Изменения ДНК-связывающей активности транскрипционных факторов при реорганизациях актинового цитоскелета клеток А431 тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.25, кандидат биологических наук Емельянов, Артем Николаевич

• Емельянов, Артем Николаевич
• кандидат биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Емельянов, Артем Николаевич

1. ВСТУПЛЕНИЕ.

2. ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ.

3. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

3.1. КЛЕТОЧНАЯ АДГЕЗИЯ.

3.1.1. Внеклеточный матрикс (ВКМ).

3.1.2. Белки ВКМ ламинин 2/4 (ЛМ), фибронектин (ФН) и их рецепторы.

3.1.3. Фокальная адгезия.

3.1.4. Актиновый цитоскелет (АЦ).

3.1.4.1. Формирование актиновых структур в процессе распластывания клетки на субстрате.

• 3.1.4.2. Роль актин-связывающих белков в формировании актиновых структур

3.2. ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ СИГНАЛИЗАЦИЯ.

3.2.1. Внеклеточные сигнальные молекулы и их рецепторы.

3.2.1.1. Эпидермальный фактор роста (ЭФР) и его рецептор (ЭФР-Р).

3.2.2. Основные пути проведения сигнала в клетке, активируемые ЭФР.

3.2.3. Транскрипционные факторы (ТФ) NFkB, SRF и API.

3.2.3.1. NFkB.

3.2.3.2. SRF.

3.2.3.3. API.

3.2.3.4. Активация NFkB, SRF и API эпидермальным фактором роста. ф 3.2.3.5. Малые ГТФ-азы семейства Rho.

3.2.3.6. Активация NFkB, SRF и API в результате возбуждения интегриновых рецепторов.

3.3. УЧАСТИЕ АКТИНОВОГО ЦИТОСКЕЛЕТА В ПРОВЕДЕНИИ СИГНАЛА.

3.3.1. Мембранный уровень сигнализации.

3.3.2. Цитоплазматический уровень сигнализации.

3.3.3. Ядерный уровень сигнализации.

3.3.3.1. Ядерно-цитоплазматический транспорт.

3.3.3.2. Участие актина в ядерных событиях.

Заключение диссертации по теме «Гистология, цитология, клеточная биология», Емельянов, Артем Николаевич

7. ВЫВОДЫ

1. Распластывание клеток на иммобилизованных лигандах сопровождается закономерной сменой типов пространственной организации актинового цитоскелета, наблюдаемых в большинстве клеток популяции в течение определённых временных интервалов. Особенности формирования и смена типов актинового цитоскелета зависят от лиганда, на котором распластываются клетки.

2. При распластывании клеток А431 в течение 2 ч на иммобилизованных лигандах и при инкубации в течение 2 ч с ЭФР клеток, распластанных на иммобилизованных лигандах, уровень ДНК-связывающей активности транскрипционных факторов NFkB, SRF и API изменяется волнообразно с коротким периодом 15-40 мин. Особенности изменений уровня ДНК-связывающей активности данных транскрипционных факторов зависят от типа лиганда, на котором распластываются клетки.

3. Изменения уровня ДНК-связывающей активности белкового комплекса 2, содержащего субъединицу р65 NFkB, и тройного белкового комплекса, содержащего димер SRF и один из белков Ets-семейства согласуются с перестройками актинового цитоскелета. Изменения ДНК-связывающей активности API с перестройками актинового цитоскелета не согласуются. Изменения ДНК-связывающей активности NFkB согласуются с процессами сборки-разборки стресс-фибрилл, пучков актиновых филаментов и фокальных контактов. Изменения ДНК-связывающей активности SRF согласуются с процессами сборки-разборки сети актиновых филаментов в основании ламелл клеток.

4. Прямой зависимости короткопериодических изменений уровня ДНК-связывающей активности NFkB от ядерно-цитоплазматических перемещений р65 не выявлено.

Автор выражает глубокую признательность сотрудникам Института цитологии проф. Пинаеву Г. П., своему научному руководителю к.б.н. Петуховой О. А., к.б.н. Туроверовой Л. В., к.б.н. Кропачёвой И. В., д.б.н. Морозову В. И., к.б.н. Бабакову В. Н., к.б.н. Чистяковой И. А., асп. Большаковой А. В., к.б.н. Блиновой М. И., к.б.н. Калмыковой Н. В., к.б.н. Черепановой О. А. и д.б.н. Корниловой Е. С. за помощь в работе.

Особенно благодарен автор своей жене Анне Юрьевне Марковой за неоценимые помощь и поддержку в течение всего времени выполнения работы.

8. СПИСОК РАБОТ, ОПУБЛИКОВАННЫХ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ

1. Петухова О. А., Туроверова JI. В., Кропачева И. В., Емельянов А. Н., ПинаевГ.П.

