Молекулярные механизмы биогенеза хлоропластов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, доктор биологических наук Алиев, Курбон

• Алиев, Курбон
• доктор биологических наук
• 1984

Оглавление диссертации доктор биологических наук Алиев, Курбон

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА I. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О ВЗАИМОДЕЙСТВИИ ЯДЕРНЫХ И ВДТ01ШАЗМАТИЧЕСКИХ ГЕНОВ В БИОГЕНЕЗЕ ХЛОРОППАСТОВ.

ШАВА П. МЕТОДЫ И МАТЕРИАЛЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

П.1. Подготовка экспериментального материала а). Инкубация проростков в среде с ингибиторами синтеза белка и мечеными аминокислотами б). Инкубация проростков в среде с ингибиторами синтеза РНК и мечеными предшественниками в). Включение меченых аминокислот в иммунопре-ципита.т.

П.2. Препаративные методы П.2.1. Выделение и очистка хлоропластов . 40 П.2.2. Выделение и очистка фракции свободных рибосом.

П.2.3. Выделение и очистка мембраносвязанных рибосом.

П.2.4. Выделение рибосом из цитоплазмы . 42 П.2.5. Центрифугирование рибосом в линейном градиенте концентрации сахарозы . 42 П.2.6. Выделение субчастиц рибосом из хлоропластов

П.2.7. Получение препаратов полирибосом хлоропластов

П.2.8. Центрифугирование полирибосом в градиенте концентрации сахарозы

П.2.9. Выделение РНК и ее фракционирование . 46 П.2.10. Выделение ЩФ-карбоксилазы из листьев гороха.

П.2.II. Выделение ЩФ-карбоксилазы из листьев хлопчатника.

П.2Л2. Выделение свободной и мембраносвязанной ЩФ-карбоксилазы.

П.З. Аналитические методы П.3.1. Центрифугирование рибосом в градиенте хлористого цезия.

П.3.2. Центрифугирование полирибосом в градиенте хлористого цезия.

П.3.3. Определение скорости синтеза белков рибосом хлоропластов

П.З.4. Определение скорости синтеза белков субъединиц рибосом.

П.З.5. Определение удельной радиоактивности белка.'.

П.3.6. Определение удельной радиоактивности

П.З.7. Фракционирование РНК электрофорезом на

ПААГ.

П.3.8. Испытание матричной активности РНК в бесклеточных системах синтеза белка . . 55 П.3.9: Измерение карбоксилазной и оксигеназной активности ЩФ-карбоксилазы.

П.3.10. Электрофорез в полиакриламидном геле

П.3.11. Электрофорез на пластинках.

П.3.12. Определение коэффициента, седиментации

РДФ-карбоксилазы

П.3.13. Двумерная хроматография продуктов фотосинтеза

П.4.1. Методы электронно-микроскопического исследования хлоропластов.

П.4.2. Методы электронно-микроскопического исследования рибосом.

П.4.3. Морфометрический анализ ультраструктуры хлоропластов.

П. 5. Иммунохимические методы.

ПЛАВА Ш. ФОРМИРОВАНИЕ АППАРАТА ТРАНСЛЯЦИИ В БИОГЕНЕЗЕ ХЛОРОПЛАСТОВ Ш.1. Особенности белоксинтезирующей системы хлоропластов

Ш.1.1. Белоксинтезирующие компоненты хлоропластов

Ш.1.2. Локализация мембраносвязанных рибосом е хлоропластах.

Ш.1.3. Соотношение свободных и мембраносвязанных рибосом в хлоропластах . 70 Ш.2. Действие специфических ингибиторов трансляции - хлорамфениксша и циклогексимида на биосинтез белков развивающихся хлоропластов

Ш.З. Действие актиномицина Д и рифампицина на синтез РНК и белков в процессе развития хлоропластов

Ш.4. Действие ингибиторов транскрипции и трансляции на биосинтез ламеллярных белкоЕ . . 91 Ш.5. Мембраносвязанные рибосомы е процессе биогенеза хлоропластов

Ш.6. Динамика свободных и мембраносвязанных рибосом в биогенезе хлоропластов

Ш.7. Влияние ингибиторов транскрипции на свободные и мембраносвязанные рибосомы е процессе дифференциации хлоропластоЕ . III Ш.8. Включение Н-уридина в свободные и мембраносвязанные рибосомы.

Ш.9. Влияние ингибиторов трансляции на биосинтез белков рибосом хлоропластов

ШЛО.Влияние ХАФ на ультра с тру к туру хлоропластов

ОБСУЖДЕНИЕ.

1ЛАВА U. БИОСИНТЕЗ РНК В БИОГЕНЕЗЕ ХЛОРОПЛАСТОВ

1У. I. Транскрипция хлоропластных РНК.

1У.1.1. Синтез РНК в процессе развития хлоропластов

1У.1.2. Информационная РНК хлоропластов . . . 144 1У.2. Синтез различных форм РНК е процессе биогенеза хлоропластов.

1У.З. Формирование полирибосом в процессе биогенеза хлоропластоЕ

IV.4. Локализация мРНК в хлоропластах

ОБСУЖДЕНИЕ.

ГЛАВА У. БИОСИНТЕЗ ШБУ1030-1,5-ДИФ0СФАТКАРБ0КСИЛАЗЫ (ОКСИГЕНАЗЫ) В БИОГЕНЕЗЕ ХЛ0Р01ШАСТ0В

V.1. Рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилаза (синтез, активность, регуляция).

У.1.1. Роль ВДФ-карбоксилазы е процессах фотосинтеза и фотодыхания.

У.1.2. Строение ЕДФ-карбоксилазы и строение субъединиц.

У.1.3. Карбоксилазная и оксигеназная активность Щ£-карбоксилазы.

У. 2. Транскрипция и трансляция ВДФ-ка рб оке ила зы в процессе развития хлоропластов . 205 У.З. Характеристика и свойства Щ£-карбоксилазы хлопчатника

У.4. Карбоксилазная активность РДФ-карбоксилазы в процессе развития хлоропластов

У.5. Синтез ВДФ-карбоксилазн в процессе развития хлоропластов

У.6. Действие ингибиторов на синтез и функциональную активность 1ДФ-ка.рбоксилазы в процессе развития хлоропластов.

У.7. Иммунохимическое определение содержания

РДФ-карбоксилазы у проростков, обработанных ингибиторами синтеза белка

У.8. Синтез субъединиц Щ&~карбокеилазы в процессе развития хлоропластов

7.9. Обновление ЭДФ-карбоксилазы.

7.10. Изменение карбоксилазной и оксигеназной активностей ВДФ-карбоксилазы е процессе развития хлоропластов

7.11. Содержание и свойства свободной и мемб-раносвязанной РДФ-карбоксилазы

7.12. Метаболизм ^С-продуктов фотосинтеза в связи с биогенезом хлоропластов

7.13. Соотношение карбоксилазной и оксигеназ-ной активностей РДФ-карбоксилазы в процессе роста листа хлопчатника,

ОБСУЖДЕНИЕ.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Молекулярные механизмы биогенеза хлоропластов»

В настоящее время исследование молекулярных основ жизнедеятельности растений имеет чрезвычайно важное значение для разработки теории продуктивности и програмированного получения урожая. В решении этих задач главную роль играет изучение фотосинтеза, в процессе которого происходит трансформация солнечной энергии в энергию химических связей с образованием высокоэнергетических соединений, обеспечивающих рост, развитие и формирование урожая.

По расчетам А.А. Ничипоровича, теоретически возможная энергетическая эффективность фотосинтеза очень высока (КЦД 28 % ФАР). В естественных условиях потенциальная возможность фотосинтеза полностью не реализуется (КПД I % ФАР). Видимо, работа фотосинтетического аппарата, протекающая под управлением генетической программы клетки, ограничивается как экзогенными, так и эндогенными факторами. Поэтому разработка способов повышения эффективности фотосинтеза и продукционных процессов через кооперацию генома ядра и хлоропластов является непременной основой достижения наивысшего урожая. Для этого необходимо фундаментальное знание молекулярных механизмов формирования и функционирования хлоропластов.

Изучение физико-химических свойств и происхождения белок-синтезирующей системы хлоропластов, а также сравнение ее с цито-плазматической системой было начато в 60-ых годах в лаборатории академика Н.М. Сисакяна (Филиппович и др., 1962, 1967; Светайло и др., 1967; Одинцова и др., 1967; Алиев и др., 1967, 1968) и в ряде зарубежных лабораторий ( Littleton, 1962; Boardman, 1966; Smillie et al., 1963; Partier et al., 1974; Bamett et al., 1974).

В последние годы получило представление о том, что белок-синтезирующая система хлоропластов тесно связана с мембранами тилакоидов (Филиппович и др., 1970, 1974, 1976; Margulies, 1976; Jagendorf et al., 1982).

Существенным этапом в развитии исследований механизмов гран о образования явились экспериментальные работы, выполненные под руководством И.И. Филиппович (Филиппович, 1980), указывающие на то, что в хлор о пластах существует уникальная система транскрипции и трансляции.

В 70-ых годах получило развитие представление о роли двух белоксинтезирующих систем клетки (цитоплазмы и хлоропластов) в синтезе мембранных белков и некоторых ферментов фотосинтетического цикла (Насыров, Алиев, 1970; Schiff,1974; Насыров, 1975; Ellis, 1976; Machold, 1974). На основании этих исследований была выдвинута концепция о двуместном генетическом контроле структуры и функции хлоропластов (Насыров, Алиев, 1970; Насыров, 1975; Ellis, 1976; Hagemami, 1977; Smillie, Scet, 1977; Wildman, 1979; Parthier, 1982).

Одним из ключевых вопросов ядерно-хлоропластных взаимоотношений является выяснение фоторе1уляторных механизмов экспрессии хлоропласта ого генома в связи с биогенезом пластид. Некоторые особенности мопекулярно-би алогической организации хлоропластов как органелл, обладающих способностью к самонастраиванию и саморегуляции при изменяющихся внутренних и внешних факторах, получили экспериментальное обоснование в работах В.Е. Семененко (1975, 1978, 1982). На основании этих исследований выдвигается концепция, согласно которой в хлоропластах существует светозави-симый механизм метаболитной регуляции экспрессии генома и функциональной активности хлоропластов.

В проблеме биогенеза хлоропластов важную роль играет процесс хлорофиллообразования, детально исследованный А. А. Шлыком (Шлык и др., 1965, 1974, 1981). В результате этих исследований была выдвинута концепция организации биосинтеза хлорофилла в локальных участках хлоропластов - центрах биосинтеза.

Таким образом, к началу наших исследований было доказано существование в хлорогшастах всех компонентов белоксинтезирующей системы, отличающихся по ряду параметров от аппарата синтеза белка в цитоплазме. Хяоропластам присуща особая организация элементов трансляционной системы (Филиппович, 1980), а также существование feed-back механизма метаболитной регуляции экспрессии генома фотосинтетического аппарата с участием глюкозы в качестве эффектора (Семененко, 1975, 1978, 1982). С этого момента эта проблема привлекла внимание многих исследователей как в Советском Союзе, так и за рубежом.

Однако, формирование транскрипционной и трансляционной систем и их роли в процессе развития и функционирования фотосинтетического аппарата, познание которых является непременным условием управления продуктивностью растений, оставалось мало изученным.

Выяснение молекулярных механизмов биогенеза хлоропластов углубляет наши знания относительно взаимодействия хлоропластных и ядерных геномов, что является принципиально новым источником информации о хлоропластах и, вместе с тем, даст возможность осознанно подойти к управлению процессом фотосинтеза и продуктивностью растений.

Актуальность^ проблемы. Формирование белоксинтезирующей системы в хлоропластах имеет свою специфичность (Филиппович, 1969, 1980; Насыров, 1975; Ellis, 1976; Parthier, 1974, 1982; Bogorad, 1981), которая отчетливо проявляется в отношении не только предрибосомных компонентов, но и самого аппарата трансляции. Процесс формирования трансляционного комплекса связан с реализацией как хлоропласта ой, так и ядерной генетической информации. Поэтому исследования транскрипционно~трансляционной системы хло-ропластов и их роли в организации структуры и функции пластид имеют общебиологическое значение и занимают центральное место в проблеме управления фотосинтезом, как генетически детерминированной функцией растительного организма. Актуальность исследования молекулярных механизмов биогенеза хлоропластов подчеркивается также тем, что степень дифференциации хлоропласта при его формировании зависит от экологических факторов и определяет последующую фотосинтетическую продуктивность растений.

Для установления механизмов биогенеза фотосинтетических мембран принципиальное значение имеет выяснение вопроса ядерно-ци-топлазматических взаимоотношений в пластиде и механизмов регуляции процесса трансляции. Этот вопрос только в самое последнее время исследуется на примере биосинтеза субъединиц ключевого фермента фотосинтеза - рибулозодифосфаткарбоксилазы (Семененко, 1975, 1982; Ellis, 1976; Насыров, 1975, 1982; Kung, 1977; Kung, Ehodes, 1978; Касаткина, 1978; Howel, Geivin, 1978; Bogerad, 1981).

Невыясненным остается вопрос о закономерностях биосинтеза фермента и субъединиц в биогенезе хлоропластов, не было еще сведений о существовании мембран ос вязанной РДФ-карб оксилазы. Необходимо было исследовать состояние и функциональные особенности локализованного в матриксе и связанного с ламеллами хлоропластов фермента при формировании фотосинтетического аппарата, а также накопление и активность фермента в процессе биогенеза хлоропластов.

Изучение особенностей транскрипции генетической информации и механизмов ее реализации необходимо для понимания общей картины молекулярных механизмов биогенеза хлоропластов, исследование которой необходимо для выработки малекулярнснгенетических основ селекции растений, а также при создании растений с наилучшей комбинацией ядерно-цитошгазматических генов с максимальным выражением хозяйственно-ценных признаков.

Цель д задачи исследований. Настоящая работа посвящена исследованию транскрипционной и трансляционной системы хлоропластов в связи с их биогенезом с целью познания принципов управления фотосинтетической функцией хлоропластов. Для достижения этой цели необходимо было решить следующие экспериментальные задачи:

1. Изучение формирования трансляционного аппарата в процессе биогенеза хлоропластов.

2. Изучение синтеза различных форм РНК в процессе развития хлоропластов.

3. Изучение синтеза рибулозодифосфаткарбоксилазы и ее субъединиц в процессе формирования фотосинтетического аппарата, а также состояния и функциональных свойств свободной и мембран ос вязанной форм фермента. . нрЖзна & йЖ^еская, дешость да,боты. Изучено участие цитоплазматической и хлоропласта ой белоксинтезирующих систем в процессе биогенеза хлоропластов и выявлено, что доля участия этих систем существенно меняется в ходе развития пластид. Показано, что на начальных стадиях развития пластид ведущую роль играет цитоппазматическая белоксинтезирующая система, доля участия которой заметно снижается у полностью сформированных хлоропластов, и наоборот, собственная белоксинтезирувдая система доминирует в зрелых хлорогшастах.

