Анализ белкового состава, лектинов и фенолоксидаз в процессе морфообразования ксилотрофного базидиомицета Lentinus edodes (Berk.) Sing тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.07, кандидат биологических наук Ветчинкина, Елена Павловна

• Ветчинкина, Елена Павловна
• кандидат биологических наук
• 2008

Оглавление диссертации кандидат биологических наук Ветчинкина, Елена Павловна

СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ

ВВЕДЕНИЕ

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1. Общая характеристика высших ксилотрофных базидиомицетов

1.2. Ьепйпш edod.es (шиитаке) - представитель ксилотрофных базидиомицетов

1.3. Физиологически активные вещества белковой природы в процессе жизнедеятельности растений и грибов

1.4. Лектины

1.4.1. История открытия и общие представления

1.4.2. Лектины высших грибов

1.5. Полифенолоксидазы: общие представления, физико-химические свойства, функции

1.5.1. Лакказа

1.5.2. Мп-зависимая пероксидаза

1.5.3. Тирозиназа

1.6. Взаимодействие лектинов с ферментами

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

2.1. Микроорганизмы и условия их культивирования

2.1.1. Объекты исследований

2.1.2. Глубинное культивирование

2.1.3. Поверхностное культивирование

2.1.4. Интенсивный способ культивирования

2.2. Определение ростового коэффициента

2.3. Условия выделения и очистки белков

2.3.1. Получение мицелиальных экстрактов

2.3.2. Гельпроникающая хроматография

2.3.3. Анионообменная хроматография

2.4. Определение концентрации белка

2.5. Электрофорез в полиакриламидном геле

2.6. Визуализация белковых спектров

2.7. Определение молекулярной массы

2.8. Определение количественного содержания углеводов

2.9. Определение гемагглютинирующей активности

2.10. Удельная активность лектинов

2.11. Определение углеводной специфичности

2.12. Обнаружение оксидазной активности в процессе роста мицелия

2.13. Спектрофотометрическое измерение активности фенолоксидаз

2.14. Изучение влияния лектинов на активность ферментов

2.15. Статистическая обработка результатов 55 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ

3.1. Исследование морфолого-культуральных признаков ряда штаммов L. edodes

3.2. Характеристика качественного и количественного состава внутриклеточных белков на разных стадиях развития

L. edodes F

3.3. Обнаружение и сравнительная характеристика внутриклеточных агглютининов (лектинов) на разных стадиях развития L. edodes F-249 при культивировании на агаризованных средах

3.4. Характеристика активности внутриклеточных агглютининов (лектинов) разных морфообразований L. edodes F-249 при глубинном культивировании

3.5. Выделение, очистка и характеристика внутриклеточных лектинов базидиомицета L. edodes F-249 на разных этапах его развития

3.5.1. Экстракция и очистка лектинов L. edodes

3.5.2. Определение активности и углеводной специфичности лектинов

3.5.3. Определение молекулярной массы лектинов

3.6. Влияние внутриклеточных лектинов на процесс морфообразования L. edodes F

3.7. Исследование внутриклеточных фенолоксидаз на разных стадиях развития L. edodes F

3.7.1. Оксидазная активность дикариотического мицелия

L. edodes в процессе твердофазного культивирования

3.7.2. Влияние некоторых субстратов фенолоксидаз на образование коричневой мицелиальной пленки у

L. edodes

3.7.3. Зависимость оксидазной активности гриба от присутствия в среде культивирования природных субстратов

3.7.4. Фенолоксидазная активность экстрактов мицелия на разных стадиях морфогенеза L. edodes

3.7.5. Выделение, очистка и изучение свойств лакказ глубинного непигментированного мицелия L. edodes F

3.8. Влияние лектинов L. edodes F-249 на активность собственных лакказ

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Анализ белкового состава, лектинов и фенолоксидаз в процессе морфообразования ксилотрофного базидиомицета Lentinus edodes (Berk.) Sing»

Актуальность проблемы. Интерес человека к ксилотрофным базидиомицетам, ярким представителем которых является Lentinus edodes (шиитаке), обусловлен как большой пищевой ценностью, вкусовыми качествами плодовых тел, так и наличием уникального комплекса биологически активных и лекарственных веществ (Феофилова, 1998; Хомякова и Карпов, 2000; Bender et al., 2001; Wasser, 2002).

Вопрос о возможной оптимизации искусственного выращивания ценных съедобных ксилотрофов до настоящего времени полностью не решен. Одна из главных причин этого заключается в особенности жизненного цикла базидиомицетов, кардинально отличающегося от биологии растений и животных.

Исследование белков в связи с регуляцией роста и морфообразования, выявление специфичных белков, сопутствующих морфогенетическим процессам, представляют большой интерес, как для развития фундаментальной науки, так и в плане прикладных аспектов. Так, рядом исследователей было отмечено, что формирование организованных структур (почек, корней, эмбрионов) коррелирует с изменениями в белковом составе растительных тканей (Reynolds, 1990; Renaudin et al., 1991). Для некоторых растений проведен сравнительный анализ полипептидных спектров морфогенных и неморфогенных культур, на основании чего был выявлен ряд различий и обнаружены белки-маркеры, ответственные за прохождение отдельных этапов морфогенеза (Giroux and Pauls, 1996; Tan and Kamada, 2000; Ishizaki et al., 2002; Ткаченко и др., 2007). В доступной литературе нам не удалось обнаружить аналогичных работ в отношении высших грибов. Изучение физико-химических свойств белков, их биологической активности в связи с морфообразующими аспектами базидиомицетов находятся на самых начальных этапах. В подавляющем большинстве работ описываются специальные методы и подходы к процессу культивирования грибов, но не затрагиваются функциональные биохимические аспекты роста и развития (Лобанок и др., 2003).

Ксилотрофные базидиомицеты благодаря широкому набору ферментов являются важным звеном в цепи биологического разрушения органического вещества в природе. К ключевым ферментным системам истинно дереворазрушающих базидиомицетов относятся фенолоксидазы. Предполагают, что данные оксидазы могут принимать участие в процессе морфобразования грибов. Было отмечено, что образование плодовых тел грибов сопряжено с катализируемым лакказой синтезом внеклеточных пигментов, которые участвуют в качестве связующих элементов при сшивке компонентов клеточных стенок грибов (Leatham and Stahmann, 1981). Не содержащие лакказы мутанты разновидности вешенки Pleurotus florida не образовывали плодовых тел, в отличие от ревертантов с нормальной активностью фермента (Das et al., 1997). Активность лакказы строго зависела от фазы развития гриба Agaricas bisporus: после образования плодовых тел активность лакказы резко снижалась (Wood, 1980).

С другой стороны, присутствие лектинов практически во всех живых организмах, стоящих на самых разных уровнях эволюционного развития, свидетельствует о важной физиологической роли этих биологически активных соединений в процессах жизнедеятельности (Drickamer and Taylor, 1998; Reuter and Gabius, 1999; Gabius et al., 2002). Кроме того, ряд исследований говорит о том, что лектины играют важную роль в регуляции деятельности ферментных систем (Lis and Sharon, 1998; Карпунина и Соболева, 2001; Аленькина и др., 2004; Чернышева и др., 2005; Könska, 2006).

Все это обусловливает необходимость изучения данных соединений в связи с процессами морфообразования, выявления их участия в особенностях цитодифференцировки грибов. На основании вышеизложенного, нами было предпринято настоящее исследование.

Цель исследования. Цель данной работы - сравнительная характеристика белкового состава, внутриклеточных лектинов и фенолоксидаз в процессе морфообразования ксилотрофного базидиомицета Lentinus edodes (Berk.) Sing.

В соответствии с целью были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать состав внутриклеточных белков L. edodes F-249 на всех стадиях жизненного цикла базидиомицета с целью выявления белков, специфичных для конкретных морфологических структур.

2. Выделить лектины, характерные для определенных стадий развития L. edodes F-249, определить уровень их активности, особенности ее проявления, а также молекулярную массу и углеводную специфичность.

3. Исследовать фенолоксидазную активность L. edodes F-249 и состав оксидаз, синтезируемых грибом в процессе развития.

4. Изучить возможное влияние внутриклеточных лектинов и фенолоксидаз на процесс морфообразования исследуемого штамма L. edodes при твердофазном культивировании.

5. Оценить воздействие лектинов шиитаке на активность собственных лакказ.

Научная новизна. Впервые как из вегетативных, так и генеративных морфоструктур базидиомицета L. edodes выделен ряд лектинов, обладающих различной молекулярной массой, субъединичным составом, активностью и небольшими различиями в углеводной специфичности. Показано, что данные белки синтезируются грибом в процессе перехода от одной стадии развития к другой, характеризуют их и являются своеобразными маркерами морфообразования.

Установлено, что внутриклеточные лектины коричневой мицелиальной пленки ускоряют процесс перехода от вегетативных к генеративным стадиям развития Ь. edod.es при твердофазном культивировании, что свидетельствует о возможном участии данных белков в морфообразовании гриба.

Обнаружено, что фенолоксидазы (лакказы, Мп-пероксидазы и тирозиназы), продуцируемые грибом при твердофазной ферментации, существуют в виде семейства изоформ, при этом их активность и состав комплекса менялись в процессе морфогенеза Ь. edodes.

Впервые показано, что активация лакказ, в результате воздействия субстратов фенолоксидаз на растущий мицелий, приводит к ускорению процесса морфообразования у Ь. edodes.

Впервые установлена способность лектинов разных морфологических структур Ь. edodes как стабилизировать, так и активировать собственные лакказы, причем лектиновая активность при образовании комплексов с лакказой оставалась неизменной.

Научно-практическая значимость. Полученные в работе сведения по составу и свойствам внутриклеточных лектинов и фенолоксидаз ксилотрофного базидиомицета Ь. edodes ¥-249 вносят определенный вклад в область изучения грибных метаболитов. Экспериментальный материал по функциональным биохимическим аспектам роста и развития гриба, установлению специфических белков при переходе от вегетативной стадии жизненного цикла к генеративной и их взаимодействию, расширяет представления о механизмах морфообразования базидиомицетов. Обнаруженное положительное влияние препарата лектина на ускорение процесса плодообразования может быть использовано и учтено при дальнейших разработках и оптимизации культивирования шиитаке. Полученные гомогенные препараты лектинов и лакказ Ь. ес1ос1е8 могут быть использованы в области биотехнологии, а так же при проведении различного рода биологических исследований.

