Эффекты кластеризации глобулярных белков в растворах тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.01.02, доктор биологических наук Рожков, Сергей Павлович

• Рожков, Сергей Павлович
• доктор биологических наук
• 2010

Оглавление диссертации доктор биологических наук Рожков, Сергей Павлович

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ БЕЛОК-БЕЛОК И БЕЛОК-РА СТВОРИТЕ ЛЬ

1.1.1. Возможная природа сил взаимодействия

1.1.2. Теория ДЛФО и взаимодействие белок- белок 15 1Л .3. Взаимодействие белок-белок и большие кластеры - микрофазы 20 1.1.4. Взаимодействие и малые белковые кластеры - олигомеры

1.2.1. Структурные особенности воды как растворителя

1.2.2. Модельные представления структурных свойств воды

1.2.3. Структура воды и гидратация биополимеров

1.2.4. Концепция когезионной прочности воды в механизме взаимодействия бе л ок-р астворител ь

1.2.5. Осмотическое давление и второй вириальный коэффициент как характеристики взаимодействия

1.2.6. Концепция расклинивающего давления и осмотические силы

1.2.7. Взаимодействие белков с ионами электролита и эффекты предпочтительной гидратации

1.3. Структурные особенности сывороточного альбумина

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Эффекты кластеризации глобулярных белков в растворах»

Взаимодействие и ассоциация молекул белков в растворе представляет собой обычное явление (Флоренс, 1980; Моравец, 1967; Frieden and Nichol, 1981; Sear, 2006). Эти процессы лежат в основе многих важных явлений биологического структурообразования (возникновение коацерватов, мембран, микрофиламенгов, трабекулярных структур и т.п.) (Измайлова, Ребиндер, 1974, Веденов, 1984) и тесным образом связаны с проблемой физико- химического состояния цитоплазмы и других висцеральных жидкостей, являющейся одной из основных в биологии (Трошин, 1985; Александров, 1985; Ling; 1992). Взаимодействие белок- белок присутствует во многих аспектах метаболической регуляции- и установления структуры в клетке "in1 vivo" (Yanchunas efc.al., 1994). Возникновение ряда заболеваний связано с нарушением, взаимодействий между молекулами белков и их неконтролируемой ассоциацией и агрегацией (Хорст, 1982; Helms and. Wetzel, 1996; Wood et.al., 1996). Преципитация белков определяет патогенез болезни Алъцгеймера (Коо et.al., 1999), серповидноклеточной анемии (Pan et.al., 2007), образование катаракты (Benedek et.al., 1999), прионные нарушения (Krishnan and Lindquist, 2005; Киселев, 2005). В связи с этим не подлежит' сомнению необходимость знания механизмов, лежащих в основе взаимодействий белок-белок и белок-растворитель. Это позволяет осуществлять дизайн белковых комплексов, обладающих нужной супрамолекулярной архитектурой и создавать новые биоматериалы, биоминералы, развивать бионанотехнологии (Yanchunas et.al., 1994).

Традиционные методы изучения разбавленных растворов биополимеров в условиях, далеких от физиологических, дают мало информации о динамике и согласованном поведении макромолекулярных ассамблей, поскольку при этом практически игнорируется- кооперация макромолекул, их взаимодействие и пространственно- временная корреляция, весьма существенные в поведении макромолекул "in vivo". Вместе с тем динамическая (обратимая) ассоциация глобулярных белков определяет один из уровней надмолекулярной организации и обеспечивает механизм регуляции биологической активности не менее важный, чем аллостерический в олигомерных белках, а возможно, является эволюционным предшественником последнего. Проблема мгновенной регуляции осмотического гомеостаза также решается при участии взаимодействия белок- белок и белок-растворитель (Наточин и др., 1985; 1991). Есть основания считать, что реакции полимеризации глобулярного актина являются определяющим звеном белковых теории адаптационного синдрома клеточной системы (Браун, Моженок, 1987; Подгорная, Пинаев, 1981). Таким образом, динамическая ассоциация макромолекул обеспечивает переходный, надмолекулярный уровень структурной организации раствора макромолекул, осуществляя возможность более тонкой и сложной регуляции биохимических процессов, чем та, которая происходит при участии только растворенных молекул.

Золь <-» гель превращения; сопровождающие,- вероятно; большинство биохимических процессов в цитоплазме,- представляют собой довольно сложный и многое гупенчатый процесс, первые этапы которого чрезвычайно трудно обнаружить и исследовать даже с помощью прецизионных физических методов (Серебровская, 1971; Измайлова, Ребиндер, 1974; Евреинова, 1982). Несомненно, что важную роль на этом этапе начинают играть динамические ассоциаты макромолекул, в том числе недавно обнаруженные метастабилытые кластеры биополимеров (De Young et.al., 1993). Несмотря на все возрастающий интерес к самому явлению образования обогащенных молекулами белка нано и микрофаз (кластеров) и к выяснению физико-химических механизмов (Talanquer, 2005; Jin et.al., 2006; Curtis et.al., 2002; Bostrom et.al., 2005; Katsonis et.al., 2006; Georgalis et.al., 1998), его возможная биологическая роль находится в начальной стадии исследования (Sear, 2006; Рожков, 2001; 2005).

Исследуемые в работе вопросы непосредственно связаны с проблемой возникновения в определенных условиях концентрационной гетерогенности в растворах глобулярного белка, т.е. возникновению обогащенных молекулами белка нано и микрофаз. Эти процессы начинаются уже в относительно разбавленных растворах (до 10 мг/мл.). Характеристическое время жизни кластера оценивается в 10 сек, после чего он разрушается и образуется вновь. Кластеры можно наблюдать методами светорассеяния, если они занимают больше, чем 10"6 от объема раствора г «5 и имеют плотность больше, чем 10 см" . С ростом концентрации белка частота регистрации кластеров растет, но их преимущественный размер сохраняется (Glico et.al., 2007).

Образование кластеров иногда рассматривается с позиции фазовых переходов типа жидкость- жидкость (De Young et:al., 1993; Malfois et.al., 1996; Muschol and Rozenberger, 1997). Возможно, их можно называть микрокоацерватами (Miyakawa et.al., 1995) и их появление предшествует возникновению геля. Однако вблизи кривой растворимости белка существуют ассоциаты, объединяющие единицы и десятки молекул белка, регистрируемые прецизионными методами физических исследований (малоугловое нейтронное и рентгеновское рассеяние, фотон-корреляционная спектроскопия; микроскопия высокого разрешения и т.д.); которые иногда называются?белковыми олигомерами (Уerheul et.al., 1999), агрегатами и/или также белковыми KnacTepaMH'(Giordano et.ah, 1991; Piazza; 2004; Galkin and Vekilov. 2001; Igarashi et.all, 1999; Petit et.ali, 1997; Rozhkov andGoryunov 2000). Подобного типа гетерогенность раствора белка можно представить как систему долгоживущих стабилизированных флуктуаций концентрации белка и рассматривать в качестве зародышей «скрытой» фазы (Асхабов, Рязанов, 1988). Они предшествуют зародышам новой фазы и во многом определяют механизм кристаллизации или преципитации белка в насыщенных растворах (Glico et.al., 2005; Chen et.al., 2004; Jullien and Crosio 1991; Rosenberger, 1986; Lomakin et.al., 2003). Таким образом, необходимость понимания природы белковых ассоциатов и их возможной иерархии требует развития новых экспериментальных и теоретических подходов.

Теоретически механизм образования белковых ассоциатов рассматривается на основе парного потенциала взаимодействия между макромолекулами, которые представляются в виде жестких сфер. Существует достаточно много математических выражений такого типа потенциала (прямоугольный, Леннард-Джонса, Юкавы) и в зависимости от модификации они в той или иной степени способны описать фазовые переходы типа жидкость - жидкость и жидкость-твердое тело, наблюдаемые в растворах глобулярных белков* и коллоидных частиц (Tuinier and Fleer 2006: Katsonis et.al., 2006). Иногда такой потенциал строят на основе элементов классической теории ДЛФО, с привлечением сил отталкивания за счет структурированных слоев растворителя (Brandon et.al., 2006). С использованием такого подхода, а также с учетом энтропийных эффектов исключенного объема и/или деплеций удается достаточно точно объяснить некоторые экспериментальные данные различных динамических методов в солевых растворах глобулярных белков и построить их фазовые диаграммы (Curtis et.al., 1998; Tavares et.al., 2004; Bonnete et.al., 1999). При этом удается оценить силу белок-белкового взаимодействия по величине и знаку второго вириального коэффициента осмотического давления (George and Wilson, 1994; Neal et.al., 1998). С другой стороны, этот подход оказывается бессилен для объяснения эффектов лиотропных рядов электролита в механизме взаимодействия белков (Tardieu et.al., 1999) и существенно анизотропного характера белкового взаимодействия (Lomakin et.al., 1999). Поэтому в последнее время энергичные усилия были1 предприняты в изучении специфических эффектов распределения! ионов на границах фаз (Luo et.al., 2006), взаимодействия ионов электролита с белками с учетом поляризуемости анионов (Bostrom et.al., 2005; 2006), их гидратации (Collins, 2006) и влияния на структурированность воды (Grigsby et.al., 2002).

Обычно в биохимии вместо вириального коэффициента используют константу равновесия или диссоциации. В этой связи существенную роль в понимании механизма взаимодействия белков и роли электролита в этих процессах может сыграть подход на основе взаимодействия белок-растворитель. Наличие эффектов стабилизации и «высаливания» белка в присутствии осмолитов, влияющих на осмотическое давление и на поверхностное натяжение растворителя (Zhou, 2005), часто интерпретируется в терминах равновесного связывания молекул осмолитов, растворителя и конкуренции между ними (Kita et.al., 1998; Street et.al., 2006). На этой базе построена теория «предпочтительной гидратации» (Timasheff, 2002) и предлагается ее частный случай - "осмотический стресс" (Parsegian et.al., 2000). Кроме того, индуцируемые осмолитами изменения взаимодействия белков и сопряженного с ними конформационного равновесия- белковых структур (Shen et.al., 2006) иногда рассматривается на основе эффектов исключенного объема. Эти эффекты связаны с усилением взаимодействия между молекулами белка (Minton, 1981; Saunders et.al., 2000), несмотря на наличие потенциала отталкивания в таких системах между молекулами осмолитов и белков.

К категории взаимодействия белок - растворитель относится также гидрофобное, изменяющееся пропорционально неполярной поверхности макромолекулы, (Jackson and Sternberg, 1994; Ghosh et.al., 2005). Оно имеет чрезвычайно большое значение в функциональной динамике белка, ибо законы сворачивания полипептидной цепи устанавливаются теми же силами, что и взаимодействие белок-белок (Frieden and Nichol, 1981). Молекула белка обладает сильно развитой поверхностью с выраженной кривизной, поэтому одной из важнейших задач для понимания функциональной активности белка является изучение связи микроскопического поверхностного натяжения (удельной поверхностной энергии) в водно- белковой матрице с межмолекулярными силами, ведущими к образованию белковых кластеров. Как известно, поверхностное натяжение вносит значительный вклад в работу образования- критического зародыша новой фазы при нуклеации (Анисимов и др., 2001). На существование такой связи может указывать наличие капиллярных эффектов первого и второго рода (Щукин и др., 1986), связанных с кривизной гидратируемой поверхности и расклинивающим давлением между макромолекулами.

Таким образом, изучение взаимодействия белок- белок и белок- растворитель есть два подхода к одному и тому же явлению возникновения надмолекулярной организации раствора белка, связывающим звеном между которыми могла бы стаг1 ь концепция микроскопического поверхностного натяжения растворителя (Jia and Liu, 2006). К сожалению, имеющиеся методики измерения микроскопического поверхностного натяжения являются косвенными и разработка новых подходов остается актуальной задачей, попытки решения которой были предприняты в работе.

