Биохимические и физиологические аспекты деградации полициклических ароматических углеводородов (ПАУ) лигнинолитическими грибами тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат наук Позднякова, Наталия Николаевна

• Позднякова, Наталия Николаевна
• кандидат наук
• 2014

Оглавление диссертации кандидат наук Позднякова, Наталия Николаевна

ОГЛАВЛЕНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1 Лигнинолитические грибы: деструктивный потенциал и физио- 18 логические особенности

1.1 Структура лигнинолитической ферментной системы и деграда- 19 тивные свойства грибов

1.2 Основные условия проявления грибами деструктивной активно- 24 сти и продукции лигнинолитических ферментов

1.3 Индукция продукции внеклеточных ферментов

1.3.1 Индукция ионами металлов

1.3.2 Органические вещества как индукторы

2 Метаболические пути деградации ПАУ лигнинолитическими 32 грибами

2.1 Свойства ПАУ и проблема биодоступности

2.2 Ключевые метаболиты деградации ПАУ и продукция лигнино- 35 литических ферментов

2.2.1 Деградация низкомолекулярных ПАУ

2.2.1.1 Деградация нафталина

2.2.1.2 Деградация фенантрена

2.2.1.3 Деградация и трансформация антрацена и антрахиноновых кра- 46 сителей

2.2.1.4 Деградация флуорена

2.2.2 Деградация и трансформация высокомолекулярных ПАУ 52 2.2.2.1 Деградация пирена

.2.2.2.2-Деградация-бенз[а]ант-рацена-56

2.2.2.3 Деградация и трансформация ПАУ с 5 и более конденсирован-

ными кольцами

2.2.3 Продукция лигнинолитических ферментов в процессе деграда- 60 ции ПАУ

3 Биотехнологический потенциал лигнинолитических грибов в

процессах микоремедиации

3.1 Микоремедиация как форма биоремедиации

3.2 Технологии и подходы микоремедиации

3.3 Примеры микоремедиации устойчивых поллютантов

3.4 Условия и факторы эффективной микоремедиации

3.4.1 Доза внесенного инокулята

3.4.2 Концентрация загрязнителя

3.4.3 Сопутствующее загрязнение

3.4.4 Оптимальные условия колонизации почвы лигнинолитическими 11 грибами

3.4.5 Влияние поверхностно-активных веществ

3.4.6 Индукция лигнинолитических ферментов

3.5 Продукция лигнинолитических ферментов в процессе микоре- 81 медиации

3.6 Взаимодействие интродуцированных лигнинолитических гри- 84 бов с почвенной микробиотой

3.7 Снижение токсичности и мутагенности почвы в процессе мико- 86 ремедиации

3.8 Возможности и ограничения микоремедиации 88 4 Ключевые ферменты деградации ПАУ лигнинолитическими

грибами

4.1 Внеклеточные формы лигнинолитических ферментов

4.1.1 Лигнин пероксидазы

4.1.1.1 Молекулярные свойства и каталитический цикл

4.1.1.2 Основные каталитические свойства

4.1. 2_Мп-зависимые пероксидазы

4.1.2.1 Молекулярные свойства и каталитический цикл

4.1.2.2 Основные каталитические свойства

4.1.3 Гибридные пероксидазы

4.1.3.1 Молекулярные свойства и каталитический цикл

4.1.3.2 Основные каталитические свойства

4.1.4 Лакказы

4.1.4.1 Молекулярные свойства и каталитический цикл

4.1.4.2 Основные каталитические свойства 120 4.2 Внутриклеточные и «поверхностные» формы лигнинолитиче-

ских ферментов

4.2.1 Пероксидазы

4.2.2 Лакказы 138 ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

5 Материалы и методы

5.1 Объекты исследований и методы культивирования

5.1.1 Хранение лигнинолитических грибов и получение инокулята

5.1.2 Погруженное культивирование грибов

5.1.3 Твердофазное культивирование грибов

5.2 Исследование деградативной активности грибов

5.2.1 Деградация ПАУ

5.2.2 Синтетические красители, содержащие конденсированные аро- 145 матические кольца

5.2.3 Изучение деградации нефти в процессе микоремедиации почвы

5.3 Определение прироста мицелия

5.4 Методы экстракции

5.5 Хроматографические методы

5.5.1 Газожидкостная хроматография

5.5.2 Высокоэффективная жидкостная хроматография

5.5.3 Тонкослойная хроматография

5.5.4 Адсорбционная хроматография

5.6 Спектральные методы

5-7_Определение эмульгирующей активности_Г5-1—

5.8 Очистка и характеристика лигнинолитических ферментов

5.8.1 Получение грубых препаратов внеклеточных ферментов

5.8.2 Получение грубых препаратов «поверхностных» и внутрикле- 152 точных форм ферментов

5.8.3 Схема очистки лакказ и пероксидазы из погруженной культуры

Р. ОБ^еШиБ

5.8.4 Очистка лакказ из твердофазных культур Р. ostreatus DI и Aga- 154 ricus sp. F-8

5.8.5 Гибридная пероксидаза Bjerkander a fumosa 137 (Pers.:Fr.) Karst

5.8.6 Определение активности ферментов

5.8.7 Определение каталитических характеристик ферментов

5.8.8 Ферментативное окисление ПАУ

5.8.9 Электрофорез

5.8.10 Определение молекулярных масс ферментов 160 5.9 Реактивы и материалы

РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

6 Особенности метаболизма ПАУ лигнинолитическими грибами

6.1 Деградация ПАУ с тремя конденсированными кольцами

6.1.1 Фенантрен

6.1.1.1 Скрининг грибов на способность деградировать фенантрен и 163 продуцировать лигнинолитические ферменты

6.1.1.2 Деградация фенантрена при культивировании Р. оь^геаШя на 164 среде Кирка

6.1.1.3 Деградация фенантрена при культивировании Р. ОБггеаШз 01 на 172 богатой среде для базидиомицетов

6.1.1.4 Деградация фенантрена подстилочным сапротрофом Agaricus 175 Бр. Б-8

6.1.2 Антрацен и синтетические красители

6.1.2.1 Деградация антрацена грибом белой гнили Р. оБ^еаШз

6.1.2.2 Деградация антрацена подстилочным сапротрофом Agaricus Бр. 182 Б-8

6.1.2.3 Обесцвечивание синтетических красителей Р. оБ^еМт Р1_183

6.1.3 Деградация флуорена Р. оз^еМт

6.2 Деградация ПАУ с четырьмя конденсированными кольцами

6.2.1 Деградация пирена Р. оБКеШт Б1

6.2.2 Деградация хризена Р. ОБКеМт 01

6.2.3 Деградация флуорантена Р. оБКеМт Б1

6.3 Деградация основных метаболитов ПАУ Р. оБКеШт Б1

6.4 Продукция эмульгирующего вещества в процессе деградации 204 ПАУ Р. ОБКеаШ Б1

7 Внеклеточные формы лигнинолитических ферментов

7.1 Лакказы гриба белой гнили Р. оз^еаШ Б1 и подстилочного са- 208 протрофа Agaricus Бр. Б-8

7.1.1 Очистка и характеристика лакказ из погруженной культуры Р. 208 ОБЬгеаШБ

7.1.1.1 Продукция и очистка лакказ

7.1.1.2 Молекулярные свойства лакказы-1

7.1.1.3 Каталитические свойства лакказы-1

7.1.1.4 Очистка и характеристика минорных лакказ

7.1.2 Очистка и характеристика лакказы из твердофазной культуры Р. 224 ОБ^еМш

7.1.2.1 Подбор условий твердофазного культивирования гриба для по-

лучения лакказы

7.1.2.2 Очистка «желтой» лакказы

7.1.2.3 Молекулярные свойства «желтой» лакказы

7.1.2.4 Каталитические свойства «желтой» лакказы 227 7.1.3 Очистка и характеристика лакказы из твердофазной культуры

Agaricus яр. Б-8

7.1.3.1 Продукция лакказы и ее очистка

7.1.3.2 Молекулярные свойства

7.1.3.3 Каталитические свойства

7.2 Пероксидазы грибов белой гнили Pleurotus ostreatus DI и Bjer-

kandera fumosa 137 (Pers.:Fr.) Karst. 7.2.1_Характеристика гибридной пероксидазы В. fumosa 137 (Pers.iFr.)

Karst.

7.2.2 Очистка и характеристика пероксидазы Р. ostreatus DI

7.2.2.1 Молекулярные свойства

7.2.2.2 Каталитические свойства

7.2.3 Обесцвечивание антрахиноновых красителей пероксидазами Р. 272 ostreatus DI и В. fumosa 137 (Pers.:Fr.) Karst.

8 Внутриклеточные и «поверхностные» формы лигнинолитиче- 279 ских ферментов гриба P. ostreatus D1

8.1 Влияние ПАУ на баланс внеклеточных, «поверхностных» и 279 внутриклеточных форм ферментов

8.2 Лакказы

8.2.1 «Поверхностные» формы лакказ: очистка и характеристика

8.2.2 Внутриклеточные лакказы: очистка и характеристика

8.2 Внутриклеточная пероксидаза: очистка и характеристика

9 Биотехнологический потенциал лигнинолитических грибов Р. 295 ostreatus D1 и Agaricus sp. F-8 для микоремедиации нефтезаг-рязненной почвы

9.1 Скрининг лигнинолитических грибов по способности к деграда- 295 ции нефти

9.2 Исследование деградации нефти в условиях погруженного куль- 296 тивирования грибов

9.2.1 Деградация нефти при росте грибов на разных средах

9.2.2 Влияние рН на деградацию нефти P. ostreatus D1

9.2.3 Влияние поверхностно-активных веществ на деградацию нефти 299 P. ostreatus D1

9.2.4 Продукция лигнинолитических ферментов P. ostreatus D1 в при- 301 сутствии нефти

9.3 Деградация ПАУ и других углеводородов нефти при культиви- 302 ровании лигнинолитических грибов в почве

9.3.1 Деградативная активность грибов белой гнили в почве

9.3.2 Деградация нефти в почве грибом P. ostreatus D1

9.3.2.1 Влияние интродуцированного мицелия P. ostreatus D1 на поч- 304 венную микрофлору

9.3.2.2 Изменение фракционного состава нефти в процессе микореме- 308 диации почвы P. ostreatus D1

9.4 Микоремедиация почвы со старым нефтяным загрязнением под- 310 стилочным сапротрофом Agaricus sp. F-8

9.4.1 Рост гриба Agaricus sp. F-8 в загрязненной почве

9.4.2 Изменение фракционного состава нефти в процессе микореме- 312 диации почвы Agaricus Бр. Р-8

9.5 Продукция внеклеточных лигнинолитических ферментов в про- 314 цессе микоремедиации нефтезагрязненной почвы

9.5.1 Деградативная активность лигнинолитических грибов в почве 314 со старым нефтяным загрязнением

9.5.2 Продукция лакказ в процессе микоремедиации

9.5.3 Продукция пероксидаз в процессе микоремедиации

9.5.4 Модификация состава ароматических фракций в процессе мико- 320 ремедиации

9.6 Грибы Р. оБ1геШш 01 и Agaricus Бр. Р-8 как перспективные кан- 322 дидаты для создания эффективной технологии микоремедиации

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

ВЫВОДЫ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Биохимические и физиологические аспекты деградации полициклических ароматических углеводородов (ПАУ) лигнинолитическими грибами»

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность исследований и состояние проблемы. Полициклические ароматические углеводороды (ПАУ) - огромный класс органических соединений состоящих из двух и более конденсированных бензольных колец. Интерес к механизмам биодеградации и «судьбе» ПАУ в окружающей среде связан с их повсеместным распространением, устойчивостью к деградации, аккумуляцией почвой и осадками, токсическими, мутагенными и канцерогенными свойствами (Juhasz and Naidu, 2000; Kanaly and Harayama, 2000; Mrozik et al, 2003; Peng et al., 2008; Hari-tash and Kaushik, 2009). Некоторые ПАУ отнесены к приоритетным поллютантам американским и рядом других национальных агентств по защите окружающей среды (http://www.defra.gov.uk/Environment /consult/airqual01/l 1 .htm).

ПАУ являются гидрофобными соединениями, их устойчивость внутри экосистем является следствием низкой растворимости в воде (Juhasz and Naidu, 2000; Peng et al., 2008). Сброс и случайное попадание ПАУ в природную среду создает серьезную проблему, особенно в случае, когда биодеградативной активности природной микрофлоры не достаточно для удаления или нейтрализации загрязнителей (Reddy, 1995).

В настоящее время ведется активный поиск и совершенствование технологий биоремедиации почв и воды, загрязненных ПАУ. Использование микроорганизмов представляет собой высокоэффективную и относительно недорогую технологию детоксификации этих опасных поллютантов, которая может заменить традиционные методы (Mrozik et al., 2003). Для разработки и эффективного использования биоремедиации необходимо всестороннее исследование организмов-деструкторов, метаболических путей деградации ПАУ, катализирующих их ферментных систем и условий окружающей среды, необходимых для оптимизации разрушения этих соединений.

В настоящее время способность метаболизировать ПАУ выявлена у целого ряда бактерий, водорослей, цианобактерий и грибов (Haritash and Kaushik, 2009). Грибы-деструкторы ПАУ могут быть разделены на две группы: нелигнинолити-

ческие и лигнинолитические (Cerniglia, 1997). Наиболее активными являются грибы, разрушающие в природе лигниновый компонент древесины (лигнинолитические). К ним относятся в основном деревообитающие (грибы белой гнили) и почвообитающие (подстилочные сапротрофы; в англ. litter-decomposing fungi) базидиомицеты и некоторые виды аскомицетов (Buswell and Odier, 1987; Hatakka, 2001; Pointing, 2001, Wong, 2009). Ферментативная система этих грибов, катализирующая деградацию лигнина, является внеклеточной, неспецифической и окислительной, что позволяет им, кроме природного субстрата, метаболизировать широкий спектр поллютантов и их смесей, давая значительное преимущество перед бактериями и нелигнинолитическими грибами (Cerniglia, 1992; 1997). Основными лигнинолитическими ферментами являются лигнин пероксидаза, Мп-пероксидаза, гибридная пероксидаза (в англ. варианте versatile peroxidase) и лакказа (Wong, 2009). Репрессии синтеза ферментов не происходит, когда концентрации веществ снижаются до уровня, который неэффективен для их индукции, и, следовательно, они могут деградировать даже низкие концентрации поллютантов. Поэтому считают, что лигнинолитические грибы обладают значительным потенциалом для использования в биоремедиационных технологиях, особенно для соединений, которые трудно разлагаются бактериями (Aust and Benson, 1993; Reddy, 1995).

В результате каталитического действия лигнинолитических ферментов образуются полярные и водорастворимые продукты, которые более доступны как для грибного метаболизма, так и для дальнейшей деградации природной почвенной микрофлорой. До настоящего времени обсуждаются следующие ферментативные механизмы деградации ПАУ лигнинолитическими грибами: (а) лигнин пероксидазы и Mn-пероксидазы катализируют одно-электронное окисление ПАУ с потенциалами ионизации не более 7,55 eV с образованием соответствующих хи-нонов (Hammel et al., 1986; Vazquez-Duhalt et al., 1994; Field et al., 1996), которые далее могут быть метаболизированы через расщепление ароматического кольца (Hammel et al., 1991); (б) лакказы катализируют одно-электронное окисление ПАУ также с образованием хинонов, и каталитические возможности этих ферментов могут быть расширены в присутствии ряда легко окисляемых веществ, так

называемых медиаторов (Johannes et al., 1996; Collins et al., 1996); (в) некоторые ПАУ, содержащие до шести ароматических колец, могут быть окислены в процессе перокисления липидов, катализируемого Mn-пероксидазами (Moen and Hammel, 1994; Bogan and Lamar, 1995).

Рядом авторов показано, что кроме лигнинолитической системы, в грибной деградации ПАУ могут участвовать внутриклеточные цитохром Р-450 и эпоксид гидролаза (Sutherland et al., 1991; Bezalel et al., 1996a,б,в; 1997; Masaphy et al., 1996).

Кроме всестороннего изучения метаболических путей деградации ПАУ и катализирующих их ферментных систем, широко исследуется способность лиг-нинолитических грибов разрушать полиароматическую фракцию нефти в комплексе с природной микрофлорой в процессе ремедиации почвы. Предполагают, что грибы могут начинать атаку на жесткий ароматический субстрат, а почвенные микроорганизмы минерализуют окисленные метаболиты. Процесс деструкции ПАУ в этом случае происходит более полно, начальная атака грибов делает доступными для природной почвенной микрофлоры углеводороды с большим количеством ароматических колец (Brodkorb and Legge, 1992; Davis et al., 1993; Andersson and Henrysson, 1996). Вместе с тем реальные природные объекты чаще загрязнены комплексом углеводородов. Хорошо известно, что в процессе бактериальной деградации разрушается в основном парафино-нафтеновая фракция нефти, тогда как значительная часть тяжелых фракций, особенно ПАУ, остаются интактными и накапливаются в окружающей среде. Сведений об использовании лигнинолитических грибов для восстановления (микоремедиации) нефтезагряз-ненных почв все еще мало (Yateem et al., 1998; Ishikhuemhen et al., 2003).

