Механизмы индуцирования устойчивости пшеницы к грибным патогенам тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, доктор биологических наук Яруллина, Любовь Георгиевна

• Яруллина, Любовь Георгиевна
• доктор биологических наук
• 2006

Оглавление диссертации доктор биологических наук Яруллина, Любовь Георгиевна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Глава I. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О МЕХАНИЗМАХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ПАТОГЕНОВ И РАСТЕНИЙ (ОБЗОР

ЛИТЕРАТУРЫ).

1.1.11рирода устойчивости растений к фитопатогенам.

1.2. Активные формы кислорода и их функции при патогенезе.

1.3. Защитная роль лигнина при инфицировании патогенными микроорганизмами.

1.4. Синтез PR-белков - универсальная защитная реакция растений.

1.5. Индуцирование естественных механизмов устойчивости растений

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.

2.1. Объекты исследований.

2.1.1. Инфицирование растений пшеницы грибными патогенами с различным типом питания.

2.1.2. Препараты, используемые для обработки растений.

2.1.3. Фиксация растительного материала.

2.2. Методы исследований.

2.2.1. Выделение оксалатоксидазы различной локализации в клетке и определение ее активности.

2.2.2. Получение экстрактов свободной и связанной с клеточными стенками пероксидазы.

2.2.3. Определение активности пероксидазы.

2.2.4. Электрофоретическое разделение белков.

2.2.5. Оценка активности фенилаланинаммиак-лиазы (ФАЛ) и тирозинаммиак-лиазы (ТАЛ).

2.2.6. Определение содержания белка.

2.2.7. Хемилюминесцентное определение содержания перекиси водорода (Н2О2) в среде инкубации проростков пшеницы.

2.2.8. Использование 3,3-диаминабензидина для выявления генерации Н202 в растительных тканях.

2.2.9. Определение активности окисления фенольных соединений проростками пшеницы.

2.2.10. Определение содержания лигнина в растительных гканях.

2.2.11. Экстракция фитогормонов и количесвенный анализ ИУК, АБК и цитокининов в растительном материале.

2.2.12. Определение активности протеиназ и их белковых ингибиторов

2.2.12.1. Определение активности протеиназ, расщепляющих субстрат Ы-а-бензоил-ОЬ-аргинин-4-нитроанилид (БАПНА).

2.2.12.2. Определение активности ингибиторов протеиназ.

2.2.13. Выделение ДНК из растений.

2.2.14. Получение очищенной РНК из растительного материала.

2.2.15. Подготовка праймеровдля проведения полимеразной цепной реакции (ПЦР).

2.2.16. Полимеразная цепная реакция.

2.2.17. Реакция обратной транскрипции РНК.

2.2.18. Электрофорез продуктов амплификации ДНК и РНК в агарозных и полиакриламидных гелях.

2.2.19. Компьютерный анализ нуклеотидных последовательностей.

2.2.20. Статистическая обработка результатов.

Глава III. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Генерация сигнальных молекул - начальный этап формирования защитного ответа растений при грибной инфекции.

3.1.1. Участие внеклеточных окислительных ферментов в генерации сигнальных молекул.

3.1.2. Регуляция процессов образования перекиси водорода (Н2О2) на ранних стадиях патогенеза.

3.1.3. Усиление окисления фенолов - неспецифическая реакция растений на стресс.

3.1.4. Оксалатоксидаза-один из ключевых ферментов в формировании защитных реакций растений к грибным патогенам.

3.1.5. Регуляции защитного ответа растений элиситорами.

3.2. Процессы лигнификации в тканях растений при инфицировании пшеницы грибными патогенами.

3.2.1. Активность ферментов фенольного обмена, накопление лигнина в растениях пшеницы при патогенезе.

3.2.2. Интенсификация процессов синтеза лигнина в растениях.

3.3. Роль гормонов в становлении взаимоотношений растение - патоген

3.3.1. Гормональный статус растений пшеницы различной устойчивости при заражении грибными патогенами.

3.3.1.1. Корневая гниль {Bipolaris sorokiniana).

3.3.1.2. Твердая головня (Tilletia caries).

3.3.1.3. Септориоз (Septoria nodorum).

3.3.2. Влияние росторегулирующих препаратов на содержание гормонов в растения пшеницы при инфицировании.

3.4. Иншбиторы протеолитических ферментов как компоненты защитной системы растений.

3.4.1. Протеолитические ферменты патогенных грибов и их роль при патогенезе.

3.4.2. Активность протеиназ и их ингибиторов в тканях устойчивых и восприимчивых сортов пшеницы при грибном патогенезе.

3.4.3. Влияние индукторов устойчивости на активность ингибиторов протеиназ в растениях пшеницы.

3.5. Изучение механизмов защитного действия индукторов устойчивости в культуре in vitro.

3.5.1. Индукция защитного ответа в клетках пшеницы под воздействием хитоолигосахаридов.

3.5.2. Индукция защитных реакций в каллусах пшеницы под воздействием салициловой кислоты.

3.5.3. Влияние фунгицидов и иммуностимуляторов на формирование защитного ответа каллусов пшеницы к Т. caries.

3.5.4. Изменение устойчивости каллусов пшеницы к Т. caries при ингибировании активности оксалатоксидазы.

3.5.5. Влияние экзогенной перекиси водорода на защитные реакции куллусов пшеницы.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Механизмы индуцирования устойчивости пшеницы к грибным патогенам»

Инфекционные болезни растений наносят значительный ущерб урожайности сельскохозяйственных культур. Потери урожая зерновых и зернобобовых культур от грибных болезней могут доходить до 30% [Тютерев, 2002]. Как известно, для защиты растений от болезней широко используются химические средства, подавляющие рост и развитие патогенных микроорганизмов. Однако интенсивное применение пестицидов биоцидной природы приводит, с одной стороны, к химическому загрязнению экосистем, и с другой - к появлению высокорезистентных к пестицидам форм патогенов. Одним из широко применяемых методов защиты растений от патогенов является создание и использование устойчивых к болезням сортов и линий сельскохозяйственных культур. Однако на практике оказывается, что гены устойчивости довольно быстро преодолеваются патогенами.

Наиболее перспективным и экологически безопасным способом защиты растений является использование препаратов, стимулирующих защитные механизмы растительного организма. В связи с этим, познание природы и механизмов формирования защитных реакций растений является актуальной задачей.

Устойчивость растений к различным инфекциям определяется комплексом физиолого-биохимических реакций, каждая из которых способствует защите от патогена [Метлицкий, 1976; Токин, 1980; Метлицкий и др., 1984; Метлицкий, Озерецковская, 1985; Курсанова, 1988; Ильинская и др., 1991; Озерецковская и др., 1993; Кораблева, Платонова, 1995; Тютерев, 2002; Тарчевский, 2002]. Одним из приоритетных направлений современной биологии является расшифровка сигналинга защитных реакций в растениях при инфицировании патогенами. В растительных тканях выявлен целый ряд сигнальных молекул, запускающих каскад ответных биохимических реакций в организме растений при контакте с патогеном. Такую роль могут выполнять фитогормоны, олигосахариды, жасмонат, салицилат, окись азота и некоторые другие соединения [Ильинская и др., 1991; Озерецковская и др., 1993; Кораблева, Платонова, 1995; Тютерев, 2002; Тарчевский, 2002]. Предполагается, что сигнальные молекулы не только участвуют в формировании первичных ответных реакций, но и определяют характер последующих биохимических и физиологических процессов, обуславливающих степень адаптации и устойчивости растений к действию патогенов [Дмитриев, 2003].

Одной из наиболее ранних ответных реакций растительного организма на внедрение патогена является локальная генерация активных форм кислорода (АФК) - окисли 1ельный взрыв, запускающий цепь последующих защитных реакций [Hippeli et al., 1999; Droge, 2002]. Так, в тканях растений при патогенезе резко повышается концентрация свободных радикалов (супероксидного 02~, гидроксильного ОН") и перекиси водорода (Н2О2). Несмотря на наличие многочисленных экспериментальных данных об участии АФК в индукции защитного ответа в растениях, источники и способы генерации этих соединений при патогенезе остаются малоизученными. Имеются сведения о том, что образование АФК в ходе окислительного взрыва катализируется оксислительно-восстановительными ферментами, локализованными на поверхности клеток [Bestwick et al., 1997; Kawano, 2002; Blochina et al., 2003; Минибаева, 2005]. В частности, продукция Н2О2 в растительных тканях может активироваться ферментом оксалатоксидазой, способной окислять оксалаты с образованием Н2О2 [Dumas et al., 1995]. Изучение роли этой оксидазы при патогенезе представляется очень важным, так как щавелевая кислота является одним из факторов патогенности грибов [Berna, Bernier, 1999] и от возможности его утилизации растением во многом зависит исход противоборства хозяина и паразита. Известно, что перекись водорода участвует в запуске СВЧ-реакции, процессов лигнификации, а также может проявлять прямую антимикробную активность [Bolwell et al., 2002].

Аппарат воздействия на растение у фитопатогенов включает, по крайней мере, две группы разных веществ - токсины (гормоны) и гидролитические ферменты. Способность патогенных грибов секретировать в окружающую среду соединения, обладающие фитогормональной активностью [Angra et al, 1990; Кобыльский, 1990; Волынец и др., 1993], может приводить к нарушению гормонального статуса растительного организма и снижению эффективности протекания защитных реакций. Выявление характера и степени нарушения состояния гормональной системы инфицированного растения в зависимости от типа возбудителя болезни, несомненно, будет способствовать раскрытию разнообразия механизмов защиты.

К числу важнейших защитных биохимических процессов, проявляющихся как при механическом повреждении растительных тканей, так и в ходе развития ответных реакций на внедрение патогенов относится лигнификация [Stafford, 1988; Ильинская и др., 1991; Anterola, Lewis, 2002; Amthor, 2003]. Несмотря на многочисленные сведения о накоплении лигнина в растительных тканях при патогенезе, механизмы регуляции этого процесса пока не ясны. Можно полагать, что важную роль в регуляции этих процессов выполняют фитогормоны. Способность патогена к внедрению и развитию в растительном организме в значительной мере зависит также от активности внеклеточных гидролаз, в частности, протеолитических ферментов [Ибрагимов и др., 1995; Сапунова и др., 1997; Ryan, 2000; Валуева, Мосолов, 2004; Дунаевский и др., 2005.]. Предполагается, что взаимодействие протеолитических ферментов и ингибиторов в значительной мере определяет исход противоборства хозяина и патогена.

Таким образом, молекулярные механизмы развития устойчивости растений к грибным патогенам еще далеки от окончательной разгадки.

Де1альное изучение состояния гормональной системы, активности ферментов, участвующих в регуляции уровня продукции перекиси водорода, процессов лигнификации, образования защитных соединений в растениях при инфицировании грибными патогенами с различным типом питания, позволит, в конечном итоге, подойти к решению проблемы управления фитоиммунитетом.

Цель работы

Выявить механизмы, обеспечивающие формирование устойчивости растений пшеницы к возбудителям грибных болезней с различным типом питания.

Задачи исследований

1. Проанализировать характер изменения активности оксалатоксидазы в растениях пшеницы различной устойчивости при заражении грибными патогенами и сопоставить с уровнем продукции перекиси водорода.

2. Оценить значение гормональной системы в регуляции защитного ответа растений пшеницы при заражении возбудителями грибных болезней с различным типом питания.

3. Провести сравнительный анализ экспрессии гена анионной пероксидазы, активности фенилаланинаммиак-лиазы, тирозинаммиак-лиазы, и интенсивности накопления лигнина в различных по устойчивости сортах пшеницы при инфицировании грибными патогенами и обработке индукторами болезнеустойчивости.

4. Проанализировать характер изменения активности ингибиторов протеиназ в различающихся по устойчивости растениях пшеницы при инфицировании патогенными грибами.

5. Исследовать пути регуляции защитных реакций растений пшеницы индукторами устойчивости различной природы.

Положения, выносимые на защиту

В основе эффективного развития защитного ответа растений пшеницы на инфицирование грибными патогенами лежит перестройка в гормональной системе, связанная с повышением содержания цитокининов на фоне относительно стабильного баланса ИУК и АБК.

Генерация перекиси водорода, сопряженная с активацией оксалатоксидазы, является начальным этапом формирования защитного ответа растений пшеницы на инфицирование грибными патогенами. Определяющее значение в развитии защитных реакций выполняет связанная с клеточной стенкой форма фермента. Активность оксалатоксидазы находится под контролем гормональной системы растения, а также может регулироваться хитоолигосахаридами, салициловой кислотой и химическими индукторами устойчивости с рострегулирующими свойствами.

Признаком устойчивых форм пшеницы является высокий постинфекционный уровень накопления лигнина, обусловленный ранней и значительной активацией ферментов фенилаланинаммиак-лиазы и тирозинаммиак-лиазы, а также усилением экспрессии гена анионной пероксидазы и повышением ее активности.

Важный вклад в реализацию устойчивости пшеницы вносят белки-ингибиторы, подавляющие индуцируемую патогенами активность протеолитических ферментов. В тканях устойчивых форм пшеницы подавление активности ферментов протекает более эффективно за счет высокого содержания в растениях свободных ингибиторов.

Научная новизна

Выявлена интегральная роль цитокининов в формировании защитного ответ растений пшеницы к грибным патогенам с различным типом питания (некротрофы, биотрофы, гемибиотрофы).

Обнаружено, что значительный вклад в продукцию перекиси водорода в растительных тканях при инфицировании грибными патогенами вносит оксалаюксидаза, связанная с клеточной стенкой.

Впервые показано, что защитный механизм химических и природных индукторов устойчивости растений связан с их участием в генерации перекиси водорода на ранних этапах патогенеза. Выявлены пути регуляции защитного ответа растений хитоолигосахаридами и салициловой кислотой, которые, наряду с активацией оксалатоксидазы, индуцируют экспрессию гена анионной пероксидазы, что приводит к усилению синтеза лигнина в непосредственной близости от инфекционных структур патогена.

Получены данные о способности химических индукторов устойчивости усиливать активность свободных белковых ингибиторов в тканях вегетирующих растений пшеницы и таким образом повышать ее устойчивость к инфицированию грибными патогенами.

Выявлена защитная функция окисления фенолов растениями пшеницы с участием оксалатоксидазы и пероксидазы при инфицировании грибными патогенами с различным типом питания. Одним из механизмов подавления защитного ответа растений при грибном патогенезе является ингибирование активности пероксидазы в данной реакции под воздействием ИУК.

Практическая значимость работы

Разработан метод выявления внеклеточной генерации перекиси водорода с участием оксалатоксидазы, при котором активность окисления фенольного субстрата ортофенилендиамина может быть использована для оценки степени устойчивости растений пшеницы к грибным патогенам.

Обобщенные экспериментальные данные могут быть использованы для решения исследовательских задач фундаментального и прикладного характера, в том числе, направленных на повышение устойчивости растений пшеницы к широкому кругу фитопатогенных грибов и создание экологически безопасных иммуностимуляторов нового поколения.

Выявленная способность различных соединений стимулировать образование перекиси водорода в культуре in vitro может быть использована для быстрого и эффективного скрининга новых средств защиты растений.

Апробация работы

Основные результаты работы докладывались на Всероссийских съездах общества физиологов растений (С.-Петербург, 1993; Москва, 1999; Пенза, 2003), общества биохимиков (Москва, 1997, 2004; С.-Петербург,

2002), общества генетиков и селекционеров (Москва, 1994, 2004; С.-Петербург, 2000), по защите и иммунитету растений (С.-Петербург -Пушкин, 1995, 2002, 2005), конференциях «Физиолого-биохимические основы иммунитета растений к грибным болезням» (Уфа, 1988), «Регуляторы роста и развития растений» (Москва, 1993, 1999, 2001), «Иммуноанализ регуляторов роста» (Уфа, 1992, 2000), «Биология клетки в культуре» (С.-Петербург, 1998, 2000), «Стрессовые белки растений» (Иркутск, 2004), на международных конгрессах и симпозиумах FESSP (Varna, 1998; Budapesht, 2000; Krit, 2002; Krakow, 2004), «Молекулярная и клеточная биология на рубеже веков» (Алматы, 1999), «Микология и криптогамная ботаника в России» (С.-Петербург, 2000), «Нетрадиционное растениеводство, экология и здоровье» (Алушта, 1998), «Современные перспективы в исследовании хитина и хитозана» (Москва, 2001; С.-Петербург, 2003; Казань, 2006), «Plant Growth Substances» (Brno, 2001), «Геном растений» (Одесса, 2003), «Новые и нетрадиционные растения и перспективы их использования» (Пущино, 1999, 2003; Москва, 2005), «Molecular Plant - Microbe Interactions» (С.-Петербург,

2003), «Регуляция роста и продуктивности растений» (Минск, 2005), «Signaling systems of Plant cell» (Москва, 2001; Казань, 2006), «Факторы экспериментальной эволюции организмов» (Алушта, 2006).

Связь с планами НИР

Работа выполнялась в соответствии с планами НИР Института биохимии и генетики УНЦ РАН по темам «Устойчивость пшеницы к фибным заболеваниям и пути ее повышения» (№ гос. регистрации 01.92.018387), «Молекулярные механизмы развития ранних защитных реакций растительных клегок при повреждении фитопатогенными грибами» (№ гос. регистрации 01.99.008298), «Эндогенная регуляция сигнальных молекул при грибных инфекциях растений» (№ гос. регистрации 01.2002.05309).

Конкурсная поддержка работы

Исследования были поддержаны грантами РФФИ (№ 01-04-48495) «Хитин-специфичные пероксидазы как регуляторы интенсивности элиситорных сигналов при грибном патогенезе» и (№ 05-04-48310) «Сигнальная регуляция устойчивости пшеницы к стрессовым факторам различной природы».

Публикации

Основные результаты исследований отражены в 53 научных публикациях, в том числе 26 статей в журналах, рекомендуемых ВАК для публикации результатов докторских диссертаций, 2 статьи в зарубежной печати.

Структура и объем диссертации

Работа состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, заключения, выводов и списка используемой литературы (637 работ, в том числе 404 на иностранных языках). Диссертация изложена на 277 стр., содержит 42 таблицы и 45 рисунков.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Яруллина, Любовь Георгиевна

ВЫВОДЫ

1. Основу успешного формирования защитных реакций растений пшеницы к грибным патогенам с различным типом питания (биотрофы, некротрофы, гемибиотрофы) составляет высокий уровень цитокининов при относительно стабильном балансе ИУК/АБК.

2. Начальным этапом формирования защитного ответа растений пшеницы на инфицирование грибными патогенами является генерация перекиси водорода, сопряженная с активацией оксалатоксидазы. Определяющее значение в развитии защитных реакций выполняет связанная с клеточной стенкой форма фермента.

