Разработка технологии мясных продуктов с использованием модифицированной муки гороха тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 05.18.04, кандидат технических наук Гуслянников, Павел Владимирович

• Гуслянников, Павел Владимирович
• кандидат технических наук
• 2004

Оглавление диссертации кандидат технических наук Гуслянников, Павел Владимирович

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1 ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1 Белки в питании человека. Проблема белкового дефицита в России.

1.2 Основные источники белкового сырья растительного происхождения.

1.2.1 Состав, пищевая и биологическая ценность семян гороха.

1.2.2 Применение гороха и продуктов его переработки при производстве мясных изделий.

1.3 Функциональные свойства растительных белков и способы их регулирования.

1.3.1 Ограниченный ферментативный гидролиз как метод регулирования функциональных свойств белков.

1.4 Образование биологически активных пептидов в процессе гидролиза пищевых белков.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Разработка технологии мясных продуктов с использованием модифицированной муки гороха»

Питание человека существенно влияет на его здоровье и продолжительность жизни. Организм человека осуществляет регулирование метаболических процессов и их нормальное протекание путем усвоения питательных веществ. Обязательным условием поддержания жизнедеятельности организма является относительное постоянство концентраций основных питательных веществ, которые обеспечивают энергетические потребности, а также синтез собственных структур и специфических продуктов обмена [56].

Формирование научных представлений о питании, включая механизмы пищеварения и гомеостаза, следует считать одним из важных достижений современности, поскольку оно связано со спасением жизни огромного числа людей путем открытия способов профилактики и лечения целого ряда заболеваний.

Полноценный рацион человека должен включать известный набор питательных веществ, среди которых особое значение уделяется белкам. Однако, в мире существует дефицит пищевого белка и недостаток его в ближайшие десятилетия, вероятно, сохранится. Общий дефицит белка на планете оценивается в 10-25 млн т в год [43]. Снижение употребления белка с пищей соответствует мировым тенденциям снижения степени обеспеченности населения Земли белком. Среднедушевое потребление белка уменьшилось на 17-22%: с 47,5 до 38,8 г/сут белка животного происхождения (49% против 55% рекомендуемых); в семьях с низким доходом потребление общего белка в сутки не превышает 29-40 г [43].

В тоже время увеличение количества пищевого белка за счет животноводства является менее перспективным путем, по сравнению с растениеводством. Это связано с тем, что использование растительного белка в составе кормов для производства белка животного приводит к потере от 70 до 95% растительного белка (в зависимости от вида конечной продукции) [23]. В среднем для производства 1 кг животного белка расходуется около 8 кг белка растительного [94].

В связи с этим целесообразно вовлекать в пищевое производство все большее количество белков растительного происхождения, в частности — белков гороха, в ввиду их высокой пищевой ценности и низкой себестоимости.

К сожалению, белки гороха обладают также вполне очевидным недостатком — низким уровнем функциональных свойств, что обусловливает невысокий уровень применения гороха и продуктов его переработки в качестве белковой добавки в мясных фаршевых изделиях [40, 46].

В настоящее время известно немало способов модификации функциональных свойств пищевых белков. Применение этих способов позволяет улучшать функциональные свойства белковых препаратов. На наш взгляд, самым биологически естественным из известных способов модификации является индуцированный автолиз. Применение автолиза позволяет использовать собственный биопотенциал растительного сырья, получать белковые препараты с требуемыми функциональными свойствами, а также биологически активные пептиды, которые могут обладать, в частности, антистрессовым действием.

На основании вышеизложенного, целесообразным явилось продолжение исследований в области регулирования функциональных свойств белков муки гороха, путем изменения условий модификации, для получения новых видов продуктов с высокими качественными характеристиками.

Заключение диссертации по теме «Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств», Гуслянников, Павел Владимирович

ВЫВОДЫ

1. Определены оптимальные условия процесса индуцированного автолиза муки гороха: рН 4,0, соотношение фермент/субстрат - 1/50, продолжительность гидролиза - 60 мин.

2. Установлено, что только глобулиновая фракция подвергается протеолитическому расщеплению. Получены физико-химические данные, свидетельствующие о том, что в процессе индуцированного автолиза гидролиз глобулинов протекает по смешанному типу, который включает в себя как некооперативный, так и кооперативный механизмы. Установлено, что гидролиз Сахаров, инициируемый кислотной обработкой, приводит к существенному снижению содержания олигосахаридов группы раффинозы. Доказано, что при температуре 65°С, независимо от времени нагрева, полностью останавливаются автолитические изменения белков, что говорит об инактивации эндогенных, протеаз муки гороха.

3. Показано, что модифицированная мука гороха обладает лучшими по сравнению с нативной мукой функционально-технологическими свойствами, включая, органолептические показатели.

4. Установлено, на основании клинических испытаний в Центре восстановительной медицины ЦКБ МПС РФ, что низкомолекулярная фракция продуктов автолиза белков гороха, содержащая пептиды («Пеон-1»), обладает антистрессовой активностью. Установлен дозозависимый эффект применения препарата «Пеон-1».

5. На основе данных физико-химических, структурно-механических, органолептических и микробиологических показателей показана возможность и целесообразность использования модифицированной муки гороха в технологии ветчинных изделий.

6. Разработана технология ветчины в оболочке «Норд», содержащей модифицированную муку гороха. Расчетный экономический эффект от внедрения технологии ветчины с применением модифицированной муки гороха составил 2641 руб. на 1 т готового продукта.

