Локализация факторов эксцизионной репарации нуклеотидов на повреждённой ДНК тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат химических наук Красикова, Юлия Сергеевна

• Красикова, Юлия Сергеевна
• кандидат химических наук
• 2012

Оглавление диссертации кандидат химических наук Красикова, Юлия Сергеевна

Оглавление

Принятые сокращения

Введение

Раздел 1. Литературный Обзор

1.2. Генетические заболевания, ассоциированные с нарушениями в работе системы ЭРН

1.3. Группы комплементации Xeroderma pigmentosum

1.4. Реконструкция реакции ЭРН in vitro

1.5. Особенности субстратов системы ЭРН

1.6. Механизм узнавания повреждения: от модели «двойного узнавания субстрата» к пошаговой дискриминации повреждения

1.7. Порядок сборки факторов в процессе ЭРН

1.7.1. Репарасомная модель

1.7.2. Модель кооперативного (случайного) связывания

1.7.3. Модель последовательного связывания

1.8. Узнавание повреждения факторами ЭРН

1.8.1. Комплекс XPC-HR23b

1.8.1.1. Модель последовательного связывания «ХРС первый»

1.8.1.2. Субъединицы комплекса XPC-HR23b-Cen2

1.8.1.3. Доменная организация структуры ХРС

1.8.1.4. Взаимодействие ХРС с ДНК

1.8.1.5. Локализация ХРС на повреждённой ДНК

1.8.2. Комплекс RPA-XPA

1.8.2.1. Модель последовательного связывания «первый комплекс RPA-XPA»

1.8.2.2. РольКРАвЭРН

1.8.2.3. ХРА - сенсор изгибов в структуре ДНК

1.8.2.4. Локализация факторов RPA и ХРА на повреждённой ДНК

1.8.3. UV-DDB необходимый помощник или основной участник?

1.8.3.1. Взаимодействие UV-DDB с ДНК

1.8.3.2. Роль UV-DDB в процессе убиквитинилирования

1.8.4. TFIIH— сенсор изменений природы нуклеотидов

1.8.4.1. Роль геликаз ХРВ и XPD в процессе ЭРН

1.8.4.2. Взаимодействие TFIIH с другими факторами ЭРН

1.8.4.3. Взаимодействие TFIIH с ДНК

Заключение

Раздел 2. Экспериментальная часть

2.1. Материалы

2.2. Методы исследования

2.2.1. Гель-электрофорез белков и нуклеиновых кислот в ПААГ

2.2.2. Введение [32Р] -метки по 5'-концу олигонуклеотида

2.2.3. Получение ДНК-дуплексов

2.2.4. Введение фотореакционноспособной группы в 3'-конец праймера (удлинение ДНК-праймера, катализируемое Pol /3)

2.2.5. Изучение комплексообразования белков с ДНК методом задержки в геле

2.2.6. Определение доли активного белка в его препарате

2.2.1. Определение степени связывания (Е0) XPC-HR23b с ДНК методом

флуоресцентного титрования

2.2.8. Изучение комплексообразования белков с ДНК методом флуоресцентного

титрования и определение констант диссоциации комплекса XPC-HR23b с ДНК

2.2.9. Фотоаффинная модификация белков

2.2.10. Определение места специфического контакта белка с ДНК с помощью нуклеазного расщепления ДНК в присутствии исследуемых белков

2.2.11. Определение угла изгиба повреждённого ДНК-дуплекса

Раздел 3. Результаты и обсуждение

3.1. Первичное узнавание поврежденного участка ДНК гетеродимером XPC-HR23b

3.1.1. Исследование топографии комплекса XPC-HR23b с повреждённой ДНК методом фотоаффинной модификации. Сравнение результатов с данными РСА дрожжевого ортолога ХРС - Rad4

3.1.2. Связывание XPC-HR23b с поврежденной ДНК

3.1.3. Количественные характеристики взаимодействия XPC-HR23b с различными типами ДНК-структур

3.1.4. Влияние ХРА на взаимодействие XPC-HR23b с повреждённой ДНК

3.1.5. Влияние RPA на взаимодействие XPC-HR23b с повреждённой ДНК

3.2. Белки ХРА и RPA - основные структурные элементы предрасщепляющего комплекса

3.2.1. Взаимодействие ХРА с повреждённой ДНК

3.2.2. Локализация ХРА на ДНК-дуплексе, содержащем объёмное повреждение в составе области неспаренных оснований

3.2.3. Связь структуры ХРА с его местом локализации на частично раскрытом ДНК-дуплексе

3. 2.4. Взаимодействие RPA с различными типами ДНК-структур

3.2.5. Влияние RPA на эффективность комплексообразования XPC-HR23b с ДНК-дуплексом, содержащим повреждение в составе области неспаренных оснований

3.2.6. Локализация RPA на частично раскрытом ДНК-дуплексе

3.2.7. Взаимодействие RPA с ДНК-дуплексами, содержащими выступающие одноцепочечные участки

3.2.8. Взаимодействие ХРА и RPA при связывании с ДНК

Заключение

Выводы

Список литературы

Принятые сокращения

а. о. - аминокислотный остаток БС А - бычий сывороточный альбумин БШД1-3 - Р-шпилечные домены ДСД - ДНК-связывающий домен

ДТТ - 1,4-димеркаптобутан-2,3-Диол (дитиотриитол) н. о. - нуклеотидный остаток

ОВ-домен - олигонуклеотид/олигосахарид связывающий домен ПААГ - полиакриламидный гель

Пигментная ксеродерма (Xeroderma pigmentosum, ХР) -заболевание кожи Предрасгцепляющий комплекс, ПРК - белок-нуклеиновый комплекс, формирующийся на поврежденной ДНК на этапе ЭРН, предшествующем выщеплению поврежденного фрагмента ДНК

РСА - рентгеноструктурный анализ Т-Т-димер - тиминовый димер УФ-свет - ультрафиолетовый свет

Цисплатин - фармакологическое название препарата г^с-платины (цис-

дихлордиамминплатина (II))

ЭРН - эксцизионная репарация нуклеотидов

ЭРО - эксцизионная репарация оснований

(6-4)-фотопродукт - тиминовый димер (пиримидин-(6-4)-пиримидон) 5I-dUMP - 5-йодо-2'-дезоксиуридин-5 '-монофосфат AAF-dGMP - ]Ч-(гуанин-8-ил)-ацетиламинофлуореновый аддукт CS - синдром Коккейна

CSA - фактор синдрома Коккейна комплементационной группы А

CSB - фактор синдрома Коккейна комплементационной группы В

DDB1 и DDB2 - субъединицы белка UV-DDB, связывающего УФ-повреждённую ДНК

ERCC - ген группы перекрёстной комплементации

Flu-dUMP - 5-{3-[6-(карбоксиамидофлуоресцеинил)амидокапромоил] аллил1}-2'-

дезоксиуридин-5'-монофосфат

Сеп2 -центрин-2

HR23A - человеческий гомолог А белка Rad23 S.cerevisiae HR23B - человеческий гомолог В белка Rad23 S.cerevisiae PCNA - ядерный антиген клеточной пролиферации

11ас14 - дрожжевой ортолог ХРС из Е.сеге\1$1ае ЯРА - репликативный белок А 808 - додецилсульфат натрия

84-с1иМР - 4-(тио)-2'-дезоксиуридин-5'-монофосфат 84-сШТР - 4-(тио)-2'-дезоксиуридин-5'-трифосфат ТРПН - фактор транскрипции ПН ТТЕ) - трихотиодистрофия ХР25ШЭ - линия клеток ХР-А

ХРА - фактор пигментной ксеродермы комплементационной группы А

ХРВ - фактор пигментной ксеродермы комплементационной группы В, 3'—>5' АТФ-

зависимая геликаза, субъединица кора ТРПН

ХРС - фактор пигментной ксеродермы комплементационной группы С

ХРО - фактор пигментной ксеродермы комплементационной группы Б, 5'—>3' АТФ-

зависимая геликаза, субъединица кора ТБИН

ХРЕ - фактор пигментной ксеродермы комплементационной группы Е ХРБ - фактор пигментной ксеродермы комплементационной группы Р, структурно-специфичная эндонуклеаза, в процессе ЭРН делает одноцепочечный разрыв с 5'-стороны от повреждения

ХРО - фактор пигментной ксеродермы комплементационной группы в, структурно-специфичная эндонуклеаза, в процессе ЭРН делает одноцепочечный разрыв с 3'-стороны от повреждения

ХРУ - фактор пигментной ксеродермы комплементационной группы V

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Локализация факторов эксцизионной репарации нуклеотидов на повреждённой ДНК»

Введение

Передача генетической информации в неискаженном виде необходима как для выживания отдельной клетки, так и для сохранения организма в целом. Однако целостность ДНК, являющейся основным носителем генетической информации, постоянно находится под угрозой из-за огромного числа внешних и внутренних агентов, повреждающих ее структуру. Воздействие этих агентов может привести к накоплению большого числа повреждений в ДНК и появлению мутаций, что может стать причиной развития раковых и других заболеваний. Живыми организмами в процессе эволюции было выработано несколько механизмов восстановления поврежденной ДНК. Одним из таких путей является система эксцизионной репарации нуклеотидов (ЭРН). Характерной особенностью системы ЭРН является способность удалять широкий спектр повреждений ДНК; в частности, этот путь репарации является основным в клетках млекопитающих для удаления повреждений ДНК, образующихся под воздействием УФ-излучения, и объемных ДНК-аддуктов, возникающих под действием факторов окружающей среды, таких как химические канцерогены, либо в результате применения химиотерапевтических средств [1,2,3].

