Фенольные соединения клеточных стенок в культурах in vitro: Изменение состава под действием различных факторов тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, кандидат биологических наук Уланов, Александр Владимирович

• Уланов, Александр Владимирович
• кандидат биологических наук
• 2000

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Уланов, Александр Владимирович

ВВЕДЕНИЕ.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1 .лигнин: строение и локализация.

1.2. оксикоричные кислоты клеточной стенки.

1.3. пути биосинтеза фенольных соединений.

1.3.1. Шикиматный путь.

1.3.2. Биогенез фенилпропаноидов.

1.3.3. Ферменты, участвующие в биосинтезе фенилпропаноидов.

1.4. Биосинтез лигнина.

1.4.1. Восстановление оксикоричных кислот до оксикоричных спиртов.

1.4.2. Полимеризация оксикоричных спиртов.

1.5. коваленшые связи в клеточных стенках.

1.5.1. Ковалентные связи в нелигнифицированных клеточных стенках.

1.5.2. Ковалентное перекрестное связывание в лигнифицированных клеточных стенках.

1.6. Регуляция биосинтеза фенольных соединений.

1.7. Генетические манипуляции фенольным метаболизмом растений.

1.7.1. Модификация ферментов биосинтеза лигнина.

ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2.1. Объекты исследований.

2.2. Методы исследований.

2.2.1. Выделение клеточной стенки.

2.2.2. Определение содержания лигнина в клеточной стенке тиогликолевым методом.

2.2.3. Окисление клеточных стенок сульфатом меди в щелочной среде.

2.2.4. Фракционирование клеточной стенки.

2.2.5. ГЖХ-анализ фенольных соединений.

2.2.6. Определение содержания белка в клеточной стенке.

2.2.7. Генетическая трансформация.

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. СОДЕРЖАНИЕ И СОСТАВ ФЕНОЛЬНЫХ СОЕДИНЕНИЙ КЛЕТОЧНЫХ С1БНОК У РАЗЛИЧНЫХ КУЛЬТУР IN VITRO.

3.2. ОКСИКОРИЧНЫЕ КИСЛОТЫ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ И возможность регенерации in vitro.

3.3. Генетическая модификация ферментов фенольного обмена: состав и содержание фенольных соединений клеточной стенки.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Фенольные соединения клеточных стенок в культурах in vitro: Изменение состава под действием различных факторов»

Постановка проблемы, ее актуальность. По современным представлениям растительная клеточная стенка рассматривается как сложноорганизованная, динамичная и многофункциональная система (Carpita, Gibeaut, 1993; Fry, 1995). Важными компонентами клеточных стенок являются фенольные соединения, которые, как правило, разделяют на два класса: лигнин и оксикоричные кислоты. Фенольные соединения активно участвуют в метаболизме и модификации свойств (Iiyama et al., 1994; Kato et al., 1994; Wallace, Fry, 1994; Negrel et al., 1996).

Первичная клеточная стенка содержит незначительное количество феноль-ных соединений, но даже их следовые концентрации могут оказывать существенное влияние на состав и свойства клеточной стенки (Wallace, Fry, 1994). К настоящему времени лигнин и лигниноподобные соединения охарактеризованы, в основном, в тканях и органах растений, интенсивно формирующих вторичную клеточную стенку, где содержание фенольных соединений достаточно высоко. Поэтому большой интерес представляет изучение лигнина и оксикоричных кислот первичной клеточной стенки. Исследования фенольных соединений клеточной стенки актуальны также в связи с тем, что особые требования к их составу и содержанию предъявляют многие виды переработки растительного сырья (деревоперерабаты-вающая промышленность, сельское хозяйство, фармакология и др.).

Чрезвычайно интересным и удобным объектом изучения обеспечения клеточной стенкой межклеточных контактов, роста и дифференциации клеток, а также генетических манипуляций генами фенольного обмена являются растительные 5 культуры in vitro, поскольку представляют собой относительно однородную массу недифференцированных клеток, растущих в легко контролируемых условиях.

Цель и задачи исследования. Целью представляемой работы являлась характеристика изменений состава фенольных соединений клеточных стенок под действием различных факторов в культурах двудольных и однодольных растений in vitro. Ее реализация связывалась с решением следующих задач:

1. Характеристика содержания и состава фенольных соединений клеточной стенки различных культур in vitro, сравнение фенольных соединений клеточной стенки в культурах двудольных и однодольных растений.

2. Сопоставление фенольных соединений клеточной стенки культур с различной регенерационной способностью у двудольных и однодольных растений.

3. Оценка изменений в составе фенольных соединений клеточной стенки при генетической трансформации генов ключевых ферментов фенольного обмена.

Научная новизна работы. Впервые проведен сравнительный анализ состава фенольных соединений клеточной стенки у различных культур клеток двудольных и однодольных растений, включая культуры с различной регенерационной способностью. Показано, что состав оксикоричных кислот и природа связей между ними и полимерами клеточной стенки различаются в двудольных и однодольных растениях.

Обнаружено, что развитие растительных тканей in vitro связано с изменениями содержания фенольных соединений клеточной стенки. Содержание феруло-вой кислоты в клеточных стенках регенерирующих культур значительно выше по сравнению с нерегенерирующими культурами, что может быть связано с формиро6 ванием определенной морфологической структуры тканей, способных к регенерации.

Проведен анализ изменений фенольных соединений клеточной стенки при генетической трансформации, направленной на усиление активности дегидрогена-зы коричных спиртов (ДКС) и фенилаланинаммиаклиазы (ФАЛ). Показано, что усиление активности дегидрогеназы коричных спиртов приводит к увеличению в несколько раз содержания лигнина и к изменению его состава в культуре корней in vitro.

Практическая ценность работы. Усовершенствован подход для анализа фенольных соединений клеточной стенки. Показано, что существовавшие ранее методы определения содержания оксикоричных кислот в клеточной стенке приводили к его существенной недооценке.

С помощью генетической модификации ферментов фенольного метаболизма достигнуто изменение содержания и состава фенольных компонентов клеточной стенки, влияющих на качество растительного сырья, а также участвующих в защитных реакциях растений на проникновение патогенов.

Апробация работы. Материалы диссертации докладывались на итоговых конференциях и семинарах КИББ КНЦ РАН, на VI конференции по молекулярной и клеточной биологии сои (Колумбия, США, 1996), симпозиуме по молекулярной и клеточной биологии (Тамаррон, США, 1996), VIII международной конференции по клеточной стенке (Норидж, Великобритания, 1998), IV съезде ВОФР (Москва, 1999), II и III республиканских коференциях молодых ученых. Работа поддержана грантом Российского Фонда Фундаментальных Исследований № 98-04-50020. 7

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Уланов, Александр Владимирович

ВЫВОДЫ

1. Охарактеризовано содержание и состав фенольных соединений различных культур in vitro. Содержание лигнина составляет, как правило, 2-4% от сухой массы клеточных стенок. Значительную долю среди фенольных соединений клеточных стенок культур клеток и тканей составляют оксикоричные кислоты.

2. Впервые показано, что применявшиеся ранее методы экстракции оксикорич-ных кислот из клеточной стенки двудольных растений приводили к существенной недооценке их содержания. От 30 до 70% оксикоричных кислот находится во фракции, ранее не анализировавшейся.