7. Разработан проект нормативных документов на ветчину в оболочке с добавкой модифицированной муки гороха ТУ 9213-.-02068640-04.

Список литературы диссертационного исследования кандидат технических наук Гуслянников, Павел Владимирович, 2004 год

1. Агаларова Л.А. Разработка технологии паштета, содержащего протеазный гидролизат гороха: Автореф. дис. канд. тех. наук: 05.18.04 / МГУ 1 Lb. М., 2000.-24 с.

2. Антипова Л.В., Курчаева Е.Е., Осминин О.С. Использование отечественных растительных белковых препаратов для производства паштетов // Мясная индустрия. 2001. - № 11. - С. 22-24.

3. Антонов В. К. Химия протеолиза. — М.: Наука, 1991. — 504 с.

4. Бондарь Г.В., Лавриненко Г.Т. Зернобобовые культуры. — М.: Колос, 1977. — С. 3-47.

5. Браудо Е.Е., Даниленко А.Н., Дианова В.Т., Кроха Н.Г. Альтернативные подходы к получению растительных белковых продуктов. В кн.: Растительный белок: новые перспективы. Под ред. Е.Е. Браудо — М.: Пищепромиздат, 2000. С. 6-23.

6. Витол И.С., Кобелева И.Б., Траубенберг С.Е. Ферменты и их применение в пищевой промышленности. — М.: ИК МГУ1111, 2000. — 80 с.

7. Вишнякова М.А., Яньков И.И., Булынцев С.В. и др. Горох, бобы, фасоль. -СПб.: Агропромиздат, 2001. 224 с.

8. Гареев Р.Г. Рапс — культура высокого экономического потенциала. — Казань: Дом печати, 1996. 242 с.

9. Горлов И.Ф., Шиндялова Е.В., Сапожникова Л.Г. Новая высокобелковая добавка из нута // Мясная индустрия. 1999. — №6. — С. 24-25.

10. Грищенко И.Н., Мицык В.Е. Товароведная характеристика мясных фаршей с добавкой гороховой муки // Ассортимент и качество товаров. — 1981. -№11.-С. 90-91.

11. Грищенко И.Н., Мицык В.Е. О новых видах мясных фаршей // Товароведение. 1982. - №15. - С. 85-87.

12. Груздев Л.Г., Жербак Э.А., Варлахов М.Д. Аминокислотный состав и биологическая ценность семян гороха различного происхождения //

13. Бюллетень ВНИИ растениеводства им. Н.И. Вавилова. Вып. 107. — Ленинград, 1981.-С. 10.

14. Гурова Н.В., Попелло И.А., Сучков В.В. и др. Новые многофункциональные соевые продукты // Мясная индустрия. — 1999. — №6. — С. 30-32.

15. Даниленко А.Н., Дмитроченко А.П., Браудо Е.Е. Зависимость процесса гидролиза легумина кормовых бобов (Vicia faba) от соотношения фермент/субстрат // Прикладная биохимия и микробиология. — 1993. — Т. 29.1. Вып. 3. — С. 404-411.

16. До Нгок Лань, Шутов А.Д., Вайнтрауб И.А. Действие трипсина на легумин вики: смена типов протеолиза // Биохимия. — 1985. — Т. 50. — Вып. 4. — С. 428-433.

17. Жаринов А.И. Основы современных технологий переработки мяса. Эмульгированные и грубоизмельченные мясопродукты. — М., 1994. — 154 с.

18. Жеребцов Н.А., Корнеева О.С., Фараджаева Е.Д. Ферменты: их роль в технологии пищевых продуктов: Учебное пособие. — Воронеж: Изд-во ВГУ, 1999. 120 с.

19. Журавская Н.К., Алехина Л.Т., Отряшенкова Л.М. Исследование и контроль качества мяса и мясопродуктов. — М.: Агропромиздат, 1985. — 296с.

20. Казьмина Н.П. Горох и продовольствие // Зерновые культуры. — 1963. — №3.1. С.11-14.

21. Калинова Ю.Е. Теоретические и практические аспекты создания комбинированных мясных продуктов на основе образования комплексовмясными и растительными белками. Автореф. дис. канд. тех. наук: 05.18.04 / ВНИИМП. М., 2001. 24 с.

22. Калле Ш. В кн.: Растительный белок. — М.: Агропромиздат, 1991. — С. 15.

23. Кислухина О.В., Кюдулас И. Биотехнологические основы переработки растительного сырья. — Каунас: Технология, 1997. — 183 с.

24. Кислухина О.В. Ферменты в производстве пищи и кормов. — М.: ДеЛи принт, 2002. 336 с.

25. Клименко В.Г. Белки семян бобовых растений. — Кишинев: Штинца, 1978. — С. 18-85.

26. Ключкин В.В. Вопросы комплексной переработки семян сои // Селекция и технология производства сои. Благовещенск, 1997. — С. 133-138.

27. Ковбаса В.Н., Терлицкая В.А., Кабылинская Е.В. Изменение количества и активности ингибиторов протеолитических ферментов в процессе их гидротермической обработки // Хранение и переработка сельхозсырья. — 2000.-№7.-С. 68-70.

28. Кудряшов Л.С., Гуринович Г.В., Кушевская Р.А. Новое белковое растительное сырье для выработки мясных изделий // Мясная индустрия. — 2002. —№11. С. 21-23.