Показано существование на ранних этапах биогенеза хлороп-ластов предсинтезированных форм информационной РНК и установлено временное распределение транскрибирования разных форм РНК. Так, рРНК транскрибируется на всех этапах развития хлоропластов. Синтез мРНК усиливается в период интенсивного гранообразования. Синтез тРНК наблкщается после кратковременного освещения этиолированных растений (4 часа освещения). Активация белоксинтези-рующего аппарата в период гранообразования связана с мРНК, локализованными в циклических полирибосомах, которые являются непосредственными участниками морфогенеза гран тилакоидов.

Выявлена непосредственная зависимость формирования гран тилакоидов от содержания мембраноевязанных рибосом. Показана роль генетических и белоксинтезирующих систем цитоплазмы и пластид в регулировании состояния рибосом и обнаружено, что в первые этапы развития хлоропластов преимущественно накапливаются свободные рибосомы. В дальнейшем их количество уменьшается и увеличивается количество мембраноевязанных рибосом.

Найдено, что под действием хлорамфеникола в хлорогшастах накапливаются частицы рибосом, имеющих меньшие размеры и плотность - так называемые "хлорамфеникольные частицы".

Обнаружено, что в биогенезе хлоропластов биосинтез ВДФ-кар-боксилазы имеет ступенчатый характер. Та же закономерность обнаружена в отношении большой субъединицы. Данные по динамике синтеза субъединиц РДФ-карбоксилазы указывают на взаимосвязанный характер экспрессии ядерного генома и пласт ома для больших и малых субъединиц фермента в полностью сформированных хлорогшастах.

Выявлено, что в биогенезе хлоропластов происходит изменение соотношения карбоксилазной и оксигеназной активности ВДФ-карбок-с ил азы. Показано, что ВДФ-карб оксилаза находится в двух состояниях: свободном и связанном с мембранами. По мере развития мембранной системы хлоропластов увеличивается содержание мембрано-связанной РДФ-карбоксилазы.

Полученные данные имеют значение для выяснения принципов регуляции синтеза белка и целенаправленного управления фотосинтетической функцией хлоропластов и вносят существенный вклад в разработку воцросов экспрессии генетического аппарата фотосинте-зирующих клеток и продуктивности растений.

Ряд теоретических положений работы может найти практическое применение в работах физиологов и биохимиков при разработке теории продуктивности сельскохозяйственных растений.

Данные об изменении качественного и количественного состава тРНК в процессе зеленения этиолированных растений и их роли в активизации белоксинтезирующих систем нашли практическое применение для определения степени устойчивости хлопчатника к вил ту. Разработан способ тестирования устойчивых к вилту сортов хлопчатника на уровне семян (авторское свидетельство № 988244, 1982 г.). Метод выделения мембран освязанн ой РДФ-карбоксилазы (авторское свидетельство № 1075738, 1983 г.) может быть использован в производстве ферментных препаратов, а в научной практике открывает новые возможности в исследовании структуры и функции биомембран.

Таким образом, анализ молекулярных механизмов биогенеза хлоропластов показывает, что формирование белоксинтезирующей системы связано с участием целого комплекса молекулярных процессов, сопровотдающихся изменением состояния трансляционного аппарата, долей участия цитоплазматической и хлоропластной систем в синтезе белков хлоропластов. Кроме того, наблвдается перестройка состояния и функциональной активности белков, что видно на примере РДФ-карб оксилазы-оксигеназы.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Алиев, Курбон

ВЫВОДЫ:

1. Исследовано формирование белоксинтезирующей системы хлороп-ластов в процессе их биогенеза, а также роль и взаимодействие цитоплазматической и хлоропластной белоксинтезирующих систем в синтезе белков фотосинтетического аппарата. Показано, что в процессе биогенеза, хлоропластов изменяется соотношение свободных и мембраносвязанных рибосом. В первые часы содержание свободных рибосом выше, чем рибосом, ассоциировании с тилакоидами, тогда как в период интенсивного гранообра-зования существенно возрастает содержание связанных с мембранами рибосом. Увеличение содержания мембраносвязанных рибосом совпадает с усилением синтеза белков в хлоропластах. В первые часы развития хлоропластов включение ^-С-аминокислот е белки в большей степени игибируется циклогексимидом и в меньшей - хлорамфениколом. В дальнейшем участие цитоплазматической белоксинтезирующей системы в формировании хлоропластов уменьшается. Таким образом, впервые показано, что в процессе биогенеза хлоропластов изменяется степень участия хлоропласт-ных и цитоплазматических белоксинтезирующих систем в синтезе белков фотосинтетического аппарата,.

2. Действие ингибитора трансляции на 70 S рибосомах -. хлорамфе-никола - приводит к существенному уменьшению в хлоропластах содержания мембраносвязанного аппарата трансляции и нарушению дифференциации мембраносвязанной системы хлоропластов на стадии гранообразования. После действия ХАФ выделена гетерогенная фракция рибосом. Для части рибосом данной фракции характерны меньшие размеры частиц и меньшее (на 10 %) содержание белка по сравнению с нормальными рибосомами, что свидетельствует о подобии этих частиц "хлорамфеникольным частицам", выделенным ранее из бактерий. По ряду свойств "хлорамфениколь-ные частицы" хлоропластов гороха не идентичны соответствующим бактериальным частицам: они содержат больше белка, и характеризуются большим коэффициентом седиментации по сравнению с соответствующими частицами из Е. coli.

3. Установлено, что в процессе биогенеза хлоропластов синтез разных форм РНК осуществляется несинхронно. В первые часы развития хлоропластов (до 3-х часов) преимущественно синтезируется рРНК, затем усиливается синтез мРНК и тРНК. В сформировавшихся хлоропластах синтез рРНК более интенсивен, чем на начальных этапах развития пластид. Биосинтез рРНК осуществляется на всех этапах развития пластид. Биосинтез мРНК обнаруживается только после 3-х часов и имеет максимум к 10-30 часам развития хлоропластов. Таким образом, наблюдается временная регуляция функции генома в процессе биогенеза хлоропластов.

4. На стадии интенсивного гранообразования наблвдается усиленное формирование полирибосом с плавучей плотностью 1,46-1,51 о г/см , ассоциированных с системой ламелл тилакоидов.

5. Анализ данных по транскрипции РНК и трансляции РДФ-карб оксилазы в процессе биогенеза хлоропластов показал, что на ранних этапах развития пластид (3 часа освещения) большие субъединицы фермента преимущественно транслируются на предеинтезиро-ванных мРНК, а синтез мРНК de novo для этих субъединиц имеет место в более поздний период морфогенеза хлоропластов. Образование ВДФ-ка.рбоксилазы и ее больших субъединиц имеет ступенчатый характер в процессе биогенеза хлоропластов. На са,мых первых этапах развития хлоропластов (до 2 часов освещения) фотосинтетическая функция обеспечивается за счет имеющейся ВДФ-карбоксилазы. Анализ продуктов фотосинтеза показал, что на начальных этапах биогенеза хлоропластов 26-30 % включившейся обнаруживается в продуктах цикла Кальвина. По мере развития хлоропластов изменяется соотношение основных путей метаболизма углерода: в первые часы ассимиляция С02 происходит преимущественно по пути ФЭП-карбоксидирования и наблюдается преобладание оксигеназной активности 5ДФ-ка.рбоксилазы, с развитием мембран тилэкоидое усиливается метаболизм углерода по циклу Кальвина.

6. Показано, что в процессе биогенеза хлоропластов последовательно осуществляется комплекс молекулярных процессов, связанных с формированием белоксинтезирующей системы хлоропластов. Совокупность полученных нами данных свидетельствует об изменении ее состояния, доли участия цитоплазматической и хлороп-ласной систем в синтезе белков хлоропластов, о перестройке состояния и функциональной активности белков, что видно на примере 1ДФ-карб оксилазы/оксигеназы.

Автор сичтает своим приятным долгом искренне поблагодарить своих учителей - доктора биологических наук И.И. Филиппович и академика АН Таджикской ССР Ю.С. Насырова, за постоянное внимание к работе, а также своих коллег - М.Д. Холматову, В.Н. Васильеву, С.М. ГДузафарову, З.Н. Фарходи, Г.Б. Ибрагимову, Г.Рахмихудо-еЕа, М. Анварову и Т.В. Ьубцову за помощь в выполнении экспериментов и техническом оформлении диссертации.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Анализ полученных нами экспериментальных данных и сведения, имеющиеся в литературе, показывают, что синтез хлоропластных РНК начинается уже в этиопластах и играет существенную роль в процессе развития клеточных органелл. Синтез рРНК, тРНК и образование "ранних" белков на. пред существующих молекулах мРНК связаны с формированием трансляционного аппарата. Становление функциональной активности хлоропластов, определяющей фотосинтетическую активность, зависит от многих факторов и, прежде всего, связано с развитием внутренних мембранных систем (тила-коидов). РНК, синтезированная в первые часы развития, не может оказать существенного влияния на синтез белков хлоропластов, поскольку на ранних этапах развития пластид основную часть синтезированной РНК составляет рРНК.

Причиной низкой транскрипционной активности в первые часы развития хлоропластов, очевидно, является то, что на значительных участках ДНК имеет место репликация.

Синтез мРНК de novo начинается несколько позднее, чем синтез рРНК и тРНК, - после создания белоксинтезирующего аппарата, что способствует гранообразованию и усилению фотосинтетической функции хлоропластов.

Одним из важнейших факторов, обеспечивающих белоксинтези-рующую способность пластид, является формирование трансляционного аппарата,, связанного с мембранами тилакоидов. На самом деле, в фазу интенсивного гранообразования усиливается процесс агрегации рибосом с тилакоидами за счет пула свободных рибосом, локализованных в матриксе. Опыты с использованием Н-уридина подтвердили, что на ранних этапах развития хлоропластоЕ преимущественно метятся свободные рибосомы и позже усиливается радиоактивность мембраносвязанных рибосом с одновременным падением радиоактивности свободных рибосом. На основании литературных данных можно думать, что белки, формирующие мембраны тилакои-дов, синтезируются при непосредственном участии мембраносвя-занных полирибосом. К таким белкам относятся четыре полипептида фотосистемы I (18, 22, 32, 140 кД), которые остаются связанными с мембранами тилакоидов (Нас1гЬе1, 1977; Раг-ЬМег, 1982).

Большинство рибосом, ассоциированных с тилакоидами, составляют полирибосомы. Фракционирование полирибосом, выделенных из постэтиолированных проросткоЕ (освещенных в течение 20 часов), показало, что они занимают гетерогенную область в градиенте сахарозы, с двумя пиками радиоактивности. Эти пики радиоактивности представляют собой одно- и двукольцевые формы полирибосом. Такое распределение полирибосом при центрифугировании е градиенте сахарозы практически совпадает с тем, которое наблюдается е аналогичных опытах с фракцией полирибосом, выделенных из тилакоидов (Филиппович и др., 1970).

Таким образом, синтез суммарной хлоропластной РНК начинается в первые часы освещения проростков, а синтез белков в хло-ропластах резко усиливается в период гранообразоЕания, что совпадает с увеличением содержания рибосом, ассоциированных с мембранами. Кроме того, данные о существовании в тилакоидах гран кольцевых участков полирибосом (Филиппович, 1980) показывают непосредственную связь гранообразования с функционированием хлоропластаого мембраносвязанного аппарата трансляции.

Согласно представлениям И.И. Филиппович (1980) структурная организация полирибосом остается непостоянной е процессе развития хлоропластов. Так, у молодых хлоропластов полирибосомы связаны с первичной мембраной и освобождаются при действии агенtoe, снимающих рибосомы. В зрелых хлоропластах они находятся внутри тилакоидов грая и освобождаются только после солюбилиза-ции мембран тритоном X-IOO.

С помощью ингибиторов хлоропластной трансляции - ХАФ и транскрипции- Риф нами показано, что на ранних этапах развития хлоропластов синтез белкоЕ связан с предсинтезированными формами мРНК. Эта мРНК, по-видимому, обеспечивает процесс редупликации ДНК и синтез мембраносвязанного белка, на котором е дальнейшем иммобилизируются белки, синтезированные на цитоплазматичес-ких рибосомах, обеспечивая создание первичной мембраны тилакои-дое. Поэтому в первые часы развития хлоропластов роль цитоплазма-тической белоксинтезирующей системы в синтезе хлоропластных белков значительно выше, чем собственной системы (Насыров, Алиев, 1970; Shif, 1974). Соотношение 70 S и 80 S рибосом в этиолированных проростках гороха составляет 1:5. В нормальных проростках гороха количественное содержание хлоропластных и ци-топлазматических рибосом становится примерно одинаковым. Следовательно, в этиопластах имеется достаточное количество рибосом.

Впервые о существовании рибосомоподобных частиц у этиолированных листьев овса сообщил Ганнинг ( Ganning, 1965). Таким образом, в этиопластах имеется аппарат трансляции и формирование его начинается сразу после освещения. Однако, на. этом этапе развития пластид аппарат трансляции еще не связан с мембранами. При освещении происходит резкое увеличение числа тилако-идое гран и хлоропласты приобретают гранальную структуру. Изменение соотношения между гранами тилакоидов и тилакоидами стромы е ходе развития хлоропластов имеет прямое отношение к изменениям фотосистем (Чайка, Савченко, 1981) и с этим связана, энергетическая обеспеченность хлоропластов и клетки в целом, что способствует повышению трансляционной активности фотосинтетических органелл. Следовательно, одним из ограничивающих факторов синтеза белков на данных этапах развития хлоропластов является дефицит А®.

В процессе зеленения этиолированных проростков гороха происходит существенное изменение количественного состава, отдельных тРНК и появляются новые изоакцепторные формы тРНК. Значительные изменения происходят в первые 10 часов освещения, дальнейшее осУ вещение существенно не влияет на появление новых изоакцепторных форм тРНК. С момента появления новых синонимических антикодонов в молекулах тРНК начинает усиливаться синтез белков е хлороплас-тах. Видимо, недостаток изоакцепторных форм тРНК в первые часы развития хлоропластов ограничивает скорость синтеза "ранних" белков в пластидах. Как показывают данные по включению метки в ТХУ-нера.створимый продукт трансляции, при внесении в систему гомологичных тРНК включение выше, чем при добавлении тРНК пивных дрожжей.

Следует отметить, что уровень трансляции эндогенной мРНК этиолированных проростков гороха значительно возрастает (160 %) 'при использовании тРНК, выделенных из зеленых проростков. Таким образом, эти данные нэеодят на мысль, что изменение набора. тРНК и их изоформ существенно влияет на интенсивность и уровень белкового синтеза. Возможно, изменение набора изоакцепторных форм тРНК является одним из эндогенных факторов, регулирующих светозависи-мый уровень синтеза хлоропластных белков, и, следовательно, контролирующих биогенез фотосинтетических органелл. В период интенсивного гранообразования стабилизируется появление новых изоакцепторных форм для всех исследованных нами тРНК.

