Базальный уровень ионов кальция и его регуляция в волокнах постуральной мышцы крысы и монгольской песчанки в условиях гравитационной разгрузки тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.03.01, кандидат биологических наук Алтаева, Эржена Григорьевна

• Алтаева, Эржена Григорьевна
• кандидат биологических наук
• 2011

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Алтаева, Эржена Григорьевна

СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 .Роль кальция в скелетных мышцах

1.1.1. Регуляторная роль кальция

1.1.2. Гомеостаз кальция

1.1.3. Дигидропиридиновые каналы

1.1.4. Молекулярные основы функционирования Са2+-канала

1.1.5. Са2+-АТФаза саркоплазматического ретикулума - 8ЕЯСА

1.1.6. Изоформы Са -АТФазы саркоплазматического ретикулума

1.1.7. Реакционный цикл Са -АТФазы

1.1.8. Регуляция активности Са2+-АТФазы

1.2. Физиологическая роль ионов кальция в клетке

1.2.1. Участие ионов кальция в протеолизе

1.2.2. Роль кальпаинов в мышечном протеолизе

1.2.3. Структура кальпаинов

1.2.4. Свойства кальпастатина

1.3. Миозины 37 1.3.1. Изоформы миозина

1.4. Эффекты гравитационной разгрузки

ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ, МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1. Объект исследования

2.2. Материалы исследования 54 2.3 Методы исследования 53 2.3.1. Метод определения изменения содержания кальция в одиночных 54 мышечных волокнах

2.3.2. Иммуногистохимический анализ мышечных срезов, окрашенных 55 моноклональными антителами против быстрой и медленной изоформ Са2+-АТФазы (ЯЕЯСАI и БЕЯСАII)

2.3.3. Иммуногистохимический анализ мышечных срезов, окрашенных 57 моноклональными антителами против быстрой и медленной изоформ тяжелых цепей миозина (ТЦМI и ТЦМII)

2.3.4. Анализ полученных препаратов

2.3.5. Определение активности кальпаинов в камбаловидной мышце

2.3.6. Статистическая обработка результатов 60 2.4. Экспериментальные подходы

2.4.1. Метод антиортостатического вывешивания

2.4.2. Динамика накопления ионов кальция в камбаловидной мышце 61 крысы и монгольской песчанки на разных этапах гравитационной разгрузки

2.4.3. Организация космического эксперимента на борту биоспутника 62 «ФОТОН-М №3»

2.4.4. Динамика накопления ионов кальция в камбаловидной мышце 64 крысы на фоне системного введения нифедипина

2.4.5. Метод локальной доставки кальций-связывыающего агента 66 ВАРТА-АМ и блокатора кальциевых каналов нифедипина непосредственно к камбаловидной мышце

2.4.6. Использование кальций-связываюгцего агента и блокатора 67 кальциевых каналов с целью изменения уровня внутриплазматического кальция в камбаловидной мышце крысы на ранних этапах разгрузки. Возможная роль ионов кальция в активации кальпаинов

ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ 3.1. Динамика накопления базальной концентрации ионов кальция на 68 разных этапах гравитационной разгрузки в камбаловидной мышце крысы

3.2. Эффекты реальной невесомости на волокна камбал обидной 72 мышцы монгольской песчанки

3.3. Динамика накопления базального кальция в камбаловидной мышце 74 у монгольской песчанки на разных сроках гравитационной разгрузки

3.4. Вывешивание крыс в сочетании с пероральным введением 79 нифедипина

3.5. Влияние блокаторов медленных кальциевых каналов и кальций- 82 связывающего агента на накопление ионов кальция в миоплазме мышечных волокон в условиях краткосрочной разгрузки

3.6. Роль внутриклеточного хелатора кальция ВАРТА-АМ в активации 84 кальпаинов

ГЛАВА 4. ОБСУЖДЕНИЕ РЕЗУЛЬТАТОВ

4.1. Динамика базального уровня ионов кальция в миоплазме волокон 85 камбаловидной мышцы на разных сроках гравитационной разгрузки

4.2. Роль медленных кальциевых каналов Ь-типа в накоплении 89 избыточного количества ионов кальция в миоплазме волокон камбаловидной мышцы

4.3. Механизм элиминации избыточного количества ионов кальция из 93 миоплазмы в СР с помощью работы кальциевой АТФазы СР - БЕЯСА в условиях гравитационной разгрузки

4.4. Влияние кальций-связывающего агента ВАРТА-АМ на активацию 96 кальпаионовой протеолитической системы на начальном этапе функциональной разгрузки

4.5. Изменения миозипового профиля в условиях разгрузки

ВЫВОДЫ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Базальный уровень ионов кальция и его регуляция в волокнах постуральной мышцы крысы и монгольской песчанки в условиях гравитационной разгрузки»

Актуальность проблемы

Одной из основных медицинских проблем, препятствующих длительным космическим полетам, является снижение работоспособности, в том числе в силу атрофических изменений скелетных мышц. Скелетная мышца - один из наиболее пластичных органов, способный адаптироваться к изменению условий функционирования, воздействующих как на мышцу, так и на организм в целом. Длительное снижение функциональной активности постуральных мышц, особенно, камбаловидной мышцы, в условиях снижения гравитационного стимула (пребывание в условиях невесомости, устранение опоры на все или только задние конечности, переход в горизонтальное положение), так называемой гравитационной разгрузки, приводит к глубокой структурной и функциональной перестройке мышечной ткани. Снижение функциональных характеристик скелетных мышц - одно из важнейших проявлений гипогравитационного синдрома (Oganov et al., 1976; Козловская и др., 1984; Edgerton et al., 1998; Adams et al., 2003; Shenkman, Nemirovskaya, 2008). В литературе имеются данные о снижении сократительных характеристик мышечных волокон млекопитающих (силы и работоспособности), жесткости мышцы и ее волокон (Mounier et al., 1989; 2000; Оганов и др., 1991; Оганов и др., 1991; Stevens et al, 1993; Widrick et al., 1999; Ogneva et al., 2009, 2010). Изменение сократительных свойств мышц связывают с уменьшением площади поперечного сечения мышечных волокон (атрофия) (Оганов и др., 1982; Riley et al., 2002) и соответствующим изменением объема миофибриллярного аппарата (Stevens et al., 1993; Kozlovskaya et al., 1996; Desplanches et al., 1997; Mounier et al., 2000; Fitts et al., 2000). Также невесомость приводит к разрастанию соединительнотканных структур (Karpakka et al., 1991; Miller et al., 2001), трансформации миозинового фенотипа волокон в сторону увеличения экспрессии быстрых изоформ тяжелых цепей миозина (Caiozzo et al., 1994; 1998; 2000; Edgerton et al., 1995; 1998), деградации ряда цитоскелетных белков (Chopard et al., 2001, 2005; Гасникова и др., 2006). В основе мышечных перестроек лежит направленное изменение экспрессии большого числа генов, формирование нового целостного, так называемого, «атрофического» паттерна экспрессии (Kandarian, Stevenson, 2002).

Эти данные позволяют предположить, что реализация «атрофической» программы осуществляется, прежде всего, на клеточном уровне — на уровне мышечных волокон. Причем, ее запуск осуществляется путем последовательной активации протеолитических систем, и в первую очередь системы кальций-зависимых протеаз — кальпаинов (Kandarian, Stevenson, 2002; Shenkman, Nemirovskaya, 2008). Активность кальпаинов отмечается уже после первых суток функциональной разгрузки (Enns et al., 2007), по всей видимости, эти изменения в условиях снижения гравитационного стимула связаны с увеличением базального уровня ионов кальция внутри мышечных волокон (Ingalls et al., 1999,2001).

Ионы кальция имеют большое значение для скелетных мышц, так как выполняют регуляторную и сигнальную функции в клетке. Они играют важную роль в электромеханическом сопряжении, обеспечивая передачу сигнала о мышечном сокращении на миофибриллы. Однако до сих пор динамика накопления кальция в условиях разгрузки остается практически неизученной.

Помимо этого, остаются неясными механизмы поступления избыточного кальция в миоплазму мышечных волокон и его удаления в условиях разгрузки. Существуют предположения, что ионы кальция могут поступать внутрь клетки через сарколемму из межклеточного пространства посредством медленных кальциевых каналов L-типа, которые специфически блокируются нифедипином. Кроме того, показано, что их экспрессия в условиях разгрузки увеличивается (Kandarian et al., 1992). С другой стороны, большое значение имеет и механизм элиминации ионов кальция из миоплазмы мышечных волокон. Ответственной за этот процесс является кальциевая АТФаза саркоэндоплазматического ретикулума - SERCA, функционирование которой в условиях гипогравитации также мало изученно. Однако слаженная работа кальциевых каналов и Са2+-АТФазы саркоплазматического ретикулума обеспечивает поддержание кальциевого гомеостаза в клетке, который очень важен, так как в настоящее время увеличение внутриклеточного содержания кальция рассматривается как один из основных пусковых факторов в реакции мышечных волокон на изменение гравитационного стимула (Kandarian, Stevenson, 2002). Таким образом, исследование физиологической роли базального содержания ионов кальция в миоплазме мышечных волокон и биофизических механизмов его поступления и элиминации представляет собой актуальную задачу современной гравитационной биологии.

Цель работы

Изучить динамику накопления ионов кальция в миоплазме волокон камбаловидной мышцы грызунов и роль базального уровня ионов кальция в активации протеолитических процессов при моделируемой гравитационной разгрузке.

Задачи исследования:

1. Проследить динамику изменения уровня кальция в камбаловидной мышце на разных сроках вывешивания.

