Дисфункция митохондрий в экспериментальной модели мышечной дистрофии Дюшенна у мышей: механизмы и возможные подходы к коррекции тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 00.00.00, доктор наук Дубинин Михаил Васильевич

• Дубинин Михаил Васильевич
• доктор наук
• 2024

Оглавление диссертации доктор наук Дубинин Михаил Васильевич

ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Структура дистрофина и дистрофин-ассоциированного белкового комплекса и роль в функционировании мышечной ткани

1.2. Этиология мышечной дистрофии Дюшенна. Последствия потери функционального дистрофина при мышечной дистрофии Дюшенна

1.2.1. Причины возникновения мышечной дистрофии Дюшенна, проявления патологии и эпидемиология

1.2.2. Последствия отсутствия дистрофина - вторичные проявления мышечной дистрофии Дюшенна

1.2.2.1. Нарушение механических свойств сарколеммы

1.2.2.2. Функциональная ишемия

1.2.2.3. Свободнорадикальное повреждение

1.2.2.4. Нарушение регенерации мышечной ткани

1.2.3. Нарушение работы ионных каналов сарколеммы при дистрофии Дюшенна

1.2.3.1. Дисрегуляция кальциевых каналов сарколеммы при мышечной дистрофии Дюшенна

1.2.3.2. Дисрегуляция натриевых каналов сарколеммы при мышечной дистрофии Дюшенна

1.2.3.3. Дисрегуляция калиевых каналов сарколеммы при мышечной дистрофии Дюшенна

1.2.4. Роль ионных каналов внутриклеточных органелл в развитии мышечной дистрофии Дюшенна

1.2.4.1. Нарушение функции каналов саркоплазматического ретикулума при мышечной дистрофии Дюшенна

1.2.4.2. Нарушение функции ионных каналов митохондрий при мышечной дистрофии Дюшенна

1.2.4.3. Взаимодействие саркоплазматического ретикулума и митохондрий при мышечной дистрофии Дюшенна

1.2.4.4. Последствия нарушения функции ионных каналов при мышечной дистрофии Дюшенна

1.3. Роль нарушения метаболизма и митохондриальной дисфункции в развитии мышечной дистрофии Дюшенна

1.3.1. Механизмы метаболической дисфункции при мышечной дистрофии Дюшенна

1.3.2. Роль митохондрий в развитии мышечной дистрофии Дюшенна

1.3.2.1. Нарушение функции митохондрий при мышечной дистрофии Дюшенна

1.3.2.2. Нарушение ультраструктуры митохондрий при мышечной дистрофии Дюшенна

1.3.2.3. Нарушение селективного удаления дефектных митохондрий (митофагии) при мышечной дистрофии Дюшенна

1.4. Терапевтические подходы, применяемые для лечения и вспомогательной терапии мышечной дистрофии Дюшенна

1.4.1. Терапия, направленная на восстановление уровня и функции дистрофина

1.4.2. Терапевтические подходы, основанные на трансплантации клеток

1.4.3. Терапия на основе замещения дисфункционального дистрофина

1.4.4. Терапевтические подходы, направленные на коррекцию вторичных нарушений, характерных для мышечной дистрофии Дюшенна

1.4.4.1. Терапия, направленная на снижение уровня фиброза

1.4.4.2. Терапия, направленная на подавление воспалительного процесса

1.4.4.3. Терапия, направленная на восстановление ионного гомеостаза

1.4.4.4. Терапия, направленная на снижение интенсивности окислительного стресса

1.4.5. Характеристика дистрофин-дефицитной модели тйх-мышей

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Экспериментальные животные

2.2. Оценка мышечной силы и выносливости животных

2.3. Регистрация электрокардиограммы животных

2.4. Гистологические исследования

2.5. Просвечивающая электронная микроскопия

2.6. Определение уровня АТФ в скелетных мышцах

2.7. Выделение РНК, обратная транскрипция и количественная ПЦР в реальном времени

2.8. Количественная оценка митохондриальной ДНК

2.9. Электрофорез и иммуноблоттинг

2.10. Выделение и работа с митохондриями

2.10.1. Выделение митохондрий из скелетной мускулатуры мышей

2.10.2. Выделение митохондрий из сердца мышей

2.10.3. Оценка дыхания и окислительного фосфорилирования митохондрий

2.10.4. Оценка активности комплексов дыхательной цепи митохондрий

2.10.5. Оценка разности электрических потенциалов (Ду) на внутренней мембране митохондрий

2.10.6. Оценка скорости образования H2O2 митохондриями

2.10.7. Измерение транспорта кальция и кальциевой емкости митохондрий

2.10.8. Измерение транспорта K+ и общего уровня иона в митохондриях

2.10.9. Определение уровня липидных перекисей

2.10.10. Определение фазового состояния мембран митохондрий

2.11. Митохондриальная заместительная терапия

2.11.1. Мечение митохондрий скелетных мышц мыши с помощью MitoTracker Red CMXRos и введение их животным

2.11.2. Визуализация результатов митохондриальной трансплантации

2.12. Статистическая обработка результатов исследований

3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Состояние скелетной и сердечной мускулатуры дистрофин-дефицитных мышей, а также структура и функционирование митохондрий этих тканей при дистрофии Дюшенна

3.1.1. Дисфункция скелетных мышц при дистрофии Дюшенна сопровождается нарушением ультраструктуры митохондрий и их функциональной активности

3.1.1.1. Развитие мышечной дистрофии характеризуется снижением мышечной силы и выносливости mdx-мышей, а также нарушением организации скелетных мышц животных

3.1.1.2. Митохондрии скелетных мышц дистрофин-дефицитных мышей характеризуются снижением эффективности окислительного фосфорилирования, что сопровождается снижением уровня АТФ в скелетных мышцах

3.1.1.3. Митохондрии скелетных мышц дистрофин-дефицитных мышей характеризуются увеличением продукции активных форм кислорода и уровня продуктов перекисного окисления липидов

3.1.1.4. Митохондрии скелетных мышц mdx-мышей демонстрируют угнетение системы рециклизации Са2+, обусловленные перестройками в комплексе Са2+-унипортера

3.1.1.5. Митохондрии скелетных мышц mdx-мышей проявляют низкую резистентность к индукции Са2+-зависимой поры

3.1.1.6. Митохондрии скелетных мышц mdx-мышей демонстрируют снижение скорости транспорта ионов калия и общего уровня этого иона в органеллах

3.1.2. Развитие патологии сердечной мышцы при дистрофии Дюшенна сопровождается адаптационными изменениями функциональной активности митохондрий

3.1.2.1. Развитие дистрофии Дюшенна сопровождается гипертрофией сердечной мышцы и электрофизиологическими нарушениями, а также изменением ультраструктуры ткани

3.1.2.2. Митохондрии сердца дистрофин-дефицитных мышей характеризуются увеличением эффективности окислительного фосфорилирования и повышением продукции активных форм кислорода

3.1.2.3. Митохондрии сердца тйХ-мышей характеризуются увеличением эффективности рециклизации Са2+, что обусловлено перестройками в комплексе кальциевого унипортера и Ка+/Са2+-антипорта

3.1.2.4. Митохондрии сердца тйХ-мышей демонстрируют повышение устойчивости к индукции Са2+-зависимой поры

3.1.2.5. Митохондрии сердца тйХ-мышей характеризуются снижением скорости транспорта ионов калия и общего уровня иона

3.1.3. Заключение по главе

3.2. Влияние глюкокортикоида дефлазакорта на развитие митохондриальной дисфункции и состояние скелетной мускулатуры при дистрофии Дюшенна

3.2.1. Влияние дефлазакорта на параметры дыхания и окислительного фосфорилирования митохондрий скелетных мышц экспериментальных групп мышей

3.2.2. Влияние дефлазакорта на поглощение Са2+ митохондриями скелетных мышц экспериментальных групп мышей

3.2.3. Влияние дефлазакорта на индукцию Са2+-зависимой поры в митохондриях скелетных мышц экспериментальных групп мышей

3.2.4. Влияние дефлазакорта на состояние скелетных мышц тйХ-мышей, а также на мышечную силу и выносливость животных

3.2.5. Заключение по главе

3.3. Влияние метаболического модулятора уридина на состояние скелетной мускулатуры и сердца и функционирование митохондрий этих органов при дистрофии Дюшенна

3.3.1. Влияние уридина на состояние скелетной мускулатуры и дисфункцию митохондрий при дистрофии Дюшенна

3.3.1.1. Влияние уридина на соматические и биохимические характеристики мышей и состояние скелетных мышц

3.3.1.2. Влияние уридина на ультраструктуру митохондрий скелетных мышц мышей

3.3.1.3. Влияние уридина на экспрессию генов, ответственных за митохондриальную динамику, биогенез и митофагию в скелетных мышцах

3.3.1.4. Влияние уридина на функционирование митохондрий скелетных мышц дистрофин-дефицитных мышей

3.3.2. Влияние уридина на состояние сердца и функцию митохондрий этого органа при дистрофии Дюшенна

3.3.2.1. Влияние уридина на гистологическую структуру сердечной мышцы и ультраструктуру ткани при дистрофии Дюшенна

3.3.2.2. Влияние уридина на ультраструктуру митохондрий сердца

3.3.2.3. Влияние уридина на функционирование митохондрий сердца дистрофин-дефицитных мышей

3.3.3. Заключение по главе

3.4. Влияние активации митохондриального, активируемого ионами кальция калиевого канала производным бензимидазола NS1619 на состояние скелетной мускулатуры и сердца и функционирование митохондрий этих органов при дистрофии Дюшенна

3.4.1. Влияние N81619 на дисфункцию митохондрий и состояние скелетных мышц при дистрофии Дюшенна

3.4.1.1. NS1619 подавляет дыхание и окислительное фосфорилирование митохондрий скелетных мышц тйХ-мышей и животных дикого типа

3.4.1.2. N81619 нормализует скорость транспорта калия и общий уровень иона в митохондриях скелетных мышц тйХ-мышей

3.4.1.3. NS1619 увеличивает кальциевую емкость митохондрий и снижает интенсивность окислительного стресса в скелетных мышцах тйХ-мышей

3.4.1.4. N81619 нормализует ультраструктуру митохондрий скелетных мышц тйХ-мышей, но не влияет на экспрессию генов ответственных за митохондриальный биогенез, динамику и митофагию

3.4.1.5. N81619 снижает интенсивность деструктивных процессов в скелетных мышцах тйХ-мышей

3.4.2. Влияние N81619 на функцию митохондрий и состояние ткани сердца при дистрофии Дюшенна

3.4.2.1. N81619 улучшает транспорт ионов калия и увеличивает содержания иона в митохондриях сердца дистрофин-дефицитных мышей

3.4.2.2. N81619 не влияет на дыхание митохондрий сердца тйХ-мышей и кальциевую емкость, но снижает уровень перекисного окисления липидов

3.4.2.3. N81619 нормализует ультраструктуру митохондрий сердца тйХ-мышей

3.4.2.4. N81619 уменьшает площадь фиброза в сердце тйХ-мышей

3.4.3. Влияние NS1619 на функциональную активность изолированных митохондрий скелетных мышц мышей

3.4.4. Заключение по главе

3.5. Влияние ингибирования Са2+-зависимой поры на состояние скелетной мускулатуры и сердца и функционирование митохондрий этих органов при дистрофии Дюшенна

3.5.1. Влияние алиспоривира на дисфункцию митохондрий и состояние скелетных мышц при дистрофии Дюшенна

3.5.1.1. Алиспоривир снижает чувствительность митохондрий скелетных мышц к индукции Са2+-зависимой поры и улучшает функционирование органелл mdx-мышей

3.5.1.2. Алиспоривир подавляет митохондриальную динамику и биогенез в скелетной мускулатуре mdx-мышей, а также митофагию

3.5.1.3. Влияние алиспоривира на ультраструктуру митохондрий скелетной мускулатуры мышей

3.5.1.4. Алиспоривир снижает интенсивность воспалительного процесса и улучшает мышечную функцию mdx-мышей

3.5.2. Влияние алиспоривира на функционирование митохондрий и состояние ткани сердца при дистрофии Дюшенна

3.5.2.1. Влияние алиспоривира на функционирование митохондрий сердца мышей

3.5.2.2. Влияние алиспоривира на митохондриальный биогенез, динамику органелл и митофагию в сердечной мускулатуре

3.5.2.3. Влияние алиспоривира на ультраструктуру митохондрий сердца мышей

3.5.2.4. Влияние алиспоривира на некоторые параметры сердечной мышцы

3.5.3. Влияние алиспоривира на функциональную активность изолированных митохондрий скелетных мышц

3.5.4. Заключение по главе

3.6. Применение митохондриальной заместительной терапии для коррекции дистрофии Дюшенна

3.6.1. Влияние митохондриальной заместительной терапии на состояние ткани скелетных мышц mdx-мышей и мышечную силу животных

3.6.2. Влияние митохондриальной заместительной терапии на функционирование митохондрий скелетных мышц mdx-мышей

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ И УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Дисфункция митохондрий в экспериментальной модели мышечной дистрофии Дюшенна у мышей: механизмы и возможные подходы к коррекции»

Актуальность проблемы

Мышечная дистрофия Дюшенна (МДД) представляет собой рецессивное Х-сцепленное наследственное заболевание, которое вызвано мутациями в гене DMD, кодирующем белок дистрофин (Monaco et al., 1986). Зачастую это делеции и вставки, сдвигающие рамку считывания, вызывающие преждевременную терминацию трансляции и нонсенс-опосредованный распад мРНК, нонсенс-мутации, а также крупные делеции в участках гена, кодирующие N- и С-концы белка дистрофина. Это одна из самых частых форм мышечных дистрофий - МДД диагностируют в среднем у 1 из 3500 новорожденных мальчиков, крайне редко клинические проявления обнаруживаются у гетерозиготных девочек (менее 1 случая на миллион) (Emery, 1991; Mendell et al., 2013; Duan et al., 2021). Патология характеризуется прогрессирующей мышечной слабостью, которая проявляется в раннем детстве и приводит к неспособности самостоятельно передвигаться уже во втором десятилетии жизни. При МДД отмечено поражение сердечной и гладкомышечной мускулатуры, пищеварительной и выделительной систем, однако именно скелетная мускулатура поражается в первую очередь (Литвинова, 2013; Архипова, 2015; Mercuri et al., 2019). Помимо прогрессирующей мышечной слабости у пациентов наблюдается задержка в развитии, проблемы с дыханием и речью (Bushby et al., 2010). Более чем у 90% пациентов мужского пола в возрасте 18 лет, страдающих МДД, наблюдаются признаки кардиомиопатиии (Kamdar et al., 2016; D'Amario et al., 2017), которая на поздних этапах чаще всего становится основной причиной смерти (Peter et al., 2011; Ware, 2017; Schultz et al., 2022). Выделяют также менее тяжелый вариант дистрофинопатии - мышечную дистрофию Беккера, обусловленную небольшими делециями в середине гена, которые не нарушают рамку считывания. В этом случае многие пациенты сохраняют способность к самостоятельному передвижению и в зрелом возрасте (Mercuri et al., 2019).

Известно, что дистрофин играет ключевую роль в обеспечении связи цитоскелета мышечных волокон (актиновые микрофиламенты, промежуточные филаменты, микротрубочки и другие связанные структурные белки) c сарколеммой, канальными белками, сигнальными и каркасными белками и с внеклеточным матриксом посредством дистрофин-ассоциированного белкового комплекса (ДАБК), поддерживая структурную целостность мышечной ткани и ее функциональную активность, и его отсутствие приводит к прогрессирующей дестабилизации мышечного волокна (Peter et al., 2011; Duan et al., 2021; Ignatieva et al., 2021; Wilson et al., 2022). Это сопровождается циклами дегенерации/регенерации, нарушением целостности мембран мышечных волокон, развитием воспаления, замещением функциональной мышечной ткани соединительной и жировой тканью (Angelini et al., 2022). Наряду с этим дистрофин и различные

компоненты ДАБК рассматриваются как молекулярные каркасы, необходимые для координации сборки различных сигнальных молекул и структур, участвующих в передаче сигналов (Constantin, 2014; Leyva-Leyva et al., 2018). Это включает самые разнообразные ионные каналы и ассоциированные с ними сигнальные молекулы, поддерживающие ионный гомеостаз, и в особенности стабильный уровень ионов кальция, необходимый для нормального мышечного сокращения. В отсутствие дистрофина и полноценного ДАБК все эти пути повреждаются и способствуют развитию мышечной патологии.

В настоящее время продолжаются клинические исследования, направленные на создание генной терапии, позволяющей восстановить нормальную экспрессию дистрофина (Mendell et al., 2020; Happi Mbakam et al., 2022), что может рассматриваться в качестве единственного пути настоящего лечения этой патологии. Однако такие подходы зачастую сталкиваются с множественными техническими проблемами, обусловленными, прежде всего, доставкой вектора, и могут быть эффективны лишь при раннем начале терапии, до необратимого замещения мышечной ткани соединительной тканью. Более того, результаты последних исследований в этой области свидетельствуют о том, что восстановление уровня дистрофина в экспрессирующих этот белок тканях не приводит к заметной нормализации мышечной функции и снижению интенсивности дегенеративных процессов, что, вероятно, обусловлено многочисленными вторичными эффектами развития патологии МДД (Angelini et al., 2022). Это предполагает применение дополнительных, наряду с генной терапией, подходов для лечения этого заболевания. Пожалуй, наиболее распространённым является использование кортикостероидов (преднизон, преднизолон, дефлазакорт), снижающих интенсивность воспалительного процесса. Однако эти препараты только замедляют прогрессирование заболевания и обладают значительными побочными эффектами (Matthews et al., 2016), поэтому актуальным является выявление новых мишеней и создание дополнительных подходов для терапии МДД, которые были бы одинаково эффективны и безопасны как для лечения патологии скелетных мышц, так и сердца и других органов.

В этом смысле большое внимание уделяется коррекции ионного гомеостаза, прежде всего кальциевого, дисрегуляция которого при МДД способствует увеличению количества активных форм кислорода (АФК), развитию хронического воспаления, изменению регенеративной способности и фиброзу (Allard, 2006; Allen et al., 2016; Leyva-Leyva et al., 2018). Известно, что мышечные волокна пациентов, страдающих МДД, а также модельных дистрофин-дефицитных животных характеризуются увеличением уровня внутриклеточного Ca2+ (Emery and Burt, 1980; Harisseh et al., 2013; Tian et al., 2014). Это приводит к нарушению процессов мышечного сокращения и расслабления - гиперсокращение и угнетение мышечного расслабления являются специфическими признаками МДД у разных организмов (Hara et al.,

2002). Избыток ионов Са2+ в цитоплазме клетки имеет и другие последствия. Можно отметить нарушение дифференциации мышечных клеток (Niranjan et al., 2019), увеличение активности Ca2+-зависимых протеаз, известных как кальпаины, что способствует массовому протеолизу клеточных белков (Gailly et al., 2007; Voit et al., 2017), а также Са2+-зависимых фосфолипаз, нарушающих структуру и упаковку мембран клеток и органелл (Lindahl et al., 1995).

