Особенности пространственной организации и межмолекулярных взаимодействий гистонов в растворе и в составе хроматина тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Протас, Александр Федорович

• Протас, Александр Федорович
• кандидат биологических наук
• 1984

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Протас, Александр Федорович

I. ВВЕДЕНИЕ.

II. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА I. ОСОБЕННОСТИ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ И ФУНКЦИИ ГИСТОНОВ

1.1. Особенности первичной структуры гистонов

1.2. Функции гистонов

ГЛАВА 2. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ГИСТОНОВ

2.1. Взаимодействие коровых гистонов и структура продуктов их ассоциации.

2.2. Взаимодействие олигомеров коровых гистонов с

2.3. Структура и взаимодействие гистона HI.

ГЛАВА 3. СБОРКА НУКЛЕОСОМ ПРИ РЕПЛИКАЦИИ ХРОМАТИНА.

III. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 4. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

4.1. Материалы.

4.2. Методы

4.2.1. Выделение ядер и хроматина из тимуса теленка.

4.2.2. Выделение хроматина из семенников и сперматозоидов карпа

4.2.3. Выделение суммарных гистонов, гистона HI и смеси Кировых гистонов

4.2.4. Выделение нативных олигомеров гистонов: октамера /НЗ-Н4-Н2А-Н2В/2, тетрамера /НЗ-Н4/2 и димера /Н2А-Н2В/.

4.2.5. Реконструкция олигомеров гистонов.

4.2.6. Обработка трипсином хроматина, олигомеров гистонов и выделение трипеинустойчивой части тетрамера /НЗ-Н4/2, димера /Н2А-Н2В/ и гистона HI.

4.2.7. Определение молекулярной массы гистонов и их олигомеров методом гель-фильтрации.

4.2.8. Электрофорез гистонов

4.2.9. Спектральные методы анализа

4.2.10. Обработка гистонов п-ХМБ

4.2.11. Фосфорилирование гистонов протеинкиназой

4.2.12. Статистическая обработка результатов

1У. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

ГЛАВА 5. СТРУКТУРА И ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ГИСТОНОВ Н

ГЛАВА 6. ВЫДЕЛЕНИЕ И ХАРАКТЕРИСТИКА НАТИВНЫХ

ОЛИГОМЕРОВ ГИСТОНОВ: ОКТАМЕРА /НЗ-Н4-Н2А-Н2В/2, ТЕТРАМЕРА /НЗ-Н4/2 И ДИМЕРА /Н2А-Н2В/

ГЛАВА 7. СРАВНИТЕЛЬНЫЙ АНАЛИЗ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ И СУБФРАКЦИОННОГО СОСТАВА ОКТАМЕРОВ ГИСТОНОВ /НЗ-Н4-Н2А-Н2В/2 ИЗ СЕМЕННИКОВ И СПЕРМАТОЗОИДОВ КАРПА.

ГЛАВА 8. ЭТАПЫ СБОРКИ ОКТАМЕРА ГИСТОНОВ В МОДЕЛЬНЫХ УСЛОВИЯХ. ПРОМЕЖУТОЧНЫЕ СТРУКТУРНЫЕ СОСТОЯНИЯ.

8.1. Реконструкция олигомеров гистонов. Структурные состояния гистонов в 0-0,1 М ЙаС

8.2. Структурные состояния тетрамера /НЗ-Н4/2 и димера /Н2А-Н2В/ в диапазоне 0,1 - 1,2 М /аС

873. Изменения в структуре тетрамера и димера при их ассоциации в октамер.

ГЛАВА 9. СТРУКТУРА ГИСТОНОВ В СОСТАВЕ ХРОМАТИНА

С РАЗЛИЧНЫМ УРОВНЕМ КОМПАКТНОСТИ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Особенности пространственной организации и межмолекулярных взаимодействий гистонов в растворе и в составе хроматина»

I. В В Е Д Е Н И Е Одной из центральных задач в современной биохиглии и молекулярной биологии является исследование механизмов регуляции активности генов эукариот. Известно, что целые группы генов могут быть переведены в репрессированное состояние путем конденсации хроматина н о То есть, возможна обратимая репрессия генов на наднуклеосомном уровне. Различного рода взаимодействия гистонов обеспечивают формирование как нуклеосом, так и наднуклеосотлных структур хроматина /1,4, 95, 145, 14/. Б связи с этим, анализ пространственной организации и взаимодействий гистонов представляется важным и актуальным. Исследования в этом направлении необходимы для понимания процесса регуляции генетической активности, поиска путей и методов контроля над этим процессом. В транскрипционно неактивном состоянии хроматин находится в виде конденсированных 30 нм фибрилл. Формирование такой фибриллы из нуклеосом возможно только с участием гистона HI /14, 155, 173, 203, 204/. Предполагают, что это происходит за счет образования полимера гистона HI вдоль фибриллы /204/. Однако в растворе продукты специфической ассоциации гистона HI, а также его трипсинустойчивого глобулярного фрагмента не выявляют /177/. Коровые гистоны, видимо, также принимают участие в конденсации хроматина. Об этом свидетельствует способность октамера гистонов /НЗ-Н4-Н2А-Н2В/2, а также его структурных составляющих тетраглера /НЗ-Н4/2 и димера /Н2-Н2В/, образовывать высокомолекулярные агрегаты в виде упорядоченных фибрилл /189, 221/. Б то же вреьш вопрос о механизмах участия коровых гистонов в этом процессе остается неисследованным. Только для гистона НЗ показано участие в стабилизации наднуклеосомных структур посредством if-концевого участка 1-27 /139/. Переход хроматина в транскрипционно активное состояние сопроБовдается разрушением наднуклеосомных структур и значительным изменением структуры нуклеосом /95, 223, 224/. При этом происходит изменение пространственной организации октамера гистонов /224/, что, видимо, необходимо для облегчения диссоциации гистонов под воздействием РНК-полимеразы /20/. Логично предполагать, что структура октамеров гистонов в транскрипционно неактивных нуклеосомах способствует их межмолекулярнодоу взащодействию и стабилизации, таким образом, 30 нм фибриллы. Такого рода отличия в структуре хроматина и октамера гистонов возникают в ходе репликации хроматина при сборке новых нуклеосом /226/. В связи с этим возникает необходимость в детальном анализе процесса сборки октамера гистонов из мономеров. Удобной моделью для исследования механизмов участия гистонов в инактивации генома является сперматогенез карповых рыб /когда гистоны не замещаются на протамины/. Известно, что при этом происходит увеличение содержания лизин-богатой субфракции гистона HI /12/, что, видимо, влияет на степень компактности хроматина. Однако это практически единственное, что известно в этом плане для гистонов из сперматозоидов. В связи с изложенным, основной целью данной работы является исследование в модельных условиях возможных путей участия гистона HI и коровых гистонов в конденсации хроматина и формировании 30 нм фибриллы. Исходя из поставленной цели, в конкретные задачи входило: I, Исследовать способность к агрегации гистонов HI. 2. Провести сравнительный анализ структуры октамеров гистонов из семенников и сперматозоидов карпа. 3 Исследовать этапы сборки октамера гистонов из мономеров.Проанализировать структуру и взаимодействия гистонов в составе хроматина с различной степенью компактности. В результате проведенных экспериментов впервые показана способность гистона HI в растворе к образованию димеров или высокомолекулярных агрегатов. Показано, что это обусловлено взаимодействием его глобулярных участков. Не выявлено различий в способности к агрегации гистонов HI и их трипсинустойчивых фрагментов из семенников и сперматозоидов карпа. Разработан простой и быстрый метод выделения нативных олигомеров гистонов тетрамера /HS-HVg» димера /Н2А-Н2В/, октамера /HS-H4-H2A-H2B/2 и их трипсинустойчивых фрагментов*. Выявлены отличия в пространственной организации октамеров гистонов из семенников и сперматозоидов карпа, /видимо, при отсутствии отличий в первичной структуре коревых гистонов/. Показано, что тетрамер и димер могут находиться в трех структурных состояниях, октамер в двух. Установлено, что три формы наднуклеосомных структур компактная и "рыхлая" 30 нм фибрилла, 10 нм фибрилла, могут стабилизироваться коревыми гистонами. При этом существует три уровня доступности гистонов действию трипсина в составе хроматина. Предполагается, что отличия в структуре октамера гистонов из семенников и сперматозоидов карпа, активных и неактивных нуклеосом возникают в результате структурных перестроек в гистонах /аналогичных выявленным/ в ходе репликации хроматина при формировании октамера гистонов и нуклеосомы в целом. Такого рода отличия могут влиять на стабильность нуклеосом и наднуклеосомных структур. Установленные параметры пространственной организации октамера гистонов из сперматозоидов карпа могут быть использованы для тестирования качества сперматозоидов при искусственном разведении рыб.п. ОБЗОР ЛР1ТЕРАТУРЫ