Работа выполнена в лаборатории микробиологии ИБФРМ РАН по планам НИР в рамках бюджетных тем: "Съедобные культивируемые грибы: физиология и биохимия", научный руководитель темы д.б.н., зав. лаб. Никитина В.Е., № гос. регистрации 01970008158; «Роль углеводсвязывающих гликопротеинов в процессах жизнедеятельности бактерий и грибов», научный руководитель темы д.б.н., зав. лаб. Никитина В.Е., № гос. регистрации 01200606184.

Данная работа получила финансовую поддержку гранта РФФИ № 03-04-48129а «Лектины ксилотрофных базидиомицетов разных систематических групп» и гранта РФФИ-БРФФИ № 06-04-81042-Бела «Гликополимеры и углеводсвязывающие белки ксилотрофных базидиомицетов: функции и биологическая активность»,

Материалы диссертации использованы при выполнении дипломной работы биологического факультета СГАУ им. Н.И. Вавилова.

Положения, выносимые на защиту

1. Переход от вегетативных стадий развития базидиомицета Ь. еЛснЗея к генеративным сопровождается появлением характерного набора полипептидов.

2. На стадии вегетативного мицелия Ь. edod.es обнаружено три лектина: два димера и тетрамер; при переходе к генеративной фазе развития, высокую лектиновую активность проявляет комплекс белков, в состав которых входят полипептиды массой 24, 30 и 38 кДа; плодовое тело содержит два лектина 43 и 55 к Да. Обнаруженные лектины относятся к галактозоспецифичным.

3. Лектины коричневой мицелиальной пленки ускоряют процесс перехода от вегетативной к генеративным стадиям развития гриба L. edodes при твердофазном культивировании.

4. Ксилотрофный базидиомицет L. edodes продуцирует фенолоксидазы, включая лакказу, Mn-пероксидазу и тирозиназу. Состав комплекса меняется в процессе жизненного цикла базидиомицета и содержит от одной до четырех форм каждого фермента.

5. Увеличение активности лакказ в результате воздействия субстратов фенолоксидаз на растущий мицелий L. edodes приводит к ускорению процесса морфообразования у гриба.

6. Лектины разных морфологических структур L. edodes влияют на активность собственных лакказ, что проявляется в ее стабилизации или активации.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на 19-ом Международном симпозиуме «Food Micro», (Portoroz, Slovenia, 2004); на 9-ой, 10-ой, 11-ой и 12-ой Пущинской школе-конференции молодых ученых «Биология-наука 21 века» (Пущино, Россия, 2005, 2006, 2007, 2008); на 3-ей и 4-ой Межрегиональной конференции молодых ученых «Стратегия взаимодействия микроорганизмов и растений с окружающей средой» (Саратов, Россия, 2006, 2008); на Международной научной конференции «Современное состояние и перспективы развития микробиологии и биотехнологии» (Минск - Раков, Белоруссия, 2006); на 15-м Международном конгрессе европейских микологов (Санкт-Петербург, Россия, 2007); на Всероссийской конференции с международным участием «Фундаментальные и прикладные аспекты исследования симбиотических систем» (Саратов, Россия, 2007); на Всероссийской научно-практической конференции «Вавиловские чтения - 2007» (Саратов, Россия, 2007); на 6-ом Всероссийском Конгрессе по медицинской микологии (Москва, Россия, 2007); на Втором Съезде микологов России с международным участием «Современная микология в России»; на Международной научной конференции: «Современное состояние и перспективы развития микробиологии и биотехнологии» (Минск, Белоруссия, 2008); на 4-ой Молодежной школе-конференции с международным участием «Актуальные аспекты современной микробиологии» (Москва, Россия, 2008).

Личный вклад соискателя Автором осуществлен аналитический обзор и обобщение экспериментальных и теоретических данных о белках, лектинах, фенолоксидазах различного происхождения (в том числе, грибных), их строения, классификации, функционирования в контексте современных представлений. С использованием комплекса хроматографических, физико-химических методов исследования, соискателем выполнены решающие экспериментальные работы; полученные результаты интерпретированы и объяснены в соотнесении с данными литературы по изучаемой проблеме.

Публикации. По теме диссертации опубликовано 25 работ, из них 7 статей в отечественных рецензируемых изданиях, рекомендованных ВАК РФ, 1 статья в зарубежном рецензируемом издании, 5 статей в сборниках и 12 тезисов по материалам российских и международных конференций.

Структура и объем диссертации. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания методов исследований, изложения и обсуждения результатов работы, заключения, выводов и списка цитируемой литературы, включающего 320 источников. Объем диссертации составляет 151 машинописную страницу. Работа содержит 33 рисунка и 4 таблицы.

Заключение диссертации по теме «Микробиология», Ветчинкина, Елена Павловна

выводы

1. Охарактеризована динамика изменения внутриклеточного полипептидного состава в процессе прохождения стадий жизненного цикла базидиомицета L. edodes F-249. Наиболее выраженные различия наблюдались при переходе от вегетативных стадий развития гриба к генеративным.

2. Обнаружено, что в непигментированном мицелии L. edodes содержится три лектина: два димера и тетрамер; на стадии коричневой мицелиальной пленки лектиновую активность проявляли белки, в состав которых входили полипептиды массой 24, 30 и 38 кДа. В плодовом теле шиитаке обнаружено два лектина 43 и 55 кДа. Все выделенные лектины относятся к группе галактозоспецифичных.

3. Установлено, что внутриклеточные лектины коричневой мицелиальной пленки ускоряют процесс перехода от вегетативных к генеративным стадиям развития L. edodes при твердофазном культивировании.

4. Показано, что L. edodes продуцирует фенолоксидазы, включая лакказу,' Mn-пероксидазу и тирозиназу. Состав молекулярных форм оксидаз меняется в процессе жизненного цикла базидиомицета и содержит от одной до четырех форм каждого фермента.

5. Выявлено, что увеличение активности лакказы, индуцируемое ее субстратами, приводит к ускорению процесса морфообразования у гриба L. edodes.

6. Впервые показано, что внутриклеточные лектины разных морфологических структур L. edodes влияют на активность собственных лакказ, лектины непигментированного мицелия и плодового тела ее стабилизируют, лектин коричневой мицелиальной пленки - активирует.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Полученные сведения об изменении белкового состава, появлении специфических белков, характерных только для конкретной морфоструктуры, представляют больший интерес, так как их образование тесно связано с процессом перехода от одной стадии развития гриба к другой. Из литературных источников известно, что формирование организованных структур коррелирует с изменением в белковом составе тканей высших растений (Reynolds, 1990; Renaudin et al., 1991). Отмечается также, что обнаруженные белки ответственны за прохождение отдельных этапов развития и могут участвовать в морфогенезе растений как маркеры клеточной идентичности или даже как регуляторные молекулы (Giroux and Pauls, 1996; Tan and Kamada, 2000; Ishizaki et al., 2002; Ткаченко и др., 2007). Экспериментальные данные, полученные в ходе наших исследований, подтверждают эти предположения в отношении высших базидиомицетов.

Впервые выделены и охарактеризованы внутриклеточные лектины из всех морфоструктур, как вегетативных, так и генеративных, то есть полного цикла развития базидиомицета L. edodes. Данные лектины появляются в процессе перехода от одной стадии к другой, характеризуют их и являются своеобразными маркерами морфогенеза. Факт появления лектинов в процессе формирования плодовых тел некоторых организмов, в том числе и базидиомицетов, уже подтверждался некоторыми исследователями (Kaneko et al., 1993; Oguri et al., 1994). Однако в данных работах лектины были найдены на генеративных стадиях развития грибов, то есть непосредственно при образовании примордиев и плодовых тел, но не в вегетативном мицелии. Полученные в работе экспериментальные данные свидетельствуют, что вегетативный мицелий, равно как и генеративный, содержит лектины, обладающие разным субъединичным составом, активностью и некоторыми различиями в углеводной специфичности. Опираясь на полученные результаты можно предположить, что лектины, как функциональные молекулы, осуществляют инициацию процесса морфообразования.

Установленный нами факт ускорения процесса образования генеративных структур путем воздействия препарата лектина коричневой мицелиальной пленки L. edodes на собственный растущий мицелий также свидетельствует в пользу данного предположения.

Наши эксперименты показали существенное различие в составе фенолоксидазного комплекса и активности ферментов в зависимости от стадии морфообразования гриба. Заслуживают внимания результаты относительно активизация лакказ некоторыми субстратами фенолоксидаз, что опосредованно или напрямую может приводить в движение механизмы перехода от вегетативных стадий развития к генеративным. Эти данные можно соотнести с некоторыми литературными источниками, которые указывают на связь повышения активности лакказы некоторых грибов с синтезом меланинов и формированием пигмента в структурах, которые имеют более плотное строение, чем простой мицелиальный агрегат (Leatham, 1985; Thruston, 1994). Структура, предшествующая образованию базидиом L. edodes, очень плотная и пигментированая, и в неблагоприятных условиях окружающей среды, судя по всему, выполняет защитную функцию в начале формирования плодового тела.

Настоящие исследования показали способность лектинов L. edodes стабилизировать и повышать активность собственных лакказ, что также дает основание говорить о регуляторной деятельности лектинов в работе ферментных систем и организма в целом.

Таким образом, результаты проведенных экспериментов позволяют говорить о многоплановой роли белков с фенолоксидазной и лектиновой активностью в процессе развития ксилотрофного базидиомицета L. edodes, что дает основание предполагать регуляторную деятельность этих соединений в процессе развития грибного организма.

Список литературы диссертационного исследования кандидат биологических наук Ветчинкина, Елена Павловна, 2008 год

1. Александрова Е.А., Завьялова JI.A., Терешина В.М., Гарибова Л.В., Феофилова Е.П. Получение плодовых тел и глубинного мицелия Lentimis edod.es (Berk.) Sing .Lentinula edodes (Berk.) Pegler. II Микробиология. 1998. - Т. 67, № 5. - С. 649-654.