В процессе формирования мембранных систем хлоропластов участвуют разные по топографии рибосомы. Нарушение процесса стыковки мембран при действии ХАФ связано с образованием особого типа рибонуклеогтротеидных частиц, имеющих меньшие размеры и плотность при центрифугировании е градиенте плотности хлористого цезия. Вследствие этого происходит уменьшение содержания мембранос вязанных рибосом, что приводит к ослаблению белоксинтезирующей активности хлоропластов и нарушению нормального хода гранообразо-вания. У растений, Еыращенных в среде с ХАФ, хлоропласта имеют слитые в макрограны тилакоиды, что связано, по всей вероятности, с нарушением синтеза. 32 кЦ полипептида. Согласно данным И.И. Филиппович (1981), в отсутствие этого полипептида е хлоропластах у ядерного мутанта гороха также наблщцается образование макрогран.

Информация для синтеза некоторых белков, синтезирующихся на хлоропластных рибосомах, присутствует в этиопластах, выросших в темноте растений. К таким белкам относятся большая субъединица ВДФ-карбоксилазы, фактор сопряжения, цитохромы f и в^д и полипептид с молекулярной массой 32 кД (Parthier, 1982).

Светозависимое изменение набора, тилакоидннх белков отмечено е работе Армонд и других (Armond et al., 1977); светозаиисимый синтез мРНК для светозанисимого хлорофилла а/ъ белка, фотосистемы П - е работе Апел с соавторами и других ( Apel, Kloppstech, 1978; Viro, Kloppstech, 1980).

Таким образом, в процессе развития хлоропластов наблвдается неодинаковый уровень экспрессии хлоропластного генома. На примере биосинтеза большой субъединицы ВДФ-карбоксилазы видно, что е самые первые часы развития хлоропластов ее синтез не чувствителен к рифампицину, - следовательно она также транслируется на предсущестЕующих молекулах мРНК. Затем в процессе биогенеза хлоропластов наблюдается ступенчатый характер ее синтеза. Ступенчатый характер синтеза большой субъединицы РДФ-карбоксилазы сеязан с двумя причинами: с неравномерной транскрипцией мРНК для большой субъединицы РДФ-карбоксилазы в процессе развития хлоропластов и с обновлением ВДФ-карбоксилазы. По убыли радиоактивности РДФ-карбоксилазы нами было определено время полужизни фермента. У ацетабулярии оно равно 22 часам. Видимо, в хлороплас-тах эти два фактора играют ключевую роль в регуляции синтеза ВДФ-карбоксилазы и, следовательно, в управлении фотосинтетической функции хлоропластов, в частности, и растений в целом.

Показано, что в активно растущей клетке дифференцировка хлоропласта начинается с формирования тилакоидов стромы, поэтому ювенильный хлоропласт имеет преимущественно ламеллярную структуру; хотя у многих объектов формирование гран начинается очень рано (Мокроносов, 1980). В то же время, на этом этапе развития хлоропластов происходит интенсивное накопление рибосом в мобильной фазе хлоропластов.

В ряде исследований было установлено, что в зеленеющих листьях собственная белокоинтезирующая система обеспечивает синтез ферментов, осуществляющих начало фотосинтетической реакции ( Smllie, 1966; Bradber, 1969; Feierabend, 1966). Опыты СО -специфическими ингибиторами синтеза белков и РНК также показали, важную роль собственной белоксинтезируклцей системы е формировании структуры и функции ф:отосинтетического аппарата ( Margulies, 1964, 1966; Осипова и др., 1967, 1972).

Особый интерес представляет изменение карбоксилазной и оксигеназной функций фермента в биогенезе хлоропластов е процессе развития листа.

Как установлено нами, в первые часы развития хлоропластов оксигеназная функция ВДФ-карбоксилазы выше, по мере формирования мембранной системы происходит повышение карбоксилазной активноети и снижение оксигеназной функции фермента. Это, видимо, указывает на определенную роль мембрантилакоидов в регуляции активности РДФ-карбоксилазы. На самом деле, в процессе развития хлоропластов гороха увеличивается содержание мембраносвязанной ВДФ-карбоксилазы при одновременном снижении фермента, локализованного в матриксе.

Исследование содержания ЩФ-карбоксилазы в онтогенезе листа хлопчатника также показало существование взаимозаменяемости между мембраносвязанной и свободной ЭДФ-карбоксилазой. Б первые дни развития листа и у стареющих листьеЕ хлопчатника содержание свободной 1ДФ-ка.рбоксилазы выше, чем мембраносвязанной. Наоборот, в возрасте листа 15--30 дней (фаза цветения и плодоношения) содержание мембраносвязанной ВДФ-карбоксилазы в листе в 2-3 раза, увеличивается при одновременном уменьшении свободного фермента. Эти изменения в состоянии РДФ-карбоксилазы отражаются на соотношении карб'оксилазной и оксигеназной активности фермента. Б возрасте листа 15-30 дней обнаружено высокое отношение карбоксилазной активности ВДФ-карбоксилазы к оксигеназной. У стареющих листьев хлопчатника отношение карбоксилазной активности к оксигеназной становится меньше. Следовательно, в хлоропластах происходит постоянный обмен между №-карбоксилазой, находящейся в матриксе, и связанной с мембранами хлоропластов и, по-видимому, таким образом обеспечивается физиологическая адаптация фотосинтетической функции.

Нами показано, что в процессе онтогенеза, хлоропластов происходит смена, путей метаболизма углерода. На начальных этапах развития хлоропластов ФЭП-карб оксидирование преобладает над РДФ-карб оксидированием . По мере формирования мембранной системы хлоропластов, козда усиливается накопление РДФ-карбоксилазы, происходит переключение метаболизма углерода по циклу Кальвина. Такой путь контроля ассимиляции С02, возможно, связан с изменением отношения АТФ/ЙАДФ Б*. Анализ продуктов фотосинтеза показал, что в первые часы развития хлоропластов около 20 % радиоактивности обнаруживается в глицине и серине. Кроме того, отмечается сравнительно интенсивная локализация ; метки в пигмент-липидной фракции (12 %). По мере развития хлоропластов доля радиоактивности в этих соединениях постоянно падает. Поскольку известно, что один из путей образования АЛК ( «6 -аминолевулиновой кислоты) связан с глицином и сукцинил-КоА (Чайка, Савченко, 1981), то можно предположить существование взаимосвязи фотодыхания и образования хлорофилла. С другой стороны, на первых этапах развития пластид оксигеназная функция ВДФ-карбоксилазы выше, чем у зрелых хлоропластов. Одними из продуктов реакции окисления субстрата (ЭДФ) РЦФ-карбоксилазой также являются глицин и серин.

Таким образом, биогенез хлоропластов связан с совокупностью многих кооперативных процессов, контролируемых разными генетическими системами клетки.

В процессе биогенеза хлоропластов происходят последовательн ные реакции, включающие синтез пигментных систем, компонетов электронтранспортной цепи, мембранных белкоЕ и ферментов фотосинтетического цикла углерода. Их биосинтез теснейшим образом связан с формированием транскрипционно-трансляционного аппарата хлоропластов.

Развитие фотосинтетического аппарата осуществляется при координированном взаимодействии двух геномов - генома ядра и генома хлоропластов, которое обеспечивается функционированием цито-плазматической и хлорошгастной белоксинтезирующих систем.

Индукция экспрессии генома и, соответственно, биогенеза хлоропластов осуществляется под влиянием света (Семененко, 1982). В этом заключается специфичная особенность биогенеза хлоропласtoe.

На раннем этапе развития хлоропластов транскрибируются только гены рРНК и синтез белков хлоропластов в большей степени зависит от белоксинтезирующей системы цитоплазмы. Собственная система, синтеза белков хлоропластов начинает активно функционировать после 10-12 часов развития органелл. Очевидно, именно поэтому на первых этапах развития хлоропластоЕ уровень синтеза белков невысок.

Развитие белоксинтезирующей системы приводит к завершению формирования фотосистем и усилению фотосинтетической функции.

На первых этапах развития хлоропластов имеющееся незначительное количество ВДФ-карбоксилазы поддерживает фотосинтетиче^ скую активность и обеспечивает, по всей вероятности, переход растения от гетеротрофного к фотоавтотрофному питанию. На начальных этапах развития хлоропластов выброс 14С02 выше, чем у зрелых органелл. Одним из возможных объяснений этого феномена является то, что в процессе фотодыхания образуется ряд интерме-диатов (глицин, серин и др.), необходимых для биосинтеза белка, порфиринов и других биологически активных соединений. Возможно, при недостаточности оборота, цикла Кальвина оксигенирование ВДФ ферментом РДФ-карбоксилазой на первых этапах развития хлоропластов является биологически выгодным процессом и играет регулятор-ную роль. Использование восстановленного НАДФ (особенно, когда фотосистемы полностью не сформированы и, следовательно, регенерация НАДФН затруднена) поддерживает ток электронов в ЭТЦ для дополнительного синтеза АИФ.

Возможно, поэтому на раннем этапе биогенеза хлоропластов имеет место повышение оксигеназной активности ВДФ-карбоксилазы и активности другого фермента гликолатного пути углерода - глик алатоксидазы.

В процессе биогенеза хлоропластов и е регуляции фотосинтеза на уровне экспрессии генома хлоропластов необходимо учитывать, что часть хлоропластных белков закодирована, в ядре и синтезируется при участии цитоплазматической белоксинтезирующей системы, другая часть белков закодирована, в геноме хлоропластов и синтезируется в хлоропласте, синтез третьих хлоропластных белков закодирован и в хлоропластном, и е ядерном геноме и синтезируется, соответственно, при участии 70 Б и 80 Б рибосом клетки. Таким образом, биогенез хлоропластов,а, следовательно, и фотосинтез, имеют три уровня регуляции: цитоплазматический, хлоропласт-ннй и хлоропластно-цитоплазматический.

Таким образом, анализ молекулярных механизмов биогенеза хлоропластов показывает, что формирование белоксинтезирующей системы связано с участием множества молекулярных процессов, сопровождающихся изменением трансляционного аппарата, доли участия цитоплазматической и хлоропластной систем в синтезе белков хлоропластов, перестройкой состояния и функциональной активности белков (что видно на примере ВДФ-карбоксилазы-оксигеназы).

Исследование молекулярных механизмов биогенеза фотосинтетического аппарата послужило одной из предпосылок развития генетики фотосинтеза - нового направления в исследовании проблем физиологической генетики растений (Насыров, 1975, 1982). Сущность генетики фотосинтеза сводится к тому, что объектом исследований является геном хлоропластоЕ и геном ядра, а также связанное с ними управление фотосинтетической функцией растений. Разработка этой проблемы имеет исключительно важное значение для понимания природы биогенеза хлоропластов на молекулярном уровне, их функционирования, а также для выявления новых принципов повышения эффективности фотосинтеза и продуктивности растений.

Обращаясь к практической значимости и перспективам использования результатов данной работы, можно думать, что они представляют интерес для определения дальнейшего развития молеку-лярно-би©логических и особенно биоинженерных исследований растений, связанных с повышением эффективности работы фотосинтетического аппарата.

В заключение необходимо отметить, что положения, изложенные в настоящей работе следует рассматривать как попытку свести воедино имеющиеся в настоящее время данные о молекулярном механизме хлоропластогенеза и управлении его фотосинтетической функцией. Обогащение наших знаний происходит очень быстро и поэтому предлагаемые гипотезы не могут сохраняться неизменными. Будущая экспериментальная работа, возможно, существенно дополнит и разовьет некоторые из изложенных наш положений. Безусловно, гипотезы и теоретические положения являются необходимым атрибутом наших фундаментальных знаний о процессах, совершающихся в клетке, но они всегда должны опираться на. экспериментальные факты, чтобы служить для них надежным фундаментом. Только при этом условии можно добыть новые сведения, что дает возможность точнее понять молекулярные основы жизни растений и это в свою очередь приблизит нас к управлению ростом, развитием и продуктивностью с ельс к ох озяйс те енных куль тур.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Алиев, Курбон, 1984 год

1. Аверина Н.Г., Шлык A.A. О елиянии кинетина на накопление и активность протохлорофиллида. е этиолированных и постэтиолирован-ных листьях ячменя. Физиология растений, 1972, т. 19, № 3, с. 487-495.

2. Айтхожин М.А. Рибонуклеопротеидные частицы высших растений. -Автореферат дисс. . док. биол. наук, Алма-Ата, 1976.

3. V Айтхожин М.А., Искаков П.К. Информосомы растений. Изд-во: Наука Каз. ССР, 1982. 108 с.

4. АлиеЕ К.А., Филиппоеич И.И. Выделение фракций ашноацил-тРНК-синтетазы из хлоропластов, ее очистка и свойства. Молекулярная биология, 1967, т. I, с. 240-248.

5. Алиев К.А., Филиппович й.й. Различия тРНК и ашноацил-тРНК-синтетаз: хлоропластов и цитоплазмы проростков гороха. Молекулярная биология, 1968, т.2, с. 364-371.

6. Алиев К.А., Васильева В.Н. Действие хлорамфеникола и цикло-гексимида. на синтез и карбоксилазную активность рибулозо-1,5-ди-фосфаткарбоксилазы. Физиология растений, 1978, т. 23, вып. 4, с. 786-791.

7. АлиеЕ К.А., Васильева В.Н., Холматова. М.Д., Фархади З.Н.

8. Ядерно-хлоропластное взаимодействие в биогенезе хлоропластов. В материалах Всесоюзного симпозиума "Механизмы усвоения азота и биосинтеза белка в растениях", 1981, Алма-Ата, с. 83.

9. Артамонова Г.М., Артамонов Г.И. Влияние гиббереллина на проницаемость клеток для электролитов. Физиология растений, 1971, т. 18, вып. 3, с. 633-634.

10. Белан Н.Ф., Абдурахманова З.Н. Разделение продуктов фотосинтеза методом хроматографии в тонких слоях. Докл. АН Тадж. ССР, 1969, № 9, с. 61-64.

11. Борзенкова P.A., Мокроносов А.Г. Роль фитогормонов в биогенезе хлоропластов. Физиология растений, 1976, т. 23, вып. 3, с. 490-496.

12. Борзенкова P.A., Дьяченко 0.3., Бортникова. И.Р. Фитохромный контроль репликации и роста пластид в этиолированных проростках фасоли. Физиология растений, 1977, т. 9, $ 5, с. 492-496.

13. Борзенкова P.A., БортникоЕа Й.Ф. СЕетозависимость действиякинетина, в процессе хлоропластогенеза,. Физиология растений, 1978, т. 25, с. 254-261.

14. Вейбель Э.Р. Морфометрия легких человека. Москва: Медицина, 1969, с. 3.

15. Вечер A.C. Пластиды растений. Минск: АН БССР, 1961, с.