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Протас, Александр Федорович

1. Гистон HI в растворе способен к образованию димеров, а в присутствии кристаллов JlaCI - высокомолекулярных агрегатов. Эта агрегация обусловлена взаимодействием глобулярных трипсинустой чивых участков гистона HI. Не выявлено раавдчий в способности об разовывать димеры и агрегаты между гистонами HI и их трипсинус тойчивых участков из семенников и сперматозоидов карпа.2. Разработан простой метод выделения нативных олигомеров гис тоном тетрамера /HS-HVg, димера /Н2А-Н2В/, октамера /НЗ-Н4-Н2А Н2Б/2 и их трипсинустойчивых участков в высокоочищенном состоя нии.3. По ряду параметров, характеризующих пространственную орга низацию белков, октамеры гистонов из семенников и сперматозоидов карпа различаются. Электрофорезом в присутствии тритон Х-ЮО не выявлено отличий в их субфракционном составе.4. В ходе реконструкции октамера, /при рН 7,6/, димер спосо бен сформироваться и в безсолевой среде, а тетрамер - в присутст вии 0,1 М /аС1, В зависимости от ионной силы среды, тетрамер и да мер Moi^T находаться в трех структурных состояниях, октамер - в

5. После обработки трипсином, димер переходит в агрегирован ное состояние, а тетрамер теряет способности к агрегации.6. Выявлено три уровня доступности гистонов действию трипсина в составе хроматина. Они соответствуют ковшактной 30 нм фибрилле, "рыхлой" 30 нм и 10 нм фибриллам, цепи разобщенных нуклеосом. Все наднуклеосоглные образования могут стабилизироваться за счет взаи модействий только коревых гистонов. Октамер гистонов в 2 М j(aCI менее доступен действию трипсина, чем в составе нуклеосомы.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Протас, Александр Федорович, 1984 год

1. Бакаев Б.В. Исследование структурно-функциональных отношеиш! в хроматине эукариот. В кн.: Биологическая хиглия Дтоги науки и техники/. М.: ВИНИТИ, 1982, 16, с. 128-170о

2. Бокко Г.Х., Домански11 Н.Н., Пуйда Н.Г., Шелестин В. А. Исследование комплекса гистоны-негистоновые белки. Укр. биохирл. курн., 1978, 50, А 6, с. 621-626.

3. Гильманшир Р.И., Долгих Д.А., Птицын О.Б., ФршкельштеЁн А.В., Шахневич Е.И. Белковые глобулы без уникальной пространственной структуры: экспериглентальные данные для -лактальбуминов и общая мибель. Биофизика, 1982, 27, }Ь 6, с. I005-I0I5.

4. Георгиев Г.П., Бакаев В.В. Три уровня структурной организации хромосом эукариот.-Мол. биол., 1978, 12, 6 с. I205-I230.

5. Григорьев А., Крашениншшов И.А. Продукты ограниченного протеолиза кор-частиц хроматина.- Биохимия,1982,47,1& 5, о.707-712

6. Гордон А., Форд Р. Спутник химика. М.: Мир, 1976, с. 512-524.

7. Деглченко А.Н. Ультрафиолетовая спектрофотометрия и структура белков. Киев: Наукова Думка, I98I, с. 93-100.

8. Детерман Г. Гель-хроматография. М.: Мир, 1970, с. I0I-2I0.

9. Заленский А.О., Брыкова Л.В., Горель Ф.А., Бердников В.А., Заленская И.А. Сравнение гистонов разных видов лососевых рыб и внутривидовая изменчивость гистона HI Oncorhychus nerca.Биохимия, I98I, 46, 3, с. 481-485.

10. Ильин Ю.В. Повторяющиеся гены эукариот. Мол. биол., 1982, 16, В 2, с. 226-256.

11. Иткес А.В. Глотов Б.0-, Николаев А.Г., Прээм С Р Северин E.G. Повторяющиеся олигонуклеосомные блоки. Новый элемент структуры хроматина. Докл. АН СССР, 1979, 249, 3, с. 739743.

12. Карпенчук К.Г. Химическое ацетилирование, трипсинолиз и стабильность нуклеосом. Укр. биохим. журн., 1983, 55, J£ 2, с. 129-135.

13. Кирьянов Г.И., Сьшрнова Т.А., Поляков В.Ю. Нуклеомерная организация хроматина. Биохимия, I98I, 46, II, с. I923-I937.

