Биохимические особенности тканей и органов кеты Oncorhynchus keta (Walbaum) при патологических изменениях мышц тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.04, кандидат биологических наук Зайцева, Ольга Владимировна

• Зайцева, Ольга Владимировна
• кандидат биологических наук
• 2002

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Зайцева, Ольга Владимировна

Введение.

Глава I. Патологические изменения различной этиологии мышечной ткани у человека и животных, включая энзиматические аспекты обмена веществ у рыб (обзор литературы).

1.1. Мышечные дистрофии и миопатии у человека и животных, в том числе, в сопоставлении с дряблостью мышц у рыб.

1.2. Нуклеиновые кислоты в тканях и органах рыб.

1.3. Нуклеазы тканей и органов гидробионтов.

Глава II. Материалы и методы.

11.1. Биологический материал.

11.2. Определение общего химического состава.

11.2.1. Определение липидов.

11.2.2. Определение содержания углеводов.

11.2.3. Определение содержания нуклеиновых кислот.

11.2.4. Определение содержания белка.

11.2.5. Определение абсолютно сухого вещества и влаги.

11.3. Получение препаратов растворимых белков из мышц, печени и гонад кеты.

11.4. Электрофоретическое фракционирование растворимых белков тканей и органов кеты.

11.5. Определение дезоксириб^нуклеазной активности спектрофотометрическим методом.

11.6. Определение дезоксирибонуклеазной активности методом дискэлектрофореза в полиакриламидном геле.

11.7. Определение рибонуклеазной активности спектрофотометрическим методом.

11.8. Препаративное изоэлектрофокусирование растворимых белков мышц кеты в слое сефадекса (G 75).

11.9. Выделение субклеточныхфракций.

11.10. Статистическая обработка данных.

Глава III. Общий биохимический состав тканей и органов кеты

Oncorhynchus keta, Walb.) в норме и при мышечной патологии.

Глава IV. Исследование растворимых белков тканей и органов кеты (Oncorhynchus keta Walb.) в норме и при патологии.

IV. 1. Электрофоретическое фракционирование растворимых белков мышц, печени и гонад кеты в полиакриламидном геле.

IV.2. Препаративное изоэлектрофокусирование в слое сефадекса растворимых белков мышц кеты в норме и при патологии.

Глава V. Активность ДНКаз и РНКаз в тканях и органах кеты (Oncorhynchus keta Walb.) в период завершения нагульной миграции.

V.l. Оптимальные значения pH действия ДНКаз и РНКаз в мышцах, печени и гонадах кеты.

V.2. Активность ДНКаз и РНКаз в мышцах, печени и гонадах кеты.

V.3. Субклеточная локализация ДНКаз и РНКаз.

V.4. Препаративное изоэлектрофокусирование в слое сефадекса ДНКаз и РНКаз мышечной ткани кеты.

Глава VI. Регуляция активности нуклеаз у рыб р. Parasalmo в раннем онтогенезе.

Глава VII. Изучение биохимических изменений, происходящих в тканях и органах кеты (Oncorhynchus keta Walb.) при дегенеративных изменениях в мышечной ткани.

VII. 1. Исследование активности ДНКаз и РНКаз в тканях и органах кеты в норме и при патологии.

VII.2. Исследование ДНКазной активности методом дискэлектрофореза в полиакриламидном геле.

VII.3. Препаративное изоэлектрофокусирование ДНКаз и

РНКаз мышечной ткани кеты в норме и при патологии.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Биохимические особенности тканей и органов кеты Oncorhynchus keta (Walbaum) при патологических изменениях мышц»

Актуальность темы. Исследования в области биохимии рыб ведутся с 30"ых годов XX века. К настоящему времени накоплено немало различных данных, касающихся их роста, развития, размножения и гибели. Но в связи с интенсивным развитием промышленности сильно изменились условия обитания многих видов животных. Кроме усиления антропогенной нагрузки, изменились климатические условия, что, несомненно, сказывается на процессах жизнедеятельности всех живых организмов.

В конце XX века у ценного промыслового вида лососевых - кеты (Опсогкупскш ке1а Ц?а1Ь.) было обнаружено явление размягчения скелетной мускулатуры невыясненной этиологии. Данное явление связано и с репродуктивной системой рыб, в частности, у самок кеты с размягчением мускулатуры чаще, чем у нормальных встречались гонады с резорбцией ооцитов (Пукова, 2002). В 90 х годах это явление стало носить не единичный, а массовый характер, что в известной мере послужило причиной настоящего исследования.

В современной литературе описано множество заболеваний, связанных с мускулатурой и объединенных понятием «миопатия». Мышечные патологии встречаются как у человека, так и у различных животных, причем сходные заболевания могут носить фенотипически как одинаковый, так и совершенно различный характер. Полагают, что причинами миопатий являются нарушения в наследственном аппарате, особенности питания, действие химических агентов, некоторых лекарственных препаратов и т.д.

Сходные патологические изменения мышц встречаются и у рыб, но применительно к ним термином «миопатия» не пользуются. Отчасти это связано с отсутствием общепринятой единой классификации этих заболеваний, а также с трудностями их точного диагностирования. В отечественной ихтиологической литературе в отношении кеты принят термин «дряблость мышц», означающий слабость мышц, расслоение, размягчение, сопровождающиеся дегенерацией мышечных волокон.

В ветеринарии диагностика миопатий, в основном, сводится к физиологическим исследованиям тонуса мышц и анализа биохимического состава крови, в тяжелых случаях - гистологических и гистохимических исследований пораженных мышц. В литературе не удалось обнаружить данных об исследовании общего химического состава и ферментов нуклеинового обмена (кроме осетровых Волго-Каспия) при патологических изменениях мышечной ткани. Для точной диагностики явления размягчения скелетной мускулатуры кеты недостаточно только биологических и гистологических исследований, проводимых в настоящее время ихтиологами, необходим комплексный подход, включающий еще и гистохимические, биохимические и, возможно, генетические характеристики.

Анализ данных литературы относительно ферментов нуклеинового обмена рыб свидетельствует о том, что данная проблема изучена слабо. В основном, проводились исследования, связанные с посленерестовой гибелью лососей (Бердышев, 1967; Бердышев и др., 1971; Бердышев, Проценко, 1979) и некоторых других видов рыб на разных этапах их онтогенеза (Рассказов и др., 1967; Рассказов, Бердышев, 1969; Батурина, Бердышев, 1981; Высоцкая и др., 1989; Высоцкая и др., 1993а). Морской период жизни лососевых в этом отношении остается мало изученным.

Исходя из вышеизложенного, становится ясно, что всестороннее изучение явления мышечной дегенерации, и связанных с ним особенностей обмена нуклеиновых кислот у ценного промыслового вида - кеты, весьма перспективны как в теоретическом сравниетльно-видовом плане, так и в практическом отношении, в частности, для использования полученных результатов в качестве ранней диагностики данного заболевания, установления его масштабности и влияния на численность популяции.

Цель и задачи исследования. Основной целью нашего исследования явилось выявление биохимических изменений в тканях и органах кеты при развитии мышечной дегенерации, а также изучение нуклеолитических ферментов этого ценного промыслового вида. Для достижения поставленной цели, были определены следующие задачи:

- провести общий биохимический анализ тканей и органов кеты, для выявления тех изменений в обмене веществ, которые в большей мере связаны с развитием мышечной дегенерации;

- исследовать динамику активности нуклеаз тканей и органов кеты в период морской нагульной миграции, установить субклеточную локализацию ДНКаз и РНКаз зародышей и мальков на примере представителя р. Рага$а1то радужной форели;

- исследовать влияние на активность нуклеаз в субклеточных фракциях синтетического аналога лей-энкефалина - гексапептида даларгина;

- охарактеризовать влияние мышечной дегенерации на нуклеазы тканей и органов кеты.

Научная новизна работы. Впервые изучено содержание таких показателей как ДНК, РНК, растворимых углеводов и аминного азота в мышцах, печени и яичниках кеты. Впервые проведено изучение динамики активности ДНКаз и РНКаз тканей и органов кеты в период морского нагула и показано наличие в них только кислых ДНКаз, имеющих два оптимума. Методом электрофореза в полиакриламидном геле выявлены различные формы кислых ДНКаз, методом препаративного изоэлектрофокусирования обнаружены белки с разными изоэлектрическими точками, обладающие ДНКазной и РНКазной активностью. Установлена субклеточная локализация ДНКаз и РНКаз у зародышей и мальков радужной форели. Изучено влияние даларгина на активность нуклеаз в субклеточных фракциях зародышей и мальков. Выявлено избирательное активирование лизосомальных нуклеаз у зародышей радужной форели после воздействия опиатом даларгином и показано подавление их активности в ядерной и митохондриальной фракциях. При сравнении тканей и органов от нормальных и патологичных самок кеты по биохимическим параметрам нами установлено, что изучаемое явление оказывает влияние на содержание нуклеиновых кислот в гонадах, состав растворимых белков мышц и печени, на активность ДНКаз и РНКаз в тканях и органах кеты. Более детальное исследование белков мышечной ткани при изоэлектрофокусировании выявило образование новых и отсутствие характерных для нормы форм нуклеаз.