29. Липатов Н.Н., Сизых Е.В., Щербинин А.А., Лисицын А.Б. Определение и расчет консистентных характеристик с помощью универсальной испытательной машины «Инстрон». Вестник РАСХН. — М., 1994. — №4. — С. 67.

30. Лусас Э.В., Ки Чун Ри. Производство и использование соевых белков. Пер. с англ. под редакцией Ключкина В.В. — М.: Колос, 1998. — 56 с.

31. Макашева Р.Х. Зернобобовые культуры. Горох. — Ленинград: Колос, 1979. — Т. 4. 322 с.

32. Марри Р., Греннер Д., Мейес П.И. др. Биохимия человека: В 2 т. // Пер. с англ. — М.: Мир. — 1993.

33. Мартынов А.В. Проблемы дефицита белка в рационе питания россиян и пути их решения // Молочная промышленность. — 2000. — №7. — С. 11-15.

34. Мартьянова А.И. Зернобобовые: распространение, закупки, химический состав и ценность // Зерновые культуры. — 2001. — №1. — С. 24-25.

35. Мессина М., Мессина В., Семчелл К. Обыкновенная соя и ваше здоровье. Майкоп: АССОЯ. -1995.

36. Мицык В.Е., Джурик Н.Р. Мясные продукты с использованием белков растительного происхождения // Товароведение. — 1980. — №7. — С. 41-47.

37. Мицык В.Е., Джурик Н.Р., Самофалова Л.А. О фаршевых мясопродуктах с растительными белками // Товароведение. — 1982. — №15. С. 71-75.

38. Мицык В.Е., Михайловский B.C., Джурик Н.Р. Характеристика растительных белковых добавок и пути их использования в мясной промышленности // Рациональное питание. — 1982. — №17. — С. 100-102.

39. Мицык В.Е., Михайловский B.C. О применении белков растительного и животного происхождения при производстве вареных колбас // Товароведение. - 1984. - №17. - С. 55-57.

40. Нечаев А.П., Траубенберг С.Е., Кочеткова А.А. и др. Пищевая химия. — СПб.: ГИОРД, 2001. 592 с.

41. Олдак П.Г. Равновесное природоиспользование. Взгляд экономиста. — Новосибирск: Наука, 1983.— 116 с.

42. Павлоцкая Л.Ф., Дуденко Н.В., Эйдельман М.М. Физиология питания. — М.: Высшая школа, 1989. 368 с.

43. Петер Т.А. Создание белкового препарата на основе модифицированного белка муки гороха для использования в производстве мясных изделий: Автореф. дис. канд. тех. наук: 05.18.04 / МГУПБ. М., 1997. 23 с.

44. Петибская B.C. Ингибиторы протеолитических ферментов // Пищевая технология. 1999. - №5-6. - С. 6-10.

45. Плешков Б.П. Белки семян зерновых и масличных культур. — М.: Колос, 1980.-496 с.

46. Подобедов А.В., Тарушкин В.И. Эффективность использования продуктов переработки соевых бобов // Мясная индустрия. — 1998. — №8. — С. 25-27.

47. Подобедов А.В. О дефиците белка в России и его устранении за счет производства и переработки сои // Пищевая промышленность. — 1998. -№8. -С. 30-34.

48. Подобедов А.В., Тарушкин В.И. Уникальные свойства продуктов питания с соевыми белковыми компонентами // Хранение и переработка сельхозсырья. 1999. - №6. — С. 22-26.

49. Попелло И.А., Сучков В.В., Гринберг В.Я., Толстогузов В.Б. Выделение1 и очистка 11S глобулинов из семян кормовых бобов и гороха // Прикладная биохимия и микробиология. — 1988. — Т. 24. — Вып. 1. — С. 50-55.

50. Попов В.П. Мировое растениеводство. Зерновые культуры: Учеб. пособие. -М.:РУДН, 2002.-255 с.

51. Практическое руководство по переработке и использованию сои / Под ред. Д. Эриксона / Пер. с англ. под ред. М. Доморощенковой. — М. : Макцентр, 2002.-672 с.

52. Рогов И.А. Законодательные и научные подходы к оценке безопасности использования генетически модифицированного сырья // Пищевой белок и экология. Доклады международной научно-технической конференции М.: МГУПБ, 2000.-С. 7-10.

53. Рогов И.А., Антипова Л.В., Дунченко Н.И. и др. Химия пищи. Книга 1: Белки: структура, функции, роль в питании. М.: Колос, 2000. — 384 с.

54. Румянцева Г.Н. Использование ферментов в пищевой промышленности. Теория и практика // Научно-технический прогресс в перерабатывающих отраслях АПК: Материалы Международной конференции. — М., 1995 — С. 143.

55. Салаватулина P.M. Рациональное использование сырья в колбасном производстве. М.: Агропромиздат, 1985. - 200 с.

56. Салаватулина P.M. Рекомендации по применению соевых белков фирмы АДМ. // Мясная индустрия. 1996. - №5. - С. 17-18.

57. Сафиоллин Ф.Н., Вахитов Р.К. Масличные культуры. — Казань: из-во «Матбугат йорты», 2000. — 272 с.

58. Сизенко Е.И. Пищевой белок и экология: Доклады международной научно-технической конференции. — М.: МГУПБ, 2000. С. 3-5.

59. Сиротин А.А. Крупяные культуры (поздние яровые хлеба): Учеб. пособие^— Белгород: БГУ, 1998. 160 с.

60. Скляревский JI.M. Древнейшее культурное растение // Сельские зори. — 1997.-№1-2.-С. 30-32.