Несмотря на то, что исследования деградации ПАУ лигнинолитическими грибами проводятся довольно давно, до настоящего времени существует целый ряд пробелов в исследованиях, в основном касающихся регуляции метаболизма, доступности этих веществ для грибной клетки, участия и роли разных форм лигнинолитических ферментов. Без восполнения подобных пробелов невозможно

глубокое понимание деградативных механизмов и практическое использование этих грибов.

Цель настоящего исследования - выявление основных закономерностей и механизмов регуляции метаболизма ПАУ лигнинолитическими грибами, характеристика и функции ферментов, катализирующих разные этапы деградации.

Для достижения поставленной цели были сформулированы следующие задачи:

1. Исследование влияния условий культивирования на деградацию трех-(фенантрен, антрацен, флуорен) и четырехкольцевых (пирен, хризен, флуорантен) ПАУ и продукцию лигнинолитических ферментов грибами Pleurotus ostreatus DI и Agaricus sp. F-8. Идентификация основных метаболитов.

2. Выявление продукции эмульгирующего вещества в процессе деградации ПАУ Р. ostreatus DI.

3. Очистка и определение молекулярных (молекулярная масса, субъединичный состав, спектры поглощения) и каталитических (рН-оптимумы, Км, Vmax, kcat для моноароматических субстратов, активность по отношению к ПАУ) свойств внеклеточных лакказ из погруженных и твердофазных культур грибов Р. ostreatus DI и Agaricus sp. F-8.

4. Сравнительное исследование основных молекулярных (молекулярная масса, субъединичный состав) и каталитических (рН-оптимумы, Км, Vmax, kcat для моноароматических субстратов, активность по отношению к ПАУ) свойств пе-роксидаз Р. ostreatus Din Bjerkandera fumosa 137 (Pers.:Fr.) Karst.

5. Выявление активностей основных лигнинолитических ферментов Р. ostreatus DI на поверхности и внутри грибной клетки.

6. Выделение и определение основных молекулярных (молекулярная масса, субъединичный состав) и каталитических (рН-оптимумы, Км, Утах, kcat Для моноароматических субстратов, активность по отношению к ПАУ) свойств «поверхностных» и внутриклеточных форм лакказ и пероксидазы Р. ostreatus DI.

7. Изучение деструктивного потенциала лигнинолитических грибов в процессе микоремедиации нефтезагрязненной почвы.

Научная новизна. На примере Р. ostreatus DI получены приоритетные данные об основных закономерностях и механизмах регуляции метаболизма ПАУ лигнинолитическими грибами. Установлена комбинированная роль лакказы и пе-роксидазы гриба в процессе деградации этих ксенобиотиков. Оба фермента могут катализировать окисление ПАУ, что предполагает их взаимозаменяемость в начальной атаке молекул этих веществ. Показано, что пероксидаза участвует в утилизации образовавшихся метаболитов. Впервые обнаружено образование эмульгирующего вещества в процессе деградации ПАУ Р. ostreatus DI, коррелирующее с продукцией пероксидазы и обеспечивающая доступность гидрофобного субстрата для гриба.

Получены новые данные о каталитических свойствах внеклеточных форм лакказ гриба белой гнили Р. ostreatus Din подстилочного сапротрофа Agaricus sp. F-8, показана их ключевая роль в деградации ПАУ этими грибами. Получены новые данные об ингибиторной и субстратной специфичности гибридной пероксидазы В. fumosa 137 (Pers.:Fr.) Karst. Впервые из гриба белой гнили Р. ostreatus DI выделена пероксидаза, обладающая необычными каталитическими свойствами, отличающими ее от типичной гибридной пероксидазы В. fumosa и других известных лигнинолитических пероксидаз. Обнаружена способность исследованных пе-роксидаз окислять широкий ряд синтетических красителей антрахинонового ряда, что значительно расширяет каталитические возможности этих ферментов.

Впервые выделены и частично охарактеризованы «поверхностные» и внутриклеточные формы лакказ и пероксидазы Р. ostreatus DI. Показана возможность участия «поверхностных» форм этих ферментов в начальной атаке молекулы ПАУ. Обнаружено, что каталитически активные внутриклеточные формы лакказ и пероксидазы не только могут быть предшественниками внеклеточных и «поверхностных» форм, но и участвовать в утилизации метаболитов ПАУ, проникающих в клетку.

Установлена способность лигнинолитических грибов метаболизировать широкий спектр углеводородов нефти, как в экспериментальных условиях, так и в условиях реального загрязнения.

На основании анализа данных литературы и сопоставления их с результатами собственных исследований впервые, на примере Р. ostreatus DI, сделаны выводы об основных физиологических и энзимологических особенностях деградации ПАУ лигнинолитическими грибами.

Положения, выносимые на защиту:

1. Деградация трех- и четырехкольцевых ПАУ грибом белой гнили Р. ostreatus DI и почвенным сапротрофом Agaricus sp. F-8. происходит по одной схеме с образованием хинонов на первом этапе. Образование и последующая утилизация фталевой кислоты на последних этапах метаболизма ПАУ грибом Р. ostreatus DI предполагает ее включение в основной обмен.

2. Лакказа продуцируется на первых этапах деградации ПАУ Р. ostreatus DI, приводящих к образованию хинонов, тогда как пероксидаза - на более поздних, приводящих к утилизации образовавшихся метаболитов. Существует зависимость «глубины» деградации ПАУ от набора лигнинолитических ферментов, продуцируемых грибом: накопление хинонов в условиях продукции лакказы и образование и последующая утилизация хинонов в условиях продукции лакказы и пероксидазы.

3. Продукция эмульгирующего вещества Р. ostreatus DI зависит от растворимости исследованных ПАУ и коррелирует с продукцией пероксидазы этим грибом.

4. Внеклеточные формы лакказ и пероксидазы, выделенные из погруженной культуры Р. ostreatus DI, могут окислять ПАУ, что предполагает их взаимозаменяемость в начальной атаке молекулы. Пероксидаза окисляет метаболиты деградации ПАУ, тогда как для лакказы эти соединения не доступны.

5. «Желтые» формы внеклеточных лакказ, выделенные из твердофазных культур грибов Р. ostreatus DI и Agaricus sp. F-8, способны окислять ПАУ без медиатора в реакционной смеси.

6. Пероксидаза Р. ostreatus DI, обладает уникальными каталитическими свойствами, отличающими ее от гибридной пероксидазы В. fumosa 137 (Pers.:Fr.) Karst, и других известных грибных лигнинолитических ферментов.

7. Молекулярные и каталитические свойства внеклеточных и «поверхностных» форм лакказ совпадают и отличаются от таковых внутриклеточных форм. Предположительно внутриклеточные формы являются каталитически активными предшественниками «поверхностных» и внеклеточных. «Поверхностные» формы лакказы могут катализировать начальную атаку молекулы ПАУ, когда активности внеклеточных форм еще недостаточно.

8. Твердофазные культуры лигнинолитических грибов, относящиеся к видам Р1еигоШз оя^еаШя, Ьепйпт ес1ос1е8, Согю1ии Бр. и Agaricus яр., способны колонизировать почву с нефтяным загрязнением, продуцировать лигнинолитиче-ские ферменты и активно деградировать нефтяное загрязнение. На основании проведенных исследований грибы Р. ойЪгеаХт и Agaricus Бр. Р-8 могут быть предложены для разработки на их основе технологии микоремедиации.

Научно-практическая значимость. Результаты работы вносят вклад в понимание основных механизмов деградации ПАУ лигнинолитическими грибами. Полученные данные о метаболических путях, катализирующих их ферментах, и продуктах деградации ПАУ представляют значительный интерес для специалистов в области микробиологии, биохимии и биотехнологии.

Сведения, касающиеся выделения, очистки и каталитических свойств основных лигнинолитических ферментов важны для объяснения механизмов функционирования этих ферментов, а также для создания на их основе биокатализаторов.

Создана научная основа для разработки эффективной технологии микоремедиации с использованием деревообитающих и почвообитающих лигнинолитических грибов. На основании исследований способности метаболизировать нефть в условиях реального загрязнения, образовывать устойчивый и доминирующий мицелий и продуцировать лигнинолитические ферменты были отобраны гриб белой гнили Р. оБКеШш Б1 и подстилочный сапротроф Agaricus ер. Р-8. Комплексы этих грибов с почвенной микрофлорой являются перспективными для дальнейшего создания на их основе технологии микоремедиации нефтезагрязненных почв.

Экспериментальные данные и методические приемы, изложенные в работе могут быть использованы в организациях биологического и биотехнологического профилей, занимающихся исследованием деградации ксенобиотиков и разработкой технологий биоремедиации, а также при чтении курсов лекций по биохимии и микробиологии в ВУЗах.

Связь работы с научными программами и собственный вклад автора в исследования. Работа проводилась с 1999 по 2013 гг. в лаборатории экологической биотехнологии ИБФРМ РАН в соответствии с плановой тематикой. Часть исследований выполнена в рамках договоров о сотрудничестве между Российской академией наук и Польской академией наук на 2002-2013 гг. в Институте катализа и химии поверхности Польской академии Наук (г. Краков, Польша) и на кафедре биохимии Универститета им. Марии Кюри-Склодовской (г. Люблин, Польша). Изучение «поверхностных» и внутриклеточных форм лигнинолитических ферментов проводили в Центре исследований окружающей среды (Helmholtz Zentrum für Umweltforschung - UFZ; Лейпциг, Германия). Исследования поддержаны грантами фонда Й. Миановского (Польша, 2004 г.), Немецкой службы академических обменов (DAAD, №А0903583 по программе "Forschungsaufenthalte für Hochschullehrer und Wissenschaftler" 2009-2010 гг.), Международного научно-технического центра (ISTC №3419.2, 2008 г.), государственным контрактом № 02.512.11.2210 с Роснаукой в рамках Федеральной целевой программы «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России на 2007-2012 годы» (2008-2009 гг.). Научные положения диссертации и выводы базируются на собственных исследованиях автора.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены и обсуждены на 6 российских: Межрегиональная конференция молодых ученых «Стратегия взаимодействия микроорганизмов и растений с окружающей средой» (Саратов, 26-27 марта 2002 г., 10-12 октября 2006 г., 14-16 октября 2008 г.), «Молекулярные механизмы взаимодействия микроорганизмов и растений: фундаментальные и прикладные аспекты» (Саратов, 15-17 июня 2005 г.), Всероссийская конфе-

ренция «Фундаментальные и прикладные аспекты исследования симбиотических систем» (Саратов, 23-27 сентября 2007 г.), Третий съезд микологов России (Москва, 10-12 октября 2012 г.) и 12 международных конференциях: Международная конференция «Биохимия и физиология культивируемых грибов» (Саратов, 6-8

iL в л

июня 2002 г.), «12 International biodégradation and biodeterioration symposium (Prague, Czech Republic, 14-18 July 2002), «International symposium biochemical interactions of microorganisms and plants with technogenic environmental pollutants» (Saratov, Russia, 28-30 July 2003), «International conference on protein stabilization» (Bratislava, Slovakia, 26-29 September 2004), «Грибы в природных и антропогенных системах» (Санкт-Петербург, 25-29 апреля 2005 г.), Международная конференция «Проблемы биодеструкции техногенных загрязнителей окружающей среды» (Саратов, 14-16 сентября 2005 г.), «International symposium on environmental biotechnology» (Leipzig, Germany, 9-13 July 2006), IV Международная научная конференция «Биотехнология - охране окружающей среды» (Москва, 21-23 ноября 2006 г.), «Oxizymes and 9th International symposium on peroxidases (Leipzig, Germany, 14-16 June 2010), «Enzymes in the environment: Activity, ecology and applications» (Prague, Czech Republic, 14-17 July 2003; Viterbo, Italy, 15-19 July 2007; Bad Nauheim, Germany, 17-21 July 2011).

Публикации. По теме диссертации опубликованы 62 работы, в том числе 18 статей в российских и международных журналах из списка ВАК, 2 главы в книгах, 7 статей в сборниках, 35 тезисов конференций.

Структура и объем работы. Диссертация изложена на 397 страницах, содержит 28 таблиц и 130 рисунков, состоит из введения, обзора литературы, материалов и методов, 4 глав собственных исследований и их обсуждения, заключения, выводов и списка цитированной литературы. Список литературы включает 22 российских и 564 зарубежных источников.

ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

ГЛАВА 1. ЛИГНИНОЛИТИЧЕСКИЕ ГРИБЫ: ДЕСТРУКТИВНЫЙ ПОТЕНЦИАЛ И ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ ОСОБЕННОСТИ

Способность грибов разрушать лигниновый компонент древесины известна давно. Лигнинолитические грибы - это группа таксономически гетерогенных высших грибов, характеризующихся уникальной способностью деполимеризовать и минерализовать лигнин, и состоящая большей частью из базидиомицетов и нескольких видов аскомицетов (Buswell and Odier, 1987; Hatakka, 1994; 2001; Leo-nowicz et al., 1999; Steffen et al., 2000; Pointing, 2001; Wong, 2009). В настоящее время большая часть исследований проводится с базидиомицетами, поэтому в узком смысле под термином «лигнинолитические грибы» понимают именно лигнинолитические базидиомицеты. К этой группе относятся, так называемые, грибы белой гнили (в англ. white rot fungi), и родственные им подстилочные сапротрофы (в англ. litter-decomposing fungi) (Buswell and Odier, 1987; Hatakka, 1994; 2001). Грибы белой гнили колонизируют в основном плотную древесину (балки, пни), тогда как подстилочные сапротрофы представлены почвообитающими базидиомицетами, колонизирующими мертвый растительный материал, такой как листья, мелкие ветки, остатки травы (Heinzkill et al., 1998; Hatakka, 1994; 2001; Lankinen et al., 2001; Steffen et al., 2002; 2003).

Интерес к лигнинолитическим грибам изначально был вызван их способностью к деградации и минерализации лигнина. К настоящему времени на эту тему опубликовано много обзоров (Buswell and Odier, 1987; Hatakka, 1994, 2001; Leonowicz et al., 1999; Wong, 2009). Кроме того, было показано, что они могут деградировать широкий спектр устойчивых ароматических соединений с химической структурой, подобной структурам веществ, образующихся в процессе биосинтеза или деградации лигнина (Bumpus et al., 1985; Reddy, 1995; Pointing, 2001; Hofrichter, 2002; Novotny et al., 2004; Harms et al., 2011). Этот спектр включает как индивидуальные вещества (пестициды, полихлорированные

бифенилы, галогенированные ароматические соединения, нитро- и аминозамещенные фенолы, тринитротолуол, синтетические красители и ПАУ), так и их сложные смеси, например, арохлоры и креозот (Reddy, 1995; Pointing, 2001; Hofrichter, 2002; Wesenberg et al., 2002; Novotny et al., 2004; Harms et al., 2011).

1.1 Структура лигнинолитической ферментной системы и деградативные

свойства грибов

Полимерная и гидрофобная структура молекулы лигнина определяет свойства деградирующей ее ферментной системы. Такая система должна быть внеклеточной неспецифической и негидролитической. Подобными свойствами обладает лигнинолитическая система грибов - термин, используемый для описания ферментов, участвующих в разложении лигнина. Широкая субстратная специфичность ферментов, входящих в состав этого комплекса, позволяет грибам не только трансформировать, но и минерализовать, кроме лигнина, широкий ряд устойчивых поллютантов.

Лигнинолитические грибы продуцируют четыре основные группы ферментов, катализирующих деградацию лигнина: лигнин пероксидазы (известные как лигниназы в ранних публикациях; ЕС 1.11.1.14), Mn-зависимые пероксидазы (Мп-пероксидазы, ЕС 1.11.1.13), гибридные пероксидазы (ЕС 1.11.1.16) и лакказы (ЕС 1.10.3.2). Кроме того, в деградативном процессе участвует ряд вспомогательных ферментов, включая глиоксаль оксидазу (ЕС 1.2.3.5), арилалкоголь оксидазу (ве-ратрилалкоголь оксидазу; ЕС 1.1.3.7), пиранозо-2-оксидазу (глюкозо-1-оксидазу; ЕС 1.1.3.4), целлобиозохинон оксидоредуктазу (ЕС 1.1.5.1) и целлобиозодегидро-геназу (ЕС 1.1.99.18) (Leonowicz et al., 1999; Hatakka, 2001; Wong, 2009).

Лигнин пероксидаза, Mn-пероксидаза, гибридная пероксидаза и лакказа продуцируются всеми лигнинолитическими грибами, но их сочетание в значительной степени определяется видом гриба и условиями его культивирования (Hatakka, 1994). В 1994 г. на основании составов лигнинолитических ферментных комплексов A. Hatakka предложила разделить грибы на три группы: (I) продуци-

рующие лигнин пероксидазу и MnP-пероксидазу (например, Phanerochaete chry-sosporium и Phlebia radiata), (II) продуцирующие MnP-пероксидазу и лакказу (например, Dichomitus squalens и Rigidoporus lignosus) и (III) продуцирующие лигнин пероксидазу и лакказу (например, Phlebia ochraceofulva и Junghuhnia separa-bilima) (Hatakka, 1994).