2. Проверить гипотезу о ключевой роли медленных кальциевых каналов L-типа в накоплении ионов кальция в миоплазме мышечных волокон.

3. Исследовать изоформный состав кальциевой АТФазы саркоэндоплазматического ретикулума - SERCA в волокнах камбаловидной мышцы в условиях функциональной разгрузки.

4. Изучить влияние накопления базального кальция в миоплазме на активацию кальпаиновой протеолитической системы на начальных этапах функциональной разгрузки.

5. Сравнить динамику накопления и элиминации ионов кальция в миоплазме постуральных мышц при гравитационной разгрузке у крысы породы \Vistar и монгольской песчанки.

Научная новизна работы:

- увеличение базального содержания ионов кальция в миоплазме волокон камбаловидной мышцы крысы и монгольской песчанки происходит уже после первых суток гравитационной разгрузки;

- применение нифедипипа, селективного блокатора медленных кальциевых каналов Ь-типа, приводит к снижению интенсивности накопления внутриклеточного содержания ионов кальция в мышечных волокнах камбаловидной мышцы крысы в условиях разгрузки;

- моделируемая разгрузка приводит к увеличение доли мышечных волокон, экспрессирующих быструю изоформу кальциевой АТФазы саркоплазматического ретикулума, на ранних сроках: у крысы после 3-х суток, у монгольской песчанки уже после первых.

- в условиях кратковременной функциональной разгрузки увеличение базального внутриклеточного содержания ионов кальция непосредственно влияет на содержание как мембранной, так и цитоплазматической фракций кальпаинов в миоплазме волокон камбаловидной мышцы крысы;

Теоретическая и практическая значимость работы

Проведенное исследование расширяет представления о физиологической роли ионов кальция, о механизмах, влияющих на изменение кальциевого гомеостаза в камбаловидной мышце млекопитающих, а именно крысы и монгольской песчанки, в условиях гравитационной разгрузки. Подобное исследование в условиях снижения гравитационного стимула имеет большое значение в решении вопроса поддержания функциональной активности скелетных мышц в условиях длительных космических полетов. Применение в данной работе селективного блокатора дигидропиридиновых кальциевых каналов позволило достоверно снизить базальное содержание ионов кальция в миоплазме волокон камбаловидной мышцы на ранних сроках моделируемой разгрузки. Возможно, развитие этого подхода в дальнейшем позволит найти способ для, по крайней мере, частичного предотвращения негативных последствий невесомости на функциональное состояние постуральных мышц.

Положения, выносимые на защиту:

1. Увеличение базального содержания ионов кальция в миоплазме мышечных волокон камбаловидной мышцы — один из наиболее ранних эффектов гравитационной разгрузки. Показано участие медленных кальциевых каналов L-типа в этом процессе.

Л I

2. Изменение паттерна экспрессии изоформ Са -АТФазы саркоэндоплазматического ретикулума вносит вклад в механизм элиминации ионов кальция из мышечного волокна в условиях разгрузки.

3. Показано влияние увеличения базального уровня ионов кальция в миоплазме волокон камбаловидной мышцы на активацию цистеиновых кальций-зависимых протеаз - кальпаинов in vivo на ранних сроках гравитационной разгрузки.

Структура и объем диссертации

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследования, результатов, обсуждения, выводов, списка литературы. Текст диссертации изложен на 139 страницах, иллюстрирован 27 рисунками и 4 таблицами. Список литературы включает 336 источников

Заключение диссертации по теме «Физиология», Алтаева, Эржена Григорьевна

выводы

1. При моделируемой гравитационной разгрузке происходит увеличение базального содержания ионов кальция в миоплазме мышечных волокон камбаловидной мышцы крысы и песчанки уже в первые сутки. При этом тенденция к снижению базального содержания ионов кальция у крысы наблюдается к 12-м суткам моделируемой разгрузки, а у монгольской песчанки — к 7-м суткам.

2. Применение селективного блокатора медленных кальциевых каналов Ь-типа - нифедипина на фоне функциональной разгрузки приводит к достоверному снижению интенсивности накопления внутриволоконного кальция в камбаловидной мышце крысы, как при пероральном, так и при локальном введении.

3. Антиортостатическое вывешивание задних конечностей крысы и песчанки приводит к изменению изоформного состава

Са -АТФазы саркоэндоплазматического ретикулума в сторону увеличения доли волокон, экспрессирующих быструю изоформу.

4. Локальное применение внутриклеточного кальций-связывающего агента ВАРТА-АМ приводит к достоверному снижению базального содержания ионов кальция в миоплазме волокон камбаловидной мышцы крысы при краткосрочной разгрузке и достоверно снижает содержание кальпаинов, как мембраносвязанной, так и цитоплазматической фракций.

5. Динамика накопления и элиминации ионов кальция в миоплазме волокон камбаловидной мышцы в целом у крысы и монгольской песчанки схожи, однако, у песчанки эти явления имеют более выраженный характер.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Алтаева, Эржена Григорьевна, 2011 год

1. Абрамова Е.В., Шарова Н.П., Карпов В.Л. Протеосома: Разрушать, чтобы житью // Молекуляр. Биология. 2002 - Т. 32(5). - С. 761-776.

2. Бондарева Л.А., Немова H.H., Кяйвяряйнен Е.И. Внутриклеточная Са2+-завиеимая протеолитическая система животных. // Издательство «Наука». 2006. - 294с.

3. Гасникова Н.М., Шенкман Б.С. Состояние дистрофинового слоя и макромолекулярная проницаемость сарколеммы волокон камбаловидной мышцы крысы в условиях функциональной разгрузки. // Биол. Мембраны. 2006. - Т. 23. - С.461-470.

4. Закс Л. Статистическое оценивание. М. 1976

5. Ильин Е.А., Новиков В.Е., Стенд для моделирования физиологических эффектов невесомости в лабораторных экспериментах с крысами. // Косм. Биол. и Авиакосм. Мед. 1980. - Т.З. - С.79-80.

6. Козловская И.Б., Григорьева Л.С., Гевлич Г.И. Сравнительный анализ влияния невесомости и ее наземных моделей на скоростно-силовые свойства и тонус скелетных мышц человека. // Косм. Биол. Авикосм. Мед. 1984. - Т. 18. - С.22-26.

7. Литвинова К.С. Диссертационная работа «Влияние гравитационной разгрузки и тренировки на характеристики кальций-механической связи в изолированных волокнах скелетных мышц». — 2005. — С.1-123.

8. Ю.Мак-Комас А.Дж. Скелетные мышцы. К.: Олимпийская литература, 2001.-408с.

9. Рубцов A.M. Роль саркоплазматического ретикулума в регуляции сократительной активности мышц. // Сорос. Журнал. 2000. - Т. 6(9). -С. 17-24.

10. Рубцов A.M., Батрукова М.А. Кальциевые каналы (рианодиновые рецепторы) саркоплазматического ретикулума: Структура и свойства // Биохимия. 1997. - Т. 62(9). - С. 1091-1105.

11. Степанова В.В., Попова И.А., Архипенко Ю.В. Транспорт Са2+ саркоплазматическим ретикулумом скелетных мышц крыс в восстановительный период после 40-суточной разгрузки задних конечностей. // Бюлл. эксп. биол. мед. 1994. - V. 68. - Р.591-595.

12. Фундаментальная и клиническая физиология: Учебник для студ. высш. учеб. заведений под ред. А.Г. Камкина, А.А. Каменского. М.: Издательский центр «Академия», 2004. - 1072с. Vander et al

13. Юнкеров В.И., Григорьев С.Г. Математико-статистическая обработка данных медицинских исследований. СПб.: ВМедА. 2002. 266.

14. Adams В.А., Beam K.G. Muscular dysgenic in mice: a model for studying excitation-contraction coupling. // FASEB J. 1990. - V. 4. - P.2809-2816.

15. Adams G.R., Caiozzo V.J., Baldwin K.M. Skeletal muscle unweighting: spaceflight and ground-based models. // J. Appl. Physiol. 2003. - V.95(6). -P. 2185-2201.

16. Alderton, Steinhardt, 2000b; Baker, Margolis, 1987; Wang, Forsberg, 1998; Spencer M.J., Croal D.E., Tidball J.G. Calpains are activated in necrotic fibers from mdx dystrophic mice. // J. Biol. Chem. 1995. - V. 270. -P.10909-10914.

17. Allen D.L., Sartorius C.A., Sycuro L.K., Leinwand L.A. Different pathways regulate expression of the skeletal myosin heavy chain genes.// J. Biol. Chem. -2001. V.276(47). - P. 43524-43533.

18. Almers W., Fink R., Palade P.T. Calcium depletion in frog muscle tubules: the decline of calcium current under maintained depolarization. // J. Physiol. 1981. - V. 312. - P. 177-217.

19. Andersen J.L., Aagaard P. Myosin heavy chain IIX overshoot in human skeletal muscle. // Muscle Nerve. 2000. - V. 23. - P.1095-1104. - a

20. Andersen J.L., Klitgaard H., Saltin B. Myosin heavy chain isoforms in single fibres from m. vastus lateralis of sprinters: influence of training. // Acta. Physiol. Scand. 1994. -V. 151. - P. 135-142.

21. Andersen J.L., Schjerling P., Saltin B. Muscle, genes, and athletic performance. // Sci. Am. 2000. - V. 283. - P.48-55. -b

22. Arai M., Otsu K., MacLennan D.H., Periasamy M. Regulation of sarcoplasmic reticulum gene expression during cardiac and skeletal muscle development. // Am. J. Physiol. 1992. - V. 262. - P.614-620.

