Характеристика изоформ лакказы гриба Cerrena unicolor тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.04, кандидат биологических наук Лисова, Зоя Александровна

  • Лисова, Зоя Александровна
  • кандидат биологических науккандидат биологических наук
  • 2011, Пущино
  • Специальность ВАК РФ03.01.04
  • Количество страниц 195
Лисова, Зоя Александровна. Характеристика изоформ лакказы гриба Cerrena unicolor: дис. кандидат биологических наук: 03.01.04 - Биохимия. Пущино. 2011. 195 с.

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Лисова, Зоя Александровна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. ЛАККАЗА. ОБЩЕЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЕ О ФЕРМЕНТЕ

1.1.1. История открытия.

1.1.2. Лакказа - представитель семейства «голубых» медьсодержащих оксидаз.

1.1.3. Распространение в природе

1.1.4. Функции лакказы.

1.1.5. Локализация лакказы.

1.1.6. Молекулярные свойства лакказы.

1.2. РЕГУЛЯЦИЯ ЭКСПРЕССИИ ЛАККАЗЫ.

1.3. СТРУКТУРА ЛАККАЗЫ.

1.3.1. Строение активного центра лакказ

1.3.2. «Необычные» лакказы.

1.3.3. Трехмерная структура лакказы.

1.4. ТИПЫ СУБСТРАТОВ, ОКИСЛЯЕМЫХ ЛАККАЗОЙ.

1.5. МЕХАНИЗМ КАТАЛИТИЧЕСКОГО ДЕЙСТВИЯ ЛАККАЗЫ.

1.5.1. Каталитический цикл лакказы.

1.5.2. Механизм восстановления кислорода в трехъядерном кластере.

1.6. ФАКТОРЫ, ОПРЕДЕЛЯЮЩИЕ РЕАКЦИОННУЮ СПОСОБНОСТЬ ЛАККАЗ.

1.6.1. Разница окислительно-восстановительных потенциалов Т1 центра и субстрата и факторы, влияющие на величину редокс-потенциала Т1 центра лакказ.

1.6.2. Стерическое соответствие молекулы субстрата субстратсвязывающему центру лакказы.

1.6.3. Энергия реорганизации.

1.7. ЭФФЕКТ «МЕДИАТОРОВ»

1.8. КАТАЛИТИЧЕСКИЕ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА ЛАККАЗ.

1.8.1. Каталитические параметры реакций окисления субстратов лакказами.

1.8.2. рН Оптимум.

1.8.3. Температурный оптимум окисления субстрата и термостабильность лакказ.

1.8.4. Ингибиторы лакказной активности.

1.9. ПРИКЛАДНОЕ ЗНАЧЕНИЕ ЛАККАЗЫ.

1.9.1. Применение лакказы в целлюлозно-бумажной промышленности.

1.9.2. Применение лакказы в текстильной промышленности.

1.9.3. Применение лакказы в пищевой промышленности.

1.9.4. Использование лакказы в производстве технического спирта.

1.9.5. Биоремедиация с помощью лакказы.

1.9.6. Применение лакказы в косметической промышленности.

1.9.7. Применение лакказы в органическом синтезе.

1.9.8. Биосенсоры, электроиммуноанализ и биотопливные элементы на основе лакказы.

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.

ГЛАВА 2. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Объект исследования и условия культивирования.

2.2. Скрининг грибов - продуцентов лакказы.

2.3. Очистка фермента.

2.4. Определение активности лакказы и концентрации белка.

2.5. Характеристика фермента.

2.5.1. Электрофорез. Определение молекулярной массы.

2.5.2. Аналитическая изоэлектрофокусировка.

Определение изоэлектрических точек.

2.5.3. Определение спектральных характеристик.

2.5.4.0пределение углеводного состава.

2.5.5. Дегликозилирование лакказы.

2.5.6. Определение оптимумов и стабильности фермента.

2.5.7. Определение каталитических свойств.

2.5.8. Определение N-концевых последовательностей.

2.5.9. Триптический гидролиз белка в полиакриламидном геле.

2.5.10. MALDITOF MS анализ.

2.6. Молекулярно-генетические методы.

2.6.1. Выделение геномной ДНК.

2.6.2. Амплификация гена лакказы с геномной ДНК.

2.6.3. Очистка ПЦР-фрагментов с помощью препаративного электрофореза.

2.6.4. Лигирование ПЦР-продукта.

2.6.5. Получение компетентных клеток Е. coli.

2.6.6. Трансформация компетентных клеток Е. coli.

2.6.7. Отбор клонов и скрининг.

2.6.8. Выделение плазмидной ДНК из Е. coli.

2.6.9. Секвенирование.

2.6.10. Выделение и очистка суммарной РНК С. unicolor ВКМ F-3196.

2.6.11. Синтез, амплификация кДНК и секвенирование.

2.7. Компьютерное моделирование.

2.8. Реакция лакказы с пентахлорфенолом (ПХФ) и идентификация продуктов.

2.9. Синтез лигниноподобных водорастворимых полимеров (ЛВП).

2.10. Определение токсичности ЛВП в отношении клеток.

2.11. Исследование антивирусной активности ЛВП.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3.1. Скрининг грибов-продуцентов лакказы и отбор наиболее эффективного продуцента лакказы.

3.2. Изучение индукции лакказы гриба С. unicolor.

3.3. Оптимизация условий очистки изоформ лакказы.

3.4. Характеристика лакказ.

3.4.1. Молекулярные свойства LacCl и LacC2.

3.4.2. Спектральные свойства LacCl иЬасС2.

3.4.3. Каталитические свойства LacCl и LacC2.

3.4.4. MALDITOF MS анализ и определение N-концевых аминокислотных последовательностей лакказ LacCl nLacC2.

3.5. Анализ нуклеотидных последовательностей генов лакказ LacCl и LacC и определение аминокислотных последовательностей лакказ.

3.6. Изучение структурной организации лакказ.

3.7. Трансформация пентахлорфенола лакказой LacCl

3.8. Синтез лигниноподобных водорастворимых полимеров (ЛВП) с участием лакказы и исследование их антивирусной активности.

ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ.

ВЫВОДЫ.

Рекомендованный список диссертаций по специальности «Биохимия», 03.01.04 шифр ВАК

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Характеристика изоформ лакказы гриба Cerrena unicolor»

Актуальность проблемы.

Лакказа (К.Ф.1.10.3.2, пара-дифенол: кислород оксидоредуктаза) - медьсодержащий фермент - катализирует окисление широкого спектра субстратов кислородом, который восстанавливается в ходе реакции до воды. Этот фермент обнаружен у бактерий, грибов, растений и насекомых. Лакказа участвует в процессах синтеза меланинов, пигментов, развитии спор, детоксикации опасных метаболитов, деградации лигнина (Thurston, 1994; Leonowicz et al., 2001; Eggert et al., 1996a). Лакказы могут продуцироваться в виде единственной формы фермента, но чаще - в виде множественных форм. Наиболее изучены лакказы грибов-базидиомицетов, вызывающих белую гниль древесины. Лакказа обладает особыми каталитическими свойствами:

- обладает высоким редокс-потенциалом (Е° лакказ базидиальиых грибов достигает 790 мВ);

- лакказа неспецифична (способна окислять широкий набор субстратов, различающихся по строению и свойствам: моно-, ди-, полифенолы, амино- и метоксизамещенные фенолы, ароматические амины; неорганические ионы ([Mo(CN)8]4-, [Fe(CN)6]4-, [Os(CN)6]4-, [W(CN)8]4—,Mn2+));

- спектр субстратной специфичности может быть значительно расширен при участии в реакции низкомолекулярных соединений, т. н. редокс-медиаторов (пара лакказа/медиатор способна окислять субстраты с редокс-потенциалом, превышающим 1100 мВ);

- лакказы бактериального происхождения часто отличаются высокой термостабильностью (сохраняют каталитическую активность при 80 - 90°С) и катализируют реакции при нейтральных или щелочных значениях pH;

- для катализа не требуются кофакторы (фермент зависим лишь от наличия кислорода воздуха).

Эти качества сделали лакказу одним из наиболее распространенных инструментов в современной биотехнологии для разрушения ксенобиотиков, трансформации продуктов разложения лигнина, делигнификации и отбеливания растительного волокна, обесцвечивания красителей в стоках текстильного производства, при получении древесноволокнистых плит, древесных блоков и картона без применения токсичных связующих, в косметике, в пищевой промышленности, в органическом синтезе.

Несмотря на огромный потенциал лакказ в биотехнологии, примеров практического применения лакказ в промышленных масштабах немного: лакказы хорошо известны как компоненты красок для волос, препарат Déni Lite II (Novo Nordisk Co) используется для отбеливания хлопчатобумажных тканей в текстильной промышленности.

Причины такого несоответствия заключаются в том, что пока не удается найти или сконструировать фермент, который сочетал бы в себе все перечисленные особенности лакказ разного происхождения. Например, лакказы бактерий имеют низкий редокс— потенциал (Е° - 0,3 - 0,4 В), лакказы базидиомицетов редко бывают термостабильными, еще реже - активными при нейтральных и щелочных значениях рН.

Поэтому поиск новых ферментов по-прежнему актуален, причем особенно востребованы ферменты с высоким редокс-потенциалом, термостабильные и активные в области рН, близкой к нейтральной. При этом, как правило, исследователи ориентированы на доминирующие формы в семействах множественных изоформ лакказ, так что минорные формы, или трудноразделяемые формы лакказ остаются неизученными.

Цель и задачи исследования.

Целью настоящего исследования было сравнительное изучение двух изоформ лакказы базидиомицета Cerrería unicolor ВКМ F—3196.

Для достижения поставленной цели было необходимо решить следующие задачи:

1) Провести скрининг продуцентов лакказы среди грибов-базидиомицетов для отбора наиболее эффективного продуцента.

2) Изучить условия продуцирования лакказы отобранным штаммом гриба С. unicolor ВКМ F-3196 и определить оптимальный индуктор.

3) Разработать схему очистки двух изоформ лакказы С. unicolor ВКМ F-3196 и получить их препараты в электрофоретически гомогенном состоянии.

4) Изучить физико-химические и каталитические свойства очищенных ферментов.

5) Определить нуклеотидные и аминокислотные последовательности двух изоформ лакказы С. unicolor ВКМ F—3196.

6) Изучить структурную организацию двух изоформ лакказы С. unicolor ВКМ F

3196.

7) Оценить возможность применения лакказы С. unicolor ВКМ F-3196 в биотехнологии.

Научная новизна.

Впервые выделены две изоформы гриба базидиомицета С. unicolor ВКМ F-3196. Разработана схема очистки, позволяющая надежно разделять и получать с большим выходом две изоформы лакказы. Детально изучены их физико-химические и каталитические свойства. Определены неполные нуклеотидные и аминокислотные последовательности. Доказано, что изоферментный состав лакказы С. unicolor ВКМ F—3196 связан с наличием разных генов в геноме базидиомицета. Впервые определена экзон— интронная структура фрагмента гена лакказы С. unicolor ВКМ F-3196. Смоделирована и охарактеризована трехмерная структура двух изоформ лакказы С. unicolor.

Практическая значимость.

Показано, что одна из изоформ лакказы (ЬасС1) имеет высокую термостабильность, сохраняет активность при нейтральных значениях рН, обладает высокой каталитической активностью в отношении фенольных соединений, что определяет широкие возможности применения данного фермента в биотехнологических целях. На примере реакции фермента с высокотоксичным ксенобиотиком - пентахлорфенолом, показана возможность использования системы ЬасС 1 /1 -гидроксибензотриазол в качестве агентов первичной атаки при разработке технологических приемов очистки природных сред, загрязненных хлорфенолами. Показана возможность применения лакказы ЬасС1 в синтезе лигниноподобных водорастворимых полимеров, обладающих противовирусной активностью. Впервые показана антивирусная активность препаратов, полученных в реакциях сополимеризации с участием лакказы.

Похожие диссертационные работы по специальности «Биохимия», 03.01.04 шифр ВАК

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Лисова, Зоя Александровна

выводы

1. Проведен скрининг продуцентов лакказы среди 23 штаммов базидиомицетов. В качестве эффективного продуцента лакказы был отобран штамм С. unicolor ВКМ F-3196.

2. Изучен эффект индукторов различной химической природы на продукцию лакказы С. unicolor ВКМ F—3196. Лучшим индуктором оказались ионы Си2+ в концентрации 0,1 мМ, обеспечивающие почти 5000-кратное увеличение продукции лакказы.

3. Установлено, что при глубинном культивировании на среде Кирка с Си2+ в качестве индуктора лакказа С. unicolor ВКМ F—3196 продуцировалась в виде двух изоформ -LacCl и LacC2. Разработана схема очистки, позволяющая надежно разделять две изоформы лакказы с высоким выходом (33,5% для LacCl и 31% для LacC2).