14. Мирзабеков А.Д., Рич А. Возможная роль ассиметричной нейтрализации ДНК гистонами в сворачивании нуклеосомной ДНК. Докл. АН СССР, 1978, 243, В 6, с. I58I-I584.

15. Мирзабеков А.Д., Шик В«Б«, Белявский А.В. Предварительная последовательность расположения гистонов на ДНК в нуклеосоме. Докл. АН СССР, 1977, 235, i 3, с. 710-713. 16. Николаев Л.Г., Глотов Б.О., Дашкевич В.К., Барбашов Ф., Северин Е.С. Расположение гистона HI в хроматине. Сшивание бифункциональным реагентом j/- и С-концевых половин молекулы. Мол. биол., 1984, 18, В 3, с. 736-742.

17. Оотерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование. М.: Наука, I98I, с. 26-32.

18. Протас А.Ф., Храпунов Н., Драган А.И., Бердышев Г.Д. Исследование нативных и обработанных трипсином олигомеров гистонов тетрамера /НЗ-Н4/2 и димера /Н2А-Н2В/. Биохимия, 1984, 45, 5, с. 749-753.

19. Преображенская О.В., Карпов В.А., Нагорская Т.Е., Мирзабеков А.Д. Структура хроматина, активного в транскрипции. Мол. биол., 1984, 18, Ш I, с. 8-20.

20. Храпунов Н., Бердышев Г.Д. О возможном способе регуляции генетической актршности гистонагли. Цитология и генетика, 1976, 10, 1Ь 2, с. 167-169.

21. Храпунов Н., Бердышев Г.Д. Структура и функция основных белков хроматина мугкских гамет животных организмов. Усп. совр. биол., I98I, 92, 3/6/, с. 323-337.

22. Храпунов Н., Драган А.И., Протас А.Ф., Бердышев Г.Д. Пространственная организация дитлера гистонов Н2А-Н2В в растворах с различной ионной силой. Мол. биол., 1983, 17, 5, с. 992-1000.

23. Шляпников С В Арутюнян А.А., Курочкин Н., Мемелова Л.В., Нестерова М.В., Сащенко Л.П., Северин Е.С. Фосфорилирование богатых лизином гистонов гистонкиназой из мозга свиньи. rtoi. биол., 1976, 10, 2, с. 360-366.

24. Шульц Т., Шшшер Р. Принципы структурной организации белков. М.: Ш р 1982, с.-354. 27» Aaronson R.P., Woo Е, Organization in the cell nucleus: divalent cations modulate the distribution of condesed and difftuse chromatin. J. Cell Biol., 1981, 90, К 1, p. 181-186.

25. Adamietz P., Brederhorst R., Heilz H. Repid determination of chein length in poly/ADP-ribose/ samples. Biochem. and Biophys. Res. Commun., 1978, 81, N 4, p. 1377-1383.

26. Allan J., Hartman P.G., Crane-Robinson С Aviles P.Z. The structure of histone HI and its location in chromatin. nature, 1980, 288, H 5792, p. 675-679.

27. Annunziati A.T., Schindler R.K., Rigas M.G., Seale R.L, Association of newly synthesized histones whith replicating and nonreplicating regions of chromatin. J. Biol. Chem., 1982,

28. Ariles P.J., Chapman G.E., Kneale G.H., Crane-Robinson C., Bradbury E.M. The conformation of histine H

29. Isolationand characterisation of the globular segment. Егдг. J. Biochem., 1978, 88, H 2, p. 363-371.

30. Ashikawa I., Mshimura Y., Tsobi M,, Watanabe K., Iso K. Lifetime of tyrosine fluorescence in nucleosome cere particles. J. Biochem., 1982, 91, П 6, p. 2047-2055.

31. Ashikawa I., Kinosita Jr.K., Ikegami A., Mshimura У., Tsobi M,, Watanabe K,, Iso K. Dinamics of D M in chromatin and D M binding mode core protein. J, Biochem., 1983, 93, N 2, p. 665-668.

32. Barberd J.L., Pranco L., Montego P.,Influence of the N- and G-terminal tails on the structure of the globular head of histone HI. Biochem. Biophys, Res. Comraun., 1982, 107, И 3, p. 842-847.

33. Beaudette IT.V., Pulmer A.W,, Ocabayashi H., Pasman G.D, Study of confomational states and reversibility of histone complexes. Biochemistry, 1981, 20, H 23, p. 6526-6535.,

34. Beaudette H.V., Ocabayashi H., Pasman G.D. Conformational effects of organic solvents on histone complexes. Biochemistry, 1982j 21, N 8 p. 1765-1772.

35. Behlke J., Karav/aijew K. Schadow D., Grade K., Osipova T.N,, Zalenskaya I.A., Vorobev V.I., Influence of NaCl on the formation of histohes Н2Л and H2B of calf thjnnus, Stud. biophys., 1982, 87, Ж 2-3, p. 143-144.

36. Belyavsky A.V., Bavykin S.E., Goguadze E.G., Mrzabekov A.D. Primary organization of nucleosomes containing all five histones and D M 175 and I65 base-pairs long. J. Mol.

37. Bohm E.L., Stricland W.N., Stricland M. Purification of five main calf thymus histone fractios by gell exclusion chromatography. FEBS Lett., 1973, 34, W 2, p. 217-221.

38. Bohm L., Hayashi H., Gary P.D., Crane-Robinson C., Bradbury Е.Ш. Sites of histone/histone interaction in the H3H4 complex. Eur. J. Biochem., 1977, 77, N 3, p. 487-493.

39. Bohm L., Crane-Robinson C., Sautiere P. Proteolytic digestion studies of chromatin core-histone structure. Identefication of a limit peptide of histone H2A. Eur. J. Biochem. 1980, 106, И 2, p. 525-530.

40. Bohm L., Briand G«, Sautiere P., Crane-Robinson C. Proteolitic digestion of chromatin core-histone structure. Identification of the limit peptides of histine H3 and H4. Eur. J. Biochem., 1981, 119, H 1, p. 67- 74. 41. Borun 0?.W., Ajiro K., Zweidler A., Dolby T.W., Stephens R. Studies of human messengerRM. J. Biol. Chem., 1977, 252, H I p. 173-180.

42. Braddock G.V/., Boldwin J.P., Bradbury M.E. Neutron-scattering studies of the structure of chromatin core particles in solution. Biopolymers, 1981, 20, N 2, p. 327-343.

43. Brandt W.P., Peterson K., Von Holt C. The histones of yeast. The isolation and partial structure of the core histones. Eur. J. Biochem., 1980, 110, N 1, p. б7-7б.

