Формирование мультиферментных комплексов цикла кальвина и регуляция их ферментативной активности в листьях хлопчатника тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.05, кандидат биологических наук Эсаналиева, Шахноза Акрамовна

• Эсаналиева, Шахноза Акрамовна
• кандидат биологических наук
• 2010

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Эсаналиева, Шахноза Акрамовна

СПИСОК СОКРАЩЕНИИ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О ФЕРМЕНТАХ ЦИКЛА КАЛЬВИНА И МЕХАНИЗМАХ РЕГУЛЯЦИИ ИХ АКТИВНОСТИ

1.1 Цикл Кальвина и его ферменты

1.2 История развития представлений о мультиферментных комплексах автотрофной ассимиляции углекислоты

1.3 Механизмы онтогенетического контроля фотосинтеза

1.3.1 Генетические механизмы контроля онтогенеза

1.3.2 Гормональная регуляция фотосинтеза

1.4 Резюме

ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

2.1 Объекты исследования

2.2 Методы исследования

2.2.1 Реактивы

2.2.2 Микроопределение белка с биуретовым реактивом

2.2.3 Определение неорганического фосфора

2.2.4 Определение активности рибозофосфатизомеразы

2.2.5 Определение фосфорибулокиназной активности

2.2.6 Определение карбоксилазной активности рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы спектрофотометрическим методом

2.2.7 Выделение и очистка свободного мультиферментного комплекса из листьев хлопчатника

2.2.8 Определение гомогенности ферментных препаратов и их молекулярной массы

2.2.9 Статистическая обработка данных

ГЛАВА 3. ОБРАЗОВАНИЕ РАЗЛИЧНЫХ МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСОВ ЦИКЛА КАЛЬВИНА В ЛИСТЬЯХ ХЛОПЧАТНИКА В ЗАВИСИМОСТИ ОТ ФАЗЫ РАЗВИТИЯ РАСТЕНИЙ

3.1 Зависимость ферментативной активности свободных мультиферментных комплексов от фазы развития растений

3.2 Резюме

ГЛАВА 4. ВЛИЯНИЕ КИНЕТИНА IN VITRO НА ФЕРМЕНТИТИВНЫЕ АКТИВНОСТИ МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСОВ В ЭКСТРАКТАХ ИЗ ЛИСТЬЕВ ХЛОПЧАТНИКА

4.1 Влияние кинетина на ферментативные активности в препаратах различной степени очистки

4.2 Активность мультиферментных комплексов в экстрактах из листьев хлопчатника, выделенных в различные фазы развития растений, при добавлении кинетина в реакционную среду

4.3 Резюме

ГЛАВА 5. РИБУЛОЗОЯЖ7ФОСФАТКАРБОКСИЛАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ МУЛЬТИФЕРМЕНТНЫХ КОМПЛЕКСОВ У РАЗЛИЧНЫХ ГЕНОТИПОВ ХЛОПЧАТНИКА

5.1 Изменение содержания водорастворимых белков и рибулозобисфосфаткарбоксилазной активности мультифермент-ных комплексов в экстрактах из листьев различных генотипов хлопчатника в разных фазах развития растений

5.2 РБФ-карбоксилазная активность электрофоретически гомогенных препаратов мультиферментных комплексов из листьев различающихся по продуктивности генотипов хлопчатника

5.3 Резюме

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Формирование мультиферментных комплексов цикла кальвина и регуляция их ферментативной активности в листьях хлопчатника»

Исследования на различных уровнях — от молекулярного до биосферного — интеграции и регуляции физиологических процессов в течение жизни растения и его адаптации к окружающей среде стало в настоящее время одной из основных проблем физиологии и биохимии растений (Кузнецов, Дмитриева, 2006; Алёхина, Балнокин и др., 2007).

По современным представлениям, одним из ведущих регуляторных-механизмов метаболизма на молекулярном уровне является образование разнообразных надмолекулярных комплексов ферментов (Фридрих, 1986;, Курганов, Любарев,1991; Ермаков, 1993).

Исследованиями М.А.Бабаджановой с сотрудниками (Бабаджанова, 1981, 1981а, 1990, 1990а; Бабаджанова и др., 1985, 1988, 1989, 1990, 1992) было установлено, что ферменты цикла Кальвина рибозофосфатизомераза, фосфорибулокиназа, рибулозобисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа образуют структурно функциональный кластер с молекулярной массой 520 ± 20 кД.

Установлен механизм регуляции ферментативных активностей свободных мультиферментных комплексов с величинами молекулярных масс 520±20 и 240±10кД (Бабаджанова, 2003; Бабаджанова и др., 2006). Мультиферментный комплекс с молекулярной массой 520 кД был выделен в условиях, не вызывающих диссоциацию белков. В клетке постоянно происходят изменения условий (рН, ионной силы, температуры, концентрации метаболитов и т.д.), когда белки-олигомеры диссоциируют на составляющие их компоненты. Поэтому при выделении мультиферментного комплекса с молекулярной массой 240" кД были специально подобраны денатурирующие-условия. В связи с этим оставалось не ясным, постоянен или меняется в течение вегетации растения состав и функциональная активность мультиферментных комплексов, выделенных в условиях, не вызывающих денатурацию (диссоциацию) белков. Большое количество исследований посвящено выделению и изучению структурной организации и кинетических свойств различных мультиферментных комплексов темновой фазы фотосинтеза ^обзоры Романовой, Павловец, 1997; вог^его е1 а1., 2002; Бабаджановой, 2003). Однако до настоящего времени не проводились исследования мультиферментных комплексов цикла Кальвина, выделенных в различные фазы развития растений.

Сложные изменения в организме эукариот, происходящие в процессе онтогенеза, осуществляются благодаря дифференциальной экспрессии генов, регулируемых на разных уровнях: от репликации до пострансляционной модификации белков и сборки надмолекулярных структур (Лобашёв, Ватти, Тихомирова^ 1979; Инге-Вечтомов, 1989; Кефели, 1991; Кузнецов, Дмитриева, 2006; Еоманов, 2009).

Всё выше изложенное даёт основание считать, что исследование молекулярно—функциональных свойств мультиферментных комплексов цикла Кальвина в различные фазы развития растений, влияния на ферментативную активность гормонов и факторов окружающей среды является весьма актуальным.

Эволюция в природе и селекция шли не по пути изменения самого фотосинтетического аппарата, а по пути перераспределения продуктов фотосинтеза внутри самого растения, менялась скорость оттока ассимилятов, соотношение автшрофных и гетеротрофных органов, способность к повторному использованию органических веществ (вторичный синтез). Эволюция и селекция шли не на клеточном, а на органном и организменном уровнях, поэтому клетка, структура и работа хлоропластов почти не менялись» (Кузнецов, Дмитриева, 2006).