Считается, что, с одной стороны, дисрегуляция ионного гомеостаза обусловлена нарушением работы ионных каналов сарколеммы, ведущим к избыточному поступлению ионов (Са2+, Na+) из внеклеточного матрикса в мышечные волокна (Allard, 2006; Leyva-Leyva et al., 2018). С другой стороны, нарушение ионного гомеостаза при МДД связано с высвобождением большого количества ионов кальция из внутриклеточных депо, прежде всего саркоплазматического ретикулума и митохондрий (Ignatieva et al., 2021; Mareedu et al., 2021а). О роли дисфункции саркоплазматического ретикулума в прогрессировании МДД известно достаточно много - выявлены конкретные транспортные системы этих органелл, перестройки в которых приводят к нарушению буферизации Са2+ в цистернах ретикулума (SERCA, RyR и другие), а также разработаны подходы для нормализации их структуры и функции, ведущие к замедлению развития патологии МДД (Mareedu et al., 2021 б). Также достаточно давно известно, что для МДД характерно развитие митохондриальной дисфункции. В частности, показано снижение активности цикла трикарбоновых кислот (Chinet et al., 1994; Bonsett et al., 1984) и электрон-транспортной цепи органелл (Glesby et al., 1988; Kuznetsov et al., 1998), а также способности буферизовать ионы кальция. Это сопровождается существенным снижением содержания АТФ в мышечной ткани (Ronzoni et al., 1958; Vignos and Warner, 1963; Shuttlewood and Griffiths, 1982; Cole et al., 2002). При этом неизвестно, какие именно системы и механизмы ответственны за развитие митохондриальной дисфункции при МДД и возможно ли применение подходов, связанных с улучшением структуры и функции этих органелл, для коррекции течения патологии скелетных мышц и сердца.

Цель исследования

Целью работы являлось изучение роли митохондриальной дисфункции в прогрессировании патологии скелетных мышц и сердца при МДД в модели дистрофин-дефицитных мышей линии mdx и влияния различных терапевтических подходов на структурно-функциональные параметры органелл и развитие заболевания.

В соответствии с целью были поставлены следующие задачи: 1. Оценить состояние мускулатуры скелетных мышц и сердца, а также структурно-функциональные особенности митохондрий этих тканей при развитии патологии МДД на модельных дистрофин-дефицитных мышах.

2. Выяснить влияние симптоматической противовоспалительной терапии на основе глюкокортикоида дефлазакорта на состояние скелетных мышц дистрофин-дефицитных мышей и структурно-функциональные параметры их митохондрий.

3. Изучить влияние метаболической модуляции скелетной мускулатуры и сердца дистрофин-дефицитных мышей нуклеозидом уридином на состояние тканей и структурно-функциональные параметры их митохондрий при МДД.

4. Оценить влияние активации митохондриального, активируемого ионами кальция калиевого канала производным бензимидазола NS1619 на состояние скелетной мускулатуры и сердца дистрофин-дефицитных мышей, а также структурно-функциональные параметры митохондрий этих органов при МДД.

5. Изучить влияние ингибирования кальций-зависимой МРТ-поры циклическим пептидом алиспоривиром на состояние скелетной мускулатуры и сердца дистрофин-дефицитных мышей и структурно-функциональные параметры митохондрий этих органов при МДД.

6. Оценить влияние митохондриальной заместительной терапии на дисфункцию митохондрий и сопутствующую патологию скелетных мышц дистрофин-дефицитных мышей.

Научная новизна работы

Впервые показано, что развитие патологии скелетных мышц дистрофин-дефицитных мышей сопровождается нарушением ультраструктуры митохондрий, а также перестройками в белковом комплексе кальциевого унипортера органелл, ведущими к снижению эффективности поглощения ионов кальция митохондиями. Наряду с этим впервые выявлено, что снижение способности митохондрий скелетных мышц тйХ-мышей аккумулировать ионы кальция также обусловлено изменением уровня белков - предполагаемых компонентов МРТ-поры. Установлено, что такие перестройки в белковых системах митохондрий скелетных мышц тйх-мышей приводят к существенному угнетению способности органелл поглощать и удерживать ионы кальция в матриксе. Также впервые показано, что митохондрии дистрофин-дефицитных скелетных мышц характеризуются снижением эффективности транспорта ионов калия и общего уровня этого иона в матриксе, что может быть обусловлено снижением уровня и активности калий-транспортирующих каналов в мембране органелл. Показано, что все это вносит существенный вклад в дисфункцию органелл, развитие дегенеративного процесса в скелетной мускулатуре и снижение мышечной силы и выносливости дистрофин-дефицитных мышей.

Впервые показано, что кортикостероид дефлазакорт, применяемый для симптоматической противовоспалительной терапии МДД, нормализует ультраструктуру и функциональную активность митохондрий скелетных мышц дистрофин-дефицитных мышей,

улучшая показатели окислительного фосфорилирования и синтеза АТФ, а также увеличивая эффективность поглощения ионов кальция органеллами. Однако при этом дефлазакорт угнетает способность митохондрий буферизовать и удерживать большие концентрации ионов кальция в матриксе, снижая устойчивость к индукции неспецифической пермеабилизации внутренней мембраны органелл.

Впервые обнаружено, что митохондрии сердца дистрофин-дефицитных мышей, характеризуются увеличением эффективности рециклизации ионов кальция (поглощения и выброса иона), обусловленным перестройками в субъединичном составе кальциевого унипортера и увеличением уровня №+/Са2+-антипортера. Кроме того, впервые показано, что митохондрии сердца тйХ-мышей характеризуются увеличением способности аккумулировать ионы кальция в матриксе, что обусловлено повышенной микровязкостью мембран органелл и устойчивостью к индукции MPT-поры. Предположено, что такие перестройки могут способствовать адаптации сердца к условиям МДД и отсрочивать развитие выраженной сердечной патологии. С другой стороны, в митохондриях сердца дистрофин-дефицитных мышей впервые выявлено снижение активности транспорта ионов калия и общего уровня этого иона, что может обуславливать ультраструктурные нарушения органелл и электрофизиологические изменения, характерные для этого органа при МДД.

Впервые выявлено положительное влияние метаболического модулятора уридина на состояние скелетных мышц и сердца тйХ-мышей, которое выражается в снижении уровня фиброза в тканях. Показано, что это обусловлено как известным комплексным влиянием уридина на энергетический обмен, так и его непосредственными эффектами на функционирование митохондрий скелетных мышц и сердца. Впервые продемонстрировано, что введение уридина тйХ-мышам приводит к улучшению эффективности транспорта ионов калия и общего уровня этого иона в митохондриях скелетных мышц и сердца животных, что способствует снижению интенсивности окислительного стресса в тканях.

Впервые показано, что активация Са2+-зависимого калиевого канала (mitoBKca) с помощью производного бензимидазола N81619 приводит к нормализации параметров транспорта ионов калия в митохондриях скелетных мышц и сердца тйХ-мышей, улучшению ультраструктуры органелл и способствует снижению интенсивности окислительного стресса. Установлено, что действие N81619 в скелетных мышцах тйХ-мышей сопровождается нормализацией уровня белка ткоВКса и экспрессии кодирующего его гена. Впервые показано, что такой эффект N81619 способствует улучшению состояния скелетной мускулатуры и сердца дистрофин-дефицитных животных, снижая интенсивность дегенеративного процесса и фиброза в тканях. При этом нами впервые выявлены побочные эффекты N81619, которые проявляются в снижении эффективности окислительного фосфорилирования в митохондриях скелетных мышц

мышей и обусловлены способностью этого агента подавлять активность комплексов дыхательной цепи органелл.

Установлено, что фармакологическое ингибирование МРТ-поры с помощью неиммуносупрессивного агента алиспоривира приводит к улучшению способности митохондрий скелетных мышц тйХ-мышей транспортировать и аккумулировать ионы кальция, нормализации параметров окислительного фосфорилирования органелл и их ультраструктуры, а также снижению интенсивности окислительного стресса. Это способствует улучшению функции скелетных мышц тйХ-мышей. Также впервые отмечена тенденция к нормализации электрофизиологических параметров работы сердца дистрофин-дефицитных животных в условиях введения им алиспоривира. Наряду с этим впервые показано, что алиспоривир снижает экспрессию генов, ответственных за митохондриальную динамику, биогенез и митофагию в скелетной мускулатуре тйХ-мышей. Также первые выяснено, что в высоких концентрациях алиспоривир способен влиять на фазовое состояние мембран митохондрий, что сопровождается снижением функциональной активности органелл.

Впервые показано, что митохондриальная заместительная терапия, которая заключается во введении аллогенных митохондрий скелетных мышц от здоровых животных приводит к улучшению состояния и функционирования скелетных мышц дистрофин-дефицитных мышей. Установлено, что такой эффект может быть обусловлен снижением интенсивности окислительного стресса в митохондриях скелетных мышц тйХ-мышей и нормализацией ультраструктуры органелл.

Научно-практическое значение работы

Полученные при выполнении диссертационной работы научные результаты расширяют представление о структуре и механизмах функционирования митохондрий скелетных мышц и сердца в норме и патологии. С одной стороны, они позволяют проследить цепь драматических событий в поперечнополосатой мышечной ткани, обусловленных потерей критически важного белка дистрофина и ведущих к структурно-функциональным изменениям в митохондриальной сети, вносящим вклад в развитие каскада дегенеративных процессов в тканях скелетной мускулатуры и сердца. С другой стороны, полученные результаты демонстрируют изменения в митохондриях, которые в ряде случаев могут способствовать адаптации мышечных клеток, тканей и организма в целом к условиям мышечной дистрофии. В работе предложены подходы, позволяющие комплексно оценить структурно-функциональные изменения в поперечнополосатой мускулатуре при развитии МДД. Результаты работы могут быть использованы в лекционных курсах в области клеточной биологии, биофизики, биоэнергетики, патофизиологии и медицины, поскольку дисфункция биоэнергетического аппарата клеток,

представленного митохондриями, обуславливает развитие множества патофизиологических состояний. Полученные данные имеют практическую значимость и могут найти применение в разработке перспективных подходов для поддержания функции тканей скелетной мускулатуры и сердца при МДД и других типах мышечных дистрофий, имеющих схожий патогенез.

Основные научные положения, выносимые на защиту:

1. Дистрофин-дефицитная патология mdx-мышей сопровождается структурно-функциональными изменениями в митохондриях скелетных мышц и сердца животных, обусловленными перестройками в белковых комплексах органелл, регулирующих транспорт и уровень ионов кальция и калия. Это способствует развитию окислительного стресса, дегенеративному процессу и фиброзу, а также функциональным нарушениям скелетной мускулатуры и сердца.

2. Нормализация гомеостаза ионов калия и кальция в митохондриях скелетных мышц и сердца mdx-мышей замедляет развитие дистрофин-дефицитной патологии.

3. Митохондриальная заместительная терапия, основанная на введении аллогенных митохондрий, полученных из мышц здоровых животных, в скелетную мускулатуру mdx-мышей, снижает интенсивность патологического процесса.

Личный вклад автора

Планирование, организация, выполнение экспериментов, анализ данных, подготовка материалов к публикации и написание статей, их перевод (при публикации в международных изданиях) на английский язык проводился при личном участии автора. Помощь в выполнении ряда экспериментов оказывали соавторы статей, сотрудники Марийского государственного университета (Семенова А.А., Теньков К.С., Шарапов В.А., Ведерников А.А.), а также сотрудники Института теоретической и экспериментальной биофизики РАН (Белослудцева Н.В., Старинец В С., Михеева И.Б., Таланов Е Ю ).

Достоверность полученных данных

Достоверность результатов исследования основана на использовании современных и адекватных методов, статистической обработке полученных данных и на достаточном объеме выборок. Эксперименты выполнены на сертифицированных животных с генетически обусловленным дефицитом дистрофина.

Апробация работы

Результаты диссертационного исследования представлены и обсуждены на международной конференции Biomembranes 2018 (Долгопрудный, 2018), Всероссийской

школе-конференции молодых ученых «Биохимия - основа наук о жизни» (Казань, 2019), VI и VII Съезде биофизиков России (Сочи, 2019; Краснодар, 2023), XII Всероссийском симпозиуме с международным участием «Биологическая подвижность» (Пущино, 2019), 72-й, 73-й, 74-й и 75-й Всероссийской с международным участием школе-конференции молодых ученых «Биосистемы: организация, поведение, управление» (Нижний Новгород, 2019, 2020, 2021, 2022), Всероссийской конференции «Современные проблемы естественных наук и медицины» (Йошкар-Ола, 2020, 2021), международной конференции «Рецепторы и внутриклеточная сигнализация» (Пущино, 2021), X Всероссийской с международным участием школы-конференции по физиологии мышц и мышечной деятельности, посвященной памяти И.Б. Козловской и приуроченной к Году науки и технологий «Новые подходы к изучению проблем физиологии экстремальных состояний» (Москва, 2021), Всероссийской конференции «Современные проблемы естественных наук и фармации» (Йошкар-Ола, 2022, 2023), XXVIII Всероссийской конференции молодых ученых с международным участием «Актуальные проблемы биомедицины - 2022» (Санкт-Петербург, 2022), научной конференции «Young researchers: challenges and prospects» (Йошкар-Ола, 2022), IX Российской с международным участием конференции по управлению движением, посвященной 95-летию со дня рождения И. Б. Козловской «Motor control 2022» (Казань, 2022), XXIV съезде Физиологического Общества им. И.П. Павлова (Санкт-Петербург, 2023).

Публикации

Основные результаты диссертации представлены в 36 печатных работах, в том числе 17 статьях в ведущих научных рецензируемых журналах, определенных Высшей аттестационной комиссией, и 1 монографии.

Структура и объем диссертации

Диссертация изложена на 269 страницах, включает введение, обзор литературы, описание материалов и методов исследования, собственные результаты и их обсуждение, заключение, выводы, список литературы, содержащий 555 источников. Работа иллюстрирована 111 рисунками и 21 таблицей.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Настоящая работа посвящена оценке роли митохондриальной дисфункции в прогрессировании патологии скелетных мышц и сердца при миодистрофии Дюшенна (МДД) на модели дистрофин-дефицитных тйХ-мышей, а также выяснению возможности коррекции этой патологии путем воздействия на функционирование этих органелл. В обзоре литературы рассмотрены следующие вопросы:

1. Структура дистрофина и дистрофин-ассоциированного белкового комплекса и роль в функционировании мышечной ткани.

2. Этиология МДД. Последствия потери функционального дистрофина при МДД -вторичные проявления патологии.

3. Роль нарушения энергетического метаболизма и митохондриальной дисфункции в развитии МДД.

4. Терапевтические подходы, применяемые для лечения и вспомогательной терапии при МДД, а также характеристика модельных тйХ-мышей, использованных при выполнении диссертационного исследования.

В первой главе литературного обзора рассмотрена структура белка дистрофина и образованного при его участии дистрофин-ассоциированного белкового комплекса, а также описана их комплексная роль в нормальном функционировании скелетных мышц и сердца.

Во второй главе обзора проанализированы механизмы возникновения МДД и вторичные ее проявления, ведущие к прогрессированию патологии скелетных мышц и сердца. Особый акцент сделан на анализе механизмов, лежащих в основе нарушения регуляции ионного гомеостаза при МДД, которые являются одним из краеугольных камней быстрого развития патологии. В этом случае рассмотрено нарушение регуляции ионных каналов сарколеммы и внутриклеточных органелл при МДД.

Поскольку работа посвящена изучению роли дисфункции биоэнергетического аппарата клетки, и прежде всего митохондрий в развитии МДД, то в следующей главе обзора проведен анализ известных данных о нарушениях энергетического метаболизма и функционировании митохондрий в скелетных мышцах и сердце в условиях МДД. Оценен вклад дисфункции митохондриального аппарата скелетных мышц и сердца в прогрессирование патологии этих тканей.

В заключительной главе литературного обзора проанализированы терапевтические подходы, применяемые для лечения МДД и связанные с восстановлением уровня дистрофина в тканях, рассмотрены варианты корректирующей терапии, позволяющие замедлить развитие

заболевания. Отдельное внимание уделено модельным дистрофин-дефицитным мышам линии mdx, используемым в исследованиях механизма развития МДД и поиске методов терапии.

1.1. Структура дистрофина и дистрофин-ассоциированного белкового комплекса и роль

в функционировании мышечной ткани

Дистрофин представляет собой структурный белок цитоскелета, кодируемый одним из самых длинных генов человеческого организма DMD, локализованном на коротком плече Х-хромосомы (локус Xp21.1-Xp22) и охватывающем более 2,2 млн пар нуклеотидов и 79 экзонов и кодирующий транскрипт мРНК размером 14 тысяч пар нуклеотидов (Bhat et al., 2018). Выделяют несколько вариантов дистрофина, каждый из которых транскрибируется с разных промоторов и имеет разные первые экзоны (рисунок 1). Так, наиболее тяжелый полноразмерный Dp427m в основном выражен в поперечнополосатых скелетных мышцах, но также обнаруживается в гладких мышцах и мышцах сердца, Dp427B обнаруживается в основном в нейронах коры и мозжечка, а Dp427P преимущественно экспрессируется в клетках Пуркинье мозжечка (Bovolenta et al., 2012). Кроме того, ген DMD также может иметь внутренние промоторы, расположенные дистально. Каждый из них дает начало укороченным изоформам дистрофина, таким как Dp260 (экспрессируется в сетчатке), Dp116 (в периферической нервной системе), Dp140 (в головном мозге и почках), Dp71 и самый короткий Dp40 (оба экспрессируются повсеместно). При этом изоформа Dp40 экспрессируется из того же промотора, что и Dp71, но полиаденилирована в интроне 70 (Blake et al., 2002; Tozawa et al., 2012).

В поперечнополосатых мышцах дистрофин взаимодействует с сарколеммой, цитоскелетом (актиновыми микрофиламентами, промежуточными филаментами, микротрубочками и другими родственными структурными белками), а также прямо или косвенно с канальными, сигнальными и каркасными белками. В совокупности дистрофин и взаимодействующие с ним структуры образуют дистрофин-ассоциированный белковый комплекс (ДАБК, рисунок 2) (Gao and McNally, 2015). ДАБК был открыт в начале 1990-х годов и первоначально назывался дистрофин-ассоциированным гликопротеиновым комплексом (ДГК), поскольку некоторые его компоненты являются гликопротеинами. В состав ДАБК, кроме дистрофина, входят а- и в-дистрогликаны, образующие дистрогликановый субкомплекс, саркогликаны (а, в и у), формирующие саркогликановый субкомплекс, а также саркоспан, синтрофины (а, pi и Р2), дистробревины (а1, а2, а3), нейрональная NO-синтетаза (nNOS) (Ervasti and Sonnemann, 2008).

Список литературы диссертационного исследования доктор наук Дубинин Михаил Васильевич, 2024 год

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1. Архипова, Е. Н. Поражения сердца при нервно-мышечных заболеваниях у детей / Е. Н. Архипова // Нервно-мышечные болезни. - 2015. - Т. 5, № 4. - С. 10-15.

2. Бульон, В. В. Купирующий эффект уридина и уридин-5'-монофосфата при острой ишемии миокарда / В. В. Бульон, И. Б. Крылова, Е. Н. Селина, О. М. Родионова, Н. Р. Евдокимова, Н. С. Сапронов, Г. Д. Миронова // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. - 2014. - Т. 157. - С. 696-699.

3. Баранова, О. В. Ингибирование адениновыми нуклеотидами динитрофенол-индуцированного транспорта калия в митохондриях / О. В. Баранова, Д. Д. Скарга, А. Е. Негода, Г. Д. Миронова // Биохимия. - 2000. - Т.65. - С. 262-267.

4. Жданова, Е. Б. Соматические нарушения при прогрессирующей мышечной дистрофии Дюшенна / Е. Б. Жданова, Д. А. Харламов, Е. Д. Белоусова // Российский вестник перинатологии и педиатрии. - 2011. - Т. 56. - С. 46-50.

5. Заводник, И. Б. Митохондрии, кальциевый гомеостаз и кальциевая сигнализация / И. Б. Заводник // Биомедицинская химия. - 2016. - Т. 62. - С. 311-317.

6. Зоров, Д. Б. Друзья или враги. активные формы кислорода и азота (обзор) / Д. Б. Зоров, С. Ю. Банникова, В. В. Белоусов, М. Ю. Высоких, Л. Д. Зорова, Н. К. Исаев, Б. Ф. Красников, Е. Ю. Плотников // Биохимия. - 2005. - Т. 70. - С. 265-272.