44. Bryan S.E., Vizard D.L,, Beary D.A., La Biche R.A., Hardy K.J. Partitioning of zink and copper within subnuclear nucleoprotein particles. Nucl. Acids. Res., 1981, 9, N 21, p. 5811-5823.

45. Butler A.P., Harringtan R.E., Olins D.E. Salt dependent

46. Butler A.P., Olins D.E. pH effect on the structure of the inner histones. Biochem. et Biphys. Acta, 1982, 698, Ж 2, p. 199-203.

47. Campbell A.M., Cotter R.b. The molekular weight of nucleosome protein by laser light scattering. PEBS Lett., 1976, 70, H I p. 209-211.

48. Chin I.M., Marsluff V/.P. Uncoordinate synthesis of histone HI in cells arrested in G1 phase. Biochem. et Biophys. Acta, 1982, 699, N 3, p. 173-182. 51* Chipev C.C, Parking scheme of o<.-helices in the histone core of nucleosome. Int. J. Biol. Macromol., 1983, 5, N 1 p. 10-16.

49. Chung Su-Yu, Hill W.E., Doty P, Characterization of the histone complex. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1978, 75, N 4, p. 1680-1684. 53» Choe J., Kolotrubetz P., Grunstein H. The two yeast histone H2A genes encode similar subtipes. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1982, 79, I 5, p. 1484-1487. f

50. Christofer H.L., Bonner W., Moudrianakis E.U, Differential accessibility of the amino and carboxy termini of histone H2A in the nucleosome and its histone subunits. Biochemistry, 1983, 22, Ж 12, p. 3016-3023.

51. Cotter R.I., Lilley D.M. The conformation of DNA and protein within chromatin subunits. PEBS Lett., 1977, 82, H 1, p. 63-68.

52. Crane-Robinson C., Privalov P.L. Conformation and folding in of histones HI and H

53. Biopolymers, 1980, 23, H I p. 113118.

54. Bichem. and Biophys. Res, Commim., 1974, 61, П 1, p. 343-347.

55. Daban J.-R., Cantor Ch.R. Role of histone pairs H2A, H2B H3, H4 in the self-assembly of nucleosome core particles. J. Mol. Biol., 1982, 156, H 4, p. 771-789. 64. De Lange R.J., Williams L.C., b5artinson H.G. Identefication of interacting amino acids at the histone 2A-2B binding site. Biochemistry, 1979, 18, И 10, p. 1942-1946.

56. Diaz B., ?/alker I.O. Interaction of core histones with D M Biochem. Soc. Trans., 1982, 10, N 5, p. 349-350.

57. Doiirre J.A., Wallwork J.I.C, Quick D.P., Pord K.M. In vitro studies on the methylation of histones in rat brain nuclei. J. Biol. Chem., 1977, 252, N 17, p. 5981-5985.

58. Dragan A.I., Khrapunov S.N., Protas A.P., Berdyshev G.D. The change in maximum position of tyrosyl fluorescence

59. Eickbush Т.Н., Moudrianakis E.N, The histone core complex is an octamer assembled by two sets of protein-protein interactions. Biochemistry, 1978, 17,fi23, p. 4935-4963.

60. Elgi S. С R., Schlling J», Hood L.E, Sequence of histone 2B of Drosophila melanogaster. Biochemistry, 1979, 18, Ж 25, p. 5679-5685.

61. Peldman L., Beaudette II.V., Stollar D.B., Fasman G.D, Conformational changes in the H3-H4 histone complex. Serological and circular dichroism studies. J, Biol. Chem., 1980, 255, N 15, p. 7059-7062.

62. Pinch J.Т., Lutter L.C., Rhodes D., Brown R.S., Rushton В., Levitt M., Klug A. Structure of nucleosorae core particles of chromatin. Nature, 1976, 269, Ы 5623, p. 29-36.

63. Franlce T/.W., SchJber U., Zentgraf H., Trendelenburg M.P., Muller U., Krohne G., Spring H. Organization of transcribed and nontranscribed chromatin. Differ, and Neoplasia, 1980, p. 15-36. 73» Fromson D., Verma D.P.S, Translation of nonpolyadenylated messenger RHA of sea urchin embryos. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1976, 73, N 1, p. 148-151.

64. Pulmer A.W., Fasman G.D, Ionic strength dependent conformational transitions of chromatin. Circula dichroism and thermal denatioration studies. Biopolymers, 1979, 18,,II 11, p. 2875-2891.

65. Pulmer A.W., Fasman G.D. Analysis of chromatin reconstitution. Bioclmiistry, 1979, 18, N 4, p. 659-668.

66. Garrard V/,T. Two forms of rat liver histone H3. PEBS

67. Giancotti V., Russo В., Cosimi S., Cary P.D., Crane-Rohinson C, The sea urchin sperm histone Н2Б readily forms a complex with heterologous H2A despite having an elongated N-terminal domain. Enr. J. Biochem., 1981, 114, ИЗ, p. 629-634.

68. Giancotti 7., Russo E., De Cristini P., Draziosi G., Micali P., Crane-Robinson С Histone modification in ealy and late Drosophila embryos. Biochem. J., 1984, 218, U 2, p. 321-329. 79« Glover C.V.C, Gorovsky M.A. His tone-his tone interactions in lower eukaryote Thetrahymena thermophila. Biochemistry, 1977, 17, N 26, p. 5705-5713. 69. Godfrey J.E,, Eickbush Th.H., Moudrianakis Е.П, Revercible association of calf thymus histones to foira the symmetrical ОС tamer (Н2А-Н2В-НЗ-!Н4)2? a case of mixed-associating system- Biochemistry, 1980, 19, I 7, p- 1339-1346. I

70. Greeneway P.J., Murray K. Heterogenity and polymorphism in chicken erythrocyte histone fraction V# llatur. ITew Biol., 1971, 229, И 8, p. 233-238.

72. Hartman P.G., Chapman G.E., Moss Т., Bradbury E.M. Studies on the role and mode of operation of the very -lisine-rich histone HI in eiikaryote chromatin. Eur. J. Biochem., 1977, 77, и 1, p. 45-51.

73. Harvey R.P., V/hiting J.A., Coles L.S., Krieg P.A., V/ells J.R.E. H2A.P: an axtremely variant histone H2A sequence

74. Hayashi T., Ohe Y,, Hayashi H., Iwai K. Human spleen histone H2a. Isolation and four variant sequences, J, Biochem,, 1980, 88, и 1, p, 27-34.