В клетках эукариот существует два пути ЭРН: транскрипционно-зависимая репарация, которая восстанавливает цепи ДНК активно транскрибируемых генов, и общегеномная репарация, обеспечивающая восстановление ДНК в нетранскрибируемых частях генома [4]. Различие путей ЭРН проявляется на этапе узнавания повреждения. Остановка РНК-полимеразы II на повреждении служит сигналом для сборки транскрипционно-зависимого репарационного комплекса [5, 6]. На сегодняшний день нет полного понимания того, как происходит узнавание повреждений системой общегеномной репарации, и какой из факторов первым узнаёт повреждение. Неизученной остаётся и последовательность сборки факторов ЭРН на повреждённой ДНК. Широкая субстратная специфичность этого пути репарации делает актуальным вопрос о механизме узнавания поврежденных участков ДНК определенным набором белков в контексте огромного массива неповрежденной ДНК. Другой ключевой момент процесса ЭРН - сборка предрасщепляющего комплекса, обеспечивающего удаление поврежденного участка с сохранением целостности нативной цепи ДНК-дуплекса.

За долгую историю изучения процесса ЭРН были использованы различные методы для исследования этого пути репарации. Совершенствование подходов для наблюдения за процессом репарации in vivo привело к получению значительных результатов. Однако необходимость учитывать большое количество факторов при работе с живыми системами

приводит к сложности интерпретации полученных данных. Применение физических методов к исследованию биополимеров упрощает описание изучаемых образцов, но в то же время накладывает дополнительные ограничения на полученные этим методом результаты. В частности, на сегодняшний день неясно, насколько применимы данные о структуре биополимерных систем, полученные для кристаллов методом рентгеноструктурного анализа, к тем комплексам, что существуют в растворах и in vivo. Кроме того, исследование крупных белковых и белок-нуклеиновых комплексов этим методом ограничено трудностями их кристаллизации. По этой причине основная часть данных РСА получена для фрагментов белков, содержащих только хорошо структурированные участки. Применение ЯМР-спектроскопии ограничено размерами исследуемого объекта и используется только для небольших фрагментов белков.

Из-за ограничений физических исследований и методов in vivo большая часть работ ведётся с применением биохимических подходов in vitro. Одним из таких подходов является метод фотоаффинной модификации. Этот метод основан на введении в молекулу ДНК реакционноспособной группы, которая практически не влияет на специфическое связывание ДНК с белком. Преимуществом метода является то, что он позволяет ковалентно фиксировать полипептиды, находящиеся в непосредственном контакте с химически активной группировкой в ДНК, в том числе за счет слабых белок-нуклеиновых взаимодействий, которые часто являются решающими в протекании многих биологических процессов. Ранее в нашей лаборатории была показана возможность применения олигонуклеотидов, содержащих объемные фотореакционноспособные аналоги нуклеотидов, в качестве субстратов, узнаваемых системой ЭРН. Использование фотореакционноспособных групп в качестве повреждения дало возможность получать аддукты ДНК с полипептидами, находящимися в непосредственном контакте с повреждением в ДНК. Однако в этом случае остался нерешенным вопрос о том, какие из белковых факторов системы ЭРН находятся в контакте с неповрежденной фрагментами ДНК в процессе узнавания повреждения. В представленной работе были использованы ДНК-дуплексы, содержащие фотореакционноспособный остаток 5I-dUMP в различных положениях как повреждённой, так и неповрежденной цепей дуплекса, и остаток Flu-dUMP в качестве модельного повреждения, удаляемого системой ЭРН [7].

Целью данной работы было определение локализации белковых факторов эксцизионной репарации нуклеотидов на поврежденной ДНК в процессе узнавания повреждения. Исходя из поставленной цели, планировалось решить следующие задачи: • Сконструировать модельные ДНК-субстраты, имитирующие интермедиаты этапов

узнавания повреждения системой ЭРН.

Исследовать комплексообразование факторов ЭРН ХРС-НК23Ь, созданными ДНК-структурами.

Определить места контактов указанных факторов ЭРН с ДНК.

ХРА, RPA с

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Красикова, Юлия Сергеевна

Выводы

1. Методом фотоаффинной модификации показано, что ключевой белок, узнающий повреждения ДНК - ХРС-НЯ23Ь - взаимодействует с неповреждённой цепью с 5'-стороны от повреждения и с участком неповреждённой цепи напротив повреждения. Результат согласуется с данными фотоаффинной модификации по расположению на повреждённой ДНК дрожжевого ортолога ХРС - 11ас14 - и с литературными данными по РСА комплекса Яаё4 с фрагментом повреждённой ДНК.

• Одинаковый принцип локализации белков ХРС-НК23Ь и Кас14-Кас123 на повреждённой ДНК свидетельствует об универсальности структурной организации факторов, «сканирующих» ДНК на наличие повреждения.

2. Установлена положительная корреляция между углом изгиба ДНК-дуплекса и сродством к нему ХРС-НК23Ь.

3. Обнаружено стимулирующее влияние белковых факторов ХРА и 11РА на связывание с ДНК и модификацию ХРС-Н1123Ь, демонстрирующее вклад белок-белковых взаимодействий в узнавание повреждения и формирование предрасщепляющего комплекса.

4. Установлены места контактов ХРА и ИРА с частично раскрытым повреждённым ДНК-дуплексом:

• ХРА располагается с 5'-стороны от повреждения вблизи перехода одноцепочечная-двуцепочечная ДНК. Такое положение ХРА согласуется с его функцией по привлечению и позиционированию эндонуклеазы Е11СС1-ХРР, расщепляющей поврежденную цепь с 5'-стороны от повреждения.

• В формировании предрасщепляющего комплекса участвуют две молекулы ЯРА: одна молекула взаимодействует с одноцепочечным участком неповрежденной цепи в частично открытом ДНК-дуплексе, а вторая молекула 11РА расположена вблизи перехода одноцепочечная-двуцепочечная ДНК с 3'-стороны от повреждения.

5. Контакты ХРА и ИРА с повреждённым ДНК-дуплексом и ДНК, содержащей повреждение в составе «пузыря», практически совпадают, что свидетельствует о способности этих белковых факторов к правильному позиционированию в отсутствие других участников процесса.

Заключение

В представленной работе исследовано взаимодействие XPC-HR23b, ХРА и RPA с модельными ДНК-структурами, имитирующими интермедиаты двух ключевых этапов процесса ЭРН: узнавание повреждения в ДНК и формирование комплекса белков, осуществляющих вырезание поврежденного участка в частично открытом ДНК-дуплексе. Показана локализация XPC-HR23b и его дрожжевого ортолога - Rad4-Rad23 - на неповреждённой цепи ДНК-дуплекса с 5'-стороны и напротив повреждения. Этот результат согласуется со структурными данными, полученными для комплекса Rad4-Rad23 с фрагментом повреждённой ДНК [118]. Одинаковая локализация белков ХРС-HR23b и Rad4-Rad23 на повреждённой ДНК говорит об универсальности принципа структурной организации факторов, «сканирующих» ДНК.

Впервые показана корреляция между углами изгиба повреждённых ДНК-дуплексов и константами диссоциации комплексов XPC-HR23b с этими ДНК. Высокое сродство этого фактора ЭРН к ДНК, содержащей «пузырь», в совокупности с данными о локализации на ДНК подтверждают предположение о том, что XPC-HR23b узнаёт не само повреждение, а участок неспаренных оснований, возникающий вследствие дестабилизации дуплекса из-за наличия повреждения [73, 205].

Белки RPA и ХРА являются неотъемлемыми компонентами системы ЭРН и входят в состав комплекса, формирующегося на поврежденной ДНК. Анализ эффективности комплексообразования RPA и ХРА с различными ДНК методом задержки в геле показал, что эти белки имеют сравнимую с XPC-HR23b специфичность к повреждённой ДНК. Кроме того, продемонстрировано, что RPA и ХРА влияют на взаимодействие XPC-HR23b с поврежденной ДНК. В частности, RPA стимулирует формирование комплексов ХРС-HR23b с ДНК, а при совместном присутствии ХРА и XPC-HR23b в реакционной смеси наблюдается синергизм во взаимодействии этих белков с ДНК. Результаты фотоаффинной модификации показывают, что эти белки стимулируют образование ковалентных аддуктов XPC-HR23b-flHK. Полученные результаты вместе с существующими литературными данными позволяют высказать предположение о вероятном участии этих факторов в процессе первичного узнавания повреждения.

RPA и ХРА большинством исследователей рассматриваются в качестве факторов, осуществляющих верификацию повреждения [157] и формирующих предрасщепляющий комплекс корректной архитектуры ([145] и в обзоре [67]). Сборка предрасщепляющего комплекса происходит на ДНК-интермедиате, представляющем собой дуплекс с раскрытой областью размером 25-32 н.о. [164]. Методом перманганатного футрипринтинга было показано пошаговое раскрытие двойной спирали в процессе формирования предрасщепляющего комплекса [163], RPA и ХРА включаются в этот комплекс на этапе раскрытия ДНК-дуплекса до ~15 нуклеотидов. В представленной работе выявлены места контактов RPA и ХРА с ДНК-структурой такого типа. Впервые напрямую показано, что ХРА располагается с 5'-стороны от повреждения вблизи перехода оц-дцДНК. В недавнем исследовании [211] было продемонстрировано, что взаимодействие между ХРА и ERCC1 абсолютно необходимо для процесса ЭРН. Белок ERCC1 является субъединицей специфичной эндонуклеазы XPF-ERCC1, расщепляющей повреждённую цепь с 5'-стороны от повреждения. Можно предположить, что показанное расположение ХРА необходимо для корректного взаимодействия с XPF-ERCC1 и привлечения этого фактора в формируемый комплекс ЭРН.

Показано, что основным местом контакта RPA с частично раскрытым ДНК-дуплексом является участок неповреждённой цепи напротив и с 5'-стороны от повреждения. Полученный результат согласуется с литературными данными о полярном связывании RPA с ДНК, содержащей бреши [217]. Предполагается, что такое полярное связывание является необходимым условием для позиционирования высокоспецифичных нуклеаз XPF и XPG [216].

Полученные данные по взаимодействию XPC-HR23b, ХРА и RPA с различными ДНК-структурами позволяют предположить локализацию и взаимную ориентацию этих белковых факторов в составе формирующегося предрасщепляющего комплекса. Детальная пространственная структура этого комплекса может помочь определить роль каждого фактора в процессе узнавания повреждения системой ЭРН. Выявление ключевых моментов во взаимодействии факторов ЭРН позволит перейти на уровень решения практических задач по поиску мишеней для лекарственных средств.

