Взаимодействие α-актинина 4 с ядерными белковыми комплексами, регулирующими экспрессию генов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.03.04, кандидат биологических наук Хотин, Михаил Георгиевич

• Хотин, Михаил Георгиевич
• кандидат биологических наук
• 2010

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Хотин, Михаил Георгиевич

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1 Клеточная адгезия.

1.1.1 Внеклеточный матрикс.

1.1.2 Рецепторы клеточной адгезии.

1.1.3 Взаимодействие интегриновых рецепторов и актинового цитоскелета.

1.1.4 Изменение экспрессии генов в результате адгезии.

1.2 Цитоскелет - ключевой компонент передачи сигнала от поверхности клетки в ядро.^.

1.2.1 Организация актинового цитоскелета.

1.3 Актин в ядре.

1.3.1 Формы организация актина в ядре.

1.3.2 Актин принимает участие в ремоделировании хроматина.

1.3.3 Ядерный актин и РНК-полимеразы.27 •

1.3.4 Участие ядерного актина в созревании мРНК.

1.4 Ядерные актин-связывающие белки.

1.4.1 Малые актин-связывающие белки в ядре: профилин, тимозин [34 и кофилин.

1.4.2 Гельзолин-подобные белки: Cap G, гельзолин и flightless 1.

1.4.3 Белки, содержащие LIM домены - семейство зиксинов и паксилинов.

1.4.4 Белки, организующие и группирующие актиновые филаменты.

1.5 а-Актинин 4.

1.5.1 Механизмы накопления а-актинина 4 в ядре.

1.5.2 Белки, образующие комплексы с а-актинином 4.

1.6 Транскрипционный фактор NF-kB.

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1 Культивирование клеток.

2.2 Нанесение клеток на иммобилизованные белки внеклеточного матрикса.

2.3 Выделение клеточных ядер.

2.4 Иммунопреципитация ядерных белковых комплексов.

2.5 Определение состава белковых комплексов методами SDS-электрофореза и иммунобл отинга.

2.6 Двумерный электрофорез белков.

2.7 Масс-спектрометрический анализ.

2.8 Анализ экспрессии генов-мишеней р65 субъединицы NF-kB.

2.9 Анализ наличия изоформ а-актинина 4 в клетках А431.

2.10 Конструирование экспрессионных плазмид.

2.11 Трансфекция клеток НЕК293 сконструированными экспрессионными плазмидами.

2.12 Денситометрический анализ и статистическая обработка данных.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ.

3.1 Взаимодействие клетки с белками внеклеточного матрикса влияет на формирование ядерных белковых комплексов а-актинина 4 и р65 субъединицы транскрипционного фактора NF-kB в клетках линии А431.

3.2 Зависимость активности транскрипционного фактора NF-kB от содержания а-актинина 4 в ядерных белковых комплексах р65.

3.3 Состав ядерных белковых комплексов а-актинина 4.

3.3.1 Анализ ядерных белковых комплексов, содержащих а-актинин 4.

3.3.2 Выбор метода окрашивания белков в геле для последующего масс-спектрометрического анализа.

3.3.3 Идентификация белков, образующих ядерные комплексы с а-актинин 4, методом MALDI-TOF масс-спектрометрии.

3.3.4 Идентификация белков, связанных с а-актинин 4 в ядерных белковых комплексах методом MALDI-TOF-TOF.

3.3.5 Подтверждение данных масс-спектрометрии методами иммунохимии.

3.3.6 а-Актинин 4 взаимодействует с белками, регулирующими метаболизм мРНК

3.4 Анализ включения различных изоформ а-актинина 4 в ядерные белковые комплексы, регулирующие транскрипцию и созревание мРНК.

3.4.1 Выявление новой изоформы а-актинина 4.

3.4.2 Вовлечение изоформ а-актинина 4 в различные ядерные белковые комплексы

3.5 Влияние гиперэкспрессии изоформ а-актинина 4 на активность транскрипционного фактора NF-kB.

4. ОБСУЖДЕНИЕ.

ВЫВОДЫ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Взаимодействие α-актинина 4 с ядерными белковыми комплексами, регулирующими экспрессию генов»

Изучение роли цитоскелета в регуляции экспрессии генов с каждым годом приобретает все большую актуальность по мере того, как открываются новые факты о его регуляторных функциях (Sotiropoulos et al., 1999; Fazal et al., 2007; Kustermans et al., 2008).

Цитоскелет состоит из актиновых филаментов, микротрубочек и промежуточных филаментов. Он образует мобильную сеть в цитоплазме клетки, организует внутриклеточное пространство, определяя форму клетки, участвует в клеточной адгезии и миграции (Bershadsky, Vasiliev, 1988; Hynes, 1999). Его перестройки являются первичной реакцией клеток на различные внеклеточные сигналы, такие, как изменение состава внеклеточного матрикса (ВКМ) или воздействие ростовых факторов, и могут приводить к изменению экспрессии генов (Fazal et al., 2007). Некоторые сигнальные молекулы, в том числе и транскрипционные факторы, взаимодействуют с белками актинового цитоскелета и перераспределяются в клетке при индуцированных перестройках цитоскелета (Otey and Carpen, 2004; Kustermans et al., 2008). Однако остаются невыясненными механизмы участия цитоскелета в сигнальных каскадах.

Обнаружение в ядре актина и ряда актин-связывающих белков, таких как зиксин, паксилин, винкулин, гельзолин, а-актинин 4 и др., стало ключевым этапом в исследовании возможных механизмов участия цитоскелета в экспрессии генов. Существует ряд работ, в которых показано участие ядерного актина в регуляции активности всех трех РНК-полимераз (Hofman et al., 2004; Ни et al., 2004; Philimonenko et al., 2004). Известно о его включении в белковые комплексы, регулирующие сплайсинг мРНК (Percipalle et al., 2002), и участии в ремоделировании хроматина (Farrants, 2008). Однако не установлено, какие функции выполняет актин в этих процессах (Pederson, 2008). Если его роль в ядре изучена недостаточно, то ядерные функции актин-связывающих белков, в большинстве своем, неизвестны вовсе. Исследование механизмов участия актин-связывающих белков в ядерных процессах необходимо для понимания их роли в клетке и открывает возможность получения дополнительной информации о путях передачи сигнала с поверхности клетки в ядро и реализации сигналов в виде изменения уровня экспрессии генов.