2. Аленькина С.А., Никитина В.Е., Борисова-Головко М.В. Изучение взаимосвязи лектиновой, а-, ß-глюкозидазных и ß-галактозидазной активностей азоспирилл // Микробиология. 2001. - Т. 70, № 5. - С. 647-650.

3. Аленькина С.А., Паюсова O.A., Никитина В.Е. Сравнительное изучение влияния лектинов Azospirillum brasilense Sp7 и его мутанта на активность некоторых ферментов растительной клетки // Микробиология. 2004. - Т. 73, № 6. - С. 849-850.

4. Афанасьева М.М., Кадыров P.M. Подбор целлюлозо- и лигнинразрушающих грибов для применения их в системе искусственного замкнутого экологического цикла // Микология и фитопатология. 1980. - Т. 14, № 2 - С. 410-416.

5. Билай В.И. Методы экспериментальной микологии: Справочник / Под ред. Билай В.И. Киев: Наукова думка, 1982. - 550 с.

6. Болобова A.B., Аскадский A.A., Кондращенко В.И., Рабинович М.Л. Теоретические основы биотехнологии древесных композитов. Кн.2: Ферменты, модели, процессы. Наука, Москва. 2002.

7. Бутенко Р.Г. Биология клеток высших растений in vitro и биотехнологиина их основе. Учебное пособие. -М.: ФБК-ПРЕСС, 1999. 160 с.

8. Бухало A.C. Высшие съедобные базидиомицеты в чистой культуре. — Киев: Наукова думка, 1988. 144 с.

9. Ву Т. Благоприятные лечебные эффекты экзотических съедобных грибов // Бюлл. МАГ. Москва. 1996. - С. 12-17.

10. Гааль Э., Медьеши Г., Верецки А. Электрофорез в разделении биологических макромолекул. М.: Мир, 1982. 449 с.

11. Гарибова Л.В., Сидорова И.И. Грибы. Энциклопедия природы России. М.: ABF, 1997.-352 с.

12. Гарибова Л.В., Завьялова Л.А., Александрова Е.А., Никитина В.Е. Биология Lentinus edodes (шиитаке). Морфолого-культуральные и физиолого-биохимические особенности // Микология и фитопатология. 1999. - Т. 33, № 2. - С. 107-110.

13. Гарибова Л.В. Японский гриб шиитаке // Наука и жизнь. 2003. - № 4.-С. 139-140.

14. Гарибова Л.В., Антимонова A.B., Завьялова Л.А., Краснопольская Л.М. Рост и морфологические признаки мицелия трутовика лакированного Ganoderma lucidum в зависимости от условий культивирования //

15. Микология и фитопатология. 2003. - Т. 37. Вып. 3. - С. 14-19.

16. Головлева Л.А., Леонтьевский A.A. Лигнолитическая активность дереворазрушающих грибов // Микробиология. 1998. — Т. 67, № 5. — С. 581-587.

17. Голынская Е. Л. Фитогемагглютинины генеративных органов растений и их возможное участие в реакциях распознавания при взаимодействии пыльцы и пестика // Молекулярная биология. Киев: Наукова думка, 1979. С. 34-41.

18. Губайдуллин И.И. Гибридные лектины с измененными углеводсвязывающими свойствами и их влияние на бобово-ризобиальный симбиоз. Автореф. дис. . канд. биол. наук. Уфа: ГОУ ВПО Башгосмедуниверситет РОСЗДРАВА, 2005. - 23 с.

19. Даниляк Н.И., Семичаевский В.Д., Дудченко Л.Г., Трутнева И.А. Ферментные системы высших базидиомицетов. Киев: Наукова думка, 1989.-280 с.

20. Евсеева Н.В, Ткаченко О.В., Лобачев Ю.В., Фадеева И.Ю., Щеголев С.Ю. Биохимическая оценка морфогенетического потенциала каллусных клеток в культуре in vitro пшеницы // Физиология растений. -2007.-№ 2.-С. 306-311.

21. Жизнь растений. В 6-ти т. Гл. ред. чл.-кор. АН СССР, проф. A.A. Федоров. Т. 2. Грибы / Под ред. проф. М.В. Горленко. М., «Просвещение», 1976. -479 с.

22. Королев Н.П. Лектины инструмент для исследования биологических мембран // Успехи современной биологии. - 1978. - № З.-С. 463-476.

23. Карпунина Л.В., Соболева Е.Ф. Изучение влияния агглютининов Rhizobium leguminosarum 252 на активность некоторых ферментов растительной клетки // Микробиология. 2001. - Т. 70, № 3. - С. 348

24. Краснопольская Л.М., Белицкий И.В. Культивируемый съедобный гриб шиитаке: лечебные свойства и биотехнологии выращивания // Гавриш. -2001.-№2.-С. 21-25.

25. Лобанок А.Г., Бабицкая В.Г., Пленина Л.В., Пучкова Т.А., Осадчая О.В. Состав и биологическая активность глубинного мицелия ксилотрофного базидиомицета Lentinus edodes II Прикладная биохимия и микробиология. 2003. - Т. 39, № 1. - С. 69-73.

26. Лутова Л.А. Биотехнология высших растений. СПб.: Изд-во Санкт-Петербургск. ун-та, 2003. - 227 с.

27. Луцик М.Д., Потапов М.И., Кириченко Н.В. Фитогемагглютинин анти-N из листьев горошка однопарого (Vicia unijuga А. Вг.) // Проблемы гематологии и переливания крови. 1977, № 6. - С. 48-52.

28. Луцик М.Д., Панасюк E.H., Луцик А.Д. Лектины. Львов: Вища школа, 1981. 156 с.

29. Мельникова У.Ю., Карпунина Л.В., Остахина Н.В., Игнатов В.В. Протеолитическая активность лектинов азотофиксирующих бактерий Bacillus polymyxa II Микробиология. 2001. - T. 70, № 2. - С. 259-262.

30. Мюллер Э., Леффлер В. Микология. М.: Мир, 1995. - 343 с.

31. Низковская О.П. Противоопухолевые свойства высших базидиомицетов // Микология и фитопатология. 1983.- Т. 17, № 3. - С. 243-247.

32. Никитина В.Е., Цивилева О.М., Гарибова Л.В. Стимуляторылектиновой активности Lentinus edodes на синтетических агаризованных средах // Биотехнология. 2004. - № 3. - С. 49-54.

33. Никитина О.В., Шлеев C.B., Горшина Е.С., Русинова Т.В., Сереженков

34. B.А., Бурбаев Д.Ш., Беловолова Л.В., Ярополов А.И. Выделение и очистка ферментов лигнинолитического комплекса базидиального гриба Trametes pubescens (Schumach.) Pilât и исследование их свойств // Биохимия.-2005.-Т. 70, № 11.-С. 1548-1555.

35. Псурцева Н.В., Белова Н.В., Алехина И.А. Биотехнологические возможности использования коллекционных культур базидиомицетов // Биотехнология. 1994. - № 7. - С. 35-39.

36. Соколовский В. Ю., Белозерская Т. А. Действие стрессоров на дифференциальную экспрессию генов в ходе развития Neurospora crassa 11 Успехи биологической химии. — 2000. — Т. 40. С. 85-152.

37. Тишенков А.Д. Культивирование шиитаке // Школа грибоводства. — 2000.-№ 1.С. 6-14.

38. Ткаченко О.В., Лобачев Ю.В., Евсеева Н.В., Фадеева И.Ю., Щеголев

39. C.Ю. Сравнительный анализ содержания пролиферативного антигена инициальных клеток в культуре in vivo и in vitro пшеницы // Вестник СГАУ. 2007. - № 1. - С. 27-31.

40. Феофилова Е. П. Современные направления в изучении биологически активных веществ базидиальных грибов // Прикл. биохим. микробиол. 1998. - Т. 34, № 6. - С. 597-608.

41. Феофилова Е.П., Горнова И.Б. Липидный состав плодовых тел и глубинного мицелия Lentinus edodes (Berk.) Sing .Lentinula edodes (Berk.) Pegler. // Микробиология. 1998. - T. 67, № 5. - С. 655-659.

42. Хавкин Э.Е. Генетическая регуляция морфогенеза растений // Физиология растений. 1998. - Т. 45, № 5. - С. 763-777.

43. Хомякова Н.Ф., Карпов Ф.Ф. Медицинские свойства гриба шиитаке

44. Школа грибоводства. 2000. - № 1. - С. 21-23.

45. Цивилева О.М., Никитина В.Е., Гарибова JI.B., Завьялова JI.A., Игнатов В.В. Геммаглютинирующая активность Lentinus edodes (Berk.) Sing Lentinula edodes (Berk.) Pegler. // Микробиология. 2000. - Т. 69, № 1. - С. 38-44.

46. Цивилева О.М., Никитина В.Е., Гарибова JI.B. Влияние состава среды культивирования на активность внеклеточных лектинов Lentinula edodes II Прикл. биохим. микробиол. 2005. - Т. 41, № 2. - С. 200-203.

47. Alexandre G., Jacoud С., Faure D., Bally R. Population synamics of a motile and a non-motile Azospirillum lipoferum strain during rice colonization and motility variation in the rhizosphere // FEMS Microbiol. Ecol.- 1996.-Vol. 19.-P. 271-278.

48. Alexandre G., Zhulin I.B. Laccases are widespread in bacteria // Trends Biotechnol.-2000.-Vol. 18.-P. 41-42.

49. Allen A. A lectin from the exudate of the vegetable marrow {Cucurbita pepo), that has a specificity for pl,4-linked N-acetylglucosamine oligosaccharides//Bioch. J. 1979. - Vol. 183, N l.-P. 133-137.

50. Ander P.L., Eriksson K.E. Lignin degradation and utilization by microorganisms // Progress in industrial microbiology / Ed. M.J. Bull. Amsterdam: Elsevier. 1978. - Vol. 14. - P. 1-58.

51. Ander P.L., Eriksson K.E., Yu H.S. Metabolism of lignin-derived aromatic acids by wood-rotting fungi // J. Gen. Microbiol. 1984. - Vol. 130. - P. 63

52. Baldrian P. Purification and characterization of laccase from the white-rot fungus Daedalea quercina and decoiorization of synthetic dyes by the enzyme // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2004. - Vol. 63. -P. 560-563.