2001. Изменения в популяции клеток эпидермоидной карциномы А431, распластанных на разных субстратах, при действии лизофосфатидиловой кислоты (ЛФК) и эпидермального фактора роста (ЭФР) в соответствии со структурой актинового цитоскелета. Цитология. 43(9): 884.

2. Петухова О. А., Туроверова Я. В., Кропачева И. В., Емельянов А. Н., ПинаевГ.П.

2002. ДНК-связывающая активность факторов транскрипции SRF, NFkB И API при изменении организации актинового цитоскелета под влиянием иммобилизованных белков внеклеточного матрикса. Тезисы научных докладов III Съезда Биохимического общества, СПб, С.411.

3. Petoukhova О. A., Tur over ova L. V., Kropacheva I. V., Emel'yanov A. N., PinaevG.P.

2003. DNA binding activities of transcription factor SRF, NFkB and API in A431 cells spread on immobilized extracellular matrix proteins. Eur. J. Biochem. V. 270. Suppl. 1. p. 98.

4. Емельянов A. H.,. Петухова О. А., Туроверова JI. В., Кропачева И. В., ПинаевГ.П. 2003. Динамика ДНК-связывающей активности транскрипционных факторов SRF, АР-1 и NFkB ядерных экстрактов клеток А431 в зависимости от времени распластывания на фибронектине, ламинине 2/4 и антителах к рецептору ЭФР. Цитология. 45(9): 873.

5. Петухова О. А, Туроверова Л. В., Емельянов А. Н., Кропачева И. В., ПинаевГ. П. 2005. ДНК-связывающая активность транскрипционных факторов, взаимодействующих с последовательностями SRE, NF-кВ и АР-1, индуцированная адгезией клеток А431, коррелирует с перестройками актинового цитоскелета. Цитология. 47(2):175-183.

6. Емельянов А. Н., Большакова А. В., Петухова О. А., Туроверова JI. В., Кропачева И. В., Пинаев Г. П. 2005. Особенности распределения р65 субъединицы транскрипционного фактора NF-kB в клетках А431, распластанных на фибронектине, ламинине или антителах к рецептору ЭФР. Цитология. 47(9): 808.

7. Емельянов А. #., Большакова А. В., Петухова О. А., ТуровероваЛ. В., КропачеваИ. В., Пинаев Г. П. 2005. Распределение р65 субъединицы транскрипционного фактора NFkB в клетках А431, распластанных на фибронектине, ламинине или антителах к рецептору ЭФР, при разборке актинового цитоскелета цитохалазином. Цитология. 47 (9): 809.

8. PetukhovaO., EmelyanovA., Bolshakova A., Tur over ova L., BabakovV., Kropacheva I.,. Magnusson K-E, Pinaev G. 2005. Effect of EGF on redistribution of p65 NF-icB/RelA in A431 cells spread on immobilized ligands. Abstracts the American Society for Cell Biology, 45th Annual Meeting, p. 100a.

9. Емельянов A. H., Петухова О. А., ТуровероваЛ. В., КропачеваИ. В., Пинаев Г. П. 2006. Динамика ДНК-связывающей активности факторов транскрипции в процессе распластывания клеток А431 на иммобилизованных лигандах. Цитология. 48(11): 935-947.

10. Большакова А. В., Емельянов А.Н., Петухова О. А, Бабаков В. Н., Туроверова Л. В, ТентлерД.Г, Магнуссоп К.-Е., Пинаев Г. П. 2006. Перераспределение р65 субъединицы транскрипционного фактора NF-kB в клетках А431 при восстановлении актинового цитоскелета и стимуляции ЭФР. Цитология. 48(9): 746.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Емельянов, Артем Николаевич, 2006 год

1. Арэ А. Ф. 2000. Взаимодействие поверхностных рецепторов клетки с различными иммобилизованными и свободными лигандами определяет структуру актинового цитоскелета. Диссертация на соискание ученой степени канд. биол. наук. С.-Петербург.

2. Арпауцтов А. М„ Никольский Н. Н. 1998. Транспорт в ядро изоформ р42 и р44 МАР-киназы, вызванный эпидермальным фактором роста, требует интактного актинового цитоскелета. Цитология. 40:639-647.

3. Бабаков В. Н., КропачеваИ. В., Петухова О. А., Туроверова Л. В., Пинаев Г. П. 2004 (а). внутриклеточное распределение актин-связывающих белков, фосфорилированных по тирозину, при распластывании клеток А431 на разных лигандах. Цитология. 46: 10551063.

4. Дариева 3. А., Поспелов В. А., Поспелова Т. В. 1999. транскрипционный фактор кВЛ1е1 конститутивно активирован и локализуется в ядре Е1А+сНА-Яаз трансформантов. Цитология. 41: 622-627.