Основной целыо работы является непосредственная разработка экспериментальных и теоретических подходов к решению проблемы возникновения кластерной организации в растворах глобулярных белков, в основе которых лежит взаимодействие белок- растворитель.

В экспериментальной части работы предполагалось исследовать начальные этапы формирования/разрушения надмолекулярной, кластерной организации водно- солевых растворов сывороточного альбумина как типичного представителя глобулярных белков, в условиях изменения температуры и концентрации компонентов (различных физиологически активных осмолитов). Предстояло выяснить роль взаимодействия между компонентами раствора в структурно-динамических характеристиках макромолекул белка, сопряженную с изменениями удельной поверхностной энергии водно- белковой матрицы и структурной организации белка. Был использован метод ЭПР спиновых меток, ибо с помощью такого гипа репортерской группы удобно наблюдать изменения динамических свойств водно-белковой матрицы (ВБМ), в том числе обусловленные фазовыми переходами в ВБМ, связанными с формированием белковых кластеров. Были разработаны подходы, позволяющие интерпретировать полученные результаты в терминах изменения^ микроскопического поверхностного натяжения и расклинивающего давления« в< области локализации спиновой метки, индуцируемого взаимодействиями белок- белок и белок- растворитель.

В теоретической части работы предполагалось разработать термодинамический подход, позволяющий строить различные фазовые диаграммы системы вода-белок- электролит, чтобы на их основе определять условия возникновения различных фазовых переходов в зависимости от концентрации компонентов, температуры и ряда характеристик белка, а также понять механизмы, приводящие к формированию надмолекулярной структуры в растворах глобулярных белков.

Отдельная глава посвящена изучению подходов к решению ряда биологических, биотехнологических и медицинских проблем на базе возникновения кластерой организации раствора белка. Сюда относятся до сих пор не решенная задача поиска оптимальных условий для кристаллизации белков. С использованием фазовых диаграмм обнаружен механизм срочной регуляции осмотического гомеостаза в белковых растворах и рассмотрена гипотеза о молекулярных основах возникновения неспецифического адаптационного синдрома клеточных систем в ответ на действие неспецифических раздражителей. На основе изучения закономерностей растворимости белков выдвигаются гипотезы о возможном механизме возникновения белковых ассоциатов, приводящих к дегенеративным изменениям и заболеваниям организма (конформациониые болезни (Киселев, 2006)).

Базируясь на полученных экспериментальных и теоретических результатах, оказалось возможным исследовать влияние водорастворимых, гидратированных фуллеренов (как нового типа осмолитов) на взаимодействие белок-белок, белок-растворитель и изучить их мембранотропные свойства, а также мембранотропные свойства наноалмазов и нанокластеров шунгитового углерода.

Заключение диссертации по теме «Биофизика», Рожков, Сергей Павлович

ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ

1. Разработан теоретический подход, позволяющий получить уравнение спинодали на фазовой диаграмме системы вода-белок-соль. Оно устанавливает соотношение между критическим составом системы и физико-химическими характеристиками белка и электролита. Тем самым открывается возможность целенаправленно регулировать фазовое состояние этой системы и предсказывать структурно-динамическое поведение ее компонент в заданных точках фазовой диаграммы.

2. Впервые в аналитическом виде получены коэффициенты, характеризующие уравнение «высаливания» белка электролитом и показывающие роль адсорбированных ионов в этом процессе. При этом, зная концентрацию белка в разбавленной и концентрированной фазах, на основе уравнения высаливания можно определить число адсорбированных ионов соли.

3. Показано, что методом ЭПР спиновых меток и зондов можно регистрировать фазовые переходы в растворах глобулярных белков, при этом становится доступной информация как о взаимодействии белок-белок (изменение среднего расстояния), так и об изменении внутримолекулярной конформационной динамики, которая сопряжена с межмолекулярным взаимодействием. В этом заключается преимущество подхода по сравнению с другими методами

4. Обнаружено неспецифическое стабилизирующее влияние гидратированных наночастиц углерода на белки, в основе которого может лежать их коллоидная природа и структурированность, обусловленная дальнодействующими силами. Это влияет на положение спинодали на фазовой диаграмме раствора белка. Кроме того, особенности гидратации наночастиц и белков во многом совпадают, а наночастицы также могут служить катализатором окислительно-восстановительных реакций в модельных и живых системах.

5. Фазовый переход типа жидкость-жидкость, сопряженный с образованием кластеров-микрофаз, предложено рассматривать как фазовый переход воды, участвующей в гидратации мономеров и кластеров белка. Это позволяет именно к воде применить основные термодинамические следствия, обусловленные существованием критических фазовых переходов и связанные с универсальной растворяющей способностью воды в критической точке, неравномерным и селективным перераспределением компонент между фазами по пути к критической точке, пониженной термодинамической устойчивостью околокритических фаз.

6. Предлагается механизм срочной регуляции осмотического равновесия и неспецифических физико-химических регуляторных реакций на уровне микроокружения макромолекул в ответ на изменение состава или температуры, основанный на существовании кластерной организации и фазовых переходов в растворе белка и сопряженный с понятиями нормы и стресса.

Заключение

В этой главе рассматриваются некоторые вопросы, имеющие отношение к фундаментальным проблемам биотехнологии, биологии и медицины, подход к решению которых может быть основан на представлениях о кластерной организации растворов глобулярных белков. Это вопросы кристаллизации, коллоидно-осмотической регуляции, агрегации белков, ведущей к амилоидным дегенеративным изменениям, физико-химическим и структурообразующим процессам в клеточной цитоплазме, на основе которых можно было бы сформулировать понятие "нормы" и патологии. Однако каждая их этих тем имеет самостоятельный научный интерес, выходящий за рамки обсуждаемой в работе проблемы.

Краткие выводы к Главе 7:

1. На основе теоретических фазовых диаграмм и экспериментальных данных для растворов лизоцима дан анализ различных структурно-динамических состояний раствора белка в зависимости от состава раствора.

2. Показано, что в процессе установления квазиравновесия разбавленной и концентрированной фаз белка вблизи критического фазового перехода реализуются условия для водно-ионного гомеостаза системы и определены механизмы его регуляции.

3. Обсуждаются возможности использования обнаруженных закономерностей для выяснения механизмов возникновения элементов неспецифического адаптационного синдрома клеточных систем (НАСКС) и ряда конформационных заболеваний. Сформулирована гипотеза, что основной задачей внутриклеточных процессов при НАСКС является создание изотонической межклеточной среды.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Рожков, Сергей Павлович, 2010 год

1. Абатуров Л.В., Файзуллин Д.А., Носова Н.Г. Вода как стабилизатор и пластификатор глобулярной структуры лизоцима //Докл.РАН. -1997.-Т.355.-№1.-С.114-116.

2. Аксенов-С.И. Вода и ее роль в регуляции биологических процессов- М.: Наука,- 1990. -11 SC.

3. Александров В.Я. Реактивность клеток и белки- Л.: Наука,- 1985.- 318с.

4. Алексеев В.Л., Евмененко Г.А. Изучение коллоидных систем методами малоуглового нейтронного и рентгеновского рассеяния // Коллоидный жури,- 1999.-Т.61.-С.725-751.

5. Анисимов М.А. Критические явления в жидкости и в жидких кристаллах- М.: Наука,-1987.- 271-С.

6. Антонченко В.Я. Физика воды- Киев: Наукова Думка,- 1986.

7. Анциферова Л.И., Вассерман A.M., Иванова А.Н., Лившиц В.А., Наземец II.С. Атлас спектров электронного парамагнитного резонанса спиновых меток и зондов- М.: Наука,-1977.

8. Асхабов A.M., Рязанов М.А. /Сыктывкарский минералогический сборник-№26.- 1997.-С. 31-35. (Тр. Ин-та геологии Коми науч. Центра УрО РАН, в.97).

9. Базаров И.И. Термодинамика. 3-е изд. М.: Высш.шк., -1983.-344 с.

10. Безмельницын В.Н., Елецкий A.B., Окунь М.В. Фуллерены в растворах //УФН. -1998.-Т.168(11).-С. 1195-1220.

11. Белавцева и др. Структурообразование водонерастворимых аминолкислотных производных фуллерепа в органических растворителях //Биофизика.- 2000.-Т.45.-С. 257-259.

12. Белоусова O.A., Буевич Ю.А. Равновесные свойства однородной коллоидной системы // Коллоидный журн.- 1988.-Т.50.-№2.-С.217-22.

13. Берлинер Л (ред.) Метод спиновых меток. Теория и применение. М.: Мир,- 1979.-640 с.

14. Биндер К. Кинетика расслоения фаз / В кн.: Синергетика (ред.Кадомцев Б.Б.) М.: Мир,- 1984.-С.64-79.

15. Благовещенский Н.М., Новиков А.Г., Осава Е., Рожкова H.H. / IV Workshop on investigation at the IBR-2 pulsed reactor. Dubna, June 2005.-P.44.

16. Бладергрен В. Физическая химия в медицине и биологии М.: ИЛ.- 1951.

17. Бланделл-Т., Джонсон Л. Кристаллография белка М.: Мир.- 1979.

18. Бондарев Г.Н., Исаев-Иванов В.В., Исаева-Иванова Л.С., Клейнер A.C., Красоцкая Г.И., Фомичев В.Н., Незлин P.C., Крымов В.Н., Оранский Л.Г., Бахматский В.Д.

19. Распределение спиновой метки темподихлортриазина по молекуле иммуноглобулина //Биофизика,- 1988 .-Т.З 3 .-№2.-С.212-215.

20. Браун А.Д., Моженок-Т.П. Неспецифический адаптационный синдром клеточной системы. JL: Наука,- 1987.

21. Бульенков H.A. О возможной роли гидратации как ведущего интеграционного фактора в организации биосистем на разных уровнях их иерархии // Биофизика.-1991.-Т.36.-№2.-С. 181-243.

22. Вассерман A.M., Коварский A.JI. Спиновые метки и зонды в физикохимии полимеров. М.: Наука,- 1986.-246 с.

23. Веденов A.A. Физика растворов М.: Наука.- 1984.- 112 с.

24. Виноградова Л.В.и др. Водорастворимые комплексы С60 с поли-ТЧ-пирролидоном // Высокомолек. соединения (А).- 1998.-Т.40.-С. 1854-1862.

25. Влодавец И.Н., Петри Д.Н., Русанов А.И. Термодинамические условия формирования глобулярно-ретикулярных и целлюлярных конденсационных структур //Коллоидный журн.- 1991.-Т.53.-№2.-С.211-215.

26. Волынская A.B., Мурашева-С.А., Скрипкин А.Ю. и др. Использование тритиевой метки для исследования конформационнных изменений белков в растворе // Молекуляр.биология.- 1989.-Т.23(2).-С.356-360.

27. Габуда-С.П. Связанная вода. Факты и гипотезы. Новосибирск: Наука,- 1982. -160 с.

28. Галаницкий A.A. //Биофизика.- 1991.-Т.36.- С.1094-1095.

29. Генкин М.В., Блюменфельд Л.А. Реакция восстановления феррицитохрома С аскорбатом после предварительного нагревания воды // Биофизика- 1997.-Т.42.-№1 .-С.22-25.

30. Глувштейн А.Я. Колебания проводимости в воде // Биофизика.- 1996.-Т.41.-ЖЗ.-С.554-558

31. Голованов И.Б., Цыганкова И.Г., Иваницкий Г.Р. //Докл. РАН,- 1998.-Т.36.-С.120-123.

32. Гордеев Г.П., Хайдаров-Т. Температурная зависимость динамических параметров воды / В кн: Вода в биологических системах и их компонентах . Молекулярная физика и биофизика водных систем. Л.: ЛГУ,- 1983.- В.5.-С.З-9.

33. Горюнов A.C., Суханова Г.А., Борисова А.Г., Сидоров B.C. // Биополимеры и клетка.-1996.~Т.12.-№6.-С.1-5.