Практическое значение работы. Результаты исследования могут быть использованы при искусственном воспроизводстве на лососевых рыбоводных заводах (оценка качества икры по содержанию нуклеиновых кислот в гонадах самок в период морского нагула), а также в качестве индикаторов оценки здоровья популяции.

Апробация работы. Результаты исследования доложены на научной сессии по итогам научно-исследовательской работы МПГУ в 2001 году, на международной конференции «Биологические ресурсы окраинных и внутренних морей России и их рациональное использование (запасы, многовидовые модели, сбалансированное рыболовство, экологическая ситуация)», Ростов-на-Дону, 2000. Отдельные материалы диссертации использованы в годовых отчетах ВНИРО за 2000-2001 года.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 2 печатные работы и 1 находится в печати.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения; обзора литературы, посвященного проблематике миопатий, нуклеиновым кислотам и ферментам их обмена у рыб; описания материалов и методов исследования; результатов эксперимента и их обсуждения; заключения и выводов. Работа изложена на 145 страницах машинописного текста, включает 22 рисунка и 21 таблицу. Список цитируемой литературы содержит 265 наименований, из которых 153 работы на иностранных языках.

Заключение диссертации по теме «Биохимия», Зайцева, Ольга Владимировна

ВЫВОДЫ

1. На основании многостороннего биохимического анализа тканей и органов кеты впервые установлено, что явление дегенерации мышц в значительной мере связано с обменом нуклеиновых кислот, причем, наибольшие изменения наблюдаются в гонадах по содержанию и обмену как ДНК, так и РНК.

2. Анализ изменений биохимического состава тканей и органов кеты по мере созревания гонад свидетельствует о том, что при развитии мышечной дистрофии белки мышц и липиды печени более интенсивно используются для нужд генеративного обмена, что приводит к аномально раннему завершению созревания ооцитов еще в морском периоде их жизни.

3. При исследовании растворимых белков методом дискэлектрофореза в полиакриламидном геле и изоэлектрофокусирования в тканях нормальных и патологичных особей установлены различия в качественном составе и количественном содержании белков, отличающихся по электрофоретической подвижности и изоэлектрическим точкам.

4. В тканях и органах кеты, в период морской нагульной миграции, впервые выявлены ДНКазы и РНКазы с двумя оптимумами рН, лежащими в кислой среде. Установлено, что в период созревания кеты активность нуклеаз возрастает в мышцах и гонадах, и уменьшается в печени, что отражает функциональные особенности каждой ткани. Изоэлектрофокусирование выявило более широкий спектр белков в мышечной ткани, обладающих ДНКазной активностью.

5. Установлена субклеточная локализация кислых нуклеаз у зародышей и мальков радужной форели. Данные ферменты проявляют активность в ядерной, митохондриальной, лизосомальной и постлизосомальной фракциях, при этом, наиболее высокая их активность характерна для ядерной и митохондриальной фракций, что может свидетельствовать об

115 участии кислых ДНКаз и РНКаз не только в литических, но и в синтетических процессах.

6. Результаты изучения изменения активности нуклеаз даларгином у форели в раннем онтогенезе показало, что даларгин избирательно активирует только лизосомальные ДНКазы и РНКазы у зародышей и незначительно постлизосомальные у мальков. В ядерной и митохондриальной фракциях даларгин ингибирует эти ферменты.

7. Явление мышечной патологии, определяемое как дряблость мышц, у кеты на III и IV стадиях зрелости гонад вызывает изменение уровня активности нуклеаз в мышцах, печени и гонадах по сравнению с соответствующими тканями нормальных особей, а также состава нуклеаз мышечной ткани.

8. Анализ литературных данных и собственных результатов по изменению состава и содержания индивидуальных растворимых белков и нуклеаз в том числе, а также их активности указывают на то, что патологические процессы в мышцах кеты обусловлены не только экологическими факторами, но и могут быть связаны с изменениями в геноме.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

Настоящее исследование посвящено изучению особенностей обмена веществ у кеты при развитии мышечной дегенерации в сравнении с нормой, а так же исследованию обнаруженных изменений.

В литературном обзоре обобщены результаты изучения различных видов миопатий у человека и животных, представлена характеристика нуклеиновых кислот и ферментов их обмена у гидробионтов.

Детальное рассмотрение литературы, касающейся мышечных патологий, показало, что в настоящее время данная проблема более тщательно изучена у человека; при этом наибольшее внимание уделено двум самым тяжелым формам миопатий - это дистрофии Дюшена и Беккера. У животных явления мышечных патологий, в основном, изучаются в связи с проверкой качества мяса или же их используют в качестве лабораторных объектов.

Подробный анализ литературы, посвященной нуклеиновым кислотам и ферментам их обмена у рыб, показало, что в целом, эти стороны метаболизма гидробионтов имеют свою специфику, но изучены недостаточно полно.

В связи с этим, целью данного исследования являлось выяснение и более детальное изучение тех сторон метаболизма кеты, на которых в большей степени отразилось влияние патологии мышц.

Изучение общего биохимического состава тканей и органов кеты выявило у особей с нормальными и дряблыми мышцами тканеспецифические различия в содержании влаги, белка, липидов, углеводов и нуклеиновых кислот, свидетельствующие об изменении метаболизма в ключевых органах и мышцах. Изменение обмена веществ заключается в усилении расходования энергетических резервов мышц, истощении энергетических (липидных) резервов печени с компенсацией их при помощи углеводной составляющей, а также в снижении синтетической функции этого органа. Показанный нами сдвиг метаболизма, по-видимому, дает возможность дряблым самкам кеты ценой повышенных энергетических потерь сформировать относительно полноценные по белковому и липидному составу ооциты. Однако, у дряблой кеты в яичниках IV стадии зрелости выявлено снижение содержания нуклеиновых кислот: количество ДНК в 3 раза, а РНК - в 1,5 раза меньше, чем у особей с нормальными мышцами. Поскольку в цитоплазме зрелых ооцитов рыб имеется избыточное количество ДНК, превышающее диплоидный эквивалент примерно в тысячу раз (Нейфах, Тимофеева, 1977), первое указывает на резкое снижение количества запасаемой в оогенезе ДНК, а последнее - на уменьшение их обеспеченности матрицами (Кафиани, Костомарова, 1978). Таким образом, дефицит количества нуклеиновых кислот в гонадах дряблых самок свидетельствует о низком качестве формируемых ими ооцитов. Двухлетние наблюдения показали, что при незначительном отличии в абсолютном содержании некоторых веществ в тканях и органах кеты основные тенденции изменения метаболизма в связи с развитием дряблости мышц одинаковы.

Электрофоретическое исследование растворимых белков мышц, печени и гонад кеты свидетельствует о том, что качественный состав и количественное содержание ряда фракций растворимых белков мышц и печени претерпевает определенные изменения, будучи следствием патологических процессов в мышцах.

При более тонком исследовании растворимых белков мышечной ткани кеты (изоэлектрофокусирование) выявлены существенные отличия между нормой и патологией, как по концентрации, так и по наличию или отсутствию тех или иных белков.

При исследовании ферментов нуклеинового обмена в тканях и органах кеты выявлены ДНКазы и РНКазы с двумя оптимумами рН лежащими в кислой среде (ДНКазы с рН 4,4 и 4,8; РНКазы с рН 4,8 и 5,0). По мере созревания гонад активность кислых нуклеаз изменяется одинаково: в мышцах и гонадах она увеличивается (ДНКазы: на 72% и 150% соответственно; РНКазы: на 26% и 240% соответственно), в печени -уменьшается (ДНКазы - на 46%, а РНКазы - на 9%), что корреспондирует с функциональными особенностями каждой ткани.

Исследование субклеточной локализации показало, что активность кислых нуклеаз присуща всем исследуемым фракциям. Наиболее высокая активность изучаемых ферментов характерна для ядерной (ДНКазная - 2,72,8 усл. ед. на мг белка; РНКазная - 8,4-14,5 усл. ед. на мг белка) и митохондриальной (ДНКазная - 0,97-2,6 усл. ед. на мг белка; РНКазная - 5,911,7 усл. ед. на мг белка) фракций, что может свидетельствовать об участии ДНКаз и РНКаз не только в литических, но и в синтетических процессах.

При изоэлектрофокусировании установлено, что представительство ДНКаз в мышечной ткани кеты более ярко выражено, чем таковое РНКаз, что может указывать на их строгую монофункциональность и высокую избирательность действия.