В связи* с этим представляло интерес определить, произошло- ли изменение рибулозо-1,5-бмсфосфаткарбоксилазной активности мультиферментных комплексов у линий хлопчатника, полученных при близкородственных скрещиваниях, и различающихся по морфобиологическим характеристикам листьев, показателям интенсивности фотосинтеза и продуктивности (Солиева, 2000; Бободжанова М:Д., 2007; Гиясидинов, 2007).

Цели и задачи исследования Целью настоящей работы явилось исследование образования различных мультиферментных комплексов цикла Кальвина в листьях хлопчатника в различные фазы развития растений, влияния фитогормонов на ферментативные активности мультиферментных комплексов, изучение изменений РБФ-карбоксилазной активности мультиферментных комплексов в листьях различных генотипов хлопчатника!,

Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие экспериментальные задачи:

- выделить в различные фазы развития растений свободные мультиферментные комплексы цикла Кальвина;

- определить у выделенных комплексов величины молекулярных масс и ферментативных активностей;

- изучить влияние кинетина на фосфорибулокиназную и РБФ-карбоксилазную активность ферментных препаратов различной степени очистки;

- выявить влияние кинетина in vitro на ферментативные активности мультиферментных комплексов в экстрактах из листьев в зависимости от фазы развития растений;

- изучить изменение РБФ-карбоксилазной активности в экстрактах из листьев различных генотипов хлопчатника в различные фазы развития растений и сопоставить полученные данные с изменениями внешних факторов (температуры, освещённости и т.д.);

- выделить одновременно из листьев, двух генотипов хлопчатника (сорт 108-Ф и линия Л-461), различающиеся по интенсивности фотосинтеза и продуктивности, мультиферментные комплексы с различной молекулярной массой и сравнить их содержание и функциональную активность.

Научная новизна. Впервые показано, что в зависимости от фазы развития растений в листьях хлопчатника образуются мультиферментные комплексы с различными величинами молекулярных масс и ферментативных активностей: в фазе 5-6 настоящих листьев - один с молекулярной массой 520 ± 20 кД, а в фазах бутонизации и цветения два - с молекулярной массой 520 ± 20 кД и 480+ 15 кД.

У выделенных комплексов определены рибозофосфатизомеразная, фосфорибулокиназная и рибулозобмсфосфаткарбоксилазная активности.

Независимо от величины молекулярной массы мультиферментные комплексы проявляли наибольшие ферментативные активности в фазе цветения растений. Полученные результаты свидетельствуют о том, что зависимость образования мультиферментных комплексов цикла Кальвина с различными функциональными свойствами от фазы развития! растений обусловлена, по-видимому, возрастанием потребности эпигенетических процессов в ассимилятах в период формирования репродуктивных органов.

Обнаружено, что активирующее действие кинетина в экстрактах из листьев на фосфорибулокиназную и рибулозобмсфосфаткарбоксилазную активности терялась при очистке экстракта. Следовательно, при очистке экстракта происходит потеря рецептора кинетина и/или вторичного мессенджера, имеющих белковую природу.

Установлено, что наибольшее активирующее действие кинетина на ферментативные активности экстрактов из листьев хлопчатника проявлялось не в присутствии собственных специфических субстратов, а при использовании в качестве субстрата рибозо-5-фосфата + АТФ, первого субстрата метаболической последовательности ферментов рибозофосфатизомеразы, фосфорибулокиназы, рибулозобмсфосфаткарбокси-лазы. Полненные результаты свидетельствуют о том, что регуляция ферментативных активностей мультиферментного комплекса осуществляется по принципу единого целого и поэтому является более быстрой и эффективной.

Результаты сравнительного исследования контрастных по интенсивности фотосинтеза, продуктивности и морфобиологйческим характеристикам листьев четырёх генотипов хлопчатника показали, что в различные фазы развития растений изменения содержания водорастворимых белков и РБФ-карбоксилазной активности мультиферментных комплексов в экстрактах из листьев были специфическими для каждого генотипа.

Линия Л-461 в экстрактах из листьев превосходила на всех фазах развития растений три остальные генотипа хлопчатника по содержанию водорастворимых белков и РБФ-карбоксилазной активности.

В фазе - массового- цветения - начала плодообразования из листьев хлопчатника сорта 108-Ф и линии Л-461 выделены электрофоретически гомогенные мультиферментные комплексы с молекулярной массой 520±20 и 480±15 кД. При очистке экстрактов и получении электрофоретически гомогенных препаратов мультиферментных комплексов различия между генотипами по содержанию мультиферментных комплексов и по их РБФ-карбоксилазной активности сохранились.

Практическая ценность. Установлено, что из четырех генотипов хлопчатника две инбредные линии — Л-461 и Л-601 оказались более адаптированными или более устойчивыми к продолжительному действию пониженных температур и освещенности. Эти линии являются перспективными для дальнейшей генетико-селекционной работы.

Определение содержания водорастворимых белков и РБФ-карбоксилазной активности можно использовать в качестве одного из физиолого-биохимических тестов при отборе растений с высокой активностью фотосинтетического аппарата в селекционной работе.

Результаты полученных экспериментальных исследований имеют значение для понимания и дальнейшего изучения механизмов регуляции физиолого-биохимических процессов в течение жизни растения и его адаптации к постоянно меняющимся внешним факторам.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Эсаналиева, Шахноза Акрамовна

выводы

1. Установлена зависимость образования мультиферментных комплексов цикла Кальвина с различными величинами молекулярных, масс и ферментативных активностей от фазы развития растений. В фазе 5-6 настоящих листьев был выделен один мультиферментный комплекс с молекулярной массой 520+20 кД. Начиная с фазы бутонизации растений был выявлен второй мультиферментный комплекс с молекулярной массой 480±15 кД.

2. Сравнительные исследования ферментативных активностей показали, что наибольшие величины активности мультиферментных комплексов, как и интенсивности фотосинтеза, характерны для фаз формирования репродуктивных органов — бутонизации и цветения. 'В этих фазах . развития растений мультиферментные комплексы почти не различались по величине рибозофосфатизомеразной активности. По величинам- фосфорибулокиназной и рибулозобисфосфаткарбоксилазной активности мультиферментный комплекс с молекулярной массой 520 кД превосходил комплекс с молекулярной массой 480 кД на 14-17%.

3. Зависимость образования мультиферментных комплексов цикла Кальвина с различными функциональными свойствами от фазы развития растений, по всей вероятности, регулируется дифференциальной экспрессией генов и обусловлена возрастанием потребности эпигенетических процессов в ассимилятах в период формирования репродуктивных органов.

4. Установлено, что активирующее действие кинетина на фосфорибулокиназную и РБФ-карбоксилазную активности мультиферментныхчсомплексов в экстракте из листьев теряется при очистке экстракта. Следовательно, при очистке экстракта происходит потеря рецептора кинетина и (или) вторичного мессенджера, имеющих белковую природу.

5. Показано активирующее действие кинетина на фосфорибулокиназную активность мультиферментных комплексов в зависимости от фазы развития растений и от концентрации кинетина. Это связано, вероятно, с возрастанием потребности в гормоне в период формирования репродуктивных органов и цветения, так как фитогормоны в этот период выполняют двойную нагрузку, регулируя ростовые процессы вегетативных и репродуктивных органов.

