Комплексы полинуклеотидов с белками рибосомы Escherichia coli и их свойства тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.03, кандидат биологических наук Сарапуу, Таго Викторович

• Сарапуу, Таго Викторович
• кандидат биологических наук
• 1984

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Сарапуу, Таго Викторович

СПИСОК УПОТРЕБЛЯЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ . . . . . . . . . . . . . . . .:.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Глава I. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ мРНК С РИБОСОМОЙ

1. Связывание мРНК в инициаторном комплексе

2. Взаимодействие мРНК с рибосомными белками во время элонгации

Глава II. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ тРНК С 30S СУБЧАСТИЦЕЙ .:.

Глава III. МЕХАНИЗМ ОТБОРА аа-тРНК

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ .:.

Глава I. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

1. Использованные реактивы и материалы

2. Выделение суммарного белка субчастиц и рибосомы Е. со Ъъ

3. Выделение рибосомного белка S

4. Изолирование тРНК Е.ооЪг

5. фосфорилирование TPHKPhe и тРНК^а

6. Выделение препарата аминоацил-тРНК--синтетазы

7. Иммобилизация полинуклеотидов на гидразидагарозе

8. Аффинная хроматография рибосомных белков на колонках с иммобилизованными поли-нуклеотидами :. . . . .:.

9. Аффинная хроматография тРНК на колонках с преформированными мРНК -белковыми комплексами

10. Видовой анализ тРНК, связанной с мРНК -белковыми комплексами

11. Равновесное связывание тРНК на преформированном мРНК -белковом комплексе и определение константы диссоциации образующегося комплекса

12. Определение распределения мРНКИ-белкового комплекса в пределе колонки с мРНК-агарозой

Глава II. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

1. Результаты иммобилизации полинуклеотидов.

2. Аффинная хроматография СБ70 на колонках с иммобилизованными полинуклеотидами

3. Связывание тРНК на колонках с преформированными мРНК -белковыми комплексами

3.1. Связывание тРНК на мРНКИ-СБ70 комплексы .:.

3.2. Анализ тРНК, связанной на колонках с иммобилизованными полинуклеотидами без рибосомных белков

3.3. Селекция деацилированной и аминоацилированной тРНК на колонках с преформированным мРНК -СБ70 комплексом

3.4. Связывание деацилированной тРНК на преформированные мРНК -СБ30 и мРНКИ-СБ50 комплексы . .

А. Равновесное связывание тРНК на преформированном мРНКИ-белковом комплексе и определение константы диссоциации образующегося комплекса

4.1. Определение константы диссоциации мРНКИ-СБ30)-тРНК комплекса

4.2. Определение константы диссоциации mPHKh-S13)-tPHK комплекса

Глава III. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

1. Аффинная хроматография СБ70 на колонках с иммобилизованными полинуклеотидами

2. Связывание тРНК на колонках с преформированными мРНКи-белковыми комплексами

2.1. Связывание тРНК на мРНКи-СБ70 комплексах

2.2. Связывание тРНК на мРНКи-СБ и мРНКи-СБ50 комплексах :.:.:.

2.3. Связывание тРНК на MPHK-S4, -S9 и

-S13 комплексах

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Комплексы полинуклеотидов с белками рибосомы Escherichia coli и их свойства»

Трансляция генетической информации относится к числу наиболее фундаментальных процессов живой природы. Участвующие в ней клеточные компоненты, в первую очередь рибосомы и молекулы мРНК и тРНК, стали объектами интенсивного исследования уже более 20 лет назад. В течение этого времени были достигнуты результаты принципиальной важности: дешифрован алфавит генетического кода, выяснены общие принципы рабочего цикла рибосомы, определены первичные структуры всех структурных компонентов рибосомы Е. aoZ-L, а также сотен молекул тРНК и мРНК. Четче вырисовывается пространственная организация рибосомы и расположение на ней функционально важных участков, .все это говорит о том, что в исследовании белок-синтезирующего аппарата клетки приближается время для формулирования более конкретных вопросов о соотнощении между структурой и функцией рибосомы.

Однако, многое остается еще неизученным - многокомпонентная структура рибосомы слишком сложна для исследования ее обычными физико-химическими методическими подходами. Поэтому не вызывает удивления, что до сих пор очень мало известно о тех структурных компонентах рибосомы, которые обеспечивают взаимодействие с тРНК или мРНК. Если учесть, что эти взаимодейс1] вия являются не простыми актами сорбции и десорбции, а представляют собой сложную последовательность молекулярных событии, где как тРНК, так и мРНК обладают относительно большой степенью свободы в отношении рибосомы, то становится очевидным недостаточность имеющейся информации о функциональной топографии рибосомы.

Одним из особо сложных вопросов в этой области является вопрос о структурной и функциональной организации декодирующего участка рибосомы, т.е. участка, где взаимодействует кодон(ь мРНК с антикодоном (антикодонами) тРНК. Благодаря успехам в области иммуно-электронной микроскопии известен приблизительно тот регион, где молекула мРНК входит и выходит из 70S рибосомы Е. cot-i. Многочисленные эксперименты "зондирования" участка декодирования при помощи разных методических подходов ковалентных сшивок между мРНК (или же ее аналогов) со структурными компонентами рибосомы позволили идентифицировать большое количество ри-босомных белков, которые расположены вблизи матричной РНК. Однако, именно большое количество этих компонентов (все белки 30S субчастицы и многие белки 50S субчастицы), на наш взгляд, существенно снижает информативность полученных данных.

Альтернативные подходы к исследованию участка декодирования могут быть разными. Нас интересовал такой подход, который дает прямую информацию о взаимодействии матричной РНК с рибосом-ными компонентами. Одним из них (и видимо наиболее легким в экспериментальном отношении) является аффинная хроматография ри-босомных белков на иммобилизованном полинуклеотиде.

Надо отметить, что эксперименты, где в качестве иммобилизованной мРНК используются синтетические гомополинуклеотиды, являются в любом случае обязательными в качестве контрольных для ряда других опытов с разными природными матрицами. В связи с этим, первую задачу настоящей работы можно сформулировать как целенаправленное исследование взаимодействия рибосомных белков с разными полинуклеотидами для выяснения при каких условиях эти комплексы образуются и каким является их белковый состав.

Факт, что такие комплексы были действительно обнаружены, открыл нам возможность исследовать их свойства. В первую очередь нас интересовали такие свойства, которые могут говорить об их функциональной релевантности рибосоме, в частности, о процессе декодирования генетической информации в рибосоме.

Решению именно этих двух задач и посвящена настоящяя работа.

Научная новизна и практическая ценность результатов

Методом аффинной хроматографии получен новый фактический материал о взаимодействии матричной РНК с рибосомными белками E^chzfiZchZa coZL. Описаны условия образования и свойства (связывание разных видов тРНК) мРНКи-СБ70 и -СБ30, -СБ50 комплексов Показана роль белка S13 в кодон-зависимой селекции тРНК. Полученные экспериментальные данные о РНП-комплексах позволяют уточ нить наши знания о функциональной топографии рибосомы.