53. Baldrian P. Fungal laccases occurrence and properties // FEMS Microbiol. Rev.-2006.-Vol. 30. - P. 215-242.

54. Banerjee P.C., Ghosh A.K., Sengupta S. Hemagglutinating activity in extracts of mycelia from submerged mushroom cultures // Appl. Environ. Microbiol. 1982.-Vol. 44.-P. 1009-1011.

55. Barak R., Elad Y., Mirelman D. Chet I. Lectins: a possible basis for specific recognition in interaction of Trichoderma and Sclerotium rolfsii II Phytopathology. 1985. - Vol. 75, N 4. - P. 458-462.

56. Bar-Nun N., Mayer A.M. Cucurbitacins repressors of induction of laccase formation // Phytochemistry. - 1989. - Vol. 28. - P. 1369-1371.

57. Battaini G., Monzani E., Casella L., Lonardi E., Tepper A.W., Canters G.W., Bubacco L. Tyrosinase-catalyzed oxidation of fluorophenols // J. Biol. Chem. 2002. - Vol. 277. - P. 44606-44612.

58. Becker H.G., Sinitsyn A.P. Mn-peroxidase from Pleurotus ostreatus the action on the lignin // Biotechnol. Lett. - 1993. - Vol. 15. - P. 289-294.

59. Bender S., Lonergan G.T., Backhaus J., Cross R.F., Dumitrach-Anghel C.N., Baker W.L. The antibiotic activity of the edible and medicinal mushroom Lentinus edodes (Berk.) Sing. // Int. J. Medicinal Mushrooms. -2001.-Vol.3, N2-3. 118 p.

60. Bennett J.W. Secondary metabolism and differentiation in fungi / Eds. J.W. Bennett, A. Ciegler. N.Y. Basel: Marsel Decker Inc. - 1983. - P. 132.

61. Berka R.M., Schneider P., Golightly E.J., Brown S.H., Madden M.,

62. Bhuwaneswari T., Bauer N. The role of lectins in the interaction of plant and microorganisms. III. Influence of cultivation conditions of rhisobacteria on the binding of soybean lectin // Plant Physiol. 1978. - Vol. 62, N 1. - P. 71-74.

63. Boss P.K., Gardner R.C, Janssen B.J., Ross G.S. An apple polyphenol oxidase cDNA is up-regulated in wounded tissues // Plant Mol. Biol. 1995. -Vol. 27.-P. 429-433.

64. Botton B., Guillot J. Purification d'une lectine a partir du basidiomyceteRigoporus lignosus, parasite de l'hevea. Implication possible de la molecule dans la différenciation des palmettes du champignon / IVeme Reunion du Reseau Mycologie, Lyon, 1987.

65. Bouchilloux S., McMahill P., Mason H.S. The multiple forms of mushroom tyrosinase. Purification and molecular properties of the enzymes // J. Biol. Chem. 1963. - Vol. 238. - P. 1699-1704.

66. Boulianne R.P., Liu Y., Aebi, M., Lu B.C. and Kues U. Fruiting body development in Coprinus cinereus: regulated expression of two lectinssecreted by a non-classical pathway // Microbiology. 2000. - Vol. 146. - P. 1841 - 1853.

67. Boyd W., Reguera R. Hemagglutinating substances in varions plants // J. Immunol. 1949. - Vol. 62. - P. 333-339.

68. Bradford M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. - Vol. 72. - P. 248-258.

69. Brown J., Hunt R. Lectins // Int. Rev. Cytol. 1978. -Vol. 52. - P. 277349.

70. Burton K.S., Love M.E., Smith J.F. Biochemical changes associated with mushroom quality in Agaricus spp. // Enzyme and Microbiological Technology. 1993.-Vol. 15.-P. 736-741.

71. Burton S.G., Duncan J.R. Activation of mushroom polyphenol oxidase in organic medium by the detergent SDS // Biotechnology Letters. 1995. -Vol. 17.-P. 627-630.

72. Calvert H., Lalonde M., Bhuwaneswari T. Bauer W.D. Role of lectins in plantmicroorganisms interaction. IV. Ultrastructural localisation of soybean lectin binding sites on Rhizobium japonicum II Can. J. Microbiol. 1978. -Vol. 24, N7.-P. 785-793.

73. Cannon P.F. International Commission on the Taxonomy of Fungi (ICTF): name changes in fungi of microbiological, industrial and medical importance // Microbiol. Sci. 1986.-Vol. 3,N6.-P. 168-171.

74. Cary J.W., Lax A.R., Flurkey W.H. Cloning and characterization ofcDNAs coding for Vicia faba polyphenol oxidase // Plant Mol. Biol. 1992. -Vol. 20.-P. 245-253.

75. Chefetz B., Chen Y., Hadar Y. Purification and characterization of laccase from Chaetomium thermophilium and its role in humiflcation // Appl. Environ. Microbiol. 1998. - Vol. 64. - P. 3175-3179.

76. Claus H. Laccases and their occurrence in prokaryotes // Arch. Microbiol. -2003.-Vol. 179.-P. 145-150.

77. Conrad F., Riidiger H. The lectin from Pleurotus ostreatus: Purification, characterization and interaction with a phosphatase // Phytochemistry. -1994. Vol. 36, N 2. - P. 277-283.

78. Constabel C.P., Bergey D.R., Ryan C.A. Systemin activates synthesis of wound-inducible tomato leaf polyphenol oxidase via the octadecanoid defense signaling pathway // Proc. Natl. Acad. Sci. 1995. - Vol. 92. - P. 407-411.

79. Cooper D.N., Boulianne R.P., Charlton S., Farrell E.M., Sucher A., Lu B.C. Fungal galectins, sequence and specificity of two isolectins from Coprinus cinereus II J. Biol. Chem. 1997. - Vol. 272, N 3. - P. 1514-1521.

80. Coulet M., Marche A.M. Presence of a specific hemagglutinin in the hydnaceous Irpex sinuosus Fr. // C. R. Hebd. Seances Acad. Sci. 1962. -Vol. 254.-P. 3904-3905.

81. Coulet M., Mustier J., Guillot J. Les hemagglutininesdes champignons // Revue de mycologie. 1970. - Vol. 35.-P. 71-89.

82. Cumsky M., Zusman D. Myxobacterial hemagglutinin, a developementalspecific lectin of Mixococcus xanthus II Proc. Natl. Acad. Sci. 1981. - Vol. 76, N 11. - P. 5505-5509.

83. Das N., Sengupta S., Mukherjee M. Importance of laccase in vegetative growth of Pleurotus florida II Appl. Environ. Microbiol. 1997. - Vol. 63. -P. 4120—4122.

84. Del Marmol V., Beermann F. Tyrosinase and related proteins in mammalian pigmentation // FEBS Lett. 1996. - Vol. 381. - P. 165-168.2.

85. De Souza C.G.M., Tychanowicz G.K., de Souza D.F., Peralta R.M. Production of laccase isoforms by Pleurotus pulmonarius in response to presence of phenolic and aromatic compounds // J. Basic Microbiol. 2004. -Vol. 44.-P. 129-136.

86. Dewitte W., Murray J. The plant cell cycle // Annu. Rev. Plant. Biol. -2003. Vol. 54. - P. 235-264.

87. Diamantidis G., Effosse A., Potier P., Bally R. Purification and characterization of the first bacterial laccase in the rhizospheric bacterium Azospirillum lipoferum II Soil Biol. Biochem. 2000. - Vol. 32. - P. 919927.

88. Dong J.L., Zhang Y.W., Zhang R.H., Huang W.Z., Zhang Y.Z. Influence of culture conditions on laccase production and isozyme patterns in the white-rot fungus Trametes gallica II J. Basic Microbiol. -2005,-Vol. 45.-P. 190-198.

89. Drickamer K., Taylor M. E. Evolving views of protein glycosylation // Trends. Biochem. Sci. 1998. - Vol. 23. - P. 321-324.

90. Dubois M., Gilles K.A., Hamilton J.K., Rebers P.A., Smith F. Colorimetric method for determination of sugars and related substances // Anal. Chem. 1956. - Vol. 28. - P. 350-356.

91. Dubova C., Calderon S., Herrera T. Investigation de fitohemagglutinas en algunas criptogamas // Ann. Inst. Biol. Univ. Mex. - 1966. - Vol. 37. - P. 9-41.

92. Edens W.A., Goins T.Q., Dooley D., Henson J.M. Purification and characterization of a secreted laccase of Gaeumannomyces graminis var. tritici // Appl. Environ. Microbiol. 1999. - Vol. 65. - P. 3071-3074.

93. Eggert C., Temp U., Dean J.F.D., Eriksson K.E.L. Laccase-mediated formation of the phenoxazinone derivative, cinnabarinic acid // FEES Lett. -1995. Vol. 376. - P. 202-206.

94. Eifler R, Ziska P. The lectins from Agaricus edulis. Isolation and characterization // Experientia. 1980. - Vol. 15, N 36. - P. 1285-1286.

95. Einhoff W., Fleischmann G., Freier T., Kummer H., Rüdiger H. Interactions between lectins and other components of leguminous protein bodies // Biol. Chem. Hoppe Seyler. 1986. - Vol. 367, N 1. - P. 15-25.

96. Einhoff W., Rüdiger H. Interaction of the alpha-mannosidase from Canavalia ensiformis with the lectin from the same plant, concanavalin A // Biol. Chem. Hoppe Seyler. 1986. - Vol. 367, N 1. - P. 943-949.

97. Elad Y., Barak R., Chet I. Possible role of lectins in mycoparasitism // J. Bacteriol. 1983. - Vol. 154, N 3. - P. 1431-1435.

98. Ellis D.D., Judd R.C. SDS-PAGE analysis of bud-forming cotyledons of Pinus ponderosa II Plant Cell Tiss. Organ Cult. 1987. - Vol. 11. — P. 57— 65.

99. Enguita F.J., Marcal D., Martins L.O., Grenha R., Henriques A.O., Lindley P.P., Carrondo M.A. Substrate and dioxygen binding to the endospore coat laccase from Bacillus subtilis II Biol. Chem. 2004. - Vol. 279.-P. 23472-23476.

100. Entlicher G., Jesenskâ L., Jarosova-Dejlovâ L., Michal J., Kocourek J. Isolation and characterisation of lectin from the stinkhorn mushroom {Phallus impudicus L. ex Pers.) // Lectins, Biol. Biochem. Clin. Biochem. 1985. - Vol. 4. - P. 491-503.