6. Сравнительные исследования четырёх генотипов хлопчатника по содержанию водорастворимых белков и РБФ-карбоксилазной активности мультиферментных комплексов в экстрактах из листьев показали, что их изменения в зависимости от фазы развития растений являются специфичными для каждого генотипа.

7. Установлено, что продуктивная линия Л-461 превосходит сорт 108-Ф по содержанию электрофоретически гомогенных мультиферментных комплексов с молекулярной массой 520±20 и 480±15 кД и по их РБФ-карбоксилазной активности.

8. Выявлено, что из четырех генотипов хлопчатника две продуктивные линии Л-461 и Л-601 лучше адаптированы к продолжительному действию пониженных температур и освещённости. Эти две инбредные , линии хлопчатника Л-461 и Л-601 являются перспективными для дальнейшей направленной селекции при выведении высокопродуктивных сортов. к

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Основным условием роста и развития организма (эпигенеза) является сохранение постоянства его внутренней среды (гомеостаза) и приспособление к постоянно изменяющимся условиям окружающей среды.

Адаптация организма происходит с помощью регуляторных механизмов двух типов - механизмов поддержания клеточного гомеостаза и механизмов слежения, которые тесно связаны между собой. Благодаря этим регуляторным механизмам при адаптации происходит значительное изменение скорости протекания различных процессов.

У растений основным процессом, обеспечивающим их жизнедеятельность, является фотосинтез. Фотосинтез не только обеспечивает синтез органических веществ, но и обеспечивает онтогенетические особенности растений.

Анализ литературы показывает, что изучению онтогенетических изменений ферментативных активностей мультиферментных комплексов посвящено только одно исследование (Бабаджанова и др., 2006).

Нами изучена^зависимость образования свободных мультиферментных комплексов цикла Кальвина от различных фаз развития растений с использованием метода, не вызывающего денатурацию белков. В фазе 5-6 настоящих листьев выделен один электрофоретически гомогенный препарат мультиферментного комплекса с молекулярной массой 520±20кД, а в фазе бутонизации и цветения - два: с молекулярной массой 520±20кД и 480±15кД. Различия мультиферментных комплексов по молекулярной массе, фосфорибулокиназной и РБФ-карбоксилазной активности указывают на различия мультиферментных комплексов по структурной организации. Установлена структурная организация мультиферментного комплекса с молекулярной массой 520кД (КаиН е1 а1., 1993).

Изучение структурной- организации мультиферментного комплекса с молекулярной масиой 480кД, исследование кинетических параметров и регуляции активности является задачей дальнейших исследований.

Обнаруженная нами зависимость от фазы развития растений образования мультиферментных комплексов цикла Кальвина с различными величинами молекулярных масс и разными функциональными свойствами связана, по всей вероятности, с действием различных уровней механизмов дифференциальной экспрессии генов, обусловленной возрастанием потребности эпигенетических процессов в ассимилятах в период формирования репродуктивных органов.

ИсследованшГвлияния кинетина при добавлении в реакционную среду на фосфорибулокиназную и РБФ-карбоксилазную активность ферментах препаратов различной степени очистки показало, что активирующее действие кинетина в экстрактах из листьев хлопчатника сорта 108-Ф теряется при их очистке. Следовательно, при очистке экстрактов теряется рецептор кинетина и (или) вторичный мессенджер, имеющие белковую природу (Бабаджанова и др., 2007). Выделение их и изучение структурной организации является предметом дальнейших исследований.

В связи с вышеизложенным влияние кинетина при добавлении в реакционную среду на ферментативные активности в зависимости о.т фазы развития хлопчатника было изучено на экстрактах из листьев. Величины ферментативных активностей и активирующего действия кинетина были значительно выше при использовании в качестве субстрата рибозо-5-фосфата +АТФ. Полученные результаты являются веским доказательством наличия в экстрактах из листьев мультиферментного комплекса, регуляция ферментативных активностей которого осуществляется по принципу единого целого и поэтому является более быстрой и эффективной.

Установлено, что в фазе цветения необходимы более высокие концентрации кинетина для значительной активации (до • 80%) фосфорибулокиназной активности мультиферментных комплексов (Бабаджанова и др., 2007).

Полученные результаты подтверждают данные других авторов (Абзалов, Наджимов, 1985; Кефели, 1991) о том, что в процессе формирования репродуктивных органов и цветения фитогормоны выполняют двойную нагрузку, регулируя ростовые процессы вегетативных и репродуктивных органов, и следовательно, необходимы большие их концентрации и активность.

При одновременном выделении в различные фазы развития растений экстрактов из листьев средневолокнистого хлопчатника сорта 108-Ф и инбредных линий Л-3, Л-461, Л-601, контрастных по показателям фотосинтеза и морфобиологическим характеристикам (Солиева, 2000; Гиясидинов, 2007), установлены различия между генотипами по содержанию водорастворимых белков и РБФ - карбоксилазной активности мультиферментных комплексов. Изменения на разных фазах развития растений РБФ-карбоксилазной активности мультиферментных комплексов были специфичными для каждого генотипа.

В 2009г. были неблагоприятные погодные условия весной, поэтому хлопчатник пришлось пересевать. В связи с этим фаза массовой бутонизации наступила в конце июля, массового плодообразования — в конце августа, а начала созревания коробочек — в начале октября. За это время произошло постепенное снижение температуры воздуха и интенсивности освещения.

При значительном снижении температуры и освещённости в фазе начала созревания коробочек в сравнении с фазой плодообразования РБФ-карбоксилазная активность мультиферментных комплексов в экстрактах из ^ листьев линий Л-461 и Л-601 осталась почти на прежнем уровне, а у сорта

108-Ф и линии Л-3 снизилась.

Снижение температуры окружающей среды приводит к конформационным изменениям ферментов, что влечёт за собой изменения каталитических свойств ферментов. Изменения каталитических свойств ферментов являются одним из важнейших типов приспособительных реакций организмов к изменяющимся температурным условиям и происходят в результате модификации молекул ферментов. Изменения свойств ферментов происходят, уже при понижении температуры на 6-8°С. Постепенное и ^одновременное снижение температуры воздуха и интенсивности освещения облегчает адаптацию растений к изменяющимся условиям. При пониженной освещённости образуется больше аминокислот и белков

Полученные результаты дают основание считать, что ферментная система ключевой стадии темновой фазы фотосинтеза у линии Л-461 и Л-601 лучше адаптируется, более устойчива к продолжительному действию положительных пониженных температур и освещённости, компенсируя их влияние на скорость реакций мультиферментного комплекса двумя путями — снижением каталитической активности ферментов в пределах физиологической нормы и увеличением содержания ферментов в единице площади листа.

Можно полагать, что у линий хлопчатника, полученных при близкородственных скрещиваниях, произошли какие-то изменения на уровне клетки хлопчатника. Доказательство этого предположения требует дальнейших исследований.