4. Впервые охарактеризованы физико-химические и каталитические свойства двух изоформ лакказы С. unicolor ВКМ F-3196. Показано, что изоформа LacCl обладает более высокой термостабильностыо и эффективностью окисления фенольных субстратов, а также проявляет активность в более широком диапазоне рН.

5. Впервые определены нуклеотидные последовательности фрагментов генов двух изоформ лакказы С. unicolor ВКМ F—3196. Впервые определена экзон-интронная структура фрагмента гена лакказы С. unicolor ВКМ F-3196. На основе анализа нуклеотидных последовательностей фрагментов генов лакказ LacCl и LacC2 и соответствующих им аминокислотных последовательностей доказано, что LacCl и LacC2 — продукты разных генов.

6. Анализ трехмерных моделей LacCl и LacC2 подтвердил их принадлежность к типичным трехдоменным лакказам грибов.

7. Показана возможность практического применения LacCl в биотехнологии на примерах окисления пентахлорфенола системой лакказа/медиатор и синтеза лигниноподобных водорастворимых полимеров с антивирусной активностью.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Лисова, Зоя Александровна, 2011 год

1. Беккер Е.Г., Петрова С.Д., Ермолова О.В., Элисашвили В.И., Синицын А.П. Выделение, очистка и некоторые свойства лакказы из Cerrena unicolor. Биохимия, 1990, т. 5,с.2019-2024.

2. Заварзина А.Г., Заварзин A.A. Лакказная и тирозиназная активности у лишайников. -Микробиология, 2006, т. 75, с. 630-641.

3. Королева О.В., Явметдинов И.С., Шлеев C.B., Степанова Е.В., Гаврилова В.П. Выделение и изучение некоторых свойств лакказы из базидиального гриба Cerrena maxima. — Биохимия, 2001, т. 66, с. 762-767.

4. Леонтьевский A.A. Лигниназы базидиомицетов. Дисс. докт. биол. наук. Пущино, Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина РАН, 2002, 266 с.

5. Леонтьевский A.A., Мясоедова Н.М., Баскунов Б.П., Позднякова H.H., Варес Т., Калккинен Н., Хатакка А.И., Головлева Л.А. Реакции голубых и желтых лакказ с модельными соединениями лигнина. Биохимия, 1994, т. 64,с. 1362-1369.

6. Морозова О.В., Шумакович Г.П., Горбачева М.А., Шлеев C.B., Ярополов А.И. «Голубые» лакказы. Биохимия, 2007а, т. 72, с. 1396-1412.

7. Морозова О.В., Шумакович Г.П., Шлеев C.B., Ярополов А.И. Лакказа-медиаторные системы и их использование. — Прикланая биохимия и микробиология, 20076, т. 43, с. 583-597.

8. Сарканен К.В. Лигнины. Структура, свойства, реакции. М.: «Лесная промышленность», 1975, 632 с.

9. Черкашин Е.А. Структурно-генетическая организация лакказ базидиальных грибов. Дисс. канд. хим. наук. Москва, Институт биохимии им. А.Н. Баха, 2009, 117 с.

10. Шлеев C.B., Хан И.Г., Морозова О.В., Мажуго Ю.М., Халунина A.C. Ярополов А.И. Фенил-пиразолоны новый класс редокс-медиаторов оксидоредуктаз для деградации ксенобиотиков. - Прикладная биохимия и микробиология, 2004, т. 40, с. 165-172.

11. Элисашвили В., Качлишвили Е., Бакрадзе М. Зависимость активности полисахаридгидролаз и оксидаз Cerrena unicolor от источника и ароматических соединений в среде. — Прикладная биохимия и микробиология, 2002, т. 38, с. 243247.

12. Aaslyng D., Rorbaek К., and Sorensen N.H. An ezyme for dying keratinous fibres. Int Pat Api W09719998, 1996.

13. Abadulla E., Tzanov T., Costa S., Robra K.H., Cavaco P.A., Guebitz G.M. Decolorization and detoxification of textile dyes with a laccase from Trametes hirsuta. Appl Environ Microbiol, 2000, vol. 66, p. 3357-3362.

14. Abdel-Raheem A. and Shearer C.A. Extracellular enzyme production by freshwater ascomycetes. Fungal Diversity, 2002, vol. 11, p. 1-19.

15. Adman E.T. Copper protein structures. Adv Protein Chem, 1991, vol. 42, p. 145-197.

16. Agostinelli, E., Cervoni, L., Giartosio, A., Morpurgot, L. Stability of Japanese-lacquer-tree (Rhus vernicifera) laccase to thermal and chemical denaturation: comparison with ascorbate oxidase. Biochem J, 1995, vol. 306, 697-702.

17. Aktas N., Cicek H., Ûnal A.T., Kibarer G., Kolankaya N., Tanyolac A. Reaction kinetics for laccase-catalyzed polymerization of 1-napthol. — Bioresour Technol, 2001, vol. 80, p. 29-36.

18. Aktas N. and Tanyolac A. Reaction conditions for laccase catalyzed polymerization of catechol. Bioresour Technol, 2003, vol. 87, p. 209-214.

19. Alcalde M: Laccase: biological functions, molecular structure and industrial applications. In Industrial Enzymes: structure, function and applications. Edited by: J Polaina J, MacCabe A.P. New York, Springer; 2007, p. 459^74.

20. Alcalde M., Bulter T., and Arnold F.H. Colorimetric assays for biodégradation of polycyclic aromatic hydrocarbons by fungal laccases. J Biomol Screening, 2002, vol.7, p.547-553.

21. Alexandre G. and Zhulin I.B. Laccases are widespread in bacteria. -Trends Biotechnol, 2000, vol. 18, p. 41-42.

22. Aljanabi S.M. and Martinez I. Universal and rapid salt-extraction of high quality genomic DNA for PCR-based techniques. Nucleic Acids Res, 1997, vol. 25, p. 4692-4693.

23. Altschul S.F., Madden T.L., Schaffer A.A., Zhang J., Zhang Z., Miller W., Lipman DJ. Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs. -Nucleic Acids Res, 1997, vol. 25, p. 3389-3402.

24. Amann M. The Lignozym process coming closer to the mill. Materials of 9th Int Symp on Wood and Pulping Chem, Montreal, 1997, p. 1^4.

25. Amitai G., Adani R., Sod-Moriah G., Rabinivitz I., Vincze A., Leader H., Chefetz B., Leibovitz-Persky L., Friesem D., Hadar Y. Oxidative biodégradation of phosphorothiolates by fungal laccase. -FEBS Lett, 1998, vol. 438, p. 195-200.

26. Ander P. and Eriksson K.-E. The importance of phenol oxidase activity in lignin degradation by the white-rot fungus Sporotrichum pulverulentum. Arch Microbiol, 1976, vol. 109, p. 1-8.

27. Andersen S.O., Peter M.G., Roepstorff P. Cuticular sclerotization in insects. Comp Biochem Physiol, 1996, vol. 113, p. 689-705.

28. Andreasson L.-E., Branden R., Reinhammar B. Kinetic study of Rhus vernicifera laccase. Evidence for multi-electron transfer and an oxygen intermediate in the reoxidation reaction. Biochim Biophys Acta, 1976, vol. 438, p. 370-379.

29. An E.S., Kim S.C., Kim Y.H., Park S.Y., Ryu J.Y., Song B.K., Song J.K. Production of phenolic polymers using bio-catalysts for polymerization. Patent KR2005011958A, 2005.

30. Aracri E., Colom J.F., and Vidal T. Application of laccase-natural mediator systems to sisal pulp: An effective approach to biobleaching or functionalizing pulp fibres. -Bioresour Technol, 2009, vol. 100, p. 5911-5916.

31. Ardon O., Kerem Z. and Hadar Y. Enhancement of laccase activity in liquid cultures of the ligninolytic fungus Pleurotus ostreatus by cotton stalk extract. J Biotechnol, 1996, vol. 51, p. 201-207.

32. Arias M.E., Arenas M., Rodriguez J., Soliveri J., Ball A.S., Hernandez M. Kraft pulp biobleaching and mediated oxidation of a nonphenolic substrate by laccase from Streptomyces cyaneus CECT 3335. Appl Env Micr, 2003, vol. 69, p. 1953-1958.

33. Arnold K., Bordoli L., Kopp J., and Schwede T. The SWISS-MODEL Workspace: A web-based environment for protein structure homology modelling. -Bioinformatics, 2006, vol. 22, p. 195-201.

34. Assavanig A., Amornkitticharoen B., Ekpaisal N., Meevootisom V., Flegel T.W. Isolation, characterization and function of laccase from Trichoderma. — Appl Microbiol Biotechnol, 1992, vol. 38, p. 198-202.

35. Baldrian P., Gabriel J. Copper and cadmium increase laccase activity in Pleurotus ostreatus. FEMS Microbiol Lett, 2002, vol. 206, p. 69-74.

36. Baldrian P. Purification and characterization of laccase from the white-rot fungus Daedalea quercina and decolorization of synthetic dyes by the enzyme. — Appl Microbiol Biotechnol, 2004, vol. 63, p. 560-563.

37. Baldrian P. Fungal laccases occurrence and properties. - FEMS Microbiol Rev, 2006, vol. 30, p. 215-242.

38. Banerjee U.C. and Vohra R.M. Production of laccase by Curvidaria sp. — Folia Microbiol, 1991, vol. 36, p. 343-346.

39. Bao W., O'Malley D.M., Whetten R., Sederoff R.R. A laccase associated with lignification in Loblolly pine xylem. Science, 1993, vol. 260, p. 672-674.

40. Baratto L., Candido A., Marzorati M., Sagui F., Riva S., Danieli B. Laccase- mediated oxidation of natural glycosides. J Mol Cat B: Enzym, 2006, vol. 39, p. 3-8.

41. Barbosa A.M., Dekker R.F.H., Hardy G.E.St. Veratryl alcohol as an inducer of laccase by an ascomycete, Botryosphaeria sp., when screened on the polymeric dye Poly R—478. — Lett Appl Microbiol, 1996, vol. 23, p. 93-96.

42. Bar-Nun N. and Mayer A.M. Cucurbitacins-repressors of induction of laccase formation. -Phytochem, 1989, vol. 28, p. 1369-1371.

43. Bar-Nun N. and Mayer A.M. Cucurbitacins protect cucumber tissue against infection by Botrytis cinerea. Phytochem, 1990, vol. 29, p. 787- 791.

44. Basto C, Tzanov T, Cavaco-Paulo A. Combined ultrasoundlaccase assisted bleaching of cotton. Ultrason Sonochem, 2007, vol. 14, p. 350-354.

45. Battistuzzi G., Di Rocco G., Leonardi A., and Sola M. 1II NMR of native and azide-inhibited laccase from Rhus vernicifera. J Inorg Biochem, 2003, vol. 96, p. 503-506.

46. Bauer C.G., Kuhn A., Gajovic N., Skorobogatko O., Holt P.J., Bruce N.C., Makower A., Lowe C.R., Scheller F.W. New enzyme sensors for morphine and codeine based on morphine dehydrogenase and laccase. Fresenius J Anal Chem, 1999, vol. 364, p. 179183.

47. Bento I., Martins L.O., Lopes G.G, Carrondoa M.A., Lindley P.F. Dioxygen reduction by multi-copper oxidases; a structural perspective. Dalton Trans, 2005, p. 3507-3513.

48. Berka R.M., Schneider P., Golightly E.J., Brown S.H., Madden M., Brown K.M., Halkier T., Mondorf K., Xu F. Characterization of the gene encoding an extracellular laccase of

49. Myceliophthora thermophila and analysis of the recombinant enzyme expressed in Aspergillus oryzae. Appl Env Micr, 1997, vol.63, p. 3151-3157.

50. Binz T. and Canevascini G. Purification and partial characterization of the extracellular laccase from Ophiostoma novo-ulmi. — Curr Microbiol, 1997, vol. 35, p. 278-281.

51. Bligny R. and Douce R. Excretion of laccase by sycamore (Acer pseudoplatanus L.) cells. Purification and properties of the enzyme. Biochem J, 1983, vol. 209, p. 489-496.

52. Bollag J.-M. and Leonowicz A. Comparative studies of extracellular fungal laccases. -Appl Environ Microbiol, 1984, vol. 48, p. 849-854.

53. Bourbonnais R., Leech D., Paice M. G. Electrochemical analysis of the interaction of laccase mediators with lignin model compounds. Biochim Biophys Acta, 1998, vol. 1379, p. 381-390.

54. Bourbonnais R. and Paice M.G. Oxidation of non-phenolic substrates. An expanded role for laccase in lignin biodégradation. FEBS Lett, 1990, vol. 267, p. 99-102.