Применение аффинной хроматографии позволило создать новую модельную систему для изучения кодон-антикодонового взаимодейст вия вне рибосомы. Показано, что метод аффинной хроматографии обеспечивает изучение функциональной топографии рибосомы. Метод позволяет определить целый ряд свойств рибосомных компонентов, входящих в состав активных центров рибосомы. #

Приношу глубокую благодарность руководителю настоящей работы доктору биологических наук Р. Виллемсу за постоянную помощь при выполнении экспериментов и написании диссертации.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Глава Т. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ мРНК С РИБОСОМОЙ

ESCHERICHIA COLI

Изучая взаимодействие матричной РНК с рибосомой надо обратить внимание, во-первых, на те рибосомные компоненты, которые участвуют в связывание мРНК в инициаторном комплексе и, во-вторых, на те, которые взаимодействуют с матрицей в процессе элонгации. При образовании комплекса между мРНК и рибосомой во время инициации ключевым является вопрос об опознании инициаторного кодона в цепи молекулы мРНК из числа многих AUG кодонов, находившихся в транслируемом участке матрицы.

Участок матричного полинуклеотида, взаимодействующий с рибосомой во время инициации, обхватывает 30.40 нуклеотидав. Данный фрагмент матрицы можно выделить путем нуклеазной обработки MPHTC.7 0S комплекса (Steitz, 1969; Hindley.& Staples, 1969). Определение первичных структур этих фрагментов из разных матричных молекул не привело к решению вопроса о механизме правильного выбора рибосомой инициаторного кодона. Позднее, Шайн и Далгарно обнаружили комплементарное соответствие между 3'-концевым участком 16S рРНК и 5'-концевой нетранслируемой нуклеотидной последовательностью мРНК, что позволяло им выдвинуть гипотезу о выборе места инициации в молекуле мРНК посредством взаимодействия матрицы с 16S рРНК (Shine & Dalgarno, 1974). Дальнейшие исследования в этом направлении продемонстрировали, что это взаимодействие не может быть единственным между рибосомой и мРНК во время инициации, гарантирующим корректное связывание матрицы (Taniguchi & Weissmann, 1977а). Следовательно, определенная роль в опознании инициаторно-го участка матричного полинуклеотида может лежать и на рибосомных белках.

В инициации белкового синтеза существенный вклад в связывание матрицы вносит, очевидно, 16s рибосомная РНК за счет комплемен-тарности 3'-конца рРНК 5'-концевым нуклеотидам мРНК. В процессе же элонгации, видимо, основным остается связывание матрицы с помощью рибосомных белков. В изучении этих взаимодействий применяют разные методические подходы: химическую модификацию рибосомных белков, аффинную модификацию матричного полинуклеотида, аффинную хроматографию рибосомных белков на иммобилизованном полинуклеотиде (в качестве мРНК), УФ-индуцированные сшивки между мРНК и рибосомными белками, антитела против белков и др. (см. например Устав и Вил-лемс, 1981; TraUt et al., 1980; Cantor, 1979; Nomura et al., 1969).

В настоящем обзоре обсуждаются некоторые аспекты в узнавании рибосомой инициаторного участка мРНК, в частности роль 16S рРНК и рибосомных белков в этом процессе. Главное внимание обращено на рибосомные белки 3 0S субчастицы, которые могут взаимодействовать с матрицей в процессе элонгации полипептида.

Заключение диссертации по теме «Молекулярная биология», Сарапуу, Таго Викторович

ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ

1. В диссертации показано, что иммобилизованные полинуклео-тиды РНК фага MS2, poly(А), poly(С) и poly(U) способны образовывать комплексы с рибосомными белками Escherichia coli. Постоянными компонентами этих комплексов являются белки S1, S3, S4, S5, S9, S13, L2 и L17.

2. Белки S4, S9, Sl3, L2 и L17 в комплексе с poly(A), poly(С) или poly(U) связывают тРНК преимущественно в кодон-анти-кодоновом соответствии.

3. Белки L2 и L17 в комплексе с иммобилизованными гомополи-нуклеотидами связывают тРНК неизбирательно.

4. Синтетические гомополинуклеотиды в комплексе с рибосомными белками S4, S9 и S13 обладают способностью кодон-специфической селекции. При этом, связывание тРНК^*16 на poly (U)и- (S4,S9,S13) комплексе является равновесным процессом и описывается Кд = 1,5 -Ю-7 -М.

5. Установлено, что из трех бинарных полинуклеотид-белковых комплексов (poly(N)H-S4, poly(N)H-S9, poly(N)H-S13) только комплекс с белком S13 обладает явно выраженной способностью кодон--селективного связывания тРНК. Комплекс (poly(U)H-S13)-TPHKPhe характеризуется значением Кд = 1,1«10 М.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Сарапуу, Таго Викторович, 1984 год

1. Абдурашидова Г.Г., Турчинский М.Ф., Салихов Т.А., Асланов Х.А., Будовский Э.И. (1978) Идентификация белков взаимодействующих с тРНК в А- и Р-сайтах рибосомы E.coli. Биоорган, химия 4, 982-983.

2. Броуде Н.Е., Кусова К.С., Медведева Н.И. , Будовский Э.И. (1980) Белки 30S субчастицы рибосом E.coli, участвующие во взаимодействии с матричной РНК. Биоорган, химия б, 1303-1306.

3. Будкер В.Т., Кобец Н.Д., Коллекционок И.Е., Карпова Т.Т., Триние-ва Н.И. (1980) Аффинная модификация рибосом Escherichia coli 4-(Ы-2-хлоростил-Ы-метиламино)-бензилиденовыми производными олигоуридилатов разной длины. Молек. биол. 14, 507-516.

4. Виллемс Р.Л.-Э. (1983). Субрибосомные рибонуклеопротеидные комплексы и их свойства. Автореферат, М.

5. Кахниашвили Д.Г., Смаилов С.К., Гогия И.Н., Гаврилова Л.П. (1983) Изучение стехиометрии распада СТР при синтезе пептида на рибосоме. Стехиометрия гидролиза СТР в процессе элонгации полифенилаланина на полиуридиловой кислоте. Биохимия 48, 959-969.

6. Кириллов С.В. (1983) Механизм кодон-антикодонового взаимодействия в рибосомах. ВИНИТИ. Биологическая химия (Итоги науки и техники) 18, 5-98.

7. Киселев JI.Jl., Авдотина Т.А. (1969) Специфические комплексымРНК-тРНК в безрибосомной системе. Мол. биол. 3, 113-120.

8. Кобец Н.Д., Карпова Г.Г. (1980) Белки большой 50S субчастицы рибосом E.ooli, расположенные вблизи мРНК-связывающего участка рибосомы. Биоорган, химия 6, 1585-1586.

9. Мецлер Д. (1980) Биохимия I. М.: Мир.

10. Саарма М.Ю., Виллемс Р.Л.-Э., Метспалу А.Х., Тоотс И.Э.,

11. Устав М.Б., Линд А.Я. (1977) Взаимодействие 5,8s рРНК с рибосомными белками E.ooli. и печени крысы. Францзско-советский симпозиум "Взаимодействие белков и нуклеиновых кислот", Ташкент.

