Роль слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз в устойчивости растений к биотическому стрессу тема диссертации и автореферата по ВАК РФ 03.00.12, доктор биологических наук Граскова, Ирина Алексеевна

• Граскова, Ирина Алексеевна
• доктор биологических наук
• 2008

Оглавление диссертации доктор биологических наук Граскова, Ирина Алексеевна

ВВЕДЕНИЕ.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. КЛАССИФИКАЦИЯ БОЛЕЗНЕЙ РАСТЕНИЙ.

1.1.1. Неинфекционные болезни растений.

1.1.2. Инфекционные болезни растений.

1.2. ВОЗБУДИТЕЛИ ИНФЕКЦИОННЫХ БОЛЕЗНЕЙ РАСТЕНИЙ.

1.2.1. Грибные возбудители болезней.

1.2.2. Вирусы и вироиды.

1.2.3. Бактериальные возбудители болезней.

1.2.3.1. Кольцевая гниль картофеля.

1.3. ИЗМЕНЕНИЯ, ПРОИСХОДЯЩИЕ В РАСТИТЕЛЬНОЙ КЛЕТКЕ ПРИ ПАТОГЕНЕЗЕ.

1.4. МЕХАНИЗМЫ УСТОЙЧИВОСТИ РАСТЕНИЙ.

1.5. ГЕНЕТИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ РАСТЕНИЙ И ПАТОГЕНА.

1.6. СПЕЦИФИЧЕСКОЕ РАСПОЗНОВАНИЕ.

1.7. ЗАПУСК КАСКАДА СИГНАЛОВ.

1.8. ГЕНЫ УСТОЙЧИВОСТИ РАСТЕНИЙ.

1.9. ПРОИСХОЖДЕНИЕ ГЕНОВ УСТОЙЧИВОСТИ РАСТЕНИЙ.

1.10. ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ РАСТЕНИЯ В ОТВЕТ НА ВНЕДРЕНИЕ ПАТОГЕНА.

1.10.1. Окислительный взрыв.

1.10.2. Апоптоз.

1.10.3. Изменение проницаемости мембран.

1.10.4. Синтез фитоалексинов.

1.10.5. Изменение активности ферментов.

1.10.6. Синтез PR-белков.

1.10.7. Синтез ингибиторов протеиназ.

1.11. СИГНАЛЬНЫЕ МОЛЕКУЛЫ.

1.11.1. Элиситоры.

1.11.2. Салициловая кислота.

1.11.3. Оксид азота.

1.11.4. Липоксигеназы.

1.11.5. Жасмоновая кислота и ее производные.

1.11.6. Этилен.

1.12. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ СИГНАЛЬНЫХ ПУТЕЙ В РАЗВИТИИ УСТОЙЧИВОСТИ РАСТЕНИЙ.

1.13. СИГНАЛЬНЫЕ СИСТЕМЫ РАСТЕНИЙ.

1.13.1. Аденилатциклазная сигнальная система.

1.13.2. МАР-киназная сигнальная система.

1.13.3. Кальциевая сигнальная система.

1.13.4. Липоксигеназная сигнальная система.

1.13.5. NO-синтазная сигнальная система.

1.13.6. Фосфатидатная сигнальная система.

1.13.7. Протонная сигнальная система.

1.13.8. НАДФН-оксидазная сигнальная система.

1.14. ФЕРМЕНТ ПЕРОКСИДАЗА РАСТЕНИЙ.

1.14.1. Исторические факты о пероксидазе.

1.14.2. Классификация пероксидаз.

1.14.3. Строение пероксидаз.

1.14.4. Механизмы расщепления перекиси водорода с участием пероксидазы растений.

1.14.5. Субстратная специфичность пероксидаз.

1.14. б. Множественность молекулярных форм пероксидазы.

1.14.7. Физиологические функции пероксидазы.

1.14.8. Генетический контроль синтеза пероксидаз.

1.14.9. Локализация пероксидаз в растительной клетке.

1.14.10. Термостабильность пероксидаз.

1.14.11. Антипатогенное действие пероксидаз.

1.14.12. Участие пероксидаз в лигнификации и суберинизации клеточной стенки растения.

1.14.13. Участие пероксидазы в дыхании растений.

1.14.14. Участие пероксидазы и фитогормонов в стрессовых воздействиях на растение.

1.15. УЧАСТИЕ ПЕРОКСИДАЗ КЛЕТОЧНОЙ СТЕНКИ РАСТЕНИЯ В РЕАКЦИИ НА ПАТОГЕНЕЗ.

1.16. ВЫВОДЫ ИЗ ОБЗОРА ЛИТЕРАТУРЫ. ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ.

2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.

2.1. Растительный материал.

2.2. Суспензионные культуры тканей картофеля.

2.3. Бактериальные культуры.

2.4. Культивирование растений in vitro с бактериями.

2.5. Культивирование суспензионных культур картофеля с бактериальным патогеном.

2.6. Выделение и очистка экзополисахаридов из бактериальной культуры.

2.7. Культивирование суспензионных культур картофеля с экзополисахаридами.

2.8. Выделение слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз картофеля.

2.9. Определение пероксидазной активности.

2.10. Кинетика пероксидазной реакции в суспензионных клетках картофеля при заражении патогеном.

2.11. Определение оптимумарНпероксидазной активности.

2.12. Сокультивирование суспензионных тканей клеток картофеля с ингибиторами белкового синтеза.

2.13. Электрофоретические методы.

2.13.1. Электрофорез в ПААГ нативного белка.

2.13.2. Электрофорез в ПААГ с ДЦС- Na.

2.13.3. Окраска и обещвечивание гелей.

2.13.4. Окраска геля на пероксидазную активность.

2.14. Иммунизация кроликов и получение антисывороток на пероксидазу хрена.

2.15. Двойная иммунодиффузия в геле.

2.16. Подбор концентраций антител.

2.17. Сокультивирование суспензионных тканей клеток картофеля с бактериальным патогеном и антителами.

2.18. Вестерн-блоттинг.

2.19. Выращивание яровой пшеницы на загрязненных почвах.

2.20. Выращивание картофеля с использованием регуляторов роста, выделенных из хвойных экстрактов.

2.21. Статистическая обработка результатов.

3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.

3.1. Определение степени устойчивости 10 сортов картофеля к кольцевой гнили при их искусственном заражении вирулентным штаммом 5369 кольцевой гнили.1.

3.2. Распространение бактерий по тканям растений картофеля in vitro при заражении вирулентным штаммом 5369 С. michiganensis subsp. sepedonicus.

3.3. Влияние различных по вирулентности и мукоидности штаммов Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus на активность растворимой (общей) пероксидазы в тканях растений картофеля (корень, лист, стебель).

3.4. Исследование активности растворимой (общей) и слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы в тканях растений картофеля in vitro.

3.5. Определение оптимума рН активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы в тканях корней, листьев и стеблей исследуемых сортов картофеля.

3.6. Межтканевой полиморфизм изопероксидаз картофеля.

3.7. Межсортовой полиморфизм слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз в тканях корней, листьев, стеблей исследуемых сортов картофеля.

3.8. Определение оптимума рН активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы, выделенной из тканей корней, стеблей и листьев исследуемых сортов картофеля при заражении кольцевой гнилью.

3.9. Влияние заражения кольцевой гнилью на изоферментный состав слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы картофеля в тканях листьев, стеблей и корней.

3.10. Определение степени устойчивости различных диких и гибридных линий картофеля к вирулентному штамму 5369 кольцевой гнили.

3.11. Определение оптимума рН слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз в тканях диких и гибридных линий картофеля.

3.12. Исследование изоферментного состава слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз в тканях диких и гибридных линий картофеля.

3.13. Определение оптимума рН активности слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз в тканях диких и гибридных линий картофеля при заражении кольцевой гнилью.

3.14. Исследование изменения изоферментного состава слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз в тканях диких и гибридных линий картофеля при заражении кольцевой гнилью.

3.15. Активность слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы суспензионных культур тканей картофеля.

3.15.1. Определение изменения оптимума рН активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы в суспензии клеток контрастных по устойчивости сортов картофеля при заражении бактериальным патогеном.

3.15.2. Активность пероксидаз, выделенных из вирулентного штамма 5369 Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus.

3.15.3. Влияние ЭПС штамма 5369 на активность пероксидазы и фенил ал анин-аммиак-лиазы.

3.15.4. Влияние ЭПС на активность пероксидаз, выделенных из суспензионных культур клеток картофеля.

3.15.5. Зависимость повышения активности пероксидазы при бактериальном патогенезе от синтеза фермента de novo.

3.15.6. Динамика активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы, выделенной из суспензионных клеток картофеля сортов Луговской и Лукьяновский при заражении бактериальным патогеном.1.

3.15.7. Измерение кинетических параметров активации слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы, выделенной из суспензионных клеток картофеля в ответ на бактериальное заражение.

3.15.8. Изучение изоферментных спектров пероксидазы, выделенной из суспензионных клеток картофеля.

3.15.9. Определение оптимума рН активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы в суспензионных тканях сортов Луговской и Лукьяновский при гипо и гипертермии.

3.15.10. Культивирование бактериального патогена при различных температурах.

3.15.11. Динамика активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы в суспензионных тканях сортов Луговской и Лукьяновский при гипотермии и патогенезе.

3.15.12. Динамика активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы в суспензионных тканях сортов Луговской и Лукьяновский при гипертермии и патогенезе.

3.15.13. Зависимость повышения активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы при бактериальном заражении от синтеза фермента de novo при гипертермии.

3.15.14. Влияние антител к пероксидазе хрена на активность слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы в суспензионных клетках картофеля при заражении кольцевой гнилью.

3.15.15. Изоформы слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы картофеля в присутствии антител на пероксидазу хрена.

3.15.16. Выживаемость суспензионных клеток картофеля при заражении кольцевой гнилью. Влияние добавления антител к пероксидазе хрена на выживаемость суспензионных клеток картофеля при заражении.

3.15.17. Пероксидаза - как маркер стрессовых состояний у растений. Практическое применение.

3.15.18. Детекция влияния обработки аналогами препарата «Силк» растений картофеля в полевых условиях.

3.15.19. Влияние высоких доз фторидов на метаболизм яровой пшеницы в модельном опыте 2004-2005 г.

Введение диссертации (часть автореферата) на тему «Роль слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз в устойчивости растений к биотическому стрессу»

Растения живут в постоянно изменяющихся условиях внешней среды, подвергаются действию различных факторов абиотической и биотической природы. Им приходится адаптироваться к этим факторам и формировать механизмы противодействия их негативному влиянию. Одной из центральных проблем современной биологии растений является исследование генетически контролируемых механизмов устойчивости растений к различным стрессам, среди которых особая роль отводится биотическим стрессам, например патогенезу, и изучению механизмов фитоиммунитета.

Внимание исследователей к этой проблеме объясняется тем, что наличие или отсутствие фитоиммунитета во многом определяет рост, развитие и продуктивность растений. Особенно это важно для сельскохозяйственных растений, продуктивность которых во многом определяется их способностью противостоять действию патогена. Именно это обстоятельство обуславливает актуальность исследований, направленных на познание механизмов, которые определяют устойчивость растений к действию патогенов.

Значимость защиты растений возрастает в условиях концентрации и специализации сельского хозяйства. Мировые потери урожая картофеля от болезней составляют 11.6% валового сбора. Так, бактериозы картофеля — черная ножка и кольцевая гниль (рис.1) - могут уничтожить 40-50% урожая (Васильева, 2001).

В настоящее время постоянно разрабатываются и совершенствуются меры по борьбе с болезнями картофеля на основе детального изучения биологии патогенов, взаимодействия патогенов и растения-хозяина. Особое значение имеют работы по изучению молекулярного механизма защиты растений от патогена (Ладыженская, Проценко, 2002).

Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus. Красным выделены области сильного распространения заболевания (Brtish Potato Councl 2004, www.defra.pov.uk).

К физиологическим реакциям растений на инфицирование патогеном относятся образование некротических зон в точке контакта с возбудителем, быстрый окислительный взрыв, при котором происходит перекисное окисление липидов (Аверьянов, 1994). Этот взрыв инициируется свободными радикалами кислорода, возникающими в период образования перекисей жирных кислот. Выработка свободных радикалов происходит через несколько минут после взаимодействия патогена и растения и запускает реакцию сверхчувствительности, которая индуцирует экспрессию защитных генов (Ванюшин, 2001).

Формирование защитного ответа связано с продуцированием сигнальных молекул в инфицированных тканях и их передачей к неинфицированным клеткам растения, где они индуцируют защитные реакции. К сигнальным молекулам относят перекись водорода, салициловую кислоту, жасмоновую кислоту и метиловый эфир жасмоновой кислоты, этилен, олигосахарины и системин (Дмитриев, 2003).

Сигнальные молекулы запускают работу сигнальных систем растения (Тарчевский, 2002).

Активация НАДФН-оксидазы запускает работу супероксидсинтазной сигнальной системы. Окисление НАДФН молекулярным кислородом приводит к образованию супероксид-анионов, которые, в результате реакции, катализируемой супероксиддисмутазой, превращаются в перекись водорода. Сильное повышение содержания активных форм кислорода 02" и перекиси водорода (так называемый окислительный взрыв) оказывают подавляющее действие на развитие патогенных микроорганизмов. В то же время активные формы кислорода и перекись водорода (непосредственно или опосредованно) вызывают активацию факторов регуляции транскрипции и, в результате, экспрессию защитных генов (Тарчевский, 2000). В образование активных форм кислорода, кроме НАДФН-оксидазы, могут вносить вклад и другие ферменты, например локализованная в клеточной стенке пероксидаза, активирующаяся при действии патогенов (Wojtaszek, 1997).

Изменение активности пероксидазы происходит при влиянии различных инфекций, таких как бактериальная, грибная, вирусная и т.д.

Считается, что активация пероксидазы в тканях 4 растений, инфицированных патогеном, может происходить, во-первых, за счет пероксидазы, синтезируемой самим патогеном, во-вторых, за счет активации уже имеющихся в клетке изопероксидаз и, в третьих, за счет синтеза пероксидаз de novo.

Пероксидаза относится к ферментам, для которых доказано присутствие множественности молекулярных форм, что позволяет растению приспосабливаться к непрерывно изменяющимся условиям среды. Индивидуальные изопероксидазы различаются по своей способности катализировать реакции окисления различных субстратов.

Изучение изоферментного состава пероксидазы дает возможность обнаружить генотипы по присутствию характерных для них изоэнзимов в генетически неоднородном материале. Также по набору изоэнзимов и по активности можно оценивать влияние биотических и абиотических стрессовых ситуаций на растение. Используя изоэнзимы пероксидазы можно более полно характеризовать защитные механизмы растений и найти подходы для диагностики устойчивости к патогенам у разных сортов сельскохозяйственных культур.

Клеточная стенка является ключевой структурой растительного организма, которая выполняет многообразные функции. Она состоит из множества компонентов, которые детерминированы по строению и локализации. Клеточная стенка, помимо общепринятой механической роли, участвует в определении направления и скорости растяжения клетки, а также во взаимодействии и распозновании патогенных организмов.

В настоящее время установлено, что в растениях некоторые пероксидазы локализованы в апопластном пространстве клеток, где они связаны ионными и ковалентными связями с полимерами клеточной стенки. Раньше считалось, что пероксидазы клеточной стенки участвуют только в биосинтезе лигнина и в образовании поперечных сшивок в клеточных стенках. Однако С. Бествиком с соавторами была показана секреция пероксидазы в клеточных стенках листьев табака при грибном инфицировании (Bestwick et al., 1997). В 1998 г цитохимическими методами ими была показана локализация пероксидазной активности в клеточных стенках в неинокулированных тканях листьев салата и в тканях, зараженных бактериальным патогеном (Bestwick et al., 1998). В 1999 г Ж. Болвилл с соавторами показали, что пероксидазы клеточных стенок ответственны за продукцию перекиси в ходе окислительного взрыва в ответ на действие элиситора из патогенного гриба в клетках фасоли (Bohvell et al., 1999).

В самые последние годы появились данные о том, что на клеточной поверхности растительных клеток присутствуют слабосвязанные с клеточной стенкой пероксидазы, способные легко отделяться от клеточной стенки и циркулировать по апопласту целого растения, инициируя в месте контакта с патогеном «иммунный ответ». Вероятно, именно эти пероксидазы первыми сталкиваются с «атакой» патогена, вступают в борьбу с ним, «посылают» сигнал о появлении патогена в геном растительной клетки, инициируют тем самым ее защитную реакцию. Однако все эти вопросы, несмотря на свою важность, остаются изученными крайне слабо. Поэтому изучение вопросов формирования с участием слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз иммунного ответа растения в самые первые моменты патогенеза представляется актуальным.

Основные положения, выносимые на защиту:

1.Среди генотипов картофеля существует полиморфизм по ряду признаков: по устойчивости к такому биотическому стрессу как инфицирование кольцевой гнилью, по активности слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз, по множеству ее молекулярных форм.

2. Действие патогена кольцевой гнили картофеля Clavibacter michiganensis subsp. Sepedonicus (Cms) активирует слабосвязанную с клеточной стенкой пероксидазу и по этому признаку контрастные по устойчивости генотипы картофеля различаются.