34. Дакар Г.М., Кораблева Е.Ю. Энтропия активации вязкого течения и структурные особенности водных растворов неэлектролитов в области малых концентраций // Журн.физ.химии.- 1998.-Т.72.-№4.-С.662-666.

35. Деодар,-С., Лунер Ф. Измерение содержания связанной (незамерзающей) воды методом дифференциальной сканирующей калориметрии /В кн.:Вода в полимерах /Ред.С.Роуленд/. М. Мир.- 1984,-С. 273-287.

36. Добряков-С.Н., Комаров A.M., Каюшин Л.П. Машинный анализ спектров электронного парамагнитного резонанса спиновых меток в исследовании* биологических мембран // Биофизика.- 1987.-Т.32.-№5.-С.845-858.

37. Дерягин Б.В. Теория устойчивости коллоидов и тонких пленок . М.: Наука,- 1986.-206с.

38. Дерягин Б.В., Чураев Н.В. /В кн:. Вода в дисперсных системах. М.: Химия- 1989.-С.7-31.

39. Дудич И.В., Тимофеев В.П., Волькенштейн М.В., Мишарин А.Ю. //Молекуляр. Биология.- 1977.-T.il. -№3. -С.685-690.

40. Дудоладов А.Г., Тринчер К.С. Сегнетоэлектрические свойства внутриклеточной воды и их значение в магнитобиологии // Биофизика.-1971.-Т. 16.-С.547-550.

41. Дузу П. Криобиохимия. М.: Мир,- 1980.-283 с.

42. Думанский A.B. Лиофильность дисперсных систем. Киев: Изд-во АН УССР,- 1960.

43. Евреинова-Т.Н. Концентрирование молекул в воацерватных каплях и происхождение жизни // Усп.биол.химии. М.: Наука,- 1982. -Т.23.

44. Жуковский А.П., Халоимов А.И., Ровнов Н.В., Раев А.Н. Термостабильность структуры белков в нативном состоянии и механизм ее поддержания // Биофизика.-1987.-Т.32.-№4.-С.583-587.

45. Жуковский А.П., Ровнов Н.В., Рыбальченко О.В., Петров Л.Н., Вукс Е.М. Температурные изменения состояния внеклеточной среды в бактериальной суспензии //Биофизика.- 1991 .-Т.36.-№2.-С.303-306.

46. Зацепина Г.Н. Физические свойства и структура воды. М.: Изд-во МГУ,- 1987. -171с.

47. Измайлова В.Н., Ребиндер П.А. Структурообразование в белковых системах. М.: Наука,- 1974.

48. Иорданский A.A., Заиков Г.Е. Адсорбция белков в процессах взаимодействия полимеров с кровью и модельными растворами //Высокомолек. Соединения.- 1983.-Т.25.-№3.-С.451-476.

49. Караулова Е.Н.„ Багрий Е.И. Фуллерены: методы функционализации и перспективы применения производных//Усп.химии.- 1999.-Т. 68(11).-С. 979-998.

50. Касапова H.JL, Пожарская Г.И., Колпаков Ю.Д., Скрипов В.П. Определение спинодали в расслаивающемся растворе н-гептан- метанол по рассеянию света //Журн.физ.химии.- 1983.-Т.57. -№9.-С.2182-2188.

51. Киселев О.И. Прионы: белковые инфекционные агенты /Фундаментальные направления молекулярной медицины. СПб.: Изд-во «Росток». 2005.-С.107-194.

52. Козинец и др. Морфологическая характеристика эритроцитов периферической крови здоровых людей (сканирующая электронная микроскопия) // Пробл.гемагол.трансфуз.- 1977.-Т.22.-№.7.-С.19-22.

53. Коробов М.В., Авраменко Н.В., Иванова Н.И. и др. / Тез. III Международной конф. «Углерод: фундаментальные проблемы науки, материаловедение, технологии» М.: МГУ, (13-15 окт.2004), с. 126.

54. Красовский А.Н., Мнацаканов С.С., Белоусова И.А., Николаев Б.П., Шляков A.M. Гидродинамическое поведение желатина в водных растворах вблизи порога гелеобразования//Коллоидный журн.- 1994.-Т.56.,-№4.-С.528-533.

55. Кузнецов А.Н. Метод спинового зонда (основы и применение). М.: Наука,- 1976.-210 с.

56. Куранова И.П. Выращивание кристаллов растворимых белков // Биохимия.- 1990.-Т.55(11).-С.1923.

57. Кутышенко В.П. Исследование водно-белкового взаимодействия методом ЯМР высокого разрешения //Молекуляр.биология. -2001.-Т.35.-№1.-С.90-99.

58. Кяйвяряйнен А.И. Раздельное определение собственных времен корреляции спин-меченых белков и связанных с ними меток //Молекуляр. биология.- 1975.-Т.9.-С.805-811.

59. Кяйвяряйнен А.И. Динамическое поведение белков в водной среде и их функции. Л.: Наука,- 1980.

60. Кяйвяряйнен А.И., Рожков-С.П. Влияние температуры и связывания с ионами меди на подвижность субъединиц спин-меченых окси и метгемоглобина // Биофизика.- 1987.-Т.32(3).-С.407-412.

61. Кяйвяряйнен А.И., Рожков-С.П. Определение времен корреляции молекул лизоцима и лизоцима в комплексе с ингибитором методом спиновых меток //Биофизика.- 1987.-Т.32(1).-С.22-25.

62. Лаврененко П.Н., Евлампиева Н.П., Згонник В.Н., Рюмцев Е.И. Диффузия фуллерена С60 в метилморфонине и метилпирролидоне //Журн.физ.химии. -2000-Т.74(3)-С.560-565.

63. Лазарев Ю.А., Лазарева A.B., Гречишко B.C. Влияние длины молекулярной цепи на образование трехспирального комплекса коллагенового типа в растворах. Роль воды в формировании тройной спирали // Биофизика.- 1997.-Т.42.-№1.-С.54-67.

64. Ландау М.А. Молекулярные механизмы действия физиологически активных соединений. М.: Наука,- 1981. -262 с.

65. Ланшина Л.В. Проявление неравновесных процессов в молекулярном светорассеянии в разбавленных водных растворах //Журн.физ.химии.- 1998.-Т.72. -№7.-С. 1241-1244.

66. Ланшина Л.В, Родникова М.Н., Чабан И.А. Существование недостижимой критической точки расслаивания в водных растворах неэлектролитов // Журн.физ.химии.- 1992.-Т.66. -В.1.-С.204-210.

67. Ланшина Л.В. Проявление неравновесных процессов в молекулярном светорассеянии в разбавленных водных растворах //Журн.физ.химии.- 1998.-Т.72.-№7.-С. 1241-1244.

68. Ларионова Е.А., Чиргадзе Ю.Н. Анализ распределения знакопеременных зарядовых кластеров на поверхности глобулярных белков //Молекуляр.биология.- 1998. -Т.32.-№6. -С. 1020-1024.

69. Липатов Ю.С., Шилов В.В. Спинодальный распад в полимерных системах // Усп.химии.- 1984.-Т.53.-Ж7.-С.1197-1221.

70. Липина О.В., Морозова-Т.Ф. О термотропных изменениях некоторых характеристик плазмы крови // Биофизика.- 1991.-Т.36. -№3.-С.509-510.

71. Лихтенштейн Г.И. Метод спиновых меток в молекулярной биологии. М.: Наука,- 1974. -256 е.;

72. Лихтенштейн Г.И., Ахмедов Ю.Д., Иванов Л.В., Криницкая Л.А., Коханов Ю.В. Исследование макромолекулы лизоцима методом спиновой метки // Молекулярная биология.- 1974.-Т.8.-С.48-57.

73. Ло Ш., Ли.В. Наноструктуры в очень разбавленных водных растворах // Росс. хим.журн.- 1999.-Т.43.-№5.-С.40-48.

74. Лобышев В.И., Калиниченко Л.П. Изотопные эффекты ЭгО в биологических системах. М.: Наука,- 1978. -215 с.

75. Любарцев А.П., Курми В.П., Воронцов- Вельяминов П.Н. Исследование ионного окружения симметричных моделей полиэлектролитов с помощью численного эксперимента // Журн.физ.химии.- 1992.-Т.66.-№2.-С.345-351.

76. Лященко А.К. Структуры жидкостей и виды порядка //Журн.физ.химии.- 1993.-Т.67.-№2.-С.281-289.

77. Лященко А.К. Структурные эффекты сольватации и строение водных растворов электролитов // Журн.физ.химии.- 1992-Т.66.- в. 1 .-С. 167-184.

78. Максименко А.В., Морозкин А.Д., Торчилин В.П. Взаимодействие ионов соли с белковой молекулой: факты и концепция // Биол.науки.- 1986.-№12.-С.5-18.

79. Мартынов Г.А. Устойчивость коллоидов и теория поверхностных сил Дерягина-Ландау- Фервея- Овербека (ДЛФО) //Журн.физ.химии.- 1999.-Т.73.-№10.-С. 1744-1754.

80. Мартынов Г.А. Структурная компонента расклинивающего давления // Коллоидный журн.- 2000-Т.62.-№3.-С.393-399.

81. Маршелл Э. Биофизическая химия.-Т.1. М.: Мир,- 1981.

82. Мелвин-Хьюз Э.А. Физическая химия. М.: Из-во Иностр.лит.- 1962.

83. Мешалкин Ю.П., Габуда-С.П., Ржавин А.Ф. Температурная зависимость спектра ЯМР 1Н гидратированного коллагена// Биофизика.- 1982.-Т.27.-№3.-С.375-379.

84. Моравец Г. Макромолекулы в растворе. М.: Мир,- 1967.

85. Мревлишвили Г.М., Метревели Н.О.,Мдзинарашвили-Т.Д. Денатурационный инкремент теплоемкости в разбавленных растворах коллагена //Биофизика.- 1997-Т.42.-№1.-С.78-81.

86. Мревлишвили Г.М., Андриашвили И.А., Тушишвили Д.Г. и др. Микрокалориметрическое исследование бактериофага РЭУ1 // Биофизика,- 1992.-Т.37. -в.1 .-С.48-51.

87. Наточин Ю.В., Шахматова Е.И., Баженова А.Ф., Багдасарян М.С. Влияние добавления ионов Со2+ на осмоляльность и концентрацию ионов Иа+, К+, Си2+ в сыворотке крови у крыс //Физиол.журн.- 1991.-Т.77. -С.77-82.

88. Наточин Ю.В., Монин Ю.Г., Гончаревская О.А., Сааков В.С. Роль Са и Со вызванной конформации белков сыворотки крови крыс в регуляции ее осмоляльности //Докл. АН СССР.- 1985.-Т.282.- С.236-239.

89. Неират Г., Бэйли К (ред.) Белки. 4.2 Физико-химия белковых веществ. М.: ИЛ.- 1956.

90. Нефедов В.П., Ясайтис A.A., Новосельцев В.Н. и др. Гомеостаз на различных уровнях организации биосостем. Новосибирск: Наука.- 1991.

91. Овчаренко Ф.Д., Тарасевич Ю.И. / В кн:. Вода в дисперсных системах. М.: Химия-1989.-С.31-45.

92. Овчаренко Ф.Д., Эстрела- Льопис В.Р., Дудник В.В. Новый тип потенциальных кривых для лиофильных систем //Докл. АН СССР.- 1987.-Т.293.-С. 660-665.

93. Олберти Р. Электрохимические свойства белков и аминокислот /В кн: Белки.-Т.2 Физико-химия белковых веществ (ред. Нейрат Г., Бейли К.)-С.431-520 М.: Из-во ИЛ.-1965.

94. Петрусевич Ю.М., Берловская Е.Е. Аномалия коэффициента вращательной подвижности заряженных противоионов, исследованная методом ЭПР// Вестник МГУ.- 1995. Cep.3.-T.36.-№6.-C.45-51.