Список литературы диссертационного исследования кандидат химических наук Красикова, Юлия Сергеевна, 2012 год

Список литературы

1. Sancar A. DNA excision repair // Annu. Rev. Biochem. - 1996. - V. 65. - P. 43-81.

2. Wood R.D. Nucleotide excision repair in mammalian cells II J. Biol. Chem. - 1997. - V. 272.-P. 23465-23468.

3. De Laat W.L., Jaspers N.G. and Hoeijmakers J.H. Molecular mechanism of nucleotide excision repair II Genes. Dev. - 1999. - V. 13. - P. 768-785.

5. Mellon I., Spivak G. and Hanawalt P.C. Selective removal of transcription-blocking DNA damage from the transcribed strand of the mammalian DHFR gene II Cell. - 1987. - V. 51. -P. 241-249.

6. Mellon I. and Hanawalt P.C. Induction of the Escherichia coli lactose operon selectively increases repair of its transcribed DNA strand II Nature. - 1989. - V. 342. - P. 95-98.

7. Nakano Т., Katafuchi A., Shimizu R., Terato H., Suzuki Т., Tauchi H., Makino K., Skorvaga M., van Houten B. and Ide H. Repair activity of base and nucleotide excision repair enzymes for guanine lesions induced by nitrosative stress 11 Nucleic Acids Res. -2005.-V. 33.-P. 2181-2191.

8. van Steeg H. and Kraemer K.H. Xeroderma pigmentosum and the role ofUV-induced DNA damage in skin cancer II Mol. Med. Today. - 1999. - V. 5. - P. 86-94.

9. Gillet L.C. and Scharer O.D. Molecular mechanisms of mammalian global genome nucleotide excision repair // Chem. Rev. - 2006. - V. 106. - P. 253-276.

10. Reardon J.Т., Bessho Т., Kung H.C., Bolton P.H. and Sancar A. In vitro repair of oxidative DNA damage by human nucleotide excision repair system: possible explanation for neurodegeneration in xeroderma pigmentosum patients II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1997. - V. 94. - P. 9463-9468.

11. Svejstrup J.Q. Mechanisms of transcription-coupled DNA repair II Nat. Rev. Mol. Cell. Biol. - 2002. - V. 3.-P. 21-29.

12. van Gool A.J., van der Horst G.T., Citterio E., Hoeijmakers J.H. Cockayne syndrome: defective repair of transcription? // EMBO J. - 1997. - V. 16. - P. 4155^1162.

13. Andressoo J.O., Jans J., de Wit J., Coin F., Hoogstraten D., van de Ven M., Toussaint W., Huijmans J., Thio H.B., van Leeuwen W.J., de Boer J., Egly J.M., Hoeijmakers J.H., van der Horst G.T. and Mitchell J.R. Rescue of progeria in trichothiodystrophy by homozygous lethal Xpd alleles II PLoS Biol. - 2006. - V. 4. - e. 322.

14. de Boer J. and Hoeijmakers J.H. Nucleotide excision repair and human syndromes II Carcinogenesis. - 2000. - V. 21. - P. 453^160.

15. Cleaver J.E. Mending human genes: a job for a lifetime II DNA Repair (Amst). - 2005. -V.4.-P. 635-638.

16. Kannouche P. and Stary A. Xeroderma pigmentosum variant and error-prone DNA polymerases II Biochimie. - 2003. - V. 85. - P. 1123-1132.

17. Bootsma D. The "Dutch DNA Repair Group", in retrospect II Mutat Res. - 2001. - V. 485. -P. 37-41.

18. Busch D., Greiner C., Lewis K., Ford R., Adair G. and Thompson L. Summary of complementation groups of UV-sensitive CHO cell mutants isolated by large-scale screening II Mutagenesis. - 1989. - V. 4. - P. 349-354.

19. Cleaver J.E. and States J.C. The DNA damage-recognition problem in human and other eukaryotic cells: the XPA damage binding protein II Biochem J. - 1997. - V. 328. - P. 112.

20. Legerski R. and Peterson C. Expression cloning of a human DNA repair gene involved in xeroderma pigmentosum group CII Nature. - 1992. - V. 359. - P. 70-73.

21. Henning K.A., Li L., Iyer N., MeDaniel L.D., Reagan M.S., Legerski R., Schultz R.A., Stefanini M., Lehmann A.R., Mayne L.V. and Friedberg E.C. The Cockayne syndrome group A gene encodes a WD repeat protein that interacts with CSB protein and a subunit ofRNA polymerase IITFIIHII Cell. - 1995. - V. 82. - P. 555-564.

22. Nouspikel T., Lalle P., Leadon S.A., Cooper P.K. and Clarkson S.G. A common mutational pattern in Cockayne syndrome patients from xeroderma pigmentosum group G: implications for a second XPG function II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1997. - V. 94. - P. 3116-3121.

23. Gaillard P.H. and Wood R.D. Activity of individual ERCC1 and XPF subunits in DNA nucleotide excision repair II Nucleic Acids Res. - 2001. - V. 29. - P. 872-879.

24. Masutani C., Araki M., Sugasawa K., van der Spek P.J., Yamada A., Uchida A., Maekawa T., Bootsma D., Hoeijmakers J.H. and Hanaoka F. Identification and characterization of XPC-binding domain ofhHR23B II Mol. Cell. Biol. - 1997. - V. 17. - P. 6915-23.

25. Giglia-Mari G., Coin F., Ranish J.A., Hoogstraten D., Theil A., Wijgers N., Jaspers N.G., Raams A., Argentini M., van der Spek P.J., Botta E., Stefanini M., Egly J.M., Aebersold R., Hoeijmakers J.H. and Vermeulen W. A new, tenth subunit of TFIIH is responsible for the DNA repair syndrome trichothiodystrophy group A II Nat. Genet. - 2004. - V. 36. - P. 714-9.

26. Wittschieben B.0., Iwai S. and Wood R.D. DDB1-DDB2 (xeroderma pigmentosum group E) protein complex recognizes a cyclobutane pyrimidine dimer, mismatches,

apurinic/apyrimidinic sites, and compound lesions in DNA II J. Biol. Chem. - 2005. - V. 280. - P. 39982-9.

27. Kulaksiz G., Reardon J.T. and Sancar A. Xeroderma pigmentosum complementation group E protein (XPE/DDB2): purification of various complexes of XPE and analyses of their damaged DNA binding and putative DNA repair properties II Mol. Cell. Biol. - 2005. - V. 25.-P. 9784-92.

28. Sugasawa K. The xeroderma pigmentosum group C protein complex and ultraviolet-damaged DNA-binding protein: functional assays for damage recognition factors involved in global genome repair II Methods Enzymol. - 2006. - V. 408. - P. 171-188.

29. He Z., Henricksen L.A., Wold M.S. and Ingles C.J. RPA involvement in the damage-recognition and incision steps of nucleotide excision repair II Nature. - 1995. - V. 374. -P. 566-569.

30. Li L., Lu X., Peterson C.A. and Legerski R.J. An interaction between the DNA repair factor XPA and replication protein A appears essential for nucleotide excision repair II Mol. Cell Biol. - 1995. - V. 15. - P. 5396-5402.

31. Burns J.L., Guzder S.N., Sung P., Prakash S. and Prakash L. An affinity of human replication protein A for ultraviolet-damaged DNA II J. Biol. Chem. — 1996. - V. 271. - P. 11607-10.

32. Keeney S., Chang G.J. and Linn S. Characterization of a human DNA damage binding protein implicated in xeroderma pigmentosum E II J. Biol. Chem. - 1993. - V. 268. - P. 21293-300.

33. Reardon J.T., Nichols A.F., Keeney S., Smith C.A., Taylor J.S., Linn S. and Sancar A. Comparative analysis of binding of human damaged DNA-binding protein (XPE) and Escherichia coli damage recognition protein (UvrA) to the major ultraviolet photoproducts: T[c,s]T, Tft.sJT, T[6-4]T, and TfDewarJT II J. Biol. Chem. - 1993. - V. 268.-P. 21301-8.

34. Masutani C., Sugasawa K., Yanagisawa J., Sonoyama T., Ui M., Enomoto T., Takio K., Tanaka K., van der Spek P. J., Bootsma D., et al. - Purification and cloning of a nucleotide excision repair complex involving the xeroderma pigmentosum group C protein and a human homologue of yeast RAD23 IIEMBO J. - 1994. - V. 13. - P. 1831-1843.

35. Shivji M.K., Eker A.P. and Wood R.D. DNA repair defect in xeroderma pigmentosum group C and complementing factor from HeLa cells II J. Biol. Chem. - 1994. - V. 269. - P. 22749-57.

36. Schaeffer L., Roy R., Humbert S., Moncollin V., Vermeulen W., Hoeijmakers J.H., Chambon P. and Egly J.M. DNA repair helicase: a component of BTF2 (TFIIH) basic transcription factor II Science. - 1993. - V. 260. - P. 58-63.

37. Schaeffer L., Moncollin V., Roy R., Staub A., Mezzina M., Sarasin A., Weeda G., Hoeijmakers J.H. and Egly J.M. The ERCC2/DNA repair protein is associated with the class IIBTF2/TFIIH transcription factor IIEMBO J. - 1994. - V. 13. - P. 2388-92.

38. Drapkin R., Reardon J.T., Ansari A., Huang J.C., Zawel L., Ahn K., Sancar A. and Reinberg D. Dual role of TFIIH in DNA excision repair and in transcription by RNA polymerase III/ Nature. - 1994. - V. 368. - P. 769-72.

39. Sijbers A.M., de Laat W.L., Ariza R.R., Biggerstaff M., Wei Y.F., Moggs J.G., Carter K.C., Shell B.K., Evans E., de Jong M.C., Rademakers S., de Rooij J., Jaspers N.G., Hoeijmakers J.H. and Wood R.D. Xeroderma pigmentosum group F caused by a defect in a structure-specific DNA repair endonuclease II Cell. - 1996. - V. 86. - P. 811-22.