3. Активность оксалатоксидазы находится под контролем гормональной системы, а также может регулироваться хитоолигосахаридами, салициловой кислотой и химическими индукторами устойчивости растений с рострегулирующими свойствами.

4. Впервые выявлено, что оксалатоксидаза пшеницы вызывает активацию окисления фенольных соединений с участием пероксидазы в ответ на воздействие различных по природе стрессоров, что свидетельствует о вовлечении этого процесса в неспецифическую устойчивость растений.

5. Одним из путей снижения интенсивности окисления фенолов и подавления защитного ответа в растениях пшеницы при грибном патогенезе является индуцированное фитопатогенами повышение содержания ИУК. Возможным механизмом, объясняющим это явление, служит способность этого гормона ингибировать активность некоторых защитных ферментов, в том числе пероксидаз.

6. Индуцирование лигнификации в растениях под воздействием продуцируемой с участием оксалатоксидазы перекиси водорода является одним из общих механизмов формирования устойчивости пшеницы к грибным патогенам.

7. Для устойчивых форм пшеницы характерен высокий постинфекционный уровень накопления лигнина, что обусловлено более быстрой и интенсивной активацией ферментов лигнификации в растениях. Интенсивность процессов лигнификации определяется не только типом устойчивости сорта, но и пищевой специализацией возбудителя болезни.

8. Растения устойчивых сортов пшеницы характеризуются высокой активностью свободных белковых ингибиторов в растительных тканях, что указывает на их важный вклад в реализацию устойчивости растений к грибным патогенам. Одним из проявлений защитного действия индукторов болезнеустойчивости является их способность повышать уровень свободных белков-ингибиторов в растительных тканях.

9. Важным механизмом повышения устойчивости пшеницы к грибным патогенам под влиянием хитоолигосахаридов и салициловой кислоты является индукция экспрессии гена анионной пероксидазы и усиление активности фермента, что свидетельствует о вовлечении анионной пероксидазы в спектр их защитного действия.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Результаты наших экспериментов и анализ литературных данных позволяют утверждать, что в различных по устойчивости растениях, развивается сходный спектр ответных биохимических реакций. Однако в устойчивых растениях данные процессы возникают значительно быстрее и протекают интенсивнее, чем в растениях восприимчивых форм. Высокая скорость защитных реакций обеспечивается распознаванием растительной клеткой патогена на самых ранних этапах их взаимодействия [Тарчевский, 2002; Тютерев, 2002].

Первоначальной реакцией растения при контакте с патогеном является генерация активных форм кислорода [Аверьянов, 1991; Hippeli et al., 1999; Droge, 2002; Mittler, 2003], в результате чего индуцируется последующий каскад защитных реакций, таких как активация ферментов фенольного обмена, усиление синтеза лигнина [Запрометов, 1993; Тарчевский, 2000; Amthor, 2003], накопление PR-белков [Van Loon, 1999; Валуева, Мосолов, 2005].

Наши исследования свидетельствуют, что важная роль в генерации перекиси водорода на ранних этапах взаимодействия растения и патогенного гриба принадлежит ферменту оксалатоксидазе. Результаты исследований позволили установить определяющую роль в генерации Н2О2 в местах локализации патогенов связанной с клеточной стенкой формы оксалатоксидазы. Активность оксалатоксидазы находится под контролем гормональной системы, а также может регулироваться хитоолигосахаридами, салициловой кислотой и синтетическими индукторами устойчивости растений с рострегулирующими свойствами.

Чрезмерное накопление Н2Ог в растительных тканях может привести к повреждению клеточных структур, что требует контроля над уровнем АФК. Важнейшей каталитической системой, задействованной в регуляции уровня перекиси водорода в клетках, является пероксидаза. При ее участии происходит как непосредственное разложение молекул Нг02, так и утилизация их в процессе синтеза лигнина [Carpin et al, 1999]. Наиболее активно в этом участвуют изопероксидазы, локализованные в клеточной стенке [Lin, Као, 2001].

Наши исследования показывают, что для устойчивых форм пшеницы характерен высокий постинфекционный уровень синтеза и накопления лигнина. Высокий уровень содержания лигнина в устойчивых растениях обусловлен более быстрой и более интенсивной активацией ферментов лигнификации в местах внедрения патогена. Следует отметить, что индукция активности ферментов лигнификации при этом происходит и в неинфицированных органах.

Полученные данные позволяют предположить, что накопление лигнина в растительных тканях зависит не только от степени устойчивости растения, но и определяется типом паразитизма возбудителя болезни. Так, при заражении пшеницы патогеном с некротрофным типом питания, высокий уровень лигнина в местах внедрения гриба обеспечивается активацией ферментов фенольного метаболизма, как в инфицированных органах, так и в неинфицированных. Концентрация лигнина, необходимая для подавления развития грибов с биотрофным и гемибиотрофным типом питания, достигается активацией не только фенилаланинаммиак-лиазы, но и тирозинаммиак-лиазы. Вероятно, что индуцирование лигнификации в растительных клетках генерируемой перекисью водорода является одним из общих механизмов формирования устойчивости растений к грибным патогенам с различным типа паразитизма.

Проведенные исследования позволили установить важные закономерности в изменении гормонального баланса растений пшеницы при патогенезе. Для устойчивых форм растений при инфицировании характерен высокий уровень цитокининов при отсутствии значительных колебаний в балансе ИУК/АБК. Такая закономерность выявляется при инфицировании растений устойчивых сортов патогенами с различным типом питания. Более того, в ответ на внедрение патогена в устойчивых растениях повышается концентрация цитокининов в органах, пространственно удаленных от места локализации патогена. У восприимчивых растений выявляется патоген-индуцируемое снижение концентрации цитокининов и значительные колебания в балансе ИУК/АБК в зависимости от природы патогена. Так, при септориозе у восприимчивых форм пшеницы в тканях возрастает в несколько раз концентрация ИУК, а при поражении корневой гнилью - концентрация АБК. Выявленные закономерности подтверждают определяющую роль цитокининов в интеграции защитных реакций растительного организма. Как известно, эти гормоны непосредственно участвуют в экспрессии целого ряда защитных генов [Harding, Smigocki 1994; Кулаева, Прокопцева, 2004].

Аппарат воздействия на растение у фитопатогенов включает, по крайней мере, две группы разных веществ - токсины и гидролитические ферменты [Jonson, Ryan, 1992; Дьяков, 1994; Карпук, 1996; Дунаевский и др., 2005]. Результаты экспериментов свидетельствуют, что протеолитические ферменты и их белковые ингибиторы принимают непосредственное участие в процессе взаимодействия растений-хозяев с грибными патогенами. Растения пшеницы устойчивых и восприимчивых сортов проявляют различную реакцию на заражение. Для растений устойчивых сортов характерен высокий уровень антипротеолитической активности в тканях, что способствует инактивации протеиназ патогена и локализации его в местах проникновения. Заражение растений восприимчивых сортов приводит к снижению активности свободных ингибиторов как в инфицированных, так и неинфицированных органах. Индуцированное патогенами снижение активности свободных ингибиторов уменьшает сопротивляемость растений к действию внеклеточных ферментов паразита и способствует его развитию и распространению в тканях.

Первичными сигнальными молекулами, запускающими ответные реакции растений, служат компоненты клеточных стенок самого растения или патогена, например, хитоолигосахариды [Озерецковская, Роменская, 1996; Тарчевский, 2002; Тютерев, 2002], а также салициловая кислота [Ryals et al., 1994; Alvarez et al., 2000; Шакирова, 2001]. Результаты исследований показали, что ХОС и салициловая кислота наряду с активацией оксалатоксидазы, индуцируют экспрессию гена анионной пероксидазы, что приводит к усилению синтеза лигнина и подавлению развития патогенов.

Эффективным мессенджером, запускающим защитные реакции растений к патогенам, является Н2О2 [Аверьянов и др., 1990; Luo et al., 2001], накопление которой мы наблюдали в ответ на обработку индукторами болезнеустойчивости. Действие фунгицидов и иммуностимуляторов на растения пшеницы проявлялось в активации оксалатоксидазы, ферментов фенольного метаболизма, накоплении лигнина, повышении активности свободных ингибиторов протеиназ.

Таким образом, защитный механизм индукторов устойчивости связан с их участием в генерации Н2О2, что приводит к активации генома, перестройке метаболизма растения, направленного на синтез защитных соединений. Способность различных соединений стимулировать образование Н2Ог в культуре in vitro может быть использована для быстрого и эффективного скрининга новых средств защиты растений.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Яруллина, Любовь Георгиевна, 2006 год

1. Аверьянов А.А. Активные формы кислорода и иммунитет растений // Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. Вып. 5. С. 722-738.

2. Аверьянов А.А., Лапикова В.П. Ксантизависимая фунгитоксичность выделений здоровых и зараженных пирикуляриозом листьев риса, связанная с супероксидным радикалом // ДАН. 1994. Т. 336. № 5. С. 697-699.

3. Адамовская В.Г., Клечковская Е.А., Молодченкова О.О., Вовчук С.В. Изменение протеиназно-ингибиторной системы озимой пшеницы под действием салициловой кислоты и Fusarium II Физиология растений. 2000. Т. 47. № 2. с. 210-215.

4. Азаришвили Т.С., Евдотиенко В.Ю., Кудзина Л.Ю. Выделение, очистка и кинетические свойства оксалатоксидазы (ЕС 1.2.3.4.) из листьев свеклы // Физиология растений. 1996. Т. 43. № 2. С. 196-200.

5. Андреев Л.Н., Плотникова Ю.М. Ржавчина пшеницы: цитология и физиология. -М.: Наука, 1989. 304 с.

6. Андреев Л.Н., Талиева М.Н. Физиология взаимоотношения растения-хозяина и патогена: Роль физиологически активных веществ // Бюллетень ГБС. 1995. Вып. 171. С. 161-167.

7. Андреева В.А. Фермент пероксидаза: Участие в защитном механизме растений (от вирусной инфекции). -М.: Наука, 1989. 129 с.

8. Артеменко Е.Н., Умнов A.M., Чканников Д.И. Изменение и возможные пути регуляции уровня индоилуксусной кислоты в листьях пшеницы, инфицированных стеблевой ржавчиной // Физиология растений. 1980. Т. 27. № 3. С. 592-598.

9. Асада Я. Последние достижения японских ученых в исследовании физиологии заражения растения // Инфекционные болезни растений. -М.: Агропромиздат. 1985. С. 11-23.

10. Буланцева Е.А., Буза Н.Л., Криницина А.А., Проценко М.А. Активность белкового ингибитора полигалактуроназы плодов банана // Прикладная биохимия и микробилогия. 2005. Т. 41. №.3. С. 288-291.

11. Бардинская М.С. Растительные клетки и их образование. -М.: Наука, 1964. 160 с.

12. Бессмельцева Л.М., Шутова Е.А., Чигрин В.В. Углеводный и белковый обмен при прорастании уредоспор стеблевой ржавчины пшеницы // Сельскохозяйственная биология. 1973. № 5. С. 779-780.

13. Браунс Ф.А., Брауне Д.А. Химия лигнина. -М.: Лесная промышленность, 1964. 863 с.

14. Беккер З.Э. Физиология грибов и их практическое использование. -М.: Наука, 1963.230 с.

15. Белозерский М.А., Воскобойникова Н.Е., Дунаевский Я.Е. Ингибитор металлопротеиназы из покоящихся семян гречихи // Биохимия. 1990. Т. 55. С. 839-847.

16. Белозерский М.А., Дунаевский Я.Е., Воскобойникова Н.Е. Наличие в семенах гречихи ингибитора собственного протеолитического фермента // ДАН СССР. 1982. Т. 264. № 4. С. 991-993.

17. Буланцева Е.А., Буза H.J1., Криницина А.А., Проценко М.А. Активность белкового ингибитора полигалактуроназы плодов банана // Прикладная биохимия и микробилогия. 2005. Т. 41. № 3. С. 288-291.

18. Бутенко Р.Г. Биология культивируемых клеток и биотехнология растений. -М.: Наука, 1991.280 с.

19. Вавилов Н.И. Иммунитет растений к инфекционным болезням. -М.: Наука, 1986.520 с.

20. Валуева Т.А., Мосолов В.В. Роль игибиторов протеолитических ферментов в защите растений от патогенных микроорганизмов // Биохимия. Т. 2004. Т. 69. Вып. 11. С. 1600-1606.

21. Валуева Т.А., Мосолов В.В. Роль ингибиторов протеолитичсеких ферментов в защите растений // Успехи биологической химии. 2002. Т. 42. С. 193-216.

22. Валуева Т.А., Мосолов В.В. Белки-ингибиторы протеолитических ферментов у растений (Обзор) // Прикл. биохимия и микробиология. 1995. Т. 31. №6. С. 579-589.

23. Валуева Т.А., Ревина Т.А., Гвоздева E.J1. и др. Влияние элиситоров на накопление ингибиторов протеиназ в пораненных клубнях картофеля // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. № 5. С. 601-606.

24. Ван дер Планк Я. Генетические и молекулярные основы патогенеза у растений. -М.: Мир, 1981. 236 с.

25. Васюкова Н.И., Герасимова Н.Г., Озерецковская O.J1. Роль салициловой кислоты в болезнеустойчивости растекний (Обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 1999. Т. 35. № 5. С. 557-568.

26. Васюкова Н.И., Медведева Т.Е., Чаленко Г.И., Озерецковская О.Л. Специфическая иммуносупрессия картофеля 0-1,3 0-1,6 глюканами // ДАН СССР. 1985. Т. 283. Вып. 2. С. 502-505.

27. Васюкова Н.И., Озерецковская O.J1. Биохимические механизмы специализации фитопатогена к растению-хозяину // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Серия защита растений. -М.: ВИНИТИ, 1991. Т. 7. С. 103-191.

28. ЗКВизарова Г. Соотношение между содержанием эндогенного 14С-зеатина и устойчивостью ячменя к мучнистой росе // Облигатный паразитизм. Цитофизиологические аспекты. -М.: Наука, 1991. С. 30-35.

29. Визарова Г., Шашкова Л.С., Мазин В.В. и др. Свободные цитокинины в листьях пшеницы, зараженных Puccinia graminis Pers. f. sp. tritici Eriks. et Henn // Микология и фитопатология. 1986. Т. 20. Вып. 4. С. 281-285.

30. Вовчук С.В., Волчевская А.Е., Бабаянц Л.Г., Левицкий А.П. Изменение активности пептидгидролаз в проростках озимой пшеницы при заражении мучнистой росой // Физиология и биохимия культ, раст. 1991. Т. 23. № 2. С. 169-172.

31. Волынец А.П., Афанасьева Н.В. Абсцизовая кислота как индуктор патогенеза // Вестник АН БССР. Серия биологическая. 1990. № 1. С. 28-30.

32. Волынец А.П., Кароза С.Э., Сухова Л.С. Абсцизовая кислота как возможный фактор защиты ячменя при грибной инфекции // ДАН. 1993. Т. 329. № 3. С. 380-382.

33. Волынец А.П., Пшеничная Л.А., Кароза С.Э., Манжелесова Н.Е. О природе нарушения ауксинового обмена растений ячменягельминтоспориозной инфекцией // ДАН Беларуси. 1993. Т. 39. № 2. С. 166-168.

34. Газарян И.Г. Пероксидазы растений //Биотехнология пероксидаз растений и грибов. Итоги науки и техники. Серия биотехнология. -М.: ВИНИТИ, 1992. Т. 36. 328 с.

35. Гамбург К.З., Рекославская Н.И., Швецов С.Г. Ауксины в культурах тканей и клеток растений. -Новосибирск: Наука, 1990. 243 с.

36. Герасимова Н.Г., Придводова С.М., Озерецковская O.J1. Участие L-фенилаланинаммиаклиазы в индуцированной устойчивости и восприимчивости картофеля // Прикладная биохимия и микробиология. 2005. Т. 41. № i.e. 117-120.

37. Гешеле Э.Э. Устойчивость зерновых злаковых культур к корневой гнили // Генетика и селекция болезнеустойчивых сортов культурных растений. -М.: Наука, 1974. С. 171-178.

38. Горбачёва J1.A., Дударева Н.А., Салганик Р.И. Молекулярные механизмы устойчивости растений к патогенам //Успехи современной биологии. 1991. Т. 111. Вып. 1.С. 122-136.

39. Гордон J1.X., Минибаева Ф.В., Огородникова Т.И. и др. Салициловая кислота вызывает дисспацию протонного градиента на плазмалемме растительных клеток // ДАН. 2002. Т. 387. С. 839-841.

40. Горшкова Т.А., Николовски Н., Финаев Д.Н. Клеточная стенка растений -камень преткновения для молекулярных биологов // Филиология растений. 2005. Т. 52. № 1. с. 443-462.

41. Граскова И.А., Боровский Г.Б., Колесниченко А.В., Войников В.К. Пероксидаза как компонент сигнальной системы клеток картофеля при патогенезе кольцевой гнили // Физиология растений. 2004. Т. 51. № 5. С. 692-697.

42. Гуськов А.В. Метаболизм ауксинов в растениях и его регуляция // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Серия физиология растений. -М.: ВИНИТИ, 1991. Т. 8. 151 с.

43. Демидчик В.В., Соколик А.И., Юрин В.М. Токтичность избытка меди и толерантость к нему растений // Успехи современ. биологии. 2001. Т. 121. С. 511-525.

44. Дерфлинг К., Гормоны растений. Системный подход. -М.: Мир, 1985. 303 с.

45. Джемилев У.М., Ямалеев A.M., Шакирова Ф.М. и др. О механизме действия бисола 2 // Агрохимия. 1990. №. 9. С. 121-128.

46. Дмитриев A.II. Сигнальные молекулы растений для активации защитных реакций в ответ на биотический стресс // Физиология растений. 2003. Т 50.№ 3. С. 465-474.

47. Дубинина Е.Е. Биоло1ическая роль супероксидною анион-радикала и супероксиддисмутазы в тканях организма // Успехи современной биологии. 1989. Т. 108. Вып. 1. С. 3-18.

48. Дунаевский Я.Е., Цыбина Т.А., Белякова Г.А. и др. Ингибиторы протеиназ как антистрессовые белки высших растений // Прикладная биохимия и микробиология. 2005. Т. 41. № 4. С. 392-396.

49. Дьяков Ю.Т. Механизмы устойчивости растений к вирусам и грибам // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Серия защита растений. -М.: ВИНИТИ, 1983. Т. 3. С. 3-73.

50. Дьяков Ю.Т. Молекулярно-генетические основы взаимоотношений растений с грибными и бактериальными инфекциями // Успехи современной генетики. М.: Наука. 1994. Т. 24. С. 25-48.