Одним из актин-связывающих белков, имеющих ядерную локализацию, является а-актинин 4 (Actn4). Он принадлежит к спектриновому суперсемейству и, наряду с а-актинином 1, относится к группе немышечных актининов (Honda et al., 1998). Основными функциями Actn4 в цитоплазме считаются соединение микрофиламентов актина при формировании актиновых стресс-фибрилл, их стабилизация, а также участие в образовании фокальных контактов. Тем не менее вопрос о функциональности его ядерной транслокации остается открытым. Перераспределение Actn4 в ядро наблюдали при ингибировании Р1РЗ-киназы, деполимеризации актина и распластывании .клеток на белках внеклеточного матрикса (Honda et al., 1998; Бабаков и др., 2004).

Существует ряд литературных данных, свидетельствующих о том, что Actn4 может взаимодействовать с белками, непосредственно участвующими в экспрессии генов. Он входит в состав белкового комплекса, образованного транскрипционным фактором NF-Y при активации процесса транскрипции (Poch et al., 2004), и может совместно со сплайсинговым фактором ВАТ1 связываться с промотором гена CYT С (Goffart et al., 2006), а также взаимодействует с гистон-деацетилазой 7 (HDAC 7) (Chakraborty et al., 2006). Между тем роль Actn4 в этих комплексах остается неизвестной.

Ранее в Лаборатории биологии клетки в культуре ИНЦ РАН при исследовании взаимодействия активного цитоскелета и транскрипционного фактора NF-кВ было выявлено, что Actn4 является белком, который может связываться как с актином, так и с р65 субъединицей этого транскрипционного фактора (Are et al., 2000). При воздействии на клетки TNF-a и цитохалазина происходит совместная транслокация р65 и Actn4 в ядро (Бабаков и др., 2004; Babakov et al., 2008). Кроме того, эти два белка содержатся в одном ядерном белковом комплексе во фракции транскрипционных факторов (Bolshakova et al., 2007). В экспериментах in vitro установлено, что Actn4 принимает участие в ДНКсвязывающей активности NF-кВ (Большакова, 2009). Таким образом, предварительные данные позволили предположить участие Actn4 в регуляции активности NF-кВ. Однако неизвестно влияет ли включение Actn4 в ядерные белковые комплексы, содержащие р65 субъединицу NF-кВ на активность этого транскрипционного фактора. Также непонятно является ли одновременное перераспределение Actn4 и р65 в ядро следствием активации NF-кВ посредством Actn4.

Транскрипционный фактор NF-кВ регулирует активность большого числа генов, вовлеченных в различные клеточные процессы, такие как пролиферация, апоптоз, клеточный цикл и др. (Pahl, 1999). Установлено, что р65 субъединица транскрипционного фактора NF-кВ может перераспределяться в цитоплазме совместно со структурами актинового цитоскелета при адгезии на различных белках ВКМ (Are et al., 2000). Выявлена корреляция между реорганизацией актинового цитоскелета и ДНК-связывающей активностью NF-кВ при распластывании клеток А431 на фиброиектине, ламинине и антителах к рецептору эпидермального фактора роста (ЭФР) (Емельянов, 2006). Таким образом, белки ВКМ активируют цитоскелет-зависимый путь регуляции транскрипционного фактора NF-кВ. Исследование роли Actn4 в регуляции активности NF-кВ имеет особое значение в изучении неканонических путей активации этого транскрипционного фактора и участия Actn4 в регуляции пролиферации, апоптоза и трансформации клетки.

Данные о ядерной локализации Actn4 и результаты исследований взаимодействия Actn4 с транскрипционным фактором NF-кВ, проводимых в Лаборатории биологии клетки в культуре ИНЦ РАН, привели к необходимости проведения системного анализа функций этого актин-связывающего белка в ядре и его роли в регуляции активности NF-kB.

Цель настоящей работы заключалась в выявлении ядерных процессов, в которых принимает участие а-актинин 4.

Достижение поставленной цели предполагает решение следующих задач.

1. Исследовать взаимодействие а-актинина 4 с ядерными белковыми комплексами р65 субъединицы NF-кВ при распластывании клеток на различных белках внеклеточного матрикса.

2. Провести анализ возможности участия а-актинина 4 в регуляции активности транскрипционного фактора NF-кВ в отношении ряда р65-зависимых генов.

3. Определить состав ядерных белковых комплексов, в которые входит а-актинин 4.

4. Сравнить включение изоформ а-актинина 4 в ядерные белковые комплексы, выполняющие различные функции.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Клеточная адгезия

В организме все клетки находятся в окружении внеклеточного матрикса. Взаимодействие с ним оказывает влияние на большинство клеточных процессов. Основными структурами, осуществляющими и регулирующими это взаимодействие, являются комплексы фокальной адгезии. Они образуются в местах концентрации активированных рецепторов ВКМ - интегринов, которые пронизывают клеточную мембрану. Эти комплексы состоят из рецепторов клеточной адгезии, белков, стабилизирующих эту структуру, и белков, передающих сигнал от рецепторов в клетку. Формирование комплексов фокальной адгезии происходит при участии актинового цитоскелета, а сигнал от белков ВКМ передается в клетку при его участии. Связь между комплексами фокальной адгезии и актиновыми филаментами осуществляется за счет ряда актин-связывающих белков (Burridge and Chranowska-Wodnicka, 1996).

Взаимодействие клетки с разными белками ВКМ запускает различные сигнальные каскады. Комбинация этих сигналов приводит к специфической реакции клетки на ВКМ определенного состава. Так, ВКМ окружает стволовые клетки, находящиеся в специфических нишах. Изменения в его составе или структуре регулируют активацию их дифференцировки (Watt, 2002).

Заключение диссертации по теме «Клеточная биология, цитология, гистология», Хотин, Михаил Георгиевич

выводы

1. Количество а-актинина 4 в ядерных белковых комплексах, содержащих р65 субъедипицу транскрипционного фактора NF-кВ отличается при распластывании клетки на различных белках внеклеточного матрикса. Изменение содержания а-актинина 4 коррелирует с уровнем экспрессиии генов-мишеней р65 — В АХ и TNC, что свидетельствует о возможном участии а-актинина 4 в регуляции активности транскрипционного фактора NF-kB.

2. Помимо ассоциации с р65 субъединицей NF-кВ а-актинин 4 входит в состав ряда других ядерных комплексов, содержащих около 50 различных белков. Идентификация этих белков методом масс-спектрометрии показала, что в их число входят белки, регулирующие экспрессию генов на уровнях транскрипции и процессинга мРНК.

3. Полноразмерный а-актинин 4 и его укороченная изоформа с делецией кальпониновых доменов входят в состав разных белковых комплексов. Полноразмерная изоформа связана с белками гетерогенного рибонуклеопротеинового комплекса, а укороченная — с а-тубулином.