12. Спирин А.С., Сердюк И.Н., Шпунгин И.Л., Васильев В.Д. (1979)

13. Четвертичная структура рибосомной 30S субчастицы: модель и ее экспериментальная проверка. Мол. биол. 13, 1384-1396.

14. Туркова Я. (1980) Аффинная хроматография. М.: Мир.

15. Устав М.Б., Виллемс Р.Л.-Э., Ремме Я.Л., Линд А.Я. (1979)

16. Новый эффективный метод иммобилизации рибонуклеиновых кислот и нуклеотидов на агарозе. Биоорган, химия 5, 365-369.

17. Устав М.Б., Виллемс Р.Л.-Э. (1981) Активные центры рибосомы

18. ЕеоЬет'ьоЬъа ооЪг. ВИНИТИ, Биологическая химия (Итоги науки и техники) 15, 116-17:4.

19. Шабарова :З. А., Богданов А.А. (1978). Химия нуклеиновых кислот и их компонентов. М.: Химия.

20. Abdurashidova G.G., Turchinsky M.F., Budowsky E.I. (1981)

21. Ribosomal proteins contacting with deacylated tRNA in the S-site of the translating ribosome. FEBS Letters 129, 59-61.

22. Acharya A.S., Moore P.B. (1973) Reaction of ribosomal sulfhydryl groups with 5,51-dithiobis (2-nitrobenzoic acid). J. Mol. Biol. 76, 207-221.

23. Andersson D.I., Kurland C.G. (1983) Ram ribosomes are defective proofreaders. Mol. Gen. Genet. 191, 378-381.

24. Baan R.A., Duijfjes J.J., Van Leerdam E., Van Knippenberg P.H.,

25. Bosch L. (1976a) Specific in situ cleavage of 16S ribosomal RNA of Escherichia coli interferes with the function of initiation factor IF-1. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 73, 702-706.

26. Baan R.A., Naaktgeboren N., Van Charldrop R., Van Knippenberg P.H., Bosch L. (1978a) Consequences of specific cleavage in situ of 16-S ribosomal RNA for polypeptide chain initiation. Eur. J. Biochem. 87, 131-136.

27. Baan R.A., Frijmann M., Van Knippenberg P.H., Bosch L. (1978b) Consequences of a specific cleavage in situ of 16-S ribosomal RNA for polypeptide chain elongations. Eur. J. Biochem. 87, 137-142.

28. Babkina G.T., Graifer D.M., Karpova G.G., Matasova N.B. (1983)1. Phe1.teraction of tRNA with donor and acceptor tRNA-binding sites of Escherichia coli ribosomes. FEBS Letters 153, 303-306.

29. Backendorf C., Overbeek G.P., Van Boom J.H., Van der Marel G., Veeneman G., Van Duin J. (1980) Role of 16-S RNA in ribosome messenger recognition. Eur. J. Biochem. 110, 599-604.

30. Backendorf C., Ravensbergen C.J.C., Van der Plas J., Van Boom

31. J.H., Veeneman G., Van Duin J. (1981) Basepairing potential of the 31terminus of 16S RNA: dependence on the functional state of the 30S subunit and the presence of protein S21. Nucl. Acids Res. 9, 1425-1444.

32. Bahramian M.B. (1980) How bacterial ribosomes select translation initiation sites. J. Theor. Biol. 84, 103-11 8.

33. Bear D.G., Ng R., Van der Veer D., Johnson N.P., Thomas G.,

34. Schleich Т., Noller H.F. (1976) Alteration of polynucleotide secondary structure by ribosomal protein S1. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 73, 1824-1828.

35. Boni I.V., Zlatkin I.V., Budowsky E.I. (1982) Ribosomal protein S1 associates with Escherichia coli 30-S subunit by means of protein-protein interactions. Eur. J. Biochem. 121, 371-376.

36. Bouadloun F., Donner D., Kurland C.G. (1983) Codon-specific missence errors in vivo. EMBO J. 2, 1351-1356.

37. Bowman C.M., Sidikoro J., Nomura M. (1971) Specific inactivation of 16S ribosomal RNA induced by colicin E3 in vivo. Nature New Biol. 234, 133-137.

38. Broude N.E., Kussova K.S., Medvedyeva N.I., Budowsky E.I. (1983) Proteins of the 30-S subunit of Escherichia coli ribosomes which interact directly with natural mRNA. Eur. J. Biochem. 132, 139-145.

39. Brownlee G.G. (1978) Determination of sequences in RNA. In:1.boratory techniques in biochemistry and molecular biology (Work T.S., Work E., eds.). North Holland, Amsterdam, London, 10-53.

40. Burrell H.R., Horowits J. (1977) Binding of ribosomal proteins to RNA covalently coupled to agarose. Eur. J. Biochem. 75, 533-544.

41. Cabanas M.J., Modolell J. (1980) Nonenzymatic translocation and spontaneous release of noncognate peptidyltransfer ribonucleic acid from Escherichia coli ribosomes. Biochemistry 19, 5411-5416.1. Phe

42. Cameron V. , Uhlenbeck O.C. (1973) Removal of У-37 from tRNA * ,;yeast alters oligomer binding to two loops. Biochem. Biophys. Res. Commun. 50, 635-642.

43. Cantor C.R. (1979) tRNA-ribosome interactions. In: Transfer

44. RNA: structure, properties and recognition (Schimmel P.R., Soil D., Abelson J.N., eds.). New York, Cold Spring Harbor Laboratory Press 36 3-39 2.

45. Cantor C.R., Pellegrini M., Oen H. (1974) Affinity labelingtechniques for examining functional sites of ribosomes. In:

46. Ribosomes (Nomura M., Tissiers A., Langyel P., eds.). New York, Cold Spring Harbor Laboratory Press 791-803.

47. Cantrell M.,Craven G.R. (1977) Chemical inactivation of

48. Escherichia coli 30S ribosomes with maleic anhydride: identification of the proteins involved in polyuridylic acid binding. J. Mol. Biol. 115, 389-402.

49. Carmichael G.G. (1975) Isolation of bacterial and phage proteins by homopolymer RNA-cellulose chromatography. J. Biol. Chem. 250, 6160-6167.

50. Carmichael G.G., Weber K. (1975) The host factor required for RNA phage Q3 RNA replication in vitro. J. Biol. Chem. 250, 3607-3612.

51. Chang F.N., Flaks J.G. (1972) The specific cross-linking of two proteins from the Escherichia coli 30S ribosomal subunit. J. Mol. Biol. 68, 177-180.

52. Chang C., Craven G.R. (1977) Identification of several proteins involved in the messenger RNA binding site of the 30S ribosome by inactivation with 2-metroxy-5-nitropone. J. Mol. Biol. 117, 401-418.

53. Chang C., Craven G.R. (1978) Identification of the amino acidfunctional groups responsible for 30-S ribosome recognition of messenger RNA. Eur. J. Biochem. 88, 165-173.