51. Дьяков Ю.Т., Озерецковская O.JL, Джавахия В.Г., Багирова С.Ф. Общая и молекулярная фитопатология. -М.: Из-во Общество фитопатологов, 2001. 302 с.

52. Дэйли Д.М. Специфичные для хозяев токсины грибов Helminthosporium Н Инфекционные болезни растений. -М.: Агропромиздат, 1985. С. 236-253.

53. Едрева A.M. Стрессовые белки растений: PR (b) белки // Физиология растений. 1991. Т. 38. Вып. 4. С. 788-799.

54. Еркеев М.И., Гилязетдинов Ш.Я., Вахитов В.А. и др. Новый регулятор роста бисол // Регуляторы роста и развития растений.-Киев: Наукова думка, 1989.219 с.

55. Ермекева Б.Д. Почвенные грибы и обыкновенная корневая гниль колосовых зерновых. -Алма-Ата: Наука, 1988. 144 с.

56. Жигалкина Т.Е. Выделение цитокининов прорастающими уредоспорами стеблевой ржавчины пшеницы // Физиология растений. 1986. Т. 33. С. 513517.

57. Жирмунская Н.М., Шаповалов А.А. Физиологические аспекты применения регуляторов роста для повышения засухоустойчивости растений // Агрохимия. 1987. № 6. С. 102-119.

58. Загоскина Н.В., Дубравина Г.А., Алявина А.К., Гончарук Е.А. Влияние ультрафиолетовой (УФ-Б) радиации на образование и локализацию фенольных соединений в каллусных культурах чайного растения // Физиология растений. 2003. Т. 50. № 2. С. 302-308.

59. Ибрагимов Р.И. Белковые ингибиторы протеолитических ферментов и их роль в формировании гомеостатических реакций у растений. Автореферат дисс. доктора биол. наук. Уфа. 1999. 43 с.

60. Ибрагимов Р.И. Ингибиторы экзопротеиназ патогенного гриба Fusarium sp. в семенах и вегетативных органах растений // Прикладная биохимия и микробиология. 1998. Т. 34. № 6. С. 666-669.

61. Ибрагимов Р.И., Яковлев В.Г., Ахметов P.P. Определение активности ингибиторов в составе комплекса с протеиназой//Физиол. и биох.-кул ьт.раст.-1987.-Т. 19.-№ 1 .-С.51 -53.

62. Ильин В.Б. Тяжелые металлы в системе почва-растение. Новосибирск. Наука, 1991. 149 с.

63. Ильина А.В., Варламов В.П. Полиэлектролитные комплексы на основе хитозана // Прикладная биохимия и микробиология. 2005. Т. 41. № 1. С. 9-16.

64. Ильинская Л.И., Озерецковская О.Л. Биохимические аспекты индуцированной устойчивости и восприимчивости растений // Итоги науки и техники ВИНИТИ. Серия защита растений. -М.: ВИНИТИ, 1991. Т. 7. С. 4-102.

65. Исаев Р.Ф. Специфичность взаимодействия геномов пшеницы и эгилопса с возбудителем твердой головни. Автореф. дисс. канд. биол. наук. Уфа. 1988. С. 26.

66. Калинин Ф.Л., Сарнацкая В.В., Полищук В.Е. Методы культуры тканей в физиологии и биохимии растений. -Киев: Наукова думка, 1980. 488 с.

67. Калуев А.В. К вопросу о регуляторной роли активных форм кислорода в клетке // Биохимия. 1998. Т. 63. С. 1305-1306.

68. Караджова J1.B. Фузариозы полевых культур. -Кишинев: Штиинца, 1989. 256 с.

69. Каратыгин И.В. Головневые грибы. Онтогенез и филогенез. -J1.: Наука, 1981.216с.

70. Карпук В.В. Экзо- и эндоцитоз в развитии структурно-функциональных взаимоотношений между растением и грибным патогеном // Физиология растений. 1996. Т. 43. № 5. С. 753-764.

71. Карташова Е.Р., Руденская Г.Н., Юрина Е.В. Полифункциональность растительных пероксидаз и их практическое использование // Сельскохозяйственная биология. 2000. № 5. С. 63-70.

72. Кефели В.И. Физиологические основы конструирования габитуса растений. -М.: Наука, 1994. 269 с.

73. Кефели В.И. Природные ингибиторы роста // Физиология растений. 1997. Т. 44. №3. С. 471-480.

74. Кириллова Н.В. Изменение активности супероксиддисмутазы в каллусной культуре Rauwolfia serpentine Benth., выращенной в стандартных условиях и при температурном шоке // Прикладная биохимия и микробиология. 2004. Т. 40. С. 89-93.

75. Кладницкая Г.В., Валуева Т.А., Домаш В.И., Мосолов В.В. Экзопротеиназы гриба Fusarium sambucinum Fuck, и их взаимодействие сингибиторами // Прикладная биохимия и микробиология. 1994. Т. 30. Вып. 1.С. 21-29.

76. Кладницкая Г.В., Валуева Т.А., Ермолова Н.В. и др. Накопление ингибиторов протеиназ в диффузатах клубней картофеля при инфицировании возбудителем фитофтороза // Физиология растений. 1996. Т. 43. №5. С. 701-706.

77. Кобыльский Г.И., Алипеков О.А., Герцог Н.М. Биосинтез индолилуксусной кислоты фитопатогенным грибом Septoria nodorum Berk. // Вестник с.-х. науки Казахстана. 1990. № 3. С. 37-39.

78. Кобыльский Г.И., Бочарова Е.В. Фитотоксины гриба Septoria nodorum Berk, и их возможная роль в патогенезе септориоза пшеницы // Вестник с.-х. науки Казахстана. 1989. Т. 7. С. 40-41.

79. Козаренко А.Е. Свинец в растениях //Свинец в окружающей среде. -М.: Наука, 1987. С. 71-76.

80. Колесник J1.B. Синтез и возможные функции белков растений при сверхчувствительной реакции. (Обзор). // Физиология растений. 1991. Т. 38. №5. С. 1005-1013.

81. Конарев В.Г. Белки пшеницы как генетические маркеры. -М.: Колос, 1983. 320 с.

82. Конарев В.Г., Гаврилюк И.П., Губарева Н.К. и др. Молекулярно-биологические аспекты прикладной ботаники, генетики и селекции. М.: Колос, 1993.447 с.

83. Комарова Э.П., Минькова С.М., Матюшевская В.П. Исследование природной и индуцированной устойчивости ржи к бурой листовой ржавчине//ДАН БССР. 1983. Т. 27. С. 653-656.

84. Кораблева Н.П., Платонова П.А. Биохимические аспекты гормональной регуляции покоя и иммунитета растений // Прикладная биохимия и микробиология. 1995. Т. 31. № 1. С. 103-114.

85. Косаковская И.В., Майдебура Е.В. Фитогормональная регуляция процессов адаптации у растений: роль абсцизовой кислоты в устойчивости растений // Прикладная биохимия и микробиология. 1989. Т. 21. №. 4. С. 315-321.

86. Красавина М.С., Малышенко С.И., Ралдугина Г.Н. и др. Может ли салициловая кислота влиять на межклеточный транспорт вируса табачной мозаики через изменение проводимости плазмодесм // Физиология растений. 2002. Т. 49. С. 71-77.

87. Кудоярова Г.Р., Веселов С.Ю., Еркеев М.И. и др. Иммуноферментное определение содержания индолилуксусной кислоты в семенах кукурузы с использованием меченых антител // Физиология растений. 1986. Т. 33. Вып. 6. С. 1221-1227.

88. Кудоярова Г.Р., Усманов И.Ю., Гюли-Заде В.З. и др. Взаимодействие пространственно разобщенных органов растений. Соотношение электрических и гормональных сигналов // ДАН СССР. 1990. Т. 310. № 6. С. 1511-1514.

89. Кулаева О. Н. Цитокинины. Их структура и функция. -М.: Наука, 1973. 215с.

90. Кулаева О.Н. О регуляции экспресии генов в растительных клетках // Физиология растений. 1978. Т. 25. Вып. 5. С. 990-1008.

91. Кулаева О.Н. Физиологическая роль абсцизовой кислоты // Физиология растений. 1994. Т .41. № 5. С. 645-646.

92. Кулаева О.Н., Кузнецов В.В. Новейшие достижения и перспективы в области изучения цитокининов // Физиология растений. 2002. Т. 49. С. 626-640.

93. Кулаева О.Н., Прокопцева О.С. Новейшие достижения в изучении механизма действия фитогормонов // Биохимия. 2004. Т. 69. С. 293-310.

94. Кумачева Е.М., Попов В.И. Метод инокуляции всходов пшеницы Helminthosporium sativum Р.К. et В. // Бюлл. ВИЗР. 1976. № 39. С. 73-75.

95. Кунаева P.M. Свойства и функции пероксидазы растений, культур клеток и тканей полыни и верблюжьей колючки // Биотехнология пероксидаз растений и грибов. Биотехнология (Итоги науки и техники). -М.: ВИНИТИ РАН, 1992. Т. 36. С. 89-103.

96. Курсанова Т.А. Развитие представлений о природе иммунитета растений. -М.: Наука, 1988. 100 с.

97. Куч Д. Иммунизация тыквенных против грибных, бактериальных и вирусных болезней // Инфекционные болезни растений: Физиологические и биохимические основы. -М.: Агропромиздат, 1985. С. 150-168.

98. Ладыженская Э.П., Глинка Е.М., Проценко М.А. Участие фитогормонов в действии фитопатогеиного гриба па клетку растения // Физиология растений. 1999. Т. 46. № 1. С. 143-147.

99. Ладыженская Э.П., Проценко М.А. Биохимические механизмы передачи внешних сигналов через плазмалемму растительной клетки при регуляции покоя и устойчивости // Биохимия. 2002. Т. 67. С. 181-193.

100. Лапикова В.П., Гайворонская Л.М., Аверьянов А.А. Возможное участие активных форм кислорода в двойной индукции противоинфекционных реакций растения // Физиология растений. 2000. Т. 47. С. 160-162.

101. Ларина С.Ю., Музыкантов В.П., Рункова Л.В. Влияние физиологически активных веществ на развитие бурой ржавчины на некоторых сортах и изогенных линиях пшеницы // Облигатный паразитизм. Цитофизиологические аспекты. -М.: Наука, 1991. С. 47-51.

102. Лебедева О.В., Ежова Т.А., Мусин С.М., и др., Ген PXD контролирует образование трех изоформ анионных пероксидаз Arabidopsis thailiana II Известия РАН. Серия биологическая. 2003. №2. С. 159-168.

103. Линник Л.И. Роль фунгистазиса в снижении поражения ячменя корневой гнилью в условиях Белорусии // Автореф. дисс. канд. биол. наук. Ленинград Пушкин. 1982. 20 с.

104. Лутова Л.А., Ходжайова Л.Т. Молекулярно-генетические аспекты устойчивости высших растений к вредителям сельского хозяйства // Генетика. 1998. Т. 34. № 6. С. 719-729.

105. Луцик М.Д. Новый аффинный сорбент для очистки лектинов // Украинский биохимический журнал. 1984. Т. 56. № 4. С. 432-436.

106. Любимова Н.Л., Щербухин В.К. Процессы межклеточного узнавания и индуцирование устойчивости клубней картофеля к болезням (Обзор) Прикладная биохимия и микробиология. 1991. Т. 27. Вып. 1. С. 3-16.

107. Максимов И.В. Оксидоредуктазы и фитогормоны в регуляции устойчивости пшеницы к фитопатогенным грибам. Автореф. дисс. доктора биол. наук. Уфа. 2005.47 с.

108. Максимов И.В., Трошина Н.Б., Хайруллин P.M., Сурина О.Б., Ганиев P.M. Влияние твердой головни на рост проростков и каллусов пшеницы // Физиология растений. 2002. Т. 49. № 5. С. 767 772.

109. Максимов В.И., Родоман В.Е., Лунцевич В.Г. Фитоактивные хитиновые соединения (Обзор) // Прикладная биохимия и микробиология. 1997. Т. 33. №4. С. 355-362.

110. Максимова Н.И., Мерзляк М.Н., Гусев М.В. Культура клеток в изучении взаимоотношений патогена и растения хозяина // Биологические науки. 1990. № 2. С. 6-21.

111. Максимова Н.И., Мяцкявичене Е.В., Гужова Н.В. и др. Взаимоотношения гриба Phytophtora infestans и клеток картофеля в суспензионной культуре при совместном выращивании // Физиология растений. 1996. Т. 43. № 2. С. 285-290.

112. Максютова Н.Н., Галеева Е.Н., Румянцева Н.И., Викторова J1.B. Влияние салициловой кислоты на белковый состав каллусов гречихи татарской Fagopyrum tatarica с различной способностью к морфогенезу // Биохимия. 2005. Т. 50. С. 390-396.

113. Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. -М.:Мир, 1984. 480 с.

114. Маркелова Т.С., Тихонова Т.В. К вопросу об изучении взаимоотношений растения-хозяина и патогена in vitro И Генетика. 1994. № 30. С. 96-97.

115. Марков А.В., Куликов A.M. Гипотеза «иммунологического тестирования» партнеров системы распознавания «своих» и «чужих» в исторической перспективе // Известия РАН. Серия биологическая. 2006. № 4. С. 389-403.

116. Матвеев Н.М., Павловский В.А., Прохорова Н.В. Экологические основы аккумуляции тяжелых металлов сельскохозяйственными растениями в лесостепном и степном Поволжье. -Самара: Самарский ун-т, 1997. 230 с.

117. Медведев С.С. Физиология растений. С.-Пб.: Изд-во С.-Петерб. ун-та, 2004. 336 с.

118. Мелентьев А.И., Ямалеев A.M., Ибрагимов Р.И., Исаев Р.Ф. Сродство к углеводам и лектиноподобная активность ингибиторов трипсина из семян пшеницы в связи с устойчивостью к фитопатогенным грибам // Сельскохозяйственная биология. 1986. № 12. С. 52-54.

119. Меньщикова Е.Б., Зенков Н.К., Шергин С.М. Биохимия окислительного стресса. Оксиданты и антиоксиданты. -Новосибирск: СО РАМН, 1994. 203 с.

120. Метлицкий Л.В., Дьяков Ю.Т., Озерецковская О.Л. Двойная индукция -новая гипотеза иммунитета к фитофторозу и сходным болезням // ДАН СССР. 1973. Т. 213. № 2. С. 209-212.

121. Метлицкий Л.В., Дьяков Ю.Т., Озерецковская О.Л. Индукторно-супрессорная гипотеза фитоиммунитета // Журнал общей биологии. 1986. Т. XLVII. № 6. С. 748-758.

122. Минибаева Ф.В. Активные формы кислорода и ионная проницаемость плазмалеммы в растительных клетках при стрессе // Автореф. дисс. доктора биол. наук. Санкт Петербург. 2005. 42 с.

123. Минибаева Ф.В., Гордон Л.Х. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физилогия растений. 2003. Т. 50. № 3. С. 459-464.

124. Минькова С.М., Комарова Э.П. О биохимических механизмах индуцированной триазоловыми фунгицидами устойчивости растений ржи к ржавчине // С.-х. биология. 1987. № 2. С. 70-74.

125. Мишина Г.Н., Талиева М.Н., Бабоша А.В. и др. Влияние фитогормонов на развитие конидиального инокулюма возбудителей мучнистой росы флокса и ячменя // Известия АН. Серия биологическая. 2002. № 1. С. 55-62.

126. Молодченкова О.О. Влияние салициловой кислоты и Fusarium graminearum на активность каталазы, содержание Н202 и эндогенной салициловой кислоты в проростках пшеницы // Физиология и биохимия культурных растений. 2005. Т. 37. № 1. С. 37-42.

127. Молодченкова О.О., Адамовская В.Г., Левицкий Ю.А. и др. Ответная реакция растений кукурузы на действие салициловой кислоты и Fusarium moniliforum II Прикладная биохимия и микробиология. 2002. Т. 38. № 4. С. 441-446.

128. Мосолов В.В., Григорьева Л.И., Валуева Т.А. Ингибиторы прогеиназ из растений как полифункциональные белки // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. С. 643-650.

129. Мосолов В.В, Валуева Т. А. Ингибиторы протеиназ и их функции у растений // Прикладная биохимия и микробиология. 2005. Т. 41. № 3. С. 261-282.

130. Мосолов В.В, Валуева Т. А. Участие протеолитических ферментов во взаимодействии растений с фитопатогенными микроорганизмами // Биохимия. 2006. Т. 71. Вып. 2. С. 1034-1042.

131. Морозов Ю.М. Взаимодействие мицелия Pyricularia oryzae и клеток растения-хозяина до проявления видимых симптомов // Микология и фитопатология. 1990. Т. 24. № 5. С. 441-445.

132. Морозов Ю.М. Цитологические аспекты взаимоотношений растений и фитопатогенных грибов // Микология и фитопатология. 1992. Т. 26. № 1. С. 67-75.

133. Музафаров Е.Н., Креславский В.Д., Назарова Т.Н. Световая и гормональная регуляция фотосинтеза и роста растений. Под ред. В.И. Кефели. -Пущино: ОНТИ ПНЦ РАН, 1995. 140 с.

134. Музыкантов В.П., Ларина С.Ю., Гусева Н.Н. Цитокинины в патогенезе стеблевой ржавчины // Облигатный паразитизм: Цитофизиологические аспекты. -М.: Наука, 1991. С. 41-47.

135. Муромцев Г.С., Чкаников Д.И., Кулаева О.Н., Гамбург К.З. Основы химической регуляции роста и продуктивности растений. -М.: ВО Агропромиздат, 1987. 383 с.

136. Муромцев Г.С., Данилина Е.Э. Эндогенные химические сигналы растений и животных. Сравнительный анализ. // Успехи современной биологии. 1996. Т. 116. С. 533-548.

137. Нариманов А.А. Влияние перекиси водорода на засухоустойчивость растений кукурузы // Агрохимия. 2002. № 9. С. 58-60.

138. Немцев С.В., Авдиенко И.Д., Варламов В.П., Скрябин К.Г. Рострегулирующее действие низкомолекулярного хитозана // Труды 6 международной конференции «Новые достижения в исследовании хитина и хитозана». -М.: Изд. ВНИИРО, 2001. С. 94-95.

139. Никитина А.В., Талиева М.Н. Эндогенная абсцизовая кислота в растениях пшеницы при заражении возбудителем мучнистой росы (Erisiphe graminis f. sp. tritici) //Известия АН. Серия биологическая. 2001. №3. С. 318-322.

140. Никуленко Т.Ф., Чканников Д.И. Токсины фитопатогенных грибов и их роль в развитии болезней растений. -М.: Колос, 1987. 60 с.