4. В клетках НЕК-293, в которых NF-кВ находится в неактивном состоянии, гиперэкспрессия полноразмерной и укороченной изоформ а-актинина 4 не приводит к изменению активности NF-kB.

5 а-Актинин 4 входит в состав ядерных белковых комплексов, регулирующих экспрессию генов на уровнях транскрипции, процессинга и транспорта мРНК. Вероятно, его ядерные функции связаны с участием в этих процессах.

СПИСОК РАБОТ, ОПУБЛИКОВАННЫХ ПО ТЕМЕ ДИССЕРТАЦИИ

1. Хотин М.Г., Туроверова Л.В., Подольская Е.П., Краснов И.А., Соловьева А.В., Аксенова В.Ю., Магнуссон К.-Э., Пинаев Г.П., Тентлер Д.Г. 2009. Исследование ядерных белковых комплексов а-актинина 4 методами двумерного электрофореза и масс-спектрометрии. Цитология, 51 (8): 684-690.

2. Туроверова Л.В., Хотин М.Г., Юдинцева Н.М., Магнуссон К-Э., Блинова М.И., Пинаев Г.П., Тентлер Д.Г. 2009. Метод анализа белков внеклеточного матрикса, синтезируемого клетками в культуре. Цитология, 51 (8): 691-697.

3. Хотин М.Г., Туроверова Л.В., Соловьева А.В., Пинаев Г.П., Тентлер Д.Г. 2010 Содержание альфа-актинина-4 в ядерных белковых комплексах р65 субъединицы NF-kB коррелирует с активностью этого транскрипционного фактора. Цитология, 52 (6): 522.

4. Хотин М.Г., Туроверова Л.В., Аксенова В.Ю., Соловьева А.В., Пинаев Г.П., Тентлер Д.Г. 2010. а-Актинин 4 участвует в ядерных белковых комплексах регулирующих экспрессию генов. Цитология, 52 (3): 267.

5. Аксенова В.Ю., Хотин М.Г., Туроверова Л.В., Пинаев Г.П., Тентлер Д.Г. Исследование ядерных функций актин-связывающего белка альфа-актинина 4 и его участия в регуляции экспрессии генов. Материалы съезда генетиков и селекционеров, посвященного 200-летию со дня рождения Ч.Дарвина, и V съезда Вавиловского общества генетиков и селекционеров. 21-27 июня 2009 г., Москва. С.41.

6. Хотин М. Г., Соловьева А. В., Тентлер Д. Г., Туроверова Л. В., Magnusson К. Е., Пинаев Г. П. Экспрессия генов-мишеней р65 субъединицы NF-кВ у кератиноцитов человека при культивировании на различных белках ВКМ. Материалы IV съезда Общества биохимиков и молекулярных биологов. 10-16 мая 2008 г. Новосибирск. С. 184.

7. Хотин М.Г. Анализ состава мультимолекулярных белковых комплексов, содержащих а-актинин-4 в клеточном ядре, методами масс-спектрометрии. XIII

Санкт-Петербургская ассамблея молодых ученых и специалистов. 15 декабря 2008, Санкт-Петербург. С.50

8. Спичкина О.С., Хотин М.Г., Соловьева А.В., Тентлер Д.Г., Туроверова JI.B., Блинова М.И., Пинаев Г.П. (2007) Влияние белков внеклеточного матрикса на распределение р65 субъединицы транскрипционного фактора NF-кВ и а-актинина 4 в ядре кератиноцитов человека. Цитология, 49 (9): 796.

9. Tentler D., Turoverova L., Khotin M., Solovyeva A., Petukhova O., Bolshakova A., Magnusson K., Pinaev G. P. 2007 Extracellular matrix proteins define the composition of nuclear protein complexes with alpha-actinin 4 and NF-kappaB in human keratinocytes. The American society for cell biology abstracts. Mol. Biol. Cell 18 (supl. 1): 431.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Хотин, Михаил Георгиевич, 2010 год

1. Арэ А.Ф. 2000. Взаимодействие поверхностных рецепторов клетки с различными иммобилизованными и свободными лигандами определяет структуру актинового цитоскелета. Диссертация на соискание ученой степени канд. биол. наук. С.-Петербург.

2. Бабаков В.Н. 2004. Взаимодействие изоформ а-актинина с транскрипционным фактором RelA/NF-кВ. Диссертация на соискание ученой степени канд. биол. наук. С.-Петербург. 100 с.

3. Большакова А.В. 2009 Распределение р65 мубъединицы транскрипционного фактора NF-кВ и изоформ а-актинина в связи с реорганизацией актинового цитоскелета. Диссертация на соискание ученой степени канд. биол. наук. С.-Петербург. 130 с.

4. Галкин В.Э., Туроверова Л.В., Константинова И.М., Пинаев Г.П. 1998. 26S-рибонуклеопротеиновый комплекс (268-протеасома) непосредственно взаимодействует с фибриллярным актином. Цитология. 40 (7): 618-626.

5. Емельянов А.Н. 2006. Изменения ДНК-связывающей активности транскрипционных факторов при реорганизациях актинового цитоскелета клеток А431. Диссертация на соискание ученой степени канд. биол. наук. С.-Петербург.

6. Калмыкова Н.В. 2004. Влияние разных изоформ ламинина на адгезию и миграцию нормальных и трансформированных кератиноцитов человека. Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук, С-Петербург. 98 с.

7. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. 1984. Методы генной инженерии. Молекулярное клонирование, перевод с англ. под ред. Баева А.А. и Скрябина К.Г. М: Мир. 480 с.

8. Петухова О. А., Туроеерова Л. В., Кропачёва И. В., Пинаев Г. П. 2004. Анализ морфологических особенностей популяции клеток эпидермоидной карциномы А431, распластанных на иммобилизованных лигандах. Цитология. 46 (1): 5- 15.

9. Пинаев Г.П. 2009. Сократительные системы клетки: от мышечного сокращения к регуляции клеточных функций. Цитология. 51 (3): 172 181.

10. Пинаев ГЛ., Аре А.Ф., и др. 2004. Роль внеклеточного матрикса в процессах дифференцировки стволовых клеток и регенерации тканей. Цитология 2004.46(10): 934.

11. Abe Н., Obinata Т., Minamide L.S., Bamburg J.R. 1996. Xenopus laevis actin-depolymerizing factor/cofilin: a phosphorylation-regulated protein essential for development. J. Cell Biol. 132 (5): 871 85.