3. Механизмы участия слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы в формировании реакции клетки на инфицирование патогеном различны у контрастных по устойчивости генотипов картофеля: быстрое повышение активности фермента происходит за счет изменения кинетических параметров у устойчивого сорта и медленное повышение активности фермента у восприимчивого сорта происходит за счет синтеза новых молекул.

4. Слабосвязанные с клеточной стенкой пероксидазы участвуют в механизмах, определяющих устойчивость растений картофеля к патогену: ингибирование фермента приводит к резкому снижению жизнеспособности клеток картофеля при действии патогена.

5. Пероксидазу можно использовать для детекции активации защитных механизмов растений при действии биологически активных веществ или для определения абиотического стресса, который испытывают растения в агроэкосистемах при их загрязнении промышленными выбросами.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

Болезни растений наносят существенный ущерб сельскому хозяйству. В истории земледелия известно много случаев, когда массовые заболевания культурных растений приводили к катастрофическим последствиям. При современных способах защиты растений от болезней эпифитотии наблюдаются редко, но все равно сельское хозяйство терпит значительные убытки при потере урожая. Причинами этих потерь могут быть уменьшение густоты посевов при фузареозе льна, вилте хлопчатника, уменьшение ассимиляционной поверхности листа, вследствие отмирания его участков, угнетение роста растения, а также гнили плодов, клубней и корней.

Для повышения эффективности сельскохозяйственного производства необходима интегрированная защита растений, предусматривающая не только механическое истребление отдельных видов патогенных микроорганизмов, но и направленное сдерживание их накопления на безопасном уровне с минимальными отрицательными последствиями для окружающей среды. Интегрированная защита растений основана на высокой агротехнике, возделывании устойчивых сортов, применении биологических и химических средств защиты растений.

Высокая эффективность любого способа защиты растения от патогенов может быть обеспечена только при глубоком знании процессов, определяющих характер заболевания.

Существование растения и патогена основано на взаимоотношениях, в которых основная роль принадлежит патогену. Патоген проникает в растение, нарушая целостность клеток и забирая из них питательные вещества, перемещается из клетки в клетку и распространяется по всему растению. Одновременно он воздействует на клетки растения при помощи продуктов своего обмена веществ. Нормальный процесс жизнедеятельности растения нарушается и оказывает влияние на патоген. В результате взаимодействия растения и патогена и под влиянием окружающей среды

Траспирацил

UJL чл Пятнистость чПтял»

Диоксид Ml углерода

Ы И ♦

Ifl^n \ Сосудистое /Л 1) яосмитм [// передвижение | увядание посинтсз питательных 2 уД ^ \V // were £ £»корневой чВ^Г рак

Синтез белков

Образование и накопление

Поражение листа

Поражение побега белков и жиров

Гниль плода

ПЛГНИСТОСТк

Передвижение питательных вешеств j

Сахара и нитритные формы азота ^

Фотосинтез Поступление воды и минеральных сопеи "Синтез

Рис. 2. Схематическое изображение основных процессов в растении и их нарушений, вызванных некоторыми типами болезней (Попкова, 1989). образуется комплекс со свойственными ему закономерностями развития. Каждой группе патогенов характерны свои способы воздействия на растение и это определяет характер нарушения процессов жизнедеятельности растения-хозяина. К факторам вирулентности патогенов можно отнести токсины, гидролитические ферменты и физиологически активные вещества (рис.2).

Патологический процесс проявляется у растений в морфологических и физико-биохимических изменениях. Эти изменения приводят к нарушению комплекса взаимосвязанных процессов, определяющих жизнедеятельность растений.

Заключение диссертации по теме «Физиология и биохимия растений», Граскова, Ирина Алексеевна

выводы

1. При анализе набора сортов картофеля было установлено, что они различаются по устойчивости к кольцевой гнили. По этому признаку выделены три группы сортов: устойчивые, восприимчивые и среднеустойчивые.

2. Среди большого набора различных по вирулентности и мукоидности штаммов Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus (Cms) определен штамм, обладающий наибольшим патогенным эффектом (штамм 5369). При корневом инфицировании бактерии этого штамма постепенно распространяются вверх по растению, заражая остальные его ткани. Проникновение этого патогенна по тканям устойчивого сорта происходит намного медленнее, чем у восприимчивого сорта.

3. При инфицировании растений Cms повышается активность как растворимых (общих), так и слабосвязанных с клеточной стенкой растительных пероксидаз. В тканях устойчивых сортов картофеля это повышение значительно выше, чем у восприимчивых сортов. Сам патоген пероксидазной активностью не обладает.

4. Существует межсортовой и тканевой полиморфизм по активности слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз. Как правило эта активность выше в тканях корней. У устойчивых сортов картофеля она всегда намного выше, чем у восприимчивых, как в контрольных тканях, так и при инфицировании Cms.

5. Факторами вирулентности при инфицировании растений кольцевой гнилью являются выделяемые бактерией экзополисахариды, которые активируют пероксидазную активность.

6. Обнаружен межсортовой полиморфизм слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз. У восприимчивых сортов число изоформ этой пероксидазы выше, чем у устойчивых сортов картофеля. При действии Cms их число не изменяется у устойчивых генотипов и увеличивается у восприимчивых.

7. При действии патогена активность слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз суспензионных культур клеток устойчивого и восприимчивого сортов изменяется по разному: у устойчивого сорта она резко увеличивается в первые 10-20 мин и второй пик активности наблюдается через 1.5-2 ч после инфицирования; у восприимчивого сорта первый пик слабо выражен и основная активность фермента связана со вторым пиком.

8. Второй пик активности пероксидазы у обоих сортов обусловлен с изменением экспрессии генома и с синтезом фермента de novo. Повышение активности фермента у устойчивого сорта картофеля в первые моменты инфицирования не связаны с синтезом белков и обусловлено изменением кинетических параметров.

9. При флуктуациях температуры активность слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз значительно изменяется: у устойчивого сорта при повышении температуры она резко возрастает, особенно в первые моменты инфицирования; при низкой температуре активность этого фермента увеличивается слабо, что на фоне постоянного роста бактерий в этих условиях может приводить к более интенсивному заражению растений патогеном.

10. Установлено, что у картофеля есть изоформы иммунохимически родственные пероксидазе хрена. Блокирование работы слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз картофеля антителами на пероксидазу хрена привело к снижению активности пероксидаз картофеля и к снижению его устойчивости к действию Cms, что свидетельствует об участии слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз в механизмах устойчивости растений картофеля к патогену.

11. Полученные результаты позволяют предполагать, что у картофеля имеются две различные стратегии защиты от патогена. Одна их них присуща устойчивым генотипам и связана с быстрой и резкой активацией уже существовавших до инфицирования молекул слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз. Другая, свойственная восприимчивым генотипам, связана с синтезом молекул фермента de novo на более поздних этапах инфицирования. Первая - обеспечивает устойчивость растений к патогену, а вторая - не позволяет вовремя сформировать необходимую устойчивость.

12. Полученные результаты позволяют рассматривать пероксидазу как стрессовый фермент, который можно использовать для детекции как активации защитных механизмов растений при действии биологически активных веществ природного происхождения, так и абиотического стресса, который испытывают растения в агроэкосистемах при их загрязнении промышленными выбросами.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Важной проблемой современной биологии является изучение механизмов индуцирования устойчивости растений против действия патогенов. Подавление жизнеспособности возбудителя достигается действием защитных реакций растения. Развитие и исход инфекционного процесса зависят от физиолого-биохимического состояния растительного организма, активности его защитных систем, особенностей размножения патогена и проявления взаимодействий между патогеном и растением-хозяином.

В ответ на заражение патогеном включаются защитные реакции такие, как усиление барьерных свойств (лигнификация), экспрессия генов PR-белков. В растениях обнаружены интерфероноподобные белки, которые существуют некоторое время и участвуют в защитных механизмах. Некоторые из этих белков имеют гликопротеидную природу. К таким белкам относится и пероксидаза, имеющая гликопротеидную природу, а углеводный компонент ее регулирует специфичность белковой части молекулы (Рогожин, 2000). ;

Большое количество работ посвящено роли пероксидазы в защитных механизмах растения при патогенезе (Аверьянов, 1994, 1995; Андреева, 1988; Газарян и др., 2006; Горбачева и др., 1991; Ильинская и др., 1991; Кулаева и др., 1991; Максимов, Черепанова, 2006; Минибаева, Гордон, 2003; Тарчевский, 2002; Baker et al., 1997; Bestwick et al., 1998; Bolwell et al., 2002; Zhao, Sakai, 2003). Но участие ее в защитном ответе пораженных растений остается недостаточно неисследованным. Повышение активности этого фермента связано с устойчивостью, запрограммированной самим растительным организмом.

Картофель является одной из основных сельскохозяйственных культур. Он широко используется и как техническая, и как кормовая культура. Увеличение производства картофеля во многом связано с повышением его защиты от болезней и вредителей, так как мировые потери урожая картофеля от болезней составляют до 12% валового сбора. Поэтому постоянно разрабатываются и совершенствуются меры по борьбе с болезнями картофеля. Важное значение имеют исследования молекулярных механизмов защиты растений от патогенов.

Для проведения настоящего исследования была определена устойчивость ряда сортов картофеля к кольцевой гнили при их искусственном заражении вирулентным штаммом кольцевой гнили. Оказалось, что изученные сорта картофеля по степени устойчивости к данному патогену разделяются на три группы. В исследовании были использованы контрастные по устойчивости сорта картофеля.

Среди большого набора различных по вирулентности и мукоидности штаммов Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus наибольшим патогенным эффектом (судя по пероксидазной активности) обладал штамм 5369. Поэтому он был использован в работе.

При изучении распространения этой бактерии по тканям растений картофеля было установлено, что при корневом инфицировании патоген постепенно распространяется вверх по растению, заражая остальные его ткани. Интенсивность продвижения патогена по растению зависит от степени устойчивости сорта. Проникновение патогена по тканям устойчивого сорта происходит намного медленнее, чем у восприимчивого сорта.

Было показано, что активность пероксидазы различна в тканях корней, стеблей и листьев растений картофеля in vitro. Это заключение касается как растворимой (общей) пероксидазы, так и пероксидазы, слабосвязанной с клеточной стенкой. Активность растворимой пероксидазы, как правило, выше во всех тканях устойчивых сортов картофеля, чем у восприимчивых (Граскова и др., 2001). В то же время активность этой пероксидазы в корнях растений не всегда оказывалась выше, чем в других тканях (чего следовало бы ожидать).

Что касается активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы, то она выше в корнях, чем в стебле и листьях (исключение составляют сорта Темп и Сосновский). Активность этой пероксидазы во всех тканях была всегда выше у устойчивых сортов, чем у восприимчивых.

Кроме того, уровень активности растворимых пероксидаз во всех тканях и сортах картофеля был незначительно выше, чем уровень активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы (Граскова и др., 2004).

Наблюдается межсортовой полиморфизм активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы: она всегда выше у устойчивых к патогену сортов, чем у восприимчивых. Кроме того, активность этих пероксидаз выше в тканях корней, чем в других органах растений. Связано это с тем, что корни первыми среди других органов сталкиваются с патогеном и первыми вступают в борьбу с ним. Вероятно, высокая активность слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы в корнях устойчивых сортов картофеля наряду с другими механизмами защиты, обеспечивает способность этих растений противостоять действию патогена.

Пероксидаза реагирует на любое изменение окружающей среды и на любые стрессовые воздействия. Присутствие в растительных клетках фермента с широким спектром действия подчеркивает важность его каталитической функции для метаболизма растения. Увеличение активности может происходить при активировании одного или нескольких изоэнзимов. Поэтому, если происходит активация изоэнзима, то он должен при этом проявлять повышенное сродство к определенному субстрату, а субстрат соответственно должен присутствовать и по типу обратной связи индуцировать или ингибировать деятельность изоэнзима, который присутствует в момент заражения в активно функционирующей форме в растении. Для того чтобы эта система работала, должен быть механизм в растении, определяющий наличие необходимых изоэнзимов в активной форме в момент патогенеза.

При исследовании множественных форм слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз у различных генотипов картофеля in vitro с различной степенью устойчивости и восприимчивости к возбудителю кольцевой гнили был обнаружен полиморфизм слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы. Оказалось, что существует межтканевой полиморфизм исследуемого фермента. Спектры слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы, выделенной из тканей корней, стеблей и листьев различались по числу изоформ и по молекулярной массе. Также отмечается межсортовой полиморфизм исследуемых пероксидаз у разных сортов картофеля (Граскова и др., 2006).

Инфицирование растений патогенами приводит к быстрой активации пероксидазы, часто сопровождаемой появлением новых множественных форм и исчезновением некоторых других форм этого фермента. Заражение растений картофеля, относящихся к группе устойчивых, не приводило к появлению новых изоформ слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы. При этом на гелях наблюдается интенсификация окраски полос, что свидетельствует об увеличении активности фермента этих растений после заражения патогеном. В остальных исследуемых сортах (слабоустойчивые, восприимчивые) заражение вызывало изменение в количестве изоферментов в сторону увеличения (Граскова и др., в печати).

Показанный в работе полиморфизм слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидаз картофеля хорошо согласуется с представлениями о множестве молекулярных форм пероксидазы (Андреева, 1988). Причем количество этих форм может меняться в зависимости от внешнего воздействия на растения (Садвакасова, Кунаева, 1987). В нашей работе такие изменения тоже показаны, но происходят они при патогенезе, в основном, у восприимчивых к патогену генотипов картофеля. Устойчивые сорта, как правило, не изменяют число изоформ, но резко увеличивают активность уже существующих. Можно предположить что такая ситуация связана с результатом селекции картофеля на устойчивость к кольцевой гнили, в результате которой были отобраны генотипы, имеющие такие изоформы слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы, которые были способны при действии патогена быстро и резко увеличивать активность и таким путем противодействовать инфицированию.

Взаимодействие растения и патогена приводит к образованию активных форм кислорода (АФК) и вызывает ответные защитные реакции. Функциональная роль АФК в растениях неоднозначна. Увеличение продукции АФК происходит при развитии патологического процесса (окислительный взрыв) и достигает своего максимума иногда через несколько минут после контакта патогена с растением. При этом происходит деполяризация плазматической мембраны, изменение транспорта ионов через нее и увеличение содержания жирных кислот. Пероксидазу во многих работах рассматривают в качестве антиоксиданта, участвующего в защитных реакциях при патогенезе (Максимов, Черепанова, 2006). Очень долго считалось, что пероксидазы клеточной стенки участвуют только в биосинтезе лигнина и связанных с этой реакцией образования поперечных сшивок в клеточной стенке. Группой авторов (Bolwell G.P., Bindschedler L.V., Blee К.А., Butt V.S., Davies D.R., Gardner S.L., Gerrish C., Minibayeva F., 2002) была выдвинута гипотеза о том, что пероксидаза клеточной стенки ответственна за продукцию перекиси водорода в ходе окислительного взрыва в ответ на действие элиситора из патогена. Некоторые пероксидазы, локализованные в апопластном пространстве растительных клеток, связываются ионными и ковалентными связями с полимерами клеточной стенки. Существует пул пероксидаз, которые слабо связаны ионными силами с поверхностью клеточной стенки (Bolwell et al., 2002), и именно эти пероксидазы первыми участвуют в защитных реакциях растения при воздействии с патогеном.

При изучении молекулярных механизмов, приводящих к изменениям в клетках во время действия различных стрессов, удобным объектом являются суспензионные культуры клеток. Поэтому в данной работе были получены и использованы культуры клеток двух контрастных по устойчивости к кольцевой гнили сортов картофеля: Луговской (устойчивый) и Лукьяновский (восприимчивый). Использование именно такой модельной системы позволило изучить динамику активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы в самые первые моменты действия патогена. Активность фермента у устойчивого сорта картофеля всегда была выше, чем у восприимчивого и резко возрастала при действии патогена. Причем следует отметить, что сами бактерии не имели пероксидазной активности и, следовательно, их вклада в тестируемую активность фермента не было.

Было показано, что при действии патогена, вызывающего кольцевую гниль картофеля на устойчивый и восприимчивый сорта картофеля, активность слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы изменяется по разному и свидетельствует о двухфазном ответе на инфицирование. Причем, второй пик активности (через 1.5 - 2 ч после инфицирования) у обоих исследованных сортов картофеля связан с синтезом новых молекул фермента, то есть он обусловлен изменением экспрессии генома при патогенезе.

Эти данные хорошо согласуются с имеющейся в литературе информацией об активации пероксидазы при патогенезе (Андреева, 1988). Увеличение активности фермента в результате его синтеза показано в нашей работе с использованием ингибиторов транскрипции и трансляции. Повышение активности пероксидазы при патогенезе за счет синтеза новых молекул объясняется, вероятно, функционированием сигнальных систем, приводящих к изменению экспрессии генома клеток (Тарчевский, 2000). Такой механизм работает в клетках восприимчивых генотипов, но он, вероятно, не обеспечивает необходимый уровень устойчивости растений к действию патогена. В клетках устойчивых сортов наряду с синтезом фермента de novo существуют другие способы активации фермента при патогенезе. Они связаны с активацией уже существующих молекул слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы. Действительно первый пик активности фермента, наступающий в первые моменты действия патогена (10-20 минут после инфицирования), у устойчивого сорта картофеля не зависит от синтеза белка и можно предположить, что он обусловлен быстрой активацией слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы, которая уже имелась на поверхности клеток до их инфицирования (Graskova et al., 2005).