Позднее у некоторых грибов был описан новый тип лигнинолитических ферментов - гибридные пероксидазы. Кроме того, лакказа была обнаружена у ряда грибов из "лигнин пероксидаза - Mn-пероксидазной" группы таких, как Ph. chrysosporium (Dittmer et al., 1997) и Ph. flavido-alba (de la Rubia et al., 2002). Ha основании анализа многочисленных литературных данных, мы предлагаем новое разделение грибов на шесть групп, в соответствии с составами лигнинолитических ферментных комплексов (Таблица 1): (I) продуцирующие лигнин пероксидазу, Мп-пероксидазу и лакказу, (II) продуцирующие Mn-пероксидазу и лакказу,

(III) продуцирующие лакказу, Mn-пероксидазу и/или гибридную пероксидазу,

(IV) продуцирующие лигнин пероксидазу, гибридную пероксидазу и/или Мп-пероксидазу, (V) продуцирующие лигнин пероксидазу и лакказу. К шестой группе мы отнесли грибы, для которых в настоящее время информации недостаточно и, как правило, пока у них обнаружен только один лигнинолитический фермент. Приведенный перечень, конечно же, неполный, проводящиеся в настоящее время исследования позволят значительно расширить и ряд лигнинолитических грибов, и спектр деградируемых ими субстратов.

Как видно из таблицы 1, лигнинолитические грибы относятся к 13 семействам базидиомицетов (Agaricaceae, Atheliaceae, Bolbitiaceae, Coriolaceae, Ganoder-mataceae, Lentinaceae, Meruliaceae, Pluteaceae, Polyporaceae, Sclerotiniaceae, Stec-cherinaceae, Strophariaceae и Tricholomataceae) и 12 семействам аскомицетов (Bo-tryosphaeriaceae, Ceratocystidaceae, Chaetomiaceae, Halosphaeriaceae, Hypocreaceae, Lasiosphaeriaceae, Leptosphaeriaceae, Magnaporthaceae, Niessliaceae, Sordariaceae, Teratosphaeriaceae, Xylariaceae).

Таблица 1 - Типы ферментных систем и деградативные свойства

лигнинолитических грибов

Грибы Группа Семейство Деградируемые вещества Ссылка

I. Лигнин пероксидаза, Mn-пероксидаза, лакказа

Armillaria sp WRF Tricholomataceae нафталин Hadibarata et al, 20126

Clitocybula dusenu (следы лигнин пероксидазы) WRF Tricholomataceae красители, гуминовые вещества Wesenberg et al, 2002, Gnnhut et al, 2007

Coriolus versicolor WRF Coriolaceae бифенил, Р-О-А структуры лигнина Kawai et al, 1985, Jons-son et al, 1989, Kataya-ma et al, 1989

Ganoderma spp WRF Ganodermataceae Remazol Brillian Blue R Silva et al, 2005

Irpex lacteus WRF Steccherinaceae 2,4,6-тринитротолуол, пи-рен, бенз[а]антрацен, антрацен, флуорантен, бис-фенол А Song, 1997, Kim and Song, 2000, Novotny et al, 2000, Rothschild et al, 2002, Cajthaml et al, 2006, Shin et al, 2007, Soon-Seok et al, 2008

Nematoloma frow ardil (позднее Phlebia sp) WRF Strophariaceae 14C-DHP, гуминовые вещества Hofrichter et al, 1999, Gnnhut et al, 2007, Hilden et al, 2008

Phanerochaete chrysospo- WRF Meruliaceae нейлон, нонилфенол, ан- Aust 1990,Valli, Gold

rium (лакказа в некоторых условиях) трацен, гуминовые вещества, бенз[а]антрацен, фе-нантрен, бенз[а]пирен и 2,4-дихлорфенол до С02 1991, Dhawale et al, 1992, Vyas et al, 1994a, Chung, Ruttimann-Johnson, Lamar 1996, Bogan, Lamar 1996, Dittmer et al, 1997, De-guchi et al, 1998, Steffen et al, 2003, Gnnhut et al, 2007

Phlebia radíala WRF Meruliaceae 2,4,6-тринитротолуол Niku-Paavola et al, 1988, Aken etal, 1997

Phlebia tremellosa WRF Meruliaceae - Vares etal, 1994

Polyporus sp WRF Polyporaceae хризен Hadibarata et al, 2009

Sclerotium rolfsn WRF Atheliaceae - Nyanhongo et al, 2002

Trametes hirsuta WRF Polyporaceae - Nyanhongo et al, 2002

Trametes versicolor WRF Polyporaceae нейлон, фенантрен, антрацен, нонилфенол Rogalski et al, 1991, Vyas et al, 1994a, Degu-chi et al, 1998, Han et al, 2004, Gnnhut et al, 2007, Shin et al, 2007, Soon-Seok et al, 2008

II. Mn-пероксидаза, лакказа

Agaricus bisporus LDF Agaricaceae лигнин Perry et al, 1993, ten Have et al, 2003, Lankinen et al, 2005

Ceriporiopsis WRF Coriolaceae /?-5 модельные соединения Daina et al, 2002

subvermispora лигнина

Cerrería unicolor WRF Polyporaceae - Rogalski etal, 1999

Cerrería maxima WRF Polyporaceae - Koroleva et al, 2002

Collybia dryophila LDF Tricholomataceae гуминовые кислоты (С02) Steffen et al, 2002

Coriolus hirsutus WRF Coriolaceae - Koroleva et al, 2002

Clitocybula dusenu WRF Tricholomataceae - Scheel et al, 2000

Dichomitus squalens WRF Polyporaceae азо- и трифенилметановые красители Gill et al, 2002

Fomes sclerodermeus WRF Polyporaceae — Papmutti and Martinez, 2006

Ganoderma lucidum WRF Ganodermataceae фенантрен, пирен D'Souza et al, 1999,

Murugesan et al, 2009, Ting etal, 2011

Gymnopus erythropus (Collibia erythropus) WRF Tricholomataceae 14С-ОНР и гуминовые вещества до С02 Snajdr et al, 2010

Таблица 1 (продолжение)

Hypholoma fasciculare WRF Strophariaceae 14C-DHP и гуминовые вещества до С02 Gramss el al, 1999, Snajdr etal, 2010

Kuehneromyces mutabilis WRF Strophariaceae гуминовые вещества Gramss etal, 1999

Lentmus edodes WRF Tricholomataceae - Grabski etal, 1995

Panaeolus sphinctrinus LDF Strophariaceae - Heinzkill etal, 1998

Phanerochaete flavido-alba WRF Meruliaceae - Perez et al, 1998

Phlebia brevispora WRF Meruliaceae - Hofrichter, 2002

Physisporinus rivulosus WRF Coriolaceae - Hofnchter, 2002

Rigidoporus lignosus WRF Coriolaceae - Garzillo et al, 2001

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Позднякова, Наталия Николаевна

334 ВЫВОДЫ

1. Обнаружено, что деградация трех- и четырехкольцевых ПАУ грибом белой гнили Р. ostreatus DI происходит по одной схеме с образованием хинонов на первом этапе и фталевой кислоты - на последнем. Утилизация фталевой кислоты исследованными грибами предполагает ее включение в основной обмен. Деградация трех-кольцевых ПАУ почвенным сапротрофом Agaricus sp. F-8 приводит к накоплению соответствующих хинонов.

2. Показано, что деградация ПАУ Р. ostreatus DI сопровождается продукцией лакказы на первых этапах, приводящих к образованию хинонов, и пероксидазы - на более поздних, приводящих к утилизации образовавшихся метаболитов. Впервые выявлена зависимость «глубины» деградации ПАУ от состава комплекса лигнинолитических ферментов, продуцируемых грибом в процессе деградации: накопление хинонов в условиях продукции лакказы и образование и последующая утилизация хинонов в условиях продукции лакказы и пероксидазы.

3. Впервые обнаружена продукция эмульгирующего вещества в процессе деградации ПАУ Р. ostreatus DI, коррелирующая с растворимостью исследованных соединений и продукцией внеклеточной пероксидазы этим грибом.

4. Выделены и охарактеризованы внеклеточные формы лакказы и пероксидазы Р. ostreatus DI. Обнаружено, что оба фермента могут окислять ПАУ, что предполагает их взаимозаменяемость в начальной атаке молекулы. Пероксидаза окисляет метаболиты деградации ПАУ, тогда как для лакказы эти соединения не доступны.

5. Впервые из твердофазных культур Р. ostreatus DI и Agaricus sp. F-8 выделены и охарактеризованы внеклеточные «желтые» формы лакказ, выявлена их способность окислять ПАУ без медиатора в реакционной смеси.

6. Обнаружено, что по каталитическим свойствам (субстратная специфичность, зависимость от ионов Мп2+) пероксидаза Р. ostreatus DI отличается от типичной гибридной пероксидазы В. fumosa 137 (Pers.:Fr.) Karst, и других известных лигнинолитических пероксидаз.

7. Впервые выделены и частично охарактеризованы «поверхностные» и внутриклеточные формы лигнинолитических ферментов Р. ostreatus DI. Обнаружено, что молекулярные и каталитические свойства внеклеточных и «поверхностных» форм лакказ совпадают и отличаются от таковых внутриклеточных форм лакказ. Показано, что внутриклеточные формы лигнинолитических ферментов являются каталитически активными предшественниками «поверхностных» и внеклеточных. «Поверхностные» формы лакказы могут катализировать начальную атаку молекулы ПАУ, когда активности внеклеточных форм еще недостаточно.

8. Изучена способность 12 штаммов грибов белой гнили и подстилочных сапротрофов, относящихся к видам Pleurotus ostreatus, Lentinus edodes, Coriolus sp. и Agaricus sp., колонизировать почву с нефтяным загрязнением, продуцировать лигнинолитические ферменты и также активно деградировать нефтепродукты. На основании проведенных исследований как перспективные для разработки технологии микоремедиации предложены штаммы Р. ostreatus DI и Agaricus sp. F-8.

Список литературы диссертационного исследования кандидат наук Позднякова, Наталия Николаевна, 2014 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Бабошин М.А., Головлева Л.А. Деградация полициклических ароматических углеводородов (ПАУ) аэробными бактериями и ее кинетические аспекты. Обзор // Микробиология. - 2012. - Т. 81, № 6. - С. 695-706.

2. Гааль Э., Медьяши Г., Верецкий Л. Электрофорез в разделении биологических макромолекул. - М.: Мир, 1992. - 328 с.

3. Горяев М.И., Евдакова H.A. Справочник по газовой хроматографии органических кислот // Изд. «Наука» Казахской ССР. 1977. Алма-Ата. 552 с.

4. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты - М.: Мир, 1980. - в 3 томах. - 1117 с.

5. Доис Э. Количественные проблемы биохимии - М.: Мир, 1983. - 373 с.

6. Домбровская E.H., Костышин С.С. Влияние ПАВ различной ионной природы на лигнинолитические ферментные комплексы грибов белой гнили Pleurotus floridae и Phellinus igniarius II Биохимия. - 1996. - Т. 61, № 2. - С. 288-296.

7. Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. - М.: Мир, 1991.-544 с.

8. Дудка И.А., Вассер С.П. Грибы. Справочник миколога и грибника. - Киев: Наукова думка, 1987. - 535 с.

9. Королёва О.В., Степанова Е.В., Гаврилова В.П., Джафарова А.Н., Любимова Н.В., Ярополов А.И. Выделение, очистка и некоторые физико-химические характеристики лакказы из гриба Coriolus zonatus II Прикл. биохим. и микробиол. - 1998. - Т. 34, № 4. - С. 490-494.

Ю.Королева О.В., Явметдинов И. С., Шлеев С. В., Степанова С. В., Гаврилова В. П. Выделение и изучение некоторых свойств лакказы из базидиального гриба Cerrena maxima II Биохимия. - 2001. - Т. 66, № 6 - С. 762-767.

11.Леонтьевский A.A., Мясоедова Н.М., Баскунов Б.П., Позднякова H.H., Варес Т., Калкинен Н., Натакка А., Головлева Л.А. Реакции синих и желтых лакказ с модельными соединениями лигнина // Биохимия. - 1999. - Т. 64, № 10. - С. 1362-1369.

12.Морозова О.В., Шумакович Г.П., Шлеев C.B., Ярополов А.И. Лакказа-медиаторные системы и их использование: Обзор // Прикл. биохим. микроб. -2007. - Т. 43, № 5. - С. 583-597.

И.Мюллер Э., Леффлер В. Микология. - М.: Мир, 1995. - 343 с.

Н.Нейздоминный Э.Л. Определитель грибов России: Порядок Агариковые, семейство Паутинниковые / Под ред. М.А. Бондарцевой - Санкт-Петербург: Наука, 1996.-407 с.

15.Никитина В.Е., Маринина H.A., Болдырев В.А., Озерова P.A. Характеристика ряда дикорастущих штаммов вешенки с целью их использования в практическом грибоводстве // Бюллетень Ботанического сада Саратовского государственного университета. - Саратов: Научная книга. - 2003. - Вып. 2. - С. 169176.

16.Позднякова H.H., Дубровская Е.В., Макаров O.E., Турковская О.В. Использование комплекса «гриб Agaricus sp. - почвенная микрофлора» для деградации ПАУ // Всероссийская конференция «Фундаментальные и прикладные аспекты исследования симбиотических систем», 25-27 сентября 2007 г. - Саратов, С. 30.

17.Позднякова Н. Сравнительная характеристика оксидаз лигнинолитических грибов Panus tigrinus 8/18 и Coriolus versicolor F-116: дис. ... канд. биол. наук. -Пущино, 1997.-166 с.

18.Позднякова H.H., Воронкова Н.В., Леонтьевский A.A., Головлева Л.А. Внеклеточные оксидазы твердофазной культуры лигнинолитического гриба Panus tigrinus 8/18 // Биохимия. - 1999. - Т. 64, № 4. - С. 526-532.

19.Полунина Л.П., Кушик Г.К. (1977) Усовершенствование методики определения группового состава средних фракций нефти. В книге "Методы анализа органического вещества пород, нефти и газа". Под ред. канд. геол.-мин. наук A.B. Рылькова, труды Зап.-Сиб. НИГНИ, вып. 122, Тюмень, С.7.

20.Почвы. ГОСТ 26483-85. Soils. Preparation of salt extract and determination of its pH by CINAO method.

21.Смирнов С.А., Королёва O.B., Гаврилова В.П., Белова А.Б., Клячко Н.Л. Лакказы из базидиальных грибов: физико-химические характеристики и субстрат-

ная специфичность по отношению к метоксифенольным соединениям // Биохимия. - 2001. - Т. 66, № 7. - С. 952-958.

22.Степанова Е.В., Пегасова Т.В., Гаврилова В.П., Ландесман Е.В., Королева О.В. Сравнительное изучение внеклеточных лакказ Cerrería unicolor 059, Cerrena unicolor 0784, и Pleurotus oastreatus 0432 // Прикл. биохим. и микробиол. -2003. - Т. 39, № 4. - С. 427-434.

23.Abadulla Е., Tzanov T., Costa S., Robra К.-Н., Cavaco-Paulo A., Gübitz G.M. Decolorization and detoxification of textile dyes with a lacease from Trametes hirsuta //Appl. Environ. Microbiol. - 2000. - Vol. 66, N 8. - P. 3357-3362.

24.Acevedo F., Pizzul L., Castillo M., Cuevas R., Diez M. Degradation of polycyclic aromatic hydrocarbons by the Chilean white rot fungus Anthracophyllum discolor II J. Hazard. Mater. - 2011. - Vol. 185. - P. 212-219.

25.Aken В., Skubisz K., Naveau H., Agathos S. Biodégradation of 2,4,6-trinitrotoluene (TNT) by the white rot basidiomycetes Phlebia radiate II Biotechnol. Lett. - 1997. -Vol. 19.-P. 813-817.

26.Alvarez J., Canessa P., Mancilla R., Polanco R., Santibañez P., Vicuña R. Expession of genes encoding laccase and manganese-dependent peroxidase in the fungus Ceri-poriopsis subvermispora is mediated by an ACE 1-like copper-fist transcription factor // Fungal Genet. Biol. - 2009. - Vol. 46. - P. 104-111.

27.Anastasi A., Coppola T., Prigione V., Várese G. Pyrene degradation and detoxification in soil by a consortium of basidiomycetes isolated from compost: Role laccase and peroxidases // J. Hazard. Material. - 2009. - Vol. 165. - P. 1229-1233.

28.Ander E. Lignin chemistry - past, present and future // Wood Sci. Technol. - 1977. -Vol. 11.-P. 169-218.

29.Ander P., Eriksson K.-E. The importance of phenol oxidase activity in lignin degradation by the white-rot fungus Sporotrichum pulverulentum II Arch. Microbiol. -1976.-Vol. 109.-P. 1-8.

30.Ander P., Messner K. Oxidation of 1-hydroxybenzotriazole by laccase and lignin peroxidase // Biotechnology Techniques. - 1998. - Vol. 12. - p. 191-195.

31.Andersson B., Henrysson T. Accumulation and degradation of dead-end metabolites during treatment of soil contaminated with polycyclic aromatic hydrocarbons with five strains of white rot fungi // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 1996. - Vol. 46. - P. 647-652.

32.Andersson B., Welinder L., Olsson P., Henrysson T. Growth of inoculated white rot fungi and their interactions with the bacterial community in soil contaminated with polycyclic aromatic hydrocarbons, as measured by phospholipids fatty acids // Biore-source Technology. - 2000. - Vol. 73. - P. 29-36.

33.Arora D., Sharma R. Ligninolytic fungal laccases and their biotechnological applications // Appl. Biochem. Biotechnol. - 2010. - Vol. 160. - P. 1760-1788.