55. Bourbonnais R. and Paice M. G. Demethilation and delignification of kraft pulp by Trametes versicolor laccase in the presence of 2,2'-azinobis-(3-ethylbenzthiazoline-6-sulphonate). Appl Microbiol Biotechnol, 1992, vol. 36, p. 823-827.

56. Bourbonnais R., Paice M.G., Freiermuth B., Bodie E., Borneman S. Reactivities of various mediators and laccases with kraft pulp and lignin model compounds. Appl Environ Microbiol, 1997, vol. 63, p. 4627-4632.

57. Bourbonnais R., Rocherfort D., Paice M.G., Renand S., Leech D. Transition metal complexes: A new class of laccase mediators for pulp bleaching. Tappi J, 2000, vol. 83, p. 68-76.

58. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem, 1976, vol. 72, p. 248-254.

59. Bragd P.L., van Bekkum H., Besemer A.C. TEMPO-mediated oxidation of polysaccharides: survey of methods and applications. — Topics in Catal, 2004, vol. 27, p. 49-66.

60. Bulter T., Alcalde M., Sieber V., Meinhold P., Schlachtbauer C., Arnold F.H. Functional expression of a fungal laccase in Saccharomyces cerevisiae by directed evolution. Appl Environ Microbiol, 2003, vol. 69, p. 987-995.

61. Burton S. Laccases and phenol oxidases in organic synthesis. Curr Org Chem, 2003, vol. 7, p. 1317-1331.

62. Calcaterra A., Galli C., Gentili P. Phenolic compounds as likely natural mediators of laccase: A mechanistic assessment. J Mol Catal B: Enzym, 2008, vol. 51, p. 118-120.

63. Call H.P. Process for modifying, breaking down or bleaching lignin, materials containing lignin or like substrates. PCT. World patent application WO, 1994, vol. 94, p. 29510.

64. Call H.P. and Miicke I. History, overview and application of mediated lignolytic systems, especially laccase-mediator-system (LignozymR-process). J Biotechnol, 1997, vol. 53, p. 163-202.

65. Camarero S., Canas A.I., Nousiainen P., Record E., Lomascolo A., Mart'inez M.J., Mart'inez A.T. p-Hydroxycinnamic acids as natural mediators for laccase oxidation of recalcitrant compounds. Environ Sci Technol, 2008, vol. 42, p. 6703-6709.

66. Camarero S., Ibarra D., Mart'inez M.J., Mart'inez A.T. Lignin-derived compounds as efficient laccase mediators for decolorization of different types of recalcitrant dyes. Appl Environ Microbiol, 2005, vol. 71, p. 1775-1784.

67. Camarero S., Ibarra D., Mart'inez A.T., Romero J., Guti'errez A., del R'io J.C. Paper pulp delignification using laccase and natural mediators. — Enzyme Microb Technol, 2007, vol. 40, p. 1264-1271.

68. Campos R., Kandelbauer A., Robra K.H., Cavaco-Paulo A., Giibitz G.M. Indigo degradation with purified laccases from Trametes hirsuta and Sclerotium rolfsii. — J Biotechnol-2001, vol. 89, p. 131-139.

69. Cantarella G., Galli C., and Gentili P. Free radical vs. electron-transfer routes of oxidation of hydrocarbons by laccase/mediator systems. Catalytic or stoichiometric procedures. J Mol Catal B: Enzym, 2003, vol. 22, p. 135-144.

70. Cantarella G., Galli C., and Gentili P. Oxidation of non-phenolic substrates with the laccase/N-hydroxyacetanilide system: Structure of the key intermediate from the mediator and mechanistic insight. New J Chem, 2004, vol. 28, p. 366-372.

71. Cantarelli C., Brenna O., Giovanelli G., Rossi M. Beverage stabilization through enzymatic removal of phenolics. Food Biotechnol, 1989, vol. 3, p. 203-213.

72. Caparros-Ruiz D., Fornale S., Civardi L., Puigdomenech P., Rigau J. Isolation and characterisation of a family of laccases in maize. Plant Science, 2006, vol. 171, p. 217225.

73. Ceylan H., Kubilay S., Aktas N., Sahiner N. An approach for prediction of optimum reaction conditions for laccase-catalyzed biotransformation of 1-naphthol by response surface methodology (RSM). Bioresour Technol, 2008, vol. 99, p. 2025-2031.

74. Chandra R.P. and Ragauskas A.J. Evaluating laccase-facilitated coupling of phenolic acids to high-yield kraft pulps. Enzyme Microb Technol, 2002, vol. 30, p. 855-861.

75. Chefetz B., Chen Y., and Hadar Y. Purification and characterization of laccase from Chaetomium thermophilium and its role in humification. — Appl Env Micr, 1998, vol. 64, p. 3175-3179.

76. Chernykh A., Myasoedova N., Kolomytseva M., Ferraroni M., Briganti F., Scozzafava A., Golovleva L. Laccase isoforms with unusual properties from the basidiomycete Steccherinum ochraceum strain 1833. J Appl Microbiol, 2008, vol. 205, p.2065-2075.

77. Claus H., Faber G., Konig H. Redox-mediated decolorization of synthetic dyes by fungal laccases. Appl Microbiol Biotechnol, 2002, vol. 59, p. 672-678.

78. Claus H. and Filip Z. The evidence of a laccase-like activity in a Bacillus sphaericus strain. Microbiol Res, 1997, vol. 152, p. 209-215.

79. Claus H. Laccases and their occurrence in prokaryotes. Arch Microbiol, 2003, vol. 179, p. 145-150.

80. Cole J.L., Tan G.O., Yang E.K., Hodgson K.O., Solomon E.I. Reactivity of the laccase trinuclear copper active site with dioxygen: an X-ray absorption edge study. — J Am Chem Soc, 1990, vol. 112, p. 2243-2249.

81. Coll P.M., Fernandez-Abalos J.M., Villanueva J.R., Santamaria R., Perez P. Purification and characterization of phenoloxidase (laccase) from the lignin-degrading basidiomycete PM1 (CECT 2971). Appl Environ Microbiol, 1993, vol. 59, p. 2607-2613.

82. Collins P.J. and Dobson A.D.W. Regulation of laccase gene transcription in Trametes versicolor.- Appl Env Microbiol, 1997, vol. 63, p. 3444-3450.

83. Conrad L.S., Sponholz W.R., Berker O. Treatment of cork with a phenol oxidizing enzyme. US patent US6152966, 2000.

84. Couto S.R. and Herrera J.L.T. Industrial and biotechnological applications of laccases: A review. Biotech Adv, 2006, vol. 24, p. 500-513.

85. Couto S.R. and Herrera J.L.T. Lacasses in the textile industry. Biotechnol Mol Biol Rev, 2006, vol. l,p. 117-122.

86. Crowe J.D and Olsson S. Induction of laccase activity in Rhizoctonia solani by antagonistic Pseudomonas fluorescens strains and a range of chemical treatments. Appl Env Micr, 2001, vol. 67, p. 2088-2094.

87. Curir P., Thurston C.F., Daquila F., Pasini C., Marchesini A. Characterization of a lacease secreted by Armillaria mellea pathogenic for Genista. — Plant Physiol Biochem, 1997, vol. 35, p. 147-153.

88. D'Acunzo F., Baiocco P., Fabbrini M., Galli C., Gentili P. The radical rate-determining step in the oxidation of benzyl alcohols by two N-OH-type mediators of lacease: the polar N-oxyl radical intermediate. New J Chem, 2002, vol. 26, p. 1791-1794.

89. D'Annibale A., Celletti D., Felici M., Dimattia E., Giovannozzi-Sermanni G. Substrate specificity of lacease from Lentinus edodes. Acta Biotechnol, 1996, vol. 16, p. 257-270.

90. D'Annibale A., Stazi S.R., Vinciguerra V., Giovannozzi-Sermanni G. Oxirane-immobilized Lentinula edodes laccase: stability and phenolics removal efficiency in olive mill wastewater. J Biotechnol, 2000, vol. 77, p. 265-273.

91. Das N., Sengupta S., Mukherjee M. Importance of laccase in vegetative growth of Pleurotus florida. Appl Environ Microbiol, 1997, vol. 63, p. 4120 - 4122.

92. Datta A., Betterman A., Kirk K.T. Idendification of a specific manganese peroxidase among lignolytic enzymes secreted by Phanerochaete chrysosporium during wood decay. -Appl Environ Microbiol, 1991, vol. 57, p. 1453 1460.

93. Dean J.F.D. and Eriksson K.-E.L. Laccase and the deposition of lignin in vascular plants. Holzforshung, 1994, vol. 48, p. 21-33.

94. Dedeyan B., Klonowska A., Tagger S., Tron T., Iacazio G., Gil G., Le Petit J. Biochemical and molecular characterization of a laccase from Marasmius quercophilus. Appl Environ Microbiol, 2000, vol. 66, p. 925-929.

95. De Gregorio E., Spellman P.T., Rubin G.M., Lemaitre B. Genome-wide analysis of the Drosophila immune response by using oligonucleotide microarrays. Proc Nat Acad Sci USA, 2001, vol. 98, p. 12590-12595.

96. Dekker R.F.H. and Barbosa A.M. The effects of aeration and veratryl alcohol on the production of two laceases by the ascomycete Botryosphaeria sp. Enzyme Microb Technol, 2001, vol. 28, p. 81-88.

97. De la Rubia T., Ruiz E., Pérez J.,-Martínez J. Properties of a laccase produced by Phanerochaete flavido-alba induced by vanillin. Arch Microbiol, 2002, vol. 179, p. 7073.

98. De Marco A. and Roubelakis-Angelakis K.A. Laccase activity could contribute to cellwall reconstitution in regenerating protoplasts. Phytochem, 1997, vol. 46, p. 421-425.

99. De Souza C.G.M. and Peralta R.M. Purification and characterization of the main laccase produced by the white-rot fungus Pleurotus pulmonarius on wheat bran solid state medium. J Basic Microbiol, 2003, vol. 43, p. 278-286.

100. De Souza C.G.M., Tychanowicz G.K., De Souza D.F., Peralta R.M. Production of laccase isoforms by Pleurotus pulmonarius in response to presence of phenolic and aromatic compounds. J Basic Microbiol, 2004, vol. 44, p. 129-136.

101. De Vries O.M.H., Kooistra W.H.C.F., Wessel J.G.H. Formation of an extracellular laccase by a Schizophyllum commune dikaryon. — J Gen Microbiol, 1986, vol. 132, p. 2817—2826.

102. Diamantidis G., Effosse A., Potier P., Bally R. Purification and characterization of the first bacterial laccase in the rhizospheric bacterium Azospirillum lipoferum. Soil Biol Biochem, 2000, vol. 32, p. 919-927.

103. Dias A.A., Bezerra R.M., Pereira A.N. Activity and elution profile of laccase during biological decolorization and dephenolization of olive mill wastewater. Biores Technol, 2004, vol. 92, p. 7-13.

104. Dijkstra L. and Walker J.R.L. Enzymic browning in apricots Primus armeniaca. — J Sci Food Agric, 1991, vol. 54, p. 229-234.

105. Dittmer J.K., Patel N.J., Dhawale S.W., Dhawale S.S. Production of multiple laccase isoforms by Phanerochaete chrysosporium grown under nutrient sufficiency. FEMS Microbiol Lett, 1997, vol.149, p. 65-70.

106. Dong J.L. and Zhang Y.Z. Purification and characterization of two laccase isoenzymes from a ligninolytic fungus Ti-ametes gallica. — Prep Biochem Biotechnol, 2004, vol. 34, p. 179-194.

107. D'Souza T.M., Merritt C.S., Reddy C.A. Lignin-modifying enzymes of the white rot basidiomycete Ganoderma lucidum. Appl Environ Microbiol, 1999, vol. 65, p. 5307— 5313.

108. Edens W.A., Goins T.Q., Dooley D., Henson J.M. Purification and characterization of a secreted laccase of Gaeumannomyces graminis var. tritici. — Appl Environ Microbiol, 1999, vol. 65, p. 3071-3074.

109. Edge A.S.B., Faltynek C.R., Hof L., Reichert L.E.Jr., Weber P. Deglycosylation of glycoproteins by trifluoromethanesulfonic acid. Analyt Biochem, 1981, vol. 118, p. 131— 137.

110. Eggert C., LaFayette P.R., Temp U., Eriksson K.—E.L., Dean J.F.D. Molecular analysis of a laccase gene from the white rot fungus Pycnoporus cinnabarinus. — Appl Environ Microbiol, 1998, vol. 64, p. 1766-1772.

111. Eggert C., Temp U., Dean J.F.D., Eriksson K.E.L. Laccase-mediated formation of the phenoxazinone derivative, cinnabarinic acid. — FEBS Lett, 1995, vol. 376, p. 202-206.