Фермент пероксидаза может менять свои каталитические свойства под влиянием заражения растения-хозяина патогенами, а снижение Км для пероксидазы инфицированных растений может происходить в результате повышения ее сродства к субстрату. Были получены данные, которые показывали, что при патогенезе регуляция активности слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз суспензионных клеток картофеля осуществляется за счет изменения кинетических параметров этих ферментов (Граскова и др., 2004). Причем в первые моменты инфицирования клеток изменяются кинетические параметры уже существующих молекул ферментов. С увеличение длительности действия патогена, вероятно, синтезируются новые молекулы ферментов (возможно, другие их изоформы) с другими кинетическими параметрами (Граскова и др., 2003).

Были получены данные о том, что слабосвязанные с клеточной стенкой пероксидазы устойчивого и восприимчивого сортов картофеля в отсутствии патогена конкурентно ингибированы. В первые моменты инфицирования резкое повышение активности ферментов устойчивого сорта происходит за счет увеличения их сродства к субстрату в результате снижения конкурентного ингибирования. У восприимчивого сорта картофеля не происходит резкого увеличения активности фермента из-за протекания одновременно двух разнонаправленных процессов: снижение Км и снижение скорости образования Vmax и распада фермент-субстратного комплекса (Graskova et al., 2005).

Результаты, полученные при изучении изоферментных спектров слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы суспензионных клеток картофеля, оказались сходными с теми, что были получены в экспериментах с целыми растениями: у восприимчивого к патогену сорта картофеля происходит как небольшое увеличение активности существующих изоформ пероксидазы, так и образование новых изоформ, в то время как у устойчивого сорта увеличивается активность существующих изоэнзимов, но их число не изменяется.

В производственных условиях растения картофеля сталкиваются не с одним стрессирующим фактором, а несколькими. Например, они одновременно переживают биотический стресс при патогенезе и абиотический стресс при флуктуациях температуры. Поэтому было изучено изменение в активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы при действии этих двух стрессов. Температуру изменяли в контролируемых условиях от 4°С до 38°С. Прежде всего оказалось, что рост бактерии зависит от температуры: высокая температура его угнетает, а при низкой -происходит постоянное увеличение роста бактерии. При этом активность фермента во всех вариантах опыта (контроль и патогенез, устойчивый и восприимчивый сорта) изменялась незначительно. Такая ситуация создает благоприятные условия для проникновения патогена в ткани растений, так как их защитные системы недостаточно активны. На этом основании можно сделать практическое заключение: высаживать картофель в поле при низкой температуре крайне нежелательно из-за высокой вероятности его инфицирования. Высокая температура, наоборот, активирует защитные механизмы растений (судя по активности слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы), а рост бактерий замедляется. В этих условиях резко активируется пероксидаза в первые моменты действия патогена, что связано с изменениями ее кинетических параметров.

Полученные нами результаты позволяют сделать предположение о том, что слабосвязанные с клеточной стенкой пероксидазы играют важную роль в устойчивости картофеля к бактериальным патогену, вызывающему кольцевую гниль. Поэтому для выявления роли слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы в определении устойчивости растений в дальнейших экспериментах их активность блокировали кроличьими антителами к пероксидазе хрена.

Добавление кроличьих антител к пероксидазе хрена привело к уменьшению активности исследуемой пероксидазы. Вестерн-блоттинг показал, что в тканях картофеля присутствуют молекулярные формы этой пероксидазы, иммунородственные пероксидазе хрена (Граскова и др., в печати). Так, у устойчивого сорта картофеля Луговской в тканях корней была найдена форма с Rf 0.61, которая является иммунородственной пероксидазе хрена. Такая же форма с Rf 0.61 была обнаружена в тканях листьев. У восприимчивого сорта Лукьяновский в тканях стеблей и корней было обнаружена одна иммунородственная форма с Rf 0.67. В тканях листьев также была обнаружена одна форма с Rf 0.63. У дикого типа картофеля Solatium polyadenium (Л39-2) было показано несколько иммунородственных форм к пероксидазе хрена во всех исследуемых тканях. Так, в тканях корней обнаружено четыре формы с Rf 0.11, 0.40, 0.55, 0.68, в тканях стеблей - три формы с Rf 0.11, 0.44, и 0.52, в тканях листьев - также три формы с Rf 0.08, 0.44 и 0.56.

Таким образом, ткани хрена имеют изоформы иммунородственные изоформам слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы картофеля. Этот факт позволяет использовать антитела к пероксидазе хрена для инактивации слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы картофеля. Такая инактивация наблюдалась как в контрольном варианте, так и при патогенезе.

В дальнейшем представляло интерес выяснить, есть ли связь между устойчивостью сорта картофеля Луговской к данному патогену и блокировкой слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз поликлональными кроличьими антителами к пероксидазе хрена. Добавление к суспензионным клеткам картофеля устойчивого сорта Луговской кроличьих антител к пероксидазе хрена приводило к блокировке активности слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз и к гибели клеток картофеля при их культивировании с патогеном (Граскова и др., в печати).

Полученные результаты позволяют предположить следующую модель взаимодействия патогена и растения-хозяина (рис. 68). У устойчивого сорта картофеля при контакте с патогеном на клеточной стенке активируются пероксидазы, связанные слабыми ионными силами — это так называемые слабосвязанные с клеточной стенкой пероксидазы. При этом происходит одноэлектронное восстановление молекулярного кислорода до супероксидного аниона и накопление перекиси водорода. Эта реакция протекает с высокой скоростью (она длится меньше 1 с) и вызывает так называемый окислительный взрыв и как результат - гибель патогена. При активировании слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз, ассоциированных с рецептором элиситора, происходит освобождение и активация G-белка и также активирование кальциевых каналов. Увеличение концентрации ионов Са2+ влияет на работу протеинкиназы и НАДФН-оксидазы. Накопление свободных форм кислорода и перекиси водорода активирует синтез защитных генов. В результате экспрессии этих генов начинается синтез новых белков, а также новых молекул пероксидазы. Все это приводит к формированию защитной реакции клеток устойчивого сорта картофеля.

У восприимчивого сорта, прежде всего, не происходит резкое активирование слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз и их количество значительно меньше. В результате вся реакция замедляется, увеличивается время прохождения сигнала на геном, вследствие этого патоген успевает повредить клетку.

Таким образом, можно, вероятно, говорить о существовании у картофеля двух стратегий защиты от инфицирования патогеном кольцевой гнили. Одна из низ присуща устойчивым генотипам и связана с быстрой активацией уже существовавших до появления патогена изоформ слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы. Такая активация

Рис. 68. Схема предполагаемых путей активации слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы при патогенезе кольцевой гнили

I - первый путь активации слабосвязанных с клеточной стенкой пероксидаз устойчивого сорта картофеля;

II - второй путь активации слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы восприимчивого сорта картофеля. обусловлена быстрыми изменениями кинетических параметров этих изоформ и позволяет растению немедленно начать борьбу с патогеном, одновременно запуская сигнальную систему, направленную на инициацию защитных механизмов клетки. Такая система позволяет растению быстро реагировать на «нападение» патогена и организовать соответствующую «оборону». Другая стратегия реализуется восприимчивыми генотипами. Она направлена на передачу в геном информации о начале инфицирования для запуска механизмов защиты. При этом теряется время, не формируется быстрая «оборона», и патоген успевает поразить ткани растения.

Как показали проведенные исследования пероксидаза обладает повышенной чувствительностью к внешним воздействиям. Часто ее рассматривают как стрессовый фермент (Савич, 1989). Такие свойства пероксидазы позволяют использовать ее в качестве маркера стрессового состояния растений. Действительно, проведенные исследования продемонстрировали возможность использования пероксидазы для детекции активации защитных механизмов растений при использовании биологически активных веществ.

По изменению активности пероксидазы можно судить об абиотическом стрессе, который испытывают растений в агроэкосистемах при их загрязнении промышленными выбросами.

Список литературы диссертационного исследования доктор биологических наук Граскова, Ирина Алексеевна, 2008 год

1. Абаджан Р.А. Пероксидазная и фитонцидная активность листьев винограда в связи с мильдьюустойчивостью // С.-х. биология. 1983. Т. 3. С.105-106.

2. Аванов А .Я. Биологические антифризы и механизмы их активности // Молекуляр. биология. 1990. Т.24(3). С.581-590.

3. Аверьянов А.А. Активные формы кислорода и иммунитет растений // Успехи совр. биол. 1994. T.l 11(5). С.722-737.

4. Аверьянов А.А., Ланикова В.П. Пероксидазная активность выделений здоровых и зараженных пирикуляриозом листьев риса // Докл. РАН. 1995. Т.340. С.702-704.

5. Аксенова В.А., Кожанова О.Н., Рубин Б.А. О некоторых свойствах пероксидазы инфицированных тканей растений // Физиология растений. 1971. Т.18, вып.2. С.387-391.

6. Александров В.Я. Реактивность клеток и белки. Л.: Наука, 1985. 317 с.

7. Алимова Р.А. Изменение активности пероксидазы в завязях томатов, индуцированных регулятором роста // Узб. биол. журн. 1987. Т.4. С.61-64.

8. Андреев Л.Н, Плотникова Ю.М. Ржавчина пшеницы. М.: «Наука», 1989. С.345.

9. Андреева В.А. Фермент пероксидаза. М.: Наука, 1988. 128 с. Ю.Апашева Л.М., Комиссаров Г.Г. Влияние пероксида водорода наразвитие растений // Известия РАН. Серия биологич. 1996. №5. С. 621-623.

10. П.Бах А.Н. Собрание трудов по химии и биохимии. М.: Изд-во АН СССР, 1959. 622 с.

11. Бейлин И.Г. Паразитизм и фитотиология. М.: Наука, 1986. 235 с.

12. Биотехнология растений: культура клеток: Пер. с англ. М.: Агропромиздат, 1989. 280 с.

13. М.Блехмеан Г.И., Шеламова Н.А. Синтез и распад макромолекул в условиях стресса//Успехи совр. биологии. 1992. Т.112(2). С.281-297.

14. Бояркин А.Н. Быстрый метод определения активности пероксидазы // Биохимия. 1951. Т. 16, Вып.4. С.352.

15. Браун Г.Н. Механизм белкового синтеза в связи с морозостойкостью растений //Холодостойкость растений. М.: Колос, 1983. С. 124-131.

16. Брехман И.И. Вариационная статистика в спортивной медицине и педагогике. М.: ЦНИИТЭИ. 1970. 109 с.

17. Бутенко Р.Г., Хромова JI.M., Седнина Г.В. Методические указания по получению вариантных клеточных линий и растений у различных сортов картофеля. М.: ВАСХНИЛ, 1984. 28 с.

18. Ван дер Планк Я. Устойчивость растений к болезням. М.: Колос, 1972. 253 с.

19. Ванюшин Б.Ф. Апоптоз у растений // Успехи биол. химии. 2001. Т.41. С.3-38.

20. Васильева С.В. Бактериальные болезни картофеля и меры борьбы с ними // Картофель и овощи. 2001. №3. С.46-47.

21. Васюкова Н.И., Герасимова Н.Г., Чаленко Г.И., Озерецковская О.Л. Индукция салициловой кислотой локальной и системной фитофтороустойчивости клубней картофеля // Докл. РАН. 1996. Т.347, №З.С.418-420.

22. Веселова Т.В., Веселовский В.А., Чернавский Д.С. Стресс у растений. М.: Из-во МГУ, 1993. 144 с.

23. Виноградова Г.П. Молекулярные основы действия ферментов. Киев: Вища школа, 1978. 279 с.

24. Власюк П.А. Биологические элементы в жизнедеятельности растений. Киев: Наукова думка, 1969. 516 с.

25. Войников В.К., Иванова Г.Г., Корытов М.В. Синтез белков в растениях при действии низкой температуры // Физиология и биохимия культ, растений. 1986. Т. 18, №3. С.211 -222.

26. Войников В.К., Иванова Г.Г., Рудиковский А.В. Белки теплового шока растений //Физиология растений. 1984. Т. 31. С.970-979.

27. Войников В.К., Корытов М.В., Калачева Е.А. Низкотемпературная индукция синтеза стрессовых белков растений // Физиология растений. 1989. Т.36, №1. С.107-111.

28. Войников В.К., Тимина М.А. Зависимость активности сукцинатдегидрогеназы митохондрий озимой ржи от температуры и концентрации сукцината // Физиология растений. 1983. Т.30(2). С.365-370.

29. Вопросы картофелеводства. Актуальные проблемы науки и практики: научные труды / Всерос. НИИ картофельного хозяйства. М., 2006. 595 с.

30. Галицын Г.Ю., Шалдяева Е.М., Чекуров В.М. Перспективы использования новых биологических индукторов устойчивостирастений картофеля к болезням // С.-х. биология. 2006. №1. С. 107-111.jf

31. Галицын Г.Ю., Хробостов П.В., Чекуров В.М. Влияние препаратов, полученных их хвойных, на возбудителей болезней картофеля. Мат. 1 Междунар. Конф. «Биотехнология-состояние и перспективы развития». М., 2002. С. 141-142.

32. Гамалей И.А., Клюбин И.В. Перекись водорода как сигнальная молекула//Цитология. 1996. Т.38(12). С.1233-1247.

33. Газарян И.Г. Молекулярная и генетическая структура пероксидаз // Итоги науки и техники. Серия Биотехнология. 1992. Т.36. С.28-54.

34. Газарян И.Г., Скрипников А.Ю., Веревкин А.Н., Фечина В.А. Пероксидазный статус растений-регенерантов, полученных из суперпродуцирующей культуры клеток люцерны // Докл. РАН. 1993. Т.331(3). С.364-365.

35. Газарян И.Г., Упоров И.В., Чубарь Т.А., Федчина В.А., Мареева Е.А., Лагримини Л.М. Влияние рН на стабильность анионной пероксидазытабака и ее взаимодействие с перекисью водорода // Биохимия. 1998. Т.63(5). С.708-716.

36. Газарян И.Г., Хушпульян Д.М., Тишков В.И. Особенности структуры и механизма действия пероксидаз растений // Успехи биол. химии. 2006. Т.46. С.303-322.

37. Геннис Р. Биомембраны: молекулярная структура и функции. М., Мир, 1997. 624 с.

38. Гибралтарская И.Н., Кузовкина И.Н., Хавкин Э.Е. Изменение изоферментных спектров пероксидаз при индуцированном pRi ризогенезе у гармалы обыкновенной (Peganum harmala L.) // Докл. РАН. 1990. Т.314, №4. С. 1010-1012.

39. Гималов Ф.Р., Чемерис А.В., Вахитов В.А. О восприятии растением холодового сигнала // Успехи совр. биол. 2004. Т. 124(2). С. 185-196.

40. Горбачева Л.А., Дударева Н.А., Салганик Р.И. Молекулярные механизмы устойчивости растений к патогенам // Успехи совр. биол. 1991.Т.111. С.122-136.

41. Горленко М.В. Бактериальные болезни растений. М.: Высшая школа, 1973.230 с.

42. Горшкова Т.А., Николовски Н., Финаев Д.Н. Клеточная стенка растений — камень преткновения для молекулярных биологов // Физиология растений. 2005. Т.52(3). С.443-462.

43. Граскова И.А., Антипина И.В., Войников В.К. Изменение кинетических параметров слабосвязанной с клеточной стенкой пероксидазы суспензионных клеток картофеля в начальный период инфицирования // Докл. РАН. 2006. Т.409(4). С.566-569.

44. Граскова И.А., Боровский Г.Б., Колесниченко А.В., Войников В.К. Пероксидаза как компонент сигнальной системы клеток картофеля при патогенезе кольцевой гнили // Физиология растений. 2004. Т.51(5). С.692-697.

45. Граскова И.А., Владимирова С.В., Рихванов Е.Г. Механизм активации пероксидазы при бактериальном патогенезе различается в клетках устойчивого и неустойчивого к патогену сортов картофеля // Докл. РАН. 2001. Т.379(2). С.267-269.

46. Граскова И.А., Романенко А.С., Владимирова С.В., Колесниченко А.В. Изменение активности пероксидазы при патогенезе кольцевой гнили картофеля // Физиология растений. 2004. Т.51(4). С.529-533.

47. Гречкин А.Н., Тарчевский И.А. Липоксигеназная сигнальная система // Физиология растений. 1999. Т.46, №1. С. 132-142.

48. Гречкин А.Н., Хамберг М. Стереоспецифичность синтеза новых оксилипинов, дивиниловых эфиров, ферментов из луковиц чеснока // Биоорган, химия. 1996. Т.22, №12. С.944-945.

49. Гринштейн С.В., Кост О.А. Структурно-функциональные особенности мембранных белков //Успехи биол. химии. 2001. Т.41. С.77-104.

50. Гусев Н.Б. Протеинкиназы: строение, классификация, свойства и биологическая роль // Сорос, образоват. журнал. 2000. Т.6(12). С.4-12.

51. Дементьева М.И. Фитопатология. М.: Агропромиздат, 1985. 350 с.

52. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: Пер. с англ. М.: Мир, 1982. Т.1-3. 1112 с.

53. Дмитриев А.П. Сигнальные молекулы растений для активации защитных реакций в ответ на биотический стресс // Физиология растений. 2003. Т.50(3). С.465-474.

54. Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика. М.: Мир, 1991. 543 с.

55. Дьяков Ю.Т. Молекулярно-генетические основы взаимоотношений растений с грибными и бактериальными инфекциями // Успехи совр. генетики. 1994. Т. 19. С.25-48.

56. Дьяков Ю.Т., Дементьева М.И., Семенкова И.Г. Общая и сельскохозяйственная фитопатология. М.: Колос, 1974. 260 с.

57. Дунаевский Я.Е., Белякова Г.А., Павлюкова Е.Б., Белозерский М.А. Влияние условий культивирования на образование и секрецию протеаз грибами Alternaria alternata u Fusarium oxysporum II Микробиология. 1995. T.64, №3. C.327-330.

58. Духовский П., Юкнис Р., Бразайтите А., Жукаускайте И. Реакция растений на комплексное воздействие природных и антропогенных стрессоров // Физиология растений. 2003. Т.50(2). С. 165-173.

59. Дячок О.В., Дмитриев А.П., Гродзинский Д.М, Роль Са2+ как вторичного мессенджера в индукции синтеза фитоалексинов и каллозы в культурах клеток Allium сера L. II Физиология растений. 1997. Т.44, №3. С.385-391.

60. Еникеев А.Г., Высоцкая Е.Ф., Леонова Л.А., Гамбург К.З. Об использовании 2,3,5-трифенилтетразолий хлорида для оценки жизнеспособности культур растительных клеток // Физиология растений. 1995. Т.42(3). С.423-426.

61. Зыкова В.В., Колесниченко А.В., Войников В.К. Участие активных форм кислорода в реакции митохондрий растений на низкотемпературный стресс // Физиология растений. 2002. Т.49(2). С.302-311.

62. Ибрагимов Р.И. Ингибиторы экзопротеиназ патогенного гриба Fusarium sp. в семенах и вегетативных органах растений // Прикл. биохимия и микробиология. 1998. Т.34(6). С.666-669.

63. Иванов И.И., Симонян М.В., Кудоярова Г.Р., Теплова И.Р., Веселов С.Ю. Влияние индукции экспрессии IPT -гена тепловым шоком на накопление и распределение биомассы у трансгенных растений табака // Вестник Башкирского университета. 2001. №2(11). С.9-12.

64. Иванова И.Г. Разработка селективного фактора для проведения клеточной селекции на устойчивость к Corynebacterium sepedonicum / Использование клеточных технологий в селекции картофеля. Москва, 1987. С. 26-32.

65. Иванова З.А., Вафина Г.Х. Физиологическая роль пероксидазной активности клеточных ядер на ранних этапах онтогенеза растений // Физиология и биохимия культ, растений. 1997. Т.29(2). С. 129-132.

66. Иванова Т.М., Давыдова М.А., Рубин Б.А. О каталитических функциях пероксидазы//Биохимия. 1967. Т.32(3). С.607-611.

67. Иванова Т.М., Рубин Б.А., Давыдова М.А. О каталитических функциях пероксидазы хлоропластов // Докл. АН СССР. 1970. Т. 190, Вып.1. С. 214-217.

68. Ивакин А.П., Грушин А.А. Термостабильность пероксидазы сортов томатов, различающихся по жаростойкости // Физиология растений. 1986. Т.33(2). С.226-233.

69. Игнатенко О.В., Рубцова М.Ю., Чередникова Т.В., Упоров И.В., Егоров A.M. Использование моноклональных антител для характеристики антигенных свойств пероксидазы хрена // Биохимия. 2003. Т.68(2). С.235-242.

70. Ижко Ю.А., Колесник Ю.А. Современное состояние биосферы и экологическая политика. СПб.: Питер, 2007. 192 с.

71. Ильинская Л.И., Васюкова Н.И., Озерецковская О.Л. Биохимические механизмы индуцированной устойчивости и восприимчивости растений // Итоги науки и техники. Сер. защита растений. М.: ВИНИТИ, 1991. Т.9. С.190.

72. Ильинская Л.И., Горенбург Е.В., Чаленко Г.И., Озерецковская О.Л. Участие метилжасмоната в индуцированной устойчивости картофеля к возбудителю фитофтороза // Физиология растений. 1996а. Т.43, №5. С.713-720.

73. Ильинская Л.И., Озерецковская О.Л. Продукты линоксигеназного окисления жирных кислот как сигнальные молекулы в индуцированной устойчивости растений (обзор) // Прикл. биохимия и микробиология. 1998. Т.34, №5. С.467-479.

74. Ильинская Л.И. Чаленко Г.И., Авдюшко С.А. Влияние продуктов оксигеназного окисления арахидоновой кислоты на взаимодействие картофеля с возбудителем фитофтороза // Прикл. биохимия и микробиология. 19966. Т.32, №3. С.342-347.

75. Ильинская Л.И., Чаленко Г.И., Переход Е.А., Озерецковская О.Л., Аверьянов А.А. Системная индукция супероксидного радикала в клубнях картофеля под действием арахидоновой кислоты // Докл. РАН. 1998. Т.359, №6. С.828-831.

76. Иммунохимический анализ. Москва: Медицина, 1968. 300 с.

77. Каримова Ф.Г. цАМФ-мессенджерная система клеток растений и ее роль в регуляции транспорта воды и Са2+: Автореф. док. дис. СПб., 1994. 39 с.

78. Каримова Ф.Г., Тарчевская О.И., Леонова С.А., Жуков С.Н. Некоторые характеристики цАМФ-зависимой протеинкиназной активности и цАМФ-зависимого фосфорилирования белков листьев гороха // Физиология растений. 1991. Т.38, №5. С.923-929.

79. Каримова Ф.Г., Тарчевский И.А., Мурсалимова Н.У., Гречкин А.Н. Влияние продукта липоксигеназного метаболизма 12-гидроксидодеценовой кислоты на фосфолирилирование белков растений // Физиология растений. 1999. Т.46, №1. С. 148-152.

80. Карташова Е.Р., Руденская Г.Н., Юрина Е.В. Полифункциональность растительных пероксидаз и их практическое использование // С.-х. биология. 2000. №1. С.63-70.

81. Кирай 3., Клемент 3., Шоймоши Ф., Вереш Й. Методы фитопатологии: Пер. с англ. М.: Колос, 1974. 344 с.

82. Климов С.В. Пути адаптации растений к низким температурам // Успехи совр. биолог. 2001. Т. 121(1). С.3-22.

83. Клячко H.JT. Фитогормоны и цитоскелет // Физиология растений. 2003. Т.50(3). С.475-480.

84. Колесниченко А.В. Роль белка холодового шока БХШ310 и белков его семейства в защите растений от низкотемпературного стресса. Дис. . д-ра биол. наук. Иркутск, 2002. 436 с.

85. Колесниченко А.В., Боровский Г.Б., Войников В.К., Мишарин С.И., Антипина А.И. Характеристика белка из озимой ржи, накапливающегося при гипотермии // Физиология растений. 1996. Т.43(6). С.894-899.

86. Колесниченко А.В., Войников В.К. Белки низкотемпературного стресса растений. — Иркутск: Арт-Пресс, 2003. 196 с.

87. Колупаев Ю.Е., Карпец Ю.В. Влияние экзогенного кальция на интенсивность пероксидазного окисления липидов в колеоптилях озимой пшеницы и их теплоустойчивость // Физиология и биохимия культ, растений. 2003. Т.35(1). С.67-73.

88. Комов В.П., Троицкая Л.А., Кириллова Н.В. Выделение и очистка пероксидазы из каллусной культуры женьшеня // Прикл. биохимия и микробиология. 1998. Т.34(5). С.495-498.

89. Конарев В.Г. Белки растений как генетические маркеры. М.: Колос. 1983.320 с.

90. Конарев В.Г. Принципы и методы белковых маркеров в приплодной ботанике, генетики и селекции // С.-х. биология. 1985. №11. С.3-14.

91. Кораблева Н.П., Платонова П. А. Биохимические аспекты гормональной регуляции покоя и иммунитета растений (обзор) // Прикл. биохимия и микробиология. 1995. Т.31, №1. С. 103-114.

92. Корзун М.А., Кузьмин В.А. Почвы Иркутской области // Почвы Иркутской области, их использование и мелиорация. Иркутск, 1979. С.17-33.

93. Корчуганова Е.Е., Абубакирова М.Р., Каримова Ф.Г. цАМФ и2+

94. Са участвуют в механизмах действия фитогормонов АБК // Рецепция и внутриклеточная сигнализация. Пущино, 1998. С.230-233.

95. Котова Л.Г., Помазкина Л.В., Репина О.В., Прокофьев А.Ю. Влияние загрязнения фторидами серых лесных почв на продуктивность и минеральное питание яровой пшеницы // Агрохимия. 2002. №12. С.31-36.

96. Крепе Е.М. Липиды клеточных мембран. Л.: Наука, 1981. 144 с.

97. Кривцов Г.Г., Лоскутова II.А., Конюхова Н.С., Хорьков Е.И., Кононенко Н.В., Ванюшин Б.Ф. Действие хитозановых элиситоров на растения пшеницы // Изв. РАН. Сер. биол. 1996. №1. С.23-29.

98. Кулаева О.Н., Микулович Т.П., Хохлова В.А. Стрессовые белки растений. Современные проблемы биохимии. М.: Наука, 1991. С.174-185.

99. Ладыгина М.Е., Бабоша А.В. Физико-биохимическая природа вирусного патогенеза устойчивости и регуляции антиинфекционной активности // Физиология растений. 1996. Т.43, №5. С.729-742.

100. Ладыгина М.Е., Князев В.А., Липсиц Д.В. Изменение белково-. ферментного комплекса при заражении растений вирусами Y и X // Иммунитет и покой растений. М.: Наука, 1972. С.121-141.

101. Ладыгина М.Е., Таймла Э.А., Рубин Б. А. Особенности изоэнзимного состава пероксидазы и полифенолоксидазы при вирусном патогенезе у табака // Физиология растений. 1970. Т. 17, №5. С.928-935.

102. Ладыженская Э.П., Проценко М.А. Биохимические механизмы передачи внешних сигналов через плазмалемму растительной клетки при регуляции покоя и устойчивости // Биохимия. 2002. Т.67(2). С. 181193.

103. Лакин Г.Ф. Биометрия. М.: Высшая школа, 1973. 343 с.

104. Ларионов Г.И., Тарасова О.Е., Высоцкая Л.В. Силк на зерновых культурах в Хакасии // Защита и карантин растений. 2002. №11. С.ЗЗ.

105. Лебедева О.В., Угарова Н.Н., Березин И.В. Кинетическое изучение реакции окисления о-дианизидина перекисью водорода в присутствии пероксидазы из хрена // Биохимия. 1977. Т.42, Вып.8. С.1372-1379.

106. Лисов А.В., Леонтьевский А.А., Головлева Л.А. Гибридная Мп-пероксидаза лигнолитического гриба Partus tigrinus 8/18. Выделение , субстратная специфичность, каталитический цикл // Биохимия. 2003. Т.68(9). С.1256-1265.

107. Литвинович А.В., Павлова О.Ю. Фтор в системе почва-растение при применении в сельском хозяйстве средств химизации и загрязнении объектов природной среды техногенными выбросами // Агрохимия. 2002. №2. С.66-76.

108. Лойда 3., Госсрау Р., Шиблер Т. Гистохимия ферментов. М.: Мир, 1982. 279 с.

109. Лукаткин А.С. Вклад окислительного стресса в развитие холодового повреждения в листьях теплолюбивых растений. 1. Образование активированных форм кислорода при охлаждении растений // Физиология растений. 2002. Т.49(6). С.697-702.

110. Лукаткин А.С. Вклад окислительного стресса в развитие холодового повреждения в листьях теплолюбивых растений. 3. Повреждение клеточных мембран при охлаждении теплолюбивых растений // Физиология растений. 2003. Т.50(2). С.271-274.

111. Лыгин А.В., Гордон Л.Х., Алексеева В.Я., Балашова Т.К. Изменение содержания стеринов и жирнокислотного состава фосфолипидов в процессе адаптивного старения отсеченных корней пшеницы // Физиология и биохимия культ, раст.1990. Т.22. С.581-586.

112. Максимов В.И., Родоман В.Е., Лунцевич В.Г. Фитоактивные хитиновые соединения (обзор) // Прикл. биохимия и микробиология. 1997. Т.ЗЗ, №1. С.123-129.

113. Максимов В.И., Черепанова Е.А. Про-/Антиоксидантная система и устойчивость растений к патогенам // Успехи совр. биол. 2006. Т.126(3). С.250-261.

114. Максимов В.И., Черепанова Е.А., Муртазина Г.Ф., Чикида Н.Н. Связь устойчивости проростков Aegolops umbellulata Zhuk. к Septoria nodorum Berk, с изоферментным составом пероксидаз // Известия РАН. Серия биологическая. 2006. Т.5. С.575-580.

115. Максимов В.И., Черепанова Е.А., Хайруллин P.M. «Хитин-специфичные» пероксидазы в растениях // Биохимия. 2003. Т.68, С. 133138.

116. Максимов В.И., Шакирова Ф.М., Хайруллин P.M., Безрукова М.В. Гормональный баланс ИУК/АБК в растениях пшеницы при поражении септориозом // Микология и фитопатология. 1996. Т.30. С.75-83.

117. Марков Е.Ю., Хавкин Э.Е. Иммунохимический анализ сложных белковых смесей. Электрофоретические методы анализа белков. Новосибирск: Наука, 1981. С.68-97.

118. Медведев С.С. Физиологические основы полярности растений. СПб.: Кольна, 1996. 159 с.

119. Мерзляк М.Н. Активированный кислород и окислительные процессы в мембранах растительной клетки // Итоги науки и техники. Сер. Физиология растений. 1989. Т.6. С. 167-177.

120. Мерзляк М.Н. Активированный кислород и жизнедеятельность растений // Соросовский образовательный журнал. 1999. Т.9. С.20-26.

121. Метлицкий Л.В., Дьяков Ю.Т., Озерецковская О.Л. Индукторно-супрессорная гипотеза фитоиммунитета // Журн. общ. биологии. 1986. Т.47. С.748-758.

122. Минибаева Ф.В., Гордон JI.X. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физиология растений. 2003. Т.50(3). С.459-464.

123. Минибаева Ф.В., Гордон J1.X., Рахматуллина Д.Ф., Вылегжанина Н.Н. Роль супероксида в формировании неспецифического адаптационного синдрома корневых клеток // Докл. РАН. 1997. Т.355, №4. С.554-556.

124. Михлин Д.М. Пероксиды и пероксидазы. Химизм медленного окисления. М.: Л. Из-во АН СССР, 1947. 209 с.

125. Моисеева Н.А. Молекулярные и клеточные механизмы морфогенеза в культуре клеток растений. Биология культивируемых клеток и биотехнология растений. М.: Наука. 1991. 280 с.

126. Моришина Г.И., Гапошок Э.И. Взаимодействие фторидов с почвами. Л.: Метеоиздат, 1993. С.258-263.

127. Мосолов В.В., Валуева Т.А. Растительные белковые ингибиторы протеолитических ферментов. М.: ВИНИТИ, 1993. 156 с.

128. Озерецковская О.Л. Изучение фитоалексинов картофеля // Докл. РАН. 1969. Т. 189(5). С.23-27.

129. Озерецковская О.Л. Индуцирование устойчивости растений биогенными элиситорами фитопатогенов // Прикл. биохимия и микробиология. 1994. Т.30, Вып.З. С.325-339.

130. Озерецковская О.Л. Проблемы специфического фитоиммунитета // Физиология растений. 2002. Т.49, №1. С. 148-154.

131. Озерецковская О.Л., Леонтьева Г.В., Роменская И.Г., Чаленко Г.И., Переход Е.А., Мельникова Т.М., Усов А.И. Фрагменты ксилоглюкана регуляторы иммунных ответов в картофеле // Физиология растений. 1995. Т.42, №5. С.773-779.

132. Олейникова Т.В., Волкова A.M., Пущина Р.Н. Действие высокой температуры на изоферментный состав и активность изозимовпероксидазы листьев пшеницы // Физиология и биохимия культ, растений. 1979. Т. 11,№2. С.113-117.

133. Остерман Л.А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. М.: Наука, 1983. 304 с.

134. Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот (электрофорез и ультрацентрифугирование). М.: Наука. 1985. 305 с.

135. Паду Э.Х., Мийдла Х.И., Кивил Л.Ф., Райк Х.Г. Образование ферментной системы окисления ИУК при прорастании пшеницы. Регуляция роста и метаболизма растений. Таллин: Изд-во АН ЭССР. 1983.35 с.

136. Паду Э.Х. Свойства пероксидазы и фенилаланин-аммиак-лиазы при образовании и лигнификации клеточных стенок стебля пшеницы // Физиология растений. 1995. Т.42, №3. С.408-415.

137. Панасенко О.О., Ким М.В., Гусев Н.Б. Структура и свойства малых белков теплового шока // Успехи биол. химии. 2003. Т.43. С.59-98.

138. Пахомова В.М. Состояние физиологической депрессии клеток отсеченных корней: нарушение или адаптация? // Известия РАН. Сер. биол. 1992а. №6. С.888-897.