34.Arroyo G., Ruiz-Aguilar G., Lopez-Martinez L., Gonzalez-Sanchez G., Cuevas-Rodriguez G., Rodriguez-Vazquez R. Treatment of a textile effluent from dyeing with cochineal extracts using Trametes versicolor fungus // The Scientific World Journal.-2011.-Vol. 11.-P. 1005- 1016.

35.Arun A., Eyini M. Comparative studies on lignin and polycyclic aromatic hydrocarbons degradation by basidiomycetes fungi // Bioresource Technol. - 2011. -Vol. 102.-P. 8063-8070.

36.Arun A., Raja P., Arthi R., Ananthi M., Kumar K., Eyini M. Polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs) biodégradation by basidiomycetes fungi, Pseudomonas isolate, and their cocultures: Comparative in vivo and in silico approach // Appl. Biochem. Biotechnol. - 2008. - Vol. 151.-P. 132-142.

37.Asher M., Iqbal H. Characterization of a novel manganese peroxidase purified from solid state culture of Trametes versicolor IBL-04 // BioResources - 2011. - Vol. 6. -P. 4302-4315.

38.Aust S. Degradation of environmental pollutants by Phanerochaete chrysosporium II Microb. Ecol. - 1990. - Vol. 20. - P. 197-209.

39.Aust S., Benson J. The fungus among us: use of white rot fungi to biodegrade environmental pollutants // Environmental Health Perspectives. - 1993. - Vol. 101, N 3. -P. 232-233.

40.Ayu K., Hadibarata T., Toyama T., Tanaka Y., Mori K. Bioremediation of crude oil by white rot fungi Polyporus sp. S133 // J. Microbiol. Biotechnol. - 2011. - Vol. 21, N9.-P. 995-1000.

41.Baborova P., Moder M., Baldrian P., Cajthamlova K., Cajthaml T. Purification of a new manganese peroxidase of the white rot fungus Irpex lacteus, and degradation of polycyclic aromatic hydrocarbons by the enzyme // Research Microbiol. - 2006. -Vol. 157.-P. 248-253.

42.Baciocchi E., Gerini M.F., Lanzalunga O., Mancinelli S. Lignin peroxidase catalyzed oxidation of 4-methoxymandelic acid. The role of mediator structure // Tetrahedron. - 2002. - Vol. 58. - P. 8087-8093.

43.Baciocchi E., Fabbri C., Lanzalunga O. Lignin peroxidase catalyzed oxidation of nonphenolic trimeric lignin model compounds: Fragmentation reactions in the intermediate radical cations // J. Org. Chem. - 2003. - Vol. 68. - P. 9061-9069.

44.Baldrian P. Fungal laccases - occurrence and properties // FEMS Microbiol. Rev. -2006. - Vol. 30, N 2. - P. 215-242.

45.Baldrian P. Increase of laccase activity during interspecific interactions of white rot fungi // FEMS Microbiology Ecology. - 2004. - Vol. 50. - P. 245-253.

46.Baldrian P., Gabriel J. Copper and cadmium increase laccase activity in Pleurotus ostreatus II FEMS Microbiol. Lett. - 2002. - Vol. 206. - P. 69-74.

47.Baldrian P., in der Wiesche C., Gabriel J., Nerud F., Zadrazil F. Influence of cadmium and mercury on activities of ligninolytic enzymes and degradation of polycyclic aromatic hydrocarbons by Pleurotus ostreatus in soil // Appl. Environ. Microbiol. - 2000. -Vol. 66, N 6. - P. 2471-2478.

48.Band L. Structural properties of peroxidases // J. Biotechnol. - 1997. - Vol. 53. - P. 253-263. -

49.Banci L., Camarero S., Martinez A., Martinez M., Perez-Boada M., Pierattelli R., Ruiz-Duenas F. NMR study of manganese(II) binding by a new versatile peroxidase from the white-rot fungus Pleurotus eryngii II J. Bioinorg. Chem. - Vol. 2003. -Vol. 8.-P. 751-760.

50.Bao W., Fukushima Y., Jensen K., Moen M., Hammel K. Oxidative degradation of non-phenolic lignin during lipid peroxidation by fungal manganese peroxidase // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 354. - P. 297-300.

51.Barr D., Aust S. Mechanisms white rot fungi use to degrade pollutants // Environ. Sci. Technol. - 1994. - Vol. 28, N 2. - P. 78A-87A.

52.Barrasa J., Martinez A., Martinez M. Isolation and selection of novel basidiomycetes for decolorization of recalcitrant dyes // Folia Microbiol. - 2009. - Vol. 54, N 1. - P. 59-66.

53.Barriere F., Ferry Y., Rochefort D., Leech D. Targetting redox polymers as mediators for laccase oxygen reduction in a membrane-less biofuel cell // Electrochem. Common. - 2004. - Vol. 6. - P. 237-241.

54.Bartha R., Bordeleau L. Cell-free peroxidases in soil // Soil Biol. Biochem. - 1969. -Vol. 1, N 2. -P. 139-143.

55.Bermek H., Yazici H., Oztiirk H., Tamerler C., Jung H., Li K., Brown K., Ding H., Xu F. Purification and characterization of manganese peroxidase from wood-degrading fungus Trichophyton rubrum LSK-27 // Enzyme Microbial. Technol. -2004.-Vol. 35.-P. 87-92.

56.Bezalel L., Hadar Y., Cerniglia C. Enzymatic mechanisms involved in phenanthrene degradation by the white rot fungus Pleurotus ostreatus II Appl. Environ. Microbiol. - 1997.-Vol. 63, N7.-P. 2495-2501.

57.Bezalel L., Hadar Y., Cerniglia C. Mineralization of polycyclic aromatic hydrocarbons by the white rot fungus Pleurotus ostreatus II Appl. Environ. Microbiol. -1996b. - Vol. 62. - P. 292-295.

58.Bezalel L., Hadar Y., Fu P., Freeman J., Cerniglia C. Initial oxidation products in the metabolism of pyrene, anthracene, fluorene, and dibenzothiophene by white rot fungus Pleurotus ostreatus II Appl. Environ. Microbiol. - 1996a. - Vol. 62. - P. 25542559.

59.Bezalel L., Hadar Y., Fu P., Freeman J., Cerniglia C. Metabolism of phenanthrene by the white rot fungus Pleurotus ostreatus II Appl. Environ. Microbiol. - 19966. -Vol. 62.-P. 2547-2553.

60.Bhatt M., Cajthaml T., Sasek V. Mycoremediation of PAH-contaminated soil // Folia Microbiol. - 2002. - Vol. 47. - P. 255-258.

ôl.Bhatt M., Patel M., Rawal B., Novotny C., Molitoris H., Sasek V. Biological decolo-rization of the synthetic dye RBBR in contaminated soil // World J. Microbiol. Biotechnol. - 2000. - Vol.16. - P. 195-198.

62.Binz T., Canevascini G. Purification and partial characterization of the extracellular laccase from Ophiostoma novo-ulmi II Curr. Microbiol. - 1997. - Vol. 35. - P. 278281.

63.Bishnoi K., Kumar R., Bishnoi N. Biodégradation of polycyclic aromatic hydrocarbons by white rot fungi Phanerochaete chrysosporium in sterile and unsterile soil // J. Sci. Ind. Research. - 2008. - Vol. 67. - P. 538-542.

64.Blaich R., Esser K. Function of enzymes in wood destroying fungi. II. Multiple forms of laccase in white rot fungi // Arch. Microbiol. - 1975. - Vol. 103. - P. 271277.

65.Boer C., Obici L., Desouza C., Peralta R. Purification and some properties of Mn-peroxidase from Lentinula edodes II Process Biochem. -2006. - Vol. 41. - P. 12031207.

66.Bogan B., Lamar R. One-electron oxidation in the degradation of creosote polycyclic aromatic hydrocarbons by Phanerochaete chrysosporium II Appl. Environ. Microbiol. - 1995. - Vol. 61.-P. 2631-2635.

67.Bogan B., Lamar R. Polycyclic aromatic hydrocarbon degrading capabilities of Phanerochaete laevis HHB-1625 and its extracellular ligninolytic enzymes // Appl. Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62, N 5. - P. 1597-1603.

68.Bogan B., Lamar R., Burgos W., Tien M. Extent of humification of anthracene, flou-ranthene and benzo[a]pyrene by Pleurotus ostreatus during growth in PAH-contaminated soils // Lett. Appl. Microbiol. - 1999. - Vol. 28. - P. 250-254.

69.Bogan B., Lamar R., Hammel K. Fluorene oxidation in vivo by Phanerochaete chrysosporium and in vitro during manganese peroxidase-dependent lipid peroxidation // Appl. Environ. Microbiol. - 19966. - Vol. 62. - P. 1788-1792.

70.Bogan B., Schoenike B., Lamar R., Cullen D. Manganese peroxidase mRNA and enzyme activity levels during bioremediation of polycyclic aromatic hydrocarbon-contaminated soil with Phanerochaete chrysosporium II Appl. Environ. Microbiol. -1996a. - Vol. 62, N 7. - P. 2381-2386.

71.Böhmer S., Messner K., Srebotnik E. Oxidation of phenanthrene by a fungal laccase in the presence of 1-hydroxybenztriazole and unsaturated lipids // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1998. - Vol. 244. - P. 233-238.

72.Bollag J.-M., Chu H.-L., Rao M., Gianfreda L. Enzymatic oxidative transformation of chlorophenol mixtures // J. Environ. Quality. - 2003. - Vol. 32. - P. 63-69.

73.Bollag J.-M., Leonowicz A. Comparative studies of extracellular fungal laccases // Appl. Environ. Microbiol. - 1984. - Vol. 48. - P. 849-854.

74.Bonnarme P., Jeffries T. Mn regulation of lignin peroxidases and manganese-dependent peroxidases from lignin-degrading white rot fungi // Appl. Environ. Microbiol. - 1990. - Vol. 56. - P. 210-217.

75. Bonnen A., Anton L., Orth A. Lignin-degrading enzymes of the commercial button mushroom, Agaricus bisporus II Appl. Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60. - P. 960-965.

76. Bonomo R., Cennamo G., Purrello R., Santoro A., Zapala R. Comparison of three fungal laccases from Rigidoporus lignosus and Pleurotus ostreatus\ correlation between conformation chenges and catalytic activity // J. Inorg. Biochem. - 2001. -Vol. 83.-P. 67-75.

77. Borras E., Caminal G., Sarra M., Novotny C. Effect of soil bacteria on ability of polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs) removal by Trametes versicolor and Irpex lacteus from contaminated soil // Soil Biol. Biochem. - 2010. - Vol. 42. - P. 20872093.

78.Bourbonnais R., Paice M. Oxidation of non-phenolic substrates. An expanded role for laccase in lignin biodégradation // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 267. - P. 99-102.

79.Boyer M. // the Enzymes, Part "the Blue copper-containing oxidases". - 1976. - Vol. 21, part T 4.-P. 557-579.

80.Boyle C. Development of a practical method for inducing white rot fungi to grow in to and degrade organopollutants in soil // Can. J.Microbiol. - 1995. - Vol. 41. - P. 345-353.

81.Boyle D., Wiesner C., Richardson A. Factors affecting the degradation of polyaro-matic hydrocarbons in soil by white rot fungi // Soil Biol. Biochem. - 1998. - Vol. 30, N7.-P. 873-882.

82.Bradford M. A rapid and sensitive method for the quantification of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. -1976.-Vol. 72.-P. 248-254.

83.Breedveld G., Karlsen D. Estimating the availability of polycyclic aromatic hydrocarbons for bioremediation of creosote-contaminated soils // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2000. - Vol. 54. - P. 255-261.

84.Bressler D., Fedorak P., Pickard M. Oxidation of carbazole, iV-ethylcarbazole, fluo-rene, and dibenzothiophene by the laccase of Coriolopsis gallica II Biotechnol. Lett. - 2000. - Vol. 22, N 14. - P. 1119-1125.

85.Brodkorb T., Legge R. Enhanced biodégradation of phenanthrene in oil tar-contaminated soils supplemented with Phanerochaete chrysosporium II Appl. Environ. Microbiol. - 1992.-Vol. 58, N9.-P. 3117-3121.

86.Brown J., Glenn J., Gold M. Manganese regulates expression of manganese peroxidase by Phanerochaete chrysosporium II J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172. - P. 31253130.

87.Brown M., Zhao Z., Mauk A. Expression and characterization of a recombinant multi-copper oxidase: laccase IV from Trametes versicolor II Inorg. Chim. Acta. - 2002. -Vol. 331.-P. 232-238.

88.Bumpus J. Biodégradation of polycyclic aromatic hydrocarbons by Phanerochaete chrysosporium II Appl. Environ. Microbiol. - 1989. - Vol. 55. - P. 154-158.

89.Bumpus J., Tien M., Wright D., Aust S. Oxidation of persistent environmental pollutants by a white rot fungus // Science. - 1985. - Vol. 228. - P. 1434-1436.

90.Buswell J., Odier E. Lignin biodégradation. // Crit. Rev. Biotech. - 1987. - Vol. 6. -P. 1-60.

91.Cai D, Tien M. Kinetic studies on the formation and decomposition of compounds II and III - reactions of lignin peroxidase with H2O2 // J. Biol. Chem. - 1992. - Vol. 267.-P. 11149-11155.

92.Cajthaml T., Erbanova P., Kollmann A., Novotny C., Sasek V., Mougin C. Degradation of PAHs by ligninolytic enzymes of Irpex lacteus II Folia Microbiol. - 2008. -Vol. 53.-P. 289-294.

_ __V

93.Cajthaml T., Erbanova P., Sasek V., Moeder M. Breakdown products on metabolic pathway of degradation of benz[a]anthracene by ligninolytic fungus // Chemosphere. - 2006. - Vol. 64. - P. 560-564.

^^ V

94.Cajthaml T., Moder, Kacer P., Sasek V., Popp P. Study of fungal degradation products of polycyclic aromatic hydrocarbons using gas chromatography with ion trap mass spectrometry detection // J. Chromatogr. A. - 2002. - Vol. 974. - P. 213-222.

95.Call H., Mucke I. History, overview and applications of mediated lignolitic systems, especially laccase-mediator-systems (Lignozym®-process) // J. Biotechnol. - 1997. -Vol. 53.-P. 163-202.

96.Camarero S., Bockle, B., Martinez M., Martinez A. Manganese-mediated lignin degradation by Pleurotus pulmonarius II Appl. Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62. -P. 1070-1072.

97.Camarero S., Ibarra D., Martinez M., Martinez A. Lignin-derived compounds as efficient laccase mediators for decolorization of different types of recalcitrant dyes // Appl. Environ. Microbiol. -2005. - Vol. 71. - P. 1775-1784.

98.Camarero S., Sarkar S., Ruiz-Duenas F., Martinez M., Martinez T. Description of a versatile peroxidase involved in the natural degradation of lignin that has both manganese peroxidase and lignin peroxidase substrate interaction sites // J. Biol. Chem. -1999. - Vol. 274. - P. 10324-10330.

99.Canas A., Alcalde M., Plou F., Martinez M., Martinez A., Camarero S. Transformation of polycyclic aromatic hydrocarbons by laccase is strongly enhanced by phenolic compounds present in soil // Environ. Sci. Technol. - 2007. - Vol. 41. - P. 29642971.

100. Canet R., Birnstingl J., Malcolm D., Lopez-Real J., Beck A. Biodégradation of polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs) by native microflora and contaminations of white rot fungi in a coal-tar contaminated soil // Bioresource Technol. - 2001. -Vol. 76.-P. 113-117.

101. Cerniglia C. Biodégradation of polycyclic aromatic hydrocarbons // Biodégradation. - 1992. - Vol. 3.-P. 351-368.

102. Cerniglia C. Biodégradation of polycyclic aromatic hydrocarbons // Curr. Opin. Biotechnol. - 1993. - Vol. 4. - P. 331-338.

103. Cerniglia C. Fungal metabolism of polycyclic aromatic hydrocarbons: past, present and future applications in bioremediation // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. -1997.-Vol. 19.-P. 324-333.

104. Cerniglia C., Yang S. Stereoselective metabolism of anthracene and phenanthrene by the fungus Cunninghamella elegans II Appl. Environ. Microbiol. - 1984. - Vol. 47, N 1. - P. 119-124.

105. Chakroun H., Mechichi T., Martinez M., Dhouib A., Sayadi S. Purification and characterization of a novel laccase from the ascomycetes Trichoderma atroviride: Application on bioremediation of phenolic compounds // Process Biochem. - 2010. -Vol. 45.-P. 507-513.

106. Chauhan A., Fazlurrahman A., Oakeshott J., Jain R. Bacterial metabolism of polycyclic aromatic hydrocarbons: strategies for bioremediation // Indian J. Microbiol. -2008.-Vol. 48.-P. 95-113.

107. Chefetz B., Chen Y., Hadar Y. Purification and characterization of laccase from Chaetomium thermophilium and its role in humification // Appl. Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 9. - P. 3175-3179.

108. Chen S., Ge W., Buswell J. Biochemical and molecular characterization of a laccase from the edible mushroom Volvariella volvacea II Eur. J. Biochem. - 2004. -Vol. 271.-P. 318-328.