95. Пиотровский Л.Б. Фуллерены в биологии и медицине: проблемы и перспективы // В кн: Фундаментальные направления молекулярной медицины. -С-Пб.: Изд-во Росток. 2005.-С. 195-268.

96. Полуэктов О.Г., Гринберг О.Я., Дубинский A.A., Лукьянченко Л.В., Сидоров О.Ю., Лебедев Я.С. Изучение механизма вращательной переориентации спиновых зондов по спектрам ЭПР в 3 см и 2 мм диапазонах // Журн.физ.химии.- 1988.-Т.62.-№8.-С.2079-2084.

97. Пригожин И., Дефэй Р. Химическая термодинамика. Новосибирск: Наука,- 1966.

98. Пул Ч. Техника ЭПР-спектроскопии. М.: Мир,- 1970.

99. Резников В.А., Меленевская Е.Ю., Литвинова Л.С., Згонник В.Н. Твердофазное взаимодействие фуллерена С60 с полn-N-пирролидоном // Высокомолек.соединения (А).- 2000. -Т.42(2).-С.229-235.

100. Родникова М.Н. Особенности растворителехЧ с пространственной сеткой Н-связей //Журн.физ.химии.- 1993.-Т.67.-№2.-С.275-280.

101. Рожков-С.П., Кяйвяряйнен А.И. Изучение гибкости молекул сывороточного альбумина методом спиновой метки // Биофизика.- 1985.-Т.30.-№5.-С.772-776.

102. Рожков-С.П. Спинодаль в концентрированных водно- солевых растворах молекул сывороточного альбумина//Журн.физ.химии.- 1988.-Т. 62.-С.- 1925-1929.

103. Рожков-С.П. Стабилизация белка сахарозой по данным метода спиновой метки // Биофизика,- 1991.-Т.36(4).-С.571-576.

104. Рожков-С.П. Механизм взаимодействия молекул сывороточного альбумина с полиэтиленгликолями по данным метода спиновой метки // Журн.физ.химии.- 1991.-Т.65(8).-С.2204-2209.

105. Рожков-С.П. Изменение знака расклинивающего давления в гидратной оболочке молекул сывороточного альбумина в зависимости от концентрации соли по данным метода спиновой метки // Коллоидный журн.- 1992.-Т.54.-№6.-С.64-69.

106. Рожков-С.П., Борисова А.Г. Фазовый переход критического типа в водно- белковой матрице молекул сывороточного альбумина, индуцируемый солью //Биофизика.-1993.-Т.38.-С. 590-596.

107. Рожков-С.П. Критические явления в водно- солевых растворах биополимеров //Журн.физ.химии.- 1996.-Т.70.-С.- 1995-1999.

108. Рожков-С.П. Стабилизация альбумина СаСЬ и MgCb регулируемым взаимодействием макромолекул: исследование методом спиновой метки //Биофизика. -1997.-Т.42.-С. 1020- 1028.

109. Рожков-С.П., Рожкова H.H., Волков В.И.// Материалы II Российского совещания «Органическая минералогия», (13-17 июня 2005г.), Петрозаводск, с.159.

110. Рожкова Н.Н, Голубев Е.А., Сиклицкий В.И., Байдакова М.В./ Сб.Фуллерены и фуллереноподобные структуры/Ред.П.А. Витязь и др. Мн.: ИТМО БАН. 2005. с. 100.

111. Романовский Ю.М., Степанова Н.В., Чернавский Д.С. Математическая биофизика М.: Наука,- 1984.

112. Ржавин А.Ф., Габуда-С.П. ЯМР и гидратация нативных биополимеров / В кн: Молекулярные механизмы клеточного гомеостаза. Новосибирск: Наука.- 1987.-С.216-228.

113. Росляков А.Д., Андриевский Г.В., Петренко А.Ю., Малая J1.T. Цитогоксические и антиоксидантные свойства водных растворов нативных фуллеренов в моделях "in vitro'7/У кр.Журн. Акад.Мед.Наук.- 1999.-Т.5.-С.338-346.

114. Сабурова Е.А., Хечинашвили H.H., Елфимова Л.И. Полиол-белковые взаимодействия. Микрокалориметрические исследования денатурации лактатдегидрогеназы в водных растворах глицерина // Молекул.биология.- 1996.-Т.30.-№6.-С. 1219-1228.

115. Самойлов О.Я. Структура водных растворов и гидратация ионов М.:11аука.- 1957. -82 с.

116. Семенченко В.К. К термодинамике протоплазмы //Журн.физ.химии.- 1962.-Т.36.-№1.-С. 15-20.

117. Семенченко B.K. К термодинамике полимеров. 1. Термодинамика мезофаз // Коллоидный журн.- 1962.-Т.24.-№3.-С.323-331;

118. Серебровская К.Б. Коацерваты и протоплазма. М.: Наука.- 1971.

119. Хочачка П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М.: Мир.- 1988.

120. Соркина Д.А. Гетерогенность сывороточного альбумина // Вопр.мед.химии.-1991.-№2.-Т.37.-С.14-17.

121. Старов В.М., Чураев Н.В. Изменение формы частиц эмульсии и пузырьков при их взаимодействии в жидкой среде // Коллоидный журн.- 1982.-Т.44.-№6.-С. 1001-1006.

122. Степуро И.И., Лапшина Е.А., Чайковская H.A. Исследование тепловой денатурации сывороточного альбумина человека в водно-спиртовых и водно-солевых растворах в присутствии органических лигандов //Молекуляр.биология.- 1991.-Т.25.-№2.-С.337-347.

123. Страшко-С.В., Зимина-Т.М., Наточин Ю.В., Кевер Е.Е. Обратимое изменение осмоляльности и распределение белковых фракций сыворотки крови крыс под влиянием ионов кобальта //Физиол.журн.- 1990.-Т.76. -С.829-832.

124. Тагер A.A. Физико- химия полимеров. М.: Химия.- 1968.

125. Тенфорд Ч. Термодинамика мицеллообразования простых дифильных веществ в водных растворах / В кн: Мицеллообразование, солюбилизация и микроэмульсии, (ред. Миттел К.), М.: Мир.- 1980.-С.88-101.

126. Топчиева И.Н. Применение полиэтиленгликоля в биохимии //Успехи Химии.-1980.-Т.49(3).-С.494.

127. Трошин A.C. Распределение веществ между клеткой и средой. Л.: Наука.- 1985.

128. Усьяров О.Г., Ставинский Я., Юзефацик Г. Влияние агрегации частиц в суспензиях на адсорбцию ионов // Коллоидн.журн.- 1994.-Т.56.-№3.-С.446-450.

129. Уоттерсон Д.Г. Роль воды в функции клетки //Биофизика.- 1991 .-Т.36.- в. 1 .-С.5-30.

130. Финкелыдтейн A.B., Птицын О.Б. Физика белка: Курс лекций.-2-е изд., М.: Книжный дом «Университет», 2002.- 376 с.

131. Френкель-С.Я., Ельяшевич Г.К., Панов Ю.Н. Концентрированные растворы полимеров (термодинамика и структура). / В кн: Успехи химии и физики полимеров. М.: Химия,- 1970.

132. Фролов Ю.Г. Основные соотношения термодинамической теории агрегативной устойчивости дисперсных систем // Коллоидный журн.- 1987.-Т.49(1)-С.93-97.

133. Фролов Ю.Г. Поверхностные адсорбционные слои и термодинамическая агрегационная устойчивость дисперсных систем // Коллоидный журн.- 1995.-Т.57.-№2.-0.247-251.

134. Харькин B.C., Лященко А.К. Диэлектрическая релаксация в водных растворах карбоновых кислот//Журн.физ.химии.- 1992.-Т.66.- В.8.-С.2250- 2255.

135. Хачидзе Д.Г., Монаселидзе Д.Р. О независимой денатурации альбумина и глобулинов в составе сыворотки крови человека // Биофизика.- 2000.-Т.45.-№2.-С.325-328.

136. Хиппель П., Шлейх Т Влияние нейтральных солей на структуру и конформационную стабильность макромолекул в растворе. /В кн: Структура и стабильность биологических макромолекул. М.: Мир.- 1973.

137. Хусаинов A.A., Шильников Г.В., Емельяненко В.И., Иваницкий Г.Р. Роль температуры как фактора структурно-функциональной подстройки «хищника к жертве» на примере фага Т4 // Биофизика.- 1991.-Т.36.-№6.-С.937-981.

138. Хорст А. Молекулярные основы патогенеза болезней. М.: Медицина.- 1982.

139. Чабан И. А., Родникова М.Н., Жакова В.В. Концентрационный интервал разрушения сетки водородных связей воды в водных растворах неэлектолитов // Биофизика.- 1996.-Т.41. -В.2.-С.293-298.

140. Челидзе-Т.Л. Диэлектрическая спектроскопия крови. III. Диэлектрические спектры эритроцитов в интервале 15-75 °С и замечания о температурном оптиуме гомеостаза //Биофизика.- 1974.-Т. 19.-№1 .-С.96-99.

141. Шильников Г.В., Приев А.И. Исследование взаимодействия антитело- гаптен с помощью измерений скорости распространения ультразвука //Биофизика.- 1988.-Т.ЗЗ.-№4.-С.572.

142. Шноль-С.Э. Физико-химические факторы биологической эволюции М.: Наука,-1979.-201 с.

143. Шульц Г, Ширмер Р. Принципы структурной организации белков. М.: Мир.- 1982.

144. Щукин Е.Д., Перцов A.B., Амелина Е.А. Коллоидная химия М.: МГУ.- 1982.

145. Юркин В.Г. О межфазном перераспределении на пути к критической точке // Журн. физ.химии.- 1989.-Т.63.-№2.-С.501-506.

146. Юркин В.Г., Никифоров A.C., Растворяющая способность критических фаз // Докл.АН СССР.- 1990.-Т.314.-№2.-С.412-418.

147. Юркин В.Г., Никифоров А.С. Селективность пред критического межфазного перераспределения в многокомпонентных системах (об адиабатических слабых фазовых переходах первого рода) // Докл.АН СССР.- 1991.-Т.316.-№3.-С.675-680.

148. Юркин В.Г. Теоретические основы использования особенностей околокритического состояния вещества для целей извлечения, разделения и концентрирования. Пути околокритической сверхэкстракции //Успехи химии.- 1995.-Т.64.-С. 237-250.

149. Яковлев В.А. Ходаковская О.А., Гусовская-Т.П. Исследование химотрипсина с помощью спин-меченого ингибитора//Биофизика.- 1974.-Т.19.-№2.-С.224-231.

150. Ahamed Т., Esteban B.N.A., Ottens М., van Dedem G.V.K., van der Wielen L.A.M., Bisschops M.A.T., Lee A., Pham C., Thommes J. Phase behavior of an intact monoclonal antibody // Biophys.J. -2007.-V.93.-P.610-619.

151. Ahu-Ercan G., Krienke H., Kunz W. Role of polarizability in molecular interactions in ion solvation // Curr.Opin.Colloid Interface Sci. -2004.-V.9(l-2).-P.92-96.

152. Andrievsky G.V., Kosevich M.V., Vovk O.M. et. al. //J. Chem. Soc. Chem. Commun.-1995.-V.12. -P.1281.

153. Andrievsky GV., Klochkov VK., Derevyanchenko LI. / The Electrochemical Society Interface, Spring- 1999, Abs. № 710 (195-th Meeting, May 2-6,- 1999, Seattle, Washington).

154. Arakawa Т., Timasheff S.N. Preferential interactions of proteins with salts in concentrated solutions // Biochemistry.- 1982.-V.21. -P.6545-6552.

155. Arakawa Т., Timasheff S.N. Mechanism of protein salting in and salting out by divalent salts: balance between hydration and salt binding //Biochemistry.- 1984.-V.23. -P. 59125923.

156. Arakawa Т., Bhat R., Timasheff S.N. Preferential interactions determine protein solubility in three-component solutions: The MgCl2 system //Biochemistry.- 1990.-V.29. -P.1914-1923.