139. Переход Е.А., Чаленко Г.И., Герасимова Н.Г., Васюкова Н.И., Озерецковская О.Л., Ильина А.В., Татаринова Н.Ю., Анисимова М.А., Варламов В.П. Хитозан регулятор фитофтороустойчивости у картофеля//Докл. РАН. 1997. Т.355,№1. С. 120-122.

140. Петрова О.В. Изменение в белковой системе озимой пшеницы в процессе низкотемпературной адаптации и криострессе // Устойчивость растений к действию отрицательных температур. Киев: Наук, думка, 1984, С.90-109.

141. Побежимова Т.П., Колесниченко А.В., Грабельных О.И. Методы изучения митохондрий растений. Полярография и электрофорез. М.: ООО «НПК «ПРОМЭКОБЕЗОПАСНОСТЬ», 2004. 98 с.

142. Полевой В.В. Физиология растений. М., 1989. 540 с.

143. Помазкина Л.В., Котова Л.Г., Лубнина Е.В., Зорина С.Ю., Лаврентьева А.С. Устойчивость агроэкосистем к загрязнению фторидами. Иркутск: Издательство Института географии СО РАН, 2004. 226 с.

144. Попкова К.В. Общая фитопатология. М.: Агропромиздат, 1989. 399 с.

145. Попкова К.В. Учение об иммунитете растений. М.: Колос, 1979. 272 с.

146. Пороховина Е.А., Лутова Л. А. Молекулярно-генетические механизмы устойчивости высших растений к патогенам // С.-х. биология. 2000. №5. С.20-30.

147. Проценко М.А. Молекулярные механизмы узнавания, функционирующие на поверхности контакта Phytophthora infestans и цитоплазматической мембраны клеток картофеля // Биохимия. 1995. Т.60, №1. С.58-65.

148. Пятыгин С.С. Роль плазматической мембраны в восприятии холодового воздействия на клетки растений // Биол. мембраны. 2004. Т.21(6). С.442-449.

149. Рассадина Г.В. Возможности клеточного уровня организации генотипа для повышения устойчивости растений картофеля к патогенам и стрессам. / Использование клеточных технологий в селекции картофеля. М. 1987. С. 19-25.

150. Ревина Т.А., Сперанская А.С., Кладницкая Г.В., Шевелев А.Б., Валуева Т.А. Белок-ингибитор субтилизина из клубней картофеля // Биохимия. 2004. Т.69(10). С. 1345-1352.

151. Родигин М.Н. Общая фитопатология. М.: Высшая школа, 1978. 270 с.

152. Роговин В.В., Пирузян Р.А. Пероксисомы. М.: Наука, 1977. 207 с.

153. Роговин В.В., Муравьева Р.А., Фомина В.А., Муштакова В.М. Пероксидазосомы клеток растений // Известия РАН. Серия биологическая. 1996. №1. С. 16-22.

154. Рогожин В.В., Рогожина Т.В. Влияние строфанина G на кинетику пероксидазного окисления медленно окисляемых субстратов пероксидазы // Биохимия. 2000. Т.65(5). С.657-664.

155. Романенко А.С., Граскова И.А., Екимова Е.Г., Саляев Р.К. Обладает ли токсин возбудителя кольцевой гнили картофеля свойствами элиситора, инициирующего защитные ответы? // Докл. РАН. 1997. Т.355(6). С.844-845.

156. Романенко А.С., Кустов M.JL, Граскова И.А., Рифель А.А., Коненкина Т.А., Саляев Р.К. Роль рН-гомеостаза, рецепции и эндоцитоза в неспецифическом и специфическом иммунитете растений //Докл. РАН. 1994. Т.338(2). С.275-277.

157. Романенко А.С., Ломоватская Л.А., Граскова И.А. Некрозы как необычные симптомы кольцевой гнили картофеля // Физиология растений. 2002. Т.49(5). С.773-778.

158. Росс X. Селекция картофеля. Проблемы и перспективы / Пер. с англ. М.: Агропромиздат. 1989. 181 с.

159. Рубин Б.А. Молекулярно-биологические аспекты проблемы патогенеза и иммунитета растений // С.-х. биология. 1975. Т. 10(4). С.483-496.

160. Рубин Б.А., Арциховская Е.В., Аксенова В.А. Биохимия и физиология иммунитета растений. М.: Высшая школа, 1975. 319 с.

161. Рубин Б.А., Будилова Е.В. Об изоферментах пероксидазы в клубне картофеля // Докл. РАН. 1970. Т.90(3). С.722-724.

162. Рубин Б.А., Ладыгина М.Е. Физиология и биохимия дыхания растений. М.: Из-во МГУ, 1974. С.512.

163. Рубин Б.А., Логинова Л.Н. Альтернативные пути биологического окисления / Итоги науки и техники. Биологическая химия. М.: ВИНИТИ, 1973. Т.6. С.434-468.

164. Савич И.М. Пероксидазы стрессовые белки растений // Успехи совр. биологии. 1989. Т. 107(3). С.406-417.

165. Савич И.М. Аминокислотный состав щелочных изопероксидаз кукурузы при действии низкотемпературного стресса // Прикл. биохимия и микробиология. 1989а. Т.25(5). С.634-643.

166. Савич И.М. Изопероксидазы проростков сорго при холодовом стрессе // Физиология и биохимия культ, растений. 19896. Т.20(6). С.566-572.

167. Савич И.М. Изменение антигенной структуры основных изопероксидаз проростков кукурузы при криострессе // Физиология растений. 1990. Т.37(4). С.766-773.

168. Савич И.М., Таджибаева T.JL, Перуанский Ю.В. Удельная активность изопероксидаз проростков кукурузы и пшеницы в условиях низкотемпературного стресса // Физиология и биохимия культ, растений. 1988. Т.20(2). С.128-133.

169. Садвакасова Г.Г. Пероксидаза полыни и окислительный распад флавоноидов (на примере кверцитина): Автореф. дис. .канд. биол. наук. Алма-Ата, 1981. 25 с.

170. Садвакасова Г.Г., Кунаева P.M. Некоторые физико-химические и физиологические свойства пероксидазы растений // Физиология и биохимия культ, растений. 1987. Т. 19(2). С. 107-119.

171. Самуилов В.Д., Олескин А.В., Лагунова Е.М. Программируемая клеточная смерть // Биохимия. 2000. Т.65(8). С. 1029-1046.

172. Саундерс Б.К. Пероксидазы и каталазы // Неорганическая биохимия. М.: Мир, 1978. С.434-470.

173. Сахаров И.Ю., Весга Бланко М.К., Сахарова И.В. Субстратная специфичность масличной пальмы // Биохимия. 2002. Т.67(9). С. 12591264.

174. Северина И.С. Растворимая гуанилатциклаза в молекулярном механизме физиологических эффектов оксида азота // Биохимия. 1998. Т.63, вып.7. С.937-947.

175. Севрова O.K., Новоселова А.Н. Изоферменты листьев пшеницы с повышенной термоустойчивостью // Физиолого-биохимические и экологические аспекты устойчивости растений к неблагоприятным факторам внешней среды. Иркутск, 1976. С. 97-98.

176. Семихатова О.А. Энергетика дыхания растений в норме и при экологическом стрессе. Л.: Наука, 1990. 73 с.

177. Скоупс Р. Методы очистки белков: Пер. с англ. М.: Мир, 1985. 358 с.

178. Сотченков Д.В., Голденкова И.В. Антимикробные белки и пептиды, участвующие в защите растений от грибных и бактериальных патогенов// Успехи совр. биол. 2003. Т. 123(4). С.323-335.

179. Сперанская А.С., Криницина А.А., Полтрониери П., Фазано П., Сантино А., Шевелев А.Б., Валуева Т.А. Ингибиторы протеиназ типа Кунитца группы В из картофеля: молекулярное клонирование генов // Биохимия. 2005. Т.70(3). С.360-369.

180. Сысоева М.И., Марковская Е.Ф., Некрасова Т.Г. Современное состояние проблемы воздействия кратковременного снижения температуры на рост растений // Успехи совр. биол. 2001. Т. 121(2). С.172-179.

181. Тарчевский И.А. Катаболизм и стресс у растений. М.: Наука, 1993. 80 с.

182. Тарчевский И.А. Элиситор-индуцируемые сигнальные системы и их взаимодействие // Физиология растений. 2000. Т.47(2). С.321-331.

183. Тарчевский И.А. Сигнальные системы клеток растений. М.: Наука. 2002. 294 с.

184. Тарчевский И.А., Безуглов В.К., Заботин А.И., Петров В.Е. Реактивность фотосинтетического аппарата. Казань: Казанский ун-т, 1975. 101 с.

185. Тарчевский И.А., Максютова Н.Н., Яковлева В.Г. Влияние салициловой кислоты на синтез белков в проростках гороха // Физиология растений. 1996. Т.43, №5. С.667-670.

186. Тарчевский И.А., Максютова Н.Н., Яковлева В.Г., Гречкин А.Н. Янтарная кислота миметик салициловой кислоты // Физиология растений. 1999. Т.46, №1. С.23-28.

187. Тарчевский И. А., Чернов В.М. Молекулярные аспекты фитоиммунитета//Микология и фитопатология. 2000. Т.34(3). С. 1-10.

188. Титов А.Ф. Изопероксидазы растений // Успехи совр. биол. 1975. Т.80, Вып. 1(4). С.102-115.

189. Титов А.Ф., Дроздова С.Н., Таланова В.В., Акимова Т.В. Влияние актиномицина Д и циклогексимида на процесс адаптации сои к высокой температуре // Физиология и биохимия культ, растений. 1987. Т. 19(2). С. 146-149.

190. Туманов И.И. Физиология закаливания и морозостойкости растений. М,: Наука, 1979. 352 с.

191. Удовенко Г.В. Физиологические механизмы адаптации растений к различным экстремальным условиям // Тр. прикл. ботан. генет. селекции. 1979. Т.64, №3. С.5-20.

192. Угарова Н.Н., Лебедева О.В., Савицкий А.П. Пероксидазный катализ и его применение. М.: МГУ, 1981. 92 с.

193. Уголев A.M. Мембранное пищеварение. Полисубстратные процессы, организация и регуляция. Ленинград: Наука, 1972. 260 с.

194. Уилкинсон Д. Изоферменты. М.: Мир. 1968. 220 с.

195. Урманцева В.В. Пероксидазы культивируемых клеток растений / Биотехнология пероксидаз растений и грибов. М., 1992. Серия Биотехнология. Т.36. С. 54-70.

196. Усов А.И. Олигосахариды новый класс сигнальных молекул, растений // Успехи химии. 1993. Т.62. С.1119-1144.

197. Файзулин А.Д., Лукманова Р.С. Изменения изоферментного состава пероксидазы в узлах кущения озимой ржи в периоды осеннего закаливания и перезимовки // Физиология и биохимия культ, растений. 1987. Т. 19(5). С.444-448.

198. Федорова В.Я., Звягинцева Т.Н., Елякова Л.А. Поиск индукторов фитоиммунитета в ряду бета-1,3; 1,6-глюканов // Селекция, семеноводство и технология возделывания сельскохозяйственных культур в Приморье: Сб. тр. Приморского НИИ СО АСХН., 1990. С.67-69.

199. Хавкин Э.Е., Забродина М.В. Органоспецифичные спектры пероксидаз у кукурузы // Физиология растений. 1995. Т.42(2). С.281-289.

200. Хесин Р.Б. Непостоянство генома // Молекуляр. биология. 1980. Т. 14, Вып.6. С.1205-1233.

201. Цилинский Я.Я. Популяционная структура и эволюция вирусов. М.: Медицина, 1988. 240 с.

202. Чалова Л.И., Ногайдели Д.Э., Караваева К.А., Озерецковская О.Л. Активность пероксидазы и полифенол-оксидазы маркер сенсибилизации клубней картофеля // Микология и фитопатология. 1985. Т. 19, Вып.6. С.495-498.

203. Чаянова С.С., Хавкин Э.Е. Использование нейтрального полиакриламидного геля для изоферментного анализа пероксидаз и эстераз // Физиология растений. 1990. Т.37(5). С. 1036-1039.

204. Чекуров В.М., Сергеева С.И., Жалиева Л.Д. Новые регуляторы роста / Защита и карантин растений. 2003. №9. С.20-21.

205. Черемисинов Н.А. Общая патология растений. М.: Высшая школа, 1973. 189 с.

206. Чернавина И.А., Потапов Н.Г., Косулина Л.Г., Кренделева Т.Е. Большой практикум по физиологии растений. М.: Высш. школа, 1978. 408 с.

207. Чесноков Ю.В. Устойчивость растений к патогенам // С.-х. биология. 2007. №1. С. 16-35.

208. Чиркова Т.В. Клеточные мембраны и устойчивость растений к стрессовым воздействиям // Успехи совр. биологии. 1983. Т.95(1). С.44-56.

209. Чмелева С.И., Мананков М.К. Влияние гибберелина на активность пероксидазы и полифенолоксидазы листьев винограда, пораженных мильдыо // Физиология и биохимия культ, растений. 1997. Т.29(5). С. 340-346.

210. Чулкина В.А., Коняева Н.М., Кузнецова Т.Т. Борьба с болезнями сельскохозяйственных культур в Сибири. М.: Россельхозиздат, 1987. 252 с.

211. Чумаков М.И. Участие поверхностных полисахаридов и белков бактерий семейства Rhizobeaceae в адсорбции и прикреплении к поверхности растений // Микробиология. 1996. Т.65, №6. С.725-739.

212. Шалдяева Е.М., Пилипова Ю.В. Ризоктониоз картофеля: склероциальный индекс // Защита и карантин растений. 1999. №5. С. 1617.

213. Шакирова Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция. Уфа: «Гилем», 2001. 160 с.

214. Шакирова Ф.М., Сахабутдинова А.Р. Сигнальная регуляция устойчивости растений к патогенам // Успехи совр. биологии. 2003. Т. 123(6). С.563-572.

215. Шамрай С.Н. Гены устойчивости растений: молекулярная и генетическая организация, функции и эволюция // Журн. общ. биологии. 2003. Т.63,№3. С.195-214.

216. Шафикова Т.Н., Романенко А.С., Боровский Г.Б. Рецепторы плазмалеммы клеток картофеля к экзополисахаридам возбудителя кольцевой гнили // Физиология растений. 2003. Т.50(2). С.246-250.

217. Шевякова Н.И., Стеценко JT.A., Мещеряков А.Б., Кузнецов Вл.В. Изменение активности пероксидазной системы в процессе стрессиндуцированного формирования САМ // Физиология растений. 2002. Т.49(5). С.670-677.

218. Якушкина Н.И. Физиология растений. М.: Просвещение, 1993. 335 с.

219. Aderem A., Ulevitch R.J. Toll-like receptors in the induction of the innate immune response // Nature. 2000. V.8. P.452-456.

220. Aldington S., Fry S.C. Oligosaccharins // Adv. Bot. Res. 1993. V.19. P.l-100.

221. Allan A., Fluhr R. Two distinct sources of elicited reactive oxygen species in tobacco epidermal cells // Plant Cell. 1997. V.9. P. 1559-1577.

222. Anderson A.J., Rogers K., Tepper C.S., Blee K., Cardon J. Timing of molecular events following elicitor treatment of plant cells // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1991. V.38. P.l-13.

223. Anderson M.D., Prasad Т.К., Stewart C.R. Changes in isozyme profiles of catalase, peroxidase and glutathione reductase during acclimation to chilling in mesocotyls of maize seedlings // Plant Physiol. 1995. V.109. P.1247-1257.

224. Apostol J., Heinstein P.F., Low P.S. Rapid stimulation of an oxidative burst during elicitation of cultured plant cells // J. Plant Physiol. 1989. V.90(l). P.109.

225. Asada K. Ascorbate peroxidase a hydrogen peroxide-scavenging enzymes in plants // Physiol. Plant. 1992. V.85. P.235-241.

226. Ayliffe M.A., Frost D.V., Finnegan E.J., Lawrence G.J., Anderson P.A., Ellis J.G. Analysis of alternative transcripts of the flax L6 rust resistance gene // Plant J. 1999. V.17,N3. P.287-292.

227. Baker C.J., О' Neill N.R., Keppler L.D., Orlandi E.W. Early responses during plant-bacteria interaction in tobacco cell suspensions // Phytopathology. 1991. V.81. P. 1504-1507.

228. Baker C.J., Orlandi E.W., Mock N.M. Harpin, an elicitor of the hypersensitive response in tobacco caused by Erwinia amylovora, elicits active oxygen production is suspension cells // Plant Physiol. 1993. V.102. P.1341-1344.

229. Baker В., Zambyski P., Staskawicz B. Signaling in plant-microbe interactions // Science. 1997. V.276, N2. P.726-732.

230. Bacon M.A. The biochemical control of leaf expansion during drought // Plant Growth Regulation. 1999. V.29. P. 101 -112.

231. Bandyopadhyay P., Steinman H.M. Legionella pneumophila catalase-peroxidases: cloning of the katB gene and studies of KatB function // J. of Bacteriology. 1998. V. 180, №20. P.5369-5374.

232. Bent A.F. Plant disease resistance genes: function meets structure // Plant Cell. 1996. V.8. P.1757-1771.

233. Berlung G.I., Carlsson G.H., Smith A.T., Szoke H., Henriksen A., Hajdu J. The catalytic pathway of horseradish peroxidase at high resolution //Nature. 2002. V.417. P.463-468.