40. Bardwell A.J., Bardwell L., Tomkinson A.E. and Friedberg E.C. Specific cleavage of model recombination and repair intermediates by the yeast Radl-RadlO DNA endonuclease II Science. - 1994. - V. 265. - P. 2082-5.

41. O'Donovan A., Davies A.A., Moggs J.G., West S.C. and Wood R.D. XPG endonuclease makes the 3' incision in human DNA nucleotide excision repair II Nature. - 1994. - V. 371. - P. 432-5.

42. Aboussekhra A., Biggerstaff M., Shivji M.K., Vilpo J.A., Moncollin V., Podust V.N., Protic M., Hiibscher U., Egly J.M. and Wood R.D. Mammalian DNA nucleotide excision repair reconstituted with purified protein components II Cell. - 1995. - V. 80. - P. 859-68.

43. Reardon J.T., Spielmann P., Huang J.C., Sastry S., Sancar A. and Hearst J.E. Removal of psoralen monoadducts and crosslinks by human cell free extracts II Nucleic Acids Res. -1991,-V. 19.-P. 4623-9.

45. Shivji M.K., Moggs J.G., Kuraoka I. and Wood R.D. Dual-incision assays for nucleotide excision repair using DNA with a lesion at a specific site 11 Methods Mol. Biol. - 1999. -V. 113.-P. 373.

46. Araki M., Masutani C., Takemura M. Uchida A., Sugasawa K., Kondoh J., Ohkuma Y. and Hanaoka F. Centrosome protein centrin 2/caltractin 1 is part of the xeroderma pigmentosum group C complex that initiates global genome nucleotide excision repair II J. Biol. Chem. - 2001. - V. 276. - P. 18665-72.

47. Bentley D.J., Harrison C., Ketchen A.M., Redhead N.J., Samuel K., Waterfall M., Ansell J.D. and Melton D.W. DNA ligase I null mouse cells show normal DNA repair activity but

altered DNA replication and reduced genome stability II J. Cell. Sci. - 2002. - V. 115. - P. 1551-61.

48. Moser J., Kool H., Giakzidis I., Caldecott K., Mullenders L.H. and Fousteri M.I. Sealing of chromosomal DNA nicks during nucleotide excision repair requires XRCC1 and DNA ligase III alpha in a cell-cycle-specific manner // Mol. Cell. 2007. - V. 27. - P. 311-23.

49. Mu D., Park C.H., Matsunaga T., Hsu D.S., Reardon J.T. and Sancar A. Reconstitution of human DNA repair excision nuclease in a highly defined system II J. Biol. Chem. - 1995. -V. 270.-P. 2415-8.

50. Araujo S.J., Tirode F., Coin F., Pospiech H., Syvaoja J.E., Stucki M., Hiibscher U., Egly J.M. and Wood R.D. Nucleotide excision repair of DNA with recombinant human proteins: definition of the minimal set of factors, active forms of TFIIH, and modulation by CAKII Genes Dev. - 2000. - V. 14. - P. 349-59.

51. Araki M., Masutani C., Maekawa T., Watanabe Y., Yamada A., Kusumoto R., Sakai D., Sugasawa K., Ohkuma Y. andf Hanaoka F. Reconstitution of damage DNA excision reaction from SV40 minichromosomes with purified nucleotide excision repair proteins II Mutat. Res. - 2000. - V. 459. - P. 147-60.

52. Wood R.D., Mitchell M., Sgouros J. and Lindahl T. Human DNA repair genes II Science. -2001.-V. 291.-P. 1284-9.

53. Nishi R., Okuda Y., Watanabe E., Mori T., Iwai S., Masutani C., Sugasawa K. and Hanaoka F. Centrin 2 stimulates nucleotide excision repair by interacting with xeroderma pigmentosum group Cprotein II Mol. Cell. Biol. - 2005. - V. 25. - P. 5664-74.

54. Rapic-Otrin V., McLenigan M.P., Bisi D.C., Gonzalez M. and Levine A.S. Sequential binding of UV DNA damage binding factor and degradation of the p48 subunit as early events after UV irradiation II Nucleic Acids Res. - 2002. - V. 30. - P. 2588-98.

55. Fitch M.E., Cross I.V., Turner S.J., Adimoolam S., Lin C.X,. Williams K.G. and Ford J.M. The DDB2 nucleotide excision repair gene product p48 enhances global genomic repair in p53 deficient human fibroblasts II DNA Repair (Amst). - 2003. - V. 2. - P. 819-26.

56. Fitch M.E., Nakajima S., Yasui A. and Ford J.M. In vivo recruitment of XPC to UV-induced cyclobutane pyrimidine dimers by the DDB2 gene product II J. Biol. Chem. -2003. - V. 278. - P. 46906-10.

57. Wang Q.E., Praetorius-Ibba M., Zhu Q., El-Mahdy M.A., Wani G., Zhao Q., Qin S., Patnaik S. and Wani A.A. Ubiquitylation-independent degradation of Xeroderma pigmentosum group C protein is required for efficient nucleotide excision repair II Nucleic Acids Res. - 2007. - V. 35. - P. 5338-50.

58. Oakley G.G., Patrick S.M., Yao J., Carty M.P., Turchi J.J. and Dixon K. RPA phosphorylation in mitosis alters DNA binding and protein-protein interactions II Biochemistry. - 2003. - V. 42. - P. 3255-64.

59. Wu X., Shell S.M., Yang Z. and Zou Y. - Phosphorylation of nucleotide excision repair factor xeroderma pigmentosum group A by ataxia telangiectasia mutated and Rad3-related-dependent checkpoint pathway promotes cell survival in response to UV irradiation // Cancer Res. - 2006. - V. 66. - P. 2997-3005.

60. van Houten B., Croteau D.L., DellaVecchia M.J., Wang H. and Kisker C. «Close-fitting sleeves»: DNA damage recognition by the UvrABC nuclease system II Mutat Res. - 2005. -V. 577.-P. 92-117.

61. Mills J.B. and Hagerman P.J. Origin of the intrinsic rigidity of DNA II Nucleic Acids Res. -2004.-Y. 32.-P. 4055-9.

62. Isaacs R.J. and Spielmann H.P. A model for initial DNA lesion recognition by NER and MMR based on local conformational flexibility // DNA Repair (Amst). - 2004. - V. 3. - P. 455-64.

63. Yang W. - Poor base stacking at DNA lesions may initiate recognition by many repair proteins II DNA Repair (Amst). - 2006. - V. 5. - P. 654-66.

64. Alexandrov B.S., Wille L.T., Rasmussen K.0., Bishop A.R. and Blagoev K.B. Bubble statistics and dynamics in double-stranded DNA II Phys. Rev. E. Stat. Nonlin. Soft Matter Phys. - 2006. - V. 74. - P. 050901.

65. Blagoev K.B., Alexandrov B.S., Goodwin E.H. and Bishop A.R. Ultra-violet light induced changes in DNA dynamics may enhance TT-dimer recognition II DNA Repair (Amst). -2006.-V. 5.-P. 863-867.

66. Buterin T., Meyer C., Giese B. and Naegeli H. DNA Quality Control by Conformational Readout on the Undamaged Strand of the Double Helix II Chem. & Biol. - 2005. - V. 12. -P. 913-922.

67. Maillard O., Camenisch U., Blagoev K.B. and Naegeli H. - Versatile protection from mutagenic DNA lesions conferred by bipartite recognition in nucleotide excision repair II Mutat. Res. - 2008. - V. 658. - P. 271-286.

68. Gunz D., Hess M.T. and Naegeli H. Recognition of DNA Adducts by Human Nucleotide Excision Repair II J. Biol. Chem. - 1996. - V. 271. - P. 25089-25098.

69. Hess M.T., Gunz D., Luneva N., Geacintov N.E. and Naegeli H. Base Pair Conformation-Dependent Excision of Benzo[a]Pyrene Diol Epoxide-Guanine Adducts by Human Nucleotide Excision Repair Enzymes II Moll. Cell Biol. - 1997. - V. 17. - P. 7069-7076.

70. Hess M.T., Schwitter U., Petretta M., Giese B. and Naegeli H. Bipartite substrate discrimination by Nucleotide Excision Repair II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 1997. - V. 94. - P. 6664-6669.

71. Buterin T., Hess M.T., Luneva N., Geacintov N.E., Amin S., Kroth H., Seidel A. and Naegeli H. Unrepaired fjord region polycyclic aromatic hydrocarbon-DNA adducts in ras codon 61 mutational hot spots II Cancer Res. - 2000. - V. 60. - P. 1849-56.

72. Dip R., Camenisch U. and Naegeli H. Mechanisms of DNA damage recognition and strand discrimination in human nucleotide excision repair II DNA Repair (Amst). - 2004. - V. 3. -P. 1409-23.

73. Mocquet V., Kropachev K., Kolbanovskiy M., Kolbanovskiy A., Tapias A., Cai Y., Broyde S., Geacintov N.E. and Egly J.M. The human DNA repair factor XPC-HR23B distinguishes stereoisomeric benzo[a]pyrenyl-DNA lesions IIEMBO J. - 2007. - V. 26. - P. 2923-32.

74. Pfeifer G.P., Denissenko M.F., Olivier M., Tretyakova N., Hecht S.S. and Hainaut P. Tobacco smoke carcinogens, DNA damage and p53 mutations in smoking-associated cancers II Oncogene. - 2002. - Y. 21. - P. 7435-51.

75. Buterin T., Hess M.T., Gunz D., Geacintov N.E., Mullenders L.H. and Naegeli H. Trapping of DNA nucleotide excision repair factors by nonrepairable carcinogen adducts II Cancer Res. - 2002. - V. 62. - P. 4229-35.

76. Avkin S., Goldsmith M., Velasco-Miguel S., Geacintov N., Friedberg E.C. and Livneh Z. Quantitative analysis of translesion DNA synthesis across a benzo[a]pyrene^guanine adduct in mammalian cells: the role of DNA polymerase kappa II J. Biol. Chem. - 2004. -V. 279.-P. 53298-305.