5. Калмыкова Н. В., Черепанова О. А., Блинова М. К, Пинаев Г. П. 2003. Вклад интегриновых рецепторов в процесс миграции клеток А431 на ламинине 2/4 по действием ЭФР. Цитология. 45:882.

6. Крутецкая 3 К, Лебедев О. Е., Курилова Л. С. 2003. Механизмы внутриклеточной сигнализации. СПб, СПбГУ: 208 с.

7. Маниатис Т., Фрич Э., СэмбрукДж. 1984. Методы генетической инженерии. Москва, Мир, с. 480.

8. Математическая энциклопедия. 1982. под ред. Виноградова И. М. М. Советская энциклопедия. Т. 3, с. 963.

9. Ферменты и нуклеиновые кислоты. 1997. Под ред. Лызловой С.Н., Владимирова В.Г. Спб издательство СПбГУ: с. 19.

10. Хребтукова И. А., Никольская А. Н., СоркинА. Д., Сорокин А. В., ПинаевГ.П. 1989. Кэппинг рецепторов к эпидермальному фактору роста и участие цитоскелета в этом процессе у клеток А431. Цитология. 31:1211-1220.

11. Черепанова О. А., Калмыкова Н. В., Воронкина Н. В., АреА.Ф., Горелик Ю. В., Пинаев Г. П. 2002. Различия в характере взаимодействия нормальных и трансформированных кератоцитов человека с изоформами ламинина. Цитология 44(2): 151-152.

12. AffolterM., MontagneJ., WalldorfU., GroppeJ., Kloter U., LaRosaM., Gehring W. J. 1994. The Drosophila SRF homolog is expressed in a subset of tracheal cells and maps within a genomic region required for tracheal development. Development. 120: 743-53.

13. Batchelor C. L„ Woodward A. M., Crouch D. H. 2004. Nuclear ERM (ezrin, radixin, moesin) proteins: regulation by cell density and nuclear import. Exp. Cell Res. 296:208-222.

14. Berridge M. J. 1993. Cell signalling. A tale of two messengers. Nature. 365: 388-9.

15. Bonizzi G., Karin M. 2004. The two NF-kappaB activation pathways and their role in innate and adaptive immunity. Trends Immunol. 25:280-8.

16. BoonstraJ. 1999. Growth factor-induced signal transduction in adherent mammalian cells is sensitive to gravity. FASEB J. 13: S35-42.

17. BoonstraJ., MoesM. J. 2005. Signal transduction and actin in the regulation of G1-phase progression. Crit. Rev. Eukaryot. Gene Expr. 15:255-76.

18. BradfordM.M., 1976. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 72: 525-529.

19. BretscherA. 1989. Rapid phosphorylation and reorganization of ezrin and spectrin accompany morphological changes induced in A-431 cells by epidermal growth factor. J. Cell Biol. 108: 921-930.

20. Cairns B. R., Erdjument-Bromage H., TempstP., Winston F., Kornberg R. D. 1998. Two actin-related proteins are shared functional components of the chromatin-remodeling complexes RSC and SWI/SNF. Mol. Cell. 2: 639-651.

21. Calderwood D. A., Shattil S. J., Ginsberg M. H. 2000. Integrins and actin filaments: reciprocal regulation of cell adhesion and signaling. J Biol Chem. 275: 22607-10.

22. Calderwood D. A. 2004. Integrin activation. J. Cell Sci. 117: 657-66.

23. Carlsson L., Nystrom L. E., Lindberg U., Kannan K. K., Cid-Dresdner H., Lovgren S. 1976. Crystallization of a non-muscle actin. J Mol Biol. 105:353-66.

24. Carpenter G. 1992. Receptor tyrosine kinase substrates: src homology domains and signal transduction. FASEB J. 6: 3283-9.

25. ChaiJ., Tarnawski A. S. 2002. Serum response factor: discovery, biochemistry, biological• roles and implications for tissue injury healing. J. Physiol. Pharmacol. 53: 147-57.

26. ChanA. Y., RaftS., BaillyM., Wyckof/J.B., SegallJ.E., CondeelisJ. S. 1998. EGF stimulates an increase in actin nucleation and filament number at the leading edge of the lamellipod in mammary adenocarcinoma cells. J. Cell Sci. Ill: 199-211.

27. Chinenov Y., Kerppola T. K. 2001. Close encounters of many kinds: Fos-Jun interactions that mediate transcription regulatory specificity. Oncogene. 20:2438-52.

28. Clark E. A., Brugge J. S. 1995. Integrins and signal transduction pathways: the road taken. Science. 268(5208):233-9.

29. Clark T. G., Merriam R. W. 1977. Diffusible and bound actin nuclei of Xenopus laevis oocytes. Cell. 12: 883-991.

30. Cohen S. 1962. Isolation of a mouse submaxillary gland protein accelerating incisor eruption ^ and eyelid opening in the newborn animal. J. Biol. Chem. 237:1555-1562.