54. Changchien L.-M., Craven G.R. (1978) Studies on the role ofamino acid residues S1 through 46 of ribosomal protein S4 in the mechanism of 30S ribosome assembly. J. Mol. Biol. 125, 43-56.

55. Changchien L.-M., Craven G.R. (1979) Analysis of protein-protein relationships in 30S ribosome assembly intermediates using protection from proteolytic digestion. Biochemistry 18, 1275-1281.

56. Cooperman B.S., Dondon J., Finelli J., Grunberg-Manago M.,

57. Michelson A.M. (1977) Photosensitized cross-linking of IF-3 to Escherichia coli 30S subunits. FEBS Letters 76, 59-63.

58. Czernilofsky A.P., Kurland C.G., Stoffler G. (1975) 30S ribosomal proteins associated with the 3'-terminus of 16S RNA. FEBS Letters 58, 281-284.

59. Dahlberg A.E. (1974) Two forms of the 30S ribosomal subunit of Escherichia coli. J. Biol.Chem. 249, 7073-7678.

60. Dahlberg A.E., Dahlberg J.E. (1975) Binding of ribosomal protein S2 of Escherichia coli to the 3'end of 16S rRNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72, 2940-2944.

61. Davanloo 0., Sprinzl M., Cramer F. (1979) Proton nuclear magnetic resonance of minor nucleosides in yeast phenylalanine transfer ribonucleic acid. Biochemistry 18, 3189-3199.

62. Donis-Keller H., Maxam A.M., Gilbert W. (1977) Mapping adenines, guanines and pyrimidines in RNA. Nucl. Acids Res. 4, 2527-2538.

63. Draper dIFjc, von Hippel P.H. (1978a) Nucleic acid bindingproperties of Escherichia coli ribosomal protein S1 . I. J. Mol. Biol. 122, 321-339.

64. Draper D.E., von Hippel P.H. (1978b) Nucleic acid bindingproperties of Escherichia coli ribosomal protein S1. II. Co-operating and specificity of binding site II. J. Mol. Biol. 122, 339-359.

65. Draper D.E., von Hippel P.H. (1979) Interaction of Escherichia coli ribosomal protein S1 with ribosomes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76, 1040-1044.

66. Ehresmann C., Stiegler P., Mackie G.A., Zimmermann R.A.,

67. Ebel J.P., Fellner P. (1975) Primary sequence of the 16S ribosomal RNA of Escherichia coli. Nucl. Acids Res. 2, 265-278.

68. Ehresmann C., Stiegler P., Carbon P., Ungewickel E., Garrett R.A.1980) The topography of the 5'end of 16-S RNA in thepresence and absence of ribosomal proteins S4 and S20.

69. Eur. J. Biochem. 103, 439-446.

70. Eikenberry E.F., Bickle T.A., Traut R.R., Rrice C.A. (1970)

71. Separation of large quantities of ribosomal subunits byzonal ultracentrification. Eur. J. Biochem. 12, 113-116.

72. Eisinger J., Feuer N., Yamane T. (1970) Luminescence and1. Phebinding studies on tRNA . Proc. Natl. Acad. Sci. USA 65, 638-644.

73. Evidence that proteins S1, S11 and S21 directly participate in the binding of transfer RNA to the 30S ribosome. Nucl. Acids Res. 5, 933-950.

74. Farber N., Cantor C.R. (1980) Comparison of the structures of1. Phefree and ribosome-bound tRNA by using slow tritium exchange. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 5235-5139.

75. Fink T.R., Crothers D.M. (1972) Free energy of imperfect nucleic acid helices: I. The bulge effect. J. Mol. Biol. 66, 1-12.

76. Fiser I., Scheit K.H., Stoffler G., Kuechler E. (1974) Identification of protein S1 at the messenger RNA binding site of the Escherichia coli ribosome. Biochem. Biophys. Res. Commun. 60, 1112-1118.

77. Fiser I., Margaritella P., Kuechler E. (1975a) Photoaffinity reaction between polyuridylic acid and protein S1 on the Escherichia coli ribosome. FEBS Letters 52, 281-283.

78. Fiser I., Scheit K.H., Stoffler G., Kuechler E. (1975b) Protein at the mRNA binding site of the Escherichia coli ribosome. FEBS Letters 56, 226-229.

79. Fiser I., Scheit K.H., Kuechler E. (1977) Poly(4-thiouridylieacid) as messenger RNA and its application for photoaffinity labelling of the ribosomal mRNA binding site. Eur. J. Biochem. 74, 447-456.

80. Fuller W., Hodgson A. (1967) Conformation of the anticodon loop in tRNA. Nature 215, 817-821.

81. Garrett R.A. (1979) The structure, assembly and function ofribosomes. In: Intern. Rev. Biochem., Chem. Macromol. IIB

82. Offord, ed.). Baltimore, University Park Press 121-277.

83. Gassen H.G. (1980) Ligand-induced conformational changes in ribonucleic acids. Progr. Nucl. Asid Res. Mol. Biol. 24, 57-86.

84. Gauss D.H., Griiter F. , Sprinzl M. (1979) Compilation of tRNA sequences. In: Transfer RNA: structure, properties and recognition (Schimmel P.R., Soil D., Abelson J.N., eds). New York, Cold Spring Harbor Laboratory Press 520-537.

85. Gavrilova L.P., Kostiashkina V.E., Kotelliansky N.M., Rutkovitch N.M., Spirin A.S. (1976) Factor-free and factor-dependent systems of translation of polyuridylic acid by E.coli ribosomes. J. Mol. Biol. 101, 537-552.

86. Gavrilova L.P., Rutkevitch N.M. (1980) Ribosomal synthesis ofpolyleucine on polyuridylic acid as a template. Contribution of the elongation factors. FEBS Letters 120, 135-140.

87. Gavrilova L.P., Perminova I.N., Spirin A.S. (1981) Elongationfactor Tu can reduce translation errors in poly(U)-directed cell-free systems. J. Mol. Biol. 149, 69-78.

88. Gimautdinova 0.1., Karpova G.G., Knorre D.G., Kobetz N.D. (1981)

89. The proteins of the messenger RNA binding site of Escherichia coli ribosomes. Nucl. Acids Res. 9, 3465-3481.

90. Girshovich A.S., Bochkareva E.S., Kramarov V.M., Ovchinnikov Yu.A. (1974) E.coli 30S and 50S ribosomal subparticle components in the localization region of the tRNA acceptor terminus. FEBS Letters 45, 213-217.

91. Glukhova M.A., Belitsina N.V., Spirin A.S. (1975) A study ofcodon-dependent binding of aminoacyl-tRNA with the ribosomal 30-S subparticle of Escherichia coli. Eur. J. Biochem. 52, 197-202.

92. Gorini L. (1971) Ribosomal discrimination of tRNAs. Nature New Biol. 234, 617-619.

93. Gorini L.C. (1974) Streptomycin and misreading of the genetic code. In: Ribosome (Nomura M., Tissieres A., Langyel P., eds.). New York, Cold Spring Harbor Laboratory Press 791803.

