83-94.

71. Chandra S. The development of a new malt for tastier lagers. Brewer's Guardian, 11, 1998.-Pp. 13-15.

72. Chandra G.S., Proudlove M.O., Baxter E.D. The structure of barley endosperm an important determination of malt modification. J. Sc. Agr., 1, 1999. - Pp. 37-46.

73. Debyser W., Delvaux F., Delcour J.A. Activity of arabinoxylan hydrolyzing enzymes during mashing with barley malt or barley malt and unmalted wheat. J. Agr. Food Chem., 12, 1998. Pp. 4836-4841.

74. Dervilly G., Roger P., Sauliner L. Isolation of homogeneous fractions from wheat water-soluble arabinoxylans. Influence of their macromolecular characteristics. J.Agr. Food Chem.,48,200.-Pp. 270-278.

75. Doan N.P., Fincher G.B. The A- and B-chance of carboxypeptidase I from germinated barley originate from a single precursor polypeptide. J. Biol. Chem., 5, 1998.-Pp. 106-110.

76. Ellis R.P., Swanson J.S., Rubio A. The development of P-glycanase and degradation of (3-glucan in barley grow in Scotland and Spain. J. Cereal Sci., 26,1997.- Pp.253-258.

77. Farkas V., Sulova Z., Stratilova E. Cleavage of xyloglucan by nasturtium seed xyloglucanase and transglycosylation to xyloglucan subunit oligosaccharides. Arch Biochem. Biophys, 298, 1992. Pp. 365-370.

78. Fleming M. and Kawakami K. Studies of the fine structure of p-D-glucans of barley extracted at different temperatures. Carbohydr. Res., 57,1997. Pp. 1523.

79. Fincher G.B. Morfology and chemical composition о f barley endosperm cell walls. J. Inst. Brew., 9, 1995.- Pp. 116-122.

80. Fincher G.B. Molecular and cellular biology associated with endosperm modilisation in germinating barley. Ann Rev. Plant Physiol.Mol. Biol., 40,1999.-Pp. 305-346.

81. Foster C. Der Einsatz von Spezialmalzen und Rostmalzbieren zur differenzierten Beerinflussung von Bierfarbe und Aroma. Brauwelt, 21,1999. -S.995-997.

82. GruPpen H., Kormelink F.J.M. Water-unextractible cell wall material from wheat flour. Astructural model for arabinoxylanse. J.Cereal Sci., 18, 1993.- Pp. 11-128.

83. Guglielminetti L., Yamaguchi J., Alpi A. Amilolitic activities in cereal seeds under aerobic and anaerobic conditions. Plant Physiol., 109, 1995.- Pp. 10691076.

84. Guiltinam M. and Deikman J. Molecular and genetic approaches to the study of hormone action. Horticultural Reviews, Canada, 1994.- Pp. 1-32.

85. Hamberstone F.J., Briggs D.E. Extraction and assay of ferullic acid esterase from malted barley. J. Inst. Brew., 1, 2000. Pp. 21-29.

86. HanJ.-Y. Structural characteristics of arabinoxylan in barley, malt and beer. FoodChem., 2,2000.-Pp. 131-138.

87. Hrivna., Havelkova J. Criteria of the valt quality and reletions between them. Cereals for human healf and preventive nutrition. Brno: Prague, 1998. - Pp. 190-192.

88. Ivanko S. Changeability of protein fractions and their amino asid composition during maturanion of barley grain. Biol. Plant., 13,1991. Pp. 155-164.

89. Izodorezik M.S., Biliaderis C.G. Influence of structure on the physiochemical properties of wheat arabinoxylan. Carbohydr.Polyv., 17.1992.- Pp. 237-247.

90. Jiahua Zh. Kinetic model for co-action of p-amilase and debranching enzymes in the production of maltose. Biotechnology and bioengineering, Vol.65, №5, 1999.-Pp.618-622.

91. Jones D.L., Marinak L.A. Purification and partial characterization of a second cystein proteinase inhibitor from ungerminated barley. J. Agr. Food Chem., 2, 2002.-Pp. 257-264.

92. Jones В., Marinak A., Fontanini D. Quantative study of the formation of endoproteolytic activities during malting and their stabilities to kilning. J. Agr. Food Chem., 9,2000.- Pp. 3898-3905.