61. Смирнова О.Г., Соколов В.А., Шумный В.К. Запасные белки гороха (структура, хим. состав, синтез, генетика, пищевая ценность) // Сельскохозяйственная биология. 1985. — №4. - С. 108-112.

62. Соевые белки Супро в клинической медицине. Протеин Технолоджиз Интернэшнл, Москва,. 1999. — 32 с.

63. Сунчалеев О.А. Журавская Н.К. Изменение качественных показателей мясных рубленных полуфабрикатов, содержащих текстурированную соевую муку // Вопросы питания. 2001. — №4. - С. 38-41.

64. Телишевская Л.Я. Белковые гидролизаты. Получение, состав, применение. — М.: Аграрная наука, 2000. — 296 с.

65. Технологическая инструкция по подготовке к применению соевых белков фирмы «АДМ» при производстве мясопродуктов. — М., 2000. 16 с.

66. Толстогузов В.Б. Искусственные продукты питания. Новый путь получения пищи и его перспективы. Научные основы производства. — М., 1978. — 232 с.

67. Филиппова М.М., Карелин А.А., Иванов В.Т. Биологически активные протеолитические фрагменты функциональных белков, полученные in vitro II Биоорганическая химия. 1997. - Т. 23. - №5. - С. 388-409.

68. Хугаев P.P. Разработка технологии комбинированных мясных продуктов с учетом комплексообразования мышечных и растительных белков. Автореф. дис. канд. тех. наук: 05.18.04 / МГУПБ. М., 2002. 26 с.

69. Цыганок Н.С. Горошек, фасоль, бобы. — М.: Сельская новь. Приусадебное хозяйство. 1995. — 32 с.

70. Шутов А.Д., Сенюк В.И, Каховская И.А., Пинеда И., Высокомолекулярные продукты гидролиза глицинина сои трипсином // Биохимия. 1993. — №58. -С. 301-311.

71. Щербакова В.Г. Биохимия растительного сырья. — М.: Колос, 1999. — 376 с.

72. Aaslyng Margit Dall, Elmore J. Stephen, Mottram Donald S. Comparison of the aroma characteristics of acid — hydrolyzed and enzyme — hydrolyzed vegetable proteins produced from soy // J. Agric. and Food Chem. — 1998. V. 46. — 12. -P. 5225-5231.

73. Aasmul-Olsen S., Anderson A.J. The technology of peptide synthesis. In Eighth International Conference on Tetanus, Pythagora Press, Rome-Milan, 1989. r— P. 191-208.

74. Abdel-Gawad A.S. Effect of domestic processing on oligosaccharide content of some dry legume seeds // Food Chem. 1998. — №46. - P. 25-31.

75. Adler-Nissen J. Determination of the degree of hydrolysis of food protein hydrolysates by trinitrobenzenesulfonic acid // J. Agric. Food Chem. — 1979. — V. 27.-№6.-P. 1256-1262.

76. Adler-Nissen J. Enzymic hydrolysis of food proteins. L.; N. Y.: Elsevier Appl. Sci. Publ., 1986.-425 p.

77. Adler-Nissen J., Olsen H.S. // Functionality and protein structure / Ed. A. Pour-El. ACS Symp. Ser. 92. Washington, DC: Amer. Chem. Soc. P. 125-145.

78. Bach-Knudsen K.E. Carbohydrate and lignin content of plant materials used in animal feeding // Animal Feed Sci. Technol. 1997. - №67. - P. 319-338.

79. Baniel M., Caer D., Colas В., Gueguen J. Functional properties of glycosylated derivatives of the 11S storage proteins from pea (Pisum sativum L.) II J. Agric. Food Chem. 1992. - V. 40. - P. 200-207.

80. Barnby-Smith F. Bacteriocins: applications in food preservation // Trends Food Sci. Technol. 1992. - №3. - P. 133-136.

81. Bodnar R.J., Hadjimarkou M.M. Endogenous opiates and behavior: 2002 // Peptides. 2003. - №24. - P. 1241-1302.

82. Brionesmartinez R., Juarezjuarez M., Oliversalvador M. Influence of enzymatic hydrolysis on functionality of plant proteins DSC studies // Journal of Thermal Analysis. 1997. - V. 49. - 2. - P. 831 -837.

83. Caer D., Baniel M., Subirade M., Gueguen J. Preparation and physico-chemical properties of glycosylated derivation of pea legumin // J. Agric. Food Chem. — 1990.-V. 38.-P. 1700-1706.

84. Chaiken I.M., Komoriya A., Ohno M. Use of enzyme in peptide synthesis // Appl. Biochem. Biotechnol. 1982. - №7. - P. 385-399.

85. Chan K., Decker E., Means W. Extraction and activity of carnosine, a naturally occurring antioxidant in beef muscle // J. Food Sci. 1993. - №58. - P. 1-4.

86. Chateigner A-L., Deunff Y., Jalouzot R. Germination-associated changes in the transcript content of pea seedling lipoxygenases. Lipoxygenase-g: a new marker of axis growth resumption // Planta. 1999. - №208. - P. 606-613.

87. Chau C.-F., Cheung P.C.-K. Effect of various processing methods on antinutrients and in vitro digestibility of protein and starch of two Chinese indigenous legume seeds // J. Agric. Food Chem. — 1997. №45. - P. 4773-4776.

88. Chitra U., Singh U. Phytic acid, in vitro protein digestibility, dietary fiber, and minerals of pulses as influenced by processing methods // Plant Foods for Human Nutrition. 1996. - №49. - P. 307-316.