Полученные нами результаты подтверждают современные представления о ^ом, что механизмы адаптации представляют собой сложную систему, включающую изменения функциональной организации растения от молекулярного уровня до уровня целого организма. Исследование механизмов адаптации на уровне структурно-функциональной организации мультиферментных комплексов и регуляции их ферментативной активности у растений хлопчатника представляет большой теоретический и прикладной интерес.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Эсаналиева, Шахноза Акрамовна, 2010 год

1. Абдуллаев A.A. Карбоксилирующие ферменты и регуляция ассимиляции СОг у высших растений: Автореф.дис. докт. биол. наук. -Душанбе, 1994.-45 с.

2. Абзалов М.Ф., Наджимов У.К., Мусаев Д.А., Фатхулаева Т.Н. Генетические аспекта роста растений хлопчатника//Кишинёв; Штиинца.1985, с. 5-10.

3. Алиев К.А., Молекулярные механизмы биогенеза фотосинтетического аппарата растений, Душанбе; Дониш, 1998, 72 с.

4. Алиев К.А., Насыров Ю.С., Фархади З.Н. Исследование функциональной активности хлоропластов в онтогенезе листа: Тез.докл. симпозиума, организованного XV научно-коорд.совещ.стран-членов СЭВ. — Пущино, 1980,. с.37.

5. Алиев К.А., Насыров Ю.С., Фархади З.Н., Музафарова С.М. Соотношение карбоксилазной и оксигеназной активности рибулозо-бисфосфаткарбоксилазы в онтогенезе листа хлопчатника//Докл. АН ТаджССР. 1982, т.25, №10, с.604-607.

6. Андреева Т.Ф., Авдеева Т.А. Белок фракции I и фотосинтетическая активность листьев//Физиология растений. 1970, т. 17, вып.2, с.225-228.

7. Бабаджанова М.А. Об энзимах карбоксилирующей фазы фотосинтеза и их связи с интенсивностью процесса: Автореф.дис. канд.биол.наук. М., 1972. - 32 с.

8. Бабаджанова М.А. Активность фотосинтетических ферментов у мутантных форм хлопчатника: Тез. докл. III Всесоюзного биохимического съезда. Рига, 1974, т.2, с. 137.

9. Бабаджанова М.А. Об энзимах карбоксилирующей фазы фотосинтеза мутантных и гибридных форм растений: Тез.докл. — 1Х-го Всесоюзного генетического съезда, Кишинёв, 1980, с.33-34.

10. Бабаджанова М.А. О регуляции активности энзимов карбоксилирующей фазы фотосинтеза//Всесоюз.совещ. «Энергетика, метаболические пути и их регуляция в фотосинтезе»: Тез.докл. Пущино, 1981, с.4.

11. Бабаджанова М.А. Активность и свойства энзимов карбоксилирующей фазы фотосинтеза в связи с фотосинтетической продуктивностью растений // Конференции биохимиков республик Средней Азии и Казахстана: Тез.докл. Душанбе, 1981а, с.136.

12. Бабаджанова М.А. Влияние цитокинина на активность энзимов карбоксилирующей фазы фотосинтеза из листьев хлопчатника и резушки Таля: Тез. докл. 1-ой Всесоюзной конф. «Регуляторы роста и развития растений».-М., 1981, с.17-18.

13. Бабаджанова М.А. Молекулярно-кинетические свойства ключевых ферментов фотосинтеза продуктивных форм хлопчатника и арабидопсиса // 2-й Всесоюз. Съезд физиологов растений: Тез.докл. Минск, 1990, с.12.

14. Бабаджанова М.А. Исследование процессов регенерации и карбоксилирования акцептора С02 в связи с фотосинтетической продуктивностью растений: Автореф.дис. д-ра биол.наук. — Душанбе, 1990. -40 с.

15. Бабаджанова М.А., Бабаджанова М.П., Алиев К. А. Онтогенетические изменения ферментативных активностей свободных мультиферментных комплексов цикла Бенсона-Кальвина//Физиология растений. 2006, т.53, №1, с.38-44.

16. Бабаджанова М.А., Бакаева Н.П. Рибозофосфатизомераза листьев исходных и мутантных форм растений, различающихся по продуктивности// -Пущено, 1985, с.100.

17. Бабаджанова М.А., Бакаева Н.П. Онтогенетические изменения содержания и активности рибозофосфатизомеразы из листьев хлопчатника сорта 108-Ф и его мутанта Дуплекс//Докл. АН Тадж ССР. 1986, т.29, №2, с.120-123.

18. Бабаджанова М.А., Бакаева Н.П. Четвертичная структура и некоторые свойства рибозофосфатизомеразы из листьев арабидопсиса расы Энкхайм и его мутантов триплекс, 58/15//Биохимия. 1987, т.52, №1, с Л 46153.

19. Бабаджанова М.А., Бакаева Н.П. Влияние рибулозобисфосфата на. активность рибозофосфатизомеразы//Докл.АН Тадж ССР. 1988, т.31, №6, с.415-418.

20. Бабаджанова М.А., Бакаева Н.П., Алиев К.А. Влияние субстратов и температуры на активность фосфорибулокиназы из листьев хлопчатника сорта 108-Ф и его мутанта Дуплекс//Докл.АН Тадж ССР. 1989, т.32, №10, с.702-705.

21. Бабаджанова М.А., Бакаева Н.П., Алиев К.А. Влияние 3-фосфоглицериновой кислоты на активность рибозофосфатизомеразы и фосфорибулокиназы листьев хлопчатника сорта 108-Ф//Докл.АН Тадж ССР. 1990, т.ЗЗ, №1, с.57-60.

22. Бабаджанова М.А., Бакаева Н.П., Бабаджанова М.П. Функциональные свойства мультиферментного комплекса ключевых ферментов цикла Кальвина //Физиология растений. 2000, т.47, №1, с.27-36.

23. Бабаджанова М.А., Бакаева Н.П., Нарзуллаев М.С. Влияние кинетина на активность фотосинтетических ферментов при различных способах его выделения // Труды 2-ой научной конференции биохимического общества РТ «Проблемы биохимии». 1996, с.7-8.

24. Бабаджанова М.А., Гиясов Т.Д. Онтогенетические изменения содержания белка и активности рибулозодифосфаткарбоксилазы листьев хлопчатника сорта 108-Ф и его мутанта Дуплекс//Докл. АН Тадж ССР. -1984, 27, №9. — с.533-536.

25. Бабаджанова М.А., Горенкова JI.Г. Effect of kinetin and leucine on the i4C02 fixation by enzyme preparation from wild and mutant forms Arabidopsis thaliana: Тез. Докл. Душанбе. 1972, с.41-42

26. Бабаджанова М.А., Мирзорахимов, А.К., Бабаджанова М.П., Эсаналиева Ш.А., Алиев К.А. Активность мультиферментных комплексов цикла Кальвина листьев различающихся по продуктивности форм хлопчатника // Докл. АН РТ. 20076, т.50, № 9-10, с. 798-801.