23. Arutyunyan R.S., Kozlovskaya I.B., Nasledov G.A., Nemirovskaya T.L., Radzyukevich T.L., Shenkman B.S. The contraction of unweighted fast and slow rat muscles in calcium-free solution. // Basic and Appl. Myology. -1995.-V. 5(2). -P.169-175.

24. Askanas V., Engel W.K. Distinct subtypes of type I fibers of human skeletal muscle. // Neurology. 1975. - V. 25. - P.879- 887.

25. Aubier M., Viires N. Calcium ATPase and respiratory muscle function. // Eur. Respir. J. 1998. - V. 11. - P.758-766.

26. Baldwin K.M. Effects of altered loading states on muscle plasticity: what have we learned from rodents? // Med. Sci. Sports Exerc. 1996. - V. 28. -P.101-106.

27. Baldwin K.M., Haddad F. Effects of different activity and inactivity paradigms on myosin heavy chain gene expression in striated muscle. // J. App. Physiol. 2001. - V. 90. - P.345-357.

28. Baldwin K.M., Haddad F. Skeletal muscle plasticity: cellular and molecular responses altered physical activity paradigms. // Am. J. Phys. Med. Rehabil. 2002. - V. 81. - P.40-51.

29. Barrett A.J., Rawlings N.D., Woessner J.F. Handbook of proteolytic enzymes. L.: Academic, 1998.

30. Bastide B., Conti A., Sorrentino V., Mounier Y. Properties of ryanodine receptor in rat muscles submitted to unloaded conditions. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2000. - V. 270(2). - P.442-447.

31. Belozerova I.N., Nemirovskaya T.L., Shenkman B.S., Savina N.V., Kozlovskaya I.B. Structural and metabolic characteristics of human soleus fibers after long duration spaceflight. // J. Gravit. Physiol. 2002. - V.9. -P.125-126.

32. Berchtold M.W., Brinkmeier H., Muntener M. Calcium ion in skeletal muscle: its crucial role for muscle function, plasticity, and disease. // Physiol. Rev. -2000. V. 80. - P. 1215-1265.

33. Berridge M.J., Bootman M.D., Lipp P. Calcium: a life and death signal. // Nature. 1998. - V. 395. - P.645-648.

34. Bezanilla F. The voltage sensor in voltage-dependent ion channels. // Physiol. Rev. 2000. - V. 80. - P. 555-592.

35. Biolo G., Ciocchi B., Lebenstedt M., Barazzoni R., Zanetti M., Platen P., Heer M., Guarnieri G. Short-term bed rest impairs amino acid-induced protein anabolism in humans. // J. Physiol. 2004. - V. 558. - P.381-388.

36. Blanchard H., Grochulski P., Li Y., Arthur J.S.C., Davis P.L., Elce J.S., Cygler M. Structure of a calpain Ca -binding domain reveals a novel EF-hand and Ca -induced conformational changes. // Nature Struct. Biol. -1997. -V.4. P. 532-538.

37. Bohley P. Intracellular proteolysis. // Hydrolytic enzymes/ Ed. By A. Neuberger, K. Brocklehurst. N.Y. etc.: Elsevier, 1987. P. 307-332.

38. Booth F.W., Giannetta C.L. Effect of hindlimb immobilization upon skeletal muscle calcium in rat. // Calcif. Tissue Res. 1973. - V. 13. - P. 327-330.

39. Borsotto M., Barhanin J., Fosset M., Lazdunski M. The 1,4-dihydropyridine receptor associated with the skeletal muscle voltage-dependent Ca2+-channel. Purification and subunit composition. // J. Biol. Chem. 1985. -V. 260.-P.14255-14263.

40. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for quantitation on of microgram quanties of protein utilizing the principle of protein-dye binding. // Anal. Biochem. 1976. - V. 72. - P.248-254.

41. Brandl C.J., Green N.M., Korczak B., MacLennan D.H. Two Ca2+ ATPase genes: Homologies and mechanistic implications of deduced amino acid sequences. // Cell. 1986. - V.44. - P.597-607.

42. Brandl C.J., DeLeon S., Martin D.R., MacLennan D.H. Adult forms of Ca2+-ATPase of sarcoplasmic reticulum expression in developing skeletal muscle. // J. Biol. Chem. 1987. - V.262. - P.3768-3774.

43. Briggs F.N., Lee K.F., Feher J.J., Wechsler A.S., Ohlendieck K., Campbell K. Ca-ATPase isozyme expression in sarcoplasmic reticulum is altered by chronic stimulation of skeletal muscle. // FEBS Lett. 1990. - V. 259. -P.269-272.

44. Briggs F.N., Poland J.L., Solaro RJ. Relative capabilities of sarcoplasmic reticulum in fast and slow mammalian skeletal muscles. // J. Physiol. 1977. - V.266. - P.587-594.

45. Brini M., Carafoli E. Calcium signaling: a historical account, recent developments and future perspectives. // Cell. Mol. Life. Sci. 2000. - V. 57. — P.345-370.

46. Bullard B., Sainsbury G., Miller N. Digestion of proteins associated with the Z-disc by calpain. // J. Muscle Res. Cell Motil. 1990. - V. 28. - P.271-279.

47. Burns K., Michalak M. Interactions of calreticulin with proteins of the endoplasmic and sarcoplasmic reticulum membranes. // FEBS Lett. 1993. -V. 318.-P.181-185.

48. Caiozzo V.J., Baker M.J., Baldwin K.M. Novel transitions in MHC isoforms: separate and combined effects of thyroid hormone and mechanical unloading. // J. Appl. Physiol. 1998. - V. 85. - P.2237-2248.

49. Caiozzo V.J., Baker M.J., Herrick R.E., Tao M., Baldwin K.M. Effect of spaceflight on skeletal muscle: mechanical properties and myosin isoform content of a slow muscle. // J. Appl. Physiol. 1994. - V. 76. - P. 17641773.

50. Caiozzo V.J., Haddad F., Baker M.J., McCue A., Baldwin K.M. MHC polymorphism in rodent plantaris muscle: effects of mechanical overload and hypothyroidism. // Amer. J. Physiol. 2000. - V. 278. - P.709-717.

51. Campbell A.K. Intracellular calcium: its universal role as regulator. // John Wiley and sons, Chichester. 1983.

52. Carafoli E., Klee C. Calcium as a cellular regulator. // Oxford University Press, New York. 1999.

53. Catterall W.A. Excitation-contraction coupling in vertebrate skeletal muscle: a tale of two calcium channels. // Cell. -1991. V. 64. - P.871-874.

54. Catterall W.A. Structure and function of voltage-gated ion channels. // Ann. Rev. Biochem. 1995. - V. 64. - P. 493-531.

55. Catterall W.A. Structure and function of voltage-sensitive ion channels. // Science. 1988. - V. 242. - P.50-61.

56. Catterall W.A. Structure and regulation of voltage-gated Ca2+ channels. // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 2000. - V. 16. - P.521-555.

57. Chopard A., Pons F., Marini J.F. Cytoskeletal protein contents before and after hindlimb suspension in a fast and slow rat skeletal muscle. // Am. J. Physiol. Regulatory Integrative Comp. Physiol. 2000. - V. 280. - P.232-330.

58. Clarke M., Caldwell R., Feeback D. Modulation of sarcoplasmic reticulum cholesterol content during mechanical unloading-induced muscle atrophy. // Abs. XIIIIAA "Human in Space", Santorini Greece. 2001. - P. 241-244.

59. Clarke M., Khakee R., McNeil P. Loss of cytoplasmic basic fibroblast growth factor from physiologically wounded myofibers of normal and dystrophic muscle. // J. Cell. Sci. 1993. - V. 106. - P. 121-133.

60. Cong J.Y., Goll D.E., Peterson A.M., Kapprell H.P. The role of autolysis in9.4activity of the Ca -dependent proteinases (jj.-calpain and m-calpain). // J. Biol. Chem. 1989. - V. 264. - P.10096-10103.

61. Connold A.L., Greensmith L., Tyc F., Vrbova G. A simple method for local delivery of various substances to the rat neuromuscular system. // Brain Research Protocols 1. 1997. - P.79-82.

62. Coppolino M.G., Dedhar S. Calreticulin. // Int. J. Biochem. Cell. Biol. -1998.-V. 30. — P.553-558.

63. Costelli P., Tullio R.D., Baecino F.M., Melloni E. Activation of Ca2+-dependent proteolysis in skeletal muscle and heart in cancer cachexia. // Br. J. Cancer. -2001. -V. 84. P.946-950.

64. Costello B., Chadwick C., Fleischer S. Isolation of the junctional face membrane of sarcoplasmic reticulum. Methods Enzymol. — 1988. V. 157. -P. 46-50.

65. Curtis B.M., Catterall W.A. Phosphorylation of the calcium antagonist receptor of the voltage-sensitive calcium channel by cAMP-dependent protein kinase. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1985. - V. 82. - P.2528-2532.

66. Curtis B.M., Catterall W.A. Purification of the calcium antagonist receptor of the voltage-sensitive calcium channel from skeletal muscle transverse tubules. // Biochemistry. 1984. - V. 23. - P.2113-2118.

67. Dahl H.A., Roald L. How unequivocal is the muscle fibre type concept? // Anat. Embryol. 1991. - V. 184. - P.269- 273.

68. Danko S., Yamasaki K., Daiho T., Suzuki H., Toyshima C. Organization of cytoplasmic domains of sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase in E(1)P and E(1)ATP states: a limited proteolysis study. // FEBS Lett. 2001. - V. 505. - P.129-135.