89. Clapham W. Lupin: a cool alternative to soybean // Agricultural Res. — 1995. — V. 43. —№3.-P. 23-24.

90. Cochrane D., Carraway R., Feildberg R. // Peptides. 1993. - V. 14. -P.117-123.

91. Damodaran S. In: Food Proteins. Properties and Characterization. — VCH, 1996. -168 p.

92. Derbyshire E., Wright D., Boulter D. Legumin and vicilin storage of legume seeds // Phytochemistry. 1976. - №15. - P. 3-24.

93. Dickinson Т., Stainsby S. // Food Technology, September, 1987. P. 74-81.

94. Domoney C., Welham Т., Sidebottom C. Purification and characterization of Pisum seed trypsin inhibitors // J. Exp. Bot. 1993. - №44. - P. 701-709.

95. Don L.S.B., Pilosof A.M.R., Bartholomai G.B. Enzymatic modification of soy protein concentrates by fungal and bacterial proteases // Journal of the American Oil Chemists Society. 1991. - V. 68. - №2. - P. 102-105.

96. Due G. Faba bean (Viciafaba L.) II Field Crops Res. 1997. - V. 53. - №1-3. -P. 99-109.

97. Dudek St., Horstmann Ch. and Schwenke K.D. Limited tryptic hydrolisys of legumin from faba bean {Vicia faba L.): formation of an 'unequal* subunit pattern // Nahrung/Food. 1995. - №35. - P. 193-202.

98. Duranti M., Gius C. Legume seeds: protein content and nutritional value / Field Crops Research. 1997. - №53. - P. 31-45.

99. El-Adawy T. Nutritional composition and antinutritional factors of chickpeas undergoing different cooking methods and germination // Plant Foods for Human Nutrition. 2002. - №57. - P. 83-97.

100. Feeney R.E., Whitaker J.R. Chemical and enzymatic modification of plant proteins / New Protein Food, v. 5, Acad. Press, New York, 1985. P. 181-220.

101. Fernandes A.J.M., Bruno-Soares A.M. Chemical composition, organic matter digestibility and gas production of nine legume grains // Animal Feed Sci. Technol. 1998. - №70. - P. 49-57.

102. Fernandez-Quintela A., Macarulla M.T., Del Barrio A.S., Martinez J.A. Composition and functional properties of protein isolates obtained from commercial legumes grown in northern Spain // Plant Foods for Human Nutrition. 1997.-№51. - P. 331-342.

103. Forster С., Domoney С., Casey R. Analysis of a lipoxygenase pseudogene in Pisum // Theor. Appl. Genet. 1999. - №98. - P. 835-839.

104. Frias J., Kozlowska H., Gorecki R. Evolution of soluble carbohydrates during the development of pea, faba been and lupin seeds // Z Lebensm Unters Forsch. — 1996.-№203.-P. 27-32.

105. Frias J., Doblado R., Vidal-Valverde C. Kinetics of soluble carbohydrates by action of endo/exo a-galactosidase enzyme in lentil and peas // Eur. Food Res. Technol. 2003. -№216. - P. 199-203.

106. Friedman M., Brandon D.L. Nutritional and health benefits of soy proteins // J. Agric. Food Chem. 2001. -№49. - P. 1069-1082.

107. Fuhrmeister H., Meuser F. Impact of processing on functional properties of protein products from wrinkled peas // Journal of Food Engineering. — 2003. — №56.-P. 119-129.

108. Fukudome S., Yoshikama M. // FEBS letters. 1993. - V. 316. - P. 17-19.

109. Garreau I, Pejoan C., Bressollier P. // Peptides. 1994. - V. 15. - P. 1195-1204.

110. Garreau I., Zhao Q, Pejoan C., Cupo A. // Neuropeptides. 1995; — V. 28. — P. 243-250.

111. Gatehouse J.A., Croy R.R.D., Morton H. et al. Characterization and subunit structure of vicilin storage proteins of pea // Eur. Jurnal Biochem. — 1981. — V. 118.-№3.-P. 627-635.

112. Giami S.E., Okonkwo V.I., Akusu M.O. Chemical composition and functional properties of raw, heat-treated and partially proteolyzed wild mango seed flour // Food Chem. 1994. - V. 49. - №3. - P. 237-243.

113. Gill I., Lopez-Fandino R., Jorba X. Biologically active peptides and enzymatic approaches to their production // Enzyme Microb. Technol. 1996. — V. 18. — P. 162-183.

114. Ginsburg H., Atamna H., Shalmiev G. // Parasitology. 1996. - №113. - P. 7-13.

115. Gokmen V., Bahceci S., Acar J. Characterization of crude lipoxygenase extract from green pea using a modified spectrophotometric method // Eur. Food Res. Technol. 2002. - №215. - P. 42-45.

116. Goulet G., Ponnampalam R., Amiot J., Roy A., Brisson J. Nutritional value of acylated oat protein concentrates // J. Agric. Food Chem. 1987. — V. 35. — P. 589-593.

117. Granito M., Frias J., Doblado R., Guerra M., Champ M. Nutritional improvement of beans (Phaseolus vulgaris) by natural fermentation // Eur. Food Res. Technol. 2002. - №214. - P. 226-231.

118. Grechkin A. Recent developments in biochemistry of the plant lipoxygenase pathway // Prog. Lipid Res. 1998. - V. 37. - №5. - P. 317-352.