109. Chen M., Yao S., Zhang H., Liang X. Purification and characterization of a versatile peroxidase from edible mushroom Pleurotus eryngii II Chinese J. of Chem. Eng. -2010.-Vol. 18.-P. 824-829.

110. Cheng X., Jia R., Li P., Tu S., Zhu Q., Tang W., Li X. Purification of a new manganese peroxidase of the white rot fungus Schizophyllum sp. F17, and decolorization of azo dyes by the enzyme // Enzyme Microb. Technol. - 2007. - Vol. 41. - P. 258264.

111. Chivukula M., Renganathan V. Phenolic azo dye oxidation by laccase from Pyricu-laria oryzae II Appl. Environ. Microbiol. - 1995. - Vol. 61. - P. 4374-4377.

112. Cho S.-J., Park S., Lim J.-S., Rhee Y., Shin K.-S. Oxidation of polycyclic aromatic hydrocarbons by laccase of Coriolus hirsutus // Biotechnol. Lett. - 2002. - Vol. 24.-P. 1337-1340.

113. Choinowski T., Blodig W., Winterhalter K., Piontek K. The crystal structure of lignin peroxidase at 1.70 Â resolutions reveals a hydroxy group on the C/? of tryptophan 171: A novel radical site formed during the redox cycle // J. Mol. Biol. - 1999. -Vol. 286.-P. 809-827.

114. Chung N., Aust S. Inactivation of lignin peroxidase during phenol oxidation // Arch. Biochem. Biophys. - 1995a. - Vol. 316. - P. 851-856.

115. Chung N., Aust S. Veratryl alcohol-mediated indirect oxidation of pentachloro-phenol by lignin peroxidase // Arch. Biochem. Biophys. - 19956. - Vol. 322. - P. 143-148.

116. Chung N., Lee I., Song H., Bang W. Mechanisms used by white rot fungus to degrade lignin and toxic chemicals // J. Microbiol. Biotechnol.- 2000. - Vol. 10. - P. 737-752.

117. Chupungars K., Rerngsamran P., Thaniyavarn S. Polycyclic aromatic hydrocarbons degradation by Agrocybe sp. CU-43 and its fluorene transformation // Int. Biodeter. Biodegr. - 2009. - Vol. 63. - P. 93-99.

118. Clemante A., Anazawa T., Durrant L. Biodégradation of polycyclic aromatic hydrocarbons by soil fungi // Braz. J. Microbiol. - 2001. - Vol. 32. - P. 255-261.

119. Cohen R., Persky L., Hadar Y. Biotechnological applications and potential of wood-degrading mushrooms of the genus Pleurotus II Appl. Microbiol. Biotechnol. -2002a. - Vol. 58. - P. 582-594.

120. Cohen R., Persky L., Hazan-Eitan Z., Yarden O., Hadar Y. Mn2+ alters peroxidase profiles and lignin degradation by the white rot fungus Pleurotus ostreatus under different nutritional and growth conditions // Appl. Biochem. Biotechnol. - 20026. -Vol. 102-103.-P. 415-429.

121. Collins P., Dobson A. Extracellular lignin and manganese peroxidase production by the white rot fungus Coriolus versicolor. - 1995. - Vol. 17. - P. 989-992.

122. Collins P., Dobson A. Regulation of laccase gene transcription in Trametes versicolor II Appl. Environ. Microbiol. - 1997. - Vol. 63. - P. 3444-3450.

123. Collins P., Kotterman M., Field J., Dobson A. Oxidation of anthracene and ben-zo[a]pyrene by laccases from Trametes versicolor II Appl. Environ. Microbiol. -1996. - Vol. 62. - P. 4563-4567.

124. Collins P., Field J., Teunissen P., Dobson A. Stabilization of lignin peroxidases in white rot fungi by tryptophan // Appl. Environ. Microbiol. - 1997. - Vol. 63. - P. 2543-2548.

125. Conesa A., Punt P., van den Hondel C. Fungal peroxidases: molecular aspects and applications // J. Biotechnol. - 2002. - Vol. 93. - P. 143-158.

126. Cooper D., Goldenberg B. Surface-active agents from two Bacillus species // Appl. Environ. Microbiol. - 1987. - Vol. 53. - P. 224-229.

127. Covino S., Cvancarova M., Muzikar M., Svobodova K., D'Annibale A., Petrucci-oli M., Federici F., Kresinova Z., Cajthaml T. An efficient PAH-degrading Lentinus {Partus) tigrinus strain: Effect of inoculums formulation and pollutant bioavailability in solid matrices // J. Hazard. Material. - 2010a. - Vol. 183. - P. 669-676.

128. Covino S., Svobodova K., Cvancarova M., D'Annibale A., Petruccioli M., Federici F., Kresinova Z., Galli E., Cajthaml T. Inoculum carrier and contaminant bioavailability affect fungal degradation performances of PAH-contaminated solid matrices from a wood preservation plant // Chemosphere. - 20106. - Vol. 79. - P. 855-864.

129. Covino S., Svobodova K., Kresinova Z., Petruccioli M., Federici F., D'Anibale A.,

V

Cvancarova M., Cajthaml T. In vivo and in vitro polycyclic aromatic hydrocarbons degradation by Lentinus (Panus) tigrinus CBS 577.79 // Bioresource Technol. -2010b.-Vol. 101.-P. 3004-3012.

130. Cripps C., Bumpus J., Aust S. Biodégradation of azo dyes by Phanerochaete chry-sosporium II Appl. Environ.Microbiol. - 1990. - Vol. 56. - P. 1114-1118.

131. Criquet S., Joner E., Leyval C. 2,7-Diaminofluorene is a sensitive substrate for detection and characterization of plant root peroxidase activities // Plant Science. -

2001.-Vol. 161.-P. 1063-1066.

132. Curir P., Thurston C., Daquila F., Pasini C., Marchesini A. Characterization of laccase secreted by Armillaria mellea pathogenic for Genista II Plant Physiol. Biochem. - 1997.-Vol. 35.-P. 147-153.

133.D'Souza T., Merritt C., Reddy C. Lignin-modifying enzymes of the white rot basidiomycete Ganoderma lucidum II Appl. Environ. Microbiol. - 1999. - Vol. 65. -P. 5307-5313.

134.D'Souza C., Peralta R. Purification and characterization of the main laccase produced by white rot fungus Pleurotus pulmonarius on wheat bran solid state medium // J. Basic Microbiol. - 2003. - Vol. 43. - P. 278-286.

135.Daina S., Orlandi M., Bestetti G., Wiik C., Elegir G. Degradation of /?-5 lignin model dimers by Ceriporiopsis subvermispora II Enzyme Microbial. Technol. -

2002.-Vol. 30.-P. 499-505.

136. Daniel G., Nilsson T., Pettersson B. Intra- and extracellular localization of lignin peroxidase during the degradation of solid wood and wood fragments by Phanerochaete chrysosporium by using transmission electron microscopy and immune-gold labeling // Appl. Environ. Microbiol. - 1989. - Vol. 55, N 4. - P. 871-881.

137. Das P., Mukherjee S., Sen R. Improved bioavailability and biodégradation of a model polyaromatic hydrocarbon by biosurfactant producing bacterium of marine origine // Chemosphere. - 2008. - Vol. 72. - P. 1229-1234.

138. Davila-Vazquez G., Tinoca R., Pickard M., Vazquez-Duhalt R. Transformation of halogenated pesticides by versatile peroxidase from Bjerkandera adusta II Enzyme Microbial Technol. - 2005. - Vol. 36. - P. 223-231.

139. Davis M., Glaser J., Evans J., Lamar R. Field evaluation of the lignin-degrading fungus Phanerochaete sordida to treat creosote-contaminated soil // Environ. Sci. Technol. - 1993. - Vol. 27. - P. 2572-2576.

140. De la Rubia T., Ruiz E., Perez J., Martinez J. Properties of a laccase produced by Phanerochaete flavido-alba induced by vanillin // Arch. Microbiol. - 2002. - Vol. 179.-P. 70-73.

141. De Souza C., Tychanowicz G., de Souza D., Perlata R. Production of laccase iso-forms by Pleurotus pulmonarius in response to presence of phenolic and aromatic compounds // J. Basic Microbiol. - 2004. - Vol. 44. - P. 129-136.

142. De Vries O., Koista W., Wessels G. Formation of an extracellular laccase by Schi-zophyllum commune dicarion // J. Gen. Microbiol. - 1986. - Vol. 132. - P. 28172826.

143. Deguchi T., Kitaoka Y., Kakezawa M., Nishida T. Purification and characterization of a nylon-degrading enzyme // Appl. Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64. - P. 1366-1371.

144. Deguchi T., Kakezawa M., Nishida T. Nylon biodégradation by lignin-degrading fungi // Appl. Environ. Microbiol. - 1997. - Vol. 63. - P. 329-331.

145.Dekker R., Barbosa A., Giese E., Godoy S., Covizzi G. Influence of nutrients on enhancing laccase production by Botryosphaeria rhodina MAMB-05 // Int. Microbiol. - 2007. - Vol. 10.-P. 177-185.

146.Deziel E., Paquette G., Villemur R., Lepine F., Bisaillon J.-G. Biosurfactant production by a soil Pseudomonas strain growing on polycyclic aromatic hydrocarbons // Appl. Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62. - P. 1908-1912.

147. Dhawale S.W., Dhawale S.S., Dean-Ross D. Degradation of phenanthrene by Phanerochaete chrysosporium occurs under ligninolytic as well as nonligninolytic conditions // Appl. Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58. - P. 3000-3006.

148. Diamantidis C., Effosse A., Potier P., Bally R. Purification and characterization of the first bacterial laccase in the rhizospheric bacterium Azospirillum lipoferum II Soil Biol. Biochem. - 2000. - Vol. 32. - P. 919-923.

149. Dittmer J., Patel N., Dhawale S., Dhawale S. Production of multiple laccase iso-forms by Phanerochaete chrysosporium grown under nutrient sufficiency // FEMS Microbiol. Lett. - 1997. - Vol. 149. - P. 65-70.

150. Doyle W., Blodig W., Veitch N., Piontek K., Smith A. Two substrate interaction sites in lignin peroxidase revealed by site-directed mutagenesis // Biochemistry. -1998.-Vol. 37.-P. 15097-15105.

151. Dwiveli U., Singh P., Pandey V., Kumar A. Structure-function relationship among bacterial, fungal and plant laccases // J. Mol. Cat. B: Enzymatic. - 2011. - Vol. 68. -P. 117-128.

152. Edens W., Goins T., Dooley D., Henson J. Purification and characterization of a secreted laccase of Gaeumannomyces graminis var. tritici II Appl. Environ. Microbiol. - 1999. - Vol. 65, N 7. - P. 3071-3074.

153. Edwards S., Raag R., Wariishi H., Gold M., Poulos T. Crystal structure of lignin peroxidase // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1993. - Vol. 90. - P. 750-754.

154. Eggen T. Application of fungal substrate from commercial mushroom production -Pleurotus ostreatus - for bioremediation of creosote contaminated soil // Int. Biode-ter. Biodegr. - 1999. - Vol. 44. - P. 117-126.

155. Eggen T., Majcherczyk A. Removal of polycyclic aromatic hydrocarbons (PAH) in contaminated soil by white rot fungus Pleurotus ostreatus II Int. Biodeter. Biodegr. -1998.-Vol. 41.-P. 111-117.

156. Eggen T., Sveum P. Decontamination of aged creosote polluted soil: the influence of temperature, white rot fungus Pleurotus ostreatus, and pretreatment // Int. Biodeter. Biodegr. - 1999. - Vol. 43. - P. 125-133.

157. Eggert C., Temp U., Dean J., Eriksson K.-E. A fungal metabolite mediates degradation of non-phenolic lignin structures and synthetic lignin by laccase // FEBS Lett. - 1996.-Vol. 391.-P. 144-148.

158. Eibes G., Cajthaml T., Moreira M., Feijoo G., Lema J. Enzymatic degradation of anthracene, dibenzothiophene and pyrene by manganese peroxidase in media containing acetone // Chemosphere. - 2006. - Vol. 64. - P. 408-414.

159. Eibes G., Debernardi G., Feijoo G., Moreira T., Lema J. Oxidation of pharmaceutical^ active compounds by a ligninolytic fungal peroxidase // Biodégradation. -2011.-Vol. 22.-P. 539-550.

160. Eibes G., Lu-Chau T., Feijoo G., Moreira M., Lema J. Complete degradation of anthracene by manganese peroxidase in organic solvent mixtures // Enzyme Microbial. Technol. - 2005. - Vol. 37. - P. 365-372.

161. Eichlerova I., Homolka L., Benada O., Kofronova O., Hubalek T., Nerud F. Deco-lorization of Orange G and Remazol Brilliant Blue R by the white rot fungus Dicho-mitus squalens: Toxicological evaluation and morphological study // Chemosphere. -2007.-Vol. 69.-P. 795-802.

162. Eichlerova I., Homolka L., Nerud F., Zadrazil F., Baldrian P., Gabriel J. Screening of Pleurotus ostreatus isolates for their ligninolytic properties during cultivation on natural substrates // Biodégradation. - 2000. - Vol. 11. - P. 279-287.

163. Elisashvili V., Penninckx M., Kachlishvili E., Asatiani M., Kvesitadze G. Use of Pleurotus dryinus for lignocellulolitic enzymes production in submerged fermentation of mandarin peels and tree leaves // Enzyme Microbial. Technol. - 2006. - Vol. 38.-P. 998-1004.

164. Erickson D., Loehr R., Neuhauser E. PAH loss during bioremediation of manufactured gas plant site soils // Water Research. - 1993. - Vol. 27, N 5. - P. 911-919.

165. Ertan H., Siddiqui K., Muenchhoff J., Charlton T., Cavicchioli R. Kinetic and thermodynamic characterization of the functional properties of a hybrid versatile peroxidase using isothermal titration calorimetry: insight into manganese peroxidase activation and lignin peroxidase inhibition // Biochimie. - 2012. - Vol. 94. - P. 1221-1231.

166. Evans F., Fu P., Cairens T. Long-range coupling constants for stractural analisis of complex polycyclic aromatic hydrocarbons by highfield proton magnetic resonanse spectromethry // Anal.Chem. - 1981. - Vol. 33. - P. 558-560.

167. Fahreus A., Reinhammar B. Large scale production and purification of laccase from culture of the fungus Polyporus versicolor and some properties of laccase // Acta Chem. Scand. - 1967. - Vol. 21. - P. 2367-2378.

168. Faison B., Kirk T., Farrell R. Role of veratryl alcohol in regulating ligninase activity in Phanerochaete chrysosporium // Appl. Environ. Microbiol. - 1986. - Vol. 52. -P. 251-254.

169. Fan F., Zhuo R., Sun S., Wan X., Jiang M., Zhang X., Yang Y. Cloning and functional analysis of a new laccase gene from Trametes sp. 48424 which had the high yield of laccase and strong ability for decolorization different dyes // Bioresour. Technol.-2010.-Vol. 102.-P. 3126-3137.

170. Farnet A., Criquet S., Cigna M., Gil G., Ferre E. Purification of laccase from Ma-rasmius quercophilus induced with ferulic acid: reactivity towards natural and xeno-biotic aromatic compounds // Enzyme Microb. Technol. - 2004. - Vol. 34. - P. 549554.

171.Federici E., Leonardi V., Giubilei M., Quaratino D., Spaccapelo R., D'Annibale A., Petruccioli M. Addition of allochthonous fungi to a historically contaminated soil affects both remediation efficiency and bacterial diversity // Appl. Microbiol. Bio-technol. - 2007. - Vol. 77. - P. 203-211.

172. Felici M., Artemi F., Luna M., Speranza M. Determination of laccase activity with various aromatic substrates by high-performance liquid chromatography // J. Chromatography. - 1985. - Vol. 320. - P. 435-439.

173. Fenn P., Kirk T. Relationship of nitrogen to the onset and suppression of lignino-lytic activity and secondary metabolism in Phanerochaete chrysosporium II Arch. Microbiol. - 1981.-Vol. 130.-P. 59-65.

174. Fernando T., Aust S. Biodégradation of toxic chemicals by white rot fungi // Biological degradation and biochemistry of toxic chemicals / Ed. G.R. Chaudhry. -London: Chapman & Hall. 1994. - P. 386-402.

175. Ferreira V., Magalhaes D., Kling S., Da Dilva J., Bon E. N-Demethylation of methylene blue by lignin peroxidase from Phanerochaete chrysosporium. Stoichiometric relation for H202 consumption // Appl. Biochem. Biotechnol. - 2000. - Vol. 84-86.-P. 255-256.

176. Field J., de Jong E., Costa G., de Bont J. Biodégradation of polycyclic aromatic hydrocarbons by new isolates of white rot fungi // Appl. Environ. Microbiol. - 1992. -Vol. 58.-P. 2219-2226.

177. Field J., Vledder R., van Zelst J., Rulkens W. The tolerance of lignin peroxidase and manganese-dependent peroxidase to miscible solvents and the in vitro oxidation

of anthracene in solvent:water mixtures // Enzyme Microb. Technol. - 1996. - Vol. 18.-P. 300-308.

178. Froehner S., Eriksson K.-E. Purification and properties of Neurospora crassa lac-case // J. Bacterid. - 1974. - Vol. 120, N 1. - P. 458-465.