141. Одинцова И.Г. Генетика устойчивости к фитопатогенам // Успехи современной генетики. 1994. Т. 19. С. 119-132.

142. Озерецковская O.JI. Проблемы специфического иммунитета // Физиология растений. 2002. Т. 49. С. 148-154.

143. Озерецковская О.Л., Васюкова Н.И. При использовании элисигоров для запщиты сельскохозяйственных растений необходима осторожность // Прикладная биохимия и микробиология. 2002. Т. 38. № 3. С. 322-325.

144. Озерецковская О.Л., Васюкова Н.И., Панина Я.С., Чаленко Г.И. Действие иммуномодуляторов на устойчивость и восприимчивость картофеля к Phytophthora infestans II Физиология растений. 2006. Т. 53. № 4. С. 546-553.

145. Озерецковская О.Л., Леонтьева Г.В., Роменская Г.И. и др. Фрагменты ксилоглюкана регуляторы иммунных эффектов в картофеле // Физиология растений. 1995. Т. 42. № 5. С. 773-779.

146. Озерецковская О.Л., Леонтьева Г.В., Чаленко Г.И. и др. К вопросу о природе олигосахаринов картофеля // Прикладная биохимия и микробиология. 1993. Т. 29. Вып. 5. С. 757-764.

147. Олиниченко Н.А., Загоскина Н.В. Ответные реакции озимой пшеницы на действие низких температур: образование фенольных соединений и активность L-фенилаланин-аммиак-лиазы // Прикладная биохимия и микробиология. 2005. Т. 41. № 6. С. 681-685.

148. Остерман Л.А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопным методами. М.: Наука, 1983. 304 с.

149. Оучи С., Оку X. Физиологические основы восприимчивости, индуцированной патогенами // Инфекционные болезни растений. Физиологические и биохимические основы: -М.: Агропромиздат, 1984. С. 128-149.

150. Панина Я.С., Васюкова Н.И., Озерецковская О.Л. Ингибирование активности каталазы клубней картофеля салициловой и янтарной кислотами//ДАН. 2004. Т.397.№ 1. С. 131-133.

151. Панина Я.С., Васюкова Н.И., Чаленко Г.И., Озерецковская О.Л. Изменение активности каталазы клубней картофеля под действием иммуноре^ляторов // ДАН. 2004. Т. 395. № 5. С. 712-714.

152. Панина Я.С., Герасимова Н.Г., Чаленко Г.И. и др. Салициловая кисло га и фенилаланинаммиак-лиаза в картофеле, инфицированном возбудителем фитофтороза // Физиология растений. 2005. Т. 52. № 4. С. 573-577.

153. Пасечник Т.Д., Аверьянов А.А., Лапикова В.П. и др. Возможное участие активных форм кислорода в проявлениях вертикальной и горизонтальной устойчивости риса к пирикуляриозу // Физиология растений. 1998. Т. 45. № 3. С. 433-441.

154. Переход Е.А., Чаленко Г.И., Герасимов Н.Г. и др. Хитозан регулятор фитофтороустойчивости картофеля // ДАН. 1997. Т. 355. № 1. С. 120-122.

155. Перковская Г.Ю., Кравчук Ж.Н., Гродзинский Д.М., Дмитриев А.П. Индукция активных форм кислорода и фитоалексинов в культуре клеток лука (Allium сега) биогенными элиситорами из гриба Botrytis cinerea // Физиология растений. 2004. Т. 51. № 5. С. 680-685.

156. Пескин А.В. О регуляторной роли активных форм кислорода // Биохимия. 1998. Т. 63. Вып. 9. С. 1307-1308.

157. Покровский С.Н., Белозерский М.А. Ингибитор трипсина из семян гречихи // Биохимия. 1980. Т. 45. № 11. С. 2104-2110.

158. Полевой В.В. Фитогормоны. -JI.: Изд-во ЛГУ, 1982. 248 с.

159. Полякова Г.Г., Ветрова В.П., Патенова В.П. и др. Участие проантоцианидинов и лигнина в защитной реакции пихты на инфицирование микромицетами // Физиология растений. 1995. Т. 42. С. 622-628.

160. Пороховинова Е.А., Лутова Л.А. Молекулярно-генетические механизмы устойчивости высших растений к патогенам // Сельскохозяйственная биология. 2000. № 5. С. 20-30.

161. Поспешны Г. Роль хитиназы и 1,3-3-глюканазы в устойчивости растений к воозбудителям заболеваний // Сельскохозяйственная биология. 1996. № 1.С. 126-132.

162. Проценко М.А. Молекулярные механизмы узнавания, функционирующие на поверхности контакта Phytophthora infestans и цитоплазматической мембраны картофеля // Биохимия. 1995. Т. 60. Вып.1. С. 58-65.

163. Проценко М.А. Роль реакций, связанных с формированием растительной клеточной стенки, при действии биотрофного гриба на клетку-хозяина// Физиология растений. 1996. Т. 43. № 5. С. 765-772.

164. Проценко М.А., Ладыженская Э.П., Глинка Е.М., Гладких Т.А. Цитоплазматическая мембрана клетки растения мишень действия экстрацеллюлярных метаболитов возбудителя фитофтороза // Прикладная биохимия и микробиология. 1995. Т. 31. С. 590-593.

165. Проценко М.А., Ладыженская Э.П., Кораблёва Н.П. и др. Возбудитель фитофтороза Phytophtora infestans (Mont.) De Вагу вмешивается в функционирование рострегулирующей системы клеток картофеля // Физиология растений. 1993. Т. 40. № 2. С. 225-229.

166. Пыжикова Г.В. Септориозы зерновых культур.-М.:Колос, 1984. 54 с.

167. Пыжикова Г.В., Карасева Е.В. Методика изучения возбудителей септориоза на изолированных листьях пшеницы // Сельскохозяйственная биология. 1985. № 12. С. 112-114.

168. Рогожин В.В. Влияние индолил-3-уксусной кислоты на окисление о-дианизина и гидрохинона в присутствии пероксидазы // Электронный журнал «Исследовано в России». 2003/081. С. 918-933.

169. Рубин Б.А., Арциховская Е.В., Аксенова В.А. Биохимия и физиология иммунитета. -М.: Высш. школа, 1975. 320 с.

170. Румянцева Н.И., Валиева А.И., Самохвалова Н.А. и др. Особенности лигнификации клеточных стенок каллусов гречихи, различающихся по способности к морфогенезу // Цитология. 1998. Т. 40. № 10. С. 835-843.

171. Румянцева Н.И., Сальников В.В., Лебедева В.В. Изменение структуры клеточной поверхности каллуса Fagopyrum esculentum Moench при индукции морфогенеза // Физиология растений. 2005. Т. 52. № 3. С. 430437.

172. Рябушкина Н.А. Синергизм действия метаболитов в ответных реакциях растений на стрессовые факторы // Физиология растений. 2005. Т. 52. №4. С. 614-621.

173. Савицкий П.А., Рожкова A.M., Тишков В.И. и др. Существование центра связывания индолил-3-уксусной кислоты в пероксидазах растений, структурное сходство пероксидаз и ауксинсвязывающих белков // Биохимия. 1998. Т. 63. С. 749-754.

174. Савич И.М. Пероксидазы стрессовые белки растений // Успехи современной биологии. 1989. Т. 107. Вып.З. С. 406-417.

175. Саприн А.Н., Калинина Е.В. Окислительный стресс и его роль в механизмах апоптоза и развития патологических процессов // Успехи биологической химии. 1999. Т. 39. С. 289-326.

176. Сахабутдинова А.Р., Фатхутдинова Д.Р., Шакирова Ф.М. Влияние салициловой кислоты на активность антиоксидантных ферментов у пшеницы в условиях засоления // Прикладная биохимия и микробиология. 2004. Т. 40. № 5. С. 579-583.

177. Скоупс Р. Методы очистки белков. М.: Мир, 1985. С.312-342

178. Сотченкова Д.В., Голденкова И.В. Антимикробные белки и пептиды, участвующие в защите растений от грибных и бактериальных патогенов // Успехи современной биологии. 2003. Т. 123. № 4. С. 323-335.

179. Сперанская А.С., Криницина А.А., Полтрониери П. и др. Ингибиторы протеиназ типа Куница группы В из картофеля: молекулярное клонирование генов//Биохимия. 2005. Т. 70. Вып. 3. С. 360-369.

180. Сухоруков К.Т. Физиология иммунитета растений. -М.: АН СССР, 1958. 147 с.

181. Таланова В.В., Акимова Т.В., Титов А.Ф. Динамика содержания АБК в листьях и корнях проростков огурца и их теплоустойчивости под влиянием общего и локального прогрева // Физиология растений. 2003. Т. 50. № 1.С. 100-104.

182. Талиева М.Н., Рункова Л.В., Андреев Л.Н. Влияние абсцизовой кислоты и картолина на устойчивость растений к мучнистой росе // Известия АН. Серия биологическая. 1999. № 5. С. 534-538.

183. Талиева М.Н., Филимонова М.В., Андреев Л.Н. Вещества с цитокининовой активностью возбудителя мучнистой росы флокса Erysiphe cichoracearum D.C. f. plogis Jacz. // Известия АН СССР. Серия биологическая. 1991. №2. С. 194-200.

184. Талиева М.Н., Филимонова М.В. О паразитической специализации видов рода Botrytis в свете новых экспериментальных данных // Журнал общей биологии. 1992. Т. 53. № 2. С. 225-231.

185. Тарун Е.И., Рубинов Д.Б., Метелица Д.И. Ингибирование уреазы соевых бобов поликарбонильными соединениями // Прикладная биохимия и микробиология. 2005. Т. 41 № 1. С. 17-22.

186. Тарчевский И.А. Сигнальные системы растений // М.: Наука, 2002. 294 с.

187. Тарчевский И.А. Патоген-индуцируемые белки растений // Прикладная биохимия и микробиология. 2001. Т. 37. № 5. С. 517-532.

188. Тарчевский И.А., Максютова Н.Н., Яковлева В.Г., Гречкин А.Н. Янтарная кислота миметик салициловой кислоты // Физиология растений. 1999. Т. 46. С. 23-28.

189. Тарчевский И.А., Чернов В.М. Молекулярные аспекты фитоиммунитета // Микология и фитопатология. 2000. Т. 34. Вып. 3. С. 1-10.

190. Теплова И.Р. Взаимодействие гормонов в регуляции роста растений. Автореф. дисс. на соискание уч. степ. канд. биол. наук. Уфа. 1997. 25 с.

191. Тихая Н.И., Федоровская М.Д. Биохимическая адаптация корневых клеток ячменя к токсическим веществам. II. Действие тяжелых металлов на фосфогидролазную активность // Известия РАН. Серия биологическая. 2000. № 6. С. 688-694.

192. Трошина Н.Б., Исаев Р.Ф., Ямалеев A.M. Влияние байтана на развитие грибов Helminthosporium sativum и Fusarium graminearum паразитирующих на растениях пшеницы // Известия РАН. Серия биологическая. 1992.№ 1. С. 148-152.

193. Турпаев К.Т. Активные формы кислорода и регуляция экспрессии генов // Биохимия. 2002. Т. 67. С. 339-352.

194. Тютерев СЛ. Физиолого-биохимические основы управления стрессоустойчивостью растений в адаптивном растениеводстве // Вестник защиты растений. 2000. № 1. С. 11-45.

195. Тютерев СЛ. Научные основы индуцирования болезнеустойчивости растений. -С.-Пб.: ООО «Инновационный центр защиты растений» ВИЗР, 2002. 328 с.

196. Уланов А.В. Фенольные соединения клеточных стенок в культуре in vitro', изменение состава под действием различных факторов // Автореф. дисс. на соискание уч. степ. канд. биол. наук. Казань. 2000. 24 с.

197. Умнов A.M., Артеменко Е.Н., Чканников Д.И. Индолил-З-уксусная кислота в уредоспорах и мицелии паразитического гриба Puccinia graminis и ее влияние на развитие болезни растения хозяина // Сельскохозяйственная биология. 1984. № 3. С. 26-29.

198. Упадышев М.Г., Гуськов А.В. Салициловая кислота как регулятор ризогенеза у плодовых и ягодных культур in vitro. Сельскохозяйственная биология. 1998. № 5. С. 63-68.

199. Уритани И. Биохимические подходы к основополагающим принципам поражения растений болезнями // Инфекционные болезни растений: физиологические и биохимические основы. Пер. с англ. -М.: Агропромиздат, 1985. С. 347-358.

200. Усманов И.Ю., Кудоярова Г.Р., Мартынова А.В. и др. Соотношение индолилуксусной и абсцизовой кислот у растений с разным типом адаптивных стратегий // Физиология и биохимия культурных растений. 1990. Т. 22. №. 1.С. 65-68.

201. Фадеев Ю.Н., Нурминская Л.О., Богданов В.П. и др. Электрофоретические исследования запасных белков зерна пшеницы, пораженной грибковой инфекцией // Сельскохозяйственная биология. 1990. №5. С. 119-125.

202. Феофилова Е.П. Клеточная стенка грибов. -М.: Наука, 1983. 248 с.

203. Фуксман И.Л., Новицкая Л.Л., Ивонис И.Ю. и др. Влияние «кислотного дождя» на сеянцы сосны обыкновенной // Экология. 1997. Вып. 1. С. 3-8.

204. Фурсова М.С., Музыкантов В.П., Артеменко Е.Н., Плотникова Ю.М. Влияние Uromices caryophyllinus (Shrauk) Wint. на ультраструктуру игормональный баланс клеток гвоздики ремонтантной // Микология и фитопатология. 1991. Т. 25. С. 28-33.

205. Фурст Г.Г. Методы анатомо-гистохимического исследования растений. -М.: Наука, 1979. 155 с.

206. Хайруллин P.M. Роль анионных пероксидаз и агглютинина зародыша в реакциях пшеницы на грибную инфекцию. Автореферат дисс. доктора биол. наук. Казань. 2001. 47 с.

207. Хайруллин P.M., Ахметова И.Э. Хемилюминесцентный анализ быстрой продукции перекиси водорода интактными проростками пшеницы под влиянием хитоолигосахаридов // Биохимия. 2001. Т. 66. Вып. 3. С. 349-353.

208. Хохлов П.С., Шкаликов В.А., Орехов Д.А. Химические индукторы в защите сельскохозяйственных растений от грибных, бактериальных и вирусных болезней // Агрохимия. 2004. № 4. С. 86-96.

209. Цыбина Т.А., Попыкина Н.А., Ларионова Н.И. и др. Катионные ингибиторы сериновых протеиназ из семян гречихи: изучение взаимодействия с экзогенными ферментами // Биохимия. 2004. Т. 69. Вып. 4. С. 544-548.

210. Чжань К.Г., Ли В., Мао Ф. и др. Содержание гормонов в каллусах Scutellaria baicalensis, индуцированных тидиазуроном // Физиология растений. 2005. Т. 52. № з. с. 392-398.

211. Чижова С.И., Павлова В.В., Прусакова Л.Д. Содержание абсцизовой кислоты и рост растений ярового ячменя под действием триазолов. Физиология растений. 2005. Т. 52. № 1. С. 108-114.

212. Чирков С.Н. Прошвовирусные свойства хиюзана // Хи1ин и хигозан. Получение, свойства и применение. -М.: Наука, 2002. С. 327-338.

213. Чирков С.Н., Ильина А.В., Сургучева Н.А. и др. Влияние хитозана на системную вирусную инфекцию и некоторые защижые реакции в растениях картофеля // Физиология растений. 2001. Т. 48. С. 890-896.

214. Чкаников Д.И., Артёменко Е.Н., Гринченко С.Г. О роли индолил-3-уксусной кислоты в патогенезе стеблевой и бурой ржавчины // Физиология растений. 1990. Т. 37. С. 591-595.

215. Чкаников Д.И. Использование различий химического состава фитопатогенных грибов и растений при изучении их взаимоотношений // Физиология растений. 1996. Т. 43. С. 671-678.

216. Чулкина В.А. Корневые гнили хлебных злаков. -Новосибирск.: Наука. Сибирское отделение, 1985. 189 с.

217. Шакирова Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция. -Уфа.: Гилем, 2001. 160 с.

218. Шакирова Ф.М., Авальбаев A.M., Чемерис А.В., Вахитов В.А. Гормональная регуляция транскрипции у растений // Молекулярная биология. 2002. Т. 36. С. 585-592.

219. Шакирова Ф.М., Сахабутдинова А.Р. Сигнальная регуляция устойчивости растений к патогенам // Успехи современной биологии. 2003. Т. 123. С. 563-572.

220. Шаяхметов И.Ф. Соматический эмбриогенез и селекция злаковых культур. -Уфа.: Изд-во БГУ, 1999. 166 с.

221. Шаяхметов И.Ф. Роль лектина пшеницы и абсцизовой кислоты в регенерации растений. Успехи современной биологии. 2004. Т. 124. С. 602-611.

222. Шеин И.В., Андреева О.Н., Полякова Г.Г., Зражевская Г.К. Изменения содержания фенольных соединений в каллусе сосны в ответ на элиситацию Fusarium различной степени патогенности // Физиология растений. 2003. Т. 50. С. 710-715.

223. Шервуд Р.Т., Вэнс К.П. Первичные изменения в клеточных стенках эпидермиса при проникновении паразита // Инфекционные болезни растений. Физиологические и биохимические основы. Под редакцией Дьякова Ю.Т. -М.: Агропромиздат, 1985. С. 34-54.

224. Ямалеев A.M., Муксииов В.Х., Исаев Р.Ф. и др. Активность ингибиторов протеаз в семенах пшеницы в связи с устойчивостью к твердой головне // Сельскохозяйственная биология. 1980. Т. 15. № 1. С. 143-144.

225. Abeles F.B., Biles C.L. Characterisation of peroxidases in lignifing Peach Frut Endocarp // Plant Physiol. 1991. V. 95. P. 269-273.

226. Aist R., Israel H.W. Cytological aspects of horst responses to primary penetration by fungi // In: Biochem. and cytology of plant-parasite interaction. Ed. Tomiyama K., Daly J.M., Uritani I. et al. Tokio: Kodansha LTD. 1976. P. 26-31.

227. Albersheim P., Anderson-Prouty A.J. Carbohydrates, proteins, cell-surfaces, and the biochemistry of pathogenesis // Ann. Rev. Plant Physiol. 1975. V. 26. P. 31-52.

228. Allen R.G., Tresini M. Oxidative burst and gene regulation // Free Radical Biology & Medicine. 2000. V. 28. P. 463-499.

229. Alvarez M.E. Salicylic acid in the machinery of hypersensitive cell death and disease resistance // Plant Molecular Biology. 2000. V. 44. P. 429-442.

230. Amthor J.S. Efficiency of lignin biosynthesis: a quantitative analysis // Annals of Botany. 2003. V. 91. P. 673-695.