69. Darr K.C., Schultz E. Hindlimb suspension suppresses muscle growth and satellite cell proliferation. // J. Appl. Physiol. 1989. - V. 67(5). - P. 18271834.

70. Dayton W.R., Goll D.E., Zeece M.G., Robson R.M., Reville W.J. A Ca2+-activated protease possible involved in myofibrillar protein turnover. Purification from porcine muscle. // Biochemistry. 1976. - V. 15. -P.2150-2158.

71. Dayton W.R., Reville W.J., Goll D.E., Stromer M.H. A Ca2+-activated protease possibly involved in myofibrillar protein turnover: Partial characterization of the purified enzyme. // Biochemistry. 1976. - V. 15. — P.2159-2167.

72. De Meis L. Ca transport: pumps and channels. // Biosci. Rep. 1995. - V. 15.-P. 241-408.

73. De Meis L., Vianna A.L. Energy interconversion by the Ca2+-dependent ATPase of the sarcoplasmic retuculum. // Ann. Rev. Biochem. 1979. - V. 48. — P.272-292.

74. DeLuca C.I., Davies P.L., Samis J.A., Elce J.S. Molecular cloning and bacterial expression of cDNA for rat calpain II 80-kDa subunit. // Biochim. Biophys. Acta- 1993.-V. 1216. -P.81-93.

75. Demirel H.A., Powers S.K., Naito H., Hughes M., Coombes J.S. Exercise-induced alterations in skeletal muscle myosin heavy chain phenotype: dose-response relationship. // J. Appl. Physiol. 1999. - V. 86. - P.1002-1008.

76. Denardi C., Ausoni S., Moretti P., Gorza L., Velleca M., Buckingham M., Schiaffino S. Type 2X-myosin heavy chain is coded by a muscle fiber type-specific and developmentally regulated gene. // J. Cell. Biol. 1993. - V. 123.-P.823- 835.

77. Dennison S.R., Dante S., Hauss T., Brandenburg K., Harris F., Phoenix D.A. Investigations into the membrane interactions of m-calpain domain V. // Byophys. J. 2005. - V. 88. - P.3008-3017.

78. Desplanches D., Kayar S.R., Sempore B., Flandrois R. Skeletal muscle ultrastructure after hindlimb suspension. // J. Appl. Physiol. 1990. - V. 69. - P.504-508.

79. Desplanches D., Mayet M.H., Sempore B., Flandrois R. Structural and functional response to prolonged hindlimb suspension in rat muscle. // J. Appl. Physiol. 1987. - V. 63. - P. 558-563.

80. Diaz B.G., Moldoveanu T., Kuiper M.J., Campbell R.L., Davies P.L. Insertion sequence 1 of muscle-specific calpain, p94, acts as an internal propeptide. // J. Biol. Chem. 2004. V. - 279(26). - P. 27656-27666.

81. Duan C., Delp M.D., Hayes D.A., Delp P.D., Armstrong R.B. Rat skeletal muscle mitochondrial Ca . and injury from downhill walking. // J. Appl. Physiol. -1990.-V. 68.-P.1241-1251.

82. Dupont-Versteeglen E.E., Knox M., Gurley C.M., Houle J.D., Peterson C.A. Maintenance of muscle mass is not dependent on the calcineurin-NFAT pathway. // Amer. J. Physiol. Cell. Physiol. 2002. - V. 282(6). - P. 13 871395.

83. Ebashi S. Calcium binding activity of vesicular relaxing factor. // J. Biochem. 1961. - V. 50. - P.236-244.

84. Ebashi S. Third component participating in the superprecipitation of natural actomyosin. // Nature. 1963. - V. 200. - P.1010.

85. Ebashi S., Endo M., Ohtsuki I. Calcium in muscle contraction. In Calcium as a cellular regulator. Carafoli E., Klee C. eds. 1999. - P.579-595. Oxford Univercity Press, NY.

86. Eble D.M., Spragia M.L., Ferguson A.G., Samarel A.M. Sarcomeric myosin heavy chain is degraded by the proteosome. // Cell Tissue Res. -1999.-V. 296. P.541-548.

87. Edgerton V.R., Roy R.R. Neuromuscular adaptations to actual and simulated spaceflight. // Handbook of physiology. Environmental Physiology. Bethesda, MD: Am. Physiol. Soc. 1996. - V. II. - P. 721-763.

88. Edgerton V.R., Roy R.R. Spaceflight experiments and international collaborations. // J. Gravit. Physiol. 1998. - V. 5. - P. 185-187.

89. Ellis S., Nagainis P.A. Activity of calcium activated protease in skeletal muscles and its changes in atrophy and stretch. // Physiologist. -1984.-V. 27. — P.73-74.

90. Emori Y., Kawasaki H., Imajoh S., Kawashima S., Suzuki K. Isolation and sequence analysis of cDNA clones for the small subunit of rabbit calcium-dependent protease. // J. Biol. Chem. 1986. - V. 261. - P.9472-9476.a

91. Emori Y., Kawasaki H., Sugihara H., Imajoh S., Kawashima S., Suzuki K. Isolation and sequence analyses of cDNA clones for the large subunits of two isozymes of rabbit calcium-dependent protease. // J. Biol. Chem. -1986. V. - 261. - P.9465-9471.b

92. Enns D.L., Belcastro A.N. Early activation and redistribution of calpain activity in skeletal muscle during hindlimb unweighting and reweighting. // Can. J. Phisiol. Pharmacol. 2006. - V. 84. - P.601-609.

93. Enns D.L., Raastad T., Ugelstad I., Belcastro A.N. Calpain/calpastatin activities and substrate depletion patterns during hindlimb unweighting and reweighting in skeletal muscle. // Eur. J. Appl. Physiol. 2007. - V. 100. -P.445-455.

94. Feng H.Z., Yu Z.B. Effect of nifedipine on myosin heavy chain (MHC) isoforms transition in unloaded soleus. // Space Med. Eng. (Beijing). 2005. - V. 18(2). - P.89-93.

95. Fernandez-Montalvan A., Assafalg-Machleidt I., Pfeiler D., Fritz H., Jochum M., Machleidt W. // Biochem. J. 2004. - V. 382. - P.607-617.

96. Fitts R.H. Widrick J.J. Muscle mechanics: adaptations with exercise-training. // Exerc. Sport Sci. Rev. 1996. - V. 24. - P.427-473. .

97. Fitts R.H., McDonald K.S., Schluter J.M. The determinants of skeletal muscle force and power: their adaptability with changes in activity pattern. // J. Biomech. 24, Suppl. 1991. - V.l. - P. 111-122.

98. Fitts R.H., Riley D.R., Widrick J.J. Functional and structural adaptations of skeletal muscle to microgravity. // J. Exp. Biol. 2001. — V. 204. - P.3201-3208.

99. Fitts R.H., Riley D.R., Widrick J.J., Physiology of a microgravity environment. // J. Appl. Physiol. 2000. - V. 89. - P.8283-8289.

100. Fitzsimons D.P., Bodell P.W., Herrick R.E., Baldwin K.M. Left ventricular functional capacity in the endurance-trained rodent. // J. Appl. Physiol. 1990. - V. 69. - P.305-312.

101. Franco S., Perrin B., Huttenlocher A. Isoforms specific function of calpain 2 in regulated membrane protrusion. // Exp. Cell Res. 2004. - V. 299.-P. 179-187.

102. Garcia Diaz B.E., Gauthier S., Davies P.L. Ca2+ dependency of calpain 3 (p94) activation. // Biochemistry. 2006. - V. 45. - P.3722-3720.

103. Geesink G.H., Nonneman D., Koohmaraie M. An improved purification protocol for heart and skeletal muscle calpastatin reveals two isoforms resulting from alternative splicing. // Arch. Biochem. Biophys. -1998.-V. 356. -P.19-24

104. Gissel H. The role of Ca2+ in muscle cell damage. // Ann. N.Y. Acad. Sci.-2005.-V. 1066.-P. 166-180.

105. Goll D.E., Thompson V.F., Li H., Wei W., Cong J. The calpain system. // Physiol. Rev. 2003. - V. 83(3). - P. 731-801.

106. Goll D.E., Thompson V.F., Taylor R.G., Zalewska T. Is calpain activity regulated by membranes and autolysis or by calcium and calpastatin? // Bioessays. 1992. - V.14. - P.549-556.

107. Haddad F., Roy R.R., Zhong H., Edgerton V.R., Baldwin K.M. Atrophy responses to muscle inactivity. II. Molecular markers of protein deficits. // J. Appl. Physiol. 2003. - V. 95. - P.791-802.

108. Harridge S.D., Bottinelli R., Canepari M., Pellegrino M., Reggiani C., Esbjornsson M., Balsom P.D., Saltin B. Sprint training, in vitro and in vivo muscle function, and myosin heavy chain expression.// J. Appl. Physiol. -1998.-V. 84. P.442-449.

109. Hasselbach W., Makinose M. Die calciumpumpe der "Erschlaffungsgrana" desmuskels und ihre abhangigkeit von der ATP-spaltung. // Biochem Z. 1961. - V. 333. - P.518-528.

110. Heilbrunn L.V., Wiercinsky F.J. Action of various cations on muscle protoplasm. // J. Cell. Physiol. 1947. - V. 19. - P.15-32.

111. Hershko A., Ciechanover A. The ubiquitin system. // Annu. Rev. Biochem. 1998. - V. 67. - P. 425-479.

112. Higalgo C., Gonzales M.E., Garcia A.M. Calcium transport in transverse tubules isolated from rabbit skeletal muscle. // Biochim. Biophys. Acta. 1986. - V. 854. - P.279-286.