77. Moriya M., Spiegel S., Fernandes A., Amin S., Liu T., Geacintov N. and Grollman A.P. Fidelity of translesional synthesis past benzofajpyrene diol epoxide-2'-deoxyguanosine DNA adducts: marked effects of host cell, sequence context, and chirality II Biochemistry. - 1996.-V. 35.-P. 16646-51.

78. Chen R.H., Maher V.M. and McCormick J.J. Effect of excision repair by diploid human fibroblasts on the kinds and locations of mutations induced by (+/-)-7 beta,8 alpha-dihydroxy-9 alpha, 10 alpha-epoxy-7,8,9,10- tetrahydrobenzo[a]pyrene in the coding region of the HP RT gene II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1990. - V. 87. - P. 8680^.

79. Kropachev K., Kolbanovskii M., Cai Y., Rodriguez F., Kolbanovskii A., Liu Y., Zhang L., Amin S., Patel D., Broyde S. and Geacintov N.E. The sequence dependence of human nucleotide excision repair efficiencies of benzofaJpyrene-derived DNA lesions: insights into the structural factors that favor dual incisions II J. Mol. Biol. - 2009. - V. 386. - P. 1193-203.

80. Thoma B.S. and Vasquez K.M. Critical DNA damage recognition functions of XPC-hHR23B andXPA-RPA in nucleotide excision repair II Mol. Carcinog. - 2003. - V. 38. -P. 1-13.

81. Rodriguez K., Talamantez J., Huang W., Reed S.H., Wang Z., Chen L., Feaver W.J, Friedberg E.C. and Tomkinson A.E. Affinity purification and partial characterization of a yeast multiprotein complex for nucleotide excision repair using histidine-tagged Radl4 protein IIJ Biol Chem. - 1998. - V. 273. - P. 34180-9.

82. He Z. and Ingles C.J. Isolation of human complexes proficient in nucleotide excision repair 11 Nucleic Acids Res. - 1997. - V. 25. - P. 1136-41.

83. Kong S.E. and Svejstrup J.Q. Incision of a 1,3-intrastrand d(GpTpG)-cisplatin adduct by nucleotide excision repair proteins from yeast II DNA Repair (Amst). - 2002. - V. 1. - P. 731-41.

84. Rademakers S., Volker M., Hoogstraten D., Nigg A.L., Mone M.J., Van Zeeland A.A., Hoeijmakers J.H., Houtsmuller A.B. and Vermeulen W. Xeroderma pigmentosum group A protein loads as a separate factor onto DNA lesions II Mol. Cell. Biol. - 2003. - V. 23. - P. 5755-67.

85. Wakasugi M. and Sancar A. Order of Assembly of Human DNA Repair Excision Nuclease II J. Biol. Chem. - 1999. -V. 274. - P. 18759-18768.

86. Matsuda T., Saijo M., Kuraoka I., Nakatsu Y., Nagai A., Enjoji T., Masutani C., Sugasawa K., Hanaoka F., Yasui A. and Tanaka K. DNA repair protein XPA binds replication protein A (RPA) II J. Biol. Chem. - 1995. - V. 270. - P. 4152^1157.

87. Schweizer U., Hey T., Lipps G. and Krauss G. - Photocrosslinking locates a binding site for the large subunit of human replication protein A to the damaged strand of cisplatin-modified DNA II Nucleic Acids Res. - 1999. - V. 27. - P. 3183-3189.

88. Reardon J.T. and Sancar A. Recognition and repair of the cyclobutane thymine dimer, a major cause of skin cancers, by the human excision nuclease II Genes Dev. - 2003. - V. 17.-P. 2539-51.

89. Jiang G. and Sancar A. Recruitment of DNA damage checkpoint proteins to damage in transcribed and nontranscribed sequences II Mol. Cell. Biol. - 2006. - V. 26. - P. 39-49.

90. Kesseler K.J., Kaufmann W.K., Reardon J.T., Elston T.C. and Sancar A. A mathematical model for human nucleotide excision repair: damage recognition by random order assembly and kinetic proofreading II J. Theor. Biol. - 2007. - V. 249. - P. 361-75.

91. Coin F., Oksenych V. and Egly J.M. Distinct roles for the XPB/p52 and XPD/p44 subcomplexes of TFIIH in damaged DNA opening during nucleotide excision repair 11 Mol. Cell. - 2007. - V. 26. - P. 245-56.

92. Shuck S.C., Short E.A. and Turchi J.J. Eukaryotic nucleotide excision repair: from understanding mechanisms to influencing biology II Cell Res. - 2008. - V. 18. - P. 64-72.

93. Houtsmuller A.B., Rademakers S., Nigg A.L., Hoogstraten D., Hoeijmakers J.H. and Vermeulen W. Action of DNA repair endonuclease ERCC1/XPF in living cells II Science. -1999.-V. 284.-P. 958-61.

94. Hoogstraten D., Nigg A.L., Heath H., Mullenders L.H., van Driel R., Hoeijmakers J.H., Vermeulen W. and Houtsmuller A.B. Rapid switching of TFIIH between RNA polymerase I and II transcription and DNA repair in vivo II Mol. Cell. - 2002. - V. 10. - P. 1163-74.

95. Politi A., Mone M.J., Houtsmuller A.B., Hoogstraten D., Vermeulen W., Heinrich R. and van Driel R. Mathematical modeling of nucleotide excision repair reveals efficiency of sequential assembly strategies II Mol. Cell. - 2005. - V. 19. - P. 679-90.

96. Volker M., Mone M.J., Karmakar P., van Hoffen A., Schul W., Vermeulen W., Hoeijmakers J.H.J., van Driel R., van Zeeland A.A. and Mullenders L.H.F. Sequential Assembly of the Nucleotide Excision Repair Factors In Vivo II Mol. Cell. - 2001. - V. 8. -P.213-224.

97. Evans E., Moggs J.G., Hwang J.R., Egly J.M. and Wood R.D. Mechanism of open complex and dual incision formation by human nucleotide excision repair factors II EMBO J. -1997.-V. 16.-P. 6559-73.

98. Sugasawa K., Ng J.M., Masutani C., Iwai S., van der Spek P.J., Eker A.P., Hanaoka F., Bootsma D. and Hoeijmakers J.H. Xeroderma pigmentosum group C protein complex is the initiator of global genome nucleotide excision repair II Mol. Cell. - 1998. - V. 2. - P. 22332.

99. Mu D., Hsu D.S. and Sancar A. Reaction mechanism of human DNA repair excision nuclease II J. Biol. Chem. - 1996. - V. 271. - P. 8285-94.

100. Ng J.M., Vermeulen W., van der Horst G.T., Bergink S., Sugasawa K., Vrieling H. and Hoeijmakers J.H. A novel regulation mechanism of DNA repair by damage induced and RAD23-dependent stabilization of xeroderma pigmentosum group C protein II Genes Dev. - 2003. - V. 17.-P. 1630^15.

101. Chen L. and Madura K. Centrin/Cdc31 is a novel regulator of protein degradation II Mol. Cell. Biol. - 2008. - V. 28. - P. 1829^10.

102. Sugasawa K., Masutani C., Uchida A., Maekawa T., van der Spek P.J., Bootsma D., Hoeijmakers J.H. and Hanaoka F. HHR23B, a human Rad23 homolog, stimulates XPC protein in nucleotide excision repair in vitro II Mol. Cell. Biol. - 1996. - V. 16. - P. 485261.

103. Sugasawa K., Ng J.M., Masutani C., Maekawa T., Uchida A., van der Spek P.J., Eker A.P., Rademakers S., Visser C., Aboussekhra A., Wood R.D., Hanaoka F., Bootsma D. and Hoeijmakers J.H. Two human homologs of Rad23 are functionally interchangeable in complex formation and stimulation ofXPC repair activity I I Mol. Cell. Biol. - 1997. - V. 17.-P. 6924-31.

104. Sehauber C., Chen L., Tongaonkar P., Vega I., Lambertson D., Potts W. and Madura K. Rad23 links DNA repair to the ubiquitin/proteasome pathway II Nature. - 1998. - V. 391. -P. 715-8.

105. Chen L., Shinde U., Ortolan T.G. and Madura K. Ubiquitin-associated (UBA) domains in Rad23 bind ubiquitin and promote inhibition of multi-ubiquitin chain assembly II EMBO Rep.-2001.-V. 2.-P. 933-8.

106. Okuda Y., Nishi R., Ng J.M., Vermeulen W., van der Horst G.T., Mori T., Hoeijmakers J.H., Hanaoka F. and Sugasawa K. Relative levels of the two mammalian Rad23 homologs determine composition and stability of the xeroderma pigmentosum group C protein complex II DNA Repair (Amst). - 2004. - V. 3. - P. 1285-95.

107. Miao F., Bouziane M., Dammann R., Masutani C., Hanaoka F., Pfeifer G., O'Connor T.R. 3-Methyladenine-DNA glycosylase (MPG protein) interacts with human RAD23 proteins 11 J. Biol. Chem. - 2000. - V. 275. - P. 28433-8.

108. You J.-S., Wang M. and Lee S.-H. Biochemical Analysis of the Damage Recognition Process in Nucleotide Excision Repair II J. Biol. Chem. - 2003. - V. 278. - P. 7476-7485.

109. Molinier J., Ramos C., Fritsch O. and Hohn B. Centrin2 modulates homologous recombination and nucleotide excision repair in Arabidopsis II Plant Cell. - 2004. - V. 16. -P. 1633^13.

110. Errabolu R., Sanders M.A. and Salisbury J.L. Cloning of a cDNA encoding human centrin, an EF-hand protein of centrosomes and mitotic spindle poles II J. Cell. Sci. - 1994. - V. 107.-P. 9-16.