94. Grajevskaja R.A., Saminsky E.M., Bresler S.E. (1972) Interaction of transfer RNA with ribosomes in the absence of messenger. Biochem. Biophys. Res. Commun. 46, 1106-1112.

95. Grajevskaja R., Odintsov V. , Saminsky E., Bresler S. (1973)1.teraction of transfer RNA with the 30S subunit of ribosomes in the absence of messenger. FEBS Lett. 33, 11-14.

96. Grosjean H., Chantrenne H. (1981) On codon-anticodon interaction. In: Molecular biology, biochemistry and biophysics, 32. Chemical recognition in biology (Chopeville F., Haenni A.L., eds.). Springer-Verlag, Berlin, Heidelberg, New York, 347-367.

97. Groner Y., Scheps R., Kamen R., Kolakofsky D., Revel M. (1972)

98. Host subunit of Q3 replicase is translation control factor i. Nature New Biol. 239, 19-20.

99. Hardy S.J.S., Kurland C.G., Voynov P., Mora G. (1969) The ribosomal proteins of Escherichia coli. I. Purification of the 30S ribosomal proteins. Biochemistry 8, 2897-2905.

100. Hatayama Т., Yukioka M., Morisawa S. (1975) Identification of the 30S protein adjacent to peptidyl transferase catalytic center of Escherichia coli ribosomes. Molec. Biol. Repts. 2, 181-188.

101. Heinmark R.L., Kahan L. , Johnston K. , Hershey J.W.B. , Traut R.R. (1976) Cross-linking of initiation factor IF-3 to proteinsof the Escherichia coli 30S ribosomal subunit. J. Mol. Biol. 105, 219-230.

102. Hermeoso J.M., Szer W. (1974) Replacement of ribosomal protein S2 by interference factor ia in ribosomal binding of phage MS2 RNA. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 4708-4712.

103. Hindley J., Staples D.H. (1969) Sequence of a ribosomal binding site in bacteriophage Q3-RNA. Nature 224, 964-967.

104. Holschuh K., Riesner D., Gassen H.G. (1981) Steps of mRNAtranslocation in protein biosynthesis. Nature 293, 1-3.

105. Hopfield J. (1974) Kinetic proofreading: a new mechanism for reducing errors in biosynthetic processes requiring high specificity. Prof. Natl. Acad. Sci. USA 71, 4135-4139.

106. Hopfield J.J. (1980) The energy relay: a proofreading schemebased on dynamic cooperativity and lacking all characteristic symptoms of kinetic proofreading in DNA replication and protein synthesis. Proc . Natl. Acad. Sci. USA 77, 52485252.

107. Hopfield J.J., Yamane T. (1980) The fidelity of protein synthesis. In: Ribosomes (Chambliss G., ed.). University Park Press, Baltimore 585-596.

108. Kallenbach N.R. (1977) On the secondary structures in mRNA. Bio Systems 9, 201-210.

109. Katunin В.I. , Semenkov Yu.P., Makhno V.I. / Kirillov S.V. (1980) Comparative study of the interaction of polyuridylic acid with 30S subunit and 70S ribosomes of Escherichia coli. Nucl. Acids Res. 8/ 403-421.

110. Kenner R.A. (1973) A protein nucleic acid crosslink in 30S ribosomes. Biochem. Biophys. Res. Commun. 51/ 932-938.

111. Kirillov S.V./ Makhno V. / Semenkov Y.P. (1978) The mechanismof codon-anticodon interaction in ribosomes. Eur. J. Biochem. 89, 297-304.

112. Kirillov S.V./ Makhno I., Semenkov Y.P. (1980) Mechanism ofcodon-anticodon interaction in ribosomes. Direct functional evidence that isolated 30S subunits contain two codon-specific binding sites for transfer RNA. Nucl. Acids Res. 8, 183-196.

113. Krol A./ Branlant C., Ebel J.-P./ Visentin L.P. (1977) Recognition of RNA by ribosomal protein S1: Interaction of S1 with 2,3S rRNA of Escherichia coli. FEBS Letters 80/ 255-260.

114. Kuechler E., Ofengand J. (1979) Affinity labeling of tRNA binding sites on ribosomes. In: Transfer RNA: structure/ properties and recognition (Schimmel P.R./ Soil D., Abelson J.N., eds.). New York/ Cold Spring Harbor Laboratory Press 413-444.

115. Kurland C.G. (1970) Ribosome structure and function emergent. Science 169, 1171-1177.

116. Kurland C.G. , Rigler R. , Ehrenberg M. , Blomberg C. (1975)

117. Mackie G.A., Zimmermann R.A. (1975) Characterization of fragments of 16S RNA protected against pancreatic ribonuclease digestion by ribosomal protein S4. J. Biol. Chem. 250, 41004112.

118. Menninger J.R. (1976) Peptidyltransfer RNA dissociates during protein synthesis from ribosomes of Escherichia coli. J. Bi<?l. Chem. 251 , 3392-3398.

119. Menninger J.R. (1977) Ribosome editing and the error catastrophe hypothesis of cellular ageing. Mech. Ageing Dev. 6, 131-142.

120. Metspalu E., Maimets Т., Ustav M., Villems R. (1981) A quaternary complex consisting of two molecules of tRNA and ribosomal proteins L2 and L17. FEBS Letters 132, 105-108.

121. Metspalu E., Ustav M., Villems R. (1982) The properties of thetRNA protein complex of the Escherichia coli ribosome. Interaction with tRNA, 5S RNA and 30-S ribosomal subunit. Eur. J. Biochem. 124, 269-273.

122. Michelson T.M., Massoulie J., Guschlbauer W. (1967) Synthetic polynucleotides. Progr. in Nucl. Acid Res. and Mol. Biol. 6, 83-141.

123. Miller M.J., Wahba A.J. (1974) Inhibition of synthetic and natural messenger translation. J. Biol. Chem. 249, 38083813.

124. Mizushima S., Nomura M. (1970) Assembly mapping of 30S ribosomal proteins from Escherichia coli. Nature 226, 1214-1218.

125. Morrison C.A., Garrett R.A., Zeichhardt H., Stoffler G. (1974) Proteins occuring at, or near, the subunit interface of E.ooli ribosome. Mol. Gen. Genet. 127, 359-363.

126. Nicholson A.W., Cooperman B.S. (1978) Photoaffinity labeling of Escherichia coli ribosomes with an arylaside analogue of puromycin. FEBS Letters 90, 203-208.

127. Ninio J. (1971) Codon-anticodon recognition: the missing triplet hypothesis. J. Mol. Biol. 56, 63-82.

128. Ninio J. (1974) A semi-quantitative treatment of missense andnonsense supression in the strA and ram ribosomal mutant of E.coli: evaluation of some molecular parameters of translation in vitro. J. Mol. Biol. 84, 297-313.

129. Ninio J. (1975) Kinetic amplification of enzyme discrimination. Biochemie 57, 587-595.

130. Noller H.F., Chang C., Thomas G., Aldridge J. (1971) Chemicalmodification of the transfer RNA and polyuridylic acid binding sites of Escherichia coli 30S ribosome subunits. J. Mol. Biol. 61, 669-679.