31. Cohen S, UshiroH, StoscheckC, ChinkersM. 1982. A native 170,000 epidermal growth factor receptor-kinase complex from shed plasma membrane vesicles. J. Biol. Chem. 257: 152331.

32. Dhanasekaran N. Reddy E. P., 1998. Signaling by dual specificity kinases. Oncogene. 17: 1447-1445.

33. Ding W, Gao S., Scott R. E., 2001. Senescence represses the nuclear localization of the serum response factor and differentiation regulates its nuclear localization with lineage specificity. J Cell Sci. 114:1011-1108.

34. EngelJ. 1992. Laminins and other strange proteins. Biochemistry. 31:10643-51.

35. Engval E., Wewer U. AC, 1996. Domains of laminin. J. Cell Biochem. 61:493-501.

36. Extracellular matrix: structure and functions. 1985. Ed. ReddiH. UCLA Symposiaon Molecular and CellularBiology. 25 p.

37. Foo S. Y., Nolan G. P. 1999. NF-kappaB to the rescue: RELs, apoptosis and cellular transformation. Trends Genet. 15:229-35.

38. Fuller B. 1961. Tensegrity. Portfolio Artnews Annual. 4: 112-127.

39. GeigerB., Bershadsky A., PankovR., YamadaKM. 2001. Transmembrane extracellular matrix-cytoskeleton crosstalk. Nature Rev. Mol. Cell Biol. 2: 793-805.

40. Geneitis D„ Treisman R., 2001. Differential isage of signsl transduction pathways defines two types of serum response factor target gene. J. Biol.Chem. 276:24531-24539.

41. Genersch E., Schuppan D., Lichtner R. B. 1996. Signaling by epidermal growth factor differentially affects integrin-mediated adhesion of tumor cells to extracellular matrix proteins. J. Mol. Med. 74: 609-616.

42. Giancotti F. G. 1997. Integrin signaling: specificity and control of cell survival and cell cycle progression. Curr. Opin. Cell Biol. 9: 691-700.

43. Giancotti F. G., RuoslahtiE. 1999. Integrin signaling. Science. 1999 285:1028-32.

44. Gorlich £>., Kutay U. 1999. Transport between the cell nucleus and the cytoplasm. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 15: 607-60.

45. Gumbiner B. M. 1996. Cell adhesion: the molecular basis of tissue architecture andmorphogenesis. Cell. 84:345-57.

46. Habib A. A., Chatterjee S., ParkS-K., RatanR.R., LefebvreS., VartanianT. 2001. The epidermal growth factor receptor interacting protein and nuclear factor kB (NF-kB)-inducing kinase to activate NF-kB. J. Biol. Chem. 276: 8865-8874.

47. Hall A. 1998. Rho GTPases and actin cytoskeleton. Science. 279: 509-514.

48. HartwigJ. H., Kwiatkowski D. J. 1991. Actin-binding proteins. Curr. Opin. Cell Biol. 3: 8797.

49. Heo W. D., Meyer T. 2003. Switch-of-function mutants based on morphology classification• of Ras superfamily small GTPases. Cell. 113:315-28.

50. Hess J., Angel P., Schorpp-Kistner M. 2004. AP-1 subunits: quarrel and harmony among siblings. J. Cell Sci. 117: 5965-73.

51. HMC.S., Wynne J., TreismanR. 1995. The Rho family GTPases RhoA, Racl, and CDC42Hs regulate transcriptional activation by SRF. Cell 81:1159-70.

52. Hoffmann A., LevchenkoA., Scott M.L., Baltimore D. 2002. The IkB NF-kB signaling module: temporal control and selective gene activation. Science 298:1241-1245.

53. Holt J. T., GopalT. V., MoultonA. D., NienhuisA. W. 1986. Inducible production of c-fos antisense RNA inhibits 3T3 cell proliferation. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 83:4794-8.

54. Holt S. J., Alexander P., InmanC.B., DaviesD.E. 1995. Ligand-induced translocation of epidermal growth factor receptor to the nucleus of NR6/HER fibroblasts is serum dependent.

55. Exp. Cell Res. 217: 554-8.

56. Honda K„ YamadaT., EndoR., InoY., GotohM., TsudaH., YamadaY., ChibaH., Hirohashi S. 1998. Actinin-4, a novel actin-bundling protein associated with cell motility and cancer invasion. J. Cell Biol. 140:1383-1393.

57. Hopkins A. M., LiD., MrsnyR.J., WalshS. V., NusratA., 2000. Modulation of tight junction function by G protein-coupled events. Adv. Drug Deliv. Rev. 41(3): 329-40.

58. Huang T. T., Kudo N., Yoshida M., Miyamoto S. 2000. A nuclear export signal in the N-terminal regulatory domain of IkappaBalpha controls cytoplasmic localization of inactive NF-kappaB/IkappaBalpha complexes. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 97:1014-9.