113. Hochachka P.W., Stanley C.5 Merkt J., Sumar-Kalinowski J. Metabolic meaning of elevated levels of oxidative enzymes in high altitude adapted animals: an interpretative hypothesis. // Respir. Physiol. 1983. -V. 52. — P.303-313.

114. Hofmann F., Flockerzi V., Nastainczyc W., Ruth P., Schnider T. Themolecular structure and regulation of muscular calcium channels. // Curr.

115. Top. Cell. Regul. 1990. - V. 31. - P.223-239.

116. Hofmann F., Lacinova L., Klugbauer N. Voltage-dependent calcium channels: from structure to function. // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. -1999.-V. 139. P.33-87.

117. Holy X., Mounier Y. Effects of short spaceflights on mechanical characteristics of rat muscles. // Muscle & Nerve. 1991. - V. 14. - P. 7078.

118. Honda S., Marumoto T., Hirota T., Nitta M., Arima Y., Ogawa M. Activation of m-calpain is required for chromosome alignment on the metaphase plate during mitosis. // J. Biol. Chem. 2004. - V.279. -P.10615-10623.

119. Hong D.H., ForsbergN.E. Effects of dexamethasone on protein degradation and protease gene expression in rat L8 myotube cultures. // Mol. Cell Endocrinol. 1995. - V. 108. - P.199-209.

120. Hosfield C.M., Elce J.S., Davies P.L., Jia Z. Crystal structure of calpain reveals the structural basis for Ca -dependent protease activity and anovel mode of enzyme activation. // EMBO J. 1999. - V.18. - P.6880-6889.

121. Huang J., Forsberg N.E. Role of calpain in skeletal-muscle protein degradation. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. - V. 95. - P.12100-12105.

122. Hughes G., Starling A.P., Sharma R.P., East J.M., Lee A.G. An investigation of the mechanism of inhibition of the Ca ATPase by phospholamban. // Biochem. J. 1996. - V.318. - P.973-979.

123. Ilyina-Kakueva E.I., Pportugalov W., Krivenkova N.P. Space flight effects on the skeletal muscles of rats. // Aviat. Space Environ. Med. 1976. -V. 47.-P. 700-703.

124. Imajoh S., Aoki K., Ohno S., Emori Y., Kawasaki H., Susihara H., Suzuki K. Molecular cloning of the cDNA for the large subunit of the high-Ca2+-requiring form of human Ca2+-activated neutral protease. // Biochemistry. 1988. -V. 27. -P.8122-8128.

125. Imajoh S., Kawasaki II., Suzuki K. The amino-terminal hydrophobic region of the small subunit of calcium-activated neutral protease (CAPN) is essential for its activation by phosphatidylinositol. // J. Biochem. 1986. -V. 99. -P.1281-1284.

126. Inesi G. Mechanism of calcium transport. Annu. Rev. Physiol. 1985. -V. 47.-P. 573-601.

127. Ingalls C.P., Warren G.L., Armstrong R.B. Intracellular Ca2+ transients in mouse soleus muscle after hindlimb unloading and reloading. // J. Appl. Physiol. 1999. - V. 87. - P. 386-390.

128. Ingalls C.P., Wenke J.C., Armstrong R.B. Time course changes ino I

129. Ca .j, force and protem content in hindlimb-suspended mouse soleus muscles. // Aviat. Space Environ. Med. 2001. - V. 72(5). - P. 471-476.

130. James P., Inui M., Tada M., Chiesi M., Carafoli E. Nature and site of1. Viphospholamban regulation of the Ca pump of sarcoplasmic reticulum. // Nature. 1989. - V. 342. - P.90-92.

131. Jan L.Y., Jan Y.N. Cloned potassium channels from eukaryotes and prokaryotes. // Annu. Rev. Neurusci. 1997. - V. 20. - P.91-123.

132. Johnson B.D., Scheuer T., Catterall W.A. Convergent regulation of skeletal muscle Ca channels by dystrophin, the actin cytoskeleton, and cAMP-dependent protein kinase. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 2005. -V. 102. -P.4191-4196.

133. Kadi F., Eriksson A., Holmer S., Butler-Browne G.S., Thornell L.E. Cellular adaptation of the trapezius muscle in strength-trained athletes. // Histochem. Cell Biol. 1999. - V. 111. - P. 189-195.

134. Kamada T., Kinoshita H. Disturbances initiated from the naked surface of muscle protoplasm. // Jap. J. Zool. 1943. - V. 10. - P. 469-493.

135. Kandarian S., O'Brien S., Thomas K., Schulte L., Navarro J. Regulation of skeletal muscle dihydropyridine receptor gene expression by biomechanical unloading. // J. Appl.Physiol. 1992. - V. 72(6). - P.2510-2514.

136. Kandarian S.C., Stevenson E.J. Molecular events in skeletal muscle during disuse atrophy. I I Exerc. Sport Sci. Rev. 2002. - V. 30(3). —P. 111116.

137. Kapprel H-P., Goll D.E. Effect of Ca on binding of the calpains to calpastatin. // J. Biol. Chem. 1989. - V.264. - P.17888-17896.

138. Karpakka J., Virtanen P., Vaananen K., Orava S., Takala T.E. Collagen synthesis in rat skeletal muscle during immobilization and remobilization. // J. Appl. Physiol. 1991. - V. 70. - P.1775-1780.

139. Kawasaki H., Kawashima S. Regulation of the calpain-calpastatin system by membranes. // Mol. Membr. Biol. 1996. - V. 13. - P.217-224.

140. Kimura Y., Kurzydlowski K., Tada M., MacLennan D.H.I

141. Phospholamban regulates the Ca ATPase through intramembrane interactions. // J. Biol. Chem. 1996. - V. 271(36). - P.21726-21731.

142. Koohmaraie M. The role of Ca -dependent proteases (calpains) in post mortem proteolysis and meat tenderness. // Biochimie. 1992. - V. 74. - P.239-245.

143. Kozlovskaya I.B., Shenkman B.S. Muscle Structure and Metabolism. // Space Biology and Med. Joint US Russian Publication. 1996. - V.3. -P.231-246.

144. Krause K., Michalak M. Calreticulin. // Cell. 1997. - V. 88. - P.439-443.

145. Kuboki M., Ishii H., Kasama M. Characterization of calpain I-binding proteins in human erythrocyte plasma membrane. // J. Biochem. 1990. -V. 107.-P.776-780.

146. Lamb G.D. Excitation-contraction coupling in skeletal muscle: comparisons with cardiac muscle. // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 2000. -V. 27(3).-P. 216-224.

147. Larsson L., Moss R.L. Maximum velocity of shortening in relation to myosin isoform composition in single fibres from human skeletal muscles. // J. Physiol. (Lond) 1993. - V. 472. - P.595-614.

148. Lecker S.H., Jagoe R.T., Gilbert A., Gomes M., Baracos V., Bailey J., Price S.R., Mitch W.F., Goldberg A.L. Multiple types of skeletal muscle atrophy involve a common program of ghanges in gene expression. // FASEB J. 2004. - V. 18. - P.39-51.

149. Lee A.G. Ca -ATPase structure in the Ei and E2 conformations: mechanism, helix-helix and helix-lipid interactions. // Biochem. Biophys. Acta. 2002. - V. 1565. - P. 246-266.

150. Lee A.G. How lipids interact with an intrinsic membrane protein: the case of the calcium pump. // Biochim. Biophys. Acta. 1998. - V. 1376. — P.381-390.

151. Litvinova K.S., Vikhlyantsev I.M., Podlubnaya Z.A., Shenkman B.S. Effects of Ca2+-binding agent EGTA on fiber contractility and content of sarcomeric cytoskeletal proteins of hindlimb suspended rats. // J. Gravit. Physiol.-2005.-V. 12(1).-P. 159-160.

152. Lompre A-M., Anger M., Levitsky D. Sarco(endo)plasmic reticulum calcium pumps in the cardiovascular system: function and gene expression. 1994.-V. 26. -P.l 109-1121.

153. Lytton J., MacLennan D.H. Sarcoplasmic reticulum. In: The Heart and Cardiovascular System, second edition. Fozzard I-I.A. et al., eds. // New York, Raven Press Ltd., 1990. pp.1203-1222.

154. Lytton J., Westlin M., Burke S.E., Shull G.E., MacLennan D.H. Functional comparison between isoforms of the sarcoplasmic or endoplasmic reticulum family calcium pumps. // J. Biol. Chem. 1992. - V. 267. — P.14483-14489.

155. Lytton J., Zarain-Herzberg A., Periasamy M., MacLennan D.H. Molecular cloning of the mammalian smooth muscle sarco(endo)plasmic reticulum Ca2+ATPase. // J. Biol. Chem. 1989. - V. 264. - P.7059-7065.

156. MacLennan D.H. Ca2+ signaling and muscle disease. // Eur. J. Biochem. 2000. - V. - 267. - P. 5291-5297.

157. MacLennan D.H., Abu-Abed M., Kang C-H. Structure function relationships in Ca cycling proteins. // J. Mol. Cell. Cardiol. 2002. - V. 34. -P. 897-918.

158. MacLennan D.H., Brandl C.J., Korczak B., Green N.M. Amino acid sequence of a Ca2+Mg2+"dependent ATPase from rabbit muscle sarcoplasmicreticulum, deduced from its complementary DNA sequence. // Nature. — 1985. -V. 316.- P.696-700.

159. MacLennan D.H., Rice W.J., Green M.N. The mechanism of Ca2+ transport by sarco(endo)plasmic reticulum Ca ATPases. // J. Biol. Chem. -1997. V. 272. - P.28815-28818.