3. Впервые охарактеризованы различия в составе и типах связей оксикоричных кислот в клеточных стенках двудольных и однодольных растений. У однодольных растений основная масса оксикоричных кислот клеточной стенки связана сложноэфирной связью, а у двудольных растений - простой эфирной связью. У двудольных растений полимерами клеточной стенки, с которыми связаны оксикоричные кислоты, вероятно, являются белки.

4. Обнаружено, что оксикоричные кислоты клеточной стенки могут быть связаны с формированием определенной морфологической структуры тканей, способных к регенерации. Высокое содержание феруловой кислоты является необходимой, но недостаточной предпосылкой для морфогенеза.

5. Показана возможность увеличения содержания лигнина и изменения его состава путем генетической трансформации. Обнаружено, что усиление активности фенилаланинаммиаклиазы может приводить к некоторому увеличению

100

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Известно, что различные растительные ткани резко отличаются по содержанию и составу фенольных соединений клеточной стенки (Брауне, Брауне 1964; Wallace, Fry 1994; Zeier, Schriber, 1997). Поэтому изучение влияния различных факторов на фенольный метаболизм в целых растениях затруднено тем, что из-за сложного сочетания различных тканей эффекты могут маскироваться или видоизменяться. Культуры in vitro представляют собой удобную экспериментальную модель, позволяющую во многом избежать сложностей, связанных с гетерогенностью объекта исследования. С другой стороны, использование этой модельной системы также ограничено, поскольку клетки в культуре лишены ор-ганизменного уровня контроля и отличаются от любой ткани целого растения. В нашей работе по изучению фенольных соединений клеточной стенки реализованы преимущества различных типов культур in vitro для решения следующих вопросов: 1) сопоставление клеток однодольных и двудольных растений и выявление различий, обусловленных не тканеспецифичностью, а более высоким уровнем генетической разнородности и связаны с особенностями этих таксономических групп; 2) изучение связи морфогенетических процессов в каллусных культурах с составом и содержанием лигнина и оксикоричных кислот клеточной стенки; 3) изучение степени пластичности состава фенольных соединений клеточной стенки при генетической трансформации генов ключевых ферментов фе-нольного обмена. Решению этих вопросов во многом способствовало усовершенствование методических подходов для анализа фенольных соединений клеточных стенок, в первую очередь, оксикоричных кислот.

98

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Уланов, Александр Владимирович, 2000 год

1. Брауне Ф.А., Брауне Д.А. Химия лигнина. М.: Лесная промышленность. 1964. 863 с.

2. Васильев А.Е. Сравнительная структурно-функциональная характеристика цитоскелета животных и высших растений // Общ. биол. 1996. Т.57. С.293-325.

3. Загоскина Н.В., Запрометов М.Н. Влияние 1-нафтилуксусной кислоты на рост и образование фенольных соединений, в культуре тканей чайного растения // Физиол. раст. 1979. Т.26. С.681.

4. Запрометов М.Н. Вторичный метаболизм и его регуляция в культурах клеток и тканей растений. В кн.: Культура клеток растений. М.: Наука. 1981. С.37-50.

5. Запрометов М.Н., Загоскина Н.В., Стрекова В.Ю. Образование фенольных соединений и процесс дифференциации в каллусной культуре чацного растения // Физиол. раст. 1979. Т.26. С.485-491.

6. Запрометов М.Н., Стрекова В.Ю., Субботина Г.А., Загоскина Н.В. Действие кинетина на дифференциацию и образование фенольных соединений в каллусной культуре чайного растения // Физиол. раст. 1986. Т.ЗЗ. Вып.2. С.356-364.

7. Запрометов М.Н. Фенольные соединения: Распространение, метаболизм и функции в растениях. М.: Наука. 1993. 272 с.

8. Запрометов М.Н. Фенольные соединения и их роль в жизни растения // ЬУ1 Тимирязевские чтения. М.: Наука. 1996. 45 с.101

9. Румянцева Н.И.,Сергеева Н.В., Хакимова Л.Э., Сальников В.В., Гумерова Е.А., Лозовая В.В. Органогенез и соматический эмбриогенез в культуре двух видов гречихи // Физиол. раст. 1989. Т.36. N.1. СЛ87-194.

10. Сарканен К.В., Людвиг К.Х., Хергерт Ф.В. Понятие о лигнине, его номенклатура и свойства // Лигнины. М.: Лесная промышленность. 1975. С.79-140.

11. Соловьян В.Т. Приспособление клеток к неблагоприятным факторам. Индукция геномных перестроек // Биополимеры и клетка. 1991. Т.7. N.1. С.50-55.

12. Тарчевский И.А., Максютова H.H., Яковлева В.Г., Гречкин А.Н. Янтарная кислота миметик салициловой кислоты // Физиол. раст. 1999. Т.46. N.1. С.23-28.

13. Феофилова Е.П. Клеточная стенка грибов. М.: Наука. 1983. 248 с.

14. Шипилова C.B., Корецкая Т.Ф., Запрометов М.Н. ФАЛ и образование флаванов в культуре ткани чайного растения // Физиол. раст. 1978. Т.25. Вып.4. С.552-555.

15. Шипилова C.B., Запрометов М.Н. Фенилаланинаммиак-лиаза в хлоропластах102чайного растения //Физиол. раст. 1979. Т.246. С.239-242.

16. Adler Е: Lignin chemistry past, present and future // Wood Sci. Technol. 1977. V.ll. P.169-218.

17. Ahluwalia В., Fry S.C. Barley endosperm cell walls contain a feruloyated arabin-oxylan and a non-feruioyated Д-glucan // J. Cer. Sci. 1986. V.4. P.287.

18. Albersheim P., Darvill A.G. Oligosaccharins // Scientific American. 1985. V.253. P.44-50.

19. Aldington C., Fry S.C. Oligosaccharins // In Adv. in Bot. Res. 16. Acad. Press. 1993. P.l-66.

20. Ammirato P.V. Embryogenesis // Eds. Evans D.A., Sharp W.R., Ammirato P.V., Yamada Y. Macmillan. N.Y. Handbook of Plant Cell Culture. 1983. V.l. P.82-123.

21. Aoki S., Syono K. Synergic function ofrolC, rolB, OFR13 and OFR14 of TL-DNA of Agrobacterium rhizogenes in hairy root induction in Nicotiana tabacum II Plant Cell Physiol. 1999. V.40. P.252-256.

22. Ashby A.M., Watson M.D., Shaw C.H. A Ti-plasmid determined function is responsible for chemotaxis of Agrobacterium tumefaciens towards the plant wound product acetosyringone //FEEMS Microbiol. Lett. 1987. V.41. P.189-192.

23. Atalla R.H., Agarwal U.P. Raman microscope evidence for lignin orientation in the cell walls of native woody tissues // Science. 1985. V.227. P.636-638.

24. Basic A., Stone B.A. Chemistry and organization of aleurone cell walls from wheat103and barley // Aust. J. Plant Physiol. 1981. V.8. P.475.

25. Basic A., Harris P.J., Stone B.A. Structure and function of plant cell walls // In J. Pries, ed., The Biochemistry of plants. N.Y.: Acad. Press, 1988. V.14. P.297-371.

26. Baucher M., Monties B., Van Montagu M., Boerjan W. Biosynthesis and genetic engineering of lignin // Critical Rev. in Plant Sci. 1998. V.17. P.125-97.