Изучение влияния антистрессового опиата даларгина на нуклеолитические ферменты радужной форели в раннем онтогенезе показало, что даларгин выборочно действует на нуклеазы клетки: заметно активирует только лизосомальные нуклеазы у зародышей, и незначительно постлизосомальные нуклеазы у мальков. В ядерной и митохондриальной фракции даларгин ингибирует активность нуклеаз. Следует подчеркнуть, что максимальное снижение активности нуклеаз под воздействием даларгина достигает 50%, а увеличение - до 80%.

Детальное исследование влияния мышечной дегенерации на свойства ферментов обмена нуклеиновых кислот выявило ряд особенностей.

При патологии активность ДНКаз мышечной ткани на III стадии зрелости гонад выше, но к IV стадии гораздо ниже нормы. При этом, в процессе роста кеты в норме происходит увеличение активности ДНКаз, а в дегенерирующих мышцах - уменьшение. Сходная закономерность выявлена и в генеративной ткани. В яичниках больных самок III стадии созревания активность ДНКаз ниже, а к IV - выше нормы. Но в обоих случаях наблюдается рост активности ДНКаз, при этом у больных рыб происходит всплеск активности ДНКаз (~ на 600%).

На РНКазы мышечная дегенерация влияет по-иному. В гонадах больных самок на III и IV стадии зрелости активность РНКаз стабильно выше, чем в норме и при этом наблюдается одинаковый прирост активности от III к IV стадии зрелости гонад.

В мышечной на III стадии зрелости активность РНКаз при патологии примерно в 3,5 раза ниже нормы, а к IV - в 2 раза выше. Нужно заметить, что в норме прирост активности РНКаз от III к IV стадии зрелости незначителен, в то время как при патологии прирост составляет 770%.

Возможно, к концу нагульной миграции кеты обменные процессы у больных рыб стремятся вернуться к нормальному состоянию, но при этом, нарушенные обменные процессы не достигают нормы.

В тканях и органах кеты в норме и при патологии методом электрофореза в полиакриламидном геле выявлены незначительные различия в составе отдельных белков, обладающих ДНКазной активностью. Но при более детальном исследовании нуклеаз мышечной ткани кеты (изоэлектрофокусирование) в норме и при развитии патологии установлено, что изучаемое явление значительно влияет не только на активность нуклеаз, но и на их физические характеристики.

Обобщая полученные результаты по исследованию общего химического состава и обмена нуклеиновых кислот тканей и органов кеты в норме и при патологии, можно сказать, что явление мышечной дегенерации, наблюдаемое на рубеже XX и XXI вв. нельзя объяснить только лишь недостаточным и неполноценным питанием, вследствие увеличения численности этого вида.

Известно, что печень рыб очень тонко реагирует на различные внешние и внутренние изменения, и даже при недостатке питания уже развивается липоидная дегенерация печени (Халилов, 1969). В нашем случае нет корреляции между мышечной дегенерацией и различными аномальными изменениями печени.

В литературе есть указания на то, что для выявления наследственных заболеваний наибольший интерес представляют исследования нуклеиновых кислот и ферментов, которые функционируют на уровне генома (ДНК- и РНК-полимеразы, нуклеазы, лигазы, ревертазы и др.) (Хурсин, 1985). Известно, что при таких наследственных заболеваниях, как пигментная ксеродерма, анемия Фанкони и др. нарушаются репаративные процессы ДНК и функции ДНКаз, а также других ферментов, имеющих отношение к генетическим процессам (Жестяников, 1979). Поэтому, выявленные нами отклонения в обмене нуклеиновых кислот у кеты с мышечной дегенерацией могут косвенно указывать на возможные генетические причины.

В пользу генетических основ деградации мышц говорит и тот факт, что при исследовании патологии мышечной ткани осетровых установлено, что причиной являются экологические нарушения, вследствие которых дегенерация мышц становится необратимым процессом и закрепляется на генетическом уровне (Евгеньева, 2000).

В литературе, в основном, описаны заболевания у сельскохозяйственных видов и практически отсутствуют данные об обнаружении миопатий у диких животных. Скорее всего, это связано с большой сложностью диагностики таких заболеваний. Есть данные, что многие случаи миопатий у животных могут быть умеренны или клинически бессимптомны (НагЩр а1., 1999), а от 10% до 50% случаев миопатий не диагностируются общепринятыми методами и диагноз может задерживаться в течение нескольких лет (Биропс! а1., 1992).

113

Можно предположить, что в естественных условиях особи кеты с такой патологией не выживают. В случае если выживают, то выметывают половые продукты низкого качества. Все это в целом может являться причиной снижения численности кеты. У рыб мышечная дегенерация известна для осетровых, в основном воспроизводящихся искусственным путем, лососевых (на 80% искусственного происхождения), а также у некоторых диких рыб Каспия, обитающих в районах экологического кризиса (Евгеньева, 2000). Таким образом, миопатию кеты можно рассматривать по аналогии с сельскохозяйственными животными. В случае с кетой, возможно, сказывается влияние человека на естественный ход событий, например, искусственное воспроизводство, осуществляемое с нарушением генетической структуры стад.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Зайцева, Ольга Владимировна, 2002 год

1. Абрамова Ж.И., Афанасьева Ю.О. Сезонные и возрастные изменения уровня и фракционного состава нуклеиновых кислот у карпа // Биологические ресурсы водоемов. Мат-лы XXII научн. конф. по изучению водоемов Прибалтики. Вильнюс. 1987. С. 3.

2. Айзенштадт Т.Б. Цитология оогенеза. М.: Наука. 1984. 247 с.

3. Алтуфьев Ю.В., Романов A.A., Шевелева H.H. Гистопатология поперечнополосатой мышечной ткани и печени каспийских осетровых // Вопросы ихтиологии. 1992. Т. 32. Вып. 2. С. 157-171.

4. Бабкина Г.Т., Василенко С.К., Пустошилова Н.М. Хроматография фосфодиэстеразы из селезенки на сульфоэтилцеллюлозе и исследование эндонуклеазной активности фермента // Биохимия. 1966. Т. 31. №5. С. 1007-1012.

5. Батурина И.Д., Бердышев Г.Д. Дезоксирибонуклеазы внутренних органов карпа. Выделение и некоторые свойства // Разнокачественность онтогенеза у рыб. Под ред. Романенко В.Д. Киев.: Наукова думка. 1981. С. 164-172.

6. Бахарев В.Д. Пептиды регуляторы // Знание. Сер. «Биология». 1985. №6. 45 с.

7. Бердышев Г.Д. О механизмах генетически обусловленной смерти дальневосточных лососей после нереста // Обмен веществ и биохимия рыб. М. 1967. С. 30-37.

8. Бердышев Г.Д. Торможение активности нуклеаз гистонами хроматина и его биологическая роль // Нуклеазы: биологическая роль и практическое использование. Киев.: Наукова думка. 1985. С. 3-12.

9. Бердышев Г.Д., Бабенюк Ю.Д. Нуклеазы рыб и их изменения в постнатальном онтогенезе // Нуклеазы: биологическая роль и практическое использование. Киев.: Наукова думка. 1985. С. 77-103.

10. Ю.Бердышев Г.Д., Барсук Л.Н., Коротаев Г.К., Рассказов В.А., Боярских Г.В. Некоторые итоги биохимических исследований дальневосточных лососей //Известия ТИНРО. 1971. Т. 76. С. 111-118.

11. П.Бердышев Г.Д., Проценко H.A. Возрастные изменения концентрации нуклеиновых кислот у пойкилотермных морских животных // Известия АН СССР. Серия биологическая. 1973. №6. С. 874-881.

12. Бердышев Г.Д., Проценко H.A. Генетическая теория посленерестовой гибели тихоокеанских лососей // Современные вопросы экологической физиологии рыб. 1979. С. 155-159.

13. Бердышев Г.Д., Рассказов В.А. Дезоксорибонуклеазы животных тканей и их биологическая роль // Молекулярная биология. Вып. 7. Биосинтез, структура и функция биополимеров. Республиканский межведомств, сб. Киев.: Наукова думка. 1971. С. 64-77.

14. Бердышев Г.Д., Рассказов В.А., Анисимов М.М. О специфичности дезоксирибонуклеазы из печени камбалы // Доклады АН СССР. 1968. Т. 183. №4. С. 966-969.

15. Бердышев Г.Д., Рассказов В.А., Степанова В.А., Анисимов М.М., Хлынин В.К., Щепин В.А. Биохимическое исследование желтополосой камбалы // Известия ТИНРО. 1971а. Т. 76. С. 119-128.

16. Брыков В.А., Полякова Н.Е., Скурихина Л.А., Кухлевский А.Д., Мархель О.Н. Сравнительный анализ изменчивости митохондриальной ДНК у видов тихоокеанских лососей // Доклады АН. 1988. Т. 359. №6. С. 844-846.

17. Вальдман A.B. Пептиды как модуляторы моноаминэргических процессов //Фармакология пептидов. М. 1982. С. 9-30.

18. Ванюшин Б.Ф., Коротаев Г.К., Мазин A.JI., Бердышев Г.Д. Исследование некоторых особенностей первичной и вторичной структуры ДНК из печени нерестующей горбуши // Биохимия. 1969. Т. 34. Вып. 1. С. 191-198.