12. Akoumianaki Т., Kardassis D., Polioudaki H., Georgatos S.D., Theodoropoulos P.A. 2009. Nucleocytoplasmic shuttling of soluble tubulin in mammalian cells. J. Cell Sci. 122 (8): 1111-8.

13. Araki N., Hatae Т., Yamada Т., Hirohashi. 2000. Actinin-4 is preferentially involved in circular ruffling and macropinocytosis in mouse macrophages: analysis by fluorescence ratio imaging. J. of Cell Science. 113: 3329 3340.

14. Archer S.K., Claudianos C., Campbell H.D. 2007. Evolution of the gelsolin family of actin-binding proteins as novel transcriptional coactivators. BioEssays. 27: 388 -396.

15. Are A.F., Galkin V.E., Pospelova T.V., Pinaev G.P. 2000. The RelA/p65 subunit of NF-кВ interacts with actin-containing structures. Exp. Cell Res. 256: 533 544.

16. Armstrong S.J., Wiberg M, Terenghi G., Kingham P.J. 2008. Laminin activates NF-карраВ in Schwann cells to enhance neurite outgrowth. Neurosci. Lett. 439 (1): 426.

17. Babakov V.N., Petukhova OA., Turoverova L.V., Kropacheva I.V., Tentler D.G., Bolshakova A. V., Podolskaya E.P., Magnusson K.E., Pinaev G.P. 2008. RelA/NF-kappaB transcription factor associates with alpha-actinin-4. Exp. Cell Res. 314: 10301038.

18. Banno Т., Gazel A., Blumenberg M. 2005. Pathway-specific profiling identifies the NF-kB-dependent TNFa-regulated genes in epidermal keratinocytes. J.Biol. Chem. 280: 18973 -80.

19. Batchelor C.L., Woodward A.M., Crouch D.H. 2004. Nuclear ERM (ezrin, radixin, moesin) proteins: regulation by cell density and nuclear import. Exp. Cell Res. 296: 208-222.

20. Beck K., Hunter I., Engel J. 1990. Structure and function of laminin: anatomy of multidomain glycoprotein. FASEB J. 4: 148 160.

21. Beckerle M.C., Yeh R.K. 1990. Talin: role at sites of cell-substratum adhesion. Cell Motil Cytoskeleton.16 (1): 7 13.

22. Beckerle M. C. is ed. 2001. Cell adhesion. Oxford. 403 p.

23. Belkin A.M., Koteliansky V.E. 1987. Interaction of iodinated vinculin, metavinculin and alpha-actinin with cytoskeletal proteins. FEBS Lett. 220 (2): 291-4.

24. Benecke B.-J., Ben-Zeev A., Penman S. 1978. The control of mRNA production, translation and turnover insuspended and reattached anchorage dependent fibroblasts. Cell. 14:931-9.

25. Bergquist J., Gobom J., Blomberg A., Roepstorjf P., Ekman R. 2001. Identification of nuclei associated proteins by 2D-gel electrophoresis and mass spectrometry. Neurosci. Methods. 109: 3-11.

26. Bershadsky, A.D., Vasiliev, J.M. 1988. Cytoskeleton. New York. Plenum Press: 298

27. Bettinger B.T., Gilbert D.M., and Amberg D.C. 2004. Actin up in the nucleus. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 5: 410-5.

28. Beyaert R. 2004. Nuclear Factor-kappaB: Regulation and Role in Disease. Kluwer Academic Publishes. Dordrecht: The Netherlands. 426 p.

29. Bolshakova A., Petukhova O., Turoverova L., Tender D., Babakov V., Magnusson K.E., Pinaev G. 2007. Extra-cellular matrix proteins induce re-distribution of alpha-actinin-1 and alpha-actinin-4 in A431 cells. Cell Biol. Int. 3: 360-365.

30. Broderick M.J.F., Winder S.J. 2005. Spectrin, a-actinin, and dystrophin. Adv. Prot. Chem. 70:203 -33.

31. Buratti E., Dork Т., Zuccato E., Pagani F., Romano M., Baralle F.E. 2001. Nuclear factor TDP-43 and SR proteins promote in vitro and in vivo CFTR exon 9 skipping. EMBO J. 20 (7): 1774 84.

32. Burridge K., Chrzanowska-Wodnicka M. 1996. Focal adhesions, contractility, and signaling. Annu Rev Cell Dev Biol. 12: 463 518.

33. Carlier M.F., Wiesner S., Le Clainche C., Pantaloni D. 2003. Actin-based motility as a self-organized system: mechanism and reconstitution in vitro. С R Biol. 326 (2): 161-70.

34. Carlotti F., Dower S.K., Qwarnstrom E.E. 2000. Dinamic shuttling of nuclear factor kB between the nucleus and cytoplasm as a consequence of inhibitor dissociation. The journal of biological chemistry. 275 (52): 41028 34.

35. Carman C.V, Springer T.A. 2003. Integrin avidity regulation: are changes in affinity and conformation underemphasized? Curr. Opin. Cell Biol. 15 (5): 547 56.

36. Chen H., Bernstein B.W., Bamburg J.R. 2000. Regulating actin-filament dynamics in vivo. Trends Biochem Sci. 25 (1): 19-23.

37. Choi C.K., Vicente-Manzanares M, Zareno J., Whitmore L.A., Mogilner A., Horwitz A.R. 2008. Actin and alpha-actinin orchestrate the assembly and maturation ofnascent adhesions in a myosin II motor-independent manner. Nat. Cell Biol. 10 (9): 1039 -50.

38. Clark TG, Rosenbaum JL. 1979. An actin filament matrix in hand-isolated nuclei ofX. laevis oocytes. Cell. 18 (4): 1101-8.

39. Clubb B.H., Locke M. 1998. Peripheral nuclear matrix actin forms perinuclear shells. J. Cell. Biochem. 70: 240-51.

40. Dahl K.N., Ribeiro A.J.S., 2008. Lammerding J. Nuclear shape, mechanics, and mechanotransduction. Circ. Res. 102 (11): 1307 18.

41. Dhawan J., Farmer S.R. 1990. Regulation of al(I) collagen gene expression in response to cell adhesion in swiss 3T3 fibroblasts. J. of Biol. Chem. 265 (16): 9015 - 6.

42. Dike L.E., Farmer S.R. 1988. Cell adhesion induces expression of growth -associated genes in suspension arrested fibroblasts. Cell Biology. 85: 6792 - 6.

43. Domazetovska A., Ilkovski В., Cooper S.T., Ghoddusi M., Hardeman E.C., Minamide L.S., Gunning P.W., Bamburg J.R., North K.N. 2007. Mechanisms underlying intranuclear rod formation. Brain. 130 (Pt 12): 3275 84.