131. Nomura M. (1970) Bacterial ribosome. Bacterial Rev. 34, 228-242.

132. Nomura M. , Mizushima S., Ozaki M. , Traub P., Lowry C.V. (1969) Structure and function of ribosomes and their molecular components. Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. 34, 49-61.

133. Ofengand J., Lion R., Kohut I., Schwartz I., Zimmermann R. (1979) Covalent cross-linking of transfer ribonucleic acid to the ribosomal P-site. Mechanism and site of reaction in transfer ribonucleic acid. Biochem. 18, 4322-4332.

134. Ofengand J., Liou R. (1980) Evidence for pyrimidine-pyrimidine cyclobutane dimer formation in the covalent cross-linking between transfer ribonucleic acid and 16S ribonucleic acid at the ribosomal P-site. Biochem. 19, 4814-4822.

135. Ofengand J., Lin F.-L., Hsu L., Keren-Zur M., Boublik M. (1980)

136. Topology of the ribosomal binding sites for tRNA as revealed by photoaffinity labeling. Annals N.Y. Acad. Sciences 346, 324-354.

137. Olson H.M., Glitz D.G. (1979) Ribosome structure: Localizationof 3'end of RNA in small subunit by immunoelectronmicroscopy. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76, 3769-3773.

138. Olsson И.О. (1978) Effects of mutational alterations in ribosomal protein S4 on ribosome biosynthesis in Escherichia coli. PhD Thesis, University of Uppsala.

139. Ozaki M., Mizushima M., Nomura M. (1969) Identification and functional characterization of the protein controlled by streptomycin-resistant locus in E.coli. Nature 222, 333-339.

140. Pettersson I., Kurland C.G. (1980) Ribosomal protein L7/L12 is required for optimal translation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77, 4007-4010.

141. Pongs 0., Lanka E. (1975) Affinity labelling of ribosomal decoding site with an AUG-substrate analog. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72, 1505-1509.

142. Pongs 0., Stoffler G., Lanka E. (1975) The codon binding siteof the Escherichia coli ribosome as studied with chemically reactive A-U-G analog. J. Mol. Biol. 99, 301-315.

143. Pongs 0., Rossner E. (1976) Comparison of the reactions of chemically reactive analogs of U-G-A and of A-U-G with ribosomes of Escherichia coli. Nucl. Acids Res. 3, 16251633.

144. Pongs 0., Stoffler G., Bald R.W. (1976) Location of protein S1 of Escherichia coli ribosomes at the A-site of the codon binding site. Affinity labelling with a 3'-modified A-U-G analog. Nucl. Acids Res. 3, 1635-1646.

145. Pongs 0., Petersen H.U., Grunberg-Manago M., Lanka E., Bald R., Stoffler G. (1979) Crosslinking of chemically reactive A-U-G analogs to ribosomal proteins within initiation complexes. J. Mol. Biol. 134, 329-345.

146. Prince J.В., Hixson S.S., Zimmermann R.A. (1979) Photochemical cross-linking of tRNALyS and tRNA^111 to 16S RNA at the P-site of Escherichia coli ribosomes. J. Biol. Chem. 254, 4745-4749.

147. Randall-Hazelbauer L.L., Kurland C.G. (1972) Identification of three 30S proteins contributing to the ribosomal A-site. Molec. Gen. Genet. 115, 234-242.

148. Rappaport H.P. (1972) Binding of N-acyl derivates of phenyl-alanyl-tRNA to the 30S ribosomal subunit. Arch. Biochem. Biophys. 153, 797-801.

149. Ravetch J.V., Jakes K.S. (1976) Intact 3'end of 16S rRNA isnot required for specific mRNA binding. Nature 262, 150-153.

150. Roufa D.J., Skogerson L.E., Leder P. (1970) Translation ofphage Q3 mRNA: a test of the two-site model for ribosomal function. Nature 227, 567-570.

151. Rummel D.P., Noller H.F. (1973) Use of protection of 30S ribosomal proteins by tRNA for functional mapping of the E.coli ribosome. Nat. New Biol. 245, 72-75.

152. Sarapuu Т., Ustav E., Villems R. (1984) The modelling of the decoding site of Escherichia coli ribosome. Nucl. Acids Res. 12, 2499-2508.

153. Schenkman M.L., Ward D.C., Moore P.B. (1974) Covalent attachment of a messenger RNA to the Escherichia coli ribosome. Biochim. Biophys. Acta 353, 503-508.

154. Schreiner G., Nierhaus K.H. (1973) Protein involved in the binding of dihydrostreptomycin to ribosomes of Escherichia coli. J. Mol. Biol. 81, 71-82.

155. Schwartz I., Gordon E., Ofengand J. (1975) Photoaffinity labeling of ribosomal A-site with S-( p-azidophenacyl)valyl-tRNA. Biochem. 14, 2907-2914.

156. Schwartz I., Ofengand J. (1978) Photochemical cross-linking of unmodified acetylvalyl-tRNA to 16S RNA at the ribosomal P-site. Biochem. 17, 2524-2530.

157. Schwarz U., Liihrmann R. , Gassen H.G. (1974) On the mRNA induced conformational change of aa-tRNA exposing the T^CG sequence for binding to the 50S ribosomal subunit. Biochem. Biophys. Res. Comm. 56, 707-814.

158. Schwarz U., Menzel H.M., Gassen H.G. (1976) Codon-dependentrearrangement of the three-dimensional structure of phenylalanine tRNA, exposing the T^CG sequence for binding to the 50S ribosome. Biochem. 15, 2484-2490.

159. Shatsky I.N., Mochalova L.V., Kojouharova M.S., Bogdanov A.A., Vasiliev V.D. (1979) Localization of the 3'end of Escherichia coli 16S RNA by electron microscopy of antibody-labelled subunits. J. Mol. Biol. 133, 501-515.

160. Shimizu M., Craven G.R. (1976) Chemical inactivation of

161. Escherichia coli 30-S ribosomes by iodination. Identification of proteins involved in tRNA binding. Eur. J. Biochem. 61, 307-315.

162. Shine J., Dalgarno L. (1974) The 31-terminal sequence of

163. Escherichia coli 16S ribosomal RNA: complementarity to nonsense triplets and ribosome binding sites. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 1342-1346.

164. Shine J., Dalgarno L. (1975a) Terminal-sequence analysis of bacterial ribosomal RNA. Eur. J. Biochem. 57, 221-230.

165. Shine J., Dalgarno L. (1975b) Determinant of cistron specificity in bacterial ribosomes. Nature 254, 34-38.

166. Sillers l.-y., Moore P.B. (1981) Position of protein S1 in the 30S ribosomal subunit of Escherichia coli. J. Mol. Biol. 153, 761-780.

167. Skold S.-E. (1981) RNA-protein complexes identified by cross-linking of polysomes. Biochimie 63/ 53-60.

168. Smolarsky M., Tal M. (1970) A protein factor stimulating binding and translating of polyuridylic acid by Escherichia coli ribosomes. Biochim. Biophys. Acta 213/ 401-416.