59. Huxford T., MalekS., Ghosh G. 1999. Structure and mechanism in NF-kappa B/I kappa B signaling. Cold. Spring Harb. Symp. Quant. Biol. 64: 533-40.

60. HynesR. 0. 1990. Fibronectins. Springer N.Y. Berlin-Heidelberg. 440 p.

61. Hynes R. O. 1992. Integrins: versatility, modulation, and signaling in cell adhesion. Cell. 69: 11-25.

62. Hynes R. O.1999. Cell adhesion: old and new questions. Trends Cell Biol. 9: M33-M37.

63. HynesR. O. 2002. Integrins: bidirectional, allosteric signaling machines. Cell. 110: 673-87.

64. Ingber D. E. 2003(a). Tensegrity I. Cell structure and hierarchical systems biology. J. Cell Sci. 116:1157-73.

65. JaaroH, RubinfeldH., HanochT., Seger R. 1997. Nuclear translocation of mitogen-activated protein kinase kinase (MEK1) in response to mitogenic stimulation. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 94: 3742-7.

66. Janmey P. A. 1994. Phosphoinositides and calcium as regulators of cellular actin assembly and disassembly. Annu. Rev. Physiol. 56:169-91.

67. Jockusch B. M., Hinssen H, 1996. Nonmuscle motility and the actin-based cytoskeleton. Comprehensive Human Phkysiology. 1:225-243.

68. Johansen F. E., Prywes R. 1994. Two pathways for serum regulation of the c-fos serum response element require specific sequence elements and a minimal domain of serum response factor. Mol. Cell Biol. 14: 5920-8.

69. Kaplan K. B., SwedlowJ.R., Morgan D.O., VarmusH.E. 1995. c-Src enhances the spreading of src-/- fibroblasts on fibronectin by a kinase-independent mechanism. Genes. Dev. 9: 1505-17.

70. Khrebtukova I. A., Kwiatkowska K., GudkovaD.A., SorokinA.B., PinaevG.P. 1991. The role of microfilaments in the capping of epidermal growth factor receptor in A-431 cells. Exp. Cell Res. 194:48-55.

71. Kjoller L., Hall A. 1999. Signaling to Rho GTPases. Exp. Cell Res. 253:166-79.

72. Kingston R. E. 1990. DNA-Protein Interactions. In: Current protocols in molecular biology. N. Y., John Wiley & Sons: 12.0.1-12.2.10.

73. Kumar C. C. 1998. Signaling by integrin receptors. Oncogene. 17:1365-73.

74. Kwiatkovska K, Khrebtukova I. A., GudkovaD.A., PinaevG.P., SobotaA. 1991. Actin-binding proteins involved in the capping of epidermal growth factor receptors in A-431 cells. Exp. Cell Res. 196: 255-263.

75. Activation at low pH overrides Ca2+ requirement. J. Biol. Chem. 268: 8999-9004.

76. Lassing I., LindbergU. 1985. Specific interaction between phosphatidylinositol 4,5 bisphosphate and profilactin. Nature. 314 :604-606.

77. LemmonM.A., BuZ., LadburyJ.E., ZhouM., PinchasiD., Lax I., Engelman D. M., • Schlessinger J. 1997. Two EGF molecules contribute additively to stabilization of the EGFRdimer. EMBO J. 16:281-94.

78. Lin T. H., Aplin A. E„ Shen Y, Chen Q., SchallerM., RomerL., Aukhill., Juliano R. L. 1997 Integrin-mediated activation of MAP kinase is independent of FAK: evidence for dual integrin signaling pathways in fibroblasts. J. Cell Biol. 136:1385-95.

79. Luo J.L., Kamata H„ Karin M. 2005. IKK/NF-kappaB signaling: balancing life and death~a new approach to cancer therapy. J. Clin. Invest. 115:2625-32.

80. MakarovS. S. 2001. NF-kappa B in rheumatoid arthritis: a pivotal regulator of inflammation, hyperplasia, and tissue destruction. Arthritis Res. 3:200-6.

81. ManiotisA. J., ChenC.S., IngberD.E. 1997. Demonstration of mechanical connections between integrins, cytoskeletal filaments, and nucleoplasm that stabilize nuclear structure. Proc. Natl. Acad. Sci. 94(3): 849-854.w

82. Malliri A., SymonsM., Henningan R. F., Huristone A. F. L., LambR., Wheeler T„ OzanneB. W. 1998. The transcription factor AP-1 is required for EGF-induced activation of

83. Rho-like GTPases, cytoskeletal rearrangement, motility, and in vivo invasion of A431 cells. J. Cell Biol. 143:1087-1099.