179. Fukushima Y., Kirk T. Laccase component of the Ceriporiopsis subvermispora lignin-degrading system // Appl. Environ. Microbiol. - 1995. - Vol. 61. - P. 872876.

180. Galhaup C., Goller S., Peterbauer C., Strauss J., Haltrich D. Characterization of the major laccase isoenzyme from Trametes pubescens and regulation of its synthesis by metal ions // Microbiol. - 2002. - Vol. 148. - P. 2159-2169.

181. Galhaup C., Haltrich D. Enhanced formation of laccase activity by the white rot fungus Trametes pubescens in the presence of copper // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2001. - Vol. 56. - P. 225-232.

182. Galhaup C., Wagner H., Hinterstoisser B., Haltricha D. Increased production of laccase by the wood-degrading basidiomycete Trametes pubescens II Enzyme Microbial Technol. - 2002. - Vol. 30. - P. 529-536.

183. Garavaglia S., Cambria M., Miglio M., Ragusa S., Lacobazzi V., Palmieri F., D'Ambrosio C., Scaloni A., Rizzi M. The structure of Rigidoporus lignosus laccase containing a full complement of copper ions, reveals an asymmetrical arrangement for the T3 copper pair//J. Mol. Biol. - 2004. - Vol. 342.-P. 1519-1531.

184. Garcia-Junco M., de Olmedo E., Ortega-Calvo J.-J. Bioavailability of solid and non-aqueous phase liquid (NAPL)-dissolved phenanthrene to the biosurfactant-producing bacterium Pseudomonas aeruginosa 19SJ // Environ. Microbiol. - 2001. -Vol. 3.-P. 561-569.

185. Garcia-Ruiz E., Gonzalez-Perez D., Ruiz-Duenas F., Martinez A., Alcalde M. Directed evolution of a temperature-, peroxide- and alkaline pH-tolerant versatile peroxidase // Biochem. J. - 2012. - Vol. 441. - P. 487-498.

186. Garon D., Krivobok S., Wouessidjewe D., Seigle-Murandi F. Influence of surfactants on solubilization and fungal degradation of fluorene // Chemosphere. - 2002. -Vol. 303-309.

187.Garzillo A., Colao M., Buonocore V., Oliva R., Falcigno L., Savino M., Santoro A., Zappala R., Bonomo R., Bianco C., Giardina P., Palmieri G., Sannia G. Structural and kinetic characterization of native laccase from Pleurotus ostreatus, Rigidopo-rus lignosus and Trametes trogii II Protein Chem. - 2001. - Vol. 20. - P. 191-201.

188. George E., Neufeld R. Degradation of fluorene in soil by fungus Phanerochaete chrysosporium // Biotechnol. Bioeng. - 1989. - Vol. 33. - P. 1306-1310.

189. Germann U., Miiller G., Hunziker P., Lerch K. Characterization of two allelic forms of Neurospora crassa laccase // J. Biol. Chem. - 1988. - Vol. 263, N 2. - P. 885-896.

190. Gianfreda L., Rao M. Potential of extra cellular enzymes in remediation of polluted soils: a review // Enzyme Microbial. Technol. - 2004. - Vol. 35. - P. 339-354.

191. Gianfreda L., Xu F., Bollag J.-M. Laccases: a useful group of oxidoreductive enzymes // Bioremed. J. - 1999. - Vol. 3. - P. 1-25.

192. Giardina P., Faraco V., Pezzella C., Piscitelli A., Vanhulle S., Sannia G. Laccases: a never-ending story // Cell. Mol. Life Sci. - 2010. - Vol. 67. - P. 369-385.

193. Giardina P., Palmieri G., Scaloni A., Fontanella B., Faraco V., Cennamo G., Sannia G. Protein and gene structure of a blue laccase from Pleurotus ostreatus II Bio-chem. J. - 1999. - Vol. 34. - P. 655-663.

194. Gigi O., Marbach I., Mayer A. Properties of gallic acid-induced extracellular laccase of Botrytis cinerea II Phytochemistry. - 1980. - Vol. 20. - P. 1211-1213.

195. Gilardi G., Harvey P., Cass A., Palmer J. Radical intermediates in veratryl alcohol oxidation by ligninase - NMR evidence // Biochim. Biophys. Acta. - 1990. - Vol. 1041.-P. 129-132.

196. Gill P., Arora D. Effect of culture conditions on manganese peroxidase production and activity by some white rot fungi // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. - 2003. - Vol. 30.-P. 28-33.

197. Gill P., Arora D., Chander M. Biodecolourization of azo and triphenylmethane dyes by Dichomitus squalens and Phlebia spp. // J. Industrial Microbiol. Biotechnol. - 2002. - Vol. 28. - P. 201-203.

198. Glenn J., Gold M. Decolorization of several polymeric dyes by the lignin-degrading basidiomycete Phanerochaete chrysosporium II Appl. Environ. Microbiol. - 1983. - Vol. 45. - P. 1741-1747.

199. Golan-Rozen N., Chefetz B., Ben-Ari J., Geva J., Hadar Y. Transformation of the recalcitrant pharmaceutical compound carbamazepine by Pleurotus ostreatus: Role of cytochrome P450 monooxygenase and manganese peroxidase // Environ. Sci. Technol. -2011.-Vol. 45.-P. 6800-6805.

200. Gold M., Kuwahara M., Chiu A., Glenn J. Purification and characterization of an extracellular H202-requiring diarilpropane oxygenase from the white rot basidiomycete Phanerochaete chrysosporium II Arch. Biochem. Biophys. - 1984. - Vol. 234. -P. 353-362.

201. Gomez-Toribio V., Martinez A., Martinez M., Guillen F. Oxidation of hydro-quinones by the versatile peroxidase from Pleurotus eryngii II Eur. J. Biochem. -2001. - Vol. 268. - P. 4787-4793.

202. Gonzales L., Hernandez J., Perestelo F., Carnicero A., Falcon M. Relationship between mineralization of synthetic lignins and the generation of hydroxyl radicals by laccase and a low molecular weight substrates produced by Petriellidium fusoideum II Enzyme Microbial Technol. - 2002. - Vol. 30. - P. 474-481.

203.Grabski A., Coleman P., Drtina G., Burgess R. Immobilization of manganese peroxidase from Lentinula edodes on azlactone-functional polymers and generation of Mn3+ by the enzyme-polymer complex // Appl. Biochem. Biotechnol. - 1995. - Vol. 55.-P. 55-73.

204. Gramss G. The influence of the concomitant microflora on establishment and di-eback of decay fungi in standing timber // J. Phytopathol. - 1987. - Vol. 120. - P. 205-215.

205. Gramss G. Degradation of aromatic xenobiotics in aerated soils by enzyme systems of microorganisms and plants // Bioremediation of contaminated soils / Ed. D.L. Wise, D.J. Trantolo, E.J. Cichon, H.I. Inyang, U. Stottmeister. - New York: Marcel Dekker, Ink. 2000. - P. 489-536.

206. Gramss G., Kirsche B., Voight K., Gunther T., Fritsche W. Conversion rates of five polycyclic aromatic hydrocarbons in liquid cultures of fifty-eight fungi and the concomitant production of oxidative enzymes // Mycol. Res. - 1999. - Vol. 103. - P. 1009-1018.

207. Gramss G., Voigt K., Kirsche B. Degradation of polycyclic aromatic hydrocarbons with three to seven aromatic rings by higher fungi in sterile and unsterile soils // Biodegradation. - 1999.-Vol. 10.-P. 51-62.

208. Gramss G., Ziegenhagen C., Sorge S. Degradation of soil humic extract by wood-and soil-associated fungi, bacteria, and commercial enzymes // Microbial. Ecol. -1999.-Vol. 37.-P. 140-151.

209. Grasso D., Subramaniam K., Pignatello J., Yang Y., Ratte D. Micellar desorption of polynuclear aromatic hydrocarbons from contaminated soil // Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects. - 2001. - Vol. 194. - P. 65-74.

210. Gregorio S., Balestri F., Basile M., Matteini V., Gini F., Giansanti S., Tozzi M., Basosi R., Lorenzi R. Sustainable discoloration of textile chromo-baths by spend mushroom substrate from the industrial cultivation of Pleurotus ostreatus II J. Environ. Protection. - 2010 - Vol. 1. - P. 85-94.

211.Grinhut T., Hadar Y., Chen Y. Degradation and transformation of humic substances by saprotrophic fungi: processes and mechanisms // Fungal Biol. Rev. -2007.-Vol. 21.-P. 179-189.

212. Günther T., Sack U., Hofrichter M., Latz M. Oxidation of PAH and PAH-derivatives by fungal and plant oxidoreductases // J. Basic Microbiol. - 1998. - Vol. 38.-P. 113-122.

213. Haars A., Hüttermann A. Laccase induction in the white rot fungus Heterobasidion annosum (Fr.) Bref. (Fomes annosus Fr. Cooke) // Arch. Microbiol. - 1983. - Vol. 134.-P. 309-313.

214.Hadibarata T., Khudhair A., Salim M. Breakdown products in the metabolic pathway of anthracene degradation by a ligninolytic fungus Poliporus sp. S133 // Water Air Soil Pollut. - 2012a. - Vol. 223. - P. 2201-2208.

215. Hadibarata T., Kristanti R. Biodégradation and metabolite transformation of pyrene by basidiomycetes fungal isolate Armillaria sp. F022 // Bioprocess Biosyst. Eng. -2013b. - Vol. 36. - P. 461-468.

216. Hadibarata T., Kristanti R. Fate and cometabolic degradation of benzo[a]pyrene by white rot fungus Armillaria sp. F022 // Bioresource Technol. - 2012b. - Vol. 107. -P. 314-318.

217. Hadibarata T., Tachibana S., Askari M. Identification of metabolites from phe-nanthrene oxidation by phenoloxidases and dioxygenases of Polyporus sp. S133 // J. Microbiol. Biotechnol. - 2011. - Vol. 21, N 3. - P. 299-304.

218. Hadibarata T., Teh Z., Rubiyatno I., Zubir M., Khudhair A., Yusoff A., Salim M., Hidayat T. Identification of naphthalene metabolism by white rot fungus Pleurotus eryngii II Bioprocess Biosyst. Eng. - 2013a. - DOI 10.1007/s00449-013-0884-8.

219. Hadibarata T., Yusoff A., Kristanti R. Identification of naphthalene metabolism by white rot fungus Armillaria sp. F022 // J. Environ. Sci. - 20126. - Vol. 24, N 4. - P. 728-732.

220. Hadibarata T., Zubir M., Rubiyatno I., Chuang T., Yusoff A., Salim M., Fulazzaky M., Seng B., Nugroho A. Degradation and transformation of anthracene by white rot fungus Armillaria sp. F022 // Folia Microbiol. - 20136. - DOI 10.1007/sl2223-013-0221-2.

221. Haemmerli S., Leisola M., Sanglard D., Fiechter A. Oxidation of benzo[a]pyrene by extracellular ligninases of Phanerochaete chrysosporium: veratryl alcohol and stability of ligninase//J. Biol. Chem. - 1986. - Vol. 261, N 15.-P. 6900-6903.

222. Hakala T., Lundell T., Galkin S., Maijala P., Kalkkinen N., Hatakka A. Manganese peroxidases, laccases and oxalic acid from the selective white rot fungus Physispori-nus rivulosus grown on spruce wood chips // Enzyme Microbial. Technol. - 2005. -Vol. 36.-P. 461-468.

223. Hammel K. Mechanisms for polycyclic aromatic hydrocarbon degradation by lig-ninolytic fungi // Environ. Health Persp. - 1995. - Vol. 103. - P. 41-43.

224. Hammel K., Cullen D. Role of fungal peroxidases in biological ligninolysis // Curr. Opin. Plant Biol. - 2008. - Vol. 11. - P. 349-355.

225. Hammel K., Gai W., Green B., Moen M. Oxidative degradation of phenanthrene by the ligninolytic fungus Phanerochaete chrysosporium // Appl. Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N6.-P. 1832-1838.

226. Hammel K., Green B., Gai W. Ring fission of anthracene by eukaryote // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. - 1991. - Vol. 88. - P. 10605-10608.

227. Hammel K., Kalyanaraman B., Kirk T. Oxidation of polycyclic aromatic hydrocarbons and dibenzo[p]dioxins by Phanerochaete chrysosporium ligninase // J. Biol. Chem.- 1986.-Vol. 261.-P. 16948-16952.

228. Hammel K., Cullen D. Role of fungal peroxidases in biological ligninolysis // Curr. Opin. Plant Biol. - 2008. - Vol. 1. - P. 349-355.

229. Hammel K., Moen M. Depolymerization of a synthetic lignin in vitro by lignin peroxidase //Enzyme Microb. Technol. - 1991. - Vol. 13. - P. 15-18.

230. Hammel K., Tardone P. The oxidative 4-dechlorination of polychlorinated phenols is catalyzed by extracellular fungal lignin peroxidase // Biochemistry. -1988. -Vol. 27.-P. 6563-6568.

231. Han M.-J., Choi H.-T., Song H.-G. Degradation of phenanthrene by Trametes versicolor and its laccase // J. Microbiol. - 2004. - Vol. 42. - P. 94-98.

232.Hanna P., McMillin D., Pasenkiewcz-Gierula M., Antholine W., Reinhammar B. Type 2-depleted fungal laccase // Biochem. J. - 1988. - Vol. 253. - P. 561-568.

233.Harazono K., Watanabe Y., Nakamura K. Decolorization of azo dye by the white rot basidiomycetes Phanerochaete sordida and its manganese peroxidase // J. Bioscience Bioeng. - 2003. - Vol. 95. - P. 455-459.

234. Haritash A., Kaushik C. Biodegradation aspects of polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs) // J. Hazard. Materials. - 2009. - Vol. 169. - P. 1-15.

235. Harms H., Schlosser D., Wick L. Untapped potential: exploiting fungi in biore-mediation of hazardous chemicals // Nature Reviews. Microbiol. - 2011. - Vol. 9. -177-192.

236. Hatakka A. Biodegradation of lignin // Lignin, humic substances and coal / Ed. M. Hofrichter, A. Steinbüchel. - Germany: Wiley-VCH, Weinheim, 2001. - P. 129-180.

237. Hatakka A. Degradation of veratric acid other lignin-relaited aromatic compounds by the white-rot fungus Picnoporus cinnabarinus II Arch. Microbiol. - 1985. - Vol. 141.-P. 22-28.

238. Hatakka A. Lignin modifying enzymes from selected white rot fungi: production and role in lignin degradation // FEMS Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 13. - P. 125135.

239. Heinfling A., Martinez M., Martinez A., Bergbauer M., Szewzyk U. Transformation of industrial dyes by manganese peroxidases from Bjerkandera adusta and Pleurotus eringii in a manganese-independent reaction // Appl. Environ. Microbiol. -1998. - Vol. 64, N 8. - P. 2788-2793.

240. Heinfling A., Martinez M., Martinez A., Bergbauer M., Szewzyk U. Purification and characterization of peroxidases from dye-decolorizing fungus Bjerkandera adusta II FEMS Microbiol. Lett. - 1998. - Vol. 165. - P. 43-50.

241. Heinzkill M., Bech L., Halkier T., Schneider P., Anke T. Characterization of lac-cases and peroxidases from wood-rotting fungi (family Coprinaceae) // Appl. Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64. - P. 1601-1606.

242. Heitkamp M., Freeman J., Miller D., Cerniglia C. Pyrene degradation by a Mycobacterium sp.: identification of ring oxidation and ring fission products // Appl. Environ. Microbiol. - 1988. - Vol. 54. - P. 2556-2565.

243.Hilden K., Bortfeldt R., Hofrichter M., Hatakka A., Lundell T. Molecular characterization of the basidiomycetes isolate Nematoloma frowardii bl9 and its manganese peroxidase places the fungus in the corticioid genus Phlebia II Microbiology. -2008.-Vol. 154.-P. 2371-2379.

244. Hirai H., Sugiura M., Kawai S., Nishida T. Characterization of novel lignin peroxidase produced by white-rot fungus Phanerochaete sordida YK-624 // FEMS Microbiol. Lett. - 2005. - Vol. 246. - P. 19-24.

245. Hofer C., Schlosser D. Novel enzymatic oxidation of Mn2+ to Mn3+ catalyzed by a fungal laccase. // FEBS Lett. - 1999. - Vol. 451. - P. 186-190.

246. Hofrichter M. Review: Lignin conversion by manganese peroxidase (MnP). Review // Enzyme Microbial Technol. - 2002. - Vol. 30. - P. 454-466.

247. Hofrichter M., Vares T., Kalsi M., Galkin S., Scheibner K., Fritsche W., Hatakka A. Production of manganese peroxidase and organic acids and mineralization of 14C-labelled lignin (14C-DHP) during solid-state fermentation of wheat straw with the white rot fungus Nematoloma frowardii II Appl. Environ. Microbiol. - 1999. - Vol. 65.-P. 1864-1870.

248. Hofrichter M., Lundell T., Hatakka A. Conversion of milled pine wood by manganese peroxidase from Phlebia radiate 11 Appl. Environ. Microbiol. - 2001. - Vol. 67. -P. 4588-4593.

249. Hofrichter M., Scheibner K., Schneegas I., Fritsche W. Enzymatic combustion of aromatic and aliphatic compounds by manganese peroxidase from Nematoloma frowardii II Appl. Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64. - P. 399-404.