7. Зоров, Д. Б. Окно в калиевый мир. Открытие калиевй энергетики в митохондриях и идентичности митохондриального АТР-зависимого К+-канала / Д. Б. Зоров // Биохимия. -2022. - Т. 87. - С. 1007-1013.

8. Меркулов, Г. А. Курс патологической техники / Г.А. Меркулов. - Л.: Медицина, 1969. - 423 с.

9. Литвинова, Е. Б. Гастроэнтерологические осложнения прогрессирующих мышечных дистрофий / Е. Б. Литвинова // Вопросы детской диетологии. - 2013. - Т. 11. - С. 50-52.

10. Лялина, А. А. Тяжёлое течение мышечной дистрофии Дюшенна у девочки 7 лет / А. А. Лялина, С. Г. Попович, Л. А. Пак, Л. М. Кузенкова // Российский педиатрический журнал. -2021. - Т. 24. - С. 34.

11. Плотников, Е. Ю. Сочетанное воздействие выделенных митохондрий и ишемии почки приводит к активации воспаления и возрастанию смертности крыс / Е. Ю. Плотников, С. С. Янкаускас, Р. А. Зиновкин, Л. Д. Зорова, С. Д. Зоров, И. Б. Певзнер, Д. Н. Силачев, Д. Б. Зоров // Бюлл. эксп. биол. и мед. - 2020. - Т. 169, №2. - С. 170-175.

12. Рыбакова, С. Р. Особенности активации свободного окисления в митохондриях печени а,ю-тетрадекандиоловой кислотой / С. Р. Рыбакова, М. В. Дубинин, В. Н. Самарцев // Биологические мембраны. - 2013. - Т. 30, № 1. - С. 30-39.

13. Сарис, Н. Е. Л. Роль митохондрий в перераспределении внутриклеточного кальция: исторический обзор (обзор) / Н. Е. Л. Сарис, Э.Карафоли // Биохимия. - 2005. - Т. 70. - С. 231239.

14. Харламов, Д. А. Митохондриальные нарушения при прогрессирующих мышечных дистрофиях / Д. А. Харламов, Т. И. Баранич, О. С. Грознова // Российский вестник перинатологии и педиатрии. - 2014. - Т. 59. - С. 28-33.

15. Aartsma-Rus, A. Assessing functional performance in the mdx mouse model / A. Aartsma-Rus, M. van Putten // J Vis Exp. - 2014. - Vol. 85. - №. 51303.

16. Aartsma-Rus, A. Entries in the Leiden Duchenne muscular dystrophy mutation database: an overview of mutation types and paradoxical cases that confirm the reading-frame rule / A. Aartsma-Rus, J. C. T. Van Deutekom, I. F. Fokkema, G. J. B. Van Ommen, J. T.Den Dunnen // Muscle Nerve. - 2006. - Vol. 34. - P. 135-144.

17. Acuna, M. J. Restoration of muscle strength in dystrophic muscle by angiotensin-1-7 through inhibition of TGF-b signalling / M. J. Acuna, P. Pessina, H. Olguin, D. Cabrera, C. P. Vio, M. Bader, et al. // Hum Mol Genet. - 2014. - Vol. 23. - P. 1237-1249.

18. Afifi, A. K. A possible role for electron microscopy in detection of carriers of Duchenne type muscular dystrophy / A. K. Afifi, R. A. Bergman, H. Zellweger // J Neurol Neurosurg Psychiatry. -1973. - Vol. 36. - P. 643-50.

19. Aguettaz, E. Axial stretch-dependent cation entry in dystrophic cardiomyopathy: Involvement of several TRPs channels / J. J. Lopez, A. Krzesiak, L. Lipskaia, S. Adnot, R.J. Hajjar, C. Cognard, B. Constantin, S. Sebille // Cell Calcium. - 2016. - Vol. 59, № 4. - P. 145-155.

20. Allard, B. Sarcolemmal ion channels in dystrophin-deficient skeletal muscle fibres / B. Allard // J Muscle Res Cell Motil. - 2006. - Vol. 27, № 5-7. - P. 367-373.

21. Allard, B. Similarity of ATP-dependent K+ channels in skeletal muscle fibres from normal and mutant mdx mice / B. Allard, O. Rougier / J Physiol. - 1997. - Vol. 498, № 2. - P. 319-325.

22. Allen, D. G. Absence of dystrophin disrupts skeletal muscle signaling: roles of Ca2+, reactive oxygen species, and nitric oxide in the development of muscular dystrophy / D. G. Allen, N. P. Whitehead, S. C. Froehner // Physiol Rev. - 2016. - Vol. 96. - P. 253-305.

23. Allen, H. D. A randomized, double-blind trial of lisinopril and losartan for the treatment of cardiomyopathy in duchenne muscular dystrophy / H. D. Allen, K. M. Flanigan, P. T. Thrush, I. Dvorchik, H. Yin, C. Canter, et al. // PLoS Curr. - 2013. - Vol. 5. -ecurrents.md.2cc69a1dae4be7dfe2bcb420024ea865.

24. Alloatti, G. Properties of Cardiac Cells from Dystrophic Mouse / G. Alloatti, M. P. Gallo, C. Penna, R. C. Levi // J Mol Cell Cardiol. - 1995. - Vol. 27. - P. 1775-1779.

25. Altamirano, F. Increased resting intracellular calcium modulates NF-KB-dependent inducible nitric-oxide synthase gene expression in dystrophic mdx skeletal myotubes / F. Altamirano, J. R. Lopez, C. Henriquez, T. Molinski, P. D. Allen, E. Jaimovich // J Biol Chem. - 2012. - Vol. 287. № 25.

- P. 20876-20887.

26. Altamirano, F. Nifedipine treatment reduces resting calciumconcentration, oxidative and apoptotic gene expression, and improves muscle function in dystrophic mdx mice / F. Altamirano, D. Valladares, C. Henriquez-Olguin, M. Casas, J. R. Lopez, P. D. Allen, et al. // PLoS One. - 2013. -Vol. 8. - e81222.

27. Alway, S. E. Mitochondria transplant therapy improves regeneration and restoration of injured skeletal muscle / S. E. Alway, H. G. Paez, C. R. Pitzer, P. J. Ferrandi, M. M. Khan, J. S. Mohamed, J. A. Carson, M. R. Deschenes // J Cachexia Sarcopenia Muscle. - 2023a. - Vol. 14. № 1. - P. 493-507.

28. Alway, S. E. The Role of Mitochondria in Mediation of Skeletal Muscle Repair / S. E. Alway, H. G. Paez, C. R. Pitzer // Muscles. - 20236. - Vol. 2. - P. 119-163.

29. Amanakis, G. Cyclophilin D: An integrator of mitochondrial function / G. Amanakis, E. Murphy // Front Physiol. - 2020. - Vol. 11. - 595.

30. Amann, K. J. A cluster of basic repeats in the dystrophin rod domain binds F-actin through an electrostatic interaction. / K. J. Amann, B. A. Renley, J. M. Ervasti // J Biol Chem. - 1998. - Vol. 273,

- P. 28419-28423.

31. Amaral, A. U. cis-4-Decenoic and decanoic acids impair mitochondrial energy, redox and Ca(2+) homeostasis and induce mitochondrial permeability transition pore opening in rat brain and liver: Possible implications for the pathogenesis of MCAD deficiency / A. U. Amaral, C. Cecatto, J. C. da Silva, A. Wajner, K. D. S. Godoy, R. T. Ribeiro, M. Wajner // Biochim Biophys Acta. - 2016. - Vol. 1857. - P. 1363-1372.

32. Anderson, D. M. A micropeptide encoded by a putative long noncoding RNA regulates muscle performance / Anderson, D. M., Anderson, K. M., Chang, C. L., Makarewich, C. A., Nelson, B. R., McAnally, J. R., et al. // Cell. - 2015. -Vol. 160. - P. 595-606.

33. Anderson, J. T. Ca2+-calmodulin binds to the carboxyl-terminal domain of dystrophin / J. T. Anderson, R. P. Rogers, H. W. Jarrett // J Biol Chem. - 1996. - Vol. 271. - P. 6605-6610.

34. Angelini, G. Therapeutic approaches to preserve the musculature in Duchenne muscular dystrophy: The importance of the secondary therapies / G. Angelini, G. Mura, G. Messina // Exp Cell Res. - 2022. - Vol. 410, № 112968.

35. Antony, A. N. MICU1 regulation of mitochondrial Ca(2+) uptake dictates survival and tissue regeneration / A. N. Antony, M. Paillard, C. Moffat, E. Juskeviciute, J. Correnti, B. Bolon, E. Rubin, G. Csordas, E. L. Seifert, J. B. Hoek, G. Hajnoczky // Nat commun. - 2016. - Vol. 7, № 10955.

36. Archer, J. D. Persistent and improved functional gain in mdx dystrophic mice after treatment with L-arginine and deflazacort / J. D. Archer, C. C. Vargas, J. E. Anderson // FASEB J. - 2006. - Vol. 20, № 6. - P. 738-740.

37. Ascah, A. Stress-induced opening of the permeability transition pore in the dystrophin-deficient heart is attenuated by acute treatment with sildenafil / A. Ascah, M. Khairallah, F. Daussin, C. Bourcier-Lucas, R. Godin, B. G. Allen, B. J. Petrof, C. Des Rosiers, Y. Burelle // Am J Physiol Heart Circ Physiol. - 2011. - Vol. 300, № 1. - P. H144-H153.

38. Asher, D. R. Clinical development on the frontier: gene therapy for duchenne muscular dystrophy / D. R. Asher, K. Thapa, S. D. Dharia, N. Khan, R. A. Potter, L. R. Rodino-Klapac, et al. // Expert Opin Biol Ther. - 2020. - Vol. 20. - P. 263-274.

39. Astashev, M. E. Anesthesia effects on the low frequency blood flow oscillations in mouse skin / M. E. Astashev, D. A. Serov, A. V. Tankanag // Skin Res Technol. - 2019. -Vol. 25. - P. 40-46.

40. Ayalon, G. An ankyrin-based mechanism for functional organization of dystrophin and dystroglycan / G. Ayalon, J. Q. Davis, P. B. Scotland, V. Bennett // Cell. - 2008. - Vol. 135. - P. 1189-1200.

41. Babu, G. J. Differential expression of sarcolipin protein during muscle development and cardiac pathophysiology / G. J. Babu, P. Bhupathy, C. A. Carnes, G. E. Billman, M. Periasamy // J Mol Cell Cardiol. - 2007. - Vol. 43, № 2. - P. 15-222.

42. Balakrishnan, R. Reducing sarcolipin expression improves muscle metabolism in mdx mice / R. Balakrishnan, S. Mareedu, G. J. Babu // Am J Physiol Cell Physiol. - 2022. - Vol. 322. - P. 260-274.

43. Baldwin, A. S. Jr. Series introduction: the transcription factor NF-kappaB and human disease / A. S. Baldwin Jr. // J Clin Invest. - 2001. - Vol. 107. - P. 3-6.

44. Balon, T. W. Evidence that nitric oxide increases glucose transport in skeletal muscle / T. W. Balon, J. L. Nadler // J Appl Physiol. - 1997. - Vol. 82. - P. 359-363.

45. Barthelemy, F. Targeting RyR activity boosts antisense exon 44 and 45 skipping in human DMD skeletal or cardiac muscle culture models / F. Barthelemy, R. T. Wang, C. Hsu, E. D. Douine, E. E. Marcantonio, S. F. Nelson, M. C. Miceli // Mol Ther Nucleic Acids. - 2019. - Vol. 18. - P. 580-589.

46. Barton, E. R. Systemic administration of L-arginine benefits mdx skeletal muscle function / E. R. Barton, L. Morris, M. Kawana, L. T. Bish, T. Toursel // Muscle Nerve. - 2005. - Vol. 32. - P. 751760.

47. Belanto, J. J. Microtubule binding distinguishes dystrophin from utrophin / J. J. Belanto, T. L. Mader, M. D. Eckhoff, D. M. Strandjord, G. B. Banks, M. K. Gardner et al. // Proc Natl Acad Sci USA. - 2014. - Vol. 111. - P. 5723-5728.

48. Bellinger, A. M. Hypernitrosylated ryanodine receptor calcium release channels are leaky in dystrophic muscle / A. M. Bellinger, S. Reiken, C. Carlson, M. Mongillo, X. Liu, L. Rothman, S. Matecki, A. Lacampagne, A. R. Marks // Nat Med. - 2009. - Vol. 15. - P. 325-330.

49. Bellissimo, C. A. Mitochondrial stress responses in Duchenne muscular dystrophy: metabolic dysfunction or adaptive reprogramming? / C. A. Bellissimo, M. C. Garibotti, C. G. R. Perry // Am J Physiol Cell Physiol. - 2022. - Vol. 323, № 3. - P. 718-730.

50. Bello, L. Prednisone/prednisolone and deflazacort regimens in the CINRG Duchenne natural history study / L. Bello, H. Gordish-Dressman, L. P. Morgenroth, E. K. Henricson, T. Duong, E. P. Hoffman, A. Cnaan, C. M. McDonald // Neurology. - 2015. - Vol. 85. - P. 1048-1055.

51. Bello, L. The "usual suspects": genes for inflammation, fibrosis, regeneration, and muscle strength modify Duchenne muscular dystrophy / L. Bello, E. Pegoraro // J Clin Med. - 2019. - Vol. 8. - P. 649.

52. Belosludtseva, N. V. Effect of the MPT pore inhibitor alisporivir on the development of mitochondrial dysfunction in the heart tissue of diabetic mice / N. V. Belosludtseva, V. S. Starinets, I. B. Mikheeva, D. A. Serov, M. E. Astashev, M. N. Belosludtsev, M. V. Dubinin, K. N. Belosludtsev // Biology. - 2021. - Vol. 10. - 839.

53. Belosludtseva, N. V. Effect of chronic treatment with uridine on cardiac mitochondrial dysfunction in the C57BL/6 mouse model of high-fat diet-streptozotocin-induced diabetes / N. V. Belosludtseva, V. S. Starinets, I. B. Mikheeva, M. N. Belosludtsev, M. V. Dubinin, G. D. Mironova, K. N. Belosludtsev // Int J Mol Sci. - 2022. - Vol. 23, № 18. - 10633.

54. Belosludtseva, N. V. The effect of S-15176 difumarate salton ultrastructure and functions of liver mitochondriaof C57BL/6 mice with streptozotocin/high-fat diet-induced type 2 diabetes / N. V. Belosludtseva, V. S. Starinets, L. L. Pavlik, I. B. Mikheeva, M. V. Dubinin, K. N. Beloslud-tsev // Biology. - 2020. - Vol. 9. - 309.

55. Benedict, J. D. The origin of urinary creatine in progressive muscular dystrophy / J. D. Benedict, H. J. Kalinsky, L. A. Scarrone, A. R. Wertheim, Jr. D. Stetten // J Clin Invest. - 1955. - Vol. 34. - 141.

56. Ben-Kasus Nissim, T. Mitochondria control store-operated Ca2+ entry through Na+ and redox signals / T. Ben-Kasus Nissim, X. Zhang, A. Elazar et al // EMBO J. - 2017. - Vol. 36, № 6. - P. 797815.

57. Bettica, P. Histological effects of givinostat in boys with Duchenne muscular dystrophy / P. Bettica, S. Petrini, V. D'Oria, A. D'Amico, M. Catteruccia, M. Pane et al // Neuromuscul Disord. -2016. - Vol. 26. - P. 643-649.

58. Bhat, H. F. ABC of multifaceted dystrophin glycoprotein complex (DGC) / H. F. Bhat, S. S. Mir, K. B. Dar, Z. F. Bhat, R. A. Shah, N. A. Ganai // J Cell Physiol. - 2018. - Vol. 233, №7. - P. 51425159.

59. Bhosle, R. C. Interactions of intermediate filament protein synemin with dystrophin and utrophin / R. C. Bhosle, D. E. Michele, K. P. Campbell, Li, Z. R. M. Robson // Biochem Biophys Res Commun.

- 2006. - Vol. 346. - P. 768-777.

60. Bhupathy, P. Sarcolipin and phospholamban as regulators of cardiac sarcoplasmic reticulum Ca2+ ATPase / P. Bhupathy, G. J. Babu, M. Periasamy // J Mol Cell Cardiol. - 2007. - Vol. 42. - P. 903911.

61. Bienengraeber, M. ABCC9 mutations identified in human dilated cardiomyopathy disrupt catalytic KATP channel gating / M. Bienengraeber, T. M. Olson, V. A. Selivanov, E. C. Kathmann, F. O'Cochlain, F. Gao, A. B. Karger, J. D. Ballew, D. M. Hodgson, L. V. Zingman, Y. P. Pang, A. E. Alekseev, A. Terzic // Nat Genet. - 2004. - Vol. 36, № 4. - P. 382- 387.

62. Biggar, W. D. Long-term benefits of deflazacort treatment for boys with Duchenne muscular dystrophy in their second decade / W. D. Biggar, V. A. Harris, L. Eliasoph, B. Alman // Neuromuscul Disord. - 2006. - Vol. 16. - P. 249-255.

63. Bladen, C. L. The TREAT-NMD Duchenne muscular dystrophy registries: conception, design, and utilization by industry and academia / C. L. Bladen, K. Rafferty, V. Straub, S. Monges, A. Moresco, H. Dawkins, A. Roy, T. Chamova, V. Guergueltcheva et al // Hum Mutat. - 2013. - Vol. 34.

- P.1449-1457.

64. Blake, D. J. Function and genetics of dystrophin and dystrophin-related proteins in muscle / D. J. Blake, A. Weir, S. E. Newey, K. E. Davies // Physiol Rev. - 2002. - Vol. 82. - P. 291-329.

65. Bodensteiner J. B. Intracellular calcium accumulation in Duchenne dystrophy and other myopathies: A study of 567,000 muscle fibers in 114 biopsies / J. B. Bodensteiner, A. G. Engel // Neurology. - 1978. - Vol. 28. - P. 439.

66. Bolanos, P. Excitation-contraction coupling in mammalian skeletal muscle: Blending old and last-decade research / P. Bolanos, J. C. Calderon // Front Physiol. - 2022. - Vol. 13. - 989796.

67. Bonora, M. Molecular mechanisms and consequences of mitochondrial permeability transition / M. Bonora, C. Giorgi, P. Pinton // Nat Rev Mol Cell Biol. - 2022. - Vol. 23. - P. 266-285.

68. Bonsett, C. Intracellular lipid in pseudohypertrophic muscular dystrophy tissue culture / C. Bonsett, A. Rudman, A. Y. Elliott // J Indiana State Med Assoc. - 1979. - Vol. 72. - P. 184-187.

69. Bonsett, C. 'Oil globules' in Duchenne muscular dystrophy—History, demonstration, and metabolic significance / C. Bonsett, A. Rudman // Med Hypotheses. - 1994. - Vol. 43. - P. 327-338.

70. Bonsett, C. Duchenne's muscular dystrophy: a tissue culture perspective / C. Bonsett, A. Rudman // Indiana Med J Indiana State Med Assoc. - 1984. - Vol. 77. - 446.

71. Bosetti, F. Increased state 4 mitochondrial respiration and swelling in early post-ischemic reperfusion of rat heart / F. Bosetti, A. Baracca, G. Lenaz, G. Solaini // FEBS letters. - 2004. - Vol. 563. - P. 161-164.

72. Bovolenta, M. The DMD locus harbours multiple long non-coding RNAs which orchestrate and control transcription of muscle dystrophin mRNA isoforms / M. Bovolenta, D. Erriquez, E. Valli, S. Brioschi, C. Scotton, M. Neri, M. S. Falzarano, S. Gherardi, M. Fabris, P. Rimessi, F. Gualandi, G. Perini, A. Ferlini // PLoS One. - 2012. - Vol. 7. - e45328.