112. Eggert, C., Temp U., Dean J. F., Eriksson K—E.L. A fungal metabolite mediates degradation of non-phenolic lignin structures and synthetic lignin by laccase. FEBS Lett, 1996b, vol. 391, p. 144-148.

113. Eggert C., Temp U., Eriksson K.E.L. The ligninolytic system of the white rot fungus Pycnoporus cinnabarinus: purification and characterization of the laccase. — Appl Environ Microbiol, 1996a, vol. 62, p. 1151-1158.

114. Eggert C., Temp U., Eriksson K.E.L. Laccase is essential for lignin degradation by the white-rot fungus Pycnoporus cinnabarinus. FEBS Lett, 1997, vol. 407, p. 89-92.

115. Endo K., Hayashi Y., Hibi T., Hosono K., Beppu T., Ueda K. Enzymological characterization of EpoA, a laccase-like phenol oxidase produced by Streptomyces griseus. J Biochem, 2003, vol. 133, p. 671-677.

116. Endo K., Hosono K., Beppu T., Ueda K. A novel extracytoplasmic phenol oxidase of Streptomyces'. its possible involvement in the onset of morphogenesis. — Microbiol, 2002, vol. 148, p. 1767-1776.

117. Enguita F.J., Marcal D., Martins L.O., Grenha R., Henriques A.O., Lindley P.F., Carrondo M.A. Substrate and dioxygen binding to the endospore coat laccase from Bacillus subtilis. J Biol Chem, 2004, vol. 279, p. 23472-23476.

118. Enguita F.J., Martins L.O., Henriques A.O., Carrondo M.A. Crystal structure of a bacterial endospore coat component. A laccase with enhanced thermostability properties. J Biol Chem, 2003, vol. 278, p. 19416-19425.

119. Esposito E., Innocentinini-Mei L.H., Ferraz A., Canhos V.P., Duran N. Phenoloxidases and hydrolases from Pycnoporus-sangiuneus EUC-2050 strain applications. J Biotechnol, 1993, vol. 20, p. 219-228.

120. Fabbrini M., Galli C., Gentili P. Comparing the catalytic efficiency of some mediators of laccase. J Mol Catal B: Enzym, 2002, vol. 16, p. 231 - 240.

121. Fahraeus G. and Tullander V. Effect of indole-3-acetic acid on the formation of oxidases in fungi. Physiol Plant, 1956, vol. 9, p. 494-501.

122. Fahraeus G., Tullander H., Ljiunggren H. Production of high laccase yields in cultures of fungi. Physiol Plant, 1958, vol. 11, p. 631-643.

123. Fairbanks J., Steek T.K., Wallach D.F. Electrophoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane. Biochemistry, 1971, vol. 10, p. 2606-2617.

124. Faraco V., Giardina P. Sannia G. Metal-responsive elements in Pleurotus ostreatus laccase gene promoters. Microbiol, 2003, vol. 149, p. 2155-2162.

125. Farrel R.L., Murtagh K.E., Tien M., Mozuch M.D., Kirk K.T. Physical and enzymatic properties of lignin peroxidase isoenzymes from Phanerochaete chrysosporium. Enzyme Microb Technol, 1989, vol. 11, p.322 - 328.

126. Felby C., Pedersen L.S., Nielsen B.R. Enhanced autoadhesion of wood fibers using phenol oxidases. Holzforschung, 1997, vol. 51, p. 281-286.

127. Fenn P. and Kirk T.K. Relationship of nitrogen to the outset and suppression of ligninolytic activity and secondary metabolism in Phanerochaete chrysosporium. Arch Microbiol, 1981, vol. 130, p. 59 - 65.

128. Fernández-Larrea J. and Stahl U. Isolation and characterization of a laccase gene from Podospora anserina.- Mol Gen Genet, 1996, vol. 252, p. 539-551.

129. Froehner S.C. and Eriksson K.E.L. Induction of Neurospora crassa laccase with protein synthesis inhibitors. J Bacteriol, 1974a, vol. 120, p. 450-457.

130. Froehner S.C. and Eriksson K.E.L. Purification and properties of Neurospora crassa laccase. J Bacteriol, 1974b, vol. 120, p. 458-465.

131. Galai S., Limam F., Marzouki M.N. A new Stenotrophomonas maltophilia strain producing laccase. Use in decolorization of synthetics dyes. Appl Biochem Biotechnol, 2009, vol. 158, p. 416-431.

132. Galhaup C., Goller S., Peterbauer C.K., Strauss J., Haltrich D. Characterization of major laccase isoenzyme from Trametes pubescens and regulation of its synthesis by metal ions. Microbiol, 2002, vol. 148, p.2159-2169.

133. Galhaup C. and Haltrich D. Enhanced formation of laccase activity by the white-rot fungus Trametes pubescens in the presence of copper. Appl Microbiol Biotechnol, 2001, vol. 56, p. 225-232.

134. Galliano H., Gas G., Seris J., Boudet A.M. Lignin degradation by Rigidosporus lignosus involves synergistic action of two enzymes: Mn peroxidase and laccase. Enzyme Microb Technol, 1991, vol. 13, p. 478^182.

135. Gamella M., Campuzano S., Reviejo A.J., Pingarron J.M. Electrochemical estimation of the polyphenol index in wines using a laccase biosensor. J Agric Food Chem, 2006, vol. 54, p. 7960-7967.

136. Garzillo A.M.V., Colao M.C., Caruso C., Caporale C., Celletti D., Buonocore V. Laccase from the white-rot fungus Trametes trogii. Appl Microbiol Biotechnol, 1998, vol. 49, p. 545-551.

137. Garzillo A.M.V., Di Paolo S., Burla G., Buonocore V. Differently-induced extracellular phenol oxidases from Pleurotus ostreatus. Phytochem, 1992, vol. 31, p. 3685-3690.

138. Gavnholt B., Larsen K., Rasmussen S.K. Isolation and characterisation of laccase cDNAs from meristematic and stem tissues of ryegrass (Lolium perenne). — Plant Sci, 2002, vol. 162, p. 873-885.

139. Geng X., Li K., Xu F. Investigation of hydroxamic acids as laccase-mediators for pulp bleaching. Appl Microbiol Biotechnol, 2004, vol.64, p. 493^96.

140. Germann U.A., Muller G., Hunziker P.E., Lerch K. Characterization of two allelic forms of Neurospora crassa laccase. Amino— and carboxyl-terminal processing of a precursor. -J Biol Chem, 1988, vol. 263, p. 885-896.

141. Ghindilis A.L., Gavrilova V.P., Yaropolov A.I. Laccase-based biosensor for determination of polyphenols: determination of catechols in tea. Biosens Bioelectron, 1992, vol. 7, p. 127-131.

142. Gianfreda L., Sannino F., Filazzola M.T., Leonowicz A. Catalytic behavior and detoxifying ability of a laccase from the fungal strain Cerrena unicolor. J Molecular Catalysis B:Enzymatic, 1998, vol. 4, p. 13-23.

143. Gianfreda L., Xu F., Bollag J.-M. Laceases: a useful group of oxidoreductive enzymes. -J Bioremediation, 1999, vol. 3, p. 1—25.

144. Giardina K., Palmieri G., Scaloni A., Fontanella B., Faraco V., Cennamo G., Sannia G. Protein and gene structure of a blue lacease from Pleurotus ostreatus. — Biochem J, 1999, vol. 341, p. 655-663.

145. Giovanelli G. and Ravasini G. Apple juice stabilization by combined enzyme-membrane filtration process. Lebensmittel-Wissenschaft und Technologie, 1993, vol. 26, p. 1-7.

146. Gluttenbuck A.J. Absence of lacease from yellow spored mutants of Aspergillus nidulans. J Gen Microbiol, 1972, vol. 70, p. 423^135.

147. Gochev V. K. and Krastanov A. I. Isolation of lacease producing Trichoderma spp. Bulg J Agrie Sci, 2007, vol. 13, p. 171-176.

148. Golz-Berner K., Walzel B., Zastrow L., Doucet O. Cosmetic and dermatological preparation containing copperbinding proteins for skin lightening. Int Pat Appl W02004017931,2004.

149. Gomes S.A.S.S., Nogueira J.M.F., Rebelo M.J.F. An amperometric biosensor for polyphenolic compounds in red wine. Biosens Bioelectron, 2004, vol. 20, p. 1211-1216.

150. Guex N. and Peitsch M.C. SWISS-MODEL and the Swiss-PdbViewer: An environment for comparative protein modelling. Electrophoresis, 1997, vol. 18, p. 2714-2723.

151. Guillen F., Martinez M. J., Muñoz C., Martinez A. T. Quinone redox cycling in the ligninolytic fungus Pleurotus eryngii leading to extracellular production of superoxide anion radical. Arch Biochem Biophys, 1997, vol. 339, p. 190-199.

152. Guillen F, Munoz C., Toribio V. G., Martinez A. T, Martinez M. J. Oxygen activation during oxidation of methoxyhydroquinones by laccase from Pleurotus eryngii. Appl Environ Microbiol, 2000, vol. 66, p. 170-175.

153. Gunther H., Perner B., Gramss G. Activities of phenol oxidizing enzymes of ectomycorhizal fungi in axenic culture and in symbiosis with Scots pine {Pinns sylvestris L). J Basic Microbiol, 1998, vol.38, p. 197-206.

154. Gurr S.J., Unkles S.E., Kinghorn J.R. The structure and organization of nuclear genes of filamentous fungi. In: Kinghorn JR (ed) Gene structure in eukaryotic microbes. 1987, IRL, Oxford, p. 93-139.

155. Haars A. and Hüttermann A. Laccase induction in the white rot fungus Hetrobasidion annosum fomes-annosus. Arch Microbiol, 1983, vol. 134, p. 309-313.

156. Hakulinen N., Andberg M., Kallio J., Koivula A., Kruus K., Rouvinen J. A near atomic resolution structure of a Melanocarpus albomyces laccase. J Struct Biol, 2008, vol. 162, p. 29-39.

157. Hakulinen N., Kiiskinen L.-L., Kruus K., Saloheimo M., Paananen A., Koivula A., Rouvinen J. Crystal structure of a laccase from Melanocarpus albomyces with an intact trinuclear copper site. Nat Struct Biol, 2002, vol. 9, p. 601-605.

158. Harkin J.M. and Obst J.R. Lignification in trees: indication of exclusive peroxidase participation. Science, 1973, vol.180, p. 296-298.

159. Hatakka A. Biodegradation of lignin. Lignin, humic substances and coal (Hofrichter M. and Steinbüchel A., eds). 2001, p. 129-179. Wiley-VCH, Weinheim, Germany.

160. Hatvani N. and Mecs I. Effects of certain heavy metals on the growth, dye decolorization, and enzyme activity of Lentinula edodes. Ecotoxicol Environ Saf, 2003, vol. 55, p. 199203.

161. Heinfling A., Martinez A.T., Martinez M.J., Bergbauer M., Szewzyc U. Purification and characterization of peroxidases from the dye-decolorizing fungus Bjerkandera adusta. -FEMS Microbiol Lett, 1998, vol. 165, p .43-50.

162. Heinzkill M., Bech L., Halkier T., Schneider P., Anke T. Characterization of laccases from wood-rotting fungi (family Coprinaceae). Appl Environ Microbiol, 1998, vol. 64, p. 1601-1606.

163. Hermann T.E., Kurtz M.B., Champe S.P. Laccase localized in hulle cells and cleistothecial primordial of Aspergillus nidulans. J Bacteriol, 1983, vol.154, p. 955-964.

164. Hoegger P.J., Navarro-Gonzalez M., Kilaru S., Hoffmann M., Westbrook E.D., Kues U. The laecase gene family in Coprinopsis cinerea (Coprinus cinereus). — Curr Genet, 2004, vol. 45, p. 9-18.

165. Hosny M. and Rosazza J.P.N. Novel oxidations of (+)-catechin by horseradish peroxidase and laccase. J Agric Food Chem, 2002, vol. 50, p. 5539-5545.

166. Huang H., Zoppellaro G., Sakurai T. Spectroscopic and kinetic studies on the oxygen-centered radical formed during the four-electron reduction process of dioxygen by Rhus vernicifera laccase. J Biol Chem, 1999, vol. 274, p. 32718 - 32724.

167. Hu M.R., Chao Y.P., Zhang G. Q., Xue Z. Q., Qian S. Laccase-mediator system in the decolorization of different types of recalcitrant dyes. — J Ind Microbiol Biotechnol, 2009, vol. 36, p. 45-51.

168. Hullo M.-F., Moszer I., Danchin A., Martin-Verstraete I. CotA of Bacillus subtilis is a copper-dependent laccase. J Bact, 2001, vol. 183, p. 5426-5430.