231. Angra R., Mandahar C.L., Gulati A. The possible involvement of cytokinin in the pathogenecity of Helminthosporium maydis II Mycopathologia. 1990. V. 109. P. 177-182.

232. Anterola A.M., Lewis N.G. Trends in lignin modication: a comprehensive analysis of the ects of genetic manipulations/mutations on lignification and vascular integrity // Phytochemistiy. 2002. V. 61. P. 221-294.

233. Ashby A.M. Biotrophy and the cytokinin conundrum // Physiol. Molekular. Plant Pathol. 2000. V. 57. P. 147-158.

234. Atalla R.H., Agrawal U.P. Raman microbe evidence for lignin orientation in the cell walls of native woody tissue // Science. 1985. V. 227. P. 636-638.

235. Audenaert K., Meyer G.B.D., Hofte M.M. Abscisic acid determines basal susceptibility of tomato to Botritis cinerea and Suppresses Salicylic Acid-dependent signaling mechanisms//Plant Physiol. 2002. V. 128. P. 491-501.

236. Baga M., Chibbar R.N., Kartha K.K. Molecular cloning and expression analysis of peroxidase genes from wheat // Plant Molec. Biol. 1995. V. 29. P. 647-662.

237. Baker В., Zambrysky P., Staskawicz В., Dinesh-Kymar S.P. Signaling in plant-microbe interaction // Science. 1997. V. 276. P. 726-733.

238. Barber M.S., Ride J.P. A quantitative assay for induced lignificaton in wounded wheat leaves and its use to survey potential elicitors of the response // Phyisiol. Mol. Plant Pathol. 1988. V. 32. P. 185-187.

239. Barraqueta Egea P., Shauz K. The influence of phytolectins on spore germination of Tilletia caries, Puccinia graminis and Aspergillus flavus // J. Plant disease Protection. 1983. V. 90. № 5. P. 488-495.

240. Baucher M., Monties В., Van Montagu M., Boerjan W. Biosynthesis and genetic engineering of lignin // Critical Reviews in Plant Sciences. 1998. V. 17. P. 125-97.

241. Beckman C.H. Phenolic-storing cells: keys to programmed cell death and periderm formation in wilt disease resistance and in general defence responses in plants? // Physiological and Molecular Plant Pathology. 2000. V. 57. P. 101-110.

242. Bell A.A., Wheeler M.H. Biosynthesis and functions of fungal melanins // Ann. Rev. Phytopathol. 1986. V. 24. P. 411-451.

243. Ben-Shalom N., Ardi R., Pinto R. et al. Controlling gray mould caused by Botritis cinerea in cucumber plants by means of chitosan // Crop Protection. 2003. V. 22. P. 285-290.

244. Bent A. Plant disease resistance genes: function meets structure // Plant Cell. 1996. V. 8. № 10. P. 1757-1771.

245. Berna A., Bernier F. Regulated expression of a wheat germin gene in tobacco: oxalate oxidase activity and apoplastic localization of the heterologous protein // Plant Molecular Biology. 1997. V. 33. P. 417-429.

246. Berna A., Bernier F. Regulation by biotic and abiotic stress of a wheat germin gene encoding oxalate oxidase, a H202-producing enzyme // Plant Mol. Biol. 1999. V. 39. N3. P. 539-549.

247. Bernards M.A., Ellis B.E. Phenylalanine Ammonia-Lyase from Tomato Cell Cultures inoculated with Verticillium albo-atrum 11 Plant Physiol. 1991. V. 97. P. 1494-1500.

248. Bestwick C.S., Brown I.R., Bennett M.H.R., Mansfield J.W. Localization of hydrogen peroxide accumulation during the hypersensitive reaction of lettuce cells to Pseudomonas syringae pv phaseolicola II Plant Cell. 1997. V. 9. P. 209-221.

249. Blokhina O., Virolainen E., Fagerstedt K.V. Antioxidants, oxidative damage and Oxygen deprivation stress: a Review // Annals of Botany. 2003. V. 91. P. 179-194.

250. Bindschedler L.V., Minibayeva F., Gardner SL. et al. Early signaling events in the apoplastic oxidative burst in suspension cultured french bean cells involve cAMP and Ca2t //New Phytologist. 2001. V. 151. P. 185-194.

251. Bird P.M., Ride J.P. The resistanse of wheat to Septoria nodorum: fungal development in relation to host lignification // Physiol Plant Pathol. 1981. V. 19. P. 289-299.

252. Bireska H., Miller A. Cell wall and protoplast isoperoxidases in relation injury, indolilacetic acid and ethylene effects // Plant Physiol. 1974. V. 53. P. 569-574.

253. Blumwald E., Aharon G.S., Lam B.C-H. Early signal transduction pathways in plant-pathogen interactions // Plant Cell. 1999. V. 3. P. 342-346.

254. Boisen S., Djurtoft R. Trypsin inhibitors from rye endosperm. Purification and properties// Cereal Chem. 1981. V. 58. N 2. P. 194-198.

255. Bolwell G.P., Butt V.S., Davies D.R., Zimmerlin A. The origin of the oxidative burst in plants // Free Radical Res. 1995. V. 23. P. 517-532.

256. Bolwell G.P., Blee K.A., Butt V.S. et al. Recent advances in understanding the origin of the Apoplastic Oxidative Burst in plant Cells // Free Radical Res. 1999. V.31.P. 131-145.

257. Boudet A.M. Lignins and lignification: Selected issues // Plant Physiol. Biochem. 2000. V. 38. P. 81-96.

258. Boudet A.M., Grima-Pattenati J. Lignin genetic engineering // Molecular Breeding. 1996. V. 2. P. 25-39.

259. Bourque S., Ponchet M., Binet M.N. et al. Comparison of binding properties and early biological effects of elicitins in tobacco cells // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1317-1326.

260. Bousquet J.F., Touraud G., Piollat M.T., Bosch U. ABA accumulation in wheat heads inoculated with Septoria nodorum in the field condition // J. Agron. Crop. Sci. 1990. V. 165. P. 297-300.

261. Bowler C., Fluhr R. The role of calcium and activated oxygens as signals for controlling cross-tolerance // Trends in Plant Science. 2000. V. 5. P. 241-246.

262. Brady P., Vannier A., Banwell J. Identification of the dietary lectin, wheat germ agglutinin, in human intestinal contents // Gastroenterology. 1978. V. 75. N 2. P. 236-239.

263. Buntemeyer K., Luthen H., Bottger M. Auxin-induced changes in cell wall extensibility of maise roots // Planta. 1998. V. 204. P. 505-509.

264. Caliskan М., Cuming A.C. Spatial specificity of H202-generating oxalate oxidase gene expression during wheat embryo germination // Plant Journal.1998. V. 15. P. 165-171.

265. Campos R., Nonodaki H., Suslow Т., Saltveit M.E. Isolation and characterization of a wound inducible phenylalanine ammonia lyase (LsPALl) from Romanie lettuce leaves// Physiol Plantarum. 2004. V. 121. P. 429-438.

266. Cano-Delgado A., Penfield S., Smith C. et al. Reduced cellulose synthesis invikes Iignification and defense responses in Arabidopsis thaliana II The Plant Journal. 2003. V. 34. P. 351-362.

267. Caruso C., Chilosi G., Leonardi L. et al. A basic peroxidase from wheat kernel with antifungal activity// Phytochemistry. 2001. V. 58. P. 743-750.

268. Caza N., Bewtra J.K., Biswas N., Taylor K.E. Removal of phenolic compounds from synthetic wastewater using soybean peroxidase // Wat. Res.1999. V. 33. N 13. P. 3012-3018.

269. Cazale A.C., Rouet-Mayer M.A., Barbier-Brygoo H. et al. Oxidative burst and hypoosmotic stress in tobacco cell suspensions // Plant Physiol. 1998. V. 116. N2. P. 659-669.

270. Cessna S.G., Sears V.E., Dickman M.B., Low P.S. Oxalic Acid, a Pathogenicity Factor for Sclerotinia sclerotiorum, Suppresses the Oxidative Burst of the Host Plant// The Plant Cell. 2000. V. 12. P. 2191-2199.

271. Chandra S., Low P.S. Role of phosphorylation in elicitation of the oxydative burst in cultured soybean cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 4129-4133.

272. Chappie С., Carpita N. Plant cell walls as targets for biotechnology // Current Opinion in Plant Biology. 1998. V. 1. P. 179 185.

273. Chen C., Baucher M., Christensen J.H., Boerjan W. Biotechnology in trees: towards improved paper pulping by lignin engineering // Euphytica. 2001. V. 118. P. 185-195.

274. Chen S., Schopfer P. Hydroxyl-radical production in physiological reactions: A novel function of peroxidase // Eur. J. Biochem. 1999. V. 260. P. 726-735.

275. Cheong Y.H., Kim C.Y., Chun H.J. et al. Molecular cloning of a soybean class III (3-1,3-glucanase gene that is regulated both developmentally and in response to pathogen infection // Plant Science. 2000. V. 154. P. 71-81.

276. Chomerzynski P., Sacchi N. Single-step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction // Analytical biochemistry. 1987. V. 162. P. 156-187.

277. Chong J., Baltz R., Fritig В., Saindrenan P. An early salicylic acid-, pathogen- and elicitor-inducible tobacco glucosyltransferase: role in compartmentalization of phenolics and H2O2 metabolism // FEBS Letters. 1999. V. 458. P. 204-208.

278. Christensen J.H., Bauw G., Welinder K.G. et al. Purification and characterization of peroxidases correlated with lignification in poplar xylem // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 125-135.

279. Conrath U., Chen Z., Ricigliano J.R., Klessing D.F. Two inducer of plant defence responses 2,6-dichloroisonicotinic acid and salisylic acid inhibit catalase activity in tobacco// Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 71437147

280. Conrath U., Pieterse C.M., Mauch-Mani B. Prining in plant-pathogen interaraction // Treds in Plant Sci. 2002. V. 7. P. 210-216.

281. Cortes C., Gutierrez A., Olmedo V. et al. The expression of genes involved in parasitism by Trichoderma harzianumis triggered by a diffusible factor // Mol Gen Genet. 1998. V. 260. P. 218-225.

282. Cottle W., Kolattukudy P.E. Abscisic acid stimulation of suberinization: induction of enzymes and deposition of polymeric components and associated waxes in tissue cultures of potato tuber // Plant Physiol. 1982. V. 70. N 3. P. 775-780.

283. Creelman R.A., Mullet J.E. Oligosaccharides, brassinolides, and jasmonates: nontraditional regulators of plant growth, development, and gene expression // Plant Cell. 1997. V. 9. P. 1211-1223.

284. Czaninski Y., Sachot R.M., Catesson A.M. Cytochemical localization of hydrogen peroxide in lignifying cell walls // Annals of Botany. 1993. V. 72. P. 547-550.

285. D'Agostino I.В., Kieber J.J. Molecular mechanisms of cytokinin action // Current Opinion in Plant Biology. 1999. N 2. P. 359-364.

286. Dangl J.L., Dietrich R.A., Richberg M.H. Death don't have no mercury: cell death programs in plant-microbe interactions // Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1793-1807.

287. Dann E.K., Deveral B.J. Activation of systemic disease resistance in pes by an avirulent bacterium or a benzotiodiazole, but not by fungal leaf spot pathogen // Plant pathology. 2000. V. 49. P. 324-332.

288. Danna C.H., Bartoli C.G., Sacco F. et al. Thylakoid-bound peroxidase mutant exhibits impaired electron transport and photosynthetic activity // Plant Physiol. 2003. V. 132. P. 2116-2125.

289. Dat J.F., Lopez-Delgado H., Foyer C.H., Scott I.M. Parallel changes in H202 and catalase during thermotolerance induced by salicylic acid or heat acclimation in mustard seedlings// Plant Physiol. 1998. V. 116. P. 1351-1357.

290. Dat J.F., Pellinen R., Beeckman T. et al. Changes in hydrogen peroxide homeostasis trigger an active cell death process in tobacco // The Plant Journal. 2003. V. 33. P. 621-632.

291. Datta K., Tu J., Oliva N. et al. Enhanced resistance to sheath blight by constitutive expression of infection-related rice chitinase in transgenic elite indica rice cultivars//Plant Sci. 2001. V. 160. P. 405-414.

292. Daugrois J.H., Lafitte C., Barthe J.P., Touze P. Induction of 0-1,3-glucanase and chitinase activity in compatible and incompatible interactions between Collelotrichum lindemuthianum and bean cultivars // J. Phytopathology. 1990. V. 130. P. 225-234.

293. Davin L.B., Lewis N.G. Phenilpropanoid metabolism: biosynthesis of monolignols, lignans and suberins // In Stafford H.A., Ibrahim R.K., eds. Phenolic metabolism in plants. New York: Plenum Press. 1992. P. 325-375.

294. Davoine C., Le Deunff E., Ledger N. et al. Specific and constitutive expression of oxalate oxidase during the ageing of leaf sheaths of ryegrass stubble // Plant, Cell and Environment. 2001. V. 24. P. 1033-1043.

295. De Gara L., Pinto M., Tomasi F. The antioxidant system vis-a-vis reactive oxygen species during plant pathogen interaction // Plant Pysiol and Biochem. 2003. V. 41. P. 863-870.

296. De Jong A.J., Yakimova E.T., Kapchina V.M., Woltering E.J. A critical role for ethylene in hydrogen peroxide release during programmed cell death in timato suspension cells // Planta. 2002. V. 214. P. 537-545.

297. Dean J.D., Eriksson K.-E.L. Laccase and the deposition of lignin in vascular plants // Holzforschung. 1994. V. 48. P. 309-313.

298. Dean R.A., Kuc J. Rapid lignification in response to woundingand unfection as a mechanism for induced systemic protectin in cucumber // Physiol and Molecular Plant Pathol. 1987. V. 31. P. 69-81.

299. Deising H., Siegrist J. Chitin deacetylase activity of the rust Uromyces viceae-fabae is controlled by fungal morphogenesis // FEMS Microbiol. Lett. 1995. V. 127. P. 65-70.

300. Deunf E.L., Davione C., Dantec C.L. et al. Oxidative burst and expression and germin/oxo genes during wounding of ryegrass leaf blades comrarison with senescence of leaf sheaths // Plant. J. 2004. V. 38. P. 421- 431.

301. Dionissio-Sese M.L., Tobita S. Antioxidant responses of rice seedlings to salinity stress//Plant Science. 1998. V. 135.N l.P. 1-9.

302. Dixon R.A., Harrison M.J., Lamb C.J. Early events in the activation of plant defense responses // Ann. Rev. Phytopathol. 1994. V. 32. P. 479-501.

303. Dixon R.A., Palva N.L. Stress-Indused Phenylpropanoid Metabolism // The Plant Cell. 1995. V. 7. P. 1085-1097.

304. Doares S.H., Syrovets Т., Weiler E.W. Oligogalacturonides and chitosan activate plant defensive genes through the octadecanoid pathway // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. N 10. P. 4095-4098.

305. Dong Yi-Hu, Zhan X.-C., Kvarnheden A. et al. Expression of a cDNA from apple encoding a homologue of DAD 1, an inhibitor of programmed cell death // Plant Science. 1998. V. 139. N 1. P. 165-174.

306. Dowd P.F., Lagrimini L.M., Herms D.A. Tobacco anionic peroxidase often increases resistance to insects in different dicotyledonous species // Pesticide Sci. 1999. V. 55. P. 633-634.

307. Douglas C.J. Phenylpropanoid metabolism and lignin biosynthes: from weeds to trees // Trends in plant science. 1996. V. 1. N 6. P. 171 -178.

308. Drew M.C., He C.-J., Morgan P.W. Programmed cell death and aerenchyma formation in roots //Trends in Plant Science. 2000. V. 5. P. 123-127.

309. Droge W. Free Radicals in the Physiological Control of Cell Function // Physiol Rev. 2002. V. 82. P. 47-95.

310. Druka A., Kudrna D., Kannangara C. G. et al. Physical and genetic mapping of barley (Hordeum vulgare) germin-like cDNAs // Proc. Natl. Acad Sci. USA. 2002. V. 99. P. 2850-2855.

311. Du H., Klessing D.E. Identification of a soluble, high affinity salicylic acid binding protein in tobacco // Plant Physiol. 1997. V. 11. P. 1319-1327.

312. Dubery I.A., Teodorczuk L.G., Louw A.E. Early responses in methyl jasmonate-preconditioned cells toward pathogen-derived elicitors // Mol. Cell Biol. Res. Comm. 2000. V. 3. P. 105-110.

313. Dumas В., Freyssinet G., Pallet K. Tissue-specific expression of germin-like oxalate oxidase development and fungal infection of barley seedlings // Plant Physiol. 1995. V. 107. P. 1091-1096.

314. Dunand C., Tognolli M., Overney S. et al. Identification and characterisation of Ca -pectate binding peroxidase in Arabidopsis ithailiana II J. Plant Physiol. 2002. V. 159. P. 1165-1171.

315. Durner J., Klessig D.F. Inhibition of ascorbate peroxidase by salicylic acid and 2,6-dichloroisonicotinic acid, two inducers of plant defense // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 11312-11316.

316. Durner J., Klessing D.F. Salicylic acid is a modulator of tobacco and mammalian catalase. J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 28492-28501.

317. Durner J., Wendehenne D., Klessing D.F. Defence gene induction in tobacco by Nitric Oxide, cyclic GMF and cyclic ADF Ribose // Proc Natl. Acad Sci. USA. 1998. V. 95. P. 10328-10333.

318. Dutton M.V., Evans C.S. Oxalate production by fungi: Its role in pathogenicity and ecology in the soil environment // Can. J. Microbiol. 1996 V. 42. P. 881-895.

319. Dwyer S.C., Legendre L., Low P.S., Leto T.L. Plant and human neutrophil oxidative burst complexes contain immunologically related proteins // Biochim. Biophys. Acta. 1996. V. 189. P. 231-237.

320. Ebel J., Mithofer A. Early events in the elicitation of plant defense // Planta. 1998. V. 206. P. 335-348.

321. Ecker R., Donoor A., Cahaner A. The inheritanse of resistanse to Septoria glume bloth: Common bread wheat Triticum aestivum II Plant Breeding. 1989. V. 102. P. 113-121.

322. Edvards H.H. Effect of kinetin, abscisic acid and cations on host-parasite relation of barley inoculated with Erisiphe graminis f. sp. hordei // Phytopath. Z. 1983. V. 107. P. 22-30.

323. El Gueddari N.E., Rauchhaus U., Moerschbacher B.M., Deising H.B. Developmentally regulated conversion of surface-exposed chitin to chitosan in cell walls of plant pathogenic fungi // New Phytologist. 2002. V. 156. P. 103-112.