101. Eriksson K.E., Vallander L. Biomechanical pulping // Lignin biodégradation: microbiology, chemistry and potential application / Eds. T.K. Kirk et al. Boca Katon, Florida: CRS Press. 1980. - Vol. 2. - P. 213-224.

102. Eslyn W.E., Kirk T.K., Effland M.J. Changes in the chemical composition of wood caused by six soft-rot fungi // Phytopatology. 1975. - Vol. 65. -P. 473-476.

103. Evans C. Laccase activity in lignin degradation by Coriolus versicolor. In vivo and in vitro studies // FEMS Microbiol. Lett. 1985. - Vol. 27. -P. 339-343.

104. Faure D., Bouilliant M.L., Bally R. Isolation of Azospirillum lipoferum 4T Tn5 mutants affected in melanization and laccase activity // Appl. Environ. Microbiol. 1994. - Vol. 60. - P. 3413-3415.

105. Flurkey W.H., Ingebrigtsen J. ACS Symposium on Quality Factors of Fruits and Vegetables Chemistry and Technology // ACS Symposium Series. 1989.-Vol. 405-P. 44.

106. Ford W.W. The distribution of haemolysis agglutinins and poisons in fungi, especially the Amanitas, the Entolomas, the Lactarius and the Inocybes II J. Pharmacol. Exp. Ther. 1910. - Vol. 2. - P. 285-318.

107. Forrester I.T., Grabski A.C., Burgess R.R., Leatham G.F. Manganese, Mn-dependent peroxidases and the biodégradation of lignin // Biochem. Biophys. Res. Comm. 1988.-Vol. 157, N3.-P. 992-999.

108. Fraignier M.P., Marques L, Fleuriet A., Macheix J,J. Biochemical and immunochemical characteristics of polyphenol oxidases from different fruits of prunus // Journal of Agricultural and Food Chemistry. 1995. - Vol. 43. - P. 2375-2380.

109. Frazier W.A., Rosen S.D., Reitherman R.W., Barondes S.H. Purification and comparison of two developmentally regulated lectins from Dictyostelium discoidium II J. Biol. Chem. 1975. - Vol. 250. - P. 77147721.

110. Freier T., Rüdiger H. In vivo binding partners of the Lens culinaris lectin //Biol. Chem. Hoppe Seyler. 1987. - Vol. 368. - P. 1215-1223.

111. Fujita Y., Uraga Y., Ichisima E. Molecular cloning and nucleotide sequence of the protyrosinase gene, melO, from Aspergillus oryzae and expression of the gene in yeast cells // Biochim. Biophys. Acta. 1995. -Vol. 1261.-P. 151-154.

112. Fukumori F., Takeuchi N., Hagiwara T., Ito K., Kochibe N., Kobata A., Nagata Y. Cloning and expression of a functional fucose-specific lectin from an orange peel mushroom, Aleuria aurantia II FEBS Lett. 1989. - Vol. 250, 2.-P. 153-156.

113. Fukushima Y., Kirk T.K. Laccase component of the Ceriporiopsis subvermispora lignin-degrading system // Appl. Environ. Microbiol.1995.-Vol. 61.-P. 872-876.

114. Gabius H.J. Biological information transfer beyond the genetic code: the sugar code //Naturwissenschaften. 2000. - Vol. 87. - P. 108-121.

115. Gabius H.-J., Andre S., Kaltner H., Siebert H.-C. The sugar code: functional lectinomics // Biochim. Biophys. Acta. 2002. - Vol. 1572, N 2-3.-P. 165-77.

116. Gabius H.-J., Unverzagt C., Kayser K. Beyond plant lectin histochemistry: preparation and application of markers to visualize the cellular capacity for protein-carbohydrate recognition // Biotech. Histochem. 1998. - Vol. 73, N 5. - P. 263-277.

117. Galhaup C., Haltrich D. Enhanced formation of laccase activity by the white-rot fungus Trametes pubescens in the presence of copper // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. - Vol. 56. - P. 225-232.

118. Galli-Vallerio B., Bornand M. Hammagglutinine and hamolysine in getrockneten Pilzen // Z. Immunitatsforsch. Exp. Ther. 1916. - Vol. 25. -P. 154-162.

119. Gatehouse J., Boulter D. Isolation and properties of a lectin from the roots of Pisum sativum (Garden pea) II Physiol. Plant. 1980. - Vol. 43, N 4. - P. 437-442.

120. Gauslaa Y., Solhaug K. A. Fungal melanins as a sun screen for symbiotic green algae in the lichen Lobaria pulmonaria II Oecologia. 2001. - Vol. 126.-P. 462-471.

121. Gavnholt B., Larsen K. Molecular biology of plant laccases in relation to lignin formation // Physiol. Plantarum. 2002. - Vol. 116. - P. 273-280.

122. Gianfreda L., Xu E., Bollag J.M. Laccases: a useful group of oxidoreductive enzymes // Bioremediation J. 1999. - Vol. 3. - P. 1-26.

123. Giardina P., Palmieri G., Scaloni A., Fontanella B., Faraco V., Cennamo G., Sannia G. Protein and gene structure of a blue laccase from

124. Pleurotus ostreatus // Biochem. J. 1999. - Vol. 341. - P. 655-663.

125. Gilboa-Garber N., Garber N. Microbial lectin cofunction with lytic activities as a model for a general basis lectin role // FEMS Microbiol. Lett. 1989. - Vol. 63, N 3. - P. 211-222.

126. Giroux W.R., Pauls K.P. Characterization of embryogenesis related proteins in alfalfa Medicago sativa II Physiol. Plant. 1996. - Vol. 94, N 4. -P. 585-592.

127. Glenn J.K., Gold M.H. Purification and characterization of an extracellular Mn (Il)-dependent peroxidase from the lignin-degrading basidiomycete Phanerochaete chrysosporium // Arch. Biochem. Biophys. — 1985. Vol. 242. -P. 329-341.

128. Goldbeck J H., Cammarata K.V. Spinach thylakoid polyphenol oxidase: isolation, activation, and properties of the native chloroplast enzyme // Plant

129. Physiol. -1981. Vol. 67. - P. 977-984.

130. Gontcharova I.A., Rovbel N.M., Babitskaya V.G. // Environment and Human Health: The Complete Works of Int. Ecol. Forum, St. Petersburg: Spec. Lit.-2003.-P. 587-588.

131. Griffaut B., Guiltat C.; Guillot J. In vitro breaking of dormancy in Jerusalem artichoke tuber buds promoted by two A^-acetylhexosamines. Effect of lectin content // Plant Physiol. Biochem. 1990. - Vol. 28, N 6. - P. 683-689.

132. Gueugnot J. Recherches sur la lectines dans 1'etude taxonomique des Trypanosomatidae des genres Critridia, Blastocritridia, Leishmania, Trypanosoma. These de Doctorat en Pharmacie, Clemont-Ferrand, 1980.

133. Guillot J., Genaud L., Gueugnot J., Damez M. Purification and properties of two hemagglutinins of the mushroom Laccaria amethystine II Biochemistry. -1983 Vol. 22. - P. 5365-5369.

134. Guillot J., Konska G. Lectins of higher fungi // Biochem. System. Ecol. -1997. Vol. 25, N 3. - P. 203-230.

135. Guillot J., Scandariato M., Coulet M. Essai d'application du pouvoir agglutinant des lectines a l'etude du genre Candida // Ann. Microbiol. (Inst. Pasteur). 1974. - Vol. 125. - P. 489-500.

136. Gutteridge S., Robb D. The catecholase activity of Neurospora tyrosinase // Eur. J. Biochem. 1975. - Vol. 54. - P. 107-116.

137. Hammel K.E., Jensen K.A., Mozuch M.D., Landucci L.L., Tien M., Pease E.A. Ligninolysis by a purified lignin peroxidase // J. Biol. Chem. 1993. -Vol. 268.-P. 12274-12281.

138. Hatakka A.I., Mohammadi O.K., Lundell T.K. The potential of white-rotfungi and their enzymes in the treatment of lignocellulosic feed // Food Biotechnol. 1989. - Vol. 3. - P. 45-58.

139. Hawkins F.K.L., Kennedy C., Johnston A.W.B. A Rhizobium leguminosarum gene required of symbiotic nitrogen fixation, melanin synthesis and normal growth on certain growth media // J. Gen. Microbiol. -1991.-Vol. 137.-P. 1721-1728.

140. Hearing V.J., Jiménez M. Mammalian tyrosinase the critical regulatory control point in melanocyte pigmentation // Int. J. Biochem. - 1987. - Vol. 19. -P. 1141-1147.

141. Hearing V.J., Tsukamoto K. Enzymatic control of pigmentation in mammals II FASEB J. 1991. - Vol. 5. - P. 2902-2909.

142. Hearing V.J., Körner A.M., Pawelek J.M. New regulators of melanogenesis are associated with purified tyrosinase isozymes // J. Invest. Dermatol. 1982. - Vol. 79. - P. 16-18.

143. Hellin H. Der giftige Eiweissekorper Abrin und dessen Wirkung auf das Blut. Inaung. Diss. Dorpat, 1891.

144. Hirano S., Matsuura Y., Kusunoki M., Kitagawa Y., Katsube Y. Two crystalline forms of a lectin from Flammulina veltipes II J. Biochem. 1987. - Vol. 102, N 3. - P. 445-446.

145. Hirsch A.M. Role of lectins (and rhizobial exopolysaccharides) in legume nodulation // Curr. Opin. Plant Biol. 1999. - Vol. 2. - P. 320-326.

146. Hofrichter M. Review: lignin conversion by manganese peroxidase (MnP) // Enz. Microbiol. Technol. 2002. - Vol. 30, N 4. - P. 454-466.

147. Holwerda R.A., Gray H.B. Kinetics of the reduction of Rhus vernicifera laccase by ferrocyanide ion // J. Am. Chem. Soc. 1975. - Vol. 97. - P. 6036-6041.

148. Hullo M.F., Moszer I., Danchin A., Martin-Verstraete I. CotA of Bacillus subtilis is a copper-dependent laccase // J. Bacterial. 2001. - Vol. 183.-P. 5426-5430.