169. Huttermann A., Mai C., and Kharazipour A. Modification of lignin for the production of new compound and materials. Appl Microbiol Biotechnol, 2001, vol. 55, p. 387-394.

170. Ikeda R., Sugihara J., Uyama H., Kobayashi S. Enzymatic oxidative polymerization of 4-hydroxybenzoic acid derivatives to poly(phenylene oxide)s. — Polym Int, 1998a, vol. 47, p. 295-301.

171. Ikeda R., Tanaka H., Uyama H., Kobayashi S. Laccase-catalyzed polymerization of acrylamide. Macromol Rapid Commun, 1998b, vol. 19, p.423-425.

172. Ikeda R., Tanaka H., Oyabu H., Uyama H., Kobayashi S. Preparation of artificial urushi via an environmentally benign process. Bull Chem Soc Jpn, 2001, vol. 74, p. 1067-1073.

173. Ikeda R., Tsujimoto T., Tanaka H., Oyabu H., Uyama H., Kobayashi S. Man-made Urushi. Preparation of crosslinked polymeric films from renewable resources via air-oxidation processes. Proc Jpn Acad, 2000, vol. 76B, p. 155-160.

174. Iyer G. and Chattoo B.B. Purification and characterization of laccase from the rice blast fungus, Magnaporthe grisea. FEMS Microbiol Lett, 2003, vol. 227, p. 121-126.

175. Jarosz-Wilkolazka A., Ruzgas T., and Gorton L. Use of laccase-modified electrode for amperometric detection of plant flavonoids. Enzyme Microb Technol, 2004, vol. 35, p. 238-241.

176. Joel D.M., Marbach I., and Mayer A.M. Laccase in Anacardiaceae. Phytochem, 1978, vol. 17, p. 796-797.

177. Johannes C. and Majcherczyk A. Natural mediators in the oxidation of polycyclic aromatic hydrocarbons by laccase mediator systems. Appl Environ Microbiol, 2000a, vol. 66, p. 524-528.

178. Johannes C. and Majeherczyk A: Lacease activity tests and lacease inhibitors. J Biotechnol, 2000b, vol. 78, p. 193-199.

179. Johnson D.L., Thompson J.L., Brinkmann S.M., Schuller K.A., Martin L.L. Electrochemical characterization of purified Rhus vernicifera lacease: voltammetric evidence for a sequential four-electron transfer. Biochemistry, 2003, vol. 42, p. 1022910237.

180. Jong de E., Field J.A., de Bont J.A.M. Aryl alcohols in the physiology of ligninolytic fungi. FEMS Microbiol Rev, 1994, vol. 13, p. 153-187.

181. Junghanns C., Moeder M., Krauss G., Martin C., Schlosser D. Degradation of the xenoestrogen nonylphenol by aquatic fungi and their laceases. Microbiol, 2005, vol. 151, p. 45-57.

182. Kantelinen A., Hatakka A., Viikari L. Production of lignin peroxidase and laccase by Phlebia radiata. Appl Microbiol Biotechnol, 1989, vol. 31, p. 234-239.

183. Karahanian E., Corsini G., Lobos S., Vicuña R. Structure and expression of a laccase gene from the ligninolytic basidiomycete Ceriporiopsis subvermispora. Biochim Biophys Acta, 1998, vol. 1443, p. 65-74.

184. Karhunen E., Niku-Paavola M.-L., Viikari L., Haltia T., van der Meer R.A., Duine J.A. A novel combination of prosthetic groups in a fungal laccase; PQQ and two copper atoms. -FEBS Lett, 1990, vol. 267, p. 6-8.

185. Kaufmann U. and Wellendorf H. Mycelial growth and extracellular laccase cellobiose and sodium lignin sulfonate. Eur J Forest Pathol, 1980, vol. 10, p. 90-95.

186. Kersten P.J., Kalyanaraman B., Hammel K.E., Reinhammer B., Kirk T.K. Comparison of lignin peroxidase, horseradish peroxidase and laccase in the oxidation of methoxybenzenes. Biochem J, 1990, vol. 268, p. 475-480.

187. Kiiskinen L.L., Viikari L., Kruus K. Purification and characterisation of a novel laccase from the ascomycete Melanocarpus albomyces. Appl Microbiol Biotechnol, 2002, vol. 59, p. 198-204.

188. Kilaru S., Hoegger P.J., Kües U. The laccase multi-gene family in Coprinopsis cinerea has seventeen different members that divide into two distinct subfamilies. Curr Genet, 2006, vol. 50, p. 45-60.

189. Kim Y., Cho N.S., Eom T.J., Shin W. Purification and characterization of a laccase from Cerrena unicolor and its reactivity in lignin degradation. Bull Korean Chem Soc, 2002, vol. 23, p. 985-989.

190. Kirk T.K., Schultz E., Connors W.J., Lorenz L.F., Zeikus J.G. Influents of cultural parameters on lignin metabolism by Phanerochaete chrysosporium. Arch Microbiol, 1978, vol. 177, p. 277.

191. Kobayashi S., Ikeda R., Oyabu H., Tanaka H., Kobayashi S. Artificial Urushi: Design, synthesis, and enzymatic curing of new urushiol analogues. — Chem Lett, 2000, vol. 29, p. 1214-1215.

192. Kobayashi S., Uyama H, and Ikeda R. Artificial urushi. Chemistry. 2001, vol. 7, p. 4754-4760.

193. Ko E.M., Leem Y.E., and Choi H.T. Purification and characterization of lacease isozymes from the white-rot basidiomycete Ganoderma lucidum. — Appl Microbiol Biotechnol, 2001, vol. 57, p. 98-102.

194. Koschorreck K., Schmid R.D., Urlacher V.B. Improving the functional expression of a Bacillus licheniformis lacease by random and site-directed mutagenesis. BMC Biotechnol, 2009, vol. 9, p. 12-21.

195. Kramer K.J., Kanost M.R., Hopkins T.L., Jiang H., Zhu Y.C., Xu R., Kerwin J.L., Turecek F. Oxidative conjugation of catechols with proteins in insect skeletal systems. -Tetrahedron, 2001,vol. 57, p. 385-392.

196. Kunamneni A., Camarero S., García-Burgos C., Plou F.J., Ballesteros A., Alcalde M. Engineering and applications of fungal laccases for organic synthesis. Microbial Cell Factories, 2008, vol. 7, p. 32 - 48.

197. Kurisawa M., Chung J.E., Uyama H., Kobayashi S. Laccase-catalyzed synthesis and antioxidant property of poly (catechin). Macromol Biosci, 2003, vol. 3, p. 758-764.

198. Labat E., Morel M.H., Rouau X. Effect of lacease and manganese peroxidase on wheat gluten and pentosans during mixing. Food Hydrocoll, 2001, vol. 15, p. 47-52.

199. Laemmly U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, vol. 227, p. 680-685.

200. LaFayette P.R., Eriksson K.-E., Dean J.F. Characterization and heterologous expression of lacease cDNAs from xylem tissues of yellow-poplar (Liriodendron tidipifera). — Plant Mol Biol, 1999, vol. 40, p. 23-35.

201. Lalitha Kumari H. and Sirsi M. Purification and properties of lacease from Ganoderma lucidum. Arch Microbiol, 1972, vol. 84, p. 350-357.

202. Lang G. and Cotteret J. Hair dye composition containing a lacease. (L'Oreal, Fr.). Int Pat Appl W09936036,1999.

203. Lantto R., Schíinberg C., Buchert J. Effects of laccase-mediator combination on wool. -Textile Res J, 2004, vol. 74, p. 713-717.

204. Larrondo L.F., Avila M., Salas L., Cullen D., Vicuña R. Heterologous expression of lacease cDNA from Ceriporiopsis subvermispora yields copper-activated apoprotein and complex isoform patterns. Microbiol, 2003, vol. 149, p. 1177-1182.

205. Lee S.-K., George S.D., Antholine W.E., Hedman B., Hodgson K.O., Solomon E.I. Nature of the intermediate formed in the reduction of O2 to H2O at the trinuclear copper cluster active site in native lacease. J Am Chem Soc, 2002, vol. 124, p. 6180-6193.

206. Lee I.-Y., Jung K.-H., Lee C.-H., Park Y.-H. Enhanced production of lacease in Trametes vesicolor by the addition of ethanol. Biotechnol Lett, 1999, vol. 21, p. 965968.

207. Lee J.S. and Suh D.S. Production and enzymatic properties of lacease from Flammulina velutipes. Korean J Mycol, 1985, vol. 13, p. 111-115.

208. Lehman E., Harel E., Mayer A.M. Copper content and other characteristics of purified peach lacease. Phytochem, 1974, vol. 13, p. 1713-1717.

209. Leite O.D., Lupetti K.O., Fatibello-Filho O., Vieira I.C., de Barbosa A.M. Synergic effect studies of the bi-enzymatic system lacease peroxidase in a voltammetric biosensor for catecholamines. Talanta, 2003, vol. 59, p. 889-896.

210. Leonowicz A., Cho N.S, Luterek J., Wilkolazka A., Wojtaswasilewska M., Matuszewska A., Hofrichter M., Wesenberg D., Rogalski J. Fungal lacease: properties and activity on lignin. J Basic Microbiol, 2001, vol. 41, p. 185-227.

211. Leonowicz A., Grzywnowicz K., and Malinowska M. Oxidative and demethylating activity of multiple forms of lacease from Pholiota mutabilis. Acta Biochim Polon, 1979, vol. 26, p. 431-434.

212. Leonowicz A., Trojanowski J., and Orlicz B. Induction of lacease EC 1.14.18.1 in basidiomycetes: Apparent activity of the inducible and constitutive forms of the enzyme with phenolic substrates. 1978, Acta Biochim Polon, vol. 25, p. 369-378.

213. Leontievsky A.A., Myasoedova N.M., Baskunov B.P., Golovleva L.A., Bucke C., Evans C.S. Transformation of 2,4,6-trichlorophenol by free and immobilized fungal lacease. -Appl Microbiol Biotechnol, 2001, vol. 57, p. 85-91.

214. Leontievsky A., Myasoedova N., Pozdnyakova N., Golovleva L. "Yellow" lacease of Partus tigrinus oxidizes nonphenolic substrates without electron-transfer mediators. -FEBS Lett, 1997, vol. 413, p. 446^148.

215. Levin L., Forchiassin F., Ramos A.M. Copper induction of lignin-modifying enzymes in the white-rot fungus Trametes trogii. Mycologia, 2002, vol. 94, p.377-383.

216. Li X, Wei Z, Zhang M, Peng X, Yu G, Teng M, Gong W. Crystal structures of E. coli lacease CueO at different copper concentrations. Biochem Biophys Res Commun, 2007, vol. 354, p. 21-26.

217. Lisov A.V., Zavarzina A.G., Zavarzin A.A., Leontievsky A.A. Laceases produced by lichens of the order Peltigerales. FEMS Microbiol Lett, 2007, vol. 275, p. 46-52.

218. Liu L.J., Dean F.D., Friedman W.E., Friedman K.-E.L. A laccase-like phenoloxidase is correlated with lignin biosynthesis in Zinnia elegans stem tissues. Plant J, 1994, vol. 6, p. 213-224.

219. Lopez-Cruz J.I., Viniegra-Gonzalez G., Hernandez-Arana A. Thermostability of native and pegylated Myceliophthora thermophila lacease in aqueous and mixed solvents. -Bioconjugate Chem, 2006, vol. 17, p. 1093-1098.

220. Lucas-Elfo P., Solano F., Sanchez- Amat A. Regulation of polyphenol oxidase activities and melanin synthesis in Marinomonas mediterránea: identification of ppoS, a gene encoding a sensor histidine kinase. Microbiol, 2002, vol. 148, p. 2457-2466.

221. Lund M. and Ragauskas AJ. Enzymatic modification of kraft lignin through oxidative coupling with water-soluble phenols. Appl Microbiol Biotechnol, 2001, vol. 55, p. 699703.

222. Lundquist K. and Kristersson P. Exhaustive laccase-catalysed oxidation of a lignin model compound (vanillyl glycol) produces methanol and polymeric quinoid products. — Biochem J, 1985, vol. 229, p. 277-279.

223. Lyons J.I., Newell S.Y., Buchan A., Moran M.A. Diversity of ascomycete laccase gene sequences in a southeastern US salt marsh. — Microb Ecol, 2003, vol. 45, p. 270-281.

224. Machczynski M.C., Vijgenboom E., Samyn B., Canters G.W. Characterization of SLAC: A small laccase from Streptomyces coelicolor with unprecedented activity. Protein Science, 2004, vol. 13, p. 2388-2397.