27. Bolwell G.P. Dynamic aspects of the plant extracellular matrix // Int. Rev. of Cytol. 1993. V. 146. P.261-324.

28. Boudet A.M., Lapierre C., Grima-Pettenati J. Biochemistry and molecular biology of lignification // New Phytol. 1995. V.129. P.203-236.

29. Boudet A.M., Goffner D.P., Grima-Pettenati J. Lignins and lignification: recent biochemical and biotechnological developments // Life sciences. 1996. V.319. P.317-331.

30. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the guantitation of microgram guantities of protein utilizing the principle of protein dye binding // Anal. Biochem. 1976. V.72. P.248-254.104

31. Brett C.T., Wende G., Smith A.C., Waldron K.W. Biosynthesis of cell-wall feru-late and diferulate // J. Sci. Food Agric. 1999. V.79. P.421-424.

32. Brown J.A., Fry S.C. Novel 6>-Z)-galacturonyl esters in the pectic polysaccharides of suspension-cultured plant cells // Plant Physiol. 1993. V.103. P.993-999.

33. Bruce P.J., West C.A. Elicitation of lignin biosynthesis and isoperoxidase activity by pectic fragments in suspension cultured of castor bean // Plant Physiol. 1989. V.91. P.889-897.

34. Campbell M.M., Ellis B.E. Fungal elicitor-mediated responses in pine cell cultures: cell wall-bound phenolics// Phytochem. 1992. V.31. P.737-742.

35. Campbell M.M., Sederoff R.R. Variation in lignin content and composition. Mechanisms of control and implications for the genetic improvement of plants // Plant Physiol. 1996. V.110. P.3-13.

36. Carceller M., Davey M.R., Fouler M.W. The influence of sucrose, 2,4D and kinetin on the growth, fine structure and lignin content of cultured sycamore cells // Protoplasma. 1971. V.73. P.367-385.

37. Carpita N.C., Gibeaut D.M. Structural models of primary cell walls of flowering plants: consistensy of molecular structure with the physical properties of the walls during growth // Plant J. 1993. V.3. P. 1-30.

38. Castillo F.J., Greppin H. Balance between anionic and cationic extracellular peroxidase activities in sedum album leaves after ozone exposure. Analysis by HPLC // Physiol. Plant. 1986. V.68. P.201-208.

39. Chappie C.C., Vogt T., Ellis B.E., Somerville C.R. An Arabidopsis mutant defective in the general phenylpropanoid pathway // Plant Cell. 1992. V.4. P.1413-1424.

40. Chen C-L. Lignin: occurrence in woody tissues, isolation, reactions, and structure.105

41. Wood Structure and Composition. Edited by Lewin M, Goldstein IS. New York: Marcel Dekker. 1991. P. 183-261.

42. Chen C-L. Nitrobenzene and cupric oxide oxidation. In: Dence C., Lin S.Y. eds. Methods in lignin chemistry. Berlin: Springer-Verlag. 1992. P.301-319.

43. Cheng C.K., Marsh H.V. Gibberellic acid promoted lignification and phenylalanine ammonia-lyase activity in a draft pea (Pisum savitum) // Plant Physiol. 1968. V.43. P.1755-1759.

44. Cosgrove D.J. How do plant walls extend? // Plant Physiol. 1993. V.102. P. 1-6.

45. Cvikrova M., Mala J., Eder J., Hrubcova M., Vagner M. Abscisic acid, polyamines and phenolic acids in sessile oak somatic embryos in relation to their conversion potential //Plant Physiol. andBiochem. 1998. V.36. P.247-55.

46. Czaninski Y., Sachot R.M., Catesson A.M. Cytochemical localization of hydrogen peroxide in lignifying cell walls //Annals of Botany. 1990. V.72. P.547-550.

47. Czichi U., Kindl H. Phenylalanine ammonia-lyase and cinnamic acid hydroxylases as assembled consecutive enzymes on microsomal mambranes of cucumber cotyledons: coperation and subcellular distribution // Planta. 1977. V.134. P.133-143.

48. Darvill A.G., McNeil M., Albersheim P., Delmer D.P., The primary walls of higher plants // The Biochemistry of Plants (Tolbert N.E., ed.). New York: Academic Press. 1980. V.l. P.91-162.

49. Davin L., Bedgar D.L., Katayama T., Lewis N. Om the stereoselective synthesis Of (+)-pinoresinol in Forsythia suspensia from its achiral precursor, coniferil alcohol // Phytochem. 1992. V.31. P.3869-3874.

50. Dean J.F.D., Eriksson K.-E.L. Biotechnological modification of lignin structure and cation composition in forest trees // Holzforschung. 1992. V.46. P.135-147.106

51. Dean J.F.D., Eriksson K.-E.L. Laccase and deposition of lignin in vascular plants // Holzforschung. 1994. V.48. P.21-33.

52. Dence C., Lin S.Y. Methods in lignin chemistry. Berlin: Springer-Verlag. 1992.

53. Delmer D.P., Amor Y. Cellulose biosynthesis // Plant Cell. 1995. V.7. P.987-1000.

54. De Jaegher G., Boyer N., Gaspar T. Thigmomorphogenesis in Bryonia dioica: changes in soluble and wall peroxidases, phenylalanine ammonia-lyase activity, cellulose, lignin content and monomeric constituents // Plant Growth Regul. V.3. P.133-148.

55. Dixon R.A., Paiva N.L. Stress-Indused Phenylpropanoid Metabolism // The Plant Cell. 1995. V.7.P.1085-1097.

56. Dixon R.A., Lamb C.J., Masoud S., sewalt V.J.H., Paiva N.L. Metabolic engeneering: prospects for crop improvement through the genetic manipulation of phenylpropanoid biosynthesis and defence responses // Gene. 1996. Y.179. P.61-71.

57. DharmawardhanaD.P., Ellis B.E., Carison J.E. A -glucosidase from lodgepole pine xylem specific for the lignin precursor coniferin. // Plant Physiol. 1995. V.107. P.331-339.

58. Draper J., Scott R., Armitage P. Plant genetic transformation and gene expression: a laboratory manual. Oxford: Blackwell. 1988. 355 p.

59. Driouich A., Laine A.C., Vian B., Faye L. Characterization and localization of laccase formes in stem and cell cultures of sycamore //The Plant J. 1992. V.2. P. 1324.

60. Doorselaere J.V., Baucher M., Chognot E., Chabbert B., Tollier M.Y., Petit-Conil M., Leple J.-C., Pilate G., Cornu D., Monties B., Montagu M.V., Inze D., Boerjan107

61. W., Jouanin L. A novel lignin in poplar trees with a reduced caffeic acid/5-hydroxyferulic acid O-methyltranferase activity // Plant J. 1995. V.8. P.855-864.

62. Duncan D.R., Widholm J.M. The production of callus capable of plant regeneration from immature embryos of numerous Zea mays genotypes // Planta. 1985. V.165. P.322-332.

63. Ebel J., Hahlbrock K. The flavinoids: advances in research // Chapman and Hall. 1982. P.641-680.

64. Eberhardt T.L., Bernards M.A., He L., Davin L.B., Wooten J.B., Lewis N.G. Lignification in cell suspension cultures of Pinus taeda. In situ chracterization of a gymnosperm lignin // J. of Biol. Chem. 1993. V.268. P.21088-21096.