19. Варнавский B.C., Варнавская Н.В., Калинин C.B., Кинас Н.М. Индекс РНК/ДНК как показатель скорости роста в ранний морской период жизникижуча Oncorhynchys kytsutch //Вопросы ихтиологии. 1991. Т. 31. Вып. 5. С. 783-789.

20. Виноградов В.А., Васильева Е.В., Насонов E.JL, Титов М.И., Мазнева J1.M. Модуляция пролиферативного ответа лимфоцитов новым аналогом энкефалинов-даларгином // Терапевтический архив. 1984. Т. VI. №11. С. 114-116.

21. Виноградов В.А., Полонский В.М. Даларгин первый аналог энкефалинов, применяемый в гастроэнтерологии // Терапевтический архив. 1986. Т. 60. №8. С. 147-153.

22. Виноградов В.А., Спевак С.Е., Ярыгин К.Н., Коробов Н.В., Соловьева А.И., Шехтер А.Б., Титов М.И. Опиоидная активность пептидов и заживление ран кожи. // Бюлл. Экспер. Биол. Мед. 1987. Т. CIV. №7. С. 8991.

23. Высоцкая Р.У., Иванова Р.П., Ломаева Т.А., Зубкович Э.С. Влияние токсикантов различной химической природы на личинок радужной форели // Физиологические аспекты токсикологии гидробионтов. Ярославль. 1989. С. 88-96.

24. Высоцкая Р.У., Руоколайнен Т.Р., Крупнова М.Ю. Ферментные системы лизосом у рыб при голодании // Возрастная и экологическая физиология рыб. Тез.докл. Всеросс. Симп. Борок. 1998. С. 19-20.

25. Высоцкая Р.У., Шустова Н.К., Волков И.В. Изучение функционирования некоторых ферментных систем у рыб при оценке экологической ситуации в водоеме // Биохимические методы в экологических и токсикологических исследованиях. Петрозаводск. 1993. С. 73-82.

26. Гайгер Р. Химия регуляции нейропептидами // Эндорфины. М.: Мир. 1981. С. 35-42.

27. Голиков С.Н., Долго-Сабуров В.Б., Елаев Н.Р., Кулешов В.И. Холинэргическая регуляция биохимических систем клеток. // М.: Медицина. 1985. 220 с.

28. Донецков В.В. Сравнительная оценка эффективности современных методик диагностики ихтиофоноза у атлантическо-скандинавской сельди // Проблемы рыбохозяйственной науки в творчестве молодых. 1995. Сб. Докл. Мурманск: Из-во ПНИРО. С. 132-138.

29. Евгеньева Т.П. Морфология мышечной ткани русского осетра р. Волги // Осетровое хозяйство. Астрахань. 1989. С. 89-90.

30. Евгеньева Т.П. Патология мышечной ткани осетровых рыб. М.: РАН. 2000. 102 с.

31. Евгеньева Т.П., Басурманова O.K., Шехтер А.Б. Дегенеративные изменения в белых мышцах русского осетра (Acepenser gueldenstaeclti Br.) Докл. АН СССР. 1989. Вып. 307. №2. С. 462-466.

32. Жестяников В.Д. Репарация ДНК и ее биологическое значение. JL: Наука. 1979. 286 с.

33. Иванов В.Г. Белковый комплекс и протеолитические ферменты желточного содержимого грены тутового шелкопряда, дисс. канд. биол. наук. М. 1985. 187 с.

34. Ильинский О.Б., Спевак С.И., Соловьева А.И., Шехтер А.Б., Титов М.И., Беспалова Ж.Д. Влияние пептидов на заживление кожных ран. // Нейропептиды: их роль в физиологии и патологии. Тез. 1 Всес. Конф. По нейропептидам. Томск. 1985. С. 58-59.

35. Ипатов В.В. Динамика нуклеиновых кислот у балтийской трески в репродуктивный период // Экологическая физиология рыб. Тез. докл. III Всесоюзн. конф. Ч. II. Киев. 1976.

36. Ипатов В.В. Динамика содержания нуклеиновых кислот в мышцах и изменения интенсивности процессов роста у балтийской трески // Экологическая физиология и биохимия рыб. Тез. докл. IV Всесоюзн. конф. Астрахань. 1979. С. 96.

37. Ипатов В.В. Динамика содержания нуклеиновых кислот в тканях балтийской трески как показатель интенсивности процессов роста // Рыбохозяйственные исследования в бассейне Балтийского моря. Рига. 1982. Вып. 17. С. 107-112.

38. Кафиани К.А., Костомарова A.A. 1978. Информационные макромолекулы в раннем развитии животных. М.: Наука. 335 с.

39. Коробов Н.В. Опиоидные свойства даларгина и его фрагментов. // Нейропептиды: их роль в физиологии и патологии. Томск.: СО ВКНЦ. С. 1985. 73-74.

40. Кривобок М.Н. О роли печени в процессе созревания яичников салаки Clupea harengus membras L. // Вопр. ихтиологии. 1964. Т.4. С.483-494.

41. Кривченкова P.C. Определение активности цитохромоксидазы в суспензии митохондрий //В кн. «Современные методы в биохимии» под ред. Ореховича В.Н. М.: Медицина, 1977. С. 47-49.

42. Кузьмин E.B. Унифицированная схема визуальной оценки степени расслоения мышечной ткани русского осетра. Осетровое хозяйтсво. Астрахань. 1989. С. 169-170.

43. Кузьмина В.В. Активность пищеварительных гидролаз у русского осетра // Физиолого-биохимический статус Волго-Каспийских осетровых в норме и при расслоении мышечной ткани (кумулятивный политоксикоз). Рыбинск. 1990. С. 195-201.

44. Куликова Н.И. Некоторые морфофизиологические и биохимические показатели амурской осенней кеты в период анадромной миграции. Тез.докл. III Всес. конф. Экологическая физиология рыб. 1976. 4.2. С. 8.

45. Куриненко Б.М., Юсупова Д.В. Некоторые аспекты биологической роли ДНК-деполимераз в связи с их локализацией в клетке // Некоторые подходы к изучению биологической роли нуклеаз. Изд-во Казанского университета. 1972. С 3-24.

46. Лав М.Р. Химическая биология рыб. М.: Пищевая промышленность. 1976. 349 с.

47. Ланге М.А., Кловач Н.В. Дегенеративные изменения в мышцах кеты Oncorhynchus keta. Причины и возможные механизмы патологии // Вопросы ихтиологии. 2002. (в печати).

48. Лапин В.И., Чернова Е.Г. О методике экстракции жира из сырых тканей рыб // Вопр. ихтиол. 1970. Т. 10. №4. С.753-756.

49. Лапина H.H. Сезонная динамика некоторых эколого-физиологических показателей плотвы Можайского водохранилища. Тез.докл. III Всес. конф. Экологическая физиология рыб. 1976. 4.2. С. 15-16.

50. Лаптева Т.И., Минькова Н.О., Филиппович Ю.Б. Влияние синтетического аналога лей-энкефалина на интенсивность синтеза ДНК у насекомых // бюл. экспер. биол. 1997. Т. 123. №4. С. 417-419.

51. Левицкий А.П., Барабаш Р.Д., Коновец В.М. Сезонные особенности активности рибонуклеаз и а-амилазы слюны и слюнных желез у крыс линии вистар // Биохимическая эволюция. Под ред. Крепса E.H. Л.: Наука. 1973. С. 192-194.

52. Леманова H.A., Терентьева Е.Г. Изменение морфологического состояния печени во время вителлогенеза у впервые и повторно созревающих самок радужной форели // Изв. ГосНИОРХ. Л. 1976. Т. 113. С. 46-51.

53. Лишманов Ю.Б., Братцев Н.Ф., Ламбина С.А. Опиоидные пептиды и стресс // Нейропептиды: их роль в физиологии и патологи. Томск: СО ВКНЦ. 1985. С. 92-93.

54. Макеева А.П. Эмбриология рыб.М.: Изд-во МГУ. 1992. 216 с.

55. Максимович А.А, Костина Э.Н. Лизосомы в клетках паренхимы печени нерестующей горбуши//Цитология. 1969. Т. 11. №8. С. 796-802.

56. Малая медицинская энциклопедия: в 6-ти т. Гл. ред. Покровский В.И. М.: Большая Российская энциклопедия. Т. 3. 1992. 608 с.

57. Маликова Е.М., Лоянич A.A. Влияние возраста и пола радужной форели на содержание нуклеиновых кислот в печени // Рыбохозяйственные исследования в бассейне Балтийского моря. 1974. С. 82-86.

58. Мацук В.Е., Лапин В.И. Некоторые особенности жирового обмена двух форм гольцов Salvelinus fontinalis оз. Азабачьего (Камчатка) // Вопр. ихтиол. 1972. Т. 12. №5. С.917-922.