157. Arakawa T., Timasheff S.N. Stabilization of protein structure by sugars //Biochemistry.-1982.-V.21. -P.6536-6544.

158. Asherie N., Pande J., Lomakin A., Ogun O., Hanson S.R.A. Smith J.B. Benedek G.B. Oligomerization and phase separation in globular protein-solutions // Biophys.Chem.- 1998.-V.75.-P. 213-227.

159. Asherie N. Protein crystallization and phase diagrams //Methods. -2004.-V.34(3). —P. 266-272.

160. Ataka M., Asai M. Systematic studies on the crystallization of lysozyme. Determination and use of phase diagrams // J.Cryst.Growth.- 1988.-V.90.-P.86-93.

161. Atha D.H., Ingham K.C. Mechanism of precipitation of proteins by polyethylene glycol //J.Biol.Chem.- 1981.-V.256. -P.12108-12117.

162. Auersch A., Littke W., Lang-P., Burchard W. Static and dynamic light scattering on solution of precrystalline p-galactosidase // J.Cryst.Growth.- 1991.-V.110. -P.201-207.

163. Avdeev, M.V., Tropin, T.V., Aksenov,-V.L., et.al. // Carbon. -2006.-V.44. -P.954.

164. Baglioni-P., Fratini E., Lonetti B., Chen S.H. Gelation in cytochrome C concentrated solutions near the isoelectric point: the anion role //Curr.Opin.Colloid Interface Sci. -2004.-V.9(l-2).-P.38-42.

165. Baier S., McClements D.J. Impact of preferential interactions on termal stability and gelation of bovine serum albumin in aqueous sucrose solutions // J.Agric.Food Chem. -2001 .-V.49.-P.2600-2608.

166. Baird J.K., Scott S.C. Kim Y.W. Theory of the effect of pH and ionic strength on the nucleation of protein crystals //J.CrystGrowth. -2001 .-V.232. -P.50-62.

167. Beck M.T., Mandi G. Solubility of C60 //Fullerene Sci.and Technol.- 1997.-V.5.-P.291.

168. Bedrov D., Smith G.D., Davande H., Li L. Passive transport of C60 fullerenes through a lipid membrane: A molecular dynamic study // J.Phys.Chem.B.- 2008.-V.112.-P.2078-2084.

169. Belgorodsky B., Fadeev L., Kolsenik J., Gozin M. Formation of a soluble stable complex between pristine C60-fullerene and a native blood protein //Chem.Bio.Chem.- 2006.-V.7.-P.l 783-1789.

170. Benedek G.B., Pande J., Thurston G.M., Clark J.I. //Prog. Retinal Eye Res.- 1999-V.l 8.-P.391.

171. Ben-Naim A. Hydrophobic Interaction. N.Y.: Plenum Press.- 1980. -311 p.

172. Benga G., Strach S.J. Interpretation of the electron spin resonance spectra of nitroxide-maleimide- labelled proteins and the use of this technique in the study of albumin and biomembranes // Biochem.Biophys.Acta.- 1975.-V.400.-P.69-79.

173. Benyamini H., Shulman-Peleg A., Wolfson H.J., Belgorodsky B., Fadeef L., Gozin M. Interaction of C60 fullerene and carboxyfullerene with proteins: docking and binding site alignment // Bioconjugate Chem.- 2006.-V.17.-P.378-386.

174. Bereznyak E.G., Andrievsky G.V., Klochkov-V.A., BoFbukh T.V., Semenov M.A. Investigation of the C60-water-DNA systems in the thin films by piezogravimetry method and IR-spectroscopy /Abs. ofIWFAC-99. (October 4-8),-1999. St-Peterburg, Russia.-P.213.

175. Boistella R., Astier J.D. Crystallization mechanisms in solution //J.Crystal Growth.-1988.-V.90.-P. 14-30.

176. Bonnete F., Finet S., Tardieu A. Second virial coefficient: variations with lysozyme crystallization conditions // J.Cryst. Growth.- 1999.-V.196.-P.403-414.

177. Bostrom M., Williams D.R.M., Ninham B.W. Specific ion effects: why the properties of lysozyme in salt solutions follow a Hofmeister series //Biophys.J. -2003.-V.85.-P.686-694.

178. Bostrom M., Tavares F.W., Finet S., Skouri-Panet F., Tardieu A., Ninham B.W. Why forces between proteins follow different Hofmeister series for pH above and below pi. //Biophys.Chem.- 2005.-V.117(3).-P.217-224.

179. Bostrom M., Tavares F.W., Bratko D., Ninham B.W. Specific ion effects in solutions of globular proteins: comparison between analytical models and simulation. //J.Phys.Chem.B.2005.-V. 109(51 ).-P.24489-24494.

180. Bostrom M., Tavares F.W., Ninham B.W., Prausnitz J.M. Effect of salt identity on the phase diagram for a globular protein in aqueous electrolyte solution //J.Phys.Chem.B.2006.-V.110(48).-P.24757-24760.

181. Bowen W.R., Williams-P.M. The osmotic pressure of electrostatically stabilized colloidal dispersions//J.Colloid Interface Sci.- 1996.-V.184.-P.241-250.

182. Boyer M., Roy M-O., Jullien M., Bonnete F., Tardieu A. Protein interactions in concentrated ribonuclease solutions // J.Cryst. Growth.- 1999.-V.196.-P. 185-192.

183. Brandon S., Katsonis-P., Vekilov-P.G. Multiple extrema in the intennolecular potential and the phase diagram of protein solutions //Phys.Rev.E. 2006.-V.73(6Ptl). 061917.

184. Budayova M., Bonnete F., Tardieu A., Vachette-P. Interactions in solution of a large oligomeric protein //J.Ciyst. Growth.- 1999.-V.196.-P.210-219.

185. Budayova-Spano M., Lafont S., Astier J-P., Ebel C., Veesler S. Comparison of solubility and interactions of aprotinin (BPTI) solutions in H2O and D20 //J.Cryst.Growth.- 2000,-V.217.-P.311-319.

186. Butterfied D.A. Spin labelling in disease //Biol.Magn.Reson.- 1982.-V.4.-P. 1-78.

187. Carter D.C., He X-M Structure of human serum albumin // Science.- 1990.-V.249. -N.4966.-P.302-303.

188. Chang B.H., Bae Y.C. Salting-out in the aqueous single-protein solution: the effect of shape factor. // Biophys.Chem.- 2003.-V.104(2).-P.523-533.

189. Chang B.H., Bae Y.C. Lysozyme-lyzozyme and lysozyme-salt interactions in the aqueous saline solution: a new square-well potential //Biomacromolecules. -2003.-V.4(6).-P.l 713-1718.

190. Chang J., Lenhoff A.M., Sandler S.I. Determination of fluid-solid transitions in model protein solutions using the histogram reweighting method and expanded ensemble simulations //J.Chem.Phys. -2004.-V.120(6).-P.3003-3014.

191. Chen Q., Vekilov-P.G., Nagel R.L., Hirsch R.E. Liquid-liquid phase separation in hemoglobins: distinct aggregation mechanisms of the beta6 mutants //Biophys.J.- 2004.-V.86(3).-P. 1702-1712.

192. Cheng Y-K., Rossky-P.J. Surface topography dependence of biomolecular hydrophobic hydration // Nature.- 1998.-V.392. -N.6677.-P.696-699.

193. Cheng Y-K., Rossky-P.J The effect of vicinal polar and charged groups on hydrophobic hydration // Biopolymers.- 1999.-V.50. -N.7. -P.742-750.

194. Chu X., Wasan T. Attractive interaction between similarly charged colloidal particles //J.Colloid Intrface Sci.- 1996.-V.184.-P.268-278.

195. Chu X.L., Nikolov A.D., Wasan D.T. Thin liquid film structure and stability: The role of depletion and surface- induced structural forces // J.Chem.Phys.- 1995.-V. 103(15).-P.6653-6661.

196. Coen C.J., Blanch H.W., Prausnitz Salting out of aqueous proteins: phase equilibria and intermolecular potentials // AIChE J.- 1995.-V.41.-P.996-1004.

197. Collins K.D., Washabaugh M.W. The Hoffmeister effect and the behavior of water at interfaces // Quart.Rev.Biophys.- 1985.-V.18(4).-P.323-422.

198. Collins K.D. Ion hydration: Implications for cellular function, poltelectrolytes, and protein crystallization //Biophys.Chem.- 2006.-V.119(3).-P.271-281.

199. Colombo M.F., Rau D.C., Parsegian-V.A. Protein solvation in allosteric regulation. A water effect on hemoglobin // Science.- 1992.-V.256.-P.655-659.

200. Cooper A., Protein fluctuations and the thermodynamic uncertainty principle // Progr.Biophys. and Mol. Biol.- 1984.-V.44(3).-P.181-214.

201. Cornell C.N., Kaplan L.J. Spin label studies of the sulfhydril environment in bovine plasma albumin. 2. The neutrl transition and A- isomer // Biochemistry.- 1978.-V.17. N.9.-P.1755.

202. Cser L., Franek F., Gladkikh I.A., NezlinR.S., Novotny J., Ostanevich Yu.M. Neutron small-angle scattering study on two different precipitin types of pig anti-DNP antibodies // FEBS Lett.- 1977.-V.80.-P.329-331.

203. Curtis R.A., Prausnitz J.M., Blanch H.W. Protein-protein and protein-salt interactions in aqueous protein solutions containing concentrated electrolytes //Biotechnol.Bioeng.- 1998.-V.57(l).-P.ll-21.

204. Curtis R.A., Ulrich J., Montaser A., Prausnitz J.M., Blanch H.W. Protein-protein interactions in concentrated electrolyte solutions //Biotechnol.Bioeng. -2002.-V.79(4).-P.367-380.

205. Curtis R.A., Steinbrecher C., Heinemann M., Blanch H.W., Prausnitz J.M. Hydrophobic forces between protein molecules in aqueous solutions of concentrated electrolyte. //Biophys.Chem. -2002.-V.98(3).-P.249-265.

206. Davoust J., Devaux-P.F. Simulation of electron spin resonance spectra of spin- labelled fatty acids covalently attached to the boimdar of an intristic membrane protein. A chemical exchange model // J.Magn.Res.- 1982.-V.48.-P.475-494 .

207. Delaye M., Tardieu A. //Nature.- 1983.-V.302.-P.415.

208. Deguchi S., Alargova R.C., Tsujii K. Stable dispersions of fullerenes, C60 and C70, in water. Preparation and characterization // Langmuir. -2001 .-V. 17.-P.6013-6017.

209. Deguchi S., Yamazaki T., Mukai S., Usami R., Horicoshi K. Stabilization of C60 nanoparticles by protein adsorption and its implications for toxicity studies. // Chem.Res.Toxicol.- 2007.-V.20.-P.854-858.

210. De Young L.R., Fink A.L., Dill K.A. Aggregation of globular proteins //Acc. Chem. Res.- 1993.-V.26.-P.614-620.

211. Di Stasio E. Anionic regulation of biological systems: the special role of chloride in the coagulation cascade //Biophys.Chem.- 2004.-V.112.- N(2-3). -P.245-252.

212. Doye J.P.K., Poon W.C.K. Protein crystallization in vivo //Curr.Opin. Colloid Interface Sci. -2006.-V.11.-P.40-46.

213. Drost- Hansen W. Water at biological interfaces structural and functional aspect // J.Phys.Chem. Liquids.- 1978.-V.7.-P.243-346.

214. Druchok M., Kalyuzhnyi Y., Rescic J., Vlachy-V. Ananlysis of osmotic pressure data for aqueous protein solutions via a multicomponent model. //J.Chem.Phys. -2006.-V. 124(11). :114902.

215. Dumetz A.C., Chockla A.M., Kaler E.W., Lenhoff A.M. Protein phase behavior in aqueous solutions: crystallization, liquid-liquid phase separation, gels, and aggregates //BiophysJ. -2008.-V.94.-P. 570-583.