119. Grela E.B., Gunter K.D. Fatty acids composition and tocopherol content of some legume seeds // Animal Feed Sci. Technol. 1995. - №52. - P. 325-331.

120. Grenby T. Intense sweetners for the food industry: An overview // Trends Food Sci. Technol. 1991. - №2. - P. 2-6.

121. Griffiths D.W. The trypsin and chymotripsin inhibitor activities of various pea and field bean cultivars // J. Food Agric. 1984. - V. 35. - №5. - P. 481-486.!

122. Grinberg V.Ya., Danilenko A.N., Burova T.V. Conformational stability 1 IS globulins from seeds // J. Sci. Food Agric. 1989. - V. 49. - P. 235-248.

123. Guardiola I.L., Suteleffe I.F. Control of protein hydrolysis in the cotyledons of germing pea seeds (P. sativum) II Ann. Bot. 1971. — V. 35. — №142'. — P. 791-807.

124. Gueguen J., Barbot J. Quantitative and qualitative variability of pea (Pisum sativum L.) protein composition I I J. Sci. Food Agric. — 1988. — №42. — P. 209-224.

125. Gueguen J., Cerletti P. In: New and developing sources of food proteins / Ed. by B.J. Hudson. Chapman and Hall.- London and New York, 1994. P. 145-159.

126. Hartman Т., Ho C.-T. Volatile compounds generated from the Maillard reaction of Pro-Gly, Gly-Pro, and a mixture of glycine and proline with glucose // J. Agric. Food Chem. 1992. -№40. - P. 1878-1880.

127. Henning Т., Mothes R., Dudek S., Krause J.P. and Schwenke K.D. Structural and functional changes of faba bean legumin during super-limited tryptic hydrolysis // Nahrung/Food. 1997. -№41. - P. 81-86.

128. Hermansson A.-M. Methods of studing functional characteristics of vegetable proteins // J. Am. Oil Chem. Soc. 1979. - V. 56. - P. 272-278.

129. Horn M.L., Jones D.B. A rapid colorimetric method for the determination of tryptophane in proteins and foods // J. Biol. Chem. 1945. — V. 157. — №1. — P.153-167.

130. Itzhaki R.F., Gill D.M. // Anal. Biochem. 1964. - №9. - P. 401-407.

131. Izowa Y., Ichikawa T. Synthesis of peptides by means of proteolytic enzymes // Bull. Chem. Soc. Jpn. 1977. - №50. - P. 2762-2765.

132. Johnson E.A., Brekke C.J. Functional properties of acylated pea protein isolates // J. Food Sci. 1983. - №48. - P. 722-725.

133. Jones D., DuPont M., Ambrose M., Frias J. The discovery of compositional variation for the raffinose family of oligosaccharides in pea seeds // Seed Sci. Res. 1999. - №9. - P. 305-310.

134. Kamata Y., Fukuds M., Sone H., Yamauchi F. Relationship between the limited proteolysis of glicinin and its conformation // Agric. Biol. Chem. 1994. — №55. -P. 149-155.

135. Karelin A.A., Philippova M.M., Ivanov V.T. Proteolytic degradation of hemoglobin in erythrocytes leads to biologically active peptides // Peptides. — 1995.-№16.-P. 693-697.

136. Karelin A.A., Blishchenko E.Yu., Ivanov V.T. Fragments of functional proteins: Role in endocrine regulation // Neurochemical Res. 1999. — №24. — P. 1117-1124.

137. Kato A., Osako Y., Matsudoni N. Changes in the emulsifying and foaming properties during heat denaturation // Agric. Biol. Chem. — 1983. — V. 47. — P. 33-37.

138. Kaur С., Kapoor H. Anti-oxidant activity and total phenolic contents of some Asian vegetables // Int. J. Food and Technol. 2002. - №37. - P. 153-161.

139. Khanbabaee K., Ree T. Tannins: classification and definition // Nat. Prod. Rep. — 2001.-№18.-P. 641-649.

140. Klaus D.S. Enzyme and chemical modification of proteins // Food proteins and their applications. Eds. Damodaran S. and Paraf A., N. Y, 1997. P. 393-423.

141. Kleinkauf H., Von-Doehren H. Peptide antibiotics, betalactams and related compounds // Crit. Rev. Biotechnol. 1988. - №8. - P. 1-32.

142. Koshiyama J., Mamoti K., et al. 2S globulins of protein components // J. Agr. and Food Chem. 1981. - №29. - P. 884-922.

143. Kozhevnikov G.O., Danilenko A.N., Braudo E.E. Comparative studies on thermodynamic characteristics of pea legumin and legumin-T thermal denaturation // Int. J. of Biological Macromolecules. — 2001. — №29. — P. 225-236.

144. Krause P., Mothes R., Schwenke K.D. Some physico-chemical and interfacial properties of native and acetylated legumin from faba beans (Vicia faba L.) II J. Agric. Food Chem. 1996. - V. 44. - P. 426-430.

145. Kullmann W. Enzymatic synthesis of Leu- and Met-enkephalin // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. - №91. - P. 693-698.

146. Kurihara Y., Nirasawa S. Sweet, antisweet and sweetness-inducing substances // Trends Food Sci. Technol. 1994. - №5. - P. 37-42.

147. Lantz I., Glamsta E.-L. // FEBS Letters. 1991. - V. 287. - P. 39-41.

148. Мак P., Wojcik K., Dubin A. Antimicrobial peptides derived from heme-containing proteins: Hemocidins // Antonie van Leeuwenhoek. — 2002. — №77. — P. 197-207.