65. Engelsma G. On the mechanism of the changes in phenylalanine ammonia-lyase activity induced by ultraviolet and blue light in Gherkin hypocotyls // Plant Physiol. 1974. V.54. P.702-705.

66. Farmer E.E. Effects of fungal elicitor on lignin biosynthesis in cell suspension cultures of soybean//Plant Physiol. 1985. V.78. P.338-342.

67. Faulds G.B., Williamson G. The role of hydroxicinnamates in the plant cell wall // J. of the Sci. Food Agric. 1999. V.79. P.393-395.

68. Feuillet C., Lauvergeat V., Deswarte C., Pilate G., Boudet A., Grima-Pettenati J. Tissue and cell-specific expression of a cinnamyl alcohol dehydrogenase promoter in transgenic poplar plants // Plant Mol. Biol. 1995. V.27. P.651-667.108

69. Finkle B.J., Nelson R.F. O-methylation of flavanoid substrates by a partially purified enzyme from Pittosporium crassifolium II Biochim. et Biophys. acta 1963. V.78 P.747-752.

70. Forrest T.P., Ray S. 3,4-Dimetoxy-ira/M-cinnamic acid from Nuphar variegatum II Phytochem. 1972. V.ll. P.855-856.

71. Freudenberg K, Neish AC: Constitution and Biosynthesis of Lignin, molecular-biology biochemistry and biophysics // New York: Springer Verlag. 1968. V.2. P.129.

72. Fry S.C. Phenolic components of the primary cell wall and their possible role in hormonal regulation of growth II Planta. 1979. V.146. P.343-351.

73. Fry S.C. Feraloylated pectins from the primary cell wall: their structure and possible functions // Planta. 1983. V. 153. P. 111-123.

74. Fry S.C. Incorporation of 14C.-cinnamate into hydrolase-resistant components of the primary cell wall of spinach // Phytochem. 1984. V.23. P.59-64.

75. Fry S.C. Primary cell wall metabolism. // Plant molecular and cell biology. 1985 V.2. P.31-33.

76. Fry S.C. Cross-linking of matrix polymers in the growing cell walls of angiosperms // Ann. Rev. Plant Physiol. 1986. V.37. P. 165-186.

77. Fry S.C. Intracellular feruloyation of pectic polysaccharides // Planta. 1987. V.171. P.205-211.109

78. Fry S.C. The growing plant cell wall: chemical and metabolic analysis // New York: Longmann scientific and technical. 1988. 333 p.

79. Fry S.C. Polysaccharide-modifying enzymes in the plant cell wall // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1995. V.46. P.497-520.

80. Gamborg O.L., Miller R.A., Ojima K. Nutrient requirements of suspension cultures of soybean root cells //Exp. Cell Res. 1968. V.50. P.151-158.

81. Gaspar T., Penel C., Thorpe T., Greppin H. Peroxidases 1970-1980. A survey of their biochemical and physiological roles in higher plant // Geneve; Univ. Geneve. 1982. P.112.

82. Geissmann T., Neukom H. Vernetzung von phenolcarbon-saure-estern von poly-sacchariden durch oxydative phenolische kupplung // Helv. Chim. Acta. 1971. V.54.P.1108-1112.

83. Goffner D., Campbell M.M., Campargue C., Clastre M., Borderies G., Boudet A., Boudet A.M. Purification and characterization of cinnamoyl-CoA:NADP oxidi-reductase in Eucaliptus gunni II Plant Physiol. 1994. V.106. P.625-632.

84. Gordon J., McDougall J. Relationships between wall-associated peroxidases and lignification during growth of flax fibres// Food Hydrocolloids. 1991. V.5. P.183-185.

85. Grabber J.H., Hatfield R.D., Ralph J. et al. Ferulate cross-linking in cell walls isolated from maize cell suspensions // Phytochem. 1995. V.40. P.1077-1082110

86. Grand C., Ranjeva R., Boudet A.M., Alibert G. Photoregulation of the incorporation of guaicyl units into lignins// Planta. 1979. V.146. P. 131-137.

87. Grand C., Boudet A., Boudet A.M, Isoenzymes of hydroxycinnamate: CoA ligase from poplar stems propeties and tissue distribution // Planta. 1983. V.158. P.225-229.

88. Grand C. Ferulic acid 5-hydroxylase: a new cytochrome P-450-dependet enzyme from higher plant microsomes involved in lignin synthesis // FEBS lett. 1984. V.269.P. 7-11.

89. Grand C., Parmentier P., Boudet A., Boudet A.M. Comparison of lignins and of enzymes involved in lignification in normal and brown midrib (bm3) mutant maize seedlings // Physiol. Veg. 1985. V.23. P.905-911.

90. Gross G.G. Three novel enzymes involved in the reduction of ferulic acid to coniferyl alcohol in higher plants. // FEBS Lett. 1973. V.31. P.283-286.

91. Gross G., Kreiten W. Reduction of coenzyme A thioesters of cinnamic acid with an enzyme preparation from lignifying tissue of Forsythia II FEBS Lett. 1975. V.54. P.259-262.

92. Gross G.G. Biosynthesis of lignin and related monomers // Phytochem. 1977. V.16. P.319-321.

93. Gross G.G. The biochemistry of lignification //Adv. Bot. Res. 1980. V.8. P.26-63.

94. Hahlbrock K., Grisebach H. Isoemzymes of />coumarate:CoA ligase from cell suspension cultures of parsley (Petroselinum hortense) II Eur. J. Biochem. 1970. V.52. P.311-320.

95. Hahlbrock K., Grisebach H. Enzymatic controls in the biosynthesiz of lignin and flavonoids // Ann.Rev.Plant Physiol. 1979. Y.30. P.105-130.1.l

96. Hahlbrock K., Scheel D. Physiology and molecular biology of phenylpropanoid metabolism //Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1989. V.40. P.425-456.

97. Halpin C., Knight M.E., Foxon G.A., Campbell M.M., Boudet A.M., Boon J.J., Chabbert B., Tollier M.-T., Schuch W. Manipulation of lignin quality by down-regulation of cinnamyl alcohol dehydrogenase //Plant J. 1994. V.6. P.339-350.

98. Halpin C., Holt K., Chojecki L., Oliver D., Chabbert B., Monties B., Edwards K., Foxon G.A. Brown-midrib maize (bml) a mutation affecting the cinnamyl alcohol dehydrogenase gene // Plant J. 1998. V.14. P.545-553.

99. Hammershmidt R. Determination of natural and wound-induced potato tuber su-berin phenolics by thioglycolic acid derivatization and cupric oxide oxidation // Potato Res. 1985 V.28. P.123-127.

100. Harris P.J., Hartley R.D. Phenolic constituents of the cell walls of Monocotyledons // Biochem Syst. Ecol. 1980. V.8. P.153.

101. Hartley R.D. Improved methods for the estimation by gasliquid chromatography of lignin degradation products from plants // J.Chromatogr. 1971. V.234. P.335-344.

102. Hartley R.D., Jones E.C. Diferulic acid as a component of cell walls of Lolium multiflorum II Phytochem. 1976. Y.15. P.1157-1160.