16. Вечер A.C., Масько A.A., Василькевич O.K., Ненадович P.A., Решетников В.Н. О гетерогенности пластидного компонента на ранних стадиях прорастания семян ржи. Докл. АН БССР, 1967, т.21, вып. 7, с. 633-636.

17. Вечер A.C., Долбик Г.М., Клингер Ю.Е. Активность аминоацил-тРНК-синтетаз ядер и хлоропластов проростков ржи с различной продуктивностью. Докл. АН БССР, 1973, т. 17, вып. 10, с. 958960.

18. Вечер A.C., Долбик Г.М. Влияние света, на нуклеазную активность в субклеточных структурах. В кн.: Физиолого-биохимические основы регуляции роста и обмена веществ растений. Минск, 1981, с. 5-1I.

19. Винецкий Ю.П. Генетическая инженерия растительной клетки. -В сб.: Культура клеток растений.-Москва: Наука, 1981, с. 106.

20. Власова М.П., Дроздова И.С., Воскресенская Н.П. Изменение тонкой структуры хлоропластов у растений гороха, зеленеющих на синем и красном свету. Физиология растений, 1971, т. 18, вып. 6, с. 5-12.

21. Власова М.П., Воскресенская Н.П. Тонкая структура, хлоропластов и мутантных растений гороха, выращенных на свету различного спектрального состава. Физиология растений, 1973, т. 20, вып. I, с. 96-101.

22. Восресенская Н.П. Фотосинтез и спектральный состав света. Москва.: Наука, 1965. с.

23. Воскресенская Н.П. Принципы фоторегулирования метаболизма растений и регуляторное действие красного и синего света на фотосинтез. В кн.: Фоторегуляция метаболизма и морфогенеза растений. М.: Наука, 1975, с. 16-36.

24. Гайцхоки B.C. Информационная РЕК клеток животных. М.:Медицина, 1980, 108 с.

25. Гиллер Ю.Е., Щербакова И.Ю. О действии специфических ингибиторов транскрипции и трансляции на образование нативных форм хлорофилла. Докл. АН Тадж. ССР, 1974,т. 17, с. 53-57.

26. Иванченко В.М. Фотосинтез и структурное состояние хлоропласт об. Минск: Наука и техника, 1974, - 160 с.

27. Искаков Б.К., Айтхожин М.А. Белки информосом, связанных с полирибосомами, из прорастающих зародышей пшеницы. Молекулярная биология, 1979, т. 13, вып. 5, с. II24-II29.

28. Касаткина, Т.И., Пронина H.A., Семененко В.Е. В кн.: Роль низших организмов в круговороте веществ в замкнутых экологических системах. Киев: Наукова, думка, 1979, с. 298-303.

29. Кислякова Т.Е., Голубкова Б.М., Кузнецова Л.И. Влияние хлорамфеникола на структуру и функцию хлоропластов. В сб.: Хлоропласты и митохондрии. М.: Наука, 1969, с. 173.

30. Колесников П.А. Гликолатно-глиокештатный цикл в растениях. Успехи современной биологии, 1968, еып. 65, с. 20.

31. Кулаева О.Н., Еркеев М.Н., Хохлова В.А., Свешникова И.Н. Гормональная регуляция физиологических процессов в изолированных семядолях тыквы. Физиология растений, 1972, т. 19, вып. 5, с. 1023-1031.

32. КулаеЕа О.Н. Цитокинины. Их структура и функция. М.: Наука, 1973.

33. Ле Тхи Лань Оань, .?усинова Н.Г., Доман Н.Г. О формах рибу-лезодифосфаткарбоксилазы-оксигеназы из листьеЕ маша. Докл. АН СССР, 1979, т. 248, еып. 6, с. 1579-1482.

34. Лишневская Е.Б. Мембраносвязанные рибосомы. Успехи современной биологии, 1977, т. 83, с. 2.

35. Лобов Б.П., Бондарь П.И. Исследование РНК амилопластов клубней картофеля. Физиология и биохимия культурных растений. 1976, т. 8, вып. 3, с. 262-266.

36. Мезенцев В.В. , Молчанов М.И., Мошков Д.Н., Трусова В.М.

37. Локализация рибосом и ламеллярной системы хлоропластов. Докл. АН СССР, 1979, т. 245, № 5, с. 1257.

38. Микулович Т.П., Букина. И.М., Вольгин Р., Кулаева О.Н. Действие цитокинина на накопление хлоропластных и цитоплазма-тических рибосомных РНК. Докл. АН СССР, 1977, т. 233, с.502.

39. Микульска, Е.И., ОдинцоЕа М.С., Сисакян Н.М. Выделение и характеристика рибосом хлоропластов. Биохимия, 1962, т. 27, с. 1061-1065.

40. Мокроносов А.Т., Некрасова Г.Ф., Пояркова. Н.М. Формирование фотосинтетического аппарата хлореллы при разных концентрациях С02. В кн.: Проблемы создания биолого-технических систем жизнеобеспечения человека,. М. :Наука., 1975, с. 73-79.

41. Мокроносов А.Т. Онтогенетический аспект фотосинтеза. М.: Наука., 1981, 166 с.

42. Молчанов М.й., Мезенцев В.В. К изучению функциональной роли аминоацилфосфатидилглицеринов в ламеллярной системе хлоропластов. Биохимия, 1978, т. 43, с. 1429-1437.

43. Музаффарова С.М. Синтез ламеллярных белков хлоропластов. Докл. АН Тадж. ССР, 1976, т. 19, вып. I, с. 63-66.

44. Цуллокацдов Э.А., Ахмедов Ю.Д., Соложенкин П.М. О конфор-мационной подвижности спин-меченой большой субъединицы рибуло-зо-1,5-дифосфаткарбоксилазы-оксигеназы. Докл. АН Тадж. ССР, 1980, т. 23, №6, с. 330-332.

45. Насыров Ю.С., Алиев К.А. О двух системах синтеза белков в формировании хлоропластов проростков гороха. Докл. АН Тадж. ССР, 1970, т. 13, № 4, с. 50-53.

46. Насыров Ю.С. Генетические факторы организации и активности фотосинтетического аппарата. Журнал общей биологии, 1972, т. 33, с. 683.

47. Насыров Ю.С., Махмадбекова Л.М., ХолматоЕа М.Д., Шагада-ева. Л.М., Алиев К.А. О синтезе РНК у ацетабулярии. Докл. АН Тадж. ССР, 1973, т. 16, № 12, с. 59-61.

48. Насыров Ю.С. Фотосинтез и генетика хлоропластон. М.: Наука, 1975.

49. Насыров Ю.С. Генетика, фотосинтеза. М.: Наука, 1980.

50. Насыров Ю.С. Генетическая регуляция биогенеза хлороплас-тое и фотосинтеза. .Природа, 1975, № II, с. 43-48.

51. Насыров Ю.С. Физиолого-генетические основы повышения урожайности сельскохозяйственных культур. Журнал сельскохозяйственной биологии, 1979, № 6, т. Х1У, с. 762-766.

52. Насыров Ю.С. Генетика фотосинтеза и селекция. М.: Знание,1982.

53. Николаева М.К., Осипоеэ О.П. Функциональная активность хлоропластов бобов, выращенных при разных интенсивноетях света. Физиология растений, 1979, т. 26, & 4, с. 799-806.

54. Ничипорович A.A. Фотосинтетическая деятельность растений и пути повышения их продуктивности. В кн.: Теоретические основы фотосинтетической продуктивности. М.: Наука, 1972, с. 511-527.

55. Ничипорович A.A. Физиология фотосинтеза и продуктивности I/растений. В кн.: Физиология фотосинтеза. М.: Наука, 1981, с.7.33.

56. Овчинников Л.П., Быстрова, Т.Ф., Спирин A.C. Седиментаци-онная плотноетная характеристика рибосом и их субъединиц из зародышей вьюна. Докл. АН СССР, 1969, т. 185, с. 210-214.

57. Одинцоеэ М.С., Юрина Н.П. Белки рибосом хлоропластоЕ и цитоплазмы. Исследование методом электрофореза в полиакри-ламидном геле. Биохимия, 1969, т. 34, с. 667.

58. Одинцова. М.С., Юрина. Н.П. Рибосомы хлоропластов. Биохимия, 1976, т. 41, с. 1915.

59. Одинцова М.С. ДНК хлоропластов и митохондрий (структура., репликация, физико-химические свойства). М.: изд-во ВИНИТИ, 1976 (под ред. В.Л. Кретовича).

60. Одинцова B.C., Брусков В.И., Голубева Е.В. Сравнительное исследование рибосом хлоропластов и цитоплазмы некоторых видов растений. Биохимия, 1967, т. 32, № 5, с. 1047.

61. Опарин А.И., Филиппович И.И., Безсмертная И.Н. Исследование локализации полирибосом в хлоропластах гороха. Физиология растений, 1972, т. 19, - № 5,-с.-V Решетников В.Н. Пластиды и клеточные ядра высших растений. Шнек: Наука и техника, 1982, - с.

62. Романко Е.Г., Селиванкина. С.Ю., Оманн Э.Э. Влияние цито-кининов на активность ряда, хлоропластных и цитоплазматических ферментов в этиолированных проростках ржи. Физиология растений, 1976, т. 23, № 2, с. 543-549.

63. Романова A.A. Биохимические методы изучения автотрофии у микроорганизмов. М.: Наука, 1980, с, 42-56.

64. Романова, А.К., 1усинова Н.Г., Васильева, И.Я. Рибозофос-фатизомераза, фосфорибулокиназа. и рибулозодифосфаткарбоксилаза Б экстрактах: из клеток Thiobacillus thiooxilans 58Е- Биохимия, 1973, т. 38, № 3, с. 454-460.

65. Романова А.К., Веденина И.Я. Ингибирование рибулозоди-фосфаткарбоксилазы аденозинтрифосфатом у автотрофных организмов. -Докл. АН СССР, 1973, т. 211, с. 241-244.

66. Воинова Н.Г., Ле Тхи ЛаньОань, СеитоЕа Т.А., Доман Н.Г. Полярографическое определение активности рибулозодифосфаток-сигеназы. В кн.: Биохимические методы. М.: Наука, 1980. с. 100-102.

67. Светайло Э.Н., Филиппович И.И., Сисакян Н.М. Седиментаци-онные свойства рибосом хлоропластов и цитоплазмы проростков гороха. Докл. АН СССР, 1966, т. 170, с. 206-208.

68. Сгетайло Э.Н., Филиппович И.И. Физико-химические сеойст-еэ рибонуклеопротеидных частиц, изолированных из хлоропластоЕ и цитоплазмы проростков гороха. Тезисы докладов Ш научной конференции по нуклеиновым кислотам растений. - Уфа, 1967, с. 13-14.

69. Светайло Э.Н., Филиппович И.И. Изучение рибосом хлоропластов и цитоплазмы проростков гороха е градиенте плотности хлористого цезия. Докл. АН СССР, 1967, т. 174, с. 714-717.

70. Седжер Р. Цитоплазматические органеллы. М.: Мир, 1975, с.174.

71. Селиванкина С.Ю., Романко Е.Г., Куроедов В.А., Оманн Э.Э. Влияние цитокининое на синтез РНК е этиолированных проростках ржи. Физиология растений, 1976, т. 23, № 5, с. I0II-I0I7.

72. Семененко В.Е., Афанасьева В.Н. К изучению механизма эе-торегуляции фотосинтеза. Обратимый 2-дезокси-Д-глюкозный эффект репрессии фотосинтетического аппарата хлореллы. Физиология растений, 1972, т. 19, № 5, с. 1072-1084.

73. Семененко В.Е. Метаболитная авторегуляция СЕетоиндуцируе-мой белоксинтезирующей системы и функциональной активности хлоропласта. В кн.: Фоторегуляция метаболизма и морфогенеза растений. - М.: Наука, 1975, с. 135-157.

74. Семененко В.Е., Аврамова С., Георгиев Д., Пронина H.A. Сравнительное изучение активности и локализации карбоангид-разы е клетках хлореллы и хламидомонады. Физиология растений, 1977, т. 24, с. 1055.

75. Семененко В.Е. Молекулярно-биологические аспекты эндогенной регуляции фотосинтеза. Физиология растений, 1978, т. 25, № 5, с. 903-921.

76. Семененко В.Е., Аврамова С., Георгиев Д., Пронина H.A. О световой зависимости карбоангидразной активности клеток хлореллы. Физиология растений, 1979, т. 26, с. 1069.

77. Семененко В.Е. Механизм эндогенной регуляции фотосинтеза и адаптивные свойства, хлоропласта. В сб.: Физиология фотосинтеза. -М.: Наука, 1982, с. 164-187.

78. Сисакян Н.М., Черняк М.С. О нуклеиновых кислотах пластид. Докл. АН СССР, 1952, т. 86, с. 469-472.

79. Сисакян Н.М., Филиппович И.И. О синтезе белка е изолированных хлоропластах. Докл. АН СССР, 1955, т. 102, с. 579581.

80. Сисакян Н.М., Филиппович И.И. Синтез белка е изолированных структурах растительной клетки. Биохимия, 1957, т. 22, с. 375-381.

81. Сисакян Н.М., Филиппович И.И., Светайло Э.Н. Участие рибосом хлоропластоЕ е синтезе белкоЕ. Докл. АН СССР, 1962, т. 147, с. 488-489.

82. Смайли P.M., Скотт Н.С., Грэхем Д., Питтерсон В.Д. Метаболизм нуклеиновых кислот и белкоЕ хлоропластоЕ как фактор их активности. В кн.: Теоретические.осноеы фотосинтетической продуктивности. - М.: Наука, 1972, с. 133-134.

83. Спирин A.C. Спектрометрическое определение суммарного количества нуклеи>новых кислот. Биохимия, 1958, т. 23, с. 656-659.

84. Спирин A.C., Лерман М.И., Гаврилова, Л.Н., Белицина Н.В. Реконструкция биологически активных рибосом из обедненных белком рибонуклеопротеидных частиц и рибосомного белка. Биохимия, 1966, т. 31, с. 424-430.

85. Спирин A.C., Гаврилова Л.П. Рибосома. М.: Наука, 1971,с. 88.

86. СултаноЕ Ю, Аксенова В.А. Белоксинтезирующая активность рибосом инфицированных тканей растений. Биологические науки, 1973, т. II, с. 99-105.

87. ToHiyp A.M., Сатарова H.A., Филиппович И.И., Светайло Э.Н. Электронно-микроскопические изучения рибосом, изолированных из хлоропластов проростков гороха. В сб.: Хлоропласта и митохондрии. - М.: Наука, 1969, с. 272-277.

88. Филимоное Н.Г., Айтхожин М.А., Газарян К.Г. Поли(А)-содер-жащие РНК из прорастающих зародышей пшеницы. Молекулярная биология, 1978, т. 12, с. 552-536.