27. Бабаджанова М.А., Мирзорахимов А.К., Бабаджанова М.П., Эсаналиева Ш.А., Алиев К.А. Выделение свободных мультиферментных комплексов цикла Кальвина в онтогенезе растений хлопчатника // Докл. АН РТ, 2009, т.52, №2, с. 150-157.

28. Бабаджанова М.А., Мирзорахимов А.К., Бабаджанова М.П., Эсаналиева Ш.А. Онтогенетическая зависимость образования различных мультиферментных комплексов цикла Бенсона-Кальвина в листьях хлопчатника//Физиология растений. 2010, т., №. 2, с. 1-6.

29. Бабаджанова М.А., Мирзорахимов А.К., Бакаева Н.П. Изучение активности РФИ, ФРК и РБФК/О хлопчатника при различных условиях хранения препаратов/ААпрельская науч.-теорет. конф. проф.-препод.состава Тадж.гос.ун-та: Тез.докл. — Душанбе. 1994, с.76.

30. Бабаджанова М.А., Мирзорахимов А.К., Нарзуллоев М.С., Эсаналиева Ш.А., Нематова Н, Сайфидинов А.К. Влияние кинетина на активность фосфорибулокиназы в экстрактах из листьев хлопчатника//Докл. АН РТ. 2007, т.50, № 4, с.382-385.

31. Бабаджанова М.А., Насыров Ю.С. Мультиферментный комплекс ключевых ферментов фотосинтеза//Физиология растений. — 1992, т.39Б, вып.4, с.753-759.

32. Бабаджанова М.А., Хаитова Л.Т., Горенкова Л.Г. Потенциальная интенсивность фотосинтеза и активность ферментов карбоксилирования у исходных и мутантных форм растений//Докл. АН ТаджССР. 1971а, т. 14, №4, с.74-77.

33. Бабаджанова М.А., Хаитова Л.Т., Касьяненко Л.Г. Действие лейцина на потенциальную интенсивность фотосинтеза и активность ферментов, ответственных за фиксацию С02 у исходных и мутантных форм арабидопсиса//Докл. АН Тадж ССР. 19716,т.14, №5, с.50-51.

34. Бабаджанова М.А., Хаитова Л.Т., Насыров Ю.С. Влияние кинетина на фиксацию ИС02 безклеточными препаратами АгаЫсЬэрзгй ШаНапа II ДАН. ТаджССР. 1971, т.15, №8, с.62.

35. Бабаджанова М.А., Хасанов М. Ферменты карбоксилирующей фазы фотосинтеза листьев хлопчатника сорта 108-Ф и его мутанта Дуплекс//В сб.: Экспериментальная генетика и селекция растений и животных в Таджикистане. Душанбе, 1980, с.53-54.

36. Бабаджанова М.П. Свободные и мембраносвязанный мультиферментные комплексы цикла Кальвина и регуляция из ферментативных активностей: Автореф. дис. докт. биол. наук. Душанбе, 2003, 45с.

37. Бабаджанова М.П., Бабаджанова М.А., Алиев К.А. Свободный и мембраносвязанный мультиферментные комплексы цикла Кальвина листьев хлопчатника //Физиология растений. — 2002, т.49, №5, с.663-667.

38. Бакаева Н.П. рН-зависимые изменения и роль сульфгидрильных групп в проявлении активности фосфорибулокиназы хлопчатника//У Конф.биохимиков республик Средней Азии и Казахстана: Тез.докл. Ташкент, 1991,с.148.

39. Бакаева Н.П., Метаболитная регуляция активности ферментов фотосинтеза рибозофосфатизомеразы и фосфорибулокиназы // Конференция биохимиков Таджикистана: Тез.докл. Душанбе, 1993, с. 13.

40. Бакаева Н.П. Структурно-функциональные особенности мультиферментного комплекса цикла Кальвина // Докт. дис., 1996, 268 с.

41. Бакаева Н.П., Бабаджанова М.А. Очистка РФИ из листьев хлопчатника сорта 108-Ф и его мутанта Дуплекс // АН. Тадж СССР. Отд-ние биол. наук.- 1984, №4, с. 50-55.

42. Бакаева Н.П., Бабаджанова М.А. Регуляция активности рибозо-фосфатизомеразы рибулозодифосфатом//1У Конф. биохимиков республик Средней Азии и Казахстана: Тез.докл. Ашхабад, 1986, с.234.

43. Бакаева Н.П., Бабаджанова М.А., Бабаджанова М.П. Различные формы структурно-функциональной организации ферментов цикла Кальвина //Докл. Академии наук Республики Таджикистан 1994, т.37, №9-10, с.41-44.

44. Бакаева Н.П., Бабаджанова М.А., Лебедева Г.П. Исследование фермент-ферментных взаимодействий на примере РФИ и ФРК хлопчатника//Конф. проф.-препод.состава Тадж.гос.ун-та: Тез.докл. -Душанбе, 1993а, с.77.

45. Бакаева Н.П., Бабаджанова М.А., Лебедева Г.П. Двух ферментный комплекс рибозофосфатизомеразы и фосфорибулокиназы из листьев хлопчатника сорта 108-Ф//Конференция профессорско-преподавательского состава ТГУ: Тез. докл. —Душанбе. 19936, с. 75.

46. Бакаева Н.П., Лебедева Г.П. Изучение активностей рибозофосфатизомеразы и фосфорибулокиназы хлопчатника в двухферментном комплексе/ЯСонф. проф.-препод.состава Тадж.гос.ун-та: Тез.докл. Душанбе, 1993, с.74.

47. Борзенкова Р.А., Мокроносов А.Т. Роль фитогормонов в биогенезе хлоропластов// Физиология растений. 1976, т.23, №3, с.490-496.

48. Бурханов З.А., Федина А.Б., Дмитриева Г.Н., Кулиева О.Н. Влияние цитокинина на активность РНК-полимеразы в ядрах, выделенных из протопластов //Биохимия. 1980, с.488-491.

49. Гавриленко В.Ф., Ладыгина М.Е., Хандобина Л.М. Большой практикум по физиологии растений. М.: Высш. шк., 1975. - 392 с.

50. Гиясидинов Б.Б. Показатели фотосинтеза и донорноакцепторных отношений у разных генотипов хлопчатника при моделировании плодоношения: Автореф. дис. канд. биол. наук. Душанбе, 2007, 24 с. •

51. Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений —М., Мир, 1986.-393с.

52. Ермаков Г.Л. Надмолекулярная организация ферментных систем. I. Структурный аспект проблемы //Биохимия. — 1993, т.58, вып.5, с.659-674.

53. Иванищев В.В. Физико-химические свойства и структура рибозофосфатизомеразы: Автореф. дис. .канд.биол.наук. -М., 1982, 20 с.