225. Mai C., Majcherczyk A., and Hiittermann A. Chemo-enzymatic synthesis and characterization of graft copolymers from lignin and acrylic compounds. Enzyme Microb Technol, 2000, vol. 27, p. 167-175.

226. Mai C., Schormann W., Hiittermann A. Chemo-enzymatically induced copolymerization of phenolics with acrylate compounds. Appl Microbiol Biotechnol, 2001, vol. 55, p. 177-186.

227. Majcherczyk A. and Johannes C. Radical mediated indirect oxidation of a PEG-coupled polycyclic aromatic hydrocarbon (PAH) compound by fungal Iaccase. Biochim Biophys Acta - Gen Subj, 2000, vol. 1474, p. 157-162.

228. Malkin R. and Malmstrom B.G. The state and function of copper in biological systems. -Adv Enzymol Relat Areas Mol Biol, 1970, vol. 33, p. 177-244.

229. Malmstrom B.G., Reinhammar B., and Vanngard T. The state of copper in stellacyanin and Iaccase from the lacquer tree Rhus vernicifera. Biochim Biophys Acta, 1970, vol. 205, p. 48-57.

230. Mansur M., Suares T., Fernandez-Larrea J.B., Brizuela M.A., Gonzalez A.E. Identification of a Iaccase gene family in the new lignin-degrading basidiomycete CECT 20197. Appl Environ Microbiol, 1997, vol. 63, p. 2637-2646.

231. Mansur M., Suares T., and Gonzalez A.E. Differential gene expression in the Iaccase gene family from basidiomycete 1-62 (CECT 20197). Appl Environ Microbiol, 1998, vol. 64, p. 771-774.

232. Manzanares P., Fajardo S., and Martin C. Production of ligninolytic activities when treating paper pulp effluents by Trametes versicolor. J Biotechnol, 1995, vol. 43, p. 125132.

233. Marbach I., Harel E., Mayer A.M. Inducer and culture medium dependent properties of extracellular Iaccase from Botrytis cinerea. Phytochem, 1983, vol. 22, p. 1535- 1538.

234. Marbach I., Harel E., Mayer A.M. Molecular properties of extracellular Botrytis cinerea Iaccase. Phytochem, 1984, vol. 23, p. 2713-2717.

235. Marbach I., Harel E., Mayer A.M. Pectin a second inducer for Iaccase production by Botrytis cinerea. Phytochem (Oxford), 1985, vol. 24, p. 2559-2562.

236. Marcus R.A. and Sutin N. Electron transfer in chemistry and biology. Biochim Biophys Acta, 1985, vol. 811, p. 265-322.

237. Marzorati M., Danieli B., Haltrich D., Riva S. Selective laccase-mediated oxidation of sugars derivatives. Green Chem, 2005, vol. 7, p. 310-315.

238. Mathiasen T.E. Lacease for improved beer storage. Trends Food Sci Technol, 1996; vol. 7, p. 272.

239. Mayer A. and Harel E. Polyphenol oxidases in plants. Phytochem, 1979, vol.18, p. 193215.

240. Mayer A. and Staples R.C. Lacease: new function for an old enzyme. Phytochem, 2002, vol. 60, p. 551-565.

241. Messerschmidt A. Copper metalloenzymes. In: Comprehensive biological catalysis. Vol. 3 (Sinnet M., Ed.). Academic Press Limited, London, 1997, p. 401-426.

242. Michniewicz A., Ullrich R., Ledakowicz S., Hofrichter M. The white-rot fungus Cerrena unicolor strain 137 produces two lacease isoforms with different physico-chemical and catalytic properties. Appl Microbiol Biotechnol, 2006, vol. 69, p. 682-688.

243. Mikolasch A., Hammer E., Jonas U., Popowski K., Stielow A., Schauer F. Synthesis of 3-(3,4-dihydroxyphenyl)-propionic acid derivatives by N-coupling of amines using lacease. Tetrahedron, 2002, vol. 58, p. 7589-7593.

244. Mikolasch A., Wurster M., Lalk M., Witt S., Seefeldt S., Hammer E., Schauer F., Julich W.-D., Lindequist U. Novel (3-lactam antibiotics synthesized by amination of catechols using fungal lacease. Chem Pharm Bull, 2008b, vol. 56, p. 902-907.

245. Min K.L., Kim Y.H., Kim Y.W., Jung H.S., Hah Y.C. Characterization of a novel lacease produced by the wood-rotting fungus Phellinus ribis. Arch Biochem Biophys, 2001, vol. 392, p. 279-286.

246. Minussi R.C., Pastore G.M., and Durán N. Potential applications of lacease in the food industry. Trends Food Sci Technol, 2002, vol. 13, p. 205-216.

247. Miyazaki K. A hyperthermophilic lacease from Thermus thermophilic HB27. -Extremophiles, 2005, vol. 9, p. 415-425.

248. Molina-Guijarro J.M., Pérez J., Muñoz-Dorado J., Guillén F., Moya R., Hernández M., Arias M.E. Detoxification of azo dyes by a novel pH-versatile, salt-resistant lacease from Streptomyces ipomoea. Int Microbiol, 2009, vol. 12, p. 13-21.

249. Molino B.F., Haydar S.N., Yang Z., Michels P.C., Hemenway M.S., Rich J.O., Khmelnitsky Y. Preparation of novel cyclosporins. Patent WQ2004082629 A2 2004.

250. Molitoris H.P. and Esser K. The phenoloxidases of the ascomycete Podospora anserina. V. Properties of laccase I after further purification. Arch Microbiol, 1970, vol. 72, p. 267-296.

251. Monti D., Candido D., Manuel Cruz Silva M., Ken V., Riva S., Danieli B. Biocatalyzed generation of molecular diversity: selective modification of the saponin asiaticoside. — Adv Synth Catal, 2005, vol. 347, p. 1168-1174.

252. Mougin C., Boyer F.D., Caminade E., Rama R. Cleavage of the diketonitrile derivative of the herbicide isoxaflutole by extracellular fungal oxidases. J Agric Food Chem, 2000, vol. 48, p. 4529-4534.

253. Munoz C., Guillen F., Martinez A.T., Martinez M.J. Induction and characterization of laccase in the ligninolytic fungus Pleurotus eryngii. — Curr Microbiol, 1997b, vol. 34, p. 1-5.

254. Mustafa R., Muniglia L., Rovel B., Girardin M. Phenolic colorants obtained by enzymatic synthesis using a fungal laccase in a hydroorganic biphasic system. Food Res Int, 2005, vol.38, p. 995-1000.

255. Nakamura W. J. Studies on the biosynthesis of lignin. I. Disproof against the catalytic activity of laccase in the oxidation of coniferyl alcohol. — J Biochem, 1967, vol. 62, p. 54— 61.

256. Nakamura K. and Go N. Function and molecular evolution of multicopper blue proteins. -Cell Mol Life Sci, 2005, vol. 62, p. 2050-2066.

257. Ncanana S., Baratto L., Roncaglia L., Riva S., Burton S.G. Laccase-mediated oxidation of totarol. Adv Synth Catal, 2007, vol. 349, p. 1507-1513.

258. Ng T.B. and Wang H.X. A homodimeric laccase with unique characteristics from the yellow mushroom Cantharellus cibarius. Biochem Biophys Res Commun, 2004, vol. 313, p. 37-41.

259. Nicole M., Chamberland H., Geiger J.P., Lecours N., Valero J., Rio B., Ouellette G.B. Immunocytochemical localization of laccase LI in wood decayed by Rigidoporus lignosus. Appl Environ Microbiol, 1992, vol. 58, p. 1727-1739.

260. Nicole M., Chamberland H., Rioux D., Lecours N., Rio B., Geiger J.P., Ouellette G.B. A cytochemical study of extracellular sheaths associated with Rigidoporus lignosus during wood decay. Appl Environ Microbiol, 1993, vol.59, p. 2578-2588.

261. Niedermeyer T.H.J., Mikolasch A., Lalk M. Nuclear amination catalyzed by fungal laccases: reaction products of p-hydroquinones and primary aromatic amines. — J Org Chem, 2005, vol. 70, p. 2002-2008.

262. Niku-Paavola M.L., Karhunen E., Kantelinen A., Viikari L., Lundell T., Hatakka A. The effect of culture conditions on the production of lignin modifying enzymes by the white-rot fungus Phlebia radiata. J Biotechnol, 1990, vol. 13, p. 211-222.

263. Omura T. Studies on laccase of Lacquer trees. Comparison of laccases obtained from Rhus vernicifera and Rhus succedanea. J Biochem (Tokyo), 1961, vol. 50, p. 264—272.

264. Onuki T., Nogueji M., Mitamura J. Oxidative hair dye composition containing laccase| WO 0037030. Chem Abstr 133, 78994m| 2000. Ref. Type: Patent.

265. Ossiadacz J., Al-Adhami A.J.H., Bajraszewska D., Fischer P., Peczynska-Czoch W. On the use of Trametes versicolor laccase for the conversion of 4-methyl-3-hydroxyanthranilic acid to actinocin chromophore. J Biotechnol, 1999, vol. 72, p. 141— 149.

266. Ossola M. and Galante Y.M. Scouring of flax rove with the aid of enzymes. Enzyme Microb Technol, 2004, vol. 34, p. 177-186.

267. Palmieri G., Cennamo G., Faraco V., Amoresano A., Sannia G., Giardina P. Atypical laccase isoenzymes from copper supplemented Pleurotus ostreatus cultures. Enzyme Microb Technol, 2003, vol. 33, p. 220-230.

268. Palmieri G., Giardina P., Bianco C., Fontanella B., Sannia G. Copper induction of laccase isoenzymes in the ligninolytic fungus Pleurotus ostreatus. Appl Environ Microbiol, 2000, vol. 66, p. 920-924.

269. Palmieri G., Giardina P., Bianco C., Scaloni A., Capasso A., Sannia G. A novel white laccase from Pleurotus ostreatus. J Biol Chem, 1997, vol. 272, p. 31301-31307.

270. Palmieri G., Giardina P., Marzullo L., Desiderio B., Nitti G., Cannio R., Sannia G. Stability and activity of a phenol oxidase from the ligninolytic fungus Pleurotus ostreatus. -Appl Microbiol Biotechnol, 1993, vol. 39, p. 632-636.

271. Palonen H., Saloheimo M., Viikari L., Kruus K. Purification, characterization and sequence analysis of a laccase from the ascomycete Mauginiella sp. — Enzyme Microb Technol, 2003, vol. 33, p. 854-862.

272. Padgett R.A., Konarska M.M., Grabowski P.J., Hardy S.F., Sharp P.A. Lariat RNAs as intermediates and products in the splicing of messenger RNA precursors. Science, 1984, vol. 225, p. 898-903.

273. Pazarhoglu N.K., Sariiçik M., Telefoncu A. Laccase: production by Trametes versicolor and application to denim washing. Process Biochem, 2005, vol. 40, p. 1673-1678.

274. Pegasova T.V., Zwart P., Koroleva O.V., Stepanova E.V., Rebrikov D.V., Lamzin V.S. Crystallization and preliminary X—ray analysis of a four-copper laccase from Coriolus hirsutus. Acta Crystallogr, 2003, vol. 59, p. 1459-1461.

275. Pereira L., Bastos C., Tzanov T., Cavaco-Paulo A., Gubitz G.M. Environmentally friendly bleaching of cotton using laccases. Environ Chem Lett, 2005, vol. 3, p. 66-69.

276. Piontek K., Antorini M., Choinowski T. Crystal structure of a laccase from the fungus Trametes versicolor at 1.90—Â resolution containing a full complement of coppers. J Biol Chem, 2002, vol. 277, p. 37663-37669.

277. Plonka P.M. and Grabacka M. Melanin synthesis in microorganisms — biotechnological and medical aspects. Acta Biochimica Polonika, 2006, vol. 53, p. 429-443.

278. Pointing S.B., Pelling A.L., Smith G.J.D., Hyde K.D., Reddy C.A. Screening of basidiomycetes and xylariaceous fungi for lignin peroxidase and laccase gene-specific sequences.-Mycol Res, 1999, vol. 109, p. 115-124.

279. Pointing S.B., Jones E.B.G., Vrijmoed L.L.P. Optimization of laccase production by Pycnoporus sanguineus in submerged liquid culture. Mycologia, 2000, vol. 92, p. 139144.

280. Portaccio M., Di Martino S., Maiuri P., Durante D., De Luca P., Lepore M., Bencivenga U., Rossi S., De Maio A., Mita, D.G. Biosensors for phenolic compounds: The catechol as a substrate model. J Mol Catal B: Enzymes, 2006, vol. 41, p. 97-102.

281. Pruche F., Saint L.P., Bernards B. Hair dye compositions containing hydroxystilbene |Eur Pat Appl EP 1013,260, Chem Abstr 133,63587g.|. 2000. Ref Type: Patent.