73. Boyman, L. Calcium movement in cardiac mitochondria / L. Boyman, A. C. Chikando, G. S. Williams, R. J. Khairallah, S. Kettlewell, C. W. Ward, G. L. Smith, J. P. Kao, W. J. Lederer // Biophys J. - 2014. - Vol. 107. - P. 1289-1301.

74. Bradford, M. M. A rapid and sensitive method forthe quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M. M. Bradford // Anal Biochem. - 1976. - Vol. 72. - P. 248-254.

75. Bradley, S. J. Nitric oxide synthase inhibition reduces leg glucose uptake but not blood flow during dynamic exercise in humans / S. J. Bradley, B. A. Kingwell, G. K. McConell // Diabetes. -1999. - Vol. 48. - P. 1815-1821.

76. Bradley, W. G. Structural changes in the early stages of Duchenne muscular dystrophy / W. G. Bradley, P. Hudgson, P. F. Larson, T. A. Papapetropoulos, M. Jenkison // J Neurol Neurosurg Psychiatry. - 1972. - Vol. 35. - P. 451-455.

77. Brenman, J. E. Nitric oxide synthase complexed with dystrophin and absent from skeletal muscle sarcolemma in Duchenne muscular dystrophy / J. E. Brenman, D. S. Chao, H. Xia, K. Aldape, D. S. Bredt // Cell. - 1995. - Vol. 82. - P. 743-752.

78. Brouilly, N. Ultra-structural time-course study in the C. elegans model for Duchenne muscular dystrophy highlights a crucial role for sarcomere-anchoring structures and sarcolemma integrity in the earliest steps of the muscle degeneration process / N. Brouilly, C. Lecroisey, E. Martin, L. Pierson, M. C. Mariol, H. Qadota, M. Labouesse, N. Streichenberger, N. Mounier, K. Gieseler // Hum Mol Genet. - 2015. - Vol. 24. - P. 6428-6445.

79. Bround, M. J. ANT-dependent MPTP underlies necrotic myofiber death in muscular dystrophy / M. J. Bround, J. R. Havens, A. J. York, M. A. Sargent, J. Karch, J. D. Molkentin // Sci Adv. - 2023. -Vol. 9, №34. - eadi2767.

80. Budzinska, M. The role of mitochondria in Duchenne muscular dystrophy / M. Budzinska, A. Zimna, M. Kurpisz // J Physiol Pharmacol. - 2021. - Vol. 72, № 2. - P. 157- 166.

81. Bulfield, G. X chromosome-linked muscular dystrophy (mdx) in the mouse / G. Bulfield, W. G. Siller, P. A. Wight, K. J. Moore // Proc Natl Acad Sci USA. - 1984. - Vol. 81, P. 1189-1192.

82. Burelle, Y. Alterations in mitochondrial function as a harbinger of cardiomyopathy: lessons from the dystrophic heart / Y. Burelle, M. Khairallah, A. Ascah, B. G. Allen, C. F. Deschepper, B. J. Petrof, C. Des Rosiers // J Mol Cell Cardiol. - 2010. - Vol. 48. - P. 310-321.

83. Burg, S. Targeting of potassium channels in cardiac arrhythmias / S. Burg, B. Attali // Trends Pharmacol Sci. - 2021. - Vol. 42. - P. 491-506.

84. Burger, R. Why are phenotypic mutation rates much higher than genotypic mutation rates? / R. Burger, M. Willensdorfer, M.A. Nowak // Genetics. - 2006. - Vol. 172. - P. 197-206.

85. Burr, A. R. Genetic evidence in the mouse solidifies the calcium hypothesis of myofiber death in muscular dystrophy / A. R. Burr, J. D. Molkentin // Cell Death Differ. - 2015. - Vol. 22. - P. 14021412.

86. Bushby, K. Diagnosis and management of Duchenne muscular dystrophy, part 1: diagnosis, and pharmacological and psychosocial management / K. Bushby, R. Finkel, D. J. Birnkrant, L. E. Case, P. R. Clemens, L. Cripe, A. Kaul, K. Kinnett, C. McDonald, S. Pandya, J. Poysky, F. Shapiro, J. Tomezsko, C. Constantin, DMD Care Considerations Working Group // Lancet Neurol. - 2010. - Vol. 9, №1. - P. 77-93.

87. Buyse, G. M. Long-term blinded placebo-controlled study of SNTMC17/ idebenone in the dystrophin deficient mdx mouse: cardiac protection and improved exercise performance / G. M. Buyse, G. Van der Mieren, M. Erb, J. D'Hooge, P. Herijgers, E. Verbeken et al // Eur Heart J. - 2009. - Vol. 30. - P. 116-124.

88. Buyse, G. M. Efficacy of idebenone on respiratory function in patients with Duchenne muscular dystrophy not using glucocorticoids (DELOS): a double-blind randomised placebo-controlled phase 3 trial / G. M. Buyse, T. Voit, U. Schara, C. S. M. Straathof, M. G. D'Angelo, G. Bernert, J. M. Cuisset, R. S. Finkel, N. Goemans, C. M. McDonald, C. Rummey, T. Meier // Lancet (London, England). -2015. - Vol. 385, №9979. - P. 1748-1757.

89. Bylo, M. A review of deflazacort for patients with Duchenne muscular dystrophy / M. Bylo, R. Farewell, V. A. Coppenrath, D. Yogaratnam // Ann Pharmacother. - 2020. - Vol. 54. - P. 788-794.

90. Calvo, S. E. MitoCarta2.0: An updated inventory of mammalian mitochondrial proteins / S. E. Calvo. K. R. Clauser, V. K. Mootha // Nucleic Acids Res. - 2016. - Vol. 44. - P. 1251-1257.

91. Camina, F. Purine and carnitine metabolism in muscle of patients with Duchenne muscular dystrophy / F. Camina, M. I. Novo-Rodriguez, S. Rodriguez-Segade, M. Castro-Gago // Clin Chim Acta. - 1995. - Vol. 243. - P. 151-164.

92. Capogrosso, R. F. Ryanodine channel complex stabilizer compound S48168/ARM210 as a disease modifier in dystrophin-deficient mdx mice: proof-of-concept study and independent validation of efficacy / R. F. Capogrosso, P. Mantuano, K. Uaesoontrachoon, A. Cozzoli, A. Giustino, T. Dow, S. Srinivassane, M. Filipovic, C. Bell, J. Vandermeulen, A. M. Massari, M. De Bellis, E. Conte, S.

Pierno, G. M. Camerino, A. Liantonio, K. Nagaraju, A. De Luca // FASEB J. - 2018. - Vol. 32. - P. 1025-1043.

93. Cappellari, O. "The Social Network" and muscular dystrophies: the lesson learnt about the niche environment as a target for therapeutic strategies / O. Cappellari, P. Mantuano, A. De Luca, // Cells. -2020. - Vol. 9. - P. 1659.

94. Cardenas, C. Abnormal distribution of inositol 1,4,5-trisphosphate receptors in human muscle can be related to altered calcium signals and gene expression in Duchenne dystrophy-derived cells / C. Cardenas, N. Juretic, J. A. Bevilacqua, I. E. Garcia, R. Figueroa, R. Hartley, A. L. Taratuto, R. Gejman, N. Riveros, J. Molgo, E. Jaimovich // FASEB J. - 2010. - Vol. 24, № 9. - P. 3210-3221.

95. Carnwath, J. W. Muscular dystrophy in the mdx mouse: Histopathology of the soleus and extensor digitorum longus muscles / J. W. Carnwath, D. M. Shotton // J Neurol Sci Aug. - 1987. - Vol. 80. - P. 39-54.

96. Chakkalakal, J. V. Stimulation of calcineurin signaling attenuates the dystrophic pathology in mdx mice / J. V. Chakkalakal, M. A. Harrison, S. Carbonetto, E. Chin, R. N. Michel, B. J. Jasmin // Hum Mol Genet. - 2004. - Vol. 13. - P. 379-388.

97. Chamberlain, J. R. Progress toward gene therapy for duchenne muscular dystrophy / J. R. Chamberlain, J. S. Chamberlain // Mol Ther. - 2017. - Vol. 25. - P. 1125-1131.

98. Chance, B. Respiratory enzymes in oxidative phosphorylation. I. Kinetics of oxygen utilization / B. Chance G. R. Williams // J Biol Chem. - 1955. - Vol. 217. - P. 383-393.

99. Chang, A. C. Telomere shortening and metabolic compromise underlie dystrophic cardiomyopathy / A. C. Chang, S. G. Ong, E. L. LaGory, P. E. Kraft, A. J. Giaccia, J. C. Wu, H. M. Blau // Proc Natl Acad Sci U. S. A. - 2016. - Vol. 113. - P. 3120-13125.

100. Chang, N. C. The dystrophin glycoprotein complex regulates the epigenetic activation of muscle stem cell commitment / N. C. Chang et al // Cell Stem Cell. - 2018. - Vol. 22. - P. 755-768.

101. Checchetto, V. Mitochondrial K+ channels and their implications for disease mechanisms / V. Checchetto, L. Leanza, D. De Stefani, R. Rizzuto, E. Gulbins, I. Szabo // Pharmacol Ther. - 2021. -Vol. 227, № 107874.

102. Chen, Y. W. Expression profiling in the muscular dystrophies: identification of novel aspects of molecular pathophysiology / Y. W. Chen, P. Zhao, R. Borup, E. P. Hoffman // J Cell Biol. - 2000. -Vol. 151. - P. 1321-1336.

103. Chen, W. J. Molecular analysis of the dystrophin gene in 407 Chinese patients with Duchenne/Becker muscular dystrophy by the combination of multiplex ligation-dependent probe amplification and Sanger sequencing / W. J. Chen et al //Clin Chi. Acta. - 2013. - Vol. 423. - P. 3538.

104. Chi, M. M. Effect of Duchenne muscular dystrophy on enzymes of energy metabolism in individual muscle fibers / M. M. Chi, C. S. Hintz, D. McKee, S. Felder, N. Grant, K. K. Kaiser, O. H. Lowry // Metabolism. - 1987. - Vol. 36. - P. 761-767.

105. Chinet, A. Dystrophin-dependent efficiency of metabolic pathways in mouse skeletal muscles / A. Chinet, P. Even, A. Decrouy // Cell Mol Life Sci. - 1994. - Vol. 50. - P. 602-605.

106. Cleverdon, R. E. G. Sarco(endo)plasmic reticulum Ca2+-ATPase function is impaired in skeletal and cardiac muscles from young DBA/2J mdx mice / R. E. G. Cleverdon, J. L. Braun, M. S. Geromella, K. C. Whitley, D. M. Marko, S. I. Hamstra, B. D. Roy, R. E. K. MacPherson, V. A. Fajardo // iScience. - 2022. - Vol. 25, № 9. - P. 104972.

107. Cogliati, S. Mitochondrial cristae shape determines respiratory chain supercomplexes assembly and respiratory efficiency / S. Cogliati, C. Frezza, M. E. Soriano, T. Varanita, R. Quintana-Cabrera, M. Corrado, S. Cipolat, V. Costa, A. Casarin, L. C. Gomes, E. Perales-Clemente, L. Salviati, P. Fernandez-Silva, J. A. Enriquez, L. Scorrano // Cell. - 2013. - Vol. 155. - P. 160-171.

108. Cogswell, P. C. NF-kappa B and I kappa B alpha are found in the mitochondria. Evidence for regulation of mitochondrial gene expression by NF-kappa B / P. C. Cogswell, D. F. Kashatus, J. A. Keifer, D. C. Guttridge, J. Y. Reuther, C. Bristow, S. Roy, D. W. Nicholson, A. S. Baldwin // J Biol Chem. - 2003. - Vol. 278. - P. 2963-2968.

109. Cohn, R. D. Angiotensin II type 1 receptor blockade attenuates TGF-betainduced failure of muscle regeneration in multiple myopathic states / R. D. Cohn, C. van Erp, J. P. Habashi, A. A. Soleimani, E. C. Klein, M. T. Lisi et al // Nat Med. - 2007. - Vol. 13. - P. 204-210.

110. Cole, M. A. A quantitative study of bioenergetics in skeletal muscle lacking utrophin and dystrophin / M. A. Cole, J. A. Rafael, D. J. Taylor, R. Lodi, K. E. Davies, P. Styles // Neuromuscul Disord. - 2002. - Vol. 12. - P. 247-257.

111. Colell, A. Cholesterol impairs the adenine nucleotide translocator-mediated mitochondrial permeability transition through altered membrane fluidity / A. Colell, C. Garcia -Ruiz, J. M. Lluis, O. Coll, M. Mari, J. C. Fernandez-Checa // J Biol Chem. - 2003. - Vol. 278. - P. 33928-33935.

112. Colussi, C. HDAC2 blockade by nitric oxide and histone deacetylase inhibitors reveals a common target in Duchenne muscular dystrophy treatment / C. Colussi, C. Mozzetta, A. Gurtner, B. Illi, J. Rosati, S. Straino et al // Proc Natl Acad Sci USA. - 2008. - Vol. 105. - P. 19183-19187.

113. Connolly, G. P. Uridine and its nucleotides: Biological actions, therapeutic potentials / G. P. Connolly, J. A. Duley // Trends Pharmacol. Sci. - 1999. - Vol. 20. - P.218-225.

114. Constantin, B. Dystrophin complex functions as a scaffold for signalling proteins / B. Constantin // Biochim Biophys Acta. - 2014. - Vol. 1838, № 2. - P. 635-642.

115. Cooper, S. T. Membrane injury and repair in the muscular dystrophies / S. T. Cooper, S. I. Head // Neuroscientist. - 2015. - Vol. 21. - P. 653-668.

116. Creismeas, A. TRPC3, but not TRPC1, as a good therapeutic target for standalone or complementary treatment of DMD / A. Creismeas, C. Gazaille, A. Bourdon, M. A. Lallemand, V. Francois, M. Allais, M. Ledevin, T. Larcher, G. Toumaniantz, A. Lafoux, C. Huchet, I. Anegon, O. Adjali, C. Le Guiner, B. Fraysse // J Transl Med. - 2021. - Vol. 19, № 1. - P. 519.

117. Cullen, M. Stages in fibre breakdown in Duchenne muscular dystrophy: an electron-microscopic study / M. Cullen, J. Fulthorpe // J Neurol Sci. - 1975. - Vol. 24. - P. 179-200.

118. Cullen, M. Ultrastructure of the skeletal muscle in the X chromosomelinked dystrophic (mdx) mouse / M. Cullen, E. Jaros // Acta Neuropathol. - 1988. - Vol. 77. - P. 69-81.

119. Culligan, K. Drastic reduction of calsequestrin-like proteins and impaired calcium binding in dystrophic mdx muscle / K. Culligan, N. Banville, P. Dowling, K. Ohlendieck // J Appl Physiol. -2002. - Vol. 92. - P. 435-445.

120. D'Amario, D. A current approach to heart failure in Duchenne muscular dystrophy / D. D'Amario, A. Amodeo, R. Adorisio, F. D. Tiziano, A. M. Leone, G. Perri, P. Bruno, M. Massetti, A. Ferlini, M. Pane, G. Niccoli, I. Porto, G. A. D'Angelo, J. A. Borovac, E. Mercuri, F. Crea // Heart. - 2017. - Vol. 103. - P. 1770-1779.

121. Dai, H. Preconditioning with the BKCa channel activator NS-1619 prevents ischemia-reperfusion-induced inflammation and mucosal barrier dysfunction: roles for ROS and heme oxygenase-1 / H. Dai, M. Wang, P. N. Patel, T. Kalogeris, Y. Liu, W. Durante, R. J. Korthuis // Am J Physiol Heart Circ Physiol. - 2017. - Vol. 313. - P. H988-H999.

122. Danialou, G. Dystrophin-deficient cardiomyocytes are abnormally vulnerable to mechanical stress-induced contractile failure and injury / G. Danialou, A. S. Comtois, R. Dudley, G. Karpati, G. Vincent, C. Des Rosiers, B. J. Petrof // FASEB J. - 2001. - Vol. 15. - P. 1655-1657.

123. Davies, K. E. Surrogate gene therapy for muscular dystrophy / K. E. Davies, J. S. Chamberlain // Nat Med. - 2019. - Vol. 25. - P. 1473-1474.

124. De Luca, A. A multidisciplinary evaluation of the effectiveness of cyclosporine A in dystrophic mdx mice / A. De Luca, B. Nico, A. Liantonio, M. P. Didonna, B. Fraysse, S. Pierno, R. Burdi, D. Mangieri, J. F. Rolland, C. Camerino, A. Zallone, P. Confalonieri et al // Am J Pathol. - 2005. - Vol. 166. - P. 477- 489.

125. De Mario, A. Skeletal muscle mitochondria in health and disease / A. De Mario, G. Gherardi, R. Rizzuto, C. Mammucari // Cell Calcium. - 2021. - Vol. 94. - 102357.

126. De Oliveira Moreira, D. Suramin attenuates dystrophin-deficient cardiomyopathy in the mdx mouse model of duchenne muscular dystrophy / D. De Oliveira Moreira, J. A. Pereira, A. P. Taniguti, C. Y. Matsumura, L. A. Ramos, M. A. Areas et al // Muscle Nerve. - 2013. - Vol. 48. - P. 911-919.

127. De Pasquale, L. Increased muscle expression of interleukin-17 in Duchenne muscular dystrophy / L. De Pasquale, A. D'Amico, M. Verardo, S. Petrini, E. Bertini, F. De Benedetti // Neurology. - 2012. - Vol. 78. - P. 1309-1314.

128. De Senzi Moraes Pinto, R. N-acetylcysteine treatment reduces TNF-a levels and myonecrosis in diaphragm muscle of mdx mice / R. De Senzi Moraes Pinto, R. Ferretti, L. H. Moraes, H. S. Neto, M. J. Marques, E. Minatel // Clin Nutr. - 2013. - Vol. 32. - P. 472-475.

129. Deacon, R. M. Measuring motor coordination in mice / R. M. Deacon // J Vis Exp. - 2013. -Vol. 75. - e2609.

130. Debska, G. Large-conductance K+ channel openers NS1619 and NS004 as inhibitors of mitochondrial function in glioma cells / G. Debska, A. Kicinska, J. Dobrucki, B. Dworakowska, E. Nurowska, J. Skalska, K. Dolowy, A. Szewczyk // Biochem pharmacol. - 2003. - Vol. 65. - P. 18271834.

131. Delmonico, M. J. Longitudinal study of muscle strength, quality, and adipose tissue infiltration / M. J. Delmonico, T. B. Harris, M. Visser, S. W. Park, M. B. Conroy, P. Velasquez-Mieyer, R. Boudreau, T. M. Manini, M. Nevitt, A. B. Newman, B. H. Goodpaster // Am J Clin Nutr. - 2009. -Vol. 90. - P. 1579-1585.

132. Desguerre, I. Endomysial fibrosis in Duchenne muscular dystrophy: a marker of poor outcome associated with macrophage alternative activation / I. Desguerre, M. Mayer, F. Leturcq, J. P. Barbet, R. K. Gherardi, C. Christov // J Neuropathol Exp Neurol. - 2009. - Vol. 68. - P. 762-773.

133. Deval, E. Na(+)/Ca(2+) exchange in human myotubes: intracellular calcium rises in response to external sodium depletion are enhanced in DMD / E. Deval, D. O. Levitsky, E. Marchand, A. Cantereau, G. Raymond, C. Cognard // Neuromuscul Disord. - 2002. - Vol. 12. - P. 665-673.

134. Di Mauro, S. Enzymes of the glycogen cycle and glycolysis in various human neuromuscular disorders / S. Di Mauro, C. Angelini, C. Catani // J Neurol Neurosurg Psychiatry. - 1967. - Vol. 30. -P. 411-415.

135. Dietrich, A. N-linked protein glycosylation is a major determinant for basal TRPC3 and TRPC6 channel activity / A. Dietrich, M. Mederos y Schnitzler, J. Emmel, H. Kalwa, T. Hofmann, T. Gudermann // J Biol Chem. - 2003. - Vol. 278, № 48. - P. 47842-47852.