149. Ikekawa T. Beneficial effects of edible and medicinal mushrooms // Int. J. Med. Mushr. 2001. - Vol. 3. - P. 291-298.

150. Ikekawa T., Uehara N., Maeda J., Nakanishi M., Fukuoka F. Antitumor acvtivity of aqueous extracts of edible mushrooms // Cancer Res. 1969. -Vol. 29.-P. 734-735.

151. Ishizaki T., Megumi C., Komai F. Accumulation of a 31-kDa glicoprotein in assotiation with the expression of embriogenic potential by spinach callus in culture // Physiol. Plant. 2002. - Vol. 114. - P. 109-115.

152. Jauh G.Y., Lord E.M. Localization of pectins and arabinogalactan proteins in lily Lilium longiflorum pollen tube and style and their possible roles in pollination // Planta. 1996. - Vol. 199. - P. 251-261.

153. Jeune K.H., Moon I.J., Kim M.K., Chung S.R. Studies on lectins from korean higher fungi; IV. A Mitogenic lectin from the mushroom Lentinus edodes II Planta Med. 1990. - Vol. 56. - P.592-597.

154. Joansson L., Karlsson O., Lundquist K., Nyman P. Coriolus versicolor ligninase: isozyme sequence homology and substrate specificity // FEBS Lett. -1989.-Vol. 247.-P. 143-146.

155. Johansson T., Nyman P. A manganese (Il)-dependent extracellular peroxidase from the white-rot fungns Coriolus versicolor // Acta Chem. Scand. 1987.-Vol. 41.-P. 762-765.

156. Jolley R.L, Nelson R.M., Robb D.A. The multiple forms of mushroom tyrosinase. Structural studies on the isozymes // J. Biol. Chem. 1969a. - Vol. 244.-P. 3251-3258.

157. Jolley R.L., Robb D.A., Mason H.S. The multiple forms of mushroom tyrosinase. Association-dissociation phenomena // J. Biol. Chem. 1969b. -Vol. 244.-P. 1593-1597.

158. Jones K. Shiitake. The Healing Mushroom // Healing Arts Press Rochester, Vermont. 1995.- 133 p.

159. Jonsson L., Karlsson O., Lundquist K., Nyman P. O. Trametes versicolor ligninase: isozyme sequence homology and substrate specificity // FEBS Lett. 1989. - Vol. 247. - P. 143-146.

160. Kaneko T., Oguri S., Kato S., Nagata Y. Developmental appearance oflectin during fruit body formation in Pleurotus cornucopiae И J. Gen. Appl. Microbiol. 1993.-Vol. 39.-P. 83-90.

161. Karhunen E., Niku-Paavola M.L., Viikari L., Haltia Т., Van der Meer R.A., Duine J.A. A novel combination of prosthetic groups in fungal laccase; PQQ and two copper atoms // FEBS Lett. 1990. - Vol. 267. - P. 6-8.

162. Kawagishi H., Abe Y., Nagata Т., Kimura A., Chiba S. A Lectin from the Mushroom Pholiota aurivella II Agricultural and Biological Chemistry. -1991. Vol. 55, N 10. - P. 2485-2489.

163. Kawagishi H., Mori H., Uno A., Kimura A., Chiba S. A sialic acid-binding lectin from the mushroom Iiericium erinaceum II FEBS Lett. — 1994.-Vol. 340.-P. 56-58.

164. Kawagishi H., Mitsunaga S. I., Yamawaki M., Ido M., Shimuda A. Kinoshita Т., Murata Т., Usui Т., Kimura A., Chiba S. A lectin from mycelia of the fungus Ganoderma luciduin 11 Phytochemistry. 1997. - Vol. 44. - P. 7-10.

165. Ke Nan Y., Wen-Leu L.,Zeng-Su X. Изменение в синтезе ДНК, РНК и белка во время соматического эмбриогенеза у люцерны Medicago sativa И Shyan shengwu xuebao = Acta Biol. Exp. Sin. 1992. - Vol. 25, N 4. - P. 403-411.

166. Kirk Т.К. Effects of microorganisms on lignin // Ann. Rev. Phytopathol. 1971. - Vol. 9.-P. 195-210.

167. Kirk Т.К. Effects of a brown-rot fungus Lenzites trabea on lignin in spruce wood // Holzforschung. 1975. - Vol. 29, N 1. - P. 99-107.

168. Kirk T.K. Degradation and conversion of lignocelluloses // The filamentous fungi / Eds. J.E. Smith et al. London: Advard Arnold Publ. Ltd. 1983. - Vol. 4. - P. 266-295.

169. Ko E.M, Leem Y.E., Choi H.T. Purification and characterization of laccase isozymes from the white-rot basidiomycete Ganoderma lucidum II Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001. - Vol. 57. - P. 98-102.

170. Kochibe N., Matta K.L. Purification and properties of an N-acetylglucosamine-specific lectin from Psathyrellci velutina mushroom // J. Biol. Chem. 1989. - Vol. 264, N 1. - P. 173-177.

171. Kochibe N., Furukawa K. Aleuria aurantia hemagglutinin // Methods Enzymol. 1982. - Vol. 83. - P. 373-377.

172. Kocourek J., Horejsi V. A note on the recent discussionon definition of the term "Lectin" II Lectins, biology, biochemistry, clinical biochemistry / Ed. Bog-HansenT.C., Spengler G.A. Berlin, New York: Walter de Gruyter. - 1983. - Vol. 3. - P. 3-6.

173. Konno K. Biologically active components of poisonous mushrooms // Food Rev. Intern.-1995.-Vol. 11,N 1.-P. 83-107.

174. Könska G. Lectins in higher fungi Thesis, Faculty of Pharmaceutical Sciences, Crakow (in Polish), 1985.

175. Könska G. Lectins of higher fungi (Micromycetes) Their occurrence, physiological role, and biological activity // Int. J. Med. Mushr. - 2006. - Vol. 8,N l.-P. 19-30.

176. Könska G., Guillot J., Dusser M., Damez M., Botton B. // Isolation and characterization of an N-acetyllactosamine-binding lectin from the mushroom Laetiporus salfureus II J. Biochem. 1994. - Vol. 116, N 3. P. 519-523.

177. Körner A.M., Pawelek J.M. Mammalian tyrosinase catalyzes three reactions in the biosynthesis of melanin // Science. 1982. - Vol. 217. - P. 1163-1165.

178. Kowalski S.P., Eannetta N.T., Hirzel A.T., Steffens J.C. Purification andcharacterization of polyphenol oxidase from glandular trichomes of Solarium berthaultii II Plant Physiology. 1992. - Vol. 100. - P. 677-682.

179. Kretz O., Creppy E.E., Dirheimer G. Disposition of the toxic protein, bolesatine, in rats: its resistance to proteolytic enzymes // Xenobiotica. -1991a.-Vol. 21.-P. 65-73.

180. Kretz O., Creppy E.E., Dirheimer G. Characterization of bolesatine, a toxic protein from the mushroom Boletus satanas Lenz and its effects on kidney cells//Toxicology. 1991b.-Vol. 66.-P. 213-224.

181. Krupe M. Blutgruppespezifische pflanzliche Fiweiskorper (Phytoagglutinine) // V. Enke. Stuttgart. - 1956. - 131 s.

182. Kumari H. L., Sirsi M. Purification and properties of laccase from Ganoderma lucidum II Arch. Microbiol. 1972. - Vol. 84, N 119. - P. 350357.

183. Kupper U., Niedermann D.M., Travaglini G., Lerch K. Isolation and characterization of the tyrosinase gene from Neurospora crassa II J. Biol. Chem. 1989. - Vol. 264. - P. 17250-17258.

184. Kuwahara M., Glenn J.K., Morgan M.A., Gold M.H. Separation and characterization of two extracellular H202-dependent oxidases from ligninolityc cultures of Phanerochaete chrysosporium IIFEBS Lett. 1984. - Vol. 169. - P. 247-250.

185. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. - Vol. 227, N 5259. - P. 680-685.

186. Leatham G.F., Stahmann M.A. Studies on the laccase of Lentinus edodes\ specificity, localization and association with the development offruiting bodies //J. Gen. Microbiol. 1981. - Vol. 125. - P. 147-157.

187. Leatham G.F. Extracellular enzymes produced by the cultivated mushroom Lentinus edodes during degradation of a lignocellulosic medium // Appl. Environ. Microbiol. 1985. - Vol. 50, N 4. - P. 859-867.

188. Lee C., Pueppke S., Friedman H. Lectins and the soybean-rhisobium symbiosis // Bioch. Bioph. Acta. 1980. - Vol. 629, N 2. - P. 292-304.

189. Leonowicz A, Crzywnowicz K. Quantitative estimation of laccase forms in some white-root fungi using syringaldazine as a substrate // Enzyme Microbiol. Technol.- 1981.-Vol. 3.-P. 55-58.

190. Leonowicz A., Cho N.S., Luterek J., Wilkolazka A., Wojtas-Wasilewska M., Matuszewska A., Hofrichter M., Wesenberg D., Rogalski J. Fungal laccase: properties and activity on lignin // J. Basic Microbiol. — 2001. — Vol. 41.-P. 185-227.

191. Lerner H.R., Mayer A.M., Harel E. Evidence for conformational changes in grape catechol oxidase // Phytochemistry. 1972. - Vol. 11. - P. 24152419.

192. Lin J.Y., Chou T.B. Isolation and characterization of a lectin from edible mushroom, Volvariella volvacea ¡1 J. Biochem. 1984. - Vol. 96. -P. 35-40

193. Lis H., Sharon N. Lectins: carbohydrate-specific proteins that mediate cellular recognition // Chem. Rev. 1998. - Vol. 98. - P. 637-674.

194. Lobos S., Larrain J., Salas L., Cullen D., Vicuna R. Isoenzymes of manganese-dependent peroxidase and laccase produced by the lignindegrading basidiomycete Ceriporiopsis subvermispora II Microbiology. 1994. - Vol.140.-P. 2691-2698.

195. Lorenc-Kubis I., Morawiecka B., Wieczorek E. Effects of lectins on enzymatic properties, plant acid phosphatases and ribonucleases // Lectins: Biology, Biochemistry, Clinical Biochemistry. 1981. - Vol. 1. - P. 169-178.