216. Dumetz A.C., Snellinger-CTbrien A.M., Kaler E.W., Lenhoff A.M. Patterns of protein protein interactions in salt solutions and implications for protein crystallization // Protein Sci.- 2007.-V.16.-P. 1867- 1877.

217. Ebel C., Faou-P., Zaccai G. Protein- solvent and weak protein- protein interactions in halophilic malate dehydrogenase // J.Cryst. Growth.- 1999.-V.196.-P.395-402.

218. Edsall J.T., Edelhoch H., Lontie R., Morrison-P.R. Light scattering in solutions of Serum albumin: effects of charge and ionic strength// J.Am.Chem.Soc.- 1950.-V.72.-P.4641-4656.

219. Ellison M.D., Good A.P., Kinnaman C.S., Padgett N.E. Interaction of water with singlewalled carbon nanotubes: reaction and adsorption // J.Phys.Chem. B. -2005.-V.109.-P. 1064010646.

220. Finney J.L., Bowron D.T. Anion bridges and salting out //Curr.Opin.Colloid Interface Sci.- 2004.-V.9(l-2).-P.59-63.

221. Franks F. Water. A Comprehensive Treatise. N.Y.,L.: Pergamon Press.- 1974.-V4.-P.1-93.

222. Frieden C., Nichol L.W.(Eds.) Protein- Protein interactions. J.Wiley & sons. New York, London:-1981.

223. Galkin O., Vekilov-P.G. Control of protein crystal nucleation around the metastable liquid-liquid phase boundary //Proc.Natl.Acad.Sci. USA -2000.-V.97.-P.6277-6281.

224. Galkin O., Vekilov-P.G. Nucleation of protein crystals: critical nuclei, phase behavior, and control pathways//J.Cryst.Growth.- 2001.-V.232.-P.63-76.

225. Galkin O., Pan, W., Filobelo L., Hirsch R.E., Nagel R.L., Vekilov-P.G. Two-step mechanism of homogeneous nucleation of Sickle-Cell hemoglobin polymers // Biophys.J.-2007.-V.93.-P.902-913.

226. Gekko K., Timasheff S.N. Mechanism of protein stabilization by glycerol. Preferential hydration in glycerol-water mixtures // Biochemistry.- 1981 .-V.20.-N. 16.-P.4667- 4677.

227. Georgalis Y., Umbach-P., Soumpasis D.M., Saenger W. Dynamic and' microstructure formation during nucleation of lysozyme' solutions. // J:Am.Chem.Soc.- 1998.-V.120.-P.5539-5548.

228. George A., Wilson W.W. Predicting protein crystallization from a dilute solution properties//Acta Crystallogr.- 1994. -D50.-P. 361-365.

229. Giodano R., Maisano G., Mallamace F., Micalli N., Wanderlingh F. Structural properties of macromolecular solutions.// J.Chem.Phys.- 1981 .-V.75.- N. 10.-P.4770-4776.

230. Giordano R., Mallamace F., Wanderlingh E. Acoustic absorption and thixotropic structure in lysozyme solution//Nuovo Cimento.- 1993.-V.2D. -N.5.-P. 1272-1280.

231. Giordano R., Grasso A., Wanderlingh F., Wanderlingh U. Static and dynamic properties in thixotropic structures //Progr. Colloid Polym. Sci.- 1991.-V.84.-P.487-493.

232. Ghosh T., Kalra A., Garde S. On the salt-induced stabilization of pair and many-body hydrophobic interactions // J.Phys.Chem. B. -2005.-V.109.-P.642-651.

233. Glico O., Neumaier N., Pan W., Haase I., Fischer M., Bacher A., Weinkauf S., Vekilov-P.G. A metastable prerequisite for the growth of lumazine synthase crystals. //J.Am.Chem.Soc. -2005.-V. 127(10).-P.3433-3438.

234. Gorfe A.A., Chang C.A., Ivanov I., McCammon J.A. Dynamics of the acetylcholinesterase tetramer//Biophys.J.-2008.-V.94.-P. 1144-1154.

235. Graceffa-P., Lehrer S.S. Dynamic equilibrium between the two conformational states of spin-labelled tropomyosin//Biochemistry.- 1984.-V.23. N.12.-P.2606-2612.

236. Grigsby J.J., Blanch H.W., Prausnitz J.M. Cloud-point temperatures for lysozyme in electrolyte solutions: effect of salt type, salt concentration and pH // Biophys.Chem. -2001.-V.91 (3).-P.231 -243.

237. Grohn F., Antonietti M. Intermolecular structure of spherical polyelectrolyte microgels in salt-free solution. 1 .Quantification of the attraction between equally charged polyelectrolytes //Macromolecules.- 2000.-V.33.-P.5938-5949.

238. Gross M., Wallimann T. Dimer-dimer interactions in octameric mitochondrial creatine kinase // Biochemistry.- 1995-V.34. -N20.-P.6660-6667.

239. Grouazel S., Bonnete F., Astier J-P., Ferte N., Perez J., Veesler S. Exploring Bovine pancreatic trypsin ingibitor phase transitions // J.Phys.Chem.B. -2006.-V.110.-P. 1966419670.

240. Guldi D.M. Cappes Fullerenes //J'.Phys.Chem.A.- 1997.-V.101.-P.3895.

241. Guo B., Kao S., McDonald H., Asanov A., Combs L.L., Wilson- W.W. Correlation of second virial coefficients and solubilities useful in protein crystal growth // J.Cryst.Growth.-1999.-V.196.-P.424-433.

242. Haas C., Drenth J. The protein -water phase diagram and the growth of protein crystals from aqueous solution // J.Phys.Chem. B.- 1998.-V.102.-P.4226-4232.

243. Haas C., Drenth J. The interface between a protein crystal and an aqueous solution and its effects on nucleation and crystal growth // J.Phys.Chem.B. -2000.-V.104.-P.368-377.

244. Hall H.H., Chang R., Kaplan L.J.//On the location of the sulfhydril group in bovine plasma albumin// Biochem.Biophys.Acta.- 1975.-V.400.-P. 132-136.

245. Halle B., Lindman B. Chloride ion binding to human plasma albumin from chlorine-35 quadrupole relaxation //Biochemistry.- 1978.-V.17. -N.18.-P.3774-3781.

246. Halle B. Water in biological systems: The NMR picture /in: Hydration processes in biology (ed. Bellissent-Funel M-C.), IOS Press,- 1999.-P.233-249.

247. Hamano K., Kuwahara., Chiu B., Kubota K. Dynamic light- scattering measurement for a salt- induced cataract in the eye lens of a chicken // Phys.Rev.A.- 1991.-V.43.-P.1054-1060.

248. Han J., Herzfeld J. Interpretation of the osmotic behavior of side cell hemoglobin solutions: different interactions among monomers and polymers // Biopolymers.- 1998.-V.45.-P.299-306.

249. Ilead-Gordon T. Is water structure around hydrophobic groups clathrate-like? // Proc.Natl. Acad.Sci. USA.- 1995.-V.92.-P.8308-8312.

250. Helms L.R., Wetzel R. Specificity of abnormal assembly in immunoglobulin light chain deposition disease and amyloidosis //J.Mol.Biol.- 1996.-V.257.-P.77-86.

251. Igarashi K., Azuma M., Kato J., Ooshima H. The initial stage of crystallization of lysozyme: a differential scanning calorimetric (DSC) study // J.Cryst.Growth.- 1999.-V.204.-P. 191-200.

252. Ikeda S., Nishinari K. Structural changes during heat-induced gelation of globular protein dispersions // Biopolymers.- 2001.-V.59.-P.87-102.

253. Israelachvili J., Wennerstrom H. Role of hydration and water structure in biological and colloidal interactions//Nature.- 1996.-V.379.-P.219-225.

254. Ito K., Yoshida H., Ise N. Void structure in colloidal dispersions I I Science.- 1994.-V.263.-P.66-68.

255. Jaenicke R. Protein stability and molecular adaptation to extreme conditions //Eur.J.Biochem.- 1991 .-V.202.-P.715-7283.

256. Janin J., Chothia C. Structural aspects of protein interactions: accesible surface and the role of hydrophobisity. / FEBS 12-th meeting. Dresden:- 1978.-V.52.-P.227-237.

257. Jaton J-C., Huser H., Braun D.G., Givol D., Pecht A., Schlessinger J. Conformational changes induced in a homogeneus anti type III pneumoccocal antibody by oligosaccarides of increasing size // Biochemistry.- 1975.-V.14.-P.5312-5318.

258. Jenkins W.T. Three solutions of the protein solubility problem// Protein Sci.- 1998.-V.7.-P. 376-382.

259. Jensen A.W., Wilson S.R., Schuster D.I. Biological application of fullerenes. A review. //Bioorg.med.Chem.- 1996.-V.4.-P.767.

260. Kaibara K., Watanabe T., Miyakawa K. Characterization of critical processes in liquidliquid phase separation of the elastomeric protein- water system: microscopic observations and light scattering measurements // Biopolymers. -2000.-V.53.-P. 369-379.

261. Kaivarainen A.I., Kaivarainen E.I., Franek F., Olsovska Z. Effect of hapten binding on the interaction between antibody and water. Concept of fluctuating cavities // Immunol.Lett -1981 .-V.3.-P.323-327.

262. Katsonis-P., Brandon S., Vekilov-P.G. Corresponding-states laws for protein solutions // J.Phys.Chem.B.- 2006.-V.110.-P. 17638-17644.

263. Kita Y., Arakawa T., Lin T-Y., Timasheff S.N. Contribution of the surface free energy perturbation to protein- solvent interaction // Biochemistry.- 1994.-V.33.-P.15178-15189.

264. Klotz I.M. //Arch. Biochem. Biophys.- 1966-V. 116.-P. 92-96.

265. Knezic D., Zaccaro J., Myerson A.S. Thermodynamic properties of supersaturated protein solutions//Cryst.Growth&Design.- 2004.-V.4(l).-P.- 199-208.

266. Koo E.H., Lansbury-P.T.Jr., Kelly J.W. Amyloid diseases: Abnormal protein aggregation in neurodegeneration//Proc.Natl Acad. Sci. USA.- 1999.-V.96.-P.9989-9990.

267. Kovacs H., Mark A.E., van Gunsteren W.F. Solvent structure at a hydrophobic protein surface //Proteins.- 1997.-V.27.-P.395-404.

268. Krishnan R., Lindquist S.L. Structural insights into a yeast prion illuminate nucleation and strain diversity //Nature.- 2005.-V.435.-P.765-772.

269. Krushelnitsky A.G., Fedotov-V.D. Overall and internal protein dynamics in solution studied by the nonselective proton relaxation // J. Biornol. Struc. Dynam.- 1993.-V.il.-P.121-141.

270. Kuehner D.E., Engmann J., Fergg F., Wernick M., Blanch H.W., Prausnitz J.M. Lysozyme net charge and ion binding in concentrated aqueous electrolyte solutions // J.Phys.Chem.B.- 1999.-V.103 (8).-P. 1368-1374.

271. Kunz W., Lo Nostro-P., Ninham B.W. The present state of affairs with Hofmeister effects // Curr.Opin.Colloid Interface Sci. 2004.-V.9 (l-2).-P.l-18.

272. Kuznetsov Yu.G., Malkin A.J., McPherson A. The influence of precipitant concentration on macromolecular crystal growth mechanism //J.CrystGrowth.- 2001.-V.232.-P.114-118.

273. Lai S.K., Wu K.L. Liquid-Liquid and liquid-solid phase separation and flocculation for a charged colloidal dispersion. //Phys.Rev.E.- 2002.-V.66(4Ptl):041403.

274. Larsen A.E., Grier D.G. Like-charge attractions in metastable colloidal crystallites // Nature.- 1997.-V.385.-P.230-233.