75. Hayashi Т., Ohe Y,, Hayashi H,, Iwai K, Нгдтап spleen histone H

76. Isolation and amino acid sequence, J. Biochem., 1982, 92, N 6 p. 1992-2000.

77. Heintz N,, Zernik M,, Roeder E.G. The structure of the human histone genes,; clustered but not tandemly repeated. Cell, 1981, 24, N 3, p. 661-668,

78. Hereford L., Pahrner K., Y/oolford J., Rosbash M. Isilation of jeast histone genes H2A and H2B. Cell, 1979, 18, N 4, p. 1261-1271. 89» Hidaka H. Reconstitution of chromatin at physiological ionic strehgth and regulation of trnscription of reconstituted chromatin. Acta Med. Okayama, 1981, 35, И 1, p. 1-17.

79. Hohmann P. Species-specific variations in HI histone phosphopeptides. J. Biol. Chem., 1979, 254, H 15, p. 9022-9029.

80. Holmes D.S. Organization of ealy histone repeats in the sea urchin Strongulocentrotus purpuratus. Mobilization and reassembly genet. Inf. prok. Miami winter symp.,1980. Hew York, 1980, p. 405.

81. Holmes D.S., Orris R. Organization of late histone gene repeats in the sea xirchin Strongiilocentrotus purpuratus. Mobilization and reassembly genet. Inf. proc. Miami winter symp., 1980. Hew Yore, 1980, p. 406.

82. Hyde J.E., y/alker I.O, Cvalent cross-linking of histones in chromatin. PEBS Lett., 1975, 50, H 2, p. 150-154.

83. Iqbal A,СМ., Padayatty J.D. Identification of individual histone raRMAs from rice embryos. Indin J. Biochem. and Biochys., 1982, 19, N 3, p. 160-166,

84. Isenberg I. Histones. Ann. Rev. Biochem., 1977, 48, p. 159-191.

85. Jackson V., Granner D., Chalkley R. Deposition of histone into the replicating chromosome: newly synthesized histone is not found near the replication fork. Proc. Uat, Acad, Sci.USA, 1976, 73, Ы 7, p. 2266-2269.

86. Jackson 7., Chalkley R, Areevaluation of new histone deposition on replicating chromatin. J, Biol. Chem., 1981, 256, и 10, p. 5095-5103.

87. Jackson v., Marshall S., Chalkley R. The sites of deposition of newly synthesized histone. Uucl, Acids Res., 1981, 9, Ж 18, p. 4563-4581.

88. Jamaluddin M., Philip M. Histone octamer: dissociation in ultracentrifugal fields and subsequent reassociation into lowe oligomers. PEBS Lett., 1982, 150, N2, p. 429-433.

89. Jasinskas A.L., Gineitis A.A. A study of histone-histone interactions by affinyty" chromatography. Mol. Biol. Reports, 1976, 3, p. 19-25.

90. Joffe J., Keene M., Y/eintraub H. Histone H2A, H2B, H3, and H4 are present in eqimolar amaunts in chicken erythroblasts. Biochemistry, 1977, I6, U 16, p. 1236-1238.

91. Jorcano J.L., Ruiz-Carrillo A, H3-H4 tetramer directs D M and core histone octamer assembly in the nucleosome core particles. Biochemistry, 1979, 18, I 5, p. 768-774. T

92. Kapp L.U,, Painter R.B. D M fork displacement rates in human cells. Biochem. et Biophys. Acta, 1981, 656, H 1, p. Зб-39« 93. Karpov V.L., Bavykin S,G,, Preobrazhenskaya O.V,,Belyavsky A,v., Mirzabekov A.D. Alignment of niicleosomes along D M and organization of spacer D M in Drosophila chromatin. Nucl. Acids Res., 1982, 10, H 14, p. 4321-4337.

94. Kawashima S., Imahori K, Studies on histone oligomeres. II. Reconstitution of heterotype histone oligomers and pH dependency of oligomer formation. J, Biochem., 1980, 88, N 3» p. 783-788.

95. Kawashima S., Imahori K. Studies on histone oligomeres.III. Effect of salt concentration and pH on the stability of histone octamer in chicken erythrocyte chromatin. J, Biochem., 1982, 91, H 3, p. 959-966.

96. Keene M.A., Elgin S.C.R. Perturbations of chromatin structore associated with gene expression. Heat Shock: Beet. Man. Pap. Meet., Cold Spring Harbor, 1982, p. 83-89.

97. Khachatrian A.T., Pospelov V.A,, Svetlikova S.B., Vorobev V.I. Nucleosome a new repeat unit of chromatin reveald in nuclei of pigeon erythrocytes by DMse I digestion. PEBS Lett., 1981, 128, U 1, p. 90-92.

98. Khrapunov S.U., Dragan A.I., Protas А.1., Berdyshev G.D, Stucture of the histone tetramer (Н3-Н4)2 1. Int. J. Biol. Macromol., 1984, 6, H 1, p. 26-30.

99. Klenov S. Inhibition of D M synthesis does not influence the HI histone synthesis in Thetrahymena pyriformis. Biochim. et Biophys. Acta, 1982, 699, И 1, p. 49-52.

100. Klingholz R.,Stratling W.H., Schafer H. Structure of rat liver nuclei after depletion and reassociation of histone HI. Exp. Cell Res., 1981, 132, H 2, p. 399-409. 116. KLug A., Rhodes D., Smith J., Pinch J.Т., Thomas J.O. A low resolution structiu?e for the histone core of the nucleosome. Uatiire, 1980, 287, N 5782, p. 509-516. 117» Klug A, The structure of the nucleosome and the folding of chromatin. Biochem. Soc. Trans., 1981, 9, И 2, p. 4»

101. Knippers R., Bohme R. DM-bound histones are not phosphorylated by protein kinases, PEBS Lett., 1978, 89, N 2, p. 253-256.

102. Kurochkin S.H., Trakht I.U., Severin E.S., Cole R.D. Inr vestigations of major sites phosphorylated in histone HI by kinases from different stages of the cell cycle. PEBS Lett., 1977, 84, N 1, p. I63-I66.

103. Labhart P., Koller Т., Wunderli H. Involvment of higher order chromatin structures in metaphase chromosome organization. Cell, 1982, 30, I 1, p. 115-121. T

104. Laigle A., Chinsky L., Turpin P.Y., Liquier J., Taillander E. In vitro recognition of DIA base pairs by histones in histone-DM complex and reconstituted core particles: an ultraviolet resonance Raman study. llucl. Acids Res., 1982, 10, К 22, p. 7295-7404.