103. Hartley R.D., Morrison W.H., Balza F., Towers G.H.N. Substituted truxillic and truxinic acids in cell walls of Cynodon dactylon II Phytochem. 1990 a. V.29. P.3699-3703.

104. Hartley R.D., Morrison W.H., Himmelsbach D.S., Boraeman W.S. Cross-linking of cell walls phenolic arabinoxylans in graminaceous plants // Phytochem. 1990 6. V.29. P.3705-3709.112

105. Hauffe K.D., Paszkowski U., Schulze-Lefert P., Hahlbrock K., Dangl J.L., Douglas C.J. A parsley 4CL-1 promoter fragment specifies complex expression patterns in transgenic tobacco // Plant Cell. 1991. V.3. P. 435-443.

106. Hepler P.K., Rice R.M., Terranova W.A. Cytochemical localization of peroxidase activity in wound vessel members of Coleus. // CanJ.Bot. 1972. V.50. P.977-983.

107. Hess D. Properties of O-methyltransferase in wheat seedlings // Ztschr. Natur-forsh. B. 1964 V.19. P.447-453.

108. Higuchi T. Lignin biochemistry: biosynthesis and siodegradation // Wood Sci. Technol. 1990.V. 24. P.23-63.

109. Higuchi T, Ho T, Umezawa T, Hibino T, Shibata D: Red-brown color of lignified tissues of transgenic plants with antisense CAD gene: wine-red lignin from coniferyl aldehyde //J. Biotechnol. 1994. V.37. P.151-158.

110. Holton T.A., Cornish E.C. Genetic and bichemistry of anthocyanin biosynthesis // Plant cell. 1995. V.7. P.1071-1083.

111. Horn M.E., Sherrard J.H., Widholm J.M. Photoautotrophic growth of soybean cells in suspension culture. I. Establishment of photoautotrophic cultures // Plant Physiol. 1983. V.72. P.426-429.

112. Houtman C.J., Atalla R.H. Cellulose-lignin interactions: A computational study // Plant Physiol. 1995. V.107. P.977-984.113

113. Hu W-J., Harding S.A., Lung J., Popko J.L., Ralph J., Stokke D.D., Tsai C-J., Chiang V.L. Repression of lignin biosynthesis promotes cellulose accumulation and growth in transgenic trees //Nature Biotech. 1999. V.17. P.808-812.

114. Jensen R.A. The shikimate/arogenate pathway: link between carbohydrate metabolism and secondary metabolism // Physiol. Plant. 1986. V.66. P. 164.

115. Kahnt G. Effect of ultraviolet light on substituted cinnamic acids and its cis and trans isomers in Melilotus alba II Naturwissenschaften. 1962. V.49. P.207-209.

116. Kamisaka S., Takeda S., Takahashi K., Shibata K. Diferulic acid in the cell wall of Avena coleoptiles their relationships to mechanical properties of cell wall // Physiol. Plant. 1990. V.78. P. 1-7.

117. Katayama T., Davin L.B., Lewis N.G. An extraordinary accumulation of (-)-pinoresinol in cell-free extracts of Forsythia intermedia: evidence for enantio specific reduction of (+)-pinoresinol //Phytochem. 1992. V.31. P.3875-3881.

118. Kato A., Nevins D.J. Isolation and identification of 0-(5-(9-feruloyl-«-Z-arabinofuranosyl)-(l-^3)-0-/?-Z)-xylopyranosyl-(l ^4)-/)-xylose as a component of Zea Shoot cell-walls // Carbohydr. Res. 1985. Y.137. P.139-150.

119. Kato Y., Yamanouchi H., Hinata K. et al. Involvement of phenolic esters in cell aggregation of suspension-cultured rice cells // Plant Physiol. 1994. V.104. P. 147152.

120. Kajita S., Katayama Y., Omori S. Alterations in the biosynthesis of lignin in transgenic plants with chimeric genes for 4-coumarate: Coenzyme A ligase // Plant Cell Physiol. 1996. V.37. P.957-965.

121. Kay L.E., Basile D.V. Specific peroxidase isoenzymes are correlated with organogenesis //PlantPhysiol. 1987. V.84. P.99-105.

122. Kikuchi A., Satoh S., Nakamura N. Defferences in pectin polysaccharides between carrot embryogenic and non-embryogenic calli // Plant Cell Rep. 1995. V.14. P.279-284.

123. Klessig D.F., Malamy J. The salicylic acid signal in plants // Plant Mol. Biol. 1994. V.26. P.1439-1458.

124. Kroon P.A., Williamson G. Hydroxycinnamates in plants and food: current and future perspectives // J. Sci. Food and Agric. 1999. Y.79. P.355-361.

125. Koukol J., Conn E.E. Purification and properties of the phenylalanine deaminase of Hordeum vulgare II J. Biol. Chem. 1961. V.236. P.2692-2697.

126. Kudakasseril G.J., Minocha S.C. Kinetics of phenylalanine ammonia-lyase and the effect of L-a-aminooxy-/?-phenylpropionic acid on enzyme activity and radicle growth in germinating lettuce seeds // Plant and Cell Physiol. 1986. V.27. P. 14991506.

127. Kuroda H., Shimada M., Higuchi T. Purification and properties of O-methyltransferase involved in the biosynthesis of gymnosperm lignin // Phytochem. 1975. V.14. P.1759-1763.

128. Kuroda H., Shimada M., Higuchi T. Characterization of a lignin-specific O-methyltransferase in aspen wood // Phytochem. 1981. V.20. P.2635-2639.

129. Kutsuki H., Shimada M., Higuchi T. Regulatory role of cinnamyl alcohol dehydrogenase in the formation of guaiacyl ans syringyl lignins // Phytochem. 1982.1161. V.21. P.19-23.

130. Lagrimini L.M., Burkhart W., Moyer M., Rothstein S. Molecular cloning of complementary DNA encoding the lignin-forming peroxidase from tobacco: molecular analysis and tissue-specific expression // Proc Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V.84. P.7542-7546.

131. Lagrimini L.M. Wound-induced deposition of polyphenols in transgenic plants overexpressing peroxidase //Plant Physiol. 1991. V.96. P.577-583.

132. Lam T.B.T., Iiyama K., Stone B.A. Distribution of free and combined phenolic acids in wheat internodes // Phytochem. 1990. V.29. P.429-433.

133. Lam T.B.T., Iiyama K., Stone B.A. Cinnamic acid bridges between cell wall polymers in wheat and phalaris internodes // Phytochem. 1992 a. V.31. P. 11791183.

134. Lam T.B.T., Iiyama K., Stone B.A. Changes in phenolic acids from internode walls of wheat and phalaris during maturation // Phytochem. 1992 6. V.31. P.2655-2658.

135. Lange M., Lapierre C., Sandermann H. Elicitor-induced spurce stress lignin // Plant Physiol. 1995. V.108. P.1277-1287.

136. Lapierre C. Application of new methods for the investigation of lignin structure. In H.G. Jung, D.R. Buxton, R.D. Hatfield, J Ralph eds. Forage Cell wall structure and digestibility // Amer. Sci. of Agronomy. Madison. W.I. 1993. P.133-166.

137. Lee D., Meyer K., Chappie C., Douglas C.J. Antisense supression of 4-eoumarate:coenzyme A ligase activity in Arabidopsis leads to altered lignin subunit composition//Plant Cell. 1997. V.9. P.1985-1998.