89. Филиппович И.И., Спандарьян О.Я., Светайло Э.Н., Сисакян Н.М. Состояние рибосом е хлоропластах. Докл. АН СССР, 1967, т. 172, & 5, с. I2I4-I2I8.

90. Филиппович И.И., Светайло Э.Н., Алиев К.А. Синтез белка в хлоропластах. В сб.: Нуклеиновые кислоты. - М.: Медицина, 1966, с. 317-378.

91. Филиппович И.И., Светайло Э.Н., Алиев К.А. Состояние рибосом в хлоропластах. Материалы 2-го Всесоюзного симпозиума. по применению электронной микроскопии в ботанических исследованиях. - Киев: Наукова думка, 1967, с. 103-106.

92. Филиппович И.И., Светайло Э.Н., Алиев К.А. Особенности белоксинтезирующей системы хлоропластов. В сб.: Хлороплас-ты и митохондрии. - М.: Наука., 1969, с. 248-271.

93. Филиппович И.И., ToHiyp A.M., Алина Б.А., Опарин A.A. Структурная организация белоксинтезирующей системы ламелл хлоропластов. Биохимия, 1970, т. 35, с. 244-256.

94. Филиппович И.И., Скопинская С.Н., Опарин А.И. Выделение тРНК и аминоацил-тРНК-синтетаз из мембран хлоропластов гороха.- Докл. АН СССР, 1974, т. 217, с. I207-I2I0.

95. Филиппович И.И., Ноздрина В.Н., Купчиненко В.В., Опарин А.И. Изучение мембраносвязанных рибосом в связи с формированием хлоропластов гороха. Биохимия, 1976, т. 41, с. 708-717.

96. Филиппович И.И. Исследование белок-синтезирующей системы хлоропластов. Автореф. дис. . докт. биол. наук. Москва, 1980, с.

97. Филиппович И.И., Светайло Э.Н., Алиев К.А. Синтез белка в хлоропластах. В сб.: Нуклеиновые кислоты. М.: Медицина, 1976, с. 371-373.

98. Хагеманн Р. Генетика пластид. В сб.: Вопросы общей генетики. М.: Наука, 1981, с. 399-407.

99. Хеллинг Р.Б., Лемакс М.И. Организация РНК хлоропластоЕ.- В материалах Х1У Международного Генетического конгресса,ч. I. М., 1978, с. 439.

100. Хохлоеэ В.А. Действие цитокинина на формирование пластид на свету и в темноте в изолированных семядолях тыквы. Физиология растений, 1977, т. 24, №6, с. II89-II93.

101. Цельникер Ю.Л., ВВ. Май, Андреева Т.Ф. Соотношение активности рибулозодифосфаткарбоксилазы и интенсивности фотосинтеза у листьеЕ осины. Физиология растений, 1981, т. 28, №5, с. 953-961.

102. Чайка М.Г., СаЕченко Г.Е. Фоторегуляция биосинтеза хлорофилла в процессе развития хлоропласта. В кн.: Фоторегуляция метаболизма и морфогенез растений. М.: Наука, 1975, с. 120-134.

103. Чайка, М.Г., Савченко Г.Е. Биосинтез хлорофилла е процессе развития пластид. Шнек: Наука и техника, 1981, с. 49.

104. Чмора С.Н., Слободская Г.А., Ничипорович A.A. О взаимосвязи фотосинтеза и фотодыхания у растений с различной интенсивностью фотосинтетического аппарата. Физиология растений, 1975, т. 22, с. II0I.

105. ШакулоЕ P.C., Богданов A.C., Спирин A.C. Реконструкция рибосомоподобных частиц из "хлоромецитиновых" РНК частиц и белка Е. coli.- Докл. АН СССР, 1963, т. 153, с. 223-225.

106. Швирст Э.М. Количественное исследование элементов ультраструктуры плацентарной мембраны человека,. Автореф. дисс. . канд. биол. наук. - Новосибирск, 1971.

107. Шлык A.A. Метаболизм хлорофилла в зеленом растении. -Минск: Наука и техника, 1965, с. 396.

108. Шлык A.A. Развитие исследований метаболической гетерогенности фотосинтетических мембран. В сб.: Биосинтез и состояние хлорофилла, в растении. - Минск: Наука и техника, 1975, с. 2491.

109. Шлык A.A., Прудников И.В., Савченко Т.Е., Камышенко Л.К.,

110. ГрозоЕская М.С., Мицук З.И., Лосицкая Г.В. Влияние ингибиторов синтеза РНК на биосинтез протохлорофиллидов в постэтиоли-роЕанных и зеленых проростках ячменя. Докл. АН СССР, 1973, т. 211, J& 3, с. 744-747.

111. Шлык A.A., Прудникова И.В., Парамонова Т.К. Особенности фракционирования хлорофиллового аппарата зеленых листьев, вызванные хлорамфениколом. Докл. АН СССР, 1974, т. 214, № 2, с. 476.

112. Шлык A.A., Прудникова И.В., Савченко Г.В. и другие. Центры биосинтеза хлорофилла и регулирование процесса формирования пигментного аппарата фотосинтеза. Известия АН СССР, сер. биол., 1976, № I, с. I0I-I20.

113. К}цина О.С. Об участии в дыхании введенной в лист экзогенной глюкозы. Ботанический журнал, 1969. т. 54, № 5, с. 477482.

114. Юрина, Н.П., Одинцова М.С., Опарин А.И. Плотностная характеристика. рибосом фотосинтезирующих бактерий и растений. -Докл. АН СССР, 1972, т. 205, с. 997-1001.

115. Юрина Н.П., Одинцоеэ. М.С. Белки рибосом растений. Двумерный электрофорез в полиакриламидном геле белков рибосом хлоро-плэстое и цитоплазмы проростков гороха. Докл. АН СССР, 1974, т. 218, с. I478-1482.

116. Aaronson S., Ellenbogen B.B., Vellen L.K., Huther S.H. Ill vivo differentiation of Euglena cytoplasmic and chloroplast protein synthesis with chloramphenicol and DL-Ethionine. -Biochem. Biophys. Res. Commun., 1967, v. 57, p. 535-541.

117. Ajtkhozhin M.A., Akhanov A.U. Release of mRNP-particles of the informosome type from polyribosomes of higher plant embryos. iEBS lett., 1974, v. 41, IT 2, p. 275-279.

118. Akazawa T. Structure and funotion of ribulose 1,5-biphos-phate carboxylase. 4th Intern. Congr. on Photosynthesis, London, 1977, p. 447-453.

119. Andrews T.J., Lorimer G.H., Tolbert U.E. Ribulose diphosphate carboxylase-oxygenase. I. Synthesis of phosphoglyoolate by Fraction I protein of leaves. Biochemistry, 1973, v. 12, IT I, p. II—18.

120. Aoki S., Hase E. Be- and re-generation of chloroplasts in the cells of Chlorella prototbecoides. I. Synthesis of nucleic acids and protein in relation to the process of regeneration of chloroplast. Plant and Cell Physiol., 1964, v. 5, p.473-478.

121. Apel Bogorad L. Light-induced increase in the activity of maize plastid DHA-dependent RM-polymerase. Eur. J. Bio-ohem., 1976, p. 67-70.

122. Armstrong J.J., Surzyoki S.J., Moll B., Levine P.P. Genetic transcription and translation specifying chloroplast components in Chlamydomonas reinhardi. Biochemistry, 1971, v.10, p. 692-701.

123. Bailey C., Codd A., Boulter D. A cotyledon slice system for the electron autoradiographic study of the synthesis and intracellular transport of the seed storage protein of Vicia faba. Planta, 1970, v. 96, IT 2, p. 341-348.

124. Bard E., Efron D., Marcus A., Perry E.P. Translation capacity of deadenylated messenger ENA. Cell J., 1974, IT 2, p. I0I-I06.

125. Barnett W.E., Schwartzbach S.D., Parrelly G., Schiff A., Hecker L.J. Comments on the translational and transcriptional origin of Euglena chloroplastic aminoacyl-tRNA synthetases» -Arch. Microbiol., 1976, v. 109, p. 201-203.

126. Barraclough В., Ellis R.J., Protein synthesis in chloro-plasts. IX Assembly of newly-synthesized large subunits into ribulose biphosphate carboxylase in isolated intact pea chlo-roplasts. Biochem. Biophys. Acta, 1980, v. 608, p. 19-31.

127. Bartels P.G., Weier Т.Е. Particle arrangement in proplas-tids of Triticum vulgare L. seedlings. J. Cell Biol., 1967, v. 33, p. 243-248.

128. Bartolf H., Price C.A. Synthesis of poly(A) containing ENA by isolated spinach chloroplasts. Biochem., 1979, v. 18, N 9, p. I67I-I680.

129. Bedbrook H.E., Bogorad L. Endonuclease recognition sites mapped on zea mays chloroplasts. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1976, v. 73, p. 4309-4312.

130. Bedbrook J.E., Link G., Coen D.M., Bogorad L., Eich A. Maize plastid gene expressed during photoregulated development. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1978, v. 75, p. 3161-3064.

131. Benedict C.E. The presence of ribulose 1,5-diphosphate-oarboxylase in the nonphotosynthetio endosperms of germinating castor beans. Plant Physiol., 1973, v. 51, N 4, p. 755-759.

132. Beridze T.G., Odintsova M.S., Sisakian N.M. Distribution of DNA components of bean leaves in all fractions. Mol. Biol. 1967, v. I, p. 142-153.

133. Bhagwat A.S., Ramakrishna J., Sane R.V. Specific inhibition of oxygenase activity of ribulose 1,5-diphosphate carboxylase by hydroxylamine. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1978, v. 83, N 3, p. 584-591.

134. Bjorkman 0. Further studies on differentiation of photo-, synthetic properties in sun and shade ecotypes of Solidago virgaurea. Physiol. Plant., 1968, v. 21, p. 84-89

135. Berger S. RNA-synthesis in Acetabularia. II. RNA-synthesis in isolated ohloroplasts. Protoplasma, 1967, v. 64, p.13-18.

136. Bishop D.G., Bain J., Smillie R.M. The effect of antibiotics on the ultrastructure and photochemical activity of a developing ohloroplasts. J. Exp. Bot., 1973, v. 24, N 7, p. 361-375.

137. Bjorkman 0. Carboxydismutase activity in relation to light saturated rate of photosynthesis in plants from exposed and shaded habitants. Caraeqie Inst. Jear Book, 1965/1966, v. 65, p. 454-467.

138. B^orkman 0. Photosynthetic adaptation to contrasting light climates. Caraeqie Inst, Jear Book, I97I/I972, v. 71, p. 82-91.

139. Blair G.A., Ellis R.J. Light-driven synthesis of the large subunit of Fraction I protein by isolated pea ohloroplasts. -Biochem. Biophys. Acta,1973, v. 319, N 2, p. 223-234.

140. Blobel G. Ribosome-membrane interaction. Acta Biol, et Med. Ger., 1974, v. 33, IT 5-6, p. 7II-7I3.

141. Boardman U.K. Ribosome compositions of ohloroplasts in Phaseolus vulgaris. Exptl. Cell Res., 1966, v. 43, N3, p. 474-480.

142. Boardman N.K. Comparative photosynthesis of sun and shade plants. Ann. Eev. Plant Physiol., 1977, v. 28, p. 355-379

143. Bogorad L., Jacobson A.B. Inhibition of greening of etiolated leaves by actinomycin D. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1964, v. 14, p. II3-II7.

144. Bogorad L. Chloroplast structure and development. In: Harvest. Sun. Photosynthesis Plant life. New York - London, 1967, p. I9I-2I0.

145. Bogorad L., Davidson J.IT., Hanson M.R. Nucleic acids and protein synthesis in plants. (Eds. Bogorad L., Weil J.N.), Plenum, New York, 1977, p. 135-154.

146. Bogorad L., Apel K., Haff L.A. DNA-dependent RNA polymerases of Lea mays. Colloq. Int. C.N.R.S., 1977, v. 261, p. 169-177.

147. Bogorad L., Jolly S.O., Link G., Mcintosh L., Poulsen C., Schwartz L., Steinmetz A. Chloroplast genome organization and expression in maize. 6th EMBO Ann. Symp. Mol. Biol. Look Green Plants, Heidelberg, Abstr., S I, 1980, p. 23-24.

148. Bonthyetle P.J., Jagendorf A.T. The site of synthesis of pea chloroplast coupling factor I. Plant Cell Physiol., 1978, v. 49, p. II69-II73.

149. Bottomley W., Higgins T.J.V., Whitfeld P.E. Differential recognition of chloroplast and cytoplasmic messenger RNA by 70S and 80S ribosomal systems. FEBS Lett., 1976, v. 63,p. 120-124.

150. Boyton J.E., Gillham B.W., Burkholder. Mutation altering chloroplast ribosome phenotype in Chlamydomonas. II. A New Mendelian Mutation. Proc. Uatl. Acad. Sci. USA, 1970, v.67, p. 1505-1509.

151. Bradbeer J.W., Gyldenholm A.O., Smith J.W., Rest J., Edge H. Plastid development in primary leaves of Phaseolus vulgaris. IX. The effect of short light treatments on plastid development. Hew Phytol., 1974, v. 73, N 2,p. 281-290.

152. Branden R. Ribulose 1,5-diphosphate carboxylase and oxygenase from green plants are two different enzymes. Biooh. Biophys. Res. Commun., 1978, v. 81, N 2, p. 539-546.

153. Brawerman G. The isolation of specific species of ribosome s associated with chloroplasts development in Euglena gracilis. Biochem. Biophys. Acta, 1969, v.72, p. 317-322.

154. Brawerman G., Eisenstadt J.M. The nucleic acids associated with chloroplast of Euglena gracilis and their role in protein synthesis. In: Organizational Biosynthesis, Academic Press, New York, 1967, p. 419.

155. Brawerman G. Eukaryotic messenger RHA. A. Rev. Biochem. 1974, v. 43, p. 621-642.

156. Buchman C., Lichtenthaler H«K. Hill-activity and P-^qq concentration of chloroplasts isolated from radish seedling treated with indoleacetic acid kinetin or gibberellic aoid.- Ztshr. Naturf orsch., 1977, v. 9/IO, N 22, p. 798-802.

157. Burkard G., Keller E.B. Poly(A) polymerase and poly(G) polymerase in wheat chloroplasts. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v. 71, p. 389-393.

158. Charles A.M., White B. Physical properties and metabolite regulation of ribulose biphosphate carboxylase from Thiobaci-llus A L. Arch. Microbiol., 1976, v. 108, N 2, p. 203-209.

159. Chartier P. A model of C0g assimilation on the leaf. -In: Prediction and measurement of photosyhthetic productivity.- Wageningen, 1970, p. 306.

160. Chelm B.K., Hallick R.B., Gray P.W. Transcription program of the ohloroplast genome of Euglena gracilis during chloro^ plast development. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1979, v. 76, IT 5, p. 2258-2262.