105. Laine В., Kmieck D., Sautiere P., Biserte G. Primary struc-

106. Laskey R.A., Honda B.M., Mills A.D,, Pimch J.O?, Uucleo- soraes are assembled by an acidic protein v/itch binde histones and transfer them to D M Hatiire, 1978, 275» N 5679, p. 416-420.

107. Laskey R.A. Molecular mechanisms of chromatin assembly. Biochem. Soc. Trans., 1981, 9, И 4, p. 263-270.

108. Lenrox R.Y/., Cohen L.H. The histone HI complements of dividing and nondividing cells of mous. J, Biol. Chem., 1983, 258, и 1, p. 262-268.

109. Lenrox R. V Differences in evolution stability among ma/ malian HI subtipes. Implications for the rols of HI subtypes in chromatin. J. Biol. Chem., 1984, 259, H 1, p. 669672.

110. Levinger L., Varshavsky A. High-resolytion fractionation of nucleosomes: minor particles "whiskers" and separation of mononucleosomes containing and lacking A24 semihistohes. ЙГОС. Hat. Acad. Sci. USA, 1980, 77, H 6, p,3244-3248.

111. Lewis P.N, On the nativ structure of the histone H3-H4 complex. Biochem. and Biophys. Res. Commun., 1976, 68, N 2, p. 329-335.

112. Lewis P.N., Chiu S.S. Effect of histone H3 siilfhydryl modifications on histone-histone interactions and nucleosome formation and structure. Evir. J. Biochem., 1980, 109, N 2, p. 369-376.

113. Levin R. Tale of the orphanes genes. Science, 1981, 212, N 4494, p. 530.

114. Liao L.W., Cole R.D, Differences among subfractions of HI

115. Liao L,W., Cole R.D. Differences among HI histone subfractions in binding to linear and superhelical D M J.Biol. Chem., 1981, 256, И 21, p. 11145-11150.

116. Liberati-Langenbuch J., Wilhelm M.L., Gigot C., \Yilhelm P.X. Plant and animal histones are completely interchengeable in the nucleosome core. Biochem. and Biophys. Res. Gommun,, 1980, 94, H 4, p. II6I-II68.

117. Lichtler A.C., Sierra P., Clare S., Wells J.R.E., Stein J.L.» Stein G.S, Multiple H4 histone m R M s of HeLa cells are encoded in different genes. Natxire, 1982, 298, W 5870, p. 195-198.

118. Lilley D.M.J., Pardon J.F., Richards B.M. Structural investigation of chromatin core protin by nuclear magnetic resonance. Biochemistry, 1977, 16, N 13, p. 2853-2860.

119. Lilley D.M.J., Hovmrth O.V/., Clare 7.M., Pardon J.P., Richards B.M. The existence of random coil H-terminal peptides "tails" in nativ histone complexes. PEBS Lett., 1976, 62, I 1, p. 7-10. I

120. Louters L., Chalkley R. In vitro exchenge of nucleosomal histones Н2Л and H2B. Biochemistry, 1984, 23, Ю, p. 547552.

121. Mardian J.K.W., Isenberg I. Jeast iimer histones and the evolutionary conservations of histone-histone interactions. Biochemistry, 1978, 17, H 18, p. 3825-3833.

122. Marion CH., Roux В., Coulet P.R. Role of histone HI and H3 in the maintenance of chromatin in compact conformation. Study with an immobilized enzyme. PEBS Lett., 1983,

123. Iflartinage A., Mangeat P., Laine В., Coupper M., Sautiere P., Marchis-Mouren G., Biserte G. In vitro phosphorylation of histones H5, H2A, H2B and of the dimer H2A-H2B by cyclic AMP-dependent protein kinase from rat pancreas. PEBS Lett,, 1980, 118, U 2, p. 323-329.

124. Martinson H.G., McCarthy B.J. Histone-histone interactions within chromatin. Preliminary characterization of presumptive H2A-H2B and H2B-H4 binding sites. Biochemistry, 1976, 15, N 18, p. 4126-4131. 143» Martinson H.G., True R., Chu K.L., Mahrabian H. Histonehistone interactions within chromatin. Preliminary location of multiply contacts sites between histones 2A, 2B and

125. Biochemistry, 1979, 18, Ж 6, p. 1075-1089.

126. Mills A.D., Laskey R.A., Black P., De Robertis E.M. An acidic protein v/hich assembles nucleosomes in vitro in the most abimdent protein in Xenopus oocyte nuclei. J, Mol. Biol., 1980, 139, N 3 561-568. 145. McGhee J.D., Pelsenfeld G. Nucleosome structure. Annu. Rev. Biochem., 1980, 49, p. 1115-1156. 146. McGhee J.D., Pelsenfeld G. The number of charge-chage interactions stabilizing the ends of nucleosome DMA. Жис

127. Acids Res., 1980, 8, I 12, p. 2751-2769. T

128. Morris S.M., Cohen Jr.,Ph.P. Diferetial phosphorylation of histone HI subfractios in vivo. Biochem. and Biophys. Res. Commun., 1979, 81, N 1, p. 162-168.

129. Moss Т., Сагу P.D., Crane-Robinson С Bradbury E.M. Physical studies on the H3/H4 histone tetramer. Biochemistry, 1976, 15, И 11, p. 2261-2267.

130. Nelson Т., Wiegand R,, Brutlag D, Ribonucleic acid and other polyanions facilitate chromatin assembly in vitro. Biochemistry, 1981, 20, H 9, p. 2594-2601. 151» Notbohm H., Meuel В., Brust R. Assembling of chromatin quaternary syructvLre with increasing ionic strength. Hoppe-Seylers Z. Physiol. Chem., 1982, 36З, И 9, p. 933.

131. Okayama H., Hayashi 0, ADP-ribosylation of nuclear protein A

134. Purification of ADP-rybosylated nuclear proteins by covalent chromatography on dihydroxyboryl polyacrylamide beads and their characterization. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1978,75 13, p. 1111-1115 and Biophys. Res. Coramun., 1978, 84, H

135. Oliver D., Sommer K.R., Panyim S., Spiker S., Chalkley R. A modified procedure for fractionating his tones. Biiochem. J,, 1972, 129, N 2, p. 349-353.

136. Osipova Т.Н., Pospelov V.A., Svetlikova S,B., Vorobev V.I. The role of histone H1 in compaction of nucleosomes. Sedimentation behavioiir of oligonucleosomes in solution. Егдг. J. Biochem., 1980, 113, H I p. 183-188.