275. Leckband D.E., Israelachvili J.N., Schmitt F-J, Knoll W. Long- range attraction and molecular rearrangements in receptor- ligand interactions // Science.- 1992.-V.255.-P.1419-1421.

276. Lee B. Calculation of volume fluctuation for globular protein model // Proc.Natl.Acad.Sci. USA.- 1983.-V.80.-P.622-626.

277. Lee J.C., Timasheff S.N. The stabilization of proteins by sucrose //J.Biol.Chem.- 1981.-V.256(14).-P.7193-7201.

278. Lee J.C., Lee L.L.Y. Preferential solvent interactions between proteins and polyethylene glycols //J.Biol.Chem.- 1981.-V.256(2).-P.625-631.

279. Le Neveu D.M., Rand R.P., Parsegian-V.A. Measurement of force between lecithin bilayers//Nature.- 1976.-V.259.-P.601- 603.

280. Lerbert A., Bordat-P., Affouard F., Descamps M., Migliardo F. How homogeneous are the trehalose, maltose and sucrose water solutions? An insight from molecular dynamic simulations //J.Phys.Chem.B. -2005.-V.109.- N.21.-P.11046-11057.

281. Li J., Liu T., Li X., Ye L., Chen H., Fang H., Wu Z., Zhou R. Hydration and dewetting near graphite-CH3 and graphite-COOH plates // J.Phys.Chem. B.- 2005.-V.109.-P. 1363913648.

282. Li L., Davande H., Bedrov D., Smith G.D. A molecular dynamic study of C60 inside a dimyristoylphosphatidylcholine lipid bilayer // J.Phys.Chem. B. -2007.-V.111 .-P.4067-4072.

283. Licinio-P. Delaye M. Direct and hydrodynamic interactions between a-crystallin proteins in dilute colloidal dispersions: a light scattering study // J.Colloid Interface Sci.-1988.-V.123. -P.105-116.

284. Lilley T.H.,Sutton, R.L. The prediction of water activity in multicomponent systems. / In: Water Relationships in Food (Eds. Levine H. et.al.).-P.291- 304.

285. Ling G.N. A revolution in the physiology of the living cell. Malabar, Florida: Krieger Publ. Comp.- 1992.

286. Lin C.S., Zhang R.Q., Lee S.T., Elstner M., Frauenheim Th., Wan L.J. Simulation of water cluster assembly on a graphite surface // J.Phys.Chem.B. -2005.-V.109.-P.14183-14188.

287. Lin T., Zhang W-D., Huang J., He C. A DFT study of the animation of fullerenes and carbon nanotubes: reactivity and curvature // J.Phys.Chem. B. -2005.-V.109.-P.13755-13760.

288. Lipscomb L.A., Zhou F.X., Williams L.D. Clathrate hydrates are poor models of biomolecule hydration // Biopolymers.- 1996.-V.38.-P. 177-181.

289. Liu K., Cruzan J.D., Saykally R.J. Water clusters //Science.- 1996.-V.271 .-P.929-933.

290. Lomakin A., Asherie N., Benedek J.B. Monte Carlo study of phase separation in aqueous protein solutions //J.Chem.Phys.- 1996.-V.104.-P. 1646- 1656.

291. Lomakin A., Asherie N., Benedek G.B. Aeolotropic interactions of globular proteins // Proc.Natl.Acad.Sci. USA.- 1999.-V.96.-P.9465-9468.

292. Lomakin A., Asherie N., Benedek G.B. Liquid-solid transition in nuclei of protein crystals // Proc.Natl.Acad.Sci. USA.- 2003.-V.100.-P.10254-10257.

293. Lunelli L., Zuliani-P., Baldini G. Evidence of hemoglobin dissociation // Biopolymers.-1994.-V.34. N6.-P.747-757.

294. Luo G., Malkova S., Yoon J., Schultz D.G., Lin B., Meron M., Benjamin I., Vanysek-P. Schlossman M.L. Ion distribution near a liquid-liquid interface //Science.- 2006.-V.311. -N.5758.-P.216-218.

295. Magazy'S., Maisano G., Mallamace F.,Micali N. Growth of fractal aggregates in water solutions of macromolecules by light scattering // Phys.Rev.(A).- 1989.-V.39. -N.8.-P.4195-4200.

296. Mallamace F., Chen S.H., Coniglio A., de Arcangelis L., Del Gado E., Fierro A. Complex viscosity behavior and cluster formation in attractive colloidal systems //Phys.Rev.E. -2006.-V.73. 020402(R).

297. Malfois M., Bonnete F., Belloni L., Tardieu A. A model of attractive interactions to account for fluid- fluid phase separation on protein solutions // J.Chem.Phys.- 1996.-V.105.-P. 3290- 3300.

298. Mchedlov- Petrossyan N.O., Klochkov-V.K., Andrievsky G.V. Colloidal dispersions of fullerene C60 in water: some properties and regularities of coagulation by electrolyte // J. Chem Soc., Faraday Trans.- 1997.-V.93. P4343-4346.

299. Mchedlov-Petrossyan N.O., Klochkov-V.K., Andrievsky G.V., Ischenko A.A. Interaction between colloidal particles of C60 hydrosol and cationic dyes // Chem.Phys.Lett. -2001.-V.341.-P. 237-244.

300. Melander W., Ilorvath C. Salt effects on hydrophobic interactions in precipitation and chromatography of proteins: an interpretation of the lyotropic series. // Arch.Biochem.Biophys.- 1977.-V. 183.-P.200-215.

301. Minton A.P. Excluded volume as a determinant of macromolecular structure and reactivity // Biopolymers.- 1981.-V.20.- N.10.-P.2093.

302. Miyakawa K., Totoki M., Kaibara K. Effects of metal cations on coacervation of a-elastin // Biopolymers.- 1995.-V.35.-P.85-92.

303. Morrisett J.D., Pownall H.J., Gotto A.M. Study of the acid and steroid binding sites using spin- labelled lipids//J.Biol.Chem.- 1975.-V.250.-P.2487-2494.

304. Munding A., Beyer K., Klingenberg M. Binding of spin-labeled carboxyatractylate to mitochondrial adenosine 5"- diphosphate/adenosine 5" triphosphate carrier as studied by electron spin resonance // Biochemistry.- 1983.-V.22. N.8.-P. 1941-1947.

305. Muschol M., Rozenberger F. Liquid-liquid phase separation in supersaturated lysozyme solutions and associated precipitate formation/crystallization // J.Chem.Phys.- 1997.-V.107(6).-P. 1953-1962.

306. Nagy, B Jencks, W.P. Depolymerization of F-Actin by concentrated solutions of salts and Denaturing agents // J.Am.Chem.Soc.- 1965.-V.87. -N.l 1.-P.2480-2488.

307. Neal B.L., Asthagiri D., Lenhoff A.M. Molecular origins of osmotic second virial coefficients of proteins // Biophys.J.- 1998.-V.75.-P.2469-2477.

308. Netz R.R. Water and ions at interfaces //Curr.Opin. Colloid Interface Sci. -2004.-V.9(l-2).-P.192-197.

309. Niimura N., Minezaki Y., Ataka M., Katsura T. Aggregation in supersaturated lysozyme solution studied by time-resolved small angle neutron scattering //J.Cryst.Growth.- 1995.-V.154.-P.136-144.

310. Nishimura C., Uversky-V.N., Fink A.L. Effect of salts on the stability and folding of staphylococcal nuclease //Biochemistry.- 2001.-V.40(7).-P.2113-2128.

311. Nome J-E, Hjalmarsson S-G., Lindman B., Zepperzauer M. Anion binding properties of human serum albumin from halide ion quadrupole relaxation //Biochemistry.- 1975.-V.14. N. 15.-P.3401 -3408.

312. Nothig-Laslo-V.//Biochem.Biophys.Res.Commun.- 1977.-V.75.-P.965.

313. Ohta Y., Gill T.J., Leung C.S. Volume change accompaning the antibody antigen reactions // Biochemistry.- 1970.-V.9.-P.2708-2713.

314. Paliwal A., Asthagiri D., Abras D., Lenhoff A.M., Paulaitis M.E. Light-scattering studies of protein solutions: role of hydration in weak protein-protein interactions // Biophys.J.-2005.-V.89.-P. 1564-1573.

315. Pan W., Galkin O., Filobelo L., Nagel R.L., Vekilov-P.G. Metastable mesoscopic clusters in solutions of Sickle-Cell hemoglobin // Biophys.J.- 2007.-V.92.-P.267-277.

316. Patro S.Y., Przybycien T.M. Simulations of reversible protein aggregate and crystal structure. //Biophys.J.- 1996.-V.70(6).-P. 2888-2902.

317. Perets T. Serum albumin // Adv.Prot. Chem.- 1985.-V.37.-P. 161 -245.

318. Pertsemlidis A., Saxena A.M., Soper A.K., Head-Gordon T Direct evidence for modified solvent structure within the hydration shell of a hydrophobic amino acid //Proc.Natl.Acad.Sci. USA.- 1996.-V.93.-P.10769-10774.

319. Petitt-P., Edwards M.E., Forciniti D A small- angle neutron scattering study of gamma-crystallins near their isoelectric point // Eur. Biophys.J.- 1997.-V.243.-P.415-421.

320. Petrova G.P., Petrusevich Yu.M., Evseevicheva A.N. Molecular Clusters in water protein solutions in the presence of heavy metal ions II Gen. Physiol. Biophys.- 1998.-V.17.-P.97-104.

321. Piazza R. Protein interactions and association: an open challenge for colloid science //Curr.Opin. Colloid Interface Sci. -2004.-V.8(6).-P.515-522.

322. Piazza R., Pierno M., Iacopini S., Mangione-P., Esposito G., Bellotti-V. Micro-heterogeneity and aggregation in beta-2 microglobulin solutions: effects of temperature, pH, and conformational variant addition//Eur.Biophys.J.- 2006-V.35(5).-P.439-445.

323. Prinsen-P., Odijk T. Fluid-crystal coexistence for proteins and inorganic nanocolloids: dependence on ionic strength. //J.Chem.Phys. -2006.-V.125(7).:074903.

324. Powers E.T., Powers D.L. Mechanisms of protein fibril formation: nucleated polymerization with competing off-pathway aggregation // Biophys.J. -2008.-V.94.-P.379-391.

325. Prouty M.S., Schechter A.N., Parsegian-V.A. //J. Mol. Biol.- 1985.-V.184.-P.517-528.

326. Rand R.P. Raising water to new height // Science.- 1992.-V.256.-P.618.

327. Receveur-V., Durand D., Desmadril M., Calmettes-P. Repulsive interparticle interactions in a denatured protein solution revealed by small angle neutron scattering // FEBS Letters.-1998.-V.426.-P.57-61.

328. Rescic J., Vlacy-V., Jamnic A., Glatter O. Osmotic pressure, small-angle X-ray and dynamic light scattering studies of human serum albumin in aqueous solutions // J.Colloid Interface Sci. -2001.-V.239(l).-P.49-57.

329. Retailleau-P., Ries-Kautt M., Ducruix A. No salting in of lysozyme chloride observed at low ionic strength over a large range of pH // Biophys.J.- 1997.-V.73.-P.2156-2163.

330. RobinsonD.R., Jencks W.P. The effect of concentrated salt solutions on the activity coefficient of Acetyltetraglycine ethyl ester//J. Am. Chem.Soc.- 1965.-V.87.-P.2470-2479.

331. Ros T.D., Prato M. Medicinal chemistry with fullerenes and fullerene derivatives //Chem.Commun.- 1999.-P.663.

332. Rosenberger F., Meehan E.J. Control of nucleation and growth in protein crystal growth // J.Crystal Growth.- 1988.-V.90.-P.74-78.

333. Rozhkov S.P., Goryunov A.S. Effects of inorganic salts on the structural heterogeneity of serum albumin solutions // Eur. Biophys. J.- 2000.-V.28.-P.639-647.