59. Микодина Е.В. Физиолого-биохимические основы регуляции функций у рыб пептидами энкефалинового ряда. Дисс. докт. биол. наук. М. 1999. 336 с.

60. Микодина Е.В., Лаптева Т.И., Фомина Г.И. Оценка влияния даларгина на содержание нуклеиновых кислот и белка у радужной форели // Первый симпозиум по экологической биохимии рыб. Ярославль. 1987. С. 138-140.

61. Микодина Е.В., Седова М.А., Глубоков А.И., Наволоцкий В.А. Методические указания по применению даларгина для повышения жизнестойкости икры, предличинок, молоди рыб и акселерации их роста. М.: ВНИРО. 1987а. 13 с.

62. Миндер Л.П., Миндер P.A. Пищевая и техническая ценность некоторых тресковых // Труды ПИНРО. 1967. Т.22. С.39-109.

63. Морозов Л.В., Прыгунова Е.В., Жирнова К.Г. Общая активность, изоферментный спектр малатдегидрогеназы и некоторые показатели белкового обмена у крупного рогатого скота при профилактике миопатии //Проблемы ветеринарной биологии. 1984. С. 57-60.

64. Морозова В.П., Безбородова С.И. Кислая внеклеточная фосфомоноэстераза Aspergillus clavatus//Микробиология. 1972. Т. 12. №3. С. 404-412.

65. Наседкина Е.А., Пушкарева Н.Ф. Некоторые биохимические показатели приморской горбуши (Oncorhynchus gorbuscha W.) на разных этапах ее развития // Известия ТИНРО. 1974. Т. 92. С. 94-99.

66. Нейфах A.A., Костомарова A.A. Миграция вновь синтезированной РНК во время митоза. Эмбриональные клетки вьюна. Цитология. Л.: Наука. 1971. Т. 13. №2. С. 231-235.

67. Нейфах A.A., Тимофеева М.Я. Молекулярная биология процессов развития. М.: Наука. 1977. 311 с.

68. Нейш Г., Хьюз Г. Микозы рыб. М.: Легкая и пищ. пром-ть. 1984. 96 с.

69. Плюснин В.В., Номоконова Л.А., Михайлов C.B. Патологические изменения мускулатуры минтая, вызываемые личинками нибелин // Рыбохозяйственные исследования океана: Матер. Юбил. науч. конф. Владивосток. 8-12 апр. 1996. 4.2 Владивосток. 1996. С. 178-179.

70. Покровский A.A., Арчаков А.И. Современные методы в биохимии. Под ред. Ореховича В.Н. М.: Медицина. 1968. 372 с.

71. Пугаева В.П., Сазонов A.A. Заболеваемость диких и выращиваемых лососей Камчатки за период с 1991 по 1995 гг. // Итоги научно-практических работ в ихтиопатологии (Информационный бюллетень). М., 1997. С. 92-93.

72. Пукова Н.В. Особенности строения и развития репродуктивной системы кеты (Oncorhynchus keta W.) в жизненном цикле. Автореф. дис. канд. биол. наук. М. 2002. 23 с.

73. Раевский К.С. Эндогенные опиоидные пептиды как возможные нейропередатчики. // Фармакологические и химиотерапевтические средства. Итоги науки и техники. Т. 13. М.: ВИНИТИ. 1982. С. 185-200.

74. Рассказов В. А., Бердышев Т.Д. О внутриклеточной локализации дезоксирибонуклеаз печени камбалы РзеиёоркигопейеБ Ье22еп81епн // Ферменты в эволюции животных. Л.: Нука.1969. С. 67-70.

75. Рассказов В.А., Хлынин В.К., Бердышев Т.Д. Изучение некоторых ферментов обмена нуклеиновых кислот у камбалы и горбуши // Обмен веществ и биохимия рыб. М.: Наука. 1967. С. 253-258.

76. Рокицкий П.Ф. Биологическая статистика. Минск: Высшая школа. 1964. 326 с.

77. Роскин Г.И., Левинсон Л.Б. Микроскопическая техника. М.: Советская наука. 1957.468 с.

78. Самсонова М.В., Минькова Н.О., Лаптева Т.И., Филиппович Ю.Б. Динамика белкового комплекса в раннем онтогенезе кеты // Науч. труды МПГУ. Сер. Естественные науки. М.: Прометей. 2001. С. 191-193.

79. Семенова А.Е. О содержании нуклеиновых кислот в теле молоди осенней кеты // Известия ТИНРО. 1974. Т. 93. С. 31-34.

80. Скридоненко А.Д. Выделение и некоторые свойства экзоРНКазы из ядер печени крыс // Биохимия. 1975. Т. 40. №1. С. 13.

81. Смагин В.Г., Виноградов В.А., Булгаков С.А., Полонский В.М., Беспалова Ж.Д., Титов М.И. Клиническая оценка гексапептида даларгина как средства лечения язвенной болезни 12-перстной кишки. // Терапевтический архив. 1984. Т. 56. №11. С. 49-52.

82. Справочник по химическому составу и технологическим свойствам морских и океанических рыб. Под. ред. д.т.н. В.П.Быкова. М.: Изд-во ВНИРО. 1998. 224 с.

83. Тимошин С.С., Жданова Т.Ф. Изучение сравнительного влияния различных рецепторов на процессы клеточного деления эпителия языка белых крыс. //Бюлл. Экспер. Биол. Мед. 1987. Т. 104. №9. С. 354-355.

84. Тутуров Ю.А. О множественных формах РНК в тканях горбуши // Научн. сообщ. Инст. биол. моря. Владивосток. 1971. Вып. 2. С. 219-220.

85. Физиолого-биохимический статус Волго-Каспийских осетровых в норме и при расслоении мышечной ткани (кумулятивный политоксикоз). Рыбинск. 1990. 259 с.

86. Филиппович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. М.: Просвещение. 1982. С.184-185.

87. Фюрер J1. Миопатии и синдром усталости/непереносимости нагрузки // Ветеринар. 2000. №3. С. 10-14.

88. Халилов Ф.Х. Материалы по морфологии и гистохимии пищеварительной системы рыб. Алма-Ата. Изд-во Мектеп. 1969. 211 с.

89. Шапот B.C. Нуклеазы. М.: Медицина. 1968. 212 с.

90. Шатуновский М.И. Изменение биохимического состава печени и крови беломорской речной камбалы во время созревания ее половых продуктов в летне-осенний период // Вестник Моск. Ун-та. Биол. и почв. 1967. №2. С. 10-15.

91. Шатуновский М.И. Экологические закономерности обмена веществ морских рыб. М.: Наука. 1980. 288 с.

92. Шевченко В.В. Динамика содержания сухого обезжиренного остатка и жира в тушке и органах североморской пикши в процессе роста и созревания гонад // Вопр. ихтиологии. 1972. Т. 12. №6. С. 908-916.

93. Шеханова И.А., Микодина Е.В., Сторожук Н.Г., Седова М.А., Широкова E.H. Способ стимуляции физиологических процессов у рыб на ранних стадиях развития. // Бюлл. Изобрет. №4. Авт. свид. №1286138. 1987.С. 6-14.

94. Шульман Г.Е., Кокоз J1.M. Особенности белкового роста и жиронакопления у черноморских рыб // Биол. моря. 1968. №15. С. 159-203.

95. Шульман Г.Е., Кокоз J1.M. Содержание обезжиренного сухого вещества в теле некоторых черноморских рыб // Вопр. ихтиол. 1971. Т. 11. №2. С. 339-344.

96. Эпштейн С.Ф. Активность рибонуклеазы мышц // Укр. биохим. журн. 1964. Т. 36. №6. С. 855-861.

97. Akkoca О., Mungan D., Karabiyikoglu G., Misirligil Z. Inhaled and systemic corticosteroid therapies do they contribute to inspiratory muscle weakness in asthma // Respiration. 1999. V. 66. Iss. 4. pp 332-337.

98. Ashe H., Seamon E., Vinskis H.V., Levine L. Characterisation of a deoxyribonuclease of Mystelus canis liver // Biochim. et biophys. acta. 1965. V. 99. Iss. 2. pp 298-306.

99. Baeta A.M., Figarellabranger D., Billeture F., Lepidi H., Pellissier J.F. Familial desmin myopathies and cytoplasmic body myopathies // Acta neuropathologica. 1996. V. 92. Iss. 5. pp 499-510.

100. Baudhuin P., Peeters-Joris C., Bartholeym J. Hepatic nucleases. 2 Association of poliadenylase, alkaline ribonuclease and deoxyribonuclease with rat liver mitohondria // Eur. J. Biochem. 1975. V. 57. Iss. 1. p 213.

101. Beanfau H., Bendall D. S., Baudhuin P., Duve C. Tissue fractionation studies // Biochem. J. 1959. V. 73. Iss. 4. pp 623-628.