160. MacLennan D.H., Toyofiiko T. Regulatory interactions between calcium ATPases and phospholamban. // Soc. Gen. Physiol. Ser. 1996. -V. 51.-P.89-103.

161. Maki M., Kitaura Y., Satoh H., Ohkouchi S., Shibata H. Structures, functions and molecular evolution of the penta-EF-hand Ca2+-binding proteins. // Biochim. Biophys. Acta. 2002. - V. 1600. - P.51-60.

162. Maki M., Ma H., Takano E., Adachi Y., Lee W.J., Hatanaka M., Murachi T. Calpastatins: biochemical and molecular biological studies. // Biomed. Biochim. Acta. 1991. - V. 50. - P. 509-516.

163. Maki M., Narayana S., Hitomi K. A growing family of the Ca2+-binding proteins with five EF-hand motifs. // Biochem. J. 1997. - V. 328.- P.718-720.

164. Martin T.P., Edgerton V.R., Grindeland R.E. Influence of spaceflight on rat skeletal muscle. // J. Appl. Physiol. 1988. - V. 65. - P. 2318-2325.

165. Martonosi A. Animal electricity, Ca2+ and muscle contraction. A brief history of muscle research. // Acta Biochim Polon. 2000. - V. 47. - P.493-516.

166. Martonosi A., Pikula S. The network of calcium regulation in muscle. // Acta Biochim Polon. 2003. - V. 50. - P.l-29. a.

167. Martonosi A., Pikula S. The structureof the Ca2+-ATPase of sarcoplasmic reticulum. // Acta Biochim Polon. . 2003. - V. 50. - P.337-365. b.

168. Martonosi A.N., Feretos R. Sarcoplasmic reticulum. II. Correlation between adenosine triphosphatese activity and Ca uptake. // J. Biol. Chem.- 1964. V. 239. - P.659-668.

169. Meissner G. Isolation and characterisation of two types of sarcoplasmic reticulum vesicles. // Biochim. Biophys. Acta. 1975. V. 389. -P.51-68.

170. Meissner G., Lu X. Dihydropyridine receptor-iyanodine receptor interactions in skeletal muscle excitation-contraction coupling. // Biosci. Rep. 1995. - V. 15. - P.399-408.

171. Meilgren R.L., Lane R.D., Kakar S. A sarcolemma-associated inhibitor is capable of modulation calcium-dependent proteinase activity. // Biochem. Biophys. Acta. 1987. - V. 930. - P. 370-377.

172. Melloni E., Michetti M., Salamino F., Minafra R., Pontremoli S. Modulation of the calpain autoproteolysis by calpastatin and phospholipids. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. - V. 229. - P.193-197.

173. Miller T.A., Lesniewski L.A., Muller-Delp J.M., Majors A.K., Scalise D., Delp M.D. Hindlimb unloading induces a collagen isoform shift in the soleus muscle of the rat. // Am. J. Physiol. Regul. Integr Comp Physiol.-2001. -V.281.-P.1710-1717.

174. Mintz E., Guillain F. Ca transport by the sarcoplasmic reticulum ATPase. // Biochim. Biophys. Acta. 1997. - V. 1318. - P.52-70.

175. Mitchell-Felton H., Hunter R.B., Stevenson E.J., Kanarian S.C. Identification of weight-bearing responsive elements in the skeletal muscle sarco(endo)plasmic reticulumCa2+-ATPase (SERCA1) gene. // J. Biol. Chem. -2000. V. 275. - P.23005-23011.

176. Moldoveanu T., Hosfield C.M., Lim D., Elce J.S., Jia Z., Davies P.L. A Ca2+ switch aligns the active site of calpain. // Cell. 2002. - V. 108. -P.649-660.

177. Moller J.V., Juul B., Le Maire M. Structural organization, ion transport and energy transduction of P type ATPases. // Biochim. Biophys. Acta.-1996.-V. 1286.-P. 1-51.

178. Morey-Holton E.R., Globus R.K. Hindlimb unloading rodent model: technical aspects. // J. Appl. Physiol. 2002. - V. 92. - P.1367-1377.

179. Mounier Y, Holy X, Stevens L. Compared properties of the controctile system of skinned slow and fast rat muscle fibers. Pflugers Arch. 1989.415: 136-141.

180. Murachi T. Intracellular regulatory system involving calpain and calpastatin. // Biochem. Int. 1989. - V.18. - P.263-294.

181. Musacchia X.J., Steffen J.M., Fell R.D., Dombrowski M.J. Skeletal muscle response to spaceflight, whole body suspension, and recovery in rats. // J. Appl. Physiol. 1990. - V.69. - P.2248-2253.

182. Nagai R.N., Zarain-Herzberg A., Brandl C.J. et al. Regulation of myocardial Ca2+-ATPase activity and phospholamban mRNA expression in response to pressure overload and thyroid hormone. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. - V. 86. - P.2966-2970.

183. Newton T., Black J.P., Butler J., Lee A.G., Chad J.E., East J.M. The calcium pump SERCA1 is maintained in the endoplasmic reticulum by a retrieval signal located between residues 1-211. // Biochem J. 2003. - V. 371. - P.775-782.

184. Nishimura T., Goll D.E. Binding of calpain fragments to calpastatin. // J. Biol. Chem. 1991. - V. 266. - P. 11842-11850.

185. Oganov V.S., Potapov A.N. On the mechanisms of changes in skeletal muscles in the weightless environment. // Life Sci. Space Res. 1976. - V. 14. — P.137-143.

186. Oganov V.S., Skuratova S.A., Potapov A.N., Shirvinskaya M.A. Physiological mechanisms of adaptation in rat skeletal muscles to weightlessness and similar functional requirements. // Physiologist. 1980. -V.-23.-P. 16-21.

187. Ogawa Y., Kurebayashi N., Murayama T. Ryanodine receptor isoforms in excitation-contraction coupling. // Adv. Biophys. 1999. — V. 36. - P. 27-64.

188. Ogneva I.V., Kurushin V.A., Altaeva E.G., Ponomareva E.V., Shenkman B.S. Effect of short-time gravitational unloading on rat and Mongolian gerbil muscles // J. Muscle Res. 2009. - V. 30. - P.261-265.

189. Ogneva I.V. Transversal stiffness of fibers and desmin content in leg muscles of rats under gravitational unloading of various durations. // J. Appl. Physiol. 2010. - V. 109(6). -P.1702-1709.

190. Ohira Y., Jiang B., Roy R.R., Oganov Y.S., Ilyina-Kakueva E.I., Marini J.F., Edgerton V.R. Rat soleus muscle fiber responses to 14 days of spaceflight and hindlimb suspension. // J. Appl. Physiol. 1992. - V. 73. -P. 51-57.

191. Ohira Y., Yoshinaga T., Yasui W., Ohara M., Tanaka T. Effects of hindlimb suspension with stretched or shortened muscle length on contractile properties of rat soleus. // J. Appl. Biomech. 2000. - V. 16. -P.80-87.

192. Ohno S., Emori Y., Imajoh S., Kawasaki H., Kisaragi M., Suzuki K. Evolution origin of a calcium-dependent protease by fusion of genes for a third protease and a calcium-binding protein? // Nature. 1984. - V. 312. -P.556-570.

193. Ohno S., Minoshima S., Kudoh J., Fukuyama R., Shimuzu Y., Onmi-Imajoh S., Shimizu N., Suzuki K. Four genes for the calpain family locate on four distinct human chromosomes. // Cytogenet. Cell. Genet. 1990. - V. 33. — P.225-229.

194. Ohtsuka H., Yajima H., Maruyama K., Kimura S. The N-terminal Z pereat 5 of cennectin/titin binds to the C-terminal region of alpha-actinin. // Biochem and Biophys. Res. 1997.- V. 3. - P. 1-3.

195. Oishi Y., Yamamoto H., Miyamoto E. Changes in fibre-type composition and myosin heavy-chain lid isoform in rat soleus muscle during recovery period after hindlimb suspension. // Eur. J. Appl. Physiol. 1994. -V. 68. -P.102-106.

196. Okitani A., Goll D.E., Stromer M.H., Robson R.M. Intracellular inhibition of a Ca2+-activated protease involved in myofibrillar protein turnover. // Federation Proc. 1976. - Y.35. - P. 1746.

197. Orlova E.V., Serysheva I.I., Van Heel M., Hamilton S.L., Chiu W. Two structural configurations of the skeletal muscle calcium release channel. //Nat. Struct. Biol. 1996. - V. 3. - P. 547-552.

198. Otsu K., FM., Fujii J., Periasamy M., Difilippantonio M., Uppender M., Ward D.C., MacLennan D.H. Chromosome mapping of five human cardiac and skeletal muscle sarcoplasmic reticulum genes. // Genomics. -1993.-V. 17. -P.507-509.

199. Otsuka Y., Goll D.E. Purification of the Ca -dependent proteinase inhibitor from bovine cardiac muscle and its interaction with the millimolar Ca2+-dependent proteinase. // J. Biol.Chem. 1987. - V. 262. - P.5839-5851.

200. Parise G., O'Reilly C.E., Rudnicki M.A. Molecular regulation of myogenic progenitor populations. // Appl. Physiol. Nutr. Metab. 2006. -V. 31 (6). - P.773-781.

201. Peters D.G., Mitchell-Felton H., Kandarian S.C. Unloading induces transcriptional activation of the sarco(endo)plasmic reticulum Ca21-ATPase 1 gene in muscle. // Am. J. Physiol. 1999. - V. 276 - P.1218-C1225.