169. Sommer A., Traut R.R. (1974) Diagonal polyacrylamide-dodecyl sulphate gel electrophoresis for the identification of ribosomal proteins crosslinked with methyl-4-mercapto--butyrimidate. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71 , 3946-3950.

170. Sommer A., Traut R.R. (1976) Identification of neighbouring protein pairs in the E.coli 30S ribosomal subunit by cross-linking with methyl-4-mercaptobutyrimidate . J. Mol. Biol. 106, 995-1015.

171. Spirin A.S. (1983) Location of tRNA on the ribosome. FEBS Letters 156, 217-221.

172. Spitkin-Elson P., Geenman В., Abramovitz R. (1974) The influence of 6M urea on 30S ribosomes of Escherichia coli. Eur. J. Biochem. 49, 87-92.

173. Steitz J.A. (1969) Polypeptide chain initiation: nucleotidesequence of the three ribosomal binding sites in bacteriophage R17 RNA. Nature 224, 9 57-9 64.

174. Steitz J.A., Jakes K. (1975) How ribosomes select initiatorregions in mRNA: base pair formation between the З'-terminus of 16S rRNA and the mRNA during initiation of protein synthesis in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72, 4734-4738.

175. Steitz J., Wahba A.J., Laughrea M., Moore P.B. (1977) Differential requirements for polypeptide chain initiation complex formation at the three bacteriophage R17 initiative regions. Nucl. Acids Res. 4, 1-15.

176. Suryanarayana Т., Subramanian A.R. (1979) Functional domains of Escherichia coli ribosomal protein S1. Formation and characterization of a fragment with ribosome-binding properties. J. Mol. Biol. 127, 41-54.

177. Szer W., Leffler S. (1974) Interaction of E.ooli 30S ribosomal subunits with MS2 phage RNA in the absence of initiation factors. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 3611-3615.

178. Szer W., Hermoso J.M., Leffler S. (1975) Ribosomal protein S1 and polypeptide chain initiation in bacteria. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72, 2325-2329.

179. Szer W., Hermoso J.M., Boublik M. (1976) Destabilization of the secondary structure of RNA by ribosomal protein S1 from Escherichia coli. Biochem. Biophys. Res. Commun. 70, 957-964.

180. Tai P.-C. (1975) Impaired initiation complex formation on ribosomes treated with colicin E3. Biochem. Biophys. Res. Comm. 67, 1466-1472.

181. Takasaki Y., Imahori K. (1973) CD and fluorescence studies of PhptRNA from baker's yeast. J. Biochem. 74, 513-517.

182. Tal M., Aviram M., Kanarek A., Weiss A. (1972) Poly uridylic acid binding and translation by Escherichia coli ribosomes: stimulation by protein 1, inhibition by aurintricarboxylic acid. Biochim. Biophys. Acta 222, 381-392.

183. Taniguchi Т., Weissmann C. (1979) Escherichia coli ribosomes bind to non-initiator sites of QB RNA in the absence of formylmethionyl-tRNA. J. Mol. Biol. 128, 481-500.

184. Taniguchi Т., Weissmann C. (1977a) 30S ribosomes bind to a non-initiator region of Q3 RNA in absence of FMet-tRNA. Experientia 33, 801.

185. Taniguchi Т., Weissmann С. (1977b) A попа nucleotide complementary to the 16S rRNA end inhibits ribosome binding. Experientia 33, 832.

186. Taniguchi Т., Weissmann C. (1978) 'inhibition of QB RNA 70S ribosome initiation complex formation by an oligonucleotide complementary to the 3'terminal region of E.coli 16S ribosomal RNA. Nature 275, 770-772.

187. Tate W.P., Caskey T. (1975) Inhibition of peptide chaintermination by antibodies specific for ribosomal proteins. J. Mol. Biol. 93, 375-389.

188. Taylor B.H., Prince J.В., Ofengand J., Zimmermann R.A. (1981) Nonanucleotide sequence from 16S ribonucleic acid at the peptidyl transfer ribonucleic acid binding site of the Escherichia coli ribosome. Biochem. 20, 7581-7588.

189. Thomas G., Sweeney R., Chang C., Noller H.F. (1975) Identification of proteins functionally altered by chemical modification of the transfer RNA and polyuridilic acid binding sites of 30S ribosomal subunits. J. Mol. Biol. 95, 91-102.

190. Thompson R.C., Stone P.J. (1977) Proofreading of the codon-anticodon interaction on ribosomes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 74, 198-202.

191. Thompson R.C., Dix D.B., Gerson R.B., Karim A.M. (1981) A GTPase reaction accompanying the rejection of Leu-tRNA2 by UUU--programmed ribosomes. Proofreading of the codon-anticodon interaction by ribosomes. J. Biol. Chem. 256, 81-86.

192. Thompson R.C., Karim A.M. (1982) The accuracy of protein biosynthesis is limited by its speed: high fidelity selection by ribosomes of aminoacyl-tRNA ternary complexes containing GTPyS. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 79, 4922-4926.

193. Tinoco I., Borer P.N., Dengler В., Levine M.D., Uhlenbeck O.C., Crothers D.M., Gralla J. (1973) Improvedestimation of secondary structure in RNA. Nature New Biol. 246, 40-41.

194. Toots I., Metspalu A., Lind A., Saarma M., Villems R. (1979)1.mobilized eukaryotic 5,8S RNA binds Escherichia coli and rat liver ribosomal proteins. FEBS Letters 104, 19 3-196.

195. Toots I., Metspalu A., Villems R., Saarma M. (1981) Location • of single-stranded and double-stranded regions in rat liver ribosomal 5S RNA and 5, 8S RNA. Nucl. Acids Res. 9, 53315343.

196. Towbin H., Elson D. (1978) A photoaffinity labelling study of the messenger RNA binding region of Escherichia coli ribosomes. Nucl. Acids Res. 5, 3389-3407.

197. Twilt J.C., Overbeek G.P., Van Duin J. (1979) Translationfidelity and specificity of ribosomes cleaved by cloacin DF13. Eur. J. Biochem. 94, 477-484.

198. Ungewickel E., Garrett R., Ehresmann C., Stiegler P., Fellner P. (1975a) An investigation of the 16-S RNA binding sites of ribosomal proteins S4, S8, S15 and S20 from Escherichia coli. Eur. J. Biochem. 51, 165-180.

199. Ungewickel E., Ehresmann C., Stiegler P., Garrett R.A. (1975b)

200. Evidence for tertiary structural RNA-RNA interactions within the protein S4 binding site at the 5'-end of 16S ribosomal RNA of E.coli. Nucl. Acid Res. 2, 1867-1893.

201. Ustav M., Villems R., Lind A. (1977a) The interaction of transfer ribonucleic acid with 30S ribosomal subunit proteins. FEBS Letters 82, 259-262.

202. Ustav M., Villems R., Saarma M., Lind A. (1977b) The interaction of transfer ribonucleic acid with 50S ribosomal subunit proteins. FEBS Letters 83, 353-356.