136. Dorchies, O. M. The anticancer drug tamoxifen counteracts the pathology in a mouse model of duchenne muscular dystrophy / O. M. Dorchies, J. Reutenauer-Patte, E. Dahmane, H. M. Ismail, O. Petermann, O. Patthey- Vuadens et al // Am J Pathol. - 2013. - Vol. 182. - P. 485-504.

137. Dowling, P. Comparative analysis of Dp427-deficient mdx tissues shows that the milder dystrophic phenotype of extraocular and toe muscle fibres is associated with a persistent expression of beta-dystroglycan / P. Dowling, J. Lohan, K. Ohlendieck // Eur J Cell Biol. - 2003. - Vol. 82. - P. 222-230.

138. Dreyfus, J-C. Biochemical study of muscle in progressive muscular dystrophy / J-C. Dreyfus, G. Schapira, F. Schapira // J Clin Invest. - 1954. - Vol. 33. - P. 794-797.

139. Dreyfus, J. C. Serum enzymes in the physiopathology of muscle / J. C. Dreyfus, G. Schapira, F. Schapira // Ann NY Acad Sci. - 1958. - Vol. 75. - P. 235-249.

140. Du, X. Loss-of-function BK channel mutation causes impaired mitochondria and progressive cerebellar ataxia / X. Du, J. L. Carvalho-de-Souza, C. Wei, W. Carrasquel-Ursulaez, Y. Lorenzo, N. Gonzalez, T. Kubota, J. Staisch, T. Hain, N. Petrossian, M. Xu, R. Latorre, F. Bezanilla, C. M. Gomez // Proc Natl Acad Sci USA. - 2020. - Vol. 117. - P. 6023-6034

141. Duan, D. Duchenne muscular dystrophy / D. Duan, N. Goemans, S. Takeda, E. Mercuri, A. Aartsma-Rus // Nat Rev Dis Primers. - 2021. - Vol. 7. - P. 13.

142. Duchenne, G-B. De l'electrisation localisee et de son application a la pathologie / G-B. Duchenne. - Paris: Bailliere, 1861. - 944 p.

143. Dudley, R. W. Dynamic responses of the glutathione system to acute oxidative stress in dystrophic mouse (mdx) muscles / R. W. Dudley, M. Khairallah, S. Mohammed, L. Lands, C. Des Rosiers, B. J. Petrof // Am J Physiol-Regul Integr Comp Physiol. - 2006. - Vol. 291. - P. 704-710.

144. Dumont, N. A. Dystrophin expression in muscle stem cells regulates their polarity and asymmetric division / N. A. Dumont et al // Nat Med. - 2015. - Vol. 21. - P. 1455-1463.

145. Edwards, J. N. Upregulation of store-operated Ca2+ entry in dystrophic mdx mouse muscle / J. N. Edwards, O. Friedrich, T. R. Cully, F. von Wegner, R. M. Murphy, B. S. Launikonis // Am J Physiol Cell Physiol. - 2010. - Vol. 299. - P. 42-50.

146. Eisner, D. A. Calcium and Excitation-Contraction Coupling in the Heart / D. A. Eisner, J. L. Caldwell, K. Kistamas, A. W. Trafford // Circ Res. - 2017. - Vol. 121, № 2. - P.181-195.

147. Elangkovan, N. Gene therapy for Duchenne muscular dystrophy / N. Elangkovan, G. Dickson // J Neuromuscul Dis. - 2021. - Vol. 8. - P. 303-316.

148. Ellis, D. A. Differences in the metabolism of glucose between normal and dystrophic human muscle / D. A. Ellis, J. M. Strickland // Biochem J. - 1972. - Vol. 130. - P. 17-18.

149. Elrod, J. W. Cyclophilin D controls mitochondrial pore-dependent Ca(2+) exchange, metabolic flexibility, and propensity for heart failure in mice / J. W. Elrod, R. Wong, S. Mishra, i R. J. Vagnozz, B. Sakthievel, S. A. Goonasekera, J. Karch, S. Gabel, J. Farber, T. Force et al // J Clin Investig. -2010. - Vol. 120. - P. 3680-3687.

150. Emery, A.E. Population frequencies of inherited neuromuscular diseases—A world survey / A.E. Emery // Neuromuscul Disord. - 1991. - Vol. 1. - P. 19-29.

151. Emery, A. E. Intracellular calcium and pathogenesis and antenatal diagnosis of Duchenne muscular dystrophy / A. E. Emery, D. Burt // Br Med J. - 1980. - Vol. 280, № 6211. - P. 355-357.

152. Endlicher, R. Tissue specific sensitivity of mitochondrial permeability transition pore to Ca2+ ions / R. Endlicher, P. Krivakova, H. Lotkova, M. Milerova, Z. Drahota, Z. Cervinkova // Acta Med (Hradec Kralove). - 2009. - Vol. 52. - P. 69-72

153. Ermolova, N. V. Long-term administration of the TNF blocking drug remicade (cV1q) to mdx mice reduces skeletal and cardiac muscle fibrosis, but negatively impacts cardiac function / N. V. Ermolova, L. Martinez, S. A. Vetrone, M. C. Jordan, K. P. Roos, H. L. Sweeney et al // Neuromuscul Disord. - 2014. - Vol. 24. - P. 583-595.

154. Ervasti, J. M. Biology of the striated muscle dystrophin-glycoprotein complex / J. M. Ervasti, K. J. Sonnemann // Int Rev Cytol. - 2008. - Vol. 265. - P. 191-225.

155. Even, P. C. Defective regulation of energy metabolism in mdx-mouse skeletal muscles / P. C. Even, A. Decrouy, A. Chinet // Biochem J. - 1994. - Vol. 304. - P. 649.

156. Faist, V. Decreased mitochondrial oxygen consumption and antioxidant enzyme activities in skeletal muscle of dystrophic mice after low-intensity exercise / V. Faist, J. Konig, H. Hoger, I. Elmadfa // Ann Nutr Metab. - 2001. - Vol. 45. - P. 58-66.

157. Fajardo, V. A. Sarcolipin deletion in mdx mice impairs calcineurin signalling and worsens dystrophic pathology / V. A. Fajardo, P. J. Chambers, E. S. Juracic, B. A. Rietze, D. Gamu, C. Bellissimo, F. Kwon, J. Quadrilatero, A. Russell Tupling // Hum Mol Genet. - 2018. - Vol. 27. - P. 4094-4102.

158. Farid, T. A. Role of KATP channels in the maintenance of ventricular fibrillation in cardiomyopathic human hearts / T. A. Farid, K. Nair, S. Masse, M. A. Azam, A. Maguy, P. F. Lai, K. Umapathy, P. Dorian, V. Chauhan, A. Varro, A. Al-Hesayen, M. Waxman, S. Nattel, K. Nanthakumar // Circ Res. - 2011. - Vol. 109, № 11. - P. 1309-1318.

159. Farini, A. Inositol 1,4,5-trisphosphate (IP3)-dependent Ca2+ signaling mediates delayed myogenesis in Duchenne muscular dystrophy fetal muscle / A. Farini, C. Sitzia, L. Cassinelli, F. Colleoni, D. Parolini, U. Giovanella, S. Maciotta, A. Colombo, M. Meregalli, Y. Torrente // Development. - 2016. - Vol. 143, № 4. - P. 658-669.

160. Fauconnier, J. Leaky RyR2 trigger ventricular arrhythmias in Duchenne muscular dystrophy / J. Fauconnier, J. Thireau, S. Reiken, C. Cassan, S. Richard, S. Matecki, A. R. Marks, A. Lacampagne // Proc Natl Acad Sci USA. - 2010. - Vol. 107. - P. 1559-1564.

161. Ferretti, R. Sarcoplasmicendoplasmic-reticulum Ca2+-ATPase and calsequestrin are overexpressed in spared intrinsic laryngeal muscles of dystrophin-deficient mdx mice / R. Ferretti, M. J. Marques, A. Pertille, H. Santo Neto // Muscle Nerve. - 2009. - Vol. 39. - P. 609-615.

162. Ferrier, P. Muscular dystrophy (Duchenne) in a girl with Turner's syndrome / P. Ferrier, F. Bamatter, D. Klein // J Med Genet. - 1965. - Vol. 2. - P. 38-46.

163. Frezza, C. Organelle isolation: functional mitochondria from mouse liver, muscle and cultured fibroblasts / C. Frezza, S. Cipolat, L. Scorrano // Nat protoc. - 2007. - Vol. 2. - P. 287-295.

164. Fukada, S. Genetic background affects properties of satellite cells and mdx phenotypes / S. Fukada, D. Morikawa, Y. Yamamoto, T. Yoshida, N. Sumie, M. Yamaguchi, T. Ito, Y. Miyagoe-Suzuki, S. Takeda, K. Tsujikawa, H. Yamamoto // Am J Pathol. - 2010. - Vol. 176. - P. 2414-2424.

165. Gailly, P. In situ measurements of calpain activity in isolated muscle fibres from normal and dystrophin-lacking mdx mice / P. Gailly, F. De Backer, M. Van Schoor, J. M. Gillis // J Physiol. -2007. - Vol. 582, № 3. - P. 1261-1275.

166. Galecka, S. Single channel properties of mitochondrial large conductance potassium channel formed by BK-VEDEC splice variant / S. Galecka, B. Kulawiak, P. Bednarczyk, H. Singh, A. Szewczyk // Sci Rep. - 2021. - Vol. 11. - 10925.

167. Gams, W. Tolypocladiumeine Hyphomycetengattung mit geschwollenen Phialiden / W. Gams // Persoonia. - 1971. - Vol. 6. - P. 185-191.

168. Gao, Q. Q. The dystrophin complex: structure, function, and implications for therapy / Q. Q. Gao, E. M. McNally // Compr Physiol. - 2015. - Vol. 5, - P. 1223-1239.

169. Garcia, S. Identification of de novo mutations of Duchenne/Becker muscular dystrophies in southern Spain / S. Garcia et al // Int J Med Sci. - 2014. - Vol. 11. - P. 988-993.

170. Garcia-Castaneda, M. Postdevelopmental knockout of Orai1 improves muscle pathology in a mouse model of Duchenne muscular dystrophy / M. Garcia-Castaneda, A. Michelucci, N. Zhao, S. Malik, R. T. Dirksen // J Gen Physiol. - 2022. - Vol. 154, № 9. - e202213081.

171. Garcia-Rodriguez, R. Premature termination codons in the DMD gene cause reduced local mRNA synthesis / R. Garcia-Rodriguez et al // Proc Natl Acad Sci USA. - 2020. - Vol. 117. - P. 16456-16464.

172. Gaspar, T. Immediate neuronal preconditioning by NS1619 / T. Gaspar, F. Domoki, L. Lenti, P. V. Katakam, J. A. Snipes, F. Bari, D. W. Busija // Brain Res. - 2009. - Vol. 1285. - P. 196-207.

173. Gavillet, B. Cardiac sodium channel Nav1.5 is regulated by a multiprotein complex composed of syntrophins and dystrophin / B. Gavillet, J. S. Rougier, A. A. Domenighetti // Circ Res. - 2006. - Vol. 99, № 4. - P. 407-414.

174. Gazzerro, E. Enhancement of muscle T regulatory cells and improvement of muscular dystrophic process in mdx mice by blockade of extracellular ATP/P2X axis / E. Gazzerro, S. Baldassari, S. Assereto et al // Am J Pathol. - 2015. - Vol. 185, № 12. - P. 3349-3360.

175. Ge, Y. Proteomic analysis of mdx skeletal muscle: great reduction of adenylate kinase 1 expression and enzymatic activity / Y. Ge, M. P. Molloy, J. S. Chamberlain, P. C. Andrews // Proteomics. - 2003. - Vol. 3. - P. 1895-1903.

176. Gee, S. H. Interaction of muscle and brain sodium channels with multiple members of the syntrophin family of dystrophin associated proteins / S. H. Gee, R. Madhavan, S. R. Levinson, J. H. Caldwell, R. Sealock, S. C. Froehner // J Neurosci. - 1998. - Vol. 18. - P. 128-137.

177. Gellerich, F. N. The regulation of OXPHOS by extra mitochondrial calcium / F. N. Gellerich, Z. Gizatullina, S. Trumbeckaite et al // Biochim Biophys Acta Bioenerg. - 2010. - Vol. 1797. - P. 10181027.

178. Gervasio, O. L. TRPC1 binds to caveolin-3 and is regulated by Src kinase - role in Duchenne muscular dystrophy / O. L. Gervasio, N. P. Whitehead, E. W. Yeung, W. D. Phillips, D. G. Allen // J Cell Sci. - 2008. - Vol. 121, № 13. - P. 2246-2255.

179. Ghaleh, B. Protective effects of rimeporide on left ventricular function in golden retriever muscular dystrophy dogs / B. Ghaleh, I. Barthelemy, J. Wojcik, L. Sambin, A. Bize, L. Hittinger, T. D. Tran, F. P. Thome, S. Blot, J. B. Su // Int J Cardiol. - 2020. - Vol. 312. - P. 89-95.

180. Gillespie, D. Intracellular calcium release channels mediate their owncountercurrent: the ryanodine receptor case study / D. Gillespie, M. Fill // Biophys J. - 2008. - Vol. 95. - P. 3706-3714.

181. Giorgi, C. The machineries, regulation and cellular functions of mitochondrial calcium / C. Giorgi, S. Marchi, P. Pinton // Nat Rev Mol Cell Biol. - 2018. - Vol. 19. - P. 713-730.

182. Giovarelli, M. Givinostat as metabolic enhancer reverting mitochondrial biogenesis deficit in Duchenne muscular dystrophy / M. Giovarelli, S. Zecchini, G. Catarinella, C. Moscheni, P. Sartori, C. Barbieri, P. Roux-Biejat, A. Napoli, C. Vantaggiato, D. Cervia, C. Perrotta, E. Clementi, L. Latella, C. De Palma // Pharmacol Res. - 2021. - Vol. 170. - 105751.

183. Glesby, M. J. Calcium, magnesium, and oxidative phosphorylation in mdx mouse muscular dystrophy / M. J. Glesby, E. Rosenmann, E. G. Nylen, K. Wrogemann // Muscle Nerve. - 1988. - Vol. 11. - P. 852-826.

184. Gloss, D. Practice guideline update summary: corticosteroid treatment of duchenne muscular dystrophy: report of the guideline development subcommittee of the american academy of neurology / D. Gloss, R. T. III Moxley, S. Ashwal, M. Oskoui // Neurology. - 2016. - Vol. 86. - P. 465-472.

185. Godin, R. PGC1a gene transfer restores mitochondrial biomass and improves mitochondrial calcium handling in post-necrotic mdx mouse skeletal muscle / R. Godin, F. Daussin, S. Matecki, T. Li, B. J. Petrof, Y. Burelle // J Physiol. - 2012. - Vol. 590. - P. 5487-5502.

186.Gonzalez, D. CTGF/CCN2 from skeletal muscle to nervous system: impact on neurodegenerative diseases / D. Gonzalez, E. Brandan // Mol Neurobiol. - 2019. - Vol. 56. - P. 5911-5916.

187. Gonzalez-Sanabria, N. BK in double-membrane organelles: a biophysical, pharmacological, and functional survey / N. Gonzalez-Sanabria, F. Echeverria, I. Segura, R. Alvarado-Sanchez, R. Latorre // Front Physiol. - 2021. - Vol. 12. - 761474.

188. Goonasekera, S. A. Enhanced Ca2+ influx from STIM1-Orai1 induces muscle pathology in mouse models of muscular dystrophy / S. A. Goonasekera, J. Davis, J. Q. Kwong, F. Accornero, L. Wei-LaPierre, M. A. Sargent, R. T. Dirksen, J. D. Molkentin // Hum Mol Genet. - 2014. - Vol. 23. -P. 3706-3715.

189. Goonasekera, S. A. Mitigation of muscular dystrophy in mice by SERCA overexpression in skeletal muscle / S. A. Goonasekera, C. K. Lam, D. P. Millay, M. A. Sargent, R. J. Hajjar, E. G. Kranias, J. D. Molkentin // J Clin Invest. - 2011. - Vol. 121. - P. 1044-1052.

190. Graciotti, L. Dystrophin is required for the normal function of the cardio-protective K(ATP) channel in cardiomyocytes / L. Graciotti, J. Becker, A. L. Granata, A. D. Procopio, L. Tessarollo, G. Fulgenzi // PLoS One. - 2011. - Vol. 6, № 10. - e27034.

191. Grady, R. M. Skeletal and cardiac myopathies in mice lacking utrophin and dystrophin: A model for Duchenne muscular dystrophy / R. M. Grady, H. Teng, M. C. Nichol, J. C. Cunningham, R. S. Wilkinson, J. R. Sanes // Cell. - 1997. - Vol. 90. - P. 729-738.

192. Graham, B. H. A mouse model for mitochondrial myopathy and cardiomyopathy resulting from a deficiency in the heart/muscle isoform of the adenine nucleotide translocator / B. H. Graham, K. G. Waymire, B. Cottrell, I. A. Trounce, G. R. MacGregor, D. C. Wallace // Nat Genet. - 1997. - Vol. 16. - P. 226-234.

193. Griggs, R. C. Efficacy and safety of deflazacort vs prednisone and placebo for Duchenne muscular dystrophy / R. C. Griggs, J. P. Miller, C. R. Greenberg, D. L. Fehlings, A. Pestronk, J. R. Mendell, R. T. Moxley, W. 3rd, King, J. T. Kissel, V. Cwik, M. Vanasse, J. M. Florence, S. Pandya, J. S. Dubow, J. M. Meyer // Neurology. - 2016. - Vol. 87. - P. 2123-2131.

194. Grounds, M. D. Biomarkers for Duchenne muscular dystrophy: myonecrosis, inflammation and oxidative stress / J. R. Terrill, B. A. Al-Mshhdani, M. N. Duong, H. G. Radley-Crabb, P. G. Arthur // Dis Models Mech - 2020. - Vol. 13. - dmm.043638.

195. Grounds, M. D. Anti-TNFalpha (Remicade) therapy protects dystrophic skeletal muscle from necrosis / M. D. Grounds, J. Torrisi // FASEB J. - 2004. - Vol. 18. - P. 676-682.

196.Guiraud S. Pharmacological advances for treatment in Duchenne muscular dystrophy / S. Guiraud, K. E. Davies // Curr Opin Pharmacol. - 2017. - Vol. 34. - P. 36-48.

197. Guiraud, S. The potential of utrophin and dystrophin combination therapies for Duchenne muscular dystrophy / S. Guiraud, B. Edwards, A. Babbs, S. E. Squire, A. Berg, L. Moir et al // Hum Mol Genet. - 2019. - Vol. 28. - P. 2189-2200.

198. Guseva, N. V. Tumor necrosis factor-related apoptosis-inducing ligand-mediated activation of mitochondria-associated nuclear factor-kappaB in prostatic carcinoma cell lines / N. V. Guseva, A. F. Taghiyev, M. T. Sturm, O. W. Rokhlin, M. B. Cohen // Mol Cancer Res. - 2004. - Vol. 2. - P. 574584.

199. Gussoni, E. Dystrophin expression in the mdx mouse restored by stem cell transplantation / E. Gussoni, Y. Soneoka, C. D. Strickland, E. A. Buzney, M. K. Khan, A. F. Flint, L. M. Kunkel, R. C. Mulligan // Nature. - 1999. - Vol. 401. - P. 390-394.

200. Hakim, C. H. A five-repeat micro-dystrophin gene ameliorated dystrophic phenotype in the severe DBA/2J-mdx model of Duchenne muscular dystrophy / C. H. Hakim, N. B. Wasala, X. Pan, K. Kodippili, Y. Yue, K. Zhang, G. Yao, B. Haffner, S. X. Duan, J. Ramos, J. S. Schneider, N. N. Yang, J. S. Chamberlain, D. Duan // Mol Ther Methods Clin Dev. - 2017. - Vol. 6. - P. 216-230.