196. Maltseva O.V., Niku-Pauvola M.L., Leontievsky A.A., Mvsoedova N.M., Golovleva L.A. Ligninolytical enzymes of the white-rot fiingns Parvus tigrirvus II Bitechnol. Appl. Biochem. 1991. - Vol. 13. -P. 291-302.

197. Man Y.H., Yeng W.T., Chen L.C., Chang S. Physiology and ecology of Lentinus edodes (Berk.) Sing // Mushroom Sci. 1981. - Vol. 11. - P. 623-658.

198. Mayer A.M., Staples R.C. Laccase: new functions for an old enzyme // Phytochemistry. 2002. - Vol. 60. - P. 551-565.

199. McMahon A.M., Doyle E.M., Brooks S., O'Connor K.E. Biochemical characterisation of the coexisting tyrosinase and laccase in the soil bacterium Pseudomonasputida F6 // Enzyme Microb. Technol. 2007. - Vol. 40. -P. 1435-1441.

200. Mizuno T. Siitake, Lentinus edodes: functional properties for medicinal and food puiposes // Food Rev. Intern. 1995a. - Vol. 11. - P. 111-128.

201. Mizuno T. Bioactive biomolecules of mushroom: food functions and medicinal effect of mushroom fungi // Food Rev. Intern. — 1995b. Vol. 11. -P. 7-21.

202. Molitoris H.P. Mushrooms in medicine // Folia Microbiol. 1994. - Vol. 39, N 2.-P. 91-98.

203. Moore B.M., Flurkey W.H.J. Tyrosinase activities and isoenzymes in three strains of mushrooms // J. Food Science. 1989. - Vol. 54. - P. 1377-1382.

204. Mustier J., Coulet M. Localization of the hemagglutinin of the egg of Phallus impudicus L. ex Fr. // C. R. Seances Soc. Biol. Fil. 1965. - Vol. 159.-P. 1566-1570.

205. Nagata Y., Fukumori F., Sakai H., Hagiwara T., Hiratsuka Y., Kochibe N., Kobata A. Crystallization and characterization of a lectin obtained from a mushroom, Aleuria aurantia II Biochim. Biophys. Acta. -1991. Vol.1076.-P. 187-90.

206. Niku-Paavola M.N., Karhunen E., Salola P., Paunio V. Ligninolytic enzymes of white-rot fungus Phlebia radiate II Biochem. J. 1988. - Vol. 254. - P. 877884.

207. Nunolstein C., Valenti P., Visca P., Antonini G., Nicolini L., Orsi N. Production of laccase A and B by mutant strain of Trametes versicolor II J. Gen. Microbiol. 1986,- Vol. 32.-P. 185-191.

208. Oda Y., Kato H., Isoda Y., Takahashi N., Yamamoto T., Takada Y., Kudo S. Purification and properties of phenoloxidase from spinach leaves // Agricultural and Biological Chemistry. 1989.- Vol. 53.-P. 2053-2061.

209. Oguri S., Yoshida M., Nagata Y. Isolation, crystallization, and characterization of a 16.5-kDa protein from fruit bodies of a lectin-deficient strain of Pleurotus cornucopiae II Biosci. Biotechnol. Biochem. 1994. — Vol. 58.-P. 502-506.

210. Okeke B.C., Paterson A., Smith J.E., Watson-Craik I.A. The relationship between phenoloxidase activity, soluble protein and ergosterol with growth of Lentinus species in oak sawdust logs // Appl. Microbiol. Biotechnol. 1994.-Vol. 41.-P. 28-31.

211. Omura T. Studies on laccases of lacquer trees // Biochem. (Tokyo). -1961. Vol. 50. - P. 264-272.

212. Otien L., Blanchette R.A. Xylobolus frustulatus decay of oak: patterns of selective delignification and subsequent cellulose removal // Appl. Environ. Microbiol. 1984. - Vol. 47. - P. 670-676.

213. Palmieri G., Cennamo G., Faraco V, Amoresano A., Sannia G., Giardina P. Atypical laccase isoenzymes from copper supplemented Pleurotus ostreatus cultures 11 Enzyme Microb. Technol. 2003. - Vol. 33. - P. 135325.

214. Paszczynski A., Huynh V.B., Crawford R. Enzymatic activities of anextracellular, manganese-dependent peroxidase from Phanerochaete chrysosporium // FEMS Microbiol. Lett. 1985. - Vol. 29. - P. 37-41.

215. Pennell R.I., Janniche L., Kjellbom P., Scofield G.N., Peart J.M., Roberts K. Developmental regulation of a plasma membrane arabinogalactan protein epitope in oilseed rape flowers // Plant Cell. 1991. - Vol. 3, N 12. - P. 1317-1326.

216. Perie F.H., Gold M.H. Manganese regulation of manganese peroxidase expression and lignin degradation by the white-rot fungus Dichomitus squalens II Appl. Environ. Microbiol. 1991. - Vol. 57, N 8. - P. 22402245.

217. Piette M., Parvanchere N. Phytohemagglutinins in Liliaceae plants. VI. Research on species other than Ornithogalum pyrenaicum II Ann. Pharm. Fr. 1962. - Vol. 20. - P. 358-360.

218. Pomerantz S.H., Murthy V.V. Purification and properties of tyrosinases from Vibrio tyrosinaticus II Arch. Biochem. Biophys. 1974. — Vol. 160, N l.-P. 73-82.

219. Przybylowicz P., Donoghue J. Shiitake growers handbook: the art and science of mushroom cultivation // Dubugue: Kendall / Hunt Publ. Co. 1991. -217p.

220. Pueppke S., Bauer W., Keagstra K. Role of lectins in plant microorganism interaction. II. Distribution of soybeant lectin in tissues of Glycine max II Plant Physiol. 1978.-Vol. 61, N5.-P. 779-784.

221. Raszeja S. Uber spezifisghe phytagglutinine aus Laccaria laccata varietasproxima//Z. Arztl. Forblid. 1958. - Vol. 14.-P. 801-803.

222. Rathjen A.H., Robinson S.P. Aberrant processing of polyphenol oxidase in a variegated grapevine mutant // Plant Physiol. 1992. - Vol. 99. — P. 1619-1623.

223. Reddy G.V., Meyerowitz E.M. Stem-cell homeostasis and growth dynamics can be uncoupled in the Arabidopsis shoot apex // Science. -2005.-Vol. 310.-P. 663-667.

224. Reinhammar B. Laccase // Copper Proteins and Copper Enzymes / Ed. Lontier R. CRC Press: Boca Raton, Fla. 1984. - Vol. 3. - P. 1-35.

225. Renaudin J., Tournaire C., Teussendier B. Quantitative analysis of protein changes during meristem and bud development in protoplast-derived Petunia hybrid callus // Plant Physiol. 1991. - Vol. 82. - P. 48-56.

226. Reuter G., Gabius H.-J. Eukaryotic glycosylation whim of nature or multipurpose tool? // Cell. Mol. Life Sci. - 1999. - Vol. 55. - P. 368-422.

227. Reynolds T.L. Changes in RNA, protein, and translatable messenger RNA synthesis and accumulation during adventive organogenesis in somatic tissue cultures of Solanum carolinense II Plant Sci. 1990. - Vol. 65. - P. 77-85.

228. Richard T. Contribution a l'etude de la lectine du champignon basidiomycete Rigoporus lignosus. Purification, propriétés physicochimiques et localisation de la lectine et de ses sites d'affinité II These de Doctorat en Sciences. Nancy, 1995.

229. Rikkinen J. Wat's behind the pretty colours? A study on the photobiology of lichens // Bryobrothera. 1995. - Vol. 4. - P. 1-239.

230. Riley P.A. Mechanistic aspects of the control of tyrosinase activity // Pigment Cell Res. 1993.-Vol. 6.-P. 182-185.

231. Robb D.A., Gutteridge S. Polypeptide composition of two fungal tyrosinases //Phytochemistry. 1981.- Vol. 20.-P. 1481-1485.

232. Rüdiger H., Bartz I. The phosphatase from Canavalia ensiformis seeds interacts with concanavalin A, the lectin from the same plant // Lectins Biol. Biochem. Clin. Biochem. 1993. - Vol. 8. - P. 92-98.

233. Rüdiger H., Gabius H.-J. Plant lectins: occurrence, biochemistry, functions and applications // Glycoconjugate J. 2001. - Vol. 18. - P. 589613.

234. Ruijssenaars H.J., Hartmans S. A cloned Bacillus halodurans multicopper oxidase exhibiting alkaline laccase activity // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2004. - Vol. 65. - P. 177-182.

235. Sablowski R. Flowering and determinacy in Arabidopsis II J. Exp. Bot. -2007. Vol. 58. - P. 899-907.

236. Sage H.J., Connett J.J. Studies on a Hemagglutinin from the Meadow Mushroom. II. Purification, composition, and structure of Agaricus campestris hemagglutinin // J. Biol. Chem. 1969. - Vol. 244. - P. 4713 -4719.

237. Sakurai T. Anaerobic reactions of Rhus vernicifera laccase and its type-2 copper-depleted derivatives with hexacyanoferrate(II). // Biochem J. 1992. -Vol. 284.-P. 681-685.

238. Sammons D.W., Adams L.D., Nishizawa E.E. Ultrasensitive silver-based color staining of polypeptides in Polyacrylamide gels // Electrophoresis. -1981.-Vol. 2.-P. 135-140.

239. Sanchez-Ferrer A., Rodriguez-Löpez J.N., Garcia-Cänovas F., Garcia-Carmona F. Tyrosinase: a comprehensive review of its mechanism // Biochimica Biophysica Acta. 1995. -Vol. 1247.-P. 1-11.

240. Schelepper-Schaffer J., Kolb-Bachofen V., Kolb H. Analysis of lectin dependent recognition of desialylated erythrocytes by Kupfler cells // Biochem. J. 1980.-Vol. 186, N3.-P. 827-831.

241. Seeger R., Wiedmann R. Presence of hemolysins and agglutinins in higher fungi (basidiomycetes). Studies on 293 species // Arch. Toxikol. 1972. -Vol. 29.-P. 189-217.