93. KaPp G., Bamforth C.W. The foarming properties of proteins isolated from barley. J. Sc. Food Agr., 11,2002.- Pp. 1276-1281.

94. Kichara H., Saito W., Okada Y. Relationship between proteinase activity during malting and malt quality. J. Inst. Brew., 108,2002.- Pp. 371-376.

95. Kozielska H. Slody barwiace // Przem. Ferment. Owoc. warz. - 1999, 6, vol. 43. - S.21-22.

96. Kreis M., Shewry P.R., Forde B.G. Structure and envolution of seed storage proteins and their genes with particular reference of those of wheat, barley and rye. Oxford Sury of Plant Mol. Cell Biol, 2, 1995.- Pp. 253-317.

97. Kreis M., Williamson M., Buxton B. Primary structure and differential expression of (3-amylase in normal and mutant barleys. Eur. J. Biochem., 5, 1997.-Pp. 517-525.

98. Krumlova A., Plosek J., Krumi T. Isolation and characterization of starch granules from barley. Cereals for human healf and preventive nutrition. Brno, Pragua, 1998.-Pp. 196-198.

99. Lachman J., Hosnedl V., P ivec V. P olifenols in cereals and their positive and negative role in human and animal nutrition. Cereals for human helf and preventive nutrition. Brno, Pragua, 1998.- Pp. 118-125.

100. Lalor E. Applications of enzymes in the brewing process with particular emfhasis on glucanases. Ann Rev. Plant Physiol.Mol. Biol., 38,1999.- Pp. 345398.

101. Lichtenfeld C., Manteuffel R., Newmann D. Protein degradation and proteolitic activities in germinating field beans. Biochem. Phisiol. Pflanzen, 174, 1999.-Pp. 255-274.

102. Lo Shiavo F., FiliPpini F., Cozzani F., Vallone D. Modulation of auxin-binding proteins in cell suspensions. Plant physiol., 97,1999. Pp. 60-64.

103. Mac Gregor A.W. Evaluation of barley malting quality. Barley Genetics,VI, 1992.- Pp. 969-978.

104. Mac Gregor A.W. Evaluation of barley malting quality. Barley Genetics, 6,1992.-Pp. 969-978.

105. Mandels M., Weber J. The method of astimation Cpfctivity. Advances Chem Ser, 1969, 95.-Pp. 391.

106. Martilla S., Porali I. Expression of the 30kD endoproteinase В in germinating barley seeds. Cell. Biol. Int., 17, 1993.- Pp. 205-212.

107. Mc Cleary B.V., Shameer I. Assay of malt P-glucanfse ussing azo-barley glucan: an improvement precipitant. Journal of the Inst, of Brew., 93, 1997.-Pp.87-90.

108. Mc Dougall G.J., Fry S.C. Xyloglucan oligosaccharide promote growth and activate cellulase. Plant Physiol., 93,2000. Pp. 1042-1048.

109. Mikola J. Proteinases and p eptidases in g erminating b arley. 4 International symposium on Preharvest sprouting in Cereals, 1987.- Pp. 463-473.

110. Mikylska A., Hrabak M., Haskova D., Srogl J. The role of malt and hop holyphenols in beer quality, flavor and haze stability. J. Inst. Brew., 1, 2002. -Pp. 78-85.

111. Moll B.A., Jons R.L. a-Amilase secretion by singl barley aleuron layers. Plant physiol., № 70, 1990.- Pp. 1149-1155.

112. Mundy J., Brandt A., Fincher G.B. Messenger RNAs from the scutellum and aleurone of germinating barley encode (1—»3)(1—»4)-p-glucanase, a-amylase and carboxypeptidase. Plant Physiol., 79, 1995. Pp.867-871.

113. Mundy J., Brandt A., Fincher G.B. Mobilization of proline in the starchy endosperm of germinating barley graine. Planta, 149, 1996.- Pp. 149-154.

114. Nolan R.C., Ho T.D. Hormonal regulation of a-amylase expression in barley aleuron layers. Plant Physiol., 88, 1990.- Pp.588-593.