44. Dzidek M, Timpl R. 1985. Expression of nidogen and laminin in basement membranes during mouse embryogenesis and teratocareinoma cells. Dev. Biol. 11: 372 -82.

45. Farrants A.-K. 2008. Chromatin remodelling and actin organization. FEBS L. 582: 2041 -50.

46. Fazal F., Minhajuddin M, Bijli KM., McGrath J.L., Rahman A. 2007. Evidence for actin cytoskeleton-dependent and independent pathways for RelA/p65 nuclear translocation in endothelial cells. J. Biol. Chem. 282(6): 3940-50.

47. Feng Y., Walsh C.A. 2004. The many faces of filamin: A versatile molecular scaffold for cell motility and signaling. Nat. Cell Biol. 6: 1034 38.

48. Fomproix N., Percipalle P. 2004. An actin-myosin complex on actively transcribing genes. Exp. Cell Res. 294: 140 8.

49. Fraley T.S., Pereira C.B., Tran T.C., Singleton C., Greenwood J.A. 2005. Phosphoinositide binding regulates alpha-actinin dynamics: mechanism for modulating cytoskeletal remodeling. J. Biol. Chem. 280 (15): 15479 82.

50. Franco S.J., Rodgers M.A., Perrin B.J., Han J., Bennin D.A., Critchley D.R., Hnttenlocher A. 2004. Calpain-mediated proteolysis of talin regulates adhesion dynamics. Nat. Cell Biol. 6 (10): 977 83.

51. Frisch S.M., Screaton R.A. 2001. Anoikis mechanisms. Curr. Opin. Cell Biol. 13 (5): 555 62.

52. Geiger В., Bershadsky A., Pankov R., Yamada KM. 2001. Transmembrane crosstalk between the extracellular matrix-cytoskeleton crosstalk. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2(11): 793 -805.

53. George E.L., et. al. 1993. Defects in mesoderm, neural tube and vascular development in mouse embryos lacking fibronectin. Development. 119: 1079 91.

54. Gettemans J., Van Impe K., Delanote V., Hubert Т., Vandekerckhove J., De Corte V. 2005. Nuclear actin-binding proteins as modulators of gene transcription. Traffic. 6: 847 57.

55. Gilmore A.P., Burridge К. 1996. Regulation of vinculin binding to talin and actin by phosphatidyl-inositol-4-5-bisphosphate. Nature. 381 (6582): 531 -5.

56. Goffart S., Franko A., Clemen C.S., Wiesner R.J. 2006. Alpha-Actinin 4 and BAT1 interaction with the Cytochrome с promoter upon skeletal muscle differentiation. Curr. Genet. 49: 125- 135.

57. Griffith B.N., Walsh C.M., Szeszel-Fedorowicz W., Timperman A.T., Salati L.M. 2006. Identification of hnRNPs K, L and A2/B1 as candidate proteins involved in the nutritional regulation of mRNA splicing. Biochim Biophys Acta. 1759 (11-12): 552 -61.

58. Grummt I. 2006. Actin and myosin as transcription factors. Curr Opin Genet Dev. 16(2): 191-6.

59. Habib A.A., Chatterjee S., Park S-K., Ratan R.R., Lefebvre S., Vartanian T. 2001. The epidermal growth factor receptor interacting protein and nuclear factor -kB (NF-kB)-inducing kinase to activate NF-кВ. J Biol Chem. 276: 8865 74.

60. Hansen J.M., Moriarty-Craige S., Jones D.P. 2007. Nuclear and cytoplasmic peroxiredoxin-1 differentially regulate NF-кВ activities. Free Rad. Biol. Med. 43: 2828.

61. Нага Т., Honda K., Shitashige M., Ono-M., Matsuyama H., Naito K., Hirohashi S., Yamada T. 2007. Mass Spectrometry Analysis of the Native Protein Complex Containing Actinin-4 in Prostate Cancer Cells. Molecular & Cellular Proteomics. 6: 479 -91.

62. He Y., Smith R. 2009. Nuclear functions of heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A/B. Cell. Mol. Life Sci. 66: 1239 56.

63. He Y., Smith R. 2009. Nuclear functions of heterogeneous nuclear ribonucleoproteins A/B. Cell. Mol. Life Sci. 66 (7): 1239 56.

64. Hiroi Y., Guo Z., Li Y., Beggs A.H., Liao J.K. 2008. Dynamic regulation of endothelial NOS mediated by competitive interaction with alpha-actinin-4 and calmodulin. FASEB J. 22 (5): 1450 7.

65. Hofmann W. 2009. Cell and molecular biology of nuclear actin. Int. Rev. Cell Mol. Biol. 6: 219-63.

66. Hofmann W.A., de Lanerolle P. 2006. Nuclear actin: to polymerize or not to polymerize. J. Cell Biol. 172 (4): 495 6.

67. Honda It, Yamada Т., Endo R., Ino Y., Gotoh M., Tsuda H., Yamada Y., Chiba H., Hirohashi S. 1998. Actinin-4, a novel actin-bundling protein associated with cell motility and cancer invasion. J. Cell Biol. 140: 1383-93.

68. Horwitz A.F., Hunter T. 1996. . Cell adhesion: integrating circuitry. Trends in Cell Biol. 6:460-461.79. http:// www.nf-kb.org

69. Ни P., Wu S., Hernandez N. 2004. A role for beta-actin in RNA polymerase III transcription. Genes Dev. 18: 3010-15.

70. Huang T.T., Kudo N., Yoshida M., Miyamoto S. 2000. A nuclear export signal in the N-terminal regulatory domain of IB controls cytoplasmic localization of inactive NF-kB/IkB complexes. Proc. Natl. Acad. Sci. 97: 1014 19.

71. Huang T.T., Kudo N., Yoshida M., Myamoto S. 2000. A nuclear export signal in the Nterminal regulatory domain of Ikappa В a controls cytoplasmic localization of inactive NF kappa В/ Ikappa В a complexes. Proc. Natl. Acad. Sci. 97: 1014 19.

72. Huff Т., Rosorius О., Otto A.M., Muller C.S., Ballweber E., Hannappel E., Mannherz H.G. 2004. Nuclear localization of the G-actin sequestering peptide thymosin beta4. J.Cell Sci. 117: 5333 -41.

73. Jenq W., Wu S.J., Kefalides N.A. 1994. Expression of a2-subunit of laminin correlates with increased cell adhesion and metastatic propensity. Differentation. 58 (1): 29 -36.