242. Shiba T., Xiao L., Miyakoshi T., Chen C.L. Oxidation of isoeugenol and coniferyl alcohol catalyzed by lacease isolated from Rhus vernicifera stokes and Pycnoporus coccineus II Mol. Catal. B: Enzym. 2000. — Vol. 10. - P. 605-615.

243. Shimoi H., Iimura Y., Obata T., Tadenuma M. Molecular structure of Rarohacter faecitabidus protease I. A yeast-lytic serine protease having mannose-binding activity I I J Biol Chem. 1992. - Vol. 267, N 35. - P. 8995.

244. Shin K.S., Kim C.J. Properties of lacease purified from nitrogen limited culture of white-rot fungus Coriolus hirsutus II Biotechnol. Tech. 1998. -Vol. 2.-P. 101-104.

245. Shin K.S., Lee Y.J. Purification and characterization of a new member of the lacease family from the white-rot basidiomycete Coriolus hirsutus If Arch. Biochem. Biophys. 2000. - Vol. 384. - P. 109-115.

246. Shivprasad S., Page W.J. Catecol formation and melanization by Na-dependent Azotobacter chroococcum: a protective mechanism for aeroadaptation? 11 Appl. Environ. Microbiol. 1989. - Vol. 55. - P. 1811— 1817.

247. Shleev S., Jarosz-Wilkolazka A., Khalunina A., Morozova O., Yaropolov A., Ruzgas T, Gorton L. Direct electron transfer reactions of laceases from different origins on carbon electrodes // Bioelectrochemistry. 2005. - Vol. 67.-P. 115-124.

248. Silicani V., Nicoli R.M., Ranque J., Battaglini P.F. Sur deux nouvelles agglutinines anti-H d'origine vegetale // Bull. Soc. Pharm. Marseille. 1962. -Vol. 11.-P. 1-3.

249. Simpson D., Thorne D., Loh H. Lectins: endogenous carbohydrate-binding proteins from vertebrates tissues. Functional role in recognition processes? // Life Sci. 1978. - Vol.22, N 9. - P. 727-748.

250. Slomczynski D., Nakas J.P., Tanenbaum S.W. Production and characterization of laccase from Botrytis cinerea 61-34 // Appl. Environ. Microbiol. 1995. - Vol. 61. - P. 907-912.

251. Smith H.M., Campbell B.C., Hake S. Competence to respond to floral inductive signals requires the homeobox genes Pennywise and Pound-Foolish//Curr. Biol.-2004.-Vol. 14, N9.-P. 812-817.

252. Soderhall I. Properties of carrot polyphenoloxidase // Phytochemistry. -1995.-Vol. 39.-P. 33-38.

253. Solano F., Garcia E., Perez-de-Egea E., Sanchez-Amat A. Isolation and characterization of strain MMB-1 (CECT 4803), a novel melanogenic marine bacterium // Appl. Environ. Microbiol. 1997. - Vol. 63. - P. 35064399.

254. Solomon E.I., Sundaram U.M., Machonkin T.E. Multicopper oxidases and oxygenases // Chemical Review. 1996. - Vol. 96. - P. 2563-2605.

255. Sommer A., Neeman E., Steffens J.C, Mayer A.M., Harel E. Import, targeting, and processing of a plant polyphenol oxidase // Plant Physiol. -1994.-Vol. 105.~P. 1301-1311.

256. Stamets P. Growing gourmet and medicinal mushrooms. Berkeley: Ten Speed Press, 1993.-552 p.

257. Sterjiades R., Dean J.F.D., Eriksson K.E.L. Laccase from sycamore maple {Acer pseudoplatanus) polymerizes monolignols // Plant Physiol. — 1992.-Vol. 99.-P. 1162-1168.

258. Stillmark P. H. Über Ricin, ein giftiges Ferment aus den Samen von Ricinus communis und einigen anderen Euphorbiaceaen // Inaug. Dissertation. Dorpat. 1888. - 52 s.

259. Stirn S., Mordhorst A.P., Fusch S. Molecular and biochemical markers for embryogenic potential and regenerative capacity of barley Hordeum vulgare cell cultures//Plant Sei.- 1995.-Vol. 106,N2.-P. 195-206.

260. Strothkamp K.G., Jolley R.L., Mason H.S. Quaternary structure of mushroom tyrosinase // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1976. - Vol. 70.-P. 519-524.

261. Sueyoshi S., Tsuji T., Osawa T. Purification and characterization of four isolectins of mushroom (Agaricus bisporus) // Biol. Chem. Hoppe Seyler. -1985. Vol. 366. - P. 213-221.

262. Sun H., Zhao C.G., Tong X., Qi Y.P. A lectin with mycelia differentiation and antiphytovirus activities from the edible mushroom Agrocybe aegerit II J. Biochem. Mol. Biol. 2003.-Vol. 36, N2.-P. 214-222.

263. Sychrovä H., Tichä M., Kocourek J. Studies on lectins. L1X. Isolation and properties of lectins from fruiting bodies of Xerocomus chrysenteron and Lactarius lignyotus II Can. J. Biochem. Cell Biol. — 1985. — Vol. 63. — P. 700-704.

264. Talbot C., Etzler M. Isolation and characterisation of a protein from leaves and stems of Dolichos biflorus that cross reacts with antibodies to the seed lectin // Biochemistry. 1978. - Vol. 17, N 8. - P. 1474-1479.

265. Tan S., Kamada H. Initial identification of phosphoprotein that appears to be involved in the induction of somatic embriogenesis in carrot // Plant Cell Rep. 2000. - Vol. 19, N 8. - P. 739-747.

266. Tanabe N., Sagawa I., Ohtsubo K., lijima Y., Yanagi S.O. Comparison of phenoloxidase activities during the cultivation of several basidiomycetes // Agric. Biol. Chem. 1989. - Vol. 53, N 11. - P. 3061-3063.

267. Thipyapong P., Hunt M.D., Steffens J.C. Systemic wound induction of potato (Solarium tuberosum) polyphenol oxidase // Phytochemistry. -1995. Vol. 40. - P. 673-676.

268. Thurston C.F. The structure and function fungal laccase // J. Microbiology. 1994. - Vol. 140. - P. 19-26.

269. Tripathi R.K., Hearing V.J., Urabe K., Aroca P., Spritz R.A. Mutational mapping of the catalytic activities of human tyrosinase // J. Biol. Chem. -1992. Vol. 267. - P. 23707-23712.

270. Tsuda M. Purification and characterization of a lectin from the mushroom, Flammulina veltipes II J. Biochem. 1979. - Vol. 86. P. 1463-1468.

271. Tworzydlo M. Recherche de lectines dans le mycelium cultive in vitro de certaines especes de champignons supérieurs. These en vue de la preparation du Diplôme d'Etudes Supérieures en Pharmacie. Crakow (in Polish), 1986.

272. Ukawa I., Ito H., Hisamatsu M. Antitumor effects of (1—>3) (3-D-glucan and (1—>6)P~D-glucan purified from newly cultivated mushroom Hatakeshimeju cLyophyllum decastes Sing.) // J. Biosci. Bioeng. 2000. - Vol. 90. - P. 98104.

273. Urzua U., LaiTondo L.F., Lobos S., Larrain J., Vicuna R. Oxidation reactions catalyzed by manganese peroxidase isoenzyme from Ceriporiopsis subvermispora IIFEBS Lett. 1995. - Vol. 371. - P. 132-136.

274. Van Gelder C.W.G., Flurkey W.H., Wichers H.J. Sequence and structural features of plant and fungal tyrosinases // Phytochem. 1997. -Vol. 45.-P. 1309-1323.

275. Wang H.X., Ng T.B., Ooi V.E.C. Studies on purification of a lectin from fruiting bodies of the edible shiitake mushroom Lentinus edodes II Int. J. Biochem. Cell Biol. 1999. - Vol. 31. - P. 595 - 599.

276. Wariishi H., Huang J., Dunford H.B., Gold M.H. Reactions of lignin peroxidase compounds I and II with veratryl alcohol // J. Biol. Chem. — 1991. — Vol. 266. P. 20694-20699.

277. Wariishi H., Valli K., Renganathan V., Gold M.H. Oxidative cleavage of a phenolic diarylpropane lignin model dimmer by manganese peroxidase from Phanerochaete chrysosporium II Biochemistry. 1989. - Vol. 28, N 14. -P. 6017-6023.

278. Wasser S.P. Medicinal mushrooms as a source of antitumor and immunomodulating polysaccharides // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. -Vol. 60.-P. 258-274.

279. Weber K., Osbora M. the reliability of molecular weight determinations by dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis // J. Biol. Chem. 1969. -Vol. 244.-P. 4406^1412.

280. Whitaker J.R. In Food Enzymes: Structure and Function // Ed. D. Wong. Chapman and Hall. 1995. - 284 p.

281. Wichers H.J., Gerritsen Y.A.M., Chapelon C.G.J. Tyrosinase isoforms from the fruitbodies of Agaricus bisporus 11 Phytochemistry — 1996. Vol. 43-P. 333-337.

282. Wierzba-Arabska E., Morawiecka B. Purification and properties of lectin from potato tubers and leaves; interaction with acid phosphatase from potato tuber // Acta Biochim. Pol. 1987. - Vol. 34. - P. 407-420.

283. Wood D.A. Production, purification and properties of extracellular laccase of Agaricus bisporus II J. Gen. Microbiol. 1980. - Vol. 117. - P. 327-338.

284. Yamaguchi M., Hwang P.M., Campbell J.D. Latent o-diphenol oxidase in mushrooms {Agaricus bisporus) // Can. J. . Biochem. 1970. - Vol. 48. - P. 198-202.

285. Yaropolov A.I., Skorobogat'ko O.V., Aartanov S.S., Varfolomeev S.D. Laccase: Properties, catalytic mechanism and applicability // Appl. Biochem. Biotechnol. -1994. Vol. 49. - P. 257-280.

286. Yatohgo T., Nakata M., Tsumuraya Y., Hashimoto Y., Yamamoto S. Purification and properties of a lectin from the fruitbodies of Flammulina velutipes II Agric. Biol. Chem. 1988. - Vol. 52, N 6. - P. 1485-1493.

287. Yoshida H. Chemistry of Lacquer (Urushi) part 1.1 I Chem. Soc. 1883. -Vol. 43.-P. 472-486!