54. Иванищев В.В., Насыров Ю.С. Об олигомерной структуре рибозо-5-фосфатизомеразы//Докл. АН. Тадж СССР.- 1981, т.1, №12, с. 751-754.

55. Инге-Вечтомов С.Г. Генетика с основами селекции М.: Вис. шк., 1989.-591с.

56. Каган З.С. Аллостерическая регуляция ферментов и регуляторные энзимопатии //Итоги науки и техники. Серия биологическая химия. -М.:ВИНИТИ, 1989, т.28, 148 с.

57. Капрельянц А. С. Пространственно-динамическая организация ферментов в клетке и регуляция метаболизма //Биол.науки. — 1988, №6, с.5-12.

58. Каримова М.А., Романова А.К., Доман Н.Г. Карбоксилаза рибулозо-1,5-дифосфата, ее свойства и роль в фотосинтезе//Всесоюз. Конф. "Фотосинтез и использование солнечной энергии": тез.докл. -Душанбе, 1967, с.56-57.

59. Каримова М.А., Школьник Р.Я., Доман Н.Г. Карбоксидисмутаза и сопутствующие ей ферменты из листьев гороха, люцерны и Резушки Таля (Arabidopsis thaliana (L.) Н1ш)//Исследования по фотосинтезу, г.Душанбе, 1967, с.66-77.

60. Кефели В.И. Фотоморфогенез фотосинтеза и рост как основа продуктивности растений. Пущено: ОНТИ ПНЦ АН СССР, 1991, 133с.

61. Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высш.шк.,1980, 272с.

62. Кузнецов Вл.В., Дмитриева Г.А. Физиология растений//2-е изд., М.: Высш. шк., 2006, 742с.

63. Кулаева О.Н. Цитокинины, их структура и функция//М.: Наука.-1973, 263 с.

64. Курганов Б.И. Принципы интеграции клеточного метаболизма //Молекуляр.биология. 1986, т.20, вып.2, с.369-386.

65. Курганов Б.И. Роль мультиферментных комплексов в интеграции клеточного метаболизма //Молекуляр. биология. — 1986а, т.20, вып.6, с.1530-1538.

66. Курганов Б.И., Любарев А.Е. Принципы организации и функционирования микрокомпартмента метаболона //Биохимия. — 1989, т.54, вып.5, с.716-718.76". Курганов Б.И., Любарев А.Е. Проблемы биохимической организации //Биохимия. — 1991, т.56, вып.1, с.19-32.

67. Курганов Б.И., Сугробова Н.П., Мильман Л.С. Надмолекулярная организация ферментов гликолиза // Молекуляр. биол. -1986, т.20, вып. 1, с.41-52.

68. ЛакинГ.Ф. Биометрия. М.:Высш. шк., 1973, 343с.

69. Лобашов М.Е., Ватти К.В., Тихомиров М.М. Генетика с основами селекции —2-е изд., -М.: Просвещение, 1979, 304с.

70. Любарев А.Е., Курганов Б.И. Надмолекулярная организация ферментов цикла трикарбоновых кислот//Молекуляр. биология. 1987, т.21, вып.5, с.1286-1296.

71. Маурер Г. Диск-электрофорез. М.: Мир. 1971.-360с.

72. Методы биохимического анализа растений//Под ред. Полевого В.В., Максимова Г.Б. Л.: изд-во ЛГУ, 1978. - 163 с.

73. Мокроносов А.Т. Онтогенетический аспект фотосинтеза. -М.: Наука, 1981-196 с.

74. Мокроносов А.Т. Фотосинтетическая функция и целостность растительного организма. М.: Наука, 1983. - 64 с.

75. Мокроносов А.Т. Фотосинтез и продукционный процесс //Физиология растений на службе продовольственной программы. -М.: Знание, 1988. 64 с.

76. Мокроносов А.Т., Гавриленко В.Ф. Фотосинтез, Физиолого-экологические и биохимические аспекты. М.: Изд-во Моск. гос. ун-та, 1992.-320 с.

77. Муромцев Г.С., Кулаева О.Н., Гамбург К.З., Чкаников Д.И. Регуляторы роста растений.- М.: Агропромиздат.-1987.-с.384

78. Ньюсхолм А., Старт X. Регуляция метаболизма. М.: Мир, 1977.-273с.

79. Романов Г.А. Как Цитокинины действуют на клетку//Физиология растений. — 2009, т.56, №2, с.295-319.

80. Романова А.К. Регуляция автотрофной ассимиляции углекислоты при фотосинтезе и хемосинтезе //Успехи микробиологии. -М., 1975, т.Ю, с.27-40.

81. Романова А.К. Биохимические методы изучения автотрофии у микроорганизмов. -М.: Наука, 1980. 160 с.

82. Романова А.К. Рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилаза-оксигеназа// Успехи биол.химии. 1991, т.32, с.87-113.

83. Романова А.К., Павловец В.В. Надмолекулярные комплексы ферментов автотрофной ассимиляции углекислоты при фотосинтезе //Физиология растений. 1997, т.44, с.264-274.

84. Селиванкина С.Ю., Каравайко Н.Н, Черепнёва Г.Г., Прищепова А.Е., Кузнецов В.В., Кулаева О.Н. Биологически активный зеатин связывающий белок из хлоропластов листьев ячменя//ДАН, 1997, т.356, с.830-832.

85. Солиева Б. Взаимоотношения ассимилирующих и репродуктивных органов у хлопчатника: Автореф. дис. канд. биол. наук. Душанбе, 2000.-23с.

86. Урбах В.Ю. Биометрические методы — М.: Наука. 1964. 415с.

87. Фархади З.Н. Изменения функции рибулозо-1,5 бисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы в онтогенезе листа: Автореф.дис.канд.биол.наук. Душанбе, 1987. - 23 с.

88. Фархади З.Н., Алиев К.А. Накопление и активность рибулозобисфосфаткарбоксилазы в онтогенезе листа хлопчатника//Тез.докл. Всесоюзного симпозиума «Связь метаболизма углерода и азота при фотосинтезе». Пущино, 1985. - с.76-77.

89. Фархади З.Н., Алиев К.А., Васильева В.Н. Онтогенетические изменения содержания и функции рибулозодифосфаткарбоксилазы листьев хлопчатника//Докл.АН Тадж ССР. 1983, т.26, №10, с.662-665.

90. Фёршт Э. Структура и механизм действия ферментов// М.:Мир. 1980.-432 с.

91. Физиология растений//Н.Д.Алёхина, Ю.В.Балнокин, В.Ф.Гавриленко и др.; под ред. И.П.Ермакова. — 2-е изд., М.: Академия, 2007. - 640 с.

92. Фотосинтез //Под ред. Говинджи. М.: Мир, 1987. - 470 с.

93. Фридрих П. Ферменты: четвертичная структура и надмолекулярные комплексы. М.: Мир, 1986. - 374 с.

94. Хасанов И.К., Ахмедов Ю.Д. Некоторые кинетические свойства фосфорибулокиназы из листьев шпината//Докл. АН Тадж ССР. — 1982, т.25, №9, с.554-560.