234. Bestwick C.S., Brown J.R., Bennet M.H.R., Mansfield J.W. Localization of hydrogen peroxide accumulation during the hypersensitive reaction of lettuce cells to Pseudomonas syringae pv. phaseolicola II Plant Cell. 1997. V.9. P.209-221.

235. Bestwick C.S., Brown J.R., Mansfield J.W. Localized changes in peroxidase activity accompany hydrogen peroxide generation during the development of nonhost hypersensitive reaction in lettuce // Plant Physiol. 1998. V.l 18, №3. P.1067-1078.

236. Bevan M., Bancroft I., Bent E. Analysis of 1.9 Mb of contiguous sequence from chromosome 4 of Arabidopsis thaliana II Nature. 1998. V.391, N6666. P.485-488.

237. Bohnert H., Nelson D., Jensen R.G. Adaption to Environmental Stress//Plant Cell. 1995. V.7. P. 1099-1 111.

238. Bolwell G.P. Cyclic AMP, the reluctant messenger in plants // TIBS. 1995. P.492-495.

239. Bolwell G.P., Davies D.R., Gerrish C., Auh C.K., Murphy T.M. Comparative biochemistry of the oxidative burst produced by rose and french bean cells reveals two distinct mechanisms // Plant Physiol. 1998. V.116. P. 1379-1385.

240. Bolwell G.P., Bindschedler L.V., Blee K.A., Butt V.S., Davies D.R., Gardner S.L., Gerrish C., Minibayeva F. The Apoplastic oxidative burst in response to biotic stress in plants: a tree component system // J. Exp. Bot. 2002. V.53. P. 1367-1376.

241. Bordnman C.H., Bordnman J.F. Plant Protoplast Viability // The physiological properties of plant protoplasts / Ed. Pilet P.E. Berlin; Heedelberg: Springer-Verlag, 1985. P.29.

242. Bowles D. Signal transduction in the wound response of tomato plants // Philos. Trans. Roy. Soc. London B. 1998. V.353(1374). P. 1495-1510.

243. Boyer J.S. Plant productivity and environment // Science. 1982. V.218.P. 443-448.

244. Brignac P.J., Tien-Hya Yu. The oxidation of quaiacol, serotonin, o-cresol, p-cresol, m-cresol, homovanillic acid, and m-tirosine by horseradish peroxidase and hydrogen peroxide // Anal. Lett. 1975. V. 8(5). P.315-322.

245. Brosch G., Ransom R., Lechner Т., Walton J.D., Loidl P. Inhibition of maize histone deacetylases by HC toxin, the host-selective toxin of Cochliobolus carbonium II Plant Cell. 1995. V.7, N77. P. 1941-1950.

246. Browse J., Xin Z. Temperature sensing and cold acclimation // Curr. Opin. Plant Biol. 2001. V.4. P.241-246.

247. Calderon A.A., Pedreno M.A., Ros Barcelo A., Munoz R. A spectrophotometric assay for quantitative analysis of oxidation of 4-hydroxystilbene by peroxidase H2O2 systems // J. Biochem. Biophys. Methods. 1990. V.20(2). P. 171.

248. Carpita N., Tierney M., Campbell M. Molecular biology of the plant cell wall: searching for genes that define structure, architecture and dynamics // Plant Mol. Biol. 2001. V.47. P. 1-5.

249. Carpita N. С., M. C. McCann. The functions of cell wall polysaccharides in composition and architecture revealed through mutations //Plant Soil. 2002. V. 274. P. 71-80.

250. Chandra G., Spenser M. Ethylene production by sub-cellular particles from tomatoes //Nature. 1962. V. 194(4826). P.361-364.

251. Chang C., Stewart R.C. The two-component system regulation of diverse signaling pathways in prokaryotes and eukaryotes // Plant Physiol. 1998. V.80. P.723-731.

252. Chinnaiyan A.M., Chaudhary D., O'Rourke K., Koonin E.V., Dixit V.M. Role of CED-4 in the activation of CED-3 // Nature. 1997. V.388. P.728-729.

253. Chivasa S., Ndimba B.K., Robertson D., Yu X.L., Knox J.P. Bolwell P., Slabas A.R. Proteomic analysis of the Arabidopsis thaliana cell wall //

254. Electrophoresis. 2002. V.23. P.1754-1765.

255. Churin Y., Schilling S., Borner T. A gene family encoding, glutathione peroxidase homologues in Hordeum vidgare (Barley) // FEBS Lett. 1999. V.459. P.33-38.

256. Clapham D.E. Calcium signaling // Cell. 1995. V.80. P.259-268.

257. Clementi F., Palade C.E. Intestinal capillaries. 1 Permeability to peroxidase and ferritin // J. Cell Biol. 1969. V.41, N1. P.33-58.

258. Cooleya M.B., Pathiranaa S., Wua H., Kachrooa P., Klessing D.F. Members of the Arabidopsis HRT/RPP8 family of resistance genes confer resistance to both viral and oomycete pathogens // Plant Cell. 2000. V.12,N5. P.663-676.

259. Dalaney T.P., Friedrich L., Ryals J.A. Arabidopsis signal transduction mutant defective in chemically and biologically induced disease resistance // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V.92. P.6602.

260. Dangl J.L., Dietrich R.A., Richberg M.N. Death don't have no mercy: cell death programs in plant-microbe interactions // Plant Cell. 1996. V.8(10). P.1793-1807.

261. Dangl J.L., Jones J.D.G. Plant pathogens and integrated defense responses to infection//Nature. 2001. V.411,N6839. P.826-833.

262. Delledonne V., Xia Y., Dixon R., Lamb C. Nitric oxide signal functions in plant disease resistance //Nature. 1998. V.394. P. 585-588.

263. Denny T.R. Involvement of bacterial polysaccharides in plant pathogenesis // Anny. Rev. Phytopathol. 1995. V.33. P. 173-197.

264. Dinesh-Kumar S.P., Baker B.J. Alternatively spliced N resistance gene Natl. // Acad. Sci. USA. 2000. V.97, N4. P.l908-1913.

265. Dixon R.A., Harrrison M.J. Activation, structure and organization of genes involved in microbial defense in plants // Adv. Genet. 1990. V.28. P. 165-234.

266. Dixon M.S., Jones D.A., Keddie J.S., Thomas C.M., Harrison K., Jones J.D.G. The tomato Cf-2 disease resistance locus comprises two functional genes encoding leucinerich repeat proteins // Cell. 1996. V.84,N34. P.51-59.

267. Doke N., Miura Y., Sanchez L.M., Park H-J., Noritake Т., Yoshioka H., Kawawita K. The oxidative burst protects plants against pathogen attack: mechanism and role as an emergency signal for plant bio-defense. A review. //Gene. 1996. V. 179. P. 45-51

268. Douglas C.J., Halperin W., Nester E.W. Agrobacterium tumefaciens mutants affected in attachment to plant cells // J. Bacteriol. 1982. V.152, N3. P.1265-1278.

269. Drew M.C., He C.J., Morgan P.W. Programmed cell death and aerenchyma formation in roots // Trends Plant Sci. 2000. V.5. P. 122-127.

270. Durbin R.D. Bacterial phytotoxins: mechanisms of action // Experientia. 1991. V.47. P.776-783.

271. Durner G., Wendehenne D., Klessing D.F. Defense gene induction in tobacco by nitric oxide, cyclic GMP and cyclic ADP-ribose // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V.95. P.10328-10333.

272. Duvick J.P., Rood Т., Rao A.G., Marshak D.R. Purification and characterization of a novel antimicrobial peptide from maize (Zea mays L.) kernels//J. Biol. Chem. 1992. V.267(26). P. 1814.

273. Ebel J., Mithofer F. Early events in the elicitation of plant defence J. // Planta. 1998. V.206. P.335-348.

274. Ecker J.R. The ethylene signal transduction pathway in plants // Science. 1995. V.10. P. 667-675.

275. Ellis J., Lawrence G., Ayliffe M., Anderson P., Collins N., Finnegan J., Frost D., Luck J., Pryor T. Advances in the molecular genetic analysis ofthe flax-flax rust interaction // Annu. Rev. Phytopathol. 1997. V.35. P.271-291.

276. Ellis J., Lawrence G., Luck J.E., Dodds P.N. Identification of regions in alleles of the flax rust resistance gene L that determine differences in gene-for-gene specificity // Plant Cell. 1999. V.l 1, N3. P.495-506.

277. Ellis J., Jones D. Structure and function of proteins controlling strain-specific pathogen resistance in plants // Curr. Opin. Plant Biol. 1998. V.l,N4. P.288-293.

278. Epand R.M. Lipid polymorphism and protein-lipid interactions // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1376. P. 353-368.

279. Eulgem Т., Rushton P.J., Robatzek S., Somssich I.E. The WRKY superfamily of plant transcription factors // Trends Plant Sci. 2000. V.5,N5. P. 199-206.

280. Farmer E.E., Ryan C.A. Octadecanoid precursors of jasmonic acid activate the synthesis of wound-inducible proteinase inhibitors // Plant Cell. 1992. V.4. P. 129-134.

281. Ferrer M.A., Munoz R., Ros Barselo A. A biochemical study of the cuticle-associated peroxidases in lupines // Ann. Bot. 1991. У.61, N3. P.561.

282. Flor H.H. Inheritance of reaction to rust in flax // J. Agric. Res. 1947. V.74. P.241-262.

283. Flor H.H. The inheritance of X-ray induced mutations to virulence in a uredospore culture of race I of Melampsora lini II Phytopathology. 1960. V.50. C.603-605.

284. Flor H.H. Current status of the gene-for-gene concept // Annu. Rev. Phytopathol. 1971. V.9. P. 275-296.

285. Floris G., Medda R., Rinadi A. Peroxidase from Ipomea batayas seedlings: purification and properties // Phytochemistry. 1984. V.23, N8. P. 1527-1529.

286. Fluhr R. Sentinels of disease. Plant resistance genes // Plant Physiol. 2001. V.127(12). P. 1367-1374.

287. Fry S.C. Formation of isodityrosine by peroxidase isozymes // J. Exp. Bot. 1987. V.38(3). P.853-861.

288. Fry S.C. The growing plant cell wall: chemical and metabolic analysis. Harlow: Longman Sci. Technic., 1988. 333 p.

289. Fry S.C. Oxidative scission of plant cell wall polysaccharides by ascorbate-induced hydroxyl radicals //Biochem J. 1998. V.332(2). P. 507515.

290. Gaffney Т., Friedrich L., Vernoij D., Negrotto D. Requirement of salicylic acid for the induction of systemic acquired resistance // Science. 1993. V.261. P.754-756.

291. Gao M., Showalter A.M. AGPs involved in programmed cell death // Plant J. 1999. V.19. P.321-331.

292. Gaspar N., Wyndacker R., Bouchet M., Ceulemans E. Peroxidase and amylase activities in relation to germination of dormant and nondormant wheat//Physiol. Plant. 1977. V. 40(1). P. 11-14.

293. Gazaryan I.G., Chubar T.A., Mareeva E.A., Lagrimini L.M., Van Huystee R.B., Thorneley R.N.F. Aerobic oxidation of indolil-3-acetic acid catalyzed by anionic and cationic peanum peroxidase // Phytochemistry. 1999. V.51. P.175-186.

294. Gibson S., Arondel V., Iba K., Somerville C. Cloning of a temperature-regulated gene encoding a chloroplast omega-3 desaturase from Arabidopsis thaliana // Plant Physiol. 1994. V. 106. P. 1615-1621.

295. Gibson D.M., Liu E.V. Substrate specification of peroxidase isozymes in the developing pea seedling// Ann. Bot. 1978. V.42(181). P.1075-1083.

296. Gluck B.S. Can Hsp70 proteins act as force generating motors ? // Cell. 1995. V.80. P.ll-14.

297. Grant M.R., Godiard L., Straube E., Ashfild Т., Lewald J., Satter A., Innes R.W., Dangl J.L. Structure of the Arabidopsis RPM1 gene enabling dual specificity disease resistance // Science. 1995. V.269, N 5225. P.843-846.

298. Graskova I.A., Antipina I.V., Potapenko O.Y., Voinikov V.K. Pathogen impact on the activity dynamics of potato suspension cells extracellular peroxidase //J. stress physiol. biochem. 2005. V.1,N1. P.15-20.

299. Grechkin A.N. Recent developments in biochemistry of the plant lipoxygenase pathway // Prog. Lipid Res. 1998. V.37. P.317-352.

300. Grechkin A.N., Kuramshin R.A., Safonova E.Y., Yefremov Y.J., Latypov S.K., Ilyasov A.V., Tarchevsky I.A. Double hudroperoxidation of a-linolenic acid by potato tuber lipoxygenase // Biochim. Biophys. Acta. 1991. V.1081.P.79-84.

301. Groover A., DeWitt N., Heidel A., Jones A. Programmed cell death of plant tracheary elements differentiating in vitro II Protoplasma. 1997. V.196. P.l97-211.

302. Groover A., Jones A.M. Tracheary Element Differentiation Uses a Novel Mechanism Coordinating Programmed Cell Death and Secondary Cell Wall Synthesis//Plant Physiol. 1999. V.119. P.375-384.

303. Hagendoorn M.J.M., Poortinga A.M., Wong Fong Sang H.W., Linus H.W., van der Plas L.H.W., van Walraven H.S. Effect of elicitors on the plasmamembrane of Petunia Hybridae cell suspensions // Plant Physiol. 1991. V.96. P.1261-1267.

304. Hahn M.G. Microbial elicitor and their receptor in plants // Annu. Rev. Phytopathol. 1996. V.34. P.387-412.

305. Hamm H.E., Gilchrist A. Heterotrimeric G proteins // Curr. Opin. Cell Biol. 1996. V.8,N 2. P.189-196.

306. Hammerschmidt R., Nuckles E.M., Kuc J. Association of enhance of peroxidase activity with induced systemic resistance of cucumber to Colletotrichum lagenarium И Physiol. Plant Path. 1982. V.20(l). P.73

307. Hammong-Kosak K.E., Jones J.D.G. Plant disease resistance genes // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V.47. P.575-607.

308. Hammond-Kosack K.E., Kim E., Jones J.D.G. Plant disease resistance genes // Ann. Review. Plant Mol. Biol. 1997. V.48. P.575-607.

309. Hanks S.K., Hunter T. The Eukaiyotic protein kinase superfamily: kinase (catalytic) domain structure and classification // FASEB J. 1995. V.9. P.10-16.

310. Hariyadi P., Parkin K.L. Chilling-induced oxidative stress in cucumber (Cucumus sativus L. Cv. Calypso) seeding // J. Plant Physiol. 1993. V.141. P.733-738.

311. Ilausladen A., Stamber J.S. Nitric oxide in plant immunity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V.95. P. 10345-10347.

312. He Z., Wang Z.Y., Li J., Zhu Q., Lamb C., Ronald P., Chory J. Perception of brassinosteroids by the extracellular domain of the receptor kinase BRI1 II Science. 2000. V.288. P.2360-2363.

313. Heil M., Bostok R.M. Induced Systemic Resistance (ISR) Against Pathogens in the Context of Induced Plant Defences // Ann. Bot. 2002. V.89. P.503-512.

314. Henriksen A., Smith A.T., Gajhede M. The structures of the horseradish peroxidase c-ferulic acid complex and the ternary complex with cyanide suggest how peroxidases oxidize small phenolic substrates // J. Biol. Chem. 1999. V.274. P.35005-35011.

315. Hiraga S., Sasaki K., Ito H., Ohashi Y., Matsui H. A large family of class III plant peroxidases // Plant Cell Physiol. 2001. V.42, N 5. P.462-468.

316. Holub E.B. The arms rice is ancient history in Arabidopsis, the wildflоwer//Nature Reviews Genetics. 2001. V.2, N 7. P.516-527.

317. Hooper N.M., Karran E.H., Turner A.J. Membrane protein secretases // Biochem. J. 1997. V.321. P.265-279.

318. Hughes L. When an Insect is more like a Plant // Nature Australia. 1996. V.25(4). P.30-38.

319. Hughes M.A., Dunn M.A. The molecular biology of plant acclimation to low temperature // J. Exp. Bot. 1996. V.47. P.291-305.

320. Hulbert S.H., Webb C.A., Smith S.M., Sin Q. Resistance gene complexes: evolution and utilization // Annu. Rev. Phytopathol. 2001. V.39. P.285-312.

321. Hurkman W.J., Tanaka C.K. Germin gene expression is induced in wheat leaves by powdery mildew infection // Plant Physiol. 1996. V.l 11(3). P.735-739.

322. Innes R.W. Plant-pathogen interactions: unexpected findings on signal input and output // Plant Cell. 1996. V.8, N2. P. 133-136.

323. Inohara N., Ogura Y., Chen F., Nunez G. Human Nodi confers responsiveness to bacterial lipopolysaccharides //J. Biol. Chem. 2001. V.39. P.285-312.

324. Ishida A., Ookubo К., Ono K. Formation of hydrogen peroxide by NAD(P)H oxidation with isolated cell wall-associated peroxidase from cultured liver worth cells, Marchantia polymorpha L. // Plant Cell Physiol. 1987. V.28(4). P.723-729.

325. Islam M.R., Shepherd K.W. Present status of genetics of rust resistance in flax euphitica II Plant Breeding. 1991. V.55. P.255-267.