334. Ruppert S., Sandler S.I., Lenhoff A.M. //Biotechnol.Prog.- 2001.-V.17.-P.182.

335. Russo D., Murarka R.K., Copley J.R.D., Head-Gordon T. Molecular view of water dynamics near model peptides //J.Phys.Chem.B. 2005.-V.109.-P.12966-12975.

336. Saunders A.J., Davis-Searles-P.R., Allen D.L., Pielak G.J., Erie D.A. Osmolyte-induced changes in protein conformational equilibria //Biopolymers.- 2000.-V.53.-P.293-307.

337. Scatchard G. Physical chemistry of protein solutions. I. Derivation of the equation for the osmotic pressure //J.Amer.Chem.Soc.- 1946.-V.68.-P.2315-2319.

338. Schmitz K.S. and Lu M. Effect of titration charge on the diffusion of bovine serum albumin//Proc.Natl.Acad.Sci. USA- 1983.-V.80. -P425-429.

339. Seliurtenbergcr-P., Chamberlin R.A., Thurston G.M., Thompson J.A., Benedek G.B. Observation of critical phenomena in a protein- water solution //Phys. Rev. Lett.- 1989.-V.63.-P.2064-2067.

340. Sear R.P. Interactions in protein solutions // Curr.Opin. Colloid Interface Sci. -2006.-V.l 1.-P.35-39.

341. Sedgwick H., Cameron J.E., Poon W.C., Egelhaaf S.U. Protein phase behavior: effect of glycerol // J.Chem.Phys. 2007.-V.127.- N12. -.125102.

342. Shen-V.K., Cheung J.K., Errington J.R., Truskett T.M. Coarse-grained strategy for modelling protein stability in concentrated solutions. II: phase behavior. //Biophys.J.- 2006,-V.90(6).-P. 1949-1960.

343. Sheraga H.A. Forms of water in biological systems // Ann. N-Y. Ac.Sci.-V.125. Pt2.-P.253-276 .

344. Shiryayev A., Pagan D.L., Gunton J.D., Rhen D.S., Saxena A., Lookman T. Role of solvent for globular proteins in solution. //J.Chem.Phys. -2005.- V.122(23):234911.

345. Shukla A., Mylonas E., Di Cola E., Finet S., Timmins-P., Narayanan T., Svergun D.I. Absence of equilibrium cluster phase in concentrated lysozyme solutions //Proc.Natl.Acad.Sci.USA.- 2008.-V.105.-P. 5075-5080.

346. Shulgin I.L., Ruskenstein E. Preferential hydration and solubility of proteins in aqueous solutions of polyethylene glycol // Biophys.Chem. -2006.-V.120(3).-P. 188-198.

347. Schlessinger J., Steinberg I.Z., Givol D., Hochman J. Subunit interaction in antibodies and antibody fragments studied by circular polarization of fluorescence // FEBS Lett.- 1975.-V.52.-P.231-235.

348. Sogami I. Effective potential between charged spherical particles in dilute suspensions //Phys.Lett.A.- 1983.-V.96.-P. 199-203.

349. Sogami I., Ise N. On the electrostatic interaction in macroionic solution //J.Chem.Phys.-1984.-V.81.-P.6320-6332.

350. Song X. Role of anisotropic interactions in protein crystallization. //Phys.Rev.E. -2002.-V.66(lPt 1):011909.

351. Spencer D.S., Xu K., Logan T.M., Zhou H.X. Effects of pH, salt and macromolecular crowding on the stability of FK506-binding protein: an integrated experimental and theoretical study//J.Mol.Biol.- 2005.-V.351(l).-P.219-232.

352. Spurlin T.A., Gewirth A.A. Effect of C60 on solid supported lipid bilayers // NanoLetters.-2007.-V.7.-P.531-535.

353. Stradner A., Cardinaux F., Schurtenberger-P. A small-angle scattering study on equilibrium clusters in lysozyme solutions // J.Phys.Chem.B.- 2006.-V.110.-P.21222-21231.

354. Street T.O., Bolen D.W., Rose G.D. A molecular mechanism for osmolyte-induced protein stability // Proc.Natl.Acad.Sci.- 2006.-V.103.(38)-P.13997-14002.

355. Talanquer-V. Nucleation in a simple model for protein solutions with anisotropic interactions //J.Chem.Phys. -2005.-V.122(8):84704.

356. Tanford C. The hydrophobic Effect: Formation of Micelles and biological membranes. N.Y.: Wiley Interscience.- 1980. -293 p.

357. Taratuta-V.G., Holschbach A., Thurston G.M., Blankschtein D, Benedek G.B.// J. Phys. Chem.- 1990.-V.94.-P.2140.

358. Tardieu A., Le Verge A., Malfois M., Bonnete F., Finet S., Ries-Kautt M., Belloni L. Proteins in solution: from X-ray scattering intensities to interaction potentials // J. Cryst. Growth.- 1999.-V.196.-P. 193-203.

359. Tavares F.W., Bratko D., Striolo A., Blanch H.W., Prausnitz J.M. Phase behavior of aqueous solutions containing dipolar proteins from second-order perturbation theory. //J.Chem.Phys.- 2004.-V. 120(20).-P.9859-9869.

360. Tavares F.W., Bratko D., Prausnitz J.M. The role of salt-macroion van-der-Waals interactions in the colloid-colloid potential of mean force // Curr.Opin.Colloid Interface Sci.-2004.-V.9(l -2).-P.81-86.

361. Timashcff S.N., Arakawa T. Mechanism of protein precipitation and stabilization by cosolvents // J.CrystGrowth.- 1988.-V.90.-P.39-46.

362. Timasheff S.N. The control of protein stability and association by weak interactions with water: How do solvents affect these processes?// Ann.Rev.Biophys.Biomol.Struct.- 1993.-V.22.-P.67-97.

363. Timasheff S.N. Protein-solvent preferential interactions, protein hydration, and the modulation of biochemical reactions by solvent components // Proc.Natl.Acad.Sci. USA.-2002.-V.99(l5).-P.9721- 9726.

364. Trewhella J. The different views from small angles // Proc.Natl.Acad.Sci. USA.- 2008.-V. 105.-P.4967-4968.

365. Trizac E., Raimbault J-L. Long-range electrostatic interactions between like-charged colloids: steric and confunent effects// Phys.Rev.E.- 2000.-V.60. N.6.-P.6530-6533.

366. Trokhymchuk A., Henderson D., Wasan D.T. A molecular theory of the hydration force in an electrolyte solution. //J.Colloid Interface Sci.- 1999.- V210(2).-P.320-33l.

367. Tuinier R., Fleer G.J. Critical endpoint and analytical phase diagram of attractive Hardcore Yukawa spheres // J.Phys.Chem.B.- 2006.-V.110.-P.20540-20545.

368. Varea A., Robledo A. Nucleation, spinodal decomposition and interface motion in the van der Vaals fluid //J.Chem.Phys.- 1981.-V.75.- N.10.-P.4770.

369. Velev O.D., Kaler E.W., Lenhoff A.M. Protein interactions in solution characterized by light and neutron scattering: comparison of lysozyme and chymotrypsinogcn // Biophys.J.-1998.-V.75.-P.2682-2697.

370. Veretout F., Delaye M., Tardieu A. Molecular basis of eye lens transparency. Osmotic pressure and X-ray analysis of a- crystallin solutions //J.Mol.Biol.- 1989.-V.205.-P.713-728.

371. Verheul M., Pedersen J.S., Roefs S.P.F.M., de Kruif K.G. // Association" behavior of native p-lactoglobulin // Biopolymers.- 1999.-V.49.-P.11-20.

372. Vilker-V.L., Colton C.K., Smith K.A. The osmotic pressure of concentrated protein solutions: Effect of concentration and pH in saline solutions of bovine serum albumin // J.Colloid Interface Sci.- 1981.-V.79.-P.548-565.

373. Vrbka L., Mucha M., Minofar B. Et.al. Propensity of soft ions for the air/water interface II Curr.Opin.Colloid Interface Sci.- 2004.-V.9(l-2).-P .67-73.

374. Wang Y., Annunziata O. Comparison between protein-polyethylene glycol (PEG) interactions and the effect of PEG on protein-protein interactions using the liquid-liquid phase transition //J.Phys.Chem.B.- 2006.-V.111. -N.5.-P. 1222-1230.

375. Weber S., Wolff T., von Bunau, G Molecular mobility in liquid and in frozen micellar solutions. EPR spectroscopy of nitroxide free radicals //J Colloid Interface Sci.- 1996.-V.184.-P. 163-169.

376. Wei, X., Wu, M., Qi, L., Xu, Z. Selective solution- phase generation and oxidation reaction of C602" (n=l,2) and formation of an aqueous colloidal solution of C60.//J.Chem.Soc., Perkin Trans.- 1997.-V.2.-P. 1389.

377. Wennerstrom H. Ion binding to interfaces //Curr.Opin. Colloid Interface Sci. -2004.-V.9(l-2).-P. 163-164.

378. Wetzel R., Becker M., Behlke J., Billwitz H., Bohm S., Ebert B., Hamann H., Krumbergel J., Lassmann G. Temperature behaviour of human serum albumin //Eur. J.Biochem.- 1980.-V. 104.-P.469-478.

379. Wiggins-P.M., Van Ryn R.T. A Spin Probe study of the water associated with a steady-state level of phosphoenzyme of the Ca-ATPase // Bioelectrochem. Bioenerg.- 1987.-V.17.-P.457-471.

380. Wills-P.R., Nichol L.W., Siezen R.J. The indefinite self- association of lysozyme: consideration of composition- dependent activity coefficients //Biophys.Chem.- 1980.-V.11 .-P.71-82.

381. Winzor D.J., Wills-P.R. Effect of thermodynamic nonideality on protein interactions. Equivalence of interpretations based on excluded volume and preferential solvation // Biophys. Chem.- 1986.-V.25.-P.243-251.

382. Wood S.J., Maleeff B., Hart T., Wetzel R. Physical, morphological and functional differences between pH 5.8 and 7.4 aggregates of the Alzheimer's amyloid peptide Ap // J. Mol. Biol.- 1996.-V.256.-P.870-877.

383. Wu J., Bratko D., Prausnitz J.M. Interaction between like-charged colloidal spheres in electrolyte solutions//Proc.Natl.Acad.Sci. USA.- 1998.-V.95.-P.15169-15172.

384. Yanchunas J. Jr., Dabrowski M.J., Schurke-P., Atkins W.M. Supramolecular self-assembly of Escherichia Coli glutamine synthetase: characterization of dodecamer stacling and high order association // Biochemistry.- 1994.-V.33. -N50.,-P. 14949-14956.

385. Yelash L., Muller M., Paul W., Binder K. A global investigation of phase equilibria using the perturbed-chain statistical-assosiating-fluid-theory approach. //J.Chem.Phys.-2005.-V. 123(1). :014908.

386. Young C.C. De Mattei R.C., Feigelson R.S. Tiller W.A. Some implications of colloid stability theory for protein crystallization // J.Cryst.Growth.- 1988.-V.90.-P.79-85 .

387. Zimmerman R.G., Kanal K.M., Sanders J., Cameron I. L., Fullerton G.D. Osmotic pressure method to measure salt induced folding/unfolding of bovine serum albumin // J. Biochem.Biophys.Methods.- 1995.-V. 30.-P. 113-131.

388. Zhang F., Skoda M.W.A., Jacobs R.M.J., Martin R.A., Martin C.M., Schreiber F. Protein interactions studied by SAXS: effect of ionic strength and protein concentration for BSA in aqueous solutions // J.Phys.Chem. B.- 2006.-V.110.-P.251-259.

389. Zhow Y., Hall C.K. Solute excluded-volume effects on the stability of globular proteins: A statistical thermodynamic theory // Biopolymers.- 1996.-V.38.-P.237-284.

390. Zhou H.X. Interactions of macromolecules with salt ions: an electrostatic theory for the Hofmeister effect//Proteins. -2005.-V.61(l).-P.69-78.