202. Pette D. Historical Perspectives: plasticity of mammalian muscle. // J. Appl. Physiol. 2001. - V. 90. - P. 1119-1124.

203. Pette D., Staron R.S. Cellular and molecular diversities of mammalian skeletal muscle fibers. // Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 1990. - V. 116.-P.1-76.

204. Pickering J.D., White E., Duke A.M., Steele D.S. DHPR activation underlies SR Ca release induced by osmotic stress in isolated rat skeletal muscle fibers. // J. Gen. Physiol. 2009. - V. 133. - P.511-524.

205. Pie-Hong Zhu, Vrbova G. The role of Ca2+ in the elimination of polyneuronal innervation of rat soleus muscle fibres. // Eur. J. Neurosci. — 1992.-V. 4. P.433-437.

206. Putney J.W. Jr. ed. Calcium signaling. // CRC Press, Boca Raton. -2000.

207. Radzyukevich T.L., Heihy J.A. Regulation of dihydropyridine receptor gene expression in mouse skeletal muscles by stretch and disuse. // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2003. - V. 287. - P. 1445-1452.

208. Rapcsak M., Oganov V.S., Szoor A., Skuratova S.A., Szilagyi T., Takacs O. Effect of weightlessness on the function of rat skeletal muscles on the biosatellite "Cosmos-1129". // Acta Physiol. Hung. 1983. - V. 62. -P.225-228.

209. Ricoy J.R., Encinas A.R., Cabello A., Madero S., Arenas J. Histochemical study of the vastus lateralis muscle fibre types of athletes. // J.Physiol. Biochem. 1998. - V. 54. - P.41-47.

210. Ringer S. A further contribution regarding the influence of the blood on the contraction of the heart.// J. Physiol. 1883. - V. 4. - P. 29-43.

211. Rios E., Brum G. Involvement of dihydropyridine receptors in excitation-contraction coupling in skeletal muscle. // Nature. 1987. -V.325. -P.717-720.

212. Rivero J.L., Talmadge R.J., Edgerton V.R. Interrelationships of myofibrillar ATPase activity and metabolic properties of myosin heavy chain-based fiber types in rat skeletal muscle. // Histochem. Cell Biol. -1999.-V. 111. — P.277-287.

213. Robinson P.F. Metabolism of the gerbil, Meriones unguiculatus. // Science. 1959. - V. 130. - P.502.

214. Rosenberg R.L., Hess P., Reeves J.P., Smilowitz H., Tsien R.W. calcium channels in planar lipid bilayers: insights into mechanisms of ion permeation and gating. // Science. 1986. - V. 231. - P.1564-1566.

215. Roy R.R., Zhong H., Talmadge R.J., Bodine S.C., Fanton J.W., Kozlovskaya I., Edgerton V.R. Size and myonuclear domains in Rhesus soleus muscle fibers: short-term spaceflight. // J. Gravit. Physiol. 2001. -V.8. -P.49-56.

216. Saito A., Seiler S., Chu A., Fleischer S. Preparation and morphology of sarcoplasmic reticulum terminal cisternae from rabbit skeletal muscle. // J. Cell. Biol. 1984. - V. 99(3). - P. 875-885.

217. Salanova M., Schifll G., Blottner D. Atypical fast SERCAla protein expression in slow myofibers and differential S-nitrosylation prevented by exercise during long term bed rest. // Histochem. Cell Biol. 2009. - V. 132. -P.383-394.

218. Sanchez J.A., Stefani E. Inward calcium current in twitch muscle fibers of the frog // J. Physiol. 1978. - V. 283. - P.197-209.

219. Schiaffino S., Reggiani C. Molecular diversity of myofibrillar proteins: gene regulation and functional significance. // J. Physiol. Rev. -1996.-V. 76. — P.371-423.

220. Schollmeyer J.E. Possible role of calpain I and calpain II in differentiating muscle. // Exp. Cell. Res. 1986. - V. 163. - P.413-422.

221. Schulte L.M., Navarro J., Kandarian S.C. Regulation of sarcoplasmic reticulum calcium pump gene expression bu hindlimb unweighting. // Am. J. Physiol.- 1993. -V.264. -P.1308-1315.

222. Shenkman B.S, Kozlovskaya I.B., Kuznetsov S.L., Nemirovskaya T.L., Desplanches D. Plasticity of skeletal muscle fibres in space-flown primates. // J Gravit Physiol. 1994. - V. 1. - P.64-66.

223. Shenkman B.S., Lee P., Belozerova I.N., Nemirovskaya T.L. Structural and metabolic characteristics of rhesus monkey m.soleus after space flight. // J. Gravitat. Physiol. 2000. - V. 7. - P.39-42.

224. Shenkman B.S., Moukhina A.M., Litvinova K.S., Nemirovskaya T.L. Non-uniform shifts in mhc and serca isoform patterns in unloaded rat soleus. Effects of Ca-binding agent. // Journal of Gravitational Physiology. 2005. -V. 12.-P.l 19-120.

225. Shenkman, B.S., Nemirovskaya. T.L. Calcium-dependent signaling mechanisms and soleus fiber remodeling under gravitational unloading. // J. Muscle Res Cell Motil. 2008. - V.29. - P.221-230.

226. Sieber M., Nastainczzyk W., Zubor V., Wernet W., Hofmann F. The 165-kDa peptide of the purified skeletal muscle dihydropyridine receptorcontains the known regulatory sites of the calcium channel. // Eur. J. Biochem. 1987. — V. 167.-P. 117-122 .

227. Simmerman H.K., Jones L.R. phospholambam: protein structure, mechanism of action, and role in cardiac function. // Physiol. Rev. 1998. -V. 78. -P.921-947.

228. Smith T.P.L., Simmen F.A., Zhao G., Vallet J.L. Rapid communication: nucleotide sequences of two isoforms of porcine micromolar calcium-activated neutral protease 1 cDNA. // J. Anim. Sci. -2001.-V. 79. — P.552-553.

229. Soares J.M.C., Duarte J.A.R., Carvalho J., Appell H.J. The possible role of intracellular Ca2+ accumulation for the Development of immobilization atrophy. // Int. J. Sports Med. 1993. - V. 14(8). - P.437-439.

230. Solomon V., Goldberg A.L. Importance of the ATP-ubiquitin proteasome pathway in the degradation of soluble and myofibrillar proteins in rabbit muscle extracts. // J. Biol. Chem. 1996. - V. 271. - P.26690-26697.

231. Sorimachi H., Ishimura S., Suzuki K. Structure and physiological function of calpains. // Biochem. J. 1997. - V. 328. - P. 721-732.

232. Spencer M.J., Lu B., Tidball J.G. Calpain II expression is increased by changes in mechanical loading of muscle in vivo. // J. Cell. Biochem. -1997. V.64. — P.55-66.

233. Spurway N. Interrelationship between myosin-based and metabolism-based classifications of skeletal muscle fibers. // J. Histochem. Cytochem. -1981.-V. 29. P.87- 90.

234. Stange M., Tripathy A., Meissner G. Two domains in dihydropyridine receptor activate the skeletal muscle Ca release channel. // Biothys. J. -2001.-V. 81. P.1419-1429.

235. Stephenson D.G., Lamb G.D., Stephenson G.M. Events of the excitation-contraction-relaxation (E-C-R) cycle in fast- and slow-twitch mammalian muscles fibers relevant to muscle fatigue. Acta. Physiol. Scand.- 1998. V. 162. - P.229-245.o i

236. Stevens L., Mounier Y. Ca movements in sarcoplasmic reticulum of rat soleus fibers after hindlimb suspension. // J. Appl. Physiol. 1992. - V. 72. -P.1735-1740.

237. Stevens L., Mounier Y., Holy X., Falempin M. Contractile properties of rat soleus muscle after 15 days of hindlimb suspension. // J. Appl. Physiol. 1990. - V. 68. - P.334-340.

238. Stevens L., Holy X., Mounier Y. Functional adaptation of different rat skeletal muscles to weightlessness. // Am. J. Physiol. 1993. - V. 264. -P.770-776.

239. Stevenson S.W., Dudley G.A. Dietary creatine supplementation and muscular adaptation to resistive overload. // Med. Sci. Sports Exerc. 2001.- V.33.-P.1304.

240. Stokes D.L., Green N.M. Modeling a dehalogenase fold into the 8 Aj idensity map for Ca -ATPase defines a new domain structure. // Biophys. J. 2000. - V. 78. - P. 1765-1776.

241. Striessing J., Knaus H.G., Grabner M., Moosburger K., Seitz W., Glossman H. Photoaffinity labelling of the phenylalkylamine receptor of the skeletal muscle transverse-tubule calcium channel. // FEBS Lett. 1987. -V. 212. - P.247-253.

242. Stuhmer W., Parekh A.B. The structure and function of Na+ channels. // Curr. Opin. Neurobiol. 1992. - V. 2. - P.243-246.

243. Sutko J.L., Airey J.A. Ryanodine receptor Ca2+ release channels: does diversity in form equal diversity in function? // Physiol. Rev. 1996. - V. 76(4).-P. 1027-1071.

244. Suzuki K. The structure of the calpains and calpain gene. In: Intracellular Calsium-Dependent Protelysis, edited by Mellgren R.L. and Murachi T. Boca Raton, FL: CRC. 1990. - P.25-35.

245. Suzuki K., Imajoh S., Emori Y et al. Calcium-activated neutral protease and its endogenous inhibitor. // FEBS Lett. 1987. - V. 220(2). -P. 271-277.

246. Suzuki K., Ohno S., Emori Y. Primary structure and evolution of calcium-activated neutral protease (CAPN). // J. Protein. Chem. 1987. - V. 6(1).-P. 7-15.