250. Hofrichter M., Ullrich R., Pecyna M., Liers C., Lundell T. New and classic families of secreted fungal heme peroxidases // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2010. -Vol. 87.-P. 871-897.

251. Hofrichter M., Ziegenhagen D., Vares T., Friedrich M., Jager M., Fritsche W., Hatakka A. Oxidative decomposition of malonic acid as basis for the action of manganese peroxidase in the absence of hydrogen peroxide // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 434.-P. 362-366.

252.Holker U., Dohse J., Hofer M. Extracellular laccases in ascomycetes Trichoderma atroviride and Trichoderma harzianum II Folia Microbiol. - 2002. - Vol. 47, N 4. -P. 423-427.

253. Hoshino F., Kajino T., Sugiyama H., Asami O., Takahashi H. Thermally stable and hydrogen peroxide tolerant manganese peroxidase (MnP) from Lenzites betulinus II FEBS Lett. - 2002. - Vol. 530. - P. 249-252.

254. Hou H., Zhou J., Wang J., Du C., Yan B. Enhancement of laccase production by Pleurotus ostreatus and its use for the decolorization of anthraquinone dye // Process Biochem.-2004.-Vol. 39.-P. 1415-1419.

255. Hublic G., Schinner F. Characterization and immobilization of the laccase from Pleurotus ostreatus and its use for the continuous elimination of phenolic pollutants II Enzyme Microb. Technol. - 2000. - Vol. 27. - P. 330-336.

256. In der Wiesche C., Martens R., Zadrazil F. The effect of interaction between white rot fungi and indigenous microorganisms on degradation of polycyclic aromatic hydrocarbons in soil // Water Air Soil Pollut. Focus. - 2003. - Vol. 3. - P. 73-79.

257. In der Wiesche C., Martens R., Zadrazil F. Two-step degradation of pyrene by white rot fungi and soil microorganisms // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 1996. -Vol. 46.-P. 653-659.

258. Ishikhuemhen O., Anoliefo G., Oghale O. Bioremediation of crude oil polluted soil by the white rot fungus Pleurotus tuber-reqium (Fr.) Sing. // Environ. Sci. Pollut. Res.-2003.-Vol. 10.-P. 108-112.

259. Iyer G., Chattoo B. Purification and characterization of laccase from the rice blast fungus, Magnaporte grisea II FEMS Microbiol. Lett. - 2003. - Vol. 227. - P. 121126.

260. Jager A., Croan S., Kirk T. Production of ligninases and degradation of lignin in agitated submerged cultures of Phanerochaete chrysosporium II Appl. Environ. Microbiol. - 1985. - Vol. 50. - P. 1274-1278.

261. Jarosz-Wilkolazka A., Kochmanska-Rdest J., Malarczyk E., Wardas W., Leono-wicz A. Fungi and their ability to decolorize azo and anthraquinonic dyes // Enzyme Microb. Technol. - 2002. - Vol. 30. - P. 566-572.

262. Jarosz-Wilkolazka A., Luterek J., Olszewska A. Catalytic activity of versatile peroxidase from Bjerkandera fumosa at different pH // Biocatal. Biotransform . - 2008. -Vol. 26.-P. 280-287.

263. Johannes C., Majcherczyk A. Natural mediators in the oxidation of polycyclic aromatic hydrocarbons by laccase mediator systems // Appl. Environ. Microbiol. -2000. - Vol. 66, N 2. - P. 524-528.

264. Johannes C., Majcherczyk A., Huttermann A. Degradation of anthracene by laccase of Trametes versicolor in the presence of different mediator compounds // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 1996. - Vol. 46. - P. 313-317.

265. Johannes C., Majcherczyk A., Huttermann A. Oxidation of acenaphthene and ace-naphthylene by laccase of Trametes versicolor in laccase-mediator system // J. Biotechnol. - 1998. - Vol. 61.-P. 151-156.

266. Johansson T., Nyman P. Isozymes of lignin peroxidase and manganese(II) peroxidase from the white-rot basidiomycete Trametes versicolor. I. Isolation of enzyme forms and characterization of physical and catalytic properties // Arch. Biochem. Bi-ophys. - 1993. - Vol. 300. - P. 49-56.

267. Johijima T., Wariishi H., Tanaka H. Veratryl alcohol binding sites of lignin peroxidase from Phanerochaete chrysosporium II J. Mol. Catal. B: Enzymatic. - 2002. -Vol. 17. - P. 49-57.

268. Jonsson L., Karlsson O., Lundquist K., Nyman P. Trametes versicolor ligninase: isozyme sequence homology and substrate specificity // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 247.-P. 143-146.

269. Joshi D., Gold M. Degradation of 2,4,5-trichlorophenol by the lignin-degrading basidiomycete Phanerochaete chrysosporium II Appl. Environ. Microbiol. - 1993. -Vol. 59.-P. 1779-1785.

270. Juhasz A., Naidu R. Bioremediation of high molecular weight polycyclic aromatic hydrocarbons: a review of the microbial degradation of benzo[a]pyrene // Int. Biodet. Biodegr. - 2000. - Vol. 45. - P. 57-88.

271. Junghanns C., Moeder M., Krauss G., Martin C., Schlosser D. Degradation of the xenoestrogen nonylphenol by aquatic fungi and their laccases // Microbiol. - 2005. -Vol. 151.-P. 45-57.

272. Junghanns C., Parra R., Keshavarz T., Schlosser D. Towards higher laccase activities produced by aquatic ascomycetous fungi through combination of elicitors and an alternative substrate // Eng. Life Sci. - 2008. - Vol. 8, N 3. - P. 277-285.

273. Kaal E., de Jong E., Field J. Stimulation of ligninolytic peroxidase activity by nitrogen nutriens in the white rot fungus Bjerkandera sp. strain BOS55 // Appl. Environ. Microbiol. - 1993. - Vol. 59. - P. 4031-4036.

274. Kabiersch G., Rajasarkka J., Ullrich R., Tuomela M., Hofrichter M., Virta M., Hatakka A., Steffen K. Fate of bisphenol A during treatment with the litter-decomposing fungi Stropharia rugosoannulata and Stropharia coronilla II Chemos-phere.-2011.-Vol. 83.-P. 226-232.

275. Kahkonen M., Lankinen P., Hatakka A. Hydrolytic and ligninolytic enzyme activities in the Pb contaminated soil inoculated with litter-decomposing fungi // Chemos-phere. - 2008. - Vol. 72. - P. 708-714.

276. Kallio J., Auer S., Jânis J., Andberg M., Kruus K., Rouvinen J., Koivula A., Haku-linen N. Structure-functional studies of a Melanocarpus albomyces laccase suggest a pathway for oxidation of phenolic compounds // J. Mol. Boil. - 2009. - Vol. 392. -P. 895-909.

277. Kamitsuji H., Watanabe T., Honda Y., Kuwahara M. Direct oxidation of polymeric substrates by multifunctional manganese peroxidase isoenzyme from Pleurotus os-treatus without redox mediators // Biochem. - 2005. - Vol. 386. - P. 387-393.

278. Kanaly R., Harayama S. Biodégradation of high-molecular-weight polycyclic aromatic hydrocarbons by bacteria // J. Bacteriol. - 2000. - Vol. 182. - P. 2059-2067.

279. KanayamaN., Suzuki T., Kawai K. Purification and characterization of an alkaline manganese peroxidase from Aspergillus terreus LD-1 // J. Biosci. Bioeng. - 2002. -Vol. 93.-P. 405-410.

280. Kapich A., Steffen K., Hofrichter M., Hatakka A. Involvement of lipid peroxidation in the degradation of a non-phenolic lignin model compound by manganese peroxidase of the litter-decomposing fungus Stropharia coronilla II Biochem. Biophys. Res. Comm. - 2005. - Vol. 330. - P. 371-377.

281. Kapich A., Hofrichter M., Vares T., Hatakka A. Coupling of manganese peroxi-dase-mediated lipid peroxidation with destruction of nonphenolic lignin model compounds and 14C-labeled lignins // Biochem. Biophys. Res. Commun. - 1999. - Vol. 259.-P. 212-219.

282. Karhunen E., Niku-Paavola M.-L., Viikari L., Haltia T., Van der Meer R.A., Duine J. A novel combination of prosthetic groups in a fungal laccase: PQQ and two copper atoms // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 267. - P. 6-8.

283.Katayama Y., Nishida T., Morohoshi N., Kuroda K. The metabolism of biphenyl structures in lignin by the wood-rotting fungus Coriolus versicolor II FEMS Microbiol. Lett. - 1989. - Vol. 61. - P. 307-313.

284. Kau L., Shuttleworth A., Bollag J.-M. Soluble and immobilized laccase as catalysts for the transformation of substituted phenols // Enzyme Microb. Technol. - 1986. -Vol. 8.-P. 171-177.

285.Kawai S., Umezawa T., Higuchi T. Metabolism of a non-phenolic /3-0-4 lignin substructure model compound by Coriolus versicolor II Agric. Biol. Chem. - 1985. -Vol. 49.-P. 2325-2330.

286.Kawai S., Umezawa T., Higuchi T. Ca-Cp cleavage of /?-0-4 lignin model compounds by laccase of Coriolus versicolor II Arch. Biochem. Biophys. - 1988a. -Vol. 262.-P. 99-100.

287. Kawai S., Umezawa T., Shimada M., Higuchi T. Aromatic ring cleavage of 4,6-di(tret-butyl)guaiacol, a phenolic lignin model compound, by laccase Coriolus vrsi-color 11FEBS Lett. - 19886. - Vol. 236. - P. 309-311.

288. Kawai S., Umezawa T., Shimada M., Higuchi T., Koide T., Nishida T., Morohoshi N., Haraguchi T. Ca-Cp cleavage of /?-l lignin substructure models by laccase of Coriolus versicolor II Mokuzai Gakkaishi. - 1987. - Vol. 33. - P. 792-797.

289. Kennes C., Lema J.M. Degradation of major compounds of creosotes (PAH and phenols) by Phanerochaete chrysosporium II Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16. -P. 759-764.

290. Kersten P. Glyoxaloxydase of Phanerochaete chrysosporium: its characterization and activation by lignin peroxidase 11 Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87. -P. 2936-2940.

291. Kersten P., Cullen D. Extracellular oxidative systems of the lignin-degrading basidiomycete Phanerochaete chrysosporium II Fungal Gen. Biol. - 2007. - Vol. 44. -P. 77-87.

292. Keum Y., Qing X.-L. Fungal laccase-catalyzed degradation of hydroxypolichlori-nated biphenyls // Chemosphere. - 2004. - Vol. 56. - P. 23-30.

293. Khadrani A., Siegile-Murandi F., Steiman R., Vrounsia T. Degradation of three phenylurea herbicides (chlortorulon, isoproturon and diuron) by micromycetes isolated from soil // Chemosphere. - 1999. - Vol. 38. - P. 3041-3050.

294. Khindaria A., Grover T., Aust S. Reductive dehalogenation of aliphatic halo-carbons by lignin peroxidase of Phanerochaete chrysosporium II Environ. Sci. Tech-nol. - 1995. - Vol. 29. - P. 719-725.

295. Kiiskinen L.-L., Viikari L., Kruus K. Purification and characterization of a novel laccase from the ascomycete Melanocarpus albomyces II Appl. Microbiol. Biotech-nol. - 2002. - Vol. 59. - P. 198-204.

296. Kim H.-Y., Song H.-G. Transformation of 2,4,6-trinitrotoluene by white rot fungus Irpex lacteus II Biotechnol. Lett. - 2000. - Vol. 22. - P. 969-975.

297. Kim M., Huh E., Kim H., Moon K. Degradation of poly cyclic aromatic hydrocarbons by selected white rot fungi and influence of lignin peroxidase // J. Microbiol. Biotechnol. - 1998. - Vol. 8. - P. 129-133.

298. Kim S., Choi H. Characterization of a laccase over-secreting mutant of Coprinus congregates IIFEMS Microbiol. Lett. - 1995. - Vol. 132. - P. 177-179.

299. Kim H.-Y., Song H.-G. Transformation of 2,4,6-trinitrotoluene by white rot fungus Irpex lacteus II Biotechnol. Lett. - 2000. - Vol. 22. - P. 969-975.

300. Kirk T., Croan S., Tien M., Murtagh K., Farrell R. Production of multiple ligni-nases by Phanerochaete chrysosporium effect of selected growth condition and use mutant strain // Enzyme Microbiol.Technol. - 1986. - Vol. 8. - p. 27-32.

301. Kirk T., Farrell R. Enzymatic "combustion": The microbial degradation of lignin // Ann. Rev. Microbiol. - 1987. - Vol. 41. - P. 465-505.

302. Kirk T., Shimada M. Lignin biodégradation: the microorganisms involved and the physiology and biochemistry of degradation by white rot fungi // Biosynthesis and Biodégradation of wood components / Ed. T. Higuchi. - 1985. - P. 579-605.

303. Klonowska A., Petit J., Tron T. Enhancement of minor laccases production in the basidiomycete Marasmius quercophilus C30 // FEMS Microbiol. Lett. - 2001. - Vol. 200.-P. 25-30.

304. Ko E., Leem Y., Choi H. Purification and characterization of laccase isozymes from white rot basidiomycete Ganoderma lucidum II Appl. Microbiol. Biotechnol. -2001.-Vol. 57.-P. 98-102.

305. Kokol Y., Doliska A., Eichlerovâ I., Baldrian P., Nerud F. Decolorization of textile dyes by whole cultures of Ischnoderma resinosum and by purified laccase and Mn-peroxidase // Enzyme Microb. Tech. - 2007. - Vol. 40. - P. 1673-1677.

306. Koroleva O., Gavrilova V., Stepanova E., Lebedeva V., Sverdlova N., Landesman E., Yavmetdinov I., Yaropolov A. Production of lignin modifying enzymes by co-cultivated white rot fungi Cerrena maxima and Coriolus hirsutus and characterization of laccase from Cerrena maxima II Enzyme Microbial Technol. - 2002. - Vol. 30.-P. 573-580.

307. Kotterman M., Hessels E., de Jong E. The physiology of anthracene biodégradation by the white rot fungus Bjerkandera sp. strain BOS55 // Appl. Microbiol. Bio-technol. - 1994. - Vol. 42. - P. 179-186.

308. Kotterman M., Rietberg H., Hage A., Field J. Poly cyclic aromatic hydrocarbon oxidation by the white rot fungus Bjerkandera sp. strain BOS55 in the presence of non-ionic surfactants // Biotechnol. Bioeng. - 1998a. - Vol. 57. - P. 220

309. Kotterman M., Vis E., Field J. Successive mineralization and detoxification of benzo[a]pyrene by white rot fungus Bjerkandera sp. strain BOS55 and indigenous microflora // Appl. Environ. Microbiol. - 19986. - Vol. 64. - P. 2853-2858.

310. Kottermann M., Wasseveld R., Field J. Hydrogen peroxide production as a limiting factor in xenobiotic compound oxidation by nitrogen-sufficient cultures of Bjerkandera sp. strain BOS55 overproducing peroxidase // Appl. Environ. Microbiol. -1996.-Vol. 62, N3,-P. 880-885.

311. Krivobok S., Miriouchkine E., Seigle-Murandi F., Benoit-Guyod J. Biodégradation of anthracene by fungi // Chemosphere. - 1998. - Vol. 37. - P. 523-530.

312. Kuan I., Johnson K., Tien M. Kinetic analysis of manganese peroxidase. The reaction with manganese complexes // J. Biol. Chem. - 1993. - Vol. 268. - P. 2006420070.

313. Kubatova A., Erbanova P., Eichlerovâ I., Homolka L., Nerud F., Sasek V. PCB congener selective biodégradation by the white rot fungus Pleurotus ostreatus in contaminated soil // Chemosphere. - 2001. - Vol. 43. - P. 207-215.

314. Kulys J., Vidziunaite R., Schneider P. Laccase-catalyzed oxidation of naphthol in the presence of soluble polymers // Enzyme Microb. Technol. - 2003. - Vol. 32. - P. 455-463.

315. Kunamneni A., Camarero S., Garcia-Burgos C., Plou F., Ballesteros A., Alcalde M. Engineering and applications of fungal laceases for organic synthesis // Microbial. Cell Factories. - 2008. - Vol. 7, N 32. - P. 1-17.

316. Kuwahara M., Glenn J., Morgan M., Gold M. Separation and characterization of two extracellular H202-dependent oxidases from ligninolityc cultures of Phanerochaete chrysosporium IIFEBS Lett. - 1984. - Vol. 169. - P. 247-250.

317. Laemmli U. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature (London). - 1970. - Vol. 227. - P. 680-685.

318. Lamar R., Dietrich D. In situ depletion of pentachlorophenol from contaminated soil by Phanerochaete spp. // Appl. Environ. Microbiol. - 1990. - Vol. 56, N 10. - P. 3093-3100.

319. Lambert M., Kremer S., Sterner O., Anke H. Metabolism of pyrene by the basidiomycete Crinipellis stipitaria and identification of pyrene quinones and their hy-droxylated precursors in strain JK375 // Appl. Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 10.-P. 3597-3601.

320. Lang E., Eller G., Zadrazil F. Lignocellulose decomposition and production of lig-ninolytic enzymes during interaction of white rot fungi with soil microorganisms // Microb. Ecol. - 1997. - Vol. 34. - P. 1-10.