282. Quintanar L., Stoj Ch., Taylor A.B., Hart J., Kosman D.J., Solomon E.I. Shall We dance? How a multicopper oxidase chooses its electron transfer partner. Acc Chem Res, 2007, vol. 40, p. 445-452.

283. Record E., Punt P.J., Chamkha M., Labat M., van Den Hondel C.A.M.J.J., Asther M. Expression of the Pycnoporus cinnabarinus laccase gene in Aspergillus niger and characterization of the recombinant enzyme. Eur J Biochem, 2002, vol. 269, p. 602-609.

284. Reinhammar B. Purification and properties of laccase and stellacyanin from Rhus vernicifera. -Biochim Biophys Acta, 1970, vol. 205, p. 37—47.

285. Reinhammar B. Laccase. In: Copper proteins and copper enzymes. Ed. By R. Lontie CRC Press; Boca Raton, Florida, 1984, vol. 3, p. 1-35.

286. Reinhammar B. An EPR signal from the half-reduced type 3 copper pair in Rhus vernicifera laccase. J Inorg Biochem, 1981, vol. 15, p. 27—39.

287. Reinhammar B., Malkin R., Jensen P., Karlsson B., Andreasson L.-E., Aasa R., Vanngard T., Malmstrom B.G. A new copper (II) electron paramagnetic resonance signail in two laccases and in cytochrome C oxidase. J Biol Chem, 1980, vol. 255, p.5000-5003.

288. Rigling D. and Van Alfen N.K. Regulation of laccase biosynthesis in the plant-pathogenic fungus Cryphonectria parasitica by doublestranded RNA. J Bacteriol, 1991, vol. 173, p. 8000-8003.

289. Rigling D. and Van Alfen N.K. Extra- and intracellular laccases of the chestnut blight fungus Cryphonectria parasitica. — Appl Environ Microbiol, 1993, vol. 59, p. 3634—3639.

290. Rittstieg K., Suurnakki A., Suortti T., Kruus K., Guebitz G.M., Buchert J. Polymerization of guaiacol and a phenolic p-O-4—substructure by Trametes hirsuta laccase in the presence of ABTS.-Biotechnol Prog, 2003, vol. 19, p. 1505-1509.

291. Riva S. Laccases: blue enzymes for green chemistry. TRENDS in Biotechnology, 2006, vol. 24, p. 219-226.

292. Robles A., Lucas R., Martinez-Canamero M., Omar N.B., Perez R., Galvez A. Characterisation of laccase activity produced by the hyphomycete Chalara (syn. Thielaviopsis) paradoxa CH32. Enzyme Microb Technol, 2002, vol. 31, p. 516-522.

293. Rodriguez A., Falcon M.A., Carnicero A., Perestelo F., Delafuente G., Trojanowski J. Laccase activities of Penicillium chrysogenum in relation to lignin degradation. Appl Microbiol Biotechnol, 1996, vol. 45, p. 399-403.

294. Rodriguez Couto S., Sanroman M.A., Gtibitz G.M. Influence of redox mediators and metal ions on synthetic acid dye decolourization by crude laccase from Trametes hirsuta. — Chemosphere, 2005, vol. 58, p. 417-422.

295. Rodriguez E., Pickard M.A., Vazquez D.R. Industrial dye decolorization by laccases from ligninolytic fungi. Curr Microbiol, 1999, vol. 38, p. 27-32.

296. Rogalski J., Dawidowicz, A.L., Leonowicz A. Purification and immobilization of the inducible form of extracellular laccase of the fungus Trametes versicolor. Acta Biotechnol, 1990, vol. 10, p. 261-269.

297. Rogalski J. and Leonowicz A. Phlebia radiata laccase forms induced by veratric acid and xylidine in relation to lignin peroxidase and manganese-dependent peroxidase. Acta Biotechnol, 1992, vol. 12, p. 213-221.

298. Rogalski J., Lundell T.K., Leonowicz A., Hatakka A.I. Influence of aromatic compounds and lignin on production of ligninolytic enzymes by Phlebia radiata. Phytochem, 1991a, vol. 30, p. 2869-2872.

299. Rogalski J., Lundell T., Leonowicz A., Hatakka A. Production of laccase, lignin peroxidase and manganese-dependent peroxidase by various strains of Trametes versicolor depending on culture conditions. Acta Microbiol Polon, 1991b, vol. 40, p. 221-224.

300. Roure M., Delattre P., Froger H. (03.03.1992). Composition for an enzymic coloration of keratin fibres, especially for hair and its use in a dyeing process. Eur Pat Appl EP0504005.

301. Roy-Arcand L. and Archibald F.S. Direct dechlorination of chlorphenolic compounds by laccase from Trametes (Coriolus) versicolor. Enzyme Microb Technol, 1991, vol.13, p. 194-203.

302. Ruijssenaars H.J. and Hartmans S. A cloned Bacillus halodurans multicopper oxidase exhibiting alkaline laccase activity. Appl Microbiol Biotechnol, 2004, vol. 65, p. 177182.

303. Ruiz J.C., De la Rubia T., Perez J., Martinez J. Effect of olive oil mill wastewater on extracellular ligninolytic enzymes produced by Phanerochaete flavido-alba. FEMS Microbiol Lett, 2002, vol. 212, p. 41-45.

304. Sadhasivam S., Savitha S., Swaminathan K., Feng-Huei Lin. Production, purification and characterization of mid-redox potential laccase from a newly isolated Trichoderma harzianum WL1. Process Biochemistry, 2008, vol. 43, p. 736-742.

305. Saito T., Honga P., Kato K., Okazaki M., Inagaki H., Maedac S., Yokogawa Y. Purification and characterization of an extracellular laccase of a fungus (family Chaetomiaceae) isolated from soil. Enzyme Microb Technol, 2003, vol. 33, p. 520-526.

306. Sakurai T. and Kataoka K. Basic and applied features of multicopper oxidases, CueO, bilirubin oxidase, and lacease. Chem Ree, 2007, vol. 7, p. 220-229.

307. Salas C., Lobos S., Larraín J., Salas L., Cullen D., Vicuña R. Properties of lacease isoenzymes produced by the basidiomycete Ceriporiopsis subvermispora. — Biotechnol Appl Biochem, 1995, vol. 21, p. 323-333.

308. Saloheimo M., Niku-Paavola M.—L., Knowles J.K. Isolation and structural analysis of the lacease gene from the lignin-degrading fungus Phlebia radiata. J Gen Microbiol, 1991, vol. 137, p. 1537-1544.

309. Salony S.M. and Bisaria V.M. Production and characterization of lacease from Cyathus bidleri and its use in decolonization of recalcitrant textile dyes. — Appl Microbiol Biotechnol, 2006, vol. 71, p. 646-653.

310. Sambrook J., Fritsch E., Maniatis T. MolecularCloning: a Laboratory Maual. NewYork: Cold Spring Harbor Lab Press, 1989.

311. Saparrat M.C.N., Arambarri A.M., Balatti P.A. Growth and extracellular lacease production in liquid cultures of Minimidochium parvum LPSC 548 Strain. Bol Soc Argent Bot, 2007, vol. 42, p. 39 - 44.

312. Saparrat M.C.N., Guillen F., Arambarri A.M., Martinez A.T., Martinez M.J. Induction, isolation, and characterization of two laceases from the white rot basidiomycete Coriolopsis rigida. Appl Environ Microbiol, 2002b, vol. 68, p. 1534-1540.

313. Saparrat M.C.N., Martínez M.J., Cabello M.N., Arambarri A.M. Screening for ligninolytic enzymes in autochthonous fungal strains from Argentina isolated from different substrata. Rev Iberoam Micol, 2002a, vol. 19, p. 181-185.

314. Sariaslani F.S., Beale J.M., Rosazza P. Oxidation of rotenone by Polyporus anceps lacease. J Natt Prod (Lloydia), 1984, vol. 47, p. 692-697.

315. Sato Y., Wuli B., Sederoff R., Whetten R. Molecular cloning and expression of eight lacease cDNAs in loblolly pine (Pinus taeda). J Plant Res, 2001, vol. 114, p. 147-155.

316. Schäfer A., Specht M., Hetzheim A., Francke W., Schauer F. Synthesis of substituted imidazoles and dimerization products using cells and lacease from Trametes versicolor. -Tetrahedron, 2001, vol. 57, p. 7693-7699.

317. Scheel T., Höfer M., Ludwig S., Hölker U. Differential expression of manganese peroxidase and lacease in white-rot fungi in the presence of manganese or aromatic compounds. Appl Microbiol Biotechnol, 2000, vol. 54, p. 686-691.

318. Scherer M. and Fischer R. Purification and characterization of laccase II of Aspergillus nidulans. Arch Microbiol, 1998, vol. 170, p. 78-84.

319. Schneider P., Caspersen M.B., Mondorf K., Halkier T., Skov L.K., Ostergaard P.R., Brown K.M., Brown S.H., Xu F. Characterization of a Coprinns cinereus laccase. -Enzyme Microb Technol, 1999, vol. 25, p. 502-508.

320. Schwede T., Kopp J., Guex N., Peitsch M.C. SWISS-MODEL: an automated protein homology-modeling server. Nucleic Acids Research, 2003, vol. 31, p. 3381-3385.

321. Selinheimo E., Kraus K., Buchert J., Hopia A., Autio K. Effects of laccase, xylanase and their combination on the rheological properties of wheat doughs. J Cereal Sei, 2006, vol. 43, p. 152-159.

322. Semenov A.N., Lomonosova I.V., Berezin V., Titov I. Peroxidase and laccase as catalysts for removal of phenylhydrazide protecting group under mild conditions. Biotechnol Bioeng, 1993, vol. 42, p. 1137-1141.

323. Servili M., De Stefano G., Piacquadio P., Sciancalepore V. A novel method for removing phenols from grape must. Amer J Enol Viticult, 2000, vol. 51, p. 357-361.

324. Setti L., Giuliani S., Spinozzi G., Pifferi P.G. Laccase catalyzed oxidative coupling of 3-methyl 2-benzothiazolinone hydrazone and methoxyphenols. Enzyme Microb Technol, 1999, vol. 25, p. 285-289.

325. Sharma R., Goel R., Capalash N. Bacterial laccases. World J Microbiol Biotechnol, 2007, vol. 23, p. 823-832.

326. Sharma H.S.S., Whiteside L., Kernaghan K. Enzymatic treatment of flax fibre at the roving stage for production of wet-spun yarn. Enzyme Microb Technol, 2005, vol. 37, p. 386-394.

327. Shiba T., Xiao L., Miyakoshi T., Chen C.-L. Oxidation of isoeugenol and coniferyl alcohol catalyzed by laccase isolated from Rhus vernicifera Stokes and Pycnoporus coccineus. J Mol Catal B: Enzym, 2000, vol. 10, p. 605-615.

328. Shin H., Gübitz G., Cavaco-Paulo A. In situ enzymatically prepared polymers for wool coloration. Macromol Mater Eng, 2001, vol. 286, p. 691-694.

329. Shleev S., Persson P., Shumakovich G., Mazhugo Y., Yaropolov A., Ruzgas T., Gorton L. Laccase-based biosensors for monitoring lignin. Enzyme Microbiol Technol, 2006, vol. 39, p. 835-840.

330. Shleev S., Tkac J., Christenson A., Ruzgas T., Yaropolov A. I., Whittaker J. W., Gorton L. Direct electron transfer between copper-containing proteins and electrodes. Biosens Bioelectron, 2005, vol. 20, p. 2517-2554.

331. Shumakovich G.P., Shleev S.V., Morozova O.V., Khohlov P.S., Gazaryan I.G., Yaropolov A.I. Electrochemistry and kinetics of fungal laccase mediators. — Bioelectrochemistry, 2006, vol. 69, p. 16-24.

332. Shuttleworth K.L., Postie L., Bollag J.-M. Production of induced laccase by the fungus Rhizoctoniapraticola. Can J Microbiol, 1986, vol. 32, p. 867-870.

333. Si J.Q. Use of laccases in baking. 1994. PCT Int. Appl. WO 9428728 Al.

334. Slomczynski D., Nakas J.P., Tanenbaum S.W. Production and characterization of laccase from Botrytis cinerea 61-34. Appl Environ Microbiol, 1995, vol. 61, p. 907-912.

335. Smirnov S.A., Koroleva O.V., Gavrilova V.P., Belova A.B., Klyachko N.L. Laccases from basidiomycetes: physicochemical characteristics and substrate specificity towards methoxyphenolic compounds. Biochemistry (Mosc), 2001, vol. 66, p. 774-779.

336. Soden D.M. and Dobson A.D.W. Differential regulation of laccase gene expression in Pleurotus sajor-caju. Microbiol, 2001, vol. 147, p. 1755-1763.