203. Vald B.S. (1974) Preparation of tRNA's and aminoacyl-tRNAsynthetases from Bacillus subtilis cells at various stages of growth and spores. In: Methods Enzymol. (Moldave K., Grossmann L., eds). 29/E, 502-510.

204. Van Charldrop P., Heus H.A., Van Knippenberg P.H., Joordens J., De Bruin S.H., Hilbers C.W. (1981) Destabilization of secondary structure in 16S ribosomal RNA by dimenthylation of two adjacent adenosines. Nucl. Acids Res. 9, 4413-4422.

205. Van Dieijn G. (1977) The function of ribosomal protein S1 inprotein synthesis. Ph.D. Thesis. Rijksuniveristeit te Leiden.

206. Van Dieijen G., Van der Laken C.J., Van Knippenberg P.H.,

207. Van Duin J. (1975) Function of Escherichia coli ribosomal protein S1 in translation of natural and synthetic messenger RNA. J. Mol. Biol. 93, 351-366.

208. Van Dieijen G., Van Knippenberg P.H., Van Duin J. (1976) The specific role of ribosomal pirotein S1 in the recognition of native phage RNA. Eur. J. Biochem. 64, 511-518.

209. Van Dieijen G., Van Knippenberg P.H., Van Duin J., Koekman В., Pouwels P.H. (1977) The effect of the ribosomal protein S1 from Escherichia coli on the synthesis in vitro of bacterial-DNA phage and RNA phage proteins. Molec. Gen. Genet. 153, 75-80.

210. Van Dieijen G., Zipori P., Van Prooijen W., Van Duin J.,(1978)1.volvement of ribosomal protein S1 in the assembly of the initiation complex. Eur. J. Biochem. 90, 571-580.

211. Van Duin J., Kurland C.G. (1970) Functional heterogeneity of the 30S ribosomal subunit of E.coli. Molec. Gen. Genet. 109, 169-176.

212. Van Duin J., Van Knippenberg P.H., Dieben M. (1972) Functional heterogeneity of the 30S ribosomal subunit of Escherichia coli. II. Effect of S21 on initiation. Molec. Gen. Genet. 116, 181-191.

213. Van Duin J., Kurland C.G., Dondon J., Grunberg-Manago M. (1975) Near neighbours of IF-3 bound to 30S ribosomal subunit. FEBS Letters 59, 287-290.

214. Van Duin J., Overbeek G.P., Backendorf C. (1980) Functionalrecognition of phage RNA by 30-S ribosomal subunits in the absence of initiator tRNA. Eur. J. Biochem. 110, 593-597.

215. Van Duin J., Wijnands R. (1981) The function of ribosomalprotein S21 in protein synthesis. Eur. J. Biochem. 118, 615-619

216. Van Knippenberg P.H. (1975) A possible role of the 5'terminal sequence of 16S ribosomal RNA in the recognition of initiation sequences for protein synthesis. Nucl. Acids Res. 2, 79-85.

217. Vladimirov S.N., Graifer D.M., Karpova G.G. (1981) The proteins of donor tRNA-binding site of Escherichia coli ribosomes. FEBS Letters 135, 155-158.

218. Wagner R., Gassen H.G. (1975) On the covalent binding of mRNA models to the part of the 16S RNA which is located in the mRNA binding site of the 30S ribosome. Biochem. Biophys. Res. Commun. 65, 519-529.

219. Wagner R., Gassen H.G., Ehresmann C., Stiegler P., Ebel J.P.1976) Identification of a 16S RNA sequence located in the decoding site of 30S ribosomes. FEBS Letters 67, 312-315.

220. Weiss В., Richardson C.C. (1967) The 5'-terminal dinucleotidesof the separated strands of T7 bacteriophage deoxyribonucleic acid. J. Mol. Biol. 23, 405-415.

221. Weiss В., Jacquemin-Sablon A., Live T.R., Fareed G.C., Richardson C.C. (1968) Enzymatic breakage and joining of deoxyribonucleic acid. J. Biol. Chem. 243, 4543-4555.

222. Wendell M., Stanley M. (1974) Specific aminoacylation of the methionine-specific tRNA's of eukaryotes. In: Methods Enzymol. (Moldave K., Grossmann L., eds). 29/E, 530-547.

223. Wickstrom E. (1983) Nuclease mapping of the secondary structure of the 49-nucleotide 3'terminal cloacin fragment of Escherichia coli 16S RNA and its interactions with initiation factor 3. Nucl. Acids Res. 11, 2035-2052.

224. Woese C.R. (1970) Molecular mechanics of translation: Areciprocating ratchet mechanism. Nature 226, 817-820.

225. Wystup G., Teraoka H., Schulze H., Hampl H., Nierhaus K.N.1979) 50S subunit from Escherichia coli ribosomes. Isolation of active ribosomal proteins and protein complexes. Eur. J. Biochem. 100, 101-113.

226. Yarus M. (1979) The relationship of the accuracy of aminoacyl--tRNA synthesis to that of translation. In: Transfer RNA: structure, properties and recognition (Schimmel P.R., Soil D., Abelson J.N., eds). Cold Spring Laboratory, 501-515.

227. Yoon K., Turner D., Tinocco J. (1975) The kinetics of codon-anticodon interaction in yeast phenylalanine transfer RNA . J. Mol. Biol. 99, 507-518.

228. Yuan R.C., Steitz J.A., Moore P.В., Crothers D.M. (1979) The3'terminus of 16S rRNA: secondary structure and interaction with ribosomal protein S1. Nucl. Acids Res. 7, 2399-2418.

229. Yukioko M., Omori K. (1977) Identification of ribosomal proteins with affinity for tRNA molecule by affinity chromatography on tRNA-sepharose. FEBS Letters 75, 217-220.

230. Zengel J.M., Young R., Dennis P.P., Nomura M. (1977) Role ofribosomal protein S12 in peptide chain elongation: analysis of pleistropic, streptomycin-resistant mutants of Escherichia coli. J. of Bacteriology 129, 1320-1329.

231. Zimmermann R.A., Garvin Т., Gorini L. (1971) Alteration of a 30S ribosomal protein accompanying the ram mutation in Escherichia coli. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 68, 2263-2267.

232. Zimmermann R.A., Muto A., Mackie G.A. (1974) DNA-protein interaction in the ribosome II. Binding of ribosomal proteins to isolated fragments of the 16S RNA. J. Mol. Biol. 86, 433-450.

233. Zimmermann R.A., Mackie G.A., Muto A., Garrett R.A., Ungewickel E., Ehresmann C., Stiegler P., Ebel J.P., Fellner P. (1975) Location and characteristics of ribosomal protein binding sites in the 16S RNA of Escherichia coli. Nucl. Acid Res. 2, 279-302.

234. Zimmermann R.A., Gates S.M., Schwartz I., Ofengand J. (1979)

235. Covalent cross-linking of transfer ribonucleic acid to the ribosomal P-site. Site of reaction in 16S ribonucleic acid. Biochem. 18, 4333-4339.