74. Johnston I.M., Allison S.J., Morton J.P., Schramm L., Scott P.H., White R.J. 2002. CK2 forms a stable complex with TFIIIB and activates RNA polymerase III transcription in human cells. Mol. Cell Biol. 22(11): 3757 68.

75. Jonson L., Vikesaa J., Krogh A., Nielsen L.K., Hansen Т., Borup R., Johnsen A.H., Christiansen J., Nielsen F.C. 2007. Molecular composition of IMP1 ribonucleoprotein granules. Mol. Cell. Proteomics. 6: 798 811.

76. Kanungo J., Pratt S.J., Marie H, Longmore G.D. 2000. Ajuba, a cytosolic LIM protein, shuttles into the nucleus and affects embryonal cell proliferation and fate decisions. Mol. Biol. Cell. 11 (10): 3299-313.

77. Koizumi Т., Nakatsuji H., Fukawa Т., Avirmed S., Fukumori Т., Takahashi M., Kanayama H. 2010. The role of actinin-4 in bladder cancer invasion Urology. 75 (2): 357 -64.

78. Krauss S. W., Chen C., Penman S., Heald R. 2003. Nuclear actin and protein 4.1: essential interactions during nuclear assembly in vitro. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 100 (19): 10752-7.

79. Krecic A.M., Swanson M.S. 1999. hnRNP complexes: composition, structure, and function, Curr. Opin. Cell Biol. 11: 363 371.

80. Kukalev A., Nord Y., Palmberg C., Bergman Т., P. Percipalle. 2005. Actin and hnRNP U cooperate for productive transcription by RNA polymerase II. Nat. Struct. Mol. Biol. 12: 238-244.

81. Kumar C.C. 1998. Signaling by integrin receptors. Oncogene. 17: 1365 — 73.

82. Kumeta M., Yoshimura S.H., Harata M., Takeyasu K. 2010. Molecular mechanisms underlying nucleocytoplasmic shuttling of actinin-4. J. Cell. Sci. 123: 1020 -30.

83. Kustermans G., El Mjiyad N., Horion J., Jacobs N., Piette J., Legrand-Poels S. 2008. Actin cytoskeleton differentially modulates NF-kappaB-mediated IL-8 expression in myelomonocytic cells. Biochem. Pharmacol. 76 (10): 1214 28.

84. Laemmli U.K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of the bacteriophage T4. Nature. 227: 680 685.

85. Lafranie R.M., Berner S.M., Yamada K.M. 1998. Adhesion to flbronectin or collagen 1 gel induced rapid, extensive, biosynthetic alterations in epithelial cells. J. of cellular physiology. 175: 163 173.

86. Lane N.J. 1969. Intranuclear fibrillar bodies in actinomycin D-treated oocytes. J. Cell Biol. 40 (1): 286-291

87. Lederer M., Jockusch B.M., Rothkegel M. 2005. Profilin regulates the activity of 42POP, a novel Myb-related transcription factor. J. Cell Sci. 118(Pt 2): 331 41.

88. Lee K.S., Buck M., Houglum K., Chojkier M. 1995. Activation of hepatic stellate cells by TGF alpha and collagen type I is mediated by oxidative stress through c-myb expression. J. Clin. Invest. 96 (5): 2461 8.

89. Leffers II, Dejgaard K., Celis J.E. 1995. Characterisation of two major cellular poly(rC)-binding human proteins, each containing three K-homologous (KH) domains. Eur J Biochem. 230 (2): 447 53.

90. Loy С. J., Sim К. S., Yong E. L. 2003. Filamin-A fragment localizes to the nucleus to regulate androgen receptor and coactivator functions. PNAS. 100: 4562 -4567.

91. Maciver S.K., Hussey P.J. 2002. The ADF/cofilin family: actin-remodeling proteins. Genome Biol. 3 (5): 3007.1 -3007.12

92. Makeyev A.V., Kim C.B., Ruddle F.H., Enkhmandakh В., Erdenechimeg L., Bayarsaihan D. 2005. HnRNP A3 genes and pseudogenes in the vertebrate genomes. J Exp Zool A Comp Exp Biol. 303 (4): 259-71.

93. Matsuda K. 2004. Laminin and Alzheimer's disease. Psichogeriatrics. 4: 19-38.

94. McMahon L.W., Walsh C.E., Lambert M.W. 1999. Human alpha spectrin II and the Fanconi anemia proteins FANCA and FANCC interact to form a nuclear complex. J. Biol. Chem. 274 (46): 32904 8.

95. Menko A.S., Tan K.B. 1980. Nuclear tubulin of tissue culture cells. Biochim Biophys Acta. 629 (2): 359 70.

96. Merkurio F., Manning A.M. 1999. Multiple signals converging on NF-кВ. Curr. Opinion in Cell Biol. 11: 226 232.

97. Mettouchi A., Cabon F., Montreau N., Dejong V., Vernier P., Gherzi R., Mercier G., Binetruy B. 1997. The c-Jun-induced transformation process involves complex regulation of tenascin-C expression. Mol. Cell Biol. 17 (6): 3202 9.

98. Mili S., Shu H.J., Zhao Y., Pinol-Roma S. 2001. Distinct RNP complexes of shuttling hnRNP proteins with pre-mRNA and mRNA: candidate intermediates in formation and export of mRNA. Mol Cell Biol. 21 (21): 7307 19.

99. Minner J.H., Yurchenco P.D. 2004. Laminin functions in tissue Morphogenesis. Cell Dev. Biol. 20: 255 84.

100. Mizuguchi G., Shen X., Landry J., Wu W.H., Sen S., Wu C. 2004. ATP-driven exchange of histone IT2AZ variant catalyzed by SWR1 chromatin remodeling complex. Science. 303 (5656): 343 8.

101. Nielsen J., Kristensen M.A., Willemoes M., Nielsen F.C., Christiansen J. 2004. Sequential dimerization of human zipcode-binding protein IMP1 on RNA: a cooperative mechanism providing RNP stability. Nucleic Acids Res. 32: 4368 76.

102. Nishida E., JidaK., Yonezawa N., KoyasuS., Yahara I., Sakai H. 1987. Cofilin is a component of intranuclear and cytoplasmic actin rods induced in cultured cells. Proc. Natl. Acad. Sci. 84: 5262 6.

103. Nix D.A., Becker le M.C. 1997. Nuclear-cytoplasmic shuttling of the focal contact protein, zyxin: a potential mechanism for communication between sites of cell adhesion and the nucleus. J. Cell Biol. 138 (5): 1139-47.

104. Nuckolls G.H., Turner C.E., Burridge K. 1990. Functional studies of the domains oftalin. J. Cell Biol. 110 (5): 1635-44.