201.Hammers, D. W. Glucocorticoids counteract hypertrophic effects of myostatin inhibition in dystrophic muscle / D. W. Hammers, C. C. Hart, A. Patsalos, M. K. Matheny, L. A. Wright, L. Nagy, H. L. Sweeney // JCI Insight. - 2020. - Vol. 5. - e133276.

202. Hanaoka, B. Y. Implications of glucocorticoid therapy in idiopathic inflammatory myopathies / B. Y. Hanaoka, C. A. Peterson, C. Horbinski, L. J. Crofford // Nat Rev Rheumatol. - 2012. - Vol. 8. -P. 448-457.

203. Hankard, R. G. Oral glutamine slows down whole body protein breakdown in Duchenne muscular dystrophy / R. G. Hankard, D. Hammond, M. W. Haymond, D. Darmaun // Pediatr Res. -1998. - Vol. 43. - P. 222-226.

204. Hansson, M. J. The nonimmunosuppressive cyclosporin analogs NIM811 and UNIL025 display nanomolar potencies on permeability transition in brain-derived mitochondria / M. J. Hansson, G. Mattiasson, R. Mansson, J. Karlsson, M. F. Keep, P. Waldmeier, U. T. Ruegg, J. M. Dumont, K. Besseghir, E. Elmer // J Bioenerg Biomembr. - 2004. - Vol. 36. - P. 407-413.

205. Happi Mbakam, C. CRISPR-Cas9 gene therapy for Duchenne muscular dystrophy / C. Happi Mbakam, G. Lamothe, G. Tremblay, J. P. Tremblay // Neurotherapeutics. - 2022. - Vol. 19. - P. 931941.

206. Happi Mbakam, C. Gene therapy for Duchenne muscular dystrophy: an update on the latest clinical developments / C. Happi Mbakam, J. P. Tremblay // Expert Rev Neurother. - 2023. - Vol. 23, №10. - P. 905-920.

207. Hara, H. Running endurance abnormality in mdx mice / H. Hara, P. M. Nolan, M. O. Scott, M. Bucan, Y. Wakayama, K. H. Fischbeck // Muscle Nerve. - 2002. - Vol. 25. - P. 207-211.

208. Harisseh, R. Involvement of TRPV2 and SOCE in calcium influx disorder in DMD primary human myotubes with a specific contribution of alpha1-syntrophin and PLC/PKC in SOCE regulation / R. Harisseh, A. Chatelier, C. Magaud, N. Deliot, B. Constantin // Am J Physiol Cell Physiol. - 2013. - Vol. 304, № 9. - P. 881-894.

209. Harriman, D. The incidence of lipid droplets in human skeletal muscle in neuromuscular disorders: a histochemical, electron-microscopic and freeze-etch study / D. Harriman, R. Reed // J Pathol. - 1972. - Vol. 106. - P. 1-24.

210. He, J. Skeletal muscle lipid content and oxidative enzyme activity in relation to muscle fiber type in type 2 diabetes and obesity / J. He, S. Watkins, D. E. Kelley // Diabetes. - 2001. - Vol. 50. - P. 817-823.

211. Heinen, A. Reverse electron flow-induced ROS production is attenuated by activation of mitochondrial Ca2+-sensitive K+ channels / A. Heinen, M. Aldakkak, D. F. Stowe, S. S. Rhodes, M. L. Riess, S. G. Varadarajan, A. K. Camara // Am J Physiol Heart Circ Physiol. - 2007a. - Vol. 293. - P. H1400-1407.

212. Heinen, A. Mitochondrial Ca2+-induced K+ influx increases respiration and enhances ROS production while maintaining membrane potential / A. Heinen, A. K. Camara, M. Aldakkak, S. S. Rhodes, M. L. Riess, D. F. Stowe // Am J Physiol Cell Physiol. - 20076. - Vol. 292. - P. 148-156.

213. Helderman-van den Enden, A. T. Recurrence risk due to germ line mosaicism: Duchenne and Becker muscular dystrophy / A. T. Helderman-van den Enden et al // Clin Genet. - 2009. - Vol. 75. -P. 465-472.

214. Hess, J. Phosphorylase activity and glycogen, glucose-6-phosphate, and lactic acid content of human skeletal muscle in various myopathies / J. Hess // J Lab Clin Med. - 1965. - Vol. 66. - P. 452463.

215. Hicks, M. R. ERBB3 and NGFR mark a distinct skeletal muscle progenitor cell in human development and hPSCs / M. R. Hicks, J. Hiserodt, K. Paras, W. Fujiwara, A. Eskin, M. Jan et al // Nat Cell Biol. - 2018. - Vol. 20. - P. 46-57.

216. Hirn, C. Nav1.4 deregulation in dystrophic skeletal muscle leads to Na+ overload and enhanced cell death / C. Hirn, G. Shapovalov, O. Petermann, E. Roulet, U. T. Ruegg // J Gen Physiol. - 2008. -Vol. 132. - P. 199-208.

217. Hochheiser, K. CRISPR/Cas9: a tool for immunological research / K. Hochheiser, A. J. Kueh, T. Gebhardt, M. J. Herold // Eur J Immunol. - 2018. - Vol. 48. - P. 576-583.

218. Hoffman, E. P. Dystrophin: the protein product of the Duchenne muscular dystrophy locus / E. P. Hoffman, R. H. Brown, L. M. Kunkel // Cell. - 1987. - Vol. 51. - P. 919-928.

219. Hood, D. A. Invited review: contractile activity-induced mitochondrial biogenesis in skeletal muscle / D. A. Hood //J Appl Physiol. - 2001. - Vol. 90. - P. 1137-1157.

220. Hopf, F. W. A critical evaluation of resting intracellular free calcium regulation in dystrophic mdx muscle / F. W. Hopf, P. R. Turner, W. F. Denetclaw, Jr, Reddy, P., Steinhardt, R. A. // Am J Physiol Cell Physiol. - 1996. - Vol. 271. - P. 1325-1339.

221. Hori, Y. S. Resveratrol ameliorates muscular pathology in the dystrophic mdx mouse, a model for Duchenne muscular dystrophy / Y. S. Hori, A. Kuno, R. Hosoda, M. Tanno, T. Miura, K. Shimamoto, Y. Horio // J Pharmacol Exp Ther. - 2011. - Vol. 338. - P. 784-794.

222. Houang, E. M. Membrane-stabilizing copolymers confer marked protection to dystrophic skeletal muscle in vivo / E. M. Houang, K. J. Haman, A. Filareto, R. C. Perlingeiro, F. S. Bates, D. A. Lowe, J. M. Metzger // Mol Ther Methods Clin Dev. - 2015. - Vol. 2. - 15042.

223. Huang, P. Imatinib attenuates skeletal muscle dystrophy in mdx mice / P. Huang, X. S. Zhao, M. Fields, R. M. Ransohoff, L. Zhou // FASEB J. - 2009. - Vol. 23. - P. 2539-2548.

224. Huang, X. Structure of a WW domain containing fragment of dystrophin in complex with beta-dystroglycan / X. Huang et al // Nat Struct Biol. - 2000. - Vol. 7. - P. 634-638.

225. Hughes, M. C. Early myopathy in Duchenne muscular dystrophy is associated with elevated mitochondrial H2O2 emission during impaired oxidative phosphorylation / M. C. Hughes, S. V. Ramos, P. C. Turnbull, I. A. Rebalka, A. Cao, C. M. F. Monaco, N. E. Varah, B. A. Edgett, J. S. Huber, P. Tadi, L. J. Delfinis, U. Schlattner, J. A. Simpson, T. J. Hawke, C. G. R. Perry // J Cachexia Sarcopenia Muscl. - 2019. - Vol. 10. - P. 643-661.

226. Hulmi, J. J. Effects of muscular dystrophy, exercise and blocking activin receptor IIB ligands on the unfolded protein response and oxidative stress / J. J. Hulmi, J. Hentila, K. C. DeRuisseau, B. M. Oliveira, K. G. Papaioannou, R. Autio, U. M. Kujala, O. Ritvos, H. Kainulainen, A. Korkmaz, M. Atalay // Free Radic Biol Med. - 2016. - Vol. 99. - P. 308-322.

227. Hyzewicz, J. Low intensity training of mdx mice reduces carbonylation and increases expression levels of proteins involved in energy metabolism and muscle contraction / J. Hyzewicz, J. Tanihata, M. Kuraoka, N. Ito, Y. Miyagoe-Suzuki, S. Takeda // Free Radic Biol Med. - 2015. - Vol. 82. - P. 122136.

228. Ignatieva, E. Skeletal muscle mitochondria dysfunction in genetic neuromuscular disorders with cardiac phenotype / E. Ignatieva, N. Smolina, A. Kostareva, R. Dmitrieva / Int J Mol Sci. - 2021. -Vol. 22. - 7349.

229. Im, W. B. Differential expression of Dystrophin isoforms in strains of mdx mice with different mutations / W. B. Im, S. F. Phelps, E. H. Copen, E. G. Adams, J. L. Slightom, J. S. Chamberlain // Hum Mol Genet. - 1996. - Vol. 5. - P. 1149-1153.

230. Ishizaki, M. Female dystrophinopathy: review of current literature / M. Ishizaki, M. Kobayashi, K. Adachi, T. Matsumura, E. Kimura // Neuromuscul Disord. - 2018. - Vol. 28. - P. 572-581.

231. Ito, T. Imatinib attenuates severe mouse dystrophy and inhibits proliferation and fibrosis-marker expression in muscle mesenchymal progenitors / T. Ito, R. Ogawa, A. Uezumi, T. Ohtani, Y. Watanabe, K. Tsujikawa et al // Neuromuscul Disord. - 2013. - Vol. 23. - P. 349-356.

232. Iwata, Y. A novel mechanism of myocyte degeneration involving the Ca2+-permeable growth factor-regulated channel / Y. Iwata, Y. Katanosaka, Y. Arai, K. Komamura, K. Miyatake, M. Shigekawa // J Cell Biol. - 2003. - Vol. 161. - P. 957-967.

233. Iwata, Y. Dominant-negative inhibition of Ca2+ influx via TRPV2 ameliorates muscular dystrophy in animal models / Iwata, Y., Katanosaka, Y., Arai, Y., Shigekawa, M., Wakabayashi, S // Hum Mol Genet - 2009. - Vol. 18. - P. 824-834.

234. Iwata, Y. Enhanced Na+/H+ exchange activity contributes to the pathogenesis of muscular dystrophy via involvement of P2 receptors / Y. Iwata, Y. Katanosaka, T. Hisamitsu, S. Wakabayashi // Am J Pathol. - 2007. - Vol. 171. - P. 1576-1587

235. Jahnke, V. E. Metabolic remodeling agents show beneficial effects in the dystrophin-deficient mdx mouse model / V. E. Jahnke, J. H. Van Der Meulen, H. K. Johnston, S. Ghimbovschi, T. Partridge, E. P. Hoffman, K. Nagaraju // Skeletal Muscle. - 2012. - Vol. 2. - 16.

236. Judge, L. M. Dissecting the signaling and mechanical functions of the dystrophin-glycoprotein complex / L. M. Judge, M. Haraguchiln, J. S. Chamberlain // J Cell Sci. - 2006. - Vol. 119. - P. 15371546.

237. Juhaszova, M. ATP Synthase K+- and H+-fluxes drive ATP synthesis and enable mitochondrial K+-"Uniporter" function: I. Characterization of ion fluxes / M. Juhaszova, E. Kobrinsky, D. B. Zorov, H. B. Nuss, Y. Yaniv, K. W. Fishbein, R. de Cabo, L. Montoliu, S. B. Gabelli, M. A. Aon, S. Cortassa, S. J. Sollott // Function (Oxf). - 2021. - Vol. 3. - zqab065.

238. Juhaszova, M. ATP synthase K+- and H+-fluxes drive ATP synthesis and enable mitochondrial K+-"Uniporter" function: II. Ion and ATP synthase flux regulation / M. Juhaszova, E. Kobrinsky, D. B. Zorov, H. B. Nuss, Y. Yaniv, K. W. Fishbein, R. de Cabo, L. Montoliu, S. B. Gabelli, M. A. Aon, S. Cortassa, S. J. Sollott // Function (Oxf). - 2022. - Vol. 3. - zqac001.

239. Jung, C. Dystrophic cardiomyopathy: amplification of cellular damage by Ca2+ signalling and reactive oxygen species-generating pathways / C. Jung, A. S. Martins, E. Niggli, N. Shirokova // Cardiovasc Res. - 2008. - Vol. 77. - P. 766-773.

240.Kamdar, F. Dystrophin-Deficient Cardiomyopathy / F. Kamdar, D.J. Garry // J Am Coll Cardiol. -2016. - Vol. 67. - 2533-2546.

241. Kang, C. Deficit in PINK1/PARKIN-mediated mitochondrial autophagy at late stages of dystrophic cardiomyopathy / C. Kang, M. A. Badr, V. Kyrychenko, E. L. Eskelinen, N. Shirokova // Cardiovasc Res. - 2018. - Vol. 114. - P. 90-102.

242. Karch, J. Inhibition of mitochondrial permeability transition by deletion of the ANT family and CypD / J. Karch, M. J. Bround, H. Khalil, M. A. Sargent, N. Latchman, N. Terada, P. M. Peixoto, J. D. Molkentin // Sci Adv. - 2019. - Vol. 5, № 8. - eaaw4597.

243. Kawai, S. Effect of three types of mixed anesthetic agents alternate to ketamine in mice / S. Kawai, Y. Takagi, S. Kaneko, T. Kurosawa // Exp Anim. - 2011. - Vol. 60. - P. 481-487.

244. Khairallah, R. J. Microtubules underlie dysfunction in Duchenne muscular dystrophy / R. J. Khairallah, G. Shi, F. Sbrana, B. L. Prosser, C. Borroto, M. J. Mazaitis, E. P. Hoffman, A. Mahurkar,

F. Sachs, Y. Sun, Y. W. Chen, R. Raiteri, W. J. Lederer, S. G. Dorsey, C. W. Ward // Sci Signal. -2012. - Vol. 5, № 236. - ra56.

245. Kharraz, Y. Understanding the process of fibrosis in Duchenne muscular dystrophy / Y. Kharraz, J. Guerra, P. Pessina, A. L. Serrano, P. Munoz-Canoves // Biomed Res Int. - 2014. - Vol. 2014. -965631.

246. Kicinska, A. Large-Conductance Potassium Cation Channel Opener NS1619 Inhibits Cardiac Mitochondria Respiratory Chain / A. Kicinska, A. Szewczyk // Toxicol Mech Methods. - 2004. - Vol. 14. - P. 59-61.

247. Kieny, P. Evolution of life expectancy of patients with Duchenne muscular dystrophy at AFM Yolaine de Kepper centre between 1981 and 2011 / P. Kieny et al // Ann Phys Rehabil Med. - 2013. -Vol. 56. - P. 443-454.

248. Kikkawa, N. Ectopic calcification is caused by elevated levels of serum inorganic phosphate in mdx mice / N. Kikkawa, T. Ohno, Y. Nagata, M. Shiozuka, T. Kogure, R. Matsuda // Cell Struct Funct. - 2009. - Vol. 34, № 2. - P. 77-88.

249. Kim, H. The dystrophin complex controls bk channel localization and muscle activity in Caenorhabditis elegans / H. Kim, J. T. Pierce-Shimomura, H. J. Oh, B. E. Johnson, M. B. Goodman, S. L. McIntire // PLoS Genet. - 2009. - Vol. 5. - e1000780.

250. Kim, J. H. Contribution of oxidative stress to pathology in diaphragm and limb muscles with Duchenne muscular dystrophy / J. H. Kim, H. B. Kwak, L. V. Thompson, J. M. Lawler // J Muscle Res Cell Motil. - 2013. - Vol. 34. - P. 1-13.

251. Kirschner, J. Treatment of Duchenne muscular dystrophy with ciclosporin A: A randomised, double-blind, placebo-controlled multicentre trial / J. Kirschner, J. Schessl, U. Schara, B. Reitter, G. M. Stettner, E. Hobbiebrunken, E. Wilichowski, G. Bernert, S. Weiss, F. Stehling et al // Lancet Neurol. - 2010. - Vol. 9. - P. 1053-1059.

252. Kitani, T. Internalization of isolated functional mitochondria: involvement of macropinocytosis / T. Kitani, D. Kami, S. Matoba, S. Gojo // J Cell Mol Med. - 2014. - Vol. 18. - P. 1694-1703.

253. Kodippili, K. Dual AAV gene therapy for Duchenne muscular dystrophy with a 7-kb mini-dystrophin gene in the canine model / K. Kodippili et al // Hum Gene Ther. - 2018. - Vol. 29. - P. 299-311.

254. Koenig, M. Complete cloning of the Duchenne muscular dystrophy (DMD) cDNA and preliminary genomic organization of the DMD gene in normal and affected individuals / M. Koenig et al // Cell. - 1987. - Vol. 50. - P. 509-517.

255. Koenig, X. Voltage-Dependent Sarcolemmal Ion Channel Abnormalities in the Dystrophin-Deficient Heart / X. Koenig, J. Ebner, K. Hilber // Int J Mol Sci. - 2018. - Vol. 19. - 3296.

256. Koenig, X. Enhanced currents through L-type calcium channels in cardiomyocytes disturb the electrophysiology of the dystrophic heart / X. Koenig, L. Rubi, G. J. Obermair, R. Cervenka, X. B. Dang, P. Lukacs, S. Kummer, R. E. Bittner, H. Kubista, H. Todt, K. Hilber // Am J Physiol Heart Circ Physiol. - 2014. - Vol. 306. - P. H564-H573.

257. Koshkin, V. The characterization of mitochondrial permeability transition in clonal pancreatic beta-cells. Multiple modes and regulation. / V. Koshkin, G. Bikopoulos, C. B. Chan, M. B. Wheeler // J Biol Chem. - 2004. - Vol. 279. - P. 41368-41376.

258. Kotelnikova, E. Novel approach to meta-analysis of microarray datasets reveals muscle remodelingrelated drug targets and biomarkers in Duchenne muscular dystrophy / E. Kotelnikova, M. A. Shkrob, M. A. Pyatnitskiy, A. Ferlini, N. Daraselia // PLoS Comput Biol. - 2012. - Vol. 8. -e1002365.

259. Krylova, I. B. The cardioprotective effect of uridine and uridine-5'-monophosphate: The role of the mitochondrial ATP-dependent potassium channel / I. B. Krylova, E. V. Kachaeva, O. M. Rodionova, A. E. Negoda, N. R. Evdokimova, M. I. Balina, N. S. Sapronov, G. D. Mironova // Exp Gerontol. - 2006. - Vol. 41. - P. 697-703.

260. Krylova, I. B. Uridine treatment prevents myocardial injury in rat models of acute ischemia and ischemia/reperfusion by activating the mitochondrial ATP-dependent potassium channel / I. B. Krylova, E. N. Selina, V. V. Bulion, O. M. Rodionova, N. R. Evdokimova, N. V. Belosludtseva, M. I. Shigaeva, G. D. Mironova // Sci Rep. - 2021. - Vol. 11. - 16999.

261. Kuno, A. Resveratrol ameliorates mitophagy disturbance and improves cardiac pathophysiology of dystrophin-deficient mdx mice / A. Kuno, R. Hosoda, R. Sebori, T. Hayashi, H. Sakuragi, M. Tanabe, Y. Horio // Sci Rep. - 2018. - Vol. 8. - 15555.

262. Kuum, M. Potassium fluxes across the endoplasmic reticulum and their role in endoplasmic reticulum calcium homeostasis / M. Kuum, V. Veksler, A. Kaasik // Cell Calcium. - 2015. - Vol. 58, № 1. - P. 79-85.