326. Jaglo-Ottosen K.R., Gilmour S.J., Zarka D.G., Schabenberger O., Thomashow P.M. Arabidopsis CBF1 overexpression induces COR genes and enhances freezing tolerance // Science. 1998. V.280. P. 104-106.

327. Jia Y., Loh Y.-T., Zhou J., Martin G.B. Alleles of Pto and Fen occur in bacterial speck-susceptible and fenthion-insensetive tomato cultivars and encode active protein kinases//Plant Cell. 1997. V.9, N 1. P.61-73.

328. Johal G.S., Briggs S.P. Reductase activity encoded by the HM1 disease resistance gene in maize // Science. 1992. Y.258. P.985-987.

329. Jones A.M. Programmed cell death in development and defense // Plant Physiol. 2001. V.125. P.94-97.

330. Jones D.A., Jonas J.D.G. The roles of leicine-rich repeat proteins in plant defenses // Adv. Bot. Res. Inc. Adv. Plant Pathol. 1996. V.24. P.89-167.

331. Kalderon В., Hertz R., Bar-Tana J. Effect of thyroid hormone treatment on redox and phosphate potentials in rat liver // Endocrinology.1992. V. 131. P.400-407.

332. Kalderon В., Hertz R., Bar-Tana J. Tissue selective modulation of redox and phosphate potentials by P,P'-methyl-substituted hexadecanedioic acid//Endocrinology. 1992. V.131.P. 1629-1635.

333. Kamoun S., Yong M., Glascock C.B., Tyler B.M. Extracellular protein elicitors from phytophthora: host-specificity and induction of resistance to bacterial and fungal phytopathogens // Mol. Plant-Microbe Interact. 1993. V.6. P.15-25.

334. Kauss H., Jeblick W. Pretreatment of parsley suspension cultures with salicylic acid enhances spontaneous and elicited production of H2O2 // Plant Physiol. 1995. V.l08(3). P. 1171-1178.

335. Keller Т., Damude H.G., Verner D., Doerner P., Dixon R.A., Lamb C. A plant homologue of the neutrophil NADPH oxidase gp91 phox subunit gene encodes a plasma membrane protein with Ca^ binding motifs // Ibid. 1998. V.l9(2). P.255-266.iL

336. Kerr A. The Ti plasmid Agrobacterium II Proc. 4 . Int. Conf. Plant Pathol. Bact. Angers. 1978. P. 101.

337. Kim S., Wender S.H., Smith E.C. Isolation and characterization of two isoperoxidases from tobacco tissue cultures // Phytochemistry. 1980. V.19, N1. P.165-168.

338. Kishi K., Hilderbrand D.P., Kusters van Someren M., Gettemy J., Mauk A.G., Gold M.H. Site-directed mutations at Phe-190 of manganese peroxidase: Effects on stability, function, and coordination // Biochemistry. 1997. V.36. P.4268-4277.

339. Klebanoff S.J., Hamon C.B. Role of myeloperoxidase mediated antimicrobial systems in intact leukocytes // J. Reticuloendoth. Soc. 1972. V.12(l). P. 170-174.

340. Klotz K.L., Liu L., Lagrimini L.M., Liu T.T.Y. Expression of the tobacco anionic peroxidase gene is tissue-specific and developmentally regulated// Plant Mol. Biol. 1998. V.36(4). P.509-520.

341. Knight H., Brandt S., Knight M.R. A history of stress alters drought calcium signalling pathways in Arabidopsis II Plant J. 1998. V.l6. P.681-687.

342. Knight H., Trevavas A.J., Knight M.R. Cold calcium signaling in Arabidopsis involves two cellular pools and achange in calcium signature after acclimation // Plant Cell. 1996. V.8. P.489-503.

343. Kosuge T. The role of phenolics in host response to infection // Ann. Rev. Phytopathol. 1969. V.7(l). P. 195.

344. Kovtun Y., Chiu W-L., Tena G., Sheen J. 2000. Functional analysis of oxidative stress-activated mitogen-activated protein kinase cascade in plants // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2000. V.97. P. 2940-2945.

345. Krishna P., Sacco M., Cherutti J.F., Hill S. Cold induced accumulation of hsp 90 transcripts in Brassica napus // Plant Physiol. 1995. V.107. P.915-923.

346. Kuchitsu K., Kikuyama M., Shibuya N. Rapid induction of transient membrane depolarization by N-acetylchitoologosaccharide elicitor in suspension-cultured rice cells // Plant Cell Physiol. 1994. V.35. P.64.

347. Kurosaki F. Role of inward K+ channel located at carrot plasma membrane in signal cross-talking of camp with Ca2+ cascade // FEBS Lett. 1997. V.408(l). P. 115-119.

348. Kusnetsov V.V., Mikulovich T.P., Kukina I.M., Cherepneva G.N., Herrmann R.G., Kulaeva O.N. Changes in the level of chloroplast transcripts in pumpkin cotyledons during heat shock// FEBS Lett. 1993. N.321(2-3). P.189-193.

349. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4// Nature. 1970. V.227. P.680-685.

350. Lagrimini M.L., Gingas V., Finger Т., Rothstein S., Liu T. Characterization of antisense transformed plants deficient in the tobacco anionic peroxidase // Plant Physiol. 1997. V.l 14. P.l 187-1196.

351. Lamb C., Dixon R.A. The oxidative burst in plant disease resistance // Ann. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1997. V.48.P.251-275.

352. Lang V., Palva E.T. The expression of a rab-related gene, rabl8, is induced by abscisic acid during the cold acclimation process of Arabidopsis thaliana (L.) Heynh.// Plant Mol. Biol. 1992. V.20. P.951-962.

353. Lawrence G.J., Finnegan E.J., Ayliffe M.A., Ellis J.G. The L6 gene for flax rust resistance is related to the Arabidopsis bacterial resistance gene RPS2 and the tobacco viral resistance gene N // Plant Cell. 1995. V.7, N8. P.l 195-1206.

354. Lee T-M., Lin Y-H. Changes in soluble and cell wall-bound peroxidase activities with growth in anoxia-treated rice (Oryza sativa L.) coleoptiles // Plant Science. 1995. V.106. P. 1-7.

355. Lee T-M., Lin Y-H. Peroxidase activity in relation to ethylene-induced rice (Oryza sativa L.) coleoptile elongation // Bot. Bull. Acad. Sin.1996. V.37(4). P.239-245.

356. Levine A., Tenhaken R., Dixon R., Lamb С. H2O2 from the oxidative burst orchestrates the plant hypersensitive disease resistance response // Cell. 1995. V.79. P.583-593.

357. Li P., Nijhawan D., Budihardjo I., Srinvasula S.M., Ahmad M., Alnemri E.S., Wang X. Cytochrome С and dATP-dependent formation of Apaf-l/caspase-9 complex initiates an apoptotic protease cascade // Cell.1997. V.91, N.4. P.479-487.

358. Ligterink W., Kroj Т., Nieden U., Hirt H., Scheel D. Receptor-mediated activation of a MAP kinase in pathogen defense of plants // Science. 1997. V.276. P.2054-2057.

359. Lingren P.B. The Role of /гф-Genes during Plant-Bacterial Interaction //Annu. Rev. Phytopathol. 1997. V.35. P. 129-152.

360. Liszkay A., Kenk В., Schopfer P. Evidence for the involvement of cell wall peroxidase in the generation of hydroxyl radicals mediating extension growth // Planta. 2003. V. 217. Р.658-667/

361. Lobarzewski J. Homoproteid peroxidase from Inonotus radiatus II Acta microbiol. Pol. 1977. V.26(2). P. 179-184.

362. Lobarzewski J., Trojanowski J. Induction by ferulic acid of multiple from of peroxidase in the frengus Trametes versicolor (Basidiomycetes) // Acta Biochem. Pol. 1979. V.26(4). P.309-317.

363. Lowry O.H., Roserbrough N.J., Farr A.L., Randall R.L. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. V.193. P.265-275.

364. Lupas A. Coiled coils: new structures and new functions // Trends Biochem. Sci. 1996. V.21. P.375-382.

365. MacAdam J.N. Peroxidase activity and termination of cell elongation in tall fescue leat blades //J. Chem. Biochem. 1993. Suppl. 17a. P.29.

366. Machacrova I., Zmrhal Z. In peroxidase involved in ethylene biosynthesis? // Physiol. Plant. 1981. V.53(6). P.479-482.

367. Mader M. Origin of the heterogeneity of peroxidase isoenzyme group G1 from Nicotiana tabacum L. conformation // Ztshr. Pflanzenphysiol. 1980. V.96, N 4. P.283-296.

368. Mader M., Meyer Y., Bopp M. Localization der peroxidase-isoenzyme in protoplasten und zellwanden von Nicotiana tabaccum L. // Planta. 1975. Bd.122, H.3. S.259-268.

369. Mader M., Nessel A., Bopp M. Uber die physiologische bedeutung der peroxidase-isoenzymgruppen des tabaks anhand einiger biochemischer eigenschaften // Ztschr. Pflanzenphysiol. 1977. Bd.82, H.3. S.247-260.

370. Mader M., Walter C. De-novo synthesis and release of peroxidases in cell suspension cultures of Nicotiana tabacum L. II Planta. 1986. V.169. P.273-277.

371. Maehly A.C. Splitting of horseradish peroxidase into prosthetic group and protein as a means of studying the linkages between hemin end protein // Biochim. Biophys. Acta. 1952. V.8(l). P. 1-17.

372. Maehly A.C. Plant peroxidase // Methods in Enzymology. 1955. V.2. P.801-813.

373. Magnuson T.S., Crawford D.L. Comparison of extracellular peroxidase- and esterase-deficient mutants of Streptomyces viridosporus T7A // Appl. Environ. Microbiol. 1992. V.58(3). P. 1070-1072.

374. Mahdy M. C. Active oxygen species in plant defense against pathogens // Plant Physiol. 1994. V.105. P.467-472.

375. Malamy J., Carr J.P., Klessing D.F., Raskin I. Salicylic acid: a likely endogenous signal in the resistance response of tobacco to viral infection // Science. 1990. V.250. P.1002-1004.

376. Martin, G. B. Functional analysis of resistance genes and their downstream effectors // Curr. Opin. Plant Biology. 1999. V.2. P.273-279.

377. Martin G.B., Brommonschemkel S.H., Chumwomgse J., Frary A., Ganal M.W., Spivey R., Wu Т., Earle E.D., Tanksley S.T. MAP-based cloning of a protein kinase gene conferring disease resistance // Science. 1993. V.262. P.1432-1436.

378. Matsubayashi M. Phylogenetic relationships in the potato and its related species. // In: T. Tsuchiya and P.K. Gupta (eds.), Chromosome engineering in plants: genetics, breeding, evolution, part B, Elsvier, Amsterdam. 1991. P. 93-118.

379. Matthysse A.G., Holmes K.V., Gurlilz H.G. Binding of Agrobacterium tumefaciens to carrot protoplasts // Physiol, plant Pathol. 1982. V.20, N1. P.27-33.

380. Mayda E., Tornero P., Conejero V., Vera P. A plant homeobox gene (HD-Zip) is involved in limiting the spread of programmed cell death // Plant J. 1999. V.20. P.591-600.

381. Mazza G., Jop C., Bouchet M. Chemical composition and hydrodynamic characteristic of turnip peroxidases // Biochim. et biophys. Acta. 1973. V.322, N2. P.218-223.

382. McLusky S.R., Bennett M.H., Beale M.H., Lewis M.J., Gaskin P., Mansfield J.W. Cell wall alterations and localized accumulation of feruloyl-3 -methoxytyramine in onion epidermis at sites of attempted penetration by

383. Botrytis allii are associated with actin polarization, peroxidase activity and suppression of flavonoid biosynthesis // Plant J. 1999. V.17. P.523-543.404.

384. Medzhitov R., Janeway C. Jr. The Toll receptor family and microbial recognition//Trends Microbial. 2000. V.8(10). P.452-456.

385. Mercer D.K., Iqbal M., Miller P.G.G., McCarthy A.J. Screening Actinomycetes for extracellular peroxidase activity // Applied and Enviromental Microbiol. 1996. V.62(6). P.2186-2190.

386. Merzlyak M.N., Hendry G.A.F. Free radical metabolism, pigment degradation and lipid peroxidation in leaves during senescence // Proc. Royal Soc. Edinbrough. 1994. V. 102(B). P.459-471.

387. Meunier В., Rodriqueg-Lopez J.H., Smith A.T., Thoneley R.N., Rich P.R. Redox- and anion-linked protonation sites in horseradish peroxidase: analysis of distal haem pocket mutants // Biochem. J. 1998. V.330(l). P.303-309.

388. Michelmore R. Molecular Approaches to Manipulation of Disease Resistance Genes // Annu. Rev. Phytopathol. 1995. V.33. P. 393-427.

389. Minibayeva F.V., Gordon L.K., Kolesnikov O.P., Chasov A.V. Role of extracellular peroxidase in the superoxide production by wheat root cells //Protoplasma. 2001. V.217. P. 125-128.

390. Mittler R., Lam E. Characterization of nuclease activities and DNA fragmentation induced upon hypersensitive response cell death and mechanical stress // Plant. Mol. Biol. 1997. V.34. P.209-221.

391. Moreno J., Soler M., Linden M., Moller A.P. The function of stone carrying in the black wheatear Oenanthe leucura II Anim. Behav. 1994. V.47. P.1297-1309.

392. Muller K.O. Einige einfache versuche zum nachweis von phytoalexinen // Phytopath. 1956. V.27. P.237-254.

393. Multani D.S., Meeley R.B., Paterson A.H., Gray J., Briggs S.P., Johal G.S. Plantpathogen microevolution: molecular basis for the origin of a fungal disease in maize // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V.95(4). P. 1686-1691.

394. Mujer C.V., Мае E.T., Ramirez D.E. Coconut peroxidase isoenzymes: isolation, partial purification and physiochemical properties // Phytochemistry. 1983. V.22(6). P.1335-1340.

395. Murashige Т., Skoog F. A revised medium for rapid growth and bioassays with tobacco tissue culture // Physiol Plant. 1962. V.l5 (15). P.473-497.

396. Nair A.R., Showalter A.M. Purification and characterization of a wound-inducible cell wall cationic peroxidase from carrot roots // Biochem. Biophys. Research Commun. 1996. V.226. P.254-260.

397. Newmyer S.L., Sun J., Loehr T.M., Ortiz de Montellano P.R. Rescue of the horseradish peroxidase His-170 -> Ala mutant activity by imidazole: importance of proximal ligand tethering // Biochemistry. 1996. V.35. P.12788- 12795.

398. Nissinen R., Kassuwi S., Peltola R., Metzler M. In planta -cjimplementation of Clavibacter michiganensis subsp. sepedonicus strains deficient in cellulase production or IiR induction restores virulence // Eur. J. Plant Pathol. 2001. V.l07. P. 175-182.

399. Noel L., Moores T.L., van Der Biezen E.A., Parniske M., Daniels M.J., Parker J.E., Jones J.D.G. Pronounced intraspecific haplotypedivergence at the RPP5 complex disease resistance locus of Arabidopsis II Plant Cell. 1999. V.l 1(11). P.2099-2112.

400. Noctor G., Foyer C. Ascorbate and glutathione: keeping active oxygen under control // Annu. Rev. Plant Physiol. 1998. V.49. P.249-279.

401. Nordin K., Heino P., Palva E.T. Separate signal pathways regulate the expression of a low-temperature-induced gene in Arabidopsis thaliana (L.) Heynh. // Plant Mol. Biol. 1991. V. 16. P. 1061 -1071.

402. Nover L., Hellmud D., Neumann D. Heat shock response of eucaryotic cells // Biol. Zentr. -Bl. 1984. V.l03(4). P.357-435.

403. O' Brien I.E., Baguley B.C., Murray B.G., Morris B.A., Ferguson I.B. Early stages of the apoptotic pathway in plant cell are reversible // Plant J. 1998. V.13. P.803-814.

404. Ogura Y., Inohara N., Benito A., Chen F.F., Yamaoka D., Nunez G. Nod2, a Nodl/Apaf-1 family member that is restricted to monocytes and activates NF-kB // J. Biol. Chem. 2001. V.276(7). P.4812-4818.

405. O'Neill L.A., Greene C. Signal transduction pathways activated by the IL-1 receptor family: ancient signaling machinery in mammals, insects, and plants //J. Leukoc. Biol. 1998. V.63. P. 650-657.

406. Ott P. Membrane acetylcholinesterase: purification, molecular properties and interaction with amphiphilic environments // Biochem. Biophys. Acta. 1985. V.822. P.375-392.

407. Pan Q., Wendel J., Fluhr R. Divergent evolution of plant NBS-LRR resistance gene homologues in dicot and cereal genomes // J. Mol. Evol. 2000a. V.50(3). P.203-213.

408. Panaccione D.G., Scott-Craig J.S., Pocard J.A., Walton J.D.A. Cyclic peptide synthetase gene required for pathogenicity of the fungus Cochliobolus carbonium on maize // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V.89(14). P.6590-6594.

409. Pang A., Catesson A.M., Francesch C., Rolando C., Goldberg R. On substrate specificity of peroxidases involved in the lignifications process // Plant Physiol. 1989. V.135(2). P. 325-332.

410. Penel S., Morrison R.G., Mortishire-Smith R.J., Doig A.J. Periodicity in a-helix lengths and C-capping preferences // J. Mol. Biol. 1999. V.293(5). P.1211-1219.