324. Ellis J., Dodds P., Pryor T. Structure, function and evolution of plant disease resistance genes // Currennt Opinion in Plant Biol. 2000. N 3. P. 278-284.

325. Enyedi A.J. Induction of salicylic acid biosynthesis and systemic acquired resistance using the active oxygen species generator rose bengal // J. Plant Physiol. 1999. V. 154. P. 106-112.

326. Erdtman H. Outstanding problems in lignin chemistry // Ind. Eng. Chem. 1957. V. 49. P. 1385-1386.

327. Erlanger B.P., Kokowski S., Chohen M. Two new chromogenic substrater for estimation of proteinase activity//Arch.Biochem.Biophys.-1961. V. 95. N2. P. 271-278.

328. Eyal Z. The Septoria tritici and Stagonospora nodorum blotch diseases of wheat// European Journal of Plant Pathology. 1999. V. 105. P. 629-641.

329. Felix G., Baureithel K., Boiler T. Desensitization of the perception system for chitin fragments in tomato cells // Plant Physiol. 1998. V. 117. P. 643-650.

330. Felton G.W., Korth K.L., Bi J.L. Inverse relationship between systemic resistans of plants to microorganisms and to insect herbivory // Current Biologi. 1999. V. 9. P. 317-320.

331. Ferraris L., Abbattista Gentil I., Matta A. Variation of phenolis concentration as a consequence of stresses that induse resistance to Fusarium wilt of tomato // Zeitschruft fur Pflanzenkrank. Pflanzenschutz. 1987. V. 94. P. 624-629.

332. Ferrar P.H., Walker J.R.Z. o-Diphenol oxidase inhibition an additional role for oxalic acid in the phytopathogenic arsenal of Sclerotinia sclerotorium and Sclerotum rolfsii. Phys. Mol. Plant Pathol. 1993. V. 43. P. 415-422.

333. Fletcher R.A., Hofstra G. Triadimefon a plant multiprotectant // Plant Cell Physiol. 1985. V. 26. N 4. P. 775-780.

334. Flor H.H. Current status of the Gene-for Gene Concept // Annu. Rev. Phytopathol. 1971. V. 9. P. 275-296.

335. Foyer C.H., Delgado L.H., Dat J.F., Scott I.M. Hydrogen peroxide- and glutathione-associated mechanisms of acclimatery stress tolerance and signaling // Physiol. Plantarum. 1997. V. 100. P. 241-254.

336. Frahry G., Schopfer P. Hydrogen peroxide production by roots and its stimulation by exogenous NADH // Physiol. Plantarum. 1998. V. 103. P. 395-404.

337. Fry S.C. Cross-linking of matrix polymers in the growing cell walls of angiosperms//Ann. Rev. Plant Physiol. 1986. V. 37. P. 165-186.

338. Fry S.C. Formation of isodityrosine by peroxidase isozymes // J. Exp. Bot. 1987. V. 38. P. 853.

339. Fry S.C., Willis S.C., Parerson A.E.J. Intraptoplasmic and wall-localised formation of arabinoxylan-bound diferulates and larger ferulate coupling-products in maise cell suspension cultures // Planta. 2000. V. 211. P. 679-692.

340. Fujisava Y., Kato H., Iwasaki Y. Structure and function of heteritrimeric G proteins in plants // Plant Cell Physiol. 2001. V. 42. P. 789-794.

341. Fukuda Y. Characterization of matrix attachment sites in the upstream region of a tobacco chitinase gene // Plant Molecular Biology. 1999. V. 39. P. 1051-1062.

342. Fukuda H., Komamine A. Lignin synthesis and its related enzymes as markers of tracheary-element differentiation in single cells isolated from the mesophyll of Zinnia elegans II Planta. 1982. V. 155. P. 423-430.

343. Fukusaki E., Kato Т., Maeda H. et al. DNA Aptamers that bind to chitin // Bioorganic & Medicinal Chemistiy Letters. 2000. V. 10. N 3. P. 423-425.

344. Gaffney Т., Freidrich L., Vernioij B. et al. Requrement of salicylic acid for the induction systemic acquired resistance // Science. 1993. V. 261. P. 745-756.

345. Ganesan V., Thomas G. Salicylic acid response in rice: influence of salicylic acid on H2O2 accumulation and oxidative stress // Plant Science. 2001. V. 160. P. 1095-1106.

346. Gavnholta В., Larsenb K. Molecular biology of plant laccases in relation to lignin formation // Physiologia Plantarum. 2002. V. 116. P. 273-280.

347. Gazaryan I.G., Chubar T.A., Mareeva E.A., Lagrimini M. Aerobic oxidation of indole-3-acetic acid catalysed by anionic and cationic peanut peroxidase // Phytochemistry. 1999. V. 51. P. 175-186.

348. Gechev Т., Gadiev I., Van Breusegem F. et al. Hydrogen peroxide protect tobacco from oxidative stress by indusing a set of antioxidant enzymes // Cell. Mol. Life Sci. 2002. V. 59. P. 708-714.

349. Genoud Т., Metraux J.-P. Crosstalk in plant cell signaling: structure and function of the genetic network // Trends in plant science. 1999. V. 4. P. 503-507.

350. Georgieva I.D., Edreva A., Rodeva R.M. Peroxidase response of ovaries and seeds in hostparasite system Triticum aestivum Septoria nodorum and Lilium regale - Botritis cinerea 11 Plant Peroxidase Newsletter. 2000. V. 13. P. 3-11.

351. Gilbert M.L., Thompson J.E., Dumbroff E.B. Delayed cotyledon senescence following treatment with a cytokinin: an effect at the level of membranes // Can. J. Bot. 1980. V. 58. N 16. P. 1797-1803.

352. Givaudan A., Effosse A., Faure D. et al. Polyphenol oxidase from Azospirillum lipoferum isolated from the rhizosphere: evidence for a laccase in non-motile strains of Azospirillum lipoferum II FEMS Microbiol Lett. 1993. V. 108. P. 205-210.

353. Godoy G., Steadman J.R., Dickman M.B., Dam R. Use of mutants to demonstrate the role of oxalic acid in pathogenicity of Sclerotinia sclerotiorum on Phaseolus vulgaris // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1990. V. 37. P. 179-191.

354. Goldberg R., Le Т., Catesson A.-M. Localization and properties of cell wall enzyme activities related to the final stages of lignin biosynthesis // J. Exp. Bot. 1985. V. 36. P. 503-510.

355. Goyal L., Thakur M., Pundir C.S. Purification and properties of a membrane bound oxalate oxidase from Amaranthus leaves // Plant Science. 1999. V. 142. P. 21-28.

356. Graham M.Y., Graham T.L. Rapid accumulation of anionic peroxidases and phenolic polymers in soybean cotyledon tissues following treatment with Phytophthora megasperma f. sp. glicinea wall glucan // Plant Physiol. 1991. V. 97. N4. P. 1445-1455.

357. Grant J.J., Loake G.J. Role of reactive oxygen intermediates and cognate redox signaling in disease resistance // Plant Physiol. 2000. V. 124. P. 21 29.

358. Grand C., Parmentier P., Boudet A.M. Comparison of lignins and of enzymes involved in lignification in normal and brown midrib (bm3) mutant maize seedlings//Physiol. Veg. 1985. V. 23. P. 905-911.

359. Greenberg J.T. Programmed cell death in plant-pathogen unteractions // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 525-545.

360. Grima-Pattenati J., Goffner D. Lignin genetic engineering revised // Plant Sci. 1999. V. 145 P. 51-65.

361. Grisebach H. Lignins. The Biochemistry of Plants. Ed. E.E. Conn. Academic Pres. New York. 1981. V. 7. P. 451-478.

362. Gross G.G. Biosynthesis of lignin and related monomers // Recent Adv. Phytochemistry. 1977. V. 11. P. 141-184.

363. Gulati A., Mandahar C.L. Host-parasite relationship in Helmithosporium turcium -Zea mays Complex: Involvement of cytokinin like substances in pathogenesis // Indian J. of Experimrental Biology. 1986. V. 24. P. 309-314.

364. Gyulai G., Kiss J., Jekkel L. et al. A Selective Auxin and Cytokinin Bioassay Based on Root and Shoot Formation in vitro II J. Plant Physiol. 1994. V. 145. P. 379-382.

365. Guan L., Scandalios J.C. Developmentally related responses of maise catalase gene to salicylic acid // Proc Natl. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. P. 5930-5954.

366. Hadwider L. A host-parasite interaction: elicitation of defense responses in plants with chitosan // EXS. 1999. V. 87. P. 185-200.

367. Hagen G., Guilfoyle T. // Auxin-responsive gene expression: genes, promoters and regulatori factors // Plant Mol. Biol. 2002. V. 49. P. 373-385.

368. Hakulinen J., Sorojonen S., Julkunen-Titto R. Leaf phenolics of three willow clones differing in resisstance to Melampsora rust infection // Physiologia plantarum. 1999. V. 105. P. 662-669.

369. Halbrock K., Scheel D. Physiology and molecular biology of phenylpropanoid metabolism // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1989. V. 40. P. 425-456.

370. Hamel F., Boivin R., Tremblay C., Bellemare G. Structural and Evolutionary Relationships Among Chitinases of Flowering Plants // J. Mol. Evol. 1997. V. 44. P. 614-624.

371. Hammerschmidt R. Determination of natural and wound-induced potato tuber suberin phenolics by thioglycolic acid derivatization and cupric oxide oxidation // Potato Res. 1985 V. 28. P. 123-127.

372. Hammerschmidt R., Kuc J. Lignification as a mechanism for induced systemic resistance of cucumber // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1982. V. 20. N 1. P. 61-70.

373. Hammond-Kosak K.E., Jones J.D.G. Resistance gene-dependent plant defense response // Plant Cell. 1997. V. 8. P. 1773-1791.

374. Hardham A.R., Mitchell H.J. Use of Molecular Cytology to Study the Structure and Biology of Phytopathogenic and Mycorrhizal Fungi // Fungal Genetics and Biology. 1998. V. 24. P. 252-284.

375. Harding S.A., Roberts D.M. Incompatible pathogen infection results in enhanced reactive oxygen and cell death responses in transgenic tobacco expressing a hyperactive mutant calmodulin // Planta. 1998. V. 206. P. 253-258.

376. Harding S.A., Smigocki A.C. Cytokinin Modulate Stress Response Genes in Isopentenyltransferase-transformed Nicotiana plumbaginifolia Plants // Physiol. Plantarum. 1994. V. 90. P. 327-333.

377. Hare M.C., Parry D.W., Baker M.D. The relationship between wheat seed weight, infection by Fusarium culmorum or Microdochium nivale, germination and seedling disease // European Journal of Plant Pathology. 1999. V. 105. P. 859-866.

378. Harkin J.M., Obst J.R. Lignification in trees induction of exclusive peroxidase participation // Science. 1973. V. 180. P. 296-298.

379. Hawkins S., Boudet A. Defence lignin and hydroxycinnamyl alcohol dehydrogenase activities in wounded Eucalyptus gunnii II For. Path. 2003. V. 33. P. 91-104.

380. Heath M.C. Nonhost resistance and nonspecific plant defenses // Current Opinion in Plant Biology. 2000. N 3. P. 315-319.

381. Heitefuss R. Defense reactions of plants to fungal pathogens: principles and perspectives, using powdery mildew on cereals as an example // Naturwissenschaften. 2001. V. 88. P. 273-283.

382. Higuchi T. Role of phenylalanine desaminase and tyrase in the lignificationof bamboo // Agr. Biol. Chem. 1966. V. 30. P. 667-673. *

383. Hippeli S., Heiser I., Elstner E.F. Activated oxygen and free oxygen radicals in pathology: New insights and analogies between animals and plants // Plant Physiol. Biochem. 1999. V. 37. P. 167-178.

384. Hiraga S., Yamamoto K., Ito H. et al. Diverse expression profiles of 21 rice peroxidase genes // FEBS Letters. 2001. V. 471. P. 245-250.

385. Hirano S., Hayashi M., Murae K. et al. Chitosan and derivates as activators of plant cells in tissues and seeds. In: Applied Bioactive Polymeric Materials. -New York: Plenum Publishing Inc., 1989. P. 45-49.

386. Hirano S., Yamamoto Т., Hayashi M. et al. Chitinase activity in seeds coated with chitosan derivates // Agric. Biol. Chem. 1990. V. 4. P. 719-720.

387. Hong J.K., Jung H.W., Kim Y.J. et al. Pepper gene encoding a basic class 11 chitinase is inducible by pathogen and ethephon // Plant Sci. 2000. V. 159. P. 39-49.

388. Horoshi I., Yasuhiro Y., Yoshitsugu I. et al. Tree extracellular chitinases in suspension cultured rice cells elicited by N-acetylchitooligosaccharides // Biosci. Biotechnol. and Biochem. 1996. V. 60. P. 1956-1961.

389. Huckelhoven R., Kogel H. Reactive oxygen intermediates in plant-microbe interactions: who is who in powdery mildew resistance? // Planta. 2003. V. 216. P. 891 -902.

390. Hughes R.K., Dickerson A.G. Auxin regulation of Phaseolus vulgaris to a fungal elicitor// Plant J. Cell Physiol. 1990. V. 31. P. 667-675.

391. Hurkman W.J., Tanaka C.K. Germin gene expression is induced in wheat leaves by powdery mildew infection // Plant Physiol. 1996. V. 11. N 3. P. 735-739.

392. Imaly J.A. Linn S. DNA damage and oxygen radical toxicity // Science. 1988. V. 240. N 457. P. 1302-1309.

393. Inoue S., Aist J.R., Marko V. Earlier papilla formation and resistance to Barley powdery mildew induced by a papilla-regulating extract // Phys. Mol. Plant Pathol. 1994. V. 44. P. 433-440.

394. Inoue Т., Higuchi M., Hasimoto Y. et al. Identificatin of CRE as a cytokinin Receptor from Arabidopsis II Nature. 2001. V. 409. P. 1060-1063.

395. Inui H., Yamagushi Y., Kawaguchi S. et al. Three extracellular chitinases in suspension-cultured rice cells elicited by N-acetylchitooligosacharides // Biosci. Biotechnol and Biochem. 1996. V. 60. P. 1956-1961.

396. Inui H., Yamaguchi Y., Hirano S. Elicitor actions of N-acetylchitooligosaccharides and laminarinoligosaccharides for chitinase and L-phenylalanine ammonia-lyase induction in rice suspension culture // Biosc. Biotech. Bioch. 1997. V. 61. P. 975-978.

397. Israel H.W., Wilson R.G., Aist J.R., Kunoh H. Cell wall appositions and plant disease resistance: Acoustic microscopy of papillae that block fungal ingress // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. V. 77. N 4. P. 2046-2049.

398. Ito Y., Kaku H., Shibuya N. Identification of a high-affinity binding protein for N-acetylchitooligosaccharide elicitor in the plasma membrane of suspension-cultured rice cells by affinity labeling // Plant J. 1997. V. 12. P. 347-356.

399. Ito H., Higara S., Tsugava H. et al. Xylem-specific expression of wound inducible rice peroxidase genes in transgenic plants // Plan Science . 2000. V. 155. P. 85-100.

400. Jackson P.A.P., Galinha C.I.R., Periera C.S. et al. Rapid deposition of extension during the elicitation of grapevine callus cultures is specifically catalyzed by a 40-kilodalton peroxidase // Plant physol. 2001. V. 127. P. 1065-1076.

401. Jacobsen S., Mikkelsen J.D., Heigaard J. Characterization of two antifungal endochitinases from barley grain // Physiologia Plantarum. 1990. V. 79. P. 554-562.

402. Jiang M., Zhang J. Involvement of plasma-membrane NADPH oxidase in abscisic acid- and water stress-induced antioxidant defense in leaves of maize seedlings// Planta. 2002. V. 215. P. 1022-1030.

403. Joseph L.M., Koon T.T., Man W.S. Antifungal effects of hydrogen peroxide and peroxidase on spore germination and mycelial growth of Pseudocercospora species // Can. J. Bot. 1998. V. 76. P. 2119-2124.

404. Jouanin L., Bonader-Bottino M., Girard C. et al. Transgenic plants for insect resistance // Plant Sci. 1998. V. 131. N 1. P. 1 -11.

405. Kaku H., Shibuya N., Xu P. et al. N-acetylchitooligosaccharides elicit expression of a single (l-3)P-glucanase gene in suspension-cultured cells from barley (Hordeum vulgare) II Physiol. Plantarum. 1998. V. 100. P. 111-118.

406. Kaminek M., Trckova M., Fox E., Gaudinova A. Comparison of cytokinin-binding proteins from wheat and oat grains // Physiol. Plantarum. 2003. V. 117. P. 453-458.

407. Kamoun S., Huitema E., Vleeshouwers G.A.A. Resistance to oomycetes: a general role for the hypersensitive response // Trends in Plant Science. 1999. V. 5. N4. P. 196-200.

408. Kaothien P., Shimokawatoko Y., Kawaoka A. et al. A cis-element containing PAL-box functions in the expression of the wound-inducible peroxidase gene of horseradish // Plant Cell Reports. 2000. V. 19. P. 558-562.

409. Karjalainen R. Host pathogen interaction between spring wheat and Septoria nodorum II J. Agric. Sci. in Finland. 1985. V. 57. P. 11-65.

410. Kauss H., Fauth M., Merten A., Jeblick W. Cucumber Hypocotyls Respond to Cutin Monomers via Both an Inducible and a Constitutive H202-Generating System // Plant Physiology. 1999. V. 120. P. 1175-1182.

411. Kawano Т., Sahashi N., Uozumi N., Muto S. Involvement of apoplasticperoxidases in the chitosaccharide-induced immediate oxidative bursts and a• 2+ • •cytosolic Ca increase in tobacco suspension culture // Plant Peroxidase

412. Newsletter. 2000. N 14. P. 117-124.

413. Kawano T. Roles of the reactive oxygen species-generating peroxidase reactions in plant defense and growth induction. // Plant Cell Rep. 2003. V. 21. P. 829-837.

414. Kawano Т., Muto S. Mechanism of peroxidase actions for salicylic acid-induced generation of active oxygen species and an increase in cytosolic calcium in tobacco cell suspension culture // Experimental Botany. 2003. V. 51. N 345. P. 685-693.

415. Keller Т., Damude H.G., Werner D. et al. A plant homolog of the neutrophil NADPH oxidase gp9I(phox) subunit gene encodes a plasma membrane protein with Ca2+ binding motifs // Plant Cell. 1998. V. 10. P. 255-266.

416. Keon J., Bailey A., Hardreaves J. A group of expressed cDNA sequences from the wheat leaf blotch pathogen, Mycosphaeria graminicola (Septoria tritici) // Fungal Genet. Biol. 2000. V. 29. P. 118-133.