263. Kuznetsov, A. V. Impaired mitochondrial oxidative phosphorylation in skeletal muscle of the dystrophin-deficient mdx mouse / A. V. Kuznetsov, K. Winkler, F. R. Wiedemann, P. von Bossanyi, K. Dietzmann, W. S. Kunz // Mol Cell Biochem. - 1998. - Vol. 183. - P. 87-96.

264. Kypson, J. Effects of uridine and inosine on glucose metabolism in skeletal muscle and activated lipolysis in adipose tissue / J. Kypson, G. Hait // J Pharmacol Exp Ther. - 1976. - Vol. 19. - P. 565574.

265. Kyrychenko, S. Hierarchical accumulation of RyR post-translational modifications drives disease progression in dystrophic cardiomyopathy / S. Kyrychenko, E. Polakova, C. Kang, K. Pocsai, N. D. Ullrich, E. Niggli, N. Shirokova // Cardiovasc Res. - 2013. - Vol. 97. - P. 666-675.

266. Kyrychenko, V. Mitochondrial dysfunctions during progression of dystrophic cardiomyopathy / V. Kyrychenko, E. Polakova, R. Janicek, N. Shirokova // Cell Calcium. - 2015. - Vol. 58 - P. 186195.

267. Lai, Y. Dystrophins carrying spectrin-like repeats 16 and 17 anchor nNOS to the sarcolemma and enhance exercise performance in a mouse model of muscular dystrophy / Y. Lai et al // J Clin Invest. -2009. - Vol. 119 - P. 624-635.

268. Laker, R. C. The mitochondrial permeability transition pore regulator cyclophilin D exhibits tissuespecific control of metabolic homeostasis / R. C. Laker, E. P. Taddeo, Y. N. Akhtar, M. Zhang, K. L. Hoehn, Z. Yan // PLoS One. - 2016. - Vol. 11. - e0167910

269. Lam, J. A universal approach to analyzing transmission electron microscopy with ImageJ / J. Lam, P. Katti, M. Biete, M. Mungai, S. AshShareef, K. Neikirk, E. Garza Lopez, Z. Vue, T. A. Christensen, H. K. Beasley, T. A. Rodman, S. A. Murray, J. L. Salis-bury, B. Glancy, J. Shao, R. O. Pereira, E. D. Abel, A. Hinton // Cells. - 2021. - Vol. 10. - 2177.

270. Law, M. L. Exacerbation of dystrophic cardiomyopathy by phospholamban deficiency mediated chronically increased cardiac Ca(2+) cycling in vivo / M. L. Law, K. W. Prins, M. E. Olander, J. M. Metzger // Am J Physiol Heart Circ Physiol. - 2018. - Vol. 315. - P. H1544-H1552.

271. Lazarou, M. The ubiquitin kinase PINK1 recruits autophagy receptors to induce mitophagy / M. Lazarou, D. A. Sliter, L. A. Kane, S. A. Sarraf, C. Wang, J. L. Burman, D. P. Sideris, A. I. Fogel, R. J. Youle // Nature. - 2015. - 524. - P. 309-314.

272. Le Borgne, F. Exploration of lipid metabolism in relation with plasma membrane properties of Duchenne muscular dystrophy cells: Influence of L-carnitine / F. Le Borgne, S. Guyot, M. Logerot, L. Beney, P. Gervais, J. Demarquoy // PLoS One. - 2012. - Vol. 7. - e49346.

273.Le, S. Dystrophin as a molecular shock absorber / S. Le, M. Yu, L. Hovan, Z. Zhao, J. Ervasti, J. Yan // ACS Nano. - 2018. - Vol. 12. - P. 12140-12148.

274. Le, T. T. Disruption of uridine homeostasis links liver pyrimidine metabolism to lipid accumulation / T. T. Le, A. Ziemba, Y. Urasaki, E. Hayes, S. Brotman, G. Pizzorno // J Lipid Res. -2013. - Vol. 54. - P. 1044-1057.

275. Leanza, L. Pharmacological modulation of mitochondrial ion channels / L. Leanza, V. Checchetto, L. Biasutto, A. Rossa, R. Costa, M. Bachmann, M. Zoratti, I. Szabo // Br J Pharmacol. -2019. - Vol. 176. - P. 4258-4283.

276. Leary, S. C. Interactions between bioenergetics and mitochondrial biogenesis / S. C. Leary, B. J. Battersby, R. G. Hansford, C. D. Moyes // Biochim Biophys Acta Bioenerg. - 1998. - Vol. 1365. - P. 522-530.

277. Lee, E. M. Chronic effects of losartan on the muscles and the serologic profiles of mdx mice / E. M. Lee, D. Y. Kim, A. Y. Kim, E. J. Lee, S. H. Kim, M. M. Lee et al // Life Sci. - 2015. - Vol. 143. -P. 35-42.

278. Lehmann-Horn, F. Rationale for treating oedema in Duchenne muscular dystrophy with eplerenone / F. Lehmann-Horn, M. A. Weber, A. M. Nagel, H. M. Meinck, S. Breitenbach, J. Scharrer, K. Jurkat-Rott // Acta Myol. - 2012. - Vol. 31, № 1. - P. 31-39.

279. Leyva-Leyva, M. Biochemical and functional interplay between ion channels and the components of the dystrophin-associated glycoprotein complex / M. Leyva-Leyva, A. Sandoval, R. Felix, R. Gonzalez-Ramirez // J Membr Biol. - 2018. - Vol. 251. - P. 535-550.

280.Li, D. Nitrosative stress elicited by nNOS delocalization inhibits muscle force in dystrophin-null mice / D. Li, Y. Yue, Y. Lai, C. H. Hakim, D. Duan // J Pathol. - 2011. - Vol. 223. - P. 88-98.

281. Li, D. Sarcolemmal nNOS anchoring reveals a qualitative difference between dystrophin and utrophin / D. Li, A. Bareja, L. Judge, Y. Yue, Y. Lai, R. Fairclough et al // J Cell Sci. - 2010. - Vol. 123. - P. 2008-2013.

282. Li, Y. Blunted cardiac beta-adrenergic response as an early indication of cardiac dysfunction in Duchenne muscular dystrophy / Y. Li, S. Zhang, Zhang X, J. Li, X. Ai, L. Zhang, D. Yu, S. Ge, Y. Peng, X. Chen // Cardiovasc Res. - 2014. - Vol. 103. - P. 60-71.

283. Liberona, J. L. Differences in both inositol 1,4,5-trisphosphate mass and inositol 1,4,5-trisphosphate receptors between normal and dystrophic skeletal muscle cell lines / J. L. Liberona, J. A. Powell, S. Shenoi, L. Petherbridge, R. Caviedes, E. Jaimovich // Muscle Nerve. - 1998. - Vol. 21. № 7. - P. 902-909.

284. Lilling, G. Altered allosteric properties of cytoskeleton-bound phosphofructokinase in muscle from mice with X chromosome-linked muscular dystrophy (mdx) / G. Lilling, R. Beitner // Biochem Med Metab Biol. - 1991. - Vol. 45. - P. 319-325.

285. Lin, H. C. Isolated mitochondria infusion mitigates ischemia-reperfusion injury of the liver in rats / H. C. Lin, S. Y. Liu, H. S. Lai, I. R. Lai // Shock. - 2013. - Vol. 39. - P. 304-310.

286. Lin, B. L. Pharmacological TRPC6 inhibition improves survival and muscle function in mice with Duchenne muscular dystrophy / B. L. Lin, J. Y. Shin, W. P. Jeffreys, N. Wang, C. A. Lukban, M. C. Moorer, E. Velarde, O. A. Hanselman, S. Kwon, S. Kannan, R. C. Riddle et al // JCI insight. -2022. - Vol. 7, №19. - e158906.

287. Lindahl, M. Phospholipase A2 activity in dystrophinopathies / M. Lindahl, E. Backman, K. G. Henriksson, J. R. Gorospe, E. P. Hoffman // Neuromuscul Disord. - 1995. - Vol. 5. - P. 193-199.

288. Liou, J. Live-cell imaging reveals sequential oligomerization and local plasma membrane targeting of stromal interaction molecule 1 after Ca2+ store depletion / J. Liou, M. Fivaz, T. Inoue, T. Meyer // Proc Natl Acad Sci USA. - 2007. - Vol. 104. - P. 9301-9306.

289. Liu, H. TNF-alpha-induced apoptosis of macrophages following inhibition of NF-kappa B: A central role for disruption of mitochondria / H. Liu, Y. Ma, L. J. Pagliari, H. Perlman, C. Yu, A. Lin, R. M. Pope // J Immunol. - 2004. - Vol. 172. - P. 1907-1915.

290. Liu, Z. Adenosine triphosphate-sensitive potassium channels and cardiomyopathies (Review) / Z. Liu, H. Cai, Y. Dang, C. Qiu, J. Wang // Mol Med Rep. - 2016. - Vol. 13, № 2. - P. 1447-1454.

291. Lohan, J. Drastic reduction in the luminal Ca2+ -binding proteins calsequestrin and sarcalumenin in dystrophin deficient cardiac muscle / J. Lohan, K. Ohlendieck // Biochim Biophys Acta. - 2004. -Vol. 1689. - P. 252-258.

292. Lopez, J. J. Interaction of STIM1 with endogenously expressed human canonical TRP1 upon depletion of intracellular Ca2+ stores / J. J. Lopez, G. M. Salido, J. A. Pariente, J. A. Rosado // J Biol Chem. - 2006. - Vol. 281. - P. 28254-28264.

293. Lopez, J. R. Contribution of TRPC channels to intracellular Ca2+ dyshomeostasis in smooth muscle fom mdx mice / J. R. Lopez, A. Uryash, G. Faury, E. Esteve, J. A. Adams // Front Physiol. -2020. - Vol. 11. - P. 126.

294. Loro, E. High-throughput identification of post-transcriptional utrophin up-regulators for Duchenne muscle dystrophy (DMD) therapy / E. Loro, K. Sengupta, S. Bogdanovich, K. Whig, D. C. Schultz, D. M. Huryn et al // Sci Rep. - 2020. - Vol. 10. - P. 2132.

295. Luan, P. Urolithin A improves muscle function by inducing mitophagy in muscular dystrophy / P. Luan, D. D'Amico, P. A. Andreux, P. P. Laurila, M. Wohlwend, H. Li, T. Imamura de Lima, N. Place, C. Rinsch, N. Zanou, J. Auwerx // Sci Transl Med. - 2021. - Vol. 13.

296. Lukasiak, A. SERCA, complex I of the respiratory chain and ATP-synthase inhibition are involved in pleiotropic effects of NS1619 on endothelial cells / A. Lukasiak, A. Skup, S. Chlopicki, M. Lomnicka, P. Kaczara, B. Proniewski, A. Szewczyk, A. Wrzosek // Eur J Pharmacol. - 2016. - Vol. 786. - P. 137-147.

297. Lumeng, C. Interactions between ß2-syntrophin and a family of microtubule- associated serine/threonine kinases / C. Lumeng et al // Nat Neurosci. - 1999. - Vol. 2. - P. 611-617.

298. Luongo, T. S. The mitochondrial Na+/Ca2+ exchanger is essential for Ca2+ homeostasis and viability / T. S. Luongo, J. P. Lambert, P. Gross, M. Nwokedi, A. A. Lombardi, S. Shanmughapriya, A. C. Carpenter, D. Kolmetzky, E. Gao et al // Nature. - 2017. - Vol. 545, № 7652. - P. 93-97.

299. Lutz, A. K. Loss of parkin or PINK1 function increases Drp1-dependent mitochondrial fragmentation / A. K. Lutz, N. Exner, M. E. Fett, J. S. Schlehe, K. Kloos, K. Lammermann, B. Brunner, A. Kurz -Drexler, F. Vogel, A. S. Reichert et al // J Biol Chem. - 2009. - Vol. 284, № 34. -P.22938-22951.

300. Mado, K. On the role of tubulin, plectin, desmin, and vimentin in the regulation of mitochondrial energy fluxes in muscle cells / K. Mado, V. Chekulayev, I. Shevchuk, M. Puurand, K. Tepp, T. Kaambre // Am J Physiol Cell Physiol. - 2019. - Vol. 316, № 5. - P. C657-C667.

301. Magri, F. Genotype and phenotype characterization in a large dystrophinopathic cohort with extended follow-up / F. Magri et al // J Neurol. - 2011. - Vol. 258. - P. 1610-1623.

302. Mah, J. K. A systematic review and meta-analysis on the epidemiology of Duchenne and Becker muscular dystrophy / J. K. Mah et al // Neuromuscul Disord. - 2014. - Vol. 24. - P. 482-491.

303. Mallouk, N. Elevated subsarcolemmal Ca2+ in mdx mouse skeletal muscle fibers detected with Ca2+-activated K+ channels / N. Mallouk, V. Jacquemond, B. Allard // Proc Natl Acad Sci USA. -2000. - Vol. 97 - P. 4950-4955.

304. Manning, J. What has the mdx mouse model of Duchenne muscular dystrophy contributed to our understanding of this disease? / J. Manning, D. O'Malley // J Muscle Res Cell Motil. - 2015. - Vol. 36. - P. 155-167.

305. Mareedu, S. Abnormal calcium handling in Duchenne muscular dystrophy: mechanisms and potential therapies / S. Mareedu, E. D. Million, D. Duan, G. J. Babu // Front Physiol. - 2021a. - Vol. 12. - 647010.

306. Mareedu, S. Sarcolipin haploinsufficiency prevents dystrophic cardiomyopathy in mdx mice / S. Mareedu, R. Pachon, J. Thilagavathi, N. Fefelova, R. Balakrishnan, N. Niranjan, L. H. Xie, G. J. Babu // Am J Physiol Heart Circ Physiol. - 20216. - Vol. 320. - P. 200-210.

307. Markham, A. Deflazacort. A review of its pharmacological properties and therapeutic efficacy / A. Markham, H. M. Bryson // Drugs. - 1995. - Vol. 50. - P. 317-333.

308. Markham, B. E. Chronic dosing with membrane sealant poloxamer 188 NF improves respiratory dysfunction in dystrophic Mdx and Mdx/Utrophin-/- mice / B. E. Markham, S. Kernodle, J. Nemzek, J. E. Wilkinson, R. Sigler // PLoS One. - 2015. - Vol. 10. - e0134832.

309. Maroto, R. TRPC1 forms the stretch-activated cation channel in vertebrate cells / R. Maroto, A. Raso, T. G. Wood, A. Kurosky, B. Martinac, O. P. Hamill // Nat Cell Biol. - 2005. - Vol. 7. - P. 179185.

310. Martins-Bach, A. B. Metabolic profile of dystrophic mdx mouse muscles analyzed with in vitro magnetic resonance spectroscopy (MRS) / A. B. Martins-Bach, A. C. Bloise, M. Vainzof, S. Rahnamaye Rabbani // Magn Reson Imaging. - 2012. - Vol. 30. - P. 1167-1176.

311. Mastaglia, F. L. Regeneration of muscle in Duchenne muscular dystrophy: an electron microscope study / F. L. Mastaglia, J. M. Papadimitriou, B. A. Kakulas // J Neurol Sci. - 1970. - Vol. 11. - P. 425-444.

312. Masuzawa, A. Transplantation of autologously-derived mitochondria protects the heart from ischemia/reperfusion injury / A. Masuzawa, K. M. Black, C. A. Pacak, M. Ericsson, R. J. Barnett, C.

Drumm, P. Seth, D. B. Bloch, S. Levitsky, D. B. Cowan, J. D. McCully // Am J Phys Heart Circ Physiol. - 2013. - Vol. 304. - P. 966-982.

313. Matsumura, C. Y. Isobaric taggingbased quantification for proteomic analysis: a comparative study of spared and affected muscles from mdx mice at the early phase of dystrophy / C. Y. Matsumura, B. Menezes de Oliveira, M. Durbeej, M. J. Marques // PLoS One. - 2013. - Vol. 8. -e65831.

314. Matsumura, C. Y. Diltiazem and verapamil protect dystrophin-deficient muscle fibers of MDX mice from degeneration: a potential role in calcium buffering and sarcolemmal stability / C. Y. Matsumura, A. Pertille, T. C. Albuquerque, H. Santo Neto, M. J. Marques // Muscle Nerve. - 2009. -Vol. 39. - P. 167-176.

315. Matthews, E. Corticosteroids for the treatment of Duchenne muscular dystrophy / E. Matthews, R. Brassington, T. Kuntzer, F. Jichi, A. Y. Manzur // Cochrane Database Syst Rev. - 2016. - Vol. 2016, №5. - CD003725.

316. Mazala, D. A. TGF-b-driven muscle degeneration and failed regeneration underlie disease onset in a DMD mouse model / D. A. Mazala, J. S. Novak, M. W. Hogarth, M. Nearing, P. Adusumalli, C. B. Tully et al // JCI Insight. - 2020. - Vol. 5. - e135703.

317. Mazala, D. A. SERCA1 overexpression minimizes skeletal muscle damage in dystrophic mouse models / D. A. Mazala, S. J. P. Pratt, D. Chen, J. D. Molkentin, R. M. Lovering, E. R. Chin // Am J Physiol Cell Physiol. - 2015. - Vol. 308. - P. C699-C709.

318. McCully, J. D. Injection of isolated mitochondria during early reperfusion for cardioprotection / J. D. McCully, D. B. Cowan, C. A. Pacak, I. K. Toumpoulis, H. Dayalan, S. Levitsky // Am J Phys Heart Circ Phys. - 2009. - Vol. 296. - P. 94-110.

319. McCully, J. D. Mitochondrial transplantation for therapeutic use / J. D. McCully, S. Levitsky, P. J. Del Nido, D. B. Cowan // Clin Transl Med. - 2016. - Vol. 5, № 1. - P. 16.

320. McDonald, C. M. Long-term effects of glucocorticoids on function, quality of life, and survival in patients with Duchenne muscular dystrophy: A prospective cohort study / C. M. McDonald, E. K. Henricson, R. T. Abresch, T. Duong, N. C. Joyce, F. Hu, P. R. Clemens, E. P. Hoffman, A. Cnaan, H. Gordish-Dressman // Lancet. - 2018. - Vol. 391. - P. 451-461.

321. McKenna, M. J. N-acetylcysteine attenuates the decline in muscle Na+,K+-pump activity and delays fatigue during prolonged exercise in humans / M. J. McKenna, I. Medved, C. A. Goodman, M. J. Brown, A. R. Bjorksten, K. T. Murphy et al // Whitehead J Physiol. - 2006. - Vol. 576. - P. 279288.

322. Mendell, J. R. Evidence-based path to newborn screening for Duchenne muscular dystrophy / J. R. Mendell et al // Ann Neurol. - 2012. - Vol. 71. - P. 304-313.

323. Mendell, J. R. Report of MDA muscle disease symposium on newborn screening for Duchenne muscular dystrophy / J. R. Mendell, M. Lloyd-Puryear // Muscle Nerve. - 2013. - Vol. 48. - P. 21-26.

324. Mendell, J. R. Assessment of systemic delivery of rAAVrh74.MHCK7 micro-dystrophin in children with Duchenne muscular dystrophy / J. R. Mendell, Z. Sahenk, K. Lehman, C. Nease, L. P. Lowes, N. F. Miller, M. A. Iammarino, L. N. Alfano, A. Nicholl et al // JAMA Neurol. - 2020. - Vol. 77. - P. 1122.

325. Meng, J. Human skeletal muscle-derived CD133(+) cells form functional satellite cells after intramuscular transplantation in immunodeficient host mice / J. Meng, S. Chun, R. Asfahani, H. Lochmuller, F. Muntoni, J. Morgan // Mol Ther. - 2014. - Vol. 22. - P. 1008-1017.