138. Leinhos V., Savidge R.A. Isolation of protoplasts from developing xylem of Pinus banksiana and Pinus strobus //Canadian Journal of Forestry. 1993. V.23. P.343-348.

139. Leinhos V., Udagama-Randenlya P.Y., Savidge R.A. Purification of an acid coniferin hydrolysing /?-glucosidase from developing xylem of Pinus banksiana II Phytochem. 1994. V.37. P.311-315.

140. Lewis N.G., Yamamoto E. Lignin: occurence, biosynthesis and biodégradation // Annu. Rev. Plant. Mol. Biol. 1990. V.41. P.455-496.

141. Lewis N.G. A 20th century roller coaster ride: a short account on lignification // Current Opinion in Plant Biol. 1999. V.2. P. 153-162.

142. Leyva A., Liang X., Pintor-Toro J.A., Dixon R.A., Lamb C.J. c«1-Element combinations determine phenylalanine ammonia lyase gene tissue-specific expression patterns // Plant cell. 1992. V.4. P.263-271.

143. Liu L., Dean J.F.D, Freidman W.E., Eriksson K.E.L. A laccase-like phenoloxidase is correlated with lignin biosynthesis in Zinnia elegans stem tissues //The Plant J. 1994. V.6. P.213-224.118

144. Loffelhardt W., Ludwig B., Kindl H. Thylakoid-gebundene ^-phenylalanine am-monia-lyase //Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1973. V.354. P.1006-1012.

145. Logemann E., Parniske M., Hahlbrock K. Modes of expression and common structural features of the complete phenylalanine ammonia-lyase family in parsley //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V.92. P.5905-5909.

146. Lonkova I., Kartnig T., Alfermann W. Cycloartane saponin production in hairy root cultures of Astragalus mongholicus II Phytochem. 1997. V.45. P. 1597-1600.

147. Lozovaya V.V., Zabotina O.A., Rumyantseva N.I., Malihov R.G., Zihareva M.N. Stimulation of root development buckwheat thin cell-layer expiants by pectic fragments from pea stem cell walls // Plant Cell Rep. 1993. V.12. P.530-533.

148. V. Lozovaya, T. Gorshkova, E. Yablokova, O. Zabotina, M. Ageeva, N. Rumyantseva, E. Kolesnichenko, A. Waranyuwat, J. Widholm. Callus cell wall phenolic and plant regeneration ability // J. Plant Physiol. 1996. V. 148. P.711 -717.

149. Lozovaya V, Gorshkova T, Yablokova E, Rumyantseva N, Ulanov A, Valieva A. Cold alkali can extract phenolic acids that are ether linked to cell wall components in Dicotyledonous plants (buckwheat, flax and soybean) // Phytochem. 1999. V.50. P.395-400.

150. Lynn D.G., Chang M. Phenolic signals in cohabiation: implications for plant development //Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. V.41 P.497.

151. Mano Y. Variation among hairy root clones and its application // Plant Tiss. Cult. 1989. V.6. P.1-9.

152. Mader M., Fussl R. Role of peroxidase in lignification of tobacco cells. Regulation by phenolic compounds // Plant Physiol. 1982. V.70. P. 1132-1134.

153. Maher E.A., Bate N.J., Ni W., Elkind Y., Dixon R.A., Lamb C.J. Increased dis119ease susceptibility of transgenic tobacco plants with supressed levels of preformed phenylpropanoid products // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V.91. P.7802-7806.

154. Marigo G., Boudet A.M. Relations polyphenols croissance: lignification et limitation de croissance chez Lycopersicum esculentum II Physiol.Plant. 1980. V.49. P.425-430.

155. McDougal G.L., Stewart D., Morrisom I.M. Oxidation of coniferyl alcohol to lig-nin-like produts by tobacco xylem cell walls // Phytochem. 1994. Y.37. P.683-688.

156. Matsuda N., Tsuchiya T., Kishitani S., Tanaka Y., Toriyama K. Partial male sterility in transgenic tobacco carrying antisense and sense PAL cDNA under the control of a Tapetum-specific promoter // Plant Cell Physiol. 1996. V.37. P.215-222.

157. Melchers L.S., Regensburg-Tuink A.J., Schilperoort et al. Specificity of signal molecules in the activation of Agrobacterium virulence gene expression // Mol. Microbiol. 1989. V.3.P.969.

158. Meyer K.„ Cusumano J.C., Somerville C., Chappie C.C.S. Frulate-5-hydroxylase from Arabidopsis thaliana defines a new family of cytochrome P450-dependent monoxygenases // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. N.93. P.6869-6874.

159. Meyer K., Shirley A.M., Cusumano J.C., Bell-Lelong D.A., Chappie C. Lignin monomer composition is determined by the expression of a cytochrome P450-dependent monoxygenase in Arabidopsis II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. N.95. P.6619-6623.

160. Moerschbacher B.M., Noll U.M., Flott B.F., Reisener H.J. Lignin biosynthetic enzymes in stern rust infected, resistant and susceptible near isogenic wheat lines // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1988. V.33. P.33-46.120

161. Moerschbacher B.M., Flott B.F., Noll U.M., Reisener H.J. On the specifity of an elicitor preparation from stem rust which induces lignification in wheat leaves // Plant Physiol. AndBiochem. 1990. V.27. P.305-313.

162. Monties B., Tollier M.T., Chabbert B., Lapierre C., Legrand M., Favet N., Atanas-sova R., Martz F., Fritig B. Mutant and transgenic plants with similar lignin-structure // Int. Plant Mol. Biol. Meet. Amsterdam. 1994.

163. Morrison W.H III., Hartley R.D., Himmelsbach D.S. Synthesis of substituted truxillic acids from /?-coumaric and ferulic acid: simulation of photodimerization in plant cell walls // J. Agric. Food Chem. 1992. V.40. P.766-771.

164. Nakamura Y., Fushiki H., Higuchi T. Metabolic differences between gymno-sperms and angiosperms in the formation of syringyl lignin // Phytochem. 1974. V.13. P.1777-1784.

165. Negrel J., Pollet B., lapierre C. Eyher-linked ferulic acid amides in natural and wound periderms of potato tuber // Phytochem. 1996. V.43. P.l 195-1199.

166. Niemann G.J., Kerk A., Niessen W.M.A., Verslius K. Free and cell wall-bound phenolics and other constituens from healthy and fungus-infected carnation (Di121anthus caryophyllus L.) stems // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1990. Y.38. P.417-432.

167. Ni W., Paiva N.L., Dixon R.A. Reduced lignin in transgenic plants containing a caffeic acid Omethyltransferase antisense gene // Transgenic Res. 1994. V.3. P.120-126.

168. Nicholson R.L., Hammerschmidt R. Phenolic compounds and their role in disease resistance // Ann. Rev. of Phytopathol. 1992. V.30. P.369-389.

169. Pakusch A.-E., Kneusel R.E., Matern U. ¿"-Adenosyl-metionine^ram-caffeoyl-coenzyme A 3-O-methytransferase from elicitor-treated parsley cell suspension cultures //Arch. Bichem. Biophys. 1989. V.271. P.488-494.