115. Osman A.M., Coverdale S.M., Cole N. Characterisation and assessment of the role of barley malt endoproteases during malting and mashing. J. Inst. Brew., 1,2002.-Pp. 62-67.

116. Parcer D.K., Proudlove M.O. Studies on the mechanisms of rootlet inhibition in developing barley embryos. Journal of Cereal Science, 21, 1995. Pp. 7178.

117. Perata P.N., Yamaguchi J., Akazawa T. Effect of anoxia on the induction of a-amylase in cereal seeds. Planta, 191,1993.- Pp. 402-408.

118. Prokes J. Technologicky vyznam dusikatych latek v jecmeni a slodu. Kvasny Prumysl, 10, 2000. S.277-279.

119. Ranki H. Secretion of a-amylase by the epitelium of barley scutellum. J. Inst. Brew., 6, 1993. Pp. 307-309.

120. Ranki H., Mendes-Losano J., Sopanen T. Three carboxypeptidases occurring in the starchy endosperm of germinating barley grain have different sites of synthesis. Physiol. Plantarium, 91, 1994,- Pp. 90-96.

121. Rimsten L. Extractible cell wall policcharides in cereals. Doctoral thesis. Swedish University of Agricultural Sciences, UPpsala, 2003.- Pp.144.

122. Rimsten L., Haraldsson A.-K., Andersson R. And others. Effects of malting on beta-glucanase and phytase activity in barley grain. J. Sc. Food Agr., 8, 2002.-Pp. 904-912.

123. Rogers J.C., Lanahan M.B., Rogers S.W. The cis-acting gibberellic response complex in high-pl alpha-amylase gene provoters. Plant Physiol., 1, 1994. -Pp. 151-158.

124. Scheer F.M. Spezialmalz fur Micro-Brauer in den USA. Brauwelt, 21, 1999. -S.1001-1002.

125. Sieliwanowicz В., Halasinska F. Aktywnosci enzymatyczne slodu wplywajace na poziom beta-glucanu brzeczki. Przem. Ferment, owoc.-warz, 12,2000. S.21-24.

126. Slakeski N., Fincher G.B. Developmental regulation of (1—>3, l-»4)- p-glucanase gene expression in barley. Plant Physiol., 99, 1992. Pp. 12261231.

127. Smith D.B. Barley seed protein and its effects on malting and brewing quality. Plant varieties and seeds, 1990, 3, № 2. Pp. 63-80.

128. Sogaard M., Olsen F.L., Svenson B. C-terminal processing of barley a-amylase in malt, aleurone protoplasts. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1999. — Pp. 8140-8144.

129. Sorensen S.B., Svendsen I. and Buddam K. Primary structure of carboxypeptidase II from malted barley. Carsberg Res. Commun., 52, 1987-Pp. 285-295.

130. Stuart I.M., Loi L., Fincher G.D. Development of (1—>3, l->4)-P-D-glucan endohydrolase isoenzyme in isolated scutella and aleuron layers of barley. Plant Phys., 8, 1996. Pp.310-314.

131. Suge H., Iwamura H. Effect of cytokinine and anticytokinin on the tillering of barley. Japan J. Crop. Sc., 4, 1993. Pp. 595-600.

132. Takeushi W., Masui H., Jamaguchi J. Reducing-agents-mediated solubilisation of debranching enzyme (pullulanase) in rice flour. Biosciens, Biotechnology and Biochemistry, Vol.63, №3, 1999. Pp. 510-514.

133. Yamaoka Y., Ohba Y., Takeuchi M. Isolation and properties of a carboxypeptidase. Plant Sc., 1, 1993. Pp. 1-7.

134. Yun S.J., Choi K.G. and Kim J.K. Effect of anaerobic treatment on carbohydrate-hydrolitic enzyme activities and free amino acid contents in barley malt. Korean Journal of croup science, 1,1998. Pp. 19-21.

135. Washio К., I shikawa I. S tructure and expression during the germination of rice seed of the gene for a carboxypeptidase. Plant Mol. Biol., 9, 2002. Pp. 631-640.

136. Weber E., Manteuffel R. Storage globulins in barley grains. Biochem. Phisiol. Pflanzen,№ 2-3,1988.-Pp. 153-158.