326. Meng, J. CD133+ cells derived from skeletal muscles of Duchenne muscular dystrophy patients have a compromised myogenic and muscle regenerative capability / J. Meng, F. Muntoni, J. Morgan // Stem Cell Res. - 2018. - Vol. 30. - P. 43-52.

327. Mercuri, E. Muscular dystrophies / E. Mercuri, C. G. Bonnemann, F. Muntoni // Lancet. - 2019.

- Vol. 394. - P. 2025-2038.

328. Meryon, E. On granular and fatty degeneration of the voluntary muscles / E. Meryon // Med Chir Trans. - 1852. - Vol. 35 - P. 73

329. Meyer, P. Skeletal ryanodine receptors are involved in impaired myogenic differentiation in Duchenne muscular dystrophy patients / P. Meyer, C. Notarnicola, A. C. Meli, S. Matecki, G. Hugon, J. Salvador, M. Khalil, L. Feasson, C. Cances et al // Int J Mol Sci. - 2021. - Vol. 22. - P. 12985.

330. Mijares, A. Age-dependent changes in diastolic Ca(2+) and Na(+) concentrations in dystrophic cardiomyopathy: Role of Ca(2+) entry and IP3 / A. Mijares, F. Altamirano, J. Kolster, J. A. Adams, J. R. Lopez // Biochem Biophys Res Commun. - 2014. - Vol. 452, № 4. - P. 1054-1059.

331. Millay, D. P. Genetic and pharmacologic inhibition of mitochondrial-dependent necrosis attenuates muscular dystrophy / D. P. Millay, M. A. Sargent, H. Osinska, C. P. Baines, E. R. Barton, G. Vuagniaux, H. L. Sweeney, J. Robbins, J. D. Molkentin // Nat Med. - 2008. - Vol. 14. - P. 442447.

332. Millay, D. P. Calcium influx is sufficient to induce muscular dystrophy through a TRPC-dependent mechanism / D. P. Millay, S. A. Goonasekera, M. A. Sargent, M. Maillet, B. J. Aronow, J. D. Molkentin // Proc Natl Acad Sci USA. - 2009. - Vol. 106. - P. 19023-19028.

333. Mironova, G. D. Functional distinctions between the mitochondrial ATP-dependent K+ channel (mitoKATP) and its inward rectifier subunit (mitoKIR) / G. D. Mironova, A. E. Negoda, B. S. Marinov, P. Paucek, A. D. Costa, S. M. Grigoriev, Y. Y. Skarga, K. D. Garlid // J Biol Chem. - 2004.

- Vol. 279. - P. 32562-32568.

334. Mizobuti, D. S. Coenzyme Q10 supplementation acts as antioxidant on dystrophic muscle cells / D. S. Mizobuti, A. R. Fogaca, F. Moraes, L. H. R. Moraes, R. D. Mancio, T. A. Hermes et al // Cell Stress Chaperones. - 2019. - Vol. 24. - P. 1175-1185.

335.Mokri, B. Duchenne dystrophy: electron microscopic findings pointing to a basic or early abnormality in the plasma membrane of the muscle fiber / B. Mokri, A. G. Engel // Neurology. - 1975. - Vol. 25. - P. 1111-1120.

336. Monaco, A. P. Isolation of candidate cDNAs for portions of the Duchenne muscular dystrophy gene / A. P. Monaco, R. L. Neve, C. Colletti-Feener, C. J. Bertelson, D. M. Kurnit, L. M. Kunkel // Nature. - 1986. - Vol. 323. - P. 646-650.

337. Mondragon-Gonzalez, R. Recapitulating muscle disease phenotypes with myotonic dystrophy 1 induced pluripotent stem cells: a tool for disease modeling and drug discovery / R. Mondragon-Gonzalez, R. C. R. Perlingeiro // Dis Model Mech. - 2018. - Vol. 11. - dmm034728.

338. Moore, T. M. Mitochondrial dysfunction is an early consequence of partial or complete dystrophin loss in mdx mice / T. M. Moore, A. J. Lin, A. R. Strumwasser, K. Cory, K. Whitney, T. Ho, T. Ho, J. L. Lee, D. H. Rucker, C. Q. Nguyen et al // Front Physiol. - 2020. - Vol. 11. - 690.

339. Morales, E. D. Dwarf open reading frame (DWORF) gene therapy ameliorated Duchenne muscular dystrophy cardiomyopathy in aged mdx mice / E. D. Morales, Y. Yue, T. B. Watkins, J. Han, X. Pan, A. M. Gibson, B. Hu, O. Brito-Estrada, G. Yao, C. A. Makarewich, G. J. Babu, D. Duan // J Am Heart Assoc. - 2023. - Vol. 12, № 3. - e027480.

340. Morales, M. G. The pro-fibrotic connective tissue growth factor (CTGF/CCN2) correlates with the number of necrotic-regenerative foci in dystrophic muscle / M. G. Morales, M. J. Acuna, D. Cabrera, R. Goldschmeding, E. Brandan // J Cell Commun Signal. - 2018. - Vol. 12. - P. 413-421.

341. Morales, M. G. Reducing CTGF/CCN2 slows down mdx muscle dystrophy and improves cell therapy / M. G. Morales, J. Gutierrez, C. Cabello-Verrugio, D. Cabrera, K. E. Lipson, R. Goldschmeding et al // Hum Mol Genet. - 2013. - Vol. 22. - P. 4938-4951.

342. Morgan, S. J. Use of animal models of human disease for nonclinical safety assessment of novel pharmaceuticals / S. J. Morgan, C. S. Elangbam, S. Berens, E. Janovitz, A. Vitsky, T. Zabka, L. Conour // Toxicol Pathol. - 2013. - Vol. 41. - P. 508-518.

343.Moser, H. Duchenne muscular dystrophy: pathogenetic aspects and genetic prevention / H. Moser //Hum Genet. - 1984. - Vol. 66. - P. 17-40.

344. Mourkioti, F. Role of telomere dysfunction in cardiac failure in Duchenne muscular dystrophy / F. Mourkioti, J. Kustan, P. Kraft, J. W. Day, M. M. Zhao, M. Kost-Alimova, A. Protopopov, R. A. DePinho, D. Bernstein, A. K. Meeker, H. M. Blau // Nat Cell Biol. - 2013. - Vol. 15. - P. 895-904.

345. Murphy, R. M. Calsequestrin content and SERCA determine normal and maximal Ca2+ storage levels in sarcoplasmic reticulum of fast- and slow-twitch fibres of rat / R. M. Murphy, N. T. Larkins, J. P. Mollica, N. A. Beard, G. D. Lamb // J Physiol. - 2009. - Vol. 587. - P. 443-460.

346. Nagy, S. Tamoxifen in Duchenne muscular dystrophy (TAMDMD): study protocol for a multicenter, randomized, placebo-controlled, double-blind phase 3 trial / S. Nagy, P. Hafner, S. Schmidt, D. Rubino-Nacht, S. Schadelin, O. Bieri et al // Trials. - 2019. - Vol. 20. - P. 637.

347. Nakamura, A. Comparison of the phenotypes of patients harboring in-frame deletions starting at exon 45 in the Duchenne muscular dystrophy gene indicates potential for the development of exon skipping therapy / A. Nakamura et al // J Hum Genet. - 2017. - Vol. 62. - P. 459-463.

348. Nan, J. TNFR2 stimulation promotes mitochondrial fusion via Stat3- and NF-kB dependent activation of OPA1 expression / J. Nan, H. Hu, Y. Sun, L. Zhu, Y. Wang, Z. Zhong, J. Zhao, N. Zhang, Y. Wang, Y. Wang, J. Ye, L. Zhang, X. Hu, W. Zhu, J. Wang // Circ Res. - 2017. - Vol. 121. -P. 392-410.

349. Neginskaya, M. A. The very low number of calcium-induced permeability transition pores in the single mitochondrion / M. A. Neginskaya, J. O. Strubbe, G. F. Amodeo, B. A. West, S. Yakar, J. N. Bazil, E. V. Pavlov // J Gen Physiol. - 2020. - Vol. 152. - e202012631.

350. Nelson, B. R. A peptide encoded by a transcript annotated as long noncoding RNA enhances SERCA activity in muscle / B. R. Nelson, C. A. Makarewich, D. M. Anderson, B. R. Winders, C. D. Troupes, F. Wu, A. L. Reese, J. R. McAnally et al // Science. - 2016. - Vol. 351. - P. 271-275.

351. Nelson, D. M. Rapid, redox-mediated mechanical susceptibility of the cortical microtubule lattice in skeletal muscle / D. M. Nelson, E. K. Fasbender, M. C. Jakubiak, A. Lindsay, D. A. Lowe, J. M. Ervasti // Redox Biol. - 2020. - Vol. 37. - 101730.

352. Nevin, N. C. Duchenne muscular dystrophy in a female with a translocation involving Xp21 / N. C. Nevin, A. E. Hughes, M. Calwell, J. H. Lim // J Med Genet. - 1986. - Vol. 23. - P. 171-173.

353. Nguyen-Tran, D. H. Molecular mechanism of sphingosine-1-phosphate action in Duchenne muscular dystrophy / D. H. Nguyen-Tran, N. C. Hait, H. Sperber, J. Qi, K. Fischer, N. Ieronimakis et al // Dis Model Mech. - 2014. - Vol. 7. - P. 41-54.

354. Niranjan, N. Sarcolipin overexpression impairs myogenic differentiation in Duchenne muscular dystrophy / N. Niranjan, S. Mareedu, Y. Tian et al // Am J. Physiol Cell Physiol. - 2019. - Vol. 317, № 4. - P. C813-C824.

355. Nogami, K. iNOS is not responsible for RyR1 S-nitrosylation in mdx mice with truncated dystrophin / K. Nogami, Y. Maruyama, A. Elhussieny, F. Sakai-Takemura, J. Tanihata, J. I. Kira, Y. Miyagoe-Suzuki, S. Takeda // BMC Musculoskelet Disord. - 2020. - Vol. 21, № 1. - P. 479.

356. Olichon-Berthe, C. Expression of the glucose transporter GLUT4 in the muscular dystrophic mdx mouse / C. Olichon-Berthe, N. Gautier, E. Van Obberghen, Y. Le Marchand-Brustel // Biochem J. -1993. - Vol. 291. - P. 257.

357. Onopiuk, M. Mutation in dystrophinencoding gene affects energy metabolism in mouse myoblasts / M. Onopiuk, W. Brutkowski, K. Wierzbicka, S. Wojciechowska, J. Szczepanowska, J. Fronk, H. Lochmuller, D. C. Gorecki, K. Zablocki // Biochem Biophys Res Commun. - 2009. - Vol. 386. - P. 463-466.

358. Orfany, A. Mitochondrial transplantation ameliorates acute limb ischemia / A. Orfany, C. G. Arriola, I. P. Doulamis, A. Guariento, G. Ramirez-Barbieri, K. Moskowitzova, B. Shin, D. Blitzer, C. Rogers, P. J. Del Nido, J. D. McCully // J Vasc Surg. - 2020. - Vol. 71, № 3. - P. 1014-1026.

359.Pacioretty, L. M. Reduction of the transient outward potassium current in canine X-linked muscular dystrophy / L. M. Pacioretty, B. J. Cooper, R. F. Gilmour // Circulation. - 1994. - Vol. 90. -P.1350-1356.

360. Padman, B. S. LC3/GABARAPs drive ubiquitinindependent recruitment of Optineurin and NDP52 to amplify mitophagy / B. S. Padman, T. N. Nguyen, L. Uoselis, M. Skulsuppaisarn, L. K. Nguyen, M. Lazarou // Nat Commun. - 2019. - Vol. 10. - 408.

361. Paillard, M. Tissue-specific mitochondrial decoding of cytoplasmic Ca2+ signals is controlled by the stoichiometry of MICU1/2 and MCU / M. Paillard, G. Csordas, G. Szanda, T. Golenar, V. Debattisti, A. Bartok, N. Wang, C. Moffat, E. L. Seifert, A. Spat, G. Hajnoczky // Cell Rep - 2017. -Vol. 18. - P. 2291-2300.

362. Panov, A. Species- and tissue-specific relationships between mitochondrial permeability transition and generation of ROS in brain and liver mitochondria of rats and mice / A. Panov, S. Dikalov, N. Shalbuyeva, R. Hemendinger, J. T. Greenamyre, J. Rosenfeld // Am J Phys Cell Physiol. -2007. - Vol. 292. - P. C708-C718

363. Pant, M. Sarcolipin: A Key Thermogenic and Metabolic Regulator in Skeletal Muscle / M. Pant, N. C. Bal, M. Periasamy // Trends Endocrinol Metab. - 2016. - Vol. 27, № 12. - P. 881-892.

364. Pant, M. Metabolic dysfunction and altered mitochondrial dynamics in the utrophin-dystrophin deficient mouse model of Duchenne muscular dystrophy / M. Pant, D. H. Sopariwala, N. C. Bal, J. Lowe, D. A. Delfin, J. Rafael-Fortney, M. Periasamy // PLoS One. - 2015. - Vol. 10. - e0123875.

365. Park, W. S. The mitochondrial Ca2+-activated K+ channel activator, NS 1619 inhibits L-type Ca2+ channels in rat ventricular myocytes / W. S. Park, S. H. Kang, Y. K. Son, N. Kim, J. H. Ko, H. K. Kim, E. A. Ko, C. D. Kim, J. Han // Biochem Biophys Res Commun - 2007. - Vol. 362. - P. 3136.

366. Partridge, T. A. Conversion of mdx myofibres from dystrophin-negative to -positive by injection of normal myoblasts / T. A. Partridge, J. E. Morgan, G. R. Coulton, E. P. Hoffman, L. M. Kunkel // Nature. - 1989. - Vol. 337. - P. 176-179.

367. Passaquin, A. C. Calcium influx inhibition by steroids and analogs in C2C12 skeletal muscle cells / A. C. Passaquin, P. Lhote, U. T. Ruegg // Br J Pharmacol. - 1998. - Vol. 124 - P. 1751-1759.

368. Pauly, M. AMPK activation stimulates autophagy and ameliorates muscular dystrophy in the mdx mouse diaphragm / M. Pauly, F. Daussin, Y. Burelle, T. Li, R. Godin, J. Fauconnier, C. Koechlin-Ramonatxo, G. Hugon, A. Lacampagne, M. Coisy-Quivy, F. Liang, S. Hussain, S. Matecki, B. J. Petrof // Am J Pathol. - 2012. - Vol. 181 - P. 583-592.

369.Pauly, M. ER stress disturbs SR/ER-mitochondria Ca2+ transfer: Implications in Duchenne muscular dystrophy / M. Pauly, C. Angebault-Prouteau, H. Dridi, C. Notarnicola, V. Scheuermann, A. Lacampagne, S. Matecki, J. Fauconnier // Biochim Biophys Acta Mol Basis Dis. - 2017. - Vol. 1863, № 9. - P. 2229-2239.

370.Pearce, G. Electron microscopy in the study of muscular dystrophy / G. Pearce // Ann N Y Acad Sci. - 1966. - Vol. 138. - P. 138-150.

371.Pearson, C. M. Histopathological features of muscle in the preclinical stages of muscular dystrophy / C. M. Pearson // Brain. - 1962. - Vol. 85. - P. 109-120.

372.Peladeau, C. Celecoxib treatment improves muscle function in mdx mice and increases utrophin A expression / C. Peladeau, N. J. Adam, B. J. Jasmin // FASEB J. - 2018. - Vol. 32. - P. 5090-5103.

373.Percival, J. M. Defects in mitochondrial localization and ATP synthesis in the mdx mouse model of Duchenne muscular dystrophy are not alleviated by PDE5 inhibition / J. M. Percival, M. P. Siegel,

G. Knowels, D. J. Marcinek // Hum Mol Genet. - 2013. - Vol. 22. - P. 153-167.

374.Periasamy, M. SERCA pump isoforms: their role in calcium transport and disease / M. Periasamy, A. Kalyanasundaram // Muscle Nerve. - 2007. - Vol. 35. - P. 430-442.

375.Pertille, A. Calcium-binding proteins in skeletal muscles of the mdx mice: potential role in the pathogenesis of Duchenne muscular dystrophy / A. Pertille, C. L. de Carvalho, C. Y. Matsumura, H. S. Neto, M. J. Marques // Int J Exp Pathol. - 2010. - Vol. 91. - P. 63-71.

376.Peter, A. K. The costamere bridges sarcomeres to the sarcolemma in striated muscle / A. K. Peter,

H. Cheng, R. S. Ross, K. U. Knowlton, J. Chen // Prog Pediatr Cardiol. - 2011. - Vol. 31. - P. 83-88.

377.Peterson, J. M. NF-kappaB signaling in skeletal muscle health and disease / J. M. Peterson, N. Bakkar, D. C. Guttridge // Curr Top Dev Biol. - 2011. - Vol. 96. - P. 85-119.

378.Peterson, J. M. NF-kB inhibition rescues cardiac function by remodeling calcium genes in a Duchenne muscular dystrophy model / J. M. Peterson, D. J. Wang, V. Shettigar, S. R. Roof, B. D. Canan, N. Bakkar, J. Shintaku, J. M. Gu, S. C. Little et al // Nat Commun. - 2018. - Vol. 9. - P. 3431.

379.Petrillo, S. Oxidative stress in Duchenne muscular dystrophy: focus on the NRF2 redox pathway / S. Petrillo et al // Hum Mol Genet. - 2017. - Vol. 26. - P. 2781-2790.

380.Petrof, B. J. Dystrophin protects the sarcolemma from stresses developed during muscle contraction / B. J. Petrof, J. B. Shrager, H. H. Stedman, A. M. Kelly, H. L. Sweeney // Proc Natl Acad Sci USA. - 1993. - Vol. 90. - P. 3710-3714.

381.Pinniger, G. J. Pre-clinical evaluation of N-acetylcysteine reveals side effects in the mdx mouse model of Duchenne muscular dystrophy / G. J. Pinniger, J. R. Terrill, E. B. Assan, M. D. Grounds, P. G. Arthur // J Physiol. - 2017. - Vol. 595. - P. 7093-7107.

382.Pollard, A. K. Mitochondrial complex I activity measured by spectrophotometry is reduced across all brain regions in ageing and more specifically in neurodegeneration / A. K. Pollard, E. L. Craig, L. Chakrabarti // PLoS One - 2016. - Vol. 11, № 6. - e0157405.

383.Porter, J. G. A. Cyclophilin D, somehow a master regulator of mitochondrial function / J. G. A. Porter, G. Beutner // Biomolecules. - 2018. - Vol. 8. - P. 176.

384.Poston, C. N. In depth proteomic analysis of mammalian mitochondria-associated membranes (MAM) / C. N. Poston, S. C. Krishnan, C. R. Bazemore-Walker // J Proteomics. - 2013. - Vol. 79. -P. 219-230.

385.Previtali, S. C. Rimeporide as a first- in-class NHE-1 inhibitor: Results of a phase Ib trial in young patients with Duchenne Muscular Dystrophy / S. C. Previtali, T. Gidaro, J. Diaz-Manera et al // Pharmacol Res. - 2020. - Vol. 159. - 104999.

386.Prosser, B. L. X-ROS signaling: rapid mechano-chemo transduction in heart / B. L. Prosser, C. W. Ward, W. J. Lederer // Science. - 2011. - Vol. 333. - P. 1440-1445.

387.Psarra, A. M. Nuclear receptors and other nuclear transcription factors in mitochondria: Regulatory molecules in a new environment / A. M. Psarra, C. E. Sekeris // Biochim Biophys Acta. -2008. - Vol. 1783. - P. 1-11.

388.Pulido, S. M. Creatine supplementation improves intracellular Ca2+ handling and survival in mdx skeletal muscle cells / S. M. Pulido, A. C. Passaquin, W. J. Leijendekker, C. Challet, T. Wallimann, U. T. Ruegg // FEBS Lett. - 1998. - Vol. 439. - P. 357-362.