337. Soden D.M. and Dobson A.D.W. The use of amplified flanking region-PCR in the isolation of laccase promoter sequences from the edible fungus Pleurotus sajor-caju. — J Appl Microbiol, 2003, vol. 95, p. 553-562.

338. Soden D.M., O'Callaghan J., Dobson A.D.W. Molecular cloning of a laccase isozyme gene from Pleurotus sajor-caju and expression in the heterologous Pichia pastoris host. -Microbiol, 2002, vol. 148, p. 4003-4014.

339. Sojka-Ledakowicz J., Lichawska-Olczyk J., Ledakowicz S., Michniewicz A. Bio-scouring of linen fabrics with laccase complex from Cerrena unicolor. — Fibres & Textiles in Eastern Europe, 2007, vol. 15, p. 86-89.

340. Solomon E.I., Augustine A.J., Yoon J. O2 Reduction to H2O by the multicopper oxidases. Dalton Trans, 2008, vol. 30, p. 3921-3932.

341. Solomon E.I., Sundaram U.M., Machonkin T.E. Multicopper oxidases and oxygenases. -Chem Rev, 1996, vol. 96, p. 2563-2606.

342. Sugumaran M., Giglio L., Kundzicz H., Saul S., Semensi V. Studies on the enzymes involved in puparial cuticle sclerotization in Drosophila melanogaster. — Arch Insect Biochem Physiol, 1992, vol. 19, p. 271-283.

343. Suzuki H., Iiyama K., Yoshida O., Yamamoto N., Toda S. Structural characterization of the immunoactive and antiviral water-soluble lignin in an extract of the culture medium of Lentinus edodes mycelia (LEM). Agric Biol Chem, 1990, vol.54, p. 479-487.

344. Suzuki T., Endo K., Ito M., Tsujibo H., Miyamoto K., Inamori Y. A thermostable laccase from Streptomyces lavendulae REN-7: purification, characterization, nucleotide sequence, and expression. — Biosci Biotechnol Biochem, 2003, vol. 67, p. 2167-2175.

345. Tadesse M.A., D'Annibale A., Galli C., Gentili P., Sergi F. An assessment of the relative contributions of redox and steric issues to laccase specificity towards putative substrates. -Org Biol Chem, 2008, vol.6, p. 868-878.

346. Tagger S., Perissol C., Gil G., Vogt G., Lepetit J. Phenoloxidases of the white-rot fungus Marasminus quercophilus isolated from an evergreen oak litter (Quercus ilex L.). -Enzyme Microb Technol, 1998, vol. 23, p. 372-379.

347. Takahara J. Enzymic manufacture of polyphenylene oxide (PPO). Patent JP2004313057 A2 2004.

348. Tekere M., Zvauya R., Read J. S. Ligninolytic enzyme production in selected sub-tropical white rot fungi under different culture conditions. J Basic Microbiol, 2001, vol. 41, p. 115-129.

349. Tetsch L., Bend J., Holker U. Molecular and enzymatic characterization of extra- and intracellular laccases from the acidophilic ascomycete Hortaea acidophila. Antonie van Leeuwenhoek, 2006, vol. 90, p. 183-194.

350. Thakker G.D., Evans C.S., Rao K.K. Purification and characterization of laccase from Monocillium indicum Saxena. Appl Microbiol Biotechnol, 1992, vol. 37, p. 321-323.186

351. Thurston C.F. The structure and function of fungal laccases. — Microbiol, 1994, vol.140, p. 19-26.

352. Timo H.J.N, and Michael L. Nuclear amination catalyzed by fungal laccases: Comparison of laccase catalyzed amination with known chemical routes to aminoquinones. — J Mol Catal B: Enzym, 2007, vol. 45, p. 113-117.

353. Torecilla J.S., Mena, M.L., P.Yanez-Sedeno, Garsia J. Quantification of phenolic compounds in olive oil mill wastewater by artificial neural network/laccase biosensor. — J Agric Food Chem, 2007, vol. 55, p. 7418-7426.

354. Trojanowski J., Kharazipour A., Mayer F., Hiittermann A. Utilization of potato pulp and potato liquor for the production of laccase by selected basidiomycetes. Starch, 1995, vol. 47, p. 116-118.

355. Tzanov T., Basto C., Gubitz G.M., Cavaco-Paulo A. Laccases to improve the whiteness in a conventional bleaching of cotton. Macromol Mater Eng, 2003a, vol. 288, p. 807-810.

356. Tzanov T., Silva C.J., Zille A., Oliveira J., Cavaco-Paulo A. Effect of some process parameters in enzymatic dyeing of wool. Appl Biochem Biotech, 2003b, vol. Ill, p. 114.

357. Ullah M.A., Bedford C.T., Evans C.S. Reactions of pentachlorophenol with laccase from Coriolus versicolor. Appl Microbiol Biotechnol, 2000, vol. 53, p. 230-234.

358. Ullrich R., Huong L.M., Dung N.L., Hofrichter M. Laccase from the medicinal mushroom Agaricus blazer, production, purification and characterization. Appl Microbiol Biotechnol, 2005, vol. 67, p. 357-363.

359. Vasconcelos A.F.D., Barbosa A.M., Dekker R.F.H., Scarminio I.S., Rezende M.I. Optimization of laccase production by Botryosphaeria sp. in the presence of veratryl alcohol by the response-surface method. Process Biochem, 2000, vol. 35, p. 1131-1138.

360. Wariishi H., Nonaka D., Nishihashi S., Hirahashi T., Ito K. Enzymic preparation of polyphenylne oxides. Patent JP2006280259 A2 2006.

361. Wesenberg D., Kyriakides I., and Agathos S.N. White-rot fungi and their enzymes for the treatment of industrial dye effluents. Biotechnol Adv, 2003, vol. 22, p. 161-187.

362. Williamson P.R. Laccase and melanin in the pathogenesis of Crypiococcus neoformans. -Front Biosci, 1997, vol. 199, p. 99-107.

363. Witayakran S. and Ragauskas A.J. One-pot synthesis of 1,4-naphthoquinones and related structures with laccase. Green Chem, 2007, vol. 9, p. 475 480.

364. Witayakran S., Zettili A., Ragauskasa A.J. Laccase-generated quinones in naphthoquinone synthesis via Diels-Alder reaction. Tetrahedron Lett, 2007, vol. 48, p. 2983-2987.

365. Wood D. A. Inactivation of extracellular laccase during fruiting of Agaricus bisporus. J Gen Microbiol, 1980, vol. 117, p. 339-345.

366. Woolery G.L., Powers L., Peisach J., Spiro T.G. X-ray absorption study of Rhus laccase: evidence for a copper-copper interaction, which disappears on type 2 copper removal. -Biochemistry, 1984, vol. 23, p. 3428-3434.

367. Xiao Y.Z., Hong Y.Z., Li J.F., Hang J., Tong P.G., Fang W., Zhou C.Z. Cloning of novel laccase isozyme genes from Trametes sp. AH28-2 and analyses of their differential expression. Appl Microbiol Biotechnol, 2006, vol. 71, p. 493-501.

368. Xu F. Effects of redox potential and hydroxyl inhibithion on the pH activity profile on fungal laccases. J Biol Chem, 1997, vol. 272, p. 924-928.

369. Xu F. Dioxygen reactivity of laccase: dependence on laccase source, pH, and anion inhibition. Appl Biochem Biotechnol, 2001, vol. 95, p. 125-133.

370. Xu F. Oxidation of phenols, anilines, and benzenethiols by fungal laccases: correlation between activity and redox potentials as well as halide inhibition. — Biochemistry, 1996, vol. 35, p. 7608-7614.

371. Xu F., Berka R.M., Wahleithner J.A., Nelson B.A., Shuster J.R., Brown S.H., Palmer A.E., Solomon E.I. Site-directed mutations in fungal laccase: effect on redox potential, activity and pH profile. Biochem J, 1998, vol. 334, p. 63-70.

372. Xu F., Deussen H.J., Lopez B., Lam L., Li K. Enzymatic and electrochemical oxidation of N-hydroxy compounds. Redox potential, electrontransfer kinetics, and radical stability. -Eur J Biochem, 2001, vol. 268, p. 4169-4176.

373. Xu F., Kulys J.J., Duke K., Li K., Krikstopaitis K., Deussen H.J., Abbate E., Galinyte V., Schneider P. Redox chemistry in laccase-catalyzed oxidation of N-hydroxy compounds. -Appl Environ Microbiol, 2000, vol. 66, p. 2052-2056.

374. Xu F., Palmer A.E., Yaver D.S., Berka R.M., Gambetta G.A., Brown S.H., Solomon E.I. Targeted mutations in a Trametes villosa laccase. Axial perturbations of the T1 copper. J Biol Chem, 1999, vol. 274, p. 12372-12375.

375. Yaropolov A.I., Kharybin A.N., Emneus J., Marko-Varga G., Gorton L. Flow-injection analysis of phenols at a graphite electrode modified with co-immobilised laccase and tyrosinase. Anal Chim Acta, 1995, vol. 308, p. 137-144.

376. Yaropolov A.I., Skorobogat'ko O.V., Vartanov S.S., Varfolomeyev S.D. Laccase: Properties, catalytic mechanism, and applicability. Appl Biochem Biotechnol, 1994, vol. 49, p. 257-280.

377. Yoon M.Y. Process for improved shrink resistance in wool. 1998. WO patent 98/27264.

378. Yoshida H. Chemistry of Lacquer (Urushi), part 1. J Chem Soc, 1883, vol. 43, p. 472486.

379. Yoshitake A., Katayama Y., Nakamura M., Iimura Y., Kawai S., Morohoshi N. N-Linked carbohydrate chains protect laccase-III from proteolysis in Coriolus versicolor. — J Gen Microbiol, 1993, vol. 139, p. 179-185.

380. Zavarzina A.G., Leontievsky A.A., Golovleva L.A., Trofimov S.Y. Biotransformation of soil humic acids by blue laccase of Partus tigrinus 8/18: an in vitro study. Soil Biol Biochem, 2004, vol. 36 - p. 359-369.

381. Zavarzina A.G. Mineral support and biotic catalyst are essential in the formation of highly polymeric soil humic substances. Eur Soil Sci, 2006, vol.39, p. 48-53.

382. Zhukhlistova N.E., Zhukova Yu.N., Lyashenko A.V., Zaitsev V.N., Mikhailov A.M. Three-dimensional organization of tree-domain copper oxidases: A review. Crystallogr Reports, 2008,vol. 53, p. 92-109.

383. Zille A. Laccase reactions for textile applications. PhD Thesis. Universidade do Minho, Portugal, 2005.

384. Zouari N., Romette J.L., Thomas D. Purification and properties of 2 laccase isoenzymes produced by Botrytis cinerea. Appl Biochem Biotechnol, 1987, vol. 15, p. 213-225.

385. Международный патент. 2003. № WO 2003023142.

386. Международный патент. 2003. WO 03106966.

387. Патент США. 2006. №7,018,735.

388. Патент Японии. 2001.№JP2001037465.

389. Патент Японии.2003. JP2003128835.

390. Патент Японии.2004. JP2004339438.1. БЛАГОДАРНОСТИ

391. Автор приносит благодарность своему руководителю д.б.н. Алексею Аркадьевичу Леонтьевскому за предоставление темы диссертационной работы, благожелательное отношение, внимание, консультации и плодотворное обсуждение этапов работы.

392. Особую благодарность автор выражает любимому мужу Лисову Александру за любовь, заботу, терпение, моральную поддержку и вдохновение, участие и помощь в планировании экспериментальной работы, обсуждение результатов и ценные советы.

393. Особую благодарность автор выражает всем сотрудникам лаборатории микробной энзимологии за создание благоприятной эмоциональной атмосферы для выполнения работы, доброжелательное отношение, дружеское участие, поддержку и внимание.

394. Теплые слова благодарности автор выражает своим родителям, бабушке и сестре за понимание, поддержку, заботу и помощь.

395. Р1еигоШь сотисоргае ВКМ Р 1979

396. НеигоШ.ч ох/геМиэ ВКМ р 3468шпойегта 1ис1йит К\\-1125

397. Сапойсгта арр1апа1иэ ВКМ Р 3208

398. Agaricus ЬЬрогш ВКМ Р-15891. Тгате1ея эр.1. Ротеа/отеМагшэ ВКМ Р 32031. ПРйЛОЖЕ! 1ПЕ

Обратите внимание, представленные выше научные тексты размещены для ознакомления и получены посредством распознавания оригинальных текстов диссертаций (OCR). В связи с чем, в них могут содержаться ошибки, связанные с несовершенством алгоритмов распознавания. В PDF файлах диссертаций и авторефератов, которые мы доставляем, подобных ошибок нет.