111. Uchida A., Sugasawa K., Masutani C., Dohmae N., Araki M., Yokoi M., Ohkuma Y. and Hanaoka F. The carboxy-terminal domain of the XPC protein plays a crucial role in nucleotide excision repair through interactions with transcription factor IIHII DNA Repair (Amst). - 2002. - V. 1. - P. 449-61.

112. Bunick C.G., Miller M.R., Fuller B.E., Fanning E. and Chazin W.J. Biochemical and structural domain analysis of xeroderma pigmentosum complementation group C protein II Biochemistry. - 2006. - V. 45. - P. 14965-79.

113. Popescu A., Miron S., Blouquit Y., Duchambon P., Christova P. and Craescu C.T. Xeroderma pigmentosum group C protein possesses a high affinity binding site to human centrin 2 and calmodulin II J. Biol. Chem. - 2003. - V. 278. - P. 40252-61.

114. Araujo S.J., Nigg E.A. and Wood R.D. Strong Functional Interactions of TFIIH with XPC and XPG in Human DNA Nucleotide Excision Repair, without a Preassembled Repairosome II Mol. Cell Biol. - 2001. - V. 21. - P. 2281-2291.

115. Yokoi M., Masutani C., Maekawa T., Sugasawa K., Okkuma Y. and Hanaoka F. The xeroderma pigmentosum group C protein complex XPC-HR23B plays an important role in the recruitment of transcription factor IIH to damaged DNA II J. Biol. Ckem. - 2000. - V. 275. - P. 9870-5.

116. Anantkaraman V., Koonin E.V. and Aravind L. - Peptide-N-glycanases and DNA repair proteins, Xp-C/Rad4, are, respectively, active and inactivated enzymes sharing a common transglutaminase fold // Hum. Mol. Genet. - 2001. - V. 10. - P. 1627-30.

117. Maillard O., Solyom S. and Naegeli H. An Aromatic Sensor with Aversion to Damaged Strands Confers Versatility to DNA Repair//PLOS Biology. - 2007. - V. 5. - e. 79.

118. Min J.-H. and Pavletick N.P. Recognition of DNA damage by the Rad4 nucleotide excision repair protein II Nature. - 2007. - V. 449. - P. 570-575.

119. Batty D., Rapic'-Otrin V., Levine A.S. and Wood R.D. Stable binding of human XPC complex to irradiated DNA confers strong discrimination for damaged sites // J. Mol. Biol. -2000.-V. 300.-P. 275-90.

120. Sugasawa K., Okamoto T., Skimizu Y., Masutani C., Iwai S. and Hanaoka F. A multistep damage recognition mechanism for global genomic nucleotide excision repair // Genes Dev.-2001.-V. 15.-P. 507-21.

121. Sugasawa K., Shimizu Y., Iwai S. and Hanaoka F. A molecular mechanism for DNA damage recognition by the xeroderma pigmentosum group C protein complex II DNA Repair. - 2002. - V. 1. - P. 95-107.

122. Janicijevic A., Sugasawa K., Shimizu Y., Hanaoka F., Wijgers N., Djurica M., Hoeijmakers J.H. and Wyman C. DNA bending by the human damage recognition complex XPC-HR23BII DNA Repair (Amst). - 2003. - V. 2. - P. 325-36.

123. Shimizu Y., Iwai S., Hanaoka F. and Sugasawa K. Xeroderma pigmentosum group C protein interacts physically and functionally with thymine DNA glycosylase II EMBO J. -2003.-V. 22.-P. 164-73.

124. D'Errico M., Parlanti E., Teson M., de Jesus B.M., Degan P., Calcagnile A., Jaruga P., Bjoras M., Crescenzi M., Pedrini A.M., Egly J.M., Zambruno G., Stefanini M., Dizdaroglu

M. and Dogliotti E. New functions of XPC in the protection of human skin cells from oxidative damage IIEMBO J. - 2006. - V. 25. - P. 4305-15.

125. Plum G.E., Grollman A.P., Johnson F. and Breslauer K.J. Influence of the oxidatively damaged adduct 8-oxodeoxyguanosine on the conformation, energetics, and thermodynamic stability of a DNA duplex II Biochemistry. - 1995. - V. 34. - P. 16148-60.

126. Reardon J.T. and Sancar A. Molecular anatomy of the human excision nuclease assembled at sites of DNA damage II Mol. Cell Biol. - 2002. - V. 22. - P. 5938-5945.

127. DellaVecchia M.J., Croteau D.L., Skorvaga M., Dezhurov S.V., Lavrik O.I., Van Houten B. Analyzing the handoff of DNA from UvrA to UvrB utilizing DNA-protein photoaffinity labeling II J. Biol. Chem. - 2004. - V. 279. - P. 45245-56.

128. Maltseva E.A., RechkunovaN.I., Gillet L.C., Petruseva I.O., Scharer O.D. and Lavrik O.I. Crosslinking of the NER damage recognition proteins XPC-HR23B, XPA and RPA to photoreactive probes that mimic DNA damages II Biochim. Biophys. Acta. - 2007. - V. 1770.-P. 781-789.

129. Camenisch U., Trautlein D., Clement F.C., Fei J., Leitenstorfer A., Ferrando-May E., Naegeli H. Two-stage dynamic DNA quality check by xeroderma pigmentosum group C protein II EMBO J. - 2009. - V. 28. - P. 2387-99.

130. Ikegami T., Kuraoka I., Saijo M., Kodo N., Kyogoku Y., Morikawa K., Tanaka K. and Shirakawa M. Solution structure of the DNA- and RPA-binding domain of the human repair factor XPA II Nat. Struct. Biol. - 1998. -V. 5. -P. 701-706.

131. Jones C.J. and Wood R.D. - Preferential binding of the xeroderma pigmentosum group A complementing protein to damaged DNA II Biochemistry. - 1993. - V. 32. - P. 12096-104.

132. Kenny M.K., Schlegel U., Furneaux H. and Hurwitz J. The role of human single-stranded DNA binding protein and its individual subunits in simian virus 40 DNA replication II J. Biol. Chem. - 1990. - V. 265. - P. 7693-700.

133. Hey T., Lipps G., Sugasawa K., Iwai S., Hanaoka F. and Krauss G. The XPC-HR23B Complex Displays High Affinity and Specificity for Damaged DNA in a True-Equilibrium Fluorescence Assay 11 Biochemistry. - 2002. - V. 41. - P. 6583-6587.

134. Wold M.S. Replication protein A: A Heterotrimeric, Single-Stranded DNA-Binding Protein Required for Eukaryotic DNA Metabolism II Annu. Rev. Biochem. - 1997. - V. 66. - P. 61-92.

135. Iftode C., Daniely Y. and Borowiec J. A. Replication protein A (RPA): the eukaryotic SSBII Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. - 1999. - V. 34. - P. 141-80

136. Kim C. and Wold M.S. Recombinant human replication protein A binds to polynucleotides with low cooperativity II Biochemistry. - 1995. - V. 34. - P. 2058-64.

137. Kim C., Paulus B.F. and Wold M.S. Interactions of human replication protein A with oligonucleotides II Biochemistry. - 1994. - V. 33. - P. 14197-206.

138. Kim C., Snyder R.O. and Wold M.S. Binding properties of replication protein A from human and yeast cells II Mol. Cell. Biol. - 1992. - V. 12. - P. 3050-9.

139. Bochkareva E., Korolev S., Lees-Miller S.P. and Bochkarev A. Structure of the RPA trimerization core and its role in the multistep DNA-binding mechanism of RPA II EMBO J. - 2002.-V. 21.-P. 1855-63.

140. Bastin-Shanower S.A. and Brill S.J. Functional analysis of the four DNA binding domains of replication protein A. The role of RPA2 in ssDNA binding II J. Biol. Chem. - 2001. - V. 276.-P. 36446-53.

141. Kolpashchikov D.M., Weisshart K., Nasheuer H.P., Khodyreva S.N., Fanning E., Favre A. and Lavrik O.I. Interaction of the p70 subunit of RPA with a DNA template directs p32 to the 3 '-end of nascent DNA IIFEBS Lett. - 1999. - V. 450. - P. 131-4.

142. Blackwell L.J. and Borowiec J.A. Human replication protein A binds single-stranded DNA in two distinct complexes II Mol. Cell. Biol. - 1994. - V. 14. - P. 3993^001.

143. Hermanson-Miller I.L. and Turchi J.J. Strand-specific binding of RPA and XPA to damaged duplex DNA II Biochemistry. - 2002. - V. 41. - P. 2402-8.

144. Matsunaga T., Park C.H., Bessho T., Mu D. and Sancar A. Replication protein A confers structure-specific endonuclease activities to the XPF-ERCC1 and XPG subunits of human DNA repair excision nuclease II J. Biol. Chem. - 1996. - V. 271. - P. 11047-50.

145. Overmeer R.M., Moser J., Volker M., Kool H., Tomkinson A.E., van Zeeland A.A., Mullenders L.H.F. and Fousteri M. Replication protein A safeguards genome integrity by controlling NER incision events II J. Cell Biol. - 2011. - V. - 192. - P. 401-415.

146. Yang Z.G., Liu Y., Mao L.Y., Zhang J.T. and Zou Y. Dimerization of human XPA and formation ofXPA2-RPA protein complex II Biochemistry. - 2002. - V. 41. - P. 13012-20.

147. Iakoucheva L.M., Kimzey A.L., Masselon C.D., Smith R.D., Dunker A.K. and Ackerman E.J. Aberrant mobility phenomena of the DNA repair protein XPA II Protein Sci. - 2001. -V. 10.-P. 1353-62.

148. Kuraoka I., Morita E.H., Saijo M., Matsuda T., Morikawa K., Shirakawa M. and Tanaka K. Identification of a damaged-DNA binding domain of the XPA protein II Mutat. Res. - 1996. -V. 362.-P. 87-95.

149. Buchko G.W., Ni S., Thrall B.D. and Kennedy M.A. Structural features of the minimal DNA binding domain (M98-F219) of human nucleotide excision repair protein XPA II Nucleic Acids Res. - 1998. - V. 26. - P. 2779-88.