137. Pain R.H. Protein folding, denaturation and stability. Biochem. Soc. Trans., 1983, 11, p. 15-16.

138. Palter K.B. Alberts B.M. IThe use of DM-celliaose for analyzing histone-DlTA interactions. J. Biol. Ohem., 1979» 254, N 21, p. 11160-11169. 159» Panyim S., Chalkley R. High resolution acrilamide gel electrophoresis of histones. Arch. Biochem. and Biophys., 1969, 130, и 1-2, p. 337-346.

139. Panyim S., Bilek D., Chalkley R. An electrophoretic comparison of vertebrate histones. J, Biol. Chem., 1971, 264, H 13, p. 4206-4215.

140. Paponov V.D., Bogdanov V.V., Gromov P.S., Spitkovsky D.M. Structural modifications of chromatin in сeditions of histone competition for D M Stud, biophys., 1982, 87, N 1-2, p. 141-142.

141. Pederson T. Chromatin structure and gene transcription: nucleosomes pennit a new synthesis. Int. Rev. Cytol., 1978, 55, p. 1-22.

142. Petrov P., Raitcheva E., Tsanev R. Hucleosomes and nonribosomal RHA transcription in ealy mouse embryo. An electron microscopic study. Eur. J. Cell Biol., 1980, 22, N 2, p. 708-713.

143. Philip M., Jamaluddin M., Chandra H.Sh. Hucleosome core protein: asymmetric dissociation of the octamer. Biochim. et Biophys. Acta, 1980, 607, И З p. 480-486.

144. Puigdomenech P., Jose M., Ruiz-CarriLLo A., Crane-Robinson C. Isolation of a l67-basepair chromatosome cotaining a partially digested histone H5. PEBS Lett,, 1983, 154, N 1, p. 151-155.

145. Rail S.C,, Okinaka R.O?., Strniste G.P. Histone "composition of nucleosomes isolated from cultiired Chinese hamster cells. Biohemistry, 1977, 16, H 22, p. 4940-4944.

146. Renz M. Heterogeneity of chromosome fiber. Uucl. Acmds Res., 1979, 6, 118, p. 27б1-27б7.

147. Rykowsky M.C., Tfellis J.W., Choe J,, Grimstein M. Histone H2B subtypes are dispensable diiring the yeast cell cycle. Cell, 1981, 25, N 2, p. 477-487.

148. Riley D., V/eintraub H. Conservativ segregation of parental histones diiring replication in the presence of cycloheximide. Proc. Hat. Acad, Sci. USA, 1979, 76, И 1, p. 328333.

149. Roark D.E., Geoghegan a?.E. Keller G.H,, liEatter K.V., Engle R.L. Histone interaction in solution and sucseptibility to denaturation. Biochemistry, 1976, 15, H 14, p. 30193025.

150. Ruiz-Carrillo A., Wangh L., Allfrey V.G. Processing of newly synthesized histone molecules. Science, 1975, 190, и 4210, p. 117-128.

151. Ruiz-Carrillo A., Jorcano J.L. An octamer of core histones in solution: central role of the H3-H4 tetramer in the salf-assembly. Biochemistry, 1979, 18, I 5, p. 76O-768. T

152. Ruiz-Carrillo A., Puigdomenech P., Eder G., Lurz R. Stability of higher ordered structure of interphase chromatin: continuity of deoxyribonucleic acid is not required for maintenence of folded structure. Biochemistry, 1980, 19, N 12, p. 2544-2554.

153. Russev G., Hancock R. Formation of hybrid nucleosomes containing nev/ and old histones. Hucl. Acids Res., 1981, 9,

154. Russo E., Giancotti 7., Cosimi S., Crane-Robinson C. Identification of an heterologous complex using reversible crosslinlcing. Int. J. Biol. Шсгото!., 1981, 3, N б, p. 367-369.

155. Russo E., Giancotti V., Crane-Robinson C., Geraci G. Histone HI and chromatin higher order structure. Does histone HI exhibit specific self-association. chem., 1983, 15, И 4, p. 487-493.

156. Rycowsky M.C., Wallis J.W., Choe J., Grunstein M, Histone H2B subtypes are dispensable the yeast cell cycle. Cell, 1981, 25, I 2, p. 477-487. I

157. Seale R.L. Temporal relationships of chromatin protein i synthesis, D M synthesis and assembly of deoxyribonucleoprotein. Eroc. ITat. Acad. Sci. USA, 1976, 73, 1 7, p. 2270- 2274.

158. Seale R.L. In vivo assembly of newly synthesized histones. -Biochemistry, 1981, 20, H 22, p. 6432-6437.

159. Seidman M.M., Levine A.J. The asymmetric segregation of parental nucleosomes dxAring chromosome replication. Cell, 1979, 18, N2, p. 439-449.

160. Senshu Т., Ohashi M. Pate of nev/ly synthesized histones shortly after interruption of D M replication. J. Biochem., 1979, 86, Ж 5, p. 1259-1267.

161. Severin E.S., Glotov B.O., Grozdeva I.D., Hekes A.V., M kolaev L.G., Trakht I.W. Phosphorylation of nuclear proteins and chromatin structure. Stud, biophys., 1979, 76, H 3, p. 151-152. Int. J. Bio-

162. Scheer U. Chenges of nucleosome frequency in nucleolar and non-nucleolar chromatin аз a function of transcription: an electron microscopic study. Cell, 1978, 13, И З p. 535539.

163. Shick V.V., Belyavsky A.V., Bevykin S.G., Mrzabekov A.D. Primary organization of the nucleosome core particles. Sequential arrangement of hist one along D M J. Mol. Biol., 1980, 139, N 3, p. 491-517.

164. Simon R.H., Pelsenfeld G. A nev/ procedure gor purifying histone pairs H2A-H2B and H3-H4 from chromatin using hy- droxylapatite. Ш с 1 Acids Res., 1979, 6, П 2, p. 689-696.

165. Sittman D.B., Chiu I. M., Pan Ch.-J., Cohn R.H., Kedes L.H., lilarzluff \y,P, Isolation of tv/o clusters of mous histone genes. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1981, 78, N 7, p. 40784082.

166. Sittman D.B., Graves R.IJ., Marzluff W.P. Histone mRlTA concentration are regulated at the level of transcription and raRM degradation. Eroc. Hat. Acad. Sci. USA, 1983, 80, H 7, p. 1849-1853.

167. Sperling R., Wachtel E.J. The histones. Adv. in Prot. Chem., 1981, 34, p. 1-60.

168. Smith J.A., Stocken L.A. Chemical and metabolic properties of adenosine diphosphate ribose derivatives of nuclear protein Biochem. J., 1975, 147, H 3, p. 523-529.

169. Stain A., Whitlook J.P.,Jr., Bina M. Acidic polypeptides can assemble both histones and chromatin in vitro at physiological ionic strahgth. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1979, 76, H 10, p. 5000-5004.