170. Pakush A.-E., Matern U., Schiltz E. Elicitor-inducible caffeoyl-coenzyme A 3-0-methyltransferase from Petroselinum crispum cell suspensions. Rurification partial sequense and antigensity // Plant Physiol. 1991. V.95. P. 137-143.

171. Palazon J., Cusido R.M., Roig C., Pinol M.T. Expression of the rolC gene and nicotine production in transgenic roots and their regenerated plants // Plant Cell122

172. Rep. 1998. V.17. P.384-390.

173. Parvez M.M., Wakabayashi K., Hoson T., Kamisaka S. White light promotes the formation of diferulic acid in maize coleoptile cell walls by enhancing PAL activity //Physiol. Plant. 1997. V.99. P.39-48.

174. Pennel R. Cell walls: structures and signals // Current Opinion in Plant Biol. 1998. V.l. P.504-510.

175. Phillips D.A. Flavonoids: Plant signal to soil microbes // Phenolic metabolism in plants. N.Y.: Plenum press. 1992. P.201-231.

176. Piquemal J., Lapierre C., MytonK., O'Connel A., Schuch W., Grima-Pettenati J., Boudet A.-M. Down-regulation of cinnamoyl-CoA reductase induces significant changes of lignin profiles in transgenic tobacco plants // Plant J. 1998. V.13. P.71-83.

177. Pillonel C, Mulder M.M, Boon J.J, Forster B, Binder A: Involvement of cinnamyl-alcohol dehydrogenase in the control of lignin formation in Sorghum bicolor L Moench // Planta. 1991. V.185. P.538-544.

178. Postius C., Kindl H. The occurence of phenylalanine ammonia-lyase and cin-namic acid -hydroxylase on the endoplasmic reticulum of cell suspension cultures of Glycine max // Ztschr. Naturforsch. C. 1978. V.33. P.65-69.

179. Ralph J., Helm R.F., Quideau S., Hatfield R.D. Lignin-feruloyl ester cross-links in grasses. Part 1. Incorporation of feruloyl esters into coniferyl alcohol dehydroge-nation polymers // J. Chem. Soc. Perkin Trans. 1992. P.2961-2968.

180. Ralph J., Quideau S., Grabber J.H., Hatfield R.D. Identification and synthesis of new ferulic acid dehydrodimers present in grass cell walls // J. Chem. Perkin Trans. 1994. N.l. P.3485-3498.

181. O.Ralph J., Grabber J.H., Hatfield R.D. Lignin-ferulate cross-links in grasses: active incorporation of ferulate polysaccharide esters into ryegrass lignins // Carbohydrate Reserch. 1995. V.275. P.167-178.

182. Ralph J., MacKay J.J., Hatfield R.D., O'Malley D.M., Whetten R.W., Sederoff R.R. Abnormal lignin in a loblolly pine mutant // Science. 1997. V.277. P.235-239.

183. Ranjeva R., Boudet A.M., Faggion R. Phenolic metabolism in Petunia tissues. IV. Properties of /»-coumarate: coenzyme A ligase isoenzymes // Biochimie. 1976. V.58. P.1255-1262.124

184. Rhodes M.J.C., Wooltorton S.C. Stimulation of phenolic acid and lignin biosynthesis in swede root tissue by ethylene // Phytochem. 1974. V. 12. P. 107-118.

185. Rhodes M.J.C. Physiological significance of plant phenolics // The biochemistry of plant phenolics. Oxford: Clarendon press. 1985. P.99-118.

186. Ride J.P. Lignification in wounded wheat leaves in response to fungi and its possible role in resistance // Physiol. Plant Pathol. 1975. V.5. P.125-134.

187. Ride J.P. The role of cell wall alterations in resistance to fungi // Ann. Appl. Biol. 1978. V.89. P.302-306.

188. Ride J.P. Cell walls and other structural barriers in defense. In Callow J.A. eds. Biochemical Plant Pathol. Chichester:Wiley. 1983. P.215-236.

189. Ride J.P., Barber M.S. The effects of various treatments on induced lignification and the resistance of wheat to fungi // Physiol. Mol. Pathol. 1987. V.31. P.349-360.

190. Rubery P.H., Fosket D.E. Changes in phenylalanine ammonia-lyase activity during xylem differentiation in Coleus and soybean// Planta. 1969. V.87. P.54-62.

191. Ruis H., Kindl H. Distribution of ammonia-lyases in organelles of castor bean endosperm // Ztschr. Physiol. Chem. 1970. V.351. P. 1425.

192. Ruis H., Kindl H. Formation of a, /^-unsaturated carboxylic acids from amino acids in plant peroxisomes//Phytochem. 1971. V.10. P.2627-2633.

193. Russel D.W. The metabolism of aromatic compounds in higher plants // J. Biol. Chem. 1971. V.246. P.3870-3876.

194. Satoh S., Kamada H., Harada H., Fuji T. Auxin-controlled glycoprotein release into the medium embryogenic carrot cells // Plant Physiol. 1986. V.81. P.931-933.

195. Satoh S. Functions of the cell wall in the interactions of plant cells: analysis using carrot cultured cells //Plant Cell Physiol. 1998. V. 39. P. 261-368.125

196. Savidge R., Udagama-Randeniya P. Cell-wall bound coniferyl alcohol oxidase as-sotiated with lignification in conifers //Phytochem. 1992. V.32. P.2959-2966.

197. Scalbert A., Monties B., Rolando C., Sierra-Escudero A. Formation of ether linkage between phenolic acids and Gramineae lignin: A possible mechanism involving quinone methides // Holzforsch. 1986. V.40. P. 191-195.

198. Schmid G., Hammer D.K., Rittenbrush A. Grisebach H. Appearance and immu-nohistocemical localization of UDP-glucose coniferyl alcohol glucosyltransferase in spruce {Picea abies (L.) Krast.) seedlings // Planta. 1982. V.156. P.207-212.

199. Schopfer P. Histological demonstration and localization of H202 in organs of higher plants by tissue printing on nitrocellulose paper // Plant Physiol. 1994. V.104. P.1269-1275.

200. Sederoff R.R., MacKay J.J., Ralph J., Hatfield R.D. Unexpected variation of lignin//Current Opinion in Plant Biol. 1999. V.2. P. 145-152.

201. Sewalt V.J.H., Glasser W.G., Fontenot J.P., Allen V.G. Lignin impact on fiber degradation. 1. Quinone methide intermediates formed from lignin during in vitro fermentation of corn stover // J. Sci. Food Agrie. 1996. Y.71. P. 195-203.126

202. Shedletzky E., Shmuel M., Delmer D. Adaptation and growth of tomato cells on the herbecide 2,6-diclorobenzonitrile leads to production of unigue cell walls virtually lacking a cellulose-xyloglycun network // Plant Physiol. 1992. V.194. P.980-987.

203. Shimada M., Fukuzuka T., Higuchi T. Ester linkages of jo-coumaric acids in bamboo and grass lignins // Tappi. 1971. V.54. P.72-78.

204. Showalter A.M. Structure and function of plant cell wall proteins// Plant Cell. 1993. V.5.P.9-23.

205. Siegel S.M. Non-enzymic macromolecules as a matrices in biological synthesis: the role of polysaccharides in peroxidase-catalysed lignin polymer formation from eugenol //J. Amer. Chem. Soc. 1956. V.78. P.1753-1759.