247. Swynghedauw B. Developmental and functional adaptation of contractile proteins in cardiac and skeletal muscles. // Physiol. Rev. 1986. -V. 66. - P.710-771.

248. Szymanska G., Kim H.W., Kranias E.G. Reconstitution of the skeletal sarcoplasmic reticulum Ca -pump: influence of negatively charged phospholipids. // Biochim. Biophys. Acta. 1991. - V. 1091. - P. 127-134.

249. Tada M., Katz A.M. Phosphoiylation of sarcoplasmic reticulum and sarcolemma. // Annu. Rev. Physiol. 1982. - V. 44. - P.401-423.

250. Tada M., Yamamoto T., Tonomura Y. Molecular mechanism of active calcium transport by sarcoplasmic reticulum. // Physiol. Rev. 1978. - V. 58(1).-P. 1-79.

251. Taillander D, Bigard X, Desplanches D, Attaix D, Guezennec GY, Arnal M. Role of protein synthesis and fiber distribution in the unweighted soleus muscle. // J. Appl. Physiol. 1993. - 75. - P. 1226-1232.

252. Takahashi M., Seagar M.J., Jones J.F., Reber B.F., Catterall W.A. Subunit structure of dihydropyridine-sensitive calcium channels from skeletal muscle. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. - V. 84. - P.5478-5482.

253. Talmadge R.J. Myosin heavy chain isoform expression following reduced neuromuscular activity: potential regulatory mechanisms. // Muscle Nerve. 2000. - V. 23. - P.661-679.

254. Talmadge R.J., Roy R.R., Caiozzo V.J., Edgerton V.R. Mechanical properties of rat soleus after long-term spinal cord transaction. // J. Appl. Physiol. 2002. - V. 93. - P. 1487-1497.

255. Talmadge R.J., Roy R.R., Edgerton V.R. Distribution of myosin heavy chain isoforms in non-weight-bearing rat soleus muscle fibers. // J. Appl. Physiol. 1996. - V. 81(6). -P.2540-2546.

256. Tanabe T., Beam K.G., Adams B.A. Region of the skeletal muscle dihydropyridine receptor critical for excitation-contraction coupling. // Nature. 1990. - V. 346. - P. 567-569.

257. Tanabe T., Beam k.G., Adams B.A., Niidome T., Numa S. Regions of the skeletal muscle dihydropyridine receptor critical for excitation-contraction coupling. // Nature. 1990. - V. 346. - P.567-569.

258. Tanabe T., Beam K.G., Powell J.A., Numa S. Restoration of excitation-contraction coupling and slow calcium current in dysgenic muscle by dihydropyridine receptor complementary DNA. // Nature. — 1988. — V. 336. — P.134-139.

259. Tang H., Choung W.M., Ip F.C., Ip N.Y. Identification and characterization of differentially expressed genes in denervated muscle. // Molecular and Cellular Neuroscience. 2000. - V. 16. - P. 127-140.

260. Tatsumi R., Sheehan S.M., Iwasaki H., Hattori A., Allen R.E. Mechanical stretch induces activation of skeletal muscle satellite cells in vitro. // Exp. Cell Res. 2001. - V. 267. - P. 107-114.

261. Taylor R.J., Geesink G.H., Thompson V.F., Koohmaraie M., Goll D.E. Is Z-disk degradation responsible for postmortem tenderization? // J. Ann. Sci. 1995. - V. 73. - P.1351-1367.

262. Thompson V.F., Saldana S., Cong J., Goll D.E. A BODIPY fluorescent microplate assay for measuring activity of calpains and other protease. // Anal. Biochem. 2000. - V. 279. - P.170-178.

263. Tidball J.G., Spencer M.J. Expression of a calpastatin transgene slows muscle wasting and obviates changes in myosin isoform expression during murine muscle disuse. // J. Physiol. 2002. - V. 545. - P.819-828.

264. Tidball J.G., Spencer MJ. Expression of a calpastatin transgene slows muscle wasting and obviates changes in myosin isoform expression during murine muscle disuse. // J. Physiol. 2002. - V. 545. - P.819-828.

265. Tidball J.G., Spencer M.J., Wehling M. and Lavergne E. Nitric-oxide Synthase Is a Mechanical Signal Transducer That Modulates Talin and Vinculin Expression. // J. Biol. Chem. 1999. - V. 274(46). - P.33155-33160.

266. Tischler M.E., Rosenberg S., Satarug S., Henriksen E.J., Kirby C.R., Tome M., Chase P. Different mechanisms of increased proteolysis in atrophy induced by denervation or unweighting of rat soleus muscle. // Metabolism. 1990. - V. 39. - P.756-763.

267. Tischler M.E., Henriksen E.J., Munoz K.A., Stump C.S., Woodman C.R., Kirby C.R. Spaceflight on STS-48 and earth-based unweighting produce similar effects on skeletal muscle of young rats. // J. Appl. Physiol. 1993. -74.-P. 2161-2165.

268. Tompa P., Emori Y., Sorimachi H., Suzuki K.5 Friedrich P. Domain III of calpain is a Ca2+-ragulated phospholipid-binding domain. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2001. - V. 280. - P. 1333-1339.

269. Toyofuku T., Kurzydlowski K., Tada M., MacLennan D.H. Identification of regions in the Ca2+ATPase of sarcoplasmic reticulum that affect functional association with phospholamban. // J. Biol. Chem. 1993. -V. 268. - P.2809-2815.

270. Toyoshima C., Nakasako M., Nomura H., Ogawa H. Crystal structure of the calcium pupm of sarcoplasmic reticulum at 2.6A resolution. // Nature. 2000. - V. 405. - P. 647-655.

271. Toyoshima C., Nomura H. Structural changes in the calcium pump accompanying the dissociation of calcium. // Nature. 2002. - V. 418. - P. 605-611.

272. Toyoshima C., Sasabe H., Stokes D.L. Three-dimension cryo-electron microscopy of the calcium ion pump in the sarcoplasmic reticulum membrane. // Nature. 1993. - V. 362. - P.469-471.

273. Verboomen H., Wuytack F., deSmedt H., Himpens B., Casteels R. Functional differences between SERCA2a and SERCA2b Ca2+ pumps and their modulation by phospholamban. // Biochem. J. 1992. - V. 286. -P.591-596.

274. Wagatasuma A., Fujimoto K., Yamada S. Effect of treatment with nifedipine, an L-type calcium channel blocker, on muscular atrophy induced by hindlimb immobolization. // Scand. J. Med. Sci. Sports. 2002. - V. 12. — P.26-30.

275. Wei L., Zhou W., Wang L., Schwartz R.J. Beta(l)-integrin and PI 3-kinase regulate RhoA-dependent activation of skeletal alpha-actin promoter in myoblasts. // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2000. - V.278. -P.1736-1743.

276. Weiss A., Schiaffino S., Leinwand L.A. Comparative sequence analysis of the complete human sarcomeric myosin heavy chain family: implications for functional diversity. // J. Mol. Biol. 1999. - V. 290. -P.61-75.b

277. Whipple G., Koohmaraie M. Degradation of myofibrillar proteins by extractable lysosomal enzymes and m-calpain, and the effects of zinc chloride. // J. Anim. Sci. 1991. - V. 69. - P.4449-4460.

278. White C.M., Vrbova G. Recovery of rat skeletal muscle after partial denervation is enhanced by treatment with nifedipine. // Brain Res. 1998. -V. 779. -P.125-135.

279. Williams A.B., Decourten-Myers G.M., Fisher J.E., Luo G., Sun X., Hasselgren P.-O. Sepsis stimulates release of myofilaments by a calcium-dependent mechanism. // FASEB J. 1999. - V. 13. - P. 1435-1443.

280. Winiarski A.M., Roy R.R., Alford E.K., Chiang P.C., Edgerton V.R. Mechanical properties of rat skeletal muscle after hindlimb suspension. // Exp. Neurol. 1987. - V. 96. - P.650-660.

281. Wu K.D., Lytton J. Molecular cloning and quantification of sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPase isoforms in rat muscles. // Am. J. Physiol. 1993. — V.264. — P.333-341.

282. Wuytack F., Dode L., Baba-Aissa F., Raeymaekers L. The SERCA3-type of organellar Ca2+ pumps. // Biosci. Rep. 1995. - V.15. - P.299-306.

283. Xie X., Dwyer M.D., Swenson L., Parker M.H., Botfield M.C. Crystal structure of calcium-free human sorcin: a member of the penta-EF-hand protein family. // Protein Sci. 2001. - V. 10. - P. 2419-2425.

284. Yoshimura N., Murachi T., Heart R., Kay J., Jasand B., Newman G.R. Immunogold electron-microscopic localization of calpain I in skeletal muscle of rats. // Cell Tissue Res. 1986. - V. 244. - P.265-270.

285. Yoshioka T., Shirota T., Tazoe T., Yamashita-Goto K. Calcium movement of sarcoplasmic reticulum from hindlimb suspended muscle. // Acta Astranaut. 1996. - V. 38. - P.209-212.

286. Zarain-Herzberg A., MacLennan D.H., Periasamy M. Characterization of rabbit cardiac sarco(endo)plasmic reticulum Ca2+ATPase gene. // J. Biol. Chem. 1990. - V.265. - P.4670-4677.

287. Zubrzycka-Gaarn E., Korczak B., Osinka H., Sarsala M.G. Studies on sarcoplasmic reticulum from slow-twitch muscle. // J. Muscle Res. Cell. Motil. 1982. - V. 3. - P.191-212.