84. Massague J, PandiellaA. 1993. Membrane-anchored growth factors. Ann. Rev. Biochem. 62:515-41.

85. Matsudaira P., JanmeyP. 1988. Pieces in the actin-severing protein puzzle. Cell. 54:13940.

86. Matsudaira P. 1994. The fimbrin and alpha-actinin footprint on actin. J. Cell Biol. 126: 285-7.

87. May M. J., GhoshS. 1998. Signal transduction through NFkB. Immunol. Today 19: 80-88.

88. Miyamoto S., KatzB. Z, Lafrenie R M., YamadaK. M. 1998. Fibronectin and integrins in cell adhesion, signaling and morphogenesis. Ann. N-Y Acad. Sci. 857:119-129.

89. Mizuno K„ OkanoL, OhashiK., Nunoue K., KumaK., MiyataT., NakamuraT. 1994. Identification of a human cDNA encoding a novel protein kinase with two repeats of the LIM/double zinc finger motif. Oncogene. 9:1605-12.

90. Mosher F. D„ 1989. Fibronectin. San-Diego Calif. Academic press.

91. Nelson D. E„ Ihekwaba A. E. C., Elliot M„ Johnson J. R., Gibney C. A., Foreman B. E., Nelson G., See V., HortonC.A., Spiller D. G„ Edwards S.W., McDowell H. P., UnittJ.F.,

92. Sullivan E„ Grimley R„ Benson N., BroomheadD., KellD. B., White M. R. H. 2004. Oscillations inNF-icB signaling control the dynamics of gene expression. Science 306:704-708.

93. OhashiT., KiehartD. P., EricksonH. P. 1999. Dynamics and elasticity of the fibronectin matrix in living cell culture visualized by fibronectin-green fluorescent protein. Proc. Natl. Acad. Sci.U. S. A. 96:2153-8.

94. PahlH.L. 1999. Activators and target genes of Rel/NF-kappaB transcription factors. Oncogene. 18: 6853-66.

95. Parsons J. T., Martin K.H., Slack J. K., Taylor J. M., WeedS. A. 2000. Focal adhesion kinase: a regulator of focal adhesion dynamics and cell movement. Oncogene. 19: 5606-13.

96. Pawson T. 1995. Protein modules and signalling networks. Nature. 373: 573-80.

97. Paw son T., Nash P. 2000. Protein-protein interactions define specificity in signal transduction. Genes and development 14:1027-1047.

98. Pederson T„ Aebi U. 2003. Actin in the nucleus, what form and what for? J. Struct. Biol. 140:3-9.

99. Pestic-Dragovich L., Stojiljkovic L„ Philimonenko A. A., NowakG., KeY., Settlage R. E., Shabanowitz J., Hunt D. F., HozakP., de Lanerolle P. 2000. A myosin I isoform in the nucleus. Science. 290:337-341.

100. Peters D. M„ Mosher D. F. 1987. Assembly and alignment of fibronectin-coated gold beads into fibrils by human skin fibroblasts. Scanning Microsc. 1:757-63.

101. Platanias L. C. 2003. Map kinase signaling pathways and hematologic malignancies. Blood. 101:4667-79.

102. Pollard T. D., Cooper J. A. 1986. Actin and actin-binding proteins. A critical evaluation of mechanisms and functions. Annu. Rev. Biochem.55:987-1035.

103. PorflriE., McCormick F. 1996. Regulation of epidermal growth factor receptor signalingby phosphorylation of the ras exchange factor hSOSl. J. Biol. Chem. 271:5871-7.

104. Posern G., MirallesF., GuettlerS., TreismanR. 2004. Mutant actins that stabilise F-actin use distinct mechanisms to activate the SRF coactivator MAL. EMBO J. 23:3973-83.

105. PuckT. T., KrystosekA. 1992. Role of the cytoskeleton in genome regulation and cancer. Int. Rev. Cytol. 132: 75-108.

106. Qin J., Vinogradov O., Plow E. F. 2004. Integrin bidirectional signaling: a molecular view. PLoS Biol. 2: 0726-0729.

107. RaghowR. 1994. The role of extracellular matrix in postinflammatory wound healing and• fibrosis. FASEB J. 8:823-31.

108. ReddyS. P., MossmanB. T. 2002. Role and regulation of activator protein-1 in toxicant-induced responses of the lung. Am J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 283: LI 161-78.

109. Rosales C., O'Brien V., Romberg L., Juliano R. 1995. Signal transduction by cell adhesion receptors. Biochim. Biophys. Acta. 1242: 77-98.

110. Rottner K., Hall A., Small J. V. 1999. Interplay between Rac and Rho in the control of substrate contact dynamics. Curr. Biol. 9:640-8.

111. Roy L. M., Gittinger C. K., Landreth G. E. 1989. Characterization of the epidermal growth factor receptor associated with cytoskeletons of A431 cells. J. Cell Physiol. 140:295-304.

112. Ruoslahti E, VuentoM, EngvallE., 1978. Interaction of fibronectin with antibodies and collagen in radioimmunoassay. Biochim. Biophys. Acta 534:210-218.