95. Хасанов И.К., Ахмедов Ю.Д. Влияние рН и температуры на активность фосфорибулокиназы//Докл. АН Тадж ССР. — 1983, т.26, №2.с.110-112.

96. Хасанов И.К., Ахмедов Ю.Д. Влияние субстратов на активность фосфорибулокиназы//Докл. АН Тадж ССР. 1983а, т.26, №6, с.392-394.

97. Хочачка П., Сомеро Дж. Стратегия биохимической адаптации. М.: Мир, 1977.-398 с.

98. Эдварде Дж., Уокер Д. Фотосинтез С3 и С4 растений: механизмы и регуляция. М.: Мир, 1986. - 598 с.

99. Якубова М.М., Юлдашев Х.Ю. Фотосинтетический метаболизм углерода в онтогенезе листа хлопчатникаУ/Научные доклады высшей школы, сер.биол.наук. —1984, №6, с.60-63.

100. Anderson L.E., Worten L.E., Fuller R.C. The role of ribose-5 phosphate isomerase in regulation of the Calvin cycle in Rhodospirillum rubrum/fin: Comparative Biochemistry and Biophysics of Photosynthesis. -Tokyo. 1968, p.379-386.

101. Andrews T.J., Lorimer G.H., Tolbert N.E. Ribulose diphosphate oxygenase I Synthesis of phosphoglicolate by fractia-I protein leaves// Biohimestry 1973, v. 12, №1, p.II.

102. Axelrod B., Jang R. Purification and properties of phosphoribulokinase from alfalfa //J.Biol.Chem. 1954, v.209, № 2, p.847-855.

103. Babajanova M.A., Mirzorakhimov A.K., Babajanova M.P., Esanalieva Sh.A. Development pattern in the formation of various multienzyme complex associated with Benson-Kalvin cycle in cotton leaves//Rus.Plant Physiol. 2010a, v.57, №2, p.175-180.

104. Bencova E., Witters E., van Dongen W., Kolar J., Motyka V., Brozobohaty B., van Onckelen H.A., Machckva L. Cytocinins in tobacco and Wheat chloroplasts. Occurrence and Changes Due to Light/Dark Treatment //Plant Physiol. 1999, v.121, p.245-251.

105. Besford R.T., Withers A.S., Ludwig L.J. Ribulose bisphosphate carboxylase activity and photosynthesis during leaf development in the tomato //J.Exp.Bot. 1985, v.36, № 171, p.1530-1541.

106. Bjorkman O. Carboxydismutase activity in relation to light saturated rate of photosynthesis in plants from exposed and shaded habitats//Annual report of the director department of Plant Biology. 1966, №94, p.305.

107. Bowes G., Orgen W.L., Hageman R.H. Photoglycolate production catalyzed by ribulose diphosphate carboxylase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1971, v. 45, №3, p. 716-722.

108. Brandstatter I., Kieber J J. Two Genes with Similarity to Bacterial Response Regulators Are Rapidly and Specifically Induced by Cytokinin in Arabidopsis//Plant Cell. 1998, v. 10, p. 1009-1020.

109. Cerff R. Quartemary structure of higher plant glyceraldehyde-3 phosphate dehydrogenase //Eur.J.Biochem. 1979, v.94, p.243-247.

110. Dische Z., Borenfreund E.A. a new spectrophotometric method for the detection and determination of the ketosugars and trioses //J.Biol.Chem. — 1951, v.192,№2, p.583-587.

111. Gontero B., Cardenas M.L., Ricard J.A. A functional five- enzyme complex of chloroplast involved in the Calvin cycle //Eur.J.Biochem. Î988, v.173, p.437-443.

112. Gontero B., Guidici-Orticoni M., Ricard J.A. The modulation of enzyme complexes. 2. Information transfer within a chloroplast multi-enzyme complex containing ribilose-l,5-bisphosphate carboxylase-oxygenase //Eur.J.Biochem. -1994, v.226, p.999-1006.

113. Gontero B., Lebreton S. Multienzyme complexes involved in the Benson-Calvin cycle and in fatty acid metabolism //Dans. Ann.plant.Reviews/ -Acad.Press.-2001, v.7, p. 120-150.

114. Gontero B., Lebreton S., Graciet E. Multienzyme Complexes Involved in the Benson-Calvin Cycle and in Fatty Acid Metabolism // Ann. Plant. Reviews. Ads.Mc. Manus M.T., Laing W. et Allan A.Sheffield. Acad.Press. 2002, v. 7, p. 120-150.

115. Howard TP., Metodiev M., Loyd JC., Raines CA. Thioredoxin mediated reversible dissociation of a stromal multiprotein complex in response to changes in light availability // Proc.Natl Acad. Sci. USA -2008, v. 105, p.4056-4061.

116. Hurwitz J., Weissbach A., Horecker B.L., Smymiotis P.Z. Spinach phosphoribulokinase // J.Biol.Cem. 1956, V.218, № 2, p.769-783.

117. InoueT., Higuchi M., HshimatoY., Sekl M., Kobayashi M., Kato T., Tabata S., Shinozaki K., Kakimoto T. Identification of CRE-1 as a Cytokinin Receptor from Arabidopsis // Nature. 2001, 409, p. 1060-1063.

118. Kawashima N. Comparative studies on fraction I protein from spinach and tobacco leaves //Plant cell Physiol. 1969, v. 10, p.31-40.

119. Kawashima N., Tanabe Y. Purification and properties od D ribose phosphate isomerase from tobacco leaves //Plant and Cell Physiol. 1976, v. 17, №4, p.757-764.

120. Kawashima N., Tanabe Y. Stabilization of ribose-5-phosphate isomerase from tobacco //Plant and Cell Physiol. 1976a.

121. Keleti T., Ovadi J., Batke J. Kinetic and physico-chemical analysis of enzyme complexes and their possible role in the control of metabolism //-Prog.Biophys.Mol.Biol. 1989, v.53, p. 105-152.

122. Krieger T.J., Miziorko H.M. Affinity labeling and purification of spinach leafribulose-5-phosphatekinase //Biochemistry. — 1986, v.25, p.3496-3501.

123. Laing W.T., Ogren W.L., Hageman R.H. Regulation of soybean net photosynthetic CO2 fixation by the interaction of C02,02 and ribulose-1,5-diphosphate carboxylase//Plant. Physiology. 1974, v.5, p.678-685.

124. Leegood R.C. Enzymes of the Calvin cycle //Methods Plant Biochem. -1990, v.3, p.15-37.

125. Lim R., Cohen S.S. D-phosphoarabinolisomerase and D ribulokinase from Escherichia coli K-12 //J.Biol.Chem. 1966, v.241, №19, p.4304-4315.

126. Lorimer G.H., Andrews T.J., Tolbert N.R. Ribulose-diphosphate oxygenase. 11. Further proof of reaction products and mechanism of action // Biochemistry. 1973, v. 12, p. 18-23.