102. Beard J.R., Razzel W.E. Purification of alkaline ribonuclease II from mitochondrial and soluble fractions of liver // Ibid. 1964. V. 239. Iss. 12. pp 4186-4193.

103. Bednard E.A. Ribonucleases. Annual Review // Biochemistry. 1969. V. 38. Iss. 6. pp 677-732.

104. Bennett M.J., Rinaldo P., Strauss A.W. Inborn-errors of mitochondrial fatty-acid oxidation // Critical reviews in clinical laboratory sciences. 2000. V. 37. Iss. 1. pp 1-44.

105. Berdyshev G.D., Rasskazov V.A., Korauyshina T.V. . Purification and some properties of neutral deoxyribonuclease from plaice liver // Comp. Biochem. and Physiol. 1971. V. 40B. Iss. 5. pp 1057-1070.

106. Bernardi G., Gordonnier G. Mechanism of degradation of DNA by endonuklease I from Escherichia coli // J. Mol. Biol. 1965. V. 11. Iss. 1. pp141.143.

107. Bernardi G., Griffie M. Studies on acid deoxyribonuclease. IV. Isolation and characterisation of spleen acid deoxyribonuclease // Biochemistry. 1964. V. 3. Iss. 10. pp 1419-1429.

108. Bickhardt K. Organverte ilungs muster und Plasma-Halbwert-Zeiten diagnostisch wichtiger Enzyme beim Schaf // Berl. u. munch, tierarztl. Wschr. 1987. V. 100. Iss. 5. pp 152-155.

109. Bindoff L.A., Birchmachin M.A., Jackson S., Kler R.S., Bartlett K. Turnbull D.M. Deficiency of the pyruvate-dehydrogenase complex and of mitochondrial fatty-acid oxidation // Revue neurologique. 1991. V. 147. Iss. 6-7. pp 526-531.

110. Bleasel N.R., Stapleton K.M., Lee M.S., Sullivan J. Vitamin A deficiency phrynoderma due to malabsorption and inadequate diet // J. of the american academy of dermatology. 1999. V. 41. Iss. 2. pp 322-324.

111. Bulow F.J. Selection of suitable tissues for use in the RNA-DNA ratio technique of assesing recent growth rate of fish // Jowa St. J. Sei. 1971. V. 46. pp 71-78.

112. Burdon M. G., Smellie R. M. S., Davidson J. N. The inhibition of DNApolimerase by extracts of rat liver. Partial purification and properties of a deoxyribonuclease // Biochim. et biophys. acta. 1964. V. 91. Iss. 1. pp 46-58.

113. Calore E.E., Sesso A., Puga F.R., Cavalière M.J., Calore N.M.P., Weg R. Early expression of ubiquitin in myofibers of rats in organophosphate intoxication // Ecotoxicology and environmental safety. 1999. V. 43. Iss. 2. pp 187-194.

114. Cardona C.J., Bickford A.A., Galey F.D., Charlton B.R., Cooper G. A syndrome in commercial turkeys in California and oregon characterized by a rear-limb necrotizing skeletal myopathy // Avian diseases. 1992. V. 36. Iss. 4. pp 1092-1101.

115. Catcheside D. G., Holmes B. The action of enzymes on chromosomes // Symp. Soc, Exp. Biol. I. Nucleic acides. 1947. pp 225-231.

116. Chariot P., Ruet E., Authier F.J., Labes D., Poron F., Gherardi R. Cytochrome-C-Oxidase deficiencies in the muscle of patients with inflammatory myopathies // Acta neuropathologica. 1996. V. 91. Iss. 5. pp 530536.

117. Cozanet A. Dosages plasmatigues du jeune veau atteint de myopathie et de troubles digestifs // Bull. Soc. Veter. Prat. Fr. 1988. V. 72. Iss. 7. pp 371-390.

118. Cunningham L., Laskowski M. Presence of two different deoxyribonucleodepolimerases in veal kidney // Biochim. et biophys. acta. 1953. V. 11. Iss 4. pp 590-592.

119. Davis G.R. Disc electrohporesis. Method and application to human ferrum proteins // Ann. N-Y. Acad. Sci. 1964. V. 121. №2. Iss. 404-427.

120. De la Corte F.D., Valberg S.J., Mac Leay J.M., Williamson S.E., Mickelson J.R. Glucose uptake in horses with polysauharide storage myopathy // Am. J.veter. Res. 1999. V. 60. Iss. 4. pp 458-462.

121. De Lamirande G., Allard C. Studies on the distribution of intracellular ribonucleases // Ann. N. -Y. Acad. Sci. 1959. V. 81. Iss. 2. p 570.

122. De Lamirande G., Bioleau S., Morai J. K. Distribution of the nucleases of the microsomal fraction of rat liver between ribosome and endoplasmic membranes // Can. J. Biochem. 1966. V. 44. Iss. 2. p 273.

123. Dickman S. R., Morrille Y. A. Intracellular localization and chromatography of mouse pancreas ribonucleases // Am. N. -Y. Acad. Sci. 1959. V. 81. Iss. 2. p 585.

124. Digiovanni S., Mirabella M., Damico A., Tonali P., Servidei S. Apoptotic features accompany acute quadriplegic myopathy // Neurology. 2000. V. 55. Iss. 6. pp 854-858.

125. Dupond J.L., Dewazieres B., Monnier G., Closs F., Desmurs H. Exercise-induced enzymatic myopathies with normal creatinine kinase levels at rest A source of confusion with fibromyalgia // Presse medicale. 1992. V. 21. Iss. 21. pp 974-978.

126. Fernlund P., Josefsson L. Purification and characterization of ribonuclease from unfertilized eggs o the sea urchin Psammechinus miliaris // Nature. 1966. V. 211. Iss. 5056. pp 1402-1403.

127. Fischer J.R., Baer R.K. Acute myopathy associated with combined use of corticosteroids and neuromuscular blocking-agents // Annals of pharmacotherapy. 1996. V. 30. Iss. 12. pp 1437-1445.

128. Fischer J.R., Baer R.K. Acute myopathy associated with combined use of corticosteroids and neuromuscular blocking-agents // Annals of pharmacotherapy. 1996. V. 30. Iss. 12. pp 1437-1445.

129. Folch J., Lees M., Stanley G. A simple method for isolation and purification of total lipids from animal tissues // J. Boil. Chem. 1957. V.226. pp 497-509.

130. Fry J. Muscle diseases of sheep // Agriculture Western Australia. 1995. Iss. 76. p. 2.

131. Fry J.M., Allen J.C., Speijers E.J., Roberts W.D. Muscle enzymes in the diagnosis of ovine weaner nutritional myopathy // Austral, veter. J. 1994. V. 71. Iss. 5. pp 146-150.

132. Georgatsos J. G. Specificity of an alkaline deoxyribonuclease from crab testes // Ibid. 1965. V. 95. Iss. 4. pp 544-549.

133. Georgatsos J. G., Antonoglou O. Purification and specificiti of a deoxyribonuclease of the hepatopancreas of Octopus vulgaris // J. Biol. Chem. 1966. V. 241. Iss. 9. pp 2151-2156.

134. Glerup H., Mikkelsen K., Poulsen L., Hass E., Overbeck S., Andersen H., Charles P., Eriksen E.F. Hypovitaminosis-D myopathy without biochemical signs of osteomalacic bone involvement // Calcified tissue international. 2000. V. 66. Iss. 6. pp 419-424.

135. Goebel H.H., Warlo I. Gene-related protein surplus myopathies // Molecular genetics and metabolism. 2000. V. 71. Iss. 1-2. pp 267-275.

136. Goutier-Pirotte M., Oth A. Degelification des noyaux et activité nucleasique

137. Ibid. 1956. V. 22. Iss. 2. pp 394-396.

138. Gritsenko O.F., Klovatch N.V., Urusova L.F. A New Epoch For Salmon Stocks in the North-Western Pacific // NPAFC. 2000. Doc. 503. 9 p.

139. Gritsenko O.F., Klovatch N.V., Novikova M.V., Bazarkina L. The problem of Criteria for Caring Capacity of the North Pacific // PICES. 1995. Abstracts. October 16-22. China, pp 20-21.

140. Gross M. Clinical heterogeneity and molecular mechanisms in inborn muscle AMP-Deaminase deficiency // J. of inherited metabolic disease. 1997. V. 20. Iss. 2. pp 186-192.

141. Haines T.A. Seasonal patterns of muscle RNA-DNA ratio and growth in black crappie, Pomoxis nigromaculatus // Environ. Biol. Fishes. 1980. V. 5. pp 67-70.

142. Hane B.G., Rogers R.C., Schwartz C.E. Germline mosaicism in X-Linked myotubular myopathy // Clinical genetics. 1999. V. 56. Iss. 1. pp 77-81.

143. Hartup B.K., Kollias G.V., Jacobsen M.C., Valentine B.A., Kimber K.R. Exertional myopathy in translocated river otters from New-York // J. of wildlife diseases. 1999. V. 35. Iss. 3. pp 542-547.