105. ObrdlikA., Kukalev A., Louvet E., O. Farrants A.-K., Caputo L., and Percipalle P. 2008. The histone acetyl transferase PCAF associates with actin and hnRNP U for RNA polymerase II transcription. Mol. Cell Biol. 28: 6342 57.

106. Olave LA., Reek-Peterson S.L., Crabtree G.R 2002. Nuclear actin and actin-related proteins in chromatin remodeling. Annu Rev Biochem.71: 755 781

107. Otey C.A., Carpen O. 2004. Alpha-actinin revisited: A fresh look at an old player. Cell Motil. Cytoskeleton. 58: 104 111.

108. Otey C.A., Burridge K. 1990. Patterning of the membrane cytoskeleton by the extracellular matrix. Semin. Cell Biol. 1 (5): 391-9.

109. Ozanne D. M., Brady M. E., Cook S., Gaughan L., David E. N., Robson C. N. H. 2000. Androgen receptor nuclear translocation is facilitated by the f-actin cross-linking protein filamin. Mol. Endocrinol. 14: 1618-26.

110. Pahl H.L. 1999. Activators and target genes of Rel/NF-kappaB transcription factors. Oncogene. 18 (49): 6853 66.

111. Pancov R., Yamada KM. 2002. Fibronectin at a glance. Cell Sc. 115: 3861 -3863.

112. Pederson T. 2008. As functional nuclear actin comes into view, is it globular, filamentous, or both? J. Cell Biol. 180 (6): 1061 -4.

113. Percipalle P., Fomproix N., Kylberg K., Miralles F., Bjorkroth В., Daneholt В., Visa N. 2003. An actin-ribonucleoprotein interaction is involved in transcription by RNA polymerase II. Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. 100 (11): 6475 80.

114. Percipalle P., Jonsson A., Nashchekin D., Karlsson C., Bergman Т., Guialis A., Daneholt B. 2002. Nuclear actin is associated with a specifi с subset of hnRNP A/B-type proteins. Nucleic Acids Res. 30: 1725 34.

115. Percipalle P., Visa N. 2006. Molecular functions of nuclear actin in transcription. J. Cell Biol. 172: 967 71.

116. Percipalle P., Zhao J., Pope В., Weeds A., Lindberg U., Daneholt B. 2001. Actin bound to the heterogeneous nuclear ribonucleoprotein hrp36 is associated with Balbiani ring mRNA from the gene to polysomes. J. Cell Biol. 153: 229 36.

117. Pestic-Dragovich L., Stojiljkovic L., Philimonenko A.A., Nowak G., Ke Y., Settlage R.E., Shabanowitz J., Hunt D.F., Hozak P., de Lanerolle P. 2000. A myosin I isoform in the nucleus. Science. 290 (5490): 337-41.

118. Philimonenko V.V., Zhao J., Iben S., Dingova H, Kysela K., Kahle M., Zentgraf H., Hofmann W.A., de Lanerolle P., Hozak P., Grummt I. 2004. Nuclear actin and myosin I are required for RNA polymerase I transcription. Nat. Cell Biol. 6: 1165 72.

119. Plow E.F. et al. 2000. Ligand binding to integrins. J. Biol. Chem. 275: 2178588.

120. Poch M.T., Al-Kassim L„ Smolinski S.M., Hines R.N. 2004. Two distinct classes of CCAAT box elements that bind nuclear factor-Y/alpha-actinin-4: potential role in human CYP1A1 regulation. Toxicol. Appl. Pharmacol. 199: 239-250.

121. Pollard T.D., Cooper J.A. 1986. Actin and actin-binding proteins. A critical evaluation of mechanisms and functions. Annu Rev Biochem. 55: 987 1035.

122. Posern G., Sotiropoulos A., Treisman R. 2002. Mutant Actins Demonstrate a Role for Unpolymerized Actin in Control of Transcription by Serum Response Factor. Molecular Biology of the Cell. 13: 4167 78.

123. Prockop D. J., and Kivirikko, К. I. 1995. Collagens: Molecular Biology, diseases, and potentials for therapy. Annu. Rev. Biochem. 64: 403 34.

124. Reiner R., Ben-Asouli Y., Krilovetzky I., Jarrous N. 2006. A role for the catalytic ribonucleoprotein RNase P in RNA polymerase III transcription. Genes Dev. 20 (12): 1621 -35.

125. Ridley A.J., Hall A. 1992. The small GTP-binding protein rho regulates the assembly of focal adhesion and actin stress fibers in response to growth factors. Cell. 1992. 70: 389-99.

126. Ronai Z. 1993. Glycolytic enzymes as DNA binding proteins.Int. J. Biochcm. 25:1073 -76.

127. Ruegg C., Mariotti A. 2003.Vascular integrins: pleiotropic adhesion and signaling molecules in vascular homeostasis and angiogenesis. Cell. And Mol. Life Sciences. 6: 1135 57.

128. Santoro R., Li J., Grummt I. 2002. The nucleolar remodeling complex NoRC mediates heterochromatin formation and silencing of ribosomal gene transcription. Nat. Genet. 32 (3): 393 -6.

129. Schleicher M., Jockusch B.M. 2008. Actin: its cumbersome pilgrimage through cellular compartments . Histochem.Cell Biol. 129: 695 704.

130. Sen R., Baltimor D. 1986. Inducibility of к immunoglobulin enchancer binding protein NF-кВ by a post-translational mechanism. Cell. 47: 921 - 928.

131. Shaker A. Mousa is ed. 1998. Cell adhesion mallecules and matrix proteins: Role in health and diseases. Springer. Germany.

132. Shevchenko A., Tomas H., Havlis J., Olsen J. V., Mann M. 2006. In-gel digestion for mass spectrometric characterization of proteins and proteomes. Nat. Protoc. 1: 2856 -60.

133. Sjolinder M., Bjork P., Soderberg E., Sabri N., Farrants A.K., Visa N. 2005. The growing pre-mRNA recruits actin and chromatin-modifying factors to transcriptionally active genes. Genes Dev. 19 (16): 1871 -84.

134. Skare P., Kreivi J-P., Bergstrom A., Karlsson R. 2003. Profilin colocalizes with speckles and Cajal bodies: a possible role in pre-mRNA splicing. Exper. Cell Res. 286: 12-21.

135. Small J.V., Rottner K., Kaverina I., Anderson K.I. 1998. Assembling an actin cytoskeleton for cell attachment and movement. Biochim. Biophys. acta. 1404: 271 -281.