161. Chen G.L., Wildman S.G. Functional chioroplast polyribosomes from tobacco leaves. Science, 1967, v. 155, p.127-132.

162. Chollet R., Anderson L.L. The absence of tightly bound copper, iron and flavin nucleotide in crystalline ribulose I,5-diphosphate carboxylase oxygenase from tobacco. Biochem. Biophys. Res, Commun., 1976, v. 64, p. 97-107.

163. Chua N.-H., Schmidt G.W. In vitro synthesis, transport and assembly subunits. In: Photosynthetic carbon assimilation. Eds. Siegelman H.W., Hind G., Plenum Pub. Corp., New York, 1978, p. 325-347

164. Chua N.-H., Schmidt G.W. Post-translational transport into intact chloroplasts of a precussor to the small subunit of ribulose I,5-biphosphate carboxylase. -Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, N 2, p. 6II0-6II4.

165. Clark M.F. Polyribosomes from ohloroplasts. Biochem. Biophys. Acta, 1964, v. 91, p. 671-676.

166. Clark M.F., Wolker G., Ginnane W. In vivo differentiation of yeast cytoplasmic and mitochondrial protein synthesis with antibiotics. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1966, v. 25, p. 8-II.

167. Clark M.F., Matthews R.E.F., Half R.K. Ribosomes and polyribosomes in Brassica pekinensis. Biochem. Biophys. Acta, 1964, v. 91, p. 289-295.

168. Coen D.M. Identification and mapping of protein coding sequences in maize chloroplast DNA. Ph. D. Thesis Massachusetts Inst. Technol Cambridge Mass., 1978, p. 220.

169. Cohen D., Schiff G.A. Events surrounding. The early development of Euglena ohloroplasts. Photoregulation of the transcription of chloroplastic and cytoplasmic ribosomal RITAs. -Arch. Biochem. Biophys., 1976, v. 177, p. 201-216.

170. Colman B., Miller A.G., Grodzinski B. A study of the control of the glycolate excretion in Chlorella. Plant Physiol., 1974, v. 53, p. 395.

171. Covey S.N., Grierson D. Subcellular distribution and properties of poly(A)-containing RNA from cultured plant cells Eur. J. Biochem., 1976, v. 63, p. 599-606.

172. Cumming A., Bennett J. Biosynthesis of the light-harvesting chloroplast a/b protein. Control of messenger RBA activity by light. Eur. J. Biochem., 1981, v. 118, K" I, p. 71-80.

173. Cundlife E., Mc Anillen K. Baoterial protein synthesis. The effect of antibiotics. J. Mol. Biol., 1967, v. 30, p. 137-143.

174. Catsky J., Ticha I., Sobarova J. Ontogenetic changes in the internal limitation to be an-leaf photosynthesis. Photo-synthetica, 1976, v. 10, IT 4, p. 394-402.

175. Darnell I.E., Lelinch W.R., Molloy F.R. Biogenesis of mRNA:genetic regulation in mammalian cells. Science, 1973, v. 181, p. I2I5-I22I.

176. Dobberstein B., Blobel G., Chua N.-H. In vitro synthesis and processing of a putative precursor for the small subunit of ribulose 1,5-biphosphate carboxylase of Chlamydomonas rein-hardii. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1977, v. 74, p.1082-1085

177. Dobel P. Utersuchung der Wirkung von Streptomicyn, Chloramphenicol und 2-Thiouracil-Behandlung auf die Plastiden Wicklung von licopersicon Esculentum Miller. Biol. Zentral-blat, 1963, v. 82, p. 275-295.

178. Dyer T.A., Miller R.H., Greenwood A.D. Leaf nucleic acids. I. Characteristics and role in the differentiation of plastids. J. Exptl. Bot., 1971, v. 22, p. I25-I3I.

179. Edelman M., Sanger D., Reisfeld A. In vitro translation of large subunit ribulose diphosphate carboxylase from Eugle-na. Colloq. Inf. C.N.R.S., 1977, v. 261, p.305-311.

180. Eilam G., Butler R., Simon E. Ribosomes and polysomes in Cucumber leaves during growth and senescence. Plant Physiol.3 1971, v. 47, N 2, p. 317-322.

181. Ellis R.J., Hartley M.Z. Sites of synthesis of chloro-plasts proteins. Nature New Biol., 1971, v. 233, p.193-205.

182. Ellis R. Inhibition of chloroplast protein synthesis by lyncomycin and 2-(4-methyl 2,6-dinitroanilino)-N-methylpro-prionadamide. Phytochem., 1975, v. 14, p. 89-93.

183. Ellis R,, Protein synthesis "by isolated chloroplasts. -Biochem. Biophys. Acta, 1977, v. 463, p. 185-192.

184. Eneas-Filko I., Hartley M.K., Mache R. Pea chloroplast .ribosomal proteins: characterisation and site of synthesis. -Mol. Gen. Genet., 1981, v. 184, p. 484-488.

185. Eytan G., Ohad J. Biogenesis of chloroplast membranes. -J. Biol. Chem., 1972, v. 247, N I, p. 122-129.

186. Fadden Mc Bruce A., Tabita F. Robert. D-ribulose 1,5-diphosphate carboxylase and the evolution of autotrophy. -Biosystems, 1974, v. 6, IT 2, p. 92-112.

187. Fadden Mc Bruce A., Lord I.M., Rowe A., Dilks S. Composition, quaternary structure and catalytic properties of D-ribulose I,5-biphosphate carboxylase from Euglena gracilis. -Eur. J. Biochem., 1975, v. 54, H I, p. 195-206.

188. Fadden Mc Bruce A., Purohit K. Chemosynthetic, photosyn-thetic and cyanobacterial ribulose bisphsaphate carboxylase. In: Photosynthetic Carbon Assimilation (Eds. Siegelman H.W., . Hind G.) 1978, p. 179-207.

189. Falk H. Rough thylacoids: polysomes attached to chloroplast membranes. J. Cell Biol., 1969, v. 42, p. 582. '

190. Farineau K"., Roussaux J. Influence de la 6-bensilamino-purine sur la différenciation plastidale dans les cotyledons de concombre. Physiol. Plant., 1975, v. 33, p. 194-202.

191. Feierabend J., Pirson A. Die Wirkung des Lichts auf die Bildung von Photosyntheseenzumen in Roggenkumlingen. Ztschr. Pflanzen, 1966, v. 55, p. 235-240.

192. Feierabend J. Characterisation of cytokinin action on enzyme formation during the development of photosynthetic apparatus in rye seedlings. Planta, 1970, v. 94, NI, p. I-I5.

193. Feierabend J., Ute Schrader-Reinchardt. Biochemical differentiation of plastids and other organelles in Rye leaves with a light-temperature-induced deficiency of plastid ribo-somes. Planta (Brl), 1976, v. 129, p. 133-145.

194. Feierabend J., Johanne de Boer. Comparative analysis of the action of cytokinin and light on the formation of ribulo-sebisphosphate carboxylase and plastide biogenesis. Planta, 1978, v. 142, p. 75-82.

195. Feierabend' J., Wildner G. Formation of the small subunit in the absence of the large subunit of ribulose 1,5-bisphos-phate carboxylase in 70S ribosome. Deficient rye leaves. -Arch. Bioch. and Biophys., 1978, v. 186, p.283-291.

196. Feng K.A. Effects of kinetin on the permeability of Allium cepa cells. Plant Physiol., 1973, v. 51, N 5, p.868-870

197. Fenske H., Venker P., Lindigkelt R. The protein moieties of Chloramphenicol particles of E. coli B. Acta Biol. Med. Germ., 1968, v. 20, p. 5-8.

198. Fletcher R.A., Teo C., Ali A. Stimulation of chlorophyll synthesis in oucumber cotyledons by benzyladenine. Canad. J. Bot., 1973, v. 51, H 5, p. 937-939.

199. Fluhr R., Edelman M. Physical mapping of Nicotiana taba-cum chloroplast DM. Mol. Gen. Genet., 1981, v. 181, p. 484-490.

200. Frederick S.E., Gruber P.J., Tolbert N.E. The occurence of glycolate dehydrogenase and glycolate oxidase in green plants. Plant Physiol., 1973, v. 52, p. 318-322.

201. Galling G. Der Einflub von Rifampicin, Chloramphenicol und Cycloheximide auf den uridin-sinbon in chloroplastidare ribosomenvasulden von chloralla. Planta, 1981, v. 98, N I,p. 50-62.

202. Gallom A., OallowM.E., Woolhouse IT.W. In vitro protein synthesis, ribosomal RITA synthesis and polyribosomes in greening leaves of Perilla. Cell Diff., 1972, N I, p. 79-85.

203. Gassman M., Bogorad L. Control of chlorophyll production in rapidly greening bean leaves. Plant Physiol., 1967, v. 42, p. 781-787.

204. Geetha V., Guanam A. Synthesis of soluble thylakoid and envelope polypeptides by isolated ohloroplasts of Sorghum vul-gare. Biochem. Biophys. Acta, 1980, v. 608, p. 427-434.

205. Gibbs S.P. Autoradiographic evidence for the in situ synthesis of chloroplast and mitochondrial DNA. J. Cell Sci., 1968, IT 3, p. 327-332.

206. Gillham 1T.M., Boynton I.E., Burkholder B. Mutations altering ohloroplasts ribosomes phenotype in Chlamydomonas. I. Eon-Mende1ian. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1970, v. 67, p. 1026-1029.

207. Givan A.L., Criddle R.S. Ribulosediphosphate carboxylase from Chlamydomonas reinhardi: purification, properties and its mode of synthesis in the cell. Arch, of Bioch. and Biophys., I 1972, v. 149, p. 153-163.

208. Gnanam A., Kahn I.S. Biochemical studies on the induction of chloroplast development. Biochem. Biophys. Acta, 1967, v. 95, p. 302-309.

209. Gordon M., Letham D., Beever E. Regulators of Cell Division in Plant Tissues. XXIV. The effect Cytocininius on Ribosome Ye Id from Radish Cotyledons. Physiol. Plantarum, 1975, v.35, IT I, p. 13-17.

210. Govindjee, Khanna R. Bicarbonate: its role in photosystem1.. In: Photosynthetic oxygen evolution. London - New York - San-Franoisco, 1978, p. 269.

211. Grachara D.A., Grieve M., Smillie R.M. Photochrome as a primary photoregulator of the synthesis of Calvin cycle enzymes in etiolated pea seedlings. Nature, 1962, v. 218, N 5136, p. 89-91.

212. Gre^n B.R. Protein synthesis by isolated Acetabularia chloroplasts. In vitro synthesis of the apoprotein of the p'''^-chlorophyll a-protein complex (CPl). Biochem. Biophys. Acta, 1980, v. 609, p. 107-120.

213. Grierson D., Covey S.N., Giles A.W., Bryant G.A. Molecular Aspects of Gene Expression in Plants. Academic Press, London, New York, San-Francisco, 1976.

214. Grierson D. Light-stimulated accumulation of I4S RNA during chloroplast development in spinach cotyledons. Z. Pflanzen, 1979, v. 95, p. I7I-I77.

215. V Gumilevskaya N.A., Skazhennik M.A., Akhmatova A.T., Chu-mikina N., Kulaeva E.B., Kretovioh V.Z. Distinctive characteristics of RNA and protein synthesis in Pea cotyledons at early stages of germination. Biol. Plantarum, 1982, v. 24, N 5, p. 363-373.

216. Hachel W. Cellular origin of thylakoid polypeptides in Vicia faba. In: Regulation of development processes in plants Eds. R. Schutte, D. Grrass, 1977, p. 105.

217. Hachtel W. Control of chlorop/hyll biosynthesis by the plastid genome. -Eur. J. Cell Biol., 1980, v. 22, p. 129-136.

218. Hachtel W. Genetic control of chlorophyll biosynthesis by the plastome in some Oenothera species (Subgenus Munzia). -PIanta, 1981, v. 151, p. 299-303.

219. Haff L., Bogorad L* Poly(adenylic acid)-containing SUA from plastids of maize. Biochemistry, 1976, v. 15, IT 18, p. 4II0-4II5.

220. Haff L., Bogorad L. Hybridization of maize chloroplast D1TA with transfer ribonucleic acids. Biochem., 1976, v. 15, IT 18, p. 4105-4109.

221. Hagemann R. Advances in the bield of plastid inheritance in higher plants. In: Genetics today. Proc. Xlth Int. Congr.' Genetics. The Hague-Pergamon Press, 1965, p. 613-625.

222. Hallda1 P Holmen I. The interrelationship between pho-tosynthetic electron transport glycolate excretion and amino-acid metabolism in the blue-green algae Anacystis nidulans. -Plant and Cell Physiol., 1979, v. 20, p. 753.

223. Harel E., Bogorad I. Effect of light on ribonucleic acid metabolism in greening maize leaves. Plant Physiol., 1973, v. 51, IT I, p. 87-95.

224. Hartley M.R., Ellis R.I. Ribonucleic acid synthesis in chloroplasts. Biochem. J., 1973, v. 134, IT I, p. III-II7.

225. Hartley M.R., Wheeler Annabel, Ellis R.I. Protein synthesis in chloroplasts. V. Translation of messenger RITA for the large subunit of fraction I protein in a heterogenous cell-free system. J. Mol. Biol., 1975, v. 91, IT I, p. 67-77.

226. Hartley M., Head C. The synthesis of chloroplast highmole cular- we ight ribosomal ribonucleic acid in spinach. -Eur. J. Biol., 1979, v. 96, IT 2, p. 301-309.

227. Heizmann P., Trabuchet G., Verdier G., Preyssinet G., ITi-gon V. Influence de lieclairenent sur Involution des polysomes dan des cultures d'Euglena gracilis etioles. Bioch. Bio-phys. Acta, 1972, v. 277, p. 149-157.

228. Heizmann P. Maturation of chloroplast tRNA in Euglena gracilis. Biooh. Biophys. Res, Commun., 1974, v. 56, p. II2-II5.

229. Herrmann R.G., Possingham J.N. Plastid DM. The plas-tome. In: Chloroplast, Berlin e.a., 1980, p. 45-96.

230. Hecker L.I., Egan I., lix C.E., Sohiff I.A., Barnett W.E. The sites of transcription and translation for Euglena chlo-roplastic aminoacyl-tRNA synthetase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v. 71, p. I9I0-I9I4.

231. Herrin D., Michaels A., Hickey E. Synthesis of chloroplast membrane polypeptide on thylakoid-bound ribosomes during the cell cycle of Chlamydomonas reinhardii 137. Bioch. Biophys. Acta, 1981, v. 695, N 2, p. 136-145.

232. Herrmann R.G. Number and arrangement of genomes in chloroplasts. Genetics (Suppl.), 1973, v. 74, p. II4-I2I.

233. Highfield P.E., Ellis R.I. Synthesis and transport of the small subunit of chloroplast ribulose bisphosphate carboxylase. Nature, 1978, v. 271, p. 420-424.