206. Signs M.W., Flores H.E. The biosynthetic potential of plant roots // BioEssays. 1990. V.12. P.7-13.

207. Smart C.C., Amrhein N. The influence of lignification on the development of vascular tissue in Vigna radiataL. // Protoplasma. 1985. V.124. P.87-95.

208. Smith M.M., Hartley R.D. Occurence and nature of ferulic acid substitution of cell wall polysaccharides in graminaceous plants // Carbohydr. Res. 1983. V.118. P.65-80.

209. Spenser P.A., Towers G.H.W. Virulence-inducing phenolic compounds detected by Agrobacterium tumefaciens II Plant cell wall polymers. Wash. (D.C.): Amer.127

210. Chem. Soc. 1989. P.383-398.

211. Stafford H.A. The metabolism of aromatic compounds. // Ann. Rev. Plant Physiol. 1974. V.25. P.459-486.

212. Sterjiades R., Dean J.F.D., Eriksson K.E.L. Laccase from sycamore maple (Acer pseudoplatanus) polymerizes monolignols I I Plant Physiol. 1992. V.99. P. 11621168.

213. Sugano N., Iwata R., Nishi A. Behaviour of phenylalanine ammonia-lyase in carrot cells in suspension cultues //Phytochem. 1975. V.14. P.2435.

214. Suzich J.A. Dean J.F.D., Herrmann K.M. 3-Deoxy-£>-arabinoheptulosonate 7-phosphate synthase from carrot root (Daucus carota) is a hysteretic enzyme // Plant Physiol. 1985. V.79. P.765-770.

215. Tanaka N. Strategies for the production of secondary metabolites by pRi-transformed régénérants // Plant Tissue Culture and Biotechnol. 1997. V.3. P. 128137.

216. Talmadge K.W., Keagstra K., Baner W.D., Albersheim F. The structure of the plant cell walls. 1. The macromolecular components of the pectin polysaccharides.128

217. Plant Physiol. 1973. V.51. P. 158-173.

218. Tan K., Hoson T., Masuda Y., Kamisaka S. Correlation between cell wall extensibility and the content of diferulic acid and ferulic acid in cell walls of Oryxa sativa coleoptiles grown under water and air // Physiol. Plant. 1991 V.83. P.397-403.

219. Tan K., Hason T., Yosho M. Effect of ferulic and p-coumaric acids on Oryza co-leoptile growth and mechanical propertis of cell walls // J.Plant Physiol. 1992. V.140. P.460-465.

220. Tepfer D. Transformation of several species of higher plants by Agrobacterium rhizogenes: sexual transmission of the transferred genotype and fenotype // Cell. 1984. V.37. P.959-967.

221. Terashima N., Fukushima K., He L.F., Takabe K. Comprehensive model of the lignified plant cell wall // In: ASA-CSSA-SSSA eds Forage cell wall structure and digestibility. Madison. USA. 1993. P.247-269.

222. Terazawa M., Miyake M. Phenolic compounds in living tissue of woods. II. Seasonal variations of phenolic glycosides in the cambial sap of woods // Mokuzai Gakkaishi. 1984. V.30. P.329-328.

223. Tolvonen L., Utilization of hairy root cultures for production of secondary metabolites // Biotechnol. Prog. 1993. V.9. P. 12-20.

224. Towers G.H.W. Abeysekera B. Cell wall hydroxyciirnamate esters as UV-A receptors on phototrophic responses of higher plants a new hypothesis // Phytochem. 1984. V.23.P.951.

225. Tsai C-J., Popko J.L., Mielke M.R., Hu W-J., Podila G.K., Chiang V.L. Supres-sion of (9-methyltransferase gene by homologous sense transgene in quaking aspen causes red-brown wood phenotypes // Plant Physiol. 1998. V.117. P. 101-112.

226. Vance C.P., Kirk T.R., Sherwood R.T. Lignification as a mechanizm of disease resistance //Ann.Rev.Phytopathol. 1980. V.18. P.259-288.

227. Walter M. Regulation of lignification in defense // In Plant Gene Research. Gene involved in plant defense (Boiler T. And Meins F. Eds). N.Y.: Springer Verlag. 1992. P.326-352.

228. Walton E., Butt V.S. Reduction of cinnamic acids to cinnamyl alcohols with an enzyme preparation from Betacicla II J. Exp. Bot. 1970. V.21. P.887-896.

229. Walton E., Butt V.S. Changes in /?-coumarate:CoA ligase activities during the growth of beet {Betacicla) //Phytochem. 1971. V.10. P.295-301.

230. Wanner L.A., Li G., Ware D., Somssich I.E., Davis K.R. The phenylalanine ammonia lyase gene family in Arabidopsis thaliana II Plant Mol. Biol. 1995. V.27. P.327-338.130

231. Wende G., Keith W. Waldron, Andrew C. Smith, Christopher T. Brett. Developmental changes in cell-wall ferulate and dehydroferulates in sugar beet // Phyto-chem. 1999. V.52. P.819-827.

232. Whetten R., Sederoff R. Genetic engeneering of wood // For Ecol. Manage. 1991. V.43. P.301-316.

233. Whetten R., Sederoff R.R. Phenylalanine ammonnia lyase from loblolly pine: pu-rificstion of the enzyme and isolation of complementary DNA clones // Plant Physiol. 1992. V.98. P.380-386.

234. Whetten R., Sederoff R.R. Lignin biosynthesis // Plant Cell. 1995. V.7. P.1001-1013.

235. Whitmore F.W. Phenolic acids in wheat coleoptile cell walls // Plant Physiol. 1974. V.53. P.728-731.

236. Whitmore F.W. Lignin-carbohydrate complexformed in isolated cell walls of callus // Phytocbem. 1978. V.17. P.421-425.

237. Wolosiuk R.A., Nishizawa A.N., Buchanan B.B. Regulation of chloroplast phenylalanine ammonia lyase by the ferredoxin/thioredoxin system // Plant Physiol. Suppl. 1978. V.61. P.97-112.

238. Wyrambik D., Grisebach H. Purification and properties of isoenzymes of cinna-myl alcohol dehydrogenase from soybean // FEBS lett. 1975. V. 59. P. 9-15.

239. Yamada Y., Kuboi T. Significance of caffeic acid o-methyltranseferase in lignification of cultured tobacco cells //Phytochem. 1976. V.15. P.395-396.

240. Yahiaouri N., Marque C., Myton K.E., Negrel G:, Boudet A.M. Impact of different levels of cinnamyl alcohol dehydrogenase down-regulation on lignins of transgenic tobacco plants // Planta. 1998. V.204. P.8-15.131

241. Yamomoto E., Bokelman G.H., Lewis N.G. Phenylpropanoid metabolism in cell walls // In Lewis N.G., Paice M.G., eds. Plant Cell Wall Polymers: Biogenesis and Biodégradation. ACS Symp. Ser., 399. Amer. Chem. Soc., Washington, DC. 1989. P.68-88.

242. Yamomoto E., Towers G.H.N. Cell wall bound ferulic acid in Barley seedlings during development and its photoisomerization // J. Plant. Physiol. 1985. V.117. P.441-449.

243. Zeier J., Schreiber L. Chemical composition of hypodermal and endodermal cell walls and xylem vessels isolated from Clivia miniata II Plant Physiol. 1997. V.l 13. P.1223-1231.