113. Sampath P., Pollard T. D. 1991. Effects of cytochalasin, phalloidin, and pH on the elongation of actin filaments. Biochemistry. 19;30:1973-80.

114. SastryS. K., HorwitzA. F. 1993. Integrin cytoplasmic domains: mediators of cytoskeletal linkages and extra- and intracellular initiated transmembrane signaling. Curr. Opin. Cell Biol. 5: 819-831.

115. Al.SastryS. K., BurridgeK., 2000. Focal adhesions: a nexus for intracellular signaling and cytoskeletal dynamics. Exp. Cell Res. 261:25-36.

116. Sasaki M., Yamada Y., 1987. The laminin B2 chain has a multidomain structure honologous to the B1 chain. J. Biol. Chem. 262:17111-17.

117. Savage C. R., Inagami T, Cohen S. 1972. The primary structure of epidermal growth factor. J. Biol. Chem. 247(23): 7612-21.

118. Schlessinger J. 1990. Mutational analisis of the epidermal growth factor-receptor kinase. Biochem. Soc. Symp. 56:13-19.

119. Schmidt A., Hall M. H. 1998. Signalling to the actin cytoskeleton. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 14: 305-338.

120. Schmidt C„ PengB., LiZ., SclabasG.M., FujiokaS., NiuJ., Schmidt-Supprian M., Evans D. B., Abbruzzese J. L., Chiao P. J. 2003. Mechanisms of proinflammatory cytokine-induced biphasic NF-kappaB activation. Mol. Cell. 12:1287-300.

121. Schoenwaelder S. M., BurridgeK. 1999. Bidirectional signaling between the cytoskeleton and integrins. Curr. Opin. Cell Biol. 11:274-286.

122. Schratt G., Philippar U., BergerJ., SxhwarzH., Heidenreich 0., NordheimA. 2002. Serum response factor is crucial for actin cytoskeletal organization and focal adhesion assembly in embryonic stem cells. J. Cell Biol. 156:737-750.

123. SechlerJ.L., CorbettS.A., WenkM.B„ Schwarzbauer J. E. 1998. Modulation of cell-extracellular matrix interactions. Ann. N. Y. Acad. Sci. 857:143-54.

124. Sen R., Baltimore D. 1986. Inducibility of k immunoglobulin enhancer-binding protein NF-kB by a post-translational mechanism. Cell. 47: 921-928.

125. Shaw P. E. 1992. Ternary complex formation over the c-fos serum response element: p62TCF exhibits dual component specificity with contacts to DNA and an extended structure in the DNA-binding domain of p67SRF. EMBO J. 11:3011-9.

126. ShiotaJ., IshikawaM., SakagamiH, TsudaM., BarabanJ.M., TabuchiA. 2006. Developmental expression of the SRF co-activator MAL in brain: role in regulating dendritic morphology. J. Neurochem. 98:1778-88.

127. Singer1.1., KawkaD. W., ScottS„ MumfordR.A., LarkM. W. 1987. The fibronectin cell attachment sequence Arg-Gly-Asp-Ser promotes focal contact formation during early fibroblast attachment and spreading. J. Cell Biol. 104: 573-584.

128. Small J. V., Rottner K., Kaverina L, Anderson K. I. 1998. Assembling an actin cytoskeleton for cell attachment and movement. Biochim. Biophys. Acta. 1404:271-81.

129. Small J. V., Rottner K., Kaverina I. 1999. Functional design in the actin cytoskeleton. Curr. Opin. Cell Biol. 11:54-60.

130. SmolaH., Stark H. J., Thiekotter G., MiranceaN., KriegT., FusenigN. E. 1998. Dynamics of basement membrane formation by keratinocyte-fibroblast interactions in organotypic skin culture. Exp Cell Res. 239: 399-410.

131. SonisS. T. 2002. The biologic role for nuclear factor-kappaB in disease and its potential• involvement in mucosal injury associated with antineoplastic therapy. Crit. Rev. Oral. Biol. Med.13:380-9.

132. Sotiropoulos A., GineitisD., CopelandJ., TreismanR. 1999. Signal-regulated activation of serum response factor is mediated by changes in actin dynamic. Cell. 98:159-169.

133. Spencer J. A., Misra R. P. 1996. Expression of the serum response factor gene is regulated by serum response factor binding sites. J. Biol. Chem. 271: 16535-43.

134. Sun H. Q., Yamamoto M., MejillanoM., YinH.L. 1999. Gelsolin, a multifunctional actin regulatory protein. J. Biol. Chem. 274:33179-82.

135. Staiger C. J., Blanchoin L, 2006. Actin dynamics: old friends with new stories. Curr. Opin. Plant. Biol.

136. Svitkina T. M., VerkhovskyA. B., McQuade K. M., Borisy G. G. 1997. Analysis of the actin-^ myosin II system in fish epidermal keratocytes: mechanism of cell body translocation. J. Cell1. Biol. 139: 397-415.