234. Hogetsu D., Miyachi S. Role of carbonic anhydrase in photosynthetic C02 fixation in Chlorella. Plant and Cell Physiol., 1979, v. 20, p. 747-756.

235. Honeycutt R., Margulies M.M. Protein synthesis in Chlamydomonas reinhardii. Evidence for synthesis of proteins in chloroplastic ribosomes and cytoplasmic ribosomes. J. Biol. Chem., 1973, v. 248, p. 6145-6152.

236. Hoober I.E., Blobel G. Characterization of the chloroplastic ribosomes of Chlamydomonas reinhardi. J. Mol. Biol., 1969, v. 41, p. I2I-I30.

237. Hoober I.K. Sites of synthesis of chloroplast membrane polypeptides in Ghl. reinh. Y-I. J. Biol. Chem., 1970, v. 245, p. 17-24.

238. Howell S.H., Heizmann P., Gelvin S., Walker I.L. Identification and properties of the messenger RNA activity in Chlamydomonas reinhardi coding for the large subunit og D-ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase. Plant Physiol., 1977, v. 59,c p.464-470.

239. Hudock G.A., levine R.P. Regulation of photosynthesis in Chi. reinhardi. Plant Physiol., 1964, v. 39, p. 889-896.

240. Jwanij V., Chua N.-H., Siekevitz P. Synthesis and turnover of ribulose biphosphate carboxylase and its subunits during the cell cycle of Chlamydomonas reinhardii. J. Cell Biol.,1975, v. 64, N 3, p. 572-585.

241. Jensen R.Q., Bahr J.T. Ribulose 1,5-bisphosphate carboxyv-lase oxygenase. Ann. Rev. Plant Physiol., 1977, v. 28, p. 379-400.

242. Jope Ch.A., Hiroe A., Wildman S.G. Evidence that the amount of chloroplast DNA exceeds total nuclear DNA in mature leaves. J. Cell Biol., 1979, v. 79, p. 631

243. Kasemir H., Bergfeld R., Mohr H. Phytochrome-mediated control of prolamellar fody reorganisation and plastid size in mustard cotyledons. Photochem. Photobiol., 1975, v. 21, n 2, p. in-130.

244. Kass L.B., Paolillo D.J. On the light requirement for replication of plastids in Politrichum. Plant Sci. Lett.,1974 v. 3, N 2, p. 81-85.

245. Kawashima N., Wildman C.G. Fraction I protein. Ann. Rev. Plant Physiol., 1970, v. 21, p. 325-358.

246. Keller M., Burkard G., Bohnert H., Mubumbila M., Gordon K. Steinmetz A., Heiser D., Grouse E., Weil G. Transfer RITA genes associated with the I6S and 23S RNA genes of Euglena chloroplast DNA. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1980, v. 85, p. 47-54.

247. Kevin Chen, Sarjit Johal, Wildman S.G. Phenotypic markers for chloroplast DNA genes in higher plants and their use in biochemical genetics. In: Nuclear acids and protein synthesis in plants. New York - London, 1977, p. 183-194

248. Kirk I.K. The DNA of road-bean chloroplasts. Biochem. Biophys. Acta, 1963, v. 76, p. 417-423.

249. Kirk I.T.O. DNA dependent RNA synthesis in chloroplast preparations. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1964, v. 16,p. 233-237.

250. Kirk I.T.O., Tylney-Bassett R.A.E• The plastids. Their chemistry structure, growth and inheritance, The plastids. Eds, W.H. Freeman and Co, London- San-Franoisco, 1967,

251. Kisaki T., Hirahayashi S., Jano N. Effect of the age of tobacco leaves on photosynthesis and photorespiration. -Plant and Cell Physiol., 1973, v. 14, IT 3, p. 505-514.

252. Klein A.O., Pine K. Light-induced polysome formation in etiolated leaves. Kinetics of inhibition by antibiotics, -Plant Physiol,, 1977, v. 59, p. 764-770.

253. Kloppstech K#, Schweiger H.G. Nuclear genome codes for chloroplast ribosomal proteins II in Acetabularia. Nuclear Exp. Cell Res., 1973, v. 80, N I, p. 69-78.

254. Koch W., Edwards K,, Kossell H., Sequencing of the I6S 23S rRNA spacer fron Zea mays chloroplast revaels. The presence of two split tRNA genes. Abstract I3th FEBS Meeting, 1980, p. 61.

255. Kolodner R., Tewary K.K. The molecular size and conformation of the chloroplast UNA from higher plants. Biochem. Biophys, Acta, 1975, v. 102, p, 372-390.

256. Kossell H., Koch W., Schwartz Z. The ribosomal UNA region of the maize chloroplast genome contains split and unsplit tRNA genes. 6th ENBO Ann. Symp. Mol. Biol. Look Green Plants. Heidelberg, Abstr., 1980, N I, p. 32-33.

257. Krauspe R., Parthia*r B. Chloroplast and cytoplasm specific aminacyl-transfer ribonucleic acid synthesis of Euglena gracilis: separation, characterization and site of synthesis. Biochem. Soc. Symp., 1973, v. 38, p. III-I35.

258. Maohold 0« Moleculargewichts best mung von chloroplas-ten protein durch dodecylsulfat geleleotrophorese. Bioohim. Physiol. Pflanzen. , 1974, v. 166, p. 149-162.

259. Margulies M.M. Effect of chloramphenicolon formation of ohloroplast structure and protein during greening of etiolated leaves of Phaseohois vulgaris. Plant Physiol., 1966, p. 992-1003.

260. Margulies M.M. Concerning the sites of synthesis of proteins of chloroplasts ribosomes and fraction I proteins. (Ribulose 1,5-diphosphate carboxylase) Biochem. Biophys. Res. Commun., 1971, v. 44, p. 539-544.

261. Margulies M.M., Michaels A. Ribosomes bound to ohloroplast membrane in Chlamydomonas reinhardiii. Cell Biol., 1974, v. 60, p. 65-71.

262. Margulies M., Michaels A. Free and membrane-bound ohloroplast polyribosomes in Chlamydomonas reinhardtii. Biochem. Biophys. Acta, 1975, v. 402, p. 297-304.

263. Mendiola-Margenthaler L.K., Morgenthaler G.G., Price C.A. Synthesis of coupling factor CF protein by isolated spinach chloroplast. FEBS Lett., 1976, v. 63, p. 96-101.

264. Mettaft M., Borner T., Hagemann R. Variations of chloroplast LNAs in the genus Pelargonium and their biparental inheritance. Theor. Appl. Genet., 1981, v. 60, IT I, p. 37-41.

265. Metz L.G., Bogorad L. lendelian and uniparental alterati on in erythromycin binding by plastid ribosomes. Science,1971, v. 174, p. 707-708.

266. Miziorko H.M., Mildvan A.S. Magnetic resonance studies on ribulose bisphosphate carboxylase. Biol. Chem., 1978, v. 249, p. 2743-2750.

267. Mohr H., Drumm H., Kasemir H. Licht und Farbstoffe. -Ber. Dtsch. Bot. Ges., 1974, v. 87, p. 49-69.

268. Munns B., Scott U.S., Smillie R.H. RITA synthesis during chloroplast development in Euglena gracilis. Photochemistry,1972, v. II, p. 45-52.

269. Nasyrov Yu.S. Genetic control of photosynthesis and improving of crop productivity. Ann. Eev. Plant Physiol., 1978, v. 29, p. 215-237.

270. Me He it P.H., Walker D.A. The effect of magnesium and other ions on the distribution of ribulose 1,5-biphosphate carboxylase in chloroplast extracts. Arch. Biochem. Bio-phys., 1981, v. 208, IT I, p. 184-188.

271. Nechushtai E., Nelson N. Purification properties and biogenesis of Chlamydomonas reinhardtii photosystem I reaction center. J. Biol. Chem., 1981, v. 256, p. 1624-1628.

272. Nicolson M., Flam W. Properties and significance of free and bound ribosomes from cultured Tobacco Cells. Biochem. Biophys. Acta, 1965, v. 108, N 2, p. 370-384.

273. Nelson P.E., Surzycki S.G. Characterization of the oxygenase activity in a mutant of Chlamydomonas reinhardi, exhi-ting altered ribulose bisphosphate carboxylase. „ Eur. J. Biochem., 1976, v. 61, N 2, p. 475-480.

274. Nishimura M., Akazawa T. Further proof for the catalic role of the large subunit in the spinach Lcob ribulose 1,5-diphosphate carboxylase. Bioohem. Biophys. Res. Commun., 1973, v. 54, p. 842-845.

275. Oishi K., Sumnicht T., Tewary K.K. Messenger ribonucleic acid transcripts of pea chloroplast deoxyribonucleic acid. -Biochemistry, 1981, v. 20, p. 5710-5717.

276. Oliver D.G. Inhibition of photorespiration and increase of net photosynthesis in isolated maize bundles sheath cells treated with glutamate or aspartate. Plant Physiol., 1978, v. 62, p. 690-692.

277. Oliveira L. On the occurance of helical polysomes in developing chloroplasts of mesophyll leaf cells of a Triticale. Caryologia f 1975, v. 28, p. 467-476.

278. Orebanier A.E., Coen D.M., Rich A., Bogorad L. Membrane proteins synthesized but not processed by isolated maize chloroplast. J. Cell Biol., 1976, v. 78, p. 734-736.

279. Ornstein L. Disc electrophoresis. I. Back-ground and Theory. -Ann. N.Y. Acad. Sci., 1964, v. 121, p 321-329.

280. Ouchtherlony 0. Handbook of immunodiffusion and immuno-electrophoresis. Ann. Arbor Science Publishers Inc., Ann. Arbor Mich. 1968, p. 301-317.

281. Paech C., Ryan 5.J., Tolbert N.E. Essential primary amino-groups of ribulose bisphosphate carboxylase/oxygenase indicated by reaction with pyridoxal 5'-phosphate. Arch. Biochem. Biophys., 1977, v. 179, p. 279-288

282. Paech C., Stephen D. Mc Curry, Pierce J., Tolbert N.E. Action site of ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase. Eds. Siegelman N.W., Hind G., Plenum Pub. Corp., New York,1978, p. 227-242.

283. Paech C., Pierce G., Mo Curry C., Tolbert U.E. Inhibition of ribulose biphosphate carboxylase/oxygenase by ribulose 1,5-bisphosphate epimerization and degradation products. Bioch. Biophys. Bes. Commun., 1978, v. 83, N 3, p. 1084-1092.

284. Parthier B., Wolgiehn R. Zur frage der aminosaure inkorporation in RNS-reiche Partikeln aus chloroplasten. Naturwissenschaften, 1963, v. 18, p. 598-610.

285. Passera C., Albusio A. Source of glycolate and cyclic changes in photosynthetic and photorespiratory activity during the development of barley leaves. Biologia Plantarum (Praha), 1977, v. 19, N 6, p. 448-452.

286. Parthier B., Erauspe K., Samtleban S. Light stimulation synthesis of aminoaoyl-t-RNA synthetases in greening Euglena gracilis. Biochem. Biophys. Acta, 1972, v. 277, p. 355-363.

287. Parthier B. Compartment cooperation in the synthesis of chloroplast proteins. In: Regulation of developmental processes in plants. "VEB Gustav Fisher , Verlag, Jena, 1977, p. 136-158.

288. Payne P., Boulter D. Free and membrane-bound ribosomes of the cotyledons of Vicia faba L. Seed Development. Planta, 1969, v. 84, N 3, p. 475-484.

289. Payne P., Browrigg A., Garwood A., Boulter D. Changing protein synthetic machinary during development of seeds of Vicia faba. Phytochemistry, 1971, v. 40, p. 10-17.

290. Payne P., Dyer T.A., Plant 5,83 RNA is a component of 80S but not 70S ribosomes. Nature, New Biology, 1972, v. 235, p. 145-147.

291. Philippovich I.I., Tongur A.M., Alina B.A., Gparin A.I. localization and conformation of polyribosomes bound to chloroplast lamellae. -Exptl. Cell Ees., 1971, v. 62, p. 399-402.

292. Philippovich 1.1., Bezsmertnaya I.IT., Oparin A.I. On the localization of polyribosomes in system of chloroplast lamellae. Exptl. Cell Hes., 1973, v. 79, p. 159-168.

293. Peterson L.W., Kleinkopf G.E., Huffaker E.C. Evidence for lack of turnover of ribulose 1,5-diphosphate carboxylase in barley leaves. Plant Physiol., 1973, v. 51, IT 6, p. 1042-1045.

294. Pon N.G., Ealin B.E., Calvin M. Mechanism of the carbo-xydismutase reaction. I. The effect of preliminary incubation of substrates, metal ion and enzyme on activity. Biochem. J. 1963, v. 338, p. 7-19.

295. Pritchard G.G., Griffin W.J., Whittingham C.P. The effect of carbon dioxide concentration, light intensity and isonico-tinyl hydrazide on the photosynthetic production glycolic acid by Chlorella. J. Exptl. Bot., 1962, v. 13, p. 176.

296. Reger B.J., Fairfield S.A., Epler I.I. Identification and origin of some chloroplast aminoacyl-tRNA synthetases and tRNAs. Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1970, v. 67, p. I207-I2I3.

297. Reynolds E.S., Double-staining with uranilacetate and lead citrate. J. Cell Biol., 1963, v. 17, p. 208-210.

298. Rochaix I.D. Restriction endonuclease map of the chloroplast DNA of Chlamydomonas reinhardtii. J. Mol. Biol., 1978, v. .126, p. 597-605.

299. Rochaix I.D., Malnoe P. Anatomy of the chloroplast ribo-somal DNA of Chlamydomonas reinhadtii. Cell, 1978, v. 15, p. 661-670.

300. Rochaix I.D., Malnoe P., Darlix I.L., Schneider M., Dron M., Allet B., Spahr P.-F. Organization, function and expression of the chloroplast DNA of Chlamydomonas. 6th EMBO Ann. Symp. Mol. Biol., Look Green Plants, Heidelberg, Abstr., 1980, S I, p. 27-29.

301. Rhodes Patsy R., Kung S.D., Marsho T.V. Relationship of ribulose I,5-bisphosphate carboxylase-oxygenase specific activity to subunit composition. Plant Physiol., 1980, v. 65, N I, p. 69-73.

302. Rhodes P.R., Zhu I.S., Kung S.D. Nicotiana chloroplast genome. I. Chloroplast DNA diversity. Mol. and Gen. Genet., 1981, v. 182, N I, p. I06-III.

303. Rosner A., Reisfeld A., Jakob K.M., Gressel I., Edel-man M. Shift in the RNA and protein metabolism in spirodella. Colloq. Int. CNRS, 1977, v. 261, p. 561-568.

304. Roussaux J., Hoffelt M., Farineau N. Evolution des RNA ri-bosomaus au cours du verdissement de cotyledons de concombreen presence de 6-benzylamynopurine. Can» J, Bot., 1976, v. 54, N 20, p. 2328-2336.