144. Held I.R. Ribosomal-RNA activity and protein in skeletal-muscles of chronic ethanol-fed rats // Alcohol. 1992. V. 9. Iss. 1. pp 79-82.

145. Hermanns B., Molnar M., Schroder J.M. Peripheral neuropathy associated with hereditary and sporadic inclusion-body myositis confirmation by electron-microscopy and morphometry //J. of the neurological sciences. 2000. V. 179. Iss. 1-2. pp 92-102.

146. Hilmoe R.J. Purification and properties of spleen phosphodiesterase // J. Biol. Chem. 1960. V. 235. Iss. 7. pp 2117-2121.

147. Horvath C.J., Stowe H.D., Miller E.R. Effects of monensin on selenium status and related factors in genetically hyposelenemic and hyperselenemic growing swine // American J. of veterinary research. 1992. V. 53. Iss. 11. pp 2109-2118.

148. Hosie B.D., Rollo D.G. Nutritional myopathy in cattle associated with monensin toxicosis // Vetr. Rec. 1985. V. 116. Iss. 5. pp 132-133.

149. Inglbretsen O.C., Eker P., Pihl A. Purification and properties of Rnase rat liver polyribosomes // FEBS Lett. 1972. V. 25. Iss. 2. p 217.

150. Ishikawa T., Kanayama M., Oba T., Horie T. Hypocalcemic induced increase in Creatine-Kinase in rats //Pediatric neurology. 1998. V. 18. Iss. 4. pp 326-330.

151. Jeyarasasingam G., Yeluashvili M., Quik M. Tacrine, a reversible Acetylcholinesterase inhibitor, induces myopathy // Neuroreport. 2000. V. 11. Iss. 6. pp 1173-1176.

152. Khan M.A. Effects of myotoxins on skeletal-muscle fibers // Progress in neurobiology. 1995. V. 46. Iss. 5. pp 541-560.

153. Kiechl S., Willeit J., Vogel W., Kohlendorfer U„ Poewe W. Reversible severe myopathy of respiratory muscles due to adult-onset type-Ill glycogenosis // Neuromuscular disorders. 1999. V. 9. Iss. 6-7. pp 408-410.

154. Kindler C.H., Verotta D., Gray A.T., Gropper M.A., Yost C.S. Additive inhibition of nicotinic acetylcholine-receptors by corticosteroids and theneuromuscular blocking drug vecuronium // Anesthesiology. 2000. V. 92. Iss. 3. pp 821-832.

155. Klovatch N.V. Tissue degeneration in Chum Salmon and Carrying Capacity of the North Pacific Ocean // Bull. NPAFC. 2000. N.2. Vancouver, Canada, pp 83-88.

156. Kohler A., Burkhard P., Hefft S., Bottani A., Pizzolato G.P., Magistris M.R. Proximal myotonic myopathy clinical, electrophysiological and pathological findings in a family // European neurology. 2000. V. 43. Iss. 1. pp 50-53.

157. Kumamoto T., Ueyama H., Sugihara R., Kominami E., Goll D.E., Tsuda T. Calpain and cathepsins in the skeletal-muscle of inflammatory myopathies // European neurology. 1997. V. 37. Iss. 3. pp 176-181.

158. Kumamoto T., Ueyama H., Watanabe S., Kominami E., Ando M. Muscle-fiber degradation in distal myopathy with rimmed vacuoles // Acta neuropathologica. 1994. V. 87. Iss. 2. pp 143-148.

159. Kuo H.J., Maslen C.L., Keene D.R., Glanville R.W. Type-VI collagen anchors endothelial basement-membranes by interacting with type-IV collagen //J. of biological chemistry. 1997. V. 272. Iss. 42. pp 26522-26529.

160. Le Couteur R.A., Dow S.W., Sisson A.F. Metabolic and endocrine myopathies of dogs and cat // Seminars in veter. Med. Surg. 1989. V. 4. Iss. 2. pp 146-155.

161. Lindberg M.U. Purification from calf spleen of two inhibitors of deoxyribonuclease I. Physical and chemical characterization of the inhibitor III //Biochemistri. 1967. V. 6. Iss. 1. pp 335-342.

162. Linshiau S.Y., Liu S.H., Lin M.J. Use of ion-channel blockers in the exploration of possible mechanisms involved in the myopathy of diabetic mice // Naunyn-schmiedebergs archives of pharmacology. 1993. V. 348. Iss. 3. pp 311-318.

163. Lopez J.R., Linares N., Cordovez G., Terzic A. Elevated myoplasmic calcium in exercise-induced equine rhabdomyolysis // Pflugers archiv-european J. of physiology. 1995. V. 430. Iss. 2. pp 293-295.

164. Lowry O.H., Rosenbrough N.Y., Fair A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. V. 193. Iss. l.pp 265-275.

165. Martin S.J., England R., Turkington V., Leslie J. Depolimerization of ribonucleic acid by enzymes in basicproteins from liver nuclei and ribosomes // Biochem. J. 1963.V. 89. Iss. 2. pp.327-334.

166. McDonald M.R. Deoxyribonuclease from salmon testes. I. Purification and properties //J. Gen. Physiol. 1962. V. 45. Iss. 4. pp 77-92.

167. McEntee K., Poncelet L., Clercx C., Henrdeaux M. Acute polymyopathy acte carbamate poisonins in a dog // Veter. Rec. 1994. V. 135. Iss. 4. pp 88-90.

168. Mcloughlin D.M., Wassif W.S., Morton J., Spargo E., Peters T.J., Russell G.F.M. Metabolic abnormalities associated with skeletal myopathy in severe anorexia-nervosa // Nutrition. 2000. V. 16. Iss. 3. pp 192-196.

169. Mcloughlin M.F., Nelson R.T., Rowley H.M., Cox D.I., Grant A.N. Experimental pancreas disease in atlantic salmon salmosalar post-smolts induced by salmon pancreas disease virus (Spdv) // Diseases of aquatic organisms. 1996. V. 26. Iss. 2. pp 117-124.

170. Mendell J.R., Sahenk Z., Gales T., Paul L. Amyloid filaments in inclusion body myositis novel findings provide insight into nature of filaments // Archives of neurology. 1991. V. 48. Iss. 12. pp 1229-1234.

171. Michele D.E., Albayya F.P., Metzger J.M. A nemaline myopathy mutation in alpha-tropomyosin causes defective regulation of striated-muscle force production//!, of clinical investigation. 1999. V. 104. Iss. 11. pp 1575-1581.

172. Morisaki T., Holmes E.W. Functionally distinct elements are required for expression of the ampdl gene in myocytes // Molecular and cellular biology. 1993. V. 13. Iss 9. pp 5854-5860.

173. Myllyharju J., Kivirikko K.I. Collagens and Collagen-Related Diseases // Annals of medicine. 2001. V. 33. Iss. 1. pp 7-21.

174. Nakano H.Y., Ando Y., Shirahata S. Changes of acid phosphatase, total protein, RNA and DNA during the early development of chum salmon (Oncorhynchus keta) // Bull. Hokkaido Reg. Fish. Res. Lab. 1985. V. 50. pp 7177.

175. Nath R. Copper deficiency and heart-disease molecular-basis, recent advances and current concepts // International J. of Biochem. & cell biology. 1997. V. 29. Iss. 11. pp 1245-1254.

176. Ozawa E., NishinoL, Nonaka I. Sarcolemmopathy muscular-dystrophies with cell-membrane defects // Brain pathology. 2001. V. 11. Iss. 2. pp 218-230.

177. Park K.Y., Dalakas M.C., Goebel H.H., Ferrans V.J., Seminomora C., Litvak S., Takeda K., Goldfarb L.G. Desmin splice variants causing cardiac and skeletal myopathy // J. of medical genetics. 2000. V. 37. Iss. 11. pp 851-857.

178. Parsnitskaja A.J., Rasskazow V.A., Berdyshev G.D. Purification and some properties of ribonuclease from the liver of Ovcorhynchus gorbusha Walb. // Ibid. 1972. V. 41. Iss. 26. pp 32-75.

179. Partridge T. Animal-models of muscular-dystrophy what can they teach us //Neuropathology and applied neurobiology. 1991. V. 17. Iss. 5. pp. 353-363.

180. Perelman B., Avidar Y. Trembling syndrome (metabolic myopathy) in broiler breeder pullets //Israel J. veter. Med. 1994. V. 49. Iss. 2. pp 73-76.

181. Piccolo F., Moore S.A., Ford G.C., Campbell K.P. Intracellular accumulation and reduced sarcolemmal expression of dysferlin in limb-girdle muscular dystrophies // Annals of neurology. 2000. V. 48. Iss. 6. pp 902-912.

182. Plummer T.H., Withiers C.H. On the structure of bovine pancreatic ribonuclease B // Ibid. 1964. V. 239. Iss. 8. pp 2530-2538.