411. Pennon P., Cecchini J., Miassod R. Peroxidase associated with lentil root ribosomes // Phytochemistry. 1970. V.9,N1. P.73-86.

412. Pichorner H., Couperus A., Korori S.A.A., Ebermann R. Plant peroxidase has a thiol oxidase function // Phytochemistry. 1992. V. 31. P.3371-3376.

413. Pieterse C., van Loon L. Salicylic acid-independent plant defense pathways // Trends Plant Sci. 1999. V.4. P.52-58.

414. Poulus T.L., Edwards S.L., Wariishi H., Gold M.H. Crystallographic refinement of lignin peroxidase at 2 E // J. Biol. Chem. 1993. V.268. P.4429-4440.

415. Poulus T.L., Freer S.T., Aldem R.A., Edwards S.L., Skogland V., Takio K., Eriksson В., Xuong N., Yoneiani Т., Kraut J. The crystal structure of cytochrome с peroxidase //J. Biol. Chem. 1980. V.255(2). P.575-580.

416. Power M., van der Meer J.R., Tchelet R., Egli Т., Eggen R.I.L. Molecular methods can contribute to assessments of toxicological risks and bioremediation strategies // J. Microbiological Methods. 1998. V.32. P. 107119.

417. Pryor Т., Ellis J. The genetic complexity of fungal resistance genes in plants//Adv. Plant Pathol. 1993. V.10. P.281-305.

418. Rajashekar C.B., Lafta A. Cell-wall changes and cell tension in response to cold acclimation and exogenous abscisic acid in leaves and cell cultures // Plant Physiol. 1996. V.l 11. P.605-612.

419. Rao S.S., Lippincott B.B., Lippincott J.A. Agrobacterium adherence involves the pectic portion of the host cell wall and is sensitive to the degree of pectin methylation // Physiol, plant. 1982. V.56, N2. P.374-380.

420. Rausher M.D. Co-evolution and plant resistance to natural enemies // Nature. 2001. V.411(6839). P.857-864.

421. Reigh D.L., Wender S.H., Smith E.C. Lipid peroxidation is a consequence of elicitor activity//Phytochemistry. 1973. V.12, N6. P.1265.

422. Reiter W.D., Vanzin G. Molecular genetics of nucleotide sugar inter conversion pathways in plants // Plant Mol. Biol. 2001. V.47(l-2). P.95-113.

423. Renneuberg H., Steinkam R., Kesselme J. 5-Oxo-prolinase in Nicotiana tabacum — catalytic properties and subcellular localization // Jbid. 1981. V.52, N2. P.211-216.

424. Riely B.K., Martin G.B. Ancient origin of pathogen recognition specificity conferred by the tomato disease resistance gene Pto II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2001. V.98(4). P.2059-2064.

425. Ringe I., Osborne D.J. Hydroproline and peroxidases in cell walls if Pisum sativum: regulation by ethylene // J. Exp. Bot. 1970. V.21(69). P.843-856.

426. Roberts W.K., Selitrennikoff C.P. Isolation and partial characterization of two antifungal proteins from barley // Biochem. Biophys. Acta. 1986. V.880(l). P.161.

427. Romanenko A.S., Lomovatskya L.A., Shafikova T.N., Borovsky G.B., Krivolapova N.V. Potato cell plasma membrane receptors to ring rot pathogen extracellular polysaccharides // J. Phytopathology. 2003. V. 151(1). P.l-6.

428. Romanenko A.S., Riffel A.A., Graskova I.A., Rachenko M.A. The role extracellular pH-homeostasis in resistance to ring rot pathogen // J. Phytopathology. 1999. V.147. P.679-686.

429. Romantschuk M. Attachment of plant pathogenic bacteria to plant surfaces //Annu. Rev. Phytopathol. 1992. V.30. P.225-243.

430. Ros Barcelo A., Menoz R., Sababer F. Lupin peroxidases. I. Isolation and characterization of cell wall-bound isoperoxidases activity // Physiol. Plantarum. 1991. V.71(4). P.448-456.

431. Rudin D., Rasmuson B. Genetic variation in esterases from needles of Pinus silvestris L. // Hereditas. 1973. V.73. P.89-98.

432. Ryals J.A., Neuenschwander U.H., Wollets M.G. Systemic acquired resistance // Plant Cell. 1996. V.8. P. 1809-1819.

433. Ryan C.A. Protease inhibitors in plants: genes for improving defenses against insects and pathogens //Annu. Rev. Phytopathology. 1990. V.28. P.425-449.

434. Ryan C.A. The search for the proteinase inhibitor-including factor, PI IF // Plant Mol. Biol. 1992. V.19, N1. P. 123.

435. Saijo R., Takeo T. Induction of peroxidase activity by ethylene and indole-3-acetic in tea shoots // Arg. Biol. Chem. 1974. V.38(ll). P.2283-2284.

436. Saroop S., Thaker V.S., Vaoshnav P.P., Sing Y.D. Changes in peroxidase activity as effected by gibberellic and cycogel in cucumber seeding//Acta biot. Szeged. 1987. V.33(l/4). P.17-24.

437. Saunders B.C., Holmessiedle A.G., Stark B.P. Peroxidase: the properties and uses of a versatile enzyme and some related catalysts. L.: Butterworths, 1964. P.271.

438. Savitsky P.A., Gazaryan I.G., Tishkov V.I., Lagrimini L.M., Ruzgas Т., Gordon L. Oxidation of indole-3-acetic acid by dioxygen catalyzed by plant peroxidases: specificity for the enzyme structure // Biochem. J. 1999. V.340. P.579-583.

439. Scandalios J.G. Oxygen stress and superoxide dismutases // Plant Physiol. 1993. V.101. P.7-12.

440. Schaffer M.A., Fischer R.L. Analysis of mRNAs that accumulate in response to low temperature identifies a thiol protease gene in tomato // Plant Physiol. 1988. V.87. P.431-436.

441. Schindler Т., Bergfeld R., Schopfer P. Arabinogalactan proteins in maize coleoptiles developmental relationship to cell death during xylem differentiation but not to extension growth // Plant J. 1995. V.7. P.25-36.

442. Schloss P., Walter C., Mader M. Basic peroxidases in isolated vacuoles ofNicotiana tabacum L. //Planta. 1987. V.l70(2). P.225-235.

443. Schmulling N., Beinsberger S., De Greef J., Schell J., Van Onckelen H., Spena A. Construction of a heat-inducible chimeric gene to increase the cytokinin content in transgenic plant tissue// FEBS Lett. 1989. V.249. P.401-406.

444. Schuller D.J., Ban N., van Huystee R.B., McPherson A., Poulus T.I. The crystal structure of peanut peroxidase // Structure. 1996. V.4(2). P.311-321.

445. Schweigert N., Zehnder A.J.B., Eggen R.I.L. Chemical properties of catechols and their molecular modes of toxic action cells, from microorganisms to mammals // Environmental Microbiology. 2001. V.3. P.81-91.

446. Schwochau M.E., Hadwiger L.A. Stimulation of pisatin production in Pisum sativum by actinomycin D and other compounds //Arch. Biochem. Biophys. 1968. V.l26. P.731-733.

447. Sen P., Chatterjee G., Kumar P.M., Sen S.K. Enhancement of attachment of Agrobacterium tumefaciens to plant cell surface results in increase in genetic transformation //J. Exp. Biol. 1986. V.24. P. 153-155.

448. Sharp J.K., Valent В., Albersheim P. Purification and partial characterization of a betaglucan fragment that elicits phytoalexin accumulation in soybean // J. Biol. Chem. 1984. V.259. P. 11312-11320.

449. Shannon L.M., Uritani J., Imaseki H. De-novo synthesis of peroxidase isoenzymes in sweet potato slices // Plant Physiol. 1971. V.47(4). P.493-498.

450. Shannon L.M., Kay E., Lew Y.Y. Peroxidase isoenzymes from horseradish roots. Isolation and physical properties // J. Biol. Chem. 1966. V.241, N9. P.2166-2172.

451. Shin K.S., Lee Y.J. A novel extracellular peroxidase of the white-rot basidiomycete Coriolus hirsutus II Mycologia. 2001. V.92(3). P.537-544.

452. Sieg F., Schroder W., Schmitt J.M., Hincha D.K. Purification and characterization of a cryoprotective protein (cryoprotectin) from the leaves of cold-acclimated cabbage // Plant Physiol. 1996. V.l 11. P.215-221.

453. Signoret A., Crouzed J. Activities polyphenoloxidasique et peroxidasique du fruit de la tomate (Lycopersicum esculentum), purification et quelques properties //Arg. Biol. Chem. 1978. V.42(10). P.1527-1530.

454. Skalamera D., Heath M.C. Changes in the cytoskeleton accompanying infection-induced nuclear movements and the hypersensitiveresponse in plant cells invaded by rust fungi // Plant J. 1998. V.16. P.l91-200.

455. Song W.Y., Pi L.Y., Wang G.L., Gardner J., Holsten Т., Ronald P.C. Evolution of the rice Xa21 disease resistance gene family // Plant Cell. 1997. V.9(8). P.1279-1287.

456. Southerton S.G., Deverall B.J. Changes in phenylalanine ammonia-lyase and peroxidase activities in wheat cultivars expressing resistance to the leaf-rust fungus // Plant Pathol. 1990. V.30(2). P.223.

457. Stahl E.A., Bishop J.G. Plant-pathogen arms races at the molecular level // Curr. Opin. Plant Biol. 2000. V.3(4). P. 299-304.

458. Staskawicz В., Ausubel E., Baker B. Molecular genetic of plant disease resistance // Science. 1995. V.268. P.661-666.

459. Stricland E.N. Circular dichrosium of horseradish peroxidase and its enzyme-substrate compounds // Biochim. Biophys. Acta. 1968. V.151, N1. P.70-75.

460. Strobel G.A. Purification and Properties of a Phytotoxin Polysaccharide Produced by Corynebacterium sepedonicum II Plant Physiol. 1967. V.42, N10. P.1433-1441.

461. Sundaramoorthy M., Kishi K., Gold M.H., Poulos T.L. The crystal structure of manganese peroxidase from Phanerochaete chrysosporum at 2.06-Eresolution //J. Biol. Chem. 1994. V.269. P.32759-32767.

462. Sutherland M.W. The generation of oxygen radicals during host plant responses to infection // Physiol. Mol. Plant Pathol. 1991. V.39. P.79-93.

463. Tanaka Y., Makishima Т., Sasabe M., Ichinose Y., Sciraishi Т., Nishimoto Т., Yamada T. Protein dad-1: A putative programmed cell death suppressor gene in rice // Plant Cell Physiol. 1997. V.38(3). P.379-383.

464. Tenhaken R., Levine A., Brisson L., Dixon R., Lamb C. Function of the oxidative burst in hypersensitive disease resistance // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1995. V.92(10). P.4158-4163.

465. Theorell H. Crystalline peroxidase // Enzimologia. 1942. V. 10. P.250-252.

466. Thomas E.I., Thomas M.A. Peroxidase-catalyzed oxidation of protein sulfhydryls mediated by iodine // Biochemistry. 1977. V. 16(16). P.3581-3586.

467. Thomashow M.F. Role of cold-responsive genes in plant freezing tolerance.//Plant Physiol. 1998. V.l 18. P. 1-8.

468. Thompson J.E., Legge R.L., Barber R.F. The role of free radicals in senescence and wounding//New. Phytol. 1987. V.105. P.317-344.

469. Tognolli M., Penel C., Greppin H., Simon P. Analysis and expression of the class III peroxidase large gene family in Arabidopsis thaliana // Gene. 2002. V.288(l-2). P. 129-138.

470. Trait T.W. The functions and consensus motifs of nine types of peptide segments that from different types of nucleotide-binding sites // Eur. J. Biochem. 1994. V.229(l). P.9-19.

471. Tyson H., Taulor S.A., Fieldes M.A. Segregation of environmentally induced relative mobility shifts in flax genotroph peroxidase isoenzymes // Heredity. 1978. V.40, N2. P.281-290.

472. Uemura M., Steponkus P.L. Effect of cold acclimation on the incidence of two forms of freezing injury in protoplasts isolated from rye leaves// Plant Physiol. 1989. V.91. P. 1131 -1137.

473. Urrutia M., Duman J.G., Knight C.A. Plant thermal hysteresis proteins //Biochim. Biophys. Acta. 1992. V.l 121. P. 199-206.

474. Urs N.V.P., Hill J.H. Inactivation of southern bean mosaic virus by a horseradish peroxidase-hydrogen peroxidase system // Ibid. 1978. V.91(2). P.365-368.

475. Van den Berg B.M., Van Huystee R.B. Rapid isolation of plant peroxidase. Purification of peroxidase A from Petunia II Physiol, plant. 1984. V.60, N3. P.339-369.

476. Van der Biezen E.A., Jones J.D.G. The NB-ARC domain: a novel signaling motif shared by plant-resistance gene products and regulators of cell death in animals // Curr. Biol. 1998. V.8(7). P. 226-227.

477. Van der Hoorn R.A., Roth R., De Wit P.J. Identification of distinct specificity determinants in resistance protein cf-4 allows construction of a cf-9 mutant that confers recognition of avirulence protein avr4 // Plant Cell. 2001. V. 13(2). P.273-285.

478. Van Huystee R.B. Plant peroxidases // Isozymes: Current Topics in Biological and Medical Research / Ed. Alan R. V.16. N.Y.: Liss Inc., 1987. P.241-249.

479. Vegetti G., Conti G.G., Pesci P. Changes in phenylalanine-ammonia-liase, peroxidase during the development of local necrotic lesions in pinto dean leaves infected with alfalfa mosaic virus // Phytopathol. 1975. V.84(2). P.153-171.

480. Vigh L., Los D.A., Horvath I., Murata N. The primary signal in the biological perception of temperature: Pd catalyzed hydrogenation of membrane lipids stimulated the expression of the des A gene in

481. Synechosystis PCC 6803 II Proc Natl. Acad. Sci. USA. 1993. V.90. P.9090-9094.

482. Walton J.D. Deconstructing the cell wall // Plant Physiol. 1994. V.104. P.l 113-1118.

483. Walton J.D. Host-selective toxins: Agents of compatibility // Plant Cell. 1996. V.8(10). P.1723-1733.

484. Wang X. The role of phospholipase D in signaling cascade // Plant Physiol. 1999. V. 120(2). P.645-651.

485. Wang X. Multiple forms of phospholipase D in plants: the gene family, catalytic and regulatory properties? And cellular functions // Progr. Lipid res. 2000. V.39(2). P.109-149.

486. Warren M. P., Voussoughian F., Geer E. В., Hyle E. P., Adberg C. L. Ramos R. H. Functional hypothalamic amenorrhea: hypoleptinemia and disordered eating // J. Clinical Endocrin. Metabolism. 1999. V. 84, N. 3 873877.

487. Weeden H.F. Isozymes in plant genetics and breeding. Pt A / Eds Tanksley S.D., Orton T.J. Amsterdam, Oxford; New York: Elsevier Sci. Publ. Co., 1983. P.175.

488. Welinder K.G., Smillie L.B., Schonhaum G.R. Amino acid sequence studies of horseradish peroxidase J.Tryptic peptides // Canad. J. Biochem. 1972. V.50, N1. P.44-62,

489. White W.B., Fox A., Stimpel M. Long term efficacy and safety of moexipril in the treatment of hypertension // J. Hum. Hypertens. 1994 . V.8. P. 917-921.

490. Williamson J.D., Stoop J.M.H., Massel M.O. Sequence analysis of a mannitol dehydrogenase cDNA from plants reveals a function for the pathogenesis-related protein ELIZ // Proc. Natl. ACAd. Sci. USA. 1995. V.92. P.7148-7152.

491. Wojtaszek P. Oxidative burst: a early plant response to pathogen infection//Biochem. J. 1997. V.322(3). P.681-692.

492. Wu G., Shortt B.J., Lawrence E.B. Disease resistance conferred by expression of a gene encoding H202-generating glucose in transgenic potato plats // Plant Cell. 1995. V.7. P.1357-1368.

493. Xiao S., Ellwood S., Calis O., Patrick E., Li Т., Coleman M., Turner J.G. Broadspectrum mildew resistance in Arabidopsis thaliana mediated by RPW8II Science. 2001. V.291(5501). P. 118-120.

494. Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K. A novel cis-acting element in an Arabidopsis gene is involved in responsiveness to drought, low-temperature, or high-salt stress // Plant Cell. 1994. V.6. P.251-264.

495. Yamasaki I. Peroxidase. Molecular mechanism oxygen activated. New York; London, 1974. P.535-554.

496. Young N. D. The genetic architecture of resistance // Curr. Opin. Plant Biol. 2000. V.3(4). P. 285-290.

497. Zhao L., Sakai K. Peroxidases are involved in biosynthesis and biodegradation of P-thujaplicin in fungal elicitor-treated Cupressus lusitanica cell cultures //NewPhytopath. 2003. V.l59. P.719-731.

498. Zhu J.K. Genetic analysis of salt tolerance using Arabidopsis thaliana //Plant. Physiol. 2000. V.124. P.941-948

499. Zimmerlin A., Wojtaszek P., Bolwell G.P. Synthesis of dehydrogenation polymers of ferulic acid with high specificity by a purified cell-wall peroxidase from French bean {Phaseolus vulgaris L.) // Biochem. J. 1994. V.299(3). P.747-753.