149. Marczak E., Usui H., Fujita H., Yang Y. New antihypertensive peptides isolated from rapeseed // Peptides. 2003. - №24. - P. 791-798.

150. Marky L.A. and Bresslauer K.J. Calculating thermodynamic data for transitions of any molecularity from equilibrium melting curves // Biopolymers. — 1987. — №26.-P. 1601-1620.

151. Martin-Cabreias M., Ariza N., Esteban R. Effect of germination on the carbohydrate composition of the dietary fiber of peas (Pisum sativum L.) II J. Agric. Food Chem. 2003. - №51. - P. 1254-1259.

152. Matheis G. Phosphorylation of food proteins with phosphorus oxychloride — improvement of functional and nutritional properties: a review // Food Chem. — 1991.-V. 39.-P. 13-20.

153. Meisel H. Biochemical properties of bioactive peptides derived from milk proteins: Potential nutraceuticals for food and pharmaceutical applications // Livestock Prod. Sci. 1997. -№50. - P. 125-138.

154. Meisel H. Overview on milk protein-derived peptides // Int. Dairy J. — 1998. — №8.-P. 363-373.

155. Mills E., Morgan M. Biochemical interactions of food-derived peptides // Trends Food Sci. Technol. 1992. - №3. - P. 64-68.

156. Miyoshi S., Ishikawa H., Kaneko T. Structures and activity of angiotensin-converting enzyme inhibitor in an a-zein hydrolysate // Agric. Biol. Chem. — 1991. —№55.-P. 1313-1318.

157. Monsoor M.A., Yusuf H.K.M. In vitro protein digestibility of lathyrus pea, lentil and chickpea // Int. J. of Food Sci. and Technol. 2002. - №37. - P. 97-99.

158. Muntz K. Deposition of storage proteins // Plant Molecular Biology. — 1998. — №38.-P. 77-99.

159. Muntz K., Shutov A. Legumains and their functions in plants // Trends in Plant Science. -2002.- №2. -P. 1360-1385.

160. Nakai S., Li-Chan E., Hayakawa S. Contribution of protein hydrophobicity to its functionality. Nahrung/Food. 1986. - V. 30. - P. 327-336.

161. Nakai S., Li-Chan. Hydrophobic interactions in food systems, CRC press Inc., Boca Raton, Florida, 1988.-P. 142-168.

162. Nishimura Т., Kato H. Taste of free amino acids and peptides // Food Rev. Int. — 1988.-№4.-P. 175-194.

163. Nosho Y., Seki Т., Kondo M. Molecular design of inverted aspartame type sweetners // J. Agric Biol. Chem. 1990. - №38. - P. 1368-1373.

164. Obon H.A., Muzquiz M., Burbano C., Cuadrado C. Effect of soaking, cooking and germination on the oligosaccharide content of selected Nigerian legume seeds // Plant Foods for Human Nutrition. 2000. - №55. - P. 97-110.

165. Osborne T.B., Campbell G.E. Proteids of the pea // Jounal Am. Chem. Soc. — 1898.-V. 20.-P. 348-362.

166. Osborne T.B. The vegetable proteins. Longmans Green, London, 1924.

167. Pastorello E.A., Pravettoni V., Calamari A.M. New plant-origin food allergens // Allergy.-2002.-№57.-P. 106-110.

168. Peterbauer Т., Richter A. Biochemistry and physiology of the raffinose family oligosaccharides and galactosyl cyclitols in seeds // Seed Sci. Res. — 2001. — №11.-P. 185-197.

169. Peterbauer Т., Karner U., Jones D. Enzymatic control of the accumulation of verbascose in pea seeds // Plant, Cell and Environment. 2003. — №26. — P. 1385-1391.

170. Pisulewska E., Pisulewski P. Trypsin inhibitor activity of legume seeds (peas, lentils and soya beans) as affected by the technique of harvest // Animal Feed Sci. Technol. 2000. - №86. - P. 261 -265.

171. Pliets P., Damaschun G. The structure of the 11S seed globulins from various plant species: comparative investigation by physical methods // Studia biophysica. 1986.-№116.— P. 153-173.

172. Pokorny J. Natural antioxidants for food use // Trends Food Sci. Technol. 1991. -№2.-P. 223-227.

173. Ponnampalam R, Deslisle J., Gagne Y., Amiot J. Functional and nutritional properties of acylated rapeseed proteins // J. Am. Oil Chem. Soc. — 1990. №67. -P. 531-535.

174. Price K.R., Lewis J., Wyatt G.M., Fenwick R. Flatulence causes, relation to diet and remedies // Nahrung/Food. - 1988. - V. 32 (6). - P. 609-626.

175. Rangel A., Domont G., Pedrosa C. Functional properties of purified vicillins from cowpea and pea protein isolate // J. Agric. Food Chem. 2003. — V. 51. — P. 5792-5797.

176. Rizo J., Gierasch L. Constrained peptides: Models of bioactive peptides and proteins substructures // Ann. Rev. Biochem. 1992. - №61. - P. 387-418.

177. Ross-Murphy S.B. Rheological characterisation of gels // J. Text. Stud. — 1995. — V. 26.-P. 391-400.

178. Saha В., Hayashi K. Debittering of protein hydrolyzates // Biotech. Advances. -2001.-V 19. P. 355-370.

179. Scherz H., Bonn G. Analytical chemistry of carbohydrates. Stuttgart New York: Georg Thieme Verlag, 1998. - P. 33-34.