150. Buchko G.W., Daughdrill G.W., de Lorimier R., Rao B.K., Isern N.G., Lingbeck J.M., Taylor J.S., Wold M.S., Gochin M., Spicer L.D., Lowry D.F. and Kennedy M.A. Interactions of human nucleotide excision repair protein XPA with DNA and RPA 70 Delta C327: chemical shift mapping and 15N NMR relaxation studies II Biochemistry. - 1999. -V. 38.-P. 15116-28.

151. Buchko G.W., Tung C.S., McAteer K., Isern N.G., Spicer L.D. and Kennedy M.A. DNA-XPA interactions: a 31P NMP and molecular modeling study of dCCAATTAACC association with the minimal DNA-binding domain (M98-F219) of the Nucleotide Excision Repair protein XPA II Nucleic Acids Res. - 2001. - V. 29. - P. 2635-2643.

152. Camenisch U., Dip R., Vitanescu M. and Naegeli H. Xeroderma pigmentosum complementation group A protein is driven to nucleotide excision repair sites by the electrostatic potential of distorted DNA II DNA Repair (Amst). - 2007. - V. 6. - P. 181928.

153. Tanaka K., MiuraN., Satokata I., Miyamoto I., Yoshida M.C., Satoh Y., Kondo S., Yasui A. , Okayama H. and Okada Y. Analysis of a human DNA excision repair gene involved in group A xeroderma pigmentosum and containing a zinc-finger domain II Nature. - 1990. -V. 348.-P. 73-6.

154. Park C.H., Mu D., Reardon J.T. and Sancar A. The general transcription-repair factor TFIIH is recruited to the excision repair complex by the XPA protein independent of the TFIIE transcription factor II J. Biol. Chem. - 1995. - V. 270. - P. 4896-902.

155. Li L., Elledge S.J., Peterson C.A., Bales E.S. and Legerski R.J. Specific association between the human DNA repair proteins XPA and ERCC1II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1994.-V. 91.-P. 5012-6.

156. Park C.H. and Sancar A. Formation of a ternary complex by human XPA, ERCC1, and ERCC4(XPF) excision repair proteins II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 1994. - V. 91. - P. 5017-21.

157. Missura M., Buterin T., Hindges R., Hubscher U., Kasparkova J., Brabec V. and Naegeli H. Double-check probing of DNA bending and unwinding by XPA-RPA: an architectural function in DNA repair 11EMBO J. - 2001. - V. 20. - P. 3554-3564.

158. Robins P., Jones C.J., Biggerstaff M., Lindahl T. and Wood R.D. Complementation of DNA repair in xeroderma pigmentosum group A cell extracts by a protein with affinity for damaged DNA II EMBO J. - 1991. - V. 10. - P. 3913-21.

159. Saijo M., Kuraoka I., Masutani C., Hanaoka F. and Tanaka K. Sequential binding of DNA repair proteins RPA and ERCC1 to XPA in vitro II Nucleic Acids Res. - 1996. - V. 24. - P. 4719-24.

160. Camenisch U., Dip R., Schumacher S.B., Schuler B. and Naegeli H. Recognition of helical kinks by xeroderma pigmentosum group A protein triggers DNA excision repair II Nature. 2006.-V. 13.-P. 278-284.

161. Yang Z., Roginskaya M., Colis L.C., Basu A.K., Shell S.M., Liu Y., Musich P.R., Harris C.M., Harris T.M. and Zou Y. Specific and efficient binding of xeroderma pigmentosum complementation group A to double-strand/single-strand DNA junctions with 3'- and/or 5'-ssDNA branches II Biochemistry. - 2006. - V. 45. - P. 15921-30.

162. Maltseva E.A., Rechkunova N.I, Petruseva I.O., Vermeulen W., Scharer O.D. and Lavrik O.I. Crosslinking of nucleotide excision repair proteins with DNA containing photoreactive damages 11 Bioorg Chem. - 2008. - V. 36. - P. 77-84.

163. Tapias A., Auriol J., Forget D., Enzlin J.H., Scharer O.D., Coin F., Coulombe B. and Egly J.-M. Ordered Conformational Changes in Damaged DNA Induced by Nucleotide Excision Repair Factors II J. Biol. Chem. - 2004. - V. 279. - P. - 19074-19083.

164. Huang J.C. and Sancar A. Determination of minimum substrate size for human excinuclease II J. Biol. Chem. - 1994. - V. 269. - P. - 19034-40.

165. Yasuda T., Sugasawa K., Shimizu Y., Iwai S., Shiomi T. and Hanaoka F. Nucleosomal structure of undamaged DNA regions suppresses the non-specific DNA binding of the XPC complex // DNA Repair (Amst). - 2005. - V. 4. - P. 389-95.

166. Hara R., Mo J. and Sancar A. DNA damage in the nucleosome core is refractory to repair by human excision nuclease II Mol. Cell. Biol. - 2000. - V. 20. - P. 9173-81.

167. Moser J., Volker M., Kool H., Alekseev S., Vrieling H., Yasui A., van Zeeland A.A. and Mullenders L.H. The UV-damaged DNA binding protein mediates efficient targeting of the nucleotide excision repair complex to UV-induced photo lesions II DNA Repair (Amst). -2005.-V. 4.-P. 571-82.

168. Wakasugi M., Kawashima A., Morioka H., Linn S., Sancar A., Mori T., Nikaido O. nad Matsunaga T. DDB accumulates at DNA damage sites immediately after UV irradiation and directly stimulates nucleotide excision repair II J. Biol. Chem. - 2002. - V. 277. - P. 1637^10.

169. Mizukoshi T., Fujiwara Y. and Iwai S. DNA structures recognized by the human UV-DDB protein 11 Nucleic. Acids. Symp. Ser. - 1999. - V. 42. - P. 265-6.

170. Hwang B.J., Toering S., Francke U. and Chu G. - P48 Activates a UV-damaged-DNA binding factor and is defective in xeroderma pigmentosum group E cells that lack binding activity II Mol. Cell. Biol. - 1998. - V. 18. - P. 4391-9.

171. Tang J.Y., Hwang В. J., Ford J.M., Hanawalt P.C. and Chu G. Xeroderma pigmentosum p48 gene enhances global genomic repair and suppresses UV-induced mutagenesis II Mol. Cell. - 2000. - V. 5. - P. 737^4.

172. Nichols A.F., Itoh Т., Graham J.A., Liu W., Yamaizumi M. and Linn S. Human damage-specific DNA-binding protein p48. Characterization of XPE mutations and regulation following UV irradiation 11 J. Biol. Chem. - 2000. - V. 275. - P. 21422-8.

173. Li J., Wang Q.E., Zhu Q., El-Mahdy M.A., Wani G., Praetorius-Ibba M. and Wani A.A. DNA damage binding protein component DDB1 participates in nucleotide excision repair through DDB2 DNA-binding and cullin 4A ubiquitin ligase activity II Cancer Res. - 2006. -V. 66.-P. 8590-8597.

174. Groisman R., Polanowska J., Kuraoka I., Sawada J., Saijo M., Drapkin R., Kisselev A.F., Tanaka K. and Nakatani Y. The ubiquitin ligase activity in the DDB2 and CSA complexes is differentially regulated by the COP9 signalosome in response to DNA damage II Cell. 2003.-V. 113.-P. 357-67.

175. Nag A., Bondar Т., Shiv S. and Raychaudhuri P. The xeroderma pigmentosum group E gene product DDB2 is a specific target of cullin 4A in mammalian cells II Mol. Cell. Biol. -2001.-V. 21.-P. 6738^7.

176. Sugasawa K., Okuda Y., Saijo M., Nishi R., Matsuda N., Chu G., Mori Т., Iwai S., Tanaka K., Tanaka K. and Hanaoka F. UV-induced ubiquitylation ofXPCprotein mediated by UV-DDB-ubiquitin ligase complex II Cell. - 2005. - V. 121. - P. 387^100.

177. Takedachi A., Saijo M. and Tanaka K. DDB2 Complex-Mediated Ubiquitylation around DNA Damage Is Oppositely Regulated by XPC and Ku and Contributes to the Recruitment ofXPA // Moll. Cell Biol. - 2010. - V. 30. - P. 2708-2723.

178. Itoh Т., Cado D., Kamide R. and Linn S. DDB2 gene disruption leads to skin tumors and resistance to apoptosis after exposure to ultraviolet light but not a chemical carcinogen II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2004. - V. 101. - P. 2052-2057.

179. Yoon Т., Chakrabortty A., Franks R., Valli Т., Kiyokawa H. and Raychaudhuri P. Tumor-prone phenotype of the DDB2-odeficient mice И Oncogene. - 2005. - V. 24. - P. 469-78.

180. Coin F., Oksenych V., Mocquet V., Groh S., Blattner C. and Egly J.M. Nucleotide excision repair driven by the dissociation of CAKfrom TFIIHII Mol. Cell. - 2008. — V. 31. - P. 9— 20.

181. Holstege F.C., van der Vliet P.C. and Timmers H.T. Opening of an RNA polymerase II promoter occurs in two distinct steps and requires the basal transcription factors HE and IIHIIEMBO J. - 1996. -V. 15.-P. 1666-77.

182. Egly J.M. The Nth Datta Lecture. TFIIH: from transcription to clinic // FEBS Lett. -2001.-V. 498.-P. 124-8.

183. Schultz P., Fribourg S., Poterszman A., Mallouh V., Moras D. and Egly J.M. Molecular structure of human TFIIH II Cell. - 2000. - V. 102. - P. 599-607.

184. Mu D., Wakasugi M., Hsu D.S. and Sancar A. Characterization of reaction intermediates of human excision repair nuclease II J. Biol. Chem. - 1997. - V. 272. - P. 28971-9.

185. Guzder S.N., Sung P., Bailly V., Prakash L. and Prakash S. RAD25 is a DNA helicase required for DNA repair and RNA polymerase II transcription II Nature. - 1994. - V. 369. -P. 578-81.

186. Dillingham M.S., Spies M. and Kowalczykowski S.C. RecBCD enzyme is a bipolar DNA helicase II Nature. - 2003. - V. 423. - P. 893-7.