127. Miller C., Skoog F., Ocumura F., van Saltra M., Strong F. Isolation Structure and Synthesis of Kinetin, a Substance Promoting Ctll Division //J.Am. Chem. Soc.1956, v. 78, p. 1375-1384.

128. Muller B. A labile COi-fixing enzyme complex in spinach chloroplasts //Z.Naturforsch. 1972, v.276, № 8, p.295-303.

129. Ogren W.L., Bowes G. Ribulose diphosphate carboxylase regulates soybeanphotorespiration//Naturen. 1971. -V.13. -N230. - P.159-160.

130. Pawlitzki K., Latzko E. Partial separation and interconversion of NADP and NADPH linked activities of purified glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from spinach chloroplasts //FEBS.Lett. 1974, v.42, p.285-288.

131. Peet H.M., Bravo A., Wallace D.N., Ozbum J.L. Photosynthesis, stomatal resistance to yield of field grown dry bean varieties"// Crop. Sci. -1977, v.17, p.287-293.

132. Porter M.A., Milanez S., Hartman F.C. Purification and -0' characterization of phosphoribulokinase from spinach //Arch.Biochem.Biophys.- 1986, v.245, p. 14-23.

133. Porter M.A., Stringer C.D., Hartman F.C. Characterization of the regulatory thioredoxin site of phosphoribulokinase //J.Biol.Chem. 1988, v.263, p.123-129.

134. Portis AR. Jr., Li C., Wang D., Salvucci ME. Regulation of Rubisco activase and its interaction with Rubisco // J. Exp. Bot. 2008, v.59, p.1597-1604.

135. Pupillo P., Piccari G.G. The reversible depolymerization of spinach chloroplast glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Interaction with nucleotides and dithiothreitol //Eur.J.Biochem. 1979, v.51, p.475-482.

136. Pyke K.A., Leech Rachel M. Variation in ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase content in a rangue of winter wheat genotypes //J.Exp.Bot. 1985, v.36, №171, p.1523-1529.

137. Ramacrishna J., Shagwat A.S., Sane P.V., Studies on enzyme of C-4 pathwey :part V-comparative studies of RuF2carboxylase/oxygenase from and spinach // Indian J. Exper. Biol. 1978, №1, p.51-53.

138. Rault Mr, Giudici-Orticoni M.-T., Gontero B., Ricard J. Structural and functional properties of multi-enzyme complex from spinach chloroplasts. 1. Stochiometry of the polypeptide chains // Eur.J.Biochem. 1993, v.217, p.1065-1073.

139. Ricard J., Giudici-Orticoni M.-T., Gontero B. The modulation of enzyme reaction rates within multi-enzyme complexes. 1. Statistical thermodynamics of information transfer through multi-enzyme complexes //Eur.J.Biochem. 1994, v.226, p.993-998.

140. Ruffer-Timer M.E., Bradbeer J.W. The regulation of activity of Zea mays phospIibribulokinase//Advances in photosynthesis Research (Sybesma (ed.). -1984, v.3, p.597.

141. Rutner A.G. Spinach 5-phosphoribose isomerase. Purification and properties of the enzyme //Biochemistry. -1970, v.9, № 1, p. 178-184.

142. Rutner A.G., Lane M.D. Non-identical subunits of ribulose diphosphate carboxylase //Biochem.Biophys.Res.Commun. — 1967, v.26, p.531-537.

143. Sainis J.K., Harris G.C. The association of ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase with phosphoriboisomerase and phosphoribulokinase //Biochem. And Biophys.Res.Commun. 1986, v. 139, № 3, p.947-954.

144. Sainis J.K., Marriam K., Harris G.C. The association ofd-ribulose-1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase with phosphoribulokinase //Plant Physiol. -1989, v.89, №1, p.368-374.

145. Salvucci M.E., Werueke J.M., Ogren W.L., Portis A.R. Purification and species distribution of rubisco activase//Plant Physiol. -1987, v.84, № 4, p. 930-936.

146. Schmid M., Davison TS., Henz SR., Pape UJ., Demar M., Vingron M., Scholkopf B., Weigel D., Lomhann Ju. A gene expression map of Arabidopsis Thaliana development // Nat Genet. 2005, v.37, p.501-506.

147. Smillie R.M. Photosynhetic and respiratory activities of growing pea leaves//Plant Physiology. 1962, v.37, №6, p.716.

148. Srere P.A. The metabolon //Trends Biochem.Sci. 1985, v.10, p. 109-110.

149. Sugiyama T., Akazawa T. Structure and function of chloroplast proteins. 1. Subunit structure of wheat fraction I protein //J.Biochem. 1967, v.62, p.478-482.

150. Sugiyama T., Tomoko J., Akazawa T. Subunit structure of ribulose 1,5-diphosphate carboxylase from Chlorella ellipsoidea //Biochem. 1971, v.10, p.3406-3411.

151. Suss K.-H., Arcona C., Manteuffel R., Adier K. Calvin cycle multienzyme complexes are bound to chloroplast thylacoid membranes of higher plants m situ //Proc.Natl.Acad.Sci. USA. 1993, v.90, p.5514-5518. ■

152. Takabe T., Akazawa I. The role of sulfhydryl groups in the ribulose 1,5-diphosphate carboxylase and oxygenase reactions//Arch. Biochem. Biophys.-1975, v. 169, p. 685-694.

153. Taniguchi M., Kiba T., Sakakibara H., Ueguchi C., Mizuno T., Sugiyama T. Expression of Arabidopsis Response Regulator Homologs Is Induced by Cytokinins andNitrate/ZFEBS Lett. 1998, v. 429, p. 259-262.

154. Traverso JA., Vignols F., Cazalis R., Serrato AJ., Pulido P., Sahrawy M., Meyer Y., Cejudo FJ., Checa A. Immunocytochemical localization of Pisus sativum TRXs f and m in non-photosynthetic tissues//J. Exp. Bot. 2008, v.59, p.1267-1277.

155. Wara-Aswapati, Kemble R.I., Bradbeen I.W. Activation of glyceraldehydephosphate dehydrogenase (NADP) and phosphoribulokinase in Phaseolus vulgaris leaf, extracts involves the dissociation of oligomers//Plant Physiol. 1980, v.66, № 1, p.34-39.

156. Wedel N., Soil G., Paap BK. Cpl2 provides a new mode of light regulation of Calvin cycle activity in higher planta//Proc. Natl Acad. Sci. USA.-1997, v.94, p. 10479-10484.

157. Wolosiuk R.A., Buchanan B.B. Regulation of chloroplast phosphoribulokinase by the ferredoxin/thioredoxin system//Arch.Biochem.Bio-phys. 1978, v. 189, p. 97-101.

158. Yonischot G.R., Ortwerth B., Koeppc O.J. Purification and properties of nicatinamide adenine dinucleotide phosphate requiring glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from spinach leaves //J.Biol.Chem. 1970, v.245, p.4193-4198.