180. Schwenke K.D., Zirwer D., Gast K., Gueguen J. Changes of the oligomeric structure of legumin from pea (Pisum sativum L.) after succinylation // Eur. J. Biochem. 1990. - №194. - P. 621-630.

181. Schwenke K.D., Mothes R., Zirwer D., Gueguen J, Subirade M. Modification of the structure ofllS globulin from plant seeds by succinylation. Food Proteins: Structure and Functionality. VCH, Weinheim, 1993. P. 143-149.

182. Schwenke K.D., Dudek S., Seifert A., Mothes R. and Staatz A. Isolation of faba bean legumin a comparative study of various methods // Die Nahrung/Food. — 1994.-V. 38.-P. 559-567.

183. Schwenke K.D. Enzyme and chemical modification of proteins /5 In: Food Proteins and their Applications. Eds. by Damodaran S. and Paraf A. Marcel Dekker, 1997.-P. 393-423.

184. Seifert A., Schwenke K.D. Improved approach for characterizing the coalescence stability of legumin stabilized O/W emulsions by analytical ultracentrifugation // Prog. Colloid Polymer Sci. 1995. - №99. - P. 31-39.

185. Seki Т., Kawasaki Y., Tamura M. Further study on the salty peptide ornithyl-|3-alanine. Some effects of pH and additive ions on the saltiness // J. Agric. Food Chem. 1990. -№38. - P. 25-29.

186. Shi F.F. Chemical and enzymatic phosphorylation of soy glycinin and their effects on selected functional properties of the protein. Food Proteins: Structure and Functionality. VCH, Weinheim, 1993.-P. 180-187.

187. Shutov A.D. and Vantraub I.A. Degradation of storage protein in germinating seeds // Phytochemistry. 1987. - №26. - P. 1557-1566.

188. Sijtsma L., Tezera D., Hustinx J. Improvement of pea protein quality by enzymatic modification //Nahrung/Food. 1998. - V. 42. - P. 215-216.

189. Sitohy M., Popineau Y., Chobert J.-M., Haertle T. Mild method of simultaneous methionine grafting and phosphorylation of soybean globulins improves their functional properties // Nahrung/Food. 1999. - V. 43. - P. 3-8.

190. Smith J., River J. Peptides: Chemistry and biology. Proc. 12th Am. Peptide Symp. ESCOM Science, Netherlands, 1992. P. 17-46.

191. Taukemoto I., Mioyashi M., Hamouchi Y. Heat inactivation of trypsin inhibitor in bean (Phaseolus vulgaris) II Cereal Chem. 1983. - V. 60. - P. 194-197.

192. Tchorbanov B. Oligosaccharides from raffinose type from legumes seeds // Polysaccharides. 2001. - P. 18-24.

193. Tolstoguzov V. Origins of globular structure in proteins // FEBS Letters. — 1999. -№444. -P. 145-148.

194. Totosaus A., Montejano J., Salazar J. A review of physical and chemical protein-gel induction // Int. J. of Food Sci. and Technol. 2002. - №37. - P. 589-601.

195. Trugo L.C., Donangelo C.M., Trugo N.M.F. Effect of heat treatment on nutritional quality of germinated legume seeds // J. Agric. Food Chem. — 2000. — №48.-P. 2082-2086.

196. Urbano G., Aranda P., Gomez-Villalva E. Nutritional evaluation of pea protein diets after mild hydrothermal treatment and with and without added phytase // J. Agric. Food Chem. 2003. - №51. - P. 2415-2420.

197. Vidal-Valverde C., Frias J., Sierra I. New functional legume foods by germination: effect on nutritive value of beans, lentils and peas // Eur. Food Res. Technol. 2002. - №215. - P. 472-477.

198. Vorob'ev M.M., Paskonova E.A., Vitt S.V. // Narung/Food. 1986. - V. 30. -№10.-P. 996-1001.

199. Voutsinas L.P., Cheung E., Nakai S. Relationship of hydrophobicity to emulsifying properties of heat denatured proteins // J. Food Sci. — 1983. — V. 48. -P. 26-32.

200. Wang H-j., Murphy P. Isoflavone content in commercial soybean foods // J. Agric. Food Chem. 1994. - V. 42. - P. 1666-1673.

201. Wang X., Thomas D., Colin J. Total phenolics and condensed tannins in field pea {Pisum sativum L.) and grass pea (Lathyrus sativus L.) II Euphytica. — 1998. — №101.-P. 97-102.

202. Wang Y., Gliffiths W., Jornvall H. Antibacterial peptides in stimulated human granulocytes // Eur. J. Biochem. 2002. - №269. - P. 512-518.

203. Wattenberg L.W. // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1997. -№216. - P. 133-142.

204. Wright D.J. The seed globulin / Development in Foods Proteins. Ed. Hudson B.J.F., Elsevier Applied Science Publ. Ltd., 1994. V. 5. - P. 81-156.

205. Xiaofang W., Thomas D.W., Colin J.B., Clayton G. Trypsin inhibitor activity in field pea {Pisum sativum L.) and grass pea {Lathyrus sativus L.) II J. Agric. Food Chem. 1998. - №46. - P. 2620-2623.

206. Zdunczyk Z., Godycka I., Amarowicz R. Chemical composition and content of antinutritional factors in Polish cultivars of peas // Plant Foods for Human Nutrition. 1997. - №50. - P. 37-45.