417. Kerby K., Sommerville S. Enhancement of specific intercellular peroxidases following inoculation of barley with Erysiphe graminis f. sp. Hordei // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1989. V. 35. P. 329-337.

418. Kesarwani M., Azam M., Natarajan K. et al. Oxalate Decarboxylase from Collybia velutipes: Molecular Cloning and its Overexpression to Confer Resistance to Fungal Infection in Transgenic Tobacco and Tomato // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 7230-7238.

419. Kikuyama M., Kuchitsu K., Shibuya N. Membrane depolarization induced by N-acetylchitooligosaccharide elicitor in suspension-cultured rice cells // Plant and Cell Physiology. 1997. V. 38. P. 902-909.

420. Kiraly Z., Erzek Т., Barna B. et al. Pathophysiological aspects of plant disease resistance // Acta Phytopathologica et Entomologica Hungarica. 1991. V. 26. P. 233-250.

421. Kistner C., Parniske M. Evolutiomn of signal transduction in intracellular symbiosis // Trends in Plant Sci. 2002. V. 7. P. 511 -518.

422. Klessig D.F., Durner J., Noad R. et al. Nitric oxide and salicylic acid signaling in plant defense // Proc. Nat. Acad Sci. USA. 2000. V. 97. P. 8849-8855.

423. Klotz K.L., Lagrimini L.M. Phytohormone control of the tobacco anionic peroxidase promoter// Plant Mol. Biol. 1996. V. 31. P. 565-573.

424. Klusener В., Young J.J., Murata Y. et al. Convergence of calcium signaling pathways of pathogenic elicitors and abscisic acid in arabidopsis Guard Cells // Plant Physiol. 2002. V. 130. P. 2152-2163.

425. Koga D., Hirata Т., Sushide N., Tanaka S. Induction pattern of chitinases in yam callus by inoculation with autoclaved Fusarium oxysporium ethylene and chitosan oligosacharides // Biosci. Biotech. Biochem. 1992. V. 56. P. 280-285.

426. Kogel K.-H., Beckhove U., Dreschers I. et al. Acquired resistance in barley // Plant Physiol. 1994. V. 106. P. 1269-1277.

427. Kogel G., Beissmann В., Reisener H.J. A single glycoprotein from Puccinia graminis f.sp. tritici cell walls elicits the hypersensitive lignification response in wheat// Physiol, and Mol. Plant Pathology. 1988. V. 33. P. 173-185.

428. Kolattukudy P.E. Biochemistry and function of cutin and suberin // Can. J. Bot. 1984. V. 62. P. 2918-2933.

429. Kotsira V. P., Clonis Y. D. Oxalate oxidase from barley root: purification to homogeneity and study of some molecular, catalytic and binding properties // Arch. Biochem. Biophys. 1997. V. 340. P. 239-249.

430. Kovats K., Binder A., Hohl H.R. Cytology of induced systemic resistance of cucumber to Coletotrichum lagenarium II Planta. 1991. V. 183. P. 484-490.

431. Krishnaveni S., Liang G.H., Muthukrishnan S., Manickam A. Purification and partial characterization of chitinases from sorghum seeds // Plant Science. 1999. V. 144. P. 1-7.

432. Kunz C., Schob H., Leubner-Metzder G. et al. |3-1,3-Glucanase and chitinase transgenes in hybrids show distinctive and independent pattern of posttranscriptional gene silencing// Planta. 2001. V. 212. P. 243-251.

433. Kuwabara C., Takezava D., Shimada T. et al. Abscisic acid and cold-induced thaumatin-like pritein in winter wheat has an antifungal activity againstsnow mould Microdochium nivale II Physiologia Plantharum. 2002. V. 115. P. 101-110.

434. Laflamme P., Benhamou N, Bussieres G., Dessureault M. Differential effect of chitosan on root rot fungal pathogens in forest nurseries // Can. J. Bot. 1999. V. 77. P. 1460-1468.

435. Lagrimini M.L., Vaughn 1., Erb W.A., Miller S.A. Peroxidase overproduction in tomato wound-induced polyphenols deposition and disease resistance // Hortic. Sci. 1993. V. 28. N 3. P. 218-221.

436. Lagrimini M.L., Gingas V., Finger T. et al. Characterization of antisense -transformed plant deficient in the tobacco anionic peroxidase // Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 1187-1196.

437. Lamb C., Dixon R.A. The oxidative burst in plant disease resistance // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V. 48. P. 251-275.

438. Lane B.G., Dunwell J.M., Ray J.A. et al. Germin a protein marker of early plant development, is an oxalate oxidase // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 2239-2242.

439. Lane B.G. Oxalate oxidases and differentiating surface structure in wheat: germins // Biochem. J. 2000. V. 349. P. 309 321.

440. Lange M., Lapierre C., Sandermann H. Elicitor-Induced Spurce Stress Lignin//Plant physiol. 1995. V. 108. P. 1277-1287.

441. Lee T.M. Lin Y.H. Changes in soluble and cell wall-bound peroxidase activities with growth in anoxia-treated rice (Oryza sativa L.) coleoptiles and roots // Plant Sci. 1995. V. 106. P. 1-7.

442. Lee K.O., Jang H.H., Jung B.G. et al. Rice ICys-peroxiredoxin overexpressed in transgenic tobacco does not maintain dormancy but enhances antioxidant activity // FEBBS Lett. 2000. V. 486. P. 103-106.

443. Lee D.J., Kim S.S., Kim S.S. The regulation of Korean radish cationic peroxidase a low ratio of cationic peroxidase promoter by a low ratio of cytokinin to auxin // Plant Sci. 2002. V. 162. P. 345-353.

444. Leon J., Lawton M.A., Raskin I. Hydrogen peroxide stimulates salicylic acid biosynthesis in tobacco//Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 1673-1678.

445. Lesney M.S. Growth responses and lignin production in cell suspension of Pinm eliotti «elicited» by chitin-chitosan or mycelium of Coronartum quercum f sp.fusiforme II Plant Cell Tissue and Organ Cult. 1989. V. 19. P. 23-31.

446. Levine A., Tenhaken R., Dixon R., Lamb С. H2O2 from the oxidative burst orchestrates the plant hypersensitive disease resistance response // Cell. 1994. V. 79. P. 583-593.

447. Lewis N.G., Yamomoto E. Lignin: Occurence, biogenesis and biodegradation // Ann. Rev. Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. V. 41. P. 455-496.

448. Li S.-S., Claeson P. Cys/Gly-rich proteins with a putative single chitin-binding domain from oat (Avena sativa) seeds // Phytochemistry. 2003. V. 63. P. 249-255.

449. Li W.L., Faris J.D., Chittoor J.M. et al. Genomic mapping of defense response genes in wheat // Theor. Appl. Genet. 1999. V. 98. P. 226-233.

450. Li Y., Kajita S., Kawai S. et al. Down-regulation of an anionic peroxidase in transgenic aspen and its effect on lignin characteristics // J. Plant Res. 2003. V. 116. P. 175-182.

451. Liman F., Chhed K., Ouelhazi N., Ghrir R., Ouelhazi L. Phitohormone regulation of isoperoxidase in Catharanthus roseus suspension cultures // Phytohemistry. 1998. V. 38. P. 108-114.

452. Lin J.N., Kao C.H. Effect of oxidative stress caused by hydrogen peroxide on senescence of rice leaves // Botanical Bulletin of Academia Sinica. 1998. V. 39. P. 161-165.

453. Lin C.C., Kao C.H. Cell wall peroxidase activity, hydrogen peroxide level and inhibit root growth of rice seedlings // Plant and soil. 2001. V. 230. P. 135143.

454. Lyon G.D., Reglinski Т., Newton A.C. Novel disease control compounds: the potential to «immunize» plants against infection // Plant pathology. 1995. V. 44. p. 407-427.

455. Liu L., Dean J.F.D., Freidman W.E., Eriksson K.E.L. A laccase-like phenoloxidase is correlated with lignin biosynthesis in Zinnia elegans stem tissues // The Plant Journal. 1994. V. 6. P. 213-224.

456. Liu L., Eriksson K.-E.L., Dean J.F.D. Localization of hydrogen peroxide production in Zinnia elegans stems // Phytochemistry. 1999. V. 52. P. 545-554.

457. Low P.S., Merida J.R. The oxidative burst in plant defense: Function and signal transduction // Physiologia Plantarum. 1996. V. 96. P. 533-542.

458. Luo J.-P., Jiang S.-T., Pan L.J. Enhanced somatic embryogenesis by salicylic acid of Astragalus adsurgens Pall.: relationship with H2O2 production and H202-metabolizing enzyme activities // Plant Science. 2001. V. 161. P. 125-132.

459. Lynn D.G., Chang M. Phenolic signals in cohabitation: implication for plant development // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1990. V. 41. P. 497-514.

460. Mader M. Cell compartmentation and specific roles of isoenzymes. In: H. Greppin, C. Penel, Th. Gaspar. Molecular and Physiological Aspects of Plant Peroxidases. University of Geneva. Switzerland. 1986. P. 247-260.

461. Magro P. Production of polysaccharide-degrading enzymes by Septoria nodorum in culture and during pathogenesis // Plant Sci. Lett. 1984. V. 37. N 1. P. 63-68.

462. Malley D.M., Whetten R., Bao W. et al. The role of laccase in lignification // Plant J. 1993. V. 4. P. 751-757.

463. Maltais K., Houde M. A new biochemical marker for aluminum tolerance in plants // Phys. Plantarum. 2002. V. 115. P. 81-86.

464. McDougall G.J. Relationship between wall associated peroxidases and lignification during growth if flax fibers // Food Hydrocolloids. 1991. V. 5. P. 183-184.

465. McDougall G.J. Cell-wall proteins from Sitka spruce xylem are selectively insolubilised during formation of dehydrogenation polymers of coniferyl alcohol // Phytochemistry. 2001. V. 57. P. 157-163.

466. McDowell J.M., Dangl J.L. Signal transduction in the plant immune response // Trends Biochem.Sci. 2000. V. 25. P. 79-82.

467. Medeghini B.P., Larenzini G., Baroni F.R. et al. Cytochemical detection of cell wall bound peroxidase in rust infected broad bean leaves // J. Phytopathology. 1994. V. 140. P. 319-325.

468. Mehdy M.C. Active oxygen species in plant defense against pathogens // Plant Physiol. 1994. V. 105. N 2. P. 467-472.

469. Merpner В., Boll M. Elicitor-mediated induction of enzymes of lignin biosynthesis and formation of lignin-like material in a cell suspension culture of spruce (Picea abies) I/ Plant Cell Tissue Organ Cult. 1993. V. 34. P. 261-269.

470. Metraux J.-P. Systemic acquired resistance and salicylic acid: current state of knowledge// European Journal of Plant Pathology. 2001. V. 107. P. 13-18.

471. Michael G. Beringer H. The role of hormones in yield formation // Physiol. Aspects of Crop Productiving. Bern. 1980. P. 85-66.

472. Michelmore R. Genomic approaches to plant disease resistance // Current Opinion in Plant Biology. 2000. V. 3. P. 125-131.

473. Miidla H., Padu E., Kolk U., Sossaar A. Biochemical changes in primary wheat leaves during growth and senescence // Biol. Plantarum. 1987. V. 29. N 6. P. 445-452.

474. Minibayeva F., Beckett R.P. High rates of extracellular superoxide production in briopytes and lichens, and an oxidative burst in response to rehydration following desiccation // New Phytol. 2001. V. 152. P. 333-343.

475. Minibayeva F., Gorgon L.K., Kolesnikov O.P., Chasov A.V. Role of extracellular peroxidase in the superoxide production by wheat root cells // Protoplasma. 2001. V. 217. P. 125-128.

476. Minibayeva F., Mika A., Luthje S. Salicylic acid changes the properties of extracellular peroxidase activity secreted from wounded wheat (Triticum aestivum L.) roots // Protoplasma . 2003. V. 221. P. 67-72.

477. Mithofer A., Muller В., Wanner G., Eichacker L.A. Identification of defence-related cell wall proteins in Phytophthora sojae -infected soybean roots by ESI-MS/MS // Molecular Plant Pathology. 2002. V. 3. P. 163-166.

478. Mittler R. Oxidative stress, antioxidants and stress tolerance // Trends in Plant Science. 2002. V. 7. P. 405-410.

479. Mittler R., Lam E., Shulaev V., Cohen M. Signals controlling the expression of cytosolic ascorbate peroxidase during pathogen-induced programmed cell death in tobacco // Plant Mol. Biol. 1999. V. 39. P. 1025-1035.

480. Mora A., Earle E.D. Combination of Trichoderma harzianum endochitinase and membrane -affecting fungicide on control of Alternaria leaf spot in transgenic broccoli plants // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. V. 55. P. 306310.

481. Morre D.J., Brightman A.O., Barr R., Davidson M., Crane F.L. NADH oxidase activity of plasma membranes of soybean hypocotyls is activated by guanine nucleotides. Plant Physiol. 1993. V. 102. P. 595-602.

482. Morris R.O. Genes specifying auxin and cytokinin biosynthesis in phytopathogenesis // Annu. Rev. Plant. Physiol. 1986. V. 37. P. 509-538.

483. Muranaka Т., Miyata M., Ito K., Tachibana S. Production of podophyllotoxin in Juniperus chinensis callus cultures treated with oligosaccharides and a biogenetic precursor // Phytochemistry 1998. V. 38. P. 380-385.

484. Murashige Т., Scoog F.A. A revised medium for rapid growth and bioassay with tobacco cultures//Physiol. Plant. 1962. V. 15. P. 473-497.

485. Murphy A.M., Carr J.P. Salicylic acid has cell-specific effect on Tobacco mosaic virus replication and Cell-to-Cell Movement // Plant Physiol. 2002. V. 128. P. 552-563.

486. Muthukrishnan S., Liang G. H., Trick H. N., Gill B. S. Pathogenesis-related proteins and their genes in cereals // Plant Cell, Tissue and Organ Culture. 2001. V. 64. P. 93-114.

487. Nagata R., Kawachi E., Hashimoto Y., Shudo K. Cytokinin-specific binding-protein in etiolated mung bean seedlings // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1993. V. 191. P. 543-549.

488. Narasinhan M.L., Lee H., Dansz В., et al. Overexpression of a cell wall glycoprotein in Fusarium oxysporum increases virulence and resistance to a plant PR-5 protein // Plant J. 2003. V. 36. P.390-400.

489. Napier R. Plant Hormone Binding Sites // Annals of Botany. 2004. V. 93. P. 227-233.

490. Napier R.M., David K.M., Perrot-Rechenmann C. A short history of auxin-binding proteins // Plant Molecular Biology. 2002. V. 49. P. 339-348.

491. Naton В., Hahlbrock K., Schmelzer E. Correlation of rapid cell death with metabolic changes in fungus-infected, cultered parsley cells // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 433-444.

492. Neill S.J., Desikan R., Clarke A. Hydrogen peroxide and nitric oxide as signaling molecules in plants // J. Exper. Botany. 2002.V. 53. P. 1237-1247.

493. Neill S.J. Nitric oxide signalling in plants // New Phytologist. 2003. V. 159. P. 11-35.

494. Neumann D., Nover L., Parthier B. et al. Heat shock and other stress response systems of plants // Biol. Zentralblatt. 1989. V. 108. N 6. P. 1-156.

495. Newton A.C., Catten C.E. Characteristics of strains of Septoria nodorum adapted to wheat or to barley // Plant Pathology. 1991. V. 40. P. 546-553.

496. Nicholson R.L., Hammerschmidt R. Phenolic compounds and their role in disease resistance // Annu. Rev. Phytopathol. 1992. V. 30. P. 369-389.

497. Nobre J., Keith D.J., Dunwell J.M. Morphogenesis and regeneration from stomatal guard cell complexes of cotton (Gossypium hirsutum L.) // Plant Cell Reports. 2001. V. 20. P. 8-15.

498. Nurnberger Т., Scheel D. Signal transmission in the plant immune response // Trends in Plant Sci. 2001. V. 6. P. 372-378.

499. Okushima Y., Koizumi N., Kusano Т., Sano H. Secreted proteins of tobacco cultured BY2 cells: identification of a new member of pathogenesis-related proteins // Plant Molecular Biology. 2000. V. 42. P. 479-488.

500. Ostergaard L., Teilum K., Mirza O., et al. Arabidopsis ATP A2 peroxidase. Expression and high-resolution structure of a plant peroxidase with implications for lignification // Plant Molecular Biology. 2000. V. 44. P. 231-243.

501. Otte О., Barz W. Characterization and oxidative in vitro cross-linking of an extensin-like protein and a proline-rich protein purified from chickpea cell walls // Phytochemistry. 2000. V. 53. P. 1-5.

502. Panavas Т., Rubinstein B. Oxidative events during programmed cell death of daylily (Hemerocallis hybrid) petals // Plant Science. 1998. V. 133. P. 125-138.

503. Pappinen A., Degefu Y., Syrjala L., et al. Transgenic silver birch (Betula pendula) expressing sugarbeet chitinase 4 shows enhanced resistance to Pyrenopeziza betulicola II Plant Cell Rep. 2002. V. 20. P. 1046-1051

504. Parbery D.G. Trophism and the ecology of fungi associated with plants // Biol. Rev. 1996. V.71. P. 473-527.

505. Peck S.C., Nuhse T.S., Hess D., et al. Directed proteomic identifies a Plant-Specific Protein rapidly phosporylated in Response to Bacterial and Fungal Elicitor//Plant cell. 2002. V. 13. P. 1467-1475.

506. Peng J.H., Black L.L. Increased proteinase inhibitor activity in responce to infection of resistant tomato plants by Phytophtora infestans II Phytopthology. 1976. V. 66. N8. P. 958-963.

507. Pennel R.I., Lamb C. Programmed cell death in plants // Plant Cell. 1997. V.9. P. 1157-1168.

508. Perrone S., Bui F., Sutherland M., Guest D. Gene-for-gene specificity expressed in planta is preserved in cell cultures of Nicotiana tabacum inoculated with zoospores of Phytophthora nicotianae II Physiol. Mol. Plant Pathol. 2000. V. 57. P. 235-242.

509. Phillips D.A. Flavanoides: Plant signal to soil microbes: Phenolic metabolism in plants. N. Y. Plenum Press, 1992. P. 201-231.

510. Pieterse C.M.J., Van Loon L.C. Salicylic acid-independent plant defence pathways // Trends Plant Sci. 1999. V. 4. P. 52-58.

511. Piffanelli P., Devoto A., Schulze-Lefert P. Defence signalling pathways in cereals // Current Opinion in Plant Biology. 1999. N. 2. P.295-300.