137. Tarn W. F., Sen J., Sen R. 2001. NF-kappa B in cell life and death. In books: Transcription factors: normal and malignant development in blood cells. 551-570. Wiley-Liss, Inc.

138. Thomas S. M., Brugge J. S. 1997. Cellular functions regulated by Src family kinases. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 13:513-609.

139. Ting A. K, EndyD. 2002. Decoding NF-kB signaling. Science 298:1189-1190.

140. TreismanR. 1986. Identification of a protein-binding site that mediates transcriptional response of the c-fos gene to serum factors. Cell. 46: 567-74.

141. Ullrich A., Schlessinger J. 1990. Signal transduction by receptors with tyrosine kinase activity. Cell 61: 203-212.171 .Van AelstL., S'Souza-SchoreyC. 1997. Rho GTFases and signaling networks. Genes Develop. 11:2295-2322.

142. Van OpstalA., BijveltJ.J., Margadant C., Boonstra J. 2005. Role of signal transduction and actin in G1 phase progression. Adv. Enzyme. Regul. 45:186-200.

143. Vermal. M., Stevenson J. K., SchwarzE. M., Van Antwerp D, MiyamotoS. 1995. Rel/NF-kappa B/I kappa B family: intimate tales of association and dissociation. Genes Dev. 9:2723-35.

144. Volberg 71, RomerL., Zamir E., Geiger B. 2001. pp60(c-src) and related tyrosine kinases: a role in the assembly and reorganization of matrix adhesions. J. Cell Sci. 114:2279-89.

145. Wang Y. L. 1984. Reorganization of actin filament bundles in living fibroblasts. J. Cell Biol. 99:1478-85.

146. Weber A. 1999. Actin binding proteins that change extent and rate of actin monomer-polymer distribution by different mechanisms. Mol. Cell Biochem. 190: 67-74.

147. WeedS. A., Parsons J. T. 2001. Cortactin: coupling membrane dynamics to cortical actin assembly. Oncogene. 20: 6418-34.

148. Wehrle-Haller B„ ImhofB.A. 2003. Actin, microtubules and focal adhesion dynamics during cell migration. Int. J. Biochem. Cell Biol. 35: 39-50.

149. Wei L., WangL., Carson J. A., AganJ. E., Imanaka-Yoshida K., Schwartz R. J. 2001. betal integrin and organized actin filaments facilitate cardiomyocyte-specific RhoA-dependent activation of the skeletal alpha-actin promoter. FASEB J. 15: 785-96.

150. WestermarkB., MagnussonA., HeldinC.H. 1982. Effect of epidermal growth factor on membrane motility and cell locomotion in cultures of human clonal glioma cells. J. Neurosci. Res. 8:491-507.

151. Whitaker J. R., Granum P. E., 1980. An absolute method for protein determination based on difference in absorbance at 235 and 280 nm. Anal. Biochem. 109(1):156-159.

152. WhitmarshA. J., Davis R.J. 1996. Transcription factor AP-1 regulation by mitogen-activated protein kinase signal transduction pathways. J. Mol. Med. 74: 589-607.

153. Wight T. N., Kinsella M. G., Qwarnstrom E. E. 1992. The role of proteoglycans in cell adhesion, migration and proliferation. Curr. Opin. Cell Biol. 4: 793-801.

154. YamadaK. M., MiyamotoS. 1995. Integrin transmembrane signaling and cytoskeletal control. Curr. Opin. Cell Biol. 7:681-689.

155. YamadaK. M., GeigerB. 1997. Molecular interactions in cell adhesion complexes. Curr. Opin. Cell Biol. 9: 76-85.

156. YangY., LiouH. C, SunXH. 2006. Idl potentiates NF-kappa B activation upon TCR signaling. J. Biol. Chem.

157. Yin H. L„ JanmeyP. A. 2003. Phosphoinositide regulation of the actin cytoskeleton. Annu. Rev. Physiol. 65:761-89.

158. ZamirE., KatzM., PosenY., ErezN., YamadaK.M., KatzB.Z, LinS., LinD.C., Bershadsky A., KamZ., GeigerB. 2000. Dynamics and segregation of cell-matrix adhesions in cultured fibroblasts. Nat. Cell Biol. 2:191-6.

159. ZhongH., MayM.J., JimiE., GhoshS. 2002. The phosphorylation status of nuclear NF-kappa B determines its association with CBP/p300 or HDAC-1. Mol. Cell. 9: 625-36.

160. ZinckR., HipskindR. A., Pingout V., NordheimA. 1993. C-fos transcriptional activation and repression correlate temporally with the phosphorylation status of TCF. EMBO J. 12: 23772387.