183. Prabhala A., Garg R., Dandona P. Severe myopathy associated with vitamin-D deficiency in western New-York // Archives of internal medicine. 2000. V. 160. Iss. 8. pp 1199-1203.

184. Preedy V.R., Peters T.J., Patel V.B., Miell J.P. Chronic-alcoholic myopathy transcription and translational alterations // Faseb J. 1994. V. 8. Iss. 14. pp 1146-1151.

185. Raben N., Nichols R.C., Boerkoel C., Plotz P. Genetic-defects in patients with glycogenosis type-II (Acid Maltase Deficiency) // Muscle & nerve. 1995. Iss. S3, pp S70-S74.

186. Rahman Y.E. Studies on rat liver ribonucleases. I. Intracellular localization of the alkaline ribonucleases // Biochim. et biophys. acta. 1967. V. 146. Iss. 2. pp 477-483.

187. Reipert S., Steinbock F., Fischer I., Bittner R.E., Zeold A., Wiche G. Association of mitochondria with plectin and desmin intermediate filaments in striated-muscle // Experimental cell research. 1999. V. 252. Iss. 2. pp 479-491.

188. Rice D., Kennedy S. Glutathoone peroxidase, vitamin E and polyunstuarated fatty acid content of tissues of pigs with dietetic microangiopathy // Traceelements in man and animals. New York. London. 1988. pp 331-333.

189. Roth J. S. Ribonuclease. II. Partial purification and characterization of the ribonucleases of the rat liver mitohondria // J. Biol. Chem. 1957. V. 227. Iss. 2. p 591.

190. Sabina R.L., Fishbein W.N., Pezeshkpour G., Clarke P.R.H., Holmes E.W. Molecular analysis of the myoadenylate deaminase deficiencies // Neurology. 1992. V. 42. Iss. l.pp 170-179.

191. Sander H.W., Scelsa S.N., Conigliari M.F., Chokroverty S. The short exercise test is normal in proximal myotonic myopathy // Clinical neurophysiology. 2000. V. 111. Iss. 2. pp 362-366.

192. Sarli G., Delia Salda L., Marcato P.S. Dystrophy-like myopathy in a foal // Veter. Rec. 1994. V. 135. Iss. 7. pp 156-160.

193. Schell P.L. Separation and recombination of ribosomal ribonuclease from ribosomes//Nature. 1966. V. 210. Iss. 5041. pp 1157-1158.

194. Seene T. Turnover of skeletal-muscle contractile proteins in glucocorticoid myopathy // J. of steroid biochemistry and molecular biology. 1994. V. 50. Iss. 1-2. pp 1-4.

195. Selcen D., Kupsky W.J., Benjamins D. Myopathy with Muscle-Spindle Excess A New Congenital Neuromuscular Syndrome // Muscle & nerve. 2001. V. 24. Iss. l.pp 138-143.

196. Shack J. Deoxyribonucleases of mouse tissues // J. Biol. Chem. 1957. V. 226. Iss. 2.pp 573-581.

197. Sharp N.J.H., Kornegay J.N., Lane S.B. The muscular dystrophyes // Seminars in veter. Med. Surg. 1989. V. 4. Iss. 2. pp 133-140.

198. Showalter C.J., Engel A.G. Acute quadriplegic myopathy analysis of myosin isoforms and evidence for calpain-mediated proteolysis // Muscle & nerve. 1997. V. 20. Iss. 3. pp 316-322.

199. Singleton J.R., Baker B.L., Thorburn A. Dexamethasone inhibits insulinlike-growth-factor signaling and potentiates myoblast apoptosis // Endocrinology. 2000. V. 141. Iss. 8. pp 2945-2950.

200. Skyllouriotis M.L., Marx M., Skyllouriotis P., Bittner R., Wimmer M. Nemaline myopathy and cardiomyopathy // Pediatric neurology. 1999. V. 20. Iss. 4. pp 319-321.

201. Smith D.G., Stein W.H., Moore S. The sequence of amino acid residues in bovine pancreatic ribonuclease: revisions and conformations // J. Biol. Chem. 1963. V. 238. Iss. l.p. 227.

202. Spigarelly S.A., Smith D.W. Growth of salmonid fishes from heated and unheated areas of Lake Michigan measured by RNA-DNA ratios // ERDA Symposium sercec (cohf. 750425) / Eds. Esch. G. W., McForland R.W. Augusta, Georgia. 1976. V. 2. pp 100-105.

203. Stein M., Bell M.J., Ang L.C. Hydroxychloroquine neuromyotoxicity // J. of rheumatology. 2000. V. 27. Iss. 12. pp 2927-2931.

204. Sun C., Henriksen O.A., Tranebjaerg L. Proximal myotonic myopathy -clinical and molecular investigation of a norwegian family with promm // Clinical genetics. 1999. V. 56. Iss. 6. pp 457-461.

205. Tal A., Rajeshawari M., Isley W. Rhabdomyolysis associated with simvastatin-gemfibrozil therapy // Southern medical J. 1997. V. 90. Iss. 5. pp 546-547.

206. Tanji K., Bonilla E. Neuropathologic aspects of Cytochrome-C-Oxidase deficiency // Brain pathology. 2000. V. 10. Iss. 3. pp 422-430.

207. Tasaka A.C., Weg R„ Calore E.E., Sinhorini I.L., Dagli M.L.Z., Haraguchi M., Gorniak S.L. Toxicity testing of senna occidentalis seed in rabbits source // Veterinary research communications. 2000. V. 24. Iss. 8. pp 573-582.

208. Thompson P.D., Zmuda J.M., Domalik L.J., Zimet R.J., Staggers J., Guyton J.R. Lovastatin increases exercise-induced skeletal-muscle injury // Metabolism-clinical and experimental. 1997. V. 46. Iss. 10. pp 1206-1210.

209. Tomlison N. Ribonuclease activity of fish muscle extraction // Can. J. Biochem. and Physiol. 1958.V. 36. Iss. 2. pp 633-643.

210. Tsujino S., Shanske S., Dimauro S. Molecular-genetic heterogeneity of phosphoglycerate kinase (Pgk) deficiency // Muscle & nerve. 1995. Iss. S3, pp S45-S49.

211. Tsujino S., Shanske S., Nonaka I., Dimauro S. The molecular-genetic basis of myophosphorylase deficiency (Mcardles-Disease) // Muscle & nerve. 1995. Iss. S3, pp S23-S27.

212. Valberg S.J., Townsend D., Mickelson J.R. Sceletal muscule glycolytic capacity and phosphofructokinase regulation in horses with polysaccharide storage myopathy // Am. J. veter. Res. 1998. V. 59. Iss. 6. pp 782-785.

213. Valentine B.A., Credille K.M., Lavoie J.P., Fatone S., Guard C., Cummings J.F., Cooper B.J. Severe polysaccharide storage myopathy in belgian and percheron draft horses // Equine veterinary J. 1997. V. 29. Iss. 3. pp 220-225.

214. Valentine B.A., Rousselle S.D., Sams A.E., Edwards R.B. Denervation atrophy in 3 horses with fibrotic myopathy // J. of the american veterinary medical association. 1994. V. 205. Iss. 2. pp 332-336.

215. Vanbalkom R.H.H., Dekhuijzen P.N.R., Folgering H.T.M., Veerkamp J.H.,

216. Fransen J.A.M., Vanherwaarden C.L.A. Effects of long-term low-dose methylprednisolone on rat diaphragm function and structure // Muscle & nerve. 1997. V. 20. Iss. 8. pp 983-990.

217. Vanbalkom R.H.H., Vanderheijden H.F.M., Vanherwaarden C.L.A., Dekhuijzen P.N.R. Corticosteroid-induced myopathy of the respiratory muscles. Netherlands J. of medicine. 1994. V. 45. Iss. 3. pp 114-122.

218. Vergani L., Barile M., Angelini C., Burlina A.B., Nijtmans L., Freda M.P., Brizio C., Zerbetto E., Dabbenisala F. Riboflavin therapy biochemical heterogeneity in 2 adult lipid storage myopathies // Brain. 1999. V. 122. Iss. DEC. pp 2401-2411.

219. Vladutiu G.D., Heffner R.R. Succinate-Dehydrogenase Deficiency A Qalitative and quantitative assessment in muscle // Archives of pathology & laboratory medicine. 2000. V. 124. Iss. 12. pp 1755-1758.

220. Walsh D.M., Kennedy D.G., Goodall E.A., Kennedy S. Antioxidant enzyme-activity in the muscles of calves depleted of vitamin-E or selenium or both // British J. of nutrition. 1993. V. 70. Iss. 2. pp 621-630.

221. Watanabe K.I. Adults returning and ages at return of Chum salmon around northern Japan // NPAFC. 2000. Doc. 490, 5 p.

222. Wilder J.B., Stanley J.G. RNA-DNA ratio as an index to growth in salmonid fishes in laboratory and in the stream contaminated by carbaryl. // J. Fish Biol. 1983. V. 22. Pp 165-172.