187. Coin F., Marinoni J.C., Rodolfo C., Fribourg S., Pedrini A.M. and Egly J.M. Mutations in the XPD helicase gene result in XP and TTD phenotypes, preventing interaction between XPD and the p44 subunit of TFIIH I I Nat. Genet. - 1998. - V. 20. - P. 184-8.

188. Coin F., Proietti De Santis L., Nardo T., Zlobinskaya O., Stefanini M. and Egly J.M. -P8/TTD-A as a repair-specific TFIIH subunit II Mol. Cell. - 2006. - V. 21. - P. 215-26.

189. Nocentini S., Coin F., Saijo M., Tanaka K. and Egly J.M. DNA damage recognition by XPA protein promotes efficient recruitment of transcription factor IIHII J. Biol. Chem. -1997.-V. 272.-P. 22991^.

190. Bellon S.F., Coleman J.H. and Lippard S.J. DNA unwinding produced by site-specific intrastrand cross-links of the antitumor drug cis-diamminedichloroplatinum(II) II Biochemistry. - 1991. - V. 30. - P. 8026-35.

191. Naegeli H., Bardwell L. and Friedberg E.C. Inhibition of Rad3 DNA helicase activity by DNA adducts and abasic sites: implications for the role of a DNA helicase in damage-specific incision of DNA II Biochemistry. - 1993. - V. 32. - P. 613-21.

192. Lin Y.C., Choi W.S. and Gralla J.D. TFIIH XPB mutants suggest a unified bacterial-like mechanism for promoter opening but not escape // Nat. Struct. Mol. Biol. - 2005. - V. 12.

- P. 603-7.

193. Bienstock R.J., Skorvaga M., Mandavilli B.S. and Van Houten B. Structural and functional characterization of the human DNA repair helicase XPD by comparative molecular modeling and site-directed mutagenesis of the bacterial repair protein UvrB II J. Biol. Chem. - 2003. - V. 278. - P. 5309-16.

194. Truglio J.J., Karakas E., Rhau B., Wang H., DellaVecchia M.J., Van Houten B. and Kisker C. Structural basis for DNA recognition and processing by UvrB II Nat. Struct. Mol. Biol.

- 2006. - V. 13.-P. 360—4.

195. Rudolf J., Makrantoni V., Ingledew W.J., Stark M.J. and White M.F. The DNA repair helicases XPD and Fane J have essential iron-sulfur domains II Mol Cell. - 2006. - V. 23. -P. 801-8.

196. Setlow R.B. and Carrier W.L. The disappearance of thymine dimmers from DNA: an error-correcting mechanism // Proc Natl Acad Sci USA.- 1964. - V. 51. - P. 226-31.

197. Драчкова И.А., Петрусёва И.О., Сафронов И.В., Захаренко A.JL, Шишкин Г.В., Лаврик О.И. и Ходырева С.Н. Реагенты для модификации белково-нуклеиновых комплексов. II. Сайт-специфическая фотомодификация комплексов ДНК-полимеразы /? праймерами, элонгированными экзо-N-замещёнными арилазидными производными dCTP II Биоорган, химия. - 2001. - Т. 27. - С. 179-204.

198. Henricksen L.A., Umbricht С.В. and Wold M.S. Recombinant replication protein A: expression, complex formation, and functional characterization И J. Biol. Chem. — 1994. -V. 269.-P. 11121-11132.

199. Sambrook J., Fritsch E.F. and Maniatis T. Molecular Cloning: A Laboratory Manual 2nd Edn. // NY; Cold Spring Harbor: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989.

200. Thompson J.F. and Landy A. Empirical estimation of protein-induced DNA bending angles: applications to lambda site-specific recombination complexes II Nucleic Acids Res. - 1988.-V. 16.-P. 9687-705.

201. Reardon J.T., Mu D. and Sancar A. Overproduction, Purification, and Characterization of the XPC Submit of the Human DNA Repair Excision Nuclease II J. Biol. Chem. - 1996. -V. 271.-P. 19451-19456.

202. Meisenheimer K.M. and Koch Т.Н. - Vhotocross-Linking of Nucleic Acids to Associated Proteins II Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. - 1997. - V. 32. - P. 101-140.

203. Clement F.C., Camenisch U., Fei J., Kaczmarek N., Mathieu N. and Naegeli H. Dynamic two-stage mechanism of versatile DNA damage recognition by xeroderma pigmentosum group С protein II Mutat Res. - 2010. - V. 685. - P. 21-28.

204. Yang W. Structure and mechanism for DNA lesion recognition // Cell. Res. - 2008. - V. 18.-P. 184-197.

205. Geacintov N.E. Broyde S., Buterin Т., Naegeli H., Wu M., Yan S., Patel D.J. Thermodynamic and Structural Factors in the Removal of Bulky DNA Adducts by the Nucleotide Excision Repair Machinery II Biopolymers (Nucl. A. Sc.). - 2002. - V. 65. - P. 202-210.

206. Takahara P.M., Rosenzveig A.C., Frederick C.A. and Lippard S.J. Crystal structure of double-stranded DNA containing the major adduct of the anticancer drug cisplatin II Nature. - 1995. - V. 377. - P. 649-652.

207. Виноградова О.А., Еремеева Е.В., Ломзов А.А., Пышная И.А., Пышный Д.В. Изогнутые дцДНК с заданными геометрическими характеристиками на основе комплексов мостиковых олигонуклеотидов II Биоорг. химия. - 2009. - Т. 35. - С. 384396.

208. Liu Y., Liu Y., Yang Z., Wang G., Zou Y., Utzat C. and Basu A. Cooperative Interaction of Human XPA Stabilizes and Enhances Specific Binding of XPA to DNA Damage II Biochemistry. - 2005. - V. 44. - P. 7361-7368.

209. Sugasawa K. Xeroderma pigmentosum genes: functions inside and outside DNA repair II Carcinog. - 2008. - V. 29. - P. 455-465.

210. Hey T., Lipps G. and Krauss G. Binding of XPA and RPA to Damaged DNA Investigated by Fluorescence Anisotropy II Biochemistry. - 2001. - V. 40. - P. 2901-2910.

211. Orelli В., McClendon T.B., Tsodikov O.V., Ellenberger T., Niedernhofer L.J. and Scharer O.D. The XPA-binding domain of ERCC1 is required for Nucleotide Excision Repair but not other DNA repair pathways // J. Biol Chem. - 2010. - V. 285. - P. 3705-3712.

212. Lao Y., Gomes X.V., Ren Y., Taylor J.S. and Wold M.S. Replication protein A interactions with DNA. III. Molecular basis of recognition of damaged DNA II Biochemistry. - 2000. -V. 39.-P. 850-859.

213. Patrick S.M. and Turchi J.J. Replication protein A (RPA) binding to duplex cisplatin-damaged DNA is mediated through the generation of single-stranded DNA II J. Biol. Chem. - 1999. -V. 274. - P. 14972-14978.

214. Patrick S.M. and Turchi J.J. Stoppedflow kinetic analysis of replication protein A-binding DNA: damage recognition and affinity for single-stranded DNA reveal differential contributions of k(on) and k(off) rate constants /I J. Biol. Chem. - 2001. - V. 276. - P. 22630-22637.

215. Liu Y., Yang Z., Utzat C.D., Liu Y., Geacintov N.E., Basu A.K. and Zou Y. Interactions of human replication protein A with single-stranded DNA adducts II Biochem. J. - 2005. - V. 385.-P. 519-526.

216. De Laat W.L., Appeldorn E., Sugasawa K., Weterings E., Jaspers N.G.J., Hoeijmakers J.H.J. DNA-binding polarity of human replication protein A positions nucleases in nucleotide excision repair // Genes Dev. - 1998. - V. 12. - P. 2598-2609.

217. Kolpashchikov D.M., Khodyreva S.N., Khlimankov D.Y., Wold M.S., Favre A. and Lavrik O.I. - Polarity of human replication protein A binding to DNA II Nucleic Acids Res. -2001.-V. 29. -P. 373-379.

218. Lavrik O.I., Nasheuer H.P., Weisshart K., Wold M.S., Prasad R., Beard W.A., Wilson S.H. and Favre A. Submits of human replication protein A are crosslinked by photoreactive

primers synthesized by DNA polymerases //Nucleic Acids Res. - 1998. - V. 26. - P. 602607.

219. Lavrik O.I., Kolpashchikov D.M., Weisshart K., Nasheuer H.P., Khodyreva S.N. and Favre A. RPA subunit arrangement near the 3 '-end of the primer is modulated by the length of the template strand and cooperative protein interactions II Nucleic Acids Res. - 1999. - V. 27. -P. 4235^1240.

220. Pestryakov P.E., Khlimankov D.Y., Bochkareva E., Bochkarev A. and Lavrik O.I. Human replication protein A (RPA) binds a primer-template junction in the absence of its major ssDNA-binding domains II Nucleic Acids Res. - 2004. - V. 32. - P. 1894-1903.

221. Pestryakov P.E., Weisshart K., Schlott B., Khodyreva S.N., Kremmer E., Grosse F., Lavrik O.I. and Nasheuer H.P. Human replication protein A. The C-terminal RPA70 and the central RPA32 domains are involved in the interactions with the 3'-end of a primer-template DNA 11 J. Biol. Chem. - 2003. - V. 278. - P. 17515-24.

222. Bujalowski W. Thermodynamicand kinetic Methods of Analyses of Protein-Nucleic Acid Interactions. From Simpler to More complex systems II Chem. Rev. - 2006. - V. 106. - P. 556-606.

223. Vologodskii A. Determining Protein-Induced DNA Bending in Force-Extension Experiments: Theoretical Analysis II Biophysical J. - 2009. - V. 96. - P. 3591-3599.

224. Trego K.S. and Turchi J.J. - Pre-steady-state binding of damaged DNA by XPC-hHR23B reveals a kinetic mechanism for damage discrimination II Biochemistry. - 2006. - V. 45. -P. 1961-9.