305. Rushlow K.E., Orozco S.M., Zipper C., Hallick R.B. Selective in vitro transcription of Euglena chloroplast ribosomal EM genes "by a transcriptionally active chromosome. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, p. 3786-3792.

306. Rutner A.C., Lane M.D. Nonidentical subunits of ribulose diphosphate carboxylase. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1967, v. 28, p. 531-537.

307. Ryan F.I., Tolbert N.E. Ribulose diphosphate carboxylase/ oxygenase. IV. Regulation by phosphate esters. -<J. Biol. Chem., 1975, v. 250, N II, p. 4234-4238.

308. Ryan F.I., Tolbert N.E. Ribulose diphosphate carboxylase/ oxygenase. III. Isolation and properties. J. Biol. Chem., 1975, v. 250, N II, p. 4229-4233.

309. Ryan P.I., Tolbert N.E. Ribulose diphosphate oxygenase. V. Presence the ribulose diphosphate carboxylase from Rhodo-spirillum rubrum. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1975, v.59, p. I233-I24I.

310. Sabatini D.D., Kreibich. G. Functional specialization of membrane-bound ribosomes in eucariotic cells. In: The enzymes of biological membranes. Ed. Martonesi, 1976, p. 531.

311. Schanger G., Sager R. Localization of fine antibiotic resistance at the subunit level in chloroplast ribosomes of Chlamydomonas. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v. 71, p. 1715-1718.

312. Schiff I.A. The control of chloroplast differentiation in Euglena. Proc. Ill Intern. Congr. on Photosynthesis. Ed. M. Avron, Elsevier, Amsterdam, 1974, p. 1691.

313. Schwartzbach S.D., Hecher L.I., Barnett W.E. Transcriptional origin of Euglena chloroplast tRNAs. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1976, v. 73, p. 3140-3145.

314. Scott N.S., Smillie R.M. Evidence for the direction of chloroplast RNA synthesis by chloroplast DNA. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1967, v. 28, p. 598-601.

315. Semal I., Spencer D., Kim V.T., Wildman S.G. Properties of ribonucleic acid synthesizing system in cell-free extracts of tobacco leaves. Biochem. Biophys. Acta, 1964, v. 91, p. 205-213.

316. Servaites I.C., Ogren W.L. Oxyden inhibition of photosynthesis and stimulation of photorespiration in soybean leaf cells. Plant Physiol., 1978, v. 61, p. 62-67.

317. Shan V.C., Lyman H. DNA-dependent RNA synthesis in chlo-roplasts of Euglena gracilis. J. Cell Biol., 1966, v. 29, p. 174.

318. Siegel M.I., Wishnic M., Lane M.D. Ribulose 1,5-diphos-phate carboxylase. In: The enzymes (Ed. Boyer P.), New York Acad., 1972, p. 169-192.

319. Siegel M.I., Lane M.D. Chemical and enzymatic evidence for the participation of 2-carboxy-3-ketoribitol I,5-diphos-phate intermediate in the carboxylation of ribulose 1,5-diphos-phate. J. Biol. Chem., 1973, v. 248, p. 5486-5498.

320. Simpson E., Cooke E.J. Measurement of protein degradati3on in leaves of l>ea mays using H acetic anhydrid and triti-ated water. Plant Physiol., 1981, v. 67, IT 6, p. I2I4-I2I9.

321. Sissakian 1T.M., Philippovich I.I., Svetailo E.1T., Ali-yev K.A. On the protein-synthesizing system of chloroplasts. Bioch. Biophys. Acta, 1965, v. 95, p. 474-485.

322. Smillie E.M., Scott N.S. Organell biosynthesis. The chloroplasts. In: Progress in molecular and subcellular biology. 1969, p. 136-202.

323. So A.G., Davie F.W. The incorporation of aminoacids into protein in a cell-free system from yeast Biochemistry, 1963, v. 2, IT I, p. I33-I4I.

324. Southern E.M. Detection of specific sequences among DM fragments. J. M01. Biol., 1975, v. 98, p. 503-517.

325. Sparkhul I., Gare B., Setterfield G. Metabolism of free and membrane-bound ribosomes during aging of Jerusalem artishoc Tuber slices. Planta, 1976, v. 129, IT 2, p. 3II-3I7.

326. Spiess A., Arnold C.G. Eibosomal proteins in plastids on mendelian streptomycin-resistant mutant of Chlamydomonas rein-hardtii determined by two dimentional gelelectrophoresis. , Arch. Microbiol., 1975, v. 103, p. 89-97.

327. Speirs I. Studies on a rapidly labelled E1TA species synthesized in the chloroplasts of spinach. Colloq. Int. C.1T.E.S. 1977, v. 261, p. 425-429.

328. Spencer D., Whitfeld P.E. The nature of the ribonucleic acid of isolated chloroplasts. Arch. Biochem. Biophys., 1966, v. 117, p. 337-346.

329. Spencer D., Whitfeld P.E. Eibonucleic acid synthesizing activity of spinach chloroplasts and nuclei. Arch. Biochem.

330. Biophys., 1967, v. 121, p. 336-348.

331. Spenoer D., Whitfeld P.E. DM synthesis in isolated chloroplast. Biochem. Biophys. Ees. Commun., 1967, v. 28, p.538.

332. Spencer D., Whitfeld P.B., Bottomley W., Wheeler A.M. The nature of proteins and nucleic acids synthesized by etiolated chloroplasts. In: Autonomy and Biogenesis of Mitochondria and Chloroplasts. Austr. Acad. Symp., 1971, p. 372-382.

333. Spirin A.S., Belutzina N.Y., Lerman M.Y. Use of formaldehyde fixation for studies of ribonucleoprotein particles by cesium chloride density-gradient centrifugation. J. Mol. Biol., 1966, v. 14, p. 6II-6I8.

334. Spirin A.S., Eukariotic messenger RITA and informosomes. Omnia mea mecum porto. FEBS Lett., 1978, v. 88, IT I, p.15-17.

335. Stutz E., Noll H. Characterization of cytoplasmic and chloroplast polysomes in plants: evidence for three classes of ribosomal RITA in Nature. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1967, v. 57, p. 774-781.

336. Stutz E., Rawson I.R. Separation and characterization of Euglena gracilis chloroplasts single-strand DNA. Bioch. Biophys., 1970, v. 209, p N I, p. 16-22.

337. Stutz E., Vandrey I.P. Ribosomal DNA satellite of Euglena gracilis chloroplast DNA. FEBS Lett., 1971, v. 17, p. 277284.

338. Stutz E., Graf L., Jenni B., Keller M., Ortir W., Rutti E. Schlunegger B. Euglena gracilis chloroplast genome organization and expression. 6th EMBO Ann. Symp. Mol. Biol. Look Green PIanta, Heidelberg, Abstr., S.A., 1980, p. 30-31.

339. Stutz E. Chloroplast genome organisation and expression in Euglena gracilis. Biochem. Soc. Trans., 1981, v. 9, N 2,p. 51-57.

340. Surzycki S.I., Gillham N.W. Organelle mutations and their expression in Chlamydomonas reinhardi. Proo. Natl. Acad. Sei. USA, 1971, v. 68, p. 1301.

341. Svetailo E.H., Philippovich I.I., Sissakian N.M. Differences in sedimentation properties of chloroplast and cytoplasmic ribosomes from pea seedlings. J. Mol. Biol., 1967, v. 24, N 3, p. 405-415.

342. Tabita F.R., Mc Padden B.A. Regulation of ribulose 1,5-diphosphate carboxylase by 6-phospho-D-glucolate. -Biochem. Biophys. Res. Commun., 1972, v. 48, p. II53-II59.

343. Takabe T., Akazawa T. Catalitic role of subunit a inn ribulose 1,5-diphosphate carboxylase from Chromatium strain D. Arch. Biochem. and Biophys., 1973, v. 157, N I, p. 303-308.

344. Takabe T., Akazawa T. The role of sulfhydryl groups in the ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase and oxygenase reactions. Arch. Biochem. and Biophys. 1975, v. 169, N 2, p. 686-694.

345. Tao K.LS., Jagendorf A.P. The ratio of free to membrane-bound chloroplast ribosomes. Biochem. Biophys. Acta, 1973, v. 324, p. 518.

346. Tewary K.K., Wildman D.G. Function of chloroplast DNA. I. Hybridization studies involving nuclear and chloroplast DNA with RNA from cytoplasmic (80S) and chloroplast (70S) ribosomes. Proc Natl. Acad. Sei. USA, 1968, v. 59, N 2, p. 569.

347. Tewary K.K., Wildman S.G. Information content in the chloroplast DNA. In: Control of organelle development. Ed. Miller P.Z., Cambridge Univ. Press, 1970.

348. Thomas S.J.R., Tewari K.K. Conservation of 70S ribosomal RNA genes in the chloroplast SNAs of higher plants. Proo. Natl. Acad. Sci. USA, 1974, v. 71, N 8, p. 3I47-3I5I.

349. Thormber I.P., Stewart I.C., Hatton M.W., Bailey G. Studies on the nature of chloroplast lamellae. II. Chemical composition and further physiological properties of two chlorophyll-protein complexes. Biochemistry, 1967, v. 6, N I, p. 7-12.

350. Tobin E.M. Light regulation of specific mRNA species in Lemna gibba L. Natl. Acad. Sci. USA, 1978, v. 75, p. 4749-4753.

351. Tobin E.M. Light regulation of mRNAs coding for the small subunit of ribulose I,5-bisphosphate carboxylase and chlorophyll a/b binding protein in Lemna gibba. In: Genome organization and expression in plants. Edinburgh, 1979, p.158.

352. Tobin E.M. White light effect on the mRNA for the light-harvesting chlorophyll a/b protein in Lemna gibba. Plant Physiol., 1981, v. 67, N 6, p. 1078-1083.

353. Treharne K.J., Stoddardt I.L. Effect of gibberellin on photosynthesis in red clover. Nature, 1968, v. 220, p. 457-458.

354. Verdier G. Poly(adenylic acid)-containing RNA of Euglena gracilis during chloroplast development. 2. Transcriptional origin of the different RNA. Europ. J. Biochem., 1979, v. 931. N 3, p. 581-586.

355. Yerma D.P.S., Mc Lachlan G.A., Byrne H., Ewings D. Regulation and in vitro translation of messenger ribonucleic acid for cellulose from auxin-treated pea epicotyles. J. Biol. Chem., 1975, p. I0I9-I026.

356. Yiil J., Parnik T. On the control of the glycolate pathway "by light and oxygen. Pflanzenphysiol., 1978, v. 88, N 3, p. 219-226.

357. Wildman S.G. Aspects of fraction I protein evolution. -Arch. Biochem. Biophys., 1979, v. 196, N 2, p. 598-610.

358. Walden R., leaver C.I. Regulation of chloroplast protein synthesis during germination and early development of Cucumis sativus. In: Chloroplast development. Amsterdam, 1978, p. 251-256.

359. Walden R., leaver C.I. Regulation of the synthesis of chloroplast proteins during germinatioh and early development of cucumber (Cucumis sativus) cotyledons. In: Genome organization and expression in plants. Edinburgh, 1979, p. 161.

360. Wareing P.P., Khalifa M.M., Treharne K.J. Rate-limiting process in photosynthesis at saturating light intensities. -Nature, 1968, v. 220, p. 453-457.

361. Wellburn A.R., Wellburn P.H.M. Developmental stages oc-curing in isolated intaot etioplasts. J. Cell Sci., 1971, v. 9, p. 271-282.

362. Wettstein D., Henningsen K.W., Boynton J.E., Kannangara G., Neilsen O.F. The genie control of chloroplast development in barley. In: Autonomy and biogenesis of mitochondria and ohloroplasts. North-Holland, 1971, p. 205-223.

363. Werdan K., Heldt H.W. Accumulation of bicarbonate in intact chloroplasts following a pH gradient. Biooh. Biophys. Acta, 1972, v. 289, 430-442.

364. Whitman W.B., Colletti Clare, Tabita R.F. Activation of spinach ribulose bisphosphate carboxylase by pyridoxal phosphate. FEBS Lett., 1979, v. 101, N 2, p. 249-252.

365. Wildman S.G., Bonner J. The proteins of green leaves. I. Isolation, enzymatic properties and auxin content of spinach cytoplasmic proteins. Arch Biochem., 1947, v. 7, p. 391-413.

366. Wildner G.F. The role of ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase and its oxygenase activity in the events of photorespiration. Ber. Deutsch. Bot. Ges. Bd, 1976, v. 89, p. 349-360.

367. Wildner G.F., Henkel I. Specific inhibition of the oxygenase activity of ribulose I,5-bisphosphate carboxylase. Bioch. Biophys. Res. Commun., 1976, v. 69, p. 269-275.

368. Wildner G.F., Henkel I. Modification of Rhodospirillum rubrum ribulose bisphosphate carboxylase with pyridoxal phosphate. I. Identification of a lysyl residue at the active site. Biochemistry, 1976, v. 17, p. 1282-1287.

369. Wildner G.F., Henkel I. Preservation of RuBP carboxylase without oxygenase activity during anaerobiosis. FEBS Lett., 1980, v. 113, N I, p. 81-84.

370. Wildner G.F. The effect of oxygen on ribulose I,5-bisphosphate carboxylase and oxygenase. Ber. Dtsch. Bot. Ges., 1981,v. 94, N 1-2, p. I5I-I59.

371. WishnickM., Lane M.I)., Scruttom M.C. The interaction of metal ions with ribulose 1,5-diphosphate carboxylase from spinach. J. Biol. Chem., 1970, v. 245, p. 4935-4947.

372. Woodcock C.I.P., Pernandez-Mora H. Electron mioroscopy of DM conformation in spinach chloroplasts. J. Mol. Biol., 1968, v. 31, p. 627-636.

373. Yacobson A.B., Swift H., Bogorad L. Cytochemical studies concerning the occurence and distribution of EM in plastids of Lea mays. J. Cell Biol., 1963, v. 17, p. 557-570.

374. Ye on H.H., Stone II. E., Greaser E.H., Watson L. Isolation and characterization of wheat ribulose 1,5-biphosphate carboxylase. Phytochemistry, 1979, v. 18, II 4, p. 561-570.

375. Yohal S., Bourque D.P. Crystallization and characterization of ribulose 1,5 bisphosphate carboxylase/oxygenase from eight plant species. J. Biol. Chem., 1980, v. 255, N 18, p. 8873-8879.

376. Yurina F.P., Odintsova M.S., Maliga P. An altered chloroplast ribosomal protein in streptomycin resistant tobacco mutant. Theor. Appl. Genet., 1978, v. 52, p. 125-134.

377. Zelitch I. Alternate pathway of glycolate synthesis in tobacco and maize leaves in relation to rates of photorespiration. Plant Physiol., 1973, v. 51, p. 299-305.

378. Zelitch I. Improving the efficiency of photosynthesis. -Science, 1975, v. 188, 626-627.