136. Smith A, Carrasco Y.R, Stanley P, Kieffer N, Batista F.D, HoggN. 2005. A talindependent LFA-1 focal zone is formed by rapidly migrating T lymphocytes. J. Cell Biol. 170(1): 141-51.

137. Sotiropoulos A., Gineitis D., Copeland J., Treisman R. 1999. Signal-regulated activation of serum response factor is mediated by changes in actin dynamics. Cell. 98 (2): 159-69.

138. Stuven Т., Hartmann E., Gorlich D. 2003. Exportin 6: a novel nuclear export receptor that is specific for profilin.actin complexes. EMBO J. 22 (21): 5928 40.

139. Svitkina T.M, Borisy G.G. 1999. Arp2/3 complex and actin depolymerizing factor/cofllin in dendritic organization and treadmilling of actin filament array in lamellipodia. J. Cell Biol. 145 (5): 1009 26.

140. Swanson J.A., Watts C. 1995. Macropinocytosis. Trends Cell Biol. 5 (11): 424 -428.

141. Takimoto M., Tomonaga Т., Matunis M., Avigan M., Krutzsch H., Dreyfuss G., Levens D. 1993. Specific binding of heterogeneous ribonucleoprotein particle protein К to the human c-myc promoter, in vitro. J. Biol. Chem. 268 (24): 18249 58.

142. Tani Т., Lehto V-P., Virtanen I. 1999. Expression of laminins 1 and 10 in carcinoma cells and comparison of their roles in cell adhesion. Exp. Cell Res. 248: 115121.

143. Terry L.J., Shows E.B., Wente S.R. 2007. Crossing the nuclear envelope: hierarchical regulation of nucleocytoplasmic transport. Science. 318 (5855): 1412-6.

144. Thanos D., Maniatis T. 1995. NF-кВ: a lesson in family values. Cell. 80: 529 -532.

145. Towbin H., Staehelin Т., Gordon J. 1979. Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc. Nat. Acad. Sci. 76: 4350-4.

146. Vartiainen M.K., Guettler S., Larijani В., Treisman R. 2007. Nuclear actin regulates dynamic subcellular localization and activity of the SRF cofactor MAL. Science. 316 (5832): 1749 52.

147. Vartiainen M.K. 2008. Nuclear actin dynamics from form to function. FEBS Letters. 582:2033 -40.

148. Vicente-Manzanares M., Choi C.K., Horwitz A.R. 2009. Integrins in cell migration the actin connection. J. Cell Sci. 122 (2): 199 - 206.

149. Visa N., Percipalle P. 2010. Nuclear functions of actin. Cold Spring Harb Perspect Biol. 2 (4): a000620.

150. Visegrady В., Lorinczy D., Hild G., Somogyi В., Nyitrai M. 2005. A simple model for the cooperative stabilisation of actin filaments by phalloidin and jasplakinolide. FEBS Lett. 579 (1): 6 10.

151. Vogel W.F. 2001. Collagen-receptor signaling in health and disease. European J. of dermatology. 11 (6): 506 14.

152. Walsh J.L., Keith T.J., Knull H.R. 1989. Glycolytic enzyme interactions with tubulin and microtubules. Biochim. biophys. acta. 999: 64 70.

153. Wang Y., Gilmore T.D. 2001. LIM domain protein Trip6 has a conserved nuclear export signal, nuclear targeting sequences, and multiple transactivation domains. Biochim. Biophys. Acta. 1538 (2-3): 260 72.

154. Wang Y., Gilmore T.D. 2003. Zyxin and paxillin proteins: focal adhesion plaque LIM domain proteins go nuclear. Biochim Biophys Acta. 1593 (2-3): 115 20.

155. Watt F.M. 2002. Role of integrins in regulating epidermal adhesion, growth and differentiation. EMBO J. 21 (15): 3919 26.

156. We ins A., Schwarz K., Faul C., Barisoni L., Linke W., Mundel P. 2001. Differentiation- and stressdependent nuclear cytoplasmic redistribution of myopodin, a novel actin-bundling protein. J.Cell Biol. 155 (3): 393-403.

157. Wewer U.M., Engvall E. 1994. Laminins. Meth.Enzymol. 245: 85 104.

158. White D.J., Puranen S., Johnson M.S., Heino J. 2004. The collagen receptor subfamily of integrins. Int. J. ofBioch. And Cell Biol. 36: 1405 10.

159. Xu Y., Gurusiddappa S., Rich R.L., Owens R.T., Keene D.R., Mayne R.L., Hook A., Hook M. 2000. Multiple Binding Sites in Collagen Type I for the Integrins aipi and a2(31. J. Biol. Chem. 275 (50): 38981 9.

160. Yarwood S. J., Woodgeft J.R. 200J. Extracellular matrix composition determines the transcriptional response to epidermal growth factor receptor activation. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 98 (8): 4472 77.

161. Ye J., Zhao J, Hoffmann-Rohrer U., Grummt I. 2008. Nuclear myosin I acts in concert with polymeric actin to drive RNA polymerase I transcription. Genes Dev. 22 (3): 322-30.

162. Ylanne J., Scheffzek K., Young P., Saraste M. 2001. Crystal structure of the alpha-actinin rod reveals an extensive torsional twist. Structure. 9 (7): 597 604.

163. Young K.G., Kothary R. 2005. Spectrin repeat proteins in the nucleus. BioEssays. 27: 144- 152.

164. Yurchenco P.D., Cheng Y.S., Colognato H. 1992. Laminin forms an independent network in basement membranes. J. Cell Biol. 117 (5): 1119 33.

165. Zabel U., Henkel Т., Silva M.S., Baeuerle P.A. 1993. Nuclear uptake control of NF-kappa В by MAD-3, an I kappa В protein present in the nucleus. EMBO J. 12 (1):

166. Zhang X., Jiang G., Cai Y„ Monkley S.J., Critchley D.R., Sheetz M.P. 2008. Talin depletion reveals independence of initial cell spreading from integrin activation and traction. Nat Cell Biol. 10 (9): 1062 8.

167. Zheng В., Han M., Bernier M., Wen J.K. 2009. Nuclear actin and actin-binding proteins in the regulation of transcription and gene expression. FEBS J. 276 (10): 2669

168. Zhou Z., Licklider L.J., Gygi S.P., Reed R. 2002. Comprehensive proteomic analysis of the human spliceosome. Nature. 419 (6903): 182-5.

169. ZhuX., ZengX., Huang В., Hao S. 2004. Actin is closely associated with RNA polymerase II and involved in activation of gene transcription. Biochem. Biophys. Res. Commun. 321: 623-630.201.11.85.