512. Potikha T.S., Collins C.C., Johnson D.I. et al. The involvement of hydrogen peroxide in the differentiation of secondary walls in cotton fibers // Plant Physiol. 1999. V. 119. P. 849-858.

513. Poupet A., Cardin L., Bettachini В., Beck D. Effect of cytokinin on the accumulation of pathogenesis related proteins (PR la protein) in vitro propagated Nicotiana tabacum shoots // Physiol. Veget. 1990. V. 311. P. 239-246.

514. Quiroga M., Consuelo G., Botella M.A. et al. A Tomato peroxidase involved in the synthesis of lignin and suberin // Plant Physiology. 2000. V. 122. N 4. P. 1119-1127.

515. Quiroz-Figueroa F., Mendez-Zeel M., Larque-Saavedra A., Loyola-Vargas V. M. Picomolar concentrations of salicylates induce cellular growth and enhance somatic embryogenesis in Cojfea arabica tissue culture // Plant Cell Rep. 2001. V. 20. P. 679-684.

516. Rairdan G.J., Delaney T.P. Role of Salicylic Acid and NIM1/NPR1 in Race-Specific Resistance in Arabidopsis И Genetics. 2002. V. 161. P. 803-811.

517. Ralph J., Helm R.F., Quideau S., Hatfield R.D. Lignin-feruloyl ester crosslinks in grasses. Part 1. Incorporation of feruloyl esters into coniferyl alcohol dehydrogenation polymers // J. Chem. Soc., Perkin Trans. 1992. V. 1. P. 2961-2969.

518. Ramonell K.M., Zhang В., Ewing R. M. et al. Microarray analysis of chitin elicitation in Arabidopsis thaliana II Molecular Plant Pathology. 2002. V. 3. P. 301-311.

519. Ramputh A.I., Arnason J.T., Cass L., Simmonds J.A. Reduced herbivory of the European corn borer (Ostrinia nubilalis) on corn transformed with germin, a wheat oxalate oxidase gene // Plant Science. 2002. V. 162. P. 431 -440.

520. Ranieri A., Castangna A., Pacini J. et al. early production and scavenging of hydrogen peroxide the apoplast of sunflower plants exposed to ozone // J. Exp. Botany. 2003. V. 54. P.2529-2540.

521. Rengel Z., Graham R.D., Pedler J.F. Tine-course of Biosynthesis of Phenolic and lignin in Roots of wheat Genotypes differing in manganese efficiently and Resistance to Take-all Fungus // Annals of Botany. 1994. V. 74. P. 471-477.

522. Rey P., Leucartl S., Desilets H. et al. Production of indole-3-acetic acid and tryptophol by Pythium ultimum and Pythium group F: Possible role in pathogenesis // European Journal of Plant Pathology. 2001. V. 107. P. 895-904.

523. Reynolds T.L. Effects of calcium on embriogenic induction and the accumulation of abscisic acid, and an early cysteine-labeled metallothionein gene in androgenic microspores of Triticum aestivum // Plant Science. 2000. V. 150. P. 201-207.

524. Richardson M. The proteinase inhibitors of plants and microorganisms // Phytochemistry. 1977. V. 16. N 1. P. 159-169.

525. Ride J.R. The effect of induced lignification on the resistance of wheat cell walls to fungal degradation // Physiol. Plant Pathol. 1980. V. 16. N 2. P. 187-196.

526. Rizhsky L., Mittler R. Inducible expression of bacteriorodopsin in transgenic tobacco and tomato plants// Plant Mol. Biol. 2001. V. 46. N 3. P. 313-321.

527. Roby D., Gadelle A., Toppan A. Chitin oligosaccharides as elicitors of chitinase activity in melon plants // Bioch. Biophys. Res. Comm. 1987. V. 143. P. 885-892.

528. Rock C. Pathways to Abscisic Acid Regulated Gene Expression // New Phytol. 2000. V. 148. P. 357-396.

529. Roger D., Gallusci P., Meyer Y. et al. Basic chitinases are correlated with the morphogenic response of flax cells // Physiol. Plantarum. 1998. V. 103. N.2. P. 271-279.

530. Rogers, L.M., Kirn, Y.-K., Guo, W. et al. Requirement for either a hostor pectin-induced pectate lyase for infection of Pisum sativum by Nectria hematococca 11 Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 9813-9818.

531. Rohrig H., Schimdt J., Walden R. et al. Convergent pathway for lipo-chitooligosaccharides and auxin signaling in tobacco cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 3389-3392.

532. Rommens C.M., Kishore G.M Exploiting the full potential of disease-resistance genes for agricultural use // Current Opinion in Biotechnology. 2000. N 11. P. 120-125.

533. Ronchi A., Farina G., Gozzo F., Tonelli C. Effect of a triazolic fungicide on maize plant metabolism: modification of transcript abundance in resistance-related pathways // Plant Science. 1997. V. 130. P. 51-62.

534. Ruffer M., Stepie В., Zenk M.H. Evidence against specific binding of salicylic acid to plant catalase // Febs Lett. 1995. V. 377. P. 175-180.

535. Ryals J.A., Neuenschwander U.H., Willits M.G. et al. Systemic acquired resistance// Plant Cell. 1996. V. 8. P. 1809-1819.

536. Ryan A.C., Farmer E.E. Oligosaccharide signals in plants: a current assesment// Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 199l.V .42. P. 651-674.

537. Ryan C.A. Proteinase inhibitors in plants leaves: a biochemical model for the pest-induced natural plant protection // Trends Biochem. Sci. 1978. V. 5. N l.P. 148-150.

538. Ryan C.A. The searh for the proteinase inhibitor-inducing factor, PI IF // Plant Mol. Biol. 2000. V. 19. N 1. P. 123-133.

539. Sairam R.K., Shukla D.S., Saxena D.C. Stress induced injury and antioxidant enzymes in relation to drought tolerance in wheat genotypes // Biologia Plantarum. 1998. V. 40. P. 357-364.

540. Saito M., Chikazawa Т., Matsuoka H. et al. Elicitor action via cell membrane of a cultured rice cell demonstrated by the single-cell transient assay // J. Biotechnol. 2000. V. 76. P. 227-232.

541. Santiago A. P., Saavedra E., Camposa E. P., Cordoba F. Effect of plant lectins on Ustilago maydis in vitro // Cell. Mol. Life Sci. 2000. V. 57. P. 1986-1989.

542. Sathiyambama M., Balasubramanian R. Chitosan inducts resistance components in Arachis hypogaea against leaf rust caused by Puccinia arachidis Speg. // Crop Protection. 1998. V. 17. P. 307-313.

543. Savidge R., Udagama-Randeniya P. Cell-wall bound coniferyl alcohol oxidase assotiated with lignification in conifers // Phytochemistry. 1992. V. 32. P. 2959-2966.

544. Scandalios J. G. Oxigen stress and superoxide dismutases // Plant physiol. 1993. V. 101. P. 7-12.

545. Schafer S., Krolzik S., Romanov G.A., Schmulling T. Cytokinin-regulated transcripts in tobacco cell culture // Plant Growth Regulation. 2000. V. 32. P. 307-313.

546. Sedlarova M., Lebeda A. Histochemical detection and role of phenolic compounds in the defense response of Lactuca spp. To lettuce downy mildew (.Bremia lactacae) II J. Phytopathology. 2001. V. 149. P. 693-697.

547. Selman-Housein G., Lopez M., Hernandez D. et al. Molecular cloning of cDNAs coding for three sugarcane enzymes involved in lignification // Plant Science. 1999. V. 143. P. 163-171.

548. Shakirova F.M., Sakhabutdinova A.R., Bezrukova M.V. et al. Changes in Hormonal Status of Wheat Seedlings Induced by Salicylic Acid and Salinity // Plant Sci. 2003. V. 164. P. 317-322.

549. Sharma P.K., Anand P., Sankhalkar S. Oxidative damage and changes in activities of antioxidant enzymes in wheat seedlings exposed to ultraviolet-B radiation // Current Science. 1998. V. 75. P. 359-366.

550. Sharma P.T.R., Singh B.M. Salicylic acid induced insensitivity to culture filtrate of Fusarium oxysporum f.sp. zingiberi in the calli of Zingiber officinale Roscoe // European Journal of Plant Pathology. 2002. V. 108. P. 31 -39.

551. Schweizer P., Christoffel A., Dudler R. Transient expression of membes of the germine like gene family in epidermal cells of wheat confers disease resistance // Plant J. 1999. V. 20. P. 541-552.

552. Shibuya N., Minami E. Oligosaccharide signalling for defence responses in plant // Physiological and Molecular Plant Pathology. 2001. V. 59. P. 223-233.

553. Siegel S.M. Non enzymic macromolecules as matrices in biological synthesis. The role of polysaccharides in peroxidase catalyzed lignin polymer formation from eugenol // J. Amer. Chem. Society. 1957. V. 79. N 7. P. 1628-1632.

554. Skiner W., Keon J., Hardreaves J. Gene information for fungal plant pathogens from expressed sequences // Curr Opin. Microbiol. 2001. V. 4. P. 381-386.

555. Sneh B. Use of pathogenic or hypovirulent fungal strains to protect plants against closely related fungal pathogens // Biotehnology Advances. 1998. V. 16. P. 1-32.

556. Southerton S.G., Deverall B.J. Histochemical and chemical evidence for lignin accumulation during the expression of resistance to leaf rust fungi in wheat// Physiol. Mol. Plant Pathol. 1990. V. 36. P. 483-494.

557. Stafford H.A. Proanthocyanidins and the lignin connection // Phytochemistry. 1988. V. 27. P. 1-5.

558. Stohr C., Ulrich W.R. Generation and possible roles of NO in plant roots and their apoiplastic space // J. Exp. Botany. 2002. V. 53. P. 2293-2303.

559. Suh S.-G., Stiekema W.J., Hannapel O.J. Proteinase inhibitor activity and wound-inducible gene expression of the 22-kDa Potato-tuber proteins // Planta. 1991. V. 184. N2. P. 423-430.

560. Tabary F., Balandreau J., Bourrillon R. Purification of the rice embryo lectin and its binding to nitrogen-fixing bacteria from the rhizosphere of rice // Biochem. Biophys. Res. Com. 1984. V. 119. P. 549-555.

561. Tada Y., Hata S., Takata Y. et al. Induction and signaling of apoptic response typified by DNA laddering in the defense response of oats to infection and elicitors // Mol Plant-Microbe Interact. 200l.V. 14. P. 477-486.

562. Takenaka S. Dynamics of fungal pathogens in host plant tissues // Can.J. Botany. 1995. V. 73. P. 1275-1283.

563. Tanaka E., Tanaka C., Ishihara A. et al. Indole-3-acetic acid biosynthesis in Aciculosporium take, a causal agent of witches' broom of bamboo // J. Gen. Plant Pathol. 2003. V. 69. P. 1-6.

564. Tenhaken R., Rubel C. Cloning of putative subunits of the soybean plasma membrane NADPH-oxidase involved in the oxidative burst by antibody expression screening//Protoplasma. 1998. V. 205. P. 21-28.

565. Terashima N. An improved radiotracer method for studying formation and structure of lignin // In Plant cell wall polymers: biogenesis and biodegradation. ASC Symp. Ser. 1989. P. 148-159.

566. Thompson С., Dunwell J.M., Jonstone C.E. Degradation of oxalic acid by transgenic oilseed rape expressing oxalate oxidase // Euphytica. 1995. V. 58. N 1-3. P. 169-172.

567. Tiam M., Zhu M. The involvenet of hydrogen peroxide and antioxidant enzymes in the process shoot organogenesis of strawberry callus // Plant Sciens. 2003. V. 165. P. 701-707.

568. Thordal-Christinsen H., Zang Z., Wei Y., Collinge D.B. Subsellular localization of H2O2 in plants. II2O2 accumulation in papillae and hypersensitive response during the barley powdery mildew interaction // Plant J. 1997. V. 11. P. 1187-1194.

569. Tiburzy R., Reisener H.J., Resistance of wheat to to Puccinia graminis f. sp. tritici: Association of the hypersensitive reaction with the cellular accumulation of lignin like material and callose// Phys. mol. plant pathol. 1990. V. 36. P. 109-120.

570. Tomiyama K. Research on the hypersensitive response // Ann. Rev. Phytopathology. 1983. V. 21. P. 1-12.

571. Trakka M. Devolopmentalregulated proteins in Pinm silvestris roots and ectomycorrhiza // Academic Dissertation, Helsinki, 2000. 61 p.

572. Trione E.J. Isolation of Tilletia caries from infected wheat plants // Phytopathol. 1972. V. 62. P. 1096-1097.

573. Trione E.J., Sayaverda-Soto L.A. Wheat development enhanced by hormone syndrome // Bot. Gaz. 1988. V. 149. N 3. P. 317-324.

574. Vance C.P., Kirk Т.К., Sherwood R.T. Lignification as mechanism of disease resistance //Ann. Rev. Phytopathol. 1980. V. 18. P. 259-288.

575. Vander P., Varum K.M., Domard A. et al. Comparison of the ability of partially N-Acetylated chitosans and chitooligosaccharides to elicit resistance in wheat leaves // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 1353-1359.

576. Van Hengel A. J., Tadesse Z., Immerzeel P. et al. N-acetylglucosamine and glucosamine-containing arabinogalactan proteins control somatic embryogenesis// Plant Physiol. 2001. V. 125. P. 1880-1890.

577. Van Loon L.C., Van Strien E.A. The families of pathogenesis related proteins, their activities, and comparative analysis of PR- 1 type proteins // Physiol. Molec. Plant Pathol. 1999. V. 55. P. 85-97.

578. Veronese P., Ruiz M.T., Coca M.A., et al., In defense against pathogens. Both plant Sentinels and Foot Solders need to Know the Enemy // Plant Physiol. 2003. V. 131. P. 1580-1590.

579. Verret J.A., Hoffmann G.M. The distribution of nitrogen in plant organs after infection of wheat with Septoria nodorum II Med. Fac. Land. Rijksuniv. Genet. 1986. V. 51. P. 581-588.

580. Vuletic M., Sukalovich V. H. Characterization of cell wall oxalate oxidase from maize roots // Plant Science. 2000. V. 157. P. 257-263.

581. Wallace G., Fry S.C. Phenolic Components of the Plant Cell Wall // Int. Review of Cytol. 1994. V. 151. P. 229-267.

582. Walters D. Poliamines and plant disease // Phytochemistry. 2003. V. 64. P. 97-107.

583. Wang H., Li J., Bostock R. M., Gilchrist D. G. Apoptosis: a functional paradigm for programmed cell death induced by a host-selective phytotoxin and invoked during development. Plant Cell. 1996. N 8. P. 375-391.

584. Ward E.W.B., Cahill D.M., Bhattacharayya M.K. Abscisic acid suppression of phenilalanin ammonia-lyase activity and mRNA, and resistance of soybeans to Phytophthhora megasperma f.sp. glycinea II Plant Physiol. 1989. V. 91. P. 23-27.

585. Webb D.H., Nutter F.W., Buxton R. Effect of acid detergent lignin concentration in alfalfa leaves on three components of resistance to alfalfa rust // Plant Disease. 1996. V. 80. P. 1184-1188.

586. Wei Y., Zhang Z., Andersen C.H. et al. An epidermis/papilla-specific oxalate oxidase-like protein in the defence response of barley attacked by the powdery mildew fungus// Plant Molecular Biology. 1998. V. 36. P. 101-112.

587. Wetten R., Sederoff R. Lignin Biosynthesis // Plant cell. 1995. V. 7. P. 1001-1013.

588. Wilson K.A. The release of proteinase inhibitors from legume seeds during germination // Phytochemistry. 1980. V. 19. N 12. P. 2517-2519.

589. Wojtaszek P., Bolwell G.P. Secondary cell-wall-specific glycoprotien(s) from French bean (Phaseolus vulgaris L.) // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 1001-1012.

590. Woloshuk C.P., Meulenhoff J.S., Sela-Buurlage M. et al. Pathogen -induced proteins with inhibitory activity toward Phytophthora infestans II Plant Cell. 1991. V.3. P. 619-628.

591. Woo E.J., Dunwell J. M., Goodenough P. W., et al., Germin is a manganese containing homohexamer with oxalate oxidase and superoxide dismutase activites//Nat. Struct Biol. 2001. V. 7. P. 1036-1040.

592. Wu G., Shortt B.J., Lawrence E.B. et al. Activation of host defense mechanisms by elevated production of Н2С>2 in transgenic plants // Plant Physiol. 1997. V. 115. N-2. P. 427-435.

593. Wu S.C., Blumer J.M., Darvill A.G., Albersheim P. Characterization of an endo -0- 1,4- glucanase gene in elongating pea epicotyls // Plant Physiol. 1996. V. 110. P. 163-170.

594. Yamaguchi, Т., Ito Y., Shibuya N. Oligosaccharide Elicitors and Their Receptors for Plant Defense Responses// Trends in Glycoscience and Glycotechnology. 2000. V. 12. P. 113-120.

595. Yamamoto Т., Iketani H., leki H. et al. Transgenic grapevine plants expressing a rice chitinase with enhanced resistance to fungal pathogens // Plant Cell Reports. 2000. V. 19. P. 639-646.

596. Yao K., De Luca V., Brisson N. Creation of a metabolic sink for tryptofan alters the phenylpropanoid pathway and the susceptibility of potato to Phytophthora infestans // Plant cell. 1995. V. 7. P. 1787-1799.

597. Zabotina O.A., Gurjanov OP., Ibragimova N.N. et al. Rhizogenesis in buckwheat tin-cell-layer explants: effect of plant oligosaccharides // Plant Sci. 1998. V. 135. P. 195-201.

598. Zhang В., Ramonell K., Sommervile S., Staccey G. Characterization of early, Chitin-Induced Gene expression in Arabidopsis // Mol. Plant-Microbe Interaction. 2002. V. 15. P. 963-970.

599. Zhang Z., Collinge D.B., Thordal-Christensen H. Germin-like oxalate oxidase, a H202-producing enzyme, accumulates in barley attacked by the powdery mildew fungus // Plant J. 1995. V. 8. P. 139-145.

600. Zhang Z., Yuen G.Y. Effects of culture fluids and preinduction of chitinase broduction on biocontrol of bipolaris leaf spot by Stenotrophomonas maltophilia C3 // Biological Control. 2000. V. 18. P. 277-286.

601. Zhou F., Zhang Z., Gregersen P.L. et al. Molecular characterization of the oxalate oxidase Involved in the Response of Barley to the Powdery Mildew Fungus//Plant Physiol. 1998. V. 117. P. 33-41.

602. Zhou S., Sauve R.J., Howard E.F. Identification of a cell wall peroxidase in red calli of Prunus incisa Thunb. 11 Plant Cell Rep. 2002. V. 21. P. 380-384.