321. Lang E., Nerud F., Zadrazil F. Production of ligninolytic enzymes by Pleurotus sp. and Dichomitus squalens in soil and lignocellulose substrate as influenced by soil microorganisms // FEMS Microbiol. Lett. - 1998. - Vol. 167. - P. 239-244.

322. Lange B., Kremer S., Sterner O., Anke H. Pyrene metabolism in Crinipellis stipitaria: identification of ¿raw-4,5-dihydro-4,5-dihydroxypyrene and 1-pyrenyl sulfate in strain JK364 // Appl. Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 10. - P. 36023607.

323.Lankinen P., Bonnen A., Anton L., Wood D., Kalkkinen N., Hatakka A., Thurston C. Characteristics and N-terminal amino acid sequence of manganese peroxidase

from solid substrate cultures of Agaricus bisporus II Appl. Microbiol. Biotechnol. -2001.-Vol. 55.-P. 170-176.

324.Lankinen P., Hilden K., Aro N., Salkinoja-Salonen M., Hatakka A. Manganese peroxidase of Agaricus bisporus: grain bran-promoted production and gene characterization // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 2005. - Vol. 66. - P. 401-407.

325. Lau K., Tsang Y., Chiu S. Use of spent mushroom compost to bioremediate PAH-contaminated samples // Chemosphere. - 2003. - Vol. 52. - P. 1539-1546.

326. Laufer Z., Beckett R., Minibayeva F., Luthje S., Bottger M. Occurrence of laccases in lichenized ascomycetes of the Peltigerineae II Microbiol. Res. - 2006. - Vol. 110. -P. 846-853.

327. Leatham G., Kirk T. Regulation of ligninolytic activity by nutrient in white-rot ba-sidiomycetes // FEMS Microbiol.Lett. - 1983. - Vol. 16. - P. 65-67.

328. Leatham G., Stahmann M. Studies on the laccase of Lentinus edodes: Specificity, localization and association with the development of fruting bodies // J. Gen. Microbiol. - 1981. - Vol. 125.-P. 147-157.

329. Lee H., Choi Y.-S., Kim M.-J, Huh N.-Y., Kim G.-H., Lim Y., Kang S.-M., Cho S.-T., Kim J.-J. Degradation ability of oligocyclic aromates by Phanerochaete sordida selected via screening of white-rot fungi // Folia Microbiol. - 2010. - Vol. 55. -P. 447-453.

330. Lee H., Jang Y., Kim J.-M., Kim G.-H., Kim J.-J. White rot fungus Merulius tre-mellisus KUC9161 identified as an effective degrader of polycyclic aromatic hydrocarbons // J. Basic Microbiol. - 2012. - Vol. 52. - P. 1-5.

331. Lee I.-Y., Jung K.-H., Lee C.-H., Park Y.-H. Enhanced production of laccase in Trametes vesicolor by the addition of ethanol // Biotechnol. Lett. - 1999. - Vol. 21. -P. 965-968.

332. Leisola M., Haemmerli S., Waldner R., Schoemaker H., Schmidt H., Fiechter A. Metabolism of a lignin model compound, 3,4-dimethoxybenzyl alcohol by Phanerochaete chrysosporium II Cellulose Chem. Technol. - 1988. - Vol. 22. - P. 267-277.

333. Leonardi V., Sasek V., Petruccioli M., D'Annibale A., Erbanova P., Cajthaml T. Bioavailability modification and fungal biodégradation of PAHs in aged industrial soil // Int. Biodeter. Biodegr. - 2007. - Vol. 60. - P. 165-170.

334. Leonowicz A., Grzywnowicz K. Quantitative estimation of laccase forms in some white-rot fungi using syringaldazine as a substrate // Enzyme Microb. Tech. - 1981. -Vol. 3.-P. 55-58.

335. Leonowicz A., Matuszewska A., Luterek J., Ziegenhagen D., Wojtas-Wasilewska M., Cho N.-S., Hofrichter M., Rogalski J. Biodégradation of lignin by white rot fungi//Fungal Genet. Biol. - 1999.-Vol. 27.-P. 175-185.

336. Leonowicz A., Trojanowski J. Induction of laccase by ferulic acid in basidiomy-cetes // Acta Biochem. Polon. - 1975. - Vol. 22, N 4. - P. 291-295.

337. Leonowicz A., Trojanowski J., Orlicz B. Induction of laccase in Basidiomycetes: Apparent activity of inducible and constitutive forms of the enzyme with phenolic substrates // Acta Biochem. Polon. - 1978. - Vol. 25, N 4. - P. 369-378.

338. Leontievsky A., Mysoedova N., Pozdnyakova N., Golovleva L. Yellow laccase of Partus tigrinus oxidizes non-phenolic substrates without electron-transfer mediators // FEBS Lett. - 19976. - Vol. 413. - P. 416-418.

339. Leontievsky A., Vares T., Lankinen P., Shergill J., Pozdnyakova N., Mysoedova N., Kalkkinen N., Golovleva L., Cammack R., Thurston C., Hatakka A. Blue and yellow laccases of ligninolytic fungi // FEMS Microbiol. Lett. - 1997a. - Vol. 156. -P. 9-14.

340. Lestan D., Lamar R. Development of fungal inocula for bioaugmentation of contaminated soils // Appl. Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62. - P. 2045-2052.

341. Levin L., Viale A., Forchiassin A. Degradation of organic pollutants by the white-rot basidiomycete Trametes trogii II Int. Biodeter. Biodegr. - 2003. - Vol. 52. - P. 15.

342. Li K., Xu F., Eriksson K.-E. Comparison of fungal laccases and redox mediators in oxidation of a nonphenolic lignin model compound // Appl. Environ. Microbiol. -1999. - Vol. 65. - P. 2654-2660.

343.Liers C., Ullrich R., Pecyna M., Schlosser D., Hofrichter M. Production, purification and partial enzymatic and molecular characterization of a laccase from the wood-rotting ascomycete Xylaria polymorpha II Enzyme Microbial Technol. -2007.-Vol. 41.-P. 785-793.

344. Linke D., Bouws H., Peters T., Nimtz M., Berger R., Zorn H. Laccases of Pleuro-tus sapidus: Characterization and cloning // J. Agric. Food Chem. - 2005. - Vol. 53. -P. 9498-9505.

345.Lisov A., Leontievsky A., Golovleva L. Hybrid Mn-peroxidase from the ligni-nolytic fungus Panus tigrinus 8/18. Isolation, substrate specificity, and catalytic cycle // Biochemistry (Moscow). - 2003. - Vol. 68. - P. 1027-1035.

346. Liu W., Chao Y., Yang X., Bao H., Qian S. Decolorization of azo, anthraquinonic and triphenylmethane dyes by white rot fungi and a laccase-secreting engineered strain // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. - 2004. - Vol. 31. - P. 127-132.

347. Lopez M., Vargas-Garcia M., Suarez-Estrella F., Nichols N., Dien B., Moreno J. Lignocellulose-degrading enzymes produced by the ascomycetes Coniochaeta lig-niaria and related species: Application for a lignocellulosic substrate treatment // Enzyme Microbial. Technol. - 2007. - Vol. 40. - P. 794-800.

348. Lorenzo M., Moldes D., Sanroman M. Effect of heavy metals on the production of several laccase isoenzymes by Trametes versicolor and on their ability to decolorize dyes // Chemosphere. - 2006. - Vol. 63. - P. 912-917.

349. Lu X., Zhang X., Li G., Zhang W. Production of biosurfactant and its role in the biodégradation of oil hydrocarbons // J. Environ. Sci. Health A Tox. Hazard. Subst. Environ. Eng. - 2003. - Vol. 38. - P. 483-492.

350. Lundell T., Leonowicz A., Rogalski J., Hatakka A. Formation and action of lignin-modifying enzymes in cultures of Phlebia radiata supplemented with veratric acid // Appl. Environ. Microbiol. - 1990. - Vol. 56. - P. 2623-2629.

351. Lundell T., Hatakka A. Participation of Mn (II) in the catalysis of laccase, manganese peroxidase and lignin peroxidase from Phlebia radiate II FEBS Lett. - 1994. -

- Vol. 348.-P. 291-296.

352. Lundell T., Schoemaker H., Hatakka A., Brunow G. New mechanism of the C a-Cfi cleavage in non-phenolic arylglycerol /?-aryl ether lignin substructures catalyzed by lignin peroxidase // Holzforschung. - 1993. - Vol. 47. - P. 219-224.

353. Madhavi V., Lele S. Laccase: properties and applications // BioResources. - 2009. -Vol. 4, N4.- 1694-1717.

354. Mahanty B., Pakshirajan K., Dasu V. Production and properties of a biosurfactant applied to polycyclic aromatic hydrocarbon solubilization // Appl. Biochem. Bio-technol. - 2006. - Vol. 134.-P. 129-141.

355. Mahro B., Schaefer G., Kastner M. Pathway of microbial degradation of polycyclic aromatic hydrocarbons in soil // Bioremediation of chlorinated and polycyclic aromatic hydrocarbon compounds / Ed. Hinchee R., Leeson A., Semprini L., Ong S. -London: Lewis Publishers, 1994. - P. 203-217.

356. Majcherczyk A., Johannes C., Hiittermann A. Oxidation of polycyclic aromatic hydrocarbons (PAH) by laccase of Trametes versicolor II Enzyme Microbial. Tech-nol. - 1998. - Vol. 22. - P. 335-341.

357. Majcherczyk A., Johannes C., Huttermann A. Oxidation of aromatic alcohols by laccase from Trametes versicolor mediated by the 2,2'-azino-bis-(3-ethylbenzothiazoline-6-sulphonic acid) cation radical and dication // Appl. Microbiol. Biotechnol. - 1999. - Vol. 51. - P. 267-276.

358.Maltseva O., Niku-Paavola M.-L., Leontievsky A., Myasoedova N., Golovleva L. Ligninolytical enzymes of the white rot fungus Partus tigrinus II Biotechnol. Appl. Biochem. - 1991.-Vol. 13.-P. 291-302.

359. Mancilla R., Canessa P., Manubens A., Vicuna R. Effect of manganese on the secretion of manganese-peroxidase by the basidiomycetes Ceriporiopsis subvermispo-ra II Fungal Gen. Biol. - 2010. - Vol. 47. - P. 656-661.

360. Manimekalai R., Swaminathan T. Removal of hazardous compounds by lignin peroxidase from Phanerochaete chrysosporium II Bioproc. Engin. - 2000. - Vol. 22. -P. 29:33.

361.Manubens A., Canessa P., Folch C., Avila M., Salas L., Vicuña R. Manganese affects the production of laccase in the basidiomycetes Ceriporiopsis subvermispora II FEMS Microbiol. Lett. - 2007. - Vol. 275. - P. 139-145.

362. Marquez-Rocha F., Hernandez-Rodriguez V., Vazquez-Duhalt R. Biodégradation of soil-adsorbed polycyclic aromatic hydrocarbons by the white rot fungus Pleurotus ostreatus II Biotechnology Lett. - 2000. - Vol. 22. - P. 469-472.

363. Martens R., Zadrazil F. Screening of white rot fungi for their ability to mineralize polycyclic aromatic hydrocarbons in soil // Folia Microbiol. - 1998. - Vol. 43. - P. 97-103.

364. Martinez A. Molecular biology and structure-function of lignin-degrading heme peroxidases // Enzyme Microbial. Technol. - 2002. - Vol. 30. - P. 425-444.

365. Martinez M., Ruiz-Duenas F., Guillen F., Martinez A. Purification and catalytic properties of two manganese peroxidase isoenzymes from Pleurotus eryngii II Eur. J. Biochem. - 1996. - Vol. 237. - P. 424-432.

366. Masaphy S., Levanon D., Henis Y., Venkateswarlu K., Kelly S. Evidence for cytochrome P-450 and P-450-mediated benzo[a]pyrene hydroxylation in the white rot fungus Phanerochaete chrysosporium II FEMS Microbiol. Lett. - 1996. - Vol. 135. -P. 51-55.

367. Matsubara M., Lynch J., de Leij F. A simple screening procedure for selecting fungi with potential for use in the bioremediation of contaminated land // Enzyme Microbial. Technol. - 2006. - Vol. 39. - P. 1365-1372.

368. Matsubara M., Suzuki J., Deguchi T., Miura M., Kitaoka Y. Characterization of manganese peroxidases from the hyperligninolytic fungus IZU-154 // Appl. Environ. Microbiol. - 1996. - Vol. 62. - P. 4066-4072.

369. May R., Schroder P., Sandermann H. Ex-situ process for treating PAH-contaminated soil with Phanerochaete chrysosporium 11 Environ. S ci. Technol. -1997. - Vol. 31. - P. 2626-2633.

370. Mayer A., Harel E. Polyphenol oxidases in plants // Phytochemistry. - 1979. -Vol. 18.-P. 193-215.

371. Mayer A., Staples R. Laccase: new functions for an old enzyme // Phytochemisrty. - 2002. - Vol. 60. - P. 551-565.

372. McErlean C., Marchant R., Banat I. An evaluation of soil colonization potential of selected fungi and their production of ligninolytic enzymes for use in soil bioremedi-ation applications // Antonie van Leeuwenhoek. - 2006. - Vol. 90. - P. 147-158.

373. Mester T., Field J. Optimization of manganese peroxidase production by the white rot fungus Bjerkandera sp. strain BOS55 // FEMS Microbiol. Lett. - 1997. - Vol. 155.-P. 161-168.

374. Mester T., Ambert-Balay K., Ciofi-Baffoni S., Banci L., Jones A., Tien M. Oxidation of a tetrameric nonphenolic lignin model compound by lignin peroxidase // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276. - P. 22985-22990.

375. Mester T., Field J. Characterization of a novel manganese peroxidase-lignin peroxidase hybrid isozyme produced by Bjerkandera species strain BOS55 in the absence of manganese // J. Biol. Chem. - 1998. - Vol. 273. - P. 15412-15417.

376. Mester T., Tien M. Oxidation mechanism of ligninolytic enzymes involved in the degradation of environmental pollutants // Int. Biodeter. Biodegr. - 2000. - Vol. 46. -P. 51-59.

377. Meulenberg R., Rijnaarts H., Doddema H., Field J. Partially oxidized polycyclic aromatic hydrocarbons show an increased bioavailability and biodegradability // FEMS Microbiol. Lett. - 1997. - Vol. 152. - P. 45-49.

378. Michels J., Gottschalk G. Inhibition of the lignin peroxidase of Phanerochaete chrysosporium by hydroxylamino-dinitro-toluene, an early intermediate in the degradation of 2,4,6-trinitrotoluene // Appl. Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60. - P. 187-194.

379. Mielgo I., Lopez C., Moreira M., Feijoo G., Lema J. Oxidative degradation of azo dyes by manganese peroxidase under optimized conditions // Biotechnol. Prog. -2003.-Vol. 19.-P. 325-331.

380. Miki K., Renganathan V., Gold M. Mechanism of /?-aryl ether dimeric lignin model compound oxidation by lignin peroxidase of Phanerochaete chrysosporium II Biochemistry. - 1986. - Vol. 25. - P. 4790-4796.

381. Miki Y., Calvino F., Pogni R., Giansanti S., Ruiz-Duenas F., Martinez M., Basosi R., Romero A., Martinez A. Crystallographic, kinetic, and spectroscopic study of the first ligninolytic peroxidase presenting a catalytic tyrosine // J. Biol. Chem. - 2011. -Vol. 286.-P. 15525-15534.

382. Miki Y., Ichinose H., Wariishi H. Molecular characterization of lignin peroxidase from the white-rot basidiomycete Trametes cervina: a novel fungal peroxidase // FEMS Microb. Lett. -2010. - Vol. 304. - P. 39-46.

383. Miki Y., Nakamura M., Wariishi H. Isolation and characterization of a novel lignin peroxidase from the white-rot basidiomycete Trametes cervina II J. Fac. Agr. Kyushu Univ. - 2006. - Vol. 51.-P. 99-104.

384. Min K., Kim Y., Jung H., Hah Y. Characterization of a novel laccase produced by the wood-rotting fungus Phellinus ribis II Arch. Biochem. Biophys. - 2001. - Vol. 392.-P. 279-286.

385. Minuth W., Klischies M., Esser K. The phenoloxidases of the ascomycetes Podos-pora anserine II Eur. J. Biochem. - 1978. - Vol. 90. - P. 73-82.

386. Moen M., Hammel K. Lipid peroxidation by the manganese peroxidase of Phane-rochaete chrysosporium is the basis for phenanthrene oxidation by the intact fungus // Appl. Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60. - P. 1956-1961.

387. Moldes D., Rodriguez-Couto S., Cameselle C., Sanroman M. Study of the degradation of dyes by MnP of Phanerochaete chrysosporium produced in a fixed-bed bio-reactor // Chemosphere. - 2003. - Vol. 51. - P. 295-303.

388. Molitoris H., Esser K. Die Phenoloxydasen des Ascomyceten Podospora ancerina II Arch. Microbiol. - 1970. - Vol. 3. - P. 267-276.

389. Morales M., Mate M., Romero A., Martinez M., Martinez A. Two oxidation sites for low redox-potential substrates: A directed mutagenesis, kinetic and crystallographic study on Pleurotus eryngii versatile peroxidase // J. Biol. Chem. - 2012. -Vol. 287.-P. 41053-41067.