170. Stein A., Page D. Core Histone associations in solutions

171. Stedman E., Stedman E. Cell spesificity of histones. Nature, 1950, 166, U 4227, p. 780-781.

172. Stratling W.H., Muller U., Zentgraf H. The Higher order repeat structure of chromatin is huilt up of globular particles containing egtht nucleosomes. Exp. Cell Res., 1978, 177, N 2, p. 301-311.

173. Stricland M.S., Stricland W.H., Von Holt C. The histone H2B from sperm of the starfish Miarthaserial gracialis. Eur. J. Biochem., 1980, 106, N 2, p. 541-548.

174. Stricland W.H., Stricland M.S., Groot P.C, Von Holt С Eur. J. Biochem., 1980, 169, H I p. 151-158.

175. Suda M., Iwai K. Identification of subermidate cross-linking sites of four histone sequence in Hl-deplated chromatin. J. Biochem., 1979, 86, H 6, p. 1659-1670,

176. Suciu D. Multi-nucleosomic fragmentation of chromatin in mous cell nuclei by endogenous alkaline endonucleases. Stud, biophys., 1979, 77, H I p. 51-60.

177. Szopa J., Jacob G., Arfmann H.A. Influence of histone phosphorylation upon histone-histone interactions studied in vitro. Biochemistry, 1980, 19, H 5, p. 987-990.

178. Tahcredi Т., Temussi P.A. Secondary structure of calf-thymus histone HI by means of "C-HIR spectroscopy. Biopolymers, 1979, 18, H I p. 1-7.

180. Protein chromatography on calcium phosphate colomns. Arch. Biochem. and Biophys., 1956, 65, H 1, p. 132-155.

181. Thatchell K., Van Holde K.E. Reconstitution of chromatin

182. Olhoma F., Koller T., KLiig A. Invdvment of his tone HI in the organization of nucleosomes and of the salf-dependent superstructxires of chromatin. J. Cell Biol., 1979, 83, и 2, p. 403-424.

183. Thoma F., Koller T. Unravelld nucleosomes, nucleosome beads and higher order structures of chromatin: influence of nonhistone components and histone HI. J. Mol. Biol., 1981, 149, N 4, p. 709-733.

184. Thomas G., Tande H. Hempel K. Kinetics of histone methylotion in vivo and its relation to the cell cycle in Ehrlich ascites tumor cells. Eur. J. Biochem., 1975, 51, N 2, p. 609-615.

185. Olhomas J.O., Khabaza A. J.A. Cross-linking of histone HI in chromatin. Eur. J. Biochem., 1980, 112, H 3, p. 501511.

186. Thomas J.O,, Kornberg R.D. An octamer in chromatin and free in solution. Proc. Hat. Acad. Sci. USA, 1975, 72, и 7, p. 2626-2630.

187. Thomas J.O,, Kornberg R.D, Cleavable cross-links in the analysis of histone-histone associations. PEBS Lett., 1975, 58, N 1 p. 353-358.

188. Thomas J.O.,Butler P.J.G. Characterization of the octamer of histones free in solution. J. Mol. Biol., 1977, 116, N 4, p. 769-781. 210. Uno I., Ueda Т., Greengard P. Adenosine 3*, 5-monophosphate-regulated phosphoprotein system of пегдгопа1 membranes. J. Biol. Ghem., 1977, 252, H 14, p. 5167-5174.

189. Tsanev T. Role of histones in cell differentiation. In book: Eucaryptic gene regulation. Ed. Kolodny G.M., CPC Eress, Inc. Boca Raton, Plorida, 1980, 11, p. 89-118.

190. Urban M.K., Pranclin S.G., Zweidler A, Isolation and characterization of the histone variants in chicken erythrocytes. Biochemistry, 1979, 18, H 18, p. 3952-3960. 215» Van Dongen W., De Laaf L., Zaal R., Moorman A., Destree 0. The organization of histone genes in the genome of Zenopus laevis. Nucl. Acids Res., 1981, 9, N 10, p. 2297-2311.

191. Vorobev V.I. A study of transcriptionaly activechromatin. Stud, biphys., 1980, 79, H I p. 65-66.

192. Wallwork J.I.C., Quick D.P., Douree J.A. Properties of soluble rat brain Mstone lysinemethyltransferase. J. Biol. Chem., 1977, 252, И 17, p. 5977-5980.

193. Weisbrod S.T. Properties of activenucleosomes as revealed by HMG 14 and 17 chromatography. ITucl. Acids Res., 1982, 10, N 6, p. 2017-2042.

194. Weisbrod S.T. Active chromatin. Nature, 1582, 297, I 5864, J p. 289- 295.

195. Weber J.L., Cole R.D,Chromatin fragments containing bovine 1,715 g/ml satellite D M Hucleosome structure and protein composition. J. Biol. Chem., 1982, 257, N 19, p. 1178411790.

196. Weintraub H. Assembly of an active chromatin structure during replication. Nucl. Acids Res., 1979, 7, N 3, p. 781-792. 227* Westhuyzen D.R., Von Holt С A new procedure for the isolation and fractionation of histones. PEBS Lett., 1971, 14, N 5, p. 333-337.

197. West M.H.P., Bonner W.M. Histone 2A, a heteromorphous family of eight protein-species. Biochemistry, 1980, 19, N 14, p. З2З8-3245.

198. Whitlock J.P., Simpson Jr.,R. Localizatin of the sites ah long nucleosome DUA wxch interact with KHg-terminal histone regions. J. Biol. Chem., 1977, 252, Ж 18, p. 65166520.

199. Whitlock J.P,, Stein Jr. and A. Folding of DKA. by histones which lack their Mg-terminal regions. J. Biol. Chem.,

200. Wilhelm P.X., Wilhelm M.L., Rrard M., Daune M.P. Receonstitution of chromatin: assmbly of the nuoleosomes. Nucl. Acids Res., 1978, 5, N 2, p. 505-521.

201. Zayetz V.W., Bavykin S.G., Karpov V.L., Mirzabekov A.D. Stability of the primary organizatinn of nucleosome core particles upon some conformational transitions. Hucl. Acids Res., 1981, 9, N 5, p. 1053-1068. 237» Zernic M., Heirtz H., Boine I., Roeder R.G. Xenopus laevis histone genes: variant HI genes sre present in diffe*rent clusters. Cell, 1980, 22, U 3, p. 807-815.

202. Zhang X.Y., Horz W. Analysis of highly purified satellite DHA containing chromatin from the mous. Hucl. Acids Res., 1